data_9D80
# 
_entry.id   9D80 
# 
_audit_conform.dict_name       mmcif_pdbx.dic 
_audit_conform.dict_version    5.400 
_audit_conform.dict_location   http://mmcif.pdb.org/dictionaries/ascii/mmcif_pdbx.dic 
# 
loop_
_database_2.database_id 
_database_2.database_code 
_database_2.pdbx_database_accession 
_database_2.pdbx_DOI 
PDB   9D80         pdb_00009d80 10.2210/pdb9d80/pdb 
WWPDB D_1000287444 ?            ?                   
EMDB  EMD-46623    ?            ?                   
# 
_pdbx_audit_revision_history.ordinal             1 
_pdbx_audit_revision_history.data_content_type   'Structure model' 
_pdbx_audit_revision_history.major_revision      1 
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_pdbx_audit_revision_history.revision_date       2025-01-15 
# 
_pdbx_audit_revision_details.ordinal             1 
_pdbx_audit_revision_details.revision_ordinal    1 
_pdbx_audit_revision_details.data_content_type   'Structure model' 
_pdbx_audit_revision_details.provider            repository 
_pdbx_audit_revision_details.type                'Initial release' 
_pdbx_audit_revision_details.description         ? 
_pdbx_audit_revision_details.details             ? 
# 
_pdbx_database_status.status_code                     REL 
_pdbx_database_status.status_code_sf                  ? 
_pdbx_database_status.status_code_mr                  ? 
_pdbx_database_status.entry_id                        9D80 
_pdbx_database_status.recvd_initial_deposition_date   2024-08-18 
_pdbx_database_status.SG_entry                        N 
_pdbx_database_status.deposit_site                    RCSB 
_pdbx_database_status.process_site                    RCSB 
_pdbx_database_status.status_code_cs                  ? 
_pdbx_database_status.status_code_nmr_data            ? 
_pdbx_database_status.methods_development_category    ? 
_pdbx_database_status.pdb_format_compatible           Y 
# 
_pdbx_database_related.db_name        EMDB 
_pdbx_database_related.details        'Shigella flexneri bacteriophage Moo19 Tail' 
_pdbx_database_related.db_id          EMD-46623 
_pdbx_database_related.content_type   'associated EM volume' 
# 
_pdbx_contact_author.id                 3 
_pdbx_contact_author.email              kparent@msu.edu 
_pdbx_contact_author.name_first         Kristin 
_pdbx_contact_author.name_last          Parent 
_pdbx_contact_author.name_mi            N. 
_pdbx_contact_author.role               'principal investigator/group leader' 
_pdbx_contact_author.identifier_ORCID   0000-0002-6095-0628 
# 
loop_
_audit_author.name 
_audit_author.pdbx_ordinal 
_audit_author.identifier_ORCID 
'Subramanian, S.'        1 0000-0002-8684-6984 
'Bergland Drarvik, S.M.' 2 0000-0003-2248-2293 
'Parent, K.N.'           3 0000-0002-6095-0628 
# 
_citation.abstract                  ? 
_citation.abstract_id_CAS           ? 
_citation.book_id_ISBN              ? 
_citation.book_publisher            ? 
_citation.book_publisher_city       ? 
_citation.book_title                ? 
_citation.coordinate_linkage        ? 
_citation.country                   US 
_citation.database_id_Medline       ? 
_citation.details                   ? 
_citation.id                        primary 
_citation.journal_abbrev            'Sci Adv' 
_citation.journal_id_ASTM           ? 
_citation.journal_id_CSD            ? 
_citation.journal_id_ISSN           2375-2548 
_citation.journal_full              ? 
_citation.journal_issue             ? 
_citation.journal_volume            10 
_citation.language                  ? 
_citation.page_first                eadt0022 
_citation.page_last                 eadt0022 
_citation.title                     
'Moo19 and B2: Structures of Schitoviridae podophages with T = 9 geometry and tailspikes with esterase activity.' 
_citation.year                      2024 
_citation.database_id_CSD           ? 
_citation.pdbx_database_id_DOI      10.1126/sciadv.adt0022 
_citation.pdbx_database_id_PubMed   39693418 
_citation.pdbx_database_id_patent   ? 
_citation.unpublished_flag          ? 
# 
loop_
_citation_author.citation_id 
_citation_author.name 
_citation_author.ordinal 
_citation_author.identifier_ORCID 
primary 'Subramanian, S.'        1 0000-0002-8684-6984 
primary 'Bergland Drarvik, S.M.' 2 ?                   
primary 'Tinney, K.R.'           3 ?                   
primary 'Doore, S.M.'            4 0000-0002-7672-2355 
primary 'Parent, K.N.'           5 0000-0002-6095-0628 
# 
loop_
_entity.id 
_entity.type 
_entity.src_method 
_entity.pdbx_description 
_entity.formula_weight 
_entity.pdbx_number_of_molecules 
_entity.pdbx_ec 
_entity.pdbx_mutation 
_entity.pdbx_fragment 
_entity.details 
1 polymer man 'Portal protein'     85342.766  1 ? ? ? ? 
2 polymer man Gp83                 26990.467  1 ? ? ? ? 
3 polymer man 'Tail protein'       30295.928  1 ? ? ? ? 
4 polymer man 'Tail fiber protein' 118004.133 3 ? ? ? ? 
# 
loop_
_entity_poly.entity_id 
_entity_poly.type 
_entity_poly.nstd_linkage 
_entity_poly.nstd_monomer 
_entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code 
_entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code_can 
_entity_poly.pdbx_strand_id 
_entity_poly.pdbx_target_identifier 
1 'polypeptide(L)' no no 
;MEHQDSMTPLPDPGQSDKLTNWKKEPSIQTLKADLEAGKPAHDAIMKEIQKWNDLMKAEGSAKPPKVKGRSQVQPKLVRR
QAEWRYAPLSEPFLSSPKLFKLTPVTWEDEQAARQNELVLNYQFRTQLNRVKLVDDYVHSVCDDGTGIARVGWERKVVKV
KQDAPVFQMYPVETEEQVQILQQALDLQAQNPRGYEEQVADDVKEAVNYFNETGEATYAIQTGTTEVEVEKAVVNRPTVE
MLDPNNVVIDPSCNGDLDRALFAVVSFETCKADLLKTPDRYHNLDKIDWESSSPLTDPDHESKTPGDFQFRDAMRKRVIA
YEYWGFWDTNGDGELKPIVATWIGTTLIRMEENPYPDGKLPFVLVPYMPRKRELYGEADAELLGDNQKILGATMRGMIDL
LGRSANGQRAYPKGMLDTLNRRRFEDGLDYEYNPQTGNPSQAIIEHKFPELPQSAIVMSQMQNQEAEALTGVKAFAGGVT
GSAYGDVAAGIRGALDAASKREMAILRRLAKGMADIGTKICAMNAVFLSETEVVRITNEEYVTINREDLKGNFDIEVDIN
TAEVDNQKSQDLGFMVQTIGNTVDQQVTLKLVARIAELKRMPELAHELRTWKPEPDPMEEQLKQLAIQKAQLENQKLQSE
IALNEAKVRAEDAKKDMTNLDYLEQESGTKHAREMEKQKAQSQGNQNLQVTKALTQPVKEGETSPNISAAIGYNAITDGN
NQVNNELERDALAPQDPSLSIGSQYFDPSRDPALSPGMNL
;
;MEHQDSMTPLPDPGQSDKLTNWKKEPSIQTLKADLEAGKPAHDAIMKEIQKWNDLMKAEGSAKPPKVKGRSQVQPKLVRR
QAEWRYAPLSEPFLSSPKLFKLTPVTWEDEQAARQNELVLNYQFRTQLNRVKLVDDYVHSVCDDGTGIARVGWERKVVKV
KQDAPVFQMYPVETEEQVQILQQALDLQAQNPRGYEEQVADDVKEAVNYFNETGEATYAIQTGTTEVEVEKAVVNRPTVE
MLDPNNVVIDPSCNGDLDRALFAVVSFETCKADLLKTPDRYHNLDKIDWESSSPLTDPDHESKTPGDFQFRDAMRKRVIA
YEYWGFWDTNGDGELKPIVATWIGTTLIRMEENPYPDGKLPFVLVPYMPRKRELYGEADAELLGDNQKILGATMRGMIDL
LGRSANGQRAYPKGMLDTLNRRRFEDGLDYEYNPQTGNPSQAIIEHKFPELPQSAIVMSQMQNQEAEALTGVKAFAGGVT
GSAYGDVAAGIRGALDAASKREMAILRRLAKGMADIGTKICAMNAVFLSETEVVRITNEEYVTINREDLKGNFDIEVDIN
TAEVDNQKSQDLGFMVQTIGNTVDQQVTLKLVARIAELKRMPELAHELRTWKPEPDPMEEQLKQLAIQKAQLENQKLQSE
IALNEAKVRAEDAKKDMTNLDYLEQESGTKHAREMEKQKAQSQGNQNLQVTKALTQPVKEGETSPNISAAIGYNAITDGN
NQVNNELERDALAPQDPSLSIGSQYFDPSRDPALSPGMNL
;
A     ? 
2 'polypeptide(L)' no no 
;MRKLSDVYKVLALTSLKSAGFITDDKVNIEAWGKPEVLAHINEGLTRLHSRFVLRTNNCIVEMKEGRTDYPLLARYSYER
FDPAKAPYPYIMDTPQEPFQEDVIKILNVYDSKGIRRKLNDDHDKNGLFTPRPDVLQCMWPRHFEALNVLYQAKHPELTG
DENQEIDLPETLYSALENWVGYRYHTGLNTEGSTAKAAEYLQLYESICGEVVDFDLANGSMSNTNVLFEKRGWV
;
;MRKLSDVYKVLALTSLKSAGFITDDKVNIEAWGKPEVLAHINEGLTRLHSRFVLRTNNCIVEMKEGRTDYPLLARYSYER
FDPAKAPYPYIMDTPQEPFQEDVIKILNVYDSKGIRRKLNDDHDKNGLFTPRPDVLQCMWPRHFEALNVLYQAKHPELTG
DENQEIDLPETLYSALENWVGYRYHTGLNTEGSTAKAAEYLQLYESICGEVVDFDLANGSMSNTNVLFEKRGWV
;
B     ? 
3 'polypeptide(L)' no no 
;MSCGAEVEANRLLLALTEGEDFALPDIDMSGPEWDIPGGDGSPIFAEVTRLTNEDLTTRVVGGSGTFDALMASAAAHLKQ
EFKEGRITGGEYTKAYIAIVETCMGNATQYLLGRDQAYWAAAMAQIQAVSARVALATSKAQYVLAKFQALNAKSEYALTK
LKLSTESETYCAALFNVEQTLPQQLKLLIEQTEAQRAQTLDKRSDGATVSGSIGKQKELYTQQITSYQRDAEVKASKLFT
DAWITQKTIDEGLTPPNGFTNSSIDDVLTTLKRNNNLNG
;
;MSCGAEVEANRLLLALTEGEDFALPDIDMSGPEWDIPGGDGSPIFAEVTRLTNEDLTTRVVGGSGTFDALMASAAAHLKQ
EFKEGRITGGEYTKAYIAIVETCMGNATQYLLGRDQAYWAAAMAQIQAVSARVALATSKAQYVLAKFQALNAKSEYALTK
LKLSTESETYCAALFNVEQTLPQQLKLLIEQTEAQRAQTLDKRSDGATVSGSIGKQKELYTQQITSYQRDAEVKASKLFT
DAWITQKTIDEGLTPPNGFTNSSIDDVLTTLKRNNNLNG
;
C     ? 
4 'polypeptide(L)' no no 
;MGMNSHIPFDADNDWTLDPYHCNRSNDPLVDKVIGNAYAVVRAVYCNLGNLKLLYDFLNTYGMVLGVKSEAELKKLNKLA
KYARVYGFADTGDRQVTDYLYVPDDTSGIRPDDQTATGSWIKVSTSGSGSGGTGGGSGSYIPYVYANGSALGGETSFKVP
AEALGVPFIIINGSVQYIGYGFSFNPANSTVTLSNPLVQGDEVIALTSAAPASPDNPNVSNWVQVNWLYNNGAAVGGEQV
ITVPYNFKDVPAVYKNGERYYKNLQTKSYVYDPSTRTVTMTELLAQGDRVIITLGGESASLEITDRTTQEVARANNVKDT
DVVLSSSTNVVITDKKVLYDVNAQKYWDLPNLPPNVYIVKVEGNKLIYNPGAVVIDLLEPANPLVIVEPVLSRLGAETGN
PMAGTFEKGATVDSAAKSVGSTMEGKLYRWEGALPKTVRAGDTPSSSGGIGSGKWVEITNATLRSQLASTGGAAMVKASD
GRTVEQWLVQSDSASFRAKNMAKLAWCDYQVHNRGSLKCCFLGDSMTAGFDRTSSDTIPAQDGDWATRASMNYPYRFASY
LPEQSGCSVYITMRAISGYTAKQAYEEALWQSNPNCDIVFIMYAINDSGGVAGATLDLYMEYMEKLIRRYIDWGCAVVVQ
RPSGGGQGAGNPAWLHWAKRMQMVARVYGCPVFDAHEVMLNRHYAAVQSDGTHYNSMGYAIHGEKLASMLMAGGLLDTYK
PVVNETTVWTGMMSDHIGWCDARGNIGTGRSDGAYTRDKVTGVLQAGKATICTFSFYLDAEAAHIYGKLDGLINTIYTNG
YWWNNGNKPYYQYAVDIDNSFGASLQRVNKSANNYEGMPGSRKFVGRLIGRGWHTITLFTNLQGEALKDAFVNSITVQPI
PIGLSTEQMWGQDEERRYRVVHTRRMPSPSGQGGTLPVAVALTGFQMRAPQSFLGTGPGTNAVPAPYFYNTVPGKLKVYN
EKGDYIEWLVYKDGSSGLKWKGKVLTHSFADVASVPTLTAYMGTAKQNVIVAAGSSGANQPLENIYDYNAGLQEQTGNPS
TDLSWKGGIYLVFTLAWPSTAPTGYWTIELEGSDWFGNSESAVGCF
;
;MGMNSHIPFDADNDWTLDPYHCNRSNDPLVDKVIGNAYAVVRAVYCNLGNLKLLYDFLNTYGMVLGVKSEAELKKLNKLA
KYARVYGFADTGDRQVTDYLYVPDDTSGIRPDDQTATGSWIKVSTSGSGSGGTGGGSGSYIPYVYANGSALGGETSFKVP
AEALGVPFIIINGSVQYIGYGFSFNPANSTVTLSNPLVQGDEVIALTSAAPASPDNPNVSNWVQVNWLYNNGAAVGGEQV
ITVPYNFKDVPAVYKNGERYYKNLQTKSYVYDPSTRTVTMTELLAQGDRVIITLGGESASLEITDRTTQEVARANNVKDT
DVVLSSSTNVVITDKKVLYDVNAQKYWDLPNLPPNVYIVKVEGNKLIYNPGAVVIDLLEPANPLVIVEPVLSRLGAETGN
PMAGTFEKGATVDSAAKSVGSTMEGKLYRWEGALPKTVRAGDTPSSSGGIGSGKWVEITNATLRSQLASTGGAAMVKASD
GRTVEQWLVQSDSASFRAKNMAKLAWCDYQVHNRGSLKCCFLGDSMTAGFDRTSSDTIPAQDGDWATRASMNYPYRFASY
LPEQSGCSVYITMRAISGYTAKQAYEEALWQSNPNCDIVFIMYAINDSGGVAGATLDLYMEYMEKLIRRYIDWGCAVVVQ
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PVVNETTVWTGMMSDHIGWCDARGNIGTGRSDGAYTRDKVTGVLQAGKATICTFSFYLDAEAAHIYGKLDGLINTIYTNG
YWWNNGNKPYYQYAVDIDNSFGASLQRVNKSANNYEGMPGSRKFVGRLIGRGWHTITLFTNLQGEALKDAFVNSITVQPI
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EKGDYIEWLVYKDGSSGLKWKGKVLTHSFADVASVPTLTAYMGTAKQNVIVAAGSSGANQPLENIYDYNAGLQEQTGNPS
TDLSWKGGIYLVFTLAWPSTAPTGYWTIELEGSDWFGNSESAVGCF
;
D,E,F ? 
# 
loop_
_entity_poly_seq.entity_id 
_entity_poly_seq.num 
_entity_poly_seq.mon_id 
_entity_poly_seq.hetero 
1 1    MET n 
1 2    GLU n 
1 3    HIS n 
1 4    GLN n 
1 5    ASP n 
1 6    SER n 
1 7    MET n 
1 8    THR n 
1 9    PRO n 
1 10   LEU n 
1 11   PRO n 
1 12   ASP n 
1 13   PRO n 
1 14   GLY n 
1 15   GLN n 
1 16   SER n 
1 17   ASP n 
1 18   LYS n 
1 19   LEU n 
1 20   THR n 
1 21   ASN n 
1 22   TRP n 
1 23   LYS n 
1 24   LYS n 
1 25   GLU n 
1 26   PRO n 
1 27   SER n 
1 28   ILE n 
1 29   GLN n 
1 30   THR n 
1 31   LEU n 
1 32   LYS n 
1 33   ALA n 
1 34   ASP n 
1 35   LEU n 
1 36   GLU n 
1 37   ALA n 
1 38   GLY n 
1 39   LYS n 
1 40   PRO n 
1 41   ALA n 
1 42   HIS n 
1 43   ASP n 
1 44   ALA n 
1 45   ILE n 
1 46   MET n 
1 47   LYS n 
1 48   GLU n 
1 49   ILE n 
1 50   GLN n 
1 51   LYS n 
1 52   TRP n 
1 53   ASN n 
1 54   ASP n 
1 55   LEU n 
1 56   MET n 
1 57   LYS n 
1 58   ALA n 
1 59   GLU n 
1 60   GLY n 
1 61   SER n 
1 62   ALA n 
1 63   LYS n 
1 64   PRO n 
1 65   PRO n 
1 66   LYS n 
1 67   VAL n 
1 68   LYS n 
1 69   GLY n 
1 70   ARG n 
1 71   SER n 
1 72   GLN n 
1 73   VAL n 
1 74   GLN n 
1 75   PRO n 
1 76   LYS n 
1 77   LEU n 
1 78   VAL n 
1 79   ARG n 
1 80   ARG n 
1 81   GLN n 
1 82   ALA n 
1 83   GLU n 
1 84   TRP n 
1 85   ARG n 
1 86   TYR n 
1 87   ALA n 
1 88   PRO n 
1 89   LEU n 
1 90   SER n 
1 91   GLU n 
1 92   PRO n 
1 93   PHE n 
1 94   LEU n 
1 95   SER n 
1 96   SER n 
1 97   PRO n 
1 98   LYS n 
1 99   LEU n 
1 100  PHE n 
1 101  LYS n 
1 102  LEU n 
1 103  THR n 
1 104  PRO n 
1 105  VAL n 
1 106  THR n 
1 107  TRP n 
1 108  GLU n 
1 109  ASP n 
1 110  GLU n 
1 111  GLN n 
1 112  ALA n 
1 113  ALA n 
1 114  ARG n 
1 115  GLN n 
1 116  ASN n 
1 117  GLU n 
1 118  LEU n 
1 119  VAL n 
1 120  LEU n 
1 121  ASN n 
1 122  TYR n 
1 123  GLN n 
1 124  PHE n 
1 125  ARG n 
1 126  THR n 
1 127  GLN n 
1 128  LEU n 
1 129  ASN n 
1 130  ARG n 
1 131  VAL n 
1 132  LYS n 
1 133  LEU n 
1 134  VAL n 
1 135  ASP n 
1 136  ASP n 
1 137  TYR n 
1 138  VAL n 
1 139  HIS n 
1 140  SER n 
1 141  VAL n 
1 142  CYS n 
1 143  ASP n 
1 144  ASP n 
1 145  GLY n 
1 146  THR n 
1 147  GLY n 
1 148  ILE n 
1 149  ALA n 
1 150  ARG n 
1 151  VAL n 
1 152  GLY n 
1 153  TRP n 
1 154  GLU n 
1 155  ARG n 
1 156  LYS n 
1 157  VAL n 
1 158  VAL n 
1 159  LYS n 
1 160  VAL n 
1 161  LYS n 
1 162  GLN n 
1 163  ASP n 
1 164  ALA n 
1 165  PRO n 
1 166  VAL n 
1 167  PHE n 
1 168  GLN n 
1 169  MET n 
1 170  TYR n 
1 171  PRO n 
1 172  VAL n 
1 173  GLU n 
1 174  THR n 
1 175  GLU n 
1 176  GLU n 
1 177  GLN n 
1 178  VAL n 
1 179  GLN n 
1 180  ILE n 
1 181  LEU n 
1 182  GLN n 
1 183  GLN n 
1 184  ALA n 
1 185  LEU n 
1 186  ASP n 
1 187  LEU n 
1 188  GLN n 
1 189  ALA n 
1 190  GLN n 
1 191  ASN n 
1 192  PRO n 
1 193  ARG n 
1 194  GLY n 
1 195  TYR n 
1 196  GLU n 
1 197  GLU n 
1 198  GLN n 
1 199  VAL n 
1 200  ALA n 
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1 202  ASP n 
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1 205  GLU n 
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1 211  ASN n 
1 212  GLU n 
1 213  THR n 
1 214  GLY n 
1 215  GLU n 
1 216  ALA n 
1 217  THR n 
1 218  TYR n 
1 219  ALA n 
1 220  ILE n 
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1 222  THR n 
1 223  GLY n 
1 224  THR n 
1 225  THR n 
1 226  GLU n 
1 227  VAL n 
1 228  GLU n 
1 229  VAL n 
1 230  GLU n 
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1 232  ALA n 
1 233  VAL n 
1 234  VAL n 
1 235  ASN n 
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1 246  ASN n 
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1 250  ASP n 
1 251  PRO n 
1 252  SER n 
1 253  CYS n 
1 254  ASN n 
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1 260  ALA n 
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1 263  ALA n 
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1 265  VAL n 
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1 292  SER n 
1 293  SER n 
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1 310  PHE n 
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1 312  ASP n 
1 313  ALA n 
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1 315  ARG n 
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1 323  TYR n 
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1 352  GLU n 
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1 422  ARG n 
1 423  ARG n 
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1 495  LEU n 
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1 497  ALA n 
1 498  ALA n 
1 499  SER n 
1 500  LYS n 
1 501  ARG n 
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1 503  MET n 
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1 520  ILE n 
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1 534  VAL n 
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1 558  ASP n 
1 559  ILE n 
1 560  ASN n 
1 561  THR n 
1 562  ALA n 
1 563  GLU n 
1 564  VAL n 
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1 566  ASN n 
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1 570  GLN n 
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1 573  GLY n 
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1 582  THR n 
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1 584  ASP n 
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1 586  GLN n 
1 587  VAL n 
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1 590  LYS n 
1 591  LEU n 
1 592  VAL n 
1 593  ALA n 
1 594  ARG n 
1 595  ILE n 
1 596  ALA n 
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1 598  LEU n 
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1 600  ARG n 
1 601  MET n 
1 602  PRO n 
1 603  GLU n 
1 604  LEU n 
1 605  ALA n 
1 606  HIS n 
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1 608  LEU n 
1 609  ARG n 
1 610  THR n 
1 611  TRP n 
1 612  LYS n 
1 613  PRO n 
1 614  GLU n 
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1 616  ASP n 
1 617  PRO n 
1 618  MET n 
1 619  GLU n 
1 620  GLU n 
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1 622  LEU n 
1 623  LYS n 
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1 625  LEU n 
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1 627  ILE n 
1 628  GLN n 
1 629  LYS n 
1 630  ALA n 
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1 632  LEU n 
1 633  GLU n 
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1 635  GLN n 
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1 637  LEU n 
1 638  GLN n 
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1 640  GLU n 
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1 642  ALA n 
1 643  LEU n 
1 644  ASN n 
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1 646  ALA n 
1 647  LYS n 
1 648  VAL n 
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1 650  ALA n 
1 651  GLU n 
1 652  ASP n 
1 653  ALA n 
1 654  LYS n 
1 655  LYS n 
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1 657  MET n 
1 658  THR n 
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1 660  LEU n 
1 661  ASP n 
1 662  TYR n 
1 663  LEU n 
1 664  GLU n 
1 665  GLN n 
1 666  GLU n 
1 667  SER n 
1 668  GLY n 
1 669  THR n 
1 670  LYS n 
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1 672  ALA n 
1 673  ARG n 
1 674  GLU n 
1 675  MET n 
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1 678  GLN n 
1 679  LYS n 
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1 683  GLN n 
1 684  GLY n 
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1 686  GLN n 
1 687  ASN n 
1 688  LEU n 
1 689  GLN n 
1 690  VAL n 
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1 695  THR n 
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1 698  VAL n 
1 699  LYS n 
1 700  GLU n 
1 701  GLY n 
1 702  GLU n 
1 703  THR n 
1 704  SER n 
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1 706  ASN n 
1 707  ILE n 
1 708  SER n 
1 709  ALA n 
1 710  ALA n 
1 711  ILE n 
1 712  GLY n 
1 713  TYR n 
1 714  ASN n 
1 715  ALA n 
1 716  ILE n 
1 717  THR n 
1 718  ASP n 
1 719  GLY n 
1 720  ASN n 
1 721  ASN n 
1 722  GLN n 
1 723  VAL n 
1 724  ASN n 
1 725  ASN n 
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1 727  LEU n 
1 728  GLU n 
1 729  ARG n 
1 730  ASP n 
1 731  ALA n 
1 732  LEU n 
1 733  ALA n 
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1 735  GLN n 
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1 737  PRO n 
1 738  SER n 
1 739  LEU n 
1 740  SER n 
1 741  ILE n 
1 742  GLY n 
1 743  SER n 
1 744  GLN n 
1 745  TYR n 
1 746  PHE n 
1 747  ASP n 
1 748  PRO n 
1 749  SER n 
1 750  ARG n 
1 751  ASP n 
1 752  PRO n 
1 753  ALA n 
1 754  LEU n 
1 755  SER n 
1 756  PRO n 
1 757  GLY n 
1 758  MET n 
1 759  ASN n 
1 760  LEU n 
2 1    MET n 
2 2    ARG n 
2 3    LYS n 
2 4    LEU n 
2 5    SER n 
2 6    ASP n 
2 7    VAL n 
2 8    TYR n 
2 9    LYS n 
2 10   VAL n 
2 11   LEU n 
2 12   ALA n 
2 13   LEU n 
2 14   THR n 
2 15   SER n 
2 16   LEU n 
2 17   LYS n 
2 18   SER n 
2 19   ALA n 
2 20   GLY n 
2 21   PHE n 
2 22   ILE n 
2 23   THR n 
2 24   ASP n 
2 25   ASP n 
2 26   LYS n 
2 27   VAL n 
2 28   ASN n 
2 29   ILE n 
2 30   GLU n 
2 31   ALA n 
2 32   TRP n 
2 33   GLY n 
2 34   LYS n 
2 35   PRO n 
2 36   GLU n 
2 37   VAL n 
2 38   LEU n 
2 39   ALA n 
2 40   HIS n 
2 41   ILE n 
2 42   ASN n 
2 43   GLU n 
2 44   GLY n 
2 45   LEU n 
2 46   THR n 
2 47   ARG n 
2 48   LEU n 
2 49   HIS n 
2 50   SER n 
2 51   ARG n 
2 52   PHE n 
2 53   VAL n 
2 54   LEU n 
2 55   ARG n 
2 56   THR n 
2 57   ASN n 
2 58   ASN n 
2 59   CYS n 
2 60   ILE n 
2 61   VAL n 
2 62   GLU n 
2 63   MET n 
2 64   LYS n 
2 65   GLU n 
2 66   GLY n 
2 67   ARG n 
2 68   THR n 
2 69   ASP n 
2 70   TYR n 
2 71   PRO n 
2 72   LEU n 
2 73   LEU n 
2 74   ALA n 
2 75   ARG n 
2 76   TYR n 
2 77   SER n 
2 78   TYR n 
2 79   GLU n 
2 80   ARG n 
2 81   PHE n 
2 82   ASP n 
2 83   PRO n 
2 84   ALA n 
2 85   LYS n 
2 86   ALA n 
2 87   PRO n 
2 88   TYR n 
2 89   PRO n 
2 90   TYR n 
2 91   ILE n 
2 92   MET n 
2 93   ASP n 
2 94   THR n 
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2 97   GLU n 
2 98   PRO n 
2 99   PHE n 
2 100  GLN n 
2 101  GLU n 
2 102  ASP n 
2 103  VAL n 
2 104  ILE n 
2 105  LYS n 
2 106  ILE n 
2 107  LEU n 
2 108  ASN n 
2 109  VAL n 
2 110  TYR n 
2 111  ASP n 
2 112  SER n 
2 113  LYS n 
2 114  GLY n 
2 115  ILE n 
2 116  ARG n 
2 117  ARG n 
2 118  LYS n 
2 119  LEU n 
2 120  ASN n 
2 121  ASP n 
2 122  ASP n 
2 123  HIS n 
2 124  ASP n 
2 125  LYS n 
2 126  ASN n 
2 127  GLY n 
2 128  LEU n 
2 129  PHE n 
2 130  THR n 
2 131  PRO n 
2 132  ARG n 
2 133  PRO n 
2 134  ASP n 
2 135  VAL n 
2 136  LEU n 
2 137  GLN n 
2 138  CYS n 
2 139  MET n 
2 140  TRP n 
2 141  PRO n 
2 142  ARG n 
2 143  HIS n 
2 144  PHE n 
2 145  GLU n 
2 146  ALA n 
2 147  LEU n 
2 148  ASN n 
2 149  VAL n 
2 150  LEU n 
2 151  TYR n 
2 152  GLN n 
2 153  ALA n 
2 154  LYS n 
2 155  HIS n 
2 156  PRO n 
2 157  GLU n 
2 158  LEU n 
2 159  THR n 
2 160  GLY n 
2 161  ASP n 
2 162  GLU n 
2 163  ASN n 
2 164  GLN n 
2 165  GLU n 
2 166  ILE n 
2 167  ASP n 
2 168  LEU n 
2 169  PRO n 
2 170  GLU n 
2 171  THR n 
2 172  LEU n 
2 173  TYR n 
2 174  SER n 
2 175  ALA n 
2 176  LEU n 
2 177  GLU n 
2 178  ASN n 
2 179  TRP n 
2 180  VAL n 
2 181  GLY n 
2 182  TYR n 
2 183  ARG n 
2 184  TYR n 
2 185  HIS n 
2 186  THR n 
2 187  GLY n 
2 188  LEU n 
2 189  ASN n 
2 190  THR n 
2 191  GLU n 
2 192  GLY n 
2 193  SER n 
2 194  THR n 
2 195  ALA n 
2 196  LYS n 
2 197  ALA n 
2 198  ALA n 
2 199  GLU n 
2 200  TYR n 
2 201  LEU n 
2 202  GLN n 
2 203  LEU n 
2 204  TYR n 
2 205  GLU n 
2 206  SER n 
2 207  ILE n 
2 208  CYS n 
2 209  GLY n 
2 210  GLU n 
2 211  VAL n 
2 212  VAL n 
2 213  ASP n 
2 214  PHE n 
2 215  ASP n 
2 216  LEU n 
2 217  ALA n 
2 218  ASN n 
2 219  GLY n 
2 220  SER n 
2 221  MET n 
2 222  SER n 
2 223  ASN n 
2 224  THR n 
2 225  ASN n 
2 226  VAL n 
2 227  LEU n 
2 228  PHE n 
2 229  GLU n 
2 230  LYS n 
2 231  ARG n 
2 232  GLY n 
2 233  TRP n 
2 234  VAL n 
3 1    MET n 
3 2    SER n 
3 3    CYS n 
3 4    GLY n 
3 5    ALA n 
3 6    GLU n 
3 7    VAL n 
3 8    GLU n 
3 9    ALA n 
3 10   ASN n 
3 11   ARG n 
3 12   LEU n 
3 13   LEU n 
3 14   LEU n 
3 15   ALA n 
3 16   LEU n 
3 17   THR n 
3 18   GLU n 
3 19   GLY n 
3 20   GLU n 
3 21   ASP n 
3 22   PHE n 
3 23   ALA n 
3 24   LEU n 
3 25   PRO n 
3 26   ASP n 
3 27   ILE n 
3 28   ASP n 
3 29   MET n 
3 30   SER n 
3 31   GLY n 
3 32   PRO n 
3 33   GLU n 
3 34   TRP n 
3 35   ASP n 
3 36   ILE n 
3 37   PRO n 
3 38   GLY n 
3 39   GLY n 
3 40   ASP n 
3 41   GLY n 
3 42   SER n 
3 43   PRO n 
3 44   ILE n 
3 45   PHE n 
3 46   ALA n 
3 47   GLU n 
3 48   VAL n 
3 49   THR n 
3 50   ARG n 
3 51   LEU n 
3 52   THR n 
3 53   ASN n 
3 54   GLU n 
3 55   ASP n 
3 56   LEU n 
3 57   THR n 
3 58   THR n 
3 59   ARG n 
3 60   VAL n 
3 61   VAL n 
3 62   GLY n 
3 63   GLY n 
3 64   SER n 
3 65   GLY n 
3 66   THR n 
3 67   PHE n 
3 68   ASP n 
3 69   ALA n 
3 70   LEU n 
3 71   MET n 
3 72   ALA n 
3 73   SER n 
3 74   ALA n 
3 75   ALA n 
3 76   ALA n 
3 77   HIS n 
3 78   LEU n 
3 79   LYS n 
3 80   GLN n 
3 81   GLU n 
3 82   PHE n 
3 83   LYS n 
3 84   GLU n 
3 85   GLY n 
3 86   ARG n 
3 87   ILE n 
3 88   THR n 
3 89   GLY n 
3 90   GLY n 
3 91   GLU n 
3 92   TYR n 
3 93   THR n 
3 94   LYS n 
3 95   ALA n 
3 96   TYR n 
3 97   ILE n 
3 98   ALA n 
3 99   ILE n 
3 100  VAL n 
3 101  GLU n 
3 102  THR n 
3 103  CYS n 
3 104  MET n 
3 105  GLY n 
3 106  ASN n 
3 107  ALA n 
3 108  THR n 
3 109  GLN n 
3 110  TYR n 
3 111  LEU n 
3 112  LEU n 
3 113  GLY n 
3 114  ARG n 
3 115  ASP n 
3 116  GLN n 
3 117  ALA n 
3 118  TYR n 
3 119  TRP n 
3 120  ALA n 
3 121  ALA n 
3 122  ALA n 
3 123  MET n 
3 124  ALA n 
3 125  GLN n 
3 126  ILE n 
3 127  GLN n 
3 128  ALA n 
3 129  VAL n 
3 130  SER n 
3 131  ALA n 
3 132  ARG n 
3 133  VAL n 
3 134  ALA n 
3 135  LEU n 
3 136  ALA n 
3 137  THR n 
3 138  SER n 
3 139  LYS n 
3 140  ALA n 
3 141  GLN n 
3 142  TYR n 
3 143  VAL n 
3 144  LEU n 
3 145  ALA n 
3 146  LYS n 
3 147  PHE n 
3 148  GLN n 
3 149  ALA n 
3 150  LEU n 
3 151  ASN n 
3 152  ALA n 
3 153  LYS n 
3 154  SER n 
3 155  GLU n 
3 156  TYR n 
3 157  ALA n 
3 158  LEU n 
3 159  THR n 
3 160  LYS n 
3 161  LEU n 
3 162  LYS n 
3 163  LEU n 
3 164  SER n 
3 165  THR n 
3 166  GLU n 
3 167  SER n 
3 168  GLU n 
3 169  THR n 
3 170  TYR n 
3 171  CYS n 
3 172  ALA n 
3 173  ALA n 
3 174  LEU n 
3 175  PHE n 
3 176  ASN n 
3 177  VAL n 
3 178  GLU n 
3 179  GLN n 
3 180  THR n 
3 181  LEU n 
3 182  PRO n 
3 183  GLN n 
3 184  GLN n 
3 185  LEU n 
3 186  LYS n 
3 187  LEU n 
3 188  LEU n 
3 189  ILE n 
3 190  GLU n 
3 191  GLN n 
3 192  THR n 
3 193  GLU n 
3 194  ALA n 
3 195  GLN n 
3 196  ARG n 
3 197  ALA n 
3 198  GLN n 
3 199  THR n 
3 200  LEU n 
3 201  ASP n 
3 202  LYS n 
3 203  ARG n 
3 204  SER n 
3 205  ASP n 
3 206  GLY n 
3 207  ALA n 
3 208  THR n 
3 209  VAL n 
3 210  SER n 
3 211  GLY n 
3 212  SER n 
3 213  ILE n 
3 214  GLY n 
3 215  LYS n 
3 216  GLN n 
3 217  LYS n 
3 218  GLU n 
3 219  LEU n 
3 220  TYR n 
3 221  THR n 
3 222  GLN n 
3 223  GLN n 
3 224  ILE n 
3 225  THR n 
3 226  SER n 
3 227  TYR n 
3 228  GLN n 
3 229  ARG n 
3 230  ASP n 
3 231  ALA n 
3 232  GLU n 
3 233  VAL n 
3 234  LYS n 
3 235  ALA n 
3 236  SER n 
3 237  LYS n 
3 238  LEU n 
3 239  PHE n 
3 240  THR n 
3 241  ASP n 
3 242  ALA n 
3 243  TRP n 
3 244  ILE n 
3 245  THR n 
3 246  GLN n 
3 247  LYS n 
3 248  THR n 
3 249  ILE n 
3 250  ASP n 
3 251  GLU n 
3 252  GLY n 
3 253  LEU n 
3 254  THR n 
3 255  PRO n 
3 256  PRO n 
3 257  ASN n 
3 258  GLY n 
3 259  PHE n 
3 260  THR n 
3 261  ASN n 
3 262  SER n 
3 263  SER n 
3 264  ILE n 
3 265  ASP n 
3 266  ASP n 
3 267  VAL n 
3 268  LEU n 
3 269  THR n 
3 270  THR n 
3 271  LEU n 
3 272  LYS n 
3 273  ARG n 
3 274  ASN n 
3 275  ASN n 
3 276  ASN n 
3 277  LEU n 
3 278  ASN n 
3 279  GLY n 
4 1    MET n 
4 2    GLY n 
4 3    MET n 
4 4    ASN n 
4 5    SER n 
4 6    HIS n 
4 7    ILE n 
4 8    PRO n 
4 9    PHE n 
4 10   ASP n 
4 11   ALA n 
4 12   ASP n 
4 13   ASN n 
4 14   ASP n 
4 15   TRP n 
4 16   THR n 
4 17   LEU n 
4 18   ASP n 
4 19   PRO n 
4 20   TYR n 
4 21   HIS n 
4 22   CYS n 
4 23   ASN n 
4 24   ARG n 
4 25   SER n 
4 26   ASN n 
4 27   ASP n 
4 28   PRO n 
4 29   LEU n 
4 30   VAL n 
4 31   ASP n 
4 32   LYS n 
4 33   VAL n 
4 34   ILE n 
4 35   GLY n 
4 36   ASN n 
4 37   ALA n 
4 38   TYR n 
4 39   ALA n 
4 40   VAL n 
4 41   VAL n 
4 42   ARG n 
4 43   ALA n 
4 44   VAL n 
4 45   TYR n 
4 46   CYS n 
4 47   ASN n 
4 48   LEU n 
4 49   GLY n 
4 50   ASN n 
4 51   LEU n 
4 52   LYS n 
4 53   LEU n 
4 54   LEU n 
4 55   TYR n 
4 56   ASP n 
4 57   PHE n 
4 58   LEU n 
4 59   ASN n 
4 60   THR n 
4 61   TYR n 
4 62   GLY n 
4 63   MET n 
4 64   VAL n 
4 65   LEU n 
4 66   GLY n 
4 67   VAL n 
4 68   LYS n 
4 69   SER n 
4 70   GLU n 
4 71   ALA n 
4 72   GLU n 
4 73   LEU n 
4 74   LYS n 
4 75   LYS n 
4 76   LEU n 
4 77   ASN n 
4 78   LYS n 
4 79   LEU n 
4 80   ALA n 
4 81   LYS n 
4 82   TYR n 
4 83   ALA n 
4 84   ARG n 
4 85   VAL n 
4 86   TYR n 
4 87   GLY n 
4 88   PHE n 
4 89   ALA n 
4 90   ASP n 
4 91   THR n 
4 92   GLY n 
4 93   ASP n 
4 94   ARG n 
4 95   GLN n 
4 96   VAL n 
4 97   THR n 
4 98   ASP n 
4 99   TYR n 
4 100  LEU n 
4 101  TYR n 
4 102  VAL n 
4 103  PRO n 
4 104  ASP n 
4 105  ASP n 
4 106  THR n 
4 107  SER n 
4 108  GLY n 
4 109  ILE n 
4 110  ARG n 
4 111  PRO n 
4 112  ASP n 
4 113  ASP n 
4 114  GLN n 
4 115  THR n 
4 116  ALA n 
4 117  THR n 
4 118  GLY n 
4 119  SER n 
4 120  TRP n 
4 121  ILE n 
4 122  LYS n 
4 123  VAL n 
4 124  SER n 
4 125  THR n 
4 126  SER n 
4 127  GLY n 
4 128  SER n 
4 129  GLY n 
4 130  SER n 
4 131  GLY n 
4 132  GLY n 
4 133  THR n 
4 134  GLY n 
4 135  GLY n 
4 136  GLY n 
4 137  SER n 
4 138  GLY n 
4 139  SER n 
4 140  TYR n 
4 141  ILE n 
4 142  PRO n 
4 143  TYR n 
4 144  VAL n 
4 145  TYR n 
4 146  ALA n 
4 147  ASN n 
4 148  GLY n 
4 149  SER n 
4 150  ALA n 
4 151  LEU n 
4 152  GLY n 
4 153  GLY n 
4 154  GLU n 
4 155  THR n 
4 156  SER n 
4 157  PHE n 
4 158  LYS n 
4 159  VAL n 
4 160  PRO n 
4 161  ALA n 
4 162  GLU n 
4 163  ALA n 
4 164  LEU n 
4 165  GLY n 
4 166  VAL n 
4 167  PRO n 
4 168  PHE n 
4 169  ILE n 
4 170  ILE n 
4 171  ILE n 
4 172  ASN n 
4 173  GLY n 
4 174  SER n 
4 175  VAL n 
4 176  GLN n 
4 177  TYR n 
4 178  ILE n 
4 179  GLY n 
4 180  TYR n 
4 181  GLY n 
4 182  PHE n 
4 183  SER n 
4 184  PHE n 
4 185  ASN n 
4 186  PRO n 
4 187  ALA n 
4 188  ASN n 
4 189  SER n 
4 190  THR n 
4 191  VAL n 
4 192  THR n 
4 193  LEU n 
4 194  SER n 
4 195  ASN n 
4 196  PRO n 
4 197  LEU n 
4 198  VAL n 
4 199  GLN n 
4 200  GLY n 
4 201  ASP n 
4 202  GLU n 
4 203  VAL n 
4 204  ILE n 
4 205  ALA n 
4 206  LEU n 
4 207  THR n 
4 208  SER n 
4 209  ALA n 
4 210  ALA n 
4 211  PRO n 
4 212  ALA n 
4 213  SER n 
4 214  PRO n 
4 215  ASP n 
4 216  ASN n 
4 217  PRO n 
4 218  ASN n 
4 219  VAL n 
4 220  SER n 
4 221  ASN n 
4 222  TRP n 
4 223  VAL n 
4 224  GLN n 
4 225  VAL n 
4 226  ASN n 
4 227  TRP n 
4 228  LEU n 
4 229  TYR n 
4 230  ASN n 
4 231  ASN n 
4 232  GLY n 
4 233  ALA n 
4 234  ALA n 
4 235  VAL n 
4 236  GLY n 
4 237  GLY n 
4 238  GLU n 
4 239  GLN n 
4 240  VAL n 
4 241  ILE n 
4 242  THR n 
4 243  VAL n 
4 244  PRO n 
4 245  TYR n 
4 246  ASN n 
4 247  PHE n 
4 248  LYS n 
4 249  ASP n 
4 250  VAL n 
4 251  PRO n 
4 252  ALA n 
4 253  VAL n 
4 254  TYR n 
4 255  LYS n 
4 256  ASN n 
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4 258  GLU n 
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4 275  THR n 
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4 394  LEU n 
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4 535  SER n 
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4 540  ALA n 
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4 544  ASP n 
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4 551  MET n 
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4 554  PRO n 
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4 559  SER n 
4 560  TYR n 
4 561  LEU n 
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4 572  THR n 
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4 576  ILE n 
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4 622  TYR n 
4 623  MET n 
4 624  GLU n 
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4 627  ILE n 
4 628  ARG n 
4 629  ARG n 
4 630  TYR n 
4 631  ILE n 
4 632  ASP n 
4 633  TRP n 
4 634  GLY n 
4 635  CYS n 
4 636  ALA n 
4 637  VAL n 
4 638  VAL n 
4 639  VAL n 
4 640  GLN n 
4 641  ARG n 
4 642  PRO n 
4 643  SER n 
4 644  GLY n 
4 645  GLY n 
4 646  GLY n 
4 647  GLN n 
4 648  GLY n 
4 649  ALA n 
4 650  GLY n 
4 651  ASN n 
4 652  PRO n 
4 653  ALA n 
4 654  TRP n 
4 655  LEU n 
4 656  HIS n 
4 657  TRP n 
4 658  ALA n 
4 659  LYS n 
4 660  ARG n 
4 661  MET n 
4 662  GLN n 
4 663  MET n 
4 664  VAL n 
4 665  ALA n 
4 666  ARG n 
4 667  VAL n 
4 668  TYR n 
4 669  GLY n 
4 670  CYS n 
4 671  PRO n 
4 672  VAL n 
4 673  PHE n 
4 674  ASP n 
4 675  ALA n 
4 676  HIS n 
4 677  GLU n 
4 678  VAL n 
4 679  MET n 
4 680  LEU n 
4 681  ASN n 
4 682  ARG n 
4 683  HIS n 
4 684  TYR n 
4 685  ALA n 
4 686  ALA n 
4 687  VAL n 
4 688  GLN n 
4 689  SER n 
4 690  ASP n 
4 691  GLY n 
4 692  THR n 
4 693  HIS n 
4 694  TYR n 
4 695  ASN n 
4 696  SER n 
4 697  MET n 
4 698  GLY n 
4 699  TYR n 
4 700  ALA n 
4 701  ILE n 
4 702  HIS n 
4 703  GLY n 
4 704  GLU n 
4 705  LYS n 
4 706  LEU n 
4 707  ALA n 
4 708  SER n 
4 709  MET n 
4 710  LEU n 
4 711  MET n 
4 712  ALA n 
4 713  GLY n 
4 714  GLY n 
4 715  LEU n 
4 716  LEU n 
4 717  ASP n 
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4 719  TYR n 
4 720  LYS n 
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4 722  VAL n 
4 723  VAL n 
4 724  ASN n 
4 725  GLU n 
4 726  THR n 
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4 728  VAL n 
4 729  TRP n 
4 730  THR n 
4 731  GLY n 
4 732  MET n 
4 733  MET n 
4 734  SER n 
4 735  ASP n 
4 736  HIS n 
4 737  ILE n 
4 738  GLY n 
4 739  TRP n 
4 740  CYS n 
4 741  ASP n 
4 742  ALA n 
4 743  ARG n 
4 744  GLY n 
4 745  ASN n 
4 746  ILE n 
4 747  GLY n 
4 748  THR n 
4 749  GLY n 
4 750  ARG n 
4 751  SER n 
4 752  ASP n 
4 753  GLY n 
4 754  ALA n 
4 755  TYR n 
4 756  THR n 
4 757  ARG n 
4 758  ASP n 
4 759  LYS n 
4 760  VAL n 
4 761  THR n 
4 762  GLY n 
4 763  VAL n 
4 764  LEU n 
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4 766  ALA n 
4 767  GLY n 
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4 769  ALA n 
4 770  THR n 
4 771  ILE n 
4 772  CYS n 
4 773  THR n 
4 774  PHE n 
4 775  SER n 
4 776  PHE n 
4 777  TYR n 
4 778  LEU n 
4 779  ASP n 
4 780  ALA n 
4 781  GLU n 
4 782  ALA n 
4 783  ALA n 
4 784  HIS n 
4 785  ILE n 
4 786  TYR n 
4 787  GLY n 
4 788  LYS n 
4 789  LEU n 
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4 791  GLY n 
4 792  LEU n 
4 793  ILE n 
4 794  ASN n 
4 795  THR n 
4 796  ILE n 
4 797  TYR n 
4 798  THR n 
4 799  ASN n 
4 800  GLY n 
4 801  TYR n 
4 802  TRP n 
4 803  TRP n 
4 804  ASN n 
4 805  ASN n 
4 806  GLY n 
4 807  ASN n 
4 808  LYS n 
4 809  PRO n 
4 810  TYR n 
4 811  TYR n 
4 812  GLN n 
4 813  TYR n 
4 814  ALA n 
4 815  VAL n 
4 816  ASP n 
4 817  ILE n 
4 818  ASP n 
4 819  ASN n 
4 820  SER n 
4 821  PHE n 
4 822  GLY n 
4 823  ALA n 
4 824  SER n 
4 825  LEU n 
4 826  GLN n 
4 827  ARG n 
4 828  VAL n 
4 829  ASN n 
4 830  LYS n 
4 831  SER n 
4 832  ALA n 
4 833  ASN n 
4 834  ASN n 
4 835  TYR n 
4 836  GLU n 
4 837  GLY n 
4 838  MET n 
4 839  PRO n 
4 840  GLY n 
4 841  SER n 
4 842  ARG n 
4 843  LYS n 
4 844  PHE n 
4 845  VAL n 
4 846  GLY n 
4 847  ARG n 
4 848  LEU n 
4 849  ILE n 
4 850  GLY n 
4 851  ARG n 
4 852  GLY n 
4 853  TRP n 
4 854  HIS n 
4 855  THR n 
4 856  ILE n 
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4 861  ASN n 
4 862  LEU n 
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4 864  GLY n 
4 865  GLU n 
4 866  ALA n 
4 867  LEU n 
4 868  LYS n 
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4 870  ALA n 
4 871  PHE n 
4 872  VAL n 
4 873  ASN n 
4 874  SER n 
4 875  ILE n 
4 876  THR n 
4 877  VAL n 
4 878  GLN n 
4 879  PRO n 
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4 881  PRO n 
4 882  ILE n 
4 883  GLY n 
4 884  LEU n 
4 885  SER n 
4 886  THR n 
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4 901  VAL n 
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4 903  THR n 
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4 905  ARG n 
4 906  MET n 
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4 908  SER n 
4 909  PRO n 
4 910  SER n 
4 911  GLY n 
4 912  GLN n 
4 913  GLY n 
4 914  GLY n 
4 915  THR n 
4 916  LEU n 
4 917  PRO n 
4 918  VAL n 
4 919  ALA n 
4 920  VAL n 
4 921  ALA n 
4 922  LEU n 
4 923  THR n 
4 924  GLY n 
4 925  PHE n 
4 926  GLN n 
4 927  MET n 
4 928  ARG n 
4 929  ALA n 
4 930  PRO n 
4 931  GLN n 
4 932  SER n 
4 933  PHE n 
4 934  LEU n 
4 935  GLY n 
4 936  THR n 
4 937  GLY n 
4 938  PRO n 
4 939  GLY n 
4 940  THR n 
4 941  ASN n 
4 942  ALA n 
4 943  VAL n 
4 944  PRO n 
4 945  ALA n 
4 946  PRO n 
4 947  TYR n 
4 948  PHE n 
4 949  TYR n 
4 950  ASN n 
4 951  THR n 
4 952  VAL n 
4 953  PRO n 
4 954  GLY n 
4 955  LYS n 
4 956  LEU n 
4 957  LYS n 
4 958  VAL n 
4 959  TYR n 
4 960  ASN n 
4 961  GLU n 
4 962  LYS n 
4 963  GLY n 
4 964  ASP n 
4 965  TYR n 
4 966  ILE n 
4 967  GLU n 
4 968  TRP n 
4 969  LEU n 
4 970  VAL n 
4 971  TYR n 
4 972  LYS n 
4 973  ASP n 
4 974  GLY n 
4 975  SER n 
4 976  SER n 
4 977  GLY n 
4 978  LEU n 
4 979  LYS n 
4 980  TRP n 
4 981  LYS n 
4 982  GLY n 
4 983  LYS n 
4 984  VAL n 
4 985  LEU n 
4 986  THR n 
4 987  HIS n 
4 988  SER n 
4 989  PHE n 
4 990  ALA n 
4 991  ASP n 
4 992  VAL n 
4 993  ALA n 
4 994  SER n 
4 995  VAL n 
4 996  PRO n 
4 997  THR n 
4 998  LEU n 
4 999  THR n 
4 1000 ALA n 
4 1001 TYR n 
4 1002 MET n 
4 1003 GLY n 
4 1004 THR n 
4 1005 ALA n 
4 1006 LYS n 
4 1007 GLN n 
4 1008 ASN n 
4 1009 VAL n 
4 1010 ILE n 
4 1011 VAL n 
4 1012 ALA n 
4 1013 ALA n 
4 1014 GLY n 
4 1015 SER n 
4 1016 SER n 
4 1017 GLY n 
4 1018 ALA n 
4 1019 ASN n 
4 1020 GLN n 
4 1021 PRO n 
4 1022 LEU n 
4 1023 GLU n 
4 1024 ASN n 
4 1025 ILE n 
4 1026 TYR n 
4 1027 ASP n 
4 1028 TYR n 
4 1029 ASN n 
4 1030 ALA n 
4 1031 GLY n 
4 1032 LEU n 
4 1033 GLN n 
4 1034 GLU n 
4 1035 GLN n 
4 1036 THR n 
4 1037 GLY n 
4 1038 ASN n 
4 1039 PRO n 
4 1040 SER n 
4 1041 THR n 
4 1042 ASP n 
4 1043 LEU n 
4 1044 SER n 
4 1045 TRP n 
4 1046 LYS n 
4 1047 GLY n 
4 1048 GLY n 
4 1049 ILE n 
4 1050 TYR n 
4 1051 LEU n 
4 1052 VAL n 
4 1053 PHE n 
4 1054 THR n 
4 1055 LEU n 
4 1056 ALA n 
4 1057 TRP n 
4 1058 PRO n 
4 1059 SER n 
4 1060 THR n 
4 1061 ALA n 
4 1062 PRO n 
4 1063 THR n 
4 1064 GLY n 
4 1065 TYR n 
4 1066 TRP n 
4 1067 THR n 
4 1068 ILE n 
4 1069 GLU n 
4 1070 LEU n 
4 1071 GLU n 
4 1072 GLY n 
4 1073 SER n 
4 1074 ASP n 
4 1075 TRP n 
4 1076 PHE n 
4 1077 GLY n 
4 1078 ASN n 
4 1079 SER n 
4 1080 GLU n 
4 1081 SER n 
4 1082 ALA n 
4 1083 VAL n 
4 1084 GLY n 
4 1085 CYS n 
4 1086 PHE n 
# 
loop_
_entity_src_gen.entity_id 
_entity_src_gen.pdbx_src_id 
_entity_src_gen.pdbx_alt_source_flag 
_entity_src_gen.pdbx_seq_type 
_entity_src_gen.pdbx_beg_seq_num 
_entity_src_gen.pdbx_end_seq_num 
_entity_src_gen.gene_src_common_name 
_entity_src_gen.gene_src_genus 
_entity_src_gen.pdbx_gene_src_gene 
_entity_src_gen.gene_src_species 
_entity_src_gen.gene_src_strain 
_entity_src_gen.gene_src_tissue 
_entity_src_gen.gene_src_tissue_fraction 
_entity_src_gen.gene_src_details 
_entity_src_gen.pdbx_gene_src_fragment 
_entity_src_gen.pdbx_gene_src_scientific_name 
_entity_src_gen.pdbx_gene_src_ncbi_taxonomy_id 
_entity_src_gen.pdbx_gene_src_variant 
_entity_src_gen.pdbx_gene_src_cell_line 
_entity_src_gen.pdbx_gene_src_atcc 
_entity_src_gen.pdbx_gene_src_organ 
_entity_src_gen.pdbx_gene_src_organelle 
_entity_src_gen.pdbx_gene_src_cell 
_entity_src_gen.pdbx_gene_src_cellular_location 
_entity_src_gen.host_org_common_name 
_entity_src_gen.pdbx_host_org_scientific_name 
_entity_src_gen.pdbx_host_org_ncbi_taxonomy_id 
_entity_src_gen.host_org_genus 
_entity_src_gen.pdbx_host_org_gene 
_entity_src_gen.pdbx_host_org_organ 
_entity_src_gen.host_org_species 
_entity_src_gen.pdbx_host_org_tissue 
_entity_src_gen.pdbx_host_org_tissue_fraction 
_entity_src_gen.pdbx_host_org_strain 
_entity_src_gen.pdbx_host_org_variant 
_entity_src_gen.pdbx_host_org_cell_line 
_entity_src_gen.pdbx_host_org_atcc 
_entity_src_gen.pdbx_host_org_culture_collection 
_entity_src_gen.pdbx_host_org_cell 
_entity_src_gen.pdbx_host_org_organelle 
_entity_src_gen.pdbx_host_org_cellular_location 
_entity_src_gen.pdbx_host_org_vector_type 
_entity_src_gen.pdbx_host_org_vector 
_entity_src_gen.host_org_details 
_entity_src_gen.expression_system_id 
_entity_src_gen.plasmid_name 
_entity_src_gen.plasmid_details 
_entity_src_gen.pdbx_description 
1 1 sample 'Biological sequence' 1 760  ? ? Moo19_gp76 ? ? ? ? ? ? 'Shigella virus Moo19' 2886042 ? ? ? ? ? ? ? ? 
'Shigella flexneri 2a str. 2457T' 198215 ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? 
2 1 sample 'Biological sequence' 1 234  ? ? Moo19_gp83 ? ? ? ? ? ? 'Shigella virus Moo19' 2886042 ? ? ? ? ? ? ? ? 
'Shigella flexneri 2a str. 2457T' 198215 ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? 
3 1 sample 'Biological sequence' 1 279  ? ? Moo19_gp71 ? ? ? ? ? ? 'Shigella virus Moo19' 2886042 ? ? ? ? ? ? ? ? 
'Shigella flexneri 2a str. 2457T' 198215 ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? 
4 1 sample 'Biological sequence' 1 1086 ? ? Moo19_gp82 ? ? ? ? ? ? 'Shigella virus Moo19' 2886042 ? ? ? ? ? ? ? ? 
'Shigella flexneri 2a str. 2457T' 198215 ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? 
# 
loop_
_chem_comp.id 
_chem_comp.type 
_chem_comp.mon_nstd_flag 
_chem_comp.name 
_chem_comp.pdbx_synonyms 
_chem_comp.formula 
_chem_comp.formula_weight 
ALA 'L-peptide linking' y ALANINE         ? 'C3 H7 N O2'     89.093  
ARG 'L-peptide linking' y ARGININE        ? 'C6 H15 N4 O2 1' 175.209 
ASN 'L-peptide linking' y ASPARAGINE      ? 'C4 H8 N2 O3'    132.118 
ASP 'L-peptide linking' y 'ASPARTIC ACID' ? 'C4 H7 N O4'     133.103 
CYS 'L-peptide linking' y CYSTEINE        ? 'C3 H7 N O2 S'   121.158 
GLN 'L-peptide linking' y GLUTAMINE       ? 'C5 H10 N2 O3'   146.144 
GLU 'L-peptide linking' y 'GLUTAMIC ACID' ? 'C5 H9 N O4'     147.129 
GLY 'peptide linking'   y GLYCINE         ? 'C2 H5 N O2'     75.067  
HIS 'L-peptide linking' y HISTIDINE       ? 'C6 H10 N3 O2 1' 156.162 
ILE 'L-peptide linking' y ISOLEUCINE      ? 'C6 H13 N O2'    131.173 
LEU 'L-peptide linking' y LEUCINE         ? 'C6 H13 N O2'    131.173 
LYS 'L-peptide linking' y LYSINE          ? 'C6 H15 N2 O2 1' 147.195 
MET 'L-peptide linking' y METHIONINE      ? 'C5 H11 N O2 S'  149.211 
PHE 'L-peptide linking' y PHENYLALANINE   ? 'C9 H11 N O2'    165.189 
PRO 'L-peptide linking' y PROLINE         ? 'C5 H9 N O2'     115.130 
SER 'L-peptide linking' y SERINE          ? 'C3 H7 N O3'     105.093 
THR 'L-peptide linking' y THREONINE       ? 'C4 H9 N O3'     119.119 
TRP 'L-peptide linking' y TRYPTOPHAN      ? 'C11 H12 N2 O2'  204.225 
TYR 'L-peptide linking' y TYROSINE        ? 'C9 H11 N O3'    181.189 
VAL 'L-peptide linking' y VALINE          ? 'C5 H11 N O2'    117.146 
# 
loop_
_pdbx_poly_seq_scheme.asym_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.entity_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.seq_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.ndb_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.auth_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.auth_mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_strand_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_ins_code 
_pdbx_poly_seq_scheme.hetero 
A 1 1    MET 1    1    ?   ?   ?   A . n 
A 1 2    GLU 2    2    ?   ?   ?   A . n 
A 1 3    HIS 3    3    ?   ?   ?   A . n 
A 1 4    GLN 4    4    ?   ?   ?   A . n 
A 1 5    ASP 5    5    ?   ?   ?   A . n 
A 1 6    SER 6    6    ?   ?   ?   A . n 
A 1 7    MET 7    7    ?   ?   ?   A . n 
A 1 8    THR 8    8    ?   ?   ?   A . n 
A 1 9    PRO 9    9    ?   ?   ?   A . n 
A 1 10   LEU 10   10   ?   ?   ?   A . n 
A 1 11   PRO 11   11   ?   ?   ?   A . n 
A 1 12   ASP 12   12   ?   ?   ?   A . n 
A 1 13   PRO 13   13   ?   ?   ?   A . n 
A 1 14   GLY 14   14   ?   ?   ?   A . n 
A 1 15   GLN 15   15   ?   ?   ?   A . n 
A 1 16   SER 16   16   ?   ?   ?   A . n 
A 1 17   ASP 17   17   17  ASP ASP A . n 
A 1 18   LYS 18   18   18  LYS LYS A . n 
A 1 19   LEU 19   19   19  LEU LEU A . n 
A 1 20   THR 20   20   20  THR THR A . n 
A 1 21   ASN 21   21   21  ASN ASN A . n 
A 1 22   TRP 22   22   22  TRP TRP A . n 
A 1 23   LYS 23   23   23  LYS LYS A . n 
A 1 24   LYS 24   24   24  LYS LYS A . n 
A 1 25   GLU 25   25   25  GLU GLU A . n 
A 1 26   PRO 26   26   26  PRO PRO A . n 
A 1 27   SER 27   27   27  SER SER A . n 
A 1 28   ILE 28   28   28  ILE ILE A . n 
A 1 29   GLN 29   29   29  GLN GLN A . n 
A 1 30   THR 30   30   30  THR THR A . n 
A 1 31   LEU 31   31   31  LEU LEU A . n 
A 1 32   LYS 32   32   32  LYS LYS A . n 
A 1 33   ALA 33   33   33  ALA ALA A . n 
A 1 34   ASP 34   34   34  ASP ASP A . n 
A 1 35   LEU 35   35   35  LEU LEU A . n 
A 1 36   GLU 36   36   36  GLU GLU A . n 
A 1 37   ALA 37   37   37  ALA ALA A . n 
A 1 38   GLY 38   38   38  GLY GLY A . n 
A 1 39   LYS 39   39   39  LYS LYS A . n 
A 1 40   PRO 40   40   40  PRO PRO A . n 
A 1 41   ALA 41   41   41  ALA ALA A . n 
A 1 42   HIS 42   42   42  HIS HIS A . n 
A 1 43   ASP 43   43   43  ASP ASP A . n 
A 1 44   ALA 44   44   44  ALA ALA A . n 
A 1 45   ILE 45   45   45  ILE ILE A . n 
A 1 46   MET 46   46   46  MET MET A . n 
A 1 47   LYS 47   47   47  LYS LYS A . n 
A 1 48   GLU 48   48   48  GLU GLU A . n 
A 1 49   ILE 49   49   49  ILE ILE A . n 
A 1 50   GLN 50   50   50  GLN GLN A . n 
A 1 51   LYS 51   51   51  LYS LYS A . n 
A 1 52   TRP 52   52   52  TRP TRP A . n 
A 1 53   ASN 53   53   53  ASN ASN A . n 
A 1 54   ASP 54   54   54  ASP ASP A . n 
A 1 55   LEU 55   55   55  LEU LEU A . n 
A 1 56   MET 56   56   56  MET MET A . n 
A 1 57   LYS 57   57   57  LYS LYS A . n 
A 1 58   ALA 58   58   58  ALA ALA A . n 
A 1 59   GLU 59   59   59  GLU GLU A . n 
A 1 60   GLY 60   60   60  GLY GLY A . n 
A 1 61   SER 61   61   61  SER SER A . n 
A 1 62   ALA 62   62   62  ALA ALA A . n 
A 1 63   LYS 63   63   63  LYS LYS A . n 
A 1 64   PRO 64   64   64  PRO PRO A . n 
A 1 65   PRO 65   65   65  PRO PRO A . n 
A 1 66   LYS 66   66   66  LYS LYS A . n 
A 1 67   VAL 67   67   67  VAL VAL A . n 
A 1 68   LYS 68   68   68  LYS LYS A . n 
A 1 69   GLY 69   69   69  GLY GLY A . n 
A 1 70   ARG 70   70   70  ARG ARG A . n 
A 1 71   SER 71   71   71  SER SER A . n 
A 1 72   GLN 72   72   72  GLN GLN A . n 
A 1 73   VAL 73   73   73  VAL VAL A . n 
A 1 74   GLN 74   74   74  GLN GLN A . n 
A 1 75   PRO 75   75   75  PRO PRO A . n 
A 1 76   LYS 76   76   76  LYS LYS A . n 
A 1 77   LEU 77   77   77  LEU LEU A . n 
A 1 78   VAL 78   78   78  VAL VAL A . n 
A 1 79   ARG 79   79   79  ARG ARG A . n 
A 1 80   ARG 80   80   80  ARG ARG A . n 
A 1 81   GLN 81   81   81  GLN GLN A . n 
A 1 82   ALA 82   82   82  ALA ALA A . n 
A 1 83   GLU 83   83   83  GLU GLU A . n 
A 1 84   TRP 84   84   84  TRP TRP A . n 
A 1 85   ARG 85   85   85  ARG ARG A . n 
A 1 86   TYR 86   86   86  TYR TYR A . n 
A 1 87   ALA 87   87   87  ALA ALA A . n 
A 1 88   PRO 88   88   88  PRO PRO A . n 
A 1 89   LEU 89   89   89  LEU LEU A . n 
A 1 90   SER 90   90   90  SER SER A . n 
A 1 91   GLU 91   91   91  GLU GLU A . n 
A 1 92   PRO 92   92   92  PRO PRO A . n 
A 1 93   PHE 93   93   93  PHE PHE A . n 
A 1 94   LEU 94   94   94  LEU LEU A . n 
A 1 95   SER 95   95   95  SER SER A . n 
A 1 96   SER 96   96   96  SER SER A . n 
A 1 97   PRO 97   97   97  PRO PRO A . n 
A 1 98   LYS 98   98   98  LYS LYS A . n 
A 1 99   LEU 99   99   99  LEU LEU A . n 
A 1 100  PHE 100  100  100 PHE PHE A . n 
A 1 101  LYS 101  101  101 LYS LYS A . n 
A 1 102  LEU 102  102  102 LEU LEU A . n 
A 1 103  THR 103  103  103 THR THR A . n 
A 1 104  PRO 104  104  104 PRO PRO A . n 
A 1 105  VAL 105  105  105 VAL VAL A . n 
A 1 106  THR 106  106  106 THR THR A . n 
A 1 107  TRP 107  107  107 TRP TRP A . n 
A 1 108  GLU 108  108  108 GLU GLU A . n 
A 1 109  ASP 109  109  109 ASP ASP A . n 
A 1 110  GLU 110  110  110 GLU GLU A . n 
A 1 111  GLN 111  111  111 GLN GLN A . n 
A 1 112  ALA 112  112  112 ALA ALA A . n 
A 1 113  ALA 113  113  113 ALA ALA A . n 
A 1 114  ARG 114  114  114 ARG ARG A . n 
A 1 115  GLN 115  115  115 GLN GLN A . n 
A 1 116  ASN 116  116  116 ASN ASN A . n 
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A 1 265  VAL 265  265  265 VAL VAL A . n 
A 1 266  SER 266  266  266 SER SER A . n 
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A 1 350  MET 350  350  350 MET MET A . n 
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A 1 609  ARG 609  609  609 ARG ARG A . n 
A 1 610  THR 610  610  610 THR THR A . n 
A 1 611  TRP 611  611  611 TRP TRP A . n 
A 1 612  LYS 612  612  612 LYS LYS A . n 
A 1 613  PRO 613  613  613 PRO PRO A . n 
A 1 614  GLU 614  614  614 GLU GLU A . n 
A 1 615  PRO 615  615  615 PRO PRO A . n 
A 1 616  ASP 616  616  616 ASP ASP A . n 
A 1 617  PRO 617  617  617 PRO PRO A . n 
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A 1 621  GLN 621  621  621 GLN GLN A . n 
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A 1 623  LYS 623  623  623 LYS ALA A . n 
A 1 624  GLN 624  624  624 GLN GLN A . n 
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A 1 701  GLY 701  701  ?   ?   ?   A . n 
A 1 702  GLU 702  702  ?   ?   ?   A . n 
A 1 703  THR 703  703  ?   ?   ?   A . n 
A 1 704  SER 704  704  ?   ?   ?   A . n 
A 1 705  PRO 705  705  ?   ?   ?   A . n 
A 1 706  ASN 706  706  ?   ?   ?   A . n 
A 1 707  ILE 707  707  ?   ?   ?   A . n 
A 1 708  SER 708  708  ?   ?   ?   A . n 
A 1 709  ALA 709  709  ?   ?   ?   A . n 
A 1 710  ALA 710  710  ?   ?   ?   A . n 
A 1 711  ILE 711  711  ?   ?   ?   A . n 
A 1 712  GLY 712  712  ?   ?   ?   A . n 
A 1 713  TYR 713  713  ?   ?   ?   A . n 
A 1 714  ASN 714  714  ?   ?   ?   A . n 
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A 1 728  GLU 728  728  ?   ?   ?   A . n 
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A 1 733  ALA 733  733  ?   ?   ?   A . n 
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A 1 737  PRO 737  737  ?   ?   ?   A . n 
A 1 738  SER 738  738  ?   ?   ?   A . n 
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A 1 740  SER 740  740  ?   ?   ?   A . n 
A 1 741  ILE 741  741  ?   ?   ?   A . n 
A 1 742  GLY 742  742  ?   ?   ?   A . n 
A 1 743  SER 743  743  ?   ?   ?   A . n 
A 1 744  GLN 744  744  ?   ?   ?   A . n 
A 1 745  TYR 745  745  ?   ?   ?   A . n 
A 1 746  PHE 746  746  ?   ?   ?   A . n 
A 1 747  ASP 747  747  ?   ?   ?   A . n 
A 1 748  PRO 748  748  ?   ?   ?   A . n 
A 1 749  SER 749  749  ?   ?   ?   A . n 
A 1 750  ARG 750  750  ?   ?   ?   A . n 
A 1 751  ASP 751  751  ?   ?   ?   A . n 
A 1 752  PRO 752  752  ?   ?   ?   A . n 
A 1 753  ALA 753  753  ?   ?   ?   A . n 
A 1 754  LEU 754  754  ?   ?   ?   A . n 
A 1 755  SER 755  755  ?   ?   ?   A . n 
A 1 756  PRO 756  756  ?   ?   ?   A . n 
A 1 757  GLY 757  757  ?   ?   ?   A . n 
A 1 758  MET 758  758  ?   ?   ?   A . n 
A 1 759  ASN 759  759  ?   ?   ?   A . n 
A 1 760  LEU 760  760  ?   ?   ?   A . n 
B 2 1    MET 1    1    1   MET MET B . n 
B 2 2    ARG 2    2    2   ARG ARG B . n 
B 2 3    LYS 3    3    3   LYS LYS B . n 
B 2 4    LEU 4    4    4   LEU LEU B . n 
B 2 5    SER 5    5    5   SER SER B . n 
B 2 6    ASP 6    6    6   ASP ASP B . n 
B 2 7    VAL 7    7    7   VAL VAL B . n 
B 2 8    TYR 8    8    8   TYR TYR B . n 
B 2 9    LYS 9    9    9   LYS LYS B . n 
B 2 10   VAL 10   10   10  VAL VAL B . n 
B 2 11   LEU 11   11   11  LEU LEU B . n 
B 2 12   ALA 12   12   12  ALA ALA B . n 
B 2 13   LEU 13   13   13  LEU LEU B . n 
B 2 14   THR 14   14   14  THR THR B . n 
B 2 15   SER 15   15   15  SER SER B . n 
B 2 16   LEU 16   16   16  LEU LEU B . n 
B 2 17   LYS 17   17   17  LYS LYS B . n 
B 2 18   SER 18   18   18  SER SER B . n 
B 2 19   ALA 19   19   19  ALA ALA B . n 
B 2 20   GLY 20   20   20  GLY GLY B . n 
B 2 21   PHE 21   21   21  PHE PHE B . n 
B 2 22   ILE 22   22   22  ILE ILE B . n 
B 2 23   THR 23   23   23  THR THR B . n 
B 2 24   ASP 24   24   24  ASP ASP B . n 
B 2 25   ASP 25   25   25  ASP ASP B . n 
B 2 26   LYS 26   26   26  LYS LYS B . n 
B 2 27   VAL 27   27   27  VAL VAL B . n 
B 2 28   ASN 28   28   28  ASN ASN B . n 
B 2 29   ILE 29   29   29  ILE ILE B . n 
B 2 30   GLU 30   30   30  GLU GLU B . n 
B 2 31   ALA 31   31   31  ALA ALA B . n 
B 2 32   TRP 32   32   32  TRP TRP B . n 
B 2 33   GLY 33   33   33  GLY GLY B . n 
B 2 34   LYS 34   34   34  LYS LYS B . n 
B 2 35   PRO 35   35   35  PRO PRO B . n 
B 2 36   GLU 36   36   36  GLU GLU B . n 
B 2 37   VAL 37   37   37  VAL VAL B . n 
B 2 38   LEU 38   38   38  LEU LEU B . n 
B 2 39   ALA 39   39   39  ALA ALA B . n 
B 2 40   HIS 40   40   40  HIS HIS B . n 
B 2 41   ILE 41   41   41  ILE ILE B . n 
B 2 42   ASN 42   42   42  ASN ASN B . n 
B 2 43   GLU 43   43   43  GLU GLU B . n 
B 2 44   GLY 44   44   44  GLY GLY B . n 
B 2 45   LEU 45   45   45  LEU LEU B . n 
B 2 46   THR 46   46   46  THR THR B . n 
B 2 47   ARG 47   47   47  ARG ARG B . n 
B 2 48   LEU 48   48   48  LEU LEU B . n 
B 2 49   HIS 49   49   49  HIS HIS B . n 
B 2 50   SER 50   50   50  SER SER B . n 
B 2 51   ARG 51   51   51  ARG ARG B . n 
B 2 52   PHE 52   52   52  PHE PHE B . n 
B 2 53   VAL 53   53   53  VAL VAL B . n 
B 2 54   LEU 54   54   54  LEU LEU B . n 
B 2 55   ARG 55   55   55  ARG ARG B . n 
B 2 56   THR 56   56   56  THR THR B . n 
B 2 57   ASN 57   57   57  ASN ASN B . n 
B 2 58   ASN 58   58   58  ASN ASN B . n 
B 2 59   CYS 59   59   59  CYS ALA B . n 
B 2 60   ILE 60   60   60  ILE ILE B . n 
B 2 61   VAL 61   61   61  VAL VAL B . n 
B 2 62   GLU 62   62   62  GLU GLU B . n 
B 2 63   MET 63   63   63  MET MET B . n 
B 2 64   LYS 64   64   64  LYS LYS B . n 
B 2 65   GLU 65   65   65  GLU GLU B . n 
B 2 66   GLY 66   66   66  GLY GLY B . n 
B 2 67   ARG 67   67   67  ARG ARG B . n 
B 2 68   THR 68   68   68  THR THR B . n 
B 2 69   ASP 69   69   69  ASP ASP B . n 
B 2 70   TYR 70   70   70  TYR TYR B . n 
B 2 71   PRO 71   71   71  PRO PRO B . n 
B 2 72   LEU 72   72   72  LEU LEU B . n 
B 2 73   LEU 73   73   73  LEU LEU B . n 
B 2 74   ALA 74   74   74  ALA ALA B . n 
B 2 75   ARG 75   75   75  ARG ARG B . n 
B 2 76   TYR 76   76   76  TYR TYR B . n 
B 2 77   SER 77   77   77  SER SER B . n 
B 2 78   TYR 78   78   78  TYR TYR B . n 
B 2 79   GLU 79   79   79  GLU GLU B . n 
B 2 80   ARG 80   80   80  ARG ARG B . n 
B 2 81   PHE 81   81   81  PHE PHE B . n 
B 2 82   ASP 82   82   82  ASP ASP B . n 
B 2 83   PRO 83   83   83  PRO PRO B . n 
B 2 84   ALA 84   84   84  ALA ALA B . n 
B 2 85   LYS 85   85   85  LYS LYS B . n 
B 2 86   ALA 86   86   86  ALA ALA B . n 
B 2 87   PRO 87   87   87  PRO PRO B . n 
B 2 88   TYR 88   88   88  TYR TYR B . n 
B 2 89   PRO 89   89   89  PRO PRO B . n 
B 2 90   TYR 90   90   90  TYR TYR B . n 
B 2 91   ILE 91   91   91  ILE ILE B . n 
B 2 92   MET 92   92   92  MET MET B . n 
B 2 93   ASP 93   93   93  ASP ASP B . n 
B 2 94   THR 94   94   94  THR THR B . n 
B 2 95   PRO 95   95   95  PRO PRO B . n 
B 2 96   GLN 96   96   96  GLN GLN B . n 
B 2 97   GLU 97   97   97  GLU GLU B . n 
B 2 98   PRO 98   98   98  PRO PRO B . n 
B 2 99   PHE 99   99   99  PHE PHE B . n 
B 2 100  GLN 100  100  100 GLN GLN B . n 
B 2 101  GLU 101  101  101 GLU GLU B . n 
B 2 102  ASP 102  102  102 ASP ASP B . n 
B 2 103  VAL 103  103  103 VAL VAL B . n 
B 2 104  ILE 104  104  104 ILE ILE B . n 
B 2 105  LYS 105  105  105 LYS LYS B . n 
B 2 106  ILE 106  106  106 ILE ILE B . n 
B 2 107  LEU 107  107  107 LEU LEU B . n 
B 2 108  ASN 108  108  108 ASN ASN B . n 
B 2 109  VAL 109  109  109 VAL VAL B . n 
B 2 110  TYR 110  110  110 TYR TYR B . n 
B 2 111  ASP 111  111  111 ASP ASP B . n 
B 2 112  SER 112  112  112 SER SER B . n 
B 2 113  LYS 113  113  113 LYS LYS B . n 
B 2 114  GLY 114  114  114 GLY GLY B . n 
B 2 115  ILE 115  115  115 ILE ILE B . n 
B 2 116  ARG 116  116  116 ARG ARG B . n 
B 2 117  ARG 117  117  117 ARG ARG B . n 
B 2 118  LYS 118  118  118 LYS ALA B . n 
B 2 119  LEU 119  119  119 LEU LEU B . n 
B 2 120  ASN 120  120  120 ASN ASN B . n 
B 2 121  ASP 121  121  121 ASP ASP B . n 
B 2 122  ASP 122  122  122 ASP ASP B . n 
B 2 123  HIS 123  123  123 HIS HIS B . n 
B 2 124  ASP 124  124  124 ASP ASP B . n 
B 2 125  LYS 125  125  125 LYS LYS B . n 
B 2 126  ASN 126  126  126 ASN ASN B . n 
B 2 127  GLY 127  127  127 GLY GLY B . n 
B 2 128  LEU 128  128  128 LEU LEU B . n 
B 2 129  PHE 129  129  129 PHE PHE B . n 
B 2 130  THR 130  130  130 THR THR B . n 
B 2 131  PRO 131  131  131 PRO PRO B . n 
B 2 132  ARG 132  132  132 ARG ARG B . n 
B 2 133  PRO 133  133  133 PRO PRO B . n 
B 2 134  ASP 134  134  134 ASP ASP B . n 
B 2 135  VAL 135  135  135 VAL ALA B . n 
B 2 136  LEU 136  136  136 LEU LEU B . n 
B 2 137  GLN 137  137  137 GLN GLN B . n 
B 2 138  CYS 138  138  138 CYS CYS B . n 
B 2 139  MET 139  139  139 MET MET B . n 
B 2 140  TRP 140  140  140 TRP TRP B . n 
B 2 141  PRO 141  141  141 PRO PRO B . n 
B 2 142  ARG 142  142  142 ARG ARG B . n 
B 2 143  HIS 143  143  143 HIS HIS B . n 
B 2 144  PHE 144  144  144 PHE PHE B . n 
B 2 145  GLU 145  145  145 GLU GLU B . n 
B 2 146  ALA 146  146  146 ALA ALA B . n 
B 2 147  LEU 147  147  147 LEU LEU B . n 
B 2 148  ASN 148  148  148 ASN ASN B . n 
B 2 149  VAL 149  149  149 VAL VAL B . n 
B 2 150  LEU 150  150  150 LEU LEU B . n 
B 2 151  TYR 151  151  151 TYR TYR B . n 
B 2 152  GLN 152  152  152 GLN GLN B . n 
B 2 153  ALA 153  153  153 ALA ALA B . n 
B 2 154  LYS 154  154  154 LYS LYS B . n 
B 2 155  HIS 155  155  155 HIS HIS B . n 
B 2 156  PRO 156  156  156 PRO PRO B . n 
B 2 157  GLU 157  157  157 GLU GLU B . n 
B 2 158  LEU 158  158  158 LEU LEU B . n 
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B 2 160  GLY 160  160  160 GLY GLY B . n 
B 2 161  ASP 161  161  161 ASP ASP B . n 
B 2 162  GLU 162  162  162 GLU GLU B . n 
B 2 163  ASN 163  163  163 ASN ASN B . n 
B 2 164  GLN 164  164  164 GLN GLN B . n 
B 2 165  GLU 165  165  165 GLU GLU B . n 
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B 2 167  ASP 167  167  167 ASP ASP B . n 
B 2 168  LEU 168  168  168 LEU LEU B . n 
B 2 169  PRO 169  169  169 PRO PRO B . n 
B 2 170  GLU 170  170  170 GLU GLU B . n 
B 2 171  THR 171  171  171 THR THR B . n 
B 2 172  LEU 172  172  172 LEU LEU B . n 
B 2 173  TYR 173  173  173 TYR TYR B . n 
B 2 174  SER 174  174  174 SER SER B . n 
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B 2 176  LEU 176  176  176 LEU LEU B . n 
B 2 177  GLU 177  177  177 GLU GLU B . n 
B 2 178  ASN 178  178  178 ASN ASN B . n 
B 2 179  TRP 179  179  179 TRP TRP B . n 
B 2 180  VAL 180  180  180 VAL VAL B . n 
B 2 181  GLY 181  181  181 GLY GLY B . n 
B 2 182  TYR 182  182  182 TYR TYR B . n 
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B 2 184  TYR 184  184  184 TYR TYR B . n 
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B 2 187  GLY 187  187  187 GLY GLY B . n 
B 2 188  LEU 188  188  188 LEU LEU B . n 
B 2 189  ASN 189  189  189 ASN ASN B . n 
B 2 190  THR 190  190  190 THR THR B . n 
B 2 191  GLU 191  191  191 GLU GLU B . n 
B 2 192  GLY 192  192  192 GLY GLY B . n 
B 2 193  SER 193  193  193 SER SER B . n 
B 2 194  THR 194  194  194 THR THR B . n 
B 2 195  ALA 195  195  195 ALA ALA B . n 
B 2 196  LYS 196  196  196 LYS LYS B . n 
B 2 197  ALA 197  197  197 ALA ALA B . n 
B 2 198  ALA 198  198  198 ALA ALA B . n 
B 2 199  GLU 199  199  199 GLU GLU B . n 
B 2 200  TYR 200  200  200 TYR TYR B . n 
B 2 201  LEU 201  201  201 LEU LEU B . n 
B 2 202  GLN 202  202  202 GLN GLN B . n 
B 2 203  LEU 203  203  203 LEU LEU B . n 
B 2 204  TYR 204  204  204 TYR TYR B . n 
B 2 205  GLU 205  205  205 GLU GLU B . n 
B 2 206  SER 206  206  206 SER SER B . n 
B 2 207  ILE 207  207  207 ILE ILE B . n 
B 2 208  CYS 208  208  208 CYS ALA B . n 
B 2 209  GLY 209  209  209 GLY GLY B . n 
B 2 210  GLU 210  210  210 GLU GLU B . n 
B 2 211  VAL 211  211  211 VAL VAL B . n 
B 2 212  VAL 212  212  212 VAL VAL B . n 
B 2 213  ASP 213  213  213 ASP ASP B . n 
B 2 214  PHE 214  214  214 PHE PHE B . n 
B 2 215  ASP 215  215  215 ASP ASP B . n 
B 2 216  LEU 216  216  216 LEU LEU B . n 
B 2 217  ALA 217  217  217 ALA ALA B . n 
B 2 218  ASN 218  218  218 ASN ASN B . n 
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B 2 220  SER 220  220  220 SER SER B . n 
B 2 221  MET 221  221  221 MET MET B . n 
B 2 222  SER 222  222  222 SER SER B . n 
B 2 223  ASN 223  223  223 ASN ASN B . n 
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B 2 226  VAL 226  226  226 VAL VAL B . n 
B 2 227  LEU 227  227  227 LEU LEU B . n 
B 2 228  PHE 228  228  228 PHE PHE B . n 
B 2 229  GLU 229  229  229 GLU GLU B . n 
B 2 230  LYS 230  230  230 LYS LYS B . n 
B 2 231  ARG 231  231  231 ARG ARG B . n 
B 2 232  GLY 232  232  232 GLY GLY B . n 
B 2 233  TRP 233  233  233 TRP TRP B . n 
B 2 234  VAL 234  234  234 VAL VAL B . n 
C 3 1    MET 1    1    ?   ?   ?   C . n 
C 3 2    SER 2    2    ?   ?   ?   C . n 
C 3 3    CYS 3    3    ?   ?   ?   C . n 
C 3 4    GLY 4    4    4   GLY GLY C . n 
C 3 5    ALA 5    5    5   ALA ALA C . n 
C 3 6    GLU 6    6    6   GLU GLU C . n 
C 3 7    VAL 7    7    7   VAL VAL C . n 
C 3 8    GLU 8    8    8   GLU GLU C . n 
C 3 9    ALA 9    9    9   ALA ALA C . n 
C 3 10   ASN 10   10   10  ASN ASN C . n 
C 3 11   ARG 11   11   11  ARG ARG C . n 
C 3 12   LEU 12   12   12  LEU LEU C . n 
C 3 13   LEU 13   13   13  LEU LEU C . n 
C 3 14   LEU 14   14   14  LEU LEU C . n 
C 3 15   ALA 15   15   15  ALA ALA C . n 
C 3 16   LEU 16   16   16  LEU LEU C . n 
C 3 17   THR 17   17   17  THR THR C . n 
C 3 18   GLU 18   18   18  GLU GLU C . n 
C 3 19   GLY 19   19   19  GLY GLY C . n 
C 3 20   GLU 20   20   20  GLU GLU C . n 
C 3 21   ASP 21   21   21  ASP ASP C . n 
C 3 22   PHE 22   22   22  PHE PHE C . n 
C 3 23   ALA 23   23   23  ALA ALA C . n 
C 3 24   LEU 24   24   24  LEU LEU C . n 
C 3 25   PRO 25   25   25  PRO PRO C . n 
C 3 26   ASP 26   26   26  ASP ASP C . n 
C 3 27   ILE 27   27   27  ILE ILE C . n 
C 3 28   ASP 28   28   28  ASP ASP C . n 
C 3 29   MET 29   29   29  MET MET C . n 
C 3 30   SER 30   30   30  SER SER C . n 
C 3 31   GLY 31   31   31  GLY GLY C . n 
C 3 32   PRO 32   32   32  PRO PRO C . n 
C 3 33   GLU 33   33   33  GLU GLU C . n 
C 3 34   TRP 34   34   34  TRP TRP C . n 
C 3 35   ASP 35   35   35  ASP ASP C . n 
C 3 36   ILE 36   36   36  ILE ILE C . n 
C 3 37   PRO 37   37   37  PRO PRO C . n 
C 3 38   GLY 38   38   38  GLY GLY C . n 
C 3 39   GLY 39   39   39  GLY GLY C . n 
C 3 40   ASP 40   40   40  ASP ASP C . n 
C 3 41   GLY 41   41   41  GLY ALA C . n 
C 3 42   SER 42   42   42  SER SER C . n 
C 3 43   PRO 43   43   43  PRO PRO C . n 
C 3 44   ILE 44   44   44  ILE ILE C . n 
C 3 45   PHE 45   45   45  PHE PHE C . n 
C 3 46   ALA 46   46   46  ALA ALA C . n 
C 3 47   GLU 47   47   47  GLU GLU C . n 
C 3 48   VAL 48   48   48  VAL VAL C . n 
C 3 49   THR 49   49   49  THR THR C . n 
C 3 50   ARG 50   50   50  ARG ARG C . n 
C 3 51   LEU 51   51   51  LEU LEU C . n 
C 3 52   THR 52   52   52  THR THR C . n 
C 3 53   ASN 53   53   53  ASN ASN C . n 
C 3 54   GLU 54   54   54  GLU GLU C . n 
C 3 55   ASP 55   55   55  ASP ASP C . n 
C 3 56   LEU 56   56   56  LEU LEU C . n 
C 3 57   THR 57   57   57  THR THR C . n 
C 3 58   THR 58   58   58  THR THR C . n 
C 3 59   ARG 59   59   59  ARG ARG C . n 
C 3 60   VAL 60   60   60  VAL VAL C . n 
C 3 61   VAL 61   61   61  VAL VAL C . n 
C 3 62   GLY 62   62   62  GLY GLY C . n 
C 3 63   GLY 63   63   63  GLY GLY C . n 
C 3 64   SER 64   64   64  SER SER C . n 
C 3 65   GLY 65   65   65  GLY GLY C . n 
C 3 66   THR 66   66   66  THR THR C . n 
C 3 67   PHE 67   67   67  PHE PHE C . n 
C 3 68   ASP 68   68   68  ASP ASP C . n 
C 3 69   ALA 69   69   69  ALA ALA C . n 
C 3 70   LEU 70   70   70  LEU LEU C . n 
C 3 71   MET 71   71   71  MET MET C . n 
C 3 72   ALA 72   72   72  ALA ALA C . n 
C 3 73   SER 73   73   73  SER SER C . n 
C 3 74   ALA 74   74   74  ALA ALA C . n 
C 3 75   ALA 75   75   75  ALA ALA C . n 
C 3 76   ALA 76   76   76  ALA ALA C . n 
C 3 77   HIS 77   77   77  HIS HIS C . n 
C 3 78   LEU 78   78   78  LEU LEU C . n 
C 3 79   LYS 79   79   79  LYS LYS C . n 
C 3 80   GLN 80   80   80  GLN GLN C . n 
C 3 81   GLU 81   81   81  GLU GLU C . n 
C 3 82   PHE 82   82   82  PHE PHE C . n 
C 3 83   LYS 83   83   83  LYS LYS C . n 
C 3 84   GLU 84   84   84  GLU GLU C . n 
C 3 85   GLY 85   85   85  GLY GLY C . n 
C 3 86   ARG 86   86   86  ARG ARG C . n 
C 3 87   ILE 87   87   87  ILE ILE C . n 
C 3 88   THR 88   88   88  THR THR C . n 
C 3 89   GLY 89   89   89  GLY GLY C . n 
C 3 90   GLY 90   90   90  GLY GLY C . n 
C 3 91   GLU 91   91   91  GLU GLU C . n 
C 3 92   TYR 92   92   92  TYR TYR C . n 
C 3 93   THR 93   93   93  THR THR C . n 
C 3 94   LYS 94   94   94  LYS LYS C . n 
C 3 95   ALA 95   95   95  ALA ALA C . n 
C 3 96   TYR 96   96   96  TYR TYR C . n 
C 3 97   ILE 97   97   97  ILE ILE C . n 
C 3 98   ALA 98   98   98  ALA ALA C . n 
C 3 99   ILE 99   99   99  ILE ILE C . n 
C 3 100  VAL 100  100  100 VAL VAL C . n 
C 3 101  GLU 101  101  101 GLU GLU C . n 
C 3 102  THR 102  102  102 THR THR C . n 
C 3 103  CYS 103  103  103 CYS CYS C . n 
C 3 104  MET 104  104  104 MET MET C . n 
C 3 105  GLY 105  105  105 GLY GLY C . n 
C 3 106  ASN 106  106  106 ASN ASN C . n 
C 3 107  ALA 107  107  107 ALA ALA C . n 
C 3 108  THR 108  108  108 THR THR C . n 
C 3 109  GLN 109  109  109 GLN GLN C . n 
C 3 110  TYR 110  110  110 TYR TYR C . n 
C 3 111  LEU 111  111  111 LEU LEU C . n 
C 3 112  LEU 112  112  112 LEU LEU C . n 
C 3 113  GLY 113  113  113 GLY GLY C . n 
C 3 114  ARG 114  114  114 ARG ARG C . n 
C 3 115  ASP 115  115  115 ASP ASP C . n 
C 3 116  GLN 116  116  116 GLN GLN C . n 
C 3 117  ALA 117  117  117 ALA ALA C . n 
C 3 118  TYR 118  118  118 TYR TYR C . n 
C 3 119  TRP 119  119  119 TRP TRP C . n 
C 3 120  ALA 120  120  120 ALA ALA C . n 
C 3 121  ALA 121  121  121 ALA ALA C . n 
C 3 122  ALA 122  122  122 ALA ALA C . n 
C 3 123  MET 123  123  123 MET MET C . n 
C 3 124  ALA 124  124  124 ALA ALA C . n 
C 3 125  GLN 125  125  125 GLN GLN C . n 
C 3 126  ILE 126  126  126 ILE ILE C . n 
C 3 127  GLN 127  127  127 GLN GLN C . n 
C 3 128  ALA 128  128  128 ALA ALA C . n 
C 3 129  VAL 129  129  129 VAL VAL C . n 
C 3 130  SER 130  130  130 SER SER C . n 
C 3 131  ALA 131  131  131 ALA ALA C . n 
C 3 132  ARG 132  132  132 ARG ARG C . n 
C 3 133  VAL 133  133  133 VAL VAL C . n 
C 3 134  ALA 134  134  134 ALA ALA C . n 
C 3 135  LEU 135  135  135 LEU LEU C . n 
C 3 136  ALA 136  136  136 ALA ALA C . n 
C 3 137  THR 137  137  137 THR THR C . n 
C 3 138  SER 138  138  138 SER SER C . n 
C 3 139  LYS 139  139  139 LYS LYS C . n 
C 3 140  ALA 140  140  140 ALA ALA C . n 
C 3 141  GLN 141  141  141 GLN GLN C . n 
C 3 142  TYR 142  142  142 TYR TYR C . n 
C 3 143  VAL 143  143  143 VAL VAL C . n 
C 3 144  LEU 144  144  144 LEU LEU C . n 
C 3 145  ALA 145  145  145 ALA ALA C . n 
C 3 146  LYS 146  146  146 LYS LYS C . n 
C 3 147  PHE 147  147  147 PHE PHE C . n 
C 3 148  GLN 148  148  148 GLN GLN C . n 
C 3 149  ALA 149  149  149 ALA ALA C . n 
C 3 150  LEU 150  150  150 LEU LEU C . n 
C 3 151  ASN 151  151  151 ASN ASN C . n 
C 3 152  ALA 152  152  152 ALA ALA C . n 
C 3 153  LYS 153  153  153 LYS LYS C . n 
C 3 154  SER 154  154  154 SER SER C . n 
C 3 155  GLU 155  155  155 GLU GLU C . n 
C 3 156  TYR 156  156  156 TYR TYR C . n 
C 3 157  ALA 157  157  157 ALA ALA C . n 
C 3 158  LEU 158  158  158 LEU LEU C . n 
C 3 159  THR 159  159  159 THR THR C . n 
C 3 160  LYS 160  160  160 LYS LYS C . n 
C 3 161  LEU 161  161  161 LEU LEU C . n 
C 3 162  LYS 162  162  162 LYS LYS C . n 
C 3 163  LEU 163  163  163 LEU LEU C . n 
C 3 164  SER 164  164  164 SER SER C . n 
C 3 165  THR 165  165  165 THR THR C . n 
C 3 166  GLU 166  166  166 GLU GLU C . n 
C 3 167  SER 167  167  167 SER SER C . n 
C 3 168  GLU 168  168  168 GLU GLU C . n 
C 3 169  THR 169  169  169 THR THR C . n 
C 3 170  TYR 170  170  170 TYR TYR C . n 
C 3 171  CYS 171  171  171 CYS CYS C . n 
C 3 172  ALA 172  172  172 ALA ALA C . n 
C 3 173  ALA 173  173  173 ALA ALA C . n 
C 3 174  LEU 174  174  174 LEU LEU C . n 
C 3 175  PHE 175  175  175 PHE PHE C . n 
C 3 176  ASN 176  176  176 ASN ASN C . n 
C 3 177  VAL 177  177  177 VAL VAL C . n 
C 3 178  GLU 178  178  178 GLU GLU C . n 
C 3 179  GLN 179  179  179 GLN GLN C . n 
C 3 180  THR 180  180  180 THR THR C . n 
C 3 181  LEU 181  181  181 LEU LEU C . n 
C 3 182  PRO 182  182  182 PRO PRO C . n 
C 3 183  GLN 183  183  183 GLN GLN C . n 
C 3 184  GLN 184  184  184 GLN GLN C . n 
C 3 185  LEU 185  185  185 LEU LEU C . n 
C 3 186  LYS 186  186  186 LYS LYS C . n 
C 3 187  LEU 187  187  187 LEU LEU C . n 
C 3 188  LEU 188  188  188 LEU LEU C . n 
C 3 189  ILE 189  189  189 ILE ALA C . n 
C 3 190  GLU 190  190  190 GLU GLU C . n 
C 3 191  GLN 191  191  191 GLN GLN C . n 
C 3 192  THR 192  192  192 THR THR C . n 
C 3 193  GLU 193  193  193 GLU GLU C . n 
C 3 194  ALA 194  194  194 ALA ALA C . n 
C 3 195  GLN 195  195  195 GLN GLN C . n 
C 3 196  ARG 196  196  196 ARG ARG C . n 
C 3 197  ALA 197  197  197 ALA ALA C . n 
C 3 198  GLN 198  198  198 GLN GLN C . n 
C 3 199  THR 199  199  199 THR THR C . n 
C 3 200  LEU 200  200  200 LEU ALA C . n 
C 3 201  ASP 201  201  201 ASP ALA C . n 
C 3 202  LYS 202  202  202 LYS ALA C . n 
C 3 203  ARG 203  203  203 ARG ARG C . n 
C 3 204  SER 204  204  204 SER SER C . n 
C 3 205  ASP 205  205  205 ASP ASP C . n 
C 3 206  GLY 206  206  206 GLY GLY C . n 
C 3 207  ALA 207  207  207 ALA ALA C . n 
C 3 208  THR 208  208  208 THR THR C . n 
C 3 209  VAL 209  209  209 VAL VAL C . n 
C 3 210  SER 210  210  210 SER SER C . n 
C 3 211  GLY 211  211  211 GLY GLY C . n 
C 3 212  SER 212  212  212 SER SER C . n 
C 3 213  ILE 213  213  213 ILE ILE C . n 
C 3 214  GLY 214  214  214 GLY GLY C . n 
C 3 215  LYS 215  215  215 LYS LYS C . n 
C 3 216  GLN 216  216  216 GLN GLN C . n 
C 3 217  LYS 217  217  217 LYS LYS C . n 
C 3 218  GLU 218  218  218 GLU GLU C . n 
C 3 219  LEU 219  219  219 LEU LEU C . n 
C 3 220  TYR 220  220  220 TYR TYR C . n 
C 3 221  THR 221  221  221 THR THR C . n 
C 3 222  GLN 222  222  222 GLN GLN C . n 
C 3 223  GLN 223  223  223 GLN GLN C . n 
C 3 224  ILE 224  224  224 ILE ILE C . n 
C 3 225  THR 225  225  225 THR THR C . n 
C 3 226  SER 226  226  226 SER SER C . n 
C 3 227  TYR 227  227  227 TYR TYR C . n 
C 3 228  GLN 228  228  228 GLN GLN C . n 
C 3 229  ARG 229  229  229 ARG ARG C . n 
C 3 230  ASP 230  230  230 ASP ASP C . n 
C 3 231  ALA 231  231  231 ALA ALA C . n 
C 3 232  GLU 232  232  232 GLU GLU C . n 
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C 3 234  LYS 234  234  234 LYS LYS C . n 
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C 3 236  SER 236  236  236 SER SER C . n 
C 3 237  LYS 237  237  237 LYS LYS C . n 
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C 3 239  PHE 239  239  239 PHE PHE C . n 
C 3 240  THR 240  240  240 THR THR C . n 
C 3 241  ASP 241  241  241 ASP ASP C . n 
C 3 242  ALA 242  242  242 ALA ALA C . n 
C 3 243  TRP 243  243  243 TRP TRP C . n 
C 3 244  ILE 244  244  244 ILE ILE C . n 
C 3 245  THR 245  245  245 THR THR C . n 
C 3 246  GLN 246  246  246 GLN GLN C . n 
C 3 247  LYS 247  247  247 LYS LYS C . n 
C 3 248  THR 248  248  248 THR THR C . n 
C 3 249  ILE 249  249  249 ILE ILE C . n 
C 3 250  ASP 250  250  250 ASP ASP C . n 
C 3 251  GLU 251  251  251 GLU GLU C . n 
C 3 252  GLY 252  252  252 GLY GLY C . n 
C 3 253  LEU 253  253  253 LEU ALA C . n 
C 3 254  THR 254  254  254 THR THR C . n 
C 3 255  PRO 255  255  255 PRO PRO C . n 
C 3 256  PRO 256  256  256 PRO PRO C . n 
C 3 257  ASN 257  257  257 ASN ASN C . n 
C 3 258  GLY 258  258  258 GLY GLY C . n 
C 3 259  PHE 259  259  259 PHE PHE C . n 
C 3 260  THR 260  260  260 THR THR C . n 
C 3 261  ASN 261  261  261 ASN ASN C . n 
C 3 262  SER 262  262  262 SER SER C . n 
C 3 263  SER 263  263  263 SER SER C . n 
C 3 264  ILE 264  264  264 ILE ILE C . n 
C 3 265  ASP 265  265  265 ASP ASP C . n 
C 3 266  ASP 266  266  266 ASP ASP C . n 
C 3 267  VAL 267  267  267 VAL VAL C . n 
C 3 268  LEU 268  268  268 LEU LEU C . n 
C 3 269  THR 269  269  269 THR THR C . n 
C 3 270  THR 270  270  270 THR THR C . n 
C 3 271  LEU 271  271  271 LEU LEU C . n 
C 3 272  LYS 272  272  272 LYS ALA C . n 
C 3 273  ARG 273  273  273 ARG ARG C . n 
C 3 274  ASN 274  274  274 ASN ASN C . n 
C 3 275  ASN 275  275  275 ASN ASN C . n 
C 3 276  ASN 276  276  276 ASN ALA C . n 
C 3 277  LEU 277  277  277 LEU LEU C . n 
C 3 278  ASN 278  278  278 ASN ASN C . n 
C 3 279  GLY 279  279  ?   ?   ?   C . n 
D 4 1    MET 1    1    ?   ?   ?   D . n 
D 4 2    GLY 2    2    ?   ?   ?   D . n 
D 4 3    MET 3    3    ?   ?   ?   D . n 
D 4 4    ASN 4    4    ?   ?   ?   D . n 
D 4 5    SER 5    5    ?   ?   ?   D . n 
D 4 6    HIS 6    6    ?   ?   ?   D . n 
D 4 7    ILE 7    7    ?   ?   ?   D . n 
D 4 8    PRO 8    8    ?   ?   ?   D . n 
D 4 9    PHE 9    9    ?   ?   ?   D . n 
D 4 10   ASP 10   10   ?   ?   ?   D . n 
D 4 11   ALA 11   11   ?   ?   ?   D . n 
D 4 12   ASP 12   12   ?   ?   ?   D . n 
D 4 13   ASN 13   13   ?   ?   ?   D . n 
D 4 14   ASP 14   14   ?   ?   ?   D . n 
D 4 15   TRP 15   15   ?   ?   ?   D . n 
D 4 16   THR 16   16   ?   ?   ?   D . n 
D 4 17   LEU 17   17   ?   ?   ?   D . n 
D 4 18   ASP 18   18   ?   ?   ?   D . n 
D 4 19   PRO 19   19   ?   ?   ?   D . n 
D 4 20   TYR 20   20   ?   ?   ?   D . n 
D 4 21   HIS 21   21   ?   ?   ?   D . n 
D 4 22   CYS 22   22   ?   ?   ?   D . n 
D 4 23   ASN 23   23   ?   ?   ?   D . n 
D 4 24   ARG 24   24   ?   ?   ?   D . n 
D 4 25   SER 25   25   ?   ?   ?   D . n 
D 4 26   ASN 26   26   ?   ?   ?   D . n 
D 4 27   ASP 27   27   ?   ?   ?   D . n 
D 4 28   PRO 28   28   ?   ?   ?   D . n 
D 4 29   LEU 29   29   ?   ?   ?   D . n 
D 4 30   VAL 30   30   30  VAL VAL D . n 
D 4 31   ASP 31   31   31  ASP ASP D . n 
D 4 32   LYS 32   32   32  LYS LYS D . n 
D 4 33   VAL 33   33   33  VAL VAL D . n 
D 4 34   ILE 34   34   34  ILE ILE D . n 
D 4 35   GLY 35   35   35  GLY GLY D . n 
D 4 36   ASN 36   36   36  ASN ASN D . n 
D 4 37   ALA 37   37   37  ALA ALA D . n 
D 4 38   TYR 38   38   38  TYR TYR D . n 
D 4 39   ALA 39   39   39  ALA ALA D . n 
D 4 40   VAL 40   40   40  VAL VAL D . n 
D 4 41   VAL 41   41   41  VAL VAL D . n 
D 4 42   ARG 42   42   42  ARG ARG D . n 
D 4 43   ALA 43   43   43  ALA ALA D . n 
D 4 44   VAL 44   44   44  VAL VAL D . n 
D 4 45   TYR 45   45   45  TYR TYR D . n 
D 4 46   CYS 46   46   46  CYS CYS D . n 
D 4 47   ASN 47   47   47  ASN ASN D . n 
D 4 48   LEU 48   48   48  LEU LEU D . n 
D 4 49   GLY 49   49   49  GLY GLY D . n 
D 4 50   ASN 50   50   50  ASN ASN D . n 
D 4 51   LEU 51   51   51  LEU LEU D . n 
D 4 52   LYS 52   52   52  LYS LYS D . n 
D 4 53   LEU 53   53   53  LEU LEU D . n 
D 4 54   LEU 54   54   54  LEU LEU D . n 
D 4 55   TYR 55   55   55  TYR TYR D . n 
D 4 56   ASP 56   56   56  ASP ASP D . n 
D 4 57   PHE 57   57   57  PHE PHE D . n 
D 4 58   LEU 58   58   58  LEU LEU D . n 
D 4 59   ASN 59   59   59  ASN ASN D . n 
D 4 60   THR 60   60   60  THR THR D . n 
D 4 61   TYR 61   61   61  TYR TYR D . n 
D 4 62   GLY 62   62   62  GLY GLY D . n 
D 4 63   MET 63   63   63  MET MET D . n 
D 4 64   VAL 64   64   64  VAL VAL D . n 
D 4 65   LEU 65   65   65  LEU LEU D . n 
D 4 66   GLY 66   66   66  GLY GLY D . n 
D 4 67   VAL 67   67   67  VAL VAL D . n 
D 4 68   LYS 68   68   68  LYS LYS D . n 
D 4 69   SER 69   69   69  SER SER D . n 
D 4 70   GLU 70   70   70  GLU GLU D . n 
D 4 71   ALA 71   71   71  ALA ALA D . n 
D 4 72   GLU 72   72   72  GLU GLU D . n 
D 4 73   LEU 73   73   73  LEU LEU D . n 
D 4 74   LYS 74   74   74  LYS ALA D . n 
D 4 75   LYS 75   75   75  LYS ALA D . n 
D 4 76   LEU 76   76   76  LEU LEU D . n 
D 4 77   ASN 77   77   77  ASN ASN D . n 
D 4 78   LYS 78   78   78  LYS LYS D . n 
D 4 79   LEU 79   79   79  LEU LEU D . n 
D 4 80   ALA 80   80   80  ALA ALA D . n 
D 4 81   LYS 81   81   81  LYS LYS D . n 
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D 4 83   ALA 83   83   83  ALA ALA D . n 
D 4 84   ARG 84   84   84  ARG ALA D . n 
D 4 85   VAL 85   85   85  VAL VAL D . n 
D 4 86   TYR 86   86   86  TYR TYR D . n 
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D 4 280  MET 280  280  ?   ?   ?   D . n 
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D 4 313  ARG 313  313  ?   ?   ?   D . n 
D 4 314  ALA 314  314  ?   ?   ?   D . n 
D 4 315  ASN 315  315  ?   ?   ?   D . n 
D 4 316  ASN 316  316  ?   ?   ?   D . n 
D 4 317  VAL 317  317  ?   ?   ?   D . n 
D 4 318  LYS 318  318  ?   ?   ?   D . n 
D 4 319  ASP 319  319  ?   ?   ?   D . n 
D 4 320  THR 320  320  ?   ?   ?   D . n 
D 4 321  ASP 321  321  ?   ?   ?   D . n 
D 4 322  VAL 322  322  ?   ?   ?   D . n 
D 4 323  VAL 323  323  ?   ?   ?   D . n 
D 4 324  LEU 324  324  ?   ?   ?   D . n 
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D 4 326  SER 326  326  ?   ?   ?   D . n 
D 4 327  SER 327  327  ?   ?   ?   D . n 
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D 4 329  ASN 329  329  ?   ?   ?   D . n 
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D 4 441  GLY 441  441  ?   ?   ?   D . n 
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D 4 450  ILE 450  450  ?   ?   ?   D . n 
D 4 451  GLY 451  451  ?   ?   ?   D . n 
D 4 452  SER 452  452  ?   ?   ?   D . n 
D 4 453  GLY 453  453  ?   ?   ?   D . n 
D 4 454  LYS 454  454  ?   ?   ?   D . n 
D 4 455  TRP 455  455  ?   ?   ?   D . n 
D 4 456  VAL 456  456  ?   ?   ?   D . n 
D 4 457  GLU 457  457  ?   ?   ?   D . n 
D 4 458  ILE 458  458  ?   ?   ?   D . n 
D 4 459  THR 459  459  ?   ?   ?   D . n 
D 4 460  ASN 460  460  ?   ?   ?   D . n 
D 4 461  ALA 461  461  ?   ?   ?   D . n 
D 4 462  THR 462  462  ?   ?   ?   D . n 
D 4 463  LEU 463  463  ?   ?   ?   D . n 
D 4 464  ARG 464  464  ?   ?   ?   D . n 
D 4 465  SER 465  465  ?   ?   ?   D . n 
D 4 466  GLN 466  466  ?   ?   ?   D . n 
D 4 467  LEU 467  467  ?   ?   ?   D . n 
D 4 468  ALA 468  468  ?   ?   ?   D . n 
D 4 469  SER 469  469  ?   ?   ?   D . n 
D 4 470  THR 470  470  ?   ?   ?   D . n 
D 4 471  GLY 471  471  ?   ?   ?   D . n 
D 4 472  GLY 472  472  ?   ?   ?   D . n 
D 4 473  ALA 473  473  ?   ?   ?   D . n 
D 4 474  ALA 474  474  ?   ?   ?   D . n 
D 4 475  MET 475  475  ?   ?   ?   D . n 
D 4 476  VAL 476  476  ?   ?   ?   D . n 
D 4 477  LYS 477  477  ?   ?   ?   D . n 
D 4 478  ALA 478  478  ?   ?   ?   D . n 
D 4 479  SER 479  479  ?   ?   ?   D . n 
D 4 480  ASP 480  480  ?   ?   ?   D . n 
D 4 481  GLY 481  481  ?   ?   ?   D . n 
D 4 482  ARG 482  482  ?   ?   ?   D . n 
D 4 483  THR 483  483  ?   ?   ?   D . n 
D 4 484  VAL 484  484  ?   ?   ?   D . n 
D 4 485  GLU 485  485  ?   ?   ?   D . n 
D 4 486  GLN 486  486  ?   ?   ?   D . n 
D 4 487  TRP 487  487  ?   ?   ?   D . n 
D 4 488  LEU 488  488  ?   ?   ?   D . n 
D 4 489  VAL 489  489  ?   ?   ?   D . n 
D 4 490  GLN 490  490  ?   ?   ?   D . n 
D 4 491  SER 491  491  ?   ?   ?   D . n 
D 4 492  ASP 492  492  ?   ?   ?   D . n 
D 4 493  SER 493  493  ?   ?   ?   D . n 
D 4 494  ALA 494  494  ?   ?   ?   D . n 
D 4 495  SER 495  495  ?   ?   ?   D . n 
D 4 496  PHE 496  496  ?   ?   ?   D . n 
D 4 497  ARG 497  497  ?   ?   ?   D . n 
D 4 498  ALA 498  498  ?   ?   ?   D . n 
D 4 499  LYS 499  499  ?   ?   ?   D . n 
D 4 500  ASN 500  500  ?   ?   ?   D . n 
D 4 501  MET 501  501  ?   ?   ?   D . n 
D 4 502  ALA 502  502  ?   ?   ?   D . n 
D 4 503  LYS 503  503  ?   ?   ?   D . n 
D 4 504  LEU 504  504  ?   ?   ?   D . n 
D 4 505  ALA 505  505  ?   ?   ?   D . n 
D 4 506  TRP 506  506  ?   ?   ?   D . n 
D 4 507  CYS 507  507  ?   ?   ?   D . n 
D 4 508  ASP 508  508  ?   ?   ?   D . n 
D 4 509  TYR 509  509  ?   ?   ?   D . n 
D 4 510  GLN 510  510  ?   ?   ?   D . n 
D 4 511  VAL 511  511  ?   ?   ?   D . n 
D 4 512  HIS 512  512  ?   ?   ?   D . n 
D 4 513  ASN 513  513  ?   ?   ?   D . n 
D 4 514  ARG 514  514  ?   ?   ?   D . n 
D 4 515  GLY 515  515  ?   ?   ?   D . n 
D 4 516  SER 516  516  ?   ?   ?   D . n 
D 4 517  LEU 517  517  ?   ?   ?   D . n 
D 4 518  LYS 518  518  ?   ?   ?   D . n 
D 4 519  CYS 519  519  ?   ?   ?   D . n 
D 4 520  CYS 520  520  ?   ?   ?   D . n 
D 4 521  PHE 521  521  ?   ?   ?   D . n 
D 4 522  LEU 522  522  ?   ?   ?   D . n 
D 4 523  GLY 523  523  ?   ?   ?   D . n 
D 4 524  ASP 524  524  ?   ?   ?   D . n 
D 4 525  SER 525  525  ?   ?   ?   D . n 
D 4 526  MET 526  526  ?   ?   ?   D . n 
D 4 527  THR 527  527  ?   ?   ?   D . n 
D 4 528  ALA 528  528  ?   ?   ?   D . n 
D 4 529  GLY 529  529  ?   ?   ?   D . n 
D 4 530  PHE 530  530  ?   ?   ?   D . n 
D 4 531  ASP 531  531  ?   ?   ?   D . n 
D 4 532  ARG 532  532  ?   ?   ?   D . n 
D 4 533  THR 533  533  ?   ?   ?   D . n 
D 4 534  SER 534  534  ?   ?   ?   D . n 
D 4 535  SER 535  535  ?   ?   ?   D . n 
D 4 536  ASP 536  536  ?   ?   ?   D . n 
D 4 537  THR 537  537  ?   ?   ?   D . n 
D 4 538  ILE 538  538  ?   ?   ?   D . n 
D 4 539  PRO 539  539  ?   ?   ?   D . n 
D 4 540  ALA 540  540  ?   ?   ?   D . n 
D 4 541  GLN 541  541  ?   ?   ?   D . n 
D 4 542  ASP 542  542  ?   ?   ?   D . n 
D 4 543  GLY 543  543  ?   ?   ?   D . n 
D 4 544  ASP 544  544  ?   ?   ?   D . n 
D 4 545  TRP 545  545  ?   ?   ?   D . n 
D 4 546  ALA 546  546  ?   ?   ?   D . n 
D 4 547  THR 547  547  ?   ?   ?   D . n 
D 4 548  ARG 548  548  ?   ?   ?   D . n 
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D 4 550  SER 550  550  ?   ?   ?   D . n 
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D 4 1020 GLN 1020 1020 ?   ?   ?   D . n 
D 4 1021 PRO 1021 1021 ?   ?   ?   D . n 
D 4 1022 LEU 1022 1022 ?   ?   ?   D . n 
D 4 1023 GLU 1023 1023 ?   ?   ?   D . n 
D 4 1024 ASN 1024 1024 ?   ?   ?   D . n 
D 4 1025 ILE 1025 1025 ?   ?   ?   D . n 
D 4 1026 TYR 1026 1026 ?   ?   ?   D . n 
D 4 1027 ASP 1027 1027 ?   ?   ?   D . n 
D 4 1028 TYR 1028 1028 ?   ?   ?   D . n 
D 4 1029 ASN 1029 1029 ?   ?   ?   D . n 
D 4 1030 ALA 1030 1030 ?   ?   ?   D . n 
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D 4 1068 ILE 1068 1068 ?   ?   ?   D . n 
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D 4 1075 TRP 1075 1075 ?   ?   ?   D . n 
D 4 1076 PHE 1076 1076 ?   ?   ?   D . n 
D 4 1077 GLY 1077 1077 ?   ?   ?   D . n 
D 4 1078 ASN 1078 1078 ?   ?   ?   D . n 
D 4 1079 SER 1079 1079 ?   ?   ?   D . n 
D 4 1080 GLU 1080 1080 ?   ?   ?   D . n 
D 4 1081 SER 1081 1081 ?   ?   ?   D . n 
D 4 1082 ALA 1082 1082 ?   ?   ?   D . n 
D 4 1083 VAL 1083 1083 ?   ?   ?   D . n 
D 4 1084 GLY 1084 1084 ?   ?   ?   D . n 
D 4 1085 CYS 1085 1085 ?   ?   ?   D . n 
D 4 1086 PHE 1086 1086 ?   ?   ?   D . n 
E 4 1    MET 1    1    ?   ?   ?   E . n 
E 4 2    GLY 2    2    ?   ?   ?   E . n 
E 4 3    MET 3    3    ?   ?   ?   E . n 
E 4 4    ASN 4    4    ?   ?   ?   E . n 
E 4 5    SER 5    5    ?   ?   ?   E . n 
E 4 6    HIS 6    6    ?   ?   ?   E . n 
E 4 7    ILE 7    7    ?   ?   ?   E . n 
E 4 8    PRO 8    8    ?   ?   ?   E . n 
E 4 9    PHE 9    9    ?   ?   ?   E . n 
E 4 10   ASP 10   10   ?   ?   ?   E . n 
E 4 11   ALA 11   11   ?   ?   ?   E . n 
E 4 12   ASP 12   12   ?   ?   ?   E . n 
E 4 13   ASN 13   13   ?   ?   ?   E . n 
E 4 14   ASP 14   14   ?   ?   ?   E . n 
E 4 15   TRP 15   15   ?   ?   ?   E . n 
E 4 16   THR 16   16   ?   ?   ?   E . n 
E 4 17   LEU 17   17   ?   ?   ?   E . n 
E 4 18   ASP 18   18   ?   ?   ?   E . n 
E 4 19   PRO 19   19   ?   ?   ?   E . n 
E 4 20   TYR 20   20   ?   ?   ?   E . n 
E 4 21   HIS 21   21   ?   ?   ?   E . n 
E 4 22   CYS 22   22   ?   ?   ?   E . n 
E 4 23   ASN 23   23   ?   ?   ?   E . n 
E 4 24   ARG 24   24   24  ARG ARG E . n 
E 4 25   SER 25   25   25  SER SER E . n 
E 4 26   ASN 26   26   26  ASN ASN E . n 
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E 4 30   VAL 30   30   30  VAL VAL E . n 
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E 4 77   ASN 77   77   77  ASN ASN E . n 
E 4 78   LYS 78   78   78  LYS ALA E . n 
E 4 79   LEU 79   79   79  LEU LEU E . n 
E 4 80   ALA 80   80   80  ALA ALA E . n 
E 4 81   LYS 81   81   81  LYS LYS E . n 
E 4 82   TYR 82   82   82  TYR TYR E . n 
E 4 83   ALA 83   83   83  ALA ALA E . n 
E 4 84   ARG 84   84   84  ARG ARG E . n 
E 4 85   VAL 85   85   85  VAL VAL E . n 
E 4 86   TYR 86   86   86  TYR TYR E . n 
E 4 87   GLY 87   87   87  GLY GLY E . n 
E 4 88   PHE 88   88   ?   ?   ?   E . n 
E 4 89   ALA 89   89   ?   ?   ?   E . n 
E 4 90   ASP 90   90   ?   ?   ?   E . n 
E 4 91   THR 91   91   ?   ?   ?   E . n 
E 4 92   GLY 92   92   ?   ?   ?   E . n 
E 4 93   ASP 93   93   ?   ?   ?   E . n 
E 4 94   ARG 94   94   ?   ?   ?   E . n 
E 4 95   GLN 95   95   ?   ?   ?   E . n 
E 4 96   VAL 96   96   ?   ?   ?   E . n 
E 4 97   THR 97   97   ?   ?   ?   E . n 
E 4 98   ASP 98   98   ?   ?   ?   E . n 
E 4 99   TYR 99   99   ?   ?   ?   E . n 
E 4 100  LEU 100  100  ?   ?   ?   E . n 
E 4 101  TYR 101  101  ?   ?   ?   E . n 
E 4 102  VAL 102  102  ?   ?   ?   E . n 
E 4 103  PRO 103  103  ?   ?   ?   E . n 
E 4 104  ASP 104  104  ?   ?   ?   E . n 
E 4 105  ASP 105  105  ?   ?   ?   E . n 
E 4 106  THR 106  106  ?   ?   ?   E . n 
E 4 107  SER 107  107  ?   ?   ?   E . n 
E 4 108  GLY 108  108  ?   ?   ?   E . n 
E 4 109  ILE 109  109  ?   ?   ?   E . n 
E 4 110  ARG 110  110  ?   ?   ?   E . n 
E 4 111  PRO 111  111  ?   ?   ?   E . n 
E 4 112  ASP 112  112  ?   ?   ?   E . n 
E 4 113  ASP 113  113  ?   ?   ?   E . n 
E 4 114  GLN 114  114  ?   ?   ?   E . n 
E 4 115  THR 115  115  ?   ?   ?   E . n 
E 4 116  ALA 116  116  ?   ?   ?   E . n 
E 4 117  THR 117  117  ?   ?   ?   E . n 
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E 4 139  SER 139  139  ?   ?   ?   E . n 
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E 4 143  TYR 143  143  ?   ?   ?   E . n 
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E 4 146  ALA 146  146  ?   ?   ?   E . n 
E 4 147  ASN 147  147  ?   ?   ?   E . n 
E 4 148  GLY 148  148  ?   ?   ?   E . n 
E 4 149  SER 149  149  ?   ?   ?   E . n 
E 4 150  ALA 150  150  ?   ?   ?   E . n 
E 4 151  LEU 151  151  ?   ?   ?   E . n 
E 4 152  GLY 152  152  ?   ?   ?   E . n 
E 4 153  GLY 153  153  ?   ?   ?   E . n 
E 4 154  GLU 154  154  ?   ?   ?   E . n 
E 4 155  THR 155  155  ?   ?   ?   E . n 
E 4 156  SER 156  156  ?   ?   ?   E . n 
E 4 157  PHE 157  157  ?   ?   ?   E . n 
E 4 158  LYS 158  158  ?   ?   ?   E . n 
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E 4 161  ALA 161  161  ?   ?   ?   E . n 
E 4 162  GLU 162  162  ?   ?   ?   E . n 
E 4 163  ALA 163  163  ?   ?   ?   E . n 
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E 4 165  GLY 165  165  ?   ?   ?   E . n 
E 4 166  VAL 166  166  ?   ?   ?   E . n 
E 4 167  PRO 167  167  ?   ?   ?   E . n 
E 4 168  PHE 168  168  ?   ?   ?   E . n 
E 4 169  ILE 169  169  ?   ?   ?   E . n 
E 4 170  ILE 170  170  ?   ?   ?   E . n 
E 4 171  ILE 171  171  ?   ?   ?   E . n 
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E 4 1086 PHE 1086 1086 ?   ?   ?   E . n 
F 4 1    MET 1    1    ?   ?   ?   F . n 
F 4 2    GLY 2    2    ?   ?   ?   F . n 
F 4 3    MET 3    3    ?   ?   ?   F . n 
F 4 4    ASN 4    4    ?   ?   ?   F . n 
F 4 5    SER 5    5    ?   ?   ?   F . n 
F 4 6    HIS 6    6    ?   ?   ?   F . n 
F 4 7    ILE 7    7    ?   ?   ?   F . n 
F 4 8    PRO 8    8    ?   ?   ?   F . n 
F 4 9    PHE 9    9    ?   ?   ?   F . n 
F 4 10   ASP 10   10   ?   ?   ?   F . n 
F 4 11   ALA 11   11   ?   ?   ?   F . n 
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F 4 16   THR 16   16   ?   ?   ?   F . n 
F 4 17   LEU 17   17   ?   ?   ?   F . n 
F 4 18   ASP 18   18   ?   ?   ?   F . n 
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F 4 20   TYR 20   20   ?   ?   ?   F . n 
F 4 21   HIS 21   21   ?   ?   ?   F . n 
F 4 22   CYS 22   22   ?   ?   ?   F . n 
F 4 23   ASN 23   23   ?   ?   ?   F . n 
F 4 24   ARG 24   24   ?   ?   ?   F . n 
F 4 25   SER 25   25   ?   ?   ?   F . n 
F 4 26   ASN 26   26   ?   ?   ?   F . n 
F 4 27   ASP 27   27   ?   ?   ?   F . n 
F 4 28   PRO 28   28   ?   ?   ?   F . n 
F 4 29   LEU 29   29   ?   ?   ?   F . n 
F 4 30   VAL 30   30   ?   ?   ?   F . n 
F 4 31   ASP 31   31   ?   ?   ?   F . n 
F 4 32   LYS 32   32   ?   ?   ?   F . n 
F 4 33   VAL 33   33   ?   ?   ?   F . n 
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F 4 35   GLY 35   35   ?   ?   ?   F . n 
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F 4 180  TYR 180  180  ?   ?   ?   F . n 
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F 4 239  GLN 239  239  ?   ?   ?   F . n 
F 4 240  VAL 240  240  ?   ?   ?   F . n 
F 4 241  ILE 241  241  ?   ?   ?   F . n 
F 4 242  THR 242  242  ?   ?   ?   F . n 
F 4 243  VAL 243  243  ?   ?   ?   F . n 
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F 4 245  TYR 245  245  ?   ?   ?   F . n 
F 4 246  ASN 246  246  ?   ?   ?   F . n 
F 4 247  PHE 247  247  ?   ?   ?   F . n 
F 4 248  LYS 248  248  ?   ?   ?   F . n 
F 4 249  ASP 249  249  ?   ?   ?   F . n 
F 4 250  VAL 250  250  ?   ?   ?   F . n 
F 4 251  PRO 251  251  ?   ?   ?   F . n 
F 4 252  ALA 252  252  ?   ?   ?   F . n 
F 4 253  VAL 253  253  ?   ?   ?   F . n 
F 4 254  TYR 254  254  ?   ?   ?   F . n 
F 4 255  LYS 255  255  ?   ?   ?   F . n 
F 4 256  ASN 256  256  ?   ?   ?   F . n 
F 4 257  GLY 257  257  ?   ?   ?   F . n 
F 4 258  GLU 258  258  ?   ?   ?   F . n 
F 4 259  ARG 259  259  ?   ?   ?   F . n 
F 4 260  TYR 260  260  ?   ?   ?   F . n 
F 4 261  TYR 261  261  ?   ?   ?   F . n 
F 4 262  LYS 262  262  ?   ?   ?   F . n 
F 4 263  ASN 263  263  ?   ?   ?   F . n 
F 4 264  LEU 264  264  ?   ?   ?   F . n 
F 4 265  GLN 265  265  ?   ?   ?   F . n 
F 4 266  THR 266  266  ?   ?   ?   F . n 
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_refine.pdbx_refine_id                           'ELECTRON MICROSCOPY' 
_refine.entry_id                                 9D80 
_refine.pdbx_diffrn_id                           ? 
_refine.pdbx_TLS_residual_ADP_flag               ? 
_refine.ls_number_reflns_obs                     ? 
_refine.ls_number_reflns_all                     ? 
_refine.pdbx_ls_sigma_I                          ? 
_refine.pdbx_ls_sigma_F                          ? 
_refine.pdbx_data_cutoff_high_absF               ? 
_refine.pdbx_data_cutoff_low_absF                ? 
_refine.pdbx_data_cutoff_high_rms_absF           ? 
_refine.ls_d_res_low                             ? 
_refine.ls_d_res_high                            . 
_refine.ls_percent_reflns_obs                    ? 
_refine.ls_R_factor_obs                          ? 
_refine.ls_R_factor_all                          ? 
_refine.ls_R_factor_R_work                       ? 
_refine.ls_R_factor_R_free                       ? 
_refine.ls_R_factor_R_free_error                 ? 
_refine.ls_R_factor_R_free_error_details         ? 
_refine.ls_percent_reflns_R_free                 ? 
_refine.ls_number_reflns_R_free                  ? 
_refine.ls_number_parameters                     ? 
_refine.ls_number_restraints                     ? 
_refine.occupancy_min                            ? 
_refine.occupancy_max                            ? 
_refine.correlation_coeff_Fo_to_Fc               ? 
_refine.correlation_coeff_Fo_to_Fc_free          ? 
_refine.B_iso_mean                               ? 
_refine.aniso_B[1][1]                            ? 
_refine.aniso_B[2][2]                            ? 
_refine.aniso_B[3][3]                            ? 
_refine.aniso_B[1][2]                            ? 
_refine.aniso_B[1][3]                            ? 
_refine.aniso_B[2][3]                            ? 
_refine.solvent_model_details                    ? 
_refine.solvent_model_param_ksol                 ? 
_refine.solvent_model_param_bsol                 ? 
_refine.pdbx_solvent_vdw_probe_radii             ? 
_refine.pdbx_solvent_ion_probe_radii             ? 
_refine.pdbx_solvent_shrinkage_radii             ? 
_refine.pdbx_ls_cross_valid_method               ? 
_refine.details                                  ? 
_refine.pdbx_starting_model                      ? 
_refine.pdbx_method_to_determine_struct          ? 
_refine.pdbx_isotropic_thermal_model             ? 
_refine.pdbx_stereochemistry_target_values       ? 
_refine.pdbx_stereochem_target_val_spec_case     ? 
_refine.pdbx_R_Free_selection_details            ? 
_refine.pdbx_overall_ESU_R                       ? 
_refine.pdbx_overall_ESU_R_Free                  ? 
_refine.overall_SU_ML                            ? 
_refine.pdbx_overall_phase_error                 ? 
_refine.overall_SU_B                             ? 
_refine.overall_SU_R_Cruickshank_DPI             ? 
_refine.pdbx_overall_SU_R_free_Cruickshank_DPI   ? 
_refine.pdbx_overall_SU_R_Blow_DPI               ? 
_refine.pdbx_overall_SU_R_free_Blow_DPI          ? 
# 
loop_
_refine_ls_restr.pdbx_refine_id 
_refine_ls_restr.criterion 
_refine_ls_restr.dev_ideal 
_refine_ls_restr.dev_ideal_target 
_refine_ls_restr.number 
_refine_ls_restr.rejects 
_refine_ls_restr.type 
_refine_ls_restr.weight 
_refine_ls_restr.pdbx_restraint_function 
'ELECTRON MICROSCOPY' ? 0.003 ? 10674 ? f_bond_d           ? ? 
'ELECTRON MICROSCOPY' ? 0.521 ? 14452 ? f_angle_d          ? ? 
'ELECTRON MICROSCOPY' ? 3.928 ? 1445  ? f_dihedral_angle_d ? ? 
'ELECTRON MICROSCOPY' ? 0.039 ? 1611  ? f_chiral_restr     ? ? 
'ELECTRON MICROSCOPY' ? 0.004 ? 1887  ? f_plane_restr      ? ? 
# 
_struct.entry_id                     9D80 
_struct.title                        'Shigella flexneri bacteriophage Moo19 Tail' 
_struct.pdbx_model_details           ? 
_struct.pdbx_formula_weight          ? 
_struct.pdbx_formula_weight_method   ? 
_struct.pdbx_model_type_details      ? 
_struct.pdbx_CASP_flag               N 
# 
_struct_keywords.entry_id        9D80 
_struct_keywords.text            'Moo19, VIRUS' 
_struct_keywords.pdbx_keywords   VIRUS 
# 
loop_
_struct_asym.id 
_struct_asym.pdbx_blank_PDB_chainid_flag 
_struct_asym.pdbx_modified 
_struct_asym.entity_id 
_struct_asym.details 
A N N 1 ? 
B N N 2 ? 
C N N 3 ? 
D N N 4 ? 
E N N 4 ? 
F N N 4 ? 
# 
loop_
_struct_ref.id 
_struct_ref.db_name 
_struct_ref.db_code 
_struct_ref.pdbx_db_accession 
_struct_ref.pdbx_db_isoform 
_struct_ref.entity_id 
_struct_ref.pdbx_seq_one_letter_code 
_struct_ref.pdbx_align_begin 
1 UNP A0AAE8YF79_9CAUD A0AAE8YF79 ? 1 
;MEHQDSMTPLPDPGQSDKLTNWKKEPSIQTLKADLEAGKPAHDAIMKEIQKWNDLMKAEGSAKPPKVKGRSQVQPKLVRR
QAEWRYAPLSEPFLSSPKLFKLTPVTWEDEQAARQNELVLNYQFRTQLNRVKLVDDYVHSVCDDGTGIARVGWERKVVKV
KQDAPVFQMYPVETEEQVQILQQALDLQAQNPRGYEEQVADDVKEAVNYFNETGEATYAIQTGTTEVEVEKAVVNRPTVE
MLDPNNVVIDPSCNGDLDRALFAVVSFETCKADLLKTPDRYHNLDKIDWESSSPLTDPDHESKTPGDFQFRDAMRKRVIA
YEYWGFWDTNGDGELKPIVATWIGTTLIRMEENPYPDGKLPFVLVPYMPRKRELYGEADAELLGDNQKILGATMRGMIDL
LGRSANGQRAYPKGMLDTLNRRRFEDGLDYEYNPQTGNPSQAIIEHKFPELPQSAIVMSQMQNQEAEALTGVKAFAGGVT
GSAYGDVAAGIRGALDAASKREMAILRRLAKGMADIGTKICAMNAVFLSETEVVRITNEEYVTINREDLKGNFDIEVDIN
TAEVDNQKSQDLGFMVQTIGNTVDQQVTLKLVARIAELKRMPELAHELRTWKPEPDPMEEQLKQLAIQKAQLENQKLQSE
IALNEAKVRAEDAKKDMTNLDYLEQESGTKHAREMEKQKAQSQGNQNLQVTKALTQPVKEGETSPNISAAIGYNAITDGN
NQVNNELERDALAPQDPSLSIGSQYFDPSRDPALSPGMNL
;
1 
2 UNP A0AAE9C642_9CAUD A0AAE9C642 ? 2 
;MRKLSDVYKVLALTSLKSAGFITDDKVNIEAWGKPEVLAHINEGLTRLHSRFVLRTNNCIVEMKEGRTDYPLLARYSYER
FDPAKAPYPYIMDTPQEPFQEDVIKILNVYDSKGIRRKLNDDHDKNGLFTPRPDVLQCMWPRHFEALNVLYQAKHPELTG
DENQEIDLPETLYSALENWVGYRYHTGLNTEGSTAKAAEYLQLYESICGEVVDFDLANGSMSNTNVLFEKRGWV
;
1 
3 UNP A0AAE8YCR4_9CAUD A0AAE8YCR4 ? 3 
;MSCGAEVEANRLLLALTEGEDFALPDIDMSGPEWDIPGGDGSPIFAEVTRLTNEDLTTRVVGGSGTFDALMASAAAHLKQ
EFKEGRITGGEYTKAYIAIVETCMGNATQYLLGRDQAYWAAAMAQIQAVSARVALATSKAQYVLAKFQALNAKSEYALTK
LKLSTESETYCAALFNVEQTLPQQLKLLIEQTEAQRAQTLDKRSDGATVSGSIGKQKELYTQQITSYQRDAEVKASKLFT
DAWITQKTIDEGLTPPNGFTNSSIDDVLTTLKRNNNLNG
;
1 
4 UNP A0AAE9C514_9CAUD A0AAE9C514 ? 4 
;MGMNSHIPFDADNDWTLDPYHCNRSNDPLVDKVIGNAYAVVRAVYCNLGNLKLLYDFLNTYGMVLGVKSEAELKKLNKLA
KYARVYGFADTGDRQVTDYLYVPDDTSGIRPDDQTATGSWIKVSTSGSGSGGTGGGSGSYIPYVYANGSALGGETSFKVP
AEALGVPFIIINGSVQYIGYGFSFNPANSTVTLSNPLVQGDEVIALTSAAPASPDNPNVSNWVQVNWLYNNGAAVGGEQV
ITVPYNFKDVPAVYKNGERYYKNLQTKSYVYDPSTRTVTMTELLAQGDRVIITLGGESASLEITDRTTQEVARANNVKDT
DVVLSSSTNVVITDKKVLYDVNAQKYWDLPNLPPNVYIVKVEGNKLIYNPGAVVIDLLEPANPLVIVEPVLSRLGAETGN
PMAGTFEKGATVDSAAKSVGSTMEGKLYRWEGALPKTVRAGDTPSSSGGIGSGKWVEITNATLRSQLASTGGAAMVKASD
GRTVEQWLVQSDSASFRAKNMAKLAWCDYQVHNRGSLKCCFLGDSMTAGFDRTSSDTIPAQDGDWATRASMNYPYRFASY
LPEQSGCSVYITMRAISGYTAKQAYEEALWQSNPNCDIVFIMYAINDSGGVAGATLDLYMEYMEKLIRRYIDWGCAVVVQ
RPSGGGQGAGNPAWLHWAKRMQMVARVYGCPVFDAHEVMLNRHYAAVQSDGTHYNSMGYAIHGEKLASMLMAGGLLDTYK
PVVNETTVWTGMMSDHIGWCDARGNIGTGRSDGAYTRDKVTGVLQAGKATICTFSFYLDAEAAHIYGKLDGLINTIYTNG
YWWNNGNKPYYQYAVDIDNSFGASLQRVNKSANNYEGMPGSRKFVGRLIGRGWHTITLFTNLQGEALKDAFVNSITVQPI
PIGLSTEQMWGQDEERRYRVVHTRRMPSPSGQGGTLPVAVALTGFQMRAPQSFLGTGPGTNAVPAPYFYNTVPGKLKVYN
EKGDYIEWLVYKDGSSGLKWKGKVLTHSFADVASVPTLTAYMGTAKQNVIVAAGSSGANQPLENIYDYNAGLQEQTGNPS
TDLSWKGGIYLVFTLAWPSTAPTGYWTIELEGSDWFGNSESAVGCF
;
1 
# 
loop_
_struct_ref_seq.align_id 
_struct_ref_seq.ref_id 
_struct_ref_seq.pdbx_PDB_id_code 
_struct_ref_seq.pdbx_strand_id 
_struct_ref_seq.seq_align_beg 
_struct_ref_seq.pdbx_seq_align_beg_ins_code 
_struct_ref_seq.seq_align_end 
_struct_ref_seq.pdbx_seq_align_end_ins_code 
_struct_ref_seq.pdbx_db_accession 
_struct_ref_seq.db_align_beg 
_struct_ref_seq.pdbx_db_align_beg_ins_code 
_struct_ref_seq.db_align_end 
_struct_ref_seq.pdbx_db_align_end_ins_code 
_struct_ref_seq.pdbx_auth_seq_align_beg 
_struct_ref_seq.pdbx_auth_seq_align_end 
1 1 9D80 A 1 ? 760  ? A0AAE8YF79 1 ? 760  ? 1 760  
2 2 9D80 B 1 ? 234  ? A0AAE9C642 1 ? 234  ? 1 234  
3 3 9D80 C 1 ? 279  ? A0AAE8YCR4 1 ? 279  ? 1 279  
4 4 9D80 D 1 ? 1086 ? A0AAE9C514 1 ? 1086 ? 1 1086 
5 4 9D80 E 1 ? 1086 ? A0AAE9C514 1 ? 1086 ? 1 1086 
6 4 9D80 F 1 ? 1086 ? A0AAE9C514 1 ? 1086 ? 1 1086 
# 
_pdbx_struct_assembly.id                   1 
_pdbx_struct_assembly.details              author_and_software_defined_assembly 
_pdbx_struct_assembly.method_details       ? 
_pdbx_struct_assembly.oligomeric_details   72-meric 
_pdbx_struct_assembly.oligomeric_count     72 
# 
_pdbx_struct_assembly_gen.assembly_id       1 
_pdbx_struct_assembly_gen.oper_expression   1,2,3,4,5,6,7,8,9,10,11,12 
_pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list      A,B,C,D,E,F 
# 
_pdbx_struct_assembly_auth_evidence.id                     1 
_pdbx_struct_assembly_auth_evidence.assembly_id            1 
_pdbx_struct_assembly_auth_evidence.experimental_support   'electron microscopy' 
_pdbx_struct_assembly_auth_evidence.details                'not applicable' 
# 
loop_
_pdbx_struct_oper_list.id 
_pdbx_struct_oper_list.type 
_pdbx_struct_oper_list.name 
_pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[1][1] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[1][2] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[1][3] 
_pdbx_struct_oper_list.vector[1] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[2][1] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[2][2] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[2][3] 
_pdbx_struct_oper_list.vector[2] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[3][1] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[3][2] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[3][3] 
_pdbx_struct_oper_list.vector[3] 
1  'identity operation'       1_555 x,y,z 1.0          0.0          0.0 0.0 0.0         1.0          0.0 0.0 0.0  0.0  1.0 0.0 
2  'point symmetry operation' ?     ?     0.866025     -0.5         0.0 0.0 0.5         0.866025     0.0 0.0 -0.0 0.0  1.0 0.0 
3  'point symmetry operation' ?     ?     0.5          -0.866025    0.0 0.0 0.866025    0.5          0.0 0.0 -0.0 0.0  1.0 0.0 
4  'point symmetry operation' ?     ?     6.12323e-17  -1.0         0.0 0.0 1.0         6.12323e-17  0.0 0.0 -0.0 0.0  1.0 0.0 
5  'point symmetry operation' ?     ?     -0.5         -0.866025    0.0 0.0 0.866025    -0.5         0.0 0.0 0.0  0.0  1.0 0.0 
6  'point symmetry operation' ?     ?     -0.866025    -0.5         0.0 0.0 0.5         -0.866025    0.0 0.0 0.0  0.0  1.0 0.0 
7  'point symmetry operation' ?     ?     -1.0         -1.22465e-16 0.0 0.0 1.22465e-16 -1.0         0.0 0.0 0.0  0.0  1.0 0.0 
8  'point symmetry operation' ?     ?     -0.866025    0.5          0.0 0.0 -0.5        -0.866025    0.0 0.0 0.0  0.0  1.0 0.0 
9  'point symmetry operation' ?     ?     -0.5         0.866025     0.0 0.0 -0.866025   -0.5         0.0 0.0 0.0  0.0  1.0 0.0 
10 'point symmetry operation' ?     ?     -1.83697e-16 1.0          0.0 0.0 -1.0        -1.83697e-16 0.0 0.0 0.0  0.0  1.0 0.0 
11 'point symmetry operation' ?     ?     0.5          0.866025     0.0 0.0 -0.866025   0.5          0.0 0.0 0.0  -0.0 1.0 0.0 
12 'point symmetry operation' ?     ?     0.866025     0.5          0.0 0.0 -0.5        0.866025     0.0 0.0 0.0  -0.0 1.0 0.0 
# 
loop_
_struct_conf.conf_type_id 
_struct_conf.id 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_id 
_struct_conf.beg_label_comp_id 
_struct_conf.beg_label_asym_id 
_struct_conf.beg_label_seq_id 
_struct_conf.pdbx_beg_PDB_ins_code 
_struct_conf.end_label_comp_id 
_struct_conf.end_label_asym_id 
_struct_conf.end_label_seq_id 
_struct_conf.pdbx_end_PDB_ins_code 
_struct_conf.beg_auth_comp_id 
_struct_conf.beg_auth_asym_id 
_struct_conf.beg_auth_seq_id 
_struct_conf.end_auth_comp_id 
_struct_conf.end_auth_asym_id 
_struct_conf.end_auth_seq_id 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_class 
_struct_conf.details 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_length 
HELX_P HELX_P1  AA1 SER A 27  ? ALA A 58  ? SER A 27  ALA A 58  1 ? 32 
HELX_P HELX_P2  AA2 GLU A 59  ? LYS A 63  ? GLU A 59  LYS A 63  5 ? 5  
HELX_P HELX_P3  AA3 LYS A 76  ? ALA A 87  ? LYS A 76  ALA A 87  1 ? 12 
HELX_P HELX_P4  AA4 SER A 90  ? SER A 95  ? SER A 90  SER A 95  1 ? 6  
HELX_P HELX_P5  AA5 THR A 106 ? GLU A 108 ? THR A 106 GLU A 108 5 ? 3  
HELX_P HELX_P6  AA6 ASP A 109 ? GLN A 127 ? ASP A 109 GLN A 127 1 ? 19 
HELX_P HELX_P7  AA7 ASN A 129 ? GLY A 145 ? ASN A 129 GLY A 145 1 ? 17 
HELX_P HELX_P8  AA8 THR A 174 ? ASN A 191 ? THR A 174 ASN A 191 1 ? 18 
HELX_P HELX_P9  AA9 ASN A 191 ? GLU A 197 ? ASN A 191 GLU A 197 1 ? 7  
HELX_P HELX_P10 AB1 ALA A 200 ? THR A 213 ? ALA A 200 THR A 213 1 ? 14 
HELX_P HELX_P11 AB2 ASP A 256 ? ALA A 260 ? ASP A 256 ALA A 260 5 ? 5  
HELX_P HELX_P12 AB3 LYS A 271 ? THR A 277 ? LYS A 271 THR A 277 1 ? 7  
HELX_P HELX_P13 AB4 ASP A 385 ? ARG A 403 ? ASP A 385 ARG A 403 1 ? 19 
HELX_P HELX_P14 AB5 ARG A 423 ? GLY A 427 ? ARG A 423 GLY A 427 5 ? 5  
HELX_P HELX_P15 AB6 ASN A 433 ? GLY A 437 ? ASN A 433 GLY A 437 5 ? 5  
HELX_P HELX_P16 AB7 PRO A 452 ? THR A 470 ? PRO A 452 THR A 470 1 ? 19 
HELX_P HELX_P17 AB8 ALA A 488 ? ALA A 494 ? ALA A 488 ALA A 494 1 ? 7  
HELX_P HELX_P18 AB9 ALA A 498 ? LEU A 528 ? ALA A 498 LEU A 528 1 ? 31 
HELX_P HELX_P19 AC1 SER A 529 ? ASN A 538 ? SER A 529 ASN A 538 1 ? 10 
HELX_P HELX_P20 AC2 ARG A 546 ? GLY A 551 ? ARG A 546 GLY A 551 5 ? 6  
HELX_P HELX_P21 AC3 THR A 561 ? ILE A 579 ? THR A 561 ILE A 579 1 ? 19 
HELX_P HELX_P22 AC4 ASP A 584 ? LYS A 599 ? ASP A 584 LYS A 599 1 ? 16 
HELX_P HELX_P23 AC5 MET A 601 ? THR A 610 ? MET A 601 THR A 610 1 ? 10 
HELX_P HELX_P24 AC6 ASP A 616 ? SER A 667 ? ASP A 616 SER A 667 1 ? 52 
HELX_P HELX_P25 AC7 GLY A 668 ? MET A 675 ? GLY A 668 MET A 675 1 ? 8  
HELX_P HELX_P26 AC8 LYS B 3   ? SER B 15  ? LYS B 3   SER B 15  1 ? 13 
HELX_P HELX_P27 AC9 GLY B 33  ? PHE B 52  ? GLY B 33  PHE B 52  1 ? 20 
HELX_P HELX_P28 AD1 PRO B 169 ? THR B 171 ? PRO B 169 THR B 171 5 ? 3  
HELX_P HELX_P29 AD2 LEU B 172 ? THR B 186 ? LEU B 172 THR B 186 1 ? 15 
HELX_P HELX_P30 AD3 THR B 190 ? VAL B 211 ? THR B 190 VAL B 211 1 ? 22 
HELX_P HELX_P31 AD4 VAL B 226 ? ARG B 231 ? VAL B 226 ARG B 231 1 ? 6  
HELX_P HELX_P32 AD5 ALA C 5   ? THR C 17  ? ALA C 5   THR C 17  1 ? 13 
HELX_P HELX_P33 AD6 GLY C 38  ? SER C 42  ? GLY C 38  SER C 42  5 ? 5  
HELX_P HELX_P34 AD7 GLY C 65  ? LYS C 83  ? GLY C 65  LYS C 83  1 ? 19 
HELX_P HELX_P35 AD8 THR C 88  ? ALA C 98  ? THR C 88  ALA C 98  1 ? 11 
HELX_P HELX_P36 AD9 ILE C 99  ? LEU C 112 ? ILE C 99  LEU C 112 1 ? 14 
HELX_P HELX_P37 AE1 ASP C 115 ? ALA C 120 ? ASP C 115 ALA C 120 1 ? 6  
HELX_P HELX_P38 AE2 ALA C 122 ? LYS C 139 ? ALA C 122 LYS C 139 1 ? 18 
HELX_P HELX_P39 AE3 ALA C 140 ? PHE C 175 ? ALA C 140 PHE C 175 1 ? 36 
HELX_P HELX_P40 AE4 GLN C 179 ? LEU C 200 ? GLN C 179 LEU C 200 1 ? 22 
HELX_P HELX_P41 AE5 SER C 210 ? GLU C 251 ? SER C 210 GLU C 251 1 ? 42 
HELX_P HELX_P42 AE6 PRO C 256 ? PHE C 259 ? PRO C 256 PHE C 259 5 ? 4  
HELX_P HELX_P43 AE7 THR C 260 ? ASN C 274 ? THR C 260 ASN C 274 1 ? 15 
HELX_P HELX_P44 AE8 GLY D 35  ? ASN D 47  ? GLY D 35  ASN D 47  1 ? 13 
HELX_P HELX_P45 AE9 ASN D 47  ? TYR D 61  ? ASN D 47  TYR D 61  1 ? 15 
HELX_P HELX_P46 AF1 SER D 69  ? LYS D 75  ? SER D 69  LYS D 75  1 ? 7  
HELX_P HELX_P47 AF2 ASN E 26  ? GLY E 35  ? ASN E 26  GLY E 35  1 ? 10 
HELX_P HELX_P48 AF3 ALA E 37  ? CYS E 46  ? ALA E 37  CYS E 46  1 ? 10 
HELX_P HELX_P49 AF4 ASN E 47  ? ASN E 59  ? ASN E 47  ASN E 59  1 ? 13 
HELX_P HELX_P50 AF5 GLU E 70  ? LYS E 75  ? GLU E 70  LYS E 75  1 ? 6  
HELX_P HELX_P51 AF6 ALA F 37  ? ASN F 47  ? ALA F 37  ASN F 47  1 ? 11 
HELX_P HELX_P52 AF7 ASN F 47  ? TYR F 61  ? ASN F 47  TYR F 61  1 ? 15 
HELX_P HELX_P53 AF8 SER F 69  ? LYS F 75  ? SER F 69  LYS F 75  1 ? 7  
# 
_struct_conf_type.id          HELX_P 
_struct_conf_type.criteria    ? 
_struct_conf_type.reference   ? 
# 
loop_
_struct_sheet.id 
_struct_sheet.type 
_struct_sheet.number_strands 
_struct_sheet.details 
AA1 ? 3 ? 
AA2 ? 2 ? 
AA3 ? 5 ? 
AA4 ? 2 ? 
AA5 ? 2 ? 
AA6 ? 3 ? 
AA7 ? 2 ? 
AA8 ? 2 ? 
AA9 ? 2 ? 
# 
loop_
_struct_sheet_order.sheet_id 
_struct_sheet_order.range_id_1 
_struct_sheet_order.range_id_2 
_struct_sheet_order.offset 
_struct_sheet_order.sense 
AA1 1 2 ? anti-parallel 
AA1 2 3 ? anti-parallel 
AA2 1 2 ? anti-parallel 
AA3 1 2 ? anti-parallel 
AA3 2 3 ? anti-parallel 
AA3 3 4 ? anti-parallel 
AA3 4 5 ? anti-parallel 
AA4 1 2 ? anti-parallel 
AA5 1 2 ? anti-parallel 
AA6 1 2 ? anti-parallel 
AA6 2 3 ? anti-parallel 
AA7 1 2 ? parallel      
AA8 1 2 ? parallel      
AA9 1 2 ? parallel      
# 
loop_
_struct_sheet_range.sheet_id 
_struct_sheet_range.id 
_struct_sheet_range.beg_label_comp_id 
_struct_sheet_range.beg_label_asym_id 
_struct_sheet_range.beg_label_seq_id 
_struct_sheet_range.pdbx_beg_PDB_ins_code 
_struct_sheet_range.end_label_comp_id 
_struct_sheet_range.end_label_asym_id 
_struct_sheet_range.end_label_seq_id 
_struct_sheet_range.pdbx_end_PDB_ins_code 
_struct_sheet_range.beg_auth_comp_id 
_struct_sheet_range.beg_auth_asym_id 
_struct_sheet_range.beg_auth_seq_id 
_struct_sheet_range.end_auth_comp_id 
_struct_sheet_range.end_auth_asym_id 
_struct_sheet_range.end_auth_seq_id 
AA1 1 GLU A 230 ? MET A 241 ? GLU A 230 MET A 241 
AA1 2 ALA A 149 ? LYS A 159 ? ALA A 149 LYS A 159 
AA1 3 PHE A 362 ? VAL A 363 ? PHE A 362 VAL A 363 
AA2 1 GLN A 162 ? PRO A 171 ? GLN A 162 PRO A 171 
AA2 2 THR A 217 ? VAL A 227 ? THR A 217 VAL A 227 
AA3 1 VAL A 247 ? ILE A 249 ? VAL A 247 ILE A 249 
AA3 2 PHE A 262 ? CYS A 270 ? PHE A 262 CYS A 270 
AA3 3 ARG A 317 ? ASP A 328 ? ARG A 317 ASP A 328 
AA3 4 LEU A 335 ? ILE A 343 ? LEU A 335 ILE A 343 
AA3 5 THR A 346 ? GLU A 352 ? THR A 346 GLU A 352 
AA4 1 MET A 368 ? PRO A 369 ? MET A 368 PRO A 369 
AA4 2 GLY A 376 ? GLU A 377 ? GLY A 376 GLU A 377 
AA5 1 ARG A 409 ? ALA A 410 ? ARG A 409 ALA A 410 
AA5 2 ILE A 444 ? GLU A 445 ? ILE A 444 GLU A 445 
AA6 1 THR B 56  ? ILE B 60  ? THR B 56  ILE B 60  
AA6 2 ASN B 148 ? ALA B 153 ? ASN B 148 ALA B 153 
AA6 3 VAL B 103 ? VAL B 109 ? VAL B 103 VAL B 109 
AA7 1 LYS B 118 ? LEU B 119 ? LYS B 118 LEU B 119 
AA7 2 GLY B 127 ? LEU B 128 ? GLY B 127 LEU B 128 
AA8 1 VAL D 64  ? VAL D 67  ? VAL D 64  VAL D 67  
AA8 2 TYR D 82  ? VAL D 85  ? TYR D 82  VAL D 85  
AA9 1 VAL E 64  ? LYS E 68  ? VAL E 64  LYS E 68  
AA9 2 TYR E 82  ? TYR E 86  ? TYR E 82  TYR E 86  
# 
loop_
_pdbx_struct_sheet_hbond.sheet_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_1 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_2 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_PDB_ins_code 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_PDB_ins_code 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_seq_id 
AA1 1 2 O LYS A 231 ? O LYS A 231 N VAL A 158 ? N VAL A 158 
AA1 2 3 N ALA A 149 ? N ALA A 149 O VAL A 363 ? O VAL A 363 
AA2 1 2 N GLN A 168 ? N GLN A 168 O ILE A 220 ? O ILE A 220 
AA3 1 2 N VAL A 248 ? N VAL A 248 O VAL A 264 ? O VAL A 264 
AA3 2 3 N THR A 269 ? N THR A 269 O VAL A 318 ? O VAL A 318 
AA3 3 4 N TYR A 323 ? N TYR A 323 O ALA A 340 ? O ALA A 340 
AA3 4 5 N THR A 341 ? N THR A 341 O ILE A 348 ? O ILE A 348 
AA4 1 2 N MET A 368 ? N MET A 368 O GLU A 377 ? O GLU A 377 
AA5 1 2 N ALA A 410 ? N ALA A 410 O ILE A 444 ? O ILE A 444 
AA6 1 2 N ASN B 57  ? N ASN B 57  O TYR B 151 ? O TYR B 151 
AA6 2 3 O GLN B 152 ? O GLN B 152 N LYS B 105 ? N LYS B 105 
AA7 1 2 N LYS B 118 ? N LYS B 118 O LEU B 128 ? O LEU B 128 
AA8 1 2 N VAL D 67  ? N VAL D 67  O ARG D 84  ? O ARG D 84  
AA9 1 2 N LEU E 65  ? N LEU E 65  O ARG E 84  ? O ARG E 84  
# 
_pdbx_entry_details.entry_id                   9D80 
_pdbx_entry_details.compound_details           ? 
_pdbx_entry_details.source_details             ? 
_pdbx_entry_details.nonpolymer_details         ? 
_pdbx_entry_details.sequence_details           ? 
_pdbx_entry_details.has_ligand_of_interest     ? 
_pdbx_entry_details.has_protein_modification   N 
# 
_pdbx_validate_close_contact.id               1 
_pdbx_validate_close_contact.PDB_model_num    1 
_pdbx_validate_close_contact.auth_atom_id_1   OH 
_pdbx_validate_close_contact.auth_asym_id_1   A 
_pdbx_validate_close_contact.auth_comp_id_1   TYR 
_pdbx_validate_close_contact.auth_seq_id_1    86 
_pdbx_validate_close_contact.PDB_ins_code_1   ? 
_pdbx_validate_close_contact.label_alt_id_1   ? 
_pdbx_validate_close_contact.auth_atom_id_2   OD1 
_pdbx_validate_close_contact.auth_asym_id_2   A 
_pdbx_validate_close_contact.auth_comp_id_2   ASP 
_pdbx_validate_close_contact.auth_seq_id_2    143 
_pdbx_validate_close_contact.PDB_ins_code_2   ? 
_pdbx_validate_close_contact.label_alt_id_2   ? 
_pdbx_validate_close_contact.dist             2.19 
# 
loop_
_pdbx_validate_torsion.id 
_pdbx_validate_torsion.PDB_model_num 
_pdbx_validate_torsion.auth_comp_id 
_pdbx_validate_torsion.auth_asym_id 
_pdbx_validate_torsion.auth_seq_id 
_pdbx_validate_torsion.PDB_ins_code 
_pdbx_validate_torsion.label_alt_id 
_pdbx_validate_torsion.phi 
_pdbx_validate_torsion.psi 
1  1 GLN A 72  ? ? -140.18 31.20   
2  1 GLU A 228 ? ? -75.27  -103.09 
3  1 VAL A 229 ? ? 107.45  104.85  
4  1 CYS A 253 ? ? -48.64  89.14   
5  1 ASN A 254 ? ? -59.09  66.34   
6  1 ASP A 256 ? ? 60.69   82.60   
7  1 ASP A 279 ? ? 45.92   29.76   
8  1 MET A 314 ? ? -90.38  46.48   
9  1 ALA A 378 ? ? -79.32  -169.45 
10 1 ASP A 385 ? ? 72.41   -16.23  
11 1 LEU A 419 ? ? 72.68   -18.41  
12 1 PRO A 439 ? ? -79.70  43.26   
13 1 ALA A 498 ? ? 72.56   -14.56  
14 1 GLU A 620 ? ? -60.25  -70.81  
15 1 SER B 15  ? ? -90.86  -60.33  
16 1 LEU B 72  ? ? -93.53  53.29   
17 1 ASP B 124 ? ? -163.10 76.36   
18 1 LYS B 125 ? ? -48.67  151.70  
19 1 ASN B 126 ? ? 73.54   35.91   
20 1 TRP B 140 ? ? -151.83 85.32   
21 1 GLU C 20  ? ? -91.48  51.11   
22 1 ARG C 86  ? ? 70.40   -9.92   
23 1 ALA C 207 ? ? 53.84   -148.87 
24 1 GLU C 251 ? ? 71.58   -7.36   
25 1 SER E 69  ? ? 68.33   163.85  
26 1 LYS E 78  ? ? -49.59  -11.12  
27 1 TYR F 82  ? ? 74.30   117.42  
# 
loop_
_pdbx_validate_planes.id 
_pdbx_validate_planes.PDB_model_num 
_pdbx_validate_planes.auth_comp_id 
_pdbx_validate_planes.auth_asym_id 
_pdbx_validate_planes.auth_seq_id 
_pdbx_validate_planes.PDB_ins_code 
_pdbx_validate_planes.label_alt_id 
_pdbx_validate_planes.rmsd 
_pdbx_validate_planes.type 
1 1 ARG A 259 ? ? 0.216 'SIDE CHAIN' 
2 1 ARG B 117 ? ? 0.182 'SIDE CHAIN' 
# 
_em_3d_fitting.id                1 
_em_3d_fitting.entry_id          9D80 
_em_3d_fitting.method            ? 
_em_3d_fitting.target_criteria   ? 
_em_3d_fitting.details           ? 
_em_3d_fitting.overall_b_value   ? 
_em_3d_fitting.ref_space         ? 
_em_3d_fitting.ref_protocol      ? 
# 
_em_3d_reconstruction.entry_id                    9D80 
_em_3d_reconstruction.id                          1 
_em_3d_reconstruction.method                      ? 
_em_3d_reconstruction.algorithm                   ? 
_em_3d_reconstruction.citation_id                 ? 
_em_3d_reconstruction.details                     ? 
_em_3d_reconstruction.resolution                  3.7 
_em_3d_reconstruction.resolution_method           'FSC 0.143 CUT-OFF' 
_em_3d_reconstruction.magnification_calibration   ? 
_em_3d_reconstruction.nominal_pixel_size          ? 
_em_3d_reconstruction.actual_pixel_size           ? 
_em_3d_reconstruction.num_particles               95783 
_em_3d_reconstruction.euler_angles_details        ? 
_em_3d_reconstruction.num_class_averages          ? 
_em_3d_reconstruction.refinement_type             ? 
_em_3d_reconstruction.image_processing_id         1 
_em_3d_reconstruction.symmetry_type               POINT 
# 
_em_buffer.id            1 
_em_buffer.specimen_id   1 
_em_buffer.name          ? 
_em_buffer.details       ? 
_em_buffer.pH            7.5 
# 
_em_entity_assembly.id                   1 
_em_entity_assembly.parent_id            0 
_em_entity_assembly.source               NATURAL 
_em_entity_assembly.type                 VIRUS 
_em_entity_assembly.name                 'Shigella virus Moo19' 
_em_entity_assembly.details              ? 
_em_entity_assembly.synonym              ? 
_em_entity_assembly.oligomeric_details   ? 
_em_entity_assembly.entity_id_list       1,2,3,4 
# 
_em_imaging.entry_id                        9D80 
_em_imaging.id                              1 
_em_imaging.astigmatism                     ? 
_em_imaging.electron_beam_tilt_params       ? 
_em_imaging.residual_tilt                   ? 
_em_imaging.microscope_model                'FEI TITAN KRIOS' 
_em_imaging.specimen_holder_type            ? 
_em_imaging.specimen_holder_model           ? 
_em_imaging.details                         ? 
_em_imaging.date                            ? 
_em_imaging.accelerating_voltage            300 
_em_imaging.illumination_mode               'FLOOD BEAM' 
_em_imaging.mode                            'BRIGHT FIELD' 
_em_imaging.nominal_cs                      ? 
_em_imaging.nominal_defocus_min             500 
_em_imaging.nominal_defocus_max             3500 
_em_imaging.calibrated_defocus_min          ? 
_em_imaging.calibrated_defocus_max          ? 
_em_imaging.tilt_angle_min                  ? 
_em_imaging.tilt_angle_max                  ? 
_em_imaging.nominal_magnification           ? 
_em_imaging.calibrated_magnification        ? 
_em_imaging.electron_source                 'FIELD EMISSION GUN' 
_em_imaging.citation_id                     ? 
_em_imaging.temperature                     ? 
_em_imaging.detector_distance               ? 
_em_imaging.recording_temperature_minimum   ? 
_em_imaging.recording_temperature_maximum   ? 
_em_imaging.alignment_procedure             ? 
_em_imaging.c2_aperture_diameter            ? 
_em_imaging.specimen_id                     1 
_em_imaging.cryogen                         ? 
# 
_em_virus_entity.id                    1 
_em_virus_entity.virus_host_category   ? 
_em_virus_entity.virus_type            VIRION 
_em_virus_entity.virus_isolate         OTHER 
_em_virus_entity.entity_assembly_id    1 
_em_virus_entity.enveloped             NO 
_em_virus_entity.empty                 NO 
_em_virus_entity.details               ? 
