data_XXXX
# 
loop_
_audit_author.name 
_audit_author.pdbx_ordinal 
_audit_author.identifier_ORCID 
"Chang, Z." 1 ? 
"Wang, Q."  2 ? 
# 
_struct.entry_id                     XXXX 
_struct.title                        "CYP725A4 apo structure" 
_struct.pdbx_model_details           ? 
_struct.pdbx_formula_weight          ? 
_struct.pdbx_formula_weight_method   ? 
_struct.pdbx_model_type_details      ? 
_struct.pdbx_CASP_flag               N 
# 
_struct_keywords.entry_id        XXXX 
_struct_keywords.text            "P450, BIOSYNTHETIC PROTEIN" 
_struct_keywords.pdbx_keywords   "BIOSYNTHETIC PROTEIN" 
# 
_exptl.absorpt_coefficient_mu     ? 
_exptl.absorpt_correction_T_max   ? 
_exptl.absorpt_correction_T_min   ? 
_exptl.absorpt_correction_type    ? 
_exptl.absorpt_process_details    ? 
_exptl.entry_id                   XXXX 
_exptl.crystals_number            1 
_exptl.details                    ? 
_exptl.method                     "X-RAY DIFFRACTION" 
_exptl.method_details             ? 
# 
_citation.abstract                  ? 
_citation.abstract_id_CAS           ? 
_citation.book_id_ISBN              ? 
_citation.book_publisher            ? 
_citation.book_publisher_city       ? 
_citation.book_title                ? 
_citation.coordinate_linkage        ? 
_citation.country                   US 
_citation.database_id_Medline       ? 
_citation.details                   ? 
_citation.id                        primary 
_citation.journal_abbrev            "Acs Catalysis" 
_citation.journal_id_ASTM           ? 
_citation.journal_id_CSD            ? 
_citation.journal_id_ISSN           2155-5435 
_citation.journal_full              ? 
_citation.journal_issue             ? 
_citation.journal_volume            14 
_citation.language                  ? 
_citation.page_first                3912 
_citation.page_last                 3925 
_citation.title                     "Unraveling the Catalytic Mechanism of Taxadiene-5alpha-hydroxylase from Crystallography and Computational Analyses." 
_citation.year                      2024 
_citation.database_id_CSD           ? 
_citation.pdbx_database_id_DOI      10.1021/acscatal.3c05807 
_citation.pdbx_database_id_PubMed   ? 
_citation.pdbx_database_id_patent   ? 
_citation.unpublished_flag          ? 
# 
loop_
_citation_author.citation_id 
_citation_author.name 
_citation_author.ordinal 
_citation_author.identifier_ORCID 
primary "Song, X."  1 ? 
primary "Wang, Q."  2 ? 
primary "Zhu, X."   3 ? 
primary "Fang, W."  4 ? 
primary "Liu, X."   5 ? 
primary "Shi, C."   6 ? 
primary "Chang, Z." 7 ? 
primary "Jiang, H." 8 ? 
primary "Wang, B."  9 ? 
# 
_entity_poly.entity_id                      1 
_entity_poly.type                           "polypeptide(L)" 
_entity_poly.nstd_linkage                   no 
_entity_poly.nstd_monomer                   no 
_entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code       
;FIGESFIFLRALRSNSLEQFFDERVKKFGLVFKTSLIGHPTVVLCGPAGNRLILSNEEKLVQMSWPAQFMKLMGENSVAT
RRGEDHIVMRSALAGFFGPGALQSYIGKMNTEIQSHINEKWKGKDEVNVLPLVRELVFNISAILFFNIYDKQEQDRLHKL
LETILVGSFALPIDLPGFGFHRALQGRAKLNKIMLSLIKKRKEDLQSGSATATQDLLSVLLTFRDDKGTPLTNDEILDNF
SSLLHASYDTTTSPMALIFKLLSSNPECYQKVVQEQLEILSNKEEGEEITWKDLKAMKYTWQVAQETLRMFPPVFGTFRK
AITDIQYDGYTIPKGWKLLWTTYSTHPKDLYFNEPEKFMPSRFDQEGKHVAPYTFLPFGGGQRSCVGWEFSKMEILLFVH
HFVKTFSSYTPVDPDEKISGDPLPPLPSKGFSIKLFPRP
;
_entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code_can   
;FIGESFIFLRALRSNSLEQFFDERVKKFGLVFKTSLIGHPTVVLCGPAGNRLILSNEEKLVQMSWPAQFMKLMGENSVAT
RRGEDHIVMRSALAGFFGPGALQSYIGKMNTEIQSHINEKWKGKDEVNVLPLVRELVFNISAILFFNIYDKQEQDRLHKL
LETILVGSFALPIDLPGFGFHRALQGRAKLNKIMLSLIKKRKEDLQSGSATATQDLLSVLLTFRDDKGTPLTNDEILDNF
SSLLHASYDTTTSPMALIFKLLSSNPECYQKVVQEQLEILSNKEEGEEITWKDLKAMKYTWQVAQETLRMFPPVFGTFRK
AITDIQYDGYTIPKGWKLLWTTYSTHPKDLYFNEPEKFMPSRFDQEGKHVAPYTFLPFGGGQRSCVGWEFSKMEILLFVH
HFVKTFSSYTPVDPDEKISGDPLPPLPSKGFSIKLFPRP
;
_entity_poly.pdbx_strand_id                 A 
_entity_poly.pdbx_target_identifier         ? 
# 
loop_
_entity_poly_seq.entity_id 
_entity_poly_seq.num 
_entity_poly_seq.mon_id 
_entity_poly_seq.hetero 
1 1   PHE n 
1 2   ILE n 
1 3   GLY n 
1 4   GLU n 
1 5   SER n 
1 6   PHE n 
1 7   ILE n 
1 8   PHE n 
1 9   LEU n 
1 10  ARG n 
1 11  ALA n 
1 12  LEU n 
1 13  ARG n 
1 14  SER n 
1 15  ASN n 
1 16  SER n 
1 17  LEU n 
1 18  GLU n 
1 19  GLN n 
1 20  PHE n 
1 21  PHE n 
1 22  ASP n 
1 23  GLU n 
1 24  ARG n 
1 25  VAL n 
1 26  LYS n 
1 27  LYS n 
1 28  PHE n 
1 29  GLY n 
1 30  LEU n 
1 31  VAL n 
1 32  PHE n 
1 33  LYS n 
1 34  THR n 
1 35  SER n 
1 36  LEU n 
1 37  ILE n 
1 38  GLY n 
1 39  HIS n 
1 40  PRO n 
1 41  THR n 
1 42  VAL n 
1 43  VAL n 
1 44  LEU n 
1 45  CYS n 
1 46  GLY n 
1 47  PRO n 
1 48  ALA n 
1 49  GLY n 
1 50  ASN n 
1 51  ARG n 
1 52  LEU n 
1 53  ILE n 
1 54  LEU n 
1 55  SER n 
1 56  ASN n 
1 57  GLU n 
1 58  GLU n 
1 59  LYS n 
1 60  LEU n 
1 61  VAL n 
1 62  GLN n 
1 63  MET n 
1 64  SER n 
1 65  TRP n 
1 66  PRO n 
1 67  ALA n 
1 68  GLN n 
1 69  PHE n 
1 70  MET n 
1 71  LYS n 
1 72  LEU n 
1 73  MET n 
1 74  GLY n 
1 75  GLU n 
1 76  ASN n 
1 77  SER n 
1 78  VAL n 
1 79  ALA n 
1 80  THR n 
1 81  ARG n 
1 82  ARG n 
1 83  GLY n 
1 84  GLU n 
1 85  ASP n 
1 86  HIS n 
1 87  ILE n 
1 88  VAL n 
1 89  MET n 
1 90  ARG n 
1 91  SER n 
1 92  ALA n 
1 93  LEU n 
1 94  ALA n 
1 95  GLY n 
1 96  PHE n 
1 97  PHE n 
1 98  GLY n 
1 99  PRO n 
1 100 GLY n 
1 101 ALA n 
1 102 LEU n 
1 103 GLN n 
1 104 SER n 
1 105 TYR n 
1 106 ILE n 
1 107 GLY n 
1 108 LYS n 
1 109 MET n 
1 110 ASN n 
1 111 THR n 
1 112 GLU n 
1 113 ILE n 
1 114 GLN n 
1 115 SER n 
1 116 HIS n 
1 117 ILE n 
1 118 ASN n 
1 119 GLU n 
1 120 LYS n 
1 121 TRP n 
1 122 LYS n 
1 123 GLY n 
1 124 LYS n 
1 125 ASP n 
1 126 GLU n 
1 127 VAL n 
1 128 ASN n 
1 129 VAL n 
1 130 LEU n 
1 131 PRO n 
1 132 LEU n 
1 133 VAL n 
1 134 ARG n 
1 135 GLU n 
1 136 LEU n 
1 137 VAL n 
1 138 PHE n 
1 139 ASN n 
1 140 ILE n 
1 141 SER n 
1 142 ALA n 
1 143 ILE n 
1 144 LEU n 
1 145 PHE n 
1 146 PHE n 
1 147 ASN n 
1 148 ILE n 
1 149 TYR n 
1 150 ASP n 
1 151 LYS n 
1 152 GLN n 
1 153 GLU n 
1 154 GLN n 
1 155 ASP n 
1 156 ARG n 
1 157 LEU n 
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1 159 LYS n 
1 160 LEU n 
1 161 LEU n 
1 162 GLU n 
1 163 THR n 
1 164 ILE n 
1 165 LEU n 
1 166 VAL n 
1 167 GLY n 
1 168 SER n 
1 169 PHE n 
1 170 ALA n 
1 171 LEU n 
1 172 PRO n 
1 173 ILE n 
1 174 ASP n 
1 175 LEU n 
1 176 PRO n 
1 177 GLY n 
1 178 PHE n 
1 179 GLY n 
1 180 PHE n 
1 181 HIS n 
1 182 ARG n 
1 183 ALA n 
1 184 LEU n 
1 185 GLN n 
1 186 GLY n 
1 187 ARG n 
1 188 ALA n 
1 189 LYS n 
1 190 LEU n 
1 191 ASN n 
1 192 LYS n 
1 193 ILE n 
1 194 MET n 
1 195 LEU n 
1 196 SER n 
1 197 LEU n 
1 198 ILE n 
1 199 LYS n 
1 200 LYS n 
1 201 ARG n 
1 202 LYS n 
1 203 GLU n 
1 204 ASP n 
1 205 LEU n 
1 206 GLN n 
1 207 SER n 
1 208 GLY n 
1 209 SER n 
1 210 ALA n 
1 211 THR n 
1 212 ALA n 
1 213 THR n 
1 214 GLN n 
1 215 ASP n 
1 216 LEU n 
1 217 LEU n 
1 218 SER n 
1 219 VAL n 
1 220 LEU n 
1 221 LEU n 
1 222 THR n 
1 223 PHE n 
1 224 ARG n 
1 225 ASP n 
1 226 ASP n 
1 227 LYS n 
1 228 GLY n 
1 229 THR n 
1 230 PRO n 
1 231 LEU n 
1 232 THR n 
1 233 ASN n 
1 234 ASP n 
1 235 GLU n 
1 236 ILE n 
1 237 LEU n 
1 238 ASP n 
1 239 ASN n 
1 240 PHE n 
1 241 SER n 
1 242 SER n 
1 243 LEU n 
1 244 LEU n 
1 245 HIS n 
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1 247 SER n 
1 248 TYR n 
1 249 ASP n 
1 250 THR n 
1 251 THR n 
1 252 THR n 
1 253 SER n 
1 254 PRO n 
1 255 MET n 
1 256 ALA n 
1 257 LEU n 
1 258 ILE n 
1 259 PHE n 
1 260 LYS n 
1 261 LEU n 
1 262 LEU n 
1 263 SER n 
1 264 SER n 
1 265 ASN n 
1 266 PRO n 
1 267 GLU n 
1 268 CYS n 
1 269 TYR n 
1 270 GLN n 
1 271 LYS n 
1 272 VAL n 
1 273 VAL n 
1 274 GLN n 
1 275 GLU n 
1 276 GLN n 
1 277 LEU n 
1 278 GLU n 
1 279 ILE n 
1 280 LEU n 
1 281 SER n 
1 282 ASN n 
1 283 LYS n 
1 284 GLU n 
1 285 GLU n 
1 286 GLY n 
1 287 GLU n 
1 288 GLU n 
1 289 ILE n 
1 290 THR n 
1 291 TRP n 
1 292 LYS n 
1 293 ASP n 
1 294 LEU n 
1 295 LYS n 
1 296 ALA n 
1 297 MET n 
1 298 LYS n 
1 299 TYR n 
1 300 THR n 
1 301 TRP n 
1 302 GLN n 
1 303 VAL n 
1 304 ALA n 
1 305 GLN n 
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1 307 THR n 
1 308 LEU n 
1 309 ARG n 
1 310 MET n 
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1 312 PRO n 
1 313 PRO n 
1 314 VAL n 
1 315 PHE n 
1 316 GLY n 
1 317 THR n 
1 318 PHE n 
1 319 ARG n 
1 320 LYS n 
1 321 ALA n 
1 322 ILE n 
1 323 THR n 
1 324 ASP n 
1 325 ILE n 
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1 328 ASP n 
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1 331 THR n 
1 332 ILE n 
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1 356 GLU n 
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1 360 PRO n 
1 361 SER n 
1 362 ARG n 
1 363 PHE n 
1 364 ASP n 
1 365 GLN n 
1 366 GLU n 
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1 368 LYS n 
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1 370 VAL n 
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1 373 TYR n 
1 374 THR n 
1 375 PHE n 
1 376 LEU n 
1 377 PRO n 
1 378 PHE n 
1 379 GLY n 
1 380 GLY n 
1 381 GLY n 
1 382 GLN n 
1 383 ARG n 
1 384 SER n 
1 385 CYS n 
1 386 VAL n 
1 387 GLY n 
1 388 TRP n 
1 389 GLU n 
1 390 PHE n 
1 391 SER n 
1 392 LYS n 
1 393 MET n 
1 394 GLU n 
1 395 ILE n 
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1 397 LEU n 
1 398 PHE n 
1 399 VAL n 
1 400 HIS n 
1 401 HIS n 
1 402 PHE n 
1 403 VAL n 
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1 405 THR n 
1 406 PHE n 
1 407 SER n 
1 408 SER n 
1 409 TYR n 
1 410 THR n 
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1 412 VAL n 
1 413 ASP n 
1 414 PRO n 
1 415 ASP n 
1 416 GLU n 
1 417 LYS n 
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1 419 SER n 
1 420 GLY n 
1 421 ASP n 
1 422 PRO n 
1 423 LEU n 
1 424 PRO n 
1 425 PRO n 
1 426 LEU n 
1 427 PRO n 
1 428 SER n 
1 429 LYS n 
1 430 GLY n 
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1 432 SER n 
1 433 ILE n 
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1 435 LEU n 
1 436 PHE n 
1 437 PRO n 
1 438 ARG n 
1 439 PRO n 
# 
loop_
_entity.id 
_entity.type 
_entity.src_method 
_entity.pdbx_description 
_entity.formula_weight 
_entity.pdbx_number_of_molecules 
_entity.pdbx_ec 
_entity.pdbx_mutation 
_entity.pdbx_fragment 
_entity.details 
1 polymer     man "Taxadiene 5-alpha hydroxylase"   50132.648 1  1.14.14.176 ? ? ? 
2 non-polymer syn "PROTOPORPHYRIN IX CONTAINING FE" 616.487   1  ?           ? ? ? 
3 water       nat water                             18.015    89 ?           ? ? ? 
# 
loop_
_pdbx_poly_seq_scheme.asym_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.entity_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.seq_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.ndb_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.auth_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.auth_mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_strand_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_ins_code 
_pdbx_poly_seq_scheme.hetero 
A 1 1   PHE 1   29  29  PHE PHE A ? n 
A 1 2   ILE 2   30  30  ILE ILE A ? n 
A 1 3   GLY 3   31  31  GLY GLY A ? n 
A 1 4   GLU 4   32  32  GLU GLU A ? n 
A 1 5   SER 5   33  33  SER SER A ? n 
A 1 6   PHE 6   34  34  PHE PHE A ? n 
A 1 7   ILE 7   35  35  ILE ILE A ? n 
A 1 8   PHE 8   36  36  PHE PHE A ? n 
A 1 9   LEU 9   37  37  LEU LEU A ? n 
A 1 10  ARG 10  38  38  ARG ARG A ? n 
A 1 11  ALA 11  39  39  ALA ALA A ? n 
A 1 12  LEU 12  40  40  LEU LEU A ? n 
A 1 13  ARG 13  41  41  ARG ARG A ? n 
A 1 14  SER 14  42  42  SER SER A ? n 
A 1 15  ASN 15  43  43  ASN ASN A ? n 
A 1 16  SER 16  44  44  SER SER A ? n 
A 1 17  LEU 17  45  45  LEU LEU A ? n 
A 1 18  GLU 18  46  46  GLU GLU A ? n 
A 1 19  GLN 19  47  47  GLN GLN A ? n 
A 1 20  PHE 20  48  48  PHE PHE A ? n 
A 1 21  PHE 21  49  49  PHE PHE A ? n 
A 1 22  ASP 22  50  50  ASP ASP A ? n 
A 1 23  GLU 23  51  51  GLU GLU A ? n 
A 1 24  ARG 24  52  52  ARG ARG A ? n 
A 1 25  VAL 25  53  53  VAL VAL A ? n 
A 1 26  LYS 26  54  54  LYS LYS A ? n 
A 1 27  LYS 27  55  55  LYS LYS A ? n 
A 1 28  PHE 28  56  56  PHE PHE A ? n 
A 1 29  GLY 29  57  57  GLY GLY A ? n 
A 1 30  LEU 30  58  58  LEU LEU A ? n 
A 1 31  VAL 31  59  59  VAL VAL A ? n 
A 1 32  PHE 32  60  60  PHE PHE A ? n 
A 1 33  LYS 33  61  61  LYS LYS A ? n 
A 1 34  THR 34  62  62  THR THR A ? n 
A 1 35  SER 35  63  63  SER SER A ? n 
A 1 36  LEU 36  64  64  LEU LEU A ? n 
A 1 37  ILE 37  65  65  ILE ILE A ? n 
A 1 38  GLY 38  66  66  GLY GLY A ? n 
A 1 39  HIS 39  67  67  HIS HIS A ? n 
A 1 40  PRO 40  68  68  PRO PRO A ? n 
A 1 41  THR 41  69  69  THR THR A ? n 
A 1 42  VAL 42  70  70  VAL VAL A ? n 
A 1 43  VAL 43  71  71  VAL VAL A ? n 
A 1 44  LEU 44  72  72  LEU LEU A ? n 
A 1 45  CYS 45  73  73  CYS CYS A ? n 
A 1 46  GLY 46  74  74  GLY GLY A ? n 
A 1 47  PRO 47  75  75  PRO PRO A ? n 
A 1 48  ALA 48  76  76  ALA ALA A ? n 
A 1 49  GLY 49  77  77  GLY GLY A ? n 
A 1 50  ASN 50  78  78  ASN ASN A ? n 
A 1 51  ARG 51  79  79  ARG ARG A ? n 
A 1 52  LEU 52  80  80  LEU LEU A ? n 
A 1 53  ILE 53  81  81  ILE ILE A ? n 
A 1 54  LEU 54  82  82  LEU LEU A ? n 
A 1 55  SER 55  83  83  SER SER A ? n 
A 1 56  ASN 56  84  84  ASN ASN A ? n 
A 1 57  GLU 57  85  85  GLU GLU A ? n 
A 1 58  GLU 58  86  86  GLU GLU A ? n 
A 1 59  LYS 59  87  87  LYS LYS A ? n 
A 1 60  LEU 60  88  88  LEU LEU A ? n 
A 1 61  VAL 61  89  89  VAL VAL A ? n 
A 1 62  GLN 62  90  90  GLN GLN A ? n 
A 1 63  MET 63  91  91  MET MET A ? n 
A 1 64  SER 64  92  92  SER SER A ? n 
A 1 65  TRP 65  93  93  TRP TRP A ? n 
A 1 66  PRO 66  94  94  PRO PRO A ? n 
A 1 67  ALA 67  95  95  ALA ALA A ? n 
A 1 68  GLN 68  96  96  GLN GLN A ? n 
A 1 69  PHE 69  97  97  PHE PHE A ? n 
A 1 70  MET 70  98  98  MET MET A ? n 
A 1 71  LYS 71  99  99  LYS LYS A ? n 
A 1 72  LEU 72  100 100 LEU LEU A ? n 
A 1 73  MET 73  101 101 MET MET A ? n 
A 1 74  GLY 74  102 102 GLY GLY A ? n 
A 1 75  GLU 75  103 103 GLU GLU A ? n 
A 1 76  ASN 76  104 104 ASN ASN A ? n 
A 1 77  SER 77  105 105 SER SER A ? n 
A 1 78  VAL 78  106 106 VAL VAL A ? n 
A 1 79  ALA 79  107 107 ALA ALA A ? n 
A 1 80  THR 80  108 108 THR THR A ? n 
A 1 81  ARG 81  109 109 ARG ARG A ? n 
A 1 82  ARG 82  110 110 ARG ARG A ? n 
A 1 83  GLY 83  111 111 GLY GLY A ? n 
A 1 84  GLU 84  112 112 GLU GLU A ? n 
A 1 85  ASP 85  113 113 ASP ASP A ? n 
A 1 86  HIS 86  114 114 HIS HIS A ? n 
A 1 87  ILE 87  115 115 ILE ILE A ? n 
A 1 88  VAL 88  116 116 VAL VAL A ? n 
A 1 89  MET 89  117 117 MET MET A ? n 
A 1 90  ARG 90  118 118 ARG ARG A ? n 
A 1 91  SER 91  119 119 SER SER A ? n 
A 1 92  ALA 92  120 120 ALA ALA A ? n 
A 1 93  LEU 93  121 121 LEU LEU A ? n 
A 1 94  ALA 94  122 122 ALA ALA A ? n 
A 1 95  GLY 95  123 123 GLY GLY A ? n 
A 1 96  PHE 96  124 124 PHE PHE A ? n 
A 1 97  PHE 97  125 125 PHE PHE A ? n 
A 1 98  GLY 98  126 126 GLY GLY A ? n 
A 1 99  PRO 99  127 127 PRO PRO A ? n 
A 1 100 GLY 100 128 128 GLY GLY A ? n 
A 1 101 ALA 101 129 129 ALA ALA A ? n 
A 1 102 LEU 102 130 130 LEU LEU A ? n 
A 1 103 GLN 103 131 131 GLN GLN A ? n 
A 1 104 SER 104 132 132 SER SER A ? n 
A 1 105 TYR 105 133 133 TYR TYR A ? n 
A 1 106 ILE 106 134 134 ILE ILE A ? n 
A 1 107 GLY 107 135 135 GLY GLY A ? n 
A 1 108 LYS 108 136 136 LYS LYS A ? n 
A 1 109 MET 109 137 137 MET MET A ? n 
A 1 110 ASN 110 138 138 ASN ASN A ? n 
A 1 111 THR 111 139 139 THR THR A ? n 
A 1 112 GLU 112 140 140 GLU GLU A ? n 
A 1 113 ILE 113 141 141 ILE ILE A ? n 
A 1 114 GLN 114 142 142 GLN GLN A ? n 
A 1 115 SER 115 143 143 SER SER A ? n 
A 1 116 HIS 116 144 144 HIS HIS A ? n 
A 1 117 ILE 117 145 145 ILE ILE A ? n 
A 1 118 ASN 118 146 146 ASN ASN A ? n 
A 1 119 GLU 119 147 147 GLU GLU A ? n 
A 1 120 LYS 120 148 148 LYS LYS A ? n 
A 1 121 TRP 121 149 149 TRP TRP A ? n 
A 1 122 LYS 122 150 150 LYS LYS A ? n 
A 1 123 GLY 123 151 151 GLY GLY A ? n 
A 1 124 LYS 124 152 152 LYS LYS A ? n 
A 1 125 ASP 125 153 153 ASP ASP A ? n 
A 1 126 GLU 126 154 154 GLU GLU A ? n 
A 1 127 VAL 127 155 155 VAL VAL A ? n 
A 1 128 ASN 128 156 156 ASN ASN A ? n 
A 1 129 VAL 129 157 157 VAL VAL A ? n 
A 1 130 LEU 130 158 158 LEU LEU A ? n 
A 1 131 PRO 131 159 159 PRO PRO A ? n 
A 1 132 LEU 132 160 160 LEU LEU A ? n 
A 1 133 VAL 133 161 161 VAL VAL A ? n 
A 1 134 ARG 134 162 162 ARG ARG A ? n 
A 1 135 GLU 135 163 163 GLU GLU A ? n 
A 1 136 LEU 136 164 164 LEU LEU A ? n 
A 1 137 VAL 137 165 165 VAL VAL A ? n 
A 1 138 PHE 138 166 166 PHE PHE A ? n 
A 1 139 ASN 139 167 167 ASN ASN A ? n 
A 1 140 ILE 140 168 168 ILE ILE A ? n 
A 1 141 SER 141 169 169 SER SER A ? n 
A 1 142 ALA 142 170 170 ALA ALA A ? n 
A 1 143 ILE 143 171 171 ILE ILE A ? n 
A 1 144 LEU 144 172 172 LEU LEU A ? n 
A 1 145 PHE 145 173 173 PHE PHE A ? n 
A 1 146 PHE 146 174 174 PHE PHE A ? n 
A 1 147 ASN 147 175 175 ASN ASN A ? n 
A 1 148 ILE 148 176 176 ILE ILE A ? n 
A 1 149 TYR 149 177 177 TYR TYR A ? n 
A 1 150 ASP 150 178 178 ASP ASP A ? n 
A 1 151 LYS 151 179 179 LYS LYS A ? n 
A 1 152 GLN 152 180 180 GLN GLN A ? n 
A 1 153 GLU 153 181 181 GLU GLU A ? n 
A 1 154 GLN 154 182 182 GLN GLN A ? n 
A 1 155 ASP 155 183 183 ASP ASP A ? n 
A 1 156 ARG 156 184 184 ARG ARG A ? n 
A 1 157 LEU 157 185 185 LEU LEU A ? n 
A 1 158 HIS 158 186 186 HIS HIS A ? n 
A 1 159 LYS 159 187 187 LYS LYS A ? n 
A 1 160 LEU 160 188 188 LEU LEU A ? n 
A 1 161 LEU 161 189 189 LEU LEU A ? n 
A 1 162 GLU 162 190 190 GLU GLU A ? n 
A 1 163 THR 163 191 191 THR THR A ? n 
A 1 164 ILE 164 192 192 ILE ILE A ? n 
A 1 165 LEU 165 193 193 LEU LEU A ? n 
A 1 166 VAL 166 194 194 VAL VAL A ? n 
A 1 167 GLY 167 195 195 GLY GLY A ? n 
A 1 168 SER 168 196 196 SER SER A ? n 
A 1 169 PHE 169 197 197 PHE PHE A ? n 
A 1 170 ALA 170 198 198 ALA ALA A ? n 
A 1 171 LEU 171 199 199 LEU LEU A ? n 
A 1 172 PRO 172 200 200 PRO PRO A ? n 
A 1 173 ILE 173 201 201 ILE ILE A ? n 
A 1 174 ASP 174 202 202 ASP ASP A ? n 
A 1 175 LEU 175 203 203 LEU LEU A ? n 
A 1 176 PRO 176 204 204 PRO PRO A ? n 
A 1 177 GLY 177 205 205 GLY GLY A ? n 
A 1 178 PHE 178 206 206 PHE PHE A ? n 
A 1 179 GLY 179 207 207 GLY GLY A ? n 
A 1 180 PHE 180 208 208 PHE PHE A ? n 
A 1 181 HIS 181 209 209 HIS HIS A ? n 
A 1 182 ARG 182 210 210 ARG ARG A ? n 
A 1 183 ALA 183 211 211 ALA ALA A ? n 
A 1 184 LEU 184 212 212 LEU LEU A ? n 
A 1 185 GLN 185 213 213 GLN GLN A ? n 
A 1 186 GLY 186 214 214 GLY GLY A ? n 
A 1 187 ARG 187 215 215 ARG ARG A ? n 
A 1 188 ALA 188 216 216 ALA ALA A ? n 
A 1 189 LYS 189 217 217 LYS LYS A ? n 
A 1 190 LEU 190 218 218 LEU LEU A ? n 
A 1 191 ASN 191 219 219 ASN ASN A ? n 
A 1 192 LYS 192 220 220 LYS LYS A ? n 
A 1 193 ILE 193 221 221 ILE ILE A ? n 
A 1 194 MET 194 222 222 MET MET A ? n 
A 1 195 LEU 195 223 223 LEU LEU A ? n 
A 1 196 SER 196 224 224 SER SER A ? n 
A 1 197 LEU 197 225 225 LEU LEU A ? n 
A 1 198 ILE 198 226 226 ILE ILE A ? n 
A 1 199 LYS 199 227 227 LYS LYS A ? n 
A 1 200 LYS 200 228 228 LYS LYS A ? n 
A 1 201 ARG 201 229 229 ARG ARG A ? n 
A 1 202 LYS 202 230 230 LYS LYS A ? n 
A 1 203 GLU 203 231 231 GLU GLU A ? n 
A 1 204 ASP 204 232 232 ASP ASP A ? n 
A 1 205 LEU 205 233 233 LEU LEU A ? n 
A 1 206 GLN 206 234 234 GLN GLN A ? n 
A 1 207 SER 207 235 235 SER SER A ? n 
A 1 208 GLY 208 236 236 GLY GLY A ? n 
A 1 209 SER 209 237 237 SER SER A ? n 
A 1 210 ALA 210 238 238 ALA ALA A ? n 
A 1 211 THR 211 239 239 THR THR A ? n 
A 1 212 ALA 212 240 240 ALA ALA A ? n 
A 1 213 THR 213 241 241 THR THR A ? n 
A 1 214 GLN 214 242 242 GLN GLN A ? n 
A 1 215 ASP 215 243 243 ASP ASP A ? n 
A 1 216 LEU 216 244 244 LEU LEU A ? n 
A 1 217 LEU 217 245 245 LEU LEU A ? n 
A 1 218 SER 218 246 246 SER SER A ? n 
A 1 219 VAL 219 247 247 VAL VAL A ? n 
A 1 220 LEU 220 248 248 LEU LEU A ? n 
A 1 221 LEU 221 249 249 LEU LEU A ? n 
A 1 222 THR 222 250 250 THR THR A ? n 
A 1 223 PHE 223 251 251 PHE PHE A ? n 
A 1 224 ARG 224 252 252 ARG ARG A ? n 
A 1 225 ASP 225 253 253 ASP ASP A ? n 
A 1 226 ASP 226 254 254 ASP ASP A ? n 
A 1 227 LYS 227 255 255 LYS LYS A ? n 
A 1 228 GLY 228 256 256 GLY GLY A ? n 
A 1 229 THR 229 257 257 THR THR A ? n 
A 1 230 PRO 230 258 258 PRO PRO A ? n 
A 1 231 LEU 231 259 259 LEU LEU A ? n 
A 1 232 THR 232 260 260 THR THR A ? n 
A 1 233 ASN 233 261 261 ASN ASN A ? n 
A 1 234 ASP 234 262 262 ASP ASP A ? n 
A 1 235 GLU 235 263 263 GLU GLU A ? n 
A 1 236 ILE 236 264 264 ILE ILE A ? n 
A 1 237 LEU 237 265 265 LEU LEU A ? n 
A 1 238 ASP 238 266 266 ASP ASP A ? n 
A 1 239 ASN 239 267 267 ASN ASN A ? n 
A 1 240 PHE 240 268 268 PHE PHE A ? n 
A 1 241 SER 241 269 269 SER SER A ? n 
A 1 242 SER 242 270 270 SER SER A ? n 
A 1 243 LEU 243 271 271 LEU LEU A ? n 
A 1 244 LEU 244 272 272 LEU LEU A ? n 
A 1 245 HIS 245 273 273 HIS HIS A ? n 
A 1 246 ALA 246 274 274 ALA ALA A ? n 
A 1 247 SER 247 275 275 SER SER A ? n 
A 1 248 TYR 248 276 276 TYR TYR A ? n 
A 1 249 ASP 249 277 277 ASP ASP A ? n 
A 1 250 THR 250 278 278 THR THR A ? n 
A 1 251 THR 251 279 279 THR THR A ? n 
A 1 252 THR 252 280 280 THR THR A ? n 
A 1 253 SER 253 281 281 SER SER A ? n 
A 1 254 PRO 254 282 282 PRO PRO A ? n 
A 1 255 MET 255 283 283 MET MET A ? n 
A 1 256 ALA 256 284 284 ALA ALA A ? n 
A 1 257 LEU 257 285 285 LEU LEU A ? n 
A 1 258 ILE 258 286 286 ILE ILE A ? n 
A 1 259 PHE 259 287 287 PHE PHE A ? n 
A 1 260 LYS 260 288 288 LYS LYS A ? n 
A 1 261 LEU 261 289 289 LEU LEU A ? n 
A 1 262 LEU 262 290 290 LEU LEU A ? n 
A 1 263 SER 263 291 291 SER SER A ? n 
A 1 264 SER 264 292 292 SER SER A ? n 
A 1 265 ASN 265 293 293 ASN ASN A ? n 
A 1 266 PRO 266 294 294 PRO PRO A ? n 
A 1 267 GLU 267 295 295 GLU GLU A ? n 
A 1 268 CYS 268 296 296 CYS CYS A ? n 
A 1 269 TYR 269 297 297 TYR TYR A ? n 
A 1 270 GLN 270 298 298 GLN GLN A ? n 
A 1 271 LYS 271 299 299 LYS LYS A ? n 
A 1 272 VAL 272 300 300 VAL VAL A ? n 
A 1 273 VAL 273 301 301 VAL VAL A ? n 
A 1 274 GLN 274 302 302 GLN GLN A ? n 
A 1 275 GLU 275 303 303 GLU GLU A ? n 
A 1 276 GLN 276 304 304 GLN GLN A ? n 
A 1 277 LEU 277 305 305 LEU LEU A ? n 
A 1 278 GLU 278 306 306 GLU GLU A ? n 
A 1 279 ILE 279 307 307 ILE ILE A ? n 
A 1 280 LEU 280 308 308 LEU LEU A ? n 
A 1 281 SER 281 309 309 SER SER A ? n 
A 1 282 ASN 282 310 310 ASN ASN A ? n 
A 1 283 LYS 283 311 311 LYS LYS A ? n 
A 1 284 GLU 284 312 312 GLU GLU A ? n 
A 1 285 GLU 285 313 313 GLU GLU A ? n 
A 1 286 GLY 286 314 314 GLY GLY A ? n 
A 1 287 GLU 287 315 315 GLU GLU A ? n 
A 1 288 GLU 288 316 316 GLU GLU A ? n 
A 1 289 ILE 289 317 317 ILE ILE A ? n 
A 1 290 THR 290 318 318 THR THR A ? n 
A 1 291 TRP 291 319 319 TRP TRP A ? n 
A 1 292 LYS 292 320 320 LYS LYS A ? n 
A 1 293 ASP 293 321 321 ASP ASP A ? n 
A 1 294 LEU 294 322 322 LEU LEU A ? n 
A 1 295 LYS 295 323 323 LYS LYS A ? n 
A 1 296 ALA 296 324 324 ALA ALA A ? n 
A 1 297 MET 297 325 325 MET MET A ? n 
A 1 298 LYS 298 326 326 LYS LYS A ? n 
A 1 299 TYR 299 327 327 TYR TYR A ? n 
A 1 300 THR 300 328 328 THR THR A ? n 
A 1 301 TRP 301 329 329 TRP TRP A ? n 
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A 1 305 GLN 305 333 333 GLN GLN A ? n 
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A 1 307 THR 307 335 335 THR THR A ? n 
A 1 308 LEU 308 336 336 LEU LEU A ? n 
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A 1 310 MET 310 338 338 MET MET A ? n 
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A 1 316 GLY 316 344 344 GLY GLY A ? n 
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A 1 320 LYS 320 348 348 LYS LYS A ? n 
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A 1 325 ILE 325 353 353 ILE ILE A ? n 
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A 1 328 ASP 328 356 356 ASP ASP A ? n 
A 1 329 GLY 329 357 357 GLY GLY A ? n 
A 1 330 TYR 330 358 358 TYR TYR A ? n 
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A 1 333 PRO 333 361 361 PRO PRO A ? n 
A 1 334 LYS 334 362 362 LYS LYS A ? n 
A 1 335 GLY 335 363 363 GLY GLY A ? n 
A 1 336 TRP 336 364 364 TRP TRP A ? n 
A 1 337 LYS 337 365 365 LYS LYS A ? n 
A 1 338 LEU 338 366 366 LEU LEU A ? n 
A 1 339 LEU 339 367 367 LEU LEU A ? n 
A 1 340 TRP 340 368 368 TRP TRP A ? n 
A 1 341 THR 341 369 369 THR THR A ? n 
A 1 342 THR 342 370 370 THR THR A ? n 
A 1 343 TYR 343 371 371 TYR TYR A ? n 
A 1 344 SER 344 372 372 SER SER A ? n 
A 1 345 THR 345 373 373 THR THR A ? n 
A 1 346 HIS 346 374 374 HIS HIS A ? n 
A 1 347 PRO 347 375 375 PRO PRO A ? n 
A 1 348 LYS 348 376 376 LYS LYS A ? n 
A 1 349 ASP 349 377 377 ASP ASP A ? n 
A 1 350 LEU 350 378 378 LEU LEU A ? n 
A 1 351 TYR 351 379 379 TYR TYR A ? n 
A 1 352 PHE 352 380 380 PHE PHE A ? n 
A 1 353 ASN 353 381 381 ASN ASN A ? n 
A 1 354 GLU 354 382 382 GLU GLU A ? n 
A 1 355 PRO 355 383 383 PRO PRO A ? n 
A 1 356 GLU 356 384 384 GLU GLU A ? n 
A 1 357 LYS 357 385 385 LYS LYS A ? n 
A 1 358 PHE 358 386 386 PHE PHE A ? n 
A 1 359 MET 359 387 387 MET MET A ? n 
A 1 360 PRO 360 388 388 PRO PRO A ? n 
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A 1 366 GLU 366 394 394 GLU GLU A ? n 
A 1 367 GLY 367 395 395 GLY GLY A ? n 
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A 1 372 PRO 372 400 400 PRO PRO A ? n 
A 1 373 TYR 373 401 401 TYR TYR A ? n 
A 1 374 THR 374 402 402 THR THR A ? n 
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A 1 377 PRO 377 405 405 PRO PRO A ? n 
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A 1 379 GLY 379 407 407 GLY GLY A ? n 
A 1 380 GLY 380 408 408 GLY GLY A ? n 
A 1 381 GLY 381 409 409 GLY GLY A ? n 
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A 1 388 TRP 388 416 416 TRP TRP A ? n 
A 1 389 GLU 389 417 417 GLU GLU A ? n 
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A 1 391 SER 391 419 419 SER SER A ? n 
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A 1 395 ILE 395 423 423 ILE ILE A ? n 
A 1 396 LEU 396 424 424 LEU LEU A ? n 
A 1 397 LEU 397 425 425 LEU LEU A ? n 
A 1 398 PHE 398 426 426 PHE PHE A ? n 
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A 1 400 HIS 400 428 428 HIS HIS A ? n 
A 1 401 HIS 401 429 429 HIS HIS A ? n 
A 1 402 PHE 402 430 430 PHE PHE A ? n 
A 1 403 VAL 403 431 431 VAL VAL A ? n 
A 1 404 LYS 404 432 432 LYS LYS A ? n 
A 1 405 THR 405 433 433 THR THR A ? n 
A 1 406 PHE 406 434 434 PHE PHE A ? n 
A 1 407 SER 407 435 435 SER SER A ? n 
A 1 408 SER 408 436 436 SER SER A ? n 
A 1 409 TYR 409 437 437 TYR TYR A ? n 
A 1 410 THR 410 438 438 THR THR A ? n 
A 1 411 PRO 411 439 439 PRO PRO A ? n 
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A 1 427 PRO 427 455 455 PRO PRO A ? n 
A 1 428 SER 428 456 456 SER SER A ? n 
A 1 429 LYS 429 457 457 LYS LYS A ? n 
A 1 430 GLY 430 458 458 GLY GLY A ? n 
A 1 431 PHE 431 459 459 PHE PHE A ? n 
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A 1 435 LEU 435 463 463 LEU LEU A ? n 
A 1 436 PHE 436 464 464 PHE PHE A ? n 
A 1 437 PRO 437 465 465 PRO PRO A ? n 
A 1 438 ARG 438 466 466 ARG ARG A ? n 
A 1 439 PRO 439 467 467 PRO PRO A ? n 
# 
loop_
_pdbx_nonpoly_scheme.asym_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.entity_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.mon_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.ndb_seq_num 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_seq_num 
_pdbx_nonpoly_scheme.auth_seq_num 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_mon_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.auth_mon_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_strand_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_ins_code 
B 2 HEM 1  501 501 HEM HEM A ? 
C 3 HOH 1  601 48  HOH HOH A ? 
C 3 HOH 2  602 85  HOH HOH A ? 
C 3 HOH 3  603 59  HOH HOH A ? 
C 3 HOH 4  604 24  HOH HOH A ? 
C 3 HOH 5  605 1   HOH HOH A ? 
C 3 HOH 6  606 55  HOH HOH A ? 
C 3 HOH 7  607 25  HOH HOH A ? 
C 3 HOH 8  608 13  HOH HOH A ? 
C 3 HOH 9  609 12  HOH HOH A ? 
C 3 HOH 10 610 43  HOH HOH A ? 
C 3 HOH 11 611 91  HOH HOH A ? 
C 3 HOH 12 612 2   HOH HOH A ? 
C 3 HOH 13 613 17  HOH HOH A ? 
C 3 HOH 14 614 20  HOH HOH A ? 
C 3 HOH 15 615 28  HOH HOH A ? 
C 3 HOH 16 616 76  HOH HOH A ? 
C 3 HOH 17 617 37  HOH HOH A ? 
C 3 HOH 18 618 77  HOH HOH A ? 
C 3 HOH 19 619 9   HOH HOH A ? 
C 3 HOH 20 620 80  HOH HOH A ? 
C 3 HOH 21 621 78  HOH HOH A ? 
C 3 HOH 22 622 5   HOH HOH A ? 
C 3 HOH 23 623 60  HOH HOH A ? 
C 3 HOH 24 624 41  HOH HOH A ? 
C 3 HOH 25 625 68  HOH HOH A ? 
C 3 HOH 26 626 66  HOH HOH A ? 
C 3 HOH 27 627 16  HOH HOH A ? 
C 3 HOH 28 628 46  HOH HOH A ? 
C 3 HOH 29 629 39  HOH HOH A ? 
C 3 HOH 30 630 23  HOH HOH A ? 
C 3 HOH 31 631 84  HOH HOH A ? 
C 3 HOH 32 632 87  HOH HOH A ? 
C 3 HOH 33 633 65  HOH HOH A ? 
C 3 HOH 34 634 29  HOH HOH A ? 
C 3 HOH 35 635 44  HOH HOH A ? 
C 3 HOH 36 636 61  HOH HOH A ? 
C 3 HOH 37 637 58  HOH HOH A ? 
C 3 HOH 38 638 64  HOH HOH A ? 
C 3 HOH 39 639 15  HOH HOH A ? 
C 3 HOH 40 640 69  HOH HOH A ? 
C 3 HOH 41 641 10  HOH HOH A ? 
C 3 HOH 42 642 56  HOH HOH A ? 
C 3 HOH 43 643 50  HOH HOH A ? 
C 3 HOH 44 644 75  HOH HOH A ? 
C 3 HOH 45 645 81  HOH HOH A ? 
C 3 HOH 46 646 49  HOH HOH A ? 
C 3 HOH 47 647 54  HOH HOH A ? 
C 3 HOH 48 648 34  HOH HOH A ? 
C 3 HOH 49 649 45  HOH HOH A ? 
C 3 HOH 50 650 26  HOH HOH A ? 
C 3 HOH 51 651 52  HOH HOH A ? 
C 3 HOH 52 652 33  HOH HOH A ? 
C 3 HOH 53 653 35  HOH HOH A ? 
C 3 HOH 54 654 3   HOH HOH A ? 
C 3 HOH 55 655 51  HOH HOH A ? 
C 3 HOH 56 656 6   HOH HOH A ? 
C 3 HOH 57 657 7   HOH HOH A ? 
C 3 HOH 58 658 11  HOH HOH A ? 
C 3 HOH 59 659 22  HOH HOH A ? 
C 3 HOH 60 660 30  HOH HOH A ? 
C 3 HOH 61 661 21  HOH HOH A ? 
C 3 HOH 62 662 88  HOH HOH A ? 
C 3 HOH 63 663 57  HOH HOH A ? 
C 3 HOH 64 664 83  HOH HOH A ? 
C 3 HOH 65 665 90  HOH HOH A ? 
C 3 HOH 66 666 86  HOH HOH A ? 
C 3 HOH 67 667 31  HOH HOH A ? 
C 3 HOH 68 668 38  HOH HOH A ? 
C 3 HOH 69 669 74  HOH HOH A ? 
C 3 HOH 70 670 47  HOH HOH A ? 
C 3 HOH 71 671 70  HOH HOH A ? 
C 3 HOH 72 672 14  HOH HOH A ? 
C 3 HOH 73 673 67  HOH HOH A ? 
C 3 HOH 74 674 53  HOH HOH A ? 
C 3 HOH 75 675 72  HOH HOH A ? 
C 3 HOH 76 676 62  HOH HOH A ? 
C 3 HOH 77 677 40  HOH HOH A ? 
C 3 HOH 78 678 82  HOH HOH A ? 
C 3 HOH 79 679 63  HOH HOH A ? 
C 3 HOH 80 680 42  HOH HOH A ? 
C 3 HOH 81 681 79  HOH HOH A ? 
C 3 HOH 82 682 27  HOH HOH A ? 
C 3 HOH 83 683 4   HOH HOH A ? 
C 3 HOH 84 684 71  HOH HOH A ? 
C 3 HOH 85 685 89  HOH HOH A ? 
C 3 HOH 86 686 73  HOH HOH A ? 
C 3 HOH 87 687 32  HOH HOH A ? 
C 3 HOH 88 688 8   HOH HOH A ? 
C 3 HOH 89 689 36  HOH HOH A ? 
# 
loop_
_chem_comp.id 
_chem_comp.type 
_chem_comp.mon_nstd_flag 
_chem_comp.name 
_chem_comp.pdbx_synonyms 
_chem_comp.formula 
_chem_comp.formula_weight 
ALA "L-peptide linking" y ALANINE                           ?    "C3 H7 N O2"       89.093  
ARG "L-peptide linking" y ARGININE                          ?    "C6 H15 N4 O2 1"   175.209 
ASN "L-peptide linking" y ASPARAGINE                        ?    "C4 H8 N2 O3"      132.118 
ASP "L-peptide linking" y "ASPARTIC ACID"                   ?    "C4 H7 N O4"       133.103 
CYS "L-peptide linking" y CYSTEINE                          ?    "C3 H7 N O2 S"     121.158 
GLN "L-peptide linking" y GLUTAMINE                         ?    "C5 H10 N2 O3"     146.144 
GLU "L-peptide linking" y "GLUTAMIC ACID"                   ?    "C5 H9 N O4"       147.129 
GLY "peptide linking"   y GLYCINE                           ?    "C2 H5 N O2"       75.067  
HEM non-polymer         . "PROTOPORPHYRIN IX CONTAINING FE" HEME "C34 H32 Fe N4 O4" 616.487 
HIS "L-peptide linking" y HISTIDINE                         ?    "C6 H10 N3 O2 1"   156.162 
HOH non-polymer         . WATER                             ?    "H2 O"             18.015  
ILE "L-peptide linking" y ISOLEUCINE                        ?    "C6 H13 N O2"      131.173 
LEU "L-peptide linking" y LEUCINE                           ?    "C6 H13 N O2"      131.173 
LYS "L-peptide linking" y LYSINE                            ?    "C6 H15 N2 O2 1"   147.195 
MET "L-peptide linking" y METHIONINE                        ?    "C5 H11 N O2 S"    149.211 
PHE "L-peptide linking" y PHENYLALANINE                     ?    "C9 H11 N O2"      165.189 
PRO "L-peptide linking" y PROLINE                           ?    "C5 H9 N O2"       115.130 
SER "L-peptide linking" y SERINE                            ?    "C3 H7 N O3"       105.093 
THR "L-peptide linking" y THREONINE                         ?    "C4 H9 N O3"       119.119 
TRP "L-peptide linking" y TRYPTOPHAN                        ?    "C11 H12 N2 O2"    204.225 
TYR "L-peptide linking" y TYROSINE                          ?    "C9 H11 N O3"      181.189 
VAL "L-peptide linking" y VALINE                            ?    "C5 H11 N O2"      117.146 
# 
loop_
_struct_asym.id 
_struct_asym.pdbx_blank_PDB_chainid_flag 
_struct_asym.pdbx_modified 
_struct_asym.entity_id 
_struct_asym.details 
A N N 1 ? 
B N N 2 ? 
C N N 3 ? 
# 
_struct_conf_type.id          HELX_P 
_struct_conf_type.criteria    ? 
_struct_conf_type.reference   ? 
# 
loop_
_struct_conf.conf_type_id 
_struct_conf.id 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_id 
_struct_conf.beg_label_comp_id 
_struct_conf.beg_label_asym_id 
_struct_conf.beg_label_seq_id 
_struct_conf.pdbx_beg_PDB_ins_code 
_struct_conf.end_label_comp_id 
_struct_conf.end_label_asym_id 
_struct_conf.end_label_seq_id 
_struct_conf.pdbx_end_PDB_ins_code 
_struct_conf.beg_auth_comp_id 
_struct_conf.beg_auth_asym_id 
_struct_conf.beg_auth_seq_id 
_struct_conf.end_auth_comp_id 
_struct_conf.end_auth_asym_id 
_struct_conf.end_auth_seq_id 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_class 
_struct_conf.details 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_length 
HELX_P HELX_P1  AA1 GLU A 4   ? SER A 14  ? GLU A 32  SER A 42  1 ? 11 
HELX_P HELX_P2  AA2 LEU A 17  ? PHE A 28  ? LEU A 45  PHE A 56  1 ? 12 
HELX_P HELX_P3  AA3 CYS A 45  ? ASN A 56  ? CYS A 73  ASN A 84  1 ? 12 
HELX_P HELX_P4  AA4 PRO A 66  ? GLY A 74  ? PRO A 94  GLY A 102 1 ? 9  
HELX_P HELX_P5  AA5 ARG A 82  ? GLY A 98  ? ARG A 110 GLY A 126 1 ? 17 
HELX_P HELX_P6  AA6 GLY A 98  ? GLN A 103 ? GLY A 126 GLN A 131 1 ? 6  
HELX_P HELX_P7  AA7 TYR A 105 ? TRP A 121 ? TYR A 133 TRP A 149 1 ? 17 
HELX_P HELX_P8  AA8 VAL A 129 ? ASN A 147 ? VAL A 157 ASN A 175 1 ? 19 
HELX_P HELX_P9  AA9 ASP A 150 ? SER A 168 ? ASP A 178 SER A 196 1 ? 19 
HELX_P HELX_P10 AB1 PHE A 178 ? SER A 207 ? PHE A 206 SER A 235 1 ? 30 
HELX_P HELX_P11 AB2 ASP A 215 ? PHE A 223 ? ASP A 243 PHE A 251 1 ? 9  
HELX_P HELX_P12 AB3 THR A 232 ? ASN A 265 ? THR A 260 ASN A 293 1 ? 34 
HELX_P HELX_P13 AB4 ASN A 265 ? ASN A 282 ? ASN A 293 ASN A 310 1 ? 18 
HELX_P HELX_P14 AB5 THR A 290 ? ALA A 296 ? THR A 318 ALA A 324 1 ? 7  
HELX_P HELX_P15 AB6 MET A 297 ? PHE A 311 ? MET A 325 PHE A 339 1 ? 15 
HELX_P HELX_P16 AB7 TYR A 343 ? THR A 345 ? TYR A 371 THR A 373 5 ? 3  
HELX_P HELX_P17 AB8 MET A 359 ? ARG A 362 ? MET A 387 ARG A 390 5 ? 4  
HELX_P HELX_P18 AB9 PHE A 363 ? LYS A 368 ? PHE A 391 LYS A 396 1 ? 6  
HELX_P HELX_P19 AC1 GLY A 380 ? SER A 384 ? GLY A 408 SER A 412 5 ? 5  
HELX_P HELX_P20 AC2 GLY A 387 ? THR A 405 ? GLY A 415 THR A 433 1 ? 19 
# 
loop_
_struct_sheet.id 
_struct_sheet.type 
_struct_sheet.number_strands 
_struct_sheet.details 
AA1 ? 5 ? 
AA2 ? 3 ? 
AA3 ? 2 ? 
# 
loop_
_struct_sheet_order.sheet_id 
_struct_sheet_order.range_id_1 
_struct_sheet_order.range_id_2 
_struct_sheet_order.offset 
_struct_sheet_order.sense 
AA1 1 2 ? anti-parallel 
AA1 2 3 ? parallel      
AA1 3 4 ? anti-parallel 
AA1 4 5 ? anti-parallel 
AA2 1 2 ? anti-parallel 
AA2 2 3 ? anti-parallel 
AA3 1 2 ? anti-parallel 
# 
loop_
_struct_sheet_range.sheet_id 
_struct_sheet_range.id 
_struct_sheet_range.beg_label_comp_id 
_struct_sheet_range.beg_label_asym_id 
_struct_sheet_range.beg_label_seq_id 
_struct_sheet_range.pdbx_beg_PDB_ins_code 
_struct_sheet_range.end_label_comp_id 
_struct_sheet_range.end_label_asym_id 
_struct_sheet_range.end_label_seq_id 
_struct_sheet_range.pdbx_end_PDB_ins_code 
_struct_sheet_range.beg_auth_comp_id 
_struct_sheet_range.beg_auth_asym_id 
_struct_sheet_range.beg_auth_seq_id 
_struct_sheet_range.end_auth_comp_id 
_struct_sheet_range.end_auth_asym_id 
_struct_sheet_range.end_auth_seq_id 
AA1 1 VAL A 31  ? LEU A 36  ? VAL A 59  LEU A 64  
AA1 2 HIS A 39  ? LEU A 44  ? HIS A 67  LEU A 72  
AA1 3 LYS A 337 ? THR A 341 ? LYS A 365 THR A 369 
AA1 4 GLY A 316 ? ALA A 321 ? GLY A 344 ALA A 349 
AA1 5 VAL A 61  ? MET A 63  ? VAL A 89  MET A 91  
AA2 1 GLU A 126 ? ASN A 128 ? GLU A 154 ASN A 156 
AA2 2 SER A 432 ? PRO A 437 ? SER A 460 PRO A 465 
AA2 3 PHE A 406 ? PRO A 411 ? PHE A 434 PRO A 439 
AA3 1 ILE A 325 ? TYR A 327 ? ILE A 353 TYR A 355 
AA3 2 TYR A 330 ? ILE A 332 ? TYR A 358 ILE A 360 
# 
_atom_sites.entry_id                    XXXX 
_atom_sites.Cartn_transf_matrix[1][1]   ? 
_atom_sites.Cartn_transf_matrix[1][2]   ? 
_atom_sites.Cartn_transf_matrix[1][3]   ? 
_atom_sites.Cartn_transf_matrix[2][1]   ? 
_atom_sites.Cartn_transf_matrix[2][2]   ? 
_atom_sites.Cartn_transf_matrix[2][3]   ? 
_atom_sites.Cartn_transf_matrix[3][1]   ? 
_atom_sites.Cartn_transf_matrix[3][2]   ? 
_atom_sites.Cartn_transf_matrix[3][3]   ? 
_atom_sites.Cartn_transf_vector[1]      ? 
_atom_sites.Cartn_transf_vector[2]      ? 
_atom_sites.Cartn_transf_vector[3]      ? 
_atom_sites.Cartn_transform_axes        ? 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][1]   0.005102 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][2]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][3]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][1]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][2]   0.005102 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][3]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][1]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][2]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][3]   0.005102 
_atom_sites.fract_transf_vector[1]      0.00000 
_atom_sites.fract_transf_vector[2]      0.00000 
_atom_sites.fract_transf_vector[3]      0.00000 
_atom_sites.solution_primary            ? 
_atom_sites.solution_secondary          ? 
_atom_sites.solution_hydrogens          ? 
_atom_sites.special_details             ? 
# 
loop_
_atom_type.symbol 
C  
FE 
N  
O  
S  
# 
_entry.id   XXXX 
# 
loop_
_pdbx_chain_remapping.entity_id 
_pdbx_chain_remapping.label_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.auth_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.orig_label_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.orig_auth_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.applied_operations 
1 A A A A 1 
2 B A B A 1 
3 C A C A 1 
# 
loop_
_pdbx_entity_nonpoly.entity_id 
_pdbx_entity_nonpoly.name 
_pdbx_entity_nonpoly.comp_id 
2 "PROTOPORPHYRIN IX CONTAINING FE" HEM 
3 water                             HOH 
# 
loop_
_pdbx_entity_remapping.entity_id 
_pdbx_entity_remapping.orig_entity_id 
1 1 
2 2 
3 3 
# 
loop_
_pdbx_struct_sheet_hbond.sheet_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_1 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_2 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_PDB_ins_code 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_PDB_ins_code 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_seq_id 
AA1 1 2 N THR A 34  ? N THR A 62  O THR A 41  ? O THR A 69  
AA1 2 3 N PRO A 40  ? N PRO A 68  O LYS A 337 ? O LYS A 365 
AA1 3 4 O LEU A 338 ? O LEU A 366 N ARG A 319 ? N ARG A 347 
AA1 4 5 O LYS A 320 ? O LYS A 348 N GLN A 62  ? N GLN A 90  
AA2 1 2 N VAL A 127 ? N VAL A 155 O ILE A 433 ? O ILE A 461 
AA2 2 3 O LYS A 434 ? O LYS A 462 N THR A 410 ? N THR A 438 
AA3 1 2 N ILE A 325 ? N ILE A 353 O ILE A 332 ? O ILE A 360 
# 
loop_
_atom_site.group_PDB 
_atom_site.id 
_atom_site.type_symbol 
_atom_site.label_atom_id 
_atom_site.label_alt_id 
_atom_site.label_comp_id 
_atom_site.label_asym_id 
_atom_site.label_entity_id 
_atom_site.label_seq_id 
_atom_site.pdbx_PDB_ins_code 
_atom_site.Cartn_x 
_atom_site.Cartn_y 
_atom_site.Cartn_z 
_atom_site.occupancy 
_atom_site.B_iso_or_equiv 
_atom_site.Cartn_x_esd 
_atom_site.Cartn_y_esd 
_atom_site.Cartn_z_esd 
_atom_site.occupancy_esd 
_atom_site.B_iso_or_equiv_esd 
_atom_site.pdbx_formal_charge 
_atom_site.auth_seq_id 
_atom_site.auth_comp_id 
_atom_site.auth_asym_id 
_atom_site.auth_atom_id 
_atom_site.pdbx_PDB_model_num 
ATOM   1    N  N   . PHE A 1 1   ? 55.673  62.665 50.454 1.00 83.83  ? ? ? ? ? ?  29  PHE A N   1 
ATOM   2    C  CA  . PHE A 1 1   ? 54.405  62.641 49.678 1.00 83.28  ? ? ? ? ? ?  29  PHE A CA  1 
ATOM   3    C  C   . PHE A 1 1   ? 54.716  62.845 48.191 1.00 84.09  ? ? ? ? ? ?  29  PHE A C   1 
ATOM   4    O  O   . PHE A 1 1   ? 55.771  63.427 47.874 1.00 85.36  ? ? ? ? ? ?  29  PHE A O   1 
ATOM   5    C  CB  . PHE A 1 1   ? 53.433  63.695 50.215 1.00 83.61  ? ? ? ? ? ?  29  PHE A CB  1 
ATOM   6    C  CG  . PHE A 1 1   ? 52.182  63.877 49.393 1.00 87.19  ? ? ? ? ? ?  29  PHE A CG  1 
ATOM   7    C  CD1 . PHE A 1 1   ? 51.265  62.848 49.258 1.00 87.40  ? ? ? ? ? ?  29  PHE A CD1 1 
ATOM   8    C  CD2 . PHE A 1 1   ? 51.926  65.075 48.747 1.00 84.84  ? ? ? ? ? ?  29  PHE A CD2 1 
ATOM   9    C  CE1 . PHE A 1 1   ? 50.117  63.015 48.499 1.00 84.80  ? ? ? ? ? ?  29  PHE A CE1 1 
ATOM   10   C  CE2 . PHE A 1 1   ? 50.778  65.242 47.989 1.00 83.42  ? ? ? ? ? ?  29  PHE A CE2 1 
ATOM   11   C  CZ  . PHE A 1 1   ? 49.876  64.212 47.867 1.00 85.02  ? ? ? ? ? ?  29  PHE A CZ  1 
ATOM   12   N  N   . ILE A 1 2   ? 53.823  62.380 47.313 1.00 79.35  ? ? ? ? ? ?  30  ILE A N   1 
ATOM   13   C  CA  . ILE A 1 2   ? 54.043  62.503 45.842 1.00 79.04  ? ? ? ? ? ?  30  ILE A CA  1 
ATOM   14   C  C   . ILE A 1 2   ? 54.191  63.983 45.481 1.00 83.67  ? ? ? ? ? ?  30  ILE A C   1 
ATOM   15   O  O   . ILE A 1 2   ? 55.079  64.305 44.670 1.00 80.32  ? ? ? ? ? ?  30  ILE A O   1 
ATOM   16   C  CB  . ILE A 1 2   ? 52.885  61.846 45.065 1.00 81.61  ? ? ? ? ? ?  30  ILE A CB  1 
ATOM   17   C  CG1 . ILE A 1 2   ? 53.027  60.323 45.008 1.00 83.40  ? ? ? ? ? ?  30  ILE A CG1 1 
ATOM   18   C  CG2 . ILE A 1 2   ? 52.759  62.449 43.674 1.00 82.21  ? ? ? ? ? ?  30  ILE A CG2 1 
ATOM   19   C  CD1 . ILE A 1 2   ? 52.903  59.640 46.349 1.00 84.82  ? ? ? ? ? ?  30  ILE A CD1 1 
ATOM   20   N  N   . GLY A 1 3   ? 53.348  64.845 46.055 1.00 81.77  ? ? ? ? ? ?  31  GLY A N   1 
ATOM   21   C  CA  . GLY A 1 3   ? 53.384  66.279 45.710 1.00 82.27  ? ? ? ? ? ?  31  GLY A CA  1 
ATOM   22   C  C   . GLY A 1 3   ? 53.096  66.498 44.236 1.00 78.79  ? ? ? ? ? ?  31  GLY A C   1 
ATOM   23   O  O   . GLY A 1 3   ? 52.125  65.903 43.732 1.00 75.83  ? ? ? ? ? ?  31  GLY A O   1 
ATOM   24   N  N   . GLU A 1 4   ? 53.911  67.317 43.566 1.00 80.30  ? ? ? ? ? ?  32  GLU A N   1 
ATOM   25   C  CA  . GLU A 1 4   ? 53.729  67.579 42.112 1.00 83.43  ? ? ? ? ? ?  32  GLU A CA  1 
ATOM   26   C  C   . GLU A 1 4   ? 54.785  66.800 41.321 1.00 81.46  ? ? ? ? ? ?  32  GLU A C   1 
ATOM   27   O  O   . GLU A 1 4   ? 55.011  67.136 40.144 1.00 78.69  ? ? ? ? ? ?  32  GLU A O   1 
ATOM   28   C  CB  . GLU A 1 4   ? 53.828  69.077 41.821 1.00 80.75  ? ? ? ? ? ?  32  GLU A CB  1 
ATOM   29   C  CG  . GLU A 1 4   ? 52.697  69.887 42.425 1.00 81.07  ? ? ? ? ? ?  32  GLU A CG  1 
ATOM   30   C  CD  . GLU A 1 4   ? 52.624  71.323 41.934 1.00 83.97  ? ? ? ? ? ?  32  GLU A CD  1 
ATOM   31   O  OE1 . GLU A 1 4   ? 53.457  71.699 41.086 1.00 82.61  ? ? ? ? ? ?  32  GLU A OE1 1 
ATOM   32   O  OE2 . GLU A 1 4   ? 51.734  72.059 42.400 1.00 83.78  ? ? ? ? ? -1 32  GLU A OE2 1 
ATOM   33   N  N   . SER A 1 5   ? 55.411  65.804 41.952 1.00 81.49  ? ? ? ? ? ?  33  SER A N   1 
ATOM   34   C  CA  . SER A 1 5   ? 56.481  65.027 41.277 1.00 77.38  ? ? ? ? ? ?  33  SER A CA  1 
ATOM   35   C  C   . SER A 1 5   ? 55.908  64.332 40.039 1.00 76.35  ? ? ? ? ? ?  33  SER A C   1 
ATOM   36   O  O   . SER A 1 5   ? 56.547  64.409 38.976 1.00 76.15  ? ? ? ? ? ?  33  SER A O   1 
ATOM   37   C  CB  . SER A 1 5   ? 57.100  64.041 42.228 1.00 74.03  ? ? ? ? ? ?  33  SER A CB  1 
ATOM   38   O  OG  . SER A 1 5   ? 57.492  64.682 43.433 1.00 72.03  ? ? ? ? ? ?  33  SER A OG  1 
ATOM   39   N  N   . PHE A 1 6   ? 54.734  63.710 40.168 1.00 82.85  ? ? ? ? ? ?  34  PHE A N   1 
ATOM   40   C  CA  . PHE A 1 6   ? 54.136  62.948 39.039 1.00 81.21  ? ? ? ? ? ?  34  PHE A CA  1 
ATOM   41   C  C   . PHE A 1 6   ? 53.832  63.886 37.866 1.00 78.94  ? ? ? ? ? ?  34  PHE A C   1 
ATOM   42   O  O   . PHE A 1 6   ? 54.188  63.547 36.722 1.00 75.50  ? ? ? ? ? ?  34  PHE A O   1 
ATOM   43   C  CB  . PHE A 1 6   ? 52.880  62.208 39.503 1.00 81.62  ? ? ? ? ? ?  34  PHE A CB  1 
ATOM   44   C  CG  . PHE A 1 6   ? 53.145  61.022 40.395 1.00 83.22  ? ? ? ? ? ?  34  PHE A CG  1 
ATOM   45   C  CD1 . PHE A 1 6   ? 54.341  60.904 41.085 1.00 84.52  ? ? ? ? ? ?  34  PHE A CD1 1 
ATOM   46   C  CD2 . PHE A 1 6   ? 52.199  60.022 40.547 1.00 83.45  ? ? ? ? ? ?  34  PHE A CD2 1 
ATOM   47   C  CE1 . PHE A 1 6   ? 54.585  59.814 41.904 1.00 82.35  ? ? ? ? ? ?  34  PHE A CE1 1 
ATOM   48   C  CE2 . PHE A 1 6   ? 52.443  58.932 41.368 1.00 82.53  ? ? ? ? ? ?  34  PHE A CE2 1 
ATOM   49   C  CZ  . PHE A 1 6   ? 53.635  58.830 42.044 1.00 81.84  ? ? ? ? ? ?  34  PHE A CZ  1 
ATOM   50   N  N   . ILE A 1 7   ? 53.194  65.025 38.144 1.00 80.04  ? ? ? ? ? ?  35  ILE A N   1 
ATOM   51   C  CA  . ILE A 1 7   ? 52.816  65.970 37.051 1.00 81.47  ? ? ? ? ? ?  35  ILE A CA  1 
ATOM   52   C  C   . ILE A 1 7   ? 54.100  66.491 36.396 1.00 79.21  ? ? ? ? ? ?  35  ILE A C   1 
ATOM   53   O  O   . ILE A 1 7   ? 54.128  66.593 35.154 1.00 78.60  ? ? ? ? ? ?  35  ILE A O   1 
ATOM   54   C  CB  . ILE A 1 7   ? 51.919  67.112 37.570 1.00 81.88  ? ? ? ? ? ?  35  ILE A CB  1 
ATOM   55   C  CG1 . ILE A 1 7   ? 51.538  68.083 36.449 1.00 80.73  ? ? ? ? ? ?  35  ILE A CG1 1 
ATOM   56   C  CG2 . ILE A 1 7   ? 52.570  67.836 38.736 1.00 81.92  ? ? ? ? ? ?  35  ILE A CG2 1 
ATOM   57   C  CD1 . ILE A 1 7   ? 50.843  67.425 35.280 1.00 85.79  ? ? ? ? ? ?  35  ILE A CD1 1 
ATOM   58   N  N   . PHE A 1 8   ? 55.122  66.788 37.203 1.00 75.47  ? ? ? ? ? ?  36  PHE A N   1 
ATOM   59   C  CA  . PHE A 1 8   ? 56.414  67.268 36.652 1.00 78.26  ? ? ? ? ? ?  36  PHE A CA  1 
ATOM   60   C  C   . PHE A 1 8   ? 57.012  66.178 35.759 1.00 79.98  ? ? ? ? ? ?  36  PHE A C   1 
ATOM   61   O  O   . PHE A 1 8   ? 57.389  66.480 34.611 1.00 74.50  ? ? ? ? ? ?  36  PHE A O   1 
ATOM   62   C  CB  . PHE A 1 8   ? 57.379  67.641 37.779 1.00 75.33  ? ? ? ? ? ?  36  PHE A CB  1 
ATOM   63   C  CG  . PHE A 1 8   ? 58.735  68.098 37.306 1.00 78.49  ? ? ? ? ? ?  36  PHE A CG  1 
ATOM   64   C  CD1 . PHE A 1 8   ? 58.952  69.417 36.943 1.00 84.05  ? ? ? ? ? ?  36  PHE A CD1 1 
ATOM   65   C  CD2 . PHE A 1 8   ? 59.792  67.208 37.214 1.00 79.51  ? ? ? ? ? ?  36  PHE A CD2 1 
ATOM   66   C  CE1 . PHE A 1 8   ? 60.197  69.837 36.504 1.00 79.68  ? ? ? ? ? ?  36  PHE A CE1 1 
ATOM   67   C  CE2 . PHE A 1 8   ? 61.037  67.628 36.775 1.00 81.97  ? ? ? ? ? ?  36  PHE A CE2 1 
ATOM   68   C  CZ  . PHE A 1 8   ? 61.237  68.942 36.420 1.00 81.55  ? ? ? ? ? ?  36  PHE A CZ  1 
ATOM   69   N  N   . LEU A 1 9   ? 57.082  64.948 36.275 1.00 78.57  ? ? ? ? ? ?  37  LEU A N   1 
ATOM   70   C  CA  . LEU A 1 9   ? 57.618  63.817 35.476 1.00 78.13  ? ? ? ? ? ?  37  LEU A CA  1 
ATOM   71   C  C   . LEU A 1 9   ? 56.821  63.724 34.174 1.00 80.25  ? ? ? ? ? ?  37  LEU A C   1 
ATOM   72   O  O   . LEU A 1 9   ? 57.449  63.636 33.100 1.00 76.19  ? ? ? ? ? ?  37  LEU A O   1 
ATOM   73   C  CB  . LEU A 1 9   ? 57.493  62.529 36.294 1.00 76.42  ? ? ? ? ? ?  37  LEU A CB  1 
ATOM   74   C  CG  . LEU A 1 9   ? 58.316  62.491 37.580 1.00 83.32  ? ? ? ? ? ?  37  LEU A CG  1 
ATOM   75   C  CD1 . LEU A 1 9   ? 58.033  61.224 38.371 1.00 85.17  ? ? ? ? ? ?  37  LEU A CD1 1 
ATOM   76   C  CD2 . LEU A 1 9   ? 59.801  62.616 37.278 1.00 82.29  ? ? ? ? ? ?  37  LEU A CD2 1 
ATOM   77   N  N   . ARG A 1 10  ? 55.489  63.757 34.273 1.00 81.39  ? ? ? ? ? ?  38  ARG A N   1 
ATOM   78   C  CA  . ARG A 1 10  ? 54.654  63.676 33.080 1.00 79.94  ? ? ? ? ? ?  38  ARG A CA  1 
ATOM   79   C  C   . ARG A 1 10  ? 55.009  64.767 32.078 1.00 79.74  ? ? ? ? ? ?  38  ARG A C   1 
ATOM   80   O  O   . ARG A 1 10  ? 55.123  64.501 30.875 1.00 79.51  ? ? ? ? ? ?  38  ARG A O   1 
ATOM   81   C  CB  . ARG A 1 10  ? 53.181  63.766 33.474 1.00 81.81  ? ? ? ? ? ?  38  ARG A CB  1 
ATOM   82   C  CG  . ARG A 1 10  ? 52.316  62.701 32.833 1.00 84.29  ? ? ? ? ? ?  38  ARG A CG  1 
ATOM   83   C  CD  . ARG A 1 10  ? 50.929  62.656 33.449 1.00 83.41  ? ? ? ? ? ?  38  ARG A CD  1 
ATOM   84   N  NE  . ARG A 1 10  ? 50.957  62.331 34.872 1.00 89.81  ? ? ? ? ? ?  38  ARG A NE  1 
ATOM   85   C  CZ  . ARG A 1 10  ? 50.479  63.112 35.832 1.00 89.14  ? ? ? ? ? ?  38  ARG A CZ  1 
ATOM   86   N  NH1 . ARG A 1 10  ? 49.922  64.279 35.559 1.00 87.96  ? ? ? ? ? ?  38  ARG A NH1 1 
ATOM   87   N  NH2 . ARG A 1 10  ? 50.553  62.704 37.096 1.00 83.94  ? ? ? ? ? ?  38  ARG A NH2 1 
ATOM   88   N  N   . ALA A 1 11  ? 55.188  66.002 32.550 1.00 77.92  ? ? ? ? ? ?  39  ALA A N   1 
ATOM   89   C  CA  . ALA A 1 11  ? 55.505  67.098 31.641 1.00 81.67  ? ? ? ? ? ?  39  ALA A CA  1 
ATOM   90   C  C   . ALA A 1 11  ? 56.902  66.948 31.050 1.00 81.71  ? ? ? ? ? ?  39  ALA A C   1 
ATOM   91   O  O   . ALA A 1 11  ? 57.124  67.280 29.880 1.00 78.59  ? ? ? ? ? ?  39  ALA A O   1 
ATOM   92   C  CB  . ALA A 1 11  ? 55.371  68.439 32.365 1.00 80.00  ? ? ? ? ? ?  39  ALA A CB  1 
ATOM   93   N  N   . LEU A 1 12  ? 57.844  66.468 31.868 1.00 78.50  ? ? ? ? ? ?  40  LEU A N   1 
ATOM   94   C  CA  . LEU A 1 12  ? 59.245  66.303 31.399 1.00 82.59  ? ? ? ? ? ?  40  LEU A CA  1 
ATOM   95   C  C   . LEU A 1 12  ? 59.260  65.368 30.187 1.00 83.45  ? ? ? ? ? ?  40  LEU A C   1 
ATOM   96   O  O   . LEU A 1 12  ? 59.738  65.793 29.118 1.00 79.21  ? ? ? ? ? ?  40  LEU A O   1 
ATOM   97   C  CB  . LEU A 1 12  ? 60.088  65.726 32.539 1.00 78.19  ? ? ? ? ? ?  40  LEU A CB  1 
ATOM   98   C  CG  . LEU A 1 12  ? 61.517  65.339 32.162 1.00 77.79  ? ? ? ? ? ?  40  LEU A CG  1 
ATOM   99   C  CD1 . LEU A 1 12  ? 62.258  66.522 31.558 1.00 72.55  ? ? ? ? ? ?  40  LEU A CD1 1 
ATOM   100  C  CD2 . LEU A 1 12  ? 62.268  64.798 33.368 1.00 73.89  ? ? ? ? ? ?  40  LEU A CD2 1 
ATOM   101  N  N   . ARG A 1 13  ? 58.778  64.135 30.373 1.00 81.35  ? ? ? ? ? ?  41  ARG A N   1 
ATOM   102  C  CA  . ARG A 1 13  ? 58.735  63.149 29.263 1.00 84.52  ? ? ? ? ? ?  41  ARG A CA  1 
ATOM   103  C  C   . ARG A 1 13  ? 57.891  63.726 28.126 1.00 85.76  ? ? ? ? ? ?  41  ARG A C   1 
ATOM   104  O  O   . ARG A 1 13  ? 58.259  63.523 26.954 1.00 88.86  ? ? ? ? ? ?  41  ARG A O   1 
ATOM   105  C  CB  . ARG A 1 13  ? 58.138  61.824 29.742 1.00 86.46  ? ? ? ? ? ?  41  ARG A CB  1 
