data_XXXX
# 
loop_
_audit_author.name 
_audit_author.pdbx_ordinal 
_audit_author.identifier_ORCID 
"Borowska, M.T." 1 0000-0002-8223-530X 
"Jude, K.M."     2 0000-0002-3675-5136 
"Garcia, K.C."   3 0000-0001-9273-0278 
# 
_struct.entry_id                     XXXX 
_struct.title                        "Structure of gp130 in complex with a de novo designed IL-6 mimetic" 
_struct.pdbx_model_details           ? 
_struct.pdbx_formula_weight          ? 
_struct.pdbx_formula_weight_method   ? 
_struct.pdbx_model_type_details      ? 
_struct.pdbx_CASP_flag               N 
# 
_struct_keywords.entry_id        XXXX 
_struct_keywords.text            "cytokine receptor, de novo design, CYTOKINE" 
_struct_keywords.pdbx_keywords   CYTOKINE 
# 
_exptl.absorpt_coefficient_mu     ? 
_exptl.absorpt_correction_T_max   ? 
_exptl.absorpt_correction_T_min   ? 
_exptl.absorpt_correction_type    ? 
_exptl.absorpt_process_details    ? 
_exptl.entry_id                   XXXX 
_exptl.crystals_number            1 
_exptl.details                    ? 
_exptl.method                     "X-RAY DIFFRACTION" 
_exptl.method_details             ? 
# 
_citation.abstract                  ? 
_citation.abstract_id_CAS           ? 
_citation.book_id_ISBN              ? 
_citation.book_publisher            ? 
_citation.book_publisher_city       ? 
_citation.book_title                ? 
_citation.coordinate_linkage        ? 
_citation.country                   UK 
_citation.database_id_Medline       ? 
_citation.details                   ? 
_citation.id                        primary 
_citation.journal_abbrev            "Nat Commun" 
_citation.journal_id_ASTM           ? 
_citation.journal_id_CSD            ? 
_citation.journal_id_ISSN           2041-1723 
_citation.journal_full              ? 
_citation.journal_issue             ? 
_citation.journal_volume            15 
_citation.language                  ? 
_citation.page_first                7064 
_citation.page_last                 7064 
_citation.title                     "De novo design of miniprotein antagonists of cytokine storm inducers." 
_citation.year                      2024 
_citation.database_id_CSD           ? 
_citation.pdbx_database_id_DOI      10.1038/s41467-024-50919-4 
_citation.pdbx_database_id_PubMed   39152100 
_citation.pdbx_database_id_patent   ? 
_citation.unpublished_flag          ? 
# 
loop_
_citation_author.citation_id 
_citation_author.name 
_citation_author.ordinal 
_citation_author.identifier_ORCID 
primary "Huang, B."         1  ?                   
primary "Coventry, B."      2  0000-0002-6910-6255 
primary "Borowska, M.T."    3  ?                   
primary "Arhontoulis, D.C." 4  ?                   
primary "Exposit, M."       5  ?                   
primary "Abedi, M."         6  ?                   
primary "Jude, K.M."        7  0000-0002-3675-5136 
primary "Halabiya, S.F."    8  ?                   
primary "Allen, A."         9  ?                   
primary "Cordray, C."       10 ?                   
primary "Goreshnik, I."     11 ?                   
primary "Ahlrichs, M."      12 0000-0002-4793-3890 
primary "Chan, S."          13 0000-0002-1617-0464 
primary "Tunggal, H."       14 ?                   
primary "DeWitt, M."        15 ?                   
primary "Hyams, N."         16 ?                   
primary "Carter, L."        17 ?                   
primary "Stewart, L."       18 0000-0003-4264-5125 
primary "Fuller, D.H."      19 0000-0001-7315-2441 
primary "Mei, Y."           20 0000-0002-8508-4076 
primary "Garcia, K.C."      21 0000-0001-9273-0278 
primary "Baker, D."         22 0000-0001-7896-6217 
# 
loop_
_entity_poly.entity_id 
_entity_poly.type 
_entity_poly.nstd_linkage 
_entity_poly.nstd_monomer 
_entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code 
_entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code_can 
_entity_poly.pdbx_strand_id 
_entity_poly.pdbx_target_identifier 
1 "polypeptide(L)" no no DISERFRRLMRRADELARRGNPEEARKVLEEAEELMERYGSPELLESVRMLLEVLG                                                                                                                                                        
DISERFRRLMRRADELARRGNPEEARKVLEEAEELMERYGSPELLESVRMLLEVLG                                                                                                                                                        A ? 
2 "polypeptide(L)" no no 
;DGSLPPEKPKNLSCIVNEGKKMRCEWDGGRETHLETNFTLKSEWATHKFADCKAKRDTPTSCTVDYSTVYFVNIEVWVEA
ENALGKVTSDHINFDPVYKVKPNPPHNLSVINSEELSSILKLTWTNPSIKSVIILKYNIQYRTKDASTWSQIPPEDTAST
RSSFTVQDLKPFTEYVFRIRCMKEDGKGYWSDWSEEASGITAA
;
;DGSLPPEKPKNLSCIVNEGKKMRCEWDGGRETHLETNFTLKSEWATHKFADCKAKRDTPTSCTVDYSTVYFVNIEVWVEA
ENALGKVTSDHINFDPVYKVKPNPPHNLSVINSEELSSILKLTWTNPSIKSVIILKYNIQYRTKDASTWSQIPPEDTAST
RSSFTVQDLKPFTEYVFRIRCMKEDGKGYWSDWSEEASGITAA
;
B ? 
# 
loop_
_entity_poly_seq.entity_id 
_entity_poly_seq.num 
_entity_poly_seq.mon_id 
_entity_poly_seq.hetero 
1 1   ASP n 
1 2   ILE n 
1 3   SER n 
1 4   GLU n 
1 5   ARG n 
1 6   PHE n 
1 7   ARG n 
1 8   ARG n 
1 9   LEU n 
1 10  MET n 
1 11  ARG n 
1 12  ARG n 
1 13  ALA n 
1 14  ASP n 
1 15  GLU n 
1 16  LEU n 
1 17  ALA n 
1 18  ARG n 
1 19  ARG n 
1 20  GLY n 
1 21  ASN n 
1 22  PRO n 
1 23  GLU n 
1 24  GLU n 
1 25  ALA n 
1 26  ARG n 
1 27  LYS n 
1 28  VAL n 
1 29  LEU n 
1 30  GLU n 
1 31  GLU n 
1 32  ALA n 
1 33  GLU n 
1 34  GLU n 
1 35  LEU n 
1 36  MET n 
1 37  GLU n 
1 38  ARG n 
1 39  TYR n 
1 40  GLY n 
1 41  SER n 
1 42  PRO n 
1 43  GLU n 
1 44  LEU n 
1 45  LEU n 
1 46  GLU n 
1 47  SER n 
1 48  VAL n 
1 49  ARG n 
1 50  MET n 
1 51  LEU n 
1 52  LEU n 
1 53  GLU n 
1 54  VAL n 
1 55  LEU n 
1 56  GLY n 
2 1   ASP n 
2 2   GLY n 
2 3   SER n 
2 4   LEU n 
2 5   PRO n 
2 6   PRO n 
2 7   GLU n 
2 8   LYS n 
2 9   PRO n 
2 10  LYS n 
2 11  ASN n 
2 12  LEU n 
2 13  SER n 
2 14  CYS n 
2 15  ILE n 
2 16  VAL n 
2 17  ASN n 
2 18  GLU n 
2 19  GLY n 
2 20  LYS n 
2 21  LYS n 
2 22  MET n 
2 23  ARG n 
2 24  CYS n 
2 25  GLU n 
2 26  TRP n 
2 27  ASP n 
2 28  GLY n 
2 29  GLY n 
2 30  ARG n 
2 31  GLU n 
2 32  THR n 
2 33  HIS n 
2 34  LEU n 
2 35  GLU n 
2 36  THR n 
2 37  ASN n 
2 38  PHE n 
2 39  THR n 
2 40  LEU n 
2 41  LYS n 
2 42  SER n 
2 43  GLU n 
2 44  TRP n 
2 45  ALA n 
2 46  THR n 
2 47  HIS n 
2 48  LYS n 
2 49  PHE n 
2 50  ALA n 
2 51  ASP n 
2 52  CYS n 
2 53  LYS n 
2 54  ALA n 
2 55  LYS n 
2 56  ARG n 
2 57  ASP n 
2 58  THR n 
2 59  PRO n 
2 60  THR n 
2 61  SER n 
2 62  CYS n 
2 63  THR n 
2 64  VAL n 
2 65  ASP n 
2 66  TYR n 
2 67  SER n 
2 68  THR n 
2 69  VAL n 
2 70  TYR n 
2 71  PHE n 
2 72  VAL n 
2 73  ASN n 
2 74  ILE n 
2 75  GLU n 
2 76  VAL n 
2 77  TRP n 
2 78  VAL n 
2 79  GLU n 
2 80  ALA n 
2 81  GLU n 
2 82  ASN n 
2 83  ALA n 
2 84  LEU n 
2 85  GLY n 
2 86  LYS n 
2 87  VAL n 
2 88  THR n 
2 89  SER n 
2 90  ASP n 
2 91  HIS n 
2 92  ILE n 
2 93  ASN n 
2 94  PHE n 
2 95  ASP n 
2 96  PRO n 
2 97  VAL n 
2 98  TYR n 
2 99  LYS n 
2 100 VAL n 
2 101 LYS n 
2 102 PRO n 
2 103 ASN n 
2 104 PRO n 
2 105 PRO n 
2 106 HIS n 
2 107 ASN n 
2 108 LEU n 
2 109 SER n 
2 110 VAL n 
2 111 ILE n 
2 112 ASN n 
2 113 SER n 
2 114 GLU n 
2 115 GLU n 
2 116 LEU n 
2 117 SER n 
2 118 SER n 
2 119 ILE n 
2 120 LEU n 
2 121 LYS n 
2 122 LEU n 
2 123 THR n 
2 124 TRP n 
2 125 THR n 
2 126 ASN n 
2 127 PRO n 
2 128 SER n 
2 129 ILE n 
2 130 LYS n 
2 131 SER n 
2 132 VAL n 
2 133 ILE n 
2 134 ILE n 
2 135 LEU n 
2 136 LYS n 
2 137 TYR n 
2 138 ASN n 
2 139 ILE n 
2 140 GLN n 
2 141 TYR n 
2 142 ARG n 
2 143 THR n 
2 144 LYS n 
2 145 ASP n 
2 146 ALA n 
2 147 SER n 
2 148 THR n 
2 149 TRP n 
2 150 SER n 
2 151 GLN n 
2 152 ILE n 
2 153 PRO n 
2 154 PRO n 
2 155 GLU n 
2 156 ASP n 
2 157 THR n 
2 158 ALA n 
2 159 SER n 
2 160 THR n 
2 161 ARG n 
2 162 SER n 
2 163 SER n 
2 164 PHE n 
2 165 THR n 
2 166 VAL n 
2 167 GLN n 
2 168 ASP n 
2 169 LEU n 
2 170 LYS n 
2 171 PRO n 
2 172 PHE n 
2 173 THR n 
2 174 GLU n 
2 175 TYR n 
2 176 VAL n 
2 177 PHE n 
2 178 ARG n 
2 179 ILE n 
2 180 ARG n 
2 181 CYS n 
2 182 MET n 
2 183 LYS n 
2 184 GLU n 
2 185 ASP n 
2 186 GLY n 
2 187 LYS n 
2 188 GLY n 
2 189 TYR n 
2 190 TRP n 
2 191 SER n 
2 192 ASP n 
2 193 TRP n 
2 194 SER n 
2 195 GLU n 
2 196 GLU n 
2 197 ALA n 
2 198 SER n 
2 199 GLY n 
2 200 ILE n 
2 201 THR n 
2 202 ALA n 
2 203 ALA n 
# 
loop_
_entity.id 
_entity.type 
_entity.src_method 
_entity.pdbx_description 
_entity.formula_weight 
_entity.pdbx_number_of_molecules 
_entity.pdbx_ec 
_entity.pdbx_mutation 
_entity.pdbx_fragment 
_entity.details 
1 polymer     syn "De novo designed IL-6 mimetic"          6656.609  1 ? ? ? ? 
2 polymer     man "Interleukin-6 receptor subunit beta"    23121.949 1 ? ? ? ? 
3 non-polymer syn 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose 221.208   2 ? ? ? ? 
4 non-polymer syn "PHOSPHATE ION"                          94.971    1 ? ? ? ? 
5 water       nat water                                    18.015    2 ? ? ? ? 
# 
loop_
_pdbx_poly_seq_scheme.asym_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.entity_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.seq_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.ndb_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.auth_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.auth_mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_strand_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_ins_code 
_pdbx_poly_seq_scheme.hetero 
A 1 1   ASP 1   1   1   ASP ASP A ? n 
A 1 2   ILE 2   2   2   ILE ILE A ? n 
A 1 3   SER 3   3   3   SER SER A ? n 
A 1 4   GLU 4   4   4   GLU GLU A ? n 
A 1 5   ARG 5   5   5   ARG ARG A ? n 
A 1 6   PHE 6   6   6   PHE PHE A ? n 
A 1 7   ARG 7   7   7   ARG ARG A ? n 
A 1 8   ARG 8   8   8   ARG ARG A ? n 
A 1 9   LEU 9   9   9   LEU LEU A ? n 
A 1 10  MET 10  10  10  MET MET A ? n 
A 1 11  ARG 11  11  11  ARG ARG A ? n 
A 1 12  ARG 12  12  12  ARG ARG A ? n 
A 1 13  ALA 13  13  13  ALA ALA A ? n 
A 1 14  ASP 14  14  14  ASP ASP A ? n 
A 1 15  GLU 15  15  15  GLU GLU A ? n 
A 1 16  LEU 16  16  16  LEU LEU A ? n 
A 1 17  ALA 17  17  17  ALA ALA A ? n 
A 1 18  ARG 18  18  18  ARG ARG A ? n 
A 1 19  ARG 19  19  19  ARG ARG A ? n 
A 1 20  GLY 20  20  20  GLY GLY A ? n 
A 1 21  ASN 21  21  21  ASN ASN A ? n 
A 1 22  PRO 22  22  22  PRO PRO A ? n 
A 1 23  GLU 23  23  23  GLU GLU A ? n 
A 1 24  GLU 24  24  24  GLU GLU A ? n 
A 1 25  ALA 25  25  25  ALA ALA A ? n 
A 1 26  ARG 26  26  26  ARG ARG A ? n 
A 1 27  LYS 27  27  27  LYS LYS A ? n 
A 1 28  VAL 28  28  28  VAL VAL A ? n 
A 1 29  LEU 29  29  29  LEU LEU A ? n 
A 1 30  GLU 30  30  30  GLU GLU A ? n 
A 1 31  GLU 31  31  31  GLU GLU A ? n 
A 1 32  ALA 32  32  32  ALA ALA A ? n 
A 1 33  GLU 33  33  33  GLU GLU A ? n 
A 1 34  GLU 34  34  34  GLU GLU A ? n 
A 1 35  LEU 35  35  35  LEU LEU A ? n 
A 1 36  MET 36  36  36  MET MET A ? n 
A 1 37  GLU 37  37  37  GLU GLU A ? n 
A 1 38  ARG 38  38  38  ARG ARG A ? n 
A 1 39  TYR 39  39  39  TYR TYR A ? n 
A 1 40  GLY 40  40  40  GLY GLY A ? n 
A 1 41  SER 41  41  41  SER SER A ? n 
A 1 42  PRO 42  42  42  PRO PRO A ? n 
A 1 43  GLU 43  43  43  GLU GLU A ? n 
A 1 44  LEU 44  44  44  LEU LEU A ? n 
A 1 45  LEU 45  45  45  LEU LEU A ? n 
A 1 46  GLU 46  46  46  GLU GLU A ? n 
A 1 47  SER 47  47  47  SER SER A ? n 
A 1 48  VAL 48  48  48  VAL VAL A ? n 
A 1 49  ARG 49  49  49  ARG ARG A ? n 
A 1 50  MET 50  50  50  MET MET A ? n 
A 1 51  LEU 51  51  51  LEU LEU A ? n 
A 1 52  LEU 52  52  52  LEU LEU A ? n 
A 1 53  GLU 53  53  53  GLU GLU A ? n 
A 1 54  VAL 54  54  54  VAL VAL A ? n 
A 1 55  LEU 55  55  55  LEU LEU A ? n 
A 1 56  GLY 56  56  56  GLY GLY A ? n 
B 2 1   ASP 1   121 ?   ?   ?   B ? n 
B 2 2   GLY 2   122 122 GLY GLY B ? n 
B 2 3   SER 3   123 123 SER SER B ? n 
B 2 4   LEU 4   124 124 LEU LEU B ? n 
B 2 5   PRO 5   125 125 PRO PRO B ? n 
B 2 6   PRO 6   126 126 PRO PRO B ? n 
B 2 7   GLU 7   127 127 GLU GLU B ? n 
B 2 8   LYS 8   128 128 LYS LYS B ? n 
B 2 9   PRO 9   129 129 PRO PRO B ? n 
B 2 10  LYS 10  130 130 LYS LYS B ? n 
B 2 11  ASN 11  131 131 ASN ASN B ? n 
B 2 12  LEU 12  132 132 LEU LEU B ? n 
B 2 13  SER 13  133 133 SER SER B ? n 
B 2 14  CYS 14  134 134 CYS CYS B ? n 
B 2 15  ILE 15  135 135 ILE ILE B ? n 
B 2 16  VAL 16  136 136 VAL VAL B ? n 
B 2 17  ASN 17  137 137 ASN ASN B ? n 
B 2 18  GLU 18  138 138 GLU GLU B ? n 
B 2 19  GLY 19  139 139 GLY GLY B ? n 
B 2 20  LYS 20  140 140 LYS LYS B ? n 
B 2 21  LYS 21  141 141 LYS LYS B ? n 
B 2 22  MET 22  142 142 MET MET B ? n 
B 2 23  ARG 23  143 143 ARG ARG B ? n 
B 2 24  CYS 24  144 144 CYS CYS B ? n 
B 2 25  GLU 25  145 145 GLU GLU B ? n 
B 2 26  TRP 26  146 146 TRP TRP B ? n 
B 2 27  ASP 27  147 147 ASP ASP B ? n 
B 2 28  GLY 28  148 148 GLY GLY B ? n 
B 2 29  GLY 29  149 149 GLY GLY B ? n 
B 2 30  ARG 30  150 150 ARG ARG B ? n 
B 2 31  GLU 31  151 151 GLU GLU B ? n 
B 2 32  THR 32  152 152 THR THR B ? n 
B 2 33  HIS 33  153 153 HIS HIS B ? n 
B 2 34  LEU 34  154 154 LEU LEU B ? n 
B 2 35  GLU 35  155 155 GLU GLU B ? n 
B 2 36  THR 36  156 156 THR THR B ? n 
B 2 37  ASN 37  157 157 ASN ASN B ? n 
B 2 38  PHE 38  158 158 PHE PHE B ? n 
B 2 39  THR 39  159 159 THR THR B ? n 
B 2 40  LEU 40  160 160 LEU LEU B ? n 
B 2 41  LYS 41  161 161 LYS LYS B ? n 
B 2 42  SER 42  162 162 SER SER B ? n 
B 2 43  GLU 43  163 163 GLU GLU B ? n 
B 2 44  TRP 44  164 164 TRP TRP B ? n 
B 2 45  ALA 45  165 165 ALA ALA B ? n 
B 2 46  THR 46  166 166 THR THR B ? n 
B 2 47  HIS 47  167 167 HIS HIS B ? n 
B 2 48  LYS 48  168 168 LYS LYS B ? n 
B 2 49  PHE 49  169 169 PHE PHE B ? n 
B 2 50  ALA 50  170 170 ALA ALA B ? n 
B 2 51  ASP 51  171 171 ASP ASP B ? n 
B 2 52  CYS 52  172 172 CYS CYS B ? n 
B 2 53  LYS 53  173 173 LYS LYS B ? n 
B 2 54  ALA 54  174 174 ALA ALA B ? n 
B 2 55  LYS 55  175 175 LYS LYS B ? n 
B 2 56  ARG 56  176 176 ARG ARG B ? n 
B 2 57  ASP 57  177 177 ASP ASP B ? n 
B 2 58  THR 58  178 178 THR THR B ? n 
B 2 59  PRO 59  179 179 PRO PRO B ? n 
B 2 60  THR 60  180 180 THR THR B ? n 
B 2 61  SER 61  181 181 SER SER B ? n 
B 2 62  CYS 62  182 182 CYS CYS B ? n 
B 2 63  THR 63  183 183 THR THR B ? n 
B 2 64  VAL 64  184 184 VAL VAL B ? n 
B 2 65  ASP 65  185 185 ASP ASP B ? n 
B 2 66  TYR 66  186 186 TYR TYR B ? n 
B 2 67  SER 67  187 187 SER SER B ? n 
B 2 68  THR 68  188 188 THR THR B ? n 
B 2 69  VAL 69  189 189 VAL VAL B ? n 
B 2 70  TYR 70  190 190 TYR TYR B ? n 
B 2 71  PHE 71  191 191 PHE PHE B ? n 
B 2 72  VAL 72  192 192 VAL VAL B ? n 
B 2 73  ASN 73  193 193 ASN ASN B ? n 
B 2 74  ILE 74  194 194 ILE ILE B ? n 
B 2 75  GLU 75  195 195 GLU GLU B ? n 
B 2 76  VAL 76  196 196 VAL VAL B ? n 
B 2 77  TRP 77  197 197 TRP TRP B ? n 
B 2 78  VAL 78  198 198 VAL VAL B ? n 
B 2 79  GLU 79  199 199 GLU GLU B ? n 
B 2 80  ALA 80  200 200 ALA ALA B ? n 
B 2 81  GLU 81  201 201 GLU GLU B ? n 
B 2 82  ASN 82  202 202 ASN ASN B ? n 
B 2 83  ALA 83  203 203 ALA ALA B ? n 
B 2 84  LEU 84  204 204 LEU LEU B ? n 
B 2 85  GLY 85  205 205 GLY GLY B ? n 
B 2 86  LYS 86  206 206 LYS LYS B ? n 
B 2 87  VAL 87  207 207 VAL VAL B ? n 
B 2 88  THR 88  208 208 THR THR B ? n 
B 2 89  SER 89  209 209 SER SER B ? n 
B 2 90  ASP 90  210 210 ASP ASP B ? n 
B 2 91  HIS 91  211 211 HIS HIS B ? n 
B 2 92  ILE 92  212 212 ILE ILE B ? n 
B 2 93  ASN 93  213 213 ASN ASN B ? n 
B 2 94  PHE 94  214 214 PHE PHE B ? n 
B 2 95  ASP 95  215 215 ASP ASP B ? n 
B 2 96  PRO 96  216 216 PRO PRO B ? n 
B 2 97  VAL 97  217 217 VAL VAL B ? n 
B 2 98  TYR 98  218 218 TYR TYR B ? n 
B 2 99  LYS 99  219 219 LYS LYS B ? n 
B 2 100 VAL 100 220 220 VAL VAL B ? n 
B 2 101 LYS 101 221 221 LYS LYS B ? n 
B 2 102 PRO 102 222 222 PRO PRO B ? n 
B 2 103 ASN 103 223 223 ASN ASN B ? n 
B 2 104 PRO 104 224 224 PRO PRO B ? n 
B 2 105 PRO 105 225 225 PRO PRO B ? n 
B 2 106 HIS 106 226 226 HIS HIS B ? n 
B 2 107 ASN 107 227 227 ASN ASN B ? n 
B 2 108 LEU 108 228 228 LEU LEU B ? n 
B 2 109 SER 109 229 229 SER SER B ? n 
B 2 110 VAL 110 230 230 VAL VAL B ? n 
B 2 111 ILE 111 231 231 ILE ILE B ? n 
B 2 112 ASN 112 232 232 ASN ASN B ? n 
B 2 113 SER 113 233 233 SER SER B ? n 
B 2 114 GLU 114 234 234 GLU GLU B ? n 
B 2 115 GLU 115 235 235 GLU GLU B ? n 
B 2 116 LEU 116 236 236 LEU LEU B ? n 
B 2 117 SER 117 237 237 SER SER B ? n 
B 2 118 SER 118 238 238 SER SER B ? n 
B 2 119 ILE 119 239 239 ILE ILE B ? n 
B 2 120 LEU 120 240 240 LEU LEU B ? n 
B 2 121 LYS 121 241 241 LYS LYS B ? n 
B 2 122 LEU 122 242 242 LEU LEU B ? n 
B 2 123 THR 123 243 243 THR THR B ? n 
B 2 124 TRP 124 244 244 TRP TRP B ? n 
B 2 125 THR 125 245 245 THR THR B ? n 
B 2 126 ASN 126 246 246 ASN ASN B ? n 
B 2 127 PRO 127 247 247 PRO PRO B ? n 
B 2 128 SER 128 248 248 SER SER B ? n 
B 2 129 ILE 129 249 249 ILE ILE B ? n 
B 2 130 LYS 130 250 250 LYS LYS B ? n 
B 2 131 SER 131 251 251 SER SER B ? n 
B 2 132 VAL 132 252 252 VAL VAL B ? n 
B 2 133 ILE 133 253 253 ILE ILE B ? n 
B 2 134 ILE 134 254 254 ILE ILE B ? n 
B 2 135 LEU 135 255 255 LEU LEU B ? n 
B 2 136 LYS 136 256 256 LYS LYS B ? n 
B 2 137 TYR 137 257 257 TYR TYR B ? n 
B 2 138 ASN 138 258 258 ASN ASN B ? n 
B 2 139 ILE 139 259 259 ILE ILE B ? n 
B 2 140 GLN 140 260 260 GLN GLN B ? n 
B 2 141 TYR 141 261 261 TYR TYR B ? n 
B 2 142 ARG 142 262 262 ARG ARG B ? n 
B 2 143 THR 143 263 263 THR THR B ? n 
B 2 144 LYS 144 264 264 LYS LYS B ? n 
B 2 145 ASP 145 265 265 ASP ASP B ? n 
B 2 146 ALA 146 266 266 ALA ALA B ? n 
B 2 147 SER 147 267 267 SER SER B ? n 
B 2 148 THR 148 268 268 THR THR B ? n 
B 2 149 TRP 149 269 269 TRP TRP B ? n 
B 2 150 SER 150 270 270 SER SER B ? n 
B 2 151 GLN 151 271 271 GLN GLN B ? n 
B 2 152 ILE 152 272 272 ILE ILE B ? n 
B 2 153 PRO 153 273 273 PRO PRO B ? n 
B 2 154 PRO 154 274 274 PRO PRO B ? n 
B 2 155 GLU 155 275 275 GLU GLU B ? n 
B 2 156 ASP 156 276 276 ASP ASP B ? n 
B 2 157 THR 157 277 277 THR THR B ? n 
B 2 158 ALA 158 278 278 ALA ALA B ? n 
B 2 159 SER 159 279 279 SER SER B ? n 
B 2 160 THR 160 280 280 THR THR B ? n 
B 2 161 ARG 161 281 281 ARG ARG B ? n 
B 2 162 SER 162 282 282 SER SER B ? n 
B 2 163 SER 163 283 283 SER SER B ? n 
B 2 164 PHE 164 284 284 PHE PHE B ? n 
B 2 165 THR 165 285 285 THR THR B ? n 
B 2 166 VAL 166 286 286 VAL VAL B ? n 
B 2 167 GLN 167 287 287 GLN GLN B ? n 
B 2 168 ASP 168 288 288 ASP ASP B ? n 
B 2 169 LEU 169 289 289 LEU LEU B ? n 
B 2 170 LYS 170 290 290 LYS LYS B ? n 
B 2 171 PRO 171 291 291 PRO PRO B ? n 
B 2 172 PHE 172 292 292 PHE PHE B ? n 
B 2 173 THR 173 293 293 THR THR B ? n 
B 2 174 GLU 174 294 294 GLU GLU B ? n 
B 2 175 TYR 175 295 295 TYR TYR B ? n 
B 2 176 VAL 176 296 296 VAL VAL B ? n 
B 2 177 PHE 177 297 297 PHE PHE B ? n 
B 2 178 ARG 178 298 298 ARG ARG B ? n 
B 2 179 ILE 179 299 299 ILE ILE B ? n 
B 2 180 ARG 180 300 300 ARG ARG B ? n 
B 2 181 CYS 181 301 301 CYS CYS B ? n 
B 2 182 MET 182 302 302 MET MET B ? n 
B 2 183 LYS 183 303 303 LYS LYS B ? n 
B 2 184 GLU 184 304 304 GLU GLU B ? n 
B 2 185 ASP 185 305 305 ASP ASP B ? n 
B 2 186 GLY 186 306 306 GLY GLY B ? n 
B 2 187 LYS 187 307 307 LYS LYS B ? n 
B 2 188 GLY 188 308 308 GLY GLY B ? n 
B 2 189 TYR 189 309 309 TYR TYR B ? n 
B 2 190 TRP 190 310 310 TRP TRP B ? n 
B 2 191 SER 191 311 311 SER SER B ? n 
B 2 192 ASP 192 312 312 ASP ASP B ? n 
B 2 193 TRP 193 313 313 TRP TRP B ? n 
B 2 194 SER 194 314 314 SER SER B ? n 
B 2 195 GLU 195 315 315 GLU GLU B ? n 
B 2 196 GLU 196 316 316 GLU GLU B ? n 
B 2 197 ALA 197 317 317 ALA ALA B ? n 
B 2 198 SER 198 318 318 SER SER B ? n 
B 2 199 GLY 199 319 319 GLY GLY B ? n 
B 2 200 ILE 200 320 320 ILE ILE B ? n 
B 2 201 THR 201 321 321 THR THR B ? n 
B 2 202 ALA 202 322 322 ALA ALA B ? n 
B 2 203 ALA 203 323 323 ALA ALA B ? n 
# 
loop_
_pdbx_nonpoly_scheme.asym_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.entity_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.mon_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.ndb_seq_num 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_seq_num 
_pdbx_nonpoly_scheme.auth_seq_num 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_mon_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.auth_mon_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_strand_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_ins_code 
E 3 NAG 1 401 367 NAG NAG B ? 
F 3 NAG 1 402 368 NAG NAG B ? 
G 4 PO4 1 403 1   PO4 PO4 B ? 
J 5 HOH 1 501 1   HOH HOH B ? 
J 5 HOH 2 502 2   HOH HOH B ? 
# 
loop_
_chem_comp.id 
_chem_comp.type 
_chem_comp.mon_nstd_flag 
_chem_comp.name 
_chem_comp.pdbx_synonyms 
_chem_comp.formula 
_chem_comp.formula_weight 
ALA "L-peptide linking"          y ALANINE                                  ?                                                                                                                                                     "C3 H7 N O2"     
89.093  
ARG "L-peptide linking"          y ARGININE                                 ?                                                                                                                                                     "C6 H15 N4 O2 1" 
175.209 
ASN "L-peptide linking"          y ASPARAGINE                               ?                                                                                                                                                     "C4 H8 N2 O3"    
132.118 
ASP "L-peptide linking"          y "ASPARTIC ACID"                          ?                                                                                                                                                     "C4 H7 N O4"     
133.103 
CYS "L-peptide linking"          y CYSTEINE                                 ?                                                                                                                                                     "C3 H7 N O2 S"   
121.158 
GLN "L-peptide linking"          y GLUTAMINE                                ?                                                                                                                                                     "C5 H10 N2 O3"   
146.144 
GLU "L-peptide linking"          y "GLUTAMIC ACID"                          ?                                                                                                                                                     "C5 H9 N O4"     
147.129 
GLY "peptide linking"            y GLYCINE                                  ?                                                                                                                                                     "C2 H5 N O2"     
75.067  
HIS "L-peptide linking"          y HISTIDINE                                ?                                                                                                                                                     "C6 H10 N3 O2 1" 
156.162 
HOH non-polymer                  . WATER                                    ?                                                                                                                                                     "H2 O"           
18.015  
ILE "L-peptide linking"          y ISOLEUCINE                               ?                                                                                                                                                     "C6 H13 N O2"    
131.173 
LEU "L-peptide linking"          y LEUCINE                                  ?                                                                                                                                                     "C6 H13 N O2"    
131.173 
LYS "L-peptide linking"          y LYSINE                                   ?                                                                                                                                                     "C6 H15 N2 O2 1" 
147.195 
MET "L-peptide linking"          y METHIONINE                               ?                                                                                                                                                     "C5 H11 N O2 S"  
149.211 
NAG "D-saccharide, beta linking" . 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose "N-acetyl-beta-D-glucosamine; 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose; 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose; 2-acetamido-2-deoxy-glucose; N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE" "C8 H15 N O6"    
221.208 
PHE "L-peptide linking"          y PHENYLALANINE                            ?                                                                                                                                                     "C9 H11 N O2"    
165.189 
PO4 non-polymer                  . "PHOSPHATE ION"                          ?                                                                                                                                                     "O4 P -3"        
94.971  
PRO "L-peptide linking"          y PROLINE                                  ?                                                                                                                                                     "C5 H9 N O2"     
115.130 
SER "L-peptide linking"          y SERINE                                   ?                                                                                                                                                     "C3 H7 N O3"     
105.093 
THR "L-peptide linking"          y THREONINE                                ?                                                                                                                                                     "C4 H9 N O3"     
119.119 
TRP "L-peptide linking"          y TRYPTOPHAN                               ?                                                                                                                                                     "C11 H12 N2 O2"  
204.225 
TYR "L-peptide linking"          y TYROSINE                                 ?                                                                                                                                                     "C9 H11 N O3"    
181.189 
VAL "L-peptide linking"          y VALINE                                   ?                                                                                                                                                     "C5 H11 N O2"    
117.146 
# 
loop_
_struct_asym.id 
_struct_asym.pdbx_blank_PDB_chainid_flag 
_struct_asym.pdbx_modified 
_struct_asym.entity_id 
_struct_asym.details 
A N N 1 ? 
B N N 2 ? 
E N N 3 ? 
F N N 3 ? 
G N N 4 ? 
J N N 5 ? 
# 
_struct_conf_type.id          HELX_P 
_struct_conf_type.criteria    ? 
_struct_conf_type.reference   ? 
# 
loop_
_struct_conf.conf_type_id 
_struct_conf.id 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_id 
_struct_conf.beg_label_comp_id 
_struct_conf.beg_label_asym_id 
_struct_conf.beg_label_seq_id 
_struct_conf.pdbx_beg_PDB_ins_code 
_struct_conf.end_label_comp_id 
_struct_conf.end_label_asym_id 
_struct_conf.end_label_seq_id 
_struct_conf.pdbx_end_PDB_ins_code 
_struct_conf.beg_auth_comp_id 
_struct_conf.beg_auth_asym_id 
_struct_conf.beg_auth_seq_id 
_struct_conf.end_auth_comp_id 
_struct_conf.end_auth_asym_id 
_struct_conf.end_auth_seq_id 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_class 
_struct_conf.details 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_length 
HELX_P HELX_P1 AA1 ASP A 1   ? GLY A 20  ? ASP A 1   GLY A 20  1 ? 20 
HELX_P HELX_P2 AA2 ASN A 21  ? GLY A 40  ? ASN A 21  GLY A 40  1 ? 20 
HELX_P HELX_P3 AA3 SER A 41  ? GLY A 56  ? SER A 41  GLY A 56  1 ? 16 
HELX_P HELX_P4 AA4 ASP B 95  ? TYR B 98  ? ASP B 215 TYR B 218 5 ? 4  
HELX_P HELX_P5 AA5 PRO B 127 ? VAL B 132 ? PRO B 247 VAL B 252 5 ? 6  
# 
loop_
_struct_sheet.id 
_struct_sheet.type 
_struct_sheet.number_strands 
_struct_sheet.details 
AA1 ? 4 ? 
AA2 ? 4 ? 
AA3 ? 4 ? 
AA4 ? 3 ? 
AA5 ? 4 ? 
# 
loop_
_struct_sheet_order.sheet_id 
_struct_sheet_order.range_id_1 
_struct_sheet_order.range_id_2 
_struct_sheet_order.offset 
_struct_sheet_order.sense 
AA1 1 2 ? anti-parallel 
AA1 2 3 ? anti-parallel 
AA1 3 4 ? parallel      
AA2 1 2 ? anti-parallel 
AA2 2 3 ? anti-parallel 
AA2 3 4 ? anti-parallel 
AA3 1 2 ? anti-parallel 
AA3 2 3 ? anti-parallel 
AA3 3 4 ? anti-parallel 
AA4 1 2 ? anti-parallel 
AA4 2 3 ? anti-parallel 
AA5 1 2 ? anti-parallel 
AA5 2 3 ? anti-parallel 
AA5 3 4 ? anti-parallel 
# 
loop_
_struct_sheet_range.sheet_id 
_struct_sheet_range.id 
_struct_sheet_range.beg_label_comp_id 
_struct_sheet_range.beg_label_asym_id 
_struct_sheet_range.beg_label_seq_id 
_struct_sheet_range.pdbx_beg_PDB_ins_code 
_struct_sheet_range.end_label_comp_id 
_struct_sheet_range.end_label_asym_id 
_struct_sheet_range.end_label_seq_id 
_struct_sheet_range.pdbx_end_PDB_ins_code 
_struct_sheet_range.beg_auth_comp_id 
_struct_sheet_range.beg_auth_asym_id 
_struct_sheet_range.beg_auth_seq_id 
_struct_sheet_range.end_auth_comp_id 
_struct_sheet_range.end_auth_asym_id 
_struct_sheet_range.end_auth_seq_id 
AA1 1 SER B 61  ? THR B 63  ? SER B 181 THR B 183 
AA1 2 ARG B 23  ? ASP B 27  ? ARG B 143 ASP B 147 
AA1 3 LYS B 10  ? ASN B 17  ? LYS B 130 ASN B 137 
AA1 4 VAL B 100 ? LYS B 101 ? VAL B 220 LYS B 221 
AA2 1 HIS B 47  ? LYS B 48  ? HIS B 167 LYS B 168 
AA2 2 ASN B 37  ? TRP B 44  ? ASN B 157 TRP B 164 
AA2 3 ILE B 74  ? ASN B 82  ? ILE B 194 ASN B 202 
AA2 4 GLY B 85  ? THR B 88  ? GLY B 205 THR B 208 
AA3 1 CYS B 52  ? LYS B 53  ? CYS B 172 LYS B 173 
AA3 2 ASN B 37  ? TRP B 44  ? ASN B 157 TRP B 164 
AA3 3 ILE B 74  ? ASN B 82  ? ILE B 194 ASN B 202 
AA3 4 ILE B 92  ? PHE B 94  ? ILE B 212 PHE B 214 
AA4 1 HIS B 106 ? VAL B 110 ? HIS B 226 VAL B 230 
AA4 2 LEU B 120 ? THR B 125 ? LEU B 240 THR B 245 
AA4 3 SER B 163 ? VAL B 166 ? SER B 283 VAL B 286 
AA5 1 SER B 150 ? GLN B 151 ? SER B 270 GLN B 271 
AA5 2 LEU B 135 ? THR B 143 ? LEU B 255 THR B 263 
AA5 3 GLU B 174 ? LYS B 183 ? GLU B 294 LYS B 303 
AA5 4 ALA B 197 ? ILE B 200 ? ALA B 317 ILE B 320 
# 
_atom_sites.entry_id                    XXXX 
_atom_sites.Cartn_transf_matrix[1][1]   ? 
_atom_sites.Cartn_transf_matrix[1][2]   ? 
_atom_sites.Cartn_transf_matrix[1][3]   ? 
_atom_sites.Cartn_transf_matrix[2][1]   ? 
_atom_sites.Cartn_transf_matrix[2][2]   ? 
_atom_sites.Cartn_transf_matrix[2][3]   ? 
_atom_sites.Cartn_transf_matrix[3][1]   ? 
_atom_sites.Cartn_transf_matrix[3][2]   ? 
_atom_sites.Cartn_transf_matrix[3][3]   ? 
_atom_sites.Cartn_transf_vector[1]      ? 
_atom_sites.Cartn_transf_vector[2]      ? 
_atom_sites.Cartn_transf_vector[3]      ? 
_atom_sites.Cartn_transform_axes        ? 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][1]   0.005278 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][2]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][3]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][1]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][2]   0.005278 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][3]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][1]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][2]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][3]   0.005278 
_atom_sites.fract_transf_vector[1]      0.00000 
_atom_sites.fract_transf_vector[2]      0.00000 
_atom_sites.fract_transf_vector[3]      0.00000 
_atom_sites.solution_primary            ? 
_atom_sites.solution_secondary          ? 
_atom_sites.solution_hydrogens          ? 
_atom_sites.special_details             ? 