# 
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257  1 Y 1 D VAL 203  ? D VAL 203  
258  1 Y 1 D ILE 204  ? D ILE 204  
259  1 Y 1 D ALA 205  ? D ALA 205  
260  1 Y 1 D LEU 206  ? D LEU 206  
261  1 Y 1 D THR 207  ? D THR 207  
262  1 Y 1 D SER 208  ? D SER 208  
263  1 Y 1 D ALA 209  ? D ALA 209  
264  1 Y 1 D ALA 210  ? D ALA 210  
265  1 Y 1 D PRO 211  ? D PRO 211  
266  1 Y 1 D ALA 212  ? D ALA 212  
267  1 Y 1 D SER 213  ? D SER 213  
268  1 Y 1 D PRO 214  ? D PRO 214  
269  1 Y 1 D ASP 215  ? D ASP 215  
270  1 Y 1 D ASN 216  ? D ASN 216  
271  1 Y 1 D PRO 217  ? D PRO 217  
272  1 Y 1 D ASN 218  ? D ASN 218  
273  1 Y 1 D VAL 219  ? D VAL 219  
274  1 Y 1 D SER 220  ? D SER 220  
275  1 Y 1 D ASN 221  ? D ASN 221  
276  1 Y 1 D TRP 222  ? D TRP 222  
277  1 Y 1 D VAL 223  ? D VAL 223  
278  1 Y 1 D GLN 224  ? D GLN 224  
279  1 Y 1 D VAL 225  ? D VAL 225  
280  1 Y 1 D ASN 226  ? D ASN 226  
281  1 Y 1 D TRP 227  ? D TRP 227  
282  1 Y 1 D LEU 228  ? D LEU 228  
283  1 Y 1 D TYR 229  ? D TYR 229  
284  1 Y 1 D ASN 230  ? D ASN 230  
285  1 Y 1 D ASN 231  ? D ASN 231  
286  1 Y 1 D GLY 232  ? D GLY 232  
287  1 Y 1 D ALA 233  ? D ALA 233  
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297  1 Y 1 D VAL 243  ? D VAL 243  
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299  1 Y 1 D TYR 245  ? D TYR 245  
300  1 Y 1 D ASN 246  ? D ASN 246  
301  1 Y 1 D PHE 247  ? D PHE 247  
302  1 Y 1 D LYS 248  ? D LYS 248  
303  1 Y 1 D ASP 249  ? D ASP 249  
304  1 Y 1 D VAL 250  ? D VAL 250  
305  1 Y 1 D PRO 251  ? D PRO 251  
306  1 Y 1 D ALA 252  ? D ALA 252  
307  1 Y 1 D VAL 253  ? D VAL 253  
308  1 Y 1 D TYR 254  ? D TYR 254  
309  1 Y 1 D LYS 255  ? D LYS 255  
310  1 Y 1 D ASN 256  ? D ASN 256  
311  1 Y 1 D GLY 257  ? D GLY 257  
312  1 Y 1 D GLU 258  ? D GLU 258  
313  1 Y 1 D ARG 259  ? D ARG 259  
314  1 Y 1 D TYR 260  ? D TYR 260  
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316  1 Y 1 D LYS 262  ? D LYS 262  
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322  1 Y 1 D SER 268  ? D SER 268  
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330  1 Y 1 D ARG 276  ? D ARG 276  
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340  1 Y 1 D GLN 286  ? D GLN 286  
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343  1 Y 1 D ARG 289  ? D ARG 289  
344  1 Y 1 D VAL 290  ? D VAL 290  
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420  1 Y 1 D LEU 366  ? D LEU 366  
421  1 Y 1 D ILE 367  ? D ILE 367  
422  1 Y 1 D TYR 368  ? D TYR 368  
423  1 Y 1 D ASN 369  ? D ASN 369  
424  1 Y 1 D PRO 370  ? D PRO 370  
425  1 Y 1 D GLY 371  ? D GLY 371  
426  1 Y 1 D ALA 372  ? D ALA 372  
427  1 Y 1 D VAL 373  ? D VAL 373  
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429  1 Y 1 D ILE 375  ? D ILE 375  
430  1 Y 1 D ASP 376  ? D ASP 376  
431  1 Y 1 D LEU 377  ? D LEU 377  
432  1 Y 1 D LEU 378  ? D LEU 378  
433  1 Y 1 D GLU 379  ? D GLU 379  
434  1 Y 1 D PRO 380  ? D PRO 380  
435  1 Y 1 D ALA 381  ? D ALA 381  
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437  1 Y 1 D PRO 383  ? D PRO 383  
438  1 Y 1 D LEU 384  ? D LEU 384  
439  1 Y 1 D VAL 385  ? D VAL 385  
440  1 Y 1 D ILE 386  ? D ILE 386  
441  1 Y 1 D VAL 387  ? D VAL 387  
442  1 Y 1 D GLU 388  ? D GLU 388  
443  1 Y 1 D PRO 389  ? D PRO 389  
444  1 Y 1 D VAL 390  ? D VAL 390  
445  1 Y 1 D LEU 391  ? D LEU 391  
446  1 Y 1 D SER 392  ? D SER 392  
447  1 Y 1 D ARG 393  ? D ARG 393  
448  1 Y 1 D LEU 394  ? D LEU 394  
449  1 Y 1 D GLY 395  ? D GLY 395  
450  1 Y 1 D ALA 396  ? D ALA 396  
451  1 Y 1 D GLU 397  ? D GLU 397  
452  1 Y 1 D THR 398  ? D THR 398  
453  1 Y 1 D GLY 399  ? D GLY 399  
454  1 Y 1 D ASN 400  ? D ASN 400  
455  1 Y 1 D PRO 401  ? D PRO 401  
456  1 Y 1 D MET 402  ? D MET 402  
457  1 Y 1 D ALA 403  ? D ALA 403  
458  1 Y 1 D GLY 404  ? D GLY 404  
459  1 Y 1 D THR 405  ? D THR 405  
460  1 Y 1 D PHE 406  ? D PHE 406  
461  1 Y 1 D GLU 407  ? D GLU 407  
462  1 Y 1 D LYS 408  ? D LYS 408  
463  1 Y 1 D GLY 409  ? D GLY 409  
464  1 Y 1 D ALA 410  ? D ALA 410  
465  1 Y 1 D THR 411  ? D THR 411  
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467  1 Y 1 D ASP 413  ? D ASP 413  
468  1 Y 1 D SER 414  ? D SER 414  
469  1 Y 1 D ALA 415  ? D ALA 415  
470  1 Y 1 D ALA 416  ? D ALA 416  
471  1 Y 1 D LYS 417  ? D LYS 417  
472  1 Y 1 D SER 418  ? D SER 418  
473  1 Y 1 D VAL 419  ? D VAL 419  
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477  1 Y 1 D MET 423  ? D MET 423  
478  1 Y 1 D GLU 424  ? D GLU 424  
479  1 Y 1 D GLY 425  ? D GLY 425  
480  1 Y 1 D LYS 426  ? D LYS 426  
481  1 Y 1 D LEU 427  ? D LEU 427  
482  1 Y 1 D TYR 428  ? D TYR 428  
483  1 Y 1 D ARG 429  ? D ARG 429  
484  1 Y 1 D TRP 430  ? D TRP 430  
485  1 Y 1 D GLU 431  ? D GLU 431  
486  1 Y 1 D GLY 432  ? D GLY 432  
487  1 Y 1 D ALA 433  ? D ALA 433  
488  1 Y 1 D LEU 434  ? D LEU 434  
489  1 Y 1 D PRO 435  ? D PRO 435  
490  1 Y 1 D LYS 436  ? D LYS 436  
491  1 Y 1 D THR 437  ? D THR 437  
492  1 Y 1 D VAL 438  ? D VAL 438  
493  1 Y 1 D ARG 439  ? D ARG 439  
494  1 Y 1 D ALA 440  ? D ALA 440  
495  1 Y 1 D GLY 441  ? D GLY 441  
496  1 Y 1 D ASP 442  ? D ASP 442  
497  1 Y 1 D THR 443  ? D THR 443  
498  1 Y 1 D PRO 444  ? D PRO 444  
499  1 Y 1 D SER 445  ? D SER 445  
500  1 Y 1 D SER 446  ? D SER 446  
501  1 Y 1 D SER 447  ? D SER 447  
502  1 Y 1 D GLY 448  ? D GLY 448  
503  1 Y 1 D GLY 449  ? D GLY 449  
504  1 Y 1 D ILE 450  ? D ILE 450  
505  1 Y 1 D GLY 451  ? D GLY 451  
506  1 Y 1 D SER 452  ? D SER 452  
507  1 Y 1 D GLY 453  ? D GLY 453  
508  1 Y 1 D LYS 454  ? D LYS 454  
509  1 Y 1 D TRP 455  ? D TRP 455  
510  1 Y 1 D VAL 456  ? D VAL 456  
511  1 Y 1 D GLU 457  ? D GLU 457  
512  1 Y 1 D ILE 458  ? D ILE 458  
513  1 Y 1 D THR 459  ? D THR 459  
514  1 Y 1 D ASN 460  ? D ASN 460  
515  1 Y 1 D ALA 461  ? D ALA 461  
516  1 Y 1 D THR 462  ? D THR 462  
517  1 Y 1 D LEU 463  ? D LEU 463  
518  1 Y 1 D ARG 464  ? D ARG 464  
519  1 Y 1 D SER 465  ? D SER 465  
520  1 Y 1 D GLN 466  ? D GLN 466  
521  1 Y 1 D LEU 467  ? D LEU 467  
522  1 Y 1 D ALA 468  ? D ALA 468  
523  1 Y 1 D SER 469  ? D SER 469  
524  1 Y 1 D THR 470  ? D THR 470  
525  1 Y 1 D GLY 471  ? D GLY 471  
526  1 Y 1 D GLY 472  ? D GLY 472  
527  1 Y 1 D ALA 473  ? D ALA 473  
528  1 Y 1 D ALA 474  ? D ALA 474  
529  1 Y 1 D MET 475  ? D MET 475  
530  1 Y 1 D VAL 476  ? D VAL 476  
531  1 Y 1 D LYS 477  ? D LYS 477  
532  1 Y 1 D ALA 478  ? D ALA 478  
533  1 Y 1 D SER 479  ? D SER 479  
534  1 Y 1 D ASP 480  ? D ASP 480  
535  1 Y 1 D GLY 481  ? D GLY 481  
536  1 Y 1 D ARG 482  ? D ARG 482  
537  1 Y 1 D THR 483  ? D THR 483  
538  1 Y 1 D VAL 484  ? D VAL 484  
539  1 Y 1 D GLU 485  ? D GLU 485  
540  1 Y 1 D GLN 486  ? D GLN 486  
541  1 Y 1 D TRP 487  ? D TRP 487  
542  1 Y 1 D LEU 488  ? D LEU 488  
543  1 Y 1 D VAL 489  ? D VAL 489  
544  1 Y 1 D GLN 490  ? D GLN 490  
545  1 Y 1 D SER 491  ? D SER 491  
546  1 Y 1 D ASP 492  ? D ASP 492  
547  1 Y 1 D SER 493  ? D SER 493  
548  1 Y 1 D ALA 494  ? D ALA 494  
549  1 Y 1 D SER 495  ? D SER 495  
550  1 Y 1 D PHE 496  ? D PHE 496  
551  1 Y 1 D ARG 497  ? D ARG 497  
552  1 Y 1 D ALA 498  ? D ALA 498  
553  1 Y 1 D LYS 499  ? D LYS 499  
554  1 Y 1 D ASN 500  ? D ASN 500  
555  1 Y 1 D MET 501  ? D MET 501  
556  1 Y 1 D ALA 502  ? D ALA 502  
557  1 Y 1 D LYS 503  ? D LYS 503  
558  1 Y 1 D LEU 504  ? D LEU 504  
559  1 Y 1 D ALA 505  ? D ALA 505  
560  1 Y 1 D TRP 506  ? D TRP 506  
561  1 Y 1 D CYS 507  ? D CYS 507  
562  1 Y 1 D ASP 508  ? D ASP 508  
563  1 Y 1 D TYR 509  ? D TYR 509  
564  1 Y 1 D GLN 510  ? D GLN 510  
565  1 Y 1 D VAL 511  ? D VAL 511  
566  1 Y 1 D HIS 512  ? D HIS 512  
567  1 Y 1 D ASN 513  ? D ASN 513  
568  1 Y 1 D ARG 514  ? D ARG 514  
569  1 Y 1 D GLY 515  ? D GLY 515  
570  1 Y 1 D SER 516  ? D SER 516  
571  1 Y 1 D LEU 517  ? D LEU 517  
572  1 Y 1 D LYS 518  ? D LYS 518  
573  1 Y 1 D CYS 519  ? D CYS 519  
574  1 Y 1 D CYS 520  ? D CYS 520  
575  1 Y 1 D PHE 521  ? D PHE 521  
576  1 Y 1 D LEU 522  ? D LEU 522  
577  1 Y 1 D GLY 523  ? D GLY 523  
578  1 Y 1 D ASP 524  ? D ASP 524  
579  1 Y 1 D SER 525  ? D SER 525  
580  1 Y 1 D MET 526  ? D MET 526  
581  1 Y 1 D THR 527  ? D THR 527  
582  1 Y 1 D ALA 528  ? D ALA 528  
583  1 Y 1 D GLY 529  ? D GLY 529  
584  1 Y 1 D PHE 530  ? D PHE 530  
585  1 Y 1 D ASP 531  ? D ASP 531  
586  1 Y 1 D ARG 532  ? D ARG 532  
587  1 Y 1 D THR 533  ? D THR 533  
588  1 Y 1 D SER 534  ? D SER 534  
589  1 Y 1 D SER 535  ? D SER 535  
590  1 Y 1 D ASP 536  ? D ASP 536  
591  1 Y 1 D THR 537  ? D THR 537  
592  1 Y 1 D ILE 538  ? D ILE 538  
593  1 Y 1 D PRO 539  ? D PRO 539  
594  1 Y 1 D ALA 540  ? D ALA 540  
595  1 Y 1 D GLN 541  ? D GLN 541  
596  1 Y 1 D ASP 542  ? D ASP 542  
597  1 Y 1 D GLY 543  ? D GLY 543  
598  1 Y 1 D ASP 544  ? D ASP 544  
599  1 Y 1 D TRP 545  ? D TRP 545  
600  1 Y 1 D ALA 546  ? D ALA 546  
601  1 Y 1 D THR 547  ? D THR 547  
602  1 Y 1 D ARG 548  ? D ARG 548  
603  1 Y 1 D ALA 549  ? D ALA 549  
604  1 Y 1 D SER 550  ? D SER 550  
605  1 Y 1 D MET 551  ? D MET 551  
606  1 Y 1 D ASN 552  ? D ASN 552  
607  1 Y 1 D TYR 553  ? D TYR 553  
608  1 Y 1 D PRO 554  ? D PRO 554  
609  1 Y 1 D TYR 555  ? D TYR 555  
610  1 Y 1 D ARG 556  ? D ARG 556  
611  1 Y 1 D PHE 557  ? D PHE 557  
612  1 Y 1 D ALA 558  ? D ALA 558  
613  1 Y 1 D SER 559  ? D SER 559  
614  1 Y 1 D TYR 560  ? D TYR 560  
615  1 Y 1 D LEU 561  ? D LEU 561  
616  1 Y 1 D PRO 562  ? D PRO 562  
617  1 Y 1 D GLU 563  ? D GLU 563  
618  1 Y 1 D GLN 564  ? D GLN 564  
619  1 Y 1 D SER 565  ? D SER 565  
620  1 Y 1 D GLY 566  ? D GLY 566  
621  1 Y 1 D CYS 567  ? D CYS 567  
622  1 Y 1 D SER 568  ? D SER 568  
623  1 Y 1 D VAL 569  ? D VAL 569  
624  1 Y 1 D TYR 570  ? D TYR 570  
625  1 Y 1 D ILE 571  ? D ILE 571  
626  1 Y 1 D THR 572  ? D THR 572  
627  1 Y 1 D MET 573  ? D MET 573  
628  1 Y 1 D ARG 574  ? D ARG 574  
629  1 Y 1 D ALA 575  ? D ALA 575  
630  1 Y 1 D ILE 576  ? D ILE 576  
631  1 Y 1 D SER 577  ? D SER 577  
632  1 Y 1 D GLY 578  ? D GLY 578  
633  1 Y 1 D TYR 579  ? D TYR 579  
634  1 Y 1 D THR 580  ? D THR 580  
635  1 Y 1 D ALA 581  ? D ALA 581  
636  1 Y 1 D LYS 582  ? D LYS 582  
637  1 Y 1 D GLN 583  ? D GLN 583  
638  1 Y 1 D ALA 584  ? D ALA 584  
639  1 Y 1 D TYR 585  ? D TYR 585  
640  1 Y 1 D GLU 586  ? D GLU 586  
641  1 Y 1 D GLU 587  ? D GLU 587  
642  1 Y 1 D ALA 588  ? D ALA 588  
643  1 Y 1 D LEU 589  ? D LEU 589  
644  1 Y 1 D TRP 590  ? D TRP 590  
645  1 Y 1 D GLN 591  ? D GLN 591  
646  1 Y 1 D SER 592  ? D SER 592  
647  1 Y 1 D ASN 593  ? D ASN 593  
648  1 Y 1 D PRO 594  ? D PRO 594  
649  1 Y 1 D ASN 595  ? D ASN 595  
650  1 Y 1 D CYS 596  ? D CYS 596  
651  1 Y 1 D ASP 597  ? D ASP 597  
652  1 Y 1 D ILE 598  ? D ILE 598  
653  1 Y 1 D VAL 599  ? D VAL 599  
654  1 Y 1 D PHE 600  ? D PHE 600  
655  1 Y 1 D ILE 601  ? D ILE 601  
656  1 Y 1 D MET 602  ? D MET 602  
657  1 Y 1 D TYR 603  ? D TYR 603  
658  1 Y 1 D ALA 604  ? D ALA 604  
659  1 Y 1 D ILE 605  ? D ILE 605  
660  1 Y 1 D ASN 606  ? D ASN 606  
661  1 Y 1 D ASP 607  ? D ASP 607  
662  1 Y 1 D SER 608  ? D SER 608  
663  1 Y 1 D GLY 609  ? D GLY 609  
664  1 Y 1 D GLY 610  ? D GLY 610  
665  1 Y 1 D VAL 611  ? D VAL 611  
666  1 Y 1 D ALA 612  ? D ALA 612  
667  1 Y 1 D GLY 613  ? D GLY 613  
668  1 Y 1 D ALA 614  ? D ALA 614  
669  1 Y 1 D THR 615  ? D THR 615  
670  1 Y 1 D LEU 616  ? D LEU 616  
671  1 Y 1 D ASP 617  ? D ASP 617  
672  1 Y 1 D LEU 618  ? D LEU 618  
673  1 Y 1 D TYR 619  ? D TYR 619  
674  1 Y 1 D MET 620  ? D MET 620  
675  1 Y 1 D GLU 621  ? D GLU 621  
676  1 Y 1 D TYR 622  ? D TYR 622  
677  1 Y 1 D MET 623  ? D MET 623  
678  1 Y 1 D GLU 624  ? D GLU 624  
679  1 Y 1 D LYS 625  ? D LYS 625  
680  1 Y 1 D LEU 626  ? D LEU 626  
681  1 Y 1 D ILE 627  ? D ILE 627  
682  1 Y 1 D ARG 628  ? D ARG 628  
683  1 Y 1 D ARG 629  ? D ARG 629  
684  1 Y 1 D TYR 630  ? D TYR 630  
685  1 Y 1 D ILE 631  ? D ILE 631  
686  1 Y 1 D ASP 632  ? D ASP 632  
687  1 Y 1 D TRP 633  ? D TRP 633  
688  1 Y 1 D GLY 634  ? D GLY 634  
689  1 Y 1 D CYS 635  ? D CYS 635  
690  1 Y 1 D ALA 636  ? D ALA 636  
691  1 Y 1 D VAL 637  ? D VAL 637  
692  1 Y 1 D VAL 638  ? D VAL 638  
693  1 Y 1 D VAL 639  ? D VAL 639  
694  1 Y 1 D GLN 640  ? D GLN 640  
695  1 Y 1 D ARG 641  ? D ARG 641  
696  1 Y 1 D PRO 642  ? D PRO 642  
697  1 Y 1 D SER 643  ? D SER 643  
698  1 Y 1 D GLY 644  ? D GLY 644  
699  1 Y 1 D GLY 645  ? D GLY 645  
700  1 Y 1 D GLY 646  ? D GLY 646  
701  1 Y 1 D GLN 647  ? D GLN 647  
702  1 Y 1 D GLY 648  ? D GLY 648  
703  1 Y 1 D ALA 649  ? D ALA 649  
704  1 Y 1 D GLY 650  ? D GLY 650  
705  1 Y 1 D ASN 651  ? D ASN 651  
706  1 Y 1 D PRO 652  ? D PRO 652  
707  1 Y 1 D ALA 653  ? D ALA 653  
708  1 Y 1 D TRP 654  ? D TRP 654  
709  1 Y 1 D LEU 655  ? D LEU 655  
710  1 Y 1 D HIS 656  ? D HIS 656  
711  1 Y 1 D TRP 657  ? D TRP 657  
712  1 Y 1 D ALA 658  ? D ALA 658  
713  1 Y 1 D LYS 659  ? D LYS 659  
714  1 Y 1 D ARG 660  ? D ARG 660  
715  1 Y 1 D MET 661  ? D MET 661  
716  1 Y 1 D GLN 662  ? D GLN 662  
717  1 Y 1 D MET 663  ? D MET 663  
718  1 Y 1 D VAL 664  ? D VAL 664  
719  1 Y 1 D ALA 665  ? D ALA 665  
720  1 Y 1 D ARG 666  ? D ARG 666  
721  1 Y 1 D VAL 667  ? D VAL 667  
722  1 Y 1 D TYR 668  ? D TYR 668  
723  1 Y 1 D GLY 669  ? D GLY 669  
724  1 Y 1 D CYS 670  ? D CYS 670  
725  1 Y 1 D PRO 671  ? D PRO 671  
726  1 Y 1 D VAL 672  ? D VAL 672  
727  1 Y 1 D PHE 673  ? D PHE 673  
728  1 Y 1 D ASP 674  ? D ASP 674  
729  1 Y 1 D ALA 675  ? D ALA 675  
730  1 Y 1 D HIS 676  ? D HIS 676  
731  1 Y 1 D GLU 677  ? D GLU 677  
732  1 Y 1 D VAL 678  ? D VAL 678  
733  1 Y 1 D MET 679  ? D MET 679  
734  1 Y 1 D LEU 680  ? D LEU 680  
735  1 Y 1 D ASN 681  ? D ASN 681  
736  1 Y 1 D ARG 682  ? D ARG 682  
737  1 Y 1 D HIS 683  ? D HIS 683  
738  1 Y 1 D TYR 684  ? D TYR 684  
739  1 Y 1 D ALA 685  ? D ALA 685  
740  1 Y 1 D ALA 686  ? D ALA 686  
741  1 Y 1 D VAL 687  ? D VAL 687  
742  1 Y 1 D GLN 688  ? D GLN 688  
743  1 Y 1 D SER 689  ? D SER 689  
744  1 Y 1 D ASP 690  ? D ASP 690  
745  1 Y 1 D GLY 691  ? D GLY 691  
746  1 Y 1 D THR 692  ? D THR 692  
747  1 Y 1 D HIS 693  ? D HIS 693  
748  1 Y 1 D TYR 694  ? D TYR 694  
749  1 Y 1 D ASN 695  ? D ASN 695  
750  1 Y 1 D SER 696  ? D SER 696  
751  1 Y 1 D MET 697  ? D MET 697  
752  1 Y 1 D GLY 698  ? D GLY 698  
753  1 Y 1 D TYR 699  ? D TYR 699  
754  1 Y 1 D ALA 700  ? D ALA 700  
755  1 Y 1 D ILE 701  ? D ILE 701  
756  1 Y 1 D HIS 702  ? D HIS 702  
757  1 Y 1 D GLY 703  ? D GLY 703  
758  1 Y 1 D GLU 704  ? D GLU 704  
759  1 Y 1 D LYS 705  ? D LYS 705  
760  1 Y 1 D LEU 706  ? D LEU 706  
761  1 Y 1 D ALA 707  ? D ALA 707  
762  1 Y 1 D SER 708  ? D SER 708  
763  1 Y 1 D MET 709  ? D MET 709  
764  1 Y 1 D LEU 710  ? D LEU 710  
765  1 Y 1 D MET 711  ? D MET 711  
766  1 Y 1 D ALA 712  ? D ALA 712  
767  1 Y 1 D GLY 713  ? D GLY 713  
768  1 Y 1 D GLY 714  ? D GLY 714  
769  1 Y 1 D LEU 715  ? D LEU 715  
770  1 Y 1 D LEU 716  ? D LEU 716  
771  1 Y 1 D ASP 717  ? D ASP 717  
772  1 Y 1 D THR 718  ? D THR 718  
773  1 Y 1 D TYR 719  ? D TYR 719  
774  1 Y 1 D LYS 720  ? D LYS 720  
775  1 Y 1 D PRO 721  ? D PRO 721  
776  1 Y 1 D VAL 722  ? D VAL 722  
777  1 Y 1 D VAL 723  ? D VAL 723  
778  1 Y 1 D ASN 724  ? D ASN 724  
779  1 Y 1 D GLU 725  ? D GLU 725  
780  1 Y 1 D THR 726  ? D THR 726  
781  1 Y 1 D THR 727  ? D THR 727  
782  1 Y 1 D VAL 728  ? D VAL 728  
783  1 Y 1 D TRP 729  ? D TRP 729  
784  1 Y 1 D THR 730  ? D THR 730  
785  1 Y 1 D GLY 731  ? D GLY 731  
786  1 Y 1 D MET 732  ? D MET 732  
787  1 Y 1 D MET 733  ? D MET 733  
788  1 Y 1 D SER 734  ? D SER 734  
789  1 Y 1 D ASP 735  ? D ASP 735  
790  1 Y 1 D HIS 736  ? D HIS 736  
791  1 Y 1 D ILE 737  ? D ILE 737  
792  1 Y 1 D GLY 738  ? D GLY 738  
793  1 Y 1 D TRP 739  ? D TRP 739  
794  1 Y 1 D CYS 740  ? D CYS 740  
795  1 Y 1 D ASP 741  ? D ASP 741  
796  1 Y 1 D ALA 742  ? D ALA 742  
797  1 Y 1 D ARG 743  ? D ARG 743  
798  1 Y 1 D GLY 744  ? D GLY 744  
799  1 Y 1 D ASN 745  ? D ASN 745  
800  1 Y 1 D ILE 746  ? D ILE 746  
801  1 Y 1 D GLY 747  ? D GLY 747  
802  1 Y 1 D THR 748  ? D THR 748  
803  1 Y 1 D GLY 749  ? D GLY 749  
804  1 Y 1 D ARG 750  ? D ARG 750  
805  1 Y 1 D SER 751  ? D SER 751  
806  1 Y 1 D ASP 752  ? D ASP 752  
807  1 Y 1 D GLY 753  ? D GLY 753  
808  1 Y 1 D ALA 754  ? D ALA 754  
809  1 Y 1 D TYR 755  ? D TYR 755  
810  1 Y 1 D THR 756  ? D THR 756  
811  1 Y 1 D ARG 757  ? D ARG 757  
812  1 Y 1 D ASP 758  ? D ASP 758  
813  1 Y 1 D LYS 759  ? D LYS 759  
814  1 Y 1 D VAL 760  ? D VAL 760  
815  1 Y 1 D THR 761  ? D THR 761  
816  1 Y 1 D GLY 762  ? D GLY 762  
817  1 Y 1 D VAL 763  ? D VAL 763  
818  1 Y 1 D LEU 764  ? D LEU 764  
819  1 Y 1 D GLN 765  ? D GLN 765  
820  1 Y 1 D ALA 766  ? D ALA 766  
821  1 Y 1 D GLY 767  ? D GLY 767  
822  1 Y 1 D LYS 768  ? D LYS 768  
823  1 Y 1 D ALA 769  ? D ALA 769  
824  1 Y 1 D THR 770  ? D THR 770  
825  1 Y 1 D ILE 771  ? D ILE 771  
826  1 Y 1 D CYS 772  ? D CYS 772  
827  1 Y 1 D THR 773  ? D THR 773  
828  1 Y 1 D PHE 774  ? D PHE 774  
829  1 Y 1 D SER 775  ? D SER 775  
830  1 Y 1 D PHE 776  ? D PHE 776  
831  1 Y 1 D TYR 777  ? D TYR 777  
832  1 Y 1 D LEU 778  ? D LEU 778  
833  1 Y 1 D ASP 779  ? D ASP 779  
834  1 Y 1 D ALA 780  ? D ALA 780  
835  1 Y 1 D GLU 781  ? D GLU 781  
836  1 Y 1 D ALA 782  ? D ALA 782  
837  1 Y 1 D ALA 783  ? D ALA 783  
838  1 Y 1 D HIS 784  ? D HIS 784  
839  1 Y 1 D ILE 785  ? D ILE 785  
840  1 Y 1 D TYR 786  ? D TYR 786  
841  1 Y 1 D GLY 787  ? D GLY 787  
842  1 Y 1 D LYS 788  ? D LYS 788  
843  1 Y 1 D LEU 789  ? D LEU 789  
844  1 Y 1 D ASP 790  ? D ASP 790  
845  1 Y 1 D GLY 791  ? D GLY 791  
846  1 Y 1 D LEU 792  ? D LEU 792  
847  1 Y 1 D ILE 793  ? D ILE 793  
848  1 Y 1 D ASN 794  ? D ASN 794  
849  1 Y 1 D THR 795  ? D THR 795  
850  1 Y 1 D ILE 796  ? D ILE 796  
851  1 Y 1 D TYR 797  ? D TYR 797  
852  1 Y 1 D THR 798  ? D THR 798  
853  1 Y 1 D ASN 799  ? D ASN 799  
854  1 Y 1 D GLY 800  ? D GLY 800  
855  1 Y 1 D TYR 801  ? D TYR 801  
856  1 Y 1 D TRP 802  ? D TRP 802  
857  1 Y 1 D TRP 803  ? D TRP 803  
858  1 Y 1 D ASN 804  ? D ASN 804  
859  1 Y 1 D ASN 805  ? D ASN 805  
860  1 Y 1 D GLY 806  ? D GLY 806  
861  1 Y 1 D ASN 807  ? D ASN 807  
862  1 Y 1 D LYS 808  ? D LYS 808  
863  1 Y 1 D PRO 809  ? D PRO 809  
864  1 Y 1 D TYR 810  ? D TYR 810  
865  1 Y 1 D TYR 811  ? D TYR 811  
866  1 Y 1 D GLN 812  ? D GLN 812  
867  1 Y 1 D TYR 813  ? D TYR 813  
868  1 Y 1 D ALA 814  ? D ALA 814  
869  1 Y 1 D VAL 815  ? D VAL 815  
870  1 Y 1 D ASP 816  ? D ASP 816  
871  1 Y 1 D ILE 817  ? D ILE 817  
872  1 Y 1 D ASP 818  ? D ASP 818  
873  1 Y 1 D ASN 819  ? D ASN 819  
874  1 Y 1 D SER 820  ? D SER 820  
875  1 Y 1 D PHE 821  ? D PHE 821  
876  1 Y 1 D GLY 822  ? D GLY 822  
877  1 Y 1 D ALA 823  ? D ALA 823  
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879  1 Y 1 D LEU 825  ? D LEU 825  
880  1 Y 1 D GLN 826  ? D GLN 826  
881  1 Y 1 D ARG 827  ? D ARG 827  
882  1 Y 1 D VAL 828  ? D VAL 828  
883  1 Y 1 D ASN 829  ? D ASN 829  
884  1 Y 1 D LYS 830  ? D LYS 830  
885  1 Y 1 D SER 831  ? D SER 831  
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887  1 Y 1 D ASN 833  ? D ASN 833  
888  1 Y 1 D ASN 834  ? D ASN 834  
889  1 Y 1 D TYR 835  ? D TYR 835  
890  1 Y 1 D GLU 836  ? D GLU 836  
891  1 Y 1 D GLY 837  ? D GLY 837  
892  1 Y 1 D MET 838  ? D MET 838  
893  1 Y 1 D PRO 839  ? D PRO 839  
894  1 Y 1 D GLY 840  ? D GLY 840  
895  1 Y 1 D SER 841  ? D SER 841  
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897  1 Y 1 D LYS 843  ? D LYS 843  
898  1 Y 1 D PHE 844  ? D PHE 844  
899  1 Y 1 D VAL 845  ? D VAL 845  
900  1 Y 1 D GLY 846  ? D GLY 846  
901  1 Y 1 D ARG 847  ? D ARG 847  
902  1 Y 1 D LEU 848  ? D LEU 848  
903  1 Y 1 D ILE 849  ? D ILE 849  
904  1 Y 1 D GLY 850  ? D GLY 850  
905  1 Y 1 D ARG 851  ? D ARG 851  
906  1 Y 1 D GLY 852  ? D GLY 852  
907  1 Y 1 D TRP 853  ? D TRP 853  
908  1 Y 1 D HIS 854  ? D HIS 854  
909  1 Y 1 D THR 855  ? D THR 855  
910  1 Y 1 D ILE 856  ? D ILE 856  
911  1 Y 1 D THR 857  ? D THR 857  
912  1 Y 1 D LEU 858  ? D LEU 858  
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914  1 Y 1 D THR 860  ? D THR 860  
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918  1 Y 1 D GLY 864  ? D GLY 864  
919  1 Y 1 D GLU 865  ? D GLU 865  
920  1 Y 1 D ALA 866  ? D ALA 866  
921  1 Y 1 D LEU 867  ? D LEU 867  
922  1 Y 1 D LYS 868  ? D LYS 868  
923  1 Y 1 D ASP 869  ? D ASP 869  
924  1 Y 1 D ALA 870  ? D ALA 870  
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926  1 Y 1 D VAL 872  ? D VAL 872  
927  1 Y 1 D ASN 873  ? D ASN 873  
928  1 Y 1 D SER 874  ? D SER 874  
929  1 Y 1 D ILE 875  ? D ILE 875  
930  1 Y 1 D THR 876  ? D THR 876  
931  1 Y 1 D VAL 877  ? D VAL 877  
932  1 Y 1 D GLN 878  ? D GLN 878  
933  1 Y 1 D PRO 879  ? D PRO 879  
934  1 Y 1 D ILE 880  ? D ILE 880  
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936  1 Y 1 D ILE 882  ? D ILE 882  
937  1 Y 1 D GLY 883  ? D GLY 883  
938  1 Y 1 D LEU 884  ? D LEU 884  
939  1 Y 1 D SER 885  ? D SER 885  
940  1 Y 1 D THR 886  ? D THR 886  
941  1 Y 1 D GLU 887  ? D GLU 887  
942  1 Y 1 D GLN 888  ? D GLN 888  
943  1 Y 1 D MET 889  ? D MET 889  
944  1 Y 1 D TRP 890  ? D TRP 890  
945  1 Y 1 D GLY 891  ? D GLY 891  
946  1 Y 1 D GLN 892  ? D GLN 892  
947  1 Y 1 D ASP 893  ? D ASP 893  
948  1 Y 1 D GLU 894  ? D GLU 894  
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950  1 Y 1 D ARG 896  ? D ARG 896  
951  1 Y 1 D ARG 897  ? D ARG 897  
952  1 Y 1 D TYR 898  ? D TYR 898  
953  1 Y 1 D ARG 899  ? D ARG 899  
954  1 Y 1 D VAL 900  ? D VAL 900  
955  1 Y 1 D VAL 901  ? D VAL 901  
956  1 Y 1 D HIS 902  ? D HIS 902  
957  1 Y 1 D THR 903  ? D THR 903  
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960  1 Y 1 D MET 906  ? D MET 906  
961  1 Y 1 D PRO 907  ? D PRO 907  
962  1 Y 1 D SER 908  ? D SER 908  
963  1 Y 1 D PRO 909  ? D PRO 909  
964  1 Y 1 D SER 910  ? D SER 910  
965  1 Y 1 D GLY 911  ? D GLY 911  
966  1 Y 1 D GLN 912  ? D GLN 912  
967  1 Y 1 D GLY 913  ? D GLY 913  
968  1 Y 1 D GLY 914  ? D GLY 914  
969  1 Y 1 D THR 915  ? D THR 915  
970  1 Y 1 D LEU 916  ? D LEU 916  
971  1 Y 1 D PRO 917  ? D PRO 917  
972  1 Y 1 D VAL 918  ? D VAL 918  
973  1 Y 1 D ALA 919  ? D ALA 919  
974  1 Y 1 D VAL 920  ? D VAL 920  
975  1 Y 1 D ALA 921  ? D ALA 921  
976  1 Y 1 D LEU 922  ? D LEU 922  
977  1 Y 1 D THR 923  ? D THR 923  
978  1 Y 1 D GLY 924  ? D GLY 924  
979  1 Y 1 D PHE 925  ? D PHE 925  
980  1 Y 1 D GLN 926  ? D GLN 926  
981  1 Y 1 D MET 927  ? D MET 927  
982  1 Y 1 D ARG 928  ? D ARG 928  
983  1 Y 1 D ALA 929  ? D ALA 929  
984  1 Y 1 D PRO 930  ? D PRO 930  
985  1 Y 1 D GLN 931  ? D GLN 931  
986  1 Y 1 D SER 932  ? D SER 932  
987  1 Y 1 D PHE 933  ? D PHE 933  
988  1 Y 1 D LEU 934  ? D LEU 934  
989  1 Y 1 D GLY 935  ? D GLY 935  
990  1 Y 1 D THR 936  ? D THR 936  
991  1 Y 1 D GLY 937  ? D GLY 937  
992  1 Y 1 D PRO 938  ? D PRO 938  
993  1 Y 1 D GLY 939  ? D GLY 939  
994  1 Y 1 D THR 940  ? D THR 940  
995  1 Y 1 D ASN 941  ? D ASN 941  
996  1 Y 1 D ALA 942  ? D ALA 942  
997  1 Y 1 D VAL 943  ? D VAL 943  
998  1 Y 1 D PRO 944  ? D PRO 944  
999  1 Y 1 D ALA 945  ? D ALA 945  
1000 1 Y 1 D PRO 946  ? D PRO 946  
1001 1 Y 1 D TYR 947  ? D TYR 947  
1002 1 Y 1 D PHE 948  ? D PHE 948  
1003 1 Y 1 D TYR 949  ? D TYR 949  
1004 1 Y 1 D ASN 950  ? D ASN 950  
1005 1 Y 1 D THR 951  ? D THR 951  
1006 1 Y 1 D VAL 952  ? D VAL 952  
1007 1 Y 1 D PRO 953  ? D PRO 953  
1008 1 Y 1 D GLY 954  ? D GLY 954  
1009 1 Y 1 D LYS 955  ? D LYS 955  
1010 1 Y 1 D LEU 956  ? D LEU 956  
1011 1 Y 1 D LYS 957  ? D LYS 957  
1012 1 Y 1 D VAL 958  ? D VAL 958  
1013 1 Y 1 D TYR 959  ? D TYR 959  
1014 1 Y 1 D ASN 960  ? D ASN 960  
1015 1 Y 1 D GLU 961  ? D GLU 961  
1016 1 Y 1 D LYS 962  ? D LYS 962  
1017 1 Y 1 D GLY 963  ? D GLY 963  
1018 1 Y 1 D ASP 964  ? D ASP 964  
1019 1 Y 1 D TYR 965  ? D TYR 965  
1020 1 Y 1 D ILE 966  ? D ILE 966  
1021 1 Y 1 D GLU 967  ? D GLU 967  
1022 1 Y 1 D TRP 968  ? D TRP 968  
1023 1 Y 1 D LEU 969  ? D LEU 969  
1024 1 Y 1 D VAL 970  ? D VAL 970  
1025 1 Y 1 D TYR 971  ? D TYR 971  
1026 1 Y 1 D LYS 972  ? D LYS 972  
1027 1 Y 1 D ASP 973  ? D ASP 973  
1028 1 Y 1 D GLY 974  ? D GLY 974  
1029 1 Y 1 D SER 975  ? D SER 975  
1030 1 Y 1 D SER 976  ? D SER 976  
1031 1 Y 1 D GLY 977  ? D GLY 977  
1032 1 Y 1 D LEU 978  ? D LEU 978  
1033 1 Y 1 D LYS 979  ? D LYS 979  
1034 1 Y 1 D TRP 980  ? D TRP 980  
1035 1 Y 1 D LYS 981  ? D LYS 981  
1036 1 Y 1 D GLY 982  ? D GLY 982  
1037 1 Y 1 D LYS 983  ? D LYS 983  
1038 1 Y 1 D VAL 984  ? D VAL 984  
1039 1 Y 1 D LEU 985  ? D LEU 985  
1040 1 Y 1 D THR 986  ? D THR 986  
1041 1 Y 1 D HIS 987  ? D HIS 987  
1042 1 Y 1 D SER 988  ? D SER 988  
1043 1 Y 1 D PHE 989  ? D PHE 989  
1044 1 Y 1 D ALA 990  ? D ALA 990  
1045 1 Y 1 D ASP 991  ? D ASP 991  
1046 1 Y 1 D VAL 992  ? D VAL 992  
1047 1 Y 1 D ALA 993  ? D ALA 993  
1048 1 Y 1 D SER 994  ? D SER 994  
1049 1 Y 1 D VAL 995  ? D VAL 995  
1050 1 Y 1 D PRO 996  ? D PRO 996  
1051 1 Y 1 D THR 997  ? D THR 997  
1052 1 Y 1 D LEU 998  ? D LEU 998  
1053 1 Y 1 D THR 999  ? D THR 999  
1054 1 Y 1 D ALA 1000 ? D ALA 1000 
1055 1 Y 1 D TYR 1001 ? D TYR 1001 
1056 1 Y 1 D MET 1002 ? D MET 1002 
1057 1 Y 1 D GLY 1003 ? D GLY 1003 
1058 1 Y 1 D THR 1004 ? D THR 1004 
1059 1 Y 1 D ALA 1005 ? D ALA 1005 
1060 1 Y 1 D LYS 1006 ? D LYS 1006 
1061 1 Y 1 D GLN 1007 ? D GLN 1007 
1062 1 Y 1 D ASN 1008 ? D ASN 1008 
1063 1 Y 1 D VAL 1009 ? D VAL 1009 
1064 1 Y 1 D ILE 1010 ? D ILE 1010 
1065 1 Y 1 D VAL 1011 ? D VAL 1011 
1066 1 Y 1 D ALA 1012 ? D ALA 1012 
1067 1 Y 1 D ALA 1013 ? D ALA 1013 
1068 1 Y 1 D GLY 1014 ? D GLY 1014 
1069 1 Y 1 D SER 1015 ? D SER 1015 
1070 1 Y 1 D SER 1016 ? D SER 1016 
1071 1 Y 1 D GLY 1017 ? D GLY 1017 
1072 1 Y 1 D ALA 1018 ? D ALA 1018 
1073 1 Y 1 D ASN 1019 ? D ASN 1019 
1074 1 Y 1 D GLN 1020 ? D GLN 1020 
1075 1 Y 1 D PRO 1021 ? D PRO 1021 
1076 1 Y 1 D LEU 1022 ? D LEU 1022 
1077 1 Y 1 D GLU 1023 ? D GLU 1023 
1078 1 Y 1 D ASN 1024 ? D ASN 1024 
1079 1 Y 1 D ILE 1025 ? D ILE 1025 
1080 1 Y 1 D TYR 1026 ? D TYR 1026 
1081 1 Y 1 D ASP 1027 ? D ASP 1027 
1082 1 Y 1 D TYR 1028 ? D TYR 1028 
1083 1 Y 1 D ASN 1029 ? D ASN 1029 
1084 1 Y 1 D ALA 1030 ? D ALA 1030 
1085 1 Y 1 D GLY 1031 ? D GLY 1031 
1086 1 Y 1 D LEU 1032 ? D LEU 1032 
1087 1 Y 1 D GLN 1033 ? D GLN 1033 
1088 1 Y 1 D GLU 1034 ? D GLU 1034 
1089 1 Y 1 D GLN 1035 ? D GLN 1035 
1090 1 Y 1 D THR 1036 ? D THR 1036 
1091 1 Y 1 D GLY 1037 ? D GLY 1037 
1092 1 Y 1 D ASN 1038 ? D ASN 1038 
1093 1 Y 1 D PRO 1039 ? D PRO 1039 
1094 1 Y 1 D SER 1040 ? D SER 1040 
1095 1 Y 1 D THR 1041 ? D THR 1041 
1096 1 Y 1 D ASP 1042 ? D ASP 1042 
1097 1 Y 1 D LEU 1043 ? D LEU 1043 
1098 1 Y 1 D SER 1044 ? D SER 1044 
1099 1 Y 1 D TRP 1045 ? D TRP 1045 
1100 1 Y 1 D LYS 1046 ? D LYS 1046 
1101 1 Y 1 D GLY 1047 ? D GLY 1047 
1102 1 Y 1 D GLY 1048 ? D GLY 1048 
1103 1 Y 1 D ILE 1049 ? D ILE 1049 
1104 1 Y 1 D TYR 1050 ? D TYR 1050 
1105 1 Y 1 D LEU 1051 ? D LEU 1051 
1106 1 Y 1 D VAL 1052 ? D VAL 1052 
1107 1 Y 1 D PHE 1053 ? D PHE 1053 
1108 1 Y 1 D THR 1054 ? D THR 1054 
1109 1 Y 1 D LEU 1055 ? D LEU 1055 
1110 1 Y 1 D ALA 1056 ? D ALA 1056 
1111 1 Y 1 D TRP 1057 ? D TRP 1057 
1112 1 Y 1 D PRO 1058 ? D PRO 1058 
1113 1 Y 1 D SER 1059 ? D SER 1059 
1114 1 Y 1 D THR 1060 ? D THR 1060 
1115 1 Y 1 D ALA 1061 ? D ALA 1061 
1116 1 Y 1 D PRO 1062 ? D PRO 1062 
1117 1 Y 1 D THR 1063 ? D THR 1063 
1118 1 Y 1 D GLY 1064 ? D GLY 1064 
1119 1 Y 1 D TYR 1065 ? D TYR 1065 
1120 1 Y 1 D TRP 1066 ? D TRP 1066 
1121 1 Y 1 D THR 1067 ? D THR 1067 
1122 1 Y 1 D ILE 1068 ? D ILE 1068 
1123 1 Y 1 D GLU 1069 ? D GLU 1069 
1124 1 Y 1 D LEU 1070 ? D LEU 1070 
1125 1 Y 1 D GLU 1071 ? D GLU 1071 
1126 1 Y 1 D GLY 1072 ? D GLY 1072 
1127 1 Y 1 D SER 1073 ? D SER 1073 
1128 1 Y 1 D ASP 1074 ? D ASP 1074 
1129 1 Y 1 D TRP 1075 ? D TRP 1075 
1130 1 Y 1 D PHE 1076 ? D PHE 1076 
1131 1 Y 1 D GLY 1077 ? D GLY 1077 
1132 1 Y 1 D ASN 1078 ? D ASN 1078 
1133 1 Y 1 D SER 1079 ? D SER 1079 
1134 1 Y 1 D GLU 1080 ? D GLU 1080 
1135 1 Y 1 D SER 1081 ? D SER 1081 
1136 1 Y 1 D ALA 1082 ? D ALA 1082 
1137 1 Y 1 D VAL 1083 ? D VAL 1083 
1138 1 Y 1 D GLY 1084 ? D GLY 1084 
1139 1 Y 1 D CYS 1085 ? D CYS 1085 
1140 1 Y 1 D PHE 1086 ? D PHE 1086 
1141 1 Y 1 E MET 1    ? E MET 1    
1142 1 Y 1 E GLY 2    ? E GLY 2    
1143 1 Y 1 E MET 3    ? E MET 3    
1144 1 Y 1 E ASN 4    ? E ASN 4    
1145 1 Y 1 E SER 5    ? E SER 5    
1146 1 Y 1 E HIS 6    ? E HIS 6    
1147 1 Y 1 E ILE 7    ? E ILE 7    
1148 1 Y 1 E PRO 8    ? E PRO 8    
1149 1 Y 1 E PHE 9    ? E PHE 9    
1150 1 Y 1 E ASP 10   ? E ASP 10   
1151 1 Y 1 E ALA 11   ? E ALA 11   
1152 1 Y 1 E ASP 12   ? E ASP 12   
1153 1 Y 1 E ASN 13   ? E ASN 13   
1154 1 Y 1 E ASP 14   ? E ASP 14   
1155 1 Y 1 E TRP 15   ? E TRP 15   
1156 1 Y 1 E THR 16   ? E THR 16   
1157 1 Y 1 E LEU 17   ? E LEU 17   
1158 1 Y 1 E ASP 18   ? E ASP 18   
1159 1 Y 1 E PRO 19   ? E PRO 19   
1160 1 Y 1 E TYR 20   ? E TYR 20   
1161 1 Y 1 E HIS 21   ? E HIS 21   
1162 1 Y 1 E CYS 22   ? E CYS 22   
1163 1 Y 1 E ASN 23   ? E ASN 23   
1164 1 Y 1 E PHE 88   ? E PHE 88   
1165 1 Y 1 E ALA 89   ? E ALA 89   
1166 1 Y 1 E ASP 90   ? E ASP 90   
1167 1 Y 1 E THR 91   ? E THR 91   
1168 1 Y 1 E GLY 92   ? E GLY 92   
1169 1 Y 1 E ASP 93   ? E ASP 93   
1170 1 Y 1 E ARG 94   ? E ARG 94   
1171 1 Y 1 E GLN 95   ? E GLN 95   
1172 1 Y 1 E VAL 96   ? E VAL 96   
1173 1 Y 1 E THR 97   ? E THR 97   
1174 1 Y 1 E ASP 98   ? E ASP 98   
1175 1 Y 1 E TYR 99   ? E TYR 99   
1176 1 Y 1 E LEU 100  ? E LEU 100  
1177 1 Y 1 E TYR 101  ? E TYR 101  
1178 1 Y 1 E VAL 102  ? E VAL 102  
1179 1 Y 1 E PRO 103  ? E PRO 103  
1180 1 Y 1 E ASP 104  ? E ASP 104  
1181 1 Y 1 E ASP 105  ? E ASP 105  
1182 1 Y 1 E THR 106  ? E THR 106  
1183 1 Y 1 E SER 107  ? E SER 107  
1184 1 Y 1 E GLY 108  ? E GLY 108  
1185 1 Y 1 E ILE 109  ? E ILE 109  
1186 1 Y 1 E ARG 110  ? E ARG 110  
1187 1 Y 1 E PRO 111  ? E PRO 111  
1188 1 Y 1 E ASP 112  ? E ASP 112  
1189 1 Y 1 E ASP 113  ? E ASP 113  
1190 1 Y 1 E GLN 114  ? E GLN 114  
1191 1 Y 1 E THR 115  ? E THR 115  
1192 1 Y 1 E ALA 116  ? E ALA 116  
1193 1 Y 1 E THR 117  ? E THR 117  
1194 1 Y 1 E GLY 118  ? E GLY 118  
1195 1 Y 1 E SER 119  ? E SER 119  
1196 1 Y 1 E TRP 120  ? E TRP 120  
1197 1 Y 1 E ILE 121  ? E ILE 121  
1198 1 Y 1 E LYS 122  ? E LYS 122  
1199 1 Y 1 E VAL 123  ? E VAL 123  
1200 1 Y 1 E SER 124  ? E SER 124  
1201 1 Y 1 E THR 125  ? E THR 125  
1202 1 Y 1 E SER 126  ? E SER 126  
1203 1 Y 1 E GLY 127  ? E GLY 127  
1204 1 Y 1 E SER 128  ? E SER 128  
1205 1 Y 1 E GLY 129  ? E GLY 129  
1206 1 Y 1 E SER 130  ? E SER 130  
1207 1 Y 1 E GLY 131  ? E GLY 131  
1208 1 Y 1 E GLY 132  ? E GLY 132  
1209 1 Y 1 E THR 133  ? E THR 133  
1210 1 Y 1 E GLY 134  ? E GLY 134  
1211 1 Y 1 E GLY 135  ? E GLY 135  
1212 1 Y 1 E GLY 136  ? E GLY 136  
1213 1 Y 1 E SER 137  ? E SER 137  
1214 1 Y 1 E GLY 138  ? E GLY 138  
1215 1 Y 1 E SER 139  ? E SER 139  
1216 1 Y 1 E TYR 140  ? E TYR 140  
1217 1 Y 1 E ILE 141  ? E ILE 141  
1218 1 Y 1 E PRO 142  ? E PRO 142  
1219 1 Y 1 E TYR 143  ? E TYR 143  
1220 1 Y 1 E VAL 144  ? E VAL 144  
1221 1 Y 1 E TYR 145  ? E TYR 145  
1222 1 Y 1 E ALA 146  ? E ALA 146  
1223 1 Y 1 E ASN 147  ? E ASN 147  
1224 1 Y 1 E GLY 148  ? E GLY 148  
1225 1 Y 1 E SER 149  ? E SER 149  
1226 1 Y 1 E ALA 150  ? E ALA 150  
1227 1 Y 1 E LEU 151  ? E LEU 151  
1228 1 Y 1 E GLY 152  ? E GLY 152  
1229 1 Y 1 E GLY 153  ? E GLY 153  
1230 1 Y 1 E GLU 154  ? E GLU 154  
1231 1 Y 1 E THR 155  ? E THR 155  
1232 1 Y 1 E SER 156  ? E SER 156  
1233 1 Y 1 E PHE 157  ? E PHE 157  
1234 1 Y 1 E LYS 158  ? E LYS 158  
1235 1 Y 1 E VAL 159  ? E VAL 159  
1236 1 Y 1 E PRO 160  ? E PRO 160  
1237 1 Y 1 E ALA 161  ? E ALA 161  
1238 1 Y 1 E GLU 162  ? E GLU 162  
1239 1 Y 1 E ALA 163  ? E ALA 163  
1240 1 Y 1 E LEU 164  ? E LEU 164  
1241 1 Y 1 E GLY 165  ? E GLY 165  
1242 1 Y 1 E VAL 166  ? E VAL 166  
1243 1 Y 1 E PRO 167  ? E PRO 167  
1244 1 Y 1 E PHE 168  ? E PHE 168  
1245 1 Y 1 E ILE 169  ? E ILE 169  
1246 1 Y 1 E ILE 170  ? E ILE 170  
1247 1 Y 1 E ILE 171  ? E ILE 171  
1248 1 Y 1 E ASN 172  ? E ASN 172  
1249 1 Y 1 E GLY 173  ? E GLY 173  
1250 1 Y 1 E SER 174  ? E SER 174  
1251 1 Y 1 E VAL 175  ? E VAL 175  
1252 1 Y 1 E GLN 176  ? E GLN 176  
1253 1 Y 1 E TYR 177  ? E TYR 177  
1254 1 Y 1 E ILE 178  ? E ILE 178  
1255 1 Y 1 E GLY 179  ? E GLY 179  
1256 1 Y 1 E TYR 180  ? E TYR 180  
1257 1 Y 1 E GLY 181  ? E GLY 181  
1258 1 Y 1 E PHE 182  ? E PHE 182  
1259 1 Y 1 E SER 183  ? E SER 183  
1260 1 Y 1 E PHE 184  ? E PHE 184  
1261 1 Y 1 E ASN 185  ? E ASN 185  
1262 1 Y 1 E PRO 186  ? E PRO 186  
1263 1 Y 1 E ALA 187  ? E ALA 187  
1264 1 Y 1 E ASN 188  ? E ASN 188  
1265 1 Y 1 E SER 189  ? E SER 189  
1266 1 Y 1 E THR 190  ? E THR 190  
1267 1 Y 1 E VAL 191  ? E VAL 191  
1268 1 Y 1 E THR 192  ? E THR 192  
1269 1 Y 1 E LEU 193  ? E LEU 193  
1270 1 Y 1 E SER 194  ? E SER 194  
1271 1 Y 1 E ASN 195  ? E ASN 195  
1272 1 Y 1 E PRO 196  ? E PRO 196  
1273 1 Y 1 E LEU 197  ? E LEU 197  
1274 1 Y 1 E VAL 198  ? E VAL 198  
1275 1 Y 1 E GLN 199  ? E GLN 199  
1276 1 Y 1 E GLY 200  ? E GLY 200  
1277 1 Y 1 E ASP 201  ? E ASP 201  
1278 1 Y 1 E GLU 202  ? E GLU 202  
1279 1 Y 1 E VAL 203  ? E VAL 203  
1280 1 Y 1 E ILE 204  ? E ILE 204  
1281 1 Y 1 E ALA 205  ? E ALA 205  
1282 1 Y 1 E LEU 206  ? E LEU 206  
1283 1 Y 1 E THR 207  ? E THR 207  
1284 1 Y 1 E SER 208  ? E SER 208  
1285 1 Y 1 E ALA 209  ? E ALA 209  
1286 1 Y 1 E ALA 210  ? E ALA 210  
1287 1 Y 1 E PRO 211  ? E PRO 211  
1288 1 Y 1 E ALA 212  ? E ALA 212  
1289 1 Y 1 E SER 213  ? E SER 213  
1290 1 Y 1 E PRO 214  ? E PRO 214  
1291 1 Y 1 E ASP 215  ? E ASP 215  
1292 1 Y 1 E ASN 216  ? E ASN 216  
1293 1 Y 1 E PRO 217  ? E PRO 217  
1294 1 Y 1 E ASN 218  ? E ASN 218  
1295 1 Y 1 E VAL 219  ? E VAL 219  
1296 1 Y 1 E SER 220  ? E SER 220  
1297 1 Y 1 E ASN 221  ? E ASN 221  
1298 1 Y 1 E TRP 222  ? E TRP 222  
1299 1 Y 1 E VAL 223  ? E VAL 223  
1300 1 Y 1 E GLN 224  ? E GLN 224  
1301 1 Y 1 E VAL 225  ? E VAL 225  
1302 1 Y 1 E ASN 226  ? E ASN 226  
1303 1 Y 1 E TRP 227  ? E TRP 227  
1304 1 Y 1 E LEU 228  ? E LEU 228  
1305 1 Y 1 E TYR 229  ? E TYR 229  
1306 1 Y 1 E ASN 230  ? E ASN 230  
1307 1 Y 1 E ASN 231  ? E ASN 231  
1308 1 Y 1 E GLY 232  ? E GLY 232  
1309 1 Y 1 E ALA 233  ? E ALA 233  
1310 1 Y 1 E ALA 234  ? E ALA 234  
1311 1 Y 1 E VAL 235  ? E VAL 235  
1312 1 Y 1 E GLY 236  ? E GLY 236  
1313 1 Y 1 E GLY 237  ? E GLY 237  
1314 1 Y 1 E GLU 238  ? E GLU 238  
1315 1 Y 1 E GLN 239  ? E GLN 239  
1316 1 Y 1 E VAL 240  ? E VAL 240  
1317 1 Y 1 E ILE 241  ? E ILE 241  
1318 1 Y 1 E THR 242  ? E THR 242  
1319 1 Y 1 E VAL 243  ? E VAL 243  
1320 1 Y 1 E PRO 244  ? E PRO 244  
1321 1 Y 1 E TYR 245  ? E TYR 245  
1322 1 Y 1 E ASN 246  ? E ASN 246  
1323 1 Y 1 E PHE 247  ? E PHE 247  
1324 1 Y 1 E LYS 248  ? E LYS 248  
1325 1 Y 1 E ASP 249  ? E ASP 249  
1326 1 Y 1 E VAL 250  ? E VAL 250  
1327 1 Y 1 E PRO 251  ? E PRO 251  
1328 1 Y 1 E ALA 252  ? E ALA 252  
1329 1 Y 1 E VAL 253  ? E VAL 253  
1330 1 Y 1 E TYR 254  ? E TYR 254  
1331 1 Y 1 E LYS 255  ? E LYS 255  
1332 1 Y 1 E ASN 256  ? E ASN 256  
1333 1 Y 1 E GLY 257  ? E GLY 257  
1334 1 Y 1 E GLU 258  ? E GLU 258  
1335 1 Y 1 E ARG 259  ? E ARG 259  
1336 1 Y 1 E TYR 260  ? E TYR 260  
1337 1 Y 1 E TYR 261  ? E TYR 261  
1338 1 Y 1 E LYS 262  ? E LYS 262  
1339 1 Y 1 E ASN 263  ? E ASN 263  
1340 1 Y 1 E LEU 264  ? E LEU 264  
1341 1 Y 1 E GLN 265  ? E GLN 265  
1342 1 Y 1 E THR 266  ? E THR 266  
1343 1 Y 1 E LYS 267  ? E LYS 267  
1344 1 Y 1 E SER 268  ? E SER 268  
1345 1 Y 1 E TYR 269  ? E TYR 269  
1346 1 Y 1 E VAL 270  ? E VAL 270  
1347 1 Y 1 E TYR 271  ? E TYR 271  
1348 1 Y 1 E ASP 272  ? E ASP 272  
1349 1 Y 1 E PRO 273  ? E PRO 273  
1350 1 Y 1 E SER 274  ? E SER 274  
1351 1 Y 1 E THR 275  ? E THR 275  
1352 1 Y 1 E ARG 276  ? E ARG 276  
1353 1 Y 1 E THR 277  ? E THR 277  
1354 1 Y 1 E VAL 278  ? E VAL 278  
1355 1 Y 1 E THR 279  ? E THR 279  
1356 1 Y 1 E MET 280  ? E MET 280  
1357 1 Y 1 E THR 281  ? E THR 281  
1358 1 Y 1 E GLU 282  ? E GLU 282  
1359 1 Y 1 E LEU 283  ? E LEU 283  
1360 1 Y 1 E LEU 284  ? E LEU 284  
1361 1 Y 1 E ALA 285  ? E ALA 285  
1362 1 Y 1 E GLN 286  ? E GLN 286  
1363 1 Y 1 E GLY 287  ? E GLY 287  
1364 1 Y 1 E ASP 288  ? E ASP 288  
1365 1 Y 1 E ARG 289  ? E ARG 289  
1366 1 Y 1 E VAL 290  ? E VAL 290  
1367 1 Y 1 E ILE 291  ? E ILE 291  
1368 1 Y 1 E ILE 292  ? E ILE 292  
1369 1 Y 1 E THR 293  ? E THR 293  
1370 1 Y 1 E LEU 294  ? E LEU 294  
1371 1 Y 1 E GLY 295  ? E GLY 295  
1372 1 Y 1 E GLY 296  ? E GLY 296  
1373 1 Y 1 E GLU 297  ? E GLU 297  
1374 1 Y 1 E SER 298  ? E SER 298  
1375 1 Y 1 E ALA 299  ? E ALA 299  
1376 1 Y 1 E SER 300  ? E SER 300  
1377 1 Y 1 E LEU 301  ? E LEU 301  
1378 1 Y 1 E GLU 302  ? E GLU 302  
1379 1 Y 1 E ILE 303  ? E ILE 303  
1380 1 Y 1 E THR 304  ? E THR 304  
1381 1 Y 1 E ASP 305  ? E ASP 305  
1382 1 Y 1 E ARG 306  ? E ARG 306  
1383 1 Y 1 E THR 307  ? E THR 307  
1384 1 Y 1 E THR 308  ? E THR 308  
1385 1 Y 1 E GLN 309  ? E GLN 309  
1386 1 Y 1 E GLU 310  ? E GLU 310  
1387 1 Y 1 E VAL 311  ? E VAL 311  
1388 1 Y 1 E ALA 312  ? E ALA 312  
1389 1 Y 1 E ARG 313  ? E ARG 313  
1390 1 Y 1 E ALA 314  ? E ALA 314  
1391 1 Y 1 E ASN 315  ? E ASN 315  
1392 1 Y 1 E ASN 316  ? E ASN 316  
1393 1 Y 1 E VAL 317  ? E VAL 317  
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1400 1 Y 1 E LEU 324  ? E LEU 324  
1401 1 Y 1 E SER 325  ? E SER 325  
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1540 1 Y 1 E ARG 464  ? E ARG 464  
1541 1 Y 1 E SER 465  ? E SER 465  
1542 1 Y 1 E GLN 466  ? E GLN 466  
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1546 1 Y 1 E THR 470  ? E THR 470  
1547 1 Y 1 E GLY 471  ? E GLY 471  
1548 1 Y 1 E GLY 472  ? E GLY 472  
1549 1 Y 1 E ALA 473  ? E ALA 473  
1550 1 Y 1 E ALA 474  ? E ALA 474  
1551 1 Y 1 E MET 475  ? E MET 475  
1552 1 Y 1 E VAL 476  ? E VAL 476  
1553 1 Y 1 E LYS 477  ? E LYS 477  
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1557 1 Y 1 E GLY 481  ? E GLY 481  
1558 1 Y 1 E ARG 482  ? E ARG 482  
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1560 1 Y 1 E VAL 484  ? E VAL 484  
1561 1 Y 1 E GLU 485  ? E GLU 485  
1562 1 Y 1 E GLN 486  ? E GLN 486  
1563 1 Y 1 E TRP 487  ? E TRP 487  
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1570 1 Y 1 E ALA 494  ? E ALA 494  
1571 1 Y 1 E SER 495  ? E SER 495  
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1578 1 Y 1 E ALA 502  ? E ALA 502  
1579 1 Y 1 E LYS 503  ? E LYS 503  
1580 1 Y 1 E LEU 504  ? E LEU 504  
1581 1 Y 1 E ALA 505  ? E ALA 505  
1582 1 Y 1 E TRP 506  ? E TRP 506  
1583 1 Y 1 E CYS 507  ? E CYS 507  
1584 1 Y 1 E ASP 508  ? E ASP 508  
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1586 1 Y 1 E GLN 510  ? E GLN 510  
1587 1 Y 1 E VAL 511  ? E VAL 511  
1588 1 Y 1 E HIS 512  ? E HIS 512  
1589 1 Y 1 E ASN 513  ? E ASN 513  
1590 1 Y 1 E ARG 514  ? E ARG 514  
1591 1 Y 1 E GLY 515  ? E GLY 515  
1592 1 Y 1 E SER 516  ? E SER 516  
1593 1 Y 1 E LEU 517  ? E LEU 517  
1594 1 Y 1 E LYS 518  ? E LYS 518  
1595 1 Y 1 E CYS 519  ? E CYS 519  
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1650 1 Y 1 E ARG 574  ? E ARG 574  
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1664 1 Y 1 E ALA 588  ? E ALA 588  
1665 1 Y 1 E LEU 589  ? E LEU 589  
1666 1 Y 1 E TRP 590  ? E TRP 590  
1667 1 Y 1 E GLN 591  ? E GLN 591  
1668 1 Y 1 E SER 592  ? E SER 592  
1669 1 Y 1 E ASN 593  ? E ASN 593  
1670 1 Y 1 E PRO 594  ? E PRO 594  
1671 1 Y 1 E ASN 595  ? E ASN 595  
1672 1 Y 1 E CYS 596  ? E CYS 596  
1673 1 Y 1 E ASP 597  ? E ASP 597  
1674 1 Y 1 E ILE 598  ? E ILE 598  
1675 1 Y 1 E VAL 599  ? E VAL 599  
1676 1 Y 1 E PHE 600  ? E PHE 600  
1677 1 Y 1 E ILE 601  ? E ILE 601  
1678 1 Y 1 E MET 602  ? E MET 602  
1679 1 Y 1 E TYR 603  ? E TYR 603  
1680 1 Y 1 E ALA 604  ? E ALA 604  
1681 1 Y 1 E ILE 605  ? E ILE 605  
1682 1 Y 1 E ASN 606  ? E ASN 606  
1683 1 Y 1 E ASP 607  ? E ASP 607  
1684 1 Y 1 E SER 608  ? E SER 608  
1685 1 Y 1 E GLY 609  ? E GLY 609  
1686 1 Y 1 E GLY 610  ? E GLY 610  
1687 1 Y 1 E VAL 611  ? E VAL 611  
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1700 1 Y 1 E GLU 624  ? E GLU 624  
1701 1 Y 1 E LYS 625  ? E LYS 625  
1702 1 Y 1 E LEU 626  ? E LEU 626  
1703 1 Y 1 E ILE 627  ? E ILE 627  
1704 1 Y 1 E ARG 628  ? E ARG 628  
1705 1 Y 1 E ARG 629  ? E ARG 629  
1706 1 Y 1 E TYR 630  ? E TYR 630  
1707 1 Y 1 E ILE 631  ? E ILE 631  
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1709 1 Y 1 E TRP 633  ? E TRP 633  
1710 1 Y 1 E GLY 634  ? E GLY 634  
1711 1 Y 1 E CYS 635  ? E CYS 635  
1712 1 Y 1 E ALA 636  ? E ALA 636  
1713 1 Y 1 E VAL 637  ? E VAL 637  
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1716 1 Y 1 E GLN 640  ? E GLN 640  
1717 1 Y 1 E ARG 641  ? E ARG 641  
1718 1 Y 1 E PRO 642  ? E PRO 642  
1719 1 Y 1 E SER 643  ? E SER 643  
1720 1 Y 1 E GLY 644  ? E GLY 644  
1721 1 Y 1 E GLY 645  ? E GLY 645  
1722 1 Y 1 E GLY 646  ? E GLY 646  
1723 1 Y 1 E GLN 647  ? E GLN 647  
1724 1 Y 1 E GLY 648  ? E GLY 648  
1725 1 Y 1 E ALA 649  ? E ALA 649  
1726 1 Y 1 E GLY 650  ? E GLY 650  
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1730 1 Y 1 E TRP 654  ? E TRP 654  
1731 1 Y 1 E LEU 655  ? E LEU 655  
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1733 1 Y 1 E TRP 657  ? E TRP 657  
1734 1 Y 1 E ALA 658  ? E ALA 658  
1735 1 Y 1 E LYS 659  ? E LYS 659  
1736 1 Y 1 E ARG 660  ? E ARG 660  
1737 1 Y 1 E MET 661  ? E MET 661  
1738 1 Y 1 E GLN 662  ? E GLN 662  
1739 1 Y 1 E MET 663  ? E MET 663  
1740 1 Y 1 E VAL 664  ? E VAL 664  
1741 1 Y 1 E ALA 665  ? E ALA 665  
1742 1 Y 1 E ARG 666  ? E ARG 666  
1743 1 Y 1 E VAL 667  ? E VAL 667  
1744 1 Y 1 E TYR 668  ? E TYR 668  
1745 1 Y 1 E GLY 669  ? E GLY 669  
1746 1 Y 1 E CYS 670  ? E CYS 670  
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1750 1 Y 1 E ASP 674  ? E ASP 674  
1751 1 Y 1 E ALA 675  ? E ALA 675  
1752 1 Y 1 E HIS 676  ? E HIS 676  
1753 1 Y 1 E GLU 677  ? E GLU 677  
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1760 1 Y 1 E TYR 684  ? E TYR 684  
1761 1 Y 1 E ALA 685  ? E ALA 685  
1762 1 Y 1 E ALA 686  ? E ALA 686  
1763 1 Y 1 E VAL 687  ? E VAL 687  
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1771 1 Y 1 E ASN 695  ? E ASN 695  
1772 1 Y 1 E SER 696  ? E SER 696  
1773 1 Y 1 E MET 697  ? E MET 697  
1774 1 Y 1 E GLY 698  ? E GLY 698  
1775 1 Y 1 E TYR 699  ? E TYR 699  
1776 1 Y 1 E ALA 700  ? E ALA 700  
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1779 1 Y 1 E GLY 703  ? E GLY 703  
1780 1 Y 1 E GLU 704  ? E GLU 704  
1781 1 Y 1 E LYS 705  ? E LYS 705  
1782 1 Y 1 E LEU 706  ? E LEU 706  
1783 1 Y 1 E ALA 707  ? E ALA 707  
1784 1 Y 1 E SER 708  ? E SER 708  
1785 1 Y 1 E MET 709  ? E MET 709  
1786 1 Y 1 E LEU 710  ? E LEU 710  
1787 1 Y 1 E MET 711  ? E MET 711  
1788 1 Y 1 E ALA 712  ? E ALA 712  
1789 1 Y 1 E GLY 713  ? E GLY 713  
1790 1 Y 1 E GLY 714  ? E GLY 714  
1791 1 Y 1 E LEU 715  ? E LEU 715  
1792 1 Y 1 E LEU 716  ? E LEU 716  
1793 1 Y 1 E ASP 717  ? E ASP 717  
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1800 1 Y 1 E ASN 724  ? E ASN 724  
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1817 1 Y 1 E ASP 741  ? E ASP 741  
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1819 1 Y 1 E ARG 743  ? E ARG 743  
1820 1 Y 1 E GLY 744  ? E GLY 744  
1821 1 Y 1 E ASN 745  ? E ASN 745  
1822 1 Y 1 E ILE 746  ? E ILE 746  
1823 1 Y 1 E GLY 747  ? E GLY 747  
1824 1 Y 1 E THR 748  ? E THR 748  
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1826 1 Y 1 E ARG 750  ? E ARG 750  
1827 1 Y 1 E SER 751  ? E SER 751  
1828 1 Y 1 E ASP 752  ? E ASP 752  
1829 1 Y 1 E GLY 753  ? E GLY 753  
1830 1 Y 1 E ALA 754  ? E ALA 754  
1831 1 Y 1 E TYR 755  ? E TYR 755  
1832 1 Y 1 E THR 756  ? E THR 756  
1833 1 Y 1 E ARG 757  ? E ARG 757  
1834 1 Y 1 E ASP 758  ? E ASP 758  
1835 1 Y 1 E LYS 759  ? E LYS 759  
1836 1 Y 1 E VAL 760  ? E VAL 760  
1837 1 Y 1 E THR 761  ? E THR 761  
1838 1 Y 1 E GLY 762  ? E GLY 762  
1839 1 Y 1 E VAL 763  ? E VAL 763  
1840 1 Y 1 E LEU 764  ? E LEU 764  
1841 1 Y 1 E GLN 765  ? E GLN 765  
1842 1 Y 1 E ALA 766  ? E ALA 766  
1843 1 Y 1 E GLY 767  ? E GLY 767  
1844 1 Y 1 E LYS 768  ? E LYS 768  
1845 1 Y 1 E ALA 769  ? E ALA 769  
1846 1 Y 1 E THR 770  ? E THR 770  
1847 1 Y 1 E ILE 771  ? E ILE 771  
1848 1 Y 1 E CYS 772  ? E CYS 772  
1849 1 Y 1 E THR 773  ? E THR 773  
1850 1 Y 1 E PHE 774  ? E PHE 774  
1851 1 Y 1 E SER 775  ? E SER 775  
1852 1 Y 1 E PHE 776  ? E PHE 776  
1853 1 Y 1 E TYR 777  ? E TYR 777  
1854 1 Y 1 E LEU 778  ? E LEU 778  
1855 1 Y 1 E ASP 779  ? E ASP 779  
1856 1 Y 1 E ALA 780  ? E ALA 780  
1857 1 Y 1 E GLU 781  ? E GLU 781  
1858 1 Y 1 E ALA 782  ? E ALA 782  
1859 1 Y 1 E ALA 783  ? E ALA 783  
1860 1 Y 1 E HIS 784  ? E HIS 784  
1861 1 Y 1 E ILE 785  ? E ILE 785  
1862 1 Y 1 E TYR 786  ? E TYR 786  
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1869 1 Y 1 E ILE 793  ? E ILE 793  
1870 1 Y 1 E ASN 794  ? E ASN 794  
1871 1 Y 1 E THR 795  ? E THR 795  
1872 1 Y 1 E ILE 796  ? E ILE 796  
1873 1 Y 1 E TYR 797  ? E TYR 797  
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1876 1 Y 1 E GLY 800  ? E GLY 800  
1877 1 Y 1 E TYR 801  ? E TYR 801  
1878 1 Y 1 E TRP 802  ? E TRP 802  
1879 1 Y 1 E TRP 803  ? E TRP 803  
1880 1 Y 1 E ASN 804  ? E ASN 804  
1881 1 Y 1 E ASN 805  ? E ASN 805  
1882 1 Y 1 E GLY 806  ? E GLY 806  
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1886 1 Y 1 E TYR 810  ? E TYR 810  
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1889 1 Y 1 E TYR 813  ? E TYR 813  
1890 1 Y 1 E ALA 814  ? E ALA 814  
1891 1 Y 1 E VAL 815  ? E VAL 815  
1892 1 Y 1 E ASP 816  ? E ASP 816  
1893 1 Y 1 E ILE 817  ? E ILE 817  
1894 1 Y 1 E ASP 818  ? E ASP 818  
1895 1 Y 1 E ASN 819  ? E ASN 819  
1896 1 Y 1 E SER 820  ? E SER 820  
1897 1 Y 1 E PHE 821  ? E PHE 821  
1898 1 Y 1 E GLY 822  ? E GLY 822  
1899 1 Y 1 E ALA 823  ? E ALA 823  
1900 1 Y 1 E SER 824  ? E SER 824  
1901 1 Y 1 E LEU 825  ? E LEU 825  
1902 1 Y 1 E GLN 826  ? E GLN 826  
1903 1 Y 1 E ARG 827  ? E ARG 827  
1904 1 Y 1 E VAL 828  ? E VAL 828  
1905 1 Y 1 E ASN 829  ? E ASN 829  
1906 1 Y 1 E LYS 830  ? E LYS 830  
1907 1 Y 1 E SER 831  ? E SER 831  
1908 1 Y 1 E ALA 832  ? E ALA 832  
1909 1 Y 1 E ASN 833  ? E ASN 833  
1910 1 Y 1 E ASN 834  ? E ASN 834  
1911 1 Y 1 E TYR 835  ? E TYR 835  
1912 1 Y 1 E GLU 836  ? E GLU 836  
1913 1 Y 1 E GLY 837  ? E GLY 837  
1914 1 Y 1 E MET 838  ? E MET 838  
1915 1 Y 1 E PRO 839  ? E PRO 839  
1916 1 Y 1 E GLY 840  ? E GLY 840  
1917 1 Y 1 E SER 841  ? E SER 841  
1918 1 Y 1 E ARG 842  ? E ARG 842  
1919 1 Y 1 E LYS 843  ? E LYS 843  
1920 1 Y 1 E PHE 844  ? E PHE 844  
1921 1 Y 1 E VAL 845  ? E VAL 845  
1922 1 Y 1 E GLY 846  ? E GLY 846  
1923 1 Y 1 E ARG 847  ? E ARG 847  
1924 1 Y 1 E LEU 848  ? E LEU 848  
1925 1 Y 1 E ILE 849  ? E ILE 849  
1926 1 Y 1 E GLY 850  ? E GLY 850  
1927 1 Y 1 E ARG 851  ? E ARG 851  
1928 1 Y 1 E GLY 852  ? E GLY 852  
1929 1 Y 1 E TRP 853  ? E TRP 853  
1930 1 Y 1 E HIS 854  ? E HIS 854  
1931 1 Y 1 E THR 855  ? E THR 855  
1932 1 Y 1 E ILE 856  ? E ILE 856  
1933 1 Y 1 E THR 857  ? E THR 857  
1934 1 Y 1 E LEU 858  ? E LEU 858  
1935 1 Y 1 E PHE 859  ? E PHE 859  
1936 1 Y 1 E THR 860  ? E THR 860  
1937 1 Y 1 E ASN 861  ? E ASN 861  
1938 1 Y 1 E LEU 862  ? E LEU 862  
1939 1 Y 1 E GLN 863  ? E GLN 863  
1940 1 Y 1 E GLY 864  ? E GLY 864  
1941 1 Y 1 E GLU 865  ? E GLU 865  
1942 1 Y 1 E ALA 866  ? E ALA 866  
1943 1 Y 1 E LEU 867  ? E LEU 867  
1944 1 Y 1 E LYS 868  ? E LYS 868  
1945 1 Y 1 E ASP 869  ? E ASP 869  
1946 1 Y 1 E ALA 870  ? E ALA 870  
1947 1 Y 1 E PHE 871  ? E PHE 871  
1948 1 Y 1 E VAL 872  ? E VAL 872  
1949 1 Y 1 E ASN 873  ? E ASN 873  
1950 1 Y 1 E SER 874  ? E SER 874  
1951 1 Y 1 E ILE 875  ? E ILE 875  
1952 1 Y 1 E THR 876  ? E THR 876  
1953 1 Y 1 E VAL 877  ? E VAL 877  
1954 1 Y 1 E GLN 878  ? E GLN 878  
1955 1 Y 1 E PRO 879  ? E PRO 879  
1956 1 Y 1 E ILE 880  ? E ILE 880  
1957 1 Y 1 E PRO 881  ? E PRO 881  
1958 1 Y 1 E ILE 882  ? E ILE 882  
1959 1 Y 1 E GLY 883  ? E GLY 883  
1960 1 Y 1 E LEU 884  ? E LEU 884  
1961 1 Y 1 E SER 885  ? E SER 885  
1962 1 Y 1 E THR 886  ? E THR 886  
1963 1 Y 1 E GLU 887  ? E GLU 887  
1964 1 Y 1 E GLN 888  ? E GLN 888  
1965 1 Y 1 E MET 889  ? E MET 889  
1966 1 Y 1 E TRP 890  ? E TRP 890  
1967 1 Y 1 E GLY 891  ? E GLY 891  
1968 1 Y 1 E GLN 892  ? E GLN 892  
1969 1 Y 1 E ASP 893  ? E ASP 893  
1970 1 Y 1 E GLU 894  ? E GLU 894  
1971 1 Y 1 E GLU 895  ? E GLU 895  
1972 1 Y 1 E ARG 896  ? E ARG 896  
1973 1 Y 1 E ARG 897  ? E ARG 897  
1974 1 Y 1 E TYR 898  ? E TYR 898  
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1976 1 Y 1 E VAL 900  ? E VAL 900  
1977 1 Y 1 E VAL 901  ? E VAL 901  
1978 1 Y 1 E HIS 902  ? E HIS 902  
1979 1 Y 1 E THR 903  ? E THR 903  
1980 1 Y 1 E ARG 904  ? E ARG 904  
1981 1 Y 1 E ARG 905  ? E ARG 905  
1982 1 Y 1 E MET 906  ? E MET 906  
1983 1 Y 1 E PRO 907  ? E PRO 907  
1984 1 Y 1 E SER 908  ? E SER 908  
1985 1 Y 1 E PRO 909  ? E PRO 909  
1986 1 Y 1 E SER 910  ? E SER 910  
1987 1 Y 1 E GLY 911  ? E GLY 911  
1988 1 Y 1 E GLN 912  ? E GLN 912  
1989 1 Y 1 E GLY 913  ? E GLY 913  
1990 1 Y 1 E GLY 914  ? E GLY 914  
1991 1 Y 1 E THR 915  ? E THR 915  
1992 1 Y 1 E LEU 916  ? E LEU 916  
1993 1 Y 1 E PRO 917  ? E PRO 917  
1994 1 Y 1 E VAL 918  ? E VAL 918  
1995 1 Y 1 E ALA 919  ? E ALA 919  
1996 1 Y 1 E VAL 920  ? E VAL 920  
1997 1 Y 1 E ALA 921  ? E ALA 921  
1998 1 Y 1 E LEU 922  ? E LEU 922  
1999 1 Y 1 E THR 923  ? E THR 923  
2000 1 Y 1 E GLY 924  ? E GLY 924  
2001 1 Y 1 E PHE 925  ? E PHE 925  
2002 1 Y 1 E GLN 926  ? E GLN 926  
2003 1 Y 1 E MET 927  ? E MET 927  
2004 1 Y 1 E ARG 928  ? E ARG 928  
2005 1 Y 1 E ALA 929  ? E ALA 929  
2006 1 Y 1 E PRO 930  ? E PRO 930  
2007 1 Y 1 E GLN 931  ? E GLN 931  
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2009 1 Y 1 E PHE 933  ? E PHE 933  
2010 1 Y 1 E LEU 934  ? E LEU 934  
2011 1 Y 1 E GLY 935  ? E GLY 935  
2012 1 Y 1 E THR 936  ? E THR 936  
2013 1 Y 1 E GLY 937  ? E GLY 937  
2014 1 Y 1 E PRO 938  ? E PRO 938  
2015 1 Y 1 E GLY 939  ? E GLY 939  
2016 1 Y 1 E THR 940  ? E THR 940  
2017 1 Y 1 E ASN 941  ? E ASN 941  
2018 1 Y 1 E ALA 942  ? E ALA 942  
2019 1 Y 1 E VAL 943  ? E VAL 943  
2020 1 Y 1 E PRO 944  ? E PRO 944  
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2022 1 Y 1 E PRO 946  ? E PRO 946  
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2036 1 Y 1 E ASN 960  ? E ASN 960  
2037 1 Y 1 E GLU 961  ? E GLU 961  
2038 1 Y 1 E LYS 962  ? E LYS 962  
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2042 1 Y 1 E ILE 966  ? E ILE 966  
2043 1 Y 1 E GLU 967  ? E GLU 967  
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2051 1 Y 1 E SER 975  ? E SER 975  
2052 1 Y 1 E SER 976  ? E SER 976  
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2059 1 Y 1 E LYS 983  ? E LYS 983  
2060 1 Y 1 E VAL 984  ? E VAL 984  
2061 1 Y 1 E LEU 985  ? E LEU 985  
2062 1 Y 1 E THR 986  ? E THR 986  
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2064 1 Y 1 E SER 988  ? E SER 988  
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2067 1 Y 1 E ASP 991  ? E ASP 991  
2068 1 Y 1 E VAL 992  ? E VAL 992  
2069 1 Y 1 E ALA 993  ? E ALA 993  
2070 1 Y 1 E SER 994  ? E SER 994  
2071 1 Y 1 E VAL 995  ? E VAL 995  
2072 1 Y 1 E PRO 996  ? E PRO 996  
2073 1 Y 1 E THR 997  ? E THR 997  
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2075 1 Y 1 E THR 999  ? E THR 999  
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2077 1 Y 1 E TYR 1001 ? E TYR 1001 
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2094 1 Y 1 E ALA 1018 ? E ALA 1018 
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2096 1 Y 1 E GLN 1020 ? E GLN 1020 
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2099 1 Y 1 E GLU 1023 ? E GLU 1023 
2100 1 Y 1 E ASN 1024 ? E ASN 1024 
2101 1 Y 1 E ILE 1025 ? E ILE 1025 
2102 1 Y 1 E TYR 1026 ? E TYR 1026 
2103 1 Y 1 E ASP 1027 ? E ASP 1027 
2104 1 Y 1 E TYR 1028 ? E TYR 1028 
2105 1 Y 1 E ASN 1029 ? E ASN 1029 
2106 1 Y 1 E ALA 1030 ? E ALA 1030 
2107 1 Y 1 E GLY 1031 ? E GLY 1031 
2108 1 Y 1 E LEU 1032 ? E LEU 1032 
2109 1 Y 1 E GLN 1033 ? E GLN 1033 
2110 1 Y 1 E GLU 1034 ? E GLU 1034 
2111 1 Y 1 E GLN 1035 ? E GLN 1035 
2112 1 Y 1 E THR 1036 ? E THR 1036 
2113 1 Y 1 E GLY 1037 ? E GLY 1037 
2114 1 Y 1 E ASN 1038 ? E ASN 1038 
2115 1 Y 1 E PRO 1039 ? E PRO 1039 
2116 1 Y 1 E SER 1040 ? E SER 1040 
2117 1 Y 1 E THR 1041 ? E THR 1041 
2118 1 Y 1 E ASP 1042 ? E ASP 1042 
2119 1 Y 1 E LEU 1043 ? E LEU 1043 
2120 1 Y 1 E SER 1044 ? E SER 1044 
2121 1 Y 1 E TRP 1045 ? E TRP 1045 
2122 1 Y 1 E LYS 1046 ? E LYS 1046 
2123 1 Y 1 E GLY 1047 ? E GLY 1047 
2124 1 Y 1 E GLY 1048 ? E GLY 1048 
2125 1 Y 1 E ILE 1049 ? E ILE 1049 
2126 1 Y 1 E TYR 1050 ? E TYR 1050 
2127 1 Y 1 E LEU 1051 ? E LEU 1051 
2128 1 Y 1 E VAL 1052 ? E VAL 1052 
2129 1 Y 1 E PHE 1053 ? E PHE 1053 
2130 1 Y 1 E THR 1054 ? E THR 1054 
2131 1 Y 1 E LEU 1055 ? E LEU 1055 
2132 1 Y 1 E ALA 1056 ? E ALA 1056 
2133 1 Y 1 E TRP 1057 ? E TRP 1057 
2134 1 Y 1 E PRO 1058 ? E PRO 1058 
2135 1 Y 1 E SER 1059 ? E SER 1059 
2136 1 Y 1 E THR 1060 ? E THR 1060 
2137 1 Y 1 E ALA 1061 ? E ALA 1061 
2138 1 Y 1 E PRO 1062 ? E PRO 1062 
2139 1 Y 1 E THR 1063 ? E THR 1063 
2140 1 Y 1 E GLY 1064 ? E GLY 1064 
2141 1 Y 1 E TYR 1065 ? E TYR 1065 
2142 1 Y 1 E TRP 1066 ? E TRP 1066 
2143 1 Y 1 E THR 1067 ? E THR 1067 
2144 1 Y 1 E ILE 1068 ? E ILE 1068 
2145 1 Y 1 E GLU 1069 ? E GLU 1069 
2146 1 Y 1 E LEU 1070 ? E LEU 1070 
2147 1 Y 1 E GLU 1071 ? E GLU 1071 
2148 1 Y 1 E GLY 1072 ? E GLY 1072 
2149 1 Y 1 E SER 1073 ? E SER 1073 
2150 1 Y 1 E ASP 1074 ? E ASP 1074 
2151 1 Y 1 E TRP 1075 ? E TRP 1075 
2152 1 Y 1 E PHE 1076 ? E PHE 1076 
2153 1 Y 1 E GLY 1077 ? E GLY 1077 
2154 1 Y 1 E ASN 1078 ? E ASN 1078 
2155 1 Y 1 E SER 1079 ? E SER 1079 
2156 1 Y 1 E GLU 1080 ? E GLU 1080 
2157 1 Y 1 E SER 1081 ? E SER 1081 
2158 1 Y 1 E ALA 1082 ? E ALA 1082 
2159 1 Y 1 E VAL 1083 ? E VAL 1083 
2160 1 Y 1 E GLY 1084 ? E GLY 1084 
2161 1 Y 1 E CYS 1085 ? E CYS 1085 
2162 1 Y 1 E PHE 1086 ? E PHE 1086 
2163 1 Y 1 F MET 1    ? F MET 1    
2164 1 Y 1 F GLY 2    ? F GLY 2    
2165 1 Y 1 F MET 3    ? F MET 3    
2166 1 Y 1 F ASN 4    ? F ASN 4    
2167 1 Y 1 F SER 5    ? F SER 5    
2168 1 Y 1 F HIS 6    ? F HIS 6    
2169 1 Y 1 F ILE 7    ? F ILE 7    
2170 1 Y 1 F PRO 8    ? F PRO 8    
2171 1 Y 1 F PHE 9    ? F PHE 9    
2172 1 Y 1 F ASP 10   ? F ASP 10   
2173 1 Y 1 F ALA 11   ? F ALA 11   
2174 1 Y 1 F ASP 12   ? F ASP 12   
2175 1 Y 1 F ASN 13   ? F ASN 13   
2176 1 Y 1 F ASP 14   ? F ASP 14   
2177 1 Y 1 F TRP 15   ? F TRP 15   
2178 1 Y 1 F THR 16   ? F THR 16   
2179 1 Y 1 F LEU 17   ? F LEU 17   
2180 1 Y 1 F ASP 18   ? F ASP 18   
2181 1 Y 1 F PRO 19   ? F PRO 19   
2182 1 Y 1 F TYR 20   ? F TYR 20   
2183 1 Y 1 F HIS 21   ? F HIS 21   
2184 1 Y 1 F CYS 22   ? F CYS 22   
2185 1 Y 1 F ASN 23   ? F ASN 23   
2186 1 Y 1 F ARG 24   ? F ARG 24   
2187 1 Y 1 F SER 25   ? F SER 25   
2188 1 Y 1 F ASN 26   ? F ASN 26   
2189 1 Y 1 F ASP 27   ? F ASP 27   
2190 1 Y 1 F PRO 28   ? F PRO 28   
2191 1 Y 1 F LEU 29   ? F LEU 29   
2192 1 Y 1 F VAL 30   ? F VAL 30   
2193 1 Y 1 F ASP 31   ? F ASP 31   
2194 1 Y 1 F LYS 32   ? F LYS 32   
2195 1 Y 1 F VAL 33   ? F VAL 33   
2196 1 Y 1 F ILE 34   ? F ILE 34   
2197 1 Y 1 F GLY 35   ? F GLY 35   
2198 1 Y 1 F ARG 84   ? F ARG 84   
2199 1 Y 1 F VAL 85   ? F VAL 85   
2200 1 Y 1 F TYR 86   ? F TYR 86   
2201 1 Y 1 F GLY 87   ? F GLY 87   
2202 1 Y 1 F PHE 88   ? F PHE 88   
2203 1 Y 1 F ALA 89   ? F ALA 89   
2204 1 Y 1 F ASP 90   ? F ASP 90   
2205 1 Y 1 F THR 91   ? F THR 91   
2206 1 Y 1 F GLY 92   ? F GLY 92   
2207 1 Y 1 F ASP 93   ? F ASP 93   
2208 1 Y 1 F ARG 94   ? F ARG 94   
2209 1 Y 1 F GLN 95   ? F GLN 95   
2210 1 Y 1 F VAL 96   ? F VAL 96   
2211 1 Y 1 F THR 97   ? F THR 97   
2212 1 Y 1 F ASP 98   ? F ASP 98   
2213 1 Y 1 F TYR 99   ? F TYR 99   
2214 1 Y 1 F LEU 100  ? F LEU 100  
2215 1 Y 1 F TYR 101  ? F TYR 101  
2216 1 Y 1 F VAL 102  ? F VAL 102  
2217 1 Y 1 F PRO 103  ? F PRO 103  
2218 1 Y 1 F ASP 104  ? F ASP 104  
2219 1 Y 1 F ASP 105  ? F ASP 105  
2220 1 Y 1 F THR 106  ? F THR 106  
2221 1 Y 1 F SER 107  ? F SER 107  
2222 1 Y 1 F GLY 108  ? F GLY 108  
2223 1 Y 1 F ILE 109  ? F ILE 109  
2224 1 Y 1 F ARG 110  ? F ARG 110  
2225 1 Y 1 F PRO 111  ? F PRO 111  
2226 1 Y 1 F ASP 112  ? F ASP 112  
2227 1 Y 1 F ASP 113  ? F ASP 113  
2228 1 Y 1 F GLN 114  ? F GLN 114  
2229 1 Y 1 F THR 115  ? F THR 115  
2230 1 Y 1 F ALA 116  ? F ALA 116  
2231 1 Y 1 F THR 117  ? F THR 117  
2232 1 Y 1 F GLY 118  ? F GLY 118  
2233 1 Y 1 F SER 119  ? F SER 119  
2234 1 Y 1 F TRP 120  ? F TRP 120  
2235 1 Y 1 F ILE 121  ? F ILE 121  
2236 1 Y 1 F LYS 122  ? F LYS 122  
2237 1 Y 1 F VAL 123  ? F VAL 123  
2238 1 Y 1 F SER 124  ? F SER 124  
2239 1 Y 1 F THR 125  ? F THR 125  
2240 1 Y 1 F SER 126  ? F SER 126  
2241 1 Y 1 F GLY 127  ? F GLY 127  
2242 1 Y 1 F SER 128  ? F SER 128  
2243 1 Y 1 F GLY 129  ? F GLY 129  
2244 1 Y 1 F SER 130  ? F SER 130  
2245 1 Y 1 F GLY 131  ? F GLY 131  
2246 1 Y 1 F GLY 132  ? F GLY 132  
2247 1 Y 1 F THR 133  ? F THR 133  
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2249 1 Y 1 F GLY 135  ? F GLY 135  
2250 1 Y 1 F GLY 136  ? F GLY 136  
2251 1 Y 1 F SER 137  ? F SER 137  
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2273 1 Y 1 F VAL 159  ? F VAL 159  
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2397 1 Y 1 F LEU 283  ? F LEU 283  
2398 1 Y 1 F LEU 284  ? F LEU 284  
2399 1 Y 1 F ALA 285  ? F ALA 285  
2400 1 Y 1 F GLN 286  ? F GLN 286  
2401 1 Y 1 F GLY 287  ? F GLY 287  
2402 1 Y 1 F ASP 288  ? F ASP 288  
2403 1 Y 1 F ARG 289  ? F ARG 289  
2404 1 Y 1 F VAL 290  ? F VAL 290  
2405 1 Y 1 F ILE 291  ? F ILE 291  
2406 1 Y 1 F ILE 292  ? F ILE 292  
2407 1 Y 1 F THR 293  ? F THR 293  
2408 1 Y 1 F LEU 294  ? F LEU 294  
2409 1 Y 1 F GLY 295  ? F GLY 295  
2410 1 Y 1 F GLY 296  ? F GLY 296  
2411 1 Y 1 F GLU 297  ? F GLU 297  
2412 1 Y 1 F SER 298  ? F SER 298  
2413 1 Y 1 F ALA 299  ? F ALA 299  
2414 1 Y 1 F SER 300  ? F SER 300  
2415 1 Y 1 F LEU 301  ? F LEU 301  
2416 1 Y 1 F GLU 302  ? F GLU 302  
2417 1 Y 1 F ILE 303  ? F ILE 303  
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2420 1 Y 1 F ARG 306  ? F ARG 306  
2421 1 Y 1 F THR 307  ? F THR 307  
2422 1 Y 1 F THR 308  ? F THR 308  
2423 1 Y 1 F GLN 309  ? F GLN 309  
2424 1 Y 1 F GLU 310  ? F GLU 310  
2425 1 Y 1 F VAL 311  ? F VAL 311  
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2430 1 Y 1 F ASN 316  ? F ASN 316  
2431 1 Y 1 F VAL 317  ? F VAL 317  
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2433 1 Y 1 F ASP 319  ? F ASP 319  
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2436 1 Y 1 F VAL 322  ? F VAL 322  
2437 1 Y 1 F VAL 323  ? F VAL 323  
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2500 1 Y 1 F ILE 386  ? F ILE 386  
2501 1 Y 1 F VAL 387  ? F VAL 387  
2502 1 Y 1 F GLU 388  ? F GLU 388  
2503 1 Y 1 F PRO 389  ? F PRO 389  
2504 1 Y 1 F VAL 390  ? F VAL 390  
2505 1 Y 1 F LEU 391  ? F LEU 391  
2506 1 Y 1 F SER 392  ? F SER 392  
2507 1 Y 1 F ARG 393  ? F ARG 393  
2508 1 Y 1 F LEU 394  ? F LEU 394  
2509 1 Y 1 F GLY 395  ? F GLY 395  
2510 1 Y 1 F ALA 396  ? F ALA 396  
2511 1 Y 1 F GLU 397  ? F GLU 397  
2512 1 Y 1 F THR 398  ? F THR 398  
2513 1 Y 1 F GLY 399  ? F GLY 399  
2514 1 Y 1 F ASN 400  ? F ASN 400  
2515 1 Y 1 F PRO 401  ? F PRO 401  
2516 1 Y 1 F MET 402  ? F MET 402  
2517 1 Y 1 F ALA 403  ? F ALA 403  
2518 1 Y 1 F GLY 404  ? F GLY 404  
2519 1 Y 1 F THR 405  ? F THR 405  
2520 1 Y 1 F PHE 406  ? F PHE 406  
2521 1 Y 1 F GLU 407  ? F GLU 407  
2522 1 Y 1 F LYS 408  ? F LYS 408  
2523 1 Y 1 F GLY 409  ? F GLY 409  
2524 1 Y 1 F ALA 410  ? F ALA 410  
2525 1 Y 1 F THR 411  ? F THR 411  
2526 1 Y 1 F VAL 412  ? F VAL 412  
2527 1 Y 1 F ASP 413  ? F ASP 413  
2528 1 Y 1 F SER 414  ? F SER 414  
2529 1 Y 1 F ALA 415  ? F ALA 415  
2530 1 Y 1 F ALA 416  ? F ALA 416  
2531 1 Y 1 F LYS 417  ? F LYS 417  
2532 1 Y 1 F SER 418  ? F SER 418  
2533 1 Y 1 F VAL 419  ? F VAL 419  
2534 1 Y 1 F GLY 420  ? F GLY 420  
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2537 1 Y 1 F MET 423  ? F MET 423  
2538 1 Y 1 F GLU 424  ? F GLU 424  
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2540 1 Y 1 F LYS 426  ? F LYS 426  
2541 1 Y 1 F LEU 427  ? F LEU 427  
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2543 1 Y 1 F ARG 429  ? F ARG 429  
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2559 1 Y 1 F SER 445  ? F SER 445  
2560 1 Y 1 F SER 446  ? F SER 446  
2561 1 Y 1 F SER 447  ? F SER 447  
2562 1 Y 1 F GLY 448  ? F GLY 448  
2563 1 Y 1 F GLY 449  ? F GLY 449  
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2600 1 Y 1 F GLN 486  ? F GLN 486  
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2621 1 Y 1 F CYS 507  ? F CYS 507  
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2633 1 Y 1 F CYS 519  ? F CYS 519  
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2689 1 Y 1 F ALA 575  ? F ALA 575  
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2701 1 Y 1 F GLU 587  ? F GLU 587  
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2704 1 Y 1 F TRP 590  ? F TRP 590  
2705 1 Y 1 F GLN 591  ? F GLN 591  
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2707 1 Y 1 F ASN 593  ? F ASN 593  
2708 1 Y 1 F PRO 594  ? F PRO 594  
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2710 1 Y 1 F CYS 596  ? F CYS 596  
2711 1 Y 1 F ASP 597  ? F ASP 597  
2712 1 Y 1 F ILE 598  ? F ILE 598  
2713 1 Y 1 F VAL 599  ? F VAL 599  
2714 1 Y 1 F PHE 600  ? F PHE 600  
2715 1 Y 1 F ILE 601  ? F ILE 601  
2716 1 Y 1 F MET 602  ? F MET 602  
2717 1 Y 1 F TYR 603  ? F TYR 603  
2718 1 Y 1 F ALA 604  ? F ALA 604  
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2720 1 Y 1 F ASN 606  ? F ASN 606  
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2722 1 Y 1 F SER 608  ? F SER 608  
2723 1 Y 1 F GLY 609  ? F GLY 609  
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2740 1 Y 1 F LEU 626  ? F LEU 626  
2741 1 Y 1 F ILE 627  ? F ILE 627  
2742 1 Y 1 F ARG 628  ? F ARG 628  
2743 1 Y 1 F ARG 629  ? F ARG 629  
2744 1 Y 1 F TYR 630  ? F TYR 630  
2745 1 Y 1 F ILE 631  ? F ILE 631  
2746 1 Y 1 F ASP 632  ? F ASP 632  
2747 1 Y 1 F TRP 633  ? F TRP 633  
2748 1 Y 1 F GLY 634  ? F GLY 634  
2749 1 Y 1 F CYS 635  ? F CYS 635  
2750 1 Y 1 F ALA 636  ? F ALA 636  
2751 1 Y 1 F VAL 637  ? F VAL 637  
2752 1 Y 1 F VAL 638  ? F VAL 638  
2753 1 Y 1 F VAL 639  ? F VAL 639  
2754 1 Y 1 F GLN 640  ? F GLN 640  
2755 1 Y 1 F ARG 641  ? F ARG 641  
2756 1 Y 1 F PRO 642  ? F PRO 642  
2757 1 Y 1 F SER 643  ? F SER 643  
2758 1 Y 1 F GLY 644  ? F GLY 644  
2759 1 Y 1 F GLY 645  ? F GLY 645  
2760 1 Y 1 F GLY 646  ? F GLY 646  
2761 1 Y 1 F GLN 647  ? F GLN 647  
2762 1 Y 1 F GLY 648  ? F GLY 648  
2763 1 Y 1 F ALA 649  ? F ALA 649  
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2768 1 Y 1 F TRP 654  ? F TRP 654  
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2770 1 Y 1 F HIS 656  ? F HIS 656  
2771 1 Y 1 F TRP 657  ? F TRP 657  
2772 1 Y 1 F ALA 658  ? F ALA 658  
2773 1 Y 1 F LYS 659  ? F LYS 659  
2774 1 Y 1 F ARG 660  ? F ARG 660  
2775 1 Y 1 F MET 661  ? F MET 661  
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2778 1 Y 1 F VAL 664  ? F VAL 664  
2779 1 Y 1 F ALA 665  ? F ALA 665  
2780 1 Y 1 F ARG 666  ? F ARG 666  
2781 1 Y 1 F VAL 667  ? F VAL 667  
2782 1 Y 1 F TYR 668  ? F TYR 668  
2783 1 Y 1 F GLY 669  ? F GLY 669  
2784 1 Y 1 F CYS 670  ? F CYS 670  
2785 1 Y 1 F PRO 671  ? F PRO 671  
2786 1 Y 1 F VAL 672  ? F VAL 672  
2787 1 Y 1 F PHE 673  ? F PHE 673  
2788 1 Y 1 F ASP 674  ? F ASP 674  
2789 1 Y 1 F ALA 675  ? F ALA 675  
2790 1 Y 1 F HIS 676  ? F HIS 676  
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3037 1 Y 1 F THR 923  ? F THR 923  
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3062 1 Y 1 F PHE 948  ? F PHE 948  
3063 1 Y 1 F TYR 949  ? F TYR 949  
3064 1 Y 1 F ASN 950  ? F ASN 950  
3065 1 Y 1 F THR 951  ? F THR 951  
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3072 1 Y 1 F VAL 958  ? F VAL 958  
3073 1 Y 1 F TYR 959  ? F TYR 959  
3074 1 Y 1 F ASN 960  ? F ASN 960  
3075 1 Y 1 F GLU 961  ? F GLU 961  
3076 1 Y 1 F LYS 962  ? F LYS 962  
3077 1 Y 1 F GLY 963  ? F GLY 963  
3078 1 Y 1 F ASP 964  ? F ASP 964  
3079 1 Y 1 F TYR 965  ? F TYR 965  
3080 1 Y 1 F ILE 966  ? F ILE 966  
3081 1 Y 1 F GLU 967  ? F GLU 967  
3082 1 Y 1 F TRP 968  ? F TRP 968  
3083 1 Y 1 F LEU 969  ? F LEU 969  
3084 1 Y 1 F VAL 970  ? F VAL 970  
3085 1 Y 1 F TYR 971  ? F TYR 971  
3086 1 Y 1 F LYS 972  ? F LYS 972  
3087 1 Y 1 F ASP 973  ? F ASP 973  
3088 1 Y 1 F GLY 974  ? F GLY 974  
3089 1 Y 1 F SER 975  ? F SER 975  
3090 1 Y 1 F SER 976  ? F SER 976  
3091 1 Y 1 F GLY 977  ? F GLY 977  
3092 1 Y 1 F LEU 978  ? F LEU 978  
3093 1 Y 1 F LYS 979  ? F LYS 979  
3094 1 Y 1 F TRP 980  ? F TRP 980  
3095 1 Y 1 F LYS 981  ? F LYS 981  
3096 1 Y 1 F GLY 982  ? F GLY 982  
3097 1 Y 1 F LYS 983  ? F LYS 983  
3098 1 Y 1 F VAL 984  ? F VAL 984  
3099 1 Y 1 F LEU 985  ? F LEU 985  
3100 1 Y 1 F THR 986  ? F THR 986  
3101 1 Y 1 F HIS 987  ? F HIS 987  
3102 1 Y 1 F SER 988  ? F SER 988  
3103 1 Y 1 F PHE 989  ? F PHE 989  
3104 1 Y 1 F ALA 990  ? F ALA 990  
3105 1 Y 1 F ASP 991  ? F ASP 991  
3106 1 Y 1 F VAL 992  ? F VAL 992  
3107 1 Y 1 F ALA 993  ? F ALA 993  
3108 1 Y 1 F SER 994  ? F SER 994  
3109 1 Y 1 F VAL 995  ? F VAL 995  
3110 1 Y 1 F PRO 996  ? F PRO 996  
3111 1 Y 1 F THR 997  ? F THR 997  
3112 1 Y 1 F LEU 998  ? F LEU 998  
3113 1 Y 1 F THR 999  ? F THR 999  
3114 1 Y 1 F ALA 1000 ? F ALA 1000 
3115 1 Y 1 F TYR 1001 ? F TYR 1001 
3116 1 Y 1 F MET 1002 ? F MET 1002 
3117 1 Y 1 F GLY 1003 ? F GLY 1003 
3118 1 Y 1 F THR 1004 ? F THR 1004 
3119 1 Y 1 F ALA 1005 ? F ALA 1005 
3120 1 Y 1 F LYS 1006 ? F LYS 1006 
3121 1 Y 1 F GLN 1007 ? F GLN 1007 
3122 1 Y 1 F ASN 1008 ? F ASN 1008 
3123 1 Y 1 F VAL 1009 ? F VAL 1009 
3124 1 Y 1 F ILE 1010 ? F ILE 1010 
3125 1 Y 1 F VAL 1011 ? F VAL 1011 
3126 1 Y 1 F ALA 1012 ? F ALA 1012 
3127 1 Y 1 F ALA 1013 ? F ALA 1013 
3128 1 Y 1 F GLY 1014 ? F GLY 1014 
3129 1 Y 1 F SER 1015 ? F SER 1015 
3130 1 Y 1 F SER 1016 ? F SER 1016 
3131 1 Y 1 F GLY 1017 ? F GLY 1017 
3132 1 Y 1 F ALA 1018 ? F ALA 1018 
3133 1 Y 1 F ASN 1019 ? F ASN 1019 
3134 1 Y 1 F GLN 1020 ? F GLN 1020 
3135 1 Y 1 F PRO 1021 ? F PRO 1021 
3136 1 Y 1 F LEU 1022 ? F LEU 1022 
3137 1 Y 1 F GLU 1023 ? F GLU 1023 
3138 1 Y 1 F ASN 1024 ? F ASN 1024 
3139 1 Y 1 F ILE 1025 ? F ILE 1025 
3140 1 Y 1 F TYR 1026 ? F TYR 1026 
3141 1 Y 1 F ASP 1027 ? F ASP 1027 
3142 1 Y 1 F TYR 1028 ? F TYR 1028 
3143 1 Y 1 F ASN 1029 ? F ASN 1029 
3144 1 Y 1 F ALA 1030 ? F ALA 1030 
3145 1 Y 1 F GLY 1031 ? F GLY 1031 
3146 1 Y 1 F LEU 1032 ? F LEU 1032 
3147 1 Y 1 F GLN 1033 ? F GLN 1033 
3148 1 Y 1 F GLU 1034 ? F GLU 1034 
3149 1 Y 1 F GLN 1035 ? F GLN 1035 
3150 1 Y 1 F THR 1036 ? F THR 1036 
3151 1 Y 1 F GLY 1037 ? F GLY 1037 
3152 1 Y 1 F ASN 1038 ? F ASN 1038 
3153 1 Y 1 F PRO 1039 ? F PRO 1039 
3154 1 Y 1 F SER 1040 ? F SER 1040 
3155 1 Y 1 F THR 1041 ? F THR 1041 
3156 1 Y 1 F ASP 1042 ? F ASP 1042 
3157 1 Y 1 F LEU 1043 ? F LEU 1043 
3158 1 Y 1 F SER 1044 ? F SER 1044 
3159 1 Y 1 F TRP 1045 ? F TRP 1045 
3160 1 Y 1 F LYS 1046 ? F LYS 1046 
3161 1 Y 1 F GLY 1047 ? F GLY 1047 
3162 1 Y 1 F GLY 1048 ? F GLY 1048 
3163 1 Y 1 F ILE 1049 ? F ILE 1049 
3164 1 Y 1 F TYR 1050 ? F TYR 1050 
3165 1 Y 1 F LEU 1051 ? F LEU 1051 
3166 1 Y 1 F VAL 1052 ? F VAL 1052 
3167 1 Y 1 F PHE 1053 ? F PHE 1053 
3168 1 Y 1 F THR 1054 ? F THR 1054 
3169 1 Y 1 F LEU 1055 ? F LEU 1055 
3170 1 Y 1 F ALA 1056 ? F ALA 1056 
3171 1 Y 1 F TRP 1057 ? F TRP 1057 
3172 1 Y 1 F PRO 1058 ? F PRO 1058 
3173 1 Y 1 F SER 1059 ? F SER 1059 
3174 1 Y 1 F THR 1060 ? F THR 1060 
3175 1 Y 1 F ALA 1061 ? F ALA 1061 
3176 1 Y 1 F PRO 1062 ? F PRO 1062 
3177 1 Y 1 F THR 1063 ? F THR 1063 
3178 1 Y 1 F GLY 1064 ? F GLY 1064 
3179 1 Y 1 F TYR 1065 ? F TYR 1065 
3180 1 Y 1 F TRP 1066 ? F TRP 1066 
3181 1 Y 1 F THR 1067 ? F THR 1067 
3182 1 Y 1 F ILE 1068 ? F ILE 1068 
3183 1 Y 1 F GLU 1069 ? F GLU 1069 
3184 1 Y 1 F LEU 1070 ? F LEU 1070 
3185 1 Y 1 F GLU 1071 ? F GLU 1071 
3186 1 Y 1 F GLY 1072 ? F GLY 1072 
3187 1 Y 1 F SER 1073 ? F SER 1073 
3188 1 Y 1 F ASP 1074 ? F ASP 1074 
3189 1 Y 1 F TRP 1075 ? F TRP 1075 
3190 1 Y 1 F PHE 1076 ? F PHE 1076 
3191 1 Y 1 F GLY 1077 ? F GLY 1077 
3192 1 Y 1 F ASN 1078 ? F ASN 1078 
3193 1 Y 1 F SER 1079 ? F SER 1079 
3194 1 Y 1 F GLU 1080 ? F GLU 1080 
3195 1 Y 1 F SER 1081 ? F SER 1081 
3196 1 Y 1 F ALA 1082 ? F ALA 1082 
3197 1 Y 1 F VAL 1083 ? F VAL 1083 
3198 1 Y 1 F GLY 1084 ? F GLY 1084 
3199 1 Y 1 F CYS 1085 ? F CYS 1085 
3200 1 Y 1 F PHE 1086 ? F PHE 1086 
# 
loop_
_chem_comp_atom.comp_id 
_chem_comp_atom.atom_id 
_chem_comp_atom.type_symbol 
_chem_comp_atom.pdbx_aromatic_flag 
_chem_comp_atom.pdbx_stereo_config 
_chem_comp_atom.pdbx_ordinal 
ALA N    N N N 1   
ALA CA   C N S 2   
ALA C    C N N 3   
ALA O    O N N 4   
ALA CB   C N N 5   
ALA OXT  O N N 6   
ALA H    H N N 7   
ALA H2   H N N 8   
ALA HA   H N N 9   
ALA HB1  H N N 10  
ALA HB2  H N N 11  
ALA HB3  H N N 12  
ALA HXT  H N N 13  
ARG N    N N N 14  
ARG CA   C N S 15  
ARG C    C N N 16  
ARG O    O N N 17  
ARG CB   C N N 18  
ARG CG   C N N 19  
ARG CD   C N N 20  
ARG NE   N N N 21  
ARG CZ   C N N 22  
ARG NH1  N N N 23  
ARG NH2  N N N 24  
ARG OXT  O N N 25  
ARG H    H N N 26  
ARG H2   H N N 27  
ARG HA   H N N 28  
ARG HB2  H N N 29  
ARG HB3  H N N 30  
ARG HG2  H N N 31  
ARG HG3  H N N 32  
ARG HD2  H N N 33  
ARG HD3  H N N 34  
ARG HE   H N N 35  
ARG HH11 H N N 36  
ARG HH12 H N N 37  
ARG HH21 H N N 38  
ARG HH22 H N N 39  
ARG HXT  H N N 40  
ASN N    N N N 41  
ASN CA   C N S 42  
ASN C    C N N 43  
ASN O    O N N 44  
ASN CB   C N N 45  
ASN CG   C N N 46  
ASN OD1  O N N 47  
ASN ND2  N N N 48  
ASN OXT  O N N 49  
ASN H    H N N 50  
ASN H2   H N N 51  
ASN HA   H N N 52  
ASN HB2  H N N 53  
ASN HB3  H N N 54  
ASN HD21 H N N 55  
ASN HD22 H N N 56  
ASN HXT  H N N 57  
ASP N    N N N 58  
ASP CA   C N S 59  
ASP C    C N N 60  
ASP O    O N N 61  
ASP CB   C N N 62  
ASP CG   C N N 63  
ASP OD1  O N N 64  
ASP OD2  O N N 65  
ASP OXT  O N N 66  
ASP H    H N N 67  
ASP H2   H N N 68  
ASP HA   H N N 69  
ASP HB2  H N N 70  
ASP HB3  H N N 71  
ASP HD2  H N N 72  
ASP HXT  H N N 73  
CYS N    N N N 74  
CYS CA   C N R 75  
CYS C    C N N 76  
CYS O    O N N 77  
CYS CB   C N N 78  
CYS SG   S N N 79  
CYS OXT  O N N 80  
CYS H    H N N 81  
CYS H2   H N N 82  
CYS HA   H N N 83  
CYS HB2  H N N 84  
CYS HB3  H N N 85  
CYS HG   H N N 86  
CYS HXT  H N N 87  
GLN N    N N N 88  
GLN CA   C N S 89  
GLN C    C N N 90  
GLN O    O N N 91  
GLN CB   C N N 92  
GLN CG   C N N 93  
GLN CD   C N N 94  
GLN OE1  O N N 95  
GLN NE2  N N N 96  
GLN OXT  O N N 97  
GLN H    H N N 98  
GLN H2   H N N 99  
GLN HA   H N N 100 
GLN HB2  H N N 101 
GLN HB3  H N N 102 
GLN HG2  H N N 103 
GLN HG3  H N N 104 
GLN HE21 H N N 105 
GLN HE22 H N N 106 
GLN HXT  H N N 107 
GLU N    N N N 108 
GLU CA   C N S 109 
GLU C    C N N 110 
GLU O    O N N 111 
GLU CB   C N N 112 
GLU CG   C N N 113 
GLU CD   C N N 114 
GLU OE1  O N N 115 
GLU OE2  O N N 116 
GLU OXT  O N N 117 
GLU H    H N N 118 
GLU H2   H N N 119 
GLU HA   H N N 120 
GLU HB2  H N N 121 
GLU HB3  H N N 122 
GLU HG2  H N N 123 
GLU HG3  H N N 124 
GLU HE2  H N N 125 
GLU HXT  H N N 126 
GLY N    N N N 127 
GLY CA   C N N 128 
GLY C    C N N 129 
GLY O    O N N 130 
GLY OXT  O N N 131 
GLY H    H N N 132 
GLY H2   H N N 133 
GLY HA2  H N N 134 
GLY HA3  H N N 135 
GLY HXT  H N N 136 
HIS N    N N N 137 
HIS CA   C N S 138 
HIS C    C N N 139 
HIS O    O N N 140 
HIS CB   C N N 141 
HIS CG   C Y N 142 
HIS ND1  N Y N 143 
HIS CD2  C Y N 144 
HIS CE1  C Y N 145 
HIS NE2  N Y N 146 
HIS OXT  O N N 147 
HIS H    H N N 148 
HIS H2   H N N 149 
HIS HA   H N N 150 
HIS HB2  H N N 151 
HIS HB3  H N N 152 
HIS HD1  H N N 153 
HIS HD2  H N N 154 
HIS HE1  H N N 155 
HIS HE2  H N N 156 
HIS HXT  H N N 157 
ILE N    N N N 158 
ILE CA   C N S 159 
ILE C    C N N 160 
ILE O    O N N 161 
ILE CB   C N S 162 
ILE CG1  C N N 163 
ILE CG2  C N N 164 
ILE CD1  C N N 165 
ILE OXT  O N N 166 
ILE H    H N N 167 
ILE H2   H N N 168 
ILE HA   H N N 169 
ILE HB   H N N 170 
ILE HG12 H N N 171 
ILE HG13 H N N 172 
ILE HG21 H N N 173 
ILE HG22 H N N 174 
ILE HG23 H N N 175 
ILE HD11 H N N 176 
ILE HD12 H N N 177 
ILE HD13 H N N 178 
ILE HXT  H N N 179 
LEU N    N N N 180 
LEU CA   C N S 181 
LEU C    C N N 182 
LEU O    O N N 183 
LEU CB   C N N 184 
LEU CG   C N N 185 
LEU CD1  C N N 186 
LEU CD2  C N N 187 
LEU OXT  O N N 188 
LEU H    H N N 189 
LEU H2   H N N 190 
LEU HA   H N N 191 
LEU HB2  H N N 192 
LEU HB3  H N N 193 
LEU HG   H N N 194 
LEU HD11 H N N 195 
LEU HD12 H N N 196 
LEU HD13 H N N 197 
LEU HD21 H N N 198 
LEU HD22 H N N 199 
LEU HD23 H N N 200 
LEU HXT  H N N 201 
LYS N    N N N 202 
LYS CA   C N S 203 
LYS C    C N N 204 
LYS O    O N N 205 
LYS CB   C N N 206 
LYS CG   C N N 207 
LYS CD   C N N 208 
LYS CE   C N N 209 
LYS NZ   N N N 210 
LYS OXT  O N N 211 
LYS H    H N N 212 
LYS H2   H N N 213 
LYS HA   H N N 214 
LYS HB2  H N N 215 
LYS HB3  H N N 216 
LYS HG2  H N N 217 
LYS HG3  H N N 218 
LYS HD2  H N N 219 
LYS HD3  H N N 220 
LYS HE2  H N N 221 
LYS HE3  H N N 222 
LYS HZ1  H N N 223 
LYS HZ2  H N N 224 
LYS HZ3  H N N 225 
LYS HXT  H N N 226 
MET N    N N N 227 
MET CA   C N S 228 
MET C    C N N 229 
MET O    O N N 230 
MET CB   C N N 231 
MET CG   C N N 232 
MET SD   S N N 233 
MET CE   C N N 234 
MET OXT  O N N 235 
MET H    H N N 236 
MET H2   H N N 237 
MET HA   H N N 238 
MET HB2  H N N 239 
MET HB3  H N N 240 
MET HG2  H N N 241 
MET HG3  H N N 242 
MET HE1  H N N 243 
MET HE2  H N N 244 
MET HE3  H N N 245 
MET HXT  H N N 246 
PHE N    N N N 247 
PHE CA   C N S 248 
PHE C    C N N 249 
PHE O    O N N 250 
PHE CB   C N N 251 
PHE CG   C Y N 252 
PHE CD1  C Y N 253 
PHE CD2  C Y N 254 
PHE CE1  C Y N 255 
PHE CE2  C Y N 256 
PHE CZ   C Y N 257 
PHE OXT  O N N 258 
PHE H    H N N 259 
PHE H2   H N N 260 
PHE HA   H N N 261 
PHE HB2  H N N 262 
PHE HB3  H N N 263 
PHE HD1  H N N 264 
PHE HD2  H N N 265 
PHE HE1  H N N 266 
PHE HE2  H N N 267 
PHE HZ   H N N 268 
PHE HXT  H N N 269 
PRO N    N N N 270 
PRO CA   C N S 271 
PRO C    C N N 272 
PRO O    O N N 273 
PRO CB   C N N 274 
PRO CG   C N N 275 
PRO CD   C N N 276 
PRO OXT  O N N 277 
PRO H    H N N 278 
PRO HA   H N N 279 
PRO HB2  H N N 280 
PRO HB3  H N N 281 
PRO HG2  H N N 282 
PRO HG3  H N N 283 
PRO HD2  H N N 284 
PRO HD3  H N N 285 
PRO HXT  H N N 286 
SER N    N N N 287 
SER CA   C N S 288 
SER C    C N N 289 
SER O    O N N 290 
SER CB   C N N 291 
SER OG   O N N 292 
SER OXT  O N N 293 
SER H    H N N 294 
SER H2   H N N 295 
SER HA   H N N 296 
SER HB2  H N N 297 
SER HB3  H N N 298 
SER HG   H N N 299 
SER HXT  H N N 300 
THR N    N N N 301 
THR CA   C N S 302 
THR C    C N N 303 
THR O    O N N 304 
THR CB   C N R 305 
THR OG1  O N N 306 
THR CG2  C N N 307 
THR OXT  O N N 308 
THR H    H N N 309 
THR H2   H N N 310 
THR HA   H N N 311 
THR HB   H N N 312 
THR HG1  H N N 313 
THR HG21 H N N 314 
THR HG22 H N N 315 
THR HG23 H N N 316 
THR HXT  H N N 317 
TRP N    N N N 318 
TRP CA   C N S 319 
TRP C    C N N 320 
TRP O    O N N 321 
TRP CB   C N N 322 
TRP CG   C Y N 323 
TRP CD1  C Y N 324 
TRP CD2  C Y N 325 
TRP NE1  N Y N 326 
TRP CE2  C Y N 327 
TRP CE3  C Y N 328 
TRP CZ2  C Y N 329 
TRP CZ3  C Y N 330 
TRP CH2  C Y N 331 
TRP OXT  O N N 332 
TRP H    H N N 333 
TRP H2   H N N 334 
TRP HA   H N N 335 
TRP HB2  H N N 336 
TRP HB3  H N N 337 
TRP HD1  H N N 338 
TRP HE1  H N N 339 
TRP HE3  H N N 340 
TRP HZ2  H N N 341 
TRP HZ3  H N N 342 
TRP HH2  H N N 343 
TRP HXT  H N N 344 
TYR N    N N N 345 
TYR CA   C N S 346 
TYR C    C N N 347 
TYR O    O N N 348 
TYR CB   C N N 349 
TYR CG   C Y N 350 
TYR CD1  C Y N 351 
TYR CD2  C Y N 352 
TYR CE1  C Y N 353 
TYR CE2  C Y N 354 
TYR CZ   C Y N 355 
TYR OH   O N N 356 
TYR OXT  O N N 357 
TYR H    H N N 358 
TYR H2   H N N 359 
TYR HA   H N N 360 
TYR HB2  H N N 361 
TYR HB3  H N N 362 
TYR HD1  H N N 363 
TYR HD2  H N N 364 
TYR HE1  H N N 365 
TYR HE2  H N N 366 
TYR HH   H N N 367 
TYR HXT  H N N 368 
VAL N    N N N 369 
VAL CA   C N S 370 
VAL C    C N N 371 
VAL O    O N N 372 
VAL CB   C N N 373 
VAL CG1  C N N 374 
VAL CG2  C N N 375 
VAL OXT  O N N 376 
VAL H    H N N 377 
VAL H2   H N N 378 
VAL HA   H N N 379 
VAL HB   H N N 380 
VAL HG11 H N N 381 
VAL HG12 H N N 382 
VAL HG13 H N N 383 
VAL HG21 H N N 384 
VAL HG22 H N N 385 
VAL HG23 H N N 386 
VAL HXT  H N N 387 
# 
loop_
_chem_comp_bond.comp_id 
_chem_comp_bond.atom_id_1 
_chem_comp_bond.atom_id_2 
_chem_comp_bond.value_order 
_chem_comp_bond.pdbx_aromatic_flag 
_chem_comp_bond.pdbx_stereo_config 
_chem_comp_bond.pdbx_ordinal 
ALA N   CA   sing N N 1   
ALA N   H    sing N N 2   
ALA N   H2   sing N N 3   
ALA CA  C    sing N N 4   
ALA CA  CB   sing N N 5   
ALA CA  HA   sing N N 6   
ALA C   O    doub N N 7   
ALA C   OXT  sing N N 8   
ALA CB  HB1  sing N N 9   
ALA CB  HB2  sing N N 10  
ALA CB  HB3  sing N N 11  
ALA OXT HXT  sing N N 12  
ARG N   CA   sing N N 13  
ARG N   H    sing N N 14  
ARG N   H2   sing N N 15  
ARG CA  C    sing N N 16  
ARG CA  CB   sing N N 17  
ARG CA  HA   sing N N 18  
ARG C   O    doub N N 19  
ARG C   OXT  sing N N 20  
ARG CB  CG   sing N N 21  
ARG CB  HB2  sing N N 22  
ARG CB  HB3  sing N N 23  
ARG CG  CD   sing N N 24  
ARG CG  HG2  sing N N 25  
ARG CG  HG3  sing N N 26  
ARG CD  NE   sing N N 27  
ARG CD  HD2  sing N N 28  
ARG CD  HD3  sing N N 29  
ARG NE  CZ   sing N N 30  
ARG NE  HE   sing N N 31  
ARG CZ  NH1  sing N N 32  
ARG CZ  NH2  doub N N 33  
ARG NH1 HH11 sing N N 34  
ARG NH1 HH12 sing N N 35  
ARG NH2 HH21 sing N N 36  
ARG NH2 HH22 sing N N 37  
ARG OXT HXT  sing N N 38  
ASN N   CA   sing N N 39  
ASN N   H    sing N N 40  
ASN N   H2   sing N N 41  
ASN CA  C    sing N N 42  
ASN CA  CB   sing N N 43  
ASN CA  HA   sing N N 44  
ASN C   O    doub N N 45  
ASN C   OXT  sing N N 46  
ASN CB  CG   sing N N 47  
ASN CB  HB2  sing N N 48  
ASN CB  HB3  sing N N 49  
ASN CG  OD1  doub N N 50  
ASN CG  ND2  sing N N 51  
ASN ND2 HD21 sing N N 52  
ASN ND2 HD22 sing N N 53  
ASN OXT HXT  sing N N 54  
ASP N   CA   sing N N 55  
ASP N   H    sing N N 56  
ASP N   H2   sing N N 57  
ASP CA  C    sing N N 58  
ASP CA  CB   sing N N 59  
ASP CA  HA   sing N N 60  
ASP C   O    doub N N 61  
ASP C   OXT  sing N N 62  
ASP CB  CG   sing N N 63  
ASP CB  HB2  sing N N 64  
ASP CB  HB3  sing N N 65  
ASP CG  OD1  doub N N 66  
ASP CG  OD2  sing N N 67  
ASP OD2 HD2  sing N N 68  
ASP OXT HXT  sing N N 69  
CYS N   CA   sing N N 70  
CYS N   H    sing N N 71  
CYS N   H2   sing N N 72  
CYS CA  C    sing N N 73  
CYS CA  CB   sing N N 74  
CYS CA  HA   sing N N 75  
CYS C   O    doub N N 76  
CYS C   OXT  sing N N 77  
CYS CB  SG   sing N N 78  
CYS CB  HB2  sing N N 79  
CYS CB  HB3  sing N N 80  
CYS SG  HG   sing N N 81  
CYS OXT HXT  sing N N 82  
GLN N   CA   sing N N 83  
GLN N   H    sing N N 84  
GLN N   H2   sing N N 85  
GLN CA  C    sing N N 86  
GLN CA  CB   sing N N 87  
GLN CA  HA   sing N N 88  
GLN C   O    doub N N 89  
GLN C   OXT  sing N N 90  
GLN CB  CG   sing N N 91  
GLN CB  HB2  sing N N 92  
GLN CB  HB3  sing N N 93  
GLN CG  CD   sing N N 94  
GLN CG  HG2  sing N N 95  
GLN CG  HG3  sing N N 96  
GLN CD  OE1  doub N N 97  
GLN CD  NE2  sing N N 98  
GLN NE2 HE21 sing N N 99  
GLN NE2 HE22 sing N N 100 
GLN OXT HXT  sing N N 101 
GLU N   CA   sing N N 102 
GLU N   H    sing N N 103 
GLU N   H2   sing N N 104 
GLU CA  C    sing N N 105 
GLU CA  CB   sing N N 106 
GLU CA  HA   sing N N 107 
GLU C   O    doub N N 108 
GLU C   OXT  sing N N 109 
GLU CB  CG   sing N N 110 
GLU CB  HB2  sing N N 111 
GLU CB  HB3  sing N N 112 
GLU CG  CD   sing N N 113 
GLU CG  HG2  sing N N 114 
GLU CG  HG3  sing N N 115 
GLU CD  OE1  doub N N 116 
GLU CD  OE2  sing N N 117 
GLU OE2 HE2  sing N N 118 
GLU OXT HXT  sing N N 119 
GLY N   CA   sing N N 120 
GLY N   H    sing N N 121 
GLY N   H2   sing N N 122 
GLY CA  C    sing N N 123 
GLY CA  HA2  sing N N 124 
GLY CA  HA3  sing N N 125 
GLY C   O    doub N N 126 
GLY C   OXT  sing N N 127 
GLY OXT HXT  sing N N 128 
HIS N   CA   sing N N 129 
HIS N   H    sing N N 130 
HIS N   H2   sing N N 131 
HIS CA  C    sing N N 132 
HIS CA  CB   sing N N 133 
HIS CA  HA   sing N N 134 
HIS C   O    doub N N 135 
HIS C   OXT  sing N N 136 
HIS CB  CG   sing N N 137 
HIS CB  HB2  sing N N 138 
HIS CB  HB3  sing N N 139 
HIS CG  ND1  sing Y N 140 
HIS CG  CD2  doub Y N 141 
HIS ND1 CE1  doub Y N 142 
HIS ND1 HD1  sing N N 143 
HIS CD2 NE2  sing Y N 144 
HIS CD2 HD2  sing N N 145 
HIS CE1 NE2  sing Y N 146 
HIS CE1 HE1  sing N N 147 
HIS NE2 HE2  sing N N 148 
HIS OXT HXT  sing N N 149 
ILE N   CA   sing N N 150 
ILE N   H    sing N N 151 
ILE N   H2   sing N N 152 
ILE CA  C    sing N N 153 
ILE CA  CB   sing N N 154 
ILE CA  HA   sing N N 155 
ILE C   O    doub N N 156 
ILE C   OXT  sing N N 157 
ILE CB  CG1  sing N N 158 
ILE CB  CG2  sing N N 159 
ILE CB  HB   sing N N 160 
ILE CG1 CD1  sing N N 161 
ILE CG1 HG12 sing N N 162 
ILE CG1 HG13 sing N N 163 
ILE CG2 HG21 sing N N 164 
ILE CG2 HG22 sing N N 165 
ILE CG2 HG23 sing N N 166 
ILE CD1 HD11 sing N N 167 
ILE CD1 HD12 sing N N 168 
ILE CD1 HD13 sing N N 169 
ILE OXT HXT  sing N N 170 
LEU N   CA   sing N N 171 
LEU N   H    sing N N 172 
LEU N   H2   sing N N 173 
LEU CA  C    sing N N 174 
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LEU C   O    doub N N 177 
LEU C   OXT  sing N N 178 
LEU CB  CG   sing N N 179 
LEU CB  HB2  sing N N 180 
LEU CB  HB3  sing N N 181 
LEU CG  CD1  sing N N 182 
LEU CG  CD2  sing N N 183 
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LEU CD1 HD11 sing N N 185 
LEU CD1 HD12 sing N N 186 
LEU CD1 HD13 sing N N 187 
LEU CD2 HD21 sing N N 188 
LEU CD2 HD22 sing N N 189 
LEU CD2 HD23 sing N N 190 
LEU OXT HXT  sing N N 191 
LYS N   CA   sing N N 192 
LYS N   H    sing N N 193 
LYS N   H2   sing N N 194 
LYS CA  C    sing N N 195 
LYS CA  CB   sing N N 196 
LYS CA  HA   sing N N 197 
LYS C   O    doub N N 198 
LYS C   OXT  sing N N 199 
LYS CB  CG   sing N N 200 
LYS CB  HB2  sing N N 201 
LYS CB  HB3  sing N N 202 
LYS CG  CD   sing N N 203 
LYS CG  HG2  sing N N 204 
LYS CG  HG3  sing N N 205 
LYS CD  CE   sing N N 206 
LYS CD  HD2  sing N N 207 
LYS CD  HD3  sing N N 208 
LYS CE  NZ   sing N N 209 
LYS CE  HE2  sing N N 210 
LYS CE  HE3  sing N N 211 
LYS NZ  HZ1  sing N N 212 
LYS NZ  HZ2  sing N N 213 
LYS NZ  HZ3  sing N N 214 
LYS OXT HXT  sing N N 215 
MET N   CA   sing N N 216 
MET N   H    sing N N 217 
MET N   H2   sing N N 218 
MET CA  C    sing N N 219 
MET CA  CB   sing N N 220 
MET CA  HA   sing N N 221 
MET C   O    doub N N 222 
MET C   OXT  sing N N 223 
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MET CB  HB3  sing N N 226 
MET CG  SD   sing N N 227 
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MET CG  HG3  sing N N 229 
MET SD  CE   sing N N 230 
MET CE  HE1  sing N N 231 
MET CE  HE2  sing N N 232 
MET CE  HE3  sing N N 233 
MET OXT HXT  sing N N 234 
PHE N   CA   sing N N 235 
PHE N   H    sing N N 236 
PHE N   H2   sing N N 237 
PHE CA  C    sing N N 238 
PHE CA  CB   sing N N 239 
PHE CA  HA   sing N N 240 
PHE C   O    doub N N 241 
PHE C   OXT  sing N N 242 
PHE CB  CG   sing N N 243 
PHE CB  HB2  sing N N 244 
PHE CB  HB3  sing N N 245 
PHE CG  CD1  doub Y N 246 
PHE CG  CD2  sing Y N 247 
PHE CD1 CE1  sing Y N 248 
PHE CD1 HD1  sing N N 249 
PHE CD2 CE2  doub Y N 250 
PHE CD2 HD2  sing N N 251 
PHE CE1 CZ   doub Y N 252 
PHE CE1 HE1  sing N N 253 
PHE CE2 CZ   sing Y N 254 
PHE CE2 HE2  sing N N 255 
PHE CZ  HZ   sing N N 256 
PHE OXT HXT  sing N N 257 
PRO N   CA   sing N N 258 
PRO N   CD   sing N N 259 
PRO N   H    sing N N 260 
PRO CA  C    sing N N 261 
PRO CA  CB   sing N N 262 
PRO CA  HA   sing N N 263 
PRO C   O    doub N N 264 
PRO C   OXT  sing N N 265 
PRO CB  CG   sing N N 266 
PRO CB  HB2  sing N N 267 
PRO CB  HB3  sing N N 268 
PRO CG  CD   sing N N 269 
PRO CG  HG2  sing N N 270 
PRO CG  HG3  sing N N 271 
PRO CD  HD2  sing N N 272 
PRO CD  HD3  sing N N 273 
PRO OXT HXT  sing N N 274 
SER N   CA   sing N N 275 
SER N   H    sing N N 276 
SER N   H2   sing N N 277 
SER CA  C    sing N N 278 
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SER CA  HA   sing N N 280 
SER C   O    doub N N 281 
SER C   OXT  sing N N 282 
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SER CB  HB2  sing N N 284 
SER CB  HB3  sing N N 285 
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SER OXT HXT  sing N N 287 
THR N   CA   sing N N 288 
THR N   H    sing N N 289 
THR N   H2   sing N N 290 
THR CA  C    sing N N 291 
THR CA  CB   sing N N 292 
THR CA  HA   sing N N 293 
THR C   O    doub N N 294 
THR C   OXT  sing N N 295 
THR CB  OG1  sing N N 296 
THR CB  CG2  sing N N 297 
THR CB  HB   sing N N 298 
THR OG1 HG1  sing N N 299 
THR CG2 HG21 sing N N 300 
THR CG2 HG22 sing N N 301 
THR CG2 HG23 sing N N 302 
THR OXT HXT  sing N N 303 
TRP N   CA   sing N N 304 
TRP N   H    sing N N 305 
TRP N   H2   sing N N 306 
TRP CA  C    sing N N 307 
TRP CA  CB   sing N N 308 
TRP CA  HA   sing N N 309 
TRP C   O    doub N N 310 
TRP C   OXT  sing N N 311 
TRP CB  CG   sing N N 312 
TRP CB  HB2  sing N N 313 
TRP CB  HB3  sing N N 314 
TRP CG  CD1  doub Y N 315 
TRP CG  CD2  sing Y N 316 
TRP CD1 NE1  sing Y N 317 
TRP CD1 HD1  sing N N 318 
TRP CD2 CE2  doub Y N 319 
TRP CD2 CE3  sing Y N 320 
TRP NE1 CE2  sing Y N 321 
TRP NE1 HE1  sing N N 322 
TRP CE2 CZ2  sing Y N 323 
TRP CE3 CZ3  doub Y N 324 
TRP CE3 HE3  sing N N 325 
TRP CZ2 CH2  doub Y N 326 
TRP CZ2 HZ2  sing N N 327 
TRP CZ3 CH2  sing Y N 328 
TRP CZ3 HZ3  sing N N 329 
TRP CH2 HH2  sing N N 330 
TRP OXT HXT  sing N N 331 
TYR N   CA   sing N N 332 
TYR N   H    sing N N 333 
TYR N   H2   sing N N 334 
TYR CA  C    sing N N 335 
TYR CA  CB   sing N N 336 
TYR CA  HA   sing N N 337 
TYR C   O    doub N N 338 
TYR C   OXT  sing N N 339 
TYR CB  CG   sing N N 340 
TYR CB  HB2  sing N N 341 
TYR CB  HB3  sing N N 342 
TYR CG  CD1  doub Y N 343 
TYR CG  CD2  sing Y N 344 
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TYR CD1 HD1  sing N N 346 
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TYR CD2 HD2  sing N N 348 
TYR CE1 CZ   doub Y N 349 
TYR CE1 HE1  sing N N 350 
TYR CE2 CZ   sing Y N 351 
TYR CE2 HE2  sing N N 352 
TYR CZ  OH   sing N N 353 
TYR OH  HH   sing N N 354 
TYR OXT HXT  sing N N 355 
VAL N   CA   sing N N 356 
VAL N   H    sing N N 357 
VAL N   H2   sing N N 358 
VAL CA  C    sing N N 359 
VAL CA  CB   sing N N 360 
VAL CA  HA   sing N N 361 
VAL C   O    doub N N 362 
VAL C   OXT  sing N N 363 
VAL CB  CG1  sing N N 364 
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# 
_em_admin.current_status     REL 
_em_admin.deposition_date    2024-08-18 
_em_admin.deposition_site    RCSB 
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_em_admin.title              'Shigella flexneri bacteriophage Moo19 Tail' 
# 
loop_
_em_buffer_component.buffer_id 
_em_buffer_component.concentration 
_em_buffer_component.concentration_units 
_em_buffer_component.formula 
_em_buffer_component.id 
_em_buffer_component.name 
1 10 mM ?     1 'tris(hydroxymethyl)aminomethane' 
1 10 mM MgCl2 2 'magnesium chloride'              
# 
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'PARTICLE SELECTION'       ? 1  1 ? ? ?       ?     
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'CTF CORRECTION'           ? 4  1 ? ? CTFFIND ?     
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'MODEL FITTING'            ? 7  ? ? ? ?       ?     
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OTHER                      ? 9  ? ? ? ?       ?     
'INITIAL EULER ASSIGNMENT' ? 10 1 ? ? RELION  4.0.1 
'FINAL EULER ASSIGNMENT'   ? 11 1 ? ? RELION  4.0.1 
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# 
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'National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)' 'United States' GM116789 2 
'National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)' 'United States' GM140803 3 
'National Science Foundation (NSF, United States)'                                         'United States' 1750125  4 
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loop_
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ATOM 70    C CD  . LYS A 1 24  ? -31.562 -76.855 -65.619  1.00 37.92  ? 24  LYS A CD  1 
ATOM 71    C CE  . LYS A 1 24  ? -31.817 -78.273 -66.113  1.00 37.92  ? 24  LYS A CE  1 
ATOM 72    N NZ  . LYS A 1 24  ? -33.178 -78.764 -65.761  1.00 37.92  ? 24  LYS A NZ  1 
ATOM 73    N N   . GLU A 1 25  ? -36.307 -74.398 -66.585  1.00 37.74  ? 25  GLU A N   1 
ATOM 74    C CA  . GLU A 1 25  ? -36.830 -73.077 -66.269  1.00 37.74  ? 25  GLU A CA  1 
ATOM 75    C C   . GLU A 1 25  ? -36.755 -72.810 -64.773  1.00 37.74  ? 25  GLU A C   1 
ATOM 76    O O   . GLU A 1 25  ? -37.114 -73.675 -63.968  1.00 37.74  ? 25  GLU A O   1 
ATOM 77    C CB  . GLU A 1 25  ? -38.280 -72.946 -66.734  1.00 37.74  ? 25  GLU A CB  1 
ATOM 78    C CG  . GLU A 1 25  ? -38.960 -71.662 -66.298  1.00 37.74  ? 25  GLU A CG  1 
ATOM 79    C CD  . GLU A 1 25  ? -40.466 -71.793 -66.246  1.00 37.74  ? 25  GLU A CD  1 
ATOM 80    O OE1 . GLU A 1 25  ? -41.055 -72.273 -67.235  1.00 37.74  ? 25  GLU A OE1 1 
ATOM 81    O OE2 . GLU A 1 25  ? -41.062 -71.413 -65.216  1.00 37.74  ? 25  GLU A OE2 1 
ATOM 82    N N   . PRO A 1 26  ? -36.284 -71.628 -64.385  1.00 34.67  ? 26  PRO A N   1 
ATOM 83    C CA  . PRO A 1 26  ? -36.254 -71.275 -62.963  1.00 34.67  ? 26  PRO A CA  1 
ATOM 84    C C   . PRO A 1 26  ? -37.653 -71.223 -62.375  1.00 34.67  ? 26  PRO A C   1 
ATOM 85    O O   . PRO A 1 26  ? -38.635 -70.903 -63.049  1.00 34.67  ? 26  PRO A O   1 
ATOM 86    C CB  . PRO A 1 26  ? -35.597 -69.891 -62.953  1.00 34.67  ? 26  PRO A CB  1 
ATOM 87    C CG  . PRO A 1 26  ? -34.814 -69.840 -64.218  1.00 34.67  ? 26  PRO A CG  1 
ATOM 88    C CD  . PRO A 1 26  ? -35.618 -70.613 -65.217  1.00 34.67  ? 26  PRO A CD  1 
ATOM 89    N N   . SER A 1 27  ? -37.736 -71.555 -61.093  1.00 33.29  ? 27  SER A N   1 
ATOM 90    C CA  . SER A 1 27  ? -38.977 -71.483 -60.343  1.00 33.29  ? 27  SER A CA  1 
ATOM 91    C C   . SER A 1 27  ? -38.926 -70.285 -59.408  1.00 33.29  ? 27  SER A C   1 
ATOM 92    O O   . SER A 1 27  ? -37.847 -69.850 -58.993  1.00 33.29  ? 27  SER A O   1 
ATOM 93    C CB  . SER A 1 27  ? -39.220 -72.764 -59.541  1.00 33.29  ? 27  SER A CB  1 
ATOM 94    O OG  . SER A 1 27  ? -38.033 -73.186 -58.892  1.00 33.29  ? 27  SER A OG  1 
ATOM 95    N N   . ILE A 1 28  ? -40.104 -69.751 -59.081  1.00 31.41  ? 28  ILE A N   1 
ATOM 96    C CA  . ILE A 1 28  ? -40.195 -68.579 -58.225  1.00 31.41  ? 28  ILE A CA  1 
ATOM 97    C C   . ILE A 1 28  ? -39.527 -68.799 -56.876  1.00 31.41  ? 28  ILE A C   1 
ATOM 98    O O   . ILE A 1 28  ? -38.954 -67.859 -56.314  1.00 31.41  ? 28  ILE A O   1 
ATOM 99    C CB  . ILE A 1 28  ? -41.674 -68.167 -58.052  1.00 31.41  ? 28  ILE A CB  1 
ATOM 100   C CG1 . ILE A 1 28  ? -41.802 -66.969 -57.111  1.00 31.41  ? 28  ILE A CG1 1 
ATOM 101   C CG2 . ILE A 1 28  ? -42.505 -69.340 -57.561  1.00 31.41  ? 28  ILE A CG2 1 
ATOM 102   C CD1 . ILE A 1 28  ? -43.204 -66.420 -57.015  1.00 31.41  ? 28  ILE A CD1 1 
ATOM 103   N N   . GLN A 1 29  ? -39.562 -70.026 -56.354  1.00 33.19  ? 29  GLN A N   1 
ATOM 104   C CA  . GLN A 1 29  ? -38.880 -70.324 -55.100  1.00 33.19  ? 29  GLN A CA  1 
ATOM 105   C C   . GLN A 1 29  ? -37.376 -70.106 -55.223  1.00 33.19  ? 29  GLN A C   1 
ATOM 106   O O   . GLN A 1 29  ? -36.750 -69.540 -54.323  1.00 33.19  ? 29  GLN A O   1 
ATOM 107   C CB  . GLN A 1 29  ? -39.180 -71.759 -54.666  1.00 33.19  ? 29  GLN A CB  1 
ATOM 108   C CG  . GLN A 1 29  ? -40.619 -71.987 -54.238  1.00 33.19  ? 29  GLN A CG  1 
ATOM 109   C CD  . GLN A 1 29  ? -41.410 -72.782 -55.256  1.00 33.19  ? 29  GLN A CD  1 
ATOM 110   O OE1 . GLN A 1 29  ? -40.844 -73.536 -56.048  1.00 33.19  ? 29  GLN A OE1 1 
ATOM 111   N NE2 . GLN A 1 29  ? -42.727 -72.619 -55.241  1.00 33.19  ? 29  GLN A NE2 1 
ATOM 112   N N   . THR A 1 30  ? -36.783 -70.541 -56.335  1.00 31.23  ? 30  THR A N   1 
ATOM 113   C CA  . THR A 1 30  ? -35.349 -70.381 -56.547  1.00 31.23  ? 30  THR A CA  1 
ATOM 114   C C   . THR A 1 30  ? -34.957 -68.912 -56.638  1.00 31.23  ? 30  THR A C   1 
ATOM 115   O O   . THR A 1 30  ? -33.968 -68.486 -56.031  1.00 31.23  ? 30  THR A O   1 
ATOM 116   C CB  . THR A 1 30  ? -34.910 -71.109 -57.817  1.00 31.23  ? 30  THR A CB  1 
ATOM 117   O OG1 . THR A 1 30  ? -35.472 -72.426 -57.835  1.00 31.23  ? 30  THR A OG1 1 
ATOM 118   C CG2 . THR A 1 30  ? -33.399 -71.212 -57.863  1.00 31.23  ? 30  THR A CG2 1 
ATOM 119   N N   . LEU A 1 31  ? -35.726 -68.130 -57.397  1.00 29.73  ? 31  LEU A N   1 
ATOM 120   C CA  . LEU A 1 31  ? -35.442 -66.706 -57.536  1.00 29.73  ? 31  LEU A CA  1 
ATOM 121   C C   . LEU A 1 31  ? -35.587 -65.988 -56.200  1.00 29.73  ? 31  LEU A C   1 
ATOM 122   O O   . LEU A 1 31  ? -34.772 -65.126 -55.847  1.00 29.73  ? 31  LEU A O   1 
ATOM 123   C CB  . LEU A 1 31  ? -36.374 -66.093 -58.583  1.00 29.73  ? 31  LEU A CB  1 
ATOM 124   C CG  . LEU A 1 31  ? -36.463 -66.850 -59.909  1.00 29.73  ? 31  LEU A CG  1 
ATOM 125   C CD1 . LEU A 1 31  ? -37.324 -66.094 -60.901  1.00 29.73  ? 31  LEU A CD1 1 
ATOM 126   C CD2 . LEU A 1 31  ? -35.080 -67.102 -60.482  1.00 29.73  ? 31  LEU A CD2 1 
ATOM 127   N N   . LYS A 1 32  ? -36.629 -66.335 -55.443  1.00 29.82  ? 32  LYS A N   1 
ATOM 128   C CA  . LYS A 1 32  ? -36.816 -65.738 -54.127  1.00 29.82  ? 32  LYS A CA  1 
ATOM 129   C C   . LYS A 1 32  ? -35.675 -66.107 -53.188  1.00 29.82  ? 32  LYS A C   1 
ATOM 130   O O   . LYS A 1 32  ? -35.222 -65.275 -52.394  1.00 29.82  ? 32  LYS A O   1 
ATOM 131   C CB  . LYS A 1 32  ? -38.159 -66.171 -53.543  1.00 29.82  ? 32  LYS A CB  1 
ATOM 132   C CG  . LYS A 1 32  ? -39.207 -65.075 -53.527  1.00 29.82  ? 32  LYS A CG  1 
ATOM 133   C CD  . LYS A 1 32  ? -40.595 -65.650 -53.314  1.00 29.82  ? 32  LYS A CD  1 
ATOM 134   C CE  . LYS A 1 32  ? -41.626 -64.549 -53.161  1.00 29.82  ? 32  LYS A CE  1 
ATOM 135   N NZ  . LYS A 1 32  ? -42.996 -65.103 -52.993  1.00 29.82  ? 32  LYS A NZ  1 
ATOM 136   N N   . ALA A 1 33  ? -35.197 -67.351 -53.263  1.00 30.59  ? 33  ALA A N   1 
ATOM 137   C CA  . ALA A 1 33  ? -34.063 -67.760 -52.441  1.00 30.59  ? 33  ALA A CA  1 
ATOM 138   C C   . ALA A 1 33  ? -32.805 -66.988 -52.815  1.00 30.59  ? 33  ALA A C   1 
ATOM 139   O O   . ALA A 1 33  ? -32.028 -66.590 -51.939  1.00 30.59  ? 33  ALA A O   1 
ATOM 140   C CB  . ALA A 1 33  ? -33.830 -69.263 -52.577  1.00 30.59  ? 33  ALA A CB  1 
ATOM 141   N N   . ASP A 1 34  ? -32.582 -66.777 -54.113  1.00 29.59  ? 34  ASP A N   1 
ATOM 142   C CA  . ASP A 1 34  ? -31.427 -65.995 -54.544  1.00 29.59  ? 34  ASP A CA  1 
ATOM 143   C C   . ASP A 1 34  ? -31.518 -64.561 -54.035  1.00 29.59  ? 34  ASP A C   1 
ATOM 144   O O   . ASP A 1 34  ? -30.527 -63.990 -53.562  1.00 29.59  ? 34  ASP A O   1 
ATOM 145   C CB  . ASP A 1 34  ? -31.313 -66.023 -56.068  1.00 29.59  ? 34  ASP A CB  1 
ATOM 146   C CG  . ASP A 1 34  ? -30.511 -67.205 -56.568  1.00 29.59  ? 34  ASP A CG  1 
ATOM 147   O OD1 . ASP A 1 34  ? -30.186 -68.090 -55.750  1.00 29.59  ? 34  ASP A OD1 1 
ATOM 148   O OD2 . ASP A 1 34  ? -30.203 -67.252 -57.777  1.00 29.59  ? 34  ASP A OD2 1 
ATOM 149   N N   . LEU A 1 35  ? -32.710 -63.966 -54.118  1.00 28.71  ? 35  LEU A N   1 
ATOM 150   C CA  . LEU A 1 35  ? -32.901 -62.616 -53.595  1.00 28.71  ? 35  LEU A CA  1 
ATOM 151   C C   . LEU A 1 35  ? -32.642 -62.562 -52.094  1.00 28.71  ? 35  LEU A C   1 
ATOM 152   O O   . LEU A 1 35  ? -31.971 -61.645 -51.605  1.00 28.71  ? 35  LEU A O   1 
ATOM 153   C CB  . LEU A 1 35  ? -34.312 -62.127 -53.917  1.00 28.71  ? 35  LEU A CB  1 
ATOM 154   C CG  . LEU A 1 35  ? -34.902 -61.067 -52.988  1.00 28.71  ? 35  LEU A CG  1 
ATOM 155   C CD1 . LEU A 1 35  ? -34.228 -59.724 -53.198  1.00 28.71  ? 35  LEU A CD1 1 
ATOM 156   C CD2 . LEU A 1 35  ? -36.402 -60.955 -53.190  1.00 28.71  ? 35  LEU A CD2 1 
ATOM 157   N N   . GLU A 1 36  ? -33.165 -63.537 -51.348  1.00 30.73  ? 36  GLU A N   1 
ATOM 158   C CA  . GLU A 1 36  ? -32.940 -63.583 -49.909  1.00 30.73  ? 36  GLU A CA  1 
ATOM 159   C C   . GLU A 1 36  ? -31.467 -63.739 -49.565  1.00 30.73  ? 36  GLU A C   1 
ATOM 160   O O   . GLU A 1 36  ? -30.992 -63.095 -48.626  1.00 30.73  ? 36  GLU A O   1 
ATOM 161   C CB  . GLU A 1 36  ? -33.740 -64.726 -49.285  1.00 30.73  ? 36  GLU A CB  1 
ATOM 162   C CG  . GLU A 1 36  ? -35.234 -64.466 -49.190  1.00 30.73  ? 36  GLU A CG  1 
ATOM 163   C CD  . GLU A 1 36  ? -35.556 -63.084 -48.660  1.00 30.73  ? 36  GLU A CD  1 
ATOM 164   O OE1 . GLU A 1 36  ? -35.153 -62.776 -47.519  1.00 30.73  ? 36  GLU A OE1 1 
ATOM 165   O OE2 . GLU A 1 36  ? -36.215 -62.307 -49.381  1.00 30.73  ? 36  GLU A OE2 1 
ATOM 166   N N   . ALA A 1 37  ? -30.738 -64.576 -50.303  1.00 28.79  ? 37  ALA A N   1 
ATOM 167   C CA  . ALA A 1 37  ? -29.309 -64.732 -50.062  1.00 28.79  ? 37  ALA A CA  1 
ATOM 168   C C   . ALA A 1 37  ? -28.536 -63.462 -50.383  1.00 28.79  ? 37  ALA A C   1 
ATOM 169   O O   . ALA A 1 37  ? -27.574 -63.135 -49.681  1.00 28.79  ? 37  ALA A O   1 
ATOM 170   C CB  . ALA A 1 37  ? -28.759 -65.901 -50.879  1.00 28.79  ? 37  ALA A CB  1 
ATOM 171   N N   . GLY A 1 38  ? -28.932 -62.738 -51.433  1.00 28.09  ? 38  GLY A N   1 
ATOM 172   C CA  . GLY A 1 38  ? -28.236 -61.510 -51.776  1.00 28.09  ? 38  GLY A CA  1 
ATOM 173   C C   . GLY A 1 38  ? -28.661 -60.296 -50.978  1.00 28.09  ? 38  GLY A C   1 
ATOM 174   O O   . GLY A 1 38  ? -28.031 -59.241 -51.098  1.00 28.09  ? 38  GLY A O   1 
ATOM 175   N N   . LYS A 1 39  ? -29.725 -60.420 -50.180  1.00 29.36  ? 39  LYS A N   1 
ATOM 176   C CA  . LYS A 1 39  ? -30.219 -59.277 -49.412  1.00 29.36  ? 39  LYS A CA  1 
ATOM 177   C C   . LYS A 1 39  ? -29.211 -58.695 -48.422  1.00 29.36  ? 39  LYS A C   1 
ATOM 178   O O   . LYS A 1 39  ? -29.031 -57.465 -48.413  1.00 29.36  ? 39  LYS A O   1 
ATOM 179   C CB  . LYS A 1 39  ? -31.524 -59.665 -48.713  1.00 29.36  ? 39  LYS A CB  1 
ATOM 180   C CG  . LYS A 1 39  ? -32.139 -58.538 -47.905  1.00 29.36  ? 39  LYS A CG  1 
ATOM 181   C CD  . LYS A 1 39  ? -33.579 -58.281 -48.314  1.00 29.36  ? 39  LYS A CD  1 
ATOM 182   C CE  . LYS A 1 39  ? -34.391 -59.564 -48.321  1.00 29.36  ? 39  LYS A CE  1 
ATOM 183   N NZ  . LYS A 1 39  ? -35.784 -59.333 -48.791  1.00 29.36  ? 39  LYS A NZ  1 
ATOM 184   N N   . PRO A 1 40  ? -28.529 -59.493 -47.557  1.00 28.84  ? 40  PRO A N   1 
ATOM 185   C CA  . PRO A 1 40  ? -27.763 -58.890 -46.448  1.00 28.84  ? 40  PRO A CA  1 
ATOM 186   C C   . PRO A 1 40  ? -26.721 -57.848 -46.844  1.00 28.84  ? 40  PRO A C   1 
ATOM 187   O O   . PRO A 1 40  ? -26.548 -56.840 -46.145  1.00 28.84  ? 40  PRO A O   1 
ATOM 188   C CB  . PRO A 1 40  ? -27.086 -60.104 -45.801  1.00 28.84  ? 40  PRO A CB  1 
ATOM 189   C CG  . PRO A 1 40  ? -28.002 -61.222 -46.079  1.00 28.84  ? 40  PRO A CG  1 
ATOM 190   C CD  . PRO A 1 40  ? -28.554 -60.964 -47.449  1.00 28.84  ? 40  PRO A CD  1 
ATOM 191   N N   . ALA A 1 41  ? -26.010 -58.077 -47.949  1.00 27.83  ? 41  ALA A N   1 
ATOM 192   C CA  . ALA A 1 41  ? -25.043 -57.083 -48.405  1.00 27.83  ? 41  ALA A CA  1 
ATOM 193   C C   . ALA A 1 41  ? -25.737 -55.779 -48.770  1.00 27.83  ? 41  ALA A C   1 
ATOM 194   O O   . ALA A 1 41  ? -25.262 -54.690 -48.419  1.00 27.83  ? 41  ALA A O   1 
ATOM 195   C CB  . ALA A 1 41  ? -24.251 -57.625 -49.593  1.00 27.83  ? 41  ALA A CB  1 
ATOM 196   N N   . HIS A 1 42  ? -26.872 -55.869 -49.465  1.00 27.62  ? 42  HIS A N   1 
ATOM 197   C CA  . HIS A 1 42  ? -27.638 -54.673 -49.787  1.00 27.62  ? 42  HIS A CA  1 
ATOM 198   C C   . HIS A 1 42  ? -28.182 -54.010 -48.530  1.00 27.62  ? 42  HIS A C   1 
ATOM 199   O O   . HIS A 1 42  ? -28.311 -52.783 -48.482  1.00 27.62  ? 42  HIS A O   1 
ATOM 200   C CB  . HIS A 1 42  ? -28.769 -55.025 -50.753  1.00 27.62  ? 42  HIS A CB  1 
ATOM 201   C CG  . HIS A 1 42  ? -29.979 -54.160 -50.611  1.00 27.62  ? 42  HIS A CG  1 
ATOM 202   N ND1 . HIS A 1 42  ? -31.027 -54.474 -49.773  1.00 27.62  ? 42  HIS A ND1 1 
ATOM 203   C CD2 . HIS A 1 42  ? -30.311 -52.990 -51.206  1.00 27.62  ? 42  HIS A CD2 1 
ATOM 204   C CE1 . HIS A 1 42  ? -31.951 -53.534 -49.856  1.00 27.62  ? 42  HIS A CE1 1 
ATOM 205   N NE2 . HIS A 1 42  ? -31.541 -52.622 -50.719  1.00 27.62  ? 42  HIS A NE2 1 
ATOM 206   N N   . ASP A 1 43  ? -28.492 -54.799 -47.499  1.00 28.63  ? 43  ASP A N   1 
ATOM 207   C CA  . ASP A 1 43  ? -28.912 -54.226 -46.225  1.00 28.63  ? 43  ASP A CA  1 
ATOM 208   C C   . ASP A 1 43  ? -27.797 -53.415 -45.580  1.00 28.63  ? 43  ASP A C   1 
ATOM 209   O O   . ASP A 1 43  ? -28.048 -52.323 -45.063  1.00 28.63  ? 43  ASP A O   1 
ATOM 210   C CB  . ASP A 1 43  ? -29.379 -55.326 -45.274  1.00 28.63  ? 43  ASP A CB  1 
ATOM 211   C CG  . ASP A 1 43  ? -30.887 -55.399 -45.166  1.00 28.63  ? 43  ASP A CG  1 
ATOM 212   O OD1 . ASP A 1 43  ? -31.562 -54.458 -45.634  1.00 28.63  ? 43  ASP A OD1 1 
ATOM 213   O OD2 . ASP A 1 43  ? -31.399 -56.394 -44.612  1.00 28.63  ? 43  ASP A OD2 1 
ATOM 214   N N   . ALA A 1 44  ? -26.566 -53.928 -45.597  1.00 26.86  ? 44  ALA A N   1 
ATOM 215   C CA  . ALA A 1 44  ? -25.443 -53.149 -45.072  1.00 26.86  ? 44  ALA A CA  1 
ATOM 216   C C   . ALA A 1 44  ? -25.213 -51.884 -45.895  1.00 26.86  ? 44  ALA A C   1 
ATOM 217   O O   . ALA A 1 44  ? -24.948 -50.803 -45.340  1.00 26.86  ? 44  ALA A O   1 
ATOM 218   C CB  . ALA A 1 44  ? -24.180 -54.006 -45.038  1.00 26.86  ? 44  ALA A CB  1 
ATOM 219   N N   . ILE A 1 45  ? -25.313 -52.001 -47.221  1.00 26.95  ? 45  ILE A N   1 
ATOM 220   C CA  . ILE A 1 45  ? -25.143 -50.838 -48.089  1.00 26.95  ? 45  ILE A CA  1 
ATOM 221   C C   . ILE A 1 45  ? -26.183 -49.776 -47.759  1.00 26.95  ? 45  ILE A C   1 
ATOM 222   O O   . ILE A 1 45  ? -25.870 -48.583 -47.647  1.00 26.95  ? 45  ILE A O   1 
ATOM 223   C CB  . ILE A 1 45  ? -25.217 -51.255 -49.568  1.00 26.95  ? 45  ILE A CB  1 
ATOM 224   C CG1 . ILE A 1 45  ? -24.042 -52.162 -49.922  1.00 26.95  ? 45  ILE A CG1 1 
ATOM 225   C CG2 . ILE A 1 45  ? -25.242 -50.032 -50.461  1.00 26.95  ? 45  ILE A CG2 1 
ATOM 226   C CD1 . ILE A 1 45  ? -22.698 -51.566 -49.596  1.00 26.95  ? 45  ILE A CD1 1 
ATOM 227   N N   . MET A 1 46  ? -27.438 -50.193 -47.591  1.00 28.80  ? 46  MET A N   1 
ATOM 228   C CA  . MET A 1 46  ? -28.473 -49.234 -47.247  1.00 28.80  ? 46  MET A CA  1 
ATOM 229   C C   . MET A 1 46  ? -28.334 -48.716 -45.826  1.00 28.80  ? 46  MET A C   1 
ATOM 230   O O   . MET A 1 46  ? -28.796 -47.612 -45.546  1.00 28.80  ? 46  MET A O   1 
ATOM 231   C CB  . MET A 1 46  ? -29.862 -49.827 -47.440  1.00 28.80  ? 46  MET A CB  1 
ATOM 232   C CG  . MET A 1 46  ? -30.348 -49.752 -48.863  1.00 28.80  ? 46  MET A CG  1 
ATOM 233   S SD  . MET A 1 46  ? -31.175 -48.174 -49.114  1.00 28.80  ? 46  MET A SD  1 
ATOM 234   C CE  . MET A 1 46  ? -32.475 -48.278 -47.896  1.00 28.80  ? 46  MET A CE  1 
ATOM 235   N N   . LYS A 1 47  ? -27.718 -49.477 -44.923  1.00 28.02  ? 47  LYS A N   1 
ATOM 236   C CA  . LYS A 1 47  ? -27.406 -48.924 -43.609  1.00 28.02  ? 47  LYS A CA  1 
ATOM 237   C C   . LYS A 1 47  ? -26.444 -47.749 -43.735  1.00 28.02  ? 47  LYS A C   1 
ATOM 238   O O   . LYS A 1 47  ? -26.655 -46.690 -43.126  1.00 28.02  ? 47  LYS A O   1 
ATOM 239   C CB  . LYS A 1 47  ? -26.815 -50.005 -42.708  1.00 28.02  ? 47  LYS A CB  1 
ATOM 240   C CG  . LYS A 1 47  ? -26.928 -49.708 -41.225  1.00 28.02  ? 47  LYS A CG  1 
ATOM 241   C CD  . LYS A 1 47  ? -27.158 -50.977 -40.421  1.00 28.02  ? 47  LYS A CD  1 
ATOM 242   C CE  . LYS A 1 47  ? -28.332 -51.775 -40.960  1.00 28.02  ? 47  LYS A CE  1 
ATOM 243   N NZ  . LYS A 1 47  ? -28.453 -53.098 -40.289  1.00 28.02  ? 47  LYS A NZ  1 
ATOM 244   N N   . GLU A 1 48  ? -25.395 -47.911 -44.545  1.00 28.15  ? 48  GLU A N   1 
ATOM 245   C CA  . GLU A 1 48  ? -24.490 -46.788 -44.788  1.00 28.15  ? 48  GLU A CA  1 
ATOM 246   C C   . GLU A 1 48  ? -25.198 -45.621 -45.470  1.00 28.15  ? 48  GLU A C   1 
ATOM 247   O O   . GLU A 1 48  ? -24.970 -44.458 -45.106  1.00 28.15  ? 48  GLU A O   1 
ATOM 248   C CB  . GLU A 1 48  ? -23.294 -47.231 -45.630  1.00 28.15  ? 48  GLU A CB  1 
ATOM 249   C CG  . GLU A 1 48  ? -22.463 -48.333 -45.006  1.00 28.15  ? 48  GLU A CG  1 
ATOM 250   C CD  . GLU A 1 48  ? -21.001 -48.248 -45.398  1.00 28.15  ? 48  GLU A CD  1 
ATOM 251   O OE1 . GLU A 1 48  ? -20.705 -48.293 -46.610  1.00 28.15  ? 48  GLU A OE1 1 
ATOM 252   O OE2 . GLU A 1 48  ? -20.147 -48.138 -44.494  1.00 28.15  ? 48  GLU A OE2 1 
ATOM 253   N N   . ILE A 1 49  ? -26.053 -45.912 -46.452  1.00 26.87  ? 49  ILE A N   1 
ATOM 254   C CA  . ILE A 1 49  ? -26.780 -44.854 -47.149  1.00 26.87  ? 49  ILE A CA  1 
ATOM 255   C C   . ILE A 1 49  ? -27.698 -44.111 -46.185  1.00 26.87  ? 49  ILE A C   1 
ATOM 256   O O   . ILE A 1 49  ? -27.817 -42.881 -46.240  1.00 26.87  ? 49  ILE A O   1 
ATOM 257   C CB  . ILE A 1 49  ? -27.554 -45.437 -48.344  1.00 26.87  ? 49  ILE A CB  1 
ATOM 258   C CG1 . ILE A 1 49  ? -26.638 -45.547 -49.563  1.00 26.87  ? 49  ILE A CG1 1 
ATOM 259   C CG2 . ILE A 1 49  ? -28.775 -44.595 -48.666  1.00 26.87  ? 49  ILE A CG2 1 
ATOM 260   C CD1 . ILE A 1 49  ? -26.970 -46.701 -50.471  1.00 26.87  ? 49  ILE A CD1 1 
ATOM 261   N N   . GLN A 1 50  ? -28.364 -44.844 -45.291  1.00 29.92  ? 50  GLN A N   1 
ATOM 262   C CA  . GLN A 1 50  ? -29.237 -44.220 -44.305  1.00 29.92  ? 50  GLN A CA  1 
ATOM 263   C C   . GLN A 1 50  ? -28.446 -43.345 -43.347  1.00 29.92  ? 50  GLN A C   1 
ATOM 264   O O   . GLN A 1 50  ? -28.908 -42.267 -42.960  1.00 29.92  ? 50  GLN A O   1 
ATOM 265   C CB  . GLN A 1 50  ? -30.008 -45.290 -43.534  1.00 29.92  ? 50  GLN A CB  1 
ATOM 266   C CG  . GLN A 1 50  ? -31.446 -44.924 -43.240  1.00 29.92  ? 50  GLN A CG  1 
ATOM 267   C CD  . GLN A 1 50  ? -32.293 -44.862 -44.492  1.00 29.92  ? 50  GLN A CD  1 
ATOM 268   O OE1 . GLN A 1 50  ? -32.584 -45.886 -45.109  1.00 29.92  ? 50  GLN A OE1 1 
ATOM 269   N NE2 . GLN A 1 50  ? -32.696 -43.656 -44.874  1.00 29.92  ? 50  GLN A NE2 1 
ATOM 270   N N   . LYS A 1 51  ? -27.258 -43.794 -42.941  1.00 27.27  ? 51  LYS A N   1 
ATOM 271   C CA  . LYS A 1 51  ? -26.425 -42.959 -42.080  1.00 27.27  ? 51  LYS A CA  1 
ATOM 272   C C   . LYS A 1 51  ? -26.040 -41.662 -42.783  1.00 27.27  ? 51  LYS A C   1 
ATOM 273   O O   . LYS A 1 51  ? -26.106 -40.576 -42.191  1.00 27.27  ? 51  LYS A O   1 
ATOM 274   C CB  . LYS A 1 51  ? -25.179 -43.728 -41.644  1.00 27.27  ? 51  LYS A CB  1 
ATOM 275   C CG  . LYS A 1 51  ? -24.062 -42.841 -41.124  1.00 27.27  ? 51  LYS A CG  1 
ATOM 276   C CD  . LYS A 1 51  ? -22.837 -43.654 -40.750  1.00 27.27  ? 51  LYS A CD  1 
ATOM 277   C CE  . LYS A 1 51  ? -21.646 -43.283 -41.615  1.00 27.27  ? 51  LYS A CE  1 
ATOM 278   N NZ  . LYS A 1 51  ? -20.617 -44.358 -41.625  1.00 27.27  ? 51  LYS A NZ  1 
ATOM 279   N N   . TRP A 1 52  ? -25.647 -41.756 -44.056  1.00 30.42  ? 52  TRP A N   1 
ATOM 280   C CA  . TRP A 1 52  ? -25.287 -40.553 -44.805  1.00 30.42  ? 52  TRP A CA  1 
ATOM 281   C C   . TRP A 1 52  ? -26.480 -39.614 -44.951  1.00 30.42  ? 52  TRP A C   1 
ATOM 282   O O   . TRP A 1 52  ? -26.358 -38.397 -44.764  1.00 30.42  ? 52  TRP A O   1 
ATOM 283   C CB  . TRP A 1 52  ? -24.726 -40.933 -46.174  1.00 30.42  ? 52  TRP A CB  1 
ATOM 284   C CG  . TRP A 1 52  ? -23.424 -41.653 -46.096  1.00 30.42  ? 52  TRP A CG  1 
ATOM 285   C CD1 . TRP A 1 52  ? -22.460 -41.494 -45.147  1.00 30.42  ? 52  TRP A CD1 1 
ATOM 286   C CD2 . TRP A 1 52  ? -22.939 -42.648 -47.000  1.00 30.42  ? 52  TRP A CD2 1 
ATOM 287   N NE1 . TRP A 1 52  ? -21.402 -42.329 -45.406  1.00 30.42  ? 52  TRP A NE1 1 
ATOM 288   C CE2 . TRP A 1 52  ? -21.672 -43.049 -46.538  1.00 30.42  ? 52  TRP A CE2 1 
ATOM 289   C CE3 . TRP A 1 52  ? -23.452 -43.241 -48.156  1.00 30.42  ? 52  TRP A CE3 1 
ATOM 290   C CZ2 . TRP A 1 52  ? -20.912 -44.012 -47.190  1.00 30.42  ? 52  TRP A CZ2 1 
ATOM 291   C CZ3 . TRP A 1 52  ? -22.695 -44.196 -48.802  1.00 30.42  ? 52  TRP A CZ3 1 
ATOM 292   C CH2 . TRP A 1 52  ? -21.440 -44.573 -48.318  1.00 30.42  ? 52  TRP A CH2 1 
ATOM 293   N N   . ASN A 1 53  ? -27.651 -40.165 -45.275  1.00 27.00  ? 53  ASN A N   1 
ATOM 294   C CA  . ASN A 1 53  ? -28.845 -39.341 -45.418  1.00 27.00  ? 53  ASN A CA  1 
ATOM 295   C C   . ASN A 1 53  ? -29.261 -38.699 -44.102  1.00 27.00  ? 53  ASN A C   1 
ATOM 296   O O   . ASN A 1 53  ? -29.741 -37.561 -44.103  1.00 27.00  ? 53  ASN A O   1 
ATOM 297   C CB  . ASN A 1 53  ? -29.993 -40.177 -45.977  1.00 27.00  ? 53  ASN A CB  1 
ATOM 298   C CG  . ASN A 1 53  ? -30.237 -39.921 -47.447  1.00 27.00  ? 53  ASN A CG  1 
ATOM 299   O OD1 . ASN A 1 53  ? -30.164 -38.784 -47.910  1.00 27.00  ? 53  ASN A OD1 1 
ATOM 300   N ND2 . ASN A 1 53  ? -30.525 -40.980 -48.192  1.00 27.00  ? 53  ASN A ND2 1 
ATOM 301   N N   . ASP A 1 54  ? -29.093 -39.404 -42.982  1.00 30.27  ? 54  ASP A N   1 
ATOM 302   C CA  . ASP A 1 54  ? -29.391 -38.828 -41.678  1.00 30.27  ? 54  ASP A CA  1 
ATOM 303   C C   . ASP A 1 54  ? -28.435 -37.690 -41.350  1.00 30.27  ? 54  ASP A C   1 
ATOM 304   O O   . ASP A 1 54  ? -28.851 -36.657 -40.814  1.00 30.27  ? 54  ASP A O   1 
ATOM 305   C CB  . ASP A 1 54  ? -29.328 -39.913 -40.603  1.00 30.27  ? 54  ASP A CB  1 
ATOM 306   C CG  . ASP A 1 54  ? -30.556 -40.797 -40.598  1.00 30.27  ? 54  ASP A CG  1 
ATOM 307   O OD1 . ASP A 1 54  ? -31.387 -40.663 -41.522  1.00 30.27  ? 54  ASP A OD1 1 
ATOM 308   O OD2 . ASP A 1 54  ? -30.694 -41.624 -39.673  1.00 30.27  ? 54  ASP A OD2 1 
ATOM 309   N N   . LEU A 1 55  ? -27.148 -37.861 -41.662  1.00 26.64  ? 55  LEU A N   1 
ATOM 310   C CA  . LEU A 1 55  ? -26.206 -36.763 -41.482  1.00 26.64  ? 55  LEU A CA  1 
ATOM 311   C C   . LEU A 1 55  ? -26.546 -35.583 -42.379  1.00 26.64  ? 55  LEU A C   1 
ATOM 312   O O   . LEU A 1 55  ? -26.278 -34.431 -42.021  1.00 26.64  ? 55  LEU A O   1 
ATOM 313   C CB  . LEU A 1 55  ? -24.778 -37.232 -41.759  1.00 26.64  ? 55  LEU A CB  1 
ATOM 314   C CG  . LEU A 1 55  ? -24.100 -38.058 -40.669  1.00 26.64  ? 55  LEU A CG  1 
ATOM 315   C CD1 . LEU A 1 55  ? -22.916 -38.816 -41.241  1.00 26.64  ? 55  LEU A CD1 1 
ATOM 316   C CD2 . LEU A 1 55  ? -23.665 -37.162 -39.527  1.00 26.64  ? 55  LEU A CD2 1 
ATOM 317   N N   . MET A 1 56  ? -27.126 -35.851 -43.550  1.00 26.16  ? 56  MET A N   1 
ATOM 318   C CA  . MET A 1 56  ? -27.426 -34.781 -44.495  1.00 26.16  ? 56  MET A CA  1 
ATOM 319   C C   . MET A 1 56  ? -28.436 -33.790 -43.928  1.00 26.16  ? 56  MET A C   1 
ATOM 320   O O   . MET A 1 56  ? -28.266 -32.573 -44.062  1.00 26.16  ? 56  MET A O   1 
ATOM 321   C CB  . MET A 1 56  ? -27.934 -35.374 -45.809  1.00 26.16  ? 56  MET A CB  1 
ATOM 322   C CG  . MET A 1 56  ? -28.476 -34.352 -46.790  1.00 26.16  ? 56  MET A CG  1 
ATOM 323   S SD  . MET A 1 56  ? -27.171 -33.620 -47.791  1.00 26.16  ? 56  MET A SD  1 
ATOM 324   C CE  . MET A 1 56  ? -26.277 -35.088 -48.287  1.00 26.16  ? 56  MET A CE  1 
ATOM 325   N N   . LYS A 1 57  ? -29.495 -34.284 -43.290  1.00 28.74  ? 57  LYS A N   1 
ATOM 326   C CA  . LYS A 1 57  ? -30.605 -33.442 -42.855  1.00 28.74  ? 57  LYS A CA  1 
ATOM 327   C C   . LYS A 1 57  ? -30.727 -33.379 -41.335  1.00 28.74  ? 57  LYS A C   1 
ATOM 328   O O   . LYS A 1 57  ? -31.763 -32.979 -40.802  1.00 28.74  ? 57  LYS A O   1 
ATOM 329   C CB  . LYS A 1 57  ? -31.916 -33.921 -43.470  1.00 28.74  ? 57  LYS A CB  1 
ATOM 330   C CG  . LYS A 1 57  ? -32.216 -35.393 -43.232  1.00 28.74  ? 57  LYS A CG  1 
ATOM 331   C CD  . LYS A 1 57  ? -33.406 -35.903 -44.052  1.00 28.74  ? 57  LYS A CD  1 
ATOM 332   C CE  . LYS A 1 57  ? -33.483 -35.350 -45.478  1.00 28.74  ? 57  LYS A CE  1 
ATOM 333   N NZ  . LYS A 1 57  ? -32.176 -35.235 -46.195  1.00 28.74  ? 57  LYS A NZ  1 
ATOM 334   N N   . ALA A 1 58  ? -29.664 -33.767 -40.627  1.00 29.92  ? 58  ALA A N   1 
ATOM 335   C CA  . ALA A 1 58  ? -29.595 -33.670 -39.171  1.00 29.92  ? 58  ALA A CA  1 
ATOM 336   C C   . ALA A 1 58  ? -30.814 -34.273 -38.486  1.00 29.92  ? 58  ALA A C   1 
ATOM 337   O O   . ALA A 1 58  ? -31.511 -33.585 -37.734  1.00 29.92  ? 58  ALA A O   1 
ATOM 338   C CB  . ALA A 1 58  ? -29.428 -32.210 -38.744  1.00 29.92  ? 58  ALA A CB  1 
ATOM 339   N N   . GLU A 1 59  ? -31.086 -35.550 -38.741  1.00 32.65  ? 59  GLU A N   1 
ATOM 340   C CA  . GLU A 1 59  ? -32.205 -36.232 -38.111  1.00 32.65  ? 59  GLU A CA  1 
ATOM 341   C C   . GLU A 1 59  ? -31.831 -37.687 -37.879  1.00 32.65  ? 59  GLU A C   1 
ATOM 342   O O   . GLU A 1 59  ? -30.954 -38.231 -38.554  1.00 32.65  ? 59  GLU A O   1 
ATOM 343   C CB  . GLU A 1 59  ? -33.478 -36.143 -38.959  1.00 32.65  ? 59  GLU A CB  1 
ATOM 344   C CG  . GLU A 1 59  ? -33.459 -37.020 -40.198  1.00 32.65  ? 59  GLU A CG  1 
ATOM 345   C CD  . GLU A 1 59  ? -34.788 -37.026 -40.928  1.00 32.65  ? 59  GLU A CD  1 
ATOM 346   O OE1 . GLU A 1 59  ? -35.518 -36.017 -40.845  1.00 32.65  ? 59  GLU A OE1 1 
ATOM 347   O OE2 . GLU A 1 59  ? -35.100 -38.041 -41.586  1.00 32.65  ? 59  GLU A OE2 1 
ATOM 348   N N   . GLY A 1 60  ? -32.501 -38.310 -36.915  1.00 33.71  ? 60  GLY A N   1 
ATOM 349   C CA  . GLY A 1 60  ? -32.247 -39.704 -36.609  1.00 33.71  ? 60  GLY A CA  1 
ATOM 350   C C   . GLY A 1 60  ? -31.031 -39.905 -35.730  1.00 33.71  ? 60  GLY A C   1 
ATOM 351   O O   . GLY A 1 60  ? -31.048 -39.555 -34.547  1.00 33.71  ? 60  GLY A O   1 
ATOM 352   N N   . SER A 1 61  ? -29.966 -40.470 -36.299  1.00 33.79  ? 61  SER A N   1 
ATOM 353   C CA  . SER A 1 61  ? -28.746 -40.692 -35.534  1.00 33.79  ? 61  SER A CA  1 
ATOM 354   C C   . SER A 1 61  ? -28.038 -39.388 -35.195  1.00 33.79  ? 61  SER A C   1 
ATOM 355   O O   . SER A 1 61  ? -27.427 -39.279 -34.127  1.00 33.79  ? 61  SER A O   1 
ATOM 356   C CB  . SER A 1 61  ? -27.801 -41.614 -36.304  1.00 33.79  ? 61  SER A CB  1 
ATOM 357   O OG  . SER A 1 61  ? -27.085 -40.896 -37.293  1.00 33.79  ? 61  SER A OG  1 
ATOM 358   N N   . ALA A 1 62  ? -28.104 -38.398 -36.083  1.00 32.61  ? 62  ALA A N   1 
ATOM 359   C CA  . ALA A 1 62  ? -27.462 -37.111 -35.870  1.00 32.61  ? 62  ALA A CA  1 
ATOM 360   C C   . ALA A 1 62  ? -28.382 -36.087 -35.225  1.00 32.61  ? 62  ALA A C   1 
ATOM 361   O O   . ALA A 1 62  ? -27.983 -34.929 -35.069  1.00 32.61  ? 62  ALA A O   1 
ATOM 362   C CB  . ALA A 1 62  ? -26.930 -36.560 -37.195  1.00 32.61  ? 62  ALA A CB  1 
ATOM 363   N N   . LYS A 1 63  ? -29.598 -36.476 -34.858  1.00 32.39  ? 63  LYS A N   1 
ATOM 364   C CA  . LYS A 1 63  ? -30.527 -35.577 -34.198  1.00 32.39  ? 63  LYS A CA  1 
ATOM 365   C C   . LYS A 1 63  ? -29.968 -35.171 -32.836  1.00 32.39  ? 63  LYS A C   1 
ATOM 366   O O   . LYS A 1 63  ? -29.749 -36.042 -31.981  1.00 32.39  ? 63  LYS A O   1 
ATOM 367   C CB  . LYS A 1 63  ? -31.882 -36.266 -34.033  1.00 32.39  ? 63  LYS A CB  1 
ATOM 368   C CG  . LYS A 1 63  ? -32.948 -35.475 -33.277  1.00 32.39  ? 63  LYS A CG  1 
ATOM 369   C CD  . LYS A 1 63  ? -33.050 -34.032 -33.743  1.00 32.39  ? 63  LYS A CD  1 
ATOM 370   C CE  . LYS A 1 63  ? -33.601 -33.939 -35.156  1.00 32.39  ? 63  LYS A CE  1 
ATOM 371   N NZ  . LYS A 1 63  ? -33.663 -32.529 -35.631  1.00 32.39  ? 63  LYS A NZ  1 
ATOM 372   N N   . PRO A 1 64  ? -29.712 -33.887 -32.600  1.00 31.00  ? 64  PRO A N   1 
ATOM 373   C CA  . PRO A 1 64  ? -29.217 -33.454 -31.291  1.00 31.00  ? 64  PRO A CA  1 
ATOM 374   C C   . PRO A 1 64  ? -30.230 -33.758 -30.202  1.00 31.00  ? 64  PRO A C   1 
ATOM 375   O O   . PRO A 1 64  ? -31.443 -33.617 -30.413  1.00 31.00  ? 64  PRO A O   1 
ATOM 376   C CB  . PRO A 1 64  ? -29.023 -31.941 -31.466  1.00 31.00  ? 64  PRO A CB  1 
ATOM 377   C CG  . PRO A 1 64  ? -29.842 -31.578 -32.660  1.00 31.00  ? 64  PRO A CG  1 
ATOM 378   C CD  . PRO A 1 64  ? -29.805 -32.770 -33.553  1.00 31.00  ? 64  PRO A CD  1 
ATOM 379   N N   . PRO A 1 65  ? -29.773 -34.177 -29.021  1.00 31.04  ? 65  PRO A N   1 
ATOM 380   C CA  . PRO A 1 65  ? -30.710 -34.498 -27.936  1.00 31.04  ? 65  PRO A CA  1 
ATOM 381   C C   . PRO A 1 65  ? -31.308 -33.226 -27.351  1.00 31.04  ? 65  PRO A C   1 
ATOM 382   O O   . PRO A 1 65  ? -30.587 -32.283 -27.018  1.00 31.04  ? 65  PRO A O   1 
ATOM 383   C CB  . PRO A 1 65  ? -29.837 -35.232 -26.909  1.00 31.04  ? 65  PRO A CB  1 
ATOM 384   C CG  . PRO A 1 65  ? -28.504 -35.461 -27.589  1.00 31.04  ? 65  PRO A CG  1 
ATOM 385   C CD  . PRO A 1 65  ? -28.376 -34.393 -28.619  1.00 31.04  ? 65  PRO A CD  1 
ATOM 386   N N   . LYS A 1 66  ? -32.631 -33.208 -27.225  1.00 27.68  ? 66  LYS A N   1 
ATOM 387   C CA  . LYS A 1 66  ? -33.339 -32.048 -26.699  1.00 27.68  ? 66  LYS A CA  1 
ATOM 388   C C   . LYS A 1 66  ? -33.521 -32.205 -25.196  1.00 27.68  ? 66  LYS A C   1 
ATOM 389   O O   . LYS A 1 66  ? -34.229 -33.108 -24.741  1.00 27.68  ? 66  LYS A O   1 
ATOM 390   C CB  . LYS A 1 66  ? -34.692 -31.878 -27.385  1.00 27.68  ? 66  LYS A CB  1 
ATOM 391   C CG  . LYS A 1 66  ? -35.595 -30.846 -26.725  1.00 27.68  ? 66  LYS A CG  1 
ATOM 392   C CD  . LYS A 1 66  ? -34.982 -29.455 -26.773  1.00 27.68  ? 66  LYS A CD  1 
ATOM 393   C CE  . LYS A 1 66  ? -35.465 -28.596 -25.615  1.00 27.68  ? 66  LYS A CE  1 
ATOM 394   N NZ  . LYS A 1 66  ? -35.093 -27.165 -25.789  1.00 27.68  ? 66  LYS A NZ  1 
ATOM 395   N N   . VAL A 1 67  ? -32.881 -31.327 -24.430  1.00 26.88  ? 67  VAL A N   1 
ATOM 396   C CA  . VAL A 1 67  ? -33.047 -31.264 -22.984  1.00 26.88  ? 67  VAL A CA  1 
ATOM 397   C C   . VAL A 1 67  ? -33.506 -29.855 -22.642  1.00 26.88  ? 67  VAL A C   1 
ATOM 398   O O   . VAL A 1 67  ? -33.172 -28.899 -23.353  1.00 26.88  ? 67  VAL A O   1 
ATOM 399   C CB  . VAL A 1 67  ? -31.755 -31.639 -22.237  1.00 26.88  ? 67  VAL A CB  1 
ATOM 400   C CG1 . VAL A 1 67  ? -30.848 -30.437 -22.076  1.00 26.88  ? 67  VAL A CG1 1 
ATOM 401   C CG2 . VAL A 1 67  ? -32.086 -32.242 -20.884  1.00 26.88  ? 67  VAL A CG2 1 
ATOM 402   N N   . LYS A 1 68  ? -34.299 -29.730 -21.581  1.00 25.95  ? 68  LYS A N   1 
ATOM 403   C CA  . LYS A 1 68  ? -34.897 -28.447 -21.240  1.00 25.95  ? 68  LYS A CA  1 
ATOM 404   C C   . LYS A 1 68  ? -33.827 -27.436 -20.852  1.00 25.95  ? 68  LYS A C   1 
ATOM 405   O O   . LYS A 1 68  ? -32.873 -27.762 -20.142  1.00 25.95  ? 68  LYS A O   1 
ATOM 406   C CB  . LYS A 1 68  ? -35.902 -28.623 -20.101  1.00 25.95  ? 68  LYS A CB  1 
ATOM 407   C CG  . LYS A 1 68  ? -37.166 -27.799 -20.263  1.00 25.95  ? 68  LYS A CG  1 
ATOM 408   C CD  . LYS A 1 68  ? -38.146 -28.057 -19.131  1.00 25.95  ? 68  LYS A CD  1 
ATOM 409   C CE  . LYS A 1 68  ? -39.046 -26.855 -18.900  1.00 25.95  ? 68  LYS A CE  1 
ATOM 410   N NZ  . LYS A 1 68  ? -40.369 -27.248 -18.340  1.00 25.95  ? 68  LYS A NZ  1 
ATOM 411   N N   . GLY A 1 69  ? -33.997 -26.203 -21.320  1.00 24.10  ? 69  GLY A N   1 
ATOM 412   C CA  . GLY A 1 69  ? -33.042 -25.148 -21.047  1.00 24.10  ? 69  GLY A CA  1 
ATOM 413   C C   . GLY A 1 69  ? -31.991 -24.972 -22.124  1.00 24.10  ? 69  GLY A C   1 
ATOM 414   O O   . GLY A 1 69  ? -31.827 -23.872 -22.661  1.00 24.10  ? 69  GLY A O   1 
ATOM 415   N N   . ARG A 1 70  ? -31.275 -26.042 -22.454  1.00 22.98  ? 70  ARG A N   1 
ATOM 416   C CA  . ARG A 1 70  ? -30.209 -25.962 -23.439  1.00 22.98  ? 70  ARG A CA  1 
ATOM 417   C C   . ARG A 1 70  ? -30.773 -26.074 -24.855  1.00 22.98  ? 70  ARG A C   1 
ATOM 418   O O   . ARG A 1 70  ? -31.901 -26.521 -25.075  1.00 22.98  ? 70  ARG A O   1 
ATOM 419   C CB  . ARG A 1 70  ? -29.168 -27.046 -23.177  1.00 22.98  ? 70  ARG A CB  1 
ATOM 420   C CG  . ARG A 1 70  ? -29.037 -27.409 -21.708  1.00 22.98  ? 70  ARG A CG  1 
ATOM 421   C CD  . ARG A 1 70  ? -27.596 -27.640 -21.292  1.00 22.98  ? 70  ARG A CD  1 
ATOM 422   N NE  . ARG A 1 70  ? -26.967 -26.421 -20.801  1.00 22.98  ? 70  ARG A NE  1 
ATOM 423   C CZ  . ARG A 1 70  ? -25.706 -26.338 -20.400  1.00 22.98  ? 70  ARG A CZ  1 
ATOM 424   N NH1 . ARG A 1 70  ? -24.910 -27.395 -20.402  1.00 22.98  ? 70  ARG A NH1 1 
ATOM 425   N NH2 . ARG A 1 70  ? -25.234 -25.168 -19.981  1.00 22.98  ? 70  ARG A NH2 1 
ATOM 426   N N   . SER A 1 71  ? -29.963 -25.660 -25.828  1.00 22.37  ? 71  SER A N   1 
ATOM 427   C CA  . SER A 1 71  ? -30.393 -25.568 -27.214  1.00 22.37  ? 71  SER A CA  1 
ATOM 428   C C   . SER A 1 71  ? -30.303 -26.926 -27.907  1.00 22.37  ? 71  SER A C   1 
ATOM 429   O O   . SER A 1 71  ? -29.778 -27.902 -27.367  1.00 22.37  ? 71  SER A O   1 
ATOM 430   C CB  . SER A 1 71  ? -29.562 -24.526 -27.958  1.00 22.37  ? 71  SER A CB  1 
ATOM 431   O OG  . SER A 1 71  ? -30.268 -24.017 -29.074  1.00 22.37  ? 71  SER A OG  1 
ATOM 432   N N   . GLN A 1 72  ? -30.841 -26.988 -29.128  1.00 25.00  ? 72  GLN A N   1 
ATOM 433   C CA  . GLN A 1 72  ? -30.793 -28.204 -29.933  1.00 25.00  ? 72  GLN A CA  1 
ATOM 434   C C   . GLN A 1 72  ? -30.525 -27.858 -31.393  1.00 25.00  ? 72  GLN A C   1 
ATOM 435   O O   . GLN A 1 72  ? -30.984 -28.554 -32.305  1.00 25.00  ? 72  GLN A O   1 
ATOM 436   C CB  . GLN A 1 72  ? -32.087 -29.008 -29.810  1.00 25.00  ? 72  GLN A CB  1 
ATOM 437   C CG  . GLN A 1 72  ? -33.338 -28.186 -30.044  1.00 25.00  ? 72  GLN A CG  1 
ATOM 438   C CD  . GLN A 1 72  ? -34.577 -29.042 -30.191  1.00 25.00  ? 72  GLN A CD  1 
ATOM 439   O OE1 . GLN A 1 72  ? -34.495 -30.269 -30.236  1.00 25.00  ? 72  GLN A OE1 1 
ATOM 440   N NE2 . GLN A 1 72  ? -35.736 -28.399 -30.263  1.00 25.00  ? 72  GLN A NE2 1 
ATOM 441   N N   . VAL A 1 73  ? -29.786 -26.781 -31.631  1.00 23.18  ? 73  VAL A N   1 
ATOM 442   C CA  . VAL A 1 73  ? -29.521 -26.299 -32.982  1.00 23.18  ? 73  VAL A CA  1 
ATOM 443   C C   . VAL A 1 73  ? -28.279 -27.001 -33.513  1.00 23.18  ? 73  VAL A C   1 
ATOM 444   O O   . VAL A 1 73  ? -27.226 -26.992 -32.867  1.00 23.18  ? 73  VAL A O   1 
ATOM 445   C CB  . VAL A 1 73  ? -29.349 -24.774 -33.003  1.00 23.18  ? 73  VAL A CB  1 
ATOM 446   C CG1 . VAL A 1 73  ? -28.450 -24.350 -34.150  1.00 23.18  ? 73  VAL A CG1 1 
ATOM 447   C CG2 . VAL A 1 73  ? -30.701 -24.094 -33.105  1.00 23.18  ? 73  VAL A CG2 1 
ATOM 448   N N   . GLN A 1 74  ? -28.406 -27.625 -34.684  1.00 23.98  ? 74  GLN A N   1 
ATOM 449   C CA  . GLN A 1 74  ? -27.289 -28.304 -35.335  1.00 23.98  ? 74  GLN A CA  1 
ATOM 450   C C   . GLN A 1 74  ? -27.084 -27.744 -36.735  1.00 23.98  ? 74  GLN A C   1 
ATOM 451   O O   . GLN A 1 74  ? -27.908 -27.993 -37.628  1.00 23.98  ? 74  GLN A O   1 
ATOM 452   C CB  . GLN A 1 74  ? -27.536 -29.813 -35.396  1.00 23.98  ? 74  GLN A CB  1 
ATOM 453   C CG  . GLN A 1 74  ? -26.426 -30.584 -36.082  1.00 23.98  ? 74  GLN A CG  1 
ATOM 454   C CD  . GLN A 1 74  ? -25.605 -31.406 -35.111  1.00 23.98  ? 74  GLN A CD  1 
ATOM 455   O OE1 . GLN A 1 74  ? -25.078 -30.884 -34.131  1.00 23.98  ? 74  GLN A OE1 1 
ATOM 456   N NE2 . GLN A 1 74  ? -25.493 -32.700 -35.380  1.00 23.98  ? 74  GLN A NE2 1 
ATOM 457   N N   . PRO A 1 75  ? -26.024 -26.976 -36.978  1.00 22.83  ? 75  PRO A N   1 
ATOM 458   C CA  . PRO A 1 75  ? -25.752 -26.500 -38.338  1.00 22.83  ? 75  PRO A CA  1 
ATOM 459   C C   . PRO A 1 75  ? -25.568 -27.660 -39.305  1.00 22.83  ? 75  PRO A C   1 
ATOM 460   O O   . PRO A 1 75  ? -24.975 -28.687 -38.969  1.00 22.83  ? 75  PRO A O   1 
ATOM 461   C CB  . PRO A 1 75  ? -24.462 -25.691 -38.174  1.00 22.83  ? 75  PRO A CB  1 
ATOM 462   C CG  . PRO A 1 75  ? -24.506 -25.220 -36.766  1.00 22.83  ? 75  PRO A CG  1 
ATOM 463   C CD  . PRO A 1 75  ? -25.143 -26.338 -35.987  1.00 22.83  ? 75  PRO A CD  1 
ATOM 464   N N   . LYS A 1 76  ? -26.086 -27.487 -40.521  1.00 21.90  ? 76  LYS A N   1 
ATOM 465   C CA  . LYS A 1 76  ? -26.066 -28.537 -41.537  1.00 21.90  ? 76  LYS A CA  1 
ATOM 466   C C   . LYS A 1 76  ? -24.884 -28.289 -42.468  1.00 21.90  ? 76  LYS A C   1 
ATOM 467   O O   . LYS A 1 76  ? -25.029 -27.829 -43.600  1.00 21.90  ? 76  LYS A O   1 
ATOM 468   C CB  . LYS A 1 76  ? -27.387 -28.567 -42.296  1.00 21.90  ? 76  LYS A CB  1 
ATOM 469   C CG  . LYS A 1 76  ? -28.611 -28.490 -41.409  1.00 21.90  ? 76  LYS A CG  1 
ATOM 470   C CD  . LYS A 1 76  ? -29.884 -28.583 -42.225  1.00 21.90  ? 76  LYS A CD  1 
ATOM 471   C CE  . LYS A 1 76  ? -31.009 -27.796 -41.582  1.00 21.90  ? 76  LYS A CE  1 
ATOM 472   N NZ  . LYS A 1 76  ? -32.292 -28.549 -41.618  1.00 21.90  ? 76  LYS A NZ  1 
ATOM 473   N N   . LEU A 1 77  ? -23.687 -28.600 -41.969  1.00 20.39  ? 77  LEU A N   1 
ATOM 474   C CA  . LEU A 1 77  ? -22.490 -28.443 -42.788  1.00 20.39  ? 77  LEU A CA  1 
ATOM 475   C C   . LEU A 1 77  ? -22.498 -29.391 -43.981  1.00 20.39  ? 77  LEU A C   1 
ATOM 476   O O   . LEU A 1 77  ? -22.148 -28.984 -45.096  1.00 20.39  ? 77  LEU A O   1 
ATOM 477   C CB  . LEU A 1 77  ? -21.243 -28.652 -41.931  1.00 20.39  ? 77  LEU A CB  1 
ATOM 478   C CG  . LEU A 1 77  ? -19.889 -28.804 -42.620  1.00 20.39  ? 77  LEU A CG  1 
ATOM 479   C CD1 . LEU A 1 77  ? -18.832 -28.046 -41.851  1.00 20.39  ? 77  LEU A CD1 1 
ATOM 480   C CD2 . LEU A 1 77  ? -19.508 -30.263 -42.700  1.00 20.39  ? 77  LEU A CD2 1 
ATOM 481   N N   . VAL A 1 78  ? -22.910 -30.643 -43.774  1.00 20.83  ? 78  VAL A N   1 
ATOM 482   C CA  . VAL A 1 78  ? -22.952 -31.606 -44.871  1.00 20.83  ? 78  VAL A CA  1 
ATOM 483   C C   . VAL A 1 78  ? -23.898 -31.130 -45.963  1.00 20.83  ? 78  VAL A C   1 
ATOM 484   O O   . VAL A 1 78  ? -23.578 -31.201 -47.156  1.00 20.83  ? 78  VAL A O   1 
ATOM 485   C CB  . VAL A 1 78  ? -23.351 -32.996 -44.345  1.00 20.83  ? 78  VAL A CB  1 
ATOM 486   C CG1 . VAL A 1 78  ? -23.647 -33.934 -45.497  1.00 20.83  ? 78  VAL A CG1 1 
ATOM 487   C CG2 . VAL A 1 78  ? -22.251 -33.560 -43.468  1.00 20.83  ? 78  VAL A CG2 1 
ATOM 488   N N   . ARG A 1 79  ? -25.072 -30.631 -45.576  1.00 20.50  ? 79  ARG A N   1 
ATOM 489   C CA  . ARG A 1 79  ? -26.029 -30.133 -46.555  1.00 20.50  ? 79  ARG A CA  1 
ATOM 490   C C   . ARG A 1 79  ? -25.479 -28.922 -47.299  1.00 20.50  ? 79  ARG A C   1 
ATOM 491   O O   . ARG A 1 79  ? -25.695 -28.780 -48.505  1.00 20.50  ? 79  ARG A O   1 
ATOM 492   C CB  . ARG A 1 79  ? -27.354 -29.792 -45.872  1.00 20.50  ? 79  ARG A CB  1 
ATOM 493   C CG  . ARG A 1 79  ? -28.243 -28.867 -46.680  1.00 20.50  ? 79  ARG A CG  1 
ATOM 494   C CD  . ARG A 1 79  ? -28.857 -29.602 -47.858  1.00 20.50  ? 79  ARG A CD  1 
ATOM 495   N NE  . ARG A 1 79  ? -30.095 -30.280 -47.496  1.00 20.50  ? 79  ARG A NE  1 
ATOM 496   C CZ  . ARG A 1 79  ? -31.291 -29.709 -47.515  1.00 20.50  ? 79  ARG A CZ  1 
ATOM 497   N NH1 . ARG A 1 79  ? -31.452 -28.453 -47.896  1.00 20.50  ? 79  ARG A NH1 1 
ATOM 498   N NH2 . ARG A 1 79  ? -32.353 -30.417 -47.143  1.00 20.50  ? 79  ARG A NH2 1 
ATOM 499   N N   . ARG A 1 80  ? -24.768 -28.038 -46.597  1.00 19.79  ? 80  ARG A N   1 
ATOM 500   C CA  . ARG A 1 80  ? -24.163 -26.883 -47.252  1.00 19.79  ? 80  ARG A CA  1 
ATOM 501   C C   . ARG A 1 80  ? -23.154 -27.317 -48.309  1.00 19.79  ? 80  ARG A C   1 
ATOM 502   O O   . ARG A 1 80  ? -23.160 -26.820 -49.445  1.00 19.79  ? 80  ARG A O   1 
ATOM 503   C CB  . ARG A 1 80  ? -23.500 -25.982 -46.210  1.00 19.79  ? 80  ARG A CB  1 
ATOM 504   C CG  . ARG A 1 80  ? -22.383 -25.120 -46.769  1.00 19.79  ? 80  ARG A CG  1 
ATOM 505   C CD  . ARG A 1 80  ? -22.126 -23.893 -45.911  1.00 19.79  ? 80  ARG A CD  1 
ATOM 506   N NE  . ARG A 1 80  ? -21.125 -24.137 -44.881  1.00 19.79  ? 80  ARG A NE  1 
ATOM 507   C CZ  . ARG A 1 80  ? -21.354 -24.051 -43.578  1.00 19.79  ? 80  ARG A CZ  1 
ATOM 508   N NH1 . ARG A 1 80  ? -22.545 -23.723 -43.107  1.00 19.79  ? 80  ARG A NH1 1 
ATOM 509   N NH2 . ARG A 1 80  ? -20.363 -24.296 -42.727  1.00 19.79  ? 80  ARG A NH2 1 
ATOM 510   N N   . GLN A 1 81  ? -22.280 -28.260 -47.952  1.00 19.72  ? 81  GLN A N   1 
ATOM 511   C CA  . GLN A 1 81  ? -21.279 -28.734 -48.903  1.00 19.72  ? 81  GLN A CA  1 
ATOM 512   C C   . GLN A 1 81  ? -21.937 -29.438 -50.083  1.00 19.72  ? 81  GLN A C   1 
ATOM 513   O O   . GLN A 1 81  ? -21.471 -29.330 -51.223  1.00 19.72  ? 81  GLN A O   1 
ATOM 514   C CB  . GLN A 1 81  ? -20.282 -29.660 -48.206  1.00 19.72  ? 81  GLN A CB  1 
ATOM 515   C CG  . GLN A 1 81  ? -19.684 -29.093 -46.932  1.00 19.72  ? 81  GLN A CG  1 
ATOM 516   C CD  . GLN A 1 81  ? -18.533 -28.148 -47.190  1.00 19.72  ? 81  GLN A CD  1 
ATOM 517   O OE1 . GLN A 1 81  ? -17.434 -28.574 -47.535  1.00 19.72  ? 81  GLN A OE1 1 
ATOM 518   N NE2 . GLN A 1 81  ? -18.776 -26.856 -47.012  1.00 19.72  ? 81  GLN A NE2 1 
ATOM 519   N N   . ALA A 1 82  ? -23.022 -30.172 -49.830  1.00 20.67  ? 82  ALA A N   1 
ATOM 520   C CA  . ALA A 1 82  ? -23.726 -30.844 -50.915  1.00 20.67  ? 82  ALA A CA  1 
ATOM 521   C C   . ALA A 1 82  ? -24.444 -29.871 -51.843  1.00 20.67  ? 82  ALA A C   1 
ATOM 522   O O   . ALA A 1 82  ? -24.484 -30.107 -53.057  1.00 20.67  ? 82  ALA A O   1 
ATOM 523   C CB  . ALA A 1 82  ? -24.722 -31.852 -50.346  1.00 20.67  ? 82  ALA A CB  1 
ATOM 524   N N   . GLU A 1 83  ? -25.024 -28.797 -51.306  1.00 22.06  ? 83  GLU A N   1 
ATOM 525   C CA  . GLU A 1 83  ? -25.682 -27.809 -52.152  1.00 22.06  ? 83  GLU A CA  1 
ATOM 526   C C   . GLU A 1 83  ? -24.694 -26.953 -52.922  1.00 22.06  ? 83  GLU A C   1 
ATOM 527   O O   . GLU A 1 83  ? -25.035 -26.459 -54.001  1.00 22.06  ? 83  GLU A O   1 
ATOM 528   C CB  . GLU A 1 83  ? -26.602 -26.906 -51.329  1.00 22.06  ? 83  GLU A CB  1 
ATOM 529   C CG  . GLU A 1 83  ? -27.691 -27.644 -50.585  1.00 22.06  ? 83  GLU A CG  1 
ATOM 530   C CD  . GLU A 1 83  ? -29.047 -27.489 -51.241  1.00 22.06  ? 83  GLU A CD  1 
ATOM 531   O OE1 . GLU A 1 83  ? -29.168 -26.652 -52.159  1.00 22.06  ? 83  GLU A OE1 1 
ATOM 532   O OE2 . GLU A 1 83  ? -29.989 -28.204 -50.840  1.00 22.06  ? 83  GLU A OE2 1 
ATOM 533   N N   . TRP A 1 84  ? -23.482 -26.765 -52.404  1.00 20.19  ? 84  TRP A N   1 
ATOM 534   C CA  . TRP A 1 84  ? -22.452 -26.075 -53.167  1.00 20.19  ? 84  TRP A CA  1 
ATOM 535   C C   . TRP A 1 84  ? -21.781 -26.980 -54.193  1.00 20.19  ? 84  TRP A C   1 
ATOM 536   O O   . TRP A 1 84  ? -20.752 -26.601 -54.763  1.00 20.19  ? 84  TRP A O   1 
ATOM 537   C CB  . TRP A 1 84  ? -21.413 -25.464 -52.229  1.00 20.19  ? 84  TRP A CB  1 
ATOM 538   C CG  . TRP A 1 84  ? -21.868 -24.174 -51.644  1.00 20.19  ? 84  TRP A CG  1 
ATOM 539   C CD1 . TRP A 1 84  ? -22.259 -23.948 -50.361  1.00 20.19  ? 84  TRP A CD1 1 
ATOM 540   C CD2 . TRP A 1 84  ? -22.017 -22.931 -52.335  1.00 20.19  ? 84  TRP A CD2 1 
ATOM 541   N NE1 . TRP A 1 84  ? -22.625 -22.635 -50.203  1.00 20.19  ? 84  TRP A NE1 1 
ATOM 542   C CE2 . TRP A 1 84  ? -22.486 -21.990 -51.403  1.00 20.19  ? 84  TRP A CE2 1 
ATOM 543   C CE3 . TRP A 1 84  ? -21.789 -22.522 -53.650  1.00 20.19  ? 84  TRP A CE3 1 
ATOM 544   C CZ2 . TRP A 1 84  ? -22.732 -20.665 -51.744  1.00 20.19  ? 84  TRP A CZ2 1 
ATOM 545   C CZ3 . TRP A 1 84  ? -22.036 -21.208 -53.986  1.00 20.19  ? 84  TRP A CZ3 1 
ATOM 546   C CH2 . TRP A 1 84  ? -22.500 -20.295 -53.038  1.00 20.19  ? 84  TRP A CH2 1 
ATOM 547   N N   . ARG A 1 85  ? -22.341 -28.166 -54.438  1.00 19.12  ? 85  ARG A N   1 
ATOM 548   C CA  . ARG A 1 85  ? -21.838 -29.067 -55.462  1.00 19.12  ? 85  ARG A CA  1 
ATOM 549   C C   . ARG A 1 85  ? -22.937 -29.641 -56.347  1.00 19.12  ? 85  ARG A C   1 
ATOM 550   O O   . ARG A 1 85  ? -22.628 -30.160 -57.424  1.00 19.12  ? 85  ARG A O   1 
ATOM 551   C CB  . ARG A 1 85  ? -21.040 -30.215 -54.825  1.00 19.12  ? 85  ARG A CB  1 
ATOM 552   C CG  . ARG A 1 85  ? -20.154 -30.970 -55.800  1.00 19.12  ? 85  ARG A CG  1 
ATOM 553   C CD  . ARG A 1 85  ? -19.438 -32.127 -55.130  1.00 19.12  ? 85  ARG A CD  1 
ATOM 554   N NE  . ARG A 1 85  ? -18.183 -31.718 -54.512  1.00 19.12  ? 85  ARG A NE  1 
ATOM 555   C CZ  . ARG A 1 85  ? -17.081 -31.411 -55.183  1.00 19.12  ? 85  ARG A CZ  1 
ATOM 556   N NH1 . ARG A 1 85  ? -17.038 -31.462 -56.503  1.00 19.12  ? 85  ARG A NH1 1 
ATOM 557   N NH2 . ARG A 1 85  ? -15.994 -31.045 -54.511  1.00 19.12  ? 85  ARG A NH2 1 
ATOM 558   N N   . TYR A 1 86  ? -24.204 -29.571 -55.929  1.00 20.51  ? 86  TYR A N   1 
ATOM 559   C CA  . TYR A 1 86  ? -25.284 -30.014 -56.808  1.00 20.51  ? 86  TYR A CA  1 
ATOM 560   C C   . TYR A 1 86  ? -25.309 -29.253 -58.127  1.00 20.51  ? 86  TYR A C   1 
ATOM 561   O O   . TYR A 1 86  ? -25.452 -29.871 -59.187  1.00 20.51  ? 86  TYR A O   1 
ATOM 562   C CB  . TYR A 1 86  ? -26.649 -29.852 -56.135  1.00 20.51  ? 86  TYR A CB  1 
ATOM 563   C CG  . TYR A 1 86  ? -26.873 -30.681 -54.897  1.00 20.51  ? 86  TYR A CG  1 
ATOM 564   C CD1 . TYR A 1 86  ? -26.349 -31.959 -54.784  1.00 20.51  ? 86  TYR A CD1 1 
ATOM 565   C CD2 . TYR A 1 86  ? -27.635 -30.191 -53.849  1.00 20.51  ? 86  TYR A CD2 1 
ATOM 566   C CE1 . TYR A 1 86  ? -26.564 -32.717 -53.652  1.00 20.51  ? 86  TYR A CE1 1 
ATOM 567   C CE2 . TYR A 1 86  ? -27.856 -30.940 -52.717  1.00 20.51  ? 86  TYR A CE2 1 
ATOM 568   C CZ  . TYR A 1 86  ? -27.319 -32.202 -52.622  1.00 20.51  ? 86  TYR A CZ  1 
ATOM 569   O OH  . TYR A 1 86  ? -27.542 -32.948 -51.489  1.00 20.51  ? 86  TYR A OH  1 
ATOM 570   N N   . ALA A 1 87  ? -25.174 -27.930 -58.087  1.00 20.24  ? 87  ALA A N   1 
ATOM 571   C CA  . ALA A 1 87  ? -25.376 -27.095 -59.267  1.00 20.24  ? 87  ALA A CA  1 
ATOM 572   C C   . ALA A 1 87  ? -24.233 -27.184 -60.278  1.00 20.24  ? 87  ALA A C   1 
ATOM 573   O O   . ALA A 1 87  ? -24.505 -27.346 -61.474  1.00 20.24  ? 87  ALA A O   1 
ATOM 574   C CB  . ALA A 1 87  ? -25.603 -25.639 -58.853  1.00 20.24  ? 87  ALA A CB  1 
ATOM 575   N N   . PRO A 1 88  ? -22.961 -27.070 -59.878  1.00 19.31  ? 88  PRO A N   1 
ATOM 576   C CA  . PRO A 1 88  ? -21.884 -27.162 -60.879  1.00 19.31  ? 88  PRO A CA  1 
ATOM 577   C C   . PRO A 1 88  ? -21.832 -28.496 -61.603  1.00 19.31  ? 88  PRO A C   1 
ATOM 578   O O   . PRO A 1 88  ? -21.331 -28.548 -62.732  1.00 19.31  ? 88  PRO A O   1 
ATOM 579   C CB  . PRO A 1 88  ? -20.613 -26.929 -60.052  1.00 19.31  ? 88  PRO A CB  1 
ATOM 580   C CG  . PRO A 1 88  ? -21.071 -26.169 -58.873  1.00 19.31  ? 88  PRO A CG  1 
ATOM 581   C CD  . PRO A 1 88  ? -22.411 -26.747 -58.549  1.00 19.31  ? 88  PRO A CD  1 
ATOM 582   N N   . LEU A 1 89  ? -22.324 -29.573 -60.995  1.00 18.74  ? 89  LEU A N   1 
ATOM 583   C CA  . LEU A 1 89  ? -22.280 -30.899 -61.594  1.00 18.74  ? 89  LEU A CA  1 
ATOM 584   C C   . LEU A 1 89  ? -23.485 -31.203 -62.472  1.00 18.74  ? 89  LEU A C   1 
ATOM 585   O O   . LEU A 1 89  ? -23.495 -32.235 -63.148  1.00 18.74  ? 89  LEU A O   1 
ATOM 586   C CB  . LEU A 1 89  ? -22.170 -31.966 -60.500  1.00 18.74  ? 89  LEU A CB  1 
ATOM 587   C CG  . LEU A 1 89  ? -20.874 -32.046 -59.695  1.00 18.74  ? 89  LEU A CG  1 
ATOM 588   C CD1 . LEU A 1 89  ? -20.661 -33.462 -59.196  1.00 18.74  ? 89  LEU A CD1 1 
ATOM 589   C CD2 . LEU A 1 89  ? -19.691 -31.595 -60.531  1.00 18.74  ? 89  LEU A CD2 1 
ATOM 590   N N   . SER A 1 90  ? -24.498 -30.340 -62.481  1.00 21.01  ? 90  SER A N   1 
ATOM 591   C CA  . SER A 1 90  ? -25.718 -30.575 -63.241  1.00 21.01  ? 90  SER A CA  1 
ATOM 592   C C   . SER A 1 90  ? -25.835 -29.678 -64.462  1.00 21.01  ? 90  SER A C   1 
ATOM 593   O O   . SER A 1 90  ? -26.483 -30.051 -65.444  1.00 21.01  ? 90  SER A O   1 
ATOM 594   C CB  . SER A 1 90  ? -26.944 -30.382 -62.340  1.00 21.01  ? 90  SER A CB  1 
ATOM 595   O OG  . SER A 1 90  ? -27.362 -29.029 -62.337  1.00 21.01  ? 90  SER A OG  1 
ATOM 596   N N   . GLU A 1 91  ? -25.229 -28.491 -64.419  1.00 24.01  ? 91  GLU A N   1 
ATOM 597   C CA  . GLU A 1 91  ? -25.268 -27.551 -65.542  1.00 24.01  ? 91  GLU A CA  1 
ATOM 598   C C   . GLU A 1 91  ? -24.726 -28.110 -66.854  1.00 24.01  ? 91  GLU A C   1 
ATOM 599   O O   . GLU A 1 91  ? -25.324 -27.826 -67.900  1.00 24.01  ? 91  GLU A O   1 
ATOM 600   C CB  . GLU A 1 91  ? -24.520 -26.270 -65.142  1.00 24.01  ? 91  GLU A CB  1 
ATOM 601   C CG  . GLU A 1 91  ? -24.436 -25.238 -66.245  1.00 24.01  ? 91  GLU A CG  1 
ATOM 602   C CD  . GLU A 1 91  ? -25.461 -24.139 -66.082  1.00 24.01  ? 91  GLU A CD  1 
ATOM 603   O OE1 . GLU A 1 91  ? -26.459 -24.362 -65.368  1.00 24.01  ? 91  GLU A OE1 1 
ATOM 604   O OE2 . GLU A 1 91  ? -25.270 -23.054 -66.670  1.00 24.01  ? 91  GLU A OE2 1 
ATOM 605   N N   . PRO A 1 92  ? -23.614 -28.879 -66.889  1.00 21.63  ? 92  PRO A N   1 
ATOM 606   C CA  . PRO A 1 92  ? -23.136 -29.410 -68.174  1.00 21.63  ? 92  PRO A CA  1 
ATOM 607   C C   . PRO A 1 92  ? -24.192 -30.174 -68.959  1.00 21.63  ? 92  PRO A C   1 
ATOM 608   O O   . PRO A 1 92  ? -24.217 -30.113 -70.192  1.00 21.63  ? 92  PRO A O   1 
ATOM 609   C CB  . PRO A 1 92  ? -21.989 -30.336 -67.760  1.00 21.63  ? 92  PRO A CB  1 
ATOM 610   C CG  . PRO A 1 92  ? -21.460 -29.740 -66.527  1.00 21.63  ? 92  PRO A CG  1 
ATOM 611   C CD  . PRO A 1 92  ? -22.603 -29.050 -65.829  1.00 21.63  ? 92  PRO A CD  1 
ATOM 612   N N   . PHE A 1 93  ? -25.066 -30.899 -68.266  1.00 20.61  ? 93  PHE A N   1 
ATOM 613   C CA  . PHE A 1 93  ? -26.139 -31.622 -68.934  1.00 20.61  ? 93  PHE A CA  1 
ATOM 614   C C   . PHE A 1 93  ? -27.268 -30.718 -69.406  1.00 20.61  ? 93  PHE A C   1 
ATOM 615   O O   . PHE A 1 93  ? -28.067 -31.140 -70.248  1.00 20.61  ? 93  PHE A O   1 
ATOM 616   C CB  . PHE A 1 93  ? -26.715 -32.694 -68.005  1.00 20.61  ? 93  PHE A CB  1 
ATOM 617   C CG  . PHE A 1 93  ? -25.683 -33.628 -67.444  1.00 20.61  ? 93  PHE A CG  1 
ATOM 618   C CD1 . PHE A 1 93  ? -25.095 -34.590 -68.242  1.00 20.61  ? 93  PHE A CD1 1 
ATOM 619   C CD2 . PHE A 1 93  ? -25.305 -33.545 -66.117  1.00 20.61  ? 93  PHE A CD2 1 
ATOM 620   C CE1 . PHE A 1 93  ? -24.148 -35.448 -67.728  1.00 20.61  ? 93  PHE A CE1 1 
ATOM 621   C CE2 . PHE A 1 93  ? -24.360 -34.400 -65.598  1.00 20.61  ? 93  PHE A CE2 1 
ATOM 622   C CZ  . PHE A 1 93  ? -23.781 -35.352 -66.404  1.00 20.61  ? 93  PHE A CZ  1 
ATOM 623   N N   . LEU A 1 94  ? -27.357 -29.492 -68.890  1.00 22.16  ? 94  LEU A N   1 
ATOM 624   C CA  . LEU A 1 94  ? -28.473 -28.596 -69.174  1.00 22.16  ? 94  LEU A CA  1 
ATOM 625   C C   . LEU A 1 94  ? -28.064 -27.385 -70.005  1.00 22.16  ? 94  LEU A C   1 
ATOM 626   O O   . LEU A 1 94  ? -28.865 -26.461 -70.178  1.00 22.16  ? 94  LEU A O   1 
ATOM 627   C CB  . LEU A 1 94  ? -29.124 -28.129 -67.872  1.00 22.16  ? 94  LEU A CB  1 
ATOM 628   C CG  . LEU A 1 94  ? -30.257 -28.936 -67.241  1.00 22.16  ? 94  LEU A CG  1 
ATOM 629   C CD1 . LEU A 1 94  ? -30.049 -30.423 -67.406  1.00 22.16  ? 94  LEU A CD1 1 
ATOM 630   C CD2 . LEU A 1 94  ? -30.386 -28.577 -65.770  1.00 22.16  ? 94  LEU A CD2 1 
ATOM 631   N N   . SER A 1 95  ? -26.841 -27.365 -70.527  1.00 24.74  ? 95  SER A N   1 
ATOM 632   C CA  . SER A 1 95  ? -26.369 -26.191 -71.250  1.00 24.74  ? 95  SER A CA  1 
ATOM 633   C C   . SER A 1 95  ? -26.611 -26.281 -72.749  1.00 24.74  ? 95  SER A C   1 
ATOM 634   O O   . SER A 1 95  ? -26.644 -25.246 -73.423  1.00 24.74  ? 95  SER A O   1 
ATOM 635   C CB  . SER A 1 95  ? -24.877 -25.975 -70.990  1.00 24.74  ? 95  SER A CB  1 
ATOM 636   O OG  . SER A 1 95  ? -24.101 -26.960 -71.645  1.00 24.74  ? 95  SER A OG  1 
ATOM 637   N N   . SER A 1 96  ? -26.782 -27.484 -73.286  1.00 23.81  ? 96  SER A N   1 
ATOM 638   C CA  . SER A 1 96  ? -26.936 -27.506 -74.733  1.00 23.81  ? 96  SER A CA  1 
ATOM 639   C C   . SER A 1 96  ? -28.346 -27.924 -75.123  1.00 23.81  ? 96  SER A C   1 
ATOM 640   O O   . SER A 1 96  ? -28.976 -28.717 -74.416  1.00 23.81  ? 96  SER A O   1 
ATOM 641   C CB  . SER A 1 96  ? -25.930 -28.467 -75.366  1.00 23.81  ? 96  SER A CB  1 
ATOM 642   O OG  . SER A 1 96  ? -24.694 -28.441 -74.672  1.00 23.81  ? 96  SER A OG  1 
ATOM 643   N N   . PRO A 1 97  ? -28.860 -27.399 -76.237  1.00 23.26  ? 97  PRO A N   1 
ATOM 644   C CA  . PRO A 1 97  ? -30.196 -27.797 -76.699  1.00 23.26  ? 97  PRO A CA  1 
ATOM 645   C C   . PRO A 1 97  ? -30.296 -29.286 -76.988  1.00 23.26  ? 97  PRO A C   1 
ATOM 646   O O   . PRO A 1 97  ? -31.367 -29.883 -76.842  1.00 23.26  ? 97  PRO A O   1 
ATOM 647   C CB  . PRO A 1 97  ? -30.384 -26.964 -77.972  1.00 23.26  ? 97  PRO A CB  1 
ATOM 648   C CG  . PRO A 1 97  ? -29.505 -25.779 -77.769  1.00 23.26  ? 97  PRO A CG  1 
ATOM 649   C CD  . PRO A 1 97  ? -28.299 -26.310 -77.054  1.00 23.26  ? 97  PRO A CD  1 
ATOM 650   N N   . LYS A 1 98  ? -29.186 -29.893 -77.402  1.00 22.46  ? 98  LYS A N   1 
ATOM 651   C CA  . LYS A 1 98  ? -29.111 -31.330 -77.636  1.00 22.46  ? 98  LYS A CA  1 
ATOM 652   C C   . LYS A 1 98  ? -28.213 -31.936 -76.572  1.00 22.46  ? 98  LYS A C   1 
ATOM 653   O O   . LYS A 1 98  ? -27.046 -31.549 -76.452  1.00 22.46  ? 98  LYS A O   1 
ATOM 654   C CB  . LYS A 1 98  ? -28.574 -31.637 -79.037  1.00 22.46  ? 98  LYS A CB  1 
ATOM 655   C CG  . LYS A 1 98  ? -29.345 -30.959 -80.156  1.00 22.46  ? 98  LYS A CG  1 
ATOM 656   C CD  . LYS A 1 98  ? -29.385 -31.825 -81.404  1.00 22.46  ? 98  LYS A CD  1 
ATOM 657   C CE  . LYS A 1 98  ? -30.322 -31.244 -82.451  1.00 22.46  ? 98  LYS A CE  1 
ATOM 658   N NZ  . LYS A 1 98  ? -31.675 -31.864 -82.400  1.00 22.46  ? 98  LYS A NZ  1 
ATOM 659   N N   . LEU A 1 99  ? -28.750 -32.884 -75.806  1.00 20.21  ? 99  LEU A N   1 
ATOM 660   C CA  . LEU A 1 99  ? -28.001 -33.455 -74.694  1.00 20.21  ? 99  LEU A CA  1 
ATOM 661   C C   . LEU A 1 99  ? -26.920 -34.402 -75.198  1.00 20.21  ? 99  LEU A C   1 
ATOM 662   O O   . LEU A 1 99  ? -25.728 -34.154 -74.994  1.00 20.21  ? 99  LEU A O   1 
ATOM 663   C CB  . LEU A 1 99  ? -28.940 -34.184 -73.730  1.00 20.21  ? 99  LEU A CB  1 
ATOM 664   C CG  . LEU A 1 99  ? -28.302 -34.951 -72.569  1.00 20.21  ? 99  LEU A CG  1 
ATOM 665   C CD1 . LEU A 1 99  ? -27.239 -34.115 -71.872  1.00 20.21  ? 99  LEU A CD1 1 
ATOM 666   C CD2 . LEU A 1 99  ? -29.357 -35.398 -71.576  1.00 20.21  ? 99  LEU A CD2 1 
ATOM 667   N N   . PHE A 1 100 ? -27.322 -35.484 -75.862  1.00 19.80  ? 100 PHE A N   1 
ATOM 668   C CA  . PHE A 1 100 ? -26.361 -36.462 -76.353  1.00 19.80  ? 100 PHE A CA  1 
ATOM 669   C C   . PHE A 1 100 ? -25.853 -36.079 -77.734  1.00 19.80  ? 100 PHE A C   1 
ATOM 670   O O   . PHE A 1 100 ? -26.646 -35.765 -78.627  1.00 19.80  ? 100 PHE A O   1 
ATOM 671   C CB  . PHE A 1 100 ? -26.972 -37.861 -76.414  1.00 19.80  ? 100 PHE A CB  1 
ATOM 672   C CG  . PHE A 1 100 ? -27.352 -38.428 -75.078  1.00 19.80  ? 100 PHE A CG  1 
ATOM 673   C CD1 . PHE A 1 100 ? -26.580 -39.412 -74.489  1.00 19.80  ? 100 PHE A CD1 1 
ATOM 674   C CD2 . PHE A 1 100 ? -28.497 -38.006 -74.428  1.00 19.80  ? 100 PHE A CD2 1 
ATOM 675   C CE1 . PHE A 1 100 ? -26.929 -39.948 -73.268  1.00 19.80  ? 100 PHE A CE1 1 
ATOM 676   C CE2 . PHE A 1 100 ? -28.851 -38.537 -73.208  1.00 19.80  ? 100 PHE A CE2 1 
ATOM 677   C CZ  . PHE A 1 100 ? -28.065 -39.510 -72.627  1.00 19.80  ? 100 PHE A CZ  1 
