data_XXXX
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_audit_author.name 
_audit_author.pdbx_ordinal 
_audit_author.identifier_ORCID 
"Phan, H.N."   1 0000-0002-2949-8944 
"Swartz, P.D." 2 ?                   
"Makris, T.M." 3 0000-0001-7927-620X 
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_struct.entry_id                     XXXX 
_struct.title                        "Crystal structure of FeII/FeII CtCADD from Chlamydia trachomatis" 
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_struct.pdbx_formula_weight          ? 
_struct.pdbx_formula_weight_method   ? 
_struct.pdbx_model_type_details      ? 
_struct.pdbx_CASP_flag               N 
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_struct_keywords.entry_id        XXXX 
_struct_keywords.text            "FeII reconstituted form, OXIDOREDUCTASE" 
_struct_keywords.pdbx_keywords   OXIDOREDUCTASE 
# 
_exptl.absorpt_coefficient_mu     ? 
_exptl.absorpt_correction_T_max   ? 
_exptl.absorpt_correction_T_min   ? 
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_exptl.absorpt_process_details    ? 
_exptl.entry_id                   XXXX 
_exptl.crystals_number            1 
_exptl.details                    ? 
_exptl.method                     "X-RAY DIFFRACTION" 
_exptl.method_details             ? 
# 
_citation.abstract                  ? 
_citation.abstract_id_CAS           ? 
_citation.book_id_ISBN              ? 
_citation.book_publisher            ? 
_citation.book_publisher_city       ? 
_citation.book_title                ? 
_citation.coordinate_linkage        ? 
_citation.country                   US 
_citation.database_id_Medline       ? 
_citation.details                   ? 
_citation.id                        primary 
_citation.journal_abbrev            Biochemistry 
_citation.journal_id_ASTM           BICHAW 
_citation.journal_id_CSD            0033 
_citation.journal_id_ISSN           0006-2960 
_citation.journal_full              ? 
_citation.journal_issue             ? 
_citation.journal_volume            63 
_citation.language                  ? 
_citation.page_first                3020 
_citation.page_last                 3029 
_citation.title                     "Assembly of a Heterobimetallic Fe/Mn Cofactor in the para -Aminobenzoate Synthase Chlamydia Protein Associating with Death Domains (CADD) Initiates Long-Range Radical Hole-Hopping." 
_citation.year                      2024 
_citation.database_id_CSD           ? 
_citation.pdbx_database_id_DOI      10.1021/acs.biochem.4c00326 
_citation.pdbx_database_id_PubMed   39471288 
_citation.pdbx_database_id_patent   ? 
_citation.unpublished_flag          ? 
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_citation_author.citation_id 
_citation_author.name 
_citation_author.ordinal 
_citation_author.identifier_ORCID 
primary "Phan, H.N."       1 0000-0002-2949-8944 
primary "Swartz, P.D."     2 ?                   
primary "Gangopadhyay, M." 3 0009-0006-4739-6833 
primary "Guo, Y."          4 0000-0002-4132-3565 
primary "Smirnov, A.I."    5 0000-0002-0037-2555 
primary "Makris, T.M."     6 0000-0001-7927-620X 
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_entity_poly.entity_id                      1 
_entity_poly.type                           "polypeptide(L)" 
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;MGSSHHHHHHSSGLVPRGSHMMEVFMNFLDQLDLIIQNKHMLEHTFYVKWSKGELTKEQLQAYAKDYYLHIKAFPKYLSA
IHSRCDDLEARKLLLDNLMDEENGYPNHIDLWKQFVFALGVTPEELEAHEPSEAAKAKVATFMRWCTGDSLAAGVAALYS
YESQIPRIAREKIRGLTEYFGFSNPEDYAYFTEHEEADVRHAREEKALIEMLLKDDADKVLEASQEVTQSLYGFLDSFLD
;
_entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code_can   
;MGSSHHHHHHSSGLVPRGSHMMEVFMNFLDQLDLIIQNKHMLEHTFYVKWSKGELTKEQLQAYAKDYYLHIKAFPKYLSA
IHSRCDDLEARKLLLDNLMDEENGYPNHIDLWKQFVFALGVTPEELEAHEPSEAAKAKVATFMRWCTGDSLAAGVAALYS
YESQIPRIAREKIRGLTEYFGFSNPEDYAYFTEHEEADVRHAREEKALIEMLLKDDADKVLEASQEVTQSLYGFLDSFLD
;
_entity_poly.pdbx_strand_id                 A,A-2 
_entity_poly.pdbx_target_identifier         ? 
# 
loop_
_entity_poly_seq.entity_id 
_entity_poly_seq.num 
_entity_poly_seq.mon_id 
_entity_poly_seq.hetero 
1 1   MET n 
1 2   GLY n 
1 3   SER n 
1 4   SER n 
1 5   HIS n 
1 6   HIS n 
1 7   HIS n 
1 8   HIS n 
1 9   HIS n 
1 10  HIS n 
1 11  SER n 
1 12  SER n 
1 13  GLY n 
1 14  LEU n 
1 15  VAL n 
1 16  PRO n 
1 17  ARG n 
1 18  GLY n 
1 19  SER n 
1 20  HIS n 
1 21  MET n 
1 22  MET n 
1 23  GLU n 
1 24  VAL n 
1 25  PHE n 
1 26  MET n 
1 27  ASN n 
1 28  PHE n 
1 29  LEU n 
1 30  ASP n 
1 31  GLN n 
1 32  LEU n 
1 33  ASP n 
1 34  LEU n 
1 35  ILE n 
1 36  ILE n 
1 37  GLN n 
1 38  ASN n 
1 39  LYS n 
1 40  HIS n 
1 41  MET n 
1 42  LEU n 
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1 44  HIS n 
1 45  THR n 
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1 47  TYR n 
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1 49  LYS n 
1 50  TRP n 
1 51  SER n 
1 52  LYS n 
1 53  GLY n 
1 54  GLU n 
1 55  LEU n 
1 56  THR n 
1 57  LYS n 
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1 59  GLN n 
1 60  LEU n 
1 61  GLN n 
1 62  ALA n 
1 63  TYR n 
1 64  ALA n 
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1 66  ASP n 
1 67  TYR n 
1 68  TYR n 
1 69  LEU n 
1 70  HIS n 
1 71  ILE n 
1 72  LYS n 
1 73  ALA n 
1 74  PHE n 
1 75  PRO n 
1 76  LYS n 
1 77  TYR n 
1 78  LEU n 
1 79  SER n 
1 80  ALA n 
1 81  ILE n 
1 82  HIS n 
1 83  SER n 
1 84  ARG n 
1 85  CYS n 
1 86  ASP n 
1 87  ASP n 
1 88  LEU n 
1 89  GLU n 
1 90  ALA n 
1 91  ARG n 
1 92  LYS n 
1 93  LEU n 
1 94  LEU n 
1 95  LEU n 
1 96  ASP n 
1 97  ASN n 
1 98  LEU n 
1 99  MET n 
1 100 ASP n 
1 101 GLU n 
1 102 GLU n 
1 103 ASN n 
1 104 GLY n 
1 105 TYR n 
1 106 PRO n 
1 107 ASN n 
1 108 HIS n 
1 109 ILE n 
1 110 ASP n 
1 111 LEU n 
1 112 TRP n 
1 113 LYS n 
1 114 GLN n 
1 115 PHE n 
1 116 VAL n 
1 117 PHE n 
1 118 ALA n 
1 119 LEU n 
1 120 GLY n 
1 121 VAL n 
1 122 THR n 
1 123 PRO n 
1 124 GLU n 
1 125 GLU n 
1 126 LEU n 
1 127 GLU n 
1 128 ALA n 
1 129 HIS n 
1 130 GLU n 
1 131 PRO n 
1 132 SER n 
1 133 GLU n 
1 134 ALA n 
1 135 ALA n 
1 136 LYS n 
1 137 ALA n 
1 138 LYS n 
1 139 VAL n 
1 140 ALA n 
1 141 THR n 
1 142 PHE n 
1 143 MET n 
1 144 ARG n 
1 145 TRP n 
1 146 CYS n 
1 147 THR n 
1 148 GLY n 
1 149 ASP n 
1 150 SER n 
1 151 LEU n 
1 152 ALA n 
1 153 ALA n 
1 154 GLY n 
1 155 VAL n 
1 156 ALA n 
1 157 ALA n 
1 158 LEU n 
1 159 TYR n 
1 160 SER n 
1 161 TYR n 
1 162 GLU n 
1 163 SER n 
1 164 GLN n 
1 165 ILE n 
1 166 PRO n 
1 167 ARG n 
1 168 ILE n 
1 169 ALA n 
1 170 ARG n 
1 171 GLU n 
1 172 LYS n 
1 173 ILE n 
1 174 ARG n 
1 175 GLY n 
1 176 LEU n 
1 177 THR n 
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1 179 TYR n 
1 180 PHE n 
1 181 GLY n 
1 182 PHE n 
1 183 SER n 
1 184 ASN n 
1 185 PRO n 
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1 189 ALA n 
1 190 TYR n 
1 191 PHE n 
1 192 THR n 
1 193 GLU n 
1 194 HIS n 
1 195 GLU n 
1 196 GLU n 
1 197 ALA n 
1 198 ASP n 
1 199 VAL n 
1 200 ARG n 
1 201 HIS n 
1 202 ALA n 
1 203 ARG n 
1 204 GLU n 
1 205 GLU n 
1 206 LYS n 
1 207 ALA n 
1 208 LEU n 
1 209 ILE n 
1 210 GLU n 
1 211 MET n 
1 212 LEU n 
1 213 LEU n 
1 214 LYS n 
1 215 ASP n 
1 216 ASP n 
1 217 ALA n 
1 218 ASP n 
1 219 LYS n 
1 220 VAL n 
1 221 LEU n 
1 222 GLU n 
1 223 ALA n 
1 224 SER n 
1 225 GLN n 
1 226 GLU n 
1 227 VAL n 
1 228 THR n 
1 229 GLN n 
1 230 SER n 
1 231 LEU n 
1 232 TYR n 
1 233 GLY n 
1 234 PHE n 
1 235 LEU n 
1 236 ASP n 
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1 238 PHE n 
1 239 LEU n 
1 240 ASP n 
# 
loop_
_entity.id 
_entity.type 
_entity.src_method 
_entity.pdbx_description 
_entity.formula_weight 
_entity.pdbx_number_of_molecules 
_entity.pdbx_ec 
_entity.pdbx_mutation 
_entity.pdbx_fragment 
_entity.details 
1 polymer     man "4-aminobenzoate synthase" 27769.285 2  ? ? ? ? 
2 non-polymer syn "FE (II) ION"              55.845    4  ? ? ? ? 
3 water       nat water                      18.015    64 ? ? ? ? 
# 
loop_
_pdbx_poly_seq_scheme.asym_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.entity_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.seq_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.ndb_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.auth_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.auth_mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_strand_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_ins_code 
_pdbx_poly_seq_scheme.hetero 
A   1 1   MET 1   -19 ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 2   GLY 2   -18 ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 3   SER 3   -17 ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 4   SER 4   -16 ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 5   HIS 5   -15 ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 6   HIS 6   -14 ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 7   HIS 7   -13 ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 8   HIS 8   -12 ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 9   HIS 9   -11 ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 10  HIS 10  -10 ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 11  SER 11  -9  ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 12  SER 12  -8  ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 13  GLY 13  -7  ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 14  LEU 14  -6  ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 15  VAL 15  -5  ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 16  PRO 16  -4  ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 17  ARG 17  -3  ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 18  GLY 18  -2  ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 19  SER 19  -1  ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 20  HIS 20  0   ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 21  MET 21  1   ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 22  MET 22  2   ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 23  GLU 23  3   ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 24  VAL 24  4   ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 25  PHE 25  5   ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 26  MET 26  6   6   MET MET A   ? n 
A   1 27  ASN 27  7   7   ASN ASN A   ? n 
A   1 28  PHE 28  8   8   PHE PHE A   ? n 
A   1 29  LEU 29  9   9   LEU LEU A   ? n 
A   1 30  ASP 30  10  10  ASP ASP A   ? n 
A   1 31  GLN 31  11  11  GLN GLN A   ? n 
A   1 32  LEU 32  12  12  LEU LEU A   ? n 
A   1 33  ASP 33  13  13  ASP ASP A   ? n 
A   1 34  LEU 34  14  14  LEU LEU A   ? n 
A   1 35  ILE 35  15  15  ILE ILE A   ? n 
A   1 36  ILE 36  16  16  ILE ILE A   ? n 
A   1 37  GLN 37  17  17  GLN GLN A   ? n 
A   1 38  ASN 38  18  18  ASN ASN A   ? n 
A   1 39  LYS 39  19  19  LYS LYS A   ? n 
A   1 40  HIS 40  20  20  HIS HIS A   ? n 
A   1 41  MET 41  21  21  MET MET A   ? n 
A   1 42  LEU 42  22  22  LEU LEU A   ? n 
A   1 43  GLU 43  23  23  GLU GLU A   ? n 
A   1 44  HIS 44  24  24  HIS HIS A   ? n 
A   1 45  THR 45  25  25  THR THR A   ? n 
A   1 46  PHE 46  26  26  PHE PHE A   ? n 
A   1 47  TYR 47  27  27  TYR TYR A   ? n 
A   1 48  VAL 48  28  28  VAL VAL A   ? n 
A   1 49  LYS 49  29  29  LYS LYS A   ? n 
A   1 50  TRP 50  30  30  TRP TRP A   ? n 
A   1 51  SER 51  31  31  SER SER A   ? n 
A   1 52  LYS 52  32  32  LYS LYS A   ? n 
A   1 53  GLY 53  33  33  GLY GLY A   ? n 
A   1 54  GLU 54  34  34  GLU GLU A   ? n 
A   1 55  LEU 55  35  35  LEU LEU A   ? n 
A   1 56  THR 56  36  36  THR THR A   ? n 
A   1 57  LYS 57  37  37  LYS LYS A   ? n 
A   1 58  GLU 58  38  38  GLU GLU A   ? n 
A   1 59  GLN 59  39  39  GLN GLN A   ? n 
A   1 60  LEU 60  40  40  LEU LEU A   ? n 
A   1 61  GLN 61  41  41  GLN GLN A   ? n 
A   1 62  ALA 62  42  42  ALA ALA A   ? n 
A   1 63  TYR 63  43  43  TYR TYR A   ? n 
A   1 64  ALA 64  44  44  ALA ALA A   ? n 
A   1 65  LYS 65  45  45  LYS LYS A   ? n 
A   1 66  ASP 66  46  46  ASP ASP A   ? n 
A   1 67  TYR 67  47  47  TYR TYR A   ? n 
A   1 68  TYR 68  48  48  TYR TYR A   ? n 
A   1 69  LEU 69  49  49  LEU LEU A   ? n 
A   1 70  HIS 70  50  50  HIS HIS A   ? n 
A   1 71  ILE 71  51  51  ILE ILE A   ? n 
A   1 72  LYS 72  52  52  LYS LYS A   ? n 
A   1 73  ALA 73  53  53  ALA ALA A   ? n 
A   1 74  PHE 74  54  54  PHE PHE A   ? n 
A   1 75  PRO 75  55  55  PRO PRO A   ? n 
A   1 76  LYS 76  56  56  LYS LYS A   ? n 
A   1 77  TYR 77  57  57  TYR TYR A   ? n 
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A   1 80  ALA 80  60  60  ALA ALA A   ? n 
A   1 81  ILE 81  61  61  ILE ILE A   ? n 
A   1 82  HIS 82  62  62  HIS HIS A   ? n 
A   1 83  SER 83  63  63  SER SER A   ? n 
A   1 84  ARG 84  64  64  ARG ARG A   ? n 
A   1 85  CYS 85  65  65  CYS CYS A   ? n 
A   1 86  ASP 86  66  66  ASP ASP A   ? n 
A   1 87  ASP 87  67  67  ASP ASP A   ? n 
A   1 88  LEU 88  68  68  LEU LEU A   ? n 
A   1 89  GLU 89  69  69  GLU GLU A   ? n 
A   1 90  ALA 90  70  70  ALA ALA A   ? n 
A   1 91  ARG 91  71  71  ARG ARG A   ? n 
A   1 92  LYS 92  72  72  LYS LYS A   ? n 
A   1 93  LEU 93  73  73  LEU LEU A   ? n 
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A   1 96  ASP 96  76  76  ASP ASP A   ? n 
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A   1 99  MET 99  79  79  MET MET A   ? n 
A   1 100 ASP 100 80  80  ASP ASP A   ? n 
A   1 101 GLU 101 81  81  GLU GLU A   ? n 
A   1 102 GLU 102 82  82  GLU GLU A   ? n 
A   1 103 ASN 103 83  83  ASN ASN A   ? n 
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A   1 106 PRO 106 86  86  PRO PRO A   ? n 
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A   1 110 ASP 110 90  90  ASP ASP A   ? n 
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A   1 113 LYS 113 93  93  LYS LYS A   ? n 
A   1 114 GLN 114 94  94  GLN GLN A   ? n 
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A   1 133 GLU 133 113 113 GLU GLU A   ? n 
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A   1 186 GLU 186 166 166 GLU GLU A   ? n 
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A   1 196 GLU 196 176 176 GLU GLU A   ? n 
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A   1 198 ASP 198 178 178 ASP ASP A   ? n 
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A   1 200 ARG 200 180 180 ARG ARG A   ? n 
A   1 201 HIS 201 181 181 HIS HIS A   ? n 
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A   1 204 GLU 204 184 184 GLU GLU A   ? n 
A   1 205 GLU 205 185 185 GLU GLU A   ? n 
A   1 206 LYS 206 186 186 LYS LYS A   ? n 
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A   1 210 GLU 210 190 190 GLU GLU A   ? n 
A   1 211 MET 211 191 191 MET MET A   ? n 
A   1 212 LEU 212 192 192 LEU LEU A   ? n 
A   1 213 LEU 213 193 193 LEU LEU A   ? n 
A   1 214 LYS 214 194 194 LYS LYS A   ? n 
A   1 215 ASP 215 195 195 ASP ASP A   ? n 
A   1 216 ASP 216 196 196 ASP ASP A   ? n 
A   1 217 ALA 217 197 197 ALA ALA A   ? n 
A   1 218 ASP 218 198 198 ASP ASP A   ? n 
A   1 219 LYS 219 199 199 LYS LYS A   ? n 
A   1 220 VAL 220 200 200 VAL VAL A   ? n 
A   1 221 LEU 221 201 201 LEU LEU A   ? n 
A   1 222 GLU 222 202 202 GLU GLU A   ? n 
A   1 223 ALA 223 203 203 ALA ALA A   ? n 
A   1 224 SER 224 204 204 SER SER A   ? n 
A   1 225 GLN 225 205 205 GLN GLN A   ? n 
A   1 226 GLU 226 206 206 GLU GLU A   ? n 
A   1 227 VAL 227 207 207 VAL VAL A   ? n 
A   1 228 THR 228 208 208 THR THR A   ? n 
A   1 229 GLN 229 209 209 GLN GLN A   ? n 
A   1 230 SER 230 210 210 SER SER A   ? n 
A   1 231 LEU 231 211 211 LEU LEU A   ? n 
A   1 232 TYR 232 212 212 TYR TYR A   ? n 
A   1 233 GLY 233 213 213 GLY GLY A   ? n 
A   1 234 PHE 234 214 214 PHE PHE A   ? n 
A   1 235 LEU 235 215 215 LEU LEU A   ? n 
A   1 236 ASP 236 216 216 ASP ASP A   ? n 
A   1 237 SER 237 217 217 SER SER A   ? n 
A   1 238 PHE 238 218 218 PHE PHE A   ? n 
A   1 239 LEU 239 219 219 LEU LEU A   ? n 
A   1 240 ASP 240 220 ?   ?   ?   A   ? n 
A-2 1 1   MET 1   -19 ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 2   GLY 2   -18 ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 3   SER 3   -17 ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 4   SER 4   -16 ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 5   HIS 5   -15 ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 6   HIS 6   -14 ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 7   HIS 7   -13 ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 8   HIS 8   -12 ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 9   HIS 9   -11 ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 10  HIS 10  -10 ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 11  SER 11  -9  ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 12  SER 12  -8  ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 13  GLY 13  -7  ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 14  LEU 14  -6  ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 15  VAL 15  -5  ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 16  PRO 16  -4  ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 17  ARG 17  -3  ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 18  GLY 18  -2  ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 19  SER 19  -1  ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 20  HIS 20  0   ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 21  MET 21  1   ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 22  MET 22  2   ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 23  GLU 23  3   ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 24  VAL 24  4   ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 25  PHE 25  5   ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 26  MET 26  6   6   MET MET A-2 ? n 
A-2 1 27  ASN 27  7   7   ASN ASN A-2 ? n 
A-2 1 28  PHE 28  8   8   PHE PHE A-2 ? n 
A-2 1 29  LEU 29  9   9   LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 30  ASP 30  10  10  ASP ASP A-2 ? n 
A-2 1 31  GLN 31  11  11  GLN GLN A-2 ? n 
A-2 1 32  LEU 32  12  12  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 33  ASP 33  13  13  ASP ASP A-2 ? n 
A-2 1 34  LEU 34  14  14  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 35  ILE 35  15  15  ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 36  ILE 36  16  16  ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 37  GLN 37  17  17  GLN GLN A-2 ? n 
A-2 1 38  ASN 38  18  18  ASN ASN A-2 ? n 
A-2 1 39  LYS 39  19  19  LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 40  HIS 40  20  20  HIS HIS A-2 ? n 
A-2 1 41  MET 41  21  21  MET MET A-2 ? n 
A-2 1 42  LEU 42  22  22  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 43  GLU 43  23  23  GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 44  HIS 44  24  24  HIS HIS A-2 ? n 
A-2 1 45  THR 45  25  25  THR THR A-2 ? n 
A-2 1 46  PHE 46  26  26  PHE PHE A-2 ? n 
A-2 1 47  TYR 47  27  27  TYR TYR A-2 ? n 
A-2 1 48  VAL 48  28  28  VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 49  LYS 49  29  29  LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 50  TRP 50  30  30  TRP TRP A-2 ? n 
A-2 1 51  SER 51  31  31  SER SER A-2 ? n 
A-2 1 52  LYS 52  32  32  LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 53  GLY 53  33  33  GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 54  GLU 54  34  34  GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 55  LEU 55  35  35  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 56  THR 56  36  36  THR THR A-2 ? n 
A-2 1 57  LYS 57  37  37  LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 58  GLU 58  38  38  GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 59  GLN 59  39  39  GLN GLN A-2 ? n 
A-2 1 60  LEU 60  40  40  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 61  GLN 61  41  41  GLN GLN A-2 ? n 
A-2 1 62  ALA 62  42  42  ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 63  TYR 63  43  43  TYR TYR A-2 ? n 
A-2 1 64  ALA 64  44  44  ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 65  LYS 65  45  45  LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 66  ASP 66  46  46  ASP ASP A-2 ? n 
A-2 1 67  TYR 67  47  47  TYR TYR A-2 ? n 
A-2 1 68  TYR 68  48  48  TYR TYR A-2 ? n 
A-2 1 69  LEU 69  49  49  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 70  HIS 70  50  50  HIS HIS A-2 ? n 
A-2 1 71  ILE 71  51  51  ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 72  LYS 72  52  52  LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 73  ALA 73  53  53  ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 74  PHE 74  54  54  PHE PHE A-2 ? n 
A-2 1 75  PRO 75  55  55  PRO PRO A-2 ? n 
A-2 1 76  LYS 76  56  56  LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 77  TYR 77  57  57  TYR TYR A-2 ? n 
A-2 1 78  LEU 78  58  58  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 79  SER 79  59  59  SER SER A-2 ? n 
A-2 1 80  ALA 80  60  60  ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 81  ILE 81  61  61  ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 82  HIS 82  62  62  HIS HIS A-2 ? n 
A-2 1 83  SER 83  63  63  SER SER A-2 ? n 
A-2 1 84  ARG 84  64  64  ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 85  CYS 85  65  65  CYS CYS A-2 ? n 
A-2 1 86  ASP 86  66  66  ASP ASP A-2 ? n 
A-2 1 87  ASP 87  67  67  ASP ASP A-2 ? n 
A-2 1 88  LEU 88  68  68  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 89  GLU 89  69  69  GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 90  ALA 90  70  70  ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 91  ARG 91  71  71  ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 92  LYS 92  72  72  LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 93  LEU 93  73  73  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 94  LEU 94  74  74  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 95  LEU 95  75  75  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 96  ASP 96  76  76  ASP ASP A-2 ? n 
A-2 1 97  ASN 97  77  77  ASN ASN A-2 ? n 
A-2 1 98  LEU 98  78  78  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 99  MET 99  79  79  MET MET A-2 ? n 
A-2 1 100 ASP 100 80  80  ASP ASP A-2 ? n 
A-2 1 101 GLU 101 81  81  GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 102 GLU 102 82  82  GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 103 ASN 103 83  83  ASN ASN A-2 ? n 
A-2 1 104 GLY 104 84  84  GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 105 TYR 105 85  85  TYR TYR A-2 ? n 
A-2 1 106 PRO 106 86  86  PRO PRO A-2 ? n 
A-2 1 107 ASN 107 87  87  ASN ASN A-2 ? n 
A-2 1 108 HIS 108 88  88  HIS HIS A-2 ? n 
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A-2 1 110 ASP 110 90  90  ASP ASP A-2 ? n 
A-2 1 111 LEU 111 91  91  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 112 TRP 112 92  92  TRP TRP A-2 ? n 
A-2 1 113 LYS 113 93  93  LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 114 GLN 114 94  94  GLN GLN A-2 ? n 
A-2 1 115 PHE 115 95  95  PHE PHE A-2 ? n 
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A-2 1 117 PHE 117 97  97  PHE PHE A-2 ? n 
A-2 1 118 ALA 118 98  98  ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 119 LEU 119 99  99  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 120 GLY 120 100 100 GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 121 VAL 121 101 101 VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 122 THR 122 102 102 THR THR A-2 ? n 
A-2 1 123 PRO 123 103 103 PRO PRO A-2 ? n 
A-2 1 124 GLU 124 104 104 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 125 GLU 125 105 105 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 126 LEU 126 106 106 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 127 GLU 127 107 107 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 128 ALA 128 108 108 ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 129 HIS 129 109 109 HIS HIS A-2 ? n 
A-2 1 130 GLU 130 110 110 GLU GLU A-2 ? n 
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A-2 1 132 SER 132 112 112 SER SER A-2 ? n 
A-2 1 133 GLU 133 113 113 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 134 ALA 134 114 114 ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 135 ALA 135 115 115 ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 136 LYS 136 116 116 LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 137 ALA 137 117 117 ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 138 LYS 138 118 118 LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 139 VAL 139 119 119 VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 140 ALA 140 120 120 ALA ALA A-2 ? n 
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A-2 1 145 TRP 145 125 125 TRP TRP A-2 ? n 
A-2 1 146 CYS 146 126 126 CYS CYS A-2 ? n 
A-2 1 147 THR 147 127 127 THR THR A-2 ? n 
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A-2 1 149 ASP 149 129 129 ASP ASP A-2 ? n 
A-2 1 150 SER 150 130 130 SER SER A-2 ? n 
A-2 1 151 LEU 151 131 131 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 152 ALA 152 132 132 ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 153 ALA 153 133 133 ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 154 GLY 154 134 134 GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 155 VAL 155 135 135 VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 156 ALA 156 136 136 ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 157 ALA 157 137 137 ALA ALA A-2 ? n 
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A-2 1 159 TYR 159 139 139 TYR TYR A-2 ? n 
A-2 1 160 SER 160 140 140 SER SER A-2 ? n 
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A-2 1 162 GLU 162 142 142 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 163 SER 163 143 143 SER SER A-2 ? n 
A-2 1 164 GLN 164 144 144 GLN GLN A-2 ? n 
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A-2 1 166 PRO 166 146 146 PRO PRO A-2 ? n 
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A-2 1 168 ILE 168 148 148 ILE ILE A-2 ? n 
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A-2 1 170 ARG 170 150 150 ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 171 GLU 171 151 151 GLU GLU A-2 ? n 
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A-2 1 173 ILE 173 153 153 ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 174 ARG 174 154 154 ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 175 GLY 175 155 155 GLY GLY A-2 ? n 
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A-2 1 182 PHE 182 162 162 PHE PHE A-2 ? n 
A-2 1 183 SER 183 163 163 SER SER A-2 ? n 
A-2 1 184 ASN 184 164 164 ASN ASN A-2 ? n 
A-2 1 185 PRO 185 165 165 PRO PRO A-2 ? n 
A-2 1 186 GLU 186 166 166 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 187 ASP 187 167 167 ASP ASP A-2 ? n 
A-2 1 188 TYR 188 168 168 TYR TYR A-2 ? n 
A-2 1 189 ALA 189 169 169 ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 190 TYR 190 170 170 TYR TYR A-2 ? n 
A-2 1 191 PHE 191 171 171 PHE PHE A-2 ? n 
A-2 1 192 THR 192 172 172 THR THR A-2 ? n 
A-2 1 193 GLU 193 173 173 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 194 HIS 194 174 174 HIS HIS A-2 ? n 
A-2 1 195 GLU 195 175 175 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 196 GLU 196 176 176 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 197 ALA 197 177 177 ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 198 ASP 198 178 178 ASP ASP A-2 ? n 
A-2 1 199 VAL 199 179 179 VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 200 ARG 200 180 180 ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 201 HIS 201 181 181 HIS HIS A-2 ? n 
A-2 1 202 ALA 202 182 182 ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 203 ARG 203 183 183 ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 204 GLU 204 184 184 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 205 GLU 205 185 185 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 206 LYS 206 186 186 LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 207 ALA 207 187 187 ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 208 LEU 208 188 188 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 209 ILE 209 189 189 ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 210 GLU 210 190 190 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 211 MET 211 191 191 MET MET A-2 ? n 
A-2 1 212 LEU 212 192 192 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 213 LEU 213 193 193 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 214 LYS 214 194 194 LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 215 ASP 215 195 195 ASP ASP A-2 ? n 
A-2 1 216 ASP 216 196 196 ASP ASP A-2 ? n 
A-2 1 217 ALA 217 197 197 ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 218 ASP 218 198 198 ASP ASP A-2 ? n 
A-2 1 219 LYS 219 199 199 LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 220 VAL 220 200 200 VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 221 LEU 221 201 201 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 222 GLU 222 202 202 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 223 ALA 223 203 203 ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 224 SER 224 204 204 SER SER A-2 ? n 
A-2 1 225 GLN 225 205 205 GLN GLN A-2 ? n 
A-2 1 226 GLU 226 206 206 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 227 VAL 227 207 207 VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 228 THR 228 208 208 THR THR A-2 ? n 
A-2 1 229 GLN 229 209 209 GLN GLN A-2 ? n 
A-2 1 230 SER 230 210 210 SER SER A-2 ? n 
A-2 1 231 LEU 231 211 211 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 232 TYR 232 212 212 TYR TYR A-2 ? n 
A-2 1 233 GLY 233 213 213 GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 234 PHE 234 214 214 PHE PHE A-2 ? n 
A-2 1 235 LEU 235 215 215 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 236 ASP 236 216 216 ASP ASP A-2 ? n 
A-2 1 237 SER 237 217 217 SER SER A-2 ? n 
A-2 1 238 PHE 238 218 218 PHE PHE A-2 ? n 
A-2 1 239 LEU 239 219 219 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 240 ASP 240 220 ?   ?   ?   A-2 ? n 
# 
loop_
_pdbx_nonpoly_scheme.asym_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.entity_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.mon_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.ndb_seq_num 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_seq_num 
_pdbx_nonpoly_scheme.auth_seq_num 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_mon_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.auth_mon_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_strand_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_ins_code 
B   2 FE2 1  301 1  FE2 FE2 A   ? 
C   2 FE2 1  302 2  FE2 FE2 A   ? 
B-2 2 FE2 1  301 1  FE2 FE2 A-2 ? 
C-2 2 FE2 1  302 2  FE2 FE2 A-2 ? 
D   3 HOH 1  401 3  HOH HOH A   ? 
D   3 HOH 2  402 28 HOH HOH A   ? 
D   3 HOH 3  403 31 HOH HOH A   ? 
D   3 HOH 4  404 24 HOH HOH A   ? 
D   3 HOH 5  405 6  HOH HOH A   ? 
D   3 HOH 6  406 19 HOH HOH A   ? 
D   3 HOH 7  407 15 HOH HOH A   ? 
D   3 HOH 8  408 22 HOH HOH A   ? 
D   3 HOH 9  409 13 HOH HOH A   ? 
D   3 HOH 10 410 29 HOH HOH A   ? 
D   3 HOH 11 411 11 HOH HOH A   ? 
D   3 HOH 12 412 23 HOH HOH A   ? 
D   3 HOH 13 413 7  HOH HOH A   ? 
D   3 HOH 14 414 4  HOH HOH A   ? 
D   3 HOH 15 415 20 HOH HOH A   ? 
D   3 HOH 16 416 12 HOH HOH A   ? 
D   3 HOH 17 417 25 HOH HOH A   ? 
D   3 HOH 18 418 5  HOH HOH A   ? 
D   3 HOH 19 419 14 HOH HOH A   ? 
D   3 HOH 20 420 17 HOH HOH A   ? 
D   3 HOH 21 421 10 HOH HOH A   ? 
D   3 HOH 22 422 16 HOH HOH A   ? 
D   3 HOH 23 423 21 HOH HOH A   ? 
D   3 HOH 24 424 9  HOH HOH A   ? 
D   3 HOH 25 425 1  HOH HOH A   ? 
D   3 HOH 26 426 2  HOH HOH A   ? 
D   3 HOH 27 427 30 HOH HOH A   ? 
D   3 HOH 28 428 26 HOH HOH A   ? 
D   3 HOH 29 429 8  HOH HOH A   ? 
D   3 HOH 30 430 32 HOH HOH A   ? 
D   3 HOH 31 431 27 HOH HOH A   ? 
D   3 HOH 32 432 18 HOH HOH A   ? 
D-2 3 HOH 1  401 3  HOH HOH A-2 ? 
D-2 3 HOH 2  402 28 HOH HOH A-2 ? 
D-2 3 HOH 3  403 31 HOH HOH A-2 ? 
D-2 3 HOH 4  404 24 HOH HOH A-2 ? 
D-2 3 HOH 5  405 6  HOH HOH A-2 ? 
D-2 3 HOH 6  406 19 HOH HOH A-2 ? 
D-2 3 HOH 7  407 15 HOH HOH A-2 ? 
D-2 3 HOH 8  408 22 HOH HOH A-2 ? 
D-2 3 HOH 9  409 13 HOH HOH A-2 ? 
D-2 3 HOH 10 410 29 HOH HOH A-2 ? 
D-2 3 HOH 11 411 11 HOH HOH A-2 ? 
D-2 3 HOH 12 412 23 HOH HOH A-2 ? 
D-2 3 HOH 13 413 7  HOH HOH A-2 ? 
D-2 3 HOH 14 414 4  HOH HOH A-2 ? 
D-2 3 HOH 15 415 20 HOH HOH A-2 ? 
D-2 3 HOH 16 416 12 HOH HOH A-2 ? 
D-2 3 HOH 17 417 25 HOH HOH A-2 ? 
D-2 3 HOH 18 418 5  HOH HOH A-2 ? 
D-2 3 HOH 19 419 14 HOH HOH A-2 ? 
D-2 3 HOH 20 420 17 HOH HOH A-2 ? 
D-2 3 HOH 21 421 10 HOH HOH A-2 ? 
D-2 3 HOH 22 422 16 HOH HOH A-2 ? 
D-2 3 HOH 23 423 21 HOH HOH A-2 ? 
D-2 3 HOH 24 424 9  HOH HOH A-2 ? 
D-2 3 HOH 25 425 1  HOH HOH A-2 ? 
D-2 3 HOH 26 426 2  HOH HOH A-2 ? 
D-2 3 HOH 27 427 30 HOH HOH A-2 ? 
D-2 3 HOH 28 428 26 HOH HOH A-2 ? 
D-2 3 HOH 29 429 8  HOH HOH A-2 ? 
D-2 3 HOH 30 430 32 HOH HOH A-2 ? 
D-2 3 HOH 31 431 27 HOH HOH A-2 ? 
D-2 3 HOH 32 432 18 HOH HOH A-2 ? 
# 
loop_
_chem_comp.id 
_chem_comp.type 
_chem_comp.mon_nstd_flag 
_chem_comp.name 
_chem_comp.pdbx_synonyms 
_chem_comp.formula 
_chem_comp.formula_weight 
ALA "L-peptide linking" y ALANINE         ? "C3 H7 N O2"     89.093  
ARG "L-peptide linking" y ARGININE        ? "C6 H15 N4 O2 1" 175.209 
ASN "L-peptide linking" y ASPARAGINE      ? "C4 H8 N2 O3"    132.118 
ASP "L-peptide linking" y "ASPARTIC ACID" ? "C4 H7 N O4"     133.103 
CYS "L-peptide linking" y CYSTEINE        ? "C3 H7 N O2 S"   121.158 
FE2 non-polymer         . "FE (II) ION"   ? "Fe 2"           55.845  
GLN "L-peptide linking" y GLUTAMINE       ? "C5 H10 N2 O3"   146.144 
GLU "L-peptide linking" y "GLUTAMIC ACID" ? "C5 H9 N O4"     147.129 
GLY "peptide linking"   y GLYCINE         ? "C2 H5 N O2"     75.067  
HIS "L-peptide linking" y HISTIDINE       ? "C6 H10 N3 O2 1" 156.162 
HOH non-polymer         . WATER           ? "H2 O"           18.015  
ILE "L-peptide linking" y ISOLEUCINE      ? "C6 H13 N O2"    131.173 
LEU "L-peptide linking" y LEUCINE         ? "C6 H13 N O2"    131.173 
LYS "L-peptide linking" y LYSINE          ? "C6 H15 N2 O2 1" 147.195 
MET "L-peptide linking" y METHIONINE      ? "C5 H11 N O2 S"  149.211 
PHE "L-peptide linking" y PHENYLALANINE   ? "C9 H11 N O2"    165.189 
PRO "L-peptide linking" y PROLINE         ? "C5 H9 N O2"     115.130 
SER "L-peptide linking" y SERINE          ? "C3 H7 N O3"     105.093 
THR "L-peptide linking" y THREONINE       ? "C4 H9 N O3"     119.119 
TRP "L-peptide linking" y TRYPTOPHAN      ? "C11 H12 N2 O2"  204.225 
TYR "L-peptide linking" y TYROSINE        ? "C9 H11 N O3"    181.189 
VAL "L-peptide linking" y VALINE          ? "C5 H11 N O2"    117.146 
# 
loop_
_struct_asym.id 
_struct_asym.pdbx_blank_PDB_chainid_flag 
_struct_asym.pdbx_modified 
_struct_asym.entity_id 
_struct_asym.details 
A   N N 1 ? 
A-2 N N 1 ? 
B   N N 2 ? 
C   N N 2 ? 
B-2 N N 2 ? 
C-2 N N 2 ? 
D   N N 3 ? 
D-2 N N 3 ? 
# 
_struct_conf_type.id          HELX_P 
_struct_conf_type.criteria    ? 
_struct_conf_type.reference   ? 
# 
loop_
_struct_conf.conf_type_id 
_struct_conf.id 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_id 
_struct_conf.beg_label_comp_id 
_struct_conf.beg_label_asym_id 
_struct_conf.beg_label_seq_id 
_struct_conf.pdbx_beg_PDB_ins_code 
_struct_conf.end_label_comp_id 
_struct_conf.end_label_asym_id 
_struct_conf.end_label_seq_id 
_struct_conf.pdbx_end_PDB_ins_code 
_struct_conf.beg_auth_comp_id 
_struct_conf.beg_auth_asym_id 
_struct_conf.beg_auth_seq_id 
_struct_conf.end_auth_comp_id 
_struct_conf.end_auth_asym_id 
_struct_conf.end_auth_seq_id 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_class 
_struct_conf.details 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_length 
HELX_P HELX_P1  AA1 ASN A   27  ? ASN A   38  ? ASN A   7   ASN A   18  1 ? 12 
HELX_P HELX_P2  AA2 HIS A   40  ? GLU A   43  ? HIS A   20  GLU A   23  5 ? 4  
HELX_P HELX_P3  AA3 HIS A   44  ? GLY A   53  ? HIS A   24  GLY A   33  1 ? 10 
HELX_P HELX_P4  AA4 THR A   56  ? TYR A   67  ? THR A   36  TYR A   47  1 ? 12 
HELX_P HELX_P5  AA5 TYR A   67  ? SER A   83  ? TYR A   47  SER A   63  1 ? 17 
HELX_P HELX_P6  AA6 ASP A   87  ? ASN A   103 ? ASP A   67  ASN A   83  1 ? 17 
HELX_P HELX_P7  AA7 ASN A   107 ? LEU A   119 ? ASN A   87  LEU A   99  1 ? 13 
HELX_P HELX_P8  AA8 THR A   122 ? HIS A   129 ? THR A   102 HIS A   109 1 ? 8  
HELX_P HELX_P9  AA9 SER A   132 ? THR A   147 ? SER A   112 THR A   127 1 ? 16 
HELX_P HELX_P10 AB1 SER A   150 ? SER A   163 ? SER A   130 SER A   143 1 ? 14 
HELX_P HELX_P11 AB2 GLN A   164 ? GLU A   178 ? GLN A   144 GLU A   158 1 ? 15 
HELX_P HELX_P12 AB3 ASN A   184 ? ASP A   187 ? ASN A   164 ASP A   167 5 ? 4  
HELX_P HELX_P13 AB4 TYR A   188 ? LEU A   213 ? TYR A   168 LEU A   193 1 ? 26 
HELX_P HELX_P14 AB5 ASP A   216 ? SER A   237 ? ASP A   196 SER A   217 1 ? 22 
HELX_P HELX_P15 AB6 ASN A-2 27  ? ASN A-2 38  ? ASN A-2 7   ASN A-2 18  1 ? 12 
HELX_P HELX_P16 AB7 HIS A-2 40  ? GLU A-2 43  ? HIS A-2 20  GLU A-2 23  5 ? 4  
HELX_P HELX_P17 AB8 HIS A-2 44  ? GLY A-2 53  ? HIS A-2 24  GLY A-2 33  1 ? 10 
HELX_P HELX_P18 AB9 THR A-2 56  ? TYR A-2 67  ? THR A-2 36  TYR A-2 47  1 ? 12 
HELX_P HELX_P19 AC1 TYR A-2 67  ? SER A-2 83  ? TYR A-2 47  SER A-2 63  1 ? 17 
HELX_P HELX_P20 AC2 ASP A-2 87  ? ASN A-2 103 ? ASP A-2 67  ASN A-2 83  1 ? 17 
HELX_P HELX_P21 AC3 ASN A-2 107 ? LEU A-2 119 ? ASN A-2 87  LEU A-2 99  1 ? 13 
HELX_P HELX_P22 AC4 THR A-2 122 ? HIS A-2 129 ? THR A-2 102 HIS A-2 109 1 ? 8  
HELX_P HELX_P23 AC5 SER A-2 132 ? THR A-2 147 ? SER A-2 112 THR A-2 127 1 ? 16 
HELX_P HELX_P24 AC6 SER A-2 150 ? SER A-2 163 ? SER A-2 130 SER A-2 143 1 ? 14 
HELX_P HELX_P25 AC7 GLN A-2 164 ? GLU A-2 178 ? GLN A-2 144 GLU A-2 158 1 ? 15 
HELX_P HELX_P26 AC8 ASN A-2 184 ? ASP A-2 187 ? ASN A-2 164 ASP A-2 167 5 ? 4  
HELX_P HELX_P27 AC9 TYR A-2 188 ? LEU A-2 213 ? TYR A-2 168 LEU A-2 193 1 ? 26 
HELX_P HELX_P28 AD1 ASP A-2 216 ? SER A-2 237 ? ASP A-2 196 SER A-2 217 1 ? 22 
# 
loop_
_pdbx_struct_oper_list.id 
_pdbx_struct_oper_list.type 
_pdbx_struct_oper_list.name 
_pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[1][1] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[1][2] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[1][3] 
_pdbx_struct_oper_list.vector[1] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[2][1] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[2][2] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[2][3] 
_pdbx_struct_oper_list.vector[2] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[3][1] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[3][2] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[3][3] 
_pdbx_struct_oper_list.vector[3] 
1 "identity operation"         1_555 x,y,z     1.0000000000  0.0000000000 0.0000000000 0.0000000000   0.0000000000 1.0000000000  0.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 1.0000000000 0.0000000000 
2 "crystal symmetry operation" 4_455 -x-1,-y,z -1.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 -92.8820000000 0.0000000000 -1.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 1.0000000000 0.0000000000 
# 
_atom_sites.entry_id                    XXXX 
_atom_sites.Cartn_transf_matrix[1][1]   ? 
_atom_sites.Cartn_transf_matrix[1][2]   ? 
_atom_sites.Cartn_transf_matrix[1][3]   ? 
_atom_sites.Cartn_transf_matrix[2][1]   ? 
_atom_sites.Cartn_transf_matrix[2][2]   ? 
_atom_sites.Cartn_transf_matrix[2][3]   ? 
_atom_sites.Cartn_transf_matrix[3][1]   ? 
_atom_sites.Cartn_transf_matrix[3][2]   ? 
_atom_sites.Cartn_transf_matrix[3][3]   ? 
_atom_sites.Cartn_transf_vector[1]      ? 
_atom_sites.Cartn_transf_vector[2]      ? 
_atom_sites.Cartn_transf_vector[3]      ? 
_atom_sites.Cartn_transform_axes        ? 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][1]   0.010766 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][2]   0.006216 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][3]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][1]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][2]   0.012432 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][3]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][1]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][2]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][3]   0.008147 
_atom_sites.fract_transf_vector[1]      0.00000 
_atom_sites.fract_transf_vector[2]      0.00000 
_atom_sites.fract_transf_vector[3]      0.00000 
_atom_sites.solution_primary            ? 
_atom_sites.solution_secondary          ? 
_atom_sites.solution_hydrogens          ? 
_atom_sites.special_details             ? 
# 
loop_
_atom_type.symbol 
_atom_type.scat_dispersion_real 
_atom_type.scat_dispersion_imag 
_atom_type.scat_Cromer_Mann_a1 
_atom_type.scat_Cromer_Mann_a2 
_atom_type.scat_Cromer_Mann_a3 
_atom_type.scat_Cromer_Mann_a4 
_atom_type.scat_Cromer_Mann_b1 
_atom_type.scat_Cromer_Mann_b2 
_atom_type.scat_Cromer_Mann_b3 
_atom_type.scat_Cromer_Mann_b4 
_atom_type.scat_Cromer_Mann_c 
_atom_type.scat_source 
_atom_type.scat_dispersion_source 
C  ? ? 3.54356  2.42580 ? ? 25.62398 1.50364  ? ? 0.0 "2-Gaussian fit: Grosse-Kunstleve RW, Sauter NK, Adams PD: Newsletter of the IUCr Commission on Crystallographic Computing 2004, 3, 22-31." ? 
FE ? ? 20.90327 4.99816 ? ? 2.55100  38.46870 ? ? 0.0 "2-Gaussian fit: Grosse-Kunstleve RW, Sauter NK, Adams PD: Newsletter of the IUCr Commission on Crystallographic Computing 2004, 3, 22-31." ? 
N  ? ? 4.01032  2.96436 ? ? 19.97189 1.75589  ? ? 0.0 "2-Gaussian fit: Grosse-Kunstleve RW, Sauter NK, Adams PD: Newsletter of the IUCr Commission on Crystallographic Computing 2004, 3, 22-31." ? 
O  ? ? 7.96527  ?       ? ? 9.05267  ?        ? ? 0.0 "1-Gaussian fit: Grosse-Kunstleve RW, Sauter NK, Adams PD: Newsletter of the IUCr Commission on Crystallographic Computing 2004, 3, 22-31." ? 
S  ? ? 9.55732  6.39887 ? ? 1.23737  29.19336 ? ? 0.0 "2-Gaussian fit: Grosse-Kunstleve RW, Sauter NK, Adams PD: Newsletter of the IUCr Commission on Crystallographic Computing 2004, 3, 22-31." ? 
# 
_entry.id   XXXX 
# 
loop_
_pdbx_chain_remapping.entity_id 
_pdbx_chain_remapping.label_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.auth_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.orig_label_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.orig_auth_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.applied_operations 
1 A   A   A A 1 
1 A-2 A-2 A A 2 
2 B   A   B A 1 
2 C   A   C A 1 
2 B-2 A-2 B A 2 
2 C-2 A-2 C A 2 
3 D   A   D A 1 
3 D-2 A-2 D A 2 
# 
loop_
_pdbx_entity_nonpoly.entity_id 
_pdbx_entity_nonpoly.name 
_pdbx_entity_nonpoly.comp_id 
2 "FE (II) ION" FE2 
3 water         HOH 
# 
loop_
_pdbx_entity_remapping.entity_id 
_pdbx_entity_remapping.orig_entity_id 
1 1 
2 2 
3 3 
# 
loop_
_atom_site.group_PDB 
_atom_site.id 
_atom_site.type_symbol 
_atom_site.label_atom_id 
_atom_site.label_alt_id 
_atom_site.label_comp_id 
_atom_site.label_asym_id 
_atom_site.label_entity_id 
_atom_site.label_seq_id 
_atom_site.pdbx_PDB_ins_code 
_atom_site.Cartn_x 
_atom_site.Cartn_y 
_atom_site.Cartn_z 
_atom_site.occupancy 
_atom_site.B_iso_or_equiv 
_atom_site.Cartn_x_esd 
_atom_site.Cartn_y_esd 
_atom_site.Cartn_z_esd 
_atom_site.occupancy_esd 
_atom_site.B_iso_or_equiv_esd 
_atom_site.pdbx_formal_charge 
_atom_site.auth_seq_id 
_atom_site.auth_comp_id 
_atom_site.auth_asym_id 
_atom_site.auth_atom_id 
_atom_site.pdbx_PDB_model_num 
ATOM   1    N  N   . MET A   1 26  ? -59.637 30.858  34.368 1.000 65.87929 ? ? ? ? ? ? 6   MET A   N   1 
ATOM   2    C  CA  . MET A   1 26  ? -58.726 30.444  33.294 1.000 70.16929 ? ? ? ? ? ? 6   MET A   CA  1 
ATOM   3    C  C   . MET A   1 26  ? -58.775 28.934  33.015 1.000 68.64929 ? ? ? ? ? ? 6   MET A   C   1 
ATOM   4    O  O   . MET A   1 26  ? -58.926 28.134  33.942 1.000 67.34929 ? ? ? ? ? ? 6   MET A   O   1 
ATOM   5    C  CB  . MET A   1 26  ? -57.285 30.849  33.615 1.000 60.68929 ? ? ? ? ? ? 6   MET A   CB  1 
ATOM   6    C  CG  . MET A   1 26  ? -56.346 30.670  32.431 1.000 68.03929 ? ? ? ? ? ? 6   MET A   CG  1 
ATOM   7    S  SD  . MET A   1 26  ? -54.643 31.255  32.675 1.000 88.32929 ? ? ? ? ? ? 6   MET A   SD  1 
ATOM   8    C  CE  . MET A   1 26  ? -54.587 32.608  31.482 1.000 74.27929 ? ? ? ? ? ? 6   MET A   CE  1 
ATOM   9    N  N   . ASN A   1 27  ? -58.643 28.565  31.733 1.000 63.06929 ? ? ? ? ? ? 7   ASN A   N   1 
ATOM   10   C  CA  . ASN A   1 27  ? -58.701 27.171  31.310 1.000 47.48929 ? ? ? ? ? ? 7   ASN A   CA  1 
ATOM   11   C  C   . ASN A   1 27  ? -57.350 26.515  31.564 1.000 49.24929 ? ? ? ? ? ? 7   ASN A   C   1 
ATOM   12   O  O   . ASN A   1 27  ? -56.294 27.122  31.349 1.000 46.14929 ? ? ? ? ? ? 7   ASN A   O   1 
ATOM   13   C  CB  . ASN A   1 27  ? -59.094 27.082  29.833 1.000 48.87929 ? ? ? ? ? ? 7   ASN A   CB  1 
ATOM   14   C  CG  . ASN A   1 27  ? -58.938 25.683  29.245 1.000 52.99929 ? ? ? ? ? ? 7   ASN A   CG  1 
ATOM   15   O  OD1 . ASN A   1 27  ? -57.904 25.022  29.387 1.000 53.36929 ? ? ? ? ? ? 7   ASN A   OD1 1 
ATOM   16   N  ND2 . ASN A   1 27  ? -59.989 25.222  28.579 1.000 53.90929 ? ? ? ? ? ? 7   ASN A   ND2 1 
ATOM   17   N  N   . PHE A   1 28  ? -57.393 25.256  32.015 1.000 45.26929 ? ? ? ? ? ? 8   PHE A   N   1 
ATOM   18   C  CA  . PHE A   1 28  ? -56.198 24.667  32.597 1.000 44.36929 ? ? ? ? ? ? 8   PHE A   CA  1 
ATOM   19   C  C   . PHE A   1 28  ? -55.169 24.310  31.532 1.000 44.19929 ? ? ? ? ? ? 8   PHE A   C   1 
ATOM   20   O  O   . PHE A   1 28  ? -53.962 24.338  31.807 1.000 43.68929 ? ? ? ? ? ? 8   PHE A   O   1 
ATOM   21   C  CB  . PHE A   1 28  ? -56.580 23.455  33.447 1.000 42.10929 ? ? ? ? ? ? 8   PHE A   CB  1 
ATOM   22   C  CG  . PHE A   1 28  ? -56.812 22.216  32.658 1.000 44.59929 ? ? ? ? ? ? 8   PHE A   CG  1 
ATOM   23   C  CD1 . PHE A   1 28  ? -58.060 21.960  32.106 1.000 41.67929 ? ? ? ? ? ? 8   PHE A   CD1 1 
ATOM   24   C  CD2 . PHE A   1 28  ? -55.778 21.300  32.454 1.000 44.34929 ? ? ? ? ? ? 8   PHE A   CD2 1 
ATOM   25   C  CE1 . PHE A   1 28  ? -58.279 20.811  31.351 1.000 42.19929 ? ? ? ? ? ? 8   PHE A   CE1 1 
ATOM   26   C  CE2 . PHE A   1 28  ? -55.989 20.154  31.703 1.000 46.37929 ? ? ? ? ? ? 8   PHE A   CE2 1 
ATOM   27   C  CZ  . PHE A   1 28  ? -57.251 19.905  31.145 1.000 38.74929 ? ? ? ? ? ? 8   PHE A   CZ  1 
ATOM   28   N  N   . LEU A   1 29  ? -55.622 23.985  30.317 1.000 42.04929 ? ? ? ? ? ? 9   LEU A   N   1 
ATOM   29   C  CA  . LEU A   1 29  ? -54.695 23.817  29.201 1.000 43.43929 ? ? ? ? ? ? 9   LEU A   CA  1 
ATOM   30   C  C   . LEU A   1 29  ? -53.963 25.118  28.892 1.000 44.68929 ? ? ? ? ? ? 9   LEU A   C   1 
ATOM   31   O  O   . LEU A   1 29  ? -52.769 25.104  28.570 1.000 47.35929 ? ? ? ? ? ? 9   LEU A   O   1 
ATOM   32   C  CB  . LEU A   1 29  ? -55.438 23.304  27.964 1.000 44.84929 ? ? ? ? ? ? 9   LEU A   CB  1 
ATOM   33   C  CG  . LEU A   1 29  ? -56.150 21.938  28.070 1.000 40.53929 ? ? ? ? ? ? 9   LEU A   CG  1 
ATOM   34   C  CD1 . LEU A   1 29  ? -56.960 21.641  26.830 1.000 38.21929 ? ? ? ? ? ? 9   LEU A   CD1 1 
ATOM   35   C  CD2 . LEU A   1 29  ? -55.175 20.808  28.357 1.000 34.07929 ? ? ? ? ? ? 9   LEU A   CD2 1 
ATOM   36   N  N   . ASP A   1 30  ? -54.647 26.257  29.010 1.000 44.37929 ? ? ? ? ? ? 10  ASP A   N   1 
ATOM   37   C  CA  . ASP A   1 30  ? -53.950 27.528  28.866 1.000 43.12929 ? ? ? ? ? ? 10  ASP A   CA  1 
ATOM   38   C  C   . ASP A   1 30  ? -52.981 27.728  30.015 1.000 44.43929 ? ? ? ? ? ? 10  ASP A   C   1 
ATOM   39   O  O   . ASP A   1 30  ? -51.827 28.123  29.811 1.000 46.06929 ? ? ? ? ? ? 10  ASP A   O   1 
ATOM   40   C  CB  . ASP A   1 30  ? -54.945 28.683  28.795 1.000 42.50929 ? ? ? ? ? ? 10  ASP A   CB  1 
ATOM   41   C  CG  . ASP A   1 30  ? -55.890 28.572  27.611 1.000 47.00929 ? ? ? ? ? ? 10  ASP A   CG  1 
ATOM   42   O  OD1 . ASP A   1 30  ? -55.438 28.148  26.519 1.000 48.21929 ? ? ? ? ? ? 10  ASP A   OD1 1 
ATOM   43   O  OD2 . ASP A   1 30  ? -57.092 28.903  27.769 1.000 47.33929 ? ? ? ? ? ? 10  ASP A   OD2 1 
ATOM   44   N  N   . GLN A   1 31  ? -53.431 27.468  31.237 1.000 44.42929 ? ? ? ? ? ? 11  GLN A   N   1 
ATOM   45   C  CA  . GLN A   1 31  ? -52.502 27.518  32.351 1.000 45.74929 ? ? ? ? ? ? 11  GLN A   CA  1 
ATOM   46   C  C   . GLN A   1 31  ? -51.320 26.592  32.092 1.000 45.67929 ? ? ? ? ? ? 11  GLN A   C   1 
ATOM   47   O  O   . GLN A   1 31  ? -50.168 26.952  32.353 1.000 43.30929 ? ? ? ? ? ? 11  GLN A   O   1 
ATOM   48   C  CB  . GLN A   1 31  ? -53.228 27.156  33.641 1.000 47.09929 ? ? ? ? ? ? 11  GLN A   CB  1 
ATOM   49   N  N   . LEU A   1 32  ? -51.589 25.420  31.513 1.000 44.95929 ? ? ? ? ? ? 12  LEU A   N   1 
ATOM   50   C  CA  . LEU A   1 32  ? -50.541 24.438  31.248 1.000 44.00929 ? ? ? ? ? ? 12  LEU A   CA  1 
ATOM   51   C  C   . LEU A   1 32  ? -49.479 25.003  30.312 1.000 47.09929 ? ? ? ? ? ? 12  LEU A   C   1 
ATOM   52   O  O   . LEU A   1 32  ? -48.269 24.907  30.576 1.000 41.95929 ? ? ? ? ? ? 12  LEU A   O   1 
ATOM   53   C  CB  . LEU A   1 32  ? -51.170 23.181  30.653 1.000 38.33929 ? ? ? ? ? ? 12  LEU A   CB  1 
ATOM   54   C  CG  . LEU A   1 32  ? -50.248 22.127  30.053 1.000 39.87929 ? ? ? ? ? ? 12  LEU A   CG  1 
ATOM   55   C  CD1 . LEU A   1 32  ? -49.346 21.486  31.110 1.000 36.72929 ? ? ? ? ? ? 12  LEU A   CD1 1 
ATOM   56   C  CD2 . LEU A   1 32  ? -51.074 21.076  29.350 1.000 38.32929 ? ? ? ? ? ? 12  LEU A   CD2 1 