# 
loop_
_atom_type.symbol 
C 
N 
O 
P 
S 
# 
_entry.id   XXXX 
# 
loop_
_pdbx_chain_remapping.entity_id 
_pdbx_chain_remapping.label_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.auth_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.orig_label_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.orig_auth_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.applied_operations 
1 A A A A 1 
2 B B B B 1 
3 E B E B 1 
3 F B F B 1 
4 G B G B 1 
5 J B J B 1 
# 
loop_
_pdbx_entity_nonpoly.entity_id 
_pdbx_entity_nonpoly.name 
_pdbx_entity_nonpoly.comp_id 
3 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose NAG 
4 "PHOSPHATE ION"                          PO4 
5 water                                    HOH 
# 
loop_
_pdbx_entity_remapping.entity_id 
_pdbx_entity_remapping.orig_entity_id 
1 1 
2 2 
3 3 
4 4 
5 5 
# 
loop_
_pdbx_struct_sheet_hbond.sheet_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_1 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_2 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_PDB_ins_code 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_PDB_ins_code 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_seq_id 
AA1 1 2 O CYS B 62  ? O CYS B 182 N CYS B 24  ? N CYS B 144 
AA1 2 3 O ARG B 23  ? O ARG B 143 N ILE B 15  ? N ILE B 135 
AA1 3 4 N VAL B 16  ? N VAL B 136 O LYS B 101 ? O LYS B 221 
AA2 1 2 O HIS B 47  ? O HIS B 167 N TRP B 44  ? N TRP B 164 
AA2 2 3 N ASN B 37  ? N ASN B 157 O GLU B 81  ? O GLU B 201 
AA2 3 4 N ALA B 80  ? N ALA B 200 O VAL B 87  ? O VAL B 207 
AA3 1 2 O CYS B 52  ? O CYS B 172 N LEU B 40  ? N LEU B 160 
AA3 2 3 N ASN B 37  ? N ASN B 157 O GLU B 81  ? O GLU B 201 
AA3 3 4 N VAL B 76  ? N VAL B 196 O ILE B 92  ? O ILE B 212 
AA4 1 2 N HIS B 106 ? N HIS B 226 O THR B 125 ? O THR B 245 
AA4 2 3 N LEU B 122 ? N LEU B 242 O PHE B 164 ? O PHE B 284 
AA5 1 2 O SER B 150 ? O SER B 270 N TYR B 141 ? N TYR B 261 
AA5 2 3 N LYS B 136 ? N LYS B 256 O MET B 182 ? O MET B 302 
AA5 3 4 N TYR B 175 ? N TYR B 295 O GLY B 199 ? O GLY B 319 
# 
loop_
_atom_site.group_PDB 
_atom_site.id 
_atom_site.type_symbol 
_atom_site.label_atom_id 
_atom_site.label_alt_id 
_atom_site.label_comp_id 
_atom_site.label_asym_id 
_atom_site.label_entity_id 
_atom_site.label_seq_id 
_atom_site.pdbx_PDB_ins_code 
_atom_site.Cartn_x 
_atom_site.Cartn_y 
_atom_site.Cartn_z 
_atom_site.occupancy 
_atom_site.B_iso_or_equiv 
_atom_site.Cartn_x_esd 
_atom_site.Cartn_y_esd 
_atom_site.Cartn_z_esd 
_atom_site.occupancy_esd 
_atom_site.B_iso_or_equiv_esd 
_atom_site.pdbx_formal_charge 
_atom_site.auth_seq_id 
_atom_site.auth_comp_id 
_atom_site.auth_asym_id 
_atom_site.auth_atom_id 
_atom_site.pdbx_PDB_model_num 
ATOM   1    N N   . ASP A 1 1   ? -55.178 19.369  -43.044 1.00 124.75 ? ? ? ? ? ? 1   ASP A N   1 
ATOM   2    C CA  . ASP A 1 1   ? -55.075 18.649  -41.779 1.00 107.45 ? ? ? ? ? ? 1   ASP A CA  1 
ATOM   3    C C   . ASP A 1 1   ? -54.490 17.256  -41.986 1.00 101.21 ? ? ? ? ? ? 1   ASP A C   1 
ATOM   4    O O   . ASP A 1 1   ? -54.611 16.387  -41.121 1.00 109.86 ? ? ? ? ? ? 1   ASP A O   1 
ATOM   5    C CB  . ASP A 1 1   ? -56.434 18.567  -41.076 1.00 110.02 ? ? ? ? ? ? 1   ASP A CB  1 
ATOM   6    C CG  . ASP A 1 1   ? -57.523 17.962  -41.945 1.00 119.99 ? ? ? ? ? ? 1   ASP A CG  1 
ATOM   7    O OD1 . ASP A 1 1   ? -57.218 17.352  -42.993 1.00 115.16 ? ? ? ? ? ? 1   ASP A OD1 1 
ATOM   8    O OD2 . ASP A 1 1   ? -58.705 18.106  -41.567 1.00 98.46  ? ? ? ? ? ? 1   ASP A OD2 1 
ATOM   9    N N   . ILE A 1 2   ? -53.876 17.058  -43.156 1.00 102.50 ? ? ? ? ? ? 2   ILE A N   1 
ATOM   10   C CA  . ILE A 1 2   ? -53.218 15.789  -43.465 1.00 92.08  ? ? ? ? ? ? 2   ILE A CA  1 
ATOM   11   C C   . ILE A 1 2   ? -52.214 15.448  -42.372 1.00 100.90 ? ? ? ? ? ? 2   ILE A C   1 
ATOM   12   O O   . ILE A 1 2   ? -52.159 14.314  -41.878 1.00 102.47 ? ? ? ? ? ? 2   ILE A O   1 
ATOM   13   C CB  . ILE A 1 2   ? -52.538 15.871  -44.844 1.00 108.08 ? ? ? ? ? ? 2   ILE A CB  1 
ATOM   14   C CG1 . ILE A 1 2   ? -53.569 15.972  -45.963 1.00 117.46 ? ? ? ? ? ? 2   ILE A CG1 1 
ATOM   15   C CG2 . ILE A 1 2   ? -51.638 14.685  -45.094 1.00 73.51  ? ? ? ? ? ? 2   ILE A CG2 1 
ATOM   16   C CD1 . ILE A 1 2   ? -52.931 16.137  -47.321 1.00 121.42 ? ? ? ? ? ? 2   ILE A CD1 1 
ATOM   17   N N   . SER A 1 3   ? -51.412 16.436  -41.968 1.00 111.63 ? ? ? ? ? ? 3   SER A N   1 
ATOM   18   C CA  . SER A 1 3   ? -50.486 16.238  -40.859 1.00 109.34 ? ? ? ? ? ? 3   SER A CA  1 
ATOM   19   C C   . SER A 1 3   ? -51.241 16.022  -39.553 1.00 108.56 ? ? ? ? ? ? 3   SER A C   1 
ATOM   20   O O   . SER A 1 3   ? -50.856 15.177  -38.737 1.00 112.17 ? ? ? ? ? ? 3   SER A O   1 
ATOM   21   C CB  . SER A 1 3   ? -49.540 17.432  -40.747 1.00 137.56 ? ? ? ? ? ? 3   SER A CB  1 
ATOM   22   O OG  . SER A 1 3   ? -50.266 18.639  -40.591 1.00 144.86 ? ? ? ? ? ? 3   SER A OG  1 
ATOM   23   N N   . GLU A 1 4   ? -52.316 16.788  -39.342 1.00 110.32 ? ? ? ? ? ? 4   GLU A N   1 
ATOM   24   C CA  . GLU A 1 4   ? -53.105 16.652  -38.122 1.00 113.69 ? ? ? ? ? ? 4   GLU A CA  1 
ATOM   25   C C   . GLU A 1 4   ? -53.772 15.285  -38.048 1.00 100.69 ? ? ? ? ? ? 4   GLU A C   1 
ATOM   26   O O   . GLU A 1 4   ? -53.896 14.706  -36.964 1.00 98.08  ? ? ? ? ? ? 4   GLU A O   1 
ATOM   27   C CB  . GLU A 1 4   ? -54.156 17.761  -38.047 1.00 98.49  ? ? ? ? ? ? 4   GLU A CB  1 
ATOM   28   N N   . ARG A 1 5   ? -54.200 14.750  -39.193 1.00 100.73 ? ? ? ? ? ? 5   ARG A N   1 
ATOM   29   C CA  . ARG A 1 5   ? -54.850 13.446  -39.197 1.00 94.17  ? ? ? ? ? ? 5   ARG A CA  1 
ATOM   30   C C   . ARG A 1 5   ? -53.843 12.322  -38.983 1.00 91.13  ? ? ? ? ? ? 5   ARG A C   1 
ATOM   31   O O   . ARG A 1 5   ? -54.144 11.332  -38.306 1.00 90.23  ? ? ? ? ? ? 5   ARG A O   1 
ATOM   32   C CB  . ARG A 1 5   ? -55.605 13.242  -40.512 1.00 94.60  ? ? ? ? ? ? 5   ARG A CB  1 
ATOM   33   C CG  . ARG A 1 5   ? -56.296 11.894  -40.625 1.00 95.66  ? ? ? ? ? ? 5   ARG A CG  1 
ATOM   34   C CD  . ARG A 1 5   ? -56.726 11.605  -42.053 1.00 78.80  ? ? ? ? ? ? 5   ARG A CD  1 
ATOM   35   N NE  . ARG A 1 5   ? -58.134 11.240  -42.139 1.00 93.34  ? ? ? ? ? ? 5   ARG A NE  1 
ATOM   36   C CZ  . ARG A 1 5   ? -59.096 12.071  -42.512 1.00 101.31 ? ? ? ? ? ? 5   ARG A CZ  1 
ATOM   37   N NH1 . ARG A 1 5   ? -58.834 13.322  -42.854 1.00 104.35 ? ? ? ? ? ? 5   ARG A NH1 1 
ATOM   38   N NH2 . ARG A 1 5   ? -60.353 11.637  -42.547 1.00 107.01 ? ? ? ? ? ? 5   ARG A NH2 1 
ATOM   39   N N   . PHE A 1 6   ? -52.639 12.463  -39.538 1.00 92.67  ? ? ? ? ? ? 6   PHE A N   1 
ATOM   40   C CA  . PHE A 1 6   ? -51.629 11.423  -39.374 1.00 83.12  ? ? ? ? ? ? 6   PHE A CA  1 
ATOM   41   C C   . PHE A 1 6   ? -51.160 11.328  -37.928 1.00 94.96  ? ? ? ? ? ? 6   PHE A C   1 
ATOM   42   O O   . PHE A 1 6   ? -50.898 10.229  -37.426 1.00 92.14  ? ? ? ? ? ? 6   PHE A O   1 
ATOM   43   C CB  . PHE A 1 6   ? -50.449 11.687  -40.306 1.00 93.81  ? ? ? ? ? ? 6   PHE A CB  1 
ATOM   44   C CG  . PHE A 1 6   ? -49.260 10.810  -40.044 1.00 93.64  ? ? ? ? ? ? 6   PHE A CG  1 
ATOM   45   C CD1 . PHE A 1 6   ? -49.280 9.470   -40.390 1.00 95.70  ? ? ? ? ? ? 6   PHE A CD1 1 
ATOM   46   C CD2 . PHE A 1 6   ? -48.113 11.332  -39.470 1.00 90.66  ? ? ? ? ? ? 6   PHE A CD2 1 
ATOM   47   C CE1 . PHE A 1 6   ? -48.181 8.664   -40.157 1.00 96.93  ? ? ? ? ? ? 6   PHE A CE1 1 
ATOM   48   C CE2 . PHE A 1 6   ? -47.013 10.532  -39.235 1.00 87.06  ? ? ? ? ? ? 6   PHE A CE2 1 
ATOM   49   C CZ  . PHE A 1 6   ? -47.046 9.198   -39.579 1.00 97.81  ? ? ? ? ? ? 6   PHE A CZ  1 
ATOM   50   N N   . ARG A 1 7   ? -51.043 12.469  -37.244 1.00 104.96 ? ? ? ? ? ? 7   ARG A N   1 
ATOM   51   C CA  . ARG A 1 7   ? -50.657 12.441  -35.838 1.00 106.33 ? ? ? ? ? ? 7   ARG A CA  1 
ATOM   52   C C   . ARG A 1 7   ? -51.743 11.817  -34.971 1.00 102.04 ? ? ? ? ? ? 7   ARG A C   1 
ATOM   53   O O   . ARG A 1 7   ? -51.434 11.188  -33.953 1.00 104.98 ? ? ? ? ? ? 7   ARG A O   1 
ATOM   54   C CB  . ARG A 1 7   ? -50.321 13.855  -35.361 1.00 112.95 ? ? ? ? ? ? 7   ARG A CB  1 
ATOM   55   C CG  . ARG A 1 7   ? -48.830 14.172  -35.381 1.00 104.83 ? ? ? ? ? ? 7   ARG A CG  1 
ATOM   56   C CD  . ARG A 1 7   ? -48.544 15.585  -35.873 1.00 121.44 ? ? ? ? ? ? 7   ARG A CD  1 
ATOM   57   N NE  . ARG A 1 7   ? -47.750 15.575  -37.097 1.00 140.11 ? ? ? ? ? ? 7   ARG A NE  1 
ATOM   58   C CZ  . ARG A 1 7   ? -47.523 16.638  -37.858 1.00 148.93 ? ? ? ? ? ? 7   ARG A CZ  1 
ATOM   59   N NH1 . ARG A 1 7   ? -48.021 17.826  -37.553 1.00 146.21 ? ? ? ? ? ? 7   ARG A NH1 1 
ATOM   60   N NH2 . ARG A 1 7   ? -46.779 16.506  -38.952 1.00 127.16 ? ? ? ? ? ? 7   ARG A NH2 1 
ATOM   61   N N   . ARG A 1 8   ? -53.012 11.978  -35.352 1.00 90.82  ? ? ? ? ? ? 8   ARG A N   1 
ATOM   62   C CA  . ARG A 1 8   ? -54.090 11.308  -34.630 1.00 96.35  ? ? ? ? ? ? 8   ARG A CA  1 
ATOM   63   C C   . ARG A 1 8   ? -54.022 9.796   -34.809 1.00 100.73 ? ? ? ? ? ? 8   ARG A C   1 
ATOM   64   O O   . ARG A 1 8   ? -54.314 9.042   -33.873 1.00 102.17 ? ? ? ? ? ? 8   ARG A O   1 
ATOM   65   C CB  . ARG A 1 8   ? -55.445 11.855  -35.072 1.00 89.04  ? ? ? ? ? ? 8   ARG A CB  1 
ATOM   66   C CG  . ARG A 1 8   ? -55.610 13.345  -34.816 1.00 108.98 ? ? ? ? ? ? 8   ARG A CG  1 
ATOM   67   C CD  . ARG A 1 8   ? -56.966 13.847  -35.274 1.00 110.01 ? ? ? ? ? ? 8   ARG A CD  1 
ATOM   68   N NE  . ARG A 1 8   ? -58.048 13.050  -34.711 1.00 98.92  ? ? ? ? ? ? 8   ARG A NE  1 
ATOM   69   C CZ  . ARG A 1 8   ? -58.493 13.164  -33.468 1.00 113.26 ? ? ? ? ? ? 8   ARG A CZ  1 
ATOM   70   N NH1 . ARG A 1 8   ? -57.954 14.021  -32.616 1.00 122.82 ? ? ? ? ? ? 8   ARG A NH1 1 
ATOM   71   N NH2 . ARG A 1 8   ? -59.497 12.391  -33.066 1.00 132.13 ? ? ? ? ? ? 8   ARG A NH2 1 
ATOM   72   N N   . LEU A 1 9   ? -53.648 9.332   -36.004 1.00 101.96 ? ? ? ? ? ? 9   LEU A N   1 
ATOM   73   C CA  . LEU A 1 9   ? -53.558 7.894   -36.243 1.00 88.76  ? ? ? ? ? ? 9   LEU A CA  1 
ATOM   74   C C   . LEU A 1 9   ? -52.434 7.276   -35.424 1.00 95.88  ? ? ? ? ? ? 9   LEU A C   1 
ATOM   75   O O   . LEU A 1 9   ? -52.623 6.240   -34.775 1.00 95.98  ? ? ? ? ? ? 9   LEU A O   1 
ATOM   76   C CB  . LEU A 1 9   ? -53.358 7.614   -37.731 1.00 77.77  ? ? ? ? ? ? 9   LEU A CB  1 
ATOM   77   C CG  . LEU A 1 9   ? -54.487 8.053   -38.661 1.00 90.36  ? ? ? ? ? ? 9   LEU A CG  1 
ATOM   78   C CD1 . LEU A 1 9   ? -54.017 8.002   -40.101 1.00 104.88 ? ? ? ? ? ? 9   LEU A CD1 1 
ATOM   79   C CD2 . LEU A 1 9   ? -55.714 7.177   -38.464 1.00 85.73  ? ? ? ? ? ? 9   LEU A CD2 1 
ATOM   80   N N   . MET A 1 10  ? -51.249 7.893   -35.451 1.00 95.90  ? ? ? ? ? ? 10  MET A N   1 
ATOM   81   C CA  . MET A 1 10  ? -50.137 7.400   -34.647 1.00 94.33  ? ? ? ? ? ? 10  MET A CA  1 
ATOM   82   C C   . MET A 1 10  ? -50.503 7.333   -33.170 1.00 98.66  ? ? ? ? ? ? 10  MET A C   1 
ATOM   83   O O   . MET A 1 10  ? -50.006 6.464   -32.445 1.00 96.89  ? ? ? ? ? ? 10  MET A O   1 
ATOM   84   C CB  . MET A 1 10  ? -48.905 8.279   -34.851 1.00 87.04  ? ? ? ? ? ? 10  MET A CB  1 
ATOM   85   C CG  . MET A 1 10  ? -48.305 8.188   -36.242 1.00 81.70  ? ? ? ? ? ? 10  MET A CG  1 
ATOM   86   S SD  . MET A 1 10  ? -47.675 6.539   -36.604 1.00 104.58 ? ? ? ? ? ? 10  MET A SD  1 
ATOM   87   C CE  . MET A 1 10  ? -45.989 6.922   -37.072 1.00 101.92 ? ? ? ? ? ? 10  MET A CE  1 
ATOM   88   N N   . ARG A 1 11  ? -51.368 8.237   -32.707 1.00 96.38  ? ? ? ? ? ? 11  ARG A N   1 
ATOM   89   C CA  . ARG A 1 11  ? -51.773 8.216   -31.306 1.00 86.96  ? ? ? ? ? ? 11  ARG A CA  1 
ATOM   90   C C   . ARG A 1 11  ? -52.620 6.985   -30.998 1.00 89.10  ? ? ? ? ? ? 11  ARG A C   1 
ATOM   91   O O   . ARG A 1 11  ? -52.438 6.349   -29.954 1.00 105.97 ? ? ? ? ? ? 11  ARG A O   1 
ATOM   92   C CB  . ARG A 1 11  ? -52.531 9.500   -30.960 1.00 108.07 ? ? ? ? ? ? 11  ARG A CB  1 
ATOM   93   C CG  . ARG A 1 11  ? -52.846 9.672   -29.480 1.00 116.37 ? ? ? ? ? ? 11  ARG A CG  1 
ATOM   94   C CD  . ARG A 1 11  ? -53.684 10.923  -29.222 1.00 137.10 ? ? ? ? ? ? 11  ARG A CD  1 
ATOM   95   N NE  . ARG A 1 11  ? -53.190 12.089  -29.946 1.00 151.92 ? ? ? ? ? ? 11  ARG A NE  1 
ATOM   96   C CZ  . ARG A 1 11  ? -53.919 12.823  -30.776 1.00 146.58 ? ? ? ? ? ? 11  ARG A CZ  1 
ATOM   97   N NH1 . ARG A 1 11  ? -55.198 12.560  -30.992 1.00 135.98 ? ? ? ? ? ? 11  ARG A NH1 1 
ATOM   98   N NH2 . ARG A 1 11  ? -53.354 13.855  -31.397 1.00 119.14 ? ? ? ? ? ? 11  ARG A NH2 1 
ATOM   99   N N   . ARG A 1 12  ? -53.549 6.630   -31.891 1.00 99.16  ? ? ? ? ? ? 12  ARG A N   1 
ATOM   100  C CA  . ARG A 1 12  ? -54.366 5.441   -31.664 1.00 100.44 ? ? ? ? ? ? 12  ARG A CA  1 
ATOM   101  C C   . ARG A 1 12  ? -53.531 4.170   -31.765 1.00 92.86  ? ? ? ? ? ? 12  ARG A C   1 
ATOM   102  O O   . ARG A 1 12  ? -53.709 3.237   -30.973 1.00 103.89 ? ? ? ? ? ? 12  ARG A O   1 
ATOM   103  C CB  . ARG A 1 12  ? -55.515 5.389   -32.671 1.00 83.80  ? ? ? ? ? ? 12  ARG A CB  1 
ATOM   104  C CG  . ARG A 1 12  ? -56.379 6.637   -32.713 1.00 92.11  ? ? ? ? ? ? 12  ARG A CG  1 
ATOM   105  C CD  . ARG A 1 12  ? -57.321 6.760   -31.531 1.00 97.71  ? ? ? ? ? ? 12  ARG A CD  1 
ATOM   106  N NE  . ARG A 1 12  ? -57.981 8.061   -31.526 1.00 110.40 ? ? ? ? ? ? 12  ARG A NE  1 
ATOM   107  C CZ  . ARG A 1 12  ? -57.582 9.099   -30.802 1.00 135.12 ? ? ? ? ? ? 12  ARG A CZ  1 
ATOM   108  N NH1 . ARG A 1 12  ? -56.557 9.009   -29.971 1.00 138.82 ? ? ? ? ? ? 12  ARG A NH1 1 
ATOM   109  N NH2 . ARG A 1 12  ? -58.233 10.253  -30.907 1.00 139.73 ? ? ? ? ? ? 12  ARG A NH2 1 
ATOM   110  N N   . ALA A 1 13  ? -52.619 4.112   -32.740 1.00 87.66  ? ? ? ? ? ? 13  ALA A N   1 
ATOM   111  C CA  . ALA A 1 13  ? -51.804 2.916   -32.921 1.00 89.11  ? ? ? ? ? ? 13  ALA A CA  1 
ATOM   112  C C   . ALA A 1 13  ? -50.852 2.705   -31.747 1.00 94.20  ? ? ? ? ? ? 13  ALA A C   1 
ATOM   113  O O   . ALA A 1 13  ? -50.584 1.562   -31.359 1.00 88.76  ? ? ? ? ? ? 13  ALA A O   1 
ATOM   114  C CB  . ALA A 1 13  ? -51.035 3.002   -34.241 1.00 78.89  ? ? ? ? ? ? 13  ALA A CB  1 
ATOM   115  N N   . ASP A 1 14  ? -50.336 3.791   -31.167 1.00 92.11  ? ? ? ? ? ? 14  ASP A N   1 
ATOM   116  C CA  . ASP A 1 14  ? -49.482 3.659   -29.989 1.00 83.70  ? ? ? ? ? ? 14  ASP A CA  1 
ATOM   117  C C   . ASP A 1 14  ? -50.300 3.236   -28.774 1.00 99.72  ? ? ? ? ? ? 14  ASP A C   1 
ATOM   118  O O   . ASP A 1 14  ? -49.838 2.436   -27.951 1.00 109.86 ? ? ? ? ? ? 14  ASP A O   1 
ATOM   119  C CB  . ASP A 1 14  ? -48.741 4.971   -29.714 1.00 92.81  ? ? ? ? ? ? 14  ASP A CB  1 
ATOM   120  C CG  . ASP A 1 14  ? -47.734 4.850   -28.575 1.00 97.21  ? ? ? ? ? ? 14  ASP A CG  1 
ATOM   121  O OD1 . ASP A 1 14  ? -46.634 4.307   -28.811 1.00 88.07  ? ? ? ? ? ? 14  ASP A OD1 1 
ATOM   122  O OD2 . ASP A 1 14  ? -48.032 5.307   -27.451 1.00 111.66 ? ? ? ? ? ? 14  ASP A OD2 1 
ATOM   123  N N   . GLU A 1 15  ? -51.517 3.771   -28.643 1.00 109.04 ? ? ? ? ? ? 15  GLU A N   1 
ATOM   124  C CA  . GLU A 1 15  ? -52.410 3.353   -27.567 1.00 108.09 ? ? ? ? ? ? 15  GLU A CA  1 
ATOM   125  C C   . GLU A 1 15  ? -52.775 1.881   -27.699 1.00 108.19 ? ? ? ? ? ? 15  GLU A C   1 
ATOM   126  O O   . GLU A 1 15  ? -52.789 1.142   -26.707 1.00 108.88 ? ? ? ? ? ? 15  GLU A O   1 
ATOM   127  C CB  . GLU A 1 15  ? -53.674 4.213   -27.583 1.00 118.84 ? ? ? ? ? ? 15  GLU A CB  1 
ATOM   128  C CG  . GLU A 1 15  ? -53.522 5.601   -26.977 1.00 142.16 ? ? ? ? ? ? 15  GLU A CG  1 
ATOM   129  C CD  . GLU A 1 15  ? -54.823 6.388   -26.989 1.00 149.62 ? ? ? ? ? ? 15  GLU A CD  1 
ATOM   130  O OE1 . GLU A 1 15  ? -55.830 5.870   -27.519 1.00 134.46 ? ? ? ? ? ? 15  GLU A OE1 1 
ATOM   131  O OE2 . GLU A 1 15  ? -54.835 7.530   -26.483 1.00 147.66 ? ? ? ? ? ? 15  GLU A OE2 1 
ATOM   132  N N   . LEU A 1 16  ? -53.082 1.440   -28.921 1.00 101.92 ? ? ? ? ? ? 16  LEU A N   1 
ATOM   133  C CA  . LEU A 1 16  ? -53.524 0.066   -29.132 1.00 96.13  ? ? ? ? ? ? 16  LEU A CA  1 
ATOM   134  C C   . LEU A 1 16  ? -52.400 -0.934  -28.884 1.00 92.22  ? ? ? ? ? ? 16  LEU A C   1 
ATOM   135  O O   . LEU A 1 16  ? -52.622 -1.981  -28.266 1.00 101.61 ? ? ? ? ? ? 16  LEU A O   1 
ATOM   136  C CB  . LEU A 1 16  ? -54.083 -0.088  -30.545 1.00 99.08  ? ? ? ? ? ? 16  LEU A CB  1 
ATOM   137  C CG  . LEU A 1 16  ? -55.446 0.558   -30.796 1.00 87.23  ? ? ? ? ? ? 16  LEU A CG  1 
ATOM   138  C CD1 . LEU A 1 16  ? -55.676 0.737   -32.283 1.00 99.68  ? ? ? ? ? ? 16  LEU A CD1 1 
ATOM   139  C CD2 . LEU A 1 16  ? -56.552 -0.276  -30.182 1.00 94.11  ? ? ? ? ? ? 16  LEU A CD2 1 
ATOM   140  N N   . ALA A 1 17  ? -51.186 -0.632  -29.354 1.00 92.13  ? ? ? ? ? ? 17  ALA A N   1 
ATOM   141  C CA  . ALA A 1 17  ? -50.083 -1.575  -29.198 1.00 91.23  ? ? ? ? ? ? 17  ALA A CA  1 
ATOM   142  C C   . ALA A 1 17  ? -49.672 -1.730  -27.739 1.00 99.41  ? ? ? ? ? ? 17  ALA A C   1 
ATOM   143  O O   . ALA A 1 17  ? -49.286 -2.827  -27.319 1.00 109.63 ? ? ? ? ? ? 17  ALA A O   1 
ATOM   144  C CB  . ALA A 1 17  ? -48.888 -1.133  -30.042 1.00 90.49  ? ? ? ? ? ? 17  ALA A CB  1 
ATOM   145  N N   . ARG A 1 18  ? -49.744 -0.654  -26.956 1.00 96.67  ? ? ? ? ? ? 18  ARG A N   1 
ATOM   146  C CA  . ARG A 1 18  ? -49.418 -0.746  -25.539 1.00 99.17  ? ? ? ? ? ? 18  ARG A CA  1 
ATOM   147  C C   . ARG A 1 18  ? -50.530 -1.419  -24.745 1.00 100.45 ? ? ? ? ? ? 18  ARG A C   1 
ATOM   148  O O   . ARG A 1 18  ? -50.252 -2.098  -23.749 1.00 116.07 ? ? ? ? ? ? 18  ARG A O   1 
ATOM   149  C CB  . ARG A 1 18  ? -49.123 0.645   -24.978 1.00 96.68  ? ? ? ? ? ? 18  ARG A CB  1 
ATOM   150  C CG  . ARG A 1 18  ? -47.905 1.304   -25.608 1.00 104.60 ? ? ? ? ? ? 18  ARG A CG  1 
ATOM   151  C CD  . ARG A 1 18  ? -47.756 2.753   -25.181 1.00 90.35  ? ? ? ? ? ? 18  ARG A CD  1 
ATOM   152  N NE  . ARG A 1 18  ? -46.785 2.907   -24.106 1.00 122.93 ? ? ? ? ? ? 18  ARG A NE  1 
ATOM   153  C CZ  . ARG A 1 18  ? -46.335 4.075   -23.666 1.00 150.00 ? ? ? ? ? ? 18  ARG A CZ  1 
ATOM   154  N NH1 . ARG A 1 18  ? -46.736 5.216   -24.203 1.00 133.06 ? ? ? ? ? ? 18  ARG A NH1 1 
ATOM   155  N NH2 . ARG A 1 18  ? -45.456 4.097   -22.669 1.00 146.35 ? ? ? ? ? ? 18  ARG A NH2 1 
ATOM   156  N N   . ARG A 1 19  ? -51.786 -1.244  -25.165 1.00 96.68  ? ? ? ? ? ? 19  ARG A N   1 
ATOM   157  C CA  . ARG A 1 19  ? -52.892 -1.922  -24.498 1.00 100.17 ? ? ? ? ? ? 19  ARG A CA  1 
ATOM   158  C C   . ARG A 1 19  ? -52.841 -3.429  -24.715 1.00 102.70 ? ? ? ? ? ? 19  ARG A C   1 
ATOM   159  O O   . ARG A 1 19  ? -53.314 -4.192  -23.865 1.00 115.57 ? ? ? ? ? ? 19  ARG A O   1 
ATOM   160  C CB  . ARG A 1 19  ? -54.227 -1.360  -24.991 1.00 82.49  ? ? ? ? ? ? 19  ARG A CB  1 
ATOM   161  N N   . GLY A 1 20  ? -52.280 -3.873  -25.836 1.00 97.54  ? ? ? ? ? ? 20  GLY A N   1 
ATOM   162  C CA  . GLY A 1 20  ? -52.196 -5.288  -26.135 1.00 95.87  ? ? ? ? ? ? 20  GLY A CA  1 
ATOM   163  C C   . GLY A 1 20  ? -53.112 -5.688  -27.271 1.00 94.49  ? ? ? ? ? ? 20  GLY A C   1 
ATOM   164  O O   . GLY A 1 20  ? -53.597 -6.823  -27.324 1.00 98.90  ? ? ? ? ? ? 20  GLY A O   1 
ATOM   165  N N   . ASN A 1 21  ? -53.360 -4.754  -28.189 1.00 94.33  ? ? ? ? ? ? 21  ASN A N   1 
ATOM   166  C CA  . ASN A 1 21  ? -54.204 -4.981  -29.359 1.00 105.00 ? ? ? ? ? ? 21  ASN A CA  1 
ATOM   167  C C   . ASN A 1 21  ? -53.361 -4.772  -30.614 1.00 99.20  ? ? ? ? ? ? 21  ASN A C   1 
ATOM   168  O O   . ASN A 1 21  ? -53.495 -3.755  -31.307 1.00 106.82 ? ? ? ? ? ? 21  ASN A O   1 
ATOM   169  C CB  . ASN A 1 21  ? -55.414 -4.047  -29.341 1.00 119.03 ? ? ? ? ? ? 21  ASN A CB  1 
ATOM   170  C CG  . ASN A 1 21  ? -56.511 -4.480  -30.294 1.00 122.34 ? ? ? ? ? ? 21  ASN A CG  1 
ATOM   171  O OD1 . ASN A 1 21  ? -56.274 -5.232  -31.238 1.00 132.81 ? ? ? ? ? ? 21  ASN A OD1 1 
ATOM   172  N ND2 . ASN A 1 21  ? -57.727 -4.007  -30.045 1.00 111.35 ? ? ? ? ? ? 21  ASN A ND2 1 
ATOM   173  N N   . PRO A 1 22  ? -52.476 -5.722  -30.934 1.00 92.24  ? ? ? ? ? ? 22  PRO A N   1 
ATOM   174  C CA  . PRO A 1 22  ? -51.588 -5.526  -32.091 1.00 99.18  ? ? ? ? ? ? 22  PRO A CA  1 
ATOM   175  C C   . PRO A 1 22  ? -52.316 -5.596  -33.421 1.00 103.01 ? ? ? ? ? ? 22  PRO A C   1 
ATOM   176  O O   . PRO A 1 22  ? -51.940 -4.882  -34.359 1.00 95.17  ? ? ? ? ? ? 22  PRO A O   1 
ATOM   177  C CB  . PRO A 1 22  ? -50.564 -6.657  -31.939 1.00 88.53  ? ? ? ? ? ? 22  PRO A CB  1 
ATOM   178  C CG  . PRO A 1 22  ? -51.306 -7.725  -31.213 1.00 107.85 ? ? ? ? ? ? 22  PRO A CG  1 
ATOM   179  C CD  . PRO A 1 22  ? -52.265 -7.029  -30.287 1.00 100.80 ? ? ? ? ? ? 22  PRO A CD  1 
ATOM   180  N N   . GLU A 1 23  ? -53.342 -6.444  -33.529 1.00 103.78 ? ? ? ? ? ? 23  GLU A N   1 
ATOM   181  C CA  . GLU A 1 23  ? -54.076 -6.575  -34.782 1.00 96.93  ? ? ? ? ? ? 23  GLU A CA  1 
ATOM   182  C C   . GLU A 1 23  ? -54.724 -5.253  -35.175 1.00 90.15  ? ? ? ? ? ? 23  GLU A C   1 
ATOM   183  O O   . GLU A 1 23  ? -54.690 -4.860  -36.347 1.00 98.84  ? ? ? ? ? ? 23  GLU A O   1 
ATOM   184  C CB  . GLU A 1 23  ? -55.130 -7.678  -34.662 1.00 91.31  ? ? ? ? ? ? 23  GLU A CB  1 
ATOM   185  C CG  . GLU A 1 23  ? -54.677 -8.928  -33.899 1.00 131.64 ? ? ? ? ? ? 23  GLU A CG  1 
ATOM   186  C CD  . GLU A 1 23  ? -54.810 -8.788  -32.386 1.00 137.87 ? ? ? ? ? ? 23  GLU A CD  1 
ATOM   187  O OE1 . GLU A 1 23  ? -55.222 -7.706  -31.919 1.00 127.44 ? ? ? ? ? ? 23  GLU A OE1 1 
ATOM   188  O OE2 . GLU A 1 23  ? -54.500 -9.760  -31.664 1.00 144.03 ? ? ? ? ? ? 23  GLU A OE2 1 
ATOM   189  N N   . GLU A 1 24  ? -55.316 -4.550  -34.206 1.00 90.02  ? ? ? ? ? ? 24  GLU A N   1 
ATOM   190  C CA  . GLU A 1 24  ? -55.883 -3.236  -34.491 1.00 98.37  ? ? ? ? ? ? 24  GLU A CA  1 
ATOM   191  C C   . GLU A 1 24  ? -54.796 -2.185  -34.673 1.00 95.83  ? ? ? ? ? ? 24  GLU A C   1 
ATOM   192  O O   . GLU A 1 24  ? -54.985 -1.229  -35.434 1.00 97.37  ? ? ? ? ? ? 24  GLU A O   1 
ATOM   193  C CB  . GLU A 1 24  ? -56.849 -2.821  -33.380 1.00 110.20 ? ? ? ? ? ? 24  GLU A CB  1 
ATOM   194  C CG  . GLU A 1 24  ? -58.227 -3.464  -33.475 1.00 122.81 ? ? ? ? ? ? 24  GLU A CG  1 
ATOM   195  C CD  . GLU A 1 24  ? -59.061 -2.892  -34.609 1.00 124.07 ? ? ? ? ? ? 24  GLU A CD  1 
ATOM   196  O OE1 . GLU A 1 24  ? -58.725 -1.792  -35.098 1.00 130.68 ? ? ? ? ? ? 24  GLU A OE1 1 
ATOM   197  O OE2 . GLU A 1 24  ? -60.050 -3.542  -35.011 1.00 115.38 ? ? ? ? ? ? 24  GLU A OE2 1 
ATOM   198  N N   . ALA A 1 25  ? -53.660 -2.337  -33.987 1.00 91.49  ? ? ? ? ? ? 25  ALA A N   1 
ATOM   199  C CA  . ALA A 1 25  ? -52.550 -1.410  -34.186 1.00 91.91  ? ? ? ? ? ? 25  ALA A CA  1 
ATOM   200  C C   . ALA A 1 25  ? -52.012 -1.495  -35.608 1.00 93.12  ? ? ? ? ? ? 25  ALA A C   1 
ATOM   201  O O   . ALA A 1 25  ? -51.685 -0.471  -36.218 1.00 88.46  ? ? ? ? ? ? 25  ALA A O   1 
ATOM   202  C CB  . ALA A 1 25  ? -51.441 -1.691  -33.173 1.00 87.35  ? ? ? ? ? ? 25  ALA A CB  1 
ATOM   203  N N   . ARG A 1 26  ? -51.911 -2.711  -36.151 1.00 90.62  ? ? ? ? ? ? 26  ARG A N   1 
ATOM   204  C CA  . ARG A 1 26  ? -51.522 -2.871  -37.549 1.00 89.92  ? ? ? ? ? ? 26  ARG A CA  1 
ATOM   205  C C   . ARG A 1 26  ? -52.554 -2.240  -38.476 1.00 89.00  ? ? ? ? ? ? 26  ARG A C   1 
ATOM   206  O O   . ARG A 1 26  ? -52.201 -1.632  -39.494 1.00 93.12  ? ? ? ? ? ? 26  ARG A O   1 
ATOM   207  C CB  . ARG A 1 26  ? -51.321 -4.354  -37.867 1.00 89.15  ? ? ? ? ? ? 26  ARG A CB  1 
ATOM   208  C CG  . ARG A 1 26  ? -51.248 -4.689  -39.348 1.00 93.60  ? ? ? ? ? ? 26  ARG A CG  1 
ATOM   209  C CD  . ARG A 1 26  ? -50.606 -6.053  -39.587 1.00 87.41  ? ? ? ? ? ? 26  ARG A CD  1 
ATOM   210  N NE  . ARG A 1 26  ? -51.207 -7.113  -38.786 1.00 124.49 ? ? ? ? ? ? 26  ARG A NE  1 
ATOM   211  C CZ  . ARG A 1 26  ? -50.602 -7.714  -37.770 1.00 138.97 ? ? ? ? ? ? 26  ARG A CZ  1 
ATOM   212  N NH1 . ARG A 1 26  ? -49.374 -7.384  -37.405 1.00 129.83 ? ? ? ? ? ? 26  ARG A NH1 1 
ATOM   213  N NH2 . ARG A 1 26  ? -51.244 -8.670  -37.105 1.00 132.10 ? ? ? ? ? ? 26  ARG A NH2 1 
ATOM   214  N N   . LYS A 1 27  ? -53.836 -2.378  -38.135 1.00 87.61  ? ? ? ? ? ? 27  LYS A N   1 
ATOM   215  C CA  . LYS A 1 27  ? -54.906 -1.794  -38.938 1.00 84.67  ? ? ? ? ? ? 27  LYS A CA  1 
ATOM   216  C C   . LYS A 1 27  ? -54.766 -0.275  -39.020 1.00 87.36  ? ? ? ? ? ? 27  LYS A C   1 
ATOM   217  O O   . LYS A 1 27  ? -54.890 0.315   -40.099 1.00 89.37  ? ? ? ? ? ? 27  LYS A O   1 
ATOM   218  C CB  . LYS A 1 27  ? -56.250 -2.197  -38.328 1.00 102.21 ? ? ? ? ? ? 27  LYS A CB  1 
ATOM   219  C CG  . LYS A 1 27  ? -56.830 -3.511  -38.846 1.00 106.16 ? ? ? ? ? ? 27  LYS A CG  1 
ATOM   220  C CD  . LYS A 1 27  ? -58.274 -3.699  -38.386 1.00 113.52 ? ? ? ? ? ? 27  LYS A CD  1 
ATOM   221  C CE  . LYS A 1 27  ? -59.206 -2.589  -38.827 1.00 126.95 ? ? ? ? ? ? 27  LYS A CE  1 
ATOM   222  N NZ  . LYS A 1 27  ? -60.542 -2.780  -38.190 1.00 135.58 ? ? ? ? ? ? 27  LYS A NZ  1 
ATOM   223  N N   . VAL A 1 28  ? -54.498 0.373   -37.883 1.00 89.48  ? ? ? ? ? ? 28  VAL A N   1 
ATOM   224  C CA  . VAL A 1 28  ? -54.284 1.820   -37.872 1.00 82.65  ? ? ? ? ? ? 28  VAL A CA  1 
ATOM   225  C C   . VAL A 1 28  ? -53.032 2.186   -38.661 1.00 86.37  ? ? ? ? ? ? 28  VAL A C   1 
ATOM   226  O O   . VAL A 1 28  ? -53.046 3.104   -39.490 1.00 92.09  ? ? ? ? ? ? 28  VAL A O   1 
ATOM   227  C CB  . VAL A 1 28  ? -54.220 2.345   -36.427 1.00 84.87  ? ? ? ? ? ? 28  VAL A CB  1 
ATOM   228  C CG1 . VAL A 1 28  ? -54.112 3.860   -36.423 1.00 69.43  ? ? ? ? ? ? 28  VAL A CG1 1 
ATOM   229  C CG2 . VAL A 1 28  ? -55.453 1.906   -35.666 1.00 89.31  ? ? ? ? ? ? 28  VAL A CG2 1 
ATOM   230  N N   . LEU A 1 29  ? -51.925 1.483   -38.400 1.00 89.63  ? ? ? ? ? ? 29  LEU A N   1 
ATOM   231  C CA  . LEU A 1 29  ? -50.673 1.784   -39.091 1.00 86.18  ? ? ? ? ? ? 29  LEU A CA  1 
ATOM   232  C C   . LEU A 1 29  ? -50.814 1.619   -40.599 1.00 85.89  ? ? ? ? ? ? 29  LEU A C   1 
ATOM   233  O O   . LEU A 1 29  ? -50.219 2.378   -41.372 1.00 89.83  ? ? ? ? ? ? 29  LEU A O   1 
ATOM   234  C CB  . LEU A 1 29  ? -49.549 0.896   -38.558 1.00 81.33  ? ? ? ? ? ? 29  LEU A CB  1 
ATOM   235  C CG  . LEU A 1 29  ? -49.016 1.221   -37.163 1.00 78.80  ? ? ? ? ? ? 29  LEU A CG  1 
ATOM   236  C CD1 . LEU A 1 29  ? -48.027 0.163   -36.711 1.00 75.34  ? ? ? ? ? ? 29  LEU A CD1 1 
ATOM   237  C CD2 . LEU A 1 29  ? -48.371 2.597   -37.150 1.00 80.25  ? ? ? ? ? ? 29  LEU A CD2 1 
ATOM   238  N N   . GLU A 1 30  ? -51.599 0.634   -41.038 1.00 82.56  ? ? ? ? ? ? 30  GLU A N   1 
ATOM   239  C CA  . GLU A 1 30  ? -51.830 0.469   -42.470 1.00 88.06  ? ? ? ? ? ? 30  GLU A CA  1 
ATOM   240  C C   . GLU A 1 30  ? -52.604 1.651   -43.045 1.00 91.23  ? ? ? ? ? ? 30  GLU A C   1 
ATOM   241  O O   . GLU A 1 30  ? -52.352 2.069   -44.181 1.00 102.84 ? ? ? ? ? ? 30  GLU A O   1 
ATOM   242  C CB  . GLU A 1 30  ? -52.562 -0.845  -42.733 1.00 94.85  ? ? ? ? ? ? 30  GLU A CB  1 
ATOM   243  C CG  . GLU A 1 30  ? -51.669 -2.068  -42.616 1.00 90.04  ? ? ? ? ? ? 30  GLU A CG  1 
ATOM   244  C CD  . GLU A 1 30  ? -52.416 -3.365  -42.849 1.00 108.74 ? ? ? ? ? ? 30  GLU A CD  1 
ATOM   245  O OE1 . GLU A 1 30  ? -53.619 -3.429  -42.519 1.00 108.66 ? ? ? ? ? ? 30  GLU A OE1 1 
ATOM   246  O OE2 . GLU A 1 30  ? -51.797 -4.321  -43.360 1.00 111.80 ? ? ? ? ? ? 30  GLU A OE2 1 
ATOM   247  N N   . GLU A 1 31  ? -53.549 2.201   -42.278 1.00 88.60  ? ? ? ? ? ? 31  GLU A N   1 
ATOM   248  C CA  . GLU A 1 31  ? -54.232 3.415   -42.714 1.00 84.10  ? ? ? ? ? ? 31  GLU A CA  1 
ATOM   249  C C   . GLU A 1 31  ? -53.273 4.599   -42.760 1.00 88.39  ? ? ? ? ? ? 31  GLU A C   1 
ATOM   250  O O   . GLU A 1 31  ? -53.304 5.393   -43.707 1.00 89.00  ? ? ? ? ? ? 31  GLU A O   1 
ATOM   251  C CB  . GLU A 1 31  ? -55.419 3.715   -41.797 1.00 91.86  ? ? ? ? ? ? 31  GLU A CB  1 
ATOM   252  C CG  . GLU A 1 31  ? -56.165 5.003   -42.144 1.00 106.60 ? ? ? ? ? ? 31  GLU A CG  1 
ATOM   253  C CD  . GLU A 1 31  ? -57.404 5.221   -41.290 1.00 119.40 ? ? ? ? ? ? 31  GLU A CD  1 
ATOM   254  O OE1 . GLU A 1 31  ? -57.740 4.329   -40.484 1.00 114.25 ? ? ? ? ? ? 31  GLU A OE1 1 
ATOM   255  O OE2 . GLU A 1 31  ? -58.042 6.288   -41.426 1.00 123.25 ? ? ? ? ? ? 31  GLU A OE2 1 
ATOM   256  N N   . ALA A 1 32  ? -52.418 4.738   -41.741 1.00 98.81  ? ? ? ? ? ? 32  ALA A N   1 
ATOM   257  C CA  . ALA A 1 32  ? -51.448 5.829   -41.732 1.00 85.88  ? ? ? ? ? ? 32  ALA A CA  1 
ATOM   258  C C   . ALA A 1 32  ? -50.432 5.686   -42.856 1.00 85.96  ? ? ? ? ? ? 32  ALA A C   1 
ATOM   259  O O   . ALA A 1 32  ? -49.945 6.692   -43.384 1.00 88.44  ? ? ? ? ? ? 32  ALA A O   1 
ATOM   260  C CB  . ALA A 1 32  ? -50.739 5.894   -40.379 1.00 76.35  ? ? ? ? ? ? 32  ALA A CB  1 
ATOM   261  N N   . GLU A 1 33  ? -50.104 4.449   -43.239 1.00 87.81  ? ? ? ? ? ? 33  GLU A N   1 