ATOM   106  C  CG  . ARG A 1 13  ? 59.072  60.986 30.603 1.00 92.60  ? ? ? ? ? ?  41  ARG A CG  1 
ATOM   107  C  CD  . ARG A 1 13  ? 59.267  61.536 32.002 1.00 85.97  ? ? ? ? ? ?  41  ARG A CD  1 
ATOM   108  N  NE  . ARG A 1 13  ? 60.092  60.654 32.814 1.00 84.94  ? ? ? ? ? ?  41  ARG A NE  1 
ATOM   109  C  CZ  . ARG A 1 13  ? 59.631  59.623 33.510 1.00 84.06  ? ? ? ? ? ?  41  ARG A CZ  1 
ATOM   110  N  NH1 . ARG A 1 13  ? 58.341  59.337 33.495 1.00 78.57  ? ? ? ? ? ?  41  ARG A NH1 1 
ATOM   111  N  NH2 . ARG A 1 13  ? 60.462  58.878 34.218 1.00 87.35  ? ? ? ? ? ?  41  ARG A NH2 1 
ATOM   112  N  N   . SER A 1 14  ? 56.808  64.427 28.472 1.00 83.56  ? ? ? ? ? ?  42  SER A N   1 
ATOM   113  C  CA  . SER A 1 14  ? 55.923  65.025 27.438 1.00 85.22  ? ? ? ? ? ?  42  SER A CA  1 
ATOM   114  C  C   . SER A 1 14  ? 56.753  65.964 26.560 1.00 89.62  ? ? ? ? ? ?  42  SER A C   1 
ATOM   115  O  O   . SER A 1 14  ? 56.247  66.379 25.499 1.00 87.22  ? ? ? ? ? ?  42  SER A O   1 
ATOM   116  C  CB  . SER A 1 14  ? 54.760  65.743 28.065 1.00 82.53  ? ? ? ? ? ?  42  SER A CB  1 
ATOM   117  O  OG  . SER A 1 14  ? 53.947  66.349 27.072 1.00 85.18  ? ? ? ? ? ?  42  SER A OG  1 
ATOM   118  N  N   . ASN A 1 15  ? 57.977  66.285 26.991 1.00 89.25  ? ? ? ? ? ?  43  ASN A N   1 
ATOM   119  C  CA  . ASN A 1 15  ? 58.881  67.163 26.197 1.00 91.37  ? ? ? ? ? ?  43  ASN A CA  1 
ATOM   120  C  C   . ASN A 1 15  ? 58.299  68.579 26.158 1.00 93.33  ? ? ? ? ? ?  43  ASN A C   1 
ATOM   121  O  O   . ASN A 1 15  ? 58.671  69.343 25.247 1.00 92.66  ? ? ? ? ? ?  43  ASN A O   1 
ATOM   122  C  CB  . ASN A 1 15  ? 59.168  66.579 24.810 1.00 87.12  ? ? ? ? ? ?  43  ASN A CB  1 
ATOM   123  C  CG  . ASN A 1 15  ? 59.926  65.270 24.878 1.00 86.34  ? ? ? ? ? ?  43  ASN A CG  1 
ATOM   124  O  OD1 . ASN A 1 15  ? 60.024  64.549 23.889 1.00 83.17  ? ? ? ? ? ?  43  ASN A OD1 1 
ATOM   125  N  ND2 . ASN A 1 15  ? 60.462  64.951 26.045 1.00 85.03  ? ? ? ? ? ?  43  ASN A ND2 1 
ATOM   126  N  N   . SER A 1 16  ? 57.421  68.910 27.109 1.00 90.86  ? ? ? ? ? ?  44  SER A N   1 
ATOM   127  C  CA  . SER A 1 16  ? 56.885  70.292 27.201 1.00 88.45  ? ? ? ? ? ?  44  SER A CA  1 
ATOM   128  C  C   . SER A 1 16  ? 57.657  71.026 28.299 1.00 91.92  ? ? ? ? ? ?  44  SER A C   1 
ATOM   129  O  O   . SER A 1 16  ? 58.557  71.814 27.946 1.00 86.68  ? ? ? ? ? ?  44  SER A O   1 
ATOM   130  C  CB  . SER A 1 16  ? 55.410  70.278 27.482 1.00 91.02  ? ? ? ? ? ?  44  SER A CB  1 
ATOM   131  O  OG  . SER A 1 16  ? 55.127  69.535 28.658 1.00 89.56  ? ? ? ? ? ?  44  SER A OG  1 
ATOM   132  N  N   . LEU A 1 17  ? 57.327  70.766 29.569 1.00 90.51  ? ? ? ? ? ?  45  LEU A N   1 
ATOM   133  C  CA  . LEU A 1 17  ? 58.066  71.372 30.713 1.00 82.45  ? ? ? ? ? ?  45  LEU A CA  1 
ATOM   134  C  C   . LEU A 1 17  ? 57.824  72.886 30.752 1.00 79.28  ? ? ? ? ? ?  45  LEU A C   1 
ATOM   135  O  O   . LEU A 1 17  ? 57.397  73.384 31.810 1.00 80.46  ? ? ? ? ? ?  45  LEU A O   1 
ATOM   136  C  CB  . LEU A 1 17  ? 59.556  71.040 30.584 1.00 82.44  ? ? ? ? ? ?  45  LEU A CB  1 
ATOM   137  C  CG  . LEU A 1 17  ? 60.356  71.136 31.881 1.00 75.43  ? ? ? ? ? ?  45  LEU A CG  1 
ATOM   138  C  CD1 . LEU A 1 17  ? 59.614  70.452 33.018 1.00 77.39  ? ? ? ? ? ?  45  LEU A CD1 1 
ATOM   139  C  CD2 . LEU A 1 17  ? 61.741  70.532 31.710 1.00 74.30  ? ? ? ? ? ?  45  LEU A CD2 1 
ATOM   140  N  N   . GLU A 1 18  ? 58.100  73.586 29.649 1.00 76.82  ? ? ? ? ? ?  46  GLU A N   1 
ATOM   141  C  CA  . GLU A 1 18  ? 57.847  75.049 29.591 1.00 74.68  ? ? ? ? ? ?  46  GLU A CA  1 
ATOM   142  C  C   . GLU A 1 18  ? 56.444  75.327 30.137 1.00 79.39  ? ? ? ? ? ?  46  GLU A C   1 
ATOM   143  O  O   . GLU A 1 18  ? 56.297  76.276 30.930 1.00 77.59  ? ? ? ? ? ?  46  GLU A O   1 
ATOM   144  C  CB  . GLU A 1 18  ? 57.993  75.569 28.161 1.00 74.54  ? ? ? ? ? ?  46  GLU A CB  1 
ATOM   145  C  CG  . GLU A 1 18  ? 57.813  77.073 28.054 1.00 75.12  ? ? ? ? ? ?  46  GLU A CG  1 
ATOM   146  C  CD  . GLU A 1 18  ? 58.046  77.649 26.668 1.00 71.08  ? ? ? ? ? ?  46  GLU A CD  1 
ATOM   147  O  OE1 . GLU A 1 18  ? 58.361  76.868 25.750 1.00 74.38  ? ? ? ? ? ?  46  GLU A OE1 1 
ATOM   148  O  OE2 . GLU A 1 18  ? 57.915  78.879 26.512 1.00 69.65  ? ? ? ? ? -1 46  GLU A OE2 1 
ATOM   149  N  N   . GLN A 1 19  ? 55.458  74.532 29.719 1.00 77.65  ? ? ? ? ? ?  47  GLN A N   1 
ATOM   150  C  CA  . GLN A 1 19  ? 54.062  74.724 30.189 1.00 74.92  ? ? ? ? ? ?  47  GLN A CA  1 
ATOM   151  C  C   . GLN A 1 19  ? 54.015  74.488 31.701 1.00 76.26  ? ? ? ? ? ?  47  GLN A C   1 
ATOM   152  O  O   . GLN A 1 19  ? 53.411  75.314 32.411 1.00 74.74  ? ? ? ? ? ?  47  GLN A O   1 
ATOM   153  C  CB  . GLN A 1 19  ? 53.125  73.765 29.457 1.00 79.84  ? ? ? ? ? ?  47  GLN A CB  1 
ATOM   154  C  CG  . GLN A 1 19  ? 53.354  73.727 27.953 1.00 84.38  ? ? ? ? ? ?  47  GLN A CG  1 
ATOM   155  C  CD  . GLN A 1 19  ? 52.480  72.704 27.270 1.00 91.19  ? ? ? ? ? ?  47  GLN A CD  1 
ATOM   156  O  OE1 . GLN A 1 19  ? 51.571  72.135 27.870 1.00 93.71  ? ? ? ? ? ?  47  GLN A OE1 1 
ATOM   157  N  NE2 . GLN A 1 19  ? 52.752  72.464 25.998 1.00 86.59  ? ? ? ? ? ?  47  GLN A NE2 1 
ATOM   158  N  N   . PHE A 1 20  ? 54.635  73.400 32.164 1.00 68.94  ? ? ? ? ? ?  48  PHE A N   1 
ATOM   159  C  CA  . PHE A 1 20  ? 54.639  73.078 33.613 1.00 70.32  ? ? ? ? ? ?  48  PHE A CA  1 
ATOM   160  C  C   . PHE A 1 20  ? 54.960  74.351 34.397 1.00 73.90  ? ? ? ? ? ?  48  PHE A C   1 
ATOM   161  O  O   . PHE A 1 20  ? 54.243  74.662 35.367 1.00 69.93  ? ? ? ? ? ?  48  PHE A O   1 
ATOM   162  C  CB  . PHE A 1 20  ? 55.648  71.974 33.932 1.00 71.38  ? ? ? ? ? ?  48  PHE A CB  1 
ATOM   163  C  CG  . PHE A 1 20  ? 55.813  71.697 35.405 1.00 72.66  ? ? ? ? ? ?  48  PHE A CG  1 
ATOM   164  C  CD1 . PHE A 1 20  ? 54.946  70.843 36.068 1.00 76.51  ? ? ? ? ? ?  48  PHE A CD1 1 
ATOM   165  C  CD2 . PHE A 1 20  ? 56.828  72.298 36.131 1.00 71.59  ? ? ? ? ? ?  48  PHE A CD2 1 
ATOM   166  C  CE1 . PHE A 1 20  ? 55.095  70.593 37.423 1.00 75.75  ? ? ? ? ? ?  48  PHE A CE1 1 
ATOM   167  C  CE2 . PHE A 1 20  ? 56.975  72.047 37.486 1.00 73.78  ? ? ? ? ? ?  48  PHE A CE2 1 
ATOM   168  C  CZ  . PHE A 1 20  ? 56.109  71.195 38.129 1.00 73.81  ? ? ? ? ? ?  48  PHE A CZ  1 
ATOM   169  N  N   . PHE A 1 21  ? 56.010  75.064 33.980 1.00 70.32  ? ? ? ? ? ?  49  PHE A N   1 
ATOM   170  C  CA  . PHE A 1 21  ? 56.378  76.293 34.676 1.00 68.90  ? ? ? ? ? ?  49  PHE A CA  1 
ATOM   171  C  C   . PHE A 1 21  ? 55.462  77.452 34.301 1.00 69.64  ? ? ? ? ? ?  49  PHE A C   1 
ATOM   172  O  O   . PHE A 1 21  ? 55.087  78.248 35.168 1.00 70.75  ? ? ? ? ? ?  49  PHE A O   1 
ATOM   173  C  CB  . PHE A 1 21  ? 57.834  76.654 34.383 1.00 63.24  ? ? ? ? ? ?  49  PHE A CB  1 
ATOM   174  C  CG  . PHE A 1 21  ? 58.822  75.637 34.882 1.00 58.61  ? ? ? ? ? ?  49  PHE A CG  1 
ATOM   175  C  CD1 . PHE A 1 21  ? 59.088  75.517 36.237 1.00 61.54  ? ? ? ? ? ?  49  PHE A CD1 1 
ATOM   176  C  CD2 . PHE A 1 21  ? 59.486  74.808 33.996 1.00 63.66  ? ? ? ? ? ?  49  PHE A CD2 1 
ATOM   177  C  CE1 . PHE A 1 21  ? 59.997  74.582 36.699 1.00 62.56  ? ? ? ? ? ?  49  PHE A CE1 1 
ATOM   178  C  CE2 . PHE A 1 21  ? 60.398  73.872 34.451 1.00 63.47  ? ? ? ? ? ?  49  PHE A CE2 1 
ATOM   179  C  CZ  . PHE A 1 21  ? 60.653  73.758 35.804 1.00 64.16  ? ? ? ? ? ?  49  PHE A CZ  1 
ATOM   180  N  N   . ASP A 1 22  ? 55.089  77.555 33.021 1.00 65.85  ? ? ? ? ? ?  50  ASP A N   1 
ATOM   181  C  CA  . ASP A 1 22  ? 54.271  78.676 32.561 1.00 74.38  ? ? ? ? ? ?  50  ASP A CA  1 
ATOM   182  C  C   . ASP A 1 22  ? 52.975  78.792 33.353 1.00 76.93  ? ? ? ? ? ?  50  ASP A C   1 
ATOM   183  O  O   . ASP A 1 22  ? 52.652  79.862 33.883 1.00 76.97  ? ? ? ? ? ?  50  ASP A O   1 
ATOM   184  C  CB  . ASP A 1 22  ? 53.977  78.536 31.067 1.00 76.01  ? ? ? ? ? ?  50  ASP A CB  1 
ATOM   185  C  CG  . ASP A 1 22  ? 55.073  79.124 30.201 1.00 79.52  ? ? ? ? ? ?  50  ASP A CG  1 
ATOM   186  O  OD1 . ASP A 1 22  ? 56.063  79.640 30.763 1.00 79.42  ? ? ? ? ? ?  50  ASP A OD1 1 
ATOM   187  O  OD2 . ASP A 1 22  ? 54.944  79.072 28.959 1.00 75.53  ? ? ? ? ? -1 50  ASP A OD2 1 
ATOM   188  N  N   . GLU A 1 23  ? 52.214  77.698 33.438 1.00 76.46  ? ? ? ? ? ?  51  GLU A N   1 
ATOM   189  C  CA  . GLU A 1 23  ? 50.921  77.755 34.112 1.00 75.52  ? ? ? ? ? ?  51  GLU A CA  1 
ATOM   190  C  C   . GLU A 1 23  ? 51.075  78.047 35.601 1.00 78.59  ? ? ? ? ? ?  51  GLU A C   1 
ATOM   191  O  O   . GLU A 1 23  ? 50.207  78.694 36.197 1.00 80.50  ? ? ? ? ? ?  51  GLU A O   1 
ATOM   192  C  CB  . GLU A 1 23  ? 50.132  76.465 33.869 1.00 77.63  ? ? ? ? ? ?  51  GLU A CB  1 
ATOM   193  C  CG  . GLU A 1 23  ? 50.393  75.319 34.830 1.00 86.23  ? ? ? ? ? ?  51  GLU A CG  1 
ATOM   194  C  CD  . GLU A 1 23  ? 49.448  74.155 34.589 1.00 92.50  ? ? ? ? ? ?  51  GLU A CD  1 
ATOM   195  O  OE1 . GLU A 1 23  ? 49.152  73.867 33.409 1.00 91.05  ? ? ? ? ? ?  51  GLU A OE1 1 
ATOM   196  O  OE2 . GLU A 1 23  ? 48.992  73.537 35.574 1.00 96.34  ? ? ? ? ? -1 51  GLU A OE2 1 
ATOM   197  N  N   . ARG A 1 24  ? 52.161  77.578 36.218 1.00 72.42  ? ? ? ? ? ?  52  ARG A N   1 
ATOM   198  C  CA  . ARG A 1 24  ? 52.420  77.939 37.609 1.00 72.98  ? ? ? ? ? ?  52  ARG A CA  1 
ATOM   199  C  C   . ARG A 1 24  ? 52.826  79.404 37.743 1.00 75.43  ? ? ? ? ? ?  52  ARG A C   1 
ATOM   200  O  O   . ARG A 1 24  ? 52.537  80.031 38.769 1.00 69.17  ? ? ? ? ? ?  52  ARG A O   1 
ATOM   201  C  CB  . ARG A 1 24  ? 53.477  77.012 38.206 1.00 73.79  ? ? ? ? ? ?  52  ARG A CB  1 
ATOM   202  C  CG  . ARG A 1 24  ? 52.867  75.796 38.884 1.00 78.10  ? ? ? ? ? ?  52  ARG A CG  1 
ATOM   203  C  CD  . ARG A 1 24  ? 53.722  74.550 38.741 1.00 75.75  ? ? ? ? ? ?  52  ARG A CD  1 
ATOM   204  N  NE  . ARG A 1 24  ? 52.914  73.346 38.900 1.00 75.68  ? ? ? ? ? ?  52  ARG A NE  1 
ATOM   205  C  CZ  . ARG A 1 24  ? 52.318  72.710 37.899 1.00 79.86  ? ? ? ? ? ?  52  ARG A CZ  1 
ATOM   206  N  NH1 . ARG A 1 24  ? 52.450  73.117 36.647 1.00 71.92  ? ? ? ? ? ?  52  ARG A NH1 1 
ATOM   207  N  NH2 . ARG A 1 24  ? 51.574  71.640 38.164 1.00 80.94  ? ? ? ? ? ?  52  ARG A NH2 1 
ATOM   208  N  N   . VAL A 1 25  ? 53.512  79.940 36.733 1.00 72.70  ? ? ? ? ? ?  53  VAL A N   1 
ATOM   209  C  CA  . VAL A 1 25  ? 53.875  81.387 36.769 1.00 75.81  ? ? ? ? ? ?  53  VAL A CA  1 
ATOM   210  C  C   . VAL A 1 25  ? 52.597  82.201 36.550 1.00 72.13  ? ? ? ? ? ?  53  VAL A C   1 
ATOM   211  O  O   . VAL A 1 25  ? 52.437  83.242 37.211 1.00 76.42  ? ? ? ? ? ?  53  VAL A O   1 
ATOM   212  C  CB  . VAL A 1 25  ? 54.959  81.730 35.729 1.00 72.48  ? ? ? ? ? ?  53  VAL A CB  1 
ATOM   213  C  CG1 . VAL A 1 25  ? 55.166  83.231 35.609 1.00 69.85  ? ? ? ? ? ?  53  VAL A CG1 1 
ATOM   214  C  CG2 . VAL A 1 25  ? 56.274  81.031 36.040 1.00 69.65  ? ? ? ? ? ?  53  VAL A CG2 1 
ATOM   215  N  N   . LYS A 1 26  ? 51.718  81.725 35.666 1.00 74.22  ? ? ? ? ? ?  54  LYS A N   1 
ATOM   216  C  CA  . LYS A 1 26  ? 50.444  82.435 35.383 1.00 75.89  ? ? ? ? ? ?  54  LYS A CA  1 
ATOM   217  C  C   . LYS A 1 26  ? 49.567  82.436 36.637 1.00 78.53  ? ? ? ? ? ?  54  LYS A C   1 
ATOM   218  O  O   . LYS A 1 26  ? 48.888  83.451 36.876 1.00 71.37  ? ? ? ? ? ?  54  LYS A O   1 
ATOM   219  C  CB  . LYS A 1 26  ? 49.714  81.757 34.221 1.00 76.71  ? ? ? ? ? ?  54  LYS A CB  1 
ATOM   220  C  CG  . LYS A 1 26  ? 48.385  82.388 33.828 1.00 78.13  ? ? ? ? ? ?  54  LYS A CG  1 
ATOM   221  C  CD  . LYS A 1 26  ? 47.733  81.710 32.643 1.00 80.31  ? ? ? ? ? ?  54  LYS A CD  1 
ATOM   222  C  CE  . LYS A 1 26  ? 46.426  82.356 32.236 1.00 84.49  ? ? ? ? ? ?  54  LYS A CE  1 
ATOM   223  N  NZ  . LYS A 1 26  ? 45.830  81.691 31.054 1.00 88.17  ? ? ? ? ? ?  54  LYS A NZ  1 
ATOM   224  N  N   . LYS A 1 27  ? 49.584  81.345 37.407 1.00 75.91  ? ? ? ? ? ?  55  LYS A N   1 
ATOM   225  C  CA  . LYS A 1 27  ? 48.678  81.234 38.583 1.00 78.04  ? ? ? ? ? ?  55  LYS A CA  1 
ATOM   226  C  C   . LYS A 1 27  ? 49.327  81.822 39.839 1.00 78.36  ? ? ? ? ? ?  55  LYS A C   1 
ATOM   227  O  O   . LYS A 1 27  ? 48.592  82.438 40.634 1.00 79.04  ? ? ? ? ? ?  55  LYS A O   1 
ATOM   228  C  CB  . LYS A 1 27  ? 48.310  79.766 38.819 1.00 81.41  ? ? ? ? ? ?  55  LYS A CB  1 
ATOM   229  C  CG  . LYS A 1 27  ? 47.582  79.089 37.665 1.00 84.84  ? ? ? ? ? ?  55  LYS A CG  1 
ATOM   230  C  CD  . LYS A 1 27  ? 47.502  77.585 37.808 1.00 90.36  ? ? ? ? ? ?  55  LYS A CD  1 
ATOM   231  C  CE  . LYS A 1 27  ? 46.826  76.920 36.628 1.00 92.00  ? ? ? ? ? ?  55  LYS A CE  1 
ATOM   232  N  NZ  . LYS A 1 27  ? 47.454  77.314 35.345 1.00 87.39  ? ? ? ? ? ?  55  LYS A NZ  1 
ATOM   233  N  N   . PHE A 1 28  ? 50.637  81.642 40.022 1.00 74.17  ? ? ? ? ? ?  56  PHE A N   1 
ATOM   234  C  CA  . PHE A 1 28  ? 51.268  82.091 41.292 1.00 69.30  ? ? ? ? ? ?  56  PHE A CA  1 
ATOM   235  C  C   . PHE A 1 28  ? 52.336  83.157 41.032 1.00 71.29  ? ? ? ? ? ?  56  PHE A C   1 
ATOM   236  O  O   . PHE A 1 28  ? 52.525  84.027 41.902 1.00 71.74  ? ? ? ? ? ?  56  PHE A O   1 
ATOM   237  C  CB  . PHE A 1 28  ? 51.865  80.891 42.031 1.00 75.81  ? ? ? ? ? ?  56  PHE A CB  1 
ATOM   238  C  CG  . PHE A 1 28  ? 51.011  79.649 41.991 1.00 77.91  ? ? ? ? ? ?  56  PHE A CG  1 
ATOM   239  C  CD1 . PHE A 1 28  ? 49.953  79.486 42.869 1.00 74.98  ? ? ? ? ? ?  56  PHE A CD1 1 
ATOM   240  C  CD2 . PHE A 1 28  ? 51.263  78.645 41.070 1.00 78.22  ? ? ? ? ? ?  56  PHE A CD2 1 
ATOM   241  C  CE1 . PHE A 1 28  ? 49.168  78.345 42.829 1.00 78.51  ? ? ? ? ? ?  56  PHE A CE1 1 
ATOM   242  C  CE2 . PHE A 1 28  ? 50.477  77.505 41.030 1.00 80.17  ? ? ? ? ? ?  56  PHE A CE2 1 
ATOM   243  C  CZ  . PHE A 1 28  ? 49.431  77.357 41.910 1.00 79.04  ? ? ? ? ? ?  56  PHE A CZ  1 
ATOM   244  N  N   . GLY A 1 29  ? 53.020  83.085 39.889 1.00 68.71  ? ? ? ? ? ?  57  GLY A N   1 
ATOM   245  C  CA  . GLY A 1 29  ? 54.114  84.036 39.612 1.00 70.97  ? ? ? ? ? ?  57  GLY A CA  1 
ATOM   246  C  C   . GLY A 1 29  ? 55.450  83.335 39.447 1.00 70.25  ? ? ? ? ? ?  57  GLY A C   1 
ATOM   247  O  O   . GLY A 1 29  ? 55.468  82.090 39.465 1.00 69.96  ? ? ? ? ? ?  57  GLY A O   1 
ATOM   248  N  N   . LEU A 1 30  ? 56.531  84.104 39.289 1.00 65.50  ? ? ? ? ? ?  58  LEU A N   1 
ATOM   249  C  CA  . LEU A 1 30  ? 57.876  83.513 39.057 1.00 68.93  ? ? ? ? ? ?  58  LEU A CA  1 
ATOM   250  C  C   . LEU A 1 30  ? 58.323  82.732 40.297 1.00 70.53  ? ? ? ? ? ?  58  LEU A C   1 
ATOM   251  O  O   . LEU A 1 30  ? 58.874  81.629 40.127 1.00 66.67  ? ? ? ? ? ?  58  LEU A O   1 
ATOM   252  C  CB  . LEU A 1 30  ? 58.857  84.644 38.735 1.00 63.36  ? ? ? ? ? ?  58  LEU A CB  1 
ATOM   253  C  CG  . LEU A 1 30  ? 58.479  85.513 37.537 1.00 62.05  ? ? ? ? ? ?  58  LEU A CG  1 
ATOM   254  C  CD1 . LEU A 1 30  ? 59.475  86.648 37.357 1.00 60.21  ? ? ? ? ? ?  58  LEU A CD1 1 
ATOM   255  C  CD2 . LEU A 1 30  ? 58.387  84.678 36.270 1.00 60.39  ? ? ? ? ? ?  58  LEU A CD2 1 
ATOM   256  N  N   . VAL A 1 31  ? 58.100  83.291 41.490 1.00 64.28  ? ? ? ? ? ?  59  VAL A N   1 
ATOM   257  C  CA  . VAL A 1 31  ? 58.492  82.610 42.759 1.00 69.98  ? ? ? ? ? ?  59  VAL A CA  1 
ATOM   258  C  C   . VAL A 1 31  ? 57.276  81.856 43.300 1.00 73.23  ? ? ? ? ? ?  59  VAL A C   1 
ATOM   259  O  O   . VAL A 1 31  ? 56.417  82.505 43.926 1.00 74.34  ? ? ? ? ? ?  59  VAL A O   1 
ATOM   260  C  CB  . VAL A 1 31  ? 59.025  83.617 43.793 1.00 74.40  ? ? ? ? ? ?  59  VAL A CB  1 
ATOM   261  C  CG1 . VAL A 1 31  ? 59.400  82.940 45.102 1.00 71.13  ? ? ? ? ? ?  59  VAL A CG1 1 
ATOM   262  C  CG2 . VAL A 1 31  ? 60.195  84.419 43.246 1.00 79.06  ? ? ? ? ? ?  59  VAL A CG2 1 
ATOM   263  N  N   . PHE A 1 32  ? 57.205  80.543 43.065 1.00 73.55  ? ? ? ? ? ?  60  PHE A N   1 
ATOM   264  C  CA  . PHE A 1 32  ? 56.046  79.782 43.501 1.00 70.21  ? ? ? ? ? ?  60  PHE A CA  1 
ATOM   265  C  C   . PHE A 1 32  ? 56.466  78.504 44.214 1.00 75.69  ? ? ? ? ? ?  60  PHE A C   1 
ATOM   266  O  O   . PHE A 1 32  ? 57.610  78.050 44.127 1.00 72.57  ? ? ? ? ? ?  60  PHE A O   1 
ATOM   267  C  CB  . PHE A 1 32  ? 55.104  79.444 42.330 1.00 70.64  ? ? ? ? ? ?  60  PHE A CB  1 
ATOM   268  C  CG  . PHE A 1 32  ? 55.710  78.548 41.285 1.00 71.70  ? ? ? ? ? ?  60  PHE A CG  1 
ATOM   269  C  CD1 . PHE A 1 32  ? 55.735  77.170 41.452 1.00 72.21  ? ? ? ? ? ?  60  PHE A CD1 1 
ATOM   270  C  CD2 . PHE A 1 32  ? 56.228  79.084 40.118 1.00 69.64  ? ? ? ? ? ?  60  PHE A CD2 1 
ATOM   271  C  CE1 . PHE A 1 32  ? 56.290  76.351 40.485 1.00 67.55  ? ? ? ? ? ?  60  PHE A CE1 1 
ATOM   272  C  CE2 . PHE A 1 32  ? 56.778  78.268 39.146 1.00 71.26  ? ? ? ? ? ?  60  PHE A CE2 1 
ATOM   273  C  CZ  . PHE A 1 32  ? 56.808  76.899 39.331 1.00 69.13  ? ? ? ? ? ?  60  PHE A CZ  1 
ATOM   274  N  N   . LYS A 1 33  ? 55.520  77.946 44.952 1.00 79.52  ? ? ? ? ? ?  61  LYS A N   1 
ATOM   275  C  CA  . LYS A 1 33  ? 55.715  76.757 45.762 1.00 75.27  ? ? ? ? ? ?  61  LYS A CA  1 
ATOM   276  C  C   . LYS A 1 33  ? 55.294  75.507 45.023 1.00 73.65  ? ? ? ? ? ?  61  LYS A C   1 
ATOM   277  O  O   . LYS A 1 33  ? 54.371  75.548 44.224 1.00 75.37  ? ? ? ? ? ?  61  LYS A O   1 
ATOM   278  C  CB  . LYS A 1 33  ? 54.841  76.896 47.005 1.00 77.39  ? ? ? ? ? ?  61  LYS A CB  1 
ATOM   279  C  CG  . LYS A 1 33  ? 55.471  76.453 48.299 1.00 81.35  ? ? ? ? ? ?  61  LYS A CG  1 
ATOM   280  C  CD  . LYS A 1 33  ? 54.425  76.328 49.394 1.00 84.87  ? ? ? ? ? ?  61  LYS A CD  1 
ATOM   281  C  CE  . LYS A 1 33  ? 53.571  77.576 49.512 1.00 87.10  ? ? ? ? ? ?  61  LYS A CE  1 
ATOM   282  N  NZ  . LYS A 1 33  ? 52.272  77.299 50.171 1.00 76.44  ? ? ? ? ? ?  61  LYS A NZ  1 
ATOM   283  N  N   . THR A 1 34  ? 55.979  74.406 45.303 1.00 70.75  ? ? ? ? ? ?  62  THR A N   1 
ATOM   284  C  CA  . THR A 1 34  ? 55.675  73.101 44.724 1.00 73.47  ? ? ? ? ? ?  62  THR A CA  1 
ATOM   285  C  C   . THR A 1 34  ? 56.403  72.031 45.525 1.00 72.85  ? ? ? ? ? ?  62  THR A C   1 
ATOM   286  O  O   . THR A 1 34  ? 57.259  72.326 46.363 1.00 73.83  ? ? ? ? ? ?  62  THR A O   1 
ATOM   287  C  CB  . THR A 1 34  ? 56.069  73.015 43.247 1.00 69.49  ? ? ? ? ? ?  62  THR A CB  1 
ATOM   288  O  OG1 . THR A 1 34  ? 55.559  71.797 42.694 1.00 63.63  ? ? ? ? ? ?  62  THR A OG1 1 
ATOM   289  C  CG2 . THR A 1 34  ? 57.585  73.030 43.098 1.00 71.65  ? ? ? ? ? ?  62  THR A CG2 1 
ATOM   290  N  N   . SER A 1 35  ? 56.040  70.777 45.262 1.00 75.48  ? ? ? ? ? ?  63  SER A N   1 
ATOM   291  C  CA  . SER A 1 35  ? 56.662  69.620 45.895 1.00 80.43  ? ? ? ? ? ?  63  SER A CA  1 
ATOM   292  C  C   . SER A 1 35  ? 57.205  68.714 44.802 1.00 75.51  ? ? ? ? ? ?  63  SER A C   1 
ATOM   293  O  O   . SER A 1 35  ? 56.460  68.305 43.906 1.00 70.77  ? ? ? ? ? ?  63  SER A O   1 
ATOM   294  C  CB  . SER A 1 35  ? 55.664  68.869 46.778 1.00 82.44  ? ? ? ? ? ?  63  SER A CB  1 
ATOM   295  O  OG  . SER A 1 35  ? 56.267  67.737 47.385 1.00 82.76  ? ? ? ? ? ?  63  SER A OG  1 
ATOM   296  N  N   . LEU A 1 36  ? 58.497  68.398 44.879 1.00 76.61  ? ? ? ? ? ?  64  LEU A N   1 
ATOM   297  C  CA  . LEU A 1 36  ? 59.162  67.610 43.851 1.00 79.52  ? ? ? ? ? ?  64  LEU A CA  1 
ATOM   298  C  C   . LEU A 1 36  ? 60.066  66.578 44.504 1.00 78.33  ? ? ? ? ? ?  64  LEU A C   1 
ATOM   299  O  O   . LEU A 1 36  ? 60.861  66.917 45.385 1.00 75.56  ? ? ? ? ? ?  64  LEU A O   1 
ATOM   300  C  CB  . LEU A 1 36  ? 59.977  68.505 42.909 1.00 76.21  ? ? ? ? ? ?  64  LEU A CB  1 
ATOM   301  C  CG  . LEU A 1 36  ? 59.154  69.423 42.006 1.00 73.33  ? ? ? ? ? ?  64  LEU A CG  1 
ATOM   302  C  CD1 . LEU A 1 36  ? 60.056  70.301 41.154 1.00 69.38  ? ? ? ? ? ?  64  LEU A CD1 1 
ATOM   303  C  CD2 . LEU A 1 36  ? 58.229  68.595 41.136 1.00 74.29  ? ? ? ? ? ?  64  LEU A CD2 1 
ATOM   304  N  N   . ILE A 1 37  ? 59.945  65.327 44.053 1.00 77.35  ? ? ? ? ? ?  65  ILE A N   1 
ATOM   305  C  CA  . ILE A 1 37  ? 60.749  64.207 44.535 1.00 78.40  ? ? ? ? ? ?  65  ILE A CA  1 
ATOM   306  C  C   . ILE A 1 37  ? 60.706  64.167 46.059 1.00 78.81  ? ? ? ? ? ?  65  ILE A C   1 
ATOM   307  O  O   . ILE A 1 37  ? 61.734  63.981 46.722 1.00 78.95  ? ? ? ? ? ?  65  ILE A O   1 
ATOM   308  C  CB  . ILE A 1 37  ? 62.195  64.295 44.011 1.00 75.26  ? ? ? ? ? ?  65  ILE A CB  1 
ATOM   309  C  CG1 . ILE A 1 37  ? 62.210  64.829 42.577 1.00 77.20  ? ? ? ? ? ?  65  ILE A CG1 1 
ATOM   310  C  CG2 . ILE A 1 37  ? 62.861  62.924 44.025 1.00 78.02  ? ? ? ? ? ?  65  ILE A CG2 1 
ATOM   311  C  CD1 . ILE A 1 37  ? 61.689  63.845 41.549 1.00 73.96  ? ? ? ? ? ?  65  ILE A CD1 1 
ATOM   312  N  N   . GLY A 1 38  ? 59.517  64.360 46.625 1.00 76.17  ? ? ? ? ? ?  66  GLY A N   1 
ATOM   313  C  CA  . GLY A 1 38  ? 59.341  64.238 48.056 1.00 74.36  ? ? ? ? ? ?  66  GLY A CA  1 
ATOM   314  C  C   . GLY A 1 38  ? 59.883  65.379 48.882 1.00 82.10  ? ? ? ? ? ?  66  GLY A C   1 
ATOM   315  O  O   . GLY A 1 38  ? 60.017  65.228 50.101 1.00 80.73  ? ? ? ? ? ?  66  GLY A O   1 
ATOM   316  N  N   . HIS A 1 39  ? 60.195  66.518 48.272 1.00 83.40  ? ? ? ? ? ?  67  HIS A N   1 
ATOM   317  C  CA  . HIS A 1 39  ? 60.709  67.641 49.033 1.00 85.03  ? ? ? ? ? ?  67  HIS A CA  1 
ATOM   318  C  C   . HIS A 1 39  ? 59.924  68.906 48.722 1.00 85.55  ? ? ? ? ? ?  67  HIS A C   1 
ATOM   319  O  O   . HIS A 1 39  ? 59.472  69.106 47.589 1.00 81.38  ? ? ? ? ? ?  67  HIS A O   1 
ATOM   320  C  CB  . HIS A 1 39  ? 62.195  67.888 48.728 1.00 85.65  ? ? ? ? ? ?  67  HIS A CB  1 
ATOM   321  C  CG  . HIS A 1 39  ? 63.127  66.955 49.433 1.00 87.72  ? ? ? ? ? ?  67  HIS A CG  1 
ATOM   322  N  ND1 . HIS A 1 39  ? 63.536  65.755 48.888 1.00 89.74  ? ? ? ? ? ?  67  HIS A ND1 1 
ATOM   323  C  CD2 . HIS A 1 39  ? 63.744  67.049 50.635 1.00 86.78  ? ? ? ? ? ?  67  HIS A CD2 1 
ATOM   324  C  CE1 . HIS A 1 39  ? 64.359  65.150 49.726 1.00 88.34  ? ? ? ? ? ?  67  HIS A CE1 1 
ATOM   325  N  NE2 . HIS A 1 39  ? 64.501  65.914 50.794 1.00 93.13  ? ? ? ? ? ?  67  HIS A NE2 1 
ATOM   326  N  N   . PRO A 1 40  ? 59.759  69.783 49.714 1.00 88.44  ? ? ? ? ? ?  68  PRO A N   1 
ATOM   327  C  CA  . PRO A 1 40  ? 59.202  71.121 49.455 1.00 85.66  ? ? ? ? ? ?  68  PRO A CA  1 
ATOM   328  C  C   . PRO A 1 40  ? 60.162  71.949 48.611 1.00 81.44  ? ? ? ? ? ?  68  PRO A C   1 
ATOM   329  O  O   . PRO A 1 40  ? 61.310  72.182 48.997 1.00 78.79  ? ? ? ? ? ?  68  PRO A O   1 
ATOM   330  C  CB  . PRO A 1 40  ? 59.016  71.711 50.860 1.00 80.75  ? ? ? ? ? ?  68  PRO A CB  1 
ATOM   331  C  CG  . PRO A 1 40  ? 59.788  70.813 51.788 1.00 82.45  ? ? ? ? ? ?  68  PRO A CG  1 
ATOM   332  C  CD  . PRO A 1 40  ? 59.796  69.465 51.151 1.00 87.92  ? ? ? ? ? ?  68  PRO A CD  1 
ATOM   333  N  N   . THR A 1 41  ? 59.682  72.395 47.450 1.00 78.58  ? ? ? ? ? ?  69  THR A N   1 
ATOM   334  C  CA  . THR A 1 41  ? 60.521  73.034 46.446 1.00 76.92  ? ? ? ? ? ?  69  THR A CA  1 
ATOM   335  C  C   . THR A 1 41  ? 59.939  74.385 46.057 1.00 74.05  ? ? ? ? ? ?  69  THR A C   1 
ATOM   336  O  O   . THR A 1 41  ? 58.720  74.540 45.950 1.00 74.84  ? ? ? ? ? ?  69  THR A O   1 
ATOM   337  C  CB  . THR A 1 41  ? 60.654  72.155 45.196 1.00 75.97  ? ? ? ? ? ?  69  THR A CB  1 
ATOM   338  O  OG1 . THR A 1 41  ? 60.866  70.793 45.587 1.00 81.74  ? ? ? ? ? ?  69  THR A OG1 1 
ATOM   339  C  CG2 . THR A 1 41  ? 61.823  72.616 44.336 1.00 71.46  ? ? ? ? ? ?  69  THR A CG2 1 
ATOM   340  N  N   . VAL A 1 42  ? 60.817  75.364 45.855 1.00 72.22  ? ? ? ? ? ?  70  VAL A N   1 
ATOM   341  C  CA  . VAL A 1 42  ? 60.432  76.684 45.371 1.00 73.13  ? ? ? ? ? ?  70  VAL A CA  1 
ATOM   342  C  C   . VAL A 1 42  ? 61.179  76.957 44.073 1.00 65.50  ? ? ? ? ? ?  70  VAL A C   1 
ATOM   343  O  O   . VAL A 1 42  ? 62.417  76.946 44.046 1.00 61.96  ? ? ? ? ? ?  70  VAL A O   1 
ATOM   344  C  CB  . VAL A 1 42  ? 60.709  77.782 46.407 1.00 75.90  ? ? ? ? ? ?  70  VAL A CB  1 
ATOM   345  C  CG1 . VAL A 1 42  ? 60.385  79.146 45.815 1.00 70.99  ? ? ? ? ? ?  70  VAL A CG1 1 
ATOM   346  C  CG2 . VAL A 1 42  ? 59.887  77.532 47.661 1.00 73.78  ? ? ? ? ? ?  70  VAL A CG2 1 
ATOM   347  N  N   . VAL A 1 43  ? 60.432  77.200 43.004 1.00 63.58  ? ? ? ? ? ?  71  VAL A N   1 
ATOM   348  C  CA  . VAL A 1 43  ? 61.001  77.485 41.693 1.00 63.80  ? ? ? ? ? ?  71  VAL A CA  1 
ATOM   349  C  C   . VAL A 1 43  ? 61.137  78.993 41.534 1.00 66.10  ? ? ? ? ? ?  71  VAL A C   1 
ATOM   350  O  O   . VAL A 1 43  ? 60.168  79.737 41.731 1.00 66.43  ? ? ? ? ? ?  71  VAL A O   1 
ATOM   351  C  CB  . VAL A 1 43  ? 60.129  76.888 40.579 1.00 62.46  ? ? ? ? ? ?  71  VAL A CB  1 
ATOM   352  C  CG1 . VAL A 1 43  ? 60.806  77.058 39.230 1.00 60.87  ? ? ? ? ? ?  71  VAL A CG1 1 
ATOM   353  C  CG2 . VAL A 1 43  ? 59.831  75.423 40.867 1.00 60.02  ? ? ? ? ? ?  71  VAL A CG2 1 
ATOM   354  N  N   . LEU A 1 44  ? 62.324  79.454 41.186 1.00 60.72  ? ? ? ? ? ?  72  LEU A N   1 
ATOM   355  C  CA  . LEU A 1 44  ? 62.567  80.869 40.982 1.00 56.93  ? ? ? ? ? ?  72  LEU A CA  1 
ATOM   356  C  C   . LEU A 1 44  ? 62.821  81.120 39.517 1.00 59.54  ? ? ? ? ? ?  72  LEU A C   1 
ATOM   357  O  O   . LEU A 1 44  ? 63.924  80.965 39.052 1.00 63.26  ? ? ? ? ? ?  72  LEU A O   1 
ATOM   358  C  CB  . LEU A 1 44  ? 63.774  81.309 41.779 1.00 58.28  ? ? ? ? ? ?  72  LEU A CB  1 
ATOM   359  C  CG  . LEU A 1 44  ? 63.671  81.106 43.281 1.00 61.93  ? ? ? ? ? ?  72  LEU A CG  1 
ATOM   360  C  CD1 . LEU A 1 44  ? 64.854  81.739 43.977 1.00 59.52  ? ? ? ? ? ?  72  LEU A CD1 1 
ATOM   361  C  CD2 . LEU A 1 44  ? 62.394  81.740 43.762 1.00 63.08  ? ? ? ? ? ?  72  LEU A CD2 1 
ATOM   362  N  N   . CYS A 1 45  ? 61.789  81.519 38.801 1.00 59.24  ? ? ? ? ? ?  73  CYS A N   1 
ATOM   363  C  CA  . CYS A 1 45  ? 61.854  81.770 37.369 1.00 61.13  ? ? ? ? ? ?  73  CYS A CA  1 
ATOM   364  C  C   . CYS A 1 45  ? 62.437  83.148 37.073 1.00 56.59  ? ? ? ? ? ?  73  CYS A C   1 
ATOM   365  O  O   . CYS A 1 45  ? 62.340  84.076 37.881 1.00 60.73  ? ? ? ? ? ?  73  CYS A O   1 
ATOM   366  C  CB  . CYS A 1 45  ? 60.464  81.641 36.746 1.00 56.73  ? ? ? ? ? ?  73  CYS A CB  1 
ATOM   367  S  SG  . CYS A 1 45  ? 59.730  79.999 36.935 1.00 63.14  ? ? ? ? ? ?  73  CYS A SG  1 
ATOM   368  N  N   . GLY A 1 46  ? 63.042  83.273 35.894 1.00 58.35  ? ? ? ? ? ?  74  GLY A N   1 
ATOM   369  C  CA  . GLY A 1 46  ? 63.519  84.547 35.409 1.00 52.28  ? ? ? ? ? ?  74  GLY A CA  1 
ATOM   370  C  C   . GLY A 1 46  ? 64.908  84.912 35.896 1.00 53.36  ? ? ? ? ? ?  74  GLY A C   1 
ATOM   371  O  O   . GLY A 1 46  ? 65.448  84.313 36.834 1.00 53.13  ? ? ? ? ? ?  74  GLY A O   1 
ATOM   372  N  N   . PRO A 1 47  ? 65.513  85.911 35.241 1.00 54.31  ? ? ? ? ? ?  75  PRO A N   1 
ATOM   373  C  CA  . PRO A 1 47  ? 66.906  86.283 35.555 1.00 47.73  ? ? ? ? ? ?  75  PRO A CA  1 
ATOM   374  C  C   . PRO A 1 47  ? 67.163  86.570 37.024 1.00 52.53  ? ? ? ? ? ?  75  PRO A C   1 
ATOM   375  O  O   . PRO A 1 47  ? 68.193  86.142 37.558 1.00 55.19  ? ? ? ? ? ?  75  PRO A O   1 
ATOM   376  C  CB  . PRO A 1 47  ? 67.133  87.537 34.694 1.00 46.83  ? ? ? ? ? ?  75  PRO A CB  1 
ATOM   377  C  CG  . PRO A 1 47  ? 66.080  87.480 33.628 1.00 51.46  ? ? ? ? ? ?  75  PRO A CG  1 
ATOM   378  C  CD  . PRO A 1 47  ? 64.898  86.825 34.267 1.00 50.56  ? ? ? ? ? ?  75  PRO A CD  1 
ATOM   379  N  N   . ALA A 1 48  ? 66.261  87.295 37.690 1.00 52.54  ? ? ? ? ? ?  76  ALA A N   1 
ATOM   380  C  CA  . ALA A 1 48  ? 66.454  87.605 39.103 1.00 53.80  ? ? ? ? ? ?  76  ALA A CA  1 
ATOM   381  C  C   . ALA A 1 48  ? 66.514  86.335 39.943 1.00 53.33  ? ? ? ? ? ?  76  ALA A C   1 
ATOM   382  O  O   . ALA A 1 48  ? 67.377  86.199 40.817 1.00 51.82  ? ? ? ? ? ?  76  ALA A O   1 
ATOM   383  C  CB  . ALA A 1 48  ? 65.339  88.526 39.596 1.00 55.03  ? ? ? ? ? ?  76  ALA A CB  1 
ATOM   384  N  N   . GLY A 1 49  ? 65.603  85.393 39.689 1.00 53.15  ? ? ? ? ? ?  77  GLY A N   1 
ATOM   385  C  CA  . GLY A 1 49  ? 65.644  84.128 40.403 1.00 55.42  ? ? ? ? ? ?  77  GLY A CA  1 
ATOM   386  C  C   . GLY A 1 49  ? 66.891  83.326 40.088 1.00 56.55  ? ? ? ? ? ?  77  GLY A C   1 
ATOM   387  O  O   . GLY A 1 49  ? 67.441  82.648 40.959 1.00 55.54  ? ? ? ? ? ?  77  GLY A O   1 
ATOM   388  N  N   . ASN A 1 50  ? 67.347  83.383 38.833 1.00 53.35  ? ? ? ? ? ?  78  ASN A N   1 
ATOM   389  C  CA  . ASN A 1 50  ? 68.577  82.696 38.458 1.00 51.75  ? ? ? ? ? ?  78  ASN A CA  1 
ATOM   390  C  C   . ASN A 1 50  ? 69.765  83.224 39.251 1.00 51.64  ? ? ? ? ? ?  78  ASN A C   1 
ATOM   391  O  O   . ASN A 1 50  ? 70.585  82.441 39.743 1.00 55.71  ? ? ? ? ? ?  78  ASN A O   1 
ATOM   392  C  CB  . ASN A 1 50  ? 68.826  82.837 36.955 1.00 45.84  ? ? ? ? ? ?  78  ASN A CB  1 
ATOM   393  C  CG  . ASN A 1 50  ? 67.818  82.068 36.122 1.00 48.72  ? ? ? ? ? ?  78  ASN A CG  1 
ATOM   394  O  OD1 . ASN A 1 50  ? 67.263  81.064 36.570 1.00 48.59  ? ? ? ? ? ?  78  ASN A OD1 1 
ATOM   395  N  ND2 . ASN A 1 50  ? 67.576  82.537 34.904 1.00 49.06  ? ? ? ? ? ?  78  ASN A ND2 1 
ATOM   396  N  N   . ARG A 1 51  ? 69.875  84.549 39.389 1.00 52.19  ? ? ? ? ? ?  79  ARG A N   1 
ATOM   397  C  CA  . ARG A 1 51  ? 70.987  85.123 40.144 1.00 55.02  ? ? ? ? ? ?  79  ARG A CA  1 
ATOM   398  C  C   . ARG A 1 51  ? 70.952  84.700 41.608 1.00 53.12  ? ? ? ? ? ?  79  ARG A C   1 
ATOM   399  O  O   . ARG A 1 51  ? 71.999  84.409 42.200 1.00 55.95  ? ? ? ? ? ?  79  ARG A O   1 
ATOM   400  C  CB  . ARG A 1 51  ? 70.971  86.648 40.039 1.00 57.26  ? ? ? ? ? ?  79  ARG A CB  1 
ATOM   401  C  CG  . ARG A 1 51  ? 72.186  87.305 40.682 1.00 59.13  ? ? ? ? ? ?  79  ARG A CG  1 
ATOM   402  C  CD  . ARG A 1 51  ? 72.097  88.822 40.675 1.00 62.04  ? ? ? ? ? ?  79  ARG A CD  1 
ATOM   403  N  NE  . ARG A 1 51  ? 71.425  89.327 39.485 1.00 69.17  ? ? ? ? ? ?  79  ARG A NE  1 
ATOM   404  C  CZ  . ARG A 1 51  ? 70.226  89.896 39.489 1.00 75.55  ? ? ? ? ? ?  79  ARG A CZ  1 
ATOM   405  N  NH1 . ARG A 1 51  ? 69.555  90.083 40.613 1.00 76.84  ? ? ? ? ? ?  79  ARG A NH1 1 
ATOM   406  N  NH2 . ARG A 1 51  ? 69.694  90.292 38.337 1.00 71.65  ? ? ? ? ? ?  79  ARG A NH2 1 
ATOM   407  N  N   . LEU A 1 52  ? 69.763  84.675 42.215 1.00 57.38  ? ? ? ? ? ?  80  LEU A N   1 
ATOM   408  C  CA  . LEU A 1 52  ? 69.641  84.263 43.613 1.00 59.49  ? ? ? ? ? ?  80  LEU A CA  1 
ATOM   409  C  C   . LEU A 1 52  ? 70.210  82.863 43.816 1.00 57.00  ? ? ? ? ? ?  80  LEU A C   1 
ATOM   410  O  O   . LEU A 1 52  ? 71.130  82.659 44.617 1.00 54.82  ? ? ? ? ? ?  80  LEU A O   1 
ATOM   411  C  CB  . LEU A 1 52  ? 68.171  84.326 44.047 1.00 56.46  ? ? ? ? ? ?  80  LEU A CB  1 
ATOM   412  C  CG  . LEU A 1 52  ? 67.743  84.157 45.516 1.00 64.57  ? ? ? ? ? ?  80  LEU A CG  1 
ATOM   413  C  CD1 . LEU A 1 52  ? 67.438  82.707 45.898 1.00 63.25  ? ? ? ? ? ?  80  LEU A CD1 1 
ATOM   414  C  CD2 . LEU A 1 52  ? 68.771  84.758 46.466 1.00 61.96  ? ? ? ? ? ?  80  LEU A CD2 1 
ATOM   415  N  N   . ILE A 1 53  ? 69.658  81.882 43.098 1.00 54.41  ? ? ? ? ? ?  81  ILE A N   1 
ATOM   416  C  CA  . ILE A 1 53  ? 70.101  80.497 43.240 1.00 53.10  ? ? ? ? ? ?  81  ILE A CA  1 
ATOM   417  C  C   . ILE A 1 53  ? 71.572  80.355 42.859 1.00 54.07  ? ? ? ? ? ?  81  ILE A C   1 
ATOM   418  O  O   . ILE A 1 53  ? 72.392  79.857 43.641 1.00 56.42  ? ? ? ? ? ?  81  ILE A O   1 
ATOM   419  C  CB  . ILE A 1 53  ? 69.212  79.569 42.395 1.00 55.02  ? ? ? ? ? ?  81  ILE A CB  1 
ATOM   420  C  CG1 . ILE A 1 53  ? 67.771  79.590 42.909 1.00 57.61  ? ? ? ? ? ?  81  ILE A CG1 1 
ATOM   421  C  CG2 . ILE A 1 53  ? 69.768  78.161 42.386 1.00 55.24  ? ? ? ? ? ?  81  ILE A CG2 1 
ATOM   422  C  CD1 . ILE A 1 53  ? 66.835  78.688 42.133 1.00 55.88  ? ? ? ? ? ?  81  ILE A CD1 1 
ATOM   423  N  N   . LEU A 1 54  ? 71.928  80.793 41.646 1.00 52.15  ? ? ? ? ? ?  82  LEU A N   1 
ATOM   424  C  CA  . LEU A 1 54  ? 73.218  80.424 41.065 1.00 51.81  ? ? ? ? ? ?  82  LEU A CA  1 
ATOM   425  C  C   . LEU A 1 54  ? 74.398  81.147 41.712 1.00 55.17  ? ? ? ? ? ?  82  LEU A C   1 
ATOM   426  O  O   . LEU A 1 54  ? 75.480  80.562 41.834 1.00 55.49  ? ? ? ? ? ?  82  LEU A O   1 
ATOM   427  C  CB  . LEU A 1 54  ? 73.197  80.681 39.558 1.00 50.71  ? ? ? ? ? ?  82  LEU A CB  1 
ATOM   428  C  CG  . LEU A 1 54  ? 72.288  79.737 38.771 1.00 48.23  ? ? ? ? ? ?  82  LEU A CG  1 
ATOM   429  C  CD1 . LEU A 1 54  ? 72.190  80.158 37.311 1.00 48.19  ? ? ? ? ? ?  82  LEU A CD1 1 
ATOM   430  C  CD2 . LEU A 1 54  ? 72.787  78.302 38.888 1.00 48.60  ? ? ? ? ? ?  82  LEU A CD2 1 
ATOM   431  N  N   . SER A 1 55  ? 74.228  82.403 42.120 1.00 56.51  ? ? ? ? ? ?  83  SER A N   1 
ATOM   432  C  CA  . SER A 1 55  ? 75.361  83.217 42.552 1.00 58.26  ? ? ? ? ? ?  83  SER A CA  1 
ATOM   433  C  C   . SER A 1 55  ? 75.620  83.170 44.054 1.00 59.42  ? ? ? ? ? ?  83  SER A C   1 
ATOM   434  O  O   . SER A 1 55  ? 76.548  83.837 44.526 1.00 61.67  ? ? ? ? ? ?  83  SER A O   1 
ATOM   435  C  CB  . SER A 1 55  ? 75.161  84.675 42.128 1.00 59.13  ? ? ? ? ? ?  83  SER A CB  1 
ATOM   436  O  OG  . SER A 1 55  ? 74.246  85.334 42.984 1.00 59.91  ? ? ? ? ? ?  83  SER A OG  1 
ATOM   437  N  N   . ASN A 1 56  ? 74.842  82.407 44.815 1.00 57.27  ? ? ? ? ? ?  84  ASN A N   1 
ATOM   438  C  CA  . ASN A 1 56  ? 74.939  82.405 46.270 1.00 62.74  ? ? ? ? ? ?  84  ASN A CA  1 
ATOM   439  C  C   . ASN A 1 56  ? 75.213  81.005 46.809 1.00 67.64  ? ? ? ? ? ?  84  ASN A C   1 
ATOM   440  O  O   . ASN A 1 56  ? 74.619  80.573 47.800 1.00 68.81  ? ? ? ? ? ?  84  ASN A O   1 
ATOM   441  C  CB  . ASN A 1 56  ? 73.679  82.990 46.904 1.00 62.95  ? ? ? ? ? ?  84  ASN A CB  1 
ATOM   442  C  CG  . ASN A 1 56  ? 73.588  84.495 46.733 1.00 63.85  ? ? ? ? ? ?  84  ASN A CG  1 
ATOM   443  O  OD1 . ASN A 1 56  ? 74.402  85.241 47.279 1.00 69.35  ? ? ? ? ? ?  84  ASN A OD1 1 
ATOM   444  N  ND2 . ASN A 1 56  ? 72.592  84.948 45.981 1.00 63.49  ? ? ? ? ? ?  84  ASN A ND2 1 
ATOM   445  N  N   . GLU A 1 57  ? 76.125  80.280 46.165 1.00 64.57  ? ? ? ? ? ?  85  GLU A N   1 
ATOM   446  C  CA  . GLU A 1 57  ? 76.478  78.951 46.640 1.00 65.32  ? ? ? ? ? ?  85  GLU A CA  1 
ATOM   447  C  C   . GLU A 1 57  ? 77.345  79.065 47.887 1.00 69.00  ? ? ? ? ? ?  85  GLU A C   1 
ATOM   448  O  O   . GLU A 1 57  ? 78.309  79.837 47.919 1.00 69.43  ? ? ? ? ? ?  85  GLU A O   1 
ATOM   449  C  CB  . GLU A 1 57  ? 77.211  78.166 45.551 1.00 58.78  ? ? ? ? ? ?  85  GLU A CB  1 
ATOM   450  C  CG  . GLU A 1 57  ? 77.580  76.739 45.940 1.00 59.94  ? ? ? ? ? ?  85  GLU A CG  1 
ATOM   451  C  CD  . GLU A 1 57  ? 76.421  75.765 45.800 1.00 59.49  ? ? ? ? ? ?  85  GLU A CD  1 
ATOM   452  O  OE1 . GLU A 1 57  ? 75.296  76.206 45.484 1.00 58.47  ? ? ? ? ? ?  85  GLU A OE1 1 
ATOM   453  O  OE2 . GLU A 1 57  ? 76.637  74.551 46.000 1.00 62.83  ? ? ? ? ? -1 85  GLU A OE2 1 
ATOM   454  N  N   . GLU A 1 58  ? 76.971  78.312 48.922 1.00 68.46  ? ? ? ? ? ?  86  GLU A N   1 
ATOM   455  C  CA  . GLU A 1 58  ? 77.562  78.262 50.259 1.00 74.77  ? ? ? ? ? ?  86  GLU A CA  1 
ATOM   456  C  C   . GLU A 1 58  ? 77.204  79.491 51.086 1.00 76.18  ? ? ? ? ? ?  86  GLU A C   1 
ATOM   457  O  O   . GLU A 1 58  ? 77.568  79.552 52.268 1.00 71.73  ? ? ? ? ? ?  86  GLU A O   1 
ATOM   458  C  CB  . GLU A 1 58  ? 79.093  78.107 50.245 1.00 71.08  ? ? ? ? ? ?  86  GLU A CB  1 
ATOM   459  C  CG  . GLU A 1 58  ? 79.659  77.153 49.188 1.00 71.23  ? ? ? ? ? ?  86  GLU A CG  1 
ATOM   460  C  CD  . GLU A 1 58  ? 79.452  75.685 49.514 1.00 71.42  ? ? ? ? ? ?  86  GLU A CD  1 
ATOM   461  O  OE1 . GLU A 1 58  ? 78.882  75.377 50.581 1.00 72.19  ? ? ? ? ? ?  86  GLU A OE1 1 
ATOM   462  O  OE2 . GLU A 1 58  ? 79.870  74.836 48.695 1.00 74.56  ? ? ? ? ? -1 86  GLU A OE2 1 
ATOM   463  N  N   . LYS A 1 59  ? 76.499  80.469 50.515 1.00 75.94  ? ? ? ? ? ?  87  LYS A N   1 
ATOM   464  C  CA  . LYS A 1 59  ? 75.978  81.599 51.278 1.00 70.33  ? ? ? ? ? ?  87  LYS A CA  1 
ATOM   465  C  C   . LYS A 1 59  ? 74.546  81.342 51.741 1.00 72.05  ? ? ? ? ? ?  87  LYS A C   1 
ATOM   466  O  O   . LYS A 1 59  ? 74.255  81.391 52.940 1.00 79.20  ? ? ? ? ? ?  87  LYS A O   1 
ATOM   467  C  CB  . LYS A 1 59  ? 76.043  82.886 50.447 1.00 71.16  ? ? ? ? ? ?  87  LYS A CB  1 
ATOM   468  C  CG  . LYS A 1 59  ? 77.445  83.380 50.134 1.00 78.76  ? ? ? ? ? ?  87  LYS A CG  1 
ATOM   469  C  CD  . LYS A 1 59  ? 77.438  84.881 49.863 1.00 88.99  ? ? ? ? ? ?  87  LYS A CD  1 
ATOM   470  C  CE  . LYS A 1 59  ? 78.695  85.335 49.141 1.00 94.50  ? ? ? ? ? ?  87  LYS A CE  1 
ATOM   471  N  NZ  . LYS A 1 59  ? 78.700  84.872 47.725 1.00 92.79  ? ? ? ? ? ?  87  LYS A NZ  1 
ATOM   472  N  N   . LEU A 1 60  ? 73.643  81.075 50.793 1.00 68.51  ? ? ? ? ? ?  88  LEU A N   1 
ATOM   473  C  CA  . LEU A 1 60  ? 72.249  80.792 51.101 1.00 68.90  ? ? ? ? ? ?  88  LEU A CA  1 
ATOM   474  C  C   . LEU A 1 60  ? 71.787  79.414 50.663 1.00 70.67  ? ? ? ? ? ?  88  LEU A C   1 
ATOM   475  O  O   . LEU A 1 60  ? 70.779  78.928 51.186 1.00 70.46  ? ? ? ? ? ?  88  LEU A O   1 
ATOM   476  C  CB  . LEU A 1 60  ? 71.331  81.829 50.435 1.00 73.94  ? ? ? ? ? ?  88  LEU A CB  1 
ATOM   477  C  CG  . LEU A 1 60  ? 71.627  83.312 50.653 1.00 72.76  ? ? ? ? ? ?  88  LEU A CG  1 
ATOM   478  C  CD1 . LEU A 1 60  ? 70.619  84.163 49.895 1.00 69.52  ? ? ? ? ? ?  88  LEU A CD1 1 
ATOM   479  C  CD2 . LEU A 1 60  ? 71.601  83.642 52.134 1.00 74.28  ? ? ? ? ? ?  88  LEU A CD2 1 
ATOM   480  N  N   . VAL A 1 61  ? 72.490  78.770 49.734 1.00 70.86  ? ? ? ? ? ?  89  VAL A N   1 
ATOM   481  C  CA  . VAL A 1 61  ? 72.084  77.482 49.192 1.00 67.87  ? ? ? ? ? ?  89  VAL A CA  1 
ATOM   482  C  C   . VAL A 1 61  ? 73.306  76.581 49.085 1.00 65.01  ? ? ? ? ? ?  89  VAL A C   1 
ATOM   483  O  O   . VAL A 1 61  ? 74.451  77.023 49.195 1.00 64.25  ? ? ? ? ? ?  89  VAL A O   1 
ATOM   484  C  CB  . VAL A 1 61  ? 71.395  77.609 47.815 1.00 67.05  ? ? ? ? ? ?  89  VAL A CB  1 
ATOM   485  C  CG1 . VAL A 1 61  ? 70.013  78.232 47.960 1.00 65.82  ? ? ? ? ? ?  89  VAL A CG1 1 
ATOM   486  C  CG2 . VAL A 1 61  ? 72.261  78.420 46.861 1.00 65.73  ? ? ? ? ? ?  89  VAL A CG2 1 
ATOM   487  N  N   . GLN A 1 62  ? 73.039  75.299 48.864 1.00 63.05  ? ? ? ? ? ?  90  GLN A N   1 
ATOM   488  C  CA  . GLN A 1 62  ? 74.066  74.318 48.557 1.00 67.86  ? ? ? ? ? ?  90  GLN A CA  1 
ATOM   489  C  C   . GLN A 1 62  ? 73.502  73.344 47.536 1.00 56.51  ? ? ? ? ? ?  90  GLN A C   1 
ATOM   490  O  O   . GLN A 1 62  ? 72.299  73.068 47.520 1.00 58.49  ? ? ? ? ? ?  90  GLN A O   1 
ATOM   491  C  CB  . GLN A 1 62  ? 74.528  73.556 49.804 1.00 67.74  ? ? ? ? ? ?  90  GLN A CB  1 
ATOM   492  C  CG  . GLN A 1 62  ? 75.732  74.161 50.500 1.00 70.63  ? ? ? ? ? ?  90  GLN A CG  1 
ATOM   493  C  CD  . GLN A 1 62  ? 76.128  73.381 51.736 1.00 68.05  ? ? ? ? ? ?  90  GLN A CD  1 
ATOM   494  O  OE1 . GLN A 1 62  ? 75.327  72.634 52.300 1.00 66.21  ? ? ? ? ? ?  90  GLN A OE1 1 
ATOM   495  N  NE2 . GLN A 1 62  ? 77.374  73.545 52.161 1.00 62.32  ? ? ? ? ? ?  90  GLN A NE2 1 
ATOM   496  N  N   . MET A 1 63  ? 74.381  72.851 46.662 1.00 60.65  ? ? ? ? ? ?  91  MET A N   1 
ATOM   497  C  CA  . MET A 1 63  ? 73.980  71.842 45.692 1.00 62.42  ? ? ? ? ? ?  91  MET A CA  1 
ATOM   498  C  C   . MET A 1 63  ? 73.320  70.669 46.402 1.00 61.96  ? ? ? ? ? ?  91  MET A C   1 
ATOM   499  O  O   . MET A 1 63  ? 73.814  70.185 47.424 1.00 60.21  ? ? ? ? ? ?  91  MET A O   1 
ATOM   500  C  CB  . MET A 1 63  ? 75.199  71.365 44.899 1.00 64.77  ? ? ? ? ? ?  91  MET A CB  1 
ATOM   501  C  CG  . MET A 1 63  ? 74.889  70.345 43.813 1.00 64.98  ? ? ? ? ? ?  91  MET A CG  1 
ATOM   502  S  SD  . MET A 1 63  ? 74.195  71.082 42.321 1.00 71.13  ? ? ? ? ? ?  91  MET A SD  1 
ATOM   503  C  CE  . MET A 1 63  ? 75.549  72.128 41.806 1.00 59.33  ? ? ? ? ? ?  91  MET A CE  1 
ATOM   504  N  N   . SER A 1 64  ? 72.196  70.217 45.857 1.00 61.34  ? ? ? ? ? ?  92  SER A N   1 
ATOM   505  C  CA  . SER A 1 64  ? 71.461  69.090 46.415 1.00 61.84  ? ? ? ? ? ?  92  SER A CA  1 
ATOM   506  C  C   . SER A 1 64  ? 71.148  68.118 45.291 1.00 69.28  ? ? ? ? ? ?  92  SER A C   1 
ATOM   507  O  O   . SER A 1 64  ? 70.484  68.483 44.315 1.00 69.93  ? ? ? ? ? ?  92  SER A O   1 
ATOM   508  C  CB  . SER A 1 64  ? 70.174  69.546 47.104 1.00 66.58  ? ? ? ? ? ?  92  SER A CB  1 
ATOM   509  O  OG  . SER A 1 64  ? 69.405  68.428 47.521 1.00 69.44  ? ? ? ? ? ?  92  SER A OG  1 
ATOM   510  N  N   . TRP A 1 65  ? 71.625  66.897 45.429 1.00 71.80  ? ? ? ? ? ?  93  TRP A N   1 
ATOM   511  C  CA  . TRP A 1 65  ? 71.268  65.887 44.448 1.00 67.39  ? ? ? ? ? ?  93  TRP A CA  1 
ATOM   512  C  C   . TRP A 1 65  ? 70.249  64.922 45.033 1.00 69.01  ? ? ? ? ? ?  93  TRP A C   1 
ATOM   513  O  O   . TRP A 1 65  ? 70.294  64.621 46.233 1.00 66.62  ? ? ? ? ? ?  93  TRP A O   1 
ATOM   514  C  CB  . TRP A 1 65  ? 72.497  65.108 43.978 1.00 65.29  ? ? ? ? ? ?  93  TRP A CB  1 
ATOM   515  C  CG  . TRP A 1 65  ? 73.359  65.893 43.049 1.00 65.77  ? ? ? ? ? ?  93  TRP A CG  1 
ATOM   516  C  CD1 . TRP A 1 65  ? 74.528  66.525 43.353 1.00 64.48  ? ? ? ? ? ?  93  TRP A CD1 1 
ATOM   517  C  CD2 . TRP A 1 65  ? 73.121  66.133 41.657 1.00 69.43  ? ? ? ? ? ?  93  TRP A CD2 1 
ATOM   518  N  NE1 . TRP A 1 65  ? 75.037  67.144 42.233 1.00 65.54  ? ? ? ? ? ?  93  TRP A NE1 1 
ATOM   519  C  CE2 . TRP A 1 65  ? 74.190  66.918 41.180 1.00 66.93  ? ? ? ? ? ?  93  TRP A CE2 1 
ATOM   520  C  CE3 . TRP A 1 65  ? 72.109  65.761 40.768 1.00 69.26  ? ? ? ? ? ?  93  TRP A CE3 1 
ATOM   521  C  CZ2 . TRP A 1 65  ? 74.276  67.337 39.854 1.00 70.98  ? ? ? ? ? ?  93  TRP A CZ2 1 
ATOM   522  C  CZ3 . TRP A 1 65  ? 72.195  66.177 39.453 1.00 70.81  ? ? ? ? ? ?  93  TRP A CZ3 1 
ATOM   523  C  CH2 . TRP A 1 65  ? 73.270  66.957 39.008 1.00 72.23  ? ? ? ? ? ?  93  TRP A CH2 1 
ATOM   524  N  N   . PRO A 1 66  ? 69.327  64.428 44.215 1.00 73.39  ? ? ? ? ? ?  94  PRO A N   1 
ATOM   525  C  CA  . PRO A 1 66  ? 68.401  63.401 44.695 1.00 70.58  ? ? ? ? ? ?  94  PRO A CA  1 
ATOM   526  C  C   . PRO A 1 66  ? 69.158  62.133 45.055 1.00 70.34  ? ? ? ? ? ?  94  PRO A C   1 
ATOM   527  O  O   . PRO A 1 66  ? 70.209  61.832 44.486 1.00 66.06  ? ? ? ? ? ?  94  PRO A O   1 
ATOM   528  C  CB  . PRO A 1 66  ? 67.463  63.179 43.504 1.00 67.63  ? ? ? ? ? ?  94  PRO A CB  1 
ATOM   529  C  CG  . PRO A 1 66  ? 67.567  64.437 42.701 1.00 72.52  ? ? ? ? ? ?  94  PRO A CG  1 
ATOM   530  C  CD  . PRO A 1 66  ? 68.982  64.899 42.864 1.00 71.18  ? ? ? ? ? ?  94  PRO A CD  1 
ATOM   531  N  N   . ALA A 1 67  ? 68.618  61.409 46.040 1.00 71.02  ? ? ? ? ? ?  95  ALA A N   1 
ATOM   532  C  CA  . ALA A 1 67  ? 69.301  60.249 46.605 1.00 63.95  ? ? ? ? ? ?  95  ALA A CA  1 
ATOM   533  C  C   . ALA A 1 67  ? 69.801  59.289 45.530 1.00 69.43  ? ? ? ? ? ?  95  ALA A C   1 
ATOM   534  O  O   . ALA A 1 67  ? 70.925  58.782 45.617 1.00 68.66  ? ? ? ? ? ?  95  ALA A O   1 
ATOM   535  C  CB  . ALA A 1 67  ? 68.369  59.522 47.577 1.00 66.91  ? ? ? ? ? ?  95  ALA A CB  1 
ATOM   536  N  N   . GLN A 1 68  ? 68.981  59.022 44.508 1.00 63.02  ? ? ? ? ? ?  96  GLN A N   1 
ATOM   537  C  CA  . GLN A 1 68  ? 69.359  58.027 43.505 1.00 66.26  ? ? ? ? ? ?  96  GLN A CA  1 
ATOM   538  C  C   . GLN A 1 68  ? 70.590  58.464 42.715 1.00 64.48  ? ? ? ? ? ?  96  GLN A C   1 
ATOM   539  O  O   . GLN A 1 68  ? 71.448  57.636 42.392 1.00 62.42  ? ? ? ? ? ?  96  GLN A O   1 
ATOM   540  C  CB  . GLN A 1 68  ? 68.182  57.718 42.576 1.00 66.61  ? ? ? ? ? ?  96  GLN A CB  1 
ATOM   541  C  CG  . GLN A 1 68  ? 67.675  58.861 41.717 1.00 68.80  ? ? ? ? ? ?  96  GLN A CG  1 
ATOM   542  C  CD  . GLN A 1 68  ? 66.572  58.408 40.771 1.00 70.10  ? ? ? ? ? ?  96  GLN A CD  1 
ATOM   543  O  OE1 . GLN A 1 68  ? 65.421  58.827 40.898 1.00 68.59  ? ? ? ? ? ?  96  GLN A OE1 1 
ATOM   544  N  NE2 . GLN A 1 68  ? 66.919  57.540 39.824 1.00 59.74  ? ? ? ? ? ?  96  GLN A NE2 1 
ATOM   545  N  N   . PHE A 1 69  ? 70.696  59.756 42.391 1.00 64.76  ? ? ? ? ? ?  97  PHE A N   1 
ATOM   546  C  CA  . PHE A 1 69  ? 71.881  60.241 41.690 1.00 66.01  ? ? ? ? ? ?  97  PHE A CA  1 
ATOM   547  C  C   . PHE A 1 69  ? 73.120  60.136 42.571 1.00 65.61  ? ? ? ? ? ?  97  PHE A C   1 
ATOM   548  O  O   . PHE A 1 69  ? 74.215  59.841 42.079 1.00 66.49  ? ? ? ? ? ?  97  PHE A O   1 
ATOM   549  C  CB  . PHE A 1 69  ? 71.673  61.682 41.230 1.00 66.06  ? ? ? ? ? ?  97  PHE A CB  1 
ATOM   550  C  CG  . PHE A 1 69  ? 70.565  61.841 40.232 1.00 75.13  ? ? ? ? ? ?  97  PHE A CG  1 
ATOM   551  C  CD1 . PHE A 1 69  ? 70.569  61.114 39.056 1.00 74.64  ? ? ? ? ? ?  97  PHE A CD1 1 
ATOM   552  C  CD2 . PHE A 1 69  ? 69.515  62.710 40.474 1.00 79.29  ? ? ? ? ? ?  97  PHE A CD2 1 
ATOM   553  C  CE1 . PHE A 1 69  ? 69.549  61.256 38.138 1.00 78.57  ? ? ? ? ? ?  97  PHE A CE1 1 
ATOM   554  C  CE2 . PHE A 1 69  ? 68.491  62.855 39.558 1.00 82.01  ? ? ? ? ? ?  97  PHE A CE2 1 
ATOM   555  C  CZ  . PHE A 1 69  ? 68.507  62.126 38.388 1.00 80.48  ? ? ? ? ? ?  97  PHE A CZ  1 
ATOM   556  N  N   . MET A 1 70  ? 72.964  60.382 43.874 1.00 65.11  ? ? ? ? ? ?  98  MET A N   1 
ATOM   557  C  CA  . MET A 1 70  ? 74.086  60.240 44.796 1.00 64.92  ? ? ? ? ? ?  98  MET A CA  1 
ATOM   558  C  C   . MET A 1 70  ? 74.613  58.812 44.805 1.00 63.67  ? ? ? ? ? ?  98  MET A C   1 
ATOM   559  O  O   . MET A 1 70  ? 75.827  58.589 44.876 1.00 62.81  ? ? ? ? ? ?  98  MET A O   1 
ATOM   560  C  CB  . MET A 1 70  ? 73.655  60.646 46.206 1.00 67.80  ? ? ? ? ? ?  98  MET A CB  1 
ATOM   561  C  CG  . MET A 1 70  ? 73.318  62.114 46.380 1.00 67.97  ? ? ? ? ? ?  98  MET A CG  1 
ATOM   562  S  SD  . MET A 1 70  ? 74.711  63.024 47.067 1.00 83.91  ? ? ? ? ? ?  98  MET A SD  1 
ATOM   563  C  CE  . MET A 1 70  ? 75.312  61.850 48.279 1.00 78.09  ? ? ? ? ? ?  98  MET A CE  1 
ATOM   564  N  N   . LYS A 1 71  ? 73.713  57.830 44.740 1.00 63.18  ? ? ? ? ? ?  99  LYS A N   1 
ATOM   565  C  CA  . LYS A 1 71  ? 74.136  56.435 44.766 1.00 66.28  ? ? ? ? ? ?  99  LYS A CA  1 
ATOM   566  C  C   . LYS A 1 71  ? 74.829  56.028 43.470 1.00 63.79  ? ? ? ? ? ?  99  LYS A C   1 
ATOM   567  O  O   . LYS A 1 71  ? 75.740  55.193 43.492 1.00 65.15  ? ? ? ? ? ?  99  LYS A O   1 
ATOM   568  C  CB  . LYS A 1 71  ? 72.933  55.535 45.044 1.00 65.21  ? ? ? ? ? ?  99  LYS A CB  1 
ATOM   569  C  CG  . LYS A 1 71  ? 73.001  54.815 46.377 1.00 69.08  ? ? ? ? ? ?  99  LYS A CG  1 
ATOM   570  C  CD  . LYS A 1 71  ? 71.812  53.895 46.571 1.00 70.08  ? ? ? ? ? ?  99  LYS A CD  1 
ATOM   571  C  CE  . LYS A 1 71  ? 72.235  52.440 46.479 1.00 70.66  ? ? ? ? ? ?  99  LYS A CE  1 
ATOM   572  N  NZ  . LYS A 1 71  ? 71.077  51.511 46.597 1.00 71.53  ? ? ? ? ? ?  99  LYS A NZ  1 
ATOM   573  N  N   . LEU A 1 72  ? 74.416  56.601 42.336 1.00 61.89  ? ? ? ? ? ?  100 LEU A N   1 
ATOM   574  C  CA  . LEU A 1 72  ? 75.014  56.234 41.055 1.00 64.00  ? ? ? ? ? ?  100 LEU A CA  1 
ATOM   575  C  C   . LEU A 1 72  ? 76.314  56.988 40.791 1.00 62.34  ? ? ? ? ? ?  100 LEU A C   1 
ATOM   576  O  O   . LEU A 1 72  ? 77.251  56.424 40.216 1.00 63.87  ? ? ? ? ? ?  100 LEU A O   1 
ATOM   577  C  CB  . LEU A 1 72  ? 74.017  56.485 39.922 1.00 64.22  ? ? ? ? ? ?  100 LEU A CB  1 
ATOM   578  C  CG  . LEU A 1 72  ? 72.944  55.420 39.694 1.00 60.84  ? ? ? ? ? ?  100 LEU A CG  1 
ATOM   579  C  CD1 . LEU A 1 72  ? 71.913  55.912 38.694 1.00 65.19  ? ? ? ? ? ?  100 LEU A CD1 1 
ATOM   580  C  CD2 . LEU A 1 72  ? 73.579  54.127 39.213 1.00 57.38  ? ? ? ? ? ?  100 LEU A CD2 1 
ATOM   581  N  N   . MET A 1 73  ? 76.388  58.261 41.185 1.00 61.62  ? ? ? ? ? ?  101 MET A N   1 
ATOM   582  C  CA  . MET A 1 73  ? 77.618  59.019 40.974 1.00 62.31  ? ? ? ? ? ?  101 MET A CA  1 
ATOM   583  C  C   . MET A 1 73  ? 78.643  58.768 42.071 1.00 63.74  ? ? ? ? ? ?  101 MET A C   1 
ATOM   584  O  O   . MET A 1 73  ? 79.851  58.823 41.813 1.00 61.84  ? ? ? ? ? ?  101 MET A O   1 
ATOM   585  C  CB  . MET A 1 73  ? 77.319  60.517 40.902 1.00 64.04  ? ? ? ? ? ?  101 MET A CB  1 
ATOM   586  C  CG  . MET A 1 73  ? 76.831  61.011 39.556 1.00 69.80  ? ? ? ? ? ?  101 MET A CG  1 
ATOM   587  S  SD  . MET A 1 73  ? 76.301  62.734 39.654 1.00 87.85  ? ? ? ? ? ?  101 MET A SD  1 
ATOM   588  C  CE  . MET A 1 73  ? 76.223  62.972 41.427 1.00 69.71  ? ? ? ? ? ?  101 MET A CE  1 
ATOM   589  N  N   . GLY A 1 74  ? 78.184  58.501 43.284 1.00 60.60  ? ? ? ? ? ?  102 GLY A N   1 
ATOM   590  C  CA  . GLY A 1 74  ? 79.045  58.431 44.443 1.00 63.94  ? ? ? ? ? ?  102 GLY A CA  1 
ATOM   591  C  C   . GLY A 1 74  ? 78.976  59.711 45.259 1.00 60.39  ? ? ? ? ? ?  102 GLY A C   1 
ATOM   592  O  O   . GLY A 1 74  ? 78.624  60.784 44.768 1.00 63.12  ? ? ? ? ? ?  102 GLY A O   1 
ATOM   593  N  N   . GLU A 1 75  ? 79.316  59.589 46.536 1.00 56.50  ? ? ? ? ? ?  103 GLU A N   1 
ATOM   594  C  CA  . GLU A 1 75  ? 79.285  60.733 47.436 1.00 62.21  ? ? ? ? ? ?  103 GLU A CA  1 
ATOM   595  C  C   . GLU A 1 75  ? 80.599  61.505 47.475 1.00 54.95  ? ? ? ? ? ?  103 GLU A C   1 
ATOM   596  O  O   . GLU A 1 75  ? 80.697  62.495 48.208 1.00 56.95  ? ? ? ? ? ?  103 GLU A O   1 
ATOM   597  C  CB  . GLU A 1 75  ? 78.913  60.266 48.845 1.00 71.99  ? ? ? ? ? ?  103 GLU A CB  1 
ATOM   598  C  CG  . GLU A 1 75  ? 78.148  58.949 48.857 1.00 82.92  ? ? ? ? ? ?  103 GLU A CG  1 
ATOM   599  C  CD  . GLU A 1 75  ? 77.435  58.691 50.169 1.00 97.99  ? ? ? ? ? ?  103 GLU A CD  1 
ATOM   600  O  OE1 . GLU A 1 75  ? 77.466  59.576 51.050 1.00 97.24  ? ? ? ? ? ?  103 GLU A OE1 1 
ATOM   601  O  OE2 . GLU A 1 75  ? 76.844  57.601 50.321 1.00 98.24  ? ? ? ? ? -1 103 GLU A OE2 1 
ATOM   602  N  N   . ASN A 1 76  ? 81.607  61.087 46.707 1.00 53.73  ? ? ? ? ? ?  104 ASN A N   1 
ATOM   603  C  CA  . ASN A 1 76  ? 82.938  61.678 46.776 1.00 52.83  ? ? ? ? ? ?  104 ASN A CA  1 
ATOM   604  C  C   . ASN A 1 76  ? 83.339  62.424 45.507 1.00 51.50  ? ? ? ? ? ?  104 ASN A C   1 
ATOM   605  O  O   . ASN A 1 76  ? 84.536  62.557 45.235 1.00 52.26  ? ? ? ? ? ?  104 ASN A O   1 
ATOM   606  C  CB  . ASN A 1 76  ? 83.976  60.602 47.097 1.00 49.24  ? ? ? ? ? ?  104 ASN A CB  1 
ATOM   607  C  CG  . ASN A 1 76  ? 83.858  60.082 48.515 1.00 59.27  ? ? ? ? ? ?  104 ASN A CG  1 
ATOM   608  O  OD1 . ASN A 1 76  ? 84.149  60.798 49.474 1.00 59.79  ? ? ? ? ? ?  104 ASN A OD1 1 
ATOM   609  N  ND2 . ASN A 1 76  ? 83.437  58.831 48.656 1.00 59.86  ? ? ? ? ? ?  104 ASN A ND2 1 
ATOM   610  N  N   . SER A 1 77  ? 82.383  62.910 44.723 1.00 52.58  ? ? ? ? ? ?  105 SER A N   1 
ATOM   611  C  CA  . SER A 1 77  ? 82.725  63.634 43.506 1.00 49.46  ? ? ? ? ? ?  105 SER A CA  1 
ATOM   612  C  C   . SER A 1 77  ? 82.606  65.138 43.730 1.00 45.38  ? ? ? ? ? ?  105 SER A C   1 
ATOM   613  O  O   . SER A 1 77  ? 82.098  65.605 44.751 1.00 45.25  ? ? ? ? ? ?  105 SER A O   1 
ATOM   614  C  CB  . SER A 1 77  ? 81.829  63.199 42.342 1.00 47.74  ? ? ? ? ? ?  105 SER A CB  1 