ATOM   57   N  N   . ASP A   1 33  ? -49.920 25.599  29.207 1.000 44.70929 ? ? ? ? ? ? 13  ASP A   N   1 
ATOM   58   C  CA  . ASP A   1 33  ? -48.977 26.146  28.244 1.000 47.07929 ? ? ? ? ? ? 13  ASP A   CA  1 
ATOM   59   C  C   . ASP A   1 33  ? -48.197 27.305  28.837 1.000 48.23929 ? ? ? ? ? ? 13  ASP A   C   1 
ATOM   60   O  O   . ASP A   1 33  ? -46.988 27.429  28.598 1.000 48.20929 ? ? ? ? ? ? 13  ASP A   O   1 
ATOM   61   C  CB  . ASP A   1 33  ? -49.720 26.576  26.984 1.000 46.10929 ? ? ? ? ? ? 13  ASP A   CB  1 
ATOM   62   C  CG  . ASP A   1 33  ? -49.995 25.417  26.080 1.000 42.23929 ? ? ? ? ? ? 13  ASP A   CG  1 
ATOM   63   O  OD1 . ASP A   1 33  ? -49.207 24.439  26.157 1.000 41.56929 ? ? ? ? ? ? 13  ASP A   OD1 1 
ATOM   64   O  OD2 . ASP A   1 33  ? -50.985 25.471  25.324 1.000 39.65929 ? ? ? ? ? ? 13  ASP A   OD2 1 
ATOM   65   N  N   . LEU A   1 34  ? -48.871 28.155  29.623 1.000 47.35929 ? ? ? ? ? ? 14  LEU A   N   1 
ATOM   66   C  CA  . LEU A   1 34  ? -48.203 29.304  30.225 1.000 45.76929 ? ? ? ? ? ? 14  LEU A   CA  1 
ATOM   67   C  C   . LEU A   1 34  ? -47.070 28.868  31.140 1.000 47.79929 ? ? ? ? ? ? 14  LEU A   C   1 
ATOM   68   O  O   . LEU A   1 34  ? -46.011 29.502  31.170 1.000 47.57929 ? ? ? ? ? ? 14  LEU A   O   1 
ATOM   69   C  CB  . LEU A   1 34  ? -49.210 30.145  30.991 1.000 46.29929 ? ? ? ? ? ? 14  LEU A   CB  1 
ATOM   70   C  CG  . LEU A   1 34  ? -50.183 30.872  30.079 1.000 49.23929 ? ? ? ? ? ? 14  LEU A   CG  1 
ATOM   71   C  CD1 . LEU A   1 34  ? -51.420 31.281  30.856 1.000 45.50929 ? ? ? ? ? ? 14  LEU A   CD1 1 
ATOM   72   C  CD2 . LEU A   1 34  ? -49.484 32.066  29.421 1.000 47.45929 ? ? ? ? ? ? 14  LEU A   CD2 1 
ATOM   73   N  N   . ILE A   1 35  ? -47.269 27.777  31.886 1.000 49.14929 ? ? ? ? ? ? 15  ILE A   N   1 
ATOM   74   C  CA  . ILE A   1 35  ? -46.197 27.252  32.727 1.000 45.21929 ? ? ? ? ? ? 15  ILE A   CA  1 
ATOM   75   C  C   . ILE A   1 35  ? -44.976 26.934  31.880 1.000 48.44929 ? ? ? ? ? ? 15  ILE A   C   1 
ATOM   76   O  O   . ILE A   1 35  ? -43.852 27.355  32.194 1.000 50.38929 ? ? ? ? ? ? 15  ILE A   O   1 
ATOM   77   C  CB  . ILE A   1 35  ? -46.679 26.019  33.505 1.000 44.95929 ? ? ? ? ? ? 15  ILE A   CB  1 
ATOM   78   C  CG1 . ILE A   1 35  ? -47.695 26.447  34.566 1.000 42.11929 ? ? ? ? ? ? 15  ILE A   CG1 1 
ATOM   79   C  CG2 . ILE A   1 35  ? -45.486 25.242  34.087 1.000 39.04929 ? ? ? ? ? ? 15  ILE A   CG2 1 
ATOM   80   C  CD1 . ILE A   1 35  ? -48.391 25.291  35.242 1.000 49.51929 ? ? ? ? ? ? 15  ILE A   CD1 1 
ATOM   81   N  N   . ILE A   1 36  ? -45.183 26.219  30.771 1.000 44.71929 ? ? ? ? ? ? 16  ILE A   N   1 
ATOM   82   C  CA  . ILE A   1 36  ? -44.057 25.856  29.912 1.000 49.06929 ? ? ? ? ? ? 16  ILE A   CA  1 
ATOM   83   C  C   . ILE A   1 36  ? -43.457 27.102  29.258 1.000 48.01929 ? ? ? ? ? ? 16  ILE A   C   1 
ATOM   84   O  O   . ILE A   1 36  ? -42.233 27.226  29.135 1.000 48.27929 ? ? ? ? ? ? 16  ILE A   O   1 
ATOM   85   C  CB  . ILE A   1 36  ? -44.489 24.797  28.870 1.000 47.17929 ? ? ? ? ? ? 16  ILE A   CB  1 
ATOM   86   C  CG1 . ILE A   1 36  ? -45.043 23.540  29.554 1.000 42.24929 ? ? ? ? ? ? 16  ILE A   CG1 1 
ATOM   87   C  CG2 . ILE A   1 36  ? -43.327 24.409  27.996 1.000 43.47929 ? ? ? ? ? ? 16  ILE A   CG2 1 
ATOM   88   C  CD1 . ILE A   1 36  ? -46.252 22.970  28.869 1.000 41.84929 ? ? ? ? ? ? 16  ILE A   CD1 1 
ATOM   89   N  N   . GLN A   1 37  ? -44.304 28.044  28.832 1.000 48.60929 ? ? ? ? ? ? 17  GLN A   N   1 
ATOM   90   C  CA  . GLN A   1 37  ? -43.799 29.280  28.244 1.000 48.19929 ? ? ? ? ? ? 17  GLN A   CA  1 
ATOM   91   C  C   . GLN A   1 37  ? -42.891 30.021  29.216 1.000 54.04929 ? ? ? ? ? ? 17  GLN A   C   1 
ATOM   92   O  O   . GLN A   1 37  ? -41.944 30.690  28.790 1.000 53.10929 ? ? ? ? ? ? 17  GLN A   O   1 
ATOM   93   C  CB  . GLN A   1 37  ? -44.967 30.178  27.818 1.000 46.49929 ? ? ? ? ? ? 17  GLN A   CB  1 
ATOM   94   C  CG  . GLN A   1 37  ? -44.743 30.959  26.532 1.000 53.08929 ? ? ? ? ? ? 17  GLN A   CG  1 
ATOM   95   C  CD  . GLN A   1 37  ? -46.008 31.658  26.002 1.000 62.20929 ? ? ? ? ? ? 17  GLN A   CD  1 
ATOM   96   O  OE1 . GLN A   1 37  ? -46.622 32.487  26.692 1.000 64.99929 ? ? ? ? ? ? 17  GLN A   OE1 1 
ATOM   97   N  NE2 . GLN A   1 37  ? -46.406 31.311  24.773 1.000 56.26929 ? ? ? ? ? ? 17  GLN A   NE2 1 
ATOM   98   N  N   . ASN A   1 38  ? -43.145 29.881  30.522 1.000 50.76929 ? ? ? ? ? ? 18  ASN A   N   1 
ATOM   99   C  CA  . ASN A   1 38  ? -42.467 30.638  31.559 1.000 47.45929 ? ? ? ? ? ? 18  ASN A   CA  1 
ATOM   100  C  C   . ASN A   1 38  ? -41.310 29.885  32.211 1.000 51.44929 ? ? ? ? ? ? 18  ASN A   C   1 
ATOM   101  O  O   . ASN A   1 38  ? -40.705 30.407  33.153 1.000 51.90929 ? ? ? ? ? ? 18  ASN A   O   1 
ATOM   102  C  CB  . ASN A   1 38  ? -43.480 31.060  32.623 1.000 46.78929 ? ? ? ? ? ? 18  ASN A   CB  1 
ATOM   103  C  CG  . ASN A   1 38  ? -44.227 32.336  32.244 1.000 52.15929 ? ? ? ? ? ? 18  ASN A   CG  1 
ATOM   104  O  OD1 . ASN A   1 38  ? -43.618 33.384  32.044 1.000 54.72929 ? ? ? ? ? ? 18  ASN A   OD1 1 
ATOM   105  N  ND2 . ASN A   1 38  ? -45.553 32.248  32.137 1.000 51.56929 ? ? ? ? ? ? 18  ASN A   ND2 1 
ATOM   106  N  N   . LYS A   1 39  ? -41.003 28.666  31.758 1.000 49.54929 ? ? ? ? ? ? 19  LYS A   N   1 
ATOM   107  C  CA  . LYS A   1 39  ? -39.839 27.894  32.190 1.000 48.97929 ? ? ? ? ? ? 19  LYS A   CA  1 
ATOM   108  C  C   . LYS A   1 39  ? -39.533 26.970  31.016 1.000 48.79929 ? ? ? ? ? ? 19  LYS A   C   1 
ATOM   109  O  O   . LYS A   1 39  ? -39.716 25.759  31.056 1.000 52.25929 ? ? ? ? ? ? 19  LYS A   O   1 
ATOM   110  C  CB  . LYS A   1 39  ? -40.065 27.119  33.491 1.000 47.01929 ? ? ? ? ? ? 19  LYS A   CB  1 
ATOM   111  C  CG  . LYS A   1 39  ? -38.780 26.614  34.150 1.000 47.14929 ? ? ? ? ? ? 19  LYS A   CG  1 
ATOM   112  C  CD  . LYS A   1 39  ? -38.884 26.631  35.671 1.000 53.84929 ? ? ? ? ? ? 19  LYS A   CD  1 
ATOM   113  N  N   . HIS A   1 40  ? -39.068 27.587  29.943 1.000 47.16929 ? ? ? ? ? ? 20  HIS A   N   1 
ATOM   114  C  CA  . HIS A   1 40  ? -38.852 26.950  28.654 1.000 48.20929 ? ? ? ? ? ? 20  HIS A   CA  1 
ATOM   115  C  C   . HIS A   1 40  ? -37.354 26.810  28.410 1.000 51.39929 ? ? ? ? ? ? 20  HIS A   C   1 
ATOM   116  O  O   . HIS A   1 40  ? -36.598 27.770  28.593 1.000 53.26929 ? ? ? ? ? ? 20  HIS A   O   1 
ATOM   117  C  CB  . HIS A   1 40  ? -39.515 27.790  27.562 1.000 46.27929 ? ? ? ? ? ? 20  HIS A   CB  1 
ATOM   118  C  CG  . HIS A   1 40  ? -39.531 27.150  26.216 1.000 48.31929 ? ? ? ? ? ? 20  HIS A   CG  1 
ATOM   119  N  ND1 . HIS A   1 40  ? -38.390 26.682  25.599 1.000 48.36929 ? ? ? ? ? ? 20  HIS A   ND1 1 
ATOM   120  C  CD2 . HIS A   1 40  ? -40.551 26.922  25.353 1.000 44.28929 ? ? ? ? ? ? 20  HIS A   CD2 1 
ATOM   121  C  CE1 . HIS A   1 40  ? -38.708 26.184  24.416 1.000 53.90929 ? ? ? ? ? ? 20  HIS A   CE1 1 
ATOM   122  N  NE2 . HIS A   1 40  ? -40.014 26.313  24.243 1.000 50.40929 ? ? ? ? ? ? 20  HIS A   NE2 1 
ATOM   123  N  N   . MET A   1 41  ? -36.927 25.618  27.995 1.000 50.88929 ? ? ? ? ? ? 21  MET A   N   1 
ATOM   124  C  CA  . MET A   1 41  ? -35.499 25.329  27.919 1.000 51.76929 ? ? ? ? ? ? 21  MET A   CA  1 
ATOM   125  C  C   . MET A   1 41  ? -34.755 26.295  27.009 1.000 52.71929 ? ? ? ? ? ? 21  MET A   C   1 
ATOM   126  O  O   . MET A   1 41  ? -33.565 26.536  27.215 1.000 58.38929 ? ? ? ? ? ? 21  MET A   O   1 
ATOM   127  C  CB  . MET A   1 41  ? -35.286 23.894  27.438 1.000 53.91929 ? ? ? ? ? ? 21  MET A   CB  1 
ATOM   128  C  CG  . MET A   1 41  ? -36.127 22.879  28.181 1.000 56.69929 ? ? ? ? ? ? 21  MET A   CG  1 
ATOM   129  S  SD  . MET A   1 41  ? -35.475 21.224  28.004 1.000 52.94929 ? ? ? ? ? ? 21  MET A   SD  1 
ATOM   130  C  CE  . MET A   1 41  ? -36.510 20.692  26.659 1.000 52.03929 ? ? ? ? ? ? 21  MET A   CE  1 
ATOM   131  N  N   . LEU A   1 42  ? -35.414 26.836  25.984 1.000 53.69929 ? ? ? ? ? ? 22  LEU A   N   1 
ATOM   132  C  CA  . LEU A   1 42  ? -34.741 27.781  25.102 1.000 54.48929 ? ? ? ? ? ? 22  LEU A   CA  1 
ATOM   133  C  C   . LEU A   1 42  ? -34.331 29.059  25.842 1.000 56.76929 ? ? ? ? ? ? 22  LEU A   C   1 
ATOM   134  O  O   . LEU A   1 42  ? -33.391 29.746  25.413 1.000 55.62929 ? ? ? ? ? ? 22  LEU A   O   1 
ATOM   135  C  CB  . LEU A   1 42  ? -35.635 28.100  23.895 1.000 48.06929 ? ? ? ? ? ? 22  LEU A   CB  1 
ATOM   136  C  CG  . LEU A   1 42  ? -35.267 27.407  22.579 1.000 45.84929 ? ? ? ? ? ? 22  LEU A   CG  1 
ATOM   137  N  N   . GLU A   1 43  ? -34.994 29.387  26.953 1.000 52.00929 ? ? ? ? ? ? 23  GLU A   N   1 
ATOM   138  C  CA  . GLU A   1 43  ? -34.571 30.521  27.767 1.000 56.01929 ? ? ? ? ? ? 23  GLU A   CA  1 
ATOM   139  C  C   . GLU A   1 43  ? -33.478 30.160  28.770 1.000 59.83929 ? ? ? ? ? ? 23  GLU A   C   1 
ATOM   140  O  O   . GLU A   1 43  ? -32.913 31.063  29.395 1.000 64.42929 ? ? ? ? ? ? 23  GLU A   O   1 
ATOM   141  C  CB  . GLU A   1 43  ? -35.783 31.125  28.480 1.000 55.78929 ? ? ? ? ? ? 23  GLU A   CB  1 
ATOM   142  C  CG  . GLU A   1 43  ? -36.721 31.889  27.523 1.000 57.89929 ? ? ? ? ? ? 23  GLU A   CG  1 
ATOM   143  C  CD  . GLU A   1 43  ? -37.672 32.881  28.214 1.000 62.30929 ? ? ? ? ? ? 23  GLU A   CD  1 
ATOM   144  O  OE1 . GLU A   1 43  ? -37.594 33.072  29.455 1.000 64.60929 ? ? ? ? ? ? 23  GLU A   OE1 1 
ATOM   145  O  OE2 . GLU A   1 43  ? -38.514 33.466  27.496 1.000 59.24929 ? ? ? ? ? ? 23  GLU A   OE2 1 
ATOM   146  N  N   . HIS A   1 44  ? -33.141 28.881  28.910 1.000 58.26929 ? ? ? ? ? ? 24  HIS A   N   1 
ATOM   147  C  CA  . HIS A   1 44  ? -32.101 28.459  29.837 1.000 62.24929 ? ? ? ? ? ? 24  HIS A   CA  1 
ATOM   148  C  C   . HIS A   1 44  ? -30.733 28.855  29.309 1.000 60.63929 ? ? ? ? ? ? 24  HIS A   C   1 
ATOM   149  O  O   . HIS A   1 44  ? -30.492 28.870  28.100 1.000 56.99929 ? ? ? ? ? ? 24  HIS A   O   1 
ATOM   150  C  CB  . HIS A   1 44  ? -32.157 26.943  30.048 1.000 60.87929 ? ? ? ? ? ? 24  HIS A   CB  1 
ATOM   151  C  CG  . HIS A   1 44  ? -31.286 26.439  31.157 1.000 59.00929 ? ? ? ? ? ? 24  HIS A   CG  1 
ATOM   152  N  ND1 . HIS A   1 44  ? -29.940 26.187  30.993 1.000 65.37929 ? ? ? ? ? ? 24  HIS A   ND1 1 
ATOM   153  C  CD2 . HIS A   1 44  ? -31.577 26.105  32.436 1.000 56.07929 ? ? ? ? ? ? 24  HIS A   CD2 1 
ATOM   154  C  CE1 . HIS A   1 44  ? -29.436 25.738  32.128 1.000 60.88929 ? ? ? ? ? ? 24  HIS A   CE1 1 
ATOM   155  N  NE2 . HIS A   1 44  ? -30.411 25.673  33.018 1.000 59.21929 ? ? ? ? ? ? 24  HIS A   NE2 1 
ATOM   156  N  N   . THR A   1 45  ? -29.830 29.166  30.243 1.000 59.49929 ? ? ? ? ? ? 25  THR A   N   1 
ATOM   157  C  CA  . THR A   1 45  ? -28.487 29.594  29.871 1.000 61.17929 ? ? ? ? ? ? 25  THR A   CA  1 
ATOM   158  C  C   . THR A   1 45  ? -27.858 28.638  28.868 1.000 66.21929 ? ? ? ? ? ? 25  THR A   C   1 
ATOM   159  O  O   . THR A   1 45  ? -27.297 29.068  27.856 1.000 64.58929 ? ? ? ? ? ? 25  THR A   O   1 
ATOM   160  C  CB  . THR A   1 45  ? -27.610 29.708  31.114 1.000 62.16929 ? ? ? ? ? ? 25  THR A   CB  1 
ATOM   161  O  OG1 . THR A   1 45  ? -28.101 30.765  31.940 1.000 70.44929 ? ? ? ? ? ? 25  THR A   OG1 1 
ATOM   162  C  CG2 . THR A   1 45  ? -26.164 30.012  30.720 1.000 62.94929 ? ? ? ? ? ? 25  THR A   CG2 1 
ATOM   163  N  N   . PHE A   1 46  ? -27.958 27.331  29.127 1.000 65.01929 ? ? ? ? ? ? 26  PHE A   N   1 
ATOM   164  C  CA  . PHE A   1 46  ? -27.289 26.358  28.269 1.000 63.05929 ? ? ? ? ? ? 26  PHE A   CA  1 
ATOM   165  C  C   . PHE A   1 46  ? -27.689 26.523  26.803 1.000 67.60929 ? ? ? ? ? ? 26  PHE A   C   1 
ATOM   166  O  O   . PHE A   1 46  ? -26.835 26.476  25.909 1.000 68.41929 ? ? ? ? ? ? 26  PHE A   O   1 
ATOM   167  C  CB  . PHE A   1 46  ? -27.584 24.939  28.758 1.000 66.19929 ? ? ? ? ? ? 26  PHE A   CB  1 
ATOM   168  C  CG  . PHE A   1 46  ? -27.016 23.859  27.864 1.000 72.76929 ? ? ? ? ? ? 26  PHE A   CG  1 
ATOM   169  C  CD1 . PHE A   1 46  ? -27.719 23.409  26.749 1.000 70.93929 ? ? ? ? ? ? 26  PHE A   CD1 1 
ATOM   170  C  CD2 . PHE A   1 46  ? -25.781 23.306  28.126 1.000 64.71929 ? ? ? ? ? ? 26  PHE A   CD2 1 
ATOM   171  C  CE1 . PHE A   1 46  ? -27.190 22.442  25.923 1.000 64.83929 ? ? ? ? ? ? 26  PHE A   CE1 1 
ATOM   172  C  CE2 . PHE A   1 46  ? -25.260 22.334  27.297 1.000 65.37929 ? ? ? ? ? ? 26  PHE A   CE2 1 
ATOM   173  C  CZ  . PHE A   1 46  ? -25.964 21.908  26.199 1.000 61.99929 ? ? ? ? ? ? 26  PHE A   CZ  1 
ATOM   174  N  N   . TYR A   1 47  ? -28.976 26.718  26.529 1.000 66.96929 ? ? ? ? ? ? 27  TYR A   N   1 
ATOM   175  C  CA  . TYR A   1 47  ? -29.422 26.815  25.142 1.000 70.07929 ? ? ? ? ? ? 27  TYR A   CA  1 
ATOM   176  C  C   . TYR A   1 47  ? -29.301 28.227  24.588 1.000 71.11929 ? ? ? ? ? ? 27  TYR A   C   1 
ATOM   177  O  O   . TYR A   1 47  ? -29.147 28.399  23.369 1.000 69.62929 ? ? ? ? ? ? 27  TYR A   O   1 
ATOM   178  C  CB  . TYR A   1 47  ? -30.864 26.317  25.007 1.000 65.58929 ? ? ? ? ? ? 27  TYR A   CB  1 
ATOM   179  C  CG  . TYR A   1 47  ? -30.966 24.811  24.886 1.000 65.22929 ? ? ? ? ? ? 27  TYR A   CG  1 
ATOM   180  C  CD1 . TYR A   1 47  ? -30.172 24.103  23.974 1.000 67.41929 ? ? ? ? ? ? 27  TYR A   CD1 1 
ATOM   181  C  CD2 . TYR A   1 47  ? -31.848 24.092  25.687 1.000 62.56929 ? ? ? ? ? ? 27  TYR A   CD2 1 
ATOM   182  C  CE1 . TYR A   1 47  ? -30.262 22.716  23.867 1.000 64.57929 ? ? ? ? ? ? 27  TYR A   CE1 1 
ATOM   183  C  CE2 . TYR A   1 47  ? -31.943 22.710  25.587 1.000 61.26929 ? ? ? ? ? ? 27  TYR A   CE2 1 
ATOM   184  C  CZ  . TYR A   1 47  ? -31.151 22.034  24.682 1.000 63.21929 ? ? ? ? ? ? 27  TYR A   CZ  1 
ATOM   185  O  OH  . TYR A   1 47  ? -31.263 20.673  24.597 1.000 61.98929 ? ? ? ? ? ? 27  TYR A   OH  1 
ATOM   186  N  N   . VAL A   1 48  ? -29.387 29.240  25.452 1.000 69.81929 ? ? ? ? ? ? 28  VAL A   N   1 
ATOM   187  C  CA  . VAL A   1 48  ? -28.941 30.574  25.062 1.000 68.68929 ? ? ? ? ? ? 28  VAL A   CA  1 
ATOM   188  C  C   . VAL A   1 48  ? -27.465 30.527  24.676 1.000 70.61929 ? ? ? ? ? ? 28  VAL A   C   1 
ATOM   189  O  O   . VAL A   1 48  ? -27.072 31.012  23.610 1.000 73.84929 ? ? ? ? ? ? 28  VAL A   O   1 
ATOM   190  C  CB  . VAL A   1 48  ? -29.202 31.584  26.195 1.000 63.53929 ? ? ? ? ? ? 28  VAL A   CB  1 
ATOM   191  C  CG2 . VAL A   1 48  ? -30.701 31.768  26.422 1.000 60.76929 ? ? ? ? ? ? 28  VAL A   CG2 1 
ATOM   192  N  N   . LYS A   1 49  ? -26.635 29.908  25.530 1.000 67.14929 ? ? ? ? ? ? 29  LYS A   N   1 
ATOM   193  C  CA  . LYS A   1 49  ? -25.220 29.706  25.217 1.000 70.06929 ? ? ? ? ? ? 29  LYS A   CA  1 
ATOM   194  C  C   . LYS A   1 49  ? -25.056 28.964  23.898 1.000 74.91929 ? ? ? ? ? ? 29  LYS A   C   1 
ATOM   195  O  O   . LYS A   1 49  ? -24.185 29.302  23.083 1.000 72.71929 ? ? ? ? ? ? 29  LYS A   O   1 
ATOM   196  C  CB  . LYS A   1 49  ? -24.525 28.924  26.343 1.000 69.41929 ? ? ? ? ? ? 29  LYS A   CB  1 
ATOM   197  C  CG  . LYS A   1 49  ? -23.901 29.751  27.458 1.000 60.52929 ? ? ? ? ? ? 29  LYS A   CG  1 
ATOM   198  N  N   . TRP A   1 50  ? -25.875 27.936  23.682 1.000 72.18929 ? ? ? ? ? ? 30  TRP A   N   1 
ATOM   199  C  CA  . TRP A   1 50  ? -25.894 27.265  22.390 1.000 73.03929 ? ? ? ? ? ? 30  TRP A   CA  1 
ATOM   200  C  C   . TRP A   1 50  ? -26.251 28.242  21.277 1.000 71.60929 ? ? ? ? ? ? 30  TRP A   C   1 
ATOM   201  O  O   . TRP A   1 50  ? -25.634 28.222  20.206 1.000 70.77929 ? ? ? ? ? ? 30  TRP A   O   1 
ATOM   202  C  CB  . TRP A   1 50  ? -26.885 26.098  22.444 1.000 69.72929 ? ? ? ? ? ? 30  TRP A   CB  1 
ATOM   203  C  CG  . TRP A   1 50  ? -26.924 25.215  21.233 1.000 65.04929 ? ? ? ? ? ? 30  TRP A   CG  1 
ATOM   204  C  CD1 . TRP A   1 50  ? -27.060 25.604  19.929 1.000 70.35929 ? ? ? ? ? ? 30  TRP A   CD1 1 
ATOM   205  C  CD2 . TRP A   1 50  ? -26.875 23.783  21.220 1.000 66.48929 ? ? ? ? ? ? 30  TRP A   CD2 1 
ATOM   206  N  NE1 . TRP A   1 50  ? -27.076 24.501  19.101 1.000 71.59929 ? ? ? ? ? ? 30  TRP A   NE1 1 
ATOM   207  C  CE2 . TRP A   1 50  ? -26.969 23.372  19.868 1.000 64.97929 ? ? ? ? ? ? 30  TRP A   CE2 1 
ATOM   208  C  CE3 . TRP A   1 50  ? -26.770 22.805  22.220 1.000 67.59929 ? ? ? ? ? ? 30  TRP A   CE3 1 
ATOM   209  C  CZ2 . TRP A   1 50  ? -26.953 22.034  19.491 1.000 65.19929 ? ? ? ? ? ? 30  TRP A   CZ2 1 
ATOM   210  C  CZ3 . TRP A   1 50  ? -26.758 21.467  21.842 1.000 67.82929 ? ? ? ? ? ? 30  TRP A   CZ3 1 
ATOM   211  C  CH2 . TRP A   1 50  ? -26.845 21.097  20.487 1.000 70.44929 ? ? ? ? ? ? 30  TRP A   CH2 1 
ATOM   212  N  N   . SER A   1 51  ? -27.238 29.113  21.524 1.000 73.25929 ? ? ? ? ? ? 31  SER A   N   1 
ATOM   213  C  CA  . SER A   1 51  ? -27.749 30.002  20.484 1.000 69.13929 ? ? ? ? ? ? 31  SER A   CA  1 
ATOM   214  C  C   . SER A   1 51  ? -26.661 30.939  19.978 1.000 77.94929 ? ? ? ? ? ? 31  SER A   C   1 
ATOM   215  O  O   . SER A   1 51  ? -26.496 31.117  18.766 1.000 83.55929 ? ? ? ? ? ? 31  SER A   O   1 
ATOM   216  C  CB  . SER A   1 51  ? -28.943 30.795  21.018 1.000 68.77929 ? ? ? ? ? ? 31  SER A   CB  1 
ATOM   217  N  N   . LYS A   1 52  ? -25.902 31.548  20.897 1.000 80.79929 ? ? ? ? ? ? 32  LYS A   N   1 
ATOM   218  C  CA  . LYS A   1 52  ? -24.768 32.392  20.530 1.000 81.37929 ? ? ? ? ? ? 32  LYS A   CA  1 
ATOM   219  C  C   . LYS A   1 52  ? -23.530 31.588  20.131 1.000 83.44929 ? ? ? ? ? ? 32  LYS A   C   1 
ATOM   220  O  O   . LYS A   1 52  ? -22.551 32.188  19.681 1.000 84.07929 ? ? ? ? ? ? 32  LYS A   O   1 
ATOM   221  C  CB  . LYS A   1 52  ? -24.413 33.347  21.682 1.000 65.75929 ? ? ? ? ? ? 32  LYS A   CB  1 
ATOM   222  N  N   . GLY A   1 53  ? -23.552 30.257  20.274 1.000 83.33929 ? ? ? ? ? ? 33  GLY A   N   1 
ATOM   223  C  CA  . GLY A   1 53  ? -22.423 29.399  19.961 1.000 78.70929 ? ? ? ? ? ? 33  GLY A   CA  1 
ATOM   224  C  C   . GLY A   1 53  ? -21.462 29.130  21.105 1.000 78.00929 ? ? ? ? ? ? 33  GLY A   C   1 
ATOM   225  O  O   . GLY A   1 53  ? -20.513 28.352  20.926 1.000 77.12929 ? ? ? ? ? ? 33  GLY A   O   1 
ATOM   226  N  N   . GLU A   1 54  ? -21.698 29.718  22.281 1.000 75.88929 ? ? ? ? ? ? 34  GLU A   N   1 
ATOM   227  C  CA  . GLU A   1 54  ? -20.714 29.771  23.363 1.000 74.57929 ? ? ? ? ? ? 34  GLU A   CA  1 
ATOM   228  C  C   . GLU A   1 54  ? -20.699 28.480  24.196 1.000 69.56929 ? ? ? ? ? ? 34  GLU A   C   1 
ATOM   229  O  O   . GLU A   1 54  ? -20.894 28.486  25.412 1.000 67.91929 ? ? ? ? ? ? 34  GLU A   O   1 
ATOM   230  C  CB  . GLU A   1 54  ? -20.996 30.993  24.233 1.000 67.35929 ? ? ? ? ? ? 34  GLU A   CB  1 
ATOM   231  N  N   . LEU A   1 55  ? -20.428 27.358  23.519 1.000 72.80929 ? ? ? ? ? ? 35  LEU A   N   1 
ATOM   232  C  CA  . LEU A   1 55  ? -20.460 26.037  24.146 1.000 75.17929 ? ? ? ? ? ? 35  LEU A   CA  1 
ATOM   233  C  C   . LEU A   1 55  ? -19.342 25.158  23.600 1.000 76.74929 ? ? ? ? ? ? 35  LEU A   C   1 
ATOM   234  O  O   . LEU A   1 55  ? -19.216 24.994  22.383 1.000 79.56929 ? ? ? ? ? ? 35  LEU A   O   1 
ATOM   235  N  N   . THR A   1 56  ? -18.555 24.576  24.507 1.000 72.26929 ? ? ? ? ? ? 36  THR A   N   1 
ATOM   236  C  CA  . THR A   1 56  ? -17.394 23.776  24.133 1.000 70.27929 ? ? ? ? ? ? 36  THR A   CA  1 
ATOM   237  C  C   . THR A   1 56  ? -17.808 22.430  23.554 1.000 77.32929 ? ? ? ? ? ? 36  THR A   C   1 
ATOM   238  O  O   . THR A   1 56  ? -18.875 21.891  23.874 1.000 79.94929 ? ? ? ? ? ? 36  THR A   O   1 
ATOM   239  C  CB  . THR A   1 56  ? -16.497 23.540  25.349 1.000 71.33929 ? ? ? ? ? ? 36  THR A   CB  1 
ATOM   240  N  N   . LYS A   1 57  ? -16.939 21.874  22.696 1.000 75.94929 ? ? ? ? ? ? 37  LYS A   N   1 
ATOM   241  C  CA  . LYS A   1 57  ? -17.120 20.490  22.263 1.000 72.57929 ? ? ? ? ? ? 37  LYS A   CA  1 
ATOM   242  C  C   . LYS A   1 57  ? -17.089 19.544  23.452 1.000 74.23929 ? ? ? ? ? ? 37  LYS A   C   1 
ATOM   243  O  O   . LYS A   1 57  ? -17.753 18.500  23.442 1.000 71.87929 ? ? ? ? ? ? 37  LYS A   O   1 
ATOM   244  C  CB  . LYS A   1 57  ? -16.049 20.093  21.248 1.000 66.52929 ? ? ? ? ? ? 37  LYS A   CB  1 
ATOM   245  N  N   . GLU A   1 58  ? -16.337 19.899  24.492 1.000 73.17929 ? ? ? ? ? ? 38  GLU A   N   1 
ATOM   246  C  CA  . GLU A   1 58  ? -16.386 19.120  25.719 1.000 76.89929 ? ? ? ? ? ? 38  GLU A   CA  1 
ATOM   247  C  C   . GLU A   1 58  ? -17.768 19.190  26.366 1.000 73.66929 ? ? ? ? ? ? 38  GLU A   C   1 
ATOM   248  O  O   . GLU A   1 58  ? -18.210 18.223  26.998 1.000 66.43929 ? ? ? ? ? ? 38  GLU A   O   1 
ATOM   249  C  CB  . GLU A   1 58  ? -15.297 19.601  26.680 1.000 73.72929 ? ? ? ? ? ? 38  GLU A   CB  1 
ATOM   250  N  N   . GLN A   1 59  ? -18.471 20.307  26.205 1.000 72.32929 ? ? ? ? ? ? 39  GLN A   N   1 
ATOM   251  C  CA  . GLN A   1 59  ? -19.790 20.422  26.813 1.000 71.16929 ? ? ? ? ? ? 39  GLN A   CA  1 
ATOM   252  C  C   . GLN A   1 59  ? -20.853 19.703  25.990 1.000 73.55929 ? ? ? ? ? ? 39  GLN A   C   1 
ATOM   253  O  O   . GLN A   1 59  ? -21.763 19.081  26.553 1.000 63.88929 ? ? ? ? ? ? 39  GLN A   O   1 
ATOM   254  C  CB  . GLN A   1 59  ? -20.152 21.893  26.991 1.000 68.99929 ? ? ? ? ? ? 39  GLN A   CB  1 
ATOM   255  C  CG  . GLN A   1 59  ? -19.389 22.542  28.129 1.000 74.71929 ? ? ? ? ? ? 39  GLN A   CG  1 
ATOM   256  C  CD  . GLN A   1 59  ? -19.574 24.045  28.195 1.000 74.00929 ? ? ? ? ? ? 39  GLN A   CD  1 
ATOM   257  O  OE1 . GLN A   1 59  ? -20.383 24.554  28.964 1.000 71.49929 ? ? ? ? ? ? 39  GLN A   OE1 1 
ATOM   258  N  NE2 . GLN A   1 59  ? -18.840 24.765  27.351 1.000 85.25929 ? ? ? ? ? ? 39  GLN A   NE2 1 
ATOM   259  N  N   . LEU A   1 60  ? -20.762 19.770  24.662 1.000 68.04929 ? ? ? ? ? ? 40  LEU A   N   1 
ATOM   260  C  CA  . LEU A   1 60  ? -21.758 19.088  23.850 1.000 62.96929 ? ? ? ? ? ? 40  LEU A   CA  1 
ATOM   261  C  C   . LEU A   1 60  ? -21.652 17.574  24.010 1.000 61.90929 ? ? ? ? ? ? 40  LEU A   C   1 
ATOM   262  O  O   . LEU A   1 60  ? -22.655 16.895  24.237 1.000 66.59929 ? ? ? ? ? ? 40  LEU A   O   1 
ATOM   263  C  CB  . LEU A   1 60  ? -21.620 19.505  22.387 1.000 64.70929 ? ? ? ? ? ? 40  LEU A   CB  1 
ATOM   264  C  CG  . LEU A   1 60  ? -22.597 20.594  21.942 1.000 63.94929 ? ? ? ? ? ? 40  LEU A   CG  1 
ATOM   265  N  N   . GLN A   1 61  ? -20.445 17.022  23.915 1.000 63.67929 ? ? ? ? ? ? 41  GLN A   N   1 
ATOM   266  C  CA  . GLN A   1 61  ? -20.304 15.579  24.065 1.000 65.47929 ? ? ? ? ? ? 41  GLN A   CA  1 
ATOM   267  C  C   . GLN A   1 61  ? -20.762 15.104  25.436 1.000 65.74929 ? ? ? ? ? ? 41  GLN A   C   1 
ATOM   268  O  O   . GLN A   1 61  ? -21.196 13.955  25.581 1.000 66.68929 ? ? ? ? ? ? 41  GLN A   O   1 
ATOM   269  C  CB  . GLN A   1 61  ? -18.861 15.152  23.844 1.000 66.74929 ? ? ? ? ? ? 41  GLN A   CB  1 
ATOM   270  C  CG  . GLN A   1 61  ? -18.345 15.415  22.466 1.000 74.59929 ? ? ? ? ? ? 41  GLN A   CG  1 
ATOM   271  C  CD  . GLN A   1 61  ? -16.894 15.034  22.346 1.000 74.03929 ? ? ? ? ? ? 41  GLN A   CD  1 
ATOM   272  O  OE1 . GLN A   1 61  ? -16.136 15.135  23.316 1.000 73.94929 ? ? ? ? ? ? 41  GLN A   OE1 1 
ATOM   273  N  NE2 . GLN A   1 61  ? -16.496 14.568  21.162 1.000 68.42929 ? ? ? ? ? ? 41  GLN A   NE2 1 
ATOM   274  N  N   . ALA A   1 62  ? -20.654 15.950  26.456 1.000 59.54929 ? ? ? ? ? ? 42  ALA A   N   1 
ATOM   275  C  CA  . ALA A   1 62  ? -21.144 15.550  27.766 1.000 62.52929 ? ? ? ? ? ? 42  ALA A   CA  1 
ATOM   276  C  C   . ALA A   1 62  ? -22.665 15.569  27.799 1.000 65.29929 ? ? ? ? ? ? 42  ALA A   C   1 
ATOM   277  O  O   . ALA A   1 62  ? -23.293 14.701  28.415 1.000 65.06929 ? ? ? ? ? ? 42  ALA A   O   1 
ATOM   278  C  CB  . ALA A   1 62  ? -20.572 16.463  28.849 1.000 59.28929 ? ? ? ? ? ? 42  ALA A   CB  1 
ATOM   279  N  N   . TYR A   1 63  ? -23.272 16.554  27.144 1.000 61.20929 ? ? ? ? ? ? 43  TYR A   N   1 
ATOM   280  C  CA  . TYR A   1 63  ? -24.724 16.627  27.116 1.000 62.00929 ? ? ? ? ? ? 43  TYR A   CA  1 
ATOM   281  C  C   . TYR A   1 63  ? -25.298 15.519  26.239 1.000 62.04929 ? ? ? ? ? ? 43  TYR A   C   1 
ATOM   282  O  O   . TYR A   1 63  ? -26.251 14.839  26.639 1.000 59.66929 ? ? ? ? ? ? 43  TYR A   O   1 
ATOM   283  C  CB  . TYR A   1 63  ? -25.137 18.037  26.677 1.000 63.01929 ? ? ? ? ? ? 43  TYR A   CB  1 
ATOM   284  C  CG  . TYR A   1 63  ? -26.481 18.209  26.019 1.000 63.09929 ? ? ? ? ? ? 43  TYR A   CG  1 
ATOM   285  C  CD1 . TYR A   1 63  ? -26.660 17.901  24.673 1.000 58.89929 ? ? ? ? ? ? 43  TYR A   CD1 1 
ATOM   286  C  CD2 . TYR A   1 63  ? -27.565 18.702  26.737 1.000 60.80929 ? ? ? ? ? ? 43  TYR A   CD2 1 
ATOM   287  C  CE1 . TYR A   1 63  ? -27.872 18.064  24.063 1.000 60.67929 ? ? ? ? ? ? 43  TYR A   CE1 1 
ATOM   288  C  CE2 . TYR A   1 63  ? -28.786 18.873  26.135 1.000 60.55929 ? ? ? ? ? ? 43  TYR A   CE2 1 
ATOM   289  C  CZ  . TYR A   1 63  ? -28.933 18.551  24.788 1.000 65.55929 ? ? ? ? ? ? 43  TYR A   CZ  1 
ATOM   290  O  OH  . TYR A   1 63  ? -30.143 18.698  24.145 1.000 67.54929 ? ? ? ? ? ? 43  TYR A   OH  1 
ATOM   291  N  N   . ALA A   1 64  ? -24.698 15.283  25.070 1.000 55.36929 ? ? ? ? ? ? 44  ALA A   N   1 
ATOM   292  C  CA  . ALA A   1 64  ? -25.132 14.175  24.228 1.000 54.14929 ? ? ? ? ? ? 44  ALA A   CA  1 
ATOM   293  C  C   . ALA A   1 64  ? -25.045 12.844  24.969 1.000 61.04929 ? ? ? ? ? ? 44  ALA A   C   1 
ATOM   294  O  O   . ALA A   1 64  ? -25.900 11.965  24.799 1.000 61.41929 ? ? ? ? ? ? 44  ALA A   O   1 
ATOM   295  C  CB  . ALA A   1 64  ? -24.302 14.131  22.950 1.000 55.98929 ? ? ? ? ? ? 44  ALA A   CB  1 
ATOM   296  N  N   . LYS A   1 65  ? -24.026 12.674  25.803 1.000 61.58929 ? ? ? ? ? ? 45  LYS A   N   1 
ATOM   297  C  CA  . LYS A   1 65  ? -23.924 11.420  26.531 1.000 59.77929 ? ? ? ? ? ? 45  LYS A   CA  1 
ATOM   298  C  C   . LYS A   1 65  ? -24.910 11.384  27.690 1.000 56.42929 ? ? ? ? ? ? 45  LYS A   C   1 
ATOM   299  O  O   . LYS A   1 65  ? -25.589 10.376  27.905 1.000 55.96929 ? ? ? ? ? ? 45  LYS A   O   1 
ATOM   300  C  CB  . LYS A   1 65  ? -22.490 11.220  27.022 1.000 65.02929 ? ? ? ? ? ? 45  LYS A   CB  1 
ATOM   301  C  CG  . LYS A   1 65  ? -21.464 10.921  25.942 1.000 65.64929 ? ? ? ? ? ? 45  LYS A   CG  1 
ATOM   302  C  CD  . LYS A   1 65  ? -20.043 10.891  26.537 1.000 70.78929 ? ? ? ? ? ? 45  LYS A   CD  1 
ATOM   303  N  N   . ASP A   1 66  ? -25.024 12.487  28.424 1.000 54.60929 ? ? ? ? ? ? 46  ASP A   N   1 
ATOM   304  C  CA  . ASP A   1 66  ? -25.916 12.522  29.573 1.000 57.66929 ? ? ? ? ? ? 46  ASP A   CA  1 
ATOM   305  C  C   . ASP A   1 66  ? -27.395 12.504  29.173 1.000 56.65929 ? ? ? ? ? ? 46  ASP A   C   1 
ATOM   306  O  O   . ASP A   1 66  ? -28.253 12.161  29.999 1.000 49.45929 ? ? ? ? ? ? 46  ASP A   O   1 
ATOM   307  C  CB  . ASP A   1 66  ? -25.595 13.750  30.435 1.000 54.25929 ? ? ? ? ? ? 46  ASP A   CB  1 
ATOM   308  C  CG  . ASP A   1 66  ? -25.562 13.421  31.924 1.000 60.81929 ? ? ? ? ? ? 46  ASP A   CG  1 
ATOM   309  O  OD1 . ASP A   1 66  ? -25.042 12.330  32.292 1.000 62.72929 ? ? ? ? ? ? 46  ASP A   OD1 1 
ATOM   310  O  OD2 . ASP A   1 66  ? -26.056 14.255  32.723 1.000 56.49929 ? ? ? ? ? ? 46  ASP A   OD2 1 
ATOM   311  N  N   . TYR A   1 67  ? -27.715 12.858  27.933 1.000 48.83929 ? ? ? ? ? ? 47  TYR A   N   1 
ATOM   312  C  CA  . TYR A   1 67  ? -29.096 12.800  27.492 1.000 53.33929 ? ? ? ? ? ? 47  TYR A   CA  1 
ATOM   313  C  C   . TYR A   1 67  ? -29.546 11.378  27.180 1.000 55.26929 ? ? ? ? ? ? 47  TYR A   C   1 
ATOM   314  O  O   . TYR A   1 67  ? -30.754 11.103  27.118 1.000 49.35929 ? ? ? ? ? ? 47  TYR A   O   1 
ATOM   315  C  CB  . TYR A   1 67  ? -29.261 13.679  26.261 1.000 54.71929 ? ? ? ? ? ? 47  TYR A   CB  1 
ATOM   316  C  CG  . TYR A   1 67  ? -30.545 14.455  26.218 1.000 57.61929 ? ? ? ? ? ? 47  TYR A   CG  1 
ATOM   317  C  CD1 . TYR A   1 67  ? -31.727 13.855  25.806 1.000 61.47929 ? ? ? ? ? ? 47  TYR A   CD1 1 
ATOM   318  C  CD2 . TYR A   1 67  ? -30.576 15.796  26.576 1.000 61.28929 ? ? ? ? ? ? 47  TYR A   CD2 1 
ATOM   319  C  CE1 . TYR A   1 67  ? -32.910 14.575  25.759 1.000 61.48929 ? ? ? ? ? ? 47  TYR A   CE1 1 
ATOM   320  C  CE2 . TYR A   1 67  ? -31.750 16.520  26.535 1.000 60.01929 ? ? ? ? ? ? 47  TYR A   CE2 1 
ATOM   321  C  CZ  . TYR A   1 67  ? -32.913 15.906  26.121 1.000 61.30929 ? ? ? ? ? ? 47  TYR A   CZ  1 
ATOM   322  O  OH  . TYR A   1 67  ? -34.087 16.626  26.059 1.000 61.55929 ? ? ? ? ? ? 47  TYR A   OH  1 
ATOM   323  N  N   . TYR A   1 68  ? -28.589 10.478  26.978 1.000 53.62929 ? ? ? ? ? ? 48  TYR A   N   1 
ATOM   324  C  CA  . TYR A   1 68  ? -28.895 9.162   26.448 1.000 49.12929 ? ? ? ? ? ? 48  TYR A   CA  1 
ATOM   325  C  C   . TYR A   1 68  ? -29.835 8.391   27.369 1.000 54.35929 ? ? ? ? ? ? 48  TYR A   C   1 
ATOM   326  O  O   . TYR A   1 68  ? -30.660 7.600   26.890 1.000 52.59929 ? ? ? ? ? ? 48  TYR A   O   1 
ATOM   327  C  CB  . TYR A   1 68  ? -27.581 8.416   26.227 1.000 50.39929 ? ? ? ? ? ? 48  TYR A   CB  1 
ATOM   328  C  CG  . TYR A   1 68  ? -27.664 7.146   25.434 1.000 49.41929 ? ? ? ? ? ? 48  TYR A   CG  1 
ATOM   329  C  CD1 . TYR A   1 68  ? -28.458 7.054   24.302 1.000 48.93929 ? ? ? ? ? ? 48  TYR A   CD1 1 
ATOM   330  C  CD2 . TYR A   1 68  ? -26.922 6.035   25.815 1.000 51.61929 ? ? ? ? ? ? 48  TYR A   CD2 1 
ATOM   331  C  CE1 . TYR A   1 68  ? -28.523 5.873   23.575 1.000 51.20929 ? ? ? ? ? ? 48  TYR A   CE1 1 
ATOM   332  C  CE2 . TYR A   1 68  ? -26.963 4.863   25.099 1.000 51.25929 ? ? ? ? ? ? 48  TYR A   CE2 1 
ATOM   333  C  CZ  . TYR A   1 68  ? -27.769 4.775   23.984 1.000 54.08929 ? ? ? ? ? ? 48  TYR A   CZ  1 
ATOM   334  O  OH  . TYR A   1 68  ? -27.808 3.579   23.287 1.000 53.45929 ? ? ? ? ? ? 48  TYR A   OH  1 
ATOM   335  N  N   . LEU A   1 69  ? -29.746 8.616   28.688 1.000 47.05929 ? ? ? ? ? ? 49  LEU A   N   1 
ATOM   336  C  CA  . LEU A   1 69  ? -30.601 7.870   29.605 1.000 45.22929 ? ? ? ? ? ? 49  LEU A   CA  1 
ATOM   337  C  C   . LEU A   1 69  ? -32.074 8.227   29.398 1.000 48.73929 ? ? ? ? ? ? 49  LEU A   C   1 
ATOM   338  O  O   . LEU A   1 69  ? -32.944 7.347   29.392 1.000 44.25929 ? ? ? ? ? ? 49  LEU A   O   1 
ATOM   339  C  CB  . LEU A   1 69  ? -30.173 8.123   31.046 1.000 39.34929 ? ? ? ? ? ? 49  LEU A   CB  1 
ATOM   340  C  CG  . LEU A   1 69  ? -31.007 7.358   32.082 1.000 42.43929 ? ? ? ? ? ? 49  LEU A   CG  1 
ATOM   341  C  CD1 . LEU A   1 69  ? -30.506 5.936   32.209 1.000 38.58929 ? ? ? ? ? ? 49  LEU A   CD1 1 
ATOM   342  C  CD2 . LEU A   1 69  ? -31.026 8.036   33.438 1.000 39.85929 ? ? ? ? ? ? 49  LEU A   CD2 1 
ATOM   343  N  N   . HIS A   1 70  ? -32.361 9.513   29.214 1.000 45.96929 ? ? ? ? ? ? 50  HIS A   N   1 
ATOM   344  C  CA  . HIS A   1 70  ? -33.716 9.961   28.937 1.000 46.00929 ? ? ? ? ? ? 50  HIS A   CA  1 
ATOM   345  C  C   . HIS A   1 70  ? -34.189 9.455   27.588 1.000 51.03929 ? ? ? ? ? ? 50  HIS A   C   1 
ATOM   346  O  O   . HIS A   1 70  ? -35.360 9.081   27.433 1.000 47.03929 ? ? ? ? ? ? 50  HIS A   O   1 
ATOM   347  C  CB  . HIS A   1 70  ? -33.746 11.486  28.984 1.000 46.37929 ? ? ? ? ? ? 50  HIS A   CB  1 
ATOM   348  C  CG  . HIS A   1 70  ? -35.053 12.096  28.601 1.000 50.34929 ? ? ? ? ? ? 50  HIS A   CG  1 
ATOM   349  N  ND1 . HIS A   1 70  ? -36.226 11.848  29.284 1.000 51.67929 ? ? ? ? ? ? 50  HIS A   ND1 1 
ATOM   350  C  CD2 . HIS A   1 70  ? -35.363 12.989  27.630 1.000 52.32929 ? ? ? ? ? ? 50  HIS A   CD2 1 
ATOM   351  C  CE1 . HIS A   1 70  ? -37.204 12.555  28.740 1.000 53.43929 ? ? ? ? ? ? 50  HIS A   CE1 1 
ATOM   352  N  NE2 . HIS A   1 70  ? -36.707 13.255  27.735 1.000 50.77929 ? ? ? ? ? ? 50  HIS A   NE2 1 
ATOM   353  N  N   . ILE A   1 71  ? -33.288 9.433   26.601 1.000 46.73929 ? ? ? ? ? ? 51  ILE A   N   1 
ATOM   354  C  CA  . ILE A   1 71  ? -33.663 8.995   25.265 1.000 40.46929 ? ? ? ? ? ? 51  ILE A   CA  1 
ATOM   355  C  C   . ILE A   1 71  ? -34.039 7.510   25.265 1.000 45.65929 ? ? ? ? ? ? 51  ILE A   C   1 
ATOM   356  O  O   . ILE A   1 71  ? -35.003 7.103   24.613 1.000 46.38929 ? ? ? ? ? ? 51  ILE A   O   1 
ATOM   357  C  CB  . ILE A   1 71  ? -32.525 9.319   24.278 1.000 48.50929 ? ? ? ? ? ? 51  ILE A   CB  1 
ATOM   358  C  CG1 . ILE A   1 71  ? -32.597 10.788  23.808 1.000 46.96929 ? ? ? ? ? ? 51  ILE A   CG1 1 
ATOM   359  C  CG2 . ILE A   1 71  ? -32.542 8.363   23.105 1.000 43.79929 ? ? ? ? ? ? 51  ILE A   CG2 1 
ATOM   360  N  N   . LYS A   1 72  ? -33.298 6.676   26.002 1.000 48.74929 ? ? ? ? ? ? 52  LYS A   N   1 
ATOM   361  C  CA  . LYS A   1 72  ? -33.637 5.255   26.051 1.000 44.17929 ? ? ? ? ? ? 52  LYS A   CA  1 
ATOM   362  C  C   . LYS A   1 72  ? -34.909 5.023   26.858 1.000 44.70929 ? ? ? ? ? ? 52  LYS A   C   1 
ATOM   363  O  O   . LYS A   1 72  ? -35.590 4.012   26.663 1.000 43.27929 ? ? ? ? ? ? 52  LYS A   O   1 
ATOM   364  C  CB  . LYS A   1 72  ? -32.480 4.432   26.652 1.000 36.57929 ? ? ? ? ? ? 52  LYS A   CB  1 
ATOM   365  C  CG  . LYS A   1 72  ? -31.115 4.565   25.942 1.000 46.85929 ? ? ? ? ? ? 52  LYS A   CG  1 
ATOM   366  C  CD  . LYS A   1 72  ? -30.075 3.524   26.423 1.000 47.98929 ? ? ? ? ? ? 52  LYS A   CD  1 
ATOM   367  C  CE  . LYS A   1 72  ? -29.270 3.954   27.679 1.000 36.79929 ? ? ? ? ? ? 52  LYS A   CE  1 
ATOM   368  N  N   . ALA A   1 73  ? -35.230 5.931   27.773 1.000 39.43929 ? ? ? ? ? ? 53  ALA A   N   1 
ATOM   369  C  CA  . ALA A   1 73  ? -36.341 5.740   28.688 1.000 40.57929 ? ? ? ? ? ? 53  ALA A   CA  1 
ATOM   370  C  C   . ALA A   1 73  ? -37.652 6.264   28.141 1.000 45.66929 ? ? ? ? ? ? 53  ALA A   C   1 
ATOM   371  O  O   . ALA A   1 73  ? -38.712 5.877   28.647 1.000 46.65929 ? ? ? ? ? ? 53  ALA A   O   1 
ATOM   372  C  CB  . ALA A   1 73  ? -36.069 6.440   30.019 1.000 39.58929 ? ? ? ? ? ? 53  ALA A   CB  1 
ATOM   373  N  N   . PHE A   1 74  ? -37.608 7.126   27.127 1.000 41.43929 ? ? ? ? ? ? 54  PHE A   N   1 
ATOM   374  C  CA  . PHE A   1 74  ? -38.842 7.742   26.662 1.000 42.52929 ? ? ? ? ? ? 54  PHE A   CA  1 
ATOM   375  C  C   . PHE A   1 74  ? -39.892 6.723   26.240 1.000 43.21929 ? ? ? ? ? ? 54  PHE A   C   1 
ATOM   376  O  O   . PHE A   1 74  ? -41.071 6.933   26.573 1.000 41.04929 ? ? ? ? ? ? 54  PHE A   O   1 
ATOM   377  C  CB  . PHE A   1 74  ? -38.565 8.750   25.536 1.000 41.13929 ? ? ? ? ? ? 54  PHE A   CB  1 
ATOM   378  C  CG  . PHE A   1 74  ? -39.520 9.909   25.556 1.000 45.74929 ? ? ? ? ? ? 54  PHE A   CG  1 
ATOM   379  C  CD1 . PHE A   1 74  ? -40.761 9.816   24.930 1.000 46.44929 ? ? ? ? ? ? 54  PHE A   CD1 1 
ATOM   380  C  CD2 . PHE A   1 74  ? -39.221 11.059  26.279 1.000 46.18929 ? ? ? ? ? ? 54  PHE A   CD2 1 
ATOM   381  C  CE1 . PHE A   1 74  ? -41.668 10.868  24.988 1.000 41.79929 ? ? ? ? ? ? 54  PHE A   CE1 1 
ATOM   382  C  CE2 . PHE A   1 74  ? -40.115 12.108  26.333 1.000 44.04929 ? ? ? ? ? ? 54  PHE A   CE2 1 
ATOM   383  C  CZ  . PHE A   1 74  ? -41.349 12.007  25.691 1.000 41.47929 ? ? ? ? ? ? 54  PHE A   CZ  1 
ATOM   384  N  N   . PRO A   1 75  ? -39.562 5.632   25.537 1.000 40.28929 ? ? ? ? ? ? 55  PRO A   N   1 
ATOM   385  C  CA  . PRO A   1 75  ? -40.586 4.612   25.280 1.000 42.29929 ? ? ? ? ? ? 55  PRO A   CA  1 
ATOM   386  C  C   . PRO A   1 75  ? -41.276 4.124   26.546 1.000 42.34929 ? ? ? ? ? ? 55  PRO A   C   1 
ATOM   387  O  O   . PRO A   1 75  ? -42.503 3.959   26.555 1.000 34.90929 ? ? ? ? ? ? 55  PRO A   O   1 
ATOM   388  C  CB  . PRO A   1 75  ? -39.783 3.498   24.592 1.000 41.94929 ? ? ? ? ? ? 55  PRO A   CB  1 
ATOM   389  C  CG  . PRO A   1 75  ? -38.700 4.215   23.903 1.000 37.10929 ? ? ? ? ? ? 55  PRO A   CG  1 
ATOM   390  C  CD  . PRO A   1 75  ? -38.324 5.352   24.791 1.000 36.79929 ? ? ? ? ? ? 55  PRO A   CD  1 
ATOM   391  N  N   . LYS A   1 76  ? -40.516 3.915   27.627 1.000 41.04929 ? ? ? ? ? ? 56  LYS A   N   1 
ATOM   392  C  CA  . LYS A   1 76  ? -41.124 3.410   28.850 1.000 38.19929 ? ? ? ? ? ? 56  LYS A   CA  1 
ATOM   393  C  C   . LYS A   1 76  ? -42.079 4.422   29.464 1.000 37.23929 ? ? ? ? ? ? 56  LYS A   C   1 
ATOM   394  O  O   . LYS A   1 76  ? -43.082 4.026   30.060 1.000 38.22929 ? ? ? ? ? ? 56  LYS A   O   1 
ATOM   395  C  CB  . LYS A   1 76  ? -40.037 3.004   29.839 1.000 43.87929 ? ? ? ? ? ? 56  LYS A   CB  1 
ATOM   396  C  CG  . LYS A   1 76  ? -38.896 2.211   29.192 1.000 44.02929 ? ? ? ? ? ? 56  LYS A   CG  1 
ATOM   397  C  CD  . LYS A   1 76  ? -37.683 2.179   30.096 1.000 39.27929 ? ? ? ? ? ? 56  LYS A   CD  1 
ATOM   398  C  CE  . LYS A   1 76  ? -38.023 1.528   31.412 1.000 42.13929 ? ? ? ? ? ? 56  LYS A   CE  1 
ATOM   399  N  NZ  . LYS A   1 76  ? -36.922 1.681   32.396 1.000 40.72929 ? ? ? ? ? ? 56  LYS A   NZ  1 
ATOM   400  N  N   . TYR A   1 77  ? -41.807 5.720   29.317 1.000 37.05929 ? ? ? ? ? ? 57  TYR A   N   1 
ATOM   401  C  CA  . TYR A   1 77  ? -42.784 6.715   29.752 1.000 41.13929 ? ? ? ? ? ? 57  TYR A   CA  1 
ATOM   402  C  C   . TYR A   1 77  ? -44.130 6.456   29.095 1.000 37.59929 ? ? ? ? ? ? 57  TYR A   C   1 
ATOM   403  O  O   . TYR A   1 77  ? -45.176 6.472   29.753 1.000 29.98929 ? ? ? ? ? ? 57  TYR A   O   1 
ATOM   404  C  CB  . TYR A   1 77  ? -42.336 8.143   29.412 1.000 38.27929 ? ? ? ? ? ? 57  TYR A   CB  1 
ATOM   405  C  CG  . TYR A   1 77  ? -40.971 8.593   29.877 1.000 47.59929 ? ? ? ? ? ? 57  TYR A   CG  1 
ATOM   406  C  CD1 . TYR A   1 77  ? -40.358 8.037   30.997 1.000 40.56929 ? ? ? ? ? ? 57  TYR A   CD1 1 
ATOM   407  C  CD2 . TYR A   1 77  ? -40.295 9.603   29.183 1.000 45.67929 ? ? ? ? ? ? 57  TYR A   CD2 1 
ATOM   408  C  CE1 . TYR A   1 77  ? -39.108 8.463   31.396 1.000 42.37929 ? ? ? ? ? ? 57  TYR A   CE1 1 
ATOM   409  C  CE2 . TYR A   1 77  ? -39.062 10.036  29.577 1.000 44.00929 ? ? ? ? ? ? 57  TYR A   CE2 1 
ATOM   410  C  CZ  . TYR A   1 77  ? -38.461 9.471   30.687 1.000 45.48929 ? ? ? ? ? ? 57  TYR A   CZ  1 
ATOM   411  O  OH  . TYR A   1 77  ? -37.212 9.923   31.072 1.000 38.26929 ? ? ? ? ? ? 57  TYR A   OH  1 
ATOM   412  N  N   . LEU A   1 78  ? -44.114 6.231   27.781 1.000 37.70929 ? ? ? ? ? ? 58  LEU A   N   1 
ATOM   413  C  CA  . LEU A   1 78  ? -45.355 6.056   27.037 1.000 40.61929 ? ? ? ? ? ? 58  LEU A   CA  1 
ATOM   414  C  C   . LEU A   1 78  ? -46.050 4.753   27.419 1.000 39.00929 ? ? ? ? ? ? 58  LEU A   C   1 
ATOM   415  O  O   . LEU A   1 78  ? -47.225 4.753   27.805 1.000 37.49929 ? ? ? ? ? ? 58  LEU A   O   1 
ATOM   416  C  CB  . LEU A   1 78  ? -45.069 6.107   25.540 1.000 40.56929 ? ? ? ? ? ? 58  LEU A   CB  1 
ATOM   417  C  CG  . LEU A   1 78  ? -44.482 7.415   25.007 1.000 33.75929 ? ? ? ? ? ? 58  LEU A   CG  1 
ATOM   418  C  CD1 . LEU A   1 78  ? -43.915 7.154   23.667 1.000 37.05929 ? ? ? ? ? ? 58  LEU A   CD1 1 
ATOM   419  C  CD2 . LEU A   1 78  ? -45.562 8.469   24.901 1.000 39.34929 ? ? ? ? ? ? 58  LEU A   CD2 1 
ATOM   420  N  N   . SER A   1 79  ? -45.327 3.634   27.351 1.000 37.35929 ? ? ? ? ? ? 59  SER A   N   1 
ATOM   421  C  CA  . SER A   1 79  ? -45.910 2.365   27.750 1.000 34.02929 ? ? ? ? ? ? 59  SER A   CA  1 
ATOM   422  C  C   . SER A   1 79  ? -46.325 2.349   29.218 1.000 38.83929 ? ? ? ? ? ? 59  SER A   C   1 
ATOM   423  O  O   . SER A   1 79  ? -47.227 1.587   29.585 1.000 36.91929 ? ? ? ? ? ? 59  SER A   O   1 
ATOM   424  C  CB  . SER A   1 79  ? -44.940 1.239   27.450 1.000 30.69929 ? ? ? ? ? ? 59  SER A   CB  1 
ATOM   425  O  OG  . SER A   1 79  ? -43.700 1.477   28.064 1.000 34.35929 ? ? ? ? ? ? 59  SER A   OG  1 
ATOM   426  N  N   . ALA A   1 80  ? -45.717 3.180   30.064 1.000 38.59929 ? ? ? ? ? ? 60  ALA A   N   1 
ATOM   427  C  CA  . ALA A   1 80  ? -46.150 3.209   31.459 1.000 37.39929 ? ? ? ? ? ? 60  ALA A   CA  1 
ATOM   428  C  C   . ALA A   1 80  ? -47.573 3.740   31.578 1.000 40.93929 ? ? ? ? ? ? 60  ALA A   C   1 
ATOM   429  O  O   . ALA A   1 80  ? -48.366 3.234   32.381 1.000 43.42929 ? ? ? ? ? ? 60  ALA A   O   1 
ATOM   430  C  CB  . ALA A   1 80  ? -45.203 4.054   32.303 1.000 33.74929 ? ? ? ? ? ? 60  ALA A   CB  1 
ATOM   431  N  N   . ILE A   1 81  ? -47.909 4.762   30.790 1.000 39.12929 ? ? ? ? ? ? 61  ILE A   N   1 
ATOM   432  C  CA  . ILE A   1 81  ? -49.255 5.321   30.812 1.000 39.05929 ? ? ? ? ? ? 61  ILE A   CA  1 
ATOM   433  C  C   . ILE A   1 81  ? -50.220 4.375   30.111 1.000 44.18929 ? ? ? ? ? ? 61  ILE A   C   1 
ATOM   434  O  O   . ILE A   1 81  ? -51.294 4.050   30.630 1.000 45.77929 ? ? ? ? ? ? 61  ILE A   O   1 
ATOM   435  C  CB  . ILE A   1 81  ? -49.267 6.709   30.151 1.000 34.54929 ? ? ? ? ? ? 61  ILE A   CB  1 
ATOM   436  C  CG1 . ILE A   1 81  ? -48.360 7.679   30.896 1.000 32.93929 ? ? ? ? ? ? 61  ILE A   CG1 1 
ATOM   437  C  CG2 . ILE A   1 81  ? -50.664 7.247   30.060 1.000 31.67929 ? ? ? ? ? ? 61  ILE A   CG2 1 
ATOM   438  C  CD1 . ILE A   1 81  ? -47.941 8.841   30.037 1.000 32.20929 ? ? ? ? ? ? 61  ILE A   CD1 1 
ATOM   439  N  N   . HIS A   1 82  ? -49.849 3.931   28.915 1.000 38.83929 ? ? ? ? ? ? 62  HIS A   N   1 
ATOM   440  C  CA  . HIS A   1 82  ? -50.666 2.985   28.177 1.000 34.91929 ? ? ? ? ? ? 62  HIS A   CA  1 
ATOM   441  C  C   . HIS A   1 82  ? -51.039 1.800   29.048 1.000 37.50929 ? ? ? ? ? ? 62  HIS A   C   1 
ATOM   442  O  O   . HIS A   1 82  ? -52.204 1.402   29.108 1.000 37.40929 ? ? ? ? ? ? 62  HIS A   O   1 
ATOM   443  C  CB  . HIS A   1 82  ? -49.895 2.555   26.938 1.000 33.38929 ? ? ? ? ? ? 62  HIS A   CB  1 
ATOM   444  C  CG  . HIS A   1 82  ? -50.565 1.502   26.118 1.000 35.37929 ? ? ? ? ? ? 62  HIS A   CG  1 
ATOM   445  N  ND1 . HIS A   1 82  ? -50.666 0.190   26.523 1.000 38.19929 ? ? ? ? ? ? 62  HIS A   ND1 1 
ATOM   446  C  CD2 . HIS A   1 82  ? -51.107 1.553   24.880 1.000 35.59929 ? ? ? ? ? ? 62  HIS A   CD2 1 
ATOM   447  C  CE1 . HIS A   1 82  ? -51.262 -0.517  25.584 1.000 38.89929 ? ? ? ? ? ? 62  HIS A   CE1 1 
ATOM   448  N  NE2 . HIS A   1 82  ? -51.540 0.287   24.575 1.000 39.67929 ? ? ? ? ? ? 62  HIS A   NE2 1 
ATOM   449  N  N   . SER A   1 83  ? -50.067 1.260   29.784 1.000 40.00929 ? ? ? ? ? ? 63  SER A   N   1 
ATOM   450  C  CA  . SER A   1 83  ? -50.295 0.034   30.534 1.000 38.55929 ? ? ? ? ? ? 63  SER A   CA  1 
ATOM   451  C  C   . SER A   1 83  ? -51.265 0.227   31.685 1.000 45.28929 ? ? ? ? ? ? 63  SER A   C   1 
ATOM   452  O  O   . SER A   1 83  ? -51.758 -0.770  32.229 1.000 42.46929 ? ? ? ? ? ? 63  SER A   O   1 
ATOM   453  C  CB  . SER A   1 83  ? -48.998 -0.491  31.100 1.000 36.49929 ? ? ? ? ? ? 63  SER A   CB  1 
ATOM   454  O  OG  . SER A   1 83  ? -48.624 0.351   32.163 1.000 43.39929 ? ? ? ? ? ? 63  SER A   OG  1 
ATOM   455  N  N   . ARG A   1 84  ? -51.528 1.475   32.078 1.000 40.23929 ? ? ? ? ? ? 64  ARG A   N   1 
ATOM   456  C  CA  . ARG A   1 84  ? -52.477 1.786   33.136 1.000 40.70929 ? ? ? ? ? ? 64  ARG A   CA  1 
ATOM   457  C  C   . ARG A   1 84  ? -53.768 2.389   32.594 1.000 43.50929 ? ? ? ? ? ? 64  ARG A   C   1 
ATOM   458  O  O   . ARG A   1 84  ? -54.519 3.026   33.344 1.000 37.36929 ? ? ? ? ? ? 64  ARG A   O   1 
ATOM   459  C  CB  . ARG A   1 84  ? -51.839 2.737   34.142 1.000 41.80929 ? ? ? ? ? ? 64  ARG A   CB  1 
ATOM   460  C  CG  . ARG A   1 84  ? -50.639 2.182   34.842 1.000 38.60929 ? ? ? ? ? ? 64  ARG A   CG  1 
ATOM   461  C  CD  . ARG A   1 84  ? -49.876 3.307   35.494 1.000 43.11929 ? ? ? ? ? ? 64  ARG A   CD  1 
ATOM   462  N  NE  . ARG A   1 84  ? -48.753 2.814   36.281 1.000 47.91929 ? ? ? ? ? ? 64  ARG A   NE  1 
ATOM   463  C  CZ  . ARG A   1 84  ? -47.638 2.288   35.782 1.000 46.15929 ? ? ? ? ? ? 64  ARG A   CZ  1 
ATOM   464  N  NH1 . ARG A   1 84  ? -47.449 2.153   34.479 1.000 42.00929 ? ? ? ? ? ? 64  ARG A   NH1 1 
ATOM   465  N  NH2 . ARG A   1 84  ? -46.687 1.883   36.618 1.000 48.16929 ? ? ? ? ? ? 64  ARG A   NH2 1 
ATOM   466  N  N   . CYS A   1 85  ? -54.036 2.227   31.301 1.000 40.82929 ? ? ? ? ? ? 65  CYS A   N   1 
ATOM   467  C  CA  . CYS A   1 85  ? -55.098 2.983   30.659 1.000 42.08929 ? ? ? ? ? ? 65  CYS A   CA  1 
ATOM   468  C  C   . CYS A   1 85  ? -56.170 2.064   30.087 1.000 42.65929 ? ? ? ? ? ? 65  CYS A   C   1 
ATOM   469  O  O   . CYS A   1 85  ? -55.870 1.060   29.432 1.000 34.80929 ? ? ? ? ? ? 65  CYS A   O   1 
ATOM   470  C  CB  . CYS A   1 85  ? -54.540 3.890   29.556 1.000 42.07929 ? ? ? ? ? ? 65  CYS A   CB  1 
ATOM   471  S  SG  . CYS A   1 85  ? -55.832 4.861   28.695 1.000 41.27929 ? ? ? ? ? ? 65  CYS A   SG  1 
ATOM   472  N  N   . ASP A   1 86  ? -57.426 2.437   30.323 1.000 39.00929 ? ? ? ? ? ? 66  ASP A   N   1 
ATOM   473  C  CA  . ASP A   1 86  ? -58.544 1.689   29.787 1.000 39.95929 ? ? ? ? ? ? 66  ASP A   CA  1 
ATOM   474  C  C   . ASP A   1 86  ? -59.304 2.421   28.694 1.000 41.26929 ? ? ? ? ? ? 66  ASP A   C   1 
ATOM   475  O  O   . ASP A   1 86  ? -60.166 1.809   28.050 1.000 42.26929 ? ? ? ? ? ? 66  ASP A   O   1 
ATOM   476  C  CB  . ASP A   1 86  ? -59.496 1.292   30.915 1.000 39.98929 ? ? ? ? ? ? 66  ASP A   CB  1 
ATOM   477  C  CG  . ASP A   1 86  ? -58.945 0.151   31.733 1.000 41.69929 ? ? ? ? ? ? 66  ASP A   CG  1 
ATOM   478  O  OD1 . ASP A   1 86  ? -58.259 -0.720  31.147 1.000 38.07929 ? ? ? ? ? ? 66  ASP A   OD1 1 
ATOM   479  O  OD2 . ASP A   1 86  ? -59.176 0.130   32.951 1.000 48.21929 ? ? ? ? ? ? 66  ASP A   OD2 1 
ATOM   480  N  N   . ASP A   1 87  ? -58.990 3.692   28.441 1.000 41.29929 ? ? ? ? ? ? 67  ASP A   N   1 
ATOM   481  C  CA  . ASP A   1 87  ? -59.551 4.391   27.293 1.000 35.64929 ? ? ? ? ? ? 67  ASP A   CA  1 
ATOM   482  C  C   . ASP A   1 87  ? -58.937 3.820   26.023 1.000 39.43929 ? ? ? ? ? ? 67  ASP A   C   1 
ATOM   483  O  O   . ASP A   1 87  ? -57.754 4.037   25.750 1.000 39.04929 ? ? ? ? ? ? 67  ASP A   O   1 
ATOM   484  C  CB  . ASP A   1 87  ? -59.303 5.886   27.401 1.000 34.10929 ? ? ? ? ? ? 67  ASP A   CB  1 
ATOM   485  C  CG  . ASP A   1 87  ? -60.141 6.679   26.432 1.000 41.70929 ? ? ? ? ? ? 67  ASP A   CG  1 
ATOM   486  O  OD1 . ASP A   1 87  ? -60.402 6.186   25.297 1.000 34.95929 ? ? ? ? ? ? 67  ASP A   OD1 1 
ATOM   487  O  OD2 . ASP A   1 87  ? -60.530 7.808   26.810 1.000 48.58929 ? ? ? ? ? ? 67  ASP A   OD2 1 
ATOM   488  N  N   . LEU A   1 88  ? -59.745 3.079   25.253 1.000 41.32929 ? ? ? ? ? ? 68  LEU A   N   1 
ATOM   489  C  CA  . LEU A   1 88  ? -59.232 2.371   24.085 1.000 40.72929 ? ? ? ? ? ? 68  LEU A   CA  1 
ATOM   490  C  C   . LEU A   1 88  ? -58.757 3.327   22.991 1.000 42.77929 ? ? ? ? ? ? 68  LEU A   C   1 
ATOM   491  O  O   . LEU A   1 88  ? -57.822 3.004   22.245 1.000 46.25929 ? ? ? ? ? ? 68  LEU A   O   1 
ATOM   492  C  CB  . LEU A   1 88  ? -60.303 1.409   23.549 1.000 38.56929 ? ? ? ? ? ? 68  LEU A   CB  1 
ATOM   493  C  CG  . LEU A   1 88  ? -60.681 0.209   24.451 1.000 43.60929 ? ? ? ? ? ? 68  LEU A   CG  1 
ATOM   494  C  CD1 . LEU A   1 88  ? -61.413 -0.863  23.675 1.000 39.86929 ? ? ? ? ? ? 68  LEU A   CD1 1 
ATOM   495  C  CD2 . LEU A   1 88  ? -59.470 -0.415  25.151 1.000 38.31929 ? ? ? ? ? ? 68  LEU A   CD2 1 
ATOM   496  N  N   . GLU A   1 89  ? -59.373 4.499   22.870 1.000 42.00929 ? ? ? ? ? ? 69  GLU A   N   1 
ATOM   497  C  CA  . GLU A   1 89  ? -58.916 5.429   21.849 1.000 41.74929 ? ? ? ? ? ? 69  GLU A   CA  1 
ATOM   498  C  C   . GLU A   1 89  ? -57.662 6.162   22.296 1.000 43.47929 ? ? ? ? ? ? 69  GLU A   C   1 
ATOM   499  O  O   . GLU A   1 89  ? -56.818 6.529   21.463 1.000 38.94929 ? ? ? ? ? ? 69  GLU A   O   1 
ATOM   500  C  CB  . GLU A   1 89  ? -60.030 6.414   21.516 1.000 40.01929 ? ? ? ? ? ? 69  GLU A   CB  1 
ATOM   501  C  CG  . GLU A   1 89  ? -61.167 5.780   20.733 1.000 48.37929 ? ? ? ? ? ? 69  GLU A   CG  1 
ATOM   502  C  CD  . GLU A   1 89  ? -60.709 5.116   19.425 1.000 60.19929 ? ? ? ? ? ? 69  GLU A   CD  1 
ATOM   503  O  OE1 . GLU A   1 89  ? -59.746 5.624   18.782 1.000 61.54929 ? ? ? ? ? ? 69  GLU A   OE1 1 
ATOM   504  O  OE2 . GLU A   1 89  ? -61.309 4.076   19.050 1.000 56.70929 ? ? ? ? ? ? 69  GLU A   OE2 1 
ATOM   505  N  N   . ALA A   1 90  ? -57.538 6.373   23.606 1.000 37.83929 ? ? ? ? ? ? 70  ALA A   N   1 
ATOM   506  C  CA  . ALA A   1 90  ? -56.351 6.998   24.152 1.000 36.86929 ? ? ? ? ? ? 70  ALA A   CA  1 
ATOM   507  C  C   . ALA A   1 90  ? -55.133 6.110   23.959 1.000 40.89929 ? ? ? ? ? ? 70  ALA A   C   1 
ATOM   508  O  O   . ALA A   1 90  ? -54.044 6.603   23.611 1.000 37.87929 ? ? ? ? ? ? 70  ALA A   O   1 
ATOM   509  C  CB  . ALA A   1 90  ? -56.574 7.306   25.626 1.000 37.16929 ? ? ? ? ? ? 70  ALA A   CB  1 
ATOM   510  N  N   . ARG A   1 91  ? -55.305 4.798   24.192 1.000 38.05929 ? ? ? ? ? ? 71  ARG A   N   1 
ATOM   511  C  CA  . ARG A   1 91  ? -54.206 3.845   24.064 1.000 36.82929 ? ? ? ? ? ? 71  ARG A   CA  1 
ATOM   512  C  C   . ARG A   1 91  ? -53.650 3.835   22.654 1.000 39.56929 ? ? ? ? ? ? 71  ARG A   C   1 
ATOM   513  O  O   . ARG A   1 91  ? -52.426 3.793   22.457 1.000 34.46929 ? ? ? ? ? ? 71  ARG A   O   1 
ATOM   514  C  CB  . ARG A   1 91  ? -54.669 2.452   24.457 1.000 33.53929 ? ? ? ? ? ? 71  ARG A   CB  1 
ATOM   515  C  CG  . ARG A   1 91  ? -54.814 2.299   25.953 1.000 38.05929 ? ? ? ? ? ? 71  ARG A   CG  1 
ATOM   516  C  CD  . ARG A   1 91  ? -54.242 0.991   26.426 1.000 38.87929 ? ? ? ? ? ? 71  ARG A   CD  1 
ATOM   517  N  NE  . ARG A   1 91  ? -54.817 -0.125  25.687 1.000 42.65929 ? ? ? ? ? ? 71  ARG A   NE  1 
ATOM   518  C  CZ  . ARG A   1 91  ? -55.846 -0.844  26.110 1.000 42.04929 ? ? ? ? ? ? 71  ARG A   CZ  1 
ATOM   519  N  NH1 . ARG A   1 91  ? -56.422 -0.605  27.277 1.000 40.44929 ? ? ? ? ? ? 71  ARG A   NH1 1 
ATOM   520  N  NH2 . ARG A   1 91  ? -56.296 -1.834  25.351 1.000 43.51929 ? ? ? ? ? ? 71  ARG A   NH2 1 