ATOM   262  C CA  . GLU A 1 33  ? -49.135 4.243   -44.308 1.00 83.34  ? ? ? ? ? ? 33  GLU A CA  1 
ATOM   263  C C   . GLU A 1 33  ? -49.714 4.650   -45.656 1.00 91.47  ? ? ? ? ? ? 33  GLU A C   1 
ATOM   264  O O   . GLU A 1 33  ? -49.010 5.221   -46.496 1.00 89.61  ? ? ? ? ? ? 33  GLU A O   1 
ATOM   265  C CB  . GLU A 1 33  ? -48.696 2.783   -44.348 1.00 76.65  ? ? ? ? ? ? 33  GLU A CB  1 
ATOM   266  C CG  . GLU A 1 33  ? -47.664 2.482   -45.415 1.00 92.18  ? ? ? ? ? ? 33  GLU A CG  1 
ATOM   267  C CD  . GLU A 1 33  ? -47.478 0.998   -45.632 1.00 98.90  ? ? ? ? ? ? 33  GLU A CD  1 
ATOM   268  O OE1 . GLU A 1 33  ? -48.358 0.219   -45.207 1.00 97.77  ? ? ? ? ? ? 33  GLU A OE1 1 
ATOM   269  O OE2 . GLU A 1 33  ? -46.441 0.609   -46.206 1.00 91.61  ? ? ? ? ? ? 33  GLU A OE2 1 
ATOM   270  N N   . GLU A 1 34  ? -50.992 4.344   -45.884 1.00 98.12  ? ? ? ? ? ? 34  GLU A N   1 
ATOM   271  C CA  . GLU A 1 34  ? -51.635 4.710   -47.140 1.00 101.31 ? ? ? ? ? ? 34  GLU A CA  1 
ATOM   272  C C   . GLU A 1 34  ? -51.683 6.222   -47.288 1.00 103.43 ? ? ? ? ? ? 34  GLU A C   1 
ATOM   273  O O   . GLU A 1 34  ? -51.567 6.757   -48.397 1.00 108.80 ? ? ? ? ? ? 34  GLU A O   1 
ATOM   274  C CB  . GLU A 1 34  ? -53.037 4.102   -47.190 1.00 103.68 ? ? ? ? ? ? 34  GLU A CB  1 
ATOM   275  C CG  . GLU A 1 34  ? -53.752 4.187   -48.530 1.00 114.84 ? ? ? ? ? ? 34  GLU A CG  1 
ATOM   276  C CD  . GLU A 1 34  ? -54.878 3.172   -48.643 1.00 138.66 ? ? ? ? ? ? 34  GLU A CD  1 
ATOM   277  O OE1 . GLU A 1 34  ? -54.763 2.092   -48.024 1.00 140.23 ? ? ? ? ? ? 34  GLU A OE1 1 
ATOM   278  O OE2 . GLU A 1 34  ? -55.877 3.451   -49.341 1.00 145.91 ? ? ? ? ? ? 34  GLU A OE2 1 
ATOM   279  N N   . LEU A 1 35  ? -51.857 6.922   -46.171 1.00 100.63 ? ? ? ? ? ? 35  LEU A N   1 
ATOM   280  C CA  . LEU A 1 35  ? -51.863 8.377   -46.180 1.00 95.63  ? ? ? ? ? ? 35  LEU A CA  1 
ATOM   281  C C   . LEU A 1 35  ? -50.491 8.940   -46.559 1.00 90.83  ? ? ? ? ? ? 35  LEU A C   1 
ATOM   282  O O   . LEU A 1 35  ? -50.401 9.886   -47.351 1.00 98.39  ? ? ? ? ? ? 35  LEU A O   1 
ATOM   283  C CB  . LEU A 1 35  ? -52.324 8.868   -44.808 1.00 81.24  ? ? ? ? ? ? 35  LEU A CB  1 
ATOM   284  C CG  . LEU A 1 35  ? -52.875 10.272  -44.612 1.00 80.38  ? ? ? ? ? ? 35  LEU A CG  1 
ATOM   285  C CD1 . LEU A 1 35  ? -53.661 10.332  -43.310 1.00 78.20  ? ? ? ? ? ? 35  LEU A CD1 1 
ATOM   286  C CD2 . LEU A 1 35  ? -51.725 11.251  -44.594 1.00 110.94 ? ? ? ? ? ? 35  LEU A CD2 1 
ATOM   287  N N   . MET A 1 36  ? -49.411 8.368   -46.020 1.00 90.32  ? ? ? ? ? ? 36  MET A N   1 
ATOM   288  C CA  . MET A 1 36  ? -48.072 8.869   -46.333 1.00 91.14  ? ? ? ? ? ? 36  MET A CA  1 
ATOM   289  C C   . MET A 1 36  ? -47.681 8.589   -47.775 1.00 96.12  ? ? ? ? ? ? 36  MET A C   1 
ATOM   290  O O   . MET A 1 36  ? -46.961 9.381   -48.396 1.00 107.54 ? ? ? ? ? ? 36  MET A O   1 
ATOM   291  C CB  . MET A 1 36  ? -47.050 8.272   -45.373 1.00 99.76  ? ? ? ? ? ? 36  MET A CB  1 
ATOM   292  C CG  . MET A 1 36  ? -47.172 8.808   -43.968 1.00 97.23  ? ? ? ? ? ? 36  MET A CG  1 
ATOM   293  S SD  . MET A 1 36  ? -46.850 10.581  -43.981 1.00 103.56 ? ? ? ? ? ? 36  MET A SD  1 
ATOM   294  C CE  . MET A 1 36  ? -48.337 11.254  -43.271 1.00 71.26  ? ? ? ? ? ? 36  MET A CE  1 
ATOM   295  N N   . GLU A 1 37  ? -48.122 7.457   -48.318 1.00 96.55  ? ? ? ? ? ? 37  GLU A N   1 
ATOM   296  C CA  . GLU A 1 37  ? -47.830 7.157   -49.714 1.00 90.30  ? ? ? ? ? ? 37  GLU A CA  1 
ATOM   297  C C   . GLU A 1 37  ? -48.504 8.159   -50.647 1.00 88.76  ? ? ? ? ? ? 37  GLU A C   1 
ATOM   298  O O   . GLU A 1 37  ? -47.909 8.594   -51.640 1.00 102.77 ? ? ? ? ? ? 37  GLU A O   1 
ATOM   299  C CB  . GLU A 1 37  ? -48.275 5.731   -50.025 1.00 86.25  ? ? ? ? ? ? 37  GLU A CB  1 
ATOM   300  C CG  . GLU A 1 37  ? -47.537 4.663   -49.228 1.00 90.84  ? ? ? ? ? ? 37  GLU A CG  1 
ATOM   301  C CD  . GLU A 1 37  ? -48.181 3.295   -49.349 1.00 101.76 ? ? ? ? ? ? 37  GLU A CD  1 
ATOM   302  O OE1 . GLU A 1 37  ? -49.385 3.160   -49.036 1.00 104.00 ? ? ? ? ? ? 37  GLU A OE1 1 
ATOM   303  O OE2 . GLU A 1 37  ? -47.482 2.356   -49.777 1.00 103.79 ? ? ? ? ? ? 37  GLU A OE2 1 
ATOM   304  N N   . ARG A 1 38  ? -49.747 8.541   -50.338 1.00 84.49  ? ? ? ? ? ? 38  ARG A N   1 
ATOM   305  C CA  . ARG A 1 38  ? -50.495 9.446   -51.205 1.00 86.18  ? ? ? ? ? ? 38  ARG A CA  1 
ATOM   306  C C   . ARG A 1 38  ? -50.030 10.890  -51.053 1.00 99.86  ? ? ? ? ? ? 38  ARG A C   1 
ATOM   307  O O   . ARG A 1 38  ? -49.730 11.563  -52.047 1.00 115.65 ? ? ? ? ? ? 38  ARG A O   1 
ATOM   308  C CB  . ARG A 1 38  ? -51.991 9.341   -50.909 1.00 89.14  ? ? ? ? ? ? 38  ARG A CB  1 
ATOM   309  C CG  . ARG A 1 38  ? -52.611 8.000   -51.241 1.00 90.81  ? ? ? ? ? ? 38  ARG A CG  1 
ATOM   310  C CD  . ARG A 1 38  ? -54.113 8.147   -51.407 1.00 108.65 ? ? ? ? ? ? 38  ARG A CD  1 
ATOM   311  N NE  . ARG A 1 38  ? -54.750 6.912   -51.846 1.00 116.10 ? ? ? ? ? ? 38  ARG A NE  1 
ATOM   312  C CZ  . ARG A 1 38  ? -55.737 6.317   -51.190 1.00 121.54 ? ? ? ? ? ? 38  ARG A CZ  1 
ATOM   313  N NH1 . ARG A 1 38  ? -56.225 6.823   -50.068 1.00 121.17 ? ? ? ? ? ? 38  ARG A NH1 1 
ATOM   314  N NH2 . ARG A 1 38  ? -56.249 5.188   -51.671 1.00 119.21 ? ? ? ? ? ? 38  ARG A NH2 1 
ATOM   315  N N   . TYR A 1 39  ? -49.960 11.385  -49.806 1.00 99.75  ? ? ? ? ? ? 39  TYR A N   1 
ATOM   316  C CA  . TYR A 1 39  ? -49.621 12.776  -49.527 1.00 98.24  ? ? ? ? ? ? 39  TYR A CA  1 
ATOM   317  C C   . TYR A 1 39  ? -48.758 12.833  -48.263 1.00 93.13  ? ? ? ? ? ? 39  TYR A C   1 
ATOM   318  O O   . TYR A 1 39  ? -49.180 13.307  -47.211 1.00 110.37 ? ? ? ? ? ? 39  TYR A O   1 
ATOM   319  C CB  . TYR A 1 39  ? -50.869 13.649  -49.354 1.00 102.67 ? ? ? ? ? ? 39  TYR A CB  1 
ATOM   320  C CG  . TYR A 1 39  ? -52.166 13.054  -49.859 1.00 107.02 ? ? ? ? ? ? 39  TYR A CG  1 
ATOM   321  C CD1 . TYR A 1 39  ? -52.537 13.182  -51.191 1.00 122.95 ? ? ? ? ? ? 39  TYR A CD1 1 
ATOM   322  C CD2 . TYR A 1 39  ? -53.034 12.394  -48.998 1.00 91.45  ? ? ? ? ? ? 39  TYR A CD2 1 
ATOM   323  C CE1 . TYR A 1 39  ? -53.725 12.654  -51.656 1.00 123.93 ? ? ? ? ? ? 39  TYR A CE1 1 
ATOM   324  C CE2 . TYR A 1 39  ? -54.226 11.863  -49.455 1.00 97.13  ? ? ? ? ? ? 39  TYR A CE2 1 
ATOM   325  C CZ  . TYR A 1 39  ? -54.566 11.997  -50.786 1.00 107.50 ? ? ? ? ? ? 39  TYR A CZ  1 
ATOM   326  O OH  . TYR A 1 39  ? -55.748 11.475  -51.260 1.00 102.89 ? ? ? ? ? ? 39  TYR A OH  1 
ATOM   327  N N   . GLY A 1 40  ? -47.521 12.355  -48.368 1.00 85.16  ? ? ? ? ? ? 40  GLY A N   1 
ATOM   328  C CA  . GLY A 1 40  ? -46.646 12.332  -47.216 1.00 104.42 ? ? ? ? ? ? 40  GLY A CA  1 
ATOM   329  C C   . GLY A 1 40  ? -45.186 12.410  -47.608 1.00 99.75  ? ? ? ? ? ? 40  GLY A C   1 
ATOM   330  O O   . GLY A 1 40  ? -44.829 12.421  -48.788 1.00 110.80 ? ? ? ? ? ? 40  GLY A O   1 
ATOM   331  N N   . SER A 1 41  ? -44.347 12.462  -46.593 1.00 84.17  ? ? ? ? ? ? 41  SER A N   1 
ATOM   332  C CA  . SER A 1 41  ? -42.898 12.557  -46.611 1.00 83.46  ? ? ? ? ? ? 41  SER A CA  1 
ATOM   333  C C   . SER A 1 41  ? -42.274 11.166  -46.561 1.00 85.43  ? ? ? ? ? ? 41  SER A C   1 
ATOM   334  O O   . SER A 1 41  ? -42.865 10.232  -46.007 1.00 94.12  ? ? ? ? ? ? 41  SER A O   1 
ATOM   335  C CB  . SER A 1 41  ? -42.411 13.385  -45.425 1.00 92.32  ? ? ? ? ? ? 41  SER A CB  1 
ATOM   336  O OG  . SER A 1 41  ? -42.147 12.560  -44.306 1.00 107.79 ? ? ? ? ? ? 41  SER A OG  1 
ATOM   337  N N   . PRO A 1 42  ? -41.091 10.995  -47.155 1.00 77.28  ? ? ? ? ? ? 42  PRO A N   1 
ATOM   338  C CA  . PRO A 1 42  ? -40.379 9.714   -46.993 1.00 84.89  ? ? ? ? ? ? 42  PRO A CA  1 
ATOM   339  C C   . PRO A 1 42  ? -40.074 9.373   -45.545 1.00 88.57  ? ? ? ? ? ? 42  PRO A C   1 
ATOM   340  O O   . PRO A 1 42  ? -40.217 8.212   -45.143 1.00 92.54  ? ? ? ? ? ? 42  PRO A O   1 
ATOM   341  C CB  . PRO A 1 42  ? -39.089 9.916   -47.802 1.00 92.27  ? ? ? ? ? ? 42  PRO A CB  1 
ATOM   342  C CG  . PRO A 1 42  ? -39.337 11.083  -48.685 1.00 84.65  ? ? ? ? ? ? 42  PRO A CG  1 
ATOM   343  C CD  . PRO A 1 42  ? -40.380 11.935  -48.038 1.00 82.12  ? ? ? ? ? ? 42  PRO A CD  1 
ATOM   344  N N   . GLU A 1 43  ? -39.649 10.364  -44.752 1.00 86.54  ? ? ? ? ? ? 43  GLU A N   1 
ATOM   345  C CA  . GLU A 1 43  ? -39.277 10.120  -43.359 1.00 92.27  ? ? ? ? ? ? 43  GLU A CA  1 
ATOM   346  C C   . GLU A 1 43  ? -40.433 9.534   -42.556 1.00 88.09  ? ? ? ? ? ? 43  GLU A C   1 
ATOM   347  O O   . GLU A 1 43  ? -40.231 8.650   -41.714 1.00 90.68  ? ? ? ? ? ? 43  GLU A O   1 
ATOM   348  C CB  . GLU A 1 43  ? -38.795 11.420  -42.715 1.00 78.78  ? ? ? ? ? ? 43  GLU A CB  1 
ATOM   349  C CG  . GLU A 1 43  ? -37.669 12.108  -43.472 1.00 98.52  ? ? ? ? ? ? 43  GLU A CG  1 
ATOM   350  C CD  . GLU A 1 43  ? -38.114 13.393  -44.152 1.00 104.35 ? ? ? ? ? ? 43  GLU A CD  1 
ATOM   351  O OE1 . GLU A 1 43  ? -39.321 13.526  -44.448 1.00 81.14  ? ? ? ? ? ? 43  GLU A OE1 1 
ATOM   352  O OE2 . GLU A 1 43  ? -37.256 14.269  -44.392 1.00 112.74 ? ? ? ? ? ? 43  GLU A OE2 1 
ATOM   353  N N   . LEU A 1 44  ? -41.651 10.016  -42.796 1.00 86.73  ? ? ? ? ? ? 44  LEU A N   1 
ATOM   354  C CA  . LEU A 1 44  ? -42.800 9.503   -42.062 1.00 86.84  ? ? ? ? ? ? 44  LEU A CA  1 
ATOM   355  C C   . LEU A 1 44  ? -43.315 8.197   -42.651 1.00 83.31  ? ? ? ? ? ? 44  LEU A C   1 
ATOM   356  O O   . LEU A 1 44  ? -43.894 7.383   -41.924 1.00 90.18  ? ? ? ? ? ? 44  LEU A O   1 
ATOM   357  C CB  . LEU A 1 44  ? -43.914 10.550  -42.031 1.00 79.06  ? ? ? ? ? ? 44  LEU A CB  1 
ATOM   358  C CG  . LEU A 1 44  ? -43.596 11.831  -41.260 1.00 76.27  ? ? ? ? ? ? 44  LEU A CG  1 
ATOM   359  C CD1 . LEU A 1 44  ? -44.714 12.850  -41.417 1.00 89.48  ? ? ? ? ? ? 44  LEU A CD1 1 
ATOM   360  C CD2 . LEU A 1 44  ? -43.350 11.519  -39.793 1.00 85.98  ? ? ? ? ? ? 44  LEU A CD2 1 
ATOM   361  N N   . LEU A 1 45  ? -43.117 7.979   -43.953 1.00 86.70  ? ? ? ? ? ? 45  LEU A N   1 
ATOM   362  C CA  . LEU A 1 45  ? -43.518 6.710   -44.550 1.00 91.00  ? ? ? ? ? ? 45  LEU A CA  1 
ATOM   363  C C   . LEU A 1 45  ? -42.614 5.578   -44.081 1.00 96.09  ? ? ? ? ? ? 45  LEU A C   1 
ATOM   364  O O   . LEU A 1 45  ? -43.087 4.464   -43.825 1.00 94.67  ? ? ? ? ? ? 45  LEU A O   1 
ATOM   365  C CB  . LEU A 1 45  ? -43.509 6.816   -46.075 1.00 87.72  ? ? ? ? ? ? 45  LEU A CB  1 
ATOM   366  C CG  . LEU A 1 45  ? -43.800 5.527   -46.850 1.00 78.31  ? ? ? ? ? ? 45  LEU A CG  1 
ATOM   367  C CD1 . LEU A 1 45  ? -45.150 4.944   -46.456 1.00 84.31  ? ? ? ? ? ? 45  LEU A CD1 1 
ATOM   368  C CD2 . LEU A 1 45  ? -43.739 5.779   -48.346 1.00 84.93  ? ? ? ? ? ? 45  LEU A CD2 1 
ATOM   369  N N   . GLU A 1 46  ? -41.311 5.844   -43.958 1.00 92.44  ? ? ? ? ? ? 46  GLU A N   1 
ATOM   370  C CA  . GLU A 1 46  ? -40.399 4.828   -43.445 1.00 92.09  ? ? ? ? ? ? 46  GLU A CA  1 
ATOM   371  C C   . GLU A 1 46  ? -40.638 4.564   -41.964 1.00 94.13  ? ? ? ? ? ? 46  GLU A C   1 
ATOM   372  O O   . GLU A 1 46  ? -40.410 3.445   -41.492 1.00 99.91  ? ? ? ? ? ? 46  GLU A O   1 
ATOM   373  C CB  . GLU A 1 46  ? -38.951 5.254   -43.690 1.00 94.26  ? ? ? ? ? ? 46  GLU A CB  1 
ATOM   374  C CG  . GLU A 1 46  ? -38.615 5.466   -45.160 1.00 121.68 ? ? ? ? ? ? 46  GLU A CG  1 
ATOM   375  C CD  . GLU A 1 46  ? -37.265 6.123   -45.364 1.00 139.46 ? ? ? ? ? ? 46  GLU A CD  1 
ATOM   376  O OE1 . GLU A 1 46  ? -36.455 6.124   -44.413 1.00 147.00 ? ? ? ? ? ? 46  GLU A OE1 1 
ATOM   377  O OE2 . GLU A 1 46  ? -37.017 6.643   -46.473 1.00 127.74 ? ? ? ? ? ? 46  GLU A OE2 1 
ATOM   378  N N   . SER A 1 47  ? -41.086 5.578   -41.220 1.00 93.02  ? ? ? ? ? ? 47  SER A N   1 
ATOM   379  C CA  . SER A 1 47  ? -41.385 5.388   -39.805 1.00 87.46  ? ? ? ? ? ? 47  SER A CA  1 
ATOM   380  C C   . SER A 1 47  ? -42.542 4.413   -39.619 1.00 82.68  ? ? ? ? ? ? 47  SER A C   1 
ATOM   381  O O   . SER A 1 47  ? -42.481 3.510   -38.778 1.00 91.63  ? ? ? ? ? ? 47  SER A O   1 
ATOM   382  C CB  . SER A 1 47  ? -41.697 6.733   -39.148 1.00 86.45  ? ? ? ? ? ? 47  SER A CB  1 
ATOM   383  O OG  . SER A 1 47  ? -42.414 6.564   -37.936 1.00 82.02  ? ? ? ? ? ? 47  SER A OG  1 
ATOM   384  N N   . VAL A 1 48  ? -43.610 4.586   -40.402 1.00 81.17  ? ? ? ? ? ? 48  VAL A N   1 
ATOM   385  C CA  . VAL A 1 48  ? -44.765 3.698   -40.302 1.00 83.88  ? ? ? ? ? ? 48  VAL A CA  1 
ATOM   386  C C   . VAL A 1 48  ? -44.399 2.287   -40.748 1.00 90.11  ? ? ? ? ? ? 48  VAL A C   1 
ATOM   387  O O   . VAL A 1 48  ? -44.746 1.301   -40.086 1.00 87.91  ? ? ? ? ? ? 48  VAL A O   1 
ATOM   388  C CB  . VAL A 1 48  ? -45.941 4.263   -41.118 1.00 89.32  ? ? ? ? ? ? 48  VAL A CB  1 
ATOM   389  C CG1 . VAL A 1 48  ? -47.084 3.264   -41.161 1.00 94.44  ? ? ? ? ? ? 48  VAL A CG1 1 
ATOM   390  C CG2 . VAL A 1 48  ? -46.406 5.588   -40.532 1.00 90.61  ? ? ? ? ? ? 48  VAL A CG2 1 
ATOM   391  N N   . ARG A 1 49  ? -43.694 2.167   -41.878 1.00 93.05  ? ? ? ? ? ? 49  ARG A N   1 
ATOM   392  C CA  . ARG A 1 49  ? -43.301 0.849   -42.366 1.00 78.50  ? ? ? ? ? ? 49  ARG A CA  1 
ATOM   393  C C   . ARG A 1 49  ? -42.374 0.140   -41.389 1.00 79.74  ? ? ? ? ? ? 49  ARG A C   1 
ATOM   394  O O   . ARG A 1 49  ? -42.418 -1.091  -41.274 1.00 86.52  ? ? ? ? ? ? 49  ARG A O   1 
ATOM   395  C CB  . ARG A 1 49  ? -42.640 0.966   -43.740 1.00 66.73  ? ? ? ? ? ? 49  ARG A CB  1 
ATOM   396  C CG  . ARG A 1 49  ? -43.595 1.396   -44.844 1.00 77.99  ? ? ? ? ? ? 49  ARG A CG  1 
ATOM   397  C CD  . ARG A 1 49  ? -42.867 1.680   -46.148 1.00 74.72  ? ? ? ? ? ? 49  ARG A CD  1 
ATOM   398  N NE  . ARG A 1 49  ? -43.784 1.730   -47.282 1.00 71.77  ? ? ? ? ? ? 49  ARG A NE  1 
ATOM   399  C CZ  . ARG A 1 49  ? -43.432 2.069   -48.514 1.00 73.86  ? ? ? ? ? ? 49  ARG A CZ  1 
ATOM   400  N NH1 . ARG A 1 49  ? -42.186 2.400   -48.810 1.00 91.46  ? ? ? ? ? ? 49  ARG A NH1 1 
ATOM   401  N NH2 . ARG A 1 49  ? -44.352 2.074   -49.474 1.00 80.52  ? ? ? ? ? ? 49  ARG A NH2 1 
ATOM   402  N N   . MET A 1 50  ? -41.527 0.891   -40.685 1.00 78.24  ? ? ? ? ? ? 50  MET A N   1 
ATOM   403  C CA  . MET A 1 50  ? -40.671 0.288   -39.669 1.00 79.42  ? ? ? ? ? ? 50  MET A CA  1 
ATOM   404  C C   . MET A 1 50  ? -41.493 -0.252  -38.505 1.00 82.85  ? ? ? ? ? ? 50  MET A C   1 
ATOM   405  O O   . MET A 1 50  ? -41.309 -1.400  -38.084 1.00 82.21  ? ? ? ? ? ? 50  MET A O   1 
ATOM   406  C CB  . MET A 1 50  ? -39.637 1.303   -39.185 1.00 78.34  ? ? ? ? ? ? 50  MET A CB  1 
ATOM   407  C CG  . MET A 1 50  ? -38.636 0.732   -38.196 1.00 94.91  ? ? ? ? ? ? 50  MET A CG  1 
ATOM   408  S SD  . MET A 1 50  ? -37.716 -0.675  -38.852 1.00 90.94  ? ? ? ? ? ? 50  MET A SD  1 
ATOM   409  C CE  . MET A 1 50  ? -37.127 -0.025  -40.414 1.00 107.60 ? ? ? ? ? ? 50  MET A CE  1 
ATOM   410  N N   . LEU A 1 51  ? -42.405 0.566   -37.969 1.00 84.97  ? ? ? ? ? ? 51  LEU A N   1 
ATOM   411  C CA  . LEU A 1 51  ? -43.264 0.119   -36.875 1.00 85.79  ? ? ? ? ? ? 51  LEU A CA  1 
ATOM   412  C C   . LEU A 1 51  ? -44.024 -1.153  -37.234 1.00 86.24  ? ? ? ? ? ? 51  LEU A C   1 
ATOM   413  O O   . LEU A 1 51  ? -44.195 -2.041  -36.391 1.00 94.64  ? ? ? ? ? ? 51  LEU A O   1 
ATOM   414  C CB  . LEU A 1 51  ? -44.234 1.231   -36.478 1.00 77.11  ? ? ? ? ? ? 51  LEU A CB  1 
ATOM   415  C CG  . LEU A 1 51  ? -43.637 2.404   -35.702 1.00 68.18  ? ? ? ? ? ? 51  LEU A CG  1 
ATOM   416  C CD1 . LEU A 1 51  ? -44.561 3.604   -35.769 1.00 78.26  ? ? ? ? ? ? 51  LEU A CD1 1 
ATOM   417  C CD2 . LEU A 1 51  ? -43.380 2.004   -34.261 1.00 73.63  ? ? ? ? ? ? 51  LEU A CD2 1 
ATOM   418  N N   . LEU A 1 52  ? -44.497 -1.254  -38.478 1.00 74.29  ? ? ? ? ? ? 52  LEU A N   1 
ATOM   419  C CA  . LEU A 1 52  ? -45.208 -2.457  -38.900 1.00 87.82  ? ? ? ? ? ? 52  LEU A CA  1 
ATOM   420  C C   . LEU A 1 52  ? -44.298 -3.679  -38.880 1.00 91.03  ? ? ? ? ? ? 52  LEU A C   1 
ATOM   421  O O   . LEU A 1 52  ? -44.733 -4.778  -38.517 1.00 102.79 ? ? ? ? ? ? 52  LEU A O   1 
ATOM   422  C CB  . LEU A 1 52  ? -45.803 -2.254  -40.291 1.00 81.26  ? ? ? ? ? ? 52  LEU A CB  1 
ATOM   423  C CG  . LEU A 1 52  ? -47.107 -1.459  -40.354 1.00 79.46  ? ? ? ? ? ? 52  LEU A CG  1 
ATOM   424  C CD1 . LEU A 1 52  ? -47.310 -0.881  -41.744 1.00 72.07  ? ? ? ? ? ? 52  LEU A CD1 1 
ATOM   425  C CD2 . LEU A 1 52  ? -48.287 -2.332  -39.957 1.00 81.50  ? ? ? ? ? ? 52  LEU A CD2 1 
ATOM   426  N N   . GLU A 1 53  ? -43.034 -3.512  -39.278 1.00 81.05  ? ? ? ? ? ? 53  GLU A N   1 
ATOM   427  C CA  . GLU A 1 53  ? -42.103 -4.636  -39.272 1.00 81.77  ? ? ? ? ? ? 53  GLU A CA  1 
ATOM   428  C C   . GLU A 1 53  ? -41.869 -5.155  -37.857 1.00 97.48  ? ? ? ? ? ? 53  GLU A C   1 
ATOM   429  O O   . GLU A 1 53  ? -41.810 -6.370  -37.636 1.00 117.41 ? ? ? ? ? ? 53  GLU A O   1 
ATOM   430  C CB  . GLU A 1 53  ? -40.782 -4.229  -39.923 1.00 83.41  ? ? ? ? ? ? 53  GLU A CB  1 
ATOM   431  C CG  . GLU A 1 53  ? -39.717 -5.310  -39.885 1.00 104.13 ? ? ? ? ? ? 53  GLU A CG  1 
ATOM   432  C CD  . GLU A 1 53  ? -38.416 -4.868  -40.521 1.00 127.54 ? ? ? ? ? ? 53  GLU A CD  1 
ATOM   433  O OE1 . GLU A 1 53  ? -38.454 -3.990  -41.409 1.00 127.25 ? ? ? ? ? ? 53  GLU A OE1 1 
ATOM   434  O OE2 . GLU A 1 53  ? -37.355 -5.395  -40.126 1.00 150.88 ? ? ? ? ? ? 53  GLU A OE2 1 
ATOM   435  N N   . VAL A 1 54  ? -41.736 -4.247  -36.886 1.00 91.56  ? ? ? ? ? ? 54  VAL A N   1 
ATOM   436  C CA  . VAL A 1 54  ? -41.514 -4.654  -35.499 1.00 86.00  ? ? ? ? ? ? 54  VAL A CA  1 
ATOM   437  C C   . VAL A 1 54  ? -42.710 -5.422  -34.961 1.00 90.88  ? ? ? ? ? ? 54  VAL A C   1 
ATOM   438  O O   . VAL A 1 54  ? -42.554 -6.338  -34.145 1.00 100.78 ? ? ? ? ? ? 54  VAL A O   1 
ATOM   439  C CB  . VAL A 1 54  ? -41.196 -3.428  -34.627 1.00 86.58  ? ? ? ? ? ? 54  VAL A CB  1 
ATOM   440  C CG1 . VAL A 1 54  ? -40.673 -3.860  -33.262 1.00 96.26  ? ? ? ? ? ? 54  VAL A CG1 1 
ATOM   441  C CG2 . VAL A 1 54  ? -40.193 -2.538  -35.326 1.00 99.28  ? ? ? ? ? ? 54  VAL A CG2 1 
ATOM   442  N N   . LEU A 1 55  ? -43.918 -5.058  -35.395 1.00 92.11  ? ? ? ? ? ? 55  LEU A N   1 
ATOM   443  C CA  . LEU A 1 55  ? -45.120 -5.733  -34.918 1.00 101.81 ? ? ? ? ? ? 55  LEU A CA  1 
ATOM   444  C C   . LEU A 1 55  ? -45.094 -7.216  -35.270 1.00 119.33 ? ? ? ? ? ? 55  LEU A C   1 
ATOM   445  O O   . LEU A 1 55  ? -45.416 -8.067  -34.432 1.00 128.46 ? ? ? ? ? ? 55  LEU A O   1 
ATOM   446  C CB  . LEU A 1 55  ? -46.353 -5.057  -35.512 1.00 96.80  ? ? ? ? ? ? 55  LEU A CB  1 
ATOM   447  C CG  . LEU A 1 55  ? -47.003 -3.963  -34.666 1.00 90.66  ? ? ? ? ? ? 55  LEU A CG  1 
ATOM   448  C CD1 . LEU A 1 55  ? -48.025 -3.207  -35.484 1.00 90.82  ? ? ? ? ? ? 55  LEU A CD1 1 
ATOM   449  C CD2 . LEU A 1 55  ? -47.657 -4.565  -33.450 1.00 91.45  ? ? ? ? ? ? 55  LEU A CD2 1 
ATOM   450  N N   . GLY A 1 56  ? -44.723 -7.541  -36.505 1.00 107.48 ? ? ? ? ? ? 56  GLY A N   1 
ATOM   451  C CA  . GLY A 1 56  ? -44.631 -8.921  -36.948 1.00 125.54 ? ? ? ? ? ? 56  GLY A CA  1 
ATOM   452  C C   . GLY A 1 56  ? -45.956 -9.636  -37.134 1.00 149.64 ? ? ? ? ? ? 56  GLY A C   1 
ATOM   453  O O   . GLY A 1 56  ? -46.049 -10.627 -37.861 1.00 139.42 ? ? ? ? ? ? 56  GLY A O   1 
ATOM   454  O OXT . GLY A 1 56  ? -46.972 -9.254  -36.555 1.00 160.43 ? ? ? ? ? ? 56  GLY A OXT 1 
ATOM   455  N N   . GLY B 2 2   ? -7.389  -4.484  -9.922  1.00 112.90 ? ? ? ? ? ? 122 GLY B N   1 
ATOM   456  C CA  . GLY B 2 2   ? -8.024  -5.788  -9.977  1.00 114.93 ? ? ? ? ? ? 122 GLY B CA  1 
ATOM   457  C C   . GLY B 2 2   ? -8.966  -5.942  -11.154 1.00 122.99 ? ? ? ? ? ? 122 GLY B C   1 
ATOM   458  O O   . GLY B 2 2   ? -9.260  -4.971  -11.855 1.00 114.16 ? ? ? ? ? ? 122 GLY B O   1 
ATOM   459  N N   . SER B 2 3   ? -9.433  -7.167  -11.382 1.00 119.37 ? ? ? ? ? ? 123 SER B N   1 
ATOM   460  C CA  . SER B 2 3   ? -10.405 -7.438  -12.431 1.00 102.61 ? ? ? ? ? ? 123 SER B CA  1 
ATOM   461  C C   . SER B 2 3   ? -11.808 -7.347  -11.847 1.00 106.23 ? ? ? ? ? ? 123 SER B C   1 
ATOM   462  O O   . SER B 2 3   ? -12.105 -7.987  -10.834 1.00 116.39 ? ? ? ? ? ? 123 SER B O   1 
ATOM   463  C CB  . SER B 2 3   ? -10.171 -8.822  -13.032 1.00 103.50 ? ? ? ? ? ? 123 SER B CB  1 
ATOM   464  O OG  . SER B 2 3   ? -8.899  -8.897  -13.652 1.00 111.16 ? ? ? ? ? ? 123 SER B OG  1 
ATOM   465  N N   . LEU B 2 4   ? -12.666 -6.559  -12.486 1.00 104.04 ? ? ? ? ? ? 124 LEU B N   1 
ATOM   466  C CA  . LEU B 2 4   ? -13.959 -6.232  -11.907 1.00 97.85  ? ? ? ? ? ? 124 LEU B CA  1 
ATOM   467  C C   . LEU B 2 4   ? -15.083 -6.399  -12.918 1.00 96.39  ? ? ? ? ? ? 124 LEU B C   1 
ATOM   468  O O   . LEU B 2 4   ? -14.879 -6.217  -14.123 1.00 98.66  ? ? ? ? ? ? 124 LEU B O   1 
ATOM   469  C CB  . LEU B 2 4   ? -13.961 -4.797  -11.359 1.00 90.84  ? ? ? ? ? ? 124 LEU B CB  1 
ATOM   470  C CG  . LEU B 2 4   ? -12.850 -4.521  -10.340 1.00 107.87 ? ? ? ? ? ? 124 LEU B CG  1 
ATOM   471  C CD1 . LEU B 2 4   ? -12.493 -3.043  -10.287 1.00 120.64 ? ? ? ? ? ? 124 LEU B CD1 1 
ATOM   472  C CD2 . LEU B 2 4   ? -13.228 -5.048  -8.960  1.00 95.62  ? ? ? ? ? ? 124 LEU B CD2 1 
ATOM   473  N N   . PRO B 2 5   ? -16.280 -6.751  -12.452 1.00 91.20  ? ? ? ? ? ? 125 PRO B N   1 
ATOM   474  C CA  . PRO B 2 5   ? -17.451 -6.782  -13.338 1.00 78.58  ? ? ? ? ? ? 125 PRO B CA  1 
ATOM   475  C C   . PRO B 2 5   ? -17.868 -5.380  -13.742 1.00 95.88  ? ? ? ? ? ? 125 PRO B C   1 
ATOM   476  O O   . PRO B 2 5   ? -17.513 -4.399  -13.071 1.00 99.18  ? ? ? ? ? ? 125 PRO B O   1 
ATOM   477  C CB  . PRO B 2 5   ? -18.526 -7.462  -12.475 1.00 73.55  ? ? ? ? ? ? 125 PRO B CB  1 
ATOM   478  C CG  . PRO B 2 5   ? -18.124 -7.169  -11.080 1.00 97.57  ? ? ? ? ? ? 125 PRO B CG  1 
ATOM   479  C CD  . PRO B 2 5   ? -16.618 -7.149  -11.075 1.00 103.46 ? ? ? ? ? ? 125 PRO B CD  1 
ATOM   480  N N   . PRO B 2 6   ? -18.614 -5.242  -14.840 1.00 90.93  ? ? ? ? ? ? 126 PRO B N   1 
ATOM   481  C CA  . PRO B 2 6   ? -18.917 -3.905  -15.363 1.00 90.72  ? ? ? ? ? ? 126 PRO B CA  1 
ATOM   482  C C   . PRO B 2 6   ? -19.780 -3.089  -14.413 1.00 92.49  ? ? ? ? ? ? 126 PRO B C   1 
ATOM   483  O O   . PRO B 2 6   ? -20.630 -3.617  -13.692 1.00 87.30  ? ? ? ? ? ? 126 PRO B O   1 
ATOM   484  C CB  . PRO B 2 6   ? -19.656 -4.197  -16.675 1.00 80.57  ? ? ? ? ? ? 126 PRO B CB  1 
ATOM   485  C CG  . PRO B 2 6   ? -20.217 -5.562  -16.493 1.00 82.21  ? ? ? ? ? ? 126 PRO B CG  1 
ATOM   486  C CD  . PRO B 2 6   ? -19.220 -6.303  -15.661 1.00 83.03  ? ? ? ? ? ? 126 PRO B CD  1 
ATOM   487  N N   . GLU B 2 7   ? -19.542 -1.782  -14.421 1.00 90.30  ? ? ? ? ? ? 127 GLU B N   1 
ATOM   488  C CA  . GLU B 2 7   ? -20.375 -0.833  -13.700 1.00 88.90  ? ? ? ? ? ? 127 GLU B CA  1 
ATOM   489  C C   . GLU B 2 7   ? -21.650 -0.551  -14.488 1.00 95.90  ? ? ? ? ? ? 127 GLU B C   1 
ATOM   490  O O   . GLU B 2 7   ? -21.671 -0.633  -15.721 1.00 103.29 ? ? ? ? ? ? 127 GLU B O   1 
ATOM   491  C CB  . GLU B 2 7   ? -19.604 0.467   -13.460 1.00 91.22  ? ? ? ? ? ? 127 GLU B CB  1 
ATOM   492  C CG  . GLU B 2 7   ? -20.017 1.235   -12.220 1.00 99.03  ? ? ? ? ? ? 127 GLU B CG  1 
ATOM   493  C CD  . GLU B 2 7   ? -19.510 2.663   -12.234 1.00 115.33 ? ? ? ? ? ? 127 GLU B CD  1 
ATOM   494  O OE1 . GLU B 2 7   ? -20.092 3.497   -12.959 1.00 126.43 ? ? ? ? ? ? 127 GLU B OE1 1 
ATOM   495  O OE2 . GLU B 2 7   ? -18.520 2.947   -11.527 1.00 109.36 ? ? ? ? ? ? 127 GLU B OE2 1 
ATOM   496  N N   . LYS B 2 8   ? -22.722 -0.235  -13.768 1.00 94.84  ? ? ? ? ? ? 128 LYS B N   1 
ATOM   497  C CA  . LYS B 2 8   ? -23.996 0.070   -14.410 1.00 82.32  ? ? ? ? ? ? 128 LYS B CA  1 
ATOM   498  C C   . LYS B 2 8   ? -23.854 1.294   -15.305 1.00 92.67  ? ? ? ? ? ? 128 LYS B C   1 
ATOM   499  O O   . LYS B 2 8   ? -23.433 2.358   -14.825 1.00 89.33  ? ? ? ? ? ? 128 LYS B O   1 
ATOM   500  C CB  . LYS B 2 8   ? -25.100 0.314   -13.381 1.00 96.79  ? ? ? ? ? ? 128 LYS B CB  1 
ATOM   501  C CG  . LYS B 2 8   ? -26.465 0.606   -14.011 1.00 89.15  ? ? ? ? ? ? 128 LYS B CG  1 
ATOM   502  C CD  . LYS B 2 8   ? -27.412 1.298   -13.038 1.00 81.89  ? ? ? ? ? ? 128 LYS B CD  1 
ATOM   503  C CE  . LYS B 2 8   ? -28.138 0.295   -12.157 1.00 102.22 ? ? ? ? ? ? 128 LYS B CE  1 
ATOM   504  N NZ  . LYS B 2 8   ? -29.269 -0.358  -12.876 1.00 104.04 ? ? ? ? ? ? 128 LYS B NZ  1 
ATOM   505  N N   . PRO B 2 9   ? -24.179 1.191   -16.592 1.00 96.73  ? ? ? ? ? ? 129 PRO B N   1 
ATOM   506  C CA  . PRO B 2 9   ? -24.075 2.356   -17.478 1.00 85.39  ? ? ? ? ? ? 129 PRO B CA  1 
ATOM   507  C C   . PRO B 2 9   ? -24.983 3.489   -17.017 1.00 88.26  ? ? ? ? ? ? 129 PRO B C   1 
ATOM   508  O O   . PRO B 2 9   ? -26.130 3.270   -16.619 1.00 72.30  ? ? ? ? ? ? 129 PRO B O   1 
ATOM   509  C CB  . PRO B 2 9   ? -24.507 1.801   -18.841 1.00 78.10  ? ? ? ? ? ? 129 PRO B CB  1 
ATOM   510  C CG  . PRO B 2 9   ? -24.268 0.318   -18.738 1.00 67.21  ? ? ? ? ? ? 129 PRO B CG  1 
ATOM   511  C CD  . PRO B 2 9   ? -24.580 -0.025  -17.317 1.00 84.89  ? ? ? ? ? ? 129 PRO B CD  1 
ATOM   512  N N   . LYS B 2 10  ? -24.452 4.709   -17.072 1.00 91.26  ? ? ? ? ? ? 130 LYS B N   1 
ATOM   513  C CA  . LYS B 2 10  ? -25.153 5.896   -16.607 1.00 97.56  ? ? ? ? ? ? 130 LYS B CA  1 
ATOM   514  C C   . LYS B 2 10  ? -25.162 6.961   -17.698 1.00 93.41  ? ? ? ? ? ? 130 LYS B C   1 
ATOM   515  O O   . LYS B 2 10  ? -24.360 6.928   -18.635 1.00 83.75  ? ? ? ? ? ? 130 LYS B O   1 
ATOM   516  C CB  . LYS B 2 10  ? -24.511 6.442   -15.322 1.00 91.91  ? ? ? ? ? ? 130 LYS B CB  1 
ATOM   517  C CG  . LYS B 2 10  ? -22.996 6.558   -15.395 1.00 103.04 ? ? ? ? ? ? 130 LYS B CG  1 
ATOM   518  C CD  . LYS B 2 10  ? -22.387 6.843   -14.033 1.00 94.00  ? ? ? ? ? ? 130 LYS B CD  1 
ATOM   519  C CE  . LYS B 2 10  ? -20.924 6.432   -14.000 1.00 98.62  ? ? ? ? ? ? 130 LYS B CE  1 
ATOM   520  N NZ  . LYS B 2 10  ? -20.095 7.389   -13.221 1.00 115.31 ? ? ? ? ? ? 130 LYS B NZ  1 
ATOM   521  N N   . ASN B 2 11  ? -26.095 7.908   -17.561 1.00 97.62  ? ? ? ? ? ? 131 ASN B N   1 
ATOM   522  C CA  . ASN B 2 11  ? -26.236 9.051   -18.468 1.00 92.10  ? ? ? ? ? ? 131 ASN B CA  1 
ATOM   523  C C   . ASN B 2 11  ? -26.485 8.593   -19.909 1.00 88.85  ? ? ? ? ? ? 131 ASN B C   1 
ATOM   524  O O   . ASN B 2 11  ? -25.730 8.906   -20.832 1.00 103.23 ? ? ? ? ? ? 131 ASN B O   1 
ATOM   525  C CB  . ASN B 2 11  ? -25.016 9.976   -18.380 1.00 95.97  ? ? ? ? ? ? 131 ASN B CB  1 
ATOM   526  C CG  . ASN B 2 11  ? -24.917 10.686  -17.043 1.00 113.23 ? ? ? ? ? ? 131 ASN B CG  1 
ATOM   527  O OD1 . ASN B 2 11  ? -25.448 10.216  -16.036 1.00 124.19 ? ? ? ? ? ? 131 ASN B OD1 1 
ATOM   528  N ND2 . ASN B 2 11  ? -24.231 11.824  -17.025 1.00 118.14 ? ? ? ? ? ? 131 ASN B ND2 1 
ATOM   529  N N   . LEU B 2 12  ? -27.572 7.846   -20.087 1.00 80.94  ? ? ? ? ? ? 132 LEU B N   1 
ATOM   530  C CA  . LEU B 2 12  ? -27.964 7.325   -21.393 1.00 79.04  ? ? ? ? ? ? 132 LEU B CA  1 
ATOM   531  C C   . LEU B 2 12  ? -28.803 8.369   -22.124 1.00 84.13  ? ? ? ? ? ? 132 LEU B C   1 
ATOM   532  O O   . LEU B 2 12  ? -29.928 8.672   -21.712 1.00 95.99  ? ? ? ? ? ? 132 LEU B O   1 
ATOM   533  C CB  . LEU B 2 12  ? -28.734 6.017   -21.238 1.00 76.91  ? ? ? ? ? ? 132 LEU B CB  1 
ATOM   534  C CG  . LEU B 2 12  ? -29.234 5.366   -22.528 1.00 83.29  ? ? ? ? ? ? 132 LEU B CG  1 
ATOM   535  C CD1 . LEU B 2 12  ? -28.079 5.101   -23.478 1.00 89.28  ? ? ? ? ? ? 132 LEU B CD1 1 
ATOM   536  C CD2 . LEU B 2 12  ? -29.974 4.080   -22.211 1.00 72.15  ? ? ? ? ? ? 132 LEU B CD2 1 
ATOM   537  N N   . SER B 2 13  ? -28.260 8.913   -23.210 1.00 79.86  ? ? ? ? ? ? 133 SER B N   1 
ATOM   538  C CA  . SER B 2 13  ? -28.967 9.867   -24.050 1.00 85.85  ? ? ? ? ? ? 133 SER B CA  1 
ATOM   539  C C   . SER B 2 13  ? -28.950 9.378   -25.492 1.00 89.04  ? ? ? ? ? ? 133 SER B C   1 
ATOM   540  O O   . SER B 2 13  ? -28.080 8.601   -25.893 1.00 95.21  ? ? ? ? ? ? 133 SER B O   1 
ATOM   541  C CB  . SER B 2 13  ? -28.347 11.271  -23.960 1.00 108.99 ? ? ? ? ? ? 133 SER B CB  1 
ATOM   542  O OG  . SER B 2 13  ? -27.214 11.384  -24.804 1.00 108.89 ? ? ? ? ? ? 133 SER B OG  1 
ATOM   543  N N   . CYS B 2 14  ? -29.921 9.843   -26.274 1.00 78.35  ? ? ? ? ? ? 134 CYS B N   1 
ATOM   544  C CA  . CYS B 2 14  ? -30.039 9.444   -27.670 1.00 82.80  ? ? ? ? ? ? 134 CYS B CA  1 
ATOM   545  C C   . CYS B 2 14  ? -30.309 10.670  -28.526 1.00 84.42  ? ? ? ? ? ? 134 CYS B C   1 
ATOM   546  O O   . CYS B 2 14  ? -31.011 11.590  -28.098 1.00 84.26  ? ? ? ? ? ? 134 CYS B O   1 
ATOM   547  C CB  . CYS B 2 14  ? -31.157 8.415   -27.874 1.00 73.28  ? ? ? ? ? ? 134 CYS B CB  1 
ATOM   548  S SG  . CYS B 2 14  ? -30.916 6.849   -27.008 1.00 100.99 ? ? ? ? ? ? 134 CYS B SG  1 
ATOM   549  N N   . ILE B 2 15  ? -29.753 10.674  -29.735 1.00 81.88  ? ? ? ? ? ? 135 ILE B N   1 