ATOM   615  O  OG  . SER A 1 77  ? 80.596  63.897 42.355 1.00 53.21  ? ? ? ? ? ?  105 SER A OG  1 
ATOM   616  N  N   . VAL A 1 78  ? 83.088  65.900 42.743 1.00 47.05  ? ? ? ? ? ?  106 VAL A N   1 
ATOM   617  C  CA  . VAL A 1 78  ? 82.959  67.354 42.791 1.00 48.00  ? ? ? ? ? ?  106 VAL A CA  1 
ATOM   618  C  C   . VAL A 1 78  ? 81.496  67.767 42.856 1.00 50.04  ? ? ? ? ? ?  106 VAL A C   1 
ATOM   619  O  O   . VAL A 1 78  ? 81.155  68.787 43.472 1.00 51.11  ? ? ? ? ? ?  106 VAL A O   1 
ATOM   620  C  CB  . VAL A 1 78  ? 83.681  67.988 41.582 1.00 48.25  ? ? ? ? ? ?  106 VAL A CB  1 
ATOM   621  C  CG1 . VAL A 1 78  ? 83.067  67.501 40.273 1.00 45.81  ? ? ? ? ? ?  106 VAL A CG1 1 
ATOM   622  C  CG2 . VAL A 1 78  ? 83.647  69.508 41.667 1.00 45.44  ? ? ? ? ? ?  106 VAL A CG2 1 
ATOM   623  N  N   . ALA A 1 79  ? 80.606  66.980 42.249 1.00 48.07  ? ? ? ? ? ?  107 ALA A N   1 
ATOM   624  C  CA  . ALA A 1 79  ? 79.195  67.344 42.201 1.00 52.99  ? ? ? ? ? ?  107 ALA A CA  1 
ATOM   625  C  C   . ALA A 1 79  ? 78.473  67.040 43.506 1.00 56.77  ? ? ? ? ? ?  107 ALA A C   1 
ATOM   626  O  O   . ALA A 1 79  ? 77.500  67.723 43.842 1.00 61.40  ? ? ? ? ? ?  107 ALA A O   1 
ATOM   627  C  CB  . ALA A 1 79  ? 78.506  66.620 41.045 1.00 55.22  ? ? ? ? ? ?  107 ALA A CB  1 
ATOM   628  N  N   . THR A 1 80  ? 78.922  66.027 44.247 1.00 56.04  ? ? ? ? ? ?  108 THR A N   1 
ATOM   629  C  CA  . THR A 1 80  ? 78.263  65.624 45.481 1.00 57.89  ? ? ? ? ? ?  108 THR A CA  1 
ATOM   630  C  C   . THR A 1 80  ? 78.936  66.165 46.738 1.00 62.51  ? ? ? ? ? ?  108 THR A C   1 
ATOM   631  O  O   . THR A 1 80  ? 78.392  65.989 47.833 1.00 64.57  ? ? ? ? ? ?  108 THR A O   1 
ATOM   632  C  CB  . THR A 1 80  ? 78.174  64.096 45.563 1.00 57.46  ? ? ? ? ? ?  108 THR A CB  1 
ATOM   633  O  OG1 . THR A 1 80  ? 79.443  63.520 45.236 1.00 58.90  ? ? ? ? ? ?  108 THR A OG1 1 
ATOM   634  C  CG2 . THR A 1 80  ? 77.133  63.587 44.583 1.00 63.83  ? ? ? ? ? ?  108 THR A CG2 1 
ATOM   635  N  N   . ARG A 1 81  ? 80.091  66.811 46.611 1.00 60.69  ? ? ? ? ? ?  109 ARG A N   1 
ATOM   636  C  CA  . ARG A 1 81  ? 80.766  67.432 47.742 1.00 56.16  ? ? ? ? ? ?  109 ARG A CA  1 
ATOM   637  C  C   . ARG A 1 81  ? 80.429  68.916 47.802 1.00 64.17  ? ? ? ? ? ?  109 ARG A C   1 
ATOM   638  O  O   . ARG A 1 81  ? 80.059  69.537 46.802 1.00 64.32  ? ? ? ? ? ?  109 ARG A O   1 
ATOM   639  C  CB  . ARG A 1 81  ? 82.282  67.249 47.647 1.00 58.27  ? ? ? ? ? ?  109 ARG A CB  1 
ATOM   640  C  CG  . ARG A 1 81  ? 82.765  65.820 47.819 1.00 58.81  ? ? ? ? ? ?  109 ARG A CG  1 
ATOM   641  C  CD  . ARG A 1 81  ? 82.671  65.353 49.262 1.00 62.52  ? ? ? ? ? ?  109 ARG A CD  1 
ATOM   642  N  NE  . ARG A 1 81  ? 83.477  64.158 49.478 1.00 71.51  ? ? ? ? ? ?  109 ARG A NE  1 
ATOM   643  C  CZ  . ARG A 1 81  ? 84.742  64.171 49.875 1.00 70.71  ? ? ? ? ? ?  109 ARG A CZ  1 
ATOM   644  N  NH1 . ARG A 1 81  ? 85.369  65.304 50.149 1.00 70.17  ? ? ? ? ? ?  109 ARG A NH1 1 
ATOM   645  N  NH2 . ARG A 1 81  ? 85.395  63.019 49.998 1.00 65.28  ? ? ? ? ? ?  109 ARG A NH2 1 
ATOM   646  N  N   . ARG A 1 82  ? 80.566  69.484 48.998 1.00 62.06  ? ? ? ? ? ?  110 ARG A N   1 
ATOM   647  C  CA  . ARG A 1 82  ? 80.199  70.867 49.258 1.00 60.05  ? ? ? ? ? ?  110 ARG A CA  1 
ATOM   648  C  C   . ARG A 1 82  ? 81.319  71.555 50.024 1.00 62.77  ? ? ? ? ? ?  110 ARG A C   1 
ATOM   649  O  O   . ARG A 1 82  ? 82.248  70.913 50.523 1.00 64.63  ? ? ? ? ? ?  110 ARG A O   1 
ATOM   650  C  CB  . ARG A 1 82  ? 78.887  70.954 50.053 1.00 67.54  ? ? ? ? ? ?  110 ARG A CB  1 
ATOM   651  C  CG  . ARG A 1 82  ? 77.772  70.084 49.495 1.00 71.64  ? ? ? ? ? ?  110 ARG A CG  1 
ATOM   652  C  CD  . ARG A 1 82  ? 76.889  69.504 50.589 1.00 75.50  ? ? ? ? ? ?  110 ARG A CD  1 
ATOM   653  N  NE  . ARG A 1 82  ? 76.311  68.232 50.177 1.00 84.51  ? ? ? ? ? ?  110 ARG A NE  1 
ATOM   654  C  CZ  . ARG A 1 82  ? 76.333  67.123 50.906 1.00 91.07  ? ? ? ? ? ?  110 ARG A CZ  1 
ATOM   655  N  NH1 . ARG A 1 82  ? 76.841  67.110 52.129 1.00 90.34  ? ? ? ? ? ?  110 ARG A NH1 1 
ATOM   656  N  NH2 . ARG A 1 82  ? 75.828  66.001 50.399 1.00 89.14  ? ? ? ? ? ?  110 ARG A NH2 1 
ATOM   657  N  N   . GLY A 1 83  ? 81.213  72.877 50.122 1.00 61.24  ? ? ? ? ? ?  111 GLY A N   1 
ATOM   658  C  CA  . GLY A 1 83  ? 82.159  73.634 50.923 1.00 64.79  ? ? ? ? ? ?  111 GLY A CA  1 
ATOM   659  C  C   . GLY A 1 83  ? 83.584  73.504 50.430 1.00 66.28  ? ? ? ? ? ?  111 GLY A C   1 
ATOM   660  O  O   . GLY A 1 83  ? 83.857  73.460 49.225 1.00 64.99  ? ? ? ? ? ?  111 GLY A O   1 
ATOM   661  N  N   . GLU A 1 84  ? 84.513  73.450 51.388 1.00 68.55  ? ? ? ? ? ?  112 GLU A N   1 
ATOM   662  C  CA  . GLU A 1 84  ? 85.938  73.470 51.072 1.00 70.92  ? ? ? ? ? ?  112 GLU A CA  1 
ATOM   663  C  C   . GLU A 1 84  ? 86.330  72.310 50.166 1.00 66.04  ? ? ? ? ? ?  112 GLU A C   1 
ATOM   664  O  O   . GLU A 1 84  ? 87.168  72.471 49.271 1.00 65.75  ? ? ? ? ? ?  112 GLU A O   1 
ATOM   665  C  CB  . GLU A 1 84  ? 86.757  73.452 52.364 1.00 80.07  ? ? ? ? ? ?  112 GLU A CB  1 
ATOM   666  C  CG  . GLU A 1 84  ? 88.266  73.446 52.158 1.00 83.58  ? ? ? ? ? ?  112 GLU A CG  1 
ATOM   667  C  CD  . GLU A 1 84  ? 88.790  74.719 51.509 1.00 92.40  ? ? ? ? ? ?  112 GLU A CD  1 
ATOM   668  O  OE1 . GLU A 1 84  ? 88.055  75.730 51.478 1.00 93.71  ? ? ? ? ? ?  112 GLU A OE1 1 
ATOM   669  O  OE2 . GLU A 1 84  ? 89.945  74.707 51.032 1.00 95.52  ? ? ? ? ? -1 112 GLU A OE2 1 
ATOM   670  N  N   . ASP A 1 85  ? 85.750  71.128 50.391 1.00 67.60  ? ? ? ? ? ?  113 ASP A N   1 
ATOM   671  C  CA  . ASP A 1 85  ? 86.083  69.982 49.547 1.00 63.83  ? ? ? ? ? ?  113 ASP A CA  1 
ATOM   672  C  C   . ASP A 1 85  ? 85.684  70.228 48.097 1.00 61.82  ? ? ? ? ? ?  113 ASP A C   1 
ATOM   673  O  O   . ASP A 1 85  ? 86.374  69.778 47.174 1.00 60.92  ? ? ? ? ? ?  113 ASP A O   1 
ATOM   674  C  CB  . ASP A 1 85  ? 85.404  68.720 50.078 1.00 67.30  ? ? ? ? ? ?  113 ASP A CB  1 
ATOM   675  C  CG  . ASP A 1 85  ? 85.805  68.393 51.499 1.00 75.35  ? ? ? ? ? ?  113 ASP A CG  1 
ATOM   676  O  OD1 . ASP A 1 85  ? 86.821  68.943 51.971 1.00 77.08  ? ? ? ? ? ?  113 ASP A OD1 1 
ATOM   677  O  OD2 . ASP A 1 85  ? 85.107  67.580 52.140 1.00 75.11  ? ? ? ? ? -1 113 ASP A OD2 1 
ATOM   678  N  N   . HIS A 1 86  ? 84.570  70.929 47.874 1.00 62.96  ? ? ? ? ? ?  114 HIS A N   1 
ATOM   679  C  CA  . HIS A 1 86  ? 84.168  71.263 46.510 1.00 61.27  ? ? ? ? ? ?  114 HIS A CA  1 
ATOM   680  C  C   . HIS A 1 86  ? 85.197  72.165 45.839 1.00 58.73  ? ? ? ? ? ?  114 HIS A C   1 
ATOM   681  O  O   . HIS A 1 86  ? 85.600  71.923 44.695 1.00 56.96  ? ? ? ? ? ?  114 HIS A O   1 
ATOM   682  C  CB  . HIS A 1 86  ? 82.792  71.933 46.505 1.00 59.10  ? ? ? ? ? ?  114 HIS A CB  1 
ATOM   683  C  CG  . HIS A 1 86  ? 82.360  72.400 45.151 1.00 59.59  ? ? ? ? ? ?  114 HIS A CG  1 
ATOM   684  N  ND1 . HIS A 1 86  ? 82.328  73.732 44.795 1.00 54.77  ? ? ? ? ? ?  114 HIS A ND1 1 
ATOM   685  C  CD2 . HIS A 1 86  ? 81.961  71.711 44.055 1.00 56.82  ? ? ? ? ? ?  114 HIS A CD2 1 
ATOM   686  C  CE1 . HIS A 1 86  ? 81.919  73.843 43.544 1.00 58.40  ? ? ? ? ? ?  114 HIS A CE1 1 
ATOM   687  N  NE2 . HIS A 1 86  ? 81.689  72.630 43.071 1.00 55.95  ? ? ? ? ? ?  114 HIS A NE2 1 
ATOM   688  N  N   . ILE A 1 87  ? 85.635  73.213 46.541 1.00 56.32  ? ? ? ? ? ?  115 ILE A N   1 
ATOM   689  C  CA  . ILE A 1 87  ? 86.570  74.169 45.949 1.00 59.98  ? ? ? ? ? ?  115 ILE A CA  1 
ATOM   690  C  C   . ILE A 1 87  ? 87.897  73.494 45.613 1.00 57.48  ? ? ? ? ? ?  115 ILE A C   1 
ATOM   691  O  O   . ILE A 1 87  ? 88.533  73.812 44.599 1.00 58.93  ? ? ? ? ? ?  115 ILE A O   1 
ATOM   692  C  CB  . ILE A 1 87  ? 86.756  75.380 46.886 1.00 64.41  ? ? ? ? ? ?  115 ILE A CB  1 
ATOM   693  C  CG1 . ILE A 1 87  ? 85.542  76.310 46.784 1.00 59.68  ? ? ? ? ? ?  115 ILE A CG1 1 
ATOM   694  C  CG2 . ILE A 1 87  ? 88.042  76.129 46.569 1.00 59.17  ? ? ? ? ? ?  115 ILE A CG2 1 
ATOM   695  C  CD1 . ILE A 1 87  ? 85.732  77.655 47.449 1.00 72.38  ? ? ? ? ? ?  115 ILE A CD1 1 
ATOM   696  N  N   . VAL A 1 88  ? 88.329  72.539 46.439 1.00 56.47  ? ? ? ? ? ?  116 VAL A N   1 
ATOM   697  C  CA  . VAL A 1 88  ? 89.569  71.826 46.147 1.00 53.02  ? ? ? ? ? ?  116 VAL A CA  1 
ATOM   698  C  C   . VAL A 1 88  ? 89.414  70.974 44.893 1.00 52.02  ? ? ? ? ? ?  116 VAL A C   1 
ATOM   699  O  O   . VAL A 1 88  ? 90.301  70.941 44.032 1.00 54.77  ? ? ? ? ? ?  116 VAL A O   1 
ATOM   700  C  CB  . VAL A 1 88  ? 89.998  70.974 47.355 1.00 58.51  ? ? ? ? ? ?  116 VAL A CB  1 
ATOM   701  C  CG1 . VAL A 1 88  ? 91.288  70.231 47.048 1.00 51.22  ? ? ? ? ? ?  116 VAL A CG1 1 
ATOM   702  C  CG2 . VAL A 1 88  ? 90.162  71.846 48.593 1.00 60.12  ? ? ? ? ? ?  116 VAL A CG2 1 
ATOM   703  N  N   . MET A 1 89  ? 88.282  70.280 44.768 1.00 49.81  ? ? ? ? ? ?  117 MET A N   1 
ATOM   704  C  CA  . MET A 1 89  ? 88.055  69.417 43.614 1.00 47.80  ? ? ? ? ? ?  117 MET A CA  1 
ATOM   705  C  C   . MET A 1 89  ? 87.968  70.221 42.325 1.00 47.37  ? ? ? ? ? ?  117 MET A C   1 
ATOM   706  O  O   . MET A 1 89  ? 88.449  69.777 41.276 1.00 47.43  ? ? ? ? ? ?  117 MET A O   1 
ATOM   707  C  CB  . MET A 1 89  ? 86.802  68.572 43.834 1.00 46.20  ? ? ? ? ? ?  117 MET A CB  1 
ATOM   708  C  CG  . MET A 1 89  ? 87.131  67.250 44.497 1.00 53.21  ? ? ? ? ? ?  117 MET A CG  1 
ATOM   709  S  SD  . MET A 1 89  ? 85.717  66.237 44.952 1.00 59.26  ? ? ? ? ? ?  117 MET A SD  1 
ATOM   710  C  CE  . MET A 1 89  ? 86.536  65.021 45.978 1.00 58.68  ? ? ? ? ? ?  117 MET A CE  1 
ATOM   711  N  N   . ARG A 1 90  ? 87.346  71.401 42.377 1.00 44.96  ? ? ? ? ? ?  118 ARG A N   1 
ATOM   712  C  CA  . ARG A 1 90  ? 87.323  72.265 41.201 1.00 48.01  ? ? ? ? ? ?  118 ARG A CA  1 
ATOM   713  C  C   . ARG A 1 90  ? 88.732  72.719 40.843 1.00 52.00  ? ? ? ? ? ?  118 ARG A C   1 
ATOM   714  O  O   . ARG A 1 90  ? 89.077  72.832 39.660 1.00 47.28  ? ? ? ? ? ?  118 ARG A O   1 
ATOM   715  C  CB  . ARG A 1 90  ? 86.428  73.480 41.451 1.00 51.31  ? ? ? ? ? ?  118 ARG A CB  1 
ATOM   716  C  CG  . ARG A 1 90  ? 84.999  73.161 41.854 1.00 54.10  ? ? ? ? ? ?  118 ARG A CG  1 
ATOM   717  C  CD  . ARG A 1 90  ? 84.084  73.072 40.652 1.00 54.71  ? ? ? ? ? ?  118 ARG A CD  1 
ATOM   718  N  NE  . ARG A 1 90  ? 84.184  74.257 39.806 1.00 61.68  ? ? ? ? ? ?  118 ARG A NE  1 
ATOM   719  C  CZ  . ARG A 1 90  ? 83.248  74.645 38.951 1.00 55.77  ? ? ? ? ? ?  118 ARG A CZ  1 
ATOM   720  N  NH1 . ARG A 1 90  ? 82.109  73.986 38.829 1.00 49.59  ? ? ? ? ? ?  118 ARG A NH1 1 
ATOM   721  N  NH2 . ARG A 1 90  ? 83.458  75.726 38.206 1.00 58.04  ? ? ? ? ? ?  118 ARG A NH2 1 
ATOM   722  N  N   . SER A 1 91  ? 89.562  72.979 41.855 1.00 51.98  ? ? ? ? ? ?  119 SER A N   1 
ATOM   723  C  CA  . SER A 1 91  ? 90.951  73.348 41.605 1.00 52.01  ? ? ? ? ? ?  119 SER A CA  1 
ATOM   724  C  C   . SER A 1 91  ? 91.715  72.202 40.954 1.00 48.10  ? ? ? ? ? ?  119 SER A C   1 
ATOM   725  O  O   . SER A 1 91  ? 92.499  72.418 40.021 1.00 50.50  ? ? ? ? ? ?  119 SER A O   1 
ATOM   726  C  CB  . SER A 1 91  ? 91.626  73.767 42.910 1.00 58.50  ? ? ? ? ? ?  119 SER A CB  1 
ATOM   727  O  OG  . SER A 1 91  ? 93.008  74.002 42.705 1.00 62.15  ? ? ? ? ? ?  119 SER A OG  1 
ATOM   728  N  N   . ALA A 1 92  ? 91.503  70.975 41.436 1.00 48.48  ? ? ? ? ? ?  120 ALA A N   1 
ATOM   729  C  CA  . ALA A 1 92  ? 92.125  69.816 40.806 1.00 49.49  ? ? ? ? ? ?  120 ALA A CA  1 
ATOM   730  C  C   . ALA A 1 92  ? 91.641  69.646 39.372 1.00 48.30  ? ? ? ? ? ?  120 ALA A C   1 
ATOM   731  O  O   . ALA A 1 92  ? 92.444  69.403 38.462 1.00 45.37  ? ? ? ? ? ?  120 ALA A O   1 
ATOM   732  C  CB  . ALA A 1 92  ? 91.833  68.556 41.622 1.00 49.52  ? ? ? ? ? ?  120 ALA A CB  1 
ATOM   733  N  N   . LEU A 1 93  ? 90.332  69.778 39.151 1.00 47.93  ? ? ? ? ? ?  121 LEU A N   1 
ATOM   734  C  CA  . LEU A 1 93  ? 89.788  69.648 37.804 1.00 48.68  ? ? ? ? ? ?  121 LEU A CA  1 
ATOM   735  C  C   . LEU A 1 93  ? 90.284  70.759 36.887 1.00 50.35  ? ? ? ? ? ?  121 LEU A C   1 
ATOM   736  O  O   . LEU A 1 93  ? 90.491  70.526 35.689 1.00 46.77  ? ? ? ? ? ?  121 LEU A O   1 
ATOM   737  C  CB  . LEU A 1 93  ? 88.261  69.635 37.860 1.00 46.75  ? ? ? ? ? ?  121 LEU A CB  1 
ATOM   738  C  CG  . LEU A 1 93  ? 87.651  68.340 38.395 1.00 44.97  ? ? ? ? ? ?  121 LEU A CG  1 
ATOM   739  C  CD1 . LEU A 1 93  ? 86.152  68.492 38.604 1.00 43.81  ? ? ? ? ? ?  121 LEU A CD1 1 
ATOM   740  C  CD2 . LEU A 1 93  ? 87.949  67.199 37.436 1.00 48.13  ? ? ? ? ? ?  121 LEU A CD2 1 
ATOM   741  N  N   . ALA A 1 94  ? 90.474  71.967 37.423 1.00 48.97  ? ? ? ? ? ?  122 ALA A N   1 
ATOM   742  C  CA  . ALA A 1 94  ? 90.975  73.073 36.617 1.00 52.38  ? ? ? ? ? ?  122 ALA A CA  1 
ATOM   743  C  C   . ALA A 1 94  ? 92.359  72.789 36.046 1.00 51.29  ? ? ? ? ? ?  122 ALA A C   1 
ATOM   744  O  O   . ALA A 1 94  ? 92.764  73.439 35.078 1.00 54.41  ? ? ? ? ? ?  122 ALA A O   1 
ATOM   745  C  CB  . ALA A 1 94  ? 91.006  74.362 37.442 1.00 58.21  ? ? ? ? ? ?  122 ALA A CB  1 
ATOM   746  N  N   . GLY A 1 95  ? 93.092  71.831 36.615 1.00 51.18  ? ? ? ? ? ?  123 GLY A N   1 
ATOM   747  C  CA  . GLY A 1 95  ? 94.378  71.428 36.073 1.00 46.45  ? ? ? ? ? ?  123 GLY A CA  1 
ATOM   748  C  C   . GLY A 1 95  ? 94.287  70.708 34.744 1.00 54.08  ? ? ? ? ? ?  123 GLY A C   1 
ATOM   749  O  O   . GLY A 1 95  ? 95.314  70.535 34.080 1.00 54.43  ? ? ? ? ? ?  123 GLY A O   1 
ATOM   750  N  N   . PHE A 1 96  ? 93.093  70.290 34.347 1.00 51.32  ? ? ? ? ? ?  124 PHE A N   1 
ATOM   751  C  CA  . PHE A 1 96  ? 92.847  69.672 33.049 1.00 47.46  ? ? ? ? ? ?  124 PHE A CA  1 
ATOM   752  C  C   . PHE A 1 96  ? 91.866  70.459 32.200 1.00 52.14  ? ? ? ? ? ?  124 PHE A C   1 
ATOM   753  O  O   . PHE A 1 96  ? 92.062  70.579 30.989 1.00 51.91  ? ? ? ? ? ?  124 PHE A O   1 
ATOM   754  C  CB  . PHE A 1 96  ? 92.316  68.237 33.256 1.00 48.49  ? ? ? ? ? ?  124 PHE A CB  1 
ATOM   755  C  CG  . PHE A 1 96  ? 91.924  67.530 31.983 1.00 46.84  ? ? ? ? ? ?  124 PHE A CG  1 
ATOM   756  C  CD1 . PHE A 1 96  ? 90.651  67.681 31.446 1.00 51.62  ? ? ? ? ? ?  124 PHE A CD1 1 
ATOM   757  C  CD2 . PHE A 1 96  ? 92.820  66.695 31.335 1.00 41.50  ? ? ? ? ? ?  124 PHE A CD2 1 
ATOM   758  C  CE1 . PHE A 1 96  ? 90.293  67.033 30.276 1.00 50.67  ? ? ? ? ? ?  124 PHE A CE1 1 
ATOM   759  C  CE2 . PHE A 1 96  ? 92.463  66.040 30.167 1.00 46.33  ? ? ? ? ? ?  124 PHE A CE2 1 
ATOM   760  C  CZ  . PHE A 1 96  ? 91.199  66.210 29.639 1.00 45.23  ? ? ? ? ? ?  124 PHE A CZ  1 
ATOM   761  N  N   . PHE A 1 97  ? 90.813  71.004 32.807 1.00 50.68  ? ? ? ? ? ?  125 PHE A N   1 
ATOM   762  C  CA  . PHE A 1 97  ? 89.774  71.715 32.076 1.00 51.83  ? ? ? ? ? ?  125 PHE A CA  1 
ATOM   763  C  C   . PHE A 1 97  ? 90.029  73.210 31.959 1.00 56.29  ? ? ? ? ? ?  125 PHE A C   1 
ATOM   764  O  O   . PHE A 1 97  ? 89.319  73.882 31.202 1.00 60.28  ? ? ? ? ? ?  125 PHE A O   1 
ATOM   765  C  CB  . PHE A 1 97  ? 88.409  71.458 32.721 1.00 46.98  ? ? ? ? ? ?  125 PHE A CB  1 
ATOM   766  C  CG  . PHE A 1 97  ? 87.926  70.052 32.540 1.00 48.00  ? ? ? ? ? ?  125 PHE A CG  1 
ATOM   767  C  CD1 . PHE A 1 97  ? 87.387  69.644 31.331 1.00 46.62  ? ? ? ? ? ?  125 PHE A CD1 1 
ATOM   768  C  CD2 . PHE A 1 97  ? 88.032  69.129 33.567 1.00 47.13  ? ? ? ? ? ?  125 PHE A CD2 1 
ATOM   769  C  CE1 . PHE A 1 97  ? 86.947  68.343 31.153 1.00 44.82  ? ? ? ? ? ?  125 PHE A CE1 1 
ATOM   770  C  CE2 . PHE A 1 97  ? 87.594  67.825 33.395 1.00 42.24  ? ? ? ? ? ?  125 PHE A CE2 1 
ATOM   771  C  CZ  . PHE A 1 97  ? 87.053  67.434 32.186 1.00 46.41  ? ? ? ? ? ?  125 PHE A CZ  1 
ATOM   772  N  N   . GLY A 1 98  ? 91.010  73.747 32.683 1.00 60.48  ? ? ? ? ? ?  126 GLY A N   1 
ATOM   773  C  CA  . GLY A 1 98  ? 91.307  75.159 32.627 1.00 64.67  ? ? ? ? ? ?  126 GLY A CA  1 
ATOM   774  C  C   . GLY A 1 98  ? 91.795  75.578 31.255 1.00 63.82  ? ? ? ? ? ?  126 GLY A C   1 
ATOM   775  O  O   . GLY A 1 98  ? 92.348  74.773 30.498 1.00 63.69  ? ? ? ? ? ?  126 GLY A O   1 
ATOM   776  N  N   . PRO A 1 99  ? 91.580  76.852 30.901 1.00 76.11  ? ? ? ? ? ?  127 PRO A N   1 
ATOM   777  C  CA  . PRO A 1 99  ? 91.921  77.299 29.535 1.00 73.57  ? ? ? ? ? ?  127 PRO A CA  1 
ATOM   778  C  C   . PRO A 1 99  ? 93.363  77.023 29.145 1.00 70.81  ? ? ? ? ? ?  127 PRO A C   1 
ATOM   779  O  O   . PRO A 1 99  ? 93.620  76.519 28.042 1.00 63.67  ? ? ? ? ? ?  127 PRO A O   1 
ATOM   780  C  CB  . PRO A 1 99  ? 91.614  78.805 29.579 1.00 75.89  ? ? ? ? ? ?  127 PRO A CB  1 
ATOM   781  C  CG  . PRO A 1 99  ? 90.639  78.965 30.701 1.00 73.68  ? ? ? ? ? ?  127 PRO A CG  1 
ATOM   782  C  CD  . PRO A 1 99  ? 91.033  77.944 31.724 1.00 74.55  ? ? ? ? ? ?  127 PRO A CD  1 
ATOM   783  N  N   . GLY A 1 100 ? 94.317  77.344 30.022 1.00 70.18  ? ? ? ? ? ?  128 GLY A N   1 
ATOM   784  C  CA  . GLY A 1 100 ? 95.709  77.040 29.728 1.00 67.54  ? ? ? ? ? ?  128 GLY A CA  1 
ATOM   785  C  C   . GLY A 1 100 ? 95.956  75.553 29.557 1.00 67.73  ? ? ? ? ? ?  128 GLY A C   1 
ATOM   786  O  O   . GLY A 1 100 ? 96.735  75.138 28.695 1.00 70.51  ? ? ? ? ? ?  128 GLY A O   1 
ATOM   787  N  N   . ALA A 1 101 ? 95.298  74.731 30.377 1.00 64.29  ? ? ? ? ? ?  129 ALA A N   1 
ATOM   788  C  CA  . ALA A 1 101 ? 95.491  73.287 30.301 1.00 60.74  ? ? ? ? ? ?  129 ALA A CA  1 
ATOM   789  C  C   . ALA A 1 101 ? 94.827  72.694 29.063 1.00 54.87  ? ? ? ? ? ?  129 ALA A C   1 
ATOM   790  O  O   . ALA A 1 101 ? 95.408  71.827 28.398 1.00 52.17  ? ? ? ? ? ?  129 ALA A O   1 
ATOM   791  C  CB  . ALA A 1 101 ? 94.957  72.623 31.568 1.00 60.34  ? ? ? ? ? ?  129 ALA A CB  1 
ATOM   792  N  N   . LEU A 1 102 ? 93.602  73.133 28.749 1.00 58.72  ? ? ? ? ? ?  130 LEU A N   1 
ATOM   793  C  CA  . LEU A 1 102 ? 92.852  72.540 27.641 1.00 57.39  ? ? ? ? ? ?  130 LEU A CA  1 
ATOM   794  C  C   . LEU A 1 102 ? 93.615  72.618 26.325 1.00 58.27  ? ? ? ? ? ?  130 LEU A C   1 
ATOM   795  O  O   . LEU A 1 102 ? 93.482  71.727 25.477 1.00 59.62  ? ? ? ? ? ?  130 LEU A O   1 
ATOM   796  C  CB  . LEU A 1 102 ? 91.490  73.222 27.494 1.00 59.27  ? ? ? ? ? ?  130 LEU A CB  1 
ATOM   797  C  CG  . LEU A 1 102 ? 90.281  72.535 28.124 1.00 58.11  ? ? ? ? ? ?  130 LEU A CG  1 
ATOM   798  C  CD1 . LEU A 1 102 ? 88.990  73.206 27.674 1.00 59.19  ? ? ? ? ? ?  130 LEU A CD1 1 
ATOM   799  C  CD2 . LEU A 1 102 ? 90.268  71.055 27.781 1.00 55.46  ? ? ? ? ? ?  130 LEU A CD2 1 
ATOM   800  N  N   . GLN A 1 103 ? 94.404  73.677 26.131 1.00 53.18  ? ? ? ? ? ?  131 GLN A N   1 
ATOM   801  C  CA  . GLN A 1 103 ? 95.120  73.871 24.873 1.00 55.47  ? ? ? ? ? ?  131 GLN A CA  1 
ATOM   802  C  C   . GLN A 1 103 ? 96.062  72.717 24.557 1.00 55.14  ? ? ? ? ? ?  131 GLN A C   1 
ATOM   803  O  O   . GLN A 1 103 ? 96.357  72.468 23.384 1.00 63.20  ? ? ? ? ? ?  131 GLN A O   1 
ATOM   804  C  CB  . GLN A 1 103 ? 95.897  75.186 24.917 1.00 59.00  ? ? ? ? ? ?  131 GLN A CB  1 
ATOM   805  C  CG  . GLN A 1 103 ? 95.039  76.385 25.253 1.00 66.92  ? ? ? ? ? ?  131 GLN A CG  1 
ATOM   806  C  CD  . GLN A 1 103 ? 95.857  77.595 25.642 1.00 70.12  ? ? ? ? ? ?  131 GLN A CD  1 
ATOM   807  O  OE1 . GLN A 1 103 ? 97.002  77.746 25.216 1.00 69.10  ? ? ? ? ? ?  131 GLN A OE1 1 
ATOM   808  N  NE2 . GLN A 1 103 ? 95.277  78.462 26.463 1.00 66.07  ? ? ? ? ? ?  131 GLN A NE2 1 
ATOM   809  N  N   . SER A 1 104 ? 96.552  72.007 25.575 1.00 53.61  ? ? ? ? ? ?  132 SER A N   1 
ATOM   810  C  CA  . SER A 1 104 ? 97.502  70.929 25.324 1.00 54.61  ? ? ? ? ? ?  132 SER A CA  1 
ATOM   811  C  C   . SER A 1 104 ? 96.834  69.651 24.835 1.00 50.37  ? ? ? ? ? ?  132 SER A C   1 
ATOM   812  O  O   . SER A 1 104 ? 97.538  68.724 24.424 1.00 52.61  ? ? ? ? ? ?  132 SER A O   1 
ATOM   813  C  CB  . SER A 1 104 ? 98.310  70.627 26.589 1.00 53.85  ? ? ? ? ? ?  132 SER A CB  1 
ATOM   814  O  OG  . SER A 1 104 ? 97.482  70.126 27.622 1.00 58.12  ? ? ? ? ? ?  132 SER A OG  1 
ATOM   815  N  N   . TYR A 1 105 ? 95.505  69.577 24.869 1.00 49.37  ? ? ? ? ? ?  133 TYR A N   1 
ATOM   816  C  CA  . TYR A 1 105 ? 94.772  68.396 24.434 1.00 50.95  ? ? ? ? ? ?  133 TYR A CA  1 
ATOM   817  C  C   . TYR A 1 105 ? 94.123  68.556 23.066 1.00 49.84  ? ? ? ? ? ?  133 TYR A C   1 
ATOM   818  O  O   . TYR A 1 105 ? 93.533  67.596 22.562 1.00 47.16  ? ? ? ? ? ?  133 TYR A O   1 
ATOM   819  C  CB  . TYR A 1 105 ? 93.715  68.023 25.475 1.00 49.47  ? ? ? ? ? ?  133 TYR A CB  1 
ATOM   820  C  CG  . TYR A 1 105 ? 94.313  67.826 26.843 1.00 50.25  ? ? ? ? ? ?  133 TYR A CG  1 
ATOM   821  C  CD1 . TYR A 1 105 ? 95.121  66.729 27.115 1.00 49.00  ? ? ? ? ? ?  133 TYR A CD1 1 
ATOM   822  C  CD2 . TYR A 1 105 ? 94.095  68.748 27.857 1.00 52.17  ? ? ? ? ? ?  133 TYR A CD2 1 
ATOM   823  C  CE1 . TYR A 1 105 ? 95.686  66.551 28.363 1.00 43.62  ? ? ? ? ? ?  133 TYR A CE1 1 
ATOM   824  C  CE2 . TYR A 1 105 ? 94.654  68.578 29.107 1.00 51.62  ? ? ? ? ? ?  133 TYR A CE2 1 
ATOM   825  C  CZ  . TYR A 1 105 ? 95.448  67.479 29.354 1.00 45.85  ? ? ? ? ? ?  133 TYR A CZ  1 
ATOM   826  O  OH  . TYR A 1 105 ? 96.004  67.312 30.601 1.00 53.57  ? ? ? ? ? ?  133 TYR A OH  1 
ATOM   827  N  N   . ILE A 1 106 ? 94.199  69.747 22.465 1.00 46.97  ? ? ? ? ? ?  134 ILE A N   1 
ATOM   828  C  CA  . ILE A 1 106 ? 93.519  69.983 21.194 1.00 47.96  ? ? ? ? ? ?  134 ILE A CA  1 
ATOM   829  C  C   . ILE A 1 106 ? 94.055  69.044 20.119 1.00 47.98  ? ? ? ? ? ?  134 ILE A C   1 
ATOM   830  O  O   . ILE A 1 106 ? 93.304  68.570 19.258 1.00 46.29  ? ? ? ? ? ?  134 ILE A O   1 
ATOM   831  C  CB  . ILE A 1 106 ? 93.641  71.463 20.782 1.00 50.95  ? ? ? ? ? ?  134 ILE A CB  1 
ATOM   832  C  CG1 . ILE A 1 106 ? 92.844  71.734 19.505 1.00 49.70  ? ? ? ? ? ?  134 ILE A CG1 1 
ATOM   833  C  CG2 . ILE A 1 106 ? 95.094  71.862 20.593 1.00 49.34  ? ? ? ? ? ?  134 ILE A CG2 1 
ATOM   834  C  CD1 . ILE A 1 106 ? 92.949  73.164 19.014 1.00 56.50  ? ? ? ? ? ?  134 ILE A CD1 1 
ATOM   835  N  N   . GLY A 1 107 ? 95.361  68.766 20.150 1.00 46.05  ? ? ? ? ? ?  135 GLY A N   1 
ATOM   836  C  CA  . GLY A 1 107 ? 95.944  67.851 19.180 1.00 42.68  ? ? ? ? ? ?  135 GLY A CA  1 
ATOM   837  C  C   . GLY A 1 107 ? 95.319  66.469 19.225 1.00 46.84  ? ? ? ? ? ?  135 GLY A C   1 
ATOM   838  O  O   . GLY A 1 107 ? 94.914  65.921 18.197 1.00 50.09  ? ? ? ? ? ?  135 GLY A O   1 
ATOM   839  N  N   . LYS A 1 108 ? 95.234  65.884 20.425 1.00 48.40  ? ? ? ? ? ?  136 LYS A N   1 
ATOM   840  C  CA  . LYS A 1 108 ? 94.645  64.555 20.561 1.00 51.98  ? ? ? ? ? ?  136 LYS A CA  1 
ATOM   841  C  C   . LYS A 1 108 ? 93.178  64.551 20.149 1.00 47.02  ? ? ? ? ? ?  136 LYS A C   1 
ATOM   842  O  O   . LYS A 1 108 ? 92.715  63.625 19.473 1.00 43.93  ? ? ? ? ? ?  136 LYS A O   1 
ATOM   843  C  CB  . LYS A 1 108 ? 94.789  64.056 21.998 1.00 47.88  ? ? ? ? ? ?  136 LYS A CB  1 
ATOM   844  C  CG  . LYS A 1 108 ? 96.182  63.594 22.375 1.00 51.71  ? ? ? ? ? ?  136 LYS A CG  1 
ATOM   845  C  CD  . LYS A 1 108 ? 96.171  62.991 23.768 1.00 55.59  ? ? ? ? ? ?  136 LYS A CD  1 
ATOM   846  C  CE  . LYS A 1 108 ? 97.574  62.746 24.285 1.00 54.85  ? ? ? ? ? ?  136 LYS A CE  1 
ATOM   847  N  NZ  . LYS A 1 108 ? 97.560  62.434 25.740 1.00 50.26  ? ? ? ? ? ?  136 LYS A NZ  1 
ATOM   848  N  N   . MET A 1 109 ? 92.425  65.572 20.565 1.00 42.16  ? ? ? ? ? ?  137 MET A N   1 
ATOM   849  C  CA  . MET A 1 109 ? 91.017  65.658 20.194 1.00 48.08  ? ? ? ? ? ?  137 MET A CA  1 
ATOM   850  C  C   . MET A 1 109 ? 90.859  65.839 18.688 1.00 43.62  ? ? ? ? ? ?  137 MET A C   1 
ATOM   851  O  O   . MET A 1 109 ? 90.040  65.166 18.050 1.00 42.72  ? ? ? ? ? ?  137 MET A O   1 
ATOM   852  C  CB  . MET A 1 109 ? 90.347  66.804 20.956 1.00 44.36  ? ? ? ? ? ?  137 MET A CB  1 
ATOM   853  C  CG  . MET A 1 109 ? 88.852  66.905 20.742 1.00 45.71  ? ? ? ? ? ?  137 MET A CG  1 
ATOM   854  S  SD  . MET A 1 109 ? 88.168  68.419 21.442 1.00 42.07  ? ? ? ? ? ?  137 MET A SD  1 
ATOM   855  C  CE  . MET A 1 109 ? 87.918  67.944 23.152 1.00 42.50  ? ? ? ? ? ?  137 MET A CE  1 
ATOM   856  N  N   . ASN A 1 110 ? 91.637  66.756 18.104 1.00 42.20  ? ? ? ? ? ?  138 ASN A N   1 
ATOM   857  C  CA  . ASN A 1 110 ? 91.573  66.994 16.664 1.00 41.92  ? ? ? ? ? ?  138 ASN A CA  1 
ATOM   858  C  C   . ASN A 1 110 ? 91.844  65.715 15.880 1.00 45.74  ? ? ? ? ? ?  138 ASN A C   1 
ATOM   859  O  O   . ASN A 1 110 ? 91.146  65.417 14.904 1.00 44.66  ? ? ? ? ? ?  138 ASN A O   1 
ATOM   860  C  CB  . ASN A 1 110 ? 92.572  68.084 16.268 1.00 43.22  ? ? ? ? ? ?  138 ASN A CB  1 
ATOM   861  C  CG  . ASN A 1 110 ? 92.426  68.513 14.821 1.00 49.50  ? ? ? ? ? ?  138 ASN A CG  1 
ATOM   862  O  OD1 . ASN A 1 110 ? 91.329  68.835 14.364 1.00 51.13  ? ? ? ? ? ?  138 ASN A OD1 1 
ATOM   863  N  ND2 . ASN A 1 110 ? 93.534  68.515 14.089 1.00 54.06  ? ? ? ? ? ?  138 ASN A ND2 1 
ATOM   864  N  N   . THR A 1 111 ? 92.867  64.957 16.285 1.00 43.74  ? ? ? ? ? ?  139 THR A N   1 
ATOM   865  C  CA  . THR A 1 111 ? 93.224  63.730 15.577 1.00 45.14  ? ? ? ? ? ?  139 THR A CA  1 
ATOM   866  C  C   . THR A 1 111 ? 92.081  62.718 15.591 1.00 42.38  ? ? ? ? ? ?  139 THR A C   1 
ATOM   867  O  O   . THR A 1 111 ? 91.758  62.117 14.559 1.00 43.02  ? ? ? ? ? ?  139 THR A O   1 
ATOM   868  C  CB  . THR A 1 111 ? 94.487  63.125 16.194 1.00 44.90  ? ? ? ? ? ?  139 THR A CB  1 
ATOM   869  O  OG1 . THR A 1 111 ? 95.587  64.019 15.993 1.00 47.81  ? ? ? ? ? ?  139 THR A OG1 1 
ATOM   870  C  CG2 . THR A 1 111 ? 94.803  61.777 15.560 1.00 46.76  ? ? ? ? ? ?  139 THR A CG2 1 
ATOM   871  N  N   . GLU A 1 112 ? 91.452  62.516 16.753 1.00 41.82  ? ? ? ? ? ?  140 GLU A N   1 
ATOM   872  C  CA  . GLU A 1 112 ? 90.371  61.539 16.844 1.00 40.96  ? ? ? ? ? ?  140 GLU A CA  1 
ATOM   873  C  C   . GLU A 1 112 ? 89.167  61.946 16.002 1.00 41.83  ? ? ? ? ? ?  140 GLU A C   1 
ATOM   874  O  O   . GLU A 1 112 ? 88.584  61.113 15.300 1.00 40.54  ? ? ? ? ? ?  140 GLU A O   1 
ATOM   875  C  CB  . GLU A 1 112 ? 89.961  61.335 18.304 1.00 42.65  ? ? ? ? ? ?  140 GLU A CB  1 
ATOM   876  C  CG  . GLU A 1 112 ? 88.852  60.301 18.503 1.00 45.95  ? ? ? ? ? ?  140 GLU A CG  1 
ATOM   877  C  CD  . GLU A 1 112 ? 89.206  58.913 17.974 1.00 52.98  ? ? ? ? ? ?  140 GLU A CD  1 
ATOM   878  O  OE1 . GLU A 1 112 ? 90.410  58.660 17.742 1.00 47.98  ? ? ? ? ? ?  140 GLU A OE1 1 
ATOM   879  O  OE2 . GLU A 1 112 ? 88.297  58.075 17.786 1.00 55.42  ? ? ? ? ? -1 140 GLU A OE2 1 
ATOM   880  N  N   . ILE A 1 113 ? 88.770  63.219 16.072 1.00 42.88  ? ? ? ? ? ?  141 ILE A N   1 
ATOM   881  C  CA  . ILE A 1 113 ? 87.656  63.700 15.257 1.00 43.02  ? ? ? ? ? ?  141 ILE A CA  1 
ATOM   882  C  C   . ILE A 1 113 ? 87.979  63.539 13.778 1.00 43.09  ? ? ? ? ? ?  141 ILE A C   1 
ATOM   883  O  O   . ILE A 1 113 ? 87.144  63.077 12.988 1.00 41.81  ? ? ? ? ? ?  141 ILE A O   1 
ATOM   884  C  CB  . ILE A 1 113 ? 87.331  65.164 15.610 1.00 40.58  ? ? ? ? ? ?  141 ILE A CB  1 
ATOM   885  C  CG1 . ILE A 1 113 ? 86.734  65.249 17.016 1.00 43.16  ? ? ? ? ? ?  141 ILE A CG1 1 
ATOM   886  C  CG2 . ILE A 1 113 ? 86.389  65.775 14.578 1.00 39.82  ? ? ? ? ? ?  141 ILE A CG2 1 
ATOM   887  C  CD1 . ILE A 1 113 ? 86.604  66.656 17.544 1.00 42.22  ? ? ? ? ? ?  141 ILE A CD1 1 
ATOM   888  N  N   . GLN A 1 114 ? 89.198  63.908 13.386 1.00 42.02  ? ? ? ? ? ?  142 GLN A N   1 
ATOM   889  C  CA  . GLN A 1 114 ? 89.625  63.764 11.999 1.00 45.79  ? ? ? ? ? ?  142 GLN A CA  1 
ATOM   890  C  C   . GLN A 1 114 ? 89.592  62.303 11.562 1.00 48.69  ? ? ? ? ? ?  142 GLN A C   1 
ATOM   891  O  O   . GLN A 1 114 ? 89.079  61.976 10.486 1.00 46.81  ? ? ? ? ? ?  142 GLN A O   1 
ATOM   892  C  CB  . GLN A 1 114 ? 91.027  64.351 11.838 1.00 48.17  ? ? ? ? ? ?  142 GLN A CB  1 
ATOM   893  C  CG  . GLN A 1 114 ? 91.561  64.392 10.423 1.00 51.61  ? ? ? ? ? ?  142 GLN A CG  1 
ATOM   894  C  CD  . GLN A 1 114 ? 92.944  65.010 10.366 1.00 58.16  ? ? ? ? ? ?  142 GLN A CD  1 
ATOM   895  O  OE1 . GLN A 1 114 ? 93.813  64.690 11.179 1.00 59.87  ? ? ? ? ? ?  142 GLN A OE1 1 
ATOM   896  N  NE2 . GLN A 1 114 ? 93.149  65.916 9.418  1.00 55.36  ? ? ? ? ? ?  142 GLN A NE2 1 
ATOM   897  N  N   . SER A 1 115 ? 90.134  61.409 12.396 1.00 46.81  ? ? ? ? ? ?  143 SER A N   1 
ATOM   898  C  CA  . SER A 1 115 ? 90.131  59.985 12.070 1.00 46.51  ? ? ? ? ? ?  143 SER A CA  1 
ATOM   899  C  C   . SER A 1 115 ? 88.714  59.425 12.022 1.00 49.16  ? ? ? ? ? ?  143 SER A C   1 
ATOM   900  O  O   . SER A 1 115 ? 88.401  58.589 11.167 1.00 43.92  ? ? ? ? ? ?  143 SER A O   1 
ATOM   901  C  CB  . SER A 1 115 ? 90.975  59.216 13.086 1.00 41.68  ? ? ? ? ? ?  143 SER A CB  1 
ATOM   902  O  OG  . SER A 1 115 ? 90.632  57.841 13.097 1.00 61.73  ? ? ? ? ? ?  143 SER A OG  1 
ATOM   903  N  N   . HIS A 1 116 ? 87.848  59.864 12.938 1.00 42.19  ? ? ? ? ? ?  144 HIS A N   1 
ATOM   904  C  CA  . HIS A 1 116 ? 86.476  59.365 12.960 1.00 42.68  ? ? ? ? ? ?  144 HIS A CA  1 
ATOM   905  C  C   . HIS A 1 116 ? 85.722  59.773 11.698 1.00 44.88  ? ? ? ? ? ?  144 HIS A C   1 
ATOM   906  O  O   . HIS A 1 116 ? 85.033  58.953 11.083 1.00 40.16  ? ? ? ? ? ?  144 HIS A O   1 
ATOM   907  C  CB  . HIS A 1 116 ? 85.752  59.883 14.206 1.00 40.82  ? ? ? ? ? ?  144 HIS A CB  1 
ATOM   908  C  CG  . HIS A 1 116 ? 84.285  59.589 14.217 1.00 44.60  ? ? ? ? ? ?  144 HIS A CG  1 
ATOM   909  N  ND1 . HIS A 1 116 ? 83.764  58.405 14.691 1.00 41.72  ? ? ? ? ? ?  144 HIS A ND1 1 
ATOM   910  C  CD2 . HIS A 1 116 ? 83.226  60.326 13.802 1.00 42.83  ? ? ? ? ? ?  144 HIS A CD2 1 
ATOM   911  C  CE1 . HIS A 1 116 ? 82.449  58.426 14.572 1.00 42.62  ? ? ? ? ? ?  144 HIS A CE1 1 
ATOM   912  N  NE2 . HIS A 1 116 ? 82.097  59.581 14.036 1.00 42.05  ? ? ? ? ? ?  144 HIS A NE2 1 
ATOM   913  N  N   . ILE A 1 117 ? 85.829  61.046 11.312 1.00 43.60  ? ? ? ? ? ?  145 ILE A N   1 
ATOM   914  C  CA  . ILE A 1 117 ? 85.135  61.530 10.119 1.00 45.82  ? ? ? ? ? ?  145 ILE A CA  1 
ATOM   915  C  C   . ILE A 1 117 ? 85.615  60.781 8.881  1.00 45.66  ? ? ? ? ? ?  145 ILE A C   1 
ATOM   916  O  O   . ILE A 1 117 ? 84.813  60.334 8.049  1.00 46.56  ? ? ? ? ? ?  145 ILE A O   1 
ATOM   917  C  CB  . ILE A 1 117 ? 85.326  63.050 9.970  1.00 44.08  ? ? ? ? ? ?  145 ILE A CB  1 
ATOM   918  C  CG1 . ILE A 1 117 ? 84.600  63.790 11.094 1.00 45.08  ? ? ? ? ? ?  145 ILE A CG1 1 
ATOM   919  C  CG2 . ILE A 1 117 ? 84.845  63.530 8.606  1.00 44.51  ? ? ? ? ? ?  145 ILE A CG2 1 
ATOM   920  C  CD1 . ILE A 1 117 ? 83.113  63.536 11.126 1.00 45.72  ? ? ? ? ? ?  145 ILE A CD1 1 
ATOM   921  N  N   . ASN A 1 118 ? 86.917  60.616 8.762  1.00 45.92  ? ? ? ? ? ?  146 ASN A N   1 
ATOM   922  C  CA  . ASN A 1 118 ? 87.470  59.937 7.613  1.00 51.12  ? ? ? ? ? ?  146 ASN A CA  1 
ATOM   923  C  C   . ASN A 1 118 ? 87.106  58.474 7.534  1.00 54.19  ? ? ? ? ? ?  146 ASN A C   1 
ATOM   924  O  O   . ASN A 1 118 ? 86.902  57.947 6.459  1.00 54.93  ? ? ? ? ? ?  146 ASN A O   1 
ATOM   925  C  CB  . ASN A 1 118 ? 88.985  60.069 7.588  1.00 51.96  ? ? ? ? ? ?  146 ASN A CB  1 
ATOM   926  C  CG  . ASN A 1 118 ? 89.446  61.483 7.322  1.00 62.60  ? ? ? ? ? ?  146 ASN A CG  1 
ATOM   927  O  OD1 . ASN A 1 118 ? 88.644  62.391 7.127  1.00 67.18  ? ? ? ? ? ?  146 ASN A OD1 1 
ATOM   928  N  ND2 . ASN A 1 118 ? 90.751  61.679 7.317  1.00 66.01  ? ? ? ? ? ?  146 ASN A ND2 1 
ATOM   929  N  N   . GLU A 1 119 ? 86.983  57.829 8.679  1.00 53.02  ? ? ? ? ? ?  147 GLU A N   1 
ATOM   930  C  CA  . GLU A 1 119 ? 86.730  56.391 8.702  1.00 48.98  ? ? ? ? ? ?  147 GLU A CA  1 
ATOM   931  C  C   . GLU A 1 119 ? 85.247  56.050 8.574  1.00 47.38  ? ? ? ? ? ?  147 GLU A C   1 
ATOM   932  O  O   . GLU A 1 119 ? 84.893  55.065 7.914  1.00 50.52  ? ? ? ? ? ?  147 GLU A O   1 
ATOM   933  C  CB  . GLU A 1 119 ? 87.297  55.798 9.993  1.00 56.24  ? ? ? ? ? ?  147 GLU A CB  1 
ATOM   934  C  CG  . GLU A 1 119 ? 86.766  54.427 10.370 1.00 63.16  ? ? ? ? ? ?  147 GLU A CG  1 
ATOM   935  C  CD  . GLU A 1 119 ? 87.293  53.961 11.716 1.00 78.13  ? ? ? ? ? ?  147 GLU A CD  1 
ATOM   936  O  OE1 . GLU A 1 119 ? 87.298  54.775 12.663 1.00 75.84  ? ? ? ? ? ?  147 GLU A OE1 1 
ATOM   937  O  OE2 . GLU A 1 119 ? 87.705  52.788 11.824 1.00 85.28  ? ? ? ? ? -1 147 GLU A OE2 1 
ATOM   938  N  N   . LYS A 1 120 ? 84.364  56.843 9.185  1.00 45.99  ? ? ? ? ? ?  148 LYS A N   1 
ATOM   939  C  CA  . LYS A 1 120 ? 82.957  56.478 9.280  1.00 44.70  ? ? ? ? ? ?  148 LYS A CA  1 
ATOM   940  C  C   . LYS A 1 120 ? 82.004  57.401 8.532  1.00 46.62  ? ? ? ? ? ?  148 LYS A C   1 
ATOM   941  O  O   . LYS A 1 120 ? 80.818  57.069 8.422  1.00 43.30  ? ? ? ? ? ?  148 LYS A O   1 
ATOM   942  C  CB  . LYS A 1 120 ? 82.526  56.396 10.754 1.00 47.81  ? ? ? ? ? ?  148 LYS A CB  1 
ATOM   943  C  CG  . LYS A 1 120 ? 83.353  55.415 11.574 1.00 50.77  ? ? ? ? ? ?  148 LYS A CG  1 
ATOM   944  C  CD  . LYS A 1 120 ? 82.483  54.389 12.279 1.00 56.10  ? ? ? ? ? ?  148 LYS A CD  1 
ATOM   945  C  CE  . LYS A 1 120 ? 83.337  53.388 13.050 1.00 59.48  ? ? ? ? ? ?  148 LYS A CE  1 
ATOM   946  N  NZ  . LYS A 1 120 ? 82.512  52.402 13.808 1.00 63.76  ? ? ? ? ? ?  148 LYS A NZ  1 
ATOM   947  N  N   . TRP A 1 121 ? 82.472  58.539 8.017  1.00 46.73  ? ? ? ? ? ?  149 TRP A N   1 
ATOM   948  C  CA  . TRP A 1 121 ? 81.624  59.453 7.257  1.00 44.42  ? ? ? ? ? ?  149 TRP A CA  1 
ATOM   949  C  C   . TRP A 1 121 ? 82.076  59.604 5.815  1.00 45.52  ? ? ? ? ? ?  149 TRP A C   1 
ATOM   950  O  O   . TRP A 1 121 ? 81.243  59.568 4.901  1.00 48.35  ? ? ? ? ? ?  149 TRP A O   1 
ATOM   951  C  CB  . TRP A 1 121 ? 81.602  60.848 7.911  1.00 43.72  ? ? ? ? ? ?  149 TRP A CB  1 
ATOM   952  C  CG  . TRP A 1 121 ? 81.071  60.935 9.316  1.00 42.23  ? ? ? ? ? ?  149 TRP A CG  1 
ATOM   953  C  CD1 . TRP A 1 121 ? 81.551  60.289 10.418 1.00 42.19  ? ? ? ? ? ?  149 TRP A CD1 1 
ATOM   954  C  CD2 . TRP A 1 121 ? 79.991  61.761 9.774  1.00 38.56  ? ? ? ? ? ?  149 TRP A CD2 1 
ATOM   955  N  NE1 . TRP A 1 121 ? 80.820  60.644 11.530 1.00 39.99  ? ? ? ? ? ?  149 TRP A NE1 1 
ATOM   956  C  CE2 . TRP A 1 121 ? 79.858  61.547 11.161 1.00 41.21  ? ? ? ? ? ?  149 TRP A CE2 1 
ATOM   957  C  CE3 . TRP A 1 121 ? 79.116  62.654 9.142  1.00 42.70  ? ? ? ? ? ?  149 TRP A CE3 1 
ATOM   958  C  CZ2 . TRP A 1 121 ? 78.887  62.191 11.928 1.00 36.39  ? ? ? ? ? ?  149 TRP A CZ2 1 
ATOM   959  C  CZ3 . TRP A 1 121 ? 78.150  63.291 9.907  1.00 40.65  ? ? ? ? ? ?  149 TRP A CZ3 1 
ATOM   960  C  CH2 . TRP A 1 121 ? 78.046  63.058 11.284 1.00 39.55  ? ? ? ? ? ?  149 TRP A CH2 1 
ATOM   961  N  N   . LYS A 1 122 ? 83.383  59.780 5.593  1.00 46.97  ? ? ? ? ? ?  150 LYS A N   1 
ATOM   962  C  CA  . LYS A 1 122 ? 83.890  60.257 4.308  1.00 54.28  ? ? ? ? ? ?  150 LYS A CA  1 
ATOM   963  C  C   . LYS A 1 122 ? 83.435  59.392 3.138  1.00 56.43  ? ? ? ? ? ?  150 LYS A C   1 
ATOM   964  O  O   . LYS A 1 122 ? 83.106  59.913 2.065  1.00 64.02  ? ? ? ? ? ?  150 LYS A O   1 
ATOM   965  C  CB  . LYS A 1 122 ? 85.416  60.337 4.351  1.00 54.95  ? ? ? ? ? ?  150 LYS A CB  1 
ATOM   966  C  CG  . LYS A 1 122 ? 86.048  60.740 3.030  1.00 63.85  ? ? ? ? ? ?  150 LYS A CG  1 
ATOM   967  C  CD  . LYS A 1 122 ? 87.245  61.649 3.244  1.00 66.93  ? ? ? ? ? ?  150 LYS A CD  1 
ATOM   968  C  CE  . LYS A 1 122 ? 88.116  61.721 2.002  1.00 81.74  ? ? ? ? ? ?  150 LYS A CE  1 
ATOM   969  N  NZ  . LYS A 1 122 ? 89.384  60.966 2.195  1.00 73.49  ? ? ? ? ? ?  150 LYS A NZ  1 
ATOM   970  N  N   . GLY A 1 123 ? 83.399  58.075 3.317  1.00 50.84  ? ? ? ? ? ?  151 GLY A N   1 
ATOM   971  C  CA  . GLY A 1 123 ? 83.082  57.190 2.214  1.00 60.10  ? ? ? ? ? ?  151 GLY A CA  1 
ATOM   972  C  C   . GLY A 1 123 ? 81.651  56.699 2.151  1.00 60.89  ? ? ? ? ? ?  151 GLY A C   1 
ATOM   973  O  O   . GLY A 1 123 ? 81.364  55.777 1.378  1.00 58.15  ? ? ? ? ? ?  151 GLY A O   1 
ATOM   974  N  N   . LYS A 1 124 ? 80.741  57.288 2.917  1.00 50.29  ? ? ? ? ? ?  152 LYS A N   1 
ATOM   975  C  CA  . LYS A 1 124 ? 79.361  56.835 2.970  1.00 53.16  ? ? ? ? ? ?  152 LYS A CA  1 
ATOM   976  C  C   . LYS A 1 124 ? 78.465  57.763 2.162  1.00 51.68  ? ? ? ? ? ?  152 LYS A C   1 
ATOM   977  O  O   . LYS A 1 124 ? 78.656  58.983 2.158  1.00 52.29  ? ? ? ? ? ?  152 LYS A O   1 
ATOM   978  C  CB  . LYS A 1 124 ? 78.878  56.761 4.420  1.00 53.81  ? ? ? ? ? ?  152 LYS A CB  1 
ATOM   979  C  CG  . LYS A 1 124 ? 79.808  55.974 5.336  1.00 54.67  ? ? ? ? ? ?  152 LYS A CG  1 
ATOM   980  C  CD  . LYS A 1 124 ? 79.956  54.532 4.870  1.00 55.05  ? ? ? ? ? ?  152 LYS A CD  1 
ATOM   981  C  CE  . LYS A 1 124 ? 80.947  53.766 5.734  1.00 58.39  ? ? ? ? ? ?  152 LYS A CE  1 
ATOM   982  N  NZ  . LYS A 1 124 ? 82.327  54.315 5.619  1.00 60.07  ? ? ? ? ? ?  152 LYS A NZ  1 
ATOM   983  N  N   . ASP A 1 125 ? 77.474  57.174 1.491  1.00 51.36  ? ? ? ? ? ?  153 ASP A N   1 
ATOM   984  C  CA  . ASP A 1 125 ? 76.459  57.964 0.801  1.00 59.36  ? ? ? ? ? ?  153 ASP A CA  1 
ATOM   985  C  C   . ASP A 1 125 ? 75.448  58.545 1.780  1.00 52.41  ? ? ? ? ? ?  153 ASP A C   1 
ATOM   986  O  O   . ASP A 1 125 ? 74.868  59.605 1.518  1.00 47.84  ? ? ? ? ? ?  153 ASP A O   1 
ATOM   987  C  CB  . ASP A 1 125 ? 75.733  57.106 -0.238 1.00 63.91  ? ? ? ? ? ?  153 ASP A CB  1 
ATOM   988  C  CG  . ASP A 1 125 ? 76.619  56.731 -1.409 1.00 67.01  ? ? ? ? ? ?  153 ASP A CG  1 
ATOM   989  O  OD1 . ASP A 1 125 ? 77.711  57.323 -1.541 1.00 71.45  ? ? ? ? ? ?  153 ASP A OD1 1 
ATOM   990  O  OD2 . ASP A 1 125 ? 76.223  55.847 -2.198 1.00 79.13  ? ? ? ? ? -1 153 ASP A OD2 1 
ATOM   991  N  N   . GLU A 1 126 ? 75.227  57.860 2.900  1.00 44.71  ? ? ? ? ? ?  154 GLU A N   1 
ATOM   992  C  CA  . GLU A 1 126 ? 74.286  58.280 3.925  1.00 47.89  ? ? ? ? ? ?  154 GLU A CA  1 
ATOM   993  C  C   . GLU A 1 126 ? 74.777  57.752 5.264  1.00 51.20  ? ? ? ? ? ?  154 GLU A C   1 
ATOM   994  O  O   . GLU A 1 126 ? 75.354  56.666 5.337  1.00 47.66  ? ? ? ? ? ?  154 GLU A O   1 
ATOM   995  C  CB  . GLU A 1 126 ? 72.872  57.766 3.615  1.00 52.77  ? ? ? ? ? ?  154 GLU A CB  1 
ATOM   996  C  CG  . GLU A 1 126 ? 71.869  57.906 4.745  1.00 56.93  ? ? ? ? ? ?  154 GLU A CG  1 
ATOM   997  C  CD  . GLU A 1 126 ? 70.564  57.194 4.447  1.00 62.63  ? ? ? ? ? ?  154 GLU A CD  1 
ATOM   998  O  OE1 . GLU A 1 126 ? 70.073  57.302 3.302  1.00 62.18  ? ? ? ? ? ?  154 GLU A OE1 1 
ATOM   999  O  OE2 . GLU A 1 126 ? 70.035  56.515 5.352  1.00 63.13  ? ? ? ? ? -1 154 GLU A OE2 1 
ATOM   1000 N  N   . VAL A 1 127 ? 74.554  58.534 6.322  1.00 46.33  ? ? ? ? ? ?  155 VAL A N   1 
ATOM   1001 C  CA  . VAL A 1 127 ? 74.890  58.125 7.680  1.00 46.07  ? ? ? ? ? ?  155 VAL A CA  1 
ATOM   1002 C  C   . VAL A 1 127 ? 73.744  58.514 8.600  1.00 47.50  ? ? ? ? ? ?  155 VAL A C   1 
ATOM   1003 O  O   . VAL A 1 127 ? 72.943  59.404 8.302  1.00 45.45  ? ? ? ? ? ?  155 VAL A O   1 
ATOM   1004 C  CB  . VAL A 1 127 ? 76.206  58.749 8.209  1.00 43.43  ? ? ? ? ? ?  155 VAL A CB  1 
ATOM   1005 C  CG1 . VAL A 1 127 ? 77.396  58.298 7.376  1.00 40.76  ? ? ? ? ? ?  155 VAL A CG1 1 
ATOM   1006 C  CG2 . VAL A 1 127 ? 76.105  60.271 8.259  1.00 42.55  ? ? ? ? ? ?  155 VAL A CG2 1 
ATOM   1007 N  N   . ASN A 1 128 ? 73.675  57.822 9.733  1.00 44.54  ? ? ? ? ? ?  156 ASN A N   1 
ATOM   1008 C  CA  . ASN A 1 128 ? 72.761  58.158 10.816 1.00 45.62  ? ? ? ? ? ?  156 ASN A CA  1 
ATOM   1009 C  C   . ASN A 1 128 ? 73.597  58.862 11.878 1.00 43.60  ? ? ? ? ? ?  156 ASN A C   1 
ATOM   1010 O  O   . ASN A 1 128 ? 74.429  58.235 12.538 1.00 41.10  ? ? ? ? ? ?  156 ASN A O   1 
ATOM   1011 C  CB  . ASN A 1 128 ? 72.081  56.902 11.358 1.00 42.78  ? ? ? ? ? ?  156 ASN A CB  1 
ATOM   1012 C  CG  . ASN A 1 128 ? 70.886  57.214 12.238 1.00 46.77  ? ? ? ? ? ?  156 ASN A CG  1 
ATOM   1013 O  OD1 . ASN A 1 128 ? 70.879  56.895 13.426 1.00 45.52  ? ? ? ? ? ?  156 ASN A OD1 1 
ATOM   1014 N  ND2 . ASN A 1 128 ? 69.869  57.843 11.660 1.00 47.40  ? ? ? ? ? ?  156 ASN A ND2 1 
ATOM   1015 N  N   . VAL A 1 129 ? 73.385  60.173 12.015 1.00 44.06  ? ? ? ? ? ?  157 VAL A N   1 
ATOM   1016 C  CA  . VAL A 1 129 ? 74.339  61.030 12.718 1.00 40.36  ? ? ? ? ? ?  157 VAL A CA  1 
ATOM   1017 C  C   . VAL A 1 129 ? 74.463  60.637 14.187 1.00 37.10  ? ? ? ? ? ?  157 VAL A C   1 
ATOM   1018 O  O   . VAL A 1 129 ? 75.572  60.530 14.722 1.00 37.73  ? ? ? ? ? ?  157 VAL A O   1 
ATOM   1019 C  CB  . VAL A 1 129 ? 73.940  62.508 12.557 1.00 42.15  ? ? ? ? ? ?  157 VAL A CB  1 
ATOM   1020 C  CG1 . VAL A 1 129 ? 74.745  63.381 13.497 1.00 38.31  ? ? ? ? ? ?  157 VAL A CG1 1 
ATOM   1021 C  CG2 . VAL A 1 129 ? 74.148  62.950 11.102 1.00 37.07  ? ? ? ? ? ?  157 VAL A CG2 1 
ATOM   1022 N  N   . LEU A 1 130 ? 73.331  60.430 14.860 1.00 38.75  ? ? ? ? ? ?  158 LEU A N   1 
ATOM   1023 C  CA  . LEU A 1 130 ? 73.328  60.274 16.317 1.00 36.19  ? ? ? ? ? ?  158 LEU A CA  1 
ATOM   1024 C  C   . LEU A 1 130 ? 74.256  59.172 16.830 1.00 38.34  ? ? ? ? ? ?  158 LEU A C   1 
ATOM   1025 O  O   . LEU A 1 130 ? 75.070  59.458 17.721 1.00 39.98  ? ? ? ? ? ?  158 LEU A O   1 
ATOM   1026 C  CB  . LEU A 1 130 ? 71.884  60.067 16.803 1.00 35.20  ? ? ? ? ? ?  158 LEU A CB  1 
ATOM   1027 C  CG  . LEU A 1 130 ? 71.698  59.875 18.314 1.00 41.77  ? ? ? ? ? ?  158 LEU A CG  1 
ATOM   1028 C  CD1 . LEU A 1 130 ? 72.367  60.999 19.085 1.00 40.77  ? ? ? ? ? ?  158 LEU A CD1 1 
ATOM   1029 C  CD2 . LEU A 1 130 ? 70.218  59.796 18.656 1.00 40.24  ? ? ? ? ? ?  158 LEU A CD2 1 
ATOM   1030 N  N   . PRO A 1 131 ? 74.198  57.925 16.345 1.00 37.02  ? ? ? ? ? ?  159 PRO A N   1 
ATOM   1031 C  CA  . PRO A 1 131 ? 75.139  56.915 16.862 1.00 40.50  ? ? ? ? ? ?  159 PRO A CA  1 
ATOM   1032 C  C   . PRO A 1 131 ? 76.597  57.244 16.587 1.00 38.10  ? ? ? ? ? ?  159 PRO A C   1 
ATOM   1033 O  O   . PRO A 1 131 ? 77.464  56.886 17.393 1.00 36.88  ? ? ? ? ? ?  159 PRO A O   1 
ATOM   1034 C  CB  . PRO A 1 131 ? 74.702  55.622 16.154 1.00 39.24  ? ? ? ? ? ?  159 PRO A CB  1 
ATOM   1035 C  CG  . PRO A 1 131 ? 73.934  56.076 14.958 1.00 44.23  ? ? ? ? ? ?  159 PRO A CG  1 
ATOM   1036 C  CD  . PRO A 1 131 ? 73.253  57.336 15.381 1.00 39.16  ? ? ? ? ? ?  159 PRO A CD  1 
ATOM   1037 N  N   . LEU A 1 132 ? 76.900  57.905 15.469 1.00 39.41  ? ? ? ? ? ?  160 LEU A N   1 
ATOM   1038 C  CA  . LEU A 1 132 ? 78.278  58.305 15.196 1.00 36.21  ? ? ? ? ? ?  160 LEU A CA  1 
ATOM   1039 C  C   . LEU A 1 132 ? 78.750  59.361 16.188 1.00 40.19  ? ? ? ? ? ?  160 LEU A C   1 
ATOM   1040 O  O   . LEU A 1 132 ? 79.864  59.276 16.720 1.00 39.40  ? ? ? ? ? ?  160 LEU A O   1 
ATOM   1041 C  CB  . LEU A 1 132 ? 78.397  58.820 13.763 1.00 37.34  ? ? ? ? ? ?  160 LEU A CB  1 
ATOM   1042 C  CG  . LEU A 1 132 ? 78.113  57.760 12.699 1.00 41.75  ? ? ? ? ? ?  160 LEU A CG  1 
ATOM   1043 C  CD1 . LEU A 1 132 ? 78.086  58.389 11.321 1.00 41.89  ? ? ? ? ? ?  160 LEU A CD1 1 
ATOM   1044 C  CD2 . LEU A 1 132 ? 79.161  56.658 12.775 1.00 43.38  ? ? ? ? ? ?  160 LEU A CD2 1 
ATOM   1045 N  N   . VAL A 1 133 ? 77.914  60.368 16.452 1.00 33.74  ? ? ? ? ? ?  161 VAL A N   1 
ATOM   1046 C  CA  . VAL A 1 133 ? 78.276  61.404 17.415 1.00 35.67  ? ? ? ? ? ?  161 VAL A CA  1 
ATOM   1047 C  C   . VAL A 1 133 ? 78.496  60.799 18.795 1.00 38.33  ? ? ? ? ? ?  161 VAL A C   1 
ATOM   1048 O  O   . VAL A 1 133 ? 79.451  61.151 19.504 1.00 38.33  ? ? ? ? ? ?  161 VAL A O   1 
ATOM   1049 C  CB  . VAL A 1 133 ? 77.201  62.508 17.438 1.00 40.53  ? ? ? ? ? ?  161 VAL A CB  1 
ATOM   1050 C  CG1 . VAL A 1 133 ? 77.334  63.350 18.691 1.00 41.99  ? ? ? ? ? ?  161 VAL A CG1 1 
ATOM   1051 C  CG2 . VAL A 1 133 ? 77.313  63.378 16.191 1.00 37.38  ? ? ? ? ? ?  161 VAL A CG2 1 
ATOM   1052 N  N   . ARG A 1 134 ? 77.614  59.882 19.205 1.00 37.82  ? ? ? ? ? ?  162 ARG A N   1 
ATOM   1053 C  CA  . ARG A 1 134 ? 77.774  59.233 20.505 1.00 39.07  ? ? ? ? ? ?  162 ARG A CA  1 
ATOM   1054 C  C   . ARG A 1 134 ? 79.082  58.458 20.583 1.00 38.50  ? ? ? ? ? ?  162 ARG A C   1 
ATOM   1055 O  O   . ARG A 1 134 ? 79.778  58.501 21.605 1.00 40.82  ? ? ? ? ? ?  162 ARG A O   1 
ATOM   1056 C  CB  . ARG A 1 134 ? 76.589  58.308 20.776 1.00 36.71  ? ? ? ? ? ?  162 ARG A CB  1 
ATOM   1057 C  CG  . ARG A 1 134 ? 75.359  59.036 21.278 1.00 40.89  ? ? ? ? ? ?  162 ARG A CG  1 
ATOM   1058 C  CD  . ARG A 1 134 ? 74.153  58.124 21.327 1.00 38.81  ? ? ? ? ? ?  162 ARG A CD  1 
ATOM   1059 N  NE  . ARG A 1 134 ? 73.116  58.663 22.198 1.00 46.77  ? ? ? ? ? ?  162 ARG A NE  1 
ATOM   1060 C  CZ  . ARG A 1 134 ? 71.868  58.219 22.237 1.00 45.31  ? ? ? ? ? ?  162 ARG A CZ  1 
ATOM   1061 N  NH1 . ARG A 1 134 ? 71.457  57.244 21.444 1.00 45.82  ? ? ? ? ? ?  162 ARG A NH1 1 
ATOM   1062 N  NH2 . ARG A 1 134 ? 71.008  58.773 23.087 1.00 45.02  ? ? ? ? ? ?  162 ARG A NH2 1 
ATOM   1063 N  N   . GLU A 1 135 ? 79.426  57.725 19.521 1.00 37.63  ? ? ? ? ? ?  163 GLU A N   1 
ATOM   1064 C  CA  . GLU A 1 135 ? 80.702  57.015 19.491 1.00 40.40  ? ? ? ? ? ?  163 GLU A CA  1 
ATOM   1065 C  C   . GLU A 1 135 ? 81.873  57.987 19.589 1.00 40.32  ? ? ? ? ? ?  163 GLU A C   1 
ATOM   1066 O  O   . GLU A 1 135 ? 82.792  57.796 20.396 1.00 38.16  ? ? ? ? ? ?  163 GLU A O   1 
ATOM   1067 C  CB  . GLU A 1 135 ? 80.807  56.176 18.216 1.00 38.85  ? ? ? ? ? ?  163 GLU A CB  1 
ATOM   1068 C  CG  . GLU A 1 135 ? 82.121  55.425 18.092 1.00 47.14  ? ? ? ? ? ?  163 GLU A CG  1 
ATOM   1069 C  CD  . GLU A 1 135 ? 82.276  54.744 16.745 1.00 53.75  ? ? ? ? ? ?  163 GLU A CD  1 
ATOM   1070 O  OE1 . GLU A 1 135 ? 81.295  54.728 15.970 1.00 54.32  ? ? ? ? ? ?  163 GLU A OE1 1 
ATOM   1071 O  OE2 . GLU A 1 135 ? 83.378  54.229 16.459 1.00 55.84  ? ? ? ? ? -1 163 GLU A OE2 1 
ATOM   1072 N  N   . LEU A 1 136 ? 81.854  59.038 18.768 1.00 37.08  ? ? ? ? ? ?  164 LEU A N   1 
ATOM   1073 C  CA  . LEU A 1 136 ? 82.944  60.009 18.769 1.00 36.42  ? ? ? ? ? ?  164 LEU A CA  1 
ATOM   1074 C  C   . LEU A 1 136 ? 83.079  60.685 20.129 1.00 36.55  ? ? ? ? ? ?  164 LEU A C   1 
ATOM   1075 O  O   . LEU A 1 136 ? 84.189  60.818 20.658 1.00 40.25  ? ? ? ? ? ?  164 LEU A O   1 
ATOM   1076 C  CB  . LEU A 1 136 ? 82.720  61.049 17.670 1.00 37.47  ? ? ? ? ? ?  164 LEU A CB  1 
ATOM   1077 C  CG  . LEU A 1 136 ? 83.723  62.198 17.565 1.00 40.00  ? ? ? ? ? ?  164 LEU A CG  1 
ATOM   1078 C  CD1 . LEU A 1 136 ? 85.142  61.665 17.418 1.00 39.29  ? ? ? ? ? ?  164 LEU A CD1 1 
ATOM   1079 C  CD2 . LEU A 1 136 ? 83.367  63.117 16.400 1.00 41.06  ? ? ? ? ? ?  164 LEU A CD2 1 
ATOM   1080 N  N   . VAL A 1 137 ? 81.958  61.134 20.702 1.00 36.66  ? ? ? ? ? ?  165 VAL A N   1 
ATOM   1081 C  CA  . VAL A 1 137 ? 82.005  61.833 21.985 1.00 35.96  ? ? ? ? ? ?  165 VAL A CA  1 
ATOM   1082 C  C   . VAL A 1 137 ? 82.572  60.924 23.074 1.00 39.66  ? ? ? ? ? ?  165 VAL A C   1 
ATOM   1083 O  O   . VAL A 1 137 ? 83.442  61.330 23.856 1.00 36.54  ? ? ? ? ? ?  165 VAL A O   1 
ATOM   1084 C  CB  . VAL A 1 137 ? 80.614  62.370 22.365 1.00 40.19  ? ? ? ? ? ?  165 VAL A CB  1 
ATOM   1085 C  CG1 . VAL A 1 137 ? 80.592  62.790 23.823 1.00 37.87  ? ? ? ? ? ?  165 VAL A CG1 1 
ATOM   1086 C  CG2 . VAL A 1 137 ? 80.252  63.549 21.480 1.00 36.47  ? ? ? ? ? ?  165 VAL A CG2 1 
ATOM   1087 N  N   . PHE A 1 138 ? 82.088  59.682 23.154 1.00 36.29  ? ? ? ? ? ?  166 PHE A N   1 
ATOM   1088 C  CA  . PHE A 1 138 ? 82.611  58.790 24.187 1.00 34.79  ? ? ? ? ? ?  166 PHE A CA  1 
ATOM   1089 C  C   . PHE A 1 138 ? 84.094  58.522 23.981 1.00 33.71  ? ? ? ? ? ?  166 PHE A C   1 
ATOM   1090 O  O   . PHE A 1 138 ? 84.884  58.592 24.929 1.00 40.11  ? ? ? ? ? ?  166 PHE A O   1 
ATOM   1091 C  CB  . PHE A 1 138 ? 81.855  57.464 24.235 1.00 33.65  ? ? ? ? ? ?  166 PHE A CB  1 
ATOM   1092 C  CG  . PHE A 1 138 ? 82.333  56.579 25.352 1.00 39.46  ? ? ? ? ? ?  166 PHE A CG  1 
ATOM   1093 C  CD1 . PHE A 1 138 ? 81.856  56.764 26.636 1.00 38.67  ? ? ? ? ? ?  166 PHE A CD1 1 
ATOM   1094 C  CD2 . PHE A 1 138 ? 83.313  55.625 25.135 1.00 37.44  ? ? ? ? ? ?  166 PHE A CD2 1 
ATOM   1095 C  CE1 . PHE A 1 138 ? 82.311  55.984 27.681 1.00 39.92  ? ? ? ? ? ?  166 PHE A CE1 1 
ATOM   1096 C  CE2 . PHE A 1 138 ? 83.778  54.840 26.178 1.00 36.49  ? ? ? ? ? ?  166 PHE A CE2 1 
ATOM   1097 C  CZ  . PHE A 1 138 ? 83.278  55.019 27.449 1.00 37.02  ? ? ? ? ? ?  166 PHE A CZ  1 
ATOM   1098 N  N   . ASN A 1 139 ? 84.484  58.173 22.750 1.00 34.48  ? ? ? ? ? ?  167 ASN A N   1 
ATOM   1099 C  CA  . ASN A 1 139 ? 85.875  57.818 22.484 1.00 35.01  ? ? ? ? ? ?  167 ASN A CA  1 
ATOM   1100 C  C   . ASN A 1 139 ? 86.819  58.962 22.832 1.00 40.11  ? ? ? ? ? ?  167 ASN A C   1 
ATOM   1101 O  O   . ASN A 1 139 ? 87.930  58.726 23.322 1.00 40.71  ? ? ? ? ? ?  167 ASN A O   1 
ATOM   1102 C  CB  . ASN A 1 139 ? 86.044  57.392 21.021 1.00 34.45  ? ? ? ? ? ?  167 ASN A CB  1 
ATOM   1103 C  CG  . ASN A 1 139 ? 85.408  56.040 20.738 1.00 41.47  ? ? ? ? ? ?  167 ASN A CG  1 
ATOM   1104 O  OD1 . ASN A 1 139 ? 85.273  55.626 19.587 1.00 43.29  ? ? ? ? ? ?  167 ASN A OD1 1 
ATOM   1105 N  ND2 . ASN A 1 139 ? 85.001  55.348 21.797 1.00 36.17  ? ? ? ? ? ?  167 ASN A ND2 1 
ATOM   1106 N  N   . ILE A 1 140 ? 86.401  60.207 22.587 1.00 39.73  ? ? ? ? ? ?  168 ILE A N   1 
ATOM   1107 C  CA  . ILE A 1 140 ? 87.228  61.344 22.989 1.00 36.85  ? ? ? ? ? ?  168 ILE A CA  1 
ATOM   1108 C  C   . ILE A 1 140 ? 87.426  61.352 24.499 1.00 39.55  ? ? ? ? ? ?  168 ILE A C   1 
ATOM   1109 O  O   . ILE A 1 140 ? 88.540  61.577 24.991 1.00 42.82  ? ? ? ? ? ?  168 ILE A O   1 
ATOM   1110 C  CB  . ILE A 1 140 ? 86.609  62.668 22.499 1.00 37.13  ? ? ? ? ? ?  168 ILE A CB  1 
ATOM   1111 C  CG1 . ILE A 1 140 ? 86.648  62.749 20.970 1.00 38.87  ? ? ? ? ? ?  168 ILE A CG1 1 
ATOM   1112 C  CG2 . ILE A 1 140 ? 87.349  63.853 23.104 1.00 41.19  ? ? ? ? ? ?  168 ILE A CG2 1 
ATOM   1113 C  CD1 . ILE A 1 140 ? 85.880  63.939 20.409 1.00 38.85  ? ? ? ? ? ?  168 ILE A CD1 1 
ATOM   1114 N  N   . SER A 1 141 ? 86.356  61.097 25.255 1.00 36.17  ? ? ? ? ? ?  169 SER A N   1 
ATOM   1115 C  CA  . SER A 1 141 ? 86.485  60.995 26.705 1.00 35.88  ? ? ? ? ? ?  169 SER A CA  1 
ATOM   1116 C  C   . SER A 1 141 ? 87.420  59.856 27.096 1.00 38.29  ? ? ? ? ? ?  169 SER A C   1 
ATOM   1117 O  O   . SER A 1 141 ? 88.263  60.015 27.984 1.00 41.62  ? ? ? ? ? ?  169 SER A O   1 
ATOM   1118 C  CB  . SER A 1 141 ? 85.110  60.810 27.349 1.00 39.25  ? ? ? ? ? ?  169 SER A CB  1 
ATOM   1119 O  OG  . SER A 1 141 ? 84.474  62.060 27.535 1.00 58.38  ? ? ? ? ? ?  169 SER A OG  1 
ATOM   1120 N  N   . ALA A 1 142 ? 87.294  58.700 26.440 1.00 35.98  ? ? ? ? ? ?  170 ALA A N   1 
ATOM   1121 C  CA  . ALA A 1 142 ? 88.164  57.571 26.763 1.00 38.46  ? ? ? ? ? ?  170 ALA A CA  1 
ATOM   1122 C  C   . ALA A 1 142 ? 89.628  57.915 26.520 1.00 43.94  ? ? ? ? ? ?  170 ALA A C   1 
ATOM   1123 O  O   . ALA A 1 142 ? 90.502  57.575 27.331 1.00 40.81  ? ? ? ? ? ?  170 ALA A O   1 