ATOM   521  N  N   . LYS A   1 92  ? -54.534 3.900   21.660 1.000 37.43929 ? ? ? ? ? ? 72  LYS A   N   1 
ATOM   522  C  CA  . LYS A   1 92  ? -54.072 3.880   20.285 1.000 38.03929 ? ? ? ? ? ? 72  LYS A   CA  1 
ATOM   523  C  C   . LYS A   1 92  ? -53.252 5.126   19.979 1.000 37.37929 ? ? ? ? ? ? 72  LYS A   C   1 
ATOM   524  O  O   . LYS A   1 92  ? -52.254 5.051   19.257 1.000 36.98929 ? ? ? ? ? ? 72  LYS A   O   1 
ATOM   525  C  CB  . LYS A   1 92  ? -55.265 3.716   19.343 1.000 38.11929 ? ? ? ? ? ? 72  LYS A   CB  1 
ATOM   526  C  CG  . LYS A   1 92  ? -56.096 2.459   19.639 1.000 43.83929 ? ? ? ? ? ? 72  LYS A   CG  1 
ATOM   527  C  CD  . LYS A   1 92  ? -57.024 2.067   18.491 1.000 49.71929 ? ? ? ? ? ? 72  LYS A   CD  1 
ATOM   528  C  CE  . LYS A   1 92  ? -58.450 2.592   18.713 1.000 50.44929 ? ? ? ? ? ? 72  LYS A   CE  1 
ATOM   529  N  NZ  . LYS A   1 92  ? -59.503 1.883   17.911 1.000 50.19929 ? ? ? ? ? ? 72  LYS A   NZ  1 
ATOM   530  N  N   . LEU A   1 93  ? -53.617 6.264   20.573 1.000 31.11929 ? ? ? ? ? ? 73  LEU A   N   1 
ATOM   531  C  CA  . LEU A   1 93  ? -52.805 7.469   20.440 1.000 33.87929 ? ? ? ? ? ? 73  LEU A   CA  1 
ATOM   532  C  C   . LEU A   1 93  ? -51.450 7.311   21.129 1.000 37.72929 ? ? ? ? ? ? 73  LEU A   C   1 
ATOM   533  O  O   . LEU A   1 93  ? -50.413 7.701   20.575 1.000 35.53929 ? ? ? ? ? ? 73  LEU A   O   1 
ATOM   534  C  CB  . LEU A   1 93  ? -53.551 8.679   21.011 1.000 35.38929 ? ? ? ? ? ? 73  LEU A   CB  1 
ATOM   535  C  CG  . LEU A   1 93  ? -54.675 9.339   20.198 1.000 39.05929 ? ? ? ? ? ? 73  LEU A   CG  1 
ATOM   536  C  CD1 . LEU A   1 93  ? -55.299 10.458  20.986 1.000 32.25929 ? ? ? ? ? ? 73  LEU A   CD1 1 
ATOM   537  C  CD2 . LEU A   1 93  ? -54.180 9.858   18.874 1.000 38.52929 ? ? ? ? ? ? 73  LEU A   CD2 1 
ATOM   538  N  N   . LEU A   1 94  ? -51.443 6.781   22.357 1.000 36.21929 ? ? ? ? ? ? 74  LEU A   N   1 
ATOM   539  C  CA  . LEU A   1 94  ? -50.181 6.523   23.049 1.000 39.16929 ? ? ? ? ? ? 74  LEU A   CA  1 
ATOM   540  C  C   . LEU A   1 94  ? -49.295 5.565   22.248 1.000 36.24929 ? ? ? ? ? ? 74  LEU A   C   1 
ATOM   541  O  O   . LEU A   1 94  ? -48.082 5.774   22.135 1.000 33.62929 ? ? ? ? ? ? 74  LEU A   O   1 
ATOM   542  C  CB  . LEU A   1 94  ? -50.466 5.981   24.453 1.000 34.40929 ? ? ? ? ? ? 74  LEU A   CB  1 
ATOM   543  C  CG  . LEU A   1 94  ? -51.010 7.032   25.423 1.000 36.56929 ? ? ? ? ? ? 74  LEU A   CG  1 
ATOM   544  C  CD1 . LEU A   1 94  ? -51.725 6.379   26.571 1.000 33.36929 ? ? ? ? ? ? 74  LEU A   CD1 1 
ATOM   545  C  CD2 . LEU A   1 94  ? -49.910 7.964   25.925 1.000 29.03929 ? ? ? ? ? ? 74  LEU A   CD2 1 
ATOM   546  N  N   . LEU A   1 95  ? -49.907 4.533   21.656 1.000 37.17929 ? ? ? ? ? ? 75  LEU A   N   1 
ATOM   547  C  CA  . LEU A   1 95  ? -49.208 3.601   20.780 1.000 33.98929 ? ? ? ? ? ? 75  LEU A   CA  1 
ATOM   548  C  C   . LEU A   1 95  ? -48.623 4.296   19.552 1.000 37.54929 ? ? ? ? ? ? 75  LEU A   C   1 
ATOM   549  O  O   . LEU A   1 95  ? -47.523 3.958   19.112 1.000 42.89929 ? ? ? ? ? ? 75  LEU A   O   1 
ATOM   550  C  CB  . LEU A   1 95  ? -50.167 2.489   20.362 1.000 33.80929 ? ? ? ? ? ? 75  LEU A   CB  1 
ATOM   551  C  CG  . LEU A   1 95  ? -49.580 1.288   19.642 1.000 34.56929 ? ? ? ? ? ? 75  LEU A   CG  1 
ATOM   552  C  CD1 . LEU A   1 95  ? -48.308 0.851   20.309 1.000 35.66929 ? ? ? ? ? ? 75  LEU A   CD1 1 
ATOM   553  C  CD2 . LEU A   1 95  ? -50.590 0.119   19.602 1.000 38.60929 ? ? ? ? ? ? 75  LEU A   CD2 1 
ATOM   554  N  N   . ASP A   1 96  ? -49.334 5.272   18.983 1.000 35.78929 ? ? ? ? ? ? 76  ASP A   N   1 
ATOM   555  C  CA  . ASP A   1 96  ? -48.808 5.972   17.815 1.000 35.17929 ? ? ? ? ? ? 76  ASP A   CA  1 
ATOM   556  C  C   . ASP A   1 96  ? -47.530 6.731   18.150 1.000 38.24929 ? ? ? ? ? ? 76  ASP A   C   1 
ATOM   557  O  O   . ASP A   1 96  ? -46.553 6.673   17.400 1.000 37.01929 ? ? ? ? ? ? 76  ASP A   O   1 
ATOM   558  C  CB  . ASP A   1 96  ? -49.856 6.921   17.243 1.000 36.71929 ? ? ? ? ? ? 76  ASP A   CB  1 
ATOM   559  C  CG  . ASP A   1 96  ? -51.047 6.193   16.654 1.000 45.53929 ? ? ? ? ? ? 76  ASP A   CG  1 
ATOM   560  O  OD1 . ASP A   1 96  ? -50.900 5.022   16.225 1.000 53.23929 ? ? ? ? ? ? 76  ASP A   OD1 1 
ATOM   561  O  OD2 . ASP A   1 96  ? -52.145 6.792   16.628 1.000 51.31929 ? ? ? ? ? ? 76  ASP A   OD2 1 
ATOM   562  N  N   . ASN A   1 97  ? -47.518 7.459   19.273 1.000 38.92929 ? ? ? ? ? ? 77  ASN A   N   1 
ATOM   563  C  CA  . ASN A   1 97  ? -46.270 8.057   19.736 1.000 37.79929 ? ? ? ? ? ? 77  ASN A   CA  1 
ATOM   564  C  C   . ASN A   1 97  ? -45.201 6.981   19.947 1.000 39.69929 ? ? ? ? ? ? 77  ASN A   C   1 
ATOM   565  O  O   . ASN A   1 97  ? -44.118 7.054   19.356 1.000 36.38929 ? ? ? ? ? ? 77  ASN A   O   1 
ATOM   566  C  CB  . ASN A   1 97  ? -46.519 8.862   21.013 1.000 38.26929 ? ? ? ? ? ? 77  ASN A   CB  1 
ATOM   567  C  CG  . ASN A   1 97  ? -45.313 9.728   21.424 1.000 44.83929 ? ? ? ? ? ? 77  ASN A   CG  1 
ATOM   568  O  OD1 . ASN A   1 97  ? -44.168 9.269   21.420 1.000 49.31929 ? ? ? ? ? ? 77  ASN A   OD1 1 
ATOM   569  N  ND2 . ASN A   1 97  ? -45.575 10.979  21.791 1.000 41.15929 ? ? ? ? ? ? 77  ASN A   ND2 1 
ATOM   570  N  N   . LEU A   1 98  ? -45.513 5.943   20.745 1.000 39.77929 ? ? ? ? ? ? 78  LEU A   N   1 
ATOM   571  C  CA  . LEU A   1 98  ? -44.536 4.894   21.034 1.000 39.05929 ? ? ? ? ? ? 78  LEU A   CA  1 
ATOM   572  C  C   . LEU A   1 98  ? -43.984 4.283   19.757 1.000 38.83929 ? ? ? ? ? ? 78  LEU A   C   1 
ATOM   573  O  O   . LEU A   1 98  ? -42.776 4.037   19.652 1.000 37.56929 ? ? ? ? ? ? 78  LEU A   O   1 
ATOM   574  C  CB  . LEU A   1 98  ? -45.150 3.804   21.916 1.000 36.23929 ? ? ? ? ? ? 78  LEU A   CB  1 
ATOM   575  C  CG  . LEU A   1 98  ? -44.202 2.609   22.203 1.000 38.05929 ? ? ? ? ? ? 78  LEU A   CG  1 
ATOM   576  C  CD1 . LEU A   1 98  ? -42.864 3.042   22.821 1.000 36.24929 ? ? ? ? ? ? 78  LEU A   CD1 1 
ATOM   577  C  CD2 . LEU A   1 98  ? -44.823 1.518   23.063 1.000 30.09929 ? ? ? ? ? ? 78  LEU A   CD2 1 
ATOM   578  N  N   . MET A   1 99  ? -44.851 4.058   18.765 1.000 40.70929 ? ? ? ? ? ? 79  MET A   N   1 
ATOM   579  C  CA  . MET A   1 99  ? -44.413 3.455   17.507 1.000 41.17929 ? ? ? ? ? ? 79  MET A   CA  1 
ATOM   580  C  C   . MET A   1 99  ? -43.428 4.355   16.768 1.000 41.22929 ? ? ? ? ? ? 79  MET A   C   1 
ATOM   581  O  O   . MET A   1 99  ? -42.438 3.867   16.212 1.000 38.96929 ? ? ? ? ? ? 79  MET A   O   1 
ATOM   582  C  CB  . MET A   1 99  ? -45.611 3.146   16.618 1.000 34.93929 ? ? ? ? ? ? 79  MET A   CB  1 
ATOM   583  C  CG  . MET A   1 99  ? -46.271 1.801   16.881 1.000 41.70929 ? ? ? ? ? ? 79  MET A   CG  1 
ATOM   584  S  SD  . MET A   1 99  ? -47.789 1.593   15.901 1.000 39.66929 ? ? ? ? ? ? 79  MET A   SD  1 
ATOM   585  N  N   . ASP A   1 100 ? -43.688 5.669   16.744 1.000 36.93929 ? ? ? ? ? ? 80  ASP A   N   1 
ATOM   586  C  CA  . ASP A   1 100 ? -42.746 6.619   16.159 1.000 35.52929 ? ? ? ? ? ? 80  ASP A   CA  1 
ATOM   587  C  C   . ASP A   1 100 ? -41.436 6.670   16.952 1.000 42.89929 ? ? ? ? ? ? 80  ASP A   C   1 
ATOM   588  O  O   . ASP A   1 100 ? -40.358 6.847   16.374 1.000 41.68929 ? ? ? ? ? ? 80  ASP A   O   1 
ATOM   589  C  CB  . ASP A   1 100 ? -43.365 8.018   16.092 1.000 38.02929 ? ? ? ? ? ? 80  ASP A   CB  1 
ATOM   590  C  CG  . ASP A   1 100 ? -44.594 8.104   15.181 1.000 36.54929 ? ? ? ? ? ? 80  ASP A   CG  1 
ATOM   591  O  OD1 . ASP A   1 100 ? -44.731 7.373   14.177 1.000 50.55929 ? ? ? ? ? ? 80  ASP A   OD1 1 
ATOM   592  O  OD2 . ASP A   1 100 ? -45.449 8.941   15.461 1.000 39.47929 ? ? ? ? ? ? 80  ASP A   OD2 1 
ATOM   593  N  N   . GLU A   1 101 ? -41.508 6.505   18.269 1.000 42.96929 ? ? ? ? ? ? 81  GLU A   N   1 
ATOM   594  C  CA  . GLU A   1 101 ? -40.304 6.549   19.080 1.000 41.63929 ? ? ? ? ? ? 81  GLU A   CA  1 
ATOM   595  C  C   . GLU A   1 101 ? -39.420 5.345   18.807 1.000 47.16929 ? ? ? ? ? ? 81  GLU A   C   1 
ATOM   596  O  O   . GLU A   1 101 ? -38.231 5.493   18.501 1.000 46.44929 ? ? ? ? ? ? 81  GLU A   O   1 
ATOM   597  C  CB  . GLU A   1 101 ? -40.684 6.612   20.557 1.000 44.81929 ? ? ? ? ? ? 81  GLU A   CB  1 
ATOM   598  C  CG  . GLU A   1 101 ? -39.622 7.234   21.461 1.000 47.78929 ? ? ? ? ? ? 81  GLU A   CG  1 
ATOM   599  C  CD  . GLU A   1 101 ? -39.476 8.725   21.224 1.000 52.70929 ? ? ? ? ? ? 81  GLU A   CD  1 
ATOM   600  O  OE1 . GLU A   1 101 ? -40.301 9.281   20.460 1.000 57.26929 ? ? ? ? ? ? 81  GLU A   OE1 1 
ATOM   601  O  OE2 . GLU A   1 101 ? -38.541 9.343   21.782 1.000 54.24929 ? ? ? ? ? ? 81  GLU A   OE2 1 
ATOM   602  N  N   . GLU A   1 102 ? -39.992 4.140   18.889 1.000 44.88929 ? ? ? ? ? ? 82  GLU A   N   1 
ATOM   603  C  CA  . GLU A   1 102 ? -39.202 2.931   19.025 1.000 40.19929 ? ? ? ? ? ? 82  GLU A   CA  1 
ATOM   604  C  C   . GLU A   1 102 ? -39.294 1.984   17.844 1.000 44.53929 ? ? ? ? ? ? 82  GLU A   C   1 
ATOM   605  O  O   . GLU A   1 102 ? -38.472 1.070   17.742 1.000 45.41929 ? ? ? ? ? ? 82  GLU A   O   1 
ATOM   606  C  CB  . GLU A   1 102 ? -39.615 2.180   20.297 1.000 39.39929 ? ? ? ? ? ? 82  GLU A   CB  1 
ATOM   607  C  CG  . GLU A   1 102 ? -38.494 1.375   20.913 1.000 41.72929 ? ? ? ? ? ? 82  GLU A   CG  1 
ATOM   608  C  CD  . GLU A   1 102 ? -38.794 0.865   22.326 1.000 44.12929 ? ? ? ? ? ? 82  GLU A   CD  1 
ATOM   609  O  OE1 . GLU A   1 102 ? -39.937 0.394   22.577 1.000 37.61929 ? ? ? ? ? ? 82  GLU A   OE1 1 
ATOM   610  O  OE2 . GLU A   1 102 ? -37.867 0.936   23.176 1.000 42.14929 ? ? ? ? ? ? 82  GLU A   OE2 1 
ATOM   611  N  N   . ASN A   1 103 ? -40.248 2.164   16.950 1.000 46.49929 ? ? ? ? ? ? 83  ASN A   N   1 
ATOM   612  C  CA  . ASN A   1 103 ? -40.389 1.190   15.882 1.000 49.56929 ? ? ? ? ? ? 83  ASN A   CA  1 
ATOM   613  C  C   . ASN A   1 103 ? -39.516 1.554   14.684 1.000 48.10929 ? ? ? ? ? ? 83  ASN A   C   1 
ATOM   614  O  O   . ASN A   1 103 ? -39.278 2.736   14.394 1.000 48.63929 ? ? ? ? ? ? 83  ASN A   O   1 
ATOM   615  C  CB  . ASN A   1 103 ? -41.844 1.064   15.459 1.000 44.84929 ? ? ? ? ? ? 83  ASN A   CB  1 
ATOM   616  C  CG  . ASN A   1 103 ? -42.077 -0.100  14.527 1.000 48.47929 ? ? ? ? ? ? 83  ASN A   CG  1 
ATOM   617  O  OD1 . ASN A   1 103 ? -41.753 -1.244  14.840 1.000 51.66929 ? ? ? ? ? ? 83  ASN A   OD1 1 
ATOM   618  N  ND2 . ASN A   1 103 ? -42.646 0.188   13.373 1.000 43.86929 ? ? ? ? ? ? 83  ASN A   ND2 1 
ATOM   619  N  N   . GLY A   1 104 ? -39.015 0.511   14.012 1.000 47.93929 ? ? ? ? ? ? 84  GLY A   N   1 
ATOM   620  C  CA  . GLY A   1 104 ? -38.178 0.653   12.836 1.000 56.70929 ? ? ? ? ? ? 84  GLY A   CA  1 
ATOM   621  C  C   . GLY A   1 104 ? -36.701 0.861   13.142 1.000 56.65929 ? ? ? ? ? ? 84  GLY A   C   1 
ATOM   622  O  O   . GLY A   1 104 ? -36.292 1.081   14.285 1.000 57.01929 ? ? ? ? ? ? 84  GLY A   O   1 
ATOM   623  N  N   . TYR A   1 105 ? -35.875 0.733   12.080 1.000 58.98929 ? ? ? ? ? ? 85  TYR A   N   1 
ATOM   624  C  CA  . TYR A   1 105 ? -34.507 1.274   12.049 1.000 55.39929 ? ? ? ? ? ? 85  TYR A   CA  1 
ATOM   625  C  C   . TYR A   1 105 ? -34.469 2.412   11.047 1.000 59.81929 ? ? ? ? ? ? 85  TYR A   C   1 
ATOM   626  O  O   . TYR A   1 105 ? -34.791 2.195   9.869  1.000 60.46929 ? ? ? ? ? ? 85  TYR A   O   1 
ATOM   627  C  CB  . TYR A   1 105 ? -33.430 0.250   11.679 1.000 54.92929 ? ? ? ? ? ? 85  TYR A   CB  1 
ATOM   628  C  CG  . TYR A   1 105 ? -32.056 0.925   11.551 1.000 61.18929 ? ? ? ? ? ? 85  TYR A   CG  1 
ATOM   629  C  CD1 . TYR A   1 105 ? -31.648 1.519   10.351 1.000 60.77929 ? ? ? ? ? ? 85  TYR A   CD1 1 
ATOM   630  C  CD2 . TYR A   1 105 ? -31.179 0.997   12.641 1.000 60.75929 ? ? ? ? ? ? 85  TYR A   CD2 1 
ATOM   631  C  CE1 . TYR A   1 105 ? -30.409 2.167   10.241 1.000 63.67929 ? ? ? ? ? ? 85  TYR A   CE1 1 
ATOM   632  C  CE2 . TYR A   1 105 ? -29.933 1.640   12.537 1.000 57.03929 ? ? ? ? ? ? 85  TYR A   CE2 1 
ATOM   633  C  CZ  . TYR A   1 105 ? -29.554 2.222   11.335 1.000 65.44929 ? ? ? ? ? ? 85  TYR A   CZ  1 
ATOM   634  O  OH  . TYR A   1 105 ? -28.326 2.857   11.214 1.000 80.36929 ? ? ? ? ? ? 85  TYR A   OH  1 
ATOM   635  N  N   . PRO A   1 106 ? -34.031 3.612   11.447 1.000 58.17929 ? ? ? ? ? ? 86  PRO A   N   1 
ATOM   636  C  CA  . PRO A   1 106 ? -33.573 3.977   12.798 1.000 54.90929 ? ? ? ? ? ? 86  PRO A   CA  1 
ATOM   637  C  C   . PRO A   1 106 ? -34.673 4.596   13.653 1.000 52.77929 ? ? ? ? ? ? 86  PRO A   C   1 
ATOM   638  O  O   . PRO A   1 106 ? -35.294 5.596   13.271 1.000 54.13929 ? ? ? ? ? ? 86  PRO A   O   1 
ATOM   639  C  CB  . PRO A   1 106 ? -32.432 4.959   12.509 1.000 52.22929 ? ? ? ? ? ? 86  PRO A   CB  1 
ATOM   640  C  CG  . PRO A   1 106 ? -32.826 5.620   11.202 1.000 54.17929 ? ? ? ? ? ? 86  PRO A   CG  1 
ATOM   641  C  CD  . PRO A   1 106 ? -33.781 4.688   10.475 1.000 51.11929 ? ? ? ? ? ? 86  PRO A   CD  1 
ATOM   642  N  N   . ASN A   1 107 ? -34.952 4.002   14.812 1.000 50.05929 ? ? ? ? ? ? 87  ASN A   N   1 
ATOM   643  C  CA  . ASN A   1 107 ? -35.873 4.621   15.743 1.000 45.70929 ? ? ? ? ? ? 87  ASN A   CA  1 
ATOM   644  C  C   . ASN A   1 107 ? -35.227 5.881   16.317 1.000 47.88929 ? ? ? ? ? ? 87  ASN A   C   1 
ATOM   645  O  O   . ASN A   1 107 ? -34.093 6.231   15.993 1.000 48.84929 ? ? ? ? ? ? 87  ASN A   O   1 
ATOM   646  C  CB  . ASN A   1 107 ? -36.302 3.617   16.809 1.000 43.62929 ? ? ? ? ? ? 87  ASN A   CB  1 
ATOM   647  C  CG  . ASN A   1 107 ? -35.158 3.101   17.643 1.000 48.41929 ? ? ? ? ? ? 87  ASN A   CG  1 
ATOM   648  O  OD1 . ASN A   1 107 ? -34.190 3.818   17.925 1.000 47.49929 ? ? ? ? ? ? 87  ASN A   OD1 1 
ATOM   649  N  ND2 . ASN A   1 107 ? -35.281 1.849   18.091 1.000 49.99929 ? ? ? ? ? ? 87  ASN A   ND2 1 
ATOM   650  N  N   . HIS A   1 108 ? -35.966 6.596   17.168 1.000 50.81929 ? ? ? ? ? ? 88  HIS A   N   1 
ATOM   651  C  CA  . HIS A   1 108 ? -35.430 7.844   17.713 1.000 50.40929 ? ? ? ? ? ? 88  HIS A   CA  1 
ATOM   652  C  C   . HIS A   1 108 ? -34.199 7.594   18.565 1.000 46.94929 ? ? ? ? ? ? 88  HIS A   C   1 
ATOM   653  O  O   . HIS A   1 108 ? -33.346 8.471   18.703 1.000 49.91929 ? ? ? ? ? ? 88  HIS A   O   1 
ATOM   654  C  CB  . HIS A   1 108 ? -36.500 8.579   18.521 1.000 44.78929 ? ? ? ? ? ? 88  HIS A   CB  1 
ATOM   655  C  CG  . HIS A   1 108 ? -37.634 9.071   17.681 1.000 47.16929 ? ? ? ? ? ? 88  HIS A   CG  1 
ATOM   656  N  ND1 . HIS A   1 108 ? -38.606 9.921   18.160 1.000 51.63929 ? ? ? ? ? ? 88  HIS A   ND1 1 
ATOM   657  C  CD2 . HIS A   1 108 ? -37.942 8.844   16.383 1.000 46.46929 ? ? ? ? ? ? 88  HIS A   CD2 1 
ATOM   658  C  CE1 . HIS A   1 108 ? -39.464 10.197  17.194 1.000 51.34929 ? ? ? ? ? ? 88  HIS A   CE1 1 
ATOM   659  N  NE2 . HIS A   1 108 ? -39.083 9.557   16.104 1.000 53.38929 ? ? ? ? ? ? 88  HIS A   NE2 1 
ATOM   660  N  N   . ILE A   1 109 ? -34.085 6.404   19.137 1.000 46.25929 ? ? ? ? ? ? 89  ILE A   N   1 
ATOM   661  C  CA  . ILE A   1 109 ? -32.899 6.068   19.910 1.000 46.79929 ? ? ? ? ? ? 89  ILE A   CA  1 
ATOM   662  C  C   . ILE A   1 109 ? -31.691 5.983   18.981 1.000 49.46929 ? ? ? ? ? ? 89  ILE A   C   1 
ATOM   663  O  O   . ILE A   1 109 ? -30.641 6.576   19.238 1.000 48.29929 ? ? ? ? ? ? 89  ILE A   O   1 
ATOM   664  C  CB  . ILE A   1 109 ? -33.141 4.755   20.680 1.000 47.59929 ? ? ? ? ? ? 89  ILE A   CB  1 
ATOM   665  C  CG1 . ILE A   1 109 ? -34.133 5.004   21.836 1.000 46.62929 ? ? ? ? ? ? 89  ILE A   CG1 1 
ATOM   666  C  CG2 . ILE A   1 109 ? -31.848 4.205   21.200 1.000 46.69929 ? ? ? ? ? ? 89  ILE A   CG2 1 
ATOM   667  C  CD1 . ILE A   1 109 ? -34.595 3.780   22.587 1.000 38.55929 ? ? ? ? ? ? 89  ILE A   CD1 1 
ATOM   668  N  N   . ASP A   1 110 ? -31.848 5.292   17.851 1.000 51.25929 ? ? ? ? ? ? 90  ASP A   N   1 
ATOM   669  C  CA  . ASP A   1 110 ? -30.771 5.206   16.873 1.000 46.63929 ? ? ? ? ? ? 90  ASP A   CA  1 
ATOM   670  C  C   . ASP A   1 110 ? -30.363 6.583   16.359 1.000 50.93929 ? ? ? ? ? ? 90  ASP A   C   1 
ATOM   671  O  O   . ASP A   1 110 ? -29.166 6.861   16.200 1.000 55.23929 ? ? ? ? ? ? 90  ASP A   O   1 
ATOM   672  C  CB  . ASP A   1 110 ? -31.195 4.299   15.718 1.000 49.11929 ? ? ? ? ? ? 90  ASP A   CB  1 
ATOM   673  C  CG  . ASP A   1 110 ? -31.509 2.875   16.169 1.000 57.21929 ? ? ? ? ? ? 90  ASP A   CG  1 
ATOM   674  O  OD1 . ASP A   1 110 ? -30.710 2.289   16.948 1.000 59.49929 ? ? ? ? ? ? 90  ASP A   OD1 1 
ATOM   675  O  OD2 . ASP A   1 110 ? -32.556 2.334   15.734 1.000 56.26929 ? ? ? ? ? ? 90  ASP A   OD2 1 
ATOM   676  N  N   . LEU A   1 111 ? -31.339 7.459   16.092 1.000 48.97929 ? ? ? ? ? ? 91  LEU A   N   1 
ATOM   677  C  CA  . LEU A   1 111 ? -31.023 8.810   15.624 1.000 50.89929 ? ? ? ? ? ? 91  LEU A   CA  1 
ATOM   678  C  C   . LEU A   1 111 ? -30.161 9.572   16.621 1.000 51.52929 ? ? ? ? ? ? 91  LEU A   C   1 
ATOM   679  O  O   . LEU A   1 111 ? -29.191 10.231  16.235 1.000 54.37929 ? ? ? ? ? ? 91  LEU A   O   1 
ATOM   680  C  CB  . LEU A   1 111 ? -32.297 9.593   15.337 1.000 51.03929 ? ? ? ? ? ? 91  LEU A   CB  1 
ATOM   681  C  CG  . LEU A   1 111 ? -33.228 9.042   14.268 1.000 56.35929 ? ? ? ? ? ? 91  LEU A   CG  1 
ATOM   682  C  CD1 . LEU A   1 111 ? -34.178 10.135  13.775 1.000 55.14929 ? ? ? ? ? ? 91  LEU A   CD1 1 
ATOM   683  C  CD2 . LEU A   1 111 ? -32.380 8.528   13.134 1.000 57.20929 ? ? ? ? ? ? 91  LEU A   CD2 1 
ATOM   684  N  N   . TRP A   1 112 ? -30.509 9.518   17.906 1.000 48.94929 ? ? ? ? ? ? 92  TRP A   N   1 
ATOM   685  C  CA  . TRP A   1 112 ? -29.673 10.180  18.896 1.000 54.07929 ? ? ? ? ? ? 92  TRP A   CA  1 
ATOM   686  C  C   . TRP A   1 112 ? -28.251 9.651   18.831 1.000 59.94929 ? ? ? ? ? ? 92  TRP A   C   1 
ATOM   687  O  O   . TRP A   1 112 ? -27.286 10.424  18.867 1.000 60.23929 ? ? ? ? ? ? 92  TRP A   O   1 
ATOM   688  C  CB  . TRP A   1 112 ? -30.234 9.984   20.301 1.000 46.79929 ? ? ? ? ? ? 92  TRP A   CB  1 
ATOM   689  C  CG  . TRP A   1 112 ? -29.550 10.869  21.301 1.000 49.40929 ? ? ? ? ? ? 92  TRP A   CG  1 
ATOM   690  C  CD1 . TRP A   1 112 ? -28.646 10.488  22.244 1.000 53.26929 ? ? ? ? ? ? 92  TRP A   CD1 1 
ATOM   691  C  CD2 . TRP A   1 112 ? -29.703 12.279  21.445 1.000 46.18929 ? ? ? ? ? ? 92  TRP A   CD2 1 
ATOM   692  N  NE1 . TRP A   1 112 ? -28.240 11.565  22.982 1.000 49.20929 ? ? ? ? ? ? 92  TRP A   NE1 1 
ATOM   693  C  CE2 . TRP A   1 112 ? -28.872 12.682  22.511 1.000 51.02929 ? ? ? ? ? ? 92  TRP A   CE2 1 
ATOM   694  C  CE3 . TRP A   1 112 ? -30.477 13.238  20.793 1.000 48.71929 ? ? ? ? ? ? 92  TRP A   CE3 1 
ATOM   695  C  CZ2 . TRP A   1 112 ? -28.781 14.011  22.933 1.000 52.38929 ? ? ? ? ? ? 92  TRP A   CZ2 1 
ATOM   696  C  CZ3 . TRP A   1 112 ? -30.395 14.559  21.216 1.000 53.45929 ? ? ? ? ? ? 92  TRP A   CZ3 1 
ATOM   697  C  CH2 . TRP A   1 112 ? -29.551 14.932  22.280 1.000 58.52929 ? ? ? ? ? ? 92  TRP A   CH2 1 
ATOM   698  N  N   . LYS A   1 113 ? -28.107 8.331   18.745 1.000 54.69929 ? ? ? ? ? ? 93  LYS A   N   1 
ATOM   699  C  CA  . LYS A   1 113 ? -26.785 7.742   18.652 1.000 59.67929 ? ? ? ? ? ? 93  LYS A   CA  1 
ATOM   700  C  C   . LYS A   1 113 ? -26.000 8.382   17.509 1.000 58.63929 ? ? ? ? ? ? 93  LYS A   C   1 
ATOM   701  O  O   . LYS A   1 113 ? -24.846 8.781   17.684 1.000 52.30929 ? ? ? ? ? ? 93  LYS A   O   1 
ATOM   702  C  CB  . LYS A   1 113 ? -26.926 6.227   18.482 1.000 54.50929 ? ? ? ? ? ? 93  LYS A   CB  1 
ATOM   703  C  CG  . LYS A   1 113 ? -27.197 5.503   19.790 1.000 56.34929 ? ? ? ? ? ? 93  LYS A   CG  1 
ATOM   704  C  CD  . LYS A   1 113 ? -27.698 4.088   19.563 1.000 54.62929 ? ? ? ? ? ? 93  LYS A   CD  1 
ATOM   705  C  CE  . LYS A   1 113 ? -26.534 3.110   19.403 1.000 59.40929 ? ? ? ? ? ? 93  LYS A   CE  1 
ATOM   706  N  NZ  . LYS A   1 113 ? -26.763 2.152   18.271 1.000 65.12929 ? ? ? ? ? ? 93  LYS A   NZ  1 
ATOM   707  N  N   . GLN A   1 114 ? -26.645 8.546   16.346 1.000 58.16929 ? ? ? ? ? ? 94  GLN A   N   1 
ATOM   708  C  CA  . GLN A   1 114 ? -25.989 9.200   15.218 1.000 57.46929 ? ? ? ? ? ? 94  GLN A   CA  1 
ATOM   709  C  C   . GLN A   1 114 ? -25.503 10.593  15.590 1.000 61.15929 ? ? ? ? ? ? 94  GLN A   C   1 
ATOM   710  O  O   . GLN A   1 114 ? -24.398 10.997  15.216 1.000 68.76929 ? ? ? ? ? ? 94  GLN A   O   1 
ATOM   711  C  CB  . GLN A   1 114 ? -26.942 9.286   14.035 1.000 55.20929 ? ? ? ? ? ? 94  GLN A   CB  1 
ATOM   712  C  CG  . GLN A   1 114 ? -27.526 7.972   13.617 1.000 56.88929 ? ? ? ? ? ? 94  GLN A   CG  1 
ATOM   713  C  CD  . GLN A   1 114 ? -28.278 8.111   12.318 1.000 59.71929 ? ? ? ? ? ? 94  GLN A   CD  1 
ATOM   714  O  OE1 . GLN A   1 114 ? -28.434 9.224   11.792 1.000 62.08929 ? ? ? ? ? ? 94  GLN A   OE1 1 
ATOM   715  N  NE2 . GLN A   1 114 ? -28.736 6.986   11.776 1.000 64.36929 ? ? ? ? ? ? 94  GLN A   NE2 1 
ATOM   716  N  N   . PHE A   1 115 ? -26.315 11.346  16.320 1.000 59.43929 ? ? ? ? ? ? 95  PHE A   N   1 
ATOM   717  C  CA  . PHE A   1 115 ? -25.849 12.631  16.815 1.000 58.36929 ? ? ? ? ? ? 95  PHE A   CA  1 
ATOM   718  C  C   . PHE A   1 115 ? -24.710 12.459  17.819 1.000 60.26929 ? ? ? ? ? ? 95  PHE A   C   1 
ATOM   719  O  O   . PHE A   1 115 ? -23.723 13.197  17.767 1.000 61.10929 ? ? ? ? ? ? 95  PHE A   O   1 
ATOM   720  C  CB  . PHE A   1 115 ? -27.017 13.390  17.434 1.000 53.04929 ? ? ? ? ? ? 95  PHE A   CB  1 
ATOM   721  C  CG  . PHE A   1 115 ? -26.628 14.687  18.049 1.000 55.58929 ? ? ? ? ? ? 95  PHE A   CG  1 
ATOM   722  C  CD1 . PHE A   1 115 ? -26.082 15.696  17.272 1.000 59.72929 ? ? ? ? ? ? 95  PHE A   CD1 1 
ATOM   723  C  CD2 . PHE A   1 115 ? -26.798 14.904  19.406 1.000 51.40929 ? ? ? ? ? ? 95  PHE A   CD2 1 
ATOM   724  C  CE1 . PHE A   1 115 ? -25.716 16.901  17.845 1.000 58.46929 ? ? ? ? ? ? 95  PHE A   CE1 1 
ATOM   725  C  CE2 . PHE A   1 115 ? -26.445 16.101  19.972 1.000 47.83929 ? ? ? ? ? ? 95  PHE A   CE2 1 
ATOM   726  C  CZ  . PHE A   1 115 ? -25.910 17.101  19.195 1.000 53.15929 ? ? ? ? ? ? 95  PHE A   CZ  1 
ATOM   727  N  N   . VAL A   1 116 ? -24.821 11.494  18.739 1.000 62.11929 ? ? ? ? ? ? 96  VAL A   N   1 
ATOM   728  C  CA  . VAL A   1 116 ? -23.776 11.297  19.748 1.000 64.59929 ? ? ? ? ? ? 96  VAL A   CA  1 
ATOM   729  C  C   . VAL A   1 116 ? -22.451 10.930  19.093 1.000 67.67929 ? ? ? ? ? ? 96  VAL A   C   1 
ATOM   730  O  O   . VAL A   1 116 ? -21.379 11.363  19.546 1.000 69.91929 ? ? ? ? ? ? 96  VAL A   O   1 
ATOM   731  C  CB  . VAL A   1 116 ? -24.202 10.233  20.789 1.000 62.46929 ? ? ? ? ? ? 96  VAL A   CB  1 
ATOM   732  C  CG1 . VAL A   1 116 ? -23.021 9.809   21.641 1.000 56.26929 ? ? ? ? ? ? 96  VAL A   CG1 1 
ATOM   733  C  CG2 . VAL A   1 116 ? -25.302 10.778  21.690 1.000 53.65929 ? ? ? ? ? ? 96  VAL A   CG2 1 
ATOM   734  N  N   . PHE A   1 117 ? -22.497 10.162  18.004 1.000 60.86929 ? ? ? ? ? ? 97  PHE A   N   1 
ATOM   735  C  CA  . PHE A   1 117 ? -21.269 9.729   17.350 1.000 62.19929 ? ? ? ? ? ? 97  PHE A   CA  1 
ATOM   736  C  C   . PHE A   1 117 ? -20.707 10.796  16.429 1.000 66.68929 ? ? ? ? ? ? 97  PHE A   C   1 
ATOM   737  O  O   . PHE A   1 117 ? -19.485 10.879  16.264 1.000 70.73929 ? ? ? ? ? ? 97  PHE A   O   1 
ATOM   738  C  CB  . PHE A   1 117 ? -21.527 8.449   16.570 1.000 60.89929 ? ? ? ? ? ? 97  PHE A   CB  1 
ATOM   739  C  CG  . PHE A   1 117 ? -21.903 7.294   17.440 1.000 61.26929 ? ? ? ? ? ? 97  PHE A   CG  1 
ATOM   740  C  CD1 . PHE A   1 117 ? -21.493 7.260   18.765 1.000 60.05929 ? ? ? ? ? ? 97  PHE A   CD1 1 
ATOM   741  C  CD2 . PHE A   1 117 ? -22.663 6.247   16.946 1.000 55.66929 ? ? ? ? ? ? 97  PHE A   CD2 1 
ATOM   742  C  CE1 . PHE A   1 117 ? -21.830 6.215   19.577 1.000 60.04929 ? ? ? ? ? ? 97  PHE A   CE1 1 
ATOM   743  C  CE2 . PHE A   1 117 ? -23.006 5.188   17.761 1.000 59.93929 ? ? ? ? ? ? 97  PHE A   CE2 1 
ATOM   744  C  CZ  . PHE A   1 117 ? -22.584 5.170   19.077 1.000 63.80929 ? ? ? ? ? ? 97  PHE A   CZ  1 
ATOM   745  N  N   . ALA A   1 118 ? -21.583 11.600  15.817 1.000 66.88929 ? ? ? ? ? ? 98  ALA A   N   1 
ATOM   746  C  CA  . ALA A   1 118 ? -21.144 12.722  14.994 1.000 69.08929 ? ? ? ? ? ? 98  ALA A   CA  1 
ATOM   747  C  C   . ALA A   1 118 ? -20.481 13.806  15.832 1.000 64.94929 ? ? ? ? ? ? 98  ALA A   C   1 
ATOM   748  O  O   . ALA A   1 118 ? -19.628 14.540  15.325 1.000 69.84929 ? ? ? ? ? ? 98  ALA A   O   1 
ATOM   749  C  CB  . ALA A   1 118 ? -22.326 13.298  14.211 1.000 65.22929 ? ? ? ? ? ? 98  ALA A   CB  1 
ATOM   750  N  N   . LEU A   1 119 ? -20.861 13.923  17.105 1.000 63.82929 ? ? ? ? ? ? 99  LEU A   N   1 
ATOM   751  C  CA  . LEU A   1 119 ? -20.198 14.843  18.018 1.000 68.04929 ? ? ? ? ? ? 99  LEU A   CA  1 
ATOM   752  C  C   . LEU A   1 119 ? -18.745 14.453  18.273 1.000 73.93929 ? ? ? ? ? ? 99  LEU A   C   1 
ATOM   753  O  O   . LEU A   1 119 ? -17.982 15.270  18.800 1.000 79.36929 ? ? ? ? ? ? 99  LEU A   O   1 
ATOM   754  C  CB  . LEU A   1 119 ? -20.974 14.905  19.343 1.000 66.91929 ? ? ? ? ? ? 99  LEU A   CB  1 
ATOM   755  C  CG  . LEU A   1 119 ? -21.833 16.135  19.647 1.000 62.05929 ? ? ? ? ? ? 99  LEU A   CG  1 
ATOM   756  N  N   . GLY A   1 120 ? -18.340 13.244  17.896 1.000 66.13929 ? ? ? ? ? ? 100 GLY A   N   1 
ATOM   757  C  CA  . GLY A   1 120 ? -17.017 12.738  18.166 1.000 68.71929 ? ? ? ? ? ? 100 GLY A   CA  1 
ATOM   758  C  C   . GLY A   1 120 ? -16.969 11.567  19.133 1.000 77.73929 ? ? ? ? ? ? 100 GLY A   C   1 
ATOM   759  O  O   . GLY A   1 120 ? -15.970 10.832  19.138 1.000 74.09929 ? ? ? ? ? ? 100 GLY A   O   1 
ATOM   760  N  N   . VAL A   1 121 ? -18.013 11.367  19.949 1.000 78.03929 ? ? ? ? ? ? 101 VAL A   N   1 
ATOM   761  C  CA  . VAL A   1 121 ? -17.993 10.286  20.929 1.000 69.79929 ? ? ? ? ? ? 101 VAL A   CA  1 
ATOM   762  C  C   . VAL A   1 121 ? -17.925 8.945   20.219 1.000 68.40929 ? ? ? ? ? ? 101 VAL A   C   1 
ATOM   763  O  O   . VAL A   1 121 ? -18.587 8.717   19.197 1.000 66.62929 ? ? ? ? ? ? 101 VAL A   O   1 
ATOM   764  C  CB  . VAL A   1 121 ? -19.215 10.365  21.857 1.000 65.48929 ? ? ? ? ? ? 101 VAL A   CB  1 
ATOM   765  C  CG1 . VAL A   1 121 ? -19.073 9.389   23.039 1.000 60.21929 ? ? ? ? ? ? 101 VAL A   CG1 1 
ATOM   766  C  CG2 . VAL A   1 121 ? -19.404 11.796  22.339 1.000 67.53929 ? ? ? ? ? ? 101 VAL A   CG2 1 
ATOM   767  N  N   . THR A   1 122 ? -17.085 8.065   20.744 1.000 70.35929 ? ? ? ? ? ? 102 THR A   N   1 
ATOM   768  C  CA  . THR A   1 122 ? -17.012 6.709   20.240 1.000 74.16929 ? ? ? ? ? ? 102 THR A   CA  1 
ATOM   769  C  C   . THR A   1 122 ? -18.173 5.874   20.789 1.000 71.85929 ? ? ? ? ? ? 102 THR A   C   1 
ATOM   770  O  O   . THR A   1 122 ? -18.708 6.164   21.868 1.000 72.60929 ? ? ? ? ? ? 102 THR A   O   1 
ATOM   771  C  CB  . THR A   1 122 ? -15.673 6.070   20.619 1.000 73.54929 ? ? ? ? ? ? 102 THR A   CB  1 
ATOM   772  O  OG1 . THR A   1 122 ? -15.391 4.974   19.741 1.000 78.47929 ? ? ? ? ? ? 102 THR A   OG1 1 
ATOM   773  C  CG2 . THR A   1 122 ? -15.707 5.550   22.022 1.000 62.48929 ? ? ? ? ? ? 102 THR A   CG2 1 
ATOM   774  N  N   . PRO A   1 123 ? -18.612 4.864   20.032 1.000 70.80929 ? ? ? ? ? ? 103 PRO A   N   1 
ATOM   775  C  CA  . PRO A   1 123 ? -19.647 3.956   20.555 1.000 65.28929 ? ? ? ? ? ? 103 PRO A   CA  1 
ATOM   776  C  C   . PRO A   1 123 ? -19.342 3.430   21.938 1.000 66.94929 ? ? ? ? ? ? 103 PRO A   C   1 
ATOM   777  O  O   . PRO A   1 123 ? -20.190 3.520   22.838 1.000 70.61929 ? ? ? ? ? ? 103 PRO A   O   1 
ATOM   778  C  CB  . PRO A   1 123 ? -19.674 2.842   19.509 1.000 65.92929 ? ? ? ? ? ? 103 PRO A   CB  1 
ATOM   779  C  CG  . PRO A   1 123 ? -19.242 3.504   18.225 1.000 68.27929 ? ? ? ? ? ? 103 PRO A   CG  1 
ATOM   780  C  CD  . PRO A   1 123 ? -18.383 4.687   18.586 1.000 71.91929 ? ? ? ? ? ? 103 PRO A   CD  1 
ATOM   781  N  N   . GLU A   1 124 ? -18.134 2.899   22.133 1.000 69.07929 ? ? ? ? ? ? 104 GLU A   N   1 
ATOM   782  C  CA  . GLU A   1 124 ? -17.751 2.356   23.428 1.000 63.46929 ? ? ? ? ? ? 104 GLU A   CA  1 
ATOM   783  C  C   . GLU A   1 124 ? -17.910 3.397   24.535 1.000 61.38929 ? ? ? ? ? ? 104 GLU A   C   1 
ATOM   784  O  O   . GLU A   1 124 ? -18.483 3.109   25.593 1.000 59.54929 ? ? ? ? ? ? 104 GLU A   O   1 
ATOM   785  C  CB  . GLU A   1 124 ? -16.315 1.824   23.357 1.000 58.43929 ? ? ? ? ? ? 104 GLU A   CB  1 
ATOM   786  N  N   . GLU A   1 125 ? -17.435 4.625   24.302 1.000 63.01929 ? ? ? ? ? ? 105 GLU A   N   1 
ATOM   787  C  CA  . GLU A   1 125 ? -17.476 5.629   25.362 1.000 63.63929 ? ? ? ? ? ? 105 GLU A   CA  1 
ATOM   788  C  C   . GLU A   1 125 ? -18.913 5.957   25.746 1.000 67.38929 ? ? ? ? ? ? 105 GLU A   C   1 
ATOM   789  O  O   . GLU A   1 125 ? -19.223 6.100   26.935 1.000 71.86929 ? ? ? ? ? ? 105 GLU A   O   1 
ATOM   790  C  CB  . GLU A   1 125 ? -16.710 6.891   24.948 1.000 64.04929 ? ? ? ? ? ? 105 GLU A   CB  1 
ATOM   791  N  N   . LEU A   1 126 ? -19.814 6.048   24.759 1.000 70.64929 ? ? ? ? ? ? 106 LEU A   N   1 
ATOM   792  C  CA  . LEU A   1 126 ? -21.224 6.311   25.057 1.000 65.67929 ? ? ? ? ? ? 106 LEU A   CA  1 
ATOM   793  C  C   . LEU A   1 126 ? -21.848 5.164   25.844 1.000 67.37929 ? ? ? ? ? ? 106 LEU A   C   1 
ATOM   794  O  O   . LEU A   1 126 ? -22.557 5.393   26.834 1.000 66.61929 ? ? ? ? ? ? 106 LEU A   O   1 
ATOM   795  C  CB  . LEU A   1 126 ? -22.014 6.550   23.770 1.000 64.99929 ? ? ? ? ? ? 106 LEU A   CB  1 
ATOM   796  C  CG  . LEU A   1 126 ? -23.546 6.516   23.907 1.000 59.44929 ? ? ? ? ? ? 106 LEU A   CG  1 
ATOM   797  C  CD1 . LEU A   1 126 ? -24.054 7.712   24.714 1.000 54.35929 ? ? ? ? ? ? 106 LEU A   CD1 1 
ATOM   798  C  CD2 . LEU A   1 126 ? -24.239 6.445   22.548 1.000 50.57929 ? ? ? ? ? ? 106 LEU A   CD2 1 
ATOM   799  N  N   . GLU A   1 127 ? -21.612 3.919   25.413 1.000 56.85929 ? ? ? ? ? ? 107 GLU A   N   1 
ATOM   800  C  CA  . GLU A   1 127 ? -22.194 2.804   26.141 1.000 64.41929 ? ? ? ? ? ? 107 GLU A   CA  1 
ATOM   801  C  C   . GLU A   1 127 ? -21.567 2.642   27.521 1.000 68.21929 ? ? ? ? ? ? 107 GLU A   C   1 
ATOM   802  O  O   . GLU A   1 127 ? -22.230 2.134   28.433 1.000 71.06929 ? ? ? ? ? ? 107 GLU A   O   1 
ATOM   803  C  CB  . GLU A   1 127 ? -22.069 1.513   25.330 1.000 66.17929 ? ? ? ? ? ? 107 GLU A   CB  1 
ATOM   804  N  N   . ALA A   1 128 ? -20.317 3.086   27.701 1.000 71.94929 ? ? ? ? ? ? 108 ALA A   N   1 
ATOM   805  C  CA  . ALA A   1 128 ? -19.620 3.001   28.982 1.000 71.38929 ? ? ? ? ? ? 108 ALA A   CA  1 
ATOM   806  C  C   . ALA A   1 128 ? -19.890 4.197   29.887 1.000 73.49929 ? ? ? ? ? ? 108 ALA A   C   1 
ATOM   807  O  O   . ALA A   1 128 ? -19.476 4.185   31.055 1.000 69.74929 ? ? ? ? ? ? 108 ALA A   O   1 
ATOM   808  N  N   . HIS A   1 129 ? -20.577 5.216   29.376 1.000 73.81929 ? ? ? ? ? ? 109 HIS A   N   1 
ATOM   809  C  CA  . HIS A   1 129 ? -20.876 6.410   30.152 1.000 67.51929 ? ? ? ? ? ? 109 HIS A   CA  1 
ATOM   810  C  C   . HIS A   1 129 ? -21.868 6.087   31.259 1.000 65.65929 ? ? ? ? ? ? 109 HIS A   C   1 
ATOM   811  O  O   . HIS A   1 129 ? -22.863 5.393   31.028 1.000 73.18929 ? ? ? ? ? ? 109 HIS A   O   1 
ATOM   812  C  CB  . HIS A   1 129 ? -21.430 7.480   29.221 1.000 65.55929 ? ? ? ? ? ? 109 HIS A   CB  1 
ATOM   813  C  CG  . HIS A   1 129 ? -21.614 8.814   29.867 1.000 70.11929 ? ? ? ? ? ? 109 HIS A   CG  1 
ATOM   814  N  ND1 . HIS A   1 129 ? -22.617 9.070   30.778 1.000 71.09929 ? ? ? ? ? ? 109 HIS A   ND1 1 
ATOM   815  C  CD2 . HIS A   1 129 ? -20.931 9.973   29.722 1.000 70.35929 ? ? ? ? ? ? 109 HIS A   CD2 1 
ATOM   816  C  CE1 . HIS A   1 129 ? -22.543 10.330  31.167 1.000 67.99929 ? ? ? ? ? ? 109 HIS A   CE1 1 
ATOM   817  N  NE2 . HIS A   1 129 ? -21.529 10.900  30.541 1.000 68.18929 ? ? ? ? ? ? 109 HIS A   NE2 1 
ATOM   818  N  N   . GLU A   1 130 ? -21.581 6.557   32.474 1.000 67.99929 ? ? ? ? ? ? 110 GLU A   N   1 
ATOM   819  C  CA  . GLU A   1 130 ? -22.519 6.407   33.583 1.000 70.40929 ? ? ? ? ? ? 110 GLU A   CA  1 
ATOM   820  C  C   . GLU A   1 130 ? -23.268 7.715   33.750 1.000 67.89929 ? ? ? ? ? ? 110 GLU A   C   1 
ATOM   821  O  O   . GLU A   1 130 ? -22.625 8.757   33.932 1.000 70.17929 ? ? ? ? ? ? 110 GLU A   O   1 
ATOM   822  C  CB  . GLU A   1 130 ? -21.802 6.032   34.878 1.000 64.15929 ? ? ? ? ? ? 110 GLU A   CB  1 
ATOM   823  C  CG  . GLU A   1 130 ? -22.708 5.389   35.938 1.000 68.29929 ? ? ? ? ? ? 110 GLU A   CG  1 
ATOM   824  N  N   . PRO A   1 131 ? -24.597 7.723   33.674 1.000 69.15929 ? ? ? ? ? ? 111 PRO A   N   1 
ATOM   825  C  CA  . PRO A   1 131 ? -25.322 8.996   33.580 1.000 66.22929 ? ? ? ? ? ? 111 PRO A   CA  1 
ATOM   826  C  C   . PRO A   1 131 ? -25.245 9.779   34.873 1.000 62.26929 ? ? ? ? ? ? 111 PRO A   C   1 
ATOM   827  O  O   . PRO A   1 131 ? -25.188 9.212   35.967 1.000 65.34929 ? ? ? ? ? ? 111 PRO A   O   1 
ATOM   828  C  CB  . PRO A   1 131 ? -26.768 8.574   33.277 1.000 67.43929 ? ? ? ? ? ? 111 PRO A   CB  1 
ATOM   829  C  CG  . PRO A   1 131 ? -26.728 7.087   32.985 1.000 62.07929 ? ? ? ? ? ? 111 PRO A   CG  1 
ATOM   830  C  CD  . PRO A   1 131 ? -25.504 6.562   33.684 1.000 67.52929 ? ? ? ? ? ? 111 PRO A   CD  1 
ATOM   831  N  N   . SER A   1 132 ? -25.249 11.103  34.732 1.000 59.86929 ? ? ? ? ? ? 112 SER A   N   1 
ATOM   832  C  CA  . SER A   1 132 ? -25.194 11.964  35.903 1.000 62.08929 ? ? ? ? ? ? 112 SER A   CA  1 
ATOM   833  C  C   . SER A   1 132 ? -26.418 11.752  36.785 1.000 64.69929 ? ? ? ? ? ? 112 SER A   C   1 
ATOM   834  O  O   . SER A   1 132 ? -27.451 11.235  36.355 1.000 71.78929 ? ? ? ? ? ? 112 SER A   O   1 
ATOM   835  C  CB  . SER A   1 132 ? -25.102 13.431  35.493 1.000 64.98929 ? ? ? ? ? ? 112 SER A   CB  1 
ATOM   836  O  OG  . SER A   1 132 ? -26.278 13.870  34.833 1.000 64.87929 ? ? ? ? ? ? 112 SER A   OG  1 
ATOM   837  N  N   . GLU A   1 133 ? -26.292 12.146  38.047 1.000 69.78929 ? ? ? ? ? ? 113 GLU A   N   1 
ATOM   838  C  CA  . GLU A   1 133 ? -27.481 12.178  38.883 1.000 63.59929 ? ? ? ? ? ? 113 GLU A   CA  1 
ATOM   839  C  C   . GLU A   1 133 ? -28.403 13.307  38.459 1.000 62.26929 ? ? ? ? ? ? 113 GLU A   C   1 
ATOM   840  O  O   . GLU A   1 133 ? -29.604 13.262  38.755 1.000 56.73929 ? ? ? ? ? ? 113 GLU A   O   1 
ATOM   841  C  CB  . GLU A   1 133 ? -27.091 12.294  40.363 1.000 67.21929 ? ? ? ? ? ? 113 GLU A   CB  1 
ATOM   842  C  CG  . GLU A   1 133 ? -26.793 10.932  41.051 1.000 67.36929 ? ? ? ? ? ? 113 GLU A   CG  1 
ATOM   843  C  CD  . GLU A   1 133 ? -28.006 10.374  41.823 1.000 81.79929 ? ? ? ? ? ? 113 GLU A   CD  1 
ATOM   844  O  OE1 . GLU A   1 133 ? -28.628 11.148  42.582 1.000 84.45929 ? ? ? ? ? ? 113 GLU A   OE1 1 
ATOM   845  O  OE2 . GLU A   1 133 ? -28.346 9.170   41.670 1.000 86.81929 ? ? ? ? ? ? 113 GLU A   OE2 1 
ATOM   846  N  N   . ALA A   1 134 ? -27.869 14.310  37.758 1.000 61.06929 ? ? ? ? ? ? 114 ALA A   N   1 
ATOM   847  C  CA  . ALA A   1 134 ? -28.740 15.292  37.127 1.000 59.75929 ? ? ? ? ? ? 114 ALA A   CA  1 
ATOM   848  C  C   . ALA A   1 134 ? -29.700 14.592  36.179 1.000 63.53929 ? ? ? ? ? ? 114 ALA A   C   1 
ATOM   849  O  O   . ALA A   1 134 ? -30.923 14.779  36.252 1.000 60.85929 ? ? ? ? ? ? 114 ALA A   O   1 
ATOM   850  N  N   . ALA A   1 135 ? -29.163 13.737  35.310 1.000 56.99929 ? ? ? ? ? ? 115 ALA A   N   1 
ATOM   851  C  CA  . ALA A   1 135 ? -30.004 13.093  34.316 1.000 52.81929 ? ? ? ? ? ? 115 ALA A   CA  1 
ATOM   852  C  C   . ALA A   1 135 ? -30.930 12.077  34.970 1.000 56.75929 ? ? ? ? ? ? 115 ALA A   C   1 
ATOM   853  O  O   . ALA A   1 135 ? -32.100 11.955  34.583 1.000 52.61929 ? ? ? ? ? ? 115 ALA A   O   1 
ATOM   854  C  CB  . ALA A   1 135 ? -29.134 12.447  33.240 1.000 55.47929 ? ? ? ? ? ? 115 ALA A   CB  1 
ATOM   855  N  N   . LYS A   1 136 ? -30.434 11.355  35.980 1.000 55.05929 ? ? ? ? ? ? 116 LYS A   N   1 
ATOM   856  C  CA  . LYS A   1 136 ? -31.273 10.376  36.665 1.000 49.94929 ? ? ? ? ? ? 116 LYS A   CA  1 
ATOM   857  C  C   . LYS A   1 136 ? -32.467 11.037  37.336 1.000 54.80929 ? ? ? ? ? ? 116 LYS A   C   1 
ATOM   858  O  O   . LYS A   1 136 ? -33.517 10.404  37.503 1.000 55.29929 ? ? ? ? ? ? 116 LYS A   O   1 
ATOM   859  C  CB  . LYS A   1 136 ? -30.453 9.603   37.694 1.000 54.60929 ? ? ? ? ? ? 116 LYS A   CB  1 
ATOM   860  C  CG  . LYS A   1 136 ? -29.446 8.630   37.099 1.000 58.72929 ? ? ? ? ? ? 116 LYS A   CG  1 
ATOM   861  C  CD  . LYS A   1 136 ? -29.130 7.507   38.085 1.000 63.56929 ? ? ? ? ? ? 116 LYS A   CD  1 
ATOM   862  C  CE  . LYS A   1 136 ? -27.844 7.768   38.875 1.000 62.72929 ? ? ? ? ? ? 116 LYS A   CE  1 
ATOM   863  N  NZ  . LYS A   1 136 ? -26.615 7.192   38.232 1.000 59.53929 ? ? ? ? ? ? 116 LYS A   NZ  1 
ATOM   864  N  N   . ALA A   1 137 ? -32.329 12.307  37.719 1.000 55.84929 ? ? ? ? ? ? 117 ALA A   N   1 
ATOM   865  C  CA  . ALA A   1 137 ? -33.418 13.011  38.378 1.000 49.24929 ? ? ? ? ? ? 117 ALA A   CA  1 
ATOM   866  C  C   . ALA A   1 137 ? -34.469 13.441  37.373 1.000 52.83929 ? ? ? ? ? ? 117 ALA A   C   1 
ATOM   867  O  O   . ALA A   1 137 ? -35.675 13.388  37.662 1.000 49.39929 ? ? ? ? ? ? 117 ALA A   O   1 
ATOM   868  C  CB  . ALA A   1 137 ? -32.872 14.222  39.130 1.000 45.42929 ? ? ? ? ? ? 117 ALA A   CB  1 
ATOM   869  N  N   . LYS A   1 138 ? -34.018 13.888  36.200 1.000 48.21929 ? ? ? ? ? ? 118 LYS A   N   1 
ATOM   870  C  CA  . LYS A   1 138 ? -34.933 14.194  35.112 1.000 44.59929 ? ? ? ? ? ? 118 LYS A   CA  1 
ATOM   871  C  C   . LYS A   1 138 ? -35.781 12.974  34.786 1.000 50.85929 ? ? ? ? ? ? 118 LYS A   C   1 
ATOM   872  O  O   . LYS A   1 138 ? -37.010 13.000  34.929 1.000 50.70929 ? ? ? ? ? ? 118 LYS A   O   1 
ATOM   873  C  CB  . LYS A   1 138 ? -34.142 14.680  33.890 1.000 46.75929 ? ? ? ? ? ? 118 LYS A   CB  1 
ATOM   874  C  CG  . LYS A   1 138 ? -34.967 14.997  32.648 1.000 48.77929 ? ? ? ? ? ? 118 LYS A   CG  1 
ATOM   875  C  CD  . LYS A   1 138 ? -34.088 15.288  31.423 1.000 45.39929 ? ? ? ? ? ? 118 LYS A   CD  1 
ATOM   876  C  CE  . LYS A   1 138 ? -32.782 14.512  31.452 1.000 45.37929 ? ? ? ? ? ? 118 LYS A   CE  1 
ATOM   877  N  NZ  . LYS A   1 138 ? -32.259 14.198  30.093 1.000 49.46929 ? ? ? ? ? ? 118 LYS A   NZ  1 
ATOM   878  N  N   . VAL A   1 139 ? -35.129 11.868  34.408 1.000 48.49929 ? ? ? ? ? ? 119 VAL A   N   1 
ATOM   879  C  CA  . VAL A   1 139 ? -35.861 10.645  34.084 1.000 47.26929 ? ? ? ? ? ? 119 VAL A   CA  1 
ATOM   880  C  C   . VAL A   1 139 ? -36.803 10.265  35.223 1.000 45.05929 ? ? ? ? ? ? 119 VAL A   C   1 
ATOM   881  O  O   . VAL A   1 139 ? -38.005 10.054  35.020 1.000 44.38929 ? ? ? ? ? ? 119 VAL A   O   1 
ATOM   882  C  CB  . VAL A   1 139 ? -34.884 9.505   33.757 1.000 43.62929 ? ? ? ? ? ? 119 VAL A   CB  1 
ATOM   883  C  CG1 . VAL A   1 139 ? -35.621 8.198   33.720 1.000 36.47929 ? ? ? ? ? ? 119 VAL A   CG1 1 
ATOM   884  C  CG2 . VAL A   1 139 ? -34.190 9.757   32.428 1.000 42.34929 ? ? ? ? ? ? 119 VAL A   CG2 1 
ATOM   885  N  N   . ALA A   1 140 ? -36.279 10.211  36.444 1.000 44.36929 ? ? ? ? ? ? 120 ALA A   N   1 
ATOM   886  C  CA  . ALA A   1 140 ? -37.109 9.804   37.570 1.000 45.04929 ? ? ? ? ? ? 120 ALA A   CA  1 
ATOM   887  C  C   . ALA A   1 140 ? -38.318 10.705  37.738 1.000 46.51929 ? ? ? ? ? ? 120 ALA A   C   1 
ATOM   888  O  O   . ALA A   1 140 ? -39.366 10.259  38.220 1.000 49.49929 ? ? ? ? ? ? 120 ALA A   O   1 
ATOM   889  C  CB  . ALA A   1 140 ? -36.290 9.780   38.850 1.000 44.70929 ? ? ? ? ? ? 120 ALA A   CB  1 
ATOM   890  N  N   . THR A   1 141 ? -38.207 11.965  37.337 1.000 47.94929 ? ? ? ? ? ? 121 THR A   N   1 
ATOM   891  C  CA  . THR A   1 141 ? -39.352 12.853  37.464 1.000 46.47929 ? ? ? ? ? ? 121 THR A   CA  1 
ATOM   892  C  C   . THR A   1 141 ? -40.442 12.450  36.492 1.000 43.28929 ? ? ? ? ? ? 121 THR A   C   1 
ATOM   893  O  O   . THR A   1 141 ? -41.612 12.363  36.864 1.000 48.94929 ? ? ? ? ? ? 121 THR A   O   1 
ATOM   894  C  CB  . THR A   1 141 ? -38.920 14.294  37.224 1.000 51.31929 ? ? ? ? ? ? 121 THR A   CB  1 
ATOM   895  O  OG1 . THR A   1 141 ? -38.049 14.695  38.285 1.000 53.54929 ? ? ? ? ? ? 121 THR A   OG1 1 
ATOM   896  C  CG2 . THR A   1 141 ? -40.135 15.232  37.172 1.000 45.54929 ? ? ? ? ? ? 121 THR A   CG2 1 
ATOM   897  N  N   . PHE A   1 142 ? -40.068 12.195  35.238 1.000 46.23929 ? ? ? ? ? ? 122 PHE A   N   1 
ATOM   898  C  CA  . PHE A   1 142 ? -41.022 11.696  34.255 1.000 46.85929 ? ? ? ? ? ? 122 PHE A   CA  1 
ATOM   899  C  C   . PHE A   1 142 ? -41.641 10.381  34.716 1.000 45.15929 ? ? ? ? ? ? 122 PHE A   C   1 
ATOM   900  O  O   . PHE A   1 142 ? -42.867 10.226  34.715 1.000 43.18929 ? ? ? ? ? ? 122 PHE A   O   1 
ATOM   901  C  CB  . PHE A   1 142 ? -40.334 11.514  32.900 1.000 45.31929 ? ? ? ? ? ? 122 PHE A   CB  1 
ATOM   902  C  CG  . PHE A   1 142 ? -40.026 12.799  32.194 1.000 48.27929 ? ? ? ? ? ? 122 PHE A   CG  1 
ATOM   903  C  CD1 . PHE A   1 142 ? -41.045 13.647  31.802 1.000 47.62929 ? ? ? ? ? ? 122 PHE A   CD1 1 
ATOM   904  C  CD2 . PHE A   1 142 ? -38.708 13.162  31.928 1.000 50.86929 ? ? ? ? ? ? 122 PHE A   CD2 1 
ATOM   905  C  CE1 . PHE A   1 142 ? -40.765 14.839  31.158 1.000 48.33929 ? ? ? ? ? ? 122 PHE A   CE1 1 
ATOM   906  C  CE2 . PHE A   1 142 ? -38.413 14.350  31.276 1.000 53.55929 ? ? ? ? ? ? 122 PHE A   CE2 1 
ATOM   907  C  CZ  . PHE A   1 142 ? -39.448 15.198  30.893 1.000 53.28929 ? ? ? ? ? ? 122 PHE A   CZ  1 
ATOM   908  N  N   . MET A   1 143 ? -40.810 9.421   35.129 1.000 42.82929 ? ? ? ? ? ? 123 MET A   N   1 
ATOM   909  C  CA  . MET A   1 143 ? -41.361 8.105   35.428 1.000 49.55929 ? ? ? ? ? ? 123 MET A   CA  1 
ATOM   910  C  C   . MET A   1 143 ? -42.299 8.166   36.620 1.000 45.06929 ? ? ? ? ? ? 123 MET A   C   1 
ATOM   911  O  O   . MET A   1 143 ? -43.278 7.414   36.678 1.000 40.84929 ? ? ? ? ? ? 123 MET A   O   1 
ATOM   912  C  CB  . MET A   1 143 ? -40.246 7.080   35.656 1.000 44.55929 ? ? ? ? ? ? 123 MET A   CB  1 
ATOM   913  C  CG  . MET A   1 143 ? -40.736 5.623   35.456 1.000 53.24929 ? ? ? ? ? ? 123 MET A   CG  1 
ATOM   914  S  SD  . MET A   1 143 ? -41.129 5.117   33.759 1.000 52.90929 ? ? ? ? ? ? 123 MET A   SD  1 
ATOM   915  N  N   . ARG A   1 144 ? -42.032 9.077   37.561 1.000 49.04929 ? ? ? ? ? ? 124 ARG A   N   1 
ATOM   916  C  CA  . ARG A   1 144 ? -42.912 9.232   38.711 1.000 46.19929 ? ? ? ? ? ? 124 ARG A   CA  1 
ATOM   917  C  C   . ARG A   1 144 ? -44.311 9.612   38.254 1.000 47.97929 ? ? ? ? ? ? 124 ARG A   C   1 
ATOM   918  O  O   . ARG A   1 144 ? -45.309 9.029   38.704 1.000 45.14929 ? ? ? ? ? ? 124 ARG A   O   1 
ATOM   919  C  CB  . ARG A   1 144 ? -42.338 10.274  39.671 1.000 46.07929 ? ? ? ? ? ? 124 ARG A   CB  1 
ATOM   920  N  N   . TRP A   1 145 ? -44.397 10.545  37.305 1.000 48.78929 ? ? ? ? ? ? 125 TRP A   N   1 
ATOM   921  C  CA  . TRP A   1 145 ? -45.697 10.961  36.798 1.000 46.28929 ? ? ? ? ? ? 125 TRP A   CA  1 
ATOM   922  C  C   . TRP A   1 145 ? -46.320 9.903   35.890 1.000 39.15929 ? ? ? ? ? ? 125 TRP A   C   1 
ATOM   923  O  O   . TRP A   1 145 ? -47.511 9.616   36.012 1.000 41.57929 ? ? ? ? ? ? 125 TRP A   O   1 
ATOM   924  C  CB  . TRP A   1 145 ? -45.554 12.301  36.092 1.000 43.23929 ? ? ? ? ? ? 125 TRP A   CB  1 
ATOM   925  C  CG  . TRP A   1 145 ? -45.362 13.420  37.075 1.000 44.47929 ? ? ? ? ? ? 125 TRP A   CG  1 
ATOM   926  C  CD1 . TRP A   1 145 ? -44.213 14.130  37.305 1.000 48.28929 ? ? ? ? ? ? 125 TRP A   CD1 1 
ATOM   927  C  CD2 . TRP A   1 145 ? -46.348 13.956  37.965 1.000 43.13929 ? ? ? ? ? ? 125 TRP A   CD2 1 
ATOM   928  N  NE1 . TRP A   1 145 ? -44.425 15.076  38.286 1.000 47.71929 ? ? ? ? ? ? 125 TRP A   NE1 1 
ATOM   929  C  CE2 . TRP A   1 145 ? -45.725 14.992  38.707 1.000 46.30929 ? ? ? ? ? ? 125 TRP A   CE2 1 
ATOM   930  C  CE3 . TRP A   1 145 ? -47.705 13.668  38.205 1.000 45.29929 ? ? ? ? ? ? 125 TRP A   CE3 1 
ATOM   931  C  CZ2 . TRP A   1 145 ? -46.412 15.744  39.671 1.000 51.27929 ? ? ? ? ? ? 125 TRP A   CZ2 1 
ATOM   932  C  CZ3 . TRP A   1 145 ? -48.390 14.410  39.168 1.000 45.03929 ? ? ? ? ? ? 125 TRP A   CZ3 1 
ATOM   933  C  CH2 . TRP A   1 145 ? -47.739 15.439  39.889 1.000 46.16929 ? ? ? ? ? ? 125 TRP A   CH2 1 
ATOM   934  N  N   . CYS A   1 146 ? -45.535 9.297   34.996 1.000 40.73929 ? ? ? ? ? ? 126 CYS A   N   1 
ATOM   935  C  CA  . CYS A   1 146 ? -46.080 8.329   34.048 1.000 43.16929 ? ? ? ? ? ? 126 CYS A   CA  1 
ATOM   936  C  C   . CYS A   1 146 ? -46.543 7.043   34.719 1.000 43.50929 ? ? ? ? ? ? 126 CYS A   C   1 
ATOM   937  O  O   . CYS A   1 146 ? -47.370 6.326   34.149 1.000 41.06929 ? ? ? ? ? ? 126 CYS A   O   1 
ATOM   938  C  CB  . CYS A   1 146 ? -45.048 8.005   32.976 1.000 38.36929 ? ? ? ? ? ? 126 CYS A   CB  1 
ATOM   939  S  SG  . CYS A   1 146 ? -44.733 9.397   31.890 1.000 39.89929 ? ? ? ? ? ? 126 CYS A   SG  1 
ATOM   940  N  N   . THR A   1 147 ? -46.046 6.750   35.919 1.000 44.20929 ? ? ? ? ? ? 127 THR A   N   1 
ATOM   941  C  CA  . THR A   1 147 ? -46.491 5.610   36.708 1.000 43.88929 ? ? ? ? ? ? 127 THR A   CA  1 
ATOM   942  C  C   . THR A   1 147 ? -47.400 6.011   37.863 1.000 45.20929 ? ? ? ? ? ? 127 THR A   C   1 
ATOM   943  O  O   . THR A   1 147 ? -47.869 5.138   38.600 1.000 47.32929 ? ? ? ? ? ? 127 THR A   O   1 
ATOM   944  C  CB  . THR A   1 147 ? -45.286 4.853   37.251 1.000 38.61929 ? ? ? ? ? ? 127 THR A   CB  1 
ATOM   945  O  OG1 . THR A   1 147 ? -44.556 5.723   38.120 1.000 42.23929 ? ? ? ? ? ? 127 THR A   OG1 1 
ATOM   946  C  CG2 . THR A   1 147 ? -44.386 4.412   36.110 1.000 36.56929 ? ? ? ? ? ? 127 THR A   CG2 1 
ATOM   947  N  N   . GLY A   1 148 ? -47.664 7.302   38.028 1.000 47.21929 ? ? ? ? ? ? 128 GLY A   N   1 
ATOM   948  C  CA  . GLY A   1 148 ? -48.516 7.791   39.087 1.000 44.31929 ? ? ? ? ? ? 128 GLY A   CA  1 
ATOM   949  C  C   . GLY A   1 148 ? -49.962 7.452   38.817 1.000 44.64929 ? ? ? ? ? ? 128 GLY A   C   1 
ATOM   950  O  O   . GLY A   1 148 ? -50.309 6.730   37.883 1.000 51.12929 ? ? ? ? ? ? 128 GLY A   O   1 
ATOM   951  N  N   . ASP A   1 149 ? -50.826 8.017   39.650 1.000 48.38929 ? ? ? ? ? ? 129 ASP A   N   1 
ATOM   952  C  CA  . ASP A   1 149 ? -52.236 7.650   39.694 1.000 51.33929 ? ? ? ? ? ? 129 ASP A   CA  1 
ATOM   953  C  C   . ASP A   1 149 ? -53.142 8.533   38.833 1.000 55.68929 ? ? ? ? ? ? 129 ASP A   C   1 
ATOM   954  O  O   . ASP A   1 149 ? -54.365 8.366   38.882 1.000 63.09929 ? ? ? ? ? ? 129 ASP A   O   1 
ATOM   955  C  CB  . ASP A   1 149 ? -52.716 7.669   41.147 1.000 54.74929 ? ? ? ? ? ? 129 ASP A   CB  1 
ATOM   956  C  CG  . ASP A   1 149 ? -52.135 8.845   41.938 1.000 73.84929 ? ? ? ? ? ? 129 ASP A   CG  1 
ATOM   957  O  OD1 . ASP A   1 149 ? -52.907 9.785   42.250 1.000 70.01929 ? ? ? ? ? ? 129 ASP A   OD1 1 
ATOM   958  O  OD2 . ASP A   1 149 ? -50.909 8.834   42.242 1.000 78.00929 ? ? ? ? ? ? 129 ASP A   OD2 1 
ATOM   959  N  N   . SER A   1 150 ? -52.589 9.443   38.035 1.000 54.50929 ? ? ? ? ? ? 130 SER A   N   1 
ATOM   960  C  CA  . SER A   1 150 ? -53.360 10.342  37.180 1.000 47.38929 ? ? ? ? ? ? 130 SER A   CA  1 
ATOM   961  C  C   . SER A   1 150 ? -52.866 10.192  35.747 1.000 45.45929 ? ? ? ? ? ? 130 SER A   C   1 
ATOM   962  O  O   . SER A   1 150 ? -51.775 10.670  35.414 1.000 44.28929 ? ? ? ? ? ? 130 SER A   O   1 
ATOM   963  C  CB  . SER A   1 150 ? -53.209 11.787  37.656 1.000 46.98929 ? ? ? ? ? ? 130 SER A   CB  1 
ATOM   964  O  OG  . SER A   1 150 ? -53.520 12.716  36.629 1.000 49.65929 ? ? ? ? ? ? 130 SER A   OG  1 
ATOM   965  N  N   . LEU A   1 151 ? -53.665 9.548   34.893 1.000 43.55929 ? ? ? ? ? ? 131 LEU A   N   1 
ATOM   966  C  CA  . LEU A   1 151 ? -53.226 9.361   33.514 1.000 42.17929 ? ? ? ? ? ? 131 LEU A   CA  1 
ATOM   967  C  C   . LEU A   1 151 ? -53.041 10.703  32.804 1.000 47.51929 ? ? ? ? ? ? 131 LEU A   C   1 
ATOM   968  O  O   . LEU A   1 151 ? -52.120 10.856  31.987 1.000 42.14929 ? ? ? ? ? ? 131 LEU A   O   1 
ATOM   969  C  CB  . LEU A   1 151 ? -54.206 8.475   32.751 1.000 36.51929 ? ? ? ? ? ? 131 LEU A   CB  1 
ATOM   970  C  CG  . LEU A   1 151 ? -54.220 6.965   33.047 1.000 43.84929 ? ? ? ? ? ? 131 LEU A   CG  1 
ATOM   971  C  CD1 . LEU A   1 151 ? -55.292 6.272   32.233 1.000 39.59929 ? ? ? ? ? ? 131 LEU A   CD1 1 
ATOM   972  C  CD2 . LEU A   1 151 ? -52.884 6.280   32.820 1.000 42.23929 ? ? ? ? ? ? 131 LEU A   CD2 1 
ATOM   973  N  N   . ALA A   1 152 ? -53.875 11.696  33.117 1.000 39.66929 ? ? ? ? ? ? 132 ALA A   N   1 
ATOM   974  C  CA  . ALA A   1 152 ? -53.711 12.985  32.457 1.000 41.89929 ? ? ? ? ? ? 132 ALA A   CA  1 
ATOM   975  C  C   . ALA A   1 152 ? -52.457 13.705  32.946 1.000 40.15929 ? ? ? ? ? ? 132 ALA A   C   1 
ATOM   976  O  O   . ALA A   1 152 ? -51.828 14.449  32.184 1.000 39.40929 ? ? ? ? ? ? 132 ALA A   O   1 
ATOM   977  C  CB  . ALA A   1 152 ? -54.961 13.850  32.660 1.000 42.43929 ? ? ? ? ? ? 132 ALA A   CB  1 
ATOM   978  N  N   . ALA A   1 153 ? -52.067 13.490  34.199 1.000 36.01929 ? ? ? ? ? ? 133 ALA A   N   1 
ATOM   979  C  CA  . ALA A   1 153 ? -50.833 14.100  34.667 1.000 43.76929 ? ? ? ? ? ? 133 ALA A   CA  1 
ATOM   980  C  C   . ALA A   1 153 ? -49.620 13.466  33.989 1.000 44.98929 ? ? ? ? ? ? 133 ALA A   C   1 
ATOM   981  O  O   . ALA A   1 153 ? -48.659 14.165  33.651 1.000 47.55929 ? ? ? ? ? ? 133 ALA A   O   1 
ATOM   982  C  CB  . ALA A   1 153 ? -50.733 13.999  36.193 1.000 40.56929 ? ? ? ? ? ? 133 ALA A   CB  1 
ATOM   983  N  N   . GLY A   1 154 ? -49.646 12.148  33.781 1.000 41.54929 ? ? ? ? ? ? 134 GLY A   N   1 
ATOM   984  C  CA  . GLY A   1 154 ? -48.569 11.508  33.041 1.000 40.58929 ? ? ? ? ? ? 134 GLY A   CA  1 