ATOM   550  C CA  . ILE B 2 15  ? -29.873 11.807  -30.648 1.00 78.53  ? ? ? ? ? ? 135 ILE B CA  1 
ATOM   551  C C   . ILE B 2 15  ? -30.130 11.289  -32.055 1.00 81.77  ? ? ? ? ? ? 135 ILE B C   1 
ATOM   552  O O   . ILE B 2 15  ? -29.474 10.345  -32.510 1.00 88.27  ? ? ? ? ? ? 135 ILE B O   1 
ATOM   553  C CB  . ILE B 2 15  ? -28.616 12.704  -30.617 1.00 78.55  ? ? ? ? ? ? 135 ILE B CB  1 
ATOM   554  C CG1 . ILE B 2 15  ? -28.734 13.833  -31.641 1.00 64.12  ? ? ? ? ? ? 135 ILE B CG1 1 
ATOM   555  C CG2 . ILE B 2 15  ? -27.351 11.890  -30.847 1.00 88.93  ? ? ? ? ? ? 135 ILE B CG2 1 
ATOM   556  C CD1 . ILE B 2 15  ? -27.644 14.874  -31.519 1.00 86.34  ? ? ? ? ? ? 135 ILE B CD1 1 
ATOM   557  N N   . VAL B 2 16  ? -31.095 11.899  -32.739 1.00 83.80  ? ? ? ? ? ? 136 VAL B N   1 
ATOM   558  C CA  . VAL B 2 16  ? -31.361 11.584  -34.142 1.00 83.43  ? ? ? ? ? ? 136 VAL B CA  1 
ATOM   559  C C   . VAL B 2 16  ? -30.881 12.738  -35.017 1.00 81.24  ? ? ? ? ? ? 136 VAL B C   1 
ATOM   560  O O   . VAL B 2 16  ? -31.612 13.714  -35.225 1.00 77.74  ? ? ? ? ? ? 136 VAL B O   1 
ATOM   561  C CB  . VAL B 2 16  ? -32.850 11.298  -34.386 1.00 71.83  ? ? ? ? ? ? 136 VAL B CB  1 
ATOM   562  C CG1 . VAL B 2 16  ? -33.073 10.893  -35.839 1.00 70.30  ? ? ? ? ? ? 136 VAL B CG1 1 
ATOM   563  C CG2 . VAL B 2 16  ? -33.346 10.211  -33.442 1.00 72.54  ? ? ? ? ? ? 136 VAL B CG2 1 
ATOM   564  N N   . ASN B 2 17  ? -29.661 12.638  -35.533 1.00 77.25  ? ? ? ? ? ? 137 ASN B N   1 
ATOM   565  C CA  . ASN B 2 17  ? -29.182 13.621  -36.492 1.00 79.34  ? ? ? ? ? ? 137 ASN B CA  1 
ATOM   566  C C   . ASN B 2 17  ? -29.930 13.454  -37.808 1.00 83.80  ? ? ? ? ? ? 137 ASN B C   1 
ATOM   567  O O   . ASN B 2 17  ? -30.035 12.340  -38.332 1.00 78.78  ? ? ? ? ? ? 137 ASN B O   1 
ATOM   568  C CB  . ASN B 2 17  ? -27.677 13.465  -36.721 1.00 84.24  ? ? ? ? ? ? 137 ASN B CB  1 
ATOM   569  C CG  . ASN B 2 17  ? -26.930 13.136  -35.449 1.00 93.81  ? ? ? ? ? ? 137 ASN B CG  1 
ATOM   570  O OD1 . ASN B 2 17  ? -26.622 11.976  -35.178 1.00 103.91 ? ? ? ? ? ? 137 ASN B OD1 1 
ATOM   571  N ND2 . ASN B 2 17  ? -26.626 14.161  -34.661 1.00 85.21  ? ? ? ? ? ? 137 ASN B ND2 1 
ATOM   572  N N   . GLU B 2 18  ? -30.468 14.556  -38.333 1.00 86.46  ? ? ? ? ? ? 138 GLU B N   1 
ATOM   573  C CA  . GLU B 2 18  ? -31.249 14.491  -39.562 1.00 72.67  ? ? ? ? ? ? 138 GLU B CA  1 
ATOM   574  C C   . GLU B 2 18  ? -30.422 13.877  -40.682 1.00 72.75  ? ? ? ? ? ? 138 GLU B C   1 
ATOM   575  O O   . GLU B 2 18  ? -29.326 14.354  -40.992 1.00 86.99  ? ? ? ? ? ? 138 GLU B O   1 
ATOM   576  C CB  . GLU B 2 18  ? -31.742 15.879  -39.967 1.00 80.32  ? ? ? ? ? ? 138 GLU B CB  1 
ATOM   577  C CG  . GLU B 2 18  ? -32.641 15.855  -41.201 1.00 102.70 ? ? ? ? ? ? 138 GLU B CG  1 
ATOM   578  C CD  . GLU B 2 18  ? -32.845 17.227  -41.810 1.00 101.68 ? ? ? ? ? ? 138 GLU B CD  1 
ATOM   579  O OE1 . GLU B 2 18  ? -32.504 18.226  -41.145 1.00 105.02 ? ? ? ? ? ? 138 GLU B OE1 1 
ATOM   580  O OE2 . GLU B 2 18  ? -33.346 17.306  -42.953 1.00 101.47 ? ? ? ? ? ? 138 GLU B OE2 1 
ATOM   581  N N   . GLY B 2 19  ? -30.951 12.812  -41.282 1.00 75.30  ? ? ? ? ? ? 139 GLY B N   1 
ATOM   582  C CA  . GLY B 2 19  ? -30.282 12.069  -42.317 1.00 94.68  ? ? ? ? ? ? 139 GLY B CA  1 
ATOM   583  C C   . GLY B 2 19  ? -29.633 10.788  -41.834 1.00 82.01  ? ? ? ? ? ? 139 GLY B C   1 
ATOM   584  O O   . GLY B 2 19  ? -29.463 9.853   -42.624 1.00 90.79  ? ? ? ? ? ? 139 GLY B O   1 
ATOM   585  N N   . LYS B 2 20  ? -29.264 10.726  -40.560 1.00 66.14  ? ? ? ? ? ? 140 LYS B N   1 
ATOM   586  C CA  . LYS B 2 20  ? -28.645 9.549   -39.974 1.00 70.86  ? ? ? ? ? ? 140 LYS B CA  1 
ATOM   587  C C   . LYS B 2 20  ? -29.642 8.815   -39.085 1.00 77.29  ? ? ? ? ? ? 140 LYS B C   1 
ATOM   588  O O   . LYS B 2 20  ? -30.709 9.331   -38.739 1.00 80.67  ? ? ? ? ? ? 140 LYS B O   1 
ATOM   589  C CB  . LYS B 2 20  ? -27.395 9.936   -39.177 1.00 75.16  ? ? ? ? ? ? 140 LYS B CB  1 
ATOM   590  N N   . LYS B 2 21  ? -29.281 7.588   -38.724 1.00 68.29  ? ? ? ? ? ? 141 LYS B N   1 
ATOM   591  C CA  . LYS B 2 21  ? -30.102 6.790   -37.829 1.00 66.08  ? ? ? ? ? ? 141 LYS B CA  1 
ATOM   592  C C   . LYS B 2 21  ? -29.881 7.226   -36.381 1.00 86.93  ? ? ? ? ? ? 141 LYS B C   1 
ATOM   593  O O   . LYS B 2 21  ? -28.977 8.006   -36.067 1.00 96.46  ? ? ? ? ? ? 141 LYS B O   1 
ATOM   594  C CB  . LYS B 2 21  ? -29.795 5.303   -38.002 1.00 76.43  ? ? ? ? ? ? 141 LYS B CB  1 
ATOM   595  C CG  . LYS B 2 21  ? -30.836 4.553   -38.820 1.00 91.07  ? ? ? ? ? ? 141 LYS B CG  1 
ATOM   596  C CD  . LYS B 2 21  ? -30.218 3.391   -39.583 1.00 88.33  ? ? ? ? ? ? 141 LYS B CD  1 
ATOM   597  C CE  . LYS B 2 21  ? -31.156 2.882   -40.669 1.00 76.97  ? ? ? ? ? ? 141 LYS B CE  1 
ATOM   598  N NZ  . LYS B 2 21  ? -30.480 1.942   -41.609 1.00 106.15 ? ? ? ? ? ? 141 LYS B NZ  1 
ATOM   599  N N   . MET B 2 22  ? -30.732 6.715   -35.493 1.00 79.22  ? ? ? ? ? ? 142 MET B N   1 
ATOM   600  C CA  . MET B 2 22  ? -30.651 7.081   -34.084 1.00 83.93  ? ? ? ? ? ? 142 MET B CA  1 
ATOM   601  C C   . MET B 2 22  ? -29.349 6.582   -33.467 1.00 82.94  ? ? ? ? ? ? 142 MET B C   1 
ATOM   602  O O   . MET B 2 22  ? -28.979 5.414   -33.621 1.00 88.88  ? ? ? ? ? ? 142 MET B O   1 
ATOM   603  C CB  . MET B 2 22  ? -31.851 6.519   -33.319 1.00 72.18  ? ? ? ? ? ? 142 MET B CB  1 
ATOM   604  C CG  . MET B 2 22  ? -31.821 6.828   -31.827 1.00 82.85  ? ? ? ? ? ? 142 MET B CG  1 
ATOM   605  S SD  . MET B 2 22  ? -33.386 6.519   -30.985 1.00 81.25  ? ? ? ? ? ? 142 MET B SD  1 
ATOM   606  C CE  . MET B 2 22  ? -33.770 4.881   -31.591 1.00 98.68  ? ? ? ? ? ? 142 MET B CE  1 
ATOM   607  N N   . ARG B 2 23  ? -28.654 7.479   -32.772 1.00 83.27  ? ? ? ? ? ? 143 ARG B N   1 
ATOM   608  C CA  . ARG B 2 23  ? -27.429 7.163   -32.053 1.00 76.43  ? ? ? ? ? ? 143 ARG B CA  1 
ATOM   609  C C   . ARG B 2 23  ? -27.632 7.450   -30.572 1.00 84.09  ? ? ? ? ? ? 143 ARG B C   1 
ATOM   610  O O   . ARG B 2 23  ? -28.228 8.468   -30.206 1.00 81.53  ? ? ? ? ? ? 143 ARG B O   1 
ATOM   611  C CB  . ARG B 2 23  ? -26.243 7.976   -32.593 1.00 87.97  ? ? ? ? ? ? 143 ARG B CB  1 
ATOM   612  C CG  . ARG B 2 23  ? -24.990 7.912   -31.728 1.00 71.78  ? ? ? ? ? ? 143 ARG B CG  1 
ATOM   613  C CD  . ARG B 2 23  ? -23.789 8.528   -32.432 1.00 91.06  ? ? ? ? ? ? 143 ARG B CD  1 
ATOM   614  N NE  . ARG B 2 23  ? -24.042 9.890   -32.888 1.00 115.16 ? ? ? ? ? ? 143 ARG B NE  1 
ATOM   615  C CZ  . ARG B 2 23  ? -23.825 10.978  -32.161 1.00 121.06 ? ? ? ? ? ? 143 ARG B CZ  1 
ATOM   616  N NH1 . ARG B 2 23  ? -23.354 10.905  -30.927 1.00 98.51  ? ? ? ? ? ? 143 ARG B NH1 1 
ATOM   617  N NH2 . ARG B 2 23  ? -24.083 12.172  -32.689 1.00 116.92 ? ? ? ? ? ? 143 ARG B NH2 1 
ATOM   618  N N   . CYS B 2 24  ? -27.140 6.547   -29.723 1.00 78.89  ? ? ? ? ? ? 144 CYS B N   1 
ATOM   619  C CA  . CYS B 2 24  ? -27.262 6.685   -28.279 1.00 81.86  ? ? ? ? ? ? 144 CYS B CA  1 
ATOM   620  C C   . CYS B 2 24  ? -25.889 6.585   -27.629 1.00 82.56  ? ? ? ? ? ? 144 CYS B C   1 
ATOM   621  O O   . CYS B 2 24  ? -25.029 5.825   -28.082 1.00 85.74  ? ? ? ? ? ? 144 CYS B O   1 
ATOM   622  C CB  . CYS B 2 24  ? -28.196 5.623   -27.692 1.00 80.58  ? ? ? ? ? ? 144 CYS B CB  1 
ATOM   623  S SG  . CYS B 2 24  ? -29.897 5.672   -28.317 1.00 99.48  ? ? ? ? ? ? 144 CYS B SG  1 
ATOM   624  N N   . GLU B 2 25  ? -25.696 7.358   -26.563 1.00 84.34  ? ? ? ? ? ? 145 GLU B N   1 
ATOM   625  C CA  . GLU B 2 25  ? -24.425 7.443   -25.861 1.00 83.50  ? ? ? ? ? ? 145 GLU B CA  1 
ATOM   626  C C   . GLU B 2 25  ? -24.634 7.156   -24.379 1.00 84.59  ? ? ? ? ? ? 145 GLU B C   1 
ATOM   627  O O   . GLU B 2 25  ? -25.732 7.330   -23.842 1.00 90.71  ? ? ? ? ? ? 145 GLU B O   1 
ATOM   628  C CB  . GLU B 2 25  ? -23.784 8.828   -26.045 1.00 97.32  ? ? ? ? ? ? 145 GLU B CB  1 
ATOM   629  C CG  . GLU B 2 25  ? -23.297 9.109   -27.460 1.00 121.80 ? ? ? ? ? ? 145 GLU B CG  1 
ATOM   630  C CD  . GLU B 2 25  ? -23.160 10.595  -27.743 1.00 136.80 ? ? ? ? ? ? 145 GLU B CD  1 
ATOM   631  O OE1 . GLU B 2 25  ? -24.189 11.302  -27.710 1.00 129.60 ? ? ? ? ? ? 145 GLU B OE1 1 
ATOM   632  O OE2 . GLU B 2 25  ? -22.028 11.057  -28.000 1.00 141.57 ? ? ? ? ? ? 145 GLU B OE2 1 
ATOM   633  N N   . TRP B 2 26  ? -23.566 6.715   -23.720 1.00 82.16  ? ? ? ? ? ? 146 TRP B N   1 
ATOM   634  C CA  . TRP B 2 26  ? -23.632 6.395   -22.300 1.00 77.80  ? ? ? ? ? ? 146 TRP B CA  1 
ATOM   635  C C   . TRP B 2 26  ? -22.240 6.505   -21.691 1.00 81.11  ? ? ? ? ? ? 146 TRP B C   1 
ATOM   636  O O   . TRP B 2 26  ? -21.245 6.709   -22.390 1.00 83.51  ? ? ? ? ? ? 146 TRP B O   1 
ATOM   637  C CB  . TRP B 2 26  ? -24.216 4.998   -22.071 1.00 77.45  ? ? ? ? ? ? 146 TRP B CB  1 
ATOM   638  C CG  . TRP B 2 26  ? -23.429 3.908   -22.727 1.00 81.83  ? ? ? ? ? ? 146 TRP B CG  1 
ATOM   639  C CD1 . TRP B 2 26  ? -22.394 3.204   -22.183 1.00 86.14  ? ? ? ? ? ? 146 TRP B CD1 1 
ATOM   640  C CD2 . TRP B 2 26  ? -23.613 3.393   -24.051 1.00 84.76  ? ? ? ? ? ? 146 TRP B CD2 1 
ATOM   641  N NE1 . TRP B 2 26  ? -21.921 2.285   -23.087 1.00 87.98  ? ? ? ? ? ? 146 TRP B NE1 1 
ATOM   642  C CE2 . TRP B 2 26  ? -22.654 2.379   -24.241 1.00 88.14  ? ? ? ? ? ? 146 TRP B CE2 1 
ATOM   643  C CE3 . TRP B 2 26  ? -24.495 3.691   -25.094 1.00 85.42  ? ? ? ? ? ? 146 TRP B CE3 1 
ATOM   644  C CZ2 . TRP B 2 26  ? -22.551 1.662   -25.431 1.00 89.02  ? ? ? ? ? ? 146 TRP B CZ2 1 
ATOM   645  C CZ3 . TRP B 2 26  ? -24.393 2.978   -26.274 1.00 94.34  ? ? ? ? ? ? 146 TRP B CZ3 1 
ATOM   646  C CH2 . TRP B 2 26  ? -23.428 1.975   -26.433 1.00 96.35  ? ? ? ? ? ? 146 TRP B CH2 1 
ATOM   647  N N   . ASP B 2 27  ? -22.192 6.368   -20.366 1.00 83.91  ? ? ? ? ? ? 147 ASP B N   1 
ATOM   648  C CA  . ASP B 2 27  ? -20.957 6.384   -19.589 1.00 85.76  ? ? ? ? ? ? 147 ASP B CA  1 
ATOM   649  C C   . ASP B 2 27  ? -20.708 4.966   -19.086 1.00 101.19 ? ? ? ? ? ? 147 ASP B C   1 
ATOM   650  O O   . ASP B 2 27  ? -21.458 4.458   -18.245 1.00 100.78 ? ? ? ? ? ? 147 ASP B O   1 
ATOM   651  C CB  . ASP B 2 27  ? -21.053 7.375   -18.428 1.00 92.18  ? ? ? ? ? ? 147 ASP B CB  1 
ATOM   652  C CG  . ASP B 2 27  ? -19.776 7.449   -17.602 1.00 120.87 ? ? ? ? ? ? 147 ASP B CG  1 
ATOM   653  O OD1 . ASP B 2 27  ? -18.771 6.808   -17.976 1.00 133.34 ? ? ? ? ? ? 147 ASP B OD1 1 
ATOM   654  O OD2 . ASP B 2 27  ? -19.780 8.153   -16.570 1.00 116.80 ? ? ? ? ? ? 147 ASP B OD2 1 
ATOM   655  N N   . GLY B 2 28  ? -19.650 4.332   -19.599 1.00 100.94 ? ? ? ? ? ? 148 GLY B N   1 
ATOM   656  C CA  . GLY B 2 28  ? -19.357 2.953   -19.248 1.00 111.85 ? ? ? ? ? ? 148 GLY B CA  1 
ATOM   657  C C   . GLY B 2 28  ? -18.955 2.745   -17.802 1.00 100.55 ? ? ? ? ? ? 148 GLY B C   1 
ATOM   658  O O   . GLY B 2 28  ? -19.020 1.613   -17.311 1.00 104.08 ? ? ? ? ? ? 148 GLY B O   1 
ATOM   659  N N   . GLY B 2 29  ? -18.548 3.801   -17.111 1.00 92.77  ? ? ? ? ? ? 149 GLY B N   1 
ATOM   660  C CA  . GLY B 2 29  ? -18.149 3.674   -15.724 1.00 107.58 ? ? ? ? ? ? 149 GLY B CA  1 
ATOM   661  C C   . GLY B 2 29  ? -16.678 3.343   -15.562 1.00 110.08 ? ? ? ? ? ? 149 GLY B C   1 
ATOM   662  O O   . GLY B 2 29  ? -15.843 3.584   -16.439 1.00 110.01 ? ? ? ? ? ? 149 GLY B O   1 
ATOM   663  N N   . ARG B 2 30  ? -16.365 2.778   -14.397 1.00 95.14  ? ? ? ? ? ? 150 ARG B N   1 
ATOM   664  C CA  . ARG B 2 30  ? -14.985 2.492   -14.030 1.00 97.78  ? ? ? ? ? ? 150 ARG B CA  1 
ATOM   665  C C   . ARG B 2 30  ? -14.350 1.491   -14.992 1.00 104.36 ? ? ? ? ? ? 150 ARG B C   1 
ATOM   666  O O   . ARG B 2 30  ? -15.030 0.696   -15.649 1.00 119.57 ? ? ? ? ? ? 150 ARG B O   1 
ATOM   667  C CB  . ARG B 2 30  ? -14.918 1.942   -12.606 1.00 101.16 ? ? ? ? ? ? 150 ARG B CB  1 
ATOM   668  C CG  . ARG B 2 30  ? -15.852 0.767   -12.366 1.00 108.34 ? ? ? ? ? ? 150 ARG B CG  1 
ATOM   669  C CD  . ARG B 2 30  ? -15.539 0.057   -11.059 1.00 118.12 ? ? ? ? ? ? 150 ARG B CD  1 
ATOM   670  N NE  . ARG B 2 30  ? -16.293 -1.184  -10.930 1.00 129.80 ? ? ? ? ? ? 150 ARG B NE  1 
ATOM   671  C CZ  . ARG B 2 30  ? -17.458 -1.291  -10.305 1.00 143.43 ? ? ? ? ? ? 150 ARG B CZ  1 
ATOM   672  N NH1 . ARG B 2 30  ? -18.022 -0.252  -9.710  1.00 147.62 ? ? ? ? ? ? 150 ARG B NH1 1 
ATOM   673  N NH2 . ARG B 2 30  ? -18.073 -2.470  -10.277 1.00 124.35 ? ? ? ? ? ? 150 ARG B NH2 1 
ATOM   674  N N   . GLU B 2 31  ? -13.022 1.539   -15.063 1.00 106.36 ? ? ? ? ? ? 151 GLU B N   1 
ATOM   675  C CA  . GLU B 2 31  ? -12.274 0.588   -15.875 1.00 111.78 ? ? ? ? ? ? 151 GLU B CA  1 
ATOM   676  C C   . GLU B 2 31  ? -12.345 -0.800  -15.253 1.00 98.49  ? ? ? ? ? ? 151 GLU B C   1 
ATOM   677  O O   . GLU B 2 31  ? -12.008 -0.984  -14.078 1.00 94.26  ? ? ? ? ? ? 151 GLU B O   1 
ATOM   678  C CB  . GLU B 2 31  ? -10.819 1.033   -16.016 1.00 102.49 ? ? ? ? ? ? 151 GLU B CB  1 
ATOM   679  C CG  . GLU B 2 31  ? -9.901  -0.019  -16.625 1.00 117.20 ? ? ? ? ? ? 151 GLU B CG  1 
ATOM   680  C CD  . GLU B 2 31  ? -10.201 -0.289  -18.088 1.00 134.44 ? ? ? ? ? ? 151 GLU B CD  1 
ATOM   681  O OE1 . GLU B 2 31  ? -10.656 0.643   -18.785 1.00 139.33 ? ? ? ? ? ? 151 GLU B OE1 1 
ATOM   682  O OE2 . GLU B 2 31  ? -9.975  -1.431  -18.543 1.00 132.31 ? ? ? ? ? ? 151 GLU B OE2 1 
ATOM   683  N N   . THR B 2 32  ? -12.787 -1.777  -16.039 1.00 106.83 ? ? ? ? ? ? 152 THR B N   1 
ATOM   684  C CA  . THR B 2 32  ? -12.941 -3.139  -15.548 1.00 106.06 ? ? ? ? ? ? 152 THR B CA  1 
ATOM   685  C C   . THR B 2 32  ? -11.695 -3.990  -15.740 1.00 105.56 ? ? ? ? ? ? 152 THR B C   1 
ATOM   686  O O   . THR B 2 32  ? -11.602 -5.067  -15.140 1.00 108.45 ? ? ? ? ? ? 152 THR B O   1 
ATOM   687  C CB  . THR B 2 32  ? -14.120 -3.826  -16.245 1.00 99.70  ? ? ? ? ? ? 152 THR B CB  1 
ATOM   688  O OG1 . THR B 2 32  ? -13.858 -3.917  -17.651 1.00 104.94 ? ? ? ? ? ? 152 THR B OG1 1 
ATOM   689  C CG2 . THR B 2 32  ? -15.397 -3.033  -16.025 1.00 108.90 ? ? ? ? ? ? 152 THR B CG2 1 
ATOM   690  N N   . HIS B 2 33  ? -10.748 -3.541  -16.564 1.00 111.51 ? ? ? ? ? ? 153 HIS B N   1 
ATOM   691  C CA  . HIS B 2 33  ? -9.561  -4.313  -16.927 1.00 113.43 ? ? ? ? ? ? 153 HIS B CA  1 
ATOM   692  C C   . HIS B 2 33  ? -9.919  -5.635  -17.598 1.00 108.89 ? ? ? ? ? ? 153 HIS B C   1 
ATOM   693  O O   . HIS B 2 33  ? -9.113  -6.569  -17.605 1.00 111.64 ? ? ? ? ? ? 153 HIS B O   1 
ATOM   694  C CB  . HIS B 2 33  ? -8.654  -4.557  -15.715 1.00 120.43 ? ? ? ? ? ? 153 HIS B CB  1 
ATOM   695  C CG  . HIS B 2 33  ? -7.972  -3.321  -15.216 1.00 122.56 ? ? ? ? ? ? 153 HIS B CG  1 
ATOM   696  N ND1 . HIS B 2 33  ? -7.964  -2.961  -13.885 1.00 137.98 ? ? ? ? ? ? 153 HIS B ND1 1 
ATOM   697  C CD2 . HIS B 2 33  ? -7.278  -2.360  -15.870 1.00 111.94 ? ? ? ? ? ? 153 HIS B CD2 1 
ATOM   698  C CE1 . HIS B 2 33  ? -7.294  -1.831  -13.742 1.00 144.91 ? ? ? ? ? ? 153 HIS B CE1 1 
ATOM   699  N NE2 . HIS B 2 33  ? -6.867  -1.446  -14.932 1.00 128.39 ? ? ? ? ? ? 153 HIS B NE2 1 
ATOM   700  N N   . LEU B 2 34  ? -11.112 -5.710  -18.184 1.00 99.50  ? ? ? ? ? ? 154 LEU B N   1 
ATOM   701  C CA  . LEU B 2 34  ? -11.611 -6.895  -18.866 1.00 90.89  ? ? ? ? ? ? 154 LEU B CA  1 
ATOM   702  C C   . LEU B 2 34  ? -12.277 -6.469  -20.162 1.00 104.63 ? ? ? ? ? ? 154 LEU B C   1 
ATOM   703  O O   . LEU B 2 34  ? -12.795 -5.354  -20.272 1.00 109.04 ? ? ? ? ? ? 154 LEU B O   1 
ATOM   704  C CB  . LEU B 2 34  ? -12.635 -7.670  -18.029 1.00 91.57  ? ? ? ? ? ? 154 LEU B CB  1 
ATOM   705  C CG  . LEU B 2 34  ? -12.209 -8.906  -17.245 1.00 94.93  ? ? ? ? ? ? 154 LEU B CG  1 
ATOM   706  C CD1 . LEU B 2 34  ? -11.064 -8.589  -16.328 1.00 91.32  ? ? ? ? ? ? 154 LEU B CD1 1 
ATOM   707  C CD2 . LEU B 2 34  ? -13.394 -9.432  -16.456 1.00 86.30  ? ? ? ? ? ? 154 LEU B CD2 1 
ATOM   708  N N   . GLU B 2 35  ? -12.258 -7.367  -21.146 1.00 90.92  ? ? ? ? ? ? 155 GLU B N   1 
ATOM   709  C CA  . GLU B 2 35  ? -12.960 -7.106  -22.396 1.00 97.51  ? ? ? ? ? ? 155 GLU B CA  1 
ATOM   710  C C   . GLU B 2 35  ? -14.452 -7.018  -22.113 1.00 97.23  ? ? ? ? ? ? 155 GLU B C   1 
ATOM   711  O O   . GLU B 2 35  ? -15.069 -8.008  -21.715 1.00 105.52 ? ? ? ? ? ? 155 GLU B O   1 
ATOM   712  C CB  . GLU B 2 35  ? -12.670 -8.198  -23.431 1.00 110.63 ? ? ? ? ? ? 155 GLU B CB  1 
ATOM   713  C CG  . GLU B 2 35  ? -13.682 -8.262  -24.573 1.00 121.42 ? ? ? ? ? ? 155 GLU B CG  1 
ATOM   714  C CD  . GLU B 2 35  ? -13.073 -7.951  -25.927 1.00 143.43 ? ? ? ? ? ? 155 GLU B CD  1 
ATOM   715  O OE1 . GLU B 2 35  ? -11.855 -8.170  -26.098 1.00 153.36 ? ? ? ? ? ? 155 GLU B OE1 1 
ATOM   716  O OE2 . GLU B 2 35  ? -13.817 -7.487  -26.820 1.00 149.99 ? ? ? ? ? ? 155 GLU B OE2 1 
ATOM   717  N N   . THR B 2 36  ? -15.040 -5.840  -22.310 1.00 84.11  ? ? ? ? ? ? 156 THR B N   1 
ATOM   718  C CA  . THR B 2 36  ? -16.446 -5.608  -22.003 1.00 87.07  ? ? ? ? ? ? 156 THR B CA  1 
ATOM   719  C C   . THR B 2 36  ? -17.220 -5.339  -23.285 1.00 87.88  ? ? ? ? ? ? 156 THR B C   1 
ATOM   720  O O   . THR B 2 36  ? -16.799 -4.523  -24.112 1.00 79.26  ? ? ? ? ? ? 156 THR B O   1 
ATOM   721  C CB  . THR B 2 36  ? -16.605 -4.437  -21.028 1.00 92.18  ? ? ? ? ? ? 156 THR B CB  1 
ATOM   722  O OG1 . THR B 2 36  ? -15.716 -4.613  -19.915 1.00 92.18  ? ? ? ? ? ? 156 THR B OG1 1 
ATOM   723  C CG2 . THR B 2 36  ? -18.037 -4.361  -20.513 1.00 80.95  ? ? ? ? ? ? 156 THR B CG2 1 
ATOM   724  N N   . ASN B 2 37  ? -18.346 -6.026  -23.446 1.00 93.08  ? ? ? ? ? ? 157 ASN B N   1 
ATOM   725  C CA  . ASN B 2 37  ? -19.235 -5.830  -24.582 1.00 78.67  ? ? ? ? ? ? 157 ASN B CA  1 
ATOM   726  C C   . ASN B 2 37  ? -20.436 -4.997  -24.153 1.00 78.59  ? ? ? ? ? ? 157 ASN B C   1 
ATOM   727  O O   . ASN B 2 37  ? -20.996 -5.206  -23.072 1.00 83.22  ? ? ? ? ? ? 157 ASN B O   1 
ATOM   728  C CB  . ASN B 2 37  ? -19.718 -7.169  -25.150 1.00 98.38  ? ? ? ? ? ? 157 ASN B CB  1 
ATOM   729  C CG  . ASN B 2 37  ? -18.611 -7.962  -25.826 1.00 113.10 ? ? ? ? ? ? 157 ASN B CG  1 
ATOM   730  O OD1 . ASN B 2 37  ? -17.605 -7.404  -26.268 1.00 97.22  ? ? ? ? ? ? 157 ASN B OD1 1 
ATOM   731  N ND2 . ASN B 2 37  ? -18.798 -9.274  -25.913 1.00 126.36 ? ? ? ? ? ? 157 ASN B ND2 1 
ATOM   732  N N   . PHE B 2 38  ? -20.831 -4.058  -25.007 1.00 79.74  ? ? ? ? ? ? 158 PHE B N   1 
ATOM   733  C CA  . PHE B 2 38  ? -21.988 -3.209  -24.762 1.00 76.29  ? ? ? ? ? ? 158 PHE B CA  1 
ATOM   734  C C   . PHE B 2 38  ? -23.038 -3.473  -25.830 1.00 79.93  ? ? ? ? ? ? 158 PHE B C   1 
ATOM   735  O O   . PHE B 2 38  ? -22.717 -3.572  -27.018 1.00 87.81  ? ? ? ? ? ? 158 PHE B O   1 
ATOM   736  C CB  . PHE B 2 38  ? -21.603 -1.727  -24.759 1.00 71.52  ? ? ? ? ? ? 158 PHE B CB  1 
ATOM   737  C CG  . PHE B 2 38  ? -20.794 -1.315  -23.564 1.00 77.85  ? ? ? ? ? ? 158 PHE B CG  1 
ATOM   738  C CD1 . PHE B 2 38  ? -19.419 -1.470  -23.551 1.00 80.20  ? ? ? ? ? ? 158 PHE B CD1 1 
ATOM   739  C CD2 . PHE B 2 38  ? -21.412 -0.775  -22.449 1.00 81.69  ? ? ? ? ? ? 158 PHE B CD2 1 
ATOM   740  C CE1 . PHE B 2 38  ? -18.675 -1.090  -22.450 1.00 77.57  ? ? ? ? ? ? 158 PHE B CE1 1 
ATOM   741  C CE2 . PHE B 2 38  ? -20.674 -0.392  -21.347 1.00 88.77  ? ? ? ? ? ? 158 PHE B CE2 1 
ATOM   742  C CZ  . PHE B 2 38  ? -19.305 -0.551  -21.347 1.00 85.91  ? ? ? ? ? ? 158 PHE B CZ  1 
ATOM   743  N N   . THR B 2 39  ? -24.293 -3.586  -25.400 1.00 80.02  ? ? ? ? ? ? 159 THR B N   1 
ATOM   744  C CA  . THR B 2 39  ? -25.414 -3.813  -26.302 1.00 78.84  ? ? ? ? ? ? 159 THR B CA  1 
ATOM   745  C C   . THR B 2 39  ? -26.533 -2.842  -25.963 1.00 86.49  ? ? ? ? ? ? 159 THR B C   1 
ATOM   746  O O   . THR B 2 39  ? -26.870 -2.663  -24.788 1.00 89.92  ? ? ? ? ? ? 159 THR B O   1 
ATOM   747  C CB  . THR B 2 39  ? -25.919 -5.259  -26.208 1.00 82.79  ? ? ? ? ? ? 159 THR B CB  1 
ATOM   748  O OG1 . THR B 2 39  ? -24.856 -6.161  -26.541 1.00 87.19  ? ? ? ? ? ? 159 THR B OG1 1 
ATOM   749  C CG2 . THR B 2 39  ? -27.084 -5.482  -27.162 1.00 96.19  ? ? ? ? ? ? 159 THR B CG2 1 
ATOM   750  N N   . LEU B 2 40  ? -27.109 -2.222  -26.991 1.00 82.23  ? ? ? ? ? ? 160 LEU B N   1 
ATOM   751  C CA  . LEU B 2 40  ? -28.187 -1.248  -26.833 1.00 69.01  ? ? ? ? ? ? 160 LEU B CA  1 
ATOM   752  C C   . LEU B 2 40  ? -29.498 -1.926  -27.216 1.00 79.87  ? ? ? ? ? ? 160 LEU B C   1 
ATOM   753  O O   . LEU B 2 40  ? -29.802 -2.089  -28.401 1.00 90.93  ? ? ? ? ? ? 160 LEU B O   1 
ATOM   754  C CB  . LEU B 2 40  ? -27.929 -0.014  -27.691 1.00 72.83  ? ? ? ? ? ? 160 LEU B CB  1 
ATOM   755  C CG  . LEU B 2 40  ? -28.967 1.104   -27.601 1.00 64.12  ? ? ? ? ? ? 160 LEU B CG  1 
ATOM   756  C CD1 . LEU B 2 40  ? -28.652 2.017   -26.431 1.00 80.26  ? ? ? ? ? ? 160 LEU B CD1 1 
ATOM   757  C CD2 . LEU B 2 40  ? -29.028 1.886   -28.901 1.00 68.41  ? ? ? ? ? ? 160 LEU B CD2 1 
ATOM   758  N N   . LYS B 2 41  ? -30.271 -2.322  -26.214 1.00 82.93  ? ? ? ? ? ? 161 LYS B N   1 
ATOM   759  C CA  . LYS B 2 41  ? -31.552 -2.967  -26.451 1.00 88.31  ? ? ? ? ? ? 161 LYS B CA  1 
ATOM   760  C C   . LYS B 2 41  ? -32.646 -1.922  -26.634 1.00 88.98  ? ? ? ? ? ? 161 LYS B C   1 
ATOM   761  O O   . LYS B 2 41  ? -32.613 -0.844  -26.033 1.00 79.61  ? ? ? ? ? ? 161 LYS B O   1 
ATOM   762  C CB  . LYS B 2 41  ? -31.905 -3.904  -25.298 1.00 80.27  ? ? ? ? ? ? 161 LYS B CB  1 
ATOM   763  C CG  . LYS B 2 41  ? -30.776 -4.841  -24.888 1.00 84.22  ? ? ? ? ? ? 161 LYS B CG  1 
ATOM   764  C CD  . LYS B 2 41  ? -31.069 -6.282  -25.279 1.00 96.84  ? ? ? ? ? ? 161 LYS B CD  1 
ATOM   765  C CE  . LYS B 2 41  ? -29.982 -7.226  -24.782 1.00 92.26  ? ? ? ? ? ? 161 LYS B CE  1 
ATOM   766  N NZ  . LYS B 2 41  ? -30.355 -8.660  -24.952 1.00 115.90 ? ? ? ? ? ? 161 LYS B NZ  1 
ATOM   767  N N   . SER B 2 42  ? -33.625 -2.255  -27.471 1.00 82.93  ? ? ? ? ? ? 162 SER B N   1 
ATOM   768  C CA  . SER B 2 42  ? -34.681 -1.316  -27.818 1.00 77.82  ? ? ? ? ? ? 162 SER B CA  1 
ATOM   769  C C   . SER B 2 42  ? -35.972 -2.084  -28.049 1.00 82.62  ? ? ? ? ? ? 162 SER B C   1 
ATOM   770  O O   . SER B 2 42  ? -35.956 -3.270  -28.388 1.00 91.57  ? ? ? ? ? ? 162 SER B O   1 
ATOM   771  C CB  . SER B 2 42  ? -34.308 -0.497  -29.059 1.00 77.73  ? ? ? ? ? ? 162 SER B CB  1 
ATOM   772  O OG  . SER B 2 42  ? -35.019 0.727   -29.101 1.00 97.49  ? ? ? ? ? ? 162 SER B OG  1 
ATOM   773  N N   . GLU B 2 43  ? -37.096 -1.391  -27.869 1.00 77.05  ? ? ? ? ? ? 163 GLU B N   1 
ATOM   774  C CA  . GLU B 2 43  ? -38.401 -2.011  -28.068 1.00 80.20  ? ? ? ? ? ? 163 GLU B CA  1 
ATOM   775  C C   . GLU B 2 43  ? -39.485 -0.941  -28.070 1.00 78.61  ? ? ? ? ? ? 163 GLU B C   1 
ATOM   776  O O   . GLU B 2 43  ? -39.289 0.172   -27.576 1.00 81.54  ? ? ? ? ? ? 163 GLU B O   1 
ATOM   777  C CB  . GLU B 2 43  ? -38.692 -3.065  -26.993 1.00 85.90  ? ? ? ? ? ? 163 GLU B CB  1 
ATOM   778  C CG  . GLU B 2 43  ? -39.009 -2.510  -25.621 1.00 91.92  ? ? ? ? ? ? 163 GLU B CG  1 
ATOM   779  C CD  . GLU B 2 43  ? -39.349 -3.609  -24.638 1.00 108.81 ? ? ? ? ? ? 163 GLU B CD  1 
ATOM   780  O OE1 . GLU B 2 43  ? -39.054 -4.784  -24.943 1.00 101.95 ? ? ? ? ? ? 163 GLU B OE1 1 
ATOM   781  O OE2 . GLU B 2 43  ? -39.907 -3.301  -23.564 1.00 121.50 ? ? ? ? ? ? 163 GLU B OE2 1 
ATOM   782  N N   . TRP B 2 44  ? -40.632 -1.302  -28.646 1.00 88.44  ? ? ? ? ? ? 164 TRP B N   1 
ATOM   783  C CA  . TRP B 2 44  ? -41.828 -0.468  -28.672 1.00 82.68  ? ? ? ? ? ? 164 TRP B CA  1 
ATOM   784  C C   . TRP B 2 44  ? -43.019 -1.340  -28.315 1.00 91.41  ? ? ? ? ? ? 164 TRP B C   1 
ATOM   785  O O   . TRP B 2 44  ? -43.215 -2.401  -28.919 1.00 87.54  ? ? ? ? ? ? 164 TRP B O   1 
ATOM   786  C CB  . TRP B 2 44  ? -42.030 0.181   -30.047 1.00 73.67  ? ? ? ? ? ? 164 TRP B CB  1 
ATOM   787  C CG  . TRP B 2 44  ? -43.393 0.786   -30.262 1.00 79.02  ? ? ? ? ? ? 164 TRP B CG  1 
ATOM   788  C CD1 . TRP B 2 44  ? -43.921 1.874   -29.627 1.00 92.39  ? ? ? ? ? ? 164 TRP B CD1 1 
ATOM   789  C CD2 . TRP B 2 44  ? -44.384 0.354   -31.205 1.00 87.80  ? ? ? ? ? ? 164 TRP B CD2 1 
ATOM   790  N NE1 . TRP B 2 44  ? -45.185 2.134   -30.103 1.00 93.70  ? ? ? ? ? ? 164 TRP B NE1 1 
ATOM   791  C CE2 . TRP B 2 44  ? -45.492 1.216   -31.074 1.00 84.23  ? ? ? ? ? ? 164 TRP B CE2 1 
ATOM   792  C CE3 . TRP B 2 44  ? -44.445 -0.683  -32.142 1.00 93.52  ? ? ? ? ? ? 164 TRP B CE3 1 
ATOM   793  C CZ2 . TRP B 2 44  ? -46.645 1.073   -31.844 1.00 80.68  ? ? ? ? ? ? 164 TRP B CZ2 1 
ATOM   794  C CZ3 . TRP B 2 44  ? -45.591 -0.824  -32.905 1.00 89.50  ? ? ? ? ? ? 164 TRP B CZ3 1 
ATOM   795  C CH2 . TRP B 2 44  ? -46.675 0.049   -32.751 1.00 85.36  ? ? ? ? ? ? 164 TRP B CH2 1 
ATOM   796  N N   . ALA B 2 45  ? -43.815 -0.885  -27.349 1.00 93.91  ? ? ? ? ? ? 165 ALA B N   1 
ATOM   797  C CA  . ALA B 2 45  ? -44.881 -1.698  -26.752 1.00 91.39  ? ? ? ? ? ? 165 ALA B CA  1 
ATOM   798  C C   . ALA B 2 45  ? -44.186 -2.940  -26.198 1.00 104.00 ? ? ? ? ? ? 165 ALA B C   1 
ATOM   799  O O   . ALA B 2 45  ? -43.162 -2.802  -25.511 1.00 107.04 ? ? ? ? ? ? 165 ALA B O   1 
ATOM   800  C CB  . ALA B 2 45  ? -45.994 -1.949  -27.766 1.00 73.22  ? ? ? ? ? ? 165 ALA B CB  1 
ATOM   801  N N   . THR B 2 46  ? -44.683 -4.149  -26.456 1.00 85.92  ? ? ? ? ? ? 166 THR B N   1 
ATOM   802  C CA  . THR B 2 46  ? -43.933 -5.345  -26.085 1.00 85.95  ? ? ? ? ? ? 166 THR B CA  1 
ATOM   803  C C   . THR B 2 46  ? -42.886 -5.701  -27.131 1.00 96.62  ? ? ? ? ? ? 166 THR B C   1 
ATOM   804  O O   . THR B 2 46  ? -41.873 -6.330  -26.802 1.00 95.57  ? ? ? ? ? ? 166 THR B O   1 
ATOM   805  C CB  . THR B 2 46  ? -44.885 -6.525  -25.883 1.00 123.08 ? ? ? ? ? ? 166 THR B CB  1 
ATOM   806  O OG1 . THR B 2 46  ? -45.181 -7.124  -27.151 1.00 144.27 ? ? ? ? ? ? 166 THR B OG1 1 
ATOM   807  C CG2 . THR B 2 46  ? -46.176 -6.060  -25.234 1.00 110.47 ? ? ? ? ? ? 166 THR B CG2 1 
ATOM   808  N N   . HIS B 2 47  ? -43.121 -5.301  -28.378 1.00 107.23 ? ? ? ? ? ? 167 HIS B N   1 
ATOM   809  C CA  . HIS B 2 47  ? -42.314 -5.737  -29.509 1.00 104.46 ? ? ? ? ? ? 167 HIS B CA  1 
ATOM   810  C C   . HIS B 2 47  ? -40.907 -5.151  -29.436 1.00 99.72  ? ? ? ? ? ? 167 HIS B C   1 
ATOM   811  O O   . HIS B 2 47  ? -40.733 -3.951  -29.206 1.00 92.17  ? ? ? ? ? ? 167 HIS B O   1 
ATOM   812  C CB  . HIS B 2 47  ? -43.011 -5.322  -30.796 1.00 92.56  ? ? ? ? ? ? 167 HIS B CB  1 
ATOM   813  C CG  . HIS B 2 47  ? -44.504 -5.423  -30.721 1.00 98.36  ? ? ? ? ? ? 167 HIS B CG  1 
ATOM   814  N ND1 . HIS B 2 47  ? -45.297 -4.387  -30.276 1.00 101.93 ? ? ? ? ? ? 167 HIS B ND1 1 
ATOM   815  C CD2 . HIS B 2 47  ? -45.345 -6.447  -30.998 1.00 91.26  ? ? ? ? ? ? 167 HIS B CD2 1 
ATOM   816  C CE1 . HIS B 2 47  ? -46.564 -4.763  -30.299 1.00 108.09 ? ? ? ? ? ? 167 HIS B CE1 1 
ATOM   817  N NE2 . HIS B 2 47  ? -46.620 -6.009  -30.734 1.00 104.08 ? ? ? ? ? ? 167 HIS B NE2 1 
ATOM   818  N N   . LYS B 2 48  ? -39.907 -6.001  -29.650 1.00 100.59 ? ? ? ? ? ? 168 LYS B N   1 
ATOM   819  C CA  . LYS B 2 48  ? -38.508 -5.628  -29.510 1.00 91.85  ? ? ? ? ? ? 168 LYS B CA  1 
ATOM   820  C C   . LYS B 2 48  ? -37.908 -5.211  -30.846 1.00 86.81  ? ? ? ? ? ? 168 LYS B C   1 
ATOM   821  O O   . LYS B 2 48  ? -38.251 -5.758  -31.900 1.00 88.90  ? ? ? ? ? ? 168 LYS B O   1 
ATOM   822  C CB  . LYS B 2 48  ? -37.699 -6.785  -28.918 1.00 68.42  ? ? ? ? ? ? 168 LYS B CB  1 
ATOM   823  N N   . PHE B 2 49  ? -37.003 -4.240  -30.785 1.00 89.21  ? ? ? ? ? ? 169 PHE B N   1 
ATOM   824  C CA  . PHE B 2 49  ? -36.207 -3.807  -31.922 1.00 84.69  ? ? ? ? ? ? 169 PHE B CA  1 
ATOM   825  C C   . PHE B 2 49  ? -34.966 -4.681  -32.081 1.00 92.28  ? ? ? ? ? ? 169 PHE B C   1 
ATOM   826  O O   . PHE B 2 49  ? -34.644 -5.515  -31.232 1.00 98.67  ? ? ? ? ? ? 169 PHE B O   1 
ATOM   827  C CB  . PHE B 2 49  ? -35.790 -2.346  -31.762 1.00 82.78  ? ? ? ? ? ? 169 PHE B CB  1 
ATOM   828  C CG  . PHE B 2 49  ? -36.836 -1.361  -32.178 1.00 74.58  ? ? ? ? ? ? 169 PHE B CG  1 
ATOM   829  C CD1 . PHE B 2 49  ? -37.153 -1.195  -33.515 1.00 81.77  ? ? ? ? ? ? 169 PHE B CD1 1 
ATOM   830  C CD2 . PHE B 2 49  ? -37.499 -0.596  -31.236 1.00 80.09  ? ? ? ? ? ? 169 PHE B CD2 1 
ATOM   831  C CE1 . PHE B 2 49  ? -38.111 -0.279  -33.903 1.00 77.32  ? ? ? ? ? ? 169 PHE B CE1 1 
ATOM   832  C CE2 . PHE B 2 49  ? -38.462 0.316   -31.619 1.00 81.29  ? ? ? ? ? ? 169 PHE B CE2 1 
ATOM   833  C CZ  . PHE B 2 49  ? -38.769 0.474   -32.954 1.00 82.32  ? ? ? ? ? ? 169 PHE B CZ  1 
ATOM   834  N N   . ALA B 2 50  ? -34.267 -4.480  -33.195 1.00 79.73  ? ? ? ? ? ? 170 ALA B N   1 
ATOM   835  C CA  . ALA B 2 50  ? -33.006 -5.172  -33.427 1.00 89.96  ? ? ? ? ? ? 170 ALA B CA  1 
ATOM   836  C C   . ALA B 2 50  ? -31.942 -4.671  -32.455 1.00 89.85  ? ? ? ? ? ? 170 ALA B C   1 