ATOM   1124 C  CB  . ALA A 1 142 ? 87.758  56.343 25.948 1.00 35.23  ? ? ? ? ? ?  170 ALA A CB  1 
ATOM   1125 N  N   . ILE A 1 143 ? 89.915  58.583 25.405 1.00 40.02  ? ? ? ? ? ?  171 ILE A N   1 
ATOM   1126 C  CA  . ILE A 1 143 ? 91.285  58.983 25.100 1.00 40.16  ? ? ? ? ? ?  171 ILE A CA  1 
ATOM   1127 C  C   . ILE A 1 143 ? 91.773  60.029 26.096 1.00 43.76  ? ? ? ? ? ?  171 ILE A C   1 
ATOM   1128 O  O   . ILE A 1 143 ? 92.841  59.885 26.702 1.00 41.56  ? ? ? ? ? ?  171 ILE A O   1 
ATOM   1129 C  CB  . ILE A 1 143 ? 91.373  59.497 23.653 1.00 42.24  ? ? ? ? ? ?  171 ILE A CB  1 
ATOM   1130 C  CG1 . ILE A 1 143 ? 91.182  58.335 22.674 1.00 43.93  ? ? ? ? ? ?  171 ILE A CG1 1 
ATOM   1131 C  CG2 . ILE A 1 143 ? 92.691  60.218 23.414 1.00 44.61  ? ? ? ? ? ?  171 ILE A CG2 1 
ATOM   1132 C  CD1 . ILE A 1 143 ? 90.738  58.771 21.293 1.00 44.81  ? ? ? ? ? ?  171 ILE A CD1 1 
ATOM   1133 N  N   . LEU A 1 144 ? 91.006  61.107 26.266 1.00 40.83  ? ? ? ? ? ?  172 LEU A N   1 
ATOM   1134 C  CA  . LEU A 1 144 ? 91.457  62.225 27.091 1.00 45.07  ? ? ? ? ? ?  172 LEU A CA  1 
ATOM   1135 C  C   . LEU A 1 144 ? 91.371  61.943 28.589 1.00 42.91  ? ? ? ? ? ?  172 LEU A C   1 
ATOM   1136 O  O   . LEU A 1 144 ? 92.114  62.554 29.361 1.00 39.52  ? ? ? ? ? ?  172 LEU A O   1 
ATOM   1137 C  CB  . LEU A 1 144 ? 90.676  63.486 26.727 1.00 35.09  ? ? ? ? ? ?  172 LEU A CB  1 
ATOM   1138 C  CG  . LEU A 1 144 ? 90.974  63.940 25.292 1.00 42.14  ? ? ? ? ? ?  172 LEU A CG  1 
ATOM   1139 C  CD1 . LEU A 1 144 ? 90.274  65.248 24.975 1.00 39.80  ? ? ? ? ? ?  172 LEU A CD1 1 
ATOM   1140 C  CD2 . LEU A 1 144 ? 92.477  64.063 25.063 1.00 43.90  ? ? ? ? ? ?  172 LEU A CD2 1 
ATOM   1141 N  N   . PHE A 1 145 ? 90.443  61.092 29.036 1.00 39.70  ? ? ? ? ? ?  173 PHE A N   1 
ATOM   1142 C  CA  . PHE A 1 145 ? 90.379  60.779 30.465 1.00 38.87  ? ? ? ? ? ?  173 PHE A CA  1 
ATOM   1143 C  C   . PHE A 1 145 ? 91.407  59.722 30.858 1.00 44.89  ? ? ? ? ? ?  173 PHE A C   1 
ATOM   1144 O  O   . PHE A 1 145 ? 92.110  59.877 31.862 1.00 41.64  ? ? ? ? ? ?  173 PHE A O   1 
ATOM   1145 C  CB  . PHE A 1 145 ? 88.979  60.304 30.866 1.00 37.99  ? ? ? ? ? ?  173 PHE A CB  1 
ATOM   1146 C  CG  . PHE A 1 145 ? 87.919  61.377 30.823 1.00 45.32  ? ? ? ? ? ?  173 PHE A CG  1 
ATOM   1147 C  CD1 . PHE A 1 145 ? 88.203  62.660 30.375 1.00 44.01  ? ? ? ? ? ?  173 PHE A CD1 1 
ATOM   1148 C  CD2 . PHE A 1 145 ? 86.631  61.092 31.244 1.00 42.96  ? ? ? ? ? ?  173 PHE A CD2 1 
ATOM   1149 C  CE1 . PHE A 1 145 ? 87.215  63.631 30.342 1.00 45.27  ? ? ? ? ? ?  173 PHE A CE1 1 
ATOM   1150 C  CE2 . PHE A 1 145 ? 85.643  62.057 31.213 1.00 46.10  ? ? ? ? ? ?  173 PHE A CE2 1 
ATOM   1151 C  CZ  . PHE A 1 145 ? 85.933  63.326 30.764 1.00 43.13  ? ? ? ? ? ?  173 PHE A CZ  1 
ATOM   1152 N  N   . PHE A 1 146 ? 91.501  58.635 30.085 1.00 40.73  ? ? ? ? ? ?  174 PHE A N   1 
ATOM   1153 C  CA  . PHE A 1 146 ? 92.254  57.457 30.498 1.00 45.04  ? ? ? ? ? ?  174 PHE A CA  1 
ATOM   1154 C  C   . PHE A 1 146 ? 93.360  57.050 29.535 1.00 45.24  ? ? ? ? ? ?  174 PHE A C   1 
ATOM   1155 O  O   . PHE A 1 146 ? 94.075  56.083 29.826 1.00 43.85  ? ? ? ? ? ?  174 PHE A O   1 
ATOM   1156 C  CB  . PHE A 1 146 ? 91.323  56.246 30.679 1.00 39.56  ? ? ? ? ? ?  174 PHE A CB  1 
ATOM   1157 C  CG  . PHE A 1 146 ? 90.068  56.536 31.449 1.00 46.56  ? ? ? ? ? ?  174 PHE A CG  1 
ATOM   1158 C  CD1 . PHE A 1 146 ? 90.124  56.917 32.779 1.00 48.06  ? ? ? ? ? ?  174 PHE A CD1 1 
ATOM   1159 C  CD2 . PHE A 1 146 ? 88.826  56.388 30.850 1.00 43.70  ? ? ? ? ? ?  174 PHE A CD2 1 
ATOM   1160 C  CE1 . PHE A 1 146 ? 88.968  57.173 33.488 1.00 48.80  ? ? ? ? ? ?  174 PHE A CE1 1 
ATOM   1161 C  CE2 . PHE A 1 146 ? 87.667  56.639 31.555 1.00 45.17  ? ? ? ? ? ?  174 PHE A CE2 1 
ATOM   1162 C  CZ  . PHE A 1 146 ? 87.737  57.032 32.876 1.00 46.64  ? ? ? ? ? ?  174 PHE A CZ  1 
ATOM   1163 N  N   . ASN A 1 147 ? 93.513  57.736 28.399 1.00 43.97  ? ? ? ? ? ?  175 ASN A N   1 
ATOM   1164 C  CA  . ASN A 1 147 ? 94.492  57.360 27.372 1.00 42.96  ? ? ? ? ? ?  175 ASN A CA  1 
ATOM   1165 C  C   . ASN A 1 147 ? 94.175  55.979 26.798 1.00 46.42  ? ? ? ? ? ?  175 ASN A C   1 
ATOM   1166 O  O   . ASN A 1 147 ? 95.070  55.189 26.492 1.00 43.54  ? ? ? ? ? ?  175 ASN A O   1 
ATOM   1167 C  CB  . ASN A 1 147 ? 95.925  57.418 27.913 1.00 49.31  ? ? ? ? ? ?  175 ASN A CB  1 
ATOM   1168 C  CG  . ASN A 1 147 ? 96.973  57.309 26.819 1.00 54.89  ? ? ? ? ? ?  175 ASN A CG  1 
ATOM   1169 O  OD1 . ASN A 1 147 ? 96.821  57.876 25.736 1.00 53.23  ? ? ? ? ? ?  175 ASN A OD1 1 
ATOM   1170 N  ND2 . ASN A 1 147 ? 98.035  56.561 27.093 1.00 57.59  ? ? ? ? ? ?  175 ASN A ND2 1 
ATOM   1171 N  N   . ILE A 1 148 ? 92.890  55.684 26.644 1.00 40.90  ? ? ? ? ? ?  176 ILE A N   1 
ATOM   1172 C  CA  . ILE A 1 148 ? 92.440  54.405 26.106 1.00 42.83  ? ? ? ? ? ?  176 ILE A CA  1 
ATOM   1173 C  C   . ILE A 1 148 ? 92.115  54.600 24.630 1.00 43.67  ? ? ? ? ? ?  176 ILE A C   1 
ATOM   1174 O  O   . ILE A 1 148 ? 91.126  55.254 24.277 1.00 40.28  ? ? ? ? ? ?  176 ILE A O   1 
ATOM   1175 C  CB  . ILE A 1 148 ? 91.235  53.857 26.879 1.00 43.38  ? ? ? ? ? ?  176 ILE A CB  1 
ATOM   1176 C  CG1 . ILE A 1 148 ? 91.660  53.452 28.294 1.00 45.50  ? ? ? ? ? ?  176 ILE A CG1 1 
ATOM   1177 C  CG2 . ILE A 1 148 ? 90.627  52.661 26.144 1.00 41.06  ? ? ? ? ? ?  176 ILE A CG2 1 
ATOM   1178 C  CD1 . ILE A 1 148 ? 90.517  52.942 29.154 1.00 45.23  ? ? ? ? ? ?  176 ILE A CD1 1 
ATOM   1179 N  N   . TYR A 1 149 ? 92.959  54.031 23.769 1.00 39.87  ? ? ? ? ? ?  177 TYR A N   1 
ATOM   1180 C  CA  . TYR A 1 149 ? 92.755  54.055 22.328 1.00 40.45  ? ? ? ? ? ?  177 TYR A CA  1 
ATOM   1181 C  C   . TYR A 1 149 ? 92.228  52.737 21.782 1.00 45.40  ? ? ? ? ? ?  177 TYR A C   1 
ATOM   1182 O  O   . TYR A 1 149 ? 91.703  52.713 20.662 1.00 41.88  ? ? ? ? ? ?  177 TYR A O   1 
ATOM   1183 C  CB  . TYR A 1 149 ? 94.067  54.388 21.607 1.00 46.70  ? ? ? ? ? ?  177 TYR A CB  1 
ATOM   1184 C  CG  . TYR A 1 149 ? 94.472  55.845 21.658 1.00 48.51  ? ? ? ? ? ?  177 TYR A CG  1 
ATOM   1185 C  CD1 . TYR A 1 149 ? 95.263  56.333 22.688 1.00 47.90  ? ? ? ? ? ?  177 TYR A CD1 1 
ATOM   1186 C  CD2 . TYR A 1 149 ? 94.077  56.728 20.661 1.00 48.02  ? ? ? ? ? ?  177 TYR A CD2 1 
ATOM   1187 C  CE1 . TYR A 1 149 ? 95.643  57.664 22.730 1.00 47.14  ? ? ? ? ? ?  177 TYR A CE1 1 
ATOM   1188 C  CE2 . TYR A 1 149 ? 94.450  58.058 20.696 1.00 51.11  ? ? ? ? ? ?  177 TYR A CE2 1 
ATOM   1189 C  CZ  . TYR A 1 149 ? 95.234  58.520 21.732 1.00 47.72  ? ? ? ? ? ?  177 TYR A CZ  1 
ATOM   1190 O  OH  . TYR A 1 149 ? 95.605  59.843 21.767 1.00 60.14  ? ? ? ? ? ?  177 TYR A OH  1 
ATOM   1191 N  N   . ASP A 1 150 ? 92.373  51.652 22.537 1.00 41.68  ? ? ? ? ? ?  178 ASP A N   1 
ATOM   1192 C  CA  . ASP A 1 150 ? 91.919  50.338 22.099 1.00 46.18  ? ? ? ? ? ?  178 ASP A CA  1 
ATOM   1193 C  C   . ASP A 1 150 ? 90.412  50.357 21.864 1.00 44.76  ? ? ? ? ? ?  178 ASP A C   1 
ATOM   1194 O  O   . ASP A 1 150 ? 89.633  50.587 22.794 1.00 40.52  ? ? ? ? ? ?  178 ASP A O   1 
ATOM   1195 C  CB  . ASP A 1 150 ? 92.299  49.295 23.153 1.00 47.13  ? ? ? ? ? ?  178 ASP A CB  1 
ATOM   1196 C  CG  . ASP A 1 150 ? 91.897  47.885 22.759 1.00 49.69  ? ? ? ? ? ?  178 ASP A CG  1 
ATOM   1197 O  OD1 . ASP A 1 150 ? 90.696  47.555 22.839 1.00 51.41  ? ? ? ? ? ?  178 ASP A OD1 1 
ATOM   1198 O  OD2 . ASP A 1 150 ? 92.786  47.106 22.362 1.00 57.54  ? ? ? ? ? -1 178 ASP A OD2 1 
ATOM   1199 N  N   . LYS A 1 151 ? 90.006  50.121 20.610 1.00 40.81  ? ? ? ? ? ?  179 LYS A N   1 
ATOM   1200 C  CA  . LYS A 1 151 ? 88.603  50.290 20.238 1.00 44.40  ? ? ? ? ? ?  179 LYS A CA  1 
ATOM   1201 C  C   . LYS A 1 151 ? 87.694  49.327 20.993 1.00 48.09  ? ? ? ? ? ?  179 LYS A C   1 
ATOM   1202 O  O   . LYS A 1 151 ? 86.597  49.710 21.422 1.00 42.78  ? ? ? ? ? ?  179 LYS A O   1 
ATOM   1203 C  CB  . LYS A 1 151 ? 88.428  50.112 18.728 1.00 51.11  ? ? ? ? ? ?  179 LYS A CB  1 
ATOM   1204 C  CG  . LYS A 1 151 ? 88.667  51.372 17.900 1.00 55.17  ? ? ? ? ? ?  179 LYS A CG  1 
ATOM   1205 C  CD  . LYS A 1 151 ? 87.893  52.559 18.457 1.00 63.31  ? ? ? ? ? ?  179 LYS A CD  1 
ATOM   1206 C  CE  . LYS A 1 151 ? 86.408  52.255 18.633 1.00 62.00  ? ? ? ? ? ?  179 LYS A CE  1 
ATOM   1207 N  NZ  . LYS A 1 151 ? 85.871  52.905 19.863 1.00 59.97  ? ? ? ? ? ?  179 LYS A NZ  1 
ATOM   1208 N  N   . GLN A 1 152 ? 88.119  48.071 21.157 1.00 44.27  ? ? ? ? ? ?  180 GLN A N   1 
ATOM   1209 C  CA  . GLN A 1 152 ? 87.303  47.118 21.905 1.00 45.42  ? ? ? ? ? ?  180 GLN A CA  1 
ATOM   1210 C  C   . GLN A 1 152 ? 87.141  47.549 23.358 1.00 45.20  ? ? ? ? ? ?  180 GLN A C   1 
ATOM   1211 O  O   . GLN A 1 152 ? 86.057  47.412 23.938 1.00 44.66  ? ? ? ? ? ?  180 GLN A O   1 
ATOM   1212 C  CB  . GLN A 1 152 ? 87.914  45.718 21.825 1.00 44.68  ? ? ? ? ? ?  180 GLN A CB  1 
ATOM   1213 C  CG  . GLN A 1 152 ? 87.528  44.945 20.574 1.00 45.30  ? ? ? ? ? ?  180 GLN A CG  1 
ATOM   1214 C  CD  . GLN A 1 152 ? 88.322  43.657 20.415 1.00 58.10  ? ? ? ? ? ?  180 GLN A CD  1 
ATOM   1215 O  OE1 . GLN A 1 152 ? 88.850  43.364 19.339 1.00 51.01  ? ? ? ? ? ?  180 GLN A OE1 1 
ATOM   1216 N  NE2 . GLN A 1 152 ? 88.402  42.876 21.489 1.00 46.20  ? ? ? ? ? ?  180 GLN A NE2 1 
ATOM   1217 N  N   . GLU A 1 153 ? 88.190  48.093 23.949 1.00 43.11  ? ? ? ? ? ?  181 GLU A N   1 
ATOM   1218 C  CA  . GLU A 1 153 ? 88.106  48.561 25.317 1.00 45.44  ? ? ? ? ? ?  181 GLU A CA  1 
ATOM   1219 C  C   . GLU A 1 153 ? 87.225  49.801 25.402 1.00 46.66  ? ? ? ? ? ?  181 GLU A C   1 
ATOM   1220 O  O   . GLU A 1 153 ? 86.517  49.979 26.365 1.00 41.44  ? ? ? ? ? ?  181 GLU A O   1 
ATOM   1221 C  CB  . GLU A 1 153 ? 89.482  48.826 25.909 1.00 51.54  ? ? ? ? ? ?  181 GLU A CB  1 
ATOM   1222 C  CG  . GLU A 1 153 ? 89.450  49.126 27.397 1.00 57.99  ? ? ? ? ? ?  181 GLU A CG  1 
ATOM   1223 C  CD  . GLU A 1 153 ? 88.861  48.002 28.227 1.00 65.27  ? ? ? ? ? ?  181 GLU A CD  1 
ATOM   1224 O  OE1 . GLU A 1 153 ? 88.900  46.840 27.793 1.00 68.26  ? ? ? ? ? ?  181 GLU A OE1 1 
ATOM   1225 O  OE2 . GLU A 1 153 ? 88.345  48.278 29.318 1.00 69.07  ? ? ? ? ? -1 181 GLU A OE2 1 
ATOM   1226 N  N   . GLN A 1 154 ? 87.304  50.674 24.409 1.00 39.20  ? ? ? ? ? ?  182 GLN A N   1 
ATOM   1227 C  CA  . GLN A 1 154 ? 86.425  51.839 24.374 1.00 43.67  ? ? ? ? ? ?  182 GLN A CA  1 
ATOM   1228 C  C   . GLN A 1 154 ? 84.961  51.422 24.296 1.00 40.13  ? ? ? ? ? ?  182 GLN A C   1 
ATOM   1229 O  O   . GLN A 1 154 ? 84.110  51.962 25.008 1.00 39.24  ? ? ? ? ? ?  182 GLN A O   1 
ATOM   1230 C  CB  . GLN A 1 154 ? 86.783  52.734 23.187 1.00 43.39  ? ? ? ? ? ?  182 GLN A CB  1 
ATOM   1231 C  CG  . GLN A 1 154 ? 88.080  53.504 23.337 1.00 38.27  ? ? ? ? ? ?  182 GLN A CG  1 
ATOM   1232 C  CD  . GLN A 1 154 ? 88.435  54.263 22.073 1.00 41.60  ? ? ? ? ? ?  182 GLN A CD  1 
ATOM   1233 O  OE1 . GLN A 1 154 ? 87.867  54.016 21.013 1.00 41.75  ? ? ? ? ? ?  182 GLN A OE1 1 
ATOM   1234 N  NE2 . GLN A 1 154 ? 89.374  55.194 22.182 1.00 38.15  ? ? ? ? ? ?  182 GLN A NE2 1 
ATOM   1235 N  N   . ASP A 1 155 ? 84.649  50.456 23.426 1.00 39.78  ? ? ? ? ? ?  183 ASP A N   1 
ATOM   1236 C  CA  . ASP A 1 155 ? 83.270  49.998 23.283 1.00 45.24  ? ? ? ? ? ?  183 ASP A CA  1 
ATOM   1237 C  C   . ASP A 1 155 ? 82.773  49.332 24.559 1.00 43.41  ? ? ? ? ? ?  183 ASP A C   1 
ATOM   1238 O  O   . ASP A 1 155 ? 81.600  49.469 24.929 1.00 45.11  ? ? ? ? ? ?  183 ASP A O   1 
ATOM   1239 C  CB  . ASP A 1 155 ? 83.156  49.034 22.101 1.00 47.05  ? ? ? ? ? ?  183 ASP A CB  1 
ATOM   1240 C  CG  . ASP A 1 155 ? 83.492  49.694 20.780 1.00 53.32  ? ? ? ? ? ?  183 ASP A CG  1 
ATOM   1241 O  OD1 . ASP A 1 155 ? 83.625  50.934 20.754 1.00 57.23  ? ? ? ? ? ?  183 ASP A OD1 1 
ATOM   1242 O  OD2 . ASP A 1 155 ? 83.627  48.969 19.769 1.00 61.32  ? ? ? ? ? -1 183 ASP A OD2 1 
ATOM   1243 N  N   . ARG A 1 156 ? 83.651  48.592 25.234 1.00 43.48  ? ? ? ? ? ?  184 ARG A N   1 
ATOM   1244 C  CA  . ARG A 1 156 ? 83.287  47.950 26.492 1.00 42.68  ? ? ? ? ? ?  184 ARG A CA  1 
ATOM   1245 C  C   . ARG A 1 156 ? 82.892  48.983 27.540 1.00 46.34  ? ? ? ? ? ?  184 ARG A C   1 
ATOM   1246 O  O   . ARG A 1 156 ? 81.850  48.853 28.195 1.00 46.83  ? ? ? ? ? ?  184 ARG A O   1 
ATOM   1247 C  CB  . ARG A 1 156 ? 84.459  47.099 26.975 1.00 45.80  ? ? ? ? ? ?  184 ARG A CB  1 
ATOM   1248 C  CG  . ARG A 1 156 ? 84.319  46.507 28.357 1.00 53.83  ? ? ? ? ? ?  184 ARG A CG  1 
ATOM   1249 C  CD  . ARG A 1 156 ? 85.675  45.992 28.802 1.00 62.69  ? ? ? ? ? ?  184 ARG A CD  1 
ATOM   1250 N  NE  . ARG A 1 156 ? 85.674  45.480 30.165 1.00 69.79  ? ? ? ? ? ?  184 ARG A NE  1 
ATOM   1251 C  CZ  . ARG A 1 156 ? 86.637  45.719 31.046 1.00 74.53  ? ? ? ? ? ?  184 ARG A CZ  1 
ATOM   1252 N  NH1 . ARG A 1 156 ? 87.662  46.505 30.752 1.00 65.02  ? ? ? ? ? ?  184 ARG A NH1 1 
ATOM   1253 N  NH2 . ARG A 1 156 ? 86.562  45.167 32.253 1.00 74.85  ? ? ? ? ? ?  184 ARG A NH2 1 
ATOM   1254 N  N   . LEU A 1 157 ? 83.715  50.021 27.713 1.00 40.64  ? ? ? ? ? ?  185 LEU A N   1 
ATOM   1255 C  CA  . LEU A 1 157 ? 83.371  51.091 28.646 1.00 39.95  ? ? ? ? ? ?  185 LEU A CA  1 
ATOM   1256 C  C   . LEU A 1 157 ? 82.133  51.853 28.186 1.00 39.42  ? ? ? ? ? ?  185 LEU A C   1 
ATOM   1257 O  O   . LEU A 1 157 ? 81.315  52.280 29.010 1.00 40.54  ? ? ? ? ? ?  185 LEU A O   1 
ATOM   1258 C  CB  . LEU A 1 157 ? 84.554  52.048 28.810 1.00 42.87  ? ? ? ? ? ?  185 LEU A CB  1 
ATOM   1259 C  CG  . LEU A 1 157 ? 85.847  51.432 29.346 1.00 47.82  ? ? ? ? ? ?  185 LEU A CG  1 
ATOM   1260 C  CD1 . LEU A 1 157 ? 86.880  52.514 29.604 1.00 45.67  ? ? ? ? ? ?  185 LEU A CD1 1 
ATOM   1261 C  CD2 . LEU A 1 157 ? 85.571  50.633 30.609 1.00 50.02  ? ? ? ? ? ?  185 LEU A CD2 1 
ATOM   1262 N  N   . HIS A 1 158 ? 81.995  52.054 26.873 1.00 38.59  ? ? ? ? ? ?  186 HIS A N   1 
ATOM   1263 C  CA  . HIS A 1 158 ? 80.842  52.772 26.337 1.00 40.24  ? ? ? ? ? ?  186 HIS A CA  1 
ATOM   1264 C  C   . HIS A 1 158 ? 79.545  52.050 26.678 1.00 44.29  ? ? ? ? ? ?  186 HIS A C   1 
ATOM   1265 O  O   . HIS A 1 158 ? 78.572  52.667 27.131 1.00 40.16  ? ? ? ? ? ?  186 HIS A O   1 
ATOM   1266 C  CB  . HIS A 1 158 ? 81.000  52.923 24.824 1.00 39.15  ? ? ? ? ? ?  186 HIS A CB  1 
ATOM   1267 C  CG  . HIS A 1 158 ? 80.041  53.887 24.198 1.00 38.71  ? ? ? ? ? ?  186 HIS A CG  1 
ATOM   1268 N  ND1 . HIS A 1 158 ? 80.132  54.269 22.878 1.00 37.39  ? ? ? ? ? ?  186 HIS A ND1 1 
ATOM   1269 C  CD2 . HIS A 1 158 ? 78.970  54.542 24.705 1.00 39.98  ? ? ? ? ? ?  186 HIS A CD2 1 
ATOM   1270 C  CE1 . HIS A 1 158 ? 79.160  55.119 22.598 1.00 43.91  ? ? ? ? ? ?  186 HIS A CE1 1 
ATOM   1271 N  NE2 . HIS A 1 158 ? 78.442  55.302 23.690 1.00 42.53  ? ? ? ? ? ?  186 HIS A NE2 1 
ATOM   1272 N  N   . LYS A 1 159 ? 79.517  50.733 26.462 1.00 43.96  ? ? ? ? ? ?  187 LYS A N   1 
ATOM   1273 C  CA  . LYS A 1 159 ? 78.339  49.943 26.801 1.00 44.65  ? ? ? ? ? ?  187 LYS A CA  1 
ATOM   1274 C  C   . LYS A 1 159 ? 78.042  50.013 28.295 1.00 45.14  ? ? ? ? ? ?  187 LYS A C   1 
ATOM   1275 O  O   . LYS A 1 159 ? 76.878  50.093 28.705 1.00 44.80  ? ? ? ? ? ?  187 LYS A O   1 
ATOM   1276 C  CB  . LYS A 1 159 ? 78.537  48.494 26.358 1.00 48.40  ? ? ? ? ? ?  187 LYS A CB  1 
ATOM   1277 C  CG  . LYS A 1 159 ? 77.256  47.781 25.957 1.00 67.09  ? ? ? ? ? ?  187 LYS A CG  1 
ATOM   1278 C  CD  . LYS A 1 159 ? 76.887  48.078 24.510 1.00 75.58  ? ? ? ? ? ?  187 LYS A CD  1 
ATOM   1279 C  CE  . LYS A 1 159 ? 77.912  47.487 23.551 1.00 79.90  ? ? ? ? ? ?  187 LYS A CE  1 
ATOM   1280 N  NZ  . LYS A 1 159 ? 77.564  47.738 22.126 1.00 82.82  ? ? ? ? ? ?  187 LYS A NZ  1 
ATOM   1281 N  N   . LEU A 1 160 ? 79.087  49.960 29.126 1.00 41.93  ? ? ? ? ? ?  188 LEU A N   1 
ATOM   1282 C  CA  . LEU A 1 160 ? 78.893  49.997 30.571 1.00 44.08  ? ? ? ? ? ?  188 LEU A CA  1 
ATOM   1283 C  C   . LEU A 1 160 ? 78.261  51.313 31.014 1.00 43.17  ? ? ? ? ? ?  188 LEU A C   1 
ATOM   1284 O  O   . LEU A 1 160 ? 77.358  51.324 31.860 1.00 43.43  ? ? ? ? ? ?  188 LEU A O   1 
ATOM   1285 C  CB  . LEU A 1 160 ? 80.232  49.774 31.275 1.00 46.48  ? ? ? ? ? ?  188 LEU A CB  1 
ATOM   1286 C  CG  . LEU A 1 160 ? 80.218  49.175 32.680 1.00 52.88  ? ? ? ? ? ?  188 LEU A CG  1 
ATOM   1287 C  CD1 . LEU A 1 160 ? 79.396  47.899 32.700 1.00 45.71  ? ? ? ? ? ?  188 LEU A CD1 1 
ATOM   1288 C  CD2 . LEU A 1 160 ? 81.641  48.904 33.148 1.00 48.06  ? ? ? ? ? ?  188 LEU A CD2 1 
ATOM   1289 N  N   . LEU A 1 161 ? 78.724  52.434 30.451 1.00 40.12  ? ? ? ? ? ?  189 LEU A N   1 
ATOM   1290 C  CA  . LEU A 1 161 ? 78.161  53.731 30.816 1.00 38.98  ? ? ? ? ? ?  189 LEU A CA  1 
ATOM   1291 C  C   . LEU A 1 161 ? 76.701  53.846 30.391 1.00 41.42  ? ? ? ? ? ?  189 LEU A C   1 
ATOM   1292 O  O   . LEU A 1 161 ? 75.889  54.447 31.104 1.00 39.48  ? ? ? ? ? ?  189 LEU A O   1 
ATOM   1293 C  CB  . LEU A 1 161 ? 78.988  54.856 30.195 1.00 39.48  ? ? ? ? ? ?  189 LEU A CB  1 
ATOM   1294 C  CG  . LEU A 1 161 ? 78.494  56.283 30.455 1.00 40.47  ? ? ? ? ? ?  189 LEU A CG  1 
ATOM   1295 C  CD1 . LEU A 1 161 ? 78.539  56.619 31.941 1.00 44.75  ? ? ? ? ? ?  189 LEU A CD1 1 
ATOM   1296 C  CD2 . LEU A 1 161 ? 79.309  57.284 29.649 1.00 43.10  ? ? ? ? ? ?  189 LEU A CD2 1 
ATOM   1297 N  N   . GLU A 1 162 ? 76.347  53.288 29.228 1.00 38.78  ? ? ? ? ? ?  190 GLU A N   1 
ATOM   1298 C  CA  . GLU A 1 162 ? 74.951  53.306 28.800 1.00 45.99  ? ? ? ? ? ?  190 GLU A CA  1 
ATOM   1299 C  C   . GLU A 1 162 ? 74.056  52.606 29.816 1.00 47.15  ? ? ? ? ? ?  190 GLU A C   1 
ATOM   1300 O  O   . GLU A 1 162 ? 72.968  53.098 30.144 1.00 46.39  ? ? ? ? ? ?  190 GLU A O   1 
ATOM   1301 C  CB  . GLU A 1 162 ? 74.805  52.637 27.431 1.00 48.97  ? ? ? ? ? ?  190 GLU A CB  1 
ATOM   1302 C  CG  . GLU A 1 162 ? 74.835  53.573 26.239 1.00 55.00  ? ? ? ? ? ?  190 GLU A CG  1 
ATOM   1303 C  CD  . GLU A 1 162 ? 75.012  52.816 24.933 1.00 66.37  ? ? ? ? ? ?  190 GLU A CD  1 
ATOM   1304 O  OE1 . GLU A 1 162 ? 74.394  51.744 24.771 1.00 72.22  ? ? ? ? ? ?  190 GLU A OE1 1 
ATOM   1305 O  OE2 . GLU A 1 162 ? 75.772  53.296 24.062 1.00 65.11  ? ? ? ? ? -1 190 GLU A OE2 1 
ATOM   1306 N  N   . THR A 1 163 ? 74.501  51.456 30.327 1.00 42.84  ? ? ? ? ? ?  191 THR A N   1 
ATOM   1307 C  CA  . THR A 1 163 ? 73.729  50.742 31.339 1.00 43.05  ? ? ? ? ? ?  191 THR A CA  1 
ATOM   1308 C  C   . THR A 1 163 ? 73.549  51.582 32.600 1.00 47.42  ? ? ? ? ? ?  191 THR A C   1 
ATOM   1309 O  O   . THR A 1 163 ? 72.466  51.602 33.196 1.00 47.10  ? ? ? ? ? ?  191 THR A O   1 
ATOM   1310 C  CB  . THR A 1 163 ? 74.418  49.418 31.668 1.00 47.87  ? ? ? ? ? ?  191 THR A CB  1 
ATOM   1311 O  OG1 . THR A 1 163 ? 74.428  48.590 30.500 1.00 47.19  ? ? ? ? ? ?  191 THR A OG1 1 
ATOM   1312 C  CG2 . THR A 1 163 ? 73.704  48.696 32.798 1.00 51.16  ? ? ? ? ? ?  191 THR A CG2 1 
ATOM   1313 N  N   . ILE A 1 164 ? 74.604  52.279 33.023 1.00 42.75  ? ? ? ? ? ?  192 ILE A N   1 
ATOM   1314 C  CA  . ILE A 1 164 ? 74.510  53.127 34.209 1.00 40.66  ? ? ? ? ? ?  192 ILE A CA  1 
ATOM   1315 C  C   . ILE A 1 164 ? 73.549  54.284 33.971 1.00 45.29  ? ? ? ? ? ?  192 ILE A C   1 
ATOM   1316 O  O   . ILE A 1 164 ? 72.749  54.635 34.845 1.00 44.13  ? ? ? ? ? ?  192 ILE A O   1 
ATOM   1317 C  CB  . ILE A 1 164 ? 75.911  53.625 34.606 1.00 42.48  ? ? ? ? ? ?  192 ILE A CB  1 
ATOM   1318 C  CG1 . ILE A 1 164 ? 76.793  52.444 35.015 1.00 42.50  ? ? ? ? ? ?  192 ILE A CG1 1 
ATOM   1319 C  CG2 . ILE A 1 164 ? 75.826  54.656 35.722 1.00 45.46  ? ? ? ? ? ?  192 ILE A CG2 1 
ATOM   1320 C  CD1 . ILE A 1 164 ? 78.282  52.753 34.981 1.00 39.86  ? ? ? ? ? ?  192 ILE A CD1 1 
ATOM   1321 N  N   . LEU A 1 165 ? 73.612  54.892 32.782 1.00 45.46  ? ? ? ? ? ?  193 LEU A N   1 
ATOM   1322 C  CA  . LEU A 1 165 ? 72.762  56.039 32.480 1.00 49.12  ? ? ? ? ? ?  193 LEU A CA  1 
ATOM   1323 C  C   . LEU A 1 165 ? 71.284  55.675 32.494 1.00 48.76  ? ? ? ? ? ?  193 LEU A C   1 
ATOM   1324 O  O   . LEU A 1 165 ? 70.438  56.533 32.775 1.00 47.50  ? ? ? ? ? ?  193 LEU A O   1 
ATOM   1325 C  CB  . LEU A 1 165 ? 73.159  56.642 31.134 1.00 47.78  ? ? ? ? ? ?  193 LEU A CB  1 
ATOM   1326 C  CG  . LEU A 1 165 ? 74.451  57.460 31.194 1.00 52.07  ? ? ? ? ? ?  193 LEU A CG  1 
ATOM   1327 C  CD1 . LEU A 1 165 ? 75.021  57.684 29.807 1.00 51.77  ? ? ? ? ? ?  193 LEU A CD1 1 
ATOM   1328 C  CD2 . LEU A 1 165 ? 74.206  58.787 31.896 1.00 55.89  ? ? ? ? ? ?  193 LEU A CD2 1 
ATOM   1329 N  N   . VAL A 1 166 ? 70.951  54.418 32.185 1.00 50.48  ? ? ? ? ? ?  194 VAL A N   1 
ATOM   1330 C  CA  . VAL A 1 166 ? 69.557  53.985 32.210 1.00 51.57  ? ? ? ? ? ?  194 VAL A CA  1 
ATOM   1331 C  C   . VAL A 1 166 ? 68.977  54.137 33.611 1.00 53.04  ? ? ? ? ? ?  194 VAL A C   1 
ATOM   1332 O  O   . VAL A 1 166 ? 67.835  54.581 33.783 1.00 54.97  ? ? ? ? ? ?  194 VAL A O   1 
ATOM   1333 C  CB  . VAL A 1 166 ? 69.446  52.533 31.702 1.00 49.63  ? ? ? ? ? ?  194 VAL A CB  1 
ATOM   1334 C  CG1 . VAL A 1 166 ? 68.158  51.884 32.198 1.00 55.83  ? ? ? ? ? ?  194 VAL A CG1 1 
ATOM   1335 C  CG2 . VAL A 1 166 ? 69.519  52.498 30.185 1.00 48.63  ? ? ? ? ? ?  194 VAL A CG2 1 
ATOM   1336 N  N   . GLY A 1 167 ? 69.760  53.786 34.633 1.00 52.53  ? ? ? ? ? ?  195 GLY A N   1 
ATOM   1337 C  CA  . GLY A 1 167 ? 69.294  53.872 36.006 1.00 51.01  ? ? ? ? ? ?  195 GLY A CA  1 
ATOM   1338 C  C   . GLY A 1 167 ? 69.060  55.280 36.508 1.00 55.46  ? ? ? ? ? ?  195 GLY A C   1 
ATOM   1339 O  O   . GLY A 1 167 ? 68.264  55.469 37.435 1.00 58.93  ? ? ? ? ? ?  195 GLY A O   1 
ATOM   1340 N  N   . SER A 1 168 ? 69.734  56.279 35.930 1.00 51.90  ? ? ? ? ? ?  196 SER A N   1 
ATOM   1341 C  CA  . SER A 1 168 ? 69.553  57.644 36.408 1.00 58.41  ? ? ? ? ? ?  196 SER A CA  1 
ATOM   1342 C  C   . SER A 1 168 ? 68.166  58.189 36.089 1.00 60.71  ? ? ? ? ? ?  196 SER A C   1 
ATOM   1343 O  O   . SER A 1 168 ? 67.743  59.174 36.703 1.00 63.88  ? ? ? ? ? ?  196 SER A O   1 
ATOM   1344 C  CB  . SER A 1 168 ? 70.626  58.560 35.814 1.00 62.12  ? ? ? ? ? ?  196 SER A CB  1 
ATOM   1345 O  OG  . SER A 1 168 ? 70.487  58.680 34.410 1.00 62.10  ? ? ? ? ? ?  196 SER A OG  1 
ATOM   1346 N  N   . PHE A 1 169 ? 67.446  57.570 35.154 1.00 59.31  ? ? ? ? ? ?  197 PHE A N   1 
ATOM   1347 C  CA  . PHE A 1 169 ? 66.086  57.973 34.837 1.00 63.04  ? ? ? ? ? ?  197 PHE A CA  1 
ATOM   1348 C  C   . PHE A 1 169 ? 65.038  56.932 35.199 1.00 61.63  ? ? ? ? ? ?  197 PHE A C   1 
ATOM   1349 O  O   . PHE A 1 169 ? 63.842  57.228 35.105 1.00 64.46  ? ? ? ? ? ?  197 PHE A O   1 
ATOM   1350 C  CB  . PHE A 1 169 ? 65.980  58.315 33.346 1.00 68.79  ? ? ? ? ? ?  197 PHE A CB  1 
ATOM   1351 C  CG  . PHE A 1 169 ? 66.807  59.497 32.948 1.00 63.66  ? ? ? ? ? ?  197 PHE A CG  1 
ATOM   1352 C  CD1 . PHE A 1 169 ? 66.762  60.665 33.691 1.00 70.02  ? ? ? ? ? ?  197 PHE A CD1 1 
ATOM   1353 C  CD2 . PHE A 1 169 ? 67.646  59.438 31.849 1.00 71.08  ? ? ? ? ? ?  197 PHE A CD2 1 
ATOM   1354 C  CE1 . PHE A 1 169 ? 67.527  61.759 33.337 1.00 77.19  ? ? ? ? ? ?  197 PHE A CE1 1 
ATOM   1355 C  CE2 . PHE A 1 169 ? 68.416  60.529 31.488 1.00 75.86  ? ? ? ? ? ?  197 PHE A CE2 1 
ATOM   1356 C  CZ  . PHE A 1 169 ? 68.357  61.692 32.233 1.00 74.81  ? ? ? ? ? ?  197 PHE A CZ  1 
ATOM   1357 N  N   . ALA A 1 170 ? 65.442  55.737 35.613 1.00 62.15  ? ? ? ? ? ?  198 ALA A N   1 
ATOM   1358 C  CA  . ALA A 1 170 ? 64.474  54.736 36.025 1.00 56.11  ? ? ? ? ? ?  198 ALA A CA  1 
ATOM   1359 C  C   . ALA A 1 170 ? 64.024  55.002 37.458 1.00 56.89  ? ? ? ? ? ?  198 ALA A C   1 
ATOM   1360 O  O   . ALA A 1 170 ? 64.616  55.800 38.189 1.00 58.12  ? ? ? ? ? ?  198 ALA A O   1 
ATOM   1361 C  CB  . ALA A 1 170 ? 65.065  53.333 35.899 1.00 55.53  ? ? ? ? ? ?  198 ALA A CB  1 
ATOM   1362 N  N   . LEU A 1 171 ? 62.950  54.331 37.854 1.00 54.81  ? ? ? ? ? ?  199 LEU A N   1 
ATOM   1363 C  CA  . LEU A 1 171 ? 62.511  54.413 39.238 1.00 62.34  ? ? ? ? ? ?  199 LEU A CA  1 
ATOM   1364 C  C   . LEU A 1 171 ? 63.592  53.831 40.142 1.00 58.18  ? ? ? ? ? ?  199 LEU A C   1 
ATOM   1365 O  O   . LEU A 1 171 ? 64.109  52.741 39.859 1.00 53.48  ? ? ? ? ? ?  199 LEU A O   1 
ATOM   1366 C  CB  . LEU A 1 171 ? 61.188  53.673 39.434 1.00 66.94  ? ? ? ? ? ?  199 LEU A CB  1 
ATOM   1367 C  CG  . LEU A 1 171 ? 59.915  54.508 39.258 1.00 71.19  ? ? ? ? ? ?  199 LEU A CG  1 
ATOM   1368 C  CD1 . LEU A 1 171 ? 59.889  55.656 40.256 1.00 72.13  ? ? ? ? ? ?  199 LEU A CD1 1 
ATOM   1369 C  CD2 . LEU A 1 171 ? 59.778  55.032 37.833 1.00 71.30  ? ? ? ? ? ?  199 LEU A CD2 1 
ATOM   1370 N  N   . PRO A 1 172 ? 63.960  54.511 41.225 1.00 56.50  ? ? ? ? ? ?  200 PRO A N   1 
ATOM   1371 C  CA  . PRO A 1 172 ? 65.085  54.056 42.073 1.00 58.52  ? ? ? ? ? ?  200 PRO A CA  1 
ATOM   1372 C  C   . PRO A 1 172 ? 64.724  52.858 42.944 1.00 58.03  ? ? ? ? ? ?  200 PRO A C   1 
ATOM   1373 O  O   . PRO A 1 172 ? 64.691  52.917 44.178 1.00 58.33  ? ? ? ? ? ?  200 PRO A O   1 
ATOM   1374 C  CB  . PRO A 1 172 ? 65.406  55.311 42.891 1.00 58.48  ? ? ? ? ? ?  200 PRO A CB  1 
ATOM   1375 C  CG  . PRO A 1 172 ? 64.113  56.049 42.971 1.00 56.64  ? ? ? ? ? ?  200 PRO A CG  1 
ATOM   1376 C  CD  . PRO A 1 172 ? 63.416  55.808 41.663 1.00 55.72  ? ? ? ? ? ?  200 PRO A CD  1 
ATOM   1377 N  N   . ILE A 1 173 ? 64.447  51.733 42.293 1.00 56.07  ? ? ? ? ? ?  201 ILE A N   1 
ATOM   1378 C  CA  . ILE A 1 173 ? 64.117  50.480 42.964 1.00 57.19  ? ? ? ? ? ?  201 ILE A CA  1 
ATOM   1379 C  C   . ILE A 1 173 ? 65.314  49.549 42.820 1.00 54.59  ? ? ? ? ? ?  201 ILE A C   1 
ATOM   1380 O  O   . ILE A 1 173 ? 65.569  49.012 41.734 1.00 54.83  ? ? ? ? ? ?  201 ILE A O   1 
ATOM   1381 C  CB  . ILE A 1 173 ? 62.844  49.849 42.386 1.00 61.31  ? ? ? ? ? ?  201 ILE A CB  1 
ATOM   1382 C  CG1 . ILE A 1 173 ? 61.613  50.627 42.856 1.00 67.33  ? ? ? ? ? ?  201 ILE A CG1 1 
ATOM   1383 C  CG2 . ILE A 1 173 ? 62.746  48.384 42.783 1.00 61.43  ? ? ? ? ? ?  201 ILE A CG2 1 
ATOM   1384 C  CD1 . ILE A 1 173 ? 60.512  50.719 41.824 1.00 66.16  ? ? ? ? ? ?  201 ILE A CD1 1 
ATOM   1385 N  N   . ASP A 1 174 ? 66.050  49.354 43.916 1.00 54.88  ? ? ? ? ? ?  202 ASP A N   1 
ATOM   1386 C  CA  . ASP A 1 174 ? 67.247  48.510 43.925 1.00 55.85  ? ? ? ? ? ?  202 ASP A CA  1 
ATOM   1387 C  C   . ASP A 1 174 ? 66.859  47.039 44.108 1.00 56.66  ? ? ? ? ? ?  202 ASP A C   1 
ATOM   1388 O  O   . ASP A 1 174 ? 67.174  46.394 45.110 1.00 56.00  ? ? ? ? ? ?  202 ASP A O   1 
ATOM   1389 C  CB  . ASP A 1 174 ? 68.203  48.972 45.014 1.00 58.61  ? ? ? ? ? ?  202 ASP A CB  1 
ATOM   1390 C  CG  . ASP A 1 174 ? 69.585  48.364 44.875 1.00 62.17  ? ? ? ? ? ?  202 ASP A CG  1 
ATOM   1391 O  OD1 . ASP A 1 174 ? 69.857  47.742 43.826 1.00 57.43  ? ? ? ? ? ?  202 ASP A OD1 1 
ATOM   1392 O  OD2 . ASP A 1 174 ? 70.402  48.507 45.810 1.00 64.21  ? ? ? ? ? -1 202 ASP A OD2 1 
ATOM   1393 N  N   . LEU A 1 175 ? 66.154  46.507 43.113 1.00 55.73  ? ? ? ? ? ?  203 LEU A N   1 
ATOM   1394 C  CA  . LEU A 1 175 ? 65.723  45.116 43.163 1.00 56.47  ? ? ? ? ? ?  203 LEU A CA  1 
ATOM   1395 C  C   . LEU A 1 175 ? 66.145  44.367 41.907 1.00 54.48  ? ? ? ? ? ?  203 LEU A C   1 
ATOM   1396 O  O   . LEU A 1 175 ? 66.173  44.941 40.814 1.00 58.30  ? ? ? ? ? ?  203 LEU A O   1 
ATOM   1397 C  CB  . LEU A 1 175 ? 64.199  45.023 43.347 1.00 54.75  ? ? ? ? ? ?  203 LEU A CB  1 
ATOM   1398 C  CG  . LEU A 1 175 ? 63.705  45.290 44.769 1.00 58.64  ? ? ? ? ? ?  203 LEU A CG  1 
ATOM   1399 C  CD1 . LEU A 1 175 ? 62.187  45.262 44.831 1.00 56.70  ? ? ? ? ? ?  203 LEU A CD1 1 
ATOM   1400 C  CD2 . LEU A 1 175 ? 64.300  44.278 45.744 1.00 56.49  ? ? ? ? ? ?  203 LEU A CD2 1 
ATOM   1401 N  N   . PRO A 1 176 ? 66.417  43.051 42.030 1.00 57.04  ? ? ? ? ? ?  204 PRO A N   1 
ATOM   1402 C  CA  . PRO A 1 176 ? 67.060  42.279 40.953 1.00 62.21  ? ? ? ? ? ?  204 PRO A CA  1 
ATOM   1403 C  C   . PRO A 1 176 ? 66.604  42.511 39.514 1.00 64.84  ? ? ? ? ? ?  204 PRO A C   1 
ATOM   1404 O  O   . PRO A 1 176 ? 67.422  42.365 38.599 1.00 71.00  ? ? ? ? ? ?  204 PRO A O   1 
ATOM   1405 C  CB  . PRO A 1 176 ? 66.784  40.836 41.386 1.00 60.62  ? ? ? ? ? ?  204 PRO A CB  1 
ATOM   1406 C  CG  . PRO A 1 176 ? 66.884  40.913 42.873 1.00 65.98  ? ? ? ? ? ?  204 PRO A CG  1 
ATOM   1407 C  CD  . PRO A 1 176 ? 66.319  42.263 43.271 1.00 61.28  ? ? ? ? ? ?  204 PRO A CD  1 
ATOM   1408 N  N   . GLY A 1 177 ? 65.342  42.838 39.271 1.00 71.55  ? ? ? ? ? ?  205 GLY A N   1 
ATOM   1409 C  CA  . GLY A 1 177 ? 64.893  42.917 37.891 1.00 66.02  ? ? ? ? ? ?  205 GLY A CA  1 
ATOM   1410 C  C   . GLY A 1 177 ? 64.589  44.311 37.377 1.00 69.24  ? ? ? ? ? ?  205 GLY A C   1 
ATOM   1411 O  O   . GLY A 1 177 ? 63.956  44.466 36.329 1.00 73.90  ? ? ? ? ? ?  205 GLY A O   1 
ATOM   1412 N  N   . PHE A 1 178 ? 65.043  45.336 38.091 1.00 63.28  ? ? ? ? ? ?  206 PHE A N   1 
ATOM   1413 C  CA  . PHE A 1 178 ? 64.761  46.719 37.738 1.00 60.51  ? ? ? ? ? ?  206 PHE A CA  1 
ATOM   1414 C  C   . PHE A 1 178 ? 65.968  47.386 37.085 1.00 55.57  ? ? ? ? ? ?  206 PHE A C   1 
ATOM   1415 O  O   . PHE A 1 178 ? 67.115  46.972 37.268 1.00 50.23  ? ? ? ? ? ?  206 PHE A O   1 
ATOM   1416 C  CB  . PHE A 1 178 ? 64.320  47.506 38.973 1.00 65.11  ? ? ? ? ? ?  206 PHE A CB  1 
ATOM   1417 C  CG  . PHE A 1 178 ? 62.964  47.114 39.483 1.00 65.73  ? ? ? ? ? ?  206 PHE A CG  1 
ATOM   1418 C  CD1 . PHE A 1 178 ? 62.776  45.910 40.142 1.00 65.45  ? ? ? ? ? ?  206 PHE A CD1 1 
ATOM   1419 C  CD2 . PHE A 1 178 ? 61.872  47.945 39.293 1.00 70.95  ? ? ? ? ? ?  206 PHE A CD2 1 
ATOM   1420 C  CE1 . PHE A 1 178 ? 61.527  45.543 40.603 1.00 71.32  ? ? ? ? ? ?  206 PHE A CE1 1 
ATOM   1421 C  CE2 . PHE A 1 178 ? 60.620  47.585 39.754 1.00 72.17  ? ? ? ? ? ?  206 PHE A CE2 1 
ATOM   1422 C  CZ  . PHE A 1 178 ? 60.448  46.382 40.411 1.00 69.34  ? ? ? ? ? ?  206 PHE A CZ  1 
ATOM   1423 N  N   . GLY A 1 179 ? 65.682  48.436 36.309 1.00 50.66  ? ? ? ? ? ?  207 GLY A N   1 
ATOM   1424 C  CA  . GLY A 1 179 ? 66.741  49.153 35.615 1.00 51.55  ? ? ? ? ? ?  207 GLY A CA  1 
ATOM   1425 C  C   . GLY A 1 179 ? 67.730  49.821 36.551 1.00 54.68  ? ? ? ? ? ?  207 GLY A C   1 
ATOM   1426 O  O   . GLY A 1 179 ? 68.931  49.874 36.270 1.00 46.32  ? ? ? ? ? ?  207 GLY A O   1 
ATOM   1427 N  N   . PHE A 1 180 ? 67.239  50.353 37.674 1.00 45.65  ? ? ? ? ? ?  208 PHE A N   1 
ATOM   1428 C  CA  . PHE A 1 180 ? 68.125  51.005 38.634 1.00 47.71  ? ? ? ? ? ?  208 PHE A CA  1 
ATOM   1429 C  C   . PHE A 1 180 ? 69.103  50.004 39.234 1.00 47.00  ? ? ? ? ? ?  208 PHE A C   1 
ATOM   1430 O  O   . PHE A 1 180 ? 70.273  50.327 39.471 1.00 45.98  ? ? ? ? ? ?  208 PHE A O   1 
ATOM   1431 C  CB  . PHE A 1 180 ? 67.299  51.684 39.727 1.00 46.99  ? ? ? ? ? ?  208 PHE A CB  1 
ATOM   1432 C  CG  . PHE A 1 180 ? 68.120  52.450 40.725 1.00 53.18  ? ? ? ? ? ?  208 PHE A CG  1 
ATOM   1433 C  CD1 . PHE A 1 180 ? 68.775  53.613 40.356 1.00 55.94  ? ? ? ? ? ?  208 PHE A CD1 1 
ATOM   1434 C  CD2 . PHE A 1 180 ? 68.223  52.018 42.040 1.00 51.30  ? ? ? ? ? ?  208 PHE A CD2 1 
ATOM   1435 C  CE1 . PHE A 1 180 ? 69.529  54.325 41.273 1.00 54.57  ? ? ? ? ? ?  208 PHE A CE1 1 
ATOM   1436 C  CE2 . PHE A 1 180 ? 68.970  52.729 42.962 1.00 53.29  ? ? ? ? ? ?  208 PHE A CE2 1 
ATOM   1437 C  CZ  . PHE A 1 180 ? 69.626  53.883 42.576 1.00 57.42  ? ? ? ? ? ?  208 PHE A CZ  1 
ATOM   1438 N  N   . HIS A 1 181 ? 68.630  48.786 39.500 1.00 48.08  ? ? ? ? ? ?  209 HIS A N   1 
ATOM   1439 C  CA  . HIS A 1 181 ? 69.497  47.737 40.024 1.00 50.62  ? ? ? ? ? ?  209 HIS A CA  1 
ATOM   1440 C  C   . HIS A 1 181 ? 70.630  47.410 39.057 1.00 49.08  ? ? ? ? ? ?  209 HIS A C   1 
ATOM   1441 O  O   . HIS A 1 181 ? 71.795  47.315 39.459 1.00 48.45  ? ? ? ? ? ?  209 HIS A O   1 
ATOM   1442 C  CB  . HIS A 1 181 ? 68.655  46.496 40.313 1.00 52.08  ? ? ? ? ? ?  209 HIS A CB  1 
ATOM   1443 C  CG  . HIS A 1 181 ? 69.416  45.358 40.915 1.00 55.07  ? ? ? ? ? ?  209 HIS A CG  1 
ATOM   1444 N  ND1 . HIS A 1 181 ? 69.581  45.209 42.275 1.00 58.44  ? ? ? ? ? ?  209 HIS A ND1 1 
ATOM   1445 C  CD2 . HIS A 1 181 ? 70.030  44.295 40.343 1.00 57.38  ? ? ? ? ? ?  209 HIS A CD2 1 
ATOM   1446 C  CE1 . HIS A 1 181 ? 70.275  44.111 42.514 1.00 57.17  ? ? ? ? ? ?  209 HIS A CE1 1 
ATOM   1447 N  NE2 . HIS A 1 181 ? 70.561  43.538 41.359 1.00 55.29  ? ? ? ? ? ?  209 HIS A NE2 1 
ATOM   1448 N  N   . ARG A 1 182 ? 70.307  47.227 37.772 1.00 47.32  ? ? ? ? ? ?  210 ARG A N   1 
ATOM   1449 C  CA  . ARG A 1 182 ? 71.347  46.918 36.794 1.00 51.40  ? ? ? ? ? ?  210 ARG A CA  1 
ATOM   1450 C  C   . ARG A 1 182 ? 72.343  48.065 36.657 1.00 49.06  ? ? ? ? ? ?  210 ARG A C   1 
ATOM   1451 O  O   . ARG A 1 182 ? 73.541  47.837 36.448 1.00 50.68  ? ? ? ? ? ?  210 ARG A O   1 
ATOM   1452 C  CB  . ARG A 1 182 ? 70.730  46.577 35.437 1.00 49.86  ? ? ? ? ? ?  210 ARG A CB  1 
ATOM   1453 C  CG  . ARG A 1 182 ? 71.765  46.129 34.409 1.00 56.96  ? ? ? ? ? ?  210 ARG A CG  1 
ATOM   1454 C  CD  . ARG A 1 182 ? 71.139  45.518 33.166 1.00 60.20  ? ? ? ? ? ?  210 ARG A CD  1 
ATOM   1455 N  NE  . ARG A 1 182 ? 70.512  44.232 33.446 1.00 61.83  ? ? ? ? ? ?  210 ARG A NE  1 
ATOM   1456 C  CZ  . ARG A 1 182 ? 69.212  44.063 33.643 1.00 69.34  ? ? ? ? ? ?  210 ARG A CZ  1 
ATOM   1457 N  NH1 . ARG A 1 182 ? 68.367  45.082 33.589 1.00 60.14  ? ? ? ? ? ?  210 ARG A NH1 1 
ATOM   1458 N  NH2 . ARG A 1 182 ? 68.749  42.839 33.895 1.00 65.06  ? ? ? ? ? ?  210 ARG A NH2 1 
ATOM   1459 N  N   . ALA A 1 183 ? 71.865  49.308 36.767 1.00 41.82  ? ? ? ? ? ?  211 ALA A N   1 
ATOM   1460 C  CA  . ALA A 1 183 ? 72.772  50.450 36.746 1.00 42.85  ? ? ? ? ? ?  211 ALA A CA  1 
ATOM   1461 C  C   . ALA A 1 183 ? 73.757  50.390 37.905 1.00 48.49  ? ? ? ? ? ?  211 ALA A C   1 
ATOM   1462 O  O   . ALA A 1 183 ? 74.956  50.629 37.724 1.00 43.67  ? ? ? ? ? ?  211 ALA A O   1 
ATOM   1463 C  CB  . ALA A 1 183 ? 71.977  51.752 36.786 1.00 45.22  ? ? ? ? ? ?  211 ALA A CB  1 
ATOM   1464 N  N   . LEU A 1 184 ? 73.264  50.079 39.108 1.00 45.08  ? ? ? ? ? ?  212 LEU A N   1 
ATOM   1465 C  CA  . LEU A 1 184 ? 74.143  49.956 40.265 1.00 45.44  ? ? ? ? ? ?  212 LEU A CA  1 
ATOM   1466 C  C   . LEU A 1 184 ? 75.174  48.851 40.063 1.00 48.76  ? ? ? ? ? ?  212 LEU A C   1 
ATOM   1467 O  O   . LEU A 1 184 ? 76.327  48.983 40.493 1.00 44.87  ? ? ? ? ? ?  212 LEU A O   1 
ATOM   1468 C  CB  . LEU A 1 184 ? 73.315  49.706 41.526 1.00 49.35  ? ? ? ? ? ?  212 LEU A CB  1 
ATOM   1469 C  CG  . LEU A 1 184 ? 72.521  50.925 41.999 1.00 50.85  ? ? ? ? ? ?  212 LEU A CG  1 
ATOM   1470 C  CD1 . LEU A 1 184 ? 71.717  50.590 43.237 1.00 57.02  ? ? ? ? ? ?  212 LEU A CD1 1 
ATOM   1471 C  CD2 . LEU A 1 184 ? 73.459  52.090 42.268 1.00 54.05  ? ? ? ? ? ?  212 LEU A CD2 1 
ATOM   1472 N  N   . GLN A 1 185 ? 74.779  47.751 39.416 1.00 42.88  ? ? ? ? ? ?  213 GLN A N   1 
ATOM   1473 C  CA  . GLN A 1 185 ? 75.745  46.711 39.085 1.00 45.26  ? ? ? ? ? ?  213 GLN A CA  1 
ATOM   1474 C  C   . GLN A 1 185 ? 76.756  47.208 38.059 1.00 47.42  ? ? ? ? ? ?  213 GLN A C   1 
ATOM   1475 O  O   . GLN A 1 185 ? 77.952  46.921 38.171 1.00 46.61  ? ? ? ? ? ?  213 GLN A O   1 
ATOM   1476 C  CB  . GLN A 1 185 ? 75.024  45.472 38.554 1.00 47.78  ? ? ? ? ? ?  213 GLN A CB  1 
ATOM   1477 C  CG  . GLN A 1 185 ? 74.163  44.755 39.577 1.00 53.86  ? ? ? ? ? ?  213 GLN A CG  1 
ATOM   1478 C  CD  . GLN A 1 185 ? 73.373  43.619 38.961 1.00 58.24  ? ? ? ? ? ?  213 GLN A CD  1 
ATOM   1479 O  OE1 . GLN A 1 185 ? 72.905  43.721 37.826 1.00 60.76  ? ? ? ? ? ?  213 GLN A OE1 1 
ATOM   1480 N  NE2 . GLN A 1 185 ? 73.227  42.526 39.700 1.00 66.45  ? ? ? ? ? ?  213 GLN A NE2 1 
ATOM   1481 N  N   . GLY A 1 186 ? 76.292  47.958 37.058 1.00 46.64  ? ? ? ? ? ?  214 GLY A N   1 
ATOM   1482 C  CA  . GLY A 1 186 ? 77.209  48.532 36.085 1.00 43.75  ? ? ? ? ? ?  214 GLY A CA  1 
ATOM   1483 C  C   . GLY A 1 186 ? 78.211  49.478 36.718 1.00 43.39  ? ? ? ? ? ?  214 GLY A C   1 
ATOM   1484 O  O   . GLY A 1 186 ? 79.392  49.479 36.361 1.00 42.41  ? ? ? ? ? ?  214 GLY A O   1 
ATOM   1485 N  N   . ARG A 1 187 ? 77.750  50.301 37.665 1.00 46.78  ? ? ? ? ? ?  215 ARG A N   1 
ATOM   1486 C  CA  . ARG A 1 187 ? 78.661  51.188 38.383 1.00 47.56  ? ? ? ? ? ?  215 ARG A CA  1 
ATOM   1487 C  C   . ARG A 1 187 ? 79.717  50.394 39.145 1.00 49.81  ? ? ? ? ? ?  215 ARG A C   1 
ATOM   1488 O  O   . ARG A 1 187 ? 80.887  50.795 39.201 1.00 44.38  ? ? ? ? ? ?  215 ARG A O   1 
ATOM   1489 C  CB  . ARG A 1 187 ? 77.876  52.091 39.336 1.00 48.90  ? ? ? ? ? ?  215 ARG A CB  1 
ATOM   1490 C  CG  . ARG A 1 187 ? 78.750  52.776 40.365 1.00 53.33  ? ? ? ? ? ?  215 ARG A CG  1 
ATOM   1491 C  CD  . ARG A 1 187 ? 77.955  53.716 41.244 1.00 65.87  ? ? ? ? ? ?  215 ARG A CD  1 
ATOM   1492 N  NE  . ARG A 1 187 ? 78.599  53.904 42.541 1.00 70.47  ? ? ? ? ? ?  215 ARG A NE  1 
ATOM   1493 C  CZ  . ARG A 1 187 ? 79.615  54.726 42.767 1.00 69.20  ? ? ? ? ? ?  215 ARG A CZ  1 
ATOM   1494 N  NH1 . ARG A 1 187 ? 80.139  55.463 41.799 1.00 67.04  ? ? ? ? ? ?  215 ARG A NH1 1 
ATOM   1495 N  NH2 . ARG A 1 187 ? 80.122  54.807 43.995 1.00 67.98  ? ? ? ? ? ?  215 ARG A NH2 1 
ATOM   1496 N  N   . ALA A 1 188 ? 79.323  49.266 39.743 1.00 45.47  ? ? ? ? ? ?  216 ALA A N   1 
ATOM   1497 C  CA  . ALA A 1 188 ? 80.287  48.427 40.449 1.00 48.47  ? ? ? ? ? ?  216 ALA A CA  1 
ATOM   1498 C  C   . ALA A 1 188 ? 81.346  47.884 39.497 1.00 41.97  ? ? ? ? ? ?  216 ALA A C   1 
ATOM   1499 O  O   . ALA A 1 188 ? 82.538  47.870 39.827 1.00 49.82  ? ? ? ? ? ?  216 ALA A O   1 
ATOM   1500 C  CB  . ALA A 1 188 ? 79.567  47.281 41.162 1.00 48.03  ? ? ? ? ? ?  216 ALA A CB  1 
ATOM   1501 N  N   . LYS A 1 189 ? 80.931  47.434 38.306 1.00 45.74  ? ? ? ? ? ?  217 LYS A N   1 
ATOM   1502 C  CA  . LYS A 1 189 ? 81.900  46.967 37.320 1.00 44.53  ? ? ? ? ? ?  217 LYS A CA  1 
ATOM   1503 C  C   . LYS A 1 189 ? 82.832  48.092 36.888 1.00 49.23  ? ? ? ? ? ?  217 LYS A C   1 
ATOM   1504 O  O   . LYS A 1 189 ? 84.047  47.892 36.767 1.00 46.98  ? ? ? ? ? ?  217 LYS A O   1 
ATOM   1505 C  CB  . LYS A 1 189 ? 81.183  46.397 36.095 1.00 44.74  ? ? ? ? ? ?  217 LYS A CB  1 
ATOM   1506 C  CG  . LYS A 1 189 ? 80.559  45.027 36.276 1.00 57.56  ? ? ? ? ? ?  217 LYS A CG  1 
ATOM   1507 C  CD  . LYS A 1 189 ? 80.363  44.364 34.917 1.00 69.77  ? ? ? ? ? ?  217 LYS A CD  1 
ATOM   1508 C  CE  . LYS A 1 189 ? 78.906  44.020 34.647 1.00 68.33  ? ? ? ? ? ?  217 LYS A CE  1 
ATOM   1509 N  NZ  . LYS A 1 189 ? 78.429  42.913 35.519 1.00 71.00  ? ? ? ? ? ?  217 LYS A NZ  1 
ATOM   1510 N  N   . LEU A 1 190 ? 82.279  49.285 36.649 1.00 45.40  ? ? ? ? ? ?  218 LEU A N   1 
ATOM   1511 C  CA  . LEU A 1 190 ? 83.106  50.413 36.234 1.00 48.37  ? ? ? ? ? ?  218 LEU A CA  1 
ATOM   1512 C  C   . LEU A 1 190 ? 84.107  50.793 37.318 1.00 46.76  ? ? ? ? ? ?  218 LEU A C   1 
ATOM   1513 O  O   . LEU A 1 190 ? 85.267  51.099 37.021 1.00 48.87  ? ? ? ? ? ?  218 LEU A O   1 
ATOM   1514 C  CB  . LEU A 1 190 ? 82.221  51.607 35.874 1.00 44.07  ? ? ? ? ? ?  218 LEU A CB  1 
ATOM   1515 C  CG  . LEU A 1 190 ? 82.919  52.793 35.211 1.00 47.55  ? ? ? ? ? ?  218 LEU A CG  1 
ATOM   1516 C  CD1 . LEU A 1 190 ? 83.577  52.365 33.907 1.00 44.67  ? ? ? ? ? ?  218 LEU A CD1 1 
ATOM   1517 C  CD2 . LEU A 1 190 ? 81.931  53.923 34.973 1.00 42.16  ? ? ? ? ? ?  218 LEU A CD2 1 
ATOM   1518 N  N   . ASN A 1 191 ? 83.671  50.789 38.582 1.00 49.63  ? ? ? ? ? ?  219 ASN A N   1 
ATOM   1519 C  CA  . ASN A 1 191 ? 84.578  51.092 39.686 1.00 49.23  ? ? ? ? ? ?  219 ASN A CA  1 
ATOM   1520 C  C   . ASN A 1 191 ? 85.769  50.141 39.707 1.00 53.29  ? ? ? ? ? ?  219 ASN A C   1 
ATOM   1521 O  O   . ASN A 1 191 ? 86.910  50.572 39.919 1.00 49.17  ? ? ? ? ? ?  219 ASN A O   1 
ATOM   1522 C  CB  . ASN A 1 191 ? 83.830  51.040 41.019 1.00 50.76  ? ? ? ? ? ?  219 ASN A CB  1 
ATOM   1523 C  CG  . ASN A 1 191 ? 83.079  52.324 41.312 1.00 54.57  ? ? ? ? ? ?  219 ASN A CG  1 
ATOM   1524 O  OD1 . ASN A 1 191 ? 83.228  53.317 40.602 1.00 52.08  ? ? ? ? ? ?  219 ASN A OD1 1 
ATOM   1525 N  ND2 . ASN A 1 191 ? 82.277  52.314 42.371 1.00 51.37  ? ? ? ? ? ?  219 ASN A ND2 1 
ATOM   1526 N  N   . LYS A 1 192 ? 85.528  48.845 39.492 1.00 51.94  ? ? ? ? ? ?  220 LYS A N   1 
ATOM   1527 C  CA  . LYS A 1 192 ? 86.630  47.890 39.477 1.00 53.17  ? ? ? ? ? ?  220 LYS A CA  1 
ATOM   1528 C  C   . LYS A 1 192 ? 87.551  48.133 38.290 1.00 51.38  ? ? ? ? ? ?  220 LYS A C   1 
ATOM   1529 O  O   . LYS A 1 192 ? 88.776  48.006 38.411 1.00 46.43  ? ? ? ? ? ?  220 LYS A O   1 
ATOM   1530 C  CB  . LYS A 1 192 ? 86.091  46.460 39.448 1.00 57.95  ? ? ? ? ? ?  220 LYS A CB  1 
ATOM   1531 C  CG  . LYS A 1 192 ? 86.651  45.545 40.522 1.00 71.18  ? ? ? ? ? ?  220 LYS A CG  1 
ATOM   1532 C  CD  . LYS A 1 192 ? 86.254  44.103 40.249 1.00 73.09  ? ? ? ? ? ?  220 LYS A CD  1 
ATOM   1533 C  CE  . LYS A 1 192 ? 86.958  43.138 41.197 1.00 78.50  ? ? ? ? ? ?  220 LYS A CE  1 
ATOM   1534 N  NZ  . LYS A 1 192 ? 86.304  41.798 41.236 1.00 80.82  ? ? ? ? ? ?  220 LYS A NZ  1 
ATOM   1535 N  N   . ILE A 1 193 ? 86.982  48.463 37.129 1.00 49.24  ? ? ? ? ? ?  221 ILE A N   1 
ATOM   1536 C  CA  . ILE A 1 193 ? 87.803  48.764 35.959 1.00 47.22  ? ? ? ? ? ?  221 ILE A CA  1 
ATOM   1537 C  C   . ILE A 1 193 ? 88.661  49.996 36.212 1.00 46.87  ? ? ? ? ? ?  221 ILE A C   1 
ATOM   1538 O  O   . ILE A 1 193 ? 89.878  49.987 35.986 1.00 46.72  ? ? ? ? ? ?  221 ILE A O   1 
ATOM   1539 C  CB  . ILE A 1 193 ? 86.915  48.955 34.719 1.00 53.35  ? ? ? ? ? ?  221 ILE A CB  1 
ATOM   1540 C  CG1 . ILE A 1 193 ? 86.235  47.642 34.334 1.00 49.26  ? ? ? ? ? ?  221 ILE A CG1 1 
ATOM   1541 C  CG2 . ILE A 1 193 ? 87.728  49.518 33.559 1.00 46.95  ? ? ? ? ? ?  221 ILE A CG2 1 
ATOM   1542 C  CD1 . ILE A 1 193 ? 85.157  47.814 33.279 1.00 50.66  ? ? ? ? ? ?  221 ILE A CD1 1 
ATOM   1543 N  N   . MET A 1 194 ? 88.036  51.073 36.691 1.00 47.94  ? ? ? ? ? ?  222 MET A N   1 
ATOM   1544 C  CA  . MET A 1 194 ? 88.778  52.301 36.946 1.00 48.98  ? ? ? ? ? ?  222 MET A CA  1 
ATOM   1545 C  C   . MET A 1 194 ? 89.798  52.118 38.063 1.00 52.32  ? ? ? ? ? ?  222 MET A C   1 
ATOM   1546 O  O   . MET A 1 194 ? 90.845  52.775 38.058 1.00 45.99  ? ? ? ? ? ?  222 MET A O   1 
ATOM   1547 C  CB  . MET A 1 194 ? 87.809  53.442 37.255 1.00 45.95  ? ? ? ? ? ?  222 MET A CB  1 
ATOM   1548 C  CG  . MET A 1 194 ? 86.799  53.696 36.142 1.00 52.00  ? ? ? ? ? ?  222 MET A CG  1 
ATOM   1549 S  SD  . MET A 1 194 ? 86.196  55.395 36.068 1.00 56.92  ? ? ? ? ? ?  222 MET A SD  1 
ATOM   1550 C  CE  . MET A 1 194 ? 85.211  55.488 37.560 1.00 50.81  ? ? ? ? ? ?  222 MET A CE  1 
ATOM   1551 N  N   . LEU A 1 195 ? 89.508  51.243 39.031 1.00 50.75  ? ? ? ? ? ?  223 LEU A N   1 
ATOM   1552 C  CA  . LEU A 1 195 ? 90.479  50.955 40.082 1.00 51.10  ? ? ? ? ? ?  223 LEU A CA  1 
ATOM   1553 C  C   . LEU A 1 195 ? 91.743  50.322 39.508 1.00 50.35  ? ? ? ? ? ?  223 LEU A C   1 
ATOM   1554 O  O   . LEU A 1 195 ? 92.859  50.649 39.933 1.00 51.56  ? ? ? ? ? ?  223 LEU A O   1 
ATOM   1555 C  CB  . LEU A 1 195 ? 89.847  50.047 41.136 1.00 52.62  ? ? ? ? ? ?  223 LEU A CB  1 
ATOM   1556 C  CG  . LEU A 1 195 ? 90.176  50.353 42.597 1.00 59.18  ? ? ? ? ? ?  223 LEU A CG  1 
ATOM   1557 C  CD1 . LEU A 1 195 ? 89.901  51.814 42.900 1.00 57.44  ? ? ? ? ? ?  223 LEU A CD1 1 
ATOM   1558 C  CD2 . LEU A 1 195 ? 89.368  49.458 43.522 1.00 62.73  ? ? ? ? ? ?  223 LEU A CD2 1 
ATOM   1559 N  N   . SER A 1 196 ? 91.588  49.403 38.550 1.00 47.76  ? ? ? ? ? ?  224 SER A N   1 
ATOM   1560 C  CA  . SER A 1 196 ? 92.748  48.804 37.897 1.00 48.95  ? ? ? ? ? ?  224 SER A CA  1 
ATOM   1561 C  C   . SER A 1 196 ? 93.509  49.820 37.057 1.00 52.61  ? ? ? ? ? ?  224 SER A C   1 
ATOM   1562 O  O   . SER A 1 196 ? 94.743  49.766 36.987 1.00 47.32  ? ? ? ? ? ?  224 SER A O   1 
ATOM   1563 C  CB  . SER A 1 196 ? 92.313  47.628 37.026 1.00 49.99  ? ? ? ? ? ?  224 SER A CB  1 
ATOM   1564 O  OG  . SER A 1 196 ? 93.136  47.515 35.881 1.00 65.93  ? ? ? ? ? ?  224 SER A OG  1 
ATOM   1565 N  N   . LEU A 1 197 ? 92.796  50.760 36.428 1.00 47.84  ? ? ? ? ? ?  225 LEU A N   1 
ATOM   1566 C  CA  . LEU A 1 197 ? 93.470  51.804 35.664 1.00 48.94  ? ? ? ? ? ?  225 LEU A CA  1 
ATOM   1567 C  C   . LEU A 1 197 ? 94.261  52.720 36.583 1.00 45.48  ? ? ? ? ? ?  225 LEU A C   1 
ATOM   1568 O  O   . LEU A 1 197 ? 95.357  53.171 36.226 1.00 45.79  ? ? ? ? ? ?  225 LEU A O   1 
ATOM   1569 C  CB  . LEU A 1 197 ? 92.455  52.613 34.854 1.00 48.24  ? ? ? ? ? ?  225 LEU A CB  1 
ATOM   1570 C  CG  . LEU A 1 197 ? 91.606  51.890 33.808 1.00 46.93  ? ? ? ? ? ?  225 LEU A CG  1 
ATOM   1571 C  CD1 . LEU A 1 197 ? 90.609  52.861 33.195 1.00 46.84  ? ? ? ? ? ?  225 LEU A CD1 1 
ATOM   1572 C  CD2 . LEU A 1 197 ? 92.484  51.266 32.734 1.00 45.81  ? ? ? ? ? ?  225 LEU A CD2 1 
ATOM   1573 N  N   . ILE A 1 198 ? 93.723  53.000 37.772 1.00 44.93  ? ? ? ? ? ?  226 ILE A N   1 
ATOM   1574 C  CA  . ILE A 1 198 ? 94.434  53.828 38.742 1.00 47.64  ? ? ? ? ? ?  226 ILE A CA  1 
ATOM   1575 C  C   . ILE A 1 198 ? 95.727  53.147 39.167 1.00 51.19  ? ? ? ? ? ?  226 ILE A C   1 
ATOM   1576 O  O   . ILE A 1 198 ? 96.799  53.765 39.197 1.00 52.30  ? ? ? ? ? ?  226 ILE A O   1 
ATOM   1577 C  CB  . ILE A 1 198 ? 93.536  54.119 39.956 1.00 48.39  ? ? ? ? ? ?  226 ILE A CB  1 
ATOM   1578 C  CG1 . ILE A 1 198 ? 92.418  55.093 39.589 1.00 50.13  ? ? ? ? ? ?  226 ILE A CG1 1 
ATOM   1579 C  CG2 . ILE A 1 198 ? 94.360  54.646 41.127 1.00 51.31  ? ? ? ? ? ?  226 ILE A CG2 1 
ATOM   1580 C  CD1 . ILE A 1 198 ? 91.441  55.340 40.718 1.00 53.84  ? ? ? ? ? ?  226 ILE A CD1 1 
ATOM   1581 N  N   . LYS A 1 199 ? 95.611  51.869 39.534 1.00 48.68  ? ? ? ? ? ?  227 LYS A N   1 
ATOM   1582 C  CA  . LYS A 1 199 ? 96.797  51.113 40.013 1.00 55.73  ? ? ? ? ? ?  227 LYS A CA  1 
ATOM   1583 C  C   . LYS A 1 199 ? 97.862  51.110 38.916 1.00 54.70  ? ? ? ? ? ?  227 LYS A C   1 
ATOM   1584 O  O   . LYS A 1 199 ? 98.997  51.538 39.194 1.00 59.57  ? ? ? ? ? ?  227 LYS A O   1 
ATOM   1585 C  CB  . LYS A 1 199 ? 96.397  49.688 40.401 1.00 60.62  ? ? ? ? ? ?  227 LYS A CB  1 
ATOM   1586 C  CG  . LYS A 1 199 ? 95.378  49.596 41.528 1.00 69.24  ? ? ? ? ? ?  227 LYS A CG  1 
ATOM   1587 C  CD  . LYS A 1 199 ? 95.760  50.429 42.733 1.00 71.34  ? ? ? ? ? ?  227 LYS A CD  1 
ATOM   1588 C  CE  . LYS A 1 199 ? 94.724  50.394 43.836 1.00 73.90  ? ? ? ? ? ?  227 LYS A CE  1 
ATOM   1589 N  NZ  . LYS A 1 199 ? 95.128  51.226 44.993 1.00 75.57  ? ? ? ? ? ?  227 LYS A NZ  1 
ATOM   1590 N  N   . LYS A 1 200 ? 97.502  50.639 37.720 1.00 49.84  ? ? ? ? ? ?  228 LYS A N   1 
ATOM   1591 C  CA  . LYS A 1 200 ? 98.493  50.576 36.651 1.00 51.52  ? ? ? ? ? ?  228 LYS A CA  1 
ATOM   1592 C  C   . LYS A 1 200 ? 99.061  51.958 36.355 1.00 54.56  ? ? ? ? ? ?  228 LYS A C   1 
ATOM   1593 O  O   . LYS A 1 200 ? 100.246 52.094 36.026 1.00 52.27  ? ? ? ? ? ?  228 LYS A O   1 
ATOM   1594 C  CB  . LYS A 1 200 ? 97.883  49.966 35.388 1.00 53.66  ? ? ? ? ? ?  228 LYS A CB  1 
ATOM   1595 C  CG  . LYS A 1 200 ? 98.883  49.799 34.250 1.00 62.99  ? ? ? ? ? ?  228 LYS A CG  1 
ATOM   1596 C  CD  . LYS A 1 200 ? 100.086 48.972 34.695 1.00 69.99  ? ? ? ? ? ?  228 LYS A CD  1 
ATOM   1597 C  CE  . LYS A 1 200 ? 101.163 48.909 33.623 1.00 73.18  ? ? ? ? ? ?  228 LYS A CE  1 
ATOM   1598 N  NZ  . LYS A 1 200 ? 100.682 48.242 32.384 1.00 78.35  ? ? ? ? ? ?  228 LYS A NZ  1 
ATOM   1599 N  N   . ARG A 1 201 ? 98.252  52.985 36.502 1.00 48.83  ? ? ? ? ? ?  229 ARG A N   1 
ATOM   1600 C  CA  . ARG A 1 201 ? 98.736  54.313 36.226 1.00 53.52  ? ? ? ? ? ?  229 ARG A CA  1 
ATOM   1601 C  C   . ARG A 1 201 ? 99.765  54.734 37.254 1.00 52.74  ? ? ? ? ? ?  229 ARG A C   1 
ATOM   1602 O  O   . ARG A 1 201 ? 100.762 55.339 36.917 1.00 51.79  ? ? ? ? ? ?  229 ARG A O   1 
ATOM   1603 C  CB  . ARG A 1 201 ? 97.605  55.312 36.179 1.00 44.46  ? ? ? ? ? ?  229 ARG A CB  1 
ATOM   1604 C  CG  . ARG A 1 201 ? 98.090  56.709 35.916 1.00 47.70  ? ? ? ? ? ?  229 ARG A CG  1 
ATOM   1605 C  CD  . ARG A 1 201 ? 98.880  56.780 34.627 1.00 46.24  ? ? ? ? ? ?  229 ARG A CD  1 
ATOM   1606 N  NE  . ARG A 1 201 ? 97.989  56.469 33.536 1.00 54.01  ? ? ? ? ? ?  229 ARG A NE  1 
ATOM   1607 C  CZ  . ARG A 1 201 ? 97.427  57.355 32.743 1.00 46.84  ? ? ? ? ? ?  229 ARG A CZ  1 
ATOM   1608 N  NH1 . ARG A 1 201 ? 97.609  58.633 32.940 1.00 47.40  ? ? ? ? ? ?  229 ARG A NH1 1 
ATOM   1609 N  NH2 . ARG A 1 201 ? 96.655  56.944 31.767 1.00 44.52  ? ? ? ? ? ?  229 ARG A NH2 1 
ATOM   1610 N  N   . LYS A 1 202 ? 99.498  54.447 38.514 1.00 48.86  ? ? ? ? ? ?  230 LYS A N   1 
ATOM   1611 C  CA  . LYS A 1 202 ? 100.466 54.772 39.558 1.00 56.78  ? ? ? ? ? ?  230 LYS A CA  1 
ATOM   1612 C  C   . LYS A 1 202 ? 101.815 54.128 39.267 1.00 55.98  ? ? ? ? ? ?  230 LYS A C   1 
ATOM   1613 O  O   . LYS A 1 202 ? 102.865 54.757 39.447 1.00 58.53  ? ? ? ? ? ?  230 LYS A O   1 
ATOM   1614 C  CB  . LYS A 1 202 ? 99.929  54.343 40.923 1.00 51.38  ? ? ? ? ? ?  230 LYS A CB  1 
ATOM   1615 C  CG  . LYS A 1 202 ? 98.771  55.206 41.406 1.00 53.99  ? ? ? ? ? ?  230 LYS A CG  1 
ATOM   1616 C  CD  . LYS A 1 202 ? 98.315  54.817 42.802 1.00 55.70  ? ? ? ? ? ?  230 LYS A CD  1 
ATOM   1617 C  CE  . LYS A 1 202 ? 97.265  55.788 43.323 1.00 59.06  ? ? ? ? ? ?  230 LYS A CE  1 
ATOM   1618 N  NZ  . LYS A 1 202 ? 96.789  55.428 44.686 1.00 63.27  ? ? ? ? ? ?  230 LYS A NZ  1 
ATOM   1619 N  N   . GLU A 1 203 ? 101.804 52.870 38.827 1.00 56.88  ? ? ? ? ? ?  231 GLU A N   1 
ATOM   1620 C  CA  . GLU A 1 203 ? 103.048 52.207 38.448 1.00 57.77  ? ? ? ? ? ?  231 GLU A CA  1 
ATOM   1621 C  C   . GLU A 1 203 ? 103.685 52.886 37.242 1.00 60.46  ? ? ? ? ? ?  231 GLU A C   1 
ATOM   1622 O  O   . GLU A 1 203 ? 104.892 53.157 37.233 1.00 57.25  ? ? ? ? ? ?  231 GLU A O   1 
ATOM   1623 C  CB  . GLU A 1 203 ? 102.784 50.731 38.148 1.00 59.73  ? ? ? ? ? ?  231 GLU A CB  1 
ATOM   1624 C  CG  . GLU A 1 203 ? 102.131 49.959 39.280 1.00 66.93  ? ? ? ? ? ?  231 GLU A CG  1 
ATOM   1625 C  CD  . GLU A 1 203 ? 101.801 48.531 38.891 1.00 71.10  ? ? ? ? ? ?  231 GLU A CD  1 
ATOM   1626 O  OE1 . GLU A 1 203 ? 101.829 48.221 37.680 1.00 71.67  ? ? ? ? ? ?  231 GLU A OE1 1 
ATOM   1627 O  OE2 . GLU A 1 203 ? 101.517 47.714 39.793 1.00 76.81  ? ? ? ? ? -1 231 GLU A OE2 1 
ATOM   1628 N  N   . ASP A 1 204 ? 102.886 53.164 36.204 1.00 56.34  ? ? ? ? ? ?  232 ASP A N   1 
ATOM   1629 C  CA  . ASP A 1 204 ? 103.423 53.776 34.991 1.00 53.46  ? ? ? ? ? ?  232 ASP A CA  1 
ATOM   1630 C  C   . ASP A 1 204 ? 104.065 55.130 35.277 1.00 53.78  ? ? ? ? ? ?  232 ASP A C   1 
ATOM   1631 O  O   . ASP A 1 204 ? 105.065 55.494 34.645 1.00 56.22  ? ? ? ? ? ?  232 ASP A O   1 
ATOM   1632 C  CB  . ASP A 1 204 ? 102.320 53.916 33.941 1.00 54.37  ? ? ? ? ? ?  232 ASP A CB  1 