ATOM   985  C  C   . GLY A   1 154 ? -48.422 12.048  31.630 1.000 41.27929 ? ? ? ? ? ? 134 GLY A   C   1 
ATOM   986  O  O   . GLY A   1 154 ? -47.302 12.261  31.149 1.000 39.05929 ? ? ? ? ? ? 134 GLY A   O   1 
ATOM   987  N  N   . VAL A   1 155 ? -49.547 12.270  30.941 1.000 37.87929 ? ? ? ? ? ? 135 VAL A   N   1 
ATOM   988  C  CA  . VAL A   1 155 ? -49.463 12.835  29.603 1.000 37.25929 ? ? ? ? ? ? 135 VAL A   CA  1 
ATOM   989  C  C   . VAL A   1 155 ? -49.005 14.275  29.688 1.000 42.30929 ? ? ? ? ? ? 135 VAL A   C   1 
ATOM   990  O  O   . VAL A   1 155 ? -48.260 14.747  28.817 1.000 45.07929 ? ? ? ? ? ? 135 VAL A   O   1 
ATOM   991  C  CB  . VAL A   1 155 ? -50.799 12.703  28.847 1.000 34.32929 ? ? ? ? ? ? 135 VAL A   CB  1 
ATOM   992  C  CG1 . VAL A   1 155 ? -50.645 13.109  27.405 1.000 28.33929 ? ? ? ? ? ? 135 VAL A   CG1 1 
ATOM   993  C  CG2 . VAL A   1 155 ? -51.307 11.270  28.915 1.000 38.16929 ? ? ? ? ? ? 135 VAL A   CG2 1 
ATOM   994  N  N   . ALA A   1 156 ? -49.400 14.985  30.749 1.000 39.24929 ? ? ? ? ? ? 136 ALA A   N   1 
ATOM   995  C  CA  . ALA A   1 156 ? -48.953 16.365  30.909 1.000 40.86929 ? ? ? ? ? ? 136 ALA A   CA  1 
ATOM   996  C  C   . ALA A   1 156 ? -47.452 16.434  31.194 1.000 43.82929 ? ? ? ? ? ? 136 ALA A   C   1 
ATOM   997  O  O   . ALA A   1 156 ? -46.762 17.343  30.717 1.000 44.73929 ? ? ? ? ? ? 136 ALA A   O   1 
ATOM   998  C  CB  . ALA A   1 156 ? -49.753 17.047  32.013 1.000 36.26929 ? ? ? ? ? ? 136 ALA A   CB  1 
ATOM   999  N  N   . ALA A   1 157 ? -46.922 15.485  31.965 1.000 38.74929 ? ? ? ? ? ? 137 ALA A   N   1 
ATOM   1000 C  CA  . ALA A   1 157 ? -45.477 15.420  32.146 1.000 39.07929 ? ? ? ? ? ? 137 ALA A   CA  1 
ATOM   1001 C  C   . ALA A   1 157 ? -44.778 15.283  30.803 1.000 42.56929 ? ? ? ? ? ? 137 ALA A   C   1 
ATOM   1002 O  O   . ALA A   1 157 ? -43.830 16.012  30.499 1.000 42.12929 ? ? ? ? ? ? 137 ALA A   O   1 
ATOM   1003 C  CB  . ALA A   1 157 ? -45.111 14.256  33.062 1.000 35.81929 ? ? ? ? ? ? 137 ALA A   CB  1 
ATOM   1004 N  N   . LEU A   1 158 ? -45.246 14.360  29.974 1.000 40.51929 ? ? ? ? ? ? 138 LEU A   N   1 
ATOM   1005 C  CA  . LEU A   1 158 ? -44.634 14.212  28.668 1.000 39.72929 ? ? ? ? ? ? 138 LEU A   CA  1 
ATOM   1006 C  C   . LEU A   1 158 ? -44.910 15.425  27.801 1.000 43.16929 ? ? ? ? ? ? 138 LEU A   C   1 
ATOM   1007 O  O   . LEU A   1 158 ? -44.027 15.878  27.064 1.000 45.90929 ? ? ? ? ? ? 138 LEU A   O   1 
ATOM   1008 C  CB  . LEU A   1 158 ? -45.132 12.935  28.006 1.000 42.52929 ? ? ? ? ? ? 138 LEU A   CB  1 
ATOM   1009 C  CG  . LEU A   1 158 ? -44.737 11.712  28.826 1.000 42.12929 ? ? ? ? ? ? 138 LEU A   CG  1 
ATOM   1010 C  CD1 . LEU A   1 158 ? -45.003 10.448  28.050 1.000 38.66929 ? ? ? ? ? ? 138 LEU A   CD1 1 
ATOM   1011 C  CD2 . LEU A   1 158 ? -43.277 11.789  29.248 1.000 38.03929 ? ? ? ? ? ? 138 LEU A   CD2 1 
ATOM   1012 N  N   . TYR A   1 159 ? -46.117 15.986  27.895 1.000 40.01929 ? ? ? ? ? ? 139 TYR A   N   1 
ATOM   1013 C  CA  . TYR A   1 159 ? -46.455 17.113  27.028 1.000 42.27929 ? ? ? ? ? ? 139 TYR A   CA  1 
ATOM   1014 C  C   . TYR A   1 159 ? -45.609 18.340  27.327 1.000 42.27929 ? ? ? ? ? ? 139 TYR A   C   1 
ATOM   1015 O  O   . TYR A   1 159 ? -45.277 19.106  26.414 1.000 42.35929 ? ? ? ? ? ? 139 TYR A   O   1 
ATOM   1016 C  CB  . TYR A   1 159 ? -47.923 17.472  27.168 1.000 47.74929 ? ? ? ? ? ? 139 TYR A   CB  1 
ATOM   1017 C  CG  . TYR A   1 159 ? -48.273 18.798  26.533 1.000 44.60929 ? ? ? ? ? ? 139 TYR A   CG  1 
ATOM   1018 C  CD1 . TYR A   1 159 ? -48.573 18.876  25.173 1.000 44.16929 ? ? ? ? ? ? 139 TYR A   CD1 1 
ATOM   1019 C  CD2 . TYR A   1 159 ? -48.306 19.967  27.285 1.000 39.64929 ? ? ? ? ? ? 139 TYR A   CD2 1 
ATOM   1020 C  CE1 . TYR A   1 159 ? -48.900 20.072  24.584 1.000 38.72929 ? ? ? ? ? ? 139 TYR A   CE1 1 
ATOM   1021 C  CE2 . TYR A   1 159 ? -48.630 21.153  26.704 1.000 40.91929 ? ? ? ? ? ? 139 TYR A   CE2 1 
ATOM   1022 C  CZ  . TYR A   1 159 ? -48.931 21.195  25.355 1.000 38.74929 ? ? ? ? ? ? 139 TYR A   CZ  1 
ATOM   1023 O  OH  . TYR A   1 159 ? -49.272 22.374  24.777 1.000 44.58929 ? ? ? ? ? ? 139 TYR A   OH  1 
ATOM   1024 N  N   . SER A   1 160 ? -45.303 18.575  28.602 1.000 43.03929 ? ? ? ? ? ? 140 SER A   N   1 
ATOM   1025 C  CA  . SER A   1 160 ? -44.534 19.738  29.006 1.000 39.06929 ? ? ? ? ? ? 140 SER A   CA  1 
ATOM   1026 C  C   . SER A   1 160 ? -43.111 19.691  28.491 1.000 45.76929 ? ? ? ? ? ? 140 SER A   C   1 
ATOM   1027 O  O   . SER A   1 160 ? -42.422 20.718  28.523 1.000 46.25929 ? ? ? ? ? ? 140 SER A   O   1 
ATOM   1028 C  CB  . SER A   1 160 ? -44.541 19.858  30.522 1.000 40.67929 ? ? ? ? ? ? 140 SER A   CB  1 
ATOM   1029 O  OG  . SER A   1 160 ? -45.852 20.132  30.995 1.000 43.61929 ? ? ? ? ? ? 140 SER A   OG  1 
ATOM   1030 N  N   . TYR A   1 161 ? -42.666 18.535  27.997 1.000 45.38929 ? ? ? ? ? ? 141 TYR A   N   1 
ATOM   1031 C  CA  . TYR A   1 161 ? -41.385 18.407  27.317 1.000 42.98929 ? ? ? ? ? ? 141 TYR A   CA  1 
ATOM   1032 C  C   . TYR A   1 161 ? -41.556 18.405  25.805 1.000 39.65929 ? ? ? ? ? ? 141 TYR A   C   1 
ATOM   1033 O  O   . TYR A   1 161 ? -40.956 19.219  25.102 1.000 42.77929 ? ? ? ? ? ? 141 TYR A   O   1 
ATOM   1034 C  CB  . TYR A   1 161 ? -40.683 17.128  27.795 1.000 43.78929 ? ? ? ? ? ? 141 TYR A   CB  1 
ATOM   1035 C  CG  . TYR A   1 161 ? -39.435 16.732  27.043 1.000 46.80929 ? ? ? ? ? ? 141 TYR A   CG  1 
ATOM   1036 C  CD1 . TYR A   1 161 ? -38.216 17.382  27.268 1.000 48.14929 ? ? ? ? ? ? 141 TYR A   CD1 1 
ATOM   1037 C  CD2 . TYR A   1 161 ? -39.464 15.688  26.121 1.000 45.24929 ? ? ? ? ? ? 141 TYR A   CD2 1 
ATOM   1038 C  CE1 . TYR A   1 161 ? -37.065 16.999  26.584 1.000 48.36929 ? ? ? ? ? ? 141 TYR A   CE1 1 
ATOM   1039 C  CE2 . TYR A   1 161 ? -38.327 15.306  25.437 1.000 45.43929 ? ? ? ? ? ? 141 TYR A   CE2 1 
ATOM   1040 C  CZ  . TYR A   1 161 ? -37.133 15.959  25.672 1.000 49.10929 ? ? ? ? ? ? 141 TYR A   CZ  1 
ATOM   1041 O  OH  . TYR A   1 161 ? -36.012 15.568  24.981 1.000 57.11929 ? ? ? ? ? ? 141 TYR A   OH  1 
ATOM   1042 N  N   . GLU A   1 162 ? -42.416 17.539  25.294 1.000 40.01929 ? ? ? ? ? ? 142 GLU A   N   1 
ATOM   1043 C  CA  . GLU A   1 162 ? -42.502 17.386  23.853 1.000 42.16929 ? ? ? ? ? ? 142 GLU A   CA  1 
ATOM   1044 C  C   . GLU A   1 162 ? -43.001 18.655  23.181 1.000 36.87929 ? ? ? ? ? ? 142 GLU A   C   1 
ATOM   1045 O  O   . GLU A   1 162 ? -42.637 18.925  22.041 1.000 40.58929 ? ? ? ? ? ? 142 GLU A   O   1 
ATOM   1046 C  CB  . GLU A   1 162 ? -43.386 16.185  23.512 1.000 44.93929 ? ? ? ? ? ? 142 GLU A   CB  1 
ATOM   1047 C  CG  . GLU A   1 162 ? -42.559 14.992  23.031 1.000 49.06929 ? ? ? ? ? ? 142 GLU A   CG  1 
ATOM   1048 C  CD  . GLU A   1 162 ? -43.343 13.698  22.879 1.000 48.21929 ? ? ? ? ? ? 142 GLU A   CD  1 
ATOM   1049 O  OE1 . GLU A   1 162 ? -43.899 13.220  23.881 1.000 48.47929 ? ? ? ? ? ? 142 GLU A   OE1 1 
ATOM   1050 O  OE2 . GLU A   1 162 ? -43.377 13.150  21.759 1.000 48.59929 ? ? ? ? ? ? 142 GLU A   OE2 1 
ATOM   1051 N  N   . SER A   1 163 ? -43.800 19.467  23.867 1.000 39.26929 ? ? ? ? ? ? 143 SER A   N   1 
ATOM   1052 C  CA  . SER A   1 163 ? -44.282 20.676  23.207 1.000 40.65929 ? ? ? ? ? ? 143 SER A   CA  1 
ATOM   1053 C  C   . SER A   1 163 ? -43.188 21.721  23.048 1.000 38.96929 ? ? ? ? ? ? 143 SER A   C   1 
ATOM   1054 O  O   . SER A   1 163 ? -43.310 22.582  22.174 1.000 37.77929 ? ? ? ? ? ? 143 SER A   O   1 
ATOM   1055 C  CB  . SER A   1 163 ? -45.499 21.270  23.939 1.000 39.31929 ? ? ? ? ? ? 143 SER A   CB  1 
ATOM   1056 O  OG  . SER A   1 163 ? -45.211 21.851  25.194 1.000 39.32929 ? ? ? ? ? ? 143 SER A   OG  1 
ATOM   1057 N  N   . GLN A   1 164 ? -42.117 21.658  23.852 1.000 38.57929 ? ? ? ? ? ? 144 GLN A   N   1 
ATOM   1058 C  CA  . GLN A   1 164 ? -40.981 22.543  23.627 1.000 38.96929 ? ? ? ? ? ? 144 GLN A   CA  1 
ATOM   1059 C  C   . GLN A   1 164 ? -40.092 22.051  22.508 1.000 45.37929 ? ? ? ? ? ? 144 GLN A   C   1 
ATOM   1060 O  O   . GLN A   1 164 ? -39.378 22.855  21.896 1.000 47.21929 ? ? ? ? ? ? 144 GLN A   O   1 
ATOM   1061 C  CB  . GLN A   1 164 ? -40.106 22.658  24.860 1.000 39.41929 ? ? ? ? ? ? 144 GLN A   CB  1 
ATOM   1062 C  CG  . GLN A   1 164 ? -40.810 22.891  26.151 1.000 47.91929 ? ? ? ? ? ? 144 GLN A   CG  1 
ATOM   1063 C  CD  . GLN A   1 164 ? -39.811 23.140  27.258 1.000 49.27929 ? ? ? ? ? ? 144 GLN A   CD  1 
ATOM   1064 O  OE1 . GLN A   1 164 ? -38.752 23.720  27.026 1.000 51.97929 ? ? ? ? ? ? 144 GLN A   OE1 1 
ATOM   1065 N  NE2 . GLN A   1 164 ? -40.127 22.689  28.454 1.000 48.87929 ? ? ? ? ? ? 144 GLN A   NE2 1 
ATOM   1066 N  N   . ILE A   1 165 ? -40.105 20.738  22.258 1.000 43.38929 ? ? ? ? ? ? 145 ILE A   N   1 
ATOM   1067 C  CA  . ILE A   1 165 ? -39.071 20.127  21.422 1.000 43.70929 ? ? ? ? ? ? 145 ILE A   CA  1 
ATOM   1068 C  C   . ILE A   1 165 ? -39.017 20.745  20.023 1.000 48.69929 ? ? ? ? ? ? 145 ILE A   C   1 
ATOM   1069 O  O   . ILE A   1 165 ? -37.914 21.096  19.574 1.000 47.70929 ? ? ? ? ? ? 145 ILE A   O   1 
ATOM   1070 C  CB  . ILE A   1 165 ? -39.267 18.601  21.378 1.000 45.44929 ? ? ? ? ? ? 145 ILE A   CB  1 
ATOM   1071 C  CG1 . ILE A   1 165 ? -38.814 17.916  22.680 1.000 47.66929 ? ? ? ? ? ? 145 ILE A   CG1 1 
ATOM   1072 C  CG2 . ILE A   1 165 ? -38.475 18.023  20.230 1.000 45.53929 ? ? ? ? ? ? 145 ILE A   CG2 1 
ATOM   1073 C  CD1 . ILE A   1 165 ? -37.448 18.349  23.206 1.000 46.52929 ? ? ? ? ? ? 145 ILE A   CD1 1 
ATOM   1074 N  N   . PRO A   1 166 ? -40.128 20.917  19.299 1.000 51.36929 ? ? ? ? ? ? 146 PRO A   N   1 
ATOM   1075 C  CA  . PRO A   1 166 ? -40.010 21.419  17.912 1.000 52.91929 ? ? ? ? ? ? 146 PRO A   CA  1 
ATOM   1076 C  C   . PRO A   1 166 ? -39.209 22.710  17.764 1.000 54.40929 ? ? ? ? ? ? 146 PRO A   C   1 
ATOM   1077 O  O   . PRO A   1 166 ? -38.325 22.782  16.903 1.000 55.45929 ? ? ? ? ? ? 146 PRO A   O   1 
ATOM   1078 C  CB  . PRO A   1 166 ? -41.476 21.592  17.502 1.000 51.07929 ? ? ? ? ? ? 146 PRO A   CB  1 
ATOM   1079 C  CG  . PRO A   1 166 ? -42.181 20.543  18.275 1.000 48.69929 ? ? ? ? ? ? 146 PRO A   CG  1 
ATOM   1080 C  CD  . PRO A   1 166 ? -41.520 20.548  19.616 1.000 44.68929 ? ? ? ? ? ? 146 PRO A   CD  1 
ATOM   1081 N  N   . ARG A   1 167 ? -39.492 23.735  18.573 1.000 50.68929 ? ? ? ? ? ? 147 ARG A   N   1 
ATOM   1082 C  CA  . ARG A   1 167 ? -38.714 24.966  18.496 1.000 47.45929 ? ? ? ? ? ? 147 ARG A   CA  1 
ATOM   1083 C  C   . ARG A   1 167 ? -37.275 24.752  18.976 1.000 55.14929 ? ? ? ? ? ? 147 ARG A   C   1 
ATOM   1084 O  O   . ARG A   1 167 ? -36.337 25.335  18.409 1.000 50.07929 ? ? ? ? ? ? 147 ARG A   O   1 
ATOM   1085 C  CB  . ARG A   1 167 ? -39.434 26.066  19.289 1.000 51.26929 ? ? ? ? ? ? 147 ARG A   CB  1 
ATOM   1086 C  CG  . ARG A   1 167 ? -38.557 27.044  20.093 1.000 55.21929 ? ? ? ? ? ? 147 ARG A   CG  1 
ATOM   1087 C  CD  . ARG A   1 167 ? -39.094 28.496  20.005 1.000 56.28929 ? ? ? ? ? ? 147 ARG A   CD  1 
ATOM   1088 N  NE  . ARG A   1 167 ? -39.446 29.076  21.299 1.000 56.19929 ? ? ? ? ? ? 147 ARG A   NE  1 
ATOM   1089 N  N   . ILE A   1 168 ? -37.079 23.901  19.993 1.000 54.42929 ? ? ? ? ? ? 148 ILE A   N   1 
ATOM   1090 C  CA  . ILE A   1 168 ? -35.728 23.590  20.458 1.000 50.25929 ? ? ? ? ? ? 148 ILE A   CA  1 
ATOM   1091 C  C   . ILE A   1 168 ? -34.911 22.967  19.332 1.000 57.47929 ? ? ? ? ? ? 148 ILE A   C   1 
ATOM   1092 O  O   . ILE A   1 168 ? -33.745 23.324  19.125 1.000 56.54929 ? ? ? ? ? ? 148 ILE A   O   1 
ATOM   1093 C  CB  . ILE A   1 168 ? -35.770 22.672  21.697 1.000 45.27929 ? ? ? ? ? ? 148 ILE A   CB  1 
ATOM   1094 C  CG1 . ILE A   1 168 ? -36.204 23.459  22.928 1.000 46.92929 ? ? ? ? ? ? 148 ILE A   CG1 1 
ATOM   1095 N  N   . ALA A   1 169 ? -35.502 22.024  18.591 1.000 50.85929 ? ? ? ? ? ? 149 ALA A   N   1 
ATOM   1096 C  CA  . ALA A   1 169 ? -34.762 21.362  17.519 1.000 50.81929 ? ? ? ? ? ? 149 ALA A   CA  1 
ATOM   1097 C  C   . ALA A   1 169 ? -34.348 22.362  16.453 1.000 57.37929 ? ? ? ? ? ? 149 ALA A   C   1 
ATOM   1098 O  O   . ALA A   1 169 ? -33.177 22.439  16.082 1.000 59.40929 ? ? ? ? ? ? 149 ALA A   O   1 
ATOM   1099 C  CB  . ALA A   1 169 ? -35.598 20.246  16.896 1.000 48.77929 ? ? ? ? ? ? 149 ALA A   CB  1 
ATOM   1100 N  N   . ARG A   1 170 ? -35.305 23.150  15.968 1.000 57.50929 ? ? ? ? ? ? 150 ARG A   N   1 
ATOM   1101 C  CA  . ARG A   1 170 ? -35.037 24.162  14.957 1.000 53.42929 ? ? ? ? ? ? 150 ARG A   CA  1 
ATOM   1102 C  C   . ARG A   1 170 ? -33.833 25.019  15.331 1.000 56.91929 ? ? ? ? ? ? 150 ARG A   C   1 
ATOM   1103 O  O   . ARG A   1 170 ? -32.885 25.149  14.549 1.000 55.75929 ? ? ? ? ? ? 150 ARG A   O   1 
ATOM   1104 C  CB  . ARG A   1 170 ? -36.295 25.008  14.776 1.000 51.63929 ? ? ? ? ? ? 150 ARG A   CB  1 
ATOM   1105 C  CG  . ARG A   1 170 ? -36.131 26.299  14.033 1.000 54.05929 ? ? ? ? ? ? 150 ARG A   CG  1 
ATOM   1106 C  CD  . ARG A   1 170 ? -37.491 26.709  13.472 1.000 55.27929 ? ? ? ? ? ? 150 ARG A   CD  1 
ATOM   1107 N  NE  . ARG A   1 170 ? -37.427 27.817  12.523 1.000 55.54929 ? ? ? ? ? ? 150 ARG A   NE  1 
ATOM   1108 C  CZ  . ARG A   1 170 ? -37.707 27.703  11.232 1.000 55.36929 ? ? ? ? ? ? 150 ARG A   CZ  1 
ATOM   1109 N  NH1 . ARG A   1 170 ? -38.012 26.530  10.696 1.000 48.64929 ? ? ? ? ? ? 150 ARG A   NH1 1 
ATOM   1110 N  NH2 . ARG A   1 170 ? -37.689 28.792  10.464 1.000 49.93929 ? ? ? ? ? ? 150 ARG A   NH2 1 
ATOM   1111 N  N   . GLU A   1 171 ? -33.836 25.591  16.540 1.000 54.61929 ? ? ? ? ? ? 151 GLU A   N   1 
ATOM   1112 C  CA  . GLU A   1 171 ? -32.696 26.407  16.939 1.000 61.24929 ? ? ? ? ? ? 151 GLU A   CA  1 
ATOM   1113 C  C   . GLU A   1 171 ? -31.445 25.571  17.185 1.000 63.03929 ? ? ? ? ? ? 151 GLU A   C   1 
ATOM   1114 O  O   . GLU A   1 171 ? -30.334 26.102  17.089 1.000 67.69929 ? ? ? ? ? ? 151 GLU A   O   1 
ATOM   1115 C  CB  . GLU A   1 171 ? -33.016 27.241  18.184 1.000 62.10929 ? ? ? ? ? ? 151 GLU A   CB  1 
ATOM   1116 C  CG  . GLU A   1 171 ? -32.194 28.542  18.283 1.000 67.08929 ? ? ? ? ? ? 151 GLU A   CG  1 
ATOM   1117 N  N   . LYS A   1 172 ? -31.590 24.281  17.481 1.000 63.24929 ? ? ? ? ? ? 152 LYS A   N   1 
ATOM   1118 C  CA  . LYS A   1 172 ? -30.422 23.435  17.693 1.000 62.15929 ? ? ? ? ? ? 152 LYS A   CA  1 
ATOM   1119 C  C   . LYS A   1 172 ? -29.777 22.999  16.379 1.000 63.00929 ? ? ? ? ? ? 152 LYS A   C   1 
ATOM   1120 O  O   . LYS A   1 172 ? -28.567 22.765  16.363 1.000 69.54929 ? ? ? ? ? ? 152 LYS A   O   1 
ATOM   1121 C  CB  . LYS A   1 172 ? -30.785 22.200  18.534 1.000 65.55929 ? ? ? ? ? ? 152 LYS A   CB  1 
ATOM   1122 C  CG  . LYS A   1 172 ? -30.412 22.311  20.032 1.000 66.60929 ? ? ? ? ? ? 152 LYS A   CG  1 
ATOM   1123 C  CD  . LYS A   1 172 ? -30.261 20.936  20.698 1.000 63.65929 ? ? ? ? ? ? 152 LYS A   CD  1 
ATOM   1124 N  N   . ILE A   1 173 ? -30.545 22.845  15.284 1.000 60.62929 ? ? ? ? ? ? 153 ILE A   N   1 
ATOM   1125 C  CA  . ILE A   1 173 ? -29.913 22.643  13.975 1.000 60.23929 ? ? ? ? ? ? 153 ILE A   CA  1 
ATOM   1126 C  C   . ILE A   1 173 ? -29.098 23.877  13.589 1.000 64.61929 ? ? ? ? ? ? 153 ILE A   C   1 
ATOM   1127 O  O   . ILE A   1 173 ? -27.958 23.768  13.123 1.000 67.68929 ? ? ? ? ? ? 153 ILE A   O   1 
ATOM   1128 C  CB  . ILE A   1 173 ? -30.928 22.293  12.854 1.000 58.21929 ? ? ? ? ? ? 153 ILE A   CB  1 
ATOM   1129 C  CG1 . ILE A   1 173 ? -31.601 20.905  12.951 1.000 63.88929 ? ? ? ? ? ? 153 ILE A   CG1 1 
ATOM   1130 C  CG2 . ILE A   1 173 ? -30.275 22.470  11.478 1.000 61.85929 ? ? ? ? ? ? 153 ILE A   CG2 1 
ATOM   1131 C  CD1 . ILE A   1 173 ? -32.794 20.791  13.812 1.000 59.54929 ? ? ? ? ? ? 153 ILE A   CD1 1 
ATOM   1132 N  N   . ARG A   1 174 ? -29.670 25.066  13.770 1.000 63.67929 ? ? ? ? ? ? 154 ARG A   N   1 
ATOM   1133 C  CA  . ARG A   1 174 ? -28.949 26.287  13.440 1.000 67.08929 ? ? ? ? ? ? 154 ARG A   CA  1 
ATOM   1134 C  C   . ARG A   1 174 ? -27.613 26.349  14.169 1.000 73.80929 ? ? ? ? ? ? 154 ARG A   C   1 
ATOM   1135 O  O   . ARG A   1 174 ? -26.575 26.621  13.556 1.000 78.10929 ? ? ? ? ? ? 154 ARG A   O   1 
ATOM   1136 C  CB  . ARG A   1 174 ? -29.807 27.502  13.783 1.000 70.73929 ? ? ? ? ? ? 154 ARG A   CB  1 
ATOM   1137 C  CG  . ARG A   1 174 ? -29.856 28.570  12.704 1.000 69.54929 ? ? ? ? ? ? 154 ARG A   CG  1 
ATOM   1138 C  CD  . ARG A   1 174 ? -30.062 29.895  13.376 1.000 74.74929 ? ? ? ? ? ? 154 ARG A   CD  1 
ATOM   1139 N  NE  . ARG A   1 174 ? -28.928 30.190  14.244 1.000 88.99929 ? ? ? ? ? ? 154 ARG A   NE  1 
ATOM   1140 C  CZ  . ARG A   1 174 ? -29.016 30.840  15.396 1.000 87.57929 ? ? ? ? ? ? 154 ARG A   CZ  1 
ATOM   1141 N  NH1 . ARG A   1 174 ? -30.174 31.295  15.846 1.000 93.11929 ? ? ? ? ? ? 154 ARG A   NH1 1 
ATOM   1142 N  NH2 . ARG A   1 174 ? -27.917 31.022  16.123 1.000 73.80929 ? ? ? ? ? ? 154 ARG A   NH2 1 
ATOM   1143 N  N   . GLY A   1 175 ? -27.619 26.069  15.477 1.000 70.89929 ? ? ? ? ? ? 155 GLY A   N   1 
ATOM   1144 C  CA  . GLY A   1 175 ? -26.393 26.119  16.257 1.000 69.09929 ? ? ? ? ? ? 155 GLY A   CA  1 
ATOM   1145 C  C   . GLY A   1 175 ? -25.382 25.045  15.896 1.000 75.39929 ? ? ? ? ? ? 155 GLY A   C   1 
ATOM   1146 O  O   . GLY A   1 175 ? -24.180 25.231  16.098 1.000 75.45929 ? ? ? ? ? ? 155 GLY A   O   1 
ATOM   1147 N  N   . LEU A   1 176 ? -25.844 23.902  15.382 1.000 74.53929 ? ? ? ? ? ? 156 LEU A   N   1 
ATOM   1148 C  CA  . LEU A   1 176 ? -24.910 22.891  14.902 1.000 73.60929 ? ? ? ? ? ? 156 LEU A   CA  1 
ATOM   1149 C  C   . LEU A   1 176 ? -24.308 23.273  13.561 1.000 75.12929 ? ? ? ? ? ? 156 LEU A   C   1 
ATOM   1150 O  O   . LEU A   1 176 ? -23.212 22.815  13.232 1.000 75.84929 ? ? ? ? ? ? 156 LEU A   O   1 
ATOM   1151 C  CB  . LEU A   1 176 ? -25.601 21.531  14.778 1.000 71.72929 ? ? ? ? ? ? 156 LEU A   CB  1 
ATOM   1152 C  CG  . LEU A   1 176 ? -26.009 20.826  16.074 1.000 73.63929 ? ? ? ? ? ? 156 LEU A   CG  1 
ATOM   1153 C  CD1 . LEU A   1 176 ? -26.632 19.459  15.794 1.000 65.78929 ? ? ? ? ? ? 156 LEU A   CD1 1 
ATOM   1154 C  CD2 . LEU A   1 176 ? -24.825 20.700  17.006 1.000 69.57929 ? ? ? ? ? ? 156 LEU A   CD2 1 
ATOM   1155 N  N   . THR A   1 177 ? -25.005 24.095  12.784 1.000 77.97929 ? ? ? ? ? ? 157 THR A   N   1 
ATOM   1156 C  CA  . THR A   1 177 ? -24.522 24.533  11.469 1.000 82.84929 ? ? ? ? ? ? 157 THR A   CA  1 
ATOM   1157 C  C   . THR A   1 177 ? -23.584 25.731  11.618 1.000 79.64929 ? ? ? ? ? ? 157 THR A   C   1 
ATOM   1158 O  O   . THR A   1 177 ? -22.369 25.602  11.448 1.000 81.99929 ? ? ? ? ? ? 157 THR A   O   1 
ATOM   1159 C  CB  . THR A   1 177 ? -25.716 24.837  10.559 1.000 77.03929 ? ? ? ? ? ? 157 THR A   CB  1 
ATOM   1160 O  OG1 . THR A   1 177 ? -26.368 23.606  10.210 1.000 74.82929 ? ? ? ? ? ? 157 THR A   OG1 1 
ATOM   1161 C  CG2 . THR A   1 177 ? -25.277 25.551  9.295  1.000 78.01929 ? ? ? ? ? ? 157 THR A   CG2 1 
ATOM   1162 N  N   . GLU A   1 178 ? -24.130 26.894  11.965 1.000 76.35929 ? ? ? ? ? ? 158 GLU A   N   1 
ATOM   1163 C  CA  . GLU A   1 178 ? -23.330 28.108  12.027 1.000 83.31929 ? ? ? ? ? ? 158 GLU A   CA  1 
ATOM   1164 C  C   . GLU A   1 178 ? -22.428 28.183  13.271 1.000 82.19929 ? ? ? ? ? ? 158 GLU A   C   1 
ATOM   1165 O  O   . GLU A   1 178 ? -22.076 29.295  13.673 1.000 83.86929 ? ? ? ? ? ? 158 GLU A   O   1 
ATOM   1166 C  CB  . GLU A   1 178 ? -24.236 29.347  11.961 1.000 79.46929 ? ? ? ? ? ? 158 GLU A   CB  1 
ATOM   1167 C  CG  . GLU A   1 178 ? -24.213 30.091  10.621 1.000 75.18929 ? ? ? ? ? ? 158 GLU A   CG  1 
ATOM   1168 C  CD  . GLU A   1 178 ? -24.185 31.600  10.775 1.000 66.31929 ? ? ? ? ? ? 158 GLU A   CD  1 
ATOM   1169 N  N   . TYR A   1 179 ? -22.029 27.066  13.888 1.000 80.13929 ? ? ? ? ? ? 159 TYR A   N   1 
ATOM   1170 C  CA  . TYR A   1 179 ? -21.184 27.162  15.080 1.000 80.85929 ? ? ? ? ? ? 159 TYR A   CA  1 
ATOM   1171 C  C   . TYR A   1 179 ? -20.324 25.935  15.341 1.000 77.51929 ? ? ? ? ? ? 159 TYR A   C   1 
ATOM   1172 O  O   . TYR A   1 179 ? -19.194 26.070  15.823 1.000 80.60929 ? ? ? ? ? ? 159 TYR A   O   1 
ATOM   1173 C  CB  . TYR A   1 179 ? -22.018 27.416  16.336 1.000 77.98929 ? ? ? ? ? ? 159 TYR A   CB  1 
ATOM   1174 C  CG  . TYR A   1 179 ? -22.481 28.831  16.473 1.000 82.07929 ? ? ? ? ? ? 159 TYR A   CG  1 
ATOM   1175 C  CD1 . TYR A   1 179 ? -21.593 29.835  16.794 1.000 80.83929 ? ? ? ? ? ? 159 TYR A   CD1 1 
ATOM   1176 C  CD2 . TYR A   1 179 ? -23.807 29.171  16.253 1.000 85.41929 ? ? ? ? ? ? 159 TYR A   CD2 1 
ATOM   1177 C  CE1 . TYR A   1 179 ? -22.011 31.137  16.913 1.000 84.44929 ? ? ? ? ? ? 159 TYR A   CE1 1 
ATOM   1178 C  CE2 . TYR A   1 179 ? -24.238 30.475  16.363 1.000 86.46929 ? ? ? ? ? ? 159 TYR A   CE2 1 
ATOM   1179 C  CZ  . TYR A   1 179 ? -23.333 31.457  16.696 1.000 90.44929 ? ? ? ? ? ? 159 TYR A   CZ  1 
ATOM   1180 O  OH  . TYR A   1 179 ? -23.746 32.767  16.814 1.000 96.38929 ? ? ? ? ? ? 159 TYR A   OH  1 
ATOM   1181 N  N   . PHE A   1 180 ? -20.847 24.740  15.065 1.000 71.03929 ? ? ? ? ? ? 160 PHE A   N   1 
ATOM   1182 C  CA  . PHE A   1 180 ? -20.181 23.513  15.483 1.000 73.98929 ? ? ? ? ? ? 160 PHE A   CA  1 
ATOM   1183 C  C   . PHE A   1 180 ? -19.784 22.604  14.323 1.000 73.26929 ? ? ? ? ? ? 160 PHE A   C   1 
ATOM   1184 O  O   . PHE A   1 180 ? -19.435 21.439  14.552 1.000 66.97929 ? ? ? ? ? ? 160 PHE A   O   1 
ATOM   1185 C  CB  . PHE A   1 180 ? -21.058 22.756  16.486 1.000 72.03929 ? ? ? ? ? ? 160 PHE A   CB  1 
ATOM   1186 C  CG  . PHE A   1 180 ? -21.423 23.565  17.718 1.000 75.26929 ? ? ? ? ? ? 160 PHE A   CG  1 
ATOM   1187 C  CD1 . PHE A   1 180 ? -20.449 24.251  18.434 1.000 79.00929 ? ? ? ? ? ? 160 PHE A   CD1 1 
ATOM   1188 C  CD2 . PHE A   1 180 ? -22.737 23.624  18.170 1.000 76.18929 ? ? ? ? ? ? 160 PHE A   CD2 1 
ATOM   1189 C  CE1 . PHE A   1 180 ? -20.778 24.995  19.572 1.000 77.98929 ? ? ? ? ? ? 160 PHE A   CE1 1 
ATOM   1190 C  CE2 . PHE A   1 180 ? -23.071 24.360  19.305 1.000 75.95929 ? ? ? ? ? ? 160 PHE A   CE2 1 
ATOM   1191 C  CZ  . PHE A   1 180 ? -22.087 25.047  20.005 1.000 78.45929 ? ? ? ? ? ? 160 PHE A   CZ  1 
ATOM   1192 N  N   . GLY A   1 181 ? -19.808 23.102  13.092 1.000 73.32929 ? ? ? ? ? ? 161 GLY A   N   1 
ATOM   1193 C  CA  . GLY A   1 181 ? -19.239 22.350  11.995 1.000 75.76929 ? ? ? ? ? ? 161 GLY A   CA  1 
ATOM   1194 C  C   . GLY A   1 181 ? -20.035 21.143  11.557 1.000 80.45929 ? ? ? ? ? ? 161 GLY A   C   1 
ATOM   1195 O  O   . GLY A   1 181 ? -19.452 20.170  11.065 1.000 76.37929 ? ? ? ? ? ? 161 GLY A   O   1 
ATOM   1196 N  N   . PHE A   1 182 ? -21.355 21.180  11.694 1.000 78.28929 ? ? ? ? ? ? 162 PHE A   N   1 
ATOM   1197 C  CA  . PHE A   1 182 ? -22.161 20.061  11.225 1.000 81.09929 ? ? ? ? ? ? 162 PHE A   CA  1 
ATOM   1198 C  C   . PHE A   1 182 ? -22.399 20.221  9.736  1.000 80.12929 ? ? ? ? ? ? 162 PHE A   C   1 
ATOM   1199 O  O   . PHE A   1 182 ? -23.309 20.932  9.308  1.000 80.63929 ? ? ? ? ? ? 162 PHE A   O   1 
ATOM   1200 C  CB  . PHE A   1 182 ? -23.458 19.955  12.006 1.000 78.31929 ? ? ? ? ? ? 162 PHE A   CB  1 
ATOM   1201 C  CG  . PHE A   1 182 ? -23.342 19.043  13.173 1.000 77.54929 ? ? ? ? ? ? 162 PHE A   CG  1 
ATOM   1202 C  CD1 . PHE A   1 182 ? -22.698 19.460  14.323 1.000 74.04929 ? ? ? ? ? ? 162 PHE A   CD1 1 
ATOM   1203 C  CD2 . PHE A   1 182 ? -23.811 17.742  13.100 1.000 75.47929 ? ? ? ? ? ? 162 PHE A   CD2 1 
ATOM   1204 C  CE1 . PHE A   1 182 ? -22.563 18.608  15.397 1.000 76.72929 ? ? ? ? ? ? 162 PHE A   CE1 1 
ATOM   1205 C  CE2 . PHE A   1 182 ? -23.681 16.882  14.171 1.000 71.16929 ? ? ? ? ? ? 162 PHE A   CE2 1 
ATOM   1206 C  CZ  . PHE A   1 182 ? -23.057 17.314  15.324 1.000 72.90929 ? ? ? ? ? ? 162 PHE A   CZ  1 
ATOM   1207 N  N   . SER A   1 183 ? -21.553 19.554  8.951  1.000 82.55929 ? ? ? ? ? ? 163 SER A   N   1 
ATOM   1208 C  CA  . SER A   1 183 ? -21.699 19.523  7.503  1.000 83.42929 ? ? ? ? ? ? 163 SER A   CA  1 
ATOM   1209 C  C   . SER A   1 183 ? -22.773 18.524  7.079  1.000 80.32929 ? ? ? ? ? ? 163 SER A   C   1 
ATOM   1210 O  O   . SER A   1 183 ? -23.784 18.903  6.482  1.000 76.89929 ? ? ? ? ? ? 163 SER A   O   1 
ATOM   1211 C  CB  . SER A   1 183 ? -20.349 19.180  6.859  1.000 83.73929 ? ? ? ? ? ? 163 SER A   CB  1 
ATOM   1212 N  N   . ASN A   1 184 ? -22.572 17.243  7.401  1.000 88.00929 ? ? ? ? ? ? 164 ASN A   N   1 
ATOM   1213 C  CA  . ASN A   1 184 ? -23.462 16.176  6.925  1.000 86.31929 ? ? ? ? ? ? 164 ASN A   CA  1 
ATOM   1214 C  C   . ASN A   1 184 ? -24.832 16.291  7.597  1.000 89.15929 ? ? ? ? ? ? 164 ASN A   C   1 
ATOM   1215 O  O   . ASN A   1 184 ? -24.909 16.348  8.832  1.000 85.49929 ? ? ? ? ? ? 164 ASN A   O   1 
ATOM   1216 C  CB  . ASN A   1 184 ? -22.806 14.809  7.208  1.000 86.20929 ? ? ? ? ? ? 164 ASN A   CB  1 
ATOM   1217 C  CG  . ASN A   1 184 ? -23.603 13.613  6.663  1.000 84.05929 ? ? ? ? ? ? 164 ASN A   CG  1 
ATOM   1218 O  OD1 . ASN A   1 184 ? -24.652 13.762  6.031  1.000 85.08929 ? ? ? ? ? ? 164 ASN A   OD1 1 
ATOM   1219 N  ND2 . ASN A   1 184 ? -23.074 12.412  6.894  1.000 84.01929 ? ? ? ? ? ? 164 ASN A   ND2 1 
ATOM   1220 N  N   . PRO A   1 185 ? -25.929 16.364  6.826  1.000 84.99929 ? ? ? ? ? ? 165 PRO A   N   1 
ATOM   1221 C  CA  . PRO A   1 185 ? -27.266 16.407  7.452  1.000 83.87929 ? ? ? ? ? ? 165 PRO A   CA  1 
ATOM   1222 C  C   . PRO A   1 185 ? -27.616 15.166  8.257  1.000 82.64929 ? ? ? ? ? ? 165 PRO A   C   1 
ATOM   1223 O  O   . PRO A   1 185 ? -28.202 15.287  9.345  1.000 78.10929 ? ? ? ? ? ? 165 PRO A   O   1 
ATOM   1224 C  CB  . PRO A   1 185 ? -28.199 16.587  6.248  1.000 88.13929 ? ? ? ? ? ? 165 PRO A   CB  1 
ATOM   1225 C  CG  . PRO A   1 185 ? -27.354 17.281  5.236  1.000 89.54929 ? ? ? ? ? ? 165 PRO A   CG  1 
ATOM   1226 C  CD  . PRO A   1 185 ? -25.985 16.686  5.390  1.000 86.23929 ? ? ? ? ? ? 165 PRO A   CD  1 
ATOM   1227 N  N   . GLU A   1 186 ? -27.258 13.979  7.762  1.000 75.68929 ? ? ? ? ? ? 166 GLU A   N   1 
ATOM   1228 C  CA  . GLU A   1 186 ? -27.499 12.729  8.474  1.000 70.57929 ? ? ? ? ? ? 166 GLU A   CA  1 
ATOM   1229 C  C   . GLU A   1 186 ? -26.904 12.747  9.886  1.000 74.03929 ? ? ? ? ? ? 166 GLU A   C   1 
ATOM   1230 O  O   . GLU A   1 186 ? -27.205 11.876  10.712 1.000 73.79929 ? ? ? ? ? ? 166 GLU A   O   1 
ATOM   1231 C  CB  . GLU A   1 186 ? -26.937 11.556  7.663  1.000 70.59929 ? ? ? ? ? ? 166 GLU A   CB  1 
ATOM   1232 N  N   . ASP A   1 187 ? -26.069 13.747  10.177 1.000 75.48929 ? ? ? ? ? ? 167 ASP A   N   1 
ATOM   1233 C  CA  . ASP A   1 187 ? -25.437 13.893  11.487 1.000 81.02929 ? ? ? ? ? ? 167 ASP A   CA  1 
ATOM   1234 C  C   . ASP A   1 187 ? -26.333 14.562  12.526 1.000 75.67929 ? ? ? ? ? ? 167 ASP A   C   1 
ATOM   1235 O  O   . ASP A   1 187 ? -26.030 14.491  13.723 1.000 70.37929 ? ? ? ? ? ? 167 ASP A   O   1 
ATOM   1236 C  CB  . ASP A   1 187 ? -24.143 14.714  11.382 1.000 82.43929 ? ? ? ? ? ? 167 ASP A   CB  1 
ATOM   1237 C  CG  . ASP A   1 187 ? -23.051 14.019  10.586 1.000 88.99929 ? ? ? ? ? ? 167 ASP A   CG  1 
ATOM   1238 O  OD1 . ASP A   1 187 ? -23.185 12.808  10.282 1.000 92.35929 ? ? ? ? ? ? 167 ASP A   OD1 1 
ATOM   1239 O  OD2 . ASP A   1 187 ? -22.061 14.708  10.244 1.000 93.36929 ? ? ? ? ? ? 167 ASP A   OD2 1 
ATOM   1240 N  N   . TYR A   1 188 ? -27.393 15.254  12.104 1.000 76.13929 ? ? ? ? ? ? 168 TYR A   N   1 
ATOM   1241 C  CA  . TYR A   1 188 ? -28.361 15.820  13.040 1.000 73.59929 ? ? ? ? ? ? 168 TYR A   CA  1 
ATOM   1242 C  C   . TYR A   1 188 ? -29.774 15.392  12.665 1.000 70.30929 ? ? ? ? ? ? 168 TYR A   C   1 
ATOM   1243 O  O   . TYR A   1 188 ? -30.733 16.144  12.866 1.000 67.25929 ? ? ? ? ? ? 168 TYR A   O   1 
ATOM   1244 C  CB  . TYR A   1 188 ? -28.245 17.345  13.123 1.000 68.51929 ? ? ? ? ? ? 168 TYR A   CB  1 
ATOM   1245 C  CG  . TYR A   1 188 ? -28.371 18.044  11.789 1.000 77.99929 ? ? ? ? ? ? 168 TYR A   CG  1 
ATOM   1246 C  CD1 . TYR A   1 188 ? -29.618 18.341  11.257 1.000 78.11929 ? ? ? ? ? ? 168 TYR A   CD1 1 
ATOM   1247 C  CD2 . TYR A   1 188 ? -27.245 18.419  11.065 1.000 80.17929 ? ? ? ? ? ? 168 TYR A   CD2 1 
ATOM   1248 C  CE1 . TYR A   1 188 ? -29.750 18.972  10.039 1.000 82.30929 ? ? ? ? ? ? 168 TYR A   CE1 1 
ATOM   1249 C  CE2 . TYR A   1 188 ? -27.365 19.058  9.838  1.000 84.14929 ? ? ? ? ? ? 168 TYR A   CE2 1 
ATOM   1250 C  CZ  . TYR A   1 188 ? -28.625 19.330  9.330  1.000 87.13929 ? ? ? ? ? ? 168 TYR A   CZ  1 
ATOM   1251 O  OH  . TYR A   1 188 ? -28.765 19.959  8.112  1.000 87.43929 ? ? ? ? ? ? 168 TYR A   OH  1 
ATOM   1252 N  N   . ALA A   1 189 ? -29.909 14.170  12.138 1.000 63.51929 ? ? ? ? ? ? 169 ALA A   N   1 
ATOM   1253 C  CA  . ALA A   1 189 ? -31.205 13.676  11.694 1.000 61.47929 ? ? ? ? ? ? 169 ALA A   CA  1 
ATOM   1254 C  C   . ALA A   1 189 ? -32.204 13.566  12.841 1.000 63.10929 ? ? ? ? ? ? 169 ALA A   C   1 
ATOM   1255 O  O   . ALA A   1 189 ? -33.417 13.694  12.622 1.000 59.72929 ? ? ? ? ? ? 169 ALA A   O   1 
ATOM   1256 C  CB  . ALA A   1 189 ? -31.032 12.324  11.012 1.000 59.01929 ? ? ? ? ? ? 169 ALA A   CB  1 
ATOM   1257 N  N   . TYR A   1 190 ? -31.725 13.306  14.061 1.000 59.00929 ? ? ? ? ? ? 170 TYR A   N   1 
ATOM   1258 C  CA  . TYR A   1 190 ? -32.635 13.244  15.203 1.000 60.34929 ? ? ? ? ? ? 170 TYR A   CA  1 
ATOM   1259 C  C   . TYR A   1 190 ? -33.405 14.545  15.342 1.000 57.00929 ? ? ? ? ? ? 170 TYR A   C   1 
ATOM   1260 O  O   . TYR A   1 190 ? -34.625 14.537  15.549 1.000 56.91929 ? ? ? ? ? ? 170 TYR A   O   1 
ATOM   1261 C  CB  . TYR A   1 190 ? -31.857 12.932  16.486 1.000 59.51929 ? ? ? ? ? ? 170 TYR A   CB  1 
ATOM   1262 C  CG  . TYR A   1 190 ? -32.667 12.955  17.761 1.000 53.61929 ? ? ? ? ? ? 170 TYR A   CG  1 
ATOM   1263 C  CD1 . TYR A   1 190 ? -32.876 14.153  18.454 1.000 53.17929 ? ? ? ? ? ? 170 TYR A   CD1 1 
ATOM   1264 C  CD2 . TYR A   1 190 ? -33.203 11.776  18.290 1.000 44.95929 ? ? ? ? ? ? 170 TYR A   CD2 1 
ATOM   1265 C  CE1 . TYR A   1 190 ? -33.629 14.178  19.632 1.000 53.01929 ? ? ? ? ? ? 170 TYR A   CE1 1 
ATOM   1266 C  CE2 . TYR A   1 190 ? -33.942 11.787  19.461 1.000 44.10929 ? ? ? ? ? ? 170 TYR A   CE2 1 
ATOM   1267 C  CZ  . TYR A   1 190 ? -34.155 12.991  20.127 1.000 50.74929 ? ? ? ? ? ? 170 TYR A   CZ  1 
ATOM   1268 O  OH  . TYR A   1 190 ? -34.883 13.022  21.290 1.000 52.96929 ? ? ? ? ? ? 170 TYR A   OH  1 
ATOM   1269 N  N   . PHE A   1 191 ? -32.708 15.671  15.203 1.000 57.29929 ? ? ? ? ? ? 171 PHE A   N   1 
ATOM   1270 C  CA  . PHE A   1 191 ? -33.347 16.969  15.345 1.000 55.94929 ? ? ? ? ? ? 171 PHE A   CA  1 
ATOM   1271 C  C   . PHE A   1 191 ? -34.200 17.317  14.129 1.000 58.80929 ? ? ? ? ? ? 171 PHE A   C   1 
ATOM   1272 O  O   . PHE A   1 191 ? -35.226 17.997  14.267 1.000 60.11929 ? ? ? ? ? ? 171 PHE A   O   1 
ATOM   1273 C  CB  . PHE A   1 191 ? -32.277 18.024  15.605 1.000 55.65929 ? ? ? ? ? ? 171 PHE A   CB  1 
ATOM   1274 C  CG  . PHE A   1 191 ? -31.492 17.776  16.856 1.000 58.56929 ? ? ? ? ? ? 171 PHE A   CG  1 
ATOM   1275 C  CD1 . PHE A   1 191 ? -32.041 18.068  18.098 1.000 51.58929 ? ? ? ? ? ? 171 PHE A   CD1 1 
ATOM   1276 C  CD2 . PHE A   1 191 ? -30.222 17.212  16.794 1.000 58.66929 ? ? ? ? ? ? 171 PHE A   CD2 1 
ATOM   1277 C  CE1 . PHE A   1 191 ? -31.338 17.828  19.260 1.000 55.24929 ? ? ? ? ? ? 171 PHE A   CE1 1 
ATOM   1278 C  CE2 . PHE A   1 191 ? -29.502 16.962  17.948 1.000 54.07929 ? ? ? ? ? ? 171 PHE A   CE2 1 
ATOM   1279 C  CZ  . PHE A   1 191 ? -30.058 17.275  19.188 1.000 60.49929 ? ? ? ? ? ? 171 PHE A   CZ  1 
ATOM   1280 N  N   . THR A   1 192 ? -33.810 16.861  12.938 1.000 57.47929 ? ? ? ? ? ? 172 THR A   N   1 
ATOM   1281 C  CA  . THR A   1 192 ? -34.666 17.091  11.782 1.000 57.54929 ? ? ? ? ? ? 172 THR A   CA  1 
ATOM   1282 C  C   . THR A   1 192 ? -35.983 16.356  11.947 1.000 55.20929 ? ? ? ? ? ? 172 THR A   C   1 
ATOM   1283 O  O   . THR A   1 192 ? -37.047 16.880  11.599 1.000 54.67929 ? ? ? ? ? ? 172 THR A   O   1 
ATOM   1284 C  CB  . THR A   1 192 ? -33.977 16.650  10.492 1.000 58.87929 ? ? ? ? ? ? 172 THR A   CB  1 
ATOM   1285 O  OG1 . THR A   1 192 ? -32.825 17.458  10.258 1.000 68.85929 ? ? ? ? ? ? 172 THR A   OG1 1 
ATOM   1286 C  CG2 . THR A   1 192 ? -34.907 16.829  9.315  1.000 53.01929 ? ? ? ? ? ? 172 THR A   CG2 1 
ATOM   1287 N  N   . GLU A   1 193 ? -35.925 15.135  12.474 1.000 58.23929 ? ? ? ? ? ? 173 GLU A   N   1 
ATOM   1288 C  CA  . GLU A   1 193 ? -37.144 14.364  12.667 1.000 60.09929 ? ? ? ? ? ? 173 GLU A   CA  1 
ATOM   1289 C  C   . GLU A   1 193 ? -38.042 15.014  13.719 1.000 57.65929 ? ? ? ? ? ? 173 GLU A   C   1 
ATOM   1290 O  O   . GLU A   1 193 ? -39.251 15.183  13.501 1.000 49.79929 ? ? ? ? ? ? 173 GLU A   O   1 
ATOM   1291 C  CB  . GLU A   1 193 ? -36.779 12.926  13.041 1.000 55.50929 ? ? ? ? ? ? 173 GLU A   CB  1 
ATOM   1292 C  CG  . GLU A   1 193 ? -37.908 12.097  13.633 1.000 64.80929 ? ? ? ? ? ? 173 GLU A   CG  1 
ATOM   1293 C  CD  . GLU A   1 193 ? -38.933 11.619  12.604 1.000 69.12929 ? ? ? ? ? ? 173 GLU A   CD  1 
ATOM   1294 O  OE1 . GLU A   1 193 ? -39.619 10.604  12.892 1.000 66.28929 ? ? ? ? ? ? 173 GLU A   OE1 1 
ATOM   1295 O  OE2 . GLU A   1 193 ? -39.054 12.243  11.523 1.000 74.37929 ? ? ? ? ? ? 173 GLU A   OE2 1 
ATOM   1296 N  N   . HIS A   1 194 ? -37.461 15.437  14.839 1.000 50.95929 ? ? ? ? ? ? 174 HIS A   N   1 
ATOM   1297 C  CA  . HIS A   1 194 ? -38.255 15.995  15.921 1.000 55.53929 ? ? ? ? ? ? 174 HIS A   CA  1 
ATOM   1298 C  C   . HIS A   1 194 ? -38.742 17.419  15.659 1.000 54.83929 ? ? ? ? ? ? 174 HIS A   C   1 
ATOM   1299 O  O   . HIS A   1 194 ? -39.660 17.878  16.349 1.000 54.80929 ? ? ? ? ? ? 174 HIS A   O   1 
ATOM   1300 C  CB  . HIS A   1 194 ? -37.455 15.905  17.216 1.000 52.87929 ? ? ? ? ? ? 174 HIS A   CB  1 
ATOM   1301 C  CG  . HIS A   1 194 ? -37.440 14.525  17.789 1.000 53.13929 ? ? ? ? ? ? 174 HIS A   CG  1 
ATOM   1302 N  ND1 . HIS A   1 194 ? -36.553 13.558  17.371 1.000 48.61929 ? ? ? ? ? ? 174 HIS A   ND1 1 
ATOM   1303 C  CD2 . HIS A   1 194 ? -38.239 13.935  18.708 1.000 50.06929 ? ? ? ? ? ? 174 HIS A   CD2 1 
ATOM   1304 C  CE1 . HIS A   1 194 ? -36.798 12.435  18.019 1.000 50.63929 ? ? ? ? ? ? 174 HIS A   CE1 1 
ATOM   1305 N  NE2 . HIS A   1 194 ? -37.812 12.639  18.839 1.000 53.99929 ? ? ? ? ? ? 174 HIS A   NE2 1 
ATOM   1306 N  N   . GLU A   1 195 ? -38.189 18.115  14.670 1.000 52.66929 ? ? ? ? ? ? 175 GLU A   N   1 
ATOM   1307 C  CA  . GLU A   1 195 ? -38.790 19.374  14.249 1.000 55.05929 ? ? ? ? ? ? 175 GLU A   CA  1 
ATOM   1308 C  C   . GLU A   1 195 ? -40.248 19.186  13.846 1.000 55.82929 ? ? ? ? ? ? 175 GLU A   C   1 
ATOM   1309 O  O   . GLU A   1 195 ? -41.089 20.058  14.108 1.000 53.32929 ? ? ? ? ? ? 175 GLU A   O   1 
ATOM   1310 C  CB  . GLU A   1 195 ? -38.003 19.950  13.084 1.000 57.37929 ? ? ? ? ? ? 175 GLU A   CB  1 
ATOM   1311 C  CG  . GLU A   1 195 ? -37.565 21.364  13.246 1.000 58.13929 ? ? ? ? ? ? 175 GLU A   CG  1 
ATOM   1312 C  CD  . GLU A   1 195 ? -36.789 21.811  12.041 1.000 66.14929 ? ? ? ? ? ? 175 GLU A   CD  1 
ATOM   1313 O  OE1 . GLU A   1 195 ? -36.341 20.913  11.273 1.000 59.79929 ? ? ? ? ? ? 175 GLU A   OE1 1 
ATOM   1314 O  OE2 . GLU A   1 195 ? -36.644 23.044  11.863 1.000 72.42929 ? ? ? ? ? ? 175 GLU A   OE2 1 
ATOM   1315 N  N   . GLU A   1 196 ? -40.566 18.059  13.195 1.000 52.00929 ? ? ? ? ? ? 176 GLU A   N   1 
ATOM   1316 C  CA  . GLU A   1 196 ? -41.927 17.790  12.743 1.000 47.80929 ? ? ? ? ? ? 176 GLU A   CA  1 
ATOM   1317 C  C   . GLU A   1 196 ? -42.662 16.793  13.624 1.000 49.53929 ? ? ? ? ? ? 176 GLU A   C   1 
ATOM   1318 O  O   . GLU A   1 196 ? -43.844 16.992  13.911 1.000 51.48929 ? ? ? ? ? ? 176 GLU A   O   1 
ATOM   1319 C  CB  . GLU A   1 196 ? -41.934 17.273  11.300 1.000 46.43929 ? ? ? ? ? ? 176 GLU A   CB  1 
ATOM   1320 N  N   . ALA A   1 197 ? -41.992 15.723  14.065 1.000 52.93929 ? ? ? ? ? ? 177 ALA A   N   1 
ATOM   1321 C  CA  . ALA A   1 197 ? -42.686 14.647  14.765 1.000 45.89929 ? ? ? ? ? ? 177 ALA A   CA  1 
ATOM   1322 C  C   . ALA A   1 197 ? -43.386 15.163  16.014 1.000 53.29929 ? ? ? ? ? ? 177 ALA A   C   1 
ATOM   1323 O  O   . ALA A   1 197 ? -44.544 14.812  16.289 1.000 50.99929 ? ? ? ? ? ? 177 ALA A   O   1 
ATOM   1324 C  CB  . ALA A   1 197 ? -41.697 13.547  15.127 1.000 47.20929 ? ? ? ? ? ? 177 ALA A   CB  1 
ATOM   1325 N  N   . ASP A   1 198 ? -42.716 16.030  16.762 1.000 53.66929 ? ? ? ? ? ? 178 ASP A   N   1 
ATOM   1326 C  CA  . ASP A   1 198 ? -43.260 16.447  18.038 1.000 48.10929 ? ? ? ? ? ? 178 ASP A   CA  1 
ATOM   1327 C  C   . ASP A   1 198 ? -44.260 17.589  17.920 1.000 46.20929 ? ? ? ? ? ? 178 ASP A   C   1 
ATOM   1328 O  O   . ASP A   1 198 ? -44.870 17.953  18.929 1.000 44.68929 ? ? ? ? ? ? 178 ASP A   O   1 
ATOM   1329 C  CB  . ASP A   1 198 ? -42.110 16.786  18.989 1.000 48.07929 ? ? ? ? ? ? 178 ASP A   CB  1 
ATOM   1330 C  CG  . ASP A   1 198 ? -41.572 15.547  19.686 1.000 46.57929 ? ? ? ? ? ? 178 ASP A   CG  1 
ATOM   1331 O  OD1 . ASP A   1 198 ? -42.129 14.454  19.452 1.000 49.12929 ? ? ? ? ? ? 178 ASP A   OD1 1 
ATOM   1332 O  OD2 . ASP A   1 198 ? -40.620 15.648  20.467 1.000 48.50929 ? ? ? ? ? ? 178 ASP A   OD2 1 
ATOM   1333 N  N   . VAL A   1 199 ? -44.485 18.138  16.725 1.000 44.11929 ? ? ? ? ? ? 179 VAL A   N   1 
ATOM   1334 C  CA  . VAL A   1 199 ? -45.684 18.948  16.528 1.000 43.61929 ? ? ? ? ? ? 179 VAL A   CA  1 
ATOM   1335 C  C   . VAL A   1 199 ? -46.919 18.070  16.653 1.000 43.37929 ? ? ? ? ? ? 179 VAL A   C   1 
ATOM   1336 O  O   . VAL A   1 199 ? -47.847 18.367  17.415 1.000 42.67929 ? ? ? ? ? ? 179 VAL A   O   1 
ATOM   1337 C  CB  . VAL A   1 199 ? -45.634 19.673  15.175 1.000 43.45929 ? ? ? ? ? ? 179 VAL A   CB  1 
ATOM   1338 C  CG1 . VAL A   1 199 ? -46.989 20.338  14.844 1.000 37.64929 ? ? ? ? ? ? 179 VAL A   CG1 1 
ATOM   1339 C  CG2 . VAL A   1 199 ? -44.489 20.667  15.168 1.000 39.11929 ? ? ? ? ? ? 179 VAL A   CG2 1 
ATOM   1340 N  N   . ARG A   1 200 ? -46.919 16.946  15.942 1.000 42.67929 ? ? ? ? ? ? 180 ARG A   N   1 
ATOM   1341 C  CA  . ARG A   1 200 ? -48.013 15.996  16.045 1.000 47.49929 ? ? ? ? ? ? 180 ARG A   CA  1 
ATOM   1342 C  C   . ARG A   1 200 ? -48.144 15.459  17.465 1.000 46.39929 ? ? ? ? ? ? 180 ARG A   C   1 
ATOM   1343 O  O   . ARG A   1 200 ? -49.258 15.362  18.006 1.000 44.51929 ? ? ? ? ? ? 180 ARG A   O   1 
ATOM   1344 C  CB  . ARG A   1 200 ? -47.784 14.865  15.041 1.000 43.02929 ? ? ? ? ? ? 180 ARG A   CB  1 
ATOM   1345 C  CG  . ARG A   1 200 ? -48.623 13.612  15.258 1.000 44.38929 ? ? ? ? ? ? 180 ARG A   CG  1 
ATOM   1346 C  CD  . ARG A   1 200 ? -48.494 12.624  14.105 1.000 46.42929 ? ? ? ? ? ? 180 ARG A   CD  1 
ATOM   1347 N  NE  . ARG A   1 200 ? -47.274 11.813  14.204 1.000 60.05929 ? ? ? ? ? ? 180 ARG A   NE  1 
ATOM   1348 C  CZ  . ARG A   1 200 ? -46.059 12.179  13.785 1.000 58.87929 ? ? ? ? ? ? 180 ARG A   CZ  1 
ATOM   1349 N  NH1 . ARG A   1 200 ? -45.857 13.312  13.122 1.000 60.99929 ? ? ? ? ? ? 180 ARG A   NH1 1 
ATOM   1350 N  NH2 . ARG A   1 200 ? -45.024 11.371  14.008 1.000 51.31929 ? ? ? ? ? ? 180 ARG A   NH2 1 
ATOM   1351 N  N   . HIS A   1 201 ? -47.015 15.124  18.091 1.000 41.18929 ? ? ? ? ? ? 181 HIS A   N   1 
ATOM   1352 C  CA  . HIS A   1 201 ? -47.064 14.458  19.388 1.000 43.26929 ? ? ? ? ? ? 181 HIS A   CA  1 
ATOM   1353 C  C   . HIS A   1 201 ? -47.669 15.356  20.458 1.000 43.22929 ? ? ? ? ? ? 181 HIS A   C   1 
ATOM   1354 O  O   . HIS A   1 201 ? -48.484 14.898  21.271 1.000 36.77929 ? ? ? ? ? ? 181 HIS A   O   1 
ATOM   1355 C  CB  . HIS A   1 201 ? -45.664 14.006  19.793 1.000 40.50929 ? ? ? ? ? ? 181 HIS A   CB  1 
ATOM   1356 C  CG  . HIS A   1 201 ? -45.178 12.843  19.003 1.000 44.96929 ? ? ? ? ? ? 181 HIS A   CG  1 
ATOM   1357 N  ND1 . HIS A   1 201 ? -43.945 12.266  19.206 1.000 47.52929 ? ? ? ? ? ? 181 HIS A   ND1 1 
ATOM   1358 C  CD2 . HIS A   1 201 ? -45.763 12.148  17.999 1.000 43.57929 ? ? ? ? ? ? 181 HIS A   CD2 1 
ATOM   1359 C  CE1 . HIS A   1 201 ? -43.794 11.257  18.366 1.000 43.92929 ? ? ? ? ? ? 181 HIS A   CE1 1 
ATOM   1360 N  NE2 . HIS A   1 201 ? -44.880 11.169  17.620 1.000 42.08929 ? ? ? ? ? ? 181 HIS A   NE2 1 
ATOM   1361 N  N   . ALA A   1 202 ? -47.290 16.642  20.464 1.000 39.95929 ? ? ? ? ? ? 182 ALA A   N   1 
ATOM   1362 C  CA  . ALA A   1 202 ? -47.829 17.579  21.444 1.000 38.47929 ? ? ? ? ? ? 182 ALA A   CA  1 
ATOM   1363 C  C   . ALA A   1 202 ? -49.311 17.848  21.206 1.000 41.49929 ? ? ? ? ? ? 182 ALA A   C   1 
ATOM   1364 O  O   . ALA A   1 202 ? -50.080 18.024  22.164 1.000 40.71929 ? ? ? ? ? ? 182 ALA A   O   1 
ATOM   1365 C  CB  . ALA A   1 202 ? -47.042 18.885  21.397 1.000 37.49929 ? ? ? ? ? ? 182 ALA A   CB  1 
ATOM   1366 N  N   . ARG A   1 203 ? -49.721 17.921  19.934 1.000 39.37929 ? ? ? ? ? ? 183 ARG A   N   1 
ATOM   1367 C  CA  . ARG A   1 203 ? -51.139 18.041  19.611 1.000 39.33929 ? ? ? ? ? ? 183 ARG A   CA  1 
ATOM   1368 C  C   . ARG A   1 203 ? -51.914 16.808  20.069 1.000 43.47929 ? ? ? ? ? ? 183 ARG A   C   1 
ATOM   1369 O  O   . ARG A   1 203 ? -53.002 16.927  20.646 1.000 39.42929 ? ? ? ? ? ? 183 ARG A   O   1 
ATOM   1370 C  CB  . ARG A   1 203 ? -51.308 18.266  18.115 1.000 36.19929 ? ? ? ? ? ? 183 ARG A   CB  1 
ATOM   1371 C  CG  . ARG A   1 203 ? -52.730 18.184  17.663 1.000 42.08929 ? ? ? ? ? ? 183 ARG A   CG  1 
ATOM   1372 C  CD  . ARG A   1 203 ? -52.890 18.485  16.174 1.000 43.37929 ? ? ? ? ? ? 183 ARG A   CD  1 
ATOM   1373 N  NE  . ARG A   1 203 ? -52.293 17.460  15.332 1.000 43.09929 ? ? ? ? ? ? 183 ARG A   NE  1 
ATOM   1374 C  CZ  . ARG A   1 203 ? -52.744 16.217  15.228 1.000 43.98929 ? ? ? ? ? ? 183 ARG A   CZ  1 
ATOM   1375 N  NH1 . ARG A   1 203 ? -53.829 15.824  15.868 1.000 46.11929 ? ? ? ? ? ? 183 ARG A   NH1 1 
ATOM   1376 N  NH2 . ARG A   1 203 ? -52.084 15.346  14.465 1.000 43.66929 ? ? ? ? ? ? 183 ARG A   NH2 1 
ATOM   1377 N  N   . GLU A   1 204 ? -51.362 15.612  19.842 1.000 42.59929 ? ? ? ? ? ? 184 GLU A   N   1 
ATOM   1378 C  CA  . GLU A   1 204 ? -52.035 14.412  20.329 1.000 45.80929 ? ? ? ? ? ? 184 GLU A   CA  1 
ATOM   1379 C  C   . GLU A   1 204 ? -51.992 14.319  21.853 1.000 43.48929 ? ? ? ? ? ? 184 GLU A   C   1 
ATOM   1380 O  O   . GLU A   1 204 ? -52.950 13.829  22.472 1.000 40.51929 ? ? ? ? ? ? 184 GLU A   O   1 
ATOM   1381 C  CB  . GLU A   1 204 ? -51.435 13.174  19.654 1.000 37.13929 ? ? ? ? ? ? 184 GLU A   CB  1 
ATOM   1382 C  CG  . GLU A   1 204 ? -52.010 12.993  18.257 1.000 40.24929 ? ? ? ? ? ? 184 GLU A   CG  1 
ATOM   1383 C  CD  . GLU A   1 204 ? -51.276 11.965  17.412 1.000 51.24929 ? ? ? ? ? ? 184 GLU A   CD  1 
ATOM   1384 O  OE1 . GLU A   1 204 ? -50.213 11.451  17.831 1.000 49.75929 ? ? ? ? ? ? 184 GLU A   OE1 1 
ATOM   1385 O  OE2 . GLU A   1 204 ? -51.750 11.709  16.286 1.000 56.24929 ? ? ? ? ? ? 184 GLU A   OE2 1 
ATOM   1386 N  N   . GLU A   1 205 ? -50.915 14.807  22.477 1.000 38.25929 ? ? ? ? ? ? 185 GLU A   N   1 
ATOM   1387 C  CA  . GLU A   1 205 ? -50.842 14.759  23.929 1.000 39.59929 ? ? ? ? ? ? 185 GLU A   CA  1 
ATOM   1388 C  C   . GLU A   1 205 ? -51.786 15.766  24.556 1.000 37.84929 ? ? ? ? ? ? 185 GLU A   C   1 
ATOM   1389 O  O   . GLU A   1 205 ? -52.482 15.450  25.523 1.000 35.21929 ? ? ? ? ? ? 185 GLU A   O   1 
ATOM   1390 C  CB  . GLU A   1 205 ? -49.402 14.977  24.389 1.000 41.88929 ? ? ? ? ? ? 185 GLU A   CB  1 
ATOM   1391 C  CG  . GLU A   1 205 ? -48.596 13.696  24.230 1.000 41.71929 ? ? ? ? ? ? 185 GLU A   CG  1 
ATOM   1392 C  CD  . GLU A   1 205 ? -47.117 13.894  24.308 1.000 40.84929 ? ? ? ? ? ? 185 GLU A   CD  1 
ATOM   1393 O  OE1 . GLU A   1 205 ? -46.659 15.037  24.459 1.000 44.37929 ? ? ? ? ? ? 185 GLU A   OE1 1 
ATOM   1394 O  OE2 . GLU A   1 205 ? -46.404 12.886  24.193 1.000 50.50929 ? ? ? ? ? ? 185 GLU A   OE2 1 
ATOM   1395 N  N   . LYS A   1 206 ? -51.839 16.975  24.004 1.000 36.98929 ? ? ? ? ? ? 186 LYS A   N   1 
ATOM   1396 C  CA  . LYS A   1 206 ? -52.810 17.940  24.483 1.000 40.86929 ? ? ? ? ? ? 186 LYS A   CA  1 
ATOM   1397 C  C   . LYS A   1 206 ? -54.222 17.365  24.386 1.000 38.63929 ? ? ? ? ? ? 186 LYS A   C   1 
ATOM   1398 O  O   . LYS A   1 206 ? -55.011 17.480  25.326 1.000 42.36929 ? ? ? ? ? ? 186 LYS A   O   1 
ATOM   1399 C  CB  . LYS A   1 206 ? -52.639 19.253  23.706 1.000 44.66929 ? ? ? ? ? ? 186 LYS A   CB  1 
ATOM   1400 C  CG  . LYS A   1 206 ? -53.319 20.499  24.293 1.000 42.93929 ? ? ? ? ? ? 186 LYS A   CG  1 
ATOM   1401 C  CD  . LYS A   1 206 ? -52.393 21.745  24.099 1.000 47.70929 ? ? ? ? ? ? 186 LYS A   CD  1 
ATOM   1402 C  CE  . LYS A   1 206 ? -53.115 23.097  24.026 1.000 43.92929 ? ? ? ? ? ? 186 LYS A   CE  1 
ATOM   1403 N  NZ  . LYS A   1 206 ? -53.068 23.677  22.641 1.000 55.10929 ? ? ? ? ? ? 186 LYS A   NZ  1 
ATOM   1404 N  N   . ALA A   1 207 ? -54.530 16.665  23.296 1.000 43.57929 ? ? ? ? ? ? 187 ALA A   N   1 
ATOM   1405 C  CA  . ALA A   1 207 ? -55.827 15.999  23.192 1.000 41.24929 ? ? ? ? ? ? 187 ALA A   CA  1 
ATOM   1406 C  C   . ALA A   1 207 ? -55.956 14.847  24.181 1.000 40.71929 ? ? ? ? ? ? 187 ALA A   C   1 
ATOM   1407 O  O   . ALA A   1 207 ? -57.036 14.632  24.732 1.000 39.84929 ? ? ? ? ? ? 187 ALA A   O   1 
ATOM   1408 C  CB  . ALA A   1 207 ? -56.067 15.497  21.767 1.000 35.97929 ? ? ? ? ? ? 187 ALA A   CB  1 
ATOM   1409 N  N   . LEU A   1 208 ? -54.878 14.083  24.409 1.000 44.48929 ? ? ? ? ? ? 188 LEU A   N   1 
ATOM   1410 C  CA  . LEU A   1 208 ? -54.942 12.986  25.379 1.000 42.16929 ? ? ? ? ? ? 188 LEU A   CA  1 
ATOM   1411 C  C   . LEU A   1 208 ? -55.226 13.505  26.793 1.000 46.06929 ? ? ? ? ? ? 188 LEU A   C   1 
ATOM   1412 O  O   . LEU A   1 208 ? -55.975 12.873  27.553 1.000 45.50929 ? ? ? ? ? ? 188 LEU A   O   1 
ATOM   1413 C  CB  . LEU A   1 208 ? -53.640 12.182  25.353 1.000 40.10929 ? ? ? ? ? ? 188 LEU A   CB  1 
ATOM   1414 C  CG  . LEU A   1 208 ? -53.424 11.074  24.314 1.000 40.49929 ? ? ? ? ? ? 188 LEU A   CG  1 
ATOM   1415 C  CD1 . LEU A   1 208 ? -52.001 10.575  24.344 1.000 34.33929 ? ? ? ? ? ? 188 LEU A   CD1 1 
ATOM   1416 C  CD2 . LEU A   1 208 ? -54.369 9.924   24.546 1.000 43.07929 ? ? ? ? ? ? 188 LEU A   CD2 1 
ATOM   1417 N  N   . ILE A   1 209 ? -54.649 14.661  27.160 1.000 39.84929 ? ? ? ? ? ? 189 ILE A   N   1 
ATOM   1418 C  CA  . ILE A   1 209 ? -54.853 15.214  28.498 1.000 38.68929 ? ? ? ? ? ? 189 ILE A   CA  1 
ATOM   1419 C  C   . ILE A   1 209 ? -56.327 15.476  28.741 1.000 41.74929 ? ? ? ? ? ? 189 ILE A   C   1 
ATOM   1420 O  O   . ILE A   1 209 ? -56.870 15.144  29.800 1.000 38.75929 ? ? ? ? ? ? 189 ILE A   O   1 
ATOM   1421 C  CB  . ILE A   1 209 ? -54.021 16.495  28.680 1.000 39.40929 ? ? ? ? ? ? 189 ILE A   CB  1 
ATOM   1422 C  CG1 . ILE A   1 209 ? -52.539 16.154  28.543 1.000 37.23929 ? ? ? ? ? ? 189 ILE A   CG1 1 
ATOM   1423 C  CG2 . ILE A   1 209 ? -54.311 17.150  30.041 1.000 33.71929 ? ? ? ? ? ? 189 ILE A   CG2 1 
ATOM   1424 C  CD1 . ILE A   1 209 ? -51.659 17.331  28.478 1.000 39.24929 ? ? ? ? ? ? 189 ILE A   CD1 1 
ATOM   1425 N  N   . GLU A   1 210 ? -56.997 16.068  27.757 1.000 47.04929 ? ? ? ? ? ? 190 GLU A   N   1 
ATOM   1426 C  CA  . GLU A   1 210 ? -58.435 16.295  27.844 1.000 46.56929 ? ? ? ? ? ? 190 GLU A   CA  1 
ATOM   1427 C  C   . GLU A   1 210 ? -59.215 14.974  27.984 1.000 47.05929 ? ? ? ? ? ? 190 GLU A   C   1 
ATOM   1428 O  O   . GLU A   1 210 ? -60.077 14.849  28.861 1.000 47.98929 ? ? ? ? ? ? 190 GLU A   O   1 
ATOM   1429 C  CB  . GLU A   1 210 ? -58.880 17.095  26.614 1.000 44.74929 ? ? ? ? ? ? 190 GLU A   CB  1 
ATOM   1430 C  CG  . GLU A   1 210 ? -60.180 17.878  26.750 1.000 60.49929 ? ? ? ? ? ? 190 GLU A   CG  1 
ATOM   1431 C  CD  . GLU A   1 210 ? -60.032 19.325  26.287 1.000 70.12929 ? ? ? ? ? ? 190 GLU A   CD  1 
ATOM   1432 O  OE1 . GLU A   1 210 ? -60.566 20.227  26.974 1.000 65.53929 ? ? ? ? ? ? 190 GLU A   OE1 1 
ATOM   1433 O  OE2 . GLU A   1 210 ? -59.361 19.556  25.250 1.000 70.08929 ? ? ? ? ? ? 190 GLU A   OE2 1 
ATOM   1434 N  N   . MET A   1 211 ? -58.924 13.968  27.138 1.000 43.92929 ? ? ? ? ? ? 191 MET A   N   1 
ATOM   1435 C  CA  . MET A   1 211 ? -59.711 12.735  27.178 1.000 40.86929 ? ? ? ? ? ? 191 MET A   CA  1 
ATOM   1436 C  C   . MET A   1 211 ? -59.479 11.917  28.434 1.000 42.31929 ? ? ? ? ? ? 191 MET A   C   1 
ATOM   1437 O  O   . MET A   1 211 ? -60.283 11.030  28.728 1.000 50.09929 ? ? ? ? ? ? 191 MET A   O   1 
ATOM   1438 C  CB  . MET A   1 211 ? -59.438 11.800  25.999 1.000 39.92929 ? ? ? ? ? ? 191 MET A   CB  1 
ATOM   1439 C  CG  . MET A   1 211 ? -59.161 12.389  24.650 1.000 48.52929 ? ? ? ? ? ? 191 MET A   CG  1 
ATOM   1440 S  SD  . MET A   1 211 ? -58.240 11.204  23.609 1.000 57.05929 ? ? ? ? ? ? 191 MET A   SD  1 
ATOM   1441 C  CE  . MET A   1 211 ? -59.229 9.709   23.667 1.000 31.04929 ? ? ? ? ? ? 191 MET A   CE  1 
ATOM   1442 N  N   . LEU A   1 212 ? -58.381 12.133  29.139 1.000 38.53929 ? ? ? ? ? ? 192 LEU A   N   1 
ATOM   1443 C  CA  . LEU A   1 212 ? -58.085 11.353  30.327 1.000 40.50929 ? ? ? ? ? ? 192 LEU A   CA  1 
ATOM   1444 C  C   . LEU A   1 212 ? -58.316 12.114  31.627 1.000 42.15929 ? ? ? ? ? ? 192 LEU A   C   1 
ATOM   1445 O  O   . LEU A   1 212 ? -58.225 11.510  32.703 1.000 46.89929 ? ? ? ? ? ? 192 LEU A   O   1 
ATOM   1446 C  CB  . LEU A   1 212 ? -56.637 10.848  30.276 1.000 43.34929 ? ? ? ? ? ? 192 LEU A   CB  1 
ATOM   1447 C  CG  . LEU A   1 212 ? -56.287 10.095  28.997 1.000 44.26929 ? ? ? ? ? ? 192 LEU A   CG  1 
ATOM   1448 C  CD1 . LEU A   1 212 ? -54.813 9.664   28.982 1.000 40.00929 ? ? ? ? ? ? 192 LEU A   CD1 1 