ATOM 678   N N   . LYS A 1 101 ? -24.539 -36.100 -77.920  1.00 21.00  ? 101 LYS A N   1 
ATOM 679   C CA  . LYS A 1 101 ? -23.932 -35.928 -79.236  1.00 21.00  ? 101 LYS A CA  1 
ATOM 680   C C   . LYS A 1 101 ? -23.336 -37.276 -79.626  1.00 21.00  ? 101 LYS A C   1 
ATOM 681   O O   . LYS A 1 101 ? -22.627 -37.910 -78.840  1.00 21.00  ? 101 LYS A O   1 
ATOM 682   C CB  . LYS A 1 101 ? -22.901 -34.801 -79.225  1.00 21.00  ? 101 LYS A CB  1 
ATOM 683   C CG  . LYS A 1 101 ? -21.442 -35.228 -79.159  1.00 21.00  ? 101 LYS A CG  1 
ATOM 684   C CD  . LYS A 1 101 ? -20.517 -34.026 -79.180  1.00 21.00  ? 101 LYS A CD  1 
ATOM 685   C CE  . LYS A 1 101 ? -20.365 -33.480 -80.589  1.00 21.00  ? 101 LYS A CE  1 
ATOM 686   N NZ  . LYS A 1 101 ? -18.960 -33.087 -80.883  1.00 21.00  ? 101 LYS A NZ  1 
ATOM 687   N N   . LEU A 1 102 ? -23.679 -37.745 -80.821  1.00 21.10  ? 102 LEU A N   1 
ATOM 688   C CA  . LEU A 1 102 ? -23.165 -39.008 -81.332  1.00 21.10  ? 102 LEU A CA  1 
ATOM 689   C C   . LEU A 1 102 ? -22.300 -38.737 -82.554  1.00 21.10  ? 102 LEU A C   1 
ATOM 690   O O   . LEU A 1 102 ? -22.772 -38.159 -83.539  1.00 21.10  ? 102 LEU A O   1 
ATOM 691   C CB  . LEU A 1 102 ? -24.308 -39.961 -81.678  1.00 21.10  ? 102 LEU A CB  1 
ATOM 692   C CG  . LEU A 1 102 ? -25.026 -40.594 -80.487  1.00 21.10  ? 102 LEU A CG  1 
ATOM 693   C CD1 . LEU A 1 102 ? -26.247 -39.787 -80.099  1.00 21.10  ? 102 LEU A CD1 1 
ATOM 694   C CD2 . LEU A 1 102 ? -25.408 -42.028 -80.797  1.00 21.10  ? 102 LEU A CD2 1 
ATOM 695   N N   . THR A 1 103 ? -21.046 -39.151 -82.490  1.00 21.53  ? 103 THR A N   1 
ATOM 696   C CA  . THR A 1 103 ? -20.157 -38.971 -83.628  1.00 21.53  ? 103 THR A CA  1 
ATOM 697   C C   . THR A 1 103 ? -19.919 -40.305 -84.308  1.00 21.53  ? 103 THR A C   1 
ATOM 698   O O   . THR A 1 103 ? -19.813 -41.330 -83.619  1.00 21.53  ? 103 THR A O   1 
ATOM 699   C CB  . THR A 1 103 ? -18.824 -38.375 -83.183  1.00 21.53  ? 103 THR A CB  1 
ATOM 700   O OG1 . THR A 1 103 ? -18.060 -39.374 -82.497  1.00 21.53  ? 103 THR A OG1 1 
ATOM 701   C CG2 . THR A 1 103 ? -19.050 -37.197 -82.255  1.00 21.53  ? 103 THR A CG2 1 
ATOM 702   N N   . PRO A 1 104 ? -19.838 -40.346 -85.635  1.00 22.01  ? 104 PRO A N   1 
ATOM 703   C CA  . PRO A 1 104 ? -19.537 -41.611 -86.310  1.00 22.01  ? 104 PRO A CA  1 
ATOM 704   C C   . PRO A 1 104 ? -18.135 -42.086 -85.971  1.00 22.01  ? 104 PRO A C   1 
ATOM 705   O O   . PRO A 1 104 ? -17.234 -41.292 -85.698  1.00 22.01  ? 104 PRO A O   1 
ATOM 706   C CB  . PRO A 1 104 ? -19.663 -41.261 -87.797  1.00 22.01  ? 104 PRO A CB  1 
ATOM 707   C CG  . PRO A 1 104 ? -19.502 -39.777 -87.853  1.00 22.01  ? 104 PRO A CG  1 
ATOM 708   C CD  . PRO A 1 104 ? -20.105 -39.260 -86.590  1.00 22.01  ? 104 PRO A CD  1 
ATOM 709   N N   . VAL A 1 105 ? -17.956 -43.405 -85.988  1.00 22.84  ? 105 VAL A N   1 
ATOM 710   C CA  . VAL A 1 105 ? -16.656 -44.003 -85.713  1.00 22.84  ? 105 VAL A CA  1 
ATOM 711   C C   . VAL A 1 105 ? -15.839 -44.012 -86.996  1.00 22.84  ? 105 VAL A C   1 
ATOM 712   O O   . VAL A 1 105 ? -14.746 -43.439 -87.055  1.00 22.84  ? 105 VAL A O   1 
ATOM 713   C CB  . VAL A 1 105 ? -16.802 -45.422 -85.138  1.00 22.84  ? 105 VAL A CB  1 
ATOM 714   C CG1 . VAL A 1 105 ? -15.436 -46.007 -84.823  1.00 22.84  ? 105 VAL A CG1 1 
ATOM 715   C CG2 . VAL A 1 105 ? -17.674 -45.399 -83.899  1.00 22.84  ? 105 VAL A CG2 1 
ATOM 716   N N   . THR A 1 106 ? -16.364 -44.661 -88.030  1.00 24.19  ? 106 THR A N   1 
ATOM 717   C CA  . THR A 1 106 ? -15.731 -44.682 -89.339  1.00 24.19  ? 106 THR A CA  1 
ATOM 718   C C   . THR A 1 106 ? -16.486 -43.742 -90.279  1.00 24.19  ? 106 THR A C   1 
ATOM 719   O O   . THR A 1 106 ? -17.445 -43.076 -89.885  1.00 24.19  ? 106 THR A O   1 
ATOM 720   C CB  . THR A 1 106 ? -15.674 -46.111 -89.872  1.00 24.19  ? 106 THR A CB  1 
ATOM 721   O OG1 . THR A 1 106 ? -16.954 -46.734 -89.710  1.00 24.19  ? 106 THR A OG1 1 
ATOM 722   C CG2 . THR A 1 106 ? -14.629 -46.912 -89.117  1.00 24.19  ? 106 THR A CG2 1 
ATOM 723   N N   . TRP A 1 107 ? -16.060 -43.679 -91.540  1.00 24.81  ? 107 TRP A N   1 
ATOM 724   C CA  . TRP A 1 107 ? -16.661 -42.733 -92.474  1.00 24.81  ? 107 TRP A CA  1 
ATOM 725   C C   . TRP A 1 107 ? -18.031 -43.200 -92.955  1.00 24.81  ? 107 TRP A C   1 
ATOM 726   O O   . TRP A 1 107 ? -18.891 -42.377 -93.290  1.00 24.81  ? 107 TRP A O   1 
ATOM 727   C CB  . TRP A 1 107 ? -15.723 -42.492 -93.658  1.00 24.81  ? 107 TRP A CB  1 
ATOM 728   C CG  . TRP A 1 107 ? -15.565 -43.666 -94.569  1.00 24.81  ? 107 TRP A CG  1 
ATOM 729   C CD1 . TRP A 1 107 ? -14.681 -44.695 -94.434  1.00 24.81  ? 107 TRP A CD1 1 
ATOM 730   C CD2 . TRP A 1 107 ? -16.309 -43.932 -95.762  1.00 24.81  ? 107 TRP A CD2 1 
ATOM 731   N NE1 . TRP A 1 107 ? -14.829 -45.585 -95.469  1.00 24.81  ? 107 TRP A NE1 1 
ATOM 732   C CE2 . TRP A 1 107 ? -15.824 -45.139 -96.298  1.00 24.81  ? 107 TRP A CE2 1 
ATOM 733   C CE3 . TRP A 1 107 ? -17.341 -43.266 -96.429  1.00 24.81  ? 107 TRP A CE3 1 
ATOM 734   C CZ2 . TRP A 1 107 ? -16.334 -45.694 -97.466  1.00 24.81  ? 107 TRP A CZ2 1 
ATOM 735   C CZ3 . TRP A 1 107 ? -17.846 -43.818 -97.589  1.00 24.81  ? 107 TRP A CZ3 1 
ATOM 736   C CH2 . TRP A 1 107 ? -17.343 -45.020 -98.096  1.00 24.81  ? 107 TRP A CH2 1 
ATOM 737   N N   . GLU A 1 108 ? -18.257 -44.514 -93.003  1.00 25.60  ? 108 GLU A N   1 
ATOM 738   C CA  . GLU A 1 108 ? -19.547 -45.027 -93.450  1.00 25.60  ? 108 GLU A CA  1 
ATOM 739   C C   . GLU A 1 108 ? -20.629 -44.939 -92.380  1.00 25.60  ? 108 GLU A C   1 
ATOM 740   O O   . GLU A 1 108 ? -21.804 -45.141 -92.700  1.00 25.60  ? 108 GLU A O   1 
ATOM 741   C CB  . GLU A 1 108 ? -19.411 -46.477 -93.917  1.00 25.60  ? 108 GLU A CB  1 
ATOM 742   C CG  . GLU A 1 108 ? -19.415 -47.497 -92.793  1.00 25.60  ? 108 GLU A CG  1 
ATOM 743   C CD  . GLU A 1 108 ? -18.020 -47.871 -92.342  1.00 25.60  ? 108 GLU A CD  1 
ATOM 744   O OE1 . GLU A 1 108 ? -17.890 -48.544 -91.298  1.00 25.60  ? 108 GLU A OE1 1 
ATOM 745   O OE2 . GLU A 1 108 ? -17.051 -47.507 -93.040  1.00 25.60  ? 108 GLU A OE2 1 
ATOM 746   N N   . ASP A 1 109 ? -20.270 -44.640 -91.133  1.00 25.32  ? 109 ASP A N   1 
ATOM 747   C CA  . ASP A 1 109 ? -21.211 -44.622 -90.022  1.00 25.32  ? 109 ASP A CA  1 
ATOM 748   C C   . ASP A 1 109 ? -21.911 -43.276 -89.858  1.00 25.32  ? 109 ASP A C   1 
ATOM 749   O O   . ASP A 1 109 ? -22.692 -43.108 -88.913  1.00 25.32  ? 109 ASP A O   1 
ATOM 750   C CB  . ASP A 1 109 ? -20.495 -44.990 -88.719  1.00 25.32  ? 109 ASP A CB  1 
ATOM 751   C CG  . ASP A 1 109 ? -20.226 -46.479 -88.595  1.00 25.32  ? 109 ASP A CG  1 
ATOM 752   O OD1 . ASP A 1 109 ? -19.340 -46.991 -89.312  1.00 25.32  ? 109 ASP A OD1 1 
ATOM 753   O OD2 . ASP A 1 109 ? -20.891 -47.137 -87.769  1.00 25.32  ? 109 ASP A OD2 1 
ATOM 754   N N   . GLU A 1 110 ? -21.642 -42.317 -90.745  1.00 24.89  ? 110 GLU A N   1 
ATOM 755   C CA  . GLU A 1 110 ? -22.103 -40.943 -90.575  1.00 24.89  ? 110 GLU A CA  1 
ATOM 756   C C   . GLU A 1 110 ? -23.622 -40.812 -90.623  1.00 24.89  ? 110 GLU A C   1 
ATOM 757   O O   . GLU A 1 110 ? -24.210 -40.155 -89.758  1.00 24.89  ? 110 GLU A O   1 
ATOM 758   C CB  . GLU A 1 110 ? -21.466 -40.049 -91.644  1.00 24.89  ? 110 GLU A CB  1 
ATOM 759   C CG  . GLU A 1 110 ? -22.291 -38.837 -92.042  1.00 24.89  ? 110 GLU A CG  1 
ATOM 760   C CD  . GLU A 1 110 ? -22.449 -37.843 -90.908  1.00 24.89  ? 110 GLU A CD  1 
ATOM 761   O OE1 . GLU A 1 110 ? -23.593 -37.423 -90.635  1.00 24.89  ? 110 GLU A OE1 1 
ATOM 762   O OE2 . GLU A 1 110 ? -21.427 -37.483 -90.287  1.00 24.89  ? 110 GLU A OE2 1 
ATOM 763   N N   . GLN A 1 111 ? -24.274 -41.417 -91.621  1.00 23.98  ? 111 GLN A N   1 
ATOM 764   C CA  . GLN A 1 111 ? -25.725 -41.300 -91.726  1.00 23.98  ? 111 GLN A CA  1 
ATOM 765   C C   . GLN A 1 111 ? -26.422 -41.969 -90.549  1.00 23.98  ? 111 GLN A C   1 
ATOM 766   O O   . GLN A 1 111 ? -27.379 -41.417 -89.990  1.00 23.98  ? 111 GLN A O   1 
ATOM 767   C CB  . GLN A 1 111 ? -26.208 -41.896 -93.047  1.00 23.98  ? 111 GLN A CB  1 
ATOM 768   C CG  . GLN A 1 111 ? -25.705 -41.167 -94.280  1.00 23.98  ? 111 GLN A CG  1 
ATOM 769   C CD  . GLN A 1 111 ? -24.659 -41.958 -95.037  1.00 23.98  ? 111 GLN A CD  1 
ATOM 770   O OE1 . GLN A 1 111 ? -24.802 -43.163 -95.238  1.00 23.98  ? 111 GLN A OE1 1 
ATOM 771   N NE2 . GLN A 1 111 ? -23.601 -41.281 -95.467  1.00 23.98  ? 111 GLN A NE2 1 
ATOM 772   N N   . ALA A 1 112 ? -25.957 -43.157 -90.159  1.00 21.76  ? 112 ALA A N   1 
ATOM 773   C CA  . ALA A 1 112 ? -26.533 -43.845 -89.013  1.00 21.76  ? 112 ALA A CA  1 
ATOM 774   C C   . ALA A 1 112 ? -26.353 -43.053 -87.727  1.00 21.76  ? 112 ALA A C   1 
ATOM 775   O O   . ALA A 1 112 ? -27.292 -42.956 -86.930  1.00 21.76  ? 112 ALA A O   1 
ATOM 776   C CB  . ALA A 1 112 ? -25.913 -45.234 -88.864  1.00 21.76  ? 112 ALA A CB  1 
ATOM 777   N N   . ALA A 1 113 ? -25.169 -42.475 -87.508  1.00 22.11  ? 113 ALA A N   1 
ATOM 778   C CA  . ALA A 1 113 ? -24.953 -41.638 -86.337  1.00 22.11  ? 113 ALA A CA  1 
ATOM 779   C C   . ALA A 1 113 ? -25.833 -40.400 -86.338  1.00 22.11  ? 113 ALA A C   1 
ATOM 780   O O   . ALA A 1 113 ? -26.378 -40.047 -85.288  1.00 22.11  ? 113 ALA A O   1 
ATOM 781   C CB  . ALA A 1 113 ? -23.484 -41.224 -86.245  1.00 22.11  ? 113 ALA A CB  1 
ATOM 782   N N   . ARG A 1 114 ? -25.991 -39.741 -87.488  1.00 22.47  ? 114 ARG A N   1 
ATOM 783   C CA  . ARG A 1 114 ? -26.881 -38.588 -87.565  1.00 22.47  ? 114 ARG A CA  1 
ATOM 784   C C   . ARG A 1 114 ? -28.318 -38.969 -87.235  1.00 22.47  ? 114 ARG A C   1 
ATOM 785   O O   . ARG A 1 114 ? -28.986 -38.270 -86.463  1.00 22.47  ? 114 ARG A O   1 
ATOM 786   C CB  . ARG A 1 114 ? -26.809 -37.961 -88.956  1.00 22.47  ? 114 ARG A CB  1 
ATOM 787   C CG  . ARG A 1 114 ? -26.987 -36.456 -88.966  1.00 22.47  ? 114 ARG A CG  1 
ATOM 788   C CD  . ARG A 1 114 ? -26.938 -35.906 -90.381  1.00 22.47  ? 114 ARG A CD  1 
ATOM 789   N NE  . ARG A 1 114 ? -27.516 -34.570 -90.463  1.00 22.47  ? 114 ARG A NE  1 
ATOM 790   C CZ  . ARG A 1 114 ? -28.815 -34.321 -90.545  1.00 22.47  ? 114 ARG A CZ  1 
ATOM 791   N NH1 . ARG A 1 114 ? -29.706 -35.297 -90.575  1.00 22.47  ? 114 ARG A NH1 1 
ATOM 792   N NH2 . ARG A 1 114 ? -29.230 -33.059 -90.597  1.00 22.47  ? 114 ARG A NH2 1 
ATOM 793   N N   . GLN A 1 115 ? -28.803 -40.078 -87.795  1.00 21.28  ? 115 GLN A N   1 
ATOM 794   C CA  . GLN A 1 115 ? -30.168 -40.516 -87.515  1.00 21.28  ? 115 GLN A CA  1 
ATOM 795   C C   . GLN A 1 115 ? -30.351 -40.843 -86.038  1.00 21.28  ? 115 GLN A C   1 
ATOM 796   O O   . GLN A 1 115 ? -31.338 -40.431 -85.414  1.00 21.28  ? 115 GLN A O   1 
ATOM 797   C CB  . GLN A 1 115 ? -30.516 -41.731 -88.373  1.00 21.28  ? 115 GLN A CB  1 
ATOM 798   C CG  . GLN A 1 115 ? -31.960 -41.772 -88.817  1.00 21.28  ? 115 GLN A CG  1 
ATOM 799   C CD  . GLN A 1 115 ? -32.470 -43.185 -88.982  1.00 21.28  ? 115 GLN A CD  1 
ATOM 800   O OE1 . GLN A 1 115 ? -31.689 -44.128 -89.103  1.00 21.28  ? 115 GLN A OE1 1 
ATOM 801   N NE2 . GLN A 1 115 ? -33.787 -43.342 -88.979  1.00 21.28  ? 115 GLN A NE2 1 
ATOM 802   N N   . ASN A 1 116 ? -29.412 -41.592 -85.464  1.00 21.28  ? 116 ASN A N   1 
ATOM 803   C CA  . ASN A 1 116 ? -29.518 -42.000 -84.071  1.00 21.28  ? 116 ASN A CA  1 
ATOM 804   C C   . ASN A 1 116 ? -29.486 -40.788 -83.153  1.00 21.28  ? 116 ASN A C   1 
ATOM 805   O O   . ASN A 1 116 ? -30.254 -40.721 -82.189  1.00 21.28  ? 116 ASN A O   1 
ATOM 806   C CB  . ASN A 1 116 ? -28.404 -42.982 -83.713  1.00 21.28  ? 116 ASN A CB  1 
ATOM 807   C CG  . ASN A 1 116 ? -28.767 -44.413 -84.043  1.00 21.28  ? 116 ASN A CG  1 
ATOM 808   O OD1 . ASN A 1 116 ? -29.939 -44.740 -84.220  1.00 21.28  ? 116 ASN A OD1 1 
ATOM 809   N ND2 . ASN A 1 116 ? -27.761 -45.275 -84.128  1.00 21.28  ? 116 ASN A ND2 1 
ATOM 810   N N   . GLU A 1 117 ? -28.608 -39.824 -83.441  1.00 21.46  ? 117 GLU A N   1 
ATOM 811   C CA  . GLU A 1 117 ? -28.567 -38.607 -82.639  1.00 21.46  ? 117 GLU A CA  1 
ATOM 812   C C   . GLU A 1 117 ? -29.873 -37.835 -82.750  1.00 21.46  ? 117 GLU A C   1 
ATOM 813   O O   . GLU A 1 117 ? -30.425 -37.382 -81.742  1.00 21.46  ? 117 GLU A O   1 
ATOM 814   C CB  . GLU A 1 117 ? -27.387 -37.736 -83.068  1.00 21.46  ? 117 GLU A CB  1 
ATOM 815   C CG  . GLU A 1 117 ? -27.468 -36.302 -82.575  1.00 21.46  ? 117 GLU A CG  1 
ATOM 816   C CD  . GLU A 1 117 ? -26.313 -35.451 -83.065  1.00 21.46  ? 117 GLU A CD  1 
ATOM 817   O OE1 . GLU A 1 117 ? -26.069 -35.424 -84.289  1.00 21.46  ? 117 GLU A OE1 1 
ATOM 818   O OE2 . GLU A 1 117 ? -25.647 -34.809 -82.228  1.00 21.46  ? 117 GLU A OE2 1 
ATOM 819   N N   . LEU A 1 118 ? -30.397 -37.692 -83.970  1.00 20.77  ? 118 LEU A N   1 
ATOM 820   C CA  . LEU A 1 118 ? -31.624 -36.928 -84.163  1.00 20.77  ? 118 LEU A CA  1 
ATOM 821   C C   . LEU A 1 118 ? -32.837 -37.579 -83.516  1.00 20.77  ? 118 LEU A C   1 
ATOM 822   O O   . LEU A 1 118 ? -33.760 -36.861 -83.117  1.00 20.77  ? 118 LEU A O   1 
ATOM 823   C CB  . LEU A 1 118 ? -31.880 -36.720 -85.653  1.00 20.77  ? 118 LEU A CB  1 
ATOM 824   C CG  . LEU A 1 118 ? -31.777 -35.273 -86.132  1.00 20.77  ? 118 LEU A CG  1 
ATOM 825   C CD1 . LEU A 1 118 ? -31.916 -35.197 -87.639  1.00 20.77  ? 118 LEU A CD1 1 
ATOM 826   C CD2 . LEU A 1 118 ? -32.831 -34.420 -85.449  1.00 20.77  ? 118 LEU A CD2 1 
ATOM 827   N N   . VAL A 1 119 ? -32.867 -38.905 -83.402  1.00 19.78  ? 119 VAL A N   1 
ATOM 828   C CA  . VAL A 1 119 ? -33.960 -39.604 -82.744  1.00 19.78  ? 119 VAL A CA  1 
ATOM 829   C C   . VAL A 1 119 ? -33.805 -39.598 -81.228  1.00 19.78  ? 119 VAL A C   1 
ATOM 830   O O   . VAL A 1 119 ? -34.780 -39.385 -80.501  1.00 19.78  ? 119 VAL A O   1 
ATOM 831   C CB  . VAL A 1 119 ? -34.093 -41.046 -83.277  1.00 19.78  ? 119 VAL A CB  1 
ATOM 832   C CG1 . VAL A 1 119 ? -35.200 -41.778 -82.545  1.00 19.78  ? 119 VAL A CG1 1 
ATOM 833   C CG2 . VAL A 1 119 ? -34.381 -41.031 -84.763  1.00 19.78  ? 119 VAL A CG2 1 
ATOM 834   N N   . LEU A 1 120 ? -32.589 -39.825 -80.727  1.00 19.70  ? 120 LEU A N   1 
ATOM 835   C CA  . LEU A 1 120 ? -32.395 -39.923 -79.290  1.00 19.70  ? 120 LEU A CA  1 
ATOM 836   C C   . LEU A 1 120 ? -32.325 -38.559 -78.615  1.00 19.70  ? 120 LEU A C   1 
ATOM 837   O O   . LEU A 1 120 ? -32.528 -38.481 -77.399  1.00 19.70  ? 120 LEU A O   1 
ATOM 838   C CB  . LEU A 1 120 ? -31.139 -40.754 -79.011  1.00 19.70  ? 120 LEU A CB  1 
ATOM 839   C CG  . LEU A 1 120 ? -30.608 -40.961 -77.594  1.00 19.70  ? 120 LEU A CG  1 
ATOM 840   C CD1 . LEU A 1 120 ? -29.906 -42.299 -77.513  1.00 19.70  ? 120 LEU A CD1 1 
ATOM 841   C CD2 . LEU A 1 120 ? -29.648 -39.871 -77.224  1.00 19.70  ? 120 LEU A CD2 1 
ATOM 842   N N   . ASN A 1 121 ? -32.070 -37.484 -79.362  1.00 20.53  ? 121 ASN A N   1 
ATOM 843   C CA  . ASN A 1 121 ? -32.182 -36.132 -78.837  1.00 20.53  ? 121 ASN A CA  1 
ATOM 844   C C   . ASN A 1 121 ? -33.613 -35.625 -78.875  1.00 20.53  ? 121 ASN A C   1 
ATOM 845   O O   . ASN A 1 121 ? -33.916 -34.599 -78.259  1.00 20.53  ? 121 ASN A O   1 
ATOM 846   C CB  . ASN A 1 121 ? -31.273 -35.183 -79.617  1.00 20.53  ? 121 ASN A CB  1 
ATOM 847   C CG  . ASN A 1 121 ? -29.890 -35.081 -79.015  1.00 20.53  ? 121 ASN A CG  1 
ATOM 848   O OD1 . ASN A 1 121 ? -29.728 -35.121 -77.797  1.00 20.53  ? 121 ASN A OD1 1 
ATOM 849   N ND2 . ASN A 1 121 ? -28.884 -34.948 -79.868  1.00 20.53  ? 121 ASN A ND2 1 
ATOM 850   N N   . TYR A 1 122 ? -34.496 -36.319 -79.589  1.00 21.03  ? 122 TYR A N   1 
ATOM 851   C CA  . TYR A 1 122 ? -35.922 -36.043 -79.550  1.00 21.03  ? 122 TYR A CA  1 
ATOM 852   C C   . TYR A 1 122 ? -36.650 -36.843 -78.487  1.00 21.03  ? 122 TYR A C   1 
ATOM 853   O O   . TYR A 1 122 ? -37.547 -36.306 -77.836  1.00 21.03  ? 122 TYR A O   1 
ATOM 854   C CB  . TYR A 1 122 ? -36.562 -36.330 -80.914  1.00 21.03  ? 122 TYR A CB  1 
ATOM 855   C CG  . TYR A 1 122 ? -38.009 -36.755 -80.835  1.00 21.03  ? 122 TYR A CG  1 
ATOM 856   C CD1 . TYR A 1 122 ? -38.364 -38.094 -80.899  1.00 21.03  ? 122 TYR A CD1 1 
ATOM 857   C CD2 . TYR A 1 122 ? -39.020 -35.819 -80.698  1.00 21.03  ? 122 TYR A CD2 1 
ATOM 858   C CE1 . TYR A 1 122 ? -39.682 -38.487 -80.826  1.00 21.03  ? 122 TYR A CE1 1 
ATOM 859   C CE2 . TYR A 1 122 ? -40.341 -36.202 -80.623  1.00 21.03  ? 122 TYR A CE2 1 
ATOM 860   C CZ  . TYR A 1 122 ? -40.666 -37.537 -80.689  1.00 21.03  ? 122 TYR A CZ  1 
ATOM 861   O OH  . TYR A 1 122 ? -41.982 -37.926 -80.616  1.00 21.03  ? 122 TYR A OH  1 
ATOM 862   N N   . GLN A 1 123 ? -36.286 -38.112 -78.299  1.00 20.36  ? 123 GLN A N   1 
ATOM 863   C CA  . GLN A 1 123 ? -36.866 -38.882 -77.206  1.00 20.36  ? 123 GLN A CA  1 
ATOM 864   C C   . GLN A 1 123 ? -36.502 -38.319 -75.840  1.00 20.36  ? 123 GLN A C   1 
ATOM 865   O O   . GLN A 1 123 ? -37.327 -38.379 -74.923  1.00 20.36  ? 123 GLN A O   1 
ATOM 866   C CB  . GLN A 1 123 ? -36.439 -40.349 -77.278  1.00 20.36  ? 123 GLN A CB  1 
ATOM 867   C CG  . GLN A 1 123 ? -36.987 -41.105 -78.468  1.00 20.36  ? 123 GLN A CG  1 
ATOM 868   C CD  . GLN A 1 123 ? -36.218 -42.378 -78.747  1.00 20.36  ? 123 GLN A CD  1 
ATOM 869   O OE1 . GLN A 1 123 ? -35.005 -42.438 -78.560  1.00 20.36  ? 123 GLN A OE1 1 
ATOM 870   N NE2 . GLN A 1 123 ? -36.925 -43.407 -79.194  1.00 20.36  ? 123 GLN A NE2 1 
ATOM 871   N N   . PHE A 1 124 ? -35.300 -37.769 -75.685  1.00 19.92  ? 124 PHE A N   1 
ATOM 872   C CA  . PHE A 1 124 ? -34.852 -37.196 -74.423  1.00 19.92  ? 124 PHE A CA  1 
ATOM 873   C C   . PHE A 1 124 ? -35.330 -35.767 -74.217  1.00 19.92  ? 124 PHE A C   1 
ATOM 874   O O   . PHE A 1 124 ? -35.044 -35.178 -73.172  1.00 19.92  ? 124 PHE A O   1 
ATOM 875   C CB  . PHE A 1 124 ? -33.325 -37.241 -74.334  1.00 19.92  ? 124 PHE A CB  1 
ATOM 876   C CG  . PHE A 1 124 ? -32.805 -38.288 -73.399  1.00 19.92  ? 124 PHE A CG  1 
ATOM 877   C CD1 . PHE A 1 124 ? -32.706 -39.607 -73.802  1.00 19.92  ? 124 PHE A CD1 1 
ATOM 878   C CD2 . PHE A 1 124 ? -32.406 -37.953 -72.119  1.00 19.92  ? 124 PHE A CD2 1 
ATOM 879   C CE1 . PHE A 1 124 ? -32.224 -40.572 -72.943  1.00 19.92  ? 124 PHE A CE1 1 
ATOM 880   C CE2 . PHE A 1 124 ? -31.923 -38.913 -71.256  1.00 19.92  ? 124 PHE A CE2 1 
ATOM 881   C CZ  . PHE A 1 124 ? -31.832 -40.224 -71.669  1.00 19.92  ? 124 PHE A CZ  1 
ATOM 882   N N   . ARG A 1 125 ? -36.044 -35.194 -75.186  1.00 21.19  ? 125 ARG A N   1 
ATOM 883   C CA  . ARG A 1 125 ? -36.558 -33.833 -75.064  1.00 21.19  ? 125 ARG A CA  1 
ATOM 884   C C   . ARG A 1 125 ? -38.078 -33.845 -74.976  1.00 21.19  ? 125 ARG A C   1 
ATOM 885   O O   . ARG A 1 125 ? -38.638 -33.241 -74.059  1.00 21.19  ? 125 ARG A O   1 
ATOM 886   C CB  . ARG A 1 125 ? -36.058 -32.983 -76.235  1.00 21.19  ? 125 ARG A CB  1 
ATOM 887   C CG  . ARG A 1 125 ? -36.608 -31.563 -76.306  1.00 21.19  ? 125 ARG A CG  1 
ATOM 888   C CD  . ARG A 1 125 ? -37.852 -31.473 -77.180  1.00 21.19  ? 125 ARG A CD  1 
ATOM 889   N NE  . ARG A 1 125 ? -37.533 -31.582 -78.598  1.00 21.19  ? 125 ARG A NE  1 
ATOM 890   C CZ  . ARG A 1 125 ? -38.436 -31.726 -79.558  1.00 21.19  ? 125 ARG A CZ  1 
ATOM 891   N NH1 . ARG A 1 125 ? -39.730 -31.778 -79.287  1.00 21.19  ? 125 ARG A NH1 1 
ATOM 892   N NH2 . ARG A 1 125 ? -38.032 -31.823 -80.820  1.00 21.19  ? 125 ARG A NH2 1 
ATOM 893   N N   . THR A 1 126 ? -38.766 -34.511 -75.903  1.00 21.66  ? 126 THR A N   1 
ATOM 894   C CA  . THR A 1 126 ? -40.223 -34.506 -75.889  1.00 21.66  ? 126 THR A CA  1 
ATOM 895   C C   . THR A 1 126 ? -40.778 -35.407 -74.794  1.00 21.66  ? 126 THR A C   1 
ATOM 896   O O   . THR A 1 126 ? -41.732 -35.035 -74.101  1.00 21.66  ? 126 THR A O   1 
ATOM 897   C CB  . THR A 1 126 ? -40.757 -34.937 -77.252  1.00 21.66  ? 126 THR A CB  1 
ATOM 898   O OG1 . THR A 1 126 ? -40.418 -33.949 -78.231  1.00 21.66  ? 126 THR A OG1 1 
ATOM 899   C CG2 . THR A 1 126 ? -42.262 -35.089 -77.205  1.00 21.66  ? 126 THR A CG2 1 
ATOM 900   N N   . GLN A 1 127 ? -40.190 -36.588 -74.613  1.00 22.01  ? 127 GLN A N   1 
ATOM 901   C CA  . GLN A 1 127 ? -40.781 -37.590 -73.735  1.00 22.01  ? 127 GLN A CA  1 
ATOM 902   C C   . GLN A 1 127 ? -40.306 -37.432 -72.297  1.00 22.01  ? 127 GLN A C   1 
ATOM 903   O O   . GLN A 1 127 ? -41.117 -37.219 -71.390  1.00 22.01  ? 127 GLN A O   1 
ATOM 904   C CB  . GLN A 1 127 ? -40.460 -38.993 -74.251  1.00 22.01  ? 127 GLN A CB  1 
ATOM 905   C CG  . GLN A 1 127 ? -40.847 -39.216 -75.706  1.00 22.01  ? 127 GLN A CG  1 
ATOM 906   C CD  . GLN A 1 127 ? -42.339 -39.102 -75.947  1.00 22.01  ? 127 GLN A CD  1 
ATOM 907   O OE1 . GLN A 1 127 ? -42.884 -38.002 -76.020  1.00 22.01  ? 127 GLN A OE1 1 
ATOM 908   N NE2 . GLN A 1 127 ? -43.005 -40.238 -76.083  1.00 22.01  ? 127 GLN A NE2 1 
ATOM 909   N N   . LEU A 1 128 ? -38.998 -37.531 -72.075  1.00 21.63  ? 128 LEU A N   1 
ATOM 910   C CA  . LEU A 1 128 ? -38.461 -37.411 -70.729  1.00 21.63  ? 128 LEU A CA  1 
ATOM 911   C C   . LEU A 1 128 ? -38.280 -35.947 -70.353  1.00 21.63  ? 128 LEU A C   1 
ATOM 912   O O   . LEU A 1 128 ? -37.952 -35.108 -71.195  1.00 21.63  ? 128 LEU A O   1 
ATOM 913   C CB  . LEU A 1 128 ? -37.125 -38.147 -70.627  1.00 21.63  ? 128 LEU A CB  1 
ATOM 914   C CG  . LEU A 1 128 ? -37.151 -39.616 -71.044  1.00 21.63  ? 128 LEU A CG  1 
ATOM 915   C CD1 . LEU A 1 128 ? -35.756 -40.209 -70.989  1.00 21.63  ? 128 LEU A CD1 1 
ATOM 916   C CD2 . LEU A 1 128 ? -38.109 -40.400 -70.167  1.00 21.63  ? 128 LEU A CD2 1 
ATOM 917   N N   . ASN A 1 129 ? -38.496 -35.644 -69.077  1.00 20.96  ? 129 ASN A N   1 
ATOM 918   C CA  . ASN A 1 129 ? -38.247 -34.304 -68.562  1.00 20.96  ? 129 ASN A CA  1 
ATOM 919   C C   . ASN A 1 129 ? -36.774 -34.189 -68.193  1.00 20.96  ? 129 ASN A C   1 
ATOM 920   O O   . ASN A 1 129 ? -36.348 -34.704 -67.153  1.00 20.96  ? 129 ASN A O   1 
ATOM 921   C CB  . ASN A 1 129 ? -39.136 -34.024 -67.353  1.00 20.96  ? 129 ASN A CB  1 
ATOM 922   C CG  . ASN A 1 129 ? -39.153 -32.558 -66.964  1.00 20.96  ? 129 ASN A CG  1 
ATOM 923   O OD1 . ASN A 1 129 ? -38.112 -31.907 -66.894  1.00 20.96  ? 129 ASN A OD1 1 
ATOM 924   N ND2 . ASN A 1 129 ? -40.343 -32.032 -66.703  1.00 20.96  ? 129 ASN A ND2 1 
ATOM 925   N N   . ARG A 1 130 ? -35.995 -33.519 -69.043  1.00 19.82  ? 130 ARG A N   1 
ATOM 926   C CA  . ARG A 1 130 ? -34.554 -33.456 -68.830  1.00 19.82  ? 130 ARG A CA  1 
ATOM 927   C C   . ARG A 1 130 ? -34.198 -32.702 -67.555  1.00 19.82  ? 130 ARG A C   1 
ATOM 928   O O   . ARG A 1 130 ? -33.316 -33.134 -66.806  1.00 19.82  ? 130 ARG A O   1 
ATOM 929   C CB  . ARG A 1 130 ? -33.871 -32.811 -70.035  1.00 19.82  ? 130 ARG A CB  1 
ATOM 930   C CG  . ARG A 1 130 ? -32.375 -33.047 -70.081  1.00 19.82  ? 130 ARG A CG  1 
ATOM 931   C CD  . ARG A 1 130 ? -31.804 -32.731 -71.450  1.00 19.82  ? 130 ARG A CD  1 
ATOM 932   N NE  . ARG A 1 130 ? -32.231 -31.426 -71.936  1.00 19.82  ? 130 ARG A NE  1 
ATOM 933   C CZ  . ARG A 1 130 ? -31.414 -30.516 -72.446  1.00 19.82  ? 130 ARG A CZ  1 
ATOM 934   N NH1 . ARG A 1 130 ? -30.115 -30.736 -72.550  1.00 19.82  ? 130 ARG A NH1 1 
ATOM 935   N NH2 . ARG A 1 130 ? -31.913 -29.356 -72.862  1.00 19.82  ? 130 ARG A NH2 1 
ATOM 936   N N   . VAL A 1 131 ? -34.876 -31.583 -67.287  1.00 19.19  ? 131 VAL A N   1 
ATOM 937   C CA  . VAL A 1 131 ? -34.539 -30.774 -66.124  1.00 19.19  ? 131 VAL A CA  1 
ATOM 938   C C   . VAL A 1 131 ? -34.836 -31.501 -64.820  1.00 19.19  ? 131 VAL A C   1 
ATOM 939   O O   . VAL A 1 131 ? -34.164 -31.256 -63.814  1.00 19.19  ? 131 VAL A O   1 
ATOM 940   C CB  . VAL A 1 131 ? -35.273 -29.424 -66.186  1.00 19.19  ? 131 VAL A CB  1 
ATOM 941   C CG1 . VAL A 1 131 ? -34.725 -28.472 -65.141  1.00 19.19  ? 131 VAL A CG1 1 
ATOM 942   C CG2 . VAL A 1 131 ? -35.129 -28.822 -67.569  1.00 19.19  ? 131 VAL A CG2 1 
ATOM 943   N N   . LYS A 1 132 ? -35.821 -32.396 -64.806  1.00 19.11  ? 132 LYS A N   1 
ATOM 944   C CA  . LYS A 1 132 ? -36.097 -33.218 -63.635  1.00 19.11  ? 132 LYS A CA  1 
ATOM 945   C C   . LYS A 1 132 ? -35.232 -34.470 -63.583  1.00 19.11  ? 132 LYS A C   1 
ATOM 946   O O   . LYS A 1 132 ? -34.770 -34.855 -62.504  1.00 19.11  ? 132 LYS A O   1 
ATOM 947   C CB  . LYS A 1 132 ? -37.577 -33.614 -63.599  1.00 19.11  ? 132 LYS A CB  1 
ATOM 948   C CG  . LYS A 1 132 ? -37.864 -34.902 -62.844  1.00 19.11  ? 132 LYS A CG  1 
ATOM 949   C CD  . LYS A 1 132 ? -39.322 -35.305 -62.968  1.00 19.11  ? 132 LYS A CD  1 
ATOM 950   C CE  . LYS A 1 132 ? -40.182 -34.589 -61.942  1.00 19.11  ? 132 LYS A CE  1 
ATOM 951   N NZ  . LYS A 1 132 ? -39.842 -35.006 -60.556  1.00 19.11  ? 132 LYS A NZ  1 
ATOM 952   N N   . LEU A 1 133 ? -34.989 -35.106 -64.731  1.00 18.78  ? 133 LEU A N   1 
ATOM 953   C CA  . LEU A 1 133 ? -34.133 -36.286 -64.754  1.00 18.78  ? 133 LEU A CA  1 
ATOM 954   C C   . LEU A 1 133 ? -32.719 -35.965 -64.294  1.00 18.78  ? 133 LEU A C   1 
ATOM 955   O O   . LEU A 1 133 ? -32.165 -36.677 -63.452  1.00 18.78  ? 133 LEU A O   1 
ATOM 956   C CB  . LEU A 1 133 ? -34.103 -36.890 -66.155  1.00 18.78  ? 133 LEU A CB  1 
ATOM 957   C CG  . LEU A 1 133 ? -33.259 -38.153 -66.309  1.00 18.78  ? 133 LEU A CG  1 
ATOM 958   C CD1 . LEU A 1 133 ? -33.728 -39.233 -65.357  1.00 18.78  ? 133 LEU A CD1 1 
ATOM 959   C CD2 . LEU A 1 133 ? -33.302 -38.641 -67.744  1.00 18.78  ? 133 LEU A CD2 1 
ATOM 960   N N   . VAL A 1 134 ? -32.123 -34.888 -64.812  1.00 18.91  ? 134 VAL A N   1 
ATOM 961   C CA  . VAL A 1 134 ? -30.786 -34.492 -64.392  1.00 18.91  ? 134 VAL A CA  1 
ATOM 962   C C   . VAL A 1 134 ? -30.757 -33.977 -62.963  1.00 18.91  ? 134 VAL A C   1 
ATOM 963   O O   . VAL A 1 134 ? -29.752 -34.164 -62.266  1.00 18.91  ? 134 VAL A O   1 
ATOM 964   C CB  . VAL A 1 134 ? -30.192 -33.447 -65.354  1.00 18.91  ? 134 VAL A CB  1 
ATOM 965   C CG1 . VAL A 1 134 ? -28.755 -33.147 -64.988  1.00 18.91  ? 134 VAL A CG1 1 
ATOM 966   C CG2 . VAL A 1 134 ? -30.259 -33.960 -66.776  1.00 18.91  ? 134 VAL A CG2 1 
ATOM 967   N N   . ASP A 1 135 ? -31.842 -33.369 -62.487  1.00 19.54  ? 135 ASP A N   1 
ATOM 968   C CA  . ASP A 1 135 ? -31.904 -32.902 -61.113  1.00 19.54  ? 135 ASP A CA  1 
ATOM 969   C C   . ASP A 1 135 ? -32.079 -34.031 -60.111  1.00 19.54  ? 135 ASP A C   1 
ATOM 970   O O   . ASP A 1 135 ? -31.682 -33.871 -58.954  1.00 19.54  ? 135 ASP A O   1 
ATOM 971   C CB  . ASP A 1 135 ? -33.049 -31.894 -60.936  1.00 19.54  ? 135 ASP A CB  1 
ATOM 972   C CG  . ASP A 1 135 ? -32.590 -30.462 -61.097  1.00 19.54  ? 135 ASP A CG  1 
ATOM 973   O OD1 . ASP A 1 135 ? -31.385 -30.201 -60.906  1.00 19.54  ? 135 ASP A OD1 1 
ATOM 974   O OD2 . ASP A 1 135 ? -33.435 -29.596 -61.406  1.00 19.54  ? 135 ASP A OD2 1 
ATOM 975   N N   . ASP A 1 136 ? -32.668 -35.154 -60.515  1.00 20.05  ? 136 ASP A N   1 
ATOM 976   C CA  . ASP A 1 136 ? -32.731 -36.340 -59.673  1.00 20.05  ? 136 ASP A CA  1 
ATOM 977   C C   . ASP A 1 136 ? -31.581 -37.302 -59.928  1.00 20.05  ? 136 ASP A C   1 
ATOM 978   O O   . ASP A 1 136 ? -31.446 -38.288 -59.201  1.00 20.05  ? 136 ASP A O   1 
ATOM 979   C CB  . ASP A 1 136 ? -34.065 -37.066 -59.876  1.00 20.05  ? 136 ASP A CB  1 
ATOM 980   C CG  . ASP A 1 136 ? -35.254 -36.182 -59.581  1.00 20.05  ? 136 ASP A CG  1 
ATOM 981   O OD1 . ASP A 1 136 ? -35.060 -34.958 -59.431  1.00 20.05  ? 136 ASP A OD1 1 
ATOM 982   O OD2 . ASP A 1 136 ? -36.383 -36.707 -59.505  1.00 20.05  ? 136 ASP A OD2 1 
ATOM 983   N N   . TYR A 1 137 ? -30.761 -37.051 -60.949  1.00 20.21  ? 137 TYR A N   1 
ATOM 984   C CA  . TYR A 1 137 ? -29.563 -37.845 -61.203  1.00 20.21  ? 137 TYR A CA  1 
ATOM 985   C C   . TYR A 1 137 ? -28.396 -37.369 -60.344  1.00 20.21  ? 137 TYR A C   1 
ATOM 986   O O   . TYR A 1 137 ? -27.848 -38.140 -59.548  1.00 20.21  ? 137 TYR A O   1 
ATOM 987   C CB  . TYR A 1 137 ? -29.231 -37.782 -62.704  1.00 20.21  ? 137 TYR A CB  1 
ATOM 988   C CG  . TYR A 1 137 ? -27.896 -38.357 -63.139  1.00 20.21  ? 137 TYR A CG  1 
ATOM 989   C CD1 . TYR A 1 137 ? -27.454 -39.585 -62.675  1.00 20.21  ? 137 TYR A CD1 1 
ATOM 990   C CD2 . TYR A 1 137 ? -27.104 -37.688 -64.059  1.00 20.21  ? 137 TYR A CD2 1 
ATOM 991   C CE1 . TYR A 1 137 ? -26.252 -40.117 -63.086  1.00 20.21  ? 137 TYR A CE1 1 
ATOM 992   C CE2 . TYR A 1 137 ? -25.899 -38.211 -64.477  1.00 20.21  ? 137 TYR A CE2 1 
ATOM 993   C CZ  . TYR A 1 137 ? -25.477 -39.426 -63.988  1.00 20.21  ? 137 TYR A CZ  1 
ATOM 994   O OH  . TYR A 1 137 ? -24.276 -39.951 -64.402  1.00 20.21  ? 137 TYR A OH  1 
ATOM 995   N N   . VAL A 1 138 ? -28.030 -36.091 -60.467  1.00 20.02  ? 138 VAL A N   1 
ATOM 996   C CA  . VAL A 1 138 ? -26.947 -35.542 -59.657  1.00 20.02  ? 138 VAL A CA  1 
ATOM 997   C C   . VAL A 1 138 ? -27.294 -35.588 -58.177  1.00 20.02  ? 138 VAL A C   1 
ATOM 998   O O   . VAL A 1 138 ? -26.431 -35.870 -57.338  1.00 20.02  ? 138 VAL A O   1 
ATOM 999   C CB  . VAL A 1 138 ? -26.618 -34.109 -60.107  1.00 20.02  ? 138 VAL A CB  1 
ATOM 1000  C CG1 . VAL A 1 138 ? -25.262 -33.694 -59.577  1.00 20.02  ? 138 VAL A CG1 1 
ATOM 1001  C CG2 . VAL A 1 138 ? -26.643 -34.017 -61.619  1.00 20.02  ? 138 VAL A CG2 1 
ATOM 1002  N N   . HIS A 1 139 ? -28.550 -35.306 -57.828  1.00 21.39  ? 139 HIS A N   1 
ATOM 1003  C CA  . HIS A 1 139 ? -28.953 -35.332 -56.426  1.00 21.39  ? 139 HIS A CA  1 
ATOM 1004  C C   . HIS A 1 139 ? -28.876 -36.739 -55.846  1.00 21.39  ? 139 HIS A C   1 
ATOM 1005  O O   . HIS A 1 139 ? -28.329 -36.938 -54.756  1.00 21.39  ? 139 HIS A O   1 
ATOM 1006  C CB  . HIS A 1 139 ? -30.366 -34.772 -56.278  1.00 21.39  ? 139 HIS A CB  1 
ATOM 1007  C CG  . HIS A 1 139 ? -30.424 -33.278 -56.264  1.00 21.39  ? 139 HIS A CG  1 
ATOM 1008  N ND1 . HIS A 1 139 ? -31.603 -32.581 -56.118  1.00 21.39  ? 139 HIS A ND1 1 
ATOM 1009  C CD2 . HIS A 1 139 ? -29.448 -32.347 -56.378  1.00 21.39  ? 139 HIS A CD2 1 
ATOM 1010  C CE1 . HIS A 1 139 ? -31.351 -31.285 -56.144  1.00 21.39  ? 139 HIS A CE1 1 
ATOM 1011  N NE2 . HIS A 1 139 ? -30.051 -31.115 -56.301  1.00 21.39  ? 139 HIS A NE2 1 
ATOM 1012  N N   . SER A 1 140 ? -29.417 -37.726 -56.556  1.00 20.70  ? 140 SER A N   1 
ATOM 1013  C CA  . SER A 1 140 ? -29.389 -39.100 -56.074  1.00 20.70  ? 140 SER A CA  1 
ATOM 1014  C C   . SER A 1 140 ? -27.996 -39.702 -56.098  1.00 20.70  ? 140 SER A C   1 
ATOM 1015  O O   . SER A 1 140 ? -27.755 -40.687 -55.394  1.00 20.70  ? 140 SER A O   1 
ATOM 1016  C CB  . SER A 1 140 ? -30.339 -39.976 -56.889  1.00 20.70  ? 140 SER A CB  1 
ATOM 1017  O OG  . SER A 1 140 ? -30.421 -41.278 -56.337  1.00 20.70  ? 140 SER A OG  1 
ATOM 1018  N N   . VAL A 1 141 ? -27.077 -39.145 -56.881  1.00 20.03  ? 141 VAL A N   1 
ATOM 1019  C CA  . VAL A 1 141 ? -25.684 -39.560 -56.818  1.00 20.03  ? 141 VAL A CA  1 
ATOM 1020  C C   . VAL A 1 141 ? -24.921 -38.899 -55.678  1.00 20.03  ? 141 VAL A C   1 
ATOM 1021  O O   . VAL A 1 141 ? -24.152 -39.588 -54.987  1.00 20.03  ? 141 VAL A O   1 
ATOM 1022  C CB  . VAL A 1 141 ? -24.968 -39.301 -58.160  1.00 20.03  ? 141 VAL A CB  1 
ATOM 1023  C CG1 . VAL A 1 141 ? -23.462 -39.399 -58.001  1.00 20.03  ? 141 VAL A CG1 1 
ATOM 1024  C CG2 . VAL A 1 141 ? -25.453 -40.279 -59.206  1.00 20.03  ? 141 VAL A CG2 1 
ATOM 1025  N N   . CYS A 1 142 ? -25.116 -37.604 -55.427  1.00 20.88  ? 142 CYS A N   1 
ATOM 1026  C CA  . CYS A 1 142 ? -24.368 -36.899 -54.397  1.00 20.88  ? 142 CYS A CA  1 
ATOM 1027  C C   . CYS A 1 142 ? -24.958 -37.045 -53.000  1.00 20.88  ? 142 CYS A C   1 
ATOM 1028  O O   . CYS A 1 142 ? -24.276 -36.713 -52.026  1.00 20.88  ? 142 CYS A O   1 
ATOM 1029  C CB  . CYS A 1 142 ? -24.272 -35.409 -54.744  1.00 20.88  ? 142 CYS A CB  1 
ATOM 1030  S SG  . CYS A 1 142 ? -23.416 -35.071 -56.295  1.00 20.88  ? 142 CYS A SG  1 
ATOM 1031  N N   . ASP A 1 143 ? -26.192 -37.530 -52.873  1.00 24.17  ? 143 ASP A N   1 
ATOM 1032  C CA  . ASP A 1 143 ? -26.810 -37.718 -51.566  1.00 24.17  ? 143 ASP A CA  1 
ATOM 1033  C C   . ASP A 1 143 ? -26.694 -39.134 -51.033  1.00 24.17  ? 143 ASP A C   1 
ATOM 1034  O O   . ASP A 1 143 ? -26.514 -39.312 -49.828  1.00 24.17  ? 143 ASP A O   1 
ATOM 1035  C CB  . ASP A 1 143 ? -28.294 -37.339 -51.613  1.00 24.17  ? 143 ASP A CB  1 
ATOM 1036  C CG  . ASP A 1 143 ? -28.523 -35.862 -51.407  1.00 24.17  ? 143 ASP A CG  1 
ATOM 1037  O OD1 . ASP A 1 143 ? -27.529 -35.127 -51.245  1.00 24.17  ? 143 ASP A OD1 1 
ATOM 1038  O OD2 . ASP A 1 143 ? -29.696 -35.436 -51.405  1.00 24.17  ? 143 ASP A OD2 1 
ATOM 1039  N N   . ASP A 1 144 ? -26.793 -40.141 -51.894  1.00 24.47  ? 144 ASP A N   1 
ATOM 1040  C CA  . ASP A 1 144 ? -26.772 -41.536 -51.478  1.00 24.47  ? 144 ASP A CA  1 
ATOM 1041  C C   . ASP A 1 144 ? -25.449 -42.227 -51.754  1.00 24.47  ? 144 ASP A C   1 
ATOM 1042  O O   . ASP A 1 144 ? -25.043 -43.100 -50.985  1.00 24.47  ? 144 ASP A O   1 
ATOM 1043  C CB  . ASP A 1 144 ? -27.896 -42.306 -52.179  1.00 24.47  ? 144 ASP A CB  1 
ATOM 1044  C CG  . ASP A 1 144 ? -29.264 -41.957 -51.635  1.00 24.47  ? 144 ASP A CG  1 
ATOM 1045  O OD1 . ASP A 1 144 ? -29.381 -40.922 -50.949  1.00 24.47  ? 144 ASP A OD1 1 
ATOM 1046  O OD2 . ASP A 1 144 ? -30.222 -42.714 -51.896  1.00 24.47  ? 144 ASP A OD2 1 
ATOM 1047  N N   . GLY A 1 145 ? -24.763 -41.862 -52.831  1.00 22.01  ? 145 GLY A N   1 
ATOM 1048  C CA  . GLY A 1 145 ? -23.513 -42.506 -53.174  1.00 22.01  ? 145 GLY A CA  1 
ATOM 1049  C C   . GLY A 1 145 ? -23.563 -43.207 -54.514  1.00 22.01  ? 145 GLY A C   1 
ATOM 1050  O O   . GLY A 1 145 ? -22.549 -43.302 -55.209  1.00 22.01  ? 145 GLY A O   1 
ATOM 1051  N N   . THR A 1 146 ? -24.737 -43.705 -54.887  1.00 21.66  ? 146 THR A N   1 
ATOM 1052  C CA  . THR A 1 146 ? -24.935 -44.397 -56.151  1.00 21.66  ? 146 THR A CA  1 
ATOM 1053  C C   . THR A 1 146 ? -26.221 -43.918 -56.810  1.00 21.66  ? 146 THR A C   1 
ATOM 1054  O O   . THR A 1 146 ? -27.114 -43.365 -56.165  1.00 21.66  ? 146 THR A O   1 
ATOM 1055  C CB  . THR A 1 146 ? -24.967 -45.915 -55.951  1.00 21.66  ? 146 THR A CB  1 
ATOM 1056  O OG1 . THR A 1 146 ? -25.670 -46.222 -54.743  1.00 21.66  ? 146 THR A OG1 1 
ATOM 1057  C CG2 . THR A 1 146 ? -23.555 -46.459 -55.860  1.00 21.66  ? 146 THR A CG2 1 
ATOM 1058  N N   . GLY A 1 147 ? -26.304 -44.142 -58.118  1.00 21.89  ? 147 GLY A N   1 
ATOM 1059  C CA  . GLY A 1 147 ? -27.384 -43.601 -58.917  1.00 21.89  ? 147 GLY A CA  1 
ATOM 1060  C C   . GLY A 1 147 ? -28.096 -44.620 -59.781  1.00 21.89  ? 147 GLY A C   1 
ATOM 1061  O O   . GLY A 1 147 ? -28.398 -44.332 -60.942  1.00 21.89  ? 147 GLY A O   1 
ATOM 1062  N N   . ILE A 1 148 ? -28.335 -45.820 -59.240  1.00 21.68  ? 148 ILE A N   1 
ATOM 1063  C CA  . ILE A 1 148 ? -28.946 -46.896 -60.015  1.00 21.68  ? 148 ILE A CA  1 
ATOM 1064  C C   . ILE A 1 148 ? -30.194 -46.393 -60.721  1.00 21.68  ? 148 ILE A C   1 
ATOM 1065  O O   . ILE A 1 148 ? -31.136 -45.905 -60.086  1.00 21.68  ? 148 ILE A O   1 
ATOM 1066  C CB  . ILE A 1 148 ? -29.275 -48.091 -59.109  1.00 21.68  ? 148 ILE A CB  1 
ATOM 1067  C CG1 . ILE A 1 148 ? -28.161 -48.326 -58.091  1.00 21.68  ? 148 ILE A CG1 1 
ATOM 1068  C CG2 . ILE A 1 148 ? -29.511 -49.338 -59.938  1.00 21.68  ? 148 ILE A CG2 1 
ATOM 1069  C CD1 . ILE A 1 148 ? -28.523 -47.905 -56.689  1.00 21.68  ? 148 ILE A CD1 1 
ATOM 1070  N N   . ALA A 1 149 ? -30.203 -46.508 -62.048  1.00 20.80  ? 149 ALA A N   1 
ATOM 1071  C CA  . ALA A 1 149 ? -31.303 -46.027 -62.871  1.00 20.80  ? 149 ALA A CA  1 
ATOM 1072  C C   . ALA A 1 149 ? -31.685 -47.109 -63.866  1.00 20.80  ? 149 ALA A C   1 
ATOM 1073  O O   . ALA A 1 149 ? -30.809 -47.733 -64.469  1.00 20.80  ? 149 ALA A O   1 
ATOM 1074  C CB  . ALA A 1 149 ? -30.923 -44.741 -63.613  1.00 20.80  ? 149 ALA A CB  1 
ATOM 1075  N N   . ARG A 1 150 ? -32.985 -47.328 -64.038  1.00 22.67  ? 150 ARG A N   1 
ATOM 1076  C CA  . ARG A 1 150 ? -33.476 -48.369 -64.927  1.00 22.67  ? 150 ARG A CA  1 
ATOM 1077  C C   . ARG A 1 150 ? -33.833 -47.775 -66.282  1.00 22.67  ? 150 ARG A C   1 
ATOM 1078  O O   . ARG A 1 150 ? -34.551 -46.773 -66.359  1.00 22.67  ? 150 ARG A O   1 
ATOM 1079  C CB  . ARG A 1 150 ? -34.695 -49.069 -64.326  1.00 22.67  ? 150 ARG A CB  1 
ATOM 1080  C CG  . ARG A 1 150 ? -35.063 -50.361 -65.038  1.00 22.67  ? 150 ARG A CG  1 
ATOM 1081  C CD  . ARG A 1 150 ? -36.324 -50.985 -64.468  1.00 22.67  ? 150 ARG A CD  1 
ATOM 1082  N NE  . ARG A 1 150 ? -37.249 -49.982 -63.958  1.00 22.67  ? 150 ARG A NE  1 
ATOM 1083  C CZ  . ARG A 1 150 ? -38.334 -50.261 -63.249  1.00 22.67  ? 150 ARG A CZ  1 
ATOM 1084  N NH1 . ARG A 1 150 ? -38.662 -51.506 -62.952  1.00 22.67  ? 150 ARG A NH1 1 
ATOM 1085  N NH2 . ARG A 1 150 ? -39.108 -49.265 -62.828  1.00 22.67  ? 150 ARG A NH2 1 
ATOM 1086  N N   . VAL A 1 151 ? -33.334 -48.396 -67.345  1.00 23.05  ? 151 VAL A N   1 
ATOM 1087  C CA  . VAL A 1 151 ? -33.641 -47.995 -68.713  1.00 23.05  ? 151 VAL A CA  1 
ATOM 1088  C C   . VAL A 1 151 ? -34.525 -49.083 -69.311  1.00 23.05  ? 151 VAL A C   1 
ATOM 1089  O O   . VAL A 1 151 ? -34.065 -50.187 -69.611  1.00 23.05  ? 151 VAL A O   1 
ATOM 1090  C CB  . VAL A 1 151 ? -32.372 -47.764 -69.537  1.00 23.05  ? 151 VAL A CB  1 
ATOM 1091  C CG1 . VAL A 1 151 ? -31.797 -46.397 -69.230  1.00 23.05  ? 151 VAL A CG1 1 
ATOM 1092  C CG2 . VAL A 1 151 ? -31.336 -48.830 -69.233  1.00 23.05  ? 151 VAL A CG2 1 
ATOM 1093  N N   . GLY A 1 152 ? -35.812 -48.777 -69.474  1.00 25.21  ? 152 GLY A N   1 
ATOM 1094  C CA  . GLY A 1 152 ? -36.773 -49.707 -70.002  1.00 25.21  ? 152 GLY A CA  1 
ATOM 1095  C C   . GLY A 1 152 ? -37.374 -49.250 -71.315  1.00 25.21  ? 152 GLY A C   1 
ATOM 1096  O O   . GLY A 1 152 ? -36.796 -48.442 -72.054  1.00 25.21  ? 152 GLY A O   1 
ATOM 1097  N N   . TRP A 1 153 ? -38.558 -49.779 -71.612  1.00 26.99  ? 153 TRP A N   1 
ATOM 1098  C CA  . TRP A 1 153 ? -39.277 -49.424 -72.828  1.00 26.99  ? 153 TRP A CA  1 
ATOM 1099  C C   . TRP A 1 153 ? -40.770 -49.504 -72.557  1.00 26.99  ? 153 TRP A C   1 
ATOM 1100  O O   . TRP A 1 153 ? -41.275 -50.566 -72.182  1.00 26.99  ? 153 TRP A O   1 
ATOM 1101  C CB  . TRP A 1 153 ? -38.896 -50.349 -73.986  1.00 26.99  ? 153 TRP A CB  1 
ATOM 1102  C CG  . TRP A 1 153 ? -39.253 -49.801 -75.332  1.00 26.99  ? 153 TRP A CG  1 
ATOM 1103  C CD1 . TRP A 1 153 ? -40.313 -50.165 -76.104  1.00 26.99  ? 153 TRP A CD1 1 
ATOM 1104  C CD2 . TRP A 1 153 ? -38.546 -48.797 -76.069  1.00 26.99  ? 153 TRP A CD2 1 
ATOM 1105  N NE1 . TRP A 1 153 ? -40.314 -49.449 -77.275  1.00 26.99  ? 153 TRP A NE1 1 
ATOM 1106  C CE2 . TRP A 1 153 ? -39.240 -48.601 -77.277  1.00 26.99  ? 153 TRP A CE2 1 
ATOM 1107  C CE3 . TRP A 1 153 ? -37.397 -48.043 -75.822  1.00 26.99  ? 153 TRP A CE3 1 
ATOM 1108  C CZ2 . TRP A 1 153 ? -38.822 -47.685 -78.234  1.00 26.99  ? 153 TRP A CZ2 1 
ATOM 1109  C CZ3 . TRP A 1 153 ? -36.985 -47.135 -76.775  1.00 26.99  ? 153 TRP A CZ3 1 
ATOM 1110  C CH2 . TRP A 1 153 ? -37.695 -46.962 -77.965  1.00 26.99  ? 153 TRP A CH2 1 
ATOM 1111  N N   . GLU A 1 154 ? -41.465 -48.389 -72.745  1.00 30.26  ? 154 GLU A N   1 
ATOM 1112  C CA  . GLU A 1 154 ? -42.908 -48.329 -72.558  1.00 30.26  ? 154 GLU A CA  1 
ATOM 1113  C C   . GLU A 1 154 ? -43.592 -48.602 -73.891  1.00 30.26  ? 154 GLU A C   1 
ATOM 1114  O O   . GLU A 1 154 ? -43.326 -47.914 -74.882  1.00 30.26  ? 154 GLU A O   1 
ATOM 1115  C CB  . GLU A 1 154 ? -43.323 -46.967 -72.006  1.00 30.26  ? 154 GLU A CB  1 
ATOM 1116  C CG  . GLU A 1 154 ? -44.813 -46.823 -71.766  1.00 30.26  ? 154 GLU A CG  1 
ATOM 1117  C CD  . GLU A 1 154 ? -45.134 -45.774 -70.723  1.00 30.26  ? 154 GLU A CD  1 
ATOM 1118  O OE1 . GLU A 1 154 ? -44.933 -44.574 -71.004  1.00 30.26  ? 154 GLU A OE1 1 
ATOM 1119  O OE2 . GLU A 1 154 ? -45.592 -46.148 -69.624  1.00 30.26  ? 154 GLU A OE2 1 
ATOM 1120  N N   . ARG A 1 155 ? -44.467 -49.603 -73.916  1.00 31.25  ? 155 ARG A N   1 
ATOM 1121  C CA  . ARG A 1 155 ? -45.158 -49.994 -75.135  1.00 31.25  ? 155 ARG A CA  1 
ATOM 1122  C C   . ARG A 1 155 ? -46.633 -50.199 -74.833  1.00 31.25  ? 155 ARG A C   1 
ATOM 1123  O O   . ARG A 1 155 ? -46.987 -50.807 -73.820  1.00 31.25  ? 155 ARG A O   1 
ATOM 1124  C CB  . ARG A 1 155 ? -44.557 -51.274 -75.725  1.00 31.25  ? 155 ARG A CB  1 
ATOM 1125  C CG  . ARG A 1 155 ? -45.064 -51.628 -77.108  1.00 31.25  ? 155 ARG A CG  1 
ATOM 1126  C CD  . ARG A 1 155 ? -44.391 -52.890 -77.618  1.00 31.25  ? 155 ARG A CD  1 
ATOM 1127  N NE  . ARG A 1 155 ? -43.239 -52.600 -78.464  1.00 31.25  ? 155 ARG A NE  1 
ATOM 1128  C CZ  . ARG A 1 155 ? -43.251 -52.646 -79.788  1.00 31.25  ? 155 ARG A CZ  1 
ATOM 1129  N NH1 . ARG A 1 155 ? -44.344 -52.973 -80.457  1.00 31.25  ? 155 ARG A NH1 1 
ATOM 1130  N NH2 . ARG A 1 155 ? -42.138 -52.362 -80.457  1.00 31.25  ? 155 ARG A NH2 1 
ATOM 1131  N N   . LYS A 1 156 ? -47.492 -49.688 -75.718  1.00 33.64  ? 156 LYS A N   1 
ATOM 1132  C CA  . LYS A 1 156 ? -48.945 -49.825 -75.593  1.00 33.64  ? 156 LYS A CA  1 
ATOM 1133  C C   . LYS A 1 156 ? -49.495 -50.204 -76.964  1.00 33.64  ? 156 LYS A C   1 
ATOM 1134  O O   . LYS A 1 156 ? -49.830 -49.338 -77.774  1.00 33.64  ? 156 LYS A O   1 
ATOM 1135  C CB  . LYS A 1 156 ? -49.578 -48.542 -75.062  1.00 33.64  ? 156 LYS A CB  1 
ATOM 1136  C CG  . LYS A 1 156 ? -50.964 -48.738 -74.475  1.00 33.64  ? 156 LYS A CG  1 
ATOM 1137  C CD  . LYS A 1 156 ? -51.482 -47.465 -73.834  1.00 33.64  ? 156 LYS A CD  1 
ATOM 1138  C CE  . LYS A 1 156 ? -52.991 -47.360 -73.963  1.00 33.64  ? 156 LYS A CE  1 
ATOM 1139  N NZ  . LYS A 1 156 ? -53.394 -46.300 -74.925  1.00 33.64  ? 156 LYS A NZ  1 
ATOM 1140  N N   . VAL A 1 157 ? -49.587 -51.506 -77.223  1.00 38.63  ? 157 VAL A N   1 
ATOM 1141  C CA  . VAL A 1 157 ? -50.101 -51.982 -78.504  1.00 38.63  ? 157 VAL A CA  1 
ATOM 1142  C C   . VAL A 1 157 ? -51.623 -52.067 -78.412  1.00 38.63  ? 157 VAL A C   1 
ATOM 1143  O O   . VAL A 1 157 ? -52.174 -52.602 -77.446  1.00 38.63  ? 157 VAL A O   1 
ATOM 1144  C CB  . VAL A 1 157 ? -49.478 -53.325 -78.902  1.00 38.63  ? 157 VAL A CB  1 
ATOM 1145  C CG1 . VAL A 1 157 ? -47.973 -53.181 -79.026  1.00 38.63  ? 157 VAL A CG1 1 
ATOM 1146  C CG2 . VAL A 1 157 ? -49.799 -54.402 -77.883  1.00 38.63  ? 157 VAL A CG2 1 
ATOM 1147  N N   . VAL A 1 158 ? -52.306 -51.497 -79.400  1.00 43.56  ? 158 VAL A N   1 
ATOM 1148  C CA  . VAL A 1 158 ? -53.760 -51.526 -79.485  1.00 43.56  ? 158 VAL A CA  1 
ATOM 1149  C C   . VAL A 1 158 ? -54.141 -52.119 -80.833  1.00 43.56  ? 158 VAL A C   1 
ATOM 1150  O O   . VAL A 1 158 ? -53.710 -51.620 -81.878  1.00 43.56  ? 158 VAL A O   1 
ATOM 1151  C CB  . VAL A 1 158 ? -54.371 -50.125 -79.312  1.00 43.56  ? 158 VAL A CB  1 
ATOM 1152  C CG1 . VAL A 1 158 ? -55.882 -50.192 -79.405  1.00 43.56  ? 158 VAL A CG1 1 
ATOM 1153  C CG2 . VAL A 1 158 ? -53.945 -49.523 -77.985  1.00 43.56  ? 158 VAL A CG2 1 
ATOM 1154  N N   . LYS A 1 159 ? -54.948 -53.177 -80.808  1.00 50.24  ? 159 LYS A N   1 
ATOM 1155  C CA  . LYS A 1 159 ? -55.374 -53.857 -82.030  1.00 50.24  ? 159 LYS A CA  1 
ATOM 1156  C C   . LYS A 1 159 ? -56.613 -53.152 -82.564  1.00 50.24  ? 159 LYS A C   1 
ATOM 1157  O O   . LYS A 1 159 ? -57.748 -53.541 -82.283  1.00 50.24  ? 159 LYS A O   1 
ATOM 1158  C CB  . LYS A 1 159 ? -55.641 -55.332 -81.762  1.00 50.24  ? 159 LYS A CB  1 
ATOM 1159  C CG  . LYS A 1 159 ? -54.634 -56.270 -82.403  1.00 50.24  ? 159 LYS A CG  1 
ATOM 1160  C CD  . LYS A 1 159 ? -54.736 -57.670 -81.821  1.00 50.24  ? 159 LYS A CD  1 
ATOM 1161  C CE  . LYS A 1 159 ? -53.674 -57.907 -80.762  1.00 50.24  ? 159 LYS A CE  1 
ATOM 1162  N NZ  . LYS A 1 159 ? -53.959 -59.124 -79.953  1.00 50.24  ? 159 LYS A NZ  1 
ATOM 1163  N N   . VAL A 1 160 ? -56.395 -52.104 -83.349  1.00 55.84  ? 160 VAL A N   1 
ATOM 1164  C CA  . VAL A 1 160 ? -57.484 -51.323 -83.921  1.00 55.84  ? 160 VAL A CA  1 
ATOM 1165  C C   . VAL A 1 160 ? -57.794 -51.860 -85.311  1.00 55.84  ? 160 VAL A C   1 
ATOM 1166  O O   . VAL A 1 160 ? -56.930 -52.456 -85.967  1.00 55.84  ? 160 VAL A O   1 
ATOM 1167  C CB  . VAL A 1 160 ? -57.123 -49.828 -83.969  1.00 55.84  ? 160 VAL A CB  1 
ATOM 1168  C CG1 . VAL A 1 160 ? -56.194 -49.535 -85.133  1.00 55.84  ? 160 VAL A CG1 1 
ATOM 1169  C CG2 . VAL A 1 160 ? -58.380 -48.975 -84.048  1.00 55.84  ? 160 VAL A CG2 1 
ATOM 1170  N N   . LYS A 1 161 ? -59.034 -51.673 -85.752  1.00 63.32  ? 161 LYS A N   1 
ATOM 1171  C CA  . LYS A 1 161 ? -59.474 -52.137 -87.061  1.00 63.32  ? 161 LYS A CA  1 
ATOM 1172  C C   . LYS A 1 161 ? -59.769 -50.931 -87.942  1.00 63.32  ? 161 LYS A C   1 
ATOM 1173  O O   . LYS A 1 161 ? -60.560 -50.060 -87.566  1.00 63.32  ? 161 LYS A O   1 
ATOM 1174  C CB  . LYS A 1 161 ? -60.705 -53.032 -86.923  1.00 63.32  ? 161 LYS A CB  1 
ATOM 1175  C CG  . LYS A 1 161 ? -60.423 -54.507 -87.158  1.00 63.32  ? 161 LYS A CG  1 
ATOM 1176  C CD  . LYS A 1 161 ? -61.693 -55.337 -87.069  1.00 63.32  ? 161 LYS A CD  1 
ATOM 1177  C CE  . LYS A 1 161 ? -61.376 -56.820 -86.985  1.00 63.32  ? 161 LYS A CE  1 
ATOM 1178  N NZ  . LYS A 1 161 ? -62.247 -57.625 -87.885  1.00 63.32  ? 161 LYS A NZ  1 
ATOM 1179  N N   . GLN A 1 162 ? -59.137 -50.881 -89.111  1.00 67.20  ? 162 GLN A N   1 
ATOM 1180  C CA  . GLN A 1 162 ? -59.233 -49.744 -90.013  1.00 67.20  ? 162 GLN A CA  1 
ATOM 1181  C C   . GLN A 1 162 ? -59.714 -50.198 -91.384  1.00 67.20  ? 162 GLN A C   1 
ATOM 1182  O O   . GLN A 1 162 ? -59.630 -51.374 -91.746  1.00 67.20  ? 162 GLN A O   1 
ATOM 1183  C CB  . GLN A 1 162 ? -57.883 -49.027 -90.142  1.00 67.20  ? 162 GLN A CB  1 
ATOM 1184  C CG  . GLN A 1 162 ? -57.182 -48.774 -88.822  1.00 67.20  ? 162 GLN A CG  1 
ATOM 1185  C CD  . GLN A 1 162 ? -56.182 -47.642 -88.906  1.00 67.20  ? 162 GLN A CD  1 
ATOM 1186  O OE1 . GLN A 1 162 ? -56.313 -46.628 -88.221  1.00 67.20  ? 162 GLN A OE1 1 
ATOM 1187  N NE2 . GLN A 1 162 ? -55.171 -47.808 -89.751  1.00 67.20  ? 162 GLN A NE2 1 
ATOM 1188  N N   . ASP A 1 163 ? -60.222 -49.237 -92.151  1.00 73.87  ? 163 ASP A N   1 
ATOM 1189  C CA  . ASP A 1 163 ? -60.676 -49.470 -93.516  1.00 73.87  ? 163 ASP A CA  1 
ATOM 1190  C C   . ASP A 1 163 ? -59.601 -48.984 -94.481  1.00 73.87  ? 163 ASP A C   1 
ATOM 1191  O O   . ASP A 1 163 ? -59.353 -47.777 -94.582  1.00 73.87  ? 163 ASP A O   1 
ATOM 1192  C CB  . ASP A 1 163 ? -62.001 -48.757 -93.779  1.00 73.87  ? 163 ASP A CB  1 
ATOM 1193  C CG  . ASP A 1 163 ? -63.201 -49.595 -93.387  1.00 73.87  ? 163 ASP A CG  1 
ATOM 1194  O OD1 . ASP A 1 163 ? -63.285 -50.759 -93.830  1.00 73.87  ? 163 ASP A OD1 1 
ATOM 1195  O OD2 . ASP A 1 163 ? -64.059 -49.089 -92.633  1.00 73.87  ? 163 ASP A OD2 1 
ATOM 1196  N N   . ALA A 1 164 ? -58.972 -49.920 -95.187  1.00 74.14  ? 164 ALA A N   1 
ATOM 1197  C CA  . ALA A 1 164 ? -57.890 -49.609 -96.105  1.00 74.14  ? 164 ALA A CA  1 
ATOM 1198  C C   . ALA A 1 164 ? -58.352 -49.786 -97.540  1.00 74.14  ? 164 ALA A C   1 
ATOM 1199  O O   . ALA A 1 164 ? -58.840 -50.867 -97.895  1.00 74.14  ? 164 ALA A O   1 
ATOM 1200  C CB  . ALA A 1 164 ? -56.678 -50.505 -95.834  1.00 74.14  ? 164 ALA A CB  1 
ATOM 1201  N N   . PRO A 1 165 ? -58.239 -48.760 -98.381  1.00 75.39  ? 165 PRO A N   1 
ATOM 1202  C CA  . PRO A 1 165 ? -58.646 -48.908 -99.784  1.00 75.39  ? 165 PRO A CA  1 
ATOM 1203  C C   . PRO A 1 165 ? -57.832 -49.984 -100.489 1.00 75.39  ? 165 PRO A C   1 
ATOM 1204  O O   . PRO A 1 165 ? -56.635 -50.145 -100.241 1.00 75.39  ? 165 PRO A O   1 
ATOM 1205  C CB  . PRO A 1 165 ? -58.379 -47.519 -100.375 1.00 75.39  ? 165 PRO A CB  1 
ATOM 1206  C CG  . PRO A 1 165 ? -58.420 -46.597 -99.200  1.00 75.39  ? 165 PRO A CG  1 
ATOM 1207  C CD  . PRO A 1 165 ? -57.829 -47.382 -98.068  1.00 75.39  ? 165 PRO A CD  1 
ATOM 1208  N N   . VAL A 1 166 ? -58.494 -50.723 -101.373 1.00 75.97  ? 166 VAL A N   1 
ATOM 1209  C CA  . VAL A 1 166 ? -57.854 -51.756 -102.180 1.00 75.97  ? 166 VAL A CA  1 
ATOM 1210  C C   . VAL A 1 166 ? -57.805 -51.262 -103.620 1.00 75.97  ? 166 VAL A C   1 
ATOM 1211  O O   . VAL A 1 166 ? -58.795 -50.736 -104.142 1.00 75.97  ? 166 VAL A O   1 
ATOM 1212  C CB  . VAL A 1 166 ? -58.590 -53.102 -102.065 1.00 75.97  ? 166 VAL A CB  1 
ATOM 1213  C CG1 . VAL A 1 166 ? -60.073 -52.937 -102.351 1.00 75.97  ? 166 VAL A CG1 1 
ATOM 1214  C CG2 . VAL A 1 166 ? -57.971 -54.130 -103.001 1.00 75.97  ? 166 VAL A CG2 1 
ATOM 1215  N N   . PHE A 1 167 ? -56.648 -51.411 -104.257 1.00 73.75  ? 167 PHE A N   1 
ATOM 1216  C CA  . PHE A 1 167 ? -56.381 -50.810 -105.553 1.00 73.75  ? 167 PHE A CA  1 
ATOM 1217  C C   . PHE A 1 167 ? -56.148 -51.882 -106.610 1.00 73.75  ? 167 PHE A C   1 
ATOM 1218  O O   . PHE A 1 167 ? -55.534 -52.919 -106.345 1.00 73.75  ? 167 PHE A O   1 
ATOM 1219  C CB  . PHE A 1 167 ? -55.163 -49.886 -105.469 1.00 73.75  ? 167 PHE A CB  1 
ATOM 1220  C CG  . PHE A 1 167 ? -55.451 -48.568 -104.812 1.00 73.75  ? 167 PHE A CG  1 
ATOM 1221  C CD1 . PHE A 1 167 ? -54.641 -48.095 -103.797 1.00 73.75  ? 167 PHE A CD1 1 
ATOM 1222  C CD2 . PHE A 1 167 ? -56.522 -47.794 -105.219 1.00 73.75  ? 167 PHE A CD2 1 
ATOM 1223  C CE1 . PHE A 1 167 ? -54.900 -46.883 -103.191 1.00 73.75  ? 167 PHE A CE1 1 
ATOM 1224  C CE2 . PHE A 1 167 ? -56.783 -46.578 -104.618 1.00 73.75  ? 167 PHE A CE2 1 
ATOM 1225  C CZ  . PHE A 1 167 ? -55.974 -46.124 -103.602 1.00 73.75  ? 167 PHE A CZ  1 
ATOM 1226  N N   . GLN A 1 168 ? -56.649 -51.618 -107.813 1.00 76.96  ? 168 GLN A N   1 
ATOM 1227  C CA  . GLN A 1 168 ? -56.422 -52.467 -108.975 1.00 76.96  ? 168 GLN A CA  1 
ATOM 1228  C C   . GLN A 1 168 ? -55.410 -51.789 -109.886 1.00 76.96  ? 168 GLN A C   1 
ATOM 1229  O O   . GLN A 1 168 ? -55.561 -50.608 -110.214 1.00 76.96  ? 168 GLN A O   1 
ATOM 1230  C CB  . GLN A 1 168 ? -57.725 -52.738 -109.730 1.00 76.96  ? 168 GLN A CB  1 
ATOM 1231  C CG  . GLN A 1 168 ? -57.546 -53.534 -111.012 1.00 76.96  ? 168 GLN A CG  1 
ATOM 1232  C CD  . GLN A 1 168 ? -56.758 -54.811 -110.800 1.00 76.96  ? 168 GLN A CD  1 
ATOM 1233  O OE1 . GLN A 1 168 ? -57.047 -55.589 -109.892 1.00 76.96  ? 168 GLN A OE1 1 
ATOM 1234  N NE2 . GLN A 1 168 ? -55.754 -55.032 -111.641 1.00 76.96  ? 168 GLN A NE2 1 
ATOM 1235  N N   . MET A 1 169 ? -54.390 -52.537 -110.295 1.00 76.35  ? 169 MET A N   1 
ATOM 1236  C CA  . MET A 1 169 ? -53.241 -51.942 -110.958 1.00 76.35  ? 169 MET A CA  1 
ATOM 1237  C C   . MET A 1 169 ? -53.267 -52.203 -112.458 1.00 76.35  ? 169 MET A C   1 
ATOM 1238  O O   . MET A 1 169 ? -53.548 -53.321 -112.901 1.00 76.35  ? 169 MET A O   1 
ATOM 1239  C CB  . MET A 1 169 ? -51.949 -52.480 -110.351 1.00 76.35  ? 169 MET A CB  1 
ATOM 1240  C CG  . MET A 1 169 ? -51.834 -52.213 -108.870 1.00 76.35  ? 169 MET A CG  1 
ATOM 1241  S SD  . MET A 1 169 ? -51.455 -50.482 -108.576 1.00 76.35  ? 169 MET A SD  1 
ATOM 1242  C CE  . MET A 1 169 ? -49.676 -50.522 -108.524 1.00 76.35  ? 169 MET A CE  1 
ATOM 1243  N N   . TYR A 1 170 ? -52.972 -51.163 -113.238 1.00 77.51  ? 170 TYR A N   1 
ATOM 1244  C CA  . TYR A 1 170 ? -52.844 -51.269 -114.680 1.00 77.51  ? 170 TYR A CA  1 
ATOM 1245  C C   . TYR A 1 170 ? -51.505 -50.662 -115.082 1.00 77.51  ? 170 TYR A C   1 
ATOM 1246  O O   . TYR A 1 170 ? -51.145 -49.579 -114.585 1.00 77.51  ? 170 TYR A O   1 
ATOM 1247  C CB  . TYR A 1 170 ? -53.990 -50.549 -115.401 1.00 77.51  ? 170 TYR A CB  1 
ATOM 1248  C CG  . TYR A 1 170 ? -55.357 -50.841 -114.829 1.00 77.51  ? 170 TYR A CG  1 
ATOM 1249  C CD1 . TYR A 1 170 ? -56.027 -52.017 -115.140 1.00 77.51  ? 170 TYR A CD1 1 
ATOM 1250  C CD2 . TYR A 1 170 ? -55.987 -49.929 -113.996 1.00 77.51  ? 170 TYR A CD2 1 
ATOM 1251  C CE1 . TYR A 1 170 ? -57.280 -52.281 -114.621 1.00 77.51  ? 170 TYR A CE1 1 
ATOM 1252  C CE2 . TYR A 1 170 ? -57.239 -50.183 -113.475 1.00 77.51  ? 170 TYR A CE2 1 
ATOM 1253  C CZ  . TYR A 1 170 ? -57.882 -51.360 -113.790 1.00 77.51  ? 170 TYR A CZ  1 
ATOM 1254  O OH  . TYR A 1 170 ? -59.130 -51.618 -113.272 1.00 77.51  ? 170 TYR A OH  1 
ATOM 1255  N N   . PRO A 1 171 ? -50.739 -51.316 -115.953 1.00 78.18  ? 171 PRO A N   1 
ATOM 1256  C CA  . PRO A 1 171 ? -49.443 -50.756 -116.359 1.00 78.18  ? 171 PRO A CA  1 
ATOM 1257  C C   . PRO A 1 171 ? -49.602 -49.382 -116.994 1.00 78.18  ? 171 PRO A C   1 
ATOM 1258  O O   . PRO A 1 171 ? -50.587 -49.100 -117.680 1.00 78.18  ? 171 PRO A O   1 
ATOM 1259  C CB  . PRO A 1 171 ? -48.896 -51.774 -117.371 1.00 78.18  ? 171 PRO A CB  1 
ATOM 1260  C CG  . PRO A 1 171 ? -49.789 -52.955 -117.318 1.00 78.18  ? 171 PRO A CG  1 
ATOM 1261  C CD  . PRO A 1 171 ? -50.972 -52.676 -116.461 1.00 78.18  ? 171 PRO A CD  1 
ATOM 1262  N N   . VAL A 1 172 ? -48.616 -48.518 -116.743 1.00 77.13  ? 172 VAL A N   1 
ATOM 1263  C CA  . VAL A 1 172 ? -48.679 -47.145 -117.229 1.00 77.13  ? 172 VAL A CA  1 
ATOM 1264  C C   . VAL A 1 172 ? -48.608 -47.125 -118.752 1.00 77.13  ? 172 VAL A C   1 
ATOM 1265  O O   . VAL A 1 172 ? -47.806 -47.832 -119.375 1.00 77.13  ? 172 VAL A O   1 
ATOM 1266  C CB  . VAL A 1 172 ? -47.554 -46.293 -116.614 1.00 77.13  ? 172 VAL A CB  1 
ATOM 1267  C CG1 . VAL A 1 172 ? -47.843 -46.011 -115.149 1.00 77.13  ? 172 VAL A CG1 1 
ATOM 1268  C CG2 . VAL A 1 172 ? -46.210 -46.983 -116.774 1.00 77.13  ? 172 VAL A CG2 1 
ATOM 1269  N N   . GLU A 1 173 ? -49.469 -46.310 -119.359 1.00 76.17  ? 173 GLU A N   1 
ATOM 1270  C CA  . GLU A 1 173 ? -49.492 -46.171 -120.809 1.00 76.17  ? 173 GLU A CA  1 
ATOM 1271  C C   . GLU A 1 173 ? -49.144 -44.748 -121.224 1.00 76.17  ? 173 GLU A C   1 
ATOM 1272  O O   . GLU A 1 173 ? -48.238 -44.534 -122.037 1.00 76.17  ? 173 GLU A O   1 
ATOM 1273  C CB  . GLU A 1 173 ? -50.862 -46.568 -121.364 1.00 76.17  ? 173 GLU A CB  1 
ATOM 1274  N N   . THR A 1 174 ? -49.852 -43.770 -120.667 1.00 74.59  ? 174 THR A N   1 
ATOM 1275  C CA  . THR A 1 174 ? -49.607 -42.378 -121.014 1.00 74.59  ? 174 THR A CA  1 
ATOM 1276  C C   . THR A 1 174 ? -48.346 -41.866 -120.330 1.00 74.59  ? 174 THR A C   1 
ATOM 1277  O O   . THR A 1 174 ? -47.934 -42.375 -119.285 1.00 74.59  ? 174 THR A O   1 
ATOM 1278  C CB  . THR A 1 174 ? -50.802 -41.510 -120.616 1.00 74.59  ? 174 THR A CB  1 
ATOM 1279  O OG1 . THR A 1 174 ? -50.721 -41.194 -119.221 1.00 74.59  ? 174 THR A OG1 1 
ATOM 1280  C CG2 . THR A 1 174 ? -52.107 -42.240 -120.892 1.00 74.59  ? 174 THR A CG2 1 
ATOM 1281  N N   . GLU A 1 175 ? -47.725 -40.852 -120.936 1.00 73.71  ? 175 GLU A N   1 
ATOM 1282  C CA  . GLU A 1 175 ? -46.528 -40.260 -120.347 1.00 73.71  ? 175 GLU A CA  1 
ATOM 1283  C C   . GLU A 1 175 ? -46.861 -39.424 -119.119 1.00 73.71  ? 175 GLU A C   1 
ATOM 1284  O O   . GLU A 1 175 ? -46.005 -39.237 -118.246 1.00 73.71  ? 175 GLU A O   1 
ATOM 1285  C CB  . GLU A 1 175 ? -45.793 -39.411 -121.386 1.00 73.71  ? 175 GLU A CB  1 
ATOM 1286  C CG  . GLU A 1 175 ? -44.318 -39.164 -121.081 1.00 73.71  ? 175 GLU A CG  1 
ATOM 1287  C CD  . GLU A 1 175 ? -43.436 -40.374 -121.355 1.00 73.71  ? 175 GLU A CD  1 
ATOM 1288  O OE1 . GLU A 1 175 ? -42.195 -40.217 -121.326 1.00 73.71  ? 175 GLU A OE1 1 
ATOM 1289  O OE2 . GLU A 1 175 ? -43.968 -41.472 -121.610 1.00 73.71  ? 175 GLU A OE2 1 
ATOM 1290  N N   . GLU A 1 176 ? -48.089 -38.908 -119.035 1.00 71.97  ? 176 GLU A N   1 
ATOM 1291  C CA  . GLU A 1 176 ? -48.482 -38.103 -117.882 1.00 71.97  ? 176 GLU A CA  1 
ATOM 1292  C C   . GLU A 1 176 ? -48.423 -38.922 -116.598 1.00 71.97  ? 176 GLU A C   1 
ATOM 1293  O O   . GLU A 1 176 ? -47.980 -38.433 -115.552 1.00 71.97  ? 176 GLU A O   1 
ATOM 1294  C CB  . GLU A 1 176 ? -49.883 -37.530 -118.097 1.00 71.97  ? 176 GLU A CB  1 
ATOM 1295  C CG  . GLU A 1 176 ? -50.374 -36.650 -116.960 1.00 71.97  ? 176 GLU A CG  1 
ATOM 1296  C CD  . GLU A 1 176 ? -51.862 -36.791 -116.712 1.00 71.97  ? 176 GLU A CD  1 
ATOM 1297  O OE1 . GLU A 1 176 ? -52.602 -37.070 -117.679 1.00 71.97  ? 176 GLU A OE1 1 
ATOM 1298  O OE2 . GLU A 1 176 ? -52.291 -36.620 -115.553 1.00 71.97  ? 176 GLU A OE2 1 
ATOM 1299  N N   . GLN A 1 177 ? -48.868 -40.179 -116.663 1.00 71.27  ? 177 GLN A N   1 
ATOM 1300  C CA  . GLN A 1 177 ? -48.797 -41.054 -115.497 1.00 71.27  ? 177 GLN A CA  1 
ATOM 1301  C C   . GLN A 1 177 ? -47.352 -41.278 -115.071 1.00 71.27  ? 177 GLN A C   1 
ATOM 1302  O O   . GLN A 1 177 ? -47.042 -41.306 -113.875 1.00 71.27  ? 177 GLN A O   1 
ATOM 1303  C CB  . GLN A 1 177 ? -49.487 -42.384 -115.798 1.00 71.27  ? 177 GLN A CB  1 
ATOM 1304  C CG  . GLN A 1 177 ? -50.991 -42.275 -115.972 1.00 71.27  ? 177 GLN A CG  1 
ATOM 1305  C CD  . GLN A 1 177 ? -51.580 -43.475 -116.686 1.00 71.27  ? 177 GLN A CD  1 
ATOM 1306  O OE1 . GLN A 1 177 ? -50.853 -44.300 -117.240 1.00 71.27  ? 177 GLN A OE1 1 
ATOM 1307  N NE2 . GLN A 1 177 ? -52.903 -43.578 -116.675 1.00 71.27  ? 177 GLN A NE2 1 
ATOM 1308  N N   . VAL A 1 178 ? -46.452 -41.448 -116.042 1.00 67.78  ? 178 VAL A N   1 
ATOM 1309  C CA  . VAL A 1 178 ? -45.037 -41.612 -115.724 1.00 67.78  ? 178 VAL A CA  1 
ATOM 1310  C C   . VAL A 1 178 ? -44.492 -40.356 -115.056 1.00 67.78  ? 178 VAL A C   1 
ATOM 1311  O O   . VAL A 1 178 ? -43.701 -40.431 -114.109 1.00 67.78  ? 178 VAL A O   1 
ATOM 1312  C CB  . VAL A 1 178 ? -44.245 -41.976 -116.995 1.00 67.78  ? 178 VAL A CB  1 
ATOM 1313  C CG1 . VAL A 1 178 ? -42.777 -41.605 -116.844 1.00 67.78  ? 178 VAL A CG1 1 
ATOM 1314  C CG2 . VAL A 1 178 ? -44.395 -43.456 -117.302 1.00 67.78  ? 178 VAL A CG2 1 
ATOM 1315  N N   . GLN A 1 179 ? -44.906 -39.182 -115.537 1.00 65.45  ? 179 GLN A N   1 
ATOM 1316  C CA  . GLN A 1 179 ? -44.469 -37.931 -114.924 1.00 65.45  ? 179 GLN A CA  1 
ATOM 1317  C C   . GLN A 1 179 ? -44.958 -37.824 -113.484 1.00 65.45  ? 179 GLN A C   1 
ATOM 1318  O O   . GLN A 1 179 ? -44.210 -37.410 -112.590 1.00 65.45  ? 179 GLN A O   1 
ATOM 1319  C CB  . GLN A 1 179 ? -44.962 -36.745 -115.753 1.00 65.45  ? 179 GLN A CB  1 
ATOM 1320  C CG  . GLN A 1 179 ? -44.927 -35.416 -115.020 1.00 65.45  ? 179 GLN A CG  1 
ATOM 1321  C CD  . GLN A 1 179 ? -45.721 -34.339 -115.731 1.00 65.45  ? 179 GLN A CD  1 
ATOM 1322  O OE1 . GLN A 1 179 ? -46.551 -33.661 -115.126 1.00 65.45  ? 179 GLN A OE1 1 
ATOM 1323  N NE2 . GLN A 1 179 ? -45.471 -34.177 -117.025 1.00 65.45  ? 179 GLN A NE2 1 
ATOM 1324  N N   . ILE A 1 180 ? -46.218 -38.193 -113.241 1.00 62.75  ? 180 ILE A N   1 
ATOM 1325  C CA  . ILE A 1 180 ? -46.759 -38.154 -111.883 1.00 62.75  ? 180 ILE A CA  1 
ATOM 1326  C C   . ILE A 1 180 ? -46.000 -39.123 -110.985 1.00 62.75  ? 180 ILE A C   1 
ATOM 1327  O O   . ILE A 1 180 ? -45.676 -38.810 -109.833 1.00 62.75  ? 180 ILE A O   1 
ATOM 1328  C CB  . ILE A 1 180 ? -48.267 -38.458 -111.893 1.00 62.75  ? 180 ILE A CB  1 
ATOM 1329  C CG1 . ILE A 1 180 ? -49.021 -37.402 -112.703 1.00 62.75  ? 180 ILE A CG1 1 
ATOM 1330  C CG2 . ILE A 1 180 ? -48.807 -38.535 -110.475 1.00 62.75  ? 180 ILE A CG2 1 
ATOM 1331  C CD1 . ILE A 1 180 ? -49.284 -36.120 -111.943 1.00 62.75  ? 180 ILE A CD1 1 
ATOM 1332  N N   . LEU A 1 181 ? -45.712 -40.319 -111.502 1.00 59.20  ? 181 LEU A N   1 
ATOM 1333  C CA  . LEU A 1 181 ? -44.958 -41.298 -110.727 1.00 59.20  ? 181 LEU A CA  1 
ATOM 1334  C C   . LEU A 1 181 ? -43.567 -40.782 -110.385 1.00 59.20  ? 181 LEU A C   1 
ATOM 1335  O O   . LEU A 1 181 ? -43.096 -40.954 -109.256 1.00 59.20  ? 181 LEU A O   1 
ATOM 1336  C CB  . LEU A 1 181 ? -44.861 -42.614 -111.497 1.00 59.20  ? 181 LEU A CB  1 
ATOM 1337  C CG  . LEU A 1 181 ? -44.882 -43.876 -110.641 1.00 59.20  ? 181 LEU A CG  1 
ATOM 1338  C CD1 . LEU A 1 181 ? -46.283 -44.131 -110.137 1.00 59.20  ? 181 LEU A CD1 1 
ATOM 1339  C CD2 . LEU A 1 181 ? -44.367 -45.066 -111.430 1.00 59.20  ? 181 LEU A CD2 1 
ATOM 1340  N N   . GLN A 1 182 ? -42.894 -40.154 -111.349 1.00 57.92  ? 182 GLN A N   1 
ATOM 1341  C CA  . GLN A 1 182 ? -41.560 -39.622 -111.092 1.00 57.92  ? 182 GLN A CA  1 
ATOM 1342  C C   . GLN A 1 182 ? -41.602 -38.496 -110.067 1.00 57.92  ? 182 GLN A C   1 
ATOM 1343  O O   . GLN A 1 182 ? -40.734 -38.413 -109.189 1.00 57.92  ? 182 GLN A O   1 
ATOM 1344  C CB  . GLN A 1 182 ? -40.927 -39.140 -112.395 1.00 57.92  ? 182 GLN A CB  1 
ATOM 1345  C CG  . GLN A 1 182 ? -39.481 -38.702 -112.252 1.00 57.92  ? 182 GLN A CG  1 
ATOM 1346  C CD  . GLN A 1 182 ? -38.587 -39.819 -111.752 1.00 57.92  ? 182 GLN A CD  1 
ATOM 1347  O OE1 . GLN A 1 182 ? -38.481 -40.872 -112.380 1.00 57.92  ? 182 GLN A OE1 1 
ATOM 1348  N NE2 . GLN A 1 182 ? -37.938 -39.594 -110.616 1.00 57.92  ? 182 GLN A NE2 1 
ATOM 1349  N N   . GLN A 1 183 ? -42.603 -37.617 -110.164 1.00 56.59  ? 183 GLN A N   1 
ATOM 1350  C CA  . GLN A 1 183 ? -42.735 -36.542 -109.186 1.00 56.59  ? 183 GLN A CA  1 
ATOM 1351  C C   . GLN A 1 183 ? -42.986 -37.096 -107.791 1.00 56.59  ? 183 GLN A C   1 
ATOM 1352  O O   . GLN A 1 183 ? -42.401 -36.620 -106.809 1.00 56.59  ? 183 GLN A O   1 
ATOM 1353  C CB  . GLN A 1 183 ? -43.861 -35.594 -109.597 1.00 56.59  ? 183 GLN A CB  1 
ATOM 1354  C CG  . GLN A 1 183 ? -43.382 -34.286 -110.197 1.00 56.59  ? 183 GLN A CG  1 
ATOM 1355  C CD  . GLN A 1 183 ? -44.522 -33.430 -110.708 1.00 56.59  ? 183 GLN A CD  1 
ATOM 1356  O OE1 . GLN A 1 183 ? -45.625 -33.456 -110.162 1.00 56.59  ? 183 GLN A OE1 1 
ATOM 1357  N NE2 . GLN A 1 183 ? -44.263 -32.665 -111.761 1.00 56.59  ? 183 GLN A NE2 1 
ATOM 1358  N N   . ALA A 1 184 ? -43.852 -38.105 -107.683 1.00 53.08  ? 184 ALA A N   1 
ATOM 1359  C CA  . ALA A 1 184 ? -44.126 -38.712 -106.386 1.00 53.08  ? 184 ALA A CA  1 
ATOM 1360  C C   . ALA A 1 184 ? -42.887 -39.400 -105.828 1.00 53.08  ? 184 ALA A C   1 
ATOM 1361  O O   . ALA A 1 184 ? -42.610 -39.320 -104.627 1.00 53.08  ? 184 ALA A O   1 
ATOM 1362  C CB  . ALA A 1 184 ? -45.286 -39.696 -106.502 1.00 53.08  ? 184 ALA A CB  1 
ATOM 1363  N N   . LEU A 1 185 ? -42.125 -40.079 -106.688 1.00 52.07  ? 185 LEU A N   1 
ATOM 1364  C CA  . LEU A 1 185 ? -40.885 -40.705 -106.248 1.00 52.07  ? 185 LEU A CA  1 
ATOM 1365  C C   . LEU A 1 185 ? -39.874 -39.684 -105.753 1.00 52.07  ? 185 LEU A C   1 
ATOM 1366  O O   . LEU A 1 185 ? -39.219 -39.920 -104.733 1.00 52.07  ? 185 LEU A O   1 
ATOM 1367  C CB  . LEU A 1 185 ? -40.274 -41.525 -107.383 1.00 52.07  ? 185 LEU A CB  1 
ATOM 1368  C CG  . LEU A 1 185 ? -40.251 -43.042 -107.210 1.00 52.07  ? 185 LEU A CG  1 
ATOM 1369  C CD1 . LEU A 1 185 ? -41.660 -43.580 -107.079 1.00 52.07  ? 185 LEU A CD1 1 
ATOM 1370  C CD2 . LEU A 1 185 ? -39.534 -43.695 -108.377 1.00 52.07  ? 185 LEU A CD2 1 
ATOM 1371  N N   . ASP A 1 186 ? -39.728 -38.560 -106.453 1.00 50.65  ? 186 ASP A N   1 
ATOM 1372  C CA  . ASP A 1 186 ? -38.823 -37.507 -106.009 1.00 50.65  ? 186 ASP A CA  1 
ATOM 1373  C C   . ASP A 1 186 ? -39.272 -36.883 -104.695 1.00 50.65  ? 186 ASP A C   1 
ATOM 1374  O O   . ASP A 1 186 ? -38.438 -36.599 -103.827 1.00 50.65  ? 186 ASP A O   1 
ATOM 1375  C CB  . ASP A 1 186 ? -38.700 -36.429 -107.088 1.00 50.65  ? 186 ASP A CB  1 
ATOM 1376  C CG  . ASP A 1 186 ? -37.584 -36.714 -108.070 1.00 50.65  ? 186 ASP A CG  1 
ATOM 1377  O OD1 . ASP A 1 186 ? -36.882 -37.732 -107.892 1.00 50.65  ? 186 ASP A OD1 1 
ATOM 1378  O OD2 . ASP A 1 186 ? -37.407 -35.923 -109.020 1.00 50.65  ? 186 ASP A OD2 1 
ATOM 1379  N N   . LEU A 1 187 ? -40.576 -36.665 -104.529 1.00 47.31  ? 187 LEU A N   1 
ATOM 1380  C CA  . LEU A 1 187 ? -41.085 -36.121 -103.277 1.00 47.31  ? 187 LEU A CA  1 
ATOM 1381  C C   . LEU A 1 187 ? -40.989 -37.109 -102.123 1.00 47.31  ? 187 LEU A C   1 
ATOM 1382  O O   . LEU A 1 187 ? -40.874 -36.677 -100.972 1.00 47.31  ? 187 LEU A O   1 
ATOM 1383  C CB  . LEU A 1 187 ? -42.533 -35.665 -103.455 1.00 47.31  ? 187 LEU A CB  1 
ATOM 1384  C CG  . LEU A 1 187 ? -43.060 -34.705 -102.388 1.00 47.31  ? 187 LEU A CG  1 
ATOM 1385  C CD1 . LEU A 1 187 ? -42.313 -33.385 -102.449 1.00 47.31  ? 187 LEU A CD1 1 
ATOM 1386  C CD2 . LEU A 1 187 ? -44.549 -34.484 -102.562 1.00 47.31  ? 187 LEU A CD2 1 
ATOM 1387  N N   . GLN A 1 188 ? -41.025 -38.412 -102.397 1.00 47.58  ? 188 GLN A N   1 
ATOM 1388  C CA  . GLN A 1 188 ? -40.860 -39.432 -101.374 1.00 47.58  ? 188 GLN A CA  1 
ATOM 1389  C C   . GLN A 1 188 ? -39.419 -39.560 -100.907 1.00 47.58  ? 188 GLN A C   1 
ATOM 1390  O O   . GLN A 1 188 ? -39.166 -40.206 -99.885  1.00 47.58  ? 188 GLN A O   1 
ATOM 1391  C CB  . GLN A 1 188 ? -41.358 -40.786 -101.895 1.00 47.58  ? 188 GLN A CB  1 
ATOM 1392  C CG  . GLN A 1 188 ? -41.698 -41.796 -100.812 1.00 47.58  ? 188 GLN A CG  1 
ATOM 1393  C CD  . GLN A 1 188 ? -41.091 -43.157 -101.081 1.00 47.58  ? 188 GLN A CD  1 
ATOM 1394  O OE1 . GLN A 1 188 ? -40.181 -43.293 -101.897 1.00 47.58  ? 188 GLN A OE1 1 
ATOM 1395  N NE2 . GLN A 1 188 ? -41.596 -44.176 -100.395 1.00 47.58  ? 188 GLN A NE2 1 
ATOM 1396  N N   . ALA A 1 189 ? -38.475 -38.963 -101.620 1.00 45.53  ? 189 ALA A N   1 
ATOM 1397  C CA  . ALA A 1 189 ? -37.070 -39.001 -101.243 1.00 45.53  ? 189 ALA A CA  1 
ATOM 1398  C C   . ALA A 1 189 ? -36.549 -37.662 -100.750 1.00 45.53  ? 189 ALA A C   1 
ATOM 1399  O O   . ALA A 1 189 ? -35.616 -37.631 -99.945  1.00 45.53  ? 189 ALA A O   1 
ATOM 1400  C CB  . ALA A 1 189 ? -36.216 -39.473 -102.427 1.00 45.53  ? 189 ALA A CB  1 
ATOM 1401  N N   . GLN A 1 190 ? -37.126 -36.552 -101.211 1.00 45.61  ? 190 GLN A N   1 
ATOM 1402  C CA  . GLN A 1 190 ? -36.665 -35.246 -100.754 1.00 45.61  ? 190 GLN A CA  1 
ATOM 1403  C C   . GLN A 1 190 ? -37.404 -34.799 -99.498  1.00 45.61  ? 190 GLN A C   1 
ATOM 1404  O O   . GLN A 1 190 ? -36.778 -34.385 -98.516  1.00 45.61  ? 190 GLN A O   1 
ATOM 1405  C CB  . GLN A 1 190 ? -36.825 -34.212 -101.870 1.00 45.61  ? 190 GLN A CB  1 
ATOM 1406  C CG  . GLN A 1 190 ? -35.952 -34.479 -103.083 1.00 45.61  ? 190 GLN A CG  1 
ATOM 1407  C CD  . GLN A 1 190 ? -36.414 -33.725 -104.312 1.00 45.61  ? 190 GLN A CD  1 
ATOM 1408  O OE1 . GLN A 1 190 ? -37.605 -33.475 -104.489 1.00 45.61  ? 190 GLN A OE1 1 
ATOM 1409  N NE2 . GLN A 1 190 ? -35.471 -33.360 -105.172 1.00 45.61  ? 190 GLN A NE2 1 
ATOM 1410  N N   . ASN A 1 191 ? -38.733 -34.874 -99.509  1.00 44.00  ? 191 ASN A N   1 
ATOM 1411  C CA  . ASN A 1 191 ? -39.568 -34.421 -98.397  1.00 44.00  ? 191 ASN A CA  1 
ATOM 1412  C C   . ASN A 1 191 ? -40.544 -35.527 -98.017  1.00 44.00  ? 191 ASN A C   1 
ATOM 1413  O O   . ASN A 1 191 ? -41.700 -35.531 -98.457  1.00 44.00  ? 191 ASN A O   1 
ATOM 1414  C CB  . ASN A 1 191 ? -40.312 -33.136 -98.762  1.00 44.00  ? 191 ASN A CB  1 
ATOM 1415  C CG  . ASN A 1 191 ? -40.461 -32.195 -97.588  1.00 44.00  ? 191 ASN A CG  1 
ATOM 1416  O OD1 . ASN A 1 191 ? -41.571 -31.938 -97.121  1.00 44.00  ? 191 ASN A OD1 1 
ATOM 1417  N ND2 . ASN A 1 191 ? -39.342 -31.671 -97.103  1.00 44.00  ? 191 ASN A ND2 1 
ATOM 1418  N N   . PRO A 1 192 ? -40.105 -36.493 -97.200  1.00 41.95  ? 192 PRO A N   1 
ATOM 1419  C CA  . PRO A 1 192 ? -40.981 -37.615 -96.837  1.00 41.95  ? 192 PRO A CA  1 
ATOM 1420  C C   . PRO A 1 192 ? -42.292 -37.181 -96.201  1.00 41.95  ? 192 PRO A C   1 
ATOM 1421  O O   . PRO A 1 192 ? -43.346 -37.754 -96.494  1.00 41.95  ? 192 PRO A O   1 
ATOM 1422  C CB  . PRO A 1 192 ? -40.125 -38.414 -95.848  1.00 41.95  ? 192 PRO A CB  1 
ATOM 1423  C CG  . PRO A 1 192 ? -38.728 -38.114 -96.247  1.00 41.95  ? 192 PRO A CG  1 
ATOM 1424  C CD  . PRO A 1 192 ? -38.735 -36.678 -96.694  1.00 41.95  ? 192 PRO A CD  1 
ATOM 1425  N N   . ARG A 1 193 ? -42.245 -36.167 -95.334  1.00 42.18  ? 193 ARG A N   1 
ATOM 1426  C CA  . ARG A 1 193 ? -43.477 -35.660 -94.735  1.00 42.18  ? 193 ARG A CA  1 
ATOM 1427  C C   . ARG A 1 193 ? -44.357 -34.984 -95.779  1.00 42.18  ? 193 ARG A C   1 
ATOM 1428  O O   . ARG A 1 193 ? -45.585 -35.140 -95.767  1.00 42.18  ? 193 ARG A O   1 
ATOM 1429  C CB  . ARG A 1 193 ? -43.148 -34.694 -93.599  1.00 42.18  ? 193 ARG A CB  1 
ATOM 1430  C CG  . ARG A 1 193 ? -44.355 -34.250 -92.795  1.00 42.18  ? 193 ARG A CG  1 
ATOM 1431  C CD  . ARG A 1 193 ? -43.963 -33.232 -91.741  1.00 42.18  ? 193 ARG A CD  1 
ATOM 1432  N NE  . ARG A 1 193 ? -44.198 -31.865 -92.187  1.00 42.18  ? 193 ARG A NE  1 
ATOM 1433  C CZ  . ARG A 1 193 ? -44.720 -30.911 -91.428  1.00 42.18  ? 193 ARG A CZ  1 
ATOM 1434  N NH1 . ARG A 1 193 ? -45.069 -31.141 -90.174  1.00 42.18  ? 193 ARG A NH1 1 
ATOM 1435  N NH2 . ARG A 1 193 ? -44.894 -29.696 -91.940  1.00 42.18  ? 193 ARG A NH2 1 
ATOM 1436  N N   . GLY A 1 194 ? -43.746 -34.215 -96.683  1.00 44.09  ? 194 GLY A N   1 
ATOM 1437  C CA  . GLY A 1 194 ? -44.507 -33.639 -97.780  1.00 44.09  ? 194 GLY A CA  1 
ATOM 1438  C C   . GLY A 1 194 ? -45.151 -34.702 -98.642  1.00 44.09  ? 194 GLY A C   1 
ATOM 1439  O O   . GLY A 1 194 ? -46.283 -34.547 -99.103  1.00 44.09  ? 194 GLY A O   1 
ATOM 1440  N N   . TYR A 1 195 ? -44.439 -35.806 -98.866  1.00 47.36  ? 195 TYR A N   1 
ATOM 1441  C CA  . TYR A 1 195 ? -45.017 -36.938 -99.579  1.00 47.36  ? 195 TYR A CA  1 
ATOM 1442  C C   . TYR A 1 195 ? -46.200 -37.516 -98.812  1.00 47.36  ? 195 TYR A C   1 
ATOM 1443  O O   . TYR A 1 195 ? -47.227 -37.873 -99.399  1.00 47.36  ? 195 TYR A O   1 
ATOM 1444  C CB  . TYR A 1 195 ? -43.947 -38.004 -99.819  1.00 47.36  ? 195 TYR A CB  1 
ATOM 1445  C CG  . TYR A 1 195 ? -44.474 -39.292 -100.414 1.00 47.36  ? 195 TYR A CG  1 
ATOM 1446  C CD1 . TYR A 1 195 ? -44.536 -39.469 -101.786 1.00 47.36  ? 195 TYR A CD1 1 
ATOM 1447  C CD2 . TYR A 1 195 ? -44.884 -40.340 -99.600  1.00 47.36  ? 195 TYR A CD2 1 
ATOM 1448  C CE1 . TYR A 1 195 ? -45.008 -40.644 -102.333 1.00 47.36  ? 195 TYR A CE1 1 
ATOM 1449  C CE2 . TYR A 1 195 ? -45.359 -41.516 -100.137 1.00 47.36  ? 195 TYR A CE2 1 
ATOM 1450  C CZ  . TYR A 1 195 ? -45.418 -41.664 -101.503 1.00 47.36  ? 195 TYR A CZ  1 
ATOM 1451  O OH  . TYR A 1 195 ? -45.890 -42.838 -102.040 1.00 47.36  ? 195 TYR A OH  1 
ATOM 1452  N N   . GLU A 1 196 ? -46.064 -37.625 -97.491  1.00 46.89  ? 196 GLU A N   1 
ATOM 1453  C CA  . GLU A 1 196 ? -47.127 -38.221 -96.691  1.00 46.89  ? 196 GLU A CA  1 
ATOM 1454  C C   . GLU A 1 196 ? -48.398 -37.384 -96.727  1.00 46.89  ? 196 GLU A C   1 
ATOM 1455  O O   . GLU A 1 196 ? -49.501 -37.928 -96.851  1.00 46.89  ? 196 GLU A O   1 
ATOM 1456  C CB  . GLU A 1 196 ? -46.654 -38.418 -95.250  1.00 46.89  ? 196 GLU A CB  1 
ATOM 1457  C CG  . GLU A 1 196 ? -45.751 -39.624 -95.059  1.00 46.89  ? 196 GLU A CG  1 
ATOM 1458  C CD  . GLU A 1 196 ? -46.487 -40.942 -95.218  1.00 46.89  ? 196 GLU A CD  1 
ATOM 1459  O OE1 . GLU A 1 196 ? -45.817 -41.982 -95.391  1.00 46.89  ? 196 GLU A OE1 1 
ATOM 1460  O OE2 . GLU A 1 196 ? -47.735 -40.941 -95.160  1.00 46.89  ? 196 GLU A OE2 1 
ATOM 1461  N N   . GLU A 1 197 ? -48.271 -36.061 -96.626  1.00 46.02  ? 197 GLU A N   1 
ATOM 1462  C CA  . GLU A 1 197 ? -49.483 -35.245 -96.558  1.00 46.02  ? 197 GLU A CA  1 
ATOM 1463  C C   . GLU A 1 197 ? -49.707 -34.392 -97.802  1.00 46.02  ? 197 GLU A C   1 
ATOM 1464  O O   . GLU A 1 197 ? -50.376 -33.357 -97.730  1.00 46.02  ? 197 GLU A O   1 
ATOM 1465  C CB  . GLU A 1 197 ? -49.473 -34.341 -95.320  1.00 46.02  ? 197 GLU A CB  1 
ATOM 1466  C CG  . GLU A 1 197 ? -48.135 -33.729 -94.976  1.00 46.02  ? 197 GLU A CG  1 
ATOM 1467  C CD  . GLU A 1 197 ? -48.191 -32.877 -93.725  1.00 46.02  ? 197 GLU A CD  1 
ATOM 1468  O OE1 . GLU A 1 197 ? -48.524 -31.679 -93.836  1.00 46.02  ? 197 GLU A OE1 1 
ATOM 1469  O OE2 . GLU A 1 197 ? -47.905 -33.406 -92.630  1.00 46.02  ? 197 GLU A OE2 1 
ATOM 1470  N N   . GLN A 1 198 ? -49.160 -34.805 -98.945  1.00 46.96  ? 198 GLN A N   1 
ATOM 1471  C CA  . GLN A 1 198 ? -49.425 -34.095 -100.190 1.00 46.96  ? 198 GLN A CA  1 
ATOM 1472  C C   . GLN A 1 198 ? -49.880 -35.042 -101.293 1.00 46.96  ? 198 GLN A C   1 
ATOM 1473  O O   . GLN A 1 198 ? -50.704 -34.674 -102.136 1.00 46.96  ? 198 GLN A O   1 
ATOM 1474  C CB  . GLN A 1 198 ? -48.182 -33.328 -100.642 1.00 46.96  ? 198 GLN A CB  1 
ATOM 1475  C CG  . GLN A 1 198 ? -48.094 -31.915 -100.097 1.00 46.96  ? 198 GLN A CG  1 
ATOM 1476  C CD  . GLN A 1 198 ? -46.916 -31.149 -100.660 1.00 46.96  ? 198 GLN A CD  1 
ATOM 1477  O OE1 . GLN A 1 198 ? -46.484 -31.393 -101.786 1.00 46.96  ? 198 GLN A OE1 1 
ATOM 1478  N NE2 . GLN A 1 198 ? -46.390 -30.215 -99.878  1.00 46.96  ? 198 GLN A NE2 1 
ATOM 1479  N N   . VAL A 1 199 ? -49.348 -36.261 -101.293 1.00 49.91  ? 199 VAL A N   1 
ATOM 1480  C CA  . VAL A 1 199 ? -49.562 -37.206 -102.382 1.00 49.91  ? 199 VAL A CA  1 
ATOM 1481  C C   . VAL A 1 199 ? -50.742 -38.115 -102.060 1.00 49.91  ? 199 VAL A C   1 
ATOM 1482  O O   . VAL A 1 199 ? -50.838 -38.660 -100.956 1.00 49.91  ? 199 VAL A O   1 
ATOM 1483  C CB  . VAL A 1 199 ? -48.280 -38.013 -102.651 1.00 49.91  ? 199 VAL A CB  1 
ATOM 1484  C CG1 . VAL A 1 199 ? -48.290 -38.576 -104.042 1.00 49.91  ? 199 VAL A CG1 1 
ATOM 1485  C CG2 . VAL A 1 199 ? -47.075 -37.120 -102.484 1.00 49.91  ? 199 VAL A CG2 1 
ATOM 1486  N N   . ALA A 1 200 ? -51.646 -38.281 -103.025 1.00 56.03  ? 200 ALA A N   1 
ATOM 1487  C CA  . ALA A 1 200 ? -52.887 -39.011 -102.809 1.00 56.03  ? 200 ALA A CA  1 
ATOM 1488  C C   . ALA A 1 200 ? -52.616 -40.500 -102.592 1.00 56.03  ? 200 ALA A C   1 
ATOM 1489  O O   . ALA A 1 200 ? -51.496 -40.991 -102.748 1.00 56.03  ? 200 ALA A O   1 
ATOM 1490  C CB  . ALA A 1 200 ? -53.834 -38.810 -103.990 1.00 56.03  ? 200 ALA A CB  1 
ATOM 1491  N N   . ASP A 1 201 ? -53.678 -41.223 -102.229 1.00 60.15  ? 201 ASP A N   1 
ATOM 1492  C CA  . ASP A 1 201 ? -53.528 -42.621 -101.831 1.00 60.15  ? 201 ASP A CA  1 
ATOM 1493  C C   . ASP A 1 201 ? -53.227 -43.525 -103.021 1.00 60.15  ? 201 ASP A C   1 
ATOM 1494  O O   . ASP A 1 201 ? -52.429 -44.463 -102.905 1.00 60.15  ? 201 ASP A O   1 
ATOM 1495  C CB  . ASP A 1 201 ? -54.785 -43.095 -101.106 1.00 60.15  ? 201 ASP A CB  1 
ATOM 1496  C CG  . ASP A 1 201 ? -55.003 -42.379 -99.790  1.00 60.15  ? 201 ASP A CG  1 
ATOM 1497  O OD1 . ASP A 1 201 ? -55.323 -41.172 -99.816  1.00 60.15  ? 201 ASP A OD1 1 
ATOM 1498  O OD2 . ASP A 1 201 ? -54.853 -43.021 -98.730  1.00 60.15  ? 201 ASP A OD2 1 
ATOM 1499  N N   . ASP A 1 202 ? -53.870 -43.281 -104.164 1.00 62.36  ? 202 ASP A N   1 
ATOM 1500  C CA  . ASP A 1 202 ? -53.677 -44.149 -105.324 1.00 62.36  ? 202 ASP A CA  1 
ATOM 1501  C C   . ASP A 1 202 ? -52.237 -44.089 -105.820 1.00 62.36  ? 202 ASP A C   1 
ATOM 1502  O O   . ASP A 1 202 ? -51.586 -45.120 -106.028 1.00 62.36  ? 202 ASP A O   1 
ATOM 1503  C CB  . ASP A 1 202 ? -54.655 -43.760 -106.434 1.00 62.36  ? 202 ASP A CB  1 
ATOM 1504  C CG  . ASP A 1 202 ? -54.681 -42.267 -106.689 1.00 62.36  ? 202 ASP A CG  1 
ATOM 1505  O OD1 . ASP A 1 202 ? -55.400 -41.831 -107.613 1.00 62.36  ? 202 ASP A OD1 1 
ATOM 1506  O OD2 . ASP A 1 202 ? -53.984 -41.528 -105.963 1.00 62.36  ? 202 ASP A OD2 1 
ATOM 1507  N N   . VAL A 1 203 ? -51.720 -42.876 -106.010 1.00 58.11  ? 203 VAL A N   1 
ATOM 1508  C CA  . VAL A 1 203 ? -50.329 -42.713 -106.413 1.00 58.11  ? 203 VAL A CA  1 
ATOM 1509  C C   . VAL A 1 203 ? -49.385 -43.160 -105.304 1.00 58.11  ? 203 VAL A C   1 
ATOM 1510  O O   . VAL A 1 203 ? -48.269 -43.620 -105.576 1.00 58.11  ? 203 VAL A O   1 
ATOM 1511  C CB  . VAL A 1 203 ? -50.098 -41.254 -106.850 1.00 58.11  ? 203 VAL A CB  1 
ATOM 1512  C CG1 . VAL A 1 203 ? -50.646 -40.311 -105.809 1.00 58.11  ? 203 VAL A CG1 1 
ATOM 1513  C CG2 . VAL A 1 203 ? -48.625 -40.985 -107.102 1.00 58.11  ? 203 VAL A CG2 1 
ATOM 1514  N N   . LYS A 1 204 ? -49.817 -43.069 -104.042 1.00 55.96  ? 204 LYS A N   1 
ATOM 1515  C CA  . LYS A 1 204 ? -49.023 -43.623 -102.949 1.00 55.96  ? 204 LYS A CA  1 
ATOM 1516  C C   . LYS A 1 204 ? -48.846 -45.129 -103.109 1.00 55.96  ? 204 LYS A C   1 
ATOM 1517  O O   . LYS A 1 204 ? -47.737 -45.660 -102.968 1.00 55.96  ? 204 LYS A O   1 
ATOM 1518  C CB  . LYS A 1 204 ? -49.683 -43.309 -101.606 1.00 55.96  ? 204 LYS A CB  1 
ATOM 1519  C CG  . LYS A 1 204 ? -49.079 -42.138 -100.855 1.00 55.96  ? 204 LYS A CG  1 
ATOM 1520  C CD  . LYS A 1 204 ? -49.523 -42.151 -99.401  1.00 55.96  ? 204 LYS A CD  1 
ATOM 1521  C CE  . LYS A 1 204 ? -49.209 -40.839 -98.712  1.00 55.96  ? 204 LYS A CE  1 
ATOM 1522  N NZ  . LYS A 1 204 ? -50.382 -39.924 -98.714  1.00 55.96  ? 204 LYS A NZ  1 
ATOM 1523  N N   . GLU A 1 205 ? -49.939 -45.834 -103.407 1.00 61.81  ? 205 GLU A N   1 
ATOM 1524  C CA  . GLU A 1 205 ? -49.856 -47.273 -103.633 1.00 61.81  ? 205 GLU A CA  1 
ATOM 1525  C C   . GLU A 1 205 ? -49.045 -47.583 -104.881 1.00 61.81  ? 205 GLU A C   1 
ATOM 1526  O O   . GLU A 1 205 ? -48.336 -48.593 -104.936 1.00 61.81  ? 205 GLU A O   1 
ATOM 1527  C CB  . GLU A 1 205 ? -51.257 -47.870 -103.744 1.00 61.81  ? 205 GLU A CB  1 
ATOM 1528  C CG  . GLU A 1 205 ? -51.293 -49.387 -103.716 1.00 61.81  ? 205 GLU A CG  1 
ATOM 1529  C CD  . GLU A 1 205 ? -51.327 -49.942 -102.307 1.00 61.81  ? 205 GLU A CD  1 
ATOM 1530  O OE1 . GLU A 1 205 ? -52.363 -49.780 -101.630 1.00 61.81  ? 205 GLU A OE1 1 
ATOM 1531  O OE2 . GLU A 1 205 ? -50.318 -50.540 -101.878 1.00 61.81  ? 205 GLU A OE2 1 
ATOM 1532  N N   . ALA A 1 206 ? -49.144 -46.727 -105.898 1.00 60.54  ? 206 ALA A N   1 
ATOM 1533  C CA  . ALA A 1 206 ? -48.324 -46.898 -107.092 1.00 60.54  ? 206 ALA A CA  1 
ATOM 1534  C C   . ALA A 1 206 ? -46.840 -46.822 -106.752 1.00 60.54  ? 206 ALA A C   1 
ATOM 1535  O O   . ALA A 1 206 ? -46.037 -47.645 -107.208 1.00 60.54  ? 206 ALA A O   1 
ATOM 1536  C CB  . ALA A 1 206 ? -48.698 -45.841 -108.129 1.00 60.54  ? 206 ALA A CB  1 
ATOM 1537  N N   . VAL A 1 207 ? -46.462 -45.840 -105.932 1.00 58.03  ? 207 VAL A N   1 
ATOM 1538  C CA  . VAL A 1 207 ? -45.071 -45.692 -105.513 1.00 58.03  ? 207 VAL A CA  1 
ATOM 1539  C C   . VAL A 1 207 ? -44.634 -46.891 -104.683 1.00 58.03  ? 207 VAL A C   1 
ATOM 1540  O O   . VAL A 1 207 ? -43.516 -47.400 -104.838 1.00 58.03  ? 207 VAL A O   1 
ATOM 1541  C CB  . VAL A 1 207 ? -44.889 -44.372 -104.741 1.00 58.03  ? 207 VAL A CB  1 
ATOM 1542  C CG1 . VAL A 1 207 ? -43.553 -44.353 -104.016 1.00 58.03  ? 207 VAL A CG1 1 
ATOM 1543  C CG2 . VAL A 1 207 ? -45.006 -43.192 -105.682 1.00 58.03  ? 207 VAL A CG2 1 
ATOM 1544  N N   . ASN A 1 208 ? -45.501 -47.352 -103.778 1.00 60.42  ? 208 ASN A N   1 
ATOM 1545  C CA  . ASN A 1 208 ? -45.160 -48.512 -102.960 1.00 60.42  ? 208 ASN A CA  1 
ATOM 1546  C C   . ASN A 1 208 ? -44.944 -49.749 -103.824 1.00 60.42  ? 208 ASN A C   1 
ATOM 1547  O O   . ASN A 1 208 ? -43.998 -50.513 -103.603 1.00 60.42  ? 208 ASN A O   1 
ATOM 1548  C CB  . ASN A 1 208 ? -46.256 -48.764 -101.926 1.00 60.42  ? 208 ASN A CB  1 
ATOM 1549  C CG  . ASN A 1 208 ? -46.035 -47.988 -100.643 1.00 60.42  ? 208 ASN A CG  1 
ATOM 1550  O OD1 . ASN A 1 208 ? -45.015 -48.148 -99.974  1.00 60.42  ? 208 ASN A OD1 1 
ATOM 1551  N ND2 . ASN A 1 208 ? -46.995 -47.142 -100.292 1.00 60.42  ? 208 ASN A ND2 1 
ATOM 1552  N N   . TYR A 1 209 ? -45.808 -49.959 -104.817 1.00 63.45  ? 209 TYR A N   1 
ATOM 1553  C CA  . TYR A 1 209 ? -45.643 -51.089 -105.724 1.00 63.45  ? 209 TYR A CA  1 
ATOM 1554  C C   . TYR A 1 209 ? -44.355 -50.972 -106.527 1.00 63.45  ? 209 TYR A C   1 
ATOM 1555  O O   . TYR A 1 209 ? -43.660 -51.971 -106.747 1.00 63.45  ? 209 TYR A O   1 
ATOM 1556  C CB  . TYR A 1 209 ? -46.846 -51.184 -106.658 1.00 63.45  ? 209 TYR A CB  1 
ATOM 1557  C CG  . TYR A 1 209 ? -47.078 -52.549 -107.267 1.00 63.45  ? 209 TYR A CG  1 
ATOM 1558  C CD1 . TYR A 1 209 ? -48.133 -53.346 -106.845 1.00 63.45  ? 209 TYR A CD1 1 
ATOM 1559  C CD2 . TYR A 1 209 ? -46.259 -53.031 -108.278 1.00 63.45  ? 209 TYR A CD2 1 
ATOM 1560  C CE1 . TYR A 1 209 ? -48.354 -54.589 -107.401 1.00 63.45  ? 209 TYR A CE1 1 
ATOM 1561  C CE2 . TYR A 1 209 ? -46.475 -54.272 -108.841 1.00 63.45  ? 209 TYR A CE2 1 
ATOM 1562  C CZ  . TYR A 1 209 ? -47.523 -55.047 -108.397 1.00 63.45  ? 209 TYR A CZ  1 
ATOM 1563  O OH  . TYR A 1 209 ? -47.742 -56.285 -108.953 1.00 63.45  ? 209 TYR A OH  1 
ATOM 1564  N N   . PHE A 1 210 ? -44.029 -49.763 -106.989 1.00 61.82  ? 210 PHE A N   1 
ATOM 1565  C CA  . PHE A 1 210 ? -42.792 -49.579 -107.741 1.00 61.82  ? 210 PHE A CA  1 
ATOM 1566  C C   . PHE A 1 210 ? -41.581 -49.892 -106.870 1.00 61.82  ? 210 PHE A C   1 
ATOM 1567  O O   . PHE A 1 210 ? -40.622 -50.523 -107.329 1.00 61.82  ? 210 PHE A O   1 
ATOM 1568  C CB  . PHE A 1 210 ? -42.731 -48.154 -108.304 1.00 61.82  ? 210 PHE A CB  1 
ATOM 1569  C CG  . PHE A 1 210 ? -41.424 -47.800 -108.980 1.00 61.82  ? 210 PHE A CG  1 
ATOM 1570  C CD1 . PHE A 1 210 ? -41.380 -47.637 -110.353 1.00 61.82  ? 210 PHE A CD1 1 
ATOM 1571  C CD2 . PHE A 1 210 ? -40.270 -47.552 -108.249 1.00 61.82  ? 210 PHE A CD2 1 
ATOM 1572  C CE1 . PHE A 1 210 ? -40.201 -47.297 -110.988 1.00 61.82  ? 210 PHE A CE1 1 
ATOM 1573  C CE2 . PHE A 1 210 ? -39.090 -47.215 -108.880 1.00 61.82  ? 210 PHE A CE2 1 
ATOM 1574  C CZ  . PHE A 1 210 ? -39.057 -47.083 -110.251 1.00 61.82  ? 210 PHE A CZ  1 
ATOM 1575  N N   . ASN A 1 211 ? -41.607 -49.458 -105.609 1.00 60.85  ? 211 ASN A N   1 
ATOM 1576  C CA  . ASN A 1 211 ? -40.500 -49.759 -104.707 1.00 60.85  ? 211 ASN A CA  1 
ATOM 1577  C C   . ASN A 1 211 ? -40.428 -51.244 -104.379 1.00 60.85  ? 211 ASN A C   1 
ATOM 1578  O O   . ASN A 1 211 ? -39.333 -51.777 -104.166 1.00 60.85  ? 211 ASN A O   1 
ATOM 1579  C CB  . ASN A 1 211 ? -40.627 -48.940 -103.424 1.00 60.85  ? 211 ASN A CB  1 
ATOM 1580  C CG  . ASN A 1 211 ? -40.282 -47.481 -103.628 1.00 60.85  ? 211 ASN A CG  1 
ATOM 1581  O OD1 . ASN A 1 211 ? -39.181 -47.147 -104.065 1.00 60.85  ? 211 ASN A OD1 1 
ATOM 1582  N ND2 . ASN A 1 211 ? -41.224 -46.601 -103.314 1.00 60.85  ? 211 ASN A ND2 1 
ATOM 1583  N N   . GLU A 1 212 ? -41.573 -51.925 -104.333 1.00 65.31  ? 212 GLU A N   1 
ATOM 1584  C CA  . GLU A 1 212 ? -41.586 -53.344 -103.992 1.00 65.31  ? 212 GLU A CA  1 
ATOM 1585  C C   . GLU A 1 212 ? -41.090 -54.200 -105.153 1.00 65.31  ? 212 GLU A C   1 
ATOM 1586  O O   . GLU A 1 212 ? -40.104 -54.931 -105.022 1.00 65.31  ? 212 GLU A O   1 
ATOM 1587  C CB  . GLU A 1 212 ? -42.998 -53.767 -103.575 1.00 65.31  ? 212 GLU A CB  1 
ATOM 1588  C CG  . GLU A 1 212 ? -43.040 -54.856 -102.513 1.00 65.31  ? 212 GLU A CG  1 
ATOM 1589  C CD  . GLU A 1 212 ? -44.455 -55.269 -102.152 1.00 65.31  ? 212 GLU A CD  1 
ATOM 1590  O OE1 . GLU A 1 212 ? -45.330 -54.383 -102.054 1.00 65.31  ? 212 GLU A OE1 1 
ATOM 1591  O OE2 . GLU A 1 212 ? -44.693 -56.481 -101.964 1.00 65.31  ? 212 GLU A OE2 1 
ATOM 1592  N N   . THR A 1 213 ? -41.767 -54.120 -106.299 1.00 66.50  ? 213 THR A N   1 
ATOM 1593  C CA  . THR A 1 213 ? -41.407 -54.959 -107.443 1.00 66.50  ? 213 THR A CA  1 
ATOM 1594  C C   . THR A 1 213 ? -40.481 -54.224 -108.407 1.00 66.50  ? 213 THR A C   1 
ATOM 1595  O O   . THR A 1 213 ? -39.359 -54.668 -108.669 1.00 66.50  ? 213 THR A O   1 
ATOM 1596  C CB  . THR A 1 213 ? -42.674 -55.439 -108.157 1.00 66.50  ? 213 THR A CB  1 
ATOM 1597  O OG1 . THR A 1 213 ? -43.098 -54.447 -109.102 1.00 66.50  ? 213 THR A OG1 1 
ATOM 1598  C CG2 . THR A 1 213 ? -43.786 -55.689 -107.150 1.00 66.50  ? 213 THR A CG2 1 
ATOM 1599  N N   . GLY A 1 214 ? -40.935 -53.095 -108.946 1.00 67.27  ? 214 GLY A N   1 
ATOM 1600  C CA  . GLY A 1 214 ? -40.116 -52.332 -109.868 1.00 67.27  ? 214 GLY A CA  1 
ATOM 1601  C C   . GLY A 1 214 ? -40.815 -51.965 -111.161 1.00 67.27  ? 214 GLY A C   1 
ATOM 1602  O O   . GLY A 1 214 ? -40.192 -51.409 -112.070 1.00 67.27  ? 214 GLY A O   1 
ATOM 1603  N N   . GLU A 1 215 ? -42.105 -52.266 -111.256 1.00 70.73  ? 215 GLU A N   1 
ATOM 1604  C CA  . GLU A 1 215 ? -42.880 -51.987 -112.459 1.00 70.73  ? 215 GLU A CA  1 
ATOM 1605  C C   . GLU A 1 215 ? -43.670 -50.699 -112.269 1.00 70.73  ? 215 GLU A C   1 
ATOM 1606  O O   . GLU A 1 215 ? -44.465 -50.585 -111.330 1.00 70.73  ? 215 GLU A O   1 
ATOM 1607  C CB  . GLU A 1 215 ? -43.820 -53.149 -112.775 1.00 70.73  ? 215 GLU A CB  1 
ATOM 1608  C CG  . GLU A 1 215 ? -43.234 -54.521 -112.492 1.00 70.73  ? 215 GLU A CG  1 
ATOM 1609  C CD  . GLU A 1 215 ? -42.249 -54.964 -113.557 1.00 70.73  ? 215 GLU A CD  1 
ATOM 1610  O OE1 . GLU A 1 215 ? -42.641 -55.025 -114.741 1.00 70.73  ? 215 GLU A OE1 1 
ATOM 1611  O OE2 . GLU A 1 215 ? -41.084 -55.251 -113.210 1.00 70.73  ? 215 GLU A OE2 1 
ATOM 1612  N N   . ALA A 1 216 ? -43.453 -49.733 -113.159 1.00 72.94  ? 216 ALA A N   1 
ATOM 1613  C CA  . ALA A 1 216 ? -44.233 -48.502 -113.133 1.00 72.94  ? 216 ALA A CA  1 
ATOM 1614  C C   . ALA A 1 216 ? -45.693 -48.815 -113.426 1.00 72.94  ? 216 ALA A C   1 
ATOM 1615  O O   . ALA A 1 216 ? -46.032 -49.268 -114.523 1.00 72.94  ? 216 ALA A O   1 
ATOM 1616  C CB  . ALA A 1 216 ? -43.679 -47.506 -114.150 1.00 72.94  ? 216 ALA A CB  1 
ATOM 1617  N N   . THR A 1 217 ? -46.557 -48.584 -112.439 1.00 73.75  ? 217 THR A N   1 
ATOM 1618  C CA  . THR A 1 217 ? -47.945 -49.024 -112.532 1.00 73.75  ? 217 THR A CA  1 
ATOM 1619  C C   . THR A 1 217 ? -48.833 -48.044 -111.785 1.00 73.75  ? 217 THR A C   1 
ATOM 1620  O O   . THR A 1 217 ? -48.558 -47.723 -110.627 1.00 73.75  ? 217 THR A O   1 
ATOM 1621  C CB  . THR A 1 217 ? -48.101 -50.431 -111.953 1.00 73.75  ? 217 THR A CB  1 
ATOM 1622  O OG1 . THR A 1 217 ? -47.066 -51.280 -112.462 1.00 73.75  ? 217 THR A OG1 1 
ATOM 1623  C CG2 . THR A 1 217 ? -49.442 -51.014 -112.336 1.00 73.75  ? 217 THR A CG2 1 
ATOM 1624  N N   . TYR A 1 218 ? -49.891 -47.570 -112.441 1.00 75.47  ? 218 TYR A N   1 
ATOM 1625  C CA  . TYR A 1 218 ? -50.872 -46.724 -111.779 1.00 75.47  ? 218 TYR A CA  1 
ATOM 1626  C C   . TYR A 1 218 ? -52.016 -47.573 -111.221 1.00 75.47  ? 218 TYR A C   1 
ATOM 1627  O O   . TYR A 1 218 ? -52.154 -48.759 -111.528 1.00 75.47  ? 218 TYR A O   1 
ATOM 1628  C CB  . TYR A 1 218 ? -51.389 -45.648 -112.736 1.00 75.47  ? 218 TYR A CB  1 
ATOM 1629  C CG  . TYR A 1 218 ? -52.334 -46.142 -113.810 1.00 75.47  ? 218 TYR A CG  1 
ATOM 1630  C CD1 . TYR A 1 218 ? -51.847 -46.644 -115.008 1.00 75.47  ? 218 TYR A CD1 1 
ATOM 1631  C CD2 . TYR A 1 218 ? -53.710 -46.086 -113.635 1.00 75.47  ? 218 TYR A CD2 1 
ATOM 1632  C CE1 . TYR A 1 218 ? -52.702 -47.091 -115.997 1.00 75.47  ? 218 TYR A CE1 1 
ATOM 1633  C CE2 . TYR A 1 218 ? -54.573 -46.531 -114.619 1.00 75.47  ? 218 TYR A CE2 1 
ATOM 1634  C CZ  . TYR A 1 218 ? -54.064 -47.031 -115.797 1.00 75.47  ? 218 TYR A CZ  1 
ATOM 1635  O OH  . TYR A 1 218 ? -54.917 -47.475 -116.780 1.00 75.47  ? 218 TYR A OH  1 
ATOM 1636  N N   . ALA A 1 219 ? -52.847 -46.948 -110.387 1.00 74.17  ? 219 ALA A N   1 
ATOM 1637  C CA  . ALA A 1 219 ? -53.847 -47.669 -109.613 1.00 74.17  ? 219 ALA A CA  1 
ATOM 1638  C C   . ALA A 1 219 ? -55.222 -47.040 -109.777 1.00 74.17  ? 219 ALA A C   1 
ATOM 1639  O O   . ALA A 1 219 ? -55.342 -45.827 -109.963 1.00 74.17  ? 219 ALA A O   1 
ATOM 1640  C CB  . ALA A 1 219 ? -53.481 -47.696 -108.125 1.00 74.17  ? 219 ALA A CB  1 
ATOM 1641  N N   . ILE A 1 220 ? -56.253 -47.880 -109.697 1.00 77.68  ? 220 ILE A N   1 
ATOM 1642  C CA  . ILE A 1 220 ? -57.650 -47.459 -109.695 1.00 77.68  ? 220 ILE A CA  1 
ATOM 1643  C C   . ILE A 1 220 ? -58.346 -48.153 -108.532 1.00 77.68  ? 220 ILE A C   1 
ATOM 1644  O O   . ILE A 1 220 ? -58.194 -49.366 -108.349 1.00 77.68  ? 220 ILE A O   1 
ATOM 1645  C CB  . ILE A 1 220 ? -58.345 -47.786 -111.030 1.00 77.68  ? 220 ILE A CB  1 
ATOM 1646  C CG1 . ILE A 1 220 ? -57.926 -46.794 -112.118 1.00 77.68  ? 220 ILE A CG1 1 
ATOM 1647  C CG2 . ILE A 1 220 ? -59.858 -47.779 -110.869 1.00 77.68  ? 220 ILE A CG2 1 
ATOM 1648  C CD1 . ILE A 1 220 ? -57.950 -45.347 -111.676 1.00 77.68  ? 220 ILE A CD1 1 
ATOM 1649  N N   . GLN A 1 221 ? -59.105 -47.387 -107.751 1.00 78.13  ? 221 GLN A N   1 
ATOM 1650  C CA  . GLN A 1 221 ? -59.749 -47.927 -106.558 1.00 78.13  ? 221 GLN A CA  1 
ATOM 1651  C C   . GLN A 1 221 ? -60.977 -48.746 -106.934 1.00 78.13  ? 221 GLN A C   1 
ATOM 1652  O O   . GLN A 1 221 ? -61.910 -48.231 -107.558 1.00 78.13  ? 221 GLN A O   1 
ATOM 1653  C CB  . GLN A 1 221 ? -60.136 -46.795 -105.610 1.00 78.13  ? 221 GLN A CB  1 
ATOM 1654  C CG  . GLN A 1 221 ? -60.149 -47.197 -104.144 1.00 78.13  ? 221 GLN A CG  1 
ATOM 1655  C CD  . GLN A 1 221 ? -61.223 -46.481 -103.352 1.00 78.13  ? 221 GLN A CD  1 
ATOM 1656  O OE1 . GLN A 1 221 ? -61.510 -45.308 -103.593 1.00 78.13  ? 221 GLN A OE1 1 
ATOM 1657  N NE2 . GLN A 1 221 ? -61.823 -47.183 -102.397 1.00 78.13  ? 221 GLN A NE2 1 
ATOM 1658  N N   . THR A 1 222 ? -60.976 -50.023 -106.553 1.00 79.04  ? 222 THR A N   1 
ATOM 1659  C CA  . THR A 1 222 ? -62.139 -50.880 -106.755 1.00 79.04  ? 222 THR A CA  1 
ATOM 1660  C C   . THR A 1 222 ? -63.099 -50.770 -105.578 1.00 79.04  ? 222 THR A C   1 
ATOM 1661  O O   . THR A 1 222 ? -64.265 -50.402 -105.751 1.00 79.04  ? 222 THR A O   1 
ATOM 1662  C CB  . THR A 1 222 ? -61.715 -52.337 -106.950 1.00 79.04  ? 222 THR A CB  1 
ATOM 1663  O OG1 . THR A 1 222 ? -60.836 -52.727 -105.888 1.00 79.04  ? 222 THR A OG1 1 
ATOM 1664  C CG2 . THR A 1 222 ? -61.006 -52.511 -108.280 1.00 79.04  ? 222 THR A CG2 1 
ATOM 1665  N N   . GLY A 1 223 ? -62.616 -51.082 -104.379 1.00 77.69  ? 223 GLY A N   1 
ATOM 1666  C CA  . GLY A 1 223 ? -63.446 -51.031 -103.191 1.00 77.69  ? 223 GLY A CA  1 
ATOM 1667  C C   . GLY A 1 223 ? -62.662 -50.731 -101.931 1.00 77.69  ? 223 GLY A C   1 
ATOM 1668  O O   . GLY A 1 223 ? -61.672 -49.993 -101.968 1.00 77.69  ? 223 GLY A O   1 
ATOM 1669  N N   . THR A 1 224 ? -63.093 -51.297 -100.806 1.00 75.73  ? 224 THR A N   1 
ATOM 1670  C CA  . THR A 1 224 ? -62.427 -51.091 -99.529  1.00 75.73  ? 224 THR A CA  1 
ATOM 1671  C C   . THR A 1 224 ? -62.459 -52.381 -98.725  1.00 75.73  ? 224 THR A C   1 
ATOM 1672  O O   . THR A 1 224 ? -63.489 -53.057 -98.663  1.00 75.73  ? 224 THR A O   1 
ATOM 1673  C CB  . THR A 1 224 ? -63.088 -49.961 -98.728  1.00 75.73  ? 224 THR A CB  1 
ATOM 1674  O OG1 . THR A 1 224 ? -63.198 -48.792 -99.548  1.00 75.73  ? 224 THR A OG1 1 
ATOM 1675  C CG2 . THR A 1 224 ? -62.271 -49.631 -97.490  1.00 75.73  ? 224 THR A CG2 1 
ATOM 1676  N N   . THR A 1 225 ? -61.328 -52.718 -98.113  1.00 73.72  ? 225 THR A N   1 
ATOM 1677  C CA  . THR A 1 225 ? -61.223 -53.850 -97.205  1.00 73.72  ? 225 THR A CA  1 
ATOM 1678  C C   . THR A 1 225 ? -61.181 -53.340 -95.768  1.00 73.72  ? 225 THR A C   1 
ATOM 1679  O O   . THR A 1 225 ? -61.190 -52.133 -95.510  1.00 73.72  ? 225 THR A O   1 
ATOM 1680  C CB  . THR A 1 225 ? -59.990 -54.698 -97.526  1.00 73.72  ? 225 THR A CB  1 
ATOM 1681  O OG1 . THR A 1 225 ? -60.045 -55.921 -96.783  1.00 73.72  ? 225 THR A OG1 1 
ATOM 1682  C CG2 . THR A 1 225 ? -58.719 -53.955 -97.156  1.00 73.72  ? 225 THR A CG2 1 
ATOM 1683  N N   . GLU A 1 226 ? -61.134 -54.276 -94.823  1.00 70.33  ? 226 GLU A N   1 
ATOM 1684  C CA  . GLU A 1 226 ? -61.147 -53.951 -93.398  1.00 70.33  ? 226 GLU A CA  1 
ATOM 1685  C C   . GLU A 1 226 ? -60.008 -54.719 -92.732  1.00 70.33  ? 226 GLU A C   1 
ATOM 1686  O O   . GLU A 1 226 ? -60.128 -55.920 -92.476  1.00 70.33  ? 226 GLU A O   1 
ATOM 1687  C CB  . GLU A 1 226 ? -62.497 -54.296 -92.777  1.00 70.33  ? 226 GLU A CB  1 
ATOM 1688  C CG  . GLU A 1 226 ? -62.904 -53.395 -91.626  1.00 70.33  ? 226 GLU A CG  1 
ATOM 1689  C CD  . GLU A 1 226 ? -62.889 -54.105 -90.292  1.00 70.33  ? 226 GLU A CD  1 
ATOM 1690  O OE1 . GLU A 1 226 ? -62.904 -53.411 -89.255  1.00 70.33  ? 226 GLU A OE1 1 
ATOM 1691  O OE2 . GLU A 1 226 ? -62.861 -55.354 -90.278  1.00 70.33  ? 226 GLU A OE2 1 
ATOM 1692  N N   . VAL A 1 227 ? -58.902 -54.024 -92.462  1.00 67.12  ? 227 VAL A N   1 
ATOM 1693  C CA  . VAL A 1 227 ? -57.705 -54.715 -91.907  1.00 67.12  ? 227 VAL A CA  1 
ATOM 1694  C C   . VAL A 1 227 ? -57.613 -54.453 -90.402  1.00 67.12  ? 227 VAL A C   1 
ATOM 1695  O O   . VAL A 1 227 ? -58.267 -53.501 -89.932  1.00 67.12  ? 227 VAL A O   1 
ATOM 1696  C CB  . VAL A 1 227 ? -56.451 -54.199 -92.630  1.00 67.12  ? 227 VAL A CB  1 
ATOM 1697  C CG1 . VAL A 1 227 ? -56.141 -52.755 -92.260  1.00 67.12  ? 227 VAL A CG1 1 
ATOM 1698  C CG2 . VAL A 1 227 ? -55.242 -55.095 -92.398  1.00 67.12  ? 227 VAL A CG2 1 
ATOM 1699  N N   . GLU A 1 228 ? -56.846 -55.275 -89.682  1.00 61.48  ? 228 GLU A N   1 
ATOM 1700  C CA  . GLU A 1 228 ? -56.622 -55.043 -88.234  1.00 61.48  ? 228 GLU A CA  1 
ATOM 1701  C C   . GLU A 1 228 ? -55.634 -53.874 -88.116  1.00 61.48  ? 228 GLU A C   1 
ATOM 1702  O O   . GLU A 1 228 ? -56.084 -52.743 -88.359  1.00 61.48  ? 228 GLU A O   1 
ATOM 1703  C CB  . GLU A 1 228 ? -56.175 -56.333 -87.544  1.00 61.48  ? 228 GLU A CB  1 
ATOM 1704  C CG  . GLU A 1 228 ? -54.915 -56.990 -88.110  1.00 61.48  ? 228 GLU A CG  1 
ATOM 1705  C CD  . GLU A 1 228 ? -54.683 -57.065 -89.612  1.00 61.48  ? 228 GLU A CD  1 
ATOM 1706  O OE1 . GLU A 1 228 ? -55.578 -57.569 -90.320  1.00 61.48  ? 228 GLU A OE1 1 
ATOM 1707  O OE2 . GLU A 1 228 ? -53.611 -56.620 -90.076  1.00 61.48  ? 228 GLU A OE2 1 
ATOM 1708  N N   . VAL A 1 229 ? -54.361 -54.135 -87.820  1.00 55.09  ? 229 VAL A N   1 
ATOM 1709  C CA  . VAL A 1 229 ? -53.299 -53.089 -87.683  1.00 55.09  ? 229 VAL A CA  1 
ATOM 1710  C C   . VAL A 1 229 ? -53.002 -52.994 -86.188  1.00 55.09  ? 229 VAL A C   1 
ATOM 1711  O O   . VAL A 1 229 ? -53.844 -52.460 -85.449  1.00 55.09  ? 229 VAL A O   1 
ATOM 1712  C CB  . VAL A 1 229 ? -53.515 -51.680 -88.266  1.00 55.09  ? 229 VAL A CB  1 
ATOM 1713  C CG1 . VAL A 1 229 ? -52.476 -50.702 -87.746  1.00 55.09  ? 229 VAL A CG1 1 
ATOM 1714  C CG2 . VAL A 1 229 ? -53.495 -51.693 -89.788  1.00 55.09  ? 229 VAL A CG2 1 
ATOM 1715  N N   . GLU A 1 230 ? -51.875 -53.546 -85.773  1.00 48.58  ? 230 GLU A N   1 
ATOM 1716  C CA  . GLU A 1 230 ? -51.457 -53.510 -84.372  1.00 48.58  ? 230 GLU A CA  1 
ATOM 1717  C C   . GLU A 1 230 ? -50.594 -52.278 -84.092  1.00 48.58  ? 230 GLU A C   1 
ATOM 1718  O O   . GLU A 1 230 ? -49.382 -52.363 -83.899  1.00 48.58  ? 230 GLU A O   1 
ATOM 1719  C CB  . GLU A 1 230 ? -50.720 -54.795 -84.015  1.00 48.58  ? 230 GLU A CB  1 
ATOM 1720  C CG  . GLU A 1 230 ? -50.884 -55.233 -82.573  1.00 48.58  ? 230 GLU A CG  1 
ATOM 1721  C CD  . GLU A 1 230 ? -50.025 -56.434 -82.232  1.00 48.58  ? 230 GLU A CD  1 
ATOM 1722  O OE1 . GLU A 1 230 ? -50.586 -57.475 -81.833  1.00 48.58  ? 230 GLU A OE1 1 
ATOM 1723  O OE2 . GLU A 1 230 ? -48.787 -56.337 -82.366  1.00 48.58  ? 230 GLU A OE2 1 
ATOM 1724  N N   . LYS A 1 231 ? -51.240 -51.114 -84.078  1.00 44.02  ? 231 LYS A N   1 
ATOM 1725  C CA  . LYS A 1 231 ? -50.522 -49.874 -83.808  1.00 44.02  ? 231 LYS A CA  1 
ATOM 1726  C C   . LYS A 1 231 ? -49.998 -49.859 -82.379  1.00 44.02  ? 231 LYS A C   1 
ATOM 1727  O O   . LYS A 1 231 ? -50.704 -50.248 -81.445  1.00 44.02  ? 231 LYS A O   1 
ATOM 1728  C CB  . LYS A 1 231 ? -51.426 -48.664 -84.044  1.00 44.02  ? 231 LYS A CB  1 
ATOM 1729  C CG  . LYS A 1 231 ? -51.657 -48.319 -85.499  1.00 44.02  ? 231 LYS A CG  1 
ATOM 1730  C CD  . LYS A 1 231 ? -53.081 -47.852 -85.725  1.00 44.02  ? 231 LYS A CD  1 
ATOM 1731  C CE  . LYS A 1 231 ? -53.304 -46.478 -85.122  1.00 44.02  ? 231 LYS A CE  1 
ATOM 1732  N NZ  . LYS A 1 231 ? -52.289 -45.499 -85.594  1.00 44.02  ? 231 LYS A NZ  1 
ATOM 1733  N N   . ALA A 1 232 ? -48.756 -49.411 -82.214  1.00 36.97  ? 232 ALA A N   1 
ATOM 1734  C CA  . ALA A 1 232 ? -48.186 -49.169 -80.891  1.00 36.97  ? 232 ALA A CA  1 
ATOM 1735  C C   . ALA A 1 232 ? -48.380 -47.694 -80.568  1.00 36.97  ? 232 ALA A C   1 
ATOM 1736  O O   . ALA A 1 232 ? -47.680 -46.832 -81.101  1.00 36.97  ? 232 ALA A O   1 
ATOM 1737  C CB  . ALA A 1 232 ? -46.715 -49.563 -80.855  1.00 36.97  ? 232 ALA A CB  1 
ATOM 1738  N N   . VAL A 1 233 ? -49.346 -47.399 -79.697  1.00 33.40  ? 233 VAL A N   1 
ATOM 1739  C CA  . VAL A 1 233 ? -49.692 -46.009 -79.402  1.00 33.40  ? 233 VAL A CA  1 
ATOM 1740  C C   . VAL A 1 233 ? -48.524 -45.300 -78.727  1.00 33.40  ? 233 VAL A C   1 
ATOM 1741  O O   . VAL A 1 233 ? -48.161 -44.175 -79.090  1.00 33.40  ? 233 VAL A O   1 
ATOM 1742  C CB  . VAL A 1 233 ? -50.964 -45.941 -78.541  1.00 33.40  ? 233 VAL A CB  1 
ATOM 1743  C CG1 . VAL A 1 233 ? -51.283 -44.500 -78.184  1.00 33.40  ? 233 VAL A CG1 1 
ATOM 1744  C CG2 . VAL A 1 233 ? -52.127 -46.578 -79.274  1.00 33.40  ? 233 VAL A CG2 1 
ATOM 1745  N N   . VAL A 1 234 ? -47.917 -45.948 -77.741  1.00 31.15  ? 234 VAL A N   1 
ATOM 1746  C CA  . VAL A 1 234 ? -46.791 -45.380 -77.011  1.00 31.15  ? 234 VAL A CA  1 
ATOM 1747  C C   . VAL A 1 234 ? -45.561 -46.236 -77.262  1.00 31.15  ? 234 VAL A C   1 
ATOM 1748  O O   . VAL A 1 234 ? -45.575 -47.456 -77.069  1.00 31.15  ? 234 VAL A O   1 
ATOM 1749  C CB  . VAL A 1 234 ? -47.094 -45.271 -75.503  1.00 31.15  ? 234 VAL A CB  1 
ATOM 1750  C CG1 . VAL A 1 234 ? -45.980 -44.528 -74.794  1.00 31.15  ? 234 VAL A CG1 1 
ATOM 1751  C CG2 . VAL A 1 234 ? -48.425 -44.580 -75.280  1.00 31.15  ? 234 VAL A CG2 1 
ATOM 1752  N N   . ASN A 1 235 ? -44.484 -45.591 -77.703  1.00 28.27  ? 235 ASN A N   1 
ATOM 1753  C CA  . ASN A 1 235 ? -43.253 -46.298 -78.026  1.00 28.27  ? 235 ASN A CA  1 
ATOM 1754  C C   . ASN A 1 235 ? -42.036 -45.538 -77.519  1.00 28.27  ? 235 ASN A C   1 
ATOM 1755  O O   . ASN A 1 235 ? -41.041 -45.404 -78.237  1.00 28.27  ? 235 ASN A O   1 
ATOM 1756  C CB  . ASN A 1 235 ? -43.152 -46.518 -79.535  1.00 28.27  ? 235 ASN A CB  1 
ATOM 1757  C CG  . ASN A 1 235 ? -43.187 -47.980 -79.915  1.00 28.27  ? 235 ASN A CG  1 
ATOM 1758  O OD1 . ASN A 1 235 ? -43.253 -48.854 -79.053  1.00 28.27  ? 235 ASN A OD1 1 
ATOM 1759  N ND2 . ASN A 1 235 ? -43.149 -48.255 -81.211  1.00 28.27  ? 235 ASN A ND2 1 
ATOM 1760  N N   . ARG A 1 236 ? -42.101 -45.035 -76.288  1.00 26.21  ? 236 ARG A N   1 
ATOM 1761  C CA  . ARG A 1 236 ? -41.042 -44.191 -75.775  1.00 26.21  ? 236 ARG A CA  1 
ATOM 1762  C C   . ARG A 1 236 ? -40.177 -44.936 -74.767  1.00 26.21  ? 236 ARG A C   1 
ATOM 1763  O O   . ARG A 1 236 ? -40.680 -45.790 -74.030  1.00 26.21  ? 236 ARG A O   1 
ATOM 1764  C CB  . ARG A 1 236 ? -41.621 -42.934 -75.113  1.00 26.21  ? 236 ARG A CB  1 
ATOM 1765  C CG  . ARG A 1 236 ? -42.315 -43.184 -73.784  1.00 26.21  ? 236 ARG A CG  1 
ATOM 1766  C CD  . ARG A 1 236 ? -42.391 -41.914 -72.958  1.00 26.21  ? 236 ARG A CD  1 
ATOM 1767  N NE  . ARG A 1 236 ? -43.539 -41.913 -72.059  1.00 26.21  ? 236 ARG A NE  1 
ATOM 1768  C CZ  . ARG A 1 236 ? -44.777 -41.620 -72.429  1.00 26.21  ? 236 ARG A CZ  1 
ATOM 1769  N NH1 . ARG A 1 236 ? -45.069 -41.307 -73.680  1.00 26.21  ? 236 ARG A NH1 1 
ATOM 1770  N NH2 . ARG A 1 236 ? -45.748 -41.643 -71.520  1.00 26.21  ? 236 ARG A NH2 1 
ATOM 1771  N N   . PRO A 1 237 ? -38.876 -44.655 -74.727  1.00 24.02  ? 237 PRO A N   1 
ATOM 1772  C CA  . PRO A 1 237 ? -38.040 -45.198 -73.655  1.00 24.02  ? 237 PRO A CA  1 
ATOM 1773  C C   . PRO A 1 237 ? -38.352 -44.522 -72.332  1.00 24.02  ? 237 PRO A C   1 
ATOM 1774  O O   . PRO A 1 237 ? -38.826 -43.386 -72.286  1.00 24.02  ? 237 PRO A O   1 
ATOM 1775  C CB  . PRO A 1 237 ? -36.617 -44.879 -74.123  1.00 24.02  ? 237 PRO A CB  1 
ATOM 1776  C CG  . PRO A 1 237 ? -36.787 -43.670 -74.970  1.00 24.02  ? 237 PRO A CG  1 
ATOM 1777  C CD  . PRO A 1 237 ? -38.082 -43.889 -75.701  1.00 24.02  ? 237 PRO A CD  1 
ATOM 1778  N N   . THR A 1 238 ? -38.076 -45.233 -71.243  1.00 23.52  ? 238 THR A N   1 
ATOM 1779  C CA  . THR A 1 238 ? -38.294 -44.714 -69.897  1.00 23.52  ? 238 THR A CA  1 
ATOM 1780  C C   . THR A 1 238 ? -36.989 -44.809 -69.119  1.00 23.52  ? 238 THR A C   1 
ATOM 1781  O O   . THR A 1 238 ? -36.433 -45.901 -68.968  1.00 23.52  ? 238 THR A O   1 
ATOM 1782  C CB  . THR A 1 238 ? -39.404 -45.478 -69.180  1.00 23.52  ? 238 THR A CB  1 
ATOM 1783  O OG1 . THR A 1 238 ? -39.227 -46.884 -69.388  1.00 23.52  ? 238 THR A OG1 1 
ATOM 1784  C CG2 . THR A 1 238 ? -40.765 -45.058 -69.708  1.00 23.52  ? 238 THR A CG2 1 
ATOM 1785  N N   . VAL A 1 239 ? -36.508 -43.673 -68.630  1.00 22.07  ? 239 VAL A N   1 
ATOM 1786  C CA  . VAL A 1 239 ? -35.367 -43.621 -67.725  1.00 22.07  ? 239 VAL A CA  1 
ATOM 1787  C C   . VAL A 1 239 ? -35.861 -43.073 -66.396  1.00 22.07  ? 239 VAL A C   1 
ATOM 1788  O O   . VAL A 1 239 ? -36.270 -41.910 -66.307  1.00 22.07  ? 239 VAL A O   1 
ATOM 1789  C CB  . VAL A 1 239 ? -34.232 -42.756 -68.294  1.00 22.07  ? 239 VAL A CB  1 
ATOM 1790  C CG1 . VAL A 1 239 ? -33.047 -42.766 -67.352  1.00 22.07  ? 239 VAL A CG1 1 
ATOM 1791  C CG2 . VAL A 1 239 ? -33.825 -43.260 -69.665  1.00 22.07  ? 239 VAL A CG2 1 
ATOM 1792  N N   . GLU A 1 240 ? -35.821 -43.907 -65.361  1.00 24.61  ? 240 GLU A N   1 
ATOM 1793  C CA  . GLU A 1 240 ? -36.374 -43.563 -64.058  1.00 24.61  ? 240 GLU A CA  1 
ATOM 1794  C C   . GLU A 1 240 ? -35.305 -43.761 -62.998  1.00 24.61  ? 240 GLU A C   1 
ATOM 1795  O O   . GLU A 1 240 ? -34.636 -44.799 -62.976  1.00 24.61  ? 240 GLU A O   1 
ATOM 1796  C CB  . GLU A 1 240 ? -37.612 -44.410 -63.752  1.00 24.61  ? 240 GLU A CB  1 
ATOM 1797  C CG  . GLU A 1 240 ? -37.730 -44.861 -62.310  1.00 24.61  ? 240 GLU A CG  1 
ATOM 1798  C CD  . GLU A 1 240 ? -38.900 -45.798 -62.094  1.00 24.61  ? 240 GLU A CD  1 
ATOM 1799  O OE1 . GLU A 1 240 ? -39.732 -45.513 -61.208  1.00 24.61  ? 240 GLU A OE1 1 
ATOM 1800  O OE2 . GLU A 1 240 ? -38.995 -46.811 -62.817  1.00 24.61  ? 240 GLU A OE2 1 
ATOM 1801  N N   . MET A 1 241 ? -35.143 -42.770 -62.127  1.00 23.80  ? 241 MET A N   1 
ATOM 1802  C CA  . MET A 1 241 ? -34.191 -42.885 -61.029  1.00 23.80  ? 241 MET A CA  1 
ATOM 1803  C C   . MET A 1 241 ? -34.758 -43.783 -59.942  1.00 23.80  ? 241 MET A C   1 
ATOM 1804  O O   . MET A 1 241 ? -35.817 -43.502 -59.372  1.00 23.80  ? 241 MET A O   1 
ATOM 1805  C CB  . MET A 1 241 ? -33.826 -41.511 -60.483  1.00 23.80  ? 241 MET A CB  1 
ATOM 1806  C CG  . MET A 1 241 ? -32.635 -40.948 -61.194  1.00 23.80  ? 241 MET A CG  1 
ATOM 1807  S SD  . MET A 1 241 ? -31.407 -42.258 -61.104  1.00 23.80  ? 241 MET A SD  1 
ATOM 1808  C CE  . MET A 1 241 ? -29.914 -41.372 -61.461  1.00 23.80  ? 241 MET A CE  1 
ATOM 1809  N N   . LEU A 1 242 ? -34.045 -44.868 -59.665  1.00 23.86  ? 242 LEU A N   1 
ATOM 1810  C CA  . LEU A 1 242 ? -34.503 -45.921 -58.782  1.00 23.86  ? 242 LEU A CA  1 
ATOM 1811  C C   . LEU A 1 242 ? -33.940 -45.725 -57.377  1.00 23.86  ? 242 LEU A C   1 
ATOM 1812  O O   . LEU A 1 242 ? -32.886 -45.115 -57.181  1.00 23.86  ? 242 LEU A O   1 
ATOM 1813  C CB  . LEU A 1 242 ? -34.084 -47.269 -59.353  1.00 23.86  ? 242 LEU A CB  1 
ATOM 1814  C CG  . LEU A 1 242 ? -35.222 -48.198 -59.755  1.00 23.86  ? 242 LEU A CG  1 
ATOM 1815  C CD1 . LEU A 1 242 ? -34.681 -49.583 -59.896  1.00 23.86  ? 242 LEU A CD1 1 
ATOM 1816  C CD2 . LEU A 1 242 ? -36.349 -48.160 -58.738  1.00 23.86  ? 242 LEU A CD2 1 
ATOM 1817  N N   . ASP A 1 243 ? -34.659 -46.254 -56.391  1.00 26.62  ? 243 ASP A N   1 
ATOM 1818  C CA  . ASP A 1 243 ? -34.261 -46.129 -54.993  1.00 26.62  ? 243 ASP A CA  1 
ATOM 1819  C C   . ASP A 1 243 ? -33.346 -47.286 -54.599  1.00 26.62  ? 243 ASP A C   1 
ATOM 1820  O O   . ASP A 1 243 ? -33.643 -48.443 -54.906  1.00 26.62  ? 243 ASP A O   1 
ATOM 1821  C CB  . ASP A 1 243 ? -35.491 -46.109 -54.086  1.00 26.62  ? 243 ASP A CB  1 
ATOM 1822  C CG  . ASP A 1 243 ? -35.162 -45.741 -52.645  1.00 26.62  ? 243 ASP A CG  1 
ATOM 1823  O OD1 . ASP A 1 243 ? -34.315 -46.411 -52.018  1.00 26.62  ? 243 ASP A OD1 1 
ATOM 1824  O OD2 . ASP A 1 243 ? -35.761 -44.772 -52.133  1.00 26.62  ? 243 ASP A OD2 1 
ATOM 1825  N N   . PRO A 1 244 ? -32.228 -47.004 -53.921  1.00 26.79  ? 244 PRO A N   1 
ATOM 1826  C CA  . PRO A 1 244 ? -31.296 -48.077 -53.544  1.00 26.79  ? 244 PRO A CA  1 
ATOM 1827  C C   . PRO A 1 244 ? -31.891 -49.114 -52.600  1.00 26.79  ? 244 PRO A C   1 
ATOM 1828  O O   . PRO A 1 244 ? -31.260 -50.142 -52.338  1.00 26.79  ? 244 PRO A O   1 
ATOM 1829  C CB  . PRO A 1 244 ? -30.142 -47.315 -52.877  1.00 26.79  ? 244 PRO A CB  1 
ATOM 1830  C CG  . PRO A 1 244 ? -30.229 -45.936 -53.441  1.00 26.79  ? 244 PRO A CG  1 
ATOM 1831  C CD  . PRO A 1 244 ? -31.692 -45.672 -53.594  1.00 26.79  ? 244 PRO A CD  1 
ATOM 1832  N N   . ASN A 1 245 ? -33.093 -48.867 -52.080  1.00 27.94  ? 245 ASN A N   1 
ATOM 1833  C CA  . ASN A 1 245 ? -33.807 -49.855 -51.284  1.00 27.94  ? 245 ASN A CA  1 
ATOM 1834  C C   . ASN A 1 245 ? -34.528 -50.875 -52.153  1.00 27.94  ? 245 ASN A C   1 
ATOM 1835  O O   . ASN A 1 245 ? -34.959 -51.914 -51.645  1.00 27.94  ? 245 ASN A O   1 
ATOM 1836  C CB  . ASN A 1 245 ? -34.818 -49.161 -50.359  1.00 27.94  ? 245 ASN A CB  1 
ATOM 1837  C CG  . ASN A 1 245 ? -35.170 -49.993 -49.130  1.00 27.94  ? 245 ASN A CG  1 
ATOM 1838  O OD1 . ASN A 1 245 ? -35.427 -49.463 -48.052  1.00 27.94  ? 245 ASN A OD1 1 
ATOM 1839  N ND2 . ASN A 1 245 ? -35.166 -51.309 -49.291  1.00 27.94  ? 245 ASN A ND2 1 
ATOM 1840  N N   . ASN A 1 246 ? -34.643 -50.624 -53.451  1.00 26.83  ? 246 ASN A N   1 
ATOM 1841  C CA  . ASN A 1 246 ? -35.406 -51.486 -54.343  1.00 26.83  ? 246 ASN A CA  1 
ATOM 1842  C C   . ASN A 1 246 ? -34.540 -52.413 -55.175  1.00 26.83  ? 246 ASN A C   1 
ATOM 1843  O O   . ASN A 1 246 ? -35.018 -53.458 -55.621  1.00 26.83  ? 246 ASN A O   1 
ATOM 1844  C CB  . ASN A 1 246 ? -36.272 -50.635 -55.274  1.00 26.83  ? 246 ASN A CB  1 
ATOM 1845  C CG  . ASN A 1 246 ? -37.173 -49.692 -54.516  1.00 26.83  ? 246 ASN A CG  1 
ATOM 1846  O OD1 . ASN A 1 246 ? -37.409 -49.870 -53.323  1.00 26.83  ? 246 ASN A OD1 1 
ATOM 1847  N ND2 . ASN A 1 246 ? -37.680 -48.678 -55.202  1.00 26.83  ? 246 ASN A ND2 1 
ATOM 1848  N N   . VAL A 1 247 ? -33.281 -52.065 -55.396  1.00 25.12  ? 247 VAL A N   1 
ATOM 1849  C CA  . VAL A 1 247 ? -32.385 -52.865 -56.223  1.00 25.12  ? 247 VAL A CA  1 
ATOM 1850  C C   . VAL A 1 247 ? -31.533 -53.745 -55.322  1.00 25.12  ? 247 VAL A C   1 
ATOM 1851  O O   . VAL A 1 247 ? -30.835 -53.245 -54.432  1.00 25.12  ? 247 VAL A O   1 
ATOM 1852  C CB  . VAL A 1 247 ? -31.504 -51.963 -57.098  1.00 25.12  ? 247 VAL A CB  1 
ATOM 1853  C CG1 . VAL A 1 247 ? -30.840 -52.776 -58.192  1.00 25.12  ? 247 VAL A CG1 1 
ATOM 1854  C CG2 . VAL A 1 247 ? -32.325 -50.835 -57.680  1.00 25.12  ? 247 VAL A CG2 1 
ATOM 1855  N N   . VAL A 1 248 ? -31.585 -55.055 -55.551  1.00 25.11  ? 248 VAL A N   1 
ATOM 1856  C CA  . VAL A 1 248 ? -30.712 -55.984 -54.843  1.00 25.11  ? 248 VAL A CA  1 
ATOM 1857  C C   . VAL A 1 248 ? -29.756 -56.607 -55.851  1.00 25.11  ? 248 VAL A C   1 
ATOM 1858  O O   . VAL A 1 248 ? -30.073 -57.624 -56.476  1.00 25.11  ? 248 VAL A O   1 
ATOM 1859  C CB  . VAL A 1 248 ? -31.520 -57.062 -54.102  1.00 25.11  ? 248 VAL A CB  1 
ATOM 1860  C CG1 . VAL A 1 248 ? -30.587 -58.002 -53.357  1.00 25.11  ? 248 VAL A CG1 1 
ATOM 1861  C CG2 . VAL A 1 248 ? -32.512 -56.420 -53.151  1.00 25.11  ? 248 VAL A CG2 1 
ATOM 1862  N N   . ILE A 1 249 ? -28.588 -56.002 -56.016  1.00 25.09  ? 249 ILE A N   1 
ATOM 1863  C CA  . ILE A 1 249 ? -27.611 -56.474 -56.990  1.00 25.09  ? 249 ILE A CA  1 
ATOM 1864  C C   . ILE A 1 249 ? -26.791 -57.596 -56.373  1.00 25.09  ? 249 ILE A C   1 
ATOM 1865  O O   . ILE A 1 249 ? -26.481 -57.573 -55.176  1.00 25.09  ? 249 ILE A O   1 
ATOM 1866  C CB  . ILE A 1 249 ? -26.714 -55.315 -57.458  1.00 25.09  ? 249 ILE A CB  1 
ATOM 1867  C CG1 . ILE A 1 249 ? -27.549 -54.240 -58.145  1.00 25.09  ? 249 ILE A CG1 1 
ATOM 1868  C CG2 . ILE A 1 249 ? -25.646 -55.809 -58.416  1.00 25.09  ? 249 ILE A CG2 1 
ATOM 1869  C CD1 . ILE A 1 249 ? -26.820 -52.934 -58.321  1.00 25.09  ? 249 ILE A CD1 1 
ATOM 1870  N N   . ASP A 1 250 ? -26.447 -58.592 -57.193  1.00 26.59  ? 250 ASP A N   1 
ATOM 1871  C CA  . ASP A 1 250 ? -25.650 -59.742 -56.786  1.00 26.59  ? 250 ASP A CA  1 
ATOM 1872  C C   . ASP A 1 250 ? -24.391 -59.297 -56.054  1.00 26.59  ? 250 ASP A C   1 
ATOM 1873  O O   . ASP A 1 250 ? -23.554 -58.588 -56.625  1.00 26.59  ? 250 ASP A O   1 
ATOM 1874  C CB  . ASP A 1 250 ? -25.278 -60.586 -58.005  1.00 26.59  ? 250 ASP A CB  1 
ATOM 1875  C CG  . ASP A 1 250 ? -24.073 -61.470 -57.755  1.00 26.59  ? 250 ASP A CG  1 
ATOM 1876  O OD1 . ASP A 1 250 ? -22.961 -61.100 -58.178  1.00 26.59  ? 250 ASP A OD1 1 
ATOM 1877  O OD2 . ASP A 1 250 ? -24.241 -62.542 -57.140  1.00 26.59  ? 250 ASP A OD2 1 
ATOM 1878  N N   . PRO A 1 251 ? -24.153 -59.740 -54.801  1.00 26.94  ? 251 PRO A N   1 
ATOM 1879  C CA  . PRO A 1 251 ? -22.987 -59.283 -54.074  1.00 26.94  ? 251 PRO A CA  1 
ATOM 1880  C C   . PRO A 1 251 ? -21.693 -59.946 -54.508  1.00 26.94  ? 251 PRO A C   1 
ATOM 1881  O O   . PRO A 1 251 ? -20.636 -59.553 -54.001  1.00 26.94  ? 251 PRO A O   1 
ATOM 1882  C CB  . PRO A 1 251 ? -23.383 -59.675 -52.670  1.00 26.94  ? 251 PRO A CB  1 
ATOM 1883  C CG  . PRO A 1 251 ? -24.059 -61.001 -52.854  1.00 26.94  ? 251 PRO A CG  1 
ATOM 1884  C CD  . PRO A 1 251 ? -24.961 -60.688 -54.025  1.00 26.94  ? 251 PRO A CD  1 
ATOM 1885  N N   . SER A 1 252 ? -21.762 -60.915 -55.423  1.00 26.65  ? 252 SER A N   1 
ATOM 1886  C CA  . SER A 1 252 ? -20.549 -61.637 -55.886  1.00 26.65  ? 252 SER A CA  1 
ATOM 1887  C C   . SER A 1 252 ? -19.819 -60.819 -56.952  1.00 26.65  ? 252 SER A C   1 
ATOM 1888  O O   . SER A 1 252 ? -18.594 -60.980 -57.071  1.00 26.65  ? 252 SER A O   1 
ATOM 1889  C CB  . SER A 1 252 ? -20.894 -62.978 -56.424  1.00 26.65  ? 252 SER A CB  1 
ATOM 1890  O OG  . SER A 1 252 ? -21.250 -62.885 -57.795  1.00 26.65  ? 252 SER A OG  1 
ATOM 1891  N N   . CYS A 1 253 ? -20.540 -60.003 -57.717  1.00 30.00  ? 253 CYS A N   1 
ATOM 1892  C CA  . CYS A 1 253 ? -19.887 -59.112 -58.699  1.00 30.00  ? 253 CYS A CA  1 
ATOM 1893  C C   . CYS A 1 253 ? -18.746 -58.386 -58.006  1.00 30.00  ? 253 CYS A C   1 
ATOM 1894  O O   . CYS A 1 253 ? -19.014 -57.302 -57.478  1.00 30.00  ? 253 CYS A O   1 
ATOM 1895  C CB  . CYS A 1 253 ? -20.872 -58.104 -59.208  1.00 30.00  ? 253 CYS A CB  1 
ATOM 1896  N N   . ASN A 1 254 ? -17.544 -58.957 -58.001  1.00 31.93  ? 254 ASN A N   1 
ATOM 1897  C CA  . ASN A 1 254 ? -16.367 -58.264 -57.417  1.00 31.93  ? 254 ASN A CA  1 
ATOM 1898  C C   . ASN A 1 254 ? -16.185 -56.954 -58.170  1.00 31.93  ? 254 ASN A C   1 
ATOM 1899  O O   . ASN A 1 254 ? -15.150 -56.810 -58.837  1.00 31.93  ? 254 ASN A O   1 
ATOM 1900  C CB  . ASN A 1 254 ? -15.130 -59.136 -57.524  1.00 31.93  ? 254 ASN A CB  1 
ATOM 1901  C CG  . ASN A 1 254 ? -15.159 -60.278 -56.541  1.00 31.93  ? 254 ASN A CG  1 
ATOM 1902  O OD1 . ASN A 1 254 ? -15.912 -60.234 -55.564  1.00 31.93  ? 254 ASN A OD1 1 
ATOM 1903  N ND2 . ASN A 1 254 ? -14.351 -61.301 -56.777  1.00 31.93  ? 254 ASN A ND2 1 
ATOM 1904  N N   . GLY A 1 255 ? -17.126 -56.023 -58.041  1.00 31.31  ? 255 GLY A N   1 
ATOM 1905  C CA  . GLY A 1 255 ? -17.084 -54.811 -58.877  1.00 31.31  ? 255 GLY A CA  1 
ATOM 1906  C C   . GLY A 1 255 ? -17.642 -55.192 -60.227  1.00 31.31  ? 255 GLY A C   1 
ATOM 1907  O O   . GLY A 1 255 ? -18.100 -56.343 -60.350  1.00 31.31  ? 255 GLY A O   1 
ATOM 1908  N N   . ASP A 1 256 ? -17.659 -54.283 -61.194  1.00 32.31  ? 256 ASP A N   1 
ATOM 1909  C CA  . ASP A 1 256 ? -18.075 -54.643 -62.576  1.00 32.31  ? 256 ASP A CA  1 
ATOM 1910  C C   . ASP A 1 256 ? -19.511 -55.158 -62.615  1.00 32.31  ? 256 ASP A C   1 
ATOM 1911  O O   . ASP A 1 256 ? -19.694 -56.385 -62.685  1.00 32.31  ? 256 ASP A O   1 
ATOM 1912  C CB  . ASP A 1 256 ? -17.140 -55.678 -63.173  1.00 32.31  ? 256 ASP A CB  1 
ATOM 1913  C CG  . ASP A 1 256 ? -16.480 -55.278 -64.483  1.00 32.31  ? 256 ASP A CG  1 
ATOM 1914  O OD1 . ASP A 1 256 ? -16.938 -54.288 -65.091  1.00 32.31  ? 256 ASP A OD1 1 
ATOM 1915  O OD2 . ASP A 1 256 ? -15.513 -55.959 -64.883  1.00 32.31  ? 256 ASP A OD2 1 
ATOM 1916  N N   . LEU A 1 257 ? -20.481 -54.254 -62.648  1.00 28.62  ? 257 LEU A N   1 
ATOM 1917  C CA  . LEU A 1 257 ? -21.882 -54.666 -62.739  1.00 28.62  ? 257 LEU A CA  1 
ATOM 1918  C C   . LEU A 1 257 ? -22.155 -55.540 -63.959  1.00 28.62  ? 257 LEU A C   1 
ATOM 1919  O O   . LEU A 1 257 ? -23.061 -56.381 -63.939  1.00 28.62  ? 257 LEU A O   1 
ATOM 1920  C CB  . LEU A 1 257 ? -22.779 -53.427 -62.765  1.00 28.62  ? 257 LEU A CB  1 
ATOM 1921  C CG  . LEU A 1 257 ? -24.288 -53.642 -62.901  1.00 28.62  ? 257 LEU A CG  1 
ATOM 1922  C CD1 . LEU A 1 257 ? -24.797 -54.605 -61.842  1.00 28.62  ? 257 LEU A CD1 1 
ATOM 1923  C CD2 . LEU A 1 257 ? -25.029 -52.320 -62.830  1.00 28.62  ? 257 LEU A CD2 1 
ATOM 1924  N N   . ASP A 1 258 ? -21.355 -55.356 -65.005  1.00 31.67  ? 258 ASP A N   1 
ATOM 1925  C CA  . ASP A 1 258 ? -21.506 -56.197 -66.214  1.00 31.67  ? 258 ASP A CA  1 
ATOM 1926  C C   . ASP A 1 258 ? -21.408 -57.663 -65.809  1.00 31.67  ? 258 ASP A C   1 
ATOM 1927  O O   . ASP A 1 258 ? -22.101 -58.486 -66.431  1.00 31.67  ? 258 ASP A O   1 
ATOM 1928  C CB  . ASP A 1 258 ? -20.439 -55.868 -67.241  1.00 31.67  ? 258 ASP A CB  1 
ATOM 1929  C CG  . ASP A 1 258 ? -20.201 -54.384 -67.478  1.00 31.67  ? 258 ASP A CG  1 
ATOM 1930  O OD1 . ASP A 1 258 ? -21.197 -53.648 -67.629  1.00 31.67  ? 258 ASP A OD1 1 
ATOM 1931  O OD2 . ASP A 1 258 ? -19.022 -53.978 -67.511  1.00 31.67  ? 258 ASP A OD2 1 
ATOM 1932  N N   . ARG A 1 259 ? -20.580 -57.975 -64.809  1.00 31.56  ? 259 ARG A N   1 
ATOM 1933  C CA  . ARG A 1 259 ? -20.364 -59.394 -64.430  1.00 31.56  ? 259 ARG A CA  1 
ATOM 1934  C C   . ARG A 1 259 ? -21.259 -59.778 -63.247  1.00 31.56  ? 259 ARG A C   1 
ATOM 1935  O O   . ARG A 1 259 ? -20.848 -60.661 -62.477  1.00 31.56  ? 259 ARG A O   1 
ATOM 1936  C CB  . ARG A 1 259 ? -18.909 -59.635 -64.028  1.00 31.56  ? 259 ARG A CB  1 
ATOM 1937  C CG  . ARG A 1 259 ? -17.886 -58.828 -64.810  1.00 31.56  ? 259 ARG A CG  1 
ATOM 1938  C CD  . ARG A 1 259 ? -16.515 -59.469 -64.707  1.00 31.56  ? 259 ARG A CD  1 
ATOM 1939  N NE  . ARG A 1 259 ? -16.349 -60.549 -65.686  1.00 31.56  ? 259 ARG A NE  1 
ATOM 1940  C CZ  . ARG A 1 259 ? -16.631 -60.439 -66.977  1.00 31.56  ? 259 ARG A CZ  1 
ATOM 1941  N NH1 . ARG A 1 259 ? -16.195 -59.397 -67.663  1.00 31.56  ? 259 ARG A NH1 1 
ATOM 1942  N NH2 . ARG A 1 259 ? -17.346 -61.371 -67.578  1.00 31.56  ? 259 ARG A NH2 1 
ATOM 1943  N N   . ALA A 1 260 ? -22.423 -59.152 -63.112  1.00 28.41  ? 260 ALA A N   1 
ATOM 1944  C CA  . ALA A 1 260 ? -23.361 -59.540 -62.039  1.00 28.41  ? 260 ALA A CA  1 
ATOM 1945  C C   . ALA A 1 260 ? -24.387 -60.483 -62.642  1.00 28.41  ? 260 ALA A C   1 
ATOM 1946  O O   . ALA A 1 260 ? -24.958 -60.148 -63.686  1.00 28.41  ? 260 ALA A O   1 
ATOM 1947  C CB  . ALA A 1 260 ? -24.002 -58.329 -61.429  1.00 28.41  ? 260 ALA A CB  1 
ATOM 1948  N N   . LEU A 1 261 ? -24.634 -61.606 -61.986  1.00 26.24  ? 261 LEU A N   1 
ATOM 1949  C CA  . LEU A 1 261 ? -25.508 -62.638 -62.525  1.00 26.24  ? 261 LEU A CA  1 
ATOM 1950  C C   . LEU A 1 261 ? -26.984 -62.405 -62.230  1.00 26.24  ? 261 LEU A C   1 
ATOM 1951  O O   . LEU A 1 261 ? -27.826 -63.089 -62.819  1.00 26.24  ? 261 LEU A O   1 
ATOM 1952  C CB  . LEU A 1 261 ? -25.093 -64.013 -62.000  1.00 26.24  ? 261 LEU A CB  1 
ATOM 1953  C CG  . LEU A 1 261 ? -23.650 -64.440 -62.266  1.00 26.24  ? 261 LEU A CG  1 
ATOM 1954  C CD1 . LEU A 1 261 ? -22.841 -64.423 -60.985  1.00 26.24  ? 261 LEU A CD1 1 
ATOM 1955  C CD2 . LEU A 1 261 ? -23.618 -65.814 -62.906  1.00 26.24  ? 261 LEU A CD2 1 
ATOM 1956  N N   . PHE A 1 262 ? -27.327 -61.472 -61.344  1.00 25.31  ? 262 PHE A N   1 
ATOM 1957  C CA  . PHE A 1 262 ? -28.736 -61.191 -61.107  1.00 25.31  ? 262 PHE A CA  1 
ATOM 1958  C C   . PHE A 1 262 ? -28.889 -59.805 -60.501  1.00 25.31  ? 262 PHE A C   1 
ATOM 1959  O O   . PHE A 1 262 ? -27.940 -59.229 -59.963  1.00 25.31  ? 262 PHE A O   1 
ATOM 1960  C CB  . PHE A 1 262 ? -29.386 -62.264 -60.217  1.00 25.31  ? 262 PHE A CB  1 
ATOM 1961  C CG  . PHE A 1 262 ? -29.045 -62.158 -58.750  1.00 25.31  ? 262 PHE A CG  1 
ATOM 1962  C CD1 . PHE A 1 262 ? -29.728 -61.282 -57.920  1.00 25.31  ? 262 PHE A CD1 1 
ATOM 1963  C CD2 . PHE A 1 262 ? -28.060 -62.956 -58.199  1.00 25.31  ? 262 PHE A CD2 1 
ATOM 1964  C CE1 . PHE A 1 262 ? -29.421 -61.195 -56.578  1.00 25.31  ? 262 PHE A CE1 1 
ATOM 1965  C CE2 . PHE A 1 262 ? -27.751 -62.872 -56.856  1.00 25.31  ? 262 PHE A CE2 1 
ATOM 1966  C CZ  . PHE A 1 262 ? -28.433 -61.990 -56.047  1.00 25.31  ? 262 PHE A CZ  1 
ATOM 1967  N N   . ALA A 1 263 ? -30.111 -59.283 -60.596  1.00 24.41  ? 263 ALA A N   1 
ATOM 1968  C CA  . ALA A 1 263 ? -30.478 -58.007 -59.995  1.00 24.41  ? 263 ALA A CA  1 
ATOM 1969  C C   . ALA A 1 263 ? -31.990 -57.932 -59.833  1.00 24.41  ? 263 ALA A C   1 
ATOM 1970  O O   . ALA A 1 263 ? -32.723 -57.934 -60.826  1.00 24.41  ? 263 ALA A O   1 
ATOM 1971  C CB  . ALA A 1 263 ? -29.967 -56.843 -60.844  1.00 24.41  ? 263 ALA A CB  1 
ATOM 1972  N N   . VAL A 1 264 ? -32.468 -57.862 -58.595  1.00 25.30  ? 264 VAL A N   1 
ATOM 1973  C CA  . VAL A 1 264 ? -33.894 -57.897 -58.292  1.00 25.30  ? 264 VAL A CA  1 
ATOM 1974  C C   . VAL A 1 264 ? -34.356 -56.475 -58.010  1.00 25.30  ? 264 VAL A C   1 
ATOM 1975  O O   . VAL A 1 264 ? -33.755 -55.769 -57.191  1.00 25.30  ? 264 VAL A O   1 
ATOM 1976  C CB  . VAL A 1 264 ? -34.197 -58.826 -57.107  1.00 25.30  ? 264 VAL A CB  1 
ATOM 1977  C CG1 . VAL A 1 264 ? -35.485 -58.415 -56.416  1.00 25.30  ? 264 VAL A CG1 1 
ATOM 1978  C CG2 . VAL A 1 264 ? -34.283 -60.265 -57.579  1.00 25.30  ? 264 VAL A CG2 1 
ATOM 1979  N N   . VAL A 1 265 ? -35.416 -56.054 -58.691  1.00 25.73  ? 265 VAL A N   1 
ATOM 1980  C CA  . VAL A 1 265 ? -35.944 -54.700 -58.577  1.00 25.73  ? 265 VAL A CA  1 
ATOM 1981  C C   . VAL A 1 265 ? -37.434 -54.747 -58.275  1.00 25.73  ? 265 VAL A C   1 
ATOM 1982  O O   . VAL A 1 265 ? -38.182 -55.560 -58.831  1.00 25.73  ? 265 VAL A O   1 
ATOM 1983  C CB  . VAL A 1 265 ? -35.659 -53.887 -59.855  1.00 25.73  ? 265 VAL A CB  1 
ATOM 1984  C CG1 . VAL A 1 265 ? -36.145 -54.630 -61.071  1.00 25.73  ? 265 VAL A CG1 1 
ATOM 1985  C CG2 . VAL A 1 265 ? -36.359 -52.559 -59.780  1.00 25.73  ? 265 VAL A CG2 1 
ATOM 1986  N N   . SER A 1 266 ? -37.869 -53.860 -57.384  1.00 27.98  ? 266 SER A N   1 
ATOM 1987  C CA  . SER A 1 266 ? -39.265 -53.721 -57.003  1.00 27.98  ? 266 SER A CA  1 
ATOM 1988  C C   . SER A 1 266 ? -39.836 -52.414 -57.540  1.00 27.98  ? 266 SER A C   1 
ATOM 1989  O O   . SER A 1 266 ? -39.145 -51.394 -57.598  1.00 27.98  ? 266 SER A O   1 
ATOM 1990  C CB  . SER A 1 266 ? -39.420 -53.760 -55.483  1.00 27.98  ? 266 SER A CB  1 
ATOM 1991  O OG  . SER A 1 266 ? -40.689 -53.270 -55.091  1.00 27.98  ? 266 SER A OG  1 
ATOM 1992  N N   . PHE A 1 267 ? -41.109 -52.450 -57.930  1.00 28.64  ? 267 PHE A N   1 
ATOM 1993  C CA  . PHE A 1 267 ? -41.785 -51.252 -58.403  1.00 28.64  ? 267 PHE A CA  1 
ATOM 1994  C C   . PHE A 1 267 ? -43.273 -51.357 -58.108  1.00 28.64  ? 267 PHE A C   1 
ATOM 1995  O O   . PHE A 1 267 ? -43.810 -52.452 -57.925  1.00 28.64  ? 267 PHE A O   1 
ATOM 1996  C CB  . PHE A 1 267 ? -41.559 -51.023 -59.902  1.00 28.64  ? 267 PHE A CB  1 
ATOM 1997  C CG  . PHE A 1 267 ? -41.761 -52.248 -60.745  1.00 28.64  ? 267 PHE A CG  1 
ATOM 1998  C CD1 . PHE A 1 267 ? -43.017 -52.576 -61.222  1.00 28.64  ? 267 PHE A CD1 1 
ATOM 1999  C CD2 . PHE A 1 267 ? -40.695 -53.062 -61.073  1.00 28.64  ? 267 PHE A CD2 1 
ATOM 2000  C CE1 . PHE A 1 267 ? -43.205 -53.697 -62.003  1.00 28.64  ? 267 PHE A CE1 1 
ATOM 2001  C CE2 . PHE A 1 267 ? -40.877 -54.186 -61.853  1.00 28.64  ? 267 PHE A CE2 1 
ATOM 2002  C CZ  . PHE A 1 267 ? -42.134 -54.503 -62.318  1.00 28.64  ? 267 PHE A CZ  1 
ATOM 2003  N N   . GLU A 1 268 ? -43.936 -50.199 -58.072  1.00 32.99  ? 268 GLU A N   1 
ATOM 2004  C CA  . GLU A 1 268 ? -45.374 -50.132 -57.812  1.00 32.99  ? 268 GLU A CA  1 
ATOM 2005  C C   . GLU A 1 268 ? -46.114 -50.094 -59.144  1.00 32.99  ? 268 GLU A C   1 
ATOM 2006  O O   . GLU A 1 268 ? -46.334 -49.042 -59.747  1.00 32.99  ? 268 GLU A O   1 
ATOM 2007  C CB  . GLU A 1 268 ? -45.712 -48.922 -56.951  1.00 32.99  ? 268 GLU A CB  1 
ATOM 2008  C CG  . GLU A 1 268 ? -44.838 -48.769 -55.724  1.00 32.99  ? 268 GLU A CG  1 
ATOM 2009  C CD  . GLU A 1 268 ? -45.527 -47.996 -54.619  1.00 32.99  ? 268 GLU A CD  1 
ATOM 2010  O OE1 . GLU A 1 268 ? -46.551 -47.343 -54.901  1.00 32.99  ? 268 GLU A OE1 1 
ATOM 2011  O OE2 . GLU A 1 268 ? -45.044 -48.046 -53.469  1.00 32.99  ? 268 GLU A OE2 1 
ATOM 2012  N N   . THR A 1 269 ? -46.504 -51.273 -59.607  1.00 32.38  ? 269 THR A N   1 
ATOM 2013  C CA  . THR A 1 269 ? -47.267 -51.394 -60.838  1.00 32.38  ? 269 THR A CA  1 
ATOM 2014  C C   . THR A 1 269 ? -48.752 -51.553 -60.528  1.00 32.38  ? 269 THR A C   1 
ATOM 2015  O O   . THR A 1 269 ? -49.158 -51.777 -59.387  1.00 32.38  ? 269 THR A O   1 
ATOM 2016  C CB  . THR A 1 269 ? -46.756 -52.572 -61.668  1.00 32.38  ? 269 THR A CB  1 
ATOM 2017  O OG1 . THR A 1 269 ? -47.026 -52.335 -63.056  1.00 32.38  ? 269 THR A OG1 1 
ATOM 2018  C CG2 . THR A 1 269 ? -47.429 -53.864 -61.236  1.00 32.38  ? 269 THR A CG2 1 
ATOM 2019  N N   . CYS A 1 270 ? -49.570 -51.418 -61.567  1.00 33.61  ? 270 CYS A N   1 
ATOM 2020  C CA  . CYS A 1 270 ? -51.007 -51.622 -61.474  1.00 33.61  ? 270 CYS A CA  1 
ATOM 2021  C C   . CYS A 1 270 ? -51.448 -52.519 -62.620  1.00 33.61  ? 270 CYS A C   1 
ATOM 2022  O O   . CYS A 1 270 ? -50.703 -52.744 -63.577  1.00 33.61  ? 270 CYS A O   1 
ATOM 2023  C CB  . CYS A 1 270 ? -51.770 -50.293 -61.508  1.00 33.61  ? 270 CYS A CB  1 
ATOM 2024  S SG  . CYS A 1 270 ? -51.448 -49.285 -62.970  1.00 33.61  ? 270 CYS A SG  1 
ATOM 2025  N N   . LYS A 1 271 ? -52.672 -53.042 -62.514  1.00 35.01  ? 271 LYS A N   1 
ATOM 2026  C CA  . LYS A 1 271 ? -53.168 -53.962 -63.534  1.00 35.01  ? 271 LYS A CA  1 
ATOM 2027  C C   . LYS A 1 271 ? -53.229 -53.291 -64.900  1.00 35.01  ? 271 LYS A C   1 
ATOM 2028  O O   . LYS A 1 271 ? -53.022 -53.938 -65.932  1.00 35.01  ? 271 LYS A O   1 
ATOM 2029  C CB  . LYS A 1 271 ? -54.544 -54.502 -63.141  1.00 35.01  ? 271 LYS A CB  1 
ATOM 2030  C CG  . LYS A 1 271 ? -55.191 -55.355 -64.224  1.00 35.01  ? 271 LYS A CG  1 
ATOM 2031  C CD  . LYS A 1 271 ? -56.346 -56.181 -63.692  1.00 35.01  ? 271 LYS A CD  1 
ATOM 2032  C CE  . LYS A 1 271 ? -56.341 -57.573 -64.297  1.00 35.01  ? 271 LYS A CE  1 
ATOM 2033  N NZ  . LYS A 1 271 ? -57.517 -58.372 -63.861  1.00 35.01  ? 271 LYS A NZ  1 
ATOM 2034  N N   . ALA A 1 272 ? -53.509 -51.987 -64.926  1.00 32.15  ? 272 ALA A N   1 
ATOM 2035  C CA  . ALA A 1 272 ? -53.547 -51.269 -66.194  1.00 32.15  ? 272 ALA A CA  1 
ATOM 2036  C C   . ALA A 1 272 ? -52.185 -51.281 -66.874  1.00 32.15  ? 272 ALA A C   1 
ATOM 2037  O O   . ALA A 1 272 ? -52.094 -51.441 -68.097  1.00 32.15  ? 272 ALA A O   1 
ATOM 2038  C CB  . ALA A 1 272 ? -54.026 -49.835 -65.975  1.00 32.15  ? 272 ALA A CB  1 
ATOM 2039  N N   . ASP A 1 273 ? -51.113 -51.109 -66.098  1.00 32.54  ? 273 ASP A N   1 
ATOM 2040  C CA  . ASP A 1 273 ? -49.772 -51.138 -66.672  1.00 32.54  ? 273 ASP A CA  1 
ATOM 2041  C C   . ASP A 1 273 ? -49.459 -52.506 -67.265  1.00 32.54  ? 273 ASP A C   1 
ATOM 2042  O O   . ASP A 1 273 ? -48.875 -52.607 -68.349  1.00 32.54  ? 273 ASP A O   1 
ATOM 2043  C CB  . ASP A 1 273 ? -48.738 -50.759 -65.613  1.00 32.54  ? 273 ASP A CB  1 
ATOM 2044  C CG  . ASP A 1 273 ? -48.803 -49.293 -65.239  1.00 32.54  ? 273 ASP A CG  1 
ATOM 2045  O OD1 . ASP A 1 273 ? -49.716 -48.595 -65.725  1.00 32.54  ? 273 ASP A OD1 1 
ATOM 2046  O OD2 . ASP A 1 273 ? -47.939 -48.838 -64.461  1.00 32.54  ? 273 ASP A OD2 1 
ATOM 2047  N N   . LEU A 1 274 ? -49.836 -53.574 -66.560  1.00 31.58  ? 274 LEU A N   1 
ATOM 2048  C CA  . LEU A 1 274 ? -49.606 -54.915 -67.085  1.00 31.58  ? 274 LEU A CA  1 
ATOM 2049  C C   . LEU A 1 274 ? -50.433 -55.175 -68.336  1.00 31.58  ? 274 LEU A C   1 
ATOM 2050  O O   . LEU A 1 274 ? -49.956 -55.826 -69.271  1.00 31.58  ? 274 LEU A O   1 
ATOM 2051  C CB  . LEU A 1 274 ? -49.918 -55.961 -66.014  1.00 31.58  ? 274 LEU A CB  1 
ATOM 2052  C CG  . LEU A 1 274 ? -49.412 -55.653 -64.605  1.00 31.58  ? 274 LEU A CG  1 
ATOM 2053  C CD1 . LEU A 1 274 ? -50.126 -56.513 -63.581  1.00 31.58  ? 274 LEU A CD1 1 
ATOM 2054  C CD2 . LEU A 1 274 ? -47.911 -55.851 -64.517  1.00 31.58  ? 274 LEU A CD2 1 
ATOM 2055  N N   . LEU A 1 275 ? -51.666 -54.675 -68.376  1.00 31.95  ? 275 LEU A N   1 
ATOM 2056  C CA  . LEU A 1 275 ? -52.533 -54.856 -69.532  1.00 31.95  ? 275 LEU A CA  1 
ATOM 2057  C C   . LEU A 1 275 ? -52.206 -53.905 -70.673  1.00 31.95  ? 275 LEU A C   1 
ATOM 2058  O O   . LEU A 1 275 ? -52.790 -54.042 -71.753  1.00 31.95  ? 275 LEU A O   1 
ATOM 2059  C CB  . LEU A 1 275 ? -53.997 -54.684 -69.125  1.00 31.95  ? 275 LEU A CB  1 
ATOM 2060  C CG  . LEU A 1 275 ? -54.674 -55.927 -68.549  1.00 31.95  ? 275 LEU A CG  1 
ATOM 2061  C CD1 . LEU A 1 275 ? -56.180 -55.745 -68.514  1.00 31.95  ? 275 LEU A CD1 1 
ATOM 2062  C CD2 . LEU A 1 275 ? -54.301 -57.158 -69.355  1.00 31.95  ? 275 LEU A CD2 1 
ATOM 2063  N N   . LYS A 1 276 ? -51.307 -52.943 -70.459  1.00 32.34  ? 276 LYS A N   1 
ATOM 2064  C CA  . LYS A 1 276 ? -50.878 -52.076 -71.551  1.00 32.34  ? 276 LYS A CA  1 
ATOM 2065  C C   . LYS A 1 276 ? -50.249 -52.893 -72.671  1.00 32.34  ? 276 LYS A C   1 
ATOM 2066  O O   . LYS A 1 276 ? -50.531 -52.676 -73.854  1.00 32.34  ? 276 LYS A O   1 
ATOM 2067  C CB  . LYS A 1 276 ? -49.897 -51.024 -71.030  1.00 32.34  ? 276 LYS A CB  1 
ATOM 2068  C CG  . LYS A 1 276 ? -50.539 -49.689 -70.702  1.00 32.34  ? 276 LYS A CG  1 
ATOM 2069  C CD  . LYS A 1 276 ? -49.527 -48.558 -70.759  1.00 32.34  ? 276 LYS A CD  1 
ATOM 2070  C CE  . LYS A 1 276 ? -48.273 -48.895 -69.974  1.00 32.34  ? 276 LYS A CE  1 
ATOM 2071  N NZ  . LYS A 1 276 ? -47.566 -47.668 -69.517  1.00 32.34  ? 276 LYS A NZ  1 
ATOM 2072  N N   . THR A 1 277 ? -49.395 -53.844 -72.314  1.00 34.31  ? 277 THR A N   1 
ATOM 2073  C CA  . THR A 1 277 ? -48.821 -54.756 -73.294  1.00 34.31  ? 277 THR A CA  1 
ATOM 2074  C C   . THR A 1 277 ? -49.287 -56.183 -73.019  1.00 34.31  ? 277 THR A C   1 
ATOM 2075  O O   . THR A 1 277 ? -48.772 -56.857 -72.119  1.00 34.31  ? 277 THR A O   1 
ATOM 2076  C CB  . THR A 1 277 ? -47.290 -54.637 -73.307  1.00 34.31  ? 277 THR A CB  1 
ATOM 2077  O OG1 . THR A 1 277 ? -46.733 -55.594 -74.217  1.00 34.31  ? 277 THR A OG1 1 
ATOM 2078  C CG2 . THR A 1 277 ? -46.682 -54.786 -71.911  1.00 34.31  ? 277 THR A CG2 1 
ATOM 2079  N N   . PRO A 1 278 ? -50.273 -56.673 -73.768  1.00 35.05  ? 278 PRO A N   1 
ATOM 2080  C CA  . PRO A 1 278 ? -50.776 -58.031 -73.530  1.00 35.05  ? 278 PRO A CA  1 
ATOM 2081  C C   . PRO A 1 278 ? -49.844 -59.096 -74.083  1.00 35.05  ? 278 PRO A C   1 
ATOM 2082  O O   . PRO A 1 278 ? -48.740 -58.784 -74.535  1.00 35.05  ? 278 PRO A O   1 
ATOM 2083  C CB  . PRO A 1 278 ? -52.126 -58.030 -74.252  1.00 35.05  ? 278 PRO A CB  1 
ATOM 2084  C CG  . PRO A 1 278 ? -51.939 -57.058 -75.364  1.00 35.05  ? 278 PRO A CG  1 
ATOM 2085  C CD  . PRO A 1 278 ? -51.008 -55.990 -74.846  1.00 35.05  ? 278 PRO A CD  1 
ATOM 2086  N N   . ASP A 1 279 ? -50.285 -60.357 -74.020  1.00 36.05  ? 279 ASP A N   1 
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ATOM 2088  C C   . ASP A 1 279 ? -48.075 -61.495 -74.028  1.00 36.05  ? 279 ASP A C   1 
ATOM 2089  O O   . ASP A 1 279 ? -47.176 -62.021 -74.687  1.00 36.05  ? 279 ASP A O   1 
ATOM 2090  C CB  . ASP A 1 279 ? -49.629 -61.688 -76.018  1.00 36.05  ? 279 ASP A CB  1 
ATOM 2091  C CG  . ASP A 1 279 ? -49.068 -60.504 -76.788  1.00 36.05  ? 279 ASP A CG  1 
ATOM 2092  O OD1 . ASP A 1 279 ? -47.845 -60.258 -76.720  1.00 36.05  ? 279 ASP A OD1 1 
ATOM 2093  O OD2 . ASP A 1 279 ? -49.858 -59.813 -77.467  1.00 36.05  ? 279 ASP A OD2 1 
ATOM 2094  N N   . ARG A 1 280 ? -47.844 -60.878 -72.871  1.00 32.20  ? 280 ARG A N   1 
ATOM 2095  C CA  . ARG A 1 280 ? -46.518 -60.828 -72.273  1.00 32.20  ? 280 ARG A CA  1 
ATOM 2096  C C   . ARG A 1 280 ? -46.590 -61.300 -70.826  1.00 32.20  ? 280 ARG A C   1 
ATOM 2097  O O   . ARG A 1 280 ? -45.670 -61.955 -70.329  1.00 32.20  ? 280 ARG A O   1 
ATOM 2098  C CB  . ARG A 1 280 ? -45.945 -59.413 -72.356  1.00 32.20  ? 280 ARG A CB  1 
ATOM 2099  C CG  . ARG A 1 280 ? -44.773 -59.154 -71.428  1.00 32.20  ? 280 ARG A CG  1 
ATOM 2100  C CD  . ARG A 1 280 ? -44.442 -57.675 -71.365  1.00 32.20  ? 280 ARG A CD  1 
ATOM 2101  N NE  . ARG A 1 280 ? -43.030 -57.443 -71.086  1.00 32.20  ? 280 ARG A NE  1 
ATOM 2102  C CZ  . ARG A 1 280 ? -42.440 -56.259 -71.161  1.00 32.20  ? 280 ARG A CZ  1 
ATOM 2103  N NH1 . ARG A 1 280 ? -43.110 -55.173 -71.509  1.00 32.20  ? 280 ARG A NH1 1 
ATOM 2104  N NH2 . ARG A 1 280 ? -41.144 -56.162 -70.881  1.00 32.20  ? 280 ARG A NH2 1 
ATOM 2105  N N   . TYR A 1 281 ? -47.693 -60.980 -70.153  1.00 31.37  ? 281 TYR A N   1 
ATOM 2106  C CA  . TYR A 1 281 ? -47.912 -61.352 -68.761  1.00 31.37  ? 281 TYR A CA  1 
ATOM 2107  C C   . TYR A 1 281 ? -48.945 -62.472 -68.711  1.00 31.37  ? 281 TYR A C   1 
ATOM 2108  O O   . TYR A 1 281 ? -50.077 -62.301 -69.172  1.00 31.37  ? 281 TYR A O   1 
ATOM 2109  C CB  . TYR A 1 281 ? -48.380 -60.149 -67.946  1.00 31.37  ? 281 TYR A CB  1 
ATOM 2110  C CG  . TYR A 1 281 ? -47.308 -59.122 -67.673  1.00 31.37  ? 281 TYR A CG  1 
ATOM 2111  C CD1 . TYR A 1 281 ? -46.435 -59.268 -66.606  1.00 31.37  ? 281 TYR A CD1 1 
ATOM 2112  C CD2 . TYR A 1 281 ? -47.176 -57.999 -68.474  1.00 31.37  ? 281 TYR A CD2 1 
ATOM 2113  C CE1 . TYR A 1 281 ? -45.458 -58.328 -66.348  1.00 31.37  ? 281 TYR A CE1 1 
ATOM 2114  C CE2 . TYR A 1 281 ? -46.203 -57.054 -68.225  1.00 31.37  ? 281 TYR A CE2 1 
ATOM 2115  C CZ  . TYR A 1 281 ? -45.347 -57.224 -67.161  1.00 31.37  ? 281 TYR A CZ  1 
ATOM 2116  O OH  . TYR A 1 281 ? -44.375 -56.284 -66.910  1.00 31.37  ? 281 TYR A OH  1 
ATOM 2117  N N   . HIS A 1 282 ? -48.555 -63.613 -68.154  1.00 35.47  ? 282 HIS A N   1 
ATOM 2118  C CA  . HIS A 1 282 ? -49.480 -64.714 -67.944  1.00 35.47  ? 282 HIS A CA  1 
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ATOM 2122  C CG  . HIS A 1 282 ? -47.942 -65.940 -69.548  1.00 35.47  ? 282 HIS A CG  1 
ATOM 2123  N ND1 . HIS A 1 282 ? -48.372 -66.164 -70.837  1.00 35.47  ? 282 HIS A ND1 1 
ATOM 2124  C CD2 . HIS A 1 282 ? -46.623 -65.649 -69.637  1.00 35.47  ? 282 HIS A CD2 1 
ATOM 2125  C CE1 . HIS A 1 282 ? -47.359 -66.009 -71.671  1.00 35.47  ? 282 HIS A CE1 1 
ATOM 2126  N NE2 . HIS A 1 282 ? -46.286 -65.696 -70.968  1.00 35.47  ? 282 HIS A NE2 1 
ATOM 2127  N N   . ASN A 1 283 ? -50.914 -65.610 -66.213  1.00 37.44  ? 283 ASN A N   1 
ATOM 2128  C CA  . ASN A 1 283 ? -51.383 -65.877 -64.852  1.00 37.44  ? 283 ASN A CA  1 
ATOM 2129  C C   . ASN A 1 283 ? -51.795 -64.589 -64.140  1.00 37.44  ? 283 ASN A C   1 
ATOM 2130  O O   . ASN A 1 283 ? -51.421 -64.339 -62.994  1.00 37.44  ? 283 ASN A O   1 
ATOM 2131  C CB  . ASN A 1 283 ? -50.321 -66.629 -64.049  1.00 37.44  ? 283 ASN A CB  1 
ATOM 2132  C CG  . ASN A 1 283 ? -50.403 -68.127 -64.233  1.00 37.44  ? 283 ASN A CG  1 
ATOM 2133  O OD1 . ASN A 1 283 ? -51.453 -68.665 -64.580  1.00 37.44  ? 283 ASN A OD1 1 
ATOM 2134  N ND2 . ASN A 1 283 ? -49.289 -68.813 -64.004  1.00 37.44  ? 283 ASN A ND2 1 
ATOM 2135  N N   . LEU A 1 284 ? -52.574 -63.762 -64.835  1.00 38.43  ? 284 LEU A N   1 
ATOM 2136  C CA  . LEU A 1 284 ? -53.025 -62.487 -64.297  1.00 38.43  ? 284 LEU A CA  1 
ATOM 2137  C C   . LEU A 1 284 ? -54.340 -62.599 -63.535  1.00 38.43  ? 284 LEU A C   1 
ATOM 2138  O O   . LEU A 1 284 ? -54.836 -61.588 -63.025  1.00 38.43  ? 284 LEU A O   1 
ATOM 2139  C CB  . LEU A 1 284 ? -53.160 -61.457 -65.421  1.00 38.43  ? 284 LEU A CB  1 
ATOM 2140  C CG  . LEU A 1 284 ? -51.953 -60.552 -65.668  1.00 38.43  ? 284 LEU A CG  1 
ATOM 2141  C CD1 . LEU A 1 284 ? -52.243 -59.571 -66.788  1.00 38.43  ? 284 LEU A CD1 1 
ATOM 2142  C CD2 . LEU A 1 284 ? -51.566 -59.817 -64.399  1.00 38.43  ? 284 LEU A CD2 1 
ATOM 2143  N N   . ASP A 1 285 ? -54.915 -63.799 -63.442  1.00 40.76  ? 285 ASP A N   1 
ATOM 2144  C CA  . ASP A 1 285 ? -56.178 -63.985 -62.746  1.00 40.76  ? 285 ASP A CA  1 
ATOM 2145  C C   . ASP A 1 285 ? -56.032 -64.567 -61.349  1.00 40.76  ? 285 ASP A C   1 
ATOM 2146  O O   . ASP A 1 285 ? -56.977 -64.468 -60.560  1.00 40.76  ? 285 ASP A O   1 
ATOM 2147  C CB  . ASP A 1 285 ? -57.115 -64.884 -63.566  1.00 40.76  ? 285 ASP A CB  1 
ATOM 2148  C CG  . ASP A 1 285 ? -56.407 -66.090 -64.147  1.00 40.76  ? 285 ASP A CG  1 
ATOM 2149  O OD1 . ASP A 1 285 ? -56.035 -66.993 -63.370  1.00 40.76  ? 285 ASP A OD1 1 
ATOM 2150  O OD2 . ASP A 1 285 ? -56.226 -66.136 -65.381  1.00 40.76  ? 285 ASP A OD2 1 
ATOM 2151  N N   . LYS A 1 286 ? -54.886 -65.163 -61.021  1.00 40.64  ? 286 LYS A N   1 
ATOM 2152  C CA  . LYS A 1 286 ? -54.668 -65.670 -59.672  1.00 40.64  ? 286 LYS A CA  1 
ATOM 2153  C C   . LYS A 1 286 ? -54.477 -64.559 -58.652  1.00 40.64  ? 286 LYS A C   1 
ATOM 2154  O O   . LYS A 1 286 ? -54.669 -64.795 -57.455  1.00 40.64  ? 286 LYS A O   1 
ATOM 2155  C CB  . LYS A 1 286 ? -53.450 -66.597 -59.641  1.00 40.64  ? 286 LYS A CB  1 
ATOM 2156  C CG  . LYS A 1 286 ? -53.316 -67.504 -60.849  1.00 40.64  ? 286 LYS A CG  1 
ATOM 2157  C CD  . LYS A 1 286 ? -54.484 -68.469 -60.946  1.00 40.64  ? 286 LYS A CD  1 
ATOM 2158  C CE  . LYS A 1 286 ? -54.112 -69.698 -61.754  1.00 40.64  ? 286 LYS A CE  1 
ATOM 2159  N NZ  . LYS A 1 286 ? -52.871 -70.336 -61.237  1.00 40.64  ? 286 LYS A NZ  1 
ATOM 2160  N N   . ILE A 1 287 ? -54.105 -63.364 -59.093  1.00 42.57  ? 287 ILE A N   1 
ATOM 2161  C CA  . ILE A 1 287 ? -53.813 -62.264 -58.182  1.00 42.57  ? 287 ILE A CA  1 
ATOM 2162  C C   . ILE A 1 287 ? -55.111 -61.579 -57.783  1.00 42.57  ? 287 ILE A C   1 
ATOM 2163  O O   . ILE A 1 287 ? -56.030 -61.426 -58.597  1.00 42.57  ? 287 ILE A O   1 
ATOM 2164  C CB  . ILE A 1 287 ? -52.841 -61.272 -58.841  1.00 42.57  ? 287 ILE A CB  1 
ATOM 2165  C CG1 . ILE A 1 287 ? -51.734 -62.028 -59.573  1.00 42.57  ? 287 ILE A CG1 1 
ATOM 2166  C CG2 . ILE A 1 287 ? -52.253 -60.338 -57.796  1.00 42.57  ? 287 ILE A CG2 1 
ATOM 2167  C CD1 . ILE A 1 287 ? -50.505 -61.201 -59.851  1.00 42.57  ? 287 ILE A CD1 1 
ATOM 2168  N N   . ASP A 1 288 ? -55.192 -61.163 -56.522  1.00 46.25  ? 288 ASP A N   1 
ATOM 2169  C CA  . ASP A 1 288 ? -56.345 -60.404 -56.056  1.00 46.25  ? 288 ASP A CA  1 
ATOM 2170  C C   . ASP A 1 288 ? -56.292 -58.990 -56.624  1.00 46.25  ? 288 ASP A C   1 
ATOM 2171  O O   . ASP A 1 288 ? -55.281 -58.295 -56.487  1.00 46.25  ? 288 ASP A O   1 
ATOM 2172  C CB  . ASP A 1 288 ? -56.383 -60.383 -54.529  1.00 46.25  ? 288 ASP A CB  1 
ATOM 2173  C CG  . ASP A 1 288 ? -55.007 -60.206 -53.907  1.00 46.25  ? 288 ASP A CG  1 
ATOM 2174  O OD1 . ASP A 1 288 ? -54.555 -61.130 -53.198  1.00 46.25  ? 288 ASP A OD1 1 
ATOM 2175  O OD2 . ASP A 1 288 ? -54.383 -59.145 -54.109  1.00 46.25  ? 288 ASP A OD2 1 
ATOM 2176  N N   . TRP A 1 289 ? -57.375 -58.570 -57.277  1.00 43.91  ? 289 TRP A N   1 
ATOM 2177  C CA  . TRP A 1 289 ? -57.423 -57.267 -57.921  1.00 43.91  ? 289 TRP A CA  1 
ATOM 2178  C C   . TRP A 1 289 ? -58.494 -56.345 -57.360  1.00 43.91  ? 289 TRP A C   1 
ATOM 2179  O O   . TRP A 1 289 ? -58.456 -55.142 -57.641  1.00 43.91  ? 289 TRP A O   1 
ATOM 2180  C CB  . TRP A 1 289 ? -57.636 -57.428 -59.433  1.00 43.91  ? 289 TRP A CB  1 
ATOM 2181  C CG  . TRP A 1 289 ? -56.431 -57.945 -60.166  1.00 43.91  ? 289 TRP A CG  1 
ATOM 2182  C CD1 . TRP A 1 289 ? -56.381 -59.032 -60.988  1.00 43.91  ? 289 TRP A CD1 1 
ATOM 2183  C CD2 . TRP A 1 289 ? -55.107 -57.393 -60.151  1.00 43.91  ? 289 TRP A CD2 1 
ATOM 2184  N NE1 . TRP A 1 289 ? -55.110 -59.194 -61.481  1.00 43.91  ? 289 TRP A NE1 1 
ATOM 2185  C CE2 . TRP A 1 289 ? -54.309 -58.201 -60.983  1.00 43.91  ? 289 TRP A CE2 1 
ATOM 2186  C CE3 . TRP A 1 289 ? -54.519 -56.296 -59.514  1.00 43.91  ? 289 TRP A CE3 1 
ATOM 2187  C CZ2 . TRP A 1 289 ? -52.957 -57.949 -61.194  1.00 43.91  ? 289 TRP A CZ2 1 
ATOM 2188  C CZ3 . TRP A 1 289 ? -53.176 -56.048 -59.724  1.00 43.91  ? 289 TRP A CZ3 1 
ATOM 2189  C CH2 . TRP A 1 289 ? -52.411 -56.870 -60.557  1.00 43.91  ? 289 TRP A CH2 1 
ATOM 2190  N N   . GLU A 1 290 ? -59.444 -56.864 -56.582  1.00 52.96  ? 290 GLU A N   1 
ATOM 2191  C CA  . GLU A 1 290 ? -60.495 -56.053 -55.965  1.00 52.96  ? 290 GLU A CA  1 
ATOM 2192  C C   . GLU A 1 290 ? -60.509 -56.377 -54.475  1.00 52.96  ? 290 GLU A C   1 
ATOM 2193  O O   . GLU A 1 290 ? -61.317 -57.188 -54.016  1.00 52.96  ? 290 GLU A O   1 
ATOM 2194  C CB  . GLU A 1 290 ? -61.852 -56.320 -56.608  1.00 52.96  ? 290 GLU A CB  1 
ATOM 2195  C CG  . GLU A 1 290 ? -61.827 -56.372 -58.124  1.00 52.96  ? 290 GLU A CG  1 
ATOM 2196  C CD  . GLU A 1 290 ? -61.947 -57.785 -58.655  1.00 52.96  ? 290 GLU A CD  1 
ATOM 2197  O OE1 . GLU A 1 290 ? -61.077 -58.620 -58.326  1.00 52.96  ? 290 GLU A OE1 1 
ATOM 2198  O OE2 . GLU A 1 290 ? -62.910 -58.063 -59.399  1.00 52.96  ? 290 GLU A OE2 1 
ATOM 2199  N N   . SER A 1 291 ? -59.613 -55.742 -53.722  1.00 55.90  ? 291 SER A N   1 
ATOM 2200  C CA  . SER A 1 291 ? -59.592 -55.912 -52.275  1.00 55.90  ? 291 SER A CA  1 
ATOM 2201  C C   . SER A 1 291 ? -59.418 -54.569 -51.580  1.00 55.90  ? 291 SER A C   1 
ATOM 2202  O O   . SER A 1 291 ? -59.656 -54.453 -50.373  1.00 55.90  ? 291 SER A O   1 
ATOM 2203  C CB  . SER A 1 291 ? -58.477 -56.875 -51.865  1.00 55.90  ? 291 SER A CB  1 
ATOM 2204  O OG  . SER A 1 291 ? -57.205 -56.266 -51.992  1.00 55.90  ? 291 SER A OG  1 
ATOM 2205  N N   . SER A 1 292 ? -59.009 -53.550 -52.341  1.00 55.29  ? 292 SER A N   1 
ATOM 2206  C CA  . SER A 1 292 ? -58.757 -52.209 -51.808  1.00 55.29  ? 292 SER A CA  1 
ATOM 2207  C C   . SER A 1 292 ? -57.777 -52.247 -50.640  1.00 55.29  ? 292 SER A C   1 
ATOM 2208  O O   . SER A 1 292 ? -57.852 -51.433 -49.717  1.00 55.29  ? 292 SER A O   1 
ATOM 2209  C CB  . SER A 1 292 ? -60.061 -51.522 -51.397  1.00 55.29  ? 292 SER A CB  1 
ATOM 2210  O OG  . SER A 1 292 ? -60.532 -52.023 -50.158  1.00 55.29  ? 292 SER A OG  1 
ATOM 2211  N N   . SER A 1 293 ? -56.845 -53.200 -50.676  1.00 53.26  ? 293 SER A N   1 
ATOM 2212  C CA  . SER A 1 293 ? -55.900 -53.394 -49.584  1.00 53.26  ? 293 SER A CA  1 
ATOM 2213  C C   . SER A 1 293 ? -54.624 -52.618 -49.873  1.00 53.26  ? 293 SER A C   1 
ATOM 2214  O O   . SER A 1 293 ? -53.993 -52.854 -50.914  1.00 53.26  ? 293 SER A O   1 
ATOM 2215  C CB  . SER A 1 293 ? -55.593 -54.873 -49.401  1.00 53.26  ? 293 SER A CB  1 
ATOM 2216  O OG  . SER A 1 293 ? -56.786 -55.627 -49.275  1.00 53.26  ? 293 SER A OG  1 
ATOM 2217  N N   . PRO A 1 294 ? -54.214 -51.690 -49.010  1.00 49.97  ? 294 PRO A N   1 
ATOM 2218  C CA  . PRO A 1 294 ? -52.941 -50.995 -49.223  1.00 49.97  ? 294 PRO A CA  1 
ATOM 2219  C C   . PRO A 1 294 ? -51.774 -51.971 -49.208  1.00 49.97  ? 294 PRO A C   1 
ATOM 2220  O O   . PRO A 1 294 ? -51.814 -53.007 -48.544  1.00 49.97  ? 294 PRO A O   1 
ATOM 2221  C CB  . PRO A 1 294 ? -52.873 -50.019 -48.044  1.00 49.97  ? 294 PRO A CB  1 
ATOM 2222  C CG  . PRO A 1 294 ? -54.301 -49.793 -47.671  1.00 49.97  ? 294 PRO A CG  1 
ATOM 2223  C CD  . PRO A 1 294 ? -54.969 -51.122 -47.881  1.00 49.97  ? 294 PRO A CD  1 
ATOM 2224  N N   . LEU A 1 295 ? -50.732 -51.637 -49.969  1.00 45.04  ? 295 LEU A N   1 
ATOM 2225  C CA  . LEU A 1 295 ? -49.556 -52.494 -50.047  1.00 45.04  ? 295 LEU A CA  1 
ATOM 2226  C C   . LEU A 1 295 ? -48.849 -52.559 -48.697  1.00 45.04  ? 295 LEU A C   1 
ATOM 2227  O O   . LEU A 1 295 ? -48.703 -51.546 -48.007  1.00 45.04  ? 295 LEU A O   1 
ATOM 2228  C CB  . LEU A 1 295 ? -48.611 -51.984 -51.135  1.00 45.04  ? 295 LEU A CB  1 
ATOM 2229  C CG  . LEU A 1 295 ? -48.329 -50.479 -51.197  1.00 45.04  ? 295 LEU A CG  1 
ATOM 2230  C CD1 . LEU A 1 295 ? -47.130 -50.093 -50.341  1.00 45.04  ? 295 LEU A CD1 1 
ATOM 2231  C CD2 . LEU A 1 295 ? -48.132 -50.030 -52.635  1.00 45.04  ? 295 LEU A CD2 1 
ATOM 2232  N N   . THR A 1 296 ? -48.420 -53.768 -48.313  1.00 45.16  ? 296 THR A N   1 
ATOM 2233  C CA  . THR A 1 296 ? -47.789 -53.992 -47.016  1.00 45.16  ? 296 THR A CA  1 
ATOM 2234  C C   . THR A 1 296 ? -46.431 -54.675 -47.142  1.00 45.16  ? 296 THR A C   1 
ATOM 2235  O O   . THR A 1 296 ? -46.030 -55.406 -46.230  1.00 45.16  ? 296 THR A O   1 
ATOM 2236  C CB  . THR A 1 296 ? -48.686 -54.829 -46.099  1.00 45.16  ? 296 THR A CB  1 
ATOM 2237  O OG1 . THR A 1 296 ? -48.421 -56.221 -46.315  1.00 45.16  ? 296 THR A OG1 1 
ATOM 2238  C CG2 . THR A 1 296 ? -50.155 -54.554 -46.362  1.00 45.16  ? 296 THR A CG2 1 
ATOM 2239  N N   . ASP A 1 297 ? -45.720 -54.467 -48.239  1.00 40.50  ? 297 ASP A N   1 
ATOM 2240  C CA  . ASP A 1 297 ? -44.415 -55.090 -48.399  1.00 40.50  ? 297 ASP A CA  1 
ATOM 2241  C C   . ASP A 1 297 ? -43.414 -54.446 -47.446  1.00 40.50  ? 297 ASP A C   1 
ATOM 2242  O O   . ASP A 1 297 ? -43.239 -53.219 -47.483  1.00 40.50  ? 297 ASP A O   1 
ATOM 2243  C CB  . ASP A 1 297 ? -43.930 -54.964 -49.838  1.00 40.50  ? 297 ASP A CB  1 
ATOM 2244  C CG  . ASP A 1 297 ? -43.176 -56.190 -50.305  1.00 40.50  ? 297 ASP A CG  1 
ATOM 2245  O OD1 . ASP A 1 297 ? -43.128 -57.182 -49.551  1.00 40.50  ? 297 ASP A OD1 1 
ATOM 2246  O OD2 . ASP A 1 297 ? -42.628 -56.162 -51.426  1.00 40.50  ? 297 ASP A OD2 1 
ATOM 2247  N N   . PRO A 1 298 ? -42.745 -55.218 -46.587  1.00 39.17  ? 298 PRO A N   1 
ATOM 2248  C CA  . PRO A 1 298 ? -41.808 -54.627 -45.626  1.00 39.17  ? 298 PRO A CA  1 
ATOM 2249  C C   . PRO A 1 298 ? -40.447 -54.276 -46.205  1.00 39.17  ? 298 PRO A C   1 
ATOM 2250  O O   . PRO A 1 298 ? -39.624 -53.697 -45.487  1.00 39.17  ? 298 PRO A O   1 
ATOM 2251  C CB  . PRO A 1 298 ? -41.681 -55.727 -44.566  1.00 39.17  ? 298 PRO A CB  1 
ATOM 2252  C CG  . PRO A 1 298 ? -41.857 -56.984 -45.341  1.00 39.17  ? 298 PRO A CG  1 
ATOM 2253  C CD  . PRO A 1 298 ? -42.892 -56.670 -46.392  1.00 39.17  ? 298 PRO A CD  1 
ATOM 2254  N N   . ASP A 1 299 ? -40.181 -54.599 -47.467  1.00 36.52  ? 299 ASP A N   1 
ATOM 2255  C CA  . ASP A 1 299 ? -38.879 -54.344 -48.068  1.00 36.52  ? 299 ASP A CA  1 
ATOM 2256  C C   . ASP A 1 299 ? -38.871 -53.198 -49.064  1.00 36.52  ? 299 ASP A C   1 
ATOM 2257  O O   . ASP A 1 299 ? -37.837 -52.546 -49.217  1.00 36.52  ? 299 ASP A O   1 
ATOM 2258  C CB  . ASP A 1 299 ? -38.355 -55.607 -48.767  1.00 36.52  ? 299 ASP A CB  1 
ATOM 2259  C CG  . ASP A 1 299 ? -38.335 -56.812 -47.853  1.00 36.52  ? 299 ASP A CG  1 
ATOM 2260  O OD1 . ASP A 1 299 ? -37.874 -56.677 -46.700  1.00 36.52  ? 299 ASP A OD1 1 
ATOM 2261  O OD2 . ASP A 1 299 ? -38.777 -57.896 -48.286  1.00 36.52  ? 299 ASP A OD2 1 
ATOM 2262  N N   . HIS A 1 300 ? -39.983 -52.933 -49.744  1.00 33.16  ? 300 HIS A N   1 
ATOM 2263  C CA  . HIS A 1 300 ? -40.029 -51.839 -50.705  1.00 33.16  ? 300 HIS A CA  1 
ATOM 2264  C C   . HIS A 1 300 ? -40.335 -50.532 -49.987  1.00 33.16  ? 300 HIS A C   1 
ATOM 2265  O O   . HIS A 1 300 ? -41.373 -50.405 -49.331  1.00 33.16  ? 300 HIS A O   1 
ATOM 2266  C CB  . HIS A 1 300 ? -41.079 -52.119 -51.776  1.00 33.16  ? 300 HIS A CB  1 
ATOM 2267  C CG  . HIS A 1 300 ? -41.256 -50.999 -52.751  1.00 33.16  ? 300 HIS A CG  1 
ATOM 2268  N ND1 . HIS A 1 300 ? -40.194 -50.387 -53.379  1.00 33.16  ? 300 HIS A ND1 1 
ATOM 2269  C CD2 . HIS A 1 300 ? -42.369 -50.373 -53.200  1.00 33.16  ? 300 HIS A CD2 1 
ATOM 2270  C CE1 . HIS A 1 300 ? -40.645 -49.437 -54.177  1.00 33.16  ? 300 HIS A CE1 1 
ATOM 2271  N NE2 . HIS A 1 300 ? -41.962 -49.407 -54.087  1.00 33.16  ? 300 HIS A NE2 1 
ATOM 2272  N N   . GLU A 1 301 ? -39.435 -49.561 -50.112  1.00 33.94  ? 301 GLU A N   1 
ATOM 2273  C CA  . GLU A 1 301 ? -39.600 -48.240 -49.515  1.00 33.94  ? 301 GLU A CA  1 
ATOM 2274  C C   . GLU A 1 301 ? -39.929 -47.252 -50.626  1.00 33.94  ? 301 GLU A C   1 
ATOM 2275  O O   . GLU A 1 301 ? -39.149 -47.087 -51.570  1.00 33.94  ? 301 GLU A O   1 
ATOM 2276  C CB  . GLU A 1 301 ? -38.342 -47.820 -48.761  1.00 33.94  ? 301 GLU A CB  1 
ATOM 2277  C CG  . GLU A 1 301 ? -38.385 -48.117 -47.272  1.00 33.94  ? 301 GLU A CG  1 
ATOM 2278  C CD  . GLU A 1 301 ? -38.782 -46.907 -46.448  1.00 33.94  ? 301 GLU A CD  1 
ATOM 2279  O OE1 . GLU A 1 301 ? -38.615 -45.771 -46.940  1.00 33.94  ? 301 GLU A OE1 1 
ATOM 2280  O OE2 . GLU A 1 301 ? -39.259 -47.091 -45.310  1.00 33.94  ? 301 GLU A OE2 1 
ATOM 2281  N N   . SER A 1 302 ? -41.080 -46.599 -50.512  1.00 35.21  ? 302 SER A N   1 
ATOM 2282  C CA  . SER A 1 302 ? -41.522 -45.633 -51.510  1.00 35.21  ? 302 SER A CA  1 
ATOM 2283  C C   . SER A 1 302 ? -42.080 -44.411 -50.786  1.00 35.21  ? 302 SER A C   1 
ATOM 2284  O O   . SER A 1 302 ? -42.036 -44.301 -49.555  1.00 35.21  ? 302 SER A O   1 
ATOM 2285  C CB  . SER A 1 302 ? -42.545 -46.272 -52.456  1.00 35.21  ? 302 SER A CB  1 
ATOM 2286  O OG  . SER A 1 302 ? -43.728 -46.618 -51.758  1.00 35.21  ? 302 SER A OG  1 