ATOM   837  O O   . ALA B 2 50  ? -31.800 -3.462  -32.242 1.00 97.87  ? ? ? ? ? ? 170 ALA B O   1 
ATOM   838  C CB  . ALA B 2 50  ? -32.552 -4.971  -34.871 1.00 103.18 ? ? ? ? ? ? 170 ALA B CB  1 
ATOM   839  N N   . ASP B 2 51  ? -31.200 -5.602  -31.861 1.00 94.45  ? ? ? ? ? ? 171 ASP B N   1 
ATOM   840  C CA  . ASP B 2 51  ? -30.156 -5.240  -30.911 1.00 89.53  ? ? ? ? ? ? 171 ASP B CA  1 
ATOM   841  C C   . ASP B 2 51  ? -28.994 -4.535  -31.607 1.00 93.46  ? ? ? ? ? ? 171 ASP B C   1 
ATOM   842  O O   . ASP B 2 51  ? -28.681 -4.795  -32.772 1.00 97.54  ? ? ? ? ? ? 171 ASP B O   1 
ATOM   843  C CB  . ASP B 2 51  ? -29.655 -6.481  -30.170 1.00 87.07  ? ? ? ? ? ? 171 ASP B CB  1 
ATOM   844  C CG  . ASP B 2 51  ? -30.558 -6.872  -29.012 1.00 103.98 ? ? ? ? ? ? 171 ASP B CG  1 
ATOM   845  O OD1 . ASP B 2 51  ? -31.651 -6.281  -28.884 1.00 115.86 ? ? ? ? ? ? 171 ASP B OD1 1 
ATOM   846  O OD2 . ASP B 2 51  ? -30.177 -7.768  -28.227 1.00 104.34 ? ? ? ? ? ? 171 ASP B OD2 1 
ATOM   847  N N   . CYS B 2 52  ? -28.358 -3.623  -30.874 1.00 86.56  ? ? ? ? ? ? 172 CYS B N   1 
ATOM   848  C CA  . CYS B 2 52  ? -27.226 -2.847  -31.367 1.00 97.51  ? ? ? ? ? ? 172 CYS B CA  1 
ATOM   849  C C   . CYS B 2 52  ? -26.001 -3.191  -30.531 1.00 99.97  ? ? ? ? ? ? 172 CYS B C   1 
ATOM   850  O O   . CYS B 2 52  ? -26.000 -2.975  -29.315 1.00 97.92  ? ? ? ? ? ? 172 CYS B O   1 
ATOM   851  C CB  . CYS B 2 52  ? -27.525 -1.344  -31.304 1.00 87.58  ? ? ? ? ? ? 172 CYS B CB  1 
ATOM   852  S SG  . CYS B 2 52  ? -26.352 -0.274  -32.191 1.00 113.40 ? ? ? ? ? ? 172 CYS B SG  1 
ATOM   853  N N   . LYS B 2 53  ? -24.969 -3.734  -31.175 1.00 100.80 ? ? ? ? ? ? 173 LYS B N   1 
ATOM   854  C CA  . LYS B 2 53  ? -23.716 -4.062  -30.504 1.00 93.19  ? ? ? ? ? ? 173 LYS B CA  1 
ATOM   855  C C   . LYS B 2 53  ? -22.681 -3.000  -30.853 1.00 90.77  ? ? ? ? ? ? 173 LYS B C   1 
ATOM   856  O O   . LYS B 2 53  ? -22.333 -2.828  -32.027 1.00 108.79 ? ? ? ? ? ? 173 LYS B O   1 
ATOM   857  C CB  . LYS B 2 53  ? -23.201 -5.451  -30.882 1.00 94.39  ? ? ? ? ? ? 173 LYS B CB  1 
ATOM   858  C CG  . LYS B 2 53  ? -23.790 -6.582  -30.051 1.00 103.78 ? ? ? ? ? ? 173 LYS B CG  1 
ATOM   859  C CD  . LYS B 2 53  ? -22.809 -7.744  -29.915 1.00 130.51 ? ? ? ? ? ? 173 LYS B CD  1 
ATOM   860  C CE  . LYS B 2 53  ? -22.546 -8.447  -31.236 1.00 137.89 ? ? ? ? ? ? 173 LYS B CE  1 
ATOM   861  N NZ  . LYS B 2 53  ? -21.498 -9.499  -31.084 1.00 124.07 ? ? ? ? ? ? 173 LYS B NZ  1 
ATOM   862  N N   . ALA B 2 54  ? -22.196 -2.295  -29.835 1.00 82.76  ? ? ? ? ? ? 174 ALA B N   1 
ATOM   863  C CA  . ALA B 2 54  ? -21.288 -1.177  -30.049 1.00 97.10  ? ? ? ? ? ? 174 ALA B CA  1 
ATOM   864  C C   . ALA B 2 54  ? -19.936 -1.664  -30.555 1.00 91.00  ? ? ? ? ? ? 174 ALA B C   1 
ATOM   865  O O   . ALA B 2 54  ? -19.396 -2.664  -30.074 1.00 101.19 ? ? ? ? ? ? 174 ALA B O   1 
ATOM   866  C CB  . ALA B 2 54  ? -21.109 -0.387  -28.753 1.00 95.08  ? ? ? ? ? ? 174 ALA B CB  1 
ATOM   867  N N   . LYS B 2 55  ? -19.395 -0.949  -31.539 1.00 87.55  ? ? ? ? ? ? 175 LYS B N   1 
ATOM   868  C CA  . LYS B 2 55  ? -18.099 -1.289  -32.104 1.00 98.36  ? ? ? ? ? ? 175 LYS B CA  1 
ATOM   869  C C   . LYS B 2 55  ? -17.002 -1.114  -31.056 1.00 105.43 ? ? ? ? ? ? 175 LYS B C   1 
ATOM   870  O O   . LYS B 2 55  ? -17.157 -0.391  -30.068 1.00 114.08 ? ? ? ? ? ? 175 LYS B O   1 
ATOM   871  C CB  . LYS B 2 55  ? -17.809 -0.410  -33.321 1.00 111.91 ? ? ? ? ? ? 175 LYS B CB  1 
ATOM   872  C CG  . LYS B 2 55  ? -18.864 -0.500  -34.419 1.00 102.48 ? ? ? ? ? ? 175 LYS B CG  1 
ATOM   873  C CD  . LYS B 2 55  ? -18.877 -1.850  -35.114 1.00 113.45 ? ? ? ? ? ? 175 LYS B CD  1 
ATOM   874  C CE  . LYS B 2 55  ? -19.116 -1.683  -36.606 1.00 120.99 ? ? ? ? ? ? 175 LYS B CE  1 
ATOM   875  N NZ  . LYS B 2 55  ? -18.930 -2.965  -37.332 1.00 136.26 ? ? ? ? ? ? 175 LYS B NZ  1 
ATOM   876  N N   . ARG B 2 56  ? -15.875 -1.796  -31.278 1.00 104.71 ? ? ? ? ? ? 176 ARG B N   1 
ATOM   877  C CA  . ARG B 2 56  ? -14.769 -1.709  -30.331 1.00 105.06 ? ? ? ? ? ? 176 ARG B CA  1 
ATOM   878  C C   . ARG B 2 56  ? -14.087 -0.348  -30.365 1.00 107.84 ? ? ? ? ? ? 176 ARG B C   1 
ATOM   879  O O   . ARG B 2 56  ? -13.462 0.043   -29.373 1.00 114.49 ? ? ? ? ? ? 176 ARG B O   1 
ATOM   880  C CB  . ARG B 2 56  ? -13.743 -2.811  -30.603 1.00 115.72 ? ? ? ? ? ? 176 ARG B CB  1 
ATOM   881  C CG  . ARG B 2 56  ? -13.172 -3.444  -29.341 1.00 113.55 ? ? ? ? ? ? 176 ARG B CG  1 
ATOM   882  C CD  . ARG B 2 56  ? -11.866 -4.174  -29.618 1.00 134.28 ? ? ? ? ? ? 176 ARG B CD  1 
ATOM   883  N NE  . ARG B 2 56  ? -11.465 -5.012  -28.494 1.00 156.04 ? ? ? ? ? ? 176 ARG B NE  1 
ATOM   884  C CZ  . ARG B 2 56  ? -10.390 -5.789  -28.484 1.00 158.70 ? ? ? ? ? ? 176 ARG B CZ  1 
ATOM   885  N NH1 . ARG B 2 56  ? -9.574  -5.854  -29.524 1.00 163.07 ? ? ? ? ? ? 176 ARG B NH1 1 
ATOM   886  N NH2 . ARG B 2 56  ? -10.127 -6.520  -27.404 1.00 144.16 ? ? ? ? ? ? 176 ARG B NH2 1 
ATOM   887  N N   . ASP B 2 57  ? -14.190 0.379   -31.479 1.00 117.38 ? ? ? ? ? ? 177 ASP B N   1 
ATOM   888  C CA  . ASP B 2 57  ? -13.602 1.711   -31.562 1.00 115.18 ? ? ? ? ? ? 177 ASP B CA  1 
ATOM   889  C C   . ASP B 2 57  ? -14.438 2.753   -30.829 1.00 110.05 ? ? ? ? ? ? 177 ASP B C   1 
ATOM   890  O O   . ASP B 2 57  ? -13.893 3.756   -30.354 1.00 112.45 ? ? ? ? ? ? 177 ASP B O   1 
ATOM   891  C CB  . ASP B 2 57  ? -13.424 2.117   -33.027 1.00 120.45 ? ? ? ? ? ? 177 ASP B CB  1 
ATOM   892  C CG  . ASP B 2 57  ? -12.773 1.028   -33.858 1.00 146.48 ? ? ? ? ? ? 177 ASP B CG  1 
ATOM   893  O OD1 . ASP B 2 57  ? -11.827 0.379   -33.362 1.00 147.83 ? ? ? ? ? ? 177 ASP B OD1 1 
ATOM   894  O OD2 . ASP B 2 57  ? -13.211 0.821   -35.010 1.00 164.23 ? ? ? ? ? ? 177 ASP B OD2 1 
ATOM   895  N N   . THR B 2 58  ? -15.750 2.543   -30.736 1.00 103.93 ? ? ? ? ? ? 178 THR B N   1 
ATOM   896  C CA  . THR B 2 58  ? -16.669 3.465   -30.067 1.00 94.84  ? ? ? ? ? ? 178 THR B CA  1 
ATOM   897  C C   . THR B 2 58  ? -17.442 2.682   -29.015 1.00 96.35  ? ? ? ? ? ? 178 THR B C   1 
ATOM   898  O O   . THR B 2 58  ? -18.616 2.340   -29.214 1.00 105.74 ? ? ? ? ? ? 178 THR B O   1 
ATOM   899  C CB  . THR B 2 58  ? -17.618 4.129   -31.065 1.00 99.85  ? ? ? ? ? ? 178 THR B CB  1 
ATOM   900  O OG1 . THR B 2 58  ? -18.467 3.134   -31.652 1.00 111.03 ? ? ? ? ? ? 178 THR B OG1 1 
ATOM   901  C CG2 . THR B 2 58  ? -16.832 4.827   -32.163 1.00 105.51 ? ? ? ? ? ? 178 THR B CG2 1 
ATOM   902  N N   . PRO B 2 59  ? -16.813 2.380   -27.877 1.00 91.25  ? ? ? ? ? ? 179 PRO B N   1 
ATOM   903  C CA  . PRO B 2 59  ? -17.444 1.505   -26.880 1.00 97.75  ? ? ? ? ? ? 179 PRO B CA  1 
ATOM   904  C C   . PRO B 2 59  ? -18.528 2.172   -26.047 1.00 97.22  ? ? ? ? ? ? 179 PRO B C   1 
ATOM   905  O O   . PRO B 2 59  ? -19.142 1.496   -25.214 1.00 95.65  ? ? ? ? ? ? 179 PRO B O   1 
ATOM   906  C CB  . PRO B 2 59  ? -16.259 1.082   -25.989 1.00 94.54  ? ? ? ? ? ? 179 PRO B CB  1 
ATOM   907  C CG  . PRO B 2 59  ? -15.012 1.588   -26.686 1.00 102.96 ? ? ? ? ? ? 179 PRO B CG  1 
ATOM   908  C CD  . PRO B 2 59  ? -15.446 2.757   -27.491 1.00 92.28  ? ? ? ? ? ? 179 PRO B CD  1 
ATOM   909  N N   . THR B 2 60  ? -18.782 3.466   -26.233 1.00 90.20  ? ? ? ? ? ? 180 THR B N   1 
ATOM   910  C CA  . THR B 2 60  ? -19.834 4.162   -25.502 1.00 85.81  ? ? ? ? ? ? 180 THR B CA  1 
ATOM   911  C C   . THR B 2 60  ? -20.878 4.758   -26.438 1.00 90.55  ? ? ? ? ? ? 180 THR B C   1 
ATOM   912  O O   . THR B 2 60  ? -21.581 5.701   -26.060 1.00 89.95  ? ? ? ? ? ? 180 THR B O   1 
ATOM   913  C CB  . THR B 2 60  ? -19.242 5.251   -24.606 1.00 78.29  ? ? ? ? ? ? 180 THR B CB  1 
ATOM   914  O OG1 . THR B 2 60  ? -18.420 6.120   -25.394 1.00 79.17  ? ? ? ? ? ? 180 THR B OG1 1 
ATOM   915  C CG2 . THR B 2 60  ? -18.411 4.629   -23.494 1.00 76.07  ? ? ? ? ? ? 180 THR B CG2 1 
ATOM   916  N N   . SER B 2 61  ? -20.995 4.227   -27.653 1.00 84.83  ? ? ? ? ? ? 181 SER B N   1 
ATOM   917  C CA  . SER B 2 61  ? -21.945 4.748   -28.621 1.00 77.80  ? ? ? ? ? ? 181 SER B CA  1 
ATOM   918  C C   . SER B 2 61  ? -22.419 3.617   -29.520 1.00 93.20  ? ? ? ? ? ? 181 SER B C   1 
ATOM   919  O O   . SER B 2 61  ? -21.664 2.690   -29.825 1.00 96.10  ? ? ? ? ? ? 181 SER B O   1 
ATOM   920  C CB  . SER B 2 61  ? -21.327 5.869   -29.462 1.00 83.28  ? ? ? ? ? ? 181 SER B CB  1 
ATOM   921  O OG  . SER B 2 61  ? -22.306 6.479   -30.281 1.00 105.16 ? ? ? ? ? ? 181 SER B OG  1 
ATOM   922  N N   . CYS B 2 62  ? -23.679 3.704   -29.940 1.00 88.59  ? ? ? ? ? ? 182 CYS B N   1 
ATOM   923  C CA  . CYS B 2 62  ? -24.257 2.742   -30.868 1.00 92.97  ? ? ? ? ? ? 182 CYS B CA  1 
ATOM   924  C C   . CYS B 2 62  ? -25.248 3.473   -31.760 1.00 99.60  ? ? ? ? ? ? 182 CYS B C   1 
ATOM   925  O O   . CYS B 2 62  ? -26.021 4.308   -31.284 1.00 93.53  ? ? ? ? ? ? 182 CYS B O   1 
ATOM   926  C CB  . CYS B 2 62  ? -24.955 1.584   -30.136 1.00 82.47  ? ? ? ? ? ? 182 CYS B CB  1 
ATOM   927  S SG  . CYS B 2 62  ? -24.767 -0.051  -30.932 1.00 142.18 ? ? ? ? ? ? 182 CYS B SG  1 
ATOM   928  N N   . THR B 2 63  ? -25.219 3.153   -33.052 1.00 92.49  ? ? ? ? ? ? 183 THR B N   1 
ATOM   929  C CA  . THR B 2 63  ? -26.149 3.705   -34.032 1.00 78.80  ? ? ? ? ? ? 183 THR B CA  1 
ATOM   930  C C   . THR B 2 63  ? -27.016 2.562   -34.548 1.00 89.26  ? ? ? ? ? ? 183 THR B C   1 
ATOM   931  O O   . THR B 2 63  ? -26.516 1.647   -35.210 1.00 101.78 ? ? ? ? ? ? 183 THR B O   1 
ATOM   932  C CB  . THR B 2 63  ? -25.404 4.397   -35.172 1.00 77.79  ? ? ? ? ? ? 183 THR B CB  1 
ATOM   933  O OG1 . THR B 2 63  ? -24.354 5.212   -34.629 1.00 83.94  ? ? ? ? ? ? 183 THR B OG1 1 
ATOM   934  C CG2 . THR B 2 63  ? -26.357 5.277   -35.964 1.00 92.40  ? ? ? ? ? ? 183 THR B CG2 1 
ATOM   935  N N   . VAL B 2 64  ? -28.315 2.619   -34.238 1.00 87.74  ? ? ? ? ? ? 184 VAL B N   1 
ATOM   936  C CA  . VAL B 2 64  ? -29.211 1.502   -34.523 1.00 85.33  ? ? ? ? ? ? 184 VAL B CA  1 
ATOM   937  C C   . VAL B 2 64  ? -29.290 1.215   -36.023 1.00 92.49  ? ? ? ? ? ? 184 VAL B C   1 
ATOM   938  O O   . VAL B 2 64  ? -28.956 2.050   -36.872 1.00 94.65  ? ? ? ? ? ? 184 VAL B O   1 
ATOM   939  C CB  . VAL B 2 64  ? -30.609 1.782   -33.952 1.00 85.69  ? ? ? ? ? ? 184 VAL B CB  1 
ATOM   940  C CG1 . VAL B 2 64  ? -30.515 2.096   -32.471 1.00 87.75  ? ? ? ? ? ? 184 VAL B CG1 1 
ATOM   941  C CG2 . VAL B 2 64  ? -31.266 2.926   -34.706 1.00 91.85  ? ? ? ? ? ? 184 VAL B CG2 1 
ATOM   942  N N   . ASP B 2 65  ? -29.753 0.006   -36.344 1.00 94.60  ? ? ? ? ? ? 185 ASP B N   1 
ATOM   943  C CA  . ASP B 2 65  ? -29.920 -0.416  -37.727 1.00 93.56  ? ? ? ? ? ? 185 ASP B CA  1 
ATOM   944  C C   . ASP B 2 65  ? -31.312 -0.141  -38.277 1.00 98.23  ? ? ? ? ? ? 185 ASP B C   1 
ATOM   945  O O   . ASP B 2 65  ? -31.495 -0.185  -39.498 1.00 108.09 ? ? ? ? ? ? 185 ASP B O   1 
ATOM   946  C CB  . ASP B 2 65  ? -29.619 -1.912  -37.868 1.00 102.68 ? ? ? ? ? ? 185 ASP B CB  1 
ATOM   947  C CG  . ASP B 2 65  ? -28.152 -2.230  -37.686 1.00 132.48 ? ? ? ? ? ? 185 ASP B CG  1 
ATOM   948  O OD1 . ASP B 2 65  ? -27.682 -2.224  -36.529 1.00 147.31 ? ? ? ? ? ? 185 ASP B OD1 1 
ATOM   949  O OD2 . ASP B 2 65  ? -27.469 -2.482  -38.701 1.00 145.90 ? ? ? ? ? ? 185 ASP B OD2 1 
ATOM   950  N N   . TYR B 2 66  ? -32.291 0.137   -37.420 1.00 97.77  ? ? ? ? ? ? 186 TYR B N   1 
ATOM   951  C CA  . TYR B 2 66  ? -33.657 0.350   -37.871 1.00 89.05  ? ? ? ? ? ? 186 TYR B CA  1 
ATOM   952  C C   . TYR B 2 66  ? -33.919 1.829   -38.129 1.00 84.82  ? ? ? ? ? ? 186 TYR B C   1 
ATOM   953  O O   . TYR B 2 66  ? -33.310 2.706   -37.512 1.00 88.52  ? ? ? ? ? ? 186 TYR B O   1 
ATOM   954  C CB  . TYR B 2 66  ? -34.666 -0.197  -36.857 1.00 89.06  ? ? ? ? ? ? 186 TYR B CB  1 
ATOM   955  C CG  . TYR B 2 66  ? -34.513 0.314   -35.438 1.00 76.64  ? ? ? ? ? ? 186 TYR B CG  1 
ATOM   956  C CD1 . TYR B 2 66  ? -35.158 1.470   -35.021 1.00 85.66  ? ? ? ? ? ? 186 TYR B CD1 1 
ATOM   957  C CD2 . TYR B 2 66  ? -33.753 -0.383  -34.507 1.00 79.68  ? ? ? ? ? ? 186 TYR B CD2 1 
ATOM   958  C CE1 . TYR B 2 66  ? -35.032 1.931   -33.722 1.00 80.53  ? ? ? ? ? ? 186 TYR B CE1 1 
ATOM   959  C CE2 . TYR B 2 66  ? -33.624 0.069   -33.206 1.00 76.42  ? ? ? ? ? ? 186 TYR B CE2 1 
ATOM   960  C CZ  . TYR B 2 66  ? -34.264 1.226   -32.820 1.00 75.51  ? ? ? ? ? ? 186 TYR B CZ  1 
ATOM   961  O OH  . TYR B 2 66  ? -34.135 1.676   -31.526 1.00 78.61  ? ? ? ? ? ? 186 TYR B OH  1 
ATOM   962  N N   . SER B 2 67  ? -34.828 2.093   -39.067 1.00 74.61  ? ? ? ? ? ? 187 SER B N   1 
ATOM   963  C CA  . SER B 2 67  ? -35.149 3.463   -39.434 1.00 88.88  ? ? ? ? ? ? 187 SER B CA  1 
ATOM   964  C C   . SER B 2 67  ? -35.731 4.212   -38.241 1.00 87.33  ? ? ? ? ? ? 187 SER B C   1 
ATOM   965  O O   . SER B 2 67  ? -36.342 3.622   -37.347 1.00 82.00  ? ? ? ? ? ? 187 SER B O   1 
ATOM   966  C CB  . SER B 2 67  ? -36.141 3.483   -40.600 1.00 101.43 ? ? ? ? ? ? 187 SER B CB  1 
ATOM   967  O OG  . SER B 2 67  ? -35.668 2.710   -41.690 1.00 96.73  ? ? ? ? ? ? 187 SER B OG  1 
ATOM   968  N N   . THR B 2 68  ? -35.530 5.527   -38.231 1.00 88.19  ? ? ? ? ? ? 188 THR B N   1 
ATOM   969  C CA  . THR B 2 68  ? -36.047 6.351   -37.148 1.00 78.17  ? ? ? ? ? ? 188 THR B CA  1 
ATOM   970  C C   . THR B 2 68  ? -37.570 6.351   -37.181 1.00 77.31  ? ? ? ? ? ? 188 THR B C   1 
ATOM   971  O O   . THR B 2 68  ? -38.180 6.505   -38.243 1.00 81.07  ? ? ? ? ? ? 188 THR B O   1 
ATOM   972  C CB  . THR B 2 68  ? -35.510 7.778   -37.259 1.00 89.58  ? ? ? ? ? ? 188 THR B CB  1 
ATOM   973  O OG1 . THR B 2 68  ? -34.083 7.746   -37.389 1.00 87.31  ? ? ? ? ? ? 188 THR B OG1 1 
ATOM   974  C CG2 . THR B 2 68  ? -35.880 8.583   -36.021 1.00 76.40  ? ? ? ? ? ? 188 THR B CG2 1 
ATOM   975  N N   . VAL B 2 69  ? -38.186 6.175   -36.016 1.00 78.31  ? ? ? ? ? ? 189 VAL B N   1 
ATOM   976  C CA  . VAL B 2 69  ? -39.637 6.094   -35.892 1.00 77.87  ? ? ? ? ? ? 189 VAL B CA  1 
ATOM   977  C C   . VAL B 2 69  ? -40.105 7.261   -35.038 1.00 79.99  ? ? ? ? ? ? 189 VAL B C   1 
ATOM   978  O O   . VAL B 2 69  ? -39.530 7.536   -33.979 1.00 83.71  ? ? ? ? ? ? 189 VAL B O   1 
ATOM   979  C CB  . VAL B 2 69  ? -40.091 4.752   -35.291 1.00 69.95  ? ? ? ? ? ? 189 VAL B CB  1 
ATOM   980  C CG1 . VAL B 2 69  ? -39.782 3.621   -36.250 1.00 82.12  ? ? ? ? ? ? 189 VAL B CG1 1 
ATOM   981  C CG2 . VAL B 2 69  ? -39.424 4.503   -33.952 1.00 66.72  ? ? ? ? ? ? 189 VAL B CG2 1 
ATOM   982  N N   . TYR B 2 70  ? -41.132 7.955   -35.508 1.00 80.18  ? ? ? ? ? ? 190 TYR B N   1 
ATOM   983  C CA  . TYR B 2 70  ? -41.621 9.153   -34.852 1.00 78.52  ? ? ? ? ? ? 190 TYR B CA  1 
ATOM   984  C C   . TYR B 2 70  ? -43.031 8.938   -34.321 1.00 95.30  ? ? ? ? ? ? 190 TYR B C   1 
ATOM   985  O O   . TYR B 2 70  ? -43.778 8.077   -34.795 1.00 96.46  ? ? ? ? ? ? 190 TYR B O   1 
ATOM   986  C CB  . TYR B 2 70  ? -41.603 10.349  -35.810 1.00 87.48  ? ? ? ? ? ? 190 TYR B CB  1 
ATOM   987  C CG  . TYR B 2 70  ? -40.270 10.596  -36.474 1.00 74.87  ? ? ? ? ? ? 190 TYR B CG  1 
ATOM   988  C CD1 . TYR B 2 70  ? -39.240 11.230  -35.792 1.00 75.11  ? ? ? ? ? ? 190 TYR B CD1 1 
ATOM   989  C CD2 . TYR B 2 70  ? -40.045 10.207  -37.788 1.00 69.67  ? ? ? ? ? ? 190 TYR B CD2 1 
ATOM   990  C CE1 . TYR B 2 70  ? -38.022 11.465  -36.397 1.00 67.76  ? ? ? ? ? ? 190 TYR B CE1 1 
ATOM   991  C CE2 . TYR B 2 70  ? -38.829 10.437  -38.402 1.00 92.76  ? ? ? ? ? ? 190 TYR B CE2 1 
ATOM   992  C CZ  . TYR B 2 70  ? -37.821 11.067  -37.702 1.00 91.59  ? ? ? ? ? ? 190 TYR B CZ  1 
ATOM   993  O OH  . TYR B 2 70  ? -36.608 11.298  -38.308 1.00 97.47  ? ? ? ? ? ? 190 TYR B OH  1 
ATOM   994  N N   . PHE B 2 71  ? -43.373 9.735   -33.307 1.00 90.94  ? ? ? ? ? ? 191 PHE B N   1 
ATOM   995  C CA  . PHE B 2 71  ? -44.716 9.839   -32.743 1.00 77.74  ? ? ? ? ? ? 191 PHE B CA  1 
ATOM   996  C C   . PHE B 2 71  ? -45.156 8.579   -32.007 1.00 83.62  ? ? ? ? ? ? 191 PHE B C   1 
ATOM   997  O O   . PHE B 2 71  ? -46.359 8.345   -31.844 1.00 85.19  ? ? ? ? ? ? 191 PHE B O   1 
ATOM   998  C CB  . PHE B 2 71  ? -45.739 10.216  -33.820 1.00 72.87  ? ? ? ? ? ? 191 PHE B CB  1 
ATOM   999  C CG  . PHE B 2 71  ? -45.454 11.533  -34.483 1.00 76.64  ? ? ? ? ? ? 191 PHE B CG  1 
ATOM   1000 C CD1 . PHE B 2 71  ? -45.664 12.724  -33.809 1.00 92.93  ? ? ? ? ? ? 191 PHE B CD1 1 
ATOM   1001 C CD2 . PHE B 2 71  ? -44.964 11.580  -35.778 1.00 77.41  ? ? ? ? ? ? 191 PHE B CD2 1 
ATOM   1002 C CE1 . PHE B 2 71  ? -45.395 13.938  -34.415 1.00 91.13  ? ? ? ? ? ? 191 PHE B CE1 1 
ATOM   1003 C CE2 . PHE B 2 71  ? -44.694 12.791  -36.389 1.00 83.66  ? ? ? ? ? ? 191 PHE B CE2 1 
ATOM   1004 C CZ  . PHE B 2 71  ? -44.911 13.971  -35.707 1.00 89.06  ? ? ? ? ? ? 191 PHE B CZ  1 
ATOM   1005 N N   . VAL B 2 72  ? -44.206 7.755   -31.560 1.00 83.07  ? ? ? ? ? ? 192 VAL B N   1 
ATOM   1006 C CA  . VAL B 2 72  ? -44.476 6.647   -30.655 1.00 79.63  ? ? ? ? ? ? 192 VAL B CA  1 
ATOM   1007 C C   . VAL B 2 72  ? -43.427 6.671   -29.552 1.00 86.16  ? ? ? ? ? ? 192 VAL B C   1 
ATOM   1008 O O   . VAL B 2 72  ? -42.393 7.334   -29.659 1.00 81.17  ? ? ? ? ? ? 192 VAL B O   1 
ATOM   1009 C CB  . VAL B 2 72  ? -44.479 5.275   -31.366 1.00 74.37  ? ? ? ? ? ? 192 VAL B CB  1 
ATOM   1010 C CG1 . VAL B 2 72  ? -45.612 5.199   -32.377 1.00 81.01  ? ? ? ? ? ? 192 VAL B CG1 1 
ATOM   1011 C CG2 . VAL B 2 72  ? -43.139 5.025   -32.037 1.00 85.28  ? ? ? ? ? ? 192 VAL B CG2 1 
ATOM   1012 N N   . ASN B 2 73  ? -43.702 5.930   -28.482 1.00 93.85  ? ? ? ? ? ? 193 ASN B N   1 
ATOM   1013 C CA  . ASN B 2 73  ? -42.865 5.925   -27.285 1.00 79.51  ? ? ? ? ? ? 193 ASN B CA  1 
ATOM   1014 C C   . ASN B 2 73  ? -42.102 4.607   -27.214 1.00 84.65  ? ? ? ? ? ? 193 ASN B C   1 
ATOM   1015 O O   . ASN B 2 73  ? -42.700 3.549   -26.988 1.00 104.07 ? ? ? ? ? ? 193 ASN B O   1 
ATOM   1016 C CB  . ASN B 2 73  ? -43.707 6.138   -26.030 1.00 81.76  ? ? ? ? ? ? 193 ASN B CB  1 
ATOM   1017 C CG  . ASN B 2 73  ? -43.260 7.342   -25.234 1.00 107.15 ? ? ? ? ? ? 193 ASN B CG  1 
ATOM   1018 O OD1 . ASN B 2 73  ? -42.427 7.231   -24.335 1.00 110.51 ? ? ? ? ? ? 193 ASN B OD1 1 
ATOM   1019 N ND2 . ASN B 2 73  ? -43.805 8.506   -25.567 1.00 101.94 ? ? ? ? ? ? 193 ASN B ND2 1 
ATOM   1020 N N   . ILE B 2 74  ? -40.784 4.674   -27.395 1.00 72.20  ? ? ? ? ? ? 194 ILE B N   1 
ATOM   1021 C CA  . ILE B 2 74  ? -39.928 3.498   -27.357 1.00 77.32  ? ? ? ? ? ? 194 ILE B CA  1 
ATOM   1022 C C   . ILE B 2 74  ? -39.213 3.427   -26.013 1.00 84.36  ? ? ? ? ? ? 194 ILE B C   1 
ATOM   1023 O O   . ILE B 2 74  ? -39.139 4.402   -25.260 1.00 88.08  ? ? ? ? ? ? 194 ILE B O   1 
ATOM   1024 C CB  . ILE B 2 74  ? -38.913 3.498   -28.521 1.00 65.66  ? ? ? ? ? ? 194 ILE B CB  1 
ATOM   1025 C CG1 . ILE B 2 74  ? -37.851 4.573   -28.299 1.00 76.24  ? ? ? ? ? ? 194 ILE B CG1 1 
ATOM   1026 C CG2 . ILE B 2 74  ? -39.622 3.723   -29.842 1.00 72.66  ? ? ? ? ? ? 194 ILE B CG2 1 
ATOM   1027 C CD1 . ILE B 2 74  ? -36.741 4.542   -29.316 1.00 64.43  ? ? ? ? ? ? 194 ILE B CD1 1 
ATOM   1028 N N   . GLU B 2 75  ? -38.672 2.247   -25.709 1.00 81.02  ? ? ? ? ? ? 195 GLU B N   1 
ATOM   1029 C CA  . GLU B 2 75  ? -37.939 1.998   -24.471 1.00 78.23  ? ? ? ? ? ? 195 GLU B CA  1 
ATOM   1030 C C   . GLU B 2 75  ? -36.534 1.520   -24.812 1.00 87.40  ? ? ? ? ? ? 195 GLU B C   1 
ATOM   1031 O O   . GLU B 2 75  ? -36.369 0.524   -25.527 1.00 88.98  ? ? ? ? ? ? 195 GLU B O   1 
ATOM   1032 C CB  . GLU B 2 75  ? -38.663 0.969   -23.595 1.00 86.89  ? ? ? ? ? ? 195 GLU B CB  1 
ATOM   1033 C CG  . GLU B 2 75  ? -38.210 0.962   -22.139 1.00 102.53 ? ? ? ? ? ? 195 GLU B CG  1 
ATOM   1034 C CD  . GLU B 2 75  ? -38.966 -0.051  -21.295 1.00 108.82 ? ? ? ? ? ? 195 GLU B CD  1 
ATOM   1035 O OE1 . GLU B 2 75  ? -39.346 -1.110  -21.835 1.00 119.93 ? ? ? ? ? ? 195 GLU B OE1 1 
ATOM   1036 O OE2 . GLU B 2 75  ? -39.187 0.214   -20.094 1.00 106.98 ? ? ? ? ? ? 195 GLU B OE2 1 
ATOM   1037 N N   . VAL B 2 76  ? -35.528 2.223   -24.294 1.00 84.99  ? ? ? ? ? ? 196 VAL B N   1 
ATOM   1038 C CA  . VAL B 2 76  ? -34.129 1.959   -24.608 1.00 73.21  ? ? ? ? ? ? 196 VAL B CA  1 
ATOM   1039 C C   . VAL B 2 76  ? -33.349 1.742   -23.317 1.00 79.70  ? ? ? ? ? ? 196 VAL B C   1 
ATOM   1040 O O   . VAL B 2 76  ? -33.651 2.342   -22.280 1.00 85.80  ? ? ? ? ? ? 196 VAL B O   1 
ATOM   1041 C CB  . VAL B 2 76  ? -33.532 3.123   -25.431 1.00 64.06  ? ? ? ? ? ? 196 VAL B CB  1 
ATOM   1042 C CG1 . VAL B 2 76  ? -32.067 2.881   -25.746 1.00 75.12  ? ? ? ? ? ? 196 VAL B CG1 1 
ATOM   1043 C CG2 . VAL B 2 76  ? -34.328 3.334   -26.705 1.00 68.67  ? ? ? ? ? ? 196 VAL B CG2 1 
ATOM   1044 N N   . TRP B 2 77  ? -32.334 0.881   -23.389 1.00 84.13  ? ? ? ? ? ? 197 TRP B N   1 
ATOM   1045 C CA  . TRP B 2 77  ? -31.416 0.669   -22.276 1.00 81.20  ? ? ? ? ? ? 197 TRP B CA  1 
ATOM   1046 C C   . TRP B 2 77  ? -30.173 -0.044  -22.787 1.00 83.16  ? ? ? ? ? ? 197 TRP B C   1 
ATOM   1047 O O   . TRP B 2 77  ? -30.202 -0.732  -23.811 1.00 85.33  ? ? ? ? ? ? 197 TRP B O   1 
ATOM   1048 C CB  . TRP B 2 77  ? -32.066 -0.128  -21.140 1.00 91.38  ? ? ? ? ? ? 197 TRP B CB  1 
ATOM   1049 C CG  . TRP B 2 77  ? -32.361 -1.556  -21.471 1.00 84.58  ? ? ? ? ? ? 197 TRP B CG  1 
ATOM   1050 C CD1 . TRP B 2 77  ? -31.592 -2.642  -21.171 1.00 84.36  ? ? ? ? ? ? 197 TRP B CD1 1 
ATOM   1051 C CD2 . TRP B 2 77  ? -33.517 -2.059  -22.150 1.00 83.77  ? ? ? ? ? ? 197 TRP B CD2 1 
ATOM   1052 N NE1 . TRP B 2 77  ? -32.195 -3.789  -21.626 1.00 86.56  ? ? ? ? ? ? 197 TRP B NE1 1 
ATOM   1053 C CE2 . TRP B 2 77  ? -33.379 -3.458  -22.231 1.00 82.55  ? ? ? ? ? ? 197 TRP B CE2 1 
ATOM   1054 C CE3 . TRP B 2 77  ? -34.655 -1.460  -22.701 1.00 88.64  ? ? ? ? ? ? 197 TRP B CE3 1 
ATOM   1055 C CZ2 . TRP B 2 77  ? -34.335 -4.269  -22.839 1.00 91.23  ? ? ? ? ? ? 197 TRP B CZ2 1 
ATOM   1056 C CZ3 . TRP B 2 77  ? -35.603 -2.267  -23.305 1.00 87.39  ? ? ? ? ? ? 197 TRP B CZ3 1 
ATOM   1057 C CH2 . TRP B 2 77  ? -35.437 -3.655  -23.370 1.00 87.57  ? ? ? ? ? ? 197 TRP B CH2 1 
ATOM   1058 N N   . VAL B 2 78  ? -29.076 0.131   -22.050 1.00 91.06  ? ? ? ? ? ? 198 VAL B N   1 
ATOM   1059 C CA  . VAL B 2 78  ? -27.781 -0.446  -22.398 1.00 81.92  ? ? ? ? ? ? 198 VAL B CA  1 
ATOM   1060 C C   . VAL B 2 78  ? -27.512 -1.645  -21.502 1.00 83.38  ? ? ? ? ? ? 198 VAL B C   1 
ATOM   1061 O O   . VAL B 2 78  ? -27.833 -1.631  -20.306 1.00 91.02  ? ? ? ? ? ? 198 VAL B O   1 
ATOM   1062 C CB  . VAL B 2 78  ? -26.659 0.603   -22.269 1.00 76.61  ? ? ? ? ? ? 198 VAL B CB  1 
ATOM   1063 C CG1 . VAL B 2 78  ? -25.291 -0.039  -22.443 1.00 77.76  ? ? ? ? ? ? 198 VAL B CG1 1 
ATOM   1064 C CG2 . VAL B 2 78  ? -26.854 1.710   -23.283 1.00 89.88  ? ? ? ? ? ? 198 VAL B CG2 1 
ATOM   1065 N N   . GLU B 2 79  ? -26.919 -2.686  -22.083 1.00 76.10  ? ? ? ? ? ? 199 GLU B N   1 
ATOM   1066 C CA  . GLU B 2 79  ? -26.568 -3.912  -21.376 1.00 78.13  ? ? ? ? ? ? 199 GLU B CA  1 
ATOM   1067 C C   . GLU B 2 79  ? -25.069 -4.142  -21.539 1.00 90.78  ? ? ? ? ? ? 199 GLU B C   1 
ATOM   1068 O O   . GLU B 2 79  ? -24.595 -4.423  -22.646 1.00 91.54  ? ? ? ? ? ? 199 GLU B O   1 
ATOM   1069 C CB  . GLU B 2 79  ? -27.379 -5.091  -21.915 1.00 90.77  ? ? ? ? ? ? 199 GLU B CB  1 
ATOM   1070 C CG  . GLU B 2 79  ? -27.295 -6.361  -21.087 1.00 98.90  ? ? ? ? ? ? 199 GLU B CG  1 
ATOM   1071 C CD  . GLU B 2 79  ? -28.265 -7.429  -21.564 1.00 120.27 ? ? ? ? ? ? 199 GLU B CD  1 
ATOM   1072 O OE1 . GLU B 2 79  ? -29.490 -7.214  -21.450 1.00 119.72 ? ? ? ? ? ? 199 GLU B OE1 1 
ATOM   1073 O OE2 . GLU B 2 79  ? -27.803 -8.480  -22.058 1.00 115.61 ? ? ? ? ? ? 199 GLU B OE2 1 
ATOM   1074 N N   . ALA B 2 80  ? -24.328 -4.029  -20.438 1.00 77.30  ? ? ? ? ? ? 200 ALA B N   1 
ATOM   1075 C CA  . ALA B 2 80  ? -22.881 -4.204  -20.425 1.00 70.81  ? ? ? ? ? ? 200 ALA B CA  1 
ATOM   1076 C C   . ALA B 2 80  ? -22.534 -5.557  -19.820 1.00 77.37  ? ? ? ? ? ? 200 ALA B C   1 
ATOM   1077 O O   . ALA B 2 80  ? -23.178 -6.003  -18.866 1.00 91.36  ? ? ? ? ? ? 200 ALA B O   1 
ATOM   1078 C CB  . ALA B 2 80  ? -22.197 -3.091  -19.629 1.00 75.78  ? ? ? ? ? ? 200 ALA B CB  1 
ATOM   1079 N N   . GLU B 2 81  ? -21.507 -6.202  -20.369 1.00 71.24  ? ? ? ? ? ? 201 GLU B N   1 
ATOM   1080 C CA  . GLU B 2 81  ? -21.159 -7.554  -19.956 1.00 81.50  ? ? ? ? ? ? 201 GLU B CA  1 
ATOM   1081 C C   . GLU B 2 81  ? -19.683 -7.816  -20.208 1.00 76.26  ? ? ? ? ? ? 201 GLU B C   1 
ATOM   1082 O O   . GLU B 2 81  ? -19.132 -7.383  -21.223 1.00 84.31  ? ? ? ? ? ? 201 GLU B O   1 
ATOM   1083 C CB  . GLU B 2 81  ? -22.000 -8.595  -20.704 1.00 95.72  ? ? ? ? ? ? 201 GLU B CB  1 
ATOM   1084 C CG  . GLU B 2 81  ? -21.854 -10.013 -20.172 1.00 104.32 ? ? ? ? ? ? 201 GLU B CG  1 
ATOM   1085 C CD  . GLU B 2 81  ? -22.326 -11.059 -21.164 1.00 116.06 ? ? ? ? ? ? 201 GLU B CD  1 
ATOM   1086 O OE1 . GLU B 2 81  ? -23.291 -10.783 -21.909 1.00 111.47 ? ? ? ? ? ? 201 GLU B OE1 1 
ATOM   1087 O OE2 . GLU B 2 81  ? -21.731 -12.157 -21.200 1.00 128.44 ? ? ? ? ? ? 201 GLU B OE2 1 
ATOM   1088 N N   . ASN B 2 82  ? -19.057 -8.534  -19.281 1.00 77.54  ? ? ? ? ? ? 202 ASN B N   1 
ATOM   1089 C CA  . ASN B 2 82  ? -17.710 -9.055  -19.465 1.00 81.57  ? ? ? ? ? ? 202 ASN B CA  1 
ATOM   1090 C C   . ASN B 2 82  ? -17.655 -10.427 -18.799 1.00 83.87  ? ? ? ? ? ? 202 ASN B C   1 
ATOM   1091 O O   . ASN B 2 82  ? -18.683 -10.987 -18.403 1.00 85.60  ? ? ? ? ? ? 202 ASN B O   1 
ATOM   1092 C CB  . ASN B 2 82  ? -16.654 -8.073  -18.931 1.00 88.07  ? ? ? ? ? ? 202 ASN B CB  1 
ATOM   1093 C CG  . ASN B 2 82  ? -16.720 -7.876  -17.425 1.00 93.76  ? ? ? ? ? ? 202 ASN B CG  1 
ATOM   1094 O OD1 . ASN B 2 82  ? -17.400 -8.610  -16.710 1.00 94.92  ? ? ? ? ? ? 202 ASN B OD1 1 
ATOM   1095 N ND2 . ASN B 2 82  ? -16.001 -6.872  -16.937 1.00 92.33  ? ? ? ? ? ? 202 ASN B ND2 1 
ATOM   1096 N N   . ALA B 2 83  ? -16.446 -10.978 -18.680 1.00 78.47  ? ? ? ? ? ? 203 ALA B N   1 
ATOM   1097 C CA  . ALA B 2 83  ? -16.283 -12.308 -18.105 1.00 86.64  ? ? ? ? ? ? 203 ALA B CA  1 
ATOM   1098 C C   . ALA B 2 83  ? -16.783 -12.401 -16.667 1.00 90.86  ? ? ? ? ? ? 203 ALA B C   1 
ATOM   1099 O O   . ALA B 2 83  ? -17.009 -13.513 -16.176 1.00 87.94  ? ? ? ? ? ? 203 ALA B O   1 
ATOM   1100 C CB  . ALA B 2 83  ? -14.814 -12.730 -18.172 1.00 100.80 ? ? ? ? ? ? 203 ALA B CB  1 
ATOM   1101 N N   . LEU B 2 84  ? -16.961 -11.270 -15.981 1.00 94.50  ? ? ? ? ? ? 204 LEU B N   1 
ATOM   1102 C CA  . LEU B 2 84  ? -17.265 -11.267 -14.557 1.00 83.11  ? ? ? ? ? ? 204 LEU B CA  1 
ATOM   1103 C C   . LEU B 2 84  ? -18.704 -10.890 -14.224 1.00 90.88  ? ? ? ? ? ? 204 LEU B C   1 
ATOM   1104 O O   . LEU B 2 84  ? -19.062 -10.885 -13.041 1.00 100.73 ? ? ? ? ? ? 204 LEU B O   1 
ATOM   1105 C CB  . LEU B 2 84  ? -16.312 -10.315 -13.824 1.00 88.57  ? ? ? ? ? ? 204 LEU B CB  1 
ATOM   1106 C CG  . LEU B 2 84  ? -14.999 -10.933 -13.345 1.00 76.46  ? ? ? ? ? ? 204 LEU B CG  1 
ATOM   1107 C CD1 . LEU B 2 84  ? -14.292 -10.002 -12.372 1.00 87.01  ? ? ? ? ? ? 204 LEU B CD1 1 
ATOM   1108 C CD2 . LEU B 2 84  ? -15.233 -12.305 -12.730 1.00 76.42  ? ? ? ? ? ? 204 LEU B CD2 1 
ATOM   1109 N N   . GLY B 2 85  ? -19.536 -10.576 -15.205 1.00 93.17  ? ? ? ? ? ? 205 GLY B N   1 
ATOM   1110 C CA  . GLY B 2 85  ? -20.916 -10.247 -14.903 1.00 95.80  ? ? ? ? ? ? 205 GLY B CA  1 
ATOM   1111 C C   . GLY B 2 85  ? -21.573 -9.457  -16.010 1.00 85.61  ? ? ? ? ? ? 205 GLY B C   1 
ATOM   1112 O O   . GLY B 2 85  ? -20.925 -8.947  -16.925 1.00 89.87  ? ? ? ? ? ? 205 GLY B O   1 
ATOM   1113 N N   . LYS B 2 86  ? -22.899 -9.361  -15.902 1.00 83.12  ? ? ? ? ? ? 206 LYS B N   1 
ATOM   1114 C CA  . LYS B 2 86  ? -23.732 -8.636  -16.855 1.00 84.94  ? ? ? ? ? ? 206 LYS B CA  1 
ATOM   1115 C C   . LYS B 2 86  ? -24.658 -7.706  -16.085 1.00 88.79  ? ? ? ? ? ? 206 LYS B C   1 
ATOM   1116 O O   . LYS B 2 86  ? -25.434 -8.163  -15.240 1.00 97.85  ? ? ? ? ? ? 206 LYS B O   1 
ATOM   1117 C CB  . LYS B 2 86  ? -24.541 -9.603  -17.725 1.00 84.31  ? ? ? ? ? ? 206 LYS B CB  1 
ATOM   1118 C CG  . LYS B 2 86  ? -25.343 -8.937  -18.833 1.00 92.73  ? ? ? ? ? ? 206 LYS B CG  1 
ATOM   1119 C CD  . LYS B 2 86  ? -25.937 -9.966  -19.787 1.00 110.79 ? ? ? ? ? ? 206 LYS B CD  1 
ATOM   1120 C CE  . LYS B 2 86  ? -27.106 -10.705 -19.153 1.00 108.36 ? ? ? ? ? ? 206 LYS B CE  1 
ATOM   1121 N NZ  . LYS B 2 86  ? -27.724 -11.688 -20.088 1.00 120.51 ? ? ? ? ? ? 206 LYS B NZ  1 
ATOM   1122 N N   . VAL B 2 87  ? -24.577 -6.407  -16.374 1.00 78.56  ? ? ? ? ? ? 207 VAL B N   1 
ATOM   1123 C CA  . VAL B 2 87  ? -25.428 -5.404  -15.746 1.00 85.55  ? ? ? ? ? ? 207 VAL B CA  1 
ATOM   1124 C C   . VAL B 2 87  ? -26.148 -4.613  -16.830 1.00 98.51  ? ? ? ? ? ? 207 VAL B C   1 