ATOM   1449 C  CD2 . LEU A   1 212 ? -57.215 8.915   28.858 1.000 41.46929 ? ? ? ? ? ? 192 LEU A   CD2 1 
ATOM   1450 N  N   . LEU A   1 213 ? -58.630 13.407  31.557 1.000 47.78929 ? ? ? ? ? ? 193 LEU A   N   1 
ATOM   1451 C  CA  . LEU A   1 213 ? -58.889 14.196  32.755 1.000 45.50929 ? ? ? ? ? ? 193 LEU A   CA  1 
ATOM   1452 C  C   . LEU A   1 213 ? -59.993 13.570  33.610 1.000 47.28929 ? ? ? ? ? ? 193 LEU A   C   1 
ATOM   1453 O  O   . LEU A   1 213 ? -61.040 13.145  33.105 1.000 43.31929 ? ? ? ? ? ? 193 LEU A   O   1 
ATOM   1454 C  CB  . LEU A   1 213 ? -59.257 15.619  32.368 1.000 37.70929 ? ? ? ? ? ? 193 LEU A   CB  1 
ATOM   1455 C  CG  . LEU A   1 213 ? -58.885 16.597  33.470 1.000 40.92929 ? ? ? ? ? ? 193 LEU A   CG  1 
ATOM   1456 C  CD1 . LEU A   1 213 ? -57.399 16.834  33.423 1.000 43.29929 ? ? ? ? ? ? 193 LEU A   CD1 1 
ATOM   1457 C  CD2 . LEU A   1 213 ? -59.630 17.878  33.277 1.000 36.27929 ? ? ? ? ? ? 193 LEU A   CD2 1 
ATOM   1458 N  N   . LYS A   1 214 ? -59.733 13.496  34.912 1.000 43.50929 ? ? ? ? ? ? 194 LYS A   N   1 
ATOM   1459 C  CA  . LYS A   1 214 ? -60.622 12.875  35.876 1.000 46.19929 ? ? ? ? ? ? 194 LYS A   CA  1 
ATOM   1460 C  C   . LYS A   1 214 ? -60.587 13.771  37.105 1.000 46.14929 ? ? ? ? ? ? 194 LYS A   C   1 
ATOM   1461 O  O   . LYS A   1 214 ? -60.134 13.385  38.178 1.000 49.08929 ? ? ? ? ? ? 194 LYS A   O   1 
ATOM   1462 C  CB  . LYS A   1 214 ? -60.202 11.439  36.203 1.000 46.04929 ? ? ? ? ? ? 194 LYS A   CB  1 
ATOM   1463 N  N   . ASP A   1 215 ? -61.014 15.014  36.898 1.000 46.67929 ? ? ? ? ? ? 195 ASP A   N   1 
ATOM   1464 C  CA  . ASP A   1 215 ? -61.011 16.050  37.929 1.000 48.86929 ? ? ? ? ? ? 195 ASP A   CA  1 
ATOM   1465 C  C   . ASP A   1 215 ? -59.630 16.196  38.564 1.000 45.71929 ? ? ? ? ? ? 195 ASP A   C   1 
ATOM   1466 O  O   . ASP A   1 215 ? -59.495 16.353  39.778 1.000 47.85929 ? ? ? ? ? ? 195 ASP A   O   1 
ATOM   1467 C  CB  . ASP A   1 215 ? -62.087 15.779  38.995 1.000 54.63929 ? ? ? ? ? ? 195 ASP A   CB  1 
ATOM   1468 C  CG  . ASP A   1 215 ? -62.664 17.072  39.587 1.000 61.68929 ? ? ? ? ? ? 195 ASP A   CG  1 
ATOM   1469 O  OD1 . ASP A   1 215 ? -61.954 18.116  39.577 1.000 56.45929 ? ? ? ? ? ? 195 ASP A   OD1 1 
ATOM   1470 N  N   . ASP A   1 216 ? -58.583 16.162  37.723 1.000 48.19929 ? ? ? ? ? ? 196 ASP A   N   1 
ATOM   1471 C  CA  . ASP A   1 216 ? -57.211 16.233  38.213 1.000 46.42929 ? ? ? ? ? ? 196 ASP A   CA  1 
ATOM   1472 C  C   . ASP A   1 216 ? -56.350 17.190  37.400 1.000 45.31929 ? ? ? ? ? ? 196 ASP A   C   1 
ATOM   1473 O  O   . ASP A   1 216 ? -55.140 16.976  37.264 1.000 48.66929 ? ? ? ? ? ? 196 ASP A   O   1 
ATOM   1474 C  CB  . ASP A   1 216 ? -56.547 14.849  38.247 1.000 47.23929 ? ? ? ? ? ? 196 ASP A   CB  1 
ATOM   1475 C  CG  . ASP A   1 216 ? -56.877 14.005  37.037 1.000 48.62929 ? ? ? ? ? ? 196 ASP A   CG  1 
ATOM   1476 O  OD1 . ASP A   1 216 ? -57.689 14.462  36.194 1.000 48.20929 ? ? ? ? ? ? 196 ASP A   OD1 1 
ATOM   1477 O  OD2 . ASP A   1 216 ? -56.320 12.885  36.937 1.000 45.51929 ? ? ? ? ? ? 196 ASP A   OD2 1 
ATOM   1478 N  N   . ALA A   1 217 ? -56.941 18.270  36.896 1.000 47.30929 ? ? ? ? ? ? 197 ALA A   N   1 
ATOM   1479 C  CA  . ALA A   1 217 ? -56.157 19.323  36.265 1.000 44.76929 ? ? ? ? ? ? 197 ALA A   CA  1 
ATOM   1480 C  C   . ALA A   1 217 ? -55.111 19.913  37.205 1.000 49.39929 ? ? ? ? ? ? 197 ALA A   C   1 
ATOM   1481 O  O   . ALA A   1 217 ? -54.132 20.509  36.729 1.000 51.32929 ? ? ? ? ? ? 197 ALA A   O   1 
ATOM   1482 C  CB  . ALA A   1 217 ? -57.085 20.427  35.759 1.000 45.28929 ? ? ? ? ? ? 197 ALA A   CB  1 
ATOM   1483 N  N   . ASP A   1 218 ? -55.299 19.771  38.523 1.000 49.41929 ? ? ? ? ? ? 198 ASP A   N   1 
ATOM   1484 C  CA  . ASP A   1 218 ? -54.272 20.207  39.467 1.000 49.73929 ? ? ? ? ? ? 198 ASP A   CA  1 
ATOM   1485 C  C   . ASP A   1 218 ? -52.996 19.388  39.314 1.000 49.63929 ? ? ? ? ? ? 198 ASP A   C   1 
ATOM   1486 O  O   . ASP A   1 218 ? -51.887 19.938  39.353 1.000 49.54929 ? ? ? ? ? ? 198 ASP A   O   1 
ATOM   1487 C  CB  . ASP A   1 218 ? -54.793 20.148  40.915 1.000 47.42929 ? ? ? ? ? ? 198 ASP A   CB  1 
ATOM   1488 C  CG  . ASP A   1 218 ? -55.467 18.816  41.268 1.000 58.69929 ? ? ? ? ? ? 198 ASP A   CG  1 
ATOM   1489 O  OD1 . ASP A   1 218 ? -56.481 18.484  40.616 1.000 64.54929 ? ? ? ? ? ? 198 ASP A   OD1 1 
ATOM   1490 O  OD2 . ASP A   1 218 ? -55.029 18.131  42.237 1.000 64.48929 ? ? ? ? ? ? 198 ASP A   OD2 1 
ATOM   1491 N  N   . LYS A   1 219 ? -53.124 18.072  39.146 1.000 49.43929 ? ? ? ? ? ? 199 LYS A   N   1 
ATOM   1492 C  CA  . LYS A   1 219 ? -51.924 17.269  38.947 1.000 49.56929 ? ? ? ? ? ? 199 LYS A   CA  1 
ATOM   1493 C  C   . LYS A   1 219 ? -51.296 17.581  37.594 1.000 46.83929 ? ? ? ? ? ? 199 LYS A   C   1 
ATOM   1494 O  O   . LYS A   1 219 ? -50.064 17.621  37.460 1.000 44.84929 ? ? ? ? ? ? 199 LYS A   O   1 
ATOM   1495 C  CB  . LYS A   1 219 ? -52.243 15.776  39.081 1.000 48.57929 ? ? ? ? ? ? 199 LYS A   CB  1 
ATOM   1496 C  CG  . LYS A   1 219 ? -53.320 15.445  40.107 1.000 50.17929 ? ? ? ? ? ? 199 LYS A   CG  1 
ATOM   1497 C  CD  . LYS A   1 219 ? -52.774 14.655  41.275 1.000 53.53929 ? ? ? ? ? ? 199 LYS A   CD  1 
ATOM   1498 N  N   . VAL A   1 220 ? -52.128 17.866  36.594 1.000 41.93929 ? ? ? ? ? ? 200 VAL A   N   1 
ATOM   1499 C  CA  . VAL A   1 220 ? -51.598 18.231  35.286 1.000 41.85929 ? ? ? ? ? ? 200 VAL A   CA  1 
ATOM   1500 C  C   . VAL A   1 220 ? -50.620 19.387  35.424 1.000 46.94929 ? ? ? ? ? ? 200 VAL A   C   1 
ATOM   1501 O  O   . VAL A   1 220 ? -49.497 19.341  34.906 1.000 45.51929 ? ? ? ? ? ? 200 VAL A   O   1 
ATOM   1502 C  CB  . VAL A   1 220 ? -52.740 18.570  34.315 1.000 38.79929 ? ? ? ? ? ? 200 VAL A   CB  1 
ATOM   1503 C  CG1 . VAL A   1 220 ? -52.188 19.371  33.135 1.000 39.65929 ? ? ? ? ? ? 200 VAL A   CG1 1 
ATOM   1504 C  CG2 . VAL A   1 220 ? -53.420 17.296  33.845 1.000 37.67929 ? ? ? ? ? ? 200 VAL A   CG2 1 
ATOM   1505 N  N   . LEU A   1 221 ? -51.023 20.432  36.157 1.000 47.63929 ? ? ? ? ? ? 201 LEU A   N   1 
ATOM   1506 C  CA  . LEU A   1 221 ? -50.150 21.590  36.305 1.000 43.94929 ? ? ? ? ? ? 201 LEU A   CA  1 
ATOM   1507 C  C   . LEU A   1 221 ? -49.027 21.312  37.277 1.000 45.90929 ? ? ? ? ? ? 201 LEU A   C   1 
ATOM   1508 O  O   . LEU A   1 221 ? -47.896 21.783  37.075 1.000 47.09929 ? ? ? ? ? ? 201 LEU A   O   1 
ATOM   1509 C  CB  . LEU A   1 221 ? -50.927 22.816  36.756 1.000 43.60929 ? ? ? ? ? ? 201 LEU A   CB  1 
ATOM   1510 C  CG  . LEU A   1 221 ? -52.169 23.208  35.971 1.000 49.29929 ? ? ? ? ? ? 201 LEU A   CG  1 
ATOM   1511 C  CD1 . LEU A   1 221 ? -53.041 24.079  36.837 1.000 45.07929 ? ? ? ? ? ? 201 LEU A   CD1 1 
ATOM   1512 C  CD2 . LEU A   1 221 ? -51.770 23.931  34.695 1.000 50.60929 ? ? ? ? ? ? 201 LEU A   CD2 1 
ATOM   1513 N  N   . GLU A   1 222 ? -49.329 20.571  38.344 1.000 46.32929 ? ? ? ? ? ? 202 GLU A   N   1 
ATOM   1514 C  CA  . GLU A   1 222 ? -48.273 20.151  39.253 1.000 47.94929 ? ? ? ? ? ? 202 GLU A   CA  1 
ATOM   1515 C  C   . GLU A   1 222 ? -47.186 19.412  38.486 1.000 51.66929 ? ? ? ? ? ? 202 GLU A   C   1 
ATOM   1516 O  O   . GLU A   1 222 ? -45.992 19.694  38.652 1.000 52.47929 ? ? ? ? ? ? 202 GLU A   O   1 
ATOM   1517 C  CB  . GLU A   1 222 ? -48.856 19.285  40.369 1.000 50.33929 ? ? ? ? ? ? 202 GLU A   CB  1 
ATOM   1518 C  CG  . GLU A   1 222 ? -47.989 19.181  41.612 1.000 53.63929 ? ? ? ? ? ? 202 GLU A   CG  1 
ATOM   1519 C  CD  . GLU A   1 222 ? -48.402 18.031  42.526 1.000 63.13929 ? ? ? ? ? ? 202 GLU A   CD  1 
ATOM   1520 O  OE1 . GLU A   1 222 ? -49.623 17.746  42.595 1.000 58.05929 ? ? ? ? ? ? 202 GLU A   OE1 1 
ATOM   1521 O  OE2 . GLU A   1 222 ? -47.505 17.423  43.176 1.000 64.46929 ? ? ? ? ? ? 202 GLU A   OE2 1 
ATOM   1522 N  N   . ALA A   1 223 ? -47.587 18.493  37.596 1.000 49.97929 ? ? ? ? ? ? 203 ALA A   N   1 
ATOM   1523 C  CA  . ALA A   1 223 ? -46.608 17.775  36.788 1.000 44.32929 ? ? ? ? ? ? 203 ALA A   CA  1 
ATOM   1524 C  C   . ALA A   1 223 ? -45.846 18.736  35.889 1.000 47.34929 ? ? ? ? ? ? 203 ALA A   C   1 
ATOM   1525 O  O   . ALA A   1 223 ? -44.617 18.654  35.769 1.000 49.51929 ? ? ? ? ? ? 203 ALA A   O   1 
ATOM   1526 C  CB  . ALA A   1 223 ? -47.294 16.685  35.964 1.000 43.22929 ? ? ? ? ? ? 203 ALA A   CB  1 
ATOM   1527 N  N   . SER A   1 224 ? -46.563 19.659  35.248 1.000 45.23929 ? ? ? ? ? ? 204 SER A   N   1 
ATOM   1528 C  CA  . SER A   1 224 ? -45.918 20.626  34.370 1.000 44.27929 ? ? ? ? ? ? 204 SER A   CA  1 
ATOM   1529 C  C   . SER A   1 224 ? -44.830 21.398  35.102 1.000 48.42929 ? ? ? ? ? ? 204 SER A   C   1 
ATOM   1530 O  O   . SER A   1 224 ? -43.694 21.497  34.623 1.000 44.05929 ? ? ? ? ? ? 204 SER A   O   1 
ATOM   1531 C  CB  . SER A   1 224 ? -46.956 21.589  33.804 1.000 43.72929 ? ? ? ? ? ? 204 SER A   CB  1 
ATOM   1532 O  OG  . SER A   1 224 ? -46.390 22.355  32.760 1.000 46.55929 ? ? ? ? ? ? 204 SER A   OG  1 
ATOM   1533 N  N   . GLN A   1 225 ? -45.168 21.968  36.266 1.000 50.22929 ? ? ? ? ? ? 205 GLN A   N   1 
ATOM   1534 C  CA  . GLN A   1 225 ? -44.165 22.671  37.057 1.000 48.72929 ? ? ? ? ? ? 205 GLN A   CA  1 
ATOM   1535 C  C   . GLN A   1 225 ? -42.969 21.768  37.322 1.000 49.63929 ? ? ? ? ? ? 205 GLN A   C   1 
ATOM   1536 O  O   . GLN A   1 225 ? -41.817 22.154  37.106 1.000 50.98929 ? ? ? ? ? ? 205 GLN A   O   1 
ATOM   1537 C  CB  . GLN A   1 225 ? -44.770 23.147  38.375 1.000 50.88929 ? ? ? ? ? ? 205 GLN A   CB  1 
ATOM   1538 C  CG  . GLN A   1 225 ? -45.451 24.503  38.333 1.000 61.06929 ? ? ? ? ? ? 205 GLN A   CG  1 
ATOM   1539 C  CD  . GLN A   1 225 ? -46.669 24.576  39.264 1.000 65.76929 ? ? ? ? ? ? 205 GLN A   CD  1 
ATOM   1540 O  OE1 . GLN A   1 225 ? -46.748 23.862  40.266 1.000 68.76929 ? ? ? ? ? ? 205 GLN A   OE1 1 
ATOM   1541 N  NE2 . GLN A   1 225 ? -47.640 25.413  38.905 1.000 66.15929 ? ? ? ? ? ? 205 GLN A   NE2 1 
ATOM   1542 N  N   . GLU A   1 226 ? -43.234 20.534  37.745 1.000 49.76929 ? ? ? ? ? ? 206 GLU A   N   1 
ATOM   1543 C  CA  . GLU A   1 226 ? -42.151 19.641  38.145 1.000 54.94929 ? ? ? ? ? ? 206 GLU A   CA  1 
ATOM   1544 C  C   . GLU A   1 226 ? -41.242 19.285  36.970 1.000 53.04929 ? ? ? ? ? ? 206 GLU A   C   1 
ATOM   1545 O  O   . GLU A   1 226 ? -40.012 19.392  37.073 1.000 48.33929 ? ? ? ? ? ? 206 GLU A   O   1 
ATOM   1546 C  CB  . GLU A   1 226 ? -42.732 18.385  38.781 1.000 50.94929 ? ? ? ? ? ? 206 GLU A   CB  1 
ATOM   1547 C  CG  . GLU A   1 226 ? -41.976 17.963  39.991 1.000 52.68929 ? ? ? ? ? ? 206 GLU A   CG  1 
ATOM   1548 C  CD  . GLU A   1 226 ? -42.713 16.936  40.814 1.000 67.96929 ? ? ? ? ? ? 206 GLU A   CD  1 
ATOM   1549 O  OE1 . GLU A   1 226 ? -43.850 17.241  41.287 1.000 61.48929 ? ? ? ? ? ? 206 GLU A   OE1 1 
ATOM   1550 O  OE2 . GLU A   1 226 ? -42.138 15.825  40.977 1.000 69.57929 ? ? ? ? ? ? 206 GLU A   OE2 1 
ATOM   1551 N  N   . VAL A   1 227 ? -41.829 18.842  35.851 1.000 49.11929 ? ? ? ? ? ? 207 VAL A   N   1 
ATOM   1552 C  CA  . VAL A   1 227 ? -41.034 18.483  34.676 1.000 47.50929 ? ? ? ? ? ? 207 VAL A   CA  1 
ATOM   1553 C  C   . VAL A   1 227 ? -40.213 19.675  34.195 1.000 50.34929 ? ? ? ? ? ? 207 VAL A   C   1 
ATOM   1554 O  O   . VAL A   1 227 ? -39.002 19.551  33.968 1.000 49.64929 ? ? ? ? ? ? 207 VAL A   O   1 
ATOM   1555 C  CB  . VAL A   1 227 ? -41.933 17.932  33.552 1.000 44.07929 ? ? ? ? ? ? 207 VAL A   CB  1 
ATOM   1556 C  CG1 . VAL A   1 227 ? -41.219 18.016  32.220 1.000 39.21929 ? ? ? ? ? ? 207 VAL A   CG1 1 
ATOM   1557 C  CG2 . VAL A   1 227 ? -42.355 16.503  33.853 1.000 42.22929 ? ? ? ? ? ? 207 VAL A   CG2 1 
ATOM   1558 N  N   . THR A   1 228 ? -40.854 20.853  34.045 1.000 47.53929 ? ? ? ? ? ? 208 THR A   N   1 
ATOM   1559 C  CA  . THR A   1 228 ? -40.137 22.012  33.509 1.000 48.51929 ? ? ? ? ? ? 208 THR A   CA  1 
ATOM   1560 C  C   . THR A   1 228 ? -38.949 22.393  34.381 1.000 49.68929 ? ? ? ? ? ? 208 THR A   C   1 
ATOM   1561 O  O   . THR A   1 228 ? -37.863 22.659  33.855 1.000 51.95929 ? ? ? ? ? ? 208 THR A   O   1 
ATOM   1562 C  CB  . THR A   1 228 ? -41.068 23.224  33.296 1.000 49.64929 ? ? ? ? ? ? 208 THR A   CB  1 
ATOM   1563 O  OG1 . THR A   1 228 ? -41.541 23.740  34.550 1.000 49.43929 ? ? ? ? ? ? 208 THR A   OG1 1 
ATOM   1564 C  CG2 . THR A   1 228 ? -42.237 22.896  32.354 1.000 50.50929 ? ? ? ? ? ? 208 THR A   CG2 1 
ATOM   1565 N  N   . GLN A   1 229 ? -39.122 22.420  35.709 1.000 47.40929 ? ? ? ? ? ? 209 GLN A   N   1 
ATOM   1566 C  CA  . GLN A   1 229 ? -37.988 22.723  36.583 1.000 48.14929 ? ? ? ? ? ? 209 GLN A   CA  1 
ATOM   1567 C  C   . GLN A   1 229 ? -36.918 21.644  36.476 1.000 51.40929 ? ? ? ? ? ? 209 GLN A   C   1 
ATOM   1568 O  O   . GLN A   1 229 ? -35.746 21.951  36.232 1.000 52.65929 ? ? ? ? ? ? 209 GLN A   O   1 
ATOM   1569 C  CB  . GLN A   1 229 ? -38.445 22.891  38.037 1.000 51.60929 ? ? ? ? ? ? 209 GLN A   CB  1 
ATOM   1570 C  CG  . GLN A   1 229 ? -37.347 23.399  39.013 1.000 56.45929 ? ? ? ? ? ? 209 GLN A   CG  1 
ATOM   1571 C  CD  . GLN A   1 229 ? -36.698 24.708  38.567 1.000 57.01929 ? ? ? ? ? ? 209 GLN A   CD  1 
ATOM   1572 N  N   . SER A   1 230 ? -37.306 20.372  36.649 1.000 49.08929 ? ? ? ? ? ? 210 SER A   N   1 
ATOM   1573 C  CA  . SER A   1 230 ? -36.415 19.230  36.450 1.000 45.49929 ? ? ? ? ? ? 210 SER A   CA  1 
ATOM   1574 C  C   . SER A   1 230 ? -35.581 19.373  35.184 1.000 46.54929 ? ? ? ? ? ? 210 SER A   C   1 
ATOM   1575 O  O   . SER A   1 230 ? -34.393 19.058  35.183 1.000 55.14929 ? ? ? ? ? ? 210 SER A   O   1 
ATOM   1576 C  CB  . SER A   1 230 ? -37.207 17.922  36.385 1.000 42.47929 ? ? ? ? ? ? 210 SER A   CB  1 
ATOM   1577 N  N   . LEU A   1 231 ? -36.185 19.825  34.094 1.000 43.53929 ? ? ? ? ? ? 211 LEU A   N   1 
ATOM   1578 C  CA  . LEU A   1 231 ? -35.409 20.039  32.884 1.000 48.61929 ? ? ? ? ? ? 211 LEU A   CA  1 
ATOM   1579 C  C   . LEU A   1 231 ? -34.402 21.173  33.050 1.000 50.29929 ? ? ? ? ? ? 211 LEU A   C   1 
ATOM   1580 O  O   . LEU A   1 231 ? -33.365 21.186  32.383 1.000 52.53929 ? ? ? ? ? ? 211 LEU A   O   1 
ATOM   1581 C  CB  . LEU A   1 231 ? -36.344 20.325  31.713 1.000 48.60929 ? ? ? ? ? ? 211 LEU A   CB  1 
ATOM   1582 C  CG  . LEU A   1 231 ? -37.264 19.175  31.331 1.000 48.49929 ? ? ? ? ? ? 211 LEU A   CG  1 
ATOM   1583 C  CD1 . LEU A   1 231 ? -38.482 19.700  30.573 1.000 49.55929 ? ? ? ? ? ? 211 LEU A   CD1 1 
ATOM   1584 C  CD2 . LEU A   1 231 ? -36.487 18.203  30.494 1.000 47.83929 ? ? ? ? ? ? 211 LEU A   CD2 1 
ATOM   1585 N  N   . TYR A   1 232 ? -34.683 22.134  33.922 1.000 48.75929 ? ? ? ? ? ? 212 TYR A   N   1 
ATOM   1586 C  CA  . TYR A   1 232 ? -33.731 23.217  34.120 1.000 52.48929 ? ? ? ? ? ? 212 TYR A   CA  1 
ATOM   1587 C  C   . TYR A   1 232 ? -32.521 22.727  34.898 1.000 56.35929 ? ? ? ? ? ? 212 TYR A   C   1 
ATOM   1588 O  O   . TYR A   1 232 ? -31.375 23.006  34.519 1.000 58.92929 ? ? ? ? ? ? 212 TYR A   O   1 
ATOM   1589 C  CB  . TYR A   1 232 ? -34.415 24.389  34.825 1.000 59.35929 ? ? ? ? ? ? 212 TYR A   CB  1 
ATOM   1590 C  CG  . TYR A   1 232 ? -34.921 25.469  33.877 1.000 59.20929 ? ? ? ? ? ? 212 TYR A   CG  1 
ATOM   1591 C  CD1 . TYR A   1 232 ? -34.824 26.815  34.210 1.000 53.23929 ? ? ? ? ? ? 212 TYR A   CD1 1 
ATOM   1592 C  CD2 . TYR A   1 232 ? -35.488 25.136  32.646 1.000 59.01929 ? ? ? ? ? ? 212 TYR A   CD2 1 
ATOM   1593 C  CE1 . TYR A   1 232 ? -35.279 27.798  33.343 1.000 55.05929 ? ? ? ? ? ? 212 TYR A   CE1 1 
ATOM   1594 C  CE2 . TYR A   1 232 ? -35.944 26.102  31.779 1.000 61.99929 ? ? ? ? ? ? 212 TYR A   CE2 1 
ATOM   1595 C  CZ  . TYR A   1 232 ? -35.838 27.433  32.128 1.000 60.55929 ? ? ? ? ? ? 212 TYR A   CZ  1 
ATOM   1596 O  OH  . TYR A   1 232 ? -36.291 28.406  31.270 1.000 55.36929 ? ? ? ? ? ? 212 TYR A   OH  1 
ATOM   1597 N  N   . GLY A   1 233 ? -32.761 21.969  35.971 1.000 56.85929 ? ? ? ? ? ? 213 GLY A   N   1 
ATOM   1598 C  CA  . GLY A   1 233 ? -31.673 21.338  36.694 1.000 52.24929 ? ? ? ? ? ? 213 GLY A   CA  1 
ATOM   1599 C  C   . GLY A   1 233 ? -30.807 20.445  35.827 1.000 58.50929 ? ? ? ? ? ? 213 GLY A   C   1 
ATOM   1600 O  O   . GLY A   1 233 ? -29.596 20.360  36.043 1.000 64.80929 ? ? ? ? ? ? 213 GLY A   O   1 
ATOM   1601 N  N   . PHE A   1 234 ? -31.402 19.763  34.841 1.000 55.70929 ? ? ? ? ? ? 214 PHE A   N   1 
ATOM   1602 C  CA  . PHE A   1 234 ? -30.585 18.945  33.953 1.000 55.69929 ? ? ? ? ? ? 214 PHE A   CA  1 
ATOM   1603 C  C   . PHE A   1 234 ? -29.676 19.820  33.111 1.000 59.00929 ? ? ? ? ? ? 214 PHE A   C   1 
ATOM   1604 O  O   . PHE A   1 234 ? -28.480 19.530  32.956 1.000 58.11929 ? ? ? ? ? ? 214 PHE A   O   1 
ATOM   1605 C  CB  . PHE A   1 234 ? -31.448 18.071  33.048 1.000 46.82929 ? ? ? ? ? ? 214 PHE A   CB  1 
ATOM   1606 C  CG  . PHE A   1 234 ? -30.667 17.390  31.957 1.000 47.36929 ? ? ? ? ? ? 214 PHE A   CG  1 
ATOM   1607 C  CD1 . PHE A   1 234 ? -29.791 16.357  32.255 1.000 49.78929 ? ? ? ? ? ? 214 PHE A   CD1 1 
ATOM   1608 C  CD2 . PHE A   1 234 ? -30.794 17.793  30.635 1.000 49.31929 ? ? ? ? ? ? 214 PHE A   CD2 1 
ATOM   1609 C  CE1 . PHE A   1 234 ? -29.071 15.727  31.249 1.000 49.53929 ? ? ? ? ? ? 214 PHE A   CE1 1 
ATOM   1610 C  CE2 . PHE A   1 234 ? -30.074 17.168  29.622 1.000 50.17929 ? ? ? ? ? ? 214 PHE A   CE2 1 
ATOM   1611 C  CZ  . PHE A   1 234 ? -29.215 16.129  29.928 1.000 47.55929 ? ? ? ? ? ? 214 PHE A   CZ  1 
ATOM   1612 N  N   . LEU A   1 235 ? -30.228 20.902  32.567 1.000 56.14929 ? ? ? ? ? ? 215 LEU A   N   1 
ATOM   1613 C  CA  . LEU A   1 235 ? -29.406 21.823  31.802 1.000 61.90929 ? ? ? ? ? ? 215 LEU A   CA  1 
ATOM   1614 C  C   . LEU A   1 235 ? -28.398 22.532  32.700 1.000 61.79929 ? ? ? ? ? ? 215 LEU A   C   1 
ATOM   1615 O  O   . LEU A   1 235 ? -27.259 22.766  32.280 1.000 62.22929 ? ? ? ? ? ? 215 LEU A   O   1 
ATOM   1616 C  CB  . LEU A   1 235 ? -30.309 22.806  31.054 1.000 59.17929 ? ? ? ? ? ? 215 LEU A   CB  1 
ATOM   1617 C  CG  . LEU A   1 235 ? -31.082 22.154  29.897 1.000 58.08929 ? ? ? ? ? ? 215 LEU A   CG  1 
ATOM   1618 C  CD1 . LEU A   1 235 ? -31.706 23.191  29.016 1.000 55.58929 ? ? ? ? ? ? 215 LEU A   CD1 1 
ATOM   1619 C  CD2 . LEU A   1 235 ? -30.168 21.264  29.069 1.000 62.26929 ? ? ? ? ? ? 215 LEU A   CD2 1 
ATOM   1620 N  N   . ASP A   1 236 ? -28.784 22.837  33.946 1.000 60.08929 ? ? ? ? ? ? 216 ASP A   N   1 
ATOM   1621 C  CA  . ASP A   1 236 ? -27.860 23.431  34.910 1.000 57.06929 ? ? ? ? ? ? 216 ASP A   CA  1 
ATOM   1622 C  C   . ASP A   1 236 ? -26.587 22.607  35.070 1.000 66.99929 ? ? ? ? ? ? 216 ASP A   C   1 
ATOM   1623 O  O   . ASP A   1 236 ? -25.502 23.166  35.267 1.000 71.46929 ? ? ? ? ? ? 216 ASP A   O   1 
ATOM   1624 C  CB  . ASP A   1 236 ? -28.537 23.563  36.268 1.000 52.63929 ? ? ? ? ? ? 216 ASP A   CB  1 
ATOM   1625 C  CG  . ASP A   1 236 ? -29.462 24.745  36.338 1.000 60.80929 ? ? ? ? ? ? 216 ASP A   CG  1 
ATOM   1626 O  OD1 . ASP A   1 236 ? -29.408 25.584  35.411 1.000 64.28929 ? ? ? ? ? ? 216 ASP A   OD1 1 
ATOM   1627 O  OD2 . ASP A   1 236 ? -30.231 24.842  37.324 1.000 56.71929 ? ? ? ? ? ? 216 ASP A   OD2 1 
ATOM   1628 N  N   . SER A   1 237 ? -26.706 21.283  34.994 1.000 65.61929 ? ? ? ? ? ? 217 SER A   N   1 
ATOM   1629 C  CA  . SER A   1 237 ? -25.589 20.401  35.290 1.000 61.79929 ? ? ? ? ? ? 217 SER A   CA  1 
ATOM   1630 C  C   . SER A   1 237 ? -24.352 20.717  34.456 1.000 66.68929 ? ? ? ? ? ? 217 SER A   C   1 
ATOM   1631 O  O   . SER A   1 237 ? -23.228 20.490  34.917 1.000 78.49929 ? ? ? ? ? ? 217 SER A   O   1 
ATOM   1632 C  CB  . SER A   1 237 ? -26.017 18.957  35.058 1.000 60.78929 ? ? ? ? ? ? 217 SER A   CB  1 
ATOM   1633 O  OG  . SER A   1 237 ? -26.086 18.694  33.666 1.000 64.17929 ? ? ? ? ? ? 217 SER A   OG  1 
ATOM   1634 N  N   . PHE A   1 238 ? -24.518 21.212  33.230 1.000 67.19929 ? ? ? ? ? ? 218 PHE A   N   1 
ATOM   1635 C  CA  . PHE A   1 238 ? -23.378 21.387  32.334 1.000 73.16929 ? ? ? ? ? ? 218 PHE A   CA  1 
ATOM   1636 C  C   . PHE A   1 238 ? -22.702 22.752  32.489 1.000 74.04929 ? ? ? ? ? ? 218 PHE A   C   1 
ATOM   1637 O  O   . PHE A   1 238 ? -22.030 23.205  31.556 1.000 72.27929 ? ? ? ? ? ? 218 PHE A   O   1 
ATOM   1638 C  CB  . PHE A   1 238 ? -23.799 21.171  30.875 1.000 68.24929 ? ? ? ? ? ? 218 PHE A   CB  1 
ATOM   1639 C  CG  . PHE A   1 238 ? -24.629 19.934  30.649 1.000 69.76929 ? ? ? ? ? ? 218 PHE A   CG  1 
ATOM   1640 C  CD1 . PHE A   1 238 ? -24.044 18.672  30.679 1.000 68.94929 ? ? ? ? ? ? 218 PHE A   CD1 1 
ATOM   1641 C  CD2 . PHE A   1 238 ? -25.993 20.032  30.398 1.000 68.46929 ? ? ? ? ? ? 218 PHE A   CD2 1 
ATOM   1642 C  CE1 . PHE A   1 238 ? -24.803 17.529  30.470 1.000 64.29929 ? ? ? ? ? ? 218 PHE A   CE1 1 
ATOM   1643 C  CE2 . PHE A   1 238 ? -26.753 18.903  30.182 1.000 63.67929 ? ? ? ? ? ? 218 PHE A   CE2 1 
ATOM   1644 C  CZ  . PHE A   1 238 ? -26.156 17.645  30.219 1.000 62.52929 ? ? ? ? ? ? 218 PHE A   CZ  1 
ATOM   1645 N  N   . LEU A   1 239 ? -22.862 23.409  33.636 1.000 74.55929 ? ? ? ? ? ? 219 LEU A   N   1 
ATOM   1646 C  CA  . LEU A   1 239 ? -22.229 24.703  33.895 1.000 74.65929 ? ? ? ? ? ? 219 LEU A   CA  1 
ATOM   1647 C  C   . LEU A   1 239 ? -21.569 24.750  35.284 1.000 75.86929 ? ? ? ? ? ? 219 LEU A   C   1 
ATOM   1648 O  O   . LEU A   1 239 ? -20.999 25.772  35.691 1.000 78.29929 ? ? ? ? ? ? 219 LEU A   O   1 
ATOM   1649 C  CB  . LEU A   1 239 ? -23.260 25.833  33.755 1.000 75.55929 ? ? ? ? ? ? 219 LEU A   CB  1 
ATOM   1650 C  CG  . LEU A   1 239 ? -24.200 25.798  32.541 1.000 67.39929 ? ? ? ? ? ? 219 LEU A   CG  1 
ATOM   1651 C  CD1 . LEU A   1 239 ? -25.379 26.760  32.676 1.000 62.28929 ? ? ? ? ? ? 219 LEU A   CD1 1 
ATOM   1652 C  CD2 . LEU A   1 239 ? -23.433 26.100  31.274 1.000 65.87929 ? ? ? ? ? ? 219 LEU A   CD2 1 
ATOM   1653 N  N   . MET A-2 1 26  ? -33.245 -30.858 34.368 1.000 65.87929 ? ? ? ? ? ? 6   MET A-2 N   1 
ATOM   1654 C  CA  . MET A-2 1 26  ? -34.156 -30.444 33.294 1.000 70.16929 ? ? ? ? ? ? 6   MET A-2 CA  1 
ATOM   1655 C  C   . MET A-2 1 26  ? -34.107 -28.934 33.015 1.000 68.64929 ? ? ? ? ? ? 6   MET A-2 C   1 
ATOM   1656 O  O   . MET A-2 1 26  ? -33.956 -28.134 33.942 1.000 67.34929 ? ? ? ? ? ? 6   MET A-2 O   1 
ATOM   1657 C  CB  . MET A-2 1 26  ? -35.597 -30.849 33.615 1.000 60.68929 ? ? ? ? ? ? 6   MET A-2 CB  1 
ATOM   1658 C  CG  . MET A-2 1 26  ? -36.536 -30.670 32.431 1.000 68.03929 ? ? ? ? ? ? 6   MET A-2 CG  1 
ATOM   1659 S  SD  . MET A-2 1 26  ? -38.239 -31.255 32.675 1.000 88.32929 ? ? ? ? ? ? 6   MET A-2 SD  1 
ATOM   1660 C  CE  . MET A-2 1 26  ? -38.295 -32.608 31.482 1.000 74.27929 ? ? ? ? ? ? 6   MET A-2 CE  1 
ATOM   1661 N  N   . ASN A-2 1 27  ? -34.239 -28.565 31.733 1.000 63.06929 ? ? ? ? ? ? 7   ASN A-2 N   1 
ATOM   1662 C  CA  . ASN A-2 1 27  ? -34.181 -27.171 31.310 1.000 47.48929 ? ? ? ? ? ? 7   ASN A-2 CA  1 
ATOM   1663 C  C   . ASN A-2 1 27  ? -35.532 -26.515 31.564 1.000 49.24929 ? ? ? ? ? ? 7   ASN A-2 C   1 
ATOM   1664 O  O   . ASN A-2 1 27  ? -36.588 -27.122 31.349 1.000 46.14929 ? ? ? ? ? ? 7   ASN A-2 O   1 
ATOM   1665 C  CB  . ASN A-2 1 27  ? -33.788 -27.082 29.833 1.000 48.87929 ? ? ? ? ? ? 7   ASN A-2 CB  1 
ATOM   1666 C  CG  . ASN A-2 1 27  ? -33.944 -25.683 29.245 1.000 52.99929 ? ? ? ? ? ? 7   ASN A-2 CG  1 
ATOM   1667 O  OD1 . ASN A-2 1 27  ? -34.978 -25.022 29.387 1.000 53.36929 ? ? ? ? ? ? 7   ASN A-2 OD1 1 
ATOM   1668 N  ND2 . ASN A-2 1 27  ? -32.893 -25.222 28.579 1.000 53.90929 ? ? ? ? ? ? 7   ASN A-2 ND2 1 
ATOM   1669 N  N   . PHE A-2 1 28  ? -35.489 -25.256 32.015 1.000 45.26929 ? ? ? ? ? ? 8   PHE A-2 N   1 
ATOM   1670 C  CA  . PHE A-2 1 28  ? -36.684 -24.667 32.597 1.000 44.36929 ? ? ? ? ? ? 8   PHE A-2 CA  1 
ATOM   1671 C  C   . PHE A-2 1 28  ? -37.713 -24.310 31.532 1.000 44.19929 ? ? ? ? ? ? 8   PHE A-2 C   1 
ATOM   1672 O  O   . PHE A-2 1 28  ? -38.920 -24.338 31.807 1.000 43.68929 ? ? ? ? ? ? 8   PHE A-2 O   1 
ATOM   1673 C  CB  . PHE A-2 1 28  ? -36.302 -23.455 33.447 1.000 42.10929 ? ? ? ? ? ? 8   PHE A-2 CB  1 
ATOM   1674 C  CG  . PHE A-2 1 28  ? -36.070 -22.216 32.658 1.000 44.59929 ? ? ? ? ? ? 8   PHE A-2 CG  1 
ATOM   1675 C  CD1 . PHE A-2 1 28  ? -34.822 -21.960 32.106 1.000 41.67929 ? ? ? ? ? ? 8   PHE A-2 CD1 1 
ATOM   1676 C  CD2 . PHE A-2 1 28  ? -37.104 -21.300 32.454 1.000 44.34929 ? ? ? ? ? ? 8   PHE A-2 CD2 1 
ATOM   1677 C  CE1 . PHE A-2 1 28  ? -34.603 -20.811 31.351 1.000 42.19929 ? ? ? ? ? ? 8   PHE A-2 CE1 1 
ATOM   1678 C  CE2 . PHE A-2 1 28  ? -36.893 -20.154 31.703 1.000 46.37929 ? ? ? ? ? ? 8   PHE A-2 CE2 1 
ATOM   1679 C  CZ  . PHE A-2 1 28  ? -35.631 -19.905 31.145 1.000 38.74929 ? ? ? ? ? ? 8   PHE A-2 CZ  1 
ATOM   1680 N  N   . LEU A-2 1 29  ? -37.260 -23.985 30.317 1.000 42.04929 ? ? ? ? ? ? 9   LEU A-2 N   1 
ATOM   1681 C  CA  . LEU A-2 1 29  ? -38.187 -23.817 29.201 1.000 43.43929 ? ? ? ? ? ? 9   LEU A-2 CA  1 
ATOM   1682 C  C   . LEU A-2 1 29  ? -38.919 -25.118 28.892 1.000 44.68929 ? ? ? ? ? ? 9   LEU A-2 C   1 
ATOM   1683 O  O   . LEU A-2 1 29  ? -40.113 -25.104 28.570 1.000 47.35929 ? ? ? ? ? ? 9   LEU A-2 O   1 
ATOM   1684 C  CB  . LEU A-2 1 29  ? -37.444 -23.304 27.964 1.000 44.84929 ? ? ? ? ? ? 9   LEU A-2 CB  1 
ATOM   1685 C  CG  . LEU A-2 1 29  ? -36.732 -21.938 28.070 1.000 40.53929 ? ? ? ? ? ? 9   LEU A-2 CG  1 
ATOM   1686 C  CD1 . LEU A-2 1 29  ? -35.922 -21.641 26.830 1.000 38.21929 ? ? ? ? ? ? 9   LEU A-2 CD1 1 
ATOM   1687 C  CD2 . LEU A-2 1 29  ? -37.707 -20.808 28.357 1.000 34.07929 ? ? ? ? ? ? 9   LEU A-2 CD2 1 
ATOM   1688 N  N   . ASP A-2 1 30  ? -38.235 -26.257 29.010 1.000 44.37929 ? ? ? ? ? ? 10  ASP A-2 N   1 
ATOM   1689 C  CA  . ASP A-2 1 30  ? -38.932 -27.528 28.866 1.000 43.12929 ? ? ? ? ? ? 10  ASP A-2 CA  1 
ATOM   1690 C  C   . ASP A-2 1 30  ? -39.901 -27.728 30.015 1.000 44.43929 ? ? ? ? ? ? 10  ASP A-2 C   1 
ATOM   1691 O  O   . ASP A-2 1 30  ? -41.055 -28.123 29.811 1.000 46.06929 ? ? ? ? ? ? 10  ASP A-2 O   1 
ATOM   1692 C  CB  . ASP A-2 1 30  ? -37.937 -28.683 28.795 1.000 42.50929 ? ? ? ? ? ? 10  ASP A-2 CB  1 
ATOM   1693 C  CG  . ASP A-2 1 30  ? -36.992 -28.572 27.611 1.000 47.00929 ? ? ? ? ? ? 10  ASP A-2 CG  1 
ATOM   1694 O  OD1 . ASP A-2 1 30  ? -37.444 -28.148 26.519 1.000 48.21929 ? ? ? ? ? ? 10  ASP A-2 OD1 1 
ATOM   1695 O  OD2 . ASP A-2 1 30  ? -35.790 -28.903 27.769 1.000 47.33929 ? ? ? ? ? ? 10  ASP A-2 OD2 1 
ATOM   1696 N  N   . GLN A-2 1 31  ? -39.451 -27.468 31.237 1.000 44.42929 ? ? ? ? ? ? 11  GLN A-2 N   1 
ATOM   1697 C  CA  . GLN A-2 1 31  ? -40.380 -27.518 32.351 1.000 45.74929 ? ? ? ? ? ? 11  GLN A-2 CA  1 
ATOM   1698 C  C   . GLN A-2 1 31  ? -41.562 -26.592 32.092 1.000 45.67929 ? ? ? ? ? ? 11  GLN A-2 C   1 
ATOM   1699 O  O   . GLN A-2 1 31  ? -42.714 -26.952 32.353 1.000 43.30929 ? ? ? ? ? ? 11  GLN A-2 O   1 
ATOM   1700 C  CB  . GLN A-2 1 31  ? -39.654 -27.156 33.641 1.000 47.09929 ? ? ? ? ? ? 11  GLN A-2 CB  1 
ATOM   1701 N  N   . LEU A-2 1 32  ? -41.293 -25.420 31.513 1.000 44.95929 ? ? ? ? ? ? 12  LEU A-2 N   1 
ATOM   1702 C  CA  . LEU A-2 1 32  ? -42.341 -24.438 31.248 1.000 44.00929 ? ? ? ? ? ? 12  LEU A-2 CA  1 
ATOM   1703 C  C   . LEU A-2 1 32  ? -43.403 -25.003 30.312 1.000 47.09929 ? ? ? ? ? ? 12  LEU A-2 C   1 
ATOM   1704 O  O   . LEU A-2 1 32  ? -44.613 -24.907 30.576 1.000 41.95929 ? ? ? ? ? ? 12  LEU A-2 O   1 
ATOM   1705 C  CB  . LEU A-2 1 32  ? -41.712 -23.181 30.653 1.000 38.33929 ? ? ? ? ? ? 12  LEU A-2 CB  1 
ATOM   1706 C  CG  . LEU A-2 1 32  ? -42.634 -22.127 30.053 1.000 39.87929 ? ? ? ? ? ? 12  LEU A-2 CG  1 
ATOM   1707 C  CD1 . LEU A-2 1 32  ? -43.536 -21.486 31.110 1.000 36.72929 ? ? ? ? ? ? 12  LEU A-2 CD1 1 
ATOM   1708 C  CD2 . LEU A-2 1 32  ? -41.808 -21.076 29.350 1.000 38.32929 ? ? ? ? ? ? 12  LEU A-2 CD2 1 
ATOM   1709 N  N   . ASP A-2 1 33  ? -42.962 -25.599 29.207 1.000 44.70929 ? ? ? ? ? ? 13  ASP A-2 N   1 
ATOM   1710 C  CA  . ASP A-2 1 33  ? -43.905 -26.146 28.244 1.000 47.07929 ? ? ? ? ? ? 13  ASP A-2 CA  1 
ATOM   1711 C  C   . ASP A-2 1 33  ? -44.685 -27.305 28.837 1.000 48.23929 ? ? ? ? ? ? 13  ASP A-2 C   1 
ATOM   1712 O  O   . ASP A-2 1 33  ? -45.894 -27.429 28.598 1.000 48.20929 ? ? ? ? ? ? 13  ASP A-2 O   1 
ATOM   1713 C  CB  . ASP A-2 1 33  ? -43.162 -26.576 26.984 1.000 46.10929 ? ? ? ? ? ? 13  ASP A-2 CB  1 
ATOM   1714 C  CG  . ASP A-2 1 33  ? -42.887 -25.417 26.080 1.000 42.23929 ? ? ? ? ? ? 13  ASP A-2 CG  1 
ATOM   1715 O  OD1 . ASP A-2 1 33  ? -43.675 -24.439 26.157 1.000 41.56929 ? ? ? ? ? ? 13  ASP A-2 OD1 1 
ATOM   1716 O  OD2 . ASP A-2 1 33  ? -41.897 -25.471 25.324 1.000 39.65929 ? ? ? ? ? ? 13  ASP A-2 OD2 1 
ATOM   1717 N  N   . LEU A-2 1 34  ? -44.011 -28.155 29.623 1.000 47.35929 ? ? ? ? ? ? 14  LEU A-2 N   1 
ATOM   1718 C  CA  . LEU A-2 1 34  ? -44.679 -29.304 30.225 1.000 45.76929 ? ? ? ? ? ? 14  LEU A-2 CA  1 
ATOM   1719 C  C   . LEU A-2 1 34  ? -45.812 -28.868 31.140 1.000 47.79929 ? ? ? ? ? ? 14  LEU A-2 C   1 
ATOM   1720 O  O   . LEU A-2 1 34  ? -46.871 -29.502 31.170 1.000 47.57929 ? ? ? ? ? ? 14  LEU A-2 O   1 
ATOM   1721 C  CB  . LEU A-2 1 34  ? -43.672 -30.145 30.991 1.000 46.29929 ? ? ? ? ? ? 14  LEU A-2 CB  1 
ATOM   1722 C  CG  . LEU A-2 1 34  ? -42.699 -30.872 30.079 1.000 49.23929 ? ? ? ? ? ? 14  LEU A-2 CG  1 
ATOM   1723 C  CD1 . LEU A-2 1 34  ? -41.462 -31.281 30.856 1.000 45.50929 ? ? ? ? ? ? 14  LEU A-2 CD1 1 
ATOM   1724 C  CD2 . LEU A-2 1 34  ? -43.398 -32.066 29.421 1.000 47.45929 ? ? ? ? ? ? 14  LEU A-2 CD2 1 
ATOM   1725 N  N   . ILE A-2 1 35  ? -45.613 -27.777 31.886 1.000 49.14929 ? ? ? ? ? ? 15  ILE A-2 N   1 
ATOM   1726 C  CA  . ILE A-2 1 35  ? -46.685 -27.252 32.727 1.000 45.21929 ? ? ? ? ? ? 15  ILE A-2 CA  1 
ATOM   1727 C  C   . ILE A-2 1 35  ? -47.906 -26.934 31.880 1.000 48.44929 ? ? ? ? ? ? 15  ILE A-2 C   1 
ATOM   1728 O  O   . ILE A-2 1 35  ? -49.030 -27.355 32.194 1.000 50.38929 ? ? ? ? ? ? 15  ILE A-2 O   1 
ATOM   1729 C  CB  . ILE A-2 1 35  ? -46.203 -26.019 33.505 1.000 44.95929 ? ? ? ? ? ? 15  ILE A-2 CB  1 
ATOM   1730 C  CG1 . ILE A-2 1 35  ? -45.187 -26.447 34.566 1.000 42.11929 ? ? ? ? ? ? 15  ILE A-2 CG1 1 
ATOM   1731 C  CG2 . ILE A-2 1 35  ? -47.396 -25.242 34.087 1.000 39.04929 ? ? ? ? ? ? 15  ILE A-2 CG2 1 
ATOM   1732 C  CD1 . ILE A-2 1 35  ? -44.491 -25.291 35.242 1.000 49.51929 ? ? ? ? ? ? 15  ILE A-2 CD1 1 
ATOM   1733 N  N   . ILE A-2 1 36  ? -47.699 -26.219 30.771 1.000 44.71929 ? ? ? ? ? ? 16  ILE A-2 N   1 
ATOM   1734 C  CA  . ILE A-2 1 36  ? -48.825 -25.856 29.912 1.000 49.06929 ? ? ? ? ? ? 16  ILE A-2 CA  1 
ATOM   1735 C  C   . ILE A-2 1 36  ? -49.425 -27.102 29.258 1.000 48.01929 ? ? ? ? ? ? 16  ILE A-2 C   1 
ATOM   1736 O  O   . ILE A-2 1 36  ? -50.649 -27.226 29.135 1.000 48.27929 ? ? ? ? ? ? 16  ILE A-2 O   1 
ATOM   1737 C  CB  . ILE A-2 1 36  ? -48.393 -24.797 28.870 1.000 47.17929 ? ? ? ? ? ? 16  ILE A-2 CB  1 
ATOM   1738 C  CG1 . ILE A-2 1 36  ? -47.839 -23.540 29.554 1.000 42.24929 ? ? ? ? ? ? 16  ILE A-2 CG1 1 
ATOM   1739 C  CG2 . ILE A-2 1 36  ? -49.555 -24.409 27.996 1.000 43.47929 ? ? ? ? ? ? 16  ILE A-2 CG2 1 
ATOM   1740 C  CD1 . ILE A-2 1 36  ? -46.630 -22.970 28.869 1.000 41.84929 ? ? ? ? ? ? 16  ILE A-2 CD1 1 
ATOM   1741 N  N   . GLN A-2 1 37  ? -48.578 -28.044 28.832 1.000 48.60929 ? ? ? ? ? ? 17  GLN A-2 N   1 
ATOM   1742 C  CA  . GLN A-2 1 37  ? -49.083 -29.280 28.244 1.000 48.19929 ? ? ? ? ? ? 17  GLN A-2 CA  1 
ATOM   1743 C  C   . GLN A-2 1 37  ? -49.991 -30.021 29.216 1.000 54.04929 ? ? ? ? ? ? 17  GLN A-2 C   1 
ATOM   1744 O  O   . GLN A-2 1 37  ? -50.938 -30.690 28.790 1.000 53.10929 ? ? ? ? ? ? 17  GLN A-2 O   1 
ATOM   1745 C  CB  . GLN A-2 1 37  ? -47.915 -30.178 27.818 1.000 46.49929 ? ? ? ? ? ? 17  GLN A-2 CB  1 
ATOM   1746 C  CG  . GLN A-2 1 37  ? -48.139 -30.959 26.532 1.000 53.08929 ? ? ? ? ? ? 17  GLN A-2 CG  1 
ATOM   1747 C  CD  . GLN A-2 1 37  ? -46.874 -31.658 26.002 1.000 62.20929 ? ? ? ? ? ? 17  GLN A-2 CD  1 
ATOM   1748 O  OE1 . GLN A-2 1 37  ? -46.260 -32.487 26.692 1.000 64.99929 ? ? ? ? ? ? 17  GLN A-2 OE1 1 
ATOM   1749 N  NE2 . GLN A-2 1 37  ? -46.476 -31.311 24.773 1.000 56.26929 ? ? ? ? ? ? 17  GLN A-2 NE2 1 
ATOM   1750 N  N   . ASN A-2 1 38  ? -49.737 -29.881 30.522 1.000 50.76929 ? ? ? ? ? ? 18  ASN A-2 N   1 
ATOM   1751 C  CA  . ASN A-2 1 38  ? -50.416 -30.638 31.559 1.000 47.45929 ? ? ? ? ? ? 18  ASN A-2 CA  1 
ATOM   1752 C  C   . ASN A-2 1 38  ? -51.572 -29.885 32.211 1.000 51.44929 ? ? ? ? ? ? 18  ASN A-2 C   1 
ATOM   1753 O  O   . ASN A-2 1 38  ? -52.178 -30.407 33.153 1.000 51.90929 ? ? ? ? ? ? 18  ASN A-2 O   1 
ATOM   1754 C  CB  . ASN A-2 1 38  ? -49.402 -31.060 32.623 1.000 46.78929 ? ? ? ? ? ? 18  ASN A-2 CB  1 
ATOM   1755 C  CG  . ASN A-2 1 38  ? -48.655 -32.336 32.244 1.000 52.15929 ? ? ? ? ? ? 18  ASN A-2 CG  1 
ATOM   1756 O  OD1 . ASN A-2 1 38  ? -49.264 -33.384 32.044 1.000 54.72929 ? ? ? ? ? ? 18  ASN A-2 OD1 1 
ATOM   1757 N  ND2 . ASN A-2 1 38  ? -47.329 -32.248 32.137 1.000 51.56929 ? ? ? ? ? ? 18  ASN A-2 ND2 1 
ATOM   1758 N  N   . LYS A-2 1 39  ? -51.879 -28.666 31.758 1.000 49.54929 ? ? ? ? ? ? 19  LYS A-2 N   1 
ATOM   1759 C  CA  . LYS A-2 1 39  ? -53.043 -27.894 32.190 1.000 48.97929 ? ? ? ? ? ? 19  LYS A-2 CA  1 
ATOM   1760 C  C   . LYS A-2 1 39  ? -53.349 -26.970 31.016 1.000 48.79929 ? ? ? ? ? ? 19  LYS A-2 C   1 
ATOM   1761 O  O   . LYS A-2 1 39  ? -53.166 -25.759 31.056 1.000 52.25929 ? ? ? ? ? ? 19  LYS A-2 O   1 
ATOM   1762 C  CB  . LYS A-2 1 39  ? -52.817 -27.119 33.491 1.000 47.01929 ? ? ? ? ? ? 19  LYS A-2 CB  1 
ATOM   1763 C  CG  . LYS A-2 1 39  ? -54.102 -26.614 34.150 1.000 47.14929 ? ? ? ? ? ? 19  LYS A-2 CG  1 
ATOM   1764 C  CD  . LYS A-2 1 39  ? -53.998 -26.631 35.671 1.000 53.84929 ? ? ? ? ? ? 19  LYS A-2 CD  1 
ATOM   1765 N  N   . HIS A-2 1 40  ? -53.814 -27.587 29.943 1.000 47.16929 ? ? ? ? ? ? 20  HIS A-2 N   1 
ATOM   1766 C  CA  . HIS A-2 1 40  ? -54.030 -26.950 28.654 1.000 48.20929 ? ? ? ? ? ? 20  HIS A-2 CA  1 
ATOM   1767 C  C   . HIS A-2 1 40  ? -55.528 -26.810 28.410 1.000 51.39929 ? ? ? ? ? ? 20  HIS A-2 C   1 
ATOM   1768 O  O   . HIS A-2 1 40  ? -56.284 -27.770 28.593 1.000 53.26929 ? ? ? ? ? ? 20  HIS A-2 O   1 
ATOM   1769 C  CB  . HIS A-2 1 40  ? -53.367 -27.790 27.562 1.000 46.27929 ? ? ? ? ? ? 20  HIS A-2 CB  1 
ATOM   1770 C  CG  . HIS A-2 1 40  ? -53.351 -27.150 26.216 1.000 48.31929 ? ? ? ? ? ? 20  HIS A-2 CG  1 
ATOM   1771 N  ND1 . HIS A-2 1 40  ? -54.492 -26.682 25.599 1.000 48.36929 ? ? ? ? ? ? 20  HIS A-2 ND1 1 
ATOM   1772 C  CD2 . HIS A-2 1 40  ? -52.331 -26.922 25.353 1.000 44.28929 ? ? ? ? ? ? 20  HIS A-2 CD2 1 
ATOM   1773 C  CE1 . HIS A-2 1 40  ? -54.174 -26.184 24.416 1.000 53.90929 ? ? ? ? ? ? 20  HIS A-2 CE1 1 
ATOM   1774 N  NE2 . HIS A-2 1 40  ? -52.868 -26.313 24.243 1.000 50.40929 ? ? ? ? ? ? 20  HIS A-2 NE2 1 
ATOM   1775 N  N   . MET A-2 1 41  ? -55.955 -25.618 27.995 1.000 50.88929 ? ? ? ? ? ? 21  MET A-2 N   1 
ATOM   1776 C  CA  . MET A-2 1 41  ? -57.383 -25.329 27.919 1.000 51.76929 ? ? ? ? ? ? 21  MET A-2 CA  1 
ATOM   1777 C  C   . MET A-2 1 41  ? -58.127 -26.295 27.009 1.000 52.71929 ? ? ? ? ? ? 21  MET A-2 C   1 
ATOM   1778 O  O   . MET A-2 1 41  ? -59.317 -26.536 27.215 1.000 58.38929 ? ? ? ? ? ? 21  MET A-2 O   1 
ATOM   1779 C  CB  . MET A-2 1 41  ? -57.596 -23.894 27.438 1.000 53.91929 ? ? ? ? ? ? 21  MET A-2 CB  1 
ATOM   1780 C  CG  . MET A-2 1 41  ? -56.755 -22.879 28.181 1.000 56.69929 ? ? ? ? ? ? 21  MET A-2 CG  1 
ATOM   1781 S  SD  . MET A-2 1 41  ? -57.407 -21.224 28.004 1.000 52.94929 ? ? ? ? ? ? 21  MET A-2 SD  1 
ATOM   1782 C  CE  . MET A-2 1 41  ? -56.372 -20.692 26.659 1.000 52.03929 ? ? ? ? ? ? 21  MET A-2 CE  1 
ATOM   1783 N  N   . LEU A-2 1 42  ? -57.468 -26.836 25.984 1.000 53.69929 ? ? ? ? ? ? 22  LEU A-2 N   1 
ATOM   1784 C  CA  . LEU A-2 1 42  ? -58.141 -27.781 25.102 1.000 54.48929 ? ? ? ? ? ? 22  LEU A-2 CA  1 
ATOM   1785 C  C   . LEU A-2 1 42  ? -58.551 -29.059 25.842 1.000 56.76929 ? ? ? ? ? ? 22  LEU A-2 C   1 
ATOM   1786 O  O   . LEU A-2 1 42  ? -59.491 -29.746 25.413 1.000 55.62929 ? ? ? ? ? ? 22  LEU A-2 O   1 
ATOM   1787 C  CB  . LEU A-2 1 42  ? -57.247 -28.100 23.895 1.000 48.06929 ? ? ? ? ? ? 22  LEU A-2 CB  1 
ATOM   1788 C  CG  . LEU A-2 1 42  ? -57.616 -27.407 22.579 1.000 45.84929 ? ? ? ? ? ? 22  LEU A-2 CG  1 
ATOM   1789 N  N   . GLU A-2 1 43  ? -57.888 -29.387 26.953 1.000 52.00929 ? ? ? ? ? ? 23  GLU A-2 N   1 
ATOM   1790 C  CA  . GLU A-2 1 43  ? -58.311 -30.521 27.767 1.000 56.01929 ? ? ? ? ? ? 23  GLU A-2 CA  1 
ATOM   1791 C  C   . GLU A-2 1 43  ? -59.404 -30.160 28.770 1.000 59.83929 ? ? ? ? ? ? 23  GLU A-2 C   1 
ATOM   1792 O  O   . GLU A-2 1 43  ? -59.969 -31.063 29.395 1.000 64.42929 ? ? ? ? ? ? 23  GLU A-2 O   1 
ATOM   1793 C  CB  . GLU A-2 1 43  ? -57.099 -31.125 28.480 1.000 55.78929 ? ? ? ? ? ? 23  GLU A-2 CB  1 
ATOM   1794 C  CG  . GLU A-2 1 43  ? -56.161 -31.889 27.523 1.000 57.89929 ? ? ? ? ? ? 23  GLU A-2 CG  1 
ATOM   1795 C  CD  . GLU A-2 1 43  ? -55.210 -32.881 28.214 1.000 62.30929 ? ? ? ? ? ? 23  GLU A-2 CD  1 
ATOM   1796 O  OE1 . GLU A-2 1 43  ? -55.288 -33.072 29.455 1.000 64.60929 ? ? ? ? ? ? 23  GLU A-2 OE1 1 
ATOM   1797 O  OE2 . GLU A-2 1 43  ? -54.368 -33.466 27.496 1.000 59.24929 ? ? ? ? ? ? 23  GLU A-2 OE2 1 
ATOM   1798 N  N   . HIS A-2 1 44  ? -59.741 -28.881 28.910 1.000 58.26929 ? ? ? ? ? ? 24  HIS A-2 N   1 
ATOM   1799 C  CA  . HIS A-2 1 44  ? -60.781 -28.459 29.837 1.000 62.24929 ? ? ? ? ? ? 24  HIS A-2 CA  1 
ATOM   1800 C  C   . HIS A-2 1 44  ? -62.149 -28.855 29.309 1.000 60.63929 ? ? ? ? ? ? 24  HIS A-2 C   1 
ATOM   1801 O  O   . HIS A-2 1 44  ? -62.390 -28.870 28.100 1.000 56.99929 ? ? ? ? ? ? 24  HIS A-2 O   1 
ATOM   1802 C  CB  . HIS A-2 1 44  ? -60.725 -26.943 30.048 1.000 60.87929 ? ? ? ? ? ? 24  HIS A-2 CB  1 
ATOM   1803 C  CG  . HIS A-2 1 44  ? -61.596 -26.439 31.157 1.000 59.00929 ? ? ? ? ? ? 24  HIS A-2 CG  1 
ATOM   1804 N  ND1 . HIS A-2 1 44  ? -62.942 -26.187 30.993 1.000 65.37929 ? ? ? ? ? ? 24  HIS A-2 ND1 1 
ATOM   1805 C  CD2 . HIS A-2 1 44  ? -61.305 -26.105 32.436 1.000 56.07929 ? ? ? ? ? ? 24  HIS A-2 CD2 1 
ATOM   1806 C  CE1 . HIS A-2 1 44  ? -63.446 -25.738 32.128 1.000 60.88929 ? ? ? ? ? ? 24  HIS A-2 CE1 1 
ATOM   1807 N  NE2 . HIS A-2 1 44  ? -62.471 -25.673 33.018 1.000 59.21929 ? ? ? ? ? ? 24  HIS A-2 NE2 1 
ATOM   1808 N  N   . THR A-2 1 45  ? -63.052 -29.166 30.243 1.000 59.49929 ? ? ? ? ? ? 25  THR A-2 N   1 
ATOM   1809 C  CA  . THR A-2 1 45  ? -64.395 -29.594 29.871 1.000 61.17929 ? ? ? ? ? ? 25  THR A-2 CA  1 
ATOM   1810 C  C   . THR A-2 1 45  ? -65.024 -28.638 28.868 1.000 66.21929 ? ? ? ? ? ? 25  THR A-2 C   1 
ATOM   1811 O  O   . THR A-2 1 45  ? -65.585 -29.068 27.856 1.000 64.58929 ? ? ? ? ? ? 25  THR A-2 O   1 
ATOM   1812 C  CB  . THR A-2 1 45  ? -65.272 -29.708 31.114 1.000 62.16929 ? ? ? ? ? ? 25  THR A-2 CB  1 
ATOM   1813 O  OG1 . THR A-2 1 45  ? -64.781 -30.765 31.940 1.000 70.44929 ? ? ? ? ? ? 25  THR A-2 OG1 1 
ATOM   1814 C  CG2 . THR A-2 1 45  ? -66.718 -30.012 30.720 1.000 62.94929 ? ? ? ? ? ? 25  THR A-2 CG2 1 
ATOM   1815 N  N   . PHE A-2 1 46  ? -64.924 -27.331 29.127 1.000 65.01929 ? ? ? ? ? ? 26  PHE A-2 N   1 
ATOM   1816 C  CA  . PHE A-2 1 46  ? -65.593 -26.358 28.269 1.000 63.05929 ? ? ? ? ? ? 26  PHE A-2 CA  1 
ATOM   1817 C  C   . PHE A-2 1 46  ? -65.193 -26.523 26.803 1.000 67.60929 ? ? ? ? ? ? 26  PHE A-2 C   1 
ATOM   1818 O  O   . PHE A-2 1 46  ? -66.047 -26.476 25.909 1.000 68.41929 ? ? ? ? ? ? 26  PHE A-2 O   1 
ATOM   1819 C  CB  . PHE A-2 1 46  ? -65.298 -24.939 28.758 1.000 66.19929 ? ? ? ? ? ? 26  PHE A-2 CB  1 
ATOM   1820 C  CG  . PHE A-2 1 46  ? -65.866 -23.859 27.864 1.000 72.76929 ? ? ? ? ? ? 26  PHE A-2 CG  1 
ATOM   1821 C  CD1 . PHE A-2 1 46  ? -65.163 -23.409 26.749 1.000 70.93929 ? ? ? ? ? ? 26  PHE A-2 CD1 1 
ATOM   1822 C  CD2 . PHE A-2 1 46  ? -67.101 -23.306 28.126 1.000 64.71929 ? ? ? ? ? ? 26  PHE A-2 CD2 1 
ATOM   1823 C  CE1 . PHE A-2 1 46  ? -65.692 -22.442 25.923 1.000 64.83929 ? ? ? ? ? ? 26  PHE A-2 CE1 1 
ATOM   1824 C  CE2 . PHE A-2 1 46  ? -67.622 -22.334 27.297 1.000 65.37929 ? ? ? ? ? ? 26  PHE A-2 CE2 1 
ATOM   1825 C  CZ  . PHE A-2 1 46  ? -66.918 -21.908 26.199 1.000 61.99929 ? ? ? ? ? ? 26  PHE A-2 CZ  1 
ATOM   1826 N  N   . TYR A-2 1 47  ? -63.906 -26.718 26.529 1.000 66.96929 ? ? ? ? ? ? 27  TYR A-2 N   1 
ATOM   1827 C  CA  . TYR A-2 1 47  ? -63.460 -26.815 25.142 1.000 70.07929 ? ? ? ? ? ? 27  TYR A-2 CA  1 
ATOM   1828 C  C   . TYR A-2 1 47  ? -63.581 -28.227 24.588 1.000 71.11929 ? ? ? ? ? ? 27  TYR A-2 C   1 
ATOM   1829 O  O   . TYR A-2 1 47  ? -63.735 -28.399 23.369 1.000 69.62929 ? ? ? ? ? ? 27  TYR A-2 O   1 
ATOM   1830 C  CB  . TYR A-2 1 47  ? -62.018 -26.317 25.007 1.000 65.58929 ? ? ? ? ? ? 27  TYR A-2 CB  1 
ATOM   1831 C  CG  . TYR A-2 1 47  ? -61.916 -24.811 24.886 1.000 65.22929 ? ? ? ? ? ? 27  TYR A-2 CG  1 
ATOM   1832 C  CD1 . TYR A-2 1 47  ? -62.710 -24.103 23.974 1.000 67.41929 ? ? ? ? ? ? 27  TYR A-2 CD1 1 
ATOM   1833 C  CD2 . TYR A-2 1 47  ? -61.034 -24.092 25.687 1.000 62.56929 ? ? ? ? ? ? 27  TYR A-2 CD2 1 
ATOM   1834 C  CE1 . TYR A-2 1 47  ? -62.620 -22.716 23.867 1.000 64.57929 ? ? ? ? ? ? 27  TYR A-2 CE1 1 
ATOM   1835 C  CE2 . TYR A-2 1 47  ? -60.939 -22.710 25.587 1.000 61.26929 ? ? ? ? ? ? 27  TYR A-2 CE2 1 
ATOM   1836 C  CZ  . TYR A-2 1 47  ? -61.731 -22.034 24.682 1.000 63.21929 ? ? ? ? ? ? 27  TYR A-2 CZ  1 
ATOM   1837 O  OH  . TYR A-2 1 47  ? -61.619 -20.673 24.597 1.000 61.98929 ? ? ? ? ? ? 27  TYR A-2 OH  1 
ATOM   1838 N  N   . VAL A-2 1 48  ? -63.495 -29.240 25.452 1.000 69.81929 ? ? ? ? ? ? 28  VAL A-2 N   1 
ATOM   1839 C  CA  . VAL A-2 1 48  ? -63.941 -30.574 25.062 1.000 68.68929 ? ? ? ? ? ? 28  VAL A-2 CA  1 
ATOM   1840 C  C   . VAL A-2 1 48  ? -65.417 -30.527 24.676 1.000 70.61929 ? ? ? ? ? ? 28  VAL A-2 C   1 
ATOM   1841 O  O   . VAL A-2 1 48  ? -65.810 -31.012 23.610 1.000 73.84929 ? ? ? ? ? ? 28  VAL A-2 O   1 
ATOM   1842 C  CB  . VAL A-2 1 48  ? -63.680 -31.584 26.195 1.000 63.53929 ? ? ? ? ? ? 28  VAL A-2 CB  1 
ATOM   1843 C  CG2 . VAL A-2 1 48  ? -62.181 -31.768 26.422 1.000 60.76929 ? ? ? ? ? ? 28  VAL A-2 CG2 1 
ATOM   1844 N  N   . LYS A-2 1 49  ? -66.247 -29.908 25.530 1.000 67.14929 ? ? ? ? ? ? 29  LYS A-2 N   1 
ATOM   1845 C  CA  . LYS A-2 1 49  ? -67.662 -29.706 25.217 1.000 70.06929 ? ? ? ? ? ? 29  LYS A-2 CA  1 
ATOM   1846 C  C   . LYS A-2 1 49  ? -67.826 -28.964 23.898 1.000 74.91929 ? ? ? ? ? ? 29  LYS A-2 C   1 
ATOM   1847 O  O   . LYS A-2 1 49  ? -68.697 -29.302 23.083 1.000 72.71929 ? ? ? ? ? ? 29  LYS A-2 O   1 
ATOM   1848 C  CB  . LYS A-2 1 49  ? -68.357 -28.924 26.343 1.000 69.41929 ? ? ? ? ? ? 29  LYS A-2 CB  1 
ATOM   1849 C  CG  . LYS A-2 1 49  ? -68.981 -29.751 27.458 1.000 60.52929 ? ? ? ? ? ? 29  LYS A-2 CG  1 
ATOM   1850 N  N   . TRP A-2 1 50  ? -67.007 -27.936 23.682 1.000 72.18929 ? ? ? ? ? ? 30  TRP A-2 N   1 
ATOM   1851 C  CA  . TRP A-2 1 50  ? -66.988 -27.265 22.390 1.000 73.03929 ? ? ? ? ? ? 30  TRP A-2 CA  1 
ATOM   1852 C  C   . TRP A-2 1 50  ? -66.631 -28.242 21.277 1.000 71.60929 ? ? ? ? ? ? 30  TRP A-2 C   1 
ATOM   1853 O  O   . TRP A-2 1 50  ? -67.248 -28.222 20.206 1.000 70.77929 ? ? ? ? ? ? 30  TRP A-2 O   1 
ATOM   1854 C  CB  . TRP A-2 1 50  ? -65.997 -26.098 22.444 1.000 69.72929 ? ? ? ? ? ? 30  TRP A-2 CB  1 
ATOM   1855 C  CG  . TRP A-2 1 50  ? -65.958 -25.215 21.233 1.000 65.04929 ? ? ? ? ? ? 30  TRP A-2 CG  1 
ATOM   1856 C  CD1 . TRP A-2 1 50  ? -65.822 -25.604 19.929 1.000 70.35929 ? ? ? ? ? ? 30  TRP A-2 CD1 1 
ATOM   1857 C  CD2 . TRP A-2 1 50  ? -66.007 -23.783 21.220 1.000 66.48929 ? ? ? ? ? ? 30  TRP A-2 CD2 1 
ATOM   1858 N  NE1 . TRP A-2 1 50  ? -65.806 -24.501 19.101 1.000 71.59929 ? ? ? ? ? ? 30  TRP A-2 NE1 1 
ATOM   1859 C  CE2 . TRP A-2 1 50  ? -65.913 -23.372 19.868 1.000 64.97929 ? ? ? ? ? ? 30  TRP A-2 CE2 1 
ATOM   1860 C  CE3 . TRP A-2 1 50  ? -66.112 -22.805 22.220 1.000 67.59929 ? ? ? ? ? ? 30  TRP A-2 CE3 1 
ATOM   1861 C  CZ2 . TRP A-2 1 50  ? -65.929 -22.034 19.491 1.000 65.19929 ? ? ? ? ? ? 30  TRP A-2 CZ2 1 
ATOM   1862 C  CZ3 . TRP A-2 1 50  ? -66.124 -21.467 21.842 1.000 67.82929 ? ? ? ? ? ? 30  TRP A-2 CZ3 1 
ATOM   1863 C  CH2 . TRP A-2 1 50  ? -66.037 -21.097 20.487 1.000 70.44929 ? ? ? ? ? ? 30  TRP A-2 CH2 1 
ATOM   1864 N  N   . SER A-2 1 51  ? -65.644 -29.113 21.524 1.000 73.25929 ? ? ? ? ? ? 31  SER A-2 N   1 
ATOM   1865 C  CA  . SER A-2 1 51  ? -65.133 -30.002 20.484 1.000 69.13929 ? ? ? ? ? ? 31  SER A-2 CA  1 
ATOM   1866 C  C   . SER A-2 1 51  ? -66.221 -30.939 19.978 1.000 77.94929 ? ? ? ? ? ? 31  SER A-2 C   1 
ATOM   1867 O  O   . SER A-2 1 51  ? -66.386 -31.117 18.766 1.000 83.55929 ? ? ? ? ? ? 31  SER A-2 O   1 
ATOM   1868 C  CB  . SER A-2 1 51  ? -63.939 -30.795 21.018 1.000 68.77929 ? ? ? ? ? ? 31  SER A-2 CB  1 
ATOM   1869 N  N   . LYS A-2 1 52  ? -66.980 -31.548 20.897 1.000 80.79929 ? ? ? ? ? ? 32  LYS A-2 N   1 
ATOM   1870 C  CA  . LYS A-2 1 52  ? -68.114 -32.392 20.530 1.000 81.37929 ? ? ? ? ? ? 32  LYS A-2 CA  1 
ATOM   1871 C  C   . LYS A-2 1 52  ? -69.352 -31.588 20.131 1.000 83.44929 ? ? ? ? ? ? 32  LYS A-2 C   1 
ATOM   1872 O  O   . LYS A-2 1 52  ? -70.331 -32.188 19.681 1.000 84.07929 ? ? ? ? ? ? 32  LYS A-2 O   1 
ATOM   1873 C  CB  . LYS A-2 1 52  ? -68.469 -33.347 21.682 1.000 65.75929 ? ? ? ? ? ? 32  LYS A-2 CB  1 
ATOM   1874 N  N   . GLY A-2 1 53  ? -69.330 -30.257 20.274 1.000 83.33929 ? ? ? ? ? ? 33  GLY A-2 N   1 
ATOM   1875 C  CA  . GLY A-2 1 53  ? -70.459 -29.399 19.961 1.000 78.70929 ? ? ? ? ? ? 33  GLY A-2 CA  1 
ATOM   1876 C  C   . GLY A-2 1 53  ? -71.420 -29.130 21.105 1.000 78.00929 ? ? ? ? ? ? 33  GLY A-2 C   1 
ATOM   1877 O  O   . GLY A-2 1 53  ? -72.369 -28.352 20.926 1.000 77.12929 ? ? ? ? ? ? 33  GLY A-2 O   1 
ATOM   1878 N  N   . GLU A-2 1 54  ? -71.184 -29.718 22.281 1.000 75.88929 ? ? ? ? ? ? 34  GLU A-2 N   1 
ATOM   1879 C  CA  . GLU A-2 1 54  ? -72.168 -29.771 23.363 1.000 74.57929 ? ? ? ? ? ? 34  GLU A-2 CA  1 
ATOM   1880 C  C   . GLU A-2 1 54  ? -72.183 -28.480 24.196 1.000 69.56929 ? ? ? ? ? ? 34  GLU A-2 C   1 
ATOM   1881 O  O   . GLU A-2 1 54  ? -71.988 -28.486 25.412 1.000 67.91929 ? ? ? ? ? ? 34  GLU A-2 O   1 
ATOM   1882 C  CB  . GLU A-2 1 54  ? -71.886 -30.993 24.233 1.000 67.35929 ? ? ? ? ? ? 34  GLU A-2 CB  1 
ATOM   1883 N  N   . LEU A-2 1 55  ? -72.454 -27.358 23.519 1.000 72.80929 ? ? ? ? ? ? 35  LEU A-2 N   1 
ATOM   1884 C  CA  . LEU A-2 1 55  ? -72.422 -26.037 24.146 1.000 75.17929 ? ? ? ? ? ? 35  LEU A-2 CA  1 
ATOM   1885 C  C   . LEU A-2 1 55  ? -73.540 -25.158 23.600 1.000 76.74929 ? ? ? ? ? ? 35  LEU A-2 C   1 
ATOM   1886 O  O   . LEU A-2 1 55  ? -73.666 -24.994 22.383 1.000 79.56929 ? ? ? ? ? ? 35  LEU A-2 O   1 
ATOM   1887 N  N   . THR A-2 1 56  ? -74.327 -24.576 24.507 1.000 72.26929 ? ? ? ? ? ? 36  THR A-2 N   1 
ATOM   1888 C  CA  . THR A-2 1 56  ? -75.488 -23.776 24.133 1.000 70.27929 ? ? ? ? ? ? 36  THR A-2 CA  1 
ATOM   1889 C  C   . THR A-2 1 56  ? -75.074 -22.430 23.554 1.000 77.32929 ? ? ? ? ? ? 36  THR A-2 C   1 
ATOM   1890 O  O   . THR A-2 1 56  ? -74.007 -21.891 23.874 1.000 79.94929 ? ? ? ? ? ? 36  THR A-2 O   1 
ATOM   1891 C  CB  . THR A-2 1 56  ? -76.385 -23.540 25.349 1.000 71.33929 ? ? ? ? ? ? 36  THR A-2 CB  1 
ATOM   1892 N  N   . LYS A-2 1 57  ? -75.943 -21.874 22.696 1.000 75.94929 ? ? ? ? ? ? 37  LYS A-2 N   1 
ATOM   1893 C  CA  . LYS A-2 1 57  ? -75.762 -20.490 22.263 1.000 72.57929 ? ? ? ? ? ? 37  LYS A-2 CA  1 
ATOM   1894 C  C   . LYS A-2 1 57  ? -75.793 -19.544 23.452 1.000 74.23929 ? ? ? ? ? ? 37  LYS A-2 C   1 
ATOM   1895 O  O   . LYS A-2 1 57  ? -75.129 -18.500 23.442 1.000 71.87929 ? ? ? ? ? ? 37  LYS A-2 O   1 
ATOM   1896 C  CB  . LYS A-2 1 57  ? -76.833 -20.093 21.248 1.000 66.52929 ? ? ? ? ? ? 37  LYS A-2 CB  1 
ATOM   1897 N  N   . GLU A-2 1 58  ? -76.545 -19.899 24.492 1.000 73.17929 ? ? ? ? ? ? 38  GLU A-2 N   1 
ATOM   1898 C  CA  . GLU A-2 1 58  ? -76.496 -19.120 25.719 1.000 76.89929 ? ? ? ? ? ? 38  GLU A-2 CA  1 
ATOM   1899 C  C   . GLU A-2 1 58  ? -75.114 -19.190 26.366 1.000 73.66929 ? ? ? ? ? ? 38  GLU A-2 C   1 
ATOM   1900 O  O   . GLU A-2 1 58  ? -74.672 -18.223 26.998 1.000 66.43929 ? ? ? ? ? ? 38  GLU A-2 O   1 
ATOM   1901 C  CB  . GLU A-2 1 58  ? -77.585 -19.601 26.680 1.000 73.72929 ? ? ? ? ? ? 38  GLU A-2 CB  1 
ATOM   1902 N  N   . GLN A-2 1 59  ? -74.411 -20.307 26.205 1.000 72.32929 ? ? ? ? ? ? 39  GLN A-2 N   1 
ATOM   1903 C  CA  . GLN A-2 1 59  ? -73.092 -20.422 26.813 1.000 71.16929 ? ? ? ? ? ? 39  GLN A-2 CA  1 
ATOM   1904 C  C   . GLN A-2 1 59  ? -72.029 -19.703 25.990 1.000 73.55929 ? ? ? ? ? ? 39  GLN A-2 C   1 
ATOM   1905 O  O   . GLN A-2 1 59  ? -71.119 -19.081 26.553 1.000 63.88929 ? ? ? ? ? ? 39  GLN A-2 O   1 
ATOM   1906 C  CB  . GLN A-2 1 59  ? -72.730 -21.893 26.991 1.000 68.99929 ? ? ? ? ? ? 39  GLN A-2 CB  1 
ATOM   1907 C  CG  . GLN A-2 1 59  ? -73.493 -22.542 28.129 1.000 74.71929 ? ? ? ? ? ? 39  GLN A-2 CG  1 
ATOM   1908 C  CD  . GLN A-2 1 59  ? -73.308 -24.045 28.195 1.000 74.00929 ? ? ? ? ? ? 39  GLN A-2 CD  1 
ATOM   1909 O  OE1 . GLN A-2 1 59  ? -72.499 -24.554 28.964 1.000 71.49929 ? ? ? ? ? ? 39  GLN A-2 OE1 1 
ATOM   1910 N  NE2 . GLN A-2 1 59  ? -74.042 -24.765 27.351 1.000 85.25929 ? ? ? ? ? ? 39  GLN A-2 NE2 1 
ATOM   1911 N  N   . LEU A-2 1 60  ? -72.120 -19.770 24.662 1.000 68.04929 ? ? ? ? ? ? 40  LEU A-2 N   1 