ATOM 2287  N N   . LYS A 1 303 ? -42.622 -43.470 -51.555  1.00 37.50  ? 303 LYS A N   1 
ATOM 2288  C CA  . LYS A 1 303 ? -43.223 -42.266 -50.996  1.00 37.50  ? 303 LYS A CA  1 
ATOM 2289  C C   . LYS A 1 303 ? -44.740 -42.307 -50.928  1.00 37.50  ? 303 LYS A C   1 
ATOM 2290  O O   . LYS A 1 303 ? -45.335 -41.360 -50.400  1.00 37.50  ? 303 LYS A O   1 
ATOM 2291  C CB  . LYS A 1 303 ? -42.800 -41.029 -51.803  1.00 37.50  ? 303 LYS A CB  1 
ATOM 2292  C CG  . LYS A 1 303 ? -41.454 -40.459 -51.392  1.00 37.50  ? 303 LYS A CG  1 
ATOM 2293  C CD  . LYS A 1 303 ? -41.418 -40.154 -49.904  1.00 37.50  ? 303 LYS A CD  1 
ATOM 2294  C CE  . LYS A 1 303 ? -40.038 -40.416 -49.323  1.00 37.50  ? 303 LYS A CE  1 
ATOM 2295  N NZ  . LYS A 1 303 ? -39.842 -39.716 -48.025  1.00 37.50  ? 303 LYS A NZ  1 
ATOM 2296  N N   . THR A 1 304 ? -45.382 -43.352 -51.440  1.00 38.31  ? 304 THR A N   1 
ATOM 2297  C CA  . THR A 1 304 ? -46.828 -43.494 -51.365  1.00 38.31  ? 304 THR A CA  1 
ATOM 2298  C C   . THR A 1 304 ? -47.256 -43.632 -49.911  1.00 38.31  ? 304 THR A C   1 
ATOM 2299  O O   . THR A 1 304 ? -46.694 -44.454 -49.177  1.00 38.31  ? 304 THR A O   1 
ATOM 2300  C CB  . THR A 1 304 ? -47.294 -44.710 -52.170  1.00 38.31  ? 304 THR A CB  1 
ATOM 2301  O OG1 . THR A 1 304 ? -46.974 -44.521 -53.553  1.00 38.31  ? 304 THR A OG1 1 
ATOM 2302  C CG2 . THR A 1 304 ? -48.792 -44.904 -52.022  1.00 38.31  ? 304 THR A CG2 1 
ATOM 2303  N N   . PRO A 1 305 ? -48.228 -42.845 -49.453  1.00 41.40  ? 305 PRO A N   1 
ATOM 2304  C CA  . PRO A 1 305 ? -48.715 -43.000 -48.077  1.00 41.40  ? 305 PRO A CA  1 
ATOM 2305  C C   . PRO A 1 305 ? -49.254 -44.399 -47.825  1.00 41.40  ? 305 PRO A C   1 
ATOM 2306  O O   . PRO A 1 305 ? -49.856 -45.008 -48.714  1.00 41.40  ? 305 PRO A O   1 
ATOM 2307  C CB  . PRO A 1 305 ? -49.823 -41.942 -47.965  1.00 41.40  ? 305 PRO A CB  1 
ATOM 2308  C CG  . PRO A 1 305 ? -50.093 -41.486 -49.367  1.00 41.40  ? 305 PRO A CG  1 
ATOM 2309  C CD  . PRO A 1 305 ? -48.827 -41.682 -50.124  1.00 41.40  ? 305 PRO A CD  1 
ATOM 2310  N N   . GLY A 1 306 ? -49.036 -44.916 -46.619  1.00 43.90  ? 306 GLY A N   1 
ATOM 2311  C CA  . GLY A 1 306 ? -49.415 -46.278 -46.300  1.00 43.90  ? 306 GLY A CA  1 
ATOM 2312  C C   . GLY A 1 306 ? -50.905 -46.540 -46.345  1.00 43.90  ? 306 GLY A C   1 
ATOM 2313  O O   . GLY A 1 306 ? -51.329 -47.691 -46.472  1.00 43.90  ? 306 GLY A O   1 
ATOM 2314  N N   . ASP A 1 307 ? -51.711 -45.487 -46.245  1.00 45.20  ? 307 ASP A N   1 
ATOM 2315  C CA  . ASP A 1 307 ? -53.164 -45.607 -46.214  1.00 45.20  ? 307 ASP A CA  1 
ATOM 2316  C C   . ASP A 1 307 ? -53.805 -45.111 -47.508  1.00 45.20  ? 307 ASP A C   1 
ATOM 2317  O O   . ASP A 1 307 ? -54.947 -44.649 -47.515  1.00 45.20  ? 307 ASP A O   1 
ATOM 2318  C CB  . ASP A 1 307 ? -53.739 -44.866 -45.008  1.00 45.20  ? 307 ASP A CB  1 
ATOM 2319  C CG  . ASP A 1 307 ? -53.267 -43.424 -44.920  1.00 45.20  ? 307 ASP A CG  1 
ATOM 2320  O OD1 . ASP A 1 307 ? -53.023 -42.951 -43.789  1.00 45.20  ? 307 ASP A OD1 1 
ATOM 2321  O OD2 . ASP A 1 307 ? -53.141 -42.756 -45.967  1.00 45.20  ? 307 ASP A OD2 1 
ATOM 2322  N N   . PHE A 1 308 ? -53.078 -45.203 -48.619  1.00 42.00  ? 308 PHE A N   1 
ATOM 2323  C CA  . PHE A 1 308 ? -53.590 -44.816 -49.928  1.00 42.00  ? 308 PHE A CA  1 
ATOM 2324  C C   . PHE A 1 308 ? -53.698 -46.051 -50.805  1.00 42.00  ? 308 PHE A C   1 
ATOM 2325  O O   . PHE A 1 308 ? -52.734 -46.815 -50.929  1.00 42.00  ? 308 PHE A O   1 
ATOM 2326  C CB  . PHE A 1 308 ? -52.696 -43.769 -50.592  1.00 42.00  ? 308 PHE A CB  1 
ATOM 2327  C CG  . PHE A 1 308 ? -53.259 -43.222 -51.873  1.00 42.00  ? 308 PHE A CG  1 
ATOM 2328  C CD1 . PHE A 1 308 ? -52.935 -43.795 -53.088  1.00 42.00  ? 308 PHE A CD1 1 
ATOM 2329  C CD2 . PHE A 1 308 ? -54.127 -42.144 -51.860  1.00 42.00  ? 308 PHE A CD2 1 
ATOM 2330  C CE1 . PHE A 1 308 ? -53.455 -43.298 -54.264  1.00 42.00  ? 308 PHE A CE1 1 
ATOM 2331  C CE2 . PHE A 1 308 ? -54.651 -41.644 -53.035  1.00 42.00  ? 308 PHE A CE2 1 
ATOM 2332  C CZ  . PHE A 1 308 ? -54.314 -42.222 -54.237  1.00 42.00  ? 308 PHE A CZ  1 
ATOM 2333  N N   . GLN A 1 309 ? -54.865 -46.239 -51.415  1.00 42.43  ? 309 GLN A N   1 
ATOM 2334  C CA  . GLN A 1 309 ? -55.083 -47.350 -52.338  1.00 42.43  ? 309 GLN A CA  1 
ATOM 2335  C C   . GLN A 1 309 ? -56.307 -47.011 -53.176  1.00 42.43  ? 309 GLN A C   1 
ATOM 2336  O O   . GLN A 1 309 ? -57.328 -46.580 -52.634  1.00 42.43  ? 309 GLN A O   1 
ATOM 2337  C CB  . GLN A 1 309 ? -55.274 -48.663 -51.588  1.00 42.43  ? 309 GLN A CB  1 
ATOM 2338  C CG  . GLN A 1 309 ? -55.509 -49.865 -52.482  1.00 42.43  ? 309 GLN A CG  1 
ATOM 2339  C CD  . GLN A 1 309 ? -54.225 -50.419 -53.065  1.00 42.43  ? 309 GLN A CD  1 
ATOM 2340  O OE1 . GLN A 1 309 ? -53.268 -49.686 -53.309  1.00 42.43  ? 309 GLN A OE1 1 
ATOM 2341  N NE2 . GLN A 1 309 ? -54.193 -51.727 -53.278  1.00 42.43  ? 309 GLN A NE2 1 
ATOM 2342  N N   . PHE A 1 310 ? -56.200 -47.194 -54.489  1.00 39.69  ? 310 PHE A N   1 
ATOM 2343  C CA  . PHE A 1 310 ? -57.298 -46.859 -55.384  1.00 39.69  ? 310 PHE A CA  1 
ATOM 2344  C C   . PHE A 1 310 ? -58.468 -47.810 -55.170  1.00 39.69  ? 310 PHE A C   1 
ATOM 2345  O O   . PHE A 1 310 ? -58.289 -49.026 -55.071  1.00 39.69  ? 310 PHE A O   1 
ATOM 2346  C CB  . PHE A 1 310 ? -56.818 -46.910 -56.833  1.00 39.69  ? 310 PHE A CB  1 
ATOM 2347  C CG  . PHE A 1 310 ? -56.191 -45.633 -57.301  1.00 39.69  ? 310 PHE A CG  1 
ATOM 2348  C CD1 . PHE A 1 310 ? -56.951 -44.490 -57.457  1.00 39.69  ? 310 PHE A CD1 1 
ATOM 2349  C CD2 . PHE A 1 310 ? -54.835 -45.570 -57.562  1.00 39.69  ? 310 PHE A CD2 1 
ATOM 2350  C CE1 . PHE A 1 310 ? -56.373 -43.312 -57.879  1.00 39.69  ? 310 PHE A CE1 1 
ATOM 2351  C CE2 . PHE A 1 310 ? -54.252 -44.395 -57.981  1.00 39.69  ? 310 PHE A CE2 1 
ATOM 2352  C CZ  . PHE A 1 310 ? -55.021 -43.265 -58.140  1.00 39.69  ? 310 PHE A CZ  1 
ATOM 2353  N N   . ARG A 1 311 ? -59.673 -47.242 -55.098  1.00 42.40  ? 311 ARG A N   1 
ATOM 2354  C CA  . ARG A 1 311 ? -60.849 -48.039 -54.766  1.00 42.40  ? 311 ARG A CA  1 
ATOM 2355  C C   . ARG A 1 311 ? -61.299 -48.906 -55.936  1.00 42.40  ? 311 ARG A C   1 
ATOM 2356  O O   . ARG A 1 311 ? -61.885 -49.972 -55.722  1.00 42.40  ? 311 ARG A O   1 
ATOM 2357  C CB  . ARG A 1 311 ? -61.984 -47.123 -54.309  1.00 42.40  ? 311 ARG A CB  1 
ATOM 2358  C CG  . ARG A 1 311 ? -61.514 -45.932 -53.483  1.00 42.40  ? 311 ARG A CG  1 
ATOM 2359  C CD  . ARG A 1 311 ? -62.637 -44.933 -53.233  1.00 42.40  ? 311 ARG A CD  1 
ATOM 2360  N NE  . ARG A 1 311 ? -62.136 -43.567 -53.122  1.00 42.40  ? 311 ARG A NE  1 
ATOM 2361  C CZ  . ARG A 1 311 ? -62.903 -42.488 -53.035  1.00 42.40  ? 311 ARG A CZ  1 
ATOM 2362  N NH1 . ARG A 1 311 ? -64.223 -42.575 -53.036  1.00 42.40  ? 311 ARG A NH1 1 
ATOM 2363  N NH2 . ARG A 1 311 ? -62.332 -41.291 -52.946  1.00 42.40  ? 311 ARG A NH2 1 
ATOM 2364  N N   . ASP A 1 312 ? -61.034 -48.478 -57.168  1.00 41.36  ? 312 ASP A N   1 
ATOM 2365  C CA  . ASP A 1 312 ? -61.509 -49.196 -58.341  1.00 41.36  ? 312 ASP A CA  1 
ATOM 2366  C C   . ASP A 1 312 ? -60.658 -50.444 -58.589  1.00 41.36  ? 312 ASP A C   1 
ATOM 2367  O O   . ASP A 1 312 ? -59.792 -50.813 -57.790  1.00 41.36  ? 312 ASP A O   1 
ATOM 2368  C CB  . ASP A 1 312 ? -61.576 -48.244 -59.541  1.00 41.36  ? 312 ASP A CB  1 
ATOM 2369  C CG  . ASP A 1 312 ? -60.235 -48.040 -60.256  1.00 41.36  ? 312 ASP A CG  1 
ATOM 2370  O OD1 . ASP A 1 312 ? -59.228 -48.712 -59.968  1.00 41.36  ? 312 ASP A OD1 1 
ATOM 2371  O OD2 . ASP A 1 312 ? -60.198 -47.155 -61.140  1.00 41.36  ? 312 ASP A OD2 1 
ATOM 2372  N N   . ALA A 1 313 ? -60.903 -51.103 -59.722  1.00 40.27  ? 313 ALA A N   1 
ATOM 2373  C CA  . ALA A 1 313 ? -60.268 -52.378 -60.034  1.00 40.27  ? 313 ALA A CA  1 
ATOM 2374  C C   . ALA A 1 313 ? -58.944 -52.227 -60.773  1.00 40.27  ? 313 ALA A C   1 
ATOM 2375  O O   . ALA A 1 313 ? -57.906 -52.660 -60.267  1.00 40.27  ? 313 ALA A O   1 
ATOM 2376  C CB  . ALA A 1 313 ? -61.223 -53.250 -60.857  1.00 40.27  ? 313 ALA A CB  1 
ATOM 2377  N N   . MET A 1 314 ? -58.950 -51.629 -61.966  1.00 39.53  ? 314 MET A N   1 
ATOM 2378  C CA  . MET A 1 314 ? -57.722 -51.527 -62.756  1.00 39.53  ? 314 MET A CA  1 
ATOM 2379  C C   . MET A 1 314 ? -56.932 -50.257 -62.474  1.00 39.53  ? 314 MET A C   1 
ATOM 2380  O O   . MET A 1 314 ? -56.483 -49.583 -63.403  1.00 39.53  ? 314 MET A O   1 
ATOM 2381  C CB  . MET A 1 314 ? -58.067 -51.624 -64.239  1.00 39.53  ? 314 MET A CB  1 
ATOM 2382  C CG  . MET A 1 314 ? -57.995 -53.029 -64.804  1.00 39.53  ? 314 MET A CG  1 
ATOM 2383  S SD  . MET A 1 314 ? -59.235 -53.339 -66.073  1.00 39.53  ? 314 MET A SD  1 
ATOM 2384  C CE  . MET A 1 314 ? -59.340 -51.725 -66.840  1.00 39.53  ? 314 MET A CE  1 
ATOM 2385  N N   . ARG A 1 315 ? -56.741 -49.918 -61.203  1.00 38.11  ? 315 ARG A N   1 
ATOM 2386  C CA  . ARG A 1 315 ? -55.799 -48.879 -60.809  1.00 38.11  ? 315 ARG A CA  1 
ATOM 2387  C C   . ARG A 1 315 ? -55.163 -49.265 -59.483  1.00 38.11  ? 315 ARG A C   1 
ATOM 2388  O O   . ARG A 1 315 ? -54.399 -48.489 -58.900  1.00 38.11  ? 315 ARG A O   1 
ATOM 2389  C CB  . ARG A 1 315 ? -56.490 -47.519 -60.719  1.00 38.11  ? 315 ARG A CB  1 
ATOM 2390  C CG  . ARG A 1 315 ? -56.461 -46.731 -62.017  1.00 38.11  ? 315 ARG A CG  1 
ATOM 2391  C CD  . ARG A 1 315 ? -56.850 -45.281 -61.799  1.00 38.11  ? 315 ARG A CD  1 
ATOM 2392  N NE  . ARG A 1 315 ? -58.169 -45.156 -61.193  1.00 38.11  ? 315 ARG A NE  1 
ATOM 2393  C CZ  . ARG A 1 315 ? -58.773 -44.001 -60.949  1.00 38.11  ? 315 ARG A CZ  1 
ATOM 2394  N NH1 . ARG A 1 315 ? -58.197 -42.846 -61.235  1.00 38.11  ? 315 ARG A NH1 1 
ATOM 2395  N NH2 . ARG A 1 315 ? -59.983 -44.006 -60.400  1.00 38.11  ? 315 ARG A NH2 1 
ATOM 2396  N N   . LYS A 1 316 ? -55.491 -50.460 -58.997  1.00 40.44  ? 316 LYS A N   1 
ATOM 2397  C CA  . LYS A 1 316 ? -55.002 -50.916 -57.703  1.00 40.44  ? 316 LYS A CA  1 
ATOM 2398  C C   . LYS A 1 316 ? -53.485 -51.024 -57.720  1.00 40.44  ? 316 LYS A C   1 
ATOM 2399  O O   . LYS A 1 316 ? -52.901 -51.566 -58.661  1.00 40.44  ? 316 LYS A O   1 
ATOM 2400  C CB  . LYS A 1 316 ? -55.625 -52.264 -57.351  1.00 40.44  ? 316 LYS A CB  1 
ATOM 2401  C CG  . LYS A 1 316 ? -56.106 -52.372 -55.915  1.00 40.44  ? 316 LYS A CG  1 
ATOM 2402  C CD  . LYS A 1 316 ? -56.289 -53.824 -55.501  1.00 40.44  ? 316 LYS A CD  1 
ATOM 2403  C CE  . LYS A 1 316 ? -54.995 -54.413 -54.960  1.00 40.44  ? 316 LYS A CE  1 
ATOM 2404  N NZ  . LYS A 1 316 ? -55.079 -55.887 -54.769  1.00 40.44  ? 316 LYS A NZ  1 
ATOM 2405  N N   . ARG A 1 317 ? -52.848 -50.507 -56.674  1.00 35.51  ? 317 ARG A N   1 
ATOM 2406  C CA  . ARG A 1 317 ? -51.394 -50.505 -56.600  1.00 35.51  ? 317 ARG A CA  1 
ATOM 2407  C C   . ARG A 1 317 ? -50.912 -51.815 -55.993  1.00 35.51  ? 317 ARG A C   1 
ATOM 2408  O O   . ARG A 1 317 ? -51.330 -52.190 -54.893  1.00 35.51  ? 317 ARG A O   1 
ATOM 2409  C CB  . ARG A 1 317 ? -50.904 -49.315 -55.779  1.00 35.51  ? 317 ARG A CB  1 
ATOM 2410  C CG  . ARG A 1 317 ? -51.410 -47.969 -56.269  1.00 35.51  ? 317 ARG A CG  1 
ATOM 2411  C CD  . ARG A 1 317 ? -51.295 -47.848 -57.778  1.00 35.51  ? 317 ARG A CD  1 
ATOM 2412  N NE  . ARG A 1 317 ? -50.007 -47.302 -58.188  1.00 35.51  ? 317 ARG A NE  1 
ATOM 2413  C CZ  . ARG A 1 317 ? -49.781 -46.726 -59.360  1.00 35.51  ? 317 ARG A CZ  1 
ATOM 2414  N NH1 . ARG A 1 317 ? -50.736 -46.600 -60.266  1.00 35.51  ? 317 ARG A NH1 1 
ATOM 2415  N NH2 . ARG A 1 317 ? -48.564 -46.264 -59.630  1.00 35.51  ? 317 ARG A NH2 1 
ATOM 2416  N N   . VAL A 1 318 ? -50.032 -52.510 -56.710  1.00 33.30  ? 318 VAL A N   1 
ATOM 2417  C CA  . VAL A 1 318 ? -49.418 -53.735 -56.225  1.00 33.30  ? 318 VAL A CA  1 
ATOM 2418  C C   . VAL A 1 318 ? -47.909 -53.590 -56.347  1.00 33.30  ? 318 VAL A C   1 
ATOM 2419  O O   . VAL A 1 318 ? -47.399 -52.755 -57.097  1.00 33.30  ? 318 VAL A O   1 
ATOM 2420  C CB  . VAL A 1 318 ? -49.909 -54.984 -56.985  1.00 33.30  ? 318 VAL A CB  1 
ATOM 2421  C CG1 . VAL A 1 318 ? -51.330 -55.325 -56.573  1.00 33.30  ? 318 VAL A CG1 1 
ATOM 2422  C CG2 . VAL A 1 318 ? -49.822 -54.763 -58.480  1.00 33.30  ? 318 VAL A CG2 1 
ATOM 2423  N N   . ILE A 1 319 ? -47.195 -54.415 -55.596  1.00 32.71  ? 319 ILE A N   1 
ATOM 2424  C CA  . ILE A 1 319 ? -45.741 -54.330 -55.498  1.00 32.71  ? 319 ILE A CA  1 
ATOM 2425  C C   . ILE A 1 319 ? -45.185 -55.540 -56.238  1.00 32.71  ? 319 ILE A C   1 
ATOM 2426  O O   . ILE A 1 319 ? -45.208 -56.668 -55.738  1.00 32.71  ? 319 ILE A O   1 
ATOM 2427  C CB  . ILE A 1 319 ? -45.260 -54.282 -54.047  1.00 32.71  ? 319 ILE A CB  1 
ATOM 2428  C CG1 . ILE A 1 319 ? -45.647 -52.941 -53.423  1.00 32.71  ? 319 ILE A CG1 1 
ATOM 2429  C CG2 . ILE A 1 319 ? -43.757 -54.482 -53.984  1.00 32.71  ? 319 ILE A CG2 1 
ATOM 2430  C CD1 . ILE A 1 319 ? -44.770 -52.510 -52.280  1.00 32.71  ? 319 ILE A CD1 1 
ATOM 2431  N N   . ALA A 1 320 ? -44.687 -55.313 -57.448  1.00 28.86  ? 320 ALA A N   1 
ATOM 2432  C CA  . ALA A 1 320 ? -44.169 -56.385 -58.282  1.00 28.86  ? 320 ALA A CA  1 
ATOM 2433  C C   . ALA A 1 320 ? -42.649 -56.337 -58.330  1.00 28.86  ? 320 ALA A C   1 
ATOM 2434  O O   . ALA A 1 320 ? -42.057 -55.286 -58.590  1.00 28.86  ? 320 ALA A O   1 
ATOM 2435  C CB  . ALA A 1 320 ? -44.735 -56.286 -59.698  1.00 28.86  ? 320 ALA A CB  1 
ATOM 2436  N N   . TYR A 1 321 ? -42.024 -57.481 -58.080  1.00 29.04  ? 321 TYR A N   1 
ATOM 2437  C CA  . TYR A 1 321 ? -40.580 -57.602 -58.193  1.00 29.04  ? 321 TYR A CA  1 
ATOM 2438  C C   . TYR A 1 321 ? -40.197 -57.980 -59.621  1.00 29.04  ? 321 TYR A C   1 
ATOM 2439  O O   . TYR A 1 321 ? -41.044 -58.307 -60.452  1.00 29.04  ? 321 TYR A O   1 
ATOM 2440  C CB  . TYR A 1 321 ? -40.051 -58.633 -57.198  1.00 29.04  ? 321 TYR A CB  1 
ATOM 2441  C CG  . TYR A 1 321 ? -40.144 -58.188 -55.758  1.00 29.04  ? 321 TYR A CG  1 
ATOM 2442  C CD1 . TYR A 1 321 ? -41.311 -58.365 -55.028  1.00 29.04  ? 321 TYR A CD1 1 
ATOM 2443  C CD2 . TYR A 1 321 ? -39.064 -57.590 -55.127  1.00 29.04  ? 321 TYR A CD2 1 
ATOM 2444  C CE1 . TYR A 1 321 ? -41.399 -57.957 -53.714  1.00 29.04  ? 321 TYR A CE1 1 
ATOM 2445  C CE2 . TYR A 1 321 ? -39.142 -57.178 -53.814  1.00 29.04  ? 321 TYR A CE2 1 
ATOM 2446  C CZ  . TYR A 1 321 ? -40.311 -57.365 -53.113  1.00 29.04  ? 321 TYR A CZ  1 
ATOM 2447  O OH  . TYR A 1 321 ? -40.392 -56.957 -51.803  1.00 29.04  ? 321 TYR A OH  1 
ATOM 2448  N N   . GLU A 1 322 ? -38.897 -57.937 -59.904  1.00 27.54  ? 322 GLU A N   1 
ATOM 2449  C CA  . GLU A 1 322 ? -38.407 -58.261 -61.242  1.00 27.54  ? 322 GLU A CA  1 
ATOM 2450  C C   . GLU A 1 322 ? -36.988 -58.795 -61.123  1.00 27.54  ? 322 GLU A C   1 
ATOM 2451  O O   . GLU A 1 322 ? -36.095 -58.082 -60.658  1.00 27.54  ? 322 GLU A O   1 
ATOM 2452  C CB  . GLU A 1 322 ? -38.457 -57.042 -62.155  1.00 27.54  ? 322 GLU A CB  1 
ATOM 2453  C CG  . GLU A 1 322 ? -38.646 -57.372 -63.622  1.00 27.54  ? 322 GLU A CG  1 
ATOM 2454  C CD  . GLU A 1 322 ? -39.266 -56.229 -64.398  1.00 27.54  ? 322 GLU A CD  1 
ATOM 2455  O OE1 . GLU A 1 322 ? -38.686 -55.124 -64.393  1.00 27.54  ? 322 GLU A OE1 1 
ATOM 2456  O OE2 . GLU A 1 322 ? -40.335 -56.432 -65.009  1.00 27.54  ? 322 GLU A OE2 1 
ATOM 2457  N N   . TYR A 1 323 ? -36.782 -60.041 -61.544  1.00 26.86  ? 323 TYR A N   1 
ATOM 2458  C CA  . TYR A 1 323 ? -35.480 -60.700 -61.455  1.00 26.86  ? 323 TYR A CA  1 
ATOM 2459  C C   . TYR A 1 323 ? -34.776 -60.564 -62.798  1.00 26.86  ? 323 TYR A C   1 
ATOM 2460  O O   . TYR A 1 323 ? -35.017 -61.345 -63.720  1.00 26.86  ? 323 TYR A O   1 
ATOM 2461  C CB  . TYR A 1 323 ? -35.653 -62.161 -61.057  1.00 26.86  ? 323 TYR A CB  1 
ATOM 2462  C CG  . TYR A 1 323 ? -34.370 -62.962 -60.966  1.00 26.86  ? 323 TYR A CG  1 
ATOM 2463  C CD1 . TYR A 1 323 ? -33.906 -63.697 -62.048  1.00 26.86  ? 323 TYR A CD1 1 
ATOM 2464  C CD2 . TYR A 1 323 ? -33.637 -63.000 -59.789  1.00 26.86  ? 323 TYR A CD2 1 
ATOM 2465  C CE1 . TYR A 1 323 ? -32.744 -64.435 -61.965  1.00 26.86  ? 323 TYR A CE1 1 
ATOM 2466  C CE2 . TYR A 1 323 ? -32.476 -63.738 -59.696  1.00 26.86  ? 323 TYR A CE2 1 
ATOM 2467  C CZ  . TYR A 1 323 ? -32.033 -64.452 -60.787  1.00 26.86  ? 323 TYR A CZ  1 
ATOM 2468  O OH  . TYR A 1 323 ? -30.874 -65.187 -60.699  1.00 26.86  ? 323 TYR A OH  1 
ATOM 2469  N N   . TRP A 1 324 ? -33.904 -59.568 -62.912  1.00 25.37  ? 324 TRP A N   1 
ATOM 2470  C CA  . TRP A 1 324 ? -33.077 -59.392 -64.099  1.00 25.37  ? 324 TRP A CA  1 
ATOM 2471  C C   . TRP A 1 324 ? -31.747 -60.096 -63.866  1.00 25.37  ? 324 TRP A C   1 
ATOM 2472  O O   . TRP A 1 324 ? -30.944 -59.649 -63.041  1.00 25.37  ? 324 TRP A O   1 
ATOM 2473  C CB  . TRP A 1 324 ? -32.841 -57.911 -64.387  1.00 25.37  ? 324 TRP A CB  1 
ATOM 2474  C CG  . TRP A 1 324 ? -33.999 -57.196 -65.001  1.00 25.37  ? 324 TRP A CG  1 
ATOM 2475  C CD1 . TRP A 1 324 ? -34.927 -56.438 -64.354  1.00 25.37  ? 324 TRP A CD1 1 
ATOM 2476  C CD2 . TRP A 1 324 ? -34.347 -57.159 -66.388  1.00 25.37  ? 324 TRP A CD2 1 
ATOM 2477  N NE1 . TRP A 1 324 ? -35.835 -55.936 -65.249  1.00 25.37  ? 324 TRP A NE1 1 
ATOM 2478  C CE2 . TRP A 1 324 ? -35.499 -56.362 -66.506  1.00 25.37  ? 324 TRP A CE2 1 
ATOM 2479  C CE3 . TRP A 1 324 ? -33.797 -57.725 -67.540  1.00 25.37  ? 324 TRP A CE3 1 
ATOM 2480  C CZ2 . TRP A 1 324 ? -36.113 -56.119 -67.729  1.00 25.37  ? 324 TRP A CZ2 1 
ATOM 2481  C CZ3 . TRP A 1 324 ? -34.407 -57.480 -68.753  1.00 25.37  ? 324 TRP A CZ3 1 
ATOM 2482  C CH2 . TRP A 1 324 ? -35.552 -56.685 -68.838  1.00 25.37  ? 324 TRP A CH2 1 
ATOM 2483  N N   . GLY A 1 325 ? -31.510 -61.184 -64.582  1.00 27.83  ? 325 GLY A N   1 
ATOM 2484  C CA  . GLY A 1 325 ? -30.296 -61.935 -64.357  1.00 27.83  ? 325 GLY A CA  1 
ATOM 2485  C C   . GLY A 1 325 ? -30.021 -62.944 -65.444  1.00 27.83  ? 325 GLY A C   1 
ATOM 2486  O O   . GLY A 1 325 ? -30.698 -62.979 -66.472  1.00 27.83  ? 325 GLY A O   1 
ATOM 2487  N N   . PHE A 1 326 ? -29.008 -63.772 -65.196  1.00 29.65  ? 326 PHE A N   1 
ATOM 2488  C CA  . PHE A 1 326 ? -28.549 -64.781 -66.140  1.00 29.65  ? 326 PHE A CA  1 
ATOM 2489  C C   . PHE A 1 326 ? -28.846 -66.166 -65.587  1.00 29.65  ? 326 PHE A C   1 
ATOM 2490  O O   . PHE A 1 326 ? -28.558 -66.447 -64.419  1.00 29.65  ? 326 PHE A O   1 
ATOM 2491  C CB  . PHE A 1 326 ? -27.050 -64.640 -66.411  1.00 29.65  ? 326 PHE A CB  1 
ATOM 2492  C CG  . PHE A 1 326 ? -26.640 -63.275 -66.875  1.00 29.65  ? 326 PHE A CG  1 
ATOM 2493  C CD1 . PHE A 1 326 ? -27.350 -62.623 -67.867  1.00 29.65  ? 326 PHE A CD1 1 
ATOM 2494  C CD2 . PHE A 1 326 ? -25.541 -62.644 -66.322  1.00 29.65  ? 326 PHE A CD2 1 
ATOM 2495  C CE1 . PHE A 1 326 ? -26.972 -61.367 -68.294  1.00 29.65  ? 326 PHE A CE1 1 
ATOM 2496  C CE2 . PHE A 1 326 ? -25.161 -61.389 -66.746  1.00 29.65  ? 326 PHE A CE2 1 
ATOM 2497  C CZ  . PHE A 1 326 ? -25.877 -60.750 -67.732  1.00 29.65  ? 326 PHE A CZ  1 
ATOM 2498  N N   . TRP A 1 327 ? -29.417 -67.025 -66.426  1.00 33.48  ? 327 TRP A N   1 
ATOM 2499  C CA  . TRP A 1 327 ? -29.734 -68.395 -66.042  1.00 33.48  ? 327 TRP A CA  1 
ATOM 2500  C C   . TRP A 1 327 ? -29.637 -69.287 -67.267  1.00 33.48  ? 327 TRP A C   1 
ATOM 2501  O O   . TRP A 1 327 ? -30.168 -68.943 -68.327  1.00 33.48  ? 327 TRP A O   1 
ATOM 2502  C CB  . TRP A 1 327 ? -31.132 -68.484 -65.423  1.00 33.48  ? 327 TRP A CB  1 
ATOM 2503  C CG  . TRP A 1 327 ? -31.424 -69.807 -64.793  1.00 33.48  ? 327 TRP A CG  1 
ATOM 2504  C CD1 . TRP A 1 327 ? -31.662 -70.983 -65.436  1.00 33.48  ? 327 TRP A CD1 1 
ATOM 2505  C CD2 . TRP A 1 327 ? -31.492 -70.096 -63.393  1.00 33.48  ? 327 TRP A CD2 1 
ATOM 2506  N NE1 . TRP A 1 327 ? -31.883 -71.986 -64.527  1.00 33.48  ? 327 TRP A NE1 1 
ATOM 2507  C CE2 . TRP A 1 327 ? -31.784 -71.466 -63.264  1.00 33.48  ? 327 TRP A CE2 1 
ATOM 2508  C CE3 . TRP A 1 327 ? -31.340 -69.327 -62.237  1.00 33.48  ? 327 TRP A CE3 1 
ATOM 2509  C CZ2 . TRP A 1 327 ? -31.923 -72.085 -62.028  1.00 33.48  ? 327 TRP A CZ2 1 
ATOM 2510  C CZ3 . TRP A 1 327 ? -31.480 -69.943 -61.011  1.00 33.48  ? 327 TRP A CZ3 1 
ATOM 2511  C CH2 . TRP A 1 327 ? -31.768 -71.308 -60.916  1.00 33.48  ? 327 TRP A CH2 1 
ATOM 2512  N N   . ASP A 1 328 ? -28.969 -70.432 -67.119  1.00 37.06  ? 328 ASP A N   1 
ATOM 2513  C CA  . ASP A 1 328 ? -28.819 -71.357 -68.235  1.00 37.06  ? 328 ASP A CA  1 
ATOM 2514  C C   . ASP A 1 328 ? -30.152 -72.032 -68.535  1.00 37.06  ? 328 ASP A C   1 
ATOM 2515  O O   . ASP A 1 328 ? -30.753 -72.671 -67.666  1.00 37.06  ? 328 ASP A O   1 
ATOM 2516  C CB  . ASP A 1 328 ? -27.708 -72.375 -67.946  1.00 37.06  ? 328 ASP A CB  1 
ATOM 2517  C CG  . ASP A 1 328 ? -28.150 -73.492 -67.024  1.00 37.06  ? 328 ASP A CG  1 
ATOM 2518  O OD1 . ASP A 1 328 ? -28.025 -73.332 -65.792  1.00 37.06  ? 328 ASP A OD1 1 
ATOM 2519  O OD2 . ASP A 1 328 ? -28.610 -74.534 -67.532  1.00 37.06  ? 328 ASP A OD2 1 
ATOM 2520  N N   . THR A 1 329 ? -30.641 -71.866 -69.762  1.00 37.52  ? 329 THR A N   1 
ATOM 2521  C CA  . THR A 1 329 ? -31.970 -72.359 -70.100  1.00 37.52  ? 329 THR A CA  1 
ATOM 2522  C C   . THR A 1 329 ? -31.911 -73.736 -70.747  1.00 37.52  ? 329 THR A C   1 
ATOM 2523  O O   . THR A 1 329 ? -32.644 -74.648 -70.350  1.00 37.52  ? 329 THR A O   1 
ATOM 2524  C CB  . THR A 1 329 ? -32.675 -71.365 -71.022  1.00 37.52  ? 329 THR A CB  1 
ATOM 2525  O OG1 . THR A 1 329 ? -31.838 -71.088 -72.151  1.00 37.52  ? 329 THR A OG1 1 
ATOM 2526  C CG2 . THR A 1 329 ? -32.961 -70.070 -70.282  1.00 37.52  ? 329 THR A CG2 1 
ATOM 2527  N N   . ASN A 1 330 ? -31.045 -73.907 -71.741  1.00 40.23  ? 330 ASN A N   1 
ATOM 2528  C CA  . ASN A 1 330 ? -30.955 -75.171 -72.459  1.00 40.23  ? 330 ASN A CA  1 
ATOM 2529  C C   . ASN A 1 330 ? -30.268 -76.266 -71.653  1.00 40.23  ? 330 ASN A C   1 
ATOM 2530  O O   . ASN A 1 330 ? -30.284 -77.425 -72.080  1.00 40.23  ? 330 ASN A O   1 
ATOM 2531  C CB  . ASN A 1 330 ? -30.219 -74.969 -73.784  1.00 40.23  ? 330 ASN A CB  1 
ATOM 2532  C CG  . ASN A 1 330 ? -30.705 -75.910 -74.865  1.00 40.23  ? 330 ASN A CG  1 
ATOM 2533  O OD1 . ASN A 1 330 ? -31.884 -76.258 -74.913  1.00 40.23  ? 330 ASN A OD1 1 
ATOM 2534  N ND2 . ASN A 1 330 ? -29.798 -76.327 -75.740  1.00 40.23  ? 330 ASN A ND2 1 
ATOM 2535  N N   . GLY A 1 331 ? -29.671 -75.936 -70.511  1.00 40.40  ? 331 GLY A N   1 
ATOM 2536  C CA  . GLY A 1 331 ? -28.994 -76.928 -69.704  1.00 40.40  ? 331 GLY A CA  1 
ATOM 2537  C C   . GLY A 1 331 ? -27.611 -77.303 -70.178  1.00 40.40  ? 331 GLY A C   1 
ATOM 2538  O O   . GLY A 1 331 ? -26.994 -78.198 -69.590  1.00 40.40  ? 331 GLY A O   1 
ATOM 2539  N N   . ASP A 1 332 ? -27.101 -76.649 -71.221  1.00 41.37  ? 332 ASP A N   1 
ATOM 2540  C CA  . ASP A 1 332 ? -25.781 -76.956 -71.751  1.00 41.37  ? 332 ASP A CA  1 
ATOM 2541  C C   . ASP A 1 332 ? -24.661 -76.212 -71.040  1.00 41.37  ? 332 ASP A C   1 
ATOM 2542  O O   . ASP A 1 332 ? -23.488 -76.440 -71.359  1.00 41.37  ? 332 ASP A O   1 
ATOM 2543  C CB  . ASP A 1 332 ? -25.730 -76.640 -73.249  1.00 41.37  ? 332 ASP A CB  1 
ATOM 2544  C CG  . ASP A 1 332 ? -26.418 -75.337 -73.592  1.00 41.37  ? 332 ASP A CG  1 
ATOM 2545  O OD1 . ASP A 1 332 ? -26.972 -74.698 -72.674  1.00 41.37  ? 332 ASP A OD1 1 
ATOM 2546  O OD2 . ASP A 1 332 ? -26.408 -74.951 -74.780  1.00 41.37  ? 332 ASP A OD2 1 
ATOM 2547  N N   . GLY A 1 333 ? -24.986 -75.333 -70.095  1.00 40.16  ? 333 GLY A N   1 
ATOM 2548  C CA  . GLY A 1 333 ? -23.987 -74.590 -69.355  1.00 40.16  ? 333 GLY A CA  1 
ATOM 2549  C C   . GLY A 1 333 ? -23.731 -73.186 -69.854  1.00 40.16  ? 333 GLY A C   1 
ATOM 2550  O O   . GLY A 1 333 ? -22.930 -72.469 -69.242  1.00 40.16  ? 333 GLY A O   1 
ATOM 2551  N N   . GLU A 1 334 ? -24.374 -72.765 -70.940  1.00 39.26  ? 334 GLU A N   1 
ATOM 2552  C CA  . GLU A 1 334 ? -24.216 -71.410 -71.464  1.00 39.26  ? 334 GLU A CA  1 
ATOM 2553  C C   . GLU A 1 334 ? -25.281 -70.531 -70.822  1.00 39.26  ? 334 GLU A C   1 
ATOM 2554  O O   . GLU A 1 334 ? -26.475 -70.694 -71.081  1.00 39.26  ? 334 GLU A O   1 
ATOM 2555  C CB  . GLU A 1 334 ? -24.325 -71.403 -72.985  1.00 39.26  ? 334 GLU A CB  1 
ATOM 2556  C CG  . GLU A 1 334 ? -24.209 -70.023 -73.614  1.00 39.26  ? 334 GLU A CG  1 
ATOM 2557  C CD  . GLU A 1 334 ? -22.798 -69.702 -74.063  1.00 39.26  ? 334 GLU A CD  1 
ATOM 2558  O OE1 . GLU A 1 334 ? -22.484 -68.505 -74.239  1.00 39.26  ? 334 GLU A OE1 1 
ATOM 2559  O OE2 . GLU A 1 334 ? -22.000 -70.647 -74.243  1.00 39.26  ? 334 GLU A OE2 1 
ATOM 2560  N N   . LEU A 1 335 ? -24.849 -69.600 -69.976  1.00 34.58  ? 335 LEU A N   1 
ATOM 2561  C CA  . LEU A 1 335 ? -25.782 -68.699 -69.314  1.00 34.58  ? 335 LEU A CA  1 
ATOM 2562  C C   . LEU A 1 335 ? -26.414 -67.756 -70.328  1.00 34.58  ? 335 LEU A C   1 
ATOM 2563  O O   . LEU A 1 335 ? -25.710 -67.041 -71.046  1.00 34.58  ? 335 LEU A O   1 
ATOM 2564  C CB  . LEU A 1 335 ? -25.066 -67.907 -68.222  1.00 34.58  ? 335 LEU A CB  1 
ATOM 2565  C CG  . LEU A 1 335 ? -24.454 -68.706 -67.071  1.00 34.58  ? 335 LEU A CG  1 
ATOM 2566  C CD1 . LEU A 1 335 ? -23.609 -67.804 -66.189  1.00 34.58  ? 335 LEU A CD1 1 
ATOM 2567  C CD2 . LEU A 1 335 ? -25.538 -69.384 -66.256  1.00 34.58  ? 335 LEU A CD2 1 
ATOM 2568  N N   . LYS A 1 336 ? -27.742 -67.754 -70.382  1.00 34.02  ? 336 LYS A N   1 
ATOM 2569  C CA  . LYS A 1 336 ? -28.484 -66.902 -71.289  1.00 34.02  ? 336 LYS A CA  1 
ATOM 2570  C C   . LYS A 1 336 ? -29.332 -65.923 -70.491  1.00 34.02  ? 336 LYS A C   1 
ATOM 2571  O O   . LYS A 1 336 ? -29.986 -66.330 -69.519  1.00 34.02  ? 336 LYS A O   1 
ATOM 2572  C CB  . LYS A 1 336 ? -29.376 -67.735 -72.217  1.00 34.02  ? 336 LYS A CB  1 
ATOM 2573  C CG  . LYS A 1 336 ? -28.668 -68.230 -73.465  1.00 34.02  ? 336 LYS A CG  1 
ATOM 2574  C CD  . LYS A 1 336 ? -29.533 -69.204 -74.245  1.00 34.02  ? 336 LYS A CD  1 
ATOM 2575  C CE  . LYS A 1 336 ? -28.683 -70.225 -74.978  1.00 34.02  ? 336 LYS A CE  1 
ATOM 2576  N NZ  . LYS A 1 336 ? -28.480 -71.460 -74.172  1.00 34.02  ? 336 LYS A NZ  1 
ATOM 2577  N N   . PRO A 1 337 ? -29.332 -64.637 -70.844  1.00 29.39  ? 337 PRO A N   1 
ATOM 2578  C CA  . PRO A 1 337 ? -30.102 -63.652 -70.071  1.00 29.39  ? 337 PRO A CA  1 
ATOM 2579  C C   . PRO A 1 337 ? -31.577 -64.001 -69.965  1.00 29.39  ? 337 PRO A C   1 
ATOM 2580  O O   . PRO A 1 337 ? -32.193 -64.430 -70.946  1.00 29.39  ? 337 PRO A O   1 
ATOM 2581  C CB  . PRO A 1 337 ? -29.905 -62.349 -70.857  1.00 29.39  ? 337 PRO A CB  1 
ATOM 2582  C CG  . PRO A 1 337 ? -28.911 -62.644 -71.943  1.00 29.39  ? 337 PRO A CG  1 
ATOM 2583  C CD  . PRO A 1 337 ? -28.347 -64.002 -71.729  1.00 29.39  ? 337 PRO A CD  1 
ATOM 2584  N N   . ILE A 1 338 ? -32.153 -63.823 -68.775  1.00 27.15  ? 338 ILE A N   1 
ATOM 2585  C CA  . ILE A 1 338 ? -33.569 -64.073 -68.541  1.00 27.15  ? 338 ILE A CA  1 
ATOM 2586  C C   . ILE A 1 338 ? -34.144 -62.925 -67.726  1.00 27.15  ? 338 ILE A C   1 
ATOM 2587  O O   . ILE A 1 338 ? -33.422 -62.148 -67.102  1.00 27.15  ? 338 ILE A O   1 
ATOM 2588  C CB  . ILE A 1 338 ? -33.832 -65.408 -67.809  1.00 27.15  ? 338 ILE A CB  1 
ATOM 2589  C CG1 . ILE A 1 338 ? -33.208 -65.380 -66.415  1.00 27.15  ? 338 ILE A CG1 1 
ATOM 2590  C CG2 . ILE A 1 338 ? -33.318 -66.583 -68.622  1.00 27.15  ? 338 ILE A CG2 1 
ATOM 2591  C CD1 . ILE A 1 338 ? -34.005 -66.126 -65.376  1.00 27.15  ? 338 ILE A CD1 1 
ATOM 2592  N N   . VAL A 1 339 ? -35.470 -62.830 -67.745  1.00 25.58  ? 339 VAL A N   1 
ATOM 2593  C CA  . VAL A 1 339 ? -36.207 -61.881 -66.922  1.00 25.58  ? 339 VAL A CA  1 
ATOM 2594  C C   . VAL A 1 339 ? -37.358 -62.625 -66.263  1.00 25.58  ? 339 VAL A C   1 
ATOM 2595  O O   . VAL A 1 339 ? -37.806 -63.667 -66.749  1.00 25.58  ? 339 VAL A O   1 
ATOM 2596  C CB  . VAL A 1 339 ? -36.720 -60.678 -67.742  1.00 25.58  ? 339 VAL A CB  1 
ATOM 2597  C CG1 . VAL A 1 339 ? -38.029 -61.018 -68.424  1.00 25.58  ? 339 VAL A CG1 1 
ATOM 2598  C CG2 . VAL A 1 339 ? -36.887 -59.467 -66.852  1.00 25.58  ? 339 VAL A CG2 1 
ATOM 2599  N N   . ALA A 1 340 ? -37.831 -62.090 -65.142  1.00 25.95  ? 340 ALA A N   1 
ATOM 2600  C CA  . ALA A 1 340 ? -38.916 -62.729 -64.414  1.00 25.95  ? 340 ALA A CA  1 
ATOM 2601  C C   . ALA A 1 340 ? -39.596 -61.697 -63.529  1.00 25.95  ? 340 ALA A C   1 
ATOM 2602  O O   . ALA A 1 340 ? -38.926 -60.879 -62.898  1.00 25.95  ? 340 ALA A O   1 
ATOM 2603  C CB  . ALA A 1 340 ? -38.407 -63.902 -63.571  1.00 25.95  ? 340 ALA A CB  1 
ATOM 2604  N N   . THR A 1 341 ? -40.923 -61.748 -63.491  1.00 28.91  ? 341 THR A N   1 
ATOM 2605  C CA  . THR A 1 341 ? -41.726 -60.850 -62.676  1.00 28.91  ? 341 THR A CA  1 
ATOM 2606  C C   . THR A 1 341 ? -42.740 -61.668 -61.893  1.00 28.91  ? 341 THR A C   1 
ATOM 2607  O O   . THR A 1 341 ? -43.392 -62.555 -62.451  1.00 28.91  ? 341 THR A O   1 
ATOM 2608  C CB  . THR A 1 341 ? -42.448 -59.810 -63.541  1.00 28.91  ? 341 THR A CB  1 
ATOM 2609  O OG1 . THR A 1 341 ? -41.488 -59.066 -64.300  1.00 28.91  ? 341 THR A OG1 1 
ATOM 2610  C CG2 . THR A 1 341 ? -43.257 -58.858 -62.681  1.00 28.91  ? 341 THR A CG2 1 
ATOM 2611  N N   . TRP A 1 342 ? -42.867 -61.378 -60.598  1.00 29.43  ? 342 TRP A N   1 
ATOM 2612  C CA  . TRP A 1 342 ? -43.830 -62.093 -59.762  1.00 29.43  ? 342 TRP A CA  1 
ATOM 2613  C C   . TRP A 1 342 ? -44.459 -61.085 -58.806  1.00 29.43  ? 342 TRP A C   1 
ATOM 2614  O O   . TRP A 1 342 ? -43.755 -60.261 -58.218  1.00 29.43  ? 342 TRP A O   1 
ATOM 2615  C CB  . TRP A 1 342 ? -43.170 -63.242 -59.010  1.00 29.43  ? 342 TRP A CB  1 
ATOM 2616  C CG  . TRP A 1 342 ? -42.109 -62.831 -58.031  1.00 29.43  ? 342 TRP A CG  1 
ATOM 2617  C CD1 . TRP A 1 342 ? -42.299 -62.397 -56.753  1.00 29.43  ? 342 TRP A CD1 1 
ATOM 2618  C CD2 . TRP A 1 342 ? -40.693 -62.842 -58.241  1.00 29.43  ? 342 TRP A CD2 1 
ATOM 2619  N NE1 . TRP A 1 342 ? -41.093 -62.123 -56.160  1.00 29.43  ? 342 TRP A NE1 1 
ATOM 2620  C CE2 . TRP A 1 342 ? -40.091 -62.392 -57.052  1.00 29.43  ? 342 TRP A CE2 1 
ATOM 2621  C CE3 . TRP A 1 342 ? -39.877 -63.187 -59.320  1.00 29.43  ? 342 TRP A CE3 1 
ATOM 2622  C CZ2 . TRP A 1 342 ? -38.712 -62.276 -56.914  1.00 29.43  ? 342 TRP A CZ2 1 
ATOM 2623  C CZ3 . TRP A 1 342 ? -38.509 -63.072 -59.178  1.00 29.43  ? 342 TRP A CZ3 1 
ATOM 2624  C CH2 . TRP A 1 342 ? -37.941 -62.619 -57.986  1.00 29.43  ? 342 TRP A CH2 1 
ATOM 2625  N N   . ILE A 1 343 ? -45.779 -61.149 -58.671  1.00 30.65  ? 343 ILE A N   1 
ATOM 2626  C CA  . ILE A 1 343 ? -46.488 -60.343 -57.684  1.00 30.65  ? 343 ILE A CA  1 
ATOM 2627  C C   . ILE A 1 343 ? -46.951 -61.264 -56.565  1.00 30.65  ? 343 ILE A C   1 
ATOM 2628  O O   . ILE A 1 343 ? -47.701 -62.216 -56.804  1.00 30.65  ? 343 ILE A O   1 
ATOM 2629  C CB  . ILE A 1 343 ? -47.673 -59.603 -58.314  1.00 30.65  ? 343 ILE A CB  1 
ATOM 2630  C CG1 . ILE A 1 343 ? -47.222 -58.836 -59.555  1.00 30.65  ? 343 ILE A CG1 1 
ATOM 2631  C CG2 . ILE A 1 343 ? -48.309 -58.668 -57.304  1.00 30.65  ? 343 ILE A CG2 1 
ATOM 2632  C CD1 . ILE A 1 343 ? -48.285 -57.932 -60.132  1.00 30.65  ? 343 ILE A CD1 1 
ATOM 2633  N N   . GLY A 1 344 ? -46.510 -60.985 -55.344  1.00 31.70  ? 344 GLY A N   1 
ATOM 2634  C CA  . GLY A 1 344 ? -46.839 -61.853 -54.233  1.00 31.70  ? 344 GLY A CA  1 
ATOM 2635  C C   . GLY A 1 344 ? -46.178 -63.208 -54.365  1.00 31.70  ? 344 GLY A C   1 
ATOM 2636  O O   . GLY A 1 344 ? -44.965 -63.335 -54.181  1.00 31.70  ? 344 GLY A O   1 
ATOM 2637  N N   . THR A 1 345 ? -46.968 -64.233 -54.684  1.00 32.50  ? 345 THR A N   1 
ATOM 2638  C CA  . THR A 1 345 ? -46.448 -65.581 -54.843  1.00 32.50  ? 345 THR A CA  1 
ATOM 2639  C C   . THR A 1 345 ? -46.699 -66.179 -56.221  1.00 32.50  ? 345 THR A C   1 
ATOM 2640  O O   . THR A 1 345 ? -46.370 -67.351 -56.433  1.00 32.50  ? 345 THR A O   1 
ATOM 2641  C CB  . THR A 1 345 ? -47.045 -66.515 -53.780  1.00 32.50  ? 345 THR A CB  1 
ATOM 2642  O OG1 . THR A 1 345 ? -48.472 -66.395 -53.784  1.00 32.50  ? 345 THR A OG1 1 
ATOM 2643  C CG2 . THR A 1 345 ? -46.516 -66.154 -52.403  1.00 32.50  ? 345 THR A CG2 1 
ATOM 2644  N N   . THR A 1 346 ? -47.267 -65.423 -57.156  1.00 32.39  ? 346 THR A N   1 
ATOM 2645  C CA  . THR A 1 346 ? -47.589 -65.933 -58.483  1.00 32.39  ? 346 THR A CA  1 
ATOM 2646  C C   . THR A 1 346 ? -46.653 -65.328 -59.519  1.00 32.39  ? 346 THR A C   1 
ATOM 2647  O O   . THR A 1 346 ? -46.512 -64.104 -59.597  1.00 32.39  ? 346 THR A O   1 
ATOM 2648  C CB  . THR A 1 346 ? -49.039 -65.623 -58.852  1.00 32.39  ? 346 THR A CB  1 
ATOM 2649  O OG1 . THR A 1 346 ? -49.158 -64.238 -59.200  1.00 32.39  ? 346 THR A OG1 1 
ATOM 2650  C CG2 . THR A 1 346 ? -49.960 -65.924 -57.683  1.00 32.39  ? 346 THR A CG2 1 
ATOM 2651  N N   . LEU A 1 347 ? -46.018 -66.189 -60.309  1.00 31.58  ? 347 LEU A N   1 
ATOM 2652  C CA  . LEU A 1 347 ? -45.160 -65.744 -61.398  1.00 31.58  ? 347 LEU A CA  1 
ATOM 2653  C C   . LEU A 1 347 ? -46.017 -65.296 -62.575  1.00 31.58  ? 347 LEU A C   1 
ATOM 2654  O O   . LEU A 1 347 ? -46.947 -66.002 -62.976  1.00 31.58  ? 347 LEU A O   1 
ATOM 2655  C CB  . LEU A 1 347 ? -44.222 -66.870 -61.824  1.00 31.58  ? 347 LEU A CB  1 
ATOM 2656  C CG  . LEU A 1 347 ? -42.927 -66.484 -62.534  1.00 31.58  ? 347 LEU A CG  1 
ATOM 2657  C CD1 . LEU A 1 347 ? -42.025 -65.704 -61.600  1.00 31.58  ? 347 LEU A CD1 1 
ATOM 2658  C CD2 . LEU A 1 347 ? -42.225 -67.729 -63.036  1.00 31.58  ? 347 LEU A CD2 1 
ATOM 2659  N N   . ILE A 1 348 ? -45.708 -64.124 -63.129  1.00 30.47  ? 348 ILE A N   1 
ATOM 2660  C CA  . ILE A 1 348 ? -46.503 -63.555 -64.212  1.00 30.47  ? 348 ILE A CA  1 
ATOM 2661  C C   . ILE A 1 348 ? -45.690 -63.290 -65.467  1.00 30.47  ? 348 ILE A C   1 
ATOM 2662  O O   . ILE A 1 348 ? -46.276 -62.937 -66.499  1.00 30.47  ? 348 ILE A O   1 
ATOM 2663  C CB  . ILE A 1 348 ? -47.222 -62.268 -63.769  1.00 30.47  ? 348 ILE A CB  1 
ATOM 2664  C CG1 . ILE A 1 348 ? -46.238 -61.290 -63.135  1.00 30.47  ? 348 ILE A CG1 1 
ATOM 2665  C CG2 . ILE A 1 348 ? -48.340 -62.592 -62.798  1.00 30.47  ? 348 ILE A CG2 1 
ATOM 2666  C CD1 . ILE A 1 348 ? -46.797 -59.901 -62.971  1.00 30.47  ? 348 ILE A CD1 1 
ATOM 2667  N N   . ARG A 1 349 ? -44.369 -63.443 -65.425  1.00 28.81  ? 349 ARG A N   1 
ATOM 2668  C CA  . ARG A 1 349 ? -43.567 -63.180 -66.612  1.00 28.81  ? 349 ARG A CA  1 
ATOM 2669  C C   . ARG A 1 349 ? -42.269 -63.966 -66.537  1.00 28.81  ? 349 ARG A C   1 
ATOM 2670  O O   . ARG A 1 349 ? -41.649 -64.049 -65.476  1.00 28.81  ? 349 ARG A O   1 
ATOM 2671  C CB  . ARG A 1 349 ? -43.265 -61.685 -66.760  1.00 28.81  ? 349 ARG A CB  1 
ATOM 2672  C CG  . ARG A 1 349 ? -42.249 -61.369 -67.841  1.00 28.81  ? 349 ARG A CG  1 
ATOM 2673  C CD  . ARG A 1 349 ? -42.516 -60.022 -68.478  1.00 28.81  ? 349 ARG A CD  1 
ATOM 2674  N NE  . ARG A 1 349 ? -41.628 -58.986 -67.969  1.00 28.81  ? 349 ARG A NE  1 
ATOM 2675  C CZ  . ARG A 1 349 ? -40.598 -58.494 -68.642  1.00 28.81  ? 349 ARG A CZ  1 
ATOM 2676  N NH1 . ARG A 1 349 ? -40.295 -58.927 -69.855  1.00 28.81  ? 349 ARG A NH1 1 
ATOM 2677  N NH2 . ARG A 1 349 ? -39.856 -57.542 -68.087  1.00 28.81  ? 349 ARG A NH2 1 
ATOM 2678  N N   . MET A 1 350 ? -41.867 -64.538 -67.671  1.00 30.53  ? 350 MET A N   1 
ATOM 2679  C CA  . MET A 1 350 ? -40.571 -65.201 -67.786  1.00 30.53  ? 350 MET A CA  1 
ATOM 2680  C C   . MET A 1 350 ? -40.211 -65.266 -69.263  1.00 30.53  ? 350 MET A C   1 
ATOM 2681  O O   . MET A 1 350 ? -40.844 -66.006 -70.021  1.00 30.53  ? 350 MET A O   1 
ATOM 2682  C CB  . MET A 1 350 ? -40.606 -66.593 -67.165  1.00 30.53  ? 350 MET A CB  1 
ATOM 2683  C CG  . MET A 1 350 ? -39.366 -67.420 -67.429  1.00 30.53  ? 350 MET A CG  1 
ATOM 2684  S SD  . MET A 1 350 ? -38.167 -67.313 -66.091  1.00 30.53  ? 350 MET A SD  1 
ATOM 2685  C CE  . MET A 1 350 ? -39.050 -68.159 -64.787  1.00 30.53  ? 350 MET A CE  1 
ATOM 2686  N N   . GLU A 1 351 ? -39.208 -64.492 -69.672  1.00 30.51  ? 351 GLU A N   1 
ATOM 2687  C CA  . GLU A 1 351 ? -38.762 -64.463 -71.059  1.00 30.51  ? 351 GLU A CA  1 
ATOM 2688  C C   . GLU A 1 351 ? -37.243 -64.343 -71.075  1.00 30.51  ? 351 GLU A C   1 
ATOM 2689  O O   . GLU A 1 351 ? -36.585 -64.368 -70.030  1.00 30.51  ? 351 GLU A O   1 
ATOM 2690  C CB  . GLU A 1 351 ? -39.398 -63.303 -71.838  1.00 30.51  ? 351 GLU A CB  1 
ATOM 2691  C CG  . GLU A 1 351 ? -40.901 -63.160 -71.705  1.00 30.51  ? 351 GLU A CG  1 
ATOM 2692  C CD  . GLU A 1 351 ? -41.397 -61.835 -72.244  1.00 30.51  ? 351 GLU A CD  1 
ATOM 2693  O OE1 . GLU A 1 351 ? -41.535 -61.707 -73.478  1.00 30.51  ? 351 GLU A OE1 1 
ATOM 2694  O OE2 . GLU A 1 351 ? -41.643 -60.918 -71.434  1.00 30.51  ? 351 GLU A OE2 1 
ATOM 2695  N N   . GLU A 1 352 ? -36.685 -64.213 -72.274  1.00 30.36  ? 352 GLU A N   1 
ATOM 2696  C CA  . GLU A 1 352 ? -35.294 -63.823 -72.443  1.00 30.36  ? 352 GLU A CA  1 
ATOM 2697  C C   . GLU A 1 352 ? -35.214 -62.303 -72.445  1.00 30.36  ? 352 GLU A C   1 
ATOM 2698  O O   . GLU A 1 352 ? -36.226 -61.622 -72.620  1.00 30.36  ? 352 GLU A O   1 
ATOM 2699  C CB  . GLU A 1 352 ? -34.693 -64.382 -73.739  1.00 30.36  ? 352 GLU A CB  1 
ATOM 2700  C CG  . GLU A 1 352 ? -35.094 -65.810 -74.142  1.00 30.36  ? 352 GLU A CG  1 
ATOM 2701  C CD  . GLU A 1 352 ? -36.558 -65.964 -74.523  1.00 30.36  ? 352 GLU A CD  1 
ATOM 2702  O OE1 . GLU A 1 352 ? -37.254 -64.938 -74.663  1.00 30.36  ? 352 GLU A OE1 1 
ATOM 2703  O OE2 . GLU A 1 352 ? -37.010 -67.118 -74.679  1.00 30.36  ? 352 GLU A OE2 1 
ATOM 2704  N N   . ASN A 1 353 ? -34.009 -61.777 -72.241  1.00 27.87  ? 353 ASN A N   1 
ATOM 2705  C CA  . ASN A 1 353 ? -33.814 -60.334 -72.175  1.00 27.87  ? 353 ASN A CA  1 
ATOM 2706  C C   . ASN A 1 353 ? -34.200 -59.692 -73.501  1.00 27.87  ? 353 ASN A C   1 
ATOM 2707  O O   . ASN A 1 353 ? -33.516 -59.894 -74.512  1.00 27.87  ? 353 ASN A O   1 
ATOM 2708  C CB  . ASN A 1 353 ? -32.364 -60.002 -71.825  1.00 27.87  ? 353 ASN A CB  1 
ATOM 2709  C CG  . ASN A 1 353 ? -32.240 -58.754 -70.981  1.00 27.87  ? 353 ASN A CG  1 
ATOM 2710  O OD1 . ASN A 1 353 ? -32.666 -57.674 -71.385  1.00 27.87  ? 353 ASN A OD1 1 
ATOM 2711  N ND2 . ASN A 1 353 ? -31.657 -58.895 -69.797  1.00 27.87  ? 353 ASN A ND2 1 
ATOM 2712  N N   . PRO A 1 354 ? -35.287 -58.920 -73.540  1.00 27.02  ? 354 PRO A N   1 
ATOM 2713  C CA  . PRO A 1 354 ? -35.732 -58.354 -74.823  1.00 27.02  ? 354 PRO A CA  1 
ATOM 2714  C C   . PRO A 1 354 ? -34.799 -57.294 -75.376  1.00 27.02  ? 354 PRO A C   1 
ATOM 2715  O O   . PRO A 1 354 ? -34.759 -57.094 -76.596  1.00 27.02  ? 354 PRO A O   1 
ATOM 2716  C CB  . PRO A 1 354 ? -37.110 -57.774 -74.482  1.00 27.02  ? 354 PRO A CB  1 
ATOM 2717  C CG  . PRO A 1 354 ? -37.017 -57.441 -73.037  1.00 27.02  ? 354 PRO A CG  1 
ATOM 2718  C CD  . PRO A 1 354 ? -36.146 -58.497 -72.421  1.00 27.02  ? 354 PRO A CD  1 
ATOM 2719  N N   . TYR A 1 355 ? -34.047 -56.609 -74.522  1.00 26.95  ? 355 TYR A N   1 
ATOM 2720  C CA  . TYR A 1 355 ? -33.206 -55.518 -74.980  1.00 26.95  ? 355 TYR A CA  1 
ATOM 2721  C C   . TYR A 1 355 ? -32.025 -56.052 -75.790  1.00 26.95  ? 355 TYR A C   1 
ATOM 2722  O O   . TYR A 1 355 ? -31.466 -57.104 -75.469  1.00 26.95  ? 355 TYR A O   1 
ATOM 2723  C CB  . TYR A 1 355 ? -32.710 -54.701 -73.792  1.00 26.95  ? 355 TYR A CB  1 
ATOM 2724  C CG  . TYR A 1 355 ? -33.829 -54.225 -72.896  1.00 26.95  ? 355 TYR A CG  1 
ATOM 2725  C CD1 . TYR A 1 355 ? -35.032 -53.784 -73.432  1.00 26.95  ? 355 TYR A CD1 1 
ATOM 2726  C CD2 . TYR A 1 355 ? -33.689 -54.224 -71.517  1.00 26.95  ? 355 TYR A CD2 1 
ATOM 2727  C CE1 . TYR A 1 355 ? -36.060 -53.354 -72.621  1.00 26.95  ? 355 TYR A CE1 1 
ATOM 2728  C CE2 . TYR A 1 355 ? -34.713 -53.795 -70.698  1.00 26.95  ? 355 TYR A CE2 1 
ATOM 2729  C CZ  . TYR A 1 355 ? -35.895 -53.361 -71.255  1.00 26.95  ? 355 TYR A CZ  1 
ATOM 2730  O OH  . TYR A 1 355 ? -36.918 -52.932 -70.442  1.00 26.95  ? 355 TYR A OH  1 
ATOM 2731  N N   . PRO A 1 356 ? -31.634 -55.346 -76.854  1.00 26.91  ? 356 PRO A N   1 
ATOM 2732  C CA  . PRO A 1 356 ? -30.574 -55.862 -77.736  1.00 26.91  ? 356 PRO A CA  1 
ATOM 2733  C C   . PRO A 1 356 ? -29.226 -56.040 -77.061  1.00 26.91  ? 356 PRO A C   1 
ATOM 2734  O O   . PRO A 1 356 ? -28.479 -56.946 -77.451  1.00 26.91  ? 356 PRO A O   1 
ATOM 2735  C CB  . PRO A 1 356 ? -30.500 -54.806 -78.848  1.00 26.91  ? 356 PRO A CB  1 
ATOM 2736  C CG  . PRO A 1 356 ? -31.819 -54.096 -78.785  1.00 26.91  ? 356 PRO A CG  1 
ATOM 2737  C CD  . PRO A 1 356 ? -32.152 -54.055 -77.330  1.00 26.91  ? 356 PRO A CD  1 
ATOM 2738  N N   . ASP A 1 357 ? -28.883 -55.216 -76.074  1.00 29.05  ? 357 ASP A N   1 
ATOM 2739  C CA  . ASP A 1 357 ? -27.554 -55.261 -75.478  1.00 29.05  ? 357 ASP A CA  1 
ATOM 2740  C C   . ASP A 1 357 ? -27.298 -56.518 -74.654  1.00 29.05  ? 357 ASP A C   1 
ATOM 2741  O O   . ASP A 1 357 ? -26.136 -56.819 -74.365  1.00 29.05  ? 357 ASP A O   1 
ATOM 2742  C CB  . ASP A 1 357 ? -27.317 -53.987 -74.646  1.00 29.05  ? 357 ASP A CB  1 
ATOM 2743  C CG  . ASP A 1 357 ? -28.114 -53.949 -73.338  1.00 29.05  ? 357 ASP A CG  1 
ATOM 2744  O OD1 . ASP A 1 357 ? -28.283 -54.984 -72.658  1.00 29.05  ? 357 ASP A OD1 1 
ATOM 2745  O OD2 . ASP A 1 357 ? -28.585 -52.849 -72.985  1.00 29.05  ? 357 ASP A OD2 1 
ATOM 2746  N N   . GLY A 1 358 ? -28.341 -57.252 -74.276  1.00 27.92  ? 358 GLY A N   1 
ATOM 2747  C CA  . GLY A 1 358 ? -28.176 -58.474 -73.514  1.00 27.92  ? 358 GLY A CA  1 
ATOM 2748  C C   . GLY A 1 358 ? -27.502 -58.266 -72.174  1.00 27.92  ? 358 GLY A C   1 
ATOM 2749  O O   . GLY A 1 358 ? -26.622 -59.040 -71.786  1.00 27.92  ? 358 GLY A O   1 
ATOM 2750  N N   . LYS A 1 359 ? -27.908 -57.221 -71.457  1.00 26.84  ? 359 LYS A N   1 
ATOM 2751  C CA  . LYS A 1 359 ? -27.335 -56.914 -70.158  1.00 26.84  ? 359 LYS A CA  1 
ATOM 2752  C C   . LYS A 1 359 ? -28.439 -56.412 -69.242  1.00 26.84  ? 359 LYS A C   1 
ATOM 2753  O O   . LYS A 1 359 ? -29.554 -56.121 -69.684  1.00 26.84  ? 359 LYS A O   1 
ATOM 2754  C CB  . LYS A 1 359 ? -26.215 -55.875 -70.263  1.00 26.84  ? 359 LYS A CB  1 
ATOM 2755  C CG  . LYS A 1 359 ? -24.822 -56.474 -70.314  1.00 26.84  ? 359 LYS A CG  1 
ATOM 2756  C CD  . LYS A 1 359 ? -23.759 -55.416 -70.084  1.00 26.84  ? 359 LYS A CD  1 
ATOM 2757  C CE  . LYS A 1 359 ? -23.542 -54.580 -71.329  1.00 26.84  ? 359 LYS A CE  1 
ATOM 2758  N NZ  . LYS A 1 359 ? -23.059 -53.216 -70.990  1.00 26.84  ? 359 LYS A NZ  1 
ATOM 2759  N N   . LEU A 1 360 ? -28.118 -56.325 -67.959  1.00 25.41  ? 360 LEU A N   1 
ATOM 2760  C CA  . LEU A 1 360 ? -29.083 -55.831 -66.991  1.00 25.41  ? 360 LEU A CA  1 
ATOM 2761  C C   . LEU A 1 360 ? -29.431 -54.377 -67.306  1.00 25.41  ? 360 LEU A C   1 
ATOM 2762  O O   . LEU A 1 360 ? -28.532 -53.570 -67.577  1.00 25.41  ? 360 LEU A O   1 
ATOM 2763  C CB  . LEU A 1 360 ? -28.524 -55.947 -65.572  1.00 25.41  ? 360 LEU A CB  1 
ATOM 2764  C CG  . LEU A 1 360 ? -27.710 -57.202 -65.268  1.00 25.41  ? 360 LEU A CG  1 
ATOM 2765  C CD1 . LEU A 1 360 ? -26.981 -57.054 -63.948  1.00 25.41  ? 360 LEU A CD1 1 
ATOM 2766  C CD2 . LEU A 1 360 ? -28.608 -58.421 -65.251  1.00 25.41  ? 360 LEU A CD2 1 
ATOM 2767  N N   . PRO A 1 361 ? -30.707 -54.009 -67.289  1.00 23.59  ? 361 PRO A N   1 
ATOM 2768  C CA  . PRO A 1 361 ? -31.081 -52.634 -67.629  1.00 23.59  ? 361 PRO A CA  1 
ATOM 2769  C C   . PRO A 1 361 ? -30.932 -51.676 -66.460  1.00 23.59  ? 361 PRO A C   1 
ATOM 2770  O O   . PRO A 1 361 ? -31.867 -50.941 -66.134  1.00 23.59  ? 361 PRO A O   1 
ATOM 2771  C CB  . PRO A 1 361 ? -32.546 -52.779 -68.047  1.00 23.59  ? 361 PRO A CB  1 
ATOM 2772  C CG  . PRO A 1 361 ? -33.038 -53.881 -67.183  1.00 23.59  ? 361 PRO A CG  1 
ATOM 2773  C CD  . PRO A 1 361 ? -31.889 -54.858 -67.070  1.00 23.59  ? 361 PRO A CD  1 
ATOM 2774  N N   . PHE A 1 362 ? -29.769 -51.681 -65.819  1.00 22.41  ? 362 PHE A N   1 
ATOM 2775  C CA  . PHE A 1 362 ? -29.454 -50.733 -64.764  1.00 22.41  ? 362 PHE A CA  1 
ATOM 2776  C C   . PHE A 1 362 ? -28.108 -50.084 -65.047  1.00 22.41  ? 362 PHE A C   1 
ATOM 2777  O O   . PHE A 1 362 ? -27.189 -50.723 -65.566  1.00 22.41  ? 362 PHE A O   1 
ATOM 2778  C CB  . PHE A 1 362 ? -29.429 -51.404 -63.385  1.00 22.41  ? 362 PHE A CB  1 
ATOM 2779  C CG  . PHE A 1 362 ? -30.648 -52.223 -63.085  1.00 22.41  ? 362 PHE A CG  1 
ATOM 2780  C CD1 . PHE A 1 362 ? -31.847 -51.611 -62.771  1.00 22.41  ? 362 PHE A CD1 1 
ATOM 2781  C CD2 . PHE A 1 362 ? -30.594 -53.604 -63.106  1.00 22.41  ? 362 PHE A CD2 1 
ATOM 2782  C CE1 . PHE A 1 362 ? -32.970 -52.360 -62.494  1.00 22.41  ? 362 PHE A CE1 1 
ATOM 2783  C CE2 . PHE A 1 362 ? -31.716 -54.356 -62.829  1.00 22.41  ? 362 PHE A CE2 1 
ATOM 2784  C CZ  . PHE A 1 362 ? -32.904 -53.734 -62.523  1.00 22.41  ? 362 PHE A CZ  1 
ATOM 2785  N N   . VAL A 1 363 ? -28.004 -48.804 -64.708  1.00 21.40  ? 363 VAL A N   1 
ATOM 2786  C CA  . VAL A 1 363 ? -26.776 -48.037 -64.868  1.00 21.40  ? 363 VAL A CA  1 
ATOM 2787  C C   . VAL A 1 363 ? -26.448 -47.430 -63.513  1.00 21.40  ? 363 VAL A C   1 
ATOM 2788  O O   . VAL A 1 363 ? -27.237 -46.645 -62.974  1.00 21.40  ? 363 VAL A O   1 
ATOM 2789  C CB  . VAL A 1 363 ? -26.904 -46.949 -65.940  1.00 21.40  ? 363 VAL A CB  1 
ATOM 2790  C CG1 . VAL A 1 363 ? -25.702 -46.027 -65.899  1.00 21.40  ? 363 VAL A CG1 1 
ATOM 2791  C CG2 . VAL A 1 363 ? -27.044 -47.580 -67.309  1.00 21.40  ? 363 VAL A CG2 1 
ATOM 2792  N N   . LEU A 1 364 ? -25.293 -47.787 -62.965  1.00 21.82  ? 364 LEU A N   1 
ATOM 2793  C CA  . LEU A 1 364 ? -24.884 -47.362 -61.635  1.00 21.82  ? 364 LEU A CA  1 
ATOM 2794  C C   . LEU A 1 364 ? -23.598 -46.554 -61.741  1.00 21.82  ? 364 LEU A C   1 
ATOM 2795  O O   . LEU A 1 364 ? -22.613 -47.025 -62.318  1.00 21.82  ? 364 LEU A O   1 
ATOM 2796  C CB  . LEU A 1 364 ? -24.694 -48.579 -60.724  1.00 21.82  ? 364 LEU A CB  1 
ATOM 2797  C CG  . LEU A 1 364 ? -24.322 -48.449 -59.245  1.00 21.82  ? 364 LEU A CG  1 
ATOM 2798  C CD1 . LEU A 1 364 ? -24.712 -49.727 -58.527  1.00 21.82  ? 364 LEU A CD1 1 
ATOM 2799  C CD2 . LEU A 1 364 ? -22.840 -48.189 -59.044  1.00 21.82  ? 364 LEU A CD2 1 
ATOM 2800  N N   . VAL A 1 365 ? -23.610 -45.345 -61.188  1.00 20.21  ? 365 VAL A N   1 
ATOM 2801  C CA  . VAL A 1 365 ? -22.424 -44.491 -61.177  1.00 20.21  ? 365 VAL A CA  1 
ATOM 2802  C C   . VAL A 1 365 ? -22.117 -44.064 -59.744  1.00 20.21  ? 365 VAL A C   1 
ATOM 2803  O O   . VAL A 1 365 ? -23.018 -43.636 -59.010  1.00 20.21  ? 365 VAL A O   1 
ATOM 2804  C CB  . VAL A 1 365 ? -22.590 -43.286 -62.123  1.00 20.21  ? 365 VAL A CB  1 
ATOM 2805  C CG1 . VAL A 1 365 ? -23.099 -43.743 -63.477  1.00 20.21  ? 365 VAL A CG1 1 
ATOM 2806  C CG2 . VAL A 1 365 ? -23.547 -42.258 -61.554  1.00 20.21  ? 365 VAL A CG2 1 
ATOM 2807  N N   . PRO A 1 366 ? -20.881 -44.228 -59.283  1.00 19.41  ? 366 PRO A N   1 
ATOM 2808  C CA  . PRO A 1 366 ? -20.536 -43.783 -57.932  1.00 19.41  ? 366 PRO A CA  1 
ATOM 2809  C C   . PRO A 1 366 ? -20.239 -42.294 -57.884  1.00 19.41  ? 366 PRO A C   1 
ATOM 2810  O O   . PRO A 1 366 ? -19.890 -41.673 -58.889  1.00 19.41  ? 366 PRO A O   1 
ATOM 2811  C CB  . PRO A 1 366 ? -19.288 -44.607 -57.602  1.00 19.41  ? 366 PRO A CB  1 
ATOM 2812  C CG  . PRO A 1 366 ? -18.669 -44.857 -58.931  1.00 19.41  ? 366 PRO A CG  1 
ATOM 2813  C CD  . PRO A 1 366 ? -19.819 -45.058 -59.875  1.00 19.41  ? 366 PRO A CD  1 
ATOM 2814  N N   . TYR A 1 367 ? -20.382 -41.721 -56.689  1.00 21.05  ? 367 TYR A N   1 
ATOM 2815  C CA  . TYR A 1 367 ? -19.991 -40.335 -56.459  1.00 21.05  ? 367 TYR A CA  1 
ATOM 2816  C C   . TYR A 1 367 ? -18.493 -40.254 -56.204  1.00 21.05  ? 367 TYR A C   1 
ATOM 2817  O O   . TYR A 1 367 ? -17.752 -39.657 -56.991  1.00 21.05  ? 367 TYR A O   1 
ATOM 2818  C CB  . TYR A 1 367 ? -20.770 -39.748 -55.282  1.00 21.05  ? 367 TYR A CB  1 
ATOM 2819  C CG  . TYR A 1 367 ? -20.247 -38.418 -54.789  1.00 21.05  ? 367 TYR A CG  1 
ATOM 2820  C CD1 . TYR A 1 367 ? -20.530 -37.243 -55.468  1.00 21.05  ? 367 TYR A CD1 1 
ATOM 2821  C CD2 . TYR A 1 367 ? -19.475 -38.339 -53.641  1.00 21.05  ? 367 TYR A CD2 1 
ATOM 2822  C CE1 . TYR A 1 367 ? -20.056 -36.029 -55.017  1.00 21.05  ? 367 TYR A CE1 1 
ATOM 2823  C CE2 . TYR A 1 367 ? -18.996 -37.130 -53.184  1.00 21.05  ? 367 TYR A CE2 1 
ATOM 2824  C CZ  . TYR A 1 367 ? -19.289 -35.978 -53.875  1.00 21.05  ? 367 TYR A CZ  1 
ATOM 2825  O OH  . TYR A 1 367 ? -18.811 -34.774 -53.418  1.00 21.05  ? 367 TYR A OH  1 
ATOM 2826  N N   . MET A 1 368 ? -18.039 -40.859 -55.109  1.00 23.59  ? 368 MET A N   1 
ATOM 2827  C CA  . MET A 1 368 ? -16.615 -41.064 -54.880  1.00 23.59  ? 368 MET A CA  1 
ATOM 2828  C C   . MET A 1 368 ? -16.326 -42.557 -54.922  1.00 23.59  ? 368 MET A C   1 
ATOM 2829  O O   . MET A 1 368 ? -16.780 -43.286 -54.030  1.00 23.59  ? 368 MET A O   1 
ATOM 2830  C CB  . MET A 1 368 ? -16.186 -40.481 -53.544  1.00 23.59  ? 368 MET A CB  1 
ATOM 2831  C CG  . MET A 1 368 ? -15.515 -39.122 -53.651  1.00 23.59  ? 368 MET A CG  1 
ATOM 2832  S SD  . MET A 1 368 ? -15.509 -38.195 -52.106  1.00 23.59  ? 368 MET A SD  1 
ATOM 2833  C CE  . MET A 1 368 ? -15.504 -39.523 -50.908  1.00 23.59  ? 368 MET A CE  1 
ATOM 2834  N N   . PRO A 1 369 ? -15.604 -43.051 -55.922  1.00 23.78  ? 369 PRO A N   1 
ATOM 2835  C CA  . PRO A 1 369 ? -15.489 -44.500 -56.099  1.00 23.78  ? 369 PRO A CA  1 
ATOM 2836  C C   . PRO A 1 369 ? -14.767 -45.166 -54.942  1.00 23.78  ? 369 PRO A C   1 
ATOM 2837  O O   . PRO A 1 369 ? -13.856 -44.601 -54.332  1.00 23.78  ? 369 PRO A O   1 
ATOM 2838  C CB  . PRO A 1 369 ? -14.686 -44.634 -57.397  1.00 23.78  ? 369 PRO A CB  1 
ATOM 2839  C CG  . PRO A 1 369 ? -13.905 -43.368 -57.476  1.00 23.78  ? 369 PRO A CG  1 
ATOM 2840  C CD  . PRO A 1 369 ? -14.805 -42.309 -56.910  1.00 23.78  ? 369 PRO A CD  1 
ATOM 2841  N N   . ARG A 1 370 ? -15.196 -46.387 -54.643  1.00 26.07  ? 370 ARG A N   1 
ATOM 2842  C CA  . ARG A 1 370 ? -14.508 -47.259 -53.704  1.00 26.07  ? 370 ARG A CA  1 
ATOM 2843  C C   . ARG A 1 370 ? -13.628 -48.205 -54.509  1.00 26.07  ? 370 ARG A C   1 
ATOM 2844  O O   . ARG A 1 370 ? -14.089 -48.791 -55.495  1.00 26.07  ? 370 ARG A O   1 
ATOM 2845  C CB  . ARG A 1 370 ? -15.501 -48.039 -52.846  1.00 26.07  ? 370 ARG A CB  1 
ATOM 2846  C CG  . ARG A 1 370 ? -15.521 -47.625 -51.388  1.00 26.07  ? 370 ARG A CG  1 
ATOM 2847  C CD  . ARG A 1 370 ? -16.767 -48.135 -50.688  1.00 26.07  ? 370 ARG A CD  1 
ATOM 2848  N NE  . ARG A 1 370 ? -17.006 -47.435 -49.432  1.00 26.07  ? 370 ARG A NE  1 
ATOM 2849  C CZ  . ARG A 1 370 ? -18.133 -47.505 -48.739  1.00 26.07  ? 370 ARG A CZ  1 
ATOM 2850  N NH1 . ARG A 1 370 ? -19.155 -48.237 -49.151  1.00 26.07  ? 370 ARG A NH1 1 
ATOM 2851  N NH2 . ARG A 1 370 ? -18.240 -46.820 -47.603  1.00 26.07  ? 370 ARG A NH2 1 
ATOM 2852  N N   . LYS A 1 371 ? -12.367 -48.337 -54.104  1.00 23.19  ? 371 LYS A N   1 
ATOM 2853  C CA  . LYS A 1 371 ? -11.414 -49.153 -54.843  1.00 23.19  ? 371 LYS A CA  1 
ATOM 2854  C C   . LYS A 1 371 ? -11.924 -50.580 -55.005  1.00 23.19  ? 371 LYS A C   1 
ATOM 2855  O O   . LYS A 1 371 ? -12.206 -51.271 -54.023  1.00 23.19  ? 371 LYS A O   1 
ATOM 2856  C CB  . LYS A 1 371 ? -10.054 -49.144 -54.136  1.00 23.19  ? 371 LYS A CB  1 
ATOM 2857  C CG  . LYS A 1 371 ? -10.082 -49.592 -52.681  1.00 23.19  ? 371 LYS A CG  1 
ATOM 2858  C CD  . LYS A 1 371 ? -8.724  -49.439 -52.015  1.00 23.19  ? 371 LYS A CD  1 
ATOM 2859  C CE  . LYS A 1 371 ? -8.311  -47.981 -51.927  1.00 23.19  ? 371 LYS A CE  1 
ATOM 2860  N NZ  . LYS A 1 371 ? -6.886  -47.828 -51.528  1.00 23.19  ? 371 LYS A NZ  1 
ATOM 2861  N N   . ARG A 1 372 ? -12.065 -51.002 -56.260  1.00 23.86  ? 372 ARG A N   1 
ATOM 2862  C CA  . ARG A 1 372 ? -12.489 -52.356 -56.614  1.00 23.86  ? 372 ARG A CA  1 
ATOM 2863  C C   . ARG A 1 372 ? -13.792 -52.734 -55.910  1.00 23.86  ? 372 ARG A C   1 
ATOM 2864  O O   . ARG A 1 372 ? -13.922 -53.795 -55.299  1.00 23.86  ? 372 ARG A O   1 
ATOM 2865  C CB  . ARG A 1 372 ? -11.379 -53.362 -56.304  1.00 23.86  ? 372 ARG A CB  1 
ATOM 2866  C CG  . ARG A 1 372 ? -10.005 -52.913 -56.762  1.00 23.86  ? 372 ARG A CG  1 
ATOM 2867  C CD  . ARG A 1 372 ? -8.910  -53.809 -56.219  1.00 23.86  ? 372 ARG A CD  1 
ATOM 2868  N NE  . ARG A 1 372 ? -8.041  -53.098 -55.290  1.00 23.86  ? 372 ARG A NE  1 
ATOM 2869  C CZ  . ARG A 1 372 ? -7.975  -53.347 -53.991  1.00 23.86  ? 372 ARG A CZ  1 
ATOM 2870  N NH1 . ARG A 1 372 ? -8.715  -54.289 -53.429  1.00 23.86  ? 372 ARG A NH1 1 
ATOM 2871  N NH2 . ARG A 1 372 ? -7.147  -52.633 -53.234  1.00 23.86  ? 372 ARG A NH2 1 
ATOM 2872  N N   . GLU A 1 373 ? -14.768 -51.834 -56.005  1.00 26.30  ? 373 GLU A N   1 
ATOM 2873  C CA  . GLU A 1 373 ? -16.066 -52.058 -55.384  1.00 26.30  ? 373 GLU A CA  1 
ATOM 2874  C C   . GLU A 1 373 ? -17.147 -51.453 -56.264  1.00 26.30  ? 373 GLU A C   1 
ATOM 2875  O O   . GLU A 1 373 ? -16.975 -50.355 -56.800  1.00 26.30  ? 373 GLU A O   1 
ATOM 2876  C CB  . GLU A 1 373 ? -16.123 -51.457 -53.977  1.00 26.30  ? 373 GLU A CB  1 
ATOM 2877  C CG  . GLU A 1 373 ? -16.793 -52.354 -52.950  1.00 26.30  ? 373 GLU A CG  1 
ATOM 2878  C CD  . GLU A 1 373 ? -16.959 -51.676 -51.605  1.00 26.30  ? 373 GLU A CD  1 
ATOM 2879  O OE1 . GLU A 1 373 ? -15.934 -51.414 -50.942  1.00 26.30  ? 373 GLU A OE1 1 
ATOM 2880  O OE2 . GLU A 1 373 ? -18.113 -51.407 -51.213  1.00 26.30  ? 373 GLU A OE2 1 
ATOM 2881  N N   . LEU A 1 374 ? -18.257 -52.178 -56.409  1.00 24.06  ? 374 LEU A N   1 
ATOM 2882  C CA  . LEU A 1 374 ? -19.329 -51.739 -57.296  1.00 24.06  ? 374 LEU A CA  1 
ATOM 2883  C C   . LEU A 1 374 ? -19.978 -50.458 -56.787  1.00 24.06  ? 374 LEU A C   1 
ATOM 2884  O O   . LEU A 1 374 ? -20.132 -49.484 -57.532  1.00 24.06  ? 374 LEU A O   1 
ATOM 2885  C CB  . LEU A 1 374 ? -20.366 -52.853 -57.447  1.00 24.06  ? 374 LEU A CB  1 
ATOM 2886  C CG  . LEU A 1 374 ? -21.751 -52.452 -57.952  1.00 24.06  ? 374 LEU A CG  1 
ATOM 2887  C CD1 . LEU A 1 374 ? -21.672 -51.900 -59.365  1.00 24.06  ? 374 LEU A CD1 1 
ATOM 2888  C CD2 . LEU A 1 374 ? -22.688 -53.641 -57.896  1.00 24.06  ? 374 LEU A CD2 1 
ATOM 2889  N N   . TYR A 1 375 ? -20.369 -50.441 -55.517  1.00 23.60  ? 375 TYR A N   1 
ATOM 2890  C CA  . TYR A 1 375 ? -21.006 -49.261 -54.957  1.00 23.60  ? 375 TYR A CA  1 
ATOM 2891  C C   . TYR A 1 375 ? -19.971 -48.178 -54.671  1.00 23.60  ? 375 TYR A C   1 
ATOM 2892  O O   . TYR A 1 375 ? -18.760 -48.419 -54.670  1.00 23.60  ? 375 TYR A O   1 
ATOM 2893  C CB  . TYR A 1 375 ? -21.773 -49.619 -53.686  1.00 23.60  ? 375 TYR A CB  1 
ATOM 2894  C CG  . TYR A 1 375 ? -23.143 -50.198 -53.954  1.00 23.60  ? 375 TYR A CG  1 
ATOM 2895  C CD1 . TYR A 1 375 ? -24.252 -49.376 -54.076  1.00 23.60  ? 375 TYR A CD1 1 
ATOM 2896  C CD2 . TYR A 1 375 ? -23.326 -51.565 -54.094  1.00 23.60  ? 375 TYR A CD2 1 
ATOM 2897  C CE1 . TYR A 1 375 ? -25.504 -49.898 -54.323  1.00 23.60  ? 375 TYR A CE1 1 
ATOM 2898  C CE2 . TYR A 1 375 ? -24.574 -52.097 -54.341  1.00 23.60  ? 375 TYR A CE2 1 
ATOM 2899  C CZ  . TYR A 1 375 ? -25.660 -51.258 -54.455  1.00 23.60  ? 375 TYR A CZ  1 
ATOM 2900  O OH  . TYR A 1 375 ? -26.908 -51.779 -54.701  1.00 23.60  ? 375 TYR A OH  1 
ATOM 2901  N N   . GLY A 1 376 ? -20.465 -46.962 -54.431  1.00 23.97  ? 376 GLY A N   1 
ATOM 2902  C CA  . GLY A 1 376 ? -19.605 -45.827 -54.186  1.00 23.97  ? 376 GLY A CA  1 
ATOM 2903  C C   . GLY A 1 376 ? -19.866 -45.227 -52.817  1.00 23.97  ? 376 GLY A C   1 
ATOM 2904  O O   . GLY A 1 376 ? -20.887 -45.493 -52.179  1.00 23.97  ? 376 GLY A O   1 
ATOM 2905  N N   . GLU A 1 377 ? -18.917 -44.407 -52.378  1.00 26.66  ? 377 GLU A N   1 
ATOM 2906  C CA  . GLU A 1 377 ? -18.968 -43.761 -51.074  1.00 26.66  ? 377 GLU A CA  1 
ATOM 2907  C C   . GLU A 1 377 ? -19.389 -42.311 -51.251  1.00 26.66  ? 377 GLU A C   1 
ATOM 2908  O O   . GLU A 1 377 ? -18.830 -41.597 -52.089  1.00 26.66  ? 377 GLU A O   1 
ATOM 2909  C CB  . GLU A 1 377 ? -17.613 -43.849 -50.369  1.00 26.66  ? 377 GLU A CB  1 
ATOM 2910  C CG  . GLU A 1 377 ? -17.331 -42.718 -49.398  1.00 26.66  ? 377 GLU A CG  1 
ATOM 2911  C CD  . GLU A 1 377 ? -15.857 -42.594 -49.069  1.00 26.66  ? 377 GLU A CD  1 
ATOM 2912  O OE1 . GLU A 1 377 ? -15.071 -43.445 -49.533  1.00 26.66  ? 377 GLU A OE1 1 
ATOM 2913  O OE2 . GLU A 1 377 ? -15.485 -41.647 -48.345  1.00 26.66  ? 377 GLU A OE2 1 
ATOM 2914  N N   . ALA A 1 378 ? -20.367 -41.879 -50.461  1.00 25.52  ? 378 ALA A N   1 
ATOM 2915  C CA  . ALA A 1 378 ? -20.942 -40.550 -50.608  1.00 25.52  ? 378 ALA A CA  1 
ATOM 2916  C C   . ALA A 1 378 ? -20.029 -39.511 -49.962  1.00 25.52  ? 378 ALA A C   1 
ATOM 2917  O O   . ALA A 1 378 ? -18.888 -39.789 -49.587  1.00 25.52  ? 378 ALA A O   1 
ATOM 2918  C CB  . ALA A 1 378 ? -22.348 -40.512 -50.019  1.00 25.52  ? 378 ALA A CB  1 
ATOM 2919  N N   . ASP A 1 379 ? -20.535 -38.287 -49.832  1.00 24.69  ? 379 ASP A N   1 
ATOM 2920  C CA  . ASP A 1 379 ? -19.761 -37.160 -49.339  1.00 24.69  ? 379 ASP A CA  1 
ATOM 2921  C C   . ASP A 1 379 ? -19.712 -37.095 -47.818  1.00 24.69  ? 379 ASP A C   1 
ATOM 2922  O O   . ASP A 1 379 ? -18.672 -36.732 -47.262  1.00 24.69  ? 379 ASP A O   1 
ATOM 2923  C CB  . ASP A 1 379 ? -20.344 -35.854 -49.903  1.00 24.69  ? 379 ASP A CB  1 
ATOM 2924  C CG  . ASP A 1 379 ? -19.401 -34.668 -49.769  1.00 24.69  ? 379 ASP A CG  1 
ATOM 2925  O OD1 . ASP A 1 379 ? -18.642 -34.589 -48.788  1.00 24.69  ? 379 ASP A OD1 1 
ATOM 2926  O OD2 . ASP A 1 379 ? -19.422 -33.803 -50.669  1.00 24.69  ? 379 ASP A OD2 1 
ATOM 2927  N N   . ALA A 1 380 ? -20.787 -37.475 -47.133  1.00 26.36  ? 380 ALA A N   1 
ATOM 2928  C CA  . ALA A 1 380 ? -20.885 -37.325 -45.689  1.00 26.36  ? 380 ALA A CA  1 
ATOM 2929  C C   . ALA A 1 380 ? -20.041 -38.335 -44.923  1.00 26.36  ? 380 ALA A C   1 
ATOM 2930  O O   . ALA A 1 380 ? -20.049 -38.317 -43.689  1.00 26.36  ? 380 ALA A O   1 
ATOM 2931  C CB  . ALA A 1 380 ? -22.346 -37.436 -45.247  1.00 26.36  ? 380 ALA A CB  1 
ATOM 2932  N N   . GLU A 1 381 ? -19.320 -39.213 -45.615  1.00 27.05  ? 381 GLU A N   1 
ATOM 2933  C CA  . GLU A 1 381 ? -18.431 -40.146 -44.937  1.00 27.05  ? 381 GLU A CA  1 
ATOM 2934  C C   . GLU A 1 381 ? -17.208 -39.464 -44.345  1.00 27.05  ? 381 GLU A C   1 
ATOM 2935  O O   . GLU A 1 381 ? -16.872 -39.712 -43.182  1.00 27.05  ? 381 GLU A O   1 
ATOM 2936  C CB  . GLU A 1 381 ? -17.986 -41.247 -45.901  1.00 27.05  ? 381 GLU A CB  1 
ATOM 2937  C CG  . GLU A 1 381 ? -17.023 -42.242 -45.290  1.00 27.05  ? 381 GLU A CG  1 
ATOM 2938  C CD  . GLU A 1 381 ? -17.718 -43.237 -44.388  1.00 27.05  ? 381 GLU A CD  1 
ATOM 2939  O OE1 . GLU A 1 381 ? -18.880 -43.589 -44.678  1.00 27.05  ? 381 GLU A OE1 1 
ATOM 2940  O OE2 . GLU A 1 381 ? -17.104 -43.669 -43.390  1.00 27.05  ? 381 GLU A OE2 1 
ATOM 2941  N N   . LEU A 1 382 ? -16.539 -38.606 -45.114  1.00 24.93  ? 382 LEU A N   1 
ATOM 2942  C CA  . LEU A 1 382 ? -15.414 -37.837 -44.599  1.00 24.93  ? 382 LEU A CA  1 
ATOM 2943  C C   . LEU A 1 382 ? -15.870 -36.690 -43.711  1.00 24.93  ? 382 LEU A C   1 
ATOM 2944  O O   . LEU A 1 382 ? -15.156 -36.300 -42.781  1.00 24.93  ? 382 LEU A O   1 
ATOM 2945  C CB  . LEU A 1 382 ? -14.569 -37.295 -45.753  1.00 24.93  ? 382 LEU A CB  1 
ATOM 2946  C CG  . LEU A 1 382 ? -14.350 -38.232 -46.939  1.00 24.93  ? 382 LEU A CG  1 
ATOM 2947  C CD1 . LEU A 1 382 ? -13.910 -37.446 -48.160  1.00 24.93  ? 382 LEU A CD1 1 
ATOM 2948  C CD2 . LEU A 1 382 ? -13.331 -39.299 -46.590  1.00 24.93  ? 382 LEU A CD2 1 
ATOM 2949  N N   . LEU A 1 383 ? -17.054 -36.144 -43.982  1.00 23.19  ? 383 LEU A N   1 
ATOM 2950  C CA  . LEU A 1 383 ? -17.604 -35.047 -43.199  1.00 23.19  ? 383 LEU A CA  1 
ATOM 2951  C C   . LEU A 1 383 ? -18.144 -35.499 -41.850  1.00 23.19  ? 383 LEU A C   1 
ATOM 2952  O O   . LEU A 1 383 ? -18.763 -34.695 -41.147  1.00 23.19  ? 383 LEU A O   1 
ATOM 2953  C CB  . LEU A 1 383 ? -18.709 -34.353 -43.998  1.00 23.19  ? 383 LEU A CB  1 
ATOM 2954  C CG  . LEU A 1 383 ? -18.229 -33.503 -45.176  1.00 23.19  ? 383 LEU A CG  1 
ATOM 2955  C CD1 . LEU A 1 383 ? -19.232 -32.423 -45.510  1.00 23.19  ? 383 LEU A CD1 1 
ATOM 2956  C CD2 . LEU A 1 383 ? -16.870 -32.893 -44.881  1.00 23.19  ? 383 LEU A CD2 1 
ATOM 2957  N N   . GLY A 1 384 ? -17.944 -36.763 -41.485  1.00 24.27  ? 384 GLY A N   1 
ATOM 2958  C CA  . GLY A 1 384 ? -18.384 -37.222 -40.181  1.00 24.27  ? 384 GLY A CA  1 
ATOM 2959  C C   . GLY A 1 384 ? -17.568 -36.592 -39.067  1.00 24.27  ? 384 GLY A C   1 
ATOM 2960  O O   . GLY A 1 384 ? -16.370 -36.336 -39.211  1.00 24.27  ? 384 GLY A O   1 
ATOM 2961  N N   . ASP A 1 385 ? -18.248 -36.309 -37.956  1.00 23.40  ? 385 ASP A N   1 
ATOM 2962  C CA  . ASP A 1 385 ? -17.700 -35.753 -36.721  1.00 23.40  ? 385 ASP A CA  1 
ATOM 2963  C C   . ASP A 1 385 ? -17.325 -34.283 -36.865  1.00 23.40  ? 385 ASP A C   1 
ATOM 2964  O O   . ASP A 1 385 ? -17.270 -33.560 -35.865  1.00 23.40  ? 385 ASP A O   1 
ATOM 2965  C CB  . ASP A 1 385 ? -16.482 -36.560 -36.259  1.00 23.40  ? 385 ASP A CB  1 
ATOM 2966  C CG  . ASP A 1 385 ? -16.841 -37.645 -35.265  1.00 23.40  ? 385 ASP A CG  1 
ATOM 2967  O OD1 . ASP A 1 385 ? -17.784 -37.441 -34.472  1.00 23.40  ? 385 ASP A OD1 1 
ATOM 2968  O OD2 . ASP A 1 385 ? -16.178 -38.705 -35.275  1.00 23.40  ? 385 ASP A OD2 1 
ATOM 2969  N N   . ASN A 1 386 ? -17.214 -33.790 -38.099  1.00 21.69  ? 386 ASN A N   1 
ATOM 2970  C CA  . ASN A 1 386 ? -17.061 -32.353 -38.287  1.00 21.69  ? 386 ASN A CA  1 
ATOM 2971  C C   . ASN A 1 386 ? -18.365 -31.627 -38.020  1.00 21.69  ? 386 ASN A C   1 
ATOM 2972  O O   . ASN A 1 386 ? -18.367 -30.612 -37.313  1.00 21.69  ? 386 ASN A O   1 
ATOM 2973  C CB  . ASN A 1 386 ? -16.566 -32.041 -39.698  1.00 21.69  ? 386 ASN A CB  1 
ATOM 2974  C CG  . ASN A 1 386 ? -15.131 -32.464 -39.917  1.00 21.69  ? 386 ASN A CG  1 
ATOM 2975  O OD1 . ASN A 1 386 ? -14.233 -31.629 -39.985  1.00 21.69  ? 386 ASN A OD1 1 
ATOM 2976  N ND2 . ASN A 1 386 ? -14.905 -33.766 -40.025  1.00 21.69  ? 386 ASN A ND2 1 
ATOM 2977  N N   . GLN A 1 387 ? -19.470 -32.145 -38.549  1.00 21.80  ? 387 GLN A N   1 
ATOM 2978  C CA  . GLN A 1 387 ? -20.782 -31.622 -38.202  1.00 21.80  ? 387 GLN A CA  1 
ATOM 2979  C C   . GLN A 1 387 ? -21.042 -31.755 -36.710  1.00 21.80  ? 387 GLN A C   1 
ATOM 2980  O O   . GLN A 1 387 ? -21.627 -30.856 -36.103  1.00 21.80  ? 387 GLN A O   1 
ATOM 2981  C CB  . GLN A 1 387 ? -21.860 -32.346 -39.003  1.00 21.80  ? 387 GLN A CB  1 
ATOM 2982  C CG  . GLN A 1 387 ? -23.228 -31.708 -38.918  1.00 21.80  ? 387 GLN A CG  1 
ATOM 2983  C CD  . GLN A 1 387 ? -24.263 -32.460 -39.721  1.00 21.80  ? 387 GLN A CD  1 
ATOM 2984  O OE1 . GLN A 1 387 ? -24.050 -33.609 -40.103  1.00 21.80  ? 387 GLN A OE1 1 
ATOM 2985  N NE2 . GLN A 1 387 ? -25.391 -31.817 -39.985  1.00 21.80  ? 387 GLN A NE2 1 
ATOM 2986  N N   . LYS A 1 388 ? -20.595 -32.855 -36.099  1.00 21.11  ? 388 LYS A N   1 
ATOM 2987  C CA  . LYS A 1 388 ? -20.807 -33.041 -34.667  1.00 21.11  ? 388 LYS A CA  1 
ATOM 2988  C C   . LYS A 1 388 ? -20.096 -31.964 -33.858  1.00 21.11  ? 388 LYS A C   1 
ATOM 2989  O O   . LYS A 1 388 ? -20.704 -31.325 -32.993  1.00 21.11  ? 388 LYS A O   1 
ATOM 2990  C CB  . LYS A 1 388 ? -20.339 -34.432 -34.241  1.00 21.11  ? 388 LYS A CB  1 
ATOM 2991  C CG  . LYS A 1 388 ? -20.894 -35.560 -35.088  1.00 21.11  ? 388 LYS A CG  1 
ATOM 2992  C CD  . LYS A 1 388 ? -22.258 -36.002 -34.595  1.00 21.11  ? 388 LYS A CD  1 
ATOM 2993  C CE  . LYS A 1 388 ? -22.962 -36.858 -35.633  1.00 21.11  ? 388 LYS A CE  1 
ATOM 2994  N NZ  . LYS A 1 388 ? -22.153 -38.051 -36.003  1.00 21.11  ? 388 LYS A NZ  1 
ATOM 2995  N N   . ILE A 1 389 ? -18.808 -31.741 -34.128  1.00 19.76  ? 389 ILE A N   1 
ATOM 2996  C CA  . ILE A 1 389 ? -18.058 -30.738 -33.373  1.00 19.76  ? 389 ILE A CA  1 
ATOM 2997  C C   . ILE A 1 389 ? -18.617 -29.341 -33.627  1.00 19.76  ? 389 ILE A C   1 
ATOM 2998  O O   . ILE A 1 389 ? -18.802 -28.549 -32.693  1.00 19.76  ? 389 ILE A O   1 
ATOM 2999  C CB  . ILE A 1 389 ? -16.559 -30.813 -33.708  1.00 19.76  ? 389 ILE A CB  1 
ATOM 3000  C CG1 . ILE A 1 389 ? -16.007 -32.197 -33.366  1.00 19.76  ? 389 ILE A CG1 1 
ATOM 3001  C CG2 . ILE A 1 389 ? -15.799 -29.728 -32.971  1.00 19.76  ? 389 ILE A CG2 1 
ATOM 3002  C CD1 . ILE A 1 389 ? -15.628 -32.362 -31.914  1.00 19.76  ? 389 ILE A CD1 1 
ATOM 3003  N N   . LEU A 1 390 ? -18.887 -29.013 -34.893  1.00 20.02  ? 390 LEU A N   1 
ATOM 3004  C CA  . LEU A 1 390 ? -19.399 -27.683 -35.200  1.00 20.02  ? 390 LEU A CA  1 
ATOM 3005  C C   . LEU A 1 390 ? -20.765 -27.439 -34.571  1.00 20.02  ? 390 LEU A C   1 
ATOM 3006  O O   . LEU A 1 390 ? -21.003 -26.350 -34.033  1.00 20.02  ? 390 LEU A O   1 
ATOM 3007  C CB  . LEU A 1 390 ? -19.451 -27.486 -36.715  1.00 20.02  ? 390 LEU A CB  1 
ATOM 3008  C CG  . LEU A 1 390 ? -20.466 -26.495 -37.282  1.00 20.02  ? 390 LEU A CG  1 
ATOM 3009  C CD1 . LEU A 1 390 ? -20.032 -25.068 -36.997  1.00 20.02  ? 390 LEU A CD1 1 
ATOM 3010  C CD2 . LEU A 1 390 ? -20.625 -26.715 -38.773  1.00 20.02  ? 390 LEU A CD2 1 
ATOM 3011  N N   . GLY A 1 391 ? -21.659 -28.430 -34.600  1.00 20.74  ? 391 GLY A N   1 
ATOM 3012  C CA  . GLY A 1 391 ? -22.938 -28.290 -33.934  1.00 20.74  ? 391 GLY A CA  1 
ATOM 3013  C C   . GLY A 1 391 ? -22.830 -28.197 -32.431  1.00 20.74  ? 391 GLY A C   1 
ATOM 3014  O O   . GLY A 1 391 ? -23.551 -27.415 -31.810  1.00 20.74  ? 391 GLY A O   1 
ATOM 3015  N N   . ALA A 1 392 ? -21.935 -28.974 -31.825  1.00 19.84  ? 392 ALA A N   1 
ATOM 3016  C CA  . ALA A 1 392 ? -21.732 -28.930 -30.386  1.00 19.84  ? 392 ALA A CA  1 
ATOM 3017  C C   . ALA A 1 392 ? -21.109 -27.624 -29.920  1.00 19.84  ? 392 ALA A C   1 
ATOM 3018  O O   . ALA A 1 392 ? -21.302 -27.241 -28.763  1.00 19.84  ? 392 ALA A O   1 
ATOM 3019  C CB  . ALA A 1 392 ? -20.857 -30.105 -29.941  1.00 19.84  ? 392 ALA A CB  1 
ATOM 3020  N N   . THR A 1 393 ? -20.369 -26.933 -30.784  1.00 19.87  ? 393 THR A N   1 
ATOM 3021  C CA  . THR A 1 393 ? -19.869 -25.602 -30.454  1.00 19.87  ? 393 THR A CA  1 
ATOM 3022  C C   . THR A 1 393 ? -20.904 -24.509 -30.686  1.00 19.87  ? 393 THR A C   1 
ATOM 3023  O O   . THR A 1 393 ? -21.010 -23.579 -29.878  1.00 19.87  ? 393 THR A O   1 
ATOM 3024  C CB  . THR A 1 393 ? -18.610 -25.284 -31.263  1.00 19.87  ? 393 THR A CB  1 
ATOM 3025  O OG1 . THR A 1 393 ? -18.859 -25.528 -32.651  1.00 19.87  ? 393 THR A OG1 1 
ATOM 3026  C CG2 . THR A 1 393 ? -17.451 -26.147 -30.802  1.00 19.87  ? 393 THR A CG2 1 
ATOM 3027  N N   . MET A 1 394 ? -21.680 -24.597 -31.771  1.00 21.03  ? 394 MET A N   1 
ATOM 3028  C CA  . MET A 1 394 ? -22.743 -23.621 -31.985  1.00 21.03  ? 394 MET A CA  1 
ATOM 3029  C C   . MET A 1 394 ? -23.804 -23.718 -30.896  1.00 21.03  ? 394 MET A C   1 
ATOM 3030  O O   . MET A 1 394 ? -24.319 -22.695 -30.429  1.00 21.03  ? 394 MET A O   1 
ATOM 3031  C CB  . MET A 1 394 ? -23.370 -23.815 -33.364  1.00 21.03  ? 394 MET A CB  1 
ATOM 3032  C CG  . MET A 1 394 ? -24.368 -22.737 -33.734  1.00 21.03  ? 394 MET A CG  1 
ATOM 3033  S SD  . MET A 1 394 ? -23.660 -21.086 -33.626  1.00 21.03  ? 394 MET A SD  1 
ATOM 3034  C CE  . MET A 1 394 ? -24.754 -20.178 -34.714  1.00 21.03  ? 394 MET A CE  1 
ATOM 3035  N N   . ARG A 1 395 ? -24.141 -24.939 -30.480  1.00 20.93  ? 395 ARG A N   1 
ATOM 3036  C CA  . ARG A 1 395 ? -25.089 -25.122 -29.389  1.00 20.93  ? 395 ARG A CA  1 
ATOM 3037  C C   . ARG A 1 395 ? -24.538 -24.580 -28.080  1.00 20.93  ? 395 ARG A C   1 
ATOM 3038  O O   . ARG A 1 395 ? -25.299 -24.071 -27.251  1.00 20.93  ? 395 ARG A O   1 
ATOM 3039  C CB  . ARG A 1 395 ? -25.433 -26.603 -29.255  1.00 20.93  ? 395 ARG A CB  1 
ATOM 3040  C CG  . ARG A 1 395 ? -26.905 -26.891 -29.066  1.00 20.93  ? 395 ARG A CG  1 
ATOM 3041  C CD  . ARG A 1 395 ? -27.189 -28.371 -29.245  1.00 20.93  ? 395 ARG A CD  1 
ATOM 3042  N NE  . ARG A 1 395 ? -26.464 -28.932 -30.378  1.00 20.93  ? 395 ARG A NE  1 
ATOM 3043  C CZ  . ARG A 1 395 ? -25.579 -29.915 -30.290  1.00 20.93  ? 395 ARG A CZ  1 
ATOM 3044  N NH1 . ARG A 1 395 ? -25.281 -30.472 -29.129  1.00 20.93  ? 395 ARG A NH1 1 
ATOM 3045  N NH2 . ARG A 1 395 ? -24.979 -30.348 -31.394  1.00 20.93  ? 395 ARG A NH2 1 
ATOM 3046  N N   . GLY A 1 396 ? -23.228 -24.677 -27.876  1.00 19.67  ? 396 GLY A N   1 
ATOM 3047  C CA  . GLY A 1 396 ? -22.605 -24.109 -26.699  1.00 19.67  ? 396 GLY A CA  1 
ATOM 3048  C C   . GLY A 1 396 ? -22.675 -22.597 -26.692  1.00 19.67  ? 396 GLY A C   1 
ATOM 3049  O O   . GLY A 1 396 ? -22.962 -21.985 -25.661  1.00 19.67  ? 396 GLY A O   1 
ATOM 3050  N N   . MET A 1 397 ? -22.421 -21.983 -27.847  1.00 19.37  ? 397 MET A N   1 
ATOM 3051  C CA  . MET A 1 397 ? -22.529 -20.530 -27.952  1.00 19.37  ? 397 MET A CA  1 
ATOM 3052  C C   . MET A 1 397 ? -23.963 -20.062 -27.720  1.00 19.37  ? 397 MET A C   1 
ATOM 3053  O O   . MET A 1 397 ? -24.201 -19.080 -27.003  1.00 19.37  ? 397 MET A O   1 
ATOM 3054  C CB  . MET A 1 397 ? -22.027 -20.070 -29.319  1.00 19.37  ? 397 MET A CB  1 
ATOM 3055  C CG  . MET A 1 397 ? -20.563 -20.373 -29.564  1.00 19.37  ? 397 MET A CG  1 
ATOM 3056  S SD  . MET A 1 397 ? -20.135 -20.389 -31.312  1.00 19.37  ? 397 MET A SD  1 
ATOM 3057  C CE  . MET A 1 397 ? -20.406 -18.677 -31.748  1.00 19.37  ? 397 MET A CE  1 
ATOM 3058  N N   . ILE A 1 398 ? -24.932 -20.762 -28.314  1.00 19.11  ? 398 ILE A N   1 
ATOM 3059  C CA  . ILE A 1 398 ? -26.333 -20.401 -28.115  1.00 19.11  ? 398 ILE A CA  1 
ATOM 3060  C C   . ILE A 1 398 ? -26.740 -20.623 -26.663  1.00 19.11  ? 398 ILE A C   1 
ATOM 3061  O O   . ILE A 1 398 ? -27.519 -19.849 -26.096  1.00 19.11  ? 398 ILE A O   1 
ATOM 3062  C CB  . ILE A 1 398 ? -27.230 -21.187 -29.088  1.00 19.11  ? 398 ILE A CB  1 
ATOM 3063  C CG1 . ILE A 1 398 ? -27.009 -20.693 -30.518  1.00 19.11  ? 398 ILE A CG1 1 
ATOM 3064  C CG2 . ILE A 1 398 ? -28.691 -21.052 -28.698  1.00 19.11  ? 398 ILE A CG2 1 
ATOM 3065  C CD1 . ILE A 1 398 ? -28.188 -20.917 -31.439  1.00 19.11  ? 398 ILE A CD1 1 
ATOM 3066  N N   . ASP A 1 399 ? -26.219 -21.682 -26.038  1.00 19.78  ? 399 ASP A N   1 
ATOM 3067  C CA  . ASP A 1 399 ? -26.476 -21.909 -24.618  1.00 19.78  ? 399 ASP A CA  1 
ATOM 3068  C C   . ASP A 1 399 ? -25.930 -20.762 -23.779  1.00 19.78  ? 399 ASP A C   1 
ATOM 3069  O O   . ASP A 1 399 ? -26.582 -20.293 -22.841  1.00 19.78  ? 399 ASP A O   1 
ATOM 3070  C CB  . ASP A 1 399 ? -25.857 -23.234 -24.174  1.00 19.78  ? 399 ASP A CB  1 
ATOM 3071  C CG  . ASP A 1 399 ? -26.731 -24.422 -24.495  1.00 19.78  ? 399 ASP A CG  1 
ATOM 3072  O OD1 . ASP A 1 399 ? -27.673 -24.269 -25.299  1.00 19.78  ? 399 ASP A OD1 1 
ATOM 3073  O OD2 . ASP A 1 399 ? -26.473 -25.511 -23.942  1.00 19.78  ? 399 ASP A OD2 1 
ATOM 3074  N N   . LEU A 1 400 ? -24.725 -20.302 -24.105  1.00 18.39  ? 400 LEU A N   1 
ATOM 3075  C CA  . LEU A 1 400 ? -24.093 -19.210 -23.380  1.00 18.39  ? 400 LEU A CA  1 
ATOM 3076  C C   . LEU A 1 400 ? -24.909 -17.932 -23.503  1.00 18.39  ? 400 LEU A C   1 
ATOM 3077  O O   . LEU A 1 400 ? -25.072 -17.200 -22.523  1.00 18.39  ? 400 LEU A O   1 
ATOM 3078  C CB  . LEU A 1 400 ? -22.671 -18.984 -23.893  1.00 18.39  ? 400 LEU A CB  1 
ATOM 3079  C CG  . LEU A 1 400 ? -21.691 -18.294 -22.948  1.00 18.39  ? 400 LEU A CG  1 
ATOM 3080  C CD1 . LEU A 1 400 ? -22.028 -18.607 -21.504  1.00 18.39  ? 400 LEU A CD1 1 
ATOM 3081  C CD2 . LEU A 1 400 ? -20.272 -18.721 -23.270  1.00 18.39  ? 400 LEU A CD2 1 
ATOM 3082  N N   . LEU A 1 401 ? -25.420 -17.651 -24.698  1.00 18.54  ? 401 LEU A N   1 
ATOM 3083  C CA  . LEU A 1 401 ? -26.234 -16.455 -24.894  1.00 18.54  ? 401 LEU A CA  1 
ATOM 3084  C C   . LEU A 1 401 ? -27.615 -16.546 -24.255  1.00 18.54  ? 401 LEU A C   1 
ATOM 3085  O O   . LEU A 1 401 ? -28.066 -15.578 -23.637  1.00 18.54  ? 401 LEU A O   1 
ATOM 3086  C CB  . LEU A 1 401 ? -26.389 -16.143 -26.385  1.00 18.54  ? 401 LEU A CB  1 
ATOM 3087  C CG  . LEU A 1 401 ? -25.119 -15.721 -27.119  1.00 18.54  ? 401 LEU A CG  1 
ATOM 3088  C CD1 . LEU A 1 401 ? -25.406 -15.496 -28.592  1.00 18.54  ? 401 LEU A CD1 1 
ATOM 3089  C CD2 . LEU A 1 401 ? -24.549 -14.466 -26.491  1.00 18.54  ? 401 LEU A CD2 1 
ATOM 3090  N N   . GLY A 1 402 ? -28.298 -17.679 -24.384  1.00 19.61  ? 402 GLY A N   1 
ATOM 3091  C CA  . GLY A 1 402 ? -29.678 -17.787 -23.952  1.00 19.61  ? 402 GLY A CA  1 
ATOM 3092  C C   . GLY A 1 402 ? -29.882 -18.078 -22.480  1.00 19.61  ? 402 GLY A C   1 
ATOM 3093  O O   . GLY A 1 402 ? -30.898 -17.685 -21.903  1.00 19.61  ? 402 GLY A O   1 
ATOM 3094  N N   . ARG A 1 403 ? -28.925 -18.761 -21.856  1.00 20.49  ? 403 ARG A N   1 
ATOM 3095  C CA  . ARG A 1 403 ? -29.042 -19.099 -20.444  1.00 20.49  ? 403 ARG A CA  1 
ATOM 3096  C C   . ARG A 1 403 ? -28.483 -17.983 -19.574  1.00 20.49  ? 403 ARG A C   1 
ATOM 3097  O O   . ARG A 1 403 ? -28.090 -18.218 -18.427  1.00 20.49  ? 403 ARG A O   1 
ATOM 3098  C CB  . ARG A 1 403 ? -28.326 -20.415 -20.142  1.00 20.49  ? 403 ARG A CB  1 
ATOM 3099  C CG  . ARG A 1 403 ? -28.905 -21.619 -20.856  1.00 20.49  ? 403 ARG A CG  1 
ATOM 3100  C CD  . ARG A 1 403 ? -28.563 -22.894 -20.114  1.00 20.49  ? 403 ARG A CD  1 
ATOM 3101  N NE  . ARG A 1 403 ? -28.549 -22.684 -18.672  1.00 20.49  ? 403 ARG A NE  1 
ATOM 3102  C CZ  . ARG A 1 403 ? -28.580 -23.656 -17.772  1.00 20.49  ? 403 ARG A CZ  1 
ATOM 3103  N NH1 . ARG A 1 403 ? -28.624 -24.928 -18.131  1.00 20.49  ? 403 ARG A NH1 1 
ATOM 3104  N NH2 . ARG A 1 403 ? -28.563 -23.344 -16.480  1.00 20.49  ? 403 ARG A NH2 1 
ATOM 3105  N N   . SER A 1 404 ? -28.435 -16.772 -20.111  1.00 19.51  ? 404 SER A N   1 
ATOM 3106  C CA  . SER A 1 404 ? -27.922 -15.613 -19.399  1.00 19.51  ? 404 SER A CA  1 
ATOM 3107  C C   . SER A 1 404 ? -29.079 -14.682 -19.044  1.00 19.51  ? 404 SER A C   1 
ATOM 3108  O O   . SER A 1 404 ? -30.246 -14.969 -19.324  1.00 19.51  ? 404 SER A O   1 
ATOM 3109  C CB  . SER A 1 404 ? -26.864 -14.897 -20.238  1.00 19.51  ? 404 SER A CB  1 
ATOM 3110  O OG  . SER A 1 404 ? -27.423 -13.775 -20.896  1.00 19.51  ? 404 SER A OG  1 
ATOM 3111  N N   . ALA A 1 405 ? -28.745 -13.556 -18.422  1.00 18.93  ? 405 ALA A N   1 
ATOM 3112  C CA  . ALA A 1 405 ? -29.722 -12.547 -18.028  1.00 18.93  ? 405 ALA A CA  1 
ATOM 3113  C C   . ALA A 1 405 ? -29.453 -11.288 -18.838  1.00 18.93  ? 405 ALA A C   1 
ATOM 3114  O O   . ALA A 1 405 ? -28.413 -10.645 -18.665  1.00 18.93  ? 405 ALA A O   1 
ATOM 3115  C CB  . ALA A 1 405 ? -29.649 -12.263 -16.530  1.00 18.93  ? 405 ALA A CB  1 
ATOM 3116  N N   . ASN A 1 406 ? -30.379 -10.944 -19.725  1.00 19.28  ? 406 ASN A N   1 
ATOM 3117  C CA  . ASN A 1 406 ? -30.271 -9.759  -20.562  1.00 19.28  ? 406 ASN A CA  1 
ATOM 3118  C C   . ASN A 1 406 ? -31.350 -8.774  -20.136  1.00 19.28  ? 406 ASN A C   1 
ATOM 3119  O O   . ASN A 1 406 ? -32.537 -9.117  -20.125  1.00 19.28  ? 406 ASN A O   1 
ATOM 3120  C CB  . ASN A 1 406 ? -30.414 -10.122 -22.040  1.00 19.28  ? 406 ASN A CB  1 
ATOM 3121  C CG  . ASN A 1 406 ? -30.191 -8.938  -22.960  1.00 19.28  ? 406 ASN A CG  1 
ATOM 3122  O OD1 . ASN A 1 406 ? -30.019 -7.807  -22.510  1.00 19.28  ? 406 ASN A OD1 1 
ATOM 3123  N ND2 . ASN A 1 406 ? -30.200 -9.195  -24.262  1.00 19.28  ? 406 ASN A ND2 1 
ATOM 3124  N N   . GLY A 1 407 ? -30.939 -7.557  -19.795  1.00 18.54  ? 407 GLY A N   1 
ATOM 3125  C CA  . GLY A 1 407 ? -31.873 -6.544  -19.346  1.00 18.54  ? 407 GLY A CA  1 
ATOM 3126  C C   . GLY A 1 407 ? -32.527 -6.875  -18.022  1.00 18.54  ? 407 GLY A C   1 
ATOM 3127  O O   . GLY A 1 407 ? -33.741 -6.719  -17.864  1.00 18.54  ? 407 GLY A O   1 
ATOM 3128  N N   . GLN A 1 408 ? -31.728 -7.337  -17.059  1.00 18.81  ? 408 GLN A N   1 
ATOM 3129  C CA  . GLN A 1 408 ? -32.202 -7.665  -15.718  1.00 18.81  ? 408 GLN A CA  1 
ATOM 3130  C C   . GLN A 1 408 ? -31.424 -6.807  -14.718  1.00 18.81  ? 408 GLN A C   1 
ATOM 3131  O O   . GLN A 1 408 ? -30.380 -7.211  -14.206  1.00 18.81  ? 408 GLN A O   1 
ATOM 3132  C CB  . GLN A 1 408 ? -32.039 -9.157  -15.426  1.00 18.81  ? 408 GLN A CB  1 
ATOM 3133  C CG  . GLN A 1 408 ? -32.991 -10.046 -16.201  1.00 18.81  ? 408 GLN A CG  1 
ATOM 3134  C CD  . GLN A 1 408 ? -33.873 -10.884 -15.300  1.00 18.81  ? 408 GLN A CD  1 
ATOM 3135  O OE1 . GLN A 1 408 ? -34.614 -10.357 -14.472  1.00 18.81  ? 408 GLN A OE1 1 
ATOM 3136  N NE2 . GLN A 1 408 ? -33.799 -12.199 -15.461  1.00 18.81  ? 408 GLN A NE2 1 
ATOM 3137  N N   . ARG A 1 409 ? -31.939 -5.610  -14.449  1.00 17.66  ? 409 ARG A N   1 
ATOM 3138  C CA  . ARG A 1 409 ? -31.273 -4.699  -13.528  1.00 17.66  ? 409 ARG A CA  1 
ATOM 3139  C C   . ARG A 1 409 ? -31.316 -5.252  -12.111  1.00 17.66  ? 409 ARG A C   1 
ATOM 3140  O O   . ARG A 1 409 ? -32.349 -5.746  -11.655  1.00 17.66  ? 409 ARG A O   1 
ATOM 3141  C CB  . ARG A 1 409 ? -31.934 -3.322  -13.579  1.00 17.66  ? 409 ARG A CB  1 
ATOM 3142  C CG  . ARG A 1 409 ? -30.946 -2.169  -13.596  1.00 17.66  ? 409 ARG A CG  1 
ATOM 3143  C CD  . ARG A 1 409 ? -31.630 -0.828  -13.386  1.00 17.66  ? 409 ARG A CD  1 
ATOM 3144  N NE  . ARG A 1 409 ? -32.998 -0.807  -13.887  1.00 17.66  ? 409 ARG A NE  1 
ATOM 3145  C CZ  . ARG A 1 409 ? -33.328 -0.735  -15.169  1.00 17.66  ? 409 ARG A CZ  1 
ATOM 3146  N NH1 . ARG A 1 409 ? -32.409 -0.680  -16.118  1.00 17.66  ? 409 ARG A NH1 1 
ATOM 3147  N NH2 . ARG A 1 409 ? -34.615 -0.719  -15.508  1.00 17.66  ? 409 ARG A NH2 1 
ATOM 3148  N N   . ALA A 1 410 ? -30.186 -5.162  -11.415  1.00 16.85  ? 410 ALA A N   1 
ATOM 3149  C CA  . ALA A 1 410 ? -30.034 -5.708  -10.068  1.00 16.85  ? 410 ALA A CA  1 
ATOM 3150  C C   . ALA A 1 410 ? -29.707 -4.566  -9.111   1.00 16.85  ? 410 ALA A C   1 
ATOM 3151  O O   . ALA A 1 410 ? -28.551 -4.152  -8.997   1.00 16.85  ? 410 ALA A O   1 
ATOM 3152  C CB  . ALA A 1 410 ? -28.953 -6.782  -10.041  1.00 16.85  ? 410 ALA A CB  1 
ATOM 3153  N N   . TYR A 1 411 ? -30.722 -4.070  -8.422   1.00 16.85  ? 411 TYR A N   1 
ATOM 3154  C CA  . TYR A 1 411 ? -30.537 -2.986  -7.469   1.00 16.85  ? 411 TYR A CA  1 
ATOM 3155  C C   . TYR A 1 411 ? -29.914 -3.512  -6.178   1.00 16.85  ? 411 TYR A C   1 
ATOM 3156  O O   . TYR A 1 411 ? -30.345 -4.544  -5.660   1.00 16.85  ? 411 TYR A O   1 
ATOM 3157  C CB  . TYR A 1 411 ? -31.870 -2.318  -7.155   1.00 16.85  ? 411 TYR A CB  1 
ATOM 3158  C CG  . TYR A 1 411 ? -32.622 -1.853  -8.374   1.00 16.85  ? 411 TYR A CG  1 
ATOM 3159  C CD1 . TYR A 1 411 ? -33.642 -2.619  -8.915   1.00 16.85  ? 411 TYR A CD1 1 
ATOM 3160  C CD2 . TYR A 1 411 ? -32.322 -0.645  -8.977   1.00 16.85  ? 411 TYR A CD2 1 
ATOM 3161  C CE1 . TYR A 1 411 ? -34.333 -2.198  -10.027  1.00 16.85  ? 411 TYR A CE1 1 
ATOM 3162  C CE2 . TYR A 1 411 ? -33.008 -0.215  -10.088  1.00 16.85  ? 411 TYR A CE2 1 
ATOM 3163  C CZ  . TYR A 1 411 ? -34.014 -0.995  -10.610  1.00 16.85  ? 411 TYR A CZ  1 
ATOM 3164  O OH  . TYR A 1 411 ? -34.703 -0.572  -11.721  1.00 16.85  ? 411 TYR A OH  1 
ATOM 3165  N N   . PRO A 1 412 ? -28.900 -2.834  -5.646   1.00 15.94  ? 412 PRO A N   1 
ATOM 3166  C CA  . PRO A 1 412 ? -28.379 -3.217  -4.330   1.00 15.94  ? 412 PRO A CA  1 
ATOM 3167  C C   . PRO A 1 412 ? -29.412 -2.959  -3.246   1.00 15.94  ? 412 PRO A C   1 
ATOM 3168  O O   . PRO A 1 412 ? -30.207 -2.022  -3.332   1.00 15.94  ? 412 PRO A O   1 
ATOM 3169  C CB  . PRO A 1 412 ? -27.146 -2.325  -4.158   1.00 15.94  ? 412 PRO A CB  1 
ATOM 3170  C CG  . PRO A 1 412 ? -27.393 -1.168  -5.044   1.00 15.94  ? 412 PRO A CG  1 
ATOM 3171  C CD  . PRO A 1 412 ? -28.194 -1.672  -6.206   1.00 15.94  ? 412 PRO A CD  1 
ATOM 3172  N N   . LYS A 1 413 ? -29.390 -3.804  -2.217   1.00 14.96  ? 413 LYS A N   1 
ATOM 3173  C CA  . LYS A 1 413 ? -30.397 -3.761  -1.159   1.00 14.96  ? 413 LYS A CA  1 
ATOM 3174  C C   . LYS A 1 413 ? -30.014 -2.677  -0.157   1.00 14.96  ? 413 LYS A C   1 
ATOM 3175  O O   . LYS A 1 413 ? -29.251 -2.890  0.787    1.00 14.96  ? 413 LYS A O   1 
ATOM 3176  C CB  . LYS A 1 413 ? -30.528 -5.124  -0.493   1.00 14.96  ? 413 LYS A CB  1 
ATOM 3177  C CG  . LYS A 1 413 ? -31.882 -5.374  0.141    1.00 14.96  ? 413 LYS A CG  1 
ATOM 3178  C CD  . LYS A 1 413 ? -31.929 -6.732  0.815    1.00 14.96  ? 413 LYS A CD  1 
ATOM 3179  C CE  . LYS A 1 413 ? -31.882 -7.851  -0.207   1.00 14.96  ? 413 LYS A CE  1 
ATOM 3180  N NZ  . LYS A 1 413 ? -31.765 -9.181  0.445    1.00 14.96  ? 413 LYS A NZ  1 
ATOM 3181  N N   . GLY A 1 414 ? -30.561 -1.484  -0.375   1.00 17.23  ? 414 GLY A N   1 
ATOM 3182  C CA  . GLY A 1 414 ? -30.348 -0.389  0.548    1.00 17.23  ? 414 GLY A CA  1 
ATOM 3183  C C   . GLY A 1 414 ? -30.015 0.932   -0.113   1.00 17.23  ? 414 GLY A C   1 
ATOM 3184  O O   . GLY A 1 414 ? -30.114 1.987   0.519    1.00 17.23  ? 414 GLY A O   1 
ATOM 3185  N N   . MET A 1 415 ? -29.622 0.890   -1.384   1.00 18.46  ? 415 MET A N   1 
ATOM 3186  C CA  . MET A 1 415 ? -29.205 2.097   -2.088   1.00 18.46  ? 415 MET A CA  1 
ATOM 3187  C C   . MET A 1 415 ? -30.376 3.042   -2.315   1.00 18.46  ? 415 MET A C   1 
ATOM 3188  O O   . MET A 1 415 ? -30.369 4.175   -1.824   1.00 18.46  ? 415 MET A O   1 
ATOM 3189  C CB  . MET A 1 415 ? -28.559 1.737   -3.425   1.00 18.46  ? 415 MET A CB  1 
ATOM 3190  C CG  . MET A 1 415 ? -28.282 2.923   -4.324   1.00 18.46  ? 415 MET A CG  1 
ATOM 3191  S SD  . MET A 1 415 ? -26.950 2.597   -5.489   1.00 18.46  ? 415 MET A SD  1 
ATOM 3192  C CE  . MET A 1 415 ? -25.589 2.325   -4.362   1.00 18.46  ? 415 MET A CE  1 
ATOM 3193  N N   . LEU A 1 416 ? -31.384 2.589   -3.051   1.00 18.69  ? 416 LEU A N   1 
ATOM 3194  C CA  . LEU A 1 416 ? -32.526 3.423   -3.390   1.00 18.69  ? 416 LEU A CA  1 
ATOM 3195  C C   . LEU A 1 416 ? -33.677 3.107   -2.443   1.00 18.69  ? 416 LEU A C   1 
ATOM 3196  O O   . LEU A 1 416 ? -34.188 1.983   -2.432   1.00 18.69  ? 416 LEU A O   1 
ATOM 3197  C CB  . LEU A 1 416 ? -32.942 3.204   -4.842   1.00 18.69  ? 416 LEU A CB  1 
ATOM 3198  C CG  . LEU A 1 416 ? -31.839 3.437   -5.876   1.00 18.69  ? 416 LEU A CG  1 
ATOM 3199  C CD1 . LEU A 1 416 ? -31.832 2.329   -6.912   1.00 18.69  ? 416 LEU A CD1 1 
ATOM 3200  C CD2 . LEU A 1 416 ? -32.010 4.787   -6.536   1.00 18.69  ? 416 LEU A CD2 1 
ATOM 3201  N N   . ASP A 1 417 ? -34.084 4.100   -1.659   1.00 18.62  ? 417 ASP A N   1 
ATOM 3202  C CA  . ASP A 1 417 ? -35.158 3.920   -0.697   1.00 18.62  ? 417 ASP A CA  1 
ATOM 3203  C C   . ASP A 1 417 ? -36.504 3.867   -1.414   1.00 18.62  ? 417 ASP A C   1 
ATOM 3204  O O   . ASP A 1 417 ? -36.590 3.860   -2.644   1.00 18.62  ? 417 ASP A O   1 
ATOM 3205  C CB  . ASP A 1 417 ? -35.142 5.047   0.327    1.00 18.62  ? 417 ASP A CB  1 
ATOM 3206  C CG  . ASP A 1 417 ? -35.173 6.411   -0.320   1.00 18.62  ? 417 ASP A CG  1 
ATOM 3207  O OD1 . ASP A 1 417 ? -34.133 6.839   -0.860   1.00 18.62  ? 417 ASP A OD1 1 
ATOM 3208  O OD2 . ASP A 1 417 ? -36.244 7.050   -0.301   1.00 18.62  ? 417 ASP A OD2 1 
ATOM 3209  N N   . THR A 1 418 ? -37.575 3.827   -0.626   1.00 18.73  ? 418 THR A N   1 
ATOM 3210  C CA  . THR A 1 418 ? -38.907 3.842   -1.202   1.00 18.73  ? 418 THR A CA  1 
ATOM 3211  C C   . THR A 1 418 ? -39.194 5.205   -1.830   1.00 18.73  ? 418 THR A C   1 
ATOM 3212  O O   . THR A 1 418 ? -38.800 6.257   -1.319   1.00 18.73  ? 418 THR A O   1 
ATOM 3213  C CB  . THR A 1 418 ? -39.957 3.501   -0.147   1.00 18.73  ? 418 THR A CB  1 
ATOM 3214  O OG1 . THR A 1 418 ? -39.493 2.408   0.653    1.00 18.73  ? 418 THR A OG1 1 
ATOM 3215  C CG2 . THR A 1 418 ? -41.260 3.099   -0.816   1.00 18.73  ? 418 THR A CG2 1 
ATOM 3216  N N   . LEU A 1 419 ? -39.860 5.153   -2.982   1.00 18.14  ? 419 LEU A N   1 
ATOM 3217  C CA  . LEU A 1 419 ? -40.212 6.280   -3.843   1.00 18.14  ? 419 LEU A CA  1 
ATOM 3218  C C   . LEU A 1 419 ? -38.994 6.832   -4.572   1.00 18.14  ? 419 LEU A C   1 
ATOM 3219  O O   . LEU A 1 419 ? -39.132 7.381   -5.668   1.00 18.14  ? 419 LEU A O   1 
ATOM 3220  C CB  . LEU A 1 419 ? -40.886 7.395   -3.037   1.00 18.14  ? 419 LEU A CB  1 
ATOM 3221  C CG  . LEU A 1 419 ? -41.527 8.544   -3.813   1.00 18.14  ? 419 LEU A CG  1 
ATOM 3222  C CD1 . LEU A 1 419 ? -42.335 8.019   -4.987   1.00 18.14  ? 419 LEU A CD1 1 
ATOM 3223  C CD2 . LEU A 1 419 ? -42.388 9.394   -2.895   1.00 18.14  ? 419 LEU A CD2 1 
ATOM 3224  N N   . ASN A 1 420 ? -37.793 6.522   -4.087   1.00 18.07  ? 420 ASN A N   1 
ATOM 3225  C CA  . ASN A 1 420 ? -36.601 6.871   -4.849   1.00 18.07  ? 420 ASN A CA  1 
ATOM 3226  C C   . ASN A 1 420 ? -36.227 5.788   -5.836   1.00 18.07  ? 420 ASN A C   1 
ATOM 3227  O O   . ASN A 1 420 ? -35.374 6.020   -6.699   1.00 18.07  ? 420 ASN A O   1 
ATOM 3228  C CB  . ASN A 1 420 ? -35.426 7.160   -3.915   1.00 18.07  ? 420 ASN A CB  1 
ATOM 3229  C CG  . ASN A 1 420 ? -35.372 8.610   -3.483   1.00 18.07  ? 420 ASN A CG  1 
ATOM 3230  O OD1 . ASN A 1 420 ? -35.784 9.503   -4.221   1.00 18.07  ? 420 ASN A OD1 1 
ATOM 3231  N ND2 . ASN A 1 420 ? -34.860 8.853   -2.283   1.00 18.07  ? 420 ASN A ND2 1 
ATOM 3232  N N   . ARG A 1 421 ? -36.840 4.616   -5.722   1.00 18.14  ? 421 ARG A N   1 
ATOM 3233  C CA  . ARG A 1 421 ? -36.820 3.603   -6.765   1.00 18.14  ? 421 ARG A CA  1 
ATOM 3234  C C   . ARG A 1 421 ? -38.036 3.691   -7.669   1.00 18.14  ? 421 ARG A C   1 
ATOM 3235  O O   . ARG A 1 421 ? -37.954 3.336   -8.845   1.00 18.14  ? 421 ARG A O   1 
ATOM 3236  C CB  . ARG A 1 421 ? -36.740 2.206   -6.142   1.00 18.14  ? 421 ARG A CB  1 
ATOM 3237  C CG  . ARG A 1 421 ? -36.342 1.107   -7.107   1.00 18.14  ? 421 ARG A CG  1 
ATOM 3238  C CD  . ARG A 1 421 ? -36.805 -0.244  -6.597   1.00 18.14  ? 421 ARG A CD  1 
ATOM 3239  N NE  . ARG A 1 421 ? -36.765 -1.273  -7.627   1.00 18.14  ? 421 ARG A NE  1 
ATOM 3240  C CZ  . ARG A 1 421 ? -36.774 -2.576  -7.379   1.00 18.14  ? 421 ARG A CZ  1 
ATOM 3241  N NH1 . ARG A 1 421 ? -36.809 -3.044  -6.143   1.00 18.14  ? 421 ARG A NH1 1 
ATOM 3242  N NH2 . ARG A 1 421 ? -36.753 -3.430  -8.397   1.00 18.14  ? 421 ARG A NH2 1 
ATOM 3243  N N   . ARG A 1 422 ? -39.161 4.191   -7.152   1.00 18.16  ? 422 ARG A N   1 
ATOM 3244  C CA  . ARG A 1 422 ? -40.303 4.470   -8.014   1.00 18.16  ? 422 ARG A CA  1 
ATOM 3245  C C   . ARG A 1 422 ? -40.016 5.630   -8.958   1.00 18.16  ? 422 ARG A C   1 
ATOM 3246  O O   . ARG A 1 422 ? -40.482 5.625   -10.102  1.00 18.16  ? 422 ARG A O   1 
ATOM 3247  C CB  . ARG A 1 422 ? -41.545 4.757   -7.172   1.00 18.16  ? 422 ARG A CB  1 
ATOM 3248  C CG  . ARG A 1 422 ? -42.821 4.877   -7.985   1.00 18.16  ? 422 ARG A CG  1 
ATOM 3249  C CD  . ARG A 1 422 ? -42.962 3.721   -8.964   1.00 18.16  ? 422 ARG A CD  1 
ATOM 3250  N NE  . ARG A 1 422 ? -44.152 2.917   -8.710   1.00 18.16  ? 422 ARG A NE  1 
ATOM 3251  C CZ  . ARG A 1 422 ? -45.387 3.287   -9.017   1.00 18.16  ? 422 ARG A CZ  1 
ATOM 3252  N NH1 . ARG A 1 422 ? -45.638 4.449   -9.596   1.00 18.16  ? 422 ARG A NH1 1 
ATOM 3253  N NH2 . ARG A 1 422 ? -46.396 2.467   -8.739   1.00 18.16  ? 422 ARG A NH2 1 
ATOM 3254  N N   . ARG A 1 423 ? -39.263 6.636   -8.503   1.00 17.81  ? 423 ARG A N   1 
ATOM 3255  C CA  . ARG A 1 423 ? -38.794 7.662   -9.426   1.00 17.81  ? 423 ARG A CA  1 
ATOM 3256  C C   . ARG A 1 423 ? -37.855 7.070   -10.469  1.00 17.81  ? 423 ARG A C   1 
ATOM 3257  O O   . ARG A 1 423 ? -37.902 7.454   -11.642  1.00 17.81  ? 423 ARG A O   1 
ATOM 3258  C CB  . ARG A 1 423 ? -38.100 8.787   -8.663   1.00 17.81  ? 423 ARG A CB  1 
ATOM 3259  C CG  . ARG A 1 423 ? -39.043 9.754   -7.981   1.00 17.81  ? 423 ARG A CG  1 
ATOM 3260  C CD  . ARG A 1 423 ? -38.362 10.436  -6.810   1.00 17.81  ? 423 ARG A CD  1 
ATOM 3261  N NE  . ARG A 1 423 ? -39.244 11.384  -6.144   1.00 17.81  ? 423 ARG A NE  1 
ATOM 3262  C CZ  . ARG A 1 423 ? -38.852 12.246  -5.218   1.00 17.81  ? 423 ARG A CZ  1 
ATOM 3263  N NH1 . ARG A 1 423 ? -37.589 12.315  -4.831   1.00 17.81  ? 423 ARG A NH1 1 
ATOM 3264  N NH2 . ARG A 1 423 ? -39.748 13.058  -4.663   1.00 17.81  ? 423 ARG A NH2 1 
ATOM 3265  N N   . PHE A 1 424 ? -36.991 6.140   -10.057  1.00 17.75  ? 424 PHE A N   1 
ATOM 3266  C CA  . PHE A 1 424 ? -36.044 5.539   -10.991  1.00 17.75  ? 424 PHE A CA  1 
ATOM 3267  C C   . PHE A 1 424 ? -36.756 4.731   -12.068  1.00 17.75  ? 424 PHE A C   1 
ATOM 3268  O O   . PHE A 1 424 ? -36.421 4.838   -13.253  1.00 17.75  ? 424 PHE A O   1 
ATOM 3269  C CB  . PHE A 1 424 ? -35.054 4.655   -10.235  1.00 17.75  ? 424 PHE A CB  1 
ATOM 3270  C CG  . PHE A 1 424 ? -34.013 4.023   -11.112  1.00 17.75  ? 424 PHE A CG  1 
ATOM 3271  C CD1 . PHE A 1 424 ? -32.858 4.706   -11.437  1.00 17.75  ? 424 PHE A CD1 1 
ATOM 3272  C CD2 . PHE A 1 424 ? -34.190 2.747   -11.611  1.00 17.75  ? 424 PHE A CD2 1 
ATOM 3273  C CE1 . PHE A 1 424 ? -31.899 4.131   -12.242  1.00 17.75  ? 424 PHE A CE1 1 
ATOM 3274  C CE2 . PHE A 1 424 ? -33.236 2.169   -12.418  1.00 17.75  ? 424 PHE A CE2 1 
ATOM 3275  C CZ  . PHE A 1 424 ? -32.088 2.861   -12.732  1.00 17.75  ? 424 PHE A CZ  1 
ATOM 3276  N N   . GLU A 1 425 ? -37.738 3.920   -11.681  1.00 18.63  ? 425 GLU A N   1 
ATOM 3277  C CA  . GLU A 1 425 ? -38.459 3.072   -12.620  1.00 18.63  ? 425 GLU A CA  1 
ATOM 3278  C C   . GLU A 1 425 ? -39.540 3.826   -13.383  1.00 18.63  ? 425 GLU A C   1 
ATOM 3279  O O   . GLU A 1 425 ? -40.414 3.193   -13.986  1.00 18.63  ? 425 GLU A O   1 
ATOM 3280  C CB  . GLU A 1 425 ? -39.071 1.872   -11.893  1.00 18.63  ? 425 GLU A CB  1 
ATOM 3281  C CG  . GLU A 1 425 ? -38.083 1.088   -11.051  1.00 18.63  ? 425 GLU A CG  1 
ATOM 3282  C CD  . GLU A 1 425 ? -38.609 -0.276  -10.656  1.00 18.63  ? 425 GLU A CD  1 
ATOM 3283  O OE1 . GLU A 1 425 ? -39.270 -0.378  -9.602   1.00 18.63  ? 425 GLU A OE1 1 
ATOM 3284  O OE2 . GLU A 1 425 ? -38.360 -1.246  -11.402  1.00 18.63  ? 425 GLU A OE2 1 
ATOM 3285  N N   . ASP A 1 426 ? -39.505 5.158   -13.366  1.00 18.97  ? 426 ASP A N   1 
ATOM 3286  C CA  . ASP A 1 426 ? -40.444 5.962   -14.129  1.00 18.97  ? 426 ASP A CA  1 
ATOM 3287  C C   . ASP A 1 426 ? -39.763 6.980   -15.030  1.00 18.97  ? 426 ASP A C   1 
ATOM 3288  O O   . ASP A 1 426 ? -40.451 7.649   -15.808  1.00 18.97  ? 426 ASP A O   1 
ATOM 3289  C CB  . ASP A 1 426 ? -41.418 6.688   -13.190  1.00 18.97  ? 426 ASP A CB  1 
ATOM 3290  C CG  . ASP A 1 426 ? -42.556 5.800   -12.735  1.00 18.97  ? 426 ASP A CG  1 
ATOM 3291  O OD1 . ASP A 1 426 ? -42.866 4.824   -13.448  1.00 18.97  ? 426 ASP A OD1 1 
ATOM 3292  O OD2 . ASP A 1 426 ? -43.143 6.079   -11.670  1.00 18.97  ? 426 ASP A OD2 1 
ATOM 3293  N N   . GLY A 1 427 ? -38.443 7.120   -14.951  1.00 17.75  ? 427 GLY A N   1 
ATOM 3294  C CA  . GLY A 1 427 ? -37.728 8.045   -15.806  1.00 17.75  ? 427 GLY A CA  1 
ATOM 3295  C C   . GLY A 1 427 ? -37.274 9.300   -15.093  1.00 17.75  ? 427 GLY A C   1 
ATOM 3296  O O   . GLY A 1 427 ? -36.284 9.921   -15.490  1.00 17.75  ? 427 GLY A O   1 
ATOM 3297  N N   . LEU A 1 428 ? -37.991 9.685   -14.039  1.00 17.54  ? 428 LEU A N   1 
ATOM 3298  C CA  . LEU A 1 428 ? -37.676 10.904  -13.307  1.00 17.54  ? 428 LEU A CA  1 
ATOM 3299  C C   . LEU A 1 428 ? -36.324 10.793  -12.618  1.00 17.54  ? 428 LEU A C   1 
ATOM 3300  O O   . LEU A 1 428 ? -35.860 9.696   -12.303  1.00 17.54  ? 428 LEU A O   1 
ATOM 3301  C CB  . LEU A 1 428 ? -38.769 11.193  -12.276  1.00 17.54  ? 428 LEU A CB  1 
ATOM 3302  C CG  . LEU A 1 428 ? -40.190 11.263  -12.833  1.00 17.54  ? 428 LEU A CG  1 
ATOM 3303  C CD1 . LEU A 1 428 ? -41.139 10.437  -11.987  1.00 17.54  ? 428 LEU A CD1 1 
ATOM 3304  C CD2 . LEU A 1 428 ? -40.657 12.705  -12.911  1.00 17.54  ? 428 LEU A CD2 1 
ATOM 3305  N N   . ASP A 1 429 ? -35.689 11.943  -12.398  1.00 17.55  ? 429 ASP A N   1 
ATOM 3306  C CA  . ASP A 1 429 ? -34.414 11.966  -11.696  1.00 17.55  ? 429 ASP A CA  1 
ATOM 3307  C C   . ASP A 1 429 ? -34.593 11.476  -10.266  1.00 17.55  ? 429 ASP A C   1 
ATOM 3308  O O   . ASP A 1 429 ? -35.583 11.793  -9.602   1.00 17.55  ? 429 ASP A O   1 
ATOM 3309  C CB  . ASP A 1 429 ? -33.834 13.379  -11.700  1.00 17.55  ? 429 ASP A CB  1 
ATOM 3310  C CG  . ASP A 1 429 ? -33.898 14.031  -13.064  1.00 17.55  ? 429 ASP A CG  1 
ATOM 3311  O OD1 . ASP A 1 429 ? -33.010 13.759  -13.898  1.00 17.55  ? 429 ASP A OD1 1 
ATOM 3312  O OD2 . ASP A 1 429 ? -34.837 14.818  -13.303  1.00 17.55  ? 429 ASP A OD2 1 
ATOM 3313  N N   . TYR A 1 430 ? -33.628 10.699  -9.790   1.00 17.59  ? 430 TYR A N   1 
ATOM 3314  C CA  . TYR A 1 430 ? -33.700 10.086  -8.475   1.00 17.59  ? 430 TYR A CA  1 
ATOM 3315  C C   . TYR A 1 430 ? -32.576 10.609  -7.593   1.00 17.59  ? 430 TYR A C   1 
ATOM 3316  O O   . TYR A 1 430 ? -31.647 11.276  -8.053   1.00 17.59  ? 430 TYR A O   1 
ATOM 3317  C CB  . TYR A 1 430 ? -33.626 8.557   -8.574   1.00 17.59  ? 430 TYR A CB  1 
ATOM 3318  C CG  . TYR A 1 430 ? -32.374 8.041   -9.244   1.00 17.59  ? 430 TYR A CG  1 
ATOM 3319  C CD1 . TYR A 1 430 ? -32.263 8.010   -10.624  1.00 17.59  ? 430 TYR A CD1 1 
ATOM 3320  C CD2 . TYR A 1 430 ? -31.305 7.578   -8.493   1.00 17.59  ? 430 TYR A CD2 1 
ATOM 3321  C CE1 . TYR A 1 430 ? -31.120 7.541   -11.238  1.00 17.59  ? 430 TYR A CE1 1 
ATOM 3322  C CE2 . TYR A 1 430 ? -30.160 7.105   -9.098   1.00 17.59  ? 430 TYR A CE2 1 
ATOM 3323  C CZ  . TYR A 1 430 ? -30.074 7.088   -10.470  1.00 17.59  ? 430 TYR A CZ  1 
ATOM 3324  O OH  . TYR A 1 430 ? -28.935 6.618   -11.081  1.00 17.59  ? 430 TYR A OH  1 
ATOM 3325  N N   . GLU A 1 431 ? -32.675 10.299  -6.304   1.00 17.70  ? 431 GLU A N   1 
ATOM 3326  C CA  . GLU A 1 431 ? -31.630 10.611  -5.340   1.00 17.70  ? 431 GLU A CA  1 
ATOM 3327  C C   . GLU A 1 431 ? -31.252 9.330   -4.614   1.00 17.70  ? 431 GLU A C   1 
ATOM 3328  O O   . GLU A 1 431 ? -32.121 8.636   -4.082   1.00 17.70  ? 431 GLU A O   1 
ATOM 3329  C CB  . GLU A 1 431 ? -32.090 11.678  -4.344   1.00 17.70  ? 431 GLU A CB  1 
ATOM 3330  C CG  . GLU A 1 431 ? -31.978 13.095  -4.875   1.00 17.70  ? 431 GLU A CG  1 
ATOM 3331  C CD  . GLU A 1 431 ? -31.827 14.122  -3.775   1.00 17.70  ? 431 GLU A CD  1 
ATOM 3332  O OE1 . GLU A 1 431 ? -32.034 13.766  -2.598   1.00 17.70  ? 431 GLU A OE1 1 
ATOM 3333  O OE2 . GLU A 1 431 ? -31.502 15.286  -4.084   1.00 17.70  ? 431 GLU A OE2 1 
ATOM 3334  N N   . TYR A 1 432 ? -29.960 9.025   -4.594   1.00 17.85  ? 432 TYR A N   1 
ATOM 3335  C CA  . TYR A 1 432 ? -29.449 7.780   -4.045   1.00 17.85  ? 432 TYR A CA  1 
ATOM 3336  C C   . TYR A 1 432 ? -28.586 8.057   -2.823   1.00 17.85  ? 432 TYR A C   1 
ATOM 3337  O O   . TYR A 1 432 ? -28.007 9.138   -2.685   1.00 17.85  ? 432 TYR A O   1 
ATOM 3338  C CB  . TYR A 1 432 ? -28.631 7.015   -5.087   1.00 17.85  ? 432 TYR A CB  1 
ATOM 3339  C CG  . TYR A 1 432 ? -27.302 7.660   -5.402   1.00 17.85  ? 432 TYR A CG  1 
ATOM 3340  C CD1 . TYR A 1 432 ? -27.227 8.767   -6.232   1.00 17.85  ? 432 TYR A CD1 1 
ATOM 3341  C CD2 . TYR A 1 432 ? -26.126 7.170   -4.858   1.00 17.85  ? 432 TYR A CD2 1 
ATOM 3342  C CE1 . TYR A 1 432 ? -26.016 9.362   -6.517   1.00 17.85  ? 432 TYR A CE1 1 
ATOM 3343  C CE2 . TYR A 1 432 ? -24.913 7.760   -5.134   1.00 17.85  ? 432 TYR A CE2 1 
ATOM 3344  C CZ  . TYR A 1 432 ? -24.864 8.854   -5.966   1.00 17.85  ? 432 TYR A CZ  1 
ATOM 3345  O OH  . TYR A 1 432 ? -23.654 9.442   -6.245   1.00 17.85  ? 432 TYR A OH  1 
ATOM 3346  N N   . ASN A 1 433 ? -28.506 7.069   -1.934   1.00 18.16  ? 433 ASN A N   1 
ATOM 3347  C CA  . ASN A 1 433 ? -27.677 7.178   -0.743   1.00 18.16  ? 433 ASN A CA  1 
ATOM 3348  C C   . ASN A 1 433 ? -26.216 6.962   -1.114   1.00 18.16  ? 433 ASN A C   1 
ATOM 3349  O O   . ASN A 1 433 ? -25.849 5.877   -1.583   1.00 18.16  ? 433 ASN A O   1 
ATOM 3350  C CB  . ASN A 1 433 ? -28.114 6.162   0.312    1.00 18.16  ? 433 ASN A CB  1 
ATOM 3351  C CG  . ASN A 1 433 ? -29.562 6.329   0.714    1.00 18.16  ? 433 ASN A CG  1 
ATOM 3352  O OD1 . ASN A 1 433 ? -30.110 7.429   0.659    1.00 18.16  ? 433 ASN A OD1 1 
ATOM 3353  N ND2 . ASN A 1 433 ? -30.194 5.234   1.117    1.00 18.16  ? 433 ASN A ND2 1 
ATOM 3354  N N   . PRO A 1 434 ? -25.354 7.962   -0.922   1.00 18.26  ? 434 PRO A N   1 
ATOM 3355  C CA  . PRO A 1 434 ? -23.947 7.796   -1.322   1.00 18.26  ? 434 PRO A CA  1 
ATOM 3356  C C   . PRO A 1 434 ? -23.220 6.703   -0.562   1.00 18.26  ? 434 PRO A C   1 
ATOM 3357  O O   . PRO A 1 434 ? -22.304 6.078   -1.108   1.00 18.26  ? 434 PRO A O   1 
ATOM 3358  C CB  . PRO A 1 434 ? -23.341 9.179   -1.044   1.00 18.26  ? 434 PRO A CB  1 
ATOM 3359  C CG  . PRO A 1 434 ? -24.257 9.808   -0.055   1.00 18.26  ? 434 PRO A CG  1 
ATOM 3360  C CD  . PRO A 1 434 ? -25.623 9.307   -0.392   1.00 18.26  ? 434 PRO A CD  1 
ATOM 3361  N N   . GLN A 1 435 ? -23.607 6.450   0.687    1.00 20.29  ? 435 GLN A N   1 
ATOM 3362  C CA  . GLN A 1 435 ? -22.854 5.556   1.558    1.00 20.29  ? 435 GLN A CA  1 
ATOM 3363  C C   . GLN A 1 435 ? -22.931 4.103   1.107    1.00 20.29  ? 435 GLN A C   1 
ATOM 3364  O O   . GLN A 1 435 ? -22.142 3.268   1.560    1.00 20.29  ? 435 GLN A O   1 
ATOM 3365  C CB  . GLN A 1 435 ? -23.353 5.683   2.997    1.00 20.29  ? 435 GLN A CB  1 
ATOM 3366  C CG  . GLN A 1 435 ? -22.243 5.773   4.027    1.00 20.29  ? 435 GLN A CG  1 
ATOM 3367  C CD  . GLN A 1 435 ? -21.671 7.171   4.140    1.00 20.29  ? 435 GLN A CD  1 
ATOM 3368  O OE1 . GLN A 1 435 ? -22.403 8.157   4.092    1.00 20.29  ? 435 GLN A OE1 1 
ATOM 3369  N NE2 . GLN A 1 435 ? -20.355 7.261   4.293    1.00 20.29  ? 435 GLN A NE2 1 
ATOM 3370  N N   . THR A 1 436 ? -23.872 3.788   0.218    1.00 19.76  ? 436 THR A N   1 
ATOM 3371  C CA  . THR A 1 436 ? -24.038 2.415   -0.241   1.00 19.76  ? 436 THR A CA  1 
ATOM 3372  C C   . THR A 1 436 ? -23.112 2.059   -1.393   1.00 19.76  ? 436 THR A C   1 
ATOM 3373  O O   . THR A 1 436 ? -22.651 0.914   -1.475   1.00 19.76  ? 436 THR A O   1 
ATOM 3374  C CB  . THR A 1 436 ? -25.487 2.171   -0.667   1.00 19.76  ? 436 THR A CB  1 
ATOM 3375  O OG1 . THR A 1 436 ? -26.372 2.711   0.321    1.00 19.76  ? 436 THR A OG1 1 
ATOM 3376  C CG2 . THR A 1 436 ? -25.754 0.685   -0.814   1.00 19.76  ? 436 THR A CG2 1 
ATOM 3377  N N   . GLY A 1 437 ? -22.823 3.007   -2.278   1.00 19.70  ? 437 GLY A N   1 
ATOM 3378  C CA  . GLY A 1 437 ? -21.962 2.731   -3.409   1.00 19.70  ? 437 GLY A CA  1 
ATOM 3379  C C   . GLY A 1 437 ? -22.024 3.793   -4.484   1.00 19.70  ? 437 GLY A C   1 
ATOM 3380  O O   . GLY A 1 437 ? -22.057 4.990   -4.186   1.00 19.70  ? 437 GLY A O   1 
ATOM 3381  N N   . ASN A 1 438 ? -22.032 3.364   -5.744   1.00 20.66  ? 438 ASN A N   1 
ATOM 3382  C CA  . ASN A 1 438 ? -22.089 4.264   -6.882   1.00 20.66  ? 438 ASN A CA  1 
ATOM 3383  C C   . ASN A 1 438 ? -23.133 3.739   -7.859   1.00 20.66  ? 438 ASN A C   1 
ATOM 3384  O O   . ASN A 1 438 ? -23.073 2.562   -8.253   1.00 20.66  ? 438 ASN A O   1 
ATOM 3385  C CB  . ASN A 1 438 ? -20.721 4.370   -7.564   1.00 20.66  ? 438 ASN A CB  1 
ATOM 3386  C CG  . ASN A 1 438 ? -20.314 5.801   -7.834   1.00 20.66  ? 438 ASN A CG  1 
ATOM 3387  O OD1 . ASN A 1 438 ? -20.319 6.641   -6.936   1.00 20.66  ? 438 ASN A OD1 1 
ATOM 3388  N ND2 . ASN A 1 438 ? -19.953 6.087   -9.080   1.00 20.66  ? 438 ASN A ND2 1 
ATOM 3389  N N   . PRO A 1 439 ? -24.091 4.559   -8.281   1.00 20.44  ? 439 PRO A N   1 
ATOM 3390  C CA  . PRO A 1 439 ? -25.124 4.058   -9.191   1.00 20.44  ? 439 PRO A CA  1 
ATOM 3391  C C   . PRO A 1 439 ? -24.637 3.991   -10.629  1.00 20.44  ? 439 PRO A C   1 
ATOM 3392  O O   . PRO A 1 439 ? -25.354 4.363   -11.562  1.00 20.44  ? 439 PRO A O   1 
ATOM 3393  C CB  . PRO A 1 439 ? -26.249 5.079   -9.021   1.00 20.44  ? 439 PRO A CB  1 
ATOM 3394  C CG  . PRO A 1 439 ? -25.520 6.348   -8.751   1.00 20.44  ? 439 PRO A CG  1 
ATOM 3395  C CD  . PRO A 1 439 ? -24.301 5.975   -7.940   1.00 20.44  ? 439 PRO A CD  1 
ATOM 3396  N N   . SER A 1 440 ? -23.412 3.505   -10.808  1.00 21.13  ? 440 SER A N   1 
ATOM 3397  C CA  . SER A 1 440 ? -22.890 3.127   -12.112  1.00 21.13  ? 440 SER A CA  1 
ATOM 3398  C C   . SER A 1 440 ? -22.099 1.833   -12.078  1.00 21.13  ? 440 SER A C   1 
ATOM 3399  O O   . SER A 1 440 ? -22.013 1.158   -13.110  1.00 21.13  ? 440 SER A O   1 
ATOM 3400  C CB  . SER A 1 440 ? -22.003 4.240   -12.688  1.00 21.13  ? 440 SER A CB  1 
ATOM 3401  O OG  . SER A 1 440 ? -20.679 4.142   -12.199  1.00 21.13  ? 440 SER A OG  1 
ATOM 3402  N N   . GLN A 1 441 ? -21.527 1.461   -10.933  1.00 20.84  ? 441 GLN A N   1 
ATOM 3403  C CA  . GLN A 1 441 ? -20.945 0.145   -10.726  1.00 20.84  ? 441 GLN A CA  1 
ATOM 3404  C C   . GLN A 1 441 ? -21.854 -0.784  -9.942   1.00 20.84  ? 441 GLN A C   1 
ATOM 3405  O O   . GLN A 1 441 ? -21.816 -1.994  -10.164  1.00 20.84  ? 441 GLN A O   1 
ATOM 3406  C CB  . GLN A 1 441 ? -19.596 0.262   -10.009  1.00 20.84  ? 441 GLN A CB  1 
ATOM 3407  C CG  . GLN A 1 441 ? -18.545 0.998   -10.818  1.00 20.84  ? 441 GLN A CG  1 
ATOM 3408  C CD  . GLN A 1 441 ? -17.145 0.482   -10.564  1.00 20.84  ? 441 GLN A CD  1 
ATOM 3409  O OE1 . GLN A 1 441 ? -16.926 -0.725  -10.470  1.00 20.84  ? 441 GLN A OE1 1 
ATOM 3410  N NE2 . GLN A 1 441 ? -16.186 1.394   -10.461  1.00 20.84  ? 441 GLN A NE2 1 
ATOM 3411  N N   . ALA A 1 442 ? -22.661 -0.248  -9.028   1.00 18.68  ? 442 ALA A N   1 
ATOM 3412  C CA  . ALA A 1 442 ? -23.816 -0.974  -8.521   1.00 18.68  ? 442 ALA A CA  1 
ATOM 3413  C C   . ALA A 1 442 ? -24.964 -0.748  -9.495   1.00 18.68  ? 442 ALA A C   1 
ATOM 3414  O O   . ALA A 1 442 ? -24.752 -0.162  -10.561  1.00 18.68  ? 442 ALA A O   1 
ATOM 3415  C CB  . ALA A 1 442 ? -24.186 -0.516  -7.111   1.00 18.68  ? 442 ALA A CB  1 
ATOM 3416  N N   . ILE A 1 443 ? -26.178 -1.168  -9.134   1.00 17.67  ? 443 ILE A N   1 
ATOM 3417  C CA  . ILE A 1 443 ? -27.314 -1.156  -10.054  1.00 17.67  ? 443 ILE A CA  1 
ATOM 3418  C C   . ILE A 1 443 ? -26.883 -1.749  -11.388  1.00 17.67  ? 443 ILE A C   1 
ATOM 3419  O O   . ILE A 1 443 ? -26.870 -1.061  -12.414  1.00 17.67  ? 443 ILE A O   1 
ATOM 3420  C CB  . ILE A 1 443 ? -27.883 0.263   -10.238  1.00 17.67  ? 443 ILE A CB  1 
ATOM 3421  C CG1 . ILE A 1 443 ? -27.849 1.031   -8.920   1.00 17.67  ? 443 ILE A CG1 1 
ATOM 3422  C CG2 . ILE A 1 443 ? -29.299 0.201   -10.772  1.00 17.67  ? 443 ILE A CG2 1 
ATOM 3423  C CD1 . ILE A 1 443 ? -28.603 2.336   -8.962   1.00 17.67  ? 443 ILE A CD1 1 
ATOM 3424  N N   . ILE A 1 444 ? -26.521 -3.024  -11.375  1.00 18.15  ? 444 ILE A N   1 
ATOM 3425  C CA  . ILE A 1 444 ? -25.933 -3.679  -12.536  1.00 18.15  ? 444 ILE A CA  1 
ATOM 3426  C C   . ILE A 1 444 ? -27.002 -3.902  -13.595  1.00 18.15  ? 444 ILE A C   1 
ATOM 3427  O O   . ILE A 1 444 ? -28.117 -4.340  -13.292  1.00 18.15  ? 444 ILE A O   1 
ATOM 3428  C CB  . ILE A 1 444 ? -25.276 -5.006  -12.116  1.00 18.15  ? 444 ILE A CB  1 
ATOM 3429  C CG1 . ILE A 1 444 ? -23.994 -4.738  -11.327  1.00 18.15  ? 444 ILE A CG1 1 
ATOM 3430  C CG2 . ILE A 1 444 ? -24.989 -5.876  -13.325  1.00 18.15  ? 444 ILE A CG2 1 
ATOM 3431  C CD1 . ILE A 1 444 ? -22.828 -4.308  -12.186  1.00 18.15  ? 444 ILE A CD1 1 
ATOM 3432  N N   . GLU A 1 445 ? -26.667 -3.593  -14.846  1.00 19.52  ? 445 GLU A N   1 
ATOM 3433  C CA  . GLU A 1 445 ? -27.505 -3.909  -16.000  1.00 19.52  ? 445 GLU A CA  1 
ATOM 3434  C C   . GLU A 1 445 ? -26.865 -5.103  -16.698  1.00 19.52  ? 445 GLU A C   1 
ATOM 3435  O O   . GLU A 1 445 ? -25.948 -4.957  -17.506  1.00 19.52  ? 445 GLU A O   1 
ATOM 3436  C CB  . GLU A 1 445 ? -27.641 -2.712  -16.951  1.00 19.52  ? 445 GLU A CB  1 
ATOM 3437  C CG  . GLU A 1 445 ? -28.643 -1.661  -16.512  1.00 19.52  ? 445 GLU A CG  1 
ATOM 3438  C CD  . GLU A 1 445 ? -28.215 -0.256  -16.887  1.00 19.52  ? 445 GLU A CD  1 
ATOM 3439  O OE1 . GLU A 1 445 ? -29.086 0.635   -16.958  1.00 19.52  ? 445 GLU A OE1 1 
ATOM 3440  O OE2 . GLU A 1 445 ? -27.007 -0.041  -17.117  1.00 19.52  ? 445 GLU A OE2 1 
ATOM 3441  N N   . HIS A 1 446 ? -27.347 -6.299  -16.367  1.00 18.56  ? 446 HIS A N   1 
ATOM 3442  C CA  . HIS A 1 446 ? -26.780 -7.516  -16.931  1.00 18.56  ? 446 HIS A CA  1 
ATOM 3443  C C   . HIS A 1 446 ? -26.934 -7.529  -18.444  1.00 18.56  ? 446 HIS A C   1 
ATOM 3444  O O   . HIS A 1 446 ? -27.988 -7.178  -18.981  1.00 18.56  ? 446 HIS A O   1 
ATOM 3445  C CB  . HIS A 1 446 ? -27.447 -8.749  -16.320  1.00 18.56  ? 446 HIS A CB  1 
ATOM 3446  C CG  . HIS A 1 446 ? -27.111 -8.968  -14.879  1.00 18.56  ? 446 HIS A CG  1 
ATOM 3447  N ND1 . HIS A 1 446 ? -28.060 -8.941  -13.881  1.00 18.56  ? 446 HIS A ND1 1 
ATOM 3448  C CD2 . HIS A 1 446 ? -25.930 -9.221  -14.267  1.00 18.56  ? 446 HIS A CD2 1 
ATOM 3449  C CE1 . HIS A 1 446 ? -27.478 -9.166  -12.717  1.00 18.56  ? 446 HIS A CE1 1 
ATOM 3450  N NE2 . HIS A 1 446 ? -26.186 -9.339  -12.924  1.00 18.56  ? 446 HIS A NE2 1 
ATOM 3451  N N   . LYS A 1 447 ? -25.872 -7.938  -19.131  1.00 18.13  ? 447 LYS A N   1 
ATOM 3452  C CA  . LYS A 1 447 ? -25.826 -7.946  -20.583  1.00 18.13  ? 447 LYS A CA  1 
ATOM 3453  C C   . LYS A 1 447 ? -25.487 -9.346  -21.072  1.00 18.13  ? 447 LYS A C   1 
ATOM 3454  O O   . LYS A 1 447 ? -25.298 -10.277 -20.285  1.00 18.13  ? 447 LYS A O   1 
ATOM 3455  C CB  . LYS A 1 447 ? -24.798 -6.940  -21.115  1.00 18.13  ? 447 LYS A CB  1 
ATOM 3456  C CG  . LYS A 1 447 ? -25.005 -5.518  -20.626  1.00 18.13  ? 447 LYS A CG  1 
ATOM 3457  C CD  . LYS A 1 447 ? -23.706 -4.722  -20.623  1.00 18.13  ? 447 LYS A CD  1 
ATOM 3458  C CE  . LYS A 1 447 ? -22.493 -5.616  -20.439  1.00 18.13  ? 447 LYS A CE  1 
ATOM 3459  N NZ  . LYS A 1 447 ? -21.230 -4.832  -20.428  1.00 18.13  ? 447 LYS A NZ  1 
ATOM 3460  N N   . PHE A 1 448 ? -25.418 -9.485  -22.389  1.00 19.30  ? 448 PHE A N   1 
ATOM 3461  C CA  . PHE A 1 448 ? -25.008 -10.747 -22.982  1.00 19.30  ? 448 PHE A CA  1 
ATOM 3462  C C   . PHE A 1 448 ? -23.567 -11.058 -22.585  1.00 19.30  ? 448 PHE A C   1 
ATOM 3463  O O   . PHE A 1 448 ? -22.730 -10.148 -22.530  1.00 19.30  ? 448 PHE A O   1 
ATOM 3464  C CB  . PHE A 1 448 ? -25.122 -10.684 -24.506  1.00 19.30  ? 448 PHE A CB  1 
ATOM 3465  C CG  . PHE A 1 448 ? -26.478 -11.044 -25.033  1.00 19.30  ? 448 PHE A CG  1 
ATOM 3466  C CD1 . PHE A 1 448 ? -27.255 -11.993 -24.397  1.00 19.30  ? 448 PHE A CD1 1 
ATOM 3467  C CD2 . PHE A 1 448 ? -26.969 -10.441 -26.176  1.00 19.30  ? 448 PHE A CD2 1 
ATOM 3468  C CE1 . PHE A 1 448 ? -28.501 -12.325 -24.886  1.00 19.30  ? 448 PHE A CE1 1 
ATOM 3469  C CE2 . PHE A 1 448 ? -28.212 -10.769 -26.669  1.00 19.30  ? 448 PHE A CE2 1 
ATOM 3470  C CZ  . PHE A 1 448 ? -28.979 -11.714 -26.024  1.00 19.30  ? 448 PHE A CZ  1 
ATOM 3471  N N   . PRO A 1 449 ? -23.239 -12.314 -22.297  1.00 21.01  ? 449 PRO A N   1 
ATOM 3472  C CA  . PRO A 1 449 ? -21.840 -12.672 -22.048  1.00 21.01  ? 449 PRO A CA  1 
ATOM 3473  C C   . PRO A 1 449 ? -21.012 -12.521 -23.314  1.00 21.01  ? 449 PRO A C   1 
ATOM 3474  O O   . PRO A 1 449 ? -21.528 -12.439 -24.429  1.00 21.01  ? 449 PRO A O   1 
ATOM 3475  C CB  . PRO A 1 449 ? -21.923 -14.134 -21.601  1.00 21.01  ? 449 PRO A CB  1 
ATOM 3476  C CG  . PRO A 1 449 ? -23.324 -14.291 -21.105  1.00 21.01  ? 449 PRO A CG  1 
ATOM 3477  C CD  . PRO A 1 449 ? -24.141 -13.443 -22.029  1.00 21.01  ? 449 PRO A CD  1 
ATOM 3478  N N   . GLU A 1 450 ? -19.697 -12.486 -23.129  1.00 23.57  ? 450 GLU A N   1 
ATOM 3479  C CA  . GLU A 1 450 ? -18.756 -12.350 -24.233  1.00 23.57  ? 450 GLU A CA  1 
ATOM 3480  C C   . GLU A 1 450 ? -18.420 -13.742 -24.752  1.00 23.57  ? 450 GLU A C   1 
ATOM 3481  O O   . GLU A 1 450 ? -17.979 -14.606 -23.988  1.00 23.57  ? 450 GLU A O   1 
ATOM 3482  C CB  . GLU A 1 450 ? -17.499 -11.606 -23.792  1.00 23.57  ? 450 GLU A CB  1 
ATOM 3483  C CG  . GLU A 1 450 ? -17.775 -10.258 -23.156  1.00 23.57  ? 450 GLU A CG  1 
ATOM 3484  C CD  . GLU A 1 450 ? -17.756 -9.127  -24.163  1.00 23.57  ? 450 GLU A CD  1 
ATOM 3485  O OE1 . GLU A 1 450 ? -16.977 -9.209  -25.136  1.00 23.57  ? 450 GLU A OE1 1 
ATOM 3486  O OE2 . GLU A 1 450 ? -18.518 -8.155  -23.981  1.00 23.57  ? 450 GLU A OE2 1 
ATOM 3487  N N   . LEU A 1 451 ? -18.636 -13.956 -26.048  1.00 21.49  ? 451 LEU A N   1 
ATOM 3488  C CA  . LEU A 1 451 ? -18.359 -15.233 -26.692  1.00 21.49  ? 451 LEU A CA  1 
ATOM 3489  C C   . LEU A 1 451 ? -16.882 -15.576 -26.568  1.00 21.49  ? 451 LEU A C   1 
ATOM 3490  O O   . LEU A 1 451 ? -16.023 -14.756 -26.916  1.00 21.49  ? 451 LEU A O   1 
ATOM 3491  C CB  . LEU A 1 451 ? -18.768 -15.191 -28.164  1.00 21.49  ? 451 LEU A CB  1 
ATOM 3492  C CG  . LEU A 1 451 ? -20.105 -15.821 -28.542  1.00 21.49  ? 451 LEU A CG  1 
ATOM 3493  C CD1 . LEU A 1 451 ? -21.206 -15.321 -27.634  1.00 21.49  ? 451 LEU A CD1 1 
ATOM 3494  C CD2 . LEU A 1 451 ? -20.426 -15.505 -29.987  1.00 21.49  ? 451 LEU A CD2 1 
ATOM 3495  N N   . PRO A 1 452 ? -16.546 -16.764 -26.070  1.00 20.84  ? 452 PRO A N   1 
ATOM 3496  C CA  . PRO A 1 452 ? -15.135 -17.155 -25.998  1.00 20.84  ? 452 PRO A CA  1 
ATOM 3497  C C   . PRO A 1 452 ? -14.529 -17.249 -27.389  1.00 20.84  ? 452 PRO A C   1 
ATOM 3498  O O   . PRO A 1 452 ? -15.188 -17.660 -28.346  1.00 20.84  ? 452 PRO A O   1 
ATOM 3499  C CB  . PRO A 1 452 ? -15.175 -18.523 -25.307  1.00 20.84  ? 452 PRO A CB  1 
ATOM 3500  C CG  . PRO A 1 452 ? -16.543 -18.641 -24.722  1.00 20.84  ? 452 PRO A CG  1 
ATOM 3501  C CD  . PRO A 1 452 ? -17.442 -17.820 -25.577  1.00 20.84  ? 452 PRO A CD  1 
ATOM 3502  N N   . GLN A 1 453 ? -13.258 -16.862 -27.497  1.00 21.17  ? 453 GLN A N   1 
ATOM 3503  C CA  . GLN A 1 453 ? -12.566 -16.972 -28.775  1.00 21.17  ? 453 GLN A CA  1 
ATOM 3504  C C   . GLN A 1 453 ? -12.383 -18.429 -29.180  1.00 21.17  ? 453 GLN A C   1 
ATOM 3505  O O   . GLN A 1 453 ? -12.246 -18.733 -30.373  1.00 21.17  ? 453 GLN A O   1 
ATOM 3506  C CB  . GLN A 1 453 ? -11.217 -16.257 -28.699  1.00 21.17  ? 453 GLN A CB  1 
ATOM 3507  C CG  . GLN A 1 453 ? -10.466 -16.188 -30.015  1.00 21.17  ? 453 GLN A CG  1 
ATOM 3508  C CD  . GLN A 1 453 ? -11.010 -15.116 -30.937  1.00 21.17  ? 453 GLN A CD  1 
ATOM 3509  O OE1 . GLN A 1 453 ? -11.826 -14.288 -30.531  1.00 21.17  ? 453 GLN A OE1 1 
ATOM 3510  N NE2 . GLN A 1 453 ? -10.561 -15.126 -32.187  1.00 21.17  ? 453 GLN A NE2 1 
ATOM 3511  N N   . SER A 1 454 ? -12.398 -19.340 -28.205  1.00 19.99  ? 454 SER A N   1 
ATOM 3512  C CA  . SER A 1 454 ? -12.241 -20.759 -28.489  1.00 19.99  ? 454 SER A CA  1 
ATOM 3513  C C   . SER A 1 454 ? -13.353 -21.304 -29.371  1.00 19.99  ? 454 SER A C   1 
ATOM 3514  O O   . SER A 1 454 ? -13.074 -22.094 -30.276  1.00 19.99  ? 454 SER A O   1 
ATOM 3515  C CB  . SER A 1 454 ? -12.186 -21.551 -27.183  1.00 19.99  ? 454 SER A CB  1 
ATOM 3516  O OG  . SER A 1 454 ? -12.074 -22.939 -27.438  1.00 19.99  ? 454 SER A OG  1 
ATOM 3517  N N   . ALA A 1 455 ? -14.602 -20.906 -29.131  1.00 19.18  ? 455 ALA A N   1 
ATOM 3518  C CA  . ALA A 1 455 ? -15.700 -21.406 -29.951  1.00 19.18  ? 455 ALA A CA  1 
ATOM 3519  C C   . ALA A 1 455 ? -15.535 -20.988 -31.406  1.00 19.18  ? 455 ALA A C   1 
ATOM 3520  O O   . ALA A 1 455 ? -15.669 -21.813 -32.320  1.00 19.18  ? 455 ALA A O   1 
ATOM 3521  C CB  . ALA A 1 455 ? -17.034 -20.912 -29.396  1.00 19.18  ? 455 ALA A CB  1 
ATOM 3522  N N   . ILE A 1 456 ? -15.232 -19.709 -31.640  1.00 19.01  ? 456 ILE A N   1 
ATOM 3523  C CA  . ILE A 1 456 ? -15.054 -19.224 -33.001  1.00 19.01  ? 456 ILE A CA  1 
ATOM 3524  C C   . ILE A 1 456 ? -13.863 -19.881 -33.679  1.00 19.01  ? 456 ILE A C   1 
ATOM 3525  O O   . ILE A 1 456 ? -13.965 -20.293 -34.841  1.00 19.01  ? 456 ILE A O   1 
ATOM 3526  C CB  . ILE A 1 456 ? -14.911 -17.690 -33.013  1.00 19.01  ? 456 ILE A CB  1 
ATOM 3527  C CG1 . ILE A 1 456 ? -15.904 -17.056 -32.041  1.00 19.01  ? 456 ILE A CG1 1 
ATOM 3528  C CG2 . ILE A 1 456 ? -15.129 -17.151 -34.411  1.00 19.01  ? 456 ILE A CG2 1 
ATOM 3529  C CD1 . ILE A 1 456 ? -15.603 -15.610 -31.730  1.00 19.01  ? 456 ILE A CD1 1 
ATOM 3530  N N   . VAL A 1 457 ? -12.730 -19.997 -32.987  1.00 18.85  ? 457 VAL A N   1 
ATOM 3531  C CA  . VAL A 1 457 ? -11.558 -20.616 -33.592  1.00 18.85  ? 457 VAL A CA  1 
ATOM 3532  C C   . VAL A 1 457 ? -11.765 -22.104 -33.869  1.00 18.85  ? 457 VAL A C   1 
ATOM 3533  O O   . VAL A 1 457 ? -11.296 -22.596 -34.906  1.00 18.85  ? 457 VAL A O   1 
ATOM 3534  C CB  . VAL A 1 457 ? -10.288 -20.388 -32.741  1.00 18.85  ? 457 VAL A CB  1 
ATOM 3535  C CG1 . VAL A 1 457 ? -10.291 -21.239 -31.489  1.00 18.85  ? 457 VAL A CG1 1 
ATOM 3536  C CG2 . VAL A 1 457 ? -9.045  -20.659 -33.566  1.00 18.85  ? 457 VAL A CG2 1 
ATOM 3537  N N   . MET A 1 458 ? -12.489 -22.823 -33.010  1.00 18.77  ? 458 MET A N   1 
ATOM 3538  C CA  . MET A 1 458 ? -12.806 -24.218 -33.285  1.00 18.77  ? 458 MET A CA  1 
ATOM 3539  C C   . MET A 1 458 ? -13.776 -24.374 -34.445  1.00 18.77  ? 458 MET A C   1 
ATOM 3540  O O   . MET A 1 458 ? -13.614 -25.293 -35.257  1.00 18.77  ? 458 MET A O   1 
ATOM 3541  C CB  . MET A 1 458 ? -13.384 -24.888 -32.038  1.00 18.77  ? 458 MET A CB  1 
ATOM 3542  C CG  . MET A 1 458 ? -13.471 -26.396 -32.142  1.00 18.77  ? 458 MET A CG  1 
ATOM 3543  S SD  . MET A 1 458 ? -11.902 -27.170 -31.722  1.00 18.77  ? 458 MET A SD  1 
ATOM 3544  C CE  . MET A 1 458 ? -12.331 -28.901 -31.840  1.00 18.77  ? 458 MET A CE  1 
ATOM 3545  N N   . SER A 1 459 ? -14.777 -23.498 -34.548  1.00 18.78  ? 459 SER A N   1 
ATOM 3546  C CA  . SER A 1 459 ? -15.663 -23.538 -35.705  1.00 18.78  ? 459 SER A CA  1 
ATOM 3547  C C   . SER A 1 459 ? -14.892 -23.286 -36.994  1.00 18.78  ? 459 SER A C   1 
ATOM 3548  O O   . SER A 1 459 ? -15.102 -23.981 -37.996  1.00 18.78  ? 459 SER A O   1 
ATOM 3549  C CB  . SER A 1 459 ? -16.789 -22.519 -35.544  1.00 18.78  ? 459 SER A CB  1 
ATOM 3550  O OG  . SER A 1 459 ? -17.782 -22.993 -34.654  1.00 18.78  ? 459 SER A OG  1 
ATOM 3551  N N   . GLN A 1 460 ? -13.989 -22.301 -36.986  1.00 19.40  ? 460 GLN A N   1 
ATOM 3552  C CA  . GLN A 1 460 ? -13.179 -22.034 -38.171  1.00 19.40  ? 460 GLN A CA  1 
ATOM 3553  C C   . GLN A 1 460 ? -12.293 -23.225 -38.513  1.00 19.40  ? 460 GLN A C   1 
ATOM 3554  O O   . GLN A 1 460 ? -12.153 -23.590 -39.686  1.00 19.40  ? 460 GLN A O   1 
ATOM 3555  C CB  . GLN A 1 460 ? -12.332 -20.780 -37.965  1.00 19.40  ? 460 GLN A CB  1 
ATOM 3556  C CG  . GLN A 1 460 ? -13.036 -19.487 -38.324  1.00 19.40  ? 460 GLN A CG  1 
ATOM 3557  C CD  . GLN A 1 460 ? -12.247 -18.266 -37.901  1.00 19.40  ? 460 GLN A CD  1 
ATOM 3558  O OE1 . GLN A 1 460 ? -12.799 -17.315 -37.350  1.00 19.40  ? 460 GLN A OE1 1 
ATOM 3559  N NE2 . GLN A 1 460 ? -10.945 -18.287 -38.157  1.00 19.40  ? 460 GLN A NE2 1 
ATOM 3560  N N   . MET A 1 461 ? -11.678 -23.841 -37.499  1.00 19.70  ? 461 MET A N   1 
ATOM 3561  C CA  . MET A 1 461 ? -10.819 -24.993 -37.749  1.00 19.70  ? 461 MET A CA  1 
ATOM 3562  C C   . MET A 1 461 ? -11.600 -26.155 -38.345  1.00 19.70  ? 461 MET A C   1 
ATOM 3563  O O   . MET A 1 461 ? -11.129 -26.798 -39.289  1.00 19.70  ? 461 MET A O   1 
ATOM 3564  C CB  . MET A 1 461 ? -10.131 -25.424 -36.455  1.00 19.70  ? 461 MET A CB  1 
ATOM 3565  C CG  . MET A 1 461 ? -8.652  -25.090 -36.402  1.00 19.70  ? 461 MET A CG  1 
ATOM 3566  S SD  . MET A 1 461 ? -7.942  -25.301 -34.760  1.00 19.70  ? 461 MET A SD  1 
ATOM 3567  C CE  . MET A 1 461 ? -8.804  -26.767 -34.203  1.00 19.70  ? 461 MET A CE  1 
ATOM 3568  N N   . GLN A 1 462 ? -12.791 -26.437 -37.816  1.00 19.61  ? 462 GLN A N   1 
ATOM 3569  C CA  . GLN A 1 462 ? -13.592 -27.530 -38.354  1.00 19.61  ? 462 GLN A CA  1 
ATOM 3570  C C   . GLN A 1 462 ? -14.068 -27.229 -39.770  1.00 19.61  ? 462 GLN A C   1 
ATOM 3571  O O   . GLN A 1 462 ? -14.067 -28.116 -40.631  1.00 19.61  ? 462 GLN A O   1 
ATOM 3572  C CB  . GLN A 1 462 ? -14.773 -27.828 -37.433  1.00 19.61  ? 462 GLN A CB  1 
ATOM 3573  C CG  . GLN A 1 462 ? -14.358 -28.298 -36.053  1.00 19.61  ? 462 GLN A CG  1 
ATOM 3574  C CD  . GLN A 1 462 ? -13.913 -29.744 -36.038  1.00 19.61  ? 462 GLN A CD  1 
ATOM 3575  O OE1 . GLN A 1 462 ? -13.275 -30.199 -35.090  1.00 19.61  ? 462 GLN A OE1 1 
ATOM 3576  N NE2 . GLN A 1 462 ? -14.251 -30.480 -37.089  1.00 19.61  ? 462 GLN A NE2 1 
ATOM 3577  N N   . ASN A 1 463 ? -14.476 -25.984 -40.035  1.00 19.41  ? 463 ASN A N   1 
ATOM 3578  C CA  . ASN A 1 463 ? -14.871 -25.622 -41.391  1.00 19.41  ? 463 ASN A CA  1 
ATOM 3579  C C   . ASN A 1 463 ? -13.719 -25.787 -42.370  1.00 19.41  ? 463 ASN A C   1 
ATOM 3580  O O   . ASN A 1 463 ? -13.906 -26.336 -43.462  1.00 19.41  ? 463 ASN A O   1 
ATOM 3581  C CB  . ASN A 1 463 ? -15.389 -24.185 -41.430  1.00 19.41  ? 463 ASN A CB  1 
ATOM 3582  C CG  . ASN A 1 463 ? -16.878 -24.099 -41.189  1.00 19.41  ? 463 ASN A CG  1 
ATOM 3583  O OD1 . ASN A 1 463 ? -17.614 -25.050 -41.443  1.00 19.41  ? 463 ASN A OD1 1 
ATOM 3584  N ND2 . ASN A 1 463 ? -17.333 -22.955 -40.695  1.00 19.41  ? 463 ASN A ND2 1 
ATOM 3585  N N   . GLN A 1 464 ? -12.521 -25.330 -41.998  1.00 20.27  ? 464 GLN A N   1 
ATOM 3586  C CA  . GLN A 1 464 ? -11.371 -25.476 -42.882  1.00 20.27  ? 464 GLN A CA  1 
ATOM 3587  C C   . GLN A 1 464 ? -11.002 -26.939 -43.093  1.00 20.27  ? 464 GLN A C   1 
ATOM 3588  O O   . GLN A 1 464 ? -10.661 -27.337 -44.212  1.00 20.27  ? 464 GLN A O   1 
ATOM 3589  C CB  . GLN A 1 464 ? -10.178 -24.699 -42.330  1.00 20.27  ? 464 GLN A CB  1 
ATOM 3590  C CG  . GLN A 1 464 ? -10.174 -23.232 -42.717  1.00 20.27  ? 464 GLN A CG  1 
ATOM 3591  C CD  . GLN A 1 464 ? -9.518  -22.354 -41.674  1.00 20.27  ? 464 GLN A CD  1 
ATOM 3592  O OE1 . GLN A 1 464 ? -8.517  -22.733 -41.067  1.00 20.27  ? 464 GLN A OE1 1 
ATOM 3593  N NE2 . GLN A 1 464 ? -10.076 -21.168 -41.463  1.00 20.27  ? 464 GLN A NE2 1 
ATOM 3594  N N   . GLU A 1 465 ? -11.062 -27.757 -42.040  1.00 19.71  ? 465 GLU A N   1 
ATOM 3595  C CA  . GLU A 1 465 ? -10.735 -29.170 -42.198  1.00 19.71  ? 465 GLU A CA  1 
ATOM 3596  C C   . GLU A 1 465 ? -11.743 -29.872 -43.100  1.00 19.71  ? 465 GLU A C   1 
ATOM 3597  O O   . GLU A 1 465 ? -11.365 -30.690 -43.946  1.00 19.71  ? 465 GLU A O   1 
ATOM 3598  C CB  . GLU A 1 465 ? -10.660 -29.854 -40.834  1.00 19.71  ? 465 GLU A CB  1 
ATOM 3599  C CG  . GLU A 1 465 ? -10.494 -31.362 -40.908  1.00 19.71  ? 465 GLU A CG  1 
ATOM 3600  C CD  . GLU A 1 465 ? -10.997 -32.068 -39.666  1.00 19.71  ? 465 GLU A CD  1 
ATOM 3601  O OE1 . GLU A 1 465 ? -10.612 -31.658 -38.551  1.00 19.71  ? 465 GLU A OE1 1 
ATOM 3602  O OE2 . GLU A 1 465 ? -11.772 -33.036 -39.803  1.00 19.71  ? 465 GLU A OE2 1 
ATOM 3603  N N   . ALA A 1 466 ? -13.033 -29.564 -42.940  1.00 19.01  ? 466 ALA A N   1 
ATOM 3604  C CA  . ALA A 1 466 ? -14.044 -30.159 -43.809  1.00 19.01  ? 466 ALA A CA  1 
ATOM 3605  C C   . ALA A 1 466 ? -13.865 -29.711 -45.254  1.00 19.01  ? 466 ALA A C   1 
ATOM 3606  O O   . ALA A 1 466 ? -13.967 -30.525 -46.180  1.00 19.01  ? 466 ALA A O   1 
ATOM 3607  C CB  . ALA A 1 466 ? -15.443 -29.807 -43.306  1.00 19.01  ? 466 ALA A CB  1 
ATOM 3608  N N   . GLU A 1 467 ? -13.591 -28.423 -45.466  1.00 19.02  ? 467 GLU A N   1 
ATOM 3609  C CA  . GLU A 1 467 ? -13.361 -27.898 -46.804  1.00 19.02  ? 467 GLU A CA  1 
ATOM 3610  C C   . GLU A 1 467 ? -12.103 -28.456 -47.449  1.00 19.02  ? 467 GLU A C   1 
ATOM 3611  O O   . GLU A 1 467 ? -12.049 -28.548 -48.679  1.00 19.02  ? 467 GLU A O   1 
ATOM 3612  C CB  . GLU A 1 467 ? -13.285 -26.372 -46.754  1.00 19.02  ? 467 GLU A CB  1 
ATOM 3613  C CG  . GLU A 1 467 ? -14.629 -25.683 -46.880  1.00 19.02  ? 467 GLU A CG  1 
ATOM 3614  C CD  . GLU A 1 467 ? -14.569 -24.216 -46.507  1.00 19.02  ? 467 GLU A CD  1 
ATOM 3615  O OE1 . GLU A 1 467 ? -13.461 -23.641 -46.529  1.00 19.02  ? 467 GLU A OE1 1 
ATOM 3616  O OE2 . GLU A 1 467 ? -15.629 -23.638 -46.191  1.00 19.02  ? 467 GLU A OE2 1 
ATOM 3617  N N   . ALA A 1 468 ? -11.090 -28.813 -46.665  1.00 18.11  ? 468 ALA A N   1 
ATOM 3618  C CA  . ALA A 1 468 ? -9.910  -29.488 -47.190  1.00 18.11  ? 468 ALA A CA  1 
ATOM 3619  C C   . ALA A 1 468 ? -10.181 -30.952 -47.509  1.00 18.11  ? 468 ALA A C   1 
ATOM 3620  O O   . ALA A 1 468 ? -9.683  -31.469 -48.512  1.00 18.11  ? 468 ALA A O   1 
ATOM 3621  C CB  . ALA A 1 468 ? -8.747  -29.373 -46.199  1.00 18.11  ? 468 ALA A CB  1 
ATOM 3622  N N   . LEU A 1 469 ? -10.957 -31.634 -46.664  1.00 18.81  ? 469 LEU A N   1 
ATOM 3623  C CA  . LEU A 1 469 ? -11.321 -33.022 -46.934  1.00 18.81  ? 469 LEU A CA  1 
ATOM 3624  C C   . LEU A 1 469 ? -12.123 -33.135 -48.224  1.00 18.81  ? 469 LEU A C   1 
ATOM 3625  O O   . LEU A 1 469 ? -11.836 -33.979 -49.080  1.00 18.81  ? 469 LEU A O   1 
ATOM 3626  C CB  . LEU A 1 469 ? -12.112 -33.595 -45.757  1.00 18.81  ? 469 LEU A CB  1 
ATOM 3627  C CG  . LEU A 1 469 ? -11.296 -34.156 -44.595  1.00 18.81  ? 469 LEU A CG  1 
ATOM 3628  C CD1 . LEU A 1 469 ? -12.192 -34.927 -43.644  1.00 18.81  ? 469 LEU A CD1 1 
ATOM 3629  C CD2 . LEU A 1 469 ? -10.185 -35.047 -45.116  1.00 18.81  ? 469 LEU A CD2 1 
ATOM 3630  N N   . THR A 1 470 ? -13.135 -32.288 -48.379  1.00 19.22  ? 470 THR A N   1 
ATOM 3631  C CA  . THR A 1 470 ? -13.934 -32.243 -49.595  1.00 19.22  ? 470 THR A CA  1 
ATOM 3632  C C   . THR A 1 470 ? -13.751 -30.880 -50.245  1.00 19.22  ? 470 THR A C   1 
ATOM 3633  O O   . THR A 1 470 ? -14.208 -29.867 -49.706  1.00 19.22  ? 470 THR A O   1 
ATOM 3634  C CB  . THR A 1 470 ? -15.407 -32.504 -49.294  1.00 19.22  ? 470 THR A CB  1 
ATOM 3635  O OG1 . THR A 1 470 ? -15.885 -31.525 -48.365  1.00 19.22  ? 470 THR A OG1 1 
ATOM 3636  C CG2 . THR A 1 470 ? -15.574 -33.882 -48.689  1.00 19.22  ? 470 THR A CG2 1 
ATOM 3637  N N   . GLY A 1 471 ? -13.113 -30.860 -51.410  1.00 18.69  ? 471 GLY A N   1 
ATOM 3638  C CA  . GLY A 1 471 ? -12.718 -29.610 -52.027  1.00 18.69  ? 471 GLY A CA  1 
ATOM 3639  C C   . GLY A 1 471 ? -13.878 -28.799 -52.560  1.00 18.69  ? 471 GLY A C   1 
ATOM 3640  O O   . GLY A 1 471 ? -13.933 -28.483 -53.751  1.00 18.69  ? 471 GLY A O   1 
ATOM 3641  N N   . VAL A 1 472 ? -14.816 -28.456 -51.680  1.00 18.89  ? 472 VAL A N   1 
ATOM 3642  C CA  . VAL A 1 472 ? -15.962 -27.636 -52.050  1.00 18.89  ? 472 VAL A CA  1 
ATOM 3643  C C   . VAL A 1 472 ? -16.032 -26.424 -51.129  1.00 18.89  ? 472 VAL A C   1 
ATOM 3644  O O   . VAL A 1 472 ? -16.505 -26.510 -49.989  1.00 18.89  ? 472 VAL A O   1 
ATOM 3645  C CB  . VAL A 1 472 ? -17.263 -28.462 -52.031  1.00 18.89  ? 472 VAL A CB  1 
ATOM 3646  C CG1 . VAL A 1 472 ? -17.379 -29.281 -50.753  1.00 18.89  ? 472 VAL A CG1 1 
ATOM 3647  C CG2 . VAL A 1 472 ? -18.471 -27.558 -52.208  1.00 18.89  ? 472 VAL A CG2 1 
ATOM 3648  N N   . LYS A 1 473 ? -15.534 -25.290 -51.608  1.00 19.89  ? 473 LYS A N   1 
ATOM 3649  C CA  . LYS A 1 473 ? -15.545 -24.072 -50.811  1.00 19.89  ? 473 LYS A CA  1 
ATOM 3650  C C   . LYS A 1 473 ? -16.769 -23.233 -51.154  1.00 19.89  ? 473 LYS A C   1 
ATOM 3651  O O   . LYS A 1 473 ? -17.144 -23.116 -52.324  1.00 19.89  ? 473 LYS A O   1 
ATOM 3652  C CB  . LYS A 1 473 ? -14.270 -23.271 -51.051  1.00 19.89  ? 473 LYS A CB  1 
ATOM 3653  C CG  . LYS A 1 473 ? -13.971 -22.243 -49.975  1.00 19.89  ? 473 LYS A CG  1 
ATOM 3654  C CD  . LYS A 1 473 ? -12.616 -21.595 -50.198  1.00 19.89  ? 473 LYS A CD  1 
ATOM 3655  C CE  . LYS A 1 473 ? -11.494 -22.463 -49.663  1.00 19.89  ? 473 LYS A CE  1 
ATOM 3656  N NZ  . LYS A 1 473 ? -10.191 -21.743 -49.666  1.00 19.89  ? 473 LYS A NZ  1 
ATOM 3657  N N   . ALA A 1 474 ? -17.396 -22.657 -50.131  1.00 19.93  ? 474 ALA A N   1 
ATOM 3658  C CA  . ALA A 1 474 ? -18.539 -21.787 -50.359  1.00 19.93  ? 474 ALA A CA  1 
ATOM 3659  C C   . ALA A 1 474 ? -18.121 -20.561 -51.162  1.00 19.93  ? 474 ALA A C   1 
ATOM 3660  O O   . ALA A 1 474 ? -17.101 -19.929 -50.874  1.00 19.93  ? 474 ALA A O   1 
ATOM 3661  C CB  . ALA A 1 474 ? -19.154 -21.362 -49.027  1.00 19.93  ? 474 ALA A CB  1 
ATOM 3662  N N   . PHE A 1 475 ? -18.921 -20.230 -52.172  1.00 19.15  ? 475 PHE A N   1 
ATOM 3663  C CA  . PHE A 1 475 ? -18.636 -19.123 -53.083  1.00 19.15  ? 475 PHE A CA  1 
ATOM 3664  C C   . PHE A 1 475 ? -17.251 -19.247 -53.712  1.00 19.15  ? 475 PHE A C   1 
ATOM 3665  O O   . PHE A 1 475 ? -16.934 -20.252 -54.348  1.00 19.15  ? 475 PHE A O   1 
ATOM 3666  C CB  . PHE A 1 475 ? -18.763 -17.780 -52.361  1.00 19.15  ? 475 PHE A CB  1 
ATOM 3667  C CG  . PHE A 1 475 ? -20.141 -17.503 -51.837  1.00 19.15  ? 475 PHE A CG  1 
ATOM 3668  C CD1 . PHE A 1 475 ? -21.149 -17.093 -52.689  1.00 19.15  ? 475 PHE A CD1 1 
ATOM 3669  C CD2 . PHE A 1 475 ? -20.426 -17.644 -50.492  1.00 19.15  ? 475 PHE A CD2 1 
ATOM 3670  C CE1 . PHE A 1 475 ? -22.415 -16.836 -52.209  1.00 19.15  ? 475 PHE A CE1 1 
ATOM 3671  C CE2 . PHE A 1 475 ? -21.692 -17.387 -50.008  1.00 19.15  ? 475 PHE A CE2 1 
ATOM 3672  C CZ  . PHE A 1 475 ? -22.687 -16.983 -50.869  1.00 19.15  ? 475 PHE A CZ  1 
ATOM 3673  N N   . ALA A 1 483 ? -28.104 -15.519 -68.707  1.00 34.05  ? 483 ALA A N   1 
ATOM 3674  C CA  . ALA A 1 483 ? -27.115 -16.459 -69.223  1.00 34.05  ? 483 ALA A CA  1 
ATOM 3675  C C   . ALA A 1 483 ? -27.759 -17.793 -69.577  1.00 34.05  ? 483 ALA A C   1 
ATOM 3676  O O   . ALA A 1 483 ? -27.099 -18.832 -69.563  1.00 34.05  ? 483 ALA A O   1 
ATOM 3677  C CB  . ALA A 1 483 ? -26.003 -16.663 -68.214  1.00 34.05  ? 483 ALA A CB  1 
ATOM 3678  N N   . TYR A 1 484 ? -29.050 -17.758 -69.891  1.00 33.08  ? 484 TYR A N   1 
ATOM 3679  C CA  . TYR A 1 484 ? -29.802 -18.949 -70.260  1.00 33.08  ? 484 TYR A CA  1 
ATOM 3680  C C   . TYR A 1 484 ? -30.081 -18.907 -71.757  1.00 33.08  ? 484 TYR A C   1 
ATOM 3681  O O   . TYR A 1 484 ? -30.543 -17.888 -72.279  1.00 33.08  ? 484 TYR A O   1 
ATOM 3682  C CB  . TYR A 1 484 ? -31.102 -19.044 -69.455  1.00 33.08  ? 484 TYR A CB  1 
ATOM 3683  C CG  . TYR A 1 484 ? -32.042 -20.167 -69.865  1.00 33.08  ? 484 TYR A CG  1 
ATOM 3684  C CD1 . TYR A 1 484 ? -32.239 -21.261 -69.038  1.00 33.08  ? 484 TYR A CD1 1 
ATOM 3685  C CD2 . TYR A 1 484 ? -32.779 -20.102 -71.043  1.00 33.08  ? 484 TYR A CD2 1 
ATOM 3686  C CE1 . TYR A 1 484 ? -33.096 -22.282 -69.394  1.00 33.08  ? 484 TYR A CE1 1 
ATOM 3687  C CE2 . TYR A 1 484 ? -33.636 -21.115 -71.406  1.00 33.08  ? 484 TYR A CE2 1 
ATOM 3688  C CZ  . TYR A 1 484 ? -33.796 -22.201 -70.579  1.00 33.08  ? 484 TYR A CZ  1 
ATOM 3689  O OH  . TYR A 1 484 ? -34.658 -23.210 -70.940  1.00 33.08  ? 484 TYR A OH  1 
ATOM 3690  N N   . GLY A 1 485 ? -29.802 -20.010 -72.437  1.00 37.27  ? 485 GLY A N   1 
ATOM 3691  C CA  . GLY A 1 485 ? -30.112 -20.166 -73.838  1.00 37.27  ? 485 GLY A CA  1 
ATOM 3692  C C   . GLY A 1 485 ? -28.854 -20.417 -74.633  1.00 37.27  ? 485 GLY A C   1 
ATOM 3693  O O   . GLY A 1 485 ? -27.825 -20.826 -74.099  1.00 37.27  ? 485 GLY A O   1 
ATOM 3694  N N   . ASP A 1 486 ? -28.947 -20.171 -75.940  1.00 40.12  ? 486 ASP A N   1 
ATOM 3695  C CA  . ASP A 1 486 ? -27.795 -20.252 -76.836  1.00 40.12  ? 486 ASP A CA  1 
ATOM 3696  C C   . ASP A 1 486 ? -27.028 -18.931 -76.761  1.00 40.12  ? 486 ASP A C   1 
ATOM 3697  O O   . ASP A 1 486 ? -26.945 -18.157 -77.716  1.00 40.12  ? 486 ASP A O   1 
ATOM 3698  C CB  . ASP A 1 486 ? -28.245 -20.568 -78.256  1.00 40.12  ? 486 ASP A CB  1 
ATOM 3699  C CG  . ASP A 1 486 ? -27.097 -20.984 -79.154  1.00 40.12  ? 486 ASP A CG  1 
ATOM 3700  O OD1 . ASP A 1 486 ? -26.531 -22.075 -78.930  1.00 40.12  ? 486 ASP A OD1 1 
ATOM 3701  O OD2 . ASP A 1 486 ? -26.763 -20.222 -80.087  1.00 40.12  ? 486 ASP A OD2 1 
ATOM 3702  N N   . VAL A 1 487 ? -26.472 -18.678 -75.578  1.00 40.15  ? 487 VAL A N   1 
ATOM 3703  C CA  . VAL A 1 487 ? -25.816 -17.413 -75.266  1.00 40.15  ? 487 VAL A CA  1 
ATOM 3704  C C   . VAL A 1 487 ? -24.354 -17.503 -75.694  1.00 40.15  ? 487 VAL A C   1 
ATOM 3705  O O   . VAL A 1 487 ? -23.821 -18.602 -75.883  1.00 40.15  ? 487 VAL A O   1 
ATOM 3706  C CB  . VAL A 1 487 ? -25.964 -17.094 -73.765  1.00 40.15  ? 487 VAL A CB  1 
ATOM 3707  C CG1 . VAL A 1 487 ? -25.332 -15.759 -73.400  1.00 40.15  ? 487 VAL A CG1 1 
ATOM 3708  C CG2 . VAL A 1 487 ? -27.430 -17.115 -73.367  1.00 40.15  ? 487 VAL A CG2 1 
ATOM 3709  N N   . ALA A 1 488 ? -23.695 -16.352 -75.851  1.00 42.67  ? 488 ALA A N   1 
ATOM 3710  C CA  . ALA A 1 488 ? -22.301 -16.302 -76.277  1.00 42.67  ? 488 ALA A CA  1 
ATOM 3711  C C   . ALA A 1 488 ? -21.366 -16.893 -75.231  1.00 42.67  ? 488 ALA A C   1 
ATOM 3712  O O   . ALA A 1 488 ? -21.803 -17.297 -74.148  1.00 42.67  ? 488 ALA A O   1 
ATOM 3713  C CB  . ALA A 1 488 ? -21.889 -14.861 -76.581  1.00 42.67  ? 488 ALA A CB  1 
ATOM 3714  N N   . ALA A 1 489 ? -20.072 -16.938 -75.543  1.00 45.11  ? 489 ALA A N   1 
ATOM 3715  C CA  . ALA A 1 489 ? -19.079 -17.546 -74.666  1.00 45.11  ? 489 ALA A CA  1 
ATOM 3716  C C   . ALA A 1 489 ? -18.743 -16.700 -73.448  1.00 45.11  ? 489 ALA A C   1 
ATOM 3717  O O   . ALA A 1 489 ? -18.561 -17.254 -72.360  1.00 45.11  ? 489 ALA A O   1 
ATOM 3718  C CB  . ALA A 1 489 ? -17.792 -17.833 -75.444  1.00 45.11  ? 489 ALA A CB  1 
ATOM 3719  N N   . GLY A 1 490 ? -18.646 -15.378 -73.601  1.00 45.08  ? 490 GLY A N   1 
ATOM 3720  C CA  . GLY A 1 490 ? -18.243 -14.543 -72.478  1.00 45.08  ? 490 GLY A CA  1 
ATOM 3721  C C   . GLY A 1 490 ? -19.244 -14.568 -71.339  1.00 45.08  ? 490 GLY A C   1 
ATOM 3722  O O   . GLY A 1 490 ? -18.874 -14.729 -70.172  1.00 45.08  ? 490 GLY A O   1 
ATOM 3723  N N   . ILE A 1 491 ? -20.530 -14.416 -71.663  1.00 42.51  ? 491 ILE A N   1 
ATOM 3724  C CA  . ILE A 1 491 ? -21.559 -14.423 -70.628  1.00 42.51  ? 491 ILE A CA  1 
ATOM 3725  C C   . ILE A 1 491 ? -21.650 -15.794 -69.975  1.00 42.51  ? 491 ILE A C   1 
ATOM 3726  O O   . ILE A 1 491 ? -21.771 -15.901 -68.748  1.00 42.51  ? 491 ILE A O   1 
ATOM 3727  C CB  . ILE A 1 491 ? -22.912 -13.981 -71.217  1.00 42.51  ? 491 ILE A CB  1 
ATOM 3728  C CG1 . ILE A 1 491 ? -22.936 -12.465 -71.411  1.00 42.51  ? 491 ILE A CG1 1 
ATOM 3729  C CG2 . ILE A 1 491 ? -24.054 -14.396 -70.309  1.00 42.51  ? 491 ILE A CG2 1 
ATOM 3730  C CD1 . ILE A 1 491 ? -23.669 -12.022 -72.658  1.00 42.51  ? 491 ILE A CD1 1 
ATOM 3731  N N   . ARG A 1 492 ? -21.579 -16.860 -70.770  1.00 40.23  ? 492 ARG A N   1 
ATOM 3732  C CA  . ARG A 1 492 ? -21.620 -18.219 -70.249  1.00 40.23  ? 492 ARG A CA  1 
ATOM 3733  C C   . ARG A 1 492 ? -20.400 -18.575 -69.409  1.00 40.23  ? 492 ARG A C   1 
ATOM 3734  O O   . ARG A 1 492 ? -20.497 -19.453 -68.545  1.00 40.23  ? 492 ARG A O   1 
ATOM 3735  C CB  . ARG A 1 492 ? -21.750 -19.220 -71.403  1.00 40.23  ? 492 ARG A CB  1 
ATOM 3736  C CG  . ARG A 1 492 ? -22.177 -20.612 -70.977  1.00 40.23  ? 492 ARG A CG  1 
ATOM 3737  C CD  . ARG A 1 492 ? -22.789 -21.382 -72.134  1.00 40.23  ? 492 ARG A CD  1 
ATOM 3738  N NE  . ARG A 1 492 ? -24.231 -21.190 -72.218  1.00 40.23  ? 492 ARG A NE  1 
ATOM 3739  C CZ  . ARG A 1 492 ? -25.110 -21.731 -71.385  1.00 40.23  ? 492 ARG A CZ  1 
ATOM 3740  N NH1 . ARG A 1 492 ? -24.729 -22.512 -70.388  1.00 40.23  ? 492 ARG A NH1 1 
ATOM 3741  N NH2 . ARG A 1 492 ? -26.405 -21.483 -71.557  1.00 40.23  ? 492 ARG A NH2 1 
ATOM 3742  N N   . GLY A 1 493 ? -19.265 -17.918 -69.632  1.00 41.95  ? 493 GLY A N   1 
ATOM 3743  C CA  . GLY A 1 493 ? -18.073 -18.198 -68.857  1.00 41.95  ? 493 GLY A CA  1 
ATOM 3744  C C   . GLY A 1 493 ? -17.907 -17.263 -67.679  1.00 41.95  ? 493 GLY A C   1 
ATOM 3745  O O   . GLY A 1 493 ? -17.073 -17.502 -66.800  1.00 41.95  ? 493 GLY A O   1 
ATOM 3746  N N   . ALA A 1 494 ? -18.696 -16.190 -67.651  1.00 40.33  ? 494 ALA A N   1 
ATOM 3747  C CA  . ALA A 1 494 ? -18.647 -15.248 -66.541  1.00 40.33  ? 494 ALA A CA  1 
ATOM 3748  C C   . ALA A 1 494 ? -19.321 -15.776 -65.283  1.00 40.33  ? 494 ALA A C   1 
ATOM 3749  O O   . ALA A 1 494 ? -19.155 -15.186 -64.210  1.00 40.33  ? 494 ALA A O   1 
ATOM 3750  C CB  . ALA A 1 494 ? -19.294 -13.921 -66.946  1.00 40.33  ? 494 ALA A CB  1 
ATOM 3751  N N   . LEU A 1 495 ? -20.081 -16.866 -65.388  1.00 35.92  ? 495 LEU A N   1 
ATOM 3752  C CA  . LEU A 1 495 ? -20.795 -17.411 -64.239  1.00 35.92  ? 495 LEU A CA  1 
ATOM 3753  C C   . LEU A 1 495 ? -19.839 -17.909 -63.165  1.00 35.92  ? 495 LEU A C   1 
ATOM 3754  O O   . LEU A 1 495 ? -19.135 -18.905 -63.361  1.00 35.92  ? 495 LEU A O   1 
ATOM 3755  C CB  . LEU A 1 495 ? -21.727 -18.548 -64.668  1.00 35.92  ? 495 LEU A CB  1 
ATOM 3756  C CG  . LEU A 1 495 ? -22.634 -18.274 -65.864  1.00 35.92  ? 495 LEU A CG  1 
ATOM 3757  C CD1 . LEU A 1 495 ? -23.557 -19.455 -66.109  1.00 35.92  ? 495 LEU A CD1 1 
ATOM 3758  C CD2 . LEU A 1 495 ? -23.433 -17.005 -65.634  1.00 35.92  ? 495 LEU A CD2 1 
ATOM 3759  N N   . ASP A 1 496 ? -19.812 -17.223 -62.026  1.00 32.12  ? 496 ASP A N   1 
ATOM 3760  C CA  . ASP A 1 496 ? -19.021 -17.663 -60.885  1.00 32.12  ? 496 ASP A CA  1 
ATOM 3761  C C   . ASP A 1 496 ? -19.852 -18.560 -59.977  1.00 32.12  ? 496 ASP A C   1 
ATOM 3762  O O   . ASP A 1 496 ? -20.919 -19.036 -60.376  1.00 32.12  ? 496 ASP A O   1 
ATOM 3763  C CB  . ASP A 1 496 ? -18.468 -16.458 -60.115  1.00 32.12  ? 496 ASP A CB  1 
ATOM 3764  C CG  . ASP A 1 496 ? -19.542 -15.685 -59.362  1.00 32.12  ? 496 ASP A CG  1 
ATOM 3765  O OD1 . ASP A 1 496 ? -20.747 -15.926 -59.582  1.00 32.12  ? 496 ASP A OD1 1 
ATOM 3766  O OD2 . ASP A 1 496 ? -19.172 -14.827 -58.533  1.00 32.12  ? 496 ASP A OD2 1 
ATOM 3767  N N   . ALA A 1 497 ? -19.369 -18.805 -58.764  1.00 29.57  ? 497 ALA A N   1 
ATOM 3768  C CA  . ALA A 1 497 ? -20.125 -19.599 -57.810  1.00 29.57  ? 497 ALA A CA  1 
ATOM 3769  C C   . ALA A 1 497 ? -21.414 -18.873 -57.425  1.00 29.57  ? 497 ALA A C   1 
ATOM 3770  O O   . ALA A 1 497 ? -21.484 -17.641 -57.377  1.00 29.57  ? 497 ALA A O   1 
ATOM 3771  C CB  . ALA A 1 497 ? -19.273 -19.902 -56.582  1.00 29.57  ? 497 ALA A CB  1 
ATOM 3772  N N   . ALA A 1 498 ? -22.453 -19.674 -57.189  1.00 27.13  ? 498 ALA A N   1 
ATOM 3773  C CA  . ALA A 1 498 ? -23.810 -19.266 -56.831  1.00 27.13  ? 498 ALA A CA  1 
ATOM 3774  C C   . ALA A 1 498 ? -24.549 -18.656 -58.017  1.00 27.13  ? 498 ALA A C   1 
ATOM 3775  O O   . ALA A 1 498 ? -25.783 -18.622 -58.029  1.00 27.13  ? 498 ALA A O   1 
ATOM 3776  C CB  . ALA A 1 498 ? -23.804 -18.286 -55.655  1.00 27.13  ? 498 ALA A CB  1 
ATOM 3777  N N   . SER A 1 499 ? -23.823 -18.302 -59.077  1.00 26.37  ? 499 SER A N   1 
ATOM 3778  C CA  . SER A 1 499 ? -24.499 -17.971 -60.324  1.00 26.37  ? 499 SER A CA  1 
ATOM 3779  C C   . SER A 1 499 ? -24.965 -19.236 -61.023  1.00 26.37  ? 499 SER A C   1 
ATOM 3780  O O   . SER A 1 499 ? -26.074 -19.280 -61.567  1.00 26.37  ? 499 SER A O   1 
ATOM 3781  C CB  . SER A 1 499 ? -23.579 -17.159 -61.231  1.00 26.37  ? 499 SER A CB  1 
ATOM 3782  O OG  . SER A 1 499 ? -23.364 -15.863 -60.700  1.00 26.37  ? 499 SER A OG  1 
ATOM 3783  N N   . LYS A 1 500 ? -24.145 -20.284 -60.984  1.00 25.88  ? 500 LYS A N   1 
ATOM 3784  C CA  . LYS A 1 500 ? -24.557 -21.597 -61.448  1.00 25.88  ? 500 LYS A CA  1 
ATOM 3785  C C   . LYS A 1 500 ? -25.624 -22.213 -60.557  1.00 25.88  ? 500 LYS A C   1 
ATOM 3786  O O   . LYS A 1 500 ? -26.308 -23.148 -60.988  1.00 25.88  ? 500 LYS A O   1 
ATOM 3787  C CB  . LYS A 1 500 ? -23.339 -22.518 -61.521  1.00 25.88  ? 500 LYS A CB  1 
ATOM 3788  C CG  . LYS A 1 500 ? -22.531 -22.360 -62.794  1.00 25.88  ? 500 LYS A CG  1 
ATOM 3789  C CD  . LYS A 1 500 ? -21.047 -22.526 -62.519  1.00 25.88  ? 500 LYS A CD  1 
ATOM 3790  C CE  . LYS A 1 500 ? -20.549 -23.891 -62.945  1.00 25.88  ? 500 LYS A CE  1 
ATOM 3791  N NZ  . LYS A 1 500 ? -19.064 -23.924 -63.026  1.00 25.88  ? 500 LYS A NZ  1 
ATOM 3792  N N   . ARG A 1 501 ? -25.780 -21.717 -59.330  1.00 24.10  ? 501 ARG A N   1 
ATOM 3793  C CA  . ARG A 1 501 ? -26.849 -22.158 -58.444  1.00 24.10  ? 501 ARG A CA  1 
ATOM 3794  C C   . ARG A 1 501 ? -28.154 -21.414 -58.684  1.00 24.10  ? 501 ARG A C   1 
ATOM 3795  O O   . ARG A 1 501 ? -29.223 -22.022 -58.577  1.00 24.10  ? 501 ARG A O   1 
ATOM 3796  C CB  . ARG A 1 501 ? -26.428 -21.991 -56.980  1.00 24.10  ? 501 ARG A CB  1 
ATOM 3797  C CG  . ARG A 1 501 ? -26.945 -23.084 -56.063  1.00 24.10  ? 501 ARG A CG  1 
ATOM 3798  C CD  . ARG A 1 501 ? -26.024 -23.294 -54.874  1.00 24.10  ? 501 ARG A CD  1 
ATOM 3799  N NE  . ARG A 1 501 ? -26.089 -22.186 -53.929  1.00 24.10  ? 501 ARG A NE  1 
ATOM 3800  C CZ  . ARG A 1 501 ? -27.038 -22.037 -53.015  1.00 24.10  ? 501 ARG A CZ  1 
ATOM 3801  N NH1 . ARG A 1 501 ? -28.023 -22.912 -52.894  1.00 24.10  ? 501 ARG A NH1 1 
ATOM 3802  N NH2 . ARG A 1 501 ? -26.998 -20.986 -52.202  1.00 24.10  ? 501 ARG A NH2 1 
ATOM 3803  N N   . GLU A 1 502 ? -28.094 -20.121 -59.000  1.00 25.23  ? 502 GLU A N   1 
ATOM 3804  C CA  . GLU A 1 502 ? -29.260 -19.390 -59.474  1.00 25.23  ? 502 GLU A CA  1 
ATOM 3805  C C   . GLU A 1 502 ? -29.741 -19.872 -60.835  1.00 25.23  ? 502 GLU A C   1 
ATOM 3806  O O   . GLU A 1 502 ? -30.956 -19.939 -61.061  1.00 25.23  ? 502 GLU A O   1 
ATOM 3807  C CB  . GLU A 1 502 ? -28.951 -17.891 -59.546  1.00 25.23  ? 502 GLU A CB  1 
ATOM 3808  C CG  . GLU A 1 502 ? -30.175 -16.999 -59.567  1.00 25.23  ? 502 GLU A CG  1 
ATOM 3809  C CD  . GLU A 1 502 ? -29.811 -15.528 -59.571  1.00 25.23  ? 502 GLU A CD  1 
ATOM 3810  O OE1 . GLU A 1 502 ? -28.601 -15.219 -59.570  1.00 25.23  ? 502 GLU A OE1 1 
ATOM 3811  O OE2 . GLU A 1 502 ? -30.729 -14.682 -59.577  1.00 25.23  ? 502 GLU A OE2 1 
ATOM 3812  N N   . MET A 1 503 ? -28.820 -20.211 -61.739  1.00 26.35  ? 503 MET A N   1 
ATOM 3813  C CA  . MET A 1 503 ? -29.223 -20.782 -63.019  1.00 26.35  ? 503 MET A CA  1 
ATOM 3814  C C   . MET A 1 503 ? -29.898 -22.134 -62.831  1.00 26.35  ? 503 MET A C   1 
ATOM 3815  O O   . MET A 1 503 ? -30.774 -22.507 -63.615  1.00 26.35  ? 503 MET A O   1 
ATOM 3816  C CB  . MET A 1 503 ? -28.014 -20.905 -63.944  1.00 26.35  ? 503 MET A CB  1 
ATOM 3817  C CG  . MET A 1 503 ? -28.272 -20.430 -65.359  1.00 26.35  ? 503 MET A CG  1 
ATOM 3818  S SD  . MET A 1 503 ? -28.615 -18.664 -65.446  1.00 26.35  ? 503 MET A SD  1 
ATOM 3819  C CE  . MET A 1 503 ? -27.271 -18.004 -64.465  1.00 26.35  ? 503 MET A CE  1 
ATOM 3820  N N   . ALA A 1 504 ? -29.512 -22.877 -61.791  1.00 23.93  ? 504 ALA A N   1 
ATOM 3821  C CA  . ALA A 1 504 ? -30.138 -24.169 -61.537  1.00 23.93  ? 504 ALA A CA  1 
ATOM 3822  C C   . ALA A 1 504 ? -31.617 -24.038 -61.203  1.00 23.93  ? 504 ALA A C   1 
ATOM 3823  O O   . ALA A 1 504 ? -32.377 -24.985 -61.426  1.00 23.93  ? 504 ALA A O   1 
ATOM 3824  C CB  . ALA A 1 504 ? -29.409 -24.894 -60.407  1.00 23.93  ? 504 ALA A CB  1 
ATOM 3825  N N   . ILE A 1 505 ? -32.042 -22.894 -60.668  1.00 21.21  ? 505 ILE A N   1 
ATOM 3826  C CA  . ILE A 1 505 ? -33.464 -22.673 -60.429  1.00 21.21  ? 505 ILE A CA  1 
ATOM 3827  C C   . ILE A 1 505 ? -34.108 -21.991 -61.628  1.00 21.21  ? 505 ILE A C   1 
ATOM 3828  O O   . ILE A 1 505 ? -35.275 -22.262 -61.957  1.00 21.21  ? 505 ILE A O   1 
ATOM 3829  C CB  . ILE A 1 505 ? -33.668 -21.854 -59.145  1.00 21.21  ? 505 ILE A CB  1 
ATOM 3830  C CG1 . ILE A 1 505 ? -32.890 -22.479 -57.988  1.00 21.21  ? 505 ILE A CG1 1 
ATOM 3831  C CG2 . ILE A 1 505 ? -35.141 -21.762 -58.801  1.00 21.21  ? 505 ILE A CG2 1 
ATOM 3832  C CD1 . ILE A 1 505 ? -32.720 -21.560 -56.805  1.00 21.21  ? 505 ILE A CD1 1 
ATOM 3833  N N   . LEU A 1 506 ? -33.371 -21.096 -62.291  1.00 20.97  ? 506 LEU A N   1 
ATOM 3834  C CA  . LEU A 1 506 ? -33.908 -20.435 -63.471  1.00 20.97  ? 506 LEU A CA  1 
ATOM 3835  C C   . LEU A 1 506 ? -34.224 -21.447 -64.564  1.00 20.97  ? 506 LEU A C   1 
ATOM 3836  O O   . LEU A 1 506 ? -35.189 -21.265 -65.307  1.00 20.97  ? 506 LEU A O   1 
ATOM 3837  C CB  . LEU A 1 506 ? -32.927 -19.365 -63.959  1.00 20.97  ? 506 LEU A CB  1 
ATOM 3838  C CG  . LEU A 1 506 ? -33.254 -18.348 -65.062  1.00 20.97  ? 506 LEU A CG  1 
ATOM 3839  C CD1 . LEU A 1 506 ? -32.140 -17.319 -65.110  1.00 20.97  ? 506 LEU A CD1 1 
ATOM 3840  C CD2 . LEU A 1 506 ? -33.426 -18.954 -66.444  1.00 20.97  ? 506 LEU A CD2 1 
ATOM 3841  N N   . ARG A 1 507 ? -33.449 -22.529 -64.659  1.00 22.34  ? 507 ARG A N   1 
ATOM 3842  C CA  . ARG A 1 507 ? -33.724 -23.547 -65.665  1.00 22.34  ? 507 ARG A CA  1 
ATOM 3843  C C   . ARG A 1 507 ? -34.982 -24.347 -65.359  1.00 22.34  ? 507 ARG A C   1 
ATOM 3844  O O   . ARG A 1 507 ? -35.718 -24.687 -66.287  1.00 22.34  ? 507 ARG A O   1 
ATOM 3845  C CB  . ARG A 1 507 ? -32.526 -24.484 -65.814  1.00 22.34  ? 507 ARG A CB  1 
ATOM 3846  C CG  . ARG A 1 507 ? -31.316 -23.810 -66.431  1.00 22.34  ? 507 ARG A CG  1 
ATOM 3847  C CD  . ARG A 1 507 ? -30.271 -24.817 -66.863  1.00 22.34  ? 507 ARG A CD  1 
ATOM 3848  N NE  . ARG A 1 507 ? -29.017 -24.168 -67.218  1.00 22.34  ? 507 ARG A NE  1 
ATOM 3849  C CZ  . ARG A 1 507 ? -28.740 -23.680 -68.419  1.00 22.34  ? 507 ARG A CZ  1 
ATOM 3850  N NH1 . ARG A 1 507 ? -29.615 -23.741 -69.408  1.00 22.34  ? 507 ARG A NH1 1 
ATOM 3851  N NH2 . ARG A 1 507 ? -27.556 -23.114 -68.631  1.00 22.34  ? 507 ARG A NH2 1 
ATOM 3852  N N   . ARG A 1 508 ? -35.253 -24.654 -64.089  1.00 19.80  ? 508 ARG A N   1 
ATOM 3853  C CA  . ARG A 1 508 ? -36.523 -25.290 -63.746  1.00 19.80  ? 508 ARG A CA  1 
ATOM 3854  C C   . ARG A 1 508 ? -37.695 -24.365 -64.052  1.00 19.80  ? 508 ARG A C   1 
ATOM 3855  O O   . ARG A 1 508 ? -38.716 -24.796 -64.607  1.00 19.80  ? 508 ARG A O   1 
ATOM 3856  C CB  . ARG A 1 508 ? -36.532 -25.691 -62.271  1.00 19.80  ? 508 ARG A CB  1 
ATOM 3857  C CG  . ARG A 1 508 ? -35.658 -26.888 -61.943  1.00 19.80  ? 508 ARG A CG  1 
ATOM 3858  C CD  . ARG A 1 508 ? -35.310 -26.923 -60.467  1.00 19.80  ? 508 ARG A CD  1 
ATOM 3859  N NE  . ARG A 1 508 ? -33.909 -27.251 -60.244  1.00 19.80  ? 508 ARG A NE  1 
ATOM 3860  C CZ  . ARG A 1 508 ? -33.292 -27.140 -59.075  1.00 19.80  ? 508 ARG A CZ  1 
ATOM 3861  N NH1 . ARG A 1 508 ? -33.925 -26.709 -57.998  1.00 19.80  ? 508 ARG A NH1 1 
ATOM 3862  N NH2 . ARG A 1 508 ? -32.008 -27.472 -58.986  1.00 19.80  ? 508 ARG A NH2 1 
ATOM 3863  N N   . LEU A 1 509 ? -37.556 -23.082 -63.705  1.00 18.68  ? 509 LEU A N   1 
ATOM 3864  C CA  . LEU A 1 509 ? -38.606 -22.122 -64.033  1.00 18.68  ? 509 LEU A CA  1 
ATOM 3865  C C   . LEU A 1 509 ? -38.815 -22.028 -65.538  1.00 18.68  ? 509 LEU A C   1 
ATOM 3866  O O   . LEU A 1 509 ? -39.955 -21.938 -66.004  1.00 18.68  ? 509 LEU A O   1 
ATOM 3867  C CB  . LEU A 1 509 ? -38.270 -20.744 -63.457  1.00 18.68  ? 509 LEU A CB  1 
ATOM 3868  C CG  . LEU A 1 509 ? -38.800 -20.398 -62.062  1.00 18.68  ? 509 LEU A CG  1 
ATOM 3869  C CD1 . LEU A 1 509 ? -38.362 -21.418 -61.029  1.00 18.68  ? 509 LEU A CD1 1 
ATOM 3870  C CD2 . LEU A 1 509 ? -38.362 -19.005 -61.656  1.00 18.68  ? 509 LEU A CD2 1 
ATOM 3871  N N   . ALA A 1 510 ? -37.729 -22.054 -66.309  1.00 20.02  ? 510 ALA A N   1 
ATOM 3872  C CA  . ALA A 1 510 ? -37.816 -22.010 -67.762  1.00 20.02  ? 510 ALA A CA  1 
ATOM 3873  C C   . ALA A 1 510 ? -38.453 -23.271 -68.329  1.00 20.02  ? 510 ALA A C   1 
ATOM 3874  O O   . ALA A 1 510 ? -39.175 -23.205 -69.326  1.00 20.02  ? 510 ALA A O   1 
ATOM 3875  C CB  . ALA A 1 510 ? -36.428 -21.807 -68.362  1.00 20.02  ? 510 ALA A CB  1 
ATOM 3876  N N   . LYS A 1 511 ? -38.178 -24.429 -67.728  1.00 19.04  ? 511 LYS A N   1 
ATOM 3877  C CA  . LYS A 1 511 ? -38.816 -25.662 -68.174  1.00 19.04  ? 511 LYS A CA  1 
ATOM 3878  C C   . LYS A 1 511 ? -40.318 -25.604 -67.938  1.00 19.04  ? 511 LYS A C   1 
ATOM 3879  O O   . LYS A 1 511 ? -41.109 -26.081 -68.759  1.00 19.04  ? 511 LYS A O   1 
ATOM 3880  C CB  . LYS A 1 511 ? -38.206 -26.866 -67.462  1.00 19.04  ? 511 LYS A CB  1 
ATOM 3881  C CG  . LYS A 1 511 ? -38.656 -28.198 -68.033  1.00 19.04  ? 511 LYS A CG  1 
ATOM 3882  C CD  . LYS A 1 511 ? -38.587 -28.195 -69.549  1.00 19.04  ? 511 LYS A CD  1 
ATOM 3883  C CE  . LYS A 1 511 ? -38.616 -29.605 -70.109  1.00 19.04  ? 511 LYS A CE  1 
ATOM 3884  N NZ  . LYS A 1 511 ? -39.983 -30.188 -70.054  1.00 19.04  ? 511 LYS A NZ  1 
ATOM 3885  N N   . GLY A 1 512 ? -40.728 -25.025 -66.810  1.00 19.49  ? 512 GLY A N   1 
ATOM 3886  C CA  . GLY A 1 512 ? -42.153 -24.829 -66.580  1.00 19.49  ? 512 GLY A CA  1 
ATOM 3887  C C   . GLY A 1 512 ? -42.803 -23.983 -67.657  1.00 19.49  ? 512 GLY A C   1 
ATOM 3888  O O   . GLY A 1 512 ? -43.865 -24.325 -68.189  1.00 19.49  ? 512 GLY A O   1 
ATOM 3889  N N   . MET A 1 513 ? -42.160 -22.866 -68.010  1.00 19.86  ? 513 MET A N   1 
ATOM 3890  C CA  . MET A 1 513 ? -42.714 -21.991 -69.037  1.00 19.86  ? 513 MET A CA  1 
ATOM 3891  C C   . MET A 1 513 ? -42.690 -22.658 -70.407  1.00 19.86  ? 513 MET A C   1 
ATOM 3892  O O   . MET A 1 513 ? -43.588 -22.439 -71.223  1.00 19.86  ? 513 MET A O   1 