ATOM   1633 C  CG  . ASP A 1 204 ? 102.068 52.623 33.194 1.00 62.41  ? ? ? ? ? ?  232 ASP A CG  1 
ATOM   1634 O  OD1 . ASP A 1 204 ? 102.844 51.666 33.394 1.00 64.84  ? ? ? ? ? ?  232 ASP A OD1 1 
ATOM   1635 O  OD2 . ASP A 1 204 ? 101.099 52.562 32.407 1.00 62.97  ? ? ? ? ? -1 232 ASP A OD2 1 
ATOM   1636 N  N   . LEU A 1 205 ? 103.505 55.895 36.217 1.00 51.75  ? ? ? ? ? ?  233 LEU A N   1 
ATOM   1637 C  CA  . LEU A 1 205 ? 104.113 57.175 36.569 1.00 50.22  ? ? ? ? ? ?  233 LEU A CA  1 
ATOM   1638 C  C   . LEU A 1 205 ? 105.440 56.973 37.288 1.00 58.97  ? ? ? ? ? ?  233 LEU A C   1 
ATOM   1639 O  O   . LEU A 1 205 ? 106.400 57.712 37.050 1.00 56.95  ? ? ? ? ? ?  233 LEU A O   1 
ATOM   1640 C  CB  . LEU A 1 205 ? 103.153 57.993 37.434 1.00 49.16  ? ? ? ? ? ?  233 LEU A CB  1 
ATOM   1641 C  CG  . LEU A 1 205 ? 101.906 58.571 36.757 1.00 49.97  ? ? ? ? ? ?  233 LEU A CG  1 
ATOM   1642 C  CD1 . LEU A 1 205 ? 100.843 58.888 37.793 1.00 49.79  ? ? ? ? ? ?  233 LEU A CD1 1 
ATOM   1643 C  CD2 . LEU A 1 205 ? 102.263 59.820 35.961 1.00 49.79  ? ? ? ? ? ?  233 LEU A CD2 1 
ATOM   1644 N  N   . GLN A 1 206 ? 105.514 55.968 38.168 1.00 58.28  ? ? ? ? ? ?  234 GLN A N   1 
ATOM   1645 C  CA  . GLN A 1 206 ? 106.737 55.734 38.928 1.00 61.13  ? ? ? ? ? ?  234 GLN A CA  1 
ATOM   1646 C  C   . GLN A 1 206 ? 107.875 55.231 38.050 1.00 58.30  ? ? ? ? ? ?  234 GLN A C   1 
ATOM   1647 O  O   . GLN A 1 206 ? 109.047 55.433 38.389 1.00 58.14  ? ? ? ? ? ?  234 GLN A O   1 
ATOM   1648 C  CB  . GLN A 1 206 ? 106.472 54.755 40.072 1.00 62.51  ? ? ? ? ? ?  234 GLN A CB  1 
ATOM   1649 C  CG  . GLN A 1 206 ? 105.911 55.418 41.320 1.00 68.59  ? ? ? ? ? ?  234 GLN A CG  1 
ATOM   1650 C  CD  . GLN A 1 206 ? 106.634 54.987 42.582 1.00 87.04  ? ? ? ? ? ?  234 GLN A CD  1 
ATOM   1651 O  OE1 . GLN A 1 206 ? 107.072 55.819 43.375 1.00 91.78  ? ? ? ? ? ?  234 GLN A OE1 1 
ATOM   1652 N  NE2 . GLN A 1 206 ? 106.762 53.678 42.773 1.00 91.11  ? ? ? ? ? ?  234 GLN A NE2 1 
ATOM   1653 N  N   . SER A 1 207 ? 107.566 54.565 36.938 1.00 52.00  ? ? ? ? ? ?  235 SER A N   1 
ATOM   1654 C  CA  . SER A 1 207 ? 108.587 54.034 36.047 1.00 54.13  ? ? ? ? ? ?  235 SER A CA  1 
ATOM   1655 C  C   . SER A 1 207 ? 108.848 54.931 34.845 1.00 56.43  ? ? ? ? ? ?  235 SER A C   1 
ATOM   1656 O  O   . SER A 1 207 ? 109.586 54.537 33.936 1.00 54.31  ? ? ? ? ? ?  235 SER A O   1 
ATOM   1657 C  CB  . SER A 1 207 ? 108.190 52.637 35.567 1.00 55.95  ? ? ? ? ? ?  235 SER A CB  1 
ATOM   1658 O  OG  . SER A 1 207 ? 107.172 52.709 34.583 1.00 62.07  ? ? ? ? ? ?  235 SER A OG  1 
ATOM   1659 N  N   . GLY A 1 208 ? 108.276 56.132 34.825 1.00 51.15  ? ? ? ? ? ?  236 GLY A N   1 
ATOM   1660 C  CA  . GLY A 1 208 ? 108.447 57.021 33.692 1.00 53.29  ? ? ? ? ? ?  236 GLY A CA  1 
ATOM   1661 C  C   . GLY A 1 208 ? 107.805 56.535 32.412 1.00 55.32  ? ? ? ? ? ?  236 GLY A C   1 
ATOM   1662 O  O   . GLY A 1 208 ? 108.325 56.804 31.326 1.00 54.24  ? ? ? ? ? ?  236 GLY A O   1 
ATOM   1663 N  N   . SER A 1 209 ? 106.680 55.828 32.509 1.00 56.35  ? ? ? ? ? ?  237 SER A N   1 
ATOM   1664 C  CA  . SER A 1 209 ? 105.937 55.387 31.336 1.00 58.01  ? ? ? ? ? ?  237 SER A CA  1 
ATOM   1665 C  C   . SER A 1 209 ? 104.698 56.231 31.072 1.00 53.14  ? ? ? ? ? ?  237 SER A C   1 
ATOM   1666 O  O   . SER A 1 209 ? 104.064 56.068 30.025 1.00 51.76  ? ? ? ? ? ?  237 SER A O   1 
ATOM   1667 C  CB  . SER A 1 209 ? 105.532 53.915 31.488 1.00 60.10  ? ? ? ? ? ?  237 SER A CB  1 
ATOM   1668 O  OG  . SER A 1 209 ? 106.659 53.108 31.786 1.00 63.26  ? ? ? ? ? ?  237 SER A OG  1 
ATOM   1669 N  N   . ALA A 1 210 ? 104.337 57.111 32.003 1.00 51.27  ? ? ? ? ? ?  238 ALA A N   1 
ATOM   1670 C  CA  . ALA A 1 210 ? 103.250 58.061 31.837 1.00 52.20  ? ? ? ? ? ?  238 ALA A CA  1 
ATOM   1671 C  C   . ALA A 1 210 ? 103.705 59.404 32.387 1.00 50.34  ? ? ? ? ? ?  238 ALA A C   1 
ATOM   1672 O  O   . ALA A 1 210 ? 104.594 59.474 33.236 1.00 50.04  ? ? ? ? ? ?  238 ALA A O   1 
ATOM   1673 C  CB  . ALA A 1 210 ? 101.967 57.593 32.539 1.00 46.55  ? ? ? ? ? ?  238 ALA A CB  1 
ATOM   1674 N  N   . THR A 1 211 ? 103.099 60.478 31.898 1.00 48.30  ? ? ? ? ? ?  239 THR A N   1 
ATOM   1675 C  CA  . THR A 1 211 ? 103.417 61.808 32.399 1.00 45.12  ? ? ? ? ? ?  239 THR A CA  1 
ATOM   1676 C  C   . THR A 1 211 ? 102.299 62.297 33.312 1.00 44.23  ? ? ? ? ? ?  239 THR A C   1 
ATOM   1677 O  O   . THR A 1 211 ? 101.215 61.717 33.383 1.00 49.79  ? ? ? ? ? ?  239 THR A O   1 
ATOM   1678 C  CB  . THR A 1 211 ? 103.618 62.802 31.249 1.00 53.28  ? ? ? ? ? ?  239 THR A CB  1 
ATOM   1679 O  OG1 . THR A 1 211 ? 102.346 63.136 30.675 1.00 47.43  ? ? ? ? ? ?  239 THR A OG1 1 
ATOM   1680 C  CG2 . THR A 1 211 ? 104.512 62.205 30.186 1.00 48.13  ? ? ? ? ? ?  239 THR A CG2 1 
ATOM   1681 N  N   . ALA A 1 212 ? 102.579 63.393 34.015 1.00 45.56  ? ? ? ? ? ?  240 ALA A N   1 
ATOM   1682 C  CA  . ALA A 1 212 ? 101.619 63.963 34.948 1.00 47.87  ? ? ? ? ? ?  240 ALA A CA  1 
ATOM   1683 C  C   . ALA A 1 212 ? 100.512 64.749 34.260 1.00 45.64  ? ? ? ? ? ?  240 ALA A C   1 
ATOM   1684 O  O   . ALA A 1 212 ? 99.529  65.106 34.916 1.00 45.78  ? ? ? ? ? ?  240 ALA A O   1 
ATOM   1685 C  CB  . ALA A 1 212 ? 102.342 64.867 35.956 1.00 45.74  ? ? ? ? ? ?  240 ALA A CB  1 
ATOM   1686 N  N   . THR A 1 213 ? 100.645 65.029 32.964 1.00 45.85  ? ? ? ? ? ?  241 THR A N   1 
ATOM   1687 C  CA  . THR A 1 213 ? 99.691  65.865 32.251 1.00 48.87  ? ? ? ? ? ?  241 THR A CA  1 
ATOM   1688 C  C   . THR A 1 213 ? 99.059  65.193 31.039 1.00 47.95  ? ? ? ? ? ?  241 THR A C   1 
ATOM   1689 O  O   . THR A 1 213 ? 98.270  65.841 30.337 1.00 47.69  ? ? ? ? ? ?  241 THR A O   1 
ATOM   1690 C  CB  . THR A 1 213 ? 100.369 67.164 31.788 1.00 50.06  ? ? ? ? ? ?  241 THR A CB  1 
ATOM   1691 O  OG1 . THR A 1 213 ? 101.422 66.846 30.867 1.00 49.81  ? ? ? ? ? ?  241 THR A OG1 1 
ATOM   1692 C  CG2 . THR A 1 213 ? 100.956 67.922 32.977 1.00 50.57  ? ? ? ? ? ?  241 THR A CG2 1 
ATOM   1693 N  N   . GLN A 1 214 ? 99.369  63.921 30.769 1.00 45.04  ? ? ? ? ? ?  242 GLN A N   1 
ATOM   1694 C  CA  . GLN A 1 214 ? 98.941  63.308 29.513 1.00 43.86  ? ? ? ? ? ?  242 GLN A CA  1 
ATOM   1695 C  C   . GLN A 1 214 ? 97.423  63.186 29.409 1.00 46.98  ? ? ? ? ? ?  242 GLN A C   1 
ATOM   1696 O  O   . GLN A 1 214 ? 96.883  63.203 28.296 1.00 41.93  ? ? ? ? ? ?  242 GLN A O   1 
ATOM   1697 C  CB  . GLN A 1 214 ? 99.617  61.950 29.320 1.00 45.75  ? ? ? ? ? ?  242 GLN A CB  1 
ATOM   1698 C  CG  . GLN A 1 214 ? 99.420  60.942 30.426 1.00 45.23  ? ? ? ? ? ?  242 GLN A CG  1 
ATOM   1699 C  CD  . GLN A 1 214 ? 100.036 59.601 30.071 1.00 49.51  ? ? ? ? ? ?  242 GLN A CD  1 
ATOM   1700 O  OE1 . GLN A 1 214 ? 101.241 59.503 29.850 1.00 46.64  ? ? ? ? ? ?  242 GLN A OE1 1 
ATOM   1701 N  NE2 . GLN A 1 214 ? 99.206  58.570 29.983 1.00 51.62  ? ? ? ? ? ?  242 GLN A NE2 1 
ATOM   1702 N  N   . ASP A 1 215 ? 96.745  63.028 30.536 1.00 40.65  ? ? ? ? ? ?  243 ASP A N   1 
ATOM   1703 C  CA  . ASP A 1 215 ? 95.301  62.884 30.550 1.00 39.73  ? ? ? ? ? ?  243 ASP A CA  1 
ATOM   1704 C  C   . ASP A 1 215 ? 94.693  63.247 31.888 1.00 44.27  ? ? ? ? ? ?  243 ASP A C   1 
ATOM   1705 O  O   . ASP A 1 215 ? 95.391  63.613 32.800 1.00 44.64  ? ? ? ? ? ?  243 ASP A O   1 
ATOM   1706 C  CB  . ASP A 1 215 ? 94.883  61.483 30.132 1.00 43.28  ? ? ? ? ? ?  243 ASP A CB  1 
ATOM   1707 C  CG  . ASP A 1 215 ? 95.560  60.415 30.923 1.00 44.50  ? ? ? ? ? ?  243 ASP A CG  1 
ATOM   1708 O  OD1 . ASP A 1 215 ? 95.697  60.560 32.133 1.00 45.77  ? ? ? ? ? ?  243 ASP A OD1 1 
ATOM   1709 O  OD2 . ASP A 1 215 ? 95.942  59.410 30.331 1.00 48.33  ? ? ? ? ? -1 243 ASP A OD2 1 
ATOM   1710 N  N   . LEU A 1 216 ? 93.381  63.145 32.004 1.00 43.06  ? ? ? ? ? ?  244 LEU A N   1 
ATOM   1711 C  CA  . LEU A 1 216 ? 92.712  63.515 33.250 1.00 41.54  ? ? ? ? ? ?  244 LEU A CA  1 
ATOM   1712 C  C   . LEU A 1 216 ? 93.121  62.606 34.402 1.00 43.50  ? ? ? ? ? ?  244 LEU A C   1 
ATOM   1713 O  O   . LEU A 1 216 ? 93.258  63.067 35.542 1.00 41.51  ? ? ? ? ? ?  244 LEU A O   1 
ATOM   1714 C  CB  . LEU A 1 216 ? 91.196  63.495 33.059 1.00 44.69  ? ? ? ? ? ?  244 LEU A CB  1 
ATOM   1715 C  CG  . LEU A 1 216 ? 90.365  63.931 34.267 1.00 40.59  ? ? ? ? ? ?  244 LEU A CG  1 
ATOM   1716 C  CD1 . LEU A 1 216 ? 90.857  65.267 34.804 1.00 38.83  ? ? ? ? ? ?  244 LEU A CD1 1 
ATOM   1717 C  CD2 . LEU A 1 216 ? 88.893  64.011 33.899 1.00 45.44  ? ? ? ? ? ?  244 LEU A CD2 1 
ATOM   1718 N  N   . LEU A 1 217 ? 93.312  61.312 34.126 1.00 41.39  ? ? ? ? ? ?  245 LEU A N   1 
ATOM   1719 C  CA  . LEU A 1 217 ? 93.700  60.377 35.181 1.00 45.65  ? ? ? ? ? ?  245 LEU A CA  1 
ATOM   1720 C  C   . LEU A 1 217 ? 95.012  60.794 35.834 1.00 44.16  ? ? ? ? ? ?  245 LEU A C   1 
ATOM   1721 O  O   . LEU A 1 217 ? 95.140  60.767 37.065 1.00 45.75  ? ? ? ? ? ?  245 LEU A O   1 
ATOM   1722 C  CB  . LEU A 1 217 ? 93.804  58.959 34.616 1.00 39.99  ? ? ? ? ? ?  245 LEU A CB  1 
ATOM   1723 C  CG  . LEU A 1 217 ? 94.258  57.863 35.583 1.00 46.42  ? ? ? ? ? ?  245 LEU A CG  1 
ATOM   1724 C  CD1 . LEU A 1 217 ? 93.376  57.826 36.823 1.00 43.38  ? ? ? ? ? ?  245 LEU A CD1 1 
ATOM   1725 C  CD2 . LEU A 1 217 ? 94.249  56.514 34.880 1.00 44.40  ? ? ? ? ? ?  245 LEU A CD2 1 
ATOM   1726 N  N   . SER A 1 218 ? 96.003  61.176 35.026 1.00 42.32  ? ? ? ? ? ?  246 SER A N   1 
ATOM   1727 C  CA  . SER A 1 218 ? 97.284  61.600 35.580 1.00 47.11  ? ? ? ? ? ?  246 SER A CA  1 
ATOM   1728 C  C   . SER A 1 218 ? 97.162  62.925 36.328 1.00 49.27  ? ? ? ? ? ?  246 SER A C   1 
ATOM   1729 O  O   . SER A 1 218 ? 97.803  63.115 37.368 1.00 42.02  ? ? ? ? ? ?  246 SER A O   1 
ATOM   1730 C  CB  . SER A 1 218 ? 98.327  61.708 34.468 1.00 43.92  ? ? ? ? ? ?  246 SER A CB  1 
ATOM   1731 O  OG  . SER A 1 218 ? 99.025  60.483 34.304 1.00 42.91  ? ? ? ? ? ?  246 SER A OG  1 
ATOM   1732 N  N   . VAL A 1 219 ? 96.365  63.861 35.803 1.00 44.29  ? ? ? ? ? ?  247 VAL A N   1 
ATOM   1733 C  CA  . VAL A 1 219 ? 96.183  65.149 36.475 1.00 48.00  ? ? ? ? ? ?  247 VAL A CA  1 
ATOM   1734 C  C   . VAL A 1 219 ? 95.614  64.945 37.875 1.00 48.43  ? ? ? ? ? ?  247 VAL A C   1 
ATOM   1735 O  O   . VAL A 1 219 ? 96.103  65.520 38.855 1.00 48.00  ? ? ? ? ? ?  247 VAL A O   1 
ATOM   1736 C  CB  . VAL A 1 219 ? 95.289  66.073 35.632 1.00 41.37  ? ? ? ? ? ?  247 VAL A CB  1 
ATOM   1737 C  CG1 . VAL A 1 219 ? 94.955  67.334 36.411 1.00 45.17  ? ? ? ? ? ?  247 VAL A CG1 1 
ATOM   1738 C  CG2 . VAL A 1 219 ? 95.978  66.426 34.320 1.00 44.80  ? ? ? ? ? ?  247 VAL A CG2 1 
ATOM   1739 N  N   . LEU A 1 220 ? 94.575  64.115 37.990 1.00 45.15  ? ? ? ? ? ?  248 LEU A N   1 
ATOM   1740 C  CA  . LEU A 1 220 ? 93.946  63.909 39.292 1.00 45.15  ? ? ? ? ? ?  248 LEU A CA  1 
ATOM   1741 C  C   . LEU A 1 220 ? 94.848  63.107 40.224 1.00 47.44  ? ? ? ? ? ?  248 LEU A C   1 
ATOM   1742 O  O   . LEU A 1 220 ? 94.866  63.344 41.438 1.00 50.47  ? ? ? ? ? ?  248 LEU A O   1 
ATOM   1743 C  CB  . LEU A 1 220 ? 92.600  63.206 39.121 1.00 46.28  ? ? ? ? ? ?  248 LEU A CB  1 
ATOM   1744 C  CG  . LEU A 1 220 ? 91.501  63.955 38.361 1.00 44.72  ? ? ? ? ? ?  248 LEU A CG  1 
ATOM   1745 C  CD1 . LEU A 1 220 ? 90.231  63.116 38.326 1.00 44.86  ? ? ? ? ? ?  248 LEU A CD1 1 
ATOM   1746 C  CD2 . LEU A 1 220 ? 91.237  65.314 38.995 1.00 42.91  ? ? ? ? ? ?  248 LEU A CD2 1 
ATOM   1747 N  N   . LEU A 1 221 ? 95.601  62.152 39.676 1.00 45.78  ? ? ? ? ? ?  249 LEU A N   1 
ATOM   1748 C  CA  . LEU A 1 221 ? 96.493  61.354 40.511 1.00 53.18  ? ? ? ? ? ?  249 LEU A CA  1 
ATOM   1749 C  C   . LEU A 1 221 ? 97.628  62.194 41.081 1.00 51.08  ? ? ? ? ? ?  249 LEU A C   1 
ATOM   1750 O  O   . LEU A 1 221 ? 98.042  61.991 42.229 1.00 53.35  ? ? ? ? ? ?  249 LEU A O   1 
ATOM   1751 C  CB  . LEU A 1 221 ? 97.049  60.176 39.710 1.00 48.81  ? ? ? ? ? ?  249 LEU A CB  1 
ATOM   1752 C  CG  . LEU A 1 221 ? 96.184  58.914 39.686 1.00 48.23  ? ? ? ? ? ?  249 LEU A CG  1 
ATOM   1753 C  CD1 . LEU A 1 221 ? 96.791  57.872 38.774 1.00 51.64  ? ? ? ? ? ?  249 LEU A CD1 1 
ATOM   1754 C  CD2 . LEU A 1 221 ? 96.031  58.360 41.090 1.00 50.71  ? ? ? ? ? ?  249 LEU A CD2 1 
ATOM   1755 N  N   . THR A 1 222 ? 98.145  63.138 40.300 1.00 51.15  ? ? ? ? ? ?  250 THR A N   1 
ATOM   1756 C  CA  . THR A 1 222 ? 99.273  63.950 40.740 1.00 53.98  ? ? ? ? ? ?  250 THR A CA  1 
ATOM   1757 C  C   . THR A 1 222 ? 98.854  65.214 41.483 1.00 53.56  ? ? ? ? ? ?  250 THR A C   1 
ATOM   1758 O  O   . THR A 1 222 ? 99.724  65.918 42.003 1.00 57.75  ? ? ? ? ? ?  250 THR A O   1 
ATOM   1759 C  CB  . THR A 1 222 ? 100.165 64.321 39.546 1.00 55.31  ? ? ? ? ? ?  250 THR A CB  1 
ATOM   1760 O  OG1 . THR A 1 222 ? 99.392  65.008 38.557 1.00 55.32  ? ? ? ? ? ?  250 THR A OG1 1 
ATOM   1761 C  CG2 . THR A 1 222 ? 100.763 63.072 38.923 1.00 52.59  ? ? ? ? ? ?  250 THR A CG2 1 
ATOM   1762 N  N   . PHE A 1 223 ? 97.561  65.530 41.540 1.00 52.64  ? ? ? ? ? ?  251 PHE A N   1 
ATOM   1763 C  CA  . PHE A 1 223 ? 97.129  66.716 42.267 1.00 52.11  ? ? ? ? ? ?  251 PHE A CA  1 
ATOM   1764 C  C   . PHE A 1 223 ? 97.369  66.549 43.762 1.00 54.11  ? ? ? ? ? ?  251 PHE A C   1 
ATOM   1765 O  O   . PHE A 1 223 ? 97.195  65.465 44.324 1.00 56.45  ? ? ? ? ? ?  251 PHE A O   1 
ATOM   1766 C  CB  . PHE A 1 223 ? 95.648  66.995 42.009 1.00 52.77  ? ? ? ? ? ?  251 PHE A CB  1 
ATOM   1767 C  CG  . PHE A 1 223 ? 95.068  68.071 42.897 1.00 52.17  ? ? ? ? ? ?  251 PHE A CG  1 
ATOM   1768 C  CD1 . PHE A 1 223 ? 95.135  69.407 42.526 1.00 53.19  ? ? ? ? ? ?  251 PHE A CD1 1 
ATOM   1769 C  CD2 . PHE A 1 223 ? 94.456  67.744 44.099 1.00 52.78  ? ? ? ? ? ?  251 PHE A CD2 1 
ATOM   1770 C  CE1 . PHE A 1 223 ? 94.598  70.398 43.340 1.00 51.88  ? ? ? ? ? ?  251 PHE A CE1 1 
ATOM   1771 C  CE2 . PHE A 1 223 ? 93.923  68.727 44.919 1.00 52.24  ? ? ? ? ? ?  251 PHE A CE2 1 
ATOM   1772 C  CZ  . PHE A 1 223 ? 93.992  70.056 44.538 1.00 53.78  ? ? ? ? ? ?  251 PHE A CZ  1 
ATOM   1773 N  N   . ARG A 1 224 ? 97.769  67.646 44.403 1.00 55.18  ? ? ? ? ? ?  252 ARG A N   1 
ATOM   1774 C  CA  . ARG A 1 224 ? 97.883  67.753 45.851 1.00 58.96  ? ? ? ? ? ?  252 ARG A CA  1 
ATOM   1775 C  C   . ARG A 1 224 ? 97.279  69.084 46.267 1.00 57.89  ? ? ? ? ? ?  252 ARG A C   1 
ATOM   1776 O  O   . ARG A 1 224 ? 97.484  70.094 45.588 1.00 57.63  ? ? ? ? ? ?  252 ARG A O   1 
ATOM   1777 C  CB  . ARG A 1 224 ? 99.342  67.672 46.321 1.00 63.26  ? ? ? ? ? ?  252 ARG A CB  1 
ATOM   1778 C  CG  . ARG A 1 224 ? 100.105 66.455 45.834 1.00 55.50  ? ? ? ? ? ?  252 ARG A CG  1 
ATOM   1779 C  CD  . ARG A 1 224 ? 99.762  65.211 46.637 1.00 57.92  ? ? ? ? ? ?  252 ARG A CD  1 
ATOM   1780 N  NE  . ARG A 1 224 ? 100.565 64.068 46.219 1.00 56.50  ? ? ? ? ? ?  252 ARG A NE  1 
ATOM   1781 C  CZ  . ARG A 1 224 ? 100.294 63.313 45.166 1.00 62.24  ? ? ? ? ? ?  252 ARG A CZ  1 
ATOM   1782 N  NH1 . ARG A 1 224 ? 99.247  63.552 44.394 1.00 61.38  ? ? ? ? ? ?  252 ARG A NH1 1 
ATOM   1783 N  NH2 . ARG A 1 224 ? 101.095 62.290 44.876 1.00 60.33  ? ? ? ? ? ?  252 ARG A NH2 1 
ATOM   1784 N  N   . ASP A 1 225 ? 96.537  69.097 47.373 1.00 59.32  ? ? ? ? ? ?  253 ASP A N   1 
ATOM   1785 C  CA  . ASP A 1 225 ? 95.981  70.364 47.823 1.00 64.77  ? ? ? ? ? ?  253 ASP A CA  1 
ATOM   1786 C  C   . ASP A 1 225 ? 97.071  71.199 48.494 1.00 74.13  ? ? ? ? ? ?  253 ASP A C   1 
ATOM   1787 O  O   . ASP A 1 225 ? 98.246  70.819 48.534 1.00 70.55  ? ? ? ? ? ?  253 ASP A O   1 
ATOM   1788 C  CB  . ASP A 1 225 ? 94.778  70.131 48.742 1.00 63.66  ? ? ? ? ? ?  253 ASP A CB  1 
ATOM   1789 C  CG  . ASP A 1 225 ? 95.149  69.461 50.063 1.00 73.12  ? ? ? ? ? ?  253 ASP A CG  1 
ATOM   1790 O  OD1 . ASP A 1 225 ? 96.335  69.139 50.292 1.00 72.98  ? ? ? ? ? ?  253 ASP A OD1 1 
ATOM   1791 O  OD2 . ASP A 1 225 ? 94.229  69.258 50.886 1.00 70.72  ? ? ? ? ? -1 253 ASP A OD2 1 
ATOM   1792 N  N   . ASP A 1 226 ? 96.678  72.355 49.039 1.00 74.47  ? ? ? ? ? ?  254 ASP A N   1 
ATOM   1793 C  CA  . ASP A 1 226 ? 97.646  73.265 49.646 1.00 79.50  ? ? ? ? ? ?  254 ASP A CA  1 
ATOM   1794 C  C   . ASP A 1 226 ? 98.385  72.641 50.827 1.00 81.07  ? ? ? ? ? ?  254 ASP A C   1 
ATOM   1795 O  O   . ASP A 1 226 ? 99.480  73.101 51.170 1.00 82.45  ? ? ? ? ? ?  254 ASP A O   1 
ATOM   1796 C  CB  . ASP A 1 226 ? 96.966  74.573 50.056 1.00 84.49  ? ? ? ? ? ?  254 ASP A CB  1 
ATOM   1797 C  CG  . ASP A 1 226 ? 95.730  74.353 50.896 1.00 93.11  ? ? ? ? ? ?  254 ASP A CG  1 
ATOM   1798 O  OD1 . ASP A 1 226 ? 95.669  73.338 51.619 1.00 94.57  ? ? ? ? ? -1 254 ASP A OD1 1 
ATOM   1799 O  OD2 . ASP A 1 226 ? 94.813  75.201 50.827 1.00 95.93  ? ? ? ? ? -1 254 ASP A OD2 1 
ATOM   1800 N  N   . LYS A 1 227 ? 97.818  71.613 51.459 1.00 79.41  ? ? ? ? ? ?  255 LYS A N   1 
ATOM   1801 C  CA  . LYS A 1 227 ? 98.461  70.937 52.578 1.00 76.03  ? ? ? ? ? ?  255 LYS A CA  1 
ATOM   1802 C  C   . LYS A 1 227 ? 99.127  69.632 52.155 1.00 72.47  ? ? ? ? ? ?  255 LYS A C   1 
ATOM   1803 O  O   . LYS A 1 227 ? 99.474  68.813 53.013 1.00 71.74  ? ? ? ? ? ?  255 LYS A O   1 
ATOM   1804 C  CB  . LYS A 1 227 ? 97.450  70.670 53.694 1.00 76.23  ? ? ? ? ? ?  255 LYS A CB  1 
ATOM   1805 C  CG  . LYS A 1 227 ? 96.523  71.835 54.002 1.00 86.34  ? ? ? ? ? ?  255 LYS A CG  1 
ATOM   1806 C  CD  . LYS A 1 227 ? 95.879  71.676 55.370 1.00 91.03  ? ? ? ? ? ?  255 LYS A CD  1 
ATOM   1807 C  CE  . LYS A 1 227 ? 95.595  70.217 55.689 1.00 88.05  ? ? ? ? ? ?  255 LYS A CE  1 
ATOM   1808 N  NZ  . LYS A 1 227 ? 95.123  70.047 57.093 1.00 91.54  ? ? ? ? ? ?  255 LYS A NZ  1 
ATOM   1809 N  N   . GLY A 1 228 ? 99.315  69.429 50.852 1.00 71.97  ? ? ? ? ? ?  256 GLY A N   1 
ATOM   1810 C  CA  . GLY A 1 228 ? 99.973  68.245 50.338 1.00 66.67  ? ? ? ? ? ?  256 GLY A CA  1 
ATOM   1811 C  C   . GLY A 1 228 ? 99.131  66.990 50.316 1.00 66.79  ? ? ? ? ? ?  256 GLY A C   1 
ATOM   1812 O  O   . GLY A 1 228 ? 99.681  65.900 50.116 1.00 63.49  ? ? ? ? ? ?  256 GLY A O   1 
ATOM   1813 N  N   . THR A 1 229 ? 97.824  67.100 50.507 1.00 64.90  ? ? ? ? ? ?  257 THR A N   1 
ATOM   1814 C  CA  . THR A 1 229 ? 96.973  65.919 50.512 1.00 63.65  ? ? ? ? ? ?  257 THR A CA  1 
ATOM   1815 C  C   . THR A 1 229 ? 96.575  65.561 49.084 1.00 63.21  ? ? ? ? ? ?  257 THR A C   1 
ATOM   1816 O  O   . THR A 1 229 ? 96.129  66.434 48.331 1.00 63.18  ? ? ? ? ? ?  257 THR A O   1 
ATOM   1817 C  CB  . THR A 1 229 ? 95.722  66.157 51.353 1.00 67.68  ? ? ? ? ? ?  257 THR A CB  1 
ATOM   1818 O  OG1 . THR A 1 229 ? 96.066  66.881 52.540 1.00 76.00  ? ? ? ? ? ?  257 THR A OG1 1 
ATOM   1819 C  CG2 . THR A 1 229 ? 95.091  64.831 51.747 1.00 65.19  ? ? ? ? ? ?  257 THR A CG2 1 
ATOM   1820 N  N   . PRO A 1 230 ? 96.720  64.305 48.678 1.00 63.08  ? ? ? ? ? ?  258 PRO A N   1 
ATOM   1821 C  CA  . PRO A 1 230 ? 96.208  63.873 47.378 1.00 61.55  ? ? ? ? ? ?  258 PRO A CA  1 
ATOM   1822 C  C   . PRO A 1 230 ? 94.747  63.455 47.501 1.00 61.00  ? ? ? ? ? ?  258 PRO A C   1 
ATOM   1823 O  O   . PRO A 1 230 ? 94.193  63.332 48.593 1.00 61.06  ? ? ? ? ? ?  258 PRO A O   1 
ATOM   1824 C  CB  . PRO A 1 230 ? 97.095  62.671 47.041 1.00 57.76  ? ? ? ? ? ?  258 PRO A CB  1 
ATOM   1825 C  CG  . PRO A 1 230 ? 97.389  62.073 48.378 1.00 60.46  ? ? ? ? ? ?  258 PRO A CG  1 
ATOM   1826 C  CD  . PRO A 1 230 ? 97.477  63.235 49.353 1.00 59.50  ? ? ? ? ? ?  258 PRO A CD  1 
ATOM   1827 N  N   . LEU A 1 231 ? 94.126  63.255 46.347 1.00 58.75  ? ? ? ? ? ?  259 LEU A N   1 
ATOM   1828 C  CA  . LEU A 1 231 ? 92.773  62.734 46.329 1.00 52.20  ? ? ? ? ? ?  259 LEU A CA  1 
ATOM   1829 C  C   . LEU A 1 231 ? 92.799  61.238 46.613 1.00 51.25  ? ? ? ? ? ?  259 LEU A C   1 
ATOM   1830 O  O   . LEU A 1 231 ? 93.743  60.530 46.248 1.00 54.43  ? ? ? ? ? ?  259 LEU A O   1 
ATOM   1831 C  CB  . LEU A 1 231 ? 92.118  63.004 44.974 1.00 50.51  ? ? ? ? ? ?  259 LEU A CB  1 
ATOM   1832 C  CG  . LEU A 1 231 ? 92.166  64.459 44.505 1.00 48.83  ? ? ? ? ? ?  259 LEU A CG  1 
ATOM   1833 C  CD1 . LEU A 1 231 ? 92.323  64.529 42.995 1.00 52.80  ? ? ? ? ? ?  259 LEU A CD1 1 
ATOM   1834 C  CD2 . LEU A 1 231 ? 90.923  65.210 44.953 1.00 50.86  ? ? ? ? ? ?  259 LEU A CD2 1 
ATOM   1835 N  N   . THR A 1 232 ? 91.755  60.758 47.280 1.00 52.08  ? ? ? ? ? ?  260 THR A N   1 
ATOM   1836 C  CA  . THR A 1 232 ? 91.676  59.334 47.557 1.00 52.11  ? ? ? ? ? ?  260 THR A CA  1 
ATOM   1837 C  C   . THR A 1 232 ? 91.163  58.596 46.326 1.00 55.22  ? ? ? ? ? ?  260 THR A C   1 
ATOM   1838 O  O   . THR A 1 232 ? 90.644  59.200 45.381 1.00 50.47  ? ? ? ? ? ?  260 THR A O   1 
ATOM   1839 C  CB  . THR A 1 232 ? 90.762  59.057 48.751 1.00 54.18  ? ? ? ? ? ?  260 THR A CB  1 
ATOM   1840 O  OG1 . THR A 1 232 ? 89.406  59.350 48.395 1.00 54.07  ? ? ? ? ? ?  260 THR A OG1 1 
ATOM   1841 C  CG2 . THR A 1 232 ? 91.163  59.921 49.936 1.00 53.21  ? ? ? ? ? ?  260 THR A CG2 1 
ATOM   1842 N  N   . ASN A 1 233 ? 91.338  57.272 46.331 1.00 49.43  ? ? ? ? ? ?  261 ASN A N   1 
ATOM   1843 C  CA  . ASN A 1 233 ? 90.853  56.470 45.213 1.00 53.04  ? ? ? ? ? ?  261 ASN A CA  1 
ATOM   1844 C  C   . ASN A 1 233 ? 89.348  56.626 45.037 1.00 54.58  ? ? ? ? ? ?  261 ASN A C   1 
ATOM   1845 O  O   . ASN A 1 233 ? 88.855  56.716 43.906 1.00 52.35  ? ? ? ? ? ?  261 ASN A O   1 
ATOM   1846 C  CB  . ASN A 1 233 ? 91.220  55.000 45.413 1.00 50.80  ? ? ? ? ? ?  261 ASN A CB  1 
ATOM   1847 C  CG  . ASN A 1 233 ? 92.704  54.747 45.255 1.00 56.74  ? ? ? ? ? ?  261 ASN A CG  1 
ATOM   1848 O  OD1 . ASN A 1 233 ? 93.438  55.595 44.751 1.00 57.33  ? ? ? ? ? ?  261 ASN A OD1 1 
ATOM   1849 N  ND2 . ASN A 1 233 ? 93.153  53.571 45.678 1.00 57.62  ? ? ? ? ? ?  261 ASN A ND2 1 
ATOM   1850 N  N   . ASP A 1 234 ? 88.601  56.685 46.143 1.00 49.85  ? ? ? ? ? ?  262 ASP A N   1 
ATOM   1851 C  CA  . ASP A 1 234 ? 87.153  56.845 46.049 1.00 53.16  ? ? ? ? ? ?  262 ASP A CA  1 
ATOM   1852 C  C   . ASP A 1 234 ? 86.789  58.191 45.441 1.00 54.28  ? ? ? ? ? ?  262 ASP A C   1 
ATOM   1853 O  O   . ASP A 1 234 ? 85.824  58.295 44.674 1.00 49.23  ? ? ? ? ? ?  262 ASP A O   1 
ATOM   1854 C  CB  . ASP A 1 234 ? 86.512  56.690 47.427 1.00 50.98  ? ? ? ? ? ?  262 ASP A CB  1 
ATOM   1855 C  CG  . ASP A 1 234 ? 86.419  55.245 47.871 1.00 63.45  ? ? ? ? ? ?  262 ASP A CG  1 
ATOM   1856 O  OD1 . ASP A 1 234 ? 86.387  54.354 46.995 1.00 67.07  ? ? ? ? ? ?  262 ASP A OD1 1 
ATOM   1857 O  OD2 . ASP A 1 234 ? 86.370  54.999 49.094 1.00 70.05  ? ? ? ? ? -1 262 ASP A OD2 1 
ATOM   1858 N  N   . GLU A 1 235 ? 87.548  59.235 45.774 1.00 52.52  ? ? ? ? ? ?  263 GLU A N   1 
ATOM   1859 C  CA  . GLU A 1 235 ? 87.304  60.545 45.186 1.00 50.34  ? ? ? ? ? ?  263 GLU A CA  1 
ATOM   1860 C  C   . GLU A 1 235 ? 87.606  60.549 43.693 1.00 48.31  ? ? ? ? ? ?  263 GLU A C   1 
ATOM   1861 O  O   . GLU A 1 235 ? 86.892  61.186 42.910 1.00 51.69  ? ? ? ? ? ?  263 GLU A O   1 
ATOM   1862 C  CB  . GLU A 1 235 ? 88.128  61.603 45.917 1.00 48.75  ? ? ? ? ? ?  263 GLU A CB  1 
ATOM   1863 C  CG  . GLU A 1 235 ? 87.657  61.849 47.341 1.00 53.29  ? ? ? ? ? ?  263 GLU A CG  1 
ATOM   1864 C  CD  . GLU A 1 235 ? 88.622  62.703 48.136 1.00 57.07  ? ? ? ? ? ?  263 GLU A CD  1 
ATOM   1865 O  OE1 . GLU A 1 235 ? 89.826  62.703 47.803 1.00 54.05  ? ? ? ? ? ?  263 GLU A OE1 1 
ATOM   1866 O  OE2 . GLU A 1 235 ? 88.176  63.372 49.094 1.00 62.44  ? ? ? ? ? -1 263 GLU A OE2 1 
ATOM   1867 N  N   . ILE A 1 236 ? 88.668  59.854 43.280 1.00 44.61  ? ? ? ? ? ?  264 ILE A N   1 
ATOM   1868 C  CA  . ILE A 1 236 ? 88.989  59.780 41.858 1.00 50.60  ? ? ? ? ? ?  264 ILE A CA  1 
ATOM   1869 C  C   . ILE A 1 236 ? 87.943  58.957 41.116 1.00 51.54  ? ? ? ? ? ?  264 ILE A C   1 
ATOM   1870 O  O   . ILE A 1 236 ? 87.496  59.337 40.026 1.00 49.08  ? ? ? ? ? ?  264 ILE A O   1 
ATOM   1871 C  CB  . ILE A 1 236 ? 90.408  59.216 41.662 1.00 51.22  ? ? ? ? ? ?  264 ILE A CB  1 
ATOM   1872 C  CG1 . ILE A 1 236 ? 91.450  60.209 42.185 1.00 50.28  ? ? ? ? ? ?  264 ILE A CG1 1 
ATOM   1873 C  CG2 . ILE A 1 236 ? 90.661  58.886 40.199 1.00 50.96  ? ? ? ? ? ?  264 ILE A CG2 1 
ATOM   1874 C  CD1 . ILE A 1 236 ? 92.871  59.731 42.037 1.00 49.19  ? ? ? ? ? ?  264 ILE A CD1 1 
ATOM   1875 N  N   . LEU A 1 237 ? 87.533  57.821 41.691 1.00 49.76  ? ? ? ? ? ?  265 LEU A N   1 
ATOM   1876 C  CA  . LEU A 1 237 ? 86.502  57.000 41.061 1.00 49.09  ? ? ? ? ? ?  265 LEU A CA  1 
ATOM   1877 C  C   . LEU A 1 237 ? 85.205  57.782 40.881 1.00 47.77  ? ? ? ? ? ?  265 LEU A C   1 
ATOM   1878 O  O   . LEU A 1 237 ? 84.631  57.814 39.787 1.00 42.74  ? ? ? ? ? ?  265 LEU A O   1 
ATOM   1879 C  CB  . LEU A 1 237 ? 86.243  55.739 41.891 1.00 51.15  ? ? ? ? ? ?  265 LEU A CB  1 
ATOM   1880 C  CG  . LEU A 1 237 ? 87.257  54.593 41.874 1.00 51.95  ? ? ? ? ? ?  265 LEU A CG  1 
ATOM   1881 C  CD1 . LEU A 1 237 ? 86.615  53.319 42.404 1.00 56.48  ? ? ? ? ? ?  265 LEU A CD1 1 
ATOM   1882 C  CD2 . LEU A 1 237 ? 87.810  54.374 40.483 1.00 49.05  ? ? ? ? ? ?  265 LEU A CD2 1 
ATOM   1883 N  N   . ASP A 1 238 ? 84.718  58.407 41.957 1.00 44.33  ? ? ? ? ? ?  266 ASP A N   1 
ATOM   1884 C  CA  . ASP A 1 238 ? 83.442  59.112 41.892 1.00 48.22  ? ? ? ? ? ?  266 ASP A CA  1 
ATOM   1885 C  C   . ASP A 1 238 ? 83.504  60.313 40.959 1.00 48.50  ? ? ? ? ? ?  266 ASP A C   1 
ATOM   1886 O  O   . ASP A 1 238 ? 82.517  60.631 40.283 1.00 43.28  ? ? ? ? ? ?  266 ASP A O   1 
ATOM   1887 C  CB  . ASP A 1 238 ? 83.007  59.539 43.292 1.00 51.51  ? ? ? ? ? ?  266 ASP A CB  1 
ATOM   1888 C  CG  . ASP A 1 238 ? 82.530  58.370 44.132 1.00 55.69  ? ? ? ? ? ?  266 ASP A CG  1 
ATOM   1889 O  OD1 . ASP A 1 238 ? 82.608  57.221 43.647 1.00 52.64  ? ? ? ? ? ?  266 ASP A OD1 1 
ATOM   1890 O  OD2 . ASP A 1 238 ? 82.071  58.603 45.272 1.00 50.27  ? ? ? ? ? -1 266 ASP A OD2 1 
ATOM   1891 N  N   . ASN A 1 239 ? 84.646  61.006 40.916 1.00 43.23  ? ? ? ? ? ?  267 ASN A N   1 
ATOM   1892 C  CA  . ASN A 1 239 ? 84.772  62.130 39.993 1.00 47.21  ? ? ? ? ? ?  267 ASN A CA  1 
ATOM   1893 C  C   . ASN A 1 239 ? 84.718  61.659 38.545 1.00 45.47  ? ? ? ? ? ?  267 ASN A C   1 
ATOM   1894 O  O   . ASN A 1 239 ? 84.042  62.276 37.712 1.00 46.75  ? ? ? ? ? ?  267 ASN A O   1 
ATOM   1895 C  CB  . ASN A 1 239 ? 86.059  62.907 40.271 1.00 45.35  ? ? ? ? ? ?  267 ASN A CB  1 
ATOM   1896 C  CG  . ASN A 1 239 ? 85.850  64.031 41.269 1.00 49.30  ? ? ? ? ? ?  267 ASN A CG  1 
ATOM   1897 O  OD1 . ASN A 1 239 ? 85.229  65.047 40.950 1.00 49.48  ? ? ? ? ? ?  267 ASN A OD1 1 
ATOM   1898 N  ND2 . ASN A 1 239 ? 86.371  63.860 42.478 1.00 46.50  ? ? ? ? ? ?  267 ASN A ND2 1 
ATOM   1899 N  N   . PHE A 1 240 ? 85.408  60.561 38.229 1.00 41.57  ? ? ? ? ? ?  268 PHE A N   1 
ATOM   1900 C  CA  . PHE A 1 240 ? 85.349  60.019 36.874 1.00 45.20  ? ? ? ? ? ?  268 PHE A CA  1 
ATOM   1901 C  C   . PHE A 1 240 ? 83.939  59.567 36.519 1.00 47.92  ? ? ? ? ? ?  268 PHE A C   1 
ATOM   1902 O  O   . PHE A 1 240 ? 83.453  59.837 35.414 1.00 45.63  ? ? ? ? ? ?  268 PHE A O   1 
ATOM   1903 C  CB  . PHE A 1 240 ? 86.346  58.873 36.720 1.00 47.09  ? ? ? ? ? ?  268 PHE A CB  1 
ATOM   1904 C  CG  . PHE A 1 240 ? 87.708  59.327 36.289 1.00 46.34  ? ? ? ? ? ?  268 PHE A CG  1 
ATOM   1905 C  CD1 . PHE A 1 240 ? 87.856  60.129 35.167 1.00 49.67  ? ? ? ? ? ?  268 PHE A CD1 1 
ATOM   1906 C  CD2 . PHE A 1 240 ? 88.833  58.979 37.013 1.00 47.74  ? ? ? ? ? ?  268 PHE A CD2 1 
ATOM   1907 C  CE1 . PHE A 1 240 ? 89.103  60.561 34.763 1.00 49.56  ? ? ? ? ? ?  268 PHE A CE1 1 
ATOM   1908 C  CE2 . PHE A 1 240 ? 90.086  59.411 36.614 1.00 50.43  ? ? ? ? ? ?  268 PHE A CE2 1 
ATOM   1909 C  CZ  . PHE A 1 240 ? 90.221  60.203 35.489 1.00 47.03  ? ? ? ? ? ?  268 PHE A CZ  1 
ATOM   1910 N  N   . SER A 1 241 ? 83.275  58.863 37.438 1.00 40.35  ? ? ? ? ? ?  269 SER A N   1 
ATOM   1911 C  CA  . SER A 1 241 ? 81.883  58.486 37.215 1.00 48.84  ? ? ? ? ? ?  269 SER A CA  1 
ATOM   1912 C  C   . SER A 1 241 ? 81.019  59.717 36.962 1.00 48.56  ? ? ? ? ? ?  269 SER A C   1 
ATOM   1913 O  O   . SER A 1 241 ? 80.232  59.757 36.008 1.00 42.89  ? ? ? ? ? ?  269 SER A O   1 
ATOM   1914 C  CB  . SER A 1 241 ? 81.357  57.690 38.411 1.00 48.61  ? ? ? ? ? ?  269 SER A CB  1 
ATOM   1915 O  OG  . SER A 1 241 ? 80.004  57.329 38.213 1.00 59.32  ? ? ? ? ? ?  269 SER A OG  1 
ATOM   1916 N  N   . SER A 1 242 ? 81.150  60.732 37.817 1.00 43.49  ? ? ? ? ? ?  270 SER A N   1 
ATOM   1917 C  CA  . SER A 1 242 ? 80.374  61.955 37.637 1.00 50.34  ? ? ? ? ? ?  270 SER A CA  1 
ATOM   1918 C  C   . SER A 1 242 ? 80.729  62.656 36.328 1.00 49.95  ? ? ? ? ? ?  270 SER A C   1 
ATOM   1919 O  O   . SER A 1 242 ? 79.844  63.160 35.624 1.00 51.66  ? ? ? ? ? ?  270 SER A O   1 
ATOM   1920 C  CB  . SER A 1 242 ? 80.608  62.890 38.823 1.00 50.57  ? ? ? ? ? ?  270 SER A CB  1 
ATOM   1921 O  OG  . SER A 1 242 ? 80.034  64.163 38.590 1.00 62.34  ? ? ? ? ? ?  270 SER A OG  1 
ATOM   1922 N  N   . LEU A 1 243 ? 82.019  62.709 35.990 1.00 44.74  ? ? ? ? ? ?  271 LEU A N   1 
ATOM   1923 C  CA  . LEU A 1 243 ? 82.435  63.382 34.762 1.00 44.29  ? ? ? ? ? ?  271 LEU A CA  1 
ATOM   1924 C  C   . LEU A 1 243 ? 81.959  62.644 33.516 1.00 47.71  ? ? ? ? ? ?  271 LEU A C   1 
ATOM   1925 O  O   . LEU A 1 243 ? 81.700  63.275 32.486 1.00 45.63  ? ? ? ? ? ?  271 LEU A O   1 
ATOM   1926 C  CB  . LEU A 1 243 ? 83.954  63.548 34.747 1.00 44.88  ? ? ? ? ? ?  271 LEU A CB  1 
ATOM   1927 C  CG  . LEU A 1 243 ? 84.486  64.619 35.708 1.00 45.80  ? ? ? ? ? ?  271 LEU A CG  1 
ATOM   1928 C  CD1 . LEU A 1 243 ? 85.973  64.433 35.956 1.00 45.18  ? ? ? ? ? ?  271 LEU A CD1 1 
ATOM   1929 C  CD2 . LEU A 1 243 ? 84.200  66.014 35.174 1.00 46.33  ? ? ? ? ? ?  271 LEU A CD2 1 
ATOM   1930 N  N   . LEU A 1 244 ? 81.844  61.316 33.583 1.00 48.52  ? ? ? ? ? ?  272 LEU A N   1 
ATOM   1931 C  CA  . LEU A 1 244 ? 81.285  60.568 32.459 1.00 51.20  ? ? ? ? ? ?  272 LEU A CA  1 
ATOM   1932 C  C   . LEU A 1 244 ? 79.794  60.855 32.296 1.00 43.79  ? ? ? ? ? ?  272 LEU A C   1 
ATOM   1933 O  O   . LEU A 1 244 ? 79.316  61.055 31.173 1.00 51.14  ? ? ? ? ? ?  272 LEU A O   1 
ATOM   1934 C  CB  . LEU A 1 244 ? 81.548  59.071 32.632 1.00 42.01  ? ? ? ? ? ?  272 LEU A CB  1 
ATOM   1935 C  CG  . LEU A 1 244 ? 82.991  58.629 32.369 1.00 44.71  ? ? ? ? ? ?  272 LEU A CG  1 
ATOM   1936 C  CD1 . LEU A 1 244 ? 83.213  57.188 32.809 1.00 46.72  ? ? ? ? ? ?  272 LEU A CD1 1 
ATOM   1937 C  CD2 . LEU A 1 244 ? 83.363  58.804 30.898 1.00 48.20  ? ? ? ? ? ?  272 LEU A CD2 1 
ATOM   1938 N  N   . HIS A 1 245 ? 79.043  60.867 33.402 1.00 48.61  ? ? ? ? ? ?  273 HIS A N   1 
ATOM   1939 C  CA  . HIS A 1 245 ? 77.642  61.284 33.354 1.00 52.68  ? ? ? ? ? ?  273 HIS A CA  1 
ATOM   1940 C  C   . HIS A 1 245 ? 77.506  62.669 32.733 1.00 54.43  ? ? ? ? ? ?  273 HIS A C   1 
ATOM   1941 O  O   . HIS A 1 245 ? 76.666  62.898 31.855 1.00 55.79  ? ? ? ? ? ?  273 HIS A O   1 
ATOM   1942 C  CB  . HIS A 1 245 ? 77.054  61.314 34.768 1.00 53.11  ? ? ? ? ? ?  273 HIS A CB  1 
ATOM   1943 C  CG  . HIS A 1 245 ? 76.604  59.985 35.283 1.00 59.86  ? ? ? ? ? ?  273 HIS A CG  1 
ATOM   1944 N  ND1 . HIS A 1 245 ? 77.469  59.064 35.834 1.00 62.99  ? ? ? ? ? ?  273 HIS A ND1 1 
ATOM   1945 C  CD2 . HIS A 1 245 ? 75.368  59.438 35.364 1.00 58.10  ? ? ? ? ? ?  273 HIS A CD2 1 
ATOM   1946 C  CE1 . HIS A 1 245 ? 76.787  57.998 36.216 1.00 61.50  ? ? ? ? ? ?  273 HIS A CE1 1 
ATOM   1947 N  NE2 . HIS A 1 245 ? 75.510  58.200 35.941 1.00 63.82  ? ? ? ? ? ?  273 HIS A NE2 1 
ATOM   1948 N  N   . ALA A 1 246 ? 78.337  63.608 33.187 1.00 47.42  ? ? ? ? ? ?  274 ALA A N   1 
ATOM   1949 C  CA  . ALA A 1 246 ? 78.203  65.007 32.797 1.00 48.81  ? ? ? ? ? ?  274 ALA A CA  1 
ATOM   1950 C  C   . ALA A 1 246 ? 78.557  65.237 31.335 1.00 46.11  ? ? ? ? ? ?  274 ALA A C   1 
ATOM   1951 O  O   . ALA A 1 246 ? 78.007  66.146 30.706 1.00 53.71  ? ? ? ? ? ?  274 ALA A O   1 
ATOM   1952 C  CB  . ALA A 1 246 ? 79.070  65.884 33.700 1.00 48.19  ? ? ? ? ? ?  274 ALA A CB  1 
ATOM   1953 N  N   . SER A 1 247 ? 79.469  64.443 30.778 1.00 47.75  ? ? ? ? ? ?  275 SER A N   1 
ATOM   1954 C  CA  . SER A 1 247 ? 80.062  64.756 29.485 1.00 51.75  ? ? ? ? ? ?  275 SER A CA  1 
ATOM   1955 C  C   . SER A 1 247 ? 79.405  64.047 28.309 1.00 52.19  ? ? ? ? ? ?  275 SER A C   1 
ATOM   1956 O  O   . SER A 1 247 ? 79.350  64.619 27.214 1.00 51.26  ? ? ? ? ? ?  275 SER A O   1 
ATOM   1957 C  CB  . SER A 1 247 ? 81.554  64.401 29.493 1.00 50.14  ? ? ? ? ? ?  275 SER A CB  1 
ATOM   1958 O  OG  . SER A 1 247 ? 81.750  63.008 29.669 1.00 51.88  ? ? ? ? ? ?  275 SER A OG  1 
ATOM   1959 N  N   . TYR A 1 248 ? 78.911  62.824 28.494 1.00 48.26  ? ? ? ? ? ?  276 TYR A N   1 
ATOM   1960 C  CA  . TYR A 1 248 ? 78.508  62.011 27.350 1.00 48.82  ? ? ? ? ? ?  276 TYR A CA  1 
ATOM   1961 C  C   . TYR A 1 248 ? 77.179  62.469 26.750 1.00 49.67  ? ? ? ? ? ?  276 TYR A C   1 
ATOM   1962 O  O   . TYR A 1 248 ? 77.117  62.856 25.577 1.00 47.47  ? ? ? ? ? ?  276 TYR A O   1 
ATOM   1963 C  CB  . TYR A 1 248 ? 78.435  60.543 27.775 1.00 45.96  ? ? ? ? ? ?  276 TYR A CB  1 
ATOM   1964 C  CG  . TYR A 1 248 ? 77.869  59.616 26.731 1.00 46.04  ? ? ? ? ? ?  276 TYR A CG  1 
ATOM   1965 C  CD1 . TYR A 1 248 ? 78.541  59.391 25.536 1.00 42.33  ? ? ? ? ? ?  276 TYR A CD1 1 
ATOM   1966 C  CD2 . TYR A 1 248 ? 76.666  58.950 26.948 1.00 45.91  ? ? ? ? ? ?  276 TYR A CD2 1 
ATOM   1967 C  CE1 . TYR A 1 248 ? 78.027  58.533 24.578 1.00 42.90  ? ? ? ? ? ?  276 TYR A CE1 1 
ATOM   1968 C  CE2 . TYR A 1 248 ? 76.140  58.093 25.997 1.00 47.93  ? ? ? ? ? ?  276 TYR A CE2 1 
ATOM   1969 C  CZ  . TYR A 1 248 ? 76.826  57.887 24.816 1.00 46.17  ? ? ? ? ? ?  276 TYR A CZ  1 
ATOM   1970 O  OH  . TYR A 1 248 ? 76.307  57.031 23.870 1.00 46.04  ? ? ? ? ? ?  276 TYR A OH  1 
ATOM   1971 N  N   . ASP A 1 249 ? 76.106  62.445 27.545 1.00 45.65  ? ? ? ? ? ?  277 ASP A N   1 
ATOM   1972 C  CA  . ASP A 1 249 ? 74.790  62.763 27.000 1.00 49.00  ? ? ? ? ? ?  277 ASP A CA  1 
ATOM   1973 C  C   . ASP A 1 249 ? 74.659  64.237 26.636 1.00 48.62  ? ? ? ? ? ?  277 ASP A C   1 
ATOM   1974 O  O   . ASP A 1 249 ? 73.961  64.574 25.673 1.00 55.40  ? ? ? ? ? ?  277 ASP A O   1 
ATOM   1975 C  CB  . ASP A 1 249 ? 73.696  62.354 27.986 1.00 56.69  ? ? ? ? ? ?  277 ASP A CB  1 
ATOM   1976 C  CG  . ASP A 1 249 ? 73.197  60.939 27.749 1.00 61.56  ? ? ? ? ? ?  277 ASP A CG  1 
ATOM   1977 O  OD1 . ASP A 1 249 ? 73.292  60.464 26.596 1.00 59.98  ? ? ? ? ? ?  277 ASP A OD1 1 
ATOM   1978 O  OD2 . ASP A 1 249 ? 72.710  60.306 28.710 1.00 69.51  ? ? ? ? ? -1 277 ASP A OD2 1 
ATOM   1979 N  N   . THR A 1 250 ? 75.314  65.124 27.385 1.00 41.70  ? ? ? ? ? ?  278 THR A N   1 
ATOM   1980 C  CA  . THR A 1 250 ? 75.160  66.557 27.151 1.00 47.01  ? ? ? ? ? ?  278 THR A CA  1 
ATOM   1981 C  C   . THR A 1 250 ? 75.755  66.974 25.809 1.00 41.49  ? ? ? ? ? ?  278 THR A C   1 
ATOM   1982 O  O   . THR A 1 250 ? 75.061  67.546 24.962 1.00 43.38  ? ? ? ? ? ?  278 THR A O   1 
ATOM   1983 C  CB  . THR A 1 250 ? 75.805  67.341 28.293 1.00 43.91  ? ? ? ? ? ?  278 THR A CB  1 
ATOM   1984 O  OG1 . THR A 1 250 ? 77.157  66.898 28.464 1.00 42.87  ? ? ? ? ? ?  278 THR A OG1 1 
ATOM   1985 C  CG2 . THR A 1 250 ? 75.032  67.125 29.587 1.00 47.90  ? ? ? ? ? ?  278 THR A CG2 1 
ATOM   1986 N  N   . THR A 1 251 ? 77.047  66.695 25.601 1.00 38.90  ? ? ? ? ? ?  279 THR A N   1 
ATOM   1987 C  CA  . THR A 1 251 ? 77.713  67.105 24.365 1.00 40.58  ? ? ? ? ? ?  279 THR A CA  1 
ATOM   1988 C  C   . THR A 1 251 ? 77.076  66.471 23.137 1.00 38.48  ? ? ? ? ? ?  279 THR A C   1 
ATOM   1989 O  O   . THR A 1 251 ? 77.075  67.074 22.056 1.00 37.86  ? ? ? ? ? ?  279 THR A O   1 
ATOM   1990 C  CB  . THR A 1 251 ? 79.197  66.756 24.429 1.00 41.85  ? ? ? ? ? ?  279 THR A CB  1 
ATOM   1991 O  OG1 . THR A 1 251 ? 79.746  67.301 25.630 1.00 42.22  ? ? ? ? ? ?  279 THR A OG1 1 
ATOM   1992 C  CG2 . THR A 1 251 ? 79.943  67.342 23.237 1.00 43.85  ? ? ? ? ? ?  279 THR A CG2 1 
ATOM   1993 N  N   . THR A 1 252 ? 76.527  65.261 23.281 1.00 37.54  ? ? ? ? ? ?  280 THR A N   1 
ATOM   1994 C  CA  . THR A 1 252 ? 75.879  64.596 22.156 1.00 41.15  ? ? ? ? ? ?  280 THR A CA  1 
ATOM   1995 C  C   . THR A 1 252 ? 74.728  65.424 21.591 1.00 39.13  ? ? ? ? ? ?  280 THR A C   1 
ATOM   1996 O  O   . THR A 1 252 ? 74.499  65.415 20.375 1.00 40.01  ? ? ? ? ? ?  280 THR A O   1 
ATOM   1997 C  CB  . THR A 1 252 ? 75.384  63.218 22.602 1.00 36.76  ? ? ? ? ? ?  280 THR A CB  1 
ATOM   1998 O  OG1 . THR A 1 252 ? 76.510  62.362 22.819 1.00 46.97  ? ? ? ? ? ?  280 THR A OG1 1 
ATOM   1999 C  CG2 . THR A 1 252 ? 74.471  62.598 21.558 1.00 41.95  ? ? ? ? ? ?  280 THR A CG2 1 
ATOM   2000 N  N   . SER A 1 253 ? 74.021  66.177 22.446 1.00 37.76  ? ? ? ? ? ?  281 SER A N   1 
ATOM   2001 C  CA  . SER A 1 253 ? 72.853  66.928 21.982 1.00 42.72  ? ? ? ? ? ?  281 SER A CA  1 
ATOM   2002 C  C   . SER A 1 253 ? 73.211  67.987 20.945 1.00 43.90  ? ? ? ? ? ?  281 SER A C   1 
ATOM   2003 O  O   . SER A 1 253 ? 72.717  67.896 19.806 1.00 40.20  ? ? ? ? ? ?  281 SER A O   1 
ATOM   2004 C  CB  . SER A 1 253 ? 72.106  67.510 23.190 1.00 41.47  ? ? ? ? ? ?  281 SER A CB  1 
ATOM   2005 O  OG  . SER A 1 253 ? 70.953  68.225 22.785 1.00 44.48  ? ? ? ? ? ?  281 SER A OG  1 
ATOM   2006 N  N   . PRO A 1 254 ? 74.026  69.008 21.246 1.00 39.50  ? ? ? ? ? ?  282 PRO A N   1 
ATOM   2007 C  CA  . PRO A 1 254 ? 74.323  70.011 20.205 1.00 38.07  ? ? ? ? ? ?  282 PRO A CA  1 
ATOM   2008 C  C   . PRO A 1 254 ? 75.051  69.445 18.994 1.00 42.65  ? ? ? ? ? ?  282 PRO A C   1 
ATOM   2009 O  O   . PRO A 1 254 ? 74.801  69.893 17.870 1.00 41.93  ? ? ? ? ? ?  282 PRO A O   1 
ATOM   2010 C  CB  . PRO A 1 254 ? 75.180  71.044 20.950 1.00 38.69  ? ? ? ? ? ?  282 PRO A CB  1 
ATOM   2011 C  CG  . PRO A 1 254 ? 75.813  70.283 22.039 1.00 36.11  ? ? ? ? ? ?  282 PRO A CG  1 
ATOM   2012 C  CD  . PRO A 1 254 ? 74.777  69.299 22.483 1.00 37.50  ? ? ? ? ? ?  282 PRO A CD  1 
ATOM   2013 N  N   . MET A 1 255 ? 75.939  68.468 19.186 1.00 38.86  ? ? ? ? ? ?  283 MET A N   1 
ATOM   2014 C  CA  . MET A 1 255 ? 76.630  67.869 18.047 1.00 41.78  ? ? ? ? ? ?  283 MET A CA  1 
ATOM   2015 C  C   . MET A 1 255 ? 75.655  67.166 17.109 1.00 42.40  ? ? ? ? ? ?  283 MET A C   1 
ATOM   2016 O  O   . MET A 1 255 ? 75.799  67.240 15.882 1.00 44.46  ? ? ? ? ? ?  283 MET A O   1 
ATOM   2017 C  CB  . MET A 1 255 ? 77.727  66.921 18.535 1.00 42.12  ? ? ? ? ? ?  283 MET A CB  1 
ATOM   2018 C  CG  . MET A 1 255 ? 79.047  67.642 18.822 1.00 49.18  ? ? ? ? ? ?  283 MET A CG  1 
ATOM   2019 S  SD  . MET A 1 255 ? 80.382  66.596 19.434 1.00 59.81  ? ? ? ? ? ?  283 MET A SD  1 
ATOM   2020 C  CE  . MET A 1 255 ? 80.643  65.490 18.046 1.00 42.97  ? ? ? ? ? ?  283 MET A CE  1 
ATOM   2021 N  N   . ALA A 1 256 ? 74.664  66.464 17.663 1.00 39.14  ? ? ? ? ? ?  284 ALA A N   1 
ATOM   2022 C  CA  . ALA A 1 256 ? 73.684  65.780 16.823 1.00 39.52  ? ? ? ? ? ?  284 ALA A CA  1 
ATOM   2023 C  C   . ALA A 1 256 ? 72.684  66.744 16.193 1.00 39.25  ? ? ? ? ? ?  284 ALA A C   1 
ATOM   2024 O  O   . ALA A 1 256 ? 72.186  66.480 15.094 1.00 42.79  ? ? ? ? ? ?  284 ALA A O   1 
ATOM   2025 C  CB  . ALA A 1 256 ? 72.943  64.717 17.639 1.00 36.09  ? ? ? ? ? ?  284 ALA A CB  1 
ATOM   2026 N  N   . LEU A 1 257 ? 72.370  67.848 16.864 1.00 40.00  ? ? ? ? ? ?  285 LEU A N   1 
ATOM   2027 C  CA  . LEU A 1 257 ? 71.351  68.769 16.378 1.00 40.37  ? ? ? ? ? ?  285 LEU A CA  1 
ATOM   2028 C  C   . LEU A 1 257 ? 71.896  69.881 15.491 1.00 41.99  ? ? ? ? ? ?  285 LEU A C   1 
ATOM   2029 O  O   . LEU A 1 257 ? 71.130  70.447 14.703 1.00 45.22  ? ? ? ? ? ?  285 LEU A O   1 
ATOM   2030 C  CB  . LEU A 1 257 ? 70.621  69.418 17.561 1.00 39.91  ? ? ? ? ? ?  285 LEU A CB  1 
ATOM   2031 C  CG  . LEU A 1 257 ? 69.811  68.492 18.471 1.00 41.70  ? ? ? ? ? ?  285 LEU A CG  1 
ATOM   2032 C  CD1 . LEU A 1 257 ? 69.280  69.256 19.677 1.00 40.75  ? ? ? ? ? ?  285 LEU A CD1 1 
ATOM   2033 C  CD2 . LEU A 1 257 ? 68.679  67.875 17.683 1.00 39.99  ? ? ? ? ? ?  285 LEU A CD2 1 
ATOM   2034 N  N   . ILE A 1 258 ? 73.185  70.218 15.612 1.00 37.38  ? ? ? ? ? ?  286 ILE A N   1 
ATOM   2035 C  CA  . ILE A 1 258 ? 73.699  71.436 14.983 1.00 43.04  ? ? ? ? ? ?  286 ILE A CA  1 
ATOM   2036 C  C   . ILE A 1 258 ? 73.447  71.423 13.477 1.00 40.17  ? ? ? ? ? ?  286 ILE A C   1 
ATOM   2037 O  O   . ILE A 1 258 ? 72.987  72.414 12.899 1.00 43.15  ? ? ? ? ? ?  286 ILE A O   1 
ATOM   2038 C  CB  . ILE A 1 258 ? 75.188  71.646 15.326 1.00 38.62  ? ? ? ? ? ?  286 ILE A CB  1 
ATOM   2039 C  CG1 . ILE A 1 258 ? 75.654  73.016 14.835 1.00 45.10  ? ? ? ? ? ?  286 ILE A CG1 1 
ATOM   2040 C  CG2 . ILE A 1 258 ? 76.071  70.519 14.785 1.00 41.07  ? ? ? ? ? ?  286 ILE A CG2 1 
ATOM   2041 C  CD1 . ILE A 1 258 ? 76.906  73.516 15.539 1.00 41.50  ? ? ? ? ? ?  286 ILE A CD1 1 
ATOM   2042 N  N   . PHE A 1 259 ? 73.744  70.303 12.815 1.00 38.48  ? ? ? ? ? ?  287 PHE A N   1 
ATOM   2043 C  CA  . PHE A 1 259 ? 73.544  70.232 11.374 1.00 42.17  ? ? ? ? ? ?  287 PHE A CA  1 
ATOM   2044 C  C   . PHE A 1 259 ? 72.089  69.997 10.992 1.00 42.86  ? ? ? ? ? ?  287 PHE A C   1 
ATOM   2045 O  O   . PHE A 1 259 ? 71.737  70.177 9.819  1.00 43.33  ? ? ? ? ? ?  287 PHE A O   1 
ATOM   2046 C  CB  . PHE A 1 259 ? 74.451  69.155 10.774 1.00 38.75  ? ? ? ? ? ?  287 PHE A CB  1 
ATOM   2047 C  CG  . PHE A 1 259 ? 75.906  69.541 10.782 1.00 41.28  ? ? ? ? ? ?  287 PHE A CG  1 
ATOM   2048 C  CD1 . PHE A 1 259 ? 76.347  70.624 10.035 1.00 40.75  ? ? ? ? ? ?  287 PHE A CD1 1 
ATOM   2049 C  CD2 . PHE A 1 259 ? 76.825  68.848 11.554 1.00 41.02  ? ? ? ? ? ?  287 PHE A CD2 1 
ATOM   2050 C  CE1 . PHE A 1 259 ? 77.676  71.003 10.044 1.00 42.76  ? ? ? ? ? ?  287 PHE A CE1 1 
ATOM   2051 C  CE2 . PHE A 1 259 ? 78.160  69.220 11.569 1.00 42.23  ? ? ? ? ? ?  287 PHE A CE2 1 
ATOM   2052 C  CZ  . PHE A 1 259 ? 78.586  70.301 10.814 1.00 44.82  ? ? ? ? ? ?  287 PHE A CZ  1 
ATOM   2053 N  N   . LYS A 1 260 ? 71.243  69.590 11.942 1.00 44.90  ? ? ? ? ? ?  288 LYS A N   1 
ATOM   2054 C  CA  . LYS A 1 260 ? 69.806  69.558 11.679 1.00 42.96  ? ? ? ? ? ?  288 LYS A CA  1 
ATOM   2055 C  C   . LYS A 1 260 ? 69.245  70.970 11.591 1.00 45.03  ? ? ? ? ? ?  288 LYS A C   1 
ATOM   2056 O  O   . LYS A 1 260 ? 68.518  71.309 10.648 1.00 45.07  ? ? ? ? ? ?  288 LYS A O   1 
ATOM   2057 C  CB  . LYS A 1 260 ? 69.087  68.755 12.765 1.00 42.86  ? ? ? ? ? ?  288 LYS A CB  1 
ATOM   2058 C  CG  . LYS A 1 260 ? 67.628  68.452 12.450 1.00 46.65  ? ? ? ? ? ?  288 LYS A CG  1 
ATOM   2059 C  CD  . LYS A 1 260 ? 66.984  67.625 13.551 1.00 44.75  ? ? ? ? ? ?  288 LYS A CD  1 
ATOM   2060 C  CE  . LYS A 1 260 ? 65.747  66.906 13.042 1.00 56.24  ? ? ? ? ? ?  288 LYS A CE  1 
ATOM   2061 N  NZ  . LYS A 1 260 ? 64.772  67.839 12.416 1.00 56.59  ? ? ? ? ? ?  288 LYS A NZ  1 
ATOM   2062 N  N   . LEU A 1 261 ? 69.578  71.814 12.570 1.00 41.90  ? ? ? ? ? ?  289 LEU A N   1 
ATOM   2063 C  CA  . LEU A 1 261 ? 69.127  73.200 12.537 1.00 41.98  ? ? ? ? ? ?  289 LEU A CA  1 
ATOM   2064 C  C   . LEU A 1 261 ? 69.732  73.952 11.360 1.00 46.01  ? ? ? ? ? ?  289 LEU A C   1 
ATOM   2065 O  O   . LEU A 1 261 ? 69.058  74.775 10.729 1.00 44.25  ? ? ? ? ? ?  289 LEU A O   1 
ATOM   2066 C  CB  . LEU A 1 261 ? 69.472  73.889 13.858 1.00 44.02  ? ? ? ? ? ?  289 LEU A CB  1 
ATOM   2067 C  CG  . LEU A 1 261 ? 68.818  73.251 15.085 1.00 45.63  ? ? ? ? ? ?  289 LEU A CG  1 
ATOM   2068 C  CD1 . LEU A 1 261 ? 69.128  74.041 16.346 1.00 47.25  ? ? ? ? ? ?  289 LEU A CD1 1 
ATOM   2069 C  CD2 . LEU A 1 261 ? 67.316  73.129 14.876 1.00 52.28  ? ? ? ? ? ?  289 LEU A CD2 1 
ATOM   2070 N  N   . LEU A 1 262 ? 71.006  73.694 11.052 1.00 42.38  ? ? ? ? ? ?  290 LEU A N   1 
ATOM   2071 C  CA  . LEU A 1 262 ? 71.646  74.374 9.931  1.00 43.00  ? ? ? ? ? ?  290 LEU A CA  1 
ATOM   2072 C  C   . LEU A 1 262 ? 71.011  73.994 8.600  1.00 48.52  ? ? ? ? ? ?  290 LEU A C   1 
ATOM   2073 O  O   . LEU A 1 262 ? 70.975  74.815 7.676  1.00 47.64  ? ? ? ? ? ?  290 LEU A O   1 
ATOM   2074 C  CB  . LEU A 1 262 ? 73.143  74.069 9.920  1.00 40.59  ? ? ? ? ? ?  290 LEU A CB  1 
ATOM   2075 C  CG  . LEU A 1 262 ? 73.950  74.835 10.970 1.00 41.19  ? ? ? ? ? ?  290 LEU A CG  1 
ATOM   2076 C  CD1 . LEU A 1 262 ? 75.388  74.350 10.999 1.00 35.37  ? ? ? ? ? ?  290 LEU A CD1 1 
ATOM   2077 C  CD2 . LEU A 1 262 ? 73.884  76.331 10.692 1.00 38.35  ? ? ? ? ? ?  290 LEU A CD2 1 
ATOM   2078 N  N   . SER A 1 263 ? 70.504  72.764 8.479  1.00 45.51  ? ? ? ? ? ?  291 SER A N   1 
ATOM   2079 C  CA  . SER A 1 263 ? 69.846  72.367 7.237  1.00 49.02  ? ? ? ? ? ?  291 SER A CA  1 
ATOM   2080 C  C   . SER A 1 263 ? 68.504  73.065 7.065  1.00 52.93  ? ? ? ? ? ?  291 SER A C   1 
ATOM   2081 O  O   . SER A 1 263 ? 68.042  73.249 5.932  1.00 48.24  ? ? ? ? ? ?  291 SER A O   1 
ATOM   2082 C  CB  . SER A 1 263 ? 69.664  70.851 7.197  1.00 46.01  ? ? ? ? ? ?  291 SER A CB  1 
ATOM   2083 O  OG  . SER A 1 263 ? 68.785  70.417 8.223  1.00 53.60  ? ? ? ? ? ?  291 SER A OG  1 
ATOM   2084 N  N   . SER A 1 264 ? 67.876  73.471 8.169  1.00 43.77  ? ? ? ? ? ?  292 SER A N   1 
ATOM   2085 C  CA  . SER A 1 264 ? 66.629  74.221 8.109  1.00 48.52  ? ? ? ? ? ?  292 SER A CA  1 
ATOM   2086 C  C   . SER A 1 264 ? 66.863  75.712 7.926  1.00 50.28  ? ? ? ? ? ?  292 SER A C   1 
ATOM   2087 O  O   . SER A 1 264 ? 65.912  76.444 7.633  1.00 50.29  ? ? ? ? ? ?  292 SER A O   1 
ATOM   2088 C  CB  . SER A 1 264 ? 65.802  73.982 9.377  1.00 44.65  ? ? ? ? ? ?  292 SER A CB  1 
ATOM   2089 O  OG  . SER A 1 264 ? 65.444  72.618 9.503  1.00 57.79  ? ? ? ? ? ?  292 SER A OG  1 
ATOM   2090 N  N   . ASN A 1 265 ? 68.100  76.170 8.100  1.00 46.37  ? ? ? ? ? ?  293 ASN A N   1 
ATOM   2091 C  CA  . ASN A 1 265 ? 68.468  77.581 7.983  1.00 49.27  ? ? ? ? ? ?  293 ASN A CA  1 
ATOM   2092 C  C   . ASN A 1 265 ? 69.718  77.684 7.114  1.00 48.24  ? ? ? ? ? ?  293 ASN A C   1 
ATOM   2093 O  O   . ASN A 1 265 ? 70.812  77.997 7.603  1.00 47.57  ? ? ? ? ? ?  293 ASN A O   1 
ATOM   2094 C  CB  . ASN A 1 265 ? 68.683  78.198 9.365  1.00 48.91  ? ? ? ? ? ?  293 ASN A CB  1 
ATOM   2095 C  CG  . ASN A 1 265 ? 67.485  77.998 10.277 1.00 53.23  ? ? ? ? ? ?  293 ASN A CG  1 
ATOM   2096 O  OD1 . ASN A 1 265 ? 66.574  78.825 10.314 1.00 47.18  ? ? ? ? ? ?  293 ASN A OD1 1 
ATOM   2097 N  ND2 . ASN A 1 265 ? 67.472  76.886 11.007 1.00 48.66  ? ? ? ? ? ?  293 ASN A ND2 1 
ATOM   2098 N  N   . PRO A 1 266 ? 69.583  77.401 5.813  1.00 49.25  ? ? ? ? ? ?  294 PRO A N   1 
ATOM   2099 C  CA  . PRO A 1 266 ? 70.773  77.284 4.947  1.00 46.83  ? ? ? ? ? ?  294 PRO A CA  1 
ATOM   2100 C  C   . PRO A 1 266 ? 71.656  78.520 4.922  1.00 47.80  ? ? ? ? ? ?  294 PRO A C   1 
ATOM   2101 O  O   . PRO A 1 266 ? 72.869  78.394 4.707  1.00 43.96  ? ? ? ? ? ?  294 PRO A O   1 
ATOM   2102 C  CB  . PRO A 1 266 ? 70.168  77.004 3.560  1.00 47.15  ? ? ? ? ? ?  294 PRO A CB  1 
ATOM   2103 C  CG  . PRO A 1 266 ? 68.762  76.559 3.821  1.00 48.59  ? ? ? ? ? ?  294 PRO A CG  1 
ATOM   2104 C  CD  . PRO A 1 266 ? 68.331  77.286 5.049  1.00 53.36  ? ? ? ? ? ?  294 PRO A CD  1 
ATOM   2105 N  N   . GLU A 1 267 ? 71.088  79.712 5.121  1.00 48.19  ? ? ? ? ? ?  295 GLU A N   1 
ATOM   2106 C  CA  . GLU A 1 267 ? 71.898  80.925 5.120  1.00 47.71  ? ? ? ? ? ?  295 GLU A CA  1 
ATOM   2107 C  C   . GLU A 1 267 ? 72.918  80.898 6.252  1.00 48.98  ? ? ? ? ? ?  295 GLU A C   1 
ATOM   2108 O  O   . GLU A 1 267 ? 74.048  81.379 6.097  1.00 45.43  ? ? ? ? ? ?  295 GLU A O   1 
ATOM   2109 C  CB  . GLU A 1 267 ? 70.997  82.158 5.229  1.00 48.61  ? ? ? ? ? ?  295 GLU A CB  1 
ATOM   2110 C  CG  . GLU A 1 267 ? 71.715  83.490 5.063  1.00 55.58  ? ? ? ? ? ?  295 GLU A CG  1 
ATOM   2111 C  CD  . GLU A 1 267 ? 71.793  83.945 3.613  1.00 59.36  ? ? ? ? ? ?  295 GLU A CD  1 
ATOM   2112 O  OE1 . GLU A 1 267 ? 71.527  83.121 2.715  1.00 67.63  ? ? ? ? ? ?  295 GLU A OE1 1 
ATOM   2113 O  OE2 . GLU A 1 267 ? 72.127  85.122 3.371  1.00 62.20  ? ? ? ? ? -1 295 GLU A OE2 1 
ATOM   2114 N  N   . CYS A 1 268 ? 72.535  80.344 7.403  1.00 48.55  ? ? ? ? ? ?  296 CYS A N   1 
ATOM   2115 C  CA  . CYS A 1 268 ? 73.481  80.194 8.502  1.00 44.13  ? ? ? ? ? ?  296 CYS A CA  1 
ATOM   2116 C  C   . CYS A 1 268 ? 74.552  79.159 8.171  1.00 43.84  ? ? ? ? ? ?  296 CYS A C   1 
ATOM   2117 O  O   . CYS A 1 268 ? 75.725  79.336 8.523  1.00 41.92  ? ? ? ? ? ?  296 CYS A O   1 
ATOM   2118 C  CB  . CYS A 1 268 ? 72.740  79.805 9.781  1.00 45.26  ? ? ? ? ? ?  296 CYS A CB  1 
ATOM   2119 S  SG  . CYS A 1 268 ? 71.433  80.958 10.259 1.00 52.33  ? ? ? ? ? ?  296 CYS A SG  1 
ATOM   2120 N  N   . TYR A 1 269 ? 74.168  78.064 7.505  1.00 44.84  ? ? ? ? ? ?  297 TYR A N   1 
ATOM   2121 C  CA  . TYR A 1 269 ? 75.167  77.099 7.061  1.00 45.42  ? ? ? ? ? ?  297 TYR A CA  1 
ATOM   2122 C  C   . TYR A 1 269 ? 76.151  77.742 6.094  1.00 51.39  ? ? ? ? ? ?  297 TYR A C   1 
ATOM   2123 O  O   . TYR A 1 269 ? 77.354  77.464 6.144  1.00 47.84  ? ? ? ? ? ?  297 TYR A O   1 
ATOM   2124 C  CB  . TYR A 1 269 ? 74.505  75.883 6.414  1.00 42.19  ? ? ? ? ? ?  297 TYR A CB  1 
ATOM   2125 C  CG  . TYR A 1 269 ? 75.503  74.785 6.109  1.00 44.67  ? ? ? ? ? ?  297 TYR A CG  1 
ATOM   2126 C  CD1 . TYR A 1 269 ? 76.184  74.144 7.134  1.00 48.73  ? ? ? ? ? ?  297 TYR A CD1 1 
ATOM   2127 C  CD2 . TYR A 1 269 ? 75.777  74.406 4.803  1.00 51.26  ? ? ? ? ? ?  297 TYR A CD2 1 
ATOM   2128 C  CE1 . TYR A 1 269 ? 77.104  73.146 6.868  1.00 53.29  ? ? ? ? ? ?  297 TYR A CE1 1 
ATOM   2129 C  CE2 . TYR A 1 269 ? 76.698  73.406 4.527  1.00 52.81  ? ? ? ? ? ?  297 TYR A CE2 1 
ATOM   2130 C  CZ  . TYR A 1 269 ? 77.357  72.782 5.564  1.00 52.30  ? ? ? ? ? ?  297 TYR A CZ  1 
ATOM   2131 O  OH  . TYR A 1 269 ? 78.272  71.789 5.301  1.00 51.25  ? ? ? ? ? ?  297 TYR A OH  1 
ATOM   2132 N  N   . GLN A 1 270 ? 75.648  78.586 5.189  1.00 46.42  ? ? ? ? ? ?  298 GLN A N   1 
ATOM   2133 C  CA  . GLN A 1 270 ? 76.526  79.299 4.266  1.00 49.18  ? ? ? ? ? ?  298 GLN A CA  1 
ATOM   2134 C  C   . GLN A 1 270 ? 77.594  80.088 5.018  1.00 41.48  ? ? ? ? ? ?  298 GLN A C   1 
ATOM   2135 O  O   . GLN A 1 270 ? 78.774  80.055 4.650  1.00 45.68  ? ? ? ? ? ?  298 GLN A O   1 
ATOM   2136 C  CB  . GLN A 1 270 ? 75.694  80.223 3.375  1.00 47.78  ? ? ? ? ? ?  298 GLN A CB  1 
ATOM   2137 C  CG  . GLN A 1 270 ? 76.501  81.027 2.364  1.00 48.24  ? ? ? ? ? ?  298 GLN A CG  1 
ATOM   2138 C  CD  . GLN A 1 270 ? 75.633  81.975 1.554  1.00 53.95  ? ? ? ? ? ?  298 GLN A CD  1 
ATOM   2139 O  OE1 . GLN A 1 270 ? 75.792  83.194 1.623  1.00 50.02  ? ? ? ? ? ?  298 GLN A OE1 1 
ATOM   2140 N  NE2 . GLN A 1 270 ? 74.714  81.417 0.772  1.00 49.85  ? ? ? ? ? ?  298 GLN A NE2 1 
ATOM   2141 N  N   . LYS A 1 271 ? 77.201  80.803 6.078  1.00 43.31  ? ? ? ? ? ?  299 LYS A N   1 