ATOM   1125 O O   . VAL B 2 87  ? -25.641 -4.436  -17.943 1.00 93.69  ? ? ? ? ? ? 207 VAL B O   1 
ATOM   1126 C CB  . VAL B 2 87  ? -24.633 -4.456  -14.813 1.00 82.59  ? ? ? ? ? ? 207 VAL B CB  1 
ATOM   1127 C CG1 . VAL B 2 87  ? -23.713 -5.253  -13.897 1.00 99.30  ? ? ? ? ? ? 207 VAL B CG1 1 
ATOM   1128 C CG2 . VAL B 2 87  ? -23.843 -3.428  -15.613 1.00 76.21  ? ? ? ? ? ? 207 VAL B CG2 1 
ATOM   1129 N N   . THR B 2 88  ? -27.353 -4.151  -16.502 1.00 109.31 ? ? ? ? ? ? 208 THR B N   1 
ATOM   1130 C CA  . THR B 2 88  ? -28.158 -3.337  -17.398 1.00 88.57  ? ? ? ? ? ? 208 THR B CA  1 
ATOM   1131 C C   . THR B 2 88  ? -28.370 -1.960  -16.787 1.00 83.93  ? ? ? ? ? ? 208 THR B C   1 
ATOM   1132 O O   . THR B 2 88  ? -28.456 -1.810  -15.564 1.00 91.65  ? ? ? ? ? ? 208 THR B O   1 
ATOM   1133 C CB  . THR B 2 88  ? -29.521 -3.987  -17.690 1.00 84.88  ? ? ? ? ? ? 208 THR B CB  1 
ATOM   1134 O OG1 . THR B 2 88  ? -30.401 -3.787  -16.577 1.00 103.62 ? ? ? ? ? ? 208 THR B OG1 1 
ATOM   1135 C CG2 . THR B 2 88  ? -29.360 -5.478  -17.940 1.00 90.35  ? ? ? ? ? ? 208 THR B CG2 1 
ATOM   1136 N N   . SER B 2 89  ? -28.450 -0.955  -17.650 1.00 90.34  ? ? ? ? ? ? 209 SER B N   1 
ATOM   1137 C CA  . SER B 2 89  ? -28.689 0.406   -17.204 1.00 87.79  ? ? ? ? ? ? 209 SER B CA  1 
ATOM   1138 C C   . SER B 2 89  ? -30.169 0.604   -16.887 1.00 89.24  ? ? ? ? ? ? 209 SER B C   1 
ATOM   1139 O O   . SER B 2 89  ? -31.004 -0.283  -17.090 1.00 97.81  ? ? ? ? ? ? 209 SER B O   1 
ATOM   1140 C CB  . SER B 2 89  ? -28.223 1.399   -18.263 1.00 85.71  ? ? ? ? ? ? 209 SER B CB  1 
ATOM   1141 O OG  . SER B 2 89  ? -29.136 1.430   -19.345 1.00 83.69  ? ? ? ? ? ? 209 SER B OG  1 
ATOM   1142 N N   . ASP B 2 90  ? -30.498 1.786   -16.375 1.00 88.41  ? ? ? ? ? ? 210 ASP B N   1 
ATOM   1143 C CA  . ASP B 2 90  ? -31.893 2.140   -16.163 1.00 88.75  ? ? ? ? ? ? 210 ASP B CA  1 
ATOM   1144 C C   . ASP B 2 90  ? -32.559 2.442   -17.499 1.00 81.22  ? ? ? ? ? ? 210 ASP B C   1 
ATOM   1145 O O   . ASP B 2 90  ? -31.975 3.091   -18.370 1.00 88.20  ? ? ? ? ? ? 210 ASP B O   1 
ATOM   1146 C CB  . ASP B 2 90  ? -32.003 3.345   -15.229 1.00 98.93  ? ? ? ? ? ? 210 ASP B CB  1 
ATOM   1147 C CG  . ASP B 2 90  ? -31.377 3.090   -13.870 1.00 103.95 ? ? ? ? ? ? 210 ASP B CG  1 
ATOM   1148 O OD1 . ASP B 2 90  ? -31.799 2.131   -13.190 1.00 110.17 ? ? ? ? ? ? 210 ASP B OD1 1 
ATOM   1149 O OD2 . ASP B 2 90  ? -30.466 3.851   -13.481 1.00 116.22 ? ? ? ? ? ? 210 ASP B OD2 1 
ATOM   1150 N N   . HIS B 2 91  ? -33.785 1.954   -17.662 1.00 78.09  ? ? ? ? ? ? 211 HIS B N   1 
ATOM   1151 C CA  . HIS B 2 91  ? -34.500 2.140   -18.915 1.00 77.75  ? ? ? ? ? ? 211 HIS B CA  1 
ATOM   1152 C C   . HIS B 2 91  ? -34.950 3.588   -19.072 1.00 90.08  ? ? ? ? ? ? 211 HIS B C   1 
ATOM   1153 O O   . HIS B 2 91  ? -35.304 4.264   -18.101 1.00 105.20 ? ? ? ? ? ? 211 HIS B O   1 
ATOM   1154 C CB  . HIS B 2 91  ? -35.713 1.211   -18.988 1.00 89.63  ? ? ? ? ? ? 211 HIS B CB  1 
ATOM   1155 C CG  . HIS B 2 91  ? -35.364 -0.245  -19.055 1.00 83.16  ? ? ? ? ? ? 211 HIS B CG  1 
ATOM   1156 N ND1 . HIS B 2 91  ? -34.176 -0.752  -18.576 1.00 101.95 ? ? ? ? ? ? 211 HIS B ND1 1 
ATOM   1157 C CD2 . HIS B 2 91  ? -36.054 -1.303  -19.545 1.00 85.37  ? ? ? ? ? ? 211 HIS B CD2 1 
ATOM   1158 C CE1 . HIS B 2 91  ? -34.148 -2.059  -18.767 1.00 95.89  ? ? ? ? ? ? 211 HIS B CE1 1 
ATOM   1159 N NE2 . HIS B 2 91  ? -35.276 -2.418  -19.354 1.00 95.66  ? ? ? ? ? ? 211 HIS B NE2 1 
ATOM   1160 N N   . ILE B 2 92  ? -34.928 4.065   -20.314 1.00 75.25  ? ? ? ? ? ? 212 ILE B N   1 
ATOM   1161 C CA  . ILE B 2 92  ? -35.429 5.390   -20.655 1.00 82.07  ? ? ? ? ? ? 212 ILE B CA  1 
ATOM   1162 C C   . ILE B 2 92  ? -36.573 5.232   -21.648 1.00 91.24  ? ? ? ? ? ? 212 ILE B C   1 
ATOM   1163 O O   . ILE B 2 92  ? -36.582 4.316   -22.476 1.00 94.84  ? ? ? ? ? ? 212 ILE B O   1 
ATOM   1164 C CB  . ILE B 2 92  ? -34.322 6.309   -21.222 1.00 74.16  ? ? ? ? ? ? 212 ILE B CB  1 
ATOM   1165 C CG1 . ILE B 2 92  ? -33.833 5.801   -22.578 1.00 77.83  ? ? ? ? ? ? 212 ILE B CG1 1 
ATOM   1166 C CG2 . ILE B 2 92  ? -33.157 6.421   -20.244 1.00 75.81  ? ? ? ? ? ? 212 ILE B CG2 1 
ATOM   1167 C CD1 . ILE B 2 92  ? -32.842 6.723   -23.240 1.00 64.16  ? ? ? ? ? ? 212 ILE B CD1 1 
ATOM   1168 N N   . ASN B 2 93  ? -37.552 6.129   -21.547 1.00 91.29  ? ? ? ? ? ? 213 ASN B N   1 
ATOM   1169 C CA  . ASN B 2 93  ? -38.735 6.112   -22.403 1.00 89.26  ? ? ? ? ? ? 213 ASN B CA  1 
ATOM   1170 C C   . ASN B 2 93  ? -38.905 7.491   -23.019 1.00 91.48  ? ? ? ? ? ? 213 ASN B C   1 
ATOM   1171 O O   . ASN B 2 93  ? -38.993 8.488   -22.295 1.00 113.64 ? ? ? ? ? ? 213 ASN B O   1 
ATOM   1172 C CB  . ASN B 2 93  ? -39.988 5.718   -21.613 1.00 89.37  ? ? ? ? ? ? 213 ASN B CB  1 
ATOM   1173 C CG  . ASN B 2 93  ? -40.060 4.228   -21.335 1.00 100.60 ? ? ? ? ? ? 213 ASN B CG  1 
ATOM   1174 O OD1 . ASN B 2 93  ? -40.506 3.447   -22.177 1.00 110.32 ? ? ? ? ? ? 213 ASN B OD1 1 
ATOM   1175 N ND2 . ASN B 2 93  ? -39.617 3.825   -20.150 1.00 97.72  ? ? ? ? ? ? 213 ASN B ND2 1 
ATOM   1176 N N   . PHE B 2 94  ? -38.950 7.549   -24.348 1.00 78.47  ? ? ? ? ? ? 214 PHE B N   1 
ATOM   1177 C CA  . PHE B 2 94  ? -39.023 8.829   -25.039 1.00 79.46  ? ? ? ? ? ? 214 PHE B CA  1 
ATOM   1178 C C   . PHE B 2 94  ? -39.620 8.624   -26.423 1.00 77.05  ? ? ? ? ? ? 214 PHE B C   1 
ATOM   1179 O O   . PHE B 2 94  ? -39.725 7.503   -26.923 1.00 76.66  ? ? ? ? ? ? 214 PHE B O   1 
ATOM   1180 C CB  . PHE B 2 94  ? -37.644 9.491   -25.139 1.00 80.26  ? ? ? ? ? ? 214 PHE B CB  1 
ATOM   1181 C CG  . PHE B 2 94  ? -36.663 8.733   -25.993 1.00 77.82  ? ? ? ? ? ? 214 PHE B CG  1 
ATOM   1182 C CD1 . PHE B 2 94  ? -36.116 7.535   -25.558 1.00 79.51  ? ? ? ? ? ? 214 PHE B CD1 1 
ATOM   1183 C CD2 . PHE B 2 94  ? -36.286 9.221   -27.234 1.00 77.31  ? ? ? ? ? ? 214 PHE B CD2 1 
ATOM   1184 C CE1 . PHE B 2 94  ? -35.214 6.839   -26.344 1.00 78.09  ? ? ? ? ? ? 214 PHE B CE1 1 
ATOM   1185 C CE2 . PHE B 2 94  ? -35.384 8.529   -28.023 1.00 80.24  ? ? ? ? ? ? 214 PHE B CE2 1 
ATOM   1186 C CZ  . PHE B 2 94  ? -34.848 7.338   -27.578 1.00 79.21  ? ? ? ? ? ? 214 PHE B CZ  1 
ATOM   1187 N N   . ASP B 2 95  ? -40.020 9.739   -27.027 1.00 82.06  ? ? ? ? ? ? 215 ASP B N   1 
ATOM   1188 C CA  . ASP B 2 95  ? -40.516 9.777   -28.396 1.00 79.90  ? ? ? ? ? ? 215 ASP B CA  1 
ATOM   1189 C C   . ASP B 2 95  ? -39.425 10.382  -29.265 1.00 81.00  ? ? ? ? ? ? 215 ASP B C   1 
ATOM   1190 O O   . ASP B 2 95  ? -39.096 11.566  -29.094 1.00 92.26  ? ? ? ? ? ? 215 ASP B O   1 
ATOM   1191 C CB  . ASP B 2 95  ? -41.799 10.607  -28.481 1.00 91.62  ? ? ? ? ? ? 215 ASP B CB  1 
ATOM   1192 C CG  . ASP B 2 95  ? -42.462 10.545  -29.848 1.00 87.27  ? ? ? ? ? ? 215 ASP B CG  1 
ATOM   1193 O OD1 . ASP B 2 95  ? -41.870 9.989   -30.798 1.00 78.68  ? ? ? ? ? ? 215 ASP B OD1 1 
ATOM   1194 O OD2 . ASP B 2 95  ? -43.593 11.064  -29.964 1.00 91.74  ? ? ? ? ? ? 215 ASP B OD2 1 
ATOM   1195 N N   . PRO B 2 96  ? -38.829 9.620   -30.191 1.00 76.06  ? ? ? ? ? ? 216 PRO B N   1 
ATOM   1196 C CA  . PRO B 2 96  ? -37.666 10.119  -30.943 1.00 80.16  ? ? ? ? ? ? 216 PRO B CA  1 
ATOM   1197 C C   . PRO B 2 96  ? -37.882 11.447  -31.657 1.00 78.83  ? ? ? ? ? ? 216 PRO B C   1 
ATOM   1198 O O   . PRO B 2 96  ? -36.908 12.108  -32.032 1.00 82.73  ? ? ? ? ? ? 216 PRO B O   1 
ATOM   1199 C CB  . PRO B 2 96  ? -37.402 8.988   -31.944 1.00 71.01  ? ? ? ? ? ? 216 PRO B CB  1 
ATOM   1200 C CG  . PRO B 2 96  ? -37.888 7.765   -31.237 1.00 77.40  ? ? ? ? ? ? 216 PRO B CG  1 
ATOM   1201 C CD  . PRO B 2 96  ? -39.129 8.214   -30.514 1.00 82.38  ? ? ? ? ? ? 216 PRO B CD  1 
ATOM   1202 N N   . VAL B 2 97  ? -39.139 11.851  -31.855 1.00 85.45  ? ? ? ? ? ? 217 VAL B N   1 
ATOM   1203 C CA  . VAL B 2 97  ? -39.418 13.146  -32.465 1.00 75.61  ? ? ? ? ? ? 217 VAL B CA  1 
ATOM   1204 C C   . VAL B 2 97  ? -38.876 14.298  -31.624 1.00 79.96  ? ? ? ? ? ? 217 VAL B C   1 
ATOM   1205 O O   . VAL B 2 97  ? -38.620 15.384  -32.158 1.00 80.88  ? ? ? ? ? ? 217 VAL B O   1 
ATOM   1206 C CB  . VAL B 2 97  ? -40.935 13.299  -32.721 1.00 69.18  ? ? ? ? ? ? 217 VAL B CB  1 
ATOM   1207 C CG1 . VAL B 2 97  ? -41.672 13.634  -31.434 1.00 81.27  ? ? ? ? ? ? 217 VAL B CG1 1 
ATOM   1208 C CG2 . VAL B 2 97  ? -41.197 14.357  -33.784 1.00 78.73  ? ? ? ? ? ? 217 VAL B CG2 1 
ATOM   1209 N N   . TYR B 2 98  ? -38.683 14.088  -30.321 1.00 83.91  ? ? ? ? ? ? 218 TYR B N   1 
ATOM   1210 C CA  . TYR B 2 98  ? -38.165 15.111  -29.421 1.00 88.06  ? ? ? ? ? ? 218 TYR B CA  1 
ATOM   1211 C C   . TYR B 2 98  ? -36.647 15.066  -29.276 1.00 81.84  ? ? ? ? ? ? 218 TYR B C   1 
ATOM   1212 O O   . TYR B 2 98  ? -36.101 15.733  -28.391 1.00 79.84  ? ? ? ? ? ? 218 TYR B O   1 
ATOM   1213 C CB  . TYR B 2 98  ? -38.815 14.977  -28.039 1.00 68.88  ? ? ? ? ? ? 218 TYR B CB  1 
ATOM   1214 C CG  . TYR B 2 98  ? -40.317 15.174  -28.028 1.00 72.65  ? ? ? ? ? ? 218 TYR B CG  1 
ATOM   1215 C CD1 . TYR B 2 98  ? -40.875 16.423  -28.270 1.00 91.80  ? ? ? ? ? ? 218 TYR B CD1 1 
ATOM   1216 C CD2 . TYR B 2 98  ? -41.176 14.115  -27.759 1.00 82.78  ? ? ? ? ? ? 218 TYR B CD2 1 
ATOM   1217 C CE1 . TYR B 2 98  ? -42.247 16.610  -28.257 1.00 99.89  ? ? ? ? ? ? 218 TYR B CE1 1 
ATOM   1218 C CE2 . TYR B 2 98  ? -42.550 14.293  -27.742 1.00 91.25  ? ? ? ? ? ? 218 TYR B CE2 1 
ATOM   1219 C CZ  . TYR B 2 98  ? -43.079 15.543  -27.992 1.00 89.67  ? ? ? ? ? ? 218 TYR B CZ  1 
ATOM   1220 O OH  . TYR B 2 98  ? -44.443 15.728  -27.977 1.00 127.31 ? ? ? ? ? ? 218 TYR B OH  1 
ATOM   1221 N N   . LYS B 2 99  ? -35.957 14.300  -30.115 1.00 80.90  ? ? ? ? ? ? 219 LYS B N   1 
ATOM   1222 C CA  . LYS B 2 99  ? -34.512 14.131  -30.028 1.00 86.20  ? ? ? ? ? ? 219 LYS B CA  1 
ATOM   1223 C C   . LYS B 2 99  ? -33.865 14.354  -31.388 1.00 83.67  ? ? ? ? ? ? 219 LYS B C   1 
ATOM   1224 O O   . LYS B 2 99  ? -32.890 13.690  -31.753 1.00 87.87  ? ? ? ? ? ? 219 LYS B O   1 
ATOM   1225 C CB  . LYS B 2 99  ? -34.161 12.749  -29.480 1.00 73.58  ? ? ? ? ? ? 219 LYS B CB  1 
ATOM   1226 C CG  . LYS B 2 99  ? -34.833 12.412  -28.153 1.00 63.30  ? ? ? ? ? ? 219 LYS B CG  1 
ATOM   1227 C CD  . LYS B 2 99  ? -34.376 13.348  -27.042 1.00 85.78  ? ? ? ? ? ? 219 LYS B CD  1 
ATOM   1228 C CE  . LYS B 2 99  ? -34.985 12.969  -25.702 1.00 69.10  ? ? ? ? ? ? 219 LYS B CE  1 
ATOM   1229 N NZ  . LYS B 2 99  ? -34.070 12.090  -24.926 1.00 97.20  ? ? ? ? ? ? 219 LYS B NZ  1 
ATOM   1230 N N   . VAL B 2 100 ? -34.396 15.295  -32.159 1.00 70.60  ? ? ? ? ? ? 220 VAL B N   1 
ATOM   1231 C CA  . VAL B 2 100 ? -33.953 15.529  -33.528 1.00 75.07  ? ? ? ? ? ? 220 VAL B CA  1 
ATOM   1232 C C   . VAL B 2 100 ? -32.967 16.688  -33.548 1.00 80.54  ? ? ? ? ? ? 220 VAL B C   1 
ATOM   1233 O O   . VAL B 2 100 ? -33.180 17.716  -32.893 1.00 91.20  ? ? ? ? ? ? 220 VAL B O   1 
ATOM   1234 C CB  . VAL B 2 100 ? -35.151 15.804  -34.457 1.00 73.64  ? ? ? ? ? ? 220 VAL B CB  1 
ATOM   1235 C CG1 . VAL B 2 100 ? -34.676 16.054  -35.878 1.00 62.70  ? ? ? ? ? ? 220 VAL B CG1 1 
ATOM   1236 C CG2 . VAL B 2 100 ? -36.135 14.644  -34.417 1.00 71.23  ? ? ? ? ? ? 220 VAL B CG2 1 
ATOM   1237 N N   . LYS B 2 101 ? -31.874 16.515  -34.293 1.00 71.09  ? ? ? ? ? ? 221 LYS B N   1 
ATOM   1238 C CA  . LYS B 2 101 ? -30.938 17.597  -34.583 1.00 74.57  ? ? ? ? ? ? 221 LYS B CA  1 
ATOM   1239 C C   . LYS B 2 101 ? -31.013 17.901  -36.071 1.00 78.87  ? ? ? ? ? ? 221 LYS B C   1 
ATOM   1240 O O   . LYS B 2 101 ? -30.406 17.183  -36.882 1.00 83.89  ? ? ? ? ? ? 221 LYS B O   1 
ATOM   1241 C CB  . LYS B 2 101 ? -29.507 17.227  -34.185 1.00 86.65  ? ? ? ? ? ? 221 LYS B CB  1 
ATOM   1242 C CG  . LYS B 2 101 ? -28.493 18.319  -34.515 1.00 83.13  ? ? ? ? ? ? 221 LYS B CG  1 
ATOM   1243 C CD  . LYS B 2 101 ? -27.110 17.997  -33.983 1.00 83.37  ? ? ? ? ? ? 221 LYS B CD  1 
ATOM   1244 C CE  . LYS B 2 101 ? -26.127 19.108  -34.312 1.00 80.92  ? ? ? ? ? ? 221 LYS B CE  1 
ATOM   1245 N NZ  . LYS B 2 101 ? -24.720 18.673  -34.097 1.00 95.67  ? ? ? ? ? ? 221 LYS B NZ  1 
ATOM   1246 N N   . PRO B 2 102 ? -31.742 18.933  -36.481 1.00 80.02  ? ? ? ? ? ? 222 PRO B N   1 
ATOM   1247 C CA  . PRO B 2 102 ? -31.904 19.203  -37.912 1.00 84.02  ? ? ? ? ? ? 222 PRO B CA  1 
ATOM   1248 C C   . PRO B 2 102 ? -30.595 19.643  -38.549 1.00 82.40  ? ? ? ? ? ? 222 PRO B C   1 
ATOM   1249 O O   . PRO B 2 102 ? -29.601 19.943  -37.885 1.00 80.96  ? ? ? ? ? ? 222 PRO B O   1 
ATOM   1250 C CB  . PRO B 2 102 ? -32.942 20.332  -37.953 1.00 67.77  ? ? ? ? ? ? 222 PRO B CB  1 
ATOM   1251 C CG  . PRO B 2 102 ? -33.567 20.352  -36.589 1.00 73.66  ? ? ? ? ? ? 222 PRO B CG  1 
ATOM   1252 C CD  . PRO B 2 102 ? -32.497 19.887  -35.653 1.00 69.89  ? ? ? ? ? ? 222 PRO B CD  1 
ATOM   1253 N N   . ASN B 2 103 ? -30.610 19.657  -39.872 1.00 84.92  ? ? ? ? ? ? 223 ASN B N   1 
ATOM   1254 C CA  . ASN B 2 103 ? -29.536 20.283  -40.612 1.00 77.38  ? ? ? ? ? ? 223 ASN B CA  1 
ATOM   1255 C C   . ASN B 2 103 ? -29.782 21.787  -40.685 1.00 83.27  ? ? ? ? ? ? 223 ASN B C   1 
ATOM   1256 O O   . ASN B 2 103 ? -30.932 22.231  -40.757 1.00 82.37  ? ? ? ? ? ? 223 ASN B O   1 
ATOM   1257 C CB  . ASN B 2 103 ? -29.438 19.698  -42.018 1.00 73.23  ? ? ? ? ? ? 223 ASN B CB  1 
ATOM   1258 C CG  . ASN B 2 103 ? -28.932 18.264  -42.026 1.00 84.43  ? ? ? ? ? ? 223 ASN B CG  1 
ATOM   1259 O OD1 . ASN B 2 103 ? -28.080 17.887  -41.223 1.00 103.97 ? ? ? ? ? ? 223 ASN B OD1 1 
ATOM   1260 N ND2 . ASN B 2 103 ? -29.452 17.460  -42.949 1.00 84.56  ? ? ? ? ? ? 223 ASN B ND2 1 
ATOM   1261 N N   . PRO B 2 104 ? -28.722 22.591  -40.646 1.00 75.82  ? ? ? ? ? ? 224 PRO B N   1 
ATOM   1262 C CA  . PRO B 2 104 ? -28.907 24.034  -40.727 1.00 77.44  ? ? ? ? ? ? 224 PRO B CA  1 
ATOM   1263 C C   . PRO B 2 104 ? -29.573 24.411  -42.034 1.00 85.58  ? ? ? ? ? ? 224 PRO B C   1 
ATOM   1264 O O   . PRO B 2 104 ? -29.376 23.745  -43.067 1.00 99.94  ? ? ? ? ? ? 224 PRO B O   1 
ATOM   1265 C CB  . PRO B 2 104 ? -27.474 24.579  -40.646 1.00 86.97  ? ? ? ? ? ? 224 PRO B CB  1 
ATOM   1266 C CG  . PRO B 2 104 ? -26.676 23.479  -40.024 1.00 93.25  ? ? ? ? ? ? 224 PRO B CG  1 
ATOM   1267 C CD  . PRO B 2 104 ? -27.310 22.210  -40.481 1.00 89.89  ? ? ? ? ? ? 224 PRO B CD  1 
ATOM   1268 N N   . PRO B 2 105 ? -30.382 25.468  -42.035 1.00 75.84  ? ? ? ? ? ? 225 PRO B N   1 
ATOM   1269 C CA  . PRO B 2 105 ? -31.011 25.904  -43.285 1.00 79.59  ? ? ? ? ? ? 225 PRO B CA  1 
ATOM   1270 C C   . PRO B 2 105 ? -29.956 26.337  -44.291 1.00 79.18  ? ? ? ? ? ? 225 PRO B C   1 
ATOM   1271 O O   . PRO B 2 105 ? -28.943 26.939  -43.933 1.00 90.82  ? ? ? ? ? ? 225 PRO B O   1 
ATOM   1272 C CB  . PRO B 2 105 ? -31.896 27.079  -42.847 1.00 80.93  ? ? ? ? ? ? 225 PRO B CB  1 
ATOM   1273 C CG  . PRO B 2 105 ? -32.077 26.899  -41.364 1.00 63.17  ? ? ? ? ? ? 225 PRO B CG  1 
ATOM   1274 C CD  . PRO B 2 105 ? -30.803 26.283  -40.883 1.00 73.24  ? ? ? ? ? ? 225 PRO B CD  1 
ATOM   1275 N N   . HIS B 2 106 ? -30.190 26.011  -45.557 1.00 74.88  ? ? ? ? ? ? 226 HIS B N   1 
ATOM   1276 C CA  . HIS B 2 106 ? -29.286 26.389  -46.632 1.00 80.71  ? ? ? ? ? ? 226 HIS B CA  1 
ATOM   1277 C C   . HIS B 2 106 ? -29.935 27.468  -47.492 1.00 84.14  ? ? ? ? ? ? 226 HIS B C   1 
ATOM   1278 O O   . HIS B 2 106 ? -31.077 27.877  -47.261 1.00 84.71  ? ? ? ? ? ? 226 HIS B O   1 
ATOM   1279 C CB  . HIS B 2 106 ? -28.886 25.165  -47.465 1.00 96.66  ? ? ? ? ? ? 226 HIS B CB  1 
ATOM   1280 C CG  . HIS B 2 106 ? -30.045 24.365  -47.974 1.00 79.71  ? ? ? ? ? ? 226 HIS B CG  1 
ATOM   1281 N ND1 . HIS B 2 106 ? -30.842 23.600  -47.150 1.00 95.18  ? ? ? ? ? ? 226 HIS B ND1 1 
ATOM   1282 C CD2 . HIS B 2 106 ? -30.529 24.195  -49.228 1.00 91.46  ? ? ? ? ? ? 226 HIS B CD2 1 
ATOM   1283 C CE1 . HIS B 2 106 ? -31.773 23.002  -47.872 1.00 105.18 ? ? ? ? ? ? 226 HIS B CE1 1 
ATOM   1284 N NE2 . HIS B 2 106 ? -31.605 23.346  -49.136 1.00 102.45 ? ? ? ? ? ? 226 HIS B NE2 1 
ATOM   1285 N N   . ASN B 2 107 ? -29.173 27.944  -48.480 1.00 84.65  ? ? ? ? ? ? 227 ASN B N   1 
ATOM   1286 C CA  . ASN B 2 107 ? -29.621 28.980  -49.414 1.00 90.30  ? ? ? ? ? ? 227 ASN B CA  1 
ATOM   1287 C C   . ASN B 2 107 ? -29.893 30.309  -48.711 1.00 87.34  ? ? ? ? ? ? 227 ASN B C   1 
ATOM   1288 O O   . ASN B 2 107 ? -30.732 31.093  -49.160 1.00 96.97  ? ? ? ? ? ? 227 ASN B O   1 
ATOM   1289 C CB  . ASN B 2 107 ? -30.870 28.542  -50.188 1.00 113.01 ? ? ? ? ? ? 227 ASN B CB  1 
ATOM   1290 C CG  . ASN B 2 107 ? -30.595 27.438  -51.193 1.00 132.06 ? ? ? ? ? ? 227 ASN B CG  1 
ATOM   1291 O OD1 . ASN B 2 107 ? -31.349 26.469  -51.278 1.00 145.78 ? ? ? ? ? ? 227 ASN B OD1 1 
ATOM   1292 N ND2 . ASN B 2 107 ? -29.525 27.580  -51.966 1.00 148.61 ? ? ? ? ? ? 227 ASN B ND2 1 
ATOM   1293 N N   . LEU B 2 108 ? -29.204 30.578  -47.602 1.00 69.10  ? ? ? ? ? ? 228 LEU B N   1 
ATOM   1294 C CA  . LEU B 2 108 ? -29.406 31.844  -46.906 1.00 67.15  ? ? ? ? ? ? 228 LEU B CA  1 
ATOM   1295 C C   . LEU B 2 108 ? -28.954 32.994  -47.791 1.00 76.93  ? ? ? ? ? ? 228 LEU B C   1 
ATOM   1296 O O   . LEU B 2 108 ? -27.803 33.029  -48.238 1.00 91.47  ? ? ? ? ? ? 228 LEU B O   1 
ATOM   1297 C CB  . LEU B 2 108 ? -28.649 31.858  -45.581 1.00 74.35  ? ? ? ? ? ? 228 LEU B CB  1 
ATOM   1298 C CG  . LEU B 2 108 ? -29.023 33.013  -44.651 1.00 64.27  ? ? ? ? ? ? 228 LEU B CG  1 
ATOM   1299 C CD1 . LEU B 2 108 ? -30.494 32.932  -44.283 1.00 64.22  ? ? ? ? ? ? 228 LEU B CD1 1 
ATOM   1300 C CD2 . LEU B 2 108 ? -28.158 32.990  -43.408 1.00 73.44  ? ? ? ? ? ? 228 LEU B CD2 1 
ATOM   1301 N N   . SER B 2 109 ? -29.858 33.937  -48.040 1.00 73.06  ? ? ? ? ? ? 229 SER B N   1 
ATOM   1302 C CA  . SER B 2 109 ? -29.567 35.045  -48.936 1.00 87.22  ? ? ? ? ? ? 229 SER B CA  1 
ATOM   1303 C C   . SER B 2 109 ? -30.286 36.298  -48.460 1.00 85.26  ? ? ? ? ? ? 229 SER B C   1 
ATOM   1304 O O   . SER B 2 109 ? -31.303 36.230  -47.764 1.00 78.17  ? ? ? ? ? ? 229 SER B O   1 
ATOM   1305 C CB  . SER B 2 109 ? -29.970 34.718  -50.378 1.00 98.73  ? ? ? ? ? ? 229 SER B CB  1 
ATOM   1306 O OG  . SER B 2 109 ? -29.704 35.813  -51.236 1.00 120.99 ? ? ? ? ? ? 229 SER B OG  1 
ATOM   1307 N N   . VAL B 2 110 ? -29.735 37.447  -48.844 1.00 88.21  ? ? ? ? ? ? 230 VAL B N   1 
ATOM   1308 C CA  . VAL B 2 110 ? -30.325 38.753  -48.570 1.00 85.83  ? ? ? ? ? ? 230 VAL B CA  1 
ATOM   1309 C C   . VAL B 2 110 ? -30.925 39.249  -49.878 1.00 80.18  ? ? ? ? ? ? 230 VAL B C   1 
ATOM   1310 O O   . VAL B 2 110 ? -30.196 39.623  -50.805 1.00 96.17  ? ? ? ? ? ? 230 VAL B O   1 
ATOM   1311 C CB  . VAL B 2 110 ? -29.296 39.746  -48.013 1.00 76.92  ? ? ? ? ? ? 230 VAL B CB  1 
ATOM   1312 C CG1 . VAL B 2 110 ? -29.947 41.099  -47.765 1.00 78.86  ? ? ? ? ? ? 230 VAL B CG1 1 
ATOM   1313 C CG2 . VAL B 2 110 ? -28.688 39.210  -46.728 1.00 65.16  ? ? ? ? ? ? 230 VAL B CG2 1 
ATOM   1314 N N   . ILE B 2 111 ? -32.257 39.261  -49.950 1.00 70.28  ? ? ? ? ? ? 231 ILE B N   1 
ATOM   1315 C CA  . ILE B 2 111 ? -32.942 39.531  -51.212 1.00 79.89  ? ? ? ? ? ? 231 ILE B CA  1 
ATOM   1316 C C   . ILE B 2 111 ? -32.761 40.988  -51.628 1.00 92.25  ? ? ? ? ? ? 231 ILE B C   1 
ATOM   1317 O O   . ILE B 2 111 ? -32.239 41.283  -52.709 1.00 89.18  ? ? ? ? ? ? 231 ILE B O   1 
ATOM   1318 C CB  . ILE B 2 111 ? -34.433 39.165  -51.104 1.00 76.70  ? ? ? ? ? ? 231 ILE B CB  1 
ATOM   1319 C CG1 . ILE B 2 111 ? -34.604 37.670  -50.829 1.00 76.30  ? ? ? ? ? ? 231 ILE B CG1 1 
ATOM   1320 C CG2 . ILE B 2 111 ? -35.175 39.573  -52.369 1.00 82.83  ? ? ? ? ? ? 231 ILE B CG2 1 
ATOM   1321 C CD1 . ILE B 2 111 ? -34.292 36.779  -52.014 1.00 99.67  ? ? ? ? ? ? 231 ILE B CD1 1 
ATOM   1322 N N   . ASN B 2 112 ? -33.196 41.917  -50.783 1.00 85.04  ? ? ? ? ? ? 232 ASN B N   1 
ATOM   1323 C CA  . ASN B 2 112 ? -33.320 43.320  -51.183 1.00 88.61  ? ? ? ? ? ? 232 ASN B CA  1 
ATOM   1324 C C   . ASN B 2 112 ? -32.125 44.141  -50.701 1.00 81.74  ? ? ? ? ? ? 232 ASN B C   1 
ATOM   1325 O O   . ASN B 2 112 ? -32.254 45.145  -49.996 1.00 91.39  ? ? ? ? ? ? 232 ASN B O   1 
ATOM   1326 C CB  . ASN B 2 112 ? -34.634 43.897  -50.667 1.00 99.65  ? ? ? ? ? ? 232 ASN B CB  1 
ATOM   1327 C CG  . ASN B 2 112 ? -34.682 43.970  -49.159 1.00 91.53  ? ? ? ? ? ? 232 ASN B CG  1 
ATOM   1328 O OD1 . ASN B 2 112 ? -33.993 43.219  -48.468 1.00 72.95  ? ? ? ? ? ? 232 ASN B OD1 1 
ATOM   1329 N ND2 . ASN B 2 112 ? -35.483 44.889  -48.637 1.00 93.03  ? ? ? ? ? ? 232 ASN B ND2 1 
ATOM   1330 N N   . SER B 2 113 ? -30.937 43.708  -51.109 1.00 84.60  ? ? ? ? ? ? 233 SER B N   1 
ATOM   1331 C CA  . SER B 2 113 ? -29.744 44.486  -50.819 1.00 83.50  ? ? ? ? ? ? 233 SER B CA  1 
ATOM   1332 C C   . SER B 2 113 ? -29.815 45.839  -51.515 1.00 94.17  ? ? ? ? ? ? 233 SER B C   1 
ATOM   1333 O O   . SER B 2 113 ? -30.188 45.937  -52.688 1.00 95.31  ? ? ? ? ? ? 233 SER B O   1 
ATOM   1334 C CB  . SER B 2 113 ? -28.492 43.728  -51.256 1.00 94.43  ? ? ? ? ? ? 233 SER B CB  1 
ATOM   1335 O OG  . SER B 2 113 ? -28.003 42.929  -50.195 1.00 93.15  ? ? ? ? ? ? 233 SER B OG  1 
ATOM   1336 N N   . GLU B 2 114 ? -29.479 46.888  -50.765 1.00 98.75  ? ? ? ? ? ? 234 GLU B N   1 
ATOM   1337 C CA  . GLU B 2 114 ? -29.420 48.263  -51.254 1.00 96.70  ? ? ? ? ? ? 234 GLU B CA  1 
ATOM   1338 C C   . GLU B 2 114 ? -30.774 48.782  -51.737 1.00 94.65  ? ? ? ? ? ? 234 GLU B C   1 
ATOM   1339 O O   . GLU B 2 114 ? -30.827 49.722  -52.536 1.00 94.91  ? ? ? ? ? ? 234 GLU B O   1 
ATOM   1340 C CB  . GLU B 2 114 ? -28.373 48.417  -52.367 1.00 87.23  ? ? ? ? ? ? 234 GLU B CB  1 
ATOM   1341 C CG  . GLU B 2 114 ? -26.962 47.994  -51.984 1.00 88.93  ? ? ? ? ? ? 234 GLU B CG  1 
ATOM   1342 C CD  . GLU B 2 114 ? -25.978 48.143  -53.135 1.00 100.12 ? ? ? ? ? ? 234 GLU B CD  1 
ATOM   1343 O OE1 . GLU B 2 114 ? -26.143 49.080  -53.945 1.00 80.94  ? ? ? ? ? ? 234 GLU B OE1 1 
ATOM   1344 O OE2 . GLU B 2 114 ? -25.044 47.319  -53.236 1.00 125.40 ? ? ? ? ? ? 234 GLU B OE2 1 
ATOM   1345 N N   . GLU B 2 115 ? -31.879 48.207  -51.262 1.00 94.87  ? ? ? ? ? ? 235 GLU B N   1 
ATOM   1346 C CA  . GLU B 2 115 ? -33.204 48.665  -51.665 1.00 82.83  ? ? ? ? ? ? 235 GLU B CA  1 
ATOM   1347 C C   . GLU B 2 115 ? -33.811 49.637  -50.657 1.00 80.77  ? ? ? ? ? ? 235 GLU B C   1 
ATOM   1348 O O   . GLU B 2 115 ? -34.266 50.719  -51.045 1.00 85.87  ? ? ? ? ? ? 235 GLU B O   1 
ATOM   1349 C CB  . GLU B 2 115 ? -34.131 47.462  -51.897 1.00 94.40  ? ? ? ? ? ? 235 GLU B CB  1 
ATOM   1350 C CG  . GLU B 2 115 ? -33.807 46.691  -53.175 1.00 101.10 ? ? ? ? ? ? 235 GLU B CG  1 
ATOM   1351 C CD  . GLU B 2 115 ? -34.983 45.877  -53.678 1.00 100.65 ? ? ? ? ? ? 235 GLU B CD  1 
ATOM   1352 O OE1 . GLU B 2 115 ? -36.079 45.997  -53.090 1.00 91.04  ? ? ? ? ? ? 235 GLU B OE1 1 
ATOM   1353 O OE2 . GLU B 2 115 ? -34.816 45.120  -54.660 1.00 105.11 ? ? ? ? ? ? 235 GLU B OE2 1 
ATOM   1354 N N   . LEU B 2 116 ? -33.899 49.246  -49.385 1.00 97.14  ? ? ? ? ? ? 236 LEU B N   1 
ATOM   1355 C CA  . LEU B 2 116 ? -34.406 50.097  -48.317 1.00 92.12  ? ? ? ? ? ? 236 LEU B CA  1 
ATOM   1356 C C   . LEU B 2 116 ? -33.293 50.455  -47.336 1.00 97.73  ? ? ? ? ? ? 236 LEU B C   1 
ATOM   1357 O O   . LEU B 2 116 ? -32.419 49.635  -47.044 1.00 98.60  ? ? ? ? ? ? 236 LEU B O   1 
ATOM   1358 C CB  . LEU B 2 116 ? -35.571 49.428  -47.591 1.00 68.38  ? ? ? ? ? ? 236 LEU B CB  1 
ATOM   1359 C CG  . LEU B 2 116 ? -36.802 49.262  -48.490 1.00 83.13  ? ? ? ? ? ? 236 LEU B CG  1 
ATOM   1360 C CD1 . LEU B 2 116 ? -36.805 47.921  -49.222 1.00 108.54 ? ? ? ? ? ? 236 LEU B CD1 1 
ATOM   1361 C CD2 . LEU B 2 116 ? -38.088 49.457  -47.706 1.00 97.32  ? ? ? ? ? ? 236 LEU B CD2 1 
ATOM   1362 N N   . SER B 2 117 ? -33.382 51.664  -46.764 1.00 113.00 ? ? ? ? ? ? 237 SER B N   1 
ATOM   1363 C CA  . SER B 2 117 ? -32.296 52.185  -45.935 1.00 99.16  ? ? ? ? ? ? 237 SER B CA  1 
ATOM   1364 C C   . SER B 2 117 ? -32.153 51.419  -44.622 1.00 94.67  ? ? ? ? ? ? 237 SER B C   1 
ATOM   1365 O O   . SER B 2 117 ? -31.028 51.161  -44.174 1.00 97.79  ? ? ? ? ? ? 237 SER B O   1 
ATOM   1366 C CB  . SER B 2 117 ? -32.512 53.675  -45.662 1.00 99.97  ? ? ? ? ? ? 237 SER B CB  1 
ATOM   1367 O OG  . SER B 2 117 ? -33.854 53.933  -45.297 1.00 132.89 ? ? ? ? ? ? 237 SER B OG  1 
ATOM   1368 N N   . SER B 2 118 ? -33.262 51.083  -43.965 1.00 97.02  ? ? ? ? ? ? 238 SER B N   1 
ATOM   1369 C CA  . SER B 2 118 ? -33.178 50.483  -42.639 1.00 92.12  ? ? ? ? ? ? 238 SER B CA  1 
ATOM   1370 C C   . SER B 2 118 ? -33.450 48.982  -42.581 1.00 91.08  ? ? ? ? ? ? 238 SER B C   1 
ATOM   1371 O O   . SER B 2 118 ? -33.177 48.371  -41.541 1.00 88.68  ? ? ? ? ? ? 238 SER B O   1 
ATOM   1372 C CB  . SER B 2 118 ? -34.144 51.188  -41.676 1.00 86.10  ? ? ? ? ? ? 238 SER B CB  1 
ATOM   1373 O OG  . SER B 2 118 ? -35.488 50.859  -41.973 1.00 109.85 ? ? ? ? ? ? 238 SER B OG  1 
ATOM   1374 N N   . ILE B 2 119 ? -33.973 48.362  -43.640 1.00 87.11  ? ? ? ? ? ? 239 ILE B N   1 
ATOM   1375 C CA  . ILE B 2 119 ? -34.355 46.956  -43.549 1.00 83.22  ? ? ? ? ? ? 239 ILE B CA  1 
ATOM   1376 C C   . ILE B 2 119 ? -33.638 46.125  -44.605 1.00 83.74  ? ? ? ? ? ? 239 ILE B C   1 
ATOM   1377 O O   . ILE B 2 119 ? -33.309 46.602  -45.696 1.00 90.74  ? ? ? ? ? ? 239 ILE B O   1 
ATOM   1378 C CB  . ILE B 2 119 ? -35.882 46.746  -43.658 1.00 78.65  ? ? ? ? ? ? 239 ILE B CB  1 
ATOM   1379 C CG1 . ILE B 2 119 ? -36.403 47.205  -45.016 1.00 80.50  ? ? ? ? ? ? 239 ILE B CG1 1 
ATOM   1380 C CG2 . ILE B 2 119 ? -36.604 47.482  -42.538 1.00 83.36  ? ? ? ? ? ? 239 ILE B CG2 1 
ATOM   1381 C CD1 . ILE B 2 119 ? -37.875 46.913  -45.224 1.00 98.71  ? ? ? ? ? ? 239 ILE B CD1 1 
ATOM   1382 N N   . LEU B 2 120 ? -33.394 44.861  -44.256 1.00 80.32  ? ? ? ? ? ? 240 LEU B N   1 
ATOM   1383 C CA  . LEU B 2 120 ? -32.862 43.858  -45.168 1.00 72.06  ? ? ? ? ? ? 240 LEU B CA  1 
ATOM   1384 C C   . LEU B 2 120 ? -33.659 42.578  -44.976 1.00 68.15  ? ? ? ? ? ? 240 LEU B C   1 
ATOM   1385 O O   . LEU B 2 120 ? -33.819 42.117  -43.842 1.00 83.62  ? ? ? ? ? ? 240 LEU B O   1 
ATOM   1386 C CB  . LEU B 2 120 ? -31.378 43.581  -44.899 1.00 68.66  ? ? ? ? ? ? 240 LEU B CB  1 
ATOM   1387 C CG  . LEU B 2 120 ? -30.338 44.671  -45.142 1.00 78.22  ? ? ? ? ? ? 240 LEU B CG  1 
ATOM   1388 C CD1 . LEU B 2 120 ? -28.980 44.207  -44.641 1.00 76.91  ? ? ? ? ? ? 240 LEU B CD1 1 
ATOM   1389 C CD2 . LEU B 2 120 ? -30.272 45.008  -46.616 1.00 81.58  ? ? ? ? ? ? 240 LEU B CD2 1 
ATOM   1390 N N   . LYS B 2 121 ? -34.164 42.009  -46.069 1.00 67.06  ? ? ? ? ? ? 241 LYS B N   1 
ATOM   1391 C CA  . LYS B 2 121 ? -34.955 40.789  -45.982 1.00 80.41  ? ? ? ? ? ? 241 LYS B CA  1 
ATOM   1392 C C   . LYS B 2 121 ? -34.061 39.575  -46.194 1.00 78.88  ? ? ? ? ? ? 241 LYS B C   1 
ATOM   1393 O O   . LYS B 2 121 ? -33.160 39.589  -47.038 1.00 78.99  ? ? ? ? ? ? 241 LYS B O   1 
ATOM   1394 C CB  . LYS B 2 121 ? -36.104 40.787  -46.995 1.00 72.54  ? ? ? ? ? ? 241 LYS B CB  1 
ATOM   1395 C CG  . LYS B 2 121 ? -37.136 39.696  -46.708 1.00 95.10  ? ? ? ? ? ? 241 LYS B CG  1 
ATOM   1396 C CD  . LYS B 2 121 ? -38.454 39.931  -47.432 1.00 103.85 ? ? ? ? ? ? 241 LYS B CD  1 
ATOM   1397 C CE  . LYS B 2 121 ? -39.251 38.640  -47.557 1.00 96.01  ? ? ? ? ? ? 241 LYS B CE  1 
ATOM   1398 N NZ  . LYS B 2 121 ? -39.362 38.160  -48.958 1.00 94.16  ? ? ? ? ? ? 241 LYS B NZ  1 
ATOM   1399 N N   . LEU B 2 122 ? -34.327 38.519  -45.434 1.00 79.66  ? ? ? ? ? ? 242 LEU B N   1 
ATOM   1400 C CA  . LEU B 2 122 ? -33.580 37.275  -45.513 1.00 72.12  ? ? ? ? ? ? 242 LEU B CA  1 
ATOM   1401 C C   . LEU B 2 122 ? -34.480 36.168  -46.039 1.00 82.90  ? ? ? ? ? ? 242 LEU B C   1 
ATOM   1402 O O   . LEU B 2 122 ? -35.688 36.169  -45.802 1.00 92.98  ? ? ? ? ? ? 242 LEU B O   1 
ATOM   1403 C CB  . LEU B 2 122 ? -33.047 36.868  -44.138 1.00 63.31  ? ? ? ? ? ? 242 LEU B CB  1 
ATOM   1404 C CG  . LEU B 2 122 ? -31.827 37.575  -43.563 1.00 63.54  ? ? ? ? ? ? 242 LEU B CG  1 
ATOM   1405 C CD1 . LEU B 2 122 ? -31.770 37.329  -42.068 1.00 63.52  ? ? ? ? ? ? 242 LEU B CD1 1 
ATOM   1406 C CD2 . LEU B 2 122 ? -30.572 37.059  -44.235 1.00 74.80  ? ? ? ? ? ? 242 LEU B CD2 1 
ATOM   1407 N N   . THR B 2 123 ? -33.880 35.228  -46.766 1.00 74.60  ? ? ? ? ? ? 243 THR B N   1 
ATOM   1408 C CA  . THR B 2 123 ? -34.575 34.031  -47.222 1.00 75.94  ? ? ? ? ? ? 243 THR B CA  1 
ATOM   1409 C C   . THR B 2 123 ? -33.638 32.840  -47.112 1.00 72.97  ? ? ? ? ? ? 243 THR B C   1 
ATOM   1410 O O   . THR B 2 123 ? -32.422 32.970  -47.270 1.00 85.25  ? ? ? ? ? ? 243 THR B O   1 
ATOM   1411 C CB  . THR B 2 123 ? -35.075 34.142  -48.673 1.00 88.48  ? ? ? ? ? ? 243 THR B CB  1 
ATOM   1412 O OG1 . THR B 2 123 ? -33.974 34.432  -49.544 1.00 94.82  ? ? ? ? ? ? 243 THR B OG1 1 