ATOM 3893  C CB  . MET A 1 513 ? -41.951 -20.668 -69.069  1.00 19.86  ? 513 MET A CB  1 
ATOM 3894  C CG  . MET A 1 513 ? -42.634 -19.587 -69.884  1.00 19.86  ? 513 MET A CG  1 
ATOM 3895  S SD  . MET A 1 513 ? -44.045 -18.852 -69.039  1.00 19.86  ? 513 MET A SD  1 
ATOM 3896  C CE  . MET A 1 513 ? -43.430 -18.767 -67.362  1.00 19.86  ? 513 MET A CE  1 
ATOM 3897  N N   . ALA A 1 514 ? -41.668 -23.471 -70.681  1.00 19.09  ? 514 ALA A N   1 
ATOM 3898  C CA  . ALA A 1 514 ? -41.626 -24.203 -71.943  1.00 19.09  ? 514 ALA A CA  1 
ATOM 3899  C C   . ALA A 1 514 ? -42.759 -25.216 -72.029  1.00 19.09  ? 514 ALA A C   1 
ATOM 3900  O O   . ALA A 1 514 ? -43.363 -25.394 -73.093  1.00 19.09  ? 514 ALA A O   1 
ATOM 3901  C CB  . ALA A 1 514 ? -40.274 -24.893 -72.108  1.00 19.09  ? 514 ALA A CB  1 
ATOM 3902  N N   . ASP A 1 515 ? -43.052 -25.902 -70.922  1.00 20.06  ? 515 ASP A N   1 
ATOM 3903  C CA  . ASP A 1 515 ? -44.182 -26.824 -70.903  1.00 20.06  ? 515 ASP A CA  1 
ATOM 3904  C C   . ASP A 1 515 ? -45.494 -26.082 -71.122  1.00 20.06  ? 515 ASP A C   1 
ATOM 3905  O O   . ASP A 1 515 ? -46.369 -26.547 -71.862  1.00 20.06  ? 515 ASP A O   1 
ATOM 3906  C CB  . ASP A 1 515 ? -44.215 -27.599 -69.585  1.00 20.06  ? 515 ASP A CB  1 
ATOM 3907  C CG  . ASP A 1 515 ? -43.127 -28.648 -69.502  1.00 20.06  ? 515 ASP A CG  1 
ATOM 3908  O OD1 . ASP A 1 515 ? -42.680 -29.127 -70.565  1.00 20.06  ? 515 ASP A OD1 1 
ATOM 3909  O OD2 . ASP A 1 515 ? -42.724 -29.001 -68.375  1.00 20.06  ? 515 ASP A OD2 1 
ATOM 3910  N N   . ILE A 1 516 ? -45.646 -24.916 -70.492  1.00 17.10  ? 516 ILE A N   1 
ATOM 3911  C CA  . ILE A 1 516 ? -46.845 -24.110 -70.721  1.00 17.10  ? 516 ILE A CA  1 
ATOM 3912  C C   . ILE A 1 516 ? -46.940 -23.712 -72.190  1.00 17.10  ? 516 ILE A C   1 
ATOM 3913  O O   . ILE A 1 516 ? -48.011 -23.769 -72.808  1.00 17.10  ? 516 ILE A O   1 
ATOM 3914  C CB  . ILE A 1 516 ? -46.851 -22.877 -69.800  1.00 17.10  ? 516 ILE A CB  1 
ATOM 3915  C CG1 . ILE A 1 516 ? -47.144 -23.292 -68.358  1.00 17.10  ? 516 ILE A CG1 1 
ATOM 3916  C CG2 . ILE A 1 516 ? -47.877 -21.863 -70.271  1.00 17.10  ? 516 ILE A CG2 1 
ATOM 3917  C CD1 . ILE A 1 516 ? -46.794 -22.233 -67.341  1.00 17.10  ? 516 ILE A CD1 1 
ATOM 3918  N N   . GLY A 1 517 ? -45.808 -23.315 -72.772  1.00 19.01  ? 517 GLY A N   1 
ATOM 3919  C CA  . GLY A 1 517 ? -45.804 -22.886 -74.159  1.00 19.01  ? 517 GLY A CA  1 
ATOM 3920  C C   . GLY A 1 517 ? -46.181 -23.996 -75.117  1.00 19.01  ? 517 GLY A C   1 
ATOM 3921  O O   . GLY A 1 517 ? -46.958 -23.786 -76.049  1.00 19.01  ? 517 GLY A O   1 
ATOM 3922  N N   . THR A 1 518 ? -45.630 -25.195 -74.909  1.00 19.02  ? 518 THR A N   1 
ATOM 3923  C CA  . THR A 1 518 ? -45.970 -26.294 -75.808  1.00 19.02  ? 518 THR A CA  1 
ATOM 3924  C C   . THR A 1 518 ? -47.399 -26.772 -75.589  1.00 19.02  ? 518 THR A C   1 
ATOM 3925  O O   . THR A 1 518 ? -48.057 -27.200 -76.544  1.00 19.02  ? 518 THR A O   1 
ATOM 3926  C CB  . THR A 1 518 ? -44.992 -27.462 -75.661  1.00 19.02  ? 518 THR A CB  1 
ATOM 3927  O OG1 . THR A 1 518 ? -45.449 -28.561 -76.457  1.00 19.02  ? 518 THR A OG1 1 
ATOM 3928  C CG2 . THR A 1 518 ? -44.897 -27.919 -74.228  1.00 19.02  ? 518 THR A CG2 1 
ATOM 3929  N N   . LYS A 1 519 ? -47.904 -26.699 -74.354  1.00 18.22  ? 519 LYS A N   1 
ATOM 3930  C CA  . LYS A 1 519 ? -49.307 -27.025 -74.119  1.00 18.22  ? 519 LYS A CA  1 
ATOM 3931  C C   . LYS A 1 519 ? -50.221 -26.054 -74.852  1.00 18.22  ? 519 LYS A C   1 
ATOM 3932  O O   . LYS A 1 519 ? -51.245 -26.455 -75.416  1.00 18.22  ? 519 LYS A O   1 
ATOM 3933  C CB  . LYS A 1 519 ? -49.605 -27.024 -72.621  1.00 18.22  ? 519 LYS A CB  1 
ATOM 3934  C CG  . LYS A 1 519 ? -49.854 -28.407 -72.049  1.00 18.22  ? 519 LYS A CG  1 
ATOM 3935  C CD  . LYS A 1 519 ? -49.785 -28.409 -70.536  1.00 18.22  ? 519 LYS A CD  1 
ATOM 3936  C CE  . LYS A 1 519 ? -49.785 -29.827 -69.996  1.00 18.22  ? 519 LYS A CE  1 
ATOM 3937  N NZ  . LYS A 1 519 ? -49.747 -29.852 -68.510  1.00 18.22  ? 519 LYS A NZ  1 
ATOM 3938  N N   . ILE A 1 520 ? -49.872 -24.766 -74.850  1.00 19.32  ? 520 ILE A N   1 
ATOM 3939  C CA  . ILE A 1 520 ? -50.684 -23.783 -75.564  1.00 19.32  ? 520 ILE A CA  1 
ATOM 3940  C C   . ILE A 1 520 ? -50.564 -23.981 -77.071  1.00 19.32  ? 520 ILE A C   1 
ATOM 3941  O O   . ILE A 1 520 ? -51.557 -23.903 -77.803  1.00 19.32  ? 520 ILE A O   1 
ATOM 3942  C CB  . ILE A 1 520 ? -50.292 -22.357 -75.138  1.00 19.32  ? 520 ILE A CB  1 
ATOM 3943  C CG1 . ILE A 1 520 ? -50.977 -21.994 -73.821  1.00 19.32  ? 520 ILE A CG1 1 
ATOM 3944  C CG2 . ILE A 1 520 ? -50.661 -21.351 -76.211  1.00 19.32  ? 520 ILE A CG2 1 
ATOM 3945  C CD1 . ILE A 1 520 ? -50.267 -20.909 -73.048  1.00 19.32  ? 520 ILE A CD1 1 
ATOM 3946  N N   . CYS A 1 521 ? -49.350 -24.253 -77.556  1.00 18.99  ? 521 CYS A N   1 
ATOM 3947  C CA  . CYS A 1 521 ? -49.136 -24.433 -78.988  1.00 18.99  ? 521 CYS A CA  1 
ATOM 3948  C C   . CYS A 1 521 ? -49.898 -25.644 -79.509  1.00 18.99  ? 521 CYS A C   1 
ATOM 3949  O O   . CYS A 1 521 ? -50.439 -25.622 -80.620  1.00 18.99  ? 521 CYS A O   1 
ATOM 3950  C CB  . CYS A 1 521 ? -47.642 -24.567 -79.282  1.00 18.99  ? 521 CYS A CB  1 
ATOM 3951  N N   . ALA A 1 522 ? -49.938 -26.723 -78.725  1.00 20.64  ? 522 ALA A N   1 
ATOM 3952  C CA  . ALA A 1 522 ? -50.725 -27.886 -79.119  1.00 20.64  ? 522 ALA A CA  1 
ATOM 3953  C C   . ALA A 1 522 ? -52.211 -27.554 -79.158  1.00 20.64  ? 522 ALA A C   1 
ATOM 3954  O O   . ALA A 1 522 ? -52.938 -28.030 -80.036  1.00 20.64  ? 522 ALA A O   1 
ATOM 3955  C CB  . ALA A 1 522 ? -50.458 -29.049 -78.166  1.00 20.64  ? 522 ALA A CB  1 
ATOM 3956  N N   . MET A 1 523 ? -52.682 -26.743 -78.210  1.00 20.37  ? 523 MET A N   1 
ATOM 3957  C CA  . MET A 1 523 ? -54.096 -26.383 -78.177  1.00 20.37  ? 523 MET A CA  1 
ATOM 3958  C C   . MET A 1 523 ? -54.453 -25.436 -79.315  1.00 20.37  ? 523 MET A C   1 
ATOM 3959  O O   . MET A 1 523 ? -55.595 -25.427 -79.789  1.00 20.37  ? 523 MET A O   1 
ATOM 3960  C CB  . MET A 1 523 ? -54.443 -25.759 -76.826  1.00 20.37  ? 523 MET A CB  1 
ATOM 3961  C CG  . MET A 1 523 ? -54.690 -26.777 -75.727  1.00 20.37  ? 523 MET A CG  1 
ATOM 3962  S SD  . MET A 1 523 ? -54.686 -26.074 -74.068  1.00 20.37  ? 523 MET A SD  1 
ATOM 3963  C CE  . MET A 1 523 ? -54.683 -24.322 -74.426  1.00 20.37  ? 523 MET A CE  1 
ATOM 3964  N N   . ASN A 1 524 ? -53.492 -24.625 -79.762  1.00 20.60  ? 524 ASN A N   1 
ATOM 3965  C CA  . ASN A 1 524 ? -53.771 -23.662 -80.823  1.00 20.60  ? 524 ASN A CA  1 
ATOM 3966  C C   . ASN A 1 524 ? -54.081 -24.356 -82.144  1.00 20.60  ? 524 ASN A C   1 
ATOM 3967  O O   . ASN A 1 524 ? -54.802 -23.805 -82.984  1.00 20.60  ? 524 ASN A O   1 
ATOM 3968  C CB  . ASN A 1 524 ? -52.590 -22.707 -80.991  1.00 20.60  ? 524 ASN A CB  1 
ATOM 3969  C CG  . ASN A 1 524 ? -52.457 -21.739 -79.837  1.00 20.60  ? 524 ASN A CG  1 
ATOM 3970  O OD1 . ASN A 1 524 ? -53.430 -21.437 -79.149  1.00 20.60  ? 524 ASN A OD1 1 
ATOM 3971  N ND2 . ASN A 1 524 ? -51.247 -21.241 -79.621  1.00 20.60  ? 524 ASN A ND2 1 
ATOM 3972  N N   . ALA A 1 525 ? -53.543 -25.558 -82.352  1.00 22.18  ? 525 ALA A N   1 
ATOM 3973  C CA  . ALA A 1 525 ? -53.691 -26.214 -83.646  1.00 22.18  ? 525 ALA A CA  1 
ATOM 3974  C C   . ALA A 1 525 ? -55.108 -26.724 -83.875  1.00 22.18  ? 525 ALA A C   1 
ATOM 3975  O O   . ALA A 1 525 ? -55.500 -26.959 -85.023  1.00 22.18  ? 525 ALA A O   1 
ATOM 3976  C CB  . ALA A 1 525 ? -52.691 -27.361 -83.770  1.00 22.18  ? 525 ALA A CB  1 
ATOM 3977  N N   . VAL A 1 526 ? -55.891 -26.902 -82.811  1.00 23.36  ? 526 VAL A N   1 
ATOM 3978  C CA  . VAL A 1 526 ? -57.229 -27.470 -82.950  1.00 23.36  ? 526 VAL A CA  1 
ATOM 3979  C C   . VAL A 1 526 ? -58.349 -26.507 -82.572  1.00 23.36  ? 526 VAL A C   1 
ATOM 3980  O O   . VAL A 1 526 ? -59.519 -26.802 -82.859  1.00 23.36  ? 526 VAL A O   1 
ATOM 3981  C CB  . VAL A 1 526 ? -57.370 -28.766 -82.126  1.00 23.36  ? 526 VAL A CB  1 
ATOM 3982  C CG1 . VAL A 1 526 ? -56.210 -29.691 -82.396  1.00 23.36  ? 526 VAL A CG1 1 
ATOM 3983  C CG2 . VAL A 1 526 ? -57.462 -28.442 -80.647  1.00 23.36  ? 526 VAL A CG2 1 
ATOM 3984  N N   . PHE A 1 527 ? -58.041 -25.380 -81.937  1.00 22.15  ? 527 PHE A N   1 
ATOM 3985  C CA  . PHE A 1 527 ? -59.090 -24.485 -81.462  1.00 22.15  ? 527 PHE A CA  1 
ATOM 3986  C C   . PHE A 1 527 ? -59.206 -23.201 -82.270  1.00 22.15  ? 527 PHE A C   1 
ATOM 3987  O O   . PHE A 1 527 ? -60.317 -22.698 -82.457  1.00 22.15  ? 527 PHE A O   1 
ATOM 3988  C CB  . PHE A 1 527 ? -58.866 -24.150 -79.986  1.00 22.15  ? 527 PHE A CB  1 
ATOM 3989  C CG  . PHE A 1 527 ? -59.146 -25.299 -79.061  1.00 22.15  ? 527 PHE A CG  1 
ATOM 3990  C CD1 . PHE A 1 527 ? -60.124 -26.226 -79.369  1.00 22.15  ? 527 PHE A CD1 1 
ATOM 3991  C CD2 . PHE A 1 527 ? -58.431 -25.455 -77.888  1.00 22.15  ? 527 PHE A CD2 1 
ATOM 3992  C CE1 . PHE A 1 527 ? -60.385 -27.284 -78.524  1.00 22.15  ? 527 PHE A CE1 1 
ATOM 3993  C CE2 . PHE A 1 527 ? -58.689 -26.513 -77.040  1.00 22.15  ? 527 PHE A CE2 1 
ATOM 3994  C CZ  . PHE A 1 527 ? -59.666 -27.427 -77.359  1.00 22.15  ? 527 PHE A CZ  1 
ATOM 3995  N N   . LEU A 1 528 ? -58.097 -22.650 -82.756  1.00 22.59  ? 528 LEU A N   1 
ATOM 3996  C CA  . LEU A 1 528 ? -58.164 -21.464 -83.598  1.00 22.59  ? 528 LEU A CA  1 
ATOM 3997  C C   . LEU A 1 528 ? -58.443 -21.859 -85.041  1.00 22.59  ? 528 LEU A C   1 
ATOM 3998  O O   . LEU A 1 528 ? -57.763 -22.723 -85.602  1.00 22.59  ? 528 LEU A O   1 
ATOM 3999  C CB  . LEU A 1 528 ? -56.869 -20.659 -83.514  1.00 22.59  ? 528 LEU A CB  1 
ATOM 4000  C CG  . LEU A 1 528 ? -56.567 -19.983 -82.177  1.00 22.59  ? 528 LEU A CG  1 
ATOM 4001  C CD1 . LEU A 1 528 ? -55.215 -20.405 -81.665  1.00 22.59  ? 528 LEU A CD1 1 
ATOM 4002  C CD2 . LEU A 1 528 ? -56.631 -18.476 -82.319  1.00 22.59  ? 528 LEU A CD2 1 
ATOM 4003  N N   . SER A 1 529 ? -59.444 -21.221 -85.640  1.00 25.09  ? 529 SER A N   1 
ATOM 4004  C CA  . SER A 1 529 ? -59.783 -21.467 -87.031  1.00 25.09  ? 529 SER A CA  1 
ATOM 4005  C C   . SER A 1 529 ? -58.733 -20.840 -87.943  1.00 25.09  ? 529 SER A C   1 
ATOM 4006  O O   . SER A 1 529 ? -57.799 -20.172 -87.494  1.00 25.09  ? 529 SER A O   1 
ATOM 4007  C CB  . SER A 1 529 ? -61.175 -20.924 -87.340  1.00 25.09  ? 529 SER A CB  1 
ATOM 4008  O OG  . SER A 1 529 ? -61.188 -19.509 -87.302  1.00 25.09  ? 529 SER A OG  1 
ATOM 4009  N N   . GLU A 1 530 ? -58.886 -21.063 -89.248  1.00 26.36  ? 530 GLU A N   1 
ATOM 4010  C CA  . GLU A 1 530 ? -57.921 -20.540 -90.210  1.00 26.36  ? 530 GLU A CA  1 
ATOM 4011  C C   . GLU A 1 530 ? -57.897 -19.017 -90.193  1.00 26.36  ? 530 GLU A C   1 
ATOM 4012  O O   . GLU A 1 530 ? -56.826 -18.399 -90.181  1.00 26.36  ? 530 GLU A O   1 
ATOM 4013  C CB  . GLU A 1 530 ? -58.246 -21.062 -91.610  1.00 26.36  ? 530 GLU A CB  1 
ATOM 4014  C CG  . GLU A 1 530 ? -57.312 -20.550 -92.691  1.00 26.36  ? 530 GLU A CG  1 
ATOM 4015  C CD  . GLU A 1 530 ? -57.676 -21.071 -94.067  1.00 26.36  ? 530 GLU A CD  1 
ATOM 4016  O OE1 . GLU A 1 530 ? -58.445 -22.052 -94.148  1.00 26.36  ? 530 GLU A OE1 1 
ATOM 4017  O OE2 . GLU A 1 530 ? -57.194 -20.499 -95.067  1.00 26.36  ? 530 GLU A OE2 1 
ATOM 4018  N N   . THR A 1 531 ? -59.075 -18.396 -90.167  1.00 25.22  ? 531 THR A N   1 
ATOM 4019  C CA  . THR A 1 531 ? -59.194 -16.948 -90.283  1.00 25.22  ? 531 THR A CA  1 
ATOM 4020  C C   . THR A 1 531 ? -58.448 -16.228 -89.167  1.00 25.22  ? 531 THR A C   1 
ATOM 4021  O O   . THR A 1 531 ? -57.766 -15.230 -89.418  1.00 25.22  ? 531 THR A O   1 
ATOM 4022  C CB  . THR A 1 531 ? -60.664 -16.530 -90.278  1.00 25.22  ? 531 THR A CB  1 
ATOM 4023  O OG1 . THR A 1 531 ? -61.397 -17.348 -91.197  1.00 25.22  ? 531 THR A OG1 1 
ATOM 4024  C CG2 . THR A 1 531 ? -60.800 -15.073 -90.685  1.00 25.22  ? 531 THR A CG2 1 
ATOM 4025  N N   . GLU A 1 532 ? -58.562 -16.729 -87.936  1.00 25.48  ? 532 GLU A N   1 
ATOM 4026  C CA  . GLU A 1 532 ? -57.898 -16.080 -86.810  1.00 25.48  ? 532 GLU A CA  1 
ATOM 4027  C C   . GLU A 1 532 ? -56.386 -16.069 -86.994  1.00 25.48  ? 532 GLU A C   1 
ATOM 4028  O O   . GLU A 1 532 ? -55.729 -15.047 -86.761  1.00 25.48  ? 532 GLU A O   1 
ATOM 4029  C CB  . GLU A 1 532 ? -58.277 -16.780 -85.506  1.00 25.48  ? 532 GLU A CB  1 
ATOM 4030  C CG  . GLU A 1 532 ? -59.745 -17.156 -85.414  1.00 25.48  ? 532 GLU A CG  1 
ATOM 4031  C CD  . GLU A 1 532 ? -60.257 -17.165 -83.989  1.00 25.48  ? 532 GLU A CD  1 
ATOM 4032  O OE1 . GLU A 1 532 ? -59.745 -16.377 -83.167  1.00 25.48  ? 532 GLU A OE1 1 
ATOM 4033  O OE2 . GLU A 1 532 ? -61.173 -17.961 -83.690  1.00 25.48  ? 532 GLU A OE2 1 
ATOM 4034  N N   . VAL A 1 533 ? -55.812 -17.194 -87.428  1.00 23.61  ? 533 VAL A N   1 
ATOM 4035  C CA  . VAL A 1 533 ? -54.370 -17.256 -87.625  1.00 23.61  ? 533 VAL A CA  1 
ATOM 4036  C C   . VAL A 1 533 ? -53.917 -16.427 -88.819  1.00 23.61  ? 533 VAL A C   1 
ATOM 4037  O O   . VAL A 1 533 ? -52.866 -15.778 -88.750  1.00 23.61  ? 533 VAL A O   1 
ATOM 4038  C CB  . VAL A 1 533 ? -53.909 -18.716 -87.773  1.00 23.61  ? 533 VAL A CB  1 
ATOM 4039  C CG1 . VAL A 1 533 ? -52.426 -18.826 -87.491  1.00 23.61  ? 533 VAL A CG1 1 
ATOM 4040  C CG2 . VAL A 1 533 ? -54.688 -19.608 -86.831  1.00 23.61  ? 533 VAL A CG2 1 
ATOM 4041  N N   . VAL A 1 534 ? -54.674 -16.424 -89.918  1.00 23.07  ? 534 VAL A N   1 
ATOM 4042  C CA  . VAL A 1 534 ? -54.291 -15.643 -91.091  1.00 23.07  ? 534 VAL A CA  1 
ATOM 4043  C C   . VAL A 1 534 ? -54.470 -14.158 -90.801  1.00 23.07  ? 534 VAL A C   1 
ATOM 4044  O O   . VAL A 1 534 ? -53.883 -13.308 -91.479  1.00 23.07  ? 534 VAL A O   1 
ATOM 4045  C CB  . VAL A 1 534 ? -55.085 -16.070 -92.339  1.00 23.07  ? 534 VAL A CB  1 
ATOM 4046  C CG1 . VAL A 1 534 ? -54.493 -15.447 -93.584  1.00 23.07  ? 534 VAL A CG1 1 
ATOM 4047  C CG2 . VAL A 1 534 ? -55.048 -17.572 -92.487  1.00 23.07  ? 534 VAL A CG2 1 
ATOM 4048  N N   . ARG A 1 535 ? -55.261 -13.830 -89.790  1.00 22.20  ? 535 ARG A N   1 
ATOM 4049  C CA  . ARG A 1 535 ? -55.365 -12.446 -89.351  1.00 22.20  ? 535 ARG A CA  1 
ATOM 4050  C C   . ARG A 1 535 ? -54.256 -12.047 -88.394  1.00 22.20  ? 535 ARG A C   1 
ATOM 4051  O O   . ARG A 1 535 ? -53.746 -10.927 -88.479  1.00 22.20  ? 535 ARG A O   1 
ATOM 4052  C CB  . ARG A 1 535 ? -56.729 -12.202 -88.691  1.00 22.20  ? 535 ARG A CB  1 
ATOM 4053  C CG  . ARG A 1 535 ? -56.851 -10.864 -87.986  1.00 22.20  ? 535 ARG A CG  1 
ATOM 4054  C CD  . ARG A 1 535 ? -57.460 -9.813  -88.898  1.00 22.20  ? 535 ARG A CD  1 
ATOM 4055  N NE  . ARG A 1 535 ? -57.616 -8.533  -88.219  1.00 22.20  ? 535 ARG A NE  1 
ATOM 4056  C CZ  . ARG A 1 535 ? -56.723 -7.553  -88.257  1.00 22.20  ? 535 ARG A CZ  1 
ATOM 4057  N NH1 . ARG A 1 535 ? -55.597 -7.671  -88.941  1.00 22.20  ? 535 ARG A NH1 1 
ATOM 4058  N NH2 . ARG A 1 535 ? -56.966 -6.428  -87.591  1.00 22.20  ? 535 ARG A NH2 1 
ATOM 4059  N N   . ILE A 1 536 ? -53.858 -12.944 -87.491  1.00 21.72  ? 536 ILE A N   1 
ATOM 4060  C CA  . ILE A 1 536 ? -52.773 -12.634 -86.564  1.00 21.72  ? 536 ILE A CA  1 
ATOM 4061  C C   . ILE A 1 536 ? -51.443 -12.530 -87.299  1.00 21.72  ? 536 ILE A C   1 
ATOM 4062  O O   . ILE A 1 536 ? -50.671 -11.590 -87.078  1.00 21.72  ? 536 ILE A O   1 
ATOM 4063  C CB  . ILE A 1 536 ? -52.714 -13.682 -85.438  1.00 21.72  ? 536 ILE A CB  1 
ATOM 4064  C CG1 . ILE A 1 536 ? -53.957 -13.591 -84.554  1.00 21.72  ? 536 ILE A CG1 1 
ATOM 4065  C CG2 . ILE A 1 536 ? -51.459 -13.498 -84.608  1.00 21.72  ? 536 ILE A CG2 1 
ATOM 4066  C CD1 . ILE A 1 536 ? -54.035 -14.674 -83.506  1.00 21.72  ? 536 ILE A CD1 1 
ATOM 4067  N N   . THR A 1 537 ? -51.150 -13.484 -88.184  1.00 22.67  ? 537 THR A N   1 
ATOM 4068  C CA  . THR A 1 537 ? -49.839 -13.568 -88.817  1.00 22.67  ? 537 THR A CA  1 
ATOM 4069  C C   . THR A 1 537 ? -49.781 -12.916 -90.192  1.00 22.67  ? 537 THR A C   1 
ATOM 4070  O O   . THR A 1 537 ? -48.693 -12.557 -90.649  1.00 22.67  ? 537 THR A O   1 
ATOM 4071  C CB  . THR A 1 537 ? -49.404 -15.031 -88.942  1.00 22.67  ? 537 THR A CB  1 
ATOM 4072  O OG1 . THR A 1 537 ? -50.169 -15.672 -89.969  1.00 22.67  ? 537 THR A OG1 1 
ATOM 4073  C CG2 . THR A 1 537 ? -49.625 -15.760 -87.632  1.00 22.67  ? 537 THR A CG2 1 
ATOM 4074  N N   . ASN A 1 538 ? -50.923 -12.763 -90.864  1.00 23.41  ? 538 ASN A N   1 
ATOM 4075  C CA  . ASN A 1 538 ? -50.996 -12.180 -92.204  1.00 23.41  ? 538 ASN A CA  1 
ATOM 4076  C C   . ASN A 1 538 ? -50.183 -12.973 -93.224  1.00 23.41  ? 538 ASN A C   1 
ATOM 4077  O O   . ASN A 1 538 ? -49.710 -12.417 -94.216  1.00 23.41  ? 538 ASN A O   1 
ATOM 4078  C CB  . ASN A 1 538 ? -50.560 -10.712 -92.206  1.00 23.41  ? 538 ASN A CB  1 
ATOM 4079  C CG  . ASN A 1 538 ? -51.151 -9.931  -93.361  1.00 23.41  ? 538 ASN A CG  1 
ATOM 4080  O OD1 . ASN A 1 538 ? -51.920 -10.470 -94.156  1.00 23.41  ? 538 ASN A OD1 1 
ATOM 4081  N ND2 . ASN A 1 538 ? -50.794 -8.657  -93.463  1.00 23.41  ? 538 ASN A ND2 1 
ATOM 4082  N N   . GLU A 1 539 ? -50.014 -14.271 -92.992  1.00 27.37  ? 539 GLU A N   1 
ATOM 4083  C CA  . GLU A 1 539 ? -49.358 -15.161 -93.936  1.00 27.37  ? 539 GLU A CA  1 
ATOM 4084  C C   . GLU A 1 539 ? -50.238 -16.381 -94.164  1.00 27.37  ? 539 GLU A C   1 
ATOM 4085  O O   . GLU A 1 539 ? -51.287 -16.544 -93.538  1.00 27.37  ? 539 GLU A O   1 
ATOM 4086  C CB  . GLU A 1 539 ? -47.966 -15.583 -93.445  1.00 27.37  ? 539 GLU A CB  1 
ATOM 4087  C CG  . GLU A 1 539 ? -46.944 -14.458 -93.429  1.00 27.37  ? 539 GLU A CG  1 
ATOM 4088  C CD  . GLU A 1 539 ? -45.798 -14.722 -92.471  1.00 27.37  ? 539 GLU A CD  1 
ATOM 4089  O OE1 . GLU A 1 539 ? -45.600 -15.894 -92.088  1.00 27.37  ? 539 GLU A OE1 1 
ATOM 4090  O OE2 . GLU A 1 539 ? -45.091 -13.759 -92.105  1.00 27.37  ? 539 GLU A OE2 1 
ATOM 4091  N N   . GLU A 1 540 ? -49.802 -17.240 -95.081  1.00 29.85  ? 540 GLU A N   1 
ATOM 4092  C CA  . GLU A 1 540 ? -50.572 -18.425 -95.422  1.00 29.85  ? 540 GLU A CA  1 
ATOM 4093  C C   . GLU A 1 540 ? -50.679 -19.362 -94.220  1.00 29.85  ? 540 GLU A C   1 
ATOM 4094  O O   . GLU A 1 540 ? -49.729 -19.554 -93.459  1.00 29.85  ? 540 GLU A O   1 
ATOM 4095  C CB  . GLU A 1 540 ? -49.932 -19.146 -96.610  1.00 29.85  ? 540 GLU A CB  1 
ATOM 4096  C CG  . GLU A 1 540 ? -49.996 -20.663 -96.550  1.00 29.85  ? 540 GLU A CG  1 
ATOM 4097  C CD  . GLU A 1 540 ? -49.698 -21.311 -97.886  1.00 29.85  ? 540 GLU A CD  1 
ATOM 4098  O OE1 . GLU A 1 540 ? -49.745 -20.604 -98.914  1.00 29.85  ? 540 GLU A OE1 1 
ATOM 4099  O OE2 . GLU A 1 540 ? -49.413 -22.528 -97.909  1.00 29.85  ? 540 GLU A OE2 1 
ATOM 4100  N N   . TYR A 1 541 ? -51.864 -19.945 -94.055  1.00 29.35  ? 541 TYR A N   1 
ATOM 4101  C CA  . TYR A 1 541 ? -52.098 -20.901 -92.983  1.00 29.35  ? 541 TYR A CA  1 
ATOM 4102  C C   . TYR A 1 541 ? -51.448 -22.234 -93.320  1.00 29.35  ? 541 TYR A C   1 
ATOM 4103  O O   . TYR A 1 541 ? -51.658 -22.780 -94.408  1.00 29.35  ? 541 TYR A O   1 
ATOM 4104  C CB  . TYR A 1 541 ? -53.597 -21.089 -92.753  1.00 29.35  ? 541 TYR A CB  1 
ATOM 4105  C CG  . TYR A 1 541 ? -53.933 -21.965 -91.568  1.00 29.35  ? 541 TYR A CG  1 
ATOM 4106  C CD1 . TYR A 1 541 ? -53.434 -21.684 -90.305  1.00 29.35  ? 541 TYR A CD1 1 
ATOM 4107  C CD2 . TYR A 1 541 ? -54.751 -23.075 -91.713  1.00 29.35  ? 541 TYR A CD2 1 
ATOM 4108  C CE1 . TYR A 1 541 ? -53.740 -22.485 -89.222  1.00 29.35  ? 541 TYR A CE1 1 
ATOM 4109  C CE2 . TYR A 1 541 ? -55.063 -23.881 -90.638  1.00 29.35  ? 541 TYR A CE2 1 
ATOM 4110  C CZ  . TYR A 1 541 ? -54.556 -23.581 -89.394  1.00 29.35  ? 541 TYR A CZ  1 
ATOM 4111  O OH  . TYR A 1 541 ? -54.863 -24.382 -88.319  1.00 29.35  ? 541 TYR A OH  1 
ATOM 4112  N N   . VAL A 1 542 ? -50.660 -22.758 -92.388  1.00 31.70  ? 542 VAL A N   1 
ATOM 4113  C CA  . VAL A 1 542 ? -49.995 -24.044 -92.550  1.00 31.70  ? 542 VAL A CA  1 
ATOM 4114  C C   . VAL A 1 542 ? -50.757 -25.055 -91.696  1.00 31.70  ? 542 VAL A C   1 
ATOM 4115  O O   . VAL A 1 542 ? -50.938 -24.873 -90.489  1.00 31.70  ? 542 VAL A O   1 
ATOM 4116  C CB  . VAL A 1 542 ? -48.504 -23.967 -92.203  1.00 31.70  ? 542 VAL A CB  1 
ATOM 4117  C CG1 . VAL A 1 542 ? -47.842 -22.885 -93.033  1.00 31.70  ? 542 VAL A CG1 1 
ATOM 4118  C CG2 . VAL A 1 542 ? -48.282 -23.667 -90.729  1.00 31.70  ? 542 VAL A CG2 1 
ATOM 4119  N N   . THR A 1 543 ? -51.260 -26.103 -92.341  1.00 33.80  ? 543 THR A N   1 
ATOM 4120  C CA  . THR A 1 543 ? -52.032 -27.109 -91.628  1.00 33.80  ? 543 THR A CA  1 
ATOM 4121  C C   . THR A 1 543 ? -51.107 -28.094 -90.928  1.00 33.80  ? 543 THR A C   1 
ATOM 4122  O O   . THR A 1 543 ? -50.112 -28.550 -91.497  1.00 33.80  ? 543 THR A O   1 
ATOM 4123  C CB  . THR A 1 543 ? -52.954 -27.852 -92.594  1.00 33.80  ? 543 THR A CB  1 
ATOM 4124  O OG1 . THR A 1 543 ? -53.465 -26.935 -93.569  1.00 33.80  ? 543 THR A OG1 1 
ATOM 4125  C CG2 . THR A 1 543 ? -54.115 -28.480 -91.842  1.00 33.80  ? 543 THR A CG2 1 
ATOM 4126  N N   . ILE A 1 544 ? -51.443 -28.425 -89.685  1.00 35.72  ? 544 ILE A N   1 
ATOM 4127  C CA  . ILE A 1 544 ? -50.700 -29.402 -88.901  1.00 35.72  ? 544 ILE A CA  1 
ATOM 4128  C C   . ILE A 1 544 ? -51.628 -30.586 -88.675  1.00 35.72  ? 544 ILE A C   1 
ATOM 4129  O O   . ILE A 1 544 ? -52.746 -30.419 -88.170  1.00 35.72  ? 544 ILE A O   1 
ATOM 4130  C CB  . ILE A 1 544 ? -50.204 -28.827 -87.570  1.00 35.72  ? 544 ILE A CB  1 
ATOM 4131  C CG1 . ILE A 1 544 ? -49.270 -27.643 -87.814  1.00 35.72  ? 544 ILE A CG1 1 
ATOM 4132  C CG2 . ILE A 1 544 ? -49.471 -29.894 -86.789  1.00 35.72  ? 544 ILE A CG2 1 
ATOM 4133  C CD1 . ILE A 1 544 ? -49.886 -26.302 -87.482  1.00 35.72  ? 544 ILE A CD1 1 
ATOM 4134  N N   . ASN A 1 545 ? -51.173 -31.777 -89.054  1.00 38.57  ? 545 ASN A N   1 
ATOM 4135  C CA  . ASN A 1 545 ? -51.994 -32.974 -88.940  1.00 38.57  ? 545 ASN A CA  1 
ATOM 4136  C C   . ASN A 1 545 ? -52.343 -33.237 -87.481  1.00 38.57  ? 545 ASN A C   1 
ATOM 4137  O O   . ASN A 1 545 ? -51.481 -33.173 -86.602  1.00 38.57  ? 545 ASN A O   1 
ATOM 4138  C CB  . ASN A 1 545 ? -51.253 -34.169 -89.542  1.00 38.57  ? 545 ASN A CB  1 
ATOM 4139  C CG  . ASN A 1 545 ? -52.095 -35.431 -89.576  1.00 38.57  ? 545 ASN A CG  1 
ATOM 4140  O OD1 . ASN A 1 545 ? -53.216 -35.464 -89.070  1.00 38.57  ? 545 ASN A OD1 1 
ATOM 4141  N ND2 . ASN A 1 545 ? -51.555 -36.480 -90.184  1.00 38.57  ? 545 ASN A ND2 1 
ATOM 4142  N N   . ARG A 1 546 ? -53.621 -33.530 -87.229  1.00 38.27  ? 546 ARG A N   1 
ATOM 4143  C CA  . ARG A 1 546 ? -54.086 -33.712 -85.859  1.00 38.27  ? 546 ARG A CA  1 
ATOM 4144  C C   . ARG A 1 546 ? -53.606 -35.021 -85.246  1.00 38.27  ? 546 ARG A C   1 
ATOM 4145  O O   . ARG A 1 546 ? -53.476 -35.103 -84.020  1.00 38.27  ? 546 ARG A O   1 
ATOM 4146  C CB  . ARG A 1 546 ? -55.612 -33.648 -85.807  1.00 38.27  ? 546 ARG A CB  1 
ATOM 4147  C CG  . ARG A 1 546 ? -56.171 -32.243 -85.674  1.00 38.27  ? 546 ARG A CG  1 
ATOM 4148  C CD  . ARG A 1 546 ? -57.631 -32.191 -86.090  1.00 38.27  ? 546 ARG A CD  1 
ATOM 4149  N NE  . ARG A 1 546 ? -58.308 -31.014 -85.560  1.00 38.27  ? 546 ARG A NE  1 
ATOM 4150  C CZ  . ARG A 1 546 ? -59.051 -30.187 -86.284  1.00 38.27  ? 546 ARG A CZ  1 
ATOM 4151  N NH1 . ARG A 1 546 ? -59.234 -30.378 -87.581  1.00 38.27  ? 546 ARG A NH1 1 
ATOM 4152  N NH2 . ARG A 1 546 ? -59.623 -29.142 -85.693  1.00 38.27  ? 546 ARG A NH2 1 
ATOM 4153  N N   . GLU A 1 547 ? -53.349 -36.044 -86.061  1.00 39.83  ? 547 GLU A N   1 
ATOM 4154  C CA  . GLU A 1 547 ? -52.947 -37.339 -85.520  1.00 39.83  ? 547 GLU A CA  1 
ATOM 4155  C C   . GLU A 1 547 ? -51.595 -37.254 -84.822  1.00 39.83  ? 547 GLU A C   1 
ATOM 4156  O O   . GLU A 1 547 ? -51.386 -37.882 -83.778  1.00 39.83  ? 547 GLU A O   1 
ATOM 4157  C CB  . GLU A 1 547 ? -52.917 -38.387 -86.632  1.00 39.83  ? 547 GLU A CB  1 
ATOM 4158  C CG  . GLU A 1 547 ? -54.113 -38.336 -87.568  1.00 39.83  ? 547 GLU A CG  1 
ATOM 4159  C CD  . GLU A 1 547 ? -53.720 -38.468 -89.026  1.00 39.83  ? 547 GLU A CD  1 
ATOM 4160  O OE1 . GLU A 1 547 ? -52.522 -38.678 -89.305  1.00 39.83  ? 547 GLU A OE1 1 
ATOM 4161  O OE2 . GLU A 1 547 ? -54.614 -38.366 -89.895  1.00 39.83  ? 547 GLU A OE2 1 
ATOM 4162  N N   . ASP A 1 548 ? -50.663 -36.486 -85.379  1.00 37.27  ? 548 ASP A N   1 
ATOM 4163  C CA  . ASP A 1 548 ? -49.307 -36.387 -84.840  1.00 37.27  ? 548 ASP A CA  1 
ATOM 4164  C C   . ASP A 1 548 ? -49.128 -35.233 -83.861  1.00 37.27  ? 548 ASP A C   1 
ATOM 4165  O O   . ASP A 1 548 ? -47.999 -34.887 -83.504  1.00 37.27  ? 548 ASP A O   1 
ATOM 4166  C CB  . ASP A 1 548 ? -48.306 -36.322 -85.998  1.00 37.27  ? 548 ASP A CB  1 
ATOM 4167  C CG  . ASP A 1 548 ? -48.172 -34.929 -86.642  1.00 37.27  ? 548 ASP A CG  1 
ATOM 4168  O OD1 . ASP A 1 548 ? -48.029 -34.902 -87.881  1.00 37.27  ? 548 ASP A OD1 1 
ATOM 4169  O OD2 . ASP A 1 548 ? -48.155 -33.878 -85.964  1.00 37.27  ? 548 ASP A OD2 1 
ATOM 4170  N N   . LEU A 1 549 ? -50.221 -34.648 -83.380  1.00 33.89  ? 549 LEU A N   1 
ATOM 4171  C CA  . LEU A 1 549 ? -50.147 -33.534 -82.447  1.00 33.89  ? 549 LEU A CA  1 
ATOM 4172  C C   . LEU A 1 549 ? -49.683 -33.934 -81.055  1.00 33.89  ? 549 LEU A C   1 
ATOM 4173  O O   . LEU A 1 549 ? -49.376 -33.051 -80.247  1.00 33.89  ? 549 LEU A O   1 
ATOM 4174  C CB  . LEU A 1 549 ? -51.510 -32.847 -82.332  1.00 33.89  ? 549 LEU A CB  1 
ATOM 4175  C CG  . LEU A 1 549 ? -51.466 -31.325 -82.399  1.00 33.89  ? 549 LEU A CG  1 
ATOM 4176  C CD1 . LEU A 1 549 ? -50.736 -30.864 -83.636  1.00 33.89  ? 549 LEU A CD1 1 
ATOM 4177  C CD2 . LEU A 1 549 ? -52.868 -30.774 -82.374  1.00 33.89  ? 549 LEU A CD2 1 
ATOM 4178  N N   . LYS A 1 550 ? -49.626 -35.227 -80.750  1.00 33.48  ? 550 LYS A N   1 
ATOM 4179  C CA  . LYS A 1 550 ? -49.194 -35.695 -79.442  1.00 33.48  ? 550 LYS A CA  1 
ATOM 4180  C C   . LYS A 1 550 ? -47.704 -36.004 -79.391  1.00 33.48  ? 550 LYS A C   1 
ATOM 4181  O O   . LYS A 1 550 ? -47.260 -36.721 -78.488  1.00 33.48  ? 550 LYS A O   1 
ATOM 4182  C CB  . LYS A 1 550 ? -49.998 -36.930 -79.031  1.00 33.48  ? 550 LYS A CB  1 
ATOM 4183  C CG  . LYS A 1 550 ? -51.505 -36.727 -79.053  1.00 33.48  ? 550 LYS A CG  1 
ATOM 4184  C CD  . LYS A 1 550 ? -52.265 -38.051 -79.045  1.00 33.48  ? 550 LYS A CD  1 
ATOM 4185  C CE  . LYS A 1 550 ? -51.704 -39.047 -78.033  1.00 33.48  ? 550 LYS A CE  1 
ATOM 4186  N NZ  . LYS A 1 550 ? -51.440 -38.448 -76.693  1.00 33.48  ? 550 LYS A NZ  1 
ATOM 4187  N N   . GLY A 1 551 ? -46.926 -35.488 -80.337  1.00 28.84  ? 551 GLY A N   1 
ATOM 4188  C CA  . GLY A 1 551 ? -45.506 -35.775 -80.357  1.00 28.84  ? 551 GLY A CA  1 
ATOM 4189  C C   . GLY A 1 551 ? -44.606 -34.561 -80.447  1.00 28.84  ? 551 GLY A C   1 
ATOM 4190  O O   . GLY A 1 551 ? -43.411 -34.663 -80.158  1.00 28.84  ? 551 GLY A O   1 
ATOM 4191  N N   . ASN A 1 552 ? -45.160 -33.413 -80.831  1.00 27.43  ? 552 ASN A N   1 
ATOM 4192  C CA  . ASN A 1 552 ? -44.384 -32.189 -81.033  1.00 27.43  ? 552 ASN A CA  1 
ATOM 4193  C C   . ASN A 1 552 ? -43.188 -32.458 -81.940  1.00 27.43  ? 552 ASN A C   1 
ATOM 4194  O O   . ASN A 1 552 ? -42.048 -32.094 -81.643  1.00 27.43  ? 552 ASN A O   1 
ATOM 4195  C CB  . ASN A 1 552 ? -43.934 -31.597 -79.699  1.00 27.43  ? 552 ASN A CB  1 
ATOM 4196  C CG  . ASN A 1 552 ? -45.097 -31.185 -78.824  1.00 27.43  ? 552 ASN A CG  1 
ATOM 4197  O OD1 . ASN A 1 552 ? -45.851 -30.272 -79.161  1.00 27.43  ? 552 ASN A OD1 1 
ATOM 4198  N ND2 . ASN A 1 552 ? -45.247 -31.855 -77.688  1.00 27.43  ? 552 ASN A ND2 1 
ATOM 4199  N N   . PHE A 1 553 ? -43.465 -33.119 -83.066  1.00 27.22  ? 553 PHE A N   1 
ATOM 4200  C CA  . PHE A 1 553 ? -42.393 -33.678 -83.884  1.00 27.22  ? 553 PHE A CA  1 
ATOM 4201  C C   . PHE A 1 553 ? -41.521 -32.594 -84.506  1.00 27.22  ? 553 PHE A C   1 
ATOM 4202  O O   . PHE A 1 553 ? -40.291 -32.645 -84.396  1.00 27.22  ? 553 PHE A O   1 
ATOM 4203  C CB  . PHE A 1 553 ? -42.982 -34.572 -84.972  1.00 27.22  ? 553 PHE A CB  1 
ATOM 4204  C CG  . PHE A 1 553 ? -43.442 -35.912 -84.476  1.00 27.22  ? 553 PHE A CG  1 
ATOM 4205  C CD1 . PHE A 1 553 ? -42.528 -36.877 -84.100  1.00 27.22  ? 553 PHE A CD1 1 
ATOM 4206  C CD2 . PHE A 1 553 ? -44.790 -36.209 -84.398  1.00 27.22  ? 553 PHE A CD2 1 
ATOM 4207  C CE1 . PHE A 1 553 ? -42.949 -38.111 -83.650  1.00 27.22  ? 553 PHE A CE1 1 
ATOM 4208  C CE2 . PHE A 1 553 ? -45.217 -37.440 -83.949  1.00 27.22  ? 553 PHE A CE2 1 
ATOM 4209  C CZ  . PHE A 1 553 ? -44.294 -38.392 -83.574  1.00 27.22  ? 553 PHE A CZ  1 
ATOM 4210  N N   . ASP A 1 554 ? -42.129 -31.603 -85.154  1.00 28.27  ? 554 ASP A N   1 
ATOM 4211  C CA  . ASP A 1 554 ? -41.388 -30.646 -85.970  1.00 28.27  ? 554 ASP A CA  1 
ATOM 4212  C C   . ASP A 1 554 ? -41.504 -29.232 -85.416  1.00 28.27  ? 554 ASP A C   1 
ATOM 4213  O O   . ASP A 1 554 ? -41.436 -28.251 -86.162  1.00 28.27  ? 554 ASP A O   1 
ATOM 4214  C CB  . ASP A 1 554 ? -41.855 -30.690 -87.425  1.00 28.27  ? 554 ASP A CB  1 
ATOM 4215  C CG  . ASP A 1 554 ? -41.054 -31.668 -88.272  1.00 28.27  ? 554 ASP A CG  1 
ATOM 4216  O OD1 . ASP A 1 554 ? -39.995 -31.274 -88.804  1.00 28.27  ? 554 ASP A OD1 1 
ATOM 4217  O OD2 . ASP A 1 554 ? -41.485 -32.830 -88.408  1.00 28.27  ? 554 ASP A OD2 1 
ATOM 4218  N N   . ILE A 1 555 ? -41.666 -29.098 -84.100  1.00 26.19  ? 555 ILE A N   1 
ATOM 4219  C CA  . ILE A 1 555 ? -41.717 -27.785 -83.460  1.00 26.19  ? 555 ILE A CA  1 
ATOM 4220  C C   . ILE A 1 555 ? -41.006 -27.839 -82.114  1.00 26.19  ? 555 ILE A C   1 
ATOM 4221  O O   . ILE A 1 555 ? -41.307 -28.694 -81.275  1.00 26.19  ? 555 ILE A O   1 
ATOM 4222  C CB  . ILE A 1 555 ? -43.167 -27.294 -83.284  1.00 26.19  ? 555 ILE A CB  1 
ATOM 4223  C CG1 . ILE A 1 555 ? -43.770 -26.879 -84.626  1.00 26.19  ? 555 ILE A CG1 1 
ATOM 4224  C CG2 . ILE A 1 555 ? -43.224 -26.138 -82.302  1.00 26.19  ? 555 ILE A CG2 1 
ATOM 4225  C CD1 . ILE A 1 555 ? -43.271 -25.542 -85.127  1.00 26.19  ? 555 ILE A CD1 1 
ATOM 4226  N N   . GLU A 1 556 ? -40.062 -26.929 -81.899  1.00 29.04  ? 556 GLU A N   1 
ATOM 4227  C CA  . GLU A 1 556 ? -39.382 -26.810 -80.618  1.00 29.04  ? 556 GLU A CA  1 
ATOM 4228  C C   . GLU A 1 556 ? -39.685 -25.456 -79.990  1.00 29.04  ? 556 GLU A C   1 
ATOM 4229  O O   . GLU A 1 556 ? -39.705 -24.426 -80.669  1.00 29.04  ? 556 GLU A O   1 
ATOM 4230  C CB  . GLU A 1 556 ? -37.873 -26.981 -80.784  1.00 29.04  ? 556 GLU A CB  1 
ATOM 4231  C CG  . GLU A 1 556 ? -37.128 -27.152 -79.475  1.00 29.04  ? 556 GLU A CG  1 
ATOM 4232  C CD  . GLU A 1 556 ? -35.636 -27.332 -79.673  1.00 29.04  ? 556 GLU A CD  1 
ATOM 4233  O OE1 . GLU A 1 556 ? -35.233 -27.876 -80.723  1.00 29.04  ? 556 GLU A OE1 1 
ATOM 4234  O OE2 . GLU A 1 556 ? -34.867 -26.932 -78.773  1.00 29.04  ? 556 GLU A OE2 1 
ATOM 4235  N N   . VAL A 1 557 ? -39.916 -25.465 -78.680  1.00 25.41  ? 557 VAL A N   1 
ATOM 4236  C CA  . VAL A 1 557 ? -40.361 -24.283 -77.952  1.00 25.41  ? 557 VAL A CA  1 
ATOM 4237  C C   . VAL A 1 557 ? -39.457 -24.057 -76.749  1.00 25.41  ? 557 VAL A C   1 
ATOM 4238  O O   . VAL A 1 557 ? -39.137 -24.997 -76.013  1.00 25.41  ? 557 VAL A O   1 
ATOM 4239  C CB  . VAL A 1 557 ? -41.835 -24.418 -77.518  1.00 25.41  ? 557 VAL A CB  1 
ATOM 4240  C CG1 . VAL A 1 557 ? -42.066 -25.758 -76.858  1.00 25.41  ? 557 VAL A CG1 1 
ATOM 4241  C CG2 . VAL A 1 557 ? -42.222 -23.290 -76.584  1.00 25.41  ? 557 VAL A CG2 1 
ATOM 4242  N N   . ASP A 1 558 ? -39.037 -22.809 -76.560  1.00 29.23  ? 558 ASP A N   1 
ATOM 4243  C CA  . ASP A 1 558 ? -38.235 -22.422 -75.410  1.00 29.23  ? 558 ASP A CA  1 
ATOM 4244  C C   . ASP A 1 558 ? -38.354 -20.915 -75.240  1.00 29.23  ? 558 ASP A C   1 
ATOM 4245  O O   . ASP A 1 558 ? -38.617 -20.192 -76.203  1.00 29.23  ? 558 ASP A O   1 
ATOM 4246  C CB  . ASP A 1 558 ? -36.770 -22.844 -75.583  1.00 29.23  ? 558 ASP A CB  1 
ATOM 4247  C CG  . ASP A 1 558 ? -35.947 -22.638 -74.325  1.00 29.23  ? 558 ASP A CG  1 
ATOM 4248  O OD1 . ASP A 1 558 ? -35.787 -21.479 -73.891  1.00 29.23  ? 558 ASP A OD1 1 
ATOM 4249  O OD2 . ASP A 1 558 ? -35.457 -23.643 -73.768  1.00 29.23  ? 558 ASP A OD2 1 
ATOM 4250  N N   . ILE A 1 559 ? -38.158 -20.448 -74.004  1.00 27.45  ? 559 ILE A N   1 
ATOM 4251  C CA  . ILE A 1 559 ? -38.288 -19.022 -73.736  1.00 27.45  ? 559 ILE A CA  1 
ATOM 4252  C C   . ILE A 1 559 ? -37.139 -18.265 -74.396  1.00 27.45  ? 559 ILE A C   1 
ATOM 4253  O O   . ILE A 1 559 ? -36.060 -18.814 -74.651  1.00 27.45  ? 559 ILE A O   1 
ATOM 4254  C CB  . ILE A 1 559 ? -38.337 -18.736 -72.226  1.00 27.45  ? 559 ILE A CB  1 
ATOM 4255  C CG1 . ILE A 1 559 ? -36.931 -18.766 -71.629  1.00 27.45  ? 559 ILE A CG1 1 
ATOM 4256  C CG2 . ILE A 1 559 ? -39.230 -19.741 -71.528  1.00 27.45  ? 559 ILE A CG2 1 
ATOM 4257  C CD1 . ILE A 1 559 ? -36.911 -18.713 -70.126  1.00 27.45  ? 559 ILE A CD1 1 
ATOM 4258  N N   . ASN A 1 560 ? -37.378 -16.987 -74.680  1.00 29.59  ? 560 ASN A N   1 
ATOM 4259  C CA  . ASN A 1 560 ? -36.428 -16.142 -75.394  1.00 29.59  ? 560 ASN A CA  1 
ATOM 4260  C C   . ASN A 1 560 ? -36.096 -14.929 -74.540  1.00 29.59  ? 560 ASN A C   1 
ATOM 4261  O O   . ASN A 1 560 ? -37.000 -14.246 -74.050  1.00 29.59  ? 560 ASN A O   1 
ATOM 4262  C CB  . ASN A 1 560 ? -36.997 -15.713 -76.747  1.00 29.59  ? 560 ASN A CB  1 
ATOM 4263  C CG  . ASN A 1 560 ? -36.201 -14.602 -77.388  1.00 29.59  ? 560 ASN A CG  1 
ATOM 4264  O OD1 . ASN A 1 560 ? -36.731 -13.529 -77.676  1.00 29.59  ? 560 ASN A OD1 1 
ATOM 4265  N ND2 . ASN A 1 560 ? -34.919 -14.850 -77.618  1.00 29.59  ? 560 ASN A ND2 1 
ATOM 4266  N N   . THR A 1 561 ? -34.805 -14.665 -74.363  1.00 30.98  ? 561 THR A N   1 
ATOM 4267  C CA  . THR A 1 561 ? -34.324 -13.522 -73.603  1.00 30.98  ? 561 THR A CA  1 
ATOM 4268  C C   . THR A 1 561 ? -33.516 -12.596 -74.502  1.00 30.98  ? 561 THR A C   1 
ATOM 4269  O O   . THR A 1 561 ? -33.234 -12.909 -75.661  1.00 30.98  ? 561 THR A O   1 
ATOM 4270  C CB  . THR A 1 561 ? -33.468 -13.967 -72.413  1.00 30.98  ? 561 THR A CB  1 
ATOM 4271  O OG1 . THR A 1 561 ? -32.105 -14.107 -72.830  1.00 30.98  ? 561 THR A OG1 1 
ATOM 4272  C CG2 . THR A 1 561 ? -33.961 -15.298 -71.870  1.00 30.98  ? 561 THR A CG2 1 
ATOM 4273  N N   . ALA A 1 562 ? -33.145 -11.438 -73.949  1.00 31.90  ? 562 ALA A N   1 
ATOM 4274  C CA  . ALA A 1 562 ? -32.396 -10.445 -74.713  1.00 31.90  ? 562 ALA A CA  1 
ATOM 4275  C C   . ALA A 1 562 ? -31.040 -10.977 -75.161  1.00 31.90  ? 562 ALA A C   1 
ATOM 4276  O O   . ALA A 1 562 ? -30.615 -10.751 -76.300  1.00 31.90  ? 562 ALA A O   1 
ATOM 4277  C CB  . ALA A 1 562 ? -32.223 -9.174  -73.881  1.00 31.90  ? 562 ALA A CB  1 
ATOM 4278  N N   . GLU A 1 563 ? -30.344 -11.684 -74.268  1.00 33.63  ? 563 GLU A N   1 
ATOM 4279  C CA  . GLU A 1 563 ? -29.048 -12.252 -74.623  1.00 33.63  ? 563 GLU A CA  1 
ATOM 4280  C C   . GLU A 1 563 ? -29.185 -13.270 -75.749  1.00 33.63  ? 563 GLU A C   1 
ATOM 4281  O O   . GLU A 1 563 ? -28.343 -13.325 -76.654  1.00 33.63  ? 563 GLU A O   1 
ATOM 4282  C CB  . GLU A 1 563 ? -28.405 -12.893 -73.395  1.00 33.63  ? 563 GLU A CB  1 
ATOM 4283  C CG  . GLU A 1 563 ? -27.682 -11.909 -72.493  1.00 33.63  ? 563 GLU A CG  1 
ATOM 4284  C CD  . GLU A 1 563 ? -28.545 -11.429 -71.345  1.00 33.63  ? 563 GLU A CD  1 
ATOM 4285  O OE1 . GLU A 1 563 ? -29.040 -12.279 -70.575  1.00 33.63  ? 563 GLU A OE1 1 
ATOM 4286  O OE2 . GLU A 1 563 ? -28.725 -10.201 -71.208  1.00 33.63  ? 563 GLU A OE2 1 
ATOM 4287  N N   . VAL A 1 564 ? -30.242 -14.083 -75.706  1.00 31.89  ? 564 VAL A N   1 
ATOM 4288  C CA  . VAL A 1 564 ? -30.485 -15.053 -76.770  1.00 31.89  ? 564 VAL A CA  1 
ATOM 4289  C C   . VAL A 1 564 ? -30.695 -14.335 -78.096  1.00 31.89  ? 564 VAL A C   1 
ATOM 4290  O O   . VAL A 1 564 ? -30.172 -14.749 -79.136  1.00 31.89  ? 564 VAL A O   1 
ATOM 4291  C CB  . VAL A 1 564 ? -31.689 -15.945 -76.422  1.00 31.89  ? 564 VAL A CB  1 
ATOM 4292  C CG1 . VAL A 1 564 ? -32.008 -16.874 -77.577  1.00 31.89  ? 564 VAL A CG1 1 
ATOM 4293  C CG2 . VAL A 1 564 ? -31.410 -16.739 -75.164  1.00 31.89  ? 564 VAL A CG2 1 
ATOM 4294  N N   . ASP A 1 565 ? -31.465 -13.246 -78.077  1.00 32.47  ? 565 ASP A N   1 
ATOM 4295  C CA  . ASP A 1 565 ? -31.713 -12.485 -79.296  1.00 32.47  ? 565 ASP A CA  1 
ATOM 4296  C C   . ASP A 1 565 ? -30.419 -11.903 -79.853  1.00 32.47  ? 565 ASP A C   1 
ATOM 4297  O O   . ASP A 1 565 ? -30.159 -11.964 -81.061  1.00 32.47  ? 565 ASP A O   1 
ATOM 4298  C CB  . ASP A 1 565 ? -32.728 -11.374 -79.021  1.00 32.47  ? 565 ASP A CB  1 
ATOM 4299  C CG  . ASP A 1 565 ? -34.160 -11.847 -79.152  1.00 32.47  ? 565 ASP A CG  1 
ATOM 4300  O OD1 . ASP A 1 565 ? -34.366 -13.019 -79.531  1.00 32.47  ? 565 ASP A OD1 1 
ATOM 4301  O OD2 . ASP A 1 565 ? -35.079 -11.047 -78.880  1.00 32.47  ? 565 ASP A OD2 1 
ATOM 4302  N N   . ASN A 1 566 ? -29.588 -11.336 -78.976  1.00 32.58  ? 566 ASN A N   1 
ATOM 4303  C CA  . ASN A 1 566 ? -28.325 -10.756 -79.422  1.00 32.58  ? 566 ASN A CA  1 
ATOM 4304  C C   . ASN A 1 566 ? -27.419 -11.816 -80.032  1.00 32.58  ? 566 ASN A C   1 
ATOM 4305  O O   . ASN A 1 566 ? -26.817 -11.605 -81.094  1.00 32.58  ? 566 ASN A O   1 
ATOM 4306  C CB  . ASN A 1 566 ? -27.627 -10.057 -78.256  1.00 32.58  ? 566 ASN A CB  1 
ATOM 4307  C CG  . ASN A 1 566 ? -27.836 -8.559  -78.265  1.00 32.58  ? 566 ASN A CG  1 
ATOM 4308  O OD1 . ASN A 1 566 ? -27.269 -7.848  -79.093  1.00 32.58  ? 566 ASN A OD1 1 
ATOM 4309  N ND2 . ASN A 1 566 ? -28.654 -8.071  -77.341  1.00 32.58  ? 566 ASN A ND2 1 
ATOM 4310  N N   . GLN A 1 567 ? -27.313 -12.974 -79.378  1.00 33.38  ? 567 GLN A N   1 
ATOM 4311  C CA  . GLN A 1 567 ? -26.434 -14.016 -79.893  1.00 33.38  ? 567 GLN A CA  1 
ATOM 4312  C C   . GLN A 1 567 ? -26.972 -14.604 -81.191  1.00 33.38  ? 567 GLN A C   1 
ATOM 4313  O O   . GLN A 1 567 ? -26.196 -14.957 -82.085  1.00 33.38  ? 567 GLN A O   1 
ATOM 4314  C CB  . GLN A 1 567 ? -26.230 -15.109 -78.848  1.00 33.38  ? 567 GLN A CB  1 
ATOM 4315  C CG  . GLN A 1 567 ? -25.221 -16.168 -79.263  1.00 33.38  ? 567 GLN A CG  1 
ATOM 4316  C CD  . GLN A 1 567 ? -23.930 -15.583 -79.804  1.00 33.38  ? 567 GLN A CD  1 
ATOM 4317  O OE1 . GLN A 1 567 ? -23.431 -14.574 -79.306  1.00 33.38  ? 567 GLN A OE1 1 
ATOM 4318  N NE2 . GLN A 1 567 ? -23.380 -16.222 -80.828  1.00 33.38  ? 567 GLN A NE2 1 
ATOM 4319  N N   . LYS A 1 568 ? -28.296 -14.717 -81.318  1.00 30.99  ? 568 LYS A N   1 
ATOM 4320  C CA  . LYS A 1 568 ? -28.871 -15.192 -82.571  1.00 30.99  ? 568 LYS A CA  1 
ATOM 4321  C C   . LYS A 1 568 ? -28.604 -14.210 -83.703  1.00 30.99  ? 568 LYS A C   1 
ATOM 4322  O O   . LYS A 1 568 ? -28.300 -14.616 -84.831  1.00 30.99  ? 568 LYS A O   1 
ATOM 4323  C CB  . LYS A 1 568 ? -30.370 -15.430 -82.405  1.00 30.99  ? 568 LYS A CB  1 
ATOM 4324  C CG  . LYS A 1 568 ? -31.031 -16.070 -83.612  1.00 30.99  ? 568 LYS A CG  1 
ATOM 4325  C CD  . LYS A 1 568 ? -30.316 -17.347 -84.020  1.00 30.99  ? 568 LYS A CD  1 
ATOM 4326  C CE  . LYS A 1 568 ? -31.195 -18.216 -84.906  1.00 30.99  ? 568 LYS A CE  1 
ATOM 4327  N NZ  . LYS A 1 568 ? -32.244 -17.424 -85.606  1.00 30.99  ? 568 LYS A NZ  1 
ATOM 4328  N N   . SER A 1 569 ? -28.715 -12.909 -83.422  1.00 30.43  ? 569 SER A N   1 
ATOM 4329  C CA  . SER A 1 569 ? -28.399 -11.910 -84.437  1.00 30.43  ? 569 SER A CA  1 
ATOM 4330  C C   . SER A 1 569 ? -26.937 -11.997 -84.854  1.00 30.43  ? 569 SER A C   1 
ATOM 4331  O O   . SER A 1 569 ? -26.618 -11.921 -86.047  1.00 30.43  ? 569 SER A O   1 
ATOM 4332  C CB  . SER A 1 569 ? -28.729 -10.512 -83.919  1.00 30.43  ? 569 SER A CB  1 
ATOM 4333  O OG  . SER A 1 569 ? -27.874 -9.544  -84.498  1.00 30.43  ? 569 SER A OG  1 
ATOM 4334  N N   . GLN A 1 570 ? -26.034 -12.164 -83.885  1.00 33.23  ? 570 GLN A N   1 
ATOM 4335  C CA  . GLN A 1 570 ? -24.625 -12.333 -84.221  1.00 33.23  ? 570 GLN A CA  1 
ATOM 4336  C C   . GLN A 1 570 ? -24.371 -13.597 -85.032  1.00 33.23  ? 570 GLN A C   1 
ATOM 4337  O O   . GLN A 1 570 ? -23.551 -13.570 -85.955  1.00 33.23  ? 570 GLN A O   1 
ATOM 4338  C CB  . GLN A 1 570 ? -23.768 -12.347 -82.957  1.00 33.23  ? 570 GLN A CB  1 
ATOM 4339  C CG  . GLN A 1 570 ? -23.679 -11.006 -82.256  1.00 33.23  ? 570 GLN A CG  1 
ATOM 4340  C CD  . GLN A 1 570 ? -22.316 -10.764 -81.640  1.00 33.23  ? 570 GLN A CD  1 
ATOM 4341  O OE1 . GLN A 1 570 ? -21.481 -10.064 -82.211  1.00 33.23  ? 570 GLN A OE1 1 
ATOM 4342  N NE2 . GLN A 1 570 ? -22.084 -11.346 -80.470  1.00 33.23  ? 570 GLN A NE2 1 
ATOM 4343  N N   . ASP A 1 571 ? -25.048 -14.700 -84.711  1.00 33.00  ? 571 ASP A N   1 
ATOM 4344  C CA  . ASP A 1 571 ? -24.883 -15.931 -85.478  1.00 33.00  ? 571 ASP A CA  1 
ATOM 4345  C C   . ASP A 1 571 ? -25.374 -15.763 -86.911  1.00 33.00  ? 571 ASP A C   1 
ATOM 4346  O O   . ASP A 1 571 ? -24.737 -16.245 -87.854  1.00 33.00  ? 571 ASP A O   1 
ATOM 4347  C CB  . ASP A 1 571 ? -25.618 -17.081 -84.791  1.00 33.00  ? 571 ASP A CB  1 
ATOM 4348  C CG  . ASP A 1 571 ? -24.995 -17.458 -83.464  1.00 33.00  ? 571 ASP A CG  1 
ATOM 4349  O OD1 . ASP A 1 571 ? -23.804 -17.145 -83.257  1.00 33.00  ? 571 ASP A OD1 1 
ATOM 4350  O OD2 . ASP A 1 571 ? -25.693 -18.068 -82.628  1.00 33.00  ? 571 ASP A OD2 1 
ATOM 4351  N N   . LEU A 1 572 ? -26.510 -15.087 -87.096  1.00 30.36  ? 572 LEU A N   1 
ATOM 4352  C CA  . LEU A 1 572 ? -26.987 -14.823 -88.450  1.00 30.36  ? 572 LEU A CA  1 
ATOM 4353  C C   . LEU A 1 572 ? -26.029 -13.920 -89.213  1.00 30.36  ? 572 LEU A C   1 
ATOM 4354  O O   . LEU A 1 572 ? -25.802 -14.125 -90.411  1.00 30.36  ? 572 LEU A O   1 
ATOM 4355  C CB  . LEU A 1 572 ? -28.383 -14.207 -88.416  1.00 30.36  ? 572 LEU A CB  1 
ATOM 4356  C CG  . LEU A 1 572 ? -29.508 -15.069 -87.845  1.00 30.36  ? 572 LEU A CG  1 
ATOM 4357  C CD1 . LEU A 1 572 ? -30.541 -14.199 -87.155  1.00 30.36  ? 572 LEU A CD1 1 
ATOM 4358  C CD2 . LEU A 1 572 ? -30.150 -15.890 -88.943  1.00 30.36  ? 572 LEU A CD2 1 
ATOM 4359  N N   . GLY A 1 573 ? -25.460 -12.919 -88.545  1.00 30.99  ? 573 GLY A N   1 
ATOM 4360  C CA  . GLY A 1 573 ? -24.455 -12.082 -89.173  1.00 30.99  ? 573 GLY A CA  1 
ATOM 4361  C C   . GLY A 1 573 ? -23.238 -12.876 -89.601  1.00 30.99  ? 573 GLY A C   1 
ATOM 4362  O O   . GLY A 1 573 ? -22.695 -12.671 -90.691  1.00 30.99  ? 573 GLY A O   1 
ATOM 4363  N N   . PHE A 1 574 ? -22.803 -13.796 -88.739  1.00 32.49  ? 574 PHE A N   1 
ATOM 4364  C CA  . PHE A 1 574 ? -21.672 -14.656 -89.069  1.00 32.49  ? 574 PHE A CA  1 
ATOM 4365  C C   . PHE A 1 574 ? -21.985 -15.543 -90.268  1.00 32.49  ? 574 PHE A C   1 
ATOM 4366  O O   . PHE A 1 574 ? -21.133 -15.756 -91.138  1.00 32.49  ? 574 PHE A O   1 
ATOM 4367  C CB  . PHE A 1 574 ? -21.289 -15.505 -87.859  1.00 32.49  ? 574 PHE A CB  1 
ATOM 4368  C CG  . PHE A 1 574 ? -20.309 -16.595 -88.173  1.00 32.49  ? 574 PHE A CG  1 
ATOM 4369  C CD1 . PHE A 1 574 ? -19.040 -16.292 -88.631  1.00 32.49  ? 574 PHE A CD1 1 
ATOM 4370  C CD2 . PHE A 1 574 ? -20.656 -17.923 -88.008  1.00 32.49  ? 574 PHE A CD2 1 
ATOM 4371  C CE1 . PHE A 1 574 ? -18.137 -17.294 -88.921  1.00 32.49  ? 574 PHE A CE1 1 
ATOM 4372  C CE2 . PHE A 1 574 ? -19.757 -18.929 -88.295  1.00 32.49  ? 574 PHE A CE2 1 
ATOM 4373  C CZ  . PHE A 1 574 ? -18.496 -18.615 -88.752  1.00 32.49  ? 574 PHE A CZ  1 
ATOM 4374  N N   . MET A 1 575 ? -23.202 -16.085 -90.319  1.00 32.84  ? 575 MET A N   1 
ATOM 4375  C CA  . MET A 1 575 ? -23.594 -16.906 -91.461  1.00 32.84  ? 575 MET A CA  1 
ATOM 4376  C C   . MET A 1 575 ? -23.604 -16.086 -92.744  1.00 32.84  ? 575 MET A C   1 
ATOM 4377  O O   . MET A 1 575 ? -23.150 -16.551 -93.796  1.00 32.84  ? 575 MET A O   1 
ATOM 4378  C CB  . MET A 1 575 ? -24.961 -17.544 -91.211  1.00 32.84  ? 575 MET A CB  1 
ATOM 4379  C CG  . MET A 1 575 ? -24.941 -18.673 -90.196  1.00 32.84  ? 575 MET A CG  1 
ATOM 4380  S SD  . MET A 1 575 ? -23.651 -19.888 -90.518  1.00 32.84  ? 575 MET A SD  1 
ATOM 4381  C CE  . MET A 1 575 ? -24.084 -20.420 -92.172  1.00 32.84  ? 575 MET A CE  1 
ATOM 4382  N N   . VAL A 1 576 ? -24.115 -14.855 -92.674  1.00 31.44  ? 576 VAL A N   1 
ATOM 4383  C CA  . VAL A 1 576 ? -24.100 -13.978 -93.840  1.00 31.44  ? 576 VAL A CA  1 
ATOM 4384  C C   . VAL A 1 576 ? -22.672 -13.712 -94.292  1.00 31.44  ? 576 VAL A C   1 
ATOM 4385  O O   . VAL A 1 576 ? -22.374 -13.739 -95.492  1.00 31.44  ? 576 VAL A O   1 
ATOM 4386  C CB  . VAL A 1 576 ? -24.844 -12.663 -93.536  1.00 31.44  ? 576 VAL A CB  1 
ATOM 4387  C CG1 . VAL A 1 576 ? -24.515 -11.609 -94.578  1.00 31.44  ? 576 VAL A CG1 1 
ATOM 4388  C CG2 . VAL A 1 576 ? -26.334 -12.903 -93.486  1.00 31.44  ? 576 VAL A CG2 1 
ATOM 4389  N N   . GLN A 1 577 ? -21.769 -13.456 -93.345  1.00 33.44  ? 577 GLN A N   1 
ATOM 4390  C CA  . GLN A 1 577 ? -20.373 -13.215 -93.692  1.00 33.44  ? 577 GLN A CA  1 
ATOM 4391  C C   . GLN A 1 577 ? -19.752 -14.436 -94.359  1.00 33.44  ? 577 GLN A C   1 
ATOM 4392  O O   . GLN A 1 577 ? -19.060 -14.319 -95.376  1.00 33.44  ? 577 GLN A O   1 
ATOM 4393  C CB  . GLN A 1 577 ? -19.583 -12.826 -92.441  1.00 33.44  ? 577 GLN A CB  1 
ATOM 4394  C CG  . GLN A 1 577 ? -19.271 -11.346 -92.334  1.00 33.44  ? 577 GLN A CG  1 
ATOM 4395  C CD  . GLN A 1 577 ? -18.601 -10.993 -91.022  1.00 33.44  ? 577 GLN A CD  1 
ATOM 4396  O OE1 . GLN A 1 577 ? -17.735 -11.723 -90.538  1.00 33.44  ? 577 GLN A OE1 1 
ATOM 4397  N NE2 . GLN A 1 577 ? -18.999 -9.869  -90.439  1.00 33.44  ? 577 GLN A NE2 1 
ATOM 4398  N N   . THR A 1 578 ? -19.983 -15.621 -93.792  1.00 32.61  ? 578 THR A N   1 
ATOM 4399  C CA  . THR A 1 578 ? -19.401 -16.842 -94.335  1.00 32.61  ? 578 THR A CA  1 
ATOM 4400  C C   . THR A 1 578 ? -19.951 -17.146 -95.724  1.00 32.61  ? 578 THR A C   1 
ATOM 4401  O O   . THR A 1 578 ? -19.209 -17.096 -96.710  1.00 32.61  ? 578 THR A O   1 
ATOM 4402  C CB  . THR A 1 578 ? -19.650 -18.023 -93.396  1.00 32.61  ? 578 THR A CB  1 
ATOM 4403  O OG1 . THR A 1 578 ? -18.919 -17.826 -92.180  1.00 32.61  ? 578 THR A OG1 1 
ATOM 4404  C CG2 . THR A 1 578 ? -19.190 -19.318 -94.041  1.00 32.61  ? 578 THR A CG2 1 
ATOM 4405  N N   . ILE A 1 579 ? -21.243 -17.461 -95.822  1.00 34.34  ? 579 ILE A N   1 
ATOM 4406  C CA  . ILE A 1 579 ? -21.852 -17.667 -97.130  1.00 34.34  ? 579 ILE A CA  1 
ATOM 4407  C C   . ILE A 1 579 ? -22.466 -16.362 -97.620  1.00 34.34  ? 579 ILE A C   1 
ATOM 4408  O O   . ILE A 1 579 ? -23.668 -16.123 -97.462  1.00 34.34  ? 579 ILE A O   1 
ATOM 4409  C CB  . ILE A 1 579 ? -22.883 -18.813 -97.105  1.00 34.34  ? 579 ILE A CB  1 
ATOM 4410  C CG1 . ILE A 1 579 ? -23.841 -18.680 -95.920  1.00 34.34  ? 579 ILE A CG1 1 
ATOM 4411  C CG2 . ILE A 1 579 ? -22.179 -20.155 -97.068  1.00 34.34  ? 579 ILE A CG2 1 
ATOM 4412  C CD1 . ILE A 1 579 ? -25.181 -19.335 -96.146  1.00 34.34  ? 579 ILE A CD1 1 
ATOM 4413  N N   . GLY A 1 580 ? -21.645 -15.515 -98.233  1.00 37.68  ? 580 GLY A N   1 
ATOM 4414  C CA  . GLY A 1 580 ? -22.126 -14.258 -98.768  1.00 37.68  ? 580 GLY A CA  1 
ATOM 4415  C C   . GLY A 1 580 ? -21.804 -14.112 -100.238 1.00 37.68  ? 580 GLY A C   1 
ATOM 4416  O O   . GLY A 1 580 ? -22.484 -13.384 -100.967 1.00 37.68  ? 580 GLY A O   1 
ATOM 4417  N N   . ASN A 1 581 ? -20.761 -14.809 -100.685 1.00 40.83  ? 581 ASN A N   1 
ATOM 4418  C CA  . ASN A 1 581 ? -20.345 -14.771 -102.078 1.00 40.83  ? 581 ASN A CA  1 
ATOM 4419  C C   . ASN A 1 581 ? -20.491 -16.110 -102.784 1.00 40.83  ? 581 ASN A C   1 
ATOM 4420  O O   . ASN A 1 581 ? -20.499 -16.142 -104.019 1.00 40.83  ? 581 ASN A O   1 
ATOM 4421  C CB  . ASN A 1 581 ? -18.889 -14.303 -102.181 1.00 40.83  ? 581 ASN A CB  1 
ATOM 4422  C CG  . ASN A 1 581 ? -18.750 -12.802 -102.035 1.00 40.83  ? 581 ASN A CG  1 
ATOM 4423  O OD1 . ASN A 1 581 ? -19.742 -12.073 -102.024 1.00 40.83  ? 581 ASN A OD1 1 
ATOM 4424  N ND2 . ASN A 1 581 ? -17.514 -12.330 -101.919 1.00 40.83  ? 581 ASN A ND2 1 
ATOM 4425  N N   . THR A 1 582 ? -20.604 -17.209 -102.038 1.00 41.72  ? 582 THR A N   1 
ATOM 4426  C CA  . THR A 1 582 ? -20.758 -18.520 -102.658 1.00 41.72  ? 582 THR A CA  1 
ATOM 4427  C C   . THR A 1 582 ? -22.197 -18.753 -103.106 1.00 41.72  ? 582 THR A C   1 
ATOM 4428  O O   . THR A 1 582 ? -22.458 -19.004 -104.287 1.00 41.72  ? 582 THR A O   1 
ATOM 4429  C CB  . THR A 1 582 ? -20.315 -19.616 -101.687 1.00 41.72  ? 582 THR A CB  1 
ATOM 4430  O OG1 . THR A 1 582 ? -18.957 -19.385 -101.294 1.00 41.72  ? 582 THR A OG1 1 
ATOM 4431  C CG2 . THR A 1 582 ? -20.417 -20.980 -102.348 1.00 41.72  ? 582 THR A CG2 1 
ATOM 4432  N N   . VAL A 1 583 ? -23.144 -18.672 -102.173 1.00 41.76  ? 583 VAL A N   1 
ATOM 4433  C CA  . VAL A 1 583 ? -24.554 -18.876 -102.485 1.00 41.76  ? 583 VAL A CA  1 
ATOM 4434  C C   . VAL A 1 583 ? -25.085 -17.666 -103.240 1.00 41.76  ? 583 VAL A C   1 
ATOM 4435  O O   . VAL A 1 583 ? -24.427 -16.621 -103.302 1.00 41.76  ? 583 VAL A O   1 
ATOM 4436  C CB  . VAL A 1 583 ? -25.379 -19.132 -101.211 1.00 41.76  ? 583 VAL A CB  1 
ATOM 4437  C CG1 . VAL A 1 583 ? -25.270 -20.587 -100.792 1.00 41.76  ? 583 VAL A CG1 1 
ATOM 4438  C CG2 . VAL A 1 583 ? -24.924 -18.212 -100.094 1.00 41.76  ? 583 VAL A CG2 1 
ATOM 4439  N N   . ASP A 1 584 ? -26.278 -17.797 -103.816 1.00 42.18  ? 584 ASP A N   1 
ATOM 4440  C CA  . ASP A 1 584 ? -26.882 -16.700 -104.562 1.00 42.18  ? 584 ASP A CA  1 
ATOM 4441  C C   . ASP A 1 584 ? -27.423 -15.629 -103.624 1.00 42.18  ? 584 ASP A C   1 
ATOM 4442  O O   . ASP A 1 584 ? -27.246 -15.715 -102.405 1.00 42.18  ? 584 ASP A O   1 
ATOM 4443  C CB  . ASP A 1 584 ? -27.983 -17.226 -105.489 1.00 42.18  ? 584 ASP A CB  1 
ATOM 4444  C CG  . ASP A 1 584 ? -29.144 -17.854 -104.735 1.00 42.18  ? 584 ASP A CG  1 
ATOM 4445  O OD1 . ASP A 1 584 ? -29.096 -17.929 -103.489 1.00 42.18  ? 584 ASP A OD1 1 
ATOM 4446  O OD2 . ASP A 1 584 ? -30.113 -18.279 -105.397 1.00 42.18  ? 584 ASP A OD2 1 
ATOM 4447  N N   . GLN A 1 585 ? -28.085 -14.617 -104.181 1.00 40.76  ? 585 GLN A N   1 
ATOM 4448  C CA  . GLN A 1 585 ? -28.579 -13.488 -103.405 1.00 40.76  ? 585 GLN A CA  1 
ATOM 4449  C C   . GLN A 1 585 ? -29.783 -13.828 -102.539 1.00 40.76  ? 585 GLN A C   1 
ATOM 4450  O O   . GLN A 1 585 ? -30.004 -13.170 -101.520 1.00 40.76  ? 585 GLN A O   1 
ATOM 4451  C CB  . GLN A 1 585 ? -28.941 -12.326 -104.334 1.00 40.76  ? 585 GLN A CB  1 
ATOM 4452  C CG  . GLN A 1 585 ? -28.578 -10.957 -103.784 1.00 40.76  ? 585 GLN A CG  1 
ATOM 4453  C CD  . GLN A 1 585 ? -27.082 -10.764 -103.640 1.00 40.76  ? 585 GLN A CD  1 
ATOM 4454  O OE1 . GLN A 1 585 ? -26.387 -10.472 -104.613 1.00 40.76  ? 585 GLN A OE1 1 
ATOM 4455  N NE2 . GLN A 1 585 ? -26.579 -10.925 -102.422 1.00 40.76  ? 585 GLN A NE2 1 
ATOM 4456  N N   . GLN A 1 586 ? -30.572 -14.834 -102.921 1.00 40.40  ? 586 GLN A N   1 
ATOM 4457  C CA  . GLN A 1 586 ? -31.799 -15.136 -102.188 1.00 40.40  ? 586 GLN A CA  1 
ATOM 4458  C C   . GLN A 1 586 ? -31.507 -15.575 -100.758 1.00 40.40  ? 586 GLN A C   1 
ATOM 4459  O O   . GLN A 1 586 ? -32.165 -15.126 -99.813  1.00 40.40  ? 586 GLN A O   1 
ATOM 4460  C CB  . GLN A 1 586 ? -32.598 -16.210 -102.928 1.00 40.40  ? 586 GLN A CB  1 
ATOM 4461  C CG  . GLN A 1 586 ? -32.972 -15.831 -104.351 1.00 40.40  ? 586 GLN A CG  1 
ATOM 4462  C CD  . GLN A 1 586 ? -33.726 -14.518 -104.424 1.00 40.40  ? 586 GLN A CD  1 
ATOM 4463  O OE1 . GLN A 1 586 ? -34.737 -14.332 -103.749 1.00 40.40  ? 586 GLN A OE1 1 
ATOM 4464  N NE2 . GLN A 1 586 ? -33.236 -13.600 -105.248 1.00 40.40  ? 586 GLN A NE2 1 
ATOM 4465  N N   . VAL A 1 587 ? -30.517 -16.452 -100.579 1.00 37.42  ? 587 VAL A N   1 
ATOM 4466  C CA  . VAL A 1 587 ? -30.221 -16.985 -99.249  1.00 37.42  ? 587 VAL A CA  1 
ATOM 4467  C C   . VAL A 1 587 ? -29.706 -15.877 -98.336  1.00 37.42  ? 587 VAL A C   1 
ATOM 4468  O O   . VAL A 1 587 ? -30.146 -15.732 -97.187  1.00 37.42  ? 587 VAL A O   1 
ATOM 4469  C CB  . VAL A 1 587 ? -29.215 -18.144 -99.350  1.00 37.42  ? 587 VAL A CB  1 
ATOM 4470  C CG1 . VAL A 1 587 ? -28.811 -18.621 -97.967  1.00 37.42  ? 587 VAL A CG1 1 
ATOM 4471  C CG2 . VAL A 1 587 ? -29.805 -19.284 -100.164 1.00 37.42  ? 587 VAL A CG2 1 
ATOM 4472  N N   . THR A 1 588 ? -28.766 -15.078 -98.841  1.00 35.21  ? 588 THR A N   1 
ATOM 4473  C CA  . THR A 1 588 ? -28.217 -13.981 -98.053  1.00 35.21  ? 588 THR A CA  1 
ATOM 4474  C C   . THR A 1 588 ? -29.298 -12.963 -97.712  1.00 35.21  ? 588 THR A C   1 
ATOM 4475  O O   . THR A 1 588 ? -29.363 -12.458 -96.585  1.00 35.21  ? 588 THR A O   1 
ATOM 4476  C CB  . THR A 1 588 ? -27.067 -13.321 -98.817  1.00 35.21  ? 588 THR A CB  1 
ATOM 4477  O OG1 . THR A 1 588 ? -25.891 -14.131 -98.706  1.00 35.21  ? 588 THR A OG1 1 
ATOM 4478  C CG2 . THR A 1 588 ? -26.771 -11.936 -98.265  1.00 35.21  ? 588 THR A CG2 1 
ATOM 4479  N N   . LEU A 1 589 ? -30.166 -12.658 -98.678  1.00 35.05  ? 589 LEU A N   1 
ATOM 4480  C CA  . LEU A 1 589 ? -31.236 -11.700 -98.433  1.00 35.05  ? 589 LEU A CA  1 
ATOM 4481  C C   . LEU A 1 589 ? -32.211 -12.221 -97.385  1.00 35.05  ? 589 LEU A C   1 
ATOM 4482  O O   . LEU A 1 589 ? -32.682 -11.464 -96.533  1.00 35.05  ? 589 LEU A O   1 
ATOM 4483  C CB  . LEU A 1 589 ? -31.963 -11.377 -99.736  1.00 35.05  ? 589 LEU A CB  1 
ATOM 4484  C CG  . LEU A 1 589 ? -31.371 -10.223 -100.543 1.00 35.05  ? 589 LEU A CG  1 
ATOM 4485  C CD1 . LEU A 1 589 ? -32.375 -9.732  -101.564 1.00 35.05  ? 589 LEU A CD1 1 
ATOM 4486  C CD2 . LEU A 1 589 ? -30.928 -9.090  -99.631  1.00 35.05  ? 589 LEU A CD2 1 
ATOM 4487  N N   . LYS A 1 590 ? -32.529 -13.516 -97.433  1.00 33.66  ? 590 LYS A N   1 
ATOM 4488  C CA  . LYS A 1 590 ? -33.412 -14.089 -96.423  1.00 33.66  ? 590 LYS A CA  1 
ATOM 4489  C C   . LYS A 1 590 ? -32.773 -14.037 -95.042  1.00 33.66  ? 590 LYS A C   1 
ATOM 4490  O O   . LYS A 1 590 ? -33.449 -13.752 -94.045  1.00 33.66  ? 590 LYS A O   1 
ATOM 4491  C CB  . LYS A 1 590 ? -33.778 -15.524 -96.798  1.00 33.66  ? 590 LYS A CB  1 
ATOM 4492  C CG  . LYS A 1 590 ? -35.032 -15.632 -97.649  1.00 33.66  ? 590 LYS A CG  1 
ATOM 4493  C CD  . LYS A 1 590 ? -35.720 -16.972 -97.458  1.00 33.66  ? 590 LYS A CD  1 
ATOM 4494  C CE  . LYS A 1 590 ? -34.839 -18.117 -97.925  1.00 33.66  ? 590 LYS A CE  1 
ATOM 4495  N NZ  . LYS A 1 590 ? -35.104 -18.470 -99.345  1.00 33.66  ? 590 LYS A NZ  1 
ATOM 4496  N N   . LEU A 1 591 ? -31.470 -14.311 -94.960  1.00 31.64  ? 591 LEU A N   1 
ATOM 4497  C CA  . LEU A 1 591 ? -30.785 -14.224 -93.673  1.00 31.64  ? 591 LEU A CA  1 
ATOM 4498  C C   . LEU A 1 591 ? -30.794 -12.797 -93.132  1.00 31.64  ? 591 LEU A C   1 
ATOM 4499  O O   . LEU A 1 591 ? -31.030 -12.579 -91.936  1.00 31.64  ? 591 LEU A O   1 
ATOM 4500  C CB  . LEU A 1 591 ? -29.356 -14.745 -93.809  1.00 31.64  ? 591 LEU A CB  1 
ATOM 4501  C CG  . LEU A 1 591 ? -29.204 -16.264 -93.881  1.00 31.64  ? 591 LEU A CG  1 
ATOM 4502  C CD1 . LEU A 1 591 ? -27.765 -16.671 -93.624  1.00 31.64  ? 591 LEU A CD1 1 
ATOM 4503  C CD2 . LEU A 1 591 ? -30.138 -16.944 -92.898  1.00 31.64  ? 591 LEU A CD2 1 
ATOM 4504  N N   . VAL A 1 592 ? -30.549 -11.810 -93.996  1.00 31.09  ? 592 VAL A N   1 
ATOM 4505  C CA  . VAL A 1 592 ? -30.582 -10.419 -93.550  1.00 31.09  ? 592 VAL A CA  1 
ATOM 4506  C C   . VAL A 1 592 ? -31.999 -10.023 -93.150  1.00 31.09  ? 592 VAL A C   1 
ATOM 4507  O O   . VAL A 1 592 ? -32.199 -9.228  -92.225  1.00 31.09  ? 592 VAL A O   1 
ATOM 4508  C CB  . VAL A 1 592 ? -30.009 -9.488  -94.633  1.00 31.09  ? 592 VAL A CB  1 
ATOM 4509  C CG1 . VAL A 1 592 ? -30.055 -8.045  -94.167  1.00 31.09  ? 592 VAL A CG1 1 
ATOM 4510  C CG2 . VAL A 1 592 ? -28.582 -9.880  -94.960  1.00 31.09  ? 592 VAL A CG2 1 
ATOM 4511  N N   . ALA A 1 593 ? -33.005 -10.563 -93.840  1.00 31.82  ? 593 ALA A N   1 
ATOM 4512  C CA  . ALA A 1 593 ? -34.387 -10.313 -93.450  1.00 31.82  ? 593 ALA A CA  1 
ATOM 4513  C C   . ALA A 1 593 ? -34.688 -10.880 -92.072  1.00 31.82  ? 593 ALA A C   1 
ATOM 4514  O O   . ALA A 1 593 ? -35.405 -10.256 -91.285  1.00 31.82  ? 593 ALA A O   1 
ATOM 4515  C CB  . ALA A 1 593 ? -35.341 -10.906 -94.486  1.00 31.82  ? 593 ALA A CB  1 
ATOM 4516  N N   . ARG A 1 594 ? -34.159 -12.066 -91.767  1.00 30.38  ? 594 ARG A N   1 
ATOM 4517  C CA  . ARG A 1 594 ? -34.312 -12.613 -90.421  1.00 30.38  ? 594 ARG A CA  1 
ATOM 4518  C C   . ARG A 1 594 ? -33.622 -11.729 -89.388  1.00 30.38  ? 594 ARG A C   1 
ATOM 4519  O O   . ARG A 1 594 ? -34.159 -11.502 -88.294  1.00 30.38  ? 594 ARG A O   1 
ATOM 4520  C CB  . ARG A 1 594 ? -33.765 -14.037 -90.367  1.00 30.38  ? 594 ARG A CB  1 
ATOM 4521  C CG  . ARG A 1 594 ? -34.830 -15.107 -90.511  1.00 30.38  ? 594 ARG A CG  1 
ATOM 4522  C CD  . ARG A 1 594 ? -34.271 -16.487 -90.222  1.00 30.38  ? 594 ARG A CD  1 
ATOM 4523  N NE  . ARG A 1 594 ? -34.153 -17.288 -91.433  1.00 30.38  ? 594 ARG A NE  1 
ATOM 4524  C CZ  . ARG A 1 594 ? -33.593 -18.488 -91.485  1.00 30.38  ? 594 ARG A CZ  1 
ATOM 4525  N NH1 . ARG A 1 594 ? -33.090 -19.064 -90.405  1.00 30.38  ? 594 ARG A NH1 1 
ATOM 4526  N NH2 . ARG A 1 594 ? -33.534 -19.127 -92.649  1.00 30.38  ? 594 ARG A NH2 1 
ATOM 4527  N N   . ILE A 1 595 ? -32.433 -11.220 -89.721  1.00 28.81  ? 595 ILE A N   1 
ATOM 4528  C CA  . ILE A 1 595 ? -31.751 -10.280 -88.833  1.00 28.81  ? 595 ILE A CA  1 
ATOM 4529  C C   . ILE A 1 595 ? -32.618 -9.055  -88.580  1.00 28.81  ? 595 ILE A C   1 
ATOM 4530  O O   . ILE A 1 595 ? -32.753 -8.604  -87.436  1.00 28.81  ? 595 ILE A O   1 
ATOM 4531  C CB  . ILE A 1 595 ? -30.381 -9.882  -89.413  1.00 28.81  ? 595 ILE A CB  1 
ATOM 4532  C CG1 . ILE A 1 595 ? -29.326 -10.923 -89.055  1.00 28.81  ? 595 ILE A CG1 1 
ATOM 4533  C CG2 . ILE A 1 595 ? -29.953 -8.519  -88.904  1.00 28.81  ? 595 ILE A CG2 1 
ATOM 4534  C CD1 . ILE A 1 595 ? -27.983 -10.669 -89.695  1.00 28.81  ? 595 ILE A CD1 1 
ATOM 4535  N N   . ALA A 1 596 ? -33.222 -8.505  -89.630  1.00 29.57  ? 596 ALA A N   1 
ATOM 4536  C CA  . ALA A 1 596 ? -34.110 -7.359  -89.495  1.00 29.57  ? 596 ALA A CA  1 
ATOM 4537  C C   . ALA A 1 596 ? -35.358 -7.674  -88.686  1.00 29.57  ? 596 ALA A C   1 
ATOM 4538  O O   . ALA A 1 596 ? -35.852 -6.795  -87.973  1.00 29.57  ? 596 ALA A O   1 
ATOM 4539  C CB  . ALA A 1 596 ? -34.515 -6.840  -90.875  1.00 29.57  ? 596 ALA A CB  1 
ATOM 4540  N N   . GLU A 1 597 ? -35.881 -8.894  -88.786  1.00 31.83  ? 597 GLU A N   1 
ATOM 4541  C CA  . GLU A 1 597 ? -36.990 -9.316  -87.939  1.00 31.83  ? 597 GLU A CA  1 
ATOM 4542  C C   . GLU A 1 597 ? -36.594 -9.364  -86.471  1.00 31.83  ? 597 GLU A C   1 
ATOM 4543  O O   . GLU A 1 597 ? -37.386 -8.976  -85.606  1.00 31.83  ? 597 GLU A O   1 
ATOM 4544  C CB  . GLU A 1 597 ? -37.510 -10.685 -88.377  1.00 31.83  ? 597 GLU A CB  1 
ATOM 4545  C CG  . GLU A 1 597 ? -38.368 -10.646 -89.620  1.00 31.83  ? 597 GLU A CG  1 
ATOM 4546  C CD  . GLU A 1 597 ? -39.558 -11.577 -89.535  1.00 31.83  ? 597 GLU A CD  1 
ATOM 4547  O OE1 . GLU A 1 597 ? -40.481 -11.294 -88.743  1.00 31.83  ? 597 GLU A OE1 1 
ATOM 4548  O OE2 . GLU A 1 597 ? -39.572 -12.594 -90.261  1.00 31.83  ? 597 GLU A OE2 1 
ATOM 4549  N N   . LEU A 1 598 ? -35.383 -9.841  -86.170  1.00 29.49  ? 598 LEU A N   1 
ATOM 4550  C CA  . LEU A 1 598 ? -34.917 -9.817  -84.786  1.00 29.49  ? 598 LEU A CA  1 
ATOM 4551  C C   . LEU A 1 598 ? -34.798 -8.393  -84.260  1.00 29.49  ? 598 LEU A C   1 
ATOM 4552  O O   . LEU A 1 598 ? -34.923 -8.166  -83.052  1.00 29.49  ? 598 LEU A O   1 
ATOM 4553  C CB  . LEU A 1 598 ? -33.574 -10.534 -84.659  1.00 29.49  ? 598 LEU A CB  1 
ATOM 4554  C CG  . LEU A 1 598 ? -33.583 -12.057 -84.777  1.00 29.49  ? 598 LEU A CG  1 
ATOM 4555  C CD1 . LEU A 1 598 ? -32.288 -12.631 -84.235  1.00 29.49  ? 598 LEU A CD1 1 
ATOM 4556  C CD2 . LEU A 1 598 ? -34.778 -12.643 -84.048  1.00 29.49  ? 598 LEU A CD2 1 
ATOM 4557  N N   . LYS A 1 599 ? -34.563 -7.426  -85.144  1.00 28.90  ? 599 LYS A N   1 
ATOM 4558  C CA  . LYS A 1 599 ? -34.443 -6.029  -84.751  1.00 28.90  ? 599 LYS A CA  1 
ATOM 4559  C C   . LYS A 1 599 ? -35.786 -5.317  -84.677  1.00 28.90  ? 599 LYS A C   1 
ATOM 4560  O O   . LYS A 1 599 ? -35.807 -4.089  -84.535  1.00 28.90  ? 599 LYS A O   1 
ATOM 4561  C CB  . LYS A 1 599 ? -33.521 -5.285  -85.720  1.00 28.90  ? 599 LYS A CB  1 
ATOM 4562  C CG  . LYS A 1 599 ? -32.088 -5.785  -85.729  1.00 28.90  ? 599 LYS A CG  1 
ATOM 4563  C CD  . LYS A 1 599 ? -31.394 -5.511  -84.409  1.00 28.90  ? 599 LYS A CD  1 
ATOM 4564  C CE  . LYS A 1 599 ? -29.940 -5.945  -84.454  1.00 28.90  ? 599 LYS A CE  1 
ATOM 4565  N NZ  . LYS A 1 599 ? -29.686 -7.123  -83.579  1.00 28.90  ? 599 LYS A NZ  1 
ATOM 4566  N N   . ARG A 1 600 ? -36.895 -6.052  -84.788  1.00 30.48  ? 600 ARG A N   1 
ATOM 4567  C CA  . ARG A 1 600 ? -38.243 -5.491  -84.692  1.00 30.48  ? 600 ARG A CA  1 
ATOM 4568  C C   . ARG A 1 600 ? -38.516 -4.489  -85.811  1.00 30.48  ? 600 ARG A C   1 
ATOM 4569  O O   . ARG A 1 600 ? -38.997 -3.380  -85.575  1.00 30.48  ? 600 ARG A O   1 
ATOM 4570  C CB  . ARG A 1 600 ? -38.483 -4.855  -83.321  1.00 30.48  ? 600 ARG A CB  1 
ATOM 4571  C CG  . ARG A 1 600 ? -38.249 -5.798  -82.156  1.00 30.48  ? 600 ARG A CG  1 
ATOM 4572  C CD  . ARG A 1 600 ? -39.551 -6.185  -81.481  1.00 30.48  ? 600 ARG A CD  1 
ATOM 4573  N NE  . ARG A 1 600 ? -40.027 -5.140  -80.583  1.00 30.48  ? 600 ARG A NE  1 
ATOM 4574  C CZ  . ARG A 1 600 ? -41.303 -4.917  -80.304  1.00 30.48  ? 600 ARG A CZ  1 
ATOM 4575  N NH1 . ARG A 1 600 ? -42.266 -5.651  -80.837  1.00 30.48  ? 600 ARG A NH1 1 
ATOM 4576  N NH2 . ARG A 1 600 ? -41.622 -3.933  -79.468  1.00 30.48  ? 600 ARG A NH2 1 
ATOM 4577  N N   . MET A 1 601 ? -38.206 -4.885  -87.048  1.00 31.03  ? 601 MET A N   1 
ATOM 4578  C CA  . MET A 1 601 ? -38.518 -4.110  -88.247  1.00 31.03  ? 601 MET A CA  1 
ATOM 4579  C C   . MET A 1 601 ? -39.253 -5.033  -89.212  1.00 31.03  ? 601 MET A C   1 
ATOM 4580  O O   . MET A 1 601 ? -38.666 -5.524  -90.188  1.00 31.03  ? 601 MET A O   1 
ATOM 4581  C CB  . MET A 1 601 ? -37.262 -3.526  -88.891  1.00 31.03  ? 601 MET A CB  1 
ATOM 4582  C CG  . MET A 1 601 ? -36.215 -3.045  -87.903  1.00 31.03  ? 601 MET A CG  1 
ATOM 4583  S SD  . MET A 1 601 ? -34.713 -2.452  -88.702  1.00 31.03  ? 601 MET A SD  1 
ATOM 4584  C CE  . MET A 1 601 ? -35.125 -0.728  -88.946  1.00 31.03  ? 601 MET A CE  1 
ATOM 4585  N N   . PRO A 1 602 ? -40.540 -5.296  -88.972  1.00 32.33  ? 602 PRO A N   1 
ATOM 4586  C CA  . PRO A 1 602 ? -41.287 -6.228  -89.825  1.00 32.33  ? 602 PRO A CA  1 
ATOM 4587  C C   . PRO A 1 602 ? -41.511 -5.742  -91.247  1.00 32.33  ? 602 PRO A C   1 
ATOM 4588  O O   . PRO A 1 602 ? -41.848 -6.560  -92.109  1.00 32.33  ? 602 PRO A O   1 
ATOM 4589  C CB  . PRO A 1 602 ? -42.628 -6.372  -89.081  1.00 32.33  ? 602 PRO A CB  1 
ATOM 4590  C CG  . PRO A 1 602 ? -42.377 -5.831  -87.704  1.00 32.33  ? 602 PRO A CG  1 
ATOM 4591  C CD  . PRO A 1 602 ? -41.382 -4.748  -87.901  1.00 32.33  ? 602 PRO A CD  1 
ATOM 4592  N N   . GLU A 1 603 ? -41.334 -4.452  -91.523  1.00 35.03  ? 603 GLU A N   1 
ATOM 4593  C CA  . GLU A 1 603 ? -41.525 -3.930  -92.871  1.00 35.03  ? 603 GLU A CA  1 
ATOM 4594  C C   . GLU A 1 603 ? -40.294 -4.162  -93.739  1.00 35.03  ? 603 GLU A C   1 
ATOM 4595  O O   . GLU A 1 603 ? -40.415 -4.482  -94.928  1.00 35.03  ? 603 GLU A O   1 
ATOM 4596  C CB  . GLU A 1 603 ? -41.862 -2.438  -92.809  1.00 35.03  ? 603 GLU A CB  1 
ATOM 4597  C CG  . GLU A 1 603 ? -41.646 -1.693  -94.112  1.00 35.03  ? 603 GLU A CG  1 
ATOM 4598  C CD  . GLU A 1 603 ? -42.586 -2.155  -95.208  1.00 35.03  ? 603 GLU A CD  1 
ATOM 4599  O OE1 . GLU A 1 603 ? -42.107 -2.447  -96.322  1.00 35.03  ? 603 GLU A OE1 1 
ATOM 4600  O OE2 . GLU A 1 603 ? -43.807 -2.223  -94.954  1.00 35.03  ? 603 GLU A OE2 1 
ATOM 4601  N N   . LEU A 1 604 ? -39.104 -4.010  -93.154  1.00 34.43  ? 604 LEU A N   1 
ATOM 4602  C CA  . LEU A 1 604 ? -37.878 -4.288  -93.891  1.00 34.43  ? 604 LEU A CA  1 
ATOM 4603  C C   . LEU A 1 604 ? -37.798 -5.755  -94.284  1.00 34.43  ? 604 LEU A C   1 
ATOM 4604  O O   . LEU A 1 604 ? -37.257 -6.093  -95.341  1.00 34.43  ? 604 LEU A O   1 
ATOM 4605  C CB  . LEU A 1 604 ? -36.659 -3.891  -93.061  1.00 34.43  ? 604 LEU A CB  1 
ATOM 4606  C CG  . LEU A 1 604 ? -35.313 -4.061  -93.766  1.00 34.43  ? 604 LEU A CG  1 
ATOM 4607  C CD1 . LEU A 1 604 ? -35.272 -3.224  -95.029  1.00 34.43  ? 604 LEU A CD1 1 
ATOM 4608  C CD2 . LEU A 1 604 ? -34.173 -3.686  -92.839  1.00 34.43  ? 604 LEU A CD2 1 
ATOM 4609  N N   . ALA A 1 605 ? -38.341 -6.644  -93.451  1.00 34.93  ? 605 ALA A N   1 
ATOM 4610  C CA  . ALA A 1 605 ? -38.343 -8.061  -93.793  1.00 34.93  ? 605 ALA A CA  1 
ATOM 4611  C C   . ALA A 1 605 ? -39.128 -8.319  -95.070  1.00 34.93  ? 605 ALA A C   1 
ATOM 4612  O O   . ALA A 1 605 ? -38.683 -9.074  -95.942  1.00 34.93  ? 605 ALA A O   1 
ATOM 4613  C CB  . ALA A 1 605 ? -38.917 -8.879  -92.640  1.00 34.93  ? 605 ALA A CB  1 
ATOM 4614  N N   . HIS A 1 606 ? -40.299 -7.696  -95.203  1.00 36.92  ? 606 HIS A N   1 
ATOM 4615  C CA  . HIS A 1 606 ? -41.080 -7.859  -96.422  1.00 36.92  ? 606 HIS A CA  1 
ATOM 4616  C C   . HIS A 1 606 ? -40.401 -7.183  -97.606  1.00 36.92  ? 606 HIS A C   1 
ATOM 4617  O O   . HIS A 1 606 ? -40.380 -7.728  -98.715  1.00 36.92  ? 606 HIS A O   1 
ATOM 4618  C CB  . HIS A 1 606 ? -42.490 -7.310  -96.230  1.00 36.92  ? 606 HIS A CB  1 
ATOM 4619  C CG  . HIS A 1 606 ? -43.446 -7.735  -97.298  1.00 36.92  ? 606 HIS A CG  1 
ATOM 4620  N ND1 . HIS A 1 606 ? -43.621 -9.054  -97.656  1.00 36.92  ? 606 HIS A ND1 1 
ATOM 4621  C CD2 . HIS A 1 606 ? -44.272 -7.016  -98.094  1.00 36.92  ? 606 HIS A CD2 1 
ATOM 4622  C CE1 . HIS A 1 606 ? -44.517 -9.130  -98.624  1.00 36.92  ? 606 HIS A CE1 1 
ATOM 4623  N NE2 . HIS A 1 606 ? -44.928 -7.908  -98.908  1.00 36.92  ? 606 HIS A NE2 1 
ATOM 4624  N N   . GLU A 1 607 ? -39.843 -5.990  -97.392  1.00 37.66  ? 607 GLU A N   1 
ATOM 4625  C CA  . GLU A 1 607 ? -39.155 -5.306  -98.481  1.00 37.66  ? 607 GLU A CA  1 
ATOM 4626  C C   . GLU A 1 607 ? -37.893 -6.030  -98.925  1.00 37.66  ? 607 GLU A C   1 
ATOM 4627  O O   . GLU A 1 607 ? -37.416 -5.782  -100.037 1.00 37.66  ? 607 GLU A O   1 
ATOM 4628  C CB  . GLU A 1 607 ? -38.806 -3.874  -98.075  1.00 37.66  ? 607 GLU A CB  1 
ATOM 4629  C CG  . GLU A 1 607 ? -39.780 -2.830  -98.593  1.00 37.66  ? 607 GLU A CG  1 
ATOM 4630  C CD  . GLU A 1 607 ? -39.461 -1.438  -98.085  1.00 37.66  ? 607 GLU A CD  1 
ATOM 4631  O OE1 . GLU A 1 607 ? -40.063 -0.467  -98.590  1.00 37.66  ? 607 GLU A OE1 1 
ATOM 4632  O OE2 . GLU A 1 607 ? -38.608 -1.314  -97.181  1.00 37.66  ? 607 GLU A OE2 1 
ATOM 4633  N N   . LEU A 1 608 ? -37.344 -6.911  -98.090  1.00 35.64  ? 608 LEU A N   1 
ATOM 4634  C CA  . LEU A 1 608 ? -36.108 -7.610  -98.403  1.00 35.64  ? 608 LEU A CA  1 
ATOM 4635  C C   . LEU A 1 608 ? -36.306 -9.050  -98.848  1.00 35.64  ? 608 LEU A C   1 
ATOM 4636  O O   . LEU A 1 608 ? -35.430 -9.590  -99.530  1.00 35.64  ? 608 LEU A O   1 
ATOM 4637  C CB  . LEU A 1 608 ? -35.175 -7.597  -97.184  1.00 35.64  ? 608 LEU A CB  1 
ATOM 4638  C CG  . LEU A 1 608 ? -33.702 -7.303  -97.447  1.00 35.64  ? 608 LEU A CG  1 
ATOM 4639  C CD1 . LEU A 1 608 ? -33.545 -5.952  -98.113  1.00 35.64  ? 608 LEU A CD1 1 
ATOM 4640  C CD2 . LEU A 1 608 ? -32.941 -7.343  -96.144  1.00 35.64  ? 608 LEU A CD2 1 
ATOM 4641  N N   . ARG A 1 609 ? -37.418 -9.686  -98.484  1.00 38.94  ? 609 ARG A N   1 
ATOM 4642  C CA  . ARG A 1 609 ? -37.675 -11.068 -98.903  1.00 38.94  ? 609 ARG A CA  1 
ATOM 4643  C C   . ARG A 1 609 ? -38.223 -11.086 -100.327 1.00 38.94  ? 609 ARG A C   1 
ATOM 4644  O O   . ARG A 1 609 ? -37.640 -11.709 -101.218 1.00 38.94  ? 609 ARG A O   1 
ATOM 4645  C CB  . ARG A 1 609 ? -38.630 -11.755 -97.925  1.00 38.94  ? 609 ARG A CB  1 
ATOM 4646  C CG  . ARG A 1 609 ? -37.955 -12.284 -96.677  1.00 38.94  ? 609 ARG A CG  1 
ATOM 4647  C CD  . ARG A 1 609 ? -38.780 -13.374 -96.018  1.00 38.94  ? 609 ARG A CD  1 
ATOM 4648  N NE  . ARG A 1 609 ? -39.033 -13.091 -94.611  1.00 38.94  ? 609 ARG A NE  1 
ATOM 4649  C CZ  . ARG A 1 609 ? -40.147 -12.542 -94.147  1.00 38.94  ? 609 ARG A CZ  1 
ATOM 4650  N NH1 . ARG A 1 609 ? -41.142 -12.211 -94.953  1.00 38.94  ? 609 ARG A NH1 1 
ATOM 4651  N NH2 . ARG A 1 609 ? -40.265 -12.321 -92.841  1.00 38.94  ? 609 ARG A NH2 1 
ATOM 4652  N N   . THR A 1 610 ? -39.343 -10.401 -100.550 1.00 44.28  ? 610 THR A N   1 
ATOM 4653  C CA  . THR A 1 610 ? -39.943 -10.310 -101.880 1.00 44.28  ? 610 THR A CA  1 
ATOM 4654  C C   . THR A 1 610 ? -39.282 -9.158  -102.632 1.00 44.28  ? 610 THR A C   1 
ATOM 4655  O O   . THR A 1 610 ? -39.853 -8.084  -102.826 1.00 44.28  ? 610 THR A O   1 
ATOM 4656  C CB  . THR A 1 610 ? -41.450 -10.115 -101.784 1.00 44.28  ? 610 THR A CB  1 
ATOM 4657  O OG1 . THR A 1 610 ? -41.747 -8.715  -101.715 1.00 44.28  ? 610 THR A OG1 1 
ATOM 4658  C CG2 . THR A 1 610 ? -41.993 -10.802 -100.543 1.00 44.28  ? 610 THR A CG2 1 
ATOM 4659  N N   . TRP A 1 611 ? -38.044 -9.395  -103.061 1.00 54.14  ? 611 TRP A N   1 
ATOM 4660  C CA  . TRP A 1 611 ? -37.275 -8.403  -103.806 1.00 54.14  ? 611 TRP A CA  1 
ATOM 4661  C C   . TRP A 1 611 ? -36.630 -9.101  -104.994 1.00 54.14  ? 611 TRP A C   1 
ATOM 4662  O O   . TRP A 1 611 ? -35.675 -9.864  -104.824 1.00 54.14  ? 611 TRP A O   1 
ATOM 4663  C CB  . TRP A 1 611 ? -36.216 -7.742  -102.926 1.00 54.14  ? 611 TRP A CB  1 
ATOM 4664  C CG  . TRP A 1 611 ? -35.445 -6.667  -103.628 1.00 54.14  ? 611 TRP A CG  1 
ATOM 4665  C CD1 . TRP A 1 611 ? -35.842 -5.380  -103.835 1.00 54.14  ? 611 TRP A CD1 1 
ATOM 4666  C CD2 . TRP A 1 611 ? -34.148 -6.788  -104.222 1.00 54.14  ? 611 TRP A CD2 1 
ATOM 4667  N NE1 . TRP A 1 611 ? -34.870 -4.689  -104.519 1.00 54.14  ? 611 TRP A NE1 1 
ATOM 4668  C CE2 . TRP A 1 611 ? -33.820 -5.532  -104.768 1.00 54.14  ? 611 TRP A CE2 1 
ATOM 4669  C CE3 . TRP A 1 611 ? -33.231 -7.836  -104.345 1.00 54.14  ? 611 TRP A CE3 1 
ATOM 4670  C CZ2 . TRP A 1 611 ? -32.616 -5.296  -105.424 1.00 54.14  ? 611 TRP A CZ2 1 
ATOM 4671  C CZ3 . TRP A 1 611 ? -32.036 -7.599  -104.996 1.00 54.14  ? 611 TRP A CZ3 1 
ATOM 4672  C CH2 . TRP A 1 611 ? -31.739 -6.340  -105.528 1.00 54.14  ? 611 TRP A CH2 1 
ATOM 4673  N N   . LYS A 1 612 ? -37.150 -8.841  -106.191 1.00 62.83  ? 612 LYS A N   1 
ATOM 4674  C CA  . LYS A 1 612 ? -36.603 -9.404  -107.415 1.00 62.83  ? 612 LYS A CA  1 
ATOM 4675  C C   . LYS A 1 612 ? -35.736 -8.362  -108.101 1.00 62.83  ? 612 LYS A C   1 
ATOM 4676  O O   . LYS A 1 612 ? -36.256 -7.316  -108.517 1.00 62.83  ? 612 LYS A O   1 
ATOM 4677  C CB  . LYS A 1 612 ? -37.721 -9.865  -108.350 1.00 62.83  ? 612 LYS A CB  1 
ATOM 4678  C CG  . LYS A 1 612 ? -37.982 -11.362 -108.321 1.00 62.83  ? 612 LYS A CG  1 
ATOM 4679  C CD  . LYS A 1 612 ? -38.385 -11.831 -106.933 1.00 62.83  ? 612 LYS A CD  1 
ATOM 4680  C CE  . LYS A 1 612 ? -38.399 -13.348 -106.845 1.00 62.83  ? 612 LYS A CE  1 
ATOM 4681  N NZ  . LYS A 1 612 ? -38.386 -13.823 -105.434 1.00 62.83  ? 612 LYS A NZ  1 
ATOM 4682  N N   . PRO A 1 613 ? -34.427 -8.587  -108.230 1.00 70.46  ? 613 PRO A N   1 
ATOM 4683  C CA  . PRO A 1 613 ? -33.570 -7.598  -108.900 1.00 70.46  ? 613 PRO A CA  1 
ATOM 4684  C C   . PRO A 1 613 ? -33.987 -7.376  -110.342 1.00 70.46  ? 613 PRO A C   1 
ATOM 4685  O O   . PRO A 1 613 ? -33.920 -8.296  -111.163 1.00 70.46  ? 613 PRO A O   1 
ATOM 4686  C CB  . PRO A 1 613 ? -32.169 -8.219  -108.808 1.00 70.46  ? 613 PRO A CB  1 
ATOM 4687  C CG  . PRO A 1 613 ? -32.398 -9.670  -108.526 1.00 70.46  ? 613 PRO A CG  1 
ATOM 4688  C CD  . PRO A 1 613 ? -33.665 -9.746  -107.739 1.00 70.46  ? 613 PRO A CD  1 
ATOM 4689  N N   . GLU A 1 614 ? -34.425 -6.165  -110.658 1.00 84.04  ? 614 GLU A N   1 
ATOM 4690  C CA  . GLU A 1 614 ? -34.920 -5.863  -111.991 1.00 84.04  ? 614 GLU A CA  1 
ATOM 4691  C C   . GLU A 1 614 ? -33.787 -5.942  -113.011 1.00 84.04  ? 614 GLU A C   1 
ATOM 4692  O O   . GLU A 1 614 ? -32.678 -5.454  -112.737 1.00 84.04  ? 614 GLU A O   1 
ATOM 4693  C CB  . GLU A 1 614 ? -35.583 -4.483  -112.013 1.00 84.04  ? 614 GLU A CB  1 
ATOM 4694  C CG  . GLU A 1 614 ? -34.630 -3.300  -111.937 1.00 84.04  ? 614 GLU A CG  1 
ATOM 4695  C CD  . GLU A 1 614 ? -34.622 -2.647  -110.570 1.00 84.04  ? 614 GLU A CD  1 
ATOM 4696  O OE1 . GLU A 1 614 ? -34.700 -3.377  -109.561 1.00 84.04  ? 614 GLU A OE1 1 
ATOM 4697  O OE2 . GLU A 1 614 ? -34.536 -1.402  -110.505 1.00 84.04  ? 614 GLU A OE2 1 
ATOM 4698  N N   . PRO A 1 615 ? -33.998 -6.573  -114.162 1.00 88.77  ? 615 PRO A N   1 
ATOM 4699  C CA  . PRO A 1 615 ? -32.949 -6.605  -115.184 1.00 88.77  ? 615 PRO A CA  1 
ATOM 4700  C C   . PRO A 1 615 ? -32.842 -5.272  -115.906 1.00 88.77  ? 615 PRO A C   1 
ATOM 4701  O O   . PRO A 1 615 ? -33.821 -4.537  -116.055 1.00 88.77  ? 615 PRO A O   1 
ATOM 4702  C CB  . PRO A 1 615 ? -33.411 -7.715  -116.132 1.00 88.77  ? 615 PRO A CB  1 
ATOM 4703  C CG  . PRO A 1 615 ? -34.896 -7.721  -115.989 1.00 88.77  ? 615 PRO A CG  1 
ATOM 4704  C CD  . PRO A 1 615 ? -35.188 -7.345  -114.560 1.00 88.77  ? 615 PRO A CD  1 
ATOM 4705  N N   . ASP A 1 616 ? -31.635 -4.950  -116.377 1.00 87.58  ? 616 ASP A N   1 
ATOM 4706  C CA  . ASP A 1 616 ? -31.422 -3.637  -117.046 1.00 87.58  ? 616 ASP A CA  1 
ATOM 4707  C C   . ASP A 1 616 ? -31.503 -3.818  -118.564 1.00 87.58  ? 616 ASP A C   1 
ATOM 4708  O O   . ASP A 1 616 ? -30.591 -4.446  -119.136 1.00 87.58  ? 616 ASP A O   1 
ATOM 4709  C CB  . ASP A 1 616 ? -30.105 -3.007  -116.627 1.00 87.58  ? 616 ASP A CB  1 
ATOM 4710  C CG  . ASP A 1 616 ? -29.990 -1.511  -116.878 1.00 87.58  ? 616 ASP A CG  1 
ATOM 4711  O OD1 . ASP A 1 616 ? -31.023 -0.890  -117.203 1.00 87.58  ? 616 ASP A OD1 1 
ATOM 4712  O OD2 . ASP A 1 616 ? -28.869 -0.980  -116.744 1.00 87.58  ? 616 ASP A OD2 1 
ATOM 4713  N N   . PRO A 1 617 ? -32.540 -3.289  -119.244 1.00 85.48  ? 617 PRO A N   1 
ATOM 4714  C CA  . PRO A 1 617 ? -32.671 -3.485  -120.677 1.00 85.48  ? 617 PRO A CA  1 
ATOM 4715  C C   . PRO A 1 617 ? -31.335 -3.301  -121.384 1.00 85.48  ? 617 PRO A C   1 
ATOM 4716  O O   . PRO A 1 617 ? -30.874 -4.235  -122.063 1.00 85.48  ? 617 PRO A O   1 
ATOM 4717  C CB  . PRO A 1 617 ? -33.667 -2.385  -121.034 1.00 85.48  ? 617 PRO A CB  1 
ATOM 4718  C CG  . PRO A 1 617 ? -34.555 -2.296  -119.819 1.00 85.48  ? 617 PRO A CG  1 
ATOM 4719  C CD  . PRO A 1 617 ? -33.599 -2.488  -118.657 1.00 85.48  ? 617 PRO A CD  1 
ATOM 4720  N N   . MET A 1 618 ? -30.726 -2.123  -121.233 1.00 84.32  ? 618 MET A N   1 
ATOM 4721  C CA  . MET A 1 618 ? -29.436 -1.830  -121.908 1.00 84.32  ? 618 MET A CA  1 
ATOM 4722  C C   . MET A 1 618 ? -28.424 -2.929  -121.577 1.00 84.32  ? 618 MET A C   1 
ATOM 4723  O O   . MET A 1 618 ? -28.055 -3.687  -122.489 1.00 84.32  ? 618 MET A O   1 
ATOM 4724  C CB  . MET A 1 618 ? -28.864 -0.488  -121.448 1.00 84.32  ? 618 MET A CB  1 
ATOM 4725  C CG  . MET A 1 618 ? -29.782 0.683   -121.717 1.00 84.32  ? 618 MET A CG  1 
ATOM 4726  S SD  . MET A 1 618 ? -31.037 0.263   -122.942 1.00 84.32  ? 618 MET A SD  1 
ATOM 4727  C CE  . MET A 1 618 ? -31.819 1.866   -123.173 1.00 84.32  ? 618 MET A CE  1 
ATOM 4728  N N   . GLU A 1 619 ? -27.984 -3.006  -120.323 1.00 83.15  ? 619 GLU A N   1 
ATOM 4729  C CA  . GLU A 1 619 ? -26.932 -3.992  -119.971 1.00 83.15  ? 619 GLU A CA  1 
ATOM 4730  C C   . GLU A 1 619 ? -27.304 -5.358  -120.561 1.00 83.15  ? 619 GLU A C   1 
ATOM 4731  O O   . GLU A 1 619 ? -26.386 -6.091  -120.966 1.00 83.15  ? 619 GLU A O   1 
ATOM 4732  C CB  . GLU A 1 619 ? -26.735 -4.093  -118.461 1.00 83.15  ? 619 GLU A CB  1 
ATOM 4733  C CG  . GLU A 1 619 ? -25.279 -4.301  -118.055 1.00 83.15  ? 619 GLU A CG  1 
ATOM 4734  C CD  . GLU A 1 619 ? -24.273 -4.022  -119.157 1.00 83.15  ? 619 GLU A CD  1 
ATOM 4735  O OE1 . GLU A 1 619 ? -23.979 -2.833  -119.404 1.00 83.15  ? 619 GLU A OE1 1 
ATOM 4736  O OE2 . GLU A 1 619 ? -23.777 -4.995  -119.763 1.00 83.15  ? 619 GLU A OE2 1 
ATOM 4737  N N   . GLU A 1 620 ? -28.597 -5.675  -120.626 1.00 81.09  ? 620 GLU A N   1 
ATOM 4738  C CA  . GLU A 1 620 ? -29.012 -6.947  -121.265 1.00 81.09  ? 620 GLU A CA  1 
ATOM 4739  C C   . GLU A 1 620 ? -28.546 -6.932  -122.723 1.00 81.09  ? 620 GLU A C   1 
ATOM 4740  O O   . GLU A 1 620 ? -27.614 -7.691  -123.053 1.00 81.09  ? 620 GLU A O   1 
ATOM 4741  C CB  . GLU A 1 620 ? -30.525 -7.130  -121.227 1.00 81.09  ? 620 GLU A CB  1 
ATOM 4742  C CG  . GLU A 1 620 ? -30.994 -8.391  -121.948 1.00 81.09  ? 620 GLU A CG  1 
ATOM 4743  C CD  . GLU A 1 620 ? -30.233 -9.637  -121.541 1.00 81.09  ? 620 GLU A CD  1 
ATOM 4744  O OE1 . GLU A 1 620 ? -30.181 -9.926  -120.327 1.00 81.09  ? 620 GLU A OE1 1 
ATOM 4745  O OE2 . GLU A 1 620 ? -29.694 -10.319 -122.437 1.00 81.09  ? 620 GLU A OE2 1 
ATOM 4746  N N   . GLN A 1 621 ? -29.177 -6.101  -123.556 1.00 77.06  ? 621 GLN A N   1 
ATOM 4747  C CA  . GLN A 1 621 ? -28.802 -6.013  -124.988 1.00 77.06  ? 621 GLN A CA  1 
ATOM 4748  C C   . GLN A 1 621 ? -27.282 -6.112  -125.128 1.00 77.06  ? 621 GLN A C   1 
ATOM 4749  O O   . GLN A 1 621 ? -26.811 -7.128  -125.656 1.00 77.06  ? 621 GLN A O   1 
ATOM 4750  C CB  . GLN A 1 621 ? -29.250 -4.687  -125.595 1.00 77.06  ? 621 GLN A CB  1 
ATOM 4751  C CG  . GLN A 1 621 ? -30.395 -4.816  -126.592 1.00 77.06  ? 621 GLN A CG  1 
ATOM 4752  C CD  . GLN A 1 621 ? -31.135 -3.514  -126.802 1.00 77.06  ? 621 GLN A CD  1 
ATOM 4753  O OE1 . GLN A 1 621 ? -30.772 -2.472  -126.247 1.00 77.06  ? 621 GLN A OE1 1 
ATOM 4754  N NE2 . GLN A 1 621 ? -32.183 -3.561  -127.611 1.00 77.06  ? 621 GLN A NE2 1 
ATOM 4755  N N   . LEU A 1 622 ? -26.553 -5.092  -124.685 1.00 73.62  ? 622 LEU A N   1 
ATOM 4756  C CA  . LEU A 1 622 ? -25.085 -5.077  -124.903 1.00 73.62  ? 622 LEU A CA  1 
ATOM 4757  C C   . LEU A 1 622 ? -24.537 -6.516  -124.913 1.00 73.62  ? 622 LEU A C   1 
ATOM 4758  O O   . LEU A 1 622 ? -23.733 -6.825  -125.811 1.00 73.62  ? 622 LEU A O   1 
ATOM 4759  C CB  . LEU A 1 622 ? -24.395 -4.207  -123.858 1.00 73.62  ? 622 LEU A CB  1 
ATOM 4760  C CG  . LEU A 1 622 ? -24.062 -2.778  -124.293 1.00 73.62  ? 622 LEU A CG  1 
ATOM 4761  C CD1 . LEU A 1 622 ? -25.275 -2.119  -124.924 1.00 73.62  ? 622 LEU A CD1 1 
ATOM 4762  C CD2 . LEU A 1 622 ? -23.575 -1.968  -123.106 1.00 73.62  ? 622 LEU A CD2 1 
ATOM 4763  N N   . LYS A 1 623 ? -24.930 -7.358  -123.957 1.00 71.73  ? 623 LYS A N   1 
ATOM 4764  C CA  . LYS A 1 623 ? -24.390 -8.714  -123.902 1.00 71.73  ? 623 LYS A CA  1 
ATOM 4765  C C   . LYS A 1 623 ? -24.759 -9.509  -125.151 1.00 71.73  ? 623 LYS A C   1 
ATOM 4766  O O   . LYS A 1 623 ? -23.925 -10.242 -125.703 1.00 71.73  ? 623 LYS A O   1 
ATOM 4767  C CB  . LYS A 1 623 ? -24.880 -9.429  -122.653 1.00 30.00  ? 623 LYS A CB  1 
ATOM 4768  N N   . GLN A 1 624 ? -26.005 -9.373  -125.614 1.00 70.32  ? 624 GLN A N   1 
ATOM 4769  C CA  . GLN A 1 624 ? -26.409 -10.053 -126.840 1.00 70.32  ? 624 GLN A CA  1 
ATOM 4770  C C   . GLN A 1 624 ? -25.602 -9.555  -128.035 1.00 70.32  ? 624 GLN A C   1 
ATOM 4771  O O   . GLN A 1 624 ? -25.175 -10.348 -128.885 1.00 70.32  ? 624 GLN A O   1 
ATOM 4772  C CB  . GLN A 1 624 ? -27.905 -9.857  -127.080 1.00 70.32  ? 624 GLN A CB  1 
ATOM 4773  C CG  . GLN A 1 624 ? -28.789 -10.729 -126.206 1.00 70.32  ? 624 GLN A CG  1 
ATOM 4774  C CD  . GLN A 1 624 ? -29.421 -11.873 -126.973 1.00 70.32  ? 624 GLN A CD  1 
ATOM 4775  O OE1 . GLN A 1 624 ? -28.856 -12.372 -127.946 1.00 70.32  ? 624 GLN A OE1 1 
ATOM 4776  N NE2 . GLN A 1 624 ? -30.602 -12.296 -126.537 1.00 70.32  ? 624 GLN A NE2 1 
ATOM 4777  N N   . LEU A 1 625 ? -25.378 -8.241  -128.111 1.00 67.16  ? 625 LEU A N   1 
ATOM 4778  C CA  . LEU A 1 625 ? -24.568 -7.689  -129.190 1.00 67.16  ? 625 LEU A CA  1 
ATOM 4779  C C   . LEU A 1 625 ? -23.124 -8.161  -129.108 1.00 67.16  ? 625 LEU A C   1 
ATOM 4780  O O   . LEU A 1 625 ? -22.489 -8.370  -130.142 1.00 67.16  ? 625 LEU A O   1 
ATOM 4781  C CB  . LEU A 1 625 ? -24.632 -6.161  -129.175 1.00 67.16  ? 625 LEU A CB  1 
ATOM 4782  C CG  . LEU A 1 625 ? -25.749 -5.474  -129.969 1.00 67.16  ? 625 LEU A CG  1 
ATOM 4783  C CD1 . LEU A 1 625 ? -27.097 -6.158  -129.800 1.00 67.16  ? 625 LEU A CD1 1 
ATOM 4784  C CD2 . LEU A 1 625 ? -25.843 -4.005  -129.586 1.00 67.16  ? 625 LEU A CD2 1 
ATOM 4785  N N   . ALA A 1 626 ? -22.585 -8.332  -127.898 1.00 63.91  ? 626 ALA A N   1 
ATOM 4786  C CA  . ALA A 1 626 ? -21.237 -8.876  -127.760 1.00 63.91  ? 626 ALA A CA  1 
ATOM 4787  C C   . ALA A 1 626 ? -21.159 -10.319 -128.244 1.00 63.91  ? 626 ALA A C   1 
ATOM 4788  O O   . ALA A 1 626 ? -20.178 -10.703 -128.894 1.00 63.91  ? 626 ALA A O   1 
ATOM 4789  C CB  . ALA A 1 626 ? -20.775 -8.776  -126.307 1.00 63.91  ? 626 ALA A CB  1 
ATOM 4790  N N   . ILE A 1 627 ? -22.171 -11.130 -127.933 1.00 63.66  ? 627 ILE A N   1 
ATOM 4791  C CA  . ILE A 1 627 ? -22.203 -12.500 -128.444 1.00 63.66  ? 627 ILE A CA  1 
ATOM 4792  C C   . ILE A 1 627 ? -22.260 -12.494 -129.970 1.00 63.66  ? 627 ILE A C   1 
ATOM 4793  O O   . ILE A 1 627 ? -21.549 -13.255 -130.646 1.00 63.66  ? 627 ILE A O   1 
ATOM 4794  C CB  . ILE A 1 627 ? -23.389 -13.271 -127.837 1.00 63.66  ? 627 ILE A CB  1 
ATOM 4795  C CG1 . ILE A 1 627 ? -23.118 -13.611 -126.369 1.00 63.66  ? 627 ILE A CG1 1 
ATOM 4796  C CG2 . ILE A 1 627 ? -23.669 -14.537 -128.627 1.00 63.66  ? 627 ILE A CG2 1 
ATOM 4797  C CD1 . ILE A 1 627 ? -21.667 -13.914 -126.060 1.00 63.66  ? 627 ILE A CD1 1 
ATOM 4798  N N   . GLN A 1 628 ? -23.107 -11.628 -130.531 1.00 61.56  ? 628 GLN A N   1 
ATOM 4799  C CA  . GLN A 1 628 ? -23.187 -11.491 -131.982 1.00 61.56  ? 628 GLN A CA  1 
ATOM 4800  C C   . GLN A 1 628 ? -21.843 -11.070 -132.563 1.00 61.56  ? 628 GLN A C   1 
ATOM 4801  O O   . GLN A 1 628 ? -21.431 -11.552 -133.622 1.00 61.56  ? 628 GLN A O   1 
ATOM 4802  C CB  . GLN A 1 628 ? -24.276 -10.483 -132.350 1.00 61.56  ? 628 GLN A CB  1 
ATOM 4803  C CG  . GLN A 1 628 ? -24.985 -10.763 -133.668 1.00 61.56  ? 628 GLN A CG  1 
ATOM 4804  C CD  . GLN A 1 628 ? -25.409 -12.211 -133.817 1.00 61.56  ? 628 GLN A CD  1 
ATOM 4805  O OE1 . GLN A 1 628 ? -25.908 -12.827 -132.875 1.00 61.56  ? 628 GLN A OE1 1 
ATOM 4806  N NE2 . GLN A 1 628 ? -25.215 -12.762 -135.009 1.00 61.56  ? 628 GLN A NE2 1 
ATOM 4807  N N   . LYS A 1 629 ? -21.149 -10.162 -131.876 1.00 58.40  ? 629 LYS A N   1 
ATOM 4808  C CA  . LYS A 1 629 ? -19.840 -9.703  -132.326 1.00 58.40  ? 629 LYS A CA  1 
ATOM 4809  C C   . LYS A 1 629 ? -18.833 -10.844 -132.347 1.00 58.40  ? 629 LYS A C   1 
ATOM 4810  O O   . LYS A 1 629 ? -18.031 -10.962 -133.277 1.00 58.40  ? 629 LYS A O   1 
ATOM 4811  C CB  . LYS A 1 629 ? -19.351 -8.571  -131.420 1.00 58.40  ? 629 LYS A CB  1 
ATOM 4812  C CG  . LYS A 1 629 ? -17.890 -8.205  -131.609 1.00 58.40  ? 629 LYS A CG  1 
ATOM 4813  C CD  . LYS A 1 629 ? -17.677 -6.709  -131.474 1.00 58.40  ? 629 LYS A CD  1 
ATOM 4814  C CE  . LYS A 1 629 ? -16.200 -6.372  -131.375 1.00 58.40  ? 629 LYS A CE  1 
ATOM 4815  N NZ  . LYS A 1 629 ? -15.963 -4.903  -131.395 1.00 58.40  ? 629 LYS A NZ  1 
ATOM 4816  N N   . ALA A 1 630 ? -18.857 -11.690 -131.318 1.00 58.04  ? 630 ALA A N   1 
ATOM 4817  C CA  . ALA A 1 630 ? -17.953 -12.836 -131.278 1.00 58.04  ? 630 ALA A CA  1 
ATOM 4818  C C   . ALA A 1 630 ? -18.226 -13.791 -132.436 1.00 58.04  ? 630 ALA A C   1 
ATOM 4819  O O   . ALA A 1 630 ? -17.300 -14.271 -133.106 1.00 58.04  ? 630 ALA A O   1 
ATOM 4820  C CB  . ALA A 1 630 ? -18.083 -13.558 -129.936 1.00 58.04  ? 630 ALA A CB  1 
ATOM 4821  N N   . GLN A 1 631 ? -19.507 -14.070 -132.692 1.00 58.56  ? 631 GLN A N   1 
ATOM 4822  C CA  . GLN A 1 631 ? -19.854 -14.948 -133.809 1.00 58.56  ? 631 GLN A CA  1 
ATOM 4823  C C   . GLN A 1 631 ? -19.412 -14.343 -135.138 1.00 58.56  ? 631 GLN A C   1 
ATOM 4824  O O   . GLN A 1 631 ? -18.877 -15.041 -136.012 1.00 58.56  ? 631 GLN A O   1 
ATOM 4825  C CB  . GLN A 1 631 ? -21.358 -15.221 -133.813 1.00 58.56  ? 631 GLN A CB  1 
ATOM 4826  C CG  . GLN A 1 631 ? -21.770 -16.416 -132.975 1.00 58.56  ? 631 GLN A CG  1 
ATOM 4827  C CD  . GLN A 1 631 ? -23.257 -16.437 -132.688 1.00 58.56  ? 631 GLN A CD  1 
ATOM 4828  O OE1 . GLN A 1 631 ? -23.964 -15.465 -132.949 1.00 58.56  ? 631 GLN A OE1 1 
ATOM 4829  N NE2 . GLN A 1 631 ? -23.741 -17.551 -132.148 1.00 58.56  ? 631 GLN A NE2 1 
ATOM 4830  N N   . LEU A 1 632 ? -19.626 -13.037 -135.303 1.00 56.25  ? 632 LEU A N   1 
ATOM 4831  C CA  . LEU A 1 632 ? -19.231 -12.358 -136.530 1.00 56.25  ? 632 LEU A CA  1 
ATOM 4832  C C   . LEU A 1 632 ? -17.720 -12.389 -136.710 1.00 56.25  ? 632 LEU A C   1 
ATOM 4833  O O   . LEU A 1 632 ? -17.221 -12.541 -137.828 1.00 56.25  ? 632 LEU A O   1 
ATOM 4834  C CB  . LEU A 1 632 ? -19.747 -10.918 -136.517 1.00 56.25  ? 632 LEU A CB  1 
ATOM 4835  C CG  . LEU A 1 632 ? -21.259 -10.763 -136.691 1.00 56.25  ? 632 LEU A CG  1 
ATOM 4836  C CD1 . LEU A 1 632 ? -21.659 -9.297  -136.666 1.00 56.25  ? 632 LEU A CD1 1 
ATOM 4837  C CD2 . LEU A 1 632 ? -21.725 -11.432 -137.974 1.00 56.25  ? 632 LEU A CD2 1 
ATOM 4838  N N   . GLU A 1 633 ? -16.973 -12.241 -135.616 1.00 55.83  ? 633 GLU A N   1 
ATOM 4839  C CA  . GLU A 1 633 ? -15.519 -12.318 -135.696 1.00 55.83  ? 633 GLU A CA  1 
ATOM 4840  C C   . GLU A 1 633 ? -15.062 -13.708 -136.118 1.00 55.83  ? 633 GLU A C   1 
ATOM 4841  O O   . GLU A 1 633 ? -14.134 -13.848 -136.926 1.00 55.83  ? 633 GLU A O   1 
ATOM 4842  C CB  . GLU A 1 633 ? -14.898 -11.936 -134.353 1.00 55.83  ? 633 GLU A CB  1 
ATOM 4843  C CG  . GLU A 1 633 ? -13.597 -11.166 -134.467 1.00 55.83  ? 633 GLU A CG  1 
ATOM 4844  C CD  . GLU A 1 633 ? -13.813 -9.670  -134.561 1.00 55.83  ? 633 GLU A CD  1 
ATOM 4845  O OE1 . GLU A 1 633 ? -14.983 -9.242  -134.651 1.00 55.83  ? 633 GLU A OE1 1 
ATOM 4846  O OE2 . GLU A 1 633 ? -12.814 -8.921  -134.545 1.00 55.83  ? 633 GLU A OE2 1 
ATOM 4847  N N   . ASN A 1 634 ? -15.693 -14.750 -135.572 1.00 54.61  ? 634 ASN A N   1 
ATOM 4848  C CA  . ASN A 1 634 ? -15.342 -16.106 -135.987 1.00 54.61  ? 634 ASN A CA  1 
ATOM 4849  C C   . ASN A 1 634 ? -15.617 -16.312 -137.474 1.00 54.61  ? 634 ASN A C   1 
ATOM 4850  O O   . ASN A 1 634 ? -14.789 -16.886 -138.198 1.00 54.61  ? 634 ASN A O   1 
ATOM 4851  C CB  . ASN A 1 634 ? -16.106 -17.128 -135.149 1.00 54.61  ? 634 ASN A CB  1 
ATOM 4852  C CG  . ASN A 1 634 ? -15.305 -17.622 -133.963 1.00 54.61  ? 634 ASN A CG  1 
ATOM 4853  O OD1 . ASN A 1 634 ? -14.150 -17.239 -133.777 1.00 54.61  ? 634 ASN A OD1 1 
ATOM 4854  N ND2 . ASN A 1 634 ? -15.913 -18.482 -133.154 1.00 54.61  ? 634 ASN A ND2 1 
ATOM 4855  N N   . GLN A 1 635 ? -16.769 -15.832 -137.949 1.00 54.16  ? 635 GLN A N   1 
ATOM 4856  C CA  . GLN A 1 635 ? -17.064 -15.928 -139.376 1.00 54.16  ? 635 GLN A CA  1 
ATOM 4857  C C   . GLN A 1 635 ? -16.072 -15.126 -140.211 1.00 54.16  ? 635 GLN A C   1 
ATOM 4858  O O   . GLN A 1 635 ? -15.710 -15.547 -141.315 1.00 54.16  ? 635 GLN A O   1 
ATOM 4859  C CB  . GLN A 1 635 ? -18.494 -15.466 -139.650 1.00 54.16  ? 635 GLN A CB  1 
ATOM 4860  C CG  . GLN A 1 635 ? -19.557 -16.432 -139.158 1.00 54.16  ? 635 GLN A CG  1 
ATOM 4861  C CD  . GLN A 1 635 ? -20.961 -15.980 -139.502 1.00 54.16  ? 635 GLN A CD  1 
ATOM 4862  O OE1 . GLN A 1 635 ? -21.246 -14.784 -139.551 1.00 54.16  ? 635 GLN A OE1 1 
ATOM 4863  N NE2 . GLN A 1 635 ? -21.849 -16.939 -139.741 1.00 54.16  ? 635 GLN A NE2 1 
ATOM 4864  N N   . LYS A 1 636 ? -15.627 -13.975 -139.705 1.00 50.88  ? 636 LYS A N   1 
ATOM 4865  C CA  . LYS A 1 636 ? -14.642 -13.169 -140.419 1.00 50.88  ? 636 LYS A CA  1 
ATOM 4866  C C   . LYS A 1 636 ? -13.322 -13.915 -140.560 1.00 50.88  ? 636 LYS A C   1 
ATOM 4867  O O   . LYS A 1 636 ? -12.697 -13.901 -141.627 1.00 50.88  ? 636 LYS A O   1 
ATOM 4868  C CB  . LYS A 1 636 ? -14.434 -11.841 -139.692 1.00 50.88  ? 636 LYS A CB  1 
ATOM 4869  C CG  . LYS A 1 636 ? -13.258 -11.031 -140.202 1.00 50.88  ? 636 LYS A CG  1 
ATOM 4870  C CD  . LYS A 1 636 ? -13.495 -9.543  -140.023 1.00 50.88  ? 636 LYS A CD  1 
ATOM 4871  C CE  . LYS A 1 636 ? -12.193 -8.768  -140.112 1.00 50.88  ? 636 LYS A CE  1 
ATOM 4872  N NZ  . LYS A 1 636 ? -12.324 -7.399  -139.545 1.00 50.88  ? 636 LYS A NZ  1 
ATOM 4873  N N   . LEU A 1 637 ? -12.877 -14.572 -139.486 1.00 51.35  ? 637 LEU A N   1 
ATOM 4874  C CA  . LEU A 1 637 ? -11.665 -15.380 -139.581 1.00 51.35  ? 637 LEU A CA  1 
ATOM 4875  C C   . LEU A 1 637 ? -11.830 -16.527 -140.570 1.00 51.35  ? 637 LEU A C   1 
ATOM 4876  O O   . LEU A 1 637 ? -10.905 -16.817 -141.342 1.00 51.35  ? 637 LEU A O   1 
ATOM 4877  C CB  . LEU A 1 637 ? -11.263 -15.917 -138.206 1.00 51.35  ? 637 LEU A CB  1 
ATOM 4878  C CG  . LEU A 1 637 ? -10.308 -15.055 -137.373 1.00 51.35  ? 637 LEU A CG  1 
ATOM 4879  C CD1 . LEU A 1 637 ? -11.034 -13.950 -136.631 1.00 51.35  ? 637 LEU A CD1 1 
ATOM 4880  C CD2 . LEU A 1 637 ? -9.524  -15.924 -136.403 1.00 51.35  ? 637 LEU A CD2 1 
ATOM 4881  N N   . GLN A 1 638 ? -12.991 -17.186 -140.568 1.00 52.36  ? 638 GLN A N   1 
ATOM 4882  C CA  . GLN A 1 638 ? -13.222 -18.252 -141.540 1.00 52.36  ? 638 GLN A CA  1 
ATOM 4883  C C   . GLN A 1 638 ? -13.155 -17.721 -142.969 1.00 52.36  ? 638 GLN A C   1 
ATOM 4884  O O   . GLN A 1 638 ? -12.554 -18.349 -143.853 1.00 52.36  ? 638 GLN A O   1 
ATOM 4885  C CB  . GLN A 1 638 ? -14.571 -18.919 -141.273 1.00 52.36  ? 638 GLN A CB  1 
ATOM 4886  C CG  . GLN A 1 638 ? -14.506 -20.433 -141.204 1.00 52.36  ? 638 GLN A CG  1 
ATOM 4887  C CD  . GLN A 1 638 ? -15.871 -21.064 -141.029 1.00 52.36  ? 638 GLN A CD  1 
ATOM 4888  O OE1 . GLN A 1 638 ? -16.858 -20.374 -140.772 1.00 52.36  ? 638 GLN A OE1 1 
ATOM 4889  N NE2 . GLN A 1 638 ? -15.937 -22.382 -141.167 1.00 52.36  ? 638 GLN A NE2 1 
ATOM 4890  N N   . SER A 1 639 ? -13.759 -16.556 -143.211 1.00 51.07  ? 639 SER A N   1 
ATOM 4891  C CA  . SER A 1 639 ? -13.716 -15.951 -144.538 1.00 51.07  ? 639 SER A CA  1 
ATOM 4892  C C   . SER A 1 639 ? -12.287 -15.597 -144.932 1.00 51.07  ? 639 SER A C   1 
ATOM 4893  O O   . SER A 1 639 ? -11.898 -15.738 -146.097 1.00 51.07  ? 639 SER A O   1 
ATOM 4894  C CB  . SER A 1 639 ? -14.607 -14.710 -144.578 1.00 51.07  ? 639 SER A CB  1 
ATOM 4895  O OG  . SER A 1 639 ? -13.881 -13.554 -144.202 1.00 51.07  ? 639 SER A OG  1 
ATOM 4896  N N   . GLU A 1 640 ? -11.493 -15.118 -143.972 1.00 51.08  ? 640 GLU A N   1 
ATOM 4897  C CA  . GLU A 1 640 ? -10.094 -14.813 -144.254 1.00 51.08  ? 640 GLU A CA  1 
ATOM 4898  C C   . GLU A 1 640 ? -9.312  -16.061 -144.644 1.00 51.08  ? 640 GLU A C   1 
ATOM 4899  O O   . GLU A 1 640 ? -8.496  -16.014 -145.573 1.00 51.08  ? 640 GLU A O   1 
ATOM 4900  C CB  . GLU A 1 640 ? -9.448  -14.140 -143.044 1.00 51.08  ? 640 GLU A CB  1 
ATOM 4901  C CG  . GLU A 1 640 ? -9.043  -12.695 -143.284 1.00 51.08  ? 640 GLU A CG  1 
ATOM 4902  C CD  . GLU A 1 640 ? -8.971  -11.891 -142.001 1.00 51.08  ? 640 GLU A CD  1 
ATOM 4903  O OE1 . GLU A 1 640 ? -8.866  -12.504 -140.918 1.00 51.08  ? 640 GLU A OE1 1 
ATOM 4904  O OE2 . GLU A 1 640 ? -9.019  -10.645 -142.075 1.00 51.08  ? 640 GLU A OE2 1 
ATOM 4905  N N   . ILE A 1 641 ? -9.543  -17.180 -143.954 1.00 50.99  ? 641 ILE A N   1 
ATOM 4906  C CA  . ILE A 1 641 ? -8.885  -18.428 -144.338 1.00 50.99  ? 641 ILE A CA  1 
ATOM 4907  C C   . ILE A 1 641 ? -9.304  -18.843 -145.744 1.00 50.99  ? 641 ILE A C   1 
ATOM 4908  O O   . ILE A 1 641 ? -8.478  -19.292 -146.551 1.00 50.99  ? 641 ILE A O   1 
ATOM 4909  C CB  . ILE A 1 641 ? -9.172  -19.541 -143.314 1.00 50.99  ? 641 ILE A CB  1 
ATOM 4910  C CG1 . ILE A 1 641 ? -8.921  -19.045 -141.887 1.00 50.99  ? 641 ILE A CG1 1 
ATOM 4911  C CG2 . ILE A 1 641 ? -8.345  -20.780 -143.628 1.00 50.99  ? 641 ILE A CG2 1 
ATOM 4912  C CD1 . ILE A 1 641 ? -7.513  -19.294 -141.378 1.00 50.99  ? 641 ILE A CD1 1 
ATOM 4913  N N   . ALA A 1 642 ? -10.595 -18.709 -146.056 1.00 51.13  ? 642 ALA A N   1 
ATOM 4914  C CA  . ALA A 1 642 ? -11.074 -19.058 -147.391 1.00 51.13  ? 642 ALA A CA  1 
ATOM 4915  C C   . ALA A 1 642 ? -10.398 -18.203 -148.459 1.00 51.13  ? 642 ALA A C   1 
ATOM 4916  O O   . ALA A 1 642 ? -9.980  -18.703 -149.512 1.00 51.13  ? 642 ALA A O   1 
ATOM 4917  C CB  . ALA A 1 642 ? -12.594 -18.907 -147.457 1.00 51.13  ? 642 ALA A CB  1 
ATOM 4918  N N   . LEU A 1 643 ? -10.281 -16.900 -148.195 1.00 50.73  ? 643 LEU A N   1 
ATOM 4919  C CA  . LEU A 1 643 ? -9.628  -16.002 -149.142 1.00 50.73  ? 643 LEU A CA  1 
ATOM 4920  C C   . LEU A 1 643 ? -8.158  -16.362 -149.321 1.00 50.73  ? 643 LEU A C   1 
ATOM 4921  O O   . LEU A 1 643 ? -7.633  -16.316 -150.441 1.00 50.73  ? 643 LEU A O   1 
ATOM 4922  C CB  . LEU A 1 643 ? -9.772  -14.554 -148.675 1.00 50.73  ? 643 LEU A CB  1 
ATOM 4923  C CG  . LEU A 1 643 ? -9.000  -13.500 -149.471 1.00 50.73  ? 643 LEU A CG  1 
ATOM 4924  C CD1 . LEU A 1 643 ? -9.376  -13.554 -150.941 1.00 50.73  ? 643 LEU A CD1 1 
ATOM 4925  C CD2 . LEU A 1 643 ? -9.247  -12.114 -148.903 1.00 50.73  ? 643 LEU A CD2 1 
ATOM 4926  N N   . ASN A 1 644 ? -7.475  -16.707 -148.229 1.00 51.42  ? 644 ASN A N   1 
ATOM 4927  C CA  . ASN A 1 644 ? -6.073  -17.101 -148.339 1.00 51.42  ? 644 ASN A CA  1 
ATOM 4928  C C   . ASN A 1 644 ? -5.919  -18.364 -149.176 1.00 51.42  ? 644 ASN A C   1 
ATOM 4929  O O   . ASN A 1 644 ? -4.999  -18.463 -149.997 1.00 51.42  ? 644 ASN A O   1 
ATOM 4930  C CB  . ASN A 1 644 ? -5.470  -17.295 -146.950 1.00 51.42  ? 644 ASN A CB  1 
ATOM 4931  C CG  . ASN A 1 644 ? -5.077  -15.985 -146.299 1.00 51.42  ? 644 ASN A CG  1 
ATOM 4932  O OD1 . ASN A 1 644 ? -5.640  -14.934 -146.604 1.00 51.42  ? 644 ASN A OD1 1 
ATOM 4933  N ND2 . ASN A 1 644 ? -4.104  -16.038 -145.398 1.00 51.42  ? 644 ASN A ND2 1 
ATOM 4934  N N   . GLU A 1 645 ? -6.810  -19.339 -148.988 1.00 53.31  ? 645 GLU A N   1 
ATOM 4935  C CA  . GLU A 1 645 ? -6.747  -20.549 -149.804 1.00 53.31  ? 645 GLU A CA  1 
ATOM 4936  C C   . GLU A 1 645 ? -7.006  -20.240 -151.276 1.00 53.31  ? 645 GLU A C   1 
ATOM 4937  O O   . GLU A 1 645 ? -6.343  -20.795 -152.162 1.00 53.31  ? 645 GLU A O   1 
ATOM 4938  C CB  . GLU A 1 645 ? -7.743  -21.587 -149.288 1.00 53.31  ? 645 GLU A CB  1 
ATOM 4939  C CG  . GLU A 1 645 ? -7.473  -22.042 -147.864 1.00 53.31  ? 645 GLU A CG  1 
ATOM 4940  C CD  . GLU A 1 645 ? -7.502  -23.550 -147.718 1.00 53.31  ? 645 GLU A CD  1 
ATOM 4941  O OE1 . GLU A 1 645 ? -7.509  -24.249 -148.753 1.00 53.31  ? 645 GLU A OE1 1 
ATOM 4942  O OE2 . GLU A 1 645 ? -7.516  -24.036 -146.568 1.00 53.31  ? 645 GLU A OE2 1 
ATOM 4943  N N   . ALA A 1 646 ? -7.966  -19.354 -151.555 1.00 52.49  ? 646 ALA A N   1 
ATOM 4944  C CA  . ALA A 1 646 ? -8.232  -18.970 -152.938 1.00 52.49  ? 646 ALA A CA  1 
ATOM 4945  C C   . ALA A 1 646 ? -7.020  -18.296 -153.567 1.00 52.49  ? 646 ALA A C   1 
ATOM 4946  O O   . ALA A 1 646 ? -6.674  -18.569 -154.724 1.00 52.49  ? 646 ALA A O   1 
ATOM 4947  C CB  . ALA A 1 646 ? -9.452  -18.053 -153.003 1.00 52.49  ? 646 ALA A CB  1 
ATOM 4948  N N   . LYS A 1 647 ? -6.360  -17.410 -152.819 1.00 51.92  ? 647 LYS A N   1 
ATOM 4949  C CA  . LYS A 1 647 ? -5.150  -16.769 -153.326 1.00 51.92  ? 647 LYS A CA  1 
ATOM 4950  C C   . LYS A 1 647 ? -4.041  -17.784 -153.563 1.00 51.92  ? 647 LYS A C   1 
ATOM 4951  O O   . LYS A 1 647 ? -3.281  -17.660 -154.531 1.00 51.92  ? 647 LYS A O   1 
ATOM 4952  C CB  . LYS A 1 647 ? -4.681  -15.684 -152.358 1.00 51.92  ? 647 LYS A CB  1 
ATOM 4953  C CG  . LYS A 1 647 ? -5.464  -14.387 -152.459 1.00 51.92  ? 647 LYS A CG  1 
ATOM 4954  C CD  . LYS A 1 647 ? -5.565  -13.700 -151.109 1.00 51.92  ? 647 LYS A CD  1 
ATOM 4955  C CE  . LYS A 1 647 ? -5.370  -12.201 -151.239 1.00 51.92  ? 647 LYS A CE  1 
ATOM 4956  N NZ  . LYS A 1 647 ? -3.999  -11.789 -150.833 1.00 51.92  ? 647 LYS A NZ  1 
ATOM 4957  N N   . VAL A 1 648 ? -3.926  -18.788 -152.691 1.00 54.13  ? 648 VAL A N   1 
ATOM 4958  C CA  . VAL A 1 648 ? -2.929  -19.838 -152.888 1.00 54.13  ? 648 VAL A CA  1 
ATOM 4959  C C   . VAL A 1 648 ? -3.197  -20.584 -154.190 1.00 54.13  ? 648 VAL A C   1 
ATOM 4960  O O   . VAL A 1 648 ? -2.277  -20.865 -154.969 1.00 54.13  ? 648 VAL A O   1 
ATOM 4961  C CB  . VAL A 1 648 ? -2.909  -20.792 -151.680 1.00 54.13  ? 648 VAL A CB  1 
ATOM 4962  C CG1 . VAL A 1 648 ? -2.465  -22.185 -152.098 1.00 54.13  ? 648 VAL A CG1 1 
ATOM 4963  C CG2 . VAL A 1 648 ? -2.001  -20.245 -150.590 1.00 54.13  ? 648 VAL A CG2 1 
ATOM 4964  N N   . ARG A 1 649 ? -4.465  -20.916 -154.446 1.00 54.81  ? 649 ARG A N   1 
ATOM 4965  C CA  . ARG A 1 649 ? -4.805  -21.601 -155.692 1.00 54.81  ? 649 ARG A CA  1 
ATOM 4966  C C   . ARG A 1 649 ? -4.498  -20.730 -156.906 1.00 54.81  ? 649 ARG A C   1 
ATOM 4967  O O   . ARG A 1 649 ? -3.984  -21.221 -157.922 1.00 54.81  ? 649 ARG A O   1 
ATOM 4968  C CB  . ARG A 1 649 ? -6.277  -22.012 -155.686 1.00 54.81  ? 649 ARG A CB  1 
ATOM 4969  C CG  . ARG A 1 649 ? -6.658  -22.948 -154.554 1.00 54.81  ? 649 ARG A CG  1 
ATOM 4970  C CD  . ARG A 1 649 ? -7.962  -23.665 -154.850 1.00 54.81  ? 649 ARG A CD  1 
ATOM 4971  N NE  . ARG A 1 649 ? -9.097  -22.749 -154.876 1.00 54.81  ? 649 ARG A NE  1 
ATOM 4972  C CZ  . ARG A 1 649 ? -9.810  -22.412 -153.812 1.00 54.81  ? 649 ARG A CZ  1 
ATOM 4973  N NH1 . ARG A 1 649 ? -9.533  -22.895 -152.612 1.00 54.81  ? 649 ARG A NH1 1 
ATOM 4974  N NH2 . ARG A 1 649 ? -10.827 -21.567 -153.955 1.00 54.81  ? 649 ARG A NH2 1 
ATOM 4975  N N   . ALA A 1 650 ? -4.809  -19.435 -156.822 1.00 56.41  ? 650 ALA A N   1 
ATOM 4976  C CA  . ALA A 1 650 ? -4.525  -18.532 -157.935 1.00 56.41  ? 650 ALA A CA  1 
ATOM 4977  C C   . ALA A 1 650 ? -3.027  -18.453 -158.209 1.00 56.41  ? 650 ALA A C   1 
ATOM 4978  O O   . ALA A 1 650 ? -2.590  -18.468 -159.368 1.00 56.41  ? 650 ALA A O   1 
ATOM 4979  C CB  . ALA A 1 650 ? -5.095  -17.145 -157.642 1.00 56.41  ? 650 ALA A CB  1 
ATOM 4980  N N   . GLU A 1 651 ? -2.222  -18.370 -157.149 1.00 57.48  ? 651 GLU A N   1 
ATOM 4981  C CA  . GLU A 1 651 ? -0.775  -18.345 -157.319 1.00 57.48  ? 651 GLU A CA  1 
ATOM 4982  C C   . GLU A 1 651 ? -0.241  -19.654 -157.881 1.00 57.48  ? 651 GLU A C   1 
ATOM 4983  O O   . GLU A 1 651 ? 0.706   -19.632 -158.673 1.00 57.48  ? 651 GLU A O   1 
ATOM 4984  C CB  . GLU A 1 651 ? -0.091  -18.023 -155.991 1.00 57.48  ? 651 GLU A CB  1 
ATOM 4985  C CG  . GLU A 1 651 ? -0.257  -16.578 -155.556 1.00 57.48  ? 651 GLU A CG  1 
ATOM 4986  C CD  . GLU A 1 651 ? 0.881   -15.695 -156.023 1.00 57.48  ? 651 GLU A CD  1 
ATOM 4987  O OE1 . GLU A 1 651 ? 1.618   -16.109 -156.943 1.00 57.48  ? 651 GLU A OE1 1 
ATOM 4988  O OE2 . GLU A 1 651 ? 1.039   -14.584 -155.474 1.00 57.48  ? 651 GLU A OE2 1 
ATOM 4989  N N   . ASP A 1 652 ? -0.824  -20.791 -157.496 1.00 58.76  ? 652 ASP A N   1 
ATOM 4990  C CA  . ASP A 1 652 ? -0.425  -22.058 -158.100 1.00 58.76  ? 652 ASP A CA  1 
ATOM 4991  C C   . ASP A 1 652 ? -0.732  -22.078 -159.594 1.00 58.76  ? 652 ASP A C   1 
ATOM 4992  O O   . ASP A 1 652 ? 0.078   -22.559 -160.397 1.00 58.76  ? 652 ASP A O   1 
ATOM 4993  C CB  . ASP A 1 652 ? -1.122  -23.220 -157.394 1.00 58.76  ? 652 ASP A CB  1 
ATOM 4994  C CG  . ASP A 1 652 ? -0.186  -23.997 -156.489 1.00 58.76  ? 652 ASP A CG  1 
ATOM 4995  O OD1 . ASP A 1 652 ? 1.032   -23.720 -156.513 1.00 58.76  ? 652 ASP A OD1 1 
ATOM 4996  O OD2 . ASP A 1 652 ? -0.667  -24.885 -155.755 1.00 58.76  ? 652 ASP A OD2 1 
ATOM 4997  N N   . ALA A 1 653 ? -1.899  -21.557 -159.984 1.00 58.33  ? 653 ALA A N   1 
ATOM 4998  C CA  . ALA A 1 653 ? -2.239  -21.487 -161.403 1.00 58.33  ? 653 ALA A CA  1 
ATOM 4999  C C   . ALA A 1 653 ? -1.256  -20.599 -162.159 1.00 58.33  ? 653 ALA A C   1 
ATOM 5000  O O   . ALA A 1 653 ? -0.813  -20.937 -163.266 1.00 58.33  ? 653 ALA A O   1 
ATOM 5001  C CB  . ALA A 1 653 ? -3.670  -20.980 -161.574 1.00 58.33  ? 653 ALA A CB  1 
ATOM 5002  N N   . LYS A 1 654 ? -0.903  -19.452 -161.572 1.00 58.42  ? 654 LYS A N   1 
ATOM 5003  C CA  . LYS A 1 654 ? 0.078   -18.576 -162.206 1.00 58.42  ? 654 LYS A CA  1 
ATOM 5004  C C   . LYS A 1 654 ? 1.442   -19.247 -162.322 1.00 58.42  ? 654 LYS A C   1 
ATOM 5005  O O   . LYS A 1 654 ? 2.136   -19.070 -163.329 1.00 58.42  ? 654 LYS A O   1 
ATOM 5006  C CB  . LYS A 1 654 ? 0.198   -17.262 -161.435 1.00 58.42  ? 654 LYS A CB  1 
ATOM 5007  C CG  . LYS A 1 654 ? -0.857  -16.234 -161.799 1.00 58.42  ? 654 LYS A CG  1 
ATOM 5008  C CD  . LYS A 1 654 ? -0.943  -15.136 -160.754 1.00 58.42  ? 654 LYS A CD  1 
ATOM 5009  C CE  . LYS A 1 654 ? -2.318  -14.488 -160.746 1.00 58.42  ? 654 LYS A CE  1 
ATOM 5010  N NZ  . LYS A 1 654 ? -3.409  -15.500 -160.750 1.00 58.42  ? 654 LYS A NZ  1 
ATOM 5011  N N   . LYS A 1 655 ? 1.846   -20.008 -161.303 1.00 60.15  ? 655 LYS A N   1 
ATOM 5012  C CA  . LYS A 1 655 ? 3.111   -20.732 -161.375 1.00 60.15  ? 655 LYS A CA  1 
ATOM 5013  C C   . LYS A 1 655 ? 3.087   -21.761 -162.498 1.00 60.15  ? 655 LYS A C   1 
ATOM 5014  O O   . LYS A 1 655 ? 4.075   -21.933 -163.221 1.00 60.15  ? 655 LYS A O   1 
ATOM 5015  C CB  . LYS A 1 655 ? 3.410   -21.409 -160.038 1.00 60.15  ? 655 LYS A CB  1 
ATOM 5016  C CG  . LYS A 1 655 ? 4.632   -22.314 -160.074 1.00 60.15  ? 655 LYS A CG  1 
ATOM 5017  C CD  . LYS A 1 655 ? 4.535   -23.432 -159.051 1.00 60.15  ? 655 LYS A CD  1 
ATOM 5018  C CE  . LYS A 1 655 ? 3.187   -24.130 -159.120 1.00 60.15  ? 655 LYS A CE  1 
ATOM 5019  N NZ  . LYS A 1 655 ? 3.329   -25.610 -159.064 1.00 60.15  ? 655 LYS A NZ  1 
ATOM 5020  N N   . ASP A 1 656 ? 1.963   -22.464 -162.650 1.00 61.47  ? 656 ASP A N   1 
ATOM 5021  C CA  . ASP A 1 656 ? 1.840   -23.430 -163.738 1.00 61.47  ? 656 ASP A CA  1 
ATOM 5022  C C   . ASP A 1 656 ? 1.943   -22.740 -165.094 1.00 61.47  ? 656 ASP A C   1 
ATOM 5023  O O   . ASP A 1 656 ? 2.605   -23.240 -166.013 1.00 61.47  ? 656 ASP A O   1 
ATOM 5024  C CB  . ASP A 1 656 ? 0.522   -24.194 -163.616 1.00 61.47  ? 656 ASP A CB  1 
ATOM 5025  C CG  . ASP A 1 656 ? 0.534   -25.198 -162.482 1.00 61.47  ? 656 ASP A CG  1 
ATOM 5026  O OD1 . ASP A 1 656 ? 1.555   -25.277 -161.767 1.00 61.47  ? 656 ASP A OD1 1 
ATOM 5027  O OD2 . ASP A 1 656 ? -0.477  -25.909 -162.305 1.00 61.47  ? 656 ASP A OD2 1 
ATOM 5028  N N   . MET A 1 657 ? 1.292   -21.583 -165.235 1.00 62.63  ? 657 MET A N   1 
ATOM 5029  C CA  . MET A 1 657 ? 1.382   -20.836 -166.486 1.00 62.63  ? 657 MET A CA  1 
ATOM 5030  C C   . MET A 1 657 ? 2.813   -20.389 -166.766 1.00 62.63  ? 657 MET A C   1 
ATOM 5031  O O   . MET A 1 657 ? 3.282   -20.454 -167.909 1.00 62.63  ? 657 MET A O   1 
ATOM 5032  C CB  . MET A 1 657 ? 0.442   -19.630 -166.447 1.00 62.63  ? 657 MET A CB  1 
ATOM 5033  C CG  . MET A 1 657 ? -0.882  -19.851 -167.159 1.00 62.63  ? 657 MET A CG  1 
ATOM 5034  S SD  . MET A 1 657 ? -0.705  -20.099 -168.935 1.00 62.63  ? 657 MET A SD  1 
ATOM 5035  C CE  . MET A 1 657 ? 0.511   -18.847 -169.336 1.00 62.63  ? 657 MET A CE  1 
ATOM 5036  N N   . THR A 1 658 ? 3.520   -19.927 -165.732 1.00 62.80  ? 658 THR A N   1 
ATOM 5037  C CA  . THR A 1 658 ? 4.909   -19.512 -165.912 1.00 62.80  ? 658 THR A CA  1 
ATOM 5038  C C   . THR A 1 658 ? 5.785   -20.689 -166.319 1.00 62.80  ? 658 THR A C   1 
ATOM 5039  O O   . THR A 1 658 ? 6.666   -20.552 -167.177 1.00 62.80  ? 658 THR A O   1 
ATOM 5040  C CB  . THR A 1 658 ? 5.434   -18.864 -164.630 1.00 62.80  ? 658 THR A CB  1 
ATOM 5041  O OG1 . THR A 1 658 ? 4.725   -17.644 -164.385 1.00 62.80  ? 658 THR A OG1 1 
ATOM 5042  C CG2 . THR A 1 658 ? 6.920   -18.560 -164.751 1.00 62.80  ? 658 THR A CG2 1 
ATOM 5043  N N   . ASN A 1 659 ? 5.560   -21.856 -165.713 1.00 64.29  ? 659 ASN A N   1 
ATOM 5044  C CA  . ASN A 1 659 ? 6.310   -23.049 -166.093 1.00 64.29  ? 659 ASN A CA  1 
ATOM 5045  C C   . ASN A 1 659 ? 6.047   -23.423 -167.546 1.00 64.29  ? 659 ASN A C   1 
ATOM 5046  O O   . ASN A 1 659 ? 6.968   -23.795 -168.284 1.00 64.29  ? 659 ASN A O   1 
ATOM 5047  C CB  . ASN A 1 659 ? 5.951   -24.210 -165.165 1.00 64.29  ? 659 ASN A CB  1 
ATOM 5048  C CG  . ASN A 1 659 ? 6.910   -24.341 -164.000 1.00 64.29  ? 659 ASN A CG  1 
ATOM 5049  O OD1 . ASN A 1 659 ? 7.928   -23.655 -163.941 1.00 64.29  ? 659 ASN A OD1 1 
ATOM 5050  N ND2 . ASN A 1 659 ? 6.587   -25.226 -163.066 1.00 64.29  ? 659 ASN A ND2 1 
ATOM 5051  N N   . LEU A 1 660 ? 4.785   -23.335 -167.973 1.00 65.58  ? 660 LEU A N   1 
ATOM 5052  C CA  . LEU A 1 660 ? 4.453   -23.636 -169.363 1.00 65.58  ? 660 LEU A CA  1 
ATOM 5053  C C   . LEU A 1 660 ? 5.150   -22.670 -170.312 1.00 65.58  ? 660 LEU A C   1 
ATOM 5054  O O   . LEU A 1 660 ? 5.707   -23.080 -171.339 1.00 65.58  ? 660 LEU A O   1 
ATOM 5055  C CB  . LEU A 1 660 ? 2.938   -23.587 -169.559 1.00 65.58  ? 660 LEU A CB  1 
ATOM 5056  C CG  . LEU A 1 660 ? 2.426   -23.704 -170.995 1.00 65.58  ? 660 LEU A CG  1 
ATOM 5057  C CD1 . LEU A 1 660 ? 2.978   -24.952 -171.667 1.00 65.58  ? 660 LEU A CD1 1 
ATOM 5058  C CD2 . LEU A 1 660 ? 0.907   -23.699 -171.026 1.00 65.58  ? 660 LEU A CD2 1 
ATOM 5059  N N   . ASP A 1 661 ? 5.132   -21.378 -169.981 1.00 66.34  ? 661 ASP A N   1 
ATOM 5060  C CA  . ASP A 1 661 ? 5.807   -20.376 -170.805 1.00 66.34  ? 661 ASP A CA  1 
ATOM 5061  C C   . ASP A 1 661 ? 7.296   -20.570 -170.858 1.00 66.34  ? 661 ASP A C   1 
ATOM 5062  O O   . ASP A 1 661 ? 7.890   -20.349 -171.919 1.00 66.34  ? 661 ASP A O   1 
ATOM 5063  C CB  . ASP A 1 661 ? 5.491   -18.969 -170.296 1.00 66.34  ? 661 ASP A CB  1 
ATOM 5064  C CG  . ASP A 1 661 ? 4.043   -18.589 -170.501 1.00 66.34  ? 661 ASP A CG  1 
ATOM 5065  O OD1 . ASP A 1 661 ? 3.253   -19.467 -170.905 1.00 66.34  ? 661 ASP A OD1 1 
ATOM 5066  O OD2 . ASP A 1 661 ? 3.695   -17.415 -170.259 1.00 66.34  ? 661 ASP A OD2 1 
ATOM 5067  N N   . TYR A 1 662 ? 7.926   -20.974 -169.758 1.00 68.14  ? 662 TYR A N   1 
ATOM 5068  C CA  . TYR A 1 662 ? 9.348   -21.288 -169.752 1.00 68.14  ? 662 TYR A CA  1 
ATOM 5069  C C   . TYR A 1 662 ? 9.676   -22.506 -170.598 1.00 68.14  ? 662 TYR A C   1 
ATOM 5070  O O   . TYR A 1 662 ? 10.648  -22.486 -171.360 1.00 68.14  ? 662 TYR A O   1 
ATOM 5071  C CB  . TYR A 1 662 ? 9.837   -21.511 -168.315 1.00 68.14  ? 662 TYR A CB  1 
ATOM 5072  C CG  . TYR A 1 662 ? 11.230  -22.092 -168.235 1.00 68.14  ? 662 TYR A CG  1 
ATOM 5073  C CD1 . TYR A 1 662 ? 12.323  -21.397 -168.732 1.00 68.14  ? 662 TYR A CD1 1 
ATOM 5074  C CD2 . TYR A 1 662 ? 11.451  -23.338 -167.665 1.00 68.14  ? 662 TYR A CD2 1 
ATOM 5075  C CE1 . TYR A 1 662 ? 13.597  -21.924 -168.662 1.00 68.14  ? 662 TYR A CE1 1 
ATOM 5076  C CE2 . TYR A 1 662 ? 12.721  -23.873 -167.590 1.00 68.14  ? 662 TYR A CE2 1 
ATOM 5077  C CZ  . TYR A 1 662 ? 13.790  -23.162 -168.090 1.00 68.14  ? 662 TYR A CZ  1 
ATOM 5078  O OH  . TYR A 1 662 ? 15.057  -23.692 -168.017 1.00 68.14  ? 662 TYR A OH  1 
ATOM 5079  N N   . LEU A 1 663 ? 8.880   -23.573 -170.482 1.00 69.29  ? 663 LEU A N   1 
ATOM 5080  C CA  . LEU A 1 663 ? 9.130   -24.769 -171.280 1.00 69.29  ? 663 LEU A CA  1 
ATOM 5081  C C   . LEU A 1 663 ? 8.971   -24.484 -172.768 1.00 69.29  ? 663 LEU A C   1 
ATOM 5082  O O   . LEU A 1 663 ? 9.786   -24.933 -173.583 1.00 69.29  ? 663 LEU A O   1 
ATOM 5083  C CB  . LEU A 1 663 ? 8.193   -25.894 -170.846 1.00 69.29  ? 663 LEU A CB  1 
ATOM 5084  C CG  . LEU A 1 663 ? 8.774   -26.888 -169.841 1.00 69.29  ? 663 LEU A CG  1 
ATOM 5085  C CD1 . LEU A 1 663 ? 7.714   -27.879 -169.395 1.00 69.29  ? 663 LEU A CD1 1 
ATOM 5086  C CD2 . LEU A 1 663 ? 9.970   -27.608 -170.442 1.00 69.29  ? 663 LEU A CD2 1 
ATOM 5087  N N   . GLU A 1 664 ? 7.930   -23.737 -173.141 1.00 71.02  ? 664 GLU A N   1 
ATOM 5088  C CA  . GLU A 1 664 ? 7.711   -23.425 -174.550 1.00 71.02  ? 664 GLU A CA  1 
ATOM 5089  C C   . GLU A 1 664 ? 8.861   -22.599 -175.112 1.00 71.02  ? 664 GLU A C   1 
ATOM 5090  O O   . GLU A 1 664 ? 9.328   -22.838 -176.231 1.00 71.02  ? 664 GLU A O   1 
ATOM 5091  C CB  . GLU A 1 664 ? 6.380   -22.694 -174.722 1.00 71.02  ? 664 GLU A CB  1 
ATOM 5092  C CG  . GLU A 1 664 ? 5.169   -23.608 -174.711 1.00 71.02  ? 664 GLU A CG  1 
ATOM 5093  C CD  . GLU A 1 664 ? 3.938   -22.946 -175.293 1.00 71.02  ? 664 GLU A CD  1 
ATOM 5094  O OE1 . GLU A 1 664 ? 3.943   -21.706 -175.442 1.00 71.02  ? 664 GLU A OE1 1 
ATOM 5095  O OE2 . GLU A 1 664 ? 2.963   -23.664 -175.598 1.00 71.02  ? 664 GLU A OE2 1 
ATOM 5096  N N   . GLN A 1 665 ? 9.328   -21.613 -174.345 1.00 71.45  ? 665 GLN A N   1 
ATOM 5097  C CA  . GLN A 1 665 ? 10.435  -20.782 -174.805 1.00 71.45  ? 665 GLN A CA  1 
ATOM 5098  C C   . GLN A 1 665 ? 11.725  -21.584 -174.915 1.00 71.45  ? 665 GLN A C   1 
ATOM 5099  O O   . GLN A 1 665 ? 12.487  -21.421 -175.875 1.00 71.45  ? 665 GLN A O   1 
ATOM 5100  C CB  . GLN A 1 665 ? 10.621  -19.591 -173.865 1.00 71.45  ? 665 GLN A CB  1 
ATOM 5101  C CG  . GLN A 1 665 ? 11.813  -18.711 -174.204 1.00 71.45  ? 665 GLN A CG  1 
ATOM 5102  C CD  . GLN A 1 665 ? 11.595  -17.264 -173.814 1.00 71.45  ? 665 GLN A CD  1 
ATOM 5103  O OE1 . GLN A 1 665 ? 10.461  -16.820 -173.642 1.00 71.45  ? 665 GLN A OE1 1 
ATOM 5104  N NE2 . GLN A 1 665 ? 12.685  -16.519 -173.674 1.00 71.45  ? 665 GLN A NE2 1 
ATOM 5105  N N   . GLU A 1 666 ? 11.992  -22.455 -173.937 1.00 72.96  ? 666 GLU A N   1 
ATOM 5106  C CA  . GLU A 1 666 ? 13.217  -23.248 -173.965 1.00 72.96  ? 666 GLU A CA  1 
ATOM 5107  C C   . GLU A 1 666 ? 13.219  -24.224 -175.135 1.00 72.96  ? 666 GLU A C   1 
ATOM 5108  O O   . GLU A 1 666 ? 14.234  -24.378 -175.825 1.00 72.96  ? 666 GLU A O   1 
ATOM 5109  C CB  . GLU A 1 666 ? 13.387  -23.993 -172.640 1.00 72.96  ? 666 GLU A CB  1 
ATOM 5110  C CG  . GLU A 1 666 ? 14.350  -25.171 -172.701 1.00 72.96  ? 666 GLU A CG  1 
ATOM 5111  C CD  . GLU A 1 666 ? 15.796  -24.766 -172.481 1.00 72.96  ? 666 GLU A CD  1 
ATOM 5112  O OE1 . GLU A 1 666 ? 16.611  -25.644 -172.127 1.00 72.96  ? 666 GLU A OE1 1 
ATOM 5113  O OE2 . GLU A 1 666 ? 16.120  -23.573 -172.659 1.00 72.96  ? 666 GLU A OE2 1 
ATOM 5114  N N   . SER A 1 667 ? 12.091  -24.885 -175.382 1.00 73.62  ? 667 SER A N   1 
ATOM 5115  C CA  . SER A 1 667 ? 12.015  -25.898 -176.427 1.00 73.62  ? 667 SER A CA  1 
ATOM 5116  C C   . SER A 1 667 ? 11.840  -25.309 -177.820 1.00 73.62  ? 667 SER A C   1 
ATOM 5117  O O   . SER A 1 667 ? 11.854  -26.062 -178.799 1.00 73.62  ? 667 SER A O   1 
ATOM 5118  C CB  . SER A 1 667 ? 10.871  -26.872 -176.133 1.00 73.62  ? 667 SER A CB  1 
ATOM 5119  O OG  . SER A 1 667 ? 9.645   -26.383 -176.649 1.00 73.62  ? 667 SER A OG  1 
ATOM 5120  N N   . GLY A 1 668 ? 11.679  -23.994 -177.935 1.00 73.47  ? 668 GLY A N   1 
ATOM 5121  C CA  . GLY A 1 668 ? 11.467  -23.393 -179.237 1.00 73.47  ? 668 GLY A CA  1 
ATOM 5122  C C   . GLY A 1 668 ? 10.077  -23.584 -179.792 1.00 73.47  ? 668 GLY A C   1 
ATOM 5123  O O   . GLY A 1 668 ? 9.853   -23.331 -180.978 1.00 73.47  ? 668 GLY A O   1 
ATOM 5124  N N   . THR A 1 669 ? 9.131   -24.033 -178.964 1.00 74.29  ? 669 THR A N   1 
ATOM 5125  C CA  . THR A 1 669 ? 7.761   -24.219 -179.431 1.00 74.29  ? 669 THR A CA  1 
ATOM 5126  C C   . THR A 1 669 ? 7.144   -22.893 -179.857 1.00 74.29  ? 669 THR A C   1 
ATOM 5127  O O   . THR A 1 669 ? 6.403   -22.833 -180.846 1.00 74.29  ? 669 THR A O   1 
ATOM 5128  C CB  . THR A 1 669 ? 6.922   -24.881 -178.339 1.00 74.29  ? 669 THR A CB  1 
ATOM 5129  O OG1 . THR A 1 669 ? 7.488   -26.155 -178.007 1.00 74.29  ? 669 THR A OG1 1 
ATOM 5130  C CG2 . THR A 1 669 ? 5.489   -25.082 -178.809 1.00 74.29  ? 669 THR A CG2 1 
ATOM 5131  N N   . LYS A 1 670 ? 7.437   -21.819 -179.122 1.00 76.24  ? 670 LYS A N   1 
ATOM 5132  C CA  . LYS A 1 670 ? 6.954   -20.498 -179.512 1.00 76.24  ? 670 LYS A CA  1 
ATOM 5133  C C   . LYS A 1 670 ? 7.498   -20.102 -180.878 1.00 76.24  ? 670 LYS A C   1 
ATOM 5134  O O   . LYS A 1 670 ? 6.766   -19.576 -181.725 1.00 76.24  ? 670 LYS A O   1 
ATOM 5135  C CB  . LYS A 1 670 ? 7.347   -19.467 -178.454 1.00 76.24  ? 670 LYS A CB  1 
ATOM 5136  C CG  . LYS A 1 670 ? 7.020   -18.032 -178.827 1.00 76.24  ? 670 LYS A CG  1 
ATOM 5137  C CD  . LYS A 1 670 ? 7.319   -17.082 -177.680 1.00 76.24  ? 670 LYS A CD  1 
ATOM 5138  C CE  . LYS A 1 670 ? 6.364   -17.295 -176.517 1.00 76.24  ? 670 LYS A CE  1 
ATOM 5139  N NZ  . LYS A 1 670 ? 7.045   -17.131 -175.205 1.00 76.24  ? 670 LYS A NZ  1 
ATOM 5140  N N   . HIS A 1 671 ? 8.788   -20.355 -181.113 1.00 76.07  ? 671 HIS A N   1 
ATOM 5141  C CA  . HIS A 1 671 ? 9.386   -20.053 -182.409 1.00 76.07  ? 671 HIS A CA  1 
ATOM 5142  C C   . HIS A 1 671 ? 8.755   -20.891 -183.514 1.00 76.07  ? 671 HIS A C   1 
ATOM 5143  O O   . HIS A 1 671 ? 8.496   -20.396 -184.617 1.00 76.07  ? 671 HIS A O   1 
ATOM 5144  C CB  . HIS A 1 671 ? 10.896  -20.284 -182.352 1.00 76.07  ? 671 HIS A CB  1 
ATOM 5145  C CG  . HIS A 1 671 ? 11.638  -19.727 -183.527 1.00 76.07  ? 671 HIS A CG  1 
ATOM 5146  N ND1 . HIS A 1 671 ? 12.080  -18.423 -183.576 1.00 76.07  ? 671 HIS A ND1 1 
ATOM 5147  C CD2 . HIS A 1 671 ? 12.018  -20.298 -184.694 1.00 76.07  ? 671 HIS A CD2 1 
ATOM 5148  C CE1 . HIS A 1 671 ? 12.699  -18.214 -184.724 1.00 76.07  ? 671 HIS A CE1 1 
ATOM 5149  N NE2 . HIS A 1 671 ? 12.675  -19.336 -185.421 1.00 76.07  ? 671 HIS A NE2 1 
ATOM 5150  N N   . ALA A 1 672 ? 8.505   -22.172 -183.233 1.00 75.28  ? 672 ALA A N   1 
ATOM 5151  C CA  . ALA A 1 672 ? 7.900   -23.053 -184.225 1.00 75.28  ? 672 ALA A CA  1 
ATOM 5152  C C   . ALA A 1 672 ? 6.498   -22.585 -184.596 1.00 75.28  ? 672 ALA A C   1 
ATOM 5153  O O   . ALA A 1 672 ? 6.126   -22.554 -185.774 1.00 75.28  ? 672 ALA A O   1 
ATOM 5154  C CB  . ALA A 1 672 ? 7.871   -24.489 -183.697 1.00 75.28  ? 672 ALA A CB  1 
ATOM 5155  N N   . ARG A 1 673 ? 5.702   -22.210 -183.591 1.00 75.54  ? 673 ARG A N   1 
ATOM 5156  C CA  . ARG A 1 673 ? 4.355   -21.721 -183.864 1.00 75.54  ? 673 ARG A CA  1 
ATOM 5157  C C   . ARG A 1 673 ? 4.383   -20.362 -184.552 1.00 75.54  ? 673 ARG A C   1 
ATOM 5158  O O   . ARG A 1 673 ? 3.469   -20.039 -185.321 1.00 75.54  ? 673 ARG A O   1 
ATOM 5159  C CB  . ARG A 1 673 ? 3.546   -21.654 -182.568 1.00 75.54  ? 673 ARG A CB  1 
ATOM 5160  C CG  . ARG A 1 673 ? 2.131   -21.121 -182.737 1.00 75.54  ? 673 ARG A CG  1 
ATOM 5161  C CD  . ARG A 1 673 ? 1.257   -22.085 -183.524 1.00 75.54  ? 673 ARG A CD  1 
ATOM 5162  N NE  . ARG A 1 673 ? -0.117  -21.609 -183.627 1.00 75.54  ? 673 ARG A NE  1 
ATOM 5163  C CZ  . ARG A 1 673 ? -1.189  -22.366 -183.435 1.00 75.54  ? 673 ARG A CZ  1 
ATOM 5164  N NH1 . ARG A 1 673 ? -1.084  -23.648 -183.131 1.00 75.54  ? 673 ARG A NH1 1 
ATOM 5165  N NH2 . ARG A 1 673 ? -2.397  -21.822 -183.550 1.00 75.54  ? 673 ARG A NH2 1 
ATOM 5166  N N   . GLU A 1 674 ? 5.420   -19.559 -184.301 1.00 78.34  ? 674 GLU A N   1 
ATOM 5167  C CA  . GLU A 1 674 ? 5.532   -18.269 -184.973 1.00 78.34  ? 674 GLU A CA  1 
ATOM 5168  C C   . GLU A 1 674 ? 5.720   -18.429 -186.476 1.00 78.34  ? 674 GLU A C   1 
ATOM 5169  O O   . GLU A 1 674 ? 5.461   -17.489 -187.235 1.00 78.34  ? 674 GLU A O   1 
ATOM 5170  C CB  . GLU A 1 674 ? 6.686   -17.465 -184.376 1.00 78.34  ? 674 GLU A CB  1 
ATOM 5171  C CG  . GLU A 1 674 ? 6.245   -16.326 -183.472 1.00 78.34  ? 674 GLU A CG  1 
ATOM 5172  C CD  . GLU A 1 674 ? 7.326   -15.903 -182.497 1.00 78.34  ? 674 GLU A CD  1 
ATOM 5173  O OE1 . GLU A 1 674 ? 8.363   -16.596 -182.420 1.00 78.34  ? 674 GLU A OE1 1 
ATOM 5174  O OE2 . GLU A 1 674 ? 7.140   -14.879 -181.807 1.00 78.34  ? 674 GLU A OE2 1 
ATOM 5175  N N   . MET A 1 675 ? 6.167   -19.599 -186.922 1.00 75.41  ? 675 MET A N   1 
ATOM 5176  C CA  . MET A 1 675 ? 6.332   -19.865 -188.345 1.00 75.41  ? 675 MET A CA  1 
ATOM 5177  C C   . MET A 1 675 ? 5.284   -20.858 -188.838 1.00 75.41  ? 675 MET A C   1 
ATOM 5178  O O   . MET A 1 675 ? 4.117   -20.509 -189.013 1.00 75.41  ? 675 MET A O   1 
ATOM 5179  C CB  . MET A 1 675 ? 7.737   -20.393 -188.633 1.00 75.41  ? 675 MET A CB  1 
ATOM 5180  C CG  . MET A 1 675 ? 8.830   -19.345 -188.503 1.00 75.41  ? 675 MET A CG  1 
ATOM 5181  S SD  . MET A 1 675 ? 10.483  -20.062 -188.511 1.00 75.41  ? 675 MET A SD  1 
ATOM 5182  C CE  . MET A 1 675 ? 11.491  -18.582 -188.497 1.00 75.41  ? 675 MET A CE  1 
ATOM 5183  N N   . MET B 2 1   ? -49.494 15.295  16.071   1.00 35.55  ? 1   MET B N   1 
ATOM 5184  C CA  . MET B 2 1   ? -49.078 16.602  16.562   1.00 35.55  ? 1   MET B CA  1 
ATOM 5185  C C   . MET B 2 1   ? -49.220 16.665  18.079   1.00 35.55  ? 1   MET B C   1 
ATOM 5186  O O   . MET B 2 1   ? -50.266 17.042  18.603   1.00 35.55  ? 1   MET B O   1 
ATOM 5187  C CB  . MET B 2 1   ? -49.888 17.708  15.884   1.00 35.55  ? 1   MET B CB  1 
ATOM 5188  C CG  . MET B 2 1   ? -49.066 18.925  15.504   1.00 35.55  ? 1   MET B CG  1 
ATOM 5189  S SD  . MET B 2 1   ? -50.032 20.250  14.754   1.00 35.55  ? 1   MET B SD  1 
ATOM 5190  C CE  . MET B 2 1   ? -51.425 20.341  15.863   1.00 35.55  ? 1   MET B CE  1 
ATOM 5191  N N   . ARG B 2 2   ? -48.148 16.290  18.772   1.00 34.03  ? 2   ARG B N   1 
ATOM 5192  C CA  . ARG B 2 2   ? -48.145 16.175  20.221   1.00 34.03  ? 2   ARG B CA  1 
ATOM 5193  C C   . ARG B 2 2   ? -48.194 17.556  20.871   1.00 34.03  ? 2   ARG B C   1 
ATOM 5194  O O   . ARG B 2 2   ? -48.147 18.592  20.204   1.00 34.03  ? 2   ARG B O   1 
ATOM 5195  C CB  . ARG B 2 2   ? -46.913 15.401  20.682   1.00 34.03  ? 2   ARG B CB  1 
ATOM 5196  C CG  . ARG B 2 2   ? -46.680 14.113  19.918   1.00 34.03  ? 2   ARG B CG  1 
ATOM 5197  C CD  . ARG B 2 2   ? -46.979 12.896  20.772   1.00 34.03  ? 2   ARG B CD  1 
ATOM 5198  N NE  . ARG B 2 2   ? -45.969 12.703  21.804   1.00 34.03  ? 2   ARG B NE  1 
ATOM 5199  C CZ  . ARG B 2 2   ? -44.801 12.111  21.601   1.00 34.03  ? 2   ARG B CZ  1 
ATOM 5200  N NH1 . ARG B 2 2   ? -44.464 11.637  20.413   1.00 34.03  ? 2   ARG B NH1 1 
ATOM 5201  N NH2 . ARG B 2 2   ? -43.950 11.990  22.614   1.00 34.03  ? 2   ARG B NH2 1 
ATOM 5202  N N   . LYS B 2 3   ? -48.289 17.566  22.197   1.00 33.78  ? 3   LYS B N   1 
ATOM 5203  C CA  . LYS B 2 3   ? -48.344 18.790  22.978   1.00 33.78  ? 3   LYS B CA  1 
ATOM 5204  C C   . LYS B 2 3   ? -47.102 18.895  23.849   1.00 33.78  ? 3   LYS B C   1 
ATOM 5205  O O   . LYS B 2 3   ? -46.455 17.891  24.154   1.00 33.78  ? 3   LYS B O   1 
ATOM 5206  C CB  . LYS B 2 3   ? -49.598 18.833  23.854   1.00 33.78  ? 3   LYS B CB  1 
ATOM 5207  C CG  . LYS B 2 3   ? -50.802 18.148  23.239   1.00 33.78  ? 3   LYS B CG  1 
ATOM 5208  C CD  . LYS B 2 3   ? -52.096 18.816  23.664   1.00 33.78  ? 3   LYS B CD  1 
ATOM 5209  C CE  . LYS B 2 3   ? -52.272 18.767  25.170   1.00 33.78  ? 3   LYS B CE  1 
ATOM 5210  N NZ  . LYS B 2 3   ? -53.705 18.856  25.560   1.00 33.78  ? 3   LYS B NZ  1 
ATOM 5211  N N   . LEU B 2 4   ? -46.772 20.127  24.248   1.00 32.02  ? 4   LEU B N   1 
ATOM 5212  C CA  . LEU B 2 4   ? -45.596 20.332  25.088   1.00 32.02  ? 4   LEU B CA  1 
ATOM 5213  C C   . LEU B 2 4   ? -45.727 19.605  26.419   1.00 32.02  ? 4   LEU B C   1 
ATOM 5214  O O   . LEU B 2 4   ? -44.719 19.176  26.992   1.00 32.02  ? 4   LEU B O   1 
ATOM 5215  C CB  . LEU B 2 4   ? -45.365 21.825  25.314   1.00 32.02  ? 4   LEU B CB  1 
ATOM 5216  C CG  . LEU B 2 4   ? -44.140 22.181  26.157   1.00 32.02  ? 4   LEU B CG  1 
ATOM 5217  C CD1 . LEU B 2 4   ? -42.893 22.210  25.293   1.00 32.02  ? 4   LEU B CD1 1 
ATOM 5218  C CD2 . LEU B 2 4   ? -44.334 23.511  26.858   1.00 32.02  ? 4   LEU B CD2 1 
ATOM 5219  N N   . SER B 2 5   ? -46.952 19.453  26.923   1.00 32.60  ? 5   SER B N   1 
ATOM 5220  C CA  . SER B 2 5   ? -47.158 18.687  28.147   1.00 32.60  ? 5   SER B CA  1 
ATOM 5221  C C   . SER B 2 5   ? -46.745 17.234  27.955   1.00 32.60  ? 5   SER B C   1 
ATOM 5222  O O   . SER B 2 5   ? -46.111 16.635  28.831   1.00 32.60  ? 5   SER B O   1 
ATOM 5223  C CB  . SER B 2 5   ? -48.620 18.776  28.580   1.00 32.60  ? 5   SER B CB  1 
ATOM 5224  O OG  . SER B 2 5   ? -48.935 17.757  29.512   1.00 32.60  ? 5   SER B OG  1 
ATOM 5225  N N   . ASP B 2 6   ? -47.104 16.648  26.812   1.00 32.19  ? 6   ASP B N   1 
ATOM 5226  C CA  . ASP B 2 6   ? -46.715 15.271  26.528   1.00 32.19  ? 6   ASP B CA  1 
ATOM 5227  C C   . ASP B 2 6   ? -45.211 15.158  26.315   1.00 32.19  ? 6   ASP B C   1 
ATOM 5228  O O   . ASP B 2 6   ? -44.596 14.153  26.689   1.00 32.19  ? 6   ASP B O   1 
ATOM 5229  C CB  . ASP B 2 6   ? -47.471 14.753  25.305   1.00 32.19  ? 6   ASP B CB  1 
ATOM 5230  C CG  . ASP B 2 6   ? -48.799 14.124  25.668   1.00 32.19  ? 6   ASP B CG  1 
ATOM 5231  O OD1 . ASP B 2 6   ? -49.029 13.878  26.870   1.00 32.19  ? 6   ASP B OD1 1 
ATOM 5232  O OD2 . ASP B 2 6   ? -49.612 13.878  24.753   1.00 32.19  ? 6   ASP B OD2 1 
ATOM 5233  N N   . VAL B 2 7   ? -44.603 16.177  25.704   1.00 30.61  ? 7   VAL B N   1 
ATOM 5234  C CA  . VAL B 2 7   ? -43.161 16.154  25.478   1.00 30.61  ? 7   VAL B CA  1 
ATOM 5235  C C   . VAL B 2 7   ? -42.413 16.162  26.805   1.00 30.61  ? 7   VAL B C   1 
ATOM 5236  O O   . VAL B 2 7   ? -41.371 15.511  26.951   1.00 30.61  ? 7   VAL B O   1 
ATOM 5237  C CB  . VAL B 2 7   ? -42.741 17.329  24.578   1.00 30.61  ? 7   VAL B CB  1 
ATOM 5238  C CG1 . VAL B 2 7   ? -41.233 17.370  24.430   1.00 30.61  ? 7   VAL B CG1 1 
ATOM 5239  C CG2 . VAL B 2 7   ? -43.393 17.198  23.219   1.00 30.61  ? 7   VAL B CG2 1 
ATOM 5240  N N   . TYR B 2 8   ? -42.931 16.893  27.794   1.00 30.03  ? 8   TYR B N   1 
ATOM 5241  C CA  . TYR B 2 8   ? -42.330 16.875  29.123   1.00 30.03  ? 8   TYR B CA  1 
ATOM 5242  C C   . TYR B 2 8   ? -42.321 15.464  29.694   1.00 30.03  ? 8   TYR B C   1 
ATOM 5243  O O   . TYR B 2 8   ? -41.314 15.002  30.241   1.00 30.03  ? 8   TYR B O   1 
ATOM 5244  C CB  . TYR B 2 8   ? -43.086 17.819  30.060   1.00 30.03  ? 8   TYR B CB  1 
ATOM 5245  C CG  . TYR B 2 8   ? -42.664 19.265  29.972   1.00 30.03  ? 8   TYR B CG  1 
ATOM 5246  C CD1 . TYR B 2 8   ? -41.352 19.610  29.696   1.00 30.03  ? 8   TYR B CD1 1 
ATOM 5247  C CD2 . TYR B 2 8   ? -43.579 20.285  30.185   1.00 30.03  ? 8   TYR B CD2 1 
ATOM 5248  C CE1 . TYR B 2 8   ? -40.965 20.931  29.621   1.00 30.03  ? 8   TYR B CE1 1 
ATOM 5249  C CE2 . TYR B 2 8   ? -43.201 21.608  30.113   1.00 30.03  ? 8   TYR B CE2 1 
ATOM 5250  C CZ  . TYR B 2 8   ? -41.893 21.925  29.831   1.00 30.03  ? 8   TYR B CZ  1 
ATOM 5251  O OH  . TYR B 2 8   ? -41.514 23.243  29.759   1.00 30.03  ? 8   TYR B OH  1 
ATOM 5252  N N   . LYS B 2 9   ? -43.446 14.761  29.566   1.00 29.46  ? 9   LYS B N   1 
ATOM 5253  C CA  . LYS B 2 9   ? -43.550 13.419  30.126   1.00 29.46  ? 9   LYS B CA  1 
ATOM 5254  C C   . LYS B 2 9   ? -42.640 12.442  29.391   1.00 29.46  ? 9   LYS B C   1 
ATOM 5255  O O   . LYS B 2 9   ? -41.911 11.666  30.019   1.00 29.46  ? 9   LYS B O   1 
ATOM 5256  C CB  . LYS B 2 9   ? -45.004 12.950  30.082   1.00 29.46  ? 9   LYS B CB  1 
ATOM 5257  C CG  . LYS B 2 9   ? -45.176 11.444  30.065   1.00 29.46  ? 9   LYS B CG  1 
ATOM 5258  C CD  . LYS B 2 9   ? -46.646 11.068  30.031   1.00 29.46  ? 9   LYS B CD  1 
ATOM 5259  C CE  . LYS B 2 9   ? -46.829 9.562   30.062   1.00 29.46  ? 9   LYS B CE  1 
ATOM 5260  N NZ  . LYS B 2 9   ? -48.267 9.184   30.073   1.00 29.46  ? 9   LYS B NZ  1 
ATOM 5261  N N   . VAL B 2 10  ? -42.656 12.473  28.056   1.00 28.28  ? 10  VAL B N   1 
ATOM 5262  C CA  . VAL B 2 10  ? -41.850 11.527  27.285   1.00 28.28  ? 10  VAL B CA  1 
ATOM 5263  C C   . VAL B 2 10  ? -40.365 11.815  27.474   1.00 28.28  ? 10  VAL B C   1 
ATOM 5264  O O   . VAL B 2 10  ? -39.524 10.914  27.387   1.00 28.28  ? 10  VAL B O   1 
ATOM 5265  C CB  . VAL B 2 10  ? -42.252 11.550  25.799   1.00 28.28  ? 10  VAL B CB  1 
ATOM 5266  C CG1 . VAL B 2 10  ? -41.804 12.834  25.132   1.00 28.28  ? 10  VAL B CG1 1 
ATOM 5267  C CG2 . VAL B 2 10  ? -41.677 10.346  25.077   1.00 28.28  ? 10  VAL B CG2 1 
ATOM 5268  N N   . LEU B 2 11  ? -40.018 13.078  27.729   1.00 28.36  ? 11  LEU B N   1 
ATOM 5269  C CA  . LEU B 2 11  ? -38.631 13.406  28.037   1.00 28.36  ? 11  LEU B CA  1 
ATOM 5270  C C   . LEU B 2 11  ? -38.235 12.866  29.405   1.00 28.36  ? 11  LEU B C   1 
ATOM 5271  O O   . LEU B 2 11  ? -37.087 12.458  29.611   1.00 28.36  ? 11  LEU B O   1 
ATOM 5272  C CB  . LEU B 2 11  ? -38.420 14.917  27.977   1.00 28.36  ? 11  LEU B CB  1 
ATOM 5273  C CG  . LEU B 2 11  ? -37.968 15.476  26.630   1.00 28.36  ? 11  LEU B CG  1 
ATOM 5274  C CD1 . LEU B 2 11  ? -38.038 16.991  26.630   1.00 28.36  ? 11  LEU B CD1 1 
ATOM 5275  C CD2 . LEU B 2 11  ? -36.567 15.003  26.308   1.00 28.36  ? 11  LEU B CD2 1 
ATOM 5276  N N   . ALA B 2 12  ? -39.174 12.858  30.351   1.00 28.83  ? 12  ALA B N   1 
ATOM 5277  C CA  . ALA B 2 12  ? -38.872 12.428  31.710   1.00 28.83  ? 12  ALA B CA  1 
ATOM 5278  C C   . ALA B 2 12  ? -38.667 10.924  31.823   1.00 28.83  ? 12  ALA B C   1 
ATOM 5279  O O   . ALA B 2 12  ? -38.138 10.462  32.838   1.00 28.83  ? 12  ALA B O   1 
ATOM 5280  C CB  . ALA B 2 12  ? -39.990 12.866  32.655   1.00 28.83  ? 12  ALA B CB  1 
ATOM 5281  N N   . LEU B 2 13  ? -39.072 10.153  30.817   1.00 29.04  ? 13  LEU B N   1 
ATOM 5282  C CA  . LEU B 2 13  ? -38.980 8.701   30.874   1.00 29.04  ? 13  LEU B CA  1 
ATOM 5283  C C   . LEU B 2 13  ? -37.840 8.130   30.045   1.00 29.04  ? 13  LEU B C   1 
ATOM 5284  O O   . LEU B 2 13  ? -37.394 7.014   30.324   1.00 29.04  ? 13  LEU B O   1 
ATOM 5285  C CB  . LEU B 2 13  ? -40.302 8.069   30.423   1.00 29.04  ? 13  LEU B CB  1 
ATOM 5286  C CG  . LEU B 2 13  ? -41.581 8.683   30.989   1.00 29.04  ? 13  LEU B CG  1 
ATOM 5287  C CD1 . LEU B 2 13  ? -42.760 8.401   30.080   1.00 29.04  ? 13  LEU B CD1 1 
ATOM 5288  C CD2 . LEU B 2 13  ? -41.846 8.151   32.381   1.00 29.04  ? 13  LEU B CD2 1 
ATOM 5289  N N   . THR B 2 14  ? -37.354 8.853   29.037   1.00 28.72  ? 14  THR B N   1 
ATOM 5290  C CA  . THR B 2 14  ? -36.343 8.284   28.156   1.00 28.72  ? 14  THR B CA  1 
ATOM 5291  C C   . THR B 2 14  ? -34.996 8.985   28.276   1.00 28.72  ? 14  THR B C   1 
ATOM 5292  O O   . THR B 2 14  ? -33.983 8.339   28.558   1.00 28.72  ? 14  THR B O   1 
ATOM 5293  C CB  . THR B 2 14  ? -36.819 8.330   26.702   1.00 28.72  ? 14  THR B CB  1 
ATOM 5294  O OG1 . THR B 2 14  ? -36.529 9.618   26.146   1.00 28.72  ? 14  THR B OG1 1 
ATOM 5295  C CG2 . THR B 2 14  ? -38.312 8.061   26.616   1.00 28.72  ? 14  THR B CG2 1 
ATOM 5296  N N   . SER B 2 15  ? -34.968 10.300  28.062   1.00 26.86  ? 15  SER B N   1 
ATOM 5297  C CA  . SER B 2 15  ? -33.695 11.012  28.029   1.00 26.86  ? 15  SER B CA  1 
ATOM 5298  C C   . SER B 2 15  ? -33.316 11.529  29.411   1.00 26.86  ? 15  SER B C   1 
ATOM 5299  O O   . SER B 2 15  ? -32.274 11.164  29.965   1.00 26.86  ? 15  SER B O   1 
ATOM 5300  C CB  . SER B 2 15  ? -33.769 12.161  27.023   1.00 26.86  ? 15  SER B CB  1 
ATOM 5301  O OG  . SER B 2 15  ? -32.486 12.712  26.795   1.00 26.86  ? 15  SER B OG  1 
ATOM 5302  N N   . LEU B 2 16  ? -34.157 12.384  29.984   1.00 27.35  ? 16  LEU B N   1 
ATOM 5303  C CA  . LEU B 2 16  ? -33.915 12.935  31.314   1.00 27.35  ? 16  LEU B CA  1 
ATOM 5304  C C   . LEU B 2 16  ? -34.585 12.025  32.333   1.00 27.35  ? 16  LEU B C   1 
ATOM 5305  O O   . LEU B 2 16  ? -35.552 12.402  32.995   1.00 27.35  ? 16  LEU B O   1 
ATOM 5306  C CB  . LEU B 2 16  ? -34.440 14.360  31.413   1.00 27.35  ? 16  LEU B CB  1 
ATOM 5307  C CG  . LEU B 2 16  ? -34.209 15.246  30.189   1.00 27.35  ? 16  LEU B CG  1 
ATOM 5308  C CD1 . LEU B 2 16  ? -35.114 16.462  30.236   1.00 27.35  ? 16  LEU B CD1 1 
ATOM 5309  C CD2 . LEU B 2 16  ? -32.758 15.666  30.112   1.00 27.35  ? 16  LEU B CD2 1 
ATOM 5310  N N   . LYS B 2 17  ? -34.068 10.813  32.462   1.00 27.17  ? 17  LYS B N   1 
ATOM 5311  C CA  . LYS B 2 17  ? -34.570 9.857   33.440   1.00 27.17  ? 17  LYS B CA  1 
ATOM 5312  C C   . LYS B 2 17  ? -33.812 9.911   34.752   1.00 27.17  ? 17  LYS B C   1 
ATOM 5313  O O   . LYS B 2 17  ? -34.422 9.797   35.818   1.00 27.17  ? 17  LYS B O   1 
ATOM 5314  C CB  . LYS B 2 17  ? -34.505 8.433   32.873   1.00 27.17  ? 17  LYS B CB  1 
ATOM 5315  C CG  . LYS B 2 17  ? -35.087 7.368   33.790   1.00 27.17  ? 17  LYS B CG  1 
ATOM 5316  C CD  . LYS B 2 17  ? -35.154 6.003   33.112   1.00 27.17  ? 17  LYS B CD  1 
ATOM 5317  C CE  . LYS B 2 17  ? -34.005 5.782   32.138   1.00 27.17  ? 17  LYS B CE  1 
ATOM 5318  N NZ  . LYS B 2 17  ? -32.682 5.722   32.823   1.00 27.17  ? 17  LYS B NZ  1 
ATOM 5319  N N   . SER B 2 18  ? -32.494 10.088  34.701   1.00 28.17  ? 18  SER B N   1 
ATOM 5320  C CA  . SER B 2 18  ? -31.690 10.236  35.904   1.00 28.17  ? 18  SER B CA  1 
ATOM 5321  C C   . SER B 2 18  ? -31.567 11.683  36.355   1.00 28.17  ? 18  SER B C   1 
ATOM 5322  O O   . SER B 2 18  ? -30.856 11.950  37.329   1.00 28.17  ? 18  SER B O   1 
ATOM 5323  C CB  . SER B 2 18  ? -30.296 9.652   35.674   1.00 28.17  ? 18  SER B CB  1 
ATOM 5324  O OG  . SER B 2 18  ? -29.691 10.229  34.532   1.00 28.17  ? 18  SER B OG  1 
ATOM 5325  N N   . ALA B 2 19  ? -32.227 12.614  35.671   1.00 28.68  ? 19  ALA B N   1 
ATOM 5326  C CA  . ALA B 2 19  ? -32.130 14.021  36.031   1.00 28.68  ? 19  ALA B CA  1 
ATOM 5327  C C   . ALA B 2 19  ? -32.726 14.263  37.410   1.00 28.68  ? 19  ALA B C   1 
ATOM 5328  O O   . ALA B 2 19  ? -33.634 13.552  37.847   1.00 28.68  ? 19  ALA B O   1 
ATOM 5329  C CB  . ALA B 2 19  ? -32.846 14.884  34.991   1.00 28.68  ? 19  ALA B CB  1 
ATOM 5330  N N   . GLY B 2 20  ? -32.196 15.274  38.099   1.00 29.47  ? 20  GLY B N   1 
ATOM 5331  C CA  . GLY B 2 20  ? -32.655 15.562  39.446   1.00 29.47  ? 20  GLY B CA  1 
ATOM 5332  C C   . GLY B 2 20  ? -34.082 16.061  39.518   1.00 29.47  ? 20  GLY B C   1 
ATOM 5333  O O   . GLY B 2 20  ? -34.836 15.660  40.409   1.00 29.47  ? 20  GLY B O   1 
ATOM 5334  N N   . PHE B 2 21  ? -34.481 16.931  38.589   1.00 30.85  ? 21  PHE B N   1 
ATOM 5335  C CA  . PHE B 2 21  ? -35.788 17.569  38.691   1.00 30.85  ? 21  PHE B CA  1 
ATOM 5336  C C   . PHE B 2 21  ? -36.943 16.646  38.322   1.00 30.85  ? 21  PHE B C   1 
ATOM 5337  O O   . PHE B 2 21  ? -38.071 17.128  38.188   1.00 30.85  ? 21  PHE B O   1 
ATOM 5338  C CB  . PHE B 2 21  ? -35.841 18.825  37.819   1.00 30.85  ? 21  PHE B CB  1 
ATOM 5339  C CG  . PHE B 2 21  ? -35.139 18.687  36.501   1.00 30.85  ? 21  PHE B CG  1 
ATOM 5340  C CD1 . PHE B 2 21  ? -35.714 17.971  35.467   1.00 30.85  ? 21  PHE B CD1 1 
ATOM 5341  C CD2 . PHE B 2 21  ? -33.916 19.292  36.288   1.00 30.85  ? 21  PHE B CD2 1 
ATOM 5342  C CE1 . PHE B 2 21  ? -35.074 17.850  34.253   1.00 30.85  ? 21  PHE B CE1 1 
ATOM 5343  C CE2 . PHE B 2 21  ? -33.273 19.175  35.077   1.00 30.85  ? 21  PHE B CE2 1 
ATOM 5344  C CZ  . PHE B 2 21  ? -33.852 18.455  34.057   1.00 30.85  ? 21  PHE B CZ  1 
ATOM 5345  N N   . ILE B 2 22  ? -36.700 15.346  38.150   1.00 31.76  ? 22  ILE B N   1 
ATOM 5346  C CA  . ILE B 2 22  ? -37.794 14.430  37.858   1.00 31.76  ? 22  ILE B CA  1 
ATOM 5347  C C   . ILE B 2 22  ? -38.644 14.252  39.106   1.00 31.76  ? 22  ILE B C   1 
ATOM 5348  O O   . ILE B 2 22  ? -38.139 13.894  40.177   1.00 31.76  ? 22  ILE B O   1 
ATOM 5349  C CB  . ILE B 2 22  ? -37.247 13.091  37.348   1.00 31.76  ? 22  ILE B CB  1 
ATOM 5350  C CG1 . ILE B 2 22  ? -36.595 13.286  35.982   1.00 31.76  ? 22  ILE B CG1 1 
ATOM 5351  C CG2 . ILE B 2 22  ? -38.357 12.063  37.258   1.00 31.76  ? 22  ILE B CG2 1 
ATOM 5352  C CD1 . ILE B 2 22  ? -37.488 13.980  34.990   1.00 31.76  ? 22  ILE B CD1 1 
ATOM 5353  N N   . THR B 2 23  ? -39.944 14.498  38.973   1.00 35.01  ? 23  THR B N   1 
ATOM 5354  C CA  . THR B 2 23  ? -40.831 14.482  40.123   1.00 35.01  ? 23  THR B CA  1 
ATOM 5355  C C   . THR B 2 23  ? -41.003 13.060  40.655   1.00 35.01  ? 23  THR B C   1 
ATOM 5356  O O   . THR B 2 23  ? -40.597 12.075  40.034   1.00 35.01  ? 23  THR B O   1 
ATOM 5357  C CB  . THR B 2 23  ? -42.188 15.081  39.764   1.00 35.01  ? 23  THR B CB  1 
ATOM 5358  O OG1 . THR B 2 23  ? -42.690 14.452  38.579   1.00 35.01  ? 23  THR B OG1 1 
ATOM 5359  C CG2 . THR B 2 23  ? -42.061 16.574  39.522   1.00 35.01  ? 23  THR B CG2 1 
ATOM 5360  N N   . ASP B 2 24  ? -41.624 12.966  41.833   1.00 37.16  ? 24  ASP B N   1 
ATOM 5361  C CA  . ASP B 2 24  ? -41.778 11.691  42.521   1.00 37.16  ? 24  ASP B CA  1 
ATOM 5362  C C   . ASP B 2 24  ? -42.641 10.697  41.757   1.00 37.16  ? 24  ASP B C   1 
ATOM 5363  O O   . ASP B 2 24  ? -42.478 9.488   41.955   1.00 37.16  ? 24  ASP B O   1 
ATOM 5364  C CB  . ASP B 2 24  ? -42.364 11.918  43.914   1.00 37.16  ? 24  ASP B CB  1 
ATOM 5365  C CG  . ASP B 2 24  ? -41.767 13.127  44.606   1.00 37.16  ? 24  ASP B CG  1 
ATOM 5366  O OD1 . ASP B 2 24  ? -42.373 14.215  44.536   1.00 37.16  ? 24  ASP B OD1 1 
ATOM 5367  O OD2 . ASP B 2 24  ? -40.689 12.987  45.221   1.00 37.16  ? 24  ASP B OD2 1 
ATOM 5368  N N   . ASP B 2 25  ? -43.549 11.162  40.899   1.00 37.55  ? 25  ASP B N   1 
ATOM 5369  C CA  . ASP B 2 25  ? -44.344 10.245  40.094   1.00 37.55  ? 25  ASP B CA  1 
ATOM 5370  C C   . ASP B 2 25  ? -43.615 9.783   38.840   1.00 37.55  ? 25  ASP B C   1 
ATOM 5371  O O   . ASP B 2 25  ? -44.146 8.936   38.115   1.00 37.55  ? 25  ASP B O   1 
ATOM 5372  C CB  . ASP B 2 25  ? -45.675 10.891  39.705   1.00 37.55  ? 25  ASP B CB  1 
ATOM 5373  C CG  . ASP B 2 25  ? -45.513 12.318  39.233   1.00 37.55  ? 25  ASP B CG  1 
ATOM 5374  O OD1 . ASP B 2 25  ? -44.378 12.831  39.282   1.00 37.55  ? 25  ASP B OD1 1 
ATOM 5375  O OD2 . ASP B 2 25  ? -46.519 12.925  38.810   1.00 37.55  ? 25  ASP B OD2 1 
ATOM 5376  N N   . LYS B 2 26  ? -42.422 10.315  38.571   1.00 35.48  ? 26  LYS B N   1 
ATOM 5377  C CA  . LYS B 2 26  ? -41.542 9.951   37.464   1.00 35.48  ? 26  LYS B CA  1 
ATOM 5378  C C   . LYS B 2 26  ? -42.127 10.277  36.096   1.00 35.48  ? 26  LYS B C   1 
ATOM 5379  O O   . LYS B 2 26  ? -41.526 9.906   35.084   1.00 35.48  ? 26  LYS B O   1 
ATOM 5380  C CB  . LYS B 2 26  ? -41.162 8.461   37.478   1.00 35.48  ? 26  LYS B CB  1 
ATOM 5381  C CG  . LYS B 2 26  ? -40.823 7.895   38.849   1.00 35.48  ? 26  LYS B CG  1 
ATOM 5382  C CD  . LYS B 2 26  ? -39.640 8.603   39.478   1.00 35.48  ? 26  LYS B CD  1 
ATOM 5383  C CE  . LYS B 2 26  ? -38.875 7.667   40.398   1.00 35.48  ? 26  LYS B CE  1 
ATOM 5384  N NZ  . LYS B 2 26  ? -37.757 6.982   39.696   1.00 35.48  ? 26  LYS B NZ  1 
ATOM 5385  N N   . VAL B 2 27  ? -43.267 10.961  36.022   1.00 34.77  ? 27  VAL B N   1 
ATOM 5386  C CA  . VAL B 2 27  ? -43.975 11.120  34.756   1.00 34.77  ? 27  VAL B CA  1 
ATOM 5387  C C   . VAL B 2 27  ? -44.089 12.617  34.466   1.00 34.77  ? 27  VAL B C   1 
ATOM 5388  O O   . VAL B 2 27  ? -44.886 13.055  33.629   1.00 34.77  ? 27  VAL B O   1 
ATOM 5389  C CB  . VAL B 2 27  ? -45.339 10.396  34.829   1.00 34.77  ? 27  VAL B CB  1 
ATOM 5390  C CG1 . VAL B 2 27  ? -46.194 10.577  33.576   1.00 34.77  ? 27  VAL B CG1 1 
ATOM 5391  C CG2 . VAL B 2 27  ? -45.133 8.914   35.095   1.00 34.77  ? 27  VAL B CG2 1 
ATOM 5392  N N   . ASN B 2 28  ? -43.252 13.418  35.116   1.00 34.65  ? 28  ASN B N   1 
ATOM 5393  C CA  . ASN B 2 28  ? -43.299 14.859  34.901   1.00 34.65  ? 28  ASN B CA  1 
ATOM 5394  C C   . ASN B 2 28  ? -41.974 15.462  35.346   1.00 34.65  ? 28  ASN B C   1 
ATOM 5395  O O   . ASN B 2 28  ? -41.118 14.781  35.915   1.00 34.65  ? 28  ASN B O   1 
ATOM 5396  C CB  . ASN B 2 28  ? -44.475 15.500  35.642   1.00 34.65  ? 28  ASN B CB  1 
ATOM 5397  C CG  . ASN B 2 28  ? -44.860 16.848  35.068   1.00 34.65  ? 28  ASN B CG  1 
ATOM 5398  O OD1 . ASN B 2 28  ? -44.026 17.744  34.946   1.00 34.65  ? 28  ASN B OD1 1 
ATOM 5399  N ND2 . ASN B 2 28  ? -46.128 16.996  34.706   1.00 34.65  ? 28  ASN B ND2 1 
ATOM 5400  N N   . ILE B 2 29  ? -41.817 16.755  35.074   1.00 32.41  ? 29  ILE B N   1 
ATOM 5401  C CA  . ILE B 2 29  ? -40.595 17.496  35.359   1.00 32.41  ? 29  ILE B CA  1 
ATOM 5402  C C   . ILE B 2 29  ? -40.939 18.613  36.334   1.00 32.41  ? 29  ILE B C   1 
ATOM 5403  O O   . ILE B 2 29  ? -41.946 19.309  36.156   1.00 32.41  ? 29  ILE B O   1 
ATOM 5404  C CB  . ILE B 2 29  ? -39.966 18.056  34.069   1.00 32.41  ? 29  ILE B CB  1 
ATOM 5405  C CG1 . ILE B 2 29  ? -39.010 17.032  33.458   1.00 32.41  ? 29  ILE B CG1 1 
ATOM 5406  C CG2 . ILE B 2 29  ? -39.227 19.350  34.340   1.00 32.41  ? 29  ILE B CG2 1 
ATOM 5407  C CD1 . ILE B 2 29  ? -38.379 17.488  32.169   1.00 32.41  ? 29  ILE B CD1 1 
ATOM 5408  N N   . GLU B 2 30  ? -40.114 18.775  37.367   1.00 34.55  ? 30  GLU B N   1 
ATOM 5409  C CA  . GLU B 2 30  ? -40.398 19.751  38.408   1.00 34.55  ? 30  GLU B CA  1 
ATOM 5410  C C   . GLU B 2 30  ? -40.367 21.169  37.845   1.00 34.55  ? 30  GLU B C   1 
ATOM 5411  O O   . GLU B 2 30  ? -39.748 21.448  36.816   1.00 34.55  ? 30  GLU B O   1 
ATOM 5412  C CB  . GLU B 2 30  ? -39.397 19.619  39.554   1.00 34.55  ? 30  GLU B CB  1 
ATOM 5413  C CG  . GLU B 2 30  ? -40.038 19.547  40.927   1.00 34.55  ? 30  GLU B CG  1 
ATOM 5414  C CD  . GLU B 2 30  ? -39.191 18.781  41.921   1.00 34.55  ? 30  GLU B CD  1 
ATOM 5415  O OE1 . GLU B 2 30  ? -37.984 19.081  42.032   1.00 34.55  ? 30  GLU B OE1 1 
ATOM 5416  O OE2 . GLU B 2 30  ? -39.731 17.877  42.591   1.00 34.55  ? 30  GLU B OE2 1 
ATOM 5417  N N   . ALA B 2 31  ? -41.047 22.075  38.545   1.00 32.75  ? 31  ALA B N   1 
ATOM 5418  C CA  . ALA B 2 31  ? -41.269 23.435  38.075   1.00 32.75  ? 31  ALA B CA  1 
ATOM 5419  C C   . ALA B 2 31  ? -40.045 24.331  38.209   1.00 32.75  ? 31  ALA B C   1 
ATOM 5420  O O   . ALA B 2 31  ? -40.157 25.540  37.980   1.00 32.75  ? 31  ALA B O   1 
ATOM 5421  C CB  . ALA B 2 31  ? -42.450 24.059  38.820   1.00 32.75  ? 31  ALA B CB  1 
ATOM 5422  N N   . TRP B 2 32  ? -38.884 23.788  38.569   1.00 33.31  ? 32  TRP B N   1 
ATOM 5423  C CA  . TRP B 2 32  ? -37.667 24.579  38.653   1.00 33.31  ? 32  TRP B CA  1 
ATOM 5424  C C   . TRP B 2 32  ? -36.721 24.346  37.483   1.00 33.31  ? 32  TRP B C   1 
ATOM 5425  O O   . TRP B 2 32  ? -35.867 25.200  37.220   1.00 33.31  ? 32  TRP B O   1 
ATOM 5426  C CB  . TRP B 2 32  ? -36.943 24.299  39.980   1.00 33.31  ? 32  TRP B CB  1 
ATOM 5427  C CG  . TRP B 2 32  ? -35.951 23.178  39.935   1.00 33.31  ? 32  TRP B CG  1 
ATOM 5428  C CD1 . TRP B 2 32  ? -36.189 21.869  40.230   1.00 33.31  ? 32  TRP B CD1 1 
ATOM 5429  C CD2 . TRP B 2 32  ? -34.561 23.264  39.594   1.00 33.31  ? 32  TRP B CD2 1 
ATOM 5430  N NE1 . TRP B 2 32  ? -35.040 21.133  40.084   1.00 33.31  ? 32  TRP B NE1 1 
ATOM 5431  C CE2 . TRP B 2 32  ? -34.027 21.966  39.694   1.00 33.31  ? 32  TRP B CE2 1 
ATOM 5432  C CE3 . TRP B 2 32  ? -33.720 24.311  39.207   1.00 33.31  ? 32  TRP B CE3 1 
ATOM 5433  C CZ2 . TRP B 2 32  ? -32.691 21.688  39.422   1.00 33.31  ? 32  TRP B CZ2 1 
ATOM 5434  C CZ3 . TRP B 2 32  ? -32.394 24.033  38.937   1.00 33.31  ? 32  TRP B CZ3 1 
ATOM 5435  C CH2 . TRP B 2 32  ? -31.892 22.731  39.046   1.00 33.31  ? 32  TRP B CH2 1 
ATOM 5436  N N   . GLY B 2 33  ? -36.864 23.236  36.768   1.00 30.88  ? 33  GLY B N   1 
ATOM 5437  C CA  . GLY B 2 33  ? -36.027 22.969  35.617   1.00 30.88  ? 33  GLY B CA  1 
ATOM 5438  C C   . GLY B 2 33  ? -36.776 23.078  34.307   1.00 30.88  ? 33  GLY B C   1 
ATOM 5439  O O   . GLY B 2 33  ? -36.195 22.885  33.235   1.00 30.88  ? 33  GLY B O   1 
ATOM 5440  N N   . LYS B 2 34  ? -38.072 23.376  34.380   1.00 30.14  ? 34  LYS B N   1 
ATOM 5441  C CA  . LYS B 2 34  ? -38.868 23.508  33.161   1.00 30.14  ? 34  LYS B CA  1 
ATOM 5442  C C   . LYS B 2 34  ? -38.374 24.625  32.251   1.00 30.14  ? 34  LYS B C   1 
ATOM 5443  O O   . LYS B 2 34  ? -38.342 24.416  31.026   1.00 30.14  ? 34  LYS B O   1 
ATOM 5444  C CB  . LYS B 2 34  ? -40.346 23.676  33.523   1.00 30.14  ? 34  LYS B CB  1 
ATOM 5445  C CG  . LYS B 2 34  ? -41.094 22.361  33.599   1.00 30.14  ? 34  LYS B CG  1 
ATOM 5446  C CD  . LYS B 2 34  ? -42.553 22.557  33.955   1.00 30.14  ? 34  LYS B CD  1 
ATOM 5447  C CE  . LYS B 2 34  ? -43.294 21.235  33.921   1.00 30.14  ? 34  LYS B CE  1 
ATOM 5448  N NZ  . LYS B 2 34  ? -44.219 21.085  35.076   1.00 30.14  ? 34  LYS B NZ  1 
ATOM 5449  N N   . PRO B 2 35  ? -38.004 25.823  32.747   1.00 28.75  ? 35  PRO B N   1 
ATOM 5450  C CA  . PRO B 2 35  ? -37.387 26.813  31.853   1.00 28.75  ? 35  PRO B CA  1 
ATOM 5451  C C   . PRO B 2 35  ? -36.160 26.270  31.139   1.00 28.75  ? 35  PRO B C   1 
ATOM 5452  O O   . PRO B 2 35  ? -35.923 26.590  29.971   1.00 28.75  ? 35  PRO B O   1 
ATOM 5453  C CB  . PRO B 2 35  ? -37.012 27.959  32.797   1.00 28.75  ? 35  PRO B CB  1 
ATOM 5454  C CG  . PRO B 2 35  ? -37.956 27.858  33.920   1.00 28.75  ? 35  PRO B CG  1 
ATOM 5455  C CD  . PRO B 2 35  ? -38.414 26.429  34.028   1.00 28.75  ? 35  PRO B CD  1 
ATOM 5456  N N   . GLU B 2 36  ? -35.374 25.448  31.832   1.00 28.65  ? 36  GLU B N   1 
ATOM 5457  C CA  . GLU B 2 36  ? -34.180 24.860  31.238   1.00 28.65  ? 36  GLU B CA  1 
ATOM 5458  C C   . GLU B 2 36  ? -34.539 23.889  30.121   1.00 28.65  ? 36  GLU B C   1 
ATOM 5459  O O   . GLU B 2 36  ? -33.964 23.951  29.031   1.00 28.65  ? 36  GLU B O   1 
ATOM 5460  C CB  . GLU B 2 36  ? -33.346 24.146  32.301   1.00 28.65  ? 36  GLU B CB  1 
ATOM 5461  C CG  . GLU B 2 36  ? -32.007 23.644  31.796   1.00 28.65  ? 36  GLU B CG  1 
ATOM 5462  C CD  . GLU B 2 36  ? -31.175 23.008  32.891   1.00 28.65  ? 36  GLU B CD  1 
ATOM 5463  O OE1 . GLU B 2 36  ? -31.315 23.426  34.059   1.00 28.65  ? 36  GLU B OE1 1 
ATOM 5464  O OE2 . GLU B 2 36  ? -30.383 22.095  32.584   1.00 28.65  ? 36  GLU B OE2 1 
ATOM 5465  N N   . VAL B 2 37  ? -35.483 22.985  30.385   1.00 27.28  ? 37  VAL B N   1 
ATOM 5466  C CA  . VAL B 2 37  ? -35.885 22.013  29.371   1.00 27.28  ? 37  VAL B CA  1 
ATOM 5467  C C   . VAL B 2 37  ? -36.546 22.713  28.194   1.00 27.28  ? 37  VAL B C   1 
ATOM 5468  O O   . VAL B 2 37  ? -36.280 22.390  27.030   1.00 27.28  ? 37  VAL B O   1 
ATOM 5469  C CB  . VAL B 2 37  ? -36.806 20.945  29.989   1.00 27.28  ? 37  VAL B CB  1 
ATOM 5470  C CG1 . VAL B 2 37  ? -37.514 20.162  28.900   1.00 27.28  ? 37  VAL B CG1 1 
ATOM 5471  C CG2 . VAL B 2 37  ? -36.002 20.013  30.872   1.00 27.28  ? 37  VAL B CG2 1 
ATOM 5472  N N   . LEU B 2 38  ? -37.414 23.687  28.474   1.00 27.51  ? 38  LEU B N   1 
ATOM 5473  C CA  . LEU B 2 38  ? -38.064 24.423  27.395   1.00 27.51  ? 38  LEU B CA  1 
ATOM 5474  C C   . LEU B 2 38  ? -37.052 25.168  26.534   1.00 27.51  ? 38  LEU B C   1 
ATOM 5475  O O   . LEU B 2 38  ? -37.237 25.275  25.317   1.00 27.51  ? 38  LEU B O   1 
ATOM 5476  C CB  . LEU B 2 38  ? -39.091 25.396  27.965   1.00 27.51  ? 38  LEU B CB  1 
ATOM 5477  C CG  . LEU B 2 38  ? -39.856 26.214  26.928   1.00 27.51  ? 38  LEU B CG  1 
ATOM 5478  C CD1 . LEU B 2 38  ? -41.054 25.432  26.428   1.00 27.51  ? 38  LEU B CD1 1 
ATOM 5479  C CD2 . LEU B 2 38  ? -40.280 27.551  27.508   1.00 27.51  ? 38  LEU B CD2 1 
ATOM 5480  N N   . ALA B 2 39  ? -35.984 25.685  27.139   1.00 26.05  ? 39  ALA B N   1 
ATOM 5481  C CA  . ALA B 2 39  ? -34.931 26.330  26.367   1.00 26.05  ? 39  ALA B CA  1 
ATOM 5482  C C   . ALA B 2 39  ? -34.095 25.334  25.578   1.00 26.05  ? 39  ALA B C   1 
ATOM 5483  O O   . ALA B 2 39  ? -33.332 25.747  24.699   1.00 26.05  ? 39  ALA B O   1 
ATOM 5484  C CB  . ALA B 2 39  ? -34.024 27.148  27.286   1.00 26.05  ? 39  ALA B CB  1 
ATOM 5485  N N   . HIS B 2 40  ? -34.211 24.041  25.877   1.00 26.33  ? 40  HIS B N   1 
ATOM 5486  C CA  . HIS B 2 40  ? -33.530 23.011  25.105   1.00 26.33  ? 40  HIS B CA  1 
ATOM 5487  C C   . HIS B 2 40  ? -34.396 22.456  23.986   1.00 26.33  ? 40  HIS B C   1 
ATOM 5488  O O   . HIS B 2 40  ? -33.874 22.119  22.918   1.00 26.33  ? 40  HIS B O   1 
ATOM 5489  C CB  . HIS B 2 40  ? -33.089 21.866  26.019   1.00 26.33  ? 40  HIS B CB  1 
ATOM 5490  C CG  . HIS B 2 40  ? -31.939 22.215  26.909   1.00 26.33  ? 40  HIS B CG  1 
ATOM 5491  N ND1 . HIS B 2 40  ? -31.652 21.516  28.062   1.00 26.33  ? 40  HIS B ND1 1 
ATOM 5492  C CD2 . HIS B 2 40  ? -31.002 23.187  26.816   1.00 26.33  ? 40  HIS B CD2 1 
ATOM 5493  C CE1 . HIS B 2 40  ? -30.588 22.043  28.641   1.00 26.33  ? 40  HIS B CE1 1 
ATOM 5494  N NE2 . HIS B 2 40  ? -30.175 23.059  27.905   1.00 26.33  ? 40  HIS B NE2 1 
ATOM 5495  N N   . ILE B 2 41  ? -35.706 22.345  24.209   1.00 25.93  ? 41  ILE B N   1 
ATOM 5496  C CA  . ILE B 2 41  ? -36.608 21.926  23.142   1.00 25.93  ? 41  ILE B CA  1 
ATOM 5497  C C   . ILE B 2 41  ? -36.628 22.966  22.031   1.00 25.93  ? 41  ILE B C   1 
ATOM 5498  O O   . ILE B 2 41  ? -36.587 22.627  20.843   1.00 25.93  ? 41  ILE B O   1 
ATOM 5499  C CB  . ILE B 2 41  ? -38.019 21.669  23.699   1.00 25.93  ? 41  ILE B CB  1 