ATOM   2142 C  CA  . LYS A 1 271 ? 78.179  81.578 6.838  1.00 43.12  ? ? ? ? ? ?  299 LYS A CA  1 
ATOM   2143 C  C   . LYS A 1 271 ? 79.136  80.684 7.622  1.00 44.50  ? ? ? ? ? ?  299 LYS A C   1 
ATOM   2144 O  O   . LYS A 1 271 ? 80.291  81.066 7.848  1.00 42.81  ? ? ? ? ? ?  299 LYS A O   1 
ATOM   2145 C  CB  . LYS A 1 271 ? 77.474  82.557 7.777  1.00 47.38  ? ? ? ? ? ?  299 LYS A CB  1 
ATOM   2146 C  CG  . LYS A 1 271 ? 78.379  83.677 8.291  1.00 68.06  ? ? ? ? ? ?  299 LYS A CG  1 
ATOM   2147 C  CD  . LYS A 1 271 ? 77.565  84.793 8.939  1.00 71.86  ? ? ? ? ? ?  299 LYS A CD  1 
ATOM   2148 C  CE  . LYS A 1 271 ? 78.427  85.703 9.811  1.00 71.91  ? ? ? ? ? ?  299 LYS A CE  1 
ATOM   2149 N  NZ  . LYS A 1 271 ? 79.819  85.860 9.298  1.00 73.00  ? ? ? ? ? ?  299 LYS A NZ  1 
ATOM   2150 N  N   . VAL A 1 272 ? 78.693  79.499 8.040  1.00 43.53  ? ? ? ? ? ?  300 VAL A N   1 
ATOM   2151 C  CA  . VAL A 1 272 ? 79.613  78.582 8.709  1.00 44.36  ? ? ? ? ? ?  300 VAL A CA  1 
ATOM   2152 C  C   . VAL A 1 272 ? 80.675  78.100 7.729  1.00 45.08  ? ? ? ? ? ?  300 VAL A C   1 
ATOM   2153 O  O   . VAL A 1 272 ? 81.872  78.087 8.040  1.00 47.57  ? ? ? ? ? ?  300 VAL A O   1 
ATOM   2154 C  CB  . VAL A 1 272 ? 78.848  77.400 9.334  1.00 41.90  ? ? ? ? ? ?  300 VAL A CB  1 
ATOM   2155 C  CG1 . VAL A 1 272 ? 79.813  76.284 9.717  1.00 38.63  ? ? ? ? ? ?  300 VAL A CG1 1 
ATOM   2156 C  CG2 . VAL A 1 272 ? 78.063  77.860 10.551 1.00 40.28  ? ? ? ? ? ?  300 VAL A CG2 1 
ATOM   2157 N  N   . VAL A 1 273 ? 80.246  77.688 6.534  1.00 44.19  ? ? ? ? ? ?  301 VAL A N   1 
ATOM   2158 C  CA  . VAL A 1 273 ? 81.179  77.220 5.514  1.00 45.07  ? ? ? ? ? ?  301 VAL A CA  1 
ATOM   2159 C  C   . VAL A 1 273 ? 82.203  78.301 5.188  1.00 43.93  ? ? ? ? ? ?  301 VAL A C   1 
ATOM   2160 O  O   . VAL A 1 273 ? 83.410  78.041 5.128  1.00 45.16  ? ? ? ? ? ?  301 VAL A O   1 
ATOM   2161 C  CB  . VAL A 1 273 ? 80.417  76.770 4.255  1.00 48.61  ? ? ? ? ? ?  301 VAL A CB  1 
ATOM   2162 C  CG1 . VAL A 1 273 ? 81.389  76.486 3.123  1.00 49.67  ? ? ? ? ? ?  301 VAL A CG1 1 
ATOM   2163 C  CG2 . VAL A 1 273 ? 79.571  75.540 4.561  1.00 45.37  ? ? ? ? ? ?  301 VAL A CG2 1 
ATOM   2164 N  N   . GLN A 1 274 ? 81.736  79.532 4.969  1.00 47.30  ? ? ? ? ? ?  302 GLN A N   1 
ATOM   2165 C  CA  . GLN A 1 274 ? 82.655  80.604 4.603  1.00 50.67  ? ? ? ? ? ?  302 GLN A CA  1 
ATOM   2166 C  C   . GLN A 1 274 ? 83.686  80.852 5.699  1.00 50.32  ? ? ? ? ? ?  302 GLN A C   1 
ATOM   2167 O  O   . GLN A 1 274 ? 84.866  81.081 5.411  1.00 48.26  ? ? ? ? ? ?  302 GLN A O   1 
ATOM   2168 C  CB  . GLN A 1 274 ? 81.886  81.885 4.288  1.00 51.39  ? ? ? ? ? ?  302 GLN A CB  1 
ATOM   2169 C  CG  . GLN A 1 274 ? 82.719  82.875 3.499  1.00 73.09  ? ? ? ? ? ?  302 GLN A CG  1 
ATOM   2170 C  CD  . GLN A 1 274 ? 83.421  82.217 2.317  1.00 84.48  ? ? ? ? ? ?  302 GLN A CD  1 
ATOM   2171 O  OE1 . GLN A 1 274 ? 82.836  82.055 1.243  1.00 81.21  ? ? ? ? ? ?  302 GLN A OE1 1 
ATOM   2172 N  NE2 . GLN A 1 274 ? 84.680  81.848 2.509  1.00 78.34  ? ? ? ? ? ?  302 GLN A NE2 1 
ATOM   2173 N  N   . GLU A 1 275 ? 83.253  80.824 6.960  1.00 48.70  ? ? ? ? ? ?  303 GLU A N   1 
ATOM   2174 C  CA  . GLU A 1 275 ? 84.186  81.005 8.068  1.00 46.54  ? ? ? ? ? ?  303 GLU A CA  1 
ATOM   2175 C  C   . GLU A 1 275 ? 85.218  79.881 8.111  1.00 51.81  ? ? ? ? ? ?  303 GLU A C   1 
ATOM   2176 O  O   . GLU A 1 275 ? 86.422  80.132 8.239  1.00 51.68  ? ? ? ? ? ?  303 GLU A O   1 
ATOM   2177 C  CB  . GLU A 1 275 ? 83.414  81.087 9.385  1.00 46.21  ? ? ? ? ? ?  303 GLU A CB  1 
ATOM   2178 C  CG  . GLU A 1 275 ? 84.295  81.236 10.616 1.00 44.85  ? ? ? ? ? ?  303 GLU A CG  1 
ATOM   2179 C  CD  . GLU A 1 275 ? 83.488  81.421 11.886 1.00 53.24  ? ? ? ? ? ?  303 GLU A CD  1 
ATOM   2180 O  OE1 . GLU A 1 275 ? 83.121  80.405 12.515 1.00 50.59  ? ? ? ? ? ?  303 GLU A OE1 1 
ATOM   2181 O  OE2 . GLU A 1 275 ? 83.212  82.585 12.252 1.00 51.55  ? ? ? ? ? -1 303 GLU A OE2 1 
ATOM   2182 N  N   . GLN A 1 276 ? 84.763  78.631 7.996  1.00 46.74  ? ? ? ? ? ?  304 GLN A N   1 
ATOM   2183 C  CA  . GLN A 1 276 ? 85.683  77.502 8.090  1.00 44.31  ? ? ? ? ? ?  304 GLN A CA  1 
ATOM   2184 C  C   . GLN A 1 276 ? 86.618  77.438 6.887  1.00 52.43  ? ? ? ? ? ?  304 GLN A C   1 
ATOM   2185 O  O   . GLN A 1 276 ? 87.813  77.153 7.039  1.00 53.02  ? ? ? ? ? ?  304 GLN A O   1 
ATOM   2186 C  CB  . GLN A 1 276 ? 84.898  76.196 8.237  1.00 49.30  ? ? ? ? ? ?  304 GLN A CB  1 
ATOM   2187 C  CG  . GLN A 1 276 ? 84.069  76.102 9.515  1.00 47.19  ? ? ? ? ? ?  304 GLN A CG  1 
ATOM   2188 C  CD  . GLN A 1 276 ? 84.919  75.948 10.763 1.00 43.59  ? ? ? ? ? ?  304 GLN A CD  1 
ATOM   2189 O  OE1 . GLN A 1 276 ? 86.109  75.642 10.687 1.00 45.83  ? ? ? ? ? ?  304 GLN A OE1 1 
ATOM   2190 N  NE2 . GLN A 1 276 ? 84.308  76.157 11.925 1.00 44.67  ? ? ? ? ? ?  304 GLN A NE2 1 
ATOM   2191 N  N   . LEU A 1 277 ? 86.097  77.689 5.682  1.00 54.25  ? ? ? ? ? ?  305 LEU A N   1 
ATOM   2192 C  CA  . LEU A 1 277 ? 86.949  77.672 4.497  1.00 52.04  ? ? ? ? ? ?  305 LEU A CA  1 
ATOM   2193 C  C   . LEU A 1 277 ? 87.959  78.815 4.515  1.00 53.33  ? ? ? ? ? ?  305 LEU A C   1 
ATOM   2194 O  O   . LEU A 1 277 ? 89.084  78.655 4.028  1.00 58.84  ? ? ? ? ? ?  305 LEU A O   1 
ATOM   2195 C  CB  . LEU A 1 277 ? 86.099  77.722 3.226  1.00 52.25  ? ? ? ? ? ?  305 LEU A CB  1 
ATOM   2196 C  CG  . LEU A 1 277 ? 85.332  76.443 2.875  1.00 54.86  ? ? ? ? ? ?  305 LEU A CG  1 
ATOM   2197 C  CD1 . LEU A 1 277 ? 84.676  76.575 1.508  1.00 49.43  ? ? ? ? ? ?  305 LEU A CD1 1 
ATOM   2198 C  CD2 . LEU A 1 277 ? 86.249  75.225 2.916  1.00 53.54  ? ? ? ? ? ?  305 LEU A CD2 1 
ATOM   2199 N  N   . GLU A 1 278 ? 87.571  79.974 5.049  1.00 55.18  ? ? ? ? ? ?  306 GLU A N   1 
ATOM   2200 C  CA  . GLU A 1 278 ? 88.521  81.076 5.180  1.00 60.10  ? ? ? ? ? ?  306 GLU A CA  1 
ATOM   2201 C  C   . GLU A 1 278 ? 89.667  80.701 6.111  1.00 63.51  ? ? ? ? ? ?  306 GLU A C   1 
ATOM   2202 O  O   . GLU A 1 278 ? 90.823  81.065 5.864  1.00 62.42  ? ? ? ? ? ?  306 GLU A O   1 
ATOM   2203 C  CB  . GLU A 1 278 ? 87.807  82.335 5.676  1.00 58.93  ? ? ? ? ? ?  306 GLU A CB  1 
ATOM   2204 C  CG  . GLU A 1 278 ? 88.717  83.548 5.890  1.00 69.49  ? ? ? ? ? ?  306 GLU A CG  1 
ATOM   2205 C  CD  . GLU A 1 278 ? 89.061  84.283 4.600  1.00 87.11  ? ? ? ? ? ?  306 GLU A CD  1 
ATOM   2206 O  OE1 . GLU A 1 278 ? 89.526  83.636 3.639  1.00 88.16  ? ? ? ? ? ?  306 GLU A OE1 1 
ATOM   2207 O  OE2 . GLU A 1 278 ? 88.858  85.516 4.549  1.00 93.41  ? ? ? ? ? -1 306 GLU A OE2 1 
ATOM   2208 N  N   . ILE A 1 279 ? 89.364  79.983 7.196  1.00 59.67  ? ? ? ? ? ?  307 ILE A N   1 
ATOM   2209 C  CA  . ILE A 1 279 ? 90.416  79.529 8.101  1.00 58.03  ? ? ? ? ? ?  307 ILE A CA  1 
ATOM   2210 C  C   . ILE A 1 279 ? 91.364  78.573 7.386  1.00 57.94  ? ? ? ? ? ?  307 ILE A C   1 
ATOM   2211 O  O   . ILE A 1 279 ? 92.587  78.632 7.569  1.00 59.03  ? ? ? ? ? ?  307 ILE A O   1 
ATOM   2212 C  CB  . ILE A 1 279 ? 89.789  78.880 9.349  1.00 57.94  ? ? ? ? ? ?  307 ILE A CB  1 
ATOM   2213 C  CG1 . ILE A 1 279 ? 89.263  79.955 10.302 1.00 54.56  ? ? ? ? ? ?  307 ILE A CG1 1 
ATOM   2214 C  CG2 . ILE A 1 279 ? 90.780  77.957 10.047 1.00 55.28  ? ? ? ? ? ?  307 ILE A CG2 1 
ATOM   2215 C  CD1 . ILE A 1 279 ? 88.466  79.391 11.460 1.00 57.15  ? ? ? ? ? ?  307 ILE A CD1 1 
ATOM   2216 N  N   . LEU A 1 280 ? 90.820  77.692 6.541  1.00 57.24  ? ? ? ? ? ?  308 LEU A N   1 
ATOM   2217 C  CA  . LEU A 1 280 ? 91.665  76.754 5.814  1.00 54.87  ? ? ? ? ? ?  308 LEU A CA  1 
ATOM   2218 C  C   . LEU A 1 280 ? 92.485  77.446 4.734  1.00 64.52  ? ? ? ? ? ?  308 LEU A C   1 
ATOM   2219 O  O   . LEU A 1 280 ? 93.597  77.002 4.424  1.00 63.76  ? ? ? ? ? ?  308 LEU A O   1 
ATOM   2220 C  CB  . LEU A 1 280 ? 90.814  75.645 5.199  1.00 55.90  ? ? ? ? ? ?  308 LEU A CB  1 
ATOM   2221 C  CG  . LEU A 1 280 ? 90.317  74.556 6.151  1.00 54.37  ? ? ? ? ? ?  308 LEU A CG  1 
ATOM   2222 C  CD1 . LEU A 1 280 ? 89.280  73.689 5.464  1.00 58.44  ? ? ? ? ? ?  308 LEU A CD1 1 
ATOM   2223 C  CD2 . LEU A 1 280 ? 91.479  73.708 6.649  1.00 50.11  ? ? ? ? ? ?  308 LEU A CD2 1 
ATOM   2224 N  N   . SER A 1 281 ? 91.953  78.519 4.142  1.00 64.62  ? ? ? ? ? ?  309 SER A N   1 
ATOM   2225 C  CA  . SER A 1 281 ? 92.696  79.250 3.118  1.00 69.34  ? ? ? ? ? ?  309 SER A CA  1 
ATOM   2226 C  C   . SER A 1 281 ? 94.015  79.790 3.654  1.00 67.87  ? ? ? ? ? ?  309 SER A C   1 
ATOM   2227 O  O   . SER A 1 281 ? 94.988  79.905 2.901  1.00 71.62  ? ? ? ? ? ?  309 SER A O   1 
ATOM   2228 C  CB  . SER A 1 281 ? 91.846  80.392 2.559  1.00 64.94  ? ? ? ? ? ?  309 SER A CB  1 
ATOM   2229 O  OG  . SER A 1 281 ? 91.683  81.426 3.515  1.00 64.69  ? ? ? ? ? ?  309 SER A OG  1 
ATOM   2230 N  N   . ASN A 1 282 ? 94.062  80.092 4.957  1.00 70.13  ? ? ? ? ? ?  310 ASN A N   1 
ATOM   2231 C  CA  . ASN A 1 282 ? 95.275  80.720 5.552  1.00 71.33  ? ? ? ? ? ?  310 ASN A CA  1 
ATOM   2232 C  C   . ASN A 1 282 ? 96.190  79.666 6.186  1.00 71.83  ? ? ? ? ? ?  310 ASN A C   1 
ATOM   2233 O  O   . ASN A 1 282 ? 97.055  80.056 6.991  1.00 74.02  ? ? ? ? ? ?  310 ASN A O   1 
ATOM   2234 C  CB  . ASN A 1 282 ? 94.894  81.797 6.570  1.00 70.47  ? ? ? ? ? ?  310 ASN A CB  1 
ATOM   2235 C  CG  . ASN A 1 282 ? 93.953  82.836 5.997  1.00 74.42  ? ? ? ? ? ?  310 ASN A CG  1 
ATOM   2236 O  OD1 . ASN A 1 282 ? 93.707  82.861 4.794  1.00 81.43  ? ? ? ? ? ?  310 ASN A OD1 1 
ATOM   2237 N  ND2 . ASN A 1 282 ? 93.422  83.696 6.851  1.00 73.52  ? ? ? ? ? ?  310 ASN A ND2 1 
ATOM   2238 N  N   . LYS A 1 283 ? 96.012  78.390 5.840  1.00 69.78  ? ? ? ? ? ?  311 LYS A N   1 
ATOM   2239 C  CA  . LYS A 1 283 ? 96.873  77.336 6.351  1.00 71.26  ? ? ? ? ? ?  311 LYS A CA  1 
ATOM   2240 C  C   . LYS A 1 283 ? 97.445  76.540 5.189  1.00 76.38  ? ? ? ? ? ?  311 LYS A C   1 
ATOM   2241 O  O   . LYS A 1 283 ? 96.805  76.386 4.145  1.00 78.61  ? ? ? ? ? ?  311 LYS A O   1 
ATOM   2242 C  CB  . LYS A 1 283 ? 96.119  76.384 7.291  1.00 71.88  ? ? ? ? ? ?  311 LYS A CB  1 
ATOM   2243 C  CG  . LYS A 1 283 ? 95.337  77.057 8.403  1.00 65.25  ? ? ? ? ? ?  311 LYS A CG  1 
ATOM   2244 C  CD  . LYS A 1 283 ? 94.579  76.029 9.225  1.00 57.04  ? ? ? ? ? ?  311 LYS A CD  1 
ATOM   2245 C  CE  . LYS A 1 283 ? 95.529  75.102 9.967  1.00 61.88  ? ? ? ? ? ?  311 LYS A CE  1 
ATOM   2246 N  NZ  . LYS A 1 283 ? 96.201  75.785 11.106 1.00 63.49  ? ? ? ? ? ?  311 LYS A NZ  1 
ATOM   2247 N  N   . GLU A 1 284 ? 98.656  76.024 5.383  1.00 81.67  ? ? ? ? ? ?  312 GLU A N   1 
ATOM   2248 C  CA  . GLU A 1 284 ? 99.232  75.111 4.410  1.00 87.86  ? ? ? ? ? ?  312 GLU A CA  1 
ATOM   2249 C  C   . GLU A 1 284 ? 98.632  73.724 4.599  1.00 88.20  ? ? ? ? ? ?  312 GLU A C   1 
ATOM   2250 O  O   . GLU A 1 284 ? 98.252  73.340 5.707  1.00 86.73  ? ? ? ? ? ?  312 GLU A O   1 
ATOM   2251 C  CB  . GLU A 1 284 ? 100.753 75.059 4.555  1.00 89.72  ? ? ? ? ? ?  312 GLU A CB  1 
ATOM   2252 C  CG  . GLU A 1 284 ? 101.509 75.015 3.235  1.00 97.86  ? ? ? ? ? ?  312 GLU A CG  1 
ATOM   2253 C  CD  . GLU A 1 284 ? 101.388 76.307 2.438  1.00 100.86 ? ? ? ? ? ?  312 GLU A CD  1 
ATOM   2254 O  OE1 . GLU A 1 284 ? 100.787 77.278 2.948  1.00 102.38 ? ? ? ? ? ?  312 GLU A OE1 1 
ATOM   2255 O  OE2 . GLU A 1 284 ? 101.898 76.351 1.300  1.00 104.75 ? ? ? ? ? -1 312 GLU A OE2 1 
ATOM   2256 N  N   . GLU A 1 285 ? 98.518  72.984 3.503  1.00 91.77  ? ? ? ? ? ?  313 GLU A N   1 
ATOM   2257 C  CA  . GLU A 1 285 ? 97.932  71.653 3.578  1.00 92.22  ? ? ? ? ? ?  313 GLU A CA  1 
ATOM   2258 C  C   . GLU A 1 285 ? 98.764  70.745 4.479  1.00 89.80  ? ? ? ? ? ?  313 GLU A C   1 
ATOM   2259 O  O   . GLU A 1 285 ? 99.996  70.732 4.415  1.00 94.72  ? ? ? ? ? ?  313 GLU A O   1 
ATOM   2260 C  CB  . GLU A 1 285 ? 97.793  71.069 2.178  1.00 95.75  ? ? ? ? ? ?  313 GLU A CB  1 
ATOM   2261 C  CG  . GLU A 1 285 ? 96.972  71.972 1.275  1.00 102.09 ? ? ? ? ? ?  313 GLU A CG  1 
ATOM   2262 C  CD  . GLU A 1 285 ? 95.533  71.537 1.135  1.00 109.19 ? ? ? ? ? ?  313 GLU A CD  1 
ATOM   2263 O  OE1 . GLU A 1 285 ? 95.292  70.326 0.949  1.00 107.65 ? ? ? ? ? ?  313 GLU A OE1 1 
ATOM   2264 O  OE2 . GLU A 1 285 ? 94.643  72.411 1.209  1.00 114.13 ? ? ? ? ? -1 313 GLU A OE2 1 
ATOM   2265 N  N   . GLY A 1 286 ? 98.072  69.983 5.325  1.00 82.24  ? ? ? ? ? ?  314 GLY A N   1 
ATOM   2266 C  CA  . GLY A 1 286 ? 98.703  69.173 6.340  1.00 79.87  ? ? ? ? ? ?  314 GLY A CA  1 
ATOM   2267 C  C   . GLY A 1 286 ? 98.886  69.870 7.672  1.00 78.91  ? ? ? ? ? ?  314 GLY A C   1 
ATOM   2268 O  O   . GLY A 1 286 ? 99.071  69.194 8.691  1.00 81.37  ? ? ? ? ? ?  314 GLY A O   1 
ATOM   2269 N  N   . GLU A 1 287 ? 98.840  71.200 7.686  1.00 73.97  ? ? ? ? ? ?  315 GLU A N   1 
ATOM   2270 C  CA  . GLU A 1 287 ? 98.934  71.961 8.926  1.00 75.25  ? ? ? ? ? ?  315 GLU A CA  1 
ATOM   2271 C  C   . GLU A 1 287 ? 97.724  71.680 9.808  1.00 71.48  ? ? ? ? ? ?  315 GLU A C   1 
ATOM   2272 O  O   . GLU A 1 287 ? 96.577  71.770 9.358  1.00 68.98  ? ? ? ? ? ?  315 GLU A O   1 
ATOM   2273 C  CB  . GLU A 1 287 ? 99.035  73.452 8.611  1.00 74.58  ? ? ? ? ? ?  315 GLU A CB  1 
ATOM   2274 C  CG  . GLU A 1 287 ? 99.583  74.323 9.718  1.00 77.89  ? ? ? ? ? ?  315 GLU A CG  1 
ATOM   2275 C  CD  . GLU A 1 287 ? 99.635  75.786 9.312  1.00 81.05  ? ? ? ? ? ?  315 GLU A CD  1 
ATOM   2276 O  OE1 . GLU A 1 287 ? 99.637  76.066 8.092  1.00 78.86  ? ? ? ? ? ?  315 GLU A OE1 1 
ATOM   2277 O  OE2 . GLU A 1 287 ? 99.662  76.653 10.206 1.00 84.56  ? ? ? ? ? -1 315 GLU A OE2 1 
ATOM   2278 N  N   . GLU A 1 288 ? 97.979  71.342 11.067 1.00 71.69  ? ? ? ? ? ?  316 GLU A N   1 
ATOM   2279 C  CA  . GLU A 1 288 ? 96.897  71.012 11.983 1.00 67.83  ? ? ? ? ? ?  316 GLU A CA  1 
ATOM   2280 C  C   . GLU A 1 288 ? 96.156  72.270 12.419 1.00 63.93  ? ? ? ? ? ?  316 GLU A C   1 
ATOM   2281 O  O   . GLU A 1 288 ? 96.721  73.366 12.469 1.00 60.92  ? ? ? ? ? ?  316 GLU A O   1 
ATOM   2282 C  CB  . GLU A 1 288 ? 97.439  70.286 13.213 1.00 68.67  ? ? ? ? ? ?  316 GLU A CB  1 
ATOM   2283 C  CG  . GLU A 1 288 ? 96.647  69.052 13.601 1.00 77.39  ? ? ? ? ? ?  316 GLU A CG  1 
ATOM   2284 C  CD  . GLU A 1 288 ? 97.049  68.506 14.959 1.00 77.33  ? ? ? ? ? ?  316 GLU A CD  1 
ATOM   2285 O  OE1 . GLU A 1 288 ? 97.748  69.222 15.708 1.00 78.27  ? ? ? ? ? ?  316 GLU A OE1 1 
ATOM   2286 O  OE2 . GLU A 1 288 ? 96.653  67.366 15.283 1.00 82.16  ? ? ? ? ? -1 316 GLU A OE2 1 
ATOM   2287 N  N   . ILE A 1 289 ? 94.868  72.102 12.726 1.00 61.82  ? ? ? ? ? ?  317 ILE A N   1 
ATOM   2288 C  CA  . ILE A 1 289 ? 94.112  73.184 13.343 1.00 55.35  ? ? ? ? ? ?  317 ILE A CA  1 
ATOM   2289 C  C   . ILE A 1 289 ? 94.759  73.527 14.677 1.00 56.75  ? ? ? ? ? ?  317 ILE A C   1 
ATOM   2290 O  O   . ILE A 1 289 ? 95.231  72.644 15.404 1.00 57.67  ? ? ? ? ? ?  317 ILE A O   1 
ATOM   2291 C  CB  . ILE A 1 289 ? 92.638  72.774 13.509 1.00 57.66  ? ? ? ? ? ?  317 ILE A CB  1 
ATOM   2292 C  CG1 . ILE A 1 289 ? 91.891  72.897 12.179 1.00 58.11  ? ? ? ? ? ?  317 ILE A CG1 1 
ATOM   2293 C  CG2 . ILE A 1 289 ? 91.947  73.593 14.595 1.00 56.29  ? ? ? ? ? ?  317 ILE A CG2 1 
ATOM   2294 C  CD1 . ILE A 1 289 ? 91.682  74.326 11.725 1.00 56.51  ? ? ? ? ? ?  317 ILE A CD1 1 
ATOM   2295 N  N   . THR A 1 290 ? 94.787  74.813 15.006 1.00 53.71  ? ? ? ? ? ?  318 THR A N   1 
ATOM   2296 C  CA  . THR A 1 290 ? 95.420  75.264 16.234 1.00 57.63  ? ? ? ? ? ?  318 THR A CA  1 
ATOM   2297 C  C   . THR A 1 290 ? 94.389  75.907 17.150 1.00 55.80  ? ? ? ? ? ?  318 THR A C   1 
ATOM   2298 O  O   . THR A 1 290 ? 93.253  76.183 16.759 1.00 50.61  ? ? ? ? ? ?  318 THR A O   1 
ATOM   2299 C  CB  . THR A 1 290 ? 96.560  76.252 15.941 1.00 59.87  ? ? ? ? ? ?  318 THR A CB  1 
ATOM   2300 O  OG1 . THR A 1 290 ? 96.040  77.408 15.276 1.00 59.51  ? ? ? ? ? ?  318 THR A OG1 1 
ATOM   2301 C  CG2 . THR A 1 290 ? 97.620  75.600 15.067 1.00 58.57  ? ? ? ? ? ?  318 THR A CG2 1 
ATOM   2302 N  N   . TRP A 1 291 ? 94.818  76.139 18.393 1.00 53.77  ? ? ? ? ? ?  319 TRP A N   1 
ATOM   2303 C  CA  . TRP A 1 291 ? 94.003  76.881 19.345 1.00 54.08  ? ? ? ? ? ?  319 TRP A CA  1 
ATOM   2304 C  C   . TRP A 1 291 ? 93.684  78.275 18.824 1.00 59.04  ? ? ? ? ? ?  319 TRP A C   1 
ATOM   2305 O  O   . TRP A 1 291 ? 92.596  78.804 19.077 1.00 58.55  ? ? ? ? ? ?  319 TRP A O   1 
ATOM   2306 C  CB  . TRP A 1 291 ? 94.731  76.948 20.689 1.00 56.14  ? ? ? ? ? ?  319 TRP A CB  1 
ATOM   2307 C  CG  . TRP A 1 291 ? 93.963  77.597 21.793 1.00 60.66  ? ? ? ? ? ?  319 TRP A CG  1 
ATOM   2308 C  CD1 . TRP A 1 291 ? 94.071  78.890 22.211 1.00 63.41  ? ? ? ? ? ?  319 TRP A CD1 1 
ATOM   2309 C  CD2 . TRP A 1 291 ? 92.981  76.981 22.634 1.00 62.37  ? ? ? ? ? ?  319 TRP A CD2 1 
ATOM   2310 N  NE1 . TRP A 1 291 ? 93.213  79.121 23.259 1.00 65.46  ? ? ? ? ? ?  319 TRP A NE1 1 
ATOM   2311 C  CE2 . TRP A 1 291 ? 92.532  77.966 23.538 1.00 65.60  ? ? ? ? ? ?  319 TRP A CE2 1 
ATOM   2312 C  CE3 . TRP A 1 291 ? 92.436  75.696 22.712 1.00 61.58  ? ? ? ? ? ?  319 TRP A CE3 1 
ATOM   2313 C  CZ2 . TRP A 1 291 ? 91.564  77.706 24.505 1.00 65.43  ? ? ? ? ? ?  319 TRP A CZ2 1 
ATOM   2314 C  CZ3 . TRP A 1 291 ? 91.473  75.440 23.673 1.00 58.18  ? ? ? ? ? ?  319 TRP A CZ3 1 
ATOM   2315 C  CH2 . TRP A 1 291 ? 91.048  76.440 24.555 1.00 62.48  ? ? ? ? ? ?  319 TRP A CH2 1 
ATOM   2316 N  N   . LYS A 1 292 ? 94.577  78.845 18.024 1.00 60.38  ? ? ? ? ? ?  320 LYS A N   1 
ATOM   2317 C  CA  . LYS A 1 292 ? 94.295  80.159 17.468 1.00 63.68  ? ? ? ? ? ?  320 LYS A CA  1 
ATOM   2318 C  C   . LYS A 1 292 ? 93.215  80.010 16.415 1.00 60.45  ? ? ? ? ? ?  320 LYS A C   1 
ATOM   2319 O  O   . LYS A 1 292 ? 92.316  80.823 16.340 1.00 56.92  ? ? ? ? ? ?  320 LYS A O   1 
ATOM   2320 C  CB  . LYS A 1 292 ? 95.542  80.901 16.963 1.00 66.89  ? ? ? ? ? ?  320 LYS A CB  1 
ATOM   2321 C  CG  . LYS A 1 292 ? 96.212  80.362 15.712 1.00 71.51  ? ? ? ? ? ?  320 LYS A CG  1 
ATOM   2322 C  CD  . LYS A 1 292 ? 96.934  81.464 14.957 1.00 78.80  ? ? ? ? ? ?  320 LYS A CD  1 
ATOM   2323 C  CE  . LYS A 1 292 ? 95.976  82.550 14.490 1.00 77.76  ? ? ? ? ? ?  320 LYS A CE  1 
ATOM   2324 N  NZ  . LYS A 1 292 ? 96.684  83.635 13.764 1.00 84.36  ? ? ? ? ? ?  320 LYS A NZ  1 
ATOM   2325 N  N   . ASP A 1 293 ? 93.295  78.970 15.602 1.00 58.21  ? ? ? ? ? ?  321 ASP A N   1 
ATOM   2326 C  CA  . ASP A 1 293 ? 92.221  78.731 14.640 1.00 55.72  ? ? ? ? ? ?  321 ASP A CA  1 
ATOM   2327 C  C   . ASP A 1 293 ? 90.884  78.573 15.348 1.00 54.47  ? ? ? ? ? ?  321 ASP A C   1 
ATOM   2328 O  O   . ASP A 1 293 ? 89.855  79.069 14.872 1.00 52.85  ? ? ? ? ? ?  321 ASP A O   1 
ATOM   2329 C  CB  . ASP A 1 293 ? 92.526  77.491 13.800 1.00 59.26  ? ? ? ? ? ?  321 ASP A CB  1 
ATOM   2330 C  CG  . ASP A 1 293 ? 93.675  77.701 12.835 1.00 60.92  ? ? ? ? ? ?  321 ASP A CG  1 
ATOM   2331 O  OD1 . ASP A 1 293 ? 93.833  78.834 12.330 1.00 61.59  ? ? ? ? ? ?  321 ASP A OD1 1 
ATOM   2332 O  OD2 . ASP A 1 293 ? 94.416  76.731 12.576 1.00 67.46  ? ? ? ? ? -1 321 ASP A OD2 1 
ATOM   2333 N  N   . LEU A 1 294 ? 90.896  77.898 16.477 1.00 55.31  ? ? ? ? ? ?  322 LEU A N   1 
ATOM   2334 C  CA  . LEU A 1 294 ? 89.694  77.667 17.239 1.00 55.96  ? ? ? ? ? ?  322 LEU A CA  1 
ATOM   2335 C  C   . LEU A 1 294 ? 89.024  78.966 17.619 1.00 51.58  ? ? ? ? ? ?  322 LEU A C   1 
ATOM   2336 O  O   . LEU A 1 294 ? 87.834  79.112 17.454 1.00 52.90  ? ? ? ? ? ?  322 LEU A O   1 
ATOM   2337 C  CB  . LEU A 1 294 ? 90.038  76.880 18.492 1.00 57.83  ? ? ? ? ? ?  322 LEU A CB  1 
ATOM   2338 C  CG  . LEU A 1 294 ? 89.173  75.698 18.876 1.00 59.87  ? ? ? ? ? ?  322 LEU A CG  1 
ATOM   2339 C  CD1 . LEU A 1 294 ? 89.120  74.742 17.712 1.00 54.09  ? ? ? ? ? ?  322 LEU A CD1 1 
ATOM   2340 C  CD2 . LEU A 1 294 ? 89.777  75.018 20.080 1.00 57.59  ? ? ? ? ? ?  322 LEU A CD2 1 
ATOM   2341 N  N   . LYS A 1 295 ? 89.794  79.906 18.143 1.00 54.68  ? ? ? ? ? ?  323 LYS A N   1 
ATOM   2342 C  CA  . LYS A 1 295 ? 89.247  81.191 18.555 1.00 53.07  ? ? ? ? ? ?  323 LYS A CA  1 
ATOM   2343 C  C   . LYS A 1 295 ? 88.736  82.007 17.374 1.00 53.27  ? ? ? ? ? ?  323 LYS A C   1 
ATOM   2344 O  O   . LYS A 1 295 ? 87.974  82.958 17.579 1.00 51.34  ? ? ? ? ? ?  323 LYS A O   1 
ATOM   2345 C  CB  . LYS A 1 295 ? 90.304  81.984 19.324 1.00 58.82  ? ? ? ? ? ?  323 LYS A CB  1 
ATOM   2346 C  CG  . LYS A 1 295 ? 90.948  81.189 20.443 1.00 68.20  ? ? ? ? ? ?  323 LYS A CG  1 
ATOM   2347 C  CD  . LYS A 1 295 ? 91.463  82.097 21.541 1.00 73.17  ? ? ? ? ? ?  323 LYS A CD  1 
ATOM   2348 C  CE  . LYS A 1 295 ? 91.104  81.538 22.906 1.00 74.34  ? ? ? ? ? ?  323 LYS A CE  1 
ATOM   2349 N  NZ  . LYS A 1 295 ? 89.631  81.345 23.042 1.00 77.17  ? ? ? ? ? ?  323 LYS A NZ  1 
ATOM   2350 N  N   . ALA A 1 296 ? 89.136  81.659 16.149 1.00 50.45  ? ? ? ? ? ?  324 ALA A N   1 
ATOM   2351 C  CA  . ALA A 1 296 ? 88.645  82.348 14.963 1.00 52.41  ? ? ? ? ? ?  324 ALA A CA  1 
ATOM   2352 C  C   . ALA A 1 296 ? 87.297  81.827 14.482 1.00 54.57  ? ? ? ? ? ?  324 ALA A C   1 
ATOM   2353 O  O   . ALA A 1 296 ? 86.731  82.402 13.546 1.00 47.80  ? ? ? ? ? ?  324 ALA A O   1 
ATOM   2354 C  CB  . ALA A 1 296 ? 89.669  82.232 13.830 1.00 53.19  ? ? ? ? ? ?  324 ALA A CB  1 
ATOM   2355 N  N   . MET A 1 297 ? 86.769  80.770 15.097 1.00 53.21  ? ? ? ? ? ?  325 MET A N   1 
ATOM   2356 C  CA  . MET A 1 297 ? 85.478  80.205 14.692 1.00 51.59  ? ? ? ? ? ?  325 MET A CA  1 
ATOM   2357 C  C   . MET A 1 297 ? 84.322  80.876 15.434 1.00 50.53  ? ? ? ? ? ?  325 MET A C   1 
ATOM   2358 O  O   . MET A 1 297 ? 83.501  80.220 16.072 1.00 48.70  ? ? ? ? ? ?  325 MET A O   1 
ATOM   2359 C  CB  . MET A 1 297 ? 85.478  78.699 14.928 1.00 46.78  ? ? ? ? ? ?  325 MET A CB  1 
ATOM   2360 C  CG  . MET A 1 297 ? 86.511  77.947 14.104 1.00 46.98  ? ? ? ? ? ?  325 MET A CG  1 
ATOM   2361 S  SD  . MET A 1 297 ? 86.756  76.247 14.641 1.00 53.33  ? ? ? ? ? ?  325 MET A SD  1 
ATOM   2362 C  CE  . MET A 1 297 ? 87.830  75.645 13.339 1.00 48.61  ? ? ? ? ? ?  325 MET A CE  1 
ATOM   2363 N  N   . LYS A 1 298 ? 84.264  82.207 15.342 1.00 48.29  ? ? ? ? ? ?  326 LYS A N   1 
ATOM   2364 C  CA  . LYS A 1 298 ? 83.298  82.969 16.128 1.00 50.73  ? ? ? ? ? ?  326 LYS A CA  1 
ATOM   2365 C  C   . LYS A 1 298 ? 81.860  82.666 15.718 1.00 47.38  ? ? ? ? ? ?  326 LYS A C   1 
ATOM   2366 O  O   . LYS A 1 298 ? 81.007  82.405 16.574 1.00 49.66  ? ? ? ? ? ?  326 LYS A O   1 
ATOM   2367 C  CB  . LYS A 1 298 ? 83.603  84.466 16.020 1.00 55.85  ? ? ? ? ? ?  326 LYS A CB  1 
ATOM   2368 C  CG  . LYS A 1 298 ? 84.637  84.949 17.036 1.00 60.84  ? ? ? ? ? ?  326 LYS A CG  1 
ATOM   2369 C  CD  . LYS A 1 298 ? 84.114  84.832 18.467 1.00 74.63  ? ? ? ? ? ?  326 LYS A CD  1 
ATOM   2370 C  CE  . LYS A 1 298 ? 84.737  83.658 19.217 1.00 72.28  ? ? ? ? ? ?  326 LYS A CE  1 
ATOM   2371 N  NZ  . LYS A 1 298 ? 84.177  83.517 20.589 1.00 69.80  ? ? ? ? ? ?  326 LYS A NZ  1 
ATOM   2372 N  N   . TYR A 1 299 ? 81.564  82.701 14.417 1.00 45.41  ? ? ? ? ? ?  327 TYR A N   1 
ATOM   2373 C  CA  . TYR A 1 299 ? 80.189  82.444 13.996 1.00 47.16  ? ? ? ? ? ?  327 TYR A CA  1 
ATOM   2374 C  C   . TYR A 1 299 ? 79.788  81.003 14.273 1.00 42.81  ? ? ? ? ? ?  327 TYR A C   1 
ATOM   2375 O  O   . TYR A 1 299 ? 78.642  80.734 14.656 1.00 44.41  ? ? ? ? ? ?  327 TYR A O   1 
ATOM   2376 C  CB  . TYR A 1 299 ? 79.989  82.770 12.516 1.00 48.67  ? ? ? ? ? ?  327 TYR A CB  1 
ATOM   2377 C  CG  . TYR A 1 299 ? 78.537  82.656 12.107 1.00 47.62  ? ? ? ? ? ?  327 TYR A CG  1 
ATOM   2378 C  CD1 . TYR A 1 299 ? 77.625  83.650 12.445 1.00 49.10  ? ? ? ? ? ?  327 TYR A CD1 1 
ATOM   2379 C  CD2 . TYR A 1 299 ? 78.066  81.544 11.416 1.00 43.93  ? ? ? ? ? ?  327 TYR A CD2 1 
ATOM   2380 C  CE1 . TYR A 1 299 ? 76.293  83.549 12.092 1.00 49.06  ? ? ? ? ? ?  327 TYR A CE1 1 
ATOM   2381 C  CE2 . TYR A 1 299 ? 76.732  81.435 11.058 1.00 45.83  ? ? ? ? ? ?  327 TYR A CE2 1 
ATOM   2382 C  CZ  . TYR A 1 299 ? 75.852  82.441 11.400 1.00 46.31  ? ? ? ? ? ?  327 TYR A CZ  1 
ATOM   2383 O  OH  . TYR A 1 299 ? 74.526  82.347 11.053 1.00 47.13  ? ? ? ? ? ?  327 TYR A OH  1 
ATOM   2384 N  N   . THR A 1 300 ? 80.710  80.060 14.062 1.00 45.42  ? ? ? ? ? ?  328 THR A N   1 
ATOM   2385 C  CA  . THR A 1 300 ? 80.420  78.664 14.370 1.00 42.15  ? ? ? ? ? ?  328 THR A CA  1 
ATOM   2386 C  C   . THR A 1 300 ? 80.026  78.497 15.832 1.00 41.92  ? ? ? ? ? ?  328 THR A C   1 
ATOM   2387 O  O   . THR A 1 300 ? 79.080  77.766 16.146 1.00 44.02  ? ? ? ? ? ?  328 THR A O   1 
ATOM   2388 C  CB  . THR A 1 300 ? 81.625  77.788 14.031 1.00 43.65  ? ? ? ? ? ?  328 THR A CB  1 
ATOM   2389 O  OG1 . THR A 1 300 ? 81.931  77.916 12.638 1.00 42.08  ? ? ? ? ? ?  328 THR A OG1 1 
ATOM   2390 C  CG2 . THR A 1 300 ? 81.322  76.328 14.339 1.00 42.44  ? ? ? ? ? ?  328 THR A CG2 1 
ATOM   2391 N  N   . TRP A 1 301 ? 80.742  79.164 16.742 1.00 43.12  ? ? ? ? ? ?  329 TRP A N   1 
ATOM   2392 C  CA  . TRP A 1 301 ? 80.369  79.119 18.152 1.00 41.60  ? ? ? ? ? ?  329 TRP A CA  1 
ATOM   2393 C  C   . TRP A 1 301 ? 79.042  79.826 18.411 1.00 44.08  ? ? ? ? ? ?  329 TRP A C   1 
ATOM   2394 O  O   . TRP A 1 301 ? 78.321  79.458 19.347 1.00 41.46  ? ? ? ? ? ?  329 TRP A O   1 
ATOM   2395 C  CB  . TRP A 1 301 ? 81.483  79.728 19.008 1.00 45.27  ? ? ? ? ? ?  329 TRP A CB  1 
ATOM   2396 C  CG  . TRP A 1 301 ? 81.195  79.773 20.492 1.00 46.65  ? ? ? ? ? ?  329 TRP A CG  1 
ATOM   2397 C  CD1 . TRP A 1 301 ? 81.313  80.858 21.313 1.00 51.80  ? ? ? ? ? ?  329 TRP A CD1 1 
ATOM   2398 C  CD2 . TRP A 1 301 ? 80.748  78.691 21.325 1.00 46.92  ? ? ? ? ? ?  329 TRP A CD2 1 
ATOM   2399 N  NE1 . TRP A 1 301 ? 80.969  80.520 22.602 1.00 49.52  ? ? ? ? ? ?  329 TRP A NE1 1 
ATOM   2400 C  CE2 . TRP A 1 301 ? 80.618  79.197 22.635 1.00 48.75  ? ? ? ? ? ?  329 TRP A CE2 1 
ATOM   2401 C  CE3 . TRP A 1 301 ? 80.446  77.346 21.090 1.00 45.56  ? ? ? ? ? ?  329 TRP A CE3 1 
ATOM   2402 C  CZ2 . TRP A 1 301 ? 80.200  78.405 23.704 1.00 51.36  ? ? ? ? ? ?  329 TRP A CZ2 1 
ATOM   2403 C  CZ3 . TRP A 1 301 ? 80.030  76.561 22.153 1.00 48.68  ? ? ? ? ? ?  329 TRP A CZ3 1 
ATOM   2404 C  CH2 . TRP A 1 301 ? 79.911  77.093 23.442 1.00 48.97  ? ? ? ? ? ?  329 TRP A CH2 1 
ATOM   2405 N  N   . GLN A 1 302 ? 78.700  80.835 17.604 1.00 42.17  ? ? ? ? ? ?  330 GLN A N   1 
ATOM   2406 C  CA  . GLN A 1 302 ? 77.385  81.457 17.737 1.00 46.15  ? ? ? ? ? ?  330 GLN A CA  1 
ATOM   2407 C  C   . GLN A 1 302 ? 76.284  80.483 17.344 1.00 41.52  ? ? ? ? ? ?  330 GLN A C   1 
ATOM   2408 O  O   . GLN A 1 302 ? 75.225  80.442 17.983 1.00 40.60  ? ? ? ? ? ?  330 GLN A O   1 
ATOM   2409 C  CB  . GLN A 1 302 ? 77.301  82.726 16.884 1.00 46.58  ? ? ? ? ? ?  330 GLN A CB  1 
ATOM   2410 C  CG  . GLN A 1 302 ? 78.162  83.877 17.388 1.00 45.04  ? ? ? ? ? ?  330 GLN A CG  1 
ATOM   2411 C  CD  . GLN A 1 302 ? 78.028  85.130 16.533 1.00 49.54  ? ? ? ? ? ?  330 GLN A CD  1 
ATOM   2412 O  OE1 . GLN A 1 302 ? 78.998  85.858 16.325 1.00 51.30  ? ? ? ? ? ?  330 GLN A OE1 1 
ATOM   2413 N  NE2 . GLN A 1 302 ? 76.819  85.391 16.042 1.00 44.47  ? ? ? ? ? ?  330 GLN A NE2 1 
ATOM   2414 N  N   . VAL A 1 303 ? 76.517  79.687 16.296 1.00 41.39  ? ? ? ? ? ?  331 VAL A N   1 
ATOM   2415 C  CA  . VAL A 1 303 ? 75.552  78.665 15.903 1.00 42.90  ? ? ? ? ? ?  331 VAL A CA  1 
ATOM   2416 C  C   . VAL A 1 303 ? 75.387  77.633 17.009 1.00 38.88  ? ? ? ? ? ?  331 VAL A C   1 
ATOM   2417 O  O   . VAL A 1 303 ? 74.268  77.205 17.322 1.00 40.61  ? ? ? ? ? ?  331 VAL A O   1 
ATOM   2418 C  CB  . VAL A 1 303 ? 75.984  78.012 14.576 1.00 42.10  ? ? ? ? ? ?  331 VAL A CB  1 
ATOM   2419 C  CG1 . VAL A 1 303 ? 75.156  76.767 14.292 1.00 40.90  ? ? ? ? ? ?  331 VAL A CG1 1 
ATOM   2420 C  CG2 . VAL A 1 303 ? 75.861  79.005 13.437 1.00 40.09  ? ? ? ? ? ?  331 VAL A CG2 1 
ATOM   2421 N  N   . ALA A 1 304 ? 76.500  77.204 17.610 1.00 38.64  ? ? ? ? ? ?  332 ALA A N   1 
ATOM   2422 C  CA  . ALA A 1 304 ? 76.422  76.233 18.698 1.00 42.25  ? ? ? ? ? ?  332 ALA A CA  1 
ATOM   2423 C  C   . ALA A 1 304 ? 75.634  76.784 19.878 1.00 39.01  ? ? ? ? ? ?  332 ALA A C   1 
ATOM   2424 O  O   . ALA A 1 304 ? 74.844  76.060 20.498 1.00 40.68  ? ? ? ? ? ?  332 ALA A O   1 
ATOM   2425 C  CB  . ALA A 1 304 ? 77.829  75.825 19.136 1.00 38.50  ? ? ? ? ? ?  332 ALA A CB  1 
ATOM   2426 N  N   . GLN A 1 305 ? 75.850  78.059 20.221 1.00 40.49  ? ? ? ? ? ?  333 GLN A N   1 
ATOM   2427 C  CA  . GLN A 1 305 ? 75.114  78.660 21.330 1.00 38.14  ? ? ? ? ? ?  333 GLN A CA  1 
ATOM   2428 C  C   . GLN A 1 305 ? 73.618  78.718 21.046 1.00 41.21  ? ? ? ? ? ?  333 GLN A C   1 
ATOM   2429 O  O   . GLN A 1 305 ? 72.804  78.404 21.922 1.00 39.80  ? ? ? ? ? ?  333 GLN A O   1 
ATOM   2430 C  CB  . GLN A 1 305 ? 75.661  80.058 21.624 1.00 42.60  ? ? ? ? ? ?  333 GLN A CB  1 
ATOM   2431 C  CG  . GLN A 1 305 ? 77.000  80.048 22.346 1.00 44.19  ? ? ? ? ? ?  333 GLN A CG  1 
ATOM   2432 C  CD  . GLN A 1 305 ? 77.648  81.419 22.405 1.00 47.49  ? ? ? ? ? ?  333 GLN A CD  1 
ATOM   2433 O  OE1 . GLN A 1 305 ? 78.196  81.901 21.412 1.00 46.27  ? ? ? ? ? ?  333 GLN A OE1 1 
ATOM   2434 N  NE2 . GLN A 1 305 ? 77.598  82.051 23.571 1.00 40.26  ? ? ? ? ? ?  333 GLN A NE2 1 
ATOM   2435 N  N   . GLU A 1 306 ? 73.234  79.112 19.827 1.00 42.61  ? ? ? ? ? ?  334 GLU A N   1 
ATOM   2436 C  CA  . GLU A 1 306 ? 71.814  79.177 19.492 1.00 41.45  ? ? ? ? ? ?  334 GLU A CA  1 
ATOM   2437 C  C   . GLU A 1 306 ? 71.171  77.796 19.497 1.00 40.94  ? ? ? ? ? ?  334 GLU A C   1 
ATOM   2438 O  O   . GLU A 1 306 ? 69.982  77.665 19.812 1.00 43.71  ? ? ? ? ? ?  334 GLU A O   1 
ATOM   2439 C  CB  . GLU A 1 306 ? 71.621  79.859 18.135 1.00 44.37  ? ? ? ? ? ?  334 GLU A CB  1 
ATOM   2440 C  CG  . GLU A 1 306 ? 70.167  79.998 17.685 1.00 45.83  ? ? ? ? ? ?  334 GLU A CG  1 
ATOM   2441 C  CD  . GLU A 1 306 ? 69.376  81.050 18.456 1.00 49.30  ? ? ? ? ? ?  334 GLU A CD  1 
ATOM   2442 O  OE1 . GLU A 1 306 ? 69.807  81.470 19.552 1.00 49.40  ? ? ? ? ? ?  334 GLU A OE1 1 
ATOM   2443 O  OE2 . GLU A 1 306 ? 68.309  81.467 17.957 1.00 46.35  ? ? ? ? ? -1 334 GLU A OE2 1 
ATOM   2444 N  N   . THR A 1 307 ? 71.939  76.758 19.160 1.00 41.42  ? ? ? ? ? ?  335 THR A N   1 
ATOM   2445 C  CA  . THR A 1 307 ? 71.446  75.394 19.327 1.00 40.60  ? ? ? ? ? ?  335 THR A CA  1 
ATOM   2446 C  C   . THR A 1 307 ? 71.185  75.097 20.798 1.00 40.36  ? ? ? ? ? ?  335 THR A C   1 
ATOM   2447 O  O   . THR A 1 307 ? 70.166  74.489 21.146 1.00 40.56  ? ? ? ? ? ?  335 THR A O   1 
ATOM   2448 C  CB  . THR A 1 307 ? 72.451  74.397 18.745 1.00 41.51  ? ? ? ? ? ?  335 THR A CB  1 
ATOM   2449 O  OG1 . THR A 1 307 ? 72.668  74.685 17.355 1.00 38.86  ? ? ? ? ? ?  335 THR A OG1 1 
ATOM   2450 C  CG2 . THR A 1 307 ? 71.934  72.971 18.894 1.00 40.65  ? ? ? ? ? ?  335 THR A CG2 1 
ATOM   2451 N  N   . LEU A 1 308 ? 72.095  75.524 21.675 1.00 42.16  ? ? ? ? ? ?  336 LEU A N   1 
ATOM   2452 C  CA  . LEU A 1 308 ? 71.915  75.309 23.106 1.00 40.39  ? ? ? ? ? ?  336 LEU A CA  1 
ATOM   2453 C  C   . LEU A 1 308 ? 70.737  76.105 23.658 1.00 41.98  ? ? ? ? ? ?  336 LEU A C   1 
ATOM   2454 O  O   . LEU A 1 308 ? 70.055  75.636 24.575 1.00 38.86  ? ? ? ? ? ?  336 LEU A O   1 
ATOM   2455 C  CB  . LEU A 1 308 ? 73.197  75.674 23.858 1.00 36.23  ? ? ? ? ? ?  336 LEU A CB  1 
ATOM   2456 C  CG  . LEU A 1 308 ? 74.406  74.771 23.603 1.00 42.55  ? ? ? ? ? ?  336 LEU A CG  1 
ATOM   2457 C  CD1 . LEU A 1 308 ? 75.635  75.327 24.304 1.00 36.86  ? ? ? ? ? ?  336 LEU A CD1 1 
ATOM   2458 C  CD2 . LEU A 1 308 ? 74.116  73.349 24.062 1.00 36.48  ? ? ? ? ? ?  336 LEU A CD2 1 
ATOM   2459 N  N   . ARG A 1 309 ? 70.494  77.311 23.138 1.00 42.16  ? ? ? ? ? ?  337 ARG A N   1 
ATOM   2460 C  CA  . ARG A 1 309 ? 69.351  78.088 23.617 1.00 42.97  ? ? ? ? ? ?  337 ARG A CA  1 
ATOM   2461 C  C   . ARG A 1 309 ? 68.039  77.376 23.315 1.00 40.64  ? ? ? ? ? ?  337 ARG A C   1 
ATOM   2462 O  O   . ARG A 1 309 ? 67.181  77.229 24.194 1.00 43.09  ? ? ? ? ? ?  337 ARG A O   1 
ATOM   2463 C  CB  . ARG A 1 309 ? 69.347  79.488 22.995 1.00 41.17  ? ? ? ? ? ?  337 ARG A CB  1 
ATOM   2464 C  CG  . ARG A 1 309 ? 68.204  80.360 23.510 1.00 43.41  ? ? ? ? ? ?  337 ARG A CG  1 
ATOM   2465 C  CD  . ARG A 1 309 ? 68.028  81.640 22.703 1.00 44.22  ? ? ? ? ? ?  337 ARG A CD  1 
ATOM   2466 N  NE  . ARG A 1 309 ? 67.560  81.382 21.346 1.00 45.27  ? ? ? ? ? ?  337 ARG A NE  1 
ATOM   2467 C  CZ  . ARG A 1 309 ? 66.294  81.158 21.013 1.00 45.52  ? ? ? ? ? ?  337 ARG A CZ  1 
ATOM   2468 N  NH1 . ARG A 1 309 ? 65.335  81.120 21.925 1.00 45.27  ? ? ? ? ? ?  337 ARG A NH1 1 
ATOM   2469 N  NH2 . ARG A 1 309 ? 65.981  80.967 19.734 1.00 39.30  ? ? ? ? ? ?  337 ARG A NH2 1 
ATOM   2470 N  N   . MET A 1 310 ? 67.863  76.935 22.070 1.00 39.90  ? ? ? ? ? ?  338 MET A N   1 
ATOM   2471 C  CA  . MET A 1 310 ? 66.588  76.343 21.680 1.00 41.82  ? ? ? ? ? ?  338 MET A CA  1 
ATOM   2472 C  C   . MET A 1 310 ? 66.392  74.948 22.264 1.00 43.43  ? ? ? ? ? ?  338 MET A C   1 
ATOM   2473 O  O   . MET A 1 310 ? 65.258  74.566 22.571 1.00 39.93  ? ? ? ? ? ?  338 MET A O   1 
ATOM   2474 C  CB  . MET A 1 310 ? 66.479  76.306 20.155 1.00 40.85  ? ? ? ? ? ?  338 MET A CB  1 
ATOM   2475 C  CG  . MET A 1 310 ? 66.895  77.612 19.490 1.00 47.97  ? ? ? ? ? ?  338 MET A CG  1 
ATOM   2476 S  SD  . MET A 1 310 ? 66.379  77.763 17.769 1.00 53.08  ? ? ? ? ? ?  338 MET A SD  1 
ATOM   2477 C  CE  . MET A 1 310 ? 64.637  77.363 17.891 1.00 48.28  ? ? ? ? ? ?  338 MET A CE  1 
ATOM   2478 N  N   . PHE A 1 311 ? 67.464  74.171 22.418 1.00 44.10  ? ? ? ? ? ?  339 PHE A N   1 
ATOM   2479 C  CA  . PHE A 1 311 ? 67.382  72.798 22.923 1.00 39.62  ? ? ? ? ? ?  339 PHE A CA  1 
ATOM   2480 C  C   . PHE A 1 311 ? 68.414  72.584 24.022 1.00 42.87  ? ? ? ? ? ?  339 PHE A C   1 
ATOM   2481 O  O   . PHE A 1 311 ? 69.442  71.930 23.806 1.00 40.24  ? ? ? ? ? ?  339 PHE A O   1 
ATOM   2482 C  CB  . PHE A 1 311 ? 67.572  71.790 21.791 1.00 37.14  ? ? ? ? ? ?  339 PHE A CB  1 
ATOM   2483 C  CG  . PHE A 1 311 ? 66.630  72.001 20.644 1.00 41.09  ? ? ? ? ? ?  339 PHE A CG  1 
ATOM   2484 C  CD1 . PHE A 1 311 ? 65.346  71.485 20.679 1.00 43.49  ? ? ? ? ? ?  339 PHE A CD1 1 
ATOM   2485 C  CD2 . PHE A 1 311 ? 67.023  72.737 19.537 1.00 40.59  ? ? ? ? ? ?  339 PHE A CD2 1 
ATOM   2486 C  CE1 . PHE A 1 311 ? 64.470  71.691 19.628 1.00 45.29  ? ? ? ? ? ?  339 PHE A CE1 1 
ATOM   2487 C  CE2 . PHE A 1 311 ? 66.151  72.948 18.481 1.00 44.23  ? ? ? ? ? ?  339 PHE A CE2 1 
ATOM   2488 C  CZ  . PHE A 1 311 ? 64.874  72.425 18.527 1.00 40.47  ? ? ? ? ? ?  339 PHE A CZ  1 
ATOM   2489 N  N   . PRO A 1 312 ? 68.169  73.112 25.217 1.00 41.19  ? ? ? ? ? ?  340 PRO A N   1 
ATOM   2490 C  CA  . PRO A 1 312 ? 69.146  72.967 26.299 1.00 42.61  ? ? ? ? ? ?  340 PRO A CA  1 
ATOM   2491 C  C   . PRO A 1 312 ? 69.263  71.517 26.728 1.00 43.49  ? ? ? ? ? ?  340 PRO A C   1 
ATOM   2492 O  O   . PRO A 1 312 ? 68.254  70.861 27.031 1.00 42.23  ? ? ? ? ? ?  340 PRO A O   1 
ATOM   2493 C  CB  . PRO A 1 312 ? 68.565  73.840 27.423 1.00 48.64  ? ? ? ? ? ?  340 PRO A CB  1 
ATOM   2494 C  CG  . PRO A 1 312 ? 67.091  73.900 27.126 1.00 47.68  ? ? ? ? ? ?  340 PRO A CG  1 
ATOM   2495 C  CD  . PRO A 1 312 ? 66.983  73.884 25.631 1.00 41.51  ? ? ? ? ? ?  340 PRO A CD  1 
ATOM   2496 N  N   . PRO A 1 313 ? 70.483  70.974 26.746 1.00 39.30  ? ? ? ? ? ?  341 PRO A N   1 
ATOM   2497 C  CA  . PRO A 1 313 ? 70.650  69.585 27.189 1.00 40.12  ? ? ? ? ? ?  341 PRO A CA  1 
ATOM   2498 C  C   . PRO A 1 313 ? 70.330  69.406 28.658 1.00 43.34  ? ? ? ? ? ?  341 PRO A C   1 
ATOM   2499 O  O   . PRO A 1 313 ? 69.943  68.305 29.066 1.00 44.47  ? ? ? ? ? ?  341 PRO A O   1 
ATOM   2500 C  CB  . PRO A 1 313 ? 72.129  69.289 26.891 1.00 41.32  ? ? ? ? ? ?  341 PRO A CB  1 
ATOM   2501 C  CG  . PRO A 1 313 ? 72.543  70.342 25.891 1.00 43.91  ? ? ? ? ? ?  341 PRO A CG  1 
ATOM   2502 C  CD  . PRO A 1 313 ? 71.737  71.554 26.242 1.00 42.79  ? ? ? ? ? ?  341 PRO A CD  1 
ATOM   2503 N  N   . VAL A 1 314 ? 70.484  70.456 29.458 1.00 42.56  ? ? ? ? ? ?  342 VAL A N   1 
ATOM   2504 C  CA  . VAL A 1 314 ? 70.211  70.436 30.891 1.00 46.56  ? ? ? ? ? ?  342 VAL A CA  1 
ATOM   2505 C  C   . VAL A 1 314 ? 69.146  71.490 31.175 1.00 51.99  ? ? ? ? ? ?  342 VAL A C   1 
ATOM   2506 O  O   . VAL A 1 314 ? 69.432  72.694 31.143 1.00 49.42  ? ? ? ? ? ?  342 VAL A O   1 
ATOM   2507 C  CB  . VAL A 1 314 ? 71.479  70.690 31.717 1.00 42.51  ? ? ? ? ? ?  342 VAL A CB  1 
ATOM   2508 C  CG1 . VAL A 1 314 ? 71.159  70.639 33.200 1.00 56.16  ? ? ? ? ? ?  342 VAL A CG1 1 
ATOM   2509 C  CG2 . VAL A 1 314 ? 72.552  69.669 31.363 1.00 42.72  ? ? ? ? ? ?  342 VAL A CG2 1 
ATOM   2510 N  N   . PHE A 1 315 ? 67.913  71.044 31.438 1.00 53.47  ? ? ? ? ? ?  343 PHE A N   1 
ATOM   2511 C  CA  . PHE A 1 315 ? 66.811  71.976 31.666 1.00 55.92  ? ? ? ? ? ?  343 PHE A CA  1 
ATOM   2512 C  C   . PHE A 1 315 ? 67.009  72.824 32.920 1.00 57.07  ? ? ? ? ? ?  343 PHE A C   1 
ATOM   2513 O  O   . PHE A 1 315 ? 66.443  73.919 33.011 1.00 55.52  ? ? ? ? ? ?  343 PHE A O   1 
ATOM   2514 C  CB  . PHE A 1 315 ? 65.479  71.219 31.739 1.00 57.47  ? ? ? ? ? ?  343 PHE A CB  1 
ATOM   2515 C  CG  . PHE A 1 315 ? 65.181  70.617 33.089 1.00 59.30  ? ? ? ? ? ?  343 PHE A CG  1 
ATOM   2516 C  CD1 . PHE A 1 315 ? 64.503  71.343 34.059 1.00 60.96  ? ? ? ? ? ?  343 PHE A CD1 1 
ATOM   2517 C  CD2 . PHE A 1 315 ? 65.553  69.315 33.379 1.00 61.30  ? ? ? ? ? ?  343 PHE A CD2 1 
ATOM   2518 C  CE1 . PHE A 1 315 ? 64.227  70.790 35.295 1.00 63.74  ? ? ? ? ? ?  343 PHE A CE1 1 
ATOM   2519 C  CE2 . PHE A 1 315 ? 65.275  68.756 34.611 1.00 62.40  ? ? ? ? ? ?  343 PHE A CE2 1 
ATOM   2520 C  CZ  . PHE A 1 315 ? 64.611  69.495 35.571 1.00 66.09  ? ? ? ? ? ?  343 PHE A CZ  1 
ATOM   2521 N  N   . GLY A 1 316 ? 67.793  72.345 33.878 1.00 55.88  ? ? ? ? ? ?  344 GLY A N   1 
ATOM   2522 C  CA  . GLY A 1 316 ? 68.039  73.072 35.112 1.00 54.32  ? ? ? ? ? ?  344 GLY A CA  1 
ATOM   2523 C  C   . GLY A 1 316 ? 68.572  72.121 36.169 1.00 61.28  ? ? ? ? ? ?  344 GLY A C   1 
ATOM   2524 O  O   . GLY A 1 316 ? 69.031  71.025 35.855 1.00 62.96  ? ? ? ? ? ?  344 GLY A O   1 
ATOM   2525 N  N   . THR A 1 317 ? 68.467  72.548 37.427 1.00 57.97  ? ? ? ? ? ?  345 THR A N   1 
ATOM   2526 C  CA  . THR A 1 317 ? 69.072  71.790 38.520 1.00 59.94  ? ? ? ? ? ?  345 THR A CA  1 
ATOM   2527 C  C   . THR A 1 317 ? 68.647  72.400 39.851 1.00 60.71  ? ? ? ? ? ?  345 THR A C   1 
ATOM   2528 O  O   . THR A 1 317 ? 68.026  73.467 39.905 1.00 60.85  ? ? ? ? ? ?  345 THR A O   1 
ATOM   2529 C  CB  . THR A 1 317 ? 70.599  71.741 38.402 1.00 60.28  ? ? ? ? ? ?  345 THR A CB  1 
ATOM   2530 O  OG1 . THR A 1 317 ? 71.140  70.960 39.473 1.00 72.26  ? ? ? ? ? ?  345 THR A OG1 1 
ATOM   2531 C  CG2 . THR A 1 317 ? 71.187  73.130 38.454 1.00 54.75  ? ? ? ? ? ?  345 THR A CG2 1 
ATOM   2532 N  N   . PHE A 1 318 ? 69.021  71.712 40.930 1.00 57.52  ? ? ? ? ? ?  346 PHE A N   1 
ATOM   2533 C  CA  . PHE A 1 318 ? 68.430  71.888 42.249 1.00 60.02  ? ? ? ? ? ?  346 PHE A CA  1 
ATOM   2534 C  C   . PHE A 1 318 ? 69.459  72.356 43.268 1.00 59.50  ? ? ? ? ? ?  346 PHE A C   1 
ATOM   2535 O  O   . PHE A 1 318 ? 70.657  72.096 43.137 1.00 61.90  ? ? ? ? ? ?  346 PHE A O   1 
ATOM   2536 C  CB  . PHE A 1 318 ? 67.801  70.581 42.755 1.00 61.57  ? ? ? ? ? ?  346 PHE A CB  1 
ATOM   2537 C  CG  . PHE A 1 318 ? 66.552  70.177 42.021 1.00 68.07  ? ? ? ? ? ?  346 PHE A CG  1 
ATOM   2538 C  CD1 . PHE A 1 318 ? 66.620  69.380 40.887 1.00 66.63  ? ? ? ? ? ?  346 PHE A CD1 1 
ATOM   2539 C  CD2 . PHE A 1 318 ? 65.308  70.575 42.480 1.00 68.02  ? ? ? ? ? ?  346 PHE A CD2 1 
ATOM   2540 C  CE1 . PHE A 1 318 ? 65.469  68.999 40.217 1.00 67.37  ? ? ? ? ? ?  346 PHE A CE1 1 
ATOM   2541 C  CE2 . PHE A 1 318 ? 64.153  70.198 41.818 1.00 65.59  ? ? ? ? ? ?  346 PHE A CE2 1 
ATOM   2542 C  CZ  . PHE A 1 318 ? 64.234  69.408 40.684 1.00 72.82  ? ? ? ? ? ?  346 PHE A CZ  1 
ATOM   2543 N  N   . ARG A 1 319 ? 68.962  73.049 44.293 1.00 56.58  ? ? ? ? ? ?  347 ARG A N   1 
ATOM   2544 C  CA  . ARG A 1 319 ? 69.751  73.496 45.432 1.00 59.25  ? ? ? ? ? ?  347 ARG A CA  1 
ATOM   2545 C  C   . ARG A 1 319 ? 68.930  73.280 46.694 1.00 61.51  ? ? ? ? ? ?  347 ARG A C   1 
ATOM   2546 O  O   . ARG A 1 319 ? 67.737  72.973 46.637 1.00 63.05  ? ? ? ? ? ?  347 ARG A O   1 
ATOM   2547 C  CB  . ARG A 1 319 ? 70.156  74.972 45.316 1.00 58.20  ? ? ? ? ? ?  347 ARG A CB  1 
ATOM   2548 C  CG  . ARG A 1 319 ? 70.951  75.326 44.074 1.00 55.49  ? ? ? ? ? ?  347 ARG A CG  1 
ATOM   2549 C  CD  . ARG A 1 319 ? 72.351  74.747 44.099 1.00 57.00  ? ? ? ? ? ?  347 ARG A CD  1 
ATOM   2550 N  NE  . ARG A 1 319 ? 73.178  75.329 43.052 1.00 57.03  ? ? ? ? ? ?  347 ARG A NE  1 
ATOM   2551 C  CZ  . ARG A 1 319 ? 73.156  74.947 41.781 1.00 57.15  ? ? ? ? ? ?  347 ARG A CZ  1 
ATOM   2552 N  NH1 . ARG A 1 319 ? 72.362  73.973 41.367 1.00 56.36  ? ? ? ? ? ?  347 ARG A NH1 1 
ATOM   2553 N  NH2 . ARG A 1 319 ? 73.946  75.561 40.904 1.00 49.35  ? ? ? ? ? ?  347 ARG A NH2 1 
ATOM   2554 N  N   . LYS A 1 320 ? 69.580  73.433 47.846 1.00 62.20  ? ? ? ? ? ?  348 LYS A N   1 
ATOM   2555 C  CA  . LYS A 1 320 ? 68.922  73.298 49.139 1.00 69.35  ? ? ? ? ? ?  348 LYS A CA  1 
ATOM   2556 C  C   . LYS A 1 320 ? 69.187  74.546 49.967 1.00 64.35  ? ? ? ? ? ?  348 LYS A C   1 
ATOM   2557 O  O   . LYS A 1 320 ? 70.324  75.021 50.035 1.00 63.24  ? ? ? ? ? ?  348 LYS A O   1 
ATOM   2558 C  CB  . LYS A 1 320 ? 69.417  72.045 49.877 1.00 71.58  ? ? ? ? ? ?  348 LYS A CB  1 
ATOM   2559 C  CG  . LYS A 1 320 ? 69.007  71.958 51.344 1.00 77.24  ? ? ? ? ? ?  348 LYS A CG  1 
ATOM   2560 C  CD  . LYS A 1 320 ? 69.036  70.513 51.834 1.00 76.38  ? ? ? ? ? ?  348 LYS A CD  1 
ATOM   2561 C  CE  . LYS A 1 320 ? 69.525  70.417 53.273 1.00 85.49  ? ? ? ? ? ?  348 LYS A CE  1 
ATOM   2562 N  NZ  . LYS A 1 320 ? 69.374  69.039 53.826 1.00 86.95  ? ? ? ? ? ?  348 LYS A NZ  1 
ATOM   2563 N  N   . ALA A 1 321 ? 68.136  75.069 50.594 1.00 69.41  ? ? ? ? ? ?  349 ALA A N   1 
ATOM   2564 C  CA  . ALA A 1 321 ? 68.239  76.261 51.432 1.00 71.34  ? ? ? ? ? ?  349 ALA A CA  1 
ATOM   2565 C  C   . ALA A 1 321 ? 68.936  75.908 52.742 1.00 75.52  ? ? ? ? ? ?  349 ALA A C   1 
ATOM   2566 O  O   . ALA A 1 321 ? 68.382  75.176 53.568 1.00 80.13  ? ? ? ? ? ?  349 ALA A O   1 
ATOM   2567 C  CB  . ALA A 1 321 ? 66.855  76.847 51.687 1.00 76.61  ? ? ? ? ? ?  349 ALA A CB  1 
ATOM   2568 N  N   . ILE A 1 322 ? 70.170  76.403 52.893 1.00 73.79  ? ? ? ? ? ?  350 ILE A N   1 
ATOM   2569 C  CA  . ILE A 1 322 ? 70.983  76.112 54.110 1.00 81.12  ? ? ? ? ? ?  350 ILE A CA  1 
ATOM   2570 C  C   . ILE A 1 322 ? 70.731  77.216 55.137 1.00 85.35  ? ? ? ? ? ?  350 ILE A C   1 
ATOM   2571 O  O   . ILE A 1 322 ? 71.395  77.196 56.188 1.00 90.41  ? ? ? ? ? ?  350 ILE A O   1 
ATOM   2572 C  CB  . ILE A 1 322 ? 72.473  76.024 53.734 1.00 79.58  ? ? ? ? ? ?  350 ILE A CB  1 
ATOM   2573 C  CG1 . ILE A 1 322 ? 73.012  77.378 53.265 1.00 75.63  ? ? ? ? ? ?  350 ILE A CG1 1 
ATOM   2574 C  CG2 . ILE A 1 322 ? 72.703  74.936 52.697 1.00 71.95  ? ? ? ? ? ?  350 ILE A CG2 1 
ATOM   2575 C  CD1 . ILE A 1 322 ? 74.435  77.334 52.760 1.00 71.68  ? ? ? ? ? ?  350 ILE A CD1 1 
ATOM   2576 N  N   . THR A 1 323 ? 69.824  78.146 54.830 1.00 84.05  ? ? ? ? ? ?  351 THR A N   1 
ATOM   2577 C  CA  . THR A 1 323 ? 69.465  79.236 55.773 1.00 85.89  ? ? ? ? ? ?  351 THR A CA  1 
ATOM   2578 C  C   . THR A 1 323 ? 68.097  79.785 55.372 1.00 87.88  ? ? ? ? ? ?  351 THR A C   1 
ATOM   2579 O  O   . THR A 1 323 ? 67.751  79.671 54.181 1.00 87.01  ? ? ? ? ? ?  351 THR A O   1 
ATOM   2580 C  CB  . THR A 1 323 ? 70.496  80.371 55.754 1.00 87.28  ? ? ? ? ? ?  351 THR A CB  1 
ATOM   2581 O  OG1 . THR A 1 323 ? 70.825  80.638 54.390 1.00 89.12  ? ? ? ? ? ?  351 THR A OG1 1 
ATOM   2582 C  CG2 . THR A 1 323 ? 71.756  80.054 56.530 1.00 86.69  ? ? ? ? ? ?  351 THR A CG2 1 
ATOM   2583 N  N   . ASP A 1 324 ? 67.348  80.354 56.318 1.00 89.50  ? ? ? ? ? ?  352 ASP A N   1 
ATOM   2584 C  CA  . ASP A 1 324 ? 66.064  80.997 55.938 1.00 88.94  ? ? ? ? ? ?  352 ASP A CA  1 
ATOM   2585 C  C   . ASP A 1 324 ? 66.405  82.186 55.038 1.00 88.70  ? ? ? ? ? ?  352 ASP A C   1 
ATOM   2586 O  O   . ASP A 1 324 ? 67.178  83.054 55.487 1.00 88.34  ? ? ? ? ? ?  352 ASP A O   1 
ATOM   2587 C  CB  . ASP A 1 324 ? 65.244  81.391 57.167 1.00 94.19  ? ? ? ? ? ?  352 ASP A CB  1 
ATOM   2588 C  CG  . ASP A 1 324 ? 64.821  80.201 58.011 1.00 94.83  ? ? ? ? ? ?  352 ASP A CG  1 
ATOM   2589 O  OD1 . ASP A 1 324 ? 65.207  79.069 57.661 1.00 90.98  ? ? ? ? ? -1 352 ASP A OD1 1 
ATOM   2590 O  OD2 . ASP A 1 324 ? 64.108  80.417 59.010 1.00 99.47  ? ? ? ? ? -1 352 ASP A OD2 1 
ATOM   2591 N  N   . ILE A 1 325 ? 65.871  82.213 53.816 1.00 87.56  ? ? ? ? ? ?  353 ILE A N   1 
ATOM   2592 C  CA  . ILE A 1 325 ? 66.243  83.295 52.857 1.00 88.20  ? ? ? ? ? ?  353 ILE A CA  1 
ATOM   2593 C  C   . ILE A 1 325 ? 65.021  84.178 52.599 1.00 88.16  ? ? ? ? ? ?  353 ILE A C   1 
ATOM   2594 O  O   . ILE A 1 325 ? 63.930  83.624 52.365 1.00 87.13  ? ? ? ? ? ?  353 ILE A O   1 
ATOM   2595 C  CB  . ILE A 1 325 ? 66.799  82.696 51.550 1.00 86.48  ? ? ? ? ? ?  353 ILE A CB  1 
ATOM   2596 C  CG1 . ILE A 1 325 ? 67.915  81.684 51.820 1.00 82.68  ? ? ? ? ? ?  353 ILE A CG1 1 
ATOM   2597 C  CG2 . ILE A 1 325 ? 67.244  83.794 50.598 1.00 86.68  ? ? ? ? ? ?  353 ILE A CG2 1 
ATOM   2598 C  CD1 . ILE A 1 325 ? 68.173  80.739 50.670 1.00 78.68  ? ? ? ? ? ?  353 ILE A CD1 1 
ATOM   2599 N  N   . GLN A 1 326 ? 65.207  85.499 52.642 1.00 88.03  ? ? ? ? ? ?  354 GLN A N   1 
ATOM   2600 C  CA  . GLN A 1 326 ? 64.091  86.440 52.370 1.00 93.19  ? ? ? ? ? ?  354 GLN A CA  1 
ATOM   2601 C  C   . GLN A 1 326 ? 64.151  86.855 50.898 1.00 91.42  ? ? ? ? ? ?  354 GLN A C   1 
ATOM   2602 O  O   . GLN A 1 326 ? 65.138  87.507 50.511 1.00 93.32  ? ? ? ? ? ?  354 GLN A O   1 
ATOM   2603 C  CB  . GLN A 1 326 ? 64.200  87.659 53.286 1.00 95.35  ? ? ? ? ? ?  354 GLN A CB  1 
ATOM   2604 C  CG  . GLN A 1 326 ? 64.455  87.300 54.742 1.00 96.06  ? ? ? ? ? ?  354 GLN A CG  1 
ATOM   2605 C  CD  . GLN A 1 326 ? 63.346  86.458 55.324 1.00 100.89 ? ? ? ? ? ?  354 GLN A CD  1 
ATOM   2606 O  OE1 . GLN A 1 326 ? 62.252  86.370 54.772 1.00 102.80 ? ? ? ? ? ?  354 GLN A OE1 1 
ATOM   2607 N  NE2 . GLN A 1 326 ? 63.623  85.835 56.458 1.00 99.99  ? ? ? ? ? ?  354 GLN A NE2 1 
ATOM   2608 N  N   . TYR A 1 327 ? 63.138  86.478 50.113 1.00 89.53  ? ? ? ? ? ?  355 TYR A N   1 
ATOM   2609 C  CA  . TYR A 1 327 ? 63.143  86.798 48.662 1.00 91.35  ? ? ? ? ? ?  355 TYR A CA  1 
ATOM   2610 C  C   . TYR A 1 327 ? 61.743  87.226 48.216 1.00 93.86  ? ? ? ? ? ?  355 TYR A C   1 
ATOM   2611 O  O   . TYR A 1 327 ? 60.764  86.535 48.563 1.00 91.09  ? ? ? ? ? ?  355 TYR A O   1 
ATOM   2612 C  CB  . TYR A 1 327 ? 63.635  85.598 47.849 1.00 86.69  ? ? ? ? ? ?  355 TYR A CB  1 
ATOM   2613 C  CG  . TYR A 1 327 ? 63.838  85.876 46.381 1.00 85.27  ? ? ? ? ? ?  355 TYR A CG  1 
ATOM   2614 C  CD1 . TYR A 1 327 ? 65.053  86.339 45.904 1.00 79.83  ? ? ? ? ? ?  355 TYR A CD1 1 
ATOM   2615 C  CD2 . TYR A 1 327 ? 62.817  85.679 45.468 1.00 84.62  ? ? ? ? ? ?  355 TYR A CD2 1 
ATOM   2616 C  CE1 . TYR A 1 327 ? 65.249  86.597 44.557 1.00 78.11  ? ? ? ? ? ?  355 TYR A CE1 1 
ATOM   2617 C  CE2 . TYR A 1 327 ? 62.996  85.933 44.118 1.00 83.39  ? ? ? ? ? ?  355 TYR A CE2 1 
ATOM   2618 C  CZ  . TYR A 1 327 ? 64.217  86.393 43.660 1.00 76.44  ? ? ? ? ? ?  355 TYR A CZ  1 
ATOM   2619 O  OH  . TYR A 1 327 ? 64.399  86.645 42.332 1.00 76.80  ? ? ? ? ? ?  355 TYR A OH  1 
ATOM   2620 N  N   . ASP A 1 328 ? 61.657  88.330 47.468 1.00 98.02  ? ? ? ? ? ?  356 ASP A N   1 
ATOM   2621 C  CA  . ASP A 1 328 ? 60.350  88.796 46.932 1.00 99.15  ? ? ? ? ? ?  356 ASP A CA  1 
ATOM   2622 C  C   . ASP A 1 328 ? 59.301  88.789 48.048 1.00 101.56 ? ? ? ? ? ?  356 ASP A C   1 
ATOM   2623 O  O   . ASP A 1 328 ? 58.178  88.313 47.792 1.00 99.70  ? ? ? ? ? ?  356 ASP A O   1 
ATOM   2624 C  CB  . ASP A 1 328 ? 59.917  87.941 45.738 1.00 96.34  ? ? ? ? ? ?  356 ASP A CB  1 
ATOM   2625 C  CG  . ASP A 1 328 ? 58.734  88.505 44.971 1.00 100.80 ? ? ? ? ? ?  356 ASP A CG  1 
ATOM   2626 O  OD1 . ASP A 1 328 ? 58.359  89.663 45.241 1.00 103.71 ? ? ? ? ? -1 356 ASP A OD1 1 
ATOM   2627 O  OD2 . ASP A 1 328 ? 58.196  87.780 44.112 1.00 95.48  ? ? ? ? ? -1 356 ASP A OD2 1 
ATOM   2628 N  N   . GLY A 1 329 ? 59.645  89.295 49.237 1.00 98.21  ? ? ? ? ? ?  357 GLY A N   1 
ATOM   2629 C  CA  . GLY A 1 329 ? 58.653  89.372 50.282 1.00 97.23  ? ? ? ? ? ?  357 GLY A CA  1 
ATOM   2630 C  C   . GLY A 1 329 ? 58.424  88.073 51.025 1.00 98.54  ? ? ? ? ? ?  357 GLY A C   1 
ATOM   2631 O  O   . GLY A 1 329 ? 57.911  88.100 52.151 1.00 98.95  ? ? ? ? ? ?  357 GLY A O   1 
ATOM   2632 N  N   . TYR A 1 330 ? 58.788  86.943 50.431 1.00 97.81  ? ? ? ? ? ?  358 TYR A N   1 
ATOM   2633 C  CA  . TYR A 1 330 ? 58.575  85.627 51.013 1.00 99.38  ? ? ? ? ? ?  358 TYR A CA  1 
ATOM   2634 C  C   . TYR A 1 330 ? 59.835  85.152 51.725 1.00 98.28  ? ? ? ? ? ?  358 TYR A C   1 
ATOM   2635 O  O   . TYR A 1 330 ? 60.905  85.759 51.638 1.00 96.61  ? ? ? ? ? ?  358 TYR A O   1 
ATOM   2636 C  CB  . TYR A 1 330 ? 58.168  84.612 49.941 1.00 93.86  ? ? ? ? ? ?  358 TYR A CB  1 
ATOM   2637 C  CG  . TYR A 1 330 ? 57.156  85.124 48.945 1.00 89.83  ? ? ? ? ? ?  358 TYR A CG  1 
ATOM   2638 C  CD1 . TYR A 1 330 ? 55.856  85.417 49.335 1.00 90.15  ? ? ? ? ? ?  358 TYR A CD1 1 
ATOM   2639 C  CD2 . TYR A 1 330 ? 57.497  85.303 47.612 1.00 91.26  ? ? ? ? ? ?  358 TYR A CD2 1 
ATOM   2640 C  CE1 . TYR A 1 330 ? 54.927  85.882 48.425 1.00 93.14  ? ? ? ? ? ?  358 TYR A CE1 1 
ATOM   2641 C  CE2 . TYR A 1 330 ? 56.577  85.766 46.694 1.00 88.30  ? ? ? ? ? ?  358 TYR A CE2 1 
ATOM   2642 C  CZ  . TYR A 1 330 ? 55.295  86.054 47.106 1.00 88.50  ? ? ? ? ? ?  358 TYR A CZ  1 
ATOM   2643 O  OH  . TYR A 1 330 ? 54.375  86.517 46.194 1.00 92.04  ? ? ? ? ? ?  358 TYR A OH  1 
ATOM   2644 N  N   . THR A 1 331 ? 59.690  84.051 52.467 1.00 99.22  ? ? ? ? ? ?  359 THR A N   1 
ATOM   2645 C  CA  . THR A 1 331 ? 60.841  83.492 53.219 1.00 98.17  ? ? ? ? ? ?  359 THR A CA  1 
ATOM   2646 C  C   . THR A 1 331 ? 61.005  82.015 52.863 1.00 95.76  ? ? ? ? ? ?  359 THR A C   1 
ATOM   2647 O  O   . THR A 1 331 ? 60.221  81.200 53.384 1.00 93.90  ? ? ? ? ? ?  359 THR A O   1 
ATOM   2648 C  CB  . THR A 1 331 ? 60.634  83.631 54.731 1.00 96.09  ? ? ? ? ? ?  359 THR A CB  1 
ATOM   2649 O  OG1 . THR A 1 331 ? 60.264  84.981 55.013 1.00 100.45 ? ? ? ? ? ?  359 THR A OG1 1 
ATOM   2650 C  CG2 . THR A 1 331 ? 61.862  83.246 55.527 1.00 93.31  ? ? ? ? ? ?  359 THR A CG2 1 