ATOM   1912 C  CA  . LEU A-2 1 60  ? -71.124 -19.088 23.850 1.000 62.96929 ? ? ? ? ? ? 40  LEU A-2 CA  1 
ATOM   1913 C  C   . LEU A-2 1 60  ? -71.230 -17.574 24.010 1.000 61.90929 ? ? ? ? ? ? 40  LEU A-2 C   1 
ATOM   1914 O  O   . LEU A-2 1 60  ? -70.227 -16.895 24.237 1.000 66.59929 ? ? ? ? ? ? 40  LEU A-2 O   1 
ATOM   1915 C  CB  . LEU A-2 1 60  ? -71.262 -19.505 22.387 1.000 64.70929 ? ? ? ? ? ? 40  LEU A-2 CB  1 
ATOM   1916 C  CG  . LEU A-2 1 60  ? -70.285 -20.594 21.942 1.000 63.94929 ? ? ? ? ? ? 40  LEU A-2 CG  1 
ATOM   1917 N  N   . GLN A-2 1 61  ? -72.437 -17.022 23.915 1.000 63.67929 ? ? ? ? ? ? 41  GLN A-2 N   1 
ATOM   1918 C  CA  . GLN A-2 1 61  ? -72.578 -15.579 24.065 1.000 65.47929 ? ? ? ? ? ? 41  GLN A-2 CA  1 
ATOM   1919 C  C   . GLN A-2 1 61  ? -72.120 -15.104 25.436 1.000 65.74929 ? ? ? ? ? ? 41  GLN A-2 C   1 
ATOM   1920 O  O   . GLN A-2 1 61  ? -71.686 -13.955 25.581 1.000 66.68929 ? ? ? ? ? ? 41  GLN A-2 O   1 
ATOM   1921 C  CB  . GLN A-2 1 61  ? -74.021 -15.152 23.844 1.000 66.74929 ? ? ? ? ? ? 41  GLN A-2 CB  1 
ATOM   1922 C  CG  . GLN A-2 1 61  ? -74.537 -15.415 22.466 1.000 74.59929 ? ? ? ? ? ? 41  GLN A-2 CG  1 
ATOM   1923 C  CD  . GLN A-2 1 61  ? -75.988 -15.034 22.346 1.000 74.03929 ? ? ? ? ? ? 41  GLN A-2 CD  1 
ATOM   1924 O  OE1 . GLN A-2 1 61  ? -76.746 -15.135 23.316 1.000 73.94929 ? ? ? ? ? ? 41  GLN A-2 OE1 1 
ATOM   1925 N  NE2 . GLN A-2 1 61  ? -76.386 -14.568 21.162 1.000 68.42929 ? ? ? ? ? ? 41  GLN A-2 NE2 1 
ATOM   1926 N  N   . ALA A-2 1 62  ? -72.228 -15.950 26.456 1.000 59.54929 ? ? ? ? ? ? 42  ALA A-2 N   1 
ATOM   1927 C  CA  . ALA A-2 1 62  ? -71.738 -15.550 27.766 1.000 62.52929 ? ? ? ? ? ? 42  ALA A-2 CA  1 
ATOM   1928 C  C   . ALA A-2 1 62  ? -70.217 -15.569 27.799 1.000 65.29929 ? ? ? ? ? ? 42  ALA A-2 C   1 
ATOM   1929 O  O   . ALA A-2 1 62  ? -69.589 -14.701 28.415 1.000 65.06929 ? ? ? ? ? ? 42  ALA A-2 O   1 
ATOM   1930 C  CB  . ALA A-2 1 62  ? -72.310 -16.463 28.849 1.000 59.28929 ? ? ? ? ? ? 42  ALA A-2 CB  1 
ATOM   1931 N  N   . TYR A-2 1 63  ? -69.610 -16.554 27.144 1.000 61.20929 ? ? ? ? ? ? 43  TYR A-2 N   1 
ATOM   1932 C  CA  . TYR A-2 1 63  ? -68.158 -16.627 27.116 1.000 62.00929 ? ? ? ? ? ? 43  TYR A-2 CA  1 
ATOM   1933 C  C   . TYR A-2 1 63  ? -67.584 -15.519 26.239 1.000 62.04929 ? ? ? ? ? ? 43  TYR A-2 C   1 
ATOM   1934 O  O   . TYR A-2 1 63  ? -66.631 -14.839 26.639 1.000 59.66929 ? ? ? ? ? ? 43  TYR A-2 O   1 
ATOM   1935 C  CB  . TYR A-2 1 63  ? -67.745 -18.037 26.677 1.000 63.01929 ? ? ? ? ? ? 43  TYR A-2 CB  1 
ATOM   1936 C  CG  . TYR A-2 1 63  ? -66.401 -18.209 26.019 1.000 63.09929 ? ? ? ? ? ? 43  TYR A-2 CG  1 
ATOM   1937 C  CD1 . TYR A-2 1 63  ? -66.222 -17.901 24.673 1.000 58.89929 ? ? ? ? ? ? 43  TYR A-2 CD1 1 
ATOM   1938 C  CD2 . TYR A-2 1 63  ? -65.317 -18.702 26.737 1.000 60.80929 ? ? ? ? ? ? 43  TYR A-2 CD2 1 
ATOM   1939 C  CE1 . TYR A-2 1 63  ? -65.010 -18.064 24.063 1.000 60.67929 ? ? ? ? ? ? 43  TYR A-2 CE1 1 
ATOM   1940 C  CE2 . TYR A-2 1 63  ? -64.096 -18.873 26.135 1.000 60.55929 ? ? ? ? ? ? 43  TYR A-2 CE2 1 
ATOM   1941 C  CZ  . TYR A-2 1 63  ? -63.949 -18.551 24.788 1.000 65.55929 ? ? ? ? ? ? 43  TYR A-2 CZ  1 
ATOM   1942 O  OH  . TYR A-2 1 63  ? -62.739 -18.698 24.145 1.000 67.54929 ? ? ? ? ? ? 43  TYR A-2 OH  1 
ATOM   1943 N  N   . ALA A-2 1 64  ? -68.184 -15.283 25.070 1.000 55.36929 ? ? ? ? ? ? 44  ALA A-2 N   1 
ATOM   1944 C  CA  . ALA A-2 1 64  ? -67.750 -14.175 24.228 1.000 54.14929 ? ? ? ? ? ? 44  ALA A-2 CA  1 
ATOM   1945 C  C   . ALA A-2 1 64  ? -67.837 -12.844 24.969 1.000 61.04929 ? ? ? ? ? ? 44  ALA A-2 C   1 
ATOM   1946 O  O   . ALA A-2 1 64  ? -66.982 -11.965 24.799 1.000 61.41929 ? ? ? ? ? ? 44  ALA A-2 O   1 
ATOM   1947 C  CB  . ALA A-2 1 64  ? -68.580 -14.131 22.950 1.000 55.98929 ? ? ? ? ? ? 44  ALA A-2 CB  1 
ATOM   1948 N  N   . LYS A-2 1 65  ? -68.856 -12.674 25.803 1.000 61.58929 ? ? ? ? ? ? 45  LYS A-2 N   1 
ATOM   1949 C  CA  . LYS A-2 1 65  ? -68.958 -11.420 26.531 1.000 59.77929 ? ? ? ? ? ? 45  LYS A-2 CA  1 
ATOM   1950 C  C   . LYS A-2 1 65  ? -67.972 -11.384 27.690 1.000 56.42929 ? ? ? ? ? ? 45  LYS A-2 C   1 
ATOM   1951 O  O   . LYS A-2 1 65  ? -67.293 -10.376 27.905 1.000 55.96929 ? ? ? ? ? ? 45  LYS A-2 O   1 
ATOM   1952 C  CB  . LYS A-2 1 65  ? -70.392 -11.220 27.022 1.000 65.02929 ? ? ? ? ? ? 45  LYS A-2 CB  1 
ATOM   1953 C  CG  . LYS A-2 1 65  ? -71.418 -10.921 25.942 1.000 65.64929 ? ? ? ? ? ? 45  LYS A-2 CG  1 
ATOM   1954 C  CD  . LYS A-2 1 65  ? -72.839 -10.891 26.537 1.000 70.78929 ? ? ? ? ? ? 45  LYS A-2 CD  1 
ATOM   1955 N  N   . ASP A-2 1 66  ? -67.858 -12.487 28.424 1.000 54.60929 ? ? ? ? ? ? 46  ASP A-2 N   1 
ATOM   1956 C  CA  . ASP A-2 1 66  ? -66.966 -12.522 29.573 1.000 57.66929 ? ? ? ? ? ? 46  ASP A-2 CA  1 
ATOM   1957 C  C   . ASP A-2 1 66  ? -65.487 -12.504 29.173 1.000 56.65929 ? ? ? ? ? ? 46  ASP A-2 C   1 
ATOM   1958 O  O   . ASP A-2 1 66  ? -64.629 -12.161 29.999 1.000 49.45929 ? ? ? ? ? ? 46  ASP A-2 O   1 
ATOM   1959 C  CB  . ASP A-2 1 66  ? -67.287 -13.750 30.435 1.000 54.25929 ? ? ? ? ? ? 46  ASP A-2 CB  1 
ATOM   1960 C  CG  . ASP A-2 1 66  ? -67.320 -13.421 31.924 1.000 60.81929 ? ? ? ? ? ? 46  ASP A-2 CG  1 
ATOM   1961 O  OD1 . ASP A-2 1 66  ? -67.840 -12.330 32.292 1.000 62.72929 ? ? ? ? ? ? 46  ASP A-2 OD1 1 
ATOM   1962 O  OD2 . ASP A-2 1 66  ? -66.826 -14.255 32.723 1.000 56.49929 ? ? ? ? ? ? 46  ASP A-2 OD2 1 
ATOM   1963 N  N   . TYR A-2 1 67  ? -65.167 -12.858 27.933 1.000 48.83929 ? ? ? ? ? ? 47  TYR A-2 N   1 
ATOM   1964 C  CA  . TYR A-2 1 67  ? -63.786 -12.800 27.492 1.000 53.33929 ? ? ? ? ? ? 47  TYR A-2 CA  1 
ATOM   1965 C  C   . TYR A-2 1 67  ? -63.336 -11.378 27.180 1.000 55.26929 ? ? ? ? ? ? 47  TYR A-2 C   1 
ATOM   1966 O  O   . TYR A-2 1 67  ? -62.128 -11.103 27.118 1.000 49.35929 ? ? ? ? ? ? 47  TYR A-2 O   1 
ATOM   1967 C  CB  . TYR A-2 1 67  ? -63.621 -13.679 26.261 1.000 54.71929 ? ? ? ? ? ? 47  TYR A-2 CB  1 
ATOM   1968 C  CG  . TYR A-2 1 67  ? -62.337 -14.455 26.218 1.000 57.61929 ? ? ? ? ? ? 47  TYR A-2 CG  1 
ATOM   1969 C  CD1 . TYR A-2 1 67  ? -61.155 -13.855 25.806 1.000 61.47929 ? ? ? ? ? ? 47  TYR A-2 CD1 1 
ATOM   1970 C  CD2 . TYR A-2 1 67  ? -62.306 -15.796 26.576 1.000 61.28929 ? ? ? ? ? ? 47  TYR A-2 CD2 1 
ATOM   1971 C  CE1 . TYR A-2 1 67  ? -59.972 -14.575 25.759 1.000 61.48929 ? ? ? ? ? ? 47  TYR A-2 CE1 1 
ATOM   1972 C  CE2 . TYR A-2 1 67  ? -61.132 -16.520 26.535 1.000 60.01929 ? ? ? ? ? ? 47  TYR A-2 CE2 1 
ATOM   1973 C  CZ  . TYR A-2 1 67  ? -59.969 -15.906 26.121 1.000 61.30929 ? ? ? ? ? ? 47  TYR A-2 CZ  1 
ATOM   1974 O  OH  . TYR A-2 1 67  ? -58.795 -16.626 26.059 1.000 61.55929 ? ? ? ? ? ? 47  TYR A-2 OH  1 
ATOM   1975 N  N   . TYR A-2 1 68  ? -64.293 -10.478 26.978 1.000 53.62929 ? ? ? ? ? ? 48  TYR A-2 N   1 
ATOM   1976 C  CA  . TYR A-2 1 68  ? -63.987 -9.162  26.448 1.000 49.12929 ? ? ? ? ? ? 48  TYR A-2 CA  1 
ATOM   1977 C  C   . TYR A-2 1 68  ? -63.047 -8.391  27.369 1.000 54.35929 ? ? ? ? ? ? 48  TYR A-2 C   1 
ATOM   1978 O  O   . TYR A-2 1 68  ? -62.222 -7.600  26.890 1.000 52.59929 ? ? ? ? ? ? 48  TYR A-2 O   1 
ATOM   1979 C  CB  . TYR A-2 1 68  ? -65.301 -8.416  26.227 1.000 50.39929 ? ? ? ? ? ? 48  TYR A-2 CB  1 
ATOM   1980 C  CG  . TYR A-2 1 68  ? -65.218 -7.146  25.434 1.000 49.41929 ? ? ? ? ? ? 48  TYR A-2 CG  1 
ATOM   1981 C  CD1 . TYR A-2 1 68  ? -64.424 -7.054  24.302 1.000 48.93929 ? ? ? ? ? ? 48  TYR A-2 CD1 1 
ATOM   1982 C  CD2 . TYR A-2 1 68  ? -65.960 -6.035  25.815 1.000 51.61929 ? ? ? ? ? ? 48  TYR A-2 CD2 1 
ATOM   1983 C  CE1 . TYR A-2 1 68  ? -64.359 -5.873  23.575 1.000 51.20929 ? ? ? ? ? ? 48  TYR A-2 CE1 1 
ATOM   1984 C  CE2 . TYR A-2 1 68  ? -65.919 -4.863  25.099 1.000 51.25929 ? ? ? ? ? ? 48  TYR A-2 CE2 1 
ATOM   1985 C  CZ  . TYR A-2 1 68  ? -65.113 -4.775  23.984 1.000 54.08929 ? ? ? ? ? ? 48  TYR A-2 CZ  1 
ATOM   1986 O  OH  . TYR A-2 1 68  ? -65.074 -3.579  23.287 1.000 53.45929 ? ? ? ? ? ? 48  TYR A-2 OH  1 
ATOM   1987 N  N   . LEU A-2 1 69  ? -63.136 -8.616  28.688 1.000 47.05929 ? ? ? ? ? ? 49  LEU A-2 N   1 
ATOM   1988 C  CA  . LEU A-2 1 69  ? -62.281 -7.870  29.605 1.000 45.22929 ? ? ? ? ? ? 49  LEU A-2 CA  1 
ATOM   1989 C  C   . LEU A-2 1 69  ? -60.808 -8.227  29.398 1.000 48.73929 ? ? ? ? ? ? 49  LEU A-2 C   1 
ATOM   1990 O  O   . LEU A-2 1 69  ? -59.938 -7.347  29.392 1.000 44.25929 ? ? ? ? ? ? 49  LEU A-2 O   1 
ATOM   1991 C  CB  . LEU A-2 1 69  ? -62.709 -8.123  31.046 1.000 39.34929 ? ? ? ? ? ? 49  LEU A-2 CB  1 
ATOM   1992 C  CG  . LEU A-2 1 69  ? -61.875 -7.358  32.082 1.000 42.43929 ? ? ? ? ? ? 49  LEU A-2 CG  1 
ATOM   1993 C  CD1 . LEU A-2 1 69  ? -62.376 -5.936  32.209 1.000 38.58929 ? ? ? ? ? ? 49  LEU A-2 CD1 1 
ATOM   1994 C  CD2 . LEU A-2 1 69  ? -61.856 -8.036  33.438 1.000 39.85929 ? ? ? ? ? ? 49  LEU A-2 CD2 1 
ATOM   1995 N  N   . HIS A-2 1 70  ? -60.521 -9.513  29.214 1.000 45.96929 ? ? ? ? ? ? 50  HIS A-2 N   1 
ATOM   1996 C  CA  . HIS A-2 1 70  ? -59.166 -9.961  28.937 1.000 46.00929 ? ? ? ? ? ? 50  HIS A-2 CA  1 
ATOM   1997 C  C   . HIS A-2 1 70  ? -58.693 -9.455  27.588 1.000 51.03929 ? ? ? ? ? ? 50  HIS A-2 C   1 
ATOM   1998 O  O   . HIS A-2 1 70  ? -57.522 -9.081  27.433 1.000 47.03929 ? ? ? ? ? ? 50  HIS A-2 O   1 
ATOM   1999 C  CB  . HIS A-2 1 70  ? -59.136 -11.486 28.984 1.000 46.37929 ? ? ? ? ? ? 50  HIS A-2 CB  1 
ATOM   2000 C  CG  . HIS A-2 1 70  ? -57.829 -12.096 28.601 1.000 50.34929 ? ? ? ? ? ? 50  HIS A-2 CG  1 
ATOM   2001 N  ND1 . HIS A-2 1 70  ? -56.656 -11.848 29.284 1.000 51.67929 ? ? ? ? ? ? 50  HIS A-2 ND1 1 
ATOM   2002 C  CD2 . HIS A-2 1 70  ? -57.519 -12.989 27.630 1.000 52.32929 ? ? ? ? ? ? 50  HIS A-2 CD2 1 
ATOM   2003 C  CE1 . HIS A-2 1 70  ? -55.678 -12.555 28.740 1.000 53.43929 ? ? ? ? ? ? 50  HIS A-2 CE1 1 
ATOM   2004 N  NE2 . HIS A-2 1 70  ? -56.175 -13.255 27.735 1.000 50.77929 ? ? ? ? ? ? 50  HIS A-2 NE2 1 
ATOM   2005 N  N   . ILE A-2 1 71  ? -59.594 -9.433  26.601 1.000 46.73929 ? ? ? ? ? ? 51  ILE A-2 N   1 
ATOM   2006 C  CA  . ILE A-2 1 71  ? -59.219 -8.995  25.265 1.000 40.46929 ? ? ? ? ? ? 51  ILE A-2 CA  1 
ATOM   2007 C  C   . ILE A-2 1 71  ? -58.843 -7.510  25.265 1.000 45.65929 ? ? ? ? ? ? 51  ILE A-2 C   1 
ATOM   2008 O  O   . ILE A-2 1 71  ? -57.879 -7.103  24.613 1.000 46.38929 ? ? ? ? ? ? 51  ILE A-2 O   1 
ATOM   2009 C  CB  . ILE A-2 1 71  ? -60.357 -9.319  24.278 1.000 48.50929 ? ? ? ? ? ? 51  ILE A-2 CB  1 
ATOM   2010 C  CG1 . ILE A-2 1 71  ? -60.285 -10.788 23.808 1.000 46.96929 ? ? ? ? ? ? 51  ILE A-2 CG1 1 
ATOM   2011 C  CG2 . ILE A-2 1 71  ? -60.340 -8.363  23.105 1.000 43.79929 ? ? ? ? ? ? 51  ILE A-2 CG2 1 
ATOM   2012 N  N   . LYS A-2 1 72  ? -59.584 -6.676  26.002 1.000 48.74929 ? ? ? ? ? ? 52  LYS A-2 N   1 
ATOM   2013 C  CA  . LYS A-2 1 72  ? -59.245 -5.255  26.051 1.000 44.17929 ? ? ? ? ? ? 52  LYS A-2 CA  1 
ATOM   2014 C  C   . LYS A-2 1 72  ? -57.973 -5.023  26.858 1.000 44.70929 ? ? ? ? ? ? 52  LYS A-2 C   1 
ATOM   2015 O  O   . LYS A-2 1 72  ? -57.292 -4.012  26.663 1.000 43.27929 ? ? ? ? ? ? 52  LYS A-2 O   1 
ATOM   2016 C  CB  . LYS A-2 1 72  ? -60.402 -4.432  26.652 1.000 36.57929 ? ? ? ? ? ? 52  LYS A-2 CB  1 
ATOM   2017 C  CG  . LYS A-2 1 72  ? -61.767 -4.565  25.942 1.000 46.85929 ? ? ? ? ? ? 52  LYS A-2 CG  1 
ATOM   2018 C  CD  . LYS A-2 1 72  ? -62.807 -3.524  26.423 1.000 47.98929 ? ? ? ? ? ? 52  LYS A-2 CD  1 
ATOM   2019 C  CE  . LYS A-2 1 72  ? -63.612 -3.954  27.679 1.000 36.79929 ? ? ? ? ? ? 52  LYS A-2 CE  1 
ATOM   2020 N  N   . ALA A-2 1 73  ? -57.652 -5.931  27.773 1.000 39.43929 ? ? ? ? ? ? 53  ALA A-2 N   1 
ATOM   2021 C  CA  . ALA A-2 1 73  ? -56.541 -5.740  28.688 1.000 40.57929 ? ? ? ? ? ? 53  ALA A-2 CA  1 
ATOM   2022 C  C   . ALA A-2 1 73  ? -55.230 -6.264  28.141 1.000 45.66929 ? ? ? ? ? ? 53  ALA A-2 C   1 
ATOM   2023 O  O   . ALA A-2 1 73  ? -54.170 -5.877  28.647 1.000 46.65929 ? ? ? ? ? ? 53  ALA A-2 O   1 
ATOM   2024 C  CB  . ALA A-2 1 73  ? -56.813 -6.440  30.019 1.000 39.58929 ? ? ? ? ? ? 53  ALA A-2 CB  1 
ATOM   2025 N  N   . PHE A-2 1 74  ? -55.274 -7.126  27.127 1.000 41.43929 ? ? ? ? ? ? 54  PHE A-2 N   1 
ATOM   2026 C  CA  . PHE A-2 1 74  ? -54.040 -7.742  26.662 1.000 42.52929 ? ? ? ? ? ? 54  PHE A-2 CA  1 
ATOM   2027 C  C   . PHE A-2 1 74  ? -52.990 -6.723  26.240 1.000 43.21929 ? ? ? ? ? ? 54  PHE A-2 C   1 
ATOM   2028 O  O   . PHE A-2 1 74  ? -51.811 -6.933  26.573 1.000 41.04929 ? ? ? ? ? ? 54  PHE A-2 O   1 
ATOM   2029 C  CB  . PHE A-2 1 74  ? -54.317 -8.750  25.536 1.000 41.13929 ? ? ? ? ? ? 54  PHE A-2 CB  1 
ATOM   2030 C  CG  . PHE A-2 1 74  ? -53.362 -9.909  25.556 1.000 45.74929 ? ? ? ? ? ? 54  PHE A-2 CG  1 
ATOM   2031 C  CD1 . PHE A-2 1 74  ? -52.121 -9.816  24.930 1.000 46.44929 ? ? ? ? ? ? 54  PHE A-2 CD1 1 
ATOM   2032 C  CD2 . PHE A-2 1 74  ? -53.661 -11.059 26.279 1.000 46.18929 ? ? ? ? ? ? 54  PHE A-2 CD2 1 
ATOM   2033 C  CE1 . PHE A-2 1 74  ? -51.214 -10.868 24.988 1.000 41.79929 ? ? ? ? ? ? 54  PHE A-2 CE1 1 
ATOM   2034 C  CE2 . PHE A-2 1 74  ? -52.767 -12.108 26.333 1.000 44.04929 ? ? ? ? ? ? 54  PHE A-2 CE2 1 
ATOM   2035 C  CZ  . PHE A-2 1 74  ? -51.533 -12.007 25.691 1.000 41.47929 ? ? ? ? ? ? 54  PHE A-2 CZ  1 
ATOM   2036 N  N   . PRO A-2 1 75  ? -53.320 -5.632  25.537 1.000 40.28929 ? ? ? ? ? ? 55  PRO A-2 N   1 
ATOM   2037 C  CA  . PRO A-2 1 75  ? -52.296 -4.612  25.280 1.000 42.29929 ? ? ? ? ? ? 55  PRO A-2 CA  1 
ATOM   2038 C  C   . PRO A-2 1 75  ? -51.606 -4.124  26.546 1.000 42.34929 ? ? ? ? ? ? 55  PRO A-2 C   1 
ATOM   2039 O  O   . PRO A-2 1 75  ? -50.379 -3.959  26.555 1.000 34.90929 ? ? ? ? ? ? 55  PRO A-2 O   1 
ATOM   2040 C  CB  . PRO A-2 1 75  ? -53.099 -3.498  24.592 1.000 41.94929 ? ? ? ? ? ? 55  PRO A-2 CB  1 
ATOM   2041 C  CG  . PRO A-2 1 75  ? -54.182 -4.215  23.903 1.000 37.10929 ? ? ? ? ? ? 55  PRO A-2 CG  1 
ATOM   2042 C  CD  . PRO A-2 1 75  ? -54.558 -5.352  24.791 1.000 36.79929 ? ? ? ? ? ? 55  PRO A-2 CD  1 
ATOM   2043 N  N   . LYS A-2 1 76  ? -52.366 -3.915  27.627 1.000 41.04929 ? ? ? ? ? ? 56  LYS A-2 N   1 
ATOM   2044 C  CA  . LYS A-2 1 76  ? -51.758 -3.410  28.850 1.000 38.19929 ? ? ? ? ? ? 56  LYS A-2 CA  1 
ATOM   2045 C  C   . LYS A-2 1 76  ? -50.803 -4.422  29.464 1.000 37.23929 ? ? ? ? ? ? 56  LYS A-2 C   1 
ATOM   2046 O  O   . LYS A-2 1 76  ? -49.800 -4.026  30.060 1.000 38.22929 ? ? ? ? ? ? 56  LYS A-2 O   1 
ATOM   2047 C  CB  . LYS A-2 1 76  ? -52.845 -3.004  29.839 1.000 43.87929 ? ? ? ? ? ? 56  LYS A-2 CB  1 
ATOM   2048 C  CG  . LYS A-2 1 76  ? -53.986 -2.211  29.192 1.000 44.02929 ? ? ? ? ? ? 56  LYS A-2 CG  1 
ATOM   2049 C  CD  . LYS A-2 1 76  ? -55.199 -2.179  30.096 1.000 39.27929 ? ? ? ? ? ? 56  LYS A-2 CD  1 
ATOM   2050 C  CE  . LYS A-2 1 76  ? -54.859 -1.528  31.412 1.000 42.13929 ? ? ? ? ? ? 56  LYS A-2 CE  1 
ATOM   2051 N  NZ  . LYS A-2 1 76  ? -55.960 -1.681  32.396 1.000 40.72929 ? ? ? ? ? ? 56  LYS A-2 NZ  1 
ATOM   2052 N  N   . TYR A-2 1 77  ? -51.075 -5.720  29.317 1.000 37.05929 ? ? ? ? ? ? 57  TYR A-2 N   1 
ATOM   2053 C  CA  . TYR A-2 1 77  ? -50.098 -6.715  29.752 1.000 41.13929 ? ? ? ? ? ? 57  TYR A-2 CA  1 
ATOM   2054 C  C   . TYR A-2 1 77  ? -48.752 -6.456  29.095 1.000 37.59929 ? ? ? ? ? ? 57  TYR A-2 C   1 
ATOM   2055 O  O   . TYR A-2 1 77  ? -47.706 -6.472  29.753 1.000 29.98929 ? ? ? ? ? ? 57  TYR A-2 O   1 
ATOM   2056 C  CB  . TYR A-2 1 77  ? -50.546 -8.143  29.412 1.000 38.27929 ? ? ? ? ? ? 57  TYR A-2 CB  1 
ATOM   2057 C  CG  . TYR A-2 1 77  ? -51.911 -8.593  29.877 1.000 47.59929 ? ? ? ? ? ? 57  TYR A-2 CG  1 
ATOM   2058 C  CD1 . TYR A-2 1 77  ? -52.524 -8.037  30.997 1.000 40.56929 ? ? ? ? ? ? 57  TYR A-2 CD1 1 
ATOM   2059 C  CD2 . TYR A-2 1 77  ? -52.587 -9.603  29.183 1.000 45.67929 ? ? ? ? ? ? 57  TYR A-2 CD2 1 
ATOM   2060 C  CE1 . TYR A-2 1 77  ? -53.774 -8.463  31.396 1.000 42.37929 ? ? ? ? ? ? 57  TYR A-2 CE1 1 
ATOM   2061 C  CE2 . TYR A-2 1 77  ? -53.820 -10.036 29.577 1.000 44.00929 ? ? ? ? ? ? 57  TYR A-2 CE2 1 
ATOM   2062 C  CZ  . TYR A-2 1 77  ? -54.421 -9.471  30.687 1.000 45.48929 ? ? ? ? ? ? 57  TYR A-2 CZ  1 
ATOM   2063 O  OH  . TYR A-2 1 77  ? -55.670 -9.923  31.072 1.000 38.26929 ? ? ? ? ? ? 57  TYR A-2 OH  1 
ATOM   2064 N  N   . LEU A-2 1 78  ? -48.768 -6.231  27.781 1.000 37.70929 ? ? ? ? ? ? 58  LEU A-2 N   1 
ATOM   2065 C  CA  . LEU A-2 1 78  ? -47.527 -6.056  27.037 1.000 40.61929 ? ? ? ? ? ? 58  LEU A-2 CA  1 
ATOM   2066 C  C   . LEU A-2 1 78  ? -46.832 -4.753  27.419 1.000 39.00929 ? ? ? ? ? ? 58  LEU A-2 C   1 
ATOM   2067 O  O   . LEU A-2 1 78  ? -45.657 -4.753  27.805 1.000 37.49929 ? ? ? ? ? ? 58  LEU A-2 O   1 
ATOM   2068 C  CB  . LEU A-2 1 78  ? -47.813 -6.107  25.540 1.000 40.56929 ? ? ? ? ? ? 58  LEU A-2 CB  1 
ATOM   2069 C  CG  . LEU A-2 1 78  ? -48.400 -7.415  25.007 1.000 33.75929 ? ? ? ? ? ? 58  LEU A-2 CG  1 
ATOM   2070 C  CD1 . LEU A-2 1 78  ? -48.967 -7.154  23.667 1.000 37.05929 ? ? ? ? ? ? 58  LEU A-2 CD1 1 
ATOM   2071 C  CD2 . LEU A-2 1 78  ? -47.320 -8.469  24.901 1.000 39.34929 ? ? ? ? ? ? 58  LEU A-2 CD2 1 
ATOM   2072 N  N   . SER A-2 1 79  ? -47.555 -3.634  27.351 1.000 37.35929 ? ? ? ? ? ? 59  SER A-2 N   1 
ATOM   2073 C  CA  . SER A-2 1 79  ? -46.972 -2.365  27.750 1.000 34.02929 ? ? ? ? ? ? 59  SER A-2 CA  1 
ATOM   2074 C  C   . SER A-2 1 79  ? -46.557 -2.349  29.218 1.000 38.83929 ? ? ? ? ? ? 59  SER A-2 C   1 
ATOM   2075 O  O   . SER A-2 1 79  ? -45.655 -1.587  29.585 1.000 36.91929 ? ? ? ? ? ? 59  SER A-2 O   1 
ATOM   2076 C  CB  . SER A-2 1 79  ? -47.942 -1.239  27.450 1.000 30.69929 ? ? ? ? ? ? 59  SER A-2 CB  1 
ATOM   2077 O  OG  . SER A-2 1 79  ? -49.182 -1.477  28.064 1.000 34.35929 ? ? ? ? ? ? 59  SER A-2 OG  1 
ATOM   2078 N  N   . ALA A-2 1 80  ? -47.165 -3.180  30.064 1.000 38.59929 ? ? ? ? ? ? 60  ALA A-2 N   1 
ATOM   2079 C  CA  . ALA A-2 1 80  ? -46.732 -3.209  31.459 1.000 37.39929 ? ? ? ? ? ? 60  ALA A-2 CA  1 
ATOM   2080 C  C   . ALA A-2 1 80  ? -45.309 -3.740  31.578 1.000 40.93929 ? ? ? ? ? ? 60  ALA A-2 C   1 
ATOM   2081 O  O   . ALA A-2 1 80  ? -44.516 -3.234  32.381 1.000 43.42929 ? ? ? ? ? ? 60  ALA A-2 O   1 
ATOM   2082 C  CB  . ALA A-2 1 80  ? -47.679 -4.054  32.303 1.000 33.74929 ? ? ? ? ? ? 60  ALA A-2 CB  1 
ATOM   2083 N  N   . ILE A-2 1 81  ? -44.973 -4.762  30.790 1.000 39.12929 ? ? ? ? ? ? 61  ILE A-2 N   1 
ATOM   2084 C  CA  . ILE A-2 1 81  ? -43.627 -5.321  30.812 1.000 39.05929 ? ? ? ? ? ? 61  ILE A-2 CA  1 
ATOM   2085 C  C   . ILE A-2 1 81  ? -42.662 -4.375  30.111 1.000 44.18929 ? ? ? ? ? ? 61  ILE A-2 C   1 
ATOM   2086 O  O   . ILE A-2 1 81  ? -41.588 -4.050  30.630 1.000 45.77929 ? ? ? ? ? ? 61  ILE A-2 O   1 
ATOM   2087 C  CB  . ILE A-2 1 81  ? -43.615 -6.709  30.151 1.000 34.54929 ? ? ? ? ? ? 61  ILE A-2 CB  1 
ATOM   2088 C  CG1 . ILE A-2 1 81  ? -44.522 -7.679  30.896 1.000 32.93929 ? ? ? ? ? ? 61  ILE A-2 CG1 1 
ATOM   2089 C  CG2 . ILE A-2 1 81  ? -42.218 -7.247  30.060 1.000 31.67929 ? ? ? ? ? ? 61  ILE A-2 CG2 1 
ATOM   2090 C  CD1 . ILE A-2 1 81  ? -44.941 -8.841  30.037 1.000 32.20929 ? ? ? ? ? ? 61  ILE A-2 CD1 1 
ATOM   2091 N  N   . HIS A-2 1 82  ? -43.033 -3.931  28.915 1.000 38.83929 ? ? ? ? ? ? 62  HIS A-2 N   1 
ATOM   2092 C  CA  . HIS A-2 1 82  ? -42.216 -2.985  28.177 1.000 34.91929 ? ? ? ? ? ? 62  HIS A-2 CA  1 
ATOM   2093 C  C   . HIS A-2 1 82  ? -41.843 -1.800  29.048 1.000 37.50929 ? ? ? ? ? ? 62  HIS A-2 C   1 
ATOM   2094 O  O   . HIS A-2 1 82  ? -40.678 -1.402  29.108 1.000 37.40929 ? ? ? ? ? ? 62  HIS A-2 O   1 
ATOM   2095 C  CB  . HIS A-2 1 82  ? -42.987 -2.555  26.938 1.000 33.38929 ? ? ? ? ? ? 62  HIS A-2 CB  1 
ATOM   2096 C  CG  . HIS A-2 1 82  ? -42.317 -1.502  26.118 1.000 35.37929 ? ? ? ? ? ? 62  HIS A-2 CG  1 
ATOM   2097 N  ND1 . HIS A-2 1 82  ? -42.216 -0.190  26.523 1.000 38.19929 ? ? ? ? ? ? 62  HIS A-2 ND1 1 
ATOM   2098 C  CD2 . HIS A-2 1 82  ? -41.775 -1.553  24.880 1.000 35.59929 ? ? ? ? ? ? 62  HIS A-2 CD2 1 
ATOM   2099 C  CE1 . HIS A-2 1 82  ? -41.620 0.517   25.584 1.000 38.89929 ? ? ? ? ? ? 62  HIS A-2 CE1 1 
ATOM   2100 N  NE2 . HIS A-2 1 82  ? -41.342 -0.287  24.575 1.000 39.67929 ? ? ? ? ? ? 62  HIS A-2 NE2 1 
ATOM   2101 N  N   . SER A-2 1 83  ? -42.815 -1.260  29.784 1.000 40.00929 ? ? ? ? ? ? 63  SER A-2 N   1 
ATOM   2102 C  CA  . SER A-2 1 83  ? -42.587 -0.034  30.534 1.000 38.55929 ? ? ? ? ? ? 63  SER A-2 CA  1 
ATOM   2103 C  C   . SER A-2 1 83  ? -41.617 -0.227  31.685 1.000 45.28929 ? ? ? ? ? ? 63  SER A-2 C   1 
ATOM   2104 O  O   . SER A-2 1 83  ? -41.124 0.770   32.229 1.000 42.46929 ? ? ? ? ? ? 63  SER A-2 O   1 
ATOM   2105 C  CB  . SER A-2 1 83  ? -43.884 0.491   31.100 1.000 36.49929 ? ? ? ? ? ? 63  SER A-2 CB  1 
ATOM   2106 O  OG  . SER A-2 1 83  ? -44.258 -0.351  32.163 1.000 43.39929 ? ? ? ? ? ? 63  SER A-2 OG  1 
ATOM   2107 N  N   . ARG A-2 1 84  ? -41.354 -1.475  32.078 1.000 40.23929 ? ? ? ? ? ? 64  ARG A-2 N   1 
ATOM   2108 C  CA  . ARG A-2 1 84  ? -40.405 -1.786  33.136 1.000 40.70929 ? ? ? ? ? ? 64  ARG A-2 CA  1 
ATOM   2109 C  C   . ARG A-2 1 84  ? -39.114 -2.389  32.594 1.000 43.50929 ? ? ? ? ? ? 64  ARG A-2 C   1 
ATOM   2110 O  O   . ARG A-2 1 84  ? -38.363 -3.026  33.344 1.000 37.36929 ? ? ? ? ? ? 64  ARG A-2 O   1 
ATOM   2111 C  CB  . ARG A-2 1 84  ? -41.043 -2.737  34.142 1.000 41.80929 ? ? ? ? ? ? 64  ARG A-2 CB  1 
ATOM   2112 C  CG  . ARG A-2 1 84  ? -42.243 -2.182  34.842 1.000 38.60929 ? ? ? ? ? ? 64  ARG A-2 CG  1 
ATOM   2113 C  CD  . ARG A-2 1 84  ? -43.006 -3.307  35.494 1.000 43.11929 ? ? ? ? ? ? 64  ARG A-2 CD  1 
ATOM   2114 N  NE  . ARG A-2 1 84  ? -44.129 -2.814  36.281 1.000 47.91929 ? ? ? ? ? ? 64  ARG A-2 NE  1 
ATOM   2115 C  CZ  . ARG A-2 1 84  ? -45.244 -2.288  35.782 1.000 46.15929 ? ? ? ? ? ? 64  ARG A-2 CZ  1 
ATOM   2116 N  NH1 . ARG A-2 1 84  ? -45.433 -2.153  34.479 1.000 42.00929 ? ? ? ? ? ? 64  ARG A-2 NH1 1 
ATOM   2117 N  NH2 . ARG A-2 1 84  ? -46.195 -1.883  36.618 1.000 48.16929 ? ? ? ? ? ? 64  ARG A-2 NH2 1 
ATOM   2118 N  N   . CYS A-2 1 85  ? -38.846 -2.227  31.301 1.000 40.82929 ? ? ? ? ? ? 65  CYS A-2 N   1 
ATOM   2119 C  CA  . CYS A-2 1 85  ? -37.784 -2.983  30.659 1.000 42.08929 ? ? ? ? ? ? 65  CYS A-2 CA  1 
ATOM   2120 C  C   . CYS A-2 1 85  ? -36.712 -2.064  30.087 1.000 42.65929 ? ? ? ? ? ? 65  CYS A-2 C   1 
ATOM   2121 O  O   . CYS A-2 1 85  ? -37.012 -1.060  29.432 1.000 34.80929 ? ? ? ? ? ? 65  CYS A-2 O   1 
ATOM   2122 C  CB  . CYS A-2 1 85  ? -38.342 -3.890  29.556 1.000 42.07929 ? ? ? ? ? ? 65  CYS A-2 CB  1 
ATOM   2123 S  SG  . CYS A-2 1 85  ? -37.050 -4.861  28.695 1.000 41.27929 ? ? ? ? ? ? 65  CYS A-2 SG  1 
ATOM   2124 N  N   . ASP A-2 1 86  ? -35.456 -2.437  30.323 1.000 39.00929 ? ? ? ? ? ? 66  ASP A-2 N   1 
ATOM   2125 C  CA  . ASP A-2 1 86  ? -34.338 -1.689  29.787 1.000 39.95929 ? ? ? ? ? ? 66  ASP A-2 CA  1 
ATOM   2126 C  C   . ASP A-2 1 86  ? -33.578 -2.421  28.694 1.000 41.26929 ? ? ? ? ? ? 66  ASP A-2 C   1 
ATOM   2127 O  O   . ASP A-2 1 86  ? -32.716 -1.809  28.050 1.000 42.26929 ? ? ? ? ? ? 66  ASP A-2 O   1 
ATOM   2128 C  CB  . ASP A-2 1 86  ? -33.386 -1.292  30.915 1.000 39.98929 ? ? ? ? ? ? 66  ASP A-2 CB  1 
ATOM   2129 C  CG  . ASP A-2 1 86  ? -33.937 -0.151  31.733 1.000 41.69929 ? ? ? ? ? ? 66  ASP A-2 CG  1 
ATOM   2130 O  OD1 . ASP A-2 1 86  ? -34.623 0.720   31.147 1.000 38.07929 ? ? ? ? ? ? 66  ASP A-2 OD1 1 
ATOM   2131 O  OD2 . ASP A-2 1 86  ? -33.706 -0.130  32.951 1.000 48.21929 ? ? ? ? ? ? 66  ASP A-2 OD2 1 
ATOM   2132 N  N   . ASP A-2 1 87  ? -33.892 -3.692  28.441 1.000 41.29929 ? ? ? ? ? ? 67  ASP A-2 N   1 
ATOM   2133 C  CA  . ASP A-2 1 87  ? -33.331 -4.391  27.293 1.000 35.64929 ? ? ? ? ? ? 67  ASP A-2 CA  1 
ATOM   2134 C  C   . ASP A-2 1 87  ? -33.945 -3.820  26.023 1.000 39.43929 ? ? ? ? ? ? 67  ASP A-2 C   1 
ATOM   2135 O  O   . ASP A-2 1 87  ? -35.128 -4.037  25.750 1.000 39.04929 ? ? ? ? ? ? 67  ASP A-2 O   1 
ATOM   2136 C  CB  . ASP A-2 1 87  ? -33.579 -5.886  27.401 1.000 34.10929 ? ? ? ? ? ? 67  ASP A-2 CB  1 
ATOM   2137 C  CG  . ASP A-2 1 87  ? -32.741 -6.679  26.432 1.000 41.70929 ? ? ? ? ? ? 67  ASP A-2 CG  1 
ATOM   2138 O  OD1 . ASP A-2 1 87  ? -32.480 -6.186  25.297 1.000 34.95929 ? ? ? ? ? ? 67  ASP A-2 OD1 1 
ATOM   2139 O  OD2 . ASP A-2 1 87  ? -32.352 -7.808  26.810 1.000 48.58929 ? ? ? ? ? ? 67  ASP A-2 OD2 1 
ATOM   2140 N  N   . LEU A-2 1 88  ? -33.137 -3.079  25.253 1.000 41.32929 ? ? ? ? ? ? 68  LEU A-2 N   1 
ATOM   2141 C  CA  . LEU A-2 1 88  ? -33.650 -2.371  24.085 1.000 40.72929 ? ? ? ? ? ? 68  LEU A-2 CA  1 
ATOM   2142 C  C   . LEU A-2 1 88  ? -34.125 -3.327  22.991 1.000 42.77929 ? ? ? ? ? ? 68  LEU A-2 C   1 
ATOM   2143 O  O   . LEU A-2 1 88  ? -35.060 -3.004  22.245 1.000 46.25929 ? ? ? ? ? ? 68  LEU A-2 O   1 
ATOM   2144 C  CB  . LEU A-2 1 88  ? -32.579 -1.409  23.549 1.000 38.56929 ? ? ? ? ? ? 68  LEU A-2 CB  1 
ATOM   2145 C  CG  . LEU A-2 1 88  ? -32.201 -0.209  24.451 1.000 43.60929 ? ? ? ? ? ? 68  LEU A-2 CG  1 
ATOM   2146 C  CD1 . LEU A-2 1 88  ? -31.469 0.863   23.675 1.000 39.86929 ? ? ? ? ? ? 68  LEU A-2 CD1 1 
ATOM   2147 C  CD2 . LEU A-2 1 88  ? -33.412 0.415   25.151 1.000 38.31929 ? ? ? ? ? ? 68  LEU A-2 CD2 1 
ATOM   2148 N  N   . GLU A-2 1 89  ? -33.509 -4.499  22.870 1.000 42.00929 ? ? ? ? ? ? 69  GLU A-2 N   1 
ATOM   2149 C  CA  . GLU A-2 1 89  ? -33.966 -5.429  21.849 1.000 41.74929 ? ? ? ? ? ? 69  GLU A-2 CA  1 
ATOM   2150 C  C   . GLU A-2 1 89  ? -35.220 -6.162  22.296 1.000 43.47929 ? ? ? ? ? ? 69  GLU A-2 C   1 
ATOM   2151 O  O   . GLU A-2 1 89  ? -36.064 -6.529  21.463 1.000 38.94929 ? ? ? ? ? ? 69  GLU A-2 O   1 
ATOM   2152 C  CB  . GLU A-2 1 89  ? -32.852 -6.414  21.516 1.000 40.01929 ? ? ? ? ? ? 69  GLU A-2 CB  1 
ATOM   2153 C  CG  . GLU A-2 1 89  ? -31.715 -5.780  20.733 1.000 48.37929 ? ? ? ? ? ? 69  GLU A-2 CG  1 
ATOM   2154 C  CD  . GLU A-2 1 89  ? -32.173 -5.116  19.425 1.000 60.19929 ? ? ? ? ? ? 69  GLU A-2 CD  1 
ATOM   2155 O  OE1 . GLU A-2 1 89  ? -33.136 -5.624  18.782 1.000 61.54929 ? ? ? ? ? ? 69  GLU A-2 OE1 1 
ATOM   2156 O  OE2 . GLU A-2 1 89  ? -31.573 -4.076  19.050 1.000 56.70929 ? ? ? ? ? ? 69  GLU A-2 OE2 1 
ATOM   2157 N  N   . ALA A-2 1 90  ? -35.344 -6.373  23.606 1.000 37.83929 ? ? ? ? ? ? 70  ALA A-2 N   1 
ATOM   2158 C  CA  . ALA A-2 1 90  ? -36.531 -6.998  24.152 1.000 36.86929 ? ? ? ? ? ? 70  ALA A-2 CA  1 
ATOM   2159 C  C   . ALA A-2 1 90  ? -37.749 -6.110  23.959 1.000 40.89929 ? ? ? ? ? ? 70  ALA A-2 C   1 
ATOM   2160 O  O   . ALA A-2 1 90  ? -38.838 -6.603  23.611 1.000 37.87929 ? ? ? ? ? ? 70  ALA A-2 O   1 
ATOM   2161 C  CB  . ALA A-2 1 90  ? -36.308 -7.306  25.626 1.000 37.16929 ? ? ? ? ? ? 70  ALA A-2 CB  1 
ATOM   2162 N  N   . ARG A-2 1 91  ? -37.577 -4.798  24.192 1.000 38.05929 ? ? ? ? ? ? 71  ARG A-2 N   1 
ATOM   2163 C  CA  . ARG A-2 1 91  ? -38.676 -3.845  24.064 1.000 36.82929 ? ? ? ? ? ? 71  ARG A-2 CA  1 
ATOM   2164 C  C   . ARG A-2 1 91  ? -39.232 -3.835  22.654 1.000 39.56929 ? ? ? ? ? ? 71  ARG A-2 C   1 
ATOM   2165 O  O   . ARG A-2 1 91  ? -40.456 -3.793  22.457 1.000 34.46929 ? ? ? ? ? ? 71  ARG A-2 O   1 
ATOM   2166 C  CB  . ARG A-2 1 91  ? -38.213 -2.452  24.457 1.000 33.53929 ? ? ? ? ? ? 71  ARG A-2 CB  1 
ATOM   2167 C  CG  . ARG A-2 1 91  ? -38.068 -2.299  25.953 1.000 38.05929 ? ? ? ? ? ? 71  ARG A-2 CG  1 
ATOM   2168 C  CD  . ARG A-2 1 91  ? -38.640 -0.991  26.426 1.000 38.87929 ? ? ? ? ? ? 71  ARG A-2 CD  1 
ATOM   2169 N  NE  . ARG A-2 1 91  ? -38.065 0.125   25.687 1.000 42.65929 ? ? ? ? ? ? 71  ARG A-2 NE  1 
ATOM   2170 C  CZ  . ARG A-2 1 91  ? -37.036 0.844   26.110 1.000 42.04929 ? ? ? ? ? ? 71  ARG A-2 CZ  1 
ATOM   2171 N  NH1 . ARG A-2 1 91  ? -36.460 0.605   27.277 1.000 40.44929 ? ? ? ? ? ? 71  ARG A-2 NH1 1 
ATOM   2172 N  NH2 . ARG A-2 1 91  ? -36.586 1.834   25.351 1.000 43.51929 ? ? ? ? ? ? 71  ARG A-2 NH2 1 
ATOM   2173 N  N   . LYS A-2 1 92  ? -38.348 -3.900  21.660 1.000 37.43929 ? ? ? ? ? ? 72  LYS A-2 N   1 
ATOM   2174 C  CA  . LYS A-2 1 92  ? -38.810 -3.880  20.285 1.000 38.03929 ? ? ? ? ? ? 72  LYS A-2 CA  1 
ATOM   2175 C  C   . LYS A-2 1 92  ? -39.631 -5.126  19.979 1.000 37.37929 ? ? ? ? ? ? 72  LYS A-2 C   1 
ATOM   2176 O  O   . LYS A-2 1 92  ? -40.628 -5.051  19.257 1.000 36.98929 ? ? ? ? ? ? 72  LYS A-2 O   1 
ATOM   2177 C  CB  . LYS A-2 1 92  ? -37.617 -3.716  19.343 1.000 38.11929 ? ? ? ? ? ? 72  LYS A-2 CB  1 
ATOM   2178 C  CG  . LYS A-2 1 92  ? -36.786 -2.459  19.639 1.000 43.83929 ? ? ? ? ? ? 72  LYS A-2 CG  1 
ATOM   2179 C  CD  . LYS A-2 1 92  ? -35.858 -2.067  18.491 1.000 49.71929 ? ? ? ? ? ? 72  LYS A-2 CD  1 
ATOM   2180 C  CE  . LYS A-2 1 92  ? -34.432 -2.592  18.713 1.000 50.44929 ? ? ? ? ? ? 72  LYS A-2 CE  1 
ATOM   2181 N  NZ  . LYS A-2 1 92  ? -33.379 -1.883  17.911 1.000 50.19929 ? ? ? ? ? ? 72  LYS A-2 NZ  1 
ATOM   2182 N  N   . LEU A-2 1 93  ? -39.265 -6.264  20.573 1.000 31.11929 ? ? ? ? ? ? 73  LEU A-2 N   1 
ATOM   2183 C  CA  . LEU A-2 1 93  ? -40.077 -7.469  20.440 1.000 33.87929 ? ? ? ? ? ? 73  LEU A-2 CA  1 
ATOM   2184 C  C   . LEU A-2 1 93  ? -41.432 -7.311  21.129 1.000 37.72929 ? ? ? ? ? ? 73  LEU A-2 C   1 
ATOM   2185 O  O   . LEU A-2 1 93  ? -42.469 -7.701  20.575 1.000 35.53929 ? ? ? ? ? ? 73  LEU A-2 O   1 
ATOM   2186 C  CB  . LEU A-2 1 93  ? -39.331 -8.679  21.011 1.000 35.38929 ? ? ? ? ? ? 73  LEU A-2 CB  1 
ATOM   2187 C  CG  . LEU A-2 1 93  ? -38.207 -9.339  20.198 1.000 39.05929 ? ? ? ? ? ? 73  LEU A-2 CG  1 
ATOM   2188 C  CD1 . LEU A-2 1 93  ? -37.583 -10.458 20.986 1.000 32.25929 ? ? ? ? ? ? 73  LEU A-2 CD1 1 
ATOM   2189 C  CD2 . LEU A-2 1 93  ? -38.702 -9.858  18.874 1.000 38.52929 ? ? ? ? ? ? 73  LEU A-2 CD2 1 
ATOM   2190 N  N   . LEU A-2 1 94  ? -41.439 -6.781  22.357 1.000 36.21929 ? ? ? ? ? ? 74  LEU A-2 N   1 
ATOM   2191 C  CA  . LEU A-2 1 94  ? -42.701 -6.523  23.049 1.000 39.16929 ? ? ? ? ? ? 74  LEU A-2 CA  1 
ATOM   2192 C  C   . LEU A-2 1 94  ? -43.587 -5.565  22.248 1.000 36.24929 ? ? ? ? ? ? 74  LEU A-2 C   1 
ATOM   2193 O  O   . LEU A-2 1 94  ? -44.800 -5.774  22.135 1.000 33.62929 ? ? ? ? ? ? 74  LEU A-2 O   1 
ATOM   2194 C  CB  . LEU A-2 1 94  ? -42.416 -5.981  24.453 1.000 34.40929 ? ? ? ? ? ? 74  LEU A-2 CB  1 
ATOM   2195 C  CG  . LEU A-2 1 94  ? -41.872 -7.032  25.423 1.000 36.56929 ? ? ? ? ? ? 74  LEU A-2 CG  1 
ATOM   2196 C  CD1 . LEU A-2 1 94  ? -41.157 -6.379  26.571 1.000 33.36929 ? ? ? ? ? ? 74  LEU A-2 CD1 1 
ATOM   2197 C  CD2 . LEU A-2 1 94  ? -42.972 -7.964  25.925 1.000 29.03929 ? ? ? ? ? ? 74  LEU A-2 CD2 1 
ATOM   2198 N  N   . LEU A-2 1 95  ? -42.975 -4.533  21.656 1.000 37.17929 ? ? ? ? ? ? 75  LEU A-2 N   1 
ATOM   2199 C  CA  . LEU A-2 1 95  ? -43.674 -3.601  20.780 1.000 33.98929 ? ? ? ? ? ? 75  LEU A-2 CA  1 
ATOM   2200 C  C   . LEU A-2 1 95  ? -44.259 -4.296  19.552 1.000 37.54929 ? ? ? ? ? ? 75  LEU A-2 C   1 
ATOM   2201 O  O   . LEU A-2 1 95  ? -45.359 -3.958  19.112 1.000 42.89929 ? ? ? ? ? ? 75  LEU A-2 O   1 
ATOM   2202 C  CB  . LEU A-2 1 95  ? -42.715 -2.489  20.362 1.000 33.80929 ? ? ? ? ? ? 75  LEU A-2 CB  1 
ATOM   2203 C  CG  . LEU A-2 1 95  ? -43.302 -1.288  19.642 1.000 34.56929 ? ? ? ? ? ? 75  LEU A-2 CG  1 
ATOM   2204 C  CD1 . LEU A-2 1 95  ? -44.574 -0.851  20.309 1.000 35.66929 ? ? ? ? ? ? 75  LEU A-2 CD1 1 
ATOM   2205 C  CD2 . LEU A-2 1 95  ? -42.292 -0.119  19.602 1.000 38.60929 ? ? ? ? ? ? 75  LEU A-2 CD2 1 
ATOM   2206 N  N   . ASP A-2 1 96  ? -43.548 -5.272  18.983 1.000 35.78929 ? ? ? ? ? ? 76  ASP A-2 N   1 
ATOM   2207 C  CA  . ASP A-2 1 96  ? -44.074 -5.972  17.815 1.000 35.17929 ? ? ? ? ? ? 76  ASP A-2 CA  1 
ATOM   2208 C  C   . ASP A-2 1 96  ? -45.352 -6.731  18.150 1.000 38.24929 ? ? ? ? ? ? 76  ASP A-2 C   1 
ATOM   2209 O  O   . ASP A-2 1 96  ? -46.329 -6.673  17.400 1.000 37.01929 ? ? ? ? ? ? 76  ASP A-2 O   1 
ATOM   2210 C  CB  . ASP A-2 1 96  ? -43.026 -6.921  17.243 1.000 36.71929 ? ? ? ? ? ? 76  ASP A-2 CB  1 
ATOM   2211 C  CG  . ASP A-2 1 96  ? -41.835 -6.193  16.654 1.000 45.53929 ? ? ? ? ? ? 76  ASP A-2 CG  1 
ATOM   2212 O  OD1 . ASP A-2 1 96  ? -41.982 -5.022  16.225 1.000 53.23929 ? ? ? ? ? ? 76  ASP A-2 OD1 1 
ATOM   2213 O  OD2 . ASP A-2 1 96  ? -40.737 -6.792  16.628 1.000 51.31929 ? ? ? ? ? ? 76  ASP A-2 OD2 1 
ATOM   2214 N  N   . ASN A-2 1 97  ? -45.364 -7.459  19.273 1.000 38.92929 ? ? ? ? ? ? 77  ASN A-2 N   1 
ATOM   2215 C  CA  . ASN A-2 1 97  ? -46.612 -8.057  19.736 1.000 37.79929 ? ? ? ? ? ? 77  ASN A-2 CA  1 
ATOM   2216 C  C   . ASN A-2 1 97  ? -47.681 -6.981  19.947 1.000 39.69929 ? ? ? ? ? ? 77  ASN A-2 C   1 
ATOM   2217 O  O   . ASN A-2 1 97  ? -48.764 -7.054  19.356 1.000 36.38929 ? ? ? ? ? ? 77  ASN A-2 O   1 
ATOM   2218 C  CB  . ASN A-2 1 97  ? -46.363 -8.862  21.013 1.000 38.26929 ? ? ? ? ? ? 77  ASN A-2 CB  1 
ATOM   2219 C  CG  . ASN A-2 1 97  ? -47.569 -9.728  21.424 1.000 44.83929 ? ? ? ? ? ? 77  ASN A-2 CG  1 
ATOM   2220 O  OD1 . ASN A-2 1 97  ? -48.714 -9.269  21.420 1.000 49.31929 ? ? ? ? ? ? 77  ASN A-2 OD1 1 
ATOM   2221 N  ND2 . ASN A-2 1 97  ? -47.307 -10.979 21.791 1.000 41.15929 ? ? ? ? ? ? 77  ASN A-2 ND2 1 
ATOM   2222 N  N   . LEU A-2 1 98  ? -47.369 -5.943  20.745 1.000 39.77929 ? ? ? ? ? ? 78  LEU A-2 N   1 
ATOM   2223 C  CA  . LEU A-2 1 98  ? -48.346 -4.894  21.034 1.000 39.05929 ? ? ? ? ? ? 78  LEU A-2 CA  1 
ATOM   2224 C  C   . LEU A-2 1 98  ? -48.898 -4.283  19.757 1.000 38.83929 ? ? ? ? ? ? 78  LEU A-2 C   1 
ATOM   2225 O  O   . LEU A-2 1 98  ? -50.106 -4.037  19.652 1.000 37.56929 ? ? ? ? ? ? 78  LEU A-2 O   1 
ATOM   2226 C  CB  . LEU A-2 1 98  ? -47.732 -3.804  21.916 1.000 36.23929 ? ? ? ? ? ? 78  LEU A-2 CB  1 
ATOM   2227 C  CG  . LEU A-2 1 98  ? -48.680 -2.609  22.203 1.000 38.05929 ? ? ? ? ? ? 78  LEU A-2 CG  1 
ATOM   2228 C  CD1 . LEU A-2 1 98  ? -50.018 -3.042  22.821 1.000 36.24929 ? ? ? ? ? ? 78  LEU A-2 CD1 1 
ATOM   2229 C  CD2 . LEU A-2 1 98  ? -48.059 -1.518  23.063 1.000 30.09929 ? ? ? ? ? ? 78  LEU A-2 CD2 1 
ATOM   2230 N  N   . MET A-2 1 99  ? -48.031 -4.058  18.765 1.000 40.70929 ? ? ? ? ? ? 79  MET A-2 N   1 
ATOM   2231 C  CA  . MET A-2 1 99  ? -48.469 -3.455  17.507 1.000 41.17929 ? ? ? ? ? ? 79  MET A-2 CA  1 
ATOM   2232 C  C   . MET A-2 1 99  ? -49.454 -4.355  16.768 1.000 41.22929 ? ? ? ? ? ? 79  MET A-2 C   1 
ATOM   2233 O  O   . MET A-2 1 99  ? -50.444 -3.867  16.212 1.000 38.96929 ? ? ? ? ? ? 79  MET A-2 O   1 
ATOM   2234 C  CB  . MET A-2 1 99  ? -47.271 -3.146  16.618 1.000 34.93929 ? ? ? ? ? ? 79  MET A-2 CB  1 
ATOM   2235 C  CG  . MET A-2 1 99  ? -46.611 -1.801  16.881 1.000 41.70929 ? ? ? ? ? ? 79  MET A-2 CG  1 
ATOM   2236 S  SD  . MET A-2 1 99  ? -45.093 -1.593  15.901 1.000 39.66929 ? ? ? ? ? ? 79  MET A-2 SD  1 
ATOM   2237 N  N   . ASP A-2 1 100 ? -49.194 -5.669  16.744 1.000 36.93929 ? ? ? ? ? ? 80  ASP A-2 N   1 
ATOM   2238 C  CA  . ASP A-2 1 100 ? -50.136 -6.619  16.159 1.000 35.52929 ? ? ? ? ? ? 80  ASP A-2 CA  1 
ATOM   2239 C  C   . ASP A-2 1 100 ? -51.446 -6.670  16.952 1.000 42.89929 ? ? ? ? ? ? 80  ASP A-2 C   1 
ATOM   2240 O  O   . ASP A-2 1 100 ? -52.524 -6.847  16.374 1.000 41.68929 ? ? ? ? ? ? 80  ASP A-2 O   1 
ATOM   2241 C  CB  . ASP A-2 1 100 ? -49.517 -8.018  16.092 1.000 38.02929 ? ? ? ? ? ? 80  ASP A-2 CB  1 
ATOM   2242 C  CG  . ASP A-2 1 100 ? -48.288 -8.104  15.181 1.000 36.54929 ? ? ? ? ? ? 80  ASP A-2 CG  1 
ATOM   2243 O  OD1 . ASP A-2 1 100 ? -48.151 -7.373  14.177 1.000 50.55929 ? ? ? ? ? ? 80  ASP A-2 OD1 1 
ATOM   2244 O  OD2 . ASP A-2 1 100 ? -47.433 -8.941  15.461 1.000 39.47929 ? ? ? ? ? ? 80  ASP A-2 OD2 1 
ATOM   2245 N  N   . GLU A-2 1 101 ? -51.374 -6.505  18.269 1.000 42.96929 ? ? ? ? ? ? 81  GLU A-2 N   1 
ATOM   2246 C  CA  . GLU A-2 1 101 ? -52.578 -6.549  19.080 1.000 41.63929 ? ? ? ? ? ? 81  GLU A-2 CA  1 
ATOM   2247 C  C   . GLU A-2 1 101 ? -53.462 -5.345  18.807 1.000 47.16929 ? ? ? ? ? ? 81  GLU A-2 C   1 
ATOM   2248 O  O   . GLU A-2 1 101 ? -54.651 -5.493  18.501 1.000 46.44929 ? ? ? ? ? ? 81  GLU A-2 O   1 
ATOM   2249 C  CB  . GLU A-2 1 101 ? -52.198 -6.612  20.557 1.000 44.81929 ? ? ? ? ? ? 81  GLU A-2 CB  1 
ATOM   2250 C  CG  . GLU A-2 1 101 ? -53.260 -7.234  21.461 1.000 47.78929 ? ? ? ? ? ? 81  GLU A-2 CG  1 
ATOM   2251 C  CD  . GLU A-2 1 101 ? -53.406 -8.725  21.224 1.000 52.70929 ? ? ? ? ? ? 81  GLU A-2 CD  1 
ATOM   2252 O  OE1 . GLU A-2 1 101 ? -52.581 -9.281  20.460 1.000 57.26929 ? ? ? ? ? ? 81  GLU A-2 OE1 1 
ATOM   2253 O  OE2 . GLU A-2 1 101 ? -54.341 -9.343  21.782 1.000 54.24929 ? ? ? ? ? ? 81  GLU A-2 OE2 1 
ATOM   2254 N  N   . GLU A-2 1 102 ? -52.890 -4.140  18.889 1.000 44.88929 ? ? ? ? ? ? 82  GLU A-2 N   1 
ATOM   2255 C  CA  . GLU A-2 1 102 ? -53.680 -2.931  19.025 1.000 40.19929 ? ? ? ? ? ? 82  GLU A-2 CA  1 
ATOM   2256 C  C   . GLU A-2 1 102 ? -53.588 -1.984  17.844 1.000 44.53929 ? ? ? ? ? ? 82  GLU A-2 C   1 
ATOM   2257 O  O   . GLU A-2 1 102 ? -54.410 -1.070  17.742 1.000 45.41929 ? ? ? ? ? ? 82  GLU A-2 O   1 
ATOM   2258 C  CB  . GLU A-2 1 102 ? -53.267 -2.180  20.297 1.000 39.39929 ? ? ? ? ? ? 82  GLU A-2 CB  1 
ATOM   2259 C  CG  . GLU A-2 1 102 ? -54.388 -1.375  20.913 1.000 41.72929 ? ? ? ? ? ? 82  GLU A-2 CG  1 
ATOM   2260 C  CD  . GLU A-2 1 102 ? -54.088 -0.865  22.326 1.000 44.12929 ? ? ? ? ? ? 82  GLU A-2 CD  1 
ATOM   2261 O  OE1 . GLU A-2 1 102 ? -52.945 -0.394  22.577 1.000 37.61929 ? ? ? ? ? ? 82  GLU A-2 OE1 1 
ATOM   2262 O  OE2 . GLU A-2 1 102 ? -55.015 -0.936  23.176 1.000 42.14929 ? ? ? ? ? ? 82  GLU A-2 OE2 1 
ATOM   2263 N  N   . ASN A-2 1 103 ? -52.634 -2.164  16.950 1.000 46.49929 ? ? ? ? ? ? 83  ASN A-2 N   1 
ATOM   2264 C  CA  . ASN A-2 1 103 ? -52.493 -1.190  15.882 1.000 49.56929 ? ? ? ? ? ? 83  ASN A-2 CA  1 
ATOM   2265 C  C   . ASN A-2 1 103 ? -53.366 -1.554  14.684 1.000 48.10929 ? ? ? ? ? ? 83  ASN A-2 C   1 
ATOM   2266 O  O   . ASN A-2 1 103 ? -53.604 -2.736  14.394 1.000 48.63929 ? ? ? ? ? ? 83  ASN A-2 O   1 
ATOM   2267 C  CB  . ASN A-2 1 103 ? -51.038 -1.064  15.459 1.000 44.84929 ? ? ? ? ? ? 83  ASN A-2 CB  1 
ATOM   2268 C  CG  . ASN A-2 1 103 ? -50.805 0.100   14.527 1.000 48.47929 ? ? ? ? ? ? 83  ASN A-2 CG  1 
ATOM   2269 O  OD1 . ASN A-2 1 103 ? -51.129 1.244   14.840 1.000 51.66929 ? ? ? ? ? ? 83  ASN A-2 OD1 1 
ATOM   2270 N  ND2 . ASN A-2 1 103 ? -50.236 -0.188  13.373 1.000 43.86929 ? ? ? ? ? ? 83  ASN A-2 ND2 1 
ATOM   2271 N  N   . GLY A-2 1 104 ? -53.867 -0.511  14.012 1.000 47.93929 ? ? ? ? ? ? 84  GLY A-2 N   1 
ATOM   2272 C  CA  . GLY A-2 1 104 ? -54.704 -0.653  12.836 1.000 56.70929 ? ? ? ? ? ? 84  GLY A-2 CA  1 
ATOM   2273 C  C   . GLY A-2 1 104 ? -56.181 -0.861  13.142 1.000 56.65929 ? ? ? ? ? ? 84  GLY A-2 C   1 
ATOM   2274 O  O   . GLY A-2 1 104 ? -56.590 -1.081  14.285 1.000 57.01929 ? ? ? ? ? ? 84  GLY A-2 O   1 
ATOM   2275 N  N   . TYR A-2 1 105 ? -57.007 -0.733  12.080 1.000 58.98929 ? ? ? ? ? ? 85  TYR A-2 N   1 
ATOM   2276 C  CA  . TYR A-2 1 105 ? -58.375 -1.274  12.049 1.000 55.39929 ? ? ? ? ? ? 85  TYR A-2 CA  1 
ATOM   2277 C  C   . TYR A-2 1 105 ? -58.413 -2.412  11.047 1.000 59.81929 ? ? ? ? ? ? 85  TYR A-2 C   1 
ATOM   2278 O  O   . TYR A-2 1 105 ? -58.091 -2.195  9.869  1.000 60.46929 ? ? ? ? ? ? 85  TYR A-2 O   1 
ATOM   2279 C  CB  . TYR A-2 1 105 ? -59.452 -0.250  11.679 1.000 54.92929 ? ? ? ? ? ? 85  TYR A-2 CB  1 
ATOM   2280 C  CG  . TYR A-2 1 105 ? -60.826 -0.925  11.551 1.000 61.18929 ? ? ? ? ? ? 85  TYR A-2 CG  1 
ATOM   2281 C  CD1 . TYR A-2 1 105 ? -61.234 -1.519  10.351 1.000 60.77929 ? ? ? ? ? ? 85  TYR A-2 CD1 1 
ATOM   2282 C  CD2 . TYR A-2 1 105 ? -61.703 -0.997  12.641 1.000 60.75929 ? ? ? ? ? ? 85  TYR A-2 CD2 1 
ATOM   2283 C  CE1 . TYR A-2 1 105 ? -62.473 -2.167  10.241 1.000 63.67929 ? ? ? ? ? ? 85  TYR A-2 CE1 1 
ATOM   2284 C  CE2 . TYR A-2 1 105 ? -62.949 -1.640  12.537 1.000 57.03929 ? ? ? ? ? ? 85  TYR A-2 CE2 1 
ATOM   2285 C  CZ  . TYR A-2 1 105 ? -63.328 -2.222  11.335 1.000 65.44929 ? ? ? ? ? ? 85  TYR A-2 CZ  1 
ATOM   2286 O  OH  . TYR A-2 1 105 ? -64.556 -2.857  11.214 1.000 80.36929 ? ? ? ? ? ? 85  TYR A-2 OH  1 
ATOM   2287 N  N   . PRO A-2 1 106 ? -58.851 -3.612  11.447 1.000 58.17929 ? ? ? ? ? ? 86  PRO A-2 N   1 
ATOM   2288 C  CA  . PRO A-2 1 106 ? -59.309 -3.977  12.798 1.000 54.90929 ? ? ? ? ? ? 86  PRO A-2 CA  1 
ATOM   2289 C  C   . PRO A-2 1 106 ? -58.209 -4.596  13.653 1.000 52.77929 ? ? ? ? ? ? 86  PRO A-2 C   1 
ATOM   2290 O  O   . PRO A-2 1 106 ? -57.588 -5.596  13.271 1.000 54.13929 ? ? ? ? ? ? 86  PRO A-2 O   1 
ATOM   2291 C  CB  . PRO A-2 1 106 ? -60.450 -4.959  12.509 1.000 52.22929 ? ? ? ? ? ? 86  PRO A-2 CB  1 
ATOM   2292 C  CG  . PRO A-2 1 106 ? -60.056 -5.620  11.202 1.000 54.17929 ? ? ? ? ? ? 86  PRO A-2 CG  1 
ATOM   2293 C  CD  . PRO A-2 1 106 ? -59.101 -4.688  10.475 1.000 51.11929 ? ? ? ? ? ? 86  PRO A-2 CD  1 
ATOM   2294 N  N   . ASN A-2 1 107 ? -57.930 -4.002  14.812 1.000 50.05929 ? ? ? ? ? ? 87  ASN A-2 N   1 
ATOM   2295 C  CA  . ASN A-2 1 107 ? -57.009 -4.621  15.743 1.000 45.70929 ? ? ? ? ? ? 87  ASN A-2 CA  1 
ATOM   2296 C  C   . ASN A-2 1 107 ? -57.655 -5.881  16.317 1.000 47.88929 ? ? ? ? ? ? 87  ASN A-2 C   1 
ATOM   2297 O  O   . ASN A-2 1 107 ? -58.789 -6.231  15.993 1.000 48.84929 ? ? ? ? ? ? 87  ASN A-2 O   1 
ATOM   2298 C  CB  . ASN A-2 1 107 ? -56.580 -3.617  16.809 1.000 43.62929 ? ? ? ? ? ? 87  ASN A-2 CB  1 
ATOM   2299 C  CG  . ASN A-2 1 107 ? -57.724 -3.101  17.643 1.000 48.41929 ? ? ? ? ? ? 87  ASN A-2 CG  1 
ATOM   2300 O  OD1 . ASN A-2 1 107 ? -58.692 -3.818  17.925 1.000 47.49929 ? ? ? ? ? ? 87  ASN A-2 OD1 1 
ATOM   2301 N  ND2 . ASN A-2 1 107 ? -57.601 -1.849  18.091 1.000 49.99929 ? ? ? ? ? ? 87  ASN A-2 ND2 1 
ATOM   2302 N  N   . HIS A-2 1 108 ? -56.916 -6.596  17.168 1.000 50.81929 ? ? ? ? ? ? 88  HIS A-2 N   1 
ATOM   2303 C  CA  . HIS A-2 1 108 ? -57.452 -7.844  17.713 1.000 50.40929 ? ? ? ? ? ? 88  HIS A-2 CA  1 
ATOM   2304 C  C   . HIS A-2 1 108 ? -58.683 -7.594  18.565 1.000 46.94929 ? ? ? ? ? ? 88  HIS A-2 C   1 
ATOM   2305 O  O   . HIS A-2 1 108 ? -59.536 -8.471  18.703 1.000 49.91929 ? ? ? ? ? ? 88  HIS A-2 O   1 
ATOM   2306 C  CB  . HIS A-2 1 108 ? -56.382 -8.579  18.521 1.000 44.78929 ? ? ? ? ? ? 88  HIS A-2 CB  1 
ATOM   2307 C  CG  . HIS A-2 1 108 ? -55.248 -9.071  17.681 1.000 47.16929 ? ? ? ? ? ? 88  HIS A-2 CG  1 
ATOM   2308 N  ND1 . HIS A-2 1 108 ? -54.276 -9.921  18.160 1.000 51.63929 ? ? ? ? ? ? 88  HIS A-2 ND1 1 
ATOM   2309 C  CD2 . HIS A-2 1 108 ? -54.940 -8.844  16.383 1.000 46.46929 ? ? ? ? ? ? 88  HIS A-2 CD2 1 
ATOM   2310 C  CE1 . HIS A-2 1 108 ? -53.418 -10.197 17.194 1.000 51.34929 ? ? ? ? ? ? 88  HIS A-2 CE1 1 
ATOM   2311 N  NE2 . HIS A-2 1 108 ? -53.799 -9.557  16.104 1.000 53.38929 ? ? ? ? ? ? 88  HIS A-2 NE2 1 
ATOM   2312 N  N   . ILE A-2 1 109 ? -58.797 -6.404  19.137 1.000 46.25929 ? ? ? ? ? ? 89  ILE A-2 N   1 
ATOM   2313 C  CA  . ILE A-2 1 109 ? -59.983 -6.068  19.910 1.000 46.79929 ? ? ? ? ? ? 89  ILE A-2 CA  1 
ATOM   2314 C  C   . ILE A-2 1 109 ? -61.191 -5.983  18.981 1.000 49.46929 ? ? ? ? ? ? 89  ILE A-2 C   1 
ATOM   2315 O  O   . ILE A-2 1 109 ? -62.241 -6.576  19.238 1.000 48.29929 ? ? ? ? ? ? 89  ILE A-2 O   1 
ATOM   2316 C  CB  . ILE A-2 1 109 ? -59.741 -4.755  20.680 1.000 47.59929 ? ? ? ? ? ? 89  ILE A-2 CB  1 
ATOM   2317 C  CG1 . ILE A-2 1 109 ? -58.749 -5.004  21.836 1.000 46.62929 ? ? ? ? ? ? 89  ILE A-2 CG1 1 
ATOM   2318 C  CG2 . ILE A-2 1 109 ? -61.034 -4.205  21.200 1.000 46.69929 ? ? ? ? ? ? 89  ILE A-2 CG2 1 
ATOM   2319 C  CD1 . ILE A-2 1 109 ? -58.287 -3.780  22.587 1.000 38.55929 ? ? ? ? ? ? 89  ILE A-2 CD1 1 
ATOM   2320 N  N   . ASP A-2 1 110 ? -61.034 -5.292  17.851 1.000 51.25929 ? ? ? ? ? ? 90  ASP A-2 N   1 
ATOM   2321 C  CA  . ASP A-2 1 110 ? -62.111 -5.206  16.873 1.000 46.63929 ? ? ? ? ? ? 90  ASP A-2 CA  1 
ATOM   2322 C  C   . ASP A-2 1 110 ? -62.519 -6.583  16.359 1.000 50.93929 ? ? ? ? ? ? 90  ASP A-2 C   1 
ATOM   2323 O  O   . ASP A-2 1 110 ? -63.716 -6.861  16.200 1.000 55.23929 ? ? ? ? ? ? 90  ASP A-2 O   1 
ATOM   2324 C  CB  . ASP A-2 1 110 ? -61.687 -4.299  15.718 1.000 49.11929 ? ? ? ? ? ? 90  ASP A-2 CB  1 
ATOM   2325 C  CG  . ASP A-2 1 110 ? -61.373 -2.875  16.169 1.000 57.21929 ? ? ? ? ? ? 90  ASP A-2 CG  1 
ATOM   2326 O  OD1 . ASP A-2 1 110 ? -62.172 -2.289  16.948 1.000 59.49929 ? ? ? ? ? ? 90  ASP A-2 OD1 1 
ATOM   2327 O  OD2 . ASP A-2 1 110 ? -60.326 -2.334  15.734 1.000 56.26929 ? ? ? ? ? ? 90  ASP A-2 OD2 1 
ATOM   2328 N  N   . LEU A-2 1 111 ? -61.543 -7.459  16.092 1.000 48.97929 ? ? ? ? ? ? 91  LEU A-2 N   1 
ATOM   2329 C  CA  . LEU A-2 1 111 ? -61.859 -8.810  15.624 1.000 50.89929 ? ? ? ? ? ? 91  LEU A-2 CA  1 
ATOM   2330 C  C   . LEU A-2 1 111 ? -62.721 -9.572  16.621 1.000 51.52929 ? ? ? ? ? ? 91  LEU A-2 C   1 
ATOM   2331 O  O   . LEU A-2 1 111 ? -63.691 -10.231 16.235 1.000 54.37929 ? ? ? ? ? ? 91  LEU A-2 O   1 
ATOM   2332 C  CB  . LEU A-2 1 111 ? -60.585 -9.593  15.337 1.000 51.03929 ? ? ? ? ? ? 91  LEU A-2 CB  1 
ATOM   2333 C  CG  . LEU A-2 1 111 ? -59.654 -9.042  14.268 1.000 56.35929 ? ? ? ? ? ? 91  LEU A-2 CG  1 
ATOM   2334 C  CD1 . LEU A-2 1 111 ? -58.704 -10.135 13.775 1.000 55.14929 ? ? ? ? ? ? 91  LEU A-2 CD1 1 
ATOM   2335 C  CD2 . LEU A-2 1 111 ? -60.502 -8.528  13.134 1.000 57.20929 ? ? ? ? ? ? 91  LEU A-2 CD2 1 
ATOM   2336 N  N   . TRP A-2 1 112 ? -62.373 -9.518  17.906 1.000 48.94929 ? ? ? ? ? ? 92  TRP A-2 N   1 
ATOM   2337 C  CA  . TRP A-2 1 112 ? -63.209 -10.180 18.896 1.000 54.07929 ? ? ? ? ? ? 92  TRP A-2 CA  1 
ATOM   2338 C  C   . TRP A-2 1 112 ? -64.631 -9.651  18.831 1.000 59.94929 ? ? ? ? ? ? 92  TRP A-2 C   1 
ATOM   2339 O  O   . TRP A-2 1 112 ? -65.596 -10.424 18.867 1.000 60.23929 ? ? ? ? ? ? 92  TRP A-2 O   1 
ATOM   2340 C  CB  . TRP A-2 1 112 ? -62.648 -9.984  20.301 1.000 46.79929 ? ? ? ? ? ? 92  TRP A-2 CB  1 
ATOM   2341 C  CG  . TRP A-2 1 112 ? -63.332 -10.869 21.301 1.000 49.40929 ? ? ? ? ? ? 92  TRP A-2 CG  1 
ATOM   2342 C  CD1 . TRP A-2 1 112 ? -64.236 -10.488 22.244 1.000 53.26929 ? ? ? ? ? ? 92  TRP A-2 CD1 1 
ATOM   2343 C  CD2 . TRP A-2 1 112 ? -63.179 -12.279 21.445 1.000 46.18929 ? ? ? ? ? ? 92  TRP A-2 CD2 1 
ATOM   2344 N  NE1 . TRP A-2 1 112 ? -64.642 -11.565 22.982 1.000 49.20929 ? ? ? ? ? ? 92  TRP A-2 NE1 1 
ATOM   2345 C  CE2 . TRP A-2 1 112 ? -64.010 -12.682 22.511 1.000 51.02929 ? ? ? ? ? ? 92  TRP A-2 CE2 1 
ATOM   2346 C  CE3 . TRP A-2 1 112 ? -62.405 -13.238 20.793 1.000 48.71929 ? ? ? ? ? ? 92  TRP A-2 CE3 1 
ATOM   2347 C  CZ2 . TRP A-2 1 112 ? -64.101 -14.011 22.933 1.000 52.38929 ? ? ? ? ? ? 92  TRP A-2 CZ2 1 
ATOM   2348 C  CZ3 . TRP A-2 1 112 ? -62.487 -14.559 21.216 1.000 53.45929 ? ? ? ? ? ? 92  TRP A-2 CZ3 1 
ATOM   2349 C  CH2 . TRP A-2 1 112 ? -63.331 -14.932 22.280 1.000 58.52929 ? ? ? ? ? ? 92  TRP A-2 CH2 1 
ATOM   2350 N  N   . LYS A-2 1 113 ? -64.775 -8.331  18.745 1.000 54.69929 ? ? ? ? ? ? 93  LYS A-2 N   1 
ATOM   2351 C  CA  . LYS A-2 1 113 ? -66.097 -7.742  18.652 1.000 59.67929 ? ? ? ? ? ? 93  LYS A-2 CA  1 
ATOM   2352 C  C   . LYS A-2 1 113 ? -66.882 -8.382  17.509 1.000 58.63929 ? ? ? ? ? ? 93  LYS A-2 C   1 
ATOM   2353 O  O   . LYS A-2 1 113 ? -68.036 -8.781  17.684 1.000 52.30929 ? ? ? ? ? ? 93  LYS A-2 O   1 
ATOM   2354 C  CB  . LYS A-2 1 113 ? -65.956 -6.227  18.482 1.000 54.50929 ? ? ? ? ? ? 93  LYS A-2 CB  1 
ATOM   2355 C  CG  . LYS A-2 1 113 ? -65.685 -5.503  19.790 1.000 56.34929 ? ? ? ? ? ? 93  LYS A-2 CG  1 
ATOM   2356 C  CD  . LYS A-2 1 113 ? -65.184 -4.088  19.563 1.000 54.62929 ? ? ? ? ? ? 93  LYS A-2 CD  1 
ATOM   2357 C  CE  . LYS A-2 1 113 ? -66.348 -3.110  19.403 1.000 59.40929 ? ? ? ? ? ? 93  LYS A-2 CE  1 
ATOM   2358 N  NZ  . LYS A-2 1 113 ? -66.119 -2.152  18.271 1.000 65.12929 ? ? ? ? ? ? 93  LYS A-2 NZ  1 
ATOM   2359 N  N   . GLN A-2 1 114 ? -66.238 -8.546  16.346 1.000 58.16929 ? ? ? ? ? ? 94  GLN A-2 N   1 
ATOM   2360 C  CA  . GLN A-2 1 114 ? -66.893 -9.200  15.218 1.000 57.46929 ? ? ? ? ? ? 94  GLN A-2 CA  1 
ATOM   2361 C  C   . GLN A-2 1 114 ? -67.379 -10.593 15.590 1.000 61.15929 ? ? ? ? ? ? 94  GLN A-2 C   1 
ATOM   2362 O  O   . GLN A-2 1 114 ? -68.484 -10.997 15.216 1.000 68.76929 ? ? ? ? ? ? 94  GLN A-2 O   1 
ATOM   2363 C  CB  . GLN A-2 1 114 ? -65.940 -9.286  14.035 1.000 55.20929 ? ? ? ? ? ? 94  GLN A-2 CB  1 
ATOM   2364 C  CG  . GLN A-2 1 114 ? -65.356 -7.972  13.617 1.000 56.88929 ? ? ? ? ? ? 94  GLN A-2 CG  1 
ATOM   2365 C  CD  . GLN A-2 1 114 ? -64.604 -8.111  12.318 1.000 59.71929 ? ? ? ? ? ? 94  GLN A-2 CD  1 
ATOM   2366 O  OE1 . GLN A-2 1 114 ? -64.448 -9.224  11.792 1.000 62.08929 ? ? ? ? ? ? 94  GLN A-2 OE1 1 
ATOM   2367 N  NE2 . GLN A-2 1 114 ? -64.146 -6.986  11.776 1.000 64.36929 ? ? ? ? ? ? 94  GLN A-2 NE2 1 
ATOM   2368 N  N   . PHE A-2 1 115 ? -66.567 -11.346 16.320 1.000 59.43929 ? ? ? ? ? ? 95  PHE A-2 N   1 
ATOM   2369 C  CA  . PHE A-2 1 115 ? -67.033 -12.631 16.815 1.000 58.36929 ? ? ? ? ? ? 95  PHE A-2 CA  1 
ATOM   2370 C  C   . PHE A-2 1 115 ? -68.172 -12.459 17.819 1.000 60.26929 ? ? ? ? ? ? 95  PHE A-2 C   1 
ATOM   2371 O  O   . PHE A-2 1 115 ? -69.159 -13.197 17.767 1.000 61.10929 ? ? ? ? ? ? 95  PHE A-2 O   1 
ATOM   2372 C  CB  . PHE A-2 1 115 ? -65.865 -13.390 17.434 1.000 53.04929 ? ? ? ? ? ? 95  PHE A-2 CB  1 
ATOM   2373 C  CG  . PHE A-2 1 115 ? -66.254 -14.687 18.049 1.000 55.58929 ? ? ? ? ? ? 95  PHE A-2 CG  1 
ATOM   2374 C  CD1 . PHE A-2 1 115 ? -66.800 -15.696 17.272 1.000 59.72929 ? ? ? ? ? ? 95  PHE A-2 CD1 1 
ATOM   2375 C  CD2 . PHE A-2 1 115 ? -66.084 -14.904 19.406 1.000 51.40929 ? ? ? ? ? ? 95  PHE A-2 CD2 1 