ATOM 5500  C CG1 . ILE B 2 41  ? -38.001 20.499  24.679   1.00 25.93  ? 41  ILE B CG1 1 
ATOM 5501  C CG2 . ILE B 2 41  ? -38.991 21.391  22.572   1.00 25.93  ? 41  ILE B CG2 1 
ATOM 5502  C CD1 . ILE B 2 41  ? -39.297 20.325  25.426   1.00 25.93  ? 41  ILE B CD1 1 
ATOM 5503  N N   . ASN B 2 42  ? -36.681 24.247  22.398   1.00 27.24  ? 42  ASN B N   1 
ATOM 5504  C CA  . ASN B 2 42  ? -36.730 25.308  21.397   1.00 27.24  ? 42  ASN B CA  1 
ATOM 5505  C C   . ASN B 2 42  ? -35.487 25.290  20.518   1.00 27.24  ? 42  ASN B C   1 
ATOM 5506  O O   . ASN B 2 42  ? -35.575 25.447  19.296   1.00 27.24  ? 42  ASN B O   1 
ATOM 5507  C CB  . ASN B 2 42  ? -36.888 26.665  22.079   1.00 27.24  ? 42  ASN B CB  1 
ATOM 5508  C CG  . ASN B 2 42  ? -38.336 27.080  22.213   1.00 27.24  ? 42  ASN B CG  1 
ATOM 5509  O OD1 . ASN B 2 42  ? -39.123 26.936  21.280   1.00 27.24  ? 42  ASN B OD1 1 
ATOM 5510  N ND2 . ASN B 2 42  ? -38.697 27.601  23.379   1.00 27.24  ? 42  ASN B ND2 1 
ATOM 5511  N N   . GLU B 2 43  ? -34.314 25.105  21.126   1.00 26.31  ? 43  GLU B N   1 
ATOM 5512  C CA  . GLU B 2 43  ? -33.099 24.950  20.335   1.00 26.31  ? 43  GLU B CA  1 
ATOM 5513  C C   . GLU B 2 43  ? -33.121 23.644  19.554   1.00 26.31  ? 43  GLU B C   1 
ATOM 5514  O O   . GLU B 2 43  ? -32.632 23.578  18.421   1.00 26.31  ? 43  GLU B O   1 
ATOM 5515  C CB  . GLU B 2 43  ? -31.866 25.014  21.233   1.00 26.31  ? 43  GLU B CB  1 
ATOM 5516  C CG  . GLU B 2 43  ? -30.582 25.292  20.472   1.00 26.31  ? 43  GLU B CG  1 
ATOM 5517  C CD  . GLU B 2 43  ? -29.345 24.906  21.253   1.00 26.31  ? 43  GLU B CD  1 
ATOM 5518  O OE1 . GLU B 2 43  ? -29.481 24.196  22.272   1.00 26.31  ? 43  GLU B OE1 1 
ATOM 5519  O OE2 . GLU B 2 43  ? -28.235 25.307  20.847   1.00 26.31  ? 43  GLU B OE2 1 
ATOM 5520  N N   . GLY B 2 44  ? -33.680 22.589  20.149   1.00 25.04  ? 44  GLY B N   1 
ATOM 5521  C CA  . GLY B 2 44  ? -33.732 21.308  19.463   1.00 25.04  ? 44  GLY B CA  1 
ATOM 5522  C C   . GLY B 2 44  ? -34.540 21.362  18.183   1.00 25.04  ? 44  GLY B C   1 
ATOM 5523  O O   . GLY B 2 44  ? -34.111 20.863  17.141   1.00 25.04  ? 44  GLY B O   1 
ATOM 5524  N N   . LEU B 2 45  ? -35.724 21.976  18.241   1.00 25.60  ? 45  LEU B N   1 
ATOM 5525  C CA  . LEU B 2 45  ? -36.544 22.100  17.041   1.00 25.60  ? 45  LEU B CA  1 
ATOM 5526  C C   . LEU B 2 45  ? -35.874 22.994  16.005   1.00 25.60  ? 45  LEU B C   1 
ATOM 5527  O O   . LEU B 2 45  ? -35.969 22.737  14.800   1.00 25.60  ? 45  LEU B O   1 
ATOM 5528  C CB  . LEU B 2 45  ? -37.929 22.635  17.396   1.00 25.60  ? 45  LEU B CB  1 
ATOM 5529  C CG  . LEU B 2 45  ? -38.672 21.927  18.528   1.00 25.60  ? 45  LEU B CG  1 
ATOM 5530  C CD1 . LEU B 2 45  ? -40.043 22.540  18.729   1.00 25.60  ? 45  LEU B CD1 1 
ATOM 5531  C CD2 . LEU B 2 45  ? -38.788 20.444  18.243   1.00 25.60  ? 45  LEU B CD2 1 
ATOM 5532  N N   . THR B 2 46  ? -35.193 24.050  16.454   1.00 25.18  ? 46  THR B N   1 
ATOM 5533  C CA  . THR B 2 46  ? -34.531 24.954  15.519   1.00 25.18  ? 46  THR B CA  1 
ATOM 5534  C C   . THR B 2 46  ? -33.468 24.227  14.706   1.00 25.18  ? 46  THR B C   1 
ATOM 5535  O O   . THR B 2 46  ? -33.359 24.433  13.491   1.00 25.18  ? 46  THR B O   1 
ATOM 5536  C CB  . THR B 2 46  ? -33.916 26.131  16.273   1.00 25.18  ? 46  THR B CB  1 
ATOM 5537  O OG1 . THR B 2 46  ? -34.957 26.901  16.887   1.00 25.18  ? 46  THR B OG1 1 
ATOM 5538  C CG2 . THR B 2 46  ? -33.135 27.021  15.327   1.00 25.18  ? 46  THR B CG2 1 
ATOM 5539  N N   . ARG B 2 47  ? -32.676 23.371  15.353   1.00 24.70  ? 47  ARG B N   1 
ATOM 5540  C CA  . ARG B 2 47  ? -31.676 22.601  14.618   1.00 24.70  ? 47  ARG B CA  1 
ATOM 5541  C C   . ARG B 2 47  ? -32.336 21.615  13.662   1.00 24.70  ? 47  ARG B C   1 
ATOM 5542  O O   . ARG B 2 47  ? -31.923 21.487  12.505   1.00 24.70  ? 47  ARG B O   1 
ATOM 5543  C CB  . ARG B 2 47  ? -30.750 21.870  15.588   1.00 24.70  ? 47  ARG B CB  1 
ATOM 5544  C CG  . ARG B 2 47  ? -30.045 22.774  16.581   1.00 24.70  ? 47  ARG B CG  1 
ATOM 5545  C CD  . ARG B 2 47  ? -29.049 23.694  15.898   1.00 24.70  ? 47  ARG B CD  1 
ATOM 5546  N NE  . ARG B 2 47  ? -28.379 23.047  14.780   1.00 24.70  ? 47  ARG B NE  1 
ATOM 5547  C CZ  . ARG B 2 47  ? -27.990 23.675  13.679   1.00 24.70  ? 47  ARG B CZ  1 
ATOM 5548  N NH1 . ARG B 2 47  ? -28.187 24.973  13.518   1.00 24.70  ? 47  ARG B NH1 1 
ATOM 5549  N NH2 . ARG B 2 47  ? -27.387 22.983  12.716   1.00 24.70  ? 47  ARG B NH2 1 
ATOM 5550  N N   . LEU B 2 48  ? -33.367 20.907  14.129   1.00 25.52  ? 48  LEU B N   1 
ATOM 5551  C CA  . LEU B 2 48  ? -34.035 19.927  13.278   1.00 25.52  ? 48  LEU B CA  1 
ATOM 5552  C C   . LEU B 2 48  ? -34.736 20.604  12.107   1.00 25.52  ? 48  LEU B C   1 
ATOM 5553  O O   . LEU B 2 48  ? -34.746 20.080  10.989   1.00 25.52  ? 48  LEU B O   1 
ATOM 5554  C CB  . LEU B 2 48  ? -35.026 19.102  14.096   1.00 25.52  ? 48  LEU B CB  1 
ATOM 5555  C CG  . LEU B 2 48  ? -34.390 18.031  14.980   1.00 25.52  ? 48  LEU B CG  1 
ATOM 5556  C CD1 . LEU B 2 48  ? -35.102 17.937  16.314   1.00 25.52  ? 48  LEU B CD1 1 
ATOM 5557  C CD2 . LEU B 2 48  ? -34.390 16.697  14.274   1.00 25.52  ? 48  LEU B CD2 1 
ATOM 5558  N N   . HIS B 2 49  ? -35.335 21.769  12.346   1.00 25.84  ? 49  HIS B N   1 
ATOM 5559  C CA  . HIS B 2 49  ? -35.988 22.501  11.269   1.00 25.84  ? 49  HIS B CA  1 
ATOM 5560  C C   . HIS B 2 49  ? -35.003 23.219  10.361   1.00 25.84  ? 49  HIS B C   1 
ATOM 5561  O O   . HIS B 2 49  ? -35.430 23.790  9.353    1.00 25.84  ? 49  HIS B O   1 
ATOM 5562  C CB  . HIS B 2 49  ? -36.989 23.506  11.842   1.00 25.84  ? 49  HIS B CB  1 
ATOM 5563  C CG  . HIS B 2 49  ? -38.249 22.879  12.352   1.00 25.84  ? 49  HIS B CG  1 
ATOM 5564  N ND1 . HIS B 2 49  ? -39.251 22.438  11.516   1.00 25.84  ? 49  HIS B ND1 1 
ATOM 5565  C CD2 . HIS B 2 49  ? -38.673 22.623  13.611   1.00 25.84  ? 49  HIS B CD2 1 
ATOM 5566  C CE1 . HIS B 2 49  ? -40.236 21.935  12.237   1.00 25.84  ? 49  HIS B CE1 1 
ATOM 5567  N NE2 . HIS B 2 49  ? -39.909 22.037  13.513   1.00 25.84  ? 49  HIS B NE2 1 
ATOM 5568  N N   . SER B 2 50  ? -33.711 23.211  10.685   1.00 25.43  ? 50  SER B N   1 
ATOM 5569  C CA  . SER B 2 50  ? -32.695 23.838  9.851    1.00 25.43  ? 50  SER B CA  1 
ATOM 5570  C C   . SER B 2 50  ? -32.086 22.868  8.845    1.00 25.43  ? 50  SER B C   1 
ATOM 5571  O O   . SER B 2 50  ? -31.982 23.196  7.661    1.00 25.43  ? 50  SER B O   1 
ATOM 5572  C CB  . SER B 2 50  ? -31.589 24.440  10.722   1.00 25.43  ? 50  SER B CB  1 
ATOM 5573  O OG  . SER B 2 50  ? -30.546 23.506  10.928   1.00 25.43  ? 50  SER B OG  1 
ATOM 5574  N N   . ARG B 2 51  ? -31.673 21.682  9.293    1.00 26.64  ? 51  ARG B N   1 
ATOM 5575  C CA  . ARG B 2 51  ? -31.120 20.686  8.385    1.00 26.64  ? 51  ARG B CA  1 
ATOM 5576  C C   . ARG B 2 51  ? -32.161 20.243  7.367    1.00 26.64  ? 51  ARG B C   1 
ATOM 5577  O O   . ARG B 2 51  ? -31.997 20.464  6.164    1.00 26.64  ? 51  ARG B O   1 
ATOM 5578  C CB  . ARG B 2 51  ? -30.603 19.469  9.153    1.00 26.64  ? 51  ARG B CB  1 
ATOM 5579  C CG  . ARG B 2 51  ? -29.996 19.779  10.503   1.00 26.64  ? 51  ARG B CG  1 
ATOM 5580  C CD  . ARG B 2 51  ? -29.806 18.504  11.298   1.00 26.64  ? 51  ARG B CD  1 
ATOM 5581  N NE  . ARG B 2 51  ? -29.076 17.498  10.536   1.00 26.64  ? 51  ARG B NE  1 
ATOM 5582  C CZ  . ARG B 2 51  ? -28.136 16.712  11.043   1.00 26.64  ? 51  ARG B CZ  1 
ATOM 5583  N NH1 . ARG B 2 51  ? -27.787 16.786  12.316   1.00 26.64  ? 51  ARG B NH1 1 
ATOM 5584  N NH2 . ARG B 2 51  ? -27.534 15.829  10.252   1.00 26.64  ? 51  ARG B NH2 1 
ATOM 5585  N N   . PHE B 2 52  ? -33.233 19.617  7.841    1.00 27.24  ? 52  PHE B N   1 
ATOM 5586  C CA  . PHE B 2 52  ? -34.289 19.171  6.949    1.00 27.24  ? 52  PHE B CA  1 
ATOM 5587  C C   . PHE B 2 52  ? -35.212 20.326  6.590    1.00 27.24  ? 52  PHE B C   1 
ATOM 5588  O O   . PHE B 2 52  ? -35.363 21.290  7.343    1.00 27.24  ? 52  PHE B O   1 
ATOM 5589  C CB  . PHE B 2 52  ? -35.099 18.048  7.594    1.00 27.24  ? 52  PHE B CB  1 
ATOM 5590  C CG  . PHE B 2 52  ? -34.263 16.945  8.164    1.00 27.24  ? 52  PHE B CG  1 
ATOM 5591  C CD1 . PHE B 2 52  ? -33.607 16.056  7.332    1.00 27.24  ? 52  PHE B CD1 1 
ATOM 5592  C CD2 . PHE B 2 52  ? -34.142 16.788  9.531    1.00 27.24  ? 52  PHE B CD2 1 
ATOM 5593  C CE1 . PHE B 2 52  ? -32.841 15.038  7.854    1.00 27.24  ? 52  PHE B CE1 1 
ATOM 5594  C CE2 . PHE B 2 52  ? -33.378 15.771  10.058   1.00 27.24  ? 52  PHE B CE2 1 
ATOM 5595  C CZ  . PHE B 2 52  ? -32.727 14.895  9.219    1.00 27.24  ? 52  PHE B CZ  1 
ATOM 5596  N N   . VAL B 2 53  ? -35.834 20.221  5.421    1.00 26.72  ? 53  VAL B N   1 
ATOM 5597  C CA  . VAL B 2 53  ? -36.881 21.172  5.021    1.00 26.72  ? 53  VAL B CA  1 
ATOM 5598  C C   . VAL B 2 53  ? -38.182 20.587  5.561    1.00 26.72  ? 53  VAL B C   1 
ATOM 5599  O O   . VAL B 2 53  ? -38.866 19.780  4.926    1.00 26.72  ? 53  VAL B O   1 
ATOM 5600  C CB  . VAL B 2 53  ? -36.905 21.406  3.506    1.00 26.72  ? 53  VAL B CB  1 
ATOM 5601  C CG1 . VAL B 2 53  ? -38.217 22.043  3.066    1.00 26.72  ? 53  VAL B CG1 1 
ATOM 5602  C CG2 . VAL B 2 53  ? -35.726 22.258  3.082    1.00 26.72  ? 53  VAL B CG2 1 
ATOM 5603  N N   . LEU B 2 54  ? -38.509 20.971  6.794    1.00 26.14  ? 54  LEU B N   1 
ATOM 5604  C CA  . LEU B 2 54  ? -39.673 20.409  7.465    1.00 26.14  ? 54  LEU B CA  1 
ATOM 5605  C C   . LEU B 2 54  ? -40.897 21.305  7.377    1.00 26.14  ? 54  LEU B C   1 
ATOM 5606  O O   . LEU B 2 54  ? -42.020 20.792  7.342    1.00 26.14  ? 54  LEU B O   1 
ATOM 5607  C CB  . LEU B 2 54  ? -39.354 20.129  8.934    1.00 26.14  ? 54  LEU B CB  1 
ATOM 5608  C CG  . LEU B 2 54  ? -38.359 19.000  9.204    1.00 26.14  ? 54  LEU B CG  1 
ATOM 5609  C CD1 . LEU B 2 54  ? -38.372 18.615  10.670   1.00 26.14  ? 54  LEU B CD1 1 
ATOM 5610  C CD2 . LEU B 2 54  ? -38.683 17.800  8.338    1.00 26.14  ? 54  LEU B CD2 1 
ATOM 5611  N N   . ARG B 2 55  ? -40.714 22.622  7.347    1.00 26.15  ? 55  ARG B N   1 
ATOM 5612  C CA  . ARG B 2 55  ? -41.839 23.557  7.342    1.00 26.15  ? 55  ARG B CA  1 
ATOM 5613  C C   . ARG B 2 55  ? -41.556 24.629  6.296    1.00 26.15  ? 55  ARG B C   1 
ATOM 5614  O O   . ARG B 2 55  ? -40.753 25.535  6.531    1.00 26.15  ? 55  ARG B O   1 
ATOM 5615  C CB  . ARG B 2 55  ? -42.052 24.165  8.722    1.00 26.15  ? 55  ARG B CB  1 
ATOM 5616  C CG  . ARG B 2 55  ? -42.551 23.171  9.757    1.00 26.15  ? 55  ARG B CG  1 
ATOM 5617  C CD  . ARG B 2 55  ? -42.999 23.865  11.024   1.00 26.15  ? 55  ARG B CD  1 
ATOM 5618  N NE  . ARG B 2 55  ? -43.765 25.071  10.740   1.00 26.15  ? 55  ARG B NE  1 
ATOM 5619  C CZ  . ARG B 2 55  ? -44.953 25.340  11.262   1.00 26.15  ? 55  ARG B CZ  1 
ATOM 5620  N NH1 . ARG B 2 55  ? -45.542 24.506  12.103   1.00 26.15  ? 55  ARG B NH1 1 
ATOM 5621  N NH2 . ARG B 2 55  ? -45.565 26.473  10.932   1.00 26.15  ? 55  ARG B NH2 1 
ATOM 5622  N N   . THR B 2 56  ? -42.206 24.513  5.143    1.00 26.02  ? 56  THR B N   1 
ATOM 5623  C CA  . THR B 2 56  ? -42.097 25.510  4.089    1.00 26.02  ? 56  THR B CA  1 
ATOM 5624  C C   . THR B 2 56  ? -43.340 26.389  4.094    1.00 26.02  ? 56  THR B C   1 
ATOM 5625  O O   . THR B 2 56  ? -44.443 25.916  3.803    1.00 26.02  ? 56  THR B O   1 
ATOM 5626  C CB  . THR B 2 56  ? -41.929 24.838  2.727    1.00 26.02  ? 56  THR B CB  1 
ATOM 5627  O OG1 . THR B 2 56  ? -40.949 23.797  2.823    1.00 26.02  ? 56  THR B OG1 1 
ATOM 5628  C CG2 . THR B 2 56  ? -41.478 25.847  1.694    1.00 26.02  ? 56  THR B CG2 1 
ATOM 5629  N N   . ASN B 2 57  ? -43.159 27.667  4.417    1.00 26.42  ? 57  ASN B N   1 
ATOM 5630  C CA  . ASN B 2 57  ? -44.261 28.608  4.546    1.00 26.42  ? 57  ASN B CA  1 
ATOM 5631  C C   . ASN B 2 57  ? -43.975 29.855  3.725    1.00 26.42  ? 57  ASN B C   1 
ATOM 5632  O O   . ASN B 2 57  ? -42.818 30.216  3.499    1.00 26.42  ? 57  ASN B O   1 
ATOM 5633  C CB  . ASN B 2 57  ? -44.499 29.013  6.008    1.00 26.42  ? 57  ASN B CB  1 
ATOM 5634  C CG  . ASN B 2 57  ? -44.891 27.844  6.885    1.00 26.42  ? 57  ASN B CG  1 
ATOM 5635  O OD1 . ASN B 2 57  ? -45.212 26.763  6.395    1.00 26.42  ? 57  ASN B OD1 1 
ATOM 5636  N ND2 . ASN B 2 57  ? -44.871 28.058  8.195    1.00 26.42  ? 57  ASN B ND2 1 
ATOM 5637  N N   . ASN B 2 58  ? -45.044 30.511  3.284    1.00 25.69  ? 58  ASN B N   1 
ATOM 5638  C CA  . ASN B 2 58  ? -44.953 31.726  2.490    1.00 25.69  ? 58  ASN B CA  1 
ATOM 5639  C C   . ASN B 2 58  ? -45.790 32.827  3.122    1.00 25.69  ? 58  ASN B C   1 
ATOM 5640  O O   . ASN B 2 58  ? -46.955 32.612  3.469    1.00 25.69  ? 58  ASN B O   1 
ATOM 5641  C CB  . ASN B 2 58  ? -45.417 31.478  1.056    1.00 25.69  ? 58  ASN B CB  1 
ATOM 5642  C CG  . ASN B 2 58  ? -46.556 30.488  0.979    1.00 25.69  ? 58  ASN B CG  1 
ATOM 5643  O OD1 . ASN B 2 58  ? -46.355 29.283  1.115    1.00 25.69  ? 58  ASN B OD1 1 
ATOM 5644  N ND2 . ASN B 2 58  ? -47.764 30.991  0.762    1.00 25.69  ? 58  ASN B ND2 1 
ATOM 5645  N N   . CYS B 2 59  ? -45.191 34.007  3.267    1.00 25.78  ? 59  CYS B N   1 
ATOM 5646  C CA  . CYS B 2 59  ? -45.861 35.179  3.817    1.00 25.78  ? 59  CYS B CA  1 
ATOM 5647  C C   . CYS B 2 59  ? -45.732 36.323  2.824    1.00 25.78  ? 59  CYS B C   1 
ATOM 5648  O O   . CYS B 2 59  ? -44.616 36.694  2.447    1.00 25.78  ? 59  CYS B O   1 
ATOM 5649  C CB  . CYS B 2 59  ? -45.265 35.568  5.170    1.00 25.78  ? 59  CYS B CB  1 
ATOM 5650  N N   . ILE B 2 60  ? -46.864 36.884  2.411    1.00 25.93  ? 60  ILE B N   1 
ATOM 5651  C CA  . ILE B 2 60  ? -46.870 37.916  1.380    1.00 25.93  ? 60  ILE B CA  1 
ATOM 5652  C C   . ILE B 2 60  ? -46.460 39.245  2.002    1.00 25.93  ? 60  ILE B C   1 
ATOM 5653  O O   . ILE B 2 60  ? -46.787 39.531  3.158    1.00 25.93  ? 60  ILE B O   1 
ATOM 5654  C CB  . ILE B 2 60  ? -48.242 38.011  0.694    1.00 25.93  ? 60  ILE B CB  1 
ATOM 5655  C CG1 . ILE B 2 60  ? -49.247 38.769  1.552    1.00 25.93  ? 60  ILE B CG1 1 
ATOM 5656  C CG2 . ILE B 2 60  ? -48.779 36.624  0.402    1.00 25.93  ? 60  ILE B CG2 1 
ATOM 5657  C CD1 . ILE B 2 60  ? -50.569 39.007  0.858    1.00 25.93  ? 60  ILE B CD1 1 
ATOM 5658  N N   . VAL B 2 61  ? -45.711 40.042  1.246    1.00 25.90  ? 61  VAL B N   1 
ATOM 5659  C CA  . VAL B 2 61  ? -45.135 41.291  1.731    1.00 25.90  ? 61  VAL B CA  1 
ATOM 5660  C C   . VAL B 2 61  ? -45.573 42.404  0.790    1.00 25.90  ? 61  VAL B C   1 
ATOM 5661  O O   . VAL B 2 61  ? -45.045 42.531  -0.321   1.00 25.90  ? 61  VAL B O   1 
ATOM 5662  C CB  . VAL B 2 61  ? -43.605 41.214  1.819    1.00 25.90  ? 61  VAL B CB  1 
ATOM 5663  C CG1 . VAL B 2 61  ? -43.051 42.477  2.433    1.00 25.90  ? 61  VAL B CG1 1 
ATOM 5664  C CG2 . VAL B 2 61  ? -43.179 40.000  2.622    1.00 25.90  ? 61  VAL B CG2 1 
ATOM 5665  N N   . GLU B 2 62  ? -46.531 43.215  1.232    1.00 29.73  ? 62  GLU B N   1 
ATOM 5666  C CA  . GLU B 2 62  ? -47.003 44.327  0.419    1.00 29.73  ? 62  GLU B CA  1 
ATOM 5667  C C   . GLU B 2 62  ? -45.916 45.384  0.273    1.00 29.73  ? 62  GLU B C   1 
ATOM 5668  O O   . GLU B 2 62  ? -45.042 45.525  1.132    1.00 29.73  ? 62  GLU B O   1 
ATOM 5669  C CB  . GLU B 2 62  ? -48.258 44.941  1.036    1.00 29.73  ? 62  GLU B CB  1 
ATOM 5670  C CG  . GLU B 2 62  ? -49.181 43.932  1.691    1.00 29.73  ? 62  GLU B CG  1 
ATOM 5671  C CD  . GLU B 2 62  ? -50.574 44.477  1.915    1.00 29.73  ? 62  GLU B CD  1 
ATOM 5672  O OE1 . GLU B 2 62  ? -50.692 45.599  2.449    1.00 29.73  ? 62  GLU B OE1 1 
ATOM 5673  O OE2 . GLU B 2 62  ? -51.548 43.779  1.564    1.00 29.73  ? 62  GLU B OE2 1 
ATOM 5674  N N   . MET B 2 63  ? -45.966 46.120  -0.833   1.00 31.77  ? 63  MET B N   1 
ATOM 5675  C CA  . MET B 2 63  ? -45.013 47.188  -1.104   1.00 31.77  ? 63  MET B CA  1 
ATOM 5676  C C   . MET B 2 63  ? -45.532 48.505  -0.549   1.00 31.77  ? 63  MET B C   1 
ATOM 5677  O O   . MET B 2 63  ? -46.665 48.904  -0.842   1.00 31.77  ? 63  MET B O   1 
ATOM 5678  C CB  . MET B 2 63  ? -44.762 47.332  -2.600   1.00 31.77  ? 63  MET B CB  1 
ATOM 5679  C CG  . MET B 2 63  ? -44.015 46.202  -3.239   1.00 31.77  ? 63  MET B CG  1 
ATOM 5680  S SD  . MET B 2 63  ? -42.242 46.412  -3.073   1.00 31.77  ? 63  MET B SD  1 
ATOM 5681  C CE  . MET B 2 63  ? -41.695 44.911  -3.860   1.00 31.77  ? 63  MET B CE  1 
ATOM 5682  N N   . LYS B 2 64  ? -44.704 49.176  0.240    1.00 31.55  ? 64  LYS B N   1 
ATOM 5683  C CA  . LYS B 2 64  ? -44.965 50.533  0.697    1.00 31.55  ? 64  LYS B CA  1 
ATOM 5684  C C   . LYS B 2 64  ? -43.972 51.462  0.013    1.00 31.55  ? 64  LYS B C   1 
ATOM 5685  O O   . LYS B 2 64  ? -42.763 51.211  0.037    1.00 31.55  ? 64  LYS B O   1 
ATOM 5686  C CB  . LYS B 2 64  ? -44.859 50.629  2.217    1.00 31.55  ? 64  LYS B CB  1 
ATOM 5687  C CG  . LYS B 2 64  ? -45.792 49.675  2.941    1.00 31.55  ? 64  LYS B CG  1 
ATOM 5688  C CD  . LYS B 2 64  ? -47.246 49.987  2.628    1.00 31.55  ? 64  LYS B CD  1 
ATOM 5689  C CE  . LYS B 2 64  ? -48.168 49.593  3.769    1.00 31.55  ? 64  LYS B CE  1 
ATOM 5690  N NZ  . LYS B 2 64  ? -48.572 48.162  3.694    1.00 31.55  ? 64  LYS B NZ  1 
ATOM 5691  N N   . GLU B 2 65  ? -44.490 52.525  -0.599   1.00 34.02  ? 65  GLU B N   1 
ATOM 5692  C CA  . GLU B 2 65  ? -43.663 53.426  -1.388   1.00 34.02  ? 65  GLU B CA  1 
ATOM 5693  C C   . GLU B 2 65  ? -42.639 54.131  -0.510   1.00 34.02  ? 65  GLU B C   1 
ATOM 5694  O O   . GLU B 2 65  ? -42.947 54.602  0.588    1.00 34.02  ? 65  GLU B O   1 
ATOM 5695  C CB  . GLU B 2 65  ? -44.547 54.451  -2.100   1.00 34.02  ? 65  GLU B CB  1 
ATOM 5696  C CG  . GLU B 2 65  ? -43.832 55.706  -2.551   1.00 34.02  ? 65  GLU B CG  1 
ATOM 5697  C CD  . GLU B 2 65  ? -44.751 56.653  -3.295   1.00 34.02  ? 65  GLU B CD  1 
ATOM 5698  O OE1 . GLU B 2 65  ? -45.450 56.196  -4.221   1.00 34.02  ? 65  GLU B OE1 1 
ATOM 5699  O OE2 . GLU B 2 65  ? -44.777 57.853  -2.953   1.00 34.02  ? 65  GLU B OE2 1 
ATOM 5700  N N   . GLY B 2 66  ? -41.407 54.207  -1.010   1.00 30.77  ? 66  GLY B N   1 
ATOM 5701  C CA  . GLY B 2 66  ? -40.316 54.815  -0.292   1.00 30.77  ? 66  GLY B CA  1 
ATOM 5702  C C   . GLY B 2 66  ? -39.490 53.859  0.537    1.00 30.77  ? 66  GLY B C   1 
ATOM 5703  O O   . GLY B 2 66  ? -38.429 54.249  1.032    1.00 30.77  ? 66  GLY B O   1 
ATOM 5704  N N   . ARG B 2 67  ? -39.940 52.619  0.694    1.00 31.49  ? 67  ARG B N   1 
ATOM 5705  C CA  . ARG B 2 67  ? -39.233 51.602  1.464    1.00 31.49  ? 67  ARG B CA  1 
ATOM 5706  C C   . ARG B 2 67  ? -38.730 50.531  0.504    1.00 31.49  ? 67  ARG B C   1 
ATOM 5707  O O   . ARG B 2 67  ? -39.518 49.932  -0.233   1.00 31.49  ? 67  ARG B O   1 
ATOM 5708  C CB  . ARG B 2 67  ? -40.147 51.000  2.528    1.00 31.49  ? 67  ARG B CB  1 
ATOM 5709  C CG  . ARG B 2 67  ? -39.469 49.996  3.437    1.00 31.49  ? 67  ARG B CG  1 
ATOM 5710  C CD  . ARG B 2 67  ? -40.301 49.726  4.675    1.00 31.49  ? 67  ARG B CD  1 
ATOM 5711  N NE  . ARG B 2 67  ? -39.471 49.378  5.819    1.00 31.49  ? 67  ARG B NE  1 
ATOM 5712  C CZ  . ARG B 2 67  ? -39.105 50.232  6.764    1.00 31.49  ? 67  ARG B CZ  1 
ATOM 5713  N NH1 . ARG B 2 67  ? -39.483 51.499  6.735    1.00 31.49  ? 67  ARG B NH1 1 
ATOM 5714  N NH2 . ARG B 2 67  ? -38.342 49.804  7.765    1.00 31.49  ? 67  ARG B NH2 1 
ATOM 5715  N N   . THR B 2 68  ? -37.420 50.291  0.515    1.00 32.91  ? 68  THR B N   1 
ATOM 5716  C CA  . THR B 2 68  ? -36.835 49.240  -0.306   1.00 32.91  ? 68  THR B CA  1 
ATOM 5717  C C   . THR B 2 68  ? -36.412 48.040  0.536    1.00 32.91  ? 68  THR B C   1 
ATOM 5718  O O   . THR B 2 68  ? -36.670 46.893  0.159    1.00 32.91  ? 68  THR B O   1 
ATOM 5719  C CB  . THR B 2 68  ? -35.637 49.783  -1.087   1.00 32.91  ? 68  THR B CB  1 
ATOM 5720  O OG1 . THR B 2 68  ? -34.623 50.207  -0.170   1.00 32.91  ? 68  THR B OG1 1 
ATOM 5721  C CG2 . THR B 2 68  ? -36.059 50.959  -1.945   1.00 32.91  ? 68  THR B CG2 1 
ATOM 5722  N N   . ASP B 2 69  ? -35.764 48.290  1.670    1.00 33.30  ? 69  ASP B N   1 
ATOM 5723  C CA  . ASP B 2 69  ? -35.393 47.226  2.592    1.00 33.30  ? 69  ASP B CA  1 
ATOM 5724  C C   . ASP B 2 69  ? -36.629 46.787  3.367    1.00 33.30  ? 69  ASP B C   1 
ATOM 5725  O O   . ASP B 2 69  ? -37.288 47.610  4.011    1.00 33.30  ? 69  ASP B O   1 
ATOM 5726  C CB  . ASP B 2 69  ? -34.300 47.710  3.542    1.00 33.30  ? 69  ASP B CB  1 
ATOM 5727  C CG  . ASP B 2 69  ? -33.361 46.601  3.968    1.00 33.30  ? 69  ASP B CG  1 
ATOM 5728  O OD1 . ASP B 2 69  ? -33.839 45.472  4.202    1.00 33.30  ? 69  ASP B OD1 1 
ATOM 5729  O OD2 . ASP B 2 69  ? -32.143 46.859  4.073    1.00 33.30  ? 69  ASP B OD2 1 
ATOM 5730  N N   . TYR B 2 70  ? -36.941 45.491  3.316    1.00 30.79  ? 70  TYR B N   1 
ATOM 5731  C CA  . TYR B 2 70  ? -38.169 44.939  3.888    1.00 30.79  ? 70  TYR B CA  1 
ATOM 5732  C C   . TYR B 2 70  ? -37.816 43.807  4.845    1.00 30.79  ? 70  TYR B C   1 
ATOM 5733  O O   . TYR B 2 70  ? -37.894 42.626  4.475    1.00 30.79  ? 70  TYR B O   1 
ATOM 5734  C CB  . TYR B 2 70  ? -39.111 44.438  2.794    1.00 30.79  ? 70  TYR B CB  1 
ATOM 5735  C CG  . TYR B 2 70  ? -39.925 45.521  2.132    1.00 30.79  ? 70  TYR B CG  1 
ATOM 5736  C CD1 . TYR B 2 70  ? -41.026 46.071  2.767    1.00 30.79  ? 70  TYR B CD1 1 
ATOM 5737  C CD2 . TYR B 2 70  ? -39.598 45.988  0.870    1.00 30.79  ? 70  TYR B CD2 1 
ATOM 5738  C CE1 . TYR B 2 70  ? -41.774 47.058  2.166    1.00 30.79  ? 70  TYR B CE1 1 
ATOM 5739  C CE2 . TYR B 2 70  ? -40.339 46.973  0.262    1.00 30.79  ? 70  TYR B CE2 1 
ATOM 5740  C CZ  . TYR B 2 70  ? -41.427 47.506  0.913    1.00 30.79  ? 70  TYR B CZ  1 
ATOM 5741  O OH  . TYR B 2 70  ? -42.173 48.493  0.313    1.00 30.79  ? 70  TYR B OH  1 
ATOM 5742  N N   . PRO B 2 71  ? -37.418 44.124  6.077    1.00 30.54  ? 71  PRO B N   1 
ATOM 5743  C CA  . PRO B 2 71  ? -37.163 43.063  7.063    1.00 30.54  ? 71  PRO B CA  1 
ATOM 5744  C C   . PRO B 2 71  ? -38.418 42.242  7.312    1.00 30.54  ? 71  PRO B C   1 
ATOM 5745  O O   . PRO B 2 71  ? -39.515 42.783  7.459    1.00 30.54  ? 71  PRO B O   1 
ATOM 5746  C CB  . PRO B 2 71  ? -36.733 43.842  8.311    1.00 30.54  ? 71  PRO B CB  1 
ATOM 5747  C CG  . PRO B 2 71  ? -36.211 45.132  7.779    1.00 30.54  ? 71  PRO B CG  1 
ATOM 5748  C CD  . PRO B 2 71  ? -37.096 45.455  6.614    1.00 30.54  ? 71  PRO B CD  1 
ATOM 5749  N N   . LEU B 2 72  ? -38.250 40.923  7.350    1.00 30.42  ? 72  LEU B N   1 
ATOM 5750  C CA  . LEU B 2 72  ? -39.376 40.023  7.569    1.00 30.42  ? 72  LEU B CA  1 
ATOM 5751  C C   . LEU B 2 72  ? -39.533 39.680  9.044    1.00 30.42  ? 72  LEU B C   1 
ATOM 5752  O O   . LEU B 2 72  ? -39.585 38.502  9.408    1.00 30.42  ? 72  LEU B O   1 
ATOM 5753  C CB  . LEU B 2 72  ? -39.207 38.745  6.745    1.00 30.42  ? 72  LEU B CB  1 
ATOM 5754  C CG  . LEU B 2 72  ? -40.000 38.665  5.441    1.00 30.42  ? 72  LEU B CG  1 
ATOM 5755  C CD1 . LEU B 2 72  ? -39.750 39.885  4.577    1.00 30.42  ? 72  LEU B CD1 1 
ATOM 5756  C CD2 . LEU B 2 72  ? -39.648 37.397  4.688    1.00 30.42  ? 72  LEU B CD2 1 
ATOM 5757  N N   . LEU B 2 73  ? -39.612 40.696  9.896    1.00 31.38  ? 73  LEU B N   1 
ATOM 5758  C CA  . LEU B 2 73  ? -39.787 40.487  11.323   1.00 31.38  ? 73  LEU B CA  1 
ATOM 5759  C C   . LEU B 2 73  ? -41.279 40.464  11.650   1.00 31.38  ? 73  LEU B C   1 
ATOM 5760  O O   . LEU B 2 73  ? -42.130 40.649  10.778   1.00 31.38  ? 73  LEU B O   1 
ATOM 5761  C CB  . LEU B 2 73  ? -39.041 41.564  12.107   1.00 31.38  ? 73  LEU B CB  1 
ATOM 5762  C CG  . LEU B 2 73  ? -37.536 41.624  11.845   1.00 31.38  ? 73  LEU B CG  1 
ATOM 5763  C CD1 . LEU B 2 73  ? -36.956 42.942  12.323   1.00 31.38  ? 73  LEU B CD1 1 
ATOM 5764  C CD2 . LEU B 2 73  ? -36.832 40.453  12.504   1.00 31.38  ? 73  LEU B CD2 1 
ATOM 5765  N N   . ALA B 2 74  ? -41.613 40.236  12.919   1.00 32.53  ? 74  ALA B N   1 
ATOM 5766  C CA  . ALA B 2 74  ? -43.004 40.238  13.347   1.00 32.53  ? 74  ALA B CA  1 
ATOM 5767  C C   . ALA B 2 74  ? -43.504 41.615  13.754   1.00 32.53  ? 74  ALA B C   1 
ATOM 5768  O O   . ALA B 2 74  ? -44.718 41.805  13.869   1.00 32.53  ? 74  ALA B O   1 
ATOM 5769  C CB  . ALA B 2 74  ? -43.204 39.268  14.517   1.00 32.53  ? 74  ALA B CB  1 
ATOM 5770  N N   . ARG B 2 75  ? -42.603 42.573  13.972   1.00 32.20  ? 75  ARG B N   1 
ATOM 5771  C CA  . ARG B 2 75  ? -43.014 43.923  14.332   1.00 32.20  ? 75  ARG B CA  1 
ATOM 5772  C C   . ARG B 2 75  ? -43.624 44.679  13.161   1.00 32.20  ? 75  ARG B C   1 
ATOM 5773  O O   . ARG B 2 75  ? -44.368 45.638  13.387   1.00 32.20  ? 75  ARG B O   1 
ATOM 5774  C CB  . ARG B 2 75  ? -41.820 44.702  14.882   1.00 32.20  ? 75  ARG B CB  1 
ATOM 5775  C CG  . ARG B 2 75  ? -40.753 44.989  13.845   1.00 32.20  ? 75  ARG B CG  1 
ATOM 5776  C CD  . ARG B 2 75  ? -39.470 45.478  14.484   1.00 32.20  ? 75  ARG B CD  1 
ATOM 5777  N NE  . ARG B 2 75  ? -39.119 44.691  15.658   1.00 32.20  ? 75  ARG B NE  1 
ATOM 5778  C CZ  . ARG B 2 75  ? -37.907 44.646  16.192   1.00 32.20  ? 75  ARG B CZ  1 
ATOM 5779  N NH1 . ARG B 2 75  ? -36.902 45.339  15.682   1.00 32.20  ? 75  ARG B NH1 1 
ATOM 5780  N NH2 . ARG B 2 75  ? -37.697 43.886  17.263   1.00 32.20  ? 75  ARG B NH2 1 
ATOM 5781  N N   . TYR B 2 76  ? -43.330 44.274  11.925   1.00 31.54  ? 76  TYR B N   1 
ATOM 5782  C CA  . TYR B 2 76  ? -43.867 44.926  10.742   1.00 31.54  ? 76  TYR B CA  1 
ATOM 5783  C C   . TYR B 2 76  ? -45.135 44.275  10.215   1.00 31.54  ? 76  TYR B C   1 
ATOM 5784  O O   . TYR B 2 76  ? -45.683 44.751  9.217    1.00 31.54  ? 76  TYR B O   1 
ATOM 5785  C CB  . TYR B 2 76  ? -42.817 44.946  9.621    1.00 31.54  ? 76  TYR B CB  1 
ATOM 5786  C CG  . TYR B 2 76  ? -41.624 45.827  9.903    1.00 31.54  ? 76  TYR B CG  1 
ATOM 5787  C CD1 . TYR B 2 76  ? -41.689 47.198  9.716    1.00 31.54  ? 76  TYR B CD1 1 
ATOM 5788  C CD2 . TYR B 2 76  ? -40.428 45.283  10.348   1.00 31.54  ? 76  TYR B CD2 1 
ATOM 5789  C CE1 . TYR B 2 76  ? -40.599 48.004  9.971    1.00 31.54  ? 76  TYR B CE1 1 
ATOM 5790  C CE2 . TYR B 2 76  ? -39.334 46.080  10.604   1.00 31.54  ? 76  TYR B CE2 1 
ATOM 5791  C CZ  . TYR B 2 76  ? -39.425 47.439  10.416   1.00 31.54  ? 76  TYR B CZ  1 
ATOM 5792  O OH  . TYR B 2 76  ? -38.334 48.238  10.670   1.00 31.54  ? 76  TYR B OH  1 
ATOM 5793  N N   . SER B 2 77  ? -45.612 43.207  10.846   1.00 32.96  ? 77  SER B N   1 
ATOM 5794  C CA  . SER B 2 77  ? -46.787 42.507  10.354   1.00 32.96  ? 77  SER B CA  1 
ATOM 5795  C C   . SER B 2 77  ? -48.052 43.303  10.669   1.00 32.96  ? 77  SER B C   1 
ATOM 5796  O O   . SER B 2 77  ? -48.013 44.377  11.273   1.00 32.96  ? 77  SER B O   1 
ATOM 5797  C CB  . SER B 2 77  ? -46.861 41.110  10.960   1.00 32.96  ? 77  SER B CB  1 
ATOM 5798  O OG  . SER B 2 77  ? -48.208 40.719  11.142   1.00 32.96  ? 77  SER B OG  1 
ATOM 5799  N N   . TYR B 2 78  ? -49.195 42.761  10.253   1.00 33.45  ? 78  TYR B N   1 
ATOM 5800  C CA  . TYR B 2 78  ? -50.472 43.432  10.465   1.00 33.45  ? 78  TYR B CA  1 
ATOM 5801  C C   . TYR B 2 78  ? -51.079 43.110  11.824   1.00 33.45  ? 78  TYR B C   1 
ATOM 5802  O O   . TYR B 2 78  ? -51.450 44.024  12.566   1.00 33.45  ? 78  TYR B O   1 
ATOM 5803  C CB  . TYR B 2 78  ? -51.463 43.049  9.362    1.00 33.45  ? 78  TYR B CB  1 
ATOM 5804  C CG  . TYR B 2 78  ? -51.544 44.041  8.225    1.00 33.45  ? 78  TYR B CG  1 
ATOM 5805  C CD1 . TYR B 2 78  ? -51.589 45.404  8.467    1.00 33.45  ? 78  TYR B CD1 1 
ATOM 5806  C CD2 . TYR B 2 78  ? -51.599 43.611  6.908    1.00 33.45  ? 78  TYR B CD2 1 
ATOM 5807  C CE1 . TYR B 2 78  ? -51.669 46.310  7.428    1.00 33.45  ? 78  TYR B CE1 1 
ATOM 5808  C CE2 . TYR B 2 78  ? -51.675 44.510  5.865    1.00 33.45  ? 78  TYR B CE2 1 
ATOM 5809  C CZ  . TYR B 2 78  ? -51.711 45.857  6.131    1.00 33.45  ? 78  TYR B CZ  1 
ATOM 5810  O OH  . TYR B 2 78  ? -51.791 46.756  5.094    1.00 33.45  ? 78  TYR B OH  1 
ATOM 5811  N N   . GLU B 2 79  ? -51.190 41.825  12.166   1.00 37.56  ? 79  GLU B N   1 
ATOM 5812  C CA  . GLU B 2 79  ? -51.836 41.442  13.416   1.00 37.56  ? 79  GLU B CA  1 
ATOM 5813  C C   . GLU B 2 79  ? -50.942 41.676  14.624   1.00 37.56  ? 79  GLU B C   1 
ATOM 5814  O O   . GLU B 2 79  ? -51.441 41.758  15.751   1.00 37.56  ? 79  GLU B O   1 
ATOM 5815  C CB  . GLU B 2 79  ? -52.261 39.976  13.358   1.00 37.56  ? 79  GLU B CB  1 
ATOM 5816  C CG  . GLU B 2 79  ? -53.164 39.633  12.184   1.00 37.56  ? 79  GLU B CG  1 
ATOM 5817  C CD  . GLU B 2 79  ? -54.514 40.325  12.249   1.00 37.56  ? 79  GLU B CD  1 
ATOM 5818  O OE1 . GLU B 2 79  ? -54.585 41.539  11.961   1.00 37.56  ? 79  GLU B OE1 1 
ATOM 5819  O OE2 . GLU B 2 79  ? -55.509 39.652  12.587   1.00 37.56  ? 79  GLU B OE2 1 
ATOM 5820  N N   . ARG B 2 80  ? -49.632 41.783  14.419   1.00 35.02  ? 80  ARG B N   1 
ATOM 5821  C CA  . ARG B 2 80  ? -48.686 42.022  15.501   1.00 35.02  ? 80  ARG B CA  1 
ATOM 5822  C C   . ARG B 2 80  ? -47.942 43.338  15.305   1.00 35.02  ? 80  ARG B C   1 
ATOM 5823  O O   . ARG B 2 80  ? -46.749 43.433  15.594   1.00 35.02  ? 80  ARG B O   1 
ATOM 5824  C CB  . ARG B 2 80  ? -47.704 40.861  15.627   1.00 35.02  ? 80  ARG B CB  1 
ATOM 5825  C CG  . ARG B 2 80  ? -48.346 39.567  16.079   1.00 35.02  ? 80  ARG B CG  1 
ATOM 5826  C CD  . ARG B 2 80  ? -47.570 38.369  15.577   1.00 35.02  ? 80  ARG B CD  1 
ATOM 5827  N NE  . ARG B 2 80  ? -46.208 38.340  16.098   1.00 35.02  ? 80  ARG B NE  1 
ATOM 5828  C CZ  . ARG B 2 80  ? -45.733 37.393  16.894   1.00 35.02  ? 80  ARG B CZ  1 
ATOM 5829  N NH1 . ARG B 2 80  ? -46.485 36.377  17.283   1.00 35.02  ? 80  ARG B NH1 1 
ATOM 5830  N NH2 . ARG B 2 80  ? -44.472 37.466  17.307   1.00 35.02  ? 80  ARG B NH2 1 
ATOM 5831  N N   . PHE B 2 81  ? -48.638 44.354  14.806   1.00 34.39  ? 81  PHE B N   1 
ATOM 5832  C CA  . PHE B 2 81  ? -48.018 45.649  14.562   1.00 34.39  ? 81  PHE B CA  1 
ATOM 5833  C C   . PHE B 2 81  ? -47.537 46.259  15.870   1.00 34.39  ? 81  PHE B C   1 
ATOM 5834  O O   . PHE B 2 81  ? -48.275 46.298  16.857   1.00 34.39  ? 81  PHE B O   1 
ATOM 5835  C CB  . PHE B 2 81  ? -49.009 46.579  13.869   1.00 34.39  ? 81  PHE B CB  1 
ATOM 5836  C CG  . PHE B 2 81  ? -48.423 47.898  13.468   1.00 34.39  ? 81  PHE B CG  1 
ATOM 5837  C CD1 . PHE B 2 81  ? -47.239 47.958  12.757   1.00 34.39  ? 81  PHE B CD1 1 
ATOM 5838  C CD2 . PHE B 2 81  ? -49.060 49.081  13.796   1.00 34.39  ? 81  PHE B CD2 1 
ATOM 5839  C CE1 . PHE B 2 81  ? -46.699 49.172  12.383   1.00 34.39  ? 81  PHE B CE1 1 
ATOM 5840  C CE2 . PHE B 2 81  ? -48.525 50.298  13.426   1.00 34.39  ? 81  PHE B CE2 1 
ATOM 5841  C CZ  . PHE B 2 81  ? -47.344 50.344  12.718   1.00 34.39  ? 81  PHE B CZ  1 
ATOM 5842  N N   . ASP B 2 82  ? -46.297 46.735  15.873   1.00 35.07  ? 82  ASP B N   1 
ATOM 5843  C CA  . ASP B 2 82  ? -45.706 47.364  17.045   1.00 35.07  ? 82  ASP B CA  1 
ATOM 5844  C C   . ASP B 2 82  ? -45.379 48.810  16.694   1.00 35.07  ? 82  ASP B C   1 
ATOM 5845  O O   . ASP B 2 82  ? -44.323 49.084  16.111   1.00 35.07  ? 82  ASP B O   1 
ATOM 5846  C CB  . ASP B 2 82  ? -44.456 46.598  17.487   1.00 35.07  ? 82  ASP B CB  1 
ATOM 5847  C CG  . ASP B 2 82  ? -43.743 47.251  18.656   1.00 35.07  ? 82  ASP B CG  1 
ATOM 5848  O OD1 . ASP B 2 82  ? -44.317 48.164  19.286   1.00 35.07  ? 82  ASP B OD1 1 
ATOM 5849  O OD2 . ASP B 2 82  ? -42.598 46.845  18.945   1.00 35.07  ? 82  ASP B OD2 1 
ATOM 5850  N N   . PRO B 2 83  ? -46.255 49.760  17.035   1.00 34.55  ? 83  PRO B N   1 
ATOM 5851  C CA  . PRO B 2 83  ? -46.066 51.146  16.583   1.00 34.55  ? 83  PRO B CA  1 
ATOM 5852  C C   . PRO B 2 83  ? -44.792 51.790  17.102   1.00 34.55  ? 83  PRO B C   1 
ATOM 5853  O O   . PRO B 2 83  ? -44.315 52.779  16.537   1.00 34.55  ? 83  PRO B O   1 
ATOM 5854  C CB  . PRO B 2 83  ? -47.310 51.862  17.128   1.00 34.55  ? 83  PRO B CB  1 
ATOM 5855  C CG  . PRO B 2 83  ? -48.317 50.777  17.314   1.00 34.55  ? 83  PRO B CG  1 
ATOM 5856  C CD  . PRO B 2 83  ? -47.524 49.587  17.757   1.00 34.55  ? 83  PRO B CD  1 
ATOM 5857  N N   . ALA B 2 84  ? -44.233 51.243  18.178   1.00 35.41  ? 84  ALA B N   1 
ATOM 5858  C CA  . ALA B 2 84  ? -43.019 51.786  18.770   1.00 35.41  ? 84  ALA B CA  1 
ATOM 5859  C C   . ALA B 2 84  ? -41.765 51.492  17.960   1.00 35.41  ? 84  ALA B C   1 
ATOM 5860  O O   . ALA B 2 84  ? -40.792 52.247  18.058   1.00 35.41  ? 84  ALA B O   1 
ATOM 5861  C CB  . ALA B 2 84  ? -42.832 51.244  20.190   1.00 35.41  ? 84  ALA B CB  1 
ATOM 5862  N N   . LYS B 2 85  ? -41.758 50.421  17.166   1.00 35.34  ? 85  LYS B N   1 
ATOM 5863  C CA  . LYS B 2 85  ? -40.571 50.023  16.418   1.00 35.34  ? 85  LYS B CA  1 
ATOM 5864  C C   . LYS B 2 85  ? -40.833 49.854  14.926   1.00 35.34  ? 85  LYS B C   1 
ATOM 5865  O O   . LYS B 2 85  ? -39.921 49.457  14.192   1.00 35.34  ? 85  LYS B O   1 
ATOM 5866  C CB  . LYS B 2 85  ? -39.999 48.725  16.994   1.00 35.34  ? 85  LYS B CB  1 
ATOM 5867  C CG  . LYS B 2 85  ? -39.712 48.786  18.484   1.00 35.34  ? 85  LYS B CG  1 
ATOM 5868  C CD  . LYS B 2 85  ? -38.530 47.912  18.857   1.00 35.34  ? 85  LYS B CD  1 
ATOM 5869  C CE  . LYS B 2 85  ? -38.978 46.498  19.184   1.00 35.34  ? 85  LYS B CE  1 
ATOM 5870  N NZ  . LYS B 2 85  ? -39.998 46.476  20.269   1.00 35.34  ? 85  LYS B NZ  1 
ATOM 5871  N N   . ALA B 2 86  ? -42.045 50.149  14.453   1.00 34.61  ? 86  ALA B N   1 
ATOM 5872  C CA  . ALA B 2 86  ? -42.375 50.010  13.044   1.00 34.61  ? 86  ALA B CA  1 
ATOM 5873  C C   . ALA B 2 86  ? -43.241 51.191  12.621   1.00 34.61  ? 86  ALA B C   1 
ATOM 5874  O O   . ALA B 2 86  ? -44.258 51.475  13.278   1.00 34.61  ? 86  ALA B O   1 
ATOM 5875  C CB  . ALA B 2 86  ? -43.098 48.691  12.767   1.00 34.61  ? 86  ALA B CB  1 
ATOM 5876  N N   . PRO B 2 87  ? -42.882 51.890  11.548   1.00 34.09  ? 87  PRO B N   1 
ATOM 5877  C CA  . PRO B 2 87  ? -43.680 53.046  11.124   1.00 34.09  ? 87  PRO B CA  1 
ATOM 5878  C C   . PRO B 2 87  ? -45.016 52.651  10.515   1.00 34.09  ? 87  PRO B C   1 
ATOM 5879  O O   . PRO B 2 87  ? -46.040 53.280  10.798   1.00 34.09  ? 87  PRO B O   1 
ATOM 5880  C CB  . PRO B 2 87  ? -42.774 53.739  10.100   1.00 34.09  ? 87  PRO B CB  1 
ATOM 5881  C CG  . PRO B 2 87  ? -41.907 52.657  9.570    1.00 34.09  ? 87  PRO B CG  1 
ATOM 5882  C CD  . PRO B 2 87  ? -41.717 51.661  10.678   1.00 34.09  ? 87  PRO B CD  1 
ATOM 5883  N N   . TYR B 2 88  ? -45.022 51.617  9.677    1.00 33.52  ? 88  TYR B N   1 
ATOM 5884  C CA  . TYR B 2 88  ? -46.247 51.133  9.060    1.00 33.52  ? 88  TYR B CA  1 
ATOM 5885  C C   . TYR B 2 88  ? -46.144 49.628  8.887    1.00 33.52  ? 88  TYR B C   1 
ATOM 5886  O O   . TYR B 2 88  ? -45.038 49.099  8.729    1.00 33.52  ? 88  TYR B O   1 
ATOM 5887  C CB  . TYR B 2 88  ? -46.499 51.801  7.701    1.00 33.52  ? 88  TYR B CB  1 
ATOM 5888  C CG  . TYR B 2 88  ? -45.240 52.087  6.916    1.00 33.52  ? 88  TYR B CG  1 
ATOM 5889  C CD1 . TYR B 2 88  ? -44.542 51.064  6.293    1.00 33.52  ? 88  TYR B CD1 1 
ATOM 5890  C CD2 . TYR B 2 88  ? -44.752 53.378  6.797    1.00 33.52  ? 88  TYR B CD2 1 
ATOM 5891  C CE1 . TYR B 2 88  ? -43.392 51.317  5.577    1.00 33.52  ? 88  TYR B CE1 1 
ATOM 5892  C CE2 . TYR B 2 88  ? -43.602 53.642  6.081    1.00 33.52  ? 88  TYR B CE2 1 
ATOM 5893  C CZ  . TYR B 2 88  ? -42.927 52.607  5.474    1.00 33.52  ? 88  TYR B CZ  1 
ATOM 5894  O OH  . TYR B 2 88  ? -41.781 52.864  4.760    1.00 33.52  ? 88  TYR B OH  1 
ATOM 5895  N N   . PRO B 2 89  ? -47.268 48.912  8.915    1.00 32.30  ? 89  PRO B N   1 
ATOM 5896  C CA  . PRO B 2 89  ? -47.234 47.465  8.668    1.00 32.30  ? 89  PRO B CA  1 
ATOM 5897  C C   . PRO B 2 89  ? -47.309 47.175  7.176    1.00 32.30  ? 89  PRO B C   1 
ATOM 5898  O O   . PRO B 2 89  ? -48.067 47.818  6.447    1.00 32.30  ? 89  PRO B O   1 
ATOM 5899  C CB  . PRO B 2 89  ? -48.481 46.956  9.396    1.00 32.30  ? 89  PRO B CB  1 
ATOM 5900  C CG  . PRO B 2 89  ? -49.425 48.111  9.339    1.00 32.30  ? 89  PRO B CG  1 
ATOM 5901  C CD  . PRO B 2 89  ? -48.604 49.373  9.326    1.00 32.30  ? 89  PRO B CD  1 
ATOM 5902  N N   . TYR B 2 90  ? -46.522 46.199  6.721    1.00 29.87  ? 90  TYR B N   1 
ATOM 5903  C CA  . TYR B 2 90  ? -46.527 45.826  5.312    1.00 29.87  ? 90  TYR B CA  1 
ATOM 5904  C C   . TYR B 2 90  ? -46.633 44.331  5.045    1.00 29.87  ? 90  TYR B C   1 
ATOM 5905  O O   . TYR B 2 90  ? -46.945 43.959  3.909    1.00 29.87  ? 90  TYR B O   1 
ATOM 5906  C CB  . TYR B 2 90  ? -45.281 46.378  4.598    1.00 29.87  ? 90  TYR B CB  1 
ATOM 5907  C CG  . TYR B 2 90  ? -43.948 45.980  5.190    1.00 29.87  ? 90  TYR B CG  1 
ATOM 5908  C CD1 . TYR B 2 90  ? -43.529 44.659  5.192    1.00 29.87  ? 90  TYR B CD1 1 
ATOM 5909  C CD2 . TYR B 2 90  ? -43.098 46.932  5.729    1.00 29.87  ? 90  TYR B CD2 1 
ATOM 5910  C CE1 . TYR B 2 90  ? -42.315 44.296  5.720    1.00 29.87  ? 90  TYR B CE1 1 
ATOM 5911  C CE2 . TYR B 2 90  ? -41.879 46.576  6.262    1.00 29.87  ? 90  TYR B CE2 1 
ATOM 5912  C CZ  . TYR B 2 90  ? -41.494 45.256  6.254    1.00 29.87  ? 90  TYR B CZ  1 
ATOM 5913  O OH  . TYR B 2 90  ? -40.280 44.887  6.783    1.00 29.87  ? 90  TYR B OH  1 
ATOM 5914  N N   . ILE B 2 91  ? -46.375 43.466  6.024    1.00 29.63  ? 91  ILE B N   1 
ATOM 5915  C CA  . ILE B 2 91  ? -46.627 42.039  5.855    1.00 29.63  ? 91  ILE B CA  1 
ATOM 5916  C C   . ILE B 2 91  ? -48.121 41.823  6.043    1.00 29.63  ? 91  ILE B C   1 
ATOM 5917  O O   . ILE B 2 91  ? -48.807 42.678  6.610    1.00 29.63  ? 91  ILE B O   1 
ATOM 5918  C CB  . ILE B 2 91  ? -45.804 41.191  6.842    1.00 29.63  ? 91  ILE B CB  1 
ATOM 5919  C CG1 . ILE B 2 91  ? -44.390 41.751  6.976    1.00 29.63  ? 91  ILE B CG1 1 
ATOM 5920  C CG2 . ILE B 2 91  ? -45.733 39.746  6.385    1.00 29.63  ? 91  ILE B CG2 1 
ATOM 5921  C CD1 . ILE B 2 91  ? -43.443 40.842  7.718    1.00 29.63  ? 91  ILE B CD1 1 
ATOM 5922  N N   . MET B 2 92  ? -48.640 40.693  5.572    1.00 31.84  ? 92  MET B N   1 
ATOM 5923  C CA  . MET B 2 92  ? -50.071 40.410  5.649    1.00 31.84  ? 92  MET B CA  1 
ATOM 5924  C C   . MET B 2 92  ? -50.264 39.030  6.259    1.00 31.84  ? 92  MET B C   1 
ATOM 5925  O O   . MET B 2 92  ? -49.792 38.033  5.706    1.00 31.84  ? 92  MET B O   1 
ATOM 5926  C CB  . MET B 2 92  ? -50.725 40.488  4.270    1.00 31.84  ? 92  MET B CB  1 
ATOM 5927  C CG  . MET B 2 92  ? -52.217 40.212  4.271    1.00 31.84  ? 92  MET B CG  1 
ATOM 5928  S SD  . MET B 2 92  ? -53.188 41.725  4.342    1.00 31.84  ? 92  MET B SD  1 
ATOM 5929  C CE  . MET B 2 92  ? -54.850 41.068  4.258    1.00 31.84  ? 92  MET B CE  1 
ATOM 5930  N N   . ASP B 2 93  ? -50.953 38.974  7.395    1.00 37.16  ? 93  ASP B N   1 
ATOM 5931  C CA  . ASP B 2 93  ? -51.292 37.714  8.034    1.00 37.16  ? 93  ASP B CA  1 
ATOM 5932  C C   . ASP B 2 93  ? -52.709 37.785  8.582    1.00 37.16  ? 93  ASP B C   1 
ATOM 5933  O O   . ASP B 2 93  ? -53.201 38.847  8.970    1.00 37.16  ? 93  ASP B O   1 
ATOM 5934  C CB  . ASP B 2 93  ? -50.319 37.368  9.165    1.00 37.16  ? 93  ASP B CB  1 
ATOM 5935  C CG  . ASP B 2 93  ? -49.890 38.583  9.952    1.00 37.16  ? 93  ASP B CG  1 
ATOM 5936  O OD1 . ASP B 2 93  ? -48.820 38.532  10.591   1.00 37.16  ? 93  ASP B OD1 1 
ATOM 5937  O OD2 . ASP B 2 93  ? -50.621 39.594  9.931    1.00 37.16  ? 93  ASP B OD2 1 
ATOM 5938  N N   . THR B 2 94  ? -53.355 36.640  8.607    1.00 40.90  ? 94  THR B N   1 
ATOM 5939  C CA  . THR B 2 94  ? -54.691 36.474  9.147    1.00 40.90  ? 94  THR B CA  1 
ATOM 5940  C C   . THR B 2 94  ? -54.633 36.289  10.656   1.00 40.90  ? 94  THR B C   1 
ATOM 5941  O O   . THR B 2 94  ? -53.607 35.873  11.202   1.00 40.90  ? 94  THR B O   1 
ATOM 5942  C CB  . THR B 2 94  ? -55.372 35.266  8.499    1.00 40.90  ? 94  THR B CB  1 
ATOM 5943  O OG1 . THR B 2 94  ? -55.065 34.089  9.253    1.00 40.90  ? 94  THR B OG1 1 
ATOM 5944  C CG2 . THR B 2 94  ? -54.883 35.086  7.072    1.00 40.90  ? 94  THR B CG2 1 
ATOM 5945  N N   . PRO B 2 95  ? -55.718 36.605  11.371   1.00 41.69  ? 95  PRO B N   1 
ATOM 5946  C CA  . PRO B 2 95  ? -55.697 36.417  12.832   1.00 41.69  ? 95  PRO B CA  1 
ATOM 5947  C C   . PRO B 2 95  ? -55.448 34.982  13.262   1.00 41.69  ? 95  PRO B C   1 
ATOM 5948  O O   . PRO B 2 95  ? -54.818 34.759  14.303   1.00 41.69  ? 95  PRO B O   1 
ATOM 5949  C CB  . PRO B 2 95  ? -57.086 36.909  13.268   1.00 41.69  ? 95  PRO B CB  1 
ATOM 5950  C CG  . PRO B 2 95  ? -57.912 36.920  12.027   1.00 41.69  ? 95  PRO B CG  1 
ATOM 5951  C CD  . PRO B 2 95  ? -56.969 37.231  10.916   1.00 41.69  ? 95  PRO B CD  1 
ATOM 5952  N N   . GLN B 2 96  ? -55.923 33.999  12.496   1.00 43.39  ? 96  GLN B N   1 
ATOM 5953  C CA  . GLN B 2 96  ? -55.742 32.610  12.906   1.00 43.39  ? 96  GLN B CA  1 
ATOM 5954  C C   . GLN B 2 96  ? -54.302 32.153  12.708   1.00 43.39  ? 96  GLN B C   1 
ATOM 5955  O O   . GLN B 2 96  ? -53.815 31.287  13.444   1.00 43.39  ? 96  GLN B O   1 
ATOM 5956  C CB  . GLN B 2 96  ? -56.706 31.700  12.147   1.00 43.39  ? 96  GLN B CB  1 
ATOM 5957  C CG  . GLN B 2 96  ? -56.566 31.753  10.641   1.00 43.39  ? 96  GLN B CG  1 
ATOM 5958  C CD  . GLN B 2 96  ? -57.904 31.755  9.935    1.00 43.39  ? 96  GLN B CD  1 
ATOM 5959  O OE1 . GLN B 2 96  ? -58.885 32.299  10.440   1.00 43.39  ? 96  GLN B OE1 1 
ATOM 5960  N NE2 . GLN B 2 96  ? -57.953 31.141  8.758    1.00 43.39  ? 96  GLN B NE2 1 
ATOM 5961  N N   . GLU B 2 97  ? -53.606 32.714  11.720   1.00 42.55  ? 97  GLU B N   1 
ATOM 5962  C CA  . GLU B 2 97  ? -52.216 32.361  11.427   1.00 42.55  ? 97  GLU B CA  1 
ATOM 5963  C C   . GLU B 2 97  ? -51.383 33.632  11.333   1.00 42.55  ? 97  GLU B C   1 
ATOM 5964  O O   . GLU B 2 97  ? -51.042 34.085  10.232   1.00 42.55  ? 97  GLU B O   1 
ATOM 5965  C CB  . GLU B 2 97  ? -52.110 31.545  10.138   1.00 42.55  ? 97  GLU B CB  1 
ATOM 5966  C CG  . GLU B 2 97  ? -53.050 30.357  10.071   1.00 42.55  ? 97  GLU B CG  1 
ATOM 5967  C CD  . GLU B 2 97  ? -52.383 29.067  10.500   1.00 42.55  ? 97  GLU B CD  1 
ATOM 5968  O OE1 . GLU B 2 97  ? -51.136 29.036  10.565   1.00 42.55  ? 97  GLU B OE1 1 
ATOM 5969  O OE2 . GLU B 2 97  ? -53.102 28.083  10.772   1.00 42.55  ? 97  GLU B OE2 1 
ATOM 5970  N N   . PRO B 2 98  ? -51.035 34.232  12.463   1.00 38.91  ? 98  PRO B N   1 
ATOM 5971  C CA  . PRO B 2 98  ? -50.191 35.429  12.454   1.00 38.91  ? 98  PRO B CA  1 
ATOM 5972  C C   . PRO B 2 98  ? -48.745 35.063  12.135   1.00 38.91  ? 98  PRO B C   1 
ATOM 5973  O O   . PRO B 2 98  ? -48.332 33.911  12.238   1.00 38.91  ? 98  PRO B O   1 
ATOM 5974  C CB  . PRO B 2 98  ? -50.330 35.977  13.880   1.00 38.91  ? 98  PRO B CB  1 
ATOM 5975  C CG  . PRO B 2 98  ? -51.389 35.136  14.550   1.00 38.91  ? 98  PRO B CG  1 
ATOM 5976  C CD  . PRO B 2 98  ? -51.404 33.837  13.829   1.00 38.91  ? 98  PRO B CD  1 
ATOM 5977  N N   . PHE B 2 99  ? -47.977 36.074  11.735   1.00 34.73  ? 99  PHE B N   1 
ATOM 5978  C CA  . PHE B 2 99  ? -46.555 35.904  11.456   1.00 34.73  ? 99  PHE B CA  1 
ATOM 5979  C C   . PHE B 2 99  ? -45.840 35.573  12.760   1.00 34.73  ? 99  PHE B C   1 
ATOM 5980  O O   . PHE B 2 99  ? -46.062 36.233  13.779   1.00 34.73  ? 99  PHE B O   1 
ATOM 5981  C CB  . PHE B 2 99  ? -45.988 37.166  10.815   1.00 34.73  ? 99  PHE B CB  1 
ATOM 5982  C CG  . PHE B 2 99  ? -44.679 36.957  10.119   1.00 34.73  ? 99  PHE B CG  1 
ATOM 5983  C CD1 . PHE B 2 99  ? -43.488 37.068  10.808   1.00 34.73  ? 99  PHE B CD1 1 
ATOM 5984  C CD2 . PHE B 2 99  ? -44.639 36.652  8.773    1.00 34.73  ? 99  PHE B CD2 1 
ATOM 5985  C CE1 . PHE B 2 99  ? -42.282 36.881  10.168   1.00 34.73  ? 99  PHE B CE1 1 
ATOM 5986  C CE2 . PHE B 2 99  ? -43.436 36.461  8.129    1.00 34.73  ? 99  PHE B CE2 1 
ATOM 5987  C CZ  . PHE B 2 99  ? -42.256 36.576  8.829    1.00 34.73  ? 99  PHE B CZ  1 
ATOM 5988  N N   . GLN B 2 100 ? -44.985 34.554  12.737   1.00 35.76  ? 100 GLN B N   1 
ATOM 5989  C CA  . GLN B 2 100 ? -44.339 34.053  13.949   1.00 35.76  ? 100 GLN B CA  1 
ATOM 5990  C C   . GLN B 2 100 ? -42.836 34.301  13.963   1.00 35.76  ? 100 GLN B C   1 
ATOM 5991  O O   . GLN B 2 100 ? -42.120 33.686  14.757   1.00 35.76  ? 100 GLN B O   1 
ATOM 5992  C CB  . GLN B 2 100 ? -44.634 32.569  14.127   1.00 35.76  ? 100 GLN B CB  1 
ATOM 5993  C CG  . GLN B 2 100 ? -46.064 32.181  13.810   1.00 35.76  ? 100 GLN B CG  1 
ATOM 5994  C CD  . GLN B 2 100 ? -46.841 31.789  15.048   1.00 35.76  ? 100 GLN B CD  1 
ATOM 5995  O OE1 . GLN B 2 100 ? -46.318 31.829  16.161   1.00 35.76  ? 100 GLN B OE1 1 
ATOM 5996  N NE2 . GLN B 2 100 ? -48.097 31.404  14.861   1.00 35.76  ? 100 GLN B NE2 1 
ATOM 5997  N N   . GLU B 2 101 ? -42.337 35.198  13.108   1.00 36.19  ? 101 GLU B N   1 
ATOM 5998  C CA  . GLU B 2 101 ? -40.914 35.520  13.047   1.00 36.19  ? 101 GLU B CA  1 
ATOM 5999  C C   . GLU B 2 101 ? -40.067 34.262  12.911   1.00 36.19  ? 101 GLU B C   1 
ATOM 6000  O O   . GLU B 2 101 ? -39.113 34.066  13.669   1.00 36.19  ? 101 GLU B O   1 
ATOM 6001  C CB  . GLU B 2 101 ? -40.484 36.310  14.286   1.00 36.19  ? 101 GLU B CB  1 
ATOM 6002  C CG  . GLU B 2 101 ? -39.679 37.561  13.980   1.00 36.19  ? 101 GLU B CG  1 
ATOM 6003  C CD  . GLU B 2 101 ? -39.343 38.360  15.226   1.00 36.19  ? 101 GLU B CD  1 
ATOM 6004  O OE1 . GLU B 2 101 ? -40.142 39.240  15.608   1.00 36.19  ? 101 GLU B OE1 1 
ATOM 6005  O OE2 . GLU B 2 101 ? -38.274 38.110  15.824   1.00 36.19  ? 101 GLU B OE2 1 
ATOM 6006  N N   . ASP B 2 102 ? -40.404 33.409  11.946   1.00 31.65  ? 102 ASP B N   1 
ATOM 6007  C CA  . ASP B 2 102 ? -39.794 32.088  11.858   1.00 31.65  ? 102 ASP B CA  1 
ATOM 6008  C C   . ASP B 2 102 ? -39.151 31.838  10.500   1.00 31.65  ? 102 ASP B C   1 
ATOM 6009  O O   . ASP B 2 102 ? -39.346 30.775  9.903    1.00 31.65  ? 102 ASP B O   1 
ATOM 6010  C CB  . ASP B 2 102 ? -40.841 31.013  12.171   1.00 31.65  ? 102 ASP B CB  1 
ATOM 6011  C CG  . ASP B 2 102 ? -41.990 30.997  11.177   1.00 31.65  ? 102 ASP B CG  1 
ATOM 6012  O OD1 . ASP B 2 102 ? -42.879 30.132  11.315   1.00 31.65  ? 102 ASP B OD1 1 
ATOM 6013  O OD2 . ASP B 2 102 ? -42.022 31.854  10.271   1.00 31.65  ? 102 ASP B OD2 1 
ATOM 6014  N N   . VAL B 2 103 ? -38.377 32.799  10.008   1.00 28.02  ? 103 VAL B N   1 
ATOM 6015  C CA  . VAL B 2 103 ? -37.698 32.687  8.722    1.00 28.02  ? 103 VAL B CA  1 
ATOM 6016  C C   . VAL B 2 103 ? -36.262 32.254  8.973    1.00 28.02  ? 103 VAL B C   1 
ATOM 6017  O O   . VAL B 2 103 ? -35.503 32.958  9.650    1.00 28.02  ? 103 VAL B O   1 
ATOM 6018  C CB  . VAL B 2 103 ? -37.739 34.008  7.941    1.00 28.02  ? 103 VAL B CB  1 
ATOM 6019  C CG1 . VAL B 2 103 ? -36.760 33.963  6.787    1.00 28.02  ? 103 VAL B CG1 1 
ATOM 6020  C CG2 . VAL B 2 103 ? -39.141 34.275  7.432    1.00 28.02  ? 103 VAL B CG2 1 
ATOM 6021  N N   . ILE B 2 104 ? -35.888 31.101  8.428    1.00 25.70  ? 104 ILE B N   1 
ATOM 6022  C CA  . ILE B 2 104 ? -34.510 30.631  8.471    1.00 25.70  ? 104 ILE B CA  1 
ATOM 6023  C C   . ILE B 2 104 ? -33.783 30.915  7.163    1.00 25.70  ? 104 ILE B C   1 
ATOM 6024  O O   . ILE B 2 104 ? -32.672 31.444  7.171    1.00 25.70  ? 104 ILE B O   1 
ATOM 6025  C CB  . ILE B 2 104 ? -34.464 29.126  8.811    1.00 25.70  ? 104 ILE B CB  1 
ATOM 6026  C CG1 . ILE B 2 104 ? -35.091 28.858  10.176   1.00 25.70  ? 104 ILE B CG1 1 
ATOM 6027  C CG2 . ILE B 2 104 ? -33.037 28.621  8.785    1.00 25.70  ? 104 ILE B CG2 1 
ATOM 6028  C CD1 . ILE B 2 104 ? -35.026 27.408  10.586   1.00 25.70  ? 104 ILE B CD1 1 
ATOM 6029  N N   . LYS B 2 105 ? -34.401 30.569  6.038    1.00 25.08  ? 105 LYS B N   1 
ATOM 6030  C CA  . LYS B 2 105 ? -33.822 30.804  4.724    1.00 25.08  ? 105 LYS B CA  1 
ATOM 6031  C C   . LYS B 2 105 ? -34.946 31.092  3.744    1.00 25.08  ? 105 LYS B C   1 
ATOM 6032  O O   . LYS B 2 105 ? -35.963 30.396  3.740    1.00 25.08  ? 105 LYS B O   1 
ATOM 6033  C CB  . LYS B 2 105 ? -33.007 29.599  4.247    1.00 25.08  ? 105 LYS B CB  1 
ATOM 6034  C CG  . LYS B 2 105 ? -32.315 29.798  2.913    1.00 25.08  ? 105 LYS B CG  1 
ATOM 6035  C CD  . LYS B 2 105 ? -31.673 28.507  2.440    1.00 25.08  ? 105 LYS B CD  1 
ATOM 6036  C CE  . LYS B 2 105 ? -31.031 28.676  1.076    1.00 25.08  ? 105 LYS B CE  1 
ATOM 6037  N NZ  . LYS B 2 105 ? -29.546 28.732  1.165    1.00 25.08  ? 105 LYS B NZ  1 
ATOM 6038  N N   . ILE B 2 106 ? -34.758 32.112  2.918    1.00 25.31  ? 106 ILE B N   1 
ATOM 6039  C CA  . ILE B 2 106 ? -35.736 32.484  1.904    1.00 25.31  ? 106 ILE B CA  1 
ATOM 6040  C C   . ILE B 2 106 ? -35.378 31.771  0.608    1.00 25.31  ? 106 ILE B C   1 
ATOM 6041  O O   . ILE B 2 106 ? -34.237 31.843  0.139    1.00 25.31  ? 106 ILE B O   1 
ATOM 6042  C CB  . ILE B 2 106 ? -35.777 34.011  1.716    1.00 25.31  ? 106 ILE B CB  1 
ATOM 6043  C CG1 . ILE B 2 106 ? -36.671 34.652  2.773    1.00 25.31  ? 106 ILE B CG1 1 
ATOM 6044  C CG2 . ILE B 2 106 ? -36.319 34.361  0.353    1.00 25.31  ? 106 ILE B CG2 1 
ATOM 6045  C CD1 . ILE B 2 106 ? -36.727 36.155  2.682    1.00 25.31  ? 106 ILE B CD1 1 
ATOM 6046  N N   . LEU B 2 107 ? -36.353 31.077  0.024    1.00 24.55  ? 107 LEU B N   1 
ATOM 6047  C CA  . LEU B 2 107 ? -36.093 30.171  -1.085   1.00 24.55  ? 107 LEU B CA  1 
ATOM 6048  C C   . LEU B 2 107 ? -36.576 30.672  -2.437   1.00 24.55  ? 107 LEU B C   1 
ATOM 6049  O O   . LEU B 2 107 ? -35.819 30.594  -3.406   1.00 24.55  ? 107 LEU B O   1 
ATOM 6050  C CB  . LEU B 2 107 ? -36.733 28.802  -0.813   1.00 24.55  ? 107 LEU B CB  1 
ATOM 6051  C CG  . LEU B 2 107 ? -36.098 27.979  0.308    1.00 24.55  ? 107 LEU B CG  1 
ATOM 6052  C CD1 . LEU B 2 107 ? -37.026 26.865  0.751    1.00 24.55  ? 107 LEU B CD1 1 
ATOM 6053  C CD2 . LEU B 2 107 ? -34.764 27.414  -0.135   1.00 24.55  ? 107 LEU B CD2 1 
ATOM 6054  N N   . ASN B 2 108 ? -37.804 31.176  -2.537   1.00 25.95  ? 108 ASN B N   1 
ATOM 6055  C CA  . ASN B 2 108 ? -38.351 31.566  -3.831   1.00 25.95  ? 108 ASN B CA  1 
ATOM 6056  C C   . ASN B 2 108 ? -39.496 32.556  -3.662   1.00 25.95  ? 108 ASN B C   1 
ATOM 6057  O O   . ASN B 2 108 ? -40.476 32.264  -2.972   1.00 25.95  ? 108 ASN B O   1 
ATOM 6058  C CB  . ASN B 2 108 ? -38.825 30.330  -4.595   1.00 25.95  ? 108 ASN B CB  1 
ATOM 6059  C CG  . ASN B 2 108 ? -39.037 30.603  -6.065   1.00 25.95  ? 108 ASN B CG  1 
ATOM 6060  O OD1 . ASN B 2 108 ? -38.396 31.480  -6.642   1.00 25.95  ? 108 ASN B OD1 1 
ATOM 6061  N ND2 . ASN B 2 108 ? -39.939 29.851  -6.682   1.00 25.95  ? 108 ASN B ND2 1 
ATOM 6062  N N   . VAL B 2 109 ? -39.386 33.723  -4.284   1.00 26.73  ? 109 VAL B N   1 
ATOM 6063  C CA  . VAL B 2 109 ? -40.375 34.782  -4.124   1.00 26.73  ? 109 VAL B CA  1 
ATOM 6064  C C   . VAL B 2 109 ? -41.026 35.089  -5.467   1.00 26.73  ? 109 VAL B C   1 
ATOM 6065  O O   . VAL B 2 109 ? -40.337 35.356  -6.458   1.00 26.73  ? 109 VAL B O   1 
ATOM 6066  C CB  . VAL B 2 109 ? -39.736 36.040  -3.518   1.00 26.73  ? 109 VAL B CB  1 
ATOM 6067  C CG1 . VAL B 2 109 ? -38.440 36.361  -4.220   1.00 26.73  ? 109 VAL B CG1 1 
ATOM 6068  C CG2 . VAL B 2 109 ? -40.686 37.210  -3.623   1.00 26.73  ? 109 VAL B CG2 1 
ATOM 6069  N N   . TYR B 2 110 ? -42.357 35.038  -5.502   1.00 28.17  ? 110 TYR B N   1 
ATOM 6070  C CA  . TYR B 2 110 ? -43.116 35.433  -6.682   1.00 28.17  ? 110 TYR B CA  1 
ATOM 6071  C C   . TYR B 2 110 ? -43.638 36.854  -6.513   1.00 28.17  ? 110 TYR B C   1 
ATOM 6072  O O   . TYR B 2 110 ? -43.239 37.554  -5.579   1.00 28.17  ? 110 TYR B O   1 
ATOM 6073  C CB  . TYR B 2 110 ? -44.261 34.457  -6.937   1.00 28.17  ? 110 TYR B CB  1 
ATOM 6074  C CG  . TYR B 2 110 ? -43.868 33.310  -7.834   1.00 28.17  ? 110 TYR B CG  1 
ATOM 6075  C CD1 . TYR B 2 110 ? -43.288 32.165  -7.311   1.00 28.17  ? 110 TYR B CD1 1 
ATOM 6076  C CD2 . TYR B 2 110 ? -44.073 33.373  -9.203   1.00 28.17  ? 110 TYR B CD2 1 
ATOM 6077  C CE1 . TYR B 2 110 ? -42.927 31.114  -8.126   1.00 28.17  ? 110 TYR B CE1 1 
ATOM 6078  C CE2 . TYR B 2 110 ? -43.714 32.326  -10.026  1.00 28.17  ? 110 TYR B CE2 1 
ATOM 6079  C CZ  . TYR B 2 110 ? -43.142 31.200  -9.481   1.00 28.17  ? 110 TYR B CZ  1 
ATOM 6080  O OH  . TYR B 2 110 ? -42.781 30.152  -10.296  1.00 28.17  ? 110 TYR B OH  1 
ATOM 6081  N N   . ASP B 2 111 ? -44.524 37.291  -7.399   1.00 29.44  ? 111 ASP B N   1 
ATOM 6082  C CA  . ASP B 2 111 ? -44.991 38.672  -7.397   1.00 29.44  ? 111 ASP B CA  1 
ATOM 6083  C C   . ASP B 2 111 ? -46.513 38.678  -7.350   1.00 29.44  ? 111 ASP B C   1 
ATOM 6084  O O   . ASP B 2 111 ? -47.155 37.629  -7.239   1.00 29.44  ? 111 ASP B O   1 
ATOM 6085  C CB  . ASP B 2 111 ? -44.465 39.423  -8.621   1.00 29.44  ? 111 ASP B CB  1 
ATOM 6086  C CG  . ASP B 2 111 ? -43.112 40.028  -8.380   1.00 29.44  ? 111 ASP B CG  1 
ATOM 6087  O OD1 . ASP B 2 111 ? -42.309 39.371  -7.691   1.00 29.44  ? 111 ASP B OD1 1 
ATOM 6088  O OD2 . ASP B 2 111 ? -42.849 41.142  -8.878   1.00 29.44  ? 111 ASP B OD2 1 
ATOM 6089  N N   . SER B 2 112 ? -47.093 39.876  -7.437   1.00 28.87  ? 112 SER B N   1 
ATOM 6090  C CA  . SER B 2 112 ? -48.537 40.009  -7.556   1.00 28.87  ? 112 SER B CA  1 
ATOM 6091  C C   . SER B 2 112 ? -49.025 39.753  -8.973   1.00 28.87  ? 112 SER B C   1 
ATOM 6092  O O   . SER B 2 112 ? -50.227 39.550  -9.174   1.00 28.87  ? 112 SER B O   1 
ATOM 6093  C CB  . SER B 2 112 ? -48.978 41.402  -7.107   1.00 28.87  ? 112 SER B CB  1 
ATOM 6094  O OG  . SER B 2 112 ? -50.354 41.608  -7.367   1.00 28.87  ? 112 SER B OG  1 
ATOM 6095  N N   . LYS B 2 113 ? -48.125 39.760  -9.955   1.00 29.57  ? 113 LYS B N   1 
ATOM 6096  C CA  . LYS B 2 113 ? -48.475 39.490  -11.341  1.00 29.57  ? 113 LYS B CA  1 
ATOM 6097  C C   . LYS B 2 113 ? -48.137 38.072  -11.777  1.00 29.57  ? 113 LYS B C   1 
ATOM 6098  O O   . LYS B 2 113 ? -48.549 37.663  -12.867  1.00 29.57  ? 113 LYS B O   1 
ATOM 6099  C CB  . LYS B 2 113 ? -47.765 40.483  -12.268  1.00 29.57  ? 113 LYS B CB  1 
ATOM 6100  C CG  . LYS B 2 113 ? -48.186 41.928  -12.079  1.00 29.57  ? 113 LYS B CG  1 
ATOM 6101  C CD  . LYS B 2 113 ? -47.000 42.868  -12.222  1.00 29.57  ? 113 LYS B CD  1 
ATOM 6102  C CE  . LYS B 2 113 ? -47.407 44.318  -12.005  1.00 29.57  ? 113 LYS B CE  1 
ATOM 6103  N NZ  . LYS B 2 113 ? -47.894 44.569  -10.620  1.00 29.57  ? 113 LYS B NZ  1 
ATOM 6104  N N   . GLY B 2 114 ? -47.404 37.317  -10.962  1.00 29.38  ? 114 GLY B N   1 
ATOM 6105  C CA  . GLY B 2 114 ? -46.981 35.978  -11.318  1.00 29.38  ? 114 GLY B CA  1 
ATOM 6106  C C   . GLY B 2 114 ? -45.570 35.881  -11.852  1.00 29.38  ? 114 GLY B C   1 
ATOM 6107  O O   . GLY B 2 114 ? -45.153 34.787  -12.248  1.00 29.38  ? 114 GLY B O   1 
ATOM 6108  N N   . ILE B 2 115 ? -44.822 36.979  -11.875  1.00 29.73  ? 115 ILE B N   1 
ATOM 6109  C CA  . ILE B 2 115 ? -43.463 36.977  -12.404  1.00 29.73  ? 115 ILE B CA  1 
ATOM 6110  C C   . ILE B 2 115 ? -42.497 36.607  -11.287  1.00 29.73  ? 115 ILE B C   1 
ATOM 6111  O O   . ILE B 2 115 ? -42.438 37.282  -10.254  1.00 29.73  ? 115 ILE B O   1 
ATOM 6112  C CB  . ILE B 2 115 ? -43.107 38.339  -13.012  1.00 29.73  ? 115 ILE B CB  1 
ATOM 6113  C CG1 . ILE B 2 115 ? -44.156 38.752  -14.042  1.00 29.73  ? 115 ILE B CG1 1 
ATOM 6114  C CG2 . ILE B 2 115 ? -41.726 38.298  -13.642  1.00 29.73  ? 115 ILE B CG2 1 
ATOM 6115  C CD1 . ILE B 2 115 ? -44.037 40.192  -14.481  1.00 29.73  ? 115 ILE B CD1 1 
ATOM 6116  N N   . ARG B 2 116 ? -41.737 35.537  -11.492  1.00 29.72  ? 116 ARG B N   1 
ATOM 6117  C CA  . ARG B 2 116 ? -40.719 35.145  -10.527  1.00 29.72  ? 116 ARG B CA  1 
ATOM 6118  C C   . ARG B 2 116 ? -39.524 36.085  -10.611  1.00 29.72  ? 116 ARG B C   1 
ATOM 6119  O O   . ARG B 2 116 ? -39.102 36.478  -11.702  1.00 29.72  ? 116 ARG B O   1 
ATOM 6120  C CB  . ARG B 2 116 ? -40.276 33.707  -10.781  1.00 29.72  ? 116 ARG B CB  1 
ATOM 6121  C CG  . ARG B 2 116 ? -39.275 33.174  -9.778   1.00 29.72  ? 116 ARG B CG  1 
ATOM 6122  C CD  . ARG B 2 116 ? -38.600 31.915  -10.292  1.00 29.72  ? 116 ARG B CD  1 
ATOM 6123  N NE  . ARG B 2 116 ? -37.461 31.538  -9.466   1.00 29.72  ? 116 ARG B NE  1 
ATOM 6124  C CZ  . ARG B 2 116 ? -36.735 30.445  -9.647   1.00 29.72  ? 116 ARG B CZ  1 
ATOM 6125  N NH1 . ARG B 2 116 ? -37.000 29.593  -10.624  1.00 29.72  ? 116 ARG B NH1 1 
ATOM 6126  N NH2 . ARG B 2 116 ? -35.716 30.199  -8.829   1.00 29.72  ? 116 ARG B NH2 1 
ATOM 6127  N N   . ARG B 2 117 ? -39.084 36.540  -9.433   1.00 30.26  ? 117 ARG B N   1 
ATOM 6128  C CA  . ARG B 2 117 ? -37.941 37.482  -9.365   1.00 30.26  ? 117 ARG B CA  1 
ATOM 6129  C C   . ARG B 2 117 ? -36.744 36.728  -8.779   1.00 30.26  ? 117 ARG B C   1 
ATOM 6130  O O   . ARG B 2 117 ? -36.904 36.110  -7.706   1.00 30.26  ? 117 ARG B O   1 
ATOM 6131  C CB  . ARG B 2 117 ? -38.348 38.698  -8.527   1.00 30.26  ? 117 ARG B CB  1 
ATOM 6132  C CG  . ARG B 2 117 ? -39.420 39.548  -9.191   1.00 30.26  ? 117 ARG B CG  1 
ATOM 6133  C CD  . ARG B 2 117 ? -39.064 41.024  -9.182   1.00 30.26  ? 117 ARG B CD  1 
ATOM 6134  N NE  . ARG B 2 117 ? -40.036 41.829  -8.435   1.00 30.26  ? 117 ARG B NE  1 
ATOM 6135  C CZ  . ARG B 2 117 ? -39.967 43.147  -8.321   1.00 30.26  ? 117 ARG B CZ  1 
ATOM 6136  N NH1 . ARG B 2 117 ? -40.285 43.733  -7.180   1.00 30.26  ? 117 ARG B NH1 1 
ATOM 6137  N NH2 . ARG B 2 117 ? -39.574 43.878  -9.349   1.00 30.26  ? 117 ARG B NH2 1 
ATOM 6138  N N   . LYS B 2 118 ? -35.594 36.780  -9.454   1.00 32.40  ? 118 LYS B N   1 
ATOM 6139  C CA  . LYS B 2 118 ? -34.411 36.001  -9.007   1.00 32.40  ? 118 LYS B CA  1 
ATOM 6140  C C   . LYS B 2 118 ? -33.901 36.530  -7.660   1.00 32.40  ? 118 LYS B C   1 
ATOM 6141  O O   . LYS B 2 118 ? -34.203 37.691  -7.314   1.00 32.40  ? 118 LYS B O   1 
ATOM 6142  C CB  . LYS B 2 118 ? -33.310 36.051  -10.055  1.00 30.00  ? 118 LYS B CB  1 
ATOM 6143  N N   . LEU B 2 119 ? -33.132 35.706  -6.948   1.00 31.34  ? 119 LEU B N   1 
ATOM 6144  C CA  . LEU B 2 119 ? -32.573 36.130  -5.640   1.00 31.34  ? 119 LEU B CA  1 
ATOM 6145  C C   . LEU B 2 119 ? -31.045 36.229  -5.735   1.00 31.34  ? 119 LEU B C   1 
ATOM 6146  O O   . LEU B 2 119 ? -30.436 35.307  -6.316   1.00 31.34  ? 119 LEU B O   1 
ATOM 6147  C CB  . LEU B 2 119 ? -33.021 35.156  -4.552   1.00 31.34  ? 119 LEU B CB  1 
ATOM 6148  C CG  . LEU B 2 119 ? -34.466 35.320  -4.078   1.00 31.34  ? 119 LEU B CG  1 
ATOM 6149  C CD1 . LEU B 2 119 ? -35.234 34.016  -4.204   1.00 31.34  ? 119 LEU B CD1 1 
ATOM 6150  C CD2 . LEU B 2 119 ? -34.520 35.848  -2.658   1.00 31.34  ? 119 LEU B CD2 1 
ATOM 6151  N N   . ASN B 2 120 ? -30.464 37.307  -5.206   1.00 32.76  ? 120 ASN B N   1 
ATOM 6152  C CA  . ASN B 2 120 ? -29.023 37.527  -5.191   1.00 32.76  ? 120 ASN B CA  1 
ATOM 6153  C C   . ASN B 2 120 ? -28.417 37.411  -6.583   1.00 32.76  ? 120 ASN B C   1 
ATOM 6154  O O   . ASN B 2 120 ? -27.483 36.632  -6.796   1.00 32.76  ? 120 ASN B O   1 
ATOM 6155  C CB  . ASN B 2 120 ? -28.343 36.539  -4.242   1.00 32.76  ? 120 ASN B CB  1 
ATOM 6156  C CG  . ASN B 2 120 ? -28.691 36.791  -2.793   1.00 32.76  ? 120 ASN B CG  1 
ATOM 6157  O OD1 . ASN B 2 120 ? -27.894 37.349  -2.039   1.00 32.76  ? 120 ASN B OD1 1 
ATOM 6158  N ND2 . ASN B 2 120 ? -29.888 36.383  -2.392   1.00 32.76  ? 120 ASN B ND2 1 
ATOM 6159  N N   . ASP B 2 121 ? -28.941 38.179  -7.536   1.00 36.83  ? 121 ASP B N   1 
ATOM 6160  C CA  . ASP B 2 121 ? -28.422 38.192  -8.903   1.00 36.83  ? 121 ASP B CA  1 
ATOM 6161  C C   . ASP B 2 121 ? -27.920 39.606  -9.171   1.00 36.83  ? 121 ASP B C   1 
ATOM 6162  O O   . ASP B 2 121 ? -28.723 40.527  -9.351   1.00 36.83  ? 121 ASP B O   1 
ATOM 6163  C CB  . ASP B 2 121 ? -29.487 37.774  -9.907   1.00 36.83  ? 121 ASP B CB  1 
ATOM 6164  C CG  . ASP B 2 121 ? -28.978 36.756  -10.906  1.00 36.83  ? 121 ASP B CG  1 
ATOM 6165  O OD1 . ASP B 2 121 ? -27.858 36.939  -11.425  1.00 36.83  ? 121 ASP B OD1 1 
ATOM 6166  O OD2 . ASP B 2 121 ? -29.699 35.769  -11.169  1.00 36.83  ? 121 ASP B OD2 1 
ATOM 6167  N N   . ASP B 2 122 ? -26.598 39.771  -9.193   1.00 39.11  ? 122 ASP B N   1 
ATOM 6168  C CA  . ASP B 2 122 ? -25.984 41.087  -9.313   1.00 39.11  ? 122 ASP B CA  1 
ATOM 6169  C C   . ASP B 2 122 ? -26.424 41.800  -10.586  1.00 39.11  ? 122 ASP B C   1 
ATOM 6170  O O   . ASP B 2 122 ? -26.804 42.974  -10.544  1.00 39.11  ? 122 ASP B O   1 
ATOM 6171  C CB  . ASP B 2 122 ? -24.460 40.966  -9.281   1.00 39.11  ? 122 ASP B CB  1 
ATOM 6172  C CG  . ASP B 2 122 ? -23.974 40.046  -8.180   1.00 39.11  ? 122 ASP B CG  1 
ATOM 6173  O OD1 . ASP B 2 122 ? -24.035 40.446  -6.999   1.00 39.11  ? 122 ASP B OD1 1 
ATOM 6174  O OD2 . ASP B 2 122 ? -23.532 38.921  -8.496   1.00 39.11  ? 122 ASP B OD2 1 
ATOM 6175  N N   . HIS B 2 123 ? -26.380 41.102  -11.717  1.00 37.49  ? 123 HIS B N   1 
ATOM 6176  C CA  . HIS B 2 123 ? -26.779 41.659  -13.008  1.00 37.49  ? 123 HIS B CA  1 
ATOM 6177  C C   . HIS B 2 123 ? -28.199 41.191  -13.312  1.00 37.49  ? 123 HIS B C   1 
ATOM 6178  O O   . HIS B 2 123 ? -28.422 40.298  -14.130  1.00 37.49  ? 123 HIS B O   1 
ATOM 6179  C CB  . HIS B 2 123 ? -25.803 41.249  -14.101  1.00 37.49  ? 123 HIS B CB  1 
ATOM 6180  C CG  . HIS B 2 123 ? -24.368 41.341  -13.692  1.00 37.49  ? 123 HIS B CG  1 
ATOM 6181  N ND1 . HIS B 2 123 ? -23.479 40.303  -13.862  1.00 37.49  ? 123 HIS B ND1 1 
ATOM 6182  C CD2 . HIS B 2 123 ? -23.668 42.348  -13.121  1.00 37.49  ? 123 HIS B CD2 1 
ATOM 6183  C CE1 . HIS B 2 123 ? -22.291 40.665  -13.412  1.00 37.49  ? 123 HIS B CE1 1 
ATOM 6184  N NE2 . HIS B 2 123 ? -22.379 41.902  -12.957  1.00 37.49  ? 123 HIS B NE2 1 
ATOM 6185  N N   . ASP B 2 124 ? -29.177 41.750  -12.606  1.00 38.32  ? 124 ASP B N   1 
ATOM 6186  C CA  . ASP B 2 124 ? -30.570 41.293  -12.835  1.00 38.32  ? 124 ASP B CA  1 
ATOM 6187  C C   . ASP B 2 124 ? -31.594 42.275  -12.284  1.00 38.32  ? 124 ASP B C   1 
ATOM 6188  O O   . ASP B 2 124 ? -32.179 41.978  -11.236  1.00 38.32  ? 124 ASP B O   1 
ATOM 6189  C CB  . ASP B 2 124 ? -30.851 39.930  -12.235  1.00 38.32  ? 124 ASP B CB  1 
ATOM 6190  C CG  . ASP B 2 124 ? -32.021 39.185  -12.858  1.00 38.32  ? 124 ASP B CG  1 
ATOM 6191  O OD1 . ASP B 2 124 ? -32.333 38.078  -12.380  1.00 38.32  ? 124 ASP B OD1 1 
ATOM 6192  O OD2 . ASP B 2 124 ? -32.604 39.720  -13.821  1.00 38.32  ? 124 ASP B OD2 1 
ATOM 6193  N N   . LYS B 2 125 ? -31.820 43.386  -12.975  1.00 37.42  ? 125 LYS B N   1 
ATOM 6194  C CA  . LYS B 2 125 ? -32.933 44.258  -12.550  1.00 37.42  ? 125 LYS B CA  1 
ATOM 6195  C C   . LYS B 2 125 ? -34.118 43.314  -12.380  1.00 37.42  ? 125 LYS B C   1 
ATOM 6196  O O   . LYS B 2 125 ? -34.164 42.313  -13.114  1.00 37.42  ? 125 LYS B O   1 
ATOM 6197  C CB  . LYS B 2 125 ? -33.234 45.289  -13.633  1.00 37.42  ? 125 LYS B CB  1 
ATOM 6198  C CG  . LYS B 2 125 ? -33.352 44.730  -15.041  1.00 37.42  ? 125 LYS B CG  1 
ATOM 6199  C CD  . LYS B 2 125 ? -33.504 45.814  -16.101  1.00 37.42  ? 125 LYS B CD  1 
ATOM 6200  C CE  . LYS B 2 125 ? -34.934 46.168  -16.359  1.00 37.42  ? 125 LYS B CE  1 
ATOM 6201  N NZ  . LYS B 2 125 ? -35.188 47.590  -16.113  1.00 37.42  ? 125 LYS B NZ  1 
ATOM 6202  N N   . ASN B 2 126 ? -35.061 43.633  -11.507  1.00 37.58  ? 126 ASN B N   1 
ATOM 6203  C CA  . ASN B 2 126 ? -36.149 42.671  -11.205  1.00 37.58  ? 126 ASN B CA  1 
ATOM 6204  C C   . ASN B 2 126 ? -35.536 41.568  -10.349  1.00 37.58  ? 126 ASN B C   1 
ATOM 6205  O O   . ASN B 2 126 ? -35.903 40.404  -10.553  1.00 37.58  ? 126 ASN B O   1 
ATOM 6206  C CB  . ASN B 2 126 ? -36.859 42.143  -12.446  1.00 37.58  ? 126 ASN B CB  1 
ATOM 6207  C CG  . ASN B 2 126 ? -37.538 43.250  -13.214  1.00 37.58  ? 126 ASN B CG  1 
ATOM 6208  O OD1 . ASN B 2 126 ? -37.062 44.389  -13.211  1.00 37.58  ? 126 ASN B OD1 1 
ATOM 6209  N ND2 . ASN B 2 126 ? -38.646 42.942  -13.872  1.00 37.58  ? 126 ASN B ND2 1 
ATOM 6210  N N   . GLY B 2 127 ? -34.597 41.915  -9.472   1.00 34.51  ? 127 GLY B N   1 
ATOM 6211  C CA  . GLY B 2 127 ? -34.070 40.937  -8.542   1.00 34.51  ? 127 GLY B CA  1 
ATOM 6212  C C   . GLY B 2 127 ? -34.087 41.417  -7.107   1.00 34.51  ? 127 GLY B C   1 
ATOM 6213  O O   . GLY B 2 127 ? -33.646 42.531  -6.814   1.00 34.51  ? 127 GLY B O   1 
ATOM 6214  N N   . LEU B 2 128 ? -34.592 40.582  -6.202   1.00 31.50  ? 128 LEU B N   1 
ATOM 6215  C CA  . LEU B 2 128 ? -34.680 40.962  -4.798   1.00 31.50  ? 128 LEU B CA  1 
ATOM 6216  C C   . LEU B 2 128 ? -33.488 40.439  -4.011   1.00 31.50  ? 128 LEU B C   1 
ATOM 6217  O O   . LEU B 2 128 ? -33.442 39.259  -3.651   1.00 31.50  ? 128 LEU B O   1 
ATOM 6218  C CB  . LEU B 2 128 ? -35.981 40.449  -4.181   1.00 31.50  ? 128 LEU B CB  1 
ATOM 6219  C CG  . LEU B 2 128 ? -37.218 40.456  -5.075   1.00 31.50  ? 128 LEU B CG  1 
ATOM 6220  C CD1 . LEU B 2 128 ? -38.419 39.980  -4.290   1.00 31.50  ? 128 LEU B CD1 1 
ATOM 6221  C CD2 . LEU B 2 128 ? -37.464 41.852  -5.615   1.00 31.50  ? 128 LEU B CD2 1 
ATOM 6222  N N   . PHE B 2 129 ? -32.520 41.306  -3.739   1.00 32.46  ? 129 PHE B N   1 
ATOM 6223  C CA  . PHE B 2 129 ? -31.382 40.917  -2.922   1.00 32.46  ? 129 PHE B CA  1 
ATOM 6224  C C   . PHE B 2 129 ? -31.790 40.821  -1.458   1.00 32.46  ? 129 PHE B C   1 
ATOM 6225  O O   . PHE B 2 129 ? -32.685 41.534  -0.999   1.00 32.46  ? 129 PHE B O   1 
ATOM 6226  C CB  . PHE B 2 129 ? -30.243 41.921  -3.081   1.00 32.46  ? 129 PHE B CB  1 
ATOM 6227  C CG  . PHE B 2 129 ? -29.876 42.201  -4.506   1.00 32.46  ? 129 PHE B CG  1 
ATOM 6228  C CD1 . PHE B 2 129 ? -30.508 43.211  -5.211   1.00 32.46  ? 129 PHE B CD1 1 
ATOM 6229  C CD2 . PHE B 2 129 ? -28.895 41.462  -5.139   1.00 32.46  ? 129 PHE B CD2 1 
ATOM 6230  C CE1 . PHE B 2 129 ? -30.172 43.472  -6.521   1.00 32.46  ? 129 PHE B CE1 1 
ATOM 6231  C CE2 . PHE B 2 129 ? -28.556 41.719  -6.448   1.00 32.46  ? 129 PHE B CE2 1 
ATOM 6232  C CZ  . PHE B 2 129 ? -29.194 42.726  -7.140   1.00 32.46  ? 129 PHE B CZ  1 
ATOM 6233  N N   . THR B 2 130 ? -31.127 39.928  -0.723   1.00 31.53  ? 130 THR B N   1 
ATOM 6234  C CA  . THR B 2 130 ? -31.335 39.811  0.713    1.00 31.53  ? 130 THR B CA  1 
ATOM 6235  C C   . THR B 2 130 ? -30.042 40.188  1.422    1.00 31.53  ? 130 THR B C   1 
ATOM 6236  O O   . THR B 2 130 ? -29.131 39.353  1.521    1.00 31.53  ? 130 THR B O   1 
ATOM 6237  C CB  . THR B 2 130 ? -31.757 38.389  1.090    1.00 31.53  ? 130 THR B CB  1 
ATOM 6238  O OG1 . THR B 2 130 ? -30.761 37.461  0.644    1.00 31.53  ? 130 THR B OG1 1 
ATOM 6239  C CG2 . THR B 2 130 ? -33.080 38.041  0.443    1.00 31.53  ? 130 THR B CG2 1 
ATOM 6240  N N   . PRO B 2 131 ? -29.908 41.413  1.939    1.00 31.60  ? 131 PRO B N   1 
ATOM 6241  C CA  . PRO B 2 131 ? -28.642 41.804  2.579    1.00 31.60  ? 131 PRO B CA  1 
ATOM 6242  C C   . PRO B 2 131 ? -28.384 41.101  3.898    1.00 31.60  ? 131 PRO B C   1 
ATOM 6243  O O   . PRO B 2 131 ? -27.245 41.129  4.379    1.00 31.60  ? 131 PRO B O   1 
ATOM 6244  C CB  . PRO B 2 131 ? -28.790 43.319  2.771    1.00 31.60  ? 131 PRO B CB  1 
ATOM 6245  C CG  . PRO B 2 131 ? -30.240 43.623  2.607    1.00 31.60  ? 131 PRO B CG  1 
ATOM 6246  C CD  . PRO B 2 131 ? -30.973 42.404  2.148    1.00 31.60  ? 131 PRO B CD  1 
ATOM 6247  N N   . ARG B 2 132 ? -29.394 40.482  4.494    1.00 31.36  ? 132 ARG B N   1 
ATOM 6248  C CA  . ARG B 2 132 ? -29.226 39.633  5.665    1.00 31.36  ? 132 ARG B CA  1 
ATOM 6249  C C   . ARG B 2 132 ? -30.389 38.648  5.693    1.00 31.36  ? 132 ARG B C   1 
ATOM 6250  O O   . ARG B 2 132 ? -31.499 38.999  5.276    1.00 31.36  ? 132 ARG B O   1 
ATOM 6251  C CB  . ARG B 2 132 ? -29.143 40.468  6.946    1.00 31.36  ? 132 ARG B CB  1 
ATOM 6252  C CG  . ARG B 2 132 ? -30.407 41.216  7.307    1.00 31.36  ? 132 ARG B CG  1 
ATOM 6253  C CD  . ARG B 2 132 ? -30.239 41.969  8.614    1.00 31.36  ? 132 ARG B CD  1 
ATOM 6254  N NE  . ARG B 2 132 ? -30.720 43.341  8.512    1.00 31.36  ? 132 ARG B NE  1 
ATOM 6255  C CZ  . ARG B 2 132 ? -30.022 44.343  7.995    1.00 31.36  ? 132 ARG B CZ  1 
ATOM 6256  N NH1 . ARG B 2 132 ? -28.804 44.159  7.513    1.00 31.36  ? 132 ARG B NH1 1 
ATOM 6257  N NH2 . ARG B 2 132 ? -30.561 45.558  7.958    1.00 31.36  ? 132 ARG B NH2 1 
ATOM 6258  N N   . PRO B 2 133 ? -30.168 37.411  6.164    1.00 30.42  ? 133 PRO B N   1 
ATOM 6259  C CA  . PRO B 2 133 ? -31.140 36.323  5.961    1.00 30.42  ? 133 PRO B CA  1 
ATOM 6260  C C   . PRO B 2 133 ? -32.609 36.676  6.152    1.00 30.42  ? 133 PRO B C   1 
ATOM 6261  O O   . PRO B 2 133 ? -33.458 36.191  5.398    1.00 30.42  ? 133 PRO B O   1 
ATOM 6262  C CB  . PRO B 2 133 ? -30.704 35.277  6.995    1.00 30.42  ? 133 PRO B CB  1 
ATOM 6263  C CG  . PRO B 2 133 ? -29.277 35.608  7.343    1.00 30.42  ? 133 PRO B CG  1 
ATOM 6264  C CD  . PRO B 2 133 ? -28.896 36.915  6.714    1.00 30.42  ? 133 PRO B CD  1 
ATOM 6265  N N   . ASP B 2 134 ? -32.933 37.505  7.139    1.00 31.88  ? 134 ASP B N   1 
ATOM 6266  C CA  . ASP B 2 134 ? -34.319 37.840  7.453    1.00 31.88  ? 134 ASP B CA  1 
ATOM 6267  C C   . ASP B 2 134 ? -34.709 39.218  6.928    1.00 31.88  ? 134 ASP B C   1 
ATOM 6268  O O   . ASP B 2 134 ? -35.506 39.929  7.541    1.00 31.88  ? 134 ASP B O   1 
ATOM 6269  C CB  . ASP B 2 134 ? -34.568 37.747  8.957    1.00 31.88  ? 134 ASP B CB  1 
ATOM 6270  C CG  . ASP B 2 134 ? -33.504 38.455  9.775    1.00 31.88  ? 134 ASP B CG  1 
ATOM 6271  O OD1 . ASP B 2 134 ? -33.315 39.674  9.587    1.00 31.88  ? 134 ASP B OD1 1 
ATOM 6272  O OD2 . ASP B 2 134 ? -32.854 37.789  10.608   1.00 31.88  ? 134 ASP B OD2 1 
ATOM 6273  N N   . VAL B 2 135 ? -34.157 39.611  5.785    1.00 30.29  ? 135 VAL B N   1 
ATOM 6274  C CA  . VAL B 2 135 ? -34.485 40.882  5.153    1.00 30.29  ? 135 VAL B CA  1 
ATOM 6275  C C   . VAL B 2 135 ? -34.812 40.655  3.677    1.00 30.29  ? 135 VAL B C   1 
ATOM 6276  O O   . VAL B 2 135 ? -34.851 39.522  3.192    1.00 30.29  ? 135 VAL B O   1 
ATOM 6277  C CB  . VAL B 2 135 ? -33.343 41.884  5.326    1.00 30.29  ? 135 VAL B CB  1 
ATOM 6278  N N   . LEU B 2 136 ? -35.048 41.755  2.965    1.00 30.83  ? 136 LEU B N   1 
ATOM 6279  C CA  . LEU B 2 136 ? -35.373 41.708  1.545    1.00 30.83  ? 136 LEU B CA  1 
ATOM 6280  C C   . LEU B 2 136 ? -35.207 43.109  0.979    1.00 30.83  ? 136 LEU B C   1 
ATOM 6281  O O   . LEU B 2 136 ? -35.742 44.068  1.542    1.00 30.83  ? 136 LEU B O   1 
ATOM 6282  C CB  . LEU B 2 136 ? -36.801 41.204  1.327    1.00 30.83  ? 136 LEU B CB  1 
ATOM 6283  C CG  . LEU B 2 136 ? -37.094 40.436  0.041    1.00 30.83  ? 136 LEU B CG  1 
ATOM 6284  C CD1 . LEU B 2 136 ? -36.611 39.006  0.157    1.00 30.83  ? 136 LEU B CD1 1 
ATOM 6285  C CD2 . LEU B 2 136 ? -38.578 40.468  -0.252   1.00 30.83  ? 136 LEU B CD2 1 
ATOM 6286  N N   . GLN B 2 137 ? -34.474 43.229  -0.122   1.00 32.59  ? 137 GLN B N   1 
ATOM 6287  C CA  . GLN B 2 137 ? -34.153 44.527  -0.712   1.00 32.59  ? 137 GLN B CA  1 
ATOM 6288  C C   . GLN B 2 137 ? -34.682 44.578  -2.141   1.00 32.59  ? 137 GLN B C   1 
ATOM 6289  O O   . GLN B 2 137 ? -33.959 44.289  -3.097   1.00 32.59  ? 137 GLN B O   1 
ATOM 6290  C CB  . GLN B 2 137 ? -32.652 44.789  -0.670   1.00 32.59  ? 137 GLN B CB  1 
ATOM 6291  C CG  . GLN B 2 137 ? -32.295 46.257  -0.578   1.00 32.59  ? 137 GLN B CG  1 
ATOM 6292  C CD  . GLN B 2 137 ? -30.845 46.521  -0.906   1.00 32.59  ? 137 GLN B CD  1 
ATOM 6293  O OE1 . GLN B 2 137 ? -30.125 45.627  -1.346   1.00 32.59  ? 137 GLN B OE1 1 
ATOM 6294  N NE2 . GLN B 2 137 ? -30.409 47.756  -0.704   1.00 32.59  ? 137 GLN B NE2 1 
ATOM 6295  N N   . CYS B 2 138 ? -35.943 44.967  -2.285   1.00 33.97  ? 138 CYS B N   1 
ATOM 6296  C CA  . CYS B 2 138 ? -36.497 45.214  -3.607   1.00 33.97  ? 138 CYS B CA  1 
ATOM 6297  C C   . CYS B 2 138 ? -36.118 46.616  -4.058   1.00 33.97  ? 138 CYS B C   1 
ATOM 6298  O O   . CYS B 2 138 ? -36.391 47.596  -3.359   1.00 33.97  ? 138 CYS B O   1 
ATOM 6299  C CB  . CYS B 2 138 ? -38.012 45.046  -3.575   1.00 33.97  ? 138 CYS B CB  1 
ATOM 6300  S SG  . CYS B 2 138 ? -38.559 43.738  -2.465   1.00 33.97  ? 138 CYS B SG  1 
ATOM 6301  N N   . MET B 2 139 ? -35.476 46.715  -5.218   1.00 31.94  ? 139 MET B N   1 
ATOM 6302  C CA  . MET B 2 139 ? -34.925 47.978  -5.689   1.00 31.94  ? 139 MET B CA  1 
ATOM 6303  C C   . MET B 2 139 ? -35.915 48.807  -6.497   1.00 31.94  ? 139 MET B C   1 
ATOM 6304  O O   . MET B 2 139 ? -35.550 49.883  -6.978   1.00 31.94  ? 139 MET B O   1 
ATOM 6305  C CB  . MET B 2 139 ? -33.663 47.722  -6.514   1.00 31.94  ? 139 MET B CB  1 
ATOM 6306  C CG  . MET B 2 139 ? -33.719 46.464  -7.357   1.00 31.94  ? 139 MET B CG  1 
ATOM 6307  S SD  . MET B 2 139 ? -32.651 46.578  -8.799   1.00 31.94  ? 139 MET B SD  1 
ATOM 6308  C CE  . MET B 2 139 ? -31.126 47.099  -8.019   1.00 31.94  ? 139 MET B CE  1 
ATOM 6309  N N   . TRP B 2 140 ? -37.154 48.346  -6.653   1.00 30.60  ? 140 TRP B N   1 
ATOM 6310  C CA  . TRP B 2 140 ? -38.157 49.091  -7.415   1.00 30.60  ? 140 TRP B CA  1 
ATOM 6311  C C   . TRP B 2 140 ? -39.533 48.752  -6.874   1.00 30.60  ? 140 TRP B C   1 
ATOM 6312  O O   . TRP B 2 140 ? -40.224 47.864  -7.391   1.00 30.60  ? 140 TRP B O   1 
ATOM 6313  C CB  . TRP B 2 140 ? -38.071 48.786  -8.908   1.00 30.60  ? 140 TRP B CB  1 
ATOM 6314  C CG  . TRP B 2 140 ? -38.789 49.776  -9.771   1.00 30.60  ? 140 TRP B CG  1 
ATOM 6315  C CD1 . TRP B 2 140 ? -39.043 51.082  -9.478   1.00 30.60  ? 140 TRP B CD1 1 
ATOM 6316  C CD2 . TRP B 2 140 ? -39.327 49.546  -11.078  1.00 30.60  ? 140 TRP B CD2 1 
ATOM 6317  N NE1 . TRP B 2 140 ? -39.715 51.677  -10.517  1.00 30.60  ? 140 TRP B NE1 1 
ATOM 6318  C CE2 . TRP B 2 140 ? -39.901 50.755  -11.512  1.00 30.60  ? 140 TRP B CE2 1 
ATOM 6319  C CE3 . TRP B 2 140 ? -39.385 48.433  -11.920  1.00 30.60  ? 140 TRP B CE3 1 
ATOM 6320  C CZ2 . TRP B 2 140 ? -40.522 50.882  -12.749  1.00 30.60  ? 140 TRP B CZ2 1 
ATOM 6321  C CZ3 . TRP B 2 140 ? -40.002 48.562  -13.148  1.00 30.60  ? 140 TRP B CZ3 1 
ATOM 6322  C CH2 . TRP B 2 140 ? -40.562 49.777  -13.551  1.00 30.60  ? 140 TRP B CH2 1 
ATOM 6323  N N   . PRO B 2 141 ? -39.972 49.443  -5.828   1.00 30.76  ? 141 PRO B N   1 
ATOM 6324  C CA  . PRO B 2 141 ? -41.303 49.179  -5.272   1.00 30.76  ? 141 PRO B CA  1 
ATOM 6325  C C   . PRO B 2 141 ? -42.406 49.710  -6.169   1.00 30.76  ? 141 PRO B C   1 
ATOM 6326  O O   . PRO B 2 141 ? -42.907 50.819  -5.961   1.00 30.76  ? 141 PRO B O   1 
ATOM 6327  C CB  . PRO B 2 141 ? -41.272 49.914  -3.926   1.00 30.76  ? 141 PRO B CB  1 
ATOM 6328  C CG  . PRO B 2 141 ? -39.820 50.091  -3.623   1.00 30.76  ? 141 PRO B CG  1 
ATOM 6329  C CD  . PRO B 2 141 ? -39.183 50.317  -4.952   1.00 30.76  ? 141 PRO B CD  1 
ATOM 6330  N N   . ARG B 2 142 ? -42.783 48.925  -7.174   1.00 31.41  ? 142 ARG B N   1 
ATOM 6331  C CA  . ARG B 2 142 ? -43.798 49.339  -8.128   1.00 31.41  ? 142 ARG B CA  1 
ATOM 6332  C C   . ARG B 2 142 ? -45.162 49.428  -7.441   1.00 31.41  ? 142 ARG B C   1 
ATOM 6333  O O   . ARG B 2 142 ? -45.378 48.900  -6.348   1.00 31.41  ? 142 ARG B O   1 
ATOM 6334  C CB  . ARG B 2 142 ? -43.836 48.367  -9.303   1.00 31.41  ? 142 ARG B CB  1 
ATOM 6335  C CG  . ARG B 2 142 ? -44.418 48.950  -10.570  1.00 31.41  ? 142 ARG B CG  1 
ATOM 6336  C CD  . ARG B 2 142 ? -44.086 48.105  -11.785  1.00 31.41  ? 142 ARG B CD  1 
ATOM 6337  N NE  . ARG B 2 142 ? -42.824 47.395  -11.623  1.00 31.41  ? 142 ARG B NE  1 
ATOM 6338  C CZ  . ARG B 2 142 ? -42.475 46.321  -12.315  1.00 31.41  ? 142 ARG B CZ  1 
ATOM 6339  N NH1 . ARG B 2 142 ? -43.274 45.800  -13.232  1.00 31.41  ? 142 ARG B NH1 1 
ATOM 6340  N NH2 . ARG B 2 142 ? -41.295 45.753  -12.083  1.00 31.41  ? 142 ARG B NH2 1 
ATOM 6341  N N   . HIS B 2 143 ? -46.094 50.116  -8.095   1.00 32.08  ? 143 HIS B N   1 
ATOM 6342  C CA  . HIS B 2 143 ? -47.439 50.280  -7.569   1.00 32.08  ? 143 HIS B CA  1 
ATOM 6343  C C   . HIS B 2 143 ? -48.179 48.944  -7.561   1.00 32.08  ? 143 HIS B C   1 
ATOM 6344  O O   . HIS B 2 143 ? -47.967 48.081  -8.417   1.00 32.08  ? 143 HIS B O   1 
ATOM 6345  C CB  . HIS B 2 143 ? -48.216 51.300  -8.398   1.00 32.08  ? 143 HIS B CB  1 
ATOM 6346  C CG  . HIS B 2 143 ? -47.907 52.722  -8.057   1.00 32.08  ? 143 HIS B CG  1 
ATOM 6347  N ND1 . HIS B 2 143 ? -48.600 53.427  -7.097   1.00 32.08  ? 143 HIS B ND1 1 
ATOM 6348  C CD2 . HIS B 2 143 ? -46.982 53.575  -8.555   1.00 32.08  ? 143 HIS B CD2 1 
ATOM 6349  C CE1 . HIS B 2 143 ? -48.112 54.652  -7.017   1.00 32.08  ? 143 HIS B CE1 1 
ATOM 6350  N NE2 . HIS B 2 143 ? -47.130 54.768  -7.891   1.00 32.08  ? 143 HIS B NE2 1 
ATOM 6351  N N   . PHE B 2 144 ? -49.059 48.783  -6.572   1.00 32.67  ? 144 PHE B N   1 
ATOM 6352  C CA  . PHE B 2 144 ? -49.936 47.620  -6.480   1.00 32.67  ? 144 PHE B CA  1 
ATOM 6353  C C   . PHE B 2 144 ? -49.167 46.308  -6.537   1.00 32.67  ? 144 PHE B C   1 
ATOM 6354  O O   . PHE B 2 144 ? -49.479 45.443  -7.362   1.00 32.67  ? 144 PHE B O   1 
ATOM 6355  C CB  . PHE B 2 144 ? -50.973 47.642  -7.604   1.00 32.67  ? 144 PHE B CB  1 
ATOM 6356  C CG  . PHE B 2 144 ? -52.133 48.558  -7.352   1.00 32.67  ? 144 PHE B CG  1 
ATOM 6357  C CD1 . PHE B 2 144 ? -51.963 49.930  -7.345   1.00 32.67  ? 144 PHE B CD1 1 
ATOM 6358  C CD2 . PHE B 2 144 ? -53.399 48.045  -7.137   1.00 32.67  ? 144 PHE B CD2 1 
ATOM 6359  C CE1 . PHE B 2 144 ? -53.032 50.771  -7.120   1.00 32.67  ? 144 PHE B CE1 1 
ATOM 6360  C CE2 . PHE B 2 144 ? -54.470 48.882  -6.910   1.00 32.67  ? 144 PHE B CE2 1 
ATOM 6361  C CZ  . PHE B 2 144 ? -54.286 50.246  -6.902   1.00 32.67  ? 144 PHE B CZ  1 
ATOM 6362  N N   . GLU B 2 145 ? -48.171 46.139  -5.679   1.00 30.90  ? 145 GLU B N   1 
ATOM 6363  C CA  . GLU B 2 145 ? -47.330 44.950  -5.708   1.00 30.90  ? 145 GLU B CA  1 
ATOM 6364  C C   . GLU B 2 145 ? -47.440 44.188  -4.386   1.00 30.90  ? 145 GLU B C   1 
ATOM 6365  O O   . GLU B 2 145 ? -48.025 44.664  -3.409   1.00 30.90  ? 145 GLU B O   1 
ATOM 6366  C CB  . GLU B 2 145 ? -45.880 45.329  -6.013   1.00 30.90  ? 145 GLU B CB  1 
ATOM 6367  C CG  . GLU B 2 145 ? -45.297 44.668  -7.249   1.00 30.90  ? 145 GLU B CG  1 
ATOM 6368  C CD  . GLU B 2 145 ? -43.795 44.857  -7.351   1.00 30.90  ? 145 GLU B CD  1 
ATOM 6369  O OE1 . GLU B 2 145 ? -43.327 46.003  -7.196   1.00 30.90  ? 145 GLU B OE1 1 
ATOM 6370  O OE2 . GLU B 2 145 ? -43.081 43.860  -7.584   1.00 30.90  ? 145 GLU B OE2 1 
ATOM 6371  N N   . ALA B 2 146 ? -46.863 42.988  -4.376   1.00 27.43  ? 146 ALA B N   1 
ATOM 6372  C CA  . ALA B 2 146 ? -46.814 42.103  -3.220   1.00 27.43  ? 146 ALA B CA  1 
ATOM 6373  C C   . ALA B 2 146 ? -45.832 40.986  -3.534   1.00 27.43  ? 146 ALA B C   1 
ATOM 6374  O O   . ALA B 2 146 ? -45.430 40.832  -4.690   1.00 27.43  ? 146 ALA B O   1 
ATOM 6375  C CB  . ALA B 2 146 ? -48.199 41.546  -2.890   1.00 27.43  ? 146 ALA B CB  1 
ATOM 6376  N N   . LEU B 2 147 ? -45.426 40.203  -2.538   1.00 25.79  ? 147 LEU B N   1 
ATOM 6377  C CA  . LEU B 2 147 ? -44.384 39.199  -2.747   1.00 25.79  ? 147 LEU B CA  1 
ATOM 6378  C C   . LEU B 2 147 ? -44.678 37.971  -1.899   1.00 25.79  ? 147 LEU B C   1 
ATOM 6379  O O   . LEU B 2 147 ? -44.436 37.981  -0.689   1.00 25.79  ? 147 LEU B O   1 
ATOM 6380  C CB  . LEU B 2 147 ? -43.008 39.767  -2.405   1.00 25.79  ? 147 LEU B CB  1 
ATOM 6381  C CG  . LEU B 2 147 ? -42.498 40.956  -3.218   1.00 25.79  ? 147 LEU B CG  1 
ATOM 6382  C CD1 . LEU B 2 147 ? -41.317 41.589  -2.515   1.00 25.79  ? 147 LEU B CD1 1 
ATOM 6383  C CD2 . LEU B 2 147 ? -42.121 40.535  -4.622   1.00 25.79  ? 147 LEU B CD2 1 
ATOM 6384  N N   . ASN B 2 148 ? -45.176 36.911  -2.528   1.00 25.75  ? 148 ASN B N   1 
ATOM 6385  C CA  . ASN B 2 148 ? -45.301 35.629  -1.846   1.00 25.75  ? 148 ASN B CA  1 
ATOM 6386  C C   . ASN B 2 148 ? -43.918 35.006  -1.708   1.00 25.75  ? 148 ASN B C   1 
ATOM 6387  O O   . ASN B 2 148 ? -43.361 34.494  -2.684   1.00 25.75  ? 148 ASN B O   1 
ATOM 6388  C CB  . ASN B 2 148 ? -46.238 34.705  -2.619   1.00 25.75  ? 148 ASN B CB  1 
ATOM 6389  C CG  . ASN B 2 148 ? -47.030 33.780  -1.711   1.00 25.75  ? 148 ASN B CG  1 
ATOM 6390  O OD1 . ASN B 2 148 ? -46.980 33.904  -0.488   1.00 25.75  ? 148 ASN B OD1 1 
ATOM 6391  N ND2 . ASN B 2 148 ? -47.770 32.852  -2.308   1.00 25.75  ? 148 ASN B ND2 1 
ATOM 6392  N N   . VAL B 2 149 ? -43.365 35.049  -0.502   1.00 25.08  ? 149 VAL B N   1 
ATOM 6393  C CA  . VAL B 2 149 ? -41.979 34.673  -0.250   1.00 25.08  ? 149 VAL B CA  1 
ATOM 6394  C C   . VAL B 2 149 ? -41.978 33.268  0.337    1.00 25.08  ? 149 VAL B C   1 
ATOM 6395  O O   . VAL B 2 149 ? -42.227 33.084  1.533    1.00 25.08  ? 149 VAL B O   1 
ATOM 6396  C CB  . VAL B 2 149 ? -41.282 35.664  0.688    1.00 25.08  ? 149 VAL B CB  1 
ATOM 6397  C CG1 . VAL B 2 149 ? -39.810 35.324  0.813    1.00 25.08  ? 149 VAL B CG1 1 
ATOM 6398  C CG2 . VAL B 2 149 ? -41.460 37.081  0.185    1.00 25.08  ? 149 VAL B CG2 1 
ATOM 6399  N N   . LEU B 2 150 ? -41.679 32.272  -0.490   1.00 24.46  ? 150 LEU B N   1 
ATOM 6400  C CA  . LEU B 2 150 ? -41.541 30.910  0.005    1.00 24.46  ? 150 LEU B CA  1 
ATOM 6401  C C   . LEU B 2 150 ? -40.211 30.762  0.730    1.00 24.46  ? 150 LEU B C   1 
ATOM 6402  O O   . LEU B 2 150 ? -39.147 30.972  0.140    1.00 24.46  ? 150 LEU B O   1 
ATOM 6403  C CB  . LEU B 2 150 ? -41.630 29.916  -1.149   1.00 24.46  ? 150 LEU B CB  1 
ATOM 6404  C CG  . LEU B 2 150 ? -41.864 28.454  -0.783   1.00 24.46  ? 150 LEU B CG  1 
ATOM 6405  C CD1 . LEU B 2 150 ? -43.345 28.130  -0.818   1.00 24.46  ? 150 LEU B CD1 1 
ATOM 6406  C CD2 . LEU B 2 150 ? -41.093 27.538  -1.712   1.00 24.46  ? 150 LEU B CD2 1 
ATOM 6407  N N   . TYR B 2 151 ? -40.265 30.399  2.009    1.00 25.82  ? 151 TYR B N   1 
ATOM 6408  C CA  . TYR B 2 151 ? -39.065 30.348  2.831    1.00 25.82  ? 151 TYR B CA  1 
ATOM 6409  C C   . TYR B 2 151 ? -39.071 29.112  3.715    1.00 25.82  ? 151 TYR B C   1 
ATOM 6410  O O   . TYR B 2 151 ? -40.134 28.618  4.100    1.00 25.82  ? 151 TYR B O   1 
ATOM 6411  C CB  . TYR B 2 151 ? -38.933 31.611  3.699    1.00 25.82  ? 151 TYR B CB  1 
ATOM 6412  C CG  . TYR B 2 151 ? -40.071 31.846  4.672    1.00 25.82  ? 151 TYR B CG  1 
ATOM 6413  C CD1 . TYR B 2 151 ? -40.130 31.175  5.885    1.00 25.82  ? 151 TYR B CD1 1 
ATOM 6414  C CD2 . TYR B 2 151 ? -41.078 32.753  4.384    1.00 25.82  ? 151 TYR B CD2 1 
ATOM 6415  C CE1 . TYR B 2 151 ? -41.163 31.390  6.773    1.00 25.82  ? 151 TYR B CE1 1 
ATOM 6416  C CE2 . TYR B 2 151 ? -42.114 32.975  5.269    1.00 25.82  ? 151 TYR B CE2 1 
ATOM 6417  C CZ  . TYR B 2 151 ? -42.150 32.291  6.461    1.00 25.82  ? 151 TYR B CZ  1 
ATOM 6418  O OH  . TYR B 2 151 ? -43.180 32.508  7.346    1.00 25.82  ? 151 TYR B OH  1 
ATOM 6419  N N   . GLN B 2 152 ? -37.877 28.615  4.023    1.00 25.73  ? 152 GLN B N   1 
ATOM 6420  C CA  . GLN B 2 152 ? -37.716 27.620  5.067    1.00 25.73  ? 152 GLN B CA  1 
ATOM 6421  C C   . GLN B 2 152 ? -38.095 28.227  6.414    1.00 25.73  ? 152 GLN B C   1 
ATOM 6422  O O   . GLN B 2 152 ? -37.784 29.382  6.710    1.00 25.73  ? 152 GLN B O   1 
ATOM 6423  C CB  . GLN B 2 152 ? -36.273 27.121  5.109    1.00 25.73  ? 152 GLN B CB  1 
ATOM 6424  C CG  . GLN B 2 152 ? -36.082 25.763  5.747    1.00 25.73  ? 152 GLN B CG  1 
ATOM 6425  C CD  . GLN B 2 152 ? -34.641 25.295  5.673    1.00 25.73  ? 152 GLN B CD  1 
ATOM 6426  O OE1 . GLN B 2 152 ? -34.314 24.368  4.938    1.00 25.73  ? 152 GLN B OE1 1 
ATOM 6427  N NE2 . GLN B 2 152 ? -33.772 25.943  6.436    1.00 25.73  ? 152 GLN B NE2 1 
ATOM 6428  N N   . ALA B 2 153 ? -38.766 27.434  7.242    1.00 26.14  ? 153 ALA B N   1 
ATOM 6429  C CA  . ALA B 2 153 ? -39.307 27.963  8.485    1.00 26.14  ? 153 ALA B CA  1 
ATOM 6430  C C   . ALA B 2 153 ? -38.887 27.077  9.647    1.00 26.14  ? 153 ALA B C   1 
ATOM 6431  O O   . ALA B 2 153 ? -38.582 25.893  9.480    1.00 26.14  ? 153 ALA B O   1 
ATOM 6432  C CB  . ALA B 2 153 ? -40.830 28.095  8.413    1.00 26.14  ? 153 ALA B CB  1 
ATOM 6433  N N   . LYS B 2 154 ? -38.873 27.673  10.835   1.00 27.81  ? 154 LYS B N   1 
ATOM 6434  C CA  . LYS B 2 154 ? -38.652 26.962  12.083   1.00 27.81  ? 154 LYS B CA  1 
ATOM 6435  C C   . LYS B 2 154 ? -39.976 26.845  12.819   1.00 27.81  ? 154 LYS B C   1 
ATOM 6436  O O   . LYS B 2 154 ? -40.944 27.538  12.500   1.00 27.81  ? 154 LYS B O   1 
ATOM 6437  C CB  . LYS B 2 154 ? -37.635 27.678  12.978   1.00 27.81  ? 154 LYS B CB  1 
ATOM 6438  C CG  . LYS B 2 154 ? -37.818 29.183  13.027   1.00 27.81  ? 154 LYS B CG  1 
ATOM 6439  C CD  . LYS B 2 154 ? -36.740 29.854  13.860   1.00 27.81  ? 154 LYS B CD  1 
ATOM 6440  C CE  . LYS B 2 154 ? -37.008 29.672  15.342   1.00 27.81  ? 154 LYS B CE  1 
ATOM 6441  N NZ  . LYS B 2 154 ? -38.347 30.199  15.718   1.00 27.81  ? 154 LYS B NZ  1 
ATOM 6442  N N   . HIS B 2 155 ? -40.011 25.957  13.801   1.00 29.15  ? 155 HIS B N   1 
ATOM 6443  C CA  . HIS B 2 155 ? -41.195 25.798  14.623   1.00 29.15  ? 155 HIS B CA  1 
ATOM 6444  C C   . HIS B 2 155 ? -41.460 27.093  15.387   1.00 29.15  ? 155 HIS B C   1 
ATOM 6445  O O   . HIS B 2 155 ? -40.512 27.700  15.908   1.00 29.15  ? 155 HIS B O   1 
ATOM 6446  C CB  . HIS B 2 155 ? -41.010 24.632  15.590   1.00 29.15  ? 155 HIS B CB  1 
ATOM 6447  C CG  . HIS B 2 155 ? -42.267 24.217  16.287   1.00 29.15  ? 155 HIS B CG  1 
ATOM 6448  N ND1 . HIS B 2 155 ? -43.071 25.104  16.968   1.00 29.15  ? 155 HIS B ND1 1 
ATOM 6449  C CD2 . HIS B 2 155 ? -42.866 23.009  16.392   1.00 29.15  ? 155 HIS B CD2 1 
ATOM 6450  C CE1 . HIS B 2 155 ? -44.109 24.460  17.469   1.00 29.15  ? 155 HIS B CE1 1 
ATOM 6451  N NE2 . HIS B 2 155 ? -44.008 23.188  17.135   1.00 29.15  ? 155 HIS B NE2 1 
ATOM 6452  N N   . PRO B 2 156 ? -42.711 27.561  15.455   1.00 30.26  ? 156 PRO B N   1 
ATOM 6453  C CA  . PRO B 2 156 ? -43.007 28.766  16.239   1.00 30.26  ? 156 PRO B CA  1 
ATOM 6454  C C   . PRO B 2 156 ? -42.533 28.638  17.676   1.00 30.26  ? 156 PRO B C   1 
ATOM 6455  O O   . PRO B 2 156 ? -42.639 27.564  18.274   1.00 30.26  ? 156 PRO B O   1 
ATOM 6456  C CB  . PRO B 2 156 ? -44.533 28.865  16.153   1.00 30.26  ? 156 PRO B CB  1 
ATOM 6457  C CG  . PRO B 2 156 ? -44.854 28.257  14.838   1.00 30.26  ? 156 PRO B CG  1 
ATOM 6458  C CD  . PRO B 2 156 ? -43.868 27.134  14.648   1.00 30.26  ? 156 PRO B CD  1 
ATOM 6459  N N   . GLU B 2 157 ? -41.995 29.726  18.227   1.00 32.62  ? 157 GLU B N   1 
ATOM 6460  C CA  . GLU B 2 157 ? -41.359 29.705  19.538   1.00 32.62  ? 157 GLU B CA  1 
ATOM 6461  C C   . GLU B 2 157 ? -42.284 29.154  20.614   1.00 32.62  ? 157 GLU B C   1 
ATOM 6462  O O   . GLU B 2 157 ? -43.450 29.549  20.704   1.00 32.62  ? 157 GLU B O   1 
ATOM 6463  C CB  . GLU B 2 157 ? -40.890 31.108  19.924   1.00 32.62  ? 157 GLU B CB  1 
ATOM 6464  C CG  . GLU B 2 157 ? -40.178 31.171  21.263   1.00 32.62  ? 157 GLU B CG  1 
ATOM 6465  C CD  . GLU B 2 157 ? -38.952 32.057  21.231   1.00 32.62  ? 157 GLU B CD  1 
ATOM 6466  O OE1 . GLU B 2 157 ? -38.095 31.857  20.346   1.00 32.62  ? 157 GLU B OE1 1 
ATOM 6467  O OE2 . GLU B 2 157 ? -38.845 32.956  22.092   1.00 32.62  ? 157 GLU B OE2 1 
ATOM 6468  N N   . LEU B 2 158 ? -41.768 28.239  21.429   1.00 31.01  ? 158 LEU B N   1 
ATOM 6469  C CA  . LEU B 2 158 ? -42.534 27.653  22.522   1.00 31.01  ? 158 LEU B CA  1 
ATOM 6470  C C   . LEU B 2 158 ? -42.434 28.572  23.732   1.00 31.01  ? 158 LEU B C   1 
ATOM 6471  O O   . LEU B 2 158 ? -41.395 28.624  24.396   1.00 31.01  ? 158 LEU B O   1 
ATOM 6472  C CB  . LEU B 2 158 ? -42.014 26.255  22.840   1.00 31.01  ? 158 LEU B CB  1 
ATOM 6473  C CG  . LEU B 2 158 ? -42.380 25.183  21.814   1.00 31.01  ? 158 LEU B CG  1 
ATOM 6474  C CD1 . LEU B 2 158 ? -41.625 23.897  22.082   1.00 31.01  ? 158 LEU B CD1 1 
ATOM 6475  C CD2 . LEU B 2 158 ? -43.874 24.935  21.822   1.00 31.01  ? 158 LEU B CD2 1 
ATOM 6476  N N   . THR B 2 159 ? -43.514 29.302  24.015   1.00 33.64  ? 159 THR B N   1 
ATOM 6477  C CA  . THR B 2 159 ? -43.497 30.261  25.116   1.00 33.64  ? 159 THR B CA  1 
ATOM 6478  C C   . THR B 2 159 ? -43.315 29.559  26.455   1.00 33.64  ? 159 THR B C   1 
ATOM 6479  O O   . THR B 2 159 ? -42.574 30.035  27.322   1.00 33.64  ? 159 THR B O   1 
ATOM 6480  C CB  . THR B 2 159 ? -44.785 31.081  25.115   1.00 33.64  ? 159 THR B CB  1 
ATOM 6481  O OG1 . THR B 2 159 ? -45.907 30.210  25.293   1.00 33.64  ? 159 THR B OG1 1 
ATOM 6482  C CG2 . THR B 2 159 ? -44.938 31.828  23.801   1.00 33.64  ? 159 THR B CG2 1 
ATOM 6483  N N   . GLY B 2 160 ? -43.982 28.426  26.641   1.00 34.86  ? 160 GLY B N   1 
ATOM 6484  C CA  . GLY B 2 160 ? -43.918 27.709  27.897   1.00 34.86  ? 160 GLY B CA  1 
ATOM 6485  C C   . GLY B 2 160 ? -45.260 27.132  28.287   1.00 34.86  ? 160 GLY B C   1 
ATOM 6486  O O   . GLY B 2 160 ? -45.359 26.346  29.234   1.00 34.86  ? 160 GLY B O   1 
ATOM 6487  N N   . ASP B 2 161 ? -46.302 27.530  27.563   1.00 37.32  ? 161 ASP B N   1 
ATOM 6488  C CA  . ASP B 2 161 ? -47.638 27.007  27.810   1.00 37.32  ? 161 ASP B CA  1 
ATOM 6489  C C   . ASP B 2 161 ? -47.657 25.508  27.546   1.00 37.32  ? 161 ASP B C   1 
ATOM 6490  O O   . ASP B 2 161 ? -47.155 25.039  26.521   1.00 37.32  ? 161 ASP B O   1 
ATOM 6491  C CB  . ASP B 2 161 ? -48.648 27.729  26.915   1.00 37.32  ? 161 ASP B CB  1 
ATOM 6492  C CG  . ASP B 2 161 ? -50.091 27.342  27.207   1.00 37.32  ? 161 ASP B CG  1 
ATOM 6493  O OD1 . ASP B 2 161 ? -50.939 28.256  27.266   1.00 37.32  ? 161 ASP B OD1 1 
ATOM 6494  O OD2 . ASP B 2 161 ? -50.391 26.140  27.360   1.00 37.32  ? 161 ASP B OD2 1 
ATOM 6495  N N   . GLU B 2 162 ? -48.248 24.756  28.469   1.00 36.29  ? 162 GLU B N   1 
ATOM 6496  C CA  . GLU B 2 162 ? -48.302 23.300  28.353   1.00 36.29  ? 162 GLU B CA  1 
ATOM 6497  C C   . GLU B 2 162 ? -49.442 22.818  27.467   1.00 36.29  ? 162 GLU B C   1 
ATOM 6498  O O   . GLU B 2 162 ? -49.790 21.636  27.484   1.00 36.29  ? 162 GLU B O   1 
ATOM 6499  C CB  . GLU B 2 162 ? -48.399 22.683  29.745   1.00 36.29  ? 162 GLU B CB  1 
ATOM 6500  C CG  . GLU B 2 162 ? -47.100 22.080  30.241   1.00 36.29  ? 162 GLU B CG  1 
ATOM 6501  C CD  . GLU B 2 162 ? -47.000 22.085  31.751   1.00 36.29  ? 162 GLU B CD  1 
ATOM 6502  O OE1 . GLU B 2 162 ? -45.867 22.069  32.270   1.00 36.29  ? 162 GLU B OE1 1 
ATOM 6503  O OE2 . GLU B 2 162 ? -48.055 22.104  32.416   1.00 36.29  ? 162 GLU B OE2 1 
ATOM 6504  N N   . ASN B 2 163 ? -50.041 23.715  26.684   1.00 36.78  ? 163 ASN B N   1 
ATOM 6505  C CA  . ASN B 2 163 ? -51.064 23.312  25.731   1.00 36.78  ? 163 ASN B CA  1 
ATOM 6506  C C   . ASN B 2 163 ? -50.691 23.686  24.302   1.00 36.78  ? 163 ASN B C   1 
ATOM 6507  O O   . ASN B 2 163 ? -51.550 23.608  23.415   1.00 36.78  ? 163 ASN B O   1 
ATOM 6508  C CB  . ASN B 2 163 ? -52.417 23.929  26.092   1.00 36.78  ? 163 ASN B CB  1 
ATOM 6509  C CG  . ASN B 2 163 ? -53.179 23.104  27.105   1.00 36.78  ? 163 ASN B CG  1 
ATOM 6510  O OD1 . ASN B 2 163 ? -53.408 21.912  26.905   1.00 36.78  ? 163 ASN B OD1 1 
ATOM 6511  N ND2 . ASN B 2 163 ? -53.579 23.735  28.202   1.00 36.78  ? 163 ASN B ND2 1 
ATOM 6512  N N   . GLN B 2 164 ? -49.451 24.090  24.055   1.00 35.58  ? 164 GLN B N   1 
ATOM 6513  C CA  . GLN B 2 164 ? -48.996 24.427  22.717   1.00 35.58  ? 164 GLN B CA  1 
ATOM 6514  C C   . GLN B 2 164 ? -48.566 23.161  21.992   1.00 35.58  ? 164 GLN B C   1 
ATOM 6515  O O   . GLN B 2 164 ? -47.806 22.351  22.530   1.00 35.58  ? 164 GLN B O   1 
ATOM 6516  C CB  . GLN B 2 164 ? -47.838 25.422  22.778   1.00 35.58  ? 164 GLN B CB  1 
ATOM 6517  C CG  . GLN B 2 164 ? -47.962 26.569  21.799   1.00 35.58  ? 164 GLN B CG  1 
ATOM 6518  C CD  . GLN B 2 164 ? -46.635 27.233  21.512   1.00 35.58  ? 164 GLN B CD  1 
ATOM 6519  O OE1 . GLN B 2 164 ? -45.833 27.457  22.416   1.00 35.58  ? 164 GLN B OE1 1 
ATOM 6520  N NE2 . GLN B 2 164 ? -46.398 27.558  20.248   1.00 35.58  ? 164 GLN B NE2 1 
ATOM 6521  N N   . GLU B 2 165 ? -49.060 22.993  20.771   1.00 36.30  ? 165 GLU B N   1 
ATOM 6522  C CA  . GLU B 2 165 ? -48.845 21.755  20.038   1.00 36.30  ? 165 GLU B CA  1 
ATOM 6523  C C   . GLU B 2 165 ? -47.594 21.850  19.175   1.00 36.30  ? 165 GLU B C   1 
ATOM 6524  O O   . GLU B 2 165 ? -47.292 22.900  18.604   1.00 36.30  ? 165 GLU B O   1 
ATOM 6525  C CB  . GLU B 2 165 ? -50.077 21.432  19.193   1.00 36.30  ? 165 GLU B CB  1 
ATOM 6526  C CG  . GLU B 2 165 ? -51.375 21.810  19.898   1.00 36.30  ? 165 GLU B CG  1 
ATOM 6527  C CD  . GLU B 2 165 ? -52.466 20.767  19.757   1.00 36.30  ? 165 GLU B CD  1 
ATOM 6528  O OE1 . GLU B 2 165 ? -52.754 20.342  18.622   1.00 36.30  ? 165 GLU B OE1 1 
ATOM 6529  O OE2 . GLU B 2 165 ? -53.043 20.371  20.791   1.00 36.30  ? 165 GLU B OE2 1 
ATOM 6530  N N   . ILE B 2 166 ? -46.861 20.741  19.090   1.00 32.43  ? 166 ILE B N   1 
ATOM 6531  C CA  . ILE B 2 166 ? -45.531 20.704  18.492   1.00 32.43  ? 166 ILE B CA  1 
ATOM 6532  C C   . ILE B 2 166 ? -45.626 20.011  17.140   1.00 32.43  ? 166 ILE B C   1 
ATOM 6533  O O   . ILE B 2 166 ? -46.181 18.911  17.029   1.00 32.43  ? 166 ILE B O   1 
ATOM 6534  C CB  . ILE B 2 166 ? -44.518 20.006  19.406   1.00 32.43  ? 166 ILE B CB  1 
ATOM 6535  C CG1 . ILE B 2 166 ? -44.373 20.780  20.715   1.00 32.43  ? 166 ILE B CG1 1 
ATOM 6536  C CG2 . ILE B 2 166 ? -43.176 19.870  18.712   1.00 32.43  ? 166 ILE B CG2 1 
ATOM 6537  C CD1 . ILE B 2 166 ? -43.155 20.400  21.517   1.00 32.43  ? 166 ILE B CD1 1 
ATOM 6538  N N   . ASP B 2 167 ? -45.071 20.652  16.110   1.00 32.63  ? 167 ASP B N   1 
ATOM 6539  C CA  . ASP B 2 167 ? -45.103 20.143  14.740   1.00 32.63  ? 167 ASP B CA  1 
ATOM 6540  C C   . ASP B 2 167 ? -43.780 19.450  14.432   1.00 32.63  ? 167 ASP B C   1 
ATOM 6541  O O   . ASP B 2 167 ? -42.839 20.043  13.906   1.00 32.63  ? 167 ASP B O   1 
ATOM 6542  C CB  . ASP B 2 167 ? -45.381 21.276  13.759   1.00 32.63  ? 167 ASP B CB  1 
ATOM 6543  C CG  . ASP B 2 167 ? -46.834 21.359  13.364   1.00 32.63  ? 167 ASP B CG  1 
ATOM 6544  O OD1 . ASP B 2 167 ? -47.436 20.296  13.113   1.00 32.63  ? 167 ASP B OD1 1 
ATOM 6545  O OD2 . ASP B 2 167 ? -47.375 22.483  13.307   1.00 32.63  ? 167 ASP B OD2 1 
ATOM 6546  N N   . LEU B 2 168 ? -43.717 18.164  14.765   1.00 30.67  ? 168 LEU B N   1 
ATOM 6547  C CA  . LEU B 2 168 ? -42.560 17.363  14.420   1.00 30.67  ? 168 LEU B CA  1 
ATOM 6548  C C   . LEU B 2 168 ? -43.002 16.014  13.870   1.00 30.67  ? 168 LEU B C   1 
ATOM 6549  O O   . LEU B 2 168 ? -43.983 15.442  14.355   1.00 30.67  ? 168 LEU B O   1 
ATOM 6550  C CB  . LEU B 2 168 ? -41.653 17.143  15.638   1.00 30.67  ? 168 LEU B CB  1 
ATOM 6551  C CG  . LEU B 2 168 ? -40.149 17.190  15.373   1.00 30.67  ? 168 LEU B CG  1 
ATOM 6552  C CD1 . LEU B 2 168 ? -39.794 18.429  14.576   1.00 30.67  ? 168 LEU B CD1 1 
ATOM 6553  C CD2 . LEU B 2 168 ? -39.370 17.143  16.670   1.00 30.67  ? 168 LEU B CD2 1 
ATOM 6554  N N   . PRO B 2 169 ? -42.320 15.493  12.854   1.00 30.22  ? 169 PRO B N   1 
ATOM 6555  C CA  . PRO B 2 169 ? -42.622 14.137  12.386   1.00 30.22  ? 169 PRO B CA  1 
ATOM 6556  C C   . PRO B 2 169 ? -42.416 13.124  13.502   1.00 30.22  ? 169 PRO B C   1 
ATOM 6557  O O   . PRO B 2 169 ? -41.482 13.232  14.299   1.00 30.22  ? 169 PRO B O   1 
ATOM 6558  C CB  . PRO B 2 169 ? -41.625 13.933  11.242   1.00 30.22  ? 169 PRO B CB  1 
ATOM 6559  C CG  . PRO B 2 169 ? -41.357 15.311  10.746   1.00 30.22  ? 169 PRO B CG  1 
ATOM 6560  C CD  . PRO B 2 169 ? -41.352 16.172  11.977   1.00 30.22  ? 169 PRO B CD  1 
ATOM 6561  N N   . GLU B 2 170 ? -43.303 12.128  13.555   1.00 31.56  ? 170 GLU B N   1 
ATOM 6562  C CA  . GLU B 2 170 ? -43.247 11.147  14.632   1.00 31.56  ? 170 GLU B CA  1 
ATOM 6563  C C   . GLU B 2 170 ? -41.944 10.364  14.623   1.00 31.56  ? 170 GLU B C   1 
ATOM 6564  O O   . GLU B 2 170 ? -41.499 9.884   15.671   1.00 31.56  ? 170 GLU B O   1 
ATOM 6565  C CB  . GLU B 2 170 ? -44.436 10.190  14.535   1.00 31.56  ? 170 GLU B CB  1 
ATOM 6566  C CG  . GLU B 2 170 ? -45.735 10.763  15.072   1.00 31.56  ? 170 GLU B CG  1 
ATOM 6567  C CD  . GLU B 2 170 ? -45.642 11.150  16.535   1.00 31.56  ? 170 GLU B CD  1 
ATOM 6568  O OE1 . GLU B 2 170 ? -45.025 10.395  17.314   1.00 31.56  ? 170 GLU B OE1 1 
ATOM 6569  O OE2 . GLU B 2 170 ? -46.188 12.210  16.906   1.00 31.56  ? 170 GLU B OE2 1 
ATOM 6570  N N   . THR B 2 171 ? -41.315 10.225  13.457   1.00 29.57  ? 171 THR B N   1 
ATOM 6571  C CA  . THR B 2 171 ? -40.075 9.469   13.365   1.00 29.57  ? 171 THR B CA  1 
ATOM 6572  C C   . THR B 2 171 ? -38.869 10.244  13.873   1.00 29.57  ? 171 THR B C   1 
ATOM 6573  O O   . THR B 2 171 ? -37.811 9.642   14.083   1.00 29.57  ? 171 THR B O   1 
ATOM 6574  C CB  . THR B 2 171 ? -39.816 9.040   11.922   1.00 29.57  ? 171 THR B CB  1 
ATOM 6575  O OG1 . THR B 2 171 ? -38.477 8.547   11.808   1.00 29.57  ? 171 THR B OG1 1 
ATOM 6576  C CG2 . THR B 2 171 ? -39.992 10.221  10.985   1.00 29.57  ? 171 THR B CG2 1 
ATOM 6577  N N   . LEU B 2 172 ? -38.997 11.556  14.066   1.00 28.16  ? 172 LEU B N   1 
ATOM 6578  C CA  . LEU B 2 172 ? -37.883 12.395  14.488   1.00 28.16  ? 172 LEU B CA  1 
ATOM 6579  C C   . LEU B 2 172 ? -37.949 12.752  15.967   1.00 28.16  ? 172 LEU B C   1 
ATOM 6580  O O   . LEU B 2 172 ? -37.161 13.579  16.439   1.00 28.16  ? 172 LEU B O   1 
ATOM 6581  C CB  . LEU B 2 172 ? -37.823 13.665  13.641   1.00 28.16  ? 172 LEU B CB  1 
ATOM 6582  C CG  . LEU B 2 172 ? -36.948 13.570  12.393   1.00 28.16  ? 172 LEU B CG  1 
ATOM 6583  C CD1 . LEU B 2 172 ? -37.354 14.617  11.370   1.00 28.16  ? 172 LEU B CD1 1 
ATOM 6584  C CD2 . LEU B 2 172 ? -35.482 13.692  12.748   1.00 28.16  ? 172 LEU B CD2 1 
ATOM 6585  N N   . TYR B 2 173 ? -38.874 12.152  16.715   1.00 29.92  ? 173 TYR B N   1 
ATOM 6586  C CA  . TYR B 2 173 ? -38.934 12.423  18.146   1.00 29.92  ? 173 TYR B CA  1 
ATOM 6587  C C   . TYR B 2 173 ? -37.828 11.707  18.904   1.00 29.92  ? 173 TYR B C   1 
ATOM 6588  O O   . TYR B 2 173 ? -37.507 12.092  20.031   1.00 29.92  ? 173 TYR B O   1 
ATOM 6589  C CB  . TYR B 2 173 ? -40.295 12.021  18.713   1.00 29.92  ? 173 TYR B CB  1 
ATOM 6590  C CG  . TYR B 2 173 ? -41.293 13.153  18.743   1.00 29.92  ? 173 TYR B CG  1 
ATOM 6591  C CD1 . TYR B 2 173 ? -40.988 14.356  19.358   1.00 29.92  ? 173 TYR B CD1 1 
ATOM 6592  C CD2 . TYR B 2 173 ? -42.542 13.015  18.158   1.00 29.92  ? 173 TYR B CD2 1 
ATOM 6593  C CE1 . TYR B 2 173 ? -41.896 15.392  19.385   1.00 29.92  ? 173 TYR B CE1 1 
ATOM 6594  C CE2 . TYR B 2 173 ? -43.457 14.044  18.182   1.00 29.92  ? 173 TYR B CE2 1 
ATOM 6595  C CZ  . TYR B 2 173 ? -43.129 15.230  18.796   1.00 29.92  ? 173 TYR B CZ  1 
ATOM 6596  O OH  . TYR B 2 173 ? -44.039 16.258  18.821   1.00 29.92  ? 173 TYR B OH  1 
ATOM 6597  N N   . SER B 2 174 ? -37.234 10.676  18.307   1.00 28.36  ? 174 SER B N   1 
ATOM 6598  C CA  . SER B 2 174 ? -36.141 9.957   18.947   1.00 28.36  ? 174 SER B CA  1 
ATOM 6599  C C   . SER B 2 174 ? -34.835 10.711  18.753   1.00 28.36  ? 174 SER B C   1 
ATOM 6600  O O   . SER B 2 174 ? -33.799 10.322  19.299   1.00 28.36  ? 174 SER B O   1 
ATOM 6601  C CB  . SER B 2 174 ? -36.029 8.537   18.394   1.00 28.36  ? 174 SER B CB  1 
ATOM 6602  O OG  . SER B 2 174 ? -37.284 7.884   18.414   1.00 28.36  ? 174 SER B OG  1 
ATOM 6603  N N   . ALA B 2 175 ? -34.873 11.779  17.977   1.00 26.53  ? 175 ALA B N   1 
ATOM 6604  C CA  . ALA B 2 175 ? -33.716 12.647  17.801   1.00 26.53  ? 175 ALA B CA  1 
ATOM 6605  C C   . ALA B 2 175 ? -33.829 13.929  18.608   1.00 26.53  ? 175 ALA B C   1 
ATOM 6606  O O   . ALA B 2 175 ? -32.808 14.463  19.044   1.00 26.53  ? 175 ALA B O   1 
ATOM 6607  C CB  . ALA B 2 175 ? -33.521 12.983  16.318   1.00 26.53  ? 175 ALA B CB  1 
ATOM 6608  N N   . LEU B 2 176 ? -35.045 14.436  18.816   1.00 25.72  ? 176 LEU B N   1 
ATOM 6609  C CA  . LEU B 2 176 ? -35.223 15.576  19.705   1.00 25.72  ? 176 LEU B CA  1 
ATOM 6610  C C   . LEU B 2 176 ? -34.868 15.221  21.141   1.00 25.72  ? 176 LEU B C   1 
ATOM 6611  O O   . LEU B 2 176 ? -34.267 16.035  21.851   1.00 25.72  ? 176 LEU B O   1 
ATOM 6612  C CB  . LEU B 2 176 ? -36.660 16.087  19.621   1.00 25.72  ? 176 LEU B CB  1 
ATOM 6613  C CG  . LEU B 2 176 ? -37.064 17.145  20.645   1.00 25.72  ? 176 LEU B CG  1 
ATOM 6614  C CD1 . LEU B 2 176 ? -36.340 18.444  20.375   1.00 25.72  ? 176 LEU B CD1 1 
ATOM 6615  C CD2 . LEU B 2 176 ? -38.564 17.352  20.615   1.00 25.72  ? 176 LEU B CD2 1 
ATOM 6616  N N   . GLU B 2 177 ? -35.229 14.015  21.586   1.00 27.05  ? 177 GLU B N   1 
ATOM 6617  C CA  . GLU B 2 177 ? -34.861 13.581  22.929   1.00 27.05  ? 177 GLU B CA  1 
ATOM 6618  C C   . GLU B 2 177 ? -33.351 13.459  23.077   1.00 27.05  ? 177 GLU B C   1 
ATOM 6619  O O   . GLU B 2 177 ? -32.790 13.846  24.108   1.00 27.05  ? 177 GLU B O   1 
ATOM 6620  C CB  . GLU B 2 177 ? -35.533 12.248  23.252   1.00 27.05  ? 177 GLU B CB  1 
ATOM 6621  C CG  . GLU B 2 177 ? -37.032 12.336  23.432   1.00 27.05  ? 177 GLU B CG  1 
ATOM 6622  C CD  . GLU B 2 177 ? -37.686 10.972  23.469   1.00 27.05  ? 177 GLU B CD  1 
ATOM 6623  O OE1 . GLU B 2 177 ? -38.917 10.895  23.277   1.00 27.05  ? 177 GLU B OE1 1 
ATOM 6624  O OE2 . GLU B 2 177 ? -36.967 9.974   23.682   1.00 27.05  ? 177 GLU B OE2 1 
ATOM 6625  N N   . ASN B 2 178 ? -32.676 12.923  22.061   1.00 25.21  ? 178 ASN B N   1 
ATOM 6626  C CA  . ASN B 2 178 ? -31.233 12.745  22.122   1.00 25.21  ? 178 ASN B CA  1 
ATOM 6627  C C   . ASN B 2 178 ? -30.467 14.056  22.028   1.00 25.21  ? 178 ASN B C   1 
ATOM 6628  O O   . ASN B 2 178 ? -29.260 14.066  22.288   1.00 25.21  ? 178 ASN B O   1 
ATOM 6629  C CB  . ASN B 2 178 ? -30.770 11.797  21.015   1.00 25.21  ? 178 ASN B CB  1 
ATOM 6630  C CG  . ASN B 2 178 ? -31.373 10.416  21.143   1.00 25.21  ? 178 ASN B CG  1 
ATOM 6631  O OD1 . ASN B 2 178 ? -31.801 10.013  22.224   1.00 25.21  ? 178 ASN B OD1 1 
ATOM 6632  N ND2 . ASN B 2 178 ? -31.407 9.680   20.041   1.00 25.21  ? 178 ASN B ND2 1 
ATOM 6633  N N   . TRP B 2 179 ? -31.125 15.152  21.665   1.00 24.56  ? 179 TRP B N   1 
ATOM 6634  C CA  . TRP B 2 179 ? -30.506 16.470  21.695   1.00 24.56  ? 179 TRP B CA  1 
ATOM 6635  C C   . TRP B 2 179 ? -30.774 17.213  22.991   1.00 24.56  ? 179 TRP B C   1 
ATOM 6636  O O   . TRP B 2 179 ? -29.910 17.956  23.459   1.00 24.56  ? 179 TRP B O   1 
ATOM 6637  C CB  . TRP B 2 179 ? -30.991 17.317  20.516   1.00 24.56  ? 179 TRP B CB  1 
ATOM 6638  C CG  . TRP B 2 179 ? -30.484 18.724  20.552   1.00 24.56  ? 179 TRP B CG  1 
ATOM 6639  C CD1 . TRP B 2 179 ? -31.094 19.800  21.121   1.00 24.56  ? 179 TRP B CD1 1 
ATOM 6640  C CD2 . TRP B 2 179 ? -29.252 19.203  20.004   1.00 24.56  ? 179 TRP B CD2 1 
ATOM 6641  N NE1 . TRP B 2 179 ? -30.321 20.922  20.957   1.00 24.56  ? 179 TRP B NE1 1 
ATOM 6642  C CE2 . TRP B 2 179 ? -29.184 20.581  20.275   1.00 24.56  ? 179 TRP B CE2 1 
ATOM 6643  C CE3 . TRP B 2 179 ? -28.201 18.601  19.308   1.00 24.56  ? 179 TRP B CE3 1 
ATOM 6644  C CZ2 . TRP B 2 179 ? -28.109 21.367  19.873   1.00 24.56  ? 179 TRP B CZ2 1 
ATOM 6645  C CZ3 . TRP B 2 179 ? -27.135 19.383  18.910   1.00 24.56  ? 179 TRP B CZ3 1 
ATOM 6646  C CH2 . TRP B 2 179 ? -27.097 20.750  19.194   1.00 24.56  ? 179 TRP B CH2 1 
ATOM 6647  N N   . VAL B 2 180 ? -31.959 17.033  23.578   1.00 24.84  ? 180 VAL B N   1 
ATOM 6648  C CA  . VAL B 2 180 ? -32.210 17.560  24.915   1.00 24.84  ? 180 VAL B CA  1 
ATOM 6649  C C   . VAL B 2 180 ? -31.286 16.892  25.922   1.00 24.84  ? 180 VAL B C   1 
ATOM 6650  O O   . VAL B 2 180 ? -30.737 17.546  26.817   1.00 24.84  ? 180 VAL B O   1 
ATOM 6651  C CB  . VAL B 2 180 ? -33.691 17.377  25.294   1.00 24.84  ? 180 VAL B CB  1 
ATOM 6652  C CG1 . VAL B 2 180 ? -33.867 17.439  26.798   1.00 24.84  ? 180 VAL B CG1 1 
ATOM 6653  C CG2 . VAL B 2 180 ? -34.537 18.437  24.619   1.00 24.84  ? 180 VAL B CG2 1 
ATOM 6654  N N   . GLY B 2 181 ? -31.095 15.579  25.789   1.00 24.77  ? 181 GLY B N   1 
ATOM 6655  C CA  . GLY B 2 181 ? -30.167 14.885  26.666   1.00 24.77  ? 181 GLY B CA  1 
ATOM 6656  C C   . GLY B 2 181 ? -28.750 15.407  26.534   1.00 24.77  ? 181 GLY B C   1 
ATOM 6657  O O   . GLY B 2 181 ? -28.032 15.547  27.525   1.00 24.77  ? 181 GLY B O   1 
ATOM 6658  N N   . TYR B 2 182 ? -28.326 15.697  25.304   1.00 24.79  ? 182 TYR B N   1 
ATOM 6659  C CA  . TYR B 2 182 ? -27.000 16.260  25.084   1.00 24.79  ? 182 TYR B CA  1 
ATOM 6660  C C   . TYR B 2 182 ? -26.846 17.607  25.773   1.00 24.79  ? 182 TYR B C   1 
ATOM 6661  O O   . TYR B 2 182 ? -25.874 17.825  26.499   1.00 24.79  ? 182 TYR B O   1 
ATOM 6662  C CB  . TYR B 2 182 ? -26.712 16.427  23.594   1.00 24.79  ? 182 TYR B CB  1 
ATOM 6663  C CG  . TYR B 2 182 ? -25.555 17.361  23.331   1.00 24.79  ? 182 TYR B CG  1 
ATOM 6664  C CD1 . TYR B 2 182 ? -24.284 17.076  23.805   1.00 24.79  ? 182 TYR B CD1 1 
ATOM 6665  C CD2 . TYR B 2 182 ? -25.739 18.543  22.631   1.00 24.79  ? 182 TYR B CD2 1 
ATOM 6666  C CE1 . TYR B 2 182 ? -23.227 17.933  23.577   1.00 24.79  ? 182 TYR B CE1 1 
ATOM 6667  C CE2 . TYR B 2 182 ? -24.690 19.405  22.397   1.00 24.79  ? 182 TYR B CE2 1 
ATOM 6668  C CZ  . TYR B 2 182 ? -23.436 19.096  22.872   1.00 24.79  ? 182 TYR B CZ  1 
ATOM 6669  O OH  . TYR B 2 182 ? -22.387 19.953  22.641   1.00 24.79  ? 182 TYR B OH  1 
ATOM 6670  N N   . ARG B 2 183 ? -27.795 18.517  25.547   1.00 24.98  ? 183 ARG B N   1 
ATOM 6671  C CA  . ARG B 2 183 ? -27.677 19.856  26.111   1.00 24.98  ? 183 ARG B CA  1 
ATOM 6672  C C   . ARG B 2 183 ? -27.688 19.820  27.632   1.00 24.98  ? 183 ARG B C   1 
ATOM 6673  O O   . ARG B 2 183 ? -26.921 20.536  28.285   1.00 24.98  ? 183 ARG B O   1 
ATOM 6674  C CB  . ARG B 2 183 ? -28.804 20.744  25.590   1.00 24.98  ? 183 ARG B CB  1 
ATOM 6675  C CG  . ARG B 2 183 ? -28.409 21.630  24.422   1.00 24.98  ? 183 ARG B CG  1 
ATOM 6676  C CD  . ARG B 2 183 ? -27.283 22.575  24.801   1.00 24.98  ? 183 ARG B CD  1 
ATOM 6677  N NE  . ARG B 2 183 ? -26.734 23.256  23.635   1.00 24.98  ? 183 ARG B NE  1 
ATOM 6678  C CZ  . ARG B 2 183 ? -25.480 23.676  23.535   1.00 24.98  ? 183 ARG B CZ  1 
ATOM 6679  N NH1 . ARG B 2 183 ? -24.616 23.512  24.521   1.00 24.98  ? 183 ARG B NH1 1 
ATOM 6680  N NH2 . ARG B 2 183 ? -25.085 24.273  22.415   1.00 24.98  ? 183 ARG B NH2 1 
ATOM 6681  N N   . TYR B 2 184 ? -28.549 18.988  28.216   1.00 25.52  ? 184 TYR B N   1 
ATOM 6682  C CA  . TYR B 2 184 ? -28.654 18.897  29.666   1.00 25.52  ? 184 TYR B CA  1 
ATOM 6683  C C   . TYR B 2 184 ? -27.421 18.260  30.294   1.00 25.52  ? 184 TYR B C   1 
ATOM 6684  O O   . TYR B 2 184 ? -26.861 18.801  31.250   1.00 25.52  ? 184 TYR B O   1 
ATOM 6685  C CB  . TYR B 2 184 ? -29.907 18.111  30.056   1.00 25.52  ? 184 TYR B CB  1 
ATOM 6686  C CG  . TYR B 2 184 ? -29.983 17.780  31.525   1.00 25.52  ? 184 TYR B CG  1 
ATOM 6687  C CD1 . TYR B 2 184 ? -30.137 18.777  32.475   1.00 25.52  ? 184 TYR B CD1 1 
ATOM 6688  C CD2 . TYR B 2 184 ? -29.896 16.468  31.962   1.00 25.52  ? 184 TYR B CD2 1 
ATOM 6689  C CE1 . TYR B 2 184 ? -30.203 18.474  33.820   1.00 25.52  ? 184 TYR B CE1 1 
ATOM 6690  C CE2 . TYR B 2 184 ? -29.964 16.156  33.301   1.00 25.52  ? 184 TYR B CE2 1 
ATOM 6691  C CZ  . TYR B 2 184 ? -30.117 17.161  34.226   1.00 25.52  ? 184 TYR B CZ  1 
ATOM 6692  O OH  . TYR B 2 184 ? -30.184 16.851  35.563   1.00 25.52  ? 184 TYR B OH  1 
ATOM 6693  N N   . HIS B 2 185 ? -26.990 17.115  29.768   1.00 24.80  ? 185 HIS B N   1 
ATOM 6694  C CA  . HIS B 2 185 ? -25.912 16.359  30.394   1.00 24.80  ? 185 HIS B CA  1 
ATOM 6695  C C   . HIS B 2 185 ? -24.546 17.002  30.188   1.00 24.80  ? 185 HIS B C   1 
ATOM 6696  O O   . HIS B 2 185 ? -23.603 16.697  30.925   1.00 24.80  ? 185 HIS B O   1 
ATOM 6697  C CB  . HIS B 2 185 ? -25.895 14.922  29.871   1.00 24.80  ? 185 HIS B CB  1 
ATOM 6698  C CG  . HIS B 2 185 ? -26.989 14.066  30.427   1.00 24.80  ? 185 HIS B CG  1 
ATOM 6699  N ND1 . HIS B 2 185 ? -26.818 13.268  31.537   1.00 24.80  ? 185 HIS B ND1 1 
ATOM 6700  C CD2 . HIS B 2 185 ? -28.269 13.884  30.028   1.00 24.80  ? 185 HIS B CD2 1 
ATOM 6701  C CE1 . HIS B 2 185 ? -27.945 12.631  31.797   1.00 24.80  ? 185 HIS B CE1 1 
ATOM 6702  N NE2 . HIS B 2 185 ? -28.842 12.987  30.896   1.00 24.80  ? 185 HIS B NE2 1 
ATOM 6703  N N   . THR B 2 186 ? -24.417 17.883  29.200   1.00 24.60  ? 186 THR B N   1 
ATOM 6704  C CA  . THR B 2 186 ? -23.131 18.509  28.924   1.00 24.60  ? 186 THR B CA  1 
ATOM 6705  C C   . THR B 2 186 ? -22.860 19.733  29.787   1.00 24.60  ? 186 THR B C   1 
ATOM 6706  O O   . THR B 2 186 ? -21.729 20.232  29.787   1.00 24.60  ? 186 THR B O   1 
ATOM 6707  C CB  . THR B 2 186 ? -23.034 18.905  27.448   1.00 24.60  ? 186 THR B CB  1 
ATOM 6708  O OG1 . THR B 2 186 ? -21.658 18.956  27.057   1.00 24.60  ? 186 THR B OG1 1 
ATOM 6709  C CG2 . THR B 2 186 ? -23.673 20.265  27.214   1.00 24.60  ? 186 THR B CG2 1 
ATOM 6710  N N   . GLY B 2 187 ? -23.854 20.224  30.522   1.00 25.04  ? 187 GLY B N   1 
ATOM 6711  C CA  . GLY B 2 187 ? -23.672 21.413  31.330   1.00 25.04  ? 187 GLY B CA  1 
ATOM 6712  C C   . GLY B 2 187 ? -23.263 21.123  32.759   1.00 25.04  ? 187 GLY B C   1 
ATOM 6713  O O   . GLY B 2 187 ? -22.834 22.027  33.482   1.00 25.04  ? 187 GLY B O   1 
ATOM 6714  N N   . LEU B 2 188 ? -23.392 19.863  33.182   1.00 24.68  ? 188 LEU B N   1 
ATOM 6715  C CA  . LEU B 2 188 ? -23.079 19.521  34.565   1.00 24.68  ? 188 LEU B CA  1 
ATOM 6716  C C   . LEU B 2 188 ? -21.578 19.545  34.829   1.00 24.68  ? 188 LEU B C   1 
ATOM 6717  O O   . LEU B 2 188 ? -21.156 19.605  35.988   1.00 24.68  ? 188 LEU B O   1 
ATOM 6718  C CB  . LEU B 2 188 ? -23.659 18.151  34.911   1.00 24.68  ? 188 LEU B CB  1 
ATOM 6719  C CG  . LEU B 2 188 ? -25.131 17.941  34.556   1.00 24.68  ? 188 LEU B CG  1 
ATOM 6720  C CD1 . LEU B 2 188 ? -25.617 16.607  35.084   1.00 24.68  ? 188 LEU B CD1 1 
ATOM 6721  C CD2 . LEU B 2 188 ? -25.985 19.073  35.088   1.00 24.68  ? 188 LEU B CD2 1 
ATOM 6722  N N   . ASN B 2 189 ? -20.764 19.485  33.775   1.00 25.76  ? 189 ASN B N   1 
ATOM 6723  C CA  . ASN B 2 189 ? -19.307 19.552  33.857   1.00 25.76  ? 189 ASN B CA  1 
ATOM 6724  C C   . ASN B 2 189 ? -18.700 18.413  34.668   1.00 25.76  ? 189 ASN B C   1 
ATOM 6725  O O   . ASN B 2 189 ? -17.561 18.524  35.130   1.00 25.76  ? 189 ASN B O   1 
ATOM 6726  C CB  . ASN B 2 189 ? -18.838 20.895  34.428   1.00 25.76  ? 189 ASN B CB  1 
ATOM 6727  C CG  . ASN B 2 189 ? -19.014 22.034  33.451   1.00 25.76  ? 189 ASN B CG  1 
ATOM 6728  O OD1 . ASN B 2 189 ? -20.008 22.756  33.492   1.00 25.76  ? 189 ASN B OD1 1 
ATOM 6729  N ND2 . ASN B 2 189 ? -18.043 22.205  32.564   1.00 25.76  ? 189 ASN B ND2 1 
ATOM 6730  N N   . THR B 2 190 ? -19.425 17.316  34.853   1.00 26.41  ? 190 THR B N   1 
ATOM 6731  C CA  . THR B 2 190 ? -18.896 16.139  35.525   1.00 26.41  ? 190 THR B CA  1 
ATOM 6732  C C   . THR B 2 190 ? -18.459 15.116  34.486   1.00 26.41  ? 190 THR B C   1 
ATOM 6733  O O   . THR B 2 190 ? -19.030 15.045  33.394   1.00 26.41  ? 190 THR B O   1 
ATOM 6734  C CB  . THR B 2 190 ? -19.930 15.521  36.468   1.00 26.41  ? 190 THR B CB  1 
ATOM 6735  O OG1 . THR B 2 190 ? -21.215 15.518  35.836   1.00 26.41  ? 190 THR B OG1 1 
ATOM 6736  C CG2 . THR B 2 190 ? -20.014 16.316  37.759   1.00 26.41  ? 190 THR B CG2 1 
ATOM 6737  N N   . GLU B 2 191 ? -17.436 14.330  34.829   1.00 28.29  ? 191 GLU B N   1 
ATOM 6738  C CA  . GLU B 2 191 ? -16.871 13.383  33.873   1.00 28.29  ? 191 GLU B CA  1 
ATOM 6739  C C   . GLU B 2 191 ? -17.901 12.345  33.446   1.00 28.29  ? 191 GLU B C   1 
ATOM 6740  O O   . GLU B 2 191 ? -17.978 11.978  32.269   1.00 28.29  ? 191 GLU B O   1 
ATOM 6741  C CB  . GLU B 2 191 ? -15.641 12.704  34.473   1.00 28.29  ? 191 GLU B CB  1 
ATOM 6742  C CG  . GLU B 2 191 ? -14.829 11.908  33.467   1.00 28.29  ? 191 GLU B CG  1 
ATOM 6743  C CD  . GLU B 2 191 ? -13.856 10.952  34.127   1.00 28.29  ? 191 GLU B CD  1 
ATOM 6744  O OE1 . GLU B 2 191 ? -14.051 10.629  35.318   1.00 28.29  ? 191 GLU B OE1 1 
ATOM 6745  O OE2 . GLU B 2 191 ? -12.893 10.524  33.456   1.00 28.29  ? 191 GLU B OE2 1 
ATOM 6746  N N   . GLY B 2 192 ? -18.696 11.852  34.395   1.00 26.47  ? 192 GLY B N   1 
ATOM 6747  C CA  . GLY B 2 192 ? -19.711 10.868  34.052   1.00 26.47  ? 192 GLY B CA  1 
ATOM 6748  C C   . GLY B 2 192 ? -20.795 11.435  33.156   1.00 26.47  ? 192 GLY B C   1 
ATOM 6749  O O   . GLY B 2 192 ? -21.231 10.787  32.201   1.00 26.47  ? 192 GLY B O   1 
ATOM 6750  N N   . SER B 2 193 ? -21.248 12.654  33.454   1.00 25.91  ? 193 SER B N   1 
ATOM 6751  C CA  . SER B 2 193 ? -22.324 13.251  32.670   1.00 25.91  ? 193 SER B CA  1 
ATOM 6752  C C   . SER B 2 193 ? -21.834 13.702  31.301   1.00 25.91  ? 193 SER B C   1 
ATOM 6753  O O   . SER B 2 193 ? -22.566 13.603  30.311   1.00 25.91  ? 193 SER B O   1 
ATOM 6754  C CB  . SER B 2 193 ? -22.942 14.422  33.430   1.00 25.91  ? 193 SER B CB  1 
ATOM 6755  O OG  . SER B 2 193 ? -23.756 13.961  34.492   1.00 25.91  ? 193 SER B OG  1 
ATOM 6756  N N   . THR B 2 194 ? -20.602 14.212  31.225   1.00 24.81  ? 194 THR B N   1 
ATOM 6757  C CA  . THR B 2 194 ? -20.070 14.658  29.941   1.00 24.81  ? 194 THR B CA  1 
ATOM 6758  C C   . THR B 2 194 ? -19.948 13.499  28.961   1.00 24.81  ? 194 THR B C   1 
ATOM 6759  O O   . THR B 2 194 ? -20.304 13.631  27.784   1.00 24.81  ? 194 THR B O   1 
ATOM 6760  C CB  . THR B 2 194 ? -18.715 15.339  30.138   1.00 24.81  ? 194 THR B CB  1 
ATOM 6761  O OG1 . THR B 2 194 ? -18.909 16.625  30.736   1.00 24.81  ? 194 THR B OG1 1 
ATOM 6762  C CG2 . THR B 2 194 ? -18.005 15.515  28.806   1.00 24.81  ? 194 THR B CG2 1 
ATOM 6763  N N   . ALA B 2 195 ? -19.461 12.349  29.431   1.00 24.30  ? 195 ALA B N   1 
ATOM 6764  C CA  . ALA B 2 195 ? -19.330 11.189  28.556   1.00 24.30  ? 195 ALA B CA  1 
ATOM 6765  C C   . ALA B 2 195 ? -20.685 10.694  28.069   1.00 24.30  ? 195 ALA B C   1 
ATOM 6766  O O   . ALA B 2 195 ? -20.772 10.093  26.993   1.00 24.30  ? 195 ALA B O   1 
ATOM 6767  C CB  . ALA B 2 195 ? -18.582 10.068  29.274   1.00 24.30  ? 195 ALA B CB  1 
ATOM 6768  N N   . LYS B 2 196 ? -21.747 10.924  28.843   1.00 24.34  ? 196 LYS B N   1 
ATOM 6769  C CA  . LYS B 2 196 ? -23.083 10.565  28.383   1.00 24.34  ? 196 LYS B CA  1 
ATOM 6770  C C   . LYS B 2 196 ? -23.603 11.568  27.362   1.00 24.34  ? 196 LYS B C   1 
ATOM 6771  O O   . LYS B 2 196 ? -24.380 11.209  26.470   1.00 24.34  ? 196 LYS B O   1 
ATOM 6772  C CB  . LYS B 2 196 ? -24.042 10.460  29.566   1.00 24.34  ? 196 LYS B CB  1 
ATOM 6773  C CG  . LYS B 2 196 ? -25.399 9.882   29.208   1.00 24.34  ? 196 LYS B CG  1 
ATOM 6774  C CD  . LYS B 2 196 ? -25.302 8.406   28.875   1.00 24.34  ? 196 LYS B CD  1 
ATOM 6775  C CE  . LYS B 2 196 ? -25.291 7.560   30.134   1.00 24.34  ? 196 LYS B CE  1 
ATOM 6776  N NZ  . LYS B 2 196 ? -24.689 6.220   29.898   1.00 24.34  ? 196 LYS B NZ  1 
ATOM 6777  N N   . ALA B 2 197 ? -23.190 12.831  27.477   1.00 24.00  ? 197 ALA B N   1 
ATOM 6778  C CA  . ALA B 2 197 ? -23.636 13.847  26.530   1.00 24.00  ? 197 ALA B CA  1 
ATOM 6779  C C   . ALA B 2 197 ? -23.152 13.533  25.121   1.00 24.00  ? 197 ALA B C   1 
ATOM 6780  O O   . ALA B 2 197 ? -23.887 13.716  24.145   1.00 24.00  ? 197 ALA B O   1 
ATOM 6781  C CB  . ALA B 2 197 ? -23.152 15.226  26.973   1.00 24.00  ? 197 ALA B CB  1 
ATOM 6782  N N   . ALA B 2 198 ? -21.909 13.063  24.996   1.00 23.91  ? 198 ALA B N   1 
ATOM 6783  C CA  . ALA B 2 198 ? -21.370 12.712  23.687   1.00 23.91  ? 198 ALA B CA  1 
ATOM 6784  C C   . ALA B 2 198 ? -22.160 11.575  23.054   1.00 23.91  ? 198 ALA B C   1 
ATOM 6785  O O   . ALA B 2 198 ? -22.448 11.592  21.853   1.00 23.91  ? 198 ALA B O   1 
ATOM 6786  C CB  . ALA B 2 198 ? -19.891 12.340  23.814   1.00 23.91  ? 198 ALA B CB  1 
ATOM 6787  N N   . GLU B 2 199 ? -22.517 10.568  23.855   1.00 24.44  ? 199 GLU B N   1 
ATOM 6788  C CA  . GLU B 2 199 ? -23.311 9.461   23.336   1.00 24.44  ? 199 GLU B CA  1 
ATOM 6789  C C   . GLU B 2 199 ? -24.677 9.936   22.862   1.00 24.44  ? 199 GLU B C   1 
ATOM 6790  O O   . GLU B 2 199 ? -25.158 9.515   21.804   1.00 24.44  ? 199 GLU B O   1 
ATOM 6791  C CB  . GLU B 2 199 ? -23.466 8.376   24.401   1.00 24.44  ? 199 GLU B CB  1 
ATOM 6792  C CG  . GLU B 2 199 ? -24.576 7.381   24.106   1.00 24.44  ? 199 GLU B CG  1 
ATOM 6793  C CD  . GLU B 2 199 ? -24.587 6.214   25.070   1.00 24.44  ? 199 GLU B CD  1 
ATOM 6794  O OE1 . GLU B 2 199 ? -23.495 5.781   25.494   1.00 24.44  ? 199 GLU B OE1 1 
ATOM 6795  O OE2 . GLU B 2 199 ? -25.686 5.724   25.399   1.00 24.44  ? 199 GLU B OE2 1 
ATOM 6796  N N   . TYR B 2 200 ? -25.316 10.819  23.630   1.00 24.20  ? 200 TYR B N   1 
ATOM 6797  C CA  . TYR B 2 200 ? -26.622 11.328  23.227   1.00 24.20  ? 200 TYR B CA  1 
ATOM 6798  C C   . TYR B 2 200 ? -26.517 12.216  21.994   1.00 24.20  ? 200 TYR B C   1 
ATOM 6799  O O   . TYR B 2 200 ? -27.406 12.200  21.136   1.00 24.20  ? 200 TYR B O   1 
ATOM 6800  C CB  . TYR B 2 200 ? -27.271 12.083  24.385   1.00 24.20  ? 200 TYR B CB  1 
ATOM 6801  C CG  . TYR B 2 200 ? -28.110 11.199  25.276   1.00 24.20  ? 200 TYR B CG  1 
ATOM 6802  C CD1 . TYR B 2 200 ? -28.710 10.053  24.777   1.00 24.20  ? 200 TYR B CD1 1 
ATOM 6803  C CD2 . TYR B 2 200 ? -28.302 11.507  26.613   1.00 24.20  ? 200 TYR B CD2 1 
ATOM 6804  C CE1 . TYR B 2 200 ? -29.475 9.241   25.583   1.00 24.20  ? 200 TYR B CE1 1 
ATOM 6805  C CE2 . TYR B 2 200 ? -29.064 10.701  27.426   1.00 24.20  ? 200 TYR B CE2 1 
ATOM 6806  C CZ  . TYR B 2 200 ? -29.650 9.569   26.907   1.00 24.20  ? 200 TYR B CZ  1 
ATOM 6807  O OH  . TYR B 2 200 ? -30.414 8.761   27.713   1.00 24.20  ? 200 TYR B OH  1 
ATOM 6808  N N   . LEU B 2 201 ? -25.443 12.999  21.887   1.00 23.49  ? 201 LEU B N   1 
ATOM 6809  C CA  . LEU B 2 201 ? -25.281 13.867  20.725   1.00 23.49  ? 201 LEU B CA  1 
ATOM 6810  C C   . LEU B 2 201 ? -24.969 13.058  19.473   1.00 23.49  ? 201 LEU B C   1 
ATOM 6811  O O   . LEU B 2 201 ? -25.492 13.344  18.391   1.00 23.49  ? 201 LEU B O   1 
ATOM 6812  C CB  . LEU B 2 201 ? -24.186 14.898  20.984   1.00 23.49  ? 201 LEU B CB  1 
ATOM 6813  C CG  . LEU B 2 201 ? -23.612 15.579  19.743   1.00 23.49  ? 201 LEU B CG  1 
ATOM 6814  C CD1 . LEU B 2 201 ? -24.642 16.504  19.121   1.00 23.49  ? 201 LEU B CD1 1 
ATOM 6815  C CD2 . LEU B 2 201 ? -22.347 16.341  20.093   1.00 23.49  ? 201 LEU B CD2 1 
ATOM 6816  N N   . GLN B 2 202 ? -24.109 12.045  19.596   1.00 24.38  ? 202 GLN B N   1 
ATOM 6817  C CA  . GLN B 2 202 ? -23.800 11.209  18.442   1.00 24.38  ? 202 GLN B CA  1 
ATOM 6818  C C   . GLN B 2 202 ? -25.019 10.427  17.980   1.00 24.38  ? 202 GLN B C   1 
ATOM 6819  O O   . GLN B 2 202 ? -25.200 10.215  16.776   1.00 24.38  ? 202 GLN B O   1 
ATOM 6820  C CB  . GLN B 2 202 ? -22.651 10.259  18.769   1.00 24.38  ? 202 GLN B CB  1 
ATOM 6821  C CG  . GLN B 2 202 ? -21.310 10.945  18.904   1.00 24.38  ? 202 GLN B CG  1 
ATOM 6822  C CD  . GLN B 2 202 ? -20.154 9.985   18.761   1.00 24.38  ? 202 GLN B CD  1 
ATOM 6823  O OE1 . GLN B 2 202 ? -20.338 8.768   18.764   1.00 24.38  ? 202 GLN B OE1 1 
ATOM 6824  N NE2 . GLN B 2 202 ? -18.949 10.527  18.635   1.00 24.38  ? 202 GLN B NE2 1 
ATOM 6825  N N   . LEU B 2 203 ? -25.863 9.990   18.916   1.00 24.96  ? 203 LEU B N   1 
ATOM 6826  C CA  . LEU B 2 203 ? -27.095 9.309   18.536   1.00 24.96  ? 203 LEU B CA  1 
ATOM 6827  C C   . LEU B 2 203 ? -28.036 10.251  17.799   1.00 24.96  ? 203 LEU B C   1 
ATOM 6828  O O   . LEU B 2 203 ? -28.827 9.814   16.956   1.00 24.96  ? 203 LEU B O   1 
ATOM 6829  C CB  . LEU B 2 203 ? -27.777 8.725   19.770   1.00 24.96  ? 203 LEU B CB  1 
ATOM 6830  C CG  . LEU B 2 203 ? -28.414 7.351   19.575   1.00 24.96  ? 203 LEU B CG  1 
ATOM 6831  C CD1 . LEU B 2 203 ? -27.415 6.391   18.956   1.00 24.96  ? 203 LEU B CD1 1 
ATOM 6832  C CD2 . LEU B 2 203 ? -28.926 6.814   20.898   1.00 24.96  ? 203 LEU B CD2 1 
ATOM 6833  N N   . TYR B 2 204 ? -27.966 11.548  18.104   1.00 25.11  ? 204 TYR B N   1 
ATOM 6834  C CA  . TYR B 2 204 ? -28.743 12.537  17.368   1.00 25.11  ? 204 TYR B CA  1 
ATOM 6835  C C   . TYR B 2 204 ? -28.385 12.523  15.889   1.00 25.11  ? 204 TYR B C   1 
ATOM 6836  O O   . TYR B 2 204 ? -29.263 12.574  15.023   1.00 25.11  ? 204 TYR B O   1 
ATOM 6837  C CB  . TYR B 2 204 ? -28.514 13.923  17.971   1.00 25.11  ? 204 TYR B CB  1 
ATOM 6838  C CG  . TYR B 2 204 ? -29.023 15.069  17.135   1.00 25.11  ? 204 TYR B CG  1 
ATOM 6839  C CD1 . TYR B 2 204 ? -30.381 15.288  16.974   1.00 25.11  ? 204 TYR B CD1 1 
ATOM 6840  C CD2 . TYR B 2 204 ? -28.140 15.941  16.515   1.00 25.11  ? 204 TYR B CD2 1 
ATOM 6841  C CE1 . TYR B 2 204 ? -30.847 16.340  16.214   1.00 25.11  ? 204 TYR B CE1 1 
ATOM 6842  C CE2 . TYR B 2 204 ? -28.596 16.994  15.753   1.00 25.11  ? 204 TYR B CE2 1 
ATOM 6843  C CZ  . TYR B 2 204 ? -29.949 17.188  15.605   1.00 25.11  ? 204 TYR B CZ  1 
ATOM 6844  O OH  . TYR B 2 204 ? -30.404 18.239  14.846   1.00 25.11  ? 204 TYR B OH  1 
ATOM 6845  N N   . GLU B 2 205 ? -27.089 12.451  15.582   1.00 26.42  ? 205 GLU B N   1 
ATOM 6846  C CA  . GLU B 2 205 ? -26.668 12.376  14.188   1.00 26.42  ? 205 GLU B CA  1 
ATOM 6847  C C   . GLU B 2 205 ? -27.081 11.055  13.554   1.00 26.42  ? 205 GLU B C   1 
ATOM 6848  O O   . GLU B 2 205 ? -27.474 11.019  12.382   1.00 26.42  ? 205 GLU B O   1 
ATOM 6849  C CB  . GLU B 2 205 ? -25.157 12.574  14.084   1.00 26.42  ? 205 GLU B CB  1 
ATOM 6850  C CG  . GLU B 2 205 ? -24.738 14.021  13.923   1.00 26.42  ? 205 GLU B CG  1 
ATOM 6851  C CD  . GLU B 2 205 ? -24.994 14.552  12.528   1.00 26.42  ? 205 GLU B CD  1 
ATOM 6852  O OE1 . GLU B 2 205 ? -24.877 15.779  12.327   1.00 26.42  ? 205 GLU B OE1 1 
ATOM 6853  O OE2 . GLU B 2 205 ? -25.305 13.744  11.628   1.00 26.42  ? 205 GLU B OE2 1 
ATOM 6854  N N   . SER B 2 206 ? -26.990 9.957   14.307   1.00 25.02  ? 206 SER B N   1 
ATOM 6855  C CA  . SER B 2 206 ? -27.345 8.652   13.758   1.00 25.02  ? 206 SER B CA  1 
ATOM 6856  C C   . SER B 2 206 ? -28.817 8.600   13.370   1.00 25.02  ? 206 SER B C   1 
ATOM 6857  O O   . SER B 2 206 ? -29.168 8.115   12.288   1.00 25.02  ? 206 SER B O   1 
ATOM 6858  C CB  . SER B 2 206 ? -27.011 7.551   14.763   1.00 25.02  ? 206 SER B CB  1 
ATOM 6859  O OG  . SER B 2 206 ? -25.611 7.428   14.935   1.00 25.02  ? 206 SER B OG  1 
ATOM 6860  N N   . ILE B 2 207 ? -29.699 9.095   14.241   1.00 25.39  ? 207 ILE B N   1 
ATOM 6861  C CA  . ILE B 2 207 ? -31.114 9.153   13.898   1.00 25.39  ? 207 ILE B CA  1 
ATOM 6862  C C   . ILE B 2 207 ? -31.379 10.175  12.804   1.00 25.39  ? 207 ILE B C   1 
ATOM 6863  O O   . ILE B 2 207 ? -32.188 9.919   11.905   1.00 25.39  ? 207 ILE B O   1 
ATOM 6864  C CB  . ILE B 2 207 ? -31.970 9.456   15.140   1.00 25.39  ? 207 ILE B CB  1 
ATOM 6865  C CG1 . ILE B 2 207 ? -31.625 8.491   16.272   1.00 25.39  ? 207 ILE B CG1 1 
ATOM 6866  C CG2 . ILE B 2 207 ? -33.445 9.365   14.801   1.00 25.39  ? 207 ILE B CG2 1 
ATOM 6867  C CD1 . ILE B 2 207 ? -31.956 7.051   15.966   1.00 25.39  ? 207 ILE B CD1 1 
ATOM 6868  N N   . CYS B 2 208 ? -30.712 11.328  12.846   1.00 25.56  ? 208 CYS B N   1 
ATOM 6869  C CA  . CYS B 2 208 ? -30.831 12.301  11.770   1.00 25.56  ? 208 CYS B CA  1 
ATOM 6870  C C   . CYS B 2 208 ? -30.203 11.816  10.471   1.00 25.56  ? 208 CYS B C   1 
ATOM 6871  O O   . CYS B 2 208 ? -30.411 12.446  9.429    1.00 25.56  ? 208 CYS B O   1 
ATOM 6872  C CB  . CYS B 2 208 ? -30.202 13.633  12.181   1.00 25.56  ? 208 CYS B CB  1 
ATOM 6873  N N   . GLY B 2 209 ? -29.442 10.726  10.508   1.00 26.87  ? 209 GLY B N   1 
ATOM 6874  C CA  . GLY B 2 209 ? -28.905 10.132  9.302    1.00 26.87  ? 209 GLY B CA  1 
ATOM 6875  C C   . GLY B 2 209 ? -29.823 9.068   8.741    1.00 26.87  ? 209 GLY B C   1 
ATOM 6876  O O   . GLY B 2 209 ? -29.931 8.914   7.522    1.00 26.87  ? 209 GLY B O   1 
ATOM 6877  N N   . GLU B 2 210 ? -30.492 8.323   9.622    1.00 27.20  ? 210 GLU B N   1 
ATOM 6878  C CA  . GLU B 2 210 ? -31.460 7.330   9.169    1.00 27.20  ? 210 GLU B CA  1 
ATOM 6879  C C   . GLU B 2 210 ? -32.714 7.982   8.599    1.00 27.20  ? 210 GLU B C   1 
ATOM 6880  O O   . GLU B 2 210 ? -33.382 7.381   7.751    1.00 27.20  ? 210 GLU B O   1 
ATOM 6881  C CB  . GLU B 2 210 ? -31.807 6.383   10.325   1.00 27.20  ? 210 GLU B CB  1 
ATOM 6882  C CG  . GLU B 2 210 ? -33.176 5.721   10.248   1.00 27.20  ? 210 GLU B CG  1 
ATOM 6883  C CD  . GLU B 2 210 ? -33.689 5.283   11.605   1.00 27.20  ? 210 GLU B CD  1 
ATOM 6884  O OE1 . GLU B 2 210 ? -33.055 4.405   12.226   1.00 27.20  ? 210 GLU B OE1 1 
ATOM 6885  O OE2 . GLU B 2 210 ? -34.729 5.812   12.050   1.00 27.20  ? 210 GLU B OE2 1 
ATOM 6886  N N   . VAL B 2 211 ? -33.024 9.208   9.012    1.00 27.30  ? 211 VAL B N   1 
ATOM 6887  C CA  . VAL B 2 211 ? -34.190 9.928   8.514    1.00 27.30  ? 211 VAL B CA  1 
ATOM 6888  C C   . VAL B 2 211 ? -33.899 10.436  7.107    1.00 27.30  ? 211 VAL B C   1 
ATOM 6889  O O   . VAL B 2 211 ? -34.809 10.568  6.281    1.00 27.30  ? 211 VAL B O   1 
ATOM 6890  C CB  . VAL B 2 211 ? -34.568 11.078  9.466    1.00 27.30  ? 211 VAL B CB  1 
ATOM 6891  C CG1 . VAL B 2 211 ? -35.537 12.043  8.809    1.00 27.30  ? 211 VAL B CG1 1 
ATOM 6892  C CG2 . VAL B 2 211 ? -35.163 10.526  10.745   1.00 27.30  ? 211 VAL B CG2 1 
ATOM 6893  N N   . VAL B 2 212 ? -32.626 10.685  6.808    1.00 27.69  ? 212 VAL B N   1 
ATOM 6894  C CA  . VAL B 2 212 ? -32.252 11.239  5.512    1.00 27.69  ? 212 VAL B CA  1 
ATOM 6895  C C   . VAL B 2 212 ? -31.830 10.115  4.576    1.00 27.69  ? 212 VAL B C   1 
ATOM 6896  O O   . VAL B 2 212 ? -31.721 10.313  3.362    1.00 27.69  ? 212 VAL B O   1 
ATOM 6897  C CB  . VAL B 2 212 ? -31.133 12.288  5.653    1.00 27.69  ? 212 VAL B CB  1 
ATOM 6898  C CG1 . VAL B 2 212 ? -29.777 11.615  5.745    1.00 27.69  ? 212 VAL B CG1 1 
ATOM 6899  C CG2 . VAL B 2 212 ? -31.171 13.262  4.487    1.00 27.69  ? 212 VAL B CG2 1 
ATOM 6900  N N   . ASP B 2 213 ? -31.598 8.925   5.129    1.00 28.70  ? 213 ASP B N   1 
ATOM 6901  C CA  . ASP B 2 213 ? -31.274 7.749   4.332    1.00 28.70  ? 213 ASP B CA  1 
ATOM 6902  C C   . ASP B 2 213 ? -32.517 6.970   3.934    1.00 28.70  ? 213 ASP B C   1 
ATOM 6903  O O   . ASP B 2 213 ? -32.406 5.948   3.250    1.00 28.70  ? 213 ASP B O   1 
ATOM 6904  C CB  . ASP B 2 213 ? -30.305 6.838   5.088    1.00 28.70  ? 213 ASP B CB  1 
ATOM 6905  C CG  . ASP B 2 213 ? -28.881 7.353   5.064    1.00 28.70  ? 213 ASP B CG  1 
ATOM 6906  O OD1 . ASP B 2 213 ? -28.524 8.079   4.112    1.00 28.70  ? 213 ASP B OD1 1 
ATOM 6907  O OD2 . ASP B 2 213 ? -28.117 7.028   5.996    1.00 28.70  ? 213 ASP B OD2 1 
ATOM 6908  N N   . PHE B 2 214 ? -33.696 7.428   4.350    1.00 29.06  ? 214 PHE B N   1 
ATOM 6909  C CA  . PHE B 2 214 ? -34.943 6.774   3.979    1.00 29.06  ? 214 PHE B CA  1 
ATOM 6910  C C   . PHE B 2 214 ? -35.989 7.771   3.498    1.00 29.06  ? 214 PHE B C   1 
ATOM 6911  O O   . PHE B 2 214 ? -37.136 7.371   3.264    1.00 29.06  ? 214 PHE B O   1 
ATOM 6912  C CB  . PHE B 2 214 ? -35.494 5.961   5.153    1.00 29.06  ? 214 PHE B CB  1 
ATOM 6913  C CG  . PHE B 2 214 ? -34.816 4.639   5.349    1.00 29.06  ? 214 PHE B CG  1 
ATOM 6914  C CD1 . PHE B 2 214 ? -35.266 3.513   4.685    1.00 29.06  ? 214 PHE B CD1 1 
ATOM 6915  C CD2 . PHE B 2 214 ? -33.731 4.522   6.197    1.00 29.06  ? 214 PHE B CD2 1 
ATOM 6916  C CE1 . PHE B 2 214 ? -34.645 2.293   4.863    1.00 29.06  ? 214 PHE B CE1 1 
ATOM 6917  C CE2 . PHE B 2 214 ? -33.106 3.305   6.378    1.00 29.06  ? 214 PHE B CE2 1 
ATOM 6918  C CZ  . PHE B 2 214 ? -33.563 2.190   5.711    1.00 29.06  ? 214 PHE B CZ  1 
ATOM 6919  N N   . ASP B 2 215 ? -35.629 9.047   3.344    1.00 31.67  ? 215 ASP B N   1 
ATOM 6920  C CA  . ASP B 2 215 ? -36.525 10.073  2.808    1.00 31.67  ? 215 ASP B CA  1 
ATOM 6921  C C   . ASP B 2 215 ? -37.786 10.206  3.661    1.00 31.67  ? 215 ASP B C   1 
ATOM 6922  O O   . ASP B 2 215 ? -38.901 10.341  3.155    1.00 31.67  ? 215 ASP B O   1 
ATOM 6923  C CB  . ASP B 2 215 ? -36.865 9.778   1.344    1.00 31.67  ? 215 ASP B CB  1 
ATOM 6924  C CG  . ASP B 2 215 ? -37.560 10.935  0.655    1.00 31.67  ? 215 ASP B CG  1 
ATOM 6925  O OD1 . ASP B 2 215 ? -38.794 10.867  0.471    1.00 31.67  ? 215 ASP B OD1 1 
ATOM 6926  O OD2 . ASP B 2 215 ? -36.872 11.912  0.298    1.00 31.67  ? 215 ASP B OD2 1 
ATOM 6927  N N   . LEU B 2 216 ? -37.605 10.159  4.979    1.00 29.16  ? 216 LEU B N   1 
ATOM 6928  C CA  . LEU B 2 216 ? -38.704 10.356  5.915    1.00 29.16  ? 216 LEU B CA  1 
ATOM 6929  C C   . LEU B 2 216 ? -38.977 11.822  6.216    1.00 29.16  ? 216 LEU B C   1 
ATOM 6930  O O   . LEU B 2 216 ? -39.964 12.123  6.897    1.00 29.16  ? 216 LEU B O   1 
ATOM 6931  C CB  . LEU B 2 216 ? -38.427 9.607   7.222    1.00 29.16  ? 216 LEU B CB  1 
ATOM 6932  C CG  . LEU B 2 216 ? -38.940 8.171   7.343    1.00 29.16  ? 216 LEU B CG  1 
ATOM 6933  C CD1 . LEU B 2 216 ? -38.514 7.322   6.176    1.00 29.16  ? 216 LEU B CD1 1 
ATOM 6934  C CD2 . LEU B 2 216 ? -38.446 7.557   8.640    1.00 29.16  ? 216 LEU B CD2 1 
ATOM 6935  N N   . ALA B 2 217 ? -38.140 12.738  5.731    1.00 30.06  ? 217 ALA B N   1 
ATOM 6936  C CA  . ALA B 2 217 ? -38.330 14.164  5.963    1.00 30.06  ? 217 ALA B CA  1 
ATOM 6937  C C   . ALA B 2 217 ? -38.485 14.915  4.648    1.00 30.06  ? 217 ALA B C   1 
ATOM 6938  O O   . ALA B 2 217 ? -38.358 16.141  4.611    1.00 30.06  ? 217 ALA B O   1 
ATOM 6939  C CB  . ALA B 2 217 ? -37.176 14.746  6.778    1.00 30.06  ? 217 ALA B CB  1 
ATOM 6940  N N   . ASN B 2 218 ? -38.760 14.186  3.566    1.00 31.98  ? 218 ASN B N   1 
ATOM 6941  C CA  . ASN B 2 218 ? -38.969 14.767  2.244    1.00 31.98  ? 218 ASN B CA  1 
ATOM 6942  C C   . ASN B 2 218 ? -37.776 15.609  1.811    1.00 31.98  ? 218 ASN B C   1 
ATOM 6943  O O   . ASN B 2 218 ? -37.905 16.821  1.611    1.00 31.98  ? 218 ASN B O   1 
ATOM 6944  C CB  . ASN B 2 218 ? -40.250 15.601  2.227    1.00 31.98  ? 218 ASN B CB  1 
ATOM 6945  C CG  . ASN B 2 218 ? -41.494 14.752  2.373    1.00 31.98  ? 218 ASN B CG  1 
ATOM 6946  O OD1 . ASN B 2 218 ? -41.417 13.527  2.447    1.00 31.98  ? 218 ASN B OD1 1 
ATOM 6947  N ND2 . ASN B 2 218 ? -42.651 15.399  2.417    1.00 31.98  ? 218 ASN B ND2 1 
ATOM 6948  N N   . GLY B 2 219 ? -36.615 14.979  1.666    1.00 33.85  ? 219 GLY B N   1 
ATOM 6949  C CA  . GLY B 2 219 ? -35.422 15.683  1.246    1.00 33.85  ? 219 GLY B CA  1 
ATOM 6950  C C   . GLY B 2 219 ? -35.091 15.473  -0.216   1.00 33.85  ? 219 GLY B C   1 
ATOM 6951  O O   . GLY B 2 219 ? -34.547 16.366  -0.870   1.00 33.85  ? 219 GLY B O   1 
ATOM 6952  N N   . SER B 2 220 ? -35.411 14.293  -0.741   1.00 36.34  ? 220 SER B N   1 
ATOM 6953  C CA  . SER B 2 220 ? -35.181 14.019  -2.151   1.00 36.34  ? 220 SER B CA  1 
ATOM 6954  C C   . SER B 2 220 ? -36.164 14.802  -3.008   1.00 36.34  ? 220 SER B C   1 
ATOM 6955  O O   . SER B 2 220 ? -37.343 14.935  -2.668   1.00 36.34  ? 220 SER B O   1 
ATOM 6956  C CB  . SER B 2 220 ? -35.313 12.524  -2.432   1.00 36.34  ? 220 SER B CB  1 
ATOM 6957  O OG  . SER B 2 220 ? -36.664 12.171  -2.671   1.00 36.34  ? 220 SER B OG  1 
ATOM 6958  N N   . MET B 2 221 ? -35.674 15.324  -4.130   1.00 39.35  ? 221 MET B N   1 
ATOM 6959  C CA  . MET B 2 221 ? -36.482 16.166  -4.999   1.00 39.35  ? 221 MET B CA  1 
ATOM 6960  C C   . MET B 2 221 ? -36.300 15.742  -6.447   1.00 39.35  ? 221 MET B C   1 
ATOM 6961  O O   . MET B 2 221 ? -35.173 15.511  -6.892   1.00 39.35  ? 221 MET B O   1 
ATOM 6962  C CB  . MET B 2 221 ? -36.105 17.642  -4.836   1.00 39.35  ? 221 MET B CB  1 
ATOM 6963  C CG  . MET B 2 221 ? -37.128 18.465  -4.080   1.00 39.35  ? 221 MET B CG  1 
ATOM 6964  S SD  . MET B 2 221 ? -36.712 20.216  -4.085   1.00 39.35  ? 221 MET B SD  1 
ATOM 6965  C CE  . MET B 2 221 ? -34.966 20.144  -3.706   1.00 39.35  ? 221 MET B CE  1 
ATOM 6966  N N   . SER B 2 222 ? -37.411 15.646  -7.173   1.00 37.50  ? 222 SER B N   1 
ATOM 6967  C CA  . SER B 2 222 ? -37.401 15.416  -8.608   1.00 37.50  ? 222 SER B CA  1 
ATOM 6968  C C   . SER B 2 222 ? -38.337 16.410  -9.274   1.00 37.50  ? 222 SER B C   1 
ATOM 6969  O O   . SER B 2 222 ? -39.438 16.673  -8.783   1.00 37.50  ? 222 SER B O   1 
ATOM 6970  C CB  . SER B 2 222 ? -37.832 13.989  -8.959   1.00 37.50  ? 222 SER B CB  1 
ATOM 6971  O OG  . SER B 2 222 ? -39.242 13.877  -8.958   1.00 37.50  ? 222 SER B OG  1 
ATOM 6972  N N   . ASN B 2 223 ? -37.893 16.964  -10.399  1.00 36.46  ? 223 ASN B N   1 
ATOM 6973  C CA  . ASN B 2 223 ? -38.681 17.956  -11.114  1.00 36.46  ? 223 ASN B CA  1 
ATOM 6974  C C   . ASN B 2 223 ? -38.618 17.668  -12.606  1.00 36.46  ? 223 ASN B C   1 
ATOM 6975  O O   . ASN B 2 223 ? -37.666 17.063  -13.104  1.00 36.46  ? 223 ASN B O   1 
ATOM 6976  C CB  . ASN B 2 223 ? -38.193 19.381  -10.833  1.00 36.46  ? 223 ASN B CB  1 
ATOM 6977  C CG  . ASN B 2 223 ? -37.925 19.629  -9.365   1.00 36.46  ? 223 ASN B CG  1 
ATOM 6978  O OD1 . ASN B 2 223 ? -38.846 19.873  -8.587   1.00 36.46  ? 223 ASN B OD1 1 
ATOM 6979  N ND2 . ASN B 2 223 ? -36.658 19.573  -8.978   1.00 36.46  ? 223 ASN B ND2 1 
ATOM 6980  N N   . THR B 2 224 ? -39.653 18.111  -13.312  1.00 34.64  ? 224 THR B N   1 
ATOM 6981  C CA  . THR B 2 224 ? -39.678 18.004  -14.761  1.00 34.64  ? 224 THR B CA  1 
ATOM 6982  C C   . THR B 2 224 ? -38.635 18.933  -15.376  1.00 34.64  ? 224 THR B C   1 
ATOM 6983  O O   . THR B 2 224 ? -38.479 20.090  -14.977  1.00 34.64  ? 224 THR B O   1 
ATOM 6984  C CB  . THR B 2 224 ? -41.076 18.335  -15.289  1.00 34.64  ? 224 THR B CB  1 
ATOM 6985  O OG1 . THR B 2 224 ? -41.917 17.182  -15.168  1.00 34.64  ? 224 THR B OG1 1 
ATOM 6986  C CG2 . THR B 2 224 ? -41.025 18.767  -16.746  1.00 34.64  ? 224 THR B CG2 1 
ATOM 6987  N N   . ASN B 2 225 ? -37.910 18.410  -16.360  1.00 33.62  ? 225 ASN B N   1 
ATOM 6988  C CA  . ASN B 2 225 ? -36.829 19.151  -17.010  1.00 33.62  ? 225 ASN B CA  1 
ATOM 6989  C C   . ASN B 2 225 ? -37.391 20.140  -18.029  1.00 33.62  ? 225 ASN B C   1 
ATOM 6990  O O   . ASN B 2 225 ? -37.350 19.928  -19.239  1.00 33.62  ? 225 ASN B O   1 
ATOM 6991  C CB  . ASN B 2 225 ? -35.848 18.183  -17.662  1.00 33.62  ? 225 ASN B CB  1 
ATOM 6992  C CG  . ASN B 2 225 ? -34.472 18.783  -17.834  1.00 33.62  ? 225 ASN B CG  1 
ATOM 6993  O OD1 . ASN B 2 225 ? -34.119 19.251  -18.916  1.00 33.62  ? 225 ASN B OD1 1 
ATOM 6994  N ND2 . ASN B 2 225 ? -33.684 18.775  -16.768  1.00 33.62  ? 225 ASN B ND2 1 
ATOM 6995  N N   . VAL B 2 226 ? -37.925 21.248  -17.508  1.00 34.65  ? 226 VAL B N   1 
ATOM 6996  C CA  . VAL B 2 226 ? -38.518 22.270  -18.367  1.00 34.65  ? 226 VAL B CA  1 
ATOM 6997  C C   . VAL B 2 226 ? -37.450 23.024  -19.146  1.00 34.65  ? 226 VAL B C   1 
ATOM 6998  O O   . VAL B 2 226 ? -37.755 23.706  -20.131  1.00 34.65  ? 226 VAL B O   1 
ATOM 6999  C CB  . VAL B 2 226 ? -39.384 23.230  -17.527  1.00 34.65  ? 226 VAL B CB  1 
ATOM 7000  C CG1 . VAL B 2 226 ? -38.530 24.336  -16.929  1.00 34.65  ? 226 VAL B CG1 1 
ATOM 7001  C CG2 . VAL B 2 226 ? -40.504 23.810  -18.373  1.00 34.65  ? 226 VAL B CG2 1 
ATOM 7002  N N   . LEU B 2 227 ? -36.190 22.925  -18.719  1.00 34.42  ? 227 LEU B N   1 
ATOM 7003  C CA  . LEU B 2 227 ? -35.110 23.623  -19.409  1.00 34.42  ? 227 LEU B CA  1 
ATOM 7004  C C   . LEU B 2 227 ? -34.894 23.063  -20.810  1.00 34.42  ? 227 LEU B C   1 
ATOM 7005  O O   . LEU B 2 227 ? -34.486 23.785  -21.725  1.00 34.42  ? 227 LEU B O   1 
ATOM 7006  C CB  . LEU B 2 227 ? -33.824 23.529  -18.588  1.00 34.42  ? 227 LEU B CB  1 
ATOM 7007  C CG  . LEU B 2 227 ? -32.655 24.385  -19.063  1.00 34.42  ? 227 LEU B CG  1 
ATOM 7008  C CD1 . LEU B 2 227 ? -32.883 25.843  -18.707  1.00 34.42  ? 227 LEU B CD1 1 
ATOM 7009  C CD2 . LEU B 2 227 ? -31.352 23.879  -18.471  1.00 34.42  ? 227 LEU B CD2 1 
ATOM 7010  N N   . PHE B 2 228 ? -35.154 21.768  -20.988  1.00 33.01  ? 228 PHE B N   1 
ATOM 7011  C CA  . PHE B 2 228 ? -34.927 21.074  -22.252  1.00 33.01  ? 228 PHE B CA  1 
ATOM 7012  C C   . PHE B 2 228 ? -35.613 21.752  -23.431  1.00 33.01  ? 228 PHE B C   1 
ATOM 7013  O O   . PHE B 2 228 ? -34.962 22.076  -24.428  1.00 33.01  ? 228 PHE B O   1 
ATOM 7014  C CB  . PHE B 2 228 ? -35.413 19.629  -22.135  1.00 33.01  ? 228 PHE B CB  1 
ATOM 7015  C CG  . PHE B 2 228 ? -35.244 18.823  -23.389  1.00 33.01  ? 228 PHE B CG  1 
ATOM 7016  C CD1 . PHE B 2 228 ? -34.030 18.241  -23.698  1.00 33.01  ? 228 PHE B CD1 1 
ATOM 7017  C CD2 . PHE B 2 228 ? -36.309 18.635  -24.250  1.00 33.01  ? 228 PHE B CD2 1 
ATOM 7018  C CE1 . PHE B 2 228 ? -33.881 17.493  -24.849  1.00 33.01  ? 228 PHE B CE1 1 
ATOM 7019  C CE2 . PHE B 2 228 ? -36.165 17.891  -25.399  1.00 33.01  ? 228 PHE B CE2 1 
ATOM 7020  C CZ  . PHE B 2 228 ? -34.951 17.319  -25.699  1.00 33.01  ? 228 PHE B CZ  1 
ATOM 7021  N N   . GLU B 2 229 ? -36.922 21.979  -23.323  1.00 34.35  ? 229 GLU B N   1 
ATOM 7022  C CA  . GLU B 2 229 ? -37.669 22.536  -24.443  1.00 34.35  ? 229 GLU B CA  1 
ATOM 7023  C C   . GLU B 2 229 ? -37.313 23.990  -24.716  1.00 34.35  ? 229 GLU B C   1 
ATOM 7024  O O   . GLU B 2 229 ? -37.453 24.448  -25.855  1.00 34.35  ? 229 GLU B O   1 
ATOM 7025  C CB  . GLU B 2 229 ? -39.170 22.402  -24.182  1.00 34.35  ? 229 GLU B CB  1 
ATOM 7026  C CG  . GLU B 2 229 ? -39.632 20.967  -23.989  1.00 34.35  ? 229 GLU B CG  1 
ATOM 7027  C CD  . GLU B 2 229 ? -40.102 20.691  -22.576  1.00 34.35  ? 229 GLU B CD  1 
ATOM 7028  O OE1 . GLU B 2 229 ? -40.555 21.641  -21.904  1.00 34.35  ? 229 GLU B OE1 1 
ATOM 7029  O OE2 . GLU B 2 229 ? -40.017 19.525  -22.134  1.00 34.35  ? 229 GLU B OE2 1 
ATOM 7030  N N   . LYS B 2 230 ? -36.858 24.727  -23.705  1.00 35.57  ? 230 LYS B N   1 
ATOM 7031  C CA  . LYS B 2 230 ? -36.545 26.140  -23.877  1.00 35.57  ? 230 LYS B CA  1 
ATOM 7032  C C   . LYS B 2 230 ? -35.260 26.372  -24.660  1.00 35.57  ? 230 LYS B C   1 
ATOM 7033  O O   . LYS B 2 230 ? -35.207 27.287  -25.490  1.00 35.57  ? 230 LYS B O   1 
ATOM 7034  C CB  . LYS B 2 230 ? -36.443 26.826  -22.511  1.00 35.57  ? 230 LYS B CB  1 
ATOM 7035  C CG  . LYS B 2 230 ? -35.803 28.204  -22.549  1.00 35.57  ? 230 LYS B CG  1 
ATOM 7036  C CD  . LYS B 2 230 ? -35.085 28.518  -21.248  1.00 35.57  ? 230 LYS B CD  1 
ATOM 7037  C CE  . LYS B 2 230 ? -36.037 28.469  -20.065  1.00 35.57  ? 230 LYS B CE  1 
ATOM 7038  N NZ  . LYS B 2 230 ? -35.313 28.570  -18.769  1.00 35.57  ? 230 LYS B NZ  1 
ATOM 7039  N N   . ARG B 2 231 ? -34.233 25.558  -24.434  1.00 34.47  ? 231 ARG B N   1 
ATOM 7040  C CA  . ARG B 2 231 ? -32.940 25.738  -25.083  1.00 34.47  ? 231 ARG B CA  1 
ATOM 7041  C C   . ARG B 2 231 ? -32.928 25.265  -26.531  1.00 34.47  ? 231 ARG B C   1 
ATOM 7042  O O   . ARG B 2 231 ? -31.848 25.166  -27.122  1.00 34.47  ? 231 ARG B O   1 
ATOM 7043  C CB  . ARG B 2 231 ? -31.854 25.003  -24.294  1.00 34.47  ? 231 ARG B CB  1 
ATOM 7044  C CG  . ARG B 2 231 ? -31.071 25.883  -23.337  1.00 34.47  ? 231 ARG B CG  1 
ATOM 7045  C CD  . ARG B 2 231 ? -30.586 25.086  -22.138  1.00 34.47  ? 231 ARG B CD  1 
ATOM 7046  N NE  . ARG B 2 231 ? -29.322 25.589  -21.614  1.00 34.47  ? 231 ARG B NE  1 
ATOM 7047  C CZ  . ARG B 2 231 ? -29.207 26.644  -20.819  1.00 34.47  ? 231 ARG B CZ  1 
ATOM 7048  N NH1 . ARG B 2 231 ? -30.265 27.335  -20.430  1.00 34.47  ? 231 ARG B NH1 1 
ATOM 7049  N NH2 . ARG B 2 231 ? -27.999 27.013  -20.403  1.00 34.47  ? 231 ARG B NH2 1 
ATOM 7050  N N   . GLY B 2 232 ? -34.090 24.985  -27.114  1.00 32.53  ? 232 GLY B N   1 
ATOM 7051  C CA  . GLY B 2 232 ? -34.163 24.403  -28.439  1.00 32.53  ? 232 GLY B CA  1 
ATOM 7052  C C   . GLY B 2 232 ? -34.526 22.937  -28.362  1.00 32.53  ? 232 GLY B C   1 
ATOM 7053  O O   . GLY B 2 232 ? -35.606 22.591  -27.875  1.00 32.53  ? 232 GLY B O   1 
ATOM 7054  N N   . TRP B 2 233 ? -33.627 22.069  -28.831  1.00 30.97  ? 233 TRP B N   1 
ATOM 7055  C CA  . TRP B 2 233 ? -33.745 20.625  -28.656  1.00 30.97  ? 233 TRP B CA  1 
ATOM 7056  C C   . TRP B 2 233 ? -35.126 20.095  -29.016  1.00 30.97  ? 233 TRP B C   1 
ATOM 7057  O O   . TRP B 2 233 ? -35.853 19.605  -28.146  1.00 30.97  ? 233 TRP B O   1 
ATOM 7058  C CB  . TRP B 2 233 ? -33.401 20.245  -27.217  1.00 30.97  ? 233 TRP B CB  1 
ATOM 7059  C CG  . TRP B 2 233 ? -31.951 20.394  -26.899  1.00 30.97  ? 233 TRP B CG  1 
ATOM 7060  C CD1 . TRP B 2 233 ? -31.402 21.190  -25.941  1.00 30.97  ? 233 TRP B CD1 1 
ATOM 7061  C CD2 . TRP B 2 233 ? -30.860 19.725  -27.539  1.00 30.97  ? 233 TRP B CD2 1 
ATOM 7062  N NE1 . TRP B 2 233 ? -30.036 21.061  -25.944  1.00 30.97  ? 233 TRP B NE1 1 
ATOM 7063  C CE2 . TRP B 2 233 ? -29.679 20.167  -26.918  1.00 30.97  ? 233 TRP B CE2 1 
ATOM 7064  C CE3 . TRP B 2 233 ? -30.769 18.794  -28.576  1.00 30.97  ? 233 TRP B CE3 1 
ATOM 7065  C CZ2 . TRP B 2 233 ? -28.422 19.711  -27.300  1.00 30.97  ? 233 TRP B CZ2 1 
ATOM 7066  C CZ3 . TRP B 2 233 ? -29.522 18.345  -28.954  1.00 30.97  ? 233 TRP B CZ3 1 
ATOM 7067  C CH2 . TRP B 2 233 ? -28.365 18.802  -28.319  1.00 30.97  ? 233 TRP B CH2 1 
ATOM 7068  N N   . VAL B 2 234 ? -35.500 20.195  -30.287  1.00 32.33  ? 234 VAL B N   1 
ATOM 7069  C CA  . VAL B 2 234 ? -36.795 19.714  -30.751  1.00 32.33  ? 234 VAL B CA  1 
ATOM 7070  C C   . VAL B 2 234 ? -36.950 18.224  -30.477  1.00 32.33  ? 234 VAL B C   1 
ATOM 7071  O O   . VAL B 2 234 ? -35.965 17.494  -30.388  1.00 32.33  ? 234 VAL B O   1 
ATOM 7072  C CB  . VAL B 2 234 ? -36.990 20.008  -32.247  1.00 32.33  ? 234 VAL B CB  1 
ATOM 7073  C CG1 . VAL B 2 234 ? -37.937 18.992  -32.869  1.00 32.33  ? 234 VAL B CG1 1 
ATOM 7074  C CG2 . VAL B 2 234 ? -37.509 21.423  -32.446  1.00 32.33  ? 234 VAL B CG2 1 
ATOM 7075  N N   . GLY C 3 4   ? -17.257 26.612  138.459  1.00 58.31  ? 4   GLY C N   1 
ATOM 7076  C CA  . GLY C 3 4   ? -17.519 26.866  137.054  1.00 58.31  ? 4   GLY C CA  1 
ATOM 7077  C C   . GLY C 3 4   ? -16.295 26.702  136.176  1.00 58.31  ? 4   GLY C C   1 
ATOM 7078  O O   . GLY C 3 4   ? -15.518 27.639  135.999  1.00 58.31  ? 4   GLY C O   1 
ATOM 7079  N N   . ALA C 3 5   ? -16.124 25.502  135.623  1.00 57.24  ? 5   ALA C N   1 
ATOM 7080  C CA  . ALA C 3 5   ? -14.977 25.207  134.773  1.00 57.24  ? 5   ALA C CA  1 
ATOM 7081  C C   . ALA C 3 5   ? -15.147 25.736  133.356  1.00 57.24  ? 5   ALA C C   1 
ATOM 7082  O O   . ALA C 3 5   ? -14.162 25.863  132.623  1.00 57.24  ? 5   ALA C O   1 
ATOM 7083  C CB  . ALA C 3 5   ? -14.727 23.697  134.734  1.00 57.24  ? 5   ALA C CB  1 
ATOM 7084  N N   . GLU C 3 6   ? -16.383 26.038  132.950  1.00 58.13  ? 6   GLU C N   1 
ATOM 7085  C CA  . GLU C 3 6   ? -16.640 26.524  131.600  1.00 58.13  ? 6   GLU C CA  1 
ATOM 7086  C C   . GLU C 3 6   ? -15.964 27.866  131.344  1.00 58.13  ? 6   GLU C C   1 
ATOM 7087  O O   . GLU C 3 6   ? -15.332 28.072  130.302  1.00 58.13  ? 6   GLU C O   1 
ATOM 7088  C CB  . GLU C 3 6   ? -18.150 26.634  131.372  1.00 58.13  ? 6   GLU C CB  1 
ATOM 7089  C CG  . GLU C 3 6   ? -18.947 25.446  131.880  1.00 58.13  ? 6   GLU C CG  1 
ATOM 7090  C CD  . GLU C 3 6   ? -20.286 25.853  132.462  1.00 58.13  ? 6   GLU C CD  1 
ATOM 7091  O OE1 . GLU C 3 6   ? -20.942 25.006  133.103  1.00 58.13  ? 6   GLU C OE1 1 
ATOM 7092  O OE2 . GLU C 3 6   ? -20.683 27.023  132.278  1.00 58.13  ? 6   GLU C OE2 1 
ATOM 7093  N N   . VAL C 3 7   ? -16.093 28.795  132.295  1.00 58.27  ? 7   VAL C N   1 
ATOM 7094  C CA  . VAL C 3 7   ? -15.556 30.142  132.111  1.00 58.27  ? 7   VAL C CA  1 
ATOM 7095  C C   . VAL C 3 7   ? -14.034 30.105  132.048  1.00 58.27  ? 7   VAL C C   1 
ATOM 7096  O O   . VAL C 3 7   ? -13.408 30.774  131.219  1.00 58.27  ? 7   VAL C O   1 
ATOM 7097  C CB  . VAL C 3 7   ? -16.044 31.076  133.231  1.00 58.27  ? 7   VAL C CB  1 
ATOM 7098  C CG1 . VAL C 3 7   ? -15.750 32.523  132.875  1.00 58.27  ? 7   VAL C CG1 1 
ATOM 7099  C CG2 . VAL C 3 7   ? -17.530 30.873  133.475  1.00 58.27  ? 7   VAL C CG2 1 
ATOM 7100  N N   . GLU C 3 8   ? -13.417 29.323  132.936  1.00 57.17  ? 8   GLU C N   1 
ATOM 7101  C CA  . GLU C 3 8   ? -11.960 29.260  132.982  1.00 57.17  ? 8   GLU C CA  1 
ATOM 7102  C C   . GLU C 3 8   ? -11.392 28.657  131.703  1.00 57.17  ? 8   GLU C C   1 
ATOM 7103  O O   . GLU C 3 8   ? -10.351 29.098  131.204  1.00 57.17  ? 8   GLU C O   1 
ATOM 7104  C CB  . GLU C 3 8   ? -11.506 28.464  134.204  1.00 57.17  ? 8   GLU C CB  1 
ATOM 7105  C CG  . GLU C 3 8   ? -10.054 28.699  134.589  1.00 57.17  ? 8   GLU C CG  1 