ATOM   1413 C CG2 . THR B 2 123 ? -36.153 35.209  -48.810 1.00 87.66  ? ? ? ? ? ? 243 THR B CG2 1 
ATOM   1414 N N   . TRP B 2 124 ? -34.222 31.677  -46.842 1.00 76.04  ? ? ? ? ? ? 244 TRP B N   1 
ATOM   1415 C CA  . TRP B 2 124 ? -33.470 30.438  -46.713 1.00 83.81  ? ? ? ? ? ? 244 TRP B CA  1 
ATOM   1416 C C   . TRP B 2 124 ? -34.364 29.281  -47.137 1.00 82.18  ? ? ? ? ? ? 244 TRP B C   1 
ATOM   1417 O O   . TRP B 2 124 ? -35.522 29.470  -47.521 1.00 84.54  ? ? ? ? ? ? 244 TRP B O   1 
ATOM   1418 C CB  . TRP B 2 124 ? -32.954 30.263  -45.282 1.00 83.45  ? ? ? ? ? ? 244 TRP B CB  1 
ATOM   1419 C CG  . TRP B 2 124 ? -34.047 30.219  -44.256 1.00 80.97  ? ? ? ? ? ? 244 TRP B CG  1 
ATOM   1420 C CD1 . TRP B 2 124 ? -34.751 29.122  -43.853 1.00 73.66  ? ? ? ? ? ? 244 TRP B CD1 1 
ATOM   1421 C CD2 . TRP B 2 124 ? -34.565 31.326  -43.507 1.00 85.77  ? ? ? ? ? ? 244 TRP B CD2 1 
ATOM   1422 N NE1 . TRP B 2 124 ? -35.673 29.476  -42.897 1.00 76.87  ? ? ? ? ? ? 244 TRP B NE1 1 
ATOM   1423 C CE2 . TRP B 2 124 ? -35.579 30.824  -42.667 1.00 86.06  ? ? ? ? ? ? 244 TRP B CE2 1 
ATOM   1424 C CE3 . TRP B 2 124 ? -34.268 32.692  -43.465 1.00 83.45  ? ? ? ? ? ? 244 TRP B CE3 1 
ATOM   1425 C CZ2 . TRP B 2 124 ? -36.298 31.640  -41.795 1.00 81.04  ? ? ? ? ? ? 244 TRP B CZ2 1 
ATOM   1426 C CZ3 . TRP B 2 124 ? -34.983 33.500  -42.598 1.00 85.16  ? ? ? ? ? ? 244 TRP B CZ3 1 
ATOM   1427 C CH2 . TRP B 2 124 ? -35.986 32.971  -41.775 1.00 73.31  ? ? ? ? ? ? 244 TRP B CH2 1 
ATOM   1428 N N   . THR B 2 125 ? -33.816 28.071  -47.067 1.00 78.43  ? ? ? ? ? ? 245 THR B N   1 
ATOM   1429 C CA  . THR B 2 125 ? -34.563 26.851  -47.345 1.00 78.01  ? ? ? ? ? ? 245 THR B CA  1 
ATOM   1430 C C   . THR B 2 125 ? -34.491 25.961  -46.115 1.00 78.42  ? ? ? ? ? ? 245 THR B C   1 
ATOM   1431 O O   . THR B 2 125 ? -33.396 25.610  -45.662 1.00 84.12  ? ? ? ? ? ? 245 THR B O   1 
ATOM   1432 C CB  . THR B 2 125 ? -34.010 26.129  -48.576 1.00 65.91  ? ? ? ? ? ? 245 THR B CB  1 
ATOM   1433 O OG1 . THR B 2 125 ? -34.253 26.926  -49.742 1.00 77.03  ? ? ? ? ? ? 245 THR B OG1 1 
ATOM   1434 C CG2 . THR B 2 125 ? -34.683 24.775  -48.753 1.00 92.58  ? ? ? ? ? ? 245 THR B CG2 1 
ATOM   1435 N N   . ASN B 2 126 ? -35.652 25.606  -45.574 1.00 79.72  ? ? ? ? ? ? 246 ASN B N   1 
ATOM   1436 C CA  . ASN B 2 126 ? -35.688 24.792  -44.374 1.00 73.76  ? ? ? ? ? ? 246 ASN B CA  1 
ATOM   1437 C C   . ASN B 2 126 ? -35.228 23.370  -44.680 1.00 77.47  ? ? ? ? ? ? 246 ASN B C   1 
ATOM   1438 O O   . ASN B 2 126 ? -35.358 22.896  -45.812 1.00 80.15  ? ? ? ? ? ? 246 ASN B O   1 
ATOM   1439 C CB  . ASN B 2 126 ? -37.093 24.761  -43.790 1.00 72.47  ? ? ? ? ? ? 246 ASN B CB  1 
ATOM   1440 C CG  . ASN B 2 126 ? -37.579 26.130  -43.401 1.00 79.81  ? ? ? ? ? ? 246 ASN B CG  1 
ATOM   1441 O OD1 . ASN B 2 126 ? -36.836 26.920  -42.819 1.00 79.00  ? ? ? ? ? ? 246 ASN B OD1 1 
ATOM   1442 N ND2 . ASN B 2 126 ? -38.828 26.430  -43.730 1.00 83.60  ? ? ? ? ? ? 246 ASN B ND2 1 
ATOM   1443 N N   . PRO B 2 127 ? -34.686 22.671  -43.689 1.00 75.94  ? ? ? ? ? ? 247 PRO B N   1 
ATOM   1444 C CA  . PRO B 2 127 ? -34.306 21.272  -43.897 1.00 89.43  ? ? ? ? ? ? 247 PRO B CA  1 
ATOM   1445 C C   . PRO B 2 127 ? -35.528 20.391  -44.106 1.00 88.71  ? ? ? ? ? ? 247 PRO B C   1 
ATOM   1446 O O   . PRO B 2 127 ? -36.657 20.742  -43.754 1.00 78.67  ? ? ? ? ? ? 247 PRO B O   1 
ATOM   1447 C CB  . PRO B 2 127 ? -33.567 20.908  -42.605 1.00 94.13  ? ? ? ? ? ? 247 PRO B CB  1 
ATOM   1448 C CG  . PRO B 2 127 ? -34.105 21.858  -41.588 1.00 81.79  ? ? ? ? ? ? 247 PRO B CG  1 
ATOM   1449 C CD  . PRO B 2 127 ? -34.367 23.135  -42.328 1.00 76.94  ? ? ? ? ? ? 247 PRO B CD  1 
ATOM   1450 N N   . SER B 2 128 ? -35.276 19.223  -44.701 1.00 95.30  ? ? ? ? ? ? 248 SER B N   1 
ATOM   1451 C CA  . SER B 2 128 ? -36.355 18.301  -45.053 1.00 82.91  ? ? ? ? ? ? 248 SER B CA  1 
ATOM   1452 C C   . SER B 2 128 ? -37.175 17.875  -43.841 1.00 84.59  ? ? ? ? ? ? 248 SER B C   1 
ATOM   1453 O O   . SER B 2 128 ? -38.357 17.539  -43.981 1.00 84.94  ? ? ? ? ? ? 248 SER B O   1 
ATOM   1454 C CB  . SER B 2 128 ? -35.782 17.071  -45.755 1.00 98.76  ? ? ? ? ? ? 248 SER B CB  1 
ATOM   1455 O OG  . SER B 2 128 ? -34.961 17.432  -46.849 1.00 132.00 ? ? ? ? ? ? 248 SER B OG  1 
ATOM   1456 N N   . ILE B 2 129 ? -36.569 17.876  -42.649 1.00 89.33  ? ? ? ? ? ? 249 ILE B N   1 
ATOM   1457 C CA  . ILE B 2 129 ? -37.221 17.435  -41.418 1.00 81.45  ? ? ? ? ? ? 249 ILE B CA  1 
ATOM   1458 C C   . ILE B 2 129 ? -38.387 18.344  -41.043 1.00 78.37  ? ? ? ? ? ? 249 ILE B C   1 
ATOM   1459 O O   . ILE B 2 129 ? -39.130 18.066  -40.090 1.00 80.87  ? ? ? ? ? ? 249 ILE B O   1 
ATOM   1460 C CB  . ILE B 2 129 ? -36.191 17.348  -40.269 1.00 76.44  ? ? ? ? ? ? 249 ILE B CB  1 
ATOM   1461 C CG1 . ILE B 2 129 ? -36.701 16.440  -39.144 1.00 75.03  ? ? ? ? ? ? 249 ILE B CG1 1 
ATOM   1462 C CG2 . ILE B 2 129 ? -35.872 18.730  -39.713 1.00 87.22  ? ? ? ? ? ? 249 ILE B CG2 1 
ATOM   1463 C CD1 . ILE B 2 129 ? -37.079 15.057  -39.617 1.00 64.54  ? ? ? ? ? ? 249 ILE B CD1 1 
ATOM   1464 N N   . LYS B 2 130 ? -38.571 19.432  -41.793 1.00 83.75  ? ? ? ? ? ? 250 LYS B N   1 
ATOM   1465 C CA  . LYS B 2 130 ? -39.722 20.298  -41.556 1.00 78.79  ? ? ? ? ? ? 250 LYS B CA  1 
ATOM   1466 C C   . LYS B 2 130 ? -41.046 19.566  -41.757 1.00 86.69  ? ? ? ? ? ? 250 LYS B C   1 
ATOM   1467 O O   . LYS B 2 130 ? -42.081 20.038  -41.273 1.00 92.32  ? ? ? ? ? ? 250 LYS B O   1 
ATOM   1468 C CB  . LYS B 2 130 ? -39.669 21.534  -42.458 1.00 65.14  ? ? ? ? ? ? 250 LYS B CB  1 
ATOM   1469 C CG  . LYS B 2 130 ? -39.850 21.257  -43.940 1.00 67.56  ? ? ? ? ? ? 250 LYS B CG  1 
ATOM   1470 C CD  . LYS B 2 130 ? -39.893 22.563  -44.724 1.00 77.74  ? ? ? ? ? ? 250 LYS B CD  1 
ATOM   1471 C CE  . LYS B 2 130 ? -39.915 22.314  -46.223 1.00 75.99  ? ? ? ? ? ? 250 LYS B CE  1 
ATOM   1472 N NZ  . LYS B 2 130 ? -41.171 21.655  -46.675 1.00 89.79  ? ? ? ? ? ? 250 LYS B NZ  1 
ATOM   1473 N N   . SER B 2 131 ? -41.036 18.429  -42.459 1.00 85.28  ? ? ? ? ? ? 251 SER B N   1 
ATOM   1474 C CA  . SER B 2 131 ? -42.265 17.663  -42.655 1.00 75.10  ? ? ? ? ? ? 251 SER B CA  1 
ATOM   1475 C C   . SER B 2 131 ? -42.744 17.017  -41.360 1.00 78.90  ? ? ? ? ? ? 251 SER B C   1 
ATOM   1476 O O   . SER B 2 131 ? -43.938 16.736  -41.214 1.00 92.12  ? ? ? ? ? ? 251 SER B O   1 
ATOM   1477 C CB  . SER B 2 131 ? -42.054 16.599  -43.735 1.00 78.82  ? ? ? ? ? ? 251 SER B CB  1 
ATOM   1478 O OG  . SER B 2 131 ? -41.605 17.186  -44.943 1.00 108.69 ? ? ? ? ? ? 251 SER B OG  1 
ATOM   1479 N N   . VAL B 2 132 ? -41.837 16.777  -40.420 1.00 78.28  ? ? ? ? ? ? 252 VAL B N   1 
ATOM   1480 C CA  . VAL B 2 132 ? -42.166 16.134  -39.152 1.00 80.93  ? ? ? ? ? ? 252 VAL B CA  1 
ATOM   1481 C C   . VAL B 2 132 ? -42.414 17.167  -38.055 1.00 86.94  ? ? ? ? ? ? 252 VAL B C   1 
ATOM   1482 O O   . VAL B 2 132 ? -43.465 17.159  -37.412 1.00 98.56  ? ? ? ? ? ? 252 VAL B O   1 
ATOM   1483 C CB  . VAL B 2 132 ? -41.051 15.145  -38.749 1.00 67.62  ? ? ? ? ? ? 252 VAL B CB  1 
ATOM   1484 C CG1 . VAL B 2 132 ? -41.406 14.454  -37.442 1.00 82.40  ? ? ? ? ? ? 252 VAL B CG1 1 
ATOM   1485 C CG2 . VAL B 2 132 ? -40.801 14.130  -39.859 1.00 71.60  ? ? ? ? ? ? 252 VAL B CG2 1 
ATOM   1486 N N   . ILE B 2 133 ? -41.455 18.058  -37.829 1.00 81.30  ? ? ? ? ? ? 253 ILE B N   1 
ATOM   1487 C CA  . ILE B 2 133 ? -41.517 19.006  -36.729 1.00 79.55  ? ? ? ? ? ? 253 ILE B CA  1 
ATOM   1488 C C   . ILE B 2 133 ? -41.736 20.414  -37.270 1.00 79.38  ? ? ? ? ? ? 253 ILE B C   1 
ATOM   1489 O O   . ILE B 2 133 ? -41.533 20.700  -38.455 1.00 86.66  ? ? ? ? ? ? 253 ILE B O   1 
ATOM   1490 C CB  . ILE B 2 133 ? -40.239 18.951  -35.866 1.00 74.55  ? ? ? ? ? ? 253 ILE B CB  1 
ATOM   1491 C CG1 . ILE B 2 133 ? -39.017 19.279  -36.727 1.00 72.00  ? ? ? ? ? ? 253 ILE B CG1 1 
ATOM   1492 C CG2 . ILE B 2 133 ? -40.089 17.590  -35.227 1.00 67.60  ? ? ? ? ? ? 253 ILE B CG2 1 
ATOM   1493 C CD1 . ILE B 2 133 ? -37.707 19.274  -35.975 1.00 63.17  ? ? ? ? ? ? 253 ILE B CD1 1 
ATOM   1494 N N   . ILE B 2 134 ? -42.157 21.302  -36.375 1.00 74.35  ? ? ? ? ? ? 254 ILE B N   1 
ATOM   1495 C CA  . ILE B 2 134 ? -42.244 22.726  -36.657 1.00 67.85  ? ? ? ? ? ? 254 ILE B CA  1 
ATOM   1496 C C   . ILE B 2 134 ? -40.996 23.384  -36.091 1.00 77.48  ? ? ? ? ? ? 254 ILE B C   1 
ATOM   1497 O O   . ILE B 2 134 ? -40.672 23.202  -34.911 1.00 90.23  ? ? ? ? ? ? 254 ILE B O   1 
ATOM   1498 C CB  . ILE B 2 134 ? -43.521 23.336  -36.054 1.00 68.08  ? ? ? ? ? ? 254 ILE B CB  1 
ATOM   1499 C CG1 . ILE B 2 134 ? -44.758 22.742  -36.726 1.00 67.44  ? ? ? ? ? ? 254 ILE B CG1 1 
ATOM   1500 C CG2 . ILE B 2 134 ? -43.504 24.854  -36.185 1.00 86.06  ? ? ? ? ? ? 254 ILE B CG2 1 
ATOM   1501 C CD1 . ILE B 2 134 ? -45.996 22.791  -35.867 1.00 101.25 ? ? ? ? ? ? 254 ILE B CD1 1 
ATOM   1502 N N   . LEU B 2 135 ? -40.282 24.126  -36.928 1.00 84.39  ? ? ? ? ? ? 255 LEU B N   1 
ATOM   1503 C CA  . LEU B 2 135 ? -38.980 24.652  -36.547 1.00 76.74  ? ? ? ? ? ? 255 LEU B CA  1 
ATOM   1504 C C   . LEU B 2 135 ? -39.093 26.019  -35.880 1.00 81.89  ? ? ? ? ? ? 255 LEU B C   1 
ATOM   1505 O O   . LEU B 2 135 ? -39.964 26.827  -36.212 1.00 76.01  ? ? ? ? ? ? 255 LEU B O   1 
ATOM   1506 C CB  . LEU B 2 135 ? -38.069 24.742  -37.771 1.00 79.13  ? ? ? ? ? ? 255 LEU B CB  1 
ATOM   1507 C CG  . LEU B 2 135 ? -37.845 23.409  -38.484 1.00 68.89  ? ? ? ? ? ? 255 LEU B CG  1 
ATOM   1508 C CD1 . LEU B 2 135 ? -37.268 23.627  -39.873 1.00 84.32  ? ? ? ? ? ? 255 LEU B CD1 1 
ATOM   1509 C CD2 . LEU B 2 135 ? -36.939 22.514  -37.654 1.00 64.54  ? ? ? ? ? ? 255 LEU B CD2 1 
ATOM   1510 N N   . LYS B 2 136 ? -38.198 26.267  -34.926 1.00 85.47  ? ? ? ? ? ? 256 LYS B N   1 
ATOM   1511 C CA  . LYS B 2 136 ? -37.969 27.593  -34.371 1.00 77.14  ? ? ? ? ? ? 256 LYS B CA  1 
ATOM   1512 C C   . LYS B 2 136 ? -36.526 27.981  -34.658 1.00 75.53  ? ? ? ? ? ? 256 LYS B C   1 
ATOM   1513 O O   . LYS B 2 136 ? -35.630 27.130  -34.633 1.00 75.94  ? ? ? ? ? ? 256 LYS B O   1 
ATOM   1514 C CB  . LYS B 2 136 ? -38.263 27.652  -32.863 1.00 85.46  ? ? ? ? ? ? 256 LYS B CB  1 
ATOM   1515 C CG  . LYS B 2 136 ? -37.190 27.064  -31.958 1.00 78.77  ? ? ? ? ? ? 256 LYS B CG  1 
ATOM   1516 C CD  . LYS B 2 136 ? -37.586 27.203  -30.495 1.00 87.85  ? ? ? ? ? ? 256 LYS B CD  1 
ATOM   1517 C CE  . LYS B 2 136 ? -36.450 26.820  -29.560 1.00 79.86  ? ? ? ? ? ? 256 LYS B CE  1 
ATOM   1518 N NZ  . LYS B 2 136 ? -36.855 26.957  -28.131 1.00 84.45  ? ? ? ? ? ? 256 LYS B NZ  1 
ATOM   1519 N N   . TYR B 2 137 ? -36.306 29.253  -34.961 1.00 85.16  ? ? ? ? ? ? 257 TYR B N   1 
ATOM   1520 C CA  . TYR B 2 137 ? -35.026 29.701  -35.486 1.00 81.73  ? ? ? ? ? ? 257 TYR B CA  1 
ATOM   1521 C C   . TYR B 2 137 ? -34.315 30.621  -34.502 1.00 73.38  ? ? ? ? ? ? 257 TYR B C   1 
ATOM   1522 O O   . TYR B 2 137 ? -34.846 31.000  -33.454 1.00 75.77  ? ? ? ? ? ? 257 TYR B O   1 
ATOM   1523 C CB  . TYR B 2 137 ? -35.221 30.398  -36.836 1.00 76.60  ? ? ? ? ? ? 257 TYR B CB  1 
ATOM   1524 C CG  . TYR B 2 137 ? -35.966 29.540  -37.836 1.00 81.44  ? ? ? ? ? ? 257 TYR B CG  1 
ATOM   1525 C CD1 . TYR B 2 137 ? -37.356 29.506  -37.854 1.00 75.88  ? ? ? ? ? ? 257 TYR B CD1 1 
ATOM   1526 C CD2 . TYR B 2 137 ? -35.281 28.745  -38.745 1.00 83.82  ? ? ? ? ? ? 257 TYR B CD2 1 
ATOM   1527 C CE1 . TYR B 2 137 ? -38.038 28.718  -38.757 1.00 78.40  ? ? ? ? ? ? 257 TYR B CE1 1 
ATOM   1528 C CE2 . TYR B 2 137 ? -35.956 27.954  -39.653 1.00 82.29  ? ? ? ? ? ? 257 TYR B CE2 1 
ATOM   1529 C CZ  . TYR B 2 137 ? -37.335 27.944  -39.654 1.00 76.84  ? ? ? ? ? ? 257 TYR B CZ  1 
ATOM   1530 O OH  . TYR B 2 137 ? -38.015 27.157  -40.555 1.00 79.45  ? ? ? ? ? ? 257 TYR B OH  1 
ATOM   1531 N N   . ASN B 2 138 ? -33.083 30.978  -34.869 1.00 68.65  ? ? ? ? ? ? 258 ASN B N   1 
ATOM   1532 C CA  . ASN B 2 138 ? -32.228 31.834  -34.046 1.00 81.34  ? ? ? ? ? ? 258 ASN B CA  1 
ATOM   1533 C C   . ASN B 2 138 ? -31.305 32.580  -35.011 1.00 91.40  ? ? ? ? ? ? 258 ASN B C   1 
ATOM   1534 O O   . ASN B 2 138 ? -30.247 32.077  -35.395 1.00 81.51  ? ? ? ? ? ? 258 ASN B O   1 
ATOM   1535 C CB  . ASN B 2 138 ? -31.450 31.020  -33.022 1.00 80.41  ? ? ? ? ? ? 258 ASN B CB  1 
ATOM   1536 C CG  . ASN B 2 138 ? -30.721 31.887  -32.008 1.00 98.03  ? ? ? ? ? ? 258 ASN B CG  1 
ATOM   1537 O OD1 . ASN B 2 138 ? -29.993 32.811  -32.370 1.00 87.91  ? ? ? ? ? ? 258 ASN B OD1 1 
ATOM   1538 N ND2 . ASN B 2 138 ? -30.915 31.589  -30.727 1.00 103.30 ? ? ? ? ? ? 258 ASN B ND2 1 
ATOM   1539 N N   . ILE B 2 139 ? -31.726 33.782  -35.399 1.00 85.92  ? ? ? ? ? ? 259 ILE B N   1 
ATOM   1540 C CA  . ILE B 2 139 ? -31.035 34.581  -36.404 1.00 84.62  ? ? ? ? ? ? 259 ILE B CA  1 
ATOM   1541 C C   . ILE B 2 139 ? -30.086 35.547  -35.709 1.00 85.79  ? ? ? ? ? ? 259 ILE B C   1 
ATOM   1542 O O   . ILE B 2 139 ? -30.481 36.262  -34.778 1.00 88.12  ? ? ? ? ? ? 259 ILE B O   1 
ATOM   1543 C CB  . ILE B 2 139 ? -32.035 35.337  -37.295 1.00 79.53  ? ? ? ? ? ? 259 ILE B CB  1 
ATOM   1544 C CG1 . ILE B 2 139 ? -33.098 34.378  -37.836 1.00 71.90  ? ? ? ? ? ? 259 ILE B CG1 1 
ATOM   1545 C CG2 . ILE B 2 139 ? -31.316 36.024  -38.442 1.00 74.48  ? ? ? ? ? ? 259 ILE B CG2 1 
ATOM   1546 C CD1 . ILE B 2 139 ? -34.007 34.999  -38.878 1.00 72.37  ? ? ? ? ? ? 259 ILE B CD1 1 
ATOM   1547 N N   . GLN B 2 140 ? -28.834 35.563  -36.156 1.00 77.22  ? ? ? ? ? ? 260 GLN B N   1 
ATOM   1548 C CA  . GLN B 2 140 ? -27.827 36.479  -35.648 1.00 76.19  ? ? ? ? ? ? 260 GLN B CA  1 
ATOM   1549 C C   . GLN B 2 140 ? -27.286 37.327  -36.788 1.00 86.72  ? ? ? ? ? ? 260 GLN B C   1 
ATOM   1550 O O   . GLN B 2 140 ? -27.270 36.900  -37.946 1.00 86.43  ? ? ? ? ? ? 260 GLN B O   1 
ATOM   1551 C CB  . GLN B 2 140 ? -26.683 35.730  -34.964 1.00 80.58  ? ? ? ? ? ? 260 GLN B CB  1 
ATOM   1552 C CG  . GLN B 2 140 ? -26.912 35.503  -33.486 1.00 79.82  ? ? ? ? ? ? 260 GLN B CG  1 
ATOM   1553 C CD  . GLN B 2 140 ? -25.941 34.510  -32.890 1.00 92.76  ? ? ? ? ? ? 260 GLN B CD  1 
ATOM   1554 O OE1 . GLN B 2 140 ? -24.820 34.355  -33.375 1.00 97.34  ? ? ? ? ? ? 260 GLN B OE1 1 
ATOM   1555 N NE2 . GLN B 2 140 ? -26.360 33.841  -31.823 1.00 95.72  ? ? ? ? ? ? 260 GLN B NE2 1 
ATOM   1556 N N   . TYR B 2 141 ? -26.845 38.536  -36.449 1.00 91.69  ? ? ? ? ? ? 261 TYR B N   1 
ATOM   1557 C CA  . TYR B 2 141 ? -26.349 39.474  -37.443 1.00 78.04  ? ? ? ? ? ? 261 TYR B CA  1 
ATOM   1558 C C   . TYR B 2 141 ? -25.320 40.389  -36.800 1.00 75.58  ? ? ? ? ? ? 261 TYR B C   1 
ATOM   1559 O O   . TYR B 2 141 ? -25.338 40.612  -35.587 1.00 89.12  ? ? ? ? ? ? 261 TYR B O   1 
ATOM   1560 C CB  . TYR B 2 141 ? -27.480 40.309  -38.055 1.00 76.47  ? ? ? ? ? ? 261 TYR B CB  1 
ATOM   1561 C CG  . TYR B 2 141 ? -28.071 41.329  -37.112 1.00 85.49  ? ? ? ? ? ? 261 TYR B CG  1 
ATOM   1562 C CD1 . TYR B 2 141 ? -28.980 40.953  -36.133 1.00 95.82  ? ? ? ? ? ? 261 TYR B CD1 1 
ATOM   1563 C CD2 . TYR B 2 141 ? -27.727 42.671  -37.205 1.00 88.01  ? ? ? ? ? ? 261 TYR B CD2 1 
ATOM   1564 C CE1 . TYR B 2 141 ? -29.525 41.882  -35.267 1.00 96.41  ? ? ? ? ? ? 261 TYR B CE1 1 
ATOM   1565 C CE2 . TYR B 2 141 ? -28.267 43.609  -36.344 1.00 108.03 ? ? ? ? ? ? 261 TYR B CE2 1 
ATOM   1566 C CZ  . TYR B 2 141 ? -29.165 43.210  -35.377 1.00 101.28 ? ? ? ? ? ? 261 TYR B CZ  1 
ATOM   1567 O OH  . TYR B 2 141 ? -29.706 44.140  -34.519 1.00 112.54 ? ? ? ? ? ? 261 TYR B OH  1 
ATOM   1568 N N   . ARG B 2 142 ? -24.426 40.919  -37.630 1.00 78.82  ? ? ? ? ? ? 262 ARG B N   1 
ATOM   1569 C CA  . ARG B 2 142 ? -23.399 41.837  -37.161 1.00 82.36  ? ? ? ? ? ? 262 ARG B CA  1 
ATOM   1570 C C   . ARG B 2 142 ? -22.824 42.578  -38.357 1.00 87.43  ? ? ? ? ? ? 262 ARG B C   1 
ATOM   1571 O O   . ARG B 2 142 ? -22.985 42.162  -39.507 1.00 92.88  ? ? ? ? ? ? 262 ARG B O   1 
ATOM   1572 C CB  . ARG B 2 142 ? -22.286 41.102  -36.407 1.00 80.79  ? ? ? ? ? ? 262 ARG B CB  1 
ATOM   1573 C CG  . ARG B 2 142 ? -21.469 40.170  -37.284 1.00 82.03  ? ? ? ? ? ? 262 ARG B CG  1 
ATOM   1574 C CD  . ARG B 2 142 ? -20.218 39.692  -36.569 1.00 90.45  ? ? ? ? ? ? 262 ARG B CD  1 
ATOM   1575 N NE  . ARG B 2 142 ? -19.488 38.708  -37.358 1.00 93.43  ? ? ? ? ? ? 262 ARG B NE  1 
ATOM   1576 C CZ  . ARG B 2 142 ? -18.439 38.990  -38.117 1.00 112.77 ? ? ? ? ? ? 262 ARG B CZ  1 
ATOM   1577 N NH1 . ARG B 2 142 ? -17.960 40.220  -38.203 1.00 117.26 ? ? ? ? ? ? 262 ARG B NH1 1 
ATOM   1578 N NH2 . ARG B 2 142 ? -17.856 38.013  -38.807 1.00 124.24 ? ? ? ? ? ? 262 ARG B NH2 1 
ATOM   1579 N N   . THR B 2 143 ? -22.149 43.686  -38.068 1.00 94.99  ? ? ? ? ? ? 263 THR B N   1 
ATOM   1580 C CA  . THR B 2 143 ? -21.432 44.402  -39.108 1.00 93.29  ? ? ? ? ? ? 263 THR B CA  1 
ATOM   1581 C C   . THR B 2 143 ? -20.162 43.642  -39.485 1.00 98.62  ? ? ? ? ? ? 263 THR B C   1 
ATOM   1582 O O   . THR B 2 143 ? -19.741 42.698  -38.810 1.00 100.32 ? ? ? ? ? ? 263 THR B O   1 
ATOM   1583 C CB  . THR B 2 143 ? -21.091 45.819  -38.654 1.00 95.94  ? ? ? ? ? ? 263 THR B CB  1 
ATOM   1584 O OG1 . THR B 2 143 ? -20.377 45.766  -37.412 1.00 106.63 ? ? ? ? ? ? 263 THR B OG1 1 
ATOM   1585 C CG2 . THR B 2 143 ? -22.359 46.634  -38.474 1.00 101.02 ? ? ? ? ? ? 263 THR B CG2 1 
ATOM   1586 N N   . LYS B 2 144 ? -19.555 44.065  -40.596 1.00 91.17  ? ? ? ? ? ? 264 LYS B N   1 
ATOM   1587 C CA  . LYS B 2 144 ? -18.340 43.414  -41.074 1.00 92.02  ? ? ? ? ? ? 264 LYS B CA  1 
ATOM   1588 C C   . LYS B 2 144 ? -17.229 43.480  -40.031 1.00 104.59 ? ? ? ? ? ? 264 LYS B C   1 
ATOM   1589 O O   . LYS B 2 144 ? -16.503 42.501  -39.824 1.00 100.99 ? ? ? ? ? ? 264 LYS B O   1 
ATOM   1590 C CB  . LYS B 2 144 ? -17.891 44.056  -42.387 1.00 105.67 ? ? ? ? ? ? 264 LYS B CB  1 
ATOM   1591 C CG  . LYS B 2 144 ? -17.899 43.112  -43.583 1.00 110.45 ? ? ? ? ? ? 264 LYS B CG  1 
ATOM   1592 C CD  . LYS B 2 144 ? -17.351 43.795  -44.829 1.00 125.53 ? ? ? ? ? ? 264 LYS B CD  1 
ATOM   1593 C CE  . LYS B 2 144 ? -17.159 42.815  -45.977 1.00 132.62 ? ? ? ? ? ? 264 LYS B CE  1 
ATOM   1594 N NZ  . LYS B 2 144 ? -16.568 43.488  -47.169 1.00 132.38 ? ? ? ? ? ? 264 LYS B NZ  1 
ATOM   1595 N N   . ASP B 2 145 ? -17.091 44.621  -39.359 1.00 115.08 ? ? ? ? ? ? 265 ASP B N   1 
ATOM   1596 C CA  . ASP B 2 145 ? -16.024 44.860  -38.394 1.00 109.36 ? ? ? ? ? ? 265 ASP B CA  1 
ATOM   1597 C C   . ASP B 2 145 ? -16.407 44.491  -36.966 1.00 109.33 ? ? ? ? ? ? 265 ASP B C   1 
ATOM   1598 O O   . ASP B 2 145 ? -15.624 44.742  -36.043 1.00 104.94 ? ? ? ? ? ? 265 ASP B O   1 
ATOM   1599 C CB  . ASP B 2 145 ? -15.602 46.328  -38.440 1.00 107.32 ? ? ? ? ? ? 265 ASP B CB  1 
ATOM   1600 C CG  . ASP B 2 145 ? -16.747 47.273  -38.119 1.00 121.11 ? ? ? ? ? ? 265 ASP B CG  1 
ATOM   1601 O OD1 . ASP B 2 145 ? -17.919 46.867  -38.281 1.00 116.53 ? ? ? ? ? ? 265 ASP B OD1 1 
ATOM   1602 O OD2 . ASP B 2 145 ? -16.480 48.421  -37.709 1.00 134.16 ? ? ? ? ? ? 265 ASP B OD2 1 
ATOM   1603 N N   . ALA B 2 146 ? -17.585 43.912  -36.757 1.00 107.60 ? ? ? ? ? ? 266 ALA B N   1 
ATOM   1604 C CA  . ALA B 2 146 ? -18.039 43.623  -35.405 1.00 96.95  ? ? ? ? ? ? 266 ALA B CA  1 
ATOM   1605 C C   . ALA B 2 146 ? -17.298 42.425  -34.825 1.00 99.48  ? ? ? ? ? ? 266 ALA B C   1 
ATOM   1606 O O   . ALA B 2 146 ? -17.000 41.455  -35.528 1.00 105.64 ? ? ? ? ? ? 266 ALA B O   1 
ATOM   1607 C CB  . ALA B 2 146 ? -19.545 43.365  -35.394 1.00 114.17 ? ? ? ? ? ? 266 ALA B CB  1 
ATOM   1608 N N   . SER B 2 147 ? -16.995 42.503  -33.529 1.00 105.77 ? ? ? ? ? ? 267 SER B N   1 
ATOM   1609 C CA  . SER B 2 147 ? -16.380 41.396  -32.809 1.00 112.72 ? ? ? ? ? ? 267 SER B CA  1 
ATOM   1610 C C   . SER B 2 147 ? -17.422 40.435  -32.252 1.00 111.48 ? ? ? ? ? ? 267 SER B C   1 
ATOM   1611 O O   . SER B 2 147 ? -17.236 39.215  -32.317 1.00 107.61 ? ? ? ? ? ? 267 SER B O   1 
ATOM   1612 C CB  . SER B 2 147 ? -15.496 41.925  -31.674 1.00 118.00 ? ? ? ? ? ? 267 SER B CB  1 
ATOM   1613 O OG  . SER B 2 147 ? -16.110 43.006  -30.994 1.00 111.25 ? ? ? ? ? ? 267 SER B OG  1 
ATOM   1614 N N   . THR B 2 148 ? -18.516 40.962  -31.711 1.00 106.13 ? ? ? ? ? ? 268 THR B N   1 
ATOM   1615 C CA  . THR B 2 148 ? -19.608 40.162  -31.179 1.00 94.17  ? ? ? ? ? ? 268 THR B CA  1 
ATOM   1616 C C   . THR B 2 148 ? -20.802 40.187  -32.129 1.00 98.83  ? ? ? ? ? ? 268 THR B C   1 
ATOM   1617 O O   . THR B 2 148 ? -20.972 41.110  -32.930 1.00 105.19 ? ? ? ? ? ? 268 THR B O   1 
ATOM   1618 C CB  . THR B 2 148 ? -20.027 40.668  -29.795 1.00 95.74  ? ? ? ? ? ? 268 THR B CB  1 
ATOM   1619 O OG1 . THR B 2 148 ? -21.198 39.965  -29.359 1.00 124.97 ? ? ? ? ? ? 268 THR B OG1 1 
ATOM   1620 C CG2 . THR B 2 148 ? -20.318 42.162  -29.837 1.00 97.56  ? ? ? ? ? ? 268 THR B CG2 1 
ATOM   1621 N N   . TRP B 2 149 ? -21.632 39.151  -32.030 1.00 86.59  ? ? ? ? ? ? 269 TRP B N   1 
ATOM   1622 C CA  . TRP B 2 149 ? -22.830 39.033  -32.853 1.00 84.19  ? ? ? ? ? ? 269 TRP B CA  1 
ATOM   1623 C C   . TRP B 2 149 ? -24.036 39.619  -32.131 1.00 88.20  ? ? ? ? ? ? 269 TRP B C   1 
ATOM   1624 O O   . TRP B 2 149 ? -24.196 39.444  -30.919 1.00 97.19  ? ? ? ? ? ? 269 TRP B O   1 
ATOM   1625 C CB  . TRP B 2 149 ? -23.110 37.569  -33.202 1.00 84.84  ? ? ? ? ? ? 269 TRP B CB  1 
ATOM   1626 C CG  . TRP B 2 149 ? -22.184 36.976  -34.218 1.00 86.03  ? ? ? ? ? ? 269 TRP B CG  1 
ATOM   1627 C CD1 . TRP B 2 149 ? -20.957 36.427  -33.988 1.00 94.74  ? ? ? ? ? ? 269 TRP B CD1 1 
ATOM   1628 C CD2 . TRP B 2 149 ? -22.426 36.843  -35.624 1.00 86.89  ? ? ? ? ? ? 269 TRP B CD2 1 
ATOM   1629 N NE1 . TRP B 2 149 ? -20.412 35.975  -35.165 1.00 99.34  ? ? ? ? ? ? 269 TRP B NE1 1 
ATOM   1630 C CE2 . TRP B 2 149 ? -21.295 36.217  -36.185 1.00 89.44  ? ? ? ? ? ? 269 TRP B CE2 1 
ATOM   1631 C CE3 . TRP B 2 149 ? -23.486 37.198  -36.465 1.00 85.71  ? ? ? ? ? ? 269 TRP B CE3 1 
ATOM   1632 C CZ2 . TRP B 2 149 ? -21.193 35.939  -37.547 1.00 80.77  ? ? ? ? ? ? 269 TRP B CZ2 1 
ATOM   1633 C CZ3 . TRP B 2 149 ? -23.383 36.921  -37.817 1.00 89.34  ? ? ? ? ? ? 269 TRP B CZ3 1 
ATOM   1634 C CH2 . TRP B 2 149 ? -22.245 36.298  -38.344 1.00 83.98  ? ? ? ? ? ? 269 TRP B CH2 1 
ATOM   1635 N N   . SER B 2 150 ? -24.882 40.316  -32.882 1.00 86.34  ? ? ? ? ? ? 270 SER B N   1 
ATOM   1636 C CA  . SER B 2 150 ? -26.162 40.775  -32.365 1.00 83.29  ? ? ? ? ? ? 270 SER B CA  1 
ATOM   1637 C C   . SER B 2 150 ? -27.224 39.707  -32.601 1.00 91.19  ? ? ? ? ? ? 270 SER B C   1 
ATOM   1638 O O   . SER B 2 150 ? -27.098 38.857  -33.487 1.00 93.50  ? ? ? ? ? ? 270 SER B O   1 
ATOM   1639 C CB  . SER B 2 150 ? -26.578 42.094  -33.019 1.00 98.77  ? ? ? ? ? ? 270 SER B CB  1 
ATOM   1640 O OG  . SER B 2 150 ? -25.750 43.162  -32.591 1.00 114.34 ? ? ? ? ? ? 270 SER B OG  1 
ATOM   1641 N N   . GLN B 2 151 ? -28.281 39.758  -31.795 1.00 92.28  ? ? ? ? ? ? 271 GLN B N   1 
ATOM   1642 C CA  . GLN B 2 151 ? -29.301 38.718  -31.776 1.00 89.47  ? ? ? ? ? ? 271 GLN B CA  1 
ATOM   1643 C C   . GLN B 2 151 ? -30.640 39.264  -32.244 1.00 89.34  ? ? ? ? ? ? 271 GLN B C   1 
ATOM   1644 O O   . GLN B 2 151 ? -31.064 40.342  -31.813 1.00 94.67  ? ? ? ? ? ? 271 GLN B O   1 
ATOM   1645 C CB  . GLN B 2 151 ? -29.449 38.121  -30.374 1.00 78.57  ? ? ? ? ? ? 271 GLN B CB  1 
ATOM   1646 C CG  . GLN B 2 151 ? -30.544 37.069  -30.260 1.00 74.59  ? ? ? ? ? ? 271 GLN B CG  1 
ATOM   1647 C CD  . GLN B 2 151 ? -30.033 35.673  -30.545 1.00 92.44  ? ? ? ? ? ? 271 GLN B CD  1 
ATOM   1648 O OE1 . GLN B 2 151 ? -29.414 35.429  -31.579 1.00 88.25  ? ? ? ? ? ? 271 GLN B OE1 1 
ATOM   1649 N NE2 . GLN B 2 151 ? -30.280 34.750  -29.623 1.00 117.89 ? ? ? ? ? ? 271 GLN B NE2 1 
ATOM   1650 N N   . ILE B 2 152 ? -31.297 38.517  -33.121 1.00 89.38  ? ? ? ? ? ? 272 ILE B N   1 
ATOM   1651 C CA  . ILE B 2 152 ? -32.701 38.772  -33.441 1.00 79.98  ? ? ? ? ? ? 272 ILE B CA  1 
ATOM   1652 C C   . ILE B 2 152 ? -33.563 38.119  -32.365 1.00 88.08  ? ? ? ? ? ? 272 ILE B C   1 
ATOM   1653 O O   . ILE B 2 152 ? -33.363 36.930  -32.068 1.00 98.25  ? ? ? ? ? ? 272 ILE B O   1 
ATOM   1654 C CB  . ILE B 2 152 ? -33.045 38.230  -34.825 1.00 89.95  ? ? ? ? ? ? 272 ILE B CB  1 
ATOM   1655 C CG1 . ILE B 2 152 ? -32.204 38.922  -35.901 1.00 78.27  ? ? ? ? ? ? 272 ILE B CG1 1 
ATOM   1656 C CG2 . ILE B 2 152 ? -34.529 38.410  -35.106 1.00 67.59  ? ? ? ? ? ? 272 ILE B CG2 1 
ATOM   1657 C CD1 . ILE B 2 152 ? -32.622 40.347  -36.173 1.00 87.96  ? ? ? ? ? ? 272 ILE B CD1 1 
ATOM   1658 N N   . PRO B 2 153 ? -34.485 38.854  -31.747 1.00 84.71  ? ? ? ? ? ? 273 PRO B N   1 
ATOM   1659 C CA  . PRO B 2 153 ? -35.284 38.303  -30.637 1.00 82.89  ? ? ? ? ? ? 273 PRO B CA  1 
ATOM   1660 C C   . PRO B 2 153 ? -35.867 36.945  -30.981 1.00 95.43  ? ? ? ? ? ? 273 PRO B C   1 
ATOM   1661 O O   . PRO B 2 153 ? -36.681 36.824  -31.910 1.00 99.90  ? ? ? ? ? ? 273 PRO B O   1 
ATOM   1662 C CB  . PRO B 2 153 ? -36.390 39.350  -30.448 1.00 85.08  ? ? ? ? ? ? 273 PRO B CB  1 
ATOM   1663 C CG  . PRO B 2 153 ? -35.772 40.626  -30.906 1.00 97.29  ? ? ? ? ? ? 273 PRO B CG  1 
ATOM   1664 C CD  . PRO B 2 153 ? -34.802 40.270  -32.008 1.00 95.41  ? ? ? ? ? ? 273 PRO B CD  1 
ATOM   1665 N N   . PRO B 2 154 ? -35.472 35.897  -30.251 1.00 88.92  ? ? ? ? ? ? 274 PRO B N   1 
ATOM   1666 C CA  . PRO B 2 154 ? -35.932 34.538  -30.585 1.00 94.07  ? ? ? ? ? ? 274 PRO B CA  1 
ATOM   1667 C C   . PRO B 2 154 ? -37.437 34.354  -30.501 1.00 89.42  ? ? ? ? ? ? 274 PRO B C   1 
ATOM   1668 O O   . PRO B 2 154 ? -37.939 33.328  -30.977 1.00 92.65  ? ? ? ? ? ? 274 PRO B O   1 
ATOM   1669 C CB  . PRO B 2 154 ? -35.210 33.664  -29.550 1.00 91.94  ? ? ? ? ? ? 274 PRO B CB  1 
ATOM   1670 C CG  . PRO B 2 154 ? -34.008 34.472  -29.157 1.00 78.33  ? ? ? ? ? ? 274 PRO B CG  1 
ATOM   1671 C CD  . PRO B 2 154 ? -34.500 35.888  -29.147 1.00 80.61  ? ? ? ? ? ? 274 PRO B CD  1 
ATOM   1672 N N   . GLU B 2 155 ? -38.168 35.302  -29.916 1.00 89.86  ? ? ? ? ? ? 275 GLU B N   1 
ATOM   1673 C CA  . GLU B 2 155 ? -39.615 35.177  -29.811 1.00 96.15  ? ? ? ? ? ? 275 GLU B CA  1 
ATOM   1674 C C   . GLU B 2 155 ? -40.318 35.470  -31.128 1.00 94.51  ? ? ? ? ? ? 275 GLU B C   1 
ATOM   1675 O O   . GLU B 2 155 ? -41.452 35.020  -31.323 1.00 106.84 ? ? ? ? ? ? 275 GLU B O   1 
ATOM   1676 C CB  . GLU B 2 155 ? -40.158 36.097  -28.713 1.00 95.78  ? ? ? ? ? ? 275 GLU B CB  1 
ATOM   1677 C CG  . GLU B 2 155 ? -39.393 37.399  -28.522 1.00 103.52 ? ? ? ? ? ? 275 GLU B CG  1 
ATOM   1678 C CD  . GLU B 2 155 ? -38.202 37.251  -27.588 1.00 120.09 ? ? ? ? ? ? 275 GLU B CD  1 
ATOM   1679 O OE1 . GLU B 2 155 ? -37.880 36.106  -27.205 1.00 110.66 ? ? ? ? ? ? 275 GLU B OE1 1 
ATOM   1680 O OE2 . GLU B 2 155 ? -37.588 38.281  -27.237 1.00 134.75 ? ? ? ? ? ? 275 GLU B OE2 1 
ATOM   1681 N N   . ASP B 2 156 ? -39.678 36.214  -32.032 1.00 87.81  ? ? ? ? ? ? 276 ASP B N   1 
ATOM   1682 C CA  . ASP B 2 156 ? -40.274 36.457  -33.340 1.00 103.49 ? ? ? ? ? ? 276 ASP B CA  1 
ATOM   1683 C C   . ASP B 2 156 ? -39.971 35.321  -34.310 1.00 100.06 ? ? ? ? ? ? 276 ASP B C   1 
ATOM   1684 O O   . ASP B 2 156 ? -40.833 34.933  -35.106 1.00 105.86 ? ? ? ? ? ? 276 ASP B O   1 
ATOM   1685 C CB  . ASP B 2 156 ? -39.766 37.785  -33.904 1.00 95.90  ? ? ? ? ? ? 276 ASP B CB  1 
ATOM   1686 C CG  . ASP B 2 156 ? -39.722 38.888  -32.861 1.00 102.62 ? ? ? ? ? ? 276 ASP B CG  1 
ATOM   1687 O OD1 . ASP B 2 156 ? -40.600 38.909  -31.971 1.00 109.99 ? ? ? ? ? ? 276 ASP B OD1 1 
ATOM   1688 O OD2 . ASP B 2 156 ? -38.806 39.735  -32.931 1.00 85.87  ? ? ? ? ? ? 276 ASP B OD2 1 
ATOM   1689 N N   . THR B 2 157 ? -38.757 34.779  -34.256 1.00 87.64  ? ? ? ? ? ? 277 THR B N   1 
ATOM   1690 C CA  . THR B 2 157 ? -38.374 33.624  -35.069 1.00 85.71  ? ? ? ? ? ? 277 THR B CA  1 
ATOM   1691 C C   . THR B 2 157 ? -38.684 32.336  -34.305 1.00 95.44  ? ? ? ? ? ? 277 THR B C   1 
ATOM   1692 O O   . THR B 2 157 ? -37.802 31.614  -33.840 1.00 103.26 ? ? ? ? ? ? 277 THR B O   1 
ATOM   1693 C CB  . THR B 2 157 ? -36.903 33.714  -35.451 1.00 83.17  ? ? ? ? ? ? 277 THR B CB  1 
ATOM   1694 O OG1 . THR B 2 157 ? -36.106 33.795  -34.263 1.00 88.79  ? ? ? ? ? ? 277 THR B OG1 1 
ATOM   1695 C CG2 . THR B 2 157 ? -36.660 34.952  -36.296 1.00 88.39  ? ? ? ? ? ? 277 THR B CG2 1 
ATOM   1696 N N   . ALA B 2 158 ? -39.983 32.055  -34.177 1.00 85.09  ? ? ? ? ? ? 278 ALA B N   1 
ATOM   1697 C CA  . ALA B 2 158 ? -40.430 30.941  -33.350 1.00 80.00  ? ? ? ? ? ? 278 ALA B CA  1 
ATOM   1698 C C   . ALA B 2 158 ? -41.359 29.975  -34.076 1.00 91.48  ? ? ? ? ? ? 278 ALA B C   1 
ATOM   1699 O O   . ALA B 2 158 ? -41.919 29.079  -33.434 1.00 90.74  ? ? ? ? ? ? 278 ALA B O   1 
ATOM   1700 C CB  . ALA B 2 158 ? -41.117 31.463  -32.083 1.00 94.63  ? ? ? ? ? ? 278 ALA B CB  1 