ATOM   2376 C  CE1 . PHE A-2 1 115 ? -67.166 -16.901 17.845 1.000 58.46929 ? ? ? ? ? ? 95  PHE A-2 CE1 1 
ATOM   2377 C  CE2 . PHE A-2 1 115 ? -66.437 -16.101 19.972 1.000 47.83929 ? ? ? ? ? ? 95  PHE A-2 CE2 1 
ATOM   2378 C  CZ  . PHE A-2 1 115 ? -66.972 -17.101 19.195 1.000 53.15929 ? ? ? ? ? ? 95  PHE A-2 CZ  1 
ATOM   2379 N  N   . VAL A-2 1 116 ? -68.061 -11.494 18.739 1.000 62.11929 ? ? ? ? ? ? 96  VAL A-2 N   1 
ATOM   2380 C  CA  . VAL A-2 1 116 ? -69.106 -11.297 19.748 1.000 64.59929 ? ? ? ? ? ? 96  VAL A-2 CA  1 
ATOM   2381 C  C   . VAL A-2 1 116 ? -70.431 -10.930 19.093 1.000 67.67929 ? ? ? ? ? ? 96  VAL A-2 C   1 
ATOM   2382 O  O   . VAL A-2 1 116 ? -71.503 -11.363 19.546 1.000 69.91929 ? ? ? ? ? ? 96  VAL A-2 O   1 
ATOM   2383 C  CB  . VAL A-2 1 116 ? -68.680 -10.233 20.789 1.000 62.46929 ? ? ? ? ? ? 96  VAL A-2 CB  1 
ATOM   2384 C  CG1 . VAL A-2 1 116 ? -69.861 -9.809  21.641 1.000 56.26929 ? ? ? ? ? ? 96  VAL A-2 CG1 1 
ATOM   2385 C  CG2 . VAL A-2 1 116 ? -67.580 -10.778 21.690 1.000 53.65929 ? ? ? ? ? ? 96  VAL A-2 CG2 1 
ATOM   2386 N  N   . PHE A-2 1 117 ? -70.385 -10.162 18.004 1.000 60.86929 ? ? ? ? ? ? 97  PHE A-2 N   1 
ATOM   2387 C  CA  . PHE A-2 1 117 ? -71.613 -9.729  17.350 1.000 62.19929 ? ? ? ? ? ? 97  PHE A-2 CA  1 
ATOM   2388 C  C   . PHE A-2 1 117 ? -72.175 -10.796 16.429 1.000 66.68929 ? ? ? ? ? ? 97  PHE A-2 C   1 
ATOM   2389 O  O   . PHE A-2 1 117 ? -73.397 -10.879 16.264 1.000 70.73929 ? ? ? ? ? ? 97  PHE A-2 O   1 
ATOM   2390 C  CB  . PHE A-2 1 117 ? -71.355 -8.449  16.570 1.000 60.89929 ? ? ? ? ? ? 97  PHE A-2 CB  1 
ATOM   2391 C  CG  . PHE A-2 1 117 ? -70.979 -7.294  17.440 1.000 61.26929 ? ? ? ? ? ? 97  PHE A-2 CG  1 
ATOM   2392 C  CD1 . PHE A-2 1 117 ? -71.389 -7.260  18.765 1.000 60.05929 ? ? ? ? ? ? 97  PHE A-2 CD1 1 
ATOM   2393 C  CD2 . PHE A-2 1 117 ? -70.219 -6.247  16.946 1.000 55.66929 ? ? ? ? ? ? 97  PHE A-2 CD2 1 
ATOM   2394 C  CE1 . PHE A-2 1 117 ? -71.052 -6.215  19.577 1.000 60.04929 ? ? ? ? ? ? 97  PHE A-2 CE1 1 
ATOM   2395 C  CE2 . PHE A-2 1 117 ? -69.876 -5.188  17.761 1.000 59.93929 ? ? ? ? ? ? 97  PHE A-2 CE2 1 
ATOM   2396 C  CZ  . PHE A-2 1 117 ? -70.298 -5.170  19.077 1.000 63.80929 ? ? ? ? ? ? 97  PHE A-2 CZ  1 
ATOM   2397 N  N   . ALA A-2 1 118 ? -71.299 -11.600 15.817 1.000 66.88929 ? ? ? ? ? ? 98  ALA A-2 N   1 
ATOM   2398 C  CA  . ALA A-2 1 118 ? -71.738 -12.722 14.994 1.000 69.08929 ? ? ? ? ? ? 98  ALA A-2 CA  1 
ATOM   2399 C  C   . ALA A-2 1 118 ? -72.401 -13.806 15.832 1.000 64.94929 ? ? ? ? ? ? 98  ALA A-2 C   1 
ATOM   2400 O  O   . ALA A-2 1 118 ? -73.254 -14.540 15.325 1.000 69.84929 ? ? ? ? ? ? 98  ALA A-2 O   1 
ATOM   2401 C  CB  . ALA A-2 1 118 ? -70.556 -13.298 14.211 1.000 65.22929 ? ? ? ? ? ? 98  ALA A-2 CB  1 
ATOM   2402 N  N   . LEU A-2 1 119 ? -72.021 -13.923 17.105 1.000 63.82929 ? ? ? ? ? ? 99  LEU A-2 N   1 
ATOM   2403 C  CA  . LEU A-2 1 119 ? -72.684 -14.843 18.018 1.000 68.04929 ? ? ? ? ? ? 99  LEU A-2 CA  1 
ATOM   2404 C  C   . LEU A-2 1 119 ? -74.137 -14.453 18.273 1.000 73.93929 ? ? ? ? ? ? 99  LEU A-2 C   1 
ATOM   2405 O  O   . LEU A-2 1 119 ? -74.900 -15.270 18.800 1.000 79.36929 ? ? ? ? ? ? 99  LEU A-2 O   1 
ATOM   2406 C  CB  . LEU A-2 1 119 ? -71.908 -14.905 19.343 1.000 66.91929 ? ? ? ? ? ? 99  LEU A-2 CB  1 
ATOM   2407 C  CG  . LEU A-2 1 119 ? -71.049 -16.135 19.647 1.000 62.05929 ? ? ? ? ? ? 99  LEU A-2 CG  1 
ATOM   2408 N  N   . GLY A-2 1 120 ? -74.542 -13.244 17.896 1.000 66.13929 ? ? ? ? ? ? 100 GLY A-2 N   1 
ATOM   2409 C  CA  . GLY A-2 1 120 ? -75.865 -12.738 18.166 1.000 68.71929 ? ? ? ? ? ? 100 GLY A-2 CA  1 
ATOM   2410 C  C   . GLY A-2 1 120 ? -75.913 -11.567 19.133 1.000 77.73929 ? ? ? ? ? ? 100 GLY A-2 C   1 
ATOM   2411 O  O   . GLY A-2 1 120 ? -76.912 -10.832 19.138 1.000 74.09929 ? ? ? ? ? ? 100 GLY A-2 O   1 
ATOM   2412 N  N   . VAL A-2 1 121 ? -74.869 -11.367 19.949 1.000 78.03929 ? ? ? ? ? ? 101 VAL A-2 N   1 
ATOM   2413 C  CA  . VAL A-2 1 121 ? -74.889 -10.286 20.929 1.000 69.79929 ? ? ? ? ? ? 101 VAL A-2 CA  1 
ATOM   2414 C  C   . VAL A-2 1 121 ? -74.957 -8.945  20.219 1.000 68.40929 ? ? ? ? ? ? 101 VAL A-2 C   1 
ATOM   2415 O  O   . VAL A-2 1 121 ? -74.295 -8.717  19.197 1.000 66.62929 ? ? ? ? ? ? 101 VAL A-2 O   1 
ATOM   2416 C  CB  . VAL A-2 1 121 ? -73.667 -10.365 21.857 1.000 65.48929 ? ? ? ? ? ? 101 VAL A-2 CB  1 
ATOM   2417 C  CG1 . VAL A-2 1 121 ? -73.809 -9.389  23.039 1.000 60.21929 ? ? ? ? ? ? 101 VAL A-2 CG1 1 
ATOM   2418 C  CG2 . VAL A-2 1 121 ? -73.478 -11.796 22.339 1.000 67.53929 ? ? ? ? ? ? 101 VAL A-2 CG2 1 
ATOM   2419 N  N   . THR A-2 1 122 ? -75.797 -8.065  20.744 1.000 70.35929 ? ? ? ? ? ? 102 THR A-2 N   1 
ATOM   2420 C  CA  . THR A-2 1 122 ? -75.870 -6.709  20.240 1.000 74.16929 ? ? ? ? ? ? 102 THR A-2 CA  1 
ATOM   2421 C  C   . THR A-2 1 122 ? -74.709 -5.874  20.789 1.000 71.85929 ? ? ? ? ? ? 102 THR A-2 C   1 
ATOM   2422 O  O   . THR A-2 1 122 ? -74.174 -6.164  21.868 1.000 72.60929 ? ? ? ? ? ? 102 THR A-2 O   1 
ATOM   2423 C  CB  . THR A-2 1 122 ? -77.209 -6.070  20.619 1.000 73.54929 ? ? ? ? ? ? 102 THR A-2 CB  1 
ATOM   2424 O  OG1 . THR A-2 1 122 ? -77.491 -4.974  19.741 1.000 78.47929 ? ? ? ? ? ? 102 THR A-2 OG1 1 
ATOM   2425 C  CG2 . THR A-2 1 122 ? -77.175 -5.550  22.022 1.000 62.48929 ? ? ? ? ? ? 102 THR A-2 CG2 1 
ATOM   2426 N  N   . PRO A-2 1 123 ? -74.270 -4.864  20.032 1.000 70.80929 ? ? ? ? ? ? 103 PRO A-2 N   1 
ATOM   2427 C  CA  . PRO A-2 1 123 ? -73.235 -3.956  20.555 1.000 65.28929 ? ? ? ? ? ? 103 PRO A-2 CA  1 
ATOM   2428 C  C   . PRO A-2 1 123 ? -73.540 -3.430  21.938 1.000 66.94929 ? ? ? ? ? ? 103 PRO A-2 C   1 
ATOM   2429 O  O   . PRO A-2 1 123 ? -72.692 -3.520  22.838 1.000 70.61929 ? ? ? ? ? ? 103 PRO A-2 O   1 
ATOM   2430 C  CB  . PRO A-2 1 123 ? -73.208 -2.842  19.509 1.000 65.92929 ? ? ? ? ? ? 103 PRO A-2 CB  1 
ATOM   2431 C  CG  . PRO A-2 1 123 ? -73.640 -3.504  18.225 1.000 68.27929 ? ? ? ? ? ? 103 PRO A-2 CG  1 
ATOM   2432 C  CD  . PRO A-2 1 123 ? -74.499 -4.687  18.586 1.000 71.91929 ? ? ? ? ? ? 103 PRO A-2 CD  1 
ATOM   2433 N  N   . GLU A-2 1 124 ? -74.748 -2.899  22.133 1.000 69.07929 ? ? ? ? ? ? 104 GLU A-2 N   1 
ATOM   2434 C  CA  . GLU A-2 1 124 ? -75.131 -2.356  23.428 1.000 63.46929 ? ? ? ? ? ? 104 GLU A-2 CA  1 
ATOM   2435 C  C   . GLU A-2 1 124 ? -74.972 -3.397  24.535 1.000 61.38929 ? ? ? ? ? ? 104 GLU A-2 C   1 
ATOM   2436 O  O   . GLU A-2 1 124 ? -74.399 -3.109  25.593 1.000 59.54929 ? ? ? ? ? ? 104 GLU A-2 O   1 
ATOM   2437 C  CB  . GLU A-2 1 124 ? -76.567 -1.824  23.357 1.000 58.43929 ? ? ? ? ? ? 104 GLU A-2 CB  1 
ATOM   2438 N  N   . GLU A-2 1 125 ? -75.447 -4.625  24.302 1.000 63.01929 ? ? ? ? ? ? 105 GLU A-2 N   1 
ATOM   2439 C  CA  . GLU A-2 1 125 ? -75.406 -5.629  25.362 1.000 63.63929 ? ? ? ? ? ? 105 GLU A-2 CA  1 
ATOM   2440 C  C   . GLU A-2 1 125 ? -73.969 -5.957  25.746 1.000 67.38929 ? ? ? ? ? ? 105 GLU A-2 C   1 
ATOM   2441 O  O   . GLU A-2 1 125 ? -73.659 -6.100  26.935 1.000 71.86929 ? ? ? ? ? ? 105 GLU A-2 O   1 
ATOM   2442 C  CB  . GLU A-2 1 125 ? -76.172 -6.891  24.948 1.000 64.04929 ? ? ? ? ? ? 105 GLU A-2 CB  1 
ATOM   2443 N  N   . LEU A-2 1 126 ? -73.068 -6.048  24.759 1.000 70.64929 ? ? ? ? ? ? 106 LEU A-2 N   1 
ATOM   2444 C  CA  . LEU A-2 1 126 ? -71.658 -6.311  25.057 1.000 65.67929 ? ? ? ? ? ? 106 LEU A-2 CA  1 
ATOM   2445 C  C   . LEU A-2 1 126 ? -71.034 -5.164  25.844 1.000 67.37929 ? ? ? ? ? ? 106 LEU A-2 C   1 
ATOM   2446 O  O   . LEU A-2 1 126 ? -70.325 -5.393  26.834 1.000 66.61929 ? ? ? ? ? ? 106 LEU A-2 O   1 
ATOM   2447 C  CB  . LEU A-2 1 126 ? -70.868 -6.550  23.770 1.000 64.99929 ? ? ? ? ? ? 106 LEU A-2 CB  1 
ATOM   2448 C  CG  . LEU A-2 1 126 ? -69.336 -6.516  23.907 1.000 59.44929 ? ? ? ? ? ? 106 LEU A-2 CG  1 
ATOM   2449 C  CD1 . LEU A-2 1 126 ? -68.828 -7.712  24.714 1.000 54.35929 ? ? ? ? ? ? 106 LEU A-2 CD1 1 
ATOM   2450 C  CD2 . LEU A-2 1 126 ? -68.643 -6.445  22.548 1.000 50.57929 ? ? ? ? ? ? 106 LEU A-2 CD2 1 
ATOM   2451 N  N   . GLU A-2 1 127 ? -71.270 -3.919  25.413 1.000 56.85929 ? ? ? ? ? ? 107 GLU A-2 N   1 
ATOM   2452 C  CA  . GLU A-2 1 127 ? -70.688 -2.804  26.141 1.000 64.41929 ? ? ? ? ? ? 107 GLU A-2 CA  1 
ATOM   2453 C  C   . GLU A-2 1 127 ? -71.315 -2.642  27.521 1.000 68.21929 ? ? ? ? ? ? 107 GLU A-2 C   1 
ATOM   2454 O  O   . GLU A-2 1 127 ? -70.652 -2.134  28.433 1.000 71.06929 ? ? ? ? ? ? 107 GLU A-2 O   1 
ATOM   2455 C  CB  . GLU A-2 1 127 ? -70.813 -1.513  25.330 1.000 66.17929 ? ? ? ? ? ? 107 GLU A-2 CB  1 
ATOM   2456 N  N   . ALA A-2 1 128 ? -72.565 -3.086  27.701 1.000 71.94929 ? ? ? ? ? ? 108 ALA A-2 N   1 
ATOM   2457 C  CA  . ALA A-2 1 128 ? -73.262 -3.001  28.982 1.000 71.38929 ? ? ? ? ? ? 108 ALA A-2 CA  1 
ATOM   2458 C  C   . ALA A-2 1 128 ? -72.992 -4.197  29.887 1.000 73.49929 ? ? ? ? ? ? 108 ALA A-2 C   1 
ATOM   2459 O  O   . ALA A-2 1 128 ? -73.406 -4.185  31.055 1.000 69.74929 ? ? ? ? ? ? 108 ALA A-2 O   1 
ATOM   2460 N  N   . HIS A-2 1 129 ? -72.305 -5.216  29.376 1.000 73.81929 ? ? ? ? ? ? 109 HIS A-2 N   1 
ATOM   2461 C  CA  . HIS A-2 1 129 ? -72.006 -6.410  30.152 1.000 67.51929 ? ? ? ? ? ? 109 HIS A-2 CA  1 
ATOM   2462 C  C   . HIS A-2 1 129 ? -71.014 -6.087  31.259 1.000 65.65929 ? ? ? ? ? ? 109 HIS A-2 C   1 
ATOM   2463 O  O   . HIS A-2 1 129 ? -70.019 -5.393  31.028 1.000 73.18929 ? ? ? ? ? ? 109 HIS A-2 O   1 
ATOM   2464 C  CB  . HIS A-2 1 129 ? -71.452 -7.480  29.221 1.000 65.55929 ? ? ? ? ? ? 109 HIS A-2 CB  1 
ATOM   2465 C  CG  . HIS A-2 1 129 ? -71.268 -8.814  29.867 1.000 70.11929 ? ? ? ? ? ? 109 HIS A-2 CG  1 
ATOM   2466 N  ND1 . HIS A-2 1 129 ? -70.265 -9.070  30.778 1.000 71.09929 ? ? ? ? ? ? 109 HIS A-2 ND1 1 
ATOM   2467 C  CD2 . HIS A-2 1 129 ? -71.951 -9.973  29.722 1.000 70.35929 ? ? ? ? ? ? 109 HIS A-2 CD2 1 
ATOM   2468 C  CE1 . HIS A-2 1 129 ? -70.339 -10.330 31.167 1.000 67.99929 ? ? ? ? ? ? 109 HIS A-2 CE1 1 
ATOM   2469 N  NE2 . HIS A-2 1 129 ? -71.353 -10.900 30.541 1.000 68.18929 ? ? ? ? ? ? 109 HIS A-2 NE2 1 
ATOM   2470 N  N   . GLU A-2 1 130 ? -71.301 -6.557  32.474 1.000 67.99929 ? ? ? ? ? ? 110 GLU A-2 N   1 
ATOM   2471 C  CA  . GLU A-2 1 130 ? -70.363 -6.407  33.583 1.000 70.40929 ? ? ? ? ? ? 110 GLU A-2 CA  1 
ATOM   2472 C  C   . GLU A-2 1 130 ? -69.614 -7.715  33.750 1.000 67.89929 ? ? ? ? ? ? 110 GLU A-2 C   1 
ATOM   2473 O  O   . GLU A-2 1 130 ? -70.257 -8.757  33.932 1.000 70.17929 ? ? ? ? ? ? 110 GLU A-2 O   1 
ATOM   2474 C  CB  . GLU A-2 1 130 ? -71.080 -6.032  34.878 1.000 64.15929 ? ? ? ? ? ? 110 GLU A-2 CB  1 
ATOM   2475 C  CG  . GLU A-2 1 130 ? -70.174 -5.389  35.938 1.000 68.29929 ? ? ? ? ? ? 110 GLU A-2 CG  1 
ATOM   2476 N  N   . PRO A-2 1 131 ? -68.285 -7.723  33.674 1.000 69.15929 ? ? ? ? ? ? 111 PRO A-2 N   1 
ATOM   2477 C  CA  . PRO A-2 1 131 ? -67.560 -8.996  33.580 1.000 66.22929 ? ? ? ? ? ? 111 PRO A-2 CA  1 
ATOM   2478 C  C   . PRO A-2 1 131 ? -67.637 -9.779  34.873 1.000 62.26929 ? ? ? ? ? ? 111 PRO A-2 C   1 
ATOM   2479 O  O   . PRO A-2 1 131 ? -67.694 -9.212  35.967 1.000 65.34929 ? ? ? ? ? ? 111 PRO A-2 O   1 
ATOM   2480 C  CB  . PRO A-2 1 131 ? -66.114 -8.574  33.277 1.000 67.43929 ? ? ? ? ? ? 111 PRO A-2 CB  1 
ATOM   2481 C  CG  . PRO A-2 1 131 ? -66.154 -7.087  32.985 1.000 62.07929 ? ? ? ? ? ? 111 PRO A-2 CG  1 
ATOM   2482 C  CD  . PRO A-2 1 131 ? -67.378 -6.562  33.684 1.000 67.52929 ? ? ? ? ? ? 111 PRO A-2 CD  1 
ATOM   2483 N  N   . SER A-2 1 132 ? -67.633 -11.103 34.732 1.000 59.86929 ? ? ? ? ? ? 112 SER A-2 N   1 
ATOM   2484 C  CA  . SER A-2 1 132 ? -67.688 -11.964 35.903 1.000 62.08929 ? ? ? ? ? ? 112 SER A-2 CA  1 
ATOM   2485 C  C   . SER A-2 1 132 ? -66.464 -11.752 36.785 1.000 64.69929 ? ? ? ? ? ? 112 SER A-2 C   1 
ATOM   2486 O  O   . SER A-2 1 132 ? -65.431 -11.235 36.355 1.000 71.78929 ? ? ? ? ? ? 112 SER A-2 O   1 
ATOM   2487 C  CB  . SER A-2 1 132 ? -67.780 -13.431 35.493 1.000 64.98929 ? ? ? ? ? ? 112 SER A-2 CB  1 
ATOM   2488 O  OG  . SER A-2 1 132 ? -66.604 -13.870 34.833 1.000 64.87929 ? ? ? ? ? ? 112 SER A-2 OG  1 
ATOM   2489 N  N   . GLU A-2 1 133 ? -66.590 -12.146 38.047 1.000 69.78929 ? ? ? ? ? ? 113 GLU A-2 N   1 
ATOM   2490 C  CA  . GLU A-2 1 133 ? -65.401 -12.178 38.883 1.000 63.59929 ? ? ? ? ? ? 113 GLU A-2 CA  1 
ATOM   2491 C  C   . GLU A-2 1 133 ? -64.479 -13.307 38.459 1.000 62.26929 ? ? ? ? ? ? 113 GLU A-2 C   1 
ATOM   2492 O  O   . GLU A-2 1 133 ? -63.278 -13.262 38.755 1.000 56.73929 ? ? ? ? ? ? 113 GLU A-2 O   1 
ATOM   2493 C  CB  . GLU A-2 1 133 ? -65.791 -12.294 40.363 1.000 67.21929 ? ? ? ? ? ? 113 GLU A-2 CB  1 
ATOM   2494 C  CG  . GLU A-2 1 133 ? -66.089 -10.932 41.051 1.000 67.36929 ? ? ? ? ? ? 113 GLU A-2 CG  1 
ATOM   2495 C  CD  . GLU A-2 1 133 ? -64.876 -10.374 41.823 1.000 81.79929 ? ? ? ? ? ? 113 GLU A-2 CD  1 
ATOM   2496 O  OE1 . GLU A-2 1 133 ? -64.254 -11.148 42.582 1.000 84.45929 ? ? ? ? ? ? 113 GLU A-2 OE1 1 
ATOM   2497 O  OE2 . GLU A-2 1 133 ? -64.536 -9.170  41.670 1.000 86.81929 ? ? ? ? ? ? 113 GLU A-2 OE2 1 
ATOM   2498 N  N   . ALA A-2 1 134 ? -65.013 -14.310 37.758 1.000 61.06929 ? ? ? ? ? ? 114 ALA A-2 N   1 
ATOM   2499 C  CA  . ALA A-2 1 134 ? -64.142 -15.292 37.127 1.000 59.75929 ? ? ? ? ? ? 114 ALA A-2 CA  1 
ATOM   2500 C  C   . ALA A-2 1 134 ? -63.182 -14.592 36.179 1.000 63.53929 ? ? ? ? ? ? 114 ALA A-2 C   1 
ATOM   2501 O  O   . ALA A-2 1 134 ? -61.959 -14.779 36.252 1.000 60.85929 ? ? ? ? ? ? 114 ALA A-2 O   1 
ATOM   2502 N  N   . ALA A-2 1 135 ? -63.719 -13.737 35.310 1.000 56.99929 ? ? ? ? ? ? 115 ALA A-2 N   1 
ATOM   2503 C  CA  . ALA A-2 1 135 ? -62.878 -13.093 34.316 1.000 52.81929 ? ? ? ? ? ? 115 ALA A-2 CA  1 
ATOM   2504 C  C   . ALA A-2 1 135 ? -61.952 -12.077 34.970 1.000 56.75929 ? ? ? ? ? ? 115 ALA A-2 C   1 
ATOM   2505 O  O   . ALA A-2 1 135 ? -60.782 -11.955 34.583 1.000 52.61929 ? ? ? ? ? ? 115 ALA A-2 O   1 
ATOM   2506 C  CB  . ALA A-2 1 135 ? -63.748 -12.447 33.240 1.000 55.47929 ? ? ? ? ? ? 115 ALA A-2 CB  1 
ATOM   2507 N  N   . LYS A-2 1 136 ? -62.448 -11.355 35.980 1.000 55.05929 ? ? ? ? ? ? 116 LYS A-2 N   1 
ATOM   2508 C  CA  . LYS A-2 1 136 ? -61.609 -10.376 36.665 1.000 49.94929 ? ? ? ? ? ? 116 LYS A-2 CA  1 
ATOM   2509 C  C   . LYS A-2 1 136 ? -60.415 -11.037 37.336 1.000 54.80929 ? ? ? ? ? ? 116 LYS A-2 C   1 
ATOM   2510 O  O   . LYS A-2 1 136 ? -59.365 -10.404 37.503 1.000 55.29929 ? ? ? ? ? ? 116 LYS A-2 O   1 
ATOM   2511 C  CB  . LYS A-2 1 136 ? -62.429 -9.603  37.694 1.000 54.60929 ? ? ? ? ? ? 116 LYS A-2 CB  1 
ATOM   2512 C  CG  . LYS A-2 1 136 ? -63.436 -8.630  37.099 1.000 58.72929 ? ? ? ? ? ? 116 LYS A-2 CG  1 
ATOM   2513 C  CD  . LYS A-2 1 136 ? -63.752 -7.507  38.085 1.000 63.56929 ? ? ? ? ? ? 116 LYS A-2 CD  1 
ATOM   2514 C  CE  . LYS A-2 1 136 ? -65.038 -7.768  38.875 1.000 62.72929 ? ? ? ? ? ? 116 LYS A-2 CE  1 
ATOM   2515 N  NZ  . LYS A-2 1 136 ? -66.267 -7.192  38.232 1.000 59.53929 ? ? ? ? ? ? 116 LYS A-2 NZ  1 
ATOM   2516 N  N   . ALA A-2 1 137 ? -60.553 -12.307 37.719 1.000 55.84929 ? ? ? ? ? ? 117 ALA A-2 N   1 
ATOM   2517 C  CA  . ALA A-2 1 137 ? -59.464 -13.011 38.378 1.000 49.24929 ? ? ? ? ? ? 117 ALA A-2 CA  1 
ATOM   2518 C  C   . ALA A-2 1 137 ? -58.413 -13.441 37.373 1.000 52.83929 ? ? ? ? ? ? 117 ALA A-2 C   1 
ATOM   2519 O  O   . ALA A-2 1 137 ? -57.207 -13.388 37.662 1.000 49.39929 ? ? ? ? ? ? 117 ALA A-2 O   1 
ATOM   2520 C  CB  . ALA A-2 1 137 ? -60.010 -14.222 39.130 1.000 45.42929 ? ? ? ? ? ? 117 ALA A-2 CB  1 
ATOM   2521 N  N   . LYS A-2 1 138 ? -58.864 -13.888 36.200 1.000 48.21929 ? ? ? ? ? ? 118 LYS A-2 N   1 
ATOM   2522 C  CA  . LYS A-2 1 138 ? -57.949 -14.194 35.112 1.000 44.59929 ? ? ? ? ? ? 118 LYS A-2 CA  1 
ATOM   2523 C  C   . LYS A-2 1 138 ? -57.101 -12.974 34.786 1.000 50.85929 ? ? ? ? ? ? 118 LYS A-2 C   1 
ATOM   2524 O  O   . LYS A-2 1 138 ? -55.872 -13.000 34.929 1.000 50.70929 ? ? ? ? ? ? 118 LYS A-2 O   1 
ATOM   2525 C  CB  . LYS A-2 1 138 ? -58.740 -14.680 33.890 1.000 46.75929 ? ? ? ? ? ? 118 LYS A-2 CB  1 
ATOM   2526 C  CG  . LYS A-2 1 138 ? -57.915 -14.997 32.648 1.000 48.77929 ? ? ? ? ? ? 118 LYS A-2 CG  1 
ATOM   2527 C  CD  . LYS A-2 1 138 ? -58.794 -15.288 31.423 1.000 45.39929 ? ? ? ? ? ? 118 LYS A-2 CD  1 
ATOM   2528 C  CE  . LYS A-2 1 138 ? -60.100 -14.512 31.452 1.000 45.37929 ? ? ? ? ? ? 118 LYS A-2 CE  1 
ATOM   2529 N  NZ  . LYS A-2 1 138 ? -60.623 -14.198 30.093 1.000 49.46929 ? ? ? ? ? ? 118 LYS A-2 NZ  1 
ATOM   2530 N  N   . VAL A-2 1 139 ? -57.753 -11.868 34.408 1.000 48.49929 ? ? ? ? ? ? 119 VAL A-2 N   1 
ATOM   2531 C  CA  . VAL A-2 1 139 ? -57.021 -10.645 34.084 1.000 47.26929 ? ? ? ? ? ? 119 VAL A-2 CA  1 
ATOM   2532 C  C   . VAL A-2 1 139 ? -56.079 -10.265 35.223 1.000 45.05929 ? ? ? ? ? ? 119 VAL A-2 C   1 
ATOM   2533 O  O   . VAL A-2 1 139 ? -54.877 -10.054 35.020 1.000 44.38929 ? ? ? ? ? ? 119 VAL A-2 O   1 
ATOM   2534 C  CB  . VAL A-2 1 139 ? -57.998 -9.505  33.757 1.000 43.62929 ? ? ? ? ? ? 119 VAL A-2 CB  1 
ATOM   2535 C  CG1 . VAL A-2 1 139 ? -57.261 -8.198  33.720 1.000 36.47929 ? ? ? ? ? ? 119 VAL A-2 CG1 1 
ATOM   2536 C  CG2 . VAL A-2 1 139 ? -58.692 -9.757  32.428 1.000 42.34929 ? ? ? ? ? ? 119 VAL A-2 CG2 1 
ATOM   2537 N  N   . ALA A-2 1 140 ? -56.603 -10.211 36.444 1.000 44.36929 ? ? ? ? ? ? 120 ALA A-2 N   1 
ATOM   2538 C  CA  . ALA A-2 1 140 ? -55.773 -9.804  37.570 1.000 45.04929 ? ? ? ? ? ? 120 ALA A-2 CA  1 
ATOM   2539 C  C   . ALA A-2 1 140 ? -54.564 -10.705 37.738 1.000 46.51929 ? ? ? ? ? ? 120 ALA A-2 C   1 
ATOM   2540 O  O   . ALA A-2 1 140 ? -53.516 -10.259 38.220 1.000 49.49929 ? ? ? ? ? ? 120 ALA A-2 O   1 
ATOM   2541 C  CB  . ALA A-2 1 140 ? -56.592 -9.780  38.850 1.000 44.70929 ? ? ? ? ? ? 120 ALA A-2 CB  1 
ATOM   2542 N  N   . THR A-2 1 141 ? -54.675 -11.965 37.337 1.000 47.94929 ? ? ? ? ? ? 121 THR A-2 N   1 
ATOM   2543 C  CA  . THR A-2 1 141 ? -53.530 -12.853 37.464 1.000 46.47929 ? ? ? ? ? ? 121 THR A-2 CA  1 
ATOM   2544 C  C   . THR A-2 1 141 ? -52.440 -12.450 36.492 1.000 43.28929 ? ? ? ? ? ? 121 THR A-2 C   1 
ATOM   2545 O  O   . THR A-2 1 141 ? -51.270 -12.363 36.864 1.000 48.94929 ? ? ? ? ? ? 121 THR A-2 O   1 
ATOM   2546 C  CB  . THR A-2 1 141 ? -53.962 -14.294 37.224 1.000 51.31929 ? ? ? ? ? ? 121 THR A-2 CB  1 
ATOM   2547 O  OG1 . THR A-2 1 141 ? -54.833 -14.695 38.285 1.000 53.54929 ? ? ? ? ? ? 121 THR A-2 OG1 1 
ATOM   2548 C  CG2 . THR A-2 1 141 ? -52.747 -15.232 37.172 1.000 45.54929 ? ? ? ? ? ? 121 THR A-2 CG2 1 
ATOM   2549 N  N   . PHE A-2 1 142 ? -52.814 -12.195 35.238 1.000 46.23929 ? ? ? ? ? ? 122 PHE A-2 N   1 
ATOM   2550 C  CA  . PHE A-2 1 142 ? -51.860 -11.696 34.255 1.000 46.85929 ? ? ? ? ? ? 122 PHE A-2 CA  1 
ATOM   2551 C  C   . PHE A-2 1 142 ? -51.241 -10.381 34.716 1.000 45.15929 ? ? ? ? ? ? 122 PHE A-2 C   1 
ATOM   2552 O  O   . PHE A-2 1 142 ? -50.015 -10.226 34.715 1.000 43.18929 ? ? ? ? ? ? 122 PHE A-2 O   1 
ATOM   2553 C  CB  . PHE A-2 1 142 ? -52.548 -11.514 32.900 1.000 45.31929 ? ? ? ? ? ? 122 PHE A-2 CB  1 
ATOM   2554 C  CG  . PHE A-2 1 142 ? -52.856 -12.799 32.194 1.000 48.27929 ? ? ? ? ? ? 122 PHE A-2 CG  1 
ATOM   2555 C  CD1 . PHE A-2 1 142 ? -51.837 -13.647 31.802 1.000 47.62929 ? ? ? ? ? ? 122 PHE A-2 CD1 1 
ATOM   2556 C  CD2 . PHE A-2 1 142 ? -54.174 -13.162 31.928 1.000 50.86929 ? ? ? ? ? ? 122 PHE A-2 CD2 1 
ATOM   2557 C  CE1 . PHE A-2 1 142 ? -52.117 -14.839 31.158 1.000 48.33929 ? ? ? ? ? ? 122 PHE A-2 CE1 1 
ATOM   2558 C  CE2 . PHE A-2 1 142 ? -54.469 -14.350 31.276 1.000 53.55929 ? ? ? ? ? ? 122 PHE A-2 CE2 1 
ATOM   2559 C  CZ  . PHE A-2 1 142 ? -53.434 -15.198 30.893 1.000 53.28929 ? ? ? ? ? ? 122 PHE A-2 CZ  1 
ATOM   2560 N  N   . MET A-2 1 143 ? -52.072 -9.421  35.129 1.000 42.82929 ? ? ? ? ? ? 123 MET A-2 N   1 
ATOM   2561 C  CA  . MET A-2 1 143 ? -51.521 -8.105  35.428 1.000 49.55929 ? ? ? ? ? ? 123 MET A-2 CA  1 
ATOM   2562 C  C   . MET A-2 1 143 ? -50.583 -8.166  36.620 1.000 45.06929 ? ? ? ? ? ? 123 MET A-2 C   1 
ATOM   2563 O  O   . MET A-2 1 143 ? -49.604 -7.414  36.678 1.000 40.84929 ? ? ? ? ? ? 123 MET A-2 O   1 
ATOM   2564 C  CB  . MET A-2 1 143 ? -52.636 -7.080  35.656 1.000 44.55929 ? ? ? ? ? ? 123 MET A-2 CB  1 
ATOM   2565 C  CG  . MET A-2 1 143 ? -52.146 -5.623  35.456 1.000 53.24929 ? ? ? ? ? ? 123 MET A-2 CG  1 
ATOM   2566 S  SD  . MET A-2 1 143 ? -51.753 -5.117  33.759 1.000 52.90929 ? ? ? ? ? ? 123 MET A-2 SD  1 
ATOM   2567 N  N   . ARG A-2 1 144 ? -50.850 -9.077  37.561 1.000 49.04929 ? ? ? ? ? ? 124 ARG A-2 N   1 
ATOM   2568 C  CA  . ARG A-2 1 144 ? -49.970 -9.232  38.711 1.000 46.19929 ? ? ? ? ? ? 124 ARG A-2 CA  1 
ATOM   2569 C  C   . ARG A-2 1 144 ? -48.571 -9.612  38.254 1.000 47.97929 ? ? ? ? ? ? 124 ARG A-2 C   1 
ATOM   2570 O  O   . ARG A-2 1 144 ? -47.573 -9.029  38.704 1.000 45.14929 ? ? ? ? ? ? 124 ARG A-2 O   1 
ATOM   2571 C  CB  . ARG A-2 1 144 ? -50.544 -10.274 39.671 1.000 46.07929 ? ? ? ? ? ? 124 ARG A-2 CB  1 
ATOM   2572 N  N   . TRP A-2 1 145 ? -48.485 -10.545 37.305 1.000 48.78929 ? ? ? ? ? ? 125 TRP A-2 N   1 
ATOM   2573 C  CA  . TRP A-2 1 145 ? -47.185 -10.961 36.798 1.000 46.28929 ? ? ? ? ? ? 125 TRP A-2 CA  1 
ATOM   2574 C  C   . TRP A-2 1 145 ? -46.562 -9.903  35.890 1.000 39.15929 ? ? ? ? ? ? 125 TRP A-2 C   1 
ATOM   2575 O  O   . TRP A-2 1 145 ? -45.371 -9.616  36.012 1.000 41.57929 ? ? ? ? ? ? 125 TRP A-2 O   1 
ATOM   2576 C  CB  . TRP A-2 1 145 ? -47.328 -12.301 36.092 1.000 43.23929 ? ? ? ? ? ? 125 TRP A-2 CB  1 
ATOM   2577 C  CG  . TRP A-2 1 145 ? -47.520 -13.420 37.075 1.000 44.47929 ? ? ? ? ? ? 125 TRP A-2 CG  1 
ATOM   2578 C  CD1 . TRP A-2 1 145 ? -48.669 -14.130 37.305 1.000 48.28929 ? ? ? ? ? ? 125 TRP A-2 CD1 1 
ATOM   2579 C  CD2 . TRP A-2 1 145 ? -46.534 -13.956 37.965 1.000 43.13929 ? ? ? ? ? ? 125 TRP A-2 CD2 1 
ATOM   2580 N  NE1 . TRP A-2 1 145 ? -48.457 -15.076 38.286 1.000 47.71929 ? ? ? ? ? ? 125 TRP A-2 NE1 1 
ATOM   2581 C  CE2 . TRP A-2 1 145 ? -47.157 -14.992 38.707 1.000 46.30929 ? ? ? ? ? ? 125 TRP A-2 CE2 1 
ATOM   2582 C  CE3 . TRP A-2 1 145 ? -45.177 -13.668 38.205 1.000 45.29929 ? ? ? ? ? ? 125 TRP A-2 CE3 1 
ATOM   2583 C  CZ2 . TRP A-2 1 145 ? -46.470 -15.744 39.671 1.000 51.27929 ? ? ? ? ? ? 125 TRP A-2 CZ2 1 
ATOM   2584 C  CZ3 . TRP A-2 1 145 ? -44.492 -14.410 39.168 1.000 45.03929 ? ? ? ? ? ? 125 TRP A-2 CZ3 1 
ATOM   2585 C  CH2 . TRP A-2 1 145 ? -45.143 -15.439 39.889 1.000 46.16929 ? ? ? ? ? ? 125 TRP A-2 CH2 1 
ATOM   2586 N  N   . CYS A-2 1 146 ? -47.347 -9.297  34.996 1.000 40.73929 ? ? ? ? ? ? 126 CYS A-2 N   1 
ATOM   2587 C  CA  . CYS A-2 1 146 ? -46.802 -8.329  34.048 1.000 43.16929 ? ? ? ? ? ? 126 CYS A-2 CA  1 
ATOM   2588 C  C   . CYS A-2 1 146 ? -46.339 -7.043  34.719 1.000 43.50929 ? ? ? ? ? ? 126 CYS A-2 C   1 
ATOM   2589 O  O   . CYS A-2 1 146 ? -45.512 -6.326  34.149 1.000 41.06929 ? ? ? ? ? ? 126 CYS A-2 O   1 
ATOM   2590 C  CB  . CYS A-2 1 146 ? -47.834 -8.005  32.976 1.000 38.36929 ? ? ? ? ? ? 126 CYS A-2 CB  1 
ATOM   2591 S  SG  . CYS A-2 1 146 ? -48.149 -9.397  31.890 1.000 39.89929 ? ? ? ? ? ? 126 CYS A-2 SG  1 
ATOM   2592 N  N   . THR A-2 1 147 ? -46.836 -6.750  35.919 1.000 44.20929 ? ? ? ? ? ? 127 THR A-2 N   1 
ATOM   2593 C  CA  . THR A-2 1 147 ? -46.391 -5.610  36.708 1.000 43.88929 ? ? ? ? ? ? 127 THR A-2 CA  1 
ATOM   2594 C  C   . THR A-2 1 147 ? -45.482 -6.011  37.863 1.000 45.20929 ? ? ? ? ? ? 127 THR A-2 C   1 
ATOM   2595 O  O   . THR A-2 1 147 ? -45.013 -5.138  38.600 1.000 47.32929 ? ? ? ? ? ? 127 THR A-2 O   1 
ATOM   2596 C  CB  . THR A-2 1 147 ? -47.596 -4.853  37.251 1.000 38.61929 ? ? ? ? ? ? 127 THR A-2 CB  1 
ATOM   2597 O  OG1 . THR A-2 1 147 ? -48.326 -5.723  38.120 1.000 42.23929 ? ? ? ? ? ? 127 THR A-2 OG1 1 
ATOM   2598 C  CG2 . THR A-2 1 147 ? -48.496 -4.412  36.110 1.000 36.56929 ? ? ? ? ? ? 127 THR A-2 CG2 1 
ATOM   2599 N  N   . GLY A-2 1 148 ? -45.218 -7.302  38.028 1.000 47.21929 ? ? ? ? ? ? 128 GLY A-2 N   1 
ATOM   2600 C  CA  . GLY A-2 1 148 ? -44.366 -7.791  39.087 1.000 44.31929 ? ? ? ? ? ? 128 GLY A-2 CA  1 
ATOM   2601 C  C   . GLY A-2 1 148 ? -42.921 -7.452  38.817 1.000 44.64929 ? ? ? ? ? ? 128 GLY A-2 C   1 
ATOM   2602 O  O   . GLY A-2 1 148 ? -42.573 -6.730  37.883 1.000 51.12929 ? ? ? ? ? ? 128 GLY A-2 O   1 
ATOM   2603 N  N   . ASP A-2 1 149 ? -42.056 -8.017  39.650 1.000 48.38929 ? ? ? ? ? ? 129 ASP A-2 N   1 
ATOM   2604 C  CA  . ASP A-2 1 149 ? -40.646 -7.650  39.694 1.000 51.33929 ? ? ? ? ? ? 129 ASP A-2 CA  1 
ATOM   2605 C  C   . ASP A-2 1 149 ? -39.740 -8.533  38.833 1.000 55.68929 ? ? ? ? ? ? 129 ASP A-2 C   1 
ATOM   2606 O  O   . ASP A-2 1 149 ? -38.517 -8.366  38.882 1.000 63.09929 ? ? ? ? ? ? 129 ASP A-2 O   1 
ATOM   2607 C  CB  . ASP A-2 1 149 ? -40.166 -7.669  41.147 1.000 54.74929 ? ? ? ? ? ? 129 ASP A-2 CB  1 
ATOM   2608 C  CG  . ASP A-2 1 149 ? -40.747 -8.845  41.938 1.000 73.84929 ? ? ? ? ? ? 129 ASP A-2 CG  1 
ATOM   2609 O  OD1 . ASP A-2 1 149 ? -39.975 -9.785  42.250 1.000 70.01929 ? ? ? ? ? ? 129 ASP A-2 OD1 1 
ATOM   2610 O  OD2 . ASP A-2 1 149 ? -41.973 -8.834  42.242 1.000 78.00929 ? ? ? ? ? ? 129 ASP A-2 OD2 1 
ATOM   2611 N  N   . SER A-2 1 150 ? -40.293 -9.443  38.035 1.000 54.50929 ? ? ? ? ? ? 130 SER A-2 N   1 
ATOM   2612 C  CA  . SER A-2 1 150 ? -39.522 -10.342 37.180 1.000 47.38929 ? ? ? ? ? ? 130 SER A-2 CA  1 
ATOM   2613 C  C   . SER A-2 1 150 ? -40.016 -10.192 35.747 1.000 45.45929 ? ? ? ? ? ? 130 SER A-2 C   1 
ATOM   2614 O  O   . SER A-2 1 150 ? -41.107 -10.670 35.414 1.000 44.28929 ? ? ? ? ? ? 130 SER A-2 O   1 
ATOM   2615 C  CB  . SER A-2 1 150 ? -39.673 -11.787 37.656 1.000 46.98929 ? ? ? ? ? ? 130 SER A-2 CB  1 
ATOM   2616 O  OG  . SER A-2 1 150 ? -39.362 -12.716 36.629 1.000 49.65929 ? ? ? ? ? ? 130 SER A-2 OG  1 
ATOM   2617 N  N   . LEU A-2 1 151 ? -39.217 -9.548  34.893 1.000 43.55929 ? ? ? ? ? ? 131 LEU A-2 N   1 
ATOM   2618 C  CA  . LEU A-2 1 151 ? -39.656 -9.361  33.514 1.000 42.17929 ? ? ? ? ? ? 131 LEU A-2 CA  1 
ATOM   2619 C  C   . LEU A-2 1 151 ? -39.841 -10.703 32.804 1.000 47.51929 ? ? ? ? ? ? 131 LEU A-2 C   1 
ATOM   2620 O  O   . LEU A-2 1 151 ? -40.762 -10.856 31.987 1.000 42.14929 ? ? ? ? ? ? 131 LEU A-2 O   1 
ATOM   2621 C  CB  . LEU A-2 1 151 ? -38.676 -8.475  32.751 1.000 36.51929 ? ? ? ? ? ? 131 LEU A-2 CB  1 
ATOM   2622 C  CG  . LEU A-2 1 151 ? -38.662 -6.965  33.047 1.000 43.84929 ? ? ? ? ? ? 131 LEU A-2 CG  1 
ATOM   2623 C  CD1 . LEU A-2 1 151 ? -37.590 -6.272  32.233 1.000 39.59929 ? ? ? ? ? ? 131 LEU A-2 CD1 1 
ATOM   2624 C  CD2 . LEU A-2 1 151 ? -39.998 -6.280  32.820 1.000 42.23929 ? ? ? ? ? ? 131 LEU A-2 CD2 1 
ATOM   2625 N  N   . ALA A-2 1 152 ? -39.007 -11.696 33.117 1.000 39.66929 ? ? ? ? ? ? 132 ALA A-2 N   1 
ATOM   2626 C  CA  . ALA A-2 1 152 ? -39.171 -12.985 32.457 1.000 41.89929 ? ? ? ? ? ? 132 ALA A-2 CA  1 
ATOM   2627 C  C   . ALA A-2 1 152 ? -40.425 -13.705 32.946 1.000 40.15929 ? ? ? ? ? ? 132 ALA A-2 C   1 
ATOM   2628 O  O   . ALA A-2 1 152 ? -41.054 -14.449 32.184 1.000 39.40929 ? ? ? ? ? ? 132 ALA A-2 O   1 
ATOM   2629 C  CB  . ALA A-2 1 152 ? -37.921 -13.850 32.660 1.000 42.43929 ? ? ? ? ? ? 132 ALA A-2 CB  1 
ATOM   2630 N  N   . ALA A-2 1 153 ? -40.815 -13.490 34.199 1.000 36.01929 ? ? ? ? ? ? 133 ALA A-2 N   1 
ATOM   2631 C  CA  . ALA A-2 1 153 ? -42.049 -14.100 34.667 1.000 43.76929 ? ? ? ? ? ? 133 ALA A-2 CA  1 
ATOM   2632 C  C   . ALA A-2 1 153 ? -43.262 -13.466 33.989 1.000 44.98929 ? ? ? ? ? ? 133 ALA A-2 C   1 
ATOM   2633 O  O   . ALA A-2 1 153 ? -44.223 -14.165 33.651 1.000 47.55929 ? ? ? ? ? ? 133 ALA A-2 O   1 
ATOM   2634 C  CB  . ALA A-2 1 153 ? -42.149 -13.999 36.193 1.000 40.56929 ? ? ? ? ? ? 133 ALA A-2 CB  1 
ATOM   2635 N  N   . GLY A-2 1 154 ? -43.236 -12.148 33.781 1.000 41.54929 ? ? ? ? ? ? 134 GLY A-2 N   1 
ATOM   2636 C  CA  . GLY A-2 1 154 ? -44.313 -11.508 33.041 1.000 40.58929 ? ? ? ? ? ? 134 GLY A-2 CA  1 
ATOM   2637 C  C   . GLY A-2 1 154 ? -44.460 -12.048 31.630 1.000 41.27929 ? ? ? ? ? ? 134 GLY A-2 C   1 
ATOM   2638 O  O   . GLY A-2 1 154 ? -45.580 -12.261 31.149 1.000 39.05929 ? ? ? ? ? ? 134 GLY A-2 O   1 
ATOM   2639 N  N   . VAL A-2 1 155 ? -43.335 -12.270 30.941 1.000 37.87929 ? ? ? ? ? ? 135 VAL A-2 N   1 
ATOM   2640 C  CA  . VAL A-2 1 155 ? -43.419 -12.835 29.603 1.000 37.25929 ? ? ? ? ? ? 135 VAL A-2 CA  1 
ATOM   2641 C  C   . VAL A-2 1 155 ? -43.877 -14.275 29.688 1.000 42.30929 ? ? ? ? ? ? 135 VAL A-2 C   1 
ATOM   2642 O  O   . VAL A-2 1 155 ? -44.622 -14.747 28.817 1.000 45.07929 ? ? ? ? ? ? 135 VAL A-2 O   1 
ATOM   2643 C  CB  . VAL A-2 1 155 ? -42.083 -12.703 28.847 1.000 34.32929 ? ? ? ? ? ? 135 VAL A-2 CB  1 
ATOM   2644 C  CG1 . VAL A-2 1 155 ? -42.237 -13.109 27.405 1.000 28.33929 ? ? ? ? ? ? 135 VAL A-2 CG1 1 
ATOM   2645 C  CG2 . VAL A-2 1 155 ? -41.575 -11.270 28.915 1.000 38.16929 ? ? ? ? ? ? 135 VAL A-2 CG2 1 
ATOM   2646 N  N   . ALA A-2 1 156 ? -43.482 -14.985 30.749 1.000 39.24929 ? ? ? ? ? ? 136 ALA A-2 N   1 
ATOM   2647 C  CA  . ALA A-2 1 156 ? -43.929 -16.365 30.909 1.000 40.86929 ? ? ? ? ? ? 136 ALA A-2 CA  1 
ATOM   2648 C  C   . ALA A-2 1 156 ? -45.430 -16.434 31.194 1.000 43.82929 ? ? ? ? ? ? 136 ALA A-2 C   1 
ATOM   2649 O  O   . ALA A-2 1 156 ? -46.120 -17.343 30.717 1.000 44.73929 ? ? ? ? ? ? 136 ALA A-2 O   1 
ATOM   2650 C  CB  . ALA A-2 1 156 ? -43.129 -17.047 32.013 1.000 36.26929 ? ? ? ? ? ? 136 ALA A-2 CB  1 
ATOM   2651 N  N   . ALA A-2 1 157 ? -45.960 -15.485 31.965 1.000 38.74929 ? ? ? ? ? ? 137 ALA A-2 N   1 
ATOM   2652 C  CA  . ALA A-2 1 157 ? -47.405 -15.420 32.146 1.000 39.07929 ? ? ? ? ? ? 137 ALA A-2 CA  1 
ATOM   2653 C  C   . ALA A-2 1 157 ? -48.104 -15.283 30.803 1.000 42.56929 ? ? ? ? ? ? 137 ALA A-2 C   1 
ATOM   2654 O  O   . ALA A-2 1 157 ? -49.052 -16.012 30.499 1.000 42.12929 ? ? ? ? ? ? 137 ALA A-2 O   1 
ATOM   2655 C  CB  . ALA A-2 1 157 ? -47.771 -14.256 33.062 1.000 35.81929 ? ? ? ? ? ? 137 ALA A-2 CB  1 
ATOM   2656 N  N   . LEU A-2 1 158 ? -47.636 -14.360 29.974 1.000 40.51929 ? ? ? ? ? ? 138 LEU A-2 N   1 
ATOM   2657 C  CA  . LEU A-2 1 158 ? -48.248 -14.212 28.668 1.000 39.72929 ? ? ? ? ? ? 138 LEU A-2 CA  1 
ATOM   2658 C  C   . LEU A-2 1 158 ? -47.972 -15.425 27.801 1.000 43.16929 ? ? ? ? ? ? 138 LEU A-2 C   1 
ATOM   2659 O  O   . LEU A-2 1 158 ? -48.855 -15.878 27.064 1.000 45.90929 ? ? ? ? ? ? 138 LEU A-2 O   1 
ATOM   2660 C  CB  . LEU A-2 1 158 ? -47.751 -12.935 28.006 1.000 42.52929 ? ? ? ? ? ? 138 LEU A-2 CB  1 
ATOM   2661 C  CG  . LEU A-2 1 158 ? -48.145 -11.712 28.826 1.000 42.12929 ? ? ? ? ? ? 138 LEU A-2 CG  1 
ATOM   2662 C  CD1 . LEU A-2 1 158 ? -47.879 -10.448 28.050 1.000 38.66929 ? ? ? ? ? ? 138 LEU A-2 CD1 1 
ATOM   2663 C  CD2 . LEU A-2 1 158 ? -49.605 -11.789 29.248 1.000 38.03929 ? ? ? ? ? ? 138 LEU A-2 CD2 1 
ATOM   2664 N  N   . TYR A-2 1 159 ? -46.765 -15.986 27.895 1.000 40.01929 ? ? ? ? ? ? 139 TYR A-2 N   1 
ATOM   2665 C  CA  . TYR A-2 1 159 ? -46.427 -17.113 27.028 1.000 42.27929 ? ? ? ? ? ? 139 TYR A-2 CA  1 
ATOM   2666 C  C   . TYR A-2 1 159 ? -47.273 -18.340 27.327 1.000 42.27929 ? ? ? ? ? ? 139 TYR A-2 C   1 
ATOM   2667 O  O   . TYR A-2 1 159 ? -47.605 -19.106 26.414 1.000 42.35929 ? ? ? ? ? ? 139 TYR A-2 O   1 
ATOM   2668 C  CB  . TYR A-2 1 159 ? -44.959 -17.472 27.168 1.000 47.74929 ? ? ? ? ? ? 139 TYR A-2 CB  1 
ATOM   2669 C  CG  . TYR A-2 1 159 ? -44.609 -18.798 26.533 1.000 44.60929 ? ? ? ? ? ? 139 TYR A-2 CG  1 
ATOM   2670 C  CD1 . TYR A-2 1 159 ? -44.309 -18.876 25.173 1.000 44.16929 ? ? ? ? ? ? 139 TYR A-2 CD1 1 
ATOM   2671 C  CD2 . TYR A-2 1 159 ? -44.576 -19.967 27.285 1.000 39.64929 ? ? ? ? ? ? 139 TYR A-2 CD2 1 
ATOM   2672 C  CE1 . TYR A-2 1 159 ? -43.982 -20.072 24.584 1.000 38.72929 ? ? ? ? ? ? 139 TYR A-2 CE1 1 
ATOM   2673 C  CE2 . TYR A-2 1 159 ? -44.252 -21.153 26.704 1.000 40.91929 ? ? ? ? ? ? 139 TYR A-2 CE2 1 
ATOM   2674 C  CZ  . TYR A-2 1 159 ? -43.951 -21.195 25.355 1.000 38.74929 ? ? ? ? ? ? 139 TYR A-2 CZ  1 
ATOM   2675 O  OH  . TYR A-2 1 159 ? -43.610 -22.374 24.777 1.000 44.58929 ? ? ? ? ? ? 139 TYR A-2 OH  1 
ATOM   2676 N  N   . SER A-2 1 160 ? -47.579 -18.575 28.602 1.000 43.03929 ? ? ? ? ? ? 140 SER A-2 N   1 
ATOM   2677 C  CA  . SER A-2 1 160 ? -48.348 -19.738 29.006 1.000 39.06929 ? ? ? ? ? ? 140 SER A-2 CA  1 
ATOM   2678 C  C   . SER A-2 1 160 ? -49.771 -19.691 28.491 1.000 45.76929 ? ? ? ? ? ? 140 SER A-2 C   1 
ATOM   2679 O  O   . SER A-2 1 160 ? -50.460 -20.718 28.523 1.000 46.25929 ? ? ? ? ? ? 140 SER A-2 O   1 
ATOM   2680 C  CB  . SER A-2 1 160 ? -48.341 -19.858 30.522 1.000 40.67929 ? ? ? ? ? ? 140 SER A-2 CB  1 
ATOM   2681 O  OG  . SER A-2 1 160 ? -47.030 -20.132 30.995 1.000 43.61929 ? ? ? ? ? ? 140 SER A-2 OG  1 
ATOM   2682 N  N   . TYR A-2 1 161 ? -50.216 -18.535 27.997 1.000 45.38929 ? ? ? ? ? ? 141 TYR A-2 N   1 
ATOM   2683 C  CA  . TYR A-2 1 161 ? -51.497 -18.407 27.317 1.000 42.98929 ? ? ? ? ? ? 141 TYR A-2 CA  1 
ATOM   2684 C  C   . TYR A-2 1 161 ? -51.326 -18.405 25.805 1.000 39.65929 ? ? ? ? ? ? 141 TYR A-2 C   1 
ATOM   2685 O  O   . TYR A-2 1 161 ? -51.926 -19.219 25.102 1.000 42.77929 ? ? ? ? ? ? 141 TYR A-2 O   1 
ATOM   2686 C  CB  . TYR A-2 1 161 ? -52.199 -17.128 27.795 1.000 43.78929 ? ? ? ? ? ? 141 TYR A-2 CB  1 
ATOM   2687 C  CG  . TYR A-2 1 161 ? -53.447 -16.732 27.043 1.000 46.80929 ? ? ? ? ? ? 141 TYR A-2 CG  1 
ATOM   2688 C  CD1 . TYR A-2 1 161 ? -54.666 -17.382 27.268 1.000 48.14929 ? ? ? ? ? ? 141 TYR A-2 CD1 1 
ATOM   2689 C  CD2 . TYR A-2 1 161 ? -53.418 -15.688 26.121 1.000 45.24929 ? ? ? ? ? ? 141 TYR A-2 CD2 1 
ATOM   2690 C  CE1 . TYR A-2 1 161 ? -55.817 -16.999 26.584 1.000 48.36929 ? ? ? ? ? ? 141 TYR A-2 CE1 1 
ATOM   2691 C  CE2 . TYR A-2 1 161 ? -54.555 -15.306 25.437 1.000 45.43929 ? ? ? ? ? ? 141 TYR A-2 CE2 1 
ATOM   2692 C  CZ  . TYR A-2 1 161 ? -55.749 -15.959 25.672 1.000 49.10929 ? ? ? ? ? ? 141 TYR A-2 CZ  1 
ATOM   2693 O  OH  . TYR A-2 1 161 ? -56.870 -15.568 24.981 1.000 57.11929 ? ? ? ? ? ? 141 TYR A-2 OH  1 
ATOM   2694 N  N   . GLU A-2 1 162 ? -50.466 -17.539 25.294 1.000 40.01929 ? ? ? ? ? ? 142 GLU A-2 N   1 
ATOM   2695 C  CA  . GLU A-2 1 162 ? -50.380 -17.386 23.853 1.000 42.16929 ? ? ? ? ? ? 142 GLU A-2 CA  1 
ATOM   2696 C  C   . GLU A-2 1 162 ? -49.881 -18.655 23.181 1.000 36.87929 ? ? ? ? ? ? 142 GLU A-2 C   1 
ATOM   2697 O  O   . GLU A-2 1 162 ? -50.245 -18.925 22.041 1.000 40.58929 ? ? ? ? ? ? 142 GLU A-2 O   1 
ATOM   2698 C  CB  . GLU A-2 1 162 ? -49.496 -16.185 23.512 1.000 44.93929 ? ? ? ? ? ? 142 GLU A-2 CB  1 
ATOM   2699 C  CG  . GLU A-2 1 162 ? -50.323 -14.992 23.031 1.000 49.06929 ? ? ? ? ? ? 142 GLU A-2 CG  1 
ATOM   2700 C  CD  . GLU A-2 1 162 ? -49.539 -13.698 22.879 1.000 48.21929 ? ? ? ? ? ? 142 GLU A-2 CD  1 
ATOM   2701 O  OE1 . GLU A-2 1 162 ? -48.983 -13.220 23.881 1.000 48.47929 ? ? ? ? ? ? 142 GLU A-2 OE1 1 
ATOM   2702 O  OE2 . GLU A-2 1 162 ? -49.505 -13.150 21.759 1.000 48.59929 ? ? ? ? ? ? 142 GLU A-2 OE2 1 
ATOM   2703 N  N   . SER A-2 1 163 ? -49.082 -19.467 23.867 1.000 39.26929 ? ? ? ? ? ? 143 SER A-2 N   1 
ATOM   2704 C  CA  . SER A-2 1 163 ? -48.601 -20.676 23.207 1.000 40.65929 ? ? ? ? ? ? 143 SER A-2 CA  1 
ATOM   2705 C  C   . SER A-2 1 163 ? -49.694 -21.721 23.048 1.000 38.96929 ? ? ? ? ? ? 143 SER A-2 C   1 
ATOM   2706 O  O   . SER A-2 1 163 ? -49.572 -22.582 22.174 1.000 37.77929 ? ? ? ? ? ? 143 SER A-2 O   1 
ATOM   2707 C  CB  . SER A-2 1 163 ? -47.383 -21.270 23.939 1.000 39.31929 ? ? ? ? ? ? 143 SER A-2 CB  1 
ATOM   2708 O  OG  . SER A-2 1 163 ? -47.671 -21.851 25.194 1.000 39.32929 ? ? ? ? ? ? 143 SER A-2 OG  1 
ATOM   2709 N  N   . GLN A-2 1 164 ? -50.765 -21.658 23.852 1.000 38.57929 ? ? ? ? ? ? 144 GLN A-2 N   1 
ATOM   2710 C  CA  . GLN A-2 1 164 ? -51.901 -22.543 23.627 1.000 38.96929 ? ? ? ? ? ? 144 GLN A-2 CA  1 
ATOM   2711 C  C   . GLN A-2 1 164 ? -52.790 -22.051 22.508 1.000 45.37929 ? ? ? ? ? ? 144 GLN A-2 C   1 
ATOM   2712 O  O   . GLN A-2 1 164 ? -53.504 -22.855 21.896 1.000 47.21929 ? ? ? ? ? ? 144 GLN A-2 O   1 
ATOM   2713 C  CB  . GLN A-2 1 164 ? -52.776 -22.658 24.860 1.000 39.41929 ? ? ? ? ? ? 144 GLN A-2 CB  1 
ATOM   2714 C  CG  . GLN A-2 1 164 ? -52.072 -22.891 26.151 1.000 47.91929 ? ? ? ? ? ? 144 GLN A-2 CG  1 
ATOM   2715 C  CD  . GLN A-2 1 164 ? -53.071 -23.140 27.258 1.000 49.27929 ? ? ? ? ? ? 144 GLN A-2 CD  1 
ATOM   2716 O  OE1 . GLN A-2 1 164 ? -54.130 -23.720 27.026 1.000 51.97929 ? ? ? ? ? ? 144 GLN A-2 OE1 1 
ATOM   2717 N  NE2 . GLN A-2 1 164 ? -52.755 -22.689 28.454 1.000 48.87929 ? ? ? ? ? ? 144 GLN A-2 NE2 1 
ATOM   2718 N  N   . ILE A-2 1 165 ? -52.777 -20.738 22.258 1.000 43.38929 ? ? ? ? ? ? 145 ILE A-2 N   1 
ATOM   2719 C  CA  . ILE A-2 1 165 ? -53.811 -20.127 21.422 1.000 43.70929 ? ? ? ? ? ? 145 ILE A-2 CA  1 
ATOM   2720 C  C   . ILE A-2 1 165 ? -53.865 -20.745 20.023 1.000 48.69929 ? ? ? ? ? ? 145 ILE A-2 C   1 
ATOM   2721 O  O   . ILE A-2 1 165 ? -54.968 -21.096 19.574 1.000 47.70929 ? ? ? ? ? ? 145 ILE A-2 O   1 
ATOM   2722 C  CB  . ILE A-2 1 165 ? -53.615 -18.601 21.378 1.000 45.44929 ? ? ? ? ? ? 145 ILE A-2 CB  1 
ATOM   2723 C  CG1 . ILE A-2 1 165 ? -54.068 -17.916 22.680 1.000 47.66929 ? ? ? ? ? ? 145 ILE A-2 CG1 1 
ATOM   2724 C  CG2 . ILE A-2 1 165 ? -54.407 -18.023 20.230 1.000 45.53929 ? ? ? ? ? ? 145 ILE A-2 CG2 1 
ATOM   2725 C  CD1 . ILE A-2 1 165 ? -55.434 -18.349 23.206 1.000 46.52929 ? ? ? ? ? ? 145 ILE A-2 CD1 1 
ATOM   2726 N  N   . PRO A-2 1 166 ? -52.754 -20.917 19.299 1.000 51.36929 ? ? ? ? ? ? 146 PRO A-2 N   1 
ATOM   2727 C  CA  . PRO A-2 1 166 ? -52.872 -21.419 17.912 1.000 52.91929 ? ? ? ? ? ? 146 PRO A-2 CA  1 
ATOM   2728 C  C   . PRO A-2 1 166 ? -53.673 -22.710 17.764 1.000 54.40929 ? ? ? ? ? ? 146 PRO A-2 C   1 
ATOM   2729 O  O   . PRO A-2 1 166 ? -54.557 -22.782 16.903 1.000 55.45929 ? ? ? ? ? ? 146 PRO A-2 O   1 
ATOM   2730 C  CB  . PRO A-2 1 166 ? -51.406 -21.592 17.502 1.000 51.07929 ? ? ? ? ? ? 146 PRO A-2 CB  1 
ATOM   2731 C  CG  . PRO A-2 1 166 ? -50.701 -20.543 18.275 1.000 48.69929 ? ? ? ? ? ? 146 PRO A-2 CG  1 
ATOM   2732 C  CD  . PRO A-2 1 166 ? -51.362 -20.548 19.616 1.000 44.68929 ? ? ? ? ? ? 146 PRO A-2 CD  1 
ATOM   2733 N  N   . ARG A-2 1 167 ? -53.390 -23.735 18.573 1.000 50.68929 ? ? ? ? ? ? 147 ARG A-2 N   1 
ATOM   2734 C  CA  . ARG A-2 1 167 ? -54.168 -24.966 18.496 1.000 47.45929 ? ? ? ? ? ? 147 ARG A-2 CA  1 
ATOM   2735 C  C   . ARG A-2 1 167 ? -55.607 -24.752 18.976 1.000 55.14929 ? ? ? ? ? ? 147 ARG A-2 C   1 
ATOM   2736 O  O   . ARG A-2 1 167 ? -56.545 -25.335 18.409 1.000 50.07929 ? ? ? ? ? ? 147 ARG A-2 O   1 
ATOM   2737 C  CB  . ARG A-2 1 167 ? -53.448 -26.066 19.289 1.000 51.26929 ? ? ? ? ? ? 147 ARG A-2 CB  1 
ATOM   2738 C  CG  . ARG A-2 1 167 ? -54.325 -27.044 20.093 1.000 55.21929 ? ? ? ? ? ? 147 ARG A-2 CG  1 
ATOM   2739 C  CD  . ARG A-2 1 167 ? -53.788 -28.496 20.005 1.000 56.28929 ? ? ? ? ? ? 147 ARG A-2 CD  1 
ATOM   2740 N  NE  . ARG A-2 1 167 ? -53.437 -29.076 21.299 1.000 56.19929 ? ? ? ? ? ? 147 ARG A-2 NE  1 
ATOM   2741 N  N   . ILE A-2 1 168 ? -55.803 -23.901 19.993 1.000 54.42929 ? ? ? ? ? ? 148 ILE A-2 N   1 
ATOM   2742 C  CA  . ILE A-2 1 168 ? -57.154 -23.590 20.458 1.000 50.25929 ? ? ? ? ? ? 148 ILE A-2 CA  1 
ATOM   2743 C  C   . ILE A-2 1 168 ? -57.971 -22.967 19.332 1.000 57.47929 ? ? ? ? ? ? 148 ILE A-2 C   1 
ATOM   2744 O  O   . ILE A-2 1 168 ? -59.137 -23.324 19.125 1.000 56.54929 ? ? ? ? ? ? 148 ILE A-2 O   1 
ATOM   2745 C  CB  . ILE A-2 1 168 ? -57.112 -22.672 21.697 1.000 45.27929 ? ? ? ? ? ? 148 ILE A-2 CB  1 
ATOM   2746 C  CG1 . ILE A-2 1 168 ? -56.678 -23.459 22.928 1.000 46.92929 ? ? ? ? ? ? 148 ILE A-2 CG1 1 
ATOM   2747 N  N   . ALA A-2 1 169 ? -57.380 -22.024 18.591 1.000 50.85929 ? ? ? ? ? ? 149 ALA A-2 N   1 
ATOM   2748 C  CA  . ALA A-2 1 169 ? -58.120 -21.362 17.519 1.000 50.81929 ? ? ? ? ? ? 149 ALA A-2 CA  1 
ATOM   2749 C  C   . ALA A-2 1 169 ? -58.534 -22.362 16.453 1.000 57.37929 ? ? ? ? ? ? 149 ALA A-2 C   1 
ATOM   2750 O  O   . ALA A-2 1 169 ? -59.705 -22.439 16.082 1.000 59.40929 ? ? ? ? ? ? 149 ALA A-2 O   1 
ATOM   2751 C  CB  . ALA A-2 1 169 ? -57.284 -20.246 16.896 1.000 48.77929 ? ? ? ? ? ? 149 ALA A-2 CB  1 
ATOM   2752 N  N   . ARG A-2 1 170 ? -57.577 -23.150 15.968 1.000 57.50929 ? ? ? ? ? ? 150 ARG A-2 N   1 
ATOM   2753 C  CA  . ARG A-2 1 170 ? -57.845 -24.162 14.957 1.000 53.42929 ? ? ? ? ? ? 150 ARG A-2 CA  1 
ATOM   2754 C  C   . ARG A-2 1 170 ? -59.049 -25.019 15.331 1.000 56.91929 ? ? ? ? ? ? 150 ARG A-2 C   1 
ATOM   2755 O  O   . ARG A-2 1 170 ? -59.997 -25.149 14.549 1.000 55.75929 ? ? ? ? ? ? 150 ARG A-2 O   1 
ATOM   2756 C  CB  . ARG A-2 1 170 ? -56.587 -25.008 14.776 1.000 51.63929 ? ? ? ? ? ? 150 ARG A-2 CB  1 
ATOM   2757 C  CG  . ARG A-2 1 170 ? -56.751 -26.299 14.033 1.000 54.05929 ? ? ? ? ? ? 150 ARG A-2 CG  1 
ATOM   2758 C  CD  . ARG A-2 1 170 ? -55.391 -26.709 13.472 1.000 55.27929 ? ? ? ? ? ? 150 ARG A-2 CD  1 
ATOM   2759 N  NE  . ARG A-2 1 170 ? -55.455 -27.817 12.523 1.000 55.54929 ? ? ? ? ? ? 150 ARG A-2 NE  1 
ATOM   2760 C  CZ  . ARG A-2 1 170 ? -55.175 -27.703 11.232 1.000 55.36929 ? ? ? ? ? ? 150 ARG A-2 CZ  1 
ATOM   2761 N  NH1 . ARG A-2 1 170 ? -54.870 -26.530 10.696 1.000 48.64929 ? ? ? ? ? ? 150 ARG A-2 NH1 1 
ATOM   2762 N  NH2 . ARG A-2 1 170 ? -55.193 -28.792 10.464 1.000 49.93929 ? ? ? ? ? ? 150 ARG A-2 NH2 1 
ATOM   2763 N  N   . GLU A-2 1 171 ? -59.046 -25.591 16.540 1.000 54.61929 ? ? ? ? ? ? 151 GLU A-2 N   1 
ATOM   2764 C  CA  . GLU A-2 1 171 ? -60.186 -26.407 16.939 1.000 61.24929 ? ? ? ? ? ? 151 GLU A-2 CA  1 
ATOM   2765 C  C   . GLU A-2 1 171 ? -61.437 -25.571 17.185 1.000 63.03929 ? ? ? ? ? ? 151 GLU A-2 C   1 
ATOM   2766 O  O   . GLU A-2 1 171 ? -62.548 -26.102 17.089 1.000 67.69929 ? ? ? ? ? ? 151 GLU A-2 O   1 
ATOM   2767 C  CB  . GLU A-2 1 171 ? -59.866 -27.241 18.184 1.000 62.10929 ? ? ? ? ? ? 151 GLU A-2 CB  1 
ATOM   2768 C  CG  . GLU A-2 1 171 ? -60.688 -28.542 18.283 1.000 67.08929 ? ? ? ? ? ? 151 GLU A-2 CG  1 
ATOM   2769 N  N   . LYS A-2 1 172 ? -61.292 -24.281 17.481 1.000 63.24929 ? ? ? ? ? ? 152 LYS A-2 N   1 
ATOM   2770 C  CA  . LYS A-2 1 172 ? -62.460 -23.435 17.693 1.000 62.15929 ? ? ? ? ? ? 152 LYS A-2 CA  1 
ATOM   2771 C  C   . LYS A-2 1 172 ? -63.105 -22.999 16.379 1.000 63.00929 ? ? ? ? ? ? 152 LYS A-2 C   1 
ATOM   2772 O  O   . LYS A-2 1 172 ? -64.315 -22.765 16.363 1.000 69.54929 ? ? ? ? ? ? 152 LYS A-2 O   1 
ATOM   2773 C  CB  . LYS A-2 1 172 ? -62.097 -22.200 18.534 1.000 65.55929 ? ? ? ? ? ? 152 LYS A-2 CB  1 
ATOM   2774 C  CG  . LYS A-2 1 172 ? -62.470 -22.311 20.032 1.000 66.60929 ? ? ? ? ? ? 152 LYS A-2 CG  1 
ATOM   2775 C  CD  . LYS A-2 1 172 ? -62.621 -20.936 20.698 1.000 63.65929 ? ? ? ? ? ? 152 LYS A-2 CD  1 
ATOM   2776 N  N   . ILE A-2 1 173 ? -62.337 -22.845 15.284 1.000 60.62929 ? ? ? ? ? ? 153 ILE A-2 N   1 
ATOM   2777 C  CA  . ILE A-2 1 173 ? -62.969 -22.643 13.975 1.000 60.23929 ? ? ? ? ? ? 153 ILE A-2 CA  1 
ATOM   2778 C  C   . ILE A-2 1 173 ? -63.784 -23.877 13.589 1.000 64.61929 ? ? ? ? ? ? 153 ILE A-2 C   1 
ATOM   2779 O  O   . ILE A-2 1 173 ? -64.924 -23.768 13.123 1.000 67.68929 ? ? ? ? ? ? 153 ILE A-2 O   1 
ATOM   2780 C  CB  . ILE A-2 1 173 ? -61.954 -22.293 12.854 1.000 58.21929 ? ? ? ? ? ? 153 ILE A-2 CB  1 
ATOM   2781 C  CG1 . ILE A-2 1 173 ? -61.281 -20.905 12.951 1.000 63.88929 ? ? ? ? ? ? 153 ILE A-2 CG1 1 
ATOM   2782 C  CG2 . ILE A-2 1 173 ? -62.607 -22.470 11.478 1.000 61.85929 ? ? ? ? ? ? 153 ILE A-2 CG2 1 
ATOM   2783 C  CD1 . ILE A-2 1 173 ? -60.088 -20.791 13.812 1.000 59.54929 ? ? ? ? ? ? 153 ILE A-2 CD1 1 
ATOM   2784 N  N   . ARG A-2 1 174 ? -63.212 -25.066 13.770 1.000 63.67929 ? ? ? ? ? ? 154 ARG A-2 N   1 
ATOM   2785 C  CA  . ARG A-2 1 174 ? -63.933 -26.287 13.440 1.000 67.08929 ? ? ? ? ? ? 154 ARG A-2 CA  1 
ATOM   2786 C  C   . ARG A-2 1 174 ? -65.269 -26.349 14.169 1.000 73.80929 ? ? ? ? ? ? 154 ARG A-2 C   1 
ATOM   2787 O  O   . ARG A-2 1 174 ? -66.307 -26.621 13.556 1.000 78.10929 ? ? ? ? ? ? 154 ARG A-2 O   1 
ATOM   2788 C  CB  . ARG A-2 1 174 ? -63.075 -27.502 13.783 1.000 70.73929 ? ? ? ? ? ? 154 ARG A-2 CB  1 
ATOM   2789 C  CG  . ARG A-2 1 174 ? -63.026 -28.570 12.704 1.000 69.54929 ? ? ? ? ? ? 154 ARG A-2 CG  1 
ATOM   2790 C  CD  . ARG A-2 1 174 ? -62.820 -29.895 13.376 1.000 74.74929 ? ? ? ? ? ? 154 ARG A-2 CD  1 
ATOM   2791 N  NE  . ARG A-2 1 174 ? -63.954 -30.190 14.244 1.000 88.99929 ? ? ? ? ? ? 154 ARG A-2 NE  1 
ATOM   2792 C  CZ  . ARG A-2 1 174 ? -63.866 -30.840 15.396 1.000 87.57929 ? ? ? ? ? ? 154 ARG A-2 CZ  1 
ATOM   2793 N  NH1 . ARG A-2 1 174 ? -62.708 -31.295 15.846 1.000 93.11929 ? ? ? ? ? ? 154 ARG A-2 NH1 1 
ATOM   2794 N  NH2 . ARG A-2 1 174 ? -64.965 -31.022 16.123 1.000 73.80929 ? ? ? ? ? ? 154 ARG A-2 NH2 1 
ATOM   2795 N  N   . GLY A-2 1 175 ? -65.263 -26.069 15.477 1.000 70.89929 ? ? ? ? ? ? 155 GLY A-2 N   1 
ATOM   2796 C  CA  . GLY A-2 1 175 ? -66.489 -26.119 16.257 1.000 69.09929 ? ? ? ? ? ? 155 GLY A-2 CA  1 
ATOM   2797 C  C   . GLY A-2 1 175 ? -67.500 -25.045 15.896 1.000 75.39929 ? ? ? ? ? ? 155 GLY A-2 C   1 
ATOM   2798 O  O   . GLY A-2 1 175 ? -68.702 -25.231 16.098 1.000 75.45929 ? ? ? ? ? ? 155 GLY A-2 O   1 
ATOM   2799 N  N   . LEU A-2 1 176 ? -67.038 -23.902 15.382 1.000 74.53929 ? ? ? ? ? ? 156 LEU A-2 N   1 
ATOM   2800 C  CA  . LEU A-2 1 176 ? -67.972 -22.891 14.902 1.000 73.60929 ? ? ? ? ? ? 156 LEU A-2 CA  1 
ATOM   2801 C  C   . LEU A-2 1 176 ? -68.574 -23.273 13.561 1.000 75.12929 ? ? ? ? ? ? 156 LEU A-2 C   1 
ATOM   2802 O  O   . LEU A-2 1 176 ? -69.670 -22.815 13.232 1.000 75.84929 ? ? ? ? ? ? 156 LEU A-2 O   1 
ATOM   2803 C  CB  . LEU A-2 1 176 ? -67.281 -21.531 14.778 1.000 71.72929 ? ? ? ? ? ? 156 LEU A-2 CB  1 
ATOM   2804 C  CG  . LEU A-2 1 176 ? -66.873 -20.826 16.074 1.000 73.63929 ? ? ? ? ? ? 156 LEU A-2 CG  1 
ATOM   2805 C  CD1 . LEU A-2 1 176 ? -66.250 -19.459 15.794 1.000 65.78929 ? ? ? ? ? ? 156 LEU A-2 CD1 1 
ATOM   2806 C  CD2 . LEU A-2 1 176 ? -68.057 -20.700 17.006 1.000 69.57929 ? ? ? ? ? ? 156 LEU A-2 CD2 1 
ATOM   2807 N  N   . THR A-2 1 177 ? -67.877 -24.095 12.784 1.000 77.97929 ? ? ? ? ? ? 157 THR A-2 N   1 
ATOM   2808 C  CA  . THR A-2 1 177 ? -68.360 -24.533 11.469 1.000 82.84929 ? ? ? ? ? ? 157 THR A-2 CA  1 
ATOM   2809 C  C   . THR A-2 1 177 ? -69.298 -25.731 11.618 1.000 79.64929 ? ? ? ? ? ? 157 THR A-2 C   1 
ATOM   2810 O  O   . THR A-2 1 177 ? -70.513 -25.602 11.448 1.000 81.99929 ? ? ? ? ? ? 157 THR A-2 O   1 
ATOM   2811 C  CB  . THR A-2 1 177 ? -67.166 -24.837 10.559 1.000 77.03929 ? ? ? ? ? ? 157 THR A-2 CB  1 
ATOM   2812 O  OG1 . THR A-2 1 177 ? -66.514 -23.606 10.210 1.000 74.82929 ? ? ? ? ? ? 157 THR A-2 OG1 1 
ATOM   2813 C  CG2 . THR A-2 1 177 ? -67.605 -25.551 9.295  1.000 78.01929 ? ? ? ? ? ? 157 THR A-2 CG2 1 
ATOM   2814 N  N   . GLU A-2 1 178 ? -68.752 -26.894 11.965 1.000 76.35929 ? ? ? ? ? ? 158 GLU A-2 N   1 
ATOM   2815 C  CA  . GLU A-2 1 178 ? -69.552 -28.108 12.027 1.000 83.31929 ? ? ? ? ? ? 158 GLU A-2 CA  1 
ATOM   2816 C  C   . GLU A-2 1 178 ? -70.454 -28.183 13.271 1.000 82.19929 ? ? ? ? ? ? 158 GLU A-2 C   1 
ATOM   2817 O  O   . GLU A-2 1 178 ? -70.806 -29.295 13.673 1.000 83.86929 ? ? ? ? ? ? 158 GLU A-2 O   1 
ATOM   2818 C  CB  . GLU A-2 1 178 ? -68.646 -29.347 11.961 1.000 79.46929 ? ? ? ? ? ? 158 GLU A-2 CB  1 
ATOM   2819 C  CG  . GLU A-2 1 178 ? -68.669 -30.091 10.621 1.000 75.18929 ? ? ? ? ? ? 158 GLU A-2 CG  1 
ATOM   2820 C  CD  . GLU A-2 1 178 ? -68.697 -31.600 10.775 1.000 66.31929 ? ? ? ? ? ? 158 GLU A-2 CD  1 
ATOM   2821 N  N   . TYR A-2 1 179 ? -70.853 -27.066 13.888 1.000 80.13929 ? ? ? ? ? ? 159 TYR A-2 N   1 
ATOM   2822 C  CA  . TYR A-2 1 179 ? -71.698 -27.162 15.080 1.000 80.85929 ? ? ? ? ? ? 159 TYR A-2 CA  1 
ATOM   2823 C  C   . TYR A-2 1 179 ? -72.558 -25.935 15.341 1.000 77.51929 ? ? ? ? ? ? 159 TYR A-2 C   1 
ATOM   2824 O  O   . TYR A-2 1 179 ? -73.688 -26.070 15.823 1.000 80.60929 ? ? ? ? ? ? 159 TYR A-2 O   1 
ATOM   2825 C  CB  . TYR A-2 1 179 ? -70.864 -27.416 16.336 1.000 77.98929 ? ? ? ? ? ? 159 TYR A-2 CB  1 
ATOM   2826 C  CG  . TYR A-2 1 179 ? -70.401 -28.831 16.473 1.000 82.07929 ? ? ? ? ? ? 159 TYR A-2 CG  1 
ATOM   2827 C  CD1 . TYR A-2 1 179 ? -71.289 -29.835 16.794 1.000 80.83929 ? ? ? ? ? ? 159 TYR A-2 CD1 1 
ATOM   2828 C  CD2 . TYR A-2 1 179 ? -69.075 -29.171 16.253 1.000 85.41929 ? ? ? ? ? ? 159 TYR A-2 CD2 1 
ATOM   2829 C  CE1 . TYR A-2 1 179 ? -70.871 -31.137 16.913 1.000 84.44929 ? ? ? ? ? ? 159 TYR A-2 CE1 1 
ATOM   2830 C  CE2 . TYR A-2 1 179 ? -68.644 -30.475 16.363 1.000 86.46929 ? ? ? ? ? ? 159 TYR A-2 CE2 1 
ATOM   2831 C  CZ  . TYR A-2 1 179 ? -69.549 -31.457 16.696 1.000 90.44929 ? ? ? ? ? ? 159 TYR A-2 CZ  1 
ATOM   2832 O  OH  . TYR A-2 1 179 ? -69.136 -32.767 16.814 1.000 96.38929 ? ? ? ? ? ? 159 TYR A-2 OH  1 
ATOM   2833 N  N   . PHE A-2 1 180 ? -72.035 -24.740 15.065 1.000 71.03929 ? ? ? ? ? ? 160 PHE A-2 N   1 
ATOM   2834 C  CA  . PHE A-2 1 180 ? -72.701 -23.513 15.483 1.000 73.98929 ? ? ? ? ? ? 160 PHE A-2 CA  1 
ATOM   2835 C  C   . PHE A-2 1 180 ? -73.098 -22.604 14.323 1.000 73.26929 ? ? ? ? ? ? 160 PHE A-2 C   1 
ATOM   2836 O  O   . PHE A-2 1 180 ? -73.447 -21.439 14.552 1.000 66.97929 ? ? ? ? ? ? 160 PHE A-2 O   1 
ATOM   2837 C  CB  . PHE A-2 1 180 ? -71.824 -22.756 16.486 1.000 72.03929 ? ? ? ? ? ? 160 PHE A-2 CB  1 
ATOM   2838 C  CG  . PHE A-2 1 180 ? -71.459 -23.565 17.718 1.000 75.26929 ? ? ? ? ? ? 160 PHE A-2 CG  1 
ATOM   2839 C  CD1 . PHE A-2 1 180 ? -72.433 -24.251 18.434 1.000 79.00929 ? ? ? ? ? ? 160 PHE A-2 CD1 1 