ATOM 7106  C CD  . GLU C 3 8   ? -9.745  30.159  134.859  1.00 57.17  ? 8   GLU C CD  1 
ATOM 7107  O OE1 . GLU C 3 8   ? -10.626 30.870  135.386  1.00 57.17  ? 8   GLU C OE1 1 
ATOM 7108  O OE2 . GLU C 3 8   ? -8.620  30.598  134.544  1.00 57.17  ? 8   GLU C OE2 1 
ATOM 7109  N N   . ALA C 3 9   ? -12.060 27.637  131.162  1.00 55.73  ? 9   ALA C N   1 
ATOM 7110  C CA  . ALA C 3 9   ? -11.580 26.996  129.943  1.00 55.73  ? 9   ALA C CA  1 
ATOM 7111  C C   . ALA C 3 9   ? -11.573 27.973  128.774  1.00 55.73  ? 9   ALA C C   1 
ATOM 7112  O O   . ALA C 3 9   ? -10.599 28.055  128.018  1.00 55.73  ? 9   ALA C O   1 
ATOM 7113  C CB  . ALA C 3 9   ? -12.441 25.773  129.624  1.00 55.73  ? 9   ALA C CB  1 
ATOM 7114  N N   . ASN C 3 10  ? -12.660 28.731  128.614  1.00 55.46  ? 10  ASN C N   1 
ATOM 7115  C CA  . ASN C 3 10  ? -12.742 29.702  127.528  1.00 55.46  ? 10  ASN C CA  1 
ATOM 7116  C C   . ASN C 3 10  ? -11.713 30.811  127.699  1.00 55.46  ? 10  ASN C C   1 
ATOM 7117  O O   . ASN C 3 10  ? -11.061 31.229  126.736  1.00 55.46  ? 10  ASN C O   1 
ATOM 7118  C CB  . ASN C 3 10  ? -14.155 30.282  127.454  1.00 55.46  ? 10  ASN C CB  1 
ATOM 7119  C CG  . ASN C 3 10  ? -15.138 29.338  126.798  1.00 55.46  ? 10  ASN C CG  1 
ATOM 7120  O OD1 . ASN C 3 10  ? -14.751 28.310  126.245  1.00 55.46  ? 10  ASN C OD1 1 
ATOM 7121  N ND2 . ASN C 3 10  ? -16.418 29.684  126.853  1.00 55.46  ? 10  ASN C ND2 1 
ATOM 7122  N N   . ARG C 3 11  ? -11.559 31.307  128.928  1.00 54.95  ? 11  ARG C N   1 
ATOM 7123  C CA  . ARG C 3 11  ? -10.609 32.385  129.182  1.00 54.95  ? 11  ARG C CA  1 
ATOM 7124  C C   . ARG C 3 11  ? -9.179  31.939  128.905  1.00 54.95  ? 11  ARG C C   1 
ATOM 7125  O O   . ARG C 3 11  ? -8.384  32.683  128.320  1.00 54.95  ? 11  ARG C O   1 
ATOM 7126  C CB  . ARG C 3 11  ? -10.748 32.876  130.622  1.00 54.95  ? 11  ARG C CB  1 
ATOM 7127  C CG  . ARG C 3 11  ? -9.848  34.050  130.964  1.00 54.95  ? 11  ARG C CG  1 
ATOM 7128  C CD  . ARG C 3 11  ? -9.795  34.282  132.464  1.00 54.95  ? 11  ARG C CD  1 
ATOM 7129  N NE  . ARG C 3 11  ? -8.876  33.362  133.124  1.00 54.95  ? 11  ARG C NE  1 
ATOM 7130  C CZ  . ARG C 3 11  ? -7.562  33.522  133.170  1.00 54.95  ? 11  ARG C CZ  1 
ATOM 7131  N NH1 . ARG C 3 11  ? -6.971  34.562  132.606  1.00 54.95  ? 11  ARG C NH1 1 
ATOM 7132  N NH2 . ARG C 3 11  ? -6.820  32.614  133.800  1.00 54.95  ? 11  ARG C NH2 1 
ATOM 7133  N N   . LEU C 3 12  ? -8.833  30.722  129.326  1.00 53.77  ? 12  LEU C N   1 
ATOM 7134  C CA  . LEU C 3 12  ? -7.477  30.217  129.137  1.00 53.77  ? 12  LEU C CA  1 
ATOM 7135  C C   . LEU C 3 12  ? -7.141  30.079  127.657  1.00 53.77  ? 12  LEU C C   1 
ATOM 7136  O O   . LEU C 3 12  ? -6.038  30.421  127.220  1.00 53.77  ? 12  LEU C O   1 
ATOM 7137  C CB  . LEU C 3 12  ? -7.320  28.876  129.856  1.00 53.77  ? 12  LEU C CB  1 
ATOM 7138  C CG  . LEU C 3 12  ? -6.708  28.915  131.257  1.00 53.77  ? 12  LEU C CG  1 
ATOM 7139  C CD1 . LEU C 3 12  ? -6.089  27.573  131.605  1.00 53.77  ? 12  LEU C CD1 1 
ATOM 7140  C CD2 . LEU C 3 12  ? -5.678  30.025  131.369  1.00 53.77  ? 12  LEU C CD2 1 
ATOM 7141  N N   . LEU C 3 13  ? -8.091  29.572  126.869  1.00 53.38  ? 13  LEU C N   1 
ATOM 7142  C CA  . LEU C 3 13  ? -7.845  29.349  125.448  1.00 53.38  ? 13  LEU C CA  1 
ATOM 7143  C C   . LEU C 3 13  ? -7.610  30.663  124.712  1.00 53.38  ? 13  LEU C C   1 
ATOM 7144  O O   . LEU C 3 13  ? -6.749  30.750  123.830  1.00 53.38  ? 13  LEU C O   1 
ATOM 7145  C CB  . LEU C 3 13  ? -9.014  28.584  124.830  1.00 53.38  ? 13  LEU C CB  1 
ATOM 7146  C CG  . LEU C 3 13  ? -8.757  27.959  123.460  1.00 53.38  ? 13  LEU C CG  1 
ATOM 7147  C CD1 . LEU C 3 13  ? -7.401  27.278  123.434  1.00 53.38  ? 13  LEU C CD1 1 
ATOM 7148  C CD2 . LEU C 3 13  ? -9.858  26.976  123.112  1.00 53.38  ? 13  LEU C CD2 1 
ATOM 7149  N N   . LEU C 3 14  ? -8.370  31.700  125.062  1.00 53.70  ? 14  LEU C N   1 
ATOM 7150  C CA  . LEU C 3 14  ? -8.239  32.991  124.398  1.00 53.70  ? 14  LEU C CA  1 
ATOM 7151  C C   . LEU C 3 14  ? -7.070  33.779  124.971  1.00 53.70  ? 14  LEU C C   1 
ATOM 7152  O O   . LEU C 3 14  ? -6.798  34.902  124.535  1.00 53.70  ? 14  LEU C O   1 
ATOM 7153  C CB  . LEU C 3 14  ? -9.533  33.796  124.523  1.00 53.70  ? 14  LEU C CB  1 
ATOM 7154  C CG  . LEU C 3 14  ? -10.812 33.103  124.054  1.00 53.70  ? 14  LEU C CG  1 
ATOM 7155  C CD1 . LEU C 3 14  ? -12.035 33.764  124.669  1.00 53.70  ? 14  LEU C CD1 1 
ATOM 7156  C CD2 . LEU C 3 14  ? -10.899 33.112  122.538  1.00 53.70  ? 14  LEU C CD2 1 
ATOM 7157  N N   . ALA C 3 15  ? -6.375  33.202  125.948  1.00 54.49  ? 15  ALA C N   1 
ATOM 7158  C CA  . ALA C 3 15  ? -5.198  33.840  126.527  1.00 54.49  ? 15  ALA C CA  1 
ATOM 7159  C C   . ALA C 3 15  ? -3.899  33.083  126.283  1.00 54.49  ? 15  ALA C C   1 
ATOM 7160  O O   . ALA C 3 15  ? -2.857  33.729  126.147  1.00 54.49  ? 15  ALA C O   1 
ATOM 7161  C CB  . ALA C 3 15  ? -5.379  34.035  128.037  1.00 54.49  ? 15  ALA C CB  1 
ATOM 7162  N N   . LEU C 3 16  ? -3.913  31.751  126.222  1.00 54.71  ? 16  LEU C N   1 
ATOM 7163  C CA  . LEU C 3 16  ? -2.710  31.003  125.884  1.00 54.71  ? 16  LEU C CA  1 
ATOM 7164  C C   . LEU C 3 16  ? -2.386  31.061  124.399  1.00 54.71  ? 16  LEU C C   1 
ATOM 7165  O O   . LEU C 3 16  ? -1.234  30.825  124.020  1.00 54.71  ? 16  LEU C O   1 
ATOM 7166  C CB  . LEU C 3 16  ? -2.853  29.545  126.322  1.00 54.71  ? 16  LEU C CB  1 
ATOM 7167  C CG  . LEU C 3 16  ? -2.116  29.142  127.599  1.00 54.71  ? 16  LEU C CG  1 
ATOM 7168  C CD1 . LEU C 3 16  ? -2.444  30.092  128.738  1.00 54.71  ? 16  LEU C CD1 1 
ATOM 7169  C CD2 . LEU C 3 16  ? -2.453  27.711  127.980  1.00 54.71  ? 16  LEU C CD2 1 
ATOM 7170  N N   . THR C 3 17  ? -3.373  31.369  123.551  1.00 55.56  ? 17  THR C N   1 
ATOM 7171  C CA  . THR C 3 17  ? -3.190  31.477  122.102  1.00 55.56  ? 17  THR C CA  1 
ATOM 7172  C C   . THR C 3 17  ? -3.696  32.854  121.683  1.00 55.56  ? 17  THR C C   1 
ATOM 7173  O O   . THR C 3 17  ? -4.860  33.015  121.313  1.00 55.56  ? 17  THR C O   1 
ATOM 7174  C CB  . THR C 3 17  ? -3.919  30.358  121.359  1.00 55.56  ? 17  THR C CB  1 
ATOM 7175  O OG1 . THR C 3 17  ? -5.330  30.480  121.576  1.00 55.56  ? 17  THR C OG1 1 
ATOM 7176  C CG2 . THR C 3 17  ? -3.454  28.997  121.847  1.00 55.56  ? 17  THR C CG2 1 
ATOM 7177  N N   . GLU C 3 18  ? -2.813  33.845  121.744  1.00 56.81  ? 18  GLU C N   1 
ATOM 7178  C CA  . GLU C 3 18  ? -3.143  35.215  121.382  1.00 56.81  ? 18  GLU C CA  1 
ATOM 7179  C C   . GLU C 3 18  ? -2.423  35.594  120.097  1.00 56.81  ? 18  GLU C C   1 
ATOM 7180  O O   . GLU C 3 18  ? -1.229  35.323  119.939  1.00 56.81  ? 18  GLU C O   1 
ATOM 7181  C CB  . GLU C 3 18  ? -2.766  36.189  122.499  1.00 56.81  ? 18  GLU C CB  1 
ATOM 7182  C CG  . GLU C 3 18  ? -3.392  37.566  122.354  1.00 56.81  ? 18  GLU C CG  1 
ATOM 7183  C CD  . GLU C 3 18  ? -4.905  37.534  122.444  1.00 56.81  ? 18  GLU C CD  1 
ATOM 7184  O OE1 . GLU C 3 18  ? -5.562  37.335  121.400  1.00 56.81  ? 18  GLU C OE1 1 
ATOM 7185  O OE2 . GLU C 3 18  ? -5.440  37.709  123.559  1.00 56.81  ? 18  GLU C OE2 1 
ATOM 7186  N N   . GLY C 3 19  ? -3.155  36.220  119.181  1.00 54.85  ? 19  GLY C N   1 
ATOM 7187  C CA  . GLY C 3 19  ? -2.596  36.583  117.896  1.00 54.85  ? 19  GLY C CA  1 
ATOM 7188  C C   . GLY C 3 19  ? -2.681  35.460  116.884  1.00 54.85  ? 19  GLY C C   1 
ATOM 7189  O O   . GLY C 3 19  ? -2.875  35.702  115.690  1.00 54.85  ? 19  GLY C O   1 
ATOM 7190  N N   . GLU C 3 20  ? -2.539  34.226  117.352  1.00 52.50  ? 20  GLU C N   1 
ATOM 7191  C CA  . GLU C 3 20  ? -2.616  33.047  116.490  1.00 52.50  ? 20  GLU C CA  1 
ATOM 7192  C C   . GLU C 3 20  ? -4.037  32.502  116.418  1.00 52.50  ? 20  GLU C C   1 
ATOM 7193  O O   . GLU C 3 20  ? -4.276  31.315  116.635  1.00 52.50  ? 20  GLU C O   1 
ATOM 7194  C CB  . GLU C 3 20  ? -1.646  31.979  116.981  1.00 52.50  ? 20  GLU C CB  1 
ATOM 7195  C CG  . GLU C 3 20  ? -0.187  32.390  116.898  1.00 52.50  ? 20  GLU C CG  1 
ATOM 7196  C CD  . GLU C 3 20  ? 0.614   31.949  118.106  1.00 52.50  ? 20  GLU C CD  1 
ATOM 7197  O OE1 . GLU C 3 20  ? 0.240   30.934  118.732  1.00 52.50  ? 20  GLU C OE1 1 
ATOM 7198  O OE2 . GLU C 3 20  ? 1.620   32.616  118.427  1.00 52.50  ? 20  GLU C OE2 1 
ATOM 7199  N N   . ASP C 3 21  ? -5.001  33.366  116.121  1.00 52.22  ? 21  ASP C N   1 
ATOM 7200  C CA  . ASP C 3 21  ? -6.381  32.937  115.892  1.00 52.22  ? 21  ASP C CA  1 
ATOM 7201  C C   . ASP C 3 21  ? -6.640  32.903  114.385  1.00 52.22  ? 21  ASP C C   1 
ATOM 7202  O O   . ASP C 3 21  ? -7.098  33.867  113.771  1.00 52.22  ? 21  ASP C O   1 
ATOM 7203  C CB  . ASP C 3 21  ? -7.349  33.857  116.650  1.00 52.22  ? 21  ASP C CB  1 
ATOM 7204  C CG  . ASP C 3 21  ? -8.833  33.667  116.271  1.00 52.22  ? 21  ASP C CG  1 
ATOM 7205  O OD1 . ASP C 3 21  ? -9.654  33.709  117.212  1.00 52.22  ? 21  ASP C OD1 1 
ATOM 7206  O OD2 . ASP C 3 21  ? -9.214  33.502  115.093  1.00 52.22  ? 21  ASP C OD2 1 
ATOM 7207  N N   . PHE C 3 22  ? -6.240  31.793  113.771  1.00 46.89  ? 22  PHE C N   1 
ATOM 7208  C CA  . PHE C 3 22  ? -6.448  31.613  112.341  1.00 46.89  ? 22  PHE C CA  1 
ATOM 7209  C C   . PHE C 3 22  ? -7.892  31.220  112.058  1.00 46.89  ? 22  PHE C C   1 
ATOM 7210  O O   . PHE C 3 22  ? -8.456  30.344  112.718  1.00 46.89  ? 22  PHE C O   1 
ATOM 7211  C CB  . PHE C 3 22  ? -5.484  30.556  111.803  1.00 46.89  ? 22  PHE C CB  1 
ATOM 7212  C CG  . PHE C 3 22  ? -4.067  30.758  112.251  1.00 46.89  ? 22  PHE C CG  1 
ATOM 7213  C CD1 . PHE C 3 22  ? -3.309  31.801  111.750  1.00 46.89  ? 22  PHE C CD1 1 
ATOM 7214  C CD2 . PHE C 3 22  ? -3.500  29.919  113.193  1.00 46.89  ? 22  PHE C CD2 1 
ATOM 7215  C CE1 . PHE C 3 22  ? -2.006  31.992  112.167  1.00 46.89  ? 22  PHE C CE1 1 
ATOM 7216  C CE2 . PHE C 3 22  ? -2.200  30.105  113.614  1.00 46.89  ? 22  PHE C CE2 1 
ATOM 7217  C CZ  . PHE C 3 22  ? -1.452  31.144  113.101  1.00 46.89  ? 22  PHE C CZ  1 
ATOM 7218  N N   . ALA C 3 23  ? -8.488  31.876  111.066  1.00 45.12  ? 23  ALA C N   1 
ATOM 7219  C CA  . ALA C 3 23  ? -9.893  31.662  110.758  1.00 45.12  ? 23  ALA C CA  1 
ATOM 7220  C C   . ALA C 3 23  ? -10.082 30.453  109.850  1.00 45.12  ? 23  ALA C C   1 
ATOM 7221  O O   . ALA C 3 23  ? -9.337  30.245  108.889  1.00 45.12  ? 23  ALA C O   1 
ATOM 7222  C CB  . ALA C 3 23  ? -10.491 32.904  110.098  1.00 45.12  ? 23  ALA C CB  1 
ATOM 7223  N N   . LEU C 3 24  ? -11.092 29.660  110.164  1.00 43.81  ? 24  LEU C N   1 
ATOM 7224  C CA  . LEU C 3 24  ? -11.490 28.504  109.381  1.00 43.81  ? 24  LEU C CA  1 
ATOM 7225  C C   . LEU C 3 24  ? -12.425 28.923  108.260  1.00 43.81  ? 24  LEU C C   1 
ATOM 7226  O O   . LEU C 3 24  ? -13.050 29.986  108.316  1.00 43.81  ? 24  LEU C O   1 
ATOM 7227  C CB  . LEU C 3 24  ? -12.169 27.472  110.283  1.00 43.81  ? 24  LEU C CB  1 
ATOM 7228  C CG  . LEU C 3 24  ? -11.360 26.967  111.477  1.00 43.81  ? 24  LEU C CG  1 
ATOM 7229  C CD1 . LEU C 3 24  ? -12.153 27.139  112.760  1.00 43.81  ? 24  LEU C CD1 1 
ATOM 7230  C CD2 . LEU C 3 24  ? -10.968 25.516  111.279  1.00 43.81  ? 24  LEU C CD2 1 
ATOM 7231  N N   . PRO C 3 25  ? -12.543 28.110  107.204  1.00 43.05  ? 25  PRO C N   1 
ATOM 7232  C CA  . PRO C 3 25  ? -13.501 28.431  106.137  1.00 43.05  ? 25  PRO C CA  1 
ATOM 7233  C C   . PRO C 3 25  ? -14.936 28.400  106.633  1.00 43.05  ? 25  PRO C C   1 
ATOM 7234  O O   . PRO C 3 25  ? -15.250 27.704  107.603  1.00 43.05  ? 25  PRO C O   1 
ATOM 7235  C CB  . PRO C 3 25  ? -13.243 27.336  105.094  1.00 43.05  ? 25  PRO C CB  1 
ATOM 7236  C CG  . PRO C 3 25  ? -12.595 26.231  105.857  1.00 43.05  ? 25  PRO C CG  1 
ATOM 7237  C CD  . PRO C 3 25  ? -11.749 26.914  106.880  1.00 43.05  ? 25  PRO C CD  1 
ATOM 7238  N N   . ASP C 3 26  ? -15.821 29.158  105.974  1.00 46.46  ? 26  ASP C N   1 
ATOM 7239  C CA  . ASP C 3 26  ? -17.207 29.248  106.420  1.00 46.46  ? 26  ASP C CA  1 
ATOM 7240  C C   . ASP C 3 26  ? -18.195 29.095  105.268  1.00 46.46  ? 26  ASP C C   1 
ATOM 7241  O O   . ASP C 3 26  ? -19.246 29.746  105.267  1.00 46.46  ? 26  ASP C O   1 
ATOM 7242  C CB  . ASP C 3 26  ? -17.453 30.573  107.152  1.00 46.46  ? 26  ASP C CB  1 
ATOM 7243  C CG  . ASP C 3 26  ? -17.138 31.787  106.296  1.00 46.46  ? 26  ASP C CG  1 
ATOM 7244  O OD1 . ASP C 3 26  ? -16.784 31.618  105.110  1.00 46.46  ? 26  ASP C OD1 1 
ATOM 7245  O OD2 . ASP C 3 26  ? -17.242 32.918  106.814  1.00 46.46  ? 26  ASP C OD2 1 
ATOM 7246  N N   . ILE C 3 27  ? -17.880 28.250  104.288  1.00 44.44  ? 27  ILE C N   1 
ATOM 7247  C CA  . ILE C 3 27  ? -18.767 28.066  103.147  1.00 44.44  ? 27  ILE C CA  1 
ATOM 7248  C C   . ILE C 3 27  ? -20.008 27.302  103.586  1.00 44.44  ? 27  ILE C C   1 
ATOM 7249  O O   . ILE C 3 27  ? -19.918 26.293  104.297  1.00 44.44  ? 27  ILE C O   1 
ATOM 7250  C CB  . ILE C 3 27  ? -18.040 27.340  102.007  1.00 44.44  ? 27  ILE C CB  1 
ATOM 7251  C CG1 . ILE C 3 27  ? -16.597 27.828  101.898  1.00 44.44  ? 27  ILE C CG1 1 
ATOM 7252  C CG2 . ILE C 3 27  ? -18.759 27.580  100.695  1.00 44.44  ? 27  ILE C CG2 1 
ATOM 7253  C CD1 . ILE C 3 27  ? -15.790 27.099  100.848  1.00 44.44  ? 27  ILE C CD1 1 
ATOM 7254  N N   . ASP C 3 28  ? -21.174 27.783  103.164  1.00 45.41  ? 28  ASP C N   1 
ATOM 7255  C CA  . ASP C 3 28  ? -22.456 27.181  103.528  1.00 45.41  ? 28  ASP C CA  1 
ATOM 7256  C C   . ASP C 3 28  ? -22.767 26.078  102.525  1.00 45.41  ? 28  ASP C C   1 
ATOM 7257  O O   . ASP C 3 28  ? -23.375 26.308  101.479  1.00 45.41  ? 28  ASP C O   1 
ATOM 7258  C CB  . ASP C 3 28  ? -23.549 28.243  103.557  1.00 45.41  ? 28  ASP C CB  1 
ATOM 7259  C CG  . ASP C 3 28  ? -24.925 27.668  103.839  1.00 45.41  ? 28  ASP C CG  1 
ATOM 7260  O OD1 . ASP C 3 28  ? -25.918 28.406  103.673  1.00 45.41  ? 28  ASP C OD1 1 
ATOM 7261  O OD2 . ASP C 3 28  ? -25.021 26.494  104.253  1.00 45.41  ? 28  ASP C OD2 1 
ATOM 7262  N N   . MET C 3 29  ? -22.351 24.854  102.853  1.00 44.26  ? 29  MET C N   1 
ATOM 7263  C CA  . MET C 3 29  ? -22.588 23.694  101.995  1.00 44.26  ? 29  MET C CA  1 
ATOM 7264  C C   . MET C 3 29  ? -23.929 23.038  102.337  1.00 44.26  ? 29  MET C C   1 
ATOM 7265  O O   . MET C 3 29  ? -24.010 21.880  102.741  1.00 44.26  ? 29  MET C O   1 
ATOM 7266  C CB  . MET C 3 29  ? -21.442 22.698  102.124  1.00 44.26  ? 29  MET C CB  1 
ATOM 7267  C CG  . MET C 3 29  ? -20.061 23.310  102.000  1.00 44.26  ? 29  MET C CG  1 
ATOM 7268  S SD  . MET C 3 29  ? -18.765 22.060  101.995  1.00 44.26  ? 29  MET C SD  1 
ATOM 7269  C CE  . MET C 3 29  ? -18.296 22.052  103.722  1.00 44.26  ? 29  MET C CE  1 
ATOM 7270  N N   . SER C 3 30  ? -25.003 23.812  102.160  1.00 44.71  ? 30  SER C N   1 
ATOM 7271  C CA  . SER C 3 30  ? -26.333 23.312  102.487  1.00 44.71  ? 30  SER C CA  1 
ATOM 7272  C C   . SER C 3 30  ? -27.373 23.682  101.434  1.00 44.71  ? 30  SER C C   1 
ATOM 7273  O O   . SER C 3 30  ? -28.575 23.596  101.710  1.00 44.71  ? 30  SER C O   1 
ATOM 7274  C CB  . SER C 3 30  ? -26.790 23.831  103.853  1.00 44.71  ? 30  SER C CB  1 
ATOM 7275  O OG  . SER C 3 30  ? -27.186 25.189  103.772  1.00 44.71  ? 30  SER C OG  1 
ATOM 7276  N N   . GLY C 3 31  ? -26.950 24.091  100.244  1.00 44.12  ? 31  GLY C N   1 
ATOM 7277  C CA  . GLY C 3 31  ? -27.875 24.424  99.189   1.00 44.12  ? 31  GLY C CA  1 
ATOM 7278  C C   . GLY C 3 31  ? -28.108 23.255  98.256   1.00 44.12  ? 31  GLY C C   1 
ATOM 7279  O O   . GLY C 3 31  ? -27.666 22.130  98.510   1.00 44.12  ? 31  GLY C O   1 
ATOM 7280  N N   . PRO C 3 32  ? -28.813 23.497  97.153   1.00 43.53  ? 32  PRO C N   1 
ATOM 7281  C CA  . PRO C 3 32  ? -29.027 22.446  96.144   1.00 43.53  ? 32  PRO C CA  1 
ATOM 7282  C C   . PRO C 3 32  ? -27.896 22.294  95.137   1.00 43.53  ? 32  PRO C C   1 
ATOM 7283  O O   . PRO C 3 32  ? -27.968 21.387  94.302   1.00 43.53  ? 32  PRO C O   1 
ATOM 7284  C CB  . PRO C 3 32  ? -30.300 22.933  95.447   1.00 43.53  ? 32  PRO C CB  1 
ATOM 7285  C CG  . PRO C 3 32  ? -30.197 24.420  95.500   1.00 43.53  ? 32  PRO C CG  1 
ATOM 7286  C CD  . PRO C 3 32  ? -29.443 24.771  96.764   1.00 43.53  ? 32  PRO C CD  1 
ATOM 7287  N N   . GLU C 3 33  ? -26.875 23.145  95.193   1.00 43.51  ? 33  GLU C N   1 
ATOM 7288  C CA  . GLU C 3 33  ? -25.744 23.074  94.280   1.00 43.51  ? 33  GLU C CA  1 
ATOM 7289  C C   . GLU C 3 33  ? -24.597 22.233  94.822   1.00 43.51  ? 33  GLU C C   1 
ATOM 7290  O O   . GLU C 3 33  ? -23.604 22.041  94.114   1.00 43.51  ? 33  GLU C O   1 
ATOM 7291  C CB  . GLU C 3 33  ? -25.242 24.484  93.962   1.00 43.51  ? 33  GLU C CB  1 
ATOM 7292  C CG  . GLU C 3 33  ? -25.282 25.427  95.150   1.00 43.51  ? 33  GLU C CG  1 
ATOM 7293  C CD  . GLU C 3 33  ? -25.200 26.883  94.744   1.00 43.51  ? 33  GLU C CD  1 
ATOM 7294  O OE1 . GLU C 3 33  ? -24.710 27.165  93.630   1.00 43.51  ? 33  GLU C OE1 1 
ATOM 7295  O OE2 . GLU C 3 33  ? -25.626 27.746  95.539   1.00 43.51  ? 33  GLU C OE2 1 
ATOM 7296  N N   . TRP C 3 34  ? -24.704 21.732  96.053   1.00 41.84  ? 34  TRP C N   1 
ATOM 7297  C CA  . TRP C 3 34  ? -23.678 20.881  96.643   1.00 41.84  ? 34  TRP C CA  1 
ATOM 7298  C C   . TRP C 3 34  ? -24.013 19.401  96.512   1.00 41.84  ? 34  TRP C C   1 
ATOM 7299  O O   . TRP C 3 34  ? -23.290 18.556  97.044   1.00 41.84  ? 34  TRP C O   1 
ATOM 7300  C CB  . TRP C 3 34  ? -23.457 21.250  98.109   1.00 41.84  ? 34  TRP C CB  1 
ATOM 7301  C CG  . TRP C 3 34  ? -23.050 22.672  98.308   1.00 41.84  ? 34  TRP C CG  1 
ATOM 7302  C CD1 . TRP C 3 34  ? -23.872 23.753  98.413   1.00 41.84  ? 34  TRP C CD1 1 
ATOM 7303  C CD2 . TRP C 3 34  ? -21.713 23.172  98.410   1.00 41.84  ? 34  TRP C CD2 1 
ATOM 7304  N NE1 . TRP C 3 34  ? -23.130 24.897  98.583   1.00 41.84  ? 34  TRP C NE1 1 
ATOM 7305  C CE2 . TRP C 3 34  ? -21.801 24.565  98.584   1.00 41.84  ? 34  TRP C CE2 1 
ATOM 7306  C CE3 . TRP C 3 34  ? -20.451 22.576  98.376   1.00 41.84  ? 34  TRP C CE3 1 
ATOM 7307  C CZ2 . TRP C 3 34  ? -20.677 25.371  98.722   1.00 41.84  ? 34  TRP C CZ2 1 
ATOM 7308  C CZ3 . TRP C 3 34  ? -19.337 23.378  98.513   1.00 41.84  ? 34  TRP C CZ3 1 
ATOM 7309  C CH2 . TRP C 3 34  ? -19.456 24.760  98.684   1.00 41.84  ? 34  TRP C CH2 1 
ATOM 7310  N N   . ASP C 3 35  ? -25.097 19.074  95.817   1.00 41.74  ? 35  ASP C N   1 
ATOM 7311  C CA  . ASP C 3 35  ? -25.446 17.701  95.498   1.00 41.74  ? 35  ASP C CA  1 
ATOM 7312  C C   . ASP C 3 35  ? -25.039 17.416  94.060   1.00 41.74  ? 35  ASP C C   1 
ATOM 7313  O O   . ASP C 3 35  ? -24.417 18.250  93.397   1.00 41.74  ? 35  ASP C O   1 
ATOM 7314  C CB  . ASP C 3 35  ? -26.946 17.444  95.690   1.00 41.74  ? 35  ASP C CB  1 
ATOM 7315  C CG  . ASP C 3 35  ? -27.244 16.021  96.115   1.00 41.74  ? 35  ASP C CG  1 
ATOM 7316  O OD1 . ASP C 3 35  ? -26.637 15.555  97.101   1.00 41.74  ? 35  ASP C OD1 1 
ATOM 7317  O OD2 . ASP C 3 35  ? -28.089 15.369  95.469   1.00 41.74  ? 35  ASP C OD2 1 
ATOM 7318  N N   . ILE C 3 36  ? -25.383 16.225  93.583   1.00 40.88  ? 36  ILE C N   1 
ATOM 7319  C CA  . ILE C 3 36  ? -25.136 15.876  92.188   1.00 40.88  ? 36  ILE C CA  1 
ATOM 7320  C C   . ILE C 3 36  ? -25.912 16.859  91.322   1.00 40.88  ? 36  ILE C C   1 
ATOM 7321  O O   . ILE C 3 36  ? -27.106 17.084  91.565   1.00 40.88  ? 36  ILE C O   1 
ATOM 7322  C CB  . ILE C 3 36  ? -25.527 14.421  91.891   1.00 40.88  ? 36  ILE C CB  1 
ATOM 7323  C CG1 . ILE C 3 36  ? -26.853 14.071  92.565   1.00 40.88  ? 36  ILE C CG1 1 
ATOM 7324  C CG2 . ILE C 3 36  ? -24.439 13.475  92.357   1.00 40.88  ? 36  ILE C CG2 1 
ATOM 7325  C CD1 . ILE C 3 36  ? -27.232 12.612  92.443   1.00 40.88  ? 36  ILE C CD1 1 
ATOM 7326  N N   . PRO C 3 37  ? -25.274 17.487  90.329   1.00 39.86  ? 37  PRO C N   1 
ATOM 7327  C CA  . PRO C 3 37  ? -25.965 18.510  89.530   1.00 39.86  ? 37  PRO C CA  1 
ATOM 7328  C C   . PRO C 3 37  ? -27.246 17.998  88.899   1.00 39.86  ? 37  PRO C C   1 
ATOM 7329  O O   . PRO C 3 37  ? -27.288 16.879  88.380   1.00 39.86  ? 37  PRO C O   1 
ATOM 7330  C CB  . PRO C 3 37  ? -24.927 18.876  88.464   1.00 39.86  ? 37  PRO C CB  1 
ATOM 7331  C CG  . PRO C 3 37  ? -23.621 18.589  89.103   1.00 39.86  ? 37  PRO C CG  1 
ATOM 7332  C CD  . PRO C 3 37  ? -23.835 17.421  90.026   1.00 39.86  ? 37  PRO C CD  1 
ATOM 7333  N N   . GLY C 3 38  ? -28.298 18.815  88.937   1.00 41.85  ? 38  GLY C N   1 
ATOM 7334  C CA  . GLY C 3 38  ? -29.606 18.438  88.470   1.00 41.85  ? 38  GLY C CA  1 
ATOM 7335  C C   . GLY C 3 38  ? -30.496 17.848  89.546   1.00 41.85  ? 38  GLY C C   1 
ATOM 7336  O O   . GLY C 3 38  ? -31.689 17.635  89.303   1.00 41.85  ? 38  GLY C O   1 
ATOM 7337  N N   . GLY C 3 39  ? -29.944 17.579  90.728   1.00 41.63  ? 39  GLY C N   1 
ATOM 7338  C CA  . GLY C 3 39  ? -30.741 17.036  91.810   1.00 41.63  ? 39  GLY C CA  1 
ATOM 7339  C C   . GLY C 3 39  ? -31.129 15.586  91.568   1.00 41.63  ? 39  GLY C C   1 
ATOM 7340  O O   . GLY C 3 39  ? -30.405 14.817  90.935   1.00 41.63  ? 39  GLY C O   1 
ATOM 7341  N N   . ASP C 3 40  ? -32.301 15.218  92.081   1.00 42.09  ? 40  ASP C N   1 
ATOM 7342  C CA  . ASP C 3 40  ? -32.822 13.864  91.950   1.00 42.09  ? 40  ASP C CA  1 
ATOM 7343  C C   . ASP C 3 40  ? -33.374 13.572  90.563   1.00 42.09  ? 40  ASP C C   1 
ATOM 7344  O O   . ASP C 3 40  ? -33.875 12.467  90.327   1.00 42.09  ? 40  ASP C O   1 
ATOM 7345  C CB  . ASP C 3 40  ? -33.903 13.611  93.003   1.00 42.09  ? 40  ASP C CB  1 
ATOM 7346  C CG  . ASP C 3 40  ? -33.354 13.632  94.414   1.00 42.09  ? 40  ASP C CG  1 
ATOM 7347  O OD1 . ASP C 3 40  ? -32.148 13.356  94.587   1.00 42.09  ? 40  ASP C OD1 1 
ATOM 7348  O OD2 . ASP C 3 40  ? -34.128 13.922  95.350   1.00 42.09  ? 40  ASP C OD2 1 
ATOM 7349  N N   . GLY C 3 41  ? -33.296 14.533  89.643   1.00 41.17  ? 41  GLY C N   1 
ATOM 7350  C CA  . GLY C 3 41  ? -33.728 14.336  88.270   1.00 41.17  ? 41  GLY C CA  1 
ATOM 7351  C C   . GLY C 3 41  ? -32.588 14.390  87.266   1.00 41.17  ? 41  GLY C C   1 
ATOM 7352  O O   . GLY C 3 41  ? -32.845 14.621  86.080   1.00 41.17  ? 41  GLY C O   1 
ATOM 7353  N N   . SER C 3 42  ? -31.348 14.190  87.701   1.00 39.47  ? 42  SER C N   1 
ATOM 7354  C CA  . SER C 3 42  ? -30.213 14.273  86.800   1.00 39.47  ? 42  SER C CA  1 
ATOM 7355  C C   . SER C 3 42  ? -30.254 13.121  85.796   1.00 39.47  ? 42  SER C C   1 
ATOM 7356  O O   . SER C 3 42  ? -30.838 12.069  86.072   1.00 39.47  ? 42  SER C O   1 
ATOM 7357  C CB  . SER C 3 42  ? -28.909 14.242  87.593   1.00 39.47  ? 42  SER C CB  1 
ATOM 7358  O OG  . SER C 3 42  ? -27.859 13.659  86.845   1.00 39.47  ? 42  SER C OG  1 
ATOM 7359  N N   . PRO C 3 43  ? -29.646 13.294  84.618   1.00 37.38  ? 43  PRO C N   1 
ATOM 7360  C CA  . PRO C 3 43  ? -29.659 12.219  83.616   1.00 37.38  ? 43  PRO C CA  1 
ATOM 7361  C C   . PRO C 3 43  ? -28.919 10.964  84.055   1.00 37.38  ? 43  PRO C C   1 
ATOM 7362  O O   . PRO C 3 43  ? -28.906 9.967   83.326   1.00 37.38  ? 43  PRO C O   1 
ATOM 7363  C CB  . PRO C 3 43  ? -28.979 12.866  82.403   1.00 37.38  ? 43  PRO C CB  1 
ATOM 7364  C CG  . PRO C 3 43  ? -29.177 14.329  82.600   1.00 37.38  ? 43  PRO C CG  1 
ATOM 7365  C CD  . PRO C 3 43  ? -29.068 14.535  84.076   1.00 37.38  ? 43  PRO C CD  1 
ATOM 7366  N N   . ILE C 3 44  ? -28.293 10.995  85.233   1.00 36.72  ? 44  ILE C N   1 
ATOM 7367  C CA  . ILE C 3 44  ? -27.622 9.800   85.729   1.00 36.72  ? 44  ILE C CA  1 
ATOM 7368  C C   . ILE C 3 44  ? -28.633 8.701   86.040   1.00 36.72  ? 44  ILE C C   1 
ATOM 7369  O O   . ILE C 3 44  ? -28.352 7.517   85.820   1.00 36.72  ? 44  ILE C O   1 
ATOM 7370  C CB  . ILE C 3 44  ? -26.751 10.138  86.953   1.00 36.72  ? 44  ILE C CB  1 
ATOM 7371  C CG1 . ILE C 3 44  ? -26.055 8.884   87.480   1.00 36.72  ? 44  ILE C CG1 1 
ATOM 7372  C CG2 . ILE C 3 44  ? -27.580 10.773  88.055   1.00 36.72  ? 44  ILE C CG2 1 
ATOM 7373  C CD1 . ILE C 3 44  ? -25.204 9.127   88.706   1.00 36.72  ? 44  ILE C CD1 1 
ATOM 7374  N N   . PHE C 3 45  ? -29.819 9.058   86.532   1.00 38.00  ? 45  PHE C N   1 
ATOM 7375  C CA  . PHE C 3 45  ? -30.860 8.078   86.841   1.00 38.00  ? 45  PHE C CA  1 
ATOM 7376  C C   . PHE C 3 45  ? -31.653 7.671   85.612   1.00 38.00  ? 45  PHE C C   1 
ATOM 7377  O O   . PHE C 3 45  ? -32.886 7.717   85.614   1.00 38.00  ? 45  PHE C O   1 
ATOM 7378  C CB  . PHE C 3 45  ? -31.788 8.629   87.919   1.00 38.00  ? 45  PHE C CB  1 
ATOM 7379  C CG  . PHE C 3 45  ? -31.077 9.087   89.155   1.00 38.00  ? 45  PHE C CG  1 
ATOM 7380  C CD1 . PHE C 3 45  ? -30.331 8.200   89.908   1.00 38.00  ? 45  PHE C CD1 1 
ATOM 7381  C CD2 . PHE C 3 45  ? -31.156 10.405  89.564   1.00 38.00  ? 45  PHE C CD2 1 
ATOM 7382  C CE1 . PHE C 3 45  ? -29.678 8.619   91.045   1.00 38.00  ? 45  PHE C CE1 1 
ATOM 7383  C CE2 . PHE C 3 45  ? -30.503 10.829  90.698   1.00 38.00  ? 45  PHE C CE2 1 
ATOM 7384  C CZ  . PHE C 3 45  ? -29.763 9.935   91.440   1.00 38.00  ? 45  PHE C CZ  1 
ATOM 7385  N N   . ALA C 3 46  ? -30.970 7.267   84.545   1.00 39.30  ? 46  ALA C N   1 
ATOM 7386  C CA  . ALA C 3 46  ? -31.640 6.725   83.371   1.00 39.30  ? 46  ALA C CA  1 
ATOM 7387  C C   . ALA C 3 46  ? -31.708 5.211   83.492   1.00 39.30  ? 46  ALA C C   1 
ATOM 7388  O O   . ALA C 3 46  ? -31.455 4.660   84.567   1.00 39.30  ? 46  ALA C O   1 
ATOM 7389  C CB  . ALA C 3 46  ? -30.914 7.137   82.091   1.00 39.30  ? 46  ALA C CB  1 
ATOM 7390  N N   . GLU C 3 47  ? -32.051 4.528   82.404   1.00 39.20  ? 47  GLU C N   1 
ATOM 7391  C CA  . GLU C 3 47  ? -32.044 3.073   82.415   1.00 39.20  ? 47  GLU C CA  1 
ATOM 7392  C C   . GLU C 3 47  ? -31.203 2.543   81.263   1.00 39.20  ? 47  GLU C C   1 
ATOM 7393  O O   . GLU C 3 47  ? -31.712 2.351   80.154   1.00 39.20  ? 47  GLU C O   1 
ATOM 7394  C CB  . GLU C 3 47  ? -33.469 2.525   82.340   1.00 39.20  ? 47  GLU C CB  1 
ATOM 7395  C CG  . GLU C 3 47  ? -33.549 1.010   82.420   1.00 39.20  ? 47  GLU C CG  1 
ATOM 7396  C CD  . GLU C 3 47  ? -34.747 0.448   81.681   1.00 39.20  ? 47  GLU C CD  1 
ATOM 7397  O OE1 . GLU C 3 47  ? -35.188 1.078   80.697   1.00 39.20  ? 47  GLU C OE1 1 
ATOM 7398  O OE2 . GLU C 3 47  ? -35.246 -0.623  82.083   1.00 39.20  ? 47  GLU C OE2 1 
ATOM 7399  N N   . VAL C 3 48  ? -29.914 2.315   81.510   1.00 36.75  ? 48  VAL C N   1 
ATOM 7400  C CA  . VAL C 3 48  ? -29.022 1.792   80.483   1.00 36.75  ? 48  VAL C CA  1 
ATOM 7401  C C   . VAL C 3 48  ? -29.455 0.380   80.111   1.00 36.75  ? 48  VAL C C   1 
ATOM 7402  O O   . VAL C 3 48  ? -29.378 -0.545  80.926   1.00 36.75  ? 48  VAL C O   1 
ATOM 7403  C CB  . VAL C 3 48  ? -27.553 1.828   80.941   1.00 36.75  ? 48  VAL C CB  1 
ATOM 7404  C CG1 . VAL C 3 48  ? -27.008 3.236   80.826   1.00 36.75  ? 48  VAL C CG1 1 
ATOM 7405  C CG2 . VAL C 3 48  ? -27.429 1.344   82.375   1.00 36.75  ? 48  VAL C CG2 1 
ATOM 7406  N N   . THR C 3 49  ? -29.921 0.210   78.880   1.00 35.01  ? 49  THR C N   1 
ATOM 7407  C CA  . THR C 3 49  ? -30.390 -1.075  78.391   1.00 35.01  ? 49  THR C CA  1 
ATOM 7408  C C   . THR C 3 49  ? -29.224 -1.879  77.833   1.00 35.01  ? 49  THR C C   1 
ATOM 7409  O O   . THR C 3 49  ? -28.204 -1.321  77.418   1.00 35.01  ? 49  THR C O   1 
ATOM 7410  C CB  . THR C 3 49  ? -31.456 -0.892  77.311   1.00 35.01  ? 49  THR C CB  1 
ATOM 7411  O OG1 . THR C 3 49  ? -30.978 0.023   76.318   1.00 35.01  ? 49  THR C OG1 1 
ATOM 7412  C CG2 . THR C 3 49  ? -32.737 -0.346  77.918   1.00 35.01  ? 49  THR C CG2 1 
ATOM 7413  N N   . ARG C 3 50  ? -29.383 -3.199  77.836   1.00 33.61  ? 50  ARG C N   1 
ATOM 7414  C CA  . ARG C 3 50  ? -28.330 -4.080  77.351   1.00 33.61  ? 50  ARG C CA  1 
ATOM 7415  C C   . ARG C 3 50  ? -28.079 -3.834  75.871   1.00 33.61  ? 50  ARG C C   1 
ATOM 7416  O O   . ARG C 3 50  ? -29.014 -3.829  75.066   1.00 33.61  ? 50  ARG C O   1 
ATOM 7417  C CB  . ARG C 3 50  ? -28.715 -5.538  77.593   1.00 33.61  ? 50  ARG C CB  1 
ATOM 7418  C CG  . ARG C 3 50  ? -29.107 -5.842  79.026   1.00 33.61  ? 50  ARG C CG  1 
ATOM 7419  C CD  . ARG C 3 50  ? -28.025 -6.634  79.737   1.00 33.61  ? 50  ARG C CD  1 
ATOM 7420  N NE  . ARG C 3 50  ? -28.581 -7.501  80.768   1.00 33.61  ? 50  ARG C NE  1 
ATOM 7421  C CZ  . ARG C 3 50  ? -28.042 -8.650  81.150   1.00 33.61  ? 50  ARG C CZ  1 
ATOM 7422  N NH1 . ARG C 3 50  ? -26.922 -9.101  80.609   1.00 33.61  ? 50  ARG C NH1 1 
ATOM 7423  N NH2 . ARG C 3 50  ? -28.639 -9.364  82.099   1.00 33.61  ? 50  ARG C NH2 1 
ATOM 7424  N N   . LEU C 3 51  ? -26.815 -3.628  75.517   1.00 32.24  ? 51  LEU C N   1 
ATOM 7425  C CA  . LEU C 3 51  ? -26.460 -3.367  74.130   1.00 32.24  ? 51  LEU C CA  1 
ATOM 7426  C C   . LEU C 3 51  ? -26.576 -4.642  73.309   1.00 32.24  ? 51  LEU C C   1 
ATOM 7427  O O   . LEU C 3 51  ? -25.762 -5.559  73.450   1.00 32.24  ? 51  LEU C O   1 
ATOM 7428  C CB  . LEU C 3 51  ? -25.043 -2.804  74.048   1.00 32.24  ? 51  LEU C CB  1 
ATOM 7429  C CG  . LEU C 3 51  ? -24.939 -1.283  73.959   1.00 32.24  ? 51  LEU C CG  1 
ATOM 7430  C CD1 . LEU C 3 51  ? -23.505 -0.829  74.165   1.00 32.24  ? 51  LEU C CD1 1 
ATOM 7431  C CD2 . LEU C 3 51  ? -25.469 -0.798  72.623   1.00 32.24  ? 51  LEU C CD2 1 
ATOM 7432  N N   . THR C 3 52  ? -27.588 -4.699  72.454   1.00 32.11  ? 52  THR C N   1 
ATOM 7433  C CA  . THR C 3 52  ? -27.816 -5.836  71.583   1.00 32.11  ? 52  THR C CA  1 
ATOM 7434  C C   . THR C 3 52  ? -27.365 -5.492  70.164   1.00 32.11  ? 52  THR C C   1 
ATOM 7435  O O   . THR C 3 52  ? -26.831 -4.411  69.901   1.00 32.11  ? 52  THR C O   1 
ATOM 7436  C CB  . THR C 3 52  ? -29.287 -6.248  71.634   1.00 32.11  ? 52  THR C CB  1 
ATOM 7437  O OG1 . THR C 3 52  ? -29.453 -7.520  70.996   1.00 32.11  ? 52  THR C OG1 1 
ATOM 7438  C CG2 . THR C 3 52  ? -30.158 -5.213  70.947   1.00 32.11  ? 52  THR C CG2 1 
ATOM 7439  N N   . ASN C 3 53  ? -27.578 -6.420  69.234   1.00 31.61  ? 53  ASN C N   1 
ATOM 7440  C CA  . ASN C 3 53  ? -27.215 -6.221  67.838   1.00 31.61  ? 53  ASN C CA  1 
ATOM 7441  C C   . ASN C 3 53  ? -28.287 -5.469  67.063   1.00 31.61  ? 53  ASN C C   1 
ATOM 7442  O O   . ASN C 3 53  ? -28.134 -5.260  65.857   1.00 31.61  ? 53  ASN C O   1 
ATOM 7443  C CB  . ASN C 3 53  ? -26.923 -7.564  67.169   1.00 31.61  ? 53  ASN C CB  1 
ATOM 7444  C CG  . ASN C 3 53  ? -28.125 -8.479  67.151   1.00 31.61  ? 53  ASN C CG  1 
ATOM 7445  O OD1 . ASN C 3 53  ? -28.490 -9.062  68.170   1.00 31.61  ? 53  ASN C OD1 1 
ATOM 7446  N ND2 . ASN C 3 53  ? -28.749 -8.612  65.988   1.00 31.61  ? 53  ASN C ND2 1 
ATOM 7447  N N   . GLU C 3 54  ? -29.371 -5.064  67.727   1.00 32.10  ? 54  GLU C N   1 
ATOM 7448  C CA  . GLU C 3 54  ? -30.394 -4.220  67.125   1.00 32.10  ? 54  GLU C CA  1 
ATOM 7449  C C   . GLU C 3 54  ? -30.106 -2.740  67.341   1.00 32.10  ? 54  GLU C C   1 
ATOM 7450  O O   . GLU C 3 54  ? -30.920 -1.891  66.965   1.00 32.10  ? 54  GLU C O   1 
ATOM 7451  C CB  . GLU C 3 54  ? -31.776 -4.578  67.673   1.00 32.10  ? 54  GLU C CB  1 
ATOM 7452  C CG  . GLU C 3 54  ? -32.028 -6.070  67.836   1.00 32.10  ? 54  GLU C CG  1 
ATOM 7453  C CD  . GLU C 3 54  ? -32.081 -6.817  66.514   1.00 32.10  ? 54  GLU C CD  1 
ATOM 7454  O OE1 . GLU C 3 54  ? -32.091 -8.065  66.541   1.00 32.10  ? 54  GLU C OE1 1 
ATOM 7455  O OE2 . GLU C 3 54  ? -32.134 -6.164  65.450   1.00 32.10  ? 54  GLU C OE2 1 
ATOM 7456  N N   . ASP C 3 55  ? -28.966 -2.415  67.950   1.00 30.71  ? 55  ASP C N   1 
ATOM 7457  C CA  . ASP C 3 55  ? -28.520 -1.038  68.077   1.00 30.71  ? 55  ASP C CA  1 
ATOM 7458  C C   . ASP C 3 55  ? -27.538 -0.621  66.998   1.00 30.71  ? 55  ASP C C   1 
ATOM 7459  O O   . ASP C 3 55  ? -27.421 0.579   66.728   1.00 30.71  ? 55  ASP C O   1 
ATOM 7460  C CB  . ASP C 3 55  ? -27.871 -0.802  69.451   1.00 30.71  ? 55  ASP C CB  1 
ATOM 7461  C CG  . ASP C 3 55  ? -28.876 -0.390  70.504   1.00 30.71  ? 55  ASP C CG  1 
ATOM 7462  O OD1 . ASP C 3 55  ? -29.813 0.366   70.169   1.00 30.71  ? 55  ASP C OD1 1 
ATOM 7463  O OD2 . ASP C 3 55  ? -28.730 -0.816  71.669   1.00 30.71  ? 55  ASP C OD2 1 
ATOM 7464  N N   . LEU C 3 56  ? -26.831 -1.566  66.379   1.00 29.20  ? 56  LEU C N   1 
ATOM 7465  C CA  . LEU C 3 56  ? -26.012 -1.245  65.212   1.00 29.20  ? 56  LEU C CA  1 
ATOM 7466  C C   . LEU C 3 56  ? -26.904 -0.960  64.010   1.00 29.20  ? 56  LEU C C   1 
ATOM 7467  O O   . LEU C 3 56  ? -26.908 0.150   63.471   1.00 29.20  ? 56  LEU C O   1 
ATOM 7468  C CB  . LEU C 3 56  ? -25.043 -2.394  64.916   1.00 29.20  ? 56  LEU C CB  1 
ATOM 7469  C CG  . LEU C 3 56  ? -23.764 -2.052  64.151   1.00 29.20  ? 56  LEU C CG  1 
ATOM 7470  C CD1 . LEU C 3 56  ? -23.298 -0.644  64.466   1.00 29.20  ? 56  LEU C CD1 1 
ATOM 7471  C CD2 . LEU C 3 56  ? -22.676 -3.061  64.462   1.00 29.20  ? 56  LEU C CD2 1 
ATOM 7472  N N   . THR C 3 57  ? -27.682 -1.955  63.592   1.00 29.72  ? 57  THR C N   1 
ATOM 7473  C CA  . THR C 3 57  ? -28.617 -1.813  62.487   1.00 29.72  ? 57  THR C CA  1 
ATOM 7474  C C   . THR C 3 57  ? -29.908 -2.537  62.832   1.00 29.72  ? 57  THR C C   1 
ATOM 7475  O O   . THR C 3 57  ? -29.876 -3.640  63.386   1.00 29.72  ? 57  THR C O   1 
ATOM 7476  C CB  . THR C 3 57  ? -28.028 -2.362  61.184   1.00 29.72  ? 57  THR C CB  1 
ATOM 7477  O OG1 . THR C 3 57  ? -29.055 -2.434  60.189   1.00 29.72  ? 57  THR C OG1 1 
ATOM 7478  C CG2 . THR C 3 57  ? -27.433 -3.743  61.402   1.00 29.72  ? 57  THR C CG2 1 
ATOM 7479  N N   . THR C 3 58  ? -31.039 -1.916  62.508   1.00 30.34  ? 58  THR C N   1 
ATOM 7480  C CA  . THR C 3 58  ? -32.339 -2.541  62.715   1.00 30.34  ? 58  THR C CA  1 
ATOM 7481  C C   . THR C 3 58  ? -32.796 -3.356  61.515   1.00 30.34  ? 58  THR C C   1 
ATOM 7482  O O   . THR C 3 58  ? -33.974 -3.722  61.452   1.00 30.34  ? 58  THR C O   1 
ATOM 7483  C CB  . THR C 3 58  ? -33.394 -1.481  63.041   1.00 30.34  ? 58  THR C CB  1 
ATOM 7484  O OG1 . THR C 3 58  ? -33.300 -0.407  62.099   1.00 30.34  ? 58  THR C OG1 1 
ATOM 7485  C CG2 . THR C 3 58  ? -33.186 -0.937  64.441   1.00 30.34  ? 58  THR C CG2 1 
ATOM 7486  N N   . ARG C 3 59  ? -31.899 -3.633  60.565   1.00 30.79  ? 59  ARG C N   1 
ATOM 7487  C CA  . ARG C 3 59  ? -32.202 -4.416  59.370   1.00 30.79  ? 59  ARG C CA  1 
ATOM 7488  C C   . ARG C 3 59  ? -33.291 -3.771  58.518   1.00 30.79  ? 59  ARG C C   1 
ATOM 7489  O O   . ARG C 3 59  ? -34.063 -4.466  57.855   1.00 30.79  ? 59  ARG C O   1 
ATOM 7490  C CB  . ARG C 3 59  ? -32.588 -5.854  59.730   1.00 30.79  ? 59  ARG C CB  1 
ATOM 7491  C CG  . ARG C 3 59  ? -31.596 -6.894  59.253   1.00 30.79  ? 59  ARG C CG  1 
ATOM 7492  C CD  . ARG C 3 59  ? -31.922 -8.266  59.811   1.00 30.79  ? 59  ARG C CD  1 
ATOM 7493  N NE  . ARG C 3 59  ? -31.501 -8.398  61.199   1.00 30.79  ? 59  ARG C NE  1 
ATOM 7494  C CZ  . ARG C 3 59  ? -31.462 -9.545  61.861   1.00 30.79  ? 59  ARG C CZ  1 
ATOM 7495  N NH1 . ARG C 3 59  ? -31.819 -10.686 61.292   1.00 30.79  ? 59  ARG C NH1 1 
ATOM 7496  N NH2 . ARG C 3 59  ? -31.055 -9.550  63.127   1.00 30.79  ? 59  ARG C NH2 1 
ATOM 7497  N N   . VAL C 3 60  ? -33.362 -2.441  58.526   1.00 30.05  ? 60  VAL C N   1 
ATOM 7498  C CA  . VAL C 3 60  ? -34.324 -1.707  57.716   1.00 30.05  ? 60  VAL C CA  1 
ATOM 7499  C C   . VAL C 3 60  ? -33.749 -0.327  57.432   1.00 30.05  ? 60  VAL C C   1 
ATOM 7500  O O   . VAL C 3 60  ? -33.116 0.289   58.293   1.00 30.05  ? 60  VAL C O   1 
ATOM 7501  C CB  . VAL C 3 60  ? -35.706 -1.620  58.409   1.00 30.05  ? 60  VAL C CB  1 
ATOM 7502  C CG1 . VAL C 3 60  ? -35.573 -1.026  59.800   1.00 30.05  ? 60  VAL C CG1 1 
ATOM 7503  C CG2 . VAL C 3 60  ? -36.683 -0.815  57.570   1.00 30.05  ? 60  VAL C CG2 1 
ATOM 7504  N N   . VAL C 3 61  ? -33.961 0.150   56.205   1.00 29.95  ? 61  VAL C N   1 
ATOM 7505  C CA  . VAL C 3 61  ? -33.455 1.459   55.813   1.00 29.95  ? 61  VAL C CA  1 
ATOM 7506  C C   . VAL C 3 61  ? -34.149 2.547   56.625   1.00 29.95  ? 61  VAL C C   1 
ATOM 7507  O O   . VAL C 3 61  ? -35.369 2.523   56.834   1.00 29.95  ? 61  VAL C O   1 
ATOM 7508  C CB  . VAL C 3 61  ? -33.642 1.678   54.301   1.00 29.95  ? 61  VAL C CB  1 
ATOM 7509  C CG1 . VAL C 3 61  ? -35.087 1.430   53.898   1.00 29.95  ? 61  VAL C CG1 1 
ATOM 7510  C CG2 . VAL C 3 61  ? -33.207 3.080   53.905   1.00 29.95  ? 61  VAL C CG2 1 
ATOM 7511  N N   . GLY C 3 62  ? -33.360 3.511   57.096   1.00 30.12  ? 62  GLY C N   1 
ATOM 7512  C CA  . GLY C 3 62  ? -33.883 4.577   57.927   1.00 30.12  ? 62  GLY C CA  1 
ATOM 7513  C C   . GLY C 3 62  ? -34.401 4.074   59.257   1.00 30.12  ? 62  GLY C C   1 
ATOM 7514  O O   . GLY C 3 62  ? -35.478 4.476   59.704   1.00 30.12  ? 62  GLY C O   1 
ATOM 7515  N N   . GLY C 3 63  ? -33.644 3.194   59.894   1.00 29.31  ? 63  GLY C N   1 
ATOM 7516  C CA  . GLY C 3 63  ? -34.028 2.577   61.144   1.00 29.31  ? 63  GLY C CA  1 
ATOM 7517  C C   . GLY C 3 63  ? -33.652 3.415   62.346   1.00 29.31  ? 63  GLY C C   1 
ATOM 7518  O O   . GLY C 3 63  ? -33.455 4.632   62.249   1.00 29.31  ? 63  GLY C O   1 
ATOM 7519  N N   . SER C 3 64  ? -33.549 2.755   63.499   1.00 29.40  ? 64  SER C N   1 
ATOM 7520  C CA  . SER C 3 64  ? -33.239 3.417   64.760   1.00 29.40  ? 64  SER C CA  1 
ATOM 7521  C C   . SER C 3 64  ? -31.906 2.945   65.326   1.00 29.40  ? 64  SER C C   1 
ATOM 7522  O O   . SER C 3 64  ? -31.692 2.979   66.540   1.00 29.40  ? 64  SER C O   1 
ATOM 7523  C CB  . SER C 3 64  ? -34.359 3.197   65.774   1.00 29.40  ? 64  SER C CB  1 
ATOM 7524  O OG  . SER C 3 64  ? -34.482 1.826   66.104   1.00 29.40  ? 64  SER C OG  1 
ATOM 7525  N N   . GLY C 3 65  ? -31.001 2.499   64.461   1.00 29.71  ? 65  GLY C N   1 
ATOM 7526  C CA  . GLY C 3 65  ? -29.672 2.105   64.859   1.00 29.71  ? 65  GLY C CA  1 
ATOM 7527  C C   . GLY C 3 65  ? -28.658 3.203   64.614   1.00 29.71  ? 65  GLY C C   1 
ATOM 7528  O O   . GLY C 3 65  ? -29.003 4.363   64.370   1.00 29.71  ? 65  GLY C O   1 
ATOM 7529  N N   . THR C 3 66  ? -27.383 2.830   64.690   1.00 28.20  ? 66  THR C N   1 
ATOM 7530  C CA  . THR C 3 66  ? -26.297 3.748   64.375   1.00 28.20  ? 66  THR C CA  1 
ATOM 7531  C C   . THR C 3 66  ? -25.802 3.592   62.946   1.00 28.20  ? 66  THR C C   1 
ATOM 7532  O O   . THR C 3 66  ? -25.502 4.591   62.286   1.00 28.20  ? 66  THR C O   1 
ATOM 7533  C CB  . THR C 3 66  ? -25.131 3.551   65.346   1.00 28.20  ? 66  THR C CB  1 
ATOM 7534  O OG1 . THR C 3 66  ? -25.607 3.672   66.691   1.00 28.20  ? 66  THR C OG1 1 
ATOM 7535  C CG2 . THR C 3 66  ? -24.056 4.594   65.107   1.00 28.20  ? 66  THR C CG2 1 
ATOM 7536  N N   . PHE C 3 67  ? -25.717 2.357   62.449   1.00 28.48  ? 67  PHE C N   1 
ATOM 7537  C CA  . PHE C 3 67  ? -25.407 2.142   61.042   1.00 28.48  ? 67  PHE C CA  1 
ATOM 7538  C C   . PHE C 3 67  ? -26.474 2.768   60.155   1.00 28.48  ? 67  PHE C C   1 
ATOM 7539  O O   . PHE C 3 67  ? -26.165 3.446   59.171   1.00 28.48  ? 67  PHE C O   1 
ATOM 7540  C CB  . PHE C 3 67  ? -25.281 0.646   60.755   1.00 28.48  ? 67  PHE C CB  1 
ATOM 7541  C CG  . PHE C 3 67  ? -24.979 0.328   59.320   1.00 28.48  ? 67  PHE C CG  1 
ATOM 7542  C CD1 . PHE C 3 67  ? -24.122 1.123   58.582   1.00 28.48  ? 67  PHE C CD1 1 
ATOM 7543  C CD2 . PHE C 3 67  ? -25.563 -0.763  58.705   1.00 28.48  ? 67  PHE C CD2 1 
ATOM 7544  C CE1 . PHE C 3 67  ? -23.849 0.832   57.263   1.00 28.48  ? 67  PHE C CE1 1 
ATOM 7545  C CE2 . PHE C 3 67  ? -25.294 -1.058  57.386   1.00 28.48  ? 67  PHE C CE2 1 
ATOM 7546  C CZ  . PHE C 3 67  ? -24.434 -0.260  56.665   1.00 28.48  ? 67  PHE C CZ  1 
ATOM 7547  N N   . ASP C 3 68  ? -27.745 2.554   60.500   1.00 28.91  ? 68  ASP C N   1 
ATOM 7548  C CA  . ASP C 3 68  ? -28.830 3.127   59.712   1.00 28.91  ? 68  ASP C CA  1 
ATOM 7549  C C   . ASP C 3 68  ? -28.788 4.648   59.744   1.00 28.91  ? 68  ASP C C   1 
ATOM 7550  O O   . ASP C 3 68  ? -28.955 5.306   58.712   1.00 28.91  ? 68  ASP C O   1 
ATOM 7551  C CB  . ASP C 3 68  ? -30.177 2.617   60.223   1.00 28.91  ? 68  ASP C CB  1 
ATOM 7552  C CG  . ASP C 3 68  ? -30.191 1.120   60.426   1.00 28.91  ? 68  ASP C CG  1 
ATOM 7553  O OD1 . ASP C 3 68  ? -29.904 0.386   59.459   1.00 28.91  ? 68  ASP C OD1 1 
ATOM 7554  O OD2 . ASP C 3 68  ? -30.493 0.675   61.552   1.00 28.91  ? 68  ASP C OD2 1 
ATOM 7555  N N   . ALA C 3 69  ? -28.561 5.225   60.925   1.00 27.42  ? 69  ALA C N   1 
ATOM 7556  C CA  . ALA C 3 69  ? -28.560 6.678   61.053   1.00 27.42  ? 69  ALA C CA  1 
ATOM 7557  C C   . ALA C 3 69  ? -27.447 7.303   60.220   1.00 27.42  ? 69  ALA C C   1 
ATOM 7558  O O   . ALA C 3 69  ? -27.664 8.283   59.501   1.00 27.42  ? 69  ALA C O   1 
ATOM 7559  C CB  . ALA C 3 69  ? -28.427 7.075   62.524   1.00 27.42  ? 69  ALA C CB  1 
ATOM 7560  N N   . LEU C 3 70  ? -26.241 6.739   60.302   1.00 27.21  ? 70  LEU C N   1 
ATOM 7561  C CA  . LEU C 3 70  ? -25.129 7.266   59.518   1.00 27.21  ? 70  LEU C CA  1 
ATOM 7562  C C   . LEU C 3 70  ? -25.339 7.032   58.028   1.00 27.21  ? 70  LEU C C   1 
ATOM 7563  O O   . LEU C 3 70  ? -25.069 7.915   57.207   1.00 27.21  ? 70  LEU C O   1 
ATOM 7564  C CB  . LEU C 3 70  ? -23.817 6.635   59.982   1.00 27.21  ? 70  LEU C CB  1 
ATOM 7565  C CG  . LEU C 3 70  ? -22.944 7.515   60.875   1.00 27.21  ? 70  LEU C CG  1 
ATOM 7566  C CD1 . LEU C 3 70  ? -23.663 7.823   62.172   1.00 27.21  ? 70  LEU C CD1 1 
ATOM 7567  C CD2 . LEU C 3 70  ? -21.616 6.840   61.153   1.00 27.21  ? 70  LEU C CD2 1 
ATOM 7568  N N   . MET C 3 71  ? -25.829 5.849   57.657   1.00 28.13  ? 71  MET C N   1 
ATOM 7569  C CA  . MET C 3 71  ? -26.061 5.506   56.260   1.00 28.13  ? 71  MET C CA  1 
ATOM 7570  C C   . MET C 3 71  ? -27.273 6.220   55.673   1.00 28.13  ? 71  MET C C   1 
ATOM 7571  O O   . MET C 3 71  ? -27.319 6.447   54.458   1.00 28.13  ? 71  MET C O   1 
ATOM 7572  C CB  . MET C 3 71  ? -26.203 3.986   56.117   1.00 28.13  ? 71  MET C CB  1 
ATOM 7573  C CG  . MET C 3 71  ? -26.647 3.481   54.751   1.00 28.13  ? 71  MET C CG  1 
ATOM 7574  S SD  . MET C 3 71  ? -28.429 3.210   54.649   1.00 28.13  ? 71  MET C SD  1 
ATOM 7575  C CE  . MET C 3 71  ? -28.524 1.425   54.793   1.00 28.13  ? 71  MET C CE  1 
ATOM 7576  N N   . ALA C 3 72  ? -28.242 6.612   56.503   1.00 26.21  ? 72  ALA C N   1 
ATOM 7577  C CA  . ALA C 3 72  ? -29.359 7.422   56.039   1.00 26.21  ? 72  ALA C CA  1 
ATOM 7578  C C   . ALA C 3 72  ? -29.132 8.914   56.207   1.00 26.21  ? 72  ALA C C   1 
ATOM 7579  O O   . ALA C 3 72  ? -29.980 9.697   55.769   1.00 26.21  ? 72  ALA C O   1 
ATOM 7580  C CB  . ALA C 3 72  ? -30.656 7.032   56.761   1.00 26.21  ? 72  ALA C CB  1 
ATOM 7581  N N   . SER C 3 73  ? -28.033 9.333   56.830   1.00 25.45  ? 73  SER C N   1 
ATOM 7582  C CA  . SER C 3 73  ? -27.659 10.738  56.851   1.00 25.45  ? 73  SER C CA  1 
ATOM 7583  C C   . SER C 3 73  ? -26.692 11.100  55.738   1.00 25.45  ? 73  SER C C   1 
ATOM 7584  O O   . SER C 3 73  ? -26.732 12.232  55.245   1.00 25.45  ? 73  SER C O   1 
ATOM 7585  C CB  . SER C 3 73  ? -27.035 11.108  58.198   1.00 25.45  ? 73  SER C CB  1 
ATOM 7586  O OG  . SER C 3 73  ? -26.432 12.389  58.139   1.00 25.45  ? 73  SER C OG  1 
ATOM 7587  N N   . ALA C 3 74  ? -25.817 10.173  55.341   1.00 24.76  ? 74  ALA C N   1 
ATOM 7588  C CA  . ALA C 3 74  ? -24.978 10.405  54.172   1.00 24.76  ? 74  ALA C CA  1 
ATOM 7589  C C   . ALA C 3 74  ? -25.816 10.482  52.905   1.00 24.76  ? 74  ALA C C   1 
ATOM 7590  O O   . ALA C 3 74  ? -25.560 11.321  52.035   1.00 24.76  ? 74  ALA C O   1 
ATOM 7591  C CB  . ALA C 3 74  ? -23.921 9.307   54.054   1.00 24.76  ? 74  ALA C CB  1 
ATOM 7592  N N   . ALA C 3 75  ? -26.823 9.614   52.782   1.00 25.04  ? 75  ALA C N   1 
ATOM 7593  C CA  . ALA C 3 75  ? -27.718 9.685   51.633   1.00 25.04  ? 75  ALA C CA  1 
ATOM 7594  C C   . ALA C 3 75  ? -28.566 10.948  51.664   1.00 25.04  ? 75  ALA C C   1 
ATOM 7595  O O   . ALA C 3 75  ? -28.890 11.499  50.608   1.00 25.04  ? 75  ALA C O   1 
ATOM 7596  C CB  . ALA C 3 75  ? -28.610 8.448   51.580   1.00 25.04  ? 75  ALA C CB  1 
ATOM 7597  N N   . ALA C 3 76  ? -28.934 11.419  52.853   1.00 24.80  ? 76  ALA C N   1 
ATOM 7598  C CA  . ALA C 3 76  ? -29.664 12.668  52.996   1.00 24.80  ? 76  ALA C CA  1 
ATOM 7599  C C   . ALA C 3 76  ? -28.765 13.885  52.837   1.00 24.80  ? 76  ALA C C   1 
ATOM 7600  O O   . ALA C 3 76  ? -29.268 15.008  52.756   1.00 24.80  ? 76  ALA C O   1 
ATOM 7601  C CB  . ALA C 3 76  ? -30.372 12.717  54.351   1.00 24.80  ? 76  ALA C CB  1 
ATOM 7602  N N   . HIS C 3 77  ? -27.448 13.683  52.793   1.00 24.74  ? 77  HIS C N   1 
ATOM 7603  C CA  . HIS C 3 77  ? -26.499 14.743  52.495   1.00 24.74  ? 77  HIS C CA  1 
ATOM 7604  C C   . HIS C 3 77  ? -26.063 14.758  51.039   1.00 24.74  ? 77  HIS C C   1 
ATOM 7605  O O   . HIS C 3 77  ? -25.573 15.789  50.569   1.00 24.74  ? 77  HIS C O   1 
ATOM 7606  C CB  . HIS C 3 77  ? -25.259 14.615  53.391   1.00 24.74  ? 77  HIS C CB  1 
ATOM 7607  C CG  . HIS C 3 77  ? -25.283 15.511  54.588   1.00 24.74  ? 77  HIS C CG  1 
ATOM 7608  N ND1 . HIS C 3 77  ? -25.304 16.885  54.490   1.00 24.74  ? 77  HIS C ND1 1 
ATOM 7609  C CD2 . HIS C 3 77  ? -25.290 15.228  55.913   1.00 24.74  ? 77  HIS C CD2 1 
ATOM 7610  C CE1 . HIS C 3 77  ? -25.321 17.410  55.701   1.00 24.74  ? 77  HIS C CE1 1 
ATOM 7611  N NE2 . HIS C 3 77  ? -25.313 16.427  56.582   1.00 24.74  ? 77  HIS C NE2 1 
ATOM 7612  N N   . LEU C 3 78  ? -26.222 13.648  50.319   1.00 24.69  ? 78  LEU C N   1 
ATOM 7613  C CA  . LEU C 3 78  ? -25.962 13.603  48.887   1.00 24.69  ? 78  LEU C CA  1 
ATOM 7614  C C   . LEU C 3 78  ? -27.200 13.881  48.053   1.00 24.69  ? 78  LEU C C   1 
ATOM 7615  O O   . LEU C 3 78  ? -27.075 14.299  46.899   1.00 24.69  ? 78  LEU C O   1 
ATOM 7616  C CB  . LEU C 3 78  ? -25.395 12.236  48.488   1.00 24.69  ? 78  LEU C CB  1 
ATOM 7617  C CG  . LEU C 3 78  ? -23.943 11.951  48.862   1.00 24.69  ? 78  LEU C CG  1 
ATOM 7618  C CD1 . LEU C 3 78  ? -23.666 10.461  48.806   1.00 24.69  ? 78  LEU C CD1 1 
ATOM 7619  C CD2 . LEU C 3 78  ? -23.001 12.706  47.945   1.00 24.69  ? 78  LEU C CD2 1 
ATOM 7620  N N   . LYS C 3 79  ? -28.390 13.662  48.609   1.00 26.16  ? 79  LYS C N   1 
ATOM 7621  C CA  . LYS C 3 79  ? -29.625 13.916  47.882   1.00 26.16  ? 79  LYS C CA  1 
ATOM 7622  C C   . LYS C 3 79  ? -29.858 15.418  47.788   1.00 26.16  ? 79  LYS C C   1 
ATOM 7623  O O   . LYS C 3 79  ? -30.600 15.888  46.920   1.00 26.16  ? 79  LYS C O   1 
ATOM 7624  C CB  . LYS C 3 79  ? -30.800 13.207  48.562   1.00 26.16  ? 79  LYS C CB  1 
ATOM 7625  C CG  . LYS C 3 79  ? -32.164 13.501  47.964   1.00 26.16  ? 79  LYS C CG  1 
ATOM 7626  C CD  . LYS C 3 79  ? -33.171 12.418  48.310   1.00 26.16  ? 79  LYS C CD  1 
ATOM 7627  C CE  . LYS C 3 79  ? -32.622 11.036  48.007   1.00 26.16  ? 79  LYS C CE  1 
ATOM 7628  N NZ  . LYS C 3 79  ? -33.406 9.968   48.682   1.00 26.16  ? 79  LYS C NZ  1 
ATOM 7629  N N   . GLN C 3 80  ? -29.204 16.184  48.660   1.00 27.75  ? 80  GLN C N   1 
ATOM 7630  C CA  . GLN C 3 80  ? -29.226 17.636  48.566   1.00 27.75  ? 80  GLN C CA  1 
ATOM 7631  C C   . GLN C 3 80  ? -28.584 18.144  47.285   1.00 27.75  ? 80  GLN C C   1 
ATOM 7632  O O   . GLN C 3 80  ? -28.965 19.214  46.801   1.00 27.75  ? 80  GLN C O   1 
ATOM 7633  C CB  . GLN C 3 80  ? -28.520 18.263  49.772   1.00 27.75  ? 80  GLN C CB  1 
ATOM 7634  C CG  . GLN C 3 80  ? -28.708 19.766  49.882   1.00 27.75  ? 80  GLN C CG  1 
ATOM 7635  C CD  . GLN C 3 80  ? -27.393 20.512  49.922   1.00 27.75  ? 80  GLN C CD  1 
ATOM 7636  O OE1 . GLN C 3 80  ? -26.323 19.906  49.938   1.00 27.75  ? 80  GLN C OE1 1 
ATOM 7637  N NE2 . GLN C 3 80  ? -27.464 21.838  49.935   1.00 27.75  ? 80  GLN C NE2 1 
ATOM 7638  N N   . GLU C 3 81  ? -27.629 17.404  46.726   1.00 27.24  ? 81  GLU C N   1 
ATOM 7639  C CA  . GLU C 3 81  ? -27.079 17.709  45.412   1.00 27.24  ? 81  GLU C CA  1 
ATOM 7640  C C   . GLU C 3 81  ? -27.967 17.159  44.303   1.00 27.24  ? 81  GLU C C   1 
ATOM 7641  O O   . GLU C 3 81  ? -28.414 17.911  43.435   1.00 27.24  ? 81  GLU C O   1 
ATOM 7642  C CB  . GLU C 3 81  ? -25.657 17.150  45.284   1.00 27.24  ? 81  GLU C CB  1 
ATOM 7643  C CG  . GLU C 3 81  ? -24.791 17.354  46.508   1.00 27.24  ? 81  GLU C CG  1 
ATOM 7644  C CD  . GLU C 3 81  ? -23.946 18.605  46.414   1.00 27.24  ? 81  GLU C CD  1 
ATOM 7645  O OE1 . GLU C 3 81  ? -23.322 18.818  45.354   1.00 27.24  ? 81  GLU C OE1 1 
ATOM 7646  O OE2 . GLU C 3 81  ? -23.904 19.375  47.396   1.00 27.24  ? 81  GLU C OE2 1 
ATOM 7647  N N   . PHE C 3 82  ? -28.266 15.858  44.351   1.00 26.44  ? 82  PHE C N   1 
ATOM 7648  C CA  . PHE C 3 82  ? -29.027 15.202  43.292   1.00 26.44  ? 82  PHE C CA  1 
ATOM 7649  C C   . PHE C 3 82  ? -30.342 15.912  42.995   1.00 26.44  ? 82  PHE C C   1 
ATOM 7650  O O   . PHE C 3 82  ? -30.772 15.986  41.841   1.00 26.44  ? 82  PHE C O   1 
ATOM 7651  C CB  . PHE C 3 82  ? -29.284 13.744  43.678   1.00 26.44  ? 82  PHE C CB  1 
ATOM 7652  C CG  . PHE C 3 82  ? -30.332 13.070  42.844   1.00 26.44  ? 82  PHE C CG  1 
ATOM 7653  C CD1 . PHE C 3 82  ? -30.167 12.925  41.480   1.00 26.44  ? 82  PHE C CD1 1 
ATOM 7654  C CD2 . PHE C 3 82  ? -31.487 12.583  43.429   1.00 26.44  ? 82  PHE C CD2 1 
ATOM 7655  C CE1 . PHE C 3 82  ? -31.133 12.307  40.717   1.00 26.44  ? 82  PHE C CE1 1 
ATOM 7656  C CE2 . PHE C 3 82  ? -32.455 11.964  42.670   1.00 26.44  ? 82  PHE C CE2 1 
ATOM 7657  C CZ  . PHE C 3 82  ? -32.279 11.826  41.313   1.00 26.44  ? 82  PHE C CZ  1 
ATOM 7658  N N   . LYS C 3 83  ? -30.990 16.454  44.020   1.00 27.34  ? 83  LYS C N   1 
ATOM 7659  C CA  . LYS C 3 83  ? -32.239 17.177  43.830   1.00 27.34  ? 83  LYS C CA  1 
ATOM 7660  C C   . LYS C 3 83  ? -32.027 18.627  43.419   1.00 27.34  ? 83  LYS C C   1 
ATOM 7661  O O   . LYS C 3 83  ? -33.010 19.355  43.245   1.00 27.34  ? 83  LYS C O   1 
ATOM 7662  C CB  . LYS C 3 83  ? -33.085 17.117  45.104   1.00 27.34  ? 83  LYS C CB  1 
ATOM 7663  C CG  . LYS C 3 83  ? -33.711 15.757  45.351   1.00 27.34  ? 83  LYS C CG  1 
ATOM 7664  C CD  . LYS C 3 83  ? -35.073 15.654  44.687   1.00 27.34  ? 83  LYS C CD  1 
ATOM 7665  C CE  . LYS C 3 83  ? -35.502 14.206  44.523   1.00 27.34  ? 83  LYS C CE  1 
ATOM 7666  N NZ  . LYS C 3 83  ? -36.421 14.029  43.365   1.00 27.34  ? 83  LYS C NZ  1 
ATOM 7667  N N   . GLU C 3 84  ? -30.778 19.065  43.268   1.00 27.87  ? 84  GLU C N   1 
ATOM 7668  C CA  . GLU C 3 84  ? -30.468 20.417  42.820   1.00 27.87  ? 84  GLU C CA  1 
ATOM 7669  C C   . GLU C 3 84  ? -29.563 20.392  41.595   1.00 27.87  ? 84  GLU C C   1 
ATOM 7670  O O   . GLU C 3 84  ? -28.798 21.331  41.361   1.00 27.87  ? 84  GLU C O   1 
ATOM 7671  C CB  . GLU C 3 84  ? -29.822 21.231  43.940   1.00 27.87  ? 84  GLU C CB  1 
ATOM 7672  C CG  . GLU C 3 84  ? -30.777 21.644  45.042   1.00 27.87  ? 84  GLU C CG  1 
ATOM 7673  C CD  . GLU C 3 84  ? -30.052 22.155  46.270   1.00 27.87  ? 84  GLU C CD  1 
ATOM 7674  O OE1 . GLU C 3 84  ? -28.831 22.397  46.180   1.00 27.87  ? 84  GLU C OE1 1 
ATOM 7675  O OE2 . GLU C 3 84  ? -30.703 22.313  47.324   1.00 27.87  ? 84  GLU C OE2 1 
ATOM 7676  N N   . GLY C 3 85  ? -29.638 19.328  40.806   1.00 27.15  ? 85  GLY C N   1 
ATOM 7677  C CA  . GLY C 3 85  ? -28.733 19.186  39.676   1.00 27.15  ? 85  GLY C CA  1 
ATOM 7678  C C   . GLY C 3 85  ? -27.356 18.789  40.151   1.00 27.15  ? 85  GLY C C   1 
ATOM 7679  O O   . GLY C 3 85  ? -27.212 18.092  41.153   1.00 27.15  ? 85  GLY C O   1 
ATOM 7680  N N   . ARG C 3 86  ? -26.336 19.173  39.386   1.00 26.95  ? 86  ARG C N   1 
ATOM 7681  C CA  . ARG C 3 86  ? -24.936 19.048  39.782   1.00 26.95  ? 86  ARG C CA  1 
ATOM 7682  C C   . ARG C 3 86  ? -24.468 17.597  39.805   1.00 26.95  ? 86  ARG C C   1 
ATOM 7683  O O   . ARG C 3 86  ? -23.265 17.340  39.910   1.00 26.95  ? 86  ARG C O   1 
ATOM 7684  C CB  . ARG C 3 86  ? -24.701 19.694  41.152   1.00 26.95  ? 86  ARG C CB  1 
ATOM 7685  C CG  . ARG C 3 86  ? -24.166 21.113  41.098   1.00 26.95  ? 86  ARG C CG  1 
ATOM 7686  C CD  . ARG C 3 86  ? -23.934 21.660  42.496   1.00 26.95  ? 86  ARG C CD  1 
ATOM 7687  N NE  . ARG C 3 86  ? -25.099 22.372  43.007   1.00 26.95  ? 86  ARG C NE  1 
ATOM 7688  C CZ  . ARG C 3 86  ? -25.561 22.255  44.244   1.00 26.95  ? 86  ARG C CZ  1 
ATOM 7689  N NH1 . ARG C 3 86  ? -24.984 21.455  45.124   1.00 26.95  ? 86  ARG C NH1 1 
ATOM 7690  N NH2 . ARG C 3 86  ? -26.631 22.957  44.606   1.00 26.95  ? 86  ARG C NH2 1 
ATOM 7691  N N   . ILE C 3 87  ? -25.398 16.651  39.675   1.00 25.78  ? 87  ILE C N   1 
ATOM 7692  C CA  . ILE C 3 87  ? -25.106 15.226  39.540   1.00 25.78  ? 87  ILE C CA  1 
ATOM 7693  C C   . ILE C 3 87  ? -26.338 14.547  38.966   1.00 25.78  ? 87  ILE C C   1 
ATOM 7694  O O   . ILE C 3 87  ? -27.468 14.905  39.313   1.00 25.78  ? 87  ILE C O   1 
ATOM 7695  C CB  . ILE C 3 87  ? -24.721 14.544  40.871   1.00 25.78  ? 87  ILE C CB  1 
ATOM 7696  C CG1 . ILE C 3 87  ? -25.557 15.078  42.034   1.00 25.78  ? 87  ILE C CG1 1 
ATOM 7697  C CG2 . ILE C 3 87  ? -23.222 14.620  41.144   1.00 25.78  ? 87  ILE C CG2 1 
ATOM 7698  C CD1 . ILE C 3 87  ? -25.471 14.210  43.266   1.00 25.78  ? 87  ILE C CD1 1 
ATOM 7699  N N   . THR C 3 88  ? -26.124 13.570  38.093   1.00 25.83  ? 88  THR C N   1 
ATOM 7700  C CA  . THR C 3 88  ? -27.218 12.754  37.594   1.00 25.83  ? 88  THR C CA  1 
ATOM 7701  C C   . THR C 3 88  ? -27.550 11.665  38.604   1.00 25.83  ? 88  THR C C   1 
ATOM 7702  O O   . THR C 3 88  ? -26.841 11.483  39.596   1.00 25.83  ? 88  THR C O   1 
ATOM 7703  C CB  . THR C 3 88  ? -26.855 12.129  36.249   1.00 25.83  ? 88  THR C CB  1 
ATOM 7704  O OG1 . THR C 3 88  ? -25.519 11.611  36.308   1.00 25.83  ? 88  THR C OG1 1 
ATOM 7705  C CG2 . THR C 3 88  ? -26.935 13.167  35.145   1.00 25.83  ? 88  THR C CG2 1 
ATOM 7706  N N   . GLY C 3 89  ? -28.638 10.946  38.349   1.00 25.42  ? 89  GLY C N   1 
ATOM 7707  C CA  . GLY C 3 89  ? -29.070 9.884   39.238   1.00 25.42  ? 89  GLY C CA  1 
ATOM 7708  C C   . GLY C 3 89  ? -28.033 8.799   39.432   1.00 25.42  ? 89  GLY C C   1 
ATOM 7709  O O   . GLY C 3 89  ? -27.837 8.310   40.547   1.00 25.42  ? 89  GLY C O   1 
ATOM 7710  N N   . GLY C 3 90  ? -27.365 8.412   38.350   1.00 25.84  ? 90  GLY C N   1 
ATOM 7711  C CA  . GLY C 3 90  ? -26.359 7.371   38.404   1.00 25.84  ? 90  GLY C CA  1 
ATOM 7712  C C   . GLY C 3 90  ? -25.181 7.706   39.294   1.00 25.84  ? 90  GLY C C   1 
ATOM 7713  O O   . GLY C 3 90  ? -24.699 6.850   40.040   1.00 25.84  ? 90  GLY C O   1 
ATOM 7714  N N   . GLU C 3 91  ? -24.700 8.949   39.219   1.00 26.01  ? 91  GLU C N   1 
ATOM 7715  C CA  . GLU C 3 91  ? -23.557 9.350   40.032   1.00 26.01  ? 91  GLU C CA  1 
ATOM 7716  C C   . GLU C 3 91  ? -23.909 9.361   41.514   1.00 26.01  ? 91  GLU C C   1 
ATOM 7717  O O   . GLU C 3 91  ? -23.090 8.982   42.359   1.00 26.01  ? 91  GLU C O   1 
ATOM 7718  C CB  . GLU C 3 91  ? -23.052 10.722  39.591   1.00 26.01  ? 91  GLU C CB  1 
ATOM 7719  C CG  . GLU C 3 91  ? -22.557 10.772  38.157   1.00 26.01  ? 91  GLU C CG  1 
ATOM 7720  C CD  . GLU C 3 91  ? -22.256 12.183  37.698   1.00 26.01  ? 91  GLU C CD  1 
ATOM 7721  O OE1 . GLU C 3 91  ? -21.431 12.857  38.348   1.00 26.01  ? 91  GLU C OE1 1 
ATOM 7722  O OE2 . GLU C 3 91  ? -22.848 12.620  36.689   1.00 26.01  ? 91  GLU C OE2 1 
ATOM 7723  N N   . TYR C 3 92  ? -25.121 9.807   41.850   1.00 25.52  ? 92  TYR C N   1 
ATOM 7724  C CA  . TYR C 3 92  ? -25.540 9.866   43.245   1.00 25.52  ? 92  TYR C CA  1 
ATOM 7725  C C   . TYR C 3 92  ? -25.560 8.478   43.875   1.00 25.52  ? 92  TYR C C   1 
ATOM 7726  O O   . TYR C 3 92  ? -25.070 8.278   44.991   1.00 25.52  ? 92  TYR C O   1 
ATOM 7727  C CB  . TYR C 3 92  ? -26.917 10.520  43.347   1.00 25.52  ? 92  TYR C CB  1 
ATOM 7728  C CG  . TYR C 3 92  ? -27.731 10.040  44.526   1.00 25.52  ? 92  TYR C CG  1 
ATOM 7729  C CD1 . TYR C 3 92  ? -27.435 10.454  45.816   1.00 25.52  ? 92  TYR C CD1 1 
ATOM 7730  C CD2 . TYR C 3 92  ? -28.794 9.166   44.349   1.00 25.52  ? 92  TYR C CD2 1 
ATOM 7731  C CE1 . TYR C 3 92  ? -28.177 10.015  46.893   1.00 25.52  ? 92  TYR C CE1 1 
ATOM 7732  C CE2 . TYR C 3 92  ? -29.538 8.723   45.420   1.00 25.52  ? 92  TYR C CE2 1 
ATOM 7733  C CZ  . TYR C 3 92  ? -29.226 9.149   46.690   1.00 25.52  ? 92  TYR C CZ  1 
ATOM 7734  O OH  . TYR C 3 92  ? -29.969 8.709   47.760   1.00 25.52  ? 92  TYR C OH  1 
ATOM 7735  N N   . THR C 3 93  ? -26.132 7.505   43.165   1.00 25.21  ? 93  THR C N   1 
ATOM 7736  C CA  . THR C 3 93  ? -26.230 6.152   43.703   1.00 25.21  ? 93  THR C CA  1 
ATOM 7737  C C   . THR C 3 93  ? -24.851 5.540   43.908   1.00 25.21  ? 93  THR C C   1 
ATOM 7738  O O   . THR C 3 93  ? -24.594 4.878   44.921   1.00 25.21  ? 93  THR C O   1 
ATOM 7739  C CB  . THR C 3 93  ? -27.077 5.282   42.775   1.00 25.21  ? 93  THR C CB  1 
ATOM 7740  O OG1 . THR C 3 93  ? -28.454 5.656   42.901   1.00 25.21  ? 93  THR C OG1 1 
ATOM 7741  C CG2 . THR C 3 93  ? -26.929 3.816   43.132   1.00 25.21  ? 93  THR C CG2 1 
ATOM 7742  N N   . LYS C 3 94  ? -23.941 5.763   42.958   1.00 25.41  ? 94  LYS C N   1 
ATOM 7743  C CA  . LYS C 3 94  ? -22.591 5.224   43.081   1.00 25.41  ? 94  LYS C CA  1 
ATOM 7744  C C   . LYS C 3 94  ? -21.894 5.773   44.319   1.00 25.41  ? 94  LYS C C   1 
ATOM 7745  O O   . LYS C 3 94  ? -21.195 5.041   45.029   1.00 25.41  ? 94  LYS C O   1 
ATOM 7746  C CB  . LYS C 3 94  ? -21.784 5.543   41.823   1.00 25.41  ? 94  LYS C CB  1 
ATOM 7747  C CG  . LYS C 3 94  ? -22.017 4.583   40.666   1.00 25.41  ? 94  LYS C CG  1 
ATOM 7748  C CD  . LYS C 3 94  ? -22.340 3.183   41.155   1.00 25.41  ? 94  LYS C CD  1 
ATOM 7749  C CE  . LYS C 3 94  ? -22.574 2.238   39.990   1.00 25.41  ? 94  LYS C CE  1 
ATOM 7750  N NZ  . LYS C 3 94  ? -21.315 1.574   39.560   1.00 25.41  ? 94  LYS C NZ  1 
ATOM 7751  N N   . ALA C 3 95  ? -22.066 7.067   44.590   1.00 24.96  ? 95  ALA C N   1 
ATOM 7752  C CA  . ALA C 3 95  ? -21.513 7.650   45.807   1.00 24.96  ? 95  ALA C CA  1 
ATOM 7753  C C   . ALA C 3 95  ? -22.148 7.028   47.044   1.00 24.96  ? 95  ALA C C   1 
ATOM 7754  O O   . ALA C 3 95  ? -21.461 6.722   48.025   1.00 24.96  ? 95  ALA C O   1 
ATOM 7755  C CB  . ALA C 3 95  ? -21.710 9.166   45.796   1.00 24.96  ? 95  ALA C CB  1 
ATOM 7756  N N   . TYR C 3 96  ? -23.466 6.828   47.009   1.00 25.09  ? 96  TYR C N   1 
ATOM 7757  C CA  . TYR C 3 96  ? -24.175 6.254   48.147   1.00 25.09  ? 96  TYR C CA  1 
ATOM 7758  C C   . TYR C 3 96  ? -23.705 4.834   48.438   1.00 25.09  ? 96  TYR C C   1 
ATOM 7759  O O   . TYR C 3 96  ? -23.503 4.456   49.597   1.00 25.09  ? 96  TYR C O   1 
ATOM 7760  C CB  . TYR C 3 96  ? -25.681 6.284   47.881   1.00 25.09  ? 96  TYR C CB  1 
ATOM 7761  C CG  . TYR C 3 96  ? -26.524 5.646   48.959   1.00 25.09  ? 96  TYR C CG  1 
ATOM 7762  C CD1 . TYR C 3 96  ? -26.259 5.865   50.302   1.00 25.09  ? 96  TYR C CD1 1 
ATOM 7763  C CD2 . TYR C 3 96  ? -27.594 4.826   48.630   1.00 25.09  ? 96  TYR C CD2 1 
ATOM 7764  C CE1 . TYR C 3 96  ? -27.033 5.282   51.286   1.00 25.09  ? 96  TYR C CE1 1 
ATOM 7765  C CE2 . TYR C 3 96  ? -28.372 4.239   49.604   1.00 25.09  ? 96  TYR C CE2 1 
ATOM 7766  C CZ  . TYR C 3 96  ? -28.087 4.471   50.930   1.00 25.09  ? 96  TYR C CZ  1 
ATOM 7767  O OH  . TYR C 3 96  ? -28.865 3.887   51.901   1.00 25.09  ? 96  TYR C OH  1 
ATOM 7768  N N   . ILE C 3 97  ? -23.526 4.029   47.390   1.00 25.31  ? 97  ILE C N   1 
ATOM 7769  C CA  . ILE C 3 97  ? -23.094 2.649   47.554   1.00 25.31  ? 97  ILE C CA  1 
ATOM 7770  C C   . ILE C 3 97  ? -21.685 2.539   48.120   1.00 25.31  ? 97  ILE C C   1 
ATOM 7771  O O   . ILE C 3 97  ? -21.430 1.676   48.964   1.00 25.31  ? 97  ILE C O   1 
ATOM 7772  C CB  . ILE C 3 97  ? -23.208 1.904   46.206   1.00 25.31  ? 97  ILE C CB  1 
ATOM 7773  C CG1 . ILE C 3 97  ? -24.632 1.385   46.008   1.00 25.31  ? 97  ILE C CG1 1 
ATOM 7774  C CG2 . ILE C 3 97  ? -22.216 0.759   46.122   1.00 25.31  ? 97  ILE C CG2 1 
ATOM 7775  C CD1 . ILE C 3 97  ? -24.863 0.753   44.659   1.00 25.31  ? 97  ILE C CD1 1 
ATOM 7776  N N   . ALA C 3 98  ? -20.770 3.410   47.699   1.00 25.89  ? 98  ALA C N   1 
ATOM 7777  C CA  . ALA C 3 98  ? -19.384 3.367   48.146   1.00 25.89  ? 98  ALA C CA  1 
ATOM 7778  C C   . ALA C 3 98  ? -19.196 3.950   49.540   1.00 25.89  ? 98  ALA C C   1 
ATOM 7779  O O   . ALA C 3 98  ? -18.057 4.095   49.993   1.00 25.89  ? 98  ALA C O   1 
ATOM 7780  C CB  . ALA C 3 98  ? -18.484 4.098   47.147   1.00 25.89  ? 98  ALA C CB  1 
ATOM 7781  N N   . ILE C 3 99  ? -20.287 4.288   50.229   1.00 27.01  ? 99  ILE C N   1 
ATOM 7782  C CA  . ILE C 3 99  ? -20.219 4.817   51.588   1.00 27.01  ? 99  ILE C CA  1 
ATOM 7783  C C   . ILE C 3 99  ? -20.483 3.740   52.636   1.00 27.01  ? 99  ILE C C   1 
ATOM 7784  O O   . ILE C 3 99  ? -20.077 3.907   53.799   1.00 27.01  ? 99  ILE C O   1 
ATOM 7785  C CB  . ILE C 3 99  ? -21.194 6.011   51.739   1.00 27.01  ? 99  ILE C CB  1 
ATOM 7786  C CG1 . ILE C 3 99  ? -20.639 7.229   51.005   1.00 27.01  ? 99  ILE C CG1 1 
ATOM 7787  C CG2 . ILE C 3 99  ? -21.435 6.394   53.182   1.00 27.01  ? 99  ILE C CG2 1 
ATOM 7788  C CD1 . ILE C 3 99  ? -19.350 7.750   51.590   1.00 27.01  ? 99  ILE C CD1 1 
ATOM 7789  N N   . VAL C 3 100 ? -21.073 2.607   52.245   1.00 27.99  ? 100 VAL C N   1 
ATOM 7790  C CA  . VAL C 3 100 ? -21.458 1.575   53.205   1.00 27.99  ? 100 VAL C CA  1 
ATOM 7791  C C   . VAL C 3 100 ? -20.257 1.110   54.018   1.00 27.99  ? 100 VAL C C   1 
ATOM 7792  O O   . VAL C 3 100 ? -20.363 0.875   55.228   1.00 27.99  ? 100 VAL C O   1 
ATOM 7793  C CB  . VAL C 3 100 ? -22.139 0.401   52.475   1.00 27.99  ? 100 VAL C CB  1 
ATOM 7794  C CG1 . VAL C 3 100 ? -22.324 -0.778  53.412   1.00 27.99  ? 100 VAL C CG1 1 
ATOM 7795  C CG2 . VAL C 3 100 ? -23.476 0.840   51.905   1.00 27.99  ? 100 VAL C CG2 1 
ATOM 7796  N N   . GLU C 3 101 ? -19.096 0.973   53.376   1.00 30.53  ? 101 GLU C N   1 
ATOM 7797  C CA  . GLU C 3 101 ? -17.896 0.563   54.098   1.00 30.53  ? 101 GLU C CA  1 
ATOM 7798  C C   . GLU C 3 101 ? -17.523 1.580   55.170   1.00 30.53  ? 101 GLU C C   1 
ATOM 7799  O O   . GLU C 3 101 ? -17.150 1.215   56.290   1.00 30.53  ? 101 GLU C O   1 
ATOM 7800  C CB  . GLU C 3 101 ? -16.738 0.360   53.121   1.00 30.53  ? 101 GLU C CB  1 
ATOM 7801  C CG  . GLU C 3 101 ? -15.631 -0.528  53.663   1.00 30.53  ? 101 GLU C CG  1 
ATOM 7802  C CD  . GLU C 3 101 ? -14.286 -0.239  53.027   1.00 30.53  ? 101 GLU C CD  1 
ATOM 7803  O OE1 . GLU C 3 101 ? -14.053 0.921   52.628   1.00 30.53  ? 101 GLU C OE1 1 
ATOM 7804  O OE2 . GLU C 3 101 ? -13.461 -1.171  52.928   1.00 30.53  ? 101 GLU C OE2 1 
ATOM 7805  N N   . THR C 3 102 ? -17.611 2.870   54.840   1.00 29.00  ? 102 THR C N   1 
ATOM 7806  C CA  . THR C 3 102 ? -17.253 3.907   55.803   1.00 29.00  ? 102 THR C CA  1 
ATOM 7807  C C   . THR C 3 102 ? -18.265 3.988   56.939   1.00 29.00  ? 102 THR C C   1 
ATOM 7808  O O   . THR C 3 102 ? -17.891 4.067   58.114   1.00 29.00  ? 102 THR C O   1 
ATOM 7809  C CB  . THR C 3 102 ? -17.134 5.259   55.100   1.00 29.00  ? 102 THR C CB  1 
ATOM 7810  O OG1 . THR C 3 102 ? -16.255 5.140   53.975   1.00 29.00  ? 102 THR C OG1 1 
ATOM 7811  C CG2 . THR C 3 102 ? -16.585 6.303   56.056   1.00 29.00  ? 102 THR C CG2 1 
ATOM 7812  N N   . CYS C 3 103 ? -19.557 3.978   56.605   1.00 28.66  ? 103 CYS C N   1 
ATOM 7813  C CA  . CYS C 3 103 ? -20.588 4.107   57.630   1.00 28.66  ? 103 CYS C CA  1 
ATOM 7814  C C   . CYS C 3 103 ? -20.559 2.930   58.596   1.00 28.66  ? 103 CYS C C   1 
ATOM 7815  O O   . CYS C 3 103 ? -20.657 3.112   59.815   1.00 28.66  ? 103 CYS C O   1 
ATOM 7816  C CB  . CYS C 3 103 ? -21.965 4.235   56.981   1.00 28.66  ? 103 CYS C CB  1 
ATOM 7817  S SG  . CYS C 3 103 ? -22.404 5.921   56.512   1.00 28.66  ? 103 CYS C SG  1 
ATOM 7818  N N   . MET C 3 104 ? -20.428 1.712   58.070   1.00 29.21  ? 104 MET C N   1 
ATOM 7819  C CA  . MET C 3 104 ? -20.396 0.536   58.933   1.00 29.21  ? 104 MET C CA  1 
ATOM 7820  C C   . MET C 3 104 ? -19.185 0.570   59.856   1.00 29.21  ? 104 MET C C   1 
ATOM 7821  O O   . MET C 3 104 ? -19.276 0.214   61.036   1.00 29.21  ? 104 MET C O   1 
ATOM 7822  C CB  . MET C 3 104 ? -20.398 -0.735  58.086   1.00 29.21  ? 104 MET C CB  1 
ATOM 7823  C CG  . MET C 3 104 ? -20.398 -2.018  58.892   1.00 29.21  ? 104 MET C CG  1 
ATOM 7824  S SD  . MET C 3 104 ? -20.536 -3.476  57.845   1.00 29.21  ? 104 MET C SD  1 
ATOM 7825  C CE  . MET C 3 104 ? -21.984 -3.053  56.879   1.00 29.21  ? 104 MET C CE  1 
ATOM 7826  N N   . GLY C 3 105 ? -18.037 0.996   59.331   1.00 28.48  ? 105 GLY C N   1 
ATOM 7827  C CA  . GLY C 3 105 ? -16.847 1.091   60.159   1.00 28.48  ? 105 GLY C CA  1 
ATOM 7828  C C   . GLY C 3 105 ? -16.973 2.143   61.244   1.00 28.48  ? 105 GLY C C   1 
ATOM 7829  O O   . GLY C 3 105 ? -16.540 1.938   62.380   1.00 28.48  ? 105 GLY C O   1 
ATOM 7830  N N   . ASN C 3 106 ? -17.564 3.291   60.907   1.00 28.06  ? 106 ASN C N   1 
ATOM 7831  C CA  . ASN C 3 106 ? -17.695 4.368   61.880   1.00 28.06  ? 106 ASN C CA  1 
ATOM 7832  C C   . ASN C 3 106 ? -18.868 4.164   62.828   1.00 28.06  ? 106 ASN C C   1 
ATOM 7833  O O   . ASN C 3 106 ? -18.863 4.729   63.926   1.00 28.06  ? 106 ASN C O   1 
ATOM 7834  C CB  . ASN C 3 106 ? -17.838 5.711   61.167   1.00 28.06  ? 106 ASN C CB  1 
ATOM 7835  C CG  . ASN C 3 106 ? -16.513 6.412   60.983   1.00 28.06  ? 106 ASN C CG  1 
ATOM 7836  O OD1 . ASN C 3 106 ? -15.461 5.775   60.955   1.00 28.06  ? 106 ASN C OD1 1 
ATOM 7837  N ND2 . ASN C 3 106 ? -16.554 7.732   60.855   1.00 28.06  ? 106 ASN C ND2 1 
ATOM 7838  N N   . ALA C 3 107 ? -19.873 3.383   62.435   1.00 27.70  ? 107 ALA C N   1 
ATOM 7839  C CA  . ALA C 3 107 ? -20.985 3.112   63.337   1.00 27.70  ? 107 ALA C CA  1 
ATOM 7840  C C   . ALA C 3 107 ? -20.549 2.232   64.500   1.00 27.70  ? 107 ALA C C   1 
ATOM 7841  O O   . ALA C 3 107 ? -20.944 2.465   65.646   1.00 27.70  ? 107 ALA C O   1 
ATOM 7842  C CB  . ALA C 3 107 ? -22.139 2.461   62.576   1.00 27.70  ? 107 ALA C CB  1 
ATOM 7843  N N   . THR C 3 108 ? -19.739 1.210   64.219   1.00 27.38  ? 108 THR C N   1 
ATOM 7844  C CA  . THR C 3 108 ? -19.229 0.357   65.287   1.00 27.38  ? 108 THR C CA  1 
ATOM 7845  C C   . THR C 3 108 ? -18.320 1.135   66.227   1.00 27.38  ? 108 THR C C   1 
ATOM 7846  O O   . THR C 3 108 ? -18.355 0.931   67.445   1.00 27.38  ? 108 THR C O   1 
ATOM 7847  C CB  . THR C 3 108 ? -18.488 -0.840  64.698   1.00 27.38  ? 108 THR C CB  1 
ATOM 7848  O OG1 . THR C 3 108 ? -19.284 -1.434  63.666   1.00 27.38  ? 108 THR C OG1 1 
ATOM 7849  C CG2 . THR C 3 108 ? -18.216 -1.872  65.772   1.00 27.38  ? 108 THR C CG2 1 
ATOM 7850  N N   . GLN C 3 109 ? -17.495 2.029   65.680   1.00 28.15  ? 109 GLN C N   1 
ATOM 7851  C CA  . GLN C 3 109 ? -16.622 2.842   66.520   1.00 28.15  ? 109 GLN C CA  1 
ATOM 7852  C C   . GLN C 3 109 ? -17.434 3.740   67.443   1.00 28.15  ? 109 GLN C C   1 
ATOM 7853  O O   . GLN C 3 109 ? -17.085 3.925   68.614   1.00 28.15  ? 109 GLN C O   1 
ATOM 7854  C CB  . GLN C 3 109 ? -15.682 3.675   65.651   1.00 28.15  ? 109 GLN C CB  1 
ATOM 7855  C CG  . GLN C 3 109 ? -14.333 3.947   66.288   1.00 28.15  ? 109 GLN C CG  1 
ATOM 7856  C CD  . GLN C 3 109 ? -13.581 5.069   65.600   1.00 28.15  ? 109 GLN C CD  1 
ATOM 7857  O OE1 . GLN C 3 109 ? -13.728 5.284   64.397   1.00 28.15  ? 109 GLN C OE1 1 
ATOM 7858  N NE2 . GLN C 3 109 ? -12.768 5.790   66.361   1.00 28.15  ? 109 GLN C NE2 1 
ATOM 7859  N N   . TYR C 3 110 ? -18.519 4.317   66.928   1.00 27.52  ? 110 TYR C N   1 
ATOM 7860  C CA  . TYR C 3 110 ? -19.354 5.185   67.751   1.00 27.52  ? 110 TYR C CA  1 
ATOM 7861  C C   . TYR C 3 110 ? -20.129 4.383   68.789   1.00 27.52  ? 110 TYR C C   1 
ATOM 7862  O O   . TYR C 3 110 ? -20.184 4.758   69.965   1.00 27.52  ? 110 TYR C O   1 
ATOM 7863  C CB  . TYR C 3 110 ? -20.311 5.989   66.873   1.00 27.52  ? 110 TYR C CB  1 
ATOM 7864  C CG  . TYR C 3 110 ? -20.974 7.125   67.608   1.00 27.52  ? 110 TYR C CG  1 
ATOM 7865  C CD1 . TYR C 3 110 ? -20.225 8.025   68.348   1.00 27.52  ? 110 TYR C CD1 1 
ATOM 7866  C CD2 . TYR C 3 110 ? -22.349 7.293   67.569   1.00 27.52  ? 110 TYR C CD2 1 
ATOM 7867  C CE1 . TYR C 3 110 ? -20.825 9.064   69.025   1.00 27.52  ? 110 TYR C CE1 1 
ATOM 7868  C CE2 . TYR C 3 110 ? -22.958 8.330   68.242   1.00 27.52  ? 110 TYR C CE2 1 
ATOM 7869  C CZ  . TYR C 3 110 ? -22.191 9.212   68.969   1.00 27.52  ? 110 TYR C CZ  1 
ATOM 7870  O OH  . TYR C 3 110 ? -22.794 10.247  69.641   1.00 27.52  ? 110 TYR C OH  1 
ATOM 7871  N N   . LEU C 3 111 ? -20.740 3.273   68.369   1.00 27.47  ? 111 LEU C N   1 
ATOM 7872  C CA  . LEU C 3 111 ? -21.568 2.479   69.267   1.00 27.47  ? 111 LEU C CA  1 
ATOM 7873  C C   . LEU C 3 111 ? -20.775 1.986   70.471   1.00 27.47  ? 111 LEU C C   1 
ATOM 7874  O O   . LEU C 3 111 ? -21.180 2.176   71.623   1.00 27.47  ? 111 LEU C O   1 
ATOM 7875  C CB  . LEU C 3 111 ? -22.172 1.297   68.507   1.00 27.47  ? 111 LEU C CB  1 
ATOM 7876  C CG  . LEU C 3 111 ? -23.444 0.713   69.116   1.00 27.47  ? 111 LEU C CG  1 
ATOM 7877  C CD1 . LEU C 3 111 ? -24.429 1.821   69.411   1.00 27.47  ? 111 LEU C CD1 1 
ATOM 7878  C CD2 . LEU C 3 111 ? -24.057 -0.320  68.193   1.00 27.47  ? 111 LEU C CD2 1 
ATOM 7879  N N   . LEU C 3 112 ? -19.631 1.354   70.216   1.00 28.01  ? 112 LEU C N   1 
ATOM 7880  C CA  . LEU C 3 112 ? -18.743 0.904   71.284   1.00 28.01  ? 112 LEU C CA  1 
ATOM 7881  C C   . LEU C 3 112 ? -17.880 2.089   71.703   1.00 28.01  ? 112 LEU C C   1 
ATOM 7882  O O   . LEU C 3 112 ? -16.723 2.239   71.304   1.00 28.01  ? 112 LEU C O   1 
ATOM 7883  C CB  . LEU C 3 112 ? -17.898 -0.276  70.823   1.00 28.01  ? 112 LEU C CB  1 
ATOM 7884  C CG  . LEU C 3 112 ? -18.601 -1.631  70.817   1.00 28.01  ? 112 LEU C CG  1 
ATOM 7885  C CD1 . LEU C 3 112 ? -19.055 -1.982  69.413   1.00 28.01  ? 112 LEU C CD1 1 
ATOM 7886  C CD2 . LEU C 3 112 ? -17.686 -2.707  71.373   1.00 28.01  ? 112 LEU C CD2 1 
ATOM 7887  N N   . GLY C 3 113 ? -18.464 2.946   72.533   1.00 29.28  ? 113 GLY C N   1 
ATOM 7888  C CA  . GLY C 3 113 ? -17.790 4.162   72.938   1.00 29.28  ? 113 GLY C CA  1 
ATOM 7889  C C   . GLY C 3 113 ? -18.728 5.336   73.123   1.00 29.28  ? 113 GLY C C   1 
ATOM 7890  O O   . GLY C 3 113 ? -18.338 6.356   73.695   1.00 29.28  ? 113 GLY C O   1 
ATOM 7891  N N   . ARG C 3 114 ? -19.964 5.214   72.636   1.00 30.33  ? 114 ARG C N   1 
ATOM 7892  C CA  . ARG C 3 114 ? -20.952 6.258   72.882   1.00 30.33  ? 114 ARG C CA  1 
ATOM 7893  C C   . ARG C 3 114 ? -21.323 6.322   74.358   1.00 30.33  ? 114 ARG C C   1 
ATOM 7894  O O   . ARG C 3 114 ? -21.311 7.396   74.970   1.00 30.33  ? 114 ARG C O   1 
ATOM 7895  C CB  . ARG C 3 114 ? -22.198 6.020   72.029   1.00 30.33  ? 114 ARG C CB  1 
ATOM 7896  C CG  . ARG C 3 114 ? -23.443 6.701   72.563   1.00 30.33  ? 114 ARG C CG  1 
ATOM 7897  C CD  . ARG C 3 114 ? -24.464 6.938   71.463   1.00 30.33  ? 114 ARG C CD  1 
ATOM 7898  N NE  . ARG C 3 114 ? -25.047 5.703   70.953   1.00 30.33  ? 114 ARG C NE  1 
ATOM 7899  C CZ  . ARG C 3 114 ? -25.902 4.942   71.622   1.00 30.33  ? 114 ARG C CZ  1 
ATOM 7900  N NH1 . ARG C 3 114 ? -26.297 5.254   72.845   1.00 30.33  ? 114 ARG C NH1 1 
ATOM 7901  N NH2 . ARG C 3 114 ? -26.381 3.846   71.046   1.00 30.33  ? 114 ARG C NH2 1 
ATOM 7902  N N   . ASP C 3 115 ? -21.657 5.173   74.947   1.00 33.04  ? 115 ASP C N   1 
ATOM 7903  C CA  . ASP C 3 115 ? -22.066 5.140   76.347   1.00 33.04  ? 115 ASP C CA  1 
ATOM 7904  C C   . ASP C 3 115 ? -20.899 5.468   77.269   1.00 33.04  ? 115 ASP C C   1 
ATOM 7905  O O   . ASP C 3 115 ? -21.036 6.251   78.215   1.00 33.04  ? 115 ASP C O   1 
ATOM 7906  C CB  . ASP C 3 115 ? -22.655 3.771   76.685   1.00 33.04  ? 115 ASP C CB  1 
ATOM 7907  C CG  . ASP C 3 115 ? -24.154 3.715   76.478   1.00 33.04  ? 115 ASP C CG  1 
ATOM 7908  O OD1 . ASP C 3 115 ? -24.849 4.658   76.910   1.00 33.04  ? 115 ASP C OD1 1 
ATOM 7909  O OD2 . ASP C 3 115 ? -24.636 2.728   75.884   1.00 33.04  ? 115 ASP C OD2 1 
ATOM 7910  N N   . GLN C 3 116 ? -19.734 4.872   77.006   1.00 33.18  ? 116 GLN C N   1 
ATOM 7911  C CA  . GLN C 3 116 ? -18.578 5.080   77.868   1.00 33.18  ? 116 GLN C CA  1 
ATOM 7912  C C   . GLN C 3 116 ? -18.115 6.530   77.874   1.00 33.18  ? 116 GLN C C   1 
ATOM 7913  O O   . GLN C 3 116 ? -17.656 7.020   78.912   1.00 33.18  ? 116 GLN C O   1 
ATOM 7914  C CB  . GLN C 3 116 ? -17.438 4.155   77.438   1.00 33.18  ? 116 GLN C CB  1 
ATOM 7915  C CG  . GLN C 3 116 ? -16.052 4.772   77.514   1.00 33.18  ? 116 GLN C CG  1 
ATOM 7916  C CD  . GLN C 3 116 ? -14.953 3.732   77.467   1.00 33.18  ? 116 GLN C CD  1 
ATOM 7917  O OE1 . GLN C 3 116 ? -15.218 2.530   77.475   1.00 33.18  ? 116 GLN C OE1 1 
ATOM 7918  N NE2 . GLN C 3 116 ? -13.707 4.191   77.416   1.00 33.18  ? 116 GLN C NE2 1 
ATOM 7919  N N   . ALA C 3 117 ? -18.241 7.235   76.752   1.00 31.68  ? 117 ALA C N   1 
ATOM 7920  C CA  . ALA C 3 117 ? -17.868 8.640   76.688   1.00 31.68  ? 117 ALA C CA  1 
ATOM 7921  C C   . ALA C 3 117 ? -18.872 9.554   77.373   1.00 31.68  ? 117 ALA C C   1 
ATOM 7922  O O   . ALA C 3 117 ? -18.578 10.738  77.560   1.00 31.68  ? 117 ALA C O   1 
ATOM 7923  C CB  . ALA C 3 117 ? -17.694 9.083   75.232   1.00 31.68  ? 117 ALA C CB  1 
ATOM 7924  N N   . TYR C 3 118 ? -20.049 9.043   77.737   1.00 33.05  ? 118 TYR C N   1 
ATOM 7925  C CA  . TYR C 3 118 ? -21.003 9.849   78.489   1.00 33.05  ? 118 TYR C CA  1 
ATOM 7926  C C   . TYR C 3 118 ? -20.747 9.749   79.987   1.00 33.05  ? 118 TYR C C   1 
ATOM 7927  O O   . TYR C 3 118 ? -20.709 10.767  80.686   1.00 33.05  ? 118 TYR C O   1 
ATOM 7928  C CB  . TYR C 3 118 ? -22.432 9.417   78.167   1.00 33.05  ? 118 TYR C CB  1 
ATOM 7929  C CG  . TYR C 3 118 ? -23.435 9.849   79.210   1.00 33.05  ? 118 TYR C CG  1 
ATOM 7930  C CD1 . TYR C 3 118 ? -23.627 11.190  79.504   1.00 33.05  ? 118 TYR C CD1 1 
ATOM 7931  C CD2 . TYR C 3 118 ? -24.181 8.914   79.911   1.00 33.05  ? 118 TYR C CD2 1 
ATOM 7932  C CE1 . TYR C 3 118 ? -24.537 11.587  80.460   1.00 33.05  ? 118 TYR C CE1 1 
ATOM 7933  C CE2 . TYR C 3 118 ? -25.095 9.303   80.868   1.00 33.05  ? 118 TYR C CE2 1 
ATOM 7934  C CZ  . TYR C 3 118 ? -25.268 10.640  81.139   1.00 33.05  ? 118 TYR C CZ  1 
ATOM 7935  O OH  . TYR C 3 118 ? -26.175 11.035  82.093   1.00 33.05  ? 118 TYR C OH  1 
ATOM 7936  N N   . TRP C 3 119 ? -20.575 8.527   80.497   1.00 33.37  ? 119 TRP C N   1 
ATOM 7937  C CA  . TRP C 3 119 ? -20.333 8.350   81.925   1.00 33.37  ? 119 TRP C CA  1 
ATOM 7938  C C   . TRP C 3 119 ? -19.014 8.985   82.343   1.00 33.37  ? 119 TRP C C   1 
ATOM 7939  O O   . TRP C 3 119 ? -18.901 9.526   83.448   1.00 33.37  ? 119 TRP C O   1 
ATOM 7940  C CB  . TRP C 3 119 ? -20.363 6.866   82.281   1.00 33.37  ? 119 TRP C CB  1 
ATOM 7941  C CG  . TRP C 3 119 ? -21.701 6.247   82.052   1.00 33.37  ? 119 TRP C CG  1 
ATOM 7942  C CD1 . TRP C 3 119 ? -22.022 5.320   81.109   1.00 33.37  ? 119 TRP C CD1 1 
ATOM 7943  C CD2 . TRP C 3 119 ? -22.904 6.519   82.776   1.00 33.37  ? 119 TRP C CD2 1 
ATOM 7944  N NE1 . TRP C 3 119 ? -23.352 4.992   81.201   1.00 33.37  ? 119 TRP C NE1 1 
ATOM 7945  C CE2 . TRP C 3 119 ? -23.915 5.715   82.219   1.00 33.37  ? 119 TRP C CE2 1 
ATOM 7946  C CE3 . TRP C 3 119 ? -23.224 7.361   83.845   1.00 33.37  ? 119 TRP C CE3 1 
ATOM 7947  C CZ2 . TRP C 3 119 ? -25.222 5.729   82.692   1.00 33.37  ? 119 TRP C CZ2 1 
ATOM 7948  C CZ3 . TRP C 3 119 ? -24.520 7.372   84.313   1.00 33.37  ? 119 TRP C CZ3 1 
ATOM 7949  C CH2 . TRP C 3 119 ? -25.504 6.562   83.737   1.00 33.37  ? 119 TRP C CH2 1 
ATOM 7950  N N   . ALA C 3 120 ? -18.005 8.931   81.473   1.00 32.77  ? 120 ALA C N   1 
ATOM 7951  C CA  . ALA C 3 120 ? -16.763 9.642   81.745   1.00 32.77  ? 120 ALA C CA  1 
ATOM 7952  C C   . ALA C 3 120 ? -16.978 11.146  81.818   1.00 32.77  ? 120 ALA C C   1 
ATOM 7953  O O   . ALA C 3 120 ? -16.170 11.846  82.434   1.00 32.77  ? 120 ALA C O   1 
ATOM 7954  C CB  . ALA C 3 120 ? -15.720 9.311   80.679   1.00 32.77  ? 120 ALA C CB  1 
ATOM 7955  N N   . ALA C 3 121 ? -18.038 11.657  81.194   1.00 34.01  ? 121 ALA C N   1 
ATOM 7956  C CA  . ALA C 3 121 ? -18.426 13.055  81.320   1.00 34.01  ? 121 ALA C CA  1 
ATOM 7957  C C   . ALA C 3 121 ? -19.564 13.248  82.313   1.00 34.01  ? 121 ALA C C   1 
ATOM 7958  O O   . ALA C 3 121 ? -20.040 14.374  82.485   1.00 34.01  ? 121 ALA C O   1 
ATOM 7959  C CB  . ALA C 3 121 ? -18.819 13.623  79.956   1.00 34.01  ? 121 ALA C CB  1 
ATOM 7960  N N   . ALA C 3 122 ? -20.016 12.180  82.959   1.00 33.48  ? 122 ALA C N   1 
ATOM 7961  C CA  . ALA C 3 122 ? -21.033 12.259  83.999   1.00 33.48  ? 122 ALA C CA  1 
ATOM 7962  C C   . ALA C 3 122 ? -20.492 11.928  85.377   1.00 33.48  ? 122 ALA C C   1 
ATOM 7963  O O   . ALA C 3 122 ? -20.837 12.605  86.346   1.00 33.48  ? 122 ALA C O   1 
ATOM 7964  C CB  . ALA C 3 122 ? -22.205 11.323  83.675   1.00 33.48  ? 122 ALA C CB  1 
ATOM 7965  N N   . MET C 3 123 ? -19.646 10.907  85.491   1.00 35.76  ? 123 MET C N   1 
ATOM 7966  C CA  . MET C 3 123 ? -18.954 10.619  86.739   1.00 35.76  ? 123 MET C CA  1 
ATOM 7967  C C   . MET C 3 123 ? -17.804 11.576  86.997   1.00 35.76  ? 123 MET C C   1 
ATOM 7968  O O   . MET C 3 123 ? -17.200 11.520  88.073   1.00 35.76  ? 123 MET C O   1 
ATOM 7969  C CB  . MET C 3 123 ? -18.442 9.177   86.747   1.00 35.76  ? 123 MET C CB  1 
ATOM 7970  C CG  . MET C 3 123 ? -19.430 8.172   87.308   1.00 35.76  ? 123 MET C CG  1 
ATOM 7971  S SD  . MET C 3 123 ? -19.359 8.057   89.107   1.00 35.76  ? 123 MET C SD  1 
ATOM 7972  C CE  . MET C 3 123 ? -20.978 7.380   89.479   1.00 35.76  ? 123 MET C CE  1 
ATOM 7973  N N   . ALA C 3 124 ? -17.482 12.443  86.038   1.00 34.24  ? 124 ALA C N   1 
ATOM 7974  C CA  . ALA C 3 124 ? -16.524 13.515  86.256   1.00 34.24  ? 124 ALA C CA  1 
ATOM 7975  C C   . ALA C 3 124 ? -17.167 14.794  86.759   1.00 34.24  ? 124 ALA C C   1 
ATOM 7976  O O   . ALA C 3 124 ? -16.519 15.552  87.481   1.00 34.24  ? 124 ALA C O   1 
ATOM 7977  C CB  . ALA C 3 124 ? -15.753 13.822  84.968   1.00 34.24  ? 124 ALA C CB  1 
ATOM 7978  N N   . GLN C 3 125 ? -18.423 15.053  86.393   1.00 34.02  ? 125 GLN C N   1 
ATOM 7979  C CA  . GLN C 3 125 ? -19.145 16.182  86.968   1.00 34.02  ? 125 GLN C CA  1 
ATOM 7980  C C   . GLN C 3 125 ? -19.334 15.995  88.467   1.00 34.02  ? 125 GLN C C   1 
ATOM 7981  O O   . GLN C 3 125 ? -19.164 16.937  89.250   1.00 34.02  ? 125 GLN C O   1 
ATOM 7982  C CB  . GLN C 3 125 ? -20.495 16.350  86.271   1.00 34.02  ? 125 GLN C CB  1 
ATOM 7983  C CG  . GLN C 3 125 ? -20.891 17.792  86.036   1.00 34.02  ? 125 GLN C CG  1 
ATOM 7984  C CD  . GLN C 3 125 ? -22.373 17.949  85.778   1.00 34.02  ? 125 GLN C CD  1 
ATOM 7985  O OE1 . GLN C 3 125 ? -23.104 16.965  85.675   1.00 34.02  ? 125 GLN C OE1 1 
ATOM 7986  N NE2 . GLN C 3 125 ? -22.826 19.191  85.676   1.00 34.02  ? 125 GLN C NE2 1 
ATOM 7987  N N   . ILE C 3 126 ? -19.690 14.780  88.884   1.00 33.75  ? 126 ILE C N   1 
ATOM 7988  C CA  . ILE C 3 126 ? -19.801 14.480  90.309   1.00 33.75  ? 126 ILE C CA  1 
ATOM 7989  C C   . ILE C 3 126 ? -18.439 14.614  90.978   1.00 33.75  ? 126 ILE C C   1 
ATOM 7990  O O   . ILE C 3 126 ? -18.314 15.168  92.076   1.00 33.75  ? 126 ILE C O   1 
ATOM 7991  C CB  . ILE C 3 126 ? -20.397 13.079  90.521   1.00 33.75  ? 126 ILE C CB  1 
ATOM 7992  C CG1 . ILE C 3 126 ? -21.804 13.010  89.934   1.00 33.75  ? 126 ILE C CG1 1 
ATOM 7993  C CG2 . ILE C 3 126 ? -20.422 12.730  91.995   1.00 33.75  ? 126 ILE C CG2 1 
ATOM 7994  C CD1 . ILE C 3 126 ? -22.321 11.605  89.765   1.00 33.75  ? 126 ILE C CD1 1 
ATOM 7995  N N   . GLN C 3 127 ? -17.394 14.121  90.315   1.00 35.15  ? 127 GLN C N   1 
ATOM 7996  C CA  . GLN C 3 127 ? -16.039 14.238  90.839   1.00 35.15  ? 127 GLN C CA  1 
ATOM 7997  C C   . GLN C 3 127 ? -15.493 15.642  90.612   1.00 35.15  ? 127 GLN C C   1 
ATOM 7998  O O   . GLN C 3 127 ? -14.312 15.902  90.860   1.00 35.15  ? 127 GLN C O   1 
ATOM 7999  C CB  . GLN C 3 127 ? -15.120 13.198  90.199   1.00 35.15  ? 127 GLN C CB  1 
ATOM 8000  C CG  . GLN C 3 127 ? -15.367 11.780  90.679   1.00 35.15  ? 127 GLN C CG  1 
ATOM 8001  C CD  . GLN C 3 127 ? -14.310 10.810  90.195   1.00 35.15  ? 127 GLN C CD  1 
ATOM 8002  O OE1 . GLN C 3 127 ? -13.552 11.110  89.272   1.00 35.15  ? 127 GLN C OE1 1 
ATOM 8003  N NE2 . GLN C 3 127 ? -14.254 9.637   90.814   1.00 35.15  ? 127 GLN C NE2 1 
ATOM 8004  N N   . ALA C 3 128 ? -16.342 16.549  90.132   1.00 34.21  ? 128 ALA C N   1 
ATOM 8005  C CA  . ALA C 3 128 ? -16.010 17.964  90.069   1.00 34.21  ? 128 ALA C CA  1 
ATOM 8006  C C   . ALA C 3 128 ? -16.798 18.814  91.048   1.00 34.21  ? 128 ALA C C   1 
ATOM 8007  O O   . ALA C 3 128 ? -16.276 19.842  91.494   1.00 34.21  ? 128 ALA C O   1 
ATOM 8008  C CB  . ALA C 3 128 ? -16.229 18.514  88.652   1.00 34.21  ? 128 ALA C CB  1 
ATOM 8009  N N   . VAL C 3 129 ? -18.029 18.435  91.391   1.00 33.71  ? 129 VAL C N   1 
ATOM 8010  C CA  . VAL C 3 129 ? -18.726 19.088  92.492   1.00 33.71  ? 129 VAL C CA  1 
ATOM 8011  C C   . VAL C 3 129 ? -18.107 18.730  93.835   1.00 33.71  ? 129 VAL C C   1 
ATOM 8012  O O   . VAL C 3 129 ? -17.902 19.619  94.671   1.00 33.71  ? 129 VAL C O   1 
ATOM 8013  C CB  . VAL C 3 129 ? -20.220 18.729  92.482   1.00 33.71  ? 129 VAL C CB  1 
ATOM 8014  C CG1 . VAL C 3 129 ? -20.854 19.036  93.827   1.00 33.71  ? 129 VAL C CG1 1 
ATOM 8015  C CG2 . VAL C 3 129 ? -20.931 19.484  91.376   1.00 33.71  ? 129 VAL C CG2 1 
ATOM 8016  N N   . SER C 3 130 ? -17.784 17.457  94.061   1.00 33.86  ? 130 SER C N   1 
ATOM 8017  C CA  . SER C 3 130 ? -17.120 17.048  95.290   1.00 33.86  ? 130 SER C CA  1 
ATOM 8018  C C   . SER C 3 130 ? -15.702 17.585  95.398   1.00 33.86  ? 130 SER C C   1 
ATOM 8019  O O   . SER C 3 130 ? -15.140 17.590  96.498   1.00 33.86  ? 130 SER C O   1 
ATOM 8020  C CB  . SER C 3 130 ? -17.091 15.521  95.402   1.00 33.86  ? 130 SER C CB  1 
ATOM 8021  O OG  . SER C 3 130 ? -15.915 14.993  94.818   1.00 33.86  ? 130 SER C OG  1 
ATOM 8022  N N   . ALA C 3 131 ? -15.107 18.031  94.290   1.00 33.55  ? 131 ALA C N   1 
ATOM 8023  C CA  . ALA C 3 131 ? -13.834 18.733  94.372   1.00 33.55  ? 131 ALA C CA  1 
ATOM 8024  C C   . ALA C 3 131 ? -13.998 20.110  94.996   1.00 33.55  ? 131 ALA C C   1 
ATOM 8025  O O   . ALA C 3 131 ? -13.092 20.585  95.687   1.00 33.55  ? 131 ALA C O   1 
ATOM 8026  C CB  . ALA C 3 131 ? -13.202 18.853  92.986   1.00 33.55  ? 131 ALA C CB  1 
ATOM 8027  N N   . ARG C 3 132 ? -15.140 20.762  94.761   1.00 34.27  ? 132 ARG C N   1 
ATOM 8028  C CA  . ARG C 3 132 ? -15.443 22.000  95.466   1.00 34.27  ? 132 ARG C CA  1 
ATOM 8029  C C   . ARG C 3 132 ? -15.552 21.757  96.964   1.00 34.27  ? 132 ARG C C   1 
ATOM 8030  O O   . ARG C 3 132 ? -15.079 22.565  97.769   1.00 34.27  ? 132 ARG C O   1 
ATOM 8031  C CB  . ARG C 3 132 ? -16.734 22.609  94.924   1.00 34.27  ? 132 ARG C CB  1 
ATOM 8032  C CG  . ARG C 3 132 ? -17.023 24.009  95.425   1.00 34.27  ? 132 ARG C CG  1 
ATOM 8033  C CD  . ARG C 3 132 ? -18.372 24.494  94.926   1.00 34.27  ? 132 ARG C CD  1 
ATOM 8034  N NE  . ARG C 3 132 ? -18.717 25.803  95.467   1.00 34.27  ? 132 ARG C NE  1 
ATOM 8035  C CZ  . ARG C 3 132 ? -19.783 26.501  95.106   1.00 34.27  ? 132 ARG C CZ  1 
ATOM 8036  N NH1 . ARG C 3 132 ? -20.637 26.043  94.206   1.00 34.27  ? 132 ARG C NH1 1 
ATOM 8037  N NH2 . ARG C 3 132 ? -19.998 27.690  95.661   1.00 34.27  ? 132 ARG C NH2 1 
ATOM 8038  N N   . VAL C 3 133 ? -16.182 20.647  97.354   1.00 33.81  ? 133 VAL C N   1 
ATOM 8039  C CA  . VAL C 3 133 ? -16.207 20.261  98.759   1.00 33.81  ? 133 VAL C CA  1 
ATOM 8040  C C   . VAL C 3 133 ? -14.801 19.940  99.246   1.00 33.81  ? 133 VAL C C   1 
ATOM 8041  O O   . VAL C 3 133 ? -14.395 20.361  100.335  1.00 33.81  ? 133 VAL C O   1 
ATOM 8042  C CB  . VAL C 3 133 ? -17.162 19.071  98.966   1.00 33.81  ? 133 VAL C CB  1 
ATOM 8043  C CG1 . VAL C 3 133 ? -16.994 18.492  100.360  1.00 33.81  ? 133 VAL C CG1 1 
ATOM 8044  C CG2 . VAL C 3 133 ? -18.598 19.499  98.731   1.00 33.81  ? 133 VAL C CG2 1 
ATOM 8045  N N   . ALA C 3 134 ? -14.034 19.203  98.446   1.00 33.78  ? 134 ALA C N   1 
ATOM 8046  C CA  . ALA C 3 134 ? -12.662 18.858  98.791   1.00 33.78  ? 134 ALA C CA  1 
ATOM 8047  C C   . ALA C 3 134 ? -11.720 20.053  98.745   1.00 33.78  ? 134 ALA C C   1 
ATOM 8048  O O   . ALA C 3 134 ? -10.576 19.934  99.194   1.00 33.78  ? 134 ALA C O   1 
ATOM 8049  C CB  . ALA C 3 134 ? -12.142 17.758  97.865   1.00 33.78  ? 134 ALA C CB  1 
ATOM 8050  N N   . LEU C 3 135 ? -12.161 21.188  98.207   1.00 34.56  ? 135 LEU C N   1 
ATOM 8051  C CA  . LEU C 3 135 ? -11.373 22.410  98.275   1.00 34.56  ? 135 LEU C CA  1 
ATOM 8052  C C   . LEU C 3 135 ? -11.611 23.165  99.573   1.00 34.56  ? 135 LEU C C   1 
ATOM 8053  O O   . LEU C 3 135 ? -10.682 23.791  100.095  1.00 34.56  ? 135 LEU C O   1 
ATOM 8054  C CB  . LEU C 3 135 ? -11.690 23.311  97.077   1.00 34.56  ? 135 LEU C CB  1 
ATOM 8055  C CG  . LEU C 3 135 ? -10.624 24.304  96.604   1.00 34.56  ? 135 LEU C CG  1 
ATOM 8056  C CD1 . LEU C 3 135 ? -10.872 24.673  95.156   1.00 34.56  ? 135 LEU C CD1 1 
ATOM 8057  C CD2 . LEU C 3 135 ? -10.607 25.558  97.457   1.00 34.56  ? 135 LEU C CD2 1 
ATOM 8058  N N   . ALA C 3 136 ? -12.832 23.117  100.106  1.00 35.86  ? 136 ALA C N   1 
ATOM 8059  C CA  . ALA C 3 136 ? -13.093 23.711  101.412  1.00 35.86  ? 136 ALA C CA  1 
ATOM 8060  C C   . ALA C 3 136 ? -12.314 22.994  102.505  1.00 35.86  ? 136 ALA C C   1 
ATOM 8061  O O   . ALA C 3 136 ? -11.781 23.635  103.418  1.00 35.86  ? 136 ALA C O   1 
ATOM 8062  C CB  . ALA C 3 136 ? -14.589 23.685  101.713  1.00 35.86  ? 136 ALA C CB  1 
ATOM 8063  N N   . THR C 3 137 ? -12.240 21.663  102.433  1.00 36.26  ? 137 THR C N   1 
ATOM 8064  C CA  . THR C 3 137 ? -11.444 20.908  103.392  1.00 36.26  ? 137 THR C CA  1 
ATOM 8065  C C   . THR C 3 137 ? -9.968  21.269  103.317  1.00 36.26  ? 137 THR C C   1 
ATOM 8066  O O   . THR C 3 137 ? -9.323  21.411  104.361  1.00 36.26  ? 137 THR C O   1 
ATOM 8067  C CB  . THR C 3 137 ? -11.636 19.407  103.166  1.00 36.26  ? 137 THR C CB  1 
ATOM 8068  O OG1 . THR C 3 137 ? -12.953 19.026  103.580  1.00 36.26  ? 137 THR C OG1 1 
ATOM 8069  C CG2 . THR C 3 137 ? -10.616 18.605  103.953  1.00 36.26  ? 137 THR C CG2 1 
ATOM 8070  N N   . SER C 3 138 ? -9.422  21.439  102.112  1.00 36.64  ? 138 SER C N   1 
ATOM 8071  C CA  . SER C 3 138 ? -8.044  21.889  101.969  1.00 36.64  ? 138 SER C CA  1 
ATOM 8072  C C   . SER C 3 138 ? -7.822  23.284  102.531  1.00 36.64  ? 138 SER C C   1 
ATOM 8073  O O   . SER C 3 138 ? -6.685  23.619  102.878  1.00 36.64  ? 138 SER C O   1 
ATOM 8074  C CB  . SER C 3 138 ? -7.628  21.859  100.496  1.00 36.64  ? 138 SER C CB  1 
ATOM 8075  O OG  . SER C 3 138 ? -7.087  20.598  100.149  1.00 36.64  ? 138 SER C OG  1 
ATOM 8076  N N   . LYS C 3 139 ? -8.868  24.100  102.630  1.00 37.10  ? 139 LYS C N   1 
ATOM 8077  C CA  . LYS C 3 139 ? -8.798  25.376  103.324  1.00 37.10  ? 139 LYS C CA  1 
ATOM 8078  C C   . LYS C 3 139 ? -9.038  25.231  104.818  1.00 37.10  ? 139 LYS C C   1 
ATOM 8079  O O   . LYS C 3 139 ? -8.863  26.201  105.561  1.00 37.10  ? 139 LYS C O   1 
ATOM 8080  C CB  . LYS C 3 139 ? -9.804  26.361  102.726  1.00 37.10  ? 139 LYS C CB  1 
ATOM 8081  C CG  . LYS C 3 139 ? -9.350  26.991  101.422  1.00 37.10  ? 139 LYS C CG  1 
ATOM 8082  C CD  . LYS C 3 139 ? -10.525 27.513  100.608  1.00 37.10  ? 139 LYS C CD  1 
ATOM 8083  C CE  . LYS C 3 139 ? -11.623 28.072  101.496  1.00 37.10  ? 139 LYS C CE  1 
ATOM 8084  N NZ  . LYS C 3 139 ? -12.764 28.589  100.693  1.00 37.10  ? 139 LYS C NZ  1 
ATOM 8085  N N   . ALA C 3 140 ? -9.437  24.041  105.272  1.00 37.85  ? 140 ALA C N   1 
ATOM 8086  C CA  . ALA C 3 140 ? -9.606  23.755  106.686  1.00 37.85  ? 140 ALA C CA  1 
ATOM 8087  C C   . ALA C 3 140 ? -8.491  22.906  107.270  1.00 37.85  ? 140 ALA C C   1 
ATOM 8088  O O   . ALA C 3 140 ? -8.252  22.984  108.477  1.00 37.85  ? 140 ALA C O   1 
ATOM 8089  C CB  . ALA C 3 140 ? -10.947 23.051  106.939  1.00 37.85  ? 140 ALA C CB  1 
ATOM 8090  N N   . GLN C 3 141 ? -7.814  22.095  106.459  1.00 38.54  ? 141 GLN C N   1 
ATOM 8091  C CA  . GLN C 3 141 ? -6.594  21.432  106.890  1.00 38.54  ? 141 GLN C CA  1 
ATOM 8092  C C   . GLN C 3 141 ? -5.384  22.349  106.821  1.00 38.54  ? 141 GLN C C   1 
ATOM 8093  O O   . GLN C 3 141 ? -4.343  22.024  107.400  1.00 38.54  ? 141 GLN C O   1 
ATOM 8094  C CB  . GLN C 3 141 ? -6.331  20.187  106.040  1.00 38.54  ? 141 GLN C CB  1 
ATOM 8095  C CG  . GLN C 3 141 ? -7.175  18.986  106.417  1.00 38.54  ? 141 GLN C CG  1 
ATOM 8096  C CD  . GLN C 3 141 ? -7.314  17.998  105.279  1.00 38.54  ? 141 GLN C CD  1 
ATOM 8097  O OE1 . GLN C 3 141 ? -7.342  18.382  104.111  1.00 38.54  ? 141 GLN C OE1 1 
ATOM 8098  N NE2 . GLN C 3 141 ? -7.402  16.717  105.614  1.00 38.54  ? 141 GLN C NE2 1 
ATOM 8099  N N   . TYR C 3 142 ? -5.495  23.477  106.116  1.00 39.17  ? 142 TYR C N   1 
ATOM 8100  C CA  . TYR C 3 142 ? -4.399  24.437  106.075  1.00 39.17  ? 142 TYR C CA  1 
ATOM 8101  C C   . TYR C 3 142 ? -4.146  25.038  107.450  1.00 39.17  ? 142 TYR C C   1 
ATOM 8102  O O   . TYR C 3 142 ? -2.992  25.158  107.877  1.00 39.17  ? 142 TYR C O   1 
ATOM 8103  C CB  . TYR C 3 142 ? -4.705  25.528  105.051  1.00 39.17  ? 142 TYR C CB  1 
ATOM 8104  C CG  . TYR C 3 142 ? -3.880  26.782  105.202  1.00 39.17  ? 142 TYR C CG  1 
ATOM 8105  C CD1 . TYR C 3 142 ? -2.495  26.735  105.162  1.00 39.17  ? 142 TYR C CD1 1 
ATOM 8106  C CD2 . TYR C 3 142 ? -4.487  28.017  105.367  1.00 39.17  ? 142 TYR C CD2 1 
ATOM 8107  C CE1 . TYR C 3 142 ? -1.739  27.879  105.293  1.00 39.17  ? 142 TYR C CE1 1 
ATOM 8108  C CE2 . TYR C 3 142 ? -3.740  29.166  105.498  1.00 39.17  ? 142 TYR C CE2 1 
ATOM 8109  C CZ  . TYR C 3 142 ? -2.366  29.093  105.461  1.00 39.17  ? 142 TYR C CZ  1 
ATOM 8110  O OH  . TYR C 3 142 ? -1.618  30.237  105.593  1.00 39.17  ? 142 TYR C OH  1 
ATOM 8111  N N   . VAL C 3 143 ? -5.209  25.420  108.161  1.00 38.79  ? 143 VAL C N   1 
ATOM 8112  C CA  . VAL C 3 143 ? -5.042  25.909  109.527  1.00 38.79  ? 143 VAL C CA  1 
ATOM 8113  C C   . VAL C 3 143 ? -4.631  24.767  110.447  1.00 38.79  ? 143 VAL C C   1 
ATOM 8114  O O   . VAL C 3 143 ? -3.891  24.964  111.418  1.00 38.79  ? 143 VAL C O   1 
ATOM 8115  C CB  . VAL C 3 143 ? -6.322  26.611  110.017  1.00 38.79  ? 143 VAL C CB  1 
ATOM 8116  C CG1 . VAL C 3 143 ? -6.696  27.739  109.074  1.00 38.79  ? 143 VAL C CG1 1 
ATOM 8117  C CG2 . VAL C 3 143 ? -7.468  25.628  110.150  1.00 38.79  ? 143 VAL C CG2 1 
ATOM 8118  N N   . LEU C 3 144 ? -5.106  23.552  110.155  1.00 37.89  ? 144 LEU C N   1 
ATOM 8119  C CA  . LEU C 3 144 ? -4.710  22.398  110.952  1.00 37.89  ? 144 LEU C CA  1 
ATOM 8120  C C   . LEU C 3 144 ? -3.214  22.149  110.840  1.00 37.89  ? 144 LEU C C   1 
ATOM 8121  O O   . LEU C 3 144 ? -2.551  21.833  111.834  1.00 37.89  ? 144 LEU C O   1 
ATOM 8122  C CB  . LEU C 3 144 ? -5.496  21.160  110.518  1.00 37.89  ? 144 LEU C CB  1 
ATOM 8123  C CG  . LEU C 3 144 ? -4.888  19.807  110.891  1.00 37.89  ? 144 LEU C CG  1 
ATOM 8124  C CD1 . LEU C 3 144 ? -4.965  19.586  112.388  1.00 37.89  ? 144 LEU C CD1 1 
ATOM 8125  C CD2 . LEU C 3 144 ? -5.592  18.684  110.151  1.00 37.89  ? 144 LEU C CD2 1 
ATOM 8126  N N   . ALA C 3 145 ? -2.664  22.287  109.633  1.00 38.81  ? 145 ALA C N   1 
ATOM 8127  C CA  . ALA C 3 145 ? -1.218  22.211  109.474  1.00 38.81  ? 145 ALA C CA  1 
ATOM 8128  C C   . ALA C 3 145 ? -0.521  23.382  110.151  1.00 38.81  ? 145 ALA C C   1 
ATOM 8129  O O   . ALA C 3 145 ? 0.567   23.211  110.712  1.00 38.81  ? 145 ALA C O   1 
ATOM 8130  C CB  . ALA C 3 145 ? -0.849  22.158  107.992  1.00 38.81  ? 145 ALA C CB  1 
ATOM 8131  N N   . LYS C 3 146 ? -1.120  24.573  110.103  1.00 39.74  ? 146 LYS C N   1 
ATOM 8132  C CA  . LYS C 3 146 ? -0.531  25.725  110.779  1.00 39.74  ? 146 LYS C CA  1 
ATOM 8133  C C   . LYS C 3 146 ? -0.496  25.516  112.286  1.00 39.74  ? 146 LYS C C   1 
ATOM 8134  O O   . LYS C 3 146 ? 0.505   25.820  112.943  1.00 39.74  ? 146 LYS C O   1 
ATOM 8135  C CB  . LYS C 3 146 ? -1.300  26.996  110.426  1.00 39.74  ? 146 LYS C CB  1 
ATOM 8136  C CG  . LYS C 3 146 ? -0.479  28.010  109.655  1.00 39.74  ? 146 LYS C CG  1 
ATOM 8137  C CD  . LYS C 3 146 ? -1.088  29.397  109.732  1.00 39.74  ? 146 LYS C CD  1 
ATOM 8138  C CE  . LYS C 3 146 ? -2.447  29.447  109.060  1.00 39.74  ? 146 LYS C CE  1 
ATOM 8139  N NZ  . LYS C 3 146 ? -2.740  30.801  108.518  1.00 39.74  ? 146 LYS C NZ  1 
ATOM 8140  N N   . PHE C 3 147 ? -1.584  24.993  112.855  1.00 39.79  ? 147 PHE C N   1 
ATOM 8141  C CA  . PHE C 3 147 ? -1.589  24.702  114.284  1.00 39.79  ? 147 PHE C CA  1 
ATOM 8142  C C   . PHE C 3 147 ? -0.645  23.559  114.623  1.00 39.79  ? 147 PHE C C   1 
ATOM 8143  O O   . PHE C 3 147 ? -0.043  23.554  115.702  1.00 39.79  ? 147 PHE C O   1 
ATOM 8144  C CB  . PHE C 3 147 ? -3.003  24.373  114.760  1.00 39.79  ? 147 PHE C CB  1 
ATOM 8145  C CG  . PHE C 3 147 ? -3.838  25.583  115.049  1.00 39.79  ? 147 PHE C CG  1 
ATOM 8146  C CD1 . PHE C 3 147 ? -3.268  26.716  115.595  1.00 39.79  ? 147 PHE C CD1 1 
ATOM 8147  C CD2 . PHE C 3 147 ? -5.194  25.584  114.781  1.00 39.79  ? 147 PHE C CD2 1 
ATOM 8148  C CE1 . PHE C 3 147 ? -4.034  27.829  115.866  1.00 39.79  ? 147 PHE C CE1 1 
ATOM 8149  C CE2 . PHE C 3 147 ? -5.964  26.695  115.048  1.00 39.79  ? 147 PHE C CE2 1 
ATOM 8150  C CZ  . PHE C 3 147 ? -5.383  27.819  115.590  1.00 39.79  ? 147 PHE C CZ  1 
ATOM 8151  N N   . GLN C 3 148 ? -0.494  22.591  113.721  1.00 40.04  ? 148 GLN C N   1 
ATOM 8152  C CA  . GLN C 3 148 ? 0.440   21.495  113.934  1.00 40.04  ? 148 GLN C CA  1 
ATOM 8153  C C   . GLN C 3 148 ? 1.892   21.945  113.879  1.00 40.04  ? 148 GLN C C   1 
ATOM 8154  O O   . GLN C 3 148 ? 2.771   21.198  114.320  1.00 40.04  ? 148 GLN C O   1 
ATOM 8155  C CB  . GLN C 3 148 ? 0.200   20.390  112.905  1.00 40.04  ? 148 GLN C CB  1 
ATOM 8156  C CG  . GLN C 3 148 ? -0.662  19.250  113.417  1.00 40.04  ? 148 GLN C CG  1 
ATOM 8157  C CD  . GLN C 3 148 ? -0.777  18.117  112.419  1.00 40.04  ? 148 GLN C CD  1 
ATOM 8158  O OE1 . GLN C 3 148 ? -0.766  18.337  111.209  1.00 40.04  ? 148 GLN C OE1 1 
ATOM 8159  N NE2 . GLN C 3 148 ? -0.887  16.894  112.923  1.00 40.04  ? 148 GLN C NE2 1 
ATOM 8160  N N   . ALA C 3 149 ? 2.165   23.136  113.350  1.00 39.29  ? 149 ALA C N   1 
ATOM 8161  C CA  . ALA C 3 149 ? 3.505   23.704  113.413  1.00 39.29  ? 149 ALA C CA  1 
ATOM 8162  C C   . ALA C 3 149 ? 3.752   24.411  114.737  1.00 39.29  ? 149 ALA C C   1 
ATOM 8163  O O   . ALA C 3 149 ? 4.844   24.301  115.304  1.00 39.29  ? 149 ALA C O   1 
ATOM 8164  C CB  . ALA C 3 149 ? 3.727   24.675  112.252  1.00 39.29  ? 149 ALA C CB  1 
ATOM 8165  N N   . LEU C 3 150 ? 2.752   25.131  115.246  1.00 38.93  ? 150 LEU C N   1 
ATOM 8166  C CA  . LEU C 3 150 ? 2.849   25.728  116.570  1.00 38.93  ? 150 LEU C CA  1 
ATOM 8167  C C   . LEU C 3 150 ? 2.668   24.709  117.682  1.00 38.93  ? 150 LEU C C   1 
ATOM 8168  O O   . LEU C 3 150 ? 2.957   25.023  118.841  1.00 38.93  ? 150 LEU C O   1 
ATOM 8169  C CB  . LEU C 3 150 ? 1.819   26.848  116.717  1.00 38.93  ? 150 LEU C CB  1 
ATOM 8170  C CG  . LEU C 3 150 ? 2.022   28.060  115.810  1.00 38.93  ? 150 LEU C CG  1 
ATOM 8171  C CD1 . LEU C 3 150 ? 0.694   28.552  115.267  1.00 38.93  ? 150 LEU C CD1 1 
ATOM 8172  C CD2 . LEU C 3 150 ? 2.740   29.167  116.558  1.00 38.93  ? 150 LEU C CD2 1 
ATOM 8173  N N   . ASN C 3 151 ? 2.199   23.504  117.360  1.00 39.23  ? 151 ASN C N   1 
ATOM 8174  C CA  . ASN C 3 151 ? 2.109   22.411  118.316  1.00 39.23  ? 151 ASN C CA  1 
ATOM 8175  C C   . ASN C 3 151 ? 3.410   21.618  118.390  1.00 39.23  ? 151 ASN C C   1 
ATOM 8176  O O   . ASN C 3 151 ? 3.573   20.777  119.280  1.00 39.23  ? 151 ASN C O   1 
ATOM 8177  C CB  . ASN C 3 151 ? 0.935   21.500  117.954  1.00 39.23  ? 151 ASN C CB  1 
ATOM 8178  C CG  . ASN C 3 151 ? 0.794   20.322  118.892  1.00 39.23  ? 151 ASN C CG  1 
ATOM 8179  O OD1 . ASN C 3 151 ? 0.999   19.174  118.500  1.00 39.23  ? 151 ASN C OD1 1 
ATOM 8180  N ND2 . ASN C 3 151 ? 0.445   20.600  120.141  1.00 39.23  ? 151 ASN C ND2 1 
ATOM 8181  N N   . ALA C 3 152 ? 4.349   21.891  117.488  1.00 38.69  ? 152 ALA C N   1 
ATOM 8182  C CA  . ALA C 3 152 ? 5.657   21.253  117.532  1.00 38.69  ? 152 ALA C CA  1 
ATOM 8183  C C   . ALA C 3 152 ? 6.662   22.197  118.173  1.00 38.69  ? 152 ALA C C   1 
ATOM 8184  O O   . ALA C 3 152 ? 7.639   21.754  118.786  1.00 38.69  ? 152 ALA C O   1 
ATOM 8185  C CB  . ALA C 3 152 ? 6.111   20.847  116.131  1.00 38.69  ? 152 ALA C CB  1 
ATOM 8186  N N   . LYS C 3 153 ? 6.433   23.504  118.031  1.00 38.07  ? 153 LYS C N   1 
ATOM 8187  C CA  . LYS C 3 153 ? 7.247   24.474  118.752  1.00 38.07  ? 153 LYS C CA  1 
ATOM 8188  C C   . LYS C 3 153 ? 7.036   24.362  120.254  1.00 38.07  ? 153 LYS C C   1 
ATOM 8189  O O   . LYS C 3 153 ? 7.993   24.490  121.025  1.00 38.07  ? 153 LYS C O   1 
ATOM 8190  C CB  . LYS C 3 153 ? 6.932   25.891  118.274  1.00 38.07  ? 153 LYS C CB  1 
ATOM 8191  C CG  . LYS C 3 153 ? 7.877   26.947  118.817  1.00 38.07  ? 153 LYS C CG  1 
ATOM 8192  C CD  . LYS C 3 153 ? 7.523   28.336  118.311  1.00 38.07  ? 153 LYS C CD  1 
ATOM 8193  C CE  . LYS C 3 153 ? 6.026   28.583  118.345  1.00 38.07  ? 153 LYS C CE  1 
ATOM 8194  N NZ  . LYS C 3 153 ? 5.714   30.037  118.311  1.00 38.07  ? 153 LYS C NZ  1 
ATOM 8195  N N   . SER C 3 154 ? 5.795   24.132  120.686  1.00 38.72  ? 154 SER C N   1 
ATOM 8196  C CA  . SER C 3 154 ? 5.530   23.922  122.105  1.00 38.72  ? 154 SER C CA  1 
ATOM 8197  C C   . SER C 3 154 ? 6.219   22.660  122.606  1.00 38.72  ? 154 SER C C   1 
ATOM 8198  O O   . SER C 3 154 ? 6.795   22.648  123.700  1.00 38.72  ? 154 SER C O   1 
ATOM 8199  C CB  . SER C 3 154 ? 4.025   23.851  122.351  1.00 38.72  ? 154 SER C CB  1 
ATOM 8200  O OG  . SER C 3 154 ? 3.366   24.963  121.772  1.00 38.72  ? 154 SER C OG  1 
ATOM 8201  N N   . GLU C 3 155 ? 6.170   21.584  121.818  1.00 38.70  ? 155 GLU C N   1 
ATOM 8202  C CA  . GLU C 3 155 ? 6.863   20.360  122.203  1.00 38.70  ? 155 GLU C CA  1 
ATOM 8203  C C   . GLU C 3 155 ? 8.373   20.550  122.198  1.00 38.70  ? 155 GLU C C   1 
ATOM 8204  O O   . GLU C 3 155 ? 9.082   19.886  122.963  1.00 38.70  ? 155 GLU C O   1 
ATOM 8205  C CB  . GLU C 3 155 ? 6.467   19.216  121.274  1.00 38.70  ? 155 GLU C CB  1 
ATOM 8206  C CG  . GLU C 3 155 ? 5.086   18.657  121.552  1.00 38.70  ? 155 GLU C CG  1 
ATOM 8207  C CD  . GLU C 3 155 ? 5.059   17.144  121.539  1.00 38.70  ? 155 GLU C CD  1 
ATOM 8208  O OE1 . GLU C 3 155 ? 4.385   16.568  120.659  1.00 38.70  ? 155 GLU C OE1 1 
ATOM 8209  O OE2 . GLU C 3 155 ? 5.712   16.530  122.409  1.00 38.70  ? 155 GLU C OE2 1 
ATOM 8210  N N   . TYR C 3 156 ? 8.882   21.438  121.343  1.00 37.11  ? 156 TYR C N   1 
ATOM 8211  C CA  . TYR C 3 156 ? 10.293  21.800  121.398  1.00 37.11  ? 156 TYR C CA  1 
ATOM 8212  C C   . TYR C 3 156 ? 10.631  22.439  122.739  1.00 37.11  ? 156 TYR C C   1 
ATOM 8213  O O   . TYR C 3 156 ? 11.629  22.088  123.379  1.00 37.11  ? 156 TYR C O   1 
ATOM 8214  C CB  . TYR C 3 156 ? 10.629  22.746  120.243  1.00 37.11  ? 156 TYR C CB  1 
ATOM 8215  C CG  . TYR C 3 156 ? 12.031  23.310  120.270  1.00 37.11  ? 156 TYR C CG  1 
ATOM 8216  C CD1 . TYR C 3 156 ? 13.114  22.526  120.644  1.00 37.11  ? 156 TYR C CD1 1 
ATOM 8217  C CD2 . TYR C 3 156 ? 12.270  24.631  119.922  1.00 37.11  ? 156 TYR C CD2 1 
ATOM 8218  C CE1 . TYR C 3 156 ? 14.392  23.043  120.668  1.00 37.11  ? 156 TYR C CE1 1 
ATOM 8219  C CE2 . TYR C 3 156 ? 13.545  25.156  119.943  1.00 37.11  ? 156 TYR C CE2 1 
ATOM 8220  C CZ  . TYR C 3 156 ? 14.602  24.358  120.316  1.00 37.11  ? 156 TYR C CZ  1 
ATOM 8221  O OH  . TYR C 3 156 ? 15.874  24.881  120.338  1.00 37.11  ? 156 TYR C OH  1 
ATOM 8222  N N   . ALA C 3 157 ? 9.798   23.379  123.185  1.00 36.53  ? 157 ALA C N   1 
ATOM 8223  C CA  . ALA C 3 157 ? 10.007  24.012  124.481  1.00 36.53  ? 157 ALA C CA  1 
ATOM 8224  C C   . ALA C 3 157 ? 9.846   23.004  125.612  1.00 36.53  ? 157 ALA C C   1 
ATOM 8225  O O   . ALA C 3 157 ? 10.623  22.996  126.573  1.00 36.53  ? 157 ALA C O   1 
ATOM 8226  C CB  . ALA C 3 157 ? 9.036   25.180  124.654  1.00 36.53  ? 157 ALA C CB  1 
ATOM 8227  N N   . LEU C 3 158 ? 8.833   22.140  125.510  1.00 36.43  ? 158 LEU C N   1 
ATOM 8228  C CA  . LEU C 3 158 ? 8.588   21.158  126.561  1.00 36.43  ? 158 LEU C CA  1 
ATOM 8229  C C   . LEU C 3 158 ? 9.753   20.191  126.703  1.00 36.43  ? 158 LEU C C   1 
ATOM 8230  O O   . LEU C 3 158 ? 10.165  19.863  127.821  1.00 36.43  ? 158 LEU C O   1 
ATOM 8231  C CB  . LEU C 3 158 ? 7.296   20.395  126.276  1.00 36.43  ? 158 LEU C CB  1 
ATOM 8232  C CG  . LEU C 3 158 ? 6.778   19.542  127.432  1.00 36.43  ? 158 LEU C CG  1 
ATOM 8233  C CD1 . LEU C 3 158 ? 6.308   20.428  128.569  1.00 36.43  ? 158 LEU C CD1 1 
ATOM 8234  C CD2 . LEU C 3 158 ? 5.663   18.627  126.962  1.00 36.43  ? 158 LEU C CD2 1 
ATOM 8235  N N   . THR C 3 159 ? 10.295  19.716  125.581  1.00 36.76  ? 159 THR C N   1 
ATOM 8236  C CA  . THR C 3 159 ? 11.475  18.863  125.639  1.00 36.76  ? 159 THR C CA  1 
ATOM 8237  C C   . THR C 3 159 ? 12.688  19.617  126.165  1.00 36.76  ? 159 THR C C   1 
ATOM 8238  O O   . THR C 3 159 ? 13.478  19.056  126.931  1.00 36.76  ? 159 THR C O   1 
ATOM 8239  C CB  . THR C 3 159 ? 11.776  18.279  124.258  1.00 36.76  ? 159 THR C CB  1 
ATOM 8240  O OG1 . THR C 3 159 ? 10.619  17.588  123.770  1.00 36.76  ? 159 THR C OG1 1 
ATOM 8241  C CG2 . THR C 3 159 ? 12.940  17.306  124.332  1.00 36.76  ? 159 THR C CG2 1 
ATOM 8242  N N   . LYS C 3 160 ? 12.849  20.883  125.773  1.00 36.47  ? 160 LYS C N   1 
ATOM 8243  C CA  . LYS C 3 160 ? 13.961  21.675  126.284  1.00 36.47  ? 160 LYS C CA  1 
ATOM 8244  C C   . LYS C 3 160 ? 13.825  21.924  127.780  1.00 36.47  ? 160 LYS C C   1 
ATOM 8245  O O   . LYS C 3 160 ? 14.834  21.976  128.492  1.00 36.47  ? 160 LYS C O   1 
ATOM 8246  C CB  . LYS C 3 160 ? 14.057  22.996  125.522  1.00 36.47  ? 160 LYS C CB  1 
ATOM 8247  C CG  . LYS C 3 160 ? 15.199  23.888  125.968  1.00 36.47  ? 160 LYS C CG  1 
ATOM 8248  C CD  . LYS C 3 160 ? 16.003  24.388  124.783  1.00 36.47  ? 160 LYS C CD  1 
ATOM 8249  C CE  . LYS C 3 160 ? 15.243  25.448  124.008  1.00 36.47  ? 160 LYS C CE  1 
ATOM 8250  N NZ  . LYS C 3 160 ? 14.971  26.652  124.838  1.00 36.47  ? 160 LYS C NZ  1 
ATOM 8251  N N   . LEU C 3 161 ? 12.599  22.068  128.277  1.00 37.02  ? 161 LEU C N   1 
ATOM 8252  C CA  . LEU C 3 161 ? 12.356  22.204  129.706  1.00 37.02  ? 161 LEU C CA  1 
ATOM 8253  C C   . LEU C 3 161 ? 12.483  20.882  130.447  1.00 37.02  ? 161 LEU C C   1 
ATOM 8254  O O   . LEU C 3 161 ? 12.589  20.887  131.677  1.00 37.02  ? 161 LEU C O   1 
ATOM 8255  C CB  . LEU C 3 161 ? 10.968  22.797  129.959  1.00 37.02  ? 161 LEU C CB  1 
ATOM 8256  C CG  . LEU C 3 161 ? 10.796  24.298  129.725  1.00 37.02  ? 161 LEU C CG  1 
ATOM 8257  C CD1 . LEU C 3 161 ? 9.705   24.851  130.623  1.00 37.02  ? 161 LEU C CD1 1 
ATOM 8258  C CD2 . LEU C 3 161 ? 12.103  25.038  129.947  1.00 37.02  ? 161 LEU C CD2 1 
ATOM 8259  N N   . LYS C 3 162 ? 12.474  19.756  129.735  1.00 38.38  ? 162 LYS C N   1 
ATOM 8260  C CA  . LYS C 3 162 ? 12.697  18.460  130.357  1.00 38.38  ? 162 LYS C CA  1 
ATOM 8261  C C   . LYS C 3 162 ? 14.171  18.122  130.511  1.00 38.38  ? 162 LYS C C   1 
ATOM 8262  O O   . LYS C 3 162 ? 14.506  17.219  131.285  1.00 38.38  ? 162 LYS C O   1 
ATOM 8263  C CB  . LYS C 3 162 ? 12.010  17.354  129.547  1.00 38.38  ? 162 LYS C CB  1 
ATOM 8264  C CG  . LYS C 3 162 ? 10.594  17.049  130.001  1.00 38.38  ? 162 LYS C CG  1 
ATOM 8265  C CD  . LYS C 3 162 ? 10.231  15.600  129.735  1.00 38.38  ? 162 LYS C CD  1 
ATOM 8266  C CE  . LYS C 3 162 ? 9.055   15.497  128.780  1.00 38.38  ? 162 LYS C CE  1 
ATOM 8267  N NZ  . LYS C 3 162 ? 9.059   14.211  128.031  1.00 38.38  ? 162 LYS C NZ  1 
ATOM 8268  N N   . LEU C 3 163 ? 15.055  18.818  129.791  1.00 38.59  ? 163 LEU C N   1 
ATOM 8269  C CA  . LEU C 3 163 ? 16.486  18.634  130.003  1.00 38.59  ? 163 LEU C CA  1 
ATOM 8270  C C   . LEU C 3 163 ? 16.904  19.095  131.391  1.00 38.59  ? 163 LEU C C   1 
ATOM 8271  O O   . LEU C 3 163 ? 17.714  18.431  132.048  1.00 38.59  ? 163 LEU C O   1 
ATOM 8272  C CB  . LEU C 3 163 ? 17.277  19.389  128.936  1.00 38.59  ? 163 LEU C CB  1 
ATOM 8273  C CG  . LEU C 3 163 ? 17.204  18.850  127.509  1.00 38.59  ? 163 LEU C CG  1 
ATOM 8274  C CD1 . LEU C 3 163 ? 17.448  19.968  126.513  1.00 38.59  ? 163 LEU C CD1 1 
ATOM 8275  C CD2 . LEU C 3 163 ? 18.204  17.726  127.308  1.00 38.59  ? 163 LEU C CD2 1 
ATOM 8276  N N   . SER C 3 164 ? 16.367  20.226  131.850  1.00 39.92  ? 164 SER C N   1 
ATOM 8277  C CA  . SER C 3 164 ? 16.704  20.728  133.178  1.00 39.92  ? 164 SER C CA  1 
ATOM 8278  C C   . SER C 3 164 ? 16.181  19.798  134.265  1.00 39.92  ? 164 SER C C   1 
ATOM 8279  O O   . SER C 3 164 ? 16.846  19.586  135.286  1.00 39.92  ? 164 SER C O   1 
ATOM 8280  C CB  . SER C 3 164 ? 16.145  22.138  133.359  1.00 39.92  ? 164 SER C CB  1 
ATOM 8281  O OG  . SER C 3 164 ? 14.757  22.170  133.080  1.00 39.92  ? 164 SER C OG  1 
ATOM 8282  N N   . THR C 3 165 ? 14.985  19.240  134.067  1.00 40.57  ? 165 THR C N   1 
ATOM 8283  C CA  . THR C 3 165 ? 14.422  18.317  135.048  1.00 40.57  ? 165 THR C CA  1 
ATOM 8284  C C   . THR C 3 165 ? 15.307  17.088  135.214  1.00 40.57  ? 165 THR C C   1 
ATOM 8285  O O   . THR C 3 165 ? 15.554  16.631  136.335  1.00 40.57  ? 165 THR C O   1 
ATOM 8286  C CB  . THR C 3 165 ? 13.009  17.909  134.631  1.00 40.57  ? 165 THR C CB  1 
ATOM 8287  O OG1 . THR C 3 165 ? 12.165  19.066  134.612  1.00 40.57  ? 165 THR C OG1 1 
ATOM 8288  C CG2 . THR C 3 165 ? 12.439  16.892  135.603  1.00 40.57  ? 165 THR C CG2 1 
ATOM 8289  N N   . GLU C 3 166 ? 15.800  16.542  134.101  1.00 41.89  ? 166 GLU C N   1 
ATOM 8290  C CA  . GLU C 3 166 ? 16.705  15.402  134.184  1.00 41.89  ? 166 GLU C CA  1 
ATOM 8291  C C   . GLU C 3 166 ? 18.053  15.797  134.770  1.00 41.89  ? 166 GLU C C   1 
ATOM 8292  O O   . GLU C 3 166 ? 18.740  14.955  135.358  1.00 41.89  ? 166 GLU C O   1 
ATOM 8293  C CB  . GLU C 3 166 ? 16.892  14.775  132.804  1.00 41.89  ? 166 GLU C CB  1 
ATOM 8294  C CG  . GLU C 3 166 ? 17.160  13.282  132.843  1.00 41.89  ? 166 GLU C CG  1 
ATOM 8295  C CD  . GLU C 3 166 ? 15.885  12.464  132.843  1.00 41.89  ? 166 GLU C CD  1 
ATOM 8296  O OE1 . GLU C 3 166 ? 14.791  13.065  132.876  1.00 41.89  ? 166 GLU C OE1 1 
ATOM 8297  O OE2 . GLU C 3 166 ? 15.976  11.219  132.810  1.00 41.89  ? 166 GLU C OE2 1 
ATOM 8298  N N   . SER C 3 167 ? 18.453  17.061  134.613  1.00 41.91  ? 167 SER C N   1 
ATOM 8299  C CA  . SER C 3 167 ? 19.700  17.514  135.218  1.00 41.91  ? 167 SER C CA  1 
ATOM 8300  C C   . SER C 3 167 ? 19.619  17.476  136.738  1.00 41.91  ? 167 SER C C   1 
ATOM 8301  O O   . SER C 3 167 ? 20.570  17.056  137.407  1.00 41.91  ? 167 SER C O   1 
ATOM 8302  C CB  . SER C 3 167 ? 20.041  18.922  134.732  1.00 41.91  ? 167 SER C CB  1 
ATOM 8303  O OG  . SER C 3 167 ? 20.829  19.609  135.687  1.00 41.91  ? 167 SER C OG  1 
ATOM 8304  N N   . GLU C 3 168 ? 18.491  17.913  137.303  1.00 42.84  ? 168 GLU C N   1 
ATOM 8305  C CA  . GLU C 3 168 ? 18.320  17.842  138.751  1.00 42.84  ? 168 GLU C CA  1 
ATOM 8306  C C   . GLU C 3 168 ? 18.230  16.397  139.222  1.00 42.84  ? 168 GLU C C   1 
ATOM 8307  O O   . GLU C 3 168 ? 18.642  16.078  140.343  1.00 42.84  ? 168 GLU C O   1 
ATOM 8308  C CB  . GLU C 3 168 ? 17.078  18.622  139.183  1.00 42.84  ? 168 GLU C CB  1 
ATOM 8309  C CG  . GLU C 3 168 ? 17.098  19.039  140.649  1.00 42.84  ? 168 GLU C CG  1 
ATOM 8310  C CD  . GLU C 3 168 ? 15.721  19.393  141.187  1.00 42.84  ? 168 GLU C CD  1 
ATOM 8311  O OE1 . GLU C 3 168 ? 15.615  20.370  141.960  1.00 42.84  ? 168 GLU C OE1 1 
ATOM 8312  O OE2 . GLU C 3 168 ? 14.748  18.691  140.846  1.00 42.84  ? 168 GLU C OE2 1 
ATOM 8313  N N   . THR C 3 169 ? 17.691  15.510  138.382  1.00 42.47  ? 169 THR C N   1 
ATOM 8314  C CA  . THR C 3 169 ? 17.595  14.101  138.752  1.00 42.47  ? 169 THR C CA  1 
ATOM 8315  C C   . THR C 3 169 ? 18.975  13.495  138.976  1.00 42.47  ? 169 THR C C   1 
ATOM 8316  O O   . THR C 3 169 ? 19.177  12.727  139.924  1.00 42.47  ? 169 THR C O   1 
ATOM 8317  C CB  . THR C 3 169 ? 16.835  13.327  137.674  1.00 42.47  ? 169 THR C CB  1 
ATOM 8318  O OG1 . THR C 3 169 ? 15.460  13.728  137.680  1.00 42.47  ? 169 THR C OG1 1 
ATOM 8319  C CG2 . THR C 3 169 ? 16.919  11.830  137.924  1.00 42.47  ? 169 THR C CG2 1 
ATOM 8320  N N   . TYR C 3 170 ? 19.940  13.833  138.120  1.00 43.39  ? 170 TYR C N   1 
ATOM 8321  C CA  . TYR C 3 170 ? 21.310  13.383  138.341  1.00 43.39  ? 170 TYR C CA  1 
ATOM 8322  C C   . TYR C 3 170 ? 21.852  13.924  139.657  1.00 43.39  ? 170 TYR C C   1 
ATOM 8323  O O   . TYR C 3 170 ? 22.469  13.195  140.441  1.00 43.39  ? 170 TYR C O   1 
ATOM 8324  C CB  . TYR C 3 170 ? 22.203  13.811  137.179  1.00 43.39  ? 170 TYR C CB  1 
ATOM 8325  C CG  . TYR C 3 170 ? 23.646  13.408  137.365  1.00 43.39  ? 170 TYR C CG  1 
ATOM 8326  C CD1 . TYR C 3 170 ? 23.984  12.110  137.720  1.00 43.39  ? 170 TYR C CD1 1 
ATOM 8327  C CD2 . TYR C 3 170 ? 24.671  14.327  137.197  1.00 43.39  ? 170 TYR C CD2 1 
ATOM 8328  C CE1 . TYR C 3 170 ? 25.300  11.737  137.894  1.00 43.39  ? 170 TYR C CE1 1 
ATOM 8329  C CE2 . TYR C 3 170 ? 25.991  13.964  137.371  1.00 43.39  ? 170 TYR C CE2 1 
ATOM 8330  C CZ  . TYR C 3 170 ? 26.299  12.667  137.719  1.00 43.39  ? 170 TYR C CZ  1 
ATOM 8331  O OH  . TYR C 3 170 ? 27.612  12.298  137.892  1.00 43.39  ? 170 TYR C OH  1 
ATOM 8332  N N   . CYS C 3 171 ? 21.623  15.213  139.919  1.00 44.40  ? 171 CYS C N   1 
ATOM 8333  C CA  . CYS C 3 171 ? 22.033  15.785  141.196  1.00 44.40  ? 171 CYS C CA  1 
ATOM 8334  C C   . CYS C 3 171 ? 21.248  15.181  142.350  1.00 44.40  ? 171 CYS C C   1 
ATOM 8335  O O   . CYS C 3 171 ? 21.742  15.136  143.482  1.00 44.40  ? 171 CYS C O   1 
ATOM 8336  C CB  . CYS C 3 171 ? 21.868  17.304  141.168  1.00 44.40  ? 171 CYS C CB  1 
ATOM 8337  S SG  . CYS C 3 171 ? 23.051  18.159  140.101  1.00 44.40  ? 171 CYS C SG  1 
ATOM 8338  N N   . ALA C 3 172 ? 20.029  14.710  142.088  1.00 43.67  ? 172 ALA C N   1 
ATOM 8339  C CA  . ALA C 3 172 ? 19.236  13.998  143.080  1.00 43.67  ? 172 ALA C CA  1 
ATOM 8340  C C   . ALA C 3 172 ? 19.583  12.522  143.153  1.00 43.67  ? 172 ALA C C   1 
ATOM 8341  O O   . ALA C 3 172 ? 19.009  11.798  143.975  1.00 43.67  ? 172 ALA C O   1 
ATOM 8342  C CB  . ALA C 3 172 ? 17.744  14.170  142.790  1.00 43.67  ? 172 ALA C CB  1 
ATOM 8343  N N   . ALA C 3 173 ? 20.504  12.060  142.309  1.00 45.27  ? 173 ALA C N   1 
ATOM 8344  C CA  . ALA C 3 173 ? 21.000  10.693  142.388  1.00 45.27  ? 173 ALA C CA  1 
ATOM 8345  C C   . ALA C 3 173 ? 22.463  10.605  142.785  1.00 45.27  ? 173 ALA C C   1 
ATOM 8346  O O   . ALA C 3 173 ? 22.875  9.558   143.290  1.00 45.27  ? 173 ALA C O   1 
ATOM 8347  C CB  . ALA C 3 173 ? 20.802  9.968   141.050  1.00 45.27  ? 173 ALA C CB  1 
ATOM 8348  N N   . LEU C 3 174 ? 23.263  11.651  142.574  1.00 46.88  ? 174 LEU C N   1 
ATOM 8349  C CA  . LEU C 3 174 ? 24.602  11.698  143.142  1.00 46.88  ? 174 LEU C CA  1 
ATOM 8350  C C   . LEU C 3 174 ? 24.569  11.922  144.645  1.00 46.88  ? 174 LEU C C   1 
ATOM 8351  O O   . LEU C 3 174 ? 25.535  11.579  145.336  1.00 46.88  ? 174 LEU C O   1 
ATOM 8352  C CB  . LEU C 3 174 ? 25.422  12.800  142.472  1.00 46.88  ? 174 LEU C CB  1 
ATOM 8353  C CG  . LEU C 3 174 ? 26.884  12.470  142.174  1.00 46.88  ? 174 LEU C CG  1 
ATOM 8354  C CD1 . LEU C 3 174 ? 26.995  11.123  141.482  1.00 46.88  ? 174 LEU C CD1 1 
ATOM 8355  C CD2 . LEU C 3 174 ? 27.513  13.564  141.329  1.00 46.88  ? 174 LEU C CD2 1 
ATOM 8356  N N   . PHE C 3 175 ? 23.480  12.489  145.158  1.00 49.40  ? 175 PHE C N   1 
ATOM 8357  C CA  . PHE C 3 175 ? 23.244  12.630  146.585  1.00 49.40  ? 175 PHE C CA  1 
ATOM 8358  C C   . PHE C 3 175 ? 22.657  11.362  147.195  1.00 49.40  ? 175 PHE C C   1 
ATOM 8359  O O   . PHE C 3 175 ? 22.543  11.264  148.422  1.00 49.40  ? 175 PHE C O   1 
ATOM 8360  C CB  . PHE C 3 175 ? 22.322  13.827  146.837  1.00 49.40  ? 175 PHE C CB  1 
ATOM 8361  C CG  . PHE C 3 175 ? 22.055  14.101  148.288  1.00 49.40  ? 175 PHE C CG  1 
ATOM 8362  C CD1 . PHE C 3 175 ? 23.064  14.554  149.118  1.00 49.40  ? 175 PHE C CD1 1 
ATOM 8363  C CD2 . PHE C 3 175 ? 20.791  13.909  148.819  1.00 49.40  ? 175 PHE C CD2 1 
ATOM 8364  C CE1 . PHE C 3 175 ? 22.818  14.808  150.452  1.00 49.40  ? 175 PHE C CE1 1 
ATOM 8365  C CE2 . PHE C 3 175 ? 20.539  14.161  150.152  1.00 49.40  ? 175 PHE C CE2 1 
ATOM 8366  C CZ  . PHE C 3 175 ? 21.554  14.612  150.969  1.00 49.40  ? 175 PHE C CZ  1 
ATOM 8367  N N   . ASN C 3 176 ? 22.304  10.380  146.362  1.00 49.21  ? 176 ASN C N   1 
ATOM 8368  C CA  . ASN C 3 176 ? 21.739  9.121   146.831  1.00 49.21  ? 176 ASN C CA  1 
ATOM 8369  C C   . ASN C 3 176 ? 22.708  7.963   146.621  1.00 49.21  ? 176 ASN C C   1 
ATOM 8370  O O   . ASN C 3 176 ? 22.342  6.805   146.835  1.00 49.21  ? 176 ASN C O   1 
ATOM 8371  C CB  . ASN C 3 176 ? 20.408  8.840   146.126  1.00 49.21  ? 176 ASN C CB  1 
ATOM 8372  C CG  . ASN C 3 176 ? 19.585  7.777   146.825  1.00 49.21  ? 176 ASN C CG  1 
ATOM 8373  O OD1 . ASN C 3 176 ? 19.881  7.389   147.955  1.00 49.21  ? 176 ASN C OD1 1 
ATOM 8374  N ND2 . ASN C 3 176 ? 18.548  7.294   146.152  1.00 49.21  ? 176 ASN C ND2 1 
ATOM 8375  N N   . VAL C 3 177 ? 23.940  8.250   146.207  1.00 50.31  ? 177 VAL C N   1 
ATOM 8376  C CA  . VAL C 3 177 ? 24.936  7.208   145.990  1.00 50.31  ? 177 VAL C CA  1 
ATOM 8377  C C   . VAL C 3 177 ? 26.173  7.530   146.819  1.00 50.31  ? 177 VAL C C   1 
ATOM 8378  O O   . VAL C 3 177 ? 26.901  6.627   147.251  1.00 50.31  ? 177 VAL C O   1 
ATOM 8379  C CB  . VAL C 3 177 ? 25.265  7.074   144.489  1.00 50.31  ? 177 VAL C CB  1 
ATOM 8380  C CG1 . VAL C 3 177 ? 26.682  6.565   144.266  1.00 50.31  ? 177 VAL C CG1 1 
ATOM 8381  C CG2 . VAL C 3 177 ? 24.259  6.156   143.813  1.00 50.31  ? 177 VAL C CG2 1 
ATOM 8382  N N   . GLU C 3 178 ? 26.389  8.816   147.097  1.00 51.98  ? 178 GLU C N   1 
ATOM 8383  C CA  . GLU C 3 178 ? 27.585  9.253   147.802  1.00 51.98  ? 178 GLU C CA  1 
ATOM 8384  C C   . GLU C 3 178 ? 27.305  9.721   149.225  1.00 51.98  ? 178 GLU C C   1 
ATOM 8385  O O   . GLU C 3 178 ? 28.218  9.699   150.058  1.00 51.98  ? 178 GLU C O   1 
ATOM 8386  C CB  . GLU C 3 178 ? 28.289  10.369  147.023  1.00 51.98  ? 178 GLU C CB  1 
ATOM 8387  C CG  . GLU C 3 178 ? 29.013  9.891   145.778  1.00 51.98  ? 178 GLU C CG  1 
ATOM 8388  C CD  . GLU C 3 178 ? 29.687  11.020  145.028  1.00 51.98  ? 178 GLU C CD  1 
ATOM 8389  O OE1 . GLU C 3 178 ? 29.519  12.189  145.435  1.00 51.98  ? 178 GLU C OE1 1 
ATOM 8390  O OE2 . GLU C 3 178 ? 30.388  10.740  144.033  1.00 51.98  ? 178 GLU C OE2 1 
ATOM 8391  N N   . GLN C 3 179 ? 26.081  10.151  149.532  1.00 52.61  ? 179 GLN C N   1 
ATOM 8392  C CA  . GLN C 3 179 ? 25.794  10.651  150.870  1.00 52.61  ? 179 GLN C CA  1 
ATOM 8393  C C   . GLN C 3 179 ? 24.727  9.831   151.584  1.00 52.61  ? 179 GLN C C   1 
ATOM 8394  O O   . GLN C 3 179 ? 24.949  9.365   152.706  1.00 52.61  ? 179 GLN C O   1 
ATOM 8395  C CB  . GLN C 3 179 ? 25.374  12.120  150.802  1.00 52.61  ? 179 GLN C CB  1 
ATOM 8396  C CG  . GLN C 3 179 ? 26.532  13.088  150.963  1.00 52.61  ? 179 GLN C CG  1 
ATOM 8397  C CD  . GLN C 3 179 ? 26.275  14.424  150.299  1.00 52.61  ? 179 GLN C CD  1 
ATOM 8398  O OE1 . GLN C 3 179 ? 25.875  15.388  150.951  1.00 52.61  ? 179 GLN C OE1 1 
ATOM 8399  N NE2 . GLN C 3 179 ? 26.509  14.490  148.994  1.00 52.61  ? 179 GLN C NE2 1 
ATOM 8400  N N   . THR C 3 180 ? 23.567  9.647   150.951  1.00 52.15  ? 180 THR C N   1 
ATOM 8401  C CA  . THR C 3 180 ? 22.451  9.000   151.633  1.00 52.15  ? 180 THR C CA  1 
ATOM 8402  C C   . THR C 3 180 ? 22.714  7.516   151.859  1.00 52.15  ? 180 THR C C   1 
ATOM 8403  O O   . THR C 3 180 ? 22.523  7.000   152.965  1.00 52.15  ? 180 THR C O   1 
ATOM 8404  C CB  . THR C 3 180 ? 21.159  9.201   150.839  1.00 52.15  ? 180 THR C CB  1 
ATOM 8405  O OG1 . THR C 3 180 ? 20.845  10.596  150.783  1.00 52.15  ? 180 THR C OG1 1 
ATOM 8406  C CG2 . THR C 3 180 ? 20.011  8.457   151.499  1.00 52.15  ? 180 THR C CG2 1 
ATOM 8407  N N   . LEU C 3 181 ? 23.151  6.806   150.809  1.00 53.04  ? 181 LEU C N   1 
ATOM 8408  C CA  . LEU C 3 181 ? 23.393  5.369   150.953  1.00 53.04  ? 181 LEU C CA  1 
ATOM 8409  C C   . LEU C 3 181 ? 24.505  5.067   151.951  1.00 53.04  ? 181 LEU C C   1 
ATOM 8410  O O   . LEU C 3 181 ? 24.331  4.162   152.786  1.00 53.04  ? 181 LEU C O   1 
ATOM 8411  C CB  . LEU C 3 181 ? 23.654  4.740   149.583  1.00 53.04  ? 181 LEU C CB  1 
ATOM 8412  C CG  . LEU C 3 181 ? 22.409  4.276   148.825  1.00 53.04  ? 181 LEU C CG  1 
ATOM 8413  C CD1 . LEU C 3 181 ? 22.795  3.371   147.669  1.00 53.04  ? 181 LEU C CD1 1 
ATOM 8414  C CD2 . LEU C 3 181 ? 21.441  3.572   149.760  1.00 53.04  ? 181 LEU C CD2 1 
ATOM 8415  N N   . PRO C 3 182 ? 25.669  5.751   151.925  1.00 53.52  ? 182 PRO C N   1 
ATOM 8416  C CA  . PRO C 3 182 ? 26.684  5.486   152.954  1.00 53.52  ? 182 PRO C CA  1 
ATOM 8417  C C   . PRO C 3 182 ? 26.163  5.703   154.366  1.00 53.52  ? 182 PRO C C   1 
ATOM 8418  O O   . PRO C 3 182 ? 26.528  4.965   155.286  1.00 53.52  ? 182 PRO C O   1 
ATOM 8419  C CB  . PRO C 3 182 ? 27.795  6.484   152.614  1.00 53.52  ? 182 PRO C CB  1 
ATOM 8420  C CG  . PRO C 3 182 ? 27.673  6.685   151.162  1.00 53.52  ? 182 PRO C CG  1 
ATOM 8421  C CD  . PRO C 3 182 ? 26.204  6.615   150.855  1.00 53.52  ? 182 PRO C CD  1 
ATOM 8422  N N   . GLN C 3 183 ? 25.308  6.710   154.548  1.00 55.34  ? 183 GLN C N   1 
ATOM 8423  C CA  . GLN C 3 183 ? 24.764  6.979   155.874  1.00 55.34  ? 183 GLN C CA  1 
ATOM 8424  C C   . GLN C 3 183 ? 23.753  5.915   156.282  1.00 55.34  ? 183 GLN C C   1 
ATOM 8425  O O   . GLN C 3 183 ? 23.771  5.432   157.420  1.00 55.34  ? 183 GLN C O   1 
ATOM 8426  C CB  . GLN C 3 183 ? 24.130  8.369   155.915  1.00 55.34  ? 183 GLN C CB  1 
ATOM 8427  C CG  . GLN C 3 183 ? 23.442  8.689   157.231  1.00 55.34  ? 183 GLN C CG  1 
ATOM 8428  C CD  . GLN C 3 183 ? 24.402  9.220   158.280  1.00 55.34  ? 183 GLN C CD  1 
ATOM 8429  O OE1 . GLN C 3 183 ? 25.620  9.119   158.132  1.00 55.34  ? 183 GLN C OE1 1 
ATOM 8430  N NE2 . GLN C 3 183 ? 23.855  9.789   159.348  1.00 55.34  ? 183 GLN C NE2 1 
ATOM 8431  N N   . GLN C 3 184 ? 22.858  5.535   155.366  1.00 56.12  ? 184 GLN C N   1 
ATOM 8432  C CA  . GLN C 3 184 ? 21.880  4.499   155.677  1.00 56.12  ? 184 GLN C CA  1 
ATOM 8433  C C   . GLN C 3 184 ? 22.538  3.156   155.958  1.00 56.12  ? 184 GLN C C   1 
ATOM 8434  O O   . GLN C 3 184 ? 21.966  2.341   156.689  1.00 56.12  ? 184 GLN C O   1 
ATOM 8435  C CB  . GLN C 3 184 ? 20.872  4.358   154.536  1.00 56.12  ? 184 GLN C CB  1 
ATOM 8436  C CG  . GLN C 3 184 ? 19.634  5.223   154.698  1.00 56.12  ? 184 GLN C CG  1 
ATOM 8437  C CD  . GLN C 3 184 ? 18.868  5.395   153.403  1.00 56.12  ? 184 GLN C CD  1 
ATOM 8438  O OE1 . GLN C 3 184 ? 19.402  5.171   152.317  1.00 56.12  ? 184 GLN C OE1 1 
ATOM 8439  N NE2 . GLN C 3 184 ? 17.606  5.794   153.511  1.00 56.12  ? 184 GLN C NE2 1 
ATOM 8440  N N   . LEU C 3 185 ? 23.717  2.903   155.388  1.00 55.82  ? 185 LEU C N   1 
ATOM 8441  C CA  . LEU C 3 185 ? 24.455  1.695   155.739  1.00 55.82  ? 185 LEU C CA  1 
ATOM 8442  C C   . LEU C 3 185 ? 24.909  1.737   157.191  1.00 55.82  ? 185 LEU C C   1 
ATOM 8443  O O   . LEU C 3 185 ? 24.847  0.723   157.898  1.00 55.82  ? 185 LEU C O   1 
ATOM 8444  C CB  . LEU C 3 185 ? 25.650  1.521   154.802  1.00 55.82  ? 185 LEU C CB  1 
ATOM 8445  C CG  . LEU C 3 185 ? 26.733  0.529   155.227  1.00 55.82  ? 185 LEU C CG  1 
ATOM 8446  C CD1 . LEU C 3 185 ? 26.161  -0.874  155.356  1.00 55.82  ? 185 LEU C CD1 1 
ATOM 8447  C CD2 . LEU C 3 185 ? 27.893  0.551   154.247  1.00 55.82  ? 185 LEU C CD2 1 
ATOM 8448  N N   . LYS C 3 186 ? 25.365  2.902   157.655  1.00 57.35  ? 186 LYS C N   1 
ATOM 8449  C CA  . LYS C 3 186 ? 25.774  3.038   159.049  1.00 57.35  ? 186 LYS C CA  1 
ATOM 8450  C C   . LYS C 3 186 ? 24.598  2.807   159.988  1.00 57.35  ? 186 LYS C C   1 
ATOM 8451  O O   . LYS C 3 186 ? 24.742  2.164   161.034  1.00 57.35  ? 186 LYS C O   1 
ATOM 8452  C CB  . LYS C 3 186 ? 26.391  4.417   159.285  1.00 57.35  ? 186 LYS C CB  1 
ATOM 8453  C CG  . LYS C 3 186 ? 27.877  4.490   158.984  1.00 57.35  ? 186 LYS C CG  1 
ATOM 8454  C CD  . LYS C 3 186 ? 28.334  5.929   158.823  1.00 57.35  ? 186 LYS C CD  1 
ATOM 8455  C CE  . LYS C 3 186 ? 29.047  6.135   157.498  1.00 57.35  ? 186 LYS C CE  1 
ATOM 8456  N NZ  . LYS C 3 186 ? 30.277  5.303   157.397  1.00 57.35  ? 186 LYS C NZ  1 
ATOM 8457  N N   . LEU C 3 187 ? 23.423  3.327   159.632  1.00 58.47  ? 187 LEU C N   1 
ATOM 8458  C CA  . LEU C 3 187 ? 22.229  3.092   160.433  1.00 58.47  ? 187 LEU C CA  1 
ATOM 8459  C C   . LEU C 3 187 ? 21.888  1.613   160.545  1.00 58.47  ? 187 LEU C C   1 
ATOM 8460  O O   . LEU C 3 187 ? 21.390  1.190   161.592  1.00 58.47  ? 187 LEU C O   1 
ATOM 8461  C CB  . LEU C 3 187 ? 21.043  3.858   159.846  1.00 58.47  ? 187 LEU C CB  1 
ATOM 8462  C CG  . LEU C 3 187 ? 19.693  3.689   160.543  1.00 58.47  ? 187 LEU C CG  1 
ATOM 8463  C CD1 . LEU C 3 187 ? 19.807  4.026   162.019  1.00 58.47  ? 187 LEU C CD1 1 
ATOM 8464  C CD2 . LEU C 3 187 ? 18.631  4.545   159.876  1.00 58.47  ? 187 LEU C CD2 1 
ATOM 8465  N N   . LEU C 3 188 ? 22.152  0.821   159.507  1.00 60.22  ? 188 LEU C N   1 
ATOM 8466  C CA  . LEU C 3 188 ? 22.043  -0.628  159.595  1.00 60.22  ? 188 LEU C CA  1 
ATOM 8467  C C   . LEU C 3 188 ? 23.214  -1.270  160.318  1.00 60.22  ? 188 LEU C C   1 
ATOM 8468  O O   . LEU C 3 188 ? 23.027  -2.288  160.985  1.00 60.22  ? 188 LEU C O   1 
ATOM 8469  C CB  . LEU C 3 188 ? 21.926  -1.244  158.195  1.00 60.22  ? 188 LEU C CB  1 
ATOM 8470  C CG  . LEU C 3 188 ? 20.695  -0.864  157.372  1.00 60.22  ? 188 LEU C CG  1 
ATOM 8471  C CD1 . LEU C 3 188 ? 20.537  -1.808  156.192  1.00 60.22  ? 188 LEU C CD1 1 
ATOM 8472  C CD2 . LEU C 3 188 ? 19.444  -0.868  158.234  1.00 60.22  ? 188 LEU C CD2 1 
ATOM 8473  N N   . ILE C 3 189 ? 24.413  -0.698  160.204  1.00 60.94  ? 189 ILE C N   1 
ATOM 8474  C CA  . ILE C 3 189 ? 25.556  -1.193  160.960  1.00 60.94  ? 189 ILE C CA  1 
ATOM 8475  C C   . ILE C 3 189 ? 25.452  -0.874  162.444  1.00 60.94  ? 189 ILE C C   1 
ATOM 8476  O O   . ILE C 3 189 ? 26.196  -1.458  163.237  1.00 60.94  ? 189 ILE C O   1 
ATOM 8477  C CB  . ILE C 3 189 ? 26.853  -0.614  160.395  1.00 60.94  ? 189 ILE C CB  1 
ATOM 8478  N N   . GLU C 3 190 ? 24.555  0.030   162.834  1.00 64.11  ? 190 GLU C N   1 
ATOM 8479  C CA  . GLU C 3 190 ? 24.280  0.314   164.235  1.00 64.11  ? 190 GLU C CA  1 
ATOM 8480  C C   . GLU C 3 190 ? 23.003  -0.366  164.710  1.00 64.11  ? 190 GLU C C   1 
ATOM 8481  O O   . GLU C 3 190 ? 22.840  -0.591  165.914  1.00 64.11  ? 190 GLU C O   1 
ATOM 8482  C CB  . GLU C 3 190 ? 24.193  1.826   164.462  1.00 64.11  ? 190 GLU C CB  1 
ATOM 8483  C CG  . GLU C 3 190 ? 24.172  2.252   165.926  1.00 64.11  ? 190 GLU C CG  1 
ATOM 8484  C CD  . GLU C 3 190 ? 22.771  2.535   166.444  1.00 64.11  ? 190 GLU C CD  1 
ATOM 8485  O OE1 . GLU C 3 190 ? 22.649  3.121   167.541  1.00 64.11  ? 190 GLU C OE1 1 
ATOM 8486  O OE2 . GLU C 3 190 ? 21.792  2.180   165.754  1.00 64.11  ? 190 GLU C OE2 1 
ATOM 8487  N N   . GLN C 3 191 ? 22.100  -0.710  163.791  1.00 65.25  ? 191 GLN C N   1 
ATOM 8488  C CA  . GLN C 3 191 ? 20.873  -1.412  164.132  1.00 65.25  ? 191 GLN C CA  1 
ATOM 8489  C C   . GLN C 3 191 ? 21.038  -2.919  164.208  1.00 65.25  ? 191 GLN C C   1 
ATOM 8490  O O   . GLN C 3 191 ? 20.219  -3.577  164.861  1.00 65.25  ? 191 GLN C O   1 
ATOM 8491  C CB  . GLN C 3 191 ? 19.768  -1.086  163.115  1.00 65.25  ? 191 GLN C CB  1 
ATOM 8492  C CG  . GLN C 3 191 ? 18.415  -0.797  163.736  1.00 65.25  ? 191 GLN C CG  1 
ATOM 8493  C CD  . GLN C 3 191 ? 17.312  -0.703  162.701  1.00 65.25  ? 191 GLN C CD  1 
ATOM 8494  O OE1 . GLN C 3 191 ? 16.775  -1.715  162.254  1.00 65.25  ? 191 GLN C OE1 1 
ATOM 8495  N NE2 . GLN C 3 191 ? 16.969  0.520   162.312  1.00 65.25  ? 191 GLN C NE2 1 
ATOM 8496  N N   . THR C 3 192 ? 22.059  -3.485  163.565  1.00 68.34  ? 192 THR C N   1 
ATOM 8497  C CA  . THR C 3 192 ? 22.330  -4.910  163.703  1.00 68.34  ? 192 THR C CA  1 
ATOM 8498  C C   . THR C 3 192 ? 22.949  -5.224  165.059  1.00 68.34  ? 192 THR C C   1 
ATOM 8499  O O   . THR C 3 192 ? 22.621  -6.244  165.676  1.00 68.34  ? 192 THR C O   1 
ATOM 8500  C CB  . THR C 3 192 ? 23.245  -5.380  162.570  1.00 68.34  ? 192 THR C CB  1 
ATOM 8501  O OG1 . THR C 3 192 ? 22.535  -5.320  161.327  1.00 68.34  ? 192 THR C OG1 1 
ATOM 8502  C CG2 . THR C 3 192 ? 23.712  -6.807  162.805  1.00 68.34  ? 192 THR C CG2 1 
ATOM 8503  N N   . GLU C 3 193 ? 23.832  -4.348  165.545  1.00 72.05  ? 193 GLU C N   1 
ATOM 8504  C CA  . GLU C 3 193 ? 24.471  -4.577  166.837  1.00 72.05  ? 193 GLU C CA  1 
ATOM 8505  C C   . GLU C 3 193 ? 23.453  -4.569  167.968  1.00 72.05  ? 193 GLU C C   1 
ATOM 8506  O O   . GLU C 3 193 ? 23.581  -5.331  168.933  1.00 72.05  ? 193 GLU C O   1 
ATOM 8507  C CB  . GLU C 3 193 ? 25.556  -3.528  167.079  1.00 72.05  ? 193 GLU C CB  1 
ATOM 8508  C CG  . GLU C 3 193 ? 26.468  -3.271  165.882  1.00 72.05  ? 193 GLU C CG  1 
ATOM 8509  C CD  . GLU C 3 193 ? 27.388  -4.437  165.548  1.00 72.05  ? 193 GLU C CD  1 
ATOM 8510  O OE1 . GLU C 3 193 ? 28.206  -4.290  164.615  1.00 72.05  ? 193 GLU C OE1 1 
ATOM 8511  O OE2 . GLU C 3 193 ? 27.315  -5.490  166.215  1.00 72.05  ? 193 GLU C OE2 1 
ATOM 8512  N N   . ALA C 3 194 ? 22.435  -3.709  167.872  1.00 69.93  ? 194 ALA C N   1 
ATOM 8513  C CA  . ALA C 3 194 ? 21.379  -3.710  168.877  1.00 69.93  ? 194 ALA C CA  1 
ATOM 8514  C C   . ALA C 3 194 ? 20.652  -5.046  168.918  1.00 69.93  ? 194 ALA C C   1 
ATOM 8515  O O   . ALA C 3 194 ? 20.342  -5.547  170.004  1.00 69.93  ? 194 ALA C O   1 
ATOM 8516  C CB  . ALA C 3 194 ? 20.394  -2.573  168.610  1.00 69.93  ? 194 ALA C CB  1 
ATOM 8517  N N   . GLN C 3 195 ? 20.366  -5.634  167.754  1.00 71.33  ? 195 GLN C N   1 
ATOM 8518  C CA  . GLN C 3 195 ? 19.837  -6.994  167.731  1.00 71.33  ? 195 GLN C CA  1 
ATOM 8519  C C   . GLN C 3 195 ? 20.869  -7.988  168.247  1.00 71.33  ? 195 GLN C C   1 
ATOM 8520  O O   . GLN C 3 195 ? 20.527  -8.926  168.976  1.00 71.33  ? 195 GLN C O   1 
ATOM 8521  C CB  . GLN C 3 195 ? 19.394  -7.365  166.317  1.00 71.33  ? 195 GLN C CB  1 
ATOM 8522  C CG  . GLN C 3 195 ? 18.185  -6.594  165.824  1.00 71.33  ? 195 GLN C CG  1 
ATOM 8523  C CD  . GLN C 3 195 ? 17.066  -6.558  166.843  1.00 71.33  ? 195 GLN C CD  1 
ATOM 8524  O OE1 . GLN C 3 195 ? 16.479  -7.587  167.174  1.00 71.33  ? 195 GLN C OE1 1 
ATOM 8525  N NE2 . GLN C 3 195 ? 16.762  -5.367  167.345  1.00 71.33  ? 195 GLN C NE2 1 
ATOM 8526  N N   . ARG C 3 196 ? 22.136  -7.799  167.880  1.00 72.51  ? 196 ARG C N   1 
ATOM 8527  C CA  . ARG C 3 196 ? 23.211  -8.660  168.354  1.00 72.51  ? 196 ARG C CA  1 
ATOM 8528  C C   . ARG C 3 196 ? 23.472  -8.517  169.845  1.00 72.51  ? 196 ARG C C   1 
ATOM 8529  O O   . ARG C 3 196 ? 24.020  -9.444  170.451  1.00 72.51  ? 196 ARG C O   1 
ATOM 8530  C CB  . ARG C 3 196 ? 24.498  -8.364  167.583  1.00 72.51  ? 196 ARG C CB  1 
ATOM 8531  C CG  . ARG C 3 196 ? 24.809  -9.365  166.488  1.00 72.51  ? 196 ARG C CG  1 
ATOM 8532  C CD  . ARG C 3 196 ? 25.287  -10.678 167.077  1.00 72.51  ? 196 ARG C CD  1 
ATOM 8533  N NE  . ARG C 3 196 ? 26.568  -10.527 167.755  1.00 72.51  ? 196 ARG C NE  1 
ATOM 8534  C CZ  . ARG C 3 196 ? 27.727  -10.949 167.270  1.00 72.51  ? 196 ARG C CZ  1 
ATOM 8535  N NH1 . ARG C 3 196 ? 27.803  -11.564 166.101  1.00 72.51  ? 196 ARG C NH1 1 
ATOM 8536  N NH2 . ARG C 3 196 ? 28.836  -10.751 167.975  1.00 72.51  ? 196 ARG C NH2 1 
ATOM 8537  N N   . ALA C 3 197 ? 23.098  -7.390  170.451  1.00 72.59  ? 197 ALA C N   1 
ATOM 8538  C CA  . ALA C 3 197 ? 23.298  -7.207  171.881  1.00 72.59  ? 197 ALA C CA  1 
ATOM 8539  C C   . ALA C 3 197 ? 22.327  -8.025  172.719  1.00 72.59  ? 197 ALA C C   1 
ATOM 8540  O O   . ALA C 3 197 ? 22.629  -8.322  173.880  1.00 72.59  ? 197 ALA C O   1 
ATOM 8541  C CB  . ALA C 3 197 ? 23.170  -5.727  172.247  1.00 72.59  ? 197 ALA C CB  1 
ATOM 8542  N N   . GLN C 3 198 ? 21.173  -8.395  172.162  1.00 73.24  ? 198 GLN C N   1 
ATOM 8543  C CA  . GLN C 3 198 ? 20.203  -9.181  172.916  1.00 73.24  ? 198 GLN C CA  1 
ATOM 8544  C C   . GLN C 3 198 ? 20.666  -10.620 173.105  1.00 73.24  ? 198 GLN C C   1 
ATOM 8545  O O   . GLN C 3 198 ? 20.436  -11.212 174.165  1.00 73.24  ? 198 GLN C O   1 
ATOM 8546  C CB  . GLN C 3 198 ? 18.844  -9.144  172.219  1.00 73.24  ? 198 GLN C CB  1 
ATOM 8547  C CG  . GLN C 3 198 ? 18.285  -7.748  172.041  1.00 73.24  ? 198 GLN C CG  1 
ATOM 8548  C CD  . GLN C 3 198 ? 16.772  -7.721  172.069  1.00 73.24  ? 198 GLN C CD  1 
ATOM 8549  O OE1 . GLN C 3 198 ? 16.120  -8.764  172.022  1.00 73.24  ? 198 GLN C OE1 1 
ATOM 8550  N NE2 . GLN C 3 198 ? 16.203  -6.524  172.150  1.00 73.24  ? 198 GLN C NE2 1 
ATOM 8551  N N   . THR C 3 199 ? 21.317  -11.197 172.097  1.00 73.89  ? 199 THR C N   1 
ATOM 8552  C CA  . THR C 3 199 ? 21.770  -12.591 172.175  1.00 73.89  ? 199 THR C CA  1 
ATOM 8553  C C   . THR C 3 199 ? 23.199  -12.674 172.709  1.00 73.89  ? 199 THR C C   1 
ATOM 8554  O O   . THR C 3 199 ? 23.469  -13.395 173.673  1.00 73.89  ? 199 THR C O   1 
ATOM 8555  C CB  . THR C 3 199 ? 21.633  -13.270 170.810  1.00 73.89  ? 199 THR C CB  1 
ATOM 8556  O OG1 . THR C 3 199 ? 22.374  -14.498 170.804  1.00 73.89  ? 199 THR C OG1 1 
ATOM 8557  C CG2 . THR C 3 199 ? 22.124  -12.361 169.688  1.00 73.89  ? 199 THR C CG2 1 
ATOM 8558  N N   . LEU C 3 200 ? 24.120  -11.942 172.092  1.00 73.90  ? 200 LEU C N   1 
ATOM 8559  C CA  . LEU C 3 200 ? 25.514  -11.961 172.502  1.00 73.90  ? 200 LEU C CA  1 
ATOM 8560  C C   . LEU C 3 200 ? 25.864  -10.698 173.284  1.00 73.90  ? 200 LEU C C   1 
ATOM 8561  O O   . LEU C 3 200 ? 25.236  -9.648  173.134  1.00 73.90  ? 200 LEU C O   1 
ATOM 8562  C CB  . LEU C 3 200 ? 26.433  -12.099 171.288  1.00 73.90  ? 200 LEU C CB  1 
ATOM 8563  N N   . ASP C 3 201 ? 26.884  -10.818 174.131  1.00 76.40  ? 201 ASP C N   1 
ATOM 8564  C CA  . ASP C 3 201 ? 27.348  -9.714  174.959  1.00 76.40  ? 201 ASP C CA  1 
ATOM 8565  C C   . ASP C 3 201 ? 28.497  -8.940  174.329  1.00 76.40  ? 201 ASP C C   1 
ATOM 8566  O O   . ASP C 3 201 ? 29.004  -8.001  174.948  1.00 76.40  ? 201 ASP C O   1 
ATOM 8567  C CB  . ASP C 3 201 ? 27.770  -10.230 176.338  1.00 76.40  ? 201 ASP C CB  1 
ATOM 8568  N N   . LYS C 3 202 ? 28.921  -9.310  173.123  1.00 77.07  ? 202 LYS C N   1 
ATOM 8569  C CA  . LYS C 3 202 ? 30.004  -8.629  172.428  1.00 77.07  ? 202 LYS C CA  1 
ATOM 8570  C C   . LYS C 3 202 ? 29.517  -8.194  171.056  1.00 77.07  ? 202 LYS C C   1 
ATOM 8571  O O   . LYS C 3 202 ? 28.801  -8.942  170.382  1.00 77.07  ? 202 LYS C O   1 
ATOM 8572  C CB  . LYS C 3 202 ? 31.234  -9.533  172.295  1.00 77.07  ? 202 LYS C CB  1 
ATOM 8573  N N   . ARG C 3 203 ? 29.906  -6.990  170.643  1.00 77.70  ? 203 ARG C N   1 
ATOM 8574  C CA  . ARG C 3 203 ? 29.513  -6.485  169.338  1.00 77.70  ? 203 ARG C CA  1 
ATOM 8575  C C   . ARG C 3 203 ? 30.214  -7.273  168.233  1.00 77.70  ? 203 ARG C C   1 
ATOM 8576  O O   . ARG C 3 203 ? 31.149  -8.043  168.474  1.00 77.70  ? 203 ARG C O   1 
ATOM 8577  C CB  . ARG C 3 203 ? 29.831  -4.994  169.222  1.00 77.70  ? 203 ARG C CB  1 
ATOM 8578  C CG  . ARG C 3 203 ? 28.651  -4.086  169.525  1.00 77.70  ? 203 ARG C CG  1 
ATOM 8579  C CD  . ARG C 3 203 ? 28.727  -2.788  168.737  1.00 77.70  ? 203 ARG C CD  1 
ATOM 8580  N NE  . ARG C 3 203 ? 29.604  -1.807  169.365  1.00 77.70  ? 203 ARG C NE  1 
ATOM 8581  C CZ  . ARG C 3 203 ? 29.183  -0.804  170.124  1.00 77.70  ? 203 ARG C CZ  1 
ATOM 8582  N NH1 . ARG C 3 203 ? 27.898  -0.624  170.381  1.00 77.70  ? 203 ARG C NH1 1 
ATOM 8583  N NH2 . ARG C 3 203 ? 30.073  0.040   170.637  1.00 77.70  ? 203 ARG C NH2 1 
ATOM 8584  N N   . SER C 3 204 ? 29.741  -7.076  167.001  1.00 77.89  ? 204 SER C N   1 
ATOM 8585  C CA  . SER C 3 204 ? 30.286  -7.811  165.864  1.00 77.89  ? 204 SER C CA  1 
ATOM 8586  C C   . SER C 3 204 ? 31.767  -7.508  165.672  1.00 77.89  ? 204 SER C C   1 
ATOM 8587  O O   . SER C 3 204 ? 32.584  -8.416  165.490  1.00 77.89  ? 204 SER C O   1 
ATOM 8588  C CB  . SER C 3 204 ? 29.494  -7.475  164.601  1.00 77.89  ? 204 SER C CB  1 
ATOM 8589  O OG  . SER C 3 204 ? 28.100  -7.578  164.833  1.00 77.89  ? 204 SER C OG  1 
ATOM 8590  N N   . ASP C 3 205 ? 32.132  -6.224  165.711  1.00 80.33  ? 205 ASP C N   1 
ATOM 8591  C CA  . ASP C 3 205 ? 33.539  -5.855  165.594  1.00 80.33  ? 205 ASP C CA  1 
ATOM 8592  C C   . ASP C 3 205 ? 34.325  -6.305  166.819  1.00 80.33  ? 205 ASP C C   1 
ATOM 8593  O O   . ASP C 3 205 ? 35.428  -6.850  166.702  1.00 80.33  ? 205 ASP C O   1 
ATOM 8594  C CB  . ASP C 3 205 ? 33.669  -4.344  165.392  1.00 80.33  ? 205 ASP C CB  1 
ATOM 8595  C CG  . ASP C 3 205 ? 32.801  -3.552  166.348  1.00 80.33  ? 205 ASP C CG  1 
ATOM 8596  O OD1 . ASP C 3 205 ? 31.574  -3.490  166.126  1.00 80.33  ? 205 ASP C OD1 1 
ATOM 8597  O OD2 . ASP C 3 205 ? 33.347  -2.990  167.321  1.00 80.33  ? 205 ASP C OD2 1 
ATOM 8598  N N   . GLY C 3 206 ? 33.766  -6.088  168.006  1.00 79.35  ? 206 GLY C N   1 
ATOM 8599  C CA  . GLY C 3 206 ? 34.425  -6.467  169.240  1.00 79.35  ? 206 GLY C CA  1 
ATOM 8600  C C   . GLY C 3 206 ? 33.931  -5.673  170.431  1.00 79.35  ? 206 GLY C C   1 
ATOM 8601  O O   . GLY C 3 206 ? 32.727  -5.431  170.565  1.00 79.35  ? 206 GLY C O   1 
ATOM 8602  N N   . ALA C 3 207 ? 34.853  -5.259  171.289  1.00 80.66  ? 207 ALA C N   1 
ATOM 8603  C CA  . ALA C 3 207 ? 34.561  -4.466  172.487  1.00 80.66  ? 207 ALA C CA  1 
ATOM 8604  C C   . ALA C 3 207 ? 33.497  -5.187  173.318  1.00 80.66  ? 207 ALA C C   1 
ATOM 8605  O O   . ALA C 3 207 ? 33.423  -6.420  173.321  1.00 80.66  ? 207 ALA C O   1 
ATOM 8606  C CB  . ALA C 3 207 ? 34.195  -3.051  172.075  1.00 80.66  ? 207 ALA C CB  1 
ATOM 8607  N N   . THR C 3 208 ? 32.666  -4.429  174.029  1.00 79.36  ? 208 THR C N   1 
ATOM 8608  C CA  . THR C 3 208 ? 31.625  -5.001  174.868  1.00 79.36  ? 208 THR C CA  1 
ATOM 8609  C C   . THR C 3 208 ? 30.390  -4.118  174.784  1.00 79.36  ? 208 THR C C   1 
ATOM 8610  O O   . THR C 3 208 ? 30.489  -2.935  174.448  1.00 79.36  ? 208 THR C O   1 
ATOM 8611  C CB  . THR C 3 208 ? 32.080  -5.132  176.327  1.00 79.36  ? 208 THR C CB  1 
ATOM 8612  O OG1 . THR C 3 208 ? 32.858  -3.985  176.692  1.00 79.36  ? 208 THR C OG1 1 
ATOM 8613  C CG2 . THR C 3 208 ? 32.911  -6.391  176.522  1.00 79.36  ? 208 THR C CG2 1 
ATOM 8614  N N   . VAL C 3 209 ? 29.235  -4.700  175.091  1.00 78.28  ? 209 VAL C N   1 
ATOM 8615  C CA  . VAL C 3 209 ? 27.970  -3.977  175.056  1.00 78.28  ? 209 VAL C CA  1 
ATOM 8616  C C   . VAL C 3 209 ? 27.949  -2.936  176.167  1.00 78.28  ? 209 VAL C C   1 
ATOM 8617  O O   . VAL C 3 209 ? 28.227  -3.247  177.331  1.00 78.28  ? 209 VAL C O   1 
ATOM 8618  C CB  . VAL C 3 209 ? 26.777  -4.940  175.180  1.00 78.28  ? 209 VAL C CB  1 
ATOM 8619  C CG1 . VAL C 3 209 ? 25.484  -4.162  175.313  1.00 78.28  ? 209 VAL C CG1 1 
ATOM 8620  C CG2 . VAL C 3 209 ? 26.723  -5.867  173.977  1.00 78.28  ? 209 VAL C CG2 1 
ATOM 8621  N N   . SER C 3 210 ? 27.624  -1.698  175.816  1.00 78.63  ? 210 SER C N   1 
ATOM 8622  C CA  . SER C 3 210 ? 27.548  -0.607  176.782  1.00 78.63  ? 210 SER C CA  1 
ATOM 8623  C C   . SER C 3 210 ? 26.384  0.291   176.376  1.00 78.63  ? 210 SER C C   1 
ATOM 8624  O O   . SER C 3 210 ? 25.550  -0.071  175.540  1.00 78.63  ? 210 SER C O   1 
ATOM 8625  C CB  . SER C 3 210 ? 28.887  0.141   176.860  1.00 78.63  ? 210 SER C CB  1 
ATOM 8626  O OG  . SER C 3 210 ? 29.265  0.640   175.589  1.00 78.63  ? 210 SER C OG  1 
ATOM 8627  N N   . GLY C 3 211 ? 26.317  1.480   176.972  1.00 77.48  ? 211 GLY C N   1 
ATOM 8628  C CA  . GLY C 3 211 ? 25.250  2.399   176.634  1.00 77.48  ? 211 GLY C CA  1 
ATOM 8629  C C   . GLY C 3 211 ? 23.951  2.052   177.343  1.00 77.48  ? 211 GLY C C   1 
ATOM 8630  O O   . GLY C 3 211 ? 23.935  1.450   178.420  1.00 77.48  ? 211 GLY C O   1 
ATOM 8631  N N   . SER C 3 212 ? 22.839  2.447   176.720  1.00 77.08  ? 212 SER C N   1 
ATOM 8632  C CA  . SER C 3 212 ? 21.529  2.234   177.327  1.00 77.08  ? 212 SER C CA  1 
ATOM 8633  C C   . SER C 3 212 ? 21.237  0.749   177.504  1.00 77.08  ? 212 SER C C   1 
ATOM 8634  O O   . SER C 3 212 ? 20.718  0.326   178.543  1.00 77.08  ? 212 SER C O   1 
ATOM 8635  C CB  . SER C 3 212 ? 20.444  2.897   176.481  1.00 77.08  ? 212 SER C CB  1 
ATOM 8636  O OG  . SER C 3 212 ? 19.165  2.717   177.063  1.00 77.08  ? 212 SER C OG  1 
ATOM 8637  N N   . ILE C 3 213 ? 21.559  -0.060  176.493  1.00 78.11  ? 213 ILE C N   1 
ATOM 8638  C CA  . ILE C 3 213 ? 21.361  -1.501  176.614  1.00 78.11  ? 213 ILE C CA  1 
ATOM 8639  C C   . ILE C 3 213 ? 22.343  -2.086  177.620  1.00 78.11  ? 213 ILE C C   1 
ATOM 8640  O O   . ILE C 3 213 ? 21.991  -2.962  178.420  1.00 78.11  ? 213 ILE C O   1 
ATOM 8641  C CB  . ILE C 3 213 ? 21.480  -2.175  175.234  1.00 78.11  ? 213 ILE C CB  1 
ATOM 8642  C CG1 . ILE C 3 213 ? 20.142  -2.112  174.495  1.00 78.11  ? 213 ILE C CG1 1 
ATOM 8643  C CG2 . ILE C 3 213 ? 21.935  -3.619  175.370  1.00 78.11  ? 213 ILE C CG2 1 
ATOM 8644  C CD1 . ILE C 3 213 ? 19.173  -3.212  174.876  1.00 78.11  ? 213 ILE C CD1 1 
ATOM 8645  N N   . GLY C 3 214 ? 23.587  -1.603  177.606  1.00 77.76  ? 214 GLY C N   1 
ATOM 8646  C CA  . GLY C 3 214 ? 24.574  -2.097  178.553  1.00 77.76  ? 214 GLY C CA  1 
ATOM 8647  C C   . GLY C 3 214 ? 24.213  -1.785  179.993  1.00 77.76  ? 214 GLY C C   1 
ATOM 8648  O O   . GLY C 3 214 ? 24.327  -2.639  180.875  1.00 77.76  ? 214 GLY C O   1 
ATOM 8649  N N   . LYS C 3 215 ? 23.770  -0.551  180.250  1.00 77.76  ? 215 LYS C N   1 
ATOM 8650  C CA  . LYS C 3 215 ? 23.372  -0.180  181.605  1.00 77.76  ? 215 LYS C CA  1 
ATOM 8651  C C   . LYS C 3 215 ? 22.122  -0.933  182.039  1.00 77.76  ? 215 LYS C C   1 
ATOM 8652  O O   . LYS C 3 215 ? 21.945  -1.216  183.229  1.00 77.76  ? 215 LYS C O   1 
ATOM 8653  C CB  . LYS C 3 215 ? 23.150  1.328   181.698  1.00 77.76  ? 215 LYS C CB  1 
ATOM 8654  C CG  . LYS C 3 215 ? 24.424  2.131   181.922  1.00 77.76  ? 215 LYS C CG  1 
ATOM 8655  C CD  . LYS C 3 215 ? 24.170  3.639   181.952  1.00 77.76  ? 215 LYS C CD  1 
ATOM 8656  C CE  . LYS C 3 215 ? 22.687  3.987   181.917  1.00 77.76  ? 215 LYS C CE  1 
ATOM 8657  N NZ  . LYS C 3 215 ? 22.459  5.460   181.950  1.00 77.76  ? 215 LYS C NZ  1 
ATOM 8658  N N   . GLN C 3 216 ? 21.241  -1.258  181.090  1.00 79.58  ? 216 GLN C N   1 
ATOM 8659  C CA  . GLN C 3 216 ? 20.053  -2.035  181.425  1.00 79.58  ? 216 GLN C CA  1 
ATOM 8660  C C   . GLN C 3 216 ? 20.422  -3.412  181.958  1.00 79.58  ? 216 GLN C C   1 
ATOM 8661  O O   . GLN C 3 216 ? 19.724  -3.949  182.827  1.00 79.58  ? 216 GLN C O   1 
ATOM 8662  C CB  . GLN C 3 216 ? 19.147  -2.166  180.202  1.00 79.58  ? 216 GLN C CB  1 
ATOM 8663  C CG  . GLN C 3 216 ? 17.738  -2.639  180.518  1.00 79.58  ? 216 GLN C CG  1 
ATOM 8664  C CD  . GLN C 3 216 ? 16.831  -1.508  180.960  1.00 79.58  ? 216 GLN C CD  1 
ATOM 8665  O OE1 . GLN C 3 216 ? 16.887  -0.404  180.418  1.00 79.58  ? 216 GLN C OE1 1 
ATOM 8666  N NE2 . GLN C 3 216 ? 15.987  -1.777  181.949  1.00 79.58  ? 216 GLN C NE2 1 
ATOM 8667  N N   . LYS C 3 217 ? 21.508  -4.000  181.453  1.00 77.73  ? 217 LYS C N   1 
ATOM 8668  C CA  . LYS C 3 217 ? 21.970  -5.277  181.985  1.00 77.73  ? 217 LYS C CA  1 
ATOM 8669  C C   . LYS C 3 217 ? 22.543  -5.112  183.388  1.00 77.73  ? 217 LYS C C   1 
ATOM 8670  O O   . LYS C 3 217 ? 22.399  -6.005  184.232  1.00 77.73  ? 217 LYS C O   1 
ATOM 8671  C CB  . LYS C 3 217 ? 23.007  -5.893  181.046  1.00 77.73  ? 217 LYS C CB  1 
ATOM 8672  C CG  . LYS C 3 217 ? 22.541  -6.017  179.603  1.00 77.73  ? 217 LYS C CG  1 
ATOM 8673  C CD  . LYS C 3 217 ? 22.722  -7.432  179.074  1.00 77.73  ? 217 LYS C CD  1 
ATOM 8674  C CE  . LYS C 3 217 ? 21.863  -7.675  177.841  1.00 77.73  ? 217 LYS C CE  1 
ATOM 8675  N NZ  . LYS C 3 217 ? 21.967  -9.076  177.342  1.00 77.73  ? 217 LYS C NZ  1 
ATOM 8676  N N   . GLU C 3 218 ? 23.200  -3.980  183.653  1.00 79.83  ? 218 GLU C N   1 
ATOM 8677  C CA  . GLU C 3 218 ? 23.760  -3.731  184.978  1.00 79.83  ? 218 GLU C CA  1 
ATOM 8678  C C   . GLU C 3 218 ? 22.661  -3.646  186.030  1.00 79.83  ? 218 GLU C C   1 
ATOM 8679  O O   . GLU C 3 218 ? 22.791  -4.194  187.130  1.00 79.83  ? 218 GLU C O   1 
ATOM 8680  C CB  . GLU C 3 218 ? 24.592  -2.446  184.962  1.00 79.83  ? 218 GLU C CB  1 
ATOM 8681  C CG  . GLU C 3 218 ? 25.898  -2.515  184.165  1.00 79.83  ? 218 GLU C CG  1 
ATOM 8682  C CD  . GLU C 3 218 ? 26.658  -3.826  184.319  1.00 79.83  ? 218 GLU C CD  1 
ATOM 8683  O OE1 . GLU C 3 218 ? 26.637  -4.425  185.417  1.00 79.83  ? 218 GLU C OE1 1 
ATOM 8684  O OE2 . GLU C 3 218 ? 27.281  -4.261  183.329  1.00 79.83  ? 218 GLU C OE2 1 
ATOM 8685  N N   . LEU C 3 219 ? 21.567  -2.956  185.707  1.00 79.28  ? 219 LEU C N   1 
ATOM 8686  C CA  . LEU C 3 219 ? 20.454  -2.844  186.644  1.00 79.28  ? 219 LEU C CA  1 
ATOM 8687  C C   . LEU C 3 219 ? 19.845  -4.210  186.931  1.00 79.28  ? 219 LEU C C   1 
ATOM 8688  O O   . LEU C 3 219 ? 19.496  -4.524  188.074  1.00 79.28  ? 219 LEU C O   1 
ATOM 8689  C CB  . LEU C 3 219 ? 19.398  -1.886  186.093  1.00 79.28  ? 219 LEU C CB  1 
ATOM 8690  C CG  . LEU C 3 219 ? 18.304  -1.459  187.071  1.00 79.28  ? 219 LEU C CG  1 
ATOM 8691  C CD1 . LEU C 3 219 ? 18.154  0.053   187.073  1.00 79.28  ? 219 LEU C CD1 1 
ATOM 8692  C CD2 . LEU C 3 219 ? 16.986  -2.135  186.733  1.00 79.28  ? 219 LEU C CD2 1 
ATOM 8693  N N   . TYR C 3 220 ? 19.702  -5.037  185.893  1.00 80.95  ? 220 TYR C N   1 
ATOM 8694  C CA  . TYR C 3 220 ? 19.229  -6.401  186.099  1.00 80.95  ? 220 TYR C CA  1 
ATOM 8695  C C   . TYR C 3 220 ? 20.230  -7.211  186.912  1.00 80.95  ? 220 TYR C C   1 
ATOM 8696  O O   . TYR C 3 220 ? 19.840  -8.029  187.754  1.00 80.95  ? 220 TYR C O   1 
ATOM 8697  C CB  . TYR C 3 220 ? 18.957  -7.072  184.753  1.00 80.95  ? 220 TYR C CB  1 
ATOM 8698  C CG  . TYR C 3 220 ? 17.791  -6.473  183.999  1.00 80.95  ? 220 TYR C CG  1 
ATOM 8699  C CD1 . TYR C 3 220 ? 16.782  -5.792  184.667  1.00 80.95  ? 220 TYR C CD1 1 
ATOM 8700  C CD2 . TYR C 3 220 ? 17.702  -6.584  182.618  1.00 80.95  ? 220 TYR C CD2 1 
ATOM 8701  C CE1 . TYR C 3 220 ? 15.717  -5.241  183.982  1.00 80.95  ? 220 TYR C CE1 1 
ATOM 8702  C CE2 . TYR C 3 220 ? 16.640  -6.035  181.924  1.00 80.95  ? 220 TYR C CE2 1 
ATOM 8703  C CZ  . TYR C 3 220 ? 15.651  -5.366  182.612  1.00 80.95  ? 220 TYR C CZ  1 
ATOM 8704  O OH  . TYR C 3 220 ? 14.592  -4.819  181.926  1.00 80.95  ? 220 TYR C OH  1 
ATOM 8705  N N   . THR C 3 221 ? 21.525  -7.002  186.669  1.00 80.38  ? 221 THR C N   1 
ATOM 8706  C CA  . THR C 3 221 ? 22.553  -7.681  187.450  1.00 80.38  ? 221 THR C CA  1 
ATOM 8707  C C   . THR C 3 221 ? 22.481  -7.270  188.915  1.00 80.38  ? 221 THR C C   1 
ATOM 8708  O O   . THR C 3 221 ? 22.637  -8.099  189.820  1.00 80.38  ? 221 THR C O   1 
ATOM 8709  C CB  . THR C 3 221 ? 23.936  -7.377  186.867  1.00 80.38  ? 221 THR C CB  1 
ATOM 8710  O OG1 . THR C 3 221 ? 24.017  -7.893  185.532  1.00 80.38  ? 221 THR C OG1 1 
ATOM 8711  C CG2 . THR C 3 221 ? 25.027  -8.013  187.714  1.00 80.38  ? 221 THR C CG2 1 