ATOM   2651 N  N   . ILE A 1 332 ? 61.979  81.686 52.011 1.00 92.59  ? ? ? ? ? ?  360 ILE A N   1 
ATOM   2652 C  CA  . ILE A 1 332 ? 62.245  80.251 51.699 1.00 90.83  ? ? ? ? ? ?  360 ILE A CA  1 
ATOM   2653 C  C   . ILE A 1 332 ? 62.899  79.627 52.935 1.00 87.93  ? ? ? ? ? ?  360 ILE A C   1 
ATOM   2654 O  O   . ILE A 1 332 ? 64.037  80.015 53.264 1.00 88.06  ? ? ? ? ? ?  360 ILE A O   1 
ATOM   2655 C  CB  . ILE A 1 332 ? 63.104  80.103 50.426 1.00 86.50  ? ? ? ? ? ?  360 ILE A CB  1 
ATOM   2656 C  CG1 . ILE A 1 332 ? 63.561  78.658 50.213 1.00 80.55  ? ? ? ? ? ?  360 ILE A CG1 1 
ATOM   2657 C  CG2 . ILE A 1 332 ? 64.277  81.068 50.442 1.00 87.69  ? ? ? ? ? ?  360 ILE A CG2 1 
ATOM   2658 C  CD1 . ILE A 1 332 ? 62.441  77.715 49.855 1.00 81.12  ? ? ? ? ? ?  360 ILE A CD1 1 
ATOM   2659 N  N   . PRO A 1 333 ? 62.222  78.698 53.645 1.00 87.90  ? ? ? ? ? ?  361 PRO A N   1 
ATOM   2660 C  CA  . PRO A 1 333 ? 62.757  78.131 54.887 1.00 88.33  ? ? ? ? ? ?  361 PRO A CA  1 
ATOM   2661 C  C   . PRO A 1 333 ? 63.978  77.234 54.644 1.00 86.22  ? ? ? ? ? ?  361 PRO A C   1 
ATOM   2662 O  O   . PRO A 1 333 ? 64.025  76.579 53.621 1.00 80.26  ? ? ? ? ? ?  361 PRO A O   1 
ATOM   2663 C  CB  . PRO A 1 333 ? 61.602  77.273 55.427 1.00 87.04  ? ? ? ? ? ?  361 PRO A CB  1 
ATOM   2664 C  CG  . PRO A 1 333 ? 60.383  77.735 54.656 1.00 86.50  ? ? ? ? ? ?  361 PRO A CG  1 
ATOM   2665 C  CD  . PRO A 1 333 ? 60.913  78.149 53.301 1.00 85.94  ? ? ? ? ? ?  361 PRO A CD  1 
ATOM   2666 N  N   . LYS A 1 334 ? 64.922  77.223 55.589 1.00 86.00  ? ? ? ? ? ?  362 LYS A N   1 
ATOM   2667 C  CA  . LYS A 1 334 ? 66.114  76.345 55.465 1.00 84.57  ? ? ? ? ? ?  362 LYS A CA  1 
ATOM   2668 C  C   . LYS A 1 334 ? 65.648  74.890 55.378 1.00 83.73  ? ? ? ? ? ?  362 LYS A C   1 
ATOM   2669 O  O   . LYS A 1 334 ? 64.695  74.536 56.097 1.00 84.22  ? ? ? ? ? ?  362 LYS A O   1 
ATOM   2670 C  CB  . LYS A 1 334 ? 67.052  76.549 56.657 1.00 86.07  ? ? ? ? ? ?  362 LYS A CB  1 
ATOM   2671 C  CG  . LYS A 1 334 ? 68.229  75.587 56.727 1.00 89.67  ? ? ? ? ? ?  362 LYS A CG  1 
ATOM   2672 C  CD  . LYS A 1 334 ? 69.126  75.825 57.920 1.00 92.93  ? ? ? ? ? ?  362 LYS A CD  1 
ATOM   2673 C  CE  . LYS A 1 334 ? 70.287  74.856 57.985 1.00 96.84  ? ? ? ? ? ?  362 LYS A CE  1 
ATOM   2674 N  NZ  . LYS A 1 334 ? 71.205  75.176 59.104 1.00 91.66  ? ? ? ? ? ?  362 LYS A NZ  1 
ATOM   2675 N  N   . GLY A 1 335 ? 66.295  74.085 54.531 1.00 82.27  ? ? ? ? ? ?  363 GLY A N   1 
ATOM   2676 C  CA  . GLY A 1 335 ? 65.892  72.677 54.348 1.00 78.68  ? ? ? ? ? ?  363 GLY A CA  1 
ATOM   2677 C  C   . GLY A 1 335 ? 64.977  72.523 53.149 1.00 77.33  ? ? ? ? ? ?  363 GLY A C   1 
ATOM   2678 O  O   . GLY A 1 335 ? 64.773  71.377 52.706 1.00 77.70  ? ? ? ? ? ?  363 GLY A O   1 
ATOM   2679 N  N   . TRP A 1 336 ? 64.444  73.637 52.642 1.00 77.97  ? ? ? ? ? ?  364 TRP A N   1 
ATOM   2680 C  CA  . TRP A 1 336 ? 63.577  73.599 51.435 1.00 75.10  ? ? ? ? ? ?  364 TRP A CA  1 
ATOM   2681 C  C   . TRP A 1 336 ? 64.447  73.449 50.184 1.00 70.35  ? ? ? ? ? ?  364 TRP A C   1 
ATOM   2682 O  O   . TRP A 1 336 ? 65.662  73.710 50.274 1.00 70.26  ? ? ? ? ? ?  364 TRP A O   1 
ATOM   2683 C  CB  . TRP A 1 336 ? 62.712  74.859 51.363 1.00 79.67  ? ? ? ? ? ?  364 TRP A CB  1 
ATOM   2684 C  CG  . TRP A 1 336 ? 61.423  74.764 52.118 1.00 80.86  ? ? ? ? ? ?  364 TRP A CG  1 
ATOM   2685 C  CD1 . TRP A 1 336 ? 61.264  74.583 53.461 1.00 82.20  ? ? ? ? ? ?  364 TRP A CD1 1 
ATOM   2686 C  CD2 . TRP A 1 336 ? 60.100  74.860 51.565 1.00 84.18  ? ? ? ? ? ?  364 TRP A CD2 1 
ATOM   2687 N  NE1 . TRP A 1 336 ? 59.933  74.553 53.780 1.00 82.29  ? ? ? ? ? ?  364 TRP A NE1 1 
ATOM   2688 C  CE2 . TRP A 1 336 ? 59.195  74.720 52.638 1.00 84.03  ? ? ? ? ? ?  364 TRP A CE2 1 
ATOM   2689 C  CE3 . TRP A 1 336 ? 59.594  75.044 50.274 1.00 81.56  ? ? ? ? ? ?  364 TRP A CE3 1 
ATOM   2690 C  CZ2 . TRP A 1 336 ? 57.814  74.761 52.455 1.00 84.85  ? ? ? ? ? ?  364 TRP A CZ2 1 
ATOM   2691 C  CZ3 . TRP A 1 336 ? 58.230  75.084 50.094 1.00 81.19  ? ? ? ? ? ?  364 TRP A CZ3 1 
ATOM   2692 C  CH2 . TRP A 1 336 ? 57.354  74.945 51.171 1.00 87.94  ? ? ? ? ? ?  364 TRP A CH2 1 
ATOM   2693 N  N   . LYS A 1 337 ? 63.838  73.055 49.063 1.00 66.54  ? ? ? ? ? ?  365 LYS A N   1 
ATOM   2694 C  CA  . LYS A 1 337 ? 64.599  72.878 47.797 1.00 70.45  ? ? ? ? ? ?  365 LYS A CA  1 
ATOM   2695 C  C   . LYS A 1 337 ? 64.302  74.043 46.849 1.00 72.03  ? ? ? ? ? ?  365 LYS A C   1 
ATOM   2696 O  O   . LYS A 1 337 ? 63.165  74.547 46.872 1.00 70.73  ? ? ? ? ? ?  365 LYS A O   1 
ATOM   2697 C  CB  . LYS A 1 337 ? 64.251  71.533 47.154 1.00 73.14  ? ? ? ? ? ?  365 LYS A CB  1 
ATOM   2698 C  CG  . LYS A 1 337 ? 64.640  70.312 47.976 1.00 77.09  ? ? ? ? ? ?  365 LYS A CG  1 
ATOM   2699 C  CD  . LYS A 1 337 ? 66.099  70.312 48.379 1.00 71.77  ? ? ? ? ? ?  365 LYS A CD  1 
ATOM   2700 C  CE  . LYS A 1 337 ? 66.483  69.106 49.210 1.00 80.98  ? ? ? ? ? ?  365 LYS A CE  1 
ATOM   2701 N  NZ  . LYS A 1 337 ? 66.227  67.839 48.485 1.00 82.62  ? ? ? ? ? ?  365 LYS A NZ  1 
ATOM   2702 N  N   . LEU A 1 338 ? 65.295  74.454 46.056 1.00 69.04  ? ? ? ? ? ?  366 LEU A N   1 
ATOM   2703 C  CA  . LEU A 1 338 ? 65.107  75.533 45.099 1.00 65.29  ? ? ? ? ? ?  366 LEU A CA  1 
ATOM   2704 C  C   . LEU A 1 338 ? 65.464  75.016 43.715 1.00 63.74  ? ? ? ? ? ?  366 LEU A C   1 
ATOM   2705 O  O   . LEU A 1 338 ? 66.380  74.204 43.566 1.00 63.10  ? ? ? ? ? ?  366 LEU A O   1 
ATOM   2706 C  CB  . LEU A 1 338 ? 65.968  76.759 45.447 1.00 63.03  ? ? ? ? ? ?  366 LEU A CB  1 
ATOM   2707 C  CG  . LEU A 1 338 ? 65.735  77.482 46.777 1.00 64.48  ? ? ? ? ? ?  366 LEU A CG  1 
ATOM   2708 C  CD1 . LEU A 1 338 ? 66.365  76.735 47.948 1.00 66.38  ? ? ? ? ? ?  366 LEU A CD1 1 
ATOM   2709 C  CD2 . LEU A 1 338 ? 66.268  78.905 46.705 1.00 61.67  ? ? ? ? ? ?  366 LEU A CD2 1 
ATOM   2710 N  N   . LEU A 1 339 ? 64.737  75.487 42.706 1.00 59.29  ? ? ? ? ? ?  367 LEU A N   1 
ATOM   2711 C  CA  . LEU A 1 339 ? 64.966  75.061 41.334 1.00 59.29  ? ? ? ? ? ?  367 LEU A CA  1 
ATOM   2712 C  C   . LEU A 1 339 ? 64.952  76.269 40.412 1.00 60.91  ? ? ? ? ? ?  367 LEU A C   1 
ATOM   2713 O  O   . LEU A 1 339 ? 64.094  77.148 40.535 1.00 58.48  ? ? ? ? ? ?  367 LEU A O   1 
ATOM   2714 C  CB  . LEU A 1 339 ? 63.905  74.045 40.885 1.00 56.75  ? ? ? ? ? ?  367 LEU A CB  1 
ATOM   2715 C  CG  . LEU A 1 339 ? 63.844  73.662 39.403 1.00 56.66  ? ? ? ? ? ?  367 LEU A CG  1 
ATOM   2716 C  CD1 . LEU A 1 339 ? 65.058  72.852 38.977 1.00 60.13  ? ? ? ? ? ?  367 LEU A CD1 1 
ATOM   2717 C  CD2 . LEU A 1 339 ? 62.563  72.900 39.101 1.00 61.34  ? ? ? ? ? ?  367 LEU A CD2 1 
ATOM   2718 N  N   . TRP A 1 340 ? 65.903  76.297 39.485 1.00 56.30  ? ? ? ? ? ?  368 TRP A N   1 
ATOM   2719 C  CA  . TRP A 1 340 ? 65.921  77.238 38.377 1.00 52.51  ? ? ? ? ? ?  368 TRP A CA  1 
ATOM   2720 C  C   . TRP A 1 340 ? 65.864  76.447 37.080 1.00 55.79  ? ? ? ? ? ?  368 TRP A C   1 
ATOM   2721 O  O   . TRP A 1 340 ? 66.264  75.280 37.026 1.00 56.35  ? ? ? ? ? ?  368 TRP A O   1 
ATOM   2722 C  CB  . TRP A 1 340 ? 67.177  78.118 38.395 1.00 50.84  ? ? ? ? ? ?  368 TRP A CB  1 
ATOM   2723 C  CG  . TRP A 1 340 ? 68.404  77.368 37.972 1.00 55.12  ? ? ? ? ? ?  368 TRP A CG  1 
ATOM   2724 C  CD1 . TRP A 1 340 ? 69.214  76.609 38.764 1.00 50.92  ? ? ? ? ? ?  368 TRP A CD1 1 
ATOM   2725 C  CD2 . TRP A 1 340 ? 68.951  77.290 36.648 1.00 50.92  ? ? ? ? ? ?  368 TRP A CD2 1 
ATOM   2726 N  NE1 . TRP A 1 340 ? 70.234  76.071 38.019 1.00 52.49  ? ? ? ? ? ?  368 TRP A NE1 1 
ATOM   2727 C  CE2 . TRP A 1 340 ? 70.095  76.471 36.717 1.00 53.62  ? ? ? ? ? ?  368 TRP A CE2 1 
ATOM   2728 C  CE3 . TRP A 1 340 ? 68.585  77.837 35.415 1.00 50.08  ? ? ? ? ? ?  368 TRP A CE3 1 
ATOM   2729 C  CZ2 . TRP A 1 340 ? 70.877  76.185 35.598 1.00 51.46  ? ? ? ? ? ?  368 TRP A CZ2 1 
ATOM   2730 C  CZ3 . TRP A 1 340 ? 69.363  77.553 34.305 1.00 49.70  ? ? ? ? ? ?  368 TRP A CZ3 1 
ATOM   2731 C  CH2 . TRP A 1 340 ? 70.496  76.734 34.404 1.00 43.47  ? ? ? ? ? ?  368 TRP A CH2 1 
ATOM   2732 N  N   . THR A 1 341 ? 65.367  77.086 36.026 1.00 52.48  ? ? ? ? ? ?  369 THR A N   1 
ATOM   2733 C  CA  . THR A 1 341 ? 65.264  76.419 34.741 1.00 55.33  ? ? ? ? ? ?  369 THR A CA  1 
ATOM   2734 C  C   . THR A 1 341 ? 65.570  77.398 33.616 1.00 53.52  ? ? ? ? ? ?  369 THR A C   1 
ATOM   2735 O  O   . THR A 1 341 ? 65.253  78.587 33.699 1.00 48.38  ? ? ? ? ? ?  369 THR A O   1 
ATOM   2736 C  CB  . THR A 1 341 ? 63.875  75.799 34.529 1.00 54.46  ? ? ? ? ? ?  369 THR A CB  1 
ATOM   2737 O  OG1 . THR A 1 341 ? 63.756  75.345 33.176 1.00 58.65  ? ? ? ? ? ?  369 THR A OG1 1 
ATOM   2738 C  CG2 . THR A 1 341 ? 62.780  76.817 34.818 1.00 53.27  ? ? ? ? ? ?  369 THR A CG2 1 
ATOM   2739 N  N   . THR A 1 342 ? 66.205  76.877 32.564 1.00 53.96  ? ? ? ? ? ?  370 THR A N   1 
ATOM   2740 C  CA  . THR A 1 342 ? 66.401  77.660 31.350 1.00 49.82  ? ? ? ? ? ?  370 THR A CA  1 
ATOM   2741 C  C   . THR A 1 342 ? 65.080  77.992 30.675 1.00 52.62  ? ? ? ? ? ?  370 THR A C   1 
ATOM   2742 O  O   . THR A 1 342 ? 65.013  78.945 29.894 1.00 52.51  ? ? ? ? ? ?  370 THR A O   1 
ATOM   2743 C  CB  . THR A 1 342 ? 67.290  76.895 30.370 1.00 49.21  ? ? ? ? ? ?  370 THR A CB  1 
ATOM   2744 O  OG1 . THR A 1 342 ? 66.683  75.635 30.059 1.00 49.75  ? ? ? ? ? ?  370 THR A OG1 1 
ATOM   2745 C  CG2 . THR A 1 342 ? 68.663  76.647 30.967 1.00 47.87  ? ? ? ? ? ?  370 THR A CG2 1 
ATOM   2746 N  N   . TYR A 1 343 ? 64.028  77.226 30.962 1.00 53.45  ? ? ? ? ? ?  371 TYR A N   1 
ATOM   2747 C  CA  . TYR A 1 343 ? 62.727  77.442 30.348 1.00 57.80  ? ? ? ? ? ?  371 TYR A CA  1 
ATOM   2748 C  C   . TYR A 1 343 ? 62.072  78.745 30.778 1.00 54.57  ? ? ? ? ? ?  371 TYR A C   1 
ATOM   2749 O  O   . TYR A 1 343 ? 61.070  79.141 30.172 1.00 55.95  ? ? ? ? ? ?  371 TYR A O   1 
ATOM   2750 C  CB  . TYR A 1 343 ? 61.823  76.244 30.628 1.00 60.90  ? ? ? ? ? ?  371 TYR A CB  1 
ATOM   2751 C  CG  . TYR A 1 343 ? 62.247  75.067 29.790 1.00 63.91  ? ? ? ? ? ?  371 TYR A CG  1 
ATOM   2752 C  CD1 . TYR A 1 343 ? 62.128  75.109 28.407 1.00 66.71  ? ? ? ? ? ?  371 TYR A CD1 1 
ATOM   2753 C  CD2 . TYR A 1 343 ? 62.806  73.937 30.368 1.00 64.19  ? ? ? ? ? ?  371 TYR A CD2 1 
ATOM   2754 C  CE1 . TYR A 1 343 ? 62.530  74.052 27.624 1.00 70.22  ? ? ? ? ? ?  371 TYR A CE1 1 
ATOM   2755 C  CE2 . TYR A 1 343 ? 63.211  72.871 29.588 1.00 65.89  ? ? ? ? ? ?  371 TYR A CE2 1 
ATOM   2756 C  CZ  . TYR A 1 343 ? 63.071  72.935 28.217 1.00 69.61  ? ? ? ? ? ?  371 TYR A CZ  1 
ATOM   2757 O  OH  . TYR A 1 343 ? 63.471  71.880 27.435 1.00 72.39  ? ? ? ? ? ?  371 TYR A OH  1 
ATOM   2758 N  N   . SER A 1 344 ? 62.587  79.409 31.812 1.00 51.61  ? ? ? ? ? ?  372 SER A N   1 
ATOM   2759 C  CA  . SER A 1 344 ? 62.035  80.707 32.161 1.00 54.88  ? ? ? ? ? ?  372 SER A CA  1 
ATOM   2760 C  C   . SER A 1 344 ? 62.643  81.843 31.349 1.00 55.93  ? ? ? ? ? ?  372 SER A C   1 
ATOM   2761 O  O   . SER A 1 344 ? 62.063  82.931 31.317 1.00 54.67  ? ? ? ? ? ?  372 SER A O   1 
ATOM   2762 C  CB  . SER A 1 344 ? 62.229  80.976 33.657 1.00 58.38  ? ? ? ? ? ?  372 SER A CB  1 
ATOM   2763 O  OG  . SER A 1 344 ? 63.601  81.076 34.000 1.00 55.97  ? ? ? ? ? ?  372 SER A OG  1 
ATOM   2764 N  N   . THR A 1 345 ? 63.798  81.635 30.706 1.00 52.66  ? ? ? ? ? ?  373 THR A N   1 
ATOM   2765 C  CA  . THR A 1 345 ? 64.345  82.671 29.832 1.00 50.43  ? ? ? ? ? ?  373 THR A CA  1 
ATOM   2766 C  C   . THR A 1 345 ? 64.623  82.227 28.402 1.00 50.12  ? ? ? ? ? ?  373 THR A C   1 
ATOM   2767 O  O   . THR A 1 345 ? 64.392  83.006 27.476 1.00 48.24  ? ? ? ? ? ?  373 THR A O   1 
ATOM   2768 C  CB  . THR A 1 345 ? 65.641  83.237 30.437 1.00 51.76  ? ? ? ? ? ?  373 THR A CB  1 
ATOM   2769 O  OG1 . THR A 1 345 ? 66.496  82.156 30.829 1.00 48.04  ? ? ? ? ? ?  373 THR A OG1 1 
ATOM   2770 C  CG2 . THR A 1 345 ? 65.330  84.106 31.652 1.00 48.27  ? ? ? ? ? ?  373 THR A CG2 1 
ATOM   2771 N  N   . HIS A 1 346 ? 65.113  80.999 28.187 1.00 50.74  ? ? ? ? ? ?  374 HIS A N   1 
ATOM   2772 C  CA  . HIS A 1 346 ? 65.522  80.584 26.842 1.00 47.67  ? ? ? ? ? ?  374 HIS A CA  1 
ATOM   2773 C  C   . HIS A 1 346 ? 64.410  80.687 25.803 1.00 48.90  ? ? ? ? ? ?  374 HIS A C   1 
ATOM   2774 O  O   . HIS A 1 346 ? 64.657  81.264 24.729 1.00 46.09  ? ? ? ? ? ?  374 HIS A O   1 
ATOM   2775 C  CB  . HIS A 1 346 ? 66.091  79.160 26.880 1.00 49.96  ? ? ? ? ? ?  374 HIS A CB  1 
ATOM   2776 C  CG  . HIS A 1 346 ? 67.505  79.081 27.364 1.00 45.24  ? ? ? ? ? ?  374 HIS A CG  1 
ATOM   2777 N  ND1 . HIS A 1 346 ? 68.356  78.055 27.006 1.00 44.95  ? ? ? ? ? ?  374 HIS A ND1 1 
ATOM   2778 C  CD2 . HIS A 1 346 ? 68.218  79.894 28.177 1.00 41.64  ? ? ? ? ? ?  374 HIS A CD2 1 
ATOM   2779 C  CE1 . HIS A 1 346 ? 69.531  78.242 27.578 1.00 43.19  ? ? ? ? ? ?  374 HIS A CE1 1 
ATOM   2780 N  NE2 . HIS A 1 346 ? 69.474  79.350 28.295 1.00 45.50  ? ? ? ? ? ?  374 HIS A NE2 1 
ATOM   2781 N  N   . PRO A 1 347 ? 63.202  80.180 26.029 1.00 50.05  ? ? ? ? ? ?  375 PRO A N   1 
ATOM   2782 C  CA  . PRO A 1 347 ? 62.161  80.215 24.990 1.00 53.56  ? ? ? ? ? ?  375 PRO A CA  1 
ATOM   2783 C  C   . PRO A 1 347 ? 61.271  81.448 25.013 1.00 54.22  ? ? ? ? ? ?  375 PRO A C   1 
ATOM   2784 O  O   . PRO A 1 347 ? 60.246  81.451 24.325 1.00 59.90  ? ? ? ? ? ?  375 PRO A O   1 
ATOM   2785 C  CB  . PRO A 1 347 ? 61.341  78.961 25.314 1.00 56.03  ? ? ? ? ? ?  375 PRO A CB  1 
ATOM   2786 C  CG  . PRO A 1 347 ? 61.387  78.895 26.791 1.00 58.69  ? ? ? ? ? ?  375 PRO A CG  1 
ATOM   2787 C  CD  . PRO A 1 347 ? 62.751  79.393 27.196 1.00 52.40  ? ? ? ? ? ?  375 PRO A CD  1 
ATOM   2788 N  N   . LYS A 1 348 ? 61.608  82.462 25.799 1.00 50.40  ? ? ? ? ? ?  376 LYS A N   1 
ATOM   2789 C  CA  . LYS A 1 348 ? 60.720  83.589 26.042 1.00 54.90  ? ? ? ? ? ?  376 LYS A CA  1 
ATOM   2790 C  C   . LYS A 1 348 ? 61.028  84.733 25.086 1.00 53.71  ? ? ? ? ? ?  376 LYS A C   1 
ATOM   2791 O  O   . LYS A 1 348 ? 62.188  85.131 24.933 1.00 54.98  ? ? ? ? ? ?  376 LYS A O   1 
ATOM   2792 C  CB  . LYS A 1 348 ? 60.848  84.062 27.491 1.00 54.26  ? ? ? ? ? ?  376 LYS A CB  1 
ATOM   2793 C  CG  . LYS A 1 348 ? 60.233  83.097 28.484 1.00 57.59  ? ? ? ? ? ?  376 LYS A CG  1 
ATOM   2794 C  CD  . LYS A 1 348 ? 59.144  82.278 27.817 1.00 60.72  ? ? ? ? ? ?  376 LYS A CD  1 
ATOM   2795 C  CE  . LYS A 1 348 ? 57.982  82.027 28.758 1.00 64.73  ? ? ? ? ? ?  376 LYS A CE  1 
ATOM   2796 N  NZ  . LYS A 1 348 ? 58.437  81.347 29.999 1.00 67.53  ? ? ? ? ? ?  376 LYS A NZ  1 
ATOM   2797 N  N   . ASP A 1 349 ? 59.975  85.258 24.451 1.00 56.63  ? ? ? ? ? ?  377 ASP A N   1 
ATOM   2798 C  CA  . ASP A 1 349 ? 60.110  86.402 23.555 1.00 54.39  ? ? ? ? ? ?  377 ASP A CA  1 
ATOM   2799 C  C   . ASP A 1 349 ? 60.646  87.626 24.284 1.00 53.88  ? ? ? ? ? ?  377 ASP A C   1 
ATOM   2800 O  O   . ASP A 1 349 ? 61.325  88.464 23.678 1.00 57.61  ? ? ? ? ? ?  377 ASP A O   1 
ATOM   2801 C  CB  . ASP A 1 349 ? 58.759  86.711 22.908 1.00 56.74  ? ? ? ? ? ?  377 ASP A CB  1 
ATOM   2802 C  CG  . ASP A 1 349 ? 58.829  87.868 21.928 1.00 63.08  ? ? ? ? ? ?  377 ASP A CG  1 
ATOM   2803 O  OD1 . ASP A 1 349 ? 59.326  87.665 20.798 1.00 63.56  ? ? ? ? ? ?  377 ASP A OD1 1 
ATOM   2804 O  OD2 . ASP A 1 349 ? 58.389  88.980 22.287 1.00 69.06  ? ? ? ? ? -1 377 ASP A OD2 1 
ATOM   2805 N  N   . LEU A 1 350 ? 60.340  87.747 25.579 1.00 56.24  ? ? ? ? ? ?  378 LEU A N   1 
ATOM   2806 C  CA  . LEU A 1 350 ? 60.757  88.913 26.351 1.00 51.77  ? ? ? ? ? ?  378 LEU A CA  1 
ATOM   2807 C  C   . LEU A 1 350 ? 62.273  89.047 26.391 1.00 56.40  ? ? ? ? ? ?  378 LEU A C   1 
ATOM   2808 O  O   . LEU A 1 350 ? 62.801  90.166 26.399 1.00 52.80  ? ? ? ? ? ?  378 LEU A O   1 
ATOM   2809 C  CB  . LEU A 1 350 ? 60.200  88.805 27.770 1.00 59.73  ? ? ? ? ? ?  378 LEU A CB  1 
ATOM   2810 C  CG  . LEU A 1 350 ? 59.026  89.701 28.142 1.00 61.47  ? ? ? ? ? ?  378 LEU A CG  1 
ATOM   2811 C  CD1 . LEU A 1 350 ? 59.473  91.149 28.226 1.00 60.50  ? ? ? ? ? ?  378 LEU A CD1 1 
ATOM   2812 C  CD2 . LEU A 1 350 ? 57.904  89.534 27.129 1.00 64.00  ? ? ? ? ? ?  378 LEU A CD2 1 
ATOM   2813 N  N   . TYR A 1 351 ? 62.985  87.926 26.425 1.00 51.83  ? ? ? ? ? ?  379 TYR A N   1 
ATOM   2814 C  CA  . TYR A 1 351 ? 64.440  87.924 26.485 1.00 49.05  ? ? ? ? ? ?  379 TYR A CA  1 
ATOM   2815 C  C   . TYR A 1 351 ? 65.091  87.648 25.140 1.00 48.51  ? ? ? ? ? ?  379 TYR A C   1 
ATOM   2816 O  O   . TYR A 1 351 ? 66.162  88.197 24.860 1.00 48.80  ? ? ? ? ? ?  379 TYR A O   1 
ATOM   2817 C  CB  . TYR A 1 351 ? 64.919  86.908 27.528 1.00 52.32  ? ? ? ? ? ?  379 TYR A CB  1 
ATOM   2818 C  CG  . TYR A 1 351 ? 64.384  87.277 28.889 1.00 49.13  ? ? ? ? ? ?  379 TYR A CG  1 
ATOM   2819 C  CD1 . TYR A 1 351 ? 64.816  88.433 29.526 1.00 45.48  ? ? ? ? ? ?  379 TYR A CD1 1 
ATOM   2820 C  CD2 . TYR A 1 351 ? 63.417  86.504 29.515 1.00 47.54  ? ? ? ? ? ?  379 TYR A CD2 1 
ATOM   2821 C  CE1 . TYR A 1 351 ? 64.318  88.796 30.758 1.00 54.03  ? ? ? ? ? ?  379 TYR A CE1 1 
ATOM   2822 C  CE2 . TYR A 1 351 ? 62.912  86.861 30.752 1.00 53.94  ? ? ? ? ? ?  379 TYR A CE2 1 
ATOM   2823 C  CZ  . TYR A 1 351 ? 63.366  88.008 31.366 1.00 53.47  ? ? ? ? ? ?  379 TYR A CZ  1 
ATOM   2824 O  OH  . TYR A 1 351 ? 62.867  88.374 32.593 1.00 62.14  ? ? ? ? ? ?  379 TYR A OH  1 
ATOM   2825 N  N   . PHE A 1 352 ? 64.477  86.817 24.305 1.00 49.49  ? ? ? ? ? ?  380 PHE A N   1 
ATOM   2826 C  CA  . PHE A 1 352 ? 64.995  86.513 22.973 1.00 49.70  ? ? ? ? ? ?  380 PHE A CA  1 
ATOM   2827 C  C   . PHE A 1 352 ? 63.837  86.690 21.998 1.00 53.08  ? ? ? ? ? ?  380 PHE A C   1 
ATOM   2828 O  O   . PHE A 1 352 ? 62.973  85.814 21.883 1.00 51.97  ? ? ? ? ? ?  380 PHE A O   1 
ATOM   2829 C  CB  . PHE A 1 352 ? 65.575  85.103 22.920 1.00 48.14  ? ? ? ? ? ?  380 PHE A CB  1 
ATOM   2830 C  CG  . PHE A 1 352 ? 66.631  84.851 23.960 1.00 44.41  ? ? ? ? ? ?  380 PHE A CG  1 
ATOM   2831 C  CD1 . PHE A 1 352 ? 67.947  85.222 23.734 1.00 44.58  ? ? ? ? ? ?  380 PHE A CD1 1 
ATOM   2832 C  CD2 . PHE A 1 352 ? 66.305  84.256 25.169 1.00 42.92  ? ? ? ? ? ?  380 PHE A CD2 1 
ATOM   2833 C  CE1 . PHE A 1 352 ? 68.923  85.000 24.691 1.00 48.26  ? ? ? ? ? ?  380 PHE A CE1 1 
ATOM   2834 C  CE2 . PHE A 1 352 ? 67.273  84.032 26.132 1.00 43.88  ? ? ? ? ? ?  380 PHE A CE2 1 
ATOM   2835 C  CZ  . PHE A 1 352 ? 68.584  84.403 25.892 1.00 45.10  ? ? ? ? ? ?  380 PHE A CZ  1 
ATOM   2836 N  N   . ASN A 1 353 ? 63.828  87.836 21.315 1.00 52.90  ? ? ? ? ? ?  381 ASN A N   1 
ATOM   2837 C  CA  . ASN A 1 353 ? 62.755  88.170 20.386 1.00 57.52  ? ? ? ? ? ?  381 ASN A CA  1 
ATOM   2838 C  C   . ASN A 1 353 ? 62.614  87.103 19.310 1.00 56.68  ? ? ? ? ? ?  381 ASN A C   1 
ATOM   2839 O  O   . ASN A 1 353 ? 63.606  86.619 18.757 1.00 50.43  ? ? ? ? ? ?  381 ASN A O   1 
ATOM   2840 C  CB  . ASN A 1 353 ? 63.012  89.531 19.744 1.00 63.79  ? ? ? ? ? ?  381 ASN A CB  1 
ATOM   2841 C  CG  . ASN A 1 353 ? 62.802  90.678 20.711 1.00 73.31  ? ? ? ? ? ?  381 ASN A CG  1 
ATOM   2842 O  OD1 . ASN A 1 353 ? 62.202  90.506 21.772 1.00 69.42  ? ? ? ? ? ?  381 ASN A OD1 1 
ATOM   2843 N  ND2 . ASN A 1 353 ? 63.288  91.858 20.345 1.00 81.87  ? ? ? ? ? ?  381 ASN A ND2 1 
ATOM   2844 N  N   . GLU A 1 354 ? 61.367  86.754 19.009 1.00 59.89  ? ? ? ? ? ?  382 GLU A N   1 
ATOM   2845 C  CA  . GLU A 1 354 ? 61.045  85.638 18.128 1.00 59.82  ? ? ? ? ? ?  382 GLU A CA  1 
ATOM   2846 C  C   . GLU A 1 354 ? 61.795  84.385 18.588 1.00 58.90  ? ? ? ? ? ?  382 GLU A C   1 
ATOM   2847 O  O   . GLU A 1 354 ? 62.638  83.856 17.858 1.00 54.16  ? ? ? ? ? ?  382 GLU A O   1 
ATOM   2848 C  CB  . GLU A 1 354 ? 61.380  85.979 16.681 1.00 59.31  ? ? ? ? ? ?  382 GLU A CB  1 
ATOM   2849 C  CG  . GLU A 1 354 ? 60.946  87.390 16.297 1.00 67.92  ? ? ? ? ? ?  382 GLU A CG  1 
ATOM   2850 C  CD  . GLU A 1 354 ? 61.181  87.721 14.836 1.00 71.36  ? ? ? ? ? ?  382 GLU A CD  1 
ATOM   2851 O  OE1 . GLU A 1 354 ? 62.349  87.718 14.393 1.00 73.27  ? ? ? ? ? ?  382 GLU A OE1 1 
ATOM   2852 O  OE2 . GLU A 1 354 ? 60.188  87.987 14.129 1.00 74.21  ? ? ? ? ? -1 382 GLU A OE2 1 
ATOM   2853 N  N   . PRO A 1 355 ? 61.510  83.901 19.803 1.00 56.06  ? ? ? ? ? ?  383 PRO A N   1 
ATOM   2854 C  CA  . PRO A 1 355 ? 62.311  82.807 20.377 1.00 56.60  ? ? ? ? ? ?  383 PRO A CA  1 
ATOM   2855 C  C   . PRO A 1 355 ? 62.307  81.542 19.544 1.00 57.88  ? ? ? ? ? ?  383 PRO A C   1 
ATOM   2856 O  O   . PRO A 1 355 ? 63.262  80.758 19.611 1.00 47.44  ? ? ? ? ? ?  383 PRO A O   1 
ATOM   2857 C  CB  . PRO A 1 355 ? 61.660  82.585 21.747 1.00 57.28  ? ? ? ? ? ?  383 PRO A CB  1 
ATOM   2858 C  CG  . PRO A 1 355 ? 60.255  83.048 21.566 1.00 59.87  ? ? ? ? ? ?  383 PRO A CG  1 
ATOM   2859 C  CD  . PRO A 1 355 ? 60.339  84.219 20.637 1.00 53.60  ? ? ? ? ? ?  383 PRO A CD  1 
ATOM   2860 N  N   . GLU A 1 356 ? 61.260  81.316 18.759 1.00 58.72  ? ? ? ? ? ?  384 GLU A N   1 
ATOM   2861 C  CA  . GLU A 1 356 ? 61.130  80.100 17.969 1.00 56.44  ? ? ? ? ? ?  384 GLU A CA  1 
ATOM   2862 C  C   . GLU A 1 356 ? 61.981  80.129 16.709 1.00 57.00  ? ? ? ? ? ?  384 GLU A C   1 
ATOM   2863 O  O   . GLU A 1 356 ? 62.040  79.119 15.999 1.00 51.04  ? ? ? ? ? ?  384 GLU A O   1 
ATOM   2864 C  CB  . GLU A 1 356 ? 59.663  79.873 17.592 1.00 64.40  ? ? ? ? ? ?  384 GLU A CB  1 
ATOM   2865 C  CG  . GLU A 1 356 ? 59.110  80.866 16.566 1.00 69.01  ? ? ? ? ? ?  384 GLU A CG  1 
ATOM   2866 C  CD  . GLU A 1 356 ? 59.070  82.300 17.075 1.00 72.31  ? ? ? ? ? ?  384 GLU A CD  1 
ATOM   2867 O  OE1 . GLU A 1 356 ? 59.057  82.494 18.310 1.00 81.23  ? ? ? ? ? ?  384 GLU A OE1 1 
ATOM   2868 O  OE2 . GLU A 1 356 ? 59.058  83.232 16.242 1.00 72.14  ? ? ? ? ? -1 384 GLU A OE2 1 
ATOM   2869 N  N   . LYS A 1 357 ? 62.645  81.244 16.423 1.00 54.19  ? ? ? ? ? ?  385 LYS A N   1 
ATOM   2870 C  CA  . LYS A 1 357 ? 63.468  81.390 15.234 1.00 52.82  ? ? ? ? ? ?  385 LYS A CA  1 
ATOM   2871 C  C   . LYS A 1 357 ? 64.934  81.162 15.579 1.00 51.74  ? ? ? ? ? ?  385 LYS A C   1 
ATOM   2872 O  O   . LYS A 1 357 ? 65.422  81.627 16.615 1.00 48.29  ? ? ? ? ? ?  385 LYS A O   1 
ATOM   2873 C  CB  . LYS A 1 357 ? 63.279  82.783 14.624 1.00 58.30  ? ? ? ? ? ?  385 LYS A CB  1 
ATOM   2874 C  CG  . LYS A 1 357 ? 64.210  83.110 13.472 1.00 65.39  ? ? ? ? ? ?  385 LYS A CG  1 
ATOM   2875 C  CD  . LYS A 1 357 ? 63.815  82.391 12.200 1.00 78.30  ? ? ? ? ? ?  385 LYS A CD  1 
ATOM   2876 C  CE  . LYS A 1 357 ? 64.820  81.303 11.857 1.00 84.25  ? ? ? ? ? ?  385 LYS A CE  1 
ATOM   2877 N  NZ  . LYS A 1 357 ? 64.502  80.659 10.553 1.00 84.72  ? ? ? ? ? ?  385 LYS A NZ  1 
ATOM   2878 N  N   . PHE A 1 358 ? 65.631  80.451 14.693 1.00 52.40  ? ? ? ? ? ?  386 PHE A N   1 
ATOM   2879 C  CA  . PHE A 1 358 ? 67.047  80.138 14.859 1.00 48.20  ? ? ? ? ? ?  386 PHE A CA  1 
ATOM   2880 C  C   . PHE A 1 358 ? 67.863  81.309 14.320 1.00 49.20  ? ? ? ? ? ?  386 PHE A C   1 
ATOM   2881 O  O   . PHE A 1 358 ? 67.946  81.507 13.103 1.00 51.00  ? ? ? ? ? ?  386 PHE A O   1 
ATOM   2882 C  CB  . PHE A 1 358 ? 67.364  78.829 14.135 1.00 49.85  ? ? ? ? ? ?  386 PHE A CB  1 
ATOM   2883 C  CG  . PHE A 1 358 ? 68.798  78.396 14.227 1.00 51.20  ? ? ? ? ? ?  386 PHE A CG  1 
ATOM   2884 C  CD1 . PHE A 1 358 ? 69.251  77.663 15.314 1.00 51.12  ? ? ? ? ? ?  386 PHE A CD1 1 
ATOM   2885 C  CD2 . PHE A 1 358 ? 69.686  78.694 13.207 1.00 46.21  ? ? ? ? ? ?  386 PHE A CD2 1 
ATOM   2886 C  CE1 . PHE A 1 358 ? 70.574  77.255 15.392 1.00 42.25  ? ? ? ? ? ?  386 PHE A CE1 1 
ATOM   2887 C  CE2 . PHE A 1 358 ? 71.005  78.289 13.277 1.00 45.26  ? ? ? ? ? ?  386 PHE A CE2 1 
ATOM   2888 C  CZ  . PHE A 1 358 ? 71.450  77.568 14.373 1.00 45.08  ? ? ? ? ? ?  386 PHE A CZ  1 
ATOM   2889 N  N   . MET A 1 359 ? 68.458  82.089 15.221 1.00 46.73  ? ? ? ? ? ?  387 MET A N   1 
ATOM   2890 C  CA  . MET A 1 359 ? 69.194  83.303 14.867 1.00 49.76  ? ? ? ? ? ?  387 MET A CA  1 
ATOM   2891 C  C   . MET A 1 359 ? 70.529  83.308 15.597 1.00 47.49  ? ? ? ? ? ?  387 MET A C   1 
ATOM   2892 O  O   . MET A 1 359 ? 70.620  83.784 16.736 1.00 48.75  ? ? ? ? ? ?  387 MET A O   1 
ATOM   2893 C  CB  . MET A 1 359 ? 68.396  84.561 15.207 1.00 47.31  ? ? ? ? ? ?  387 MET A CB  1 
ATOM   2894 C  CG  . MET A 1 359 ? 67.011  84.609 14.601 1.00 56.98  ? ? ? ? ? ?  387 MET A CG  1 
ATOM   2895 S  SD  . MET A 1 359 ? 66.233  86.238 14.625 1.00 68.15  ? ? ? ? ? ?  387 MET A SD  1 
ATOM   2896 C  CE  . MET A 1 359 ? 65.838  86.438 16.358 1.00 61.15  ? ? ? ? ? ?  387 MET A CE  1 
ATOM   2897 N  N   . PRO A 1 360 ? 71.593  82.803 14.967 1.00 47.12  ? ? ? ? ? ?  388 PRO A N   1 
ATOM   2898 C  CA  . PRO A 1 360 ? 72.915  82.864 15.615 1.00 47.24  ? ? ? ? ? ?  388 PRO A CA  1 
ATOM   2899 C  C   . PRO A 1 360 ? 73.401  84.281 15.853 1.00 52.15  ? ? ? ? ? ?  388 PRO A C   1 
ATOM   2900 O  O   . PRO A 1 360 ? 74.322  84.480 16.657 1.00 48.05  ? ? ? ? ? ?  388 PRO A O   1 
ATOM   2901 C  CB  . PRO A 1 360 ? 73.825  82.115 14.630 1.00 46.98  ? ? ? ? ? ?  388 PRO A CB  1 
ATOM   2902 C  CG  . PRO A 1 360 ? 72.898  81.230 13.852 1.00 46.57  ? ? ? ? ? ?  388 PRO A CG  1 
ATOM   2903 C  CD  . PRO A 1 360 ? 71.613  82.002 13.731 1.00 46.61  ? ? ? ? ? ?  388 PRO A CD  1 
ATOM   2904 N  N   . SER A 1 361 ? 72.807  85.270 15.182 1.00 47.79  ? ? ? ? ? ?  389 SER A N   1 
ATOM   2905 C  CA  . SER A 1 361 ? 73.173  86.667 15.375 1.00 52.12  ? ? ? ? ? ?  389 SER A CA  1 
ATOM   2906 C  C   . SER A 1 361 ? 72.852  87.181 16.773 1.00 49.70  ? ? ? ? ? ?  389 SER A C   1 
ATOM   2907 O  O   . SER A 1 361 ? 73.319  88.267 17.133 1.00 51.78  ? ? ? ? ? ?  389 SER A O   1 
ATOM   2908 C  CB  . SER A 1 361 ? 72.471  87.546 14.336 1.00 51.22  ? ? ? ? ? ?  389 SER A CB  1 
ATOM   2909 O  OG  . SER A 1 361 ? 71.069  87.546 14.539 1.00 51.37  ? ? ? ? ? ?  389 SER A OG  1 
ATOM   2910 N  N   . ARG A 1 362 ? 72.068  86.445 17.570 1.00 47.29  ? ? ? ? ? ?  390 ARG A N   1 
ATOM   2911 C  CA  . ARG A 1 362 ? 71.806  86.885 18.937 1.00 47.83  ? ? ? ? ? ?  390 ARG A CA  1 
ATOM   2912 C  C   . ARG A 1 362 ? 73.088  86.940 19.753 1.00 47.74  ? ? ? ? ? ?  390 ARG A C   1 
ATOM   2913 O  O   . ARG A 1 362 ? 73.187  87.720 20.709 1.00 48.60  ? ? ? ? ? ?  390 ARG A O   1 
ATOM   2914 C  CB  . ARG A 1 362 ? 70.826  85.937 19.635 1.00 46.19  ? ? ? ? ? ?  390 ARG A CB  1 
ATOM   2915 C  CG  . ARG A 1 362 ? 69.522  85.666 18.916 1.00 49.17  ? ? ? ? ? ?  390 ARG A CG  1 
ATOM   2916 C  CD  . ARG A 1 362 ? 68.764  84.574 19.660 1.00 45.35  ? ? ? ? ? ?  390 ARG A CD  1 
ATOM   2917 N  NE  . ARG A 1 362 ? 67.604  84.084 18.926 1.00 45.41  ? ? ? ? ? ?  390 ARG A NE  1 
ATOM   2918 C  CZ  . ARG A 1 362 ? 66.407  84.654 18.950 1.00 51.07  ? ? ? ? ? ?  390 ARG A CZ  1 
ATOM   2919 N  NH1 . ARG A 1 362 ? 66.185  85.763 19.636 1.00 46.61  ? ? ? ? ? ?  390 ARG A NH1 1 
ATOM   2920 N  NH2 . ARG A 1 362 ? 65.411  84.099 18.268 1.00 52.43  ? ? ? ? ? ?  390 ARG A NH2 1 
ATOM   2921 N  N   . PHE A 1 363 ? 74.076  86.122 19.392 1.00 48.61  ? ? ? ? ? ?  391 PHE A N   1 
ATOM   2922 C  CA  . PHE A 1 363 ? 75.343  86.025 20.104 1.00 49.37  ? ? ? ? ? ?  391 PHE A CA  1 
ATOM   2923 C  C   . PHE A 1 363 ? 76.468  86.749 19.372 1.00 48.61  ? ? ? ? ? ?  391 PHE A C   1 
ATOM   2924 O  O   . PHE A 1 363 ? 77.643  86.397 19.533 1.00 53.33  ? ? ? ? ? ?  391 PHE A O   1 
ATOM   2925 C  CB  . PHE A 1 363 ? 75.683  84.555 20.346 1.00 45.23  ? ? ? ? ? ?  391 PHE A CB  1 
ATOM   2926 C  CG  . PHE A 1 363 ? 74.618  83.821 21.117 1.00 44.52  ? ? ? ? ? ?  391 PHE A CG  1 
ATOM   2927 C  CD1 . PHE A 1 363 ? 74.605  83.849 22.502 1.00 45.15  ? ? ? ? ? ?  391 PHE A CD1 1 
ATOM   2928 C  CD2 . PHE A 1 363 ? 73.611  83.136 20.455 1.00 42.10  ? ? ? ? ? ?  391 PHE A CD2 1 
ATOM   2929 C  CE1 . PHE A 1 363 ? 73.614  83.188 23.214 1.00 44.60  ? ? ? ? ? ?  391 PHE A CE1 1 
ATOM   2930 C  CE2 . PHE A 1 363 ? 72.620  82.476 21.162 1.00 45.63  ? ? ? ? ? ?  391 PHE A CE2 1 
ATOM   2931 C  CZ  . PHE A 1 363 ? 72.623  82.501 22.543 1.00 43.04  ? ? ? ? ? ?  391 PHE A CZ  1 
ATOM   2932 N  N   . ASP A 1 364 ? 76.124  87.750 18.563 1.00 49.30  ? ? ? ? ? ?  392 ASP A N   1 
ATOM   2933 C  CA  . ASP A 1 364 ? 77.129  88.536 17.862 1.00 49.37  ? ? ? ? ? ?  392 ASP A CA  1 
ATOM   2934 C  C   . ASP A 1 364 ? 78.022  89.267 18.856 1.00 54.99  ? ? ? ? ? ?  392 ASP A C   1 
ATOM   2935 O  O   . ASP A 1 364 ? 77.611  89.587 19.976 1.00 53.02  ? ? ? ? ? ?  392 ASP A O   1 
ATOM   2936 C  CB  . ASP A 1 364 ? 76.468  89.557 16.932 1.00 54.50  ? ? ? ? ? ?  392 ASP A CB  1 
ATOM   2937 C  CG  . ASP A 1 364 ? 76.029  88.956 15.613 1.00 59.56  ? ? ? ? ? ?  392 ASP A CG  1 
ATOM   2938 O  OD1 . ASP A 1 364 ? 76.624  87.944 15.185 1.00 58.02  ? ? ? ? ? ?  392 ASP A OD1 1 
ATOM   2939 O  OD2 . ASP A 1 364 ? 75.093  89.511 14.996 1.00 63.01  ? ? ? ? ? -1 392 ASP A OD2 1 
ATOM   2940 N  N   . GLN A 1 365 ? 79.253  89.535 18.429 1.00 53.71  ? ? ? ? ? ?  393 GLN A N   1 
ATOM   2941 C  CA  . GLN A 1 365 ? 80.273  90.172 19.258 1.00 57.16  ? ? ? ? ? ?  393 GLN A CA  1 
ATOM   2942 C  C   . GLN A 1 365 ? 80.409  89.451 20.599 1.00 59.38  ? ? ? ? ? ?  393 GLN A C   1 
ATOM   2943 O  O   . GLN A 1 365 ? 80.294  90.040 21.676 1.00 57.93  ? ? ? ? ? ?  393 GLN A O   1 
ATOM   2944 C  CB  . GLN A 1 365 ? 79.956  91.657 19.452 1.00 59.76  ? ? ? ? ? ?  393 GLN A CB  1 
ATOM   2945 C  CG  . GLN A 1 365 ? 79.608  92.386 18.162 1.00 67.68  ? ? ? ? ? ?  393 GLN A CG  1 
ATOM   2946 C  CD  . GLN A 1 365 ? 78.701  93.578 18.394 1.00 74.62  ? ? ? ? ? ?  393 GLN A CD  1 
ATOM   2947 O  OE1 . GLN A 1 365 ? 77.533  93.566 18.000 1.00 73.50  ? ? ? ? ? ?  393 GLN A OE1 1 
ATOM   2948 N  NE2 . GLN A 1 365 ? 79.231  94.614 19.034 1.00 72.40  ? ? ? ? ? ?  393 GLN A NE2 1 
ATOM   2949 N  N   . GLU A 1 366 ? 80.676  88.147 20.503 1.00 61.95  ? ? ? ? ? ?  394 GLU A N   1 
ATOM   2950 C  CA  . GLU A 1 366 ? 80.943  87.292 21.659 1.00 58.08  ? ? ? ? ? ?  394 GLU A CA  1 
ATOM   2951 C  C   . GLU A 1 366 ? 79.862  87.428 22.732 1.00 51.53  ? ? ? ? ? ?  394 GLU A C   1 
ATOM   2952 O  O   . GLU A 1 366 ? 80.143  87.430 23.931 1.00 54.70  ? ? ? ? ? ?  394 GLU A O   1 
ATOM   2953 C  CB  . GLU A 1 366 ? 82.330  87.582 22.230 1.00 65.15  ? ? ? ? ? ?  394 GLU A CB  1 
ATOM   2954 C  CG  . GLU A 1 366 ? 83.382  87.799 21.148 1.00 72.51  ? ? ? ? ? ?  394 GLU A CG  1 
ATOM   2955 C  CD  . GLU A 1 366 ? 84.798  87.617 21.654 1.00 88.84  ? ? ? ? ? ?  394 GLU A CD  1 
ATOM   2956 O  OE1 . GLU A 1 366 ? 85.022  87.799 22.870 1.00 97.21  ? ? ? ? ? ?  394 GLU A OE1 1 
ATOM   2957 O  OE2 . GLU A 1 366 ? 85.685  87.295 20.838 1.00 94.99  ? ? ? ? ? -1 394 GLU A OE2 1 
ATOM   2958 N  N   . GLY A 1 367 ? 78.610  87.544 22.296 1.00 51.69  ? ? ? ? ? ?  395 GLY A N   1 
ATOM   2959 C  CA  . GLY A 1 367 ? 77.497  87.590 23.224 1.00 55.80  ? ? ? ? ? ?  395 GLY A CA  1 
ATOM   2960 C  C   . GLY A 1 367 ? 77.335  88.895 23.968 1.00 59.44  ? ? ? ? ? ?  395 GLY A C   1 
ATOM   2961 O  O   . GLY A 1 367 ? 76.710  88.915 25.032 1.00 56.22  ? ? ? ? ? ?  395 GLY A O   1 
ATOM   2962 N  N   . LYS A 1 368 ? 77.896  89.986 23.440 1.00 59.63  ? ? ? ? ? ?  396 LYS A N   1 
ATOM   2963 C  CA  . LYS A 1 368 ? 77.852  91.278 24.122 1.00 60.82  ? ? ? ? ? ?  396 LYS A CA  1 
ATOM   2964 C  C   . LYS A 1 368 ? 76.429  91.688 24.493 1.00 54.01  ? ? ? ? ? ?  396 LYS A C   1 
ATOM   2965 O  O   . LYS A 1 368 ? 76.206  92.298 25.547 1.00 54.38  ? ? ? ? ? ?  396 LYS A O   1 
ATOM   2966 C  CB  . LYS A 1 368 ? 78.504  92.352 23.247 1.00 64.98  ? ? ? ? ? ?  396 LYS A CB  1 
ATOM   2967 C  CG  . LYS A 1 368 ? 78.431  93.756 23.827 1.00 72.43  ? ? ? ? ? ?  396 LYS A CG  1 
ATOM   2968 C  CD  . LYS A 1 368 ? 79.044  94.777 22.881 1.00 74.62  ? ? ? ? ? ?  396 LYS A CD  1 
ATOM   2969 C  CE  . LYS A 1 368 ? 78.449  96.160 23.100 1.00 80.44  ? ? ? ? ? ?  396 LYS A CE  1 
ATOM   2970 N  NZ  . LYS A 1 368 ? 78.803  97.097 21.993 1.00 77.61  ? ? ? ? ? ?  396 LYS A NZ  1 
ATOM   2971 N  N   . HIS A 1 369 ? 75.454  91.374 23.641 1.00 54.46  ? ? ? ? ? ?  397 HIS A N   1 
ATOM   2972 C  CA  . HIS A 1 369 ? 74.104  91.910 23.763 1.00 52.85  ? ? ? ? ? ?  397 HIS A CA  1 
ATOM   2973 C  C   . HIS A 1 369 ? 73.154  90.990 24.524 1.00 58.36  ? ? ? ? ? ?  397 HIS A C   1 
ATOM   2974 O  O   . HIS A 1 369 ? 71.952  91.274 24.582 1.00 52.72  ? ? ? ? ? ?  397 HIS A O   1 
ATOM   2975 C  CB  . HIS A 1 369 ? 73.537  92.207 22.372 1.00 57.57  ? ? ? ? ? ?  397 HIS A CB  1 
ATOM   2976 C  CG  . HIS A 1 369 ? 74.496  92.922 21.475 1.00 67.28  ? ? ? ? ? ?  397 HIS A CG  1 
ATOM   2977 N  ND1 . HIS A 1 369 ? 74.876  94.230 21.683 1.00 69.93  ? ? ? ? ? ?  397 HIS A ND1 1 
ATOM   2978 C  CD2 . HIS A 1 369 ? 75.162  92.506 20.372 1.00 67.82  ? ? ? ? ? ?  397 HIS A CD2 1 
ATOM   2979 C  CE1 . HIS A 1 369 ? 75.732  94.592 20.745 1.00 70.14  ? ? ? ? ? ?  397 HIS A CE1 1 
ATOM   2980 N  NE2 . HIS A 1 369 ? 75.922  93.565 19.937 1.00 67.77  ? ? ? ? ? ?  397 HIS A NE2 1 
ATOM   2981 N  N   . VAL A 1 370 ? 73.653  89.906 25.107 1.00 56.38  ? ? ? ? ? ?  398 VAL A N   1 
ATOM   2982 C  CA  . VAL A 1 370 ? 72.820  88.992 25.882 1.00 52.74  ? ? ? ? ? ?  398 VAL A CA  1 
ATOM   2983 C  C   . VAL A 1 370 ? 72.746  89.491 27.318 1.00 50.56  ? ? ? ? ? ?  398 VAL A C   1 
ATOM   2984 O  O   . VAL A 1 370 ? 73.778  89.701 27.968 1.00 49.73  ? ? ? ? ? ?  398 VAL A O   1 
ATOM   2985 C  CB  . VAL A 1 370 ? 73.369  87.558 25.823 1.00 48.58  ? ? ? ? ? ?  398 VAL A CB  1 
ATOM   2986 C  CG1 . VAL A 1 370 ? 72.660  86.675 26.845 1.00 48.61  ? ? ? ? ? ?  398 VAL A CG1 1 
ATOM   2987 C  CG2 . VAL A 1 370 ? 73.209  86.991 24.421 1.00 52.29  ? ? ? ? ? ?  398 VAL A CG2 1 
ATOM   2988 N  N   . ALA A 1 371 ? 71.526  89.684 27.814 1.00 48.66  ? ? ? ? ? ?  399 ALA A N   1 
ATOM   2989 C  CA  . ALA A 1 371 ? 71.340  90.179 29.167 1.00 52.12  ? ? ? ? ? ?  399 ALA A CA  1 
ATOM   2990 C  C   . ALA A 1 371 ? 71.808  89.141 30.188 1.00 51.90  ? ? ? ? ? ?  399 ALA A C   1 
ATOM   2991 O  O   . ALA A 1 371 ? 71.763  87.934 29.928 1.00 50.31  ? ? ? ? ? ?  399 ALA A O   1 
ATOM   2992 C  CB  . ALA A 1 371 ? 69.873  90.527 29.408 1.00 51.72  ? ? ? ? ? ?  399 ALA A CB  1 
ATOM   2993 N  N   . PRO A 1 372 ? 72.269  89.587 31.357 1.00 54.91  ? ? ? ? ? ?  400 PRO A N   1 
ATOM   2994 C  CA  . PRO A 1 372 ? 72.749  88.641 32.373 1.00 52.68  ? ? ? ? ? ?  400 PRO A CA  1 
ATOM   2995 C  C   . PRO A 1 372 ? 71.658  87.683 32.830 1.00 48.91  ? ? ? ? ? ?  400 PRO A C   1 
ATOM   2996 O  O   . PRO A 1 372 ? 70.489  88.054 32.956 1.00 46.90  ? ? ? ? ? ?  400 PRO A O   1 
ATOM   2997 C  CB  . PRO A 1 372 ? 73.214  89.554 33.513 1.00 57.00  ? ? ? ? ? ?  400 PRO A CB  1 
ATOM   2998 C  CG  . PRO A 1 372 ? 73.510  90.861 32.851 1.00 55.93  ? ? ? ? ? ?  400 PRO A CG  1 
ATOM   2999 C  CD  . PRO A 1 372 ? 72.502  90.987 31.753 1.00 58.80  ? ? ? ? ? ?  400 PRO A CD  1 
ATOM   3000 N  N   . TYR A 1 373 ? 72.063  86.436 33.081 1.00 49.68  ? ? ? ? ? ?  401 TYR A N   1 
ATOM   3001 C  CA  . TYR A 1 373 ? 71.189  85.395 33.627 1.00 45.59  ? ? ? ? ? ?  401 TYR A CA  1 
ATOM   3002 C  C   . TYR A 1 373 ? 69.977  85.118 32.741 1.00 44.74  ? ? ? ? ? ?  401 TYR A C   1 
ATOM   3003 O  O   . TYR A 1 373 ? 68.908  84.752 33.235 1.00 47.22  ? ? ? ? ? ?  401 TYR A O   1 
ATOM   3004 C  CB  . TYR A 1 373 ? 70.741  85.736 35.052 1.00 46.36  ? ? ? ? ? ?  401 TYR A CB  1 
ATOM   3005 C  CG  . TYR A 1 373 ? 71.879  85.749 36.044 1.00 49.22  ? ? ? ? ? ?  401 TYR A CG  1 
ATOM   3006 C  CD1 . TYR A 1 373 ? 72.369  84.565 36.581 1.00 49.62  ? ? ? ? ? ?  401 TYR A CD1 1 
ATOM   3007 C  CD2 . TYR A 1 373 ? 72.468  86.943 36.439 1.00 50.71  ? ? ? ? ? ?  401 TYR A CD2 1 
ATOM   3008 C  CE1 . TYR A 1 373 ? 73.415  84.570 37.488 1.00 47.75  ? ? ? ? ? ?  401 TYR A CE1 1 
ATOM   3009 C  CE2 . TYR A 1 373 ? 73.513  86.957 37.344 1.00 54.48  ? ? ? ? ? ?  401 TYR A CE2 1 
ATOM   3010 C  CZ  . TYR A 1 373 ? 73.982  85.768 37.866 1.00 56.83  ? ? ? ? ? ?  401 TYR A CZ  1 
ATOM   3011 O  OH  . TYR A 1 373 ? 75.020  85.777 38.768 1.00 56.89  ? ? ? ? ? ?  401 TYR A OH  1 
ATOM   3012 N  N   . THR A 1 374 ? 70.131  85.282 31.427 1.00 46.60  ? ? ? ? ? ?  402 THR A N   1 
ATOM   3013 C  CA  . THR A 1 374 ? 69.091  84.906 30.477 1.00 46.24  ? ? ? ? ? ?  402 THR A CA  1 
ATOM   3014 C  C   . THR A 1 374 ? 69.485  83.737 29.589 1.00 43.46  ? ? ? ? ? ?  402 THR A C   1 
ATOM   3015 O  O   . THR A 1 374 ? 68.612  82.983 29.156 1.00 47.16  ? ? ? ? ? ?  402 THR A O   1 
ATOM   3016 C  CB  . THR A 1 374 ? 68.718  86.100 29.587 1.00 48.57  ? ? ? ? ? ?  402 THR A CB  1 
ATOM   3017 O  OG1 . THR A 1 374 ? 69.857  86.491 28.807 1.00 44.84  ? ? ? ? ? ?  402 THR A OG1 1 
ATOM   3018 C  CG2 . THR A 1 374 ? 68.263  87.276 30.443 1.00 46.47  ? ? ? ? ? ?  402 THR A CG2 1 
ATOM   3019 N  N   . PHE A 1 375 ? 70.775  83.567 29.313 1.00 43.61  ? ? ? ? ? ?  403 PHE A N   1 
ATOM   3020 C  CA  . PHE A 1 375 ? 71.282  82.428 28.555 1.00 42.88  ? ? ? ? ? ?  403 PHE A CA  1 
ATOM   3021 C  C   . PHE A 1 375 ? 72.203  81.646 29.482 1.00 43.47  ? ? ? ? ? ?  403 PHE A C   1 
ATOM   3022 O  O   . PHE A 1 375 ? 73.308  82.104 29.794 1.00 45.07  ? ? ? ? ? ?  403 PHE A O   1 
ATOM   3023 C  CB  . PHE A 1 375 ? 72.012  82.903 27.297 1.00 43.16  ? ? ? ? ? ?  403 PHE A CB  1 
ATOM   3024 C  CG  . PHE A 1 375 ? 72.617  81.801 26.482 1.00 40.20  ? ? ? ? ? ?  403 PHE A CG  1 
ATOM   3025 C  CD1 . PHE A 1 375 ? 71.815  80.849 25.872 1.00 41.07  ? ? ? ? ? ?  403 PHE A CD1 1 
ATOM   3026 C  CD2 . PHE A 1 375 ? 73.989  81.727 26.305 1.00 40.04  ? ? ? ? ? ?  403 PHE A CD2 1 
ATOM   3027 C  CE1 . PHE A 1 375 ? 72.368  79.830 25.111 1.00 39.46  ? ? ? ? ? ?  403 PHE A CE1 1 
ATOM   3028 C  CE2 . PHE A 1 375 ? 74.552  80.710 25.541 1.00 45.05  ? ? ? ? ? ?  403 PHE A CE2 1 
ATOM   3029 C  CZ  . PHE A 1 375 ? 73.737  79.763 24.943 1.00 41.76  ? ? ? ? ? ?  403 PHE A CZ  1 
ATOM   3030 N  N   . LEU A 1 376 ? 71.750  80.470 29.919 1.00 41.38  ? ? ? ? ? ?  404 LEU A N   1 
ATOM   3031 C  CA  . LEU A 1 376 ? 72.475  79.731 30.945 1.00 43.53  ? ? ? ? ? ?  404 LEU A CA  1 
ATOM   3032 C  C   . LEU A 1 376 ? 72.592  78.246 30.622 1.00 44.39  ? ? ? ? ? ?  404 LEU A C   1 
ATOM   3033 O  O   . LEU A 1 376 ? 72.229  77.414 31.461 1.00 44.33  ? ? ? ? ? ?  404 LEU A O   1 
ATOM   3034 C  CB  . LEU A 1 376 ? 71.783  79.905 32.299 1.00 42.49  ? ? ? ? ? ?  404 LEU A CB  1 
ATOM   3035 C  CG  . LEU A 1 376 ? 71.695  81.320 32.876 1.00 44.46  ? ? ? ? ? ?  404 LEU A CG  1 
ATOM   3036 C  CD1 . LEU A 1 376 ? 70.675  81.370 34.002 1.00 44.00  ? ? ? ? ? ?  404 LEU A CD1 1 
ATOM   3037 C  CD2 . LEU A 1 376 ? 73.060  81.774 33.368 1.00 46.86  ? ? ? ? ? ?  404 LEU A CD2 1 
ATOM   3038 N  N   . PRO A 1 377 ? 73.087  77.861 29.442 1.00 43.48  ? ? ? ? ? ?  405 PRO A N   1 
ATOM   3039 C  CA  . PRO A 1 377 ? 73.191  76.426 29.142 1.00 42.93  ? ? ? ? ? ?  405 PRO A CA  1 
ATOM   3040 C  C   . PRO A 1 377 ? 74.168  75.699 30.044 1.00 39.56  ? ? ? ? ? ?  405 PRO A C   1 
ATOM   3041 O  O   . PRO A 1 377 ? 74.049  74.477 30.207 1.00 45.84  ? ? ? ? ? ?  405 PRO A O   1 
ATOM   3042 C  CB  . PRO A 1 377 ? 73.655  76.409 27.681 1.00 42.51  ? ? ? ? ? ?  405 PRO A CB  1 
ATOM   3043 C  CG  . PRO A 1 377 ? 74.461  77.649 27.557 1.00 41.82  ? ? ? ? ? ?  405 PRO A CG  1 
ATOM   3044 C  CD  . PRO A 1 377 ? 73.760  78.678 28.414 1.00 41.79  ? ? ? ? ? ?  405 PRO A CD  1 
ATOM   3045 N  N   . PHE A 1 378 ? 75.123  76.413 30.641 1.00 42.61  ? ? ? ? ? ?  406 PHE A N   1 
ATOM   3046 C  CA  . PHE A 1 378 ? 76.126  75.825 31.519 1.00 44.70  ? ? ? ? ? ?  406 PHE A CA  1 
ATOM   3047 C  C   . PHE A 1 378 ? 75.964  76.280 32.966 1.00 44.76  ? ? ? ? ? ?  406 PHE A C   1 
ATOM   3048 O  O   . PHE A 1 378 ? 76.903  76.161 33.761 1.00 39.78  ? ? ? ? ? ?  406 PHE A O   1 
ATOM   3049 C  CB  . PHE A 1 378 ? 77.529  76.169 31.018 1.00 42.30  ? ? ? ? ? ?  406 PHE A CB  1 
ATOM   3050 C  CG  . PHE A 1 378 ? 77.797  75.726 29.610 1.00 45.32  ? ? ? ? ? ?  406 PHE A CG  1 
ATOM   3051 C  CD1 . PHE A 1 378 ? 77.877  74.382 29.291 1.00 40.56  ? ? ? ? ? ?  406 PHE A CD1 1 
ATOM   3052 C  CD2 . PHE A 1 378 ? 77.987  76.662 28.604 1.00 45.06  ? ? ? ? ? ?  406 PHE A CD2 1 
ATOM   3053 C  CE1 . PHE A 1 378 ? 78.137  73.977 27.992 1.00 45.45  ? ? ? ? ? ?  406 PHE A CE1 1 
ATOM   3054 C  CE2 . PHE A 1 378 ? 78.245  76.264 27.309 1.00 47.99  ? ? ? ? ? ?  406 PHE A CE2 1 
ATOM   3055 C  CZ  . PHE A 1 378 ? 78.320  74.918 27.002 1.00 44.87  ? ? ? ? ? ?  406 PHE A CZ  1 
ATOM   3056 N  N   . GLY A 1 379 ? 74.789  76.788 33.327 1.00 42.73  ? ? ? ? ? ?  407 GLY A N   1 
ATOM   3057 C  CA  . GLY A 1 379 ? 74.586  77.281 34.675 1.00 44.65  ? ? ? ? ? ?  407 GLY A CA  1 
ATOM   3058 C  C   . GLY A 1 379 ? 75.417  78.522 34.957 1.00 45.46  ? ? ? ? ? ?  407 GLY A C   1 
ATOM   3059 O  O   . GLY A 1 379 ? 75.735  79.311 34.061 1.00 43.38  ? ? ? ? ? ?  407 GLY A O   1 
ATOM   3060 N  N   . GLY A 1 380 ? 75.773  78.692 36.224 1.00 47.06  ? ? ? ? ? ?  408 GLY A N   1 
ATOM   3061 C  CA  . GLY A 1 380 ? 76.545  79.850 36.634 1.00 49.72  ? ? ? ? ? ?  408 GLY A CA  1 
ATOM   3062 C  C   . GLY A 1 380 ? 76.912  79.731 38.095 1.00 48.86  ? ? ? ? ? ?  408 GLY A C   1 
ATOM   3063 O  O   . GLY A 1 380 ? 76.407  78.867 38.821 1.00 52.20  ? ? ? ? ? ?  408 GLY A O   1 
ATOM   3064 N  N   . GLY A 1 381 ? 77.806  80.617 38.522 1.00 53.74  ? ? ? ? ? ?  409 GLY A N   1 
ATOM   3065 C  CA  . GLY A 1 381 ? 78.241  80.624 39.902 1.00 54.99  ? ? ? ? ? ?  409 GLY A CA  1 
ATOM   3066 C  C   . GLY A 1 381 ? 79.271  79.544 40.190 1.00 55.58  ? ? ? ? ? ?  409 GLY A C   1 
ATOM   3067 O  O   . GLY A 1 381 ? 79.944  79.013 39.297 1.00 52.26  ? ? ? ? ? ?  409 GLY A O   1 
ATOM   3068 N  N   . GLN A 1 382 ? 79.380  79.207 41.477 1.00 56.32  ? ? ? ? ? ?  410 GLN A N   1 
ATOM   3069 C  CA  . GLN A 1 382 ? 80.394  78.254 41.913 1.00 56.40  ? ? ? ? ? ?  410 GLN A CA  1 
ATOM   3070 C  C   . GLN A 1 382 ? 80.142  76.852 41.378 1.00 53.73  ? ? ? ? ? ?  410 GLN A C   1 
ATOM   3071 O  O   . GLN A 1 382 ? 81.058  76.023 41.393 1.00 51.79  ? ? ? ? ? ?  410 GLN A O   1 
ATOM   3072 C  CB  . GLN A 1 382 ? 80.458  78.217 43.441 1.00 60.11  ? ? ? ? ? ?  410 GLN A CB  1 
ATOM   3073 C  CG  . GLN A 1 382 ? 80.944  79.504 44.080 1.00 66.99  ? ? ? ? ? ?  410 GLN A CG  1 
ATOM   3074 C  CD  . GLN A 1 382 ? 81.193  79.351 45.568 1.00 74.94  ? ? ? ? ? ?  410 GLN A CD  1 
ATOM   3075 O  OE1 . GLN A 1 382 ? 81.538  78.268 46.044 1.00 72.15  ? ? ? ? ? ?  410 GLN A OE1 1 
ATOM   3076 N  NE2 . GLN A 1 382 ? 81.017  80.437 46.312 1.00 76.09  ? ? ? ? ? ?  410 GLN A NE2 1 
ATOM   3077 N  N   . ARG A 1 383 ? 78.927  76.568 40.915 1.00 51.20  ? ? ? ? ? ?  411 ARG A N   1 
ATOM   3078 C  CA  . ARG A 1 383 ? 78.576  75.257 40.391 1.00 52.19  ? ? ? ? ? ?  411 ARG A CA  1 
ATOM   3079 C  C   . ARG A 1 383 ? 78.476  75.233 38.870 1.00 49.73  ? ? ? ? ? ?  411 ARG A C   1 
ATOM   3080 O  O   . ARG A 1 383 ? 77.923  74.279 38.310 1.00 49.38  ? ? ? ? ? ?  411 ARG A O   1 
ATOM   3081 C  CB  . ARG A 1 383 ? 77.264  74.789 41.022 1.00 52.37  ? ? ? ? ? ?  411 ARG A CB  1 
ATOM   3082 C  CG  . ARG A 1 383 ? 77.381  74.535 42.519 1.00 57.98  ? ? ? ? ? ?  411 ARG A CG  1 
ATOM   3083 C  CD  . ARG A 1 383 ? 78.265  73.331 42.775 1.00 57.02  ? ? ? ? ? ?  411 ARG A CD  1 
ATOM   3084 N  NE  . ARG A 1 383 ? 78.320  72.968 44.185 1.00 58.34  ? ? ? ? ? ?  411 ARG A NE  1 
ATOM   3085 C  CZ  . ARG A 1 383 ? 78.672  71.770 44.631 1.00 60.73  ? ? ? ? ? ?  411 ARG A CZ  1 
ATOM   3086 N  NH1 . ARG A 1 383 ? 78.968  70.785 43.800 1.00 53.83  ? ? ? ? ? ?  411 ARG A NH1 1 
ATOM   3087 N  NH2 . ARG A 1 383 ? 78.721  71.554 45.944 1.00 55.95  ? ? ? ? ? ?  411 ARG A NH2 1 
ATOM   3088 N  N   . SER A 1 384 ? 78.992  76.255 38.190 1.00 45.43  ? ? ? ? ? ?  412 SER A N   1 
ATOM   3089 C  CA  . SER A 1 384 ? 78.914  76.310 36.735 1.00 46.55  ? ? ? ? ? ?  412 SER A CA  1 
ATOM   3090 C  C   . SER A 1 384 ? 79.686  75.155 36.104 1.00 48.48  ? ? ? ? ? ?  412 SER A C   1 
ATOM   3091 O  O   . SER A 1 384 ? 80.636  74.620 36.686 1.00 44.47  ? ? ? ? ? ?  412 SER A O   1 
ATOM   3092 C  CB  . SER A 1 384 ? 79.446  77.647 36.219 1.00 44.12  ? ? ? ? ? ?  412 SER A CB  1 
ATOM   3093 O  OG  . SER A 1 384 ? 80.806  77.818 36.560 1.00 53.61  ? ? ? ? ? ?  412 SER A OG  1 
ATOM   3094 N  N   . CYS A 1 385 ? 79.252  74.769 34.903 1.00 44.70  ? ? ? ? ? ?  413 CYS A N   1 
ATOM   3095 C  CA  . CYS A 1 385 ? 79.788  73.613 34.185 1.00 41.13  ? ? ? ? ? ?  413 CYS A CA  1 
ATOM   3096 C  C   . CYS A 1 385 ? 81.310  73.589 34.162 1.00 44.73  ? ? ? ? ? ?  413 CYS A C   1 
ATOM   3097 O  O   . CYS A 1 385 ? 81.953  74.546 33.719 1.00 44.56  ? ? ? ? ? ?  413 CYS A O   1 
ATOM   3098 C  CB  . CYS A 1 385 ? 79.250  73.579 32.758 1.00 45.74  ? ? ? ? ? ?  413 CYS A CB  1 
ATOM   3099 S  SG  . CYS A 1 385 ? 79.772  72.100 31.873 1.00 41.26  ? ? ? ? ? ?  413 CYS A SG  1 
ATOM   3100 N  N   . VAL A 1 386 ? 81.880  72.486 34.648 1.00 44.32  ? ? ? ? ? ?  414 VAL A N   1 
ATOM   3101 C  CA  . VAL A 1 386 ? 83.331  72.320 34.645 1.00 44.97  ? ? ? ? ? ?  414 VAL A CA  1 
ATOM   3102 C  C   . VAL A 1 386 ? 83.864  72.151 33.223 1.00 48.18  ? ? ? ? ? ?  414 VAL A C   1 
ATOM   3103 O  O   . VAL A 1 386 ? 84.951  72.642 32.892 1.00 45.02  ? ? ? ? ? ?  414 VAL A O   1 
ATOM   3104 C  CB  . VAL A 1 386 ? 83.714  71.128 35.545 1.00 50.97  ? ? ? ? ? ?  414 VAL A CB  1 
ATOM   3105 C  CG1 . VAL A 1 386 ? 85.062  70.543 35.143 1.00 44.98  ? ? ? ? ? ?  414 VAL A CG1 1 
ATOM   3106 C  CG2 . VAL A 1 386 ? 83.726  71.553 37.006 1.00 46.00  ? ? ? ? ? ?  414 VAL A CG2 1 
ATOM   3107 N  N   . GLY A 1 387 ? 83.112  71.476 32.357 1.00 40.99  ? ? ? ? ? ?  415 GLY A N   1 
ATOM   3108 C  CA  . GLY A 1 387 ? 83.614  71.077 31.054 1.00 42.20  ? ? ? ? ? ?  415 GLY A CA  1 
ATOM   3109 C  C   . GLY A 1 387 ? 83.123  71.854 29.848 1.00 40.94  ? ? ? ? ? ?  415 GLY A C   1 
ATOM   3110 O  O   . GLY A 1 387 ? 83.278  71.369 28.721 1.00 45.59  ? ? ? ? ? ?  415 GLY A O   1 
ATOM   3111 N  N   . TRP A 1 388 ? 82.514  73.028 30.040 1.00 39.56  ? ? ? ? ? ?  416 TRP A N   1 
ATOM   3112 C  CA  . TRP A 1 388 ? 81.897  73.737 28.918 1.00 42.26  ? ? ? ? ? ?  416 TRP A CA  1 
ATOM   3113 C  C   . TRP A 1 388 ? 82.902  74.029 27.806 1.00 44.72  ? ? ? ? ? ?  416 TRP A C   1 
ATOM   3114 O  O   . TRP A 1 388 ? 82.580  73.890 26.619 1.00 43.44  ? ? ? ? ? ?  416 TRP A O   1 
ATOM   3115 C  CB  . TRP A 1 388 ? 81.241  75.031 29.407 1.00 46.35  ? ? ? ? ? ?  416 TRP A CB  1 
ATOM   3116 C  CG  . TRP A 1 388 ? 82.213  76.110 29.766 1.00 50.27  ? ? ? ? ? ?  416 TRP A CG  1 
ATOM   3117 C  CD1 . TRP A 1 388 ? 82.789  76.327 30.982 1.00 51.28  ? ? ? ? ? ?  416 TRP A CD1 1 
ATOM   3118 C  CD2 . TRP A 1 388 ? 82.720  77.125 28.891 1.00 52.00  ? ? ? ? ? ?  416 TRP A CD2 1 
ATOM   3119 N  NE1 . TRP A 1 388 ? 83.627  77.417 30.918 1.00 56.18  ? ? ? ? ? ?  416 TRP A NE1 1 
ATOM   3120 C  CE2 . TRP A 1 388 ? 83.601  77.925 29.645 1.00 59.55  ? ? ? ? ? ?  416 TRP A CE2 1 
ATOM   3121 C  CE3 . TRP A 1 388 ? 82.516  77.434 27.543 1.00 55.40  ? ? ? ? ? ?  416 TRP A CE3 1 
ATOM   3122 C  CZ2 . TRP A 1 388 ? 84.276  79.013 29.097 1.00 57.41  ? ? ? ? ? ?  416 TRP A CZ2 1 
ATOM   3123 C  CZ3 . TRP A 1 388 ? 83.187  78.515 26.999 1.00 56.93  ? ? ? ? ? ?  416 TRP A CZ3 1 
ATOM   3124 C  CH2 . TRP A 1 388 ? 84.056  79.292 27.776 1.00 62.89  ? ? ? ? ? ?  416 TRP A CH2 1 
ATOM   3125 N  N   . GLU A 1 389 ? 84.125  74.435 28.162 1.00 41.43  ? ? ? ? ? ?  417 GLU A N   1 
ATOM   3126 C  CA  . GLU A 1 389 ? 85.119  74.753 27.140 1.00 45.98  ? ? ? ? ? ?  417 GLU A CA  1 
ATOM   3127 C  C   . GLU A 1 389 ? 85.648  73.490 26.477 1.00 42.11  ? ? ? ? ? ?  417 GLU A C   1 
ATOM   3128 O  O   . GLU A 1 389 ? 86.085  73.530 25.321 1.00 44.57  ? ? ? ? ? ?  417 GLU A O   1 
ATOM   3129 C  CB  . GLU A 1 389 ? 86.258  75.570 27.748 1.00 47.69  ? ? ? ? ? ?  417 GLU A CB  1 
ATOM   3130 C  CG  . GLU A 1 389 ? 87.079  76.343 26.721 1.00 59.65  ? ? ? ? ? ?  417 GLU A CG  1 
ATOM   3131 C  CD  . GLU A 1 389 ? 87.902  77.454 27.347 1.00 68.79  ? ? ? ? ? ?  417 GLU A CD  1 
ATOM   3132 O  OE1 . GLU A 1 389 ? 87.974  77.510 28.593 1.00 71.25  ? ? ? ? ? ?  417 GLU A OE1 1 
ATOM   3133 O  OE2 . GLU A 1 389 ? 88.470  78.272 26.595 1.00 78.81  ? ? ? ? ? -1 417 GLU A OE2 1 
ATOM   3134 N  N   . PHE A 1 390 ? 85.611  72.369 27.196 1.00 43.65  ? ? ? ? ? ?  418 PHE A N   1 
ATOM   3135 C  CA  . PHE A 1 390 ? 85.906  71.069 26.607 1.00 41.99  ? ? ? ? ? ?  418 PHE A CA  1 
ATOM   3136 C  C   . PHE A 1 390 ? 84.864  70.719 25.548 1.00 42.43  ? ? ? ? ? ?  418 PHE A C   1 
ATOM   3137 O  O   . PHE A 1 390 ? 85.204  70.277 24.444 1.00 41.58  ? ? ? ? ? ?  418 PHE A O   1 
ATOM   3138 C  CB  . PHE A 1 390 ? 85.953  70.023 27.724 1.00 38.79  ? ? ? ? ? ?  418 PHE A CB  1 
ATOM   3139 C  CG  . PHE A 1 390 ? 86.293  68.626 27.276 1.00 39.20  ? ? ? ? ? ?  418 PHE A CG  1 
ATOM   3140 C  CD1 . PHE A 1 390 ? 85.313  67.783 26.784 1.00 41.40  ? ? ? ? ? ?  418 PHE A CD1 1 
ATOM   3141 C  CD2 . PHE A 1 390 ? 87.582  68.136 27.409 1.00 42.07  ? ? ? ? ? ?  418 PHE A CD2 1 
ATOM   3142 C  CE1 . PHE A 1 390 ? 85.619  66.489 26.398 1.00 47.25  ? ? ? ? ? ?  418 PHE A CE1 1 
ATOM   3143 C  CE2 . PHE A 1 390 ? 87.894  66.839 27.027 1.00 43.85  ? ? ? ? ? ?  418 PHE A CE2 1 
ATOM   3144 C  CZ  . PHE A 1 390 ? 86.911  66.017 26.521 1.00 43.90  ? ? ? ? ? ?  418 PHE A CZ  1 
ATOM   3145 N  N   . SER A 1 391 ? 83.583  70.916 25.874 1.00 38.09  ? ? ? ? ? ?  419 SER A N   1 
ATOM   3146 C  CA  . SER A 1 391 ? 82.516  70.675 24.904 1.00 43.53  ? ? ? ? ? ?  419 SER A CA  1 
ATOM   3147 C  C   . SER A 1 391 ? 82.639  71.597 23.700 1.00 39.59  ? ? ? ? ? ?  419 SER A C   1 
ATOM   3148 O  O   . SER A 1 391 ? 82.469  71.163 22.555 1.00 40.43  ? ? ? ? ? ?  419 SER A O   1 
ATOM   3149 C  CB  . SER A 1 391 ? 81.149  70.876 25.561 1.00 41.33  ? ? ? ? ? ?  419 SER A CB  1 
ATOM   3150 O  OG  . SER A 1 391 ? 80.814  69.800 26.408 1.00 52.95  ? ? ? ? ? ?  419 SER A OG  1 
ATOM   3151 N  N   . LYS A 1 392 ? 82.901  72.883 23.948 1.00 41.00  ? ? ? ? ? ?  420 LYS A N   1 
ATOM   3152 C  CA  . LYS A 1 392 ? 83.025  73.843 22.858 1.00 41.30  ? ? ? ? ? ?  420 LYS A CA  1 
ATOM   3153 C  C   . LYS A 1 392 ? 84.107  73.416 21.875 1.00 40.36  ? ? ? ? ? ?  420 LYS A C   1 
ATOM   3154 O  O   . LYS A 1 392 ? 83.924  73.520 20.657 1.00 41.52  ? ? ? ? ? ?  420 LYS A O   1 
ATOM   3155 C  CB  . LYS A 1 392 ? 83.323  75.230 23.429 1.00 39.24  ? ? ? ? ? ?  420 LYS A CB  1 
ATOM   3156 C  CG  . LYS A 1 392 ? 83.755  76.271 22.410 1.00 43.42  ? ? ? ? ? ?  420 LYS A CG  1 
ATOM   3157 C  CD  . LYS A 1 392 ? 84.069  77.589 23.102 1.00 50.79  ? ? ? ? ? ?  420 LYS A CD  1 
ATOM   3158 C  CE  . LYS A 1 392 ? 84.554  78.631 22.113 1.00 50.43  ? ? ? ? ? ?  420 LYS A CE  1 
ATOM   3159 N  NZ  . LYS A 1 392 ? 85.067  79.847 22.802 1.00 53.29  ? ? ? ? ? ?  420 LYS A NZ  1 