ATOM   2840 C  CD2 . PHE A-2 1 180 ? -70.145 -23.624 18.170 1.000 76.18929 ? ? ? ? ? ? 160 PHE A-2 CD2 1 
ATOM   2841 C  CE1 . PHE A-2 1 180 ? -72.104 -24.995 19.572 1.000 77.98929 ? ? ? ? ? ? 160 PHE A-2 CE1 1 
ATOM   2842 C  CE2 . PHE A-2 1 180 ? -69.811 -24.360 19.305 1.000 75.95929 ? ? ? ? ? ? 160 PHE A-2 CE2 1 
ATOM   2843 C  CZ  . PHE A-2 1 180 ? -70.795 -25.047 20.005 1.000 78.45929 ? ? ? ? ? ? 160 PHE A-2 CZ  1 
ATOM   2844 N  N   . GLY A-2 1 181 ? -73.074 -23.102 13.092 1.000 73.32929 ? ? ? ? ? ? 161 GLY A-2 N   1 
ATOM   2845 C  CA  . GLY A-2 1 181 ? -73.643 -22.350 11.995 1.000 75.76929 ? ? ? ? ? ? 161 GLY A-2 CA  1 
ATOM   2846 C  C   . GLY A-2 1 181 ? -72.847 -21.143 11.557 1.000 80.45929 ? ? ? ? ? ? 161 GLY A-2 C   1 
ATOM   2847 O  O   . GLY A-2 1 181 ? -73.430 -20.170 11.065 1.000 76.37929 ? ? ? ? ? ? 161 GLY A-2 O   1 
ATOM   2848 N  N   . PHE A-2 1 182 ? -71.527 -21.180 11.694 1.000 78.28929 ? ? ? ? ? ? 162 PHE A-2 N   1 
ATOM   2849 C  CA  . PHE A-2 1 182 ? -70.721 -20.061 11.225 1.000 81.09929 ? ? ? ? ? ? 162 PHE A-2 CA  1 
ATOM   2850 C  C   . PHE A-2 1 182 ? -70.483 -20.221 9.736  1.000 80.12929 ? ? ? ? ? ? 162 PHE A-2 C   1 
ATOM   2851 O  O   . PHE A-2 1 182 ? -69.573 -20.932 9.308  1.000 80.63929 ? ? ? ? ? ? 162 PHE A-2 O   1 
ATOM   2852 C  CB  . PHE A-2 1 182 ? -69.424 -19.955 12.006 1.000 78.31929 ? ? ? ? ? ? 162 PHE A-2 CB  1 
ATOM   2853 C  CG  . PHE A-2 1 182 ? -69.540 -19.043 13.173 1.000 77.54929 ? ? ? ? ? ? 162 PHE A-2 CG  1 
ATOM   2854 C  CD1 . PHE A-2 1 182 ? -70.184 -19.460 14.323 1.000 74.04929 ? ? ? ? ? ? 162 PHE A-2 CD1 1 
ATOM   2855 C  CD2 . PHE A-2 1 182 ? -69.071 -17.742 13.100 1.000 75.47929 ? ? ? ? ? ? 162 PHE A-2 CD2 1 
ATOM   2856 C  CE1 . PHE A-2 1 182 ? -70.319 -18.608 15.397 1.000 76.72929 ? ? ? ? ? ? 162 PHE A-2 CE1 1 
ATOM   2857 C  CE2 . PHE A-2 1 182 ? -69.201 -16.882 14.171 1.000 71.16929 ? ? ? ? ? ? 162 PHE A-2 CE2 1 
ATOM   2858 C  CZ  . PHE A-2 1 182 ? -69.825 -17.314 15.324 1.000 72.90929 ? ? ? ? ? ? 162 PHE A-2 CZ  1 
ATOM   2859 N  N   . SER A-2 1 183 ? -71.329 -19.554 8.951  1.000 82.55929 ? ? ? ? ? ? 163 SER A-2 N   1 
ATOM   2860 C  CA  . SER A-2 1 183 ? -71.183 -19.523 7.503  1.000 83.42929 ? ? ? ? ? ? 163 SER A-2 CA  1 
ATOM   2861 C  C   . SER A-2 1 183 ? -70.109 -18.524 7.079  1.000 80.32929 ? ? ? ? ? ? 163 SER A-2 C   1 
ATOM   2862 O  O   . SER A-2 1 183 ? -69.098 -18.903 6.482  1.000 76.89929 ? ? ? ? ? ? 163 SER A-2 O   1 
ATOM   2863 C  CB  . SER A-2 1 183 ? -72.533 -19.180 6.859  1.000 83.73929 ? ? ? ? ? ? 163 SER A-2 CB  1 
ATOM   2864 N  N   . ASN A-2 1 184 ? -70.310 -17.243 7.401  1.000 88.00929 ? ? ? ? ? ? 164 ASN A-2 N   1 
ATOM   2865 C  CA  . ASN A-2 1 184 ? -69.420 -16.176 6.925  1.000 86.31929 ? ? ? ? ? ? 164 ASN A-2 CA  1 
ATOM   2866 C  C   . ASN A-2 1 184 ? -68.050 -16.291 7.597  1.000 89.15929 ? ? ? ? ? ? 164 ASN A-2 C   1 
ATOM   2867 O  O   . ASN A-2 1 184 ? -67.973 -16.348 8.832  1.000 85.49929 ? ? ? ? ? ? 164 ASN A-2 O   1 
ATOM   2868 C  CB  . ASN A-2 1 184 ? -70.076 -14.809 7.208  1.000 86.20929 ? ? ? ? ? ? 164 ASN A-2 CB  1 
ATOM   2869 C  CG  . ASN A-2 1 184 ? -69.279 -13.613 6.663  1.000 84.05929 ? ? ? ? ? ? 164 ASN A-2 CG  1 
ATOM   2870 O  OD1 . ASN A-2 1 184 ? -68.230 -13.762 6.031  1.000 85.08929 ? ? ? ? ? ? 164 ASN A-2 OD1 1 
ATOM   2871 N  ND2 . ASN A-2 1 184 ? -69.808 -12.412 6.894  1.000 84.01929 ? ? ? ? ? ? 164 ASN A-2 ND2 1 
ATOM   2872 N  N   . PRO A-2 1 185 ? -66.953 -16.364 6.826  1.000 84.99929 ? ? ? ? ? ? 165 PRO A-2 N   1 
ATOM   2873 C  CA  . PRO A-2 1 185 ? -65.616 -16.407 7.452  1.000 83.87929 ? ? ? ? ? ? 165 PRO A-2 CA  1 
ATOM   2874 C  C   . PRO A-2 1 185 ? -65.266 -15.166 8.257  1.000 82.64929 ? ? ? ? ? ? 165 PRO A-2 C   1 
ATOM   2875 O  O   . PRO A-2 1 185 ? -64.680 -15.287 9.345  1.000 78.10929 ? ? ? ? ? ? 165 PRO A-2 O   1 
ATOM   2876 C  CB  . PRO A-2 1 185 ? -64.683 -16.587 6.248  1.000 88.13929 ? ? ? ? ? ? 165 PRO A-2 CB  1 
ATOM   2877 C  CG  . PRO A-2 1 185 ? -65.528 -17.281 5.236  1.000 89.54929 ? ? ? ? ? ? 165 PRO A-2 CG  1 
ATOM   2878 C  CD  . PRO A-2 1 185 ? -66.897 -16.686 5.390  1.000 86.23929 ? ? ? ? ? ? 165 PRO A-2 CD  1 
ATOM   2879 N  N   . GLU A-2 1 186 ? -65.624 -13.979 7.762  1.000 75.68929 ? ? ? ? ? ? 166 GLU A-2 N   1 
ATOM   2880 C  CA  . GLU A-2 1 186 ? -65.383 -12.729 8.474  1.000 70.57929 ? ? ? ? ? ? 166 GLU A-2 CA  1 
ATOM   2881 C  C   . GLU A-2 1 186 ? -65.978 -12.747 9.886  1.000 74.03929 ? ? ? ? ? ? 166 GLU A-2 C   1 
ATOM   2882 O  O   . GLU A-2 1 186 ? -65.677 -11.876 10.712 1.000 73.79929 ? ? ? ? ? ? 166 GLU A-2 O   1 
ATOM   2883 C  CB  . GLU A-2 1 186 ? -65.945 -11.556 7.663  1.000 70.59929 ? ? ? ? ? ? 166 GLU A-2 CB  1 
ATOM   2884 N  N   . ASP A-2 1 187 ? -66.813 -13.747 10.177 1.000 75.48929 ? ? ? ? ? ? 167 ASP A-2 N   1 
ATOM   2885 C  CA  . ASP A-2 1 187 ? -67.445 -13.893 11.487 1.000 81.02929 ? ? ? ? ? ? 167 ASP A-2 CA  1 
ATOM   2886 C  C   . ASP A-2 1 187 ? -66.549 -14.562 12.526 1.000 75.67929 ? ? ? ? ? ? 167 ASP A-2 C   1 
ATOM   2887 O  O   . ASP A-2 1 187 ? -66.852 -14.491 13.723 1.000 70.37929 ? ? ? ? ? ? 167 ASP A-2 O   1 
ATOM   2888 C  CB  . ASP A-2 1 187 ? -68.739 -14.714 11.382 1.000 82.43929 ? ? ? ? ? ? 167 ASP A-2 CB  1 
ATOM   2889 C  CG  . ASP A-2 1 187 ? -69.831 -14.019 10.586 1.000 88.99929 ? ? ? ? ? ? 167 ASP A-2 CG  1 
ATOM   2890 O  OD1 . ASP A-2 1 187 ? -69.697 -12.808 10.282 1.000 92.35929 ? ? ? ? ? ? 167 ASP A-2 OD1 1 
ATOM   2891 O  OD2 . ASP A-2 1 187 ? -70.821 -14.708 10.244 1.000 93.36929 ? ? ? ? ? ? 167 ASP A-2 OD2 1 
ATOM   2892 N  N   . TYR A-2 1 188 ? -65.489 -15.254 12.104 1.000 76.13929 ? ? ? ? ? ? 168 TYR A-2 N   1 
ATOM   2893 C  CA  . TYR A-2 1 188 ? -64.521 -15.820 13.040 1.000 73.59929 ? ? ? ? ? ? 168 TYR A-2 CA  1 
ATOM   2894 C  C   . TYR A-2 1 188 ? -63.108 -15.392 12.665 1.000 70.30929 ? ? ? ? ? ? 168 TYR A-2 C   1 
ATOM   2895 O  O   . TYR A-2 1 188 ? -62.149 -16.144 12.866 1.000 67.25929 ? ? ? ? ? ? 168 TYR A-2 O   1 
ATOM   2896 C  CB  . TYR A-2 1 188 ? -64.637 -17.345 13.123 1.000 68.51929 ? ? ? ? ? ? 168 TYR A-2 CB  1 
ATOM   2897 C  CG  . TYR A-2 1 188 ? -64.511 -18.044 11.789 1.000 77.99929 ? ? ? ? ? ? 168 TYR A-2 CG  1 
ATOM   2898 C  CD1 . TYR A-2 1 188 ? -63.264 -18.341 11.257 1.000 78.11929 ? ? ? ? ? ? 168 TYR A-2 CD1 1 
ATOM   2899 C  CD2 . TYR A-2 1 188 ? -65.637 -18.419 11.065 1.000 80.17929 ? ? ? ? ? ? 168 TYR A-2 CD2 1 
ATOM   2900 C  CE1 . TYR A-2 1 188 ? -63.132 -18.972 10.039 1.000 82.30929 ? ? ? ? ? ? 168 TYR A-2 CE1 1 
ATOM   2901 C  CE2 . TYR A-2 1 188 ? -65.517 -19.058 9.838  1.000 84.14929 ? ? ? ? ? ? 168 TYR A-2 CE2 1 
ATOM   2902 C  CZ  . TYR A-2 1 188 ? -64.257 -19.330 9.330  1.000 87.13929 ? ? ? ? ? ? 168 TYR A-2 CZ  1 
ATOM   2903 O  OH  . TYR A-2 1 188 ? -64.117 -19.959 8.112  1.000 87.43929 ? ? ? ? ? ? 168 TYR A-2 OH  1 
ATOM   2904 N  N   . ALA A-2 1 189 ? -62.973 -14.170 12.138 1.000 63.51929 ? ? ? ? ? ? 169 ALA A-2 N   1 
ATOM   2905 C  CA  . ALA A-2 1 189 ? -61.677 -13.676 11.694 1.000 61.47929 ? ? ? ? ? ? 169 ALA A-2 CA  1 
ATOM   2906 C  C   . ALA A-2 1 189 ? -60.678 -13.566 12.841 1.000 63.10929 ? ? ? ? ? ? 169 ALA A-2 C   1 
ATOM   2907 O  O   . ALA A-2 1 189 ? -59.465 -13.694 12.622 1.000 59.72929 ? ? ? ? ? ? 169 ALA A-2 O   1 
ATOM   2908 C  CB  . ALA A-2 1 189 ? -61.850 -12.324 11.012 1.000 59.01929 ? ? ? ? ? ? 169 ALA A-2 CB  1 
ATOM   2909 N  N   . TYR A-2 1 190 ? -61.157 -13.306 14.061 1.000 59.00929 ? ? ? ? ? ? 170 TYR A-2 N   1 
ATOM   2910 C  CA  . TYR A-2 1 190 ? -60.247 -13.244 15.203 1.000 60.34929 ? ? ? ? ? ? 170 TYR A-2 CA  1 
ATOM   2911 C  C   . TYR A-2 1 190 ? -59.477 -14.545 15.342 1.000 57.00929 ? ? ? ? ? ? 170 TYR A-2 C   1 
ATOM   2912 O  O   . TYR A-2 1 190 ? -58.257 -14.537 15.549 1.000 56.91929 ? ? ? ? ? ? 170 TYR A-2 O   1 
ATOM   2913 C  CB  . TYR A-2 1 190 ? -61.025 -12.932 16.486 1.000 59.51929 ? ? ? ? ? ? 170 TYR A-2 CB  1 
ATOM   2914 C  CG  . TYR A-2 1 190 ? -60.215 -12.955 17.761 1.000 53.61929 ? ? ? ? ? ? 170 TYR A-2 CG  1 
ATOM   2915 C  CD1 . TYR A-2 1 190 ? -60.006 -14.153 18.454 1.000 53.17929 ? ? ? ? ? ? 170 TYR A-2 CD1 1 
ATOM   2916 C  CD2 . TYR A-2 1 190 ? -59.679 -11.776 18.290 1.000 44.95929 ? ? ? ? ? ? 170 TYR A-2 CD2 1 
ATOM   2917 C  CE1 . TYR A-2 1 190 ? -59.253 -14.178 19.632 1.000 53.01929 ? ? ? ? ? ? 170 TYR A-2 CE1 1 
ATOM   2918 C  CE2 . TYR A-2 1 190 ? -58.940 -11.787 19.461 1.000 44.10929 ? ? ? ? ? ? 170 TYR A-2 CE2 1 
ATOM   2919 C  CZ  . TYR A-2 1 190 ? -58.727 -12.991 20.127 1.000 50.74929 ? ? ? ? ? ? 170 TYR A-2 CZ  1 
ATOM   2920 O  OH  . TYR A-2 1 190 ? -57.999 -13.022 21.290 1.000 52.96929 ? ? ? ? ? ? 170 TYR A-2 OH  1 
ATOM   2921 N  N   . PHE A-2 1 191 ? -60.174 -15.671 15.203 1.000 57.29929 ? ? ? ? ? ? 171 PHE A-2 N   1 
ATOM   2922 C  CA  . PHE A-2 1 191 ? -59.535 -16.969 15.345 1.000 55.94929 ? ? ? ? ? ? 171 PHE A-2 CA  1 
ATOM   2923 C  C   . PHE A-2 1 191 ? -58.682 -17.317 14.129 1.000 58.80929 ? ? ? ? ? ? 171 PHE A-2 C   1 
ATOM   2924 O  O   . PHE A-2 1 191 ? -57.656 -17.997 14.267 1.000 60.11929 ? ? ? ? ? ? 171 PHE A-2 O   1 
ATOM   2925 C  CB  . PHE A-2 1 191 ? -60.605 -18.024 15.605 1.000 55.65929 ? ? ? ? ? ? 171 PHE A-2 CB  1 
ATOM   2926 C  CG  . PHE A-2 1 191 ? -61.390 -17.776 16.856 1.000 58.56929 ? ? ? ? ? ? 171 PHE A-2 CG  1 
ATOM   2927 C  CD1 . PHE A-2 1 191 ? -60.841 -18.068 18.098 1.000 51.58929 ? ? ? ? ? ? 171 PHE A-2 CD1 1 
ATOM   2928 C  CD2 . PHE A-2 1 191 ? -62.660 -17.212 16.794 1.000 58.66929 ? ? ? ? ? ? 171 PHE A-2 CD2 1 
ATOM   2929 C  CE1 . PHE A-2 1 191 ? -61.544 -17.828 19.260 1.000 55.24929 ? ? ? ? ? ? 171 PHE A-2 CE1 1 
ATOM   2930 C  CE2 . PHE A-2 1 191 ? -63.380 -16.962 17.948 1.000 54.07929 ? ? ? ? ? ? 171 PHE A-2 CE2 1 
ATOM   2931 C  CZ  . PHE A-2 1 191 ? -62.824 -17.275 19.188 1.000 60.49929 ? ? ? ? ? ? 171 PHE A-2 CZ  1 
ATOM   2932 N  N   . THR A-2 1 192 ? -59.072 -16.861 12.938 1.000 57.47929 ? ? ? ? ? ? 172 THR A-2 N   1 
ATOM   2933 C  CA  . THR A-2 1 192 ? -58.216 -17.091 11.782 1.000 57.54929 ? ? ? ? ? ? 172 THR A-2 CA  1 
ATOM   2934 C  C   . THR A-2 1 192 ? -56.899 -16.356 11.947 1.000 55.20929 ? ? ? ? ? ? 172 THR A-2 C   1 
ATOM   2935 O  O   . THR A-2 1 192 ? -55.835 -16.880 11.599 1.000 54.67929 ? ? ? ? ? ? 172 THR A-2 O   1 
ATOM   2936 C  CB  . THR A-2 1 192 ? -58.905 -16.650 10.492 1.000 58.87929 ? ? ? ? ? ? 172 THR A-2 CB  1 
ATOM   2937 O  OG1 . THR A-2 1 192 ? -60.057 -17.458 10.258 1.000 68.85929 ? ? ? ? ? ? 172 THR A-2 OG1 1 
ATOM   2938 C  CG2 . THR A-2 1 192 ? -57.975 -16.829 9.315  1.000 53.01929 ? ? ? ? ? ? 172 THR A-2 CG2 1 
ATOM   2939 N  N   . GLU A-2 1 193 ? -56.957 -15.135 12.474 1.000 58.23929 ? ? ? ? ? ? 173 GLU A-2 N   1 
ATOM   2940 C  CA  . GLU A-2 1 193 ? -55.738 -14.364 12.667 1.000 60.09929 ? ? ? ? ? ? 173 GLU A-2 CA  1 
ATOM   2941 C  C   . GLU A-2 1 193 ? -54.840 -15.014 13.719 1.000 57.65929 ? ? ? ? ? ? 173 GLU A-2 C   1 
ATOM   2942 O  O   . GLU A-2 1 193 ? -53.631 -15.183 13.501 1.000 49.79929 ? ? ? ? ? ? 173 GLU A-2 O   1 
ATOM   2943 C  CB  . GLU A-2 1 193 ? -56.103 -12.926 13.041 1.000 55.50929 ? ? ? ? ? ? 173 GLU A-2 CB  1 
ATOM   2944 C  CG  . GLU A-2 1 193 ? -54.974 -12.097 13.633 1.000 64.80929 ? ? ? ? ? ? 173 GLU A-2 CG  1 
ATOM   2945 C  CD  . GLU A-2 1 193 ? -53.949 -11.619 12.604 1.000 69.12929 ? ? ? ? ? ? 173 GLU A-2 CD  1 
ATOM   2946 O  OE1 . GLU A-2 1 193 ? -53.263 -10.604 12.892 1.000 66.28929 ? ? ? ? ? ? 173 GLU A-2 OE1 1 
ATOM   2947 O  OE2 . GLU A-2 1 193 ? -53.828 -12.243 11.523 1.000 74.37929 ? ? ? ? ? ? 173 GLU A-2 OE2 1 
ATOM   2948 N  N   . HIS A-2 1 194 ? -55.421 -15.437 14.839 1.000 50.95929 ? ? ? ? ? ? 174 HIS A-2 N   1 
ATOM   2949 C  CA  . HIS A-2 1 194 ? -54.627 -15.995 15.921 1.000 55.53929 ? ? ? ? ? ? 174 HIS A-2 CA  1 
ATOM   2950 C  C   . HIS A-2 1 194 ? -54.140 -17.419 15.659 1.000 54.83929 ? ? ? ? ? ? 174 HIS A-2 C   1 
ATOM   2951 O  O   . HIS A-2 1 194 ? -53.222 -17.878 16.349 1.000 54.80929 ? ? ? ? ? ? 174 HIS A-2 O   1 
ATOM   2952 C  CB  . HIS A-2 1 194 ? -55.427 -15.905 17.216 1.000 52.87929 ? ? ? ? ? ? 174 HIS A-2 CB  1 
ATOM   2953 C  CG  . HIS A-2 1 194 ? -55.442 -14.525 17.789 1.000 53.13929 ? ? ? ? ? ? 174 HIS A-2 CG  1 
ATOM   2954 N  ND1 . HIS A-2 1 194 ? -56.329 -13.558 17.371 1.000 48.61929 ? ? ? ? ? ? 174 HIS A-2 ND1 1 
ATOM   2955 C  CD2 . HIS A-2 1 194 ? -54.643 -13.935 18.708 1.000 50.06929 ? ? ? ? ? ? 174 HIS A-2 CD2 1 
ATOM   2956 C  CE1 . HIS A-2 1 194 ? -56.084 -12.435 18.019 1.000 50.63929 ? ? ? ? ? ? 174 HIS A-2 CE1 1 
ATOM   2957 N  NE2 . HIS A-2 1 194 ? -55.070 -12.639 18.839 1.000 53.99929 ? ? ? ? ? ? 174 HIS A-2 NE2 1 
ATOM   2958 N  N   . GLU A-2 1 195 ? -54.693 -18.115 14.670 1.000 52.66929 ? ? ? ? ? ? 175 GLU A-2 N   1 
ATOM   2959 C  CA  . GLU A-2 1 195 ? -54.092 -19.374 14.249 1.000 55.05929 ? ? ? ? ? ? 175 GLU A-2 CA  1 
ATOM   2960 C  C   . GLU A-2 1 195 ? -52.634 -19.186 13.846 1.000 55.82929 ? ? ? ? ? ? 175 GLU A-2 C   1 
ATOM   2961 O  O   . GLU A-2 1 195 ? -51.793 -20.058 14.108 1.000 53.32929 ? ? ? ? ? ? 175 GLU A-2 O   1 
ATOM   2962 C  CB  . GLU A-2 1 195 ? -54.879 -19.950 13.084 1.000 57.37929 ? ? ? ? ? ? 175 GLU A-2 CB  1 
ATOM   2963 C  CG  . GLU A-2 1 195 ? -55.317 -21.364 13.246 1.000 58.13929 ? ? ? ? ? ? 175 GLU A-2 CG  1 
ATOM   2964 C  CD  . GLU A-2 1 195 ? -56.093 -21.811 12.041 1.000 66.14929 ? ? ? ? ? ? 175 GLU A-2 CD  1 
ATOM   2965 O  OE1 . GLU A-2 1 195 ? -56.541 -20.913 11.273 1.000 59.79929 ? ? ? ? ? ? 175 GLU A-2 OE1 1 
ATOM   2966 O  OE2 . GLU A-2 1 195 ? -56.238 -23.044 11.863 1.000 72.42929 ? ? ? ? ? ? 175 GLU A-2 OE2 1 
ATOM   2967 N  N   . GLU A-2 1 196 ? -52.316 -18.059 13.195 1.000 52.00929 ? ? ? ? ? ? 176 GLU A-2 N   1 
ATOM   2968 C  CA  . GLU A-2 1 196 ? -50.955 -17.790 12.743 1.000 47.80929 ? ? ? ? ? ? 176 GLU A-2 CA  1 
ATOM   2969 C  C   . GLU A-2 1 196 ? -50.220 -16.793 13.624 1.000 49.53929 ? ? ? ? ? ? 176 GLU A-2 C   1 
ATOM   2970 O  O   . GLU A-2 1 196 ? -49.038 -16.992 13.911 1.000 51.48929 ? ? ? ? ? ? 176 GLU A-2 O   1 
ATOM   2971 C  CB  . GLU A-2 1 196 ? -50.948 -17.273 11.300 1.000 46.43929 ? ? ? ? ? ? 176 GLU A-2 CB  1 
ATOM   2972 N  N   . ALA A-2 1 197 ? -50.890 -15.723 14.065 1.000 52.93929 ? ? ? ? ? ? 177 ALA A-2 N   1 
ATOM   2973 C  CA  . ALA A-2 1 197 ? -50.196 -14.647 14.765 1.000 45.89929 ? ? ? ? ? ? 177 ALA A-2 CA  1 
ATOM   2974 C  C   . ALA A-2 1 197 ? -49.496 -15.163 16.014 1.000 53.29929 ? ? ? ? ? ? 177 ALA A-2 C   1 
ATOM   2975 O  O   . ALA A-2 1 197 ? -48.338 -14.812 16.289 1.000 50.99929 ? ? ? ? ? ? 177 ALA A-2 O   1 
ATOM   2976 C  CB  . ALA A-2 1 197 ? -51.185 -13.547 15.127 1.000 47.20929 ? ? ? ? ? ? 177 ALA A-2 CB  1 
ATOM   2977 N  N   . ASP A-2 1 198 ? -50.166 -16.030 16.762 1.000 53.66929 ? ? ? ? ? ? 178 ASP A-2 N   1 
ATOM   2978 C  CA  . ASP A-2 1 198 ? -49.622 -16.447 18.038 1.000 48.10929 ? ? ? ? ? ? 178 ASP A-2 CA  1 
ATOM   2979 C  C   . ASP A-2 1 198 ? -48.622 -17.589 17.920 1.000 46.20929 ? ? ? ? ? ? 178 ASP A-2 C   1 
ATOM   2980 O  O   . ASP A-2 1 198 ? -48.012 -17.953 18.929 1.000 44.68929 ? ? ? ? ? ? 178 ASP A-2 O   1 
ATOM   2981 C  CB  . ASP A-2 1 198 ? -50.772 -16.786 18.989 1.000 48.07929 ? ? ? ? ? ? 178 ASP A-2 CB  1 
ATOM   2982 C  CG  . ASP A-2 1 198 ? -51.310 -15.547 19.686 1.000 46.57929 ? ? ? ? ? ? 178 ASP A-2 CG  1 
ATOM   2983 O  OD1 . ASP A-2 1 198 ? -50.753 -14.454 19.452 1.000 49.12929 ? ? ? ? ? ? 178 ASP A-2 OD1 1 
ATOM   2984 O  OD2 . ASP A-2 1 198 ? -52.262 -15.648 20.467 1.000 48.50929 ? ? ? ? ? ? 178 ASP A-2 OD2 1 
ATOM   2985 N  N   . VAL A-2 1 199 ? -48.397 -18.138 16.725 1.000 44.11929 ? ? ? ? ? ? 179 VAL A-2 N   1 
ATOM   2986 C  CA  . VAL A-2 1 199 ? -47.198 -18.948 16.528 1.000 43.61929 ? ? ? ? ? ? 179 VAL A-2 CA  1 
ATOM   2987 C  C   . VAL A-2 1 199 ? -45.963 -18.070 16.653 1.000 43.37929 ? ? ? ? ? ? 179 VAL A-2 C   1 
ATOM   2988 O  O   . VAL A-2 1 199 ? -45.035 -18.367 17.415 1.000 42.67929 ? ? ? ? ? ? 179 VAL A-2 O   1 
ATOM   2989 C  CB  . VAL A-2 1 199 ? -47.248 -19.673 15.175 1.000 43.45929 ? ? ? ? ? ? 179 VAL A-2 CB  1 
ATOM   2990 C  CG1 . VAL A-2 1 199 ? -45.893 -20.338 14.844 1.000 37.64929 ? ? ? ? ? ? 179 VAL A-2 CG1 1 
ATOM   2991 C  CG2 . VAL A-2 1 199 ? -48.393 -20.667 15.168 1.000 39.11929 ? ? ? ? ? ? 179 VAL A-2 CG2 1 
ATOM   2992 N  N   . ARG A-2 1 200 ? -45.963 -16.946 15.942 1.000 42.67929 ? ? ? ? ? ? 180 ARG A-2 N   1 
ATOM   2993 C  CA  . ARG A-2 1 200 ? -44.869 -15.996 16.045 1.000 47.49929 ? ? ? ? ? ? 180 ARG A-2 CA  1 
ATOM   2994 C  C   . ARG A-2 1 200 ? -44.738 -15.459 17.465 1.000 46.39929 ? ? ? ? ? ? 180 ARG A-2 C   1 
ATOM   2995 O  O   . ARG A-2 1 200 ? -43.624 -15.362 18.006 1.000 44.51929 ? ? ? ? ? ? 180 ARG A-2 O   1 
ATOM   2996 C  CB  . ARG A-2 1 200 ? -45.098 -14.865 15.041 1.000 43.02929 ? ? ? ? ? ? 180 ARG A-2 CB  1 
ATOM   2997 C  CG  . ARG A-2 1 200 ? -44.259 -13.612 15.258 1.000 44.38929 ? ? ? ? ? ? 180 ARG A-2 CG  1 
ATOM   2998 C  CD  . ARG A-2 1 200 ? -44.388 -12.624 14.105 1.000 46.42929 ? ? ? ? ? ? 180 ARG A-2 CD  1 
ATOM   2999 N  NE  . ARG A-2 1 200 ? -45.608 -11.813 14.204 1.000 60.05929 ? ? ? ? ? ? 180 ARG A-2 NE  1 
ATOM   3000 C  CZ  . ARG A-2 1 200 ? -46.823 -12.179 13.785 1.000 58.87929 ? ? ? ? ? ? 180 ARG A-2 CZ  1 
ATOM   3001 N  NH1 . ARG A-2 1 200 ? -47.025 -13.312 13.122 1.000 60.99929 ? ? ? ? ? ? 180 ARG A-2 NH1 1 
ATOM   3002 N  NH2 . ARG A-2 1 200 ? -47.858 -11.371 14.008 1.000 51.31929 ? ? ? ? ? ? 180 ARG A-2 NH2 1 
ATOM   3003 N  N   . HIS A-2 1 201 ? -45.867 -15.124 18.091 1.000 41.18929 ? ? ? ? ? ? 181 HIS A-2 N   1 
ATOM   3004 C  CA  . HIS A-2 1 201 ? -45.818 -14.458 19.388 1.000 43.26929 ? ? ? ? ? ? 181 HIS A-2 CA  1 
ATOM   3005 C  C   . HIS A-2 1 201 ? -45.213 -15.356 20.458 1.000 43.22929 ? ? ? ? ? ? 181 HIS A-2 C   1 
ATOM   3006 O  O   . HIS A-2 1 201 ? -44.398 -14.898 21.271 1.000 36.77929 ? ? ? ? ? ? 181 HIS A-2 O   1 
ATOM   3007 C  CB  . HIS A-2 1 201 ? -47.218 -14.006 19.793 1.000 40.50929 ? ? ? ? ? ? 181 HIS A-2 CB  1 
ATOM   3008 C  CG  . HIS A-2 1 201 ? -47.704 -12.843 19.003 1.000 44.96929 ? ? ? ? ? ? 181 HIS A-2 CG  1 
ATOM   3009 N  ND1 . HIS A-2 1 201 ? -48.937 -12.266 19.206 1.000 47.52929 ? ? ? ? ? ? 181 HIS A-2 ND1 1 
ATOM   3010 C  CD2 . HIS A-2 1 201 ? -47.119 -12.148 17.999 1.000 43.57929 ? ? ? ? ? ? 181 HIS A-2 CD2 1 
ATOM   3011 C  CE1 . HIS A-2 1 201 ? -49.088 -11.257 18.366 1.000 43.92929 ? ? ? ? ? ? 181 HIS A-2 CE1 1 
ATOM   3012 N  NE2 . HIS A-2 1 201 ? -48.002 -11.169 17.620 1.000 42.08929 ? ? ? ? ? ? 181 HIS A-2 NE2 1 
ATOM   3013 N  N   . ALA A-2 1 202 ? -45.592 -16.642 20.464 1.000 39.95929 ? ? ? ? ? ? 182 ALA A-2 N   1 
ATOM   3014 C  CA  . ALA A-2 1 202 ? -45.053 -17.579 21.444 1.000 38.47929 ? ? ? ? ? ? 182 ALA A-2 CA  1 
ATOM   3015 C  C   . ALA A-2 1 202 ? -43.571 -17.848 21.206 1.000 41.49929 ? ? ? ? ? ? 182 ALA A-2 C   1 
ATOM   3016 O  O   . ALA A-2 1 202 ? -42.802 -18.024 22.164 1.000 40.71929 ? ? ? ? ? ? 182 ALA A-2 O   1 
ATOM   3017 C  CB  . ALA A-2 1 202 ? -45.840 -18.885 21.397 1.000 37.49929 ? ? ? ? ? ? 182 ALA A-2 CB  1 
ATOM   3018 N  N   . ARG A-2 1 203 ? -43.161 -17.921 19.934 1.000 39.37929 ? ? ? ? ? ? 183 ARG A-2 N   1 
ATOM   3019 C  CA  . ARG A-2 1 203 ? -41.743 -18.041 19.611 1.000 39.33929 ? ? ? ? ? ? 183 ARG A-2 CA  1 
ATOM   3020 C  C   . ARG A-2 1 203 ? -40.968 -16.808 20.069 1.000 43.47929 ? ? ? ? ? ? 183 ARG A-2 C   1 
ATOM   3021 O  O   . ARG A-2 1 203 ? -39.880 -16.927 20.646 1.000 39.42929 ? ? ? ? ? ? 183 ARG A-2 O   1 
ATOM   3022 C  CB  . ARG A-2 1 203 ? -41.574 -18.266 18.115 1.000 36.19929 ? ? ? ? ? ? 183 ARG A-2 CB  1 
ATOM   3023 C  CG  . ARG A-2 1 203 ? -40.152 -18.184 17.663 1.000 42.08929 ? ? ? ? ? ? 183 ARG A-2 CG  1 
ATOM   3024 C  CD  . ARG A-2 1 203 ? -39.992 -18.485 16.174 1.000 43.37929 ? ? ? ? ? ? 183 ARG A-2 CD  1 
ATOM   3025 N  NE  . ARG A-2 1 203 ? -40.589 -17.460 15.332 1.000 43.09929 ? ? ? ? ? ? 183 ARG A-2 NE  1 
ATOM   3026 C  CZ  . ARG A-2 1 203 ? -40.138 -16.217 15.228 1.000 43.98929 ? ? ? ? ? ? 183 ARG A-2 CZ  1 
ATOM   3027 N  NH1 . ARG A-2 1 203 ? -39.053 -15.824 15.868 1.000 46.11929 ? ? ? ? ? ? 183 ARG A-2 NH1 1 
ATOM   3028 N  NH2 . ARG A-2 1 203 ? -40.798 -15.346 14.465 1.000 43.66929 ? ? ? ? ? ? 183 ARG A-2 NH2 1 
ATOM   3029 N  N   . GLU A-2 1 204 ? -41.520 -15.612 19.842 1.000 42.59929 ? ? ? ? ? ? 184 GLU A-2 N   1 
ATOM   3030 C  CA  . GLU A-2 1 204 ? -40.847 -14.412 20.329 1.000 45.80929 ? ? ? ? ? ? 184 GLU A-2 CA  1 
ATOM   3031 C  C   . GLU A-2 1 204 ? -40.890 -14.319 21.853 1.000 43.48929 ? ? ? ? ? ? 184 GLU A-2 C   1 
ATOM   3032 O  O   . GLU A-2 1 204 ? -39.932 -13.829 22.472 1.000 40.51929 ? ? ? ? ? ? 184 GLU A-2 O   1 
ATOM   3033 C  CB  . GLU A-2 1 204 ? -41.447 -13.174 19.654 1.000 37.13929 ? ? ? ? ? ? 184 GLU A-2 CB  1 
ATOM   3034 C  CG  . GLU A-2 1 204 ? -40.872 -12.993 18.257 1.000 40.24929 ? ? ? ? ? ? 184 GLU A-2 CG  1 
ATOM   3035 C  CD  . GLU A-2 1 204 ? -41.606 -11.965 17.412 1.000 51.24929 ? ? ? ? ? ? 184 GLU A-2 CD  1 
ATOM   3036 O  OE1 . GLU A-2 1 204 ? -42.669 -11.451 17.831 1.000 49.75929 ? ? ? ? ? ? 184 GLU A-2 OE1 1 
ATOM   3037 O  OE2 . GLU A-2 1 204 ? -41.132 -11.709 16.286 1.000 56.24929 ? ? ? ? ? ? 184 GLU A-2 OE2 1 
ATOM   3038 N  N   . GLU A-2 1 205 ? -41.967 -14.807 22.477 1.000 38.25929 ? ? ? ? ? ? 185 GLU A-2 N   1 
ATOM   3039 C  CA  . GLU A-2 1 205 ? -42.040 -14.759 23.929 1.000 39.59929 ? ? ? ? ? ? 185 GLU A-2 CA  1 
ATOM   3040 C  C   . GLU A-2 1 205 ? -41.096 -15.766 24.556 1.000 37.84929 ? ? ? ? ? ? 185 GLU A-2 C   1 
ATOM   3041 O  O   . GLU A-2 1 205 ? -40.400 -15.450 25.523 1.000 35.21929 ? ? ? ? ? ? 185 GLU A-2 O   1 
ATOM   3042 C  CB  . GLU A-2 1 205 ? -43.480 -14.977 24.389 1.000 41.88929 ? ? ? ? ? ? 185 GLU A-2 CB  1 
ATOM   3043 C  CG  . GLU A-2 1 205 ? -44.286 -13.696 24.230 1.000 41.71929 ? ? ? ? ? ? 185 GLU A-2 CG  1 
ATOM   3044 C  CD  . GLU A-2 1 205 ? -45.765 -13.894 24.308 1.000 40.84929 ? ? ? ? ? ? 185 GLU A-2 CD  1 
ATOM   3045 O  OE1 . GLU A-2 1 205 ? -46.223 -15.037 24.459 1.000 44.37929 ? ? ? ? ? ? 185 GLU A-2 OE1 1 
ATOM   3046 O  OE2 . GLU A-2 1 205 ? -46.478 -12.886 24.193 1.000 50.50929 ? ? ? ? ? ? 185 GLU A-2 OE2 1 
ATOM   3047 N  N   . LYS A-2 1 206 ? -41.043 -16.975 24.004 1.000 36.98929 ? ? ? ? ? ? 186 LYS A-2 N   1 
ATOM   3048 C  CA  . LYS A-2 1 206 ? -40.072 -17.940 24.483 1.000 40.86929 ? ? ? ? ? ? 186 LYS A-2 CA  1 
ATOM   3049 C  C   . LYS A-2 1 206 ? -38.660 -17.365 24.386 1.000 38.63929 ? ? ? ? ? ? 186 LYS A-2 C   1 
ATOM   3050 O  O   . LYS A-2 1 206 ? -37.871 -17.480 25.326 1.000 42.36929 ? ? ? ? ? ? 186 LYS A-2 O   1 
ATOM   3051 C  CB  . LYS A-2 1 206 ? -40.243 -19.253 23.706 1.000 44.66929 ? ? ? ? ? ? 186 LYS A-2 CB  1 
ATOM   3052 C  CG  . LYS A-2 1 206 ? -39.563 -20.499 24.293 1.000 42.93929 ? ? ? ? ? ? 186 LYS A-2 CG  1 
ATOM   3053 C  CD  . LYS A-2 1 206 ? -40.489 -21.745 24.099 1.000 47.70929 ? ? ? ? ? ? 186 LYS A-2 CD  1 
ATOM   3054 C  CE  . LYS A-2 1 206 ? -39.767 -23.097 24.026 1.000 43.92929 ? ? ? ? ? ? 186 LYS A-2 CE  1 
ATOM   3055 N  NZ  . LYS A-2 1 206 ? -39.814 -23.677 22.641 1.000 55.10929 ? ? ? ? ? ? 186 LYS A-2 NZ  1 
ATOM   3056 N  N   . ALA A-2 1 207 ? -38.352 -16.665 23.296 1.000 43.57929 ? ? ? ? ? ? 187 ALA A-2 N   1 
ATOM   3057 C  CA  . ALA A-2 1 207 ? -37.055 -15.999 23.192 1.000 41.24929 ? ? ? ? ? ? 187 ALA A-2 CA  1 
ATOM   3058 C  C   . ALA A-2 1 207 ? -36.926 -14.847 24.181 1.000 40.71929 ? ? ? ? ? ? 187 ALA A-2 C   1 
ATOM   3059 O  O   . ALA A-2 1 207 ? -35.846 -14.632 24.732 1.000 39.84929 ? ? ? ? ? ? 187 ALA A-2 O   1 
ATOM   3060 C  CB  . ALA A-2 1 207 ? -36.815 -15.497 21.767 1.000 35.97929 ? ? ? ? ? ? 187 ALA A-2 CB  1 
ATOM   3061 N  N   . LEU A-2 1 208 ? -38.004 -14.083 24.409 1.000 44.48929 ? ? ? ? ? ? 188 LEU A-2 N   1 
ATOM   3062 C  CA  . LEU A-2 1 208 ? -37.940 -12.986 25.379 1.000 42.16929 ? ? ? ? ? ? 188 LEU A-2 CA  1 
ATOM   3063 C  C   . LEU A-2 1 208 ? -37.656 -13.505 26.793 1.000 46.06929 ? ? ? ? ? ? 188 LEU A-2 C   1 
ATOM   3064 O  O   . LEU A-2 1 208 ? -36.907 -12.873 27.553 1.000 45.50929 ? ? ? ? ? ? 188 LEU A-2 O   1 
ATOM   3065 C  CB  . LEU A-2 1 208 ? -39.242 -12.182 25.353 1.000 40.10929 ? ? ? ? ? ? 188 LEU A-2 CB  1 
ATOM   3066 C  CG  . LEU A-2 1 208 ? -39.458 -11.074 24.314 1.000 40.49929 ? ? ? ? ? ? 188 LEU A-2 CG  1 
ATOM   3067 C  CD1 . LEU A-2 1 208 ? -40.881 -10.575 24.344 1.000 34.33929 ? ? ? ? ? ? 188 LEU A-2 CD1 1 
ATOM   3068 C  CD2 . LEU A-2 1 208 ? -38.513 -9.924  24.546 1.000 43.07929 ? ? ? ? ? ? 188 LEU A-2 CD2 1 
ATOM   3069 N  N   . ILE A-2 1 209 ? -38.233 -14.661 27.160 1.000 39.84929 ? ? ? ? ? ? 189 ILE A-2 N   1 
ATOM   3070 C  CA  . ILE A-2 1 209 ? -38.029 -15.214 28.498 1.000 38.68929 ? ? ? ? ? ? 189 ILE A-2 CA  1 
ATOM   3071 C  C   . ILE A-2 1 209 ? -36.555 -15.476 28.741 1.000 41.74929 ? ? ? ? ? ? 189 ILE A-2 C   1 
ATOM   3072 O  O   . ILE A-2 1 209 ? -36.012 -15.144 29.800 1.000 38.75929 ? ? ? ? ? ? 189 ILE A-2 O   1 
ATOM   3073 C  CB  . ILE A-2 1 209 ? -38.861 -16.495 28.680 1.000 39.40929 ? ? ? ? ? ? 189 ILE A-2 CB  1 
ATOM   3074 C  CG1 . ILE A-2 1 209 ? -40.343 -16.154 28.543 1.000 37.23929 ? ? ? ? ? ? 189 ILE A-2 CG1 1 
ATOM   3075 C  CG2 . ILE A-2 1 209 ? -38.571 -17.150 30.041 1.000 33.71929 ? ? ? ? ? ? 189 ILE A-2 CG2 1 
ATOM   3076 C  CD1 . ILE A-2 1 209 ? -41.223 -17.331 28.478 1.000 39.24929 ? ? ? ? ? ? 189 ILE A-2 CD1 1 
ATOM   3077 N  N   . GLU A-2 1 210 ? -35.885 -16.068 27.757 1.000 47.04929 ? ? ? ? ? ? 190 GLU A-2 N   1 
ATOM   3078 C  CA  . GLU A-2 1 210 ? -34.447 -16.295 27.844 1.000 46.56929 ? ? ? ? ? ? 190 GLU A-2 CA  1 
ATOM   3079 C  C   . GLU A-2 1 210 ? -33.667 -14.974 27.984 1.000 47.05929 ? ? ? ? ? ? 190 GLU A-2 C   1 
ATOM   3080 O  O   . GLU A-2 1 210 ? -32.805 -14.849 28.861 1.000 47.98929 ? ? ? ? ? ? 190 GLU A-2 O   1 
ATOM   3081 C  CB  . GLU A-2 1 210 ? -34.002 -17.095 26.614 1.000 44.74929 ? ? ? ? ? ? 190 GLU A-2 CB  1 
ATOM   3082 C  CG  . GLU A-2 1 210 ? -32.702 -17.878 26.750 1.000 60.49929 ? ? ? ? ? ? 190 GLU A-2 CG  1 
ATOM   3083 C  CD  . GLU A-2 1 210 ? -32.850 -19.325 26.287 1.000 70.12929 ? ? ? ? ? ? 190 GLU A-2 CD  1 
ATOM   3084 O  OE1 . GLU A-2 1 210 ? -32.316 -20.227 26.974 1.000 65.53929 ? ? ? ? ? ? 190 GLU A-2 OE1 1 
ATOM   3085 O  OE2 . GLU A-2 1 210 ? -33.521 -19.556 25.250 1.000 70.08929 ? ? ? ? ? ? 190 GLU A-2 OE2 1 
ATOM   3086 N  N   . MET A-2 1 211 ? -33.958 -13.968 27.138 1.000 43.92929 ? ? ? ? ? ? 191 MET A-2 N   1 
ATOM   3087 C  CA  . MET A-2 1 211 ? -33.171 -12.735 27.178 1.000 40.86929 ? ? ? ? ? ? 191 MET A-2 CA  1 
ATOM   3088 C  C   . MET A-2 1 211 ? -33.403 -11.917 28.434 1.000 42.31929 ? ? ? ? ? ? 191 MET A-2 C   1 
ATOM   3089 O  O   . MET A-2 1 211 ? -32.599 -11.030 28.728 1.000 50.09929 ? ? ? ? ? ? 191 MET A-2 O   1 
ATOM   3090 C  CB  . MET A-2 1 211 ? -33.444 -11.800 25.999 1.000 39.92929 ? ? ? ? ? ? 191 MET A-2 CB  1 
ATOM   3091 C  CG  . MET A-2 1 211 ? -33.721 -12.389 24.650 1.000 48.52929 ? ? ? ? ? ? 191 MET A-2 CG  1 
ATOM   3092 S  SD  . MET A-2 1 211 ? -34.642 -11.204 23.609 1.000 57.05929 ? ? ? ? ? ? 191 MET A-2 SD  1 
ATOM   3093 C  CE  . MET A-2 1 211 ? -33.653 -9.709  23.667 1.000 31.04929 ? ? ? ? ? ? 191 MET A-2 CE  1 
ATOM   3094 N  N   . LEU A-2 1 212 ? -34.501 -12.133 29.139 1.000 38.53929 ? ? ? ? ? ? 192 LEU A-2 N   1 
ATOM   3095 C  CA  . LEU A-2 1 212 ? -34.797 -11.353 30.327 1.000 40.50929 ? ? ? ? ? ? 192 LEU A-2 CA  1 
ATOM   3096 C  C   . LEU A-2 1 212 ? -34.566 -12.114 31.627 1.000 42.15929 ? ? ? ? ? ? 192 LEU A-2 C   1 
ATOM   3097 O  O   . LEU A-2 1 212 ? -34.657 -11.510 32.703 1.000 46.89929 ? ? ? ? ? ? 192 LEU A-2 O   1 
ATOM   3098 C  CB  . LEU A-2 1 212 ? -36.245 -10.848 30.276 1.000 43.34929 ? ? ? ? ? ? 192 LEU A-2 CB  1 
ATOM   3099 C  CG  . LEU A-2 1 212 ? -36.595 -10.095 28.997 1.000 44.26929 ? ? ? ? ? ? 192 LEU A-2 CG  1 
ATOM   3100 C  CD1 . LEU A-2 1 212 ? -38.069 -9.664  28.982 1.000 40.00929 ? ? ? ? ? ? 192 LEU A-2 CD1 1 
ATOM   3101 C  CD2 . LEU A-2 1 212 ? -35.667 -8.915  28.858 1.000 41.46929 ? ? ? ? ? ? 192 LEU A-2 CD2 1 
ATOM   3102 N  N   . LEU A-2 1 213 ? -34.252 -13.407 31.557 1.000 47.78929 ? ? ? ? ? ? 193 LEU A-2 N   1 
ATOM   3103 C  CA  . LEU A-2 1 213 ? -33.993 -14.196 32.755 1.000 45.50929 ? ? ? ? ? ? 193 LEU A-2 CA  1 
ATOM   3104 C  C   . LEU A-2 1 213 ? -32.889 -13.570 33.610 1.000 47.28929 ? ? ? ? ? ? 193 LEU A-2 C   1 
ATOM   3105 O  O   . LEU A-2 1 213 ? -31.842 -13.145 33.105 1.000 43.31929 ? ? ? ? ? ? 193 LEU A-2 O   1 
ATOM   3106 C  CB  . LEU A-2 1 213 ? -33.625 -15.619 32.368 1.000 37.70929 ? ? ? ? ? ? 193 LEU A-2 CB  1 
ATOM   3107 C  CG  . LEU A-2 1 213 ? -33.997 -16.597 33.470 1.000 40.92929 ? ? ? ? ? ? 193 LEU A-2 CG  1 
ATOM   3108 C  CD1 . LEU A-2 1 213 ? -35.483 -16.834 33.423 1.000 43.29929 ? ? ? ? ? ? 193 LEU A-2 CD1 1 
ATOM   3109 C  CD2 . LEU A-2 1 213 ? -33.252 -17.878 33.277 1.000 36.27929 ? ? ? ? ? ? 193 LEU A-2 CD2 1 
ATOM   3110 N  N   . LYS A-2 1 214 ? -33.149 -13.496 34.912 1.000 43.50929 ? ? ? ? ? ? 194 LYS A-2 N   1 
ATOM   3111 C  CA  . LYS A-2 1 214 ? -32.260 -12.875 35.876 1.000 46.19929 ? ? ? ? ? ? 194 LYS A-2 CA  1 
ATOM   3112 C  C   . LYS A-2 1 214 ? -32.295 -13.771 37.105 1.000 46.14929 ? ? ? ? ? ? 194 LYS A-2 C   1 
ATOM   3113 O  O   . LYS A-2 1 214 ? -32.748 -13.385 38.178 1.000 49.08929 ? ? ? ? ? ? 194 LYS A-2 O   1 
ATOM   3114 C  CB  . LYS A-2 1 214 ? -32.680 -11.439 36.203 1.000 46.04929 ? ? ? ? ? ? 194 LYS A-2 CB  1 
ATOM   3115 N  N   . ASP A-2 1 215 ? -31.868 -15.014 36.898 1.000 46.67929 ? ? ? ? ? ? 195 ASP A-2 N   1 
ATOM   3116 C  CA  . ASP A-2 1 215 ? -31.872 -16.050 37.929 1.000 48.86929 ? ? ? ? ? ? 195 ASP A-2 CA  1 
ATOM   3117 C  C   . ASP A-2 1 215 ? -33.252 -16.196 38.564 1.000 45.71929 ? ? ? ? ? ? 195 ASP A-2 C   1 
ATOM   3118 O  O   . ASP A-2 1 215 ? -33.387 -16.353 39.778 1.000 47.85929 ? ? ? ? ? ? 195 ASP A-2 O   1 
ATOM   3119 C  CB  . ASP A-2 1 215 ? -30.795 -15.779 38.995 1.000 54.63929 ? ? ? ? ? ? 195 ASP A-2 CB  1 
ATOM   3120 C  CG  . ASP A-2 1 215 ? -30.218 -17.072 39.587 1.000 61.68929 ? ? ? ? ? ? 195 ASP A-2 CG  1 
ATOM   3121 O  OD1 . ASP A-2 1 215 ? -30.928 -18.116 39.577 1.000 56.45929 ? ? ? ? ? ? 195 ASP A-2 OD1 1 
ATOM   3122 N  N   . ASP A-2 1 216 ? -34.299 -16.162 37.723 1.000 48.19929 ? ? ? ? ? ? 196 ASP A-2 N   1 
ATOM   3123 C  CA  . ASP A-2 1 216 ? -35.671 -16.233 38.213 1.000 46.42929 ? ? ? ? ? ? 196 ASP A-2 CA  1 
ATOM   3124 C  C   . ASP A-2 1 216 ? -36.532 -17.190 37.400 1.000 45.31929 ? ? ? ? ? ? 196 ASP A-2 C   1 
ATOM   3125 O  O   . ASP A-2 1 216 ? -37.742 -16.976 37.264 1.000 48.66929 ? ? ? ? ? ? 196 ASP A-2 O   1 
ATOM   3126 C  CB  . ASP A-2 1 216 ? -36.335 -14.849 38.247 1.000 47.23929 ? ? ? ? ? ? 196 ASP A-2 CB  1 
ATOM   3127 C  CG  . ASP A-2 1 216 ? -36.005 -14.005 37.037 1.000 48.62929 ? ? ? ? ? ? 196 ASP A-2 CG  1 
ATOM   3128 O  OD1 . ASP A-2 1 216 ? -35.193 -14.462 36.194 1.000 48.20929 ? ? ? ? ? ? 196 ASP A-2 OD1 1 
ATOM   3129 O  OD2 . ASP A-2 1 216 ? -36.562 -12.885 36.937 1.000 45.51929 ? ? ? ? ? ? 196 ASP A-2 OD2 1 
ATOM   3130 N  N   . ALA A-2 1 217 ? -35.941 -18.270 36.896 1.000 47.30929 ? ? ? ? ? ? 197 ALA A-2 N   1 
ATOM   3131 C  CA  . ALA A-2 1 217 ? -36.725 -19.323 36.265 1.000 44.76929 ? ? ? ? ? ? 197 ALA A-2 CA  1 
ATOM   3132 C  C   . ALA A-2 1 217 ? -37.771 -19.913 37.205 1.000 49.39929 ? ? ? ? ? ? 197 ALA A-2 C   1 
ATOM   3133 O  O   . ALA A-2 1 217 ? -38.750 -20.509 36.729 1.000 51.32929 ? ? ? ? ? ? 197 ALA A-2 O   1 
ATOM   3134 C  CB  . ALA A-2 1 217 ? -35.797 -20.427 35.759 1.000 45.28929 ? ? ? ? ? ? 197 ALA A-2 CB  1 
ATOM   3135 N  N   . ASP A-2 1 218 ? -37.583 -19.771 38.523 1.000 49.41929 ? ? ? ? ? ? 198 ASP A-2 N   1 
ATOM   3136 C  CA  . ASP A-2 1 218 ? -38.610 -20.207 39.467 1.000 49.73929 ? ? ? ? ? ? 198 ASP A-2 CA  1 
ATOM   3137 C  C   . ASP A-2 1 218 ? -39.886 -19.388 39.314 1.000 49.63929 ? ? ? ? ? ? 198 ASP A-2 C   1 
ATOM   3138 O  O   . ASP A-2 1 218 ? -40.995 -19.938 39.353 1.000 49.54929 ? ? ? ? ? ? 198 ASP A-2 O   1 
ATOM   3139 C  CB  . ASP A-2 1 218 ? -38.089 -20.148 40.915 1.000 47.42929 ? ? ? ? ? ? 198 ASP A-2 CB  1 
ATOM   3140 C  CG  . ASP A-2 1 218 ? -37.415 -18.816 41.268 1.000 58.69929 ? ? ? ? ? ? 198 ASP A-2 CG  1 
ATOM   3141 O  OD1 . ASP A-2 1 218 ? -36.401 -18.484 40.616 1.000 64.54929 ? ? ? ? ? ? 198 ASP A-2 OD1 1 
ATOM   3142 O  OD2 . ASP A-2 1 218 ? -37.853 -18.131 42.237 1.000 64.48929 ? ? ? ? ? ? 198 ASP A-2 OD2 1 
ATOM   3143 N  N   . LYS A-2 1 219 ? -39.758 -18.072 39.146 1.000 49.43929 ? ? ? ? ? ? 199 LYS A-2 N   1 
ATOM   3144 C  CA  . LYS A-2 1 219 ? -40.958 -17.269 38.947 1.000 49.56929 ? ? ? ? ? ? 199 LYS A-2 CA  1 
ATOM   3145 C  C   . LYS A-2 1 219 ? -41.586 -17.581 37.594 1.000 46.83929 ? ? ? ? ? ? 199 LYS A-2 C   1 
ATOM   3146 O  O   . LYS A-2 1 219 ? -42.818 -17.621 37.460 1.000 44.84929 ? ? ? ? ? ? 199 LYS A-2 O   1 
ATOM   3147 C  CB  . LYS A-2 1 219 ? -40.639 -15.776 39.081 1.000 48.57929 ? ? ? ? ? ? 199 LYS A-2 CB  1 
ATOM   3148 C  CG  . LYS A-2 1 219 ? -39.562 -15.445 40.107 1.000 50.17929 ? ? ? ? ? ? 199 LYS A-2 CG  1 
ATOM   3149 C  CD  . LYS A-2 1 219 ? -40.108 -14.655 41.275 1.000 53.53929 ? ? ? ? ? ? 199 LYS A-2 CD  1 
ATOM   3150 N  N   . VAL A-2 1 220 ? -40.754 -17.866 36.594 1.000 41.93929 ? ? ? ? ? ? 200 VAL A-2 N   1 
ATOM   3151 C  CA  . VAL A-2 1 220 ? -41.284 -18.231 35.286 1.000 41.85929 ? ? ? ? ? ? 200 VAL A-2 CA  1 
ATOM   3152 C  C   . VAL A-2 1 220 ? -42.262 -19.387 35.424 1.000 46.94929 ? ? ? ? ? ? 200 VAL A-2 C   1 
ATOM   3153 O  O   . VAL A-2 1 220 ? -43.385 -19.341 34.906 1.000 45.51929 ? ? ? ? ? ? 200 VAL A-2 O   1 
ATOM   3154 C  CB  . VAL A-2 1 220 ? -40.142 -18.570 34.315 1.000 38.79929 ? ? ? ? ? ? 200 VAL A-2 CB  1 
ATOM   3155 C  CG1 . VAL A-2 1 220 ? -40.694 -19.371 33.135 1.000 39.65929 ? ? ? ? ? ? 200 VAL A-2 CG1 1 
ATOM   3156 C  CG2 . VAL A-2 1 220 ? -39.462 -17.296 33.845 1.000 37.67929 ? ? ? ? ? ? 200 VAL A-2 CG2 1 
ATOM   3157 N  N   . LEU A-2 1 221 ? -41.859 -20.432 36.157 1.000 47.63929 ? ? ? ? ? ? 201 LEU A-2 N   1 
ATOM   3158 C  CA  . LEU A-2 1 221 ? -42.732 -21.590 36.305 1.000 43.94929 ? ? ? ? ? ? 201 LEU A-2 CA  1 
ATOM   3159 C  C   . LEU A-2 1 221 ? -43.855 -21.312 37.277 1.000 45.90929 ? ? ? ? ? ? 201 LEU A-2 C   1 
ATOM   3160 O  O   . LEU A-2 1 221 ? -44.986 -21.783 37.075 1.000 47.09929 ? ? ? ? ? ? 201 LEU A-2 O   1 
ATOM   3161 C  CB  . LEU A-2 1 221 ? -41.955 -22.816 36.756 1.000 43.60929 ? ? ? ? ? ? 201 LEU A-2 CB  1 
ATOM   3162 C  CG  . LEU A-2 1 221 ? -40.713 -23.208 35.971 1.000 49.29929 ? ? ? ? ? ? 201 LEU A-2 CG  1 
ATOM   3163 C  CD1 . LEU A-2 1 221 ? -39.841 -24.079 36.837 1.000 45.07929 ? ? ? ? ? ? 201 LEU A-2 CD1 1 
ATOM   3164 C  CD2 . LEU A-2 1 221 ? -41.112 -23.931 34.695 1.000 50.60929 ? ? ? ? ? ? 201 LEU A-2 CD2 1 
ATOM   3165 N  N   . GLU A-2 1 222 ? -43.553 -20.571 38.344 1.000 46.32929 ? ? ? ? ? ? 202 GLU A-2 N   1 
ATOM   3166 C  CA  . GLU A-2 1 222 ? -44.609 -20.151 39.253 1.000 47.94929 ? ? ? ? ? ? 202 GLU A-2 CA  1 
ATOM   3167 C  C   . GLU A-2 1 222 ? -45.696 -19.412 38.486 1.000 51.66929 ? ? ? ? ? ? 202 GLU A-2 C   1 
ATOM   3168 O  O   . GLU A-2 1 222 ? -46.890 -19.694 38.652 1.000 52.47929 ? ? ? ? ? ? 202 GLU A-2 O   1 
ATOM   3169 C  CB  . GLU A-2 1 222 ? -44.026 -19.285 40.369 1.000 50.33929 ? ? ? ? ? ? 202 GLU A-2 CB  1 
ATOM   3170 C  CG  . GLU A-2 1 222 ? -44.893 -19.181 41.612 1.000 53.63929 ? ? ? ? ? ? 202 GLU A-2 CG  1 
ATOM   3171 C  CD  . GLU A-2 1 222 ? -44.480 -18.031 42.526 1.000 63.13929 ? ? ? ? ? ? 202 GLU A-2 CD  1 
ATOM   3172 O  OE1 . GLU A-2 1 222 ? -43.259 -17.746 42.595 1.000 58.05929 ? ? ? ? ? ? 202 GLU A-2 OE1 1 
ATOM   3173 O  OE2 . GLU A-2 1 222 ? -45.377 -17.423 43.176 1.000 64.46929 ? ? ? ? ? ? 202 GLU A-2 OE2 1 
ATOM   3174 N  N   . ALA A-2 1 223 ? -45.295 -18.493 37.596 1.000 49.97929 ? ? ? ? ? ? 203 ALA A-2 N   1 
ATOM   3175 C  CA  . ALA A-2 1 223 ? -46.274 -17.775 36.788 1.000 44.32929 ? ? ? ? ? ? 203 ALA A-2 CA  1 
ATOM   3176 C  C   . ALA A-2 1 223 ? -47.036 -18.736 35.889 1.000 47.34929 ? ? ? ? ? ? 203 ALA A-2 C   1 
ATOM   3177 O  O   . ALA A-2 1 223 ? -48.265 -18.654 35.769 1.000 49.51929 ? ? ? ? ? ? 203 ALA A-2 O   1 
ATOM   3178 C  CB  . ALA A-2 1 223 ? -45.588 -16.685 35.964 1.000 43.22929 ? ? ? ? ? ? 203 ALA A-2 CB  1 
ATOM   3179 N  N   . SER A-2 1 224 ? -46.319 -19.659 35.248 1.000 45.23929 ? ? ? ? ? ? 204 SER A-2 N   1 
ATOM   3180 C  CA  . SER A-2 1 224 ? -46.964 -20.626 34.370 1.000 44.27929 ? ? ? ? ? ? 204 SER A-2 CA  1 
ATOM   3181 C  C   . SER A-2 1 224 ? -48.052 -21.398 35.102 1.000 48.42929 ? ? ? ? ? ? 204 SER A-2 C   1 
ATOM   3182 O  O   . SER A-2 1 224 ? -49.188 -21.497 34.623 1.000 44.05929 ? ? ? ? ? ? 204 SER A-2 O   1 
ATOM   3183 C  CB  . SER A-2 1 224 ? -45.926 -21.589 33.804 1.000 43.72929 ? ? ? ? ? ? 204 SER A-2 CB  1 
ATOM   3184 O  OG  . SER A-2 1 224 ? -46.492 -22.355 32.760 1.000 46.55929 ? ? ? ? ? ? 204 SER A-2 OG  1 
ATOM   3185 N  N   . GLN A-2 1 225 ? -47.714 -21.968 36.266 1.000 50.22929 ? ? ? ? ? ? 205 GLN A-2 N   1 
ATOM   3186 C  CA  . GLN A-2 1 225 ? -48.717 -22.671 37.057 1.000 48.72929 ? ? ? ? ? ? 205 GLN A-2 CA  1 
ATOM   3187 C  C   . GLN A-2 1 225 ? -49.913 -21.768 37.322 1.000 49.63929 ? ? ? ? ? ? 205 GLN A-2 C   1 
ATOM   3188 O  O   . GLN A-2 1 225 ? -51.065 -22.154 37.106 1.000 50.98929 ? ? ? ? ? ? 205 GLN A-2 O   1 
ATOM   3189 C  CB  . GLN A-2 1 225 ? -48.112 -23.147 38.375 1.000 50.88929 ? ? ? ? ? ? 205 GLN A-2 CB  1 
ATOM   3190 C  CG  . GLN A-2 1 225 ? -47.431 -24.503 38.333 1.000 61.06929 ? ? ? ? ? ? 205 GLN A-2 CG  1 
ATOM   3191 C  CD  . GLN A-2 1 225 ? -46.213 -24.576 39.264 1.000 65.76929 ? ? ? ? ? ? 205 GLN A-2 CD  1 
ATOM   3192 O  OE1 . GLN A-2 1 225 ? -46.134 -23.862 40.266 1.000 68.76929 ? ? ? ? ? ? 205 GLN A-2 OE1 1 
ATOM   3193 N  NE2 . GLN A-2 1 225 ? -45.242 -25.413 38.905 1.000 66.15929 ? ? ? ? ? ? 205 GLN A-2 NE2 1 
ATOM   3194 N  N   . GLU A-2 1 226 ? -49.648 -20.534 37.745 1.000 49.76929 ? ? ? ? ? ? 206 GLU A-2 N   1 
ATOM   3195 C  CA  . GLU A-2 1 226 ? -50.731 -19.641 38.145 1.000 54.94929 ? ? ? ? ? ? 206 GLU A-2 CA  1 
ATOM   3196 C  C   . GLU A-2 1 226 ? -51.640 -19.285 36.970 1.000 53.04929 ? ? ? ? ? ? 206 GLU A-2 C   1 
ATOM   3197 O  O   . GLU A-2 1 226 ? -52.870 -19.392 37.073 1.000 48.33929 ? ? ? ? ? ? 206 GLU A-2 O   1 
ATOM   3198 C  CB  . GLU A-2 1 226 ? -50.150 -18.385 38.781 1.000 50.94929 ? ? ? ? ? ? 206 GLU A-2 CB  1 
ATOM   3199 C  CG  . GLU A-2 1 226 ? -50.906 -17.963 39.991 1.000 52.68929 ? ? ? ? ? ? 206 GLU A-2 CG  1 
ATOM   3200 C  CD  . GLU A-2 1 226 ? -50.169 -16.936 40.814 1.000 67.96929 ? ? ? ? ? ? 206 GLU A-2 CD  1 
ATOM   3201 O  OE1 . GLU A-2 1 226 ? -49.032 -17.241 41.287 1.000 61.48929 ? ? ? ? ? ? 206 GLU A-2 OE1 1 
ATOM   3202 O  OE2 . GLU A-2 1 226 ? -50.744 -15.825 40.977 1.000 69.57929 ? ? ? ? ? ? 206 GLU A-2 OE2 1 
ATOM   3203 N  N   . VAL A-2 1 227 ? -51.053 -18.842 35.851 1.000 49.11929 ? ? ? ? ? ? 207 VAL A-2 N   1 
ATOM   3204 C  CA  . VAL A-2 1 227 ? -51.848 -18.483 34.676 1.000 47.50929 ? ? ? ? ? ? 207 VAL A-2 CA  1 
ATOM   3205 C  C   . VAL A-2 1 227 ? -52.669 -19.675 34.195 1.000 50.34929 ? ? ? ? ? ? 207 VAL A-2 C   1 
ATOM   3206 O  O   . VAL A-2 1 227 ? -53.880 -19.551 33.968 1.000 49.64929 ? ? ? ? ? ? 207 VAL A-2 O   1 
ATOM   3207 C  CB  . VAL A-2 1 227 ? -50.949 -17.932 33.552 1.000 44.07929 ? ? ? ? ? ? 207 VAL A-2 CB  1 
ATOM   3208 C  CG1 . VAL A-2 1 227 ? -51.663 -18.016 32.220 1.000 39.21929 ? ? ? ? ? ? 207 VAL A-2 CG1 1 
ATOM   3209 C  CG2 . VAL A-2 1 227 ? -50.527 -16.503 33.853 1.000 42.22929 ? ? ? ? ? ? 207 VAL A-2 CG2 1 
ATOM   3210 N  N   . THR A-2 1 228 ? -52.028 -20.853 34.045 1.000 47.53929 ? ? ? ? ? ? 208 THR A-2 N   1 
ATOM   3211 C  CA  . THR A-2 1 228 ? -52.745 -22.012 33.509 1.000 48.51929 ? ? ? ? ? ? 208 THR A-2 CA  1 
ATOM   3212 C  C   . THR A-2 1 228 ? -53.933 -22.393 34.381 1.000 49.68929 ? ? ? ? ? ? 208 THR A-2 C   1 
ATOM   3213 O  O   . THR A-2 1 228 ? -55.019 -22.659 33.855 1.000 51.95929 ? ? ? ? ? ? 208 THR A-2 O   1 
ATOM   3214 C  CB  . THR A-2 1 228 ? -51.814 -23.224 33.296 1.000 49.64929 ? ? ? ? ? ? 208 THR A-2 CB  1 
ATOM   3215 O  OG1 . THR A-2 1 228 ? -51.341 -23.740 34.550 1.000 49.43929 ? ? ? ? ? ? 208 THR A-2 OG1 1 
ATOM   3216 C  CG2 . THR A-2 1 228 ? -50.645 -22.896 32.354 1.000 50.50929 ? ? ? ? ? ? 208 THR A-2 CG2 1 
ATOM   3217 N  N   . GLN A-2 1 229 ? -53.760 -22.420 35.709 1.000 47.40929 ? ? ? ? ? ? 209 GLN A-2 N   1 
ATOM   3218 C  CA  . GLN A-2 1 229 ? -54.894 -22.723 36.583 1.000 48.14929 ? ? ? ? ? ? 209 GLN A-2 CA  1 
ATOM   3219 C  C   . GLN A-2 1 229 ? -55.964 -21.644 36.476 1.000 51.40929 ? ? ? ? ? ? 209 GLN A-2 C   1 
ATOM   3220 O  O   . GLN A-2 1 229 ? -57.136 -21.951 36.232 1.000 52.65929 ? ? ? ? ? ? 209 GLN A-2 O   1 
ATOM   3221 C  CB  . GLN A-2 1 229 ? -54.437 -22.891 38.037 1.000 51.60929 ? ? ? ? ? ? 209 GLN A-2 CB  1 
ATOM   3222 C  CG  . GLN A-2 1 229 ? -55.535 -23.399 39.013 1.000 56.45929 ? ? ? ? ? ? 209 GLN A-2 CG  1 
ATOM   3223 C  CD  . GLN A-2 1 229 ? -56.184 -24.708 38.567 1.000 57.01929 ? ? ? ? ? ? 209 GLN A-2 CD  1 
ATOM   3224 N  N   . SER A-2 1 230 ? -55.576 -20.372 36.649 1.000 49.08929 ? ? ? ? ? ? 210 SER A-2 N   1 
ATOM   3225 C  CA  . SER A-2 1 230 ? -56.467 -19.230 36.450 1.000 45.49929 ? ? ? ? ? ? 210 SER A-2 CA  1 
ATOM   3226 C  C   . SER A-2 1 230 ? -57.301 -19.373 35.184 1.000 46.54929 ? ? ? ? ? ? 210 SER A-2 C   1 
ATOM   3227 O  O   . SER A-2 1 230 ? -58.489 -19.058 35.183 1.000 55.14929 ? ? ? ? ? ? 210 SER A-2 O   1 
ATOM   3228 C  CB  . SER A-2 1 230 ? -55.675 -17.922 36.385 1.000 42.47929 ? ? ? ? ? ? 210 SER A-2 CB  1 
ATOM   3229 N  N   . LEU A-2 1 231 ? -56.697 -19.825 34.094 1.000 43.53929 ? ? ? ? ? ? 211 LEU A-2 N   1 
ATOM   3230 C  CA  . LEU A-2 1 231 ? -57.473 -20.039 32.884 1.000 48.61929 ? ? ? ? ? ? 211 LEU A-2 CA  1 
ATOM   3231 C  C   . LEU A-2 1 231 ? -58.480 -21.173 33.050 1.000 50.29929 ? ? ? ? ? ? 211 LEU A-2 C   1 
ATOM   3232 O  O   . LEU A-2 1 231 ? -59.517 -21.186 32.383 1.000 52.53929 ? ? ? ? ? ? 211 LEU A-2 O   1 
ATOM   3233 C  CB  . LEU A-2 1 231 ? -56.538 -20.325 31.713 1.000 48.60929 ? ? ? ? ? ? 211 LEU A-2 CB  1 
ATOM   3234 C  CG  . LEU A-2 1 231 ? -55.618 -19.175 31.331 1.000 48.49929 ? ? ? ? ? ? 211 LEU A-2 CG  1 
ATOM   3235 C  CD1 . LEU A-2 1 231 ? -54.400 -19.700 30.573 1.000 49.55929 ? ? ? ? ? ? 211 LEU A-2 CD1 1 
ATOM   3236 C  CD2 . LEU A-2 1 231 ? -56.395 -18.203 30.494 1.000 47.83929 ? ? ? ? ? ? 211 LEU A-2 CD2 1 
ATOM   3237 N  N   . TYR A-2 1 232 ? -58.199 -22.134 33.922 1.000 48.75929 ? ? ? ? ? ? 212 TYR A-2 N   1 
ATOM   3238 C  CA  . TYR A-2 1 232 ? -59.151 -23.217 34.120 1.000 52.48929 ? ? ? ? ? ? 212 TYR A-2 CA  1 
ATOM   3239 C  C   . TYR A-2 1 232 ? -60.361 -22.727 34.898 1.000 56.35929 ? ? ? ? ? ? 212 TYR A-2 C   1 
ATOM   3240 O  O   . TYR A-2 1 232 ? -61.507 -23.006 34.519 1.000 58.92929 ? ? ? ? ? ? 212 TYR A-2 O   1 
ATOM   3241 C  CB  . TYR A-2 1 232 ? -58.467 -24.389 34.825 1.000 59.35929 ? ? ? ? ? ? 212 TYR A-2 CB  1 
ATOM   3242 C  CG  . TYR A-2 1 232 ? -57.961 -25.469 33.877 1.000 59.20929 ? ? ? ? ? ? 212 TYR A-2 CG  1 
ATOM   3243 C  CD1 . TYR A-2 1 232 ? -58.058 -26.815 34.210 1.000 53.23929 ? ? ? ? ? ? 212 TYR A-2 CD1 1 
ATOM   3244 C  CD2 . TYR A-2 1 232 ? -57.394 -25.136 32.646 1.000 59.01929 ? ? ? ? ? ? 212 TYR A-2 CD2 1 
ATOM   3245 C  CE1 . TYR A-2 1 232 ? -57.603 -27.798 33.343 1.000 55.05929 ? ? ? ? ? ? 212 TYR A-2 CE1 1 
ATOM   3246 C  CE2 . TYR A-2 1 232 ? -56.938 -26.102 31.779 1.000 61.99929 ? ? ? ? ? ? 212 TYR A-2 CE2 1 
ATOM   3247 C  CZ  . TYR A-2 1 232 ? -57.044 -27.433 32.128 1.000 60.55929 ? ? ? ? ? ? 212 TYR A-2 CZ  1 
ATOM   3248 O  OH  . TYR A-2 1 232 ? -56.591 -28.406 31.270 1.000 55.36929 ? ? ? ? ? ? 212 TYR A-2 OH  1 
ATOM   3249 N  N   . GLY A-2 1 233 ? -60.121 -21.969 35.971 1.000 56.85929 ? ? ? ? ? ? 213 GLY A-2 N   1 
ATOM   3250 C  CA  . GLY A-2 1 233 ? -61.209 -21.338 36.694 1.000 52.24929 ? ? ? ? ? ? 213 GLY A-2 CA  1 
ATOM   3251 C  C   . GLY A-2 1 233 ? -62.075 -20.445 35.827 1.000 58.50929 ? ? ? ? ? ? 213 GLY A-2 C   1 
ATOM   3252 O  O   . GLY A-2 1 233 ? -63.286 -20.360 36.043 1.000 64.80929 ? ? ? ? ? ? 213 GLY A-2 O   1 
ATOM   3253 N  N   . PHE A-2 1 234 ? -61.480 -19.763 34.841 1.000 55.70929 ? ? ? ? ? ? 214 PHE A-2 N   1 
ATOM   3254 C  CA  . PHE A-2 1 234 ? -62.297 -18.945 33.953 1.000 55.69929 ? ? ? ? ? ? 214 PHE A-2 CA  1 
ATOM   3255 C  C   . PHE A-2 1 234 ? -63.206 -19.820 33.111 1.000 59.00929 ? ? ? ? ? ? 214 PHE A-2 C   1 
ATOM   3256 O  O   . PHE A-2 1 234 ? -64.402 -19.530 32.956 1.000 58.11929 ? ? ? ? ? ? 214 PHE A-2 O   1 
ATOM   3257 C  CB  . PHE A-2 1 234 ? -61.434 -18.071 33.048 1.000 46.82929 ? ? ? ? ? ? 214 PHE A-2 CB  1 
ATOM   3258 C  CG  . PHE A-2 1 234 ? -62.215 -17.390 31.957 1.000 47.36929 ? ? ? ? ? ? 214 PHE A-2 CG  1 
ATOM   3259 C  CD1 . PHE A-2 1 234 ? -63.091 -16.357 32.255 1.000 49.78929 ? ? ? ? ? ? 214 PHE A-2 CD1 1 
ATOM   3260 C  CD2 . PHE A-2 1 234 ? -62.088 -17.793 30.635 1.000 49.31929 ? ? ? ? ? ? 214 PHE A-2 CD2 1 
ATOM   3261 C  CE1 . PHE A-2 1 234 ? -63.811 -15.727 31.249 1.000 49.53929 ? ? ? ? ? ? 214 PHE A-2 CE1 1 
ATOM   3262 C  CE2 . PHE A-2 1 234 ? -62.808 -17.168 29.622 1.000 50.17929 ? ? ? ? ? ? 214 PHE A-2 CE2 1 
ATOM   3263 C  CZ  . PHE A-2 1 234 ? -63.667 -16.129 29.928 1.000 47.55929 ? ? ? ? ? ? 214 PHE A-2 CZ  1 
ATOM   3264 N  N   . LEU A-2 1 235 ? -62.654 -20.902 32.567 1.000 56.14929 ? ? ? ? ? ? 215 LEU A-2 N   1 
ATOM   3265 C  CA  . LEU A-2 1 235 ? -63.476 -21.823 31.802 1.000 61.90929 ? ? ? ? ? ? 215 LEU A-2 CA  1 
ATOM   3266 C  C   . LEU A-2 1 235 ? -64.484 -22.532 32.700 1.000 61.79929 ? ? ? ? ? ? 215 LEU A-2 C   1 
ATOM   3267 O  O   . LEU A-2 1 235 ? -65.623 -22.766 32.280 1.000 62.22929 ? ? ? ? ? ? 215 LEU A-2 O   1 
ATOM   3268 C  CB  . LEU A-2 1 235 ? -62.573 -22.806 31.054 1.000 59.17929 ? ? ? ? ? ? 215 LEU A-2 CB  1 
ATOM   3269 C  CG  . LEU A-2 1 235 ? -61.800 -22.154 29.897 1.000 58.08929 ? ? ? ? ? ? 215 LEU A-2 CG  1 
ATOM   3270 C  CD1 . LEU A-2 1 235 ? -61.176 -23.191 29.016 1.000 55.58929 ? ? ? ? ? ? 215 LEU A-2 CD1 1 
ATOM   3271 C  CD2 . LEU A-2 1 235 ? -62.714 -21.264 29.069 1.000 62.26929 ? ? ? ? ? ? 215 LEU A-2 CD2 1 
ATOM   3272 N  N   . ASP A-2 1 236 ? -64.098 -22.837 33.946 1.000 60.08929 ? ? ? ? ? ? 216 ASP A-2 N   1 
ATOM   3273 C  CA  . ASP A-2 1 236 ? -65.022 -23.431 34.910 1.000 57.06929 ? ? ? ? ? ? 216 ASP A-2 CA  1 
ATOM   3274 C  C   . ASP A-2 1 236 ? -66.295 -22.607 35.070 1.000 66.99929 ? ? ? ? ? ? 216 ASP A-2 C   1 
ATOM   3275 O  O   . ASP A-2 1 236 ? -67.380 -23.166 35.267 1.000 71.46929 ? ? ? ? ? ? 216 ASP A-2 O   1 
ATOM   3276 C  CB  . ASP A-2 1 236 ? -64.345 -23.563 36.268 1.000 52.63929 ? ? ? ? ? ? 216 ASP A-2 CB  1 
ATOM   3277 C  CG  . ASP A-2 1 236 ? -63.420 -24.745 36.338 1.000 60.80929 ? ? ? ? ? ? 216 ASP A-2 CG  1 
ATOM   3278 O  OD1 . ASP A-2 1 236 ? -63.474 -25.584 35.411 1.000 64.28929 ? ? ? ? ? ? 216 ASP A-2 OD1 1 
ATOM   3279 O  OD2 . ASP A-2 1 236 ? -62.651 -24.842 37.324 1.000 56.71929 ? ? ? ? ? ? 216 ASP A-2 OD2 1 
ATOM   3280 N  N   . SER A-2 1 237 ? -66.176 -21.283 34.994 1.000 65.61929 ? ? ? ? ? ? 217 SER A-2 N   1 
ATOM   3281 C  CA  . SER A-2 1 237 ? -67.293 -20.401 35.290 1.000 61.79929 ? ? ? ? ? ? 217 SER A-2 CA  1 
ATOM   3282 C  C   . SER A-2 1 237 ? -68.530 -20.717 34.456 1.000 66.68929 ? ? ? ? ? ? 217 SER A-2 C   1 
ATOM   3283 O  O   . SER A-2 1 237 ? -69.654 -20.490 34.917 1.000 78.49929 ? ? ? ? ? ? 217 SER A-2 O   1 
ATOM   3284 C  CB  . SER A-2 1 237 ? -66.865 -18.957 35.058 1.000 60.78929 ? ? ? ? ? ? 217 SER A-2 CB  1 
ATOM   3285 O  OG  . SER A-2 1 237 ? -66.796 -18.694 33.666 1.000 64.17929 ? ? ? ? ? ? 217 SER A-2 OG  1 
ATOM   3286 N  N   . PHE A-2 1 238 ? -68.364 -21.212 33.230 1.000 67.19929 ? ? ? ? ? ? 218 PHE A-2 N   1 
ATOM   3287 C  CA  . PHE A-2 1 238 ? -69.504 -21.387 32.334 1.000 73.16929 ? ? ? ? ? ? 218 PHE A-2 CA  1 
ATOM   3288 C  C   . PHE A-2 1 238 ? -70.180 -22.752 32.489 1.000 74.04929 ? ? ? ? ? ? 218 PHE A-2 C   1 
ATOM   3289 O  O   . PHE A-2 1 238 ? -70.852 -23.205 31.556 1.000 72.27929 ? ? ? ? ? ? 218 PHE A-2 O   1 
ATOM   3290 C  CB  . PHE A-2 1 238 ? -69.083 -21.171 30.875 1.000 68.24929 ? ? ? ? ? ? 218 PHE A-2 CB  1 
ATOM   3291 C  CG  . PHE A-2 1 238 ? -68.253 -19.934 30.649 1.000 69.76929 ? ? ? ? ? ? 218 PHE A-2 CG  1 
ATOM   3292 C  CD1 . PHE A-2 1 238 ? -68.838 -18.672 30.679 1.000 68.94929 ? ? ? ? ? ? 218 PHE A-2 CD1 1 
ATOM   3293 C  CD2 . PHE A-2 1 238 ? -66.889 -20.032 30.398 1.000 68.46929 ? ? ? ? ? ? 218 PHE A-2 CD2 1 
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ATOM   3304 C  CD2 . LEU A-2 1 239 ? -69.449 -26.100 31.274 1.000 65.87929 ? ? ? ? ? ? 219 LEU A-2 CD2 1 
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HETATM 3307 FE FE  . FE2 B-2 2 .   ? -53.894 -11.277 19.919 0.980 54.64243 ? ? ? ? ? ? 301 FE2 A-2 FE  1 
HETATM 3308 FE FE  . FE2 C-2 2 .   ? -51.123 -12.698 20.632 1.000 54.00926 ? ? ? ? ? ? 302 FE2 A-2 FE  1 
HETATM 3309 O  O   . HOH D   3 .   ? -42.270 10.608  21.362 0.850 46.59929 ? ? ? ? ? ? 401 HOH A   O   1 
HETATM 3310 O  O   . HOH D   3 .   ? -50.617 -1.974  33.920 1.000 44.25929 ? ? ? ? ? ? 402 HOH A   O   1 
HETATM 3311 O  O   . HOH D   3 .   ? -28.107 1.105   16.601 1.000 59.08929 ? ? ? ? ? ? 403 HOH A   O   1 
HETATM 3312 O  O   . HOH D   3 .   ? -46.648 30.493  22.541 1.000 53.77929 ? ? ? ? ? ? 404 HOH A   O   1 
HETATM 3313 O  O   . HOH D   3 .   ? -46.866 6.766   13.246 1.000 43.09929 ? ? ? ? ? ? 405 HOH A   O   1 
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