ATOM 8712  N N   . GLN C 3 222 ? 22.252  -5.982  189.170  1.00 81.50  ? 222 GLN C N   1 
ATOM 8713  C CA  . GLN C 3 222 ? 22.095  -5.516  190.543  1.00 81.50  ? 222 GLN C CA  1 
ATOM 8714  C C   . GLN C 3 222 ? 20.805  -6.046  191.159  1.00 81.50  ? 222 GLN C C   1 
ATOM 8715  O O   . GLN C 3 222 ? 20.755  -6.363  192.352  1.00 81.50  ? 222 GLN C O   1 
ATOM 8716  C CB  . GLN C 3 222 ? 22.125  -3.988  190.583  1.00 81.50  ? 222 GLN C CB  1 
ATOM 8717  C CG  . GLN C 3 222 ? 22.120  -3.407  191.984  1.00 81.50  ? 222 GLN C CG  1 
ATOM 8718  C CD  . GLN C 3 222 ? 23.179  -4.029  192.872  1.00 81.50  ? 222 GLN C CD  1 
ATOM 8719  O OE1 . GLN C 3 222 ? 24.365  -4.016  192.544  1.00 81.50  ? 222 GLN C OE1 1 
ATOM 8720  N NE2 . GLN C 3 222 ? 22.754  -4.577  194.005  1.00 81.50  ? 222 GLN C NE2 1 
ATOM 8721  N N   . GLN C 3 223 ? 19.746  -6.143  190.352  1.00 82.31  ? 223 GLN C N   1 
ATOM 8722  C CA  . GLN C 3 223 ? 18.447  -6.553  190.877  1.00 82.31  ? 223 GLN C CA  1 
ATOM 8723  C C   . GLN C 3 223 ? 18.479  -7.980  191.410  1.00 82.31  ? 223 GLN C C   1 
ATOM 8724  O O   . GLN C 3 223 ? 17.931  -8.259  192.483  1.00 82.31  ? 223 GLN C O   1 
ATOM 8725  C CB  . GLN C 3 223 ? 17.376  -6.409  189.796  1.00 82.31  ? 223 GLN C CB  1 
ATOM 8726  C CG  . GLN C 3 223 ? 15.955  -6.556  190.311  1.00 82.31  ? 223 GLN C CG  1 
ATOM 8727  C CD  . GLN C 3 223 ? 15.288  -5.219  190.567  1.00 82.31  ? 223 GLN C CD  1 
ATOM 8728  O OE1 . GLN C 3 223 ? 15.481  -4.263  189.816  1.00 82.31  ? 223 GLN C OE1 1 
ATOM 8729  N NE2 . GLN C 3 223 ? 14.498  -5.146  191.631  1.00 82.31  ? 223 GLN C NE2 1 
ATOM 8730  N N   . ILE C 3 224 ? 19.109  -8.900  190.677  1.00 82.98  ? 224 ILE C N   1 
ATOM 8731  C CA  . ILE C 3 224 ? 19.155  -10.291 191.124  1.00 82.98  ? 224 ILE C CA  1 
ATOM 8732  C C   . ILE C 3 224 ? 20.017  -10.412 192.377  1.00 82.98  ? 224 ILE C C   1 
ATOM 8733  O O   . ILE C 3 224 ? 19.695  -11.165 193.304  1.00 82.98  ? 224 ILE C O   1 
ATOM 8734  C CB  . ILE C 3 224 ? 19.651  -11.209 189.989  1.00 82.98  ? 224 ILE C CB  1 
ATOM 8735  C CG1 . ILE C 3 224 ? 19.848  -12.646 190.484  1.00 82.98  ? 224 ILE C CG1 1 
ATOM 8736  C CG2 . ILE C 3 224 ? 20.931  -10.675 189.373  1.00 82.98  ? 224 ILE C CG2 1 
ATOM 8737  C CD1 . ILE C 3 224 ? 18.619  -13.251 191.142  1.00 82.98  ? 224 ILE C CD1 1 
ATOM 8738  N N   . THR C 3 225 ? 21.121  -9.665  192.428  1.00 83.51  ? 225 THR C N   1 
ATOM 8739  C CA  . THR C 3 225 ? 21.953  -9.646  193.627  1.00 83.51  ? 225 THR C CA  1 
ATOM 8740  C C   . THR C 3 225 ? 21.182  -9.075  194.811  1.00 83.51  ? 225 THR C C   1 
ATOM 8741  O O   . THR C 3 225 ? 21.226  -9.617  195.922  1.00 83.51  ? 225 THR C O   1 
ATOM 8742  C CB  . THR C 3 225 ? 23.228  -8.842  193.365  1.00 83.51  ? 225 THR C CB  1 
ATOM 8743  O OG1 . THR C 3 225 ? 24.167  -9.651  192.648  1.00 83.51  ? 225 THR C OG1 1 
ATOM 8744  C CG2 . THR C 3 225 ? 23.858  -8.385  194.673  1.00 83.51  ? 225 THR C CG2 1 
ATOM 8745  N N   . SER C 3 226 ? 20.450  -7.981  194.584  1.00 83.27  ? 226 SER C N   1 
ATOM 8746  C CA  . SER C 3 226 ? 19.670  -7.361  195.649  1.00 83.27  ? 226 SER C CA  1 
ATOM 8747  C C   . SER C 3 226 ? 18.575  -8.294  196.153  1.00 83.27  ? 226 SER C C   1 
ATOM 8748  O O   . SER C 3 226 ? 18.223  -8.275  197.337  1.00 83.27  ? 226 SER C O   1 
ATOM 8749  C CB  . SER C 3 226 ? 19.070  -6.045  195.155  1.00 83.27  ? 226 SER C CB  1 
ATOM 8750  O OG  . SER C 3 226 ? 18.545  -5.289  196.232  1.00 83.27  ? 226 SER C OG  1 
ATOM 8751  N N   . TYR C 3 227 ? 18.016  -9.111  195.258  1.00 85.29  ? 227 TYR C N   1 
ATOM 8752  C CA  . TYR C 3 227 ? 16.983  -10.060 195.663  1.00 85.29  ? 227 TYR C CA  1 
ATOM 8753  C C   . TYR C 3 227 ? 17.527  -11.077 196.658  1.00 85.29  ? 227 TYR C C   1 
ATOM 8754  O O   . TYR C 3 227 ? 16.868  -11.410 197.650  1.00 85.29  ? 227 TYR C O   1 
ATOM 8755  C CB  . TYR C 3 227 ? 16.410  -10.766 194.435  1.00 85.29  ? 227 TYR C CB  1 
ATOM 8756  C CG  . TYR C 3 227 ? 15.210  -10.073 193.832  1.00 85.29  ? 227 TYR C CG  1 
ATOM 8757  C CD1 . TYR C 3 227 ? 14.413  -9.233  194.598  1.00 85.29  ? 227 TYR C CD1 1 
ATOM 8758  C CD2 . TYR C 3 227 ? 14.871  -10.262 192.500  1.00 85.29  ? 227 TYR C CD2 1 
ATOM 8759  C CE1 . TYR C 3 227 ? 13.314  -8.598  194.053  1.00 85.29  ? 227 TYR C CE1 1 
ATOM 8760  C CE2 . TYR C 3 227 ? 13.774  -9.632  191.945  1.00 85.29  ? 227 TYR C CE2 1 
ATOM 8761  C CZ  . TYR C 3 227 ? 12.999  -8.801  192.726  1.00 85.29  ? 227 TYR C CZ  1 
ATOM 8762  O OH  . TYR C 3 227 ? 11.905  -8.172  192.179  1.00 85.29  ? 227 TYR C OH  1 
ATOM 8763  N N   . GLN C 3 228 ? 18.734  -11.587 196.406  1.00 86.26  ? 228 GLN C N   1 
ATOM 8764  C CA  . GLN C 3 228 ? 19.331  -12.567 197.306  1.00 86.26  ? 228 GLN C CA  1 
ATOM 8765  C C   . GLN C 3 228 ? 19.676  -11.941 198.652  1.00 86.26  ? 228 GLN C C   1 
ATOM 8766  O O   . GLN C 3 228 ? 19.410  -12.522 199.711  1.00 86.26  ? 228 GLN C O   1 
ATOM 8767  C CB  . GLN C 3 228 ? 20.573  -13.182 196.659  1.00 86.26  ? 228 GLN C CB  1 
ATOM 8768  C CG  . GLN C 3 228 ? 20.327  -13.770 195.281  1.00 86.26  ? 228 GLN C CG  1 
ATOM 8769  C CD  . GLN C 3 228 ? 21.554  -13.705 194.397  1.00 86.26  ? 228 GLN C CD  1 
ATOM 8770  O OE1 . GLN C 3 228 ? 22.448  -12.888 194.616  1.00 86.26  ? 228 GLN C OE1 1 
ATOM 8771  N NE2 . GLN C 3 228 ? 21.605  -14.569 193.390  1.00 86.26  ? 228 GLN C NE2 1 
ATOM 8772  N N   . ARG C 3 229 ? 20.275  -10.748 198.629  1.00 85.98  ? 229 ARG C N   1 
ATOM 8773  C CA  . ARG C 3 229 ? 20.666  -10.083 199.868  1.00 85.98  ? 229 ARG C CA  1 
ATOM 8774  C C   . ARG C 3 229 ? 19.449  -9.745  200.720  1.00 85.98  ? 229 ARG C C   1 
ATOM 8775  O O   . ARG C 3 229 ? 19.473  -9.891  201.947  1.00 85.98  ? 229 ARG C O   1 
ATOM 8776  C CB  . ARG C 3 229 ? 21.474  -8.824  199.553  1.00 85.98  ? 229 ARG C CB  1 
ATOM 8777  C CG  . ARG C 3 229 ? 22.953  -8.930  199.894  1.00 85.98  ? 229 ARG C CG  1 
ATOM 8778  C CD  . ARG C 3 229 ? 23.272  -8.228  201.205  1.00 85.98  ? 229 ARG C CD  1 
ATOM 8779  N NE  . ARG C 3 229 ? 24.645  -8.464  201.637  1.00 85.98  ? 229 ARG C NE  1 
ATOM 8780  C CZ  . ARG C 3 229 ? 25.180  -7.961  202.742  1.00 85.98  ? 229 ARG C CZ  1 
ATOM 8781  N NH1 . ARG C 3 229 ? 24.485  -7.181  203.553  1.00 85.98  ? 229 ARG C NH1 1 
ATOM 8782  N NH2 . ARG C 3 229 ? 26.446  -8.245  203.037  1.00 85.98  ? 229 ARG C NH2 1 
ATOM 8783  N N   . ASP C 3 230 ? 18.371  -9.282  200.081  1.00 88.43  ? 230 ASP C N   1 
ATOM 8784  C CA  . ASP C 3 230 ? 17.151  -8.967  200.818  1.00 88.43  ? 230 ASP C CA  1 
ATOM 8785  C C   . ASP C 3 230 ? 16.555  -10.217 201.454  1.00 88.43  ? 230 ASP C C   1 
ATOM 8786  O O   . ASP C 3 230 ? 16.043  -10.172 202.578  1.00 88.43  ? 230 ASP C O   1 
ATOM 8787  C CB  . ASP C 3 230 ? 16.137  -8.297  199.892  1.00 88.43  ? 230 ASP C CB  1 
ATOM 8788  C CG  . ASP C 3 230 ? 14.847  -7.942  200.605  1.00 88.43  ? 230 ASP C CG  1 
ATOM 8789  O OD1 . ASP C 3 230 ? 14.896  -7.136  201.557  1.00 88.43  ? 230 ASP C OD1 1 
ATOM 8790  O OD2 . ASP C 3 230 ? 13.785  -8.473  200.215  1.00 88.43  ? 230 ASP C OD2 1 
ATOM 8791  N N   . ALA C 3 231 ? 16.599  -11.342 200.738  1.00 90.35  ? 231 ALA C N   1 
ATOM 8792  C CA  . ALA C 3 231 ? 16.076  -12.593 201.275  1.00 90.35  ? 231 ALA C CA  1 
ATOM 8793  C C   . ALA C 3 231 ? 16.867  -13.037 202.500  1.00 90.35  ? 231 ALA C C   1 
ATOM 8794  O O   . ALA C 3 231 ? 16.296  -13.513 203.488  1.00 90.35  ? 231 ALA C O   1 
ATOM 8795  C CB  . ALA C 3 231 ? 16.099  -13.674 200.193  1.00 90.35  ? 231 ALA C CB  1 
ATOM 8796  N N   . GLU C 3 232 ? 18.193  -12.890 202.447  1.00 92.17  ? 232 GLU C N   1 
ATOM 8797  C CA  . GLU C 3 232 ? 19.038  -13.277 203.570  1.00 92.17  ? 232 GLU C CA  1 
ATOM 8798  C C   . GLU C 3 232 ? 18.734  -12.437 204.806  1.00 92.17  ? 232 GLU C C   1 
ATOM 8799  O O   . GLU C 3 232 ? 18.680  -12.952 205.927  1.00 92.17  ? 232 GLU C O   1 
ATOM 8800  C CB  . GLU C 3 232 ? 20.512  -13.152 203.182  1.00 92.17  ? 232 GLU C CB  1 
ATOM 8801  C CG  . GLU C 3 232 ? 20.953  -14.114 202.096  1.00 92.17  ? 232 GLU C CG  1 
ATOM 8802  C CD  . GLU C 3 232 ? 22.437  -14.016 201.802  1.00 92.17  ? 232 GLU C CD  1 
ATOM 8803  O OE1 . GLU C 3 232 ? 22.985  -12.896 201.871  1.00 92.17  ? 232 GLU C OE1 1 
ATOM 8804  O OE2 . GLU C 3 232 ? 23.055  -15.059 201.506  1.00 92.17  ? 232 GLU C OE2 1 
ATOM 8805  N N   . VAL C 3 233 ? 18.536  -11.130 204.613  1.00 92.78  ? 233 VAL C N   1 
ATOM 8806  C CA  . VAL C 3 233 ? 18.266  -10.235 205.738  1.00 92.78  ? 233 VAL C CA  1 
ATOM 8807  C C   . VAL C 3 233 ? 16.968  -10.631 206.430  1.00 92.78  ? 233 VAL C C   1 
ATOM 8808  O O   . VAL C 3 233 ? 16.892  -10.709 207.661  1.00 92.78  ? 233 VAL C O   1 
ATOM 8809  C CB  . VAL C 3 233 ? 18.229  -8.772  205.267  1.00 92.78  ? 233 VAL C CB  1 
ATOM 8810  C CG1 . VAL C 3 233 ? 17.687  -7.873  206.366  1.00 92.78  ? 233 VAL C CG1 1 
ATOM 8811  C CG2 . VAL C 3 233 ? 19.617  -8.320  204.850  1.00 92.78  ? 233 VAL C CG2 1 
ATOM 8812  N N   . LYS C 3 234 ? 15.924  -10.887 205.640  1.00 93.76  ? 234 LYS C N   1 
ATOM 8813  C CA  . LYS C 3 234 ? 14.650  -11.308 206.214  1.00 93.76  ? 234 LYS C CA  1 
ATOM 8814  C C   . LYS C 3 234 ? 14.791  -12.673 206.878  1.00 93.76  ? 234 LYS C C   1 
ATOM 8815  O O   . LYS C 3 234 ? 14.248  -12.909 207.964  1.00 93.76  ? 234 LYS C O   1 
ATOM 8816  C CB  . LYS C 3 234 ? 13.568  -11.295 205.122  1.00 93.76  ? 234 LYS C CB  1 
ATOM 8817  C CG  . LYS C 3 234 ? 12.148  -11.825 205.455  1.00 93.76  ? 234 LYS C CG  1 
ATOM 8818  C CD  . LYS C 3 234 ? 12.024  -13.325 205.715  1.00 93.76  ? 234 LYS C CD  1 
ATOM 8819  C CE  . LYS C 3 234 ? 10.584  -13.715 206.003  1.00 93.76  ? 234 LYS C CE  1 
ATOM 8820  N NZ  . LYS C 3 234 ? 10.459  -15.162 206.327  1.00 93.76  ? 234 LYS C NZ  1 
ATOM 8821  N N   . ALA C 3 235 ? 15.525  -13.586 206.241  1.00 96.02  ? 235 ALA C N   1 
ATOM 8822  C CA  . ALA C 3 235 ? 15.731  -14.917 206.800  1.00 96.02  ? 235 ALA C CA  1 
ATOM 8823  C C   . ALA C 3 235 ? 16.642  -14.917 208.019  1.00 96.02  ? 235 ALA C C   1 
ATOM 8824  O O   . ALA C 3 235 ? 16.655  -15.910 208.754  1.00 96.02  ? 235 ALA C O   1 
ATOM 8825  C CB  . ALA C 3 235 ? 16.298  -15.854 205.734  1.00 96.02  ? 235 ALA C CB  1 
ATOM 8826  N N   . SER C 3 236 ? 17.400  -13.846 208.251  1.00 97.85  ? 236 SER C N   1 
ATOM 8827  C CA  . SER C 3 236 ? 18.256  -13.743 209.425  1.00 97.85  ? 236 SER C CA  1 
ATOM 8828  C C   . SER C 3 236 ? 17.657  -12.900 210.537  1.00 97.85  ? 236 SER C C   1 
ATOM 8829  O O   . SER C 3 236 ? 18.078  -13.034 211.688  1.00 97.85  ? 236 SER C O   1 
ATOM 8830  C CB  . SER C 3 236 ? 19.621  -13.157 209.042  1.00 97.85  ? 236 SER C CB  1 
ATOM 8831  O OG  . SER C 3 236 ? 19.639  -11.751 209.222  1.00 97.85  ? 236 SER C OG  1 
ATOM 8832  N N   . LYS C 3 237 ? 16.691  -12.034 210.223  1.00 98.91  ? 237 LYS C N   1 
ATOM 8833  C CA  . LYS C 3 237 ? 16.052  -11.236 211.264  1.00 98.91  ? 237 LYS C CA  1 
ATOM 8834  C C   . LYS C 3 237 ? 15.253  -12.114 212.217  1.00 98.91  ? 237 LYS C C   1 
ATOM 8835  O O   . LYS C 3 237 ? 15.086  -11.773 213.394  1.00 98.91  ? 237 LYS C O   1 
ATOM 8836  C CB  . LYS C 3 237 ? 15.161  -10.165 210.638  1.00 98.91  ? 237 LYS C CB  1 
ATOM 8837  C CG  . LYS C 3 237 ? 15.274  -8.808  211.314  1.00 98.91  ? 237 LYS C CG  1 
ATOM 8838  C CD  . LYS C 3 237 ? 16.714  -8.317  211.322  1.00 98.91  ? 237 LYS C CD  1 
ATOM 8839  C CE  . LYS C 3 237 ? 16.784  -6.799  211.320  1.00 98.91  ? 237 LYS C CE  1 
ATOM 8840  N NZ  . LYS C 3 237 ? 18.191  -6.309  211.343  1.00 98.91  ? 237 LYS C NZ  1 
ATOM 8841  N N   . LEU C 3 238 ? 14.744  -13.245 211.727  1.00 101.51 ? 238 LEU C N   1 
ATOM 8842  C CA  . LEU C 3 238 ? 14.067  -14.199 212.599  1.00 101.51 ? 238 LEU C CA  1 
ATOM 8843  C C   . LEU C 3 238 ? 15.032  -14.763 213.636  1.00 101.51 ? 238 LEU C C   1 
ATOM 8844  O O   . LEU C 3 238 ? 14.685  -14.919 214.812  1.00 101.51 ? 238 LEU C O   1 
ATOM 8845  C CB  . LEU C 3 238 ? 13.445  -15.322 211.767  1.00 101.51 ? 238 LEU C CB  1 
ATOM 8846  C CG  . LEU C 3 238 ? 11.954  -15.208 211.436  1.00 101.51 ? 238 LEU C CG  1 
ATOM 8847  C CD1 . LEU C 3 238 ? 11.577  -13.785 211.050  1.00 101.51 ? 238 LEU C CD1 1 
ATOM 8848  C CD2 . LEU C 3 238 ? 11.574  -16.187 210.336  1.00 101.51 ? 238 LEU C CD2 1 
ATOM 8849  N N   . PHE C 3 239 ? 16.256  -15.081 213.208  1.00 103.78 ? 239 PHE C N   1 
ATOM 8850  C CA  . PHE C 3 239 ? 17.248  -15.624 214.131  1.00 103.78 ? 239 PHE C CA  1 
ATOM 8851  C C   . PHE C 3 239 ? 17.670  -14.585 215.163  1.00 103.78 ? 239 PHE C C   1 
ATOM 8852  O O   . PHE C 3 239 ? 17.744  -14.878 216.362  1.00 103.78 ? 239 PHE C O   1 
ATOM 8853  C CB  . PHE C 3 239 ? 18.462  -16.135 213.355  1.00 103.78 ? 239 PHE C CB  1 
ATOM 8854  C CG  . PHE C 3 239 ? 18.266  -17.494 212.749  1.00 103.78 ? 239 PHE C CG  1 
ATOM 8855  C CD1 . PHE C 3 239 ? 17.148  -18.250 213.056  1.00 103.78 ? 239 PHE C CD1 1 
ATOM 8856  C CD2 . PHE C 3 239 ? 19.204  -18.019 211.878  1.00 103.78 ? 239 PHE C CD2 1 
ATOM 8857  C CE1 . PHE C 3 239 ? 16.967  -19.502 212.502  1.00 103.78 ? 239 PHE C CE1 1 
ATOM 8858  C CE2 . PHE C 3 239 ? 19.030  -19.271 211.321  1.00 103.78 ? 239 PHE C CE2 1 
ATOM 8859  C CZ  . PHE C 3 239 ? 17.909  -20.014 211.633  1.00 103.78 ? 239 PHE C CZ  1 
ATOM 8860  N N   . THR C 3 240 ? 17.953  -13.358 214.716  1.00 105.78 ? 240 THR C N   1 
ATOM 8861  C CA  . THR C 3 240 ? 18.430  -12.336 215.641  1.00 105.78 ? 240 THR C CA  1 
ATOM 8862  C C   . THR C 3 240 ? 17.312  -11.851 216.557  1.00 105.78 ? 240 THR C C   1 
ATOM 8863  O O   . THR C 3 240 ? 17.575  -11.262 217.610  1.00 105.78 ? 240 THR C O   1 
ATOM 8864  C CB  . THR C 3 240 ? 19.043  -11.165 214.872  1.00 105.78 ? 240 THR C CB  1 
ATOM 8865  O OG1 . THR C 3 240 ? 19.751  -10.314 215.783  1.00 105.78 ? 240 THR C OG1 1 
ATOM 8866  C CG2 . THR C 3 240 ? 17.965  -10.353 214.181  1.00 105.78 ? 240 THR C CG2 1 
ATOM 8867  N N   . ASP C 3 241 ? 16.055  -12.083 216.169  1.00 108.36 ? 241 ASP C N   1 
ATOM 8868  C CA  . ASP C 3 241 ? 14.941  -11.706 217.033  1.00 108.36 ? 241 ASP C CA  1 
ATOM 8869  C C   . ASP C 3 241 ? 14.903  -12.570 218.286  1.00 108.36 ? 241 ASP C C   1 
ATOM 8870  O O   . ASP C 3 241 ? 14.537  -12.094 219.367  1.00 108.36 ? 241 ASP C O   1 
ATOM 8871  C CB  . ASP C 3 241 ? 13.622  -11.809 216.268  1.00 108.36 ? 241 ASP C CB  1 
ATOM 8872  C CG  . ASP C 3 241 ? 12.650  -10.706 216.635  1.00 108.36 ? 241 ASP C CG  1 
ATOM 8873  O OD1 . ASP C 3 241 ? 12.192  -10.676 217.796  1.00 108.36 ? 241 ASP C OD1 1 
ATOM 8874  O OD2 . ASP C 3 241 ? 12.344  -9.867  215.761  1.00 108.36 ? 241 ASP C OD2 1 
ATOM 8875  N N   . ALA C 3 242 ? 15.269  -13.847 218.159  1.00 110.17 ? 242 ALA C N   1 
ATOM 8876  C CA  . ALA C 3 242 ? 15.280  -14.745 219.309  1.00 110.17 ? 242 ALA C CA  1 
ATOM 8877  C C   . ALA C 3 242 ? 16.292  -14.289 220.354  1.00 110.17 ? 242 ALA C C   1 
ATOM 8878  O O   . ALA C 3 242 ? 16.016  -14.309 221.558  1.00 110.17 ? 242 ALA C O   1 
ATOM 8879  C CB  . ALA C 3 242 ? 15.578  -16.175 218.851  1.00 110.17 ? 242 ALA C CB  1 
ATOM 8880  N N   . TRP C 3 243 ? 17.477  -13.873 219.903  1.00 112.17 ? 243 TRP C N   1 
ATOM 8881  C CA  . TRP C 3 243 ? 18.513  -13.431 220.832  1.00 112.17 ? 243 TRP C CA  1 
ATOM 8882  C C   . TRP C 3 243 ? 18.070  -12.192 221.600  1.00 112.17 ? 243 TRP C C   1 
ATOM 8883  O O   . TRP C 3 243 ? 18.328  -12.067 222.802  1.00 112.17 ? 243 TRP C O   1 
ATOM 8884  C CB  . TRP C 3 243 ? 19.815  -13.157 220.077  1.00 112.17 ? 243 TRP C CB  1 
ATOM 8885  C CG  . TRP C 3 243 ? 20.953  -12.788 220.978  1.00 112.17 ? 243 TRP C CG  1 
ATOM 8886  C CD1 . TRP C 3 243 ? 21.869  -13.635 221.530  1.00 112.17 ? 243 TRP C CD1 1 
ATOM 8887  C CD2 . TRP C 3 243 ? 21.295  -11.474 221.436  1.00 112.17 ? 243 TRP C CD2 1 
ATOM 8888  N NE1 . TRP C 3 243 ? 22.760  -12.931 222.302  1.00 112.17 ? 243 TRP C NE1 1 
ATOM 8889  C CE2 . TRP C 3 243 ? 22.430  -11.603 222.261  1.00 112.17 ? 243 TRP C CE2 1 
ATOM 8890  C CE3 . TRP C 3 243 ? 20.752  -10.203 221.229  1.00 112.17 ? 243 TRP C CE3 1 
ATOM 8891  C CZ2 . TRP C 3 243 ? 23.032  -10.507 222.877  1.00 112.17 ? 243 TRP C CZ2 1 
ATOM 8892  C CZ3 . TRP C 3 243 ? 21.350  -9.117  221.842  1.00 112.17 ? 243 TRP C CZ3 1 
ATOM 8893  C CH2 . TRP C 3 243 ? 22.479  -9.277  222.656  1.00 112.17 ? 243 TRP C CH2 1 
ATOM 8894  N N   . ILE C 3 244 ? 17.409  -11.258 220.914  1.00 112.05 ? 244 ILE C N   1 
ATOM 8895  C CA  . ILE C 3 244 ? 16.912  -10.052 221.574  1.00 112.05 ? 244 ILE C CA  1 
ATOM 8896  C C   . ILE C 3 244 ? 15.882  -10.424 222.635  1.00 112.05 ? 244 ILE C C   1 
ATOM 8897  O O   . ILE C 3 244 ? 15.904  -9.917  223.763  1.00 112.05 ? 244 ILE C O   1 
ATOM 8898  C CB  . ILE C 3 244 ? 16.332  -9.070  220.541  1.00 112.05 ? 244 ILE C CB  1 
ATOM 8899  C CG1 . ILE C 3 244 ? 17.444  -8.196  219.958  1.00 112.05 ? 244 ILE C CG1 1 
ATOM 8900  C CG2 . ILE C 3 244 ? 15.236  -8.212  221.161  1.00 112.05 ? 244 ILE C CG2 1 
ATOM 8901  C CD1 . ILE C 3 244 ? 17.820  -7.014  220.827  1.00 112.05 ? 244 ILE C CD1 1 
ATOM 8902  N N   . THR C 3 245 ? 14.963  -11.327 222.283  1.00 113.12 ? 245 THR C N   1 
ATOM 8903  C CA  . THR C 3 245 ? 13.980  -11.800 223.252  1.00 113.12 ? 245 THR C CA  1 
ATOM 8904  C C   . THR C 3 245 ? 14.652  -12.578 224.376  1.00 113.12 ? 245 THR C C   1 
ATOM 8905  O O   . THR C 3 245 ? 14.293  -12.432 225.550  1.00 113.12 ? 245 THR C O   1 
ATOM 8906  C CB  . THR C 3 245 ? 12.926  -12.661 222.554  1.00 113.12 ? 245 THR C CB  1 
ATOM 8907  O OG1 . THR C 3 245 ? 12.676  -12.142 221.242  1.00 113.12 ? 245 THR C OG1 1 
ATOM 8908  C CG2 . THR C 3 245 ? 11.630  -12.660 223.347  1.00 113.12 ? 245 THR C CG2 1 
ATOM 8909  N N   . GLN C 3 246 ? 15.632  -13.417 224.032  1.00 113.37 ? 246 GLN C N   1 
ATOM 8910  C CA  . GLN C 3 246 ? 16.337  -14.198 225.043  1.00 113.37 ? 246 GLN C CA  1 
ATOM 8911  C C   . GLN C 3 246 ? 17.097  -13.295 226.006  1.00 113.37 ? 246 GLN C C   1 
ATOM 8912  O O   . GLN C 3 246 ? 17.124  -13.538 227.217  1.00 113.37 ? 246 GLN C O   1 
ATOM 8913  C CB  . GLN C 3 246 ? 17.289  -15.188 224.369  1.00 113.37 ? 246 GLN C CB  1 
ATOM 8914  C CG  . GLN C 3 246 ? 16.786  -16.619 224.352  1.00 113.37 ? 246 GLN C CG  1 
ATOM 8915  C CD  . GLN C 3 246 ? 17.875  -17.614 224.005  1.00 113.37 ? 246 GLN C CD  1 
ATOM 8916  O OE1 . GLN C 3 246 ? 19.031  -17.445 224.393  1.00 113.37 ? 246 GLN C OE1 1 
ATOM 8917  N NE2 . GLN C 3 246 ? 17.511  -18.657 223.269  1.00 113.37 ? 246 GLN C NE2 1 
ATOM 8918  N N   . LYS C 3 247 ? 17.730  -12.245 225.477  1.00 114.63 ? 247 LYS C N   1 
ATOM 8919  C CA  . LYS C 3 247 ? 18.467  -11.319 226.330  1.00 114.63 ? 247 LYS C CA  1 
ATOM 8920  C C   . LYS C 3 247 ? 17.534  -10.585 227.284  1.00 114.63 ? 247 LYS C C   1 
ATOM 8921  O O   . LYS C 3 247 ? 17.882  -10.351 228.446  1.00 114.63 ? 247 LYS C O   1 
ATOM 8922  C CB  . LYS C 3 247 ? 19.249  -10.325 225.472  1.00 114.63 ? 247 LYS C CB  1 
ATOM 8923  C CG  . LYS C 3 247 ? 20.146  -9.391  226.265  1.00 114.63 ? 247 LYS C CG  1 
ATOM 8924  C CD  . LYS C 3 247 ? 21.477  -10.049 226.584  1.00 114.63 ? 247 LYS C CD  1 
ATOM 8925  C CE  . LYS C 3 247 ? 22.598  -9.026  226.659  1.00 114.63 ? 247 LYS C CE  1 
ATOM 8926  N NZ  . LYS C 3 247 ? 23.474  -9.249  227.841  1.00 114.63 ? 247 LYS C NZ  1 
ATOM 8927  N N   . THR C 3 248 ? 16.344  -10.208 226.809  1.00 116.15 ? 248 THR C N   1 
ATOM 8928  C CA  . THR C 3 248 ? 15.395  -9.492  227.656  1.00 116.15 ? 248 THR C CA  1 
ATOM 8929  C C   . THR C 3 248 ? 14.931  -10.354 228.825  1.00 116.15 ? 248 THR C C   1 
ATOM 8930  O O   . THR C 3 248 ? 14.831  -9.879  229.962  1.00 116.15 ? 248 THR C O   1 
ATOM 8931  C CB  . THR C 3 248 ? 14.199  -9.027  226.823  1.00 116.15 ? 248 THR C CB  1 
ATOM 8932  O OG1 . THR C 3 248 ? 14.663  -8.253  225.710  1.00 116.15 ? 248 THR C OG1 1 
ATOM 8933  C CG2 . THR C 3 248 ? 13.260  -8.180  227.665  1.00 116.15 ? 248 THR C CG2 1 
ATOM 8934  N N   . ILE C 3 249 ? 14.643  -11.630 228.562  1.00 117.25 ? 249 ILE C N   1 
ATOM 8935  C CA  . ILE C 3 249 ? 14.124  -12.508 229.609  1.00 117.25 ? 249 ILE C CA  1 
ATOM 8936  C C   . ILE C 3 249 ? 15.219  -12.836 230.618  1.00 117.25 ? 249 ILE C C   1 
ATOM 8937  O O   . ILE C 3 249 ? 15.070  -12.607 231.824  1.00 117.25 ? 249 ILE C O   1 
ATOM 8938  C CB  . ILE C 3 249 ? 13.528  -13.786 228.996  1.00 117.25 ? 249 ILE C CB  1 
ATOM 8939  C CG1 . ILE C 3 249 ? 12.384  -13.439 228.040  1.00 117.25 ? 249 ILE C CG1 1 
ATOM 8940  C CG2 . ILE C 3 249 ? 13.049  -14.729 230.090  1.00 117.25 ? 249 ILE C CG2 1 
ATOM 8941  C CD1 . ILE C 3 249 ? 12.018  -14.563 227.096  1.00 117.25 ? 249 ILE C CD1 1 
ATOM 8942  N N   . ASP C 3 250 ? 16.337  -13.385 230.136  1.00 118.28 ? 250 ASP C N   1 
ATOM 8943  C CA  . ASP C 3 250 ? 17.417  -13.780 231.034  1.00 118.28 ? 250 ASP C CA  1 
ATOM 8944  C C   . ASP C 3 250 ? 18.057  -12.580 231.717  1.00 118.28 ? 250 ASP C C   1 
ATOM 8945  O O   . ASP C 3 250 ? 18.443  -12.672 232.888  1.00 118.28 ? 250 ASP C O   1 
ATOM 8946  C CB  . ASP C 3 250 ? 18.474  -14.574 230.265  1.00 118.28 ? 250 ASP C CB  1 
ATOM 8947  C CG  . ASP C 3 250 ? 17.932  -15.870 229.701  1.00 118.28 ? 250 ASP C CG  1 
ATOM 8948  O OD1 . ASP C 3 250 ? 16.757  -15.890 229.277  1.00 118.28 ? 250 ASP C OD1 1 
ATOM 8949  O OD2 . ASP C 3 250 ? 18.681  -16.869 229.680  1.00 118.28 ? 250 ASP C OD2 1 
ATOM 8950  N N   . GLU C 3 251 ? 18.215  -11.470 230.988  1.00 117.98 ? 251 GLU C N   1 
ATOM 8951  C CA  . GLU C 3 251 ? 18.856  -10.242 231.456  1.00 117.98 ? 251 GLU C CA  1 
ATOM 8952  C C   . GLU C 3 251 ? 20.362  -10.436 231.593  1.00 117.98 ? 251 GLU C C   1 
ATOM 8953  O O   . GLU C 3 251 ? 21.099  -9.477  231.843  1.00 117.98 ? 251 GLU C O   1 
ATOM 8954  C CB  . GLU C 3 251 ? 18.250  -9.761  232.779  1.00 117.98 ? 251 GLU C CB  1 
ATOM 8955  C CG  . GLU C 3 251 ? 16.897  -9.086  232.635  1.00 117.98 ? 251 GLU C CG  1 
ATOM 8956  C CD  . GLU C 3 251 ? 17.009  -7.648  232.173  1.00 117.98 ? 251 GLU C CD  1 
ATOM 8957  O OE1 . GLU C 3 251 ? 17.229  -6.764  233.028  1.00 117.98 ? 251 GLU C OE1 1 
ATOM 8958  O OE2 . GLU C 3 251 ? 16.879  -7.400  230.956  1.00 117.98 ? 251 GLU C OE2 1 
ATOM 8959  N N   . GLY C 3 252 ? 20.826  -11.672 231.428  1.00 116.53 ? 252 GLY C N   1 
ATOM 8960  C CA  . GLY C 3 252 ? 22.244  -11.960 231.371  1.00 116.53 ? 252 GLY C CA  1 
ATOM 8961  C C   . GLY C 3 252 ? 22.565  -12.951 230.273  1.00 116.53 ? 252 GLY C C   1 
ATOM 8962  O O   . GLY C 3 252 ? 22.109  -14.098 230.313  1.00 116.53 ? 252 GLY C O   1 
ATOM 8963  N N   . LEU C 3 253 ? 23.353  -12.523 229.290  1.00 117.10 ? 253 LEU C N   1 
ATOM 8964  C CA  . LEU C 3 253 ? 23.724  -13.384 228.169  1.00 117.10 ? 253 LEU C CA  1 
ATOM 8965  C C   . LEU C 3 253 ? 24.902  -12.738 227.457  1.00 117.10 ? 253 LEU C C   1 
ATOM 8966  O O   . LEU C 3 253 ? 24.824  -11.569 227.071  1.00 117.10 ? 253 LEU C O   1 
ATOM 8967  C CB  . LEU C 3 253 ? 22.550  -13.590 227.214  1.00 117.10 ? 253 LEU C CB  1 
ATOM 8968  N N   . THR C 3 254 ? 25.985  -13.491 227.288  1.00 117.17 ? 254 THR C N   1 
ATOM 8969  C CA  . THR C 3 254 ? 27.139  -12.987 226.558  1.00 117.17 ? 254 THR C CA  1 
ATOM 8970  C C   . THR C 3 254 ? 26.760  -12.765 225.100  1.00 117.17 ? 254 THR C C   1 
ATOM 8971  O O   . THR C 3 254 ? 26.290  -13.696 224.433  1.00 117.17 ? 254 THR C O   1 
ATOM 8972  C CB  . THR C 3 254 ? 28.318  -13.956 226.659  1.00 117.17 ? 254 THR C CB  1 
ATOM 8973  O OG1 . THR C 3 254 ? 27.861  -15.293 226.421  1.00 117.17 ? 254 THR C OG1 1 
ATOM 8974  C CG2 . THR C 3 254 ? 28.955  -13.879 228.038  1.00 117.17 ? 254 THR C CG2 1 
ATOM 8975  N N   . PRO C 3 255 ? 26.928  -11.554 224.578  1.00 115.34 ? 255 PRO C N   1 
ATOM 8976  C CA  . PRO C 3 255 ? 26.606  -11.297 223.168  1.00 115.34 ? 255 PRO C CA  1 
ATOM 8977  C C   . PRO C 3 255 ? 27.469  -12.146 222.254  1.00 115.34 ? 255 PRO C C   1 
ATOM 8978  O O   . PRO C 3 255 ? 28.631  -12.438 222.577  1.00 115.34 ? 255 PRO C O   1 
ATOM 8979  C CB  . PRO C 3 255 ? 26.913  -9.801  222.987  1.00 115.34 ? 255 PRO C CB  1 
ATOM 8980  C CG  . PRO C 3 255 ? 27.540  -9.335  224.254  1.00 115.34 ? 255 PRO C CG  1 
ATOM 8981  C CD  . PRO C 3 255 ? 27.260  -10.330 225.323  1.00 115.34 ? 255 PRO C CD  1 
ATOM 8982  N N   . PRO C 3 256 ? 26.939  -12.568 221.108  1.00 112.64 ? 256 PRO C N   1 
ATOM 8983  C CA  . PRO C 3 256 ? 27.751  -13.330 220.153  1.00 112.64 ? 256 PRO C CA  1 
ATOM 8984  C C   . PRO C 3 256 ? 28.868  -12.472 219.578  1.00 112.64 ? 256 PRO C C   1 
ATOM 8985  O O   . PRO C 3 256 ? 28.939  -11.259 219.787  1.00 112.64 ? 256 PRO C O   1 
ATOM 8986  C CB  . PRO C 3 256 ? 26.744  -13.746 219.077  1.00 112.64 ? 256 PRO C CB  1 
ATOM 8987  C CG  . PRO C 3 256 ? 25.646  -12.738 219.181  1.00 112.64 ? 256 PRO C CG  1 
ATOM 8988  C CD  . PRO C 3 256 ? 25.558  -12.380 220.635  1.00 112.64 ? 256 PRO C CD  1 
ATOM 8989  N N   . ASN C 3 257 ? 29.761  -13.132 218.837  1.00 110.58 ? 257 ASN C N   1 
ATOM 8990  C CA  . ASN C 3 257 ? 30.906  -12.435 218.260  1.00 110.58 ? 257 ASN C CA  1 
ATOM 8991  C C   . ASN C 3 257 ? 30.472  -11.310 217.329  1.00 110.58 ? 257 ASN C C   1 
ATOM 8992  O O   . ASN C 3 257 ? 31.153  -10.283 217.236  1.00 110.58 ? 257 ASN C O   1 
ATOM 8993  C CB  . ASN C 3 257 ? 31.801  -13.424 217.513  1.00 110.58 ? 257 ASN C CB  1 
ATOM 8994  C CG  . ASN C 3 257 ? 33.275  -13.141 217.717  1.00 110.58 ? 257 ASN C CG  1 
ATOM 8995  O OD1 . ASN C 3 257 ? 33.688  -11.987 217.830  1.00 110.58 ? 257 ASN C OD1 1 
ATOM 8996  N ND2 . ASN C 3 257 ? 34.079  -14.197 217.765  1.00 110.58 ? 257 ASN C ND2 1 
ATOM 8997  N N   . GLY C 3 258 ? 29.345  -11.482 216.636  1.00 109.33 ? 258 GLY C N   1 
ATOM 8998  C CA  . GLY C 3 258 ? 28.838  -10.430 215.774  1.00 109.33 ? 258 GLY C CA  1 
ATOM 8999  C C   . GLY C 3 258 ? 28.226  -9.262  216.518  1.00 109.33 ? 258 GLY C C   1 
ATOM 9000  O O   . GLY C 3 258 ? 28.120  -8.170  215.954  1.00 109.33 ? 258 GLY C O   1 
ATOM 9001  N N   . PHE C 3 259 ? 27.821  -9.467  217.770  1.00 109.98 ? 259 PHE C N   1 
ATOM 9002  C CA  . PHE C 3 259 ? 27.210  -8.421  218.577  1.00 109.98 ? 259 PHE C CA  1 
ATOM 9003  C C   . PHE C 3 259 ? 28.204  -7.726  219.498  1.00 109.98 ? 259 PHE C C   1 
ATOM 9004  O O   . PHE C 3 259 ? 27.797  -6.892  220.313  1.00 109.98 ? 259 PHE C O   1 
ATOM 9005  C CB  . PHE C 3 259 ? 26.052  -8.992  219.396  1.00 109.98 ? 259 PHE C CB  1 
ATOM 9006  C CG  . PHE C 3 259 ? 24.698  -8.677  218.829  1.00 109.98 ? 259 PHE C CG  1 
ATOM 9007  C CD1 . PHE C 3 259 ? 24.082  -7.468  219.106  1.00 109.98 ? 259 PHE C CD1 1 
ATOM 9008  C CD2 . PHE C 3 259 ? 24.041  -9.589  218.021  1.00 109.98 ? 259 PHE C CD2 1 
ATOM 9009  C CE1 . PHE C 3 259 ? 22.836  -7.175  218.588  1.00 109.98 ? 259 PHE C CE1 1 
ATOM 9010  C CE2 . PHE C 3 259 ? 22.794  -9.302  217.501  1.00 109.98 ? 259 PHE C CE2 1 
ATOM 9011  C CZ  . PHE C 3 259 ? 22.192  -8.093  217.785  1.00 109.98 ? 259 PHE C CZ  1 
ATOM 9012  N N   . THR C 3 260 ? 29.490  -8.054  219.396  1.00 107.89 ? 260 THR C N   1 
ATOM 9013  C CA  . THR C 3 260 ? 30.495  -7.375  220.201  1.00 107.89 ? 260 THR C CA  1 
ATOM 9014  C C   . THR C 3 260 ? 30.563  -5.901  219.822  1.00 107.89 ? 260 THR C C   1 
ATOM 9015  O O   . THR C 3 260 ? 30.329  -5.529  218.669  1.00 107.89 ? 260 THR C O   1 
ATOM 9016  C CB  . THR C 3 260 ? 31.863  -8.031  220.014  1.00 107.89 ? 260 THR C CB  1 
ATOM 9017  O OG1 . THR C 3 260 ? 32.208  -8.035  218.623  1.00 107.89 ? 260 THR C OG1 1 
ATOM 9018  C CG2 . THR C 3 260 ? 31.838  -9.464  220.523  1.00 107.89 ? 260 THR C CG2 1 
ATOM 9019  N N   . ASN C 3 261 ? 30.877  -5.057  220.810  1.00 105.46 ? 261 ASN C N   1 
ATOM 9020  C CA  . ASN C 3 261 ? 30.906  -3.617  220.575  1.00 105.46 ? 261 ASN C CA  1 
ATOM 9021  C C   . ASN C 3 261 ? 31.911  -3.238  219.496  1.00 105.46 ? 261 ASN C C   1 
ATOM 9022  O O   . ASN C 3 261 ? 31.694  -2.269  218.759  1.00 105.46 ? 261 ASN C O   1 
ATOM 9023  C CB  . ASN C 3 261 ? 31.223  -2.877  221.876  1.00 105.46 ? 261 ASN C CB  1 
ATOM 9024  C CG  . ASN C 3 261 ? 30.910  -1.396  221.793  1.00 105.46 ? 261 ASN C CG  1 
ATOM 9025  O OD1 . ASN C 3 261 ? 29.764  -1.003  221.574  1.00 105.46 ? 261 ASN C OD1 1 
ATOM 9026  N ND2 . ASN C 3 261 ? 31.931  -0.565  221.967  1.00 105.46 ? 261 ASN C ND2 1 
ATOM 9027  N N   . SER C 3 262 ? 33.016  -3.978  219.392  1.00 105.21 ? 262 SER C N   1 
ATOM 9028  C CA  . SER C 3 262 ? 33.974  -3.736  218.320  1.00 105.21 ? 262 SER C CA  1 
ATOM 9029  C C   . SER C 3 262 ? 33.352  -4.027  216.959  1.00 105.21 ? 262 SER C C   1 
ATOM 9030  O O   . SER C 3 262 ? 33.553  -3.280  215.994  1.00 105.21 ? 262 SER C O   1 
ATOM 9031  C CB  . SER C 3 262 ? 35.227  -4.586  218.537  1.00 105.21 ? 262 SER C CB  1 
ATOM 9032  O OG  . SER C 3 262 ? 34.904  -5.966  218.576  1.00 105.21 ? 262 SER C OG  1 
ATOM 9033  N N   . SER C 3 263 ? 32.594  -5.118  216.864  1.00 104.94 ? 263 SER C N   1 
ATOM 9034  C CA  . SER C 3 263 ? 31.935  -5.500  215.620  1.00 104.94 ? 263 SER C CA  1 
ATOM 9035  C C   . SER C 3 263 ? 30.898  -4.463  215.203  1.00 104.94 ? 263 SER C C   1 
ATOM 9036  O O   . SER C 3 263 ? 30.761  -4.158  214.016  1.00 104.94 ? 263 SER C O   1 
ATOM 9037  C CB  . SER C 3 263 ? 31.275  -6.872  215.762  1.00 104.94 ? 263 SER C CB  1 
ATOM 9038  O OG  . SER C 3 263 ? 29.905  -6.740  216.098  1.00 104.94 ? 263 SER C OG  1 
ATOM 9039  N N   . ILE C 3 264 ? 30.151  -3.932  216.167  1.00 103.79 ? 264 ILE C N   1 
ATOM 9040  C CA  . ILE C 3 264 ? 29.140  -2.921  215.879  1.00 103.79 ? 264 ILE C CA  1 
ATOM 9041  C C   . ILE C 3 264 ? 29.823  -1.632  215.440  1.00 103.79 ? 264 ILE C C   1 
ATOM 9042  O O   . ILE C 3 264 ? 29.324  -0.921  214.560  1.00 103.79 ? 264 ILE C O   1 
ATOM 9043  C CB  . ILE C 3 264 ? 28.227  -2.682  217.095  1.00 103.79 ? 264 ILE C CB  1 
ATOM 9044  C CG1 . ILE C 3 264 ? 27.624  -4.003  217.580  1.00 103.79 ? 264 ILE C CG1 1 
ATOM 9045  C CG2 . ILE C 3 264 ? 27.124  -1.695  216.750  1.00 103.79 ? 264 ILE C CG2 1 
ATOM 9046  C CD1 . ILE C 3 264 ? 27.013  -4.843  216.478  1.00 103.79 ? 264 ILE C CD1 1 
ATOM 9047  N N   . ASP C 3 265 ? 30.969  -1.324  216.052  1.00 103.94 ? 265 ASP C N   1 
ATOM 9048  C CA  . ASP C 3 265 ? 31.647  -0.062  215.769  1.00 103.94 ? 265 ASP C CA  1 
ATOM 9049  C C   . ASP C 3 265 ? 32.128  0.005   214.323  1.00 103.94 ? 265 ASP C C   1 
ATOM 9050  O O   . ASP C 3 265 ? 31.961  1.029   213.650  1.00 103.94 ? 265 ASP C O   1 
ATOM 9051  C CB  . ASP C 3 265 ? 32.814  0.135   216.737  1.00 103.94 ? 265 ASP C CB  1 
ATOM 9052  C CG  . ASP C 3 265 ? 32.442  0.993   217.932  1.00 103.94 ? 265 ASP C CG  1 
ATOM 9053  O OD1 . ASP C 3 265 ? 32.499  0.487   219.073  1.00 103.94 ? 265 ASP C OD1 1 
ATOM 9054  O OD2 . ASP C 3 265 ? 32.093  2.176   217.731  1.00 103.94 ? 265 ASP C OD2 1 
ATOM 9055  N N   . ASP C 3 266 ? 32.730  -1.077  213.823  1.00 103.30 ? 266 ASP C N   1 
ATOM 9056  C CA  . ASP C 3 266 ? 33.265  -1.040  212.463  1.00 103.30 ? 266 ASP C CA  1 
ATOM 9057  C C   . ASP C 3 266 ? 32.150  -1.114  211.426  1.00 103.30 ? 266 ASP C C   1 
ATOM 9058  O O   . ASP C 3 266 ? 32.317  -0.648  210.293  1.00 103.30 ? 266 ASP C O   1 
ATOM 9059  C CB  . ASP C 3 266 ? 34.303  -2.154  212.266  1.00 103.30 ? 266 ASP C CB  1 
ATOM 9060  C CG  . ASP C 3 266 ? 33.701  -3.481  211.809  1.00 103.30 ? 266 ASP C CG  1 
ATOM 9061  O OD1 . ASP C 3 266 ? 32.515  -3.759  212.073  1.00 103.30 ? 266 ASP C OD1 1 
ATOM 9062  O OD2 . ASP C 3 266 ? 34.438  -4.262  211.172  1.00 103.30 ? 266 ASP C OD2 1 
ATOM 9063  N N   . VAL C 3 267 ? 31.010  -1.705  211.792  1.00 100.89 ? 267 VAL C N   1 
ATOM 9064  C CA  . VAL C 3 267 ? 29.849  -1.703  210.905  1.00 100.89 ? 267 VAL C CA  1 
ATOM 9065  C C   . VAL C 3 267 ? 29.379  -0.275  210.666  1.00 100.89 ? 267 VAL C C   1 
ATOM 9066  O O   . VAL C 3 267 ? 29.091  0.127   209.532  1.00 100.89 ? 267 VAL C O   1 
ATOM 9067  C CB  . VAL C 3 267 ? 28.725  -2.580  211.488  1.00 100.89 ? 267 VAL C CB  1 
ATOM 9068  C CG1 . VAL C 3 267 ? 27.371  -2.157  210.941  1.00 100.89 ? 267 VAL C CG1 1 
ATOM 9069  C CG2 . VAL C 3 267 ? 28.992  -4.048  211.192  1.00 100.89 ? 267 VAL C CG2 1 
ATOM 9070  N N   . LEU C 3 268 ? 29.306  0.519   211.738  1.00 101.14 ? 268 LEU C N   1 
ATOM 9071  C CA  . LEU C 3 268 ? 28.950  1.926   211.592  1.00 101.14 ? 268 LEU C CA  1 
ATOM 9072  C C   . LEU C 3 268 ? 30.011  2.693   210.815  1.00 101.14 ? 268 LEU C C   1 
ATOM 9073  O O   . LEU C 3 268 ? 29.694  3.682   210.146  1.00 101.14 ? 268 LEU C O   1 
ATOM 9074  C CB  . LEU C 3 268 ? 28.734  2.563   212.966  1.00 101.14 ? 268 LEU C CB  1 
ATOM 9075  C CG  . LEU C 3 268 ? 27.306  2.607   213.518  1.00 101.14 ? 268 LEU C CG  1 
ATOM 9076  C CD1 . LEU C 3 268 ? 26.562  3.814   212.966  1.00 101.14 ? 268 LEU C CD1 1 
ATOM 9077  C CD2 . LEU C 3 268 ? 26.545  1.323   213.222  1.00 101.14 ? 268 LEU C CD2 1 
ATOM 9078  N N   . THR C 3 269 ? 31.271  2.261   210.897  1.00 101.58 ? 269 THR C N   1 
ATOM 9079  C CA  . THR C 3 269 ? 32.318  2.876   210.087  1.00 101.58 ? 269 THR C CA  1 
ATOM 9080  C C   . THR C 3 269 ? 32.064  2.639   208.603  1.00 101.58 ? 269 THR C C   1 
ATOM 9081  O O   . THR C 3 269 ? 32.223  3.547   207.780  1.00 101.58 ? 269 THR C O   1 
ATOM 9082  C CB  . THR C 3 269 ? 33.687  2.333   210.494  1.00 101.58 ? 269 THR C CB  1 
ATOM 9083  O OG1 . THR C 3 269 ? 33.882  2.527   211.901  1.00 101.58 ? 269 THR C OG1 1 
ATOM 9084  C CG2 . THR C 3 269 ? 34.793  3.046   209.731  1.00 101.58 ? 269 THR C CG2 1 
ATOM 9085  N N   . THR C 3 270 ? 31.669  1.415   208.244  1.00 101.11 ? 270 THR C N   1 
ATOM 9086  C CA  . THR C 3 270 ? 31.344  1.115   206.854  1.00 101.11 ? 270 THR C CA  1 
ATOM 9087  C C   . THR C 3 270 ? 30.137  1.921   206.389  1.00 101.11 ? 270 THR C C   1 
ATOM 9088  O O   . THR C 3 270 ? 30.134  2.480   205.287  1.00 101.11 ? 270 THR C O   1 
ATOM 9089  C CB  . THR C 3 270 ? 31.088  -0.385  206.688  1.00 101.11 ? 270 THR C CB  1 
ATOM 9090  O OG1 . THR C 3 270 ? 32.323  -1.099  206.822  1.00 101.11 ? 270 THR C OG1 1 
ATOM 9091  C CG2 . THR C 3 270 ? 30.487  -0.681  205.323  1.00 101.11 ? 270 THR C CG2 1 
ATOM 9092  N N   . LEU C 3 271 ? 29.105  2.006   207.231  1.00 100.27 ? 271 LEU C N   1 
ATOM 9093  C CA  . LEU C 3 271 ? 27.908  2.759   206.881  1.00 100.27 ? 271 LEU C CA  1 
ATOM 9094  C C   . LEU C 3 271 ? 28.174  4.250   206.732  1.00 100.27 ? 271 LEU C C   1 
ATOM 9095  O O   . LEU C 3 271 ? 27.340  4.953   206.152  1.00 100.27 ? 271 LEU C O   1 
ATOM 9096  C CB  . LEU C 3 271 ? 26.818  2.532   207.933  1.00 100.27 ? 271 LEU C CB  1 
ATOM 9097  C CG  . LEU C 3 271 ? 26.237  1.121   208.028  1.00 100.27 ? 271 LEU C CG  1 
ATOM 9098  C CD1 . LEU C 3 271 ? 24.886  1.143   208.727  1.00 100.27 ? 271 LEU C CD1 1 
ATOM 9099  C CD2 . LEU C 3 271 ? 26.120  0.484   206.652  1.00 100.27 ? 271 LEU C CD2 1 
ATOM 9100  N N   . LYS C 3 272 ? 29.300  4.747   207.242  1.00 100.15 ? 272 LYS C N   1 
ATOM 9101  C CA  . LYS C 3 272 ? 29.648  6.152   207.104  1.00 100.15 ? 272 LYS C CA  1 
ATOM 9102  C C   . LYS C 3 272 ? 30.571  6.433   205.927  1.00 100.15 ? 272 LYS C C   1 
ATOM 9103  O O   . LYS C 3 272 ? 30.494  7.523   205.350  1.00 100.15 ? 272 LYS C O   1 
ATOM 9104  C CB  . LYS C 3 272 ? 30.306  6.666   208.390  1.00 100.15 ? 272 LYS C CB  1 
ATOM 9105  N N   . ARG C 3 273 ? 31.436  5.487   205.555  1.00 100.30 ? 273 ARG C N   1 
ATOM 9106  C CA  . ARG C 3 273 ? 32.334  5.713   204.428  1.00 100.30 ? 273 ARG C CA  1 
ATOM 9107  C C   . ARG C 3 273 ? 31.627  5.474   203.099  1.00 100.30 ? 273 ARG C C   1 
ATOM 9108  O O   . ARG C 3 273 ? 31.804  6.243   202.148  1.00 100.30 ? 273 ARG C O   1 
ATOM 9109  C CB  . ARG C 3 273 ? 33.572  4.819   204.546  1.00 100.30 ? 273 ARG C CB  1 
ATOM 9110  C CG  . ARG C 3 273 ? 34.367  4.702   203.250  1.00 100.30 ? 273 ARG C CG  1 
ATOM 9111  C CD  . ARG C 3 273 ? 35.281  3.472   203.167  1.00 100.30 ? 273 ARG C CD  1 
ATOM 9112  N NE  . ARG C 3 273 ? 34.627  2.206   203.479  1.00 100.30 ? 273 ARG C NE  1 
ATOM 9113  C CZ  . ARG C 3 273 ? 34.546  1.674   204.692  1.00 100.30 ? 273 ARG C CZ  1 
ATOM 9114  N NH1 . ARG C 3 273 ? 35.099  2.258   205.743  1.00 100.30 ? 273 ARG C NH1 1 
ATOM 9115  N NH2 . ARG C 3 273 ? 33.907  0.518   204.851  1.00 100.30 ? 273 ARG C NH2 1 
ATOM 9116  N N   . ASN C 3 274 ? 30.821  4.413   203.016  1.00 99.03  ? 274 ASN C N   1 
ATOM 9117  C CA  . ASN C 3 274 ? 30.101  4.118   201.782  1.00 99.03  ? 274 ASN C CA  1 
ATOM 9118  C C   . ASN C 3 274 ? 29.127  5.239   201.438  1.00 99.03  ? 274 ASN C C   1 
ATOM 9119  O O   . ASN C 3 274 ? 29.017  5.652   200.279  1.00 99.03  ? 274 ASN C O   1 
ATOM 9120  C CB  . ASN C 3 274 ? 29.366  2.783   201.908  1.00 99.03  ? 274 ASN C CB  1 
ATOM 9121  C CG  . ASN C 3 274 ? 30.267  1.595   201.642  1.00 99.03  ? 274 ASN C CG  1 
ATOM 9122  O OD1 . ASN C 3 274 ? 31.484  1.738   201.521  1.00 99.03  ? 274 ASN C OD1 1 
ATOM 9123  N ND2 . ASN C 3 274 ? 29.673  0.411   201.543  1.00 99.03  ? 274 ASN C ND2 1 
ATOM 9124  N N   . ASN C 3 275 ? 28.414  5.745   202.439  1.00 96.86  ? 275 ASN C N   1 
ATOM 9125  C CA  . ASN C 3 275 ? 27.474  6.839   202.242  1.00 96.86  ? 275 ASN C CA  1 
ATOM 9126  C C   . ASN C 3 275 ? 28.137  8.208   202.324  1.00 96.86  ? 275 ASN C C   1 
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ATOM 9128  C CB  . ASN C 3 275 ? 26.340  6.745   203.264  1.00 96.86  ? 275 ASN C CB  1 
ATOM 9129  C CG  . ASN C 3 275 ? 25.584  5.437   203.174  1.00 96.86  ? 275 ASN C CG  1 
ATOM 9130  O OD1 . ASN C 3 275 ? 26.181  4.361   203.183  1.00 96.86  ? 275 ASN C OD1 1 
ATOM 9131  N ND2 . ASN C 3 275 ? 24.263  5.521   203.091  1.00 96.86  ? 275 ASN C ND2 1 
ATOM 9132  N N   . ASN C 3 276 ? 29.453  8.251   202.544  1.00 98.37  ? 276 ASN C N   1 
ATOM 9133  C CA  . ASN C 3 276 ? 30.215  9.500   202.607  1.00 98.37  ? 276 ASN C CA  1 
ATOM 9134  C C   . ASN C 3 276 ? 29.664  10.448  203.668  1.00 98.37  ? 276 ASN C C   1 
ATOM 9135  O O   . ASN C 3 276 ? 29.579  11.660  203.456  1.00 98.37  ? 276 ASN C O   1 
ATOM 9136  C CB  . ASN C 3 276 ? 30.262  10.190  201.241  1.00 98.37  ? 276 ASN C CB  1 
ATOM 9137  N N   . LEU C 3 277 ? 29.282  9.899   204.823  1.00 98.42  ? 277 LEU C N   1 
ATOM 9138  C CA  . LEU C 3 277 ? 28.801  10.742  205.913  1.00 98.42  ? 277 LEU C CA  1 
ATOM 9139  C C   . LEU C 3 277 ? 29.936  11.545  206.535  1.00 98.42  ? 277 LEU C C   1 
ATOM 9140  O O   . LEU C 3 277 ? 29.702  12.605  207.126  1.00 98.42  ? 277 LEU C O   1 
ATOM 9141  C CB  . LEU C 3 277 ? 28.105  9.888   206.973  1.00 98.42  ? 277 LEU C CB  1 
ATOM 9142  C CG  . LEU C 3 277 ? 26.575  9.870   206.947  1.00 98.42  ? 277 LEU C CG  1 
ATOM 9143  C CD1 . LEU C 3 277 ? 26.023  11.226  207.354  1.00 98.42  ? 277 LEU C CD1 1 
ATOM 9144  C CD2 . LEU C 3 277 ? 26.057  9.474   205.578  1.00 98.42  ? 277 LEU C CD2 1 
ATOM 9145  N N   . ASN C 3 278 ? 31.167  11.059  206.414  1.00 99.14  ? 278 ASN C N   1 
ATOM 9146  C CA  . ASN C 3 278 ? 32.326  11.744  206.975  1.00 99.14  ? 278 ASN C CA  1 
ATOM 9147  C C   . ASN C 3 278 ? 32.556  13.090  206.295  1.00 99.14  ? 278 ASN C C   1 
ATOM 9148  O O   . ASN C 3 278 ? 33.481  13.822  206.645  1.00 99.14  ? 278 ASN C O   1 
ATOM 9149  C CB  . ASN C 3 278 ? 33.577  10.873  206.845  1.00 99.14  ? 278 ASN C CB  1 
ATOM 9150  C CG  . ASN C 3 278 ? 33.333  9.438   207.269  1.00 99.14  ? 278 ASN C CG  1 
ATOM 9151  O OD1 . ASN C 3 278 ? 32.902  8.608   206.470  1.00 99.14  ? 278 ASN C OD1 1 
ATOM 9152  N ND2 . ASN C 3 278 ? 33.609  9.139   208.533  1.00 99.14  ? 278 ASN C ND2 1 
ATOM 9153  N N   . VAL D 4 30  ? -48.943 56.565  -12.944  1.00 32.95  ? 30  VAL D N   1 
ATOM 9154  C CA  . VAL D 4 30  ? -48.167 55.641  -13.759  1.00 32.95  ? 30  VAL D CA  1 
ATOM 9155  C C   . VAL D 4 30  ? -46.919 55.221  -12.995  1.00 32.95  ? 30  VAL D C   1 
ATOM 9156  O O   . VAL D 4 30  ? -46.557 55.837  -11.994  1.00 32.95  ? 30  VAL D O   1 
ATOM 9157  C CB  . VAL D 4 30  ? -47.805 56.266  -15.119  1.00 32.95  ? 30  VAL D CB  1 
ATOM 9158  C CG1 . VAL D 4 30  ? -46.528 57.086  -15.009  1.00 32.95  ? 30  VAL D CG1 1 
ATOM 9159  C CG2 . VAL D 4 30  ? -47.677 55.189  -16.185  1.00 32.95  ? 30  VAL D CG2 1 
ATOM 9160  N N   . ASP D 4 31  ? -46.262 54.168  -13.467  1.00 33.41  ? 31  ASP D N   1 
ATOM 9161  C CA  . ASP D 4 31  ? -45.126 53.603  -12.756  1.00 33.41  ? 31  ASP D CA  1 
ATOM 9162  C C   . ASP D 4 31  ? -43.831 54.182  -13.312  1.00 33.41  ? 31  ASP D C   1 
ATOM 9163  O O   . ASP D 4 31  ? -43.436 53.870  -14.440  1.00 33.41  ? 31  ASP D O   1 
ATOM 9164  C CB  . ASP D 4 31  ? -45.148 52.083  -12.890  1.00 33.41  ? 31  ASP D CB  1 
ATOM 9165  C CG  . ASP D 4 31  ? -46.484 51.495  -12.475  1.00 33.41  ? 31  ASP D CG  1 
ATOM 9166  O OD1 . ASP D 4 31  ? -47.479 52.249  -12.487  1.00 33.41  ? 31  ASP D OD1 1 
ATOM 9167  O OD2 . ASP D 4 31  ? -46.557 50.291  -12.167  1.00 33.41  ? 31  ASP D OD2 1 
ATOM 9168  N N   . LYS D 4 32  ? -43.177 55.031  -12.525  1.00 24.41  ? 32  LYS D N   1 
ATOM 9169  C CA  . LYS D 4 32  ? -42.001 55.746  -12.995  1.00 24.41  ? 32  LYS D CA  1 
ATOM 9170  C C   . LYS D 4 32  ? -40.786 54.831  -13.055  1.00 24.41  ? 32  LYS D C   1 
ATOM 9171  O O   . LYS D 4 32  ? -40.626 53.916  -12.243  1.00 24.41  ? 32  LYS D O   1 
ATOM 9172  C CB  . LYS D 4 32  ? -41.704 56.945  -12.099  1.00 24.41  ? 32  LYS D CB  1 
ATOM 9173  C CG  . LYS D 4 32  ? -42.854 57.925  -11.993  1.00 24.41  ? 32  LYS D CG  1 
ATOM 9174  C CD  . LYS D 4 32  ? -42.682 59.062  -12.984  1.00 24.41  ? 32  LYS D CD  1 
ATOM 9175  C CE  . LYS D 4 32  ? -43.524 60.262  -12.594  1.00 24.41  ? 32  LYS D CE  1 
ATOM 9176  N NZ  . LYS D 4 32  ? -44.908 59.858  -12.222  1.00 24.41  ? 32  LYS D NZ  1 
ATOM 9177  N N   . VAL D 4 33  ? -39.922 55.094  -14.036  1.00 22.11  ? 33  VAL D N   1 
ATOM 9178  C CA  . VAL D 4 33  ? -38.739 54.266  -14.226  1.00 22.11  ? 33  VAL D CA  1 
ATOM 9179  C C   . VAL D 4 33  ? -37.618 54.675  -13.277  1.00 22.11  ? 33  VAL D C   1 
ATOM 9180  O O   . VAL D 4 33  ? -36.806 53.835  -12.875  1.00 22.11  ? 33  VAL D O   1 
ATOM 9181  C CB  . VAL D 4 33  ? -38.286 54.330  -15.693  1.00 22.11  ? 33  VAL D CB  1 
ATOM 9182  C CG1 . VAL D 4 33  ? -37.151 53.351  -15.948  1.00 22.11  ? 33  VAL D CG1 1 
ATOM 9183  C CG2 . VAL D 4 33  ? -39.457 54.052  -16.620  1.00 22.11  ? 33  VAL D CG2 1 
ATOM 9184  N N   . ILE D 4 34  ? -37.554 55.948  -12.893  1.00 18.88  ? 34  ILE D N   1 
ATOM 9185  C CA  . ILE D 4 34  ? -36.483 56.435  -12.030  1.00 18.88  ? 34  ILE D CA  1 
ATOM 9186  C C   . ILE D 4 34  ? -36.839 56.181  -10.573  1.00 18.88  ? 34  ILE D C   1 
ATOM 9187  O O   . ILE D 4 34  ? -36.158 56.664  -9.663   1.00 18.88  ? 34  ILE D O   1 
ATOM 9188  C CB  . ILE D 4 34  ? -36.204 57.930  -12.270  1.00 18.88  ? 34  ILE D CB  1 
ATOM 9189  C CG1 . ILE D 4 34  ? -37.506 58.728  -12.243  1.00 18.88  ? 34  ILE D CG1 1 
ATOM 9190  C CG2 . ILE D 4 34  ? -35.482 58.129  -13.589  1.00 18.88  ? 34  ILE D CG2 1 
ATOM 9191  C CD1 . ILE D 4 34  ? -37.297 60.222  -12.256  1.00 18.88  ? 34  ILE D CD1 1 
ATOM 9192  N N   . GLY D 4 35  ? -37.897 55.423  -10.343  1.00 19.97  ? 35  GLY D N   1 
ATOM 9193  C CA  . GLY D 4 35  ? -38.340 55.129  -8.998   1.00 19.97  ? 35  GLY D CA  1 
ATOM 9194  C C   . GLY D 4 35  ? -39.524 55.987  -8.598   1.00 19.97  ? 35  GLY D C   1 
ATOM 9195  O O   . GLY D 4 35  ? -39.596 57.182  -8.904   1.00 19.97  ? 35  GLY D O   1 
ATOM 9196  N N   . ASN D 4 36  ? -40.477 55.367  -7.903   1.00 21.32  ? 36  ASN D N   1 
ATOM 9197  C CA  . ASN D 4 36  ? -41.690 56.079  -7.523   1.00 21.32  ? 36  ASN D CA  1 
ATOM 9198  C C   . ASN D 4 36  ? -41.408 57.164  -6.490   1.00 21.32  ? 36  ASN D C   1 
ATOM 9199  O O   . ASN D 4 36  ? -41.912 58.285  -6.613   1.00 21.32  ? 36  ASN D O   1 
ATOM 9200  C CB  . ASN D 4 36  ? -42.730 55.094  -6.996   1.00 21.32  ? 36  ASN D CB  1 
ATOM 9201  C CG  . ASN D 4 36  ? -43.439 54.353  -8.106   1.00 21.32  ? 36  ASN D CG  1 
ATOM 9202  O OD1 . ASN D 4 36  ? -43.270 53.145  -8.269   1.00 21.32  ? 36  ASN D OD1 1 
ATOM 9203  N ND2 . ASN D 4 36  ? -44.234 55.076  -8.885   1.00 21.32  ? 36  ASN D ND2 1 
ATOM 9204  N N   . ALA D 4 37  ? -40.608 56.851  -5.470   1.00 19.17  ? 37  ALA D N   1 
ATOM 9205  C CA  . ALA D 4 37  ? -40.301 57.845  -4.448   1.00 19.17  ? 37  ALA D CA  1 
ATOM 9206  C C   . ALA D 4 37  ? -39.269 58.853  -4.932   1.00 19.17  ? 37  ALA D C   1 
ATOM 9207  O O   . ALA D 4 37  ? -39.289 60.013  -4.503   1.00 19.17  ? 37  ALA D O   1 
ATOM 9208  C CB  . ALA D 4 37  ? -39.815 57.159  -3.174   1.00 19.17  ? 37  ALA D CB  1 
ATOM 9209  N N   . TYR D 4 38  ? -38.357 58.437  -5.812   1.00 17.32  ? 38  TYR D N   1 
ATOM 9210  C CA  . TYR D 4 38  ? -37.367 59.377  -6.325   1.00 17.32  ? 38  TYR D CA  1 
ATOM 9211  C C   . TYR D 4 38  ? -38.018 60.446  -7.188   1.00 17.32  ? 38  TYR D C   1 
ATOM 9212  O O   . TYR D 4 38  ? -37.552 61.589  -7.218   1.00 17.32  ? 38  TYR D O   1 
ATOM 9213  C CB  . TYR D 4 38  ? -36.285 58.645  -7.113   1.00 17.32  ? 38  TYR D CB  1 
ATOM 9214  C CG  . TYR D 4 38  ? -35.235 59.577  -7.667   1.00 17.32  ? 38  TYR D CG  1 
ATOM 9215  C CD1 . TYR D 4 38  ? -34.452 60.348  -6.823   1.00 17.32  ? 38  TYR D CD1 1 
ATOM 9216  C CD2 . TYR D 4 38  ? -35.041 59.698  -9.033   1.00 17.32  ? 38  TYR D CD2 1 
ATOM 9217  C CE1 . TYR D 4 38  ? -33.496 61.207  -7.325   1.00 17.32  ? 38  TYR D CE1 1 
ATOM 9218  C CE2 . TYR D 4 38  ? -34.088 60.553  -9.544   1.00 17.32  ? 38  TYR D CE2 1 
ATOM 9219  C CZ  . TYR D 4 38  ? -33.320 61.305  -8.686   1.00 17.32  ? 38  TYR D CZ  1 
ATOM 9220  O OH  . TYR D 4 38  ? -32.369 62.158  -9.193   1.00 17.32  ? 38  TYR D OH  1 
ATOM 9221  N N   . ALA D 4 39  ? -39.091 60.100  -7.900   1.00 17.62  ? 39  ALA D N   1 
ATOM 9222  C CA  . ALA D 4 39  ? -39.822 61.109  -8.658   1.00 17.62  ? 39  ALA D CA  1 
ATOM 9223  C C   . ALA D 4 39  ? -40.393 62.171  -7.729   1.00 17.62  ? 39  ALA D C   1 
ATOM 9224  O O   . ALA D 4 39  ? -40.315 63.371  -8.012   1.00 17.62  ? 39  ALA D O   1 
ATOM 9225  C CB  . ALA D 4 39  ? -40.933 60.451  -9.475   1.00 17.62  ? 39  ALA D CB  1 
ATOM 9226  N N   . VAL D 4 40  ? -40.957 61.743  -6.598   1.00 17.15  ? 40  VAL D N   1 
ATOM 9227  C CA  . VAL D 4 40  ? -41.502 62.684  -5.622   1.00 17.15  ? 40  VAL D CA  1 
ATOM 9228  C C   . VAL D 4 40  ? -40.392 63.550  -5.041   1.00 17.15  ? 40  VAL D C   1 
ATOM 9229  O O   . VAL D 4 40  ? -40.543 64.769  -4.885   1.00 17.15  ? 40  VAL D O   1 
ATOM 9230  C CB  . VAL D 4 40  ? -42.259 61.924  -4.519   1.00 17.15  ? 40  VAL D CB  1 
ATOM 9231  C CG1 . VAL D 4 40  ? -42.553 62.838  -3.351   1.00 17.15  ? 40  VAL D CG1 1 
ATOM 9232  C CG2 . VAL D 4 40  ? -43.540 61.328  -5.072   1.00 17.15  ? 40  VAL D CG2 1 
ATOM 9233  N N   . VAL D 4 41  ? -39.258 62.930  -4.706   1.00 16.58  ? 41  VAL D N   1 
ATOM 9234  C CA  . VAL D 4 41  ? -38.146 63.676  -4.119   1.00 16.58  ? 41  VAL D CA  1 
ATOM 9235  C C   . VAL D 4 41  ? -37.625 64.714  -5.106   1.00 16.58  ? 41  VAL D C   1 
ATOM 9236  O O   . VAL D 4 41  ? -37.348 65.862  -4.742   1.00 16.58  ? 41  VAL D O   1 
ATOM 9237  C CB  . VAL D 4 41  ? -37.032 62.716  -3.668   1.00 16.58  ? 41  VAL D CB  1 
ATOM 9238  C CG1 . VAL D 4 41  ? -35.748 63.478  -3.412   1.00 16.58  ? 41  VAL D CG1 1 
ATOM 9239  C CG2 . VAL D 4 41  ? -37.460 61.967  -2.421   1.00 16.58  ? 41  VAL D CG2 1 
ATOM 9240  N N   . ARG D 4 42  ? -37.492 64.325  -6.376   1.00 17.86  ? 42  ARG D N   1 
ATOM 9241  C CA  . ARG D 4 42  ? -37.042 65.263  -7.398   1.00 17.86  ? 42  ARG D CA  1 
ATOM 9242  C C   . ARG D 4 42  ? -38.049 66.386  -7.599   1.00 17.86  ? 42  ARG D C   1 
ATOM 9243  O O   . ARG D 4 42  ? -37.666 67.551  -7.763   1.00 17.86  ? 42  ARG D O   1 
ATOM 9244  C CB  . ARG D 4 42  ? -36.794 64.522  -8.711   1.00 17.86  ? 42  ARG D CB  1 
ATOM 9245  C CG  . ARG D 4 42  ? -36.506 65.431  -9.889   1.00 17.86  ? 42  ARG D CG  1 
ATOM 9246  C CD  . ARG D 4 42  ? -37.071 64.856  -11.179  1.00 17.86  ? 42  ARG D CD  1 
ATOM 9247  N NE  . ARG D 4 42  ? -36.225 63.805  -11.730  1.00 17.86  ? 42  ARG D NE  1 
ATOM 9248  C CZ  . ARG D 4 42  ? -35.049 64.011  -12.307  1.00 17.86  ? 42  ARG D CZ  1 
ATOM 9249  N NH1 . ARG D 4 42  ? -34.549 65.228  -12.443  1.00 17.86  ? 42  ARG D NH1 1 
ATOM 9250  N NH2 . ARG D 4 42  ? -34.360 62.969  -12.764  1.00 17.86  ? 42  ARG D NH2 1 
ATOM 9251  N N   . ALA D 4 43  ? -39.343 66.061  -7.590   1.00 17.62  ? 43  ALA D N   1 
ATOM 9252  C CA  . ALA D 4 43  ? -40.371 67.082  -7.763   1.00 17.62  ? 43  ALA D CA  1 
ATOM 9253  C C   . ALA D 4 43  ? -40.322 68.097  -6.630   1.00 17.62  ? 43  ALA D C   1 
ATOM 9254  O O   . ALA D 4 43  ? -40.483 69.303  -6.848   1.00 17.62  ? 43  ALA D O   1 
ATOM 9255  C CB  . ALA D 4 43  ? -41.750 66.427  -7.846   1.00 17.62  ? 43  ALA D CB  1 
ATOM 9256  N N   . VAL D 4 44  ? -40.104 67.621  -5.402   1.00 17.88  ? 44  VAL D N   1 
ATOM 9257  C CA  . VAL D 4 44  ? -39.936 68.534  -4.275   1.00 17.88  ? 44  VAL D CA  1 
ATOM 9258  C C   . VAL D 4 44  ? -38.671 69.363  -4.455   1.00 17.88  ? 44  VAL D C   1 
ATOM 9259  O O   . VAL D 4 44  ? -38.639 70.563  -4.155   1.00 17.88  ? 44  VAL D O   1 
ATOM 9260  C CB  . VAL D 4 44  ? -39.922 67.753  -2.949   1.00 17.88  ? 44  VAL D CB  1 
ATOM 9261  C CG1 . VAL D 4 44  ? -39.489 68.652  -1.807   1.00 17.88  ? 44  VAL D CG1 1 
ATOM 9262  C CG2 . VAL D 4 44  ? -41.291 67.167  -2.668   1.00 17.88  ? 44  VAL D CG2 1 
ATOM 9263  N N   . TYR D 4 45  ? -37.607 68.732  -4.959   1.00 21.54  ? 45  TYR D N   1 
ATOM 9264  C CA  . TYR D 4 45  ? -36.336 69.425  -5.145   1.00 21.54  ? 45  TYR D CA  1 
ATOM 9265  C C   . TYR D 4 45  ? -36.457 70.557  -6.158   1.00 21.54  ? 45  TYR D C   1 
ATOM 9266  O O   . TYR D 4 45  ? -35.937 71.657  -5.943   1.00 21.54  ? 45  TYR D O   1 
ATOM 9267  C CB  . TYR D 4 45  ? -35.260 68.431  -5.582   1.00 21.54  ? 45  TYR D CB  1 
ATOM 9268  C CG  . TYR D 4 45  ? -34.001 69.077  -6.111   1.00 21.54  ? 45  TYR D CG  1 
ATOM 9269  C CD1 . TYR D 4 45  ? -33.046 69.588  -5.248   1.00 21.54  ? 45  TYR D CD1 1 
ATOM 9270  C CD2 . TYR D 4 45  ? -33.765 69.170  -7.476   1.00 21.54  ? 45  TYR D CD2 1 
ATOM 9271  C CE1 . TYR D 4 45  ? -31.893 70.176  -5.726   1.00 21.54  ? 45  TYR D CE1 1 
ATOM 9272  C CE2 . TYR D 4 45  ? -32.616 69.756  -7.963   1.00 21.54  ? 45  TYR D CE2 1 
ATOM 9273  C CZ  . TYR D 4 45  ? -31.683 70.258  -7.084   1.00 21.54  ? 45  TYR D CZ  1 
ATOM 9274  O OH  . TYR D 4 45  ? -30.536 70.844  -7.564   1.00 21.54  ? 45  TYR D OH  1 
ATOM 9275  N N   . CYS D 4 46  ? -37.139 70.302  -7.277   1.00 23.55  ? 46  CYS D N   1 
ATOM 9276  C CA  . CYS D 4 46  ? -37.253 71.320  -8.317   1.00 23.55  ? 46  CYS D CA  1 
ATOM 9277  C C   . CYS D 4 46  ? -38.051 72.525  -7.843   1.00 23.55  ? 46  CYS D C   1 
ATOM 9278  O O   . CYS D 4 46  ? -37.946 73.607  -8.430   1.00 23.55  ? 46  CYS D O   1 
ATOM 9279  C CB  . CYS D 4 46  ? -37.890 70.723  -9.573   1.00 23.55  ? 46  CYS D CB  1 
ATOM 9280  S SG  . CYS D 4 46  ? -36.949 69.376  -10.325  1.00 23.55  ? 46  CYS D SG  1 
ATOM 9281  N N   . ASN D 4 47  ? -38.849 72.364  -6.791   1.00 24.71  ? 47  ASN D N   1 
ATOM 9282  C CA  . ASN D 4 47  ? -39.661 73.445  -6.256   1.00 24.71  ? 47  ASN D CA  1 
ATOM 9283  C C   . ASN D 4 47  ? -39.087 74.042  -4.979   1.00 24.71  ? 47  ASN D C   1 
ATOM 9284  O O   . ASN D 4 47  ? -39.823 74.693  -4.232   1.00 24.71  ? 47  ASN D O   1 
ATOM 9285  C CB  . ASN D 4 47  ? -41.088 72.952  -6.007   1.00 24.71  ? 47  ASN D CB  1 
ATOM 9286  C CG  . ASN D 4 47  ? -41.822 72.639  -7.294   1.00 24.71  ? 47  ASN D CG  1 
ATOM 9287  O OD1 . ASN D 4 47  ? -41.229 72.635  -8.371   1.00 24.71  ? 47  ASN D OD1 1 
ATOM 9288  N ND2 . ASN D 4 47  ? -43.118 72.379  -7.190   1.00 24.71  ? 47  ASN D ND2 1 
ATOM 9289  N N   . LEU D 4 48  ? -37.798 73.831  -4.707   1.00 25.69  ? 48  LEU D N   1 
ATOM 9290  C CA  . LEU D 4 48  ? -37.196 74.393  -3.502   1.00 25.69  ? 48  LEU D CA  1 
ATOM 9291  C C   . LEU D 4 48  ? -37.166 75.914  -3.554   1.00 25.69  ? 48  LEU D C   1 
ATOM 9292  O O   . LEU D 4 48  ? -37.347 76.578  -2.528   1.00 25.69  ? 48  LEU D O   1 
ATOM 9293  C CB  . LEU D 4 48  ? -35.787 73.836  -3.306   1.00 25.69  ? 48  LEU D CB  1 
ATOM 9294  C CG  . LEU D 4 48  ? -35.706 72.474  -2.619   1.00 25.69  ? 48  LEU D CG  1 
ATOM 9295  C CD1 . LEU D 4 48  ? -34.260 72.064  -2.422   1.00 25.69  ? 48  LEU D CD1 1 
ATOM 9296  C CD2 . LEU D 4 48  ? -36.444 72.506  -1.293   1.00 25.69  ? 48  LEU D CD2 1 
ATOM 9297  N N   . GLY D 4 49  ? -36.933 76.485  -4.738   1.00 29.19  ? 49  GLY D N   1 
ATOM 9298  C CA  . GLY D 4 49  ? -36.868 77.934  -4.847   1.00 29.19  ? 49  GLY D CA  1 
ATOM 9299  C C   . GLY D 4 49  ? -38.151 78.611  -4.406   1.00 29.19  ? 49  GLY D C   1 
ATOM 9300  O O   . GLY D 4 49  ? -38.128 79.575  -3.637   1.00 29.19  ? 49  GLY D O   1 
ATOM 9301  N N   . ASN D 4 50  ? -39.292 78.105  -4.881   1.00 32.56  ? 50  ASN D N   1 
ATOM 9302  C CA  . ASN D 4 50  ? -40.578 78.635  -4.439   1.00 32.56  ? 50  ASN D CA  1 
ATOM 9303  C C   . ASN D 4 50  ? -40.752 78.446  -2.937   1.00 32.56  ? 50  ASN D C   1 
ATOM 9304  O O   . ASN D 4 50  ? -41.200 79.359  -2.228   1.00 32.56  ? 50  ASN D O   1 
ATOM 9305  C CB  . ASN D 4 50  ? -41.706 77.948  -5.211   1.00 32.56  ? 50  ASN D CB  1 
ATOM 9306  C CG  . ASN D 4 50  ? -43.089 78.363  -4.740   1.00 32.56  ? 50  ASN D CG  1 
ATOM 9307  O OD1 . ASN D 4 50  ? -43.257 79.387  -4.080   1.00 32.56  ? 50  ASN D OD1 1 
ATOM 9308  N ND2 . ASN D 4 50  ? -44.089 77.556  -5.074   1.00 32.56  ? 50  ASN D ND2 1 
ATOM 9309  N N   . LEU D 4 51  ? -40.388 77.267  -2.433   1.00 30.92  ? 51  LEU D N   1 
ATOM 9310  C CA  . LEU D 4 51  ? -40.435 77.035  -0.996   1.00 30.92  ? 51  LEU D CA  1 
ATOM 9311  C C   . LEU D 4 51  ? -39.448 77.927  -0.258   1.00 30.92  ? 51  LEU D C   1 
ATOM 9312  O O   . LEU D 4 51  ? -39.719 78.339  0.873    1.00 30.92  ? 51  LEU D O   1 
ATOM 9313  C CB  . LEU D 4 51  ? -40.166 75.562  -0.698   1.00 30.92  ? 51  LEU D CB  1 
ATOM 9314  C CG  . LEU D 4 51  ? -41.253 74.619  -1.214   1.00 30.92  ? 51  LEU D CG  1 
ATOM 9315  C CD1 . LEU D 4 51  ? -40.834 73.173  -1.060   1.00 30.92  ? 51  LEU D CD1 1 
ATOM 9316  C CD2 . LEU D 4 51  ? -42.560 74.878  -0.494   1.00 30.92  ? 51  LEU D CD2 1 
ATOM 9317  N N   . LYS D 4 52  ? -38.306 78.243  -0.877   1.00 33.40  ? 52  LYS D N   1 
ATOM 9318  C CA  . LYS D 4 52  ? -37.378 79.183  -0.259   1.00 33.40  ? 52  LYS D CA  1 
ATOM 9319  C C   . LYS D 4 52  ? -37.997 80.568  -0.131   1.00 33.40  ? 52  LYS D C   1 
ATOM 9320  O O   . LYS D 4 52  ? -37.847 81.226  0.903    1.00 33.40  ? 52  LYS D O   1 
ATOM 9321  C CB  . LYS D 4 52  ? -36.076 79.249  -1.056   1.00 33.40  ? 52  LYS D CB  1 
ATOM 9322  C CG  . LYS D 4 52  ? -35.121 78.101  -0.777   1.00 33.40  ? 52  LYS D CG  1 
ATOM 9323  C CD  . LYS D 4 52  ? -34.949 77.885  0.719    1.00 33.40  ? 52  LYS D CD  1 
ATOM 9324  C CE  . LYS D 4 52  ? -34.647 76.433  1.036    1.00 33.40  ? 52  LYS D CE  1 
ATOM 9325  N NZ  . LYS D 4 52  ? -33.215 76.100  0.807    1.00 33.40  ? 52  LYS D NZ  1 
ATOM 9326  N N   . LEU D 4 53  ? -38.699 81.028  -1.172   1.00 34.72  ? 53  LEU D N   1 
ATOM 9327  C CA  . LEU D 4 53  ? -39.386 82.314  -1.074   1.00 34.72  ? 53  LEU D CA  1 
ATOM 9328  C C   . LEU D 4 53  ? -40.458 82.294  0.004    1.00 34.72  ? 53  LEU D C   1 
ATOM 9329  O O   . LEU D 4 53  ? -40.590 83.259  0.767    1.00 34.72  ? 53  LEU D O   1 
ATOM 9330  C CB  . LEU D 4 53  ? -40.002 82.701  -2.419   1.00 34.72  ? 53  LEU D CB  1 
ATOM 9331  C CG  . LEU D 4 53  ? -39.162 82.498  -3.679   1.00 34.72  ? 53  LEU D CG  1 
ATOM 9332  C CD1 . LEU D 4 53  ? -40.040 82.532  -4.917   1.00 34.72  ? 53  LEU D CD1 1 
ATOM 9333  C CD2 . LEU D 4 53  ? -38.068 83.549  -3.767   1.00 34.72  ? 53  LEU D CD2 1 
ATOM 9334  N N   . LEU D 4 54  ? -41.233 81.210  0.085    1.00 35.53  ? 54  LEU D N   1 
ATOM 9335  C CA  . LEU D 4 54  ? -42.259 81.124  1.121    1.00 35.53  ? 54  LEU D CA  1 
ATOM 9336  C C   . LEU D 4 54  ? -41.643 81.138  2.516    1.00 35.53  ? 54  LEU D C   1 
ATOM 9337  O O   . LEU D 4 54  ? -42.128 81.843  3.411    1.00 35.53  ? 54  LEU D O   1 
ATOM 9338  C CB  . LEU D 4 54  ? -43.106 79.869  0.925    1.00 35.53  ? 54  LEU D CB  1 
ATOM 9339  C CG  . LEU D 4 54  ? -44.210 79.681  1.963    1.00 35.53  ? 54  LEU D CG  1 
ATOM 9340  C CD1 . LEU D 4 54  ? -45.203 80.825  1.890    1.00 35.53  ? 54  LEU D CD1 1 
ATOM 9341  C CD2 . LEU D 4 54  ? -44.911 78.351  1.764    1.00 35.53  ? 54  LEU D CD2 1 
ATOM 9342  N N   . TYR D 4 55  ? -40.566 80.375  2.715    1.00 42.42  ? 55  TYR D N   1 
ATOM 9343  C CA  . TYR D 4 55  ? -39.895 80.347  4.008    1.00 42.42  ? 55  TYR D CA  1 
ATOM 9344  C C   . TYR D 4 55  ? -39.323 81.710  4.364    1.00 42.42  ? 55  TYR D C   1 
ATOM 9345  O O   . TYR D 4 55  ? -39.411 82.142  5.518    1.00 42.42  ? 55  TYR D O   1 
ATOM 9346  C CB  . TYR D 4 55  ? -38.792 79.291  4.004    1.00 42.42  ? 55  TYR D CB  1 
ATOM 9347  C CG  . TYR D 4 55  ? -38.146 79.075  5.350    1.00 42.42  ? 55  TYR D CG  1 
ATOM 9348  C CD1 . TYR D 4 55  ? -38.753 78.287  6.315    1.00 42.42  ? 55  TYR D CD1 1 
ATOM 9349  C CD2 . TYR D 4 55  ? -36.925 79.659  5.656    1.00 42.42  ? 55  TYR D CD2 1 
ATOM 9350  C CE1 . TYR D 4 55  ? -38.163 78.086  7.545    1.00 42.42  ? 55  TYR D CE1 1 
ATOM 9351  C CE2 . TYR D 4 55  ? -36.328 79.464  6.883    1.00 42.42  ? 55  TYR D CE2 1 
ATOM 9352  C CZ  . TYR D 4 55  ? -36.951 78.678  7.825    1.00 42.42  ? 55  TYR D CZ  1 
ATOM 9353  O OH  . TYR D 4 55  ? -36.359 78.481  9.051    1.00 42.42  ? 55  TYR D OH  1 
ATOM 9354  N N   . ASP D 4 56  ? -38.728 82.402  3.390    1.00 46.04  ? 56  ASP D N   1 
ATOM 9355  C CA  . ASP D 4 56  ? -38.197 83.733  3.653    1.00 46.04  ? 56  ASP D CA  1 
ATOM 9356  C C   . ASP D 4 56  ? -39.304 84.702  4.043    1.00 46.04  ? 56  ASP D C   1 
ATOM 9357  O O   . ASP D 4 56  ? -39.153 85.476  4.996    1.00 46.04  ? 56  ASP D O   1 
ATOM 9358  C CB  . ASP D 4 56  ? -37.444 84.248  2.428    1.00 46.04  ? 56  ASP D CB  1 
ATOM 9359  C CG  . ASP D 4 56  ? -35.952 84.013  2.523    1.00 46.04  ? 56  ASP D CG  1 
ATOM 9360  O OD1 . ASP D 4 56  ? -35.419 84.018  3.652    1.00 46.04  ? 56  ASP D OD1 1 
ATOM 9361  O OD2 . ASP D 4 56  ? -35.312 83.824  1.467    1.00 46.04  ? 56  ASP D OD2 1 
ATOM 9362  N N   . PHE D 4 57  ? -40.430 84.672  3.325    1.00 46.81  ? 57  PHE D N   1 
ATOM 9363  C CA  . PHE D 4 57  ? -41.517 85.588  3.648    1.00 46.81  ? 57  PHE D CA  1 
ATOM 9364  C C   . PHE D 4 57  ? -42.065 85.294  5.038    1.00 46.81  ? 57  PHE D C   1 
ATOM 9365  O O   . PHE D 4 57  ? -42.413 86.218  5.782    1.00 46.81  ? 57  PHE D O   1 
ATOM 9366  C CB  . PHE D 4 57  ? -42.608 85.507  2.572    1.00 46.81  ? 57  PHE D CB  1 
ATOM 9367  C CG  . PHE D 4 57  ? -43.851 86.315  2.876    1.00 46.81  ? 57  PHE D CG  1 
ATOM 9368  C CD1 . PHE D 4 57  ? -44.134 87.450  2.135    1.00 46.81  ? 57  PHE D CD1 1 
ATOM 9369  C CD2 . PHE D 4 57  ? -44.765 85.913  3.837    1.00 46.81  ? 57  PHE D CD2 1 
ATOM 9370  C CE1 . PHE D 4 57  ? -45.271 88.194  2.384    1.00 46.81  ? 57  PHE D CE1 1 
ATOM 9371  C CE2 . PHE D 4 57  ? -45.899 86.657  4.092    1.00 46.81  ? 57  PHE D CE2 1 
ATOM 9372  C CZ  . PHE D 4 57  ? -46.155 87.794  3.361    1.00 46.81  ? 57  PHE D CZ  1 
ATOM 9373  N N   . LEU D 4 58  ? -42.147 84.013  5.408    1.00 44.92  ? 58  LEU D N   1 
ATOM 9374  C CA  . LEU D 4 58  ? -42.561 83.670  6.765    1.00 44.92  ? 58  LEU D CA  1 
ATOM 9375  C C   . LEU D 4 58  ? -41.555 84.167  7.796    1.00 44.92  ? 58  LEU D C   1 
ATOM 9376  O O   . LEU D 4 58  ? -41.941 84.646  8.868    1.00 44.92  ? 58  LEU D O   1 
ATOM 9377  C CB  . LEU D 4 58  ? -42.748 82.158  6.895    1.00 44.92  ? 58  LEU D CB  1 
ATOM 9378  C CG  . LEU D 4 58  ? -44.174 81.648  7.104    1.00 44.92  ? 58  LEU D CG  1 
ATOM 9379  C CD1 . LEU D 4 58  ? -45.054 82.034  5.930    1.00 44.92  ? 58  LEU D CD1 1 
ATOM 9380  C CD2 . LEU D 4 58  ? -44.186 80.142  7.319    1.00 44.92  ? 58  LEU D CD2 1 
ATOM 9381  N N   . ASN D 4 59  ? -40.260 84.053  7.494    1.00 53.29  ? 59  ASN D N   1 
ATOM 9382  C CA  . ASN D 4 59  ? -39.236 84.347  8.491    1.00 53.29  ? 59  ASN D CA  1 
ATOM 9383  C C   . ASN D 4 59  ? -39.076 85.844  8.734    1.00 53.29  ? 59  ASN D C   1 
ATOM 9384  O O   . ASN D 4 59  ? -39.015 86.275  9.891    1.00 53.29  ? 59  ASN D O   1 
ATOM 9385  C CB  . ASN D 4 59  ? -37.901 83.740  8.058    1.00 53.29  ? 59  ASN D CB  1 
ATOM 9386  C CG  . ASN D 4 59  ? -36.788 83.986  9.062    1.00 53.29  ? 59  ASN D CG  1 
ATOM 9387  O OD1 . ASN D 4 59  ? -37.045 84.224  10.242   1.00 53.29  ? 59  ASN D OD1 1 
ATOM 9388  N ND2 . ASN D 4 59  ? -35.547 83.965  8.591    1.00 53.29  ? 59  ASN D ND2 1 
ATOM 9389  N N   . THR D 4 60  ? -39.005 86.652  7.675    1.00 56.43  ? 60  THR D N   1 
ATOM 9390  C CA  . THR D 4 60  ? -38.678 88.062  7.867    1.00 56.43  ? 60  THR D CA  1 
ATOM 9391  C C   . THR D 4 60  ? -39.878 88.897  8.307    1.00 56.43  ? 60  THR D C   1 
ATOM 9392  O O   . THR D 4 60  ? -39.774 89.671  9.264    1.00 56.43  ? 60  THR D O   1 
ATOM 9393  C CB  . THR D 4 60  ? -38.057 88.652  6.594    1.00 56.43  ? 60  THR D CB  1 
ATOM 9394  O OG1 . THR D 4 60  ? -39.088 89.124  5.720    1.00 56.43  ? 60  THR D OG1 1 
ATOM 9395  C CG2 . THR D 4 60  ? -37.183 87.633  5.883    1.00 56.43  ? 60  THR D CG2 1 
ATOM 9396  N N   . TYR D 4 61  ? -41.017 88.762  7.633    1.00 60.96  ? 61  TYR D N   1 
ATOM 9397  C CA  . TYR D 4 61  ? -42.226 89.495  8.012    1.00 60.96  ? 61  TYR D CA  1 
ATOM 9398  C C   . TYR D 4 61  ? -42.842 88.822  9.232    1.00 60.96  ? 61  TYR D C   1 
ATOM 9399  O O   . TYR D 4 61  ? -43.282 87.672  9.169    1.00 60.96  ? 61  TYR D O   1 
ATOM 9400  C CB  . TYR D 4 61  ? -43.213 89.571  6.853    1.00 60.96  ? 61  TYR D CB  1 
ATOM 9401  C CG  . TYR D 4 61  ? -42.856 90.587  5.791    1.00 60.96  ? 61  TYR D CG  1 
ATOM 9402  C CD1 . TYR D 4 61  ? -43.839 91.372  5.203    1.00 60.96  ? 61  TYR D CD1 1 
ATOM 9403  C CD2 . TYR D 4 61  ? -41.541 90.779  5.388    1.00 60.96  ? 61  TYR D CD2 1 
ATOM 9404  C CE1 . TYR D 4 61  ? -43.525 92.307  4.239    1.00 60.96  ? 61  TYR D CE1 1 
ATOM 9405  C CE2 . TYR D 4 61  ? -41.217 91.711  4.424    1.00 60.96  ? 61  TYR D CE2 1 
ATOM 9406  C CZ  . TYR D 4 61  ? -42.214 92.472  3.851    1.00 60.96  ? 61  TYR D CZ  1 
ATOM 9407  O OH  . TYR D 4 61  ? -41.895 93.402  2.891    1.00 60.96  ? 61  TYR D OH  1 
ATOM 9408  N N   . GLY D 4 62  ? -42.859 89.546  10.351   1.00 68.37  ? 62  GLY D N   1 
ATOM 9409  C CA  . GLY D 4 62  ? -43.445 89.057  11.584   1.00 68.37  ? 62  GLY D CA  1 
ATOM 9410  C C   . GLY D 4 62  ? -44.893 88.649  11.432   1.00 68.37  ? 62  GLY D C   1 
ATOM 9411  O O   . GLY D 4 62  ? -45.698 89.379  10.844   1.00 68.37  ? 62  GLY D O   1 
ATOM 9412  N N   . MET D 4 63  ? -45.235 87.480  11.958   1.00 72.51  ? 63  MET D N   1 
ATOM 9413  C CA  . MET D 4 63  ? -46.550 86.897  11.753   1.00 72.51  ? 63  MET D CA  1 
ATOM 9414  C C   . MET D 4 63  ? -47.265 86.707  13.083   1.00 72.51  ? 63  MET D C   1 
ATOM 9415  O O   . MET D 4 63  ? -46.659 86.282  14.070   1.00 72.51  ? 63  MET D O   1 
ATOM 9416  C CB  . MET D 4 63  ? -46.421 85.553  11.030   1.00 72.51  ? 63  MET D CB  1 
ATOM 9417  C CG  . MET D 4 63  ? -47.584 85.198  10.117   1.00 72.51  ? 63  MET D CG  1 
ATOM 9418  S SD  . MET D 4 63  ? -48.151 86.530  9.041    1.00 72.51  ? 63  MET D SD  1 
ATOM 9419  C CE  . MET D 4 63  ? -46.617 87.142  8.338    1.00 72.51  ? 63  MET D CE  1 
ATOM 9420  N N   . VAL D 4 64  ? -48.553 87.031  13.105   1.00 75.39  ? 64  VAL D N   1 
ATOM 9421  C CA  . VAL D 4 64  ? -49.391 86.747  14.264   1.00 75.39  ? 64  VAL D CA  1 
ATOM 9422  C C   . VAL D 4 64  ? -50.431 85.704  13.867   1.00 75.39  ? 64  VAL D C   1 
ATOM 9423  O O   . VAL D 4 64  ? -51.082 85.819  12.823   1.00 75.39  ? 64  VAL D O   1 
ATOM 9424  C CB  . VAL D 4 64  ? -50.036 88.029  14.819   1.00 75.39  ? 64  VAL D CB  1 
ATOM 9425  C CG1 . VAL D 4 64  ? -51.142 88.551  13.913   1.00 75.39  ? 64  VAL D CG1 1 
ATOM 9426  C CG2 . VAL D 4 64  ? -50.567 87.788  16.223   1.00 75.39  ? 64  VAL D CG2 1 
ATOM 9427  N N   . LEU D 4 65  ? -50.548 84.653  14.670   1.00 76.61  ? 65  LEU D N   1 
ATOM 9428  C CA  . LEU D 4 65  ? -51.431 83.537  14.367   1.00 76.61  ? 65  LEU D CA  1 
ATOM 9429  C C   . LEU D 4 65  ? -52.400 83.275  15.512   1.00 76.61  ? 65  LEU D C   1 
ATOM 9430  O O   . LEU D 4 65  ? -52.174 83.673  16.658   1.00 76.61  ? 65  LEU D O   1 
ATOM 9431  C CB  . LEU D 4 65  ? -50.620 82.272  14.066   1.00 76.61  ? 65  LEU D CB  1 
ATOM 9432  C CG  . LEU D 4 65  ? -49.320 82.470  13.288   1.00 76.61  ? 65  LEU D CG  1 
ATOM 9433  C CD1 . LEU D 4 65  ? -48.511 81.190  13.246   1.00 76.61  ? 65  LEU D CD1 1 
ATOM 9434  C CD2 . LEU D 4 65  ? -49.644 82.929  11.881   1.00 76.61  ? 65  LEU D CD2 1 
ATOM 9435  N N   . GLY D 4 66  ? -53.489 82.590  15.182   1.00 77.12  ? 66  GLY D N   1 
ATOM 9436  C CA  . GLY D 4 66  ? -54.534 82.276  16.142   1.00 77.12  ? 66  GLY D CA  1 
ATOM 9437  C C   . GLY D 4 66  ? -54.441 80.834  16.608   1.00 77.12  ? 66  GLY D C   1 
ATOM 9438  O O   . GLY D 4 66  ? -54.133 79.935  15.826   1.00 77.12  ? 66  GLY D O   1 
ATOM 9439  N N   . VAL D 4 67  ? -54.713 80.626  17.895   1.00 83.88  ? 67  VAL D N   1 
ATOM 9440  C CA  . VAL D 4 67  ? -54.560 79.324  18.531   1.00 83.88  ? 67  VAL D CA  1 
ATOM 9441  C C   . VAL D 4 67  ? -55.764 79.066  19.429   1.00 83.88  ? 67  VAL D C   1 
ATOM 9442  O O   . VAL D 4 67  ? -56.284 79.978  20.078   1.00 83.88  ? 67  VAL D O   1 
ATOM 9443  C CB  . VAL D 4 67  ? -53.244 79.245  19.336   1.00 83.88  ? 67  VAL D CB  1 
ATOM 9444  C CG1 . VAL D 4 67  ? -53.120 77.911  20.007   1.00 83.88  ? 67  VAL D CG1 1 
ATOM 9445  C CG2 . VAL D 4 67  ? -52.043 79.498  18.439   1.00 83.88  ? 67  VAL D CG2 1 
ATOM 9446  N N   . LYS D 4 68  ? -56.212 77.807  19.458   1.00 83.78  ? 68  LYS D N   1 
ATOM 9447  C CA  . LYS D 4 68  ? -57.356 77.441  20.289   1.00 83.78  ? 68  LYS D CA  1 
ATOM 9448  C C   . LYS D 4 68  ? -56.997 77.317  21.765   1.00 83.78  ? 68  LYS D C   1 
ATOM 9449  O O   . LYS D 4 68  ? -57.673 77.913  22.611   1.00 83.78  ? 68  LYS D O   1 
ATOM 9450  C CB  . LYS D 4 68  ? -57.966 76.126  19.799   1.00 83.78  ? 68  LYS D CB  1 
ATOM 9451  C CG  . LYS D 4 68  ? -58.704 76.231  18.478   1.00 83.78  ? 68  LYS D CG  1 
ATOM 9452  C CD  . LYS D 4 68  ? -59.864 77.207  18.575   1.00 83.78  ? 68  LYS D CD  1 
ATOM 9453  C CE  . LYS D 4 68  ? -61.000 76.798  17.651   1.00 83.78  ? 68  LYS D CE  1 
ATOM 9454  N NZ  . LYS D 4 68  ? -61.224 75.327  17.664   1.00 83.78  ? 68  LYS D NZ  1 
ATOM 9455  N N   . SER D 4 69  ? -55.955 76.556  22.099   1.00 88.24  ? 69  SER D N   1 
ATOM 9456  C CA  . SER D 4 69  ? -55.625 76.303  23.498   1.00 88.24  ? 69  SER D CA  1 
ATOM 9457  C C   . SER D 4 69  ? -54.136 76.481  23.766   1.00 88.24  ? 69  SER D C   1 
ATOM 9458  O O   . SER D 4 69  ? -53.391 76.931  22.892   1.00 88.24  ? 69  SER D O   1 
ATOM 9459  C CB  . SER D 4 69  ? -56.066 74.896  23.901   1.00 88.24  ? 69  SER D CB  1 
ATOM 9460  O OG  . SER D 4 69  ? -55.068 73.941  23.586   1.00 88.24  ? 69  SER D OG  1 
ATOM 9461  N N   . GLU D 4 70  ? -53.693 76.133  24.975   1.00 91.68  ? 70  GLU D N   1 
ATOM 9462  C CA  . GLU D 4 70  ? -52.275 76.242  25.302   1.00 91.68  ? 70  GLU D CA  1 
ATOM 9463  C C   . GLU D 4 70  ? -51.464 75.114  24.677   1.00 91.68  ? 70  GLU D C   1 
ATOM 9464  O O   . GLU D 4 70  ? -50.313 75.334  24.275   1.00 91.68  ? 70  GLU D O   1 
ATOM 9465  C CB  . GLU D 4 70  ? -52.103 76.292  26.829   1.00 91.68  ? 70  GLU D CB  1 
ATOM 9466  C CG  . GLU D 4 70  ? -50.741 75.878  27.414   1.00 91.68  ? 70  GLU D CG  1 
ATOM 9467  C CD  . GLU D 4 70  ? -50.470 74.383  27.364   1.00 91.68  ? 70  GLU D CD  1 
ATOM 9468  O OE1 . GLU D 4 70  ? -49.402 73.987  26.851   1.00 91.68  ? 70  GLU D OE1 1 
ATOM 9469  O OE2 . GLU D 4 70  ? -51.326 73.606  27.837   1.00 91.68  ? 70  GLU D OE2 1 
ATOM 9470  N N   . ALA D 4 71  ? -52.037 73.910  24.592   1.00 87.88  ? 71  ALA D N   1 
ATOM 9471  C CA  . ALA D 4 71  ? -51.316 72.792  23.993   1.00 87.88  ? 71  ALA D CA  1 
ATOM 9472  C C   . ALA D 4 71  ? -50.986 73.058  22.532   1.00 87.88  ? 71  ALA D C   1 
ATOM 9473  O O   . ALA D 4 71  ? -49.863 72.785  22.093   1.00 87.88  ? 71  ALA D O   1 
ATOM 9474  C CB  . ALA D 4 71  ? -52.132 71.507  24.128   1.00 87.88  ? 71  ALA D CB  1 
ATOM 9475  N N   . GLU D 4 72  ? -51.958 73.615  21.805   1.00 86.44  ? 72  GLU D N   1 
ATOM 9476  C CA  . GLU D 4 72  ? -51.732 73.962  20.381   1.00 86.44  ? 72  GLU D CA  1 
ATOM 9477  C C   . GLU D 4 72  ? -50.743 75.133  20.320   1.00 86.44  ? 72  GLU D C   1 
ATOM 9478  O O   . GLU D 4 72  ? -49.905 75.154  19.398   1.00 86.44  ? 72  GLU D O   1 
ATOM 9479  C CB  . GLU D 4 72  ? -53.067 74.312  19.727   1.00 86.44  ? 72  GLU D CB  1 
ATOM 9480  C CG  . GLU D 4 72  ? -53.005 74.353  18.204   1.00 86.44  ? 72  GLU D CG  1 
ATOM 9481  C CD  . GLU D 4 72  ? -53.731 75.540  17.599   1.00 86.44  ? 72  GLU D CD  1 
ATOM 9482  O OE1 . GLU D 4 72  ? -53.090 76.299  16.843   1.00 86.44  ? 72  GLU D OE1 1 
ATOM 9483  O OE2 . GLU D 4 72  ? -54.933 75.710  17.891   1.00 86.44  ? 72  GLU D OE2 1 
ATOM 9484  N N   . LEU D 4 73  ? -50.832 76.056  21.280   1.00 84.19  ? 73  LEU D N   1 
ATOM 9485  C CA  . LEU D 4 73  ? -49.900 77.213  21.318   1.00 84.19  ? 73  LEU D CA  1 
ATOM 9486  C C   . LEU D 4 73  ? -48.483 76.678  21.549   1.00 84.19  ? 73  LEU D C   1 
ATOM 9487  O O   . LEU D 4 73  ? -47.554 77.128  20.846   1.00 84.19  ? 73  LEU D O   1 
ATOM 9488  C CB  . LEU D 4 73  ? -50.332 78.188  22.411   1.00 84.19  ? 73  LEU D CB  1 
ATOM 9489  C CG  . LEU D 4 73  ? -49.218 79.000  23.075   1.00 84.19  ? 73  LEU D CG  1 
ATOM 9490  C CD1 . LEU D 4 73  ? -49.274 80.443  22.609   1.00 84.19  ? 73  LEU D CD1 1 
ATOM 9491  C CD2 . LEU D 4 73  ? -49.339 78.915  24.586   1.00 84.19  ? 73  LEU D CD2 1 
ATOM 9492  N N   . LYS D 4 74  ? -48.333 75.733  22.480   1.00 81.84  ? 74  LYS D N   1 
ATOM 9493  C CA  . LYS D 4 74  ? -47.009 75.115  22.718   1.00 81.84  ? 74  LYS D CA  1 
ATOM 9494  C C   . LYS D 4 74  ? -46.528 74.453  21.425   1.00 81.84  ? 74  LYS D C   1 
ATOM 9495  O O   . LYS D 4 74  ? -45.306 74.454  21.166   1.00 81.84  ? 74  LYS D O   1 
ATOM 9496  C CB  . LYS D 4 74  ? -47.105 74.119  23.850   1.00 30.00  ? 74  LYS D CB  1 
ATOM 9497  N N   . LYS D 4 75  ? -47.461 73.917  20.632   1.00 79.42  ? 75  LYS D N   1 
ATOM 9498  C CA  . LYS D 4 75  ? -47.099 73.237  19.365   1.00 79.42  ? 75  LYS D CA  1 
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ATOM 9500  O O   . LYS D 4 75  ? -47.760 74.004  17.195   1.00 79.42  ? 75  LYS D O   1 
ATOM 9501  C CB  . LYS D 4 75  ? -48.073 72.113  19.094   1.00 30.00  ? 75  LYS D CB  1 
ATOM 9502  N N   . LEU D 4 76  ? -46.328 75.339  18.365   1.00 74.71  ? 76  LEU D N   1 
ATOM 9503  C CA  . LEU D 4 76  ? -46.189 76.322  17.258   1.00 74.71  ? 76  LEU D CA  1 
ATOM 9504  C C   . LEU D 4 76  ? -44.767 76.213  16.688   1.00 74.71  ? 76  LEU D C   1 
ATOM 9505  O O   . LEU D 4 76  ? -43.895 75.652  17.385   1.00 74.71  ? 76  LEU D O   1 
ATOM 9506  C CB  . LEU D 4 76  ? -46.489 77.736  17.748   1.00 74.71  ? 76  LEU D CB  1 
ATOM 9507  C CG  . LEU D 4 76  ? -47.716 78.408  17.127   1.00 74.71  ? 76  LEU D CG  1 
ATOM 9508  C CD1 . LEU D 4 76  ? -47.594 78.434  15.615   1.00 74.71  ? 76  LEU D CD1 1 
ATOM 9509  C CD2 . LEU D 4 76  ? -48.979 77.678  17.538   1.00 74.71  ? 76  LEU D CD2 1 
ATOM 9510  N N   . ASN D 4 77  ? -44.542 76.728  15.475   1.00 69.57  ? 77  ASN D N   1 
ATOM 9511  C CA  . ASN D 4 77  ? -43.230 76.616  14.862   1.00 69.57  ? 77  ASN D CA  1 
ATOM 9512  C C   . ASN D 4 77  ? -42.262 77.618  15.490   1.00 69.57  ? 77  ASN D C   1 
ATOM 9513  O O   . ASN D 4 77  ? -42.634 78.462  16.309   1.00 69.57  ? 77  ASN D O   1 
ATOM 9514  C CB  . ASN D 4 77  ? -43.360 76.760  13.337   1.00 69.57  ? 77  ASN D CB  1 
ATOM 9515  C CG  . ASN D 4 77  ? -43.337 78.212  12.841   1.00 69.57  ? 77  ASN D CG  1 
ATOM 9516  O OD1 . ASN D 4 77  ? -42.539 79.042  13.266   1.00 69.57  ? 77  ASN D OD1 1 
ATOM 9517  N ND2 . ASN D 4 77  ? -44.241 78.509  11.916   1.00 69.57  ? 77  ASN D ND2 1 
ATOM 9518  N N   . LYS D 4 78  ? -40.996 77.514  15.090   1.00 67.01  ? 78  LYS D N   1 
ATOM 9519  C CA  . LYS D 4 78  ? -39.938 78.305  15.704   1.00 67.01  ? 78  LYS D CA  1 
ATOM 9520  C C   . LYS D 4 78  ? -39.851 79.727  15.167   1.00 67.01  ? 78  LYS D C   1 
ATOM 9521  O O   . LYS D 4 78  ? -39.174 80.558  15.781   1.00 67.01  ? 78  LYS D O   1 
ATOM 9522  C CB  . LYS D 4 78  ? -38.590 77.606  15.517   1.00 67.01  ? 78  LYS D CB  1 
ATOM 9523  C CG  . LYS D 4 78  ? -38.151 77.482  14.070   1.00 67.01  ? 78  LYS D CG  1 
ATOM 9524  C CD  . LYS D 4 78  ? -36.637 77.439  13.968   1.00 67.01  ? 78  LYS D CD  1 
ATOM 9525  C CE  . LYS D 4 78  ? -36.192 77.084  12.562   1.00 67.01  ? 78  LYS D CE  1 
ATOM 9526  N NZ  . LYS D 4 78  ? -36.756 75.780  12.121   1.00 67.01  ? 78  LYS D NZ  1 
ATOM 9527  N N   . LEU D 4 79  ? -40.504 80.033  14.045   1.00 64.84  ? 79  LEU D N   1 
ATOM 9528  C CA  . LEU D 4 79  ? -40.491 81.379  13.485   1.00 64.84  ? 79  LEU D CA  1 
ATOM 9529  C C   . LEU D 4 79  ? -41.764 82.153  13.806   1.00 64.84  ? 79  LEU D C   1 
ATOM 9530  O O   . LEU D 4 79  ? -41.962 83.256  13.288   1.00 64.84  ? 79  LEU D O   1 
ATOM 9531  C CB  . LEU D 4 79  ? -40.274 81.330  11.973   1.00 64.84  ? 79  LEU D CB  1 
ATOM 9532  C CG  . LEU D 4 79  ? -39.189 80.389  11.461   1.00 64.84  ? 79  LEU D CG  1 
ATOM 9533  C CD1 . LEU D 4 79  ? -39.163 80.412  9.946    1.00 64.84  ? 79  LEU D CD1 1 
ATOM 9534  C CD2 . LEU D 4 79  ? -37.835 80.775  12.032   1.00 64.84  ? 79  LEU D CD2 1 
ATOM 9535  N N   . ALA D 4 80  ? -42.633 81.599  14.645   1.00 70.37  ? 80  ALA D N   1 
ATOM 9536  C CA  . ALA D 4 80  ? -43.861 82.267  15.054   1.00 70.37  ? 80  ALA D CA  1 
ATOM 9537  C C   . ALA D 4 80  ? -43.564 83.126  16.275   1.00 70.37  ? 80  ALA D C   1 
ATOM 9538  O O   . ALA D 4 80  ? -43.445 82.607  17.390   1.00 70.37  ? 80  ALA D O   1 
ATOM 9539  C CB  . ALA D 4 80  ? -44.963 81.253  15.360   1.00 70.37  ? 80  ALA D CB  1 
ATOM 9540  N N   . LYS D 4 81  ? -43.446 84.434  16.063   1.00 71.64  ? 81  LYS D N   1 
ATOM 9541  C CA  . LYS D 4 81  ? -43.127 85.371  17.131   1.00 71.64  ? 81  LYS D CA  1 
ATOM 9542  C C   . LYS D 4 81  ? -44.351 85.816  17.918   1.00 71.64  ? 81  LYS D C   1 
ATOM 9543  O O   . LYS D 4 81  ? -44.274 85.966  19.141   1.00 71.64  ? 81  LYS D O   1 
ATOM 9544  C CB  . LYS D 4 81  ? -42.421 86.604  16.557   1.00 71.64  ? 81  LYS D CB  1 
ATOM 9545  C CG  . LYS D 4 81  ? -41.333 86.288  15.546   1.00 71.64  ? 81  LYS D CG  1 
ATOM 9546  C CD  . LYS D 4 81  ? -41.353 87.281  14.395   1.00 71.64  ? 81  LYS D CD  1 
ATOM 9547  C CE  . LYS D 4 81  ? -40.037 87.278  13.636   1.00 71.64  ? 81  LYS D CE  1 
ATOM 9548  N NZ  . LYS D 4 81  ? -40.247 87.297  12.162   1.00 71.64  ? 81  LYS D NZ  1 
ATOM 9549  N N   . TYR D 4 82  ? -45.478 86.026  17.245   1.00 76.63  ? 82  TYR D N   1 
ATOM 9550  C CA  . TYR D 4 82  ? -46.678 86.571  17.860   1.00 76.63  ? 82  TYR D CA  1 
ATOM 9551  C C   . TYR D 4 82  ? -47.829 85.588  17.708   1.00 76.63  ? 82  TYR D C   1 
ATOM 9552  O O   . TYR D 4 82  ? -47.998 84.974  16.651   1.00 76.63  ? 82  TYR D O   1 
ATOM 9553  C CB  . TYR D 4 82  ? -47.049 87.915  17.228   1.00 76.63  ? 82  TYR D CB  1 
ATOM 9554  C CG  . TYR D 4 82  ? -45.902 88.896  17.172   1.00 76.63  ? 82  TYR D CG  1 
ATOM 9555  C CD1 . TYR D 4 82  ? -45.737 89.739  16.084   1.00 76.63  ? 82  TYR D CD1 1 
ATOM 9556  C CD2 . TYR D 4 82  ? -44.995 88.997  18.220   1.00 76.63  ? 82  TYR D CD2 1 
ATOM 9557  C CE1 . TYR D 4 82  ? -44.691 90.639  16.029   1.00 76.63  ? 82  TYR D CE1 1 
ATOM 9558  C CE2 . TYR D 4 82  ? -43.948 89.893  18.174   1.00 76.63  ? 82  TYR D CE2 1 
ATOM 9559  C CZ  . TYR D 4 82  ? -43.802 90.713  17.077   1.00 76.63  ? 82  TYR D CZ  1 
ATOM 9560  O OH  . TYR D 4 82  ? -42.760 91.611  17.028   1.00 76.63  ? 82  TYR D OH  1 
ATOM 9561  N N   . ALA D 4 83  ? -48.655 85.470  18.753   1.00 78.40  ? 83  ALA D N   1 
ATOM 9562  C CA  . ALA D 4 83  ? -49.786 84.511  18.714   1.00 78.40  ? 83  ALA D CA  1 
ATOM 9563  C C   . ALA D 4 83  ? -51.045 85.124  19.333   1.00 78.40  ? 83  ALA D C   1 
ATOM 9564  O O   . ALA D 4 83  ? -50.968 86.262  19.846   1.00 78.40  ? 83  ALA D O   1 
ATOM 9565  C CB  . ALA D 4 83  ? -49.398 83.232  19.421   1.00 78.40  ? 83  ALA D CB  1 
ATOM 9566  N N   . ARG D 4 84  ? -52.167 84.395  19.287   1.00 81.73  ? 84  ARG D N   1 
ATOM 9567  C CA  . ARG D 4 84  ? -53.445 84.875  19.871   1.00 81.73  ? 84  ARG D CA  1 
ATOM 9568  C C   . ARG D 4 84  ? -54.284 83.664  20.283   1.00 81.73  ? 84  ARG D C   1 
ATOM 9569  O O   . ARG D 4 84  ? -54.696 82.897  19.390   1.00 81.73  ? 84  ARG D O   1 
ATOM 9570  C CB  . ARG D 4 84  ? -54.181 85.737  18.870   1.00 30.00  ? 84  ARG D CB  1 
ATOM 9571  N N   . VAL D 4 85  ? -54.538 83.492  21.583   1.00 82.66  ? 85  VAL D N   1 
ATOM 9572  C CA  . VAL D 4 85  ? -55.252 82.261  22.045   1.00 82.66  ? 85  VAL D CA  1 
ATOM 9573  C C   . VAL D 4 85  ? -56.767 82.512  22.112   1.00 82.66  ? 85  VAL D C   1 
ATOM 9574  O O   . VAL D 4 85  ? -57.215 83.169  23.075   1.00 82.66  ? 85  VAL D O   1 
ATOM 9575  C CB  . VAL D 4 85  ? -54.710 81.727  23.384   1.00 82.66  ? 85  VAL D CB  1 
ATOM 9576  C CG1 . VAL D 4 85  ? -55.242 80.331  23.683   1.00 82.66  ? 85  VAL D CG1 1 
ATOM 9577  C CG2 . VAL D 4 85  ? -53.187 81.730  23.410   1.00 82.66  ? 85  VAL D CG2 1 
ATOM 9578  N N   . TYR D 4 86  ? -57.519 82.004  21.133   1.00 83.74  ? 86  TYR D N   1 
ATOM 9579  C CA  . TYR D 4 86  ? -58.976 82.118  21.126   1.00 83.74  ? 86  TYR D CA  1 
ATOM 9580  C C   . TYR D 4 86  ? -59.532 81.174  22.184   1.00 83.74  ? 86  TYR D C   1 
ATOM 9581  O O   . TYR D 4 86  ? -59.688 79.974  21.943   1.00 83.74  ? 86  TYR D O   1 
ATOM 9582  C CB  . TYR D 4 86  ? -59.541 81.800  19.747   1.00 83.74  ? 86  TYR D CB  1 
ATOM 9583  C CG  . TYR D 4 86  ? -59.549 82.971  18.791   1.00 83.74  ? 86  TYR D CG  1 
ATOM 9584  C CD1 . TYR D 4 86  ? -58.511 83.891  18.778   1.00 83.74  ? 86  TYR D CD1 1 
ATOM 9585  C CD2 . TYR D 4 86  ? -60.599 83.155  17.903   1.00 83.74  ? 86  TYR D CD2 1 
ATOM 9586  C CE1 . TYR D 4 86  ? -58.518 84.960  17.906   1.00 83.74  ? 86  TYR D CE1 1 
ATOM 9587  C CE2 . TYR D 4 86  ? -60.614 84.222  17.028   1.00 83.74  ? 86  TYR D CE2 1 
ATOM 9588  C CZ  . TYR D 4 86  ? -59.572 85.122  17.033   1.00 83.74  ? 86  TYR D CZ  1 
ATOM 9589  O OH  . TYR D 4 86  ? -59.583 86.186  16.162   1.00 83.74  ? 86  TYR D OH  1 
ATOM 9590  N N   . GLY D 4 87  ? -59.833 81.715  23.359   1.00 87.27  ? 87  GLY D N   1 
ATOM 9591  C CA  . GLY D 4 87  ? -60.376 80.920  24.445   1.00 87.27  ? 87  GLY D CA  1 
ATOM 9592  C C   . GLY D 4 87  ? -61.828 80.541  24.242   1.00 87.27  ? 87  GLY D C   1 
ATOM 9593  O O   . GLY D 4 87  ? -62.727 81.359  24.436   1.00 87.27  ? 87  GLY D O   1 
ATOM 9594  N N   . ARG E 4 24  ? -32.320 51.393  -13.158  1.00 27.55  ? 24  ARG E N   1 
ATOM 9595  C CA  . ARG E 4 24  ? -32.582 52.798  -13.440  1.00 27.55  ? 24  ARG E CA  1 
ATOM 9596  C C   . ARG E 4 24  ? -33.387 53.454  -12.327  1.00 27.55  ? 24  ARG E C   1 
ATOM 9597  O O   . ARG E 4 24  ? -33.798 54.607  -12.447  1.00 27.55  ? 24  ARG E O   1 
ATOM 9598  C CB  . ARG E 4 24  ? -33.325 52.950  -14.767  1.00 27.55  ? 24  ARG E CB  1 
ATOM 9599  C CG  . ARG E 4 24  ? -32.420 53.009  -15.980  1.00 27.55  ? 24  ARG E CG  1 
ATOM 9600  C CD  . ARG E 4 24  ? -33.215 53.309  -17.244  1.00 27.55  ? 24  ARG E CD  1 
ATOM 9601  N NE  . ARG E 4 24  ? -33.726 54.676  -17.298  1.00 27.55  ? 24  ARG E NE  1 
ATOM 9602  C CZ  . ARG E 4 24  ? -32.990 55.778  -17.218  1.00 27.55  ? 24  ARG E CZ  1 
ATOM 9603  N NH1 . ARG E 4 24  ? -31.670 55.731  -17.139  1.00 27.55  ? 24  ARG E NH1 1 
ATOM 9604  N NH2 . ARG E 4 24  ? -33.595 56.963  -17.232  1.00 27.55  ? 24  ARG E NH2 1 
ATOM 9605  N N   . SER E 4 25  ? -33.606 52.719  -11.241  1.00 24.45  ? 25  SER E N   1 
ATOM 9606  C CA  . SER E 4 25  ? -34.411 53.186  -10.118  1.00 24.45  ? 25  SER E CA  1 
ATOM 9607  C C   . SER E 4 25  ? -33.478 53.692  -9.025   1.00 24.45  ? 25  SER E C   1 
ATOM 9608  O O   . SER E 4 25  ? -32.593 52.962  -8.570   1.00 24.45  ? 25  SER E O   1 
ATOM 9609  C CB  . SER E 4 25  ? -35.313 52.072  -9.595   1.00 24.45  ? 25  SER E CB  1 
ATOM 9610  O OG  . SER E 4 25  ? -34.629 51.269  -8.653   1.00 24.45  ? 25  SER E OG  1 
ATOM 9611  N N   . ASN E 4 26  ? -33.682 54.940  -8.605   1.00 22.31  ? 26  ASN E N   1 
ATOM 9612  C CA  . ASN E 4 26  ? -32.892 55.562  -7.550   1.00 22.31  ? 26  ASN E CA  1 
ATOM 9613  C C   . ASN E 4 26  ? -33.603 55.522  -6.202   1.00 22.31  ? 26  ASN E C   1 
ATOM 9614  O O   . ASN E 4 26  ? -33.197 56.215  -5.264   1.00 22.31  ? 26  ASN E O   1 
ATOM 9615  C CB  . ASN E 4 26  ? -32.553 57.003  -7.924   1.00 22.31  ? 26  ASN E CB  1 
ATOM 9616  C CG  . ASN E 4 26  ? -31.476 57.088  -8.980   1.00 22.31  ? 26  ASN E CG  1 
ATOM 9617  O OD1 . ASN E 4 26  ? -30.405 56.501  -8.838   1.00 22.31  ? 26  ASN E OD1 1 
ATOM 9618  N ND2 . ASN E 4 26  ? -31.753 57.824  -10.049  1.00 22.31  ? 26  ASN E ND2 1 
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ATOM 9624  C CG  . ASP E 4 27  ? -37.754 53.974  -4.086   1.00 20.04  ? 27  ASP E CG  1 
ATOM 9625  O OD1 . ASP E 4 27  ? -37.596 54.908  -3.275   1.00 20.04  ? 27  ASP E OD1 1 
ATOM 9626  O OD2 . ASP E 4 27  ? -38.772 53.255  -4.103   1.00 20.04  ? 27  ASP E OD2 1 
ATOM 9627  N N   . PRO E 4 28  ? -33.726 53.099  -3.867   1.00 18.56  ? 28  PRO E N   1 
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ATOM 9631  C CB  . PRO E 4 28  ? -31.946 51.639  -3.349   1.00 18.56  ? 28  PRO E CB  1 
ATOM 9632  C CG  . PRO E 4 28  ? -32.692 51.087  -4.481   1.00 18.56  ? 28  PRO E CG  1 
ATOM 9633  C CD  . PRO E 4 28  ? -33.605 52.158  -4.997   1.00 18.56  ? 28  PRO E CD  1 
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ATOM 9641  C CD2 . LEU E 4 29  ? -29.369 58.959  -4.230   1.00 18.09  ? 29  LEU E CD2 1 
ATOM 9642  N N   . VAL E 4 30  ? -33.203 56.952  -1.833   1.00 17.79  ? 30  VAL E N   1 
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ATOM 9645  O O   . VAL E 4 30  ? -34.524 57.411  1.382    1.00 17.79  ? 30  VAL E O   1 
ATOM 9646  C CB  . VAL E 4 30  ? -35.481 57.871  -1.761   1.00 17.79  ? 30  VAL E CB  1 
ATOM 9647  C CG1 . VAL E 4 30  ? -36.594 58.292  -0.821   1.00 17.79  ? 30  VAL E CG1 1 
ATOM 9648  C CG2 . VAL E 4 30  ? -35.266 58.918  -2.833   1.00 17.79  ? 30  VAL E CG2 1 
ATOM 9649  N N   . ASP E 4 31  ? -34.516 55.510  0.186    1.00 19.72  ? 31  ASP E N   1 
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ATOM 9657  N N   . LYS E 4 32  ? -32.273 54.859  1.747    1.00 17.85  ? 32  LYS E N   1 
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ATOM 9659  C C   . LYS E 4 32  ? -31.019 56.347  3.271    1.00 17.85  ? 32  LYS E C   1 
ATOM 9660  O O   . LYS E 4 32  ? -30.642 56.418  4.446    1.00 17.85  ? 32  LYS E O   1 
ATOM 9661  C CB  . LYS E 4 32  ? -29.828 54.793  1.710    1.00 17.85  ? 32  LYS E CB  1 
ATOM 9662  C CG  . LYS E 4 32  ? -28.526 55.059  2.442    1.00 17.85  ? 32  LYS E CG  1 
ATOM 9663  C CD  . LYS E 4 32  ? -27.814 53.766  2.783    1.00 17.85  ? 32  LYS E CD  1 
ATOM 9664  C CE  . LYS E 4 32  ? -26.542 54.037  3.562    1.00 17.85  ? 32  LYS E CE  1 
ATOM 9665  N NZ  . LYS E 4 32  ? -26.828 54.683  4.872    1.00 17.85  ? 32  LYS E NZ  1 
ATOM 9666  N N   . VAL E 4 33  ? -31.389 57.423  2.584    1.00 17.92  ? 33  VAL E N   1 
ATOM 9667  C CA  . VAL E 4 33  ? -31.202 58.765  3.134    1.00 17.92  ? 33  VAL E CA  1 
ATOM 9668  C C   . VAL E 4 33  ? -32.474 59.294  3.788    1.00 17.92  ? 33  VAL E C   1 
ATOM 9669  O O   . VAL E 4 33  ? -32.440 59.800  4.912    1.00 17.92  ? 33  VAL E O   1 
ATOM 9670  C CB  . VAL E 4 33  ? -30.697 59.719  2.033    1.00 17.92  ? 33  VAL E CB  1 
ATOM 9671  C CG1 . VAL E 4 33  ? -30.443 61.098  2.608    1.00 17.92  ? 33  VAL E CG1 1 
ATOM 9672  C CG2 . VAL E 4 33  ? -29.434 59.172  1.400    1.00 17.92  ? 33  VAL E CG2 1 
ATOM 9673  N N   . ILE E 4 34  ? -33.615 59.191  3.108    1.00 19.52  ? 34  ILE E N   1 
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ATOM 9675  C C   . ILE E 4 34  ? -35.863 58.696  3.892    1.00 19.52  ? 34  ILE E C   1 
ATOM 9676  O O   . ILE E 4 34  ? -37.073 58.885  3.728    1.00 19.52  ? 34  ILE E O   1 
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ATOM 9679  C CG2 . ILE E 4 34  ? -36.358 61.784  3.237    1.00 19.52  ? 34  ILE E CG2 1 
ATOM 9680  C CD1 . ILE E 4 34  ? -34.744 62.629  0.935    1.00 19.52  ? 34  ILE E CD1 1 
ATOM 9681  N N   . GLY E 4 35  ? -35.371 57.535  4.318    1.00 22.76  ? 35  GLY E N   1 
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ATOM 9691  O OD1 . ASN E 4 36  ? -39.273 54.542  9.006    1.00 24.17  ? 36  ASN E OD1 1 
ATOM 9692  N ND2 . ASN E 4 36  ? -37.540 54.661  10.429   1.00 24.17  ? 36  ASN E ND2 1 
ATOM 9693  N N   . ALA E 4 37  ? -38.436 59.210  7.249    1.00 22.06  ? 37  ALA E N   1 
ATOM 9694  C CA  . ALA E 4 37  ? -39.055 60.526  7.174    1.00 22.06  ? 37  ALA E CA  1 
ATOM 9695  C C   . ALA E 4 37  ? -39.558 60.867  5.780    1.00 22.06  ? 37  ALA E C   1 
ATOM 9696  O O   . ALA E 4 37  ? -39.786 62.046  5.492    1.00 22.06  ? 37  ALA E O   1 
ATOM 9697  C CB  . ALA E 4 37  ? -38.069 61.596  7.647    1.00 22.06  ? 37  ALA E CB  1 
ATOM 9698  N N   . TYR E 4 38  ? -39.733 59.870  4.911    1.00 23.03  ? 38  TYR E N   1 
ATOM 9699  C CA  . TYR E 4 38  ? -40.272 60.126  3.581    1.00 23.03  ? 38  TYR E CA  1 
ATOM 9700  C C   . TYR E 4 38  ? -41.716 60.604  3.634    1.00 23.03  ? 38  TYR E C   1 
ATOM 9701  O O   . TYR E 4 38  ? -42.205 61.179  2.655    1.00 23.03  ? 38  TYR E O   1 
ATOM 9702  C CB  . TYR E 4 38  ? -40.165 58.862  2.725    1.00 23.03  ? 38  TYR E CB  1 
ATOM 9703  C CG  . TYR E 4 38  ? -40.794 58.986  1.359    1.00 23.03  ? 38  TYR E CG  1 
ATOM 9704  C CD1 . TYR E 4 38  ? -40.162 59.690  0.347    1.00 23.03  ? 38  TYR E CD1 1 
ATOM 9705  C CD2 . TYR E 4 38  ? -42.022 58.405  1.085    1.00 23.03  ? 38  TYR E CD2 1 
ATOM 9706  C CE1 . TYR E 4 38  ? -40.735 59.809  -0.900   1.00 23.03  ? 38  TYR E CE1 1 
ATOM 9707  C CE2 . TYR E 4 38  ? -42.601 58.520  -0.159   1.00 23.03  ? 38  TYR E CE2 1 
ATOM 9708  C CZ  . TYR E 4 38  ? -41.953 59.223  -1.148   1.00 23.03  ? 38  TYR E CZ  1 
ATOM 9709  O OH  . TYR E 4 38  ? -42.529 59.340  -2.390   1.00 23.03  ? 38  TYR E OH  1 
ATOM 9710  N N   . ALA E 4 39  ? -42.409 60.375  4.752    1.00 23.75  ? 39  ALA E N   1 
ATOM 9711  C CA  . ALA E 4 39  ? -43.785 60.839  4.878    1.00 23.75  ? 39  ALA E CA  1 
ATOM 9712  C C   . ALA E 4 39  ? -43.871 62.356  4.804    1.00 23.75  ? 39  ALA E C   1 
ATOM 9713  O O   . ALA E 4 39  ? -44.816 62.893  4.220    1.00 23.75  ? 39  ALA E O   1 
ATOM 9714  C CB  . ALA E 4 39  ? -44.396 60.333  6.184    1.00 23.75  ? 39  ALA E CB  1 
ATOM 9715  N N   . VAL E 4 40  ? -42.902 63.060  5.390    1.00 24.00  ? 40  VAL E N   1 
ATOM 9716  C CA  . VAL E 4 40  ? -42.893 64.518  5.317    1.00 24.00  ? 40  VAL E CA  1 
ATOM 9717  C C   . VAL E 4 40  ? -42.754 64.983  3.873    1.00 24.00  ? 40  VAL E C   1 
ATOM 9718  O O   . VAL E 4 40  ? -43.466 65.894  3.428    1.00 24.00  ? 40  VAL E O   1 
ATOM 9719  C CB  . VAL E 4 40  ? -41.770 65.085  6.203    1.00 24.00  ? 40  VAL E CB  1 
ATOM 9720  C CG1 . VAL E 4 40  ? -41.639 66.582  5.999    1.00 24.00  ? 40  VAL E CG1 1 
ATOM 9721  C CG2 . VAL E 4 40  ? -42.035 64.761  7.663    1.00 24.00  ? 40  VAL E CG2 1 
ATOM 9722  N N   . VAL E 4 41  ? -41.841 64.367  3.119    1.00 25.04  ? 41  VAL E N   1 
ATOM 9723  C CA  . VAL E 4 41  ? -41.646 64.755  1.727    1.00 25.04  ? 41  VAL E CA  1 
ATOM 9724  C C   . VAL E 4 41  ? -42.892 64.450  0.906    1.00 25.04  ? 41  VAL E C   1 
ATOM 9725  O O   . VAL E 4 41  ? -43.291 65.242  0.047    1.00 25.04  ? 41  VAL E O   1 
ATOM 9726  C CB  . VAL E 4 41  ? -40.400 64.066  1.146    1.00 25.04  ? 41  VAL E CB  1 
ATOM 9727  C CG1 . VAL E 4 41  ? -40.225 64.440  -0.312   1.00 25.04  ? 41  VAL E CG1 1 
ATOM 9728  C CG2 . VAL E 4 41  ? -39.172 64.452  1.942    1.00 25.04  ? 41  VAL E CG2 1 
ATOM 9729  N N   . ARG E 4 42  ? -43.525 63.301  1.150    1.00 28.41  ? 42  ARG E N   1 
ATOM 9730  C CA  . ARG E 4 42  ? -44.747 62.971  0.423    1.00 28.41  ? 42  ARG E CA  1 
ATOM 9731  C C   . ARG E 4 42  ? -45.870 63.948  0.749    1.00 28.41  ? 42  ARG E C   1 
ATOM 9732  O O   . ARG E 4 42  ? -46.609 64.379  -0.147   1.00 28.41  ? 42  ARG E O   1 
ATOM 9733  C CB  . ARG E 4 42  ? -45.178 61.540  0.733    1.00 28.41  ? 42  ARG E CB  1 
ATOM 9734  C CG  . ARG E 4 42  ? -46.479 61.138  0.062    1.00 28.41  ? 42  ARG E CG  1 
ATOM 9735  C CD  . ARG E 4 42  ? -46.224 60.371  -1.220   1.00 28.41  ? 42  ARG E CD  1 
ATOM 9736  N NE  . ARG E 4 42  ? -47.466 59.947  -1.855   1.00 28.41  ? 42  ARG E NE  1 
ATOM 9737  C CZ  . ARG E 4 42  ? -47.658 59.904  -3.165   1.00 28.41  ? 42  ARG E CZ  1 
ATOM 9738  N NH1 . ARG E 4 42  ? -46.703 60.245  -4.015   1.00 28.41  ? 42  ARG E NH1 1 
ATOM 9739  N NH2 . ARG E 4 42  ? -48.836 59.508  -3.636   1.00 28.41  ? 42  ARG E NH2 1 
ATOM 9740  N N   . ALA E 4 43  ? -46.017 64.310  2.026    1.00 30.23  ? 43  ALA E N   1 
ATOM 9741  C CA  . ALA E 4 43  ? -47.038 65.276  2.413    1.00 30.23  ? 43  ALA E CA  1 
ATOM 9742  C C   . ALA E 4 43  ? -46.786 66.635  1.781    1.00 30.23  ? 43  ALA E C   1 
ATOM 9743  O O   . ALA E 4 43  ? -47.735 67.304  1.357    1.00 30.23  ? 43  ALA E O   1 
ATOM 9744  C CB  . ALA E 4 43  ? -47.097 65.398  3.935    1.00 30.23  ? 43  ALA E CB  1 
ATOM 9745  N N   . VAL E 4 44  ? -45.524 67.063  1.714    1.00 30.82  ? 44  VAL E N   1 
ATOM 9746  C CA  . VAL E 4 44  ? -45.208 68.304  1.015    1.00 30.82  ? 44  VAL E CA  1 
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ATOM 9751  C CG2 . VAL E 4 44  ? -43.504 69.144  2.652    1.00 30.82  ? 44  VAL E CG2 1 
ATOM 9752  N N   . TYR E 4 45  ? -45.190 67.060  -1.088   1.00 32.05  ? 45  TYR E N   1 
ATOM 9753  C CA  . TYR E 4 45  ? -45.417 66.886  -2.520   1.00 32.05  ? 45  TYR E CA  1 
ATOM 9754  C C   . TYR E 4 45  ? -46.899 66.941  -2.856   1.00 32.05  ? 45  TYR E C   1 
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ATOM 9756  C CB  . TYR E 4 45  ? -44.814 65.567  -2.995   1.00 32.05  ? 45  TYR E CB  1 
ATOM 9757  C CG  . TYR E 4 45  ? -45.263 65.168  -4.383   1.00 32.05  ? 45  TYR E CG  1 
ATOM 9758  C CD1 . TYR E 4 45  ? -44.821 65.859  -5.501   1.00 32.05  ? 45  TYR E CD1 1 
ATOM 9759  C CD2 . TYR E 4 45  ? -46.131 64.103  -4.572   1.00 32.05  ? 45  TYR E CD2 1 
ATOM 9760  C CE1 . TYR E 4 45  ? -45.231 65.499  -6.771   1.00 32.05  ? 45  TYR E CE1 1 
ATOM 9761  C CE2 . TYR E 4 45  ? -46.545 63.735  -5.838   1.00 32.05  ? 45  TYR E CE2 1 
ATOM 9762  C CZ  . TYR E 4 45  ? -46.092 64.437  -6.932   1.00 32.05  ? 45  TYR E CZ  1 
ATOM 9763  O OH  . TYR E 4 45  ? -46.504 64.072  -8.192   1.00 32.05  ? 45  TYR E OH  1 
ATOM 9764  N N   . CYS E 4 46  ? -47.734 66.328  -2.019   1.00 36.01  ? 46  CYS E N   1 
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ATOM 9768  C CB  . CYS E 4 46  ? -49.891 65.411  -1.320   1.00 36.01  ? 46  CYS E CB  1 
ATOM 9769  S SG  . CYS E 4 46  ? -49.840 63.682  -1.839   1.00 36.01  ? 46  CYS E SG  1 
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ATOM 9775  C CG  . ASN E 4 47  ? -50.496 69.473  1.002    1.00 39.47  ? 47  ASN E CG  1 
ATOM 9776  O OD1 . ASN E 4 47  ? -51.655 69.495  0.592    1.00 39.47  ? 47  ASN E OD1 1 
ATOM 9777  N ND2 . ASN E 4 47  ? -50.131 68.791  2.078    1.00 39.47  ? 47  ASN E ND2 1 
ATOM 9778  N N   . LEU E 4 48  ? -48.029 70.897  -3.057   1.00 38.68  ? 48  LEU E N   1 
ATOM 9779  C CA  . LEU E 4 48  ? -47.405 71.994  -3.795   1.00 38.68  ? 48  LEU E CA  1 
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ATOM 9782  C CB  . LEU E 4 48  ? -46.577 71.473  -4.970   1.00 38.68  ? 48  LEU E CB  1 
ATOM 9783  C CG  . LEU E 4 48  ? -45.099 71.186  -4.698   1.00 38.68  ? 48  LEU E CG  1 
ATOM 9784  C CD1 . LEU E 4 48  ? -44.421 72.464  -4.240   1.00 38.68  ? 48  LEU E CD1 1 
ATOM 9785  C CD2 . LEU E 4 48  ? -44.903 70.104  -3.682   1.00 38.68  ? 48  LEU E CD2 1 
ATOM 9786  N N   . GLY E 4 49  ? -49.593 72.520  -4.750   1.00 43.75  ? 49  GLY E N   1 
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ATOM 9789  O O   . GLY E 4 49  ? -51.345 75.484  -4.120   1.00 43.75  ? 49  GLY E O   1 
ATOM 9790  N N   . ASN E 4 50  ? -51.398 73.627  -2.848   1.00 46.77  ? 50  ASN E N   1 
ATOM 9791  C CA  . ASN E 4 50  ? -51.854 74.359  -1.672   1.00 46.77  ? 50  ASN E CA  1 
ATOM 9792  C C   . ASN E 4 50  ? -50.799 75.347  -1.192   1.00 46.77  ? 50  ASN E C   1 
ATOM 9793  O O   . ASN E 4 50  ? -51.132 76.463  -0.786   1.00 46.77  ? 50  ASN E O   1 
ATOM 9794  C CB  . ASN E 4 50  ? -52.229 73.387  -0.556   1.00 46.77  ? 50  ASN E CB  1 
ATOM 9795  C CG  . ASN E 4 50  ? -53.475 72.589  -0.875   1.00 46.77  ? 50  ASN E CG  1 
ATOM 9796  O OD1 . ASN E 4 50  ? -53.937 72.566  -2.015   1.00 46.77  ? 50  ASN E OD1 1 
ATOM 9797  N ND2 . ASN E 4 50  ? -54.032 71.933  0.136    1.00 46.77  ? 50  ASN E ND2 1 
ATOM 9798  N N   . LEU E 4 51  ? -49.523 74.956  -1.226   1.00 44.60  ? 51  LEU E N   1 
ATOM 9799  C CA  . LEU E 4 51  ? -48.465 75.876  -0.819   1.00 44.60  ? 51  LEU E CA  1 
ATOM 9800  C C   . LEU E 4 51  ? -48.353 77.062  -1.769   1.00 44.60  ? 51  LEU E C   1 
ATOM 9801  O O   . LEU E 4 51  ? -48.145 78.196  -1.323   1.00 44.60  ? 51  LEU E O   1 
ATOM 9802  C CB  . LEU E 4 51  ? -47.131 75.137  -0.722   1.00 44.60  ? 51  LEU E CB  1 
ATOM 9803  C CG  . LEU E 4 51  ? -46.945 74.290  0.540    1.00 44.60  ? 51  LEU E CG  1 
ATOM 9804  C CD1 . LEU E 4 51  ? -45.791 73.318  0.384    1.00 44.60  ? 51  LEU E CD1 1 
ATOM 9805  C CD2 . LEU E 4 51  ? -46.740 75.177  1.754    1.00 44.60  ? 51  LEU E CD2 1 
ATOM 9806  N N   . LYS E 4 52  ? -48.480 76.825  -3.077   1.00 48.30  ? 52  LYS E N   1 
ATOM 9807  C CA  . LYS E 4 52  ? -48.459 77.925  -4.035   1.00 48.30  ? 52  LYS E CA  1 
ATOM 9808  C C   . LYS E 4 52  ? -49.635 78.868  -3.817   1.00 48.30  ? 52  LYS E C   1 
ATOM 9809  O O   . LYS E 4 52  ? -49.472 80.093  -3.868   1.00 48.30  ? 52  LYS E O   1 
ATOM 9810  C CB  . LYS E 4 52  ? -48.469 77.379  -5.463   1.00 48.30  ? 52  LYS E CB  1 
ATOM 9811  C CG  . LYS E 4 52  ? -48.082 78.395  -6.528   1.00 48.30  ? 52  LYS E CG  1 
ATOM 9812  C CD  . LYS E 4 52  ? -46.836 79.171  -6.139   1.00 48.30  ? 52  LYS E CD  1 
ATOM 9813  C CE  . LYS E 4 52  ? -45.863 79.264  -7.304   1.00 48.30  ? 52  LYS E CE  1 
ATOM 9814  N NZ  . LYS E 4 52  ? -44.955 80.439  -7.183   1.00 48.30  ? 52  LYS E NZ  1 
ATOM 9815  N N   . LEU E 4 53  ? -50.827 78.315  -3.577   1.00 50.23  ? 53  LEU E N   1 
ATOM 9816  C CA  . LEU E 4 53  ? -51.980 79.158  -3.280   1.00 50.23  ? 53  LEU E CA  1 
ATOM 9817  C C   . LEU E 4 53  ? -51.777 79.947  -1.993   1.00 50.23  ? 53  LEU E C   1 
ATOM 9818  O O   . LEU E 4 53  ? -52.140 81.127  -1.925   1.00 50.23  ? 53  LEU E O   1 
ATOM 9819  C CB  . LEU E 4 53  ? -53.244 78.306  -3.186   1.00 50.23  ? 53  LEU E CB  1 
ATOM 9820  C CG  . LEU E 4 53  ? -53.870 77.878  -4.514   1.00 50.23  ? 53  LEU E CG  1 
ATOM 9821  C CD1 . LEU E 4 53  ? -55.266 77.325  -4.291   1.00 50.23  ? 53  LEU E CD1 1 
ATOM 9822  C CD2 . LEU E 4 53  ? -53.899 79.040  -5.494   1.00 50.23  ? 53  LEU E CD2 1 
ATOM 9823  N N   . LEU E 4 54  ? -51.202 79.312  -0.969   1.00 50.32  ? 54  LEU E N   1 
ATOM 9824  C CA  . LEU E 4 54  ? -50.918 80.008  0.280    1.00 50.32  ? 54  LEU E CA  1 
ATOM 9825  C C   . LEU E 4 54  ? -49.950 81.159  0.052    1.00 50.32  ? 54  LEU E C   1 
ATOM 9826  O O   . LEU E 4 54  ? -50.159 82.257  0.569    1.00 50.32  ? 54  LEU E O   1 
ATOM 9827  C CB  . LEU E 4 54  ? -50.350 79.022  1.305    1.00 50.32  ? 54  LEU E CB  1 
ATOM 9828  C CG  . LEU E 4 54  ? -49.831 79.487  2.673    1.00 50.32  ? 54  LEU E CG  1 
ATOM 9829  C CD1 . LEU E 4 54  ? -50.624 80.659  3.238    1.00 50.32  ? 54  LEU E CD1 1 
ATOM 9830  C CD2 . LEU E 4 54  ? -49.809 78.332  3.662    1.00 50.32  ? 54  LEU E CD2 1 
ATOM 9831  N N   . TYR E 4 55  ? -48.895 80.934  -0.732   1.00 53.44  ? 55  TYR E N   1 
ATOM 9832  C CA  . TYR E 4 55  ? -47.933 81.999  -1.000   1.00 53.44  ? 55  TYR E CA  1 
ATOM 9833  C C   . TYR E 4 55  ? -48.574 83.134  -1.792   1.00 53.44  ? 55  TYR E C   1 
ATOM 9834  O O   . TYR E 4 55  ? -48.326 84.316  -1.521   1.00 53.44  ? 55  TYR E O   1 
ATOM 9835  C CB  . TYR E 4 55  ? -46.721 81.441  -1.744   1.00 53.44  ? 55  TYR E CB  1 
ATOM 9836  C CG  . TYR E 4 55  ? -45.737 82.500  -2.181   1.00 53.44  ? 55  TYR E CG  1 
ATOM 9837  C CD1 . TYR E 4 55  ? -44.929 83.146  -1.257   1.00 53.44  ? 55  TYR E CD1 1 
ATOM 9838  C CD2 . TYR E 4 55  ? -45.615 82.854  -3.517   1.00 53.44  ? 55  TYR E CD2 1 
ATOM 9839  C CE1 . TYR E 4 55  ? -44.027 84.114  -1.650   1.00 53.44  ? 55  TYR E CE1 1 
ATOM 9840  C CE2 . TYR E 4 55  ? -44.717 83.822  -3.920   1.00 53.44  ? 55  TYR E CE2 1 
ATOM 9841  C CZ  . TYR E 4 55  ? -43.926 84.448  -2.982   1.00 53.44  ? 55  TYR E CZ  1 
ATOM 9842  O OH  . TYR E 4 55  ? -43.030 85.412  -3.379   1.00 53.44  ? 55  TYR E OH  1 
ATOM 9843  N N   . ASP E 4 56  ? -49.397 82.792  -2.786   1.00 55.09  ? 56  ASP E N   1 
ATOM 9844  C CA  . ASP E 4 56  ? -50.051 83.821  -3.588   1.00 55.09  ? 56  ASP E CA  1 
ATOM 9845  C C   . ASP E 4 56  ? -51.008 84.658  -2.751   1.00 55.09  ? 56  ASP E C   1 
ATOM 9846  O O   . ASP E 4 56  ? -51.062 85.883  -2.912   1.00 55.09  ? 56  ASP E O   1 
ATOM 9847  C CB  . ASP E 4 56  ? -50.788 83.180  -4.763   1.00 55.09  ? 56  ASP E CB  1 
ATOM 9848  C CG  . ASP E 4 56  ? -49.897 82.991  -5.973   1.00 55.09  ? 56  ASP E CG  1 
ATOM 9849  O OD1 . ASP E 4 56  ? -49.253 83.974  -6.398   1.00 55.09  ? 56  ASP E OD1 1 
ATOM 9850  O OD2 . ASP E 4 56  ? -49.839 81.861  -6.500   1.00 55.09  ? 56  ASP E OD2 1 
ATOM 9851  N N   . PHE E 4 57  ? -51.771 84.023  -1.860   1.00 56.75  ? 57  PHE E N   1 
ATOM 9852  C CA  . PHE E 4 57  ? -52.615 84.778  -0.938   1.00 56.75  ? 57  PHE E CA  1 
ATOM 9853  C C   . PHE E 4 57  ? -51.770 85.583  0.040    1.00 56.75  ? 57  PHE E C   1 
ATOM 9854  O O   . PHE E 4 57  ? -52.158 86.679  0.461    1.00 56.75  ? 57  PHE E O   1 
ATOM 9855  C CB  . PHE E 4 57  ? -53.549 83.831  -0.187   1.00 56.75  ? 57  PHE E CB  1 
ATOM 9856  C CG  . PHE E 4 57  ? -54.307 84.490  0.927    1.00 56.75  ? 57  PHE E CG  1 
ATOM 9857  C CD1 . PHE E 4 57  ? -55.320 85.391  0.656    1.00 56.75  ? 57  PHE E CD1 1 
ATOM 9858  C CD2 . PHE E 4 57  ? -54.000 84.211  2.248    1.00 56.75  ? 57  PHE E CD2 1 
ATOM 9859  C CE1 . PHE E 4 57  ? -56.016 85.999  1.681    1.00 56.75  ? 57  PHE E CE1 1 
ATOM 9860  C CE2 . PHE E 4 57  ? -54.692 84.816  3.276    1.00 56.75  ? 57  PHE E CE2 1 
ATOM 9861  C CZ  . PHE E 4 57  ? -55.701 85.711  2.993    1.00 56.75  ? 57  PHE E CZ  1 
ATOM 9862  N N   . LEU E 4 58  ? -50.611 85.046  0.419    1.00 59.36  ? 58  LEU E N   1 
ATOM 9863  C CA  . LEU E 4 58  ? -49.721 85.728  1.346    1.00 59.36  ? 58  LEU E CA  1 
ATOM 9864  C C   . LEU E 4 58  ? -49.195 87.021  0.743    1.00 59.36  ? 58  LEU E C   1 
ATOM 9865  O O   . LEU E 4 58  ? -49.029 88.018  1.453    1.00 59.36  ? 58  LEU E O   1 
ATOM 9866  C CB  . LEU E 4 58  ? -48.565 84.793  1.708    1.00 59.36  ? 58  LEU E CB  1 
ATOM 9867  C CG  . LEU E 4 58  ? -48.681 83.933  2.971    1.00 59.36  ? 58  LEU E CG  1 
ATOM 9868  C CD1 . LEU E 4 58  ? -47.318 83.561  3.521    1.00 59.36  ? 58  LEU E CD1 1 
ATOM 9869  C CD2 . LEU E 4 58  ? -49.517 84.604  4.033    1.00 59.36  ? 58  LEU E CD2 1 
ATOM 9870  N N   . ASN E 4 59  ? -48.928 87.017  -0.565   1.00 61.11  ? 59  ASN E N   1 
ATOM 9871  C CA  . ASN E 4 59  ? -48.438 88.218  -1.233   1.00 61.11  ? 59  ASN E CA  1 
ATOM 9872  C C   . ASN E 4 59  ? -49.525 89.276  -1.386   1.00 61.11  ? 59  ASN E C   1 
ATOM 9873  O O   . ASN E 4 59  ? -49.217 90.430  -1.701   1.00 61.11  ? 59  ASN E O   1 
ATOM 9874  C CB  . ASN E 4 59  ? -47.861 87.856  -2.600   1.00 61.11  ? 59  ASN E CB  1 
ATOM 9875  C CG  . ASN E 4 59  ? -46.359 87.678  -2.567   1.00 61.11  ? 59  ASN E CG  1 
ATOM 9876  O OD1 . ASN E 4 59  ? -45.765 87.519  -1.501   1.00 61.11  ? 59  ASN E OD1 1 
ATOM 9877  N ND2 . ASN E 4 59  ? -45.734 87.703  -3.738   1.00 61.11  ? 59  ASN E ND2 1 
ATOM 9878  N N   . THR E 4 60  ? -50.793 88.911  -1.186   1.00 63.43  ? 60  THR E N   1 
ATOM 9879  C CA  . THR E 4 60  ? -51.871 89.890  -1.282   1.00 63.43  ? 60  THR E CA  1 
ATOM 9880  C C   . THR E 4 60  ? -52.010 90.738  -0.027   1.00 63.43  ? 60  THR E C   1 
ATOM 9881  O O   . THR E 4 60  ? -52.753 91.726  -0.050   1.00 63.43  ? 60  THR E O   1 
ATOM 9882  C CB  . THR E 4 60  ? -53.200 89.197  -1.582   1.00 63.43  ? 60  THR E CB  1 
ATOM 9883  O OG1 . THR E 4 60  ? -53.462 88.204  -0.584   1.00 63.43  ? 60  THR E OG1 1 
ATOM 9884  C CG2 . THR E 4 60  ? -53.161 88.542  -2.955   1.00 63.43  ? 60  THR E CG2 1 
ATOM 9885  N N   . TYR E 4 61  ? -51.328 90.366  1.056    1.00 66.60  ? 61  TYR E N   1 
ATOM 9886  C CA  . TYR E 4 61  ? -51.210 91.193  2.256    1.00 66.60  ? 61  TYR E CA  1 
ATOM 9887  C C   . TYR E 4 61  ? -52.575 91.469  2.883    1.00 66.60  ? 61  TYR E C   1 
ATOM 9888  O O   . TYR E 4 61  ? -52.776 92.482  3.555    1.00 66.60  ? 61  TYR E O   1 
ATOM 9889  C CB  . TYR E 4 61  ? -50.493 92.506  1.941    1.00 66.60  ? 61  TYR E CB  1 
ATOM 9890  C CG  . TYR E 4 61  ? -48.994 92.378  1.844    1.00 66.60  ? 61  TYR E CG  1 
ATOM 9891  C CD1 . TYR E 4 61  ? -48.202 92.310  2.980    1.00 66.60  ? 61  TYR E CD1 1 
ATOM 9892  C CD2 . TYR E 4 61  ? -48.369 92.353  0.606    1.00 66.60  ? 61  TYR E CD2 1 
ATOM 9893  C CE1 . TYR E 4 61  ? -46.826 92.198  2.882    1.00 66.60  ? 61  TYR E CE1 1 
ATOM 9894  C CE2 . TYR E 4 61  ? -47.001 92.244  0.498    1.00 66.60  ? 61  TYR E CE2 1 
ATOM 9895  C CZ  . TYR E 4 61  ? -46.232 92.167  1.634    1.00 66.60  ? 61  TYR E CZ  1 
ATOM 9896  O OH  . TYR E 4 61  ? -44.867 92.059  1.514    1.00 66.60  ? 61  TYR E OH  1 
ATOM 9897  N N   . GLY E 4 62  ? -53.520 90.557  2.673    1.00 68.98  ? 62  GLY E N   1 
ATOM 9898  C CA  . GLY E 4 62  ? -54.860 90.691  3.201    1.00 68.98  ? 62  GLY E CA  1 
ATOM 9899  C C   . GLY E 4 62  ? -55.012 90.339  4.659    1.00 68.98  ? 62  GLY E C   1 
ATOM 9900  O O   . GLY E 4 62  ? -56.059 89.829  5.064    1.00 68.98  ? 62  GLY E O   1 
ATOM 9901  N N   . MET E 4 63  ? -53.985 90.586  5.461    1.00 73.71  ? 63  MET E N   1 
ATOM 9902  C CA  . MET E 4 63  ? -53.905 90.130  6.838    1.00 73.71  ? 63  MET E CA  1 
ATOM 9903  C C   . MET E 4 63  ? -53.334 91.229  7.727    1.00 73.71  ? 63  MET E C   1 
ATOM 9904  O O   . MET E 4 63  ? -52.954 92.306  7.259    1.00 73.71  ? 63  MET E O   1 
ATOM 9905  C CB  . MET E 4 63  ? -53.048 88.865  6.901    1.00 73.71  ? 63  MET E CB  1 
ATOM 9906  C CG  . MET E 4 63  ? -51.584 89.141  7.152    1.00 73.71  ? 63  MET E CG  1 
ATOM 9907  S SD  . MET E 4 63  ? -50.592 87.660  7.001    1.00 73.71  ? 63  MET E SD  1 
ATOM 9908  C CE  . MET E 4 63  ? -50.234 87.752  5.253    1.00 73.71  ? 63  MET E CE  1 
ATOM 9909  N N   . VAL E 4 64  ? -53.270 90.946  9.024    1.00 76.61  ? 64  VAL E N   1 
ATOM 9910  C CA  . VAL E 4 64  ? -52.649 91.850  9.985    1.00 76.61  ? 64  VAL E CA  1 
ATOM 9911  C C   . VAL E 4 64  ? -51.239 91.337  10.268   1.00 76.61  ? 64  VAL E C   1 
ATOM 9912  O O   . VAL E 4 64  ? -51.010 90.129  10.371   1.00 76.61  ? 64  VAL E O   1 
ATOM 9913  C CB  . VAL E 4 64  ? -53.484 91.983  11.267   1.00 76.61  ? 64  VAL E CB  1 
ATOM 9914  C CG1 . VAL E 4 64  ? -53.333 90.766  12.158   1.00 76.61  ? 64  VAL E CG1 1 
ATOM 9915  C CG2 . VAL E 4 64  ? -53.094 93.245  12.021   1.00 76.61  ? 64  VAL E CG2 1 
ATOM 9916  N N   . LEU E 4 65  ? -50.283 92.258  10.341   1.00 79.34  ? 65  LEU E N   1 
ATOM 9917  C CA  . LEU E 4 65  ? -48.882 91.911  10.534   1.00 79.34  ? 65  LEU E CA  1 
ATOM 9918  C C   . LEU E 4 65  ? -48.394 92.445  11.873   1.00 79.34  ? 65  LEU E C   1 
ATOM 9919  O O   . LEU E 4 65  ? -48.600 93.620  12.192   1.00 79.34  ? 65  LEU E O   1 
ATOM 9920  C CB  . LEU E 4 65  ? -48.033 92.475  9.397    1.00 79.34  ? 65  LEU E CB  1 
ATOM 9921  C CG  . LEU E 4 65  ? -48.491 92.111  7.985    1.00 79.34  ? 65  LEU E CG  1 
ATOM 9922  C CD1 . LEU E 4 65  ? -47.810 92.991  6.953    1.00 79.34  ? 65  LEU E CD1 1 
ATOM 9923  C CD2 . LEU E 4 65  ? -48.217 90.644  7.704    1.00 79.34  ? 65  LEU E CD2 1 
ATOM 9924  N N   . GLY E 4 66  ? -47.745 91.581  12.651   1.00 85.59  ? 66  GLY E N   1 
ATOM 9925  C CA  . GLY E 4 66  ? -47.207 91.997  13.934   1.00 85.59  ? 66  GLY E CA  1 
ATOM 9926  C C   . GLY E 4 66  ? -45.886 92.720  13.756   1.00 85.59  ? 66  GLY E C   1 
ATOM 9927  O O   . GLY E 4 66  ? -45.022 92.284  12.988   1.00 85.59  ? 66  GLY E O   1 
ATOM 9928  N N   . VAL E 4 67  ? -45.726 93.832  14.468   1.00 96.21  ? 67  VAL E N   1 
ATOM 9929  C CA  . VAL E 4 67  ? -44.540 94.670  14.376   1.00 96.21  ? 67  VAL E CA  1 
ATOM 9930  C C   . VAL E 4 67  ? -44.095 95.044  15.783   1.00 96.21  ? 67  VAL E C   1 
ATOM 9931  O O   . VAL E 4 67  ? -44.920 95.393  16.633   1.00 96.21  ? 67  VAL E O   1 
ATOM 9932  C CB  . VAL E 4 67  ? -44.806 95.937  13.533   1.00 96.21  ? 67  VAL E CB  1 
ATOM 9933  C CG1 . VAL E 4 67  ? -43.623 96.885  13.597   1.00 96.21  ? 67  VAL E CG1 1 
ATOM 9934  C CG2 . VAL E 4 67  ? -45.105 95.563  12.089   1.00 96.21  ? 67  VAL E CG2 1 
ATOM 9935  N N   . LYS E 4 68  ? -42.789 94.965  16.029   1.00 104.42 ? 68  LYS E N   1 
ATOM 9936  C CA  . LYS E 4 68  ? -42.212 95.396  17.296   1.00 104.42 ? 68  LYS E CA  1 
ATOM 9937  C C   . LYS E 4 68  ? -41.854 96.874  17.197   1.00 104.42 ? 68  LYS E C   1 
ATOM 9938  O O   . LYS E 4 68  ? -41.034 97.262  16.358   1.00 104.42 ? 68  LYS E O   1 
ATOM 9939  C CB  . LYS E 4 68  ? -40.976 94.569  17.646   1.00 104.42 ? 68  LYS E CB  1 
ATOM 9940  C CG  . LYS E 4 68  ? -40.984 94.011  19.059   1.00 104.42 ? 68  LYS E CG  1 
ATOM 9941  C CD  . LYS E 4 68  ? -39.727 93.202  19.339   1.00 104.42 ? 68  LYS E CD  1 
ATOM 9942  C CE  . LYS E 4 68  ? -39.746 91.870  18.614   1.00 104.42 ? 68  LYS E CE  1 
ATOM 9943  N NZ  . LYS E 4 68  ? -41.073 91.207  18.711   1.00 104.42 ? 68  LYS E NZ  1 
ATOM 9944  N N   . SER E 4 69  ? -42.492 97.694  18.036   1.00 107.21 ? 69  SER E N   1 
ATOM 9945  C CA  . SER E 4 69  ? -42.250 99.133  18.106   1.00 107.21 ? 69  SER E CA  1 
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ATOM 9947  O O   . SER E 4 69  ? -42.987 99.210  15.818   1.00 107.21 ? 69  SER E O   1 
ATOM 9948  C CB  . SER E 4 69  ? -40.767 99.433  18.353   1.00 107.21 ? 69  SER E CB  1 
ATOM 9949  O OG  . SER E 4 69  ? -40.032 99.392  17.143   1.00 107.21 ? 69  SER E OG  1 
ATOM 9950  N N   . GLU E 4 70  ? -42.872 101.169 16.928   1.00 111.39 ? 70  GLU E N   1 
ATOM 9951  C CA  . GLU E 4 70  ? -43.366 101.942 15.793   1.00 111.39 ? 70  GLU E CA  1 
ATOM 9952  C C   . GLU E 4 70  ? -42.354 101.977 14.654   1.00 111.39 ? 70  GLU E C   1 
ATOM 9953  O O   . GLU E 4 70  ? -42.735 102.180 13.496   1.00 111.39 ? 70  GLU E O   1 
ATOM 9954  C CB  . GLU E 4 70  ? -43.737 103.354 16.274   1.00 111.39 ? 70  GLU E CB  1 
ATOM 9955  C CG  . GLU E 4 70  ? -44.556 104.231 15.316   1.00 111.39 ? 70  GLU E CG  1 
ATOM 9956  C CD  . GLU E 4 70  ? -43.755 104.830 14.170   1.00 111.39 ? 70  GLU E CD  1 
ATOM 9957  O OE1 . GLU E 4 70  ? -42.508 104.825 14.232   1.00 111.39 ? 70  GLU E OE1 1 
ATOM 9958  O OE2 . GLU E 4 70  ? -44.382 105.311 13.202   1.00 111.39 ? 70  GLU E OE2 1 
ATOM 9959  N N   . ALA E 4 71  ? -41.073 101.740 14.955   1.00 109.84 ? 71  ALA E N   1 
ATOM 9960  C CA  . ALA E 4 71  ? -40.016 101.949 13.970   1.00 109.84 ? 71  ALA E CA  1 
ATOM 9961  C C   . ALA E 4 71  ? -40.185 101.069 12.736   1.00 109.84 ? 71  ALA E C   1 
ATOM 9962  O O   . ALA E 4 71  ? -40.022 101.554 11.610   1.00 109.84 ? 71  ALA E O   1 
ATOM 9963  C CB  . ALA E 4 71  ? -38.650 101.697 14.610   1.00 109.84 ? 71  ALA E CB  1 
ATOM 9964  N N   . GLU E 4 72  ? -40.512 99.787  12.913   1.00 106.64 ? 72  GLU E N   1 
ATOM 9965  C CA  . GLU E 4 72  ? -40.600 98.896  11.760   1.00 106.64 ? 72  GLU E CA  1 
ATOM 9966  C C   . GLU E 4 72  ? -41.933 99.008  11.034   1.00 106.64 ? 72  GLU E C   1 
ATOM 9967  O O   . GLU E 4 72  ? -42.098 98.393  9.975    1.00 106.64 ? 72  GLU E O   1 
ATOM 9968  C CB  . GLU E 4 72  ? -40.362 97.446  12.185   1.00 106.64 ? 72  GLU E CB  1 
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ATOM 9970  C CD  . GLU E 4 72  ? -39.615 95.877  14.012   1.00 106.64 ? 72  GLU E CD  1 
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ATOM 9972  O OE2 . GLU E 4 72  ? -38.549 95.253  14.194   1.00 106.64 ? 72  GLU E OE2 1 
ATOM 9973  N N   . LEU E 4 73  ? -42.877 99.739  11.633   1.00 102.25 ? 73  LEU E N   1 
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ATOM 9978  C CG  . LEU E 4 73  ? -46.567 100.338 11.966   1.00 102.25 ? 73  LEU E CG  1 
ATOM 9979  C CD1 . LEU E 4 73  ? -47.426 101.183 11.043   1.00 102.25 ? 73  LEU E CD1 1 
ATOM 9980  C CD2 . LEU E 4 73  ? -46.666 98.875  11.589   1.00 102.25 ? 73  LEU E CD2 1 
ATOM 9981  N N   . LYS E 4 74  ? -43.115 101.606 9.591    1.00 101.66 ? 74  LYS E N   1 
ATOM 9982  C CA  . LYS E 4 74  ? -42.792 102.271 8.309    1.00 101.66 ? 74  LYS E CA  1 
ATOM 9983  C C   . LYS E 4 74  ? -42.201 101.239 7.349    1.00 101.66 ? 74  LYS E C   1 
ATOM 9984  O O   . LYS E 4 74  ? -42.536 101.274 6.145    1.00 101.66 ? 74  LYS E O   1 
ATOM 9985  C CB  . LYS E 4 74  ? -41.831 103.411 8.555    1.00 30.00  ? 74  LYS E CB  1 
ATOM 9986  N N   . LYS E 4 75  ? -41.358 100.341 7.867    1.00 99.67  ? 75  LYS E N   1 
ATOM 9987  C CA  . LYS E 4 75  ? -40.706 99.318  7.014    1.00 99.67  ? 75  LYS E CA  1 
ATOM 9988  C C   . LYS E 4 75  ? -41.709 98.224  6.638    1.00 99.67  ? 75  LYS E C   1 
ATOM 9989  O O   . LYS E 4 75  ? -41.545 97.078  7.110    1.00 99.67  ? 75  LYS E O   1 
ATOM 9990  C CB  . LYS E 4 75  ? -39.506 98.746  7.736    1.00 30.00  ? 75  LYS E CB  1 
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ATOM 9993  C C   . LEU E 4 76  ? -43.923 97.763  3.843    1.00 93.12  ? 76  LEU E C   1 
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ATOM 9997  C CD1 . LEU E 4 76  ? -46.419 96.961  8.096    1.00 93.12  ? 76  LEU E CD1 1 
ATOM 9998  C CD2 . LEU E 4 76  ? -44.667 95.420  7.204    1.00 93.12  ? 76  LEU E CD2 1 
ATOM 9999  N N   . ASN E 4 77  ? -44.535 96.790  3.165    1.00 85.66  ? 77  ASN E N   1 
ATOM 10000 C CA  . ASN E 4 77  ? -44.713 96.886  1.689    1.00 85.66  ? 77  ASN E CA  1 
ATOM 10001 C C   . ASN E 4 77  ? -45.798 97.910  1.353    1.00 85.66  ? 77  ASN E C   1 
ATOM 10002 O O   . ASN E 4 77  ? -46.740 98.060  2.161    1.00 85.66  ? 77  ASN E O   1 
ATOM 10003 C CB  . ASN E 4 77  ? -45.058 95.534  1.077    1.00 85.66  ? 77  ASN E CB  1 
ATOM 10004 C CG  . ASN E 4 77  ? -43.849 94.860  0.478    1.00 85.66  ? 77  ASN E CG  1 
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ATOM 10006 N ND2 . ASN E 4 77  ? -42.660 95.258  0.905    1.00 85.66  ? 77  ASN E ND2 1 
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ATOM 10011 C CB  . LYS E 4 78  ? -46.430 100.014 -1.619   1.00 30.00  ? 78  LYS E CB  1 
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ATOM 10013 C CA  . LEU E 4 79  ? -49.535 96.932  0.030    1.00 79.51  ? 79  LEU E CA  1 
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ATOM 10015 O O   . LEU E 4 79  ? -50.917 95.691  1.527    1.00 79.51  ? 79  LEU E O   1 
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ATOM 10028 O O   . LYS E 4 81  ? -54.856 97.239  6.608    1.00 75.15  ? 81  LYS E O   1 
ATOM 10029 C CB  . LYS E 4 81  ? -54.288 95.562  3.961    1.00 75.15  ? 81  LYS E CB  1 
ATOM 10030 C CG  . LYS E 4 81  ? -55.754 95.389  4.322    1.00 75.15  ? 81  LYS E CG  1 
ATOM 10031 C CD  . LYS E 4 81  ? -56.357 94.281  3.460    1.00 75.15  ? 81  LYS E CD  1 
ATOM 10032 C CE  . LYS E 4 81  ? -57.609 93.669  4.061    1.00 75.15  ? 81  LYS E CE  1 
ATOM 10033 N NZ  . LYS E 4 81  ? -57.457 93.369  5.502    1.00 75.15  ? 81  LYS E NZ  1 
ATOM 10034 N N   . TYR E 4 82  ? -53.214 95.793  7.116    1.00 78.04  ? 82  TYR E N   1 
ATOM 10035 C CA  . TYR E 4 82  ? -53.380 95.913  8.558    1.00 78.04  ? 82  TYR E CA  1 
ATOM 10036 C C   . TYR E 4 82  ? -52.043 95.679  9.246    1.00 78.04  ? 82  TYR E C   1 
ATOM 10037 O O   . TYR E 4 82  ? -51.123 95.083  8.681    1.00 78.04  ? 82  TYR E O   1 
ATOM 10038 C CB  . TYR E 4 82  ? -54.432 94.944  9.113    1.00 78.04  ? 82  TYR E CB  1 
ATOM 10039 C CG  . TYR E 4 82  ? -55.857 95.420  8.948    1.00 78.04  ? 82  TYR E CG  1 
ATOM 10040 C CD1 . TYR E 4 82  ? -56.305 96.561  9.599    1.00 78.04  ? 82  TYR E CD1 1 
ATOM 10041 C CD2 . TYR E 4 82  ? -56.758 94.721  8.161    1.00 78.04  ? 82  TYR E CD2 1 
ATOM 10042 C CE1 . TYR E 4 82  ? -57.606 97.002  9.460    1.00 78.04  ? 82  TYR E CE1 1 
ATOM 10043 C CE2 . TYR E 4 82  ? -58.064 95.153  8.016    1.00 78.04  ? 82  TYR E CE2 1 
ATOM 10044 C CZ  . TYR E 4 82  ? -58.482 96.294  8.667    1.00 78.04  ? 82  TYR E CZ  1 
ATOM 10045 O OH  . TYR E 4 82  ? -59.780 96.729  8.526    1.00 78.04  ? 82  TYR E OH  1 
ATOM 10046 N N   . ALA E 4 83  ? -51.949 96.166  10.481   1.00 79.89  ? 83  ALA E N   1 
ATOM 10047 C CA  . ALA E 4 83  ? -50.734 96.038  11.272   1.00 79.89  ? 83  ALA E CA  1 
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ATOM 10068 C CG2 . VAL E 4 85  ? -47.381 98.869  15.415   1.00 93.10  ? 85  VAL E CG2 1 
ATOM 10069 N N   . TYR E 4 86  ? -46.693 95.822  18.901   1.00 94.88  ? 86  TYR E N   1 
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ATOM 10071 C C   . TYR E 4 86  ? -45.517 96.316  20.978   1.00 94.88  ? 86  TYR E C   1 
ATOM 10072 O O   . TYR E 4 86  ? -44.997 97.271  20.394   1.00 94.88  ? 86  TYR E O   1 
ATOM 10073 C CB  . TYR E 4 86  ? -46.062 93.937  20.359   1.00 94.88  ? 86  TYR E CB  1 
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ATOM 10076 C CD2 . TYR E 4 86  ? -47.117 91.654  20.575   1.00 94.88  ? 86  TYR E CD2 1 
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ATOM 10079 C CZ  . TYR E 4 86  ? -48.989 90.988  19.259   1.00 94.88  ? 86  TYR E CZ  1 
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ATOM 10091 O OD1 . ASN F 4 36  ? -23.845 63.566  -9.997   1.00 25.75  ? 36  ASN F OD1 1 
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ATOM 10116 C CA  . VAL F 4 40  ? -30.925 65.945  -5.292   1.00 22.14  ? 40  VAL F CA  1 
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ATOM 10118 O O   . VAL F 4 40  ? -32.110 66.140  -3.202   1.00 22.14  ? 40  VAL F O   1 
ATOM 10119 C CB  . VAL F 4 40  ? -31.760 65.406  -6.466   1.00 22.14  ? 40  VAL F CB  1 
ATOM 10120 C CG1 . VAL F 4 40  ? -33.237 65.457  -6.132   1.00 22.14  ? 40  VAL F CG1 1 
ATOM 10121 C CG2 . VAL F 4 40  ? -31.470 66.196  -7.727   1.00 22.14  ? 40  VAL F CG2 1 
ATOM 10122 N N   . VAL F 4 41  ? -31.128 64.162  -3.641   1.00 20.48  ? 41  VAL F N   1 
ATOM 10123 C CA  . VAL F 4 41  ? -31.625 63.575  -2.401   1.00 20.48  ? 41  VAL F CA  1 
ATOM 10124 C C   . VAL F 4 41  ? -31.043 64.297  -1.193   1.00 20.48  ? 41  VAL F C   1 
ATOM 10125 O O   . VAL F 4 41  ? -31.751 64.568  -0.218   1.00 20.48  ? 41  VAL F O   1 
ATOM 10126 C CB  . VAL F 4 41  ? -31.327 62.066  -2.364   1.00 20.48  ? 41  VAL F CB  1 
ATOM 10127 C CG1 . VAL F 4 41  ? -31.684 61.495  -1.008   1.00 20.48  ? 41  VAL F CG1 1 
ATOM 10128 C CG2 . VAL F 4 41  ? -32.101 61.353  -3.454   1.00 20.48  ? 41  VAL F CG2 1 
ATOM 10129 N N   . ARG F 4 42  ? -29.750 64.628  -1.234   1.00 21.75  ? 42  ARG F N   1 
ATOM 10130 C CA  . ARG F 4 42  ? -29.128 65.343  -0.125   1.00 21.75  ? 42  ARG F CA  1 
ATOM 10131 C C   . ARG F 4 42  ? -29.689 66.751  0.016    1.00 21.75  ? 42  ARG F C   1 
ATOM 10132 O O   . ARG F 4 42  ? -29.890 67.234  1.136    1.00 21.75  ? 42  ARG F O   1 
ATOM 10133 C CB  . ARG F 4 42  ? -27.614 65.386  -0.317   1.00 21.75  ? 42  ARG F CB  1 
ATOM 10134 C CG  . ARG F 4 42  ? -26.863 66.106  0.787    1.00 21.75  ? 42  ARG F CG  1 
ATOM 10135 C CD  . ARG F 4 42  ? -25.485 66.524  0.312    1.00 21.75  ? 42  ARG F CD  1 
ATOM 10136 N NE  . ARG F 4 42  ? -25.034 67.755  0.948    1.00 21.75  ? 42  ARG F NE  1 
ATOM 10137 C CZ  . ARG F 4 42  ? -24.157 67.805  1.940    1.00 21.75  ? 42  ARG F CZ  1 
ATOM 10138 N NH1 . ARG F 4 42  ? -23.616 66.707  2.440    1.00 21.75  ? 42  ARG F NH1 1 
ATOM 10139 N NH2 . ARG F 4 42  ? -23.813 68.987  2.442    1.00 21.75  ? 42  ARG F NH2 1 
ATOM 10140 N N   . ALA F 4 43  ? -29.942 67.432  -1.106   1.00 21.55  ? 43  ALA F N   1 
ATOM 10141 C CA  . ALA F 4 43  ? -30.522 68.767  -1.038   1.00 21.55  ? 43  ALA F CA  1 
ATOM 10142 C C   . ALA F 4 43  ? -31.915 68.736  -0.433   1.00 21.55  ? 43  ALA F C   1 
ATOM 10143 O O   . ALA F 4 43  ? -32.279 69.635  0.332    1.00 21.55  ? 43  ALA F O   1 
ATOM 10144 C CB  . ALA F 4 43  ? -30.559 69.397  -2.429   1.00 21.55  ? 43  ALA F CB  1 
ATOM 10145 N N   . VAL F 4 44  ? -32.711 67.719  -0.767   1.00 22.19  ? 44  VAL F N   1 
ATOM 10146 C CA  . VAL F 4 44  ? -34.006 67.575  -0.111   1.00 22.19  ? 44  VAL F CA  1 
ATOM 10147 C C   . VAL F 4 44  ? -33.841 67.248  1.371    1.00 22.19  ? 44  VAL F C   1 
ATOM 10148 O O   . VAL F 4 44  ? -34.536 67.822  2.217    1.00 22.19  ? 44  VAL F O   1 
ATOM 10149 C CB  . VAL F 4 44  ? -34.853 66.510  -0.824   1.00 22.19  ? 44  VAL F CB  1 
ATOM 10150 C CG1 . VAL F 4 44  ? -36.064 66.144  0.015    1.00 22.19  ? 44  VAL F CG1 1 
ATOM 10151 C CG2 . VAL F 4 44  ? -35.285 67.010  -2.186   1.00 22.19  ? 44  VAL F CG2 1 
ATOM 10152 N N   . TYR F 4 45  ? -32.924 66.341  1.710    1.00 23.48  ? 45  TYR F N   1 
ATOM 10153 C CA  . TYR F 4 45  ? -32.797 65.868  3.086    1.00 23.48  ? 45  TYR F CA  1 
ATOM 10154 C C   . TYR F 4 45  ? -32.315 66.973  4.018    1.00 23.48  ? 45  TYR F C   1 
ATOM 10155 O O   . TYR F 4 45  ? -32.798 67.096  5.149    1.00 23.48  ? 45  TYR F O   1 
ATOM 10156 C CB  . TYR F 4 45  ? -31.847 64.671  3.130    1.00 23.48  ? 45  TYR F CB  1 
ATOM 10157 C CG  . TYR F 4 45  ? -31.277 64.372  4.496    1.00 23.48  ? 45  TYR F CG  1 
ATOM 10158 C CD1 . TYR F 4 45  ? -29.908 64.387  4.711    1.00 23.48  ? 45  TYR F CD1 1 
ATOM 10159 C CD2 . TYR F 4 45  ? -32.104 64.051  5.561    1.00 23.48  ? 45  TYR F CD2 1 
ATOM 10160 C CE1 . TYR F 4 45  ? -29.379 64.109  5.953    1.00 23.48  ? 45  TYR F CE1 1 
ATOM 10161 C CE2 . TYR F 4 45  ? -31.583 63.770  6.808    1.00 23.48  ? 45  TYR F CE2 1 
ATOM 10162 C CZ  . TYR F 4 45  ? -30.219 63.801  6.997    1.00 23.48  ? 45  TYR F CZ  1 
ATOM 10163 O OH  . TYR F 4 45  ? -29.695 63.521  8.237    1.00 23.48  ? 45  TYR F OH  1 
ATOM 10164 N N   . CYS F 4 46  ? -31.356 67.783  3.567    1.00 26.43  ? 46  CYS F N   1 
ATOM 10165 C CA  . CYS F 4 46  ? -30.838 68.852  4.413    1.00 26.43  ? 46  CYS F CA  1 
ATOM 10166 C C   . CYS F 4 46  ? -31.890 69.909  4.718    1.00 26.43  ? 46  CYS F C   1 
ATOM 10167 O O   . CYS F 4 46  ? -31.732 70.665  5.682    1.00 26.43  ? 46  CYS F O   1 
ATOM 10168 C CB  . CYS F 4 46  ? -29.620 69.505  3.757    1.00 26.43  ? 46  CYS F CB  1 
ATOM 10169 S SG  . CYS F 4 46  ? -28.058 68.657  4.073    1.00 26.43  ? 46  CYS F SG  1 
ATOM 10170 N N   . ASN F 4 47  ? -32.958 69.977  3.924    1.00 27.05  ? 47  ASN F N   1 
ATOM 10171 C CA  . ASN F 4 47  ? -34.044 70.922  4.136    1.00 27.05  ? 47  ASN F CA  1 
ATOM 10172 C C   . ASN F 4 47  ? -35.299 70.228  4.656    1.00 27.05  ? 47  ASN F C   1 
ATOM 10173 O O   . ASN F 4 47  ? -36.412 70.725  4.474    1.00 27.05  ? 47  ASN F O   1 
ATOM 10174 C CB  . ASN F 4 47  ? -34.352 71.681  2.847    1.00 27.05  ? 47  ASN F CB  1 
ATOM 10175 C CG  . ASN F 4 47  ? -33.242 72.632  2.449    1.00 27.05  ? 47  ASN F CG  1 
ATOM 10176 O OD1 . ASN F 4 47  ? -33.462 73.833  2.318    1.00 27.05  ? 47  ASN F OD1 1 
ATOM 10177 N ND2 . ASN F 4 47  ? -32.045 72.099  2.245    1.00 27.05  ? 47  ASN F ND2 1 
ATOM 10178 N N   . LEU F 4 48  ? -35.128 69.072  5.301    1.00 27.50  ? 48  LEU F N   1 
ATOM 10179 C CA  . LEU F 4 48  ? -36.277 68.292  5.748    1.00 27.50  ? 48  LEU F CA  1 
ATOM 10180 C C   . LEU F 4 48  ? -37.039 69.005  6.858    1.00 27.50  ? 48  LEU F C   1 
ATOM 10181 O O   . LEU F 4 48  ? -38.276 69.027  6.854    1.00 27.50  ? 48  LEU F O   1 
ATOM 10182 C CB  . LEU F 4 48  ? -35.813 66.914  6.214    1.00 27.50  ? 48  LEU F CB  1 
ATOM 10183 C CG  . LEU F 4 48  ? -36.743 65.738  5.936    1.00 27.50  ? 48  LEU F CG  1 
ATOM 10184 C CD1 . LEU F 4 48  ? -36.752 65.431  4.456    1.00 27.50  ? 48  LEU F CD1 1 
ATOM 10185 C CD2 . LEU F 4 48  ? -36.281 64.532  6.721    1.00 27.50  ? 48  LEU F CD2 1 
ATOM 10186 N N   . GLY F 4 49  ? -36.320 69.587  7.820    1.00 29.78  ? 49  GLY F N   1 
ATOM 10187 C CA  . GLY F 4 49  ? -36.971 70.315  8.894    1.00 29.78  ? 49  GLY F CA  1 
ATOM 10188 C C   . GLY F 4 49  ? -37.782 71.502  8.424    1.00 29.78  ? 49  GLY F C   1 
ATOM 10189 O O   . GLY F 4 49  ? -38.897 71.709  8.911    1.00 29.78  ? 49  GLY F O   1 
ATOM 10190 N N   . ASN F 4 50  ? -37.254 72.278  7.478    1.00 32.36  ? 50  ASN F N   1 
ATOM 10191 C CA  . ASN F 4 50  ? -38.009 73.396  6.928    1.00 32.36  ? 50  ASN F CA  1 
ATOM 10192 C C   . ASN F 4 50  ? -39.227 72.925  6.144    1.00 32.36  ? 50  ASN F C   1 
ATOM 10193 O O   . ASN F 4 50  ? -40.275 73.578  6.187    1.00 32.36  ? 50  ASN F O   1 
ATOM 10194 C CB  . ASN F 4 50  ? -37.101 74.249  6.044    1.00 32.36  ? 50  ASN F CB  1 
ATOM 10195 C CG  . ASN F 4 50  ? -35.842 74.686  6.762    1.00 32.36  ? 50  ASN F CG  1 
ATOM 10196 O OD1 . ASN F 4 50  ? -35.866 74.968  7.959    1.00 32.36  ? 50  ASN F OD1 1 
ATOM 10197 N ND2 . ASN F 4 50  ? -34.734 74.739  6.036    1.00 32.36  ? 50  ASN F ND2 1 
ATOM 10198 N N   . LEU F 4 51  ? -39.112 71.803  5.432    1.00 31.57  ? 51  LEU F N   1 
ATOM 10199 C CA  . LEU F 4 51  ? -40.271 71.240  4.747    1.00 31.57  ? 51  LEU F CA  1 
ATOM 10200 C C   . LEU F 4 51  ? -41.353 70.843  5.742    1.00 31.57  ? 51  LEU F C   1 
ATOM 10201 O O   . LEU F 4 51  ? -42.541 71.113  5.525    1.00 31.57  ? 51  LEU F O   1 
ATOM 10202 C CB  . LEU F 4 51  ? -39.848 70.033  3.912    1.00 31.57  ? 51  LEU F CB  1 
ATOM 10203 C CG  . LEU F 4 51  ? -39.071 70.329  2.633    1.00 31.57  ? 51  LEU F CG  1 
ATOM 10204 C CD1 . LEU F 4 51  ? -38.487 69.052  2.060    1.00 31.57  ? 51  LEU F CD1 1 
ATOM 10205 C CD2 . LEU F 4 51  ? -39.976 70.999  1.626    1.00 31.57  ? 51  LEU F CD2 1 
ATOM 10206 N N   . LYS F 4 52  ? -40.957 70.198  6.841    1.00 34.13  ? 52  LYS F N   1 
ATOM 10207 C CA  . LYS F 4 52  ? -41.923 69.830  7.871    1.00 34.13  ? 52  LYS F CA  1 
ATOM 10208 C C   . LYS F 4 52  ? -42.560 71.068  8.486    1.00 34.13  ? 52  LYS F C   1 
ATOM 10209 O O   . LYS F 4 52  ? -43.769 71.089  8.744    1.00 34.13  ? 52  LYS F O   1 
ATOM 10210 C CB  . LYS F 4 52  ? -41.245 68.977  8.942    1.00 34.13  ? 52  LYS F CB  1 
ATOM 10211 C CG  . LYS F 4 52  ? -41.899 69.032  10.312   1.00 34.13  ? 52  LYS F CG  1 
ATOM 10212 C CD  . LYS F 4 52  ? -43.219 68.275  10.324   1.00 34.13  ? 52  LYS F CD  1 
ATOM 10213 C CE  . LYS F 4 52  ? -43.641 67.931  11.741   1.00 34.13  ? 52  LYS F CE  1 
ATOM 10214 N NZ  . LYS F 4 52  ? -42.600 67.136  12.446   1.00 34.13  ? 52  LYS F NZ  1 
ATOM 10215 N N   . LEU F 4 53  ? -41.761 72.112  8.719    1.00 35.56  ? 53  LEU F N   1 
ATOM 10216 C CA  . LEU F 4 53  ? -42.298 73.351  9.273    1.00 35.56  ? 53  LEU F CA  1 
ATOM 10217 C C   . LEU F 4 53  ? -43.320 73.978  8.333    1.00 35.56  ? 53  LEU F C   1 
ATOM 10218 O O   . LEU F 4 53  ? -44.387 74.421  8.774    1.00 35.56  ? 53  LEU F O   1 
ATOM 10219 C CB  . LEU F 4 53  ? -41.151 74.321  9.564    1.00 35.56  ? 53  LEU F CB  1 
ATOM 10220 C CG  . LEU F 4 53  ? -41.425 75.674  10.224   1.00 35.56  ? 53  LEU F CG  1 
ATOM 10221 C CD1 . LEU F 4 53  ? -40.206 76.096  11.019   1.00 35.56  ? 53  LEU F CD1 1 
ATOM 10222 C CD2 . LEU F 4 53  ? -41.760 76.742  9.195    1.00 35.56  ? 53  LEU F CD2 1 
ATOM 10223 N N   . LEU F 4 54  ? -43.012 74.025  7.035    1.00 37.07  ? 54  LEU F N   1 
ATOM 10224 C CA  . LEU F 4 54  ? -43.947 74.601  6.073    1.00 37.07  ? 54  LEU F CA  1 
ATOM 10225 C C   . LEU F 4 54  ? -45.231 73.786  5.989    1.00 37.07  ? 54  LEU F C   1 
ATOM 10226 O O   . LEU F 4 54  ? -46.332 74.350  5.954    1.00 37.07  ? 54  LEU F O   1 
ATOM 10227 C CB  . LEU F 4 54  ? -43.290 74.707  4.697    1.00 37.07  ? 54  LEU F CB  1 
ATOM 10228 C CG  . LEU F 4 54  ? -42.689 76.056  4.301    1.00 37.07  ? 54  LEU F CG  1 
ATOM 10229 C CD1 . LEU F 4 54  ? -41.947 76.691  5.462    1.00 37.07  ? 54  LEU F CD1 1 
ATOM 10230 C CD2 . LEU F 4 54  ? -41.767 75.894  3.106    1.00 37.07  ? 54  LEU F CD2 1 
ATOM 10231 N N   . TYR F 4 55  ? -45.113 72.457  5.956    1.00 39.42  ? 55  TYR F N   1 
ATOM 10232 C CA  . TYR F 4 55  ? -46.304 71.616  5.900    1.00 39.42  ? 55  TYR F CA  1 
ATOM 10233 C C   . TYR F 4 55  ? -47.164 71.777  7.148    1.00 39.42  ? 55  TYR F C   1 
ATOM 10234 O O   . TYR F 4 55  ? -48.395 71.858  7.047    1.00 39.42  ? 55  TYR F O   1 
ATOM 10235 C CB  . TYR F 4 55  ? -45.900 70.156  5.707    1.00 39.42  ? 55  TYR F CB  1 
ATOM 10236 C CG  . TYR F 4 55  ? -47.016 69.169  5.936    1.00 39.42  ? 55  TYR F CG  1 
ATOM 10237 C CD1 . TYR F 4 55  ? -48.090 69.096  5.065    1.00 39.42  ? 55  TYR F CD1 1 
ATOM 10238 C CD2 . TYR F 4 55  ? -46.987 68.298  7.016    1.00 39.42  ? 55  TYR F CD2 1 
ATOM 10239 C CE1 . TYR F 4 55  ? -49.111 68.191  5.266    1.00 39.42  ? 55  TYR F CE1 1 
ATOM 10240 C CE2 . TYR F 4 55  ? -48.002 67.389  7.227    1.00 39.42  ? 55  TYR F CE2 1 
ATOM 10241 C CZ  . TYR F 4 55  ? -49.061 67.339  6.346    1.00 39.42  ? 55  TYR F CZ  1 
ATOM 10242 O OH  . TYR F 4 55  ? -50.078 66.436  6.549    1.00 39.42  ? 55  TYR F OH  1 
ATOM 10243 N N   . ASP F 4 56  ? -46.538 71.835  8.326    1.00 43.38  ? 56  ASP F N   1 
ATOM 10244 C CA  . ASP F 4 56  ? -47.289 72.070  9.552    1.00 43.38  ? 56  ASP F CA  1 
ATOM 10245 C C   . ASP F 4 56  ? -47.968 73.431  9.551    1.00 43.38  ? 56  ASP F C   1 
ATOM 10246 O O   . ASP F 4 56  ? -49.138 73.530  9.932    1.00 43.38  ? 56  ASP F O   1 
ATOM 10247 C CB  . ASP F 4 56  ? -46.370 71.944  10.767   1.00 43.38  ? 56  ASP F CB  1 
ATOM 10248 C CG  . ASP F 4 56  ? -46.448 70.577  11.412   1.00 43.38  ? 56  ASP F CG  1 
ATOM 10249 O OD1 . ASP F 4 56  ? -46.425 70.504  12.659   1.00 43.38  ? 56  ASP F OD1 1 
ATOM 10250 O OD2 . ASP F 4 56  ? -46.535 69.574  10.674   1.00 43.38  ? 56  ASP F OD2 1 
ATOM 10251 N N   . PHE F 4 57  ? -47.266 74.480  9.112    1.00 44.39  ? 57  PHE F N   1 
ATOM 10252 C CA  . PHE F 4 57  ? -47.882 75.799  9.029    1.00 44.39  ? 57  PHE F CA  1 
ATOM 10253 C C   . PHE F 4 57  ? -49.074 75.800  8.085    1.00 44.39  ? 57  PHE F C   1 
ATOM 10254 O O   . PHE F 4 57  ? -50.077 76.470  8.355    1.00 44.39  ? 57  PHE F O   1 
ATOM 10255 C CB  . PHE F 4 57  ? -46.855 76.834  8.578    1.00 44.39  ? 57  PHE F CB  1 
ATOM 10256 C CG  . PHE F 4 57  ? -47.390 78.233  8.526    1.00 44.39  ? 57  PHE F CG  1 
ATOM 10257 C CD1 . PHE F 4 57  ? -47.589 78.957  9.688    1.00 44.39  ? 57  PHE F CD1 1 
ATOM 10258 C CD2 . PHE F 4 57  ? -47.695 78.826  7.314    1.00 44.39  ? 57  PHE F CD2 1 
ATOM 10259 C CE1 . PHE F 4 57  ? -48.082 80.245  9.641    1.00 44.39  ? 57  PHE F CE1 1 
ATOM 10260 C CE2 . PHE F 4 57  ? -48.188 80.113  7.261    1.00 44.39  ? 57  PHE F CE2 1 
ATOM 10261 C CZ  . PHE F 4 57  ? -48.382 80.824  8.426    1.00 44.39  ? 57  PHE F CZ  1 
ATOM 10262 N N   . LEU F 4 58  ? -48.980 75.067  6.977    1.00 45.33  ? 58  LEU F N   1 
ATOM 10263 C CA  . LEU F 4 58  ? -50.126 74.926  6.088    1.00 45.33  ? 58  LEU F CA  1 
ATOM 10264 C C   . LEU F 4 58  ? -51.280 74.213  6.784    1.00 45.33  ? 58  LEU F C   1 
ATOM 10265 O O   . LEU F 4 58  ? -52.434 74.632  6.641    1.00 45.33  ? 58  LEU F O   1 
ATOM 10266 C CB  . LEU F 4 58  ? -49.702 74.180  4.819    1.00 45.33  ? 58  LEU F CB  1 
ATOM 10267 C CG  . LEU F 4 58  ? -50.477 74.261  3.497    1.00 45.33  ? 58  LEU F CG  1 
ATOM 10268 C CD1 . LEU F 4 58  ? -49.865 73.286  2.510    1.00 45.33  ? 58  LEU F CD1 1 
ATOM 10269 C CD2 . LEU F 4 58  ? -51.973 74.002  3.617    1.00 45.33  ? 58  LEU F CD2 1 
ATOM 10270 N N   . ASN F 4 59  ? -50.995 73.151  7.542    1.00 47.42  ? 59  ASN F N   1 
ATOM 10271 C CA  . ASN F 4 59  ? -52.055 72.470  8.282    1.00 47.42  ? 59  ASN F CA  1 
ATOM 10272 C C   . ASN F 4 59  ? -52.543 73.289  9.472    1.00 47.42  ? 59  ASN F C   1 
ATOM 10273 O O   . ASN F 4 59  ? -53.742 73.297  9.772    1.00 47.42  ? 59  ASN F O   1 
ATOM 10274 C CB  . ASN F 4 59  ? -51.575 71.098  8.753    1.00 47.42  ? 59  ASN F CB  1 
ATOM 10275 C CG  . ASN F 4 59  ? -51.996 69.985  7.821    1.00 47.42  ? 59  ASN F CG  1 
ATOM 10276 O OD1 . ASN F 4 59  ? -53.058 70.046  7.203    1.00 47.42  ? 59  ASN F OD1 1 
ATOM 10277 N ND2 . ASN F 4 59  ? -51.173 68.951  7.728    1.00 47.42  ? 59  ASN F ND2 1 
ATOM 10278 N N   . THR F 4 60  ? -51.636 73.979  10.161   1.00 54.99  ? 60  THR F N   1 
ATOM 10279 C CA  . THR F 4 60  ? -51.975 74.790  11.326   1.00 54.99  ? 60  THR F CA  1 
ATOM 10280 C C   . THR F 4 60  ? -52.669 76.095  10.935   1.00 54.99  ? 60  THR F C   1 
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ATOM 10282 C CB  . THR F 4 60  ? -50.683 75.019  12.147   1.00 54.99  ? 60  THR F CB  1 
ATOM 10283 O OG1 . THR F 4 60  ? -50.438 73.870  12.969   1.00 54.99  ? 60  THR F OG1 1 
ATOM 10284 C CG2 . THR F 4 60  ? -50.712 76.256  13.045   1.00 54.99  ? 60  THR F CG2 1 
ATOM 10285 N N   . TYR F 4 61  ? -52.852 76.334  9.633    1.00 64.86  ? 61  TYR F N   1 
ATOM 10286 C CA  . TYR F 4 61  ? -53.247 77.623  9.071    1.00 64.86  ? 61  TYR F CA  1 
ATOM 10287 C C   . TYR F 4 61  ? -54.360 78.279  9.877    1.00 64.86  ? 61  TYR F C   1 
ATOM 10288 O O   . TYR F 4 61  ? -55.507 77.822  9.865    1.00 64.86  ? 61  TYR F O   1 
ATOM 10289 C CB  . TYR F 4 61  ? -53.694 77.399  7.621    1.00 64.86  ? 61  TYR F CB  1 
ATOM 10290 C CG  . TYR F 4 61  ? -54.069 78.619  6.805    1.00 64.86  ? 61  TYR F CG  1 
ATOM 10291 C CD1 . TYR F 4 61  ? -53.811 79.907  7.250    1.00 64.86  ? 61  TYR F CD1 1 
ATOM 10292 C CD2 . TYR F 4 61  ? -54.689 78.469  5.570    1.00 64.86  ? 61  TYR F CD2 1 
ATOM 10293 C CE1 . TYR F 4 61  ? -54.161 81.007  6.489    1.00 64.86  ? 61  TYR F CE1 1 
ATOM 10294 C CE2 . TYR F 4 61  ? -55.038 79.558  4.806    1.00 64.86  ? 61  TYR F CE2 1 
ATOM 10295 C CZ  . TYR F 4 61  ? -54.772 80.825  5.268    1.00 64.86  ? 61  TYR F CZ  1 
ATOM 10296 O OH  . TYR F 4 61  ? -55.123 81.913  4.505    1.00 64.86  ? 61  TYR F OH  1 
ATOM 10297 N N   . GLY F 4 62  ? -54.018 79.363  10.569   1.00 74.28  ? 62  GLY F N   1 
ATOM 10298 C CA  . GLY F 4 62  ? -54.959 80.083  11.401   1.00 74.28  ? 62  GLY F CA  1 
ATOM 10299 C C   . GLY F 4 62  ? -54.727 81.579  11.418   1.00 74.28  ? 62  GLY F C   1 
ATOM 10300 O O   . GLY F 4 62  ? -55.089 82.249  12.391   1.00 74.28  ? 62  GLY F O   1 
ATOM 10301 N N   . MET F 4 63  ? -54.105 82.114  10.369   1.00 77.69  ? 63  MET F N   1 
ATOM 10302 C CA  . MET F 4 63  ? -53.799 83.537  10.337   1.00 77.69  ? 63  MET F CA  1 
ATOM 10303 C C   . MET F 4 63  ? -55.078 84.362  10.394   1.00 77.69  ? 63  MET F C   1 
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ATOM 10306 C CG  . MET F 4 63  ? -52.070 82.796  8.607    1.00 77.69  ? 63  MET F CG  1 
ATOM 10307 S SD  . MET F 4 63  ? -51.098 83.334  7.192    1.00 77.69  ? 63  MET F SD  1 
ATOM 10308 C CE  . MET F 4 63  ? -52.384 84.044  6.167    1.00 77.69  ? 63  MET F CE  1 
ATOM 10309 N N   . VAL F 4 64  ? -55.078 85.362  11.269   1.00 83.36  ? 64  VAL F N   1 
ATOM 10310 C CA  . VAL F 4 64  ? -56.235 86.227  11.464   1.00 83.36  ? 64  VAL F CA  1 
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ATOM 10313 C CB  . VAL F 4 64  ? -56.201 86.916  12.834   1.00 83.36  ? 64  VAL F CB  1 
ATOM 10314 C CG1 . VAL F 4 64  ? -56.405 85.893  13.935   1.00 83.36  ? 64  VAL F CG1 1 
ATOM 10315 C CG2 . VAL F 4 64  ? -54.877 87.628  13.051   1.00 83.36  ? 64  VAL F CG2 1 
ATOM 10316 N N   . LEU F 4 65  ? -57.392 87.279  9.611    1.00 90.85  ? 65  LEU F N   1 
ATOM 10317 C CA  . LEU F 4 65  ? -57.554 88.175  8.478    1.00 90.85  ? 65  LEU F CA  1 
ATOM 10318 C C   . LEU F 4 65  ? -58.479 89.325  8.846    1.00 90.85  ? 65  LEU F C   1 
ATOM 10319 O O   . LEU F 4 65  ? -59.551 89.118  9.424    1.00 90.85  ? 65  LEU F O   1 
ATOM 10320 C CB  . LEU F 4 65  ? -58.105 87.420  7.270    1.00 90.85  ? 65  LEU F CB  1 
ATOM 10321 C CG  . LEU F 4 65  ? -57.363 86.125  6.931    1.00 90.85  ? 65  LEU F CG  1 
ATOM 10322 C CD1 . LEU F 4 65  ? -58.088 85.354  5.841    1.00 90.85  ? 65  LEU F CD1 1 
ATOM 10323 C CD2 . LEU F 4 65  ? -55.930 86.423  6.522    1.00 90.85  ? 65  LEU F CD2 1 
ATOM 10324 N N   . GLY F 4 66  ? -58.056 90.544  8.511    1.00 97.75  ? 66  GLY F N   1 
ATOM 10325 C CA  . GLY F 4 66  ? -58.836 91.722  8.808    1.00 97.75  ? 66  GLY F CA  1 
ATOM 10326 C C   . GLY F 4 66  ? -59.744 92.076  7.648    1.00 97.75  ? 66  GLY F C   1 
ATOM 10327 O O   . GLY F 4 66  ? -59.304 92.267  6.514    1.00 97.75  ? 66  GLY F O   1 
ATOM 10328 N N   . VAL F 4 67  ? -61.037 92.157  7.957    1.00 105.00 ? 67  VAL F N   1 
ATOM 10329 C CA  . VAL F 4 67  ? -62.037 92.471  6.946    1.00 105.00 ? 67  VAL F CA  1 
ATOM 10330 C C   . VAL F 4 67  ? -62.736 93.787  7.259    1.00 105.00 ? 67  VAL F C   1 
ATOM 10331 O O   . VAL F 4 67  ? -62.822 94.669  6.398    1.00 105.00 ? 67  VAL F O   1 
ATOM 10332 C CB  . VAL F 4 67  ? -63.059 91.338  6.835    1.00 105.00 ? 67  VAL F CB  1 
ATOM 10333 N N   . LYS F 4 68  ? -63.251 93.914  8.482    1.00 107.76 ? 68  LYS F N   1 
ATOM 10334 C CA  . LYS F 4 68  ? -63.969 95.107  8.937    1.00 107.76 ? 68  LYS F CA  1 
ATOM 10335 C C   . LYS F 4 68  ? -65.213 95.360  8.088    1.00 107.76 ? 68  LYS F C   1 
ATOM 10336 O O   . LYS F 4 68  ? -65.800 96.444  8.096    1.00 107.76 ? 68  LYS F O   1 
ATOM 10337 C CB  . LYS F 4 68  ? -63.052 96.330  8.954    1.00 107.76 ? 68  LYS F CB  1 
ATOM 10338 N N   . SER F 4 69  ? -65.613 94.336  7.342    1.00 112.88 ? 69  SER F N   1 
ATOM 10339 C CA  . SER F 4 69  ? -66.797 94.379  6.499    1.00 112.88 ? 69  SER F CA  1 
ATOM 10340 C C   . SER F 4 69  ? -67.368 92.976  6.338    1.00 112.88 ? 69  SER F C   1 
ATOM 10341 O O   . SER F 4 69  ? -66.650 92.029  6.010    1.00 112.88 ? 69  SER F O   1 
ATOM 10342 C CB  . SER F 4 69  ? -66.473 94.972  5.126    1.00 112.88 ? 69  SER F CB  1 
ATOM 10343 O OG  . SER F 4 69  ? -67.534 94.753  4.213    1.00 112.88 ? 69  SER F OG  1 
ATOM 10344 N N   . GLU F 4 70  ? -68.676 92.853  6.572    1.00 115.24 ? 70  GLU F N   1 
ATOM 10345 C CA  . GLU F 4 70  ? -69.319 91.545  6.508    1.00 115.24 ? 70  GLU F CA  1 
ATOM 10346 C C   . GLU F 4 70  ? -69.303 90.972  5.095    1.00 115.24 ? 70  GLU F C   1 
ATOM 10347 O O   . GLU F 4 70  ? -69.155 89.755  4.923    1.00 115.24 ? 70  GLU F O   1 
ATOM 10348 C CB  . GLU F 4 70  ? -70.752 91.643  7.031    1.00 115.24 ? 70  GLU F CB  1 
ATOM 10349 C CG  . GLU F 4 70  ? -71.573 90.375  6.862    1.00 115.24 ? 70  GLU F CG  1 
ATOM 10350 C CD  . GLU F 4 70  ? -71.369 89.392  7.999    1.00 115.24 ? 70  GLU F CD  1 
ATOM 10351 O OE1 . GLU F 4 70  ? -71.264 89.838  9.161    1.00 115.24 ? 70  GLU F OE1 1 
ATOM 10352 O OE2 . GLU F 4 70  ? -71.316 88.174  7.731    1.00 115.24 ? 70  GLU F OE2 1 
ATOM 10353 N N   . ALA F 4 71  ? -69.447 91.827  4.080    1.00 113.70 ? 71  ALA F N   1 
ATOM 10354 C CA  . ALA F 4 71  ? -69.496 91.355  2.700    1.00 113.70 ? 71  ALA F CA  1 
ATOM 10355 C C   . ALA F 4 71  ? -68.215 90.621  2.318    1.00 113.70 ? 71  ALA F C   1 
ATOM 10356 O O   . ALA F 4 71  ? -68.253 89.472  1.865    1.00 113.70 ? 71  ALA F O   1 
ATOM 10357 C CB  . ALA F 4 71  ? -69.748 92.532  1.756    1.00 113.70 ? 71  ALA F CB  1 
ATOM 10358 N N   . GLU F 4 72  ? -67.063 91.272  2.503    1.00 113.07 ? 72  GLU F N   1 
ATOM 10359 C CA  . GLU F 4 72  ? -65.800 90.624  2.166    1.00 113.07 ? 72  GLU F CA  1 
ATOM 10360 C C   . GLU F 4 72  ? -65.468 89.517  3.158    1.00 113.07 ? 72  GLU F C   1 
ATOM 10361 O O   . GLU F 4 72  ? -64.731 88.580  2.831    1.00 113.07 ? 72  GLU F O   1 
ATOM 10362 C CB  . GLU F 4 72  ? -64.674 91.656  2.103    1.00 113.07 ? 72  GLU F CB  1 
ATOM 10363 C CG  . GLU F 4 72  ? -64.269 92.246  3.442    1.00 113.07 ? 72  GLU F CG  1 
ATOM 10364 C CD  . GLU F 4 72  ? -62.839 92.754  3.439    1.00 113.07 ? 72  GLU F CD  1 
ATOM 10365 O OE1 . GLU F 4 72  ? -61.925 91.969  3.768    1.00 113.07 ? 72  GLU F OE1 1 
ATOM 10366 O OE2 . GLU F 4 72  ? -62.629 93.940  3.107    1.00 113.07 ? 72  GLU F OE2 1 
ATOM 10367 N N   . LEU F 4 73  ? -66.012 89.625  4.374    1.00 109.92 ? 73  LEU F N   1 
ATOM 10368 C CA  . LEU F 4 73  ? -65.801 88.553  5.381    1.00 109.92 ? 73  LEU F CA  1 
ATOM 10369 C C   . LEU F 4 73  ? -66.556 87.308  4.900    1.00 109.92 ? 73  LEU F C   1 
ATOM 10370 O O   . LEU F 4 73  ? -66.028 86.187  5.057    1.00 109.92 ? 73  LEU F O   1 
ATOM 10371 C CB  . LEU F 4 73  ? -66.281 89.013  6.755    1.00 109.92 ? 73  LEU F CB  1 
ATOM 10372 C CG  . LEU F 4 73  ? -66.527 87.912  7.790    1.00 109.92 ? 73  LEU F CG  1 
ATOM 10373 C CD1 . LEU F 4 73  ? -65.608 88.094  8.983    1.00 109.92 ? 73  LEU F CD1 1 
ATOM 10374 C CD2 . LEU F 4 73  ? -67.979 87.917  8.227    1.00 109.92 ? 73  LEU F CD2 1 
ATOM 10375 N N   . LYS F 4 74  ? -67.738 87.505  4.314    1.00 109.18 ? 74  LYS F N   1 
ATOM 10376 C CA  . LYS F 4 74  ? -68.504 86.364  3.762    1.00 109.18 ? 74  LYS F CA  1 
ATOM 10377 C C   . LYS F 4 74  ? -67.810 85.859  2.496    1.00 109.18 ? 74  LYS F C   1 
ATOM 10378 O O   . LYS F 4 74  ? -68.063 84.706  2.089    1.00 109.18 ? 74  LYS F O   1 
ATOM 10379 C CB  . LYS F 4 74  ? -69.927 86.787  3.480    1.00 30.00  ? 74  LYS F CB  1 
ATOM 10380 N N   . LYS F 4 75  ? -66.957 86.695  1.896    1.00 108.97 ? 75  LYS F N   1 
ATOM 10381 C CA  . LYS F 4 75  ? -66.252 86.310  0.650    1.00 108.97 ? 75  LYS F CA  1 
ATOM 10382 C C   . LYS F 4 75  ? -64.859 85.765  0.976    1.00 108.97 ? 75  LYS F C   1 
ATOM 10383 O O   . LYS F 4 75  ? -63.969 85.840  0.101    1.00 108.97 ? 75  LYS F O   1 
ATOM 10384 C CB  . LYS F 4 75  ? -66.179 87.498  -0.281   1.00 30.00  ? 75  LYS F CB  1 
ATOM 10385 N N   . LEU F 4 76  ? -64.670 85.232  2.187    1.00 105.35 ? 76  LEU F N   1 
ATOM 10386 C CA  . LEU F 4 76  ? -63.365 84.622  2.555    1.00 105.35 ? 76  LEU F CA  1 
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ATOM 10388 O O   . LEU F 4 76  ? -64.435 82.598  1.851    1.00 105.35 ? 76  LEU F O   1 
ATOM 10389 C CB  . LEU F 4 76  ? -63.136 84.730  4.061    1.00 105.35 ? 76  LEU F CB  1 
ATOM 10390 C CG  . LEU F 4 76  ? -62.750 86.119  4.577    1.00 105.35 ? 76  LEU F CG  1 
ATOM 10391 C CD1 . LEU F 4 76  ? -62.364 86.074  6.044    1.00 105.35 ? 76  LEU F CD1 1 
ATOM 10392 C CD2 . LEU F 4 76  ? -61.632 86.717  3.742    1.00 105.35 ? 76  LEU F CD2 1 
ATOM 10393 N N   . ASN F 4 77  ? -62.150 82.570  1.949    1.00 98.31  ? 77  ASN F N   1 
ATOM 10394 C CA  . ASN F 4 77  ? -62.035 81.191  1.490    1.00 98.31  ? 77  ASN F CA  1 
ATOM 10395 C C   . ASN F 4 77  ? -62.451 80.200  2.573    1.00 98.31  ? 77  ASN F C   1 
ATOM 10396 O O   . ASN F 4 77  ? -62.604 80.572  3.740    1.00 98.31  ? 77  ASN F O   1 
ATOM 10397 C CB  . ASN F 4 77  ? -60.613 80.932  0.951    1.00 98.31  ? 77  ASN F CB  1 
ATOM 10398 C CG  . ASN F 4 77  ? -59.577 80.589  2.035    1.00 98.31  ? 77  ASN F CG  1 
ATOM 10399 O OD1 . ASN F 4 77  ? -59.882 80.413  3.212    1.00 98.31  ? 77  ASN F OD1 1 
ATOM 10400 N ND2 . ASN F 4 77  ? -58.323 80.498  1.611    1.00 98.31  ? 77  ASN F ND2 1 
ATOM 10401 N N   . LYS F 4 78  ? -62.648 78.937  2.187    1.00 94.36  ? 78  LYS F N   1 
ATOM 10402 C CA  . LYS F 4 78  ? -63.152 77.941  3.125    1.00 94.36  ? 78  LYS F CA  1 
ATOM 10403 C C   . LYS F 4 78  ? -62.164 77.659  4.249    1.00 94.36  ? 78  LYS F C   1 
ATOM 10404 O O   . LYS F 4 78  ? -62.576 77.306  5.360    1.00 94.36  ? 78  LYS F O   1 
ATOM 10405 C CB  . LYS F 4 78  ? -63.487 76.648  2.380    1.00 94.36  ? 78  LYS F CB  1 
ATOM 10406 C CG  . LYS F 4 78  ? -64.482 75.747  3.103    1.00 94.36  ? 78  LYS F CG  1 
ATOM 10407 C CD  . LYS F 4 78  ? -64.531 74.315  2.547    1.00 94.36  ? 78  LYS F CD  1 
ATOM 10408 C CE  . LYS F 4 78  ? -64.502 74.189  1.014    1.00 94.36  ? 78  LYS F CE  1 
ATOM 10409 N NZ  . LYS F 4 78  ? -65.087 75.316  0.224    1.00 94.36  ? 78  LYS F NZ  1 
ATOM 10410 N N   . LEU F 4 79  ? -60.867 77.807  3.989    1.00 90.77  ? 79  LEU F N   1 
ATOM 10411 C CA  . LEU F 4 79  ? -59.847 77.500  4.983    1.00 90.77  ? 79  LEU F CA  1 
ATOM 10412 C C   . LEU F 4 79  ? -59.569 78.656  5.933    1.00 90.77  ? 79  LEU F C   1 
ATOM 10413 O O   . LEU F 4 79  ? -58.778 78.486  6.868    1.00 90.77  ? 79  LEU F O   1 
ATOM 10414 C CB  . LEU F 4 79  ? -58.546 77.087  4.288    1.00 90.77  ? 79  LEU F CB  1 
ATOM 10415 C CG  . LEU F 4 79  ? -58.633 75.898  3.331    1.00 90.77  ? 79  LEU F CG  1 
ATOM 10416 C CD1 . LEU F 4 79  ? -57.448 75.888  2.377    1.00 90.77  ? 79  LEU F CD1 1 
ATOM 10417 C CD2 . LEU F 4 79  ? -58.714 74.592  4.106    1.00 90.77  ? 79  LEU F CD2 1 
ATOM 10418 N N   . ALA F 4 80  ? -60.192 79.813  5.728    1.00 90.81  ? 80  ALA F N   1 
ATOM 10419 C CA  . ALA F 4 80  ? -59.898 81.004  6.521    1.00 90.81  ? 80  ALA F CA  1 
ATOM 10420 C C   . ALA F 4 80  ? -60.728 80.971  7.797    1.00 90.81  ? 80  ALA F C   1 
ATOM 10421 O O   . ALA F 4 80  ? -61.910 81.321  7.794    1.00 90.81  ? 80  ALA F O   1 
ATOM 10422 C CB  . ALA F 4 80  ? -60.174 82.271  5.718    1.00 90.81  ? 80  ALA F CB  1 
ATOM 10423 N N   . LYS F 4 81  ? -60.109 80.546  8.891    1.00 84.57  ? 81  LYS F N   1 
ATOM 10424 C CA  . LYS F 4 81  ? -60.684 80.695  10.219   1.00 84.57  ? 81  LYS F CA  1 
ATOM 10425 C C   . LYS F 4 81  ? -60.045 81.898  10.897   1.00 84.57  ? 81  LYS F C   1 
ATOM 10426 O O   . LYS F 4 81  ? -58.954 82.326  10.510   1.00 84.57  ? 81  LYS F O   1 
ATOM 10427 C CB  . LYS F 4 81  ? -60.475 79.441  11.069   1.00 84.57  ? 81  LYS F CB  1 
ATOM 10428 C CG  . LYS F 4 81  ? -59.384 78.509  10.576   1.00 84.57  ? 81  LYS F CG  1 
ATOM 10429 C CD  . LYS F 4 81  ? -59.008 77.503  11.656   1.00 84.57  ? 81  LYS F CD  1 
ATOM 10430 C CE  . LYS F 4 81  ? -58.069 76.435  11.124   1.00 84.57  ? 81  LYS F CE  1 
ATOM 10431 N NZ  . LYS F 4 81  ? -58.046 75.229  11.998   1.00 84.57  ? 81  LYS F NZ  1 
ATOM 10432 N N   . TYR F 4 82  ? -60.758 82.463  11.875   1.00 86.05  ? 82  TYR F N   1 
ATOM 10433 C CA  . TYR F 4 82  ? -60.274 83.563  12.707   1.00 86.05  ? 82  TYR F CA  1 
ATOM 10434 C C   . TYR F 4 82  ? -60.277 84.867  11.920   1.00 86.05  ? 82  TYR F C   1 
ATOM 10435 O O   . TYR F 4 82  ? -59.566 84.997  10.919   1.00 86.05  ? 82  TYR F O   1 
ATOM 10436 C CB  . TYR F 4 82  ? -58.869 83.282  13.253   1.00 86.05  ? 82  TYR F CB  1 
ATOM 10437 C CG  . TYR F 4 82  ? -58.720 82.000  14.045   1.00 86.05  ? 82  TYR F CG  1 
ATOM 10438 C CD1 . TYR F 4 82  ? -59.826 81.252  14.429   1.00 86.05  ? 82  TYR F CD1 1 
ATOM 10439 C CD2 . TYR F 4 82  ? -57.463 81.527  14.388   1.00 86.05  ? 82  TYR F CD2 1 
ATOM 10440 C CE1 . TYR F 4 82  ? -59.682 80.080  15.144   1.00 86.05  ? 82  TYR F CE1 1 
ATOM 10441 C CE2 . TYR F 4 82  ? -57.310 80.359  15.100   1.00 86.05  ? 82  TYR F CE2 1 
ATOM 10442 C CZ  . TYR F 4 82  ? -58.419 79.640  15.477   1.00 86.05  ? 82  TYR F CZ  1 
ATOM 10443 O OH  . TYR F 4 82  ? -58.260 78.475  16.187   1.00 86.05  ? 82  TYR F OH  1 
ATOM 10444 N N   . ALA F 4 83  ? -61.068 85.840  12.363   1.00 90.04  ? 83  ALA F N   1 
ATOM 10445 C CA  . ALA F 4 83  ? -61.151 87.123  11.675   1.00 90.04  ? 83  ALA F CA  1 
ATOM 10446 C C   . ALA F 4 83  ? -61.542 88.240  12.635   1.00 90.04  ? 83  ALA F C   1 
ATOM 10447 O O   . ALA F 4 83  ? -61.335 88.135  13.844   1.00 90.04  ? 83  ALA F O   1 
ATOM 10448 C CB  . ALA F 4 83  ? -62.141 87.041  10.525   1.00 90.04  ? 83  ALA F CB  1 
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