ATOM   3160 N  N   . MET A 1 393 ? 85.206  72.898 22.386 1.00 39.43  ? ? ? ? ? ?  421 MET A N   1 
ATOM   3161 C  CA  . MET A 1 393 ? 86.290  72.442 21.543 1.00 41.83  ? ? ? ? ? ?  421 MET A CA  1 
ATOM   3162 C  C   . MET A 1 393 ? 85.835  71.277 20.668 1.00 42.64  ? ? ? ? ? ?  421 MET A C   1 
ATOM   3163 O  O   . MET A 1 393 ? 86.128  71.239 19.504 1.00 40.19  ? ? ? ? ? ?  421 MET A O   1 
ATOM   3164 C  CB  . MET A 1 393 ? 87.496  72.044 22.389 1.00 43.34  ? ? ? ? ? ?  421 MET A CB  1 
ATOM   3165 C  CG  . MET A 1 393 ? 88.837  72.149 21.695 1.00 56.97  ? ? ? ? ? ?  421 MET A CG  1 
ATOM   3166 S  SD  . MET A 1 393 ? 90.243  71.664 22.719 1.00 62.02  ? ? ? ? ? ?  421 MET A SD  1 
ATOM   3167 C  CE  . MET A 1 393 ? 89.626  72.115 24.322 1.00 48.37  ? ? ? ? ? ?  421 MET A CE  1 
ATOM   3168 N  N   . GLU A 1 394 ? 85.101  70.337 21.239 1.00 40.28  ? ? ? ? ? ?  422 GLU A N   1 
ATOM   3169 C  CA  . GLU A 1 394 ? 84.623  69.187 20.477 1.00 39.19  ? ? ? ? ? ?  422 GLU A CA  1 
ATOM   3170 C  C   . GLU A 1 394 ? 83.681  69.620 19.363 1.00 40.19  ? ? ? ? ? ?  422 GLU A C   1 
ATOM   3171 O  O   . GLU A 1 394 ? 83.796  69.161 18.220 1.00 41.31  ? ? ? ? ? ?  422 GLU A O   1 
ATOM   3172 C  CB  . GLU A 1 394 ? 83.924  68.193 21.410 1.00 39.39  ? ? ? ? ? ?  422 GLU A CB  1 
ATOM   3173 C  CG  . GLU A 1 394 ? 84.807  67.068 21.930 1.00 49.20  ? ? ? ? ? ?  422 GLU A CG  1 
ATOM   3174 C  CD  . GLU A 1 394 ? 84.139  66.268 23.036 1.00 51.17  ? ? ? ? ? ?  422 GLU A CD  1 
ATOM   3175 O  OE1 . GLU A 1 394 ? 83.081  66.699 23.537 1.00 58.18  ? ? ? ? ? ?  422 GLU A OE1 1 
ATOM   3176 O  OE2 . GLU A 1 394 ? 84.675  65.205 23.409 1.00 55.31  ? ? ? ? ? -1 422 GLU A OE2 1 
ATOM   3177 N  N   . ILE A 1 395 ? 82.722  70.489 19.688 1.00 38.17  ? ? ? ? ? ?  423 ILE A N   1 
ATOM   3178 C  CA  . ILE A 1 395 ? 81.736  70.931 18.703 1.00 39.61  ? ? ? ? ? ?  423 ILE A CA  1 
ATOM   3179 C  C   . ILE A 1 395 ? 82.414  71.658 17.542 1.00 38.77  ? ? ? ? ? ?  423 ILE A C   1 
ATOM   3180 O  O   . ILE A 1 395 ? 82.122  71.396 16.369 1.00 40.79  ? ? ? ? ? ?  423 ILE A O   1 
ATOM   3181 C  CB  . ILE A 1 395 ? 80.667  71.807 19.384 1.00 37.46  ? ? ? ? ? ?  423 ILE A CB  1 
ATOM   3182 C  CG1 . ILE A 1 395 ? 79.936  70.993 20.453 1.00 39.68  ? ? ? ? ? ?  423 ILE A CG1 1 
ATOM   3183 C  CG2 . ILE A 1 395 ? 79.693  72.361 18.358 1.00 37.41  ? ? ? ? ? ?  423 ILE A CG2 1 
ATOM   3184 C  CD1 . ILE A 1 395 ? 79.128  71.825 21.424 1.00 40.05  ? ? ? ? ? ?  423 ILE A CD1 1 
ATOM   3185 N  N   . LEU A 1 396 ? 83.322  72.590 17.853 1.00 40.05  ? ? ? ? ? ?  424 LEU A N   1 
ATOM   3186 C  CA  . LEU A 1 396 ? 83.946  73.388 16.801 1.00 39.26  ? ? ? ? ? ?  424 LEU A CA  1 
ATOM   3187 C  C   . LEU A 1 396 ? 84.809  72.537 15.877 1.00 42.22  ? ? ? ? ? ?  424 LEU A C   1 
ATOM   3188 O  O   . LEU A 1 396 ? 84.765  72.704 14.654 1.00 40.21  ? ? ? ? ? ?  424 LEU A O   1 
ATOM   3189 C  CB  . LEU A 1 396 ? 84.784  74.512 17.412 1.00 43.09  ? ? ? ? ? ?  424 LEU A CB  1 
ATOM   3190 C  CG  . LEU A 1 396 ? 84.065  75.554 18.272 1.00 50.28  ? ? ? ? ? ?  424 LEU A CG  1 
ATOM   3191 C  CD1 . LEU A 1 396 ? 85.007  76.698 18.615 1.00 49.59  ? ? ? ? ? ?  424 LEU A CD1 1 
ATOM   3192 C  CD2 . LEU A 1 396 ? 82.811  76.067 17.587 1.00 44.93  ? ? ? ? ? ?  424 LEU A CD2 1 
ATOM   3193 N  N   . LEU A 1 397 ? 85.604  71.624 16.442 1.00 39.26  ? ? ? ? ? ?  425 LEU A N   1 
ATOM   3194 C  CA  . LEU A 1 397 ? 86.437  70.750 15.620 1.00 35.69  ? ? ? ? ? ?  425 LEU A CA  1 
ATOM   3195 C  C   . LEU A 1 397 ? 85.585  69.816 14.767 1.00 41.61  ? ? ? ? ? ?  425 LEU A C   1 
ATOM   3196 O  O   . LEU A 1 397 ? 85.906  69.565 13.598 1.00 39.30  ? ? ? ? ? ?  425 LEU A O   1 
ATOM   3197 C  CB  . LEU A 1 397 ? 87.400  69.957 16.503 1.00 41.84  ? ? ? ? ? ?  425 LEU A CB  1 
ATOM   3198 C  CG  . LEU A 1 397 ? 88.475  70.769 17.230 1.00 39.78  ? ? ? ? ? ?  425 LEU A CG  1 
ATOM   3199 C  CD1 . LEU A 1 397 ? 89.287  69.878 18.155 1.00 45.52  ? ? ? ? ? ?  425 LEU A CD1 1 
ATOM   3200 C  CD2 . LEU A 1 397 ? 89.375  71.459 16.223 1.00 50.30  ? ? ? ? ? ?  425 LEU A CD2 1 
ATOM   3201 N  N   . PHE A 1 398 ? 84.507  69.286 15.344 1.00 37.59  ? ? ? ? ? ?  426 PHE A N   1 
ATOM   3202 C  CA  . PHE A 1 398 ? 83.594  68.423 14.602 1.00 38.15  ? ? ? ? ? ?  426 PHE A CA  1 
ATOM   3203 C  C   . PHE A 1 398 ? 82.982  69.166 13.418 1.00 40.88  ? ? ? ? ? ?  426 PHE A C   1 
ATOM   3204 O  O   . PHE A 1 398 ? 82.988  68.668 12.286 1.00 40.67  ? ? ? ? ? ?  426 PHE A O   1 
ATOM   3205 C  CB  . PHE A 1 398 ? 82.514  67.900 15.547 1.00 35.76  ? ? ? ? ? ?  426 PHE A CB  1 
ATOM   3206 C  CG  . PHE A 1 398 ? 81.386  67.187 14.861 1.00 42.10  ? ? ? ? ? ?  426 PHE A CG  1 
ATOM   3207 C  CD1 . PHE A 1 398 ? 81.604  65.999 14.180 1.00 40.50  ? ? ? ? ? ?  426 PHE A CD1 1 
ATOM   3208 C  CD2 . PHE A 1 398 ? 80.096  67.688 14.929 1.00 41.68  ? ? ? ? ? ?  426 PHE A CD2 1 
ATOM   3209 C  CE1 . PHE A 1 398 ? 80.557  65.334 13.557 1.00 39.01  ? ? ? ? ? ?  426 PHE A CE1 1 
ATOM   3210 C  CE2 . PHE A 1 398 ? 79.043  67.032 14.311 1.00 40.13  ? ? ? ? ? ?  426 PHE A CE2 1 
ATOM   3211 C  CZ  . PHE A 1 398 ? 79.275  65.850 13.624 1.00 40.97  ? ? ? ? ? ?  426 PHE A CZ  1 
ATOM   3212 N  N   . VAL A 1 399 ? 82.441  70.362 13.666 1.00 40.10  ? ? ? ? ? ?  427 VAL A N   1 
ATOM   3213 C  CA  . VAL A 1 399 ? 81.912  71.193 12.583 1.00 40.97  ? ? ? ? ? ?  427 VAL A CA  1 
ATOM   3214 C  C   . VAL A 1 399 ? 82.993  71.465 11.541 1.00 44.56  ? ? ? ? ? ?  427 VAL A C   1 
ATOM   3215 O  O   . VAL A 1 399 ? 82.758  71.345 10.332 1.00 42.24  ? ? ? ? ? ?  427 VAL A O   1 
ATOM   3216 C  CB  . VAL A 1 399 ? 81.329  72.503 13.143 1.00 39.79  ? ? ? ? ? ?  427 VAL A CB  1 
ATOM   3217 C  CG1 . VAL A 1 399 ? 81.049  73.486 12.015 1.00 38.84  ? ? ? ? ? ?  427 VAL A CG1 1 
ATOM   3218 C  CG2 . VAL A 1 399 ? 80.063  72.225 13.928 1.00 36.78  ? ? ? ? ? ?  427 VAL A CG2 1 
ATOM   3219 N  N   . HIS A 1 400 ? 84.191  71.851 11.991 1.00 41.03  ? ? ? ? ? ?  428 HIS A N   1 
ATOM   3220 C  CA  . HIS A 1 400 ? 85.267  72.178 11.058 1.00 41.16  ? ? ? ? ? ?  428 HIS A CA  1 
ATOM   3221 C  C   . HIS A 1 400 ? 85.573  71.013 10.126 1.00 45.88  ? ? ? ? ? ?  428 HIS A C   1 
ATOM   3222 O  O   . HIS A 1 400 ? 85.636  71.182 8.903  1.00 45.10  ? ? ? ? ? ?  428 HIS A O   1 
ATOM   3223 C  CB  . HIS A 1 400 ? 86.532  72.578 11.815 1.00 45.08  ? ? ? ? ? ?  428 HIS A CB  1 
ATOM   3224 C  CG  . HIS A 1 400 ? 87.745  72.643 10.939 1.00 49.46  ? ? ? ? ? ?  428 HIS A CG  1 
ATOM   3225 N  ND1 . HIS A 1 400 ? 87.994  73.706 10.098 1.00 50.43  ? ? ? ? ? ?  428 HIS A ND1 1 
ATOM   3226 C  CD2 . HIS A 1 400 ? 88.755  71.761 10.742 1.00 49.16  ? ? ? ? ? ?  428 HIS A CD2 1 
ATOM   3227 C  CE1 . HIS A 1 400 ? 89.115  73.485 9.433  1.00 51.13  ? ? ? ? ? ?  428 HIS A CE1 1 
ATOM   3228 N  NE2 . HIS A 1 400 ? 89.595  72.312 9.805  1.00 50.94  ? ? ? ? ? ?  428 HIS A NE2 1 
ATOM   3229 N  N   . HIS A 1 401 ? 85.786  69.824 10.689 1.00 44.97  ? ? ? ? ? ?  429 HIS A N   1 
ATOM   3230 C  CA  . HIS A 1 401 ? 86.166  68.679 9.869  1.00 42.86  ? ? ? ? ? ?  429 HIS A CA  1 
ATOM   3231 C  C   . HIS A 1 401 ? 85.023  68.211 8.976  1.00 43.91  ? ? ? ? ? ?  429 HIS A C   1 
ATOM   3232 O  O   . HIS A 1 401 ? 85.272  67.720 7.868  1.00 43.14  ? ? ? ? ? ?  429 HIS A O   1 
ATOM   3233 C  CB  . HIS A 1 401 ? 86.693  67.552 10.752 1.00 47.14  ? ? ? ? ? ?  429 HIS A CB  1 
ATOM   3234 C  CG  . HIS A 1 401 ? 88.095  67.785 11.226 1.00 45.07  ? ? ? ? ? ?  429 HIS A CG  1 
ATOM   3235 N  ND1 . HIS A 1 401 ? 89.186  67.713 10.385 1.00 48.18  ? ? ? ? ? ?  429 HIS A ND1 1 
ATOM   3236 C  CD2 . HIS A 1 401 ? 88.583  68.117 12.446 1.00 43.03  ? ? ? ? ? ?  429 HIS A CD2 1 
ATOM   3237 C  CE1 . HIS A 1 401 ? 90.285  67.976 11.068 1.00 48.32  ? ? ? ? ? ?  429 HIS A CE1 1 
ATOM   3238 N  NE2 . HIS A 1 401 ? 89.947  68.223 12.321 1.00 46.36  ? ? ? ? ? ?  429 HIS A NE2 1 
ATOM   3239 N  N   . PHE A 1 402 ? 83.775  68.344 9.432  1.00 41.56  ? ? ? ? ? ?  430 PHE A N   1 
ATOM   3240 C  CA  . PHE A 1 402 ? 82.644  68.014 8.567  1.00 43.70  ? ? ? ? ? ?  430 PHE A CA  1 
ATOM   3241 C  C   . PHE A 1 402 ? 82.588  68.954 7.364  1.00 43.74  ? ? ? ? ? ?  430 PHE A C   1 
ATOM   3242 O  O   . PHE A 1 402 ? 82.463  68.507 6.217  1.00 42.96  ? ? ? ? ? ?  430 PHE A O   1 
ATOM   3243 C  CB  . PHE A 1 402 ? 81.337  68.083 9.364  1.00 39.28  ? ? ? ? ? ?  430 PHE A CB  1 
ATOM   3244 C  CG  . PHE A 1 402 ? 80.105  67.808 8.537  1.00 43.45  ? ? ? ? ? ?  430 PHE A CG  1 
ATOM   3245 C  CD1 . PHE A 1 402 ? 79.487  68.820 7.818  1.00 44.03  ? ? ? ? ? ?  430 PHE A CD1 1 
ATOM   3246 C  CD2 . PHE A 1 402 ? 79.565  66.538 8.487  1.00 35.96  ? ? ? ? ? ?  430 PHE A CD2 1 
ATOM   3247 C  CE1 . PHE A 1 402 ? 78.360  68.563 7.056  1.00 42.64  ? ? ? ? ? ?  430 PHE A CE1 1 
ATOM   3248 C  CE2 . PHE A 1 402 ? 78.437  66.277 7.730  1.00 44.85  ? ? ? ? ? ?  430 PHE A CE2 1 
ATOM   3249 C  CZ  . PHE A 1 402 ? 77.835  67.289 7.015  1.00 42.15  ? ? ? ? ? ?  430 PHE A CZ  1 
ATOM   3250 N  N   . VAL A 1 403 ? 82.676  70.263 7.610  1.00 43.45  ? ? ? ? ? ?  431 VAL A N   1 
ATOM   3251 C  CA  . VAL A 1 403 ? 82.648  71.238 6.520  1.00 44.72  ? ? ? ? ? ?  431 VAL A CA  1 
ATOM   3252 C  C   . VAL A 1 403 ? 83.847  71.046 5.601  1.00 47.39  ? ? ? ? ? ?  431 VAL A C   1 
ATOM   3253 O  O   . VAL A 1 403 ? 83.745  71.191 4.376  1.00 45.71  ? ? ? ? ? ?  431 VAL A O   1 
ATOM   3254 C  CB  . VAL A 1 403 ? 82.585  72.668 7.091  1.00 44.66  ? ? ? ? ? ?  431 VAL A CB  1 
ATOM   3255 C  CG1 . VAL A 1 403 ? 82.829  73.697 5.998  1.00 46.58  ? ? ? ? ? ?  431 VAL A CG1 1 
ATOM   3256 C  CG2 . VAL A 1 403 ? 81.238  72.906 7.760  1.00 43.26  ? ? ? ? ? ?  431 VAL A CG2 1 
ATOM   3257 N  N   . LYS A 1 404 ? 85.000  70.702 6.177  1.00 45.66  ? ? ? ? ? ?  432 LYS A N   1 
ATOM   3258 C  CA  . LYS A 1 404 ? 86.182  70.428 5.371  1.00 47.67  ? ? ? ? ? ?  432 LYS A CA  1 
ATOM   3259 C  C   . LYS A 1 404 ? 85.956  69.230 4.455  1.00 45.14  ? ? ? ? ? ?  432 LYS A C   1 
ATOM   3260 O  O   . LYS A 1 404 ? 86.398  69.227 3.301  1.00 50.95  ? ? ? ? ? ?  432 LYS A O   1 
ATOM   3261 C  CB  . LYS A 1 404 ? 87.382  70.190 6.290  1.00 49.15  ? ? ? ? ? ?  432 LYS A CB  1 
ATOM   3262 C  CG  . LYS A 1 404 ? 88.730  70.068 5.597  1.00 52.28  ? ? ? ? ? ?  432 LYS A CG  1 
ATOM   3263 C  CD  . LYS A 1 404 ? 89.815  69.748 6.625  1.00 53.48  ? ? ? ? ? ?  432 LYS A CD  1 
ATOM   3264 C  CE  . LYS A 1 404 ? 91.199  69.669 5.999  1.00 57.57  ? ? ? ? ? ?  432 LYS A CE  1 
ATOM   3265 N  NZ  . LYS A 1 404 ? 92.221  69.263 7.004  1.00 58.87  ? ? ? ? ? ?  432 LYS A NZ  1 
ATOM   3266 N  N   . THR A 1 405 ? 85.267  68.202 4.953  1.00 40.61  ? ? ? ? ? ?  433 THR A N   1 
ATOM   3267 C  CA  . THR A 1 405 ? 85.116  66.963 4.198  1.00 42.97  ? ? ? ? ? ?  433 THR A CA  1 
ATOM   3268 C  C   . THR A 1 405 ? 84.011  67.045 3.147  1.00 45.83  ? ? ? ? ? ?  433 THR A C   1 
ATOM   3269 O  O   . THR A 1 405 ? 84.146  66.468 2.064  1.00 46.27  ? ? ? ? ? ?  433 THR A O   1 
ATOM   3270 C  CB  . THR A 1 405 ? 84.840  65.809 5.163  1.00 42.25  ? ? ? ? ? ?  433 THR A CB  1 
ATOM   3271 O  OG1 . THR A 1 405 ? 85.912  65.715 6.111  1.00 45.90  ? ? ? ? ? ?  433 THR A OG1 1 
ATOM   3272 C  CG2 . THR A 1 405 ? 84.711  64.484 4.416  1.00 43.74  ? ? ? ? ? ?  433 THR A CG2 1 
ATOM   3273 N  N   . PHE A 1 406 ? 82.918  67.753 3.431  1.00 42.50  ? ? ? ? ? ?  434 PHE A N   1 
ATOM   3274 C  CA  . PHE A 1 406 ? 81.715  67.661 2.613  1.00 43.58  ? ? ? ? ? ?  434 PHE A CA  1 
ATOM   3275 C  C   . PHE A 1 406 ? 81.366  68.992 1.958  1.00 48.66  ? ? ? ? ? ?  434 PHE A C   1 
ATOM   3276 O  O   . PHE A 1 406 ? 81.423  70.048 2.595  1.00 42.43  ? ? ? ? ? ?  434 PHE A O   1 
ATOM   3277 C  CB  . PHE A 1 406 ? 80.532  67.163 3.449  1.00 43.49  ? ? ? ? ? ?  434 PHE A CB  1 
ATOM   3278 C  CG  . PHE A 1 406 ? 80.748  65.794 4.028  1.00 46.01  ? ? ? ? ? ?  434 PHE A CG  1 
ATOM   3279 C  CD1 . PHE A 1 406 ? 80.697  64.669 3.216  1.00 45.65  ? ? ? ? ? ?  434 PHE A CD1 1 
ATOM   3280 C  CD2 . PHE A 1 406 ? 81.013  65.630 5.380  1.00 45.33  ? ? ? ? ? ?  434 PHE A CD2 1 
ATOM   3281 C  CE1 . PHE A 1 406 ? 80.901  63.404 3.744  1.00 47.49  ? ? ? ? ? ?  434 PHE A CE1 1 
ATOM   3282 C  CE2 . PHE A 1 406 ? 81.219  64.369 5.914  1.00 45.63  ? ? ? ? ? ?  434 PHE A CE2 1 
ATOM   3283 C  CZ  . PHE A 1 406 ? 81.162  63.253 5.095  1.00 47.60  ? ? ? ? ? ?  434 PHE A CZ  1 
ATOM   3284 N  N   . SER A 1 407 ? 80.991  68.918 0.676  1.00 48.27  ? ? ? ? ? ?  435 SER A N   1 
ATOM   3285 C  CA  . SER A 1 407 ? 80.459  70.086 -0.021 1.00 50.82  ? ? ? ? ? ?  435 SER A CA  1 
ATOM   3286 C  C   . SER A 1 407 ? 79.047  70.413 0.448  1.00 51.57  ? ? ? ? ? ?  435 SER A C   1 
ATOM   3287 O  O   . SER A 1 407 ? 78.672  71.587 0.549  1.00 47.29  ? ? ? ? ? ?  435 SER A O   1 
ATOM   3288 C  CB  . SER A 1 407 ? 80.467  69.854 -1.533 1.00 51.08  ? ? ? ? ? ?  435 SER A CB  1 
ATOM   3289 O  OG  . SER A 1 407 ? 81.751  69.479 -1.996 1.00 56.86  ? ? ? ? ? ?  435 SER A OG  1 
ATOM   3290 N  N   . SER A 1 408 ? 78.248  69.387 0.727  1.00 47.63  ? ? ? ? ? ?  436 SER A N   1 
ATOM   3291 C  CA  . SER A 1 408 ? 76.845  69.574 1.071  1.00 49.93  ? ? ? ? ? ?  436 SER A CA  1 
ATOM   3292 C  C   . SER A 1 408 ? 76.330  68.306 1.733  1.00 45.22  ? ? ? ? ? ?  436 SER A C   1 
ATOM   3293 O  O   . SER A 1 408 ? 77.027  67.291 1.813  1.00 45.04  ? ? ? ? ? ?  436 SER A O   1 
ATOM   3294 C  CB  . SER A 1 408 ? 76.006  69.924 -0.164 1.00 51.06  ? ? ? ? ? ?  436 SER A CB  1 
ATOM   3295 O  OG  . SER A 1 408 ? 74.676  70.247 0.192  1.00 52.81  ? ? ? ? ? ?  436 SER A OG  1 
ATOM   3296 N  N   . TYR A 1 409 ? 75.100  68.393 2.227  1.00 39.18  ? ? ? ? ? ?  437 TYR A N   1 
ATOM   3297 C  CA  . TYR A 1 409 ? 74.405  67.250 2.798  1.00 47.35  ? ? ? ? ? ?  437 TYR A CA  1 
ATOM   3298 C  C   . TYR A 1 409 ? 72.913  67.527 2.718  1.00 45.84  ? ? ? ? ? ?  437 TYR A C   1 
ATOM   3299 O  O   . TYR A 1 409 ? 72.485  68.676 2.584  1.00 44.94  ? ? ? ? ? ?  437 TYR A O   1 
ATOM   3300 C  CB  . TYR A 1 409 ? 74.837  66.978 4.245  1.00 41.93  ? ? ? ? ? ?  437 TYR A CB  1 
ATOM   3301 C  CG  . TYR A 1 409 ? 74.455  68.061 5.231  1.00 41.22  ? ? ? ? ? ?  437 TYR A CG  1 
ATOM   3302 C  CD1 . TYR A 1 409 ? 75.258  69.183 5.407  1.00 40.07  ? ? ? ? ? ?  437 TYR A CD1 1 
ATOM   3303 C  CD2 . TYR A 1 409 ? 73.297  67.957 6.000  1.00 43.98  ? ? ? ? ? ?  437 TYR A CD2 1 
ATOM   3304 C  CE1 . TYR A 1 409 ? 74.916  70.176 6.313  1.00 42.61  ? ? ? ? ? ?  437 TYR A CE1 1 
ATOM   3305 C  CE2 . TYR A 1 409 ? 72.946  68.944 6.908  1.00 39.93  ? ? ? ? ? ?  437 TYR A CE2 1 
ATOM   3306 C  CZ  . TYR A 1 409 ? 73.760  70.052 7.061  1.00 44.37  ? ? ? ? ? ?  437 TYR A CZ  1 
ATOM   3307 O  OH  . TYR A 1 409 ? 73.421  71.038 7.962  1.00 41.54  ? ? ? ? ? ?  437 TYR A OH  1 
ATOM   3308 N  N   . THR A 1 410 ? 72.130  66.462 2.785  1.00 43.94  ? ? ? ? ? ?  438 THR A N   1 
ATOM   3309 C  CA  . THR A 1 410 ? 70.684  66.594 2.665  1.00 46.18  ? ? ? ? ? ?  438 THR A CA  1 
ATOM   3310 C  C   . THR A 1 410 ? 69.998  65.680 3.671  1.00 45.33  ? ? ? ? ? ?  438 THR A C   1 
ATOM   3311 O  O   . THR A 1 410 ? 70.234  64.465 3.665  1.00 49.62  ? ? ? ? ? ?  438 THR A O   1 
ATOM   3312 C  CB  . THR A 1 410 ? 70.226  66.255 1.246  1.00 46.71  ? ? ? ? ? ?  438 THR A CB  1 
ATOM   3313 O  OG1 . THR A 1 410 ? 70.777  67.205 0.325  1.00 52.25  ? ? ? ? ? ?  438 THR A OG1 1 
ATOM   3314 C  CG2 . THR A 1 410 ? 68.709  66.290 1.149  1.00 48.56  ? ? ? ? ? ?  438 THR A CG2 1 
ATOM   3315 N  N   . PRO A 1 411 ? 69.153  66.218 4.550  1.00 41.78  ? ? ? ? ? ?  439 PRO A N   1 
ATOM   3316 C  CA  . PRO A 1 411 ? 68.435  65.352 5.493  1.00 45.90  ? ? ? ? ? ?  439 PRO A CA  1 
ATOM   3317 C  C   . PRO A 1 411 ? 67.517  64.387 4.760  1.00 51.26  ? ? ? ? ? ?  439 PRO A C   1 
ATOM   3318 O  O   . PRO A 1 411 ? 66.846  64.749 3.791  1.00 49.35  ? ? ? ? ? ?  439 PRO A O   1 
ATOM   3319 C  CB  . PRO A 1 411 ? 67.640  66.344 6.350  1.00 45.65  ? ? ? ? ? ?  439 PRO A CB  1 
ATOM   3320 C  CG  . PRO A 1 411 ? 68.370  67.636 6.213  1.00 48.16  ? ? ? ? ? ?  439 PRO A CG  1 
ATOM   3321 C  CD  . PRO A 1 411 ? 68.915  67.646 4.817  1.00 46.17  ? ? ? ? ? ?  439 PRO A CD  1 
ATOM   3322 N  N   . VAL A 1 412 ? 67.488  63.141 5.238  1.00 48.05  ? ? ? ? ? ?  440 VAL A N   1 
ATOM   3323 C  CA  . VAL A 1 412 ? 66.597  62.152 4.644  1.00 51.29  ? ? ? ? ? ?  440 VAL A CA  1 
ATOM   3324 C  C   . VAL A 1 412 ? 65.149  62.468 4.990  1.00 54.86  ? ? ? ? ? ?  440 VAL A C   1 
ATOM   3325 O  O   . VAL A 1 412 ? 64.242  62.238 4.180  1.00 55.19  ? ? ? ? ? ?  440 VAL A O   1 
ATOM   3326 C  CB  . VAL A 1 412 ? 66.999  60.736 5.101  1.00 52.05  ? ? ? ? ? ?  440 VAL A CB  1 
ATOM   3327 C  CG1 . VAL A 1 412 ? 66.049  59.692 4.533  1.00 53.04  ? ? ? ? ? ?  440 VAL A CG1 1 
ATOM   3328 C  CG2 . VAL A 1 412 ? 68.430  60.435 4.691  1.00 47.13  ? ? ? ? ? ?  440 VAL A CG2 1 
ATOM   3329 N  N   . ASP A 1 413 ? 64.908  63.023 6.177  1.00 50.84  ? ? ? ? ? ?  441 ASP A N   1 
ATOM   3330 C  CA  . ASP A 1 413 ? 63.569  63.384 6.637  1.00 50.33  ? ? ? ? ? ?  441 ASP A CA  1 
ATOM   3331 C  C   . ASP A 1 413 ? 63.643  64.814 7.150  1.00 55.49  ? ? ? ? ? ?  441 ASP A C   1 
ATOM   3332 O  O   . ASP A 1 413 ? 63.976  65.049 8.321  1.00 54.07  ? ? ? ? ? ?  441 ASP A O   1 
ATOM   3333 C  CB  . ASP A 1 413 ? 63.072  62.421 7.714  1.00 56.16  ? ? ? ? ? ?  441 ASP A CB  1 
ATOM   3334 C  CG  . ASP A 1 413 ? 61.645  62.712 8.158  1.00 60.71  ? ? ? ? ? ?  441 ASP A CG  1 
ATOM   3335 O  OD1 . ASP A 1 413 ? 61.053  63.708 7.692  1.00 57.75  ? ? ? ? ? ?  441 ASP A OD1 1 
ATOM   3336 O  OD2 . ASP A 1 413 ? 61.114  61.935 8.979  1.00 65.44  ? ? ? ? ? -1 441 ASP A OD2 1 
ATOM   3337 N  N   . PRO A 1 414 ? 63.353  65.799 6.298  1.00 58.72  ? ? ? ? ? ?  442 PRO A N   1 
ATOM   3338 C  CA  . PRO A 1 414 ? 63.402  67.202 6.744  1.00 55.98  ? ? ? ? ? ?  442 PRO A CA  1 
ATOM   3339 C  C   . PRO A 1 414 ? 62.432  67.523 7.869  1.00 61.41  ? ? ? ? ? ?  442 PRO A C   1 
ATOM   3340 O  O   . PRO A 1 414 ? 62.642  68.510 8.584  1.00 64.04  ? ? ? ? ? ?  442 PRO A O   1 
ATOM   3341 C  CB  . PRO A 1 414 ? 63.066  67.991 5.470  1.00 60.32  ? ? ? ? ? ?  442 PRO A CB  1 
ATOM   3342 C  CG  . PRO A 1 414 ? 62.345  67.015 4.595  1.00 57.59  ? ? ? ? ? ?  442 PRO A CG  1 
ATOM   3343 C  CD  . PRO A 1 414 ? 62.963  65.681 4.882  1.00 57.14  ? ? ? ? ? ?  442 PRO A CD  1 
ATOM   3344 N  N   . ASP A 1 415 ? 61.384  66.721 8.052  1.00 57.86  ? ? ? ? ? ?  443 ASP A N   1 
ATOM   3345 C  CA  . ASP A 1 415 ? 60.371  66.957 9.072  1.00 60.75  ? ? ? ? ? ?  443 ASP A CA  1 
ATOM   3346 C  C   . ASP A 1 415 ? 60.602  66.123 10.327 1.00 62.02  ? ? ? ? ? ?  443 ASP A C   1 
ATOM   3347 O  O   . ASP A 1 415 ? 59.707  66.036 11.173 1.00 53.98  ? ? ? ? ? ?  443 ASP A O   1 
ATOM   3348 C  CB  . ASP A 1 415 ? 58.980  66.677 8.503  1.00 65.72  ? ? ? ? ? ?  443 ASP A CB  1 
ATOM   3349 C  CG  . ASP A 1 415 ? 58.530  67.738 7.520  1.00 72.25  ? ? ? ? ? ?  443 ASP A CG  1 
ATOM   3350 O  OD1 . ASP A 1 415 ? 58.886  68.920 7.722  1.00 73.91  ? ? ? ? ? ?  443 ASP A OD1 1 
ATOM   3351 O  OD2 . ASP A 1 415 ? 57.821  67.393 6.552  1.00 76.05  ? ? ? ? ? -1 443 ASP A OD2 1 
ATOM   3352 N  N   . GLU A 1 416 ? 61.782  65.498 10.416 1.00 59.51  ? ? ? ? ? ?  444 GLU A N   1 
ATOM   3353 C  CA  . GLU A 1 416 ? 62.129  64.666 11.599 1.00 55.22  ? ? ? ? ? ?  444 GLU A CA  1 
ATOM   3354 C  C   . GLU A 1 416 ? 61.922  65.495 12.867 1.00 52.72  ? ? ? ? ? ?  444 GLU A C   1 
ATOM   3355 O  O   . GLU A 1 416 ? 62.304  66.679 12.869 1.00 47.43  ? ? ? ? ? ?  444 GLU A O   1 
ATOM   3356 C  CB  . GLU A 1 416 ? 63.574  64.176 11.498 1.00 52.80  ? ? ? ? ? ?  444 GLU A CB  1 
ATOM   3357 C  CG  . GLU A 1 416 ? 64.020  63.344 12.687 1.00 49.67  ? ? ? ? ? ?  444 GLU A CG  1 
ATOM   3358 C  CD  . GLU A 1 416 ? 65.459  62.866 12.604 1.00 50.93  ? ? ? ? ? ?  444 GLU A CD  1 
ATOM   3359 O  OE1 . GLU A 1 416 ? 66.120  63.166 11.592 1.00 56.81  ? ? ? ? ? ?  444 GLU A OE1 1 
ATOM   3360 O  OE2 . GLU A 1 416 ? 65.915  62.196 13.550 1.00 49.00  ? ? ? ? ? -1 444 GLU A OE2 1 
ATOM   3361 N  N   . LYS A 1 417 ? 61.339  64.889 13.901 1.00 51.15  ? ? ? ? ? ?  445 LYS A N   1 
ATOM   3362 C  CA  . LYS A 1 417 ? 61.034  65.638 15.147 1.00 53.98  ? ? ? ? ? ?  445 LYS A CA  1 
ATOM   3363 C  C   . LYS A 1 417 ? 62.263  65.658 16.061 1.00 55.36  ? ? ? ? ? ?  445 LYS A C   1 
ATOM   3364 O  O   . LYS A 1 417 ? 63.132  64.781 15.899 1.00 49.95  ? ? ? ? ? ?  445 LYS A O   1 
ATOM   3365 C  CB  . LYS A 1 417 ? 59.834  65.000 15.851 1.00 57.71  ? ? ? ? ? ?  445 LYS A CB  1 
ATOM   3366 C  CG  . LYS A 1 417 ? 58.623  64.759 14.961 1.00 59.67  ? ? ? ? ? ?  445 LYS A CG  1 
ATOM   3367 C  CD  . LYS A 1 417 ? 58.171  66.002 14.226 1.00 68.72  ? ? ? ? ? ?  445 LYS A CD  1 
ATOM   3368 C  CE  . LYS A 1 417 ? 57.049  65.737 13.245 1.00 76.31  ? ? ? ? ? ?  445 LYS A CE  1 
ATOM   3369 N  NZ  . LYS A 1 417 ? 57.459  64.780 12.189 1.00 71.55  ? ? ? ? ? ?  445 LYS A NZ  1 
ATOM   3370 N  N   . ILE A 1 418 ? 62.331  66.631 16.972 1.00 53.77  ? ? ? ? ? ?  446 ILE A N   1 
ATOM   3371 C  CA  . ILE A 1 418 ? 63.445  66.685 17.963 1.00 60.65  ? ? ? ? ? ?  446 ILE A CA  1 
ATOM   3372 C  C   . ILE A 1 418 ? 62.817  66.526 19.347 1.00 63.22  ? ? ? ? ? ?  446 ILE A C   1 
ATOM   3373 O  O   . ILE A 1 418 ? 62.612  67.549 20.027 1.00 72.53  ? ? ? ? ? ?  446 ILE A O   1 
ATOM   3374 C  CB  . ILE A 1 418 ? 64.243  67.998 17.848 1.00 54.15  ? ? ? ? ? ?  446 ILE A CB  1 
ATOM   3375 C  CG1 . ILE A 1 418 ? 64.785  68.214 16.433 1.00 64.30  ? ? ? ? ? ?  446 ILE A CG1 1 
ATOM   3376 C  CG2 . ILE A 1 418 ? 65.352  68.048 18.888 1.00 48.26  ? ? ? ? ? ?  446 ILE A CG2 1 
ATOM   3377 C  CD1 . ILE A 1 418 ? 65.582  69.487 16.272 1.00 62.82  ? ? ? ? ? ?  446 ILE A CD1 1 
ATOM   3378 N  N   . SER A 1 419 ? 62.635  65.278 19.786 1.00 59.58  ? ? ? ? ? ?  447 SER A N   1 
ATOM   3379 C  CA  . SER A 1 419 ? 62.112  65.012 21.151 1.00 71.79  ? ? ? ? ? ?  447 SER A CA  1 
ATOM   3380 C  C   . SER A 1 419 ? 63.237  64.454 22.029 1.00 71.84  ? ? ? ? ? ?  447 SER A C   1 
ATOM   3381 O  O   . SER A 1 419 ? 64.341  64.233 21.501 1.00 70.58  ? ? ? ? ? ?  447 SER A O   1 
ATOM   3382 C  CB  . SER A 1 419 ? 60.951  64.061 21.095 1.00 82.45  ? ? ? ? ? ?  447 SER A CB  1 
ATOM   3383 O  OG  . SER A 1 419 ? 59.916  64.578 20.272 1.00 86.48  ? ? ? ? ? ?  447 SER A OG  1 
ATOM   3384 N  N   . GLY A 1 420 ? 62.917  64.127 23.281 1.00 59.76  ? ? ? ? ? ?  448 GLY A N   1 
ATOM   3385 C  CA  . GLY A 1 420 ? 63.905  63.520 24.191 1.00 65.34  ? ? ? ? ? ?  448 GLY A CA  1 
ATOM   3386 C  C   . GLY A 1 420 ? 62.752  63.461 25.176 1.00 74.62  ? ? ? ? ? ?  448 GLY A C   1 
ATOM   3387 O  O   . GLY A 1 420 ? 62.065  64.487 25.334 1.00 82.93  ? ? ? ? ? ?  448 GLY A O   1 
ATOM   3388 N  N   . ASP A 1 421 ? 62.510  62.292 25.778 1.00 30.00  ? ? ? ? ? ?  449 ASP A N   1 
ATOM   3389 C  CA  . ASP A 1 421 ? 61.832  62.124 27.093 1.00 30.00  ? ? ? ? ? ?  449 ASP A CA  1 
ATOM   3390 C  C   . ASP A 1 421 ? 62.913  62.176 28.173 1.00 30.00  ? ? ? ? ? ?  449 ASP A C   1 
ATOM   3391 O  O   . ASP A 1 421 ? 62.750  62.959 29.128 1.00 30.00  ? ? ? ? ? ?  449 ASP A O   1 
ATOM   3392 C  CB  . ASP A 1 421 ? 60.969  60.860 27.140 1.00 30.00  ? ? ? ? ? ?  449 ASP A CB  1 
ATOM   3393 C  CG  . ASP A 1 421 ? 59.778  60.920 26.199 1.00 30.00  ? ? ? ? ? ?  449 ASP A CG  1 
ATOM   3394 O  OD1 . ASP A 1 421 ? 59.764  61.815 25.330 1.00 30.00  ? ? ? ? ? ?  449 ASP A OD1 1 
ATOM   3395 O  OD2 . ASP A 1 421 ? 58.872  60.078 26.349 1.00 30.00  ? ? ? ? ? ?  449 ASP A OD2 1 
ATOM   3396 N  N   . PRO A 1 422 ? 64.010  61.395 28.072 1.00 30.00  ? ? ? ? ? ?  450 PRO A N   1 
ATOM   3397 C  CA  . PRO A 1 422 ? 65.114  61.529 29.016 1.00 30.00  ? ? ? ? ? ?  450 PRO A CA  1 
ATOM   3398 C  C   . PRO A 1 422 ? 65.658  62.946 28.796 1.00 30.00  ? ? ? ? ? ?  450 PRO A C   1 
ATOM   3399 O  O   . PRO A 1 422 ? 65.568  63.429 27.689 1.00 30.00  ? ? ? ? ? ?  450 PRO A O   1 
ATOM   3400 C  CB  . PRO A 1 422 ? 66.114  60.452 28.581 1.00 30.00  ? ? ? ? ? ?  450 PRO A CB  1 
ATOM   3401 C  CG  . PRO A 1 422 ? 65.286  59.475 27.774 1.00 30.00  ? ? ? ? ? ?  450 PRO A CG  1 
ATOM   3402 C  CD  . PRO A 1 422 ? 64.236  60.329 27.095 1.00 30.00  ? ? ? ? ? ?  450 PRO A CD  1 
ATOM   3403 N  N   . LEU A 1 423 ? 66.237  63.561 29.827 1.00 30.00  ? ? ? ? ? ?  451 LEU A N   1 
ATOM   3404 C  CA  . LEU A 1 423 ? 66.683  64.979 29.729 1.00 30.00  ? ? ? ? ? ?  451 LEU A CA  1 
ATOM   3405 C  C   . LEU A 1 423 ? 67.255  65.316 28.344 1.00 30.00  ? ? ? ? ? ?  451 LEU A C   1 
ATOM   3406 O  O   . LEU A 1 423 ? 66.772  66.301 27.753 1.00 30.00  ? ? ? ? ? ?  451 LEU A O   1 
ATOM   3407 C  CB  . LEU A 1 423 ? 67.718  65.241 30.828 1.00 30.00  ? ? ? ? ? ?  451 LEU A CB  1 
ATOM   3408 C  CG  . LEU A 1 423 ? 68.247  66.672 30.897 1.00 30.00  ? ? ? ? ? ?  451 LEU A CG  1 
ATOM   3409 C  CD1 . LEU A 1 423 ? 67.105  67.676 30.879 1.00 30.00  ? ? ? ? ? ?  451 LEU A CD1 1 
ATOM   3410 C  CD2 . LEU A 1 423 ? 69.118  66.872 32.128 1.00 30.00  ? ? ? ? ? ?  451 LEU A CD2 1 
ATOM   3411 N  N   . PRO A 1 424 ? 68.235  64.573 27.780 1.00 59.38  ? ? ? ? ? ?  452 PRO A N   1 
ATOM   3412 C  CA  . PRO A 1 424 ? 68.878  64.983 26.514 1.00 55.74  ? ? ? ? ? ?  452 PRO A CA  1 
ATOM   3413 C  C   . PRO A 1 424 ? 67.942  65.100 25.300 1.00 55.77  ? ? ? ? ? ?  452 PRO A C   1 
ATOM   3414 O  O   . PRO A 1 424 ? 67.402  64.097 24.877 1.00 46.31  ? ? ? ? ? ?  452 PRO A O   1 
ATOM   3415 C  CB  . PRO A 1 424 ? 69.916  63.875 26.262 1.00 52.76  ? ? ? ? ? ?  452 PRO A CB  1 
ATOM   3416 C  CG  . PRO A 1 424 ? 69.413  62.698 27.068 1.00 54.36  ? ? ? ? ? ?  452 PRO A CG  1 
ATOM   3417 C  CD  . PRO A 1 424 ? 68.777  63.315 28.295 1.00 55.78  ? ? ? ? ? ?  452 PRO A CD  1 
ATOM   3418 N  N   . PRO A 1 425 ? 67.758  66.307 24.719 1.00 53.42  ? ? ? ? ? ?  453 PRO A N   1 
ATOM   3419 C  CA  . PRO A 1 425 ? 66.953  66.465 23.504 1.00 46.42  ? ? ? ? ? ?  453 PRO A CA  1 
ATOM   3420 C  C   . PRO A 1 425 ? 67.778  66.037 22.283 1.00 39.51  ? ? ? ? ? ?  453 PRO A C   1 
ATOM   3421 O  O   . PRO A 1 425 ? 68.875  66.535 22.125 1.00 47.55  ? ? ? ? ? ?  453 PRO A O   1 
ATOM   3422 C  CB  . PRO A 1 425 ? 66.664  67.971 23.474 1.00 44.68  ? ? ? ? ? ?  453 PRO A CB  1 
ATOM   3423 C  CG  . PRO A 1 425 ? 67.857  68.593 24.170 1.00 48.59  ? ? ? ? ? ?  453 PRO A CG  1 
ATOM   3424 C  CD  . PRO A 1 425 ? 68.295  67.579 25.207 1.00 47.88  ? ? ? ? ? ?  453 PRO A CD  1 
ATOM   3425 N  N   . LEU A 1 426 ? 67.242  65.133 21.459 1.00 43.79  ? ? ? ? ? ?  454 LEU A N   1 
ATOM   3426 C  CA  . LEU A 1 426 ? 68.022  64.599 20.310 1.00 41.12  ? ? ? ? ? ?  454 LEU A CA  1 
ATOM   3427 C  C   . LEU A 1 426 ? 67.101  64.356 19.110 1.00 47.01  ? ? ? ? ? ?  454 LEU A C   1 
ATOM   3428 O  O   . LEU A 1 426 ? 65.873  64.308 19.307 1.00 43.78  ? ? ? ? ? ?  454 LEU A O   1 
ATOM   3429 C  CB  . LEU A 1 426 ? 68.690  63.292 20.748 1.00 44.68  ? ? ? ? ? ?  454 LEU A CB  1 
ATOM   3430 C  CG  . LEU A 1 426 ? 69.791  63.431 21.798 1.00 48.34  ? ? ? ? ? ?  454 LEU A CG  1 
ATOM   3431 C  CD1 . LEU A 1 426 ? 70.169  62.073 22.368 1.00 45.42  ? ? ? ? ? ?  454 LEU A CD1 1 
ATOM   3432 C  CD2 . LEU A 1 426 ? 71.011  64.123 21.212 1.00 43.09  ? ? ? ? ? ?  454 LEU A CD2 1 
ATOM   3433 N  N   . PRO A 1 427 ? 67.636  64.199 17.879 1.00 45.74  ? ? ? ? ? ?  455 PRO A N   1 
ATOM   3434 C  CA  . PRO A 1 427 ? 66.810  63.875 16.708 1.00 44.47  ? ? ? ? ? ?  455 PRO A CA  1 
ATOM   3435 C  C   . PRO A 1 427 ? 66.075  62.562 16.930 1.00 43.55  ? ? ? ? ? ?  455 PRO A C   1 
ATOM   3436 O  O   . PRO A 1 427 ? 66.683  61.541 17.265 1.00 42.65  ? ? ? ? ? ?  455 PRO A O   1 
ATOM   3437 C  CB  . PRO A 1 427 ? 67.830  63.775 15.569 1.00 44.45  ? ? ? ? ? ?  455 PRO A CB  1 
ATOM   3438 C  CG  . PRO A 1 427 ? 69.016  64.544 16.046 1.00 46.63  ? ? ? ? ? ?  455 PRO A CG  1 
ATOM   3439 C  CD  . PRO A 1 427 ? 69.060  64.334 17.527 1.00 43.20  ? ? ? ? ? ?  455 PRO A CD  1 
ATOM   3440 N  N   . SER A 1 428 ? 64.752  62.600 16.751 1.00 46.14  ? ? ? ? ? ?  456 SER A N   1 
ATOM   3441 C  CA  . SER A 1 428 ? 63.915  61.457 17.106 1.00 45.20  ? ? ? ? ? ?  456 SER A CA  1 
ATOM   3442 C  C   . SER A 1 428 ? 64.255  60.200 16.312 1.00 45.49  ? ? ? ? ? ?  456 SER A C   1 
ATOM   3443 O  O   . SER A 1 428 ? 64.000  59.090 16.791 1.00 45.41  ? ? ? ? ? ?  456 SER A O   1 
ATOM   3444 C  CB  . SER A 1 428 ? 62.441  61.820 16.911 1.00 49.35  ? ? ? ? ? ?  456 SER A CB  1 
ATOM   3445 O  OG  . SER A 1 428 ? 62.060  62.864 17.790 1.00 52.69  ? ? ? ? ? ?  456 SER A OG  1 
ATOM   3446 N  N   . LYS A 1 429 ? 64.824  60.338 15.112 1.00 44.43  ? ? ? ? ? ?  457 LYS A N   1 
ATOM   3447 C  CA  . LYS A 1 429 ? 65.196  59.187 14.298 1.00 43.40  ? ? ? ? ? ?  457 LYS A CA  1 
ATOM   3448 C  C   . LYS A 1 429 ? 66.698  59.112 14.051 1.00 46.83  ? ? ? ? ? ?  457 LYS A C   1 
ATOM   3449 O  O   . LYS A 1 429 ? 67.139  58.351 13.181 1.00 41.46  ? ? ? ? ? ?  457 LYS A O   1 
ATOM   3450 C  CB  . LYS A 1 429 ? 64.446  59.201 12.963 1.00 47.80  ? ? ? ? ? ?  457 LYS A CB  1 
ATOM   3451 C  CG  . LYS A 1 429 ? 62.967  58.870 13.076 1.00 48.04  ? ? ? ? ? ?  457 LYS A CG  1 
ATOM   3452 C  CD  . LYS A 1 429 ? 62.370  58.515 11.720 1.00 53.57  ? ? ? ? ? ?  457 LYS A CD  1 
ATOM   3453 C  CE  . LYS A 1 429 ? 62.315  59.721 10.800 1.00 59.49  ? ? ? ? ? ?  457 LYS A CE  1 
ATOM   3454 N  NZ  . LYS A 1 429 ? 61.816  59.356 9.443  1.00 66.51  ? ? ? ? ? ?  457 LYS A NZ  1 
ATOM   3455 N  N   . GLY A 1 430 ? 67.496  59.863 14.806 1.00 42.19  ? ? ? ? ? ?  458 GLY A N   1 
ATOM   3456 C  CA  . GLY A 1 430 ? 68.935  59.824 14.651 1.00 40.88  ? ? ? ? ? ?  458 GLY A CA  1 
ATOM   3457 C  C   . GLY A 1 430 ? 69.507  60.725 13.578 1.00 44.96  ? ? ? ? ? ?  458 GLY A C   1 
ATOM   3458 O  O   . GLY A 1 430 ? 70.733  60.741 13.408 1.00 43.06  ? ? ? ? ? ?  458 GLY A O   1 
ATOM   3459 N  N   . PHE A 1 431 ? 68.670  61.498 12.876 1.00 47.05  ? ? ? ? ? ?  459 PHE A N   1 
ATOM   3460 C  CA  . PHE A 1 431 ? 69.121  62.491 11.897 1.00 44.18  ? ? ? ? ? ?  459 PHE A CA  1 
ATOM   3461 C  C   . PHE A 1 431 ? 69.968  61.868 10.779 1.00 45.15  ? ? ? ? ? ?  459 PHE A C   1 
ATOM   3462 O  O   . PHE A 1 431 ? 71.164  62.137 10.630 1.00 42.56  ? ? ? ? ? ?  459 PHE A O   1 
ATOM   3463 C  CB  . PHE A 1 431 ? 69.872  63.643 12.573 1.00 41.45  ? ? ? ? ? ?  459 PHE A CB  1 
ATOM   3464 C  CG  . PHE A 1 431 ? 70.139  64.787 11.642 1.00 45.20  ? ? ? ? ? ?  459 PHE A CG  1 
ATOM   3465 C  CD1 . PHE A 1 431 ? 69.105  65.332 10.903 1.00 42.42  ? ? ? ? ? ?  459 PHE A CD1 1 
ATOM   3466 C  CD2 . PHE A 1 431 ? 71.416  65.297 11.481 1.00 45.47  ? ? ? ? ? ?  459 PHE A CD2 1 
ATOM   3467 C  CE1 . PHE A 1 431 ? 69.334  66.376 10.029 1.00 46.65  ? ? ? ? ? ?  459 PHE A CE1 1 
ATOM   3468 C  CE2 . PHE A 1 431 ? 71.654  66.346 10.608 1.00 41.69  ? ? ? ? ? ?  459 PHE A CE2 1 
ATOM   3469 C  CZ  . PHE A 1 431 ? 70.611  66.880 9.879  1.00 44.65  ? ? ? ? ? ?  459 PHE A CZ  1 
ATOM   3470 N  N   . SER A 1 432 ? 69.321  60.992 10.012 1.00 40.47  ? ? ? ? ? ?  460 SER A N   1 
ATOM   3471 C  CA  . SER A 1 432 ? 69.944  60.450 8.809  1.00 43.26  ? ? ? ? ? ?  460 SER A CA  1 
ATOM   3472 C  C   . SER A 1 432 ? 70.066  61.528 7.733  1.00 43.62  ? ? ? ? ? ?  460 SER A C   1 
ATOM   3473 O  O   . SER A 1 432 ? 69.132  62.301 7.496  1.00 45.13  ? ? ? ? ? ?  460 SER A O   1 
ATOM   3474 C  CB  . SER A 1 432 ? 69.122  59.280 8.262  1.00 47.13  ? ? ? ? ? ?  460 SER A CB  1 
ATOM   3475 O  OG  . SER A 1 432 ? 69.420  58.069 8.926  1.00 51.96  ? ? ? ? ? ?  460 SER A OG  1 
ATOM   3476 N  N   . ILE A 1 433 ? 71.238  61.588 7.097  1.00 45.44  ? ? ? ? ? ?  461 ILE A N   1 
ATOM   3477 C  CA  . ILE A 1 433 ? 71.539  62.578 6.062  1.00 45.18  ? ? ? ? ? ?  461 ILE A CA  1 
ATOM   3478 C  C   . ILE A 1 433 ? 72.266  61.901 4.908  1.00 47.55  ? ? ? ? ? ?  461 ILE A C   1 
ATOM   3479 O  O   . ILE A 1 433 ? 73.054  60.972 5.114  1.00 44.84  ? ? ? ? ? ?  461 ILE A O   1 
ATOM   3480 C  CB  . ILE A 1 433 ? 72.398  63.747 6.597  1.00 43.86  ? ? ? ? ? ?  461 ILE A CB  1 
ATOM   3481 C  CG1 . ILE A 1 433 ? 73.654  63.216 7.295  1.00 45.68  ? ? ? ? ? ?  461 ILE A CG1 1 
ATOM   3482 C  CG2 . ILE A 1 433 ? 71.586  64.638 7.512  1.00 41.33  ? ? ? ? ? ?  461 ILE A CG2 1 
ATOM   3483 C  CD1 . ILE A 1 433 ? 74.661  64.291 7.633  1.00 44.32  ? ? ? ? ? ?  461 ILE A CD1 1 
ATOM   3484 N  N   . LYS A 1 434 ? 71.999  62.373 3.691  1.00 46.21  ? ? ? ? ? ?  462 LYS A N   1 
ATOM   3485 C  CA  . LYS A 1 434 ? 72.821  62.022 2.537  1.00 49.96  ? ? ? ? ? ?  462 LYS A CA  1 
ATOM   3486 C  C   . LYS A 1 434 ? 74.020  62.960 2.475  1.00 45.25  ? ? ? ? ? ?  462 LYS A C   1 
ATOM   3487 O  O   . LYS A 1 434 ? 73.907  64.149 2.786  1.00 46.57  ? ? ? ? ? ?  462 LYS A O   1 
ATOM   3488 C  CB  . LYS A 1 434 ? 72.012  62.130 1.245  1.00 49.57  ? ? ? ? ? ?  462 LYS A CB  1 
ATOM   3489 C  CG  . LYS A 1 434 ? 70.611  61.545 1.323  1.00 58.86  ? ? ? ? ? ?  462 LYS A CG  1 
ATOM   3490 C  CD  . LYS A 1 434 ? 70.541  60.135 0.765  1.00 68.09  ? ? ? ? ? ?  462 LYS A CD  1 
ATOM   3491 C  CE  . LYS A 1 434 ? 69.115  59.745 0.418  1.00 77.22  ? ? ? ? ? ?  462 LYS A CE  1 
ATOM   3492 N  NZ  . LYS A 1 434 ? 68.475  60.753 -0.474 1.00 82.94  ? ? ? ? ? ?  462 LYS A NZ  1 
ATOM   3493 N  N   . LEU A 1 435 ? 75.173  62.430 2.074  1.00 44.30  ? ? ? ? ? ?  463 LEU A N   1 
ATOM   3494 C  CA  . LEU A 1 435 ? 76.422  63.179 2.121  1.00 42.89  ? ? ? ? ? ?  463 LEU A CA  1 
ATOM   3495 C  C   . LEU A 1 435 ? 76.985  63.384 0.722  1.00 47.99  ? ? ? ? ? ?  463 LEU A C   1 
ATOM   3496 O  O   . LEU A 1 435 ? 76.846  62.526 -0.155 1.00 47.90  ? ? ? ? ? ?  463 LEU A O   1 
ATOM   3497 C  CB  . LEU A 1 435 ? 77.464  62.453 2.979  1.00 42.93  ? ? ? ? ? ?  463 LEU A CB  1 
ATOM   3498 C  CG  . LEU A 1 435 ? 77.113  62.207 4.447  1.00 44.21  ? ? ? ? ? ?  463 LEU A CG  1 
ATOM   3499 C  CD1 . LEU A 1 435 ? 77.985  61.108 5.027  1.00 42.95  ? ? ? ? ? ?  463 LEU A CD1 1 
ATOM   3500 C  CD2 . LEU A 1 435 ? 77.268  63.494 5.248  1.00 41.56  ? ? ? ? ? ?  463 LEU A CD2 1 
ATOM   3501 N  N   . PHE A 1 436 ? 77.632  64.533 0.529  1.00 45.30  ? ? ? ? ? ?  464 PHE A N   1 
ATOM   3502 C  CA  . PHE A 1 436 ? 78.305  64.875 -0.724 1.00 50.96  ? ? ? ? ? ?  464 PHE A CA  1 
ATOM   3503 C  C   . PHE A 1 436 ? 79.741  65.281 -0.414 1.00 46.31  ? ? ? ? ? ?  464 PHE A C   1 
ATOM   3504 O  O   . PHE A 1 436 ? 79.996  66.447 -0.064 1.00 47.85  ? ? ? ? ? ?  464 PHE A O   1 
ATOM   3505 C  CB  . PHE A 1 436 ? 77.571  65.994 -1.455 1.00 49.97  ? ? ? ? ? ?  464 PHE A CB  1 
ATOM   3506 C  CG  . PHE A 1 436 ? 76.158  65.650 -1.827 1.00 52.06  ? ? ? ? ? ?  464 PHE A CG  1 
ATOM   3507 C  CD1 . PHE A 1 436 ? 75.122  65.843 -0.926 1.00 45.78  ? ? ? ? ? ?  464 PHE A CD1 1 
ATOM   3508 C  CD2 . PHE A 1 436 ? 75.865  65.135 -3.079 1.00 55.67  ? ? ? ? ? ?  464 PHE A CD2 1 
ATOM   3509 C  CE1 . PHE A 1 436 ? 73.821  65.522 -1.269 1.00 51.59  ? ? ? ? ? ?  464 PHE A CE1 1 
ATOM   3510 C  CE2 . PHE A 1 436 ? 74.566  64.815 -3.427 1.00 57.70  ? ? ? ? ? ?  464 PHE A CE2 1 
ATOM   3511 C  CZ  . PHE A 1 436 ? 73.543  65.009 -2.521 1.00 57.98  ? ? ? ? ? ?  464 PHE A CZ  1 
ATOM   3512 N  N   . PRO A 1 437 ? 80.697  64.365 -0.535 1.00 48.77  ? ? ? ? ? ?  465 PRO A N   1 
ATOM   3513 C  CA  . PRO A 1 437 ? 82.089  64.707 -0.226 1.00 52.42  ? ? ? ? ? ?  465 PRO A CA  1 
ATOM   3514 C  C   . PRO A 1 437 ? 82.670  65.668 -1.250 1.00 53.29  ? ? ? ? ? ?  465 PRO A C   1 
ATOM   3515 O  O   . PRO A 1 437 ? 82.316  65.645 -2.430 1.00 48.98  ? ? ? ? ? ?  465 PRO A O   1 
ATOM   3516 C  CB  . PRO A 1 437 ? 82.800  63.351 -0.268 1.00 55.24  ? ? ? ? ? ?  465 PRO A CB  1 
ATOM   3517 C  CG  . PRO A 1 437 ? 81.995  62.549 -1.235 1.00 56.57  ? ? ? ? ? ?  465 PRO A CG  1 
ATOM   3518 C  CD  . PRO A 1 437 ? 80.562  62.992 -1.054 1.00 52.75  ? ? ? ? ? ?  465 PRO A CD  1 
ATOM   3519 N  N   . ARG A 1 438 ? 83.570  66.529 -0.779 1.00 49.61  ? ? ? ? ? ?  466 ARG A N   1 
ATOM   3520 C  CA  . ARG A 1 438 ? 84.270  67.420 -1.692 1.00 53.42  ? ? ? ? ? ?  466 ARG A CA  1 
ATOM   3521 C  C   . ARG A 1 438 ? 85.179  66.603 -2.611 1.00 62.14  ? ? ? ? ? ?  466 ARG A C   1 
ATOM   3522 O  O   . ARG A 1 438 ? 85.828  65.655 -2.160 1.00 61.91  ? ? ? ? ? ?  466 ARG A O   1 
ATOM   3523 C  CB  . ARG A 1 438 ? 85.098  68.446 -0.923 1.00 56.75  ? ? ? ? ? ?  466 ARG A CB  1 
ATOM   3524 C  CG  . ARG A 1 438 ? 84.278  69.406 -0.084 1.00 49.91  ? ? ? ? ? ?  466 ARG A CG  1 
ATOM   3525 C  CD  . ARG A 1 438 ? 85.133  70.510 0.506  1.00 46.75  ? ? ? ? ? ?  466 ARG A CD  1 
ATOM   3526 N  NE  . ARG A 1 438 ? 84.377  71.289 1.478  1.00 51.28  ? ? ? ? ? ?  466 ARG A NE  1 
ATOM   3527 C  CZ  . ARG A 1 438 ? 83.535  72.264 1.162  1.00 50.03  ? ? ? ? ? ?  466 ARG A CZ  1 
ATOM   3528 N  NH1 . ARG A 1 438 ? 83.336  72.628 -0.096 1.00 48.79  ? ? ? ? ? ?  466 ARG A NH1 1 
ATOM   3529 N  NH2 . ARG A 1 438 ? 82.871  72.888 2.133  1.00 43.40  ? ? ? ? ? ?  466 ARG A NH2 1 
ATOM   3530 N  N   . PRO A 1 439 ? 85.242  66.943 -3.906 1.00 67.36  ? ? ? ? ? ?  467 PRO A N   1 
ATOM   3531 C  CA  . PRO A 1 439 ? 86.032  66.158 -4.860 1.00 71.35  ? ? ? ? ? ?  467 PRO A CA  1 
ATOM   3532 C  C   . PRO A 1 439 ? 87.536  66.346 -4.676 1.00 70.10  ? ? ? ? ? ?  467 PRO A C   1 
ATOM   3533 O  O   . PRO A 1 439 ? 87.946  67.336 -4.069 1.00 69.57  ? ? ? ? ? ?  467 PRO A O   1 
ATOM   3534 C  CB  . PRO A 1 439 ? 85.572  66.701 -6.216 1.00 68.85  ? ? ? ? ? ?  467 PRO A CB  1 
ATOM   3535 C  CG  . PRO A 1 439 ? 85.175  68.108 -5.927 1.00 70.09  ? ? ? ? ? ?  467 PRO A CG  1 
ATOM   3536 C  CD  . PRO A 1 439 ? 84.578  68.092 -4.546 1.00 64.13  ? ? ? ? ? ?  467 PRO A CD  1 
HETATM 3537 C  CHA . HEM B 2 .   ? 77.742  71.308 35.751 1.00 43.88  ? ? ? ? ? ?  501 HEM A CHA 1 
HETATM 3538 C  CHB . HEM B 2 .   ? 81.193  68.541 33.778 1.00 43.51  ? ? ? ? ? ?  501 HEM A CHB 1 
HETATM 3539 C  CHC . HEM B 2 .   ? 79.373  69.339 29.336 1.00 43.52  ? ? ? ? ? ?  501 HEM A CHC 1 
HETATM 3540 C  CHD . HEM B 2 .   ? 75.581  71.575 31.416 1.00 40.08  ? ? ? ? ? ?  501 HEM A CHD 1 
HETATM 3541 C  C1A . HEM B 2 .   ? 78.812  70.451 35.618 1.00 46.82  ? ? ? ? ? ?  501 HEM A C1A 1 
HETATM 3542 C  C2A . HEM B 2 .   ? 79.583  69.859 36.695 1.00 49.03  ? ? ? ? ? ?  501 HEM A C2A 1 
HETATM 3543 C  C3A . HEM B 2 .   ? 80.535  69.098 36.150 1.00 46.92  ? ? ? ? ? ?  501 HEM A C3A 1 
HETATM 3544 C  C4A . HEM B 2 .   ? 80.402  69.179 34.705 1.00 44.99  ? ? ? ? ? ?  501 HEM A C4A 1 
HETATM 3545 C  CMA . HEM B 2 .   ? 81.596  68.272 36.913 1.00 44.55  ? ? ? ? ? ?  501 HEM A CMA 1 
HETATM 3546 C  CAA . HEM B 2 .   ? 79.336  70.082 38.204 1.00 42.13  ? ? ? ? ? ?  501 HEM A CAA 1 
HETATM 3547 C  CBA . HEM B 2 .   ? 80.237  71.217 38.678 1.00 43.85  ? ? ? ? ? ?  501 HEM A CBA 1 
HETATM 3548 C  CGA . HEM B 2 .   ? 80.152  71.393 40.175 1.00 50.28  ? ? ? ? ? ?  501 HEM A CGA 1 
HETATM 3549 O  O1A . HEM B 2 .   ? 80.983  72.152 40.738 1.00 50.73  ? ? ? ? ? ?  501 HEM A O1A 1 
HETATM 3550 O  O2A . HEM B 2 .   ? 79.260  70.775 40.807 1.00 44.38  ? ? ? ? ? ?  501 HEM A O2A 1 
HETATM 3551 C  C1B . HEM B 2 .   ? 81.034  68.554 32.411 1.00 44.77  ? ? ? ? ? ?  501 HEM A C1B 1 
HETATM 3552 C  C2B . HEM B 2 .   ? 81.955  67.982 31.461 1.00 45.68  ? ? ? ? ? ?  501 HEM A C2B 1 
HETATM 3553 C  C3B . HEM B 2 .   ? 81.473  68.175 30.237 1.00 43.55  ? ? ? ? ? ?  501 HEM A C3B 1 
HETATM 3554 C  C4B . HEM B 2 .   ? 80.219  68.909 30.345 1.00 45.46  ? ? ? ? ? ?  501 HEM A C4B 1 
HETATM 3555 C  CMB . HEM B 2 .   ? 83.265  67.241 31.800 1.00 40.38  ? ? ? ? ? ?  501 HEM A CMB 1 
HETATM 3556 C  CAB . HEM B 2 .   ? 82.231  67.688 28.984 1.00 46.92  ? ? ? ? ? ?  501 HEM A CAB 1 
HETATM 3557 C  CBB . HEM B 2 .   ? 81.631  67.454 27.824 1.00 65.88  ? ? ? ? ? ?  501 HEM A CBB 1 
HETATM 3558 C  C1C . HEM B 2 .   ? 78.178  70.024 29.504 1.00 43.48  ? ? ? ? ? ?  501 HEM A C1C 1 
HETATM 3559 C  C2C . HEM B 2 .   ? 77.296  70.508 28.449 1.00 39.97  ? ? ? ? ? ?  501 HEM A C2C 1 
HETATM 3560 C  C3C . HEM B 2 .   ? 76.241  71.104 29.032 1.00 39.91  ? ? ? ? ? ?  501 HEM A C3C 1 
HETATM 3561 C  C4C . HEM B 2 .   ? 76.435  71.051 30.467 1.00 41.51  ? ? ? ? ? ?  501 HEM A C4C 1 
HETATM 3562 C  CMC . HEM B 2 .   ? 77.554  70.303 26.934 1.00 40.13  ? ? ? ? ? ?  501 HEM A CMC 1 
HETATM 3563 C  CAC . HEM B 2 .   ? 75.015  71.812 28.398 1.00 39.14  ? ? ? ? ? ?  501 HEM A CAC 1 
HETATM 3564 C  CBC . HEM B 2 .   ? 75.049  72.439 27.219 1.00 57.88  ? ? ? ? ? ?  501 HEM A CBC 1 
HETATM 3565 C  C1D . HEM B 2 .   ? 75.865  71.782 32.750 1.00 43.50  ? ? ? ? ? ?  501 HEM A C1D 1 
HETATM 3566 C  C2D . HEM B 2 .   ? 75.128  72.620 33.677 1.00 41.04  ? ? ? ? ? ?  501 HEM A C2D 1 
HETATM 3567 C  C3D . HEM B 2 .   ? 75.728  72.546 34.874 1.00 46.65  ? ? ? ? ? ?  501 HEM A C3D 1 
HETATM 3568 C  C4D . HEM B 2 .   ? 76.866  71.654 34.746 1.00 47.81  ? ? ? ? ? ?  501 HEM A C4D 1 
HETATM 3569 C  CMD . HEM B 2 .   ? 73.873  73.452 33.326 1.00 44.45  ? ? ? ? ? ?  501 HEM A CMD 1 
HETATM 3570 C  CAD . HEM B 2 .   ? 75.311  73.271 36.180 1.00 45.56  ? ? ? ? ? ?  501 HEM A CAD 1 
HETATM 3571 C  CBD . HEM B 2 .   ? 74.042  72.687 36.778 1.00 54.02  ? ? ? ? ? ?  501 HEM A CBD 1 
HETATM 3572 C  CGD . HEM B 2 .   ? 73.633  73.533 37.956 1.00 58.56  ? ? ? ? ? ?  501 HEM A CGD 1 
HETATM 3573 O  O1D . HEM B 2 .   ? 74.379  74.484 38.306 1.00 52.41  ? ? ? ? ? ?  501 HEM A O1D 1 
HETATM 3574 O  O2D . HEM B 2 .   ? 72.552  73.258 38.544 1.00 62.93  ? ? ? ? ? ?  501 HEM A O2D 1 
HETATM 3575 N  NA  . HEM B 2 .   ? 79.341  70.015 34.417 1.00 41.35  ? ? ? ? ? ?  501 HEM A NA  1 
HETATM 3576 N  NB  . HEM B 2 .   ? 79.988  69.116 31.696 1.00 40.41  ? ? ? ? ? ?  501 HEM A NB  1 
HETATM 3577 N  NC  . HEM B 2 .   ? 77.614  70.382 30.711 1.00 38.48  ? ? ? ? ? ?  501 HEM A NC  1 
HETATM 3578 N  ND  . HEM B 2 .   ? 76.918  71.209 33.439 1.00 40.48  ? ? ? ? ? ?  501 HEM A ND  1 
HETATM 3579 FE FE  . HEM B 2 .   ? 78.516  70.333 32.493 1.00 40.79  ? ? ? ? ? ?  501 HEM A FE  1 
HETATM 3580 O  O   . HOH C 3 .   ? 73.874  71.397 52.327 1.00 56.74  ? ? ? ? ? ?  601 HOH A O   1 
HETATM 3581 O  O   . HOH C 3 .   ? 52.107  71.421 35.780 1.00 56.74  ? ? ? ? ? ?  602 HOH A O   1 
HETATM 3582 O  O   . HOH C 3 .   ? 80.158  60.056 1.524  1.00 56.74  ? ? ? ? ? ?  603 HOH A O   1 
HETATM 3583 O  O   . HOH C 3 .   ? 74.618  56.150 24.369 1.00 56.74  ? ? ? ? ? ?  604 HOH A O   1 
HETATM 3584 O  O   . HOH C 3 .   ? 84.091  63.777 24.862 1.00 56.74  ? ? ? ? ? ?  605 HOH A O   1 
HETATM 3585 O  O   . HOH C 3 .   ? 81.833  62.198 27.541 1.00 56.74  ? ? ? ? ? ?  606 HOH A O   1 
HETATM 3586 O  O   . HOH C 3 .   ? 94.149  77.377 32.308 1.00 56.74  ? ? ? ? ? ?  607 HOH A O   1 
HETATM 3587 O  O   . HOH C 3 .   ? 73.619  60.581 24.315 1.00 56.74  ? ? ? ? ? ?  608 HOH A O   1 
HETATM 3588 O  O   . HOH C 3 .   ? 79.630  72.153 3.413  1.00 56.74  ? ? ? ? ? ?  609 HOH A O   1 
HETATM 3589 O  O   . HOH C 3 .   ? 56.774  65.746 46.228 1.00 56.74  ? ? ? ? ? ?  610 HOH A O   1 
HETATM 3590 O  O   . HOH C 3 .   ? 87.064  43.617 29.720 1.00 56.74  ? ? ? ? ? ?  611 HOH A O   1 
HETATM 3591 O  O   . HOH C 3 .   ? 79.786  73.622 1.061  1.00 56.74  ? ? ? ? ? ?  612 HOH A O   1 
HETATM 3592 O  O   . HOH C 3 .   ? 95.762  62.945 43.614 1.00 56.74  ? ? ? ? ? ?  613 HOH A O   1 
HETATM 3593 O  O   . HOH C 3 .   ? 67.184  61.720 25.110 1.00 56.74  ? ? ? ? ? ?  614 HOH A O   1 
HETATM 3594 O  O   . HOH C 3 .   ? 87.957  76.235 30.636 1.00 56.74  ? ? ? ? ? ?  615 HOH A O   1 
HETATM 3595 O  O   . HOH C 3 .   ? 98.696  54.188 33.173 1.00 56.74  ? ? ? ? ? ?  616 HOH A O   1 
HETATM 3596 O  O   . HOH C 3 .   ? 92.690  59.454 17.863 1.00 56.74  ? ? ? ? ? ?  617 HOH A O   1 
HETATM 3597 O  O   . HOH C 3 .   ? 71.076  56.292 7.537  1.00 56.74  ? ? ? ? ? ?  618 HOH A O   1 
HETATM 3598 O  O   . HOH C 3 .   ? 75.640  79.020 31.641 1.00 56.74  ? ? ? ? ? ?  619 HOH A O   1 
HETATM 3599 O  O   . HOH C 3 .   ? 88.517  45.163 26.063 1.00 56.74  ? ? ? ? ? ?  620 HOH A O   1 
HETATM 3600 O  O   . HOH C 3 .   ? 102.234 64.380 28.565 1.00 56.74  ? ? ? ? ? ?  621 HOH A O   1 
HETATM 3601 O  O   . HOH C 3 .   ? 76.330  77.890 41.097 1.00 56.74  ? ? ? ? ? ?  622 HOH A O   1 
HETATM 3602 O  O   . HOH C 3 .   ? 92.158  70.797 8.995  1.00 56.74  ? ? ? ? ? ?  623 HOH A O   1 
HETATM 3603 O  O   . HOH C 3 .   ? 81.479  83.622 18.760 1.00 56.74  ? ? ? ? ? ?  624 HOH A O   1 
HETATM 3604 O  O   . HOH C 3 .   ? 95.592  60.830 26.057 1.00 56.74  ? ? ? ? ? ?  625 HOH A O   1 
HETATM 3605 O  O   . HOH C 3 .   ? 84.309  45.612 23.433 1.00 56.74  ? ? ? ? ? ?  626 HOH A O   1 
HETATM 3606 O  O   . HOH C 3 .   ? 64.823  80.282 36.573 1.00 56.74  ? ? ? ? ? ?  627 HOH A O   1 
HETATM 3607 O  O   . HOH C 3 .   ? 73.962  85.844 1.725  1.00 56.74  ? ? ? ? ? ?  628 HOH A O   1 
HETATM 3608 O  O   . HOH C 3 .   ? 75.910  61.272 29.828 1.00 56.74  ? ? ? ? ? ?  629 HOH A O   1 
HETATM 3609 O  O   . HOH C 3 .   ? 73.282  84.610 10.915 1.00 56.74  ? ? ? ? ? ?  630 HOH A O   1 
HETATM 3610 O  O   . HOH C 3 .   ? 78.745  54.245 15.792 1.00 56.74  ? ? ? ? ? ?  631 HOH A O   1 
HETATM 3611 O  O   . HOH C 3 .   ? 104.025 66.477 30.683 1.00 56.74  ? ? ? ? ? ?  632 HOH A O   1 
HETATM 3612 O  O   . HOH C 3 .   ? 99.527  67.383 36.253 1.00 56.74  ? ? ? ? ? ?  633 HOH A O   1 
HETATM 3613 O  O   . HOH C 3 .   ? 77.511  80.552 43.525 1.00 56.74  ? ? ? ? ? ?  634 HOH A O   1 
HETATM 3614 O  O   . HOH C 3 .   ? 91.017  43.301 21.453 1.00 56.74  ? ? ? ? ? ?  635 HOH A O   1 
HETATM 3615 O  O   . HOH C 3 .   ? 72.078  90.705 37.198 1.00 56.74  ? ? ? ? ? ?  636 HOH A O   1 
HETATM 3616 O  O   . HOH C 3 .   ? 74.318  77.853 43.572 1.00 56.74  ? ? ? ? ? ?  637 HOH A O   1 
HETATM 3617 O  O   . HOH C 3 .   ? 77.596  92.711 15.425 1.00 56.74  ? ? ? ? ? ?  638 HOH A O   1 
HETATM 3618 O  O   . HOH C 3 .   ? 80.673  46.464 28.741 1.00 56.74  ? ? ? ? ? ?  639 HOH A O   1 
HETATM 3619 O  O   . HOH C 3 .   ? 49.780  72.885 29.776 1.00 56.74  ? ? ? ? ? ?  640 HOH A O   1 
HETATM 3620 O  O   . HOH C 3 .   ? 66.413  60.765 10.346 1.00 56.74  ? ? ? ? ? ?  641 HOH A O   1 
HETATM 3621 O  O   . HOH C 3 .   ? 97.399  69.329 31.786 1.00 56.74  ? ? ? ? ? ?  642 HOH A O   1 
HETATM 3622 O  O   . HOH C 3 .   ? 97.220  67.987 38.538 1.00 56.74  ? ? ? ? ? ?  643 HOH A O   1 
HETATM 3623 O  O   . HOH C 3 .   ? 89.075  66.665 7.858  1.00 56.74  ? ? ? ? ? ?  644 HOH A O   1 
HETATM 3624 O  O   . HOH C 3 .   ? 69.124  88.730 26.909 1.00 56.74  ? ? ? ? ? ?  645 HOH A O   1 
HETATM 3625 O  O   . HOH C 3 .   ? 83.004  53.370 21.872 1.00 56.74  ? ? ? ? ? ?  646 HOH A O   1 
HETATM 3626 O  O   . HOH C 3 .   ? 93.971  61.177 19.445 1.00 56.74  ? ? ? ? ? ?  647 HOH A O   1 
HETATM 3627 O  O   . HOH C 3 .   ? 66.728  63.359 8.347  1.00 56.74  ? ? ? ? ? ?  648 HOH A O   1 
HETATM 3628 O  O   . HOH C 3 .   ? 95.163  69.869 38.670 1.00 56.74  ? ? ? ? ? ?  649 HOH A O   1 
HETATM 3629 O  O   . HOH C 3 .   ? 75.339  89.151 21.710 1.00 56.74  ? ? ? ? ? ?  650 HOH A O   1 
HETATM 3630 O  O   . HOH C 3 .   ? 58.402  86.195 26.860 1.00 56.74  ? ? ? ? ? ?  651 HOH A O   1 
HETATM 3631 O  O   . HOH C 3 .   ? 65.469  50.881 46.203 1.00 56.74  ? ? ? ? ? ?  652 HOH A O   1 
HETATM 3632 O  O   . HOH C 3 .   ? 97.350  66.855 22.331 1.00 56.74  ? ? ? ? ? ?  653 HOH A O   1 
HETATM 3633 O  O   . HOH C 3 .   ? 64.436  50.568 37.845 1.00 56.74  ? ? ? ? ? ?  654 HOH A O   1 
HETATM 3634 O  O   . HOH C 3 .   ? 79.417  84.498 20.659 1.00 56.74  ? ? ? ? ? ?  655 HOH A O   1 
HETATM 3635 O  O   . HOH C 3 .   ? 74.330  67.595 13.478 1.00 56.74  ? ? ? ? ? ?  656 HOH A O   1 
HETATM 3636 O  O   . HOH C 3 .   ? 71.553  70.922 22.094 1.00 56.74  ? ? ? ? ? ?  657 HOH A O   1 
HETATM 3637 O  O   . HOH C 3 .   ? 86.123  73.181 30.349 1.00 56.74  ? ? ? ? ? ?  658 HOH A O   1 
HETATM 3638 O  O   . HOH C 3 .   ? 71.756  73.132 29.152 1.00 56.74  ? ? ? ? ? ?  659 HOH A O   1 
HETATM 3639 O  O   . HOH C 3 .   ? 72.930  85.326 30.210 1.00 56.74  ? ? ? ? ? ?  660 HOH A O   1 
HETATM 3640 O  O   . HOH C 3 .   ? 64.283  90.401 34.060 1.00 56.74  ? ? ? ? ? ?  661 HOH A O   1 
HETATM 3641 O  O   . HOH C 3 .   ? 73.615  54.715 -2.631 1.00 56.74  ? ? ? ? ? ?  662 HOH A O   1 
HETATM 3642 O  O   . HOH C 3 .   ? 87.447  59.210 50.535 1.00 56.74  ? ? ? ? ? ?  663 HOH A O   1 
HETATM 3643 O  O   . HOH C 3 .   ? 98.182  71.156 34.357 1.00 56.74  ? ? ? ? ? ?  664 HOH A O   1 
HETATM 3644 O  O   . HOH C 3 .   ? 67.037  91.039 37.294 1.00 56.74  ? ? ? ? ? ?  665 HOH A O   1 
HETATM 3645 O  O   . HOH C 3 .   ? 76.228  81.732 30.048 1.00 56.74  ? ? ? ? ? ?  666 HOH A O   1 
HETATM 3646 O  O   . HOH C 3 .   ? 94.246  51.609 24.888 1.00 56.74  ? ? ? ? ? ?  667 HOH A O   1 
HETATM 3647 O  O   . HOH C 3 .   ? 74.927  85.556 32.970 1.00 56.74  ? ? ? ? ? ?  668 HOH A O   1 
HETATM 3648 O  O   . HOH C 3 .   ? 96.110  60.643 44.091 1.00 56.74  ? ? ? ? ? ?  669 HOH A O   1 
HETATM 3649 O  O   . HOH C 3 .   ? 49.419  65.946 45.092 1.00 56.74  ? ? ? ? ? ?  670 HOH A O   1 
HETATM 3650 O  O   . HOH C 3 .   ? 76.884  54.600 19.300 1.00 56.74  ? ? ? ? ? ?  671 HOH A O   1 
HETATM 3651 O  O   . HOH C 3 .   ? 70.699  85.203 12.639 1.00 56.74  ? ? ? ? ? ?  672 HOH A O   1 
HETATM 3652 O  O   . HOH C 3 .   ? 100.192 50.653 41.862 1.00 56.74  ? ? ? ? ? ?  673 HOH A O   1 
HETATM 3653 O  O   . HOH C 3 .   ? 97.545  74.852 19.046 1.00 56.74  ? ? ? ? ? ?  674 HOH A O   1 
HETATM 3654 O  O   . HOH C 3 .   ? 93.011  56.023 48.610 1.00 56.74  ? ? ? ? ? ?  675 HOH A O   1 
HETATM 3655 O  O   . HOH C 3 .   ? 79.652  49.994 21.763 1.00 56.74  ? ? ? ? ? ?  676 HOH A O   1 
HETATM 3656 O  O   . HOH C 3 .   ? 93.630  69.687 11.194 1.00 56.74  ? ? ? ? ? ?  677 HOH A O   1 
HETATM 3657 O  O   . HOH C 3 .   ? 94.699  74.103 45.322 1.00 56.74  ? ? ? ? ? ?  678 HOH A O   1 
HETATM 3658 O  O   . HOH C 3 .   ? 50.237  73.590 44.677 1.00 56.74  ? ? ? ? ? ?  679 HOH A O   1 
HETATM 3659 O  O   . HOH C 3 .   ? 67.947  87.747 21.354 1.00 56.74  ? ? ? ? ? ?  680 HOH A O   1 
HETATM 3660 O  O   . HOH C 3 .   ? 52.022  72.831 45.456 1.00 56.74  ? ? ? ? ? ?  681 HOH A O   1 
HETATM 3661 O  O   . HOH C 3 .   ? 60.409  61.884 13.517 1.00 56.74  ? ? ? ? ? ?  682 HOH A O   1 
HETATM 3662 O  O   . HOH C 3 .   ? 62.736  49.005 35.274 0.50 56.74  ? ? ? ? ? ?  683 HOH A O   1 
HETATM 3663 O  O   . HOH C 3 .   ? 62.421  75.488 21.417 1.00 56.74  ? ? ? ? ? ?  684 HOH A O   1 
HETATM 3664 O  O   . HOH C 3 .   ? 83.265  47.655 42.959 1.00 56.74  ? ? ? ? ? ?  685 HOH A O   1 
HETATM 3665 O  O   . HOH C 3 .   ? 82.470  49.377 44.104 1.00 56.74  ? ? ? ? ? ?  686 HOH A O   1 
HETATM 3666 O  O   . HOH C 3 .   ? 52.476  71.384 48.201 1.00 56.74  ? ? ? ? ? ?  687 HOH A O   1 
HETATM 3667 O  O   . HOH C 3 .   ? 56.418  81.052 48.881 1.00 56.74  ? ? ? ? ? ?  688 HOH A O   1 
HETATM 3668 O  O   . HOH C 3 .   ? 55.043  81.583 51.228 1.00 56.74  ? ? ? ? ? ?  689 HOH A O   1 
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