ATOM   1701 N N   . SER B 2 159 ? -41.538 30.121  -35.387 1.00 99.55  ? ? ? ? ? ? 279 SER B N   1 
ATOM   1702 C CA  . SER B 2 159 ? -42.366 29.203  -36.154 1.00 82.72  ? ? ? ? ? ? 279 SER B CA  1 
ATOM   1703 C C   . SER B 2 159 ? -41.721 28.974  -37.513 1.00 84.89  ? ? ? ? ? ? 279 SER B C   1 
ATOM   1704 O O   . SER B 2 159 ? -40.897 29.769  -37.971 1.00 104.87 ? ? ? ? ? ? 279 SER B O   1 
ATOM   1705 C CB  . SER B 2 159 ? -43.798 29.730  -36.322 1.00 86.57  ? ? ? ? ? ? 279 SER B CB  1 
ATOM   1706 O OG  . SER B 2 159 ? -43.830 30.858  -37.177 1.00 105.64 ? ? ? ? ? ? 279 SER B OG  1 
ATOM   1707 N N   . THR B 2 160 ? -42.096 27.864  -38.148 1.00 73.93  ? ? ? ? ? ? 280 THR B N   1 
ATOM   1708 C CA  . THR B 2 160 ? -41.530 27.524  -39.447 1.00 74.63  ? ? ? ? ? ? 280 THR B CA  1 
ATOM   1709 C C   . THR B 2 160 ? -41.804 28.638  -40.450 1.00 79.78  ? ? ? ? ? ? 280 THR B C   1 
ATOM   1710 O O   . THR B 2 160 ? -42.946 29.078  -40.612 1.00 90.55  ? ? ? ? ? ? 280 THR B O   1 
ATOM   1711 C CB  . THR B 2 160 ? -42.113 26.203  -39.952 1.00 70.17  ? ? ? ? ? ? 280 THR B CB  1 
ATOM   1712 O OG1 . THR B 2 160 ? -41.917 25.179  -38.968 1.00 80.11  ? ? ? ? ? ? 280 THR B OG1 1 
ATOM   1713 C CG2 . THR B 2 160 ? -41.434 25.786  -41.244 1.00 69.42  ? ? ? ? ? ? 280 THR B CG2 1 
ATOM   1714 N N   . ARG B 2 161 ? -40.748 29.096  -41.119 1.00 66.83  ? ? ? ? ? ? 281 ARG B N   1 
ATOM   1715 C CA  . ARG B 2 161 ? -40.856 30.209  -42.050 1.00 71.32  ? ? ? ? ? ? 281 ARG B CA  1 
ATOM   1716 C C   . ARG B 2 161 ? -39.692 30.156  -43.028 1.00 79.26  ? ? ? ? ? ? 281 ARG B C   1 
ATOM   1717 O O   . ARG B 2 161 ? -38.631 29.606  -42.721 1.00 77.76  ? ? ? ? ? ? 281 ARG B O   1 
ATOM   1718 C CB  . ARG B 2 161 ? -40.872 31.552  -41.313 1.00 86.69  ? ? ? ? ? ? 281 ARG B CB  1 
ATOM   1719 C CG  . ARG B 2 161 ? -39.678 31.752  -40.394 1.00 85.07  ? ? ? ? ? ? 281 ARG B CG  1 
ATOM   1720 C CD  . ARG B 2 161 ? -39.714 33.104  -39.708 1.00 106.51 ? ? ? ? ? ? 281 ARG B CD  1 
ATOM   1721 N NE  . ARG B 2 161 ? -40.945 33.305  -38.953 1.00 104.82 ? ? ? ? ? ? 281 ARG B NE  1 
ATOM   1722 C CZ  . ARG B 2 161 ? -41.766 34.331  -39.128 1.00 136.77 ? ? ? ? ? ? 281 ARG B CZ  1 
ATOM   1723 N NH1 . ARG B 2 161 ? -41.515 35.272  -40.023 1.00 122.29 ? ? ? ? ? ? 281 ARG B NH1 1 
ATOM   1724 N NH2 . ARG B 2 161 ? -42.868 34.414  -38.387 1.00 149.63 ? ? ? ? ? ? 281 ARG B NH2 1 
ATOM   1725 N N   . SER B 2 162 ? -39.906 30.730  -44.211 1.00 82.94  ? ? ? ? ? ? 282 SER B N   1 
ATOM   1726 C CA  . SER B 2 162 ? -38.887 30.777  -45.249 1.00 70.96  ? ? ? ? ? ? 282 SER B CA  1 
ATOM   1727 C C   . SER B 2 162 ? -38.144 32.103  -45.305 1.00 76.44  ? ? ? ? ? ? 282 SER B C   1 
ATOM   1728 O O   . SER B 2 162 ? -37.122 32.191  -45.995 1.00 79.73  ? ? ? ? ? ? 282 SER B O   1 
ATOM   1729 C CB  . SER B 2 162 ? -39.512 30.494  -46.622 1.00 86.72  ? ? ? ? ? ? 282 SER B CB  1 
ATOM   1730 O OG  . SER B 2 162 ? -38.519 30.382  -47.625 1.00 122.44 ? ? ? ? ? ? 282 SER B OG  1 
ATOM   1731 N N   . SER B 2 163 ? -38.622 33.130  -44.606 1.00 85.74  ? ? ? ? ? ? 283 SER B N   1 
ATOM   1732 C CA  . SER B 2 163 ? -38.031 34.452  -44.729 1.00 71.18  ? ? ? ? ? ? 283 SER B CA  1 
ATOM   1733 C C   . SER B 2 163 ? -38.207 35.227  -43.431 1.00 85.29  ? ? ? ? ? ? 283 SER B C   1 
ATOM   1734 O O   . SER B 2 163 ? -38.975 34.844  -42.545 1.00 98.22  ? ? ? ? ? ? 283 SER B O   1 
ATOM   1735 C CB  . SER B 2 163 ? -38.648 35.222  -45.902 1.00 85.23  ? ? ? ? ? ? 283 SER B CB  1 
ATOM   1736 O OG  . SER B 2 163 ? -39.964 35.639  -45.593 1.00 98.31  ? ? ? ? ? ? 283 SER B OG  1 
ATOM   1737 N N   . PHE B 2 164 ? -37.474 36.334  -43.338 1.00 81.56  ? ? ? ? ? ? 284 PHE B N   1 
ATOM   1738 C CA  . PHE B 2 164 ? -37.530 37.235  -42.197 1.00 89.80  ? ? ? ? ? ? 284 PHE B CA  1 
ATOM   1739 C C   . PHE B 2 164 ? -36.996 38.587  -42.641 1.00 91.89  ? ? ? ? ? ? 284 PHE B C   1 
ATOM   1740 O O   . PHE B 2 164 ? -36.032 38.655  -43.408 1.00 91.16  ? ? ? ? ? ? 284 PHE B O   1 
ATOM   1741 C CB  . PHE B 2 164 ? -36.714 36.700  -41.015 1.00 71.58  ? ? ? ? ? ? 284 PHE B CB  1 
ATOM   1742 C CG  . PHE B 2 164 ? -36.880 37.497  -39.752 1.00 84.00  ? ? ? ? ? ? 284 PHE B CG  1 
ATOM   1743 C CD1 . PHE B 2 164 ? -37.936 37.244  -38.892 1.00 93.95  ? ? ? ? ? ? 284 PHE B CD1 1 
ATOM   1744 C CD2 . PHE B 2 164 ? -35.978 38.495  -39.421 1.00 78.57  ? ? ? ? ? ? 284 PHE B CD2 1 
ATOM   1745 C CE1 . PHE B 2 164 ? -38.089 37.973  -37.726 1.00 90.69  ? ? ? ? ? ? 284 PHE B CE1 1 
ATOM   1746 C CE2 . PHE B 2 164 ? -36.126 39.227  -38.258 1.00 74.73  ? ? ? ? ? ? 284 PHE B CE2 1 
ATOM   1747 C CZ  . PHE B 2 164 ? -37.183 38.966  -37.409 1.00 79.38  ? ? ? ? ? ? 284 PHE B CZ  1 
ATOM   1748 N N   . THR B 2 165 ? -37.614 39.655  -42.148 1.00 85.32  ? ? ? ? ? ? 285 THR B N   1 
ATOM   1749 C CA  . THR B 2 165 ? -37.249 41.019  -42.519 1.00 70.46  ? ? ? ? ? ? 285 THR B CA  1 
ATOM   1750 C C   . THR B 2 165 ? -36.594 41.704  -41.322 1.00 83.65  ? ? ? ? ? ? 285 THR B C   1 
ATOM   1751 O O   . THR B 2 165 ? -37.277 42.104  -40.374 1.00 92.68  ? ? ? ? ? ? 285 THR B O   1 
ATOM   1752 C CB  . THR B 2 165 ? -38.473 41.793  -42.997 1.00 79.50  ? ? ? ? ? ? 285 THR B CB  1 
ATOM   1753 O OG1 . THR B 2 165 ? -39.155 41.035  -44.005 1.00 100.58 ? ? ? ? ? ? 285 THR B OG1 1 
ATOM   1754 C CG2 . THR B 2 165 ? -38.051 43.130  -43.573 1.00 79.58  ? ? ? ? ? ? 285 THR B CG2 1 
ATOM   1755 N N   . VAL B 2 166 ? -35.271 41.839  -41.372 1.00 86.20  ? ? ? ? ? ? 286 VAL B N   1 
ATOM   1756 C CA  . VAL B 2 166 ? -34.517 42.489  -40.303 1.00 80.98  ? ? ? ? ? ? 286 VAL B CA  1 
ATOM   1757 C C   . VAL B 2 166 ? -34.684 44.000  -40.424 1.00 86.52  ? ? ? ? ? ? 286 VAL B C   1 
ATOM   1758 O O   . VAL B 2 166 ? -34.371 44.585  -41.467 1.00 90.67  ? ? ? ? ? ? 286 VAL B O   1 
ATOM   1759 C CB  . VAL B 2 166 ? -33.034 42.096  -40.358 1.00 79.61  ? ? ? ? ? ? 286 VAL B CB  1 
ATOM   1760 C CG1 . VAL B 2 166 ? -32.263 42.766  -39.231 1.00 75.43  ? ? ? ? ? ? 286 VAL B CG1 1 
ATOM   1761 C CG2 . VAL B 2 166 ? -32.882 40.581  -40.298 1.00 83.54  ? ? ? ? ? ? 286 VAL B CG2 1 
ATOM   1762 N N   . GLN B 2 167 ? -35.166 44.634  -39.358 1.00 89.17  ? ? ? ? ? ? 287 GLN B N   1 
ATOM   1763 C CA  . GLN B 2 167 ? -35.399 46.071  -39.336 1.00 79.61  ? ? ? ? ? ? 287 GLN B CA  1 
ATOM   1764 C C   . GLN B 2 167 ? -34.322 46.799  -38.534 1.00 86.69  ? ? ? ? ? ? 287 GLN B C   1 
ATOM   1765 O O   . GLN B 2 167 ? -33.449 46.192  -37.910 1.00 94.15  ? ? ? ? ? ? 287 GLN B O   1 
ATOM   1766 C CB  . GLN B 2 167 ? -36.781 46.386  -38.755 1.00 90.38  ? ? ? ? ? ? 287 GLN B CB  1 
ATOM   1767 C CG  . GLN B 2 167 ? -37.946 45.894  -39.591 1.00 96.40  ? ? ? ? ? ? 287 GLN B CG  1 
ATOM   1768 C CD  . GLN B 2 167 ? -39.263 46.504  -39.156 1.00 111.38 ? ? ? ? ? ? 287 GLN B CD  1 
ATOM   1769 O OE1 . GLN B 2 167 ? -39.432 46.882  -37.996 1.00 119.53 ? ? ? ? ? ? 287 GLN B OE1 1 
ATOM   1770 N NE2 . GLN B 2 167 ? -40.202 46.614  -40.089 1.00 118.68 ? ? ? ? ? ? 287 GLN B NE2 1 
ATOM   1771 N N   . ASP B 2 168 ? -34.401 48.134  -38.571 1.00 95.31  ? ? ? ? ? ? 288 ASP B N   1 
ATOM   1772 C CA  . ASP B 2 168 ? -33.639 49.017  -37.682 1.00 105.02 ? ? ? ? ? ? 288 ASP B CA  1 
ATOM   1773 C C   . ASP B 2 168 ? -32.133 48.872  -37.888 1.00 89.82  ? ? ? ? ? ? 288 ASP B C   1 
ATOM   1774 O O   . ASP B 2 168 ? -31.363 48.715  -36.937 1.00 92.54  ? ? ? ? ? ? 288 ASP B O   1 
ATOM   1775 C CB  . ASP B 2 168 ? -34.019 48.776  -36.220 1.00 103.87 ? ? ? ? ? ? 288 ASP B CB  1 
ATOM   1776 C CG  . ASP B 2 168 ? -35.498 48.951  -35.972 1.00 121.74 ? ? ? ? ? ? 288 ASP B CG  1 
ATOM   1777 O OD1 . ASP B 2 168 ? -36.018 50.046  -36.273 1.00 124.62 ? ? ? ? ? ? 288 ASP B OD1 1 
ATOM   1778 O OD2 . ASP B 2 168 ? -36.140 47.998  -35.482 1.00 135.08 ? ? ? ? ? ? 288 ASP B OD2 1 
ATOM   1779 N N   . LEU B 2 169 ? -31.712 48.937  -39.147 1.00 80.31  ? ? ? ? ? ? 289 LEU B N   1 
ATOM   1780 C CA  . LEU B 2 169 ? -30.307 48.858  -39.511 1.00 85.49  ? ? ? ? ? ? 289 LEU B CA  1 
ATOM   1781 C C   . LEU B 2 169 ? -29.809 50.211  -40.012 1.00 99.29  ? ? ? ? ? ? 289 LEU B C   1 
ATOM   1782 O O   . LEU B 2 169 ? -30.566 51.001  -40.586 1.00 101.96 ? ? ? ? ? ? 289 LEU B O   1 
ATOM   1783 C CB  . LEU B 2 169 ? -30.076 47.776  -40.573 1.00 89.57  ? ? ? ? ? ? 289 LEU B CB  1 
ATOM   1784 C CG  . LEU B 2 169 ? -30.565 46.367  -40.212 1.00 80.20  ? ? ? ? ? ? 289 LEU B CG  1 
ATOM   1785 C CD1 . LEU B 2 169 ? -30.448 45.415  -41.398 1.00 79.12  ? ? ? ? ? ? 289 LEU B CD1 1 
ATOM   1786 C CD2 . LEU B 2 169 ? -29.808 45.825  -39.012 1.00 67.53  ? ? ? ? ? ? 289 LEU B CD2 1 
ATOM   1787 N N   . LYS B 2 170 ? -28.522 50.468  -39.787 1.00 93.73  ? ? ? ? ? ? 290 LYS B N   1 
ATOM   1788 C CA  . LYS B 2 170 ? -27.938 51.745  -40.160 1.00 89.11  ? ? ? ? ? ? 290 LYS B CA  1 
ATOM   1789 C C   . LYS B 2 170 ? -27.783 51.836  -41.679 1.00 96.98  ? ? ? ? ? ? 290 LYS B C   1 
ATOM   1790 O O   . LYS B 2 170 ? -27.592 50.822  -42.354 1.00 106.96 ? ? ? ? ? ? 290 LYS B O   1 
ATOM   1791 C CB  . LYS B 2 170 ? -26.588 51.933  -39.470 1.00 86.26  ? ? ? ? ? ? 290 LYS B CB  1 
ATOM   1792 C CG  . LYS B 2 170 ? -26.696 51.986  -37.947 1.00 91.18  ? ? ? ? ? ? 290 LYS B CG  1 
ATOM   1793 C CD  . LYS B 2 170 ? -25.335 52.004  -37.265 1.00 117.85 ? ? ? ? ? ? 290 LYS B CD  1 
ATOM   1794 C CE  . LYS B 2 170 ? -24.621 53.331  -37.474 1.00 141.47 ? ? ? ? ? ? 290 LYS B CE  1 
ATOM   1795 N NZ  . LYS B 2 170 ? -23.336 53.401  -36.720 1.00 125.10 ? ? ? ? ? ? 290 LYS B NZ  1 
ATOM   1796 N N   . PRO B 2 171 ? -27.861 53.042  -42.239 1.00 87.81  ? ? ? ? ? ? 291 PRO B N   1 
ATOM   1797 C CA  . PRO B 2 171 ? -27.859 53.174  -43.702 1.00 92.55  ? ? ? ? ? ? 291 PRO B CA  1 
ATOM   1798 C C   . PRO B 2 171 ? -26.501 52.866  -44.322 1.00 102.69 ? ? ? ? ? ? 291 PRO B C   1 
ATOM   1799 O O   . PRO B 2 171 ? -25.450 53.198  -43.768 1.00 98.19  ? ? ? ? ? ? 291 PRO B O   1 
ATOM   1800 C CB  . PRO B 2 171 ? -28.257 54.639  -43.928 1.00 99.99  ? ? ? ? ? ? 291 PRO B CB  1 
ATOM   1801 C CG  . PRO B 2 171 ? -28.875 55.084  -42.629 1.00 104.70 ? ? ? ? ? ? 291 PRO B CG  1 
ATOM   1802 C CD  . PRO B 2 171 ? -28.158 54.319  -41.570 1.00 85.62  ? ? ? ? ? ? 291 PRO B CD  1 
ATOM   1803 N N   . PHE B 2 172 ? -26.555 52.227  -45.492 1.00 104.01 ? ? ? ? ? ? 292 PHE B N   1 
ATOM   1804 C CA  . PHE B 2 172 ? -25.395 51.869  -46.317 1.00 91.98  ? ? ? ? ? ? 292 PHE B CA  1 
ATOM   1805 C C   . PHE B 2 172 ? -24.253 51.286  -45.490 1.00 89.63  ? ? ? ? ? ? 292 PHE B C   1 
ATOM   1806 O O   . PHE B 2 172 ? -23.112 51.750  -45.530 1.00 90.54  ? ? ? ? ? ? 292 PHE B O   1 
ATOM   1807 C CB  . PHE B 2 172 ? -24.915 53.059  -47.145 1.00 80.90  ? ? ? ? ? ? 292 PHE B CB  1 
ATOM   1808 C CG  . PHE B 2 172 ? -24.241 52.662  -48.431 1.00 82.50  ? ? ? ? ? ? 292 PHE B CG  1 
ATOM   1809 C CD1 . PHE B 2 172 ? -24.934 51.959  -49.402 1.00 87.14  ? ? ? ? ? ? 292 PHE B CD1 1 
ATOM   1810 C CD2 . PHE B 2 172 ? -22.914 52.980  -48.662 1.00 92.10  ? ? ? ? ? ? 292 PHE B CD2 1 
ATOM   1811 C CE1 . PHE B 2 172 ? -24.320 51.586  -50.586 1.00 89.53  ? ? ? ? ? ? 292 PHE B CE1 1 
ATOM   1812 C CE2 . PHE B 2 172 ? -22.293 52.610  -49.845 1.00 98.41  ? ? ? ? ? ? 292 PHE B CE2 1 
ATOM   1813 C CZ  . PHE B 2 172 ? -22.997 51.912  -50.807 1.00 87.11  ? ? ? ? ? ? 292 PHE B CZ  1 
ATOM   1814 N N   . THR B 2 173 ? -24.576 50.242  -44.736 1.00 89.09  ? ? ? ? ? ? 293 THR B N   1 
ATOM   1815 C CA  . THR B 2 173 ? -23.591 49.462  -44.005 1.00 96.47  ? ? ? ? ? ? 293 THR B CA  1 
ATOM   1816 C C   . THR B 2 173 ? -23.767 47.997  -44.379 1.00 86.73  ? ? ? ? ? ? 293 THR B C   1 
ATOM   1817 O O   . THR B 2 173 ? -24.885 47.535  -44.623 1.00 86.18  ? ? ? ? ? ? 293 THR B O   1 
ATOM   1818 C CB  . THR B 2 173 ? -23.720 49.666  -42.483 1.00 100.18 ? ? ? ? ? ? 293 THR B CB  1 
ATOM   1819 O OG1 . THR B 2 173 ? -25.082 49.478  -42.085 1.00 104.42 ? ? ? ? ? ? 293 THR B OG1 1 
ATOM   1820 C CG2 . THR B 2 173 ? -23.278 51.073  -42.091 1.00 72.91  ? ? ? ? ? ? 293 THR B CG2 1 
ATOM   1821 N N   . GLU B 2 174 ? -22.654 47.273  -44.453 1.00 86.95  ? ? ? ? ? ? 294 GLU B N   1 
ATOM   1822 C CA  . GLU B 2 174 ? -22.681 45.872  -44.850 1.00 86.26  ? ? ? ? ? ? 294 GLU B CA  1 
ATOM   1823 C C   . GLU B 2 174 ? -22.888 44.984  -43.629 1.00 84.35  ? ? ? ? ? ? 294 GLU B C   1 
ATOM   1824 O O   . GLU B 2 174 ? -22.204 45.147  -42.613 1.00 97.61  ? ? ? ? ? ? 294 GLU B O   1 
ATOM   1825 C CB  . GLU B 2 174 ? -21.391 45.493  -45.576 1.00 99.94  ? ? ? ? ? ? 294 GLU B CB  1 
ATOM   1826 C CG  . GLU B 2 174 ? -21.406 44.085  -46.124 1.00 104.55 ? ? ? ? ? ? 294 GLU B CG  1 
ATOM   1827 C CD  . GLU B 2 174 ? -20.445 43.896  -47.275 1.00 119.88 ? ? ? ? ? ? 294 GLU B CD  1 
ATOM   1828 O OE1 . GLU B 2 174 ? -19.521 44.724  -47.427 1.00 112.64 ? ? ? ? ? ? 294 GLU B OE1 1 
ATOM   1829 O OE2 . GLU B 2 174 ? -20.622 42.920  -48.033 1.00 126.92 ? ? ? ? ? ? 294 GLU B OE2 1 
ATOM   1830 N N   . TYR B 2 175 ? -23.829 44.045  -43.734 1.00 76.34  ? ? ? ? ? ? 295 TYR B N   1 
ATOM   1831 C CA  . TYR B 2 175 ? -24.198 43.158  -42.638 1.00 79.65  ? ? ? ? ? ? 295 TYR B CA  1 
ATOM   1832 C C   . TYR B 2 175 ? -23.970 41.702  -43.023 1.00 80.56  ? ? ? ? ? ? 295 TYR B C   1 
ATOM   1833 O O   . TYR B 2 175 ? -23.985 41.343  -44.203 1.00 87.89  ? ? ? ? ? ? 295 TYR B O   1 
ATOM   1834 C CB  . TYR B 2 175 ? -25.669 43.351  -42.227 1.00 85.79  ? ? ? ? ? ? 295 TYR B CB  1 
ATOM   1835 C CG  . TYR B 2 175 ? -25.920 44.616  -41.442 1.00 89.11  ? ? ? ? ? ? 295 TYR B CG  1 
ATOM   1836 C CD1 . TYR B 2 175 ? -25.719 44.655  -40.069 1.00 89.31  ? ? ? ? ? ? 295 TYR B CD1 1 
ATOM   1837 C CD2 . TYR B 2 175 ? -26.352 45.773  -42.074 1.00 85.36  ? ? ? ? ? ? 295 TYR B CD2 1 
ATOM   1838 C CE1 . TYR B 2 175 ? -25.941 45.813  -39.346 1.00 98.67  ? ? ? ? ? ? 295 TYR B CE1 1 
ATOM   1839 C CE2 . TYR B 2 175 ? -26.578 46.934  -41.360 1.00 84.26  ? ? ? ? ? ? 295 TYR B CE2 1 
ATOM   1840 C CZ  . TYR B 2 175 ? -26.370 46.949  -39.996 1.00 88.95  ? ? ? ? ? ? 295 TYR B CZ  1 
ATOM   1841 O OH  . TYR B 2 175 ? -26.593 48.104  -39.280 1.00 96.19  ? ? ? ? ? ? 295 TYR B OH  1 
ATOM   1842 N N   . VAL B 2 176 ? -23.764 40.867  -42.006 1.00 77.78  ? ? ? ? ? ? 296 VAL B N   1 
ATOM   1843 C CA  . VAL B 2 176 ? -23.613 39.428  -42.168 1.00 75.44  ? ? ? ? ? ? 296 VAL B CA  1 
ATOM   1844 C C   . VAL B 2 176 ? -24.630 38.745  -41.265 1.00 76.52  ? ? ? ? ? ? 296 VAL B C   1 
ATOM   1845 O O   . VAL B 2 176 ? -24.908 39.226  -40.162 1.00 79.40  ? ? ? ? ? ? 296 VAL B O   1 
ATOM   1846 C CB  . VAL B 2 176 ? -22.173 38.979  -41.833 1.00 69.38  ? ? ? ? ? ? 296 VAL B CB  1 
ATOM   1847 C CG1 . VAL B 2 176 ? -22.060 37.461  -41.780 1.00 89.21  ? ? ? ? ? ? 296 VAL B CG1 1 
ATOM   1848 C CG2 . VAL B 2 176 ? -21.200 39.547  -42.849 1.00 81.27  ? ? ? ? ? ? 296 VAL B CG2 1 
ATOM   1849 N N   . PHE B 2 177 ? -25.186 37.629  -41.730 1.00 71.99  ? ? ? ? ? ? 297 PHE B N   1 
ATOM   1850 C CA  . PHE B 2 177 ? -26.226 36.911  -41.008 1.00 72.98  ? ? ? ? ? ? 297 PHE B CA  1 
ATOM   1851 C C   . PHE B 2 177 ? -25.924 35.421  -40.970 1.00 77.93  ? ? ? ? ? ? 297 PHE B C   1 
ATOM   1852 O O   . PHE B 2 177 ? -25.234 34.890  -41.840 1.00 92.01  ? ? ? ? ? ? 297 PHE B O   1 
ATOM   1853 C CB  . PHE B 2 177 ? -27.615 37.131  -41.631 1.00 75.46  ? ? ? ? ? ? 297 PHE B CB  1 
ATOM   1854 C CG  . PHE B 2 177 ? -27.982 38.574  -41.833 1.00 75.02  ? ? ? ? ? ? 297 PHE B CG  1 
ATOM   1855 C CD1 . PHE B 2 177 ? -27.513 39.297  -42.918 1.00 68.50  ? ? ? ? ? ? 297 PHE B CD1 1 
ATOM   1856 C CD2 . PHE B 2 177 ? -28.846 39.195  -40.946 1.00 77.56  ? ? ? ? ? ? 297 PHE B CD2 1 
ATOM   1857 C CE1 . PHE B 2 177 ? -27.872 40.622  -43.091 1.00 77.71  ? ? ? ? ? ? 297 PHE B CE1 1 
ATOM   1858 C CE2 . PHE B 2 177 ? -29.210 40.513  -41.114 1.00 78.60  ? ? ? ? ? ? 297 PHE B CE2 1 
ATOM   1859 C CZ  . PHE B 2 177 ? -28.723 41.229  -42.189 1.00 82.84  ? ? ? ? ? ? 297 PHE B CZ  1 
ATOM   1860 N N   . ARG B 2 178 ? -26.455 34.755  -39.945 1.00 69.99  ? ? ? ? ? ? 298 ARG B N   1 
ATOM   1861 C CA  . ARG B 2 178 ? -26.384 33.305  -39.833 1.00 70.45  ? ? ? ? ? ? 298 ARG B CA  1 
ATOM   1862 C C   . ARG B 2 178 ? -27.576 32.830  -39.016 1.00 68.13  ? ? ? ? ? ? 298 ARG B C   1 
ATOM   1863 O O   . ARG B 2 178 ? -28.047 33.537  -38.122 1.00 74.56  ? ? ? ? ? ? 298 ARG B O   1 
ATOM   1864 C CB  . ARG B 2 178 ? -25.068 32.848  -39.188 1.00 79.44  ? ? ? ? ? ? 298 ARG B CB  1 
ATOM   1865 C CG  . ARG B 2 178 ? -24.793 33.449  -37.814 1.00 77.12  ? ? ? ? ? ? 298 ARG B CG  1 
ATOM   1866 C CD  . ARG B 2 178 ? -23.507 32.887  -37.221 1.00 87.91  ? ? ? ? ? ? 298 ARG B CD  1 
ATOM   1867 N NE  . ARG B 2 178 ? -23.345 33.219  -35.810 1.00 75.68  ? ? ? ? ? ? 298 ARG B NE  1 
ATOM   1868 C CZ  . ARG B 2 178 ? -22.260 32.944  -35.098 1.00 82.99  ? ? ? ? ? ? 298 ARG B CZ  1 
ATOM   1869 N NH1 . ARG B 2 178 ? -21.218 32.332  -35.636 1.00 85.99  ? ? ? ? ? ? 298 ARG B NH1 1 
ATOM   1870 N NH2 . ARG B 2 178 ? -22.216 33.301  -33.817 1.00 92.11  ? ? ? ? ? ? 298 ARG B NH2 1 
ATOM   1871 N N   . ILE B 2 179 ? -28.070 31.634  -39.334 1.00 69.38  ? ? ? ? ? ? 299 ILE B N   1 
ATOM   1872 C CA  . ILE B 2 179 ? -29.292 31.123  -38.721 1.00 79.42  ? ? ? ? ? ? 299 ILE B CA  1 
ATOM   1873 C C   . ILE B 2 179 ? -29.120 29.651  -38.361 1.00 79.97  ? ? ? ? ? ? 299 ILE B C   1 
ATOM   1874 O O   . ILE B 2 179 ? -28.432 28.900  -39.060 1.00 75.87  ? ? ? ? ? ? 299 ILE B O   1 
ATOM   1875 C CB  . ILE B 2 179 ? -30.510 31.332  -39.650 1.00 69.14  ? ? ? ? ? ? 299 ILE B CB  1 
ATOM   1876 C CG1 . ILE B 2 179 ? -31.820 31.061  -38.910 1.00 72.39  ? ? ? ? ? ? 299 ILE B CG1 1 
ATOM   1877 C CG2 . ILE B 2 179 ? -30.412 30.466  -40.899 1.00 63.03  ? ? ? ? ? ? 299 ILE B CG2 1 
ATOM   1878 C CD1 . ILE B 2 179 ? -33.046 31.270  -39.777 1.00 74.88  ? ? ? ? ? ? 299 ILE B CD1 1 
ATOM   1879 N N   . ARG B 2 180 ? -29.732 29.250  -37.248 1.00 70.12  ? ? ? ? ? ? 300 ARG B N   1 
ATOM   1880 C CA  . ARG B 2 180 ? -29.820 27.856  -36.839 1.00 74.73  ? ? ? ? ? ? 300 ARG B CA  1 
ATOM   1881 C C   . ARG B 2 180 ? -31.274 27.563  -36.479 1.00 78.46  ? ? ? ? ? ? 300 ARG B C   1 
ATOM   1882 O O   . ARG B 2 180 ? -32.071 28.481  -36.264 1.00 81.45  ? ? ? ? ? ? 300 ARG B O   1 
ATOM   1883 C CB  . ARG B 2 180 ? -28.869 27.533  -35.676 1.00 74.55  ? ? ? ? ? ? 300 ARG B CB  1 
ATOM   1884 C CG  . ARG B 2 180 ? -29.143 28.282  -34.394 1.00 80.67  ? ? ? ? ? ? 300 ARG B CG  1 
ATOM   1885 C CD  . ARG B 2 180 ? -28.270 27.749  -33.271 1.00 74.76  ? ? ? ? ? ? 300 ARG B CD  1 
ATOM   1886 N NE  . ARG B 2 180 ? -28.799 28.101  -31.959 1.00 91.70  ? ? ? ? ? ? 300 ARG B NE  1 
ATOM   1887 C CZ  . ARG B 2 180 ? -28.292 29.038  -31.171 1.00 94.87  ? ? ? ? ? ? 300 ARG B CZ  1 
ATOM   1888 N NH1 . ARG B 2 180 ? -27.221 29.730  -31.520 1.00 84.26  ? ? ? ? ? ? 300 ARG B NH1 1 
ATOM   1889 N NH2 . ARG B 2 180 ? -28.869 29.281  -29.997 1.00 97.13  ? ? ? ? ? ? 300 ARG B NH2 1 
ATOM   1890 N N   . CYS B 2 181 ? -31.625 26.278  -36.417 1.00 79.98  ? ? ? ? ? ? 301 CYS B N   1 
ATOM   1891 C CA  . CYS B 2 181 ? -33.012 25.892  -36.183 1.00 78.70  ? ? ? ? ? ? 301 CYS B CA  1 
ATOM   1892 C C   . CYS B 2 181 ? -33.089 24.640  -35.320 1.00 75.00  ? ? ? ? ? ? 301 CYS B C   1 
ATOM   1893 O O   . CYS B 2 181 ? -32.115 23.898  -35.171 1.00 78.87  ? ? ? ? ? ? 301 CYS B O   1 
ATOM   1894 C CB  . CYS B 2 181 ? -33.760 25.654  -37.502 1.00 70.78  ? ? ? ? ? ? 301 CYS B CB  1 
ATOM   1895 S SG  . CYS B 2 181 ? -33.073 24.325  -38.513 1.00 93.56  ? ? ? ? ? ? 301 CYS B SG  1 
ATOM   1896 N N   . MET B 2 182 ? -34.274 24.423  -34.750 1.00 70.08  ? ? ? ? ? ? 302 MET B N   1 
ATOM   1897 C CA  . MET B 2 182 ? -34.582 23.273  -33.905 1.00 70.63  ? ? ? ? ? ? 302 MET B CA  1 
ATOM   1898 C C   . MET B 2 182 ? -36.089 23.249  -33.681 1.00 78.83  ? ? ? ? ? ? 302 MET B C   1 
ATOM   1899 O O   . MET B 2 182 ? -36.801 24.196  -34.026 1.00 83.97  ? ? ? ? ? ? 302 MET B O   1 
ATOM   1900 C CB  . MET B 2 182 ? -33.841 23.323  -32.565 1.00 77.72  ? ? ? ? ? ? 302 MET B CB  1 
ATOM   1901 C CG  . MET B 2 182 ? -34.408 24.342  -31.590 1.00 87.58  ? ? ? ? ? ? 302 MET B CG  1 
ATOM   1902 S SD  . MET B 2 182 ? -34.190 23.856  -29.869 1.00 83.01  ? ? ? ? ? ? 302 MET B SD  1 
ATOM   1903 C CE  . MET B 2 182 ? -34.839 22.186  -29.908 1.00 78.11  ? ? ? ? ? ? 302 MET B CE  1 
ATOM   1904 N N   . LYS B 2 183 ? -36.567 22.146  -33.104 1.00 81.83  ? ? ? ? ? ? 303 LYS B N   1 
ATOM   1905 C CA  . LYS B 2 183 ? -37.993 21.985  -32.837 1.00 76.52  ? ? ? ? ? ? 303 LYS B CA  1 
ATOM   1906 C C   . LYS B 2 183 ? -38.506 23.102  -31.933 1.00 87.57  ? ? ? ? ? ? 303 LYS B C   1 
ATOM   1907 O O   . LYS B 2 183 ? -37.865 23.456  -30.939 1.00 93.66  ? ? ? ? ? ? 303 LYS B O   1 
ATOM   1908 C CB  . LYS B 2 183 ? -38.251 20.616  -32.204 1.00 77.71  ? ? ? ? ? ? 303 LYS B CB  1 
ATOM   1909 C CG  . LYS B 2 183 ? -39.715 20.288  -31.976 1.00 75.06  ? ? ? ? ? ? 303 LYS B CG  1 
ATOM   1910 C CD  . LYS B 2 183 ? -39.866 18.865  -31.464 1.00 85.11  ? ? ? ? ? ? 303 LYS B CD  1 
ATOM   1911 C CE  . LYS B 2 183 ? -41.324 18.496  -31.241 1.00 82.46  ? ? ? ? ? ? 303 LYS B CE  1 
ATOM   1912 N NZ  . LYS B 2 183 ? -42.231 19.135  -32.236 1.00 107.36 ? ? ? ? ? ? 303 LYS B NZ  1 
ATOM   1913 N N   . GLU B 2 184 ? -39.667 23.664  -32.292 1.00 91.67  ? ? ? ? ? ? 304 GLU B N   1 
ATOM   1914 C CA  . GLU B 2 184 ? -40.217 24.809  -31.573 1.00 85.23  ? ? ? ? ? ? 304 GLU B CA  1 
ATOM   1915 C C   . GLU B 2 184 ? -40.510 24.505  -30.109 1.00 91.53  ? ? ? ? ? ? 304 GLU B C   1 
ATOM   1916 O O   . GLU B 2 184 ? -40.611 25.438  -29.304 1.00 96.98  ? ? ? ? ? ? 304 GLU B O   1 
ATOM   1917 C CB  . GLU B 2 184 ? -41.488 25.305  -32.268 1.00 79.17  ? ? ? ? ? ? 304 GLU B CB  1 
ATOM   1918 C CG  . GLU B 2 184 ? -42.498 24.215  -32.586 1.00 103.12 ? ? ? ? ? ? 304 GLU B CG  1 
ATOM   1919 C CD  . GLU B 2 184 ? -43.686 24.219  -31.648 1.00 125.03 ? ? ? ? ? ? 304 GLU B CD  1 
ATOM   1920 O OE1 . GLU B 2 184 ? -43.946 25.266  -31.019 1.00 144.69 ? ? ? ? ? ? 304 GLU B OE1 1 
ATOM   1921 O OE2 . GLU B 2 184 ? -44.362 23.174  -31.545 1.00 122.34 ? ? ? ? ? ? 304 GLU B OE2 1 
ATOM   1922 N N   . ASP B 2 185 ? -40.657 23.228  -29.746 1.00 97.11  ? ? ? ? ? ? 305 ASP B N   1 
ATOM   1923 C CA  . ASP B 2 185 ? -40.848 22.871  -28.343 1.00 83.57  ? ? ? ? ? ? 305 ASP B CA  1 
ATOM   1924 C C   . ASP B 2 185 ? -39.666 23.299  -27.486 1.00 87.80  ? ? ? ? ? ? 305 ASP B C   1 
ATOM   1925 O O   . ASP B 2 185 ? -39.827 23.561  -26.289 1.00 96.65  ? ? ? ? ? ? 305 ASP B O   1 
ATOM   1926 C CB  . ASP B 2 185 ? -41.049 21.362  -28.204 1.00 77.39  ? ? ? ? ? ? 305 ASP B CB  1 
ATOM   1927 C CG  . ASP B 2 185 ? -42.295 20.868  -28.905 1.00 109.69 ? ? ? ? ? ? 305 ASP B CG  1 
ATOM   1928 O OD1 . ASP B 2 185 ? -42.537 21.281  -30.058 1.00 132.48 ? ? ? ? ? ? 305 ASP B OD1 1 
ATOM   1929 O OD2 . ASP B 2 185 ? -43.031 20.057  -28.303 1.00 125.51 ? ? ? ? ? ? 305 ASP B OD2 1 
ATOM   1930 N N   . GLY B 2 186 ? -38.478 23.374  -28.078 1.00 98.53  ? ? ? ? ? ? 306 GLY B N   1 
ATOM   1931 C CA  . GLY B 2 186 ? -37.256 23.332  -27.313 1.00 102.23 ? ? ? ? ? ? 306 GLY B CA  1 
ATOM   1932 C C   . GLY B 2 186 ? -36.840 21.931  -26.935 1.00 99.53  ? ? ? ? ? ? 306 GLY B C   1 
ATOM   1933 O O   . GLY B 2 186 ? -35.782 21.757  -26.315 1.00 109.37 ? ? ? ? ? ? 306 GLY B O   1 
ATOM   1934 N N   . LYS B 2 187 ? -37.643 20.930  -27.295 1.00 82.94  ? ? ? ? ? ? 307 LYS B N   1 
ATOM   1935 C CA  . LYS B 2 187 ? -37.381 19.526  -26.992 1.00 88.85  ? ? ? ? ? ? 307 LYS B CA  1 
ATOM   1936 C C   . LYS B 2 187 ? -36.645 18.932  -28.184 1.00 89.11  ? ? ? ? ? ? 307 LYS B C   1 
ATOM   1937 O O   . LYS B 2 187 ? -37.249 18.478  -29.156 1.00 99.77  ? ? ? ? ? ? 307 LYS B O   1 
ATOM   1938 C CB  . LYS B 2 187 ? -38.682 18.787  -26.705 1.00 80.96  ? ? ? ? ? ? 307 LYS B CB  1 
ATOM   1939 C CG  . LYS B 2 187 ? -39.486 19.366  -25.551 1.00 94.22  ? ? ? ? ? ? 307 LYS B CG  1 
ATOM   1940 C CD  . LYS B 2 187 ? -40.736 18.543  -25.278 1.00 107.15 ? ? ? ? ? ? 307 LYS B CD  1 
ATOM   1941 C CE  . LYS B 2 187 ? -41.908 19.432  -24.888 1.00 114.75 ? ? ? ? ? ? 307 LYS B CE  1 
ATOM   1942 N NZ  . LYS B 2 187 ? -43.213 18.718  -24.994 1.00 103.06 ? ? ? ? ? ? 307 LYS B NZ  1 
ATOM   1943 N N   . GLY B 2 188 ? -35.322 18.947  -28.109 1.00 78.41  ? ? ? ? ? ? 308 GLY B N   1 
ATOM   1944 C CA  . GLY B 2 188 ? -34.500 18.457  -29.198 1.00 88.81  ? ? ? ? ? ? 308 GLY B CA  1 
ATOM   1945 C C   . GLY B 2 188 ? -33.118 19.081  -29.122 1.00 79.61  ? ? ? ? ? ? 308 GLY B C   1 
ATOM   1946 O O   . GLY B 2 188 ? -32.705 19.580  -28.077 1.00 96.22  ? ? ? ? ? ? 308 GLY B O   1 
ATOM   1947 N N   . TYR B 2 189 ? -32.423 19.040  -30.253 1.00 70.88  ? ? ? ? ? ? 309 TYR B N   1 
ATOM   1948 C CA  . TYR B 2 189 ? -31.073 19.565  -30.354 1.00 78.31  ? ? ? ? ? ? 309 TYR B CA  1 
ATOM   1949 C C   . TYR B 2 189 ? -31.026 20.690  -31.375 1.00 83.32  ? ? ? ? ? ? 309 TYR B C   1 
ATOM   1950 O O   . TYR B 2 189 ? -31.700 20.635  -32.408 1.00 88.39  ? ? ? ? ? ? 309 TYR B O   1 
ATOM   1951 C CB  . TYR B 2 189 ? -30.086 18.460  -30.736 1.00 82.52  ? ? ? ? ? ? 309 TYR B CB  1 
ATOM   1952 C CG  . TYR B 2 189 ? -30.046 17.324  -29.742 1.00 75.28  ? ? ? ? ? ? 309 TYR B CG  1 
ATOM   1953 C CD1 . TYR B 2 189 ? -29.284 17.418  -28.585 1.00 87.92  ? ? ? ? ? ? 309 TYR B CD1 1 
ATOM   1954 C CD2 . TYR B 2 189 ? -30.780 16.165  -29.950 1.00 76.98  ? ? ? ? ? ? 309 TYR B CD2 1 
ATOM   1955 C CE1 . TYR B 2 189 ? -29.246 16.385  -27.668 1.00 95.09  ? ? ? ? ? ? 309 TYR B CE1 1 
ATOM   1956 C CE2 . TYR B 2 189 ? -30.748 15.126  -29.037 1.00 91.70  ? ? ? ? ? ? 309 TYR B CE2 1 
ATOM   1957 C CZ  . TYR B 2 189 ? -29.978 15.242  -27.898 1.00 95.85  ? ? ? ? ? ? 309 TYR B CZ  1 
ATOM   1958 O OH  . TYR B 2 189 ? -29.941 14.214  -26.984 1.00 94.89  ? ? ? ? ? ? 309 TYR B OH  1 
ATOM   1959 N N   . TRP B 2 190 ? -30.232 21.713  -31.073 1.00 80.15  ? ? ? ? ? ? 310 TRP B N   1 
ATOM   1960 C CA  . TRP B 2 190 ? -30.044 22.811  -32.008 1.00 78.66  ? ? ? ? ? ? 310 TRP B CA  1 
ATOM   1961 C C   . TRP B 2 190 ? -29.215 22.350  -33.197 1.00 85.52  ? ? ? ? ? ? 310 TRP B C   1 
ATOM   1962 O O   . TRP B 2 190 ? -28.281 21.556  -33.054 1.00 85.07  ? ? ? ? ? ? 310 TRP B O   1 
ATOM   1963 C CB  . TRP B 2 190 ? -29.344 23.987  -31.326 1.00 86.88  ? ? ? ? ? ? 310 TRP B CB  1 
ATOM   1964 C CG  . TRP B 2 190 ? -30.248 24.934  -30.592 1.00 72.98  ? ? ? ? ? ? 310 TRP B CG  1 
ATOM   1965 C CD1 . TRP B 2 190 ? -30.394 25.047  -29.239 1.00 77.05  ? ? ? ? ? ? 310 TRP B CD1 1 
ATOM   1966 C CD2 . TRP B 2 190 ? -31.119 25.911  -31.173 1.00 76.73  ? ? ? ? ? ? 310 TRP B CD2 1 
ATOM   1967 N NE1 . TRP B 2 190 ? -31.305 26.033  -28.943 1.00 82.85  ? ? ? ? ? ? 310 TRP B NE1 1 
ATOM   1968 C CE2 . TRP B 2 190 ? -31.766 26.577  -30.112 1.00 72.48  ? ? ? ? ? ? 310 TRP B CE2 1 
ATOM   1969 C CE3 . TRP B 2 190 ? -31.419 26.284  -32.486 1.00 88.09  ? ? ? ? ? ? 310 TRP B CE3 1 
ATOM   1970 C CZ2 . TRP B 2 190 ? -32.693 27.596  -30.326 1.00 79.53  ? ? ? ? ? ? 310 TRP B CZ2 1 
ATOM   1971 C CZ3 . TRP B 2 190 ? -32.339 27.297  -32.696 1.00 83.67  ? ? ? ? ? ? 310 TRP B CZ3 1 
ATOM   1972 C CH2 . TRP B 2 190 ? -32.965 27.940  -31.621 1.00 78.29  ? ? ? ? ? ? 310 TRP B CH2 1 
ATOM   1973 N N   . SER B 2 191 ? -29.563 22.849  -34.379 1.00 81.04  ? ? ? ? ? ? 311 SER B N   1 
ATOM   1974 C CA  . SER B 2 191 ? -28.717 22.626  -35.537 1.00 84.03  ? ? ? ? ? ? 311 SER B CA  1 
ATOM   1975 C C   . SER B 2 191 ? -27.477 23.509  -35.440 1.00 86.05  ? ? ? ? ? ? 311 SER B C   1 
ATOM   1976 O O   . SER B 2 191 ? -27.406 24.447  -34.641 1.00 92.46  ? ? ? ? ? ? 311 SER B O   1 
ATOM   1977 C CB  . SER B 2 191 ? -29.481 22.916  -36.828 1.00 82.79  ? ? ? ? ? ? 311 SER B CB  1 
ATOM   1978 O OG  . SER B 2 191 ? -29.754 24.300  -36.963 1.00 68.01  ? ? ? ? ? ? 311 SER B OG  1 
ATOM   1979 N N   . ASP B 2 192 ? -26.486 23.197  -36.267 1.00 76.81  ? ? ? ? ? ? 312 ASP B N   1 
ATOM   1980 C CA  . ASP B 2 192 ? -25.303 24.036  -36.340 1.00 80.42  ? ? ? ? ? ? 312 ASP B CA  1 
ATOM   1981 C C   . ASP B 2 192 ? -25.640 25.332  -37.077 1.00 78.07  ? ? ? ? ? ? 312 ASP B C   1 
ATOM   1982 O O   . ASP B 2 192 ? -26.756 25.534  -37.565 1.00 76.55  ? ? ? ? ? ? 312 ASP B O   1 
ATOM   1983 C CB  . ASP B 2 192 ? -24.162 23.277  -37.011 1.00 93.54  ? ? ? ? ? ? 312 ASP B CB  1 
ATOM   1984 C CG  . ASP B 2 192 ? -23.804 21.997  -36.276 1.00 98.31  ? ? ? ? ? ? 312 ASP B CG  1 
ATOM   1985 O OD1 . ASP B 2 192 ? -23.139 22.088  -35.222 1.00 83.23  ? ? ? ? ? ? 312 ASP B OD1 1 
ATOM   1986 O OD2 . ASP B 2 192 ? -24.188 20.905  -36.749 1.00 114.30 ? ? ? ? ? ? 312 ASP B OD2 1 
ATOM   1987 N N   . TRP B 2 193 ? -24.667 26.233  -37.149 1.00 81.39  ? ? ? ? ? ? 313 TRP B N   1 
ATOM   1988 C CA  . TRP B 2 193 ? -24.886 27.487  -37.850 1.00 69.85  ? ? ? ? ? ? 313 TRP B CA  1 
ATOM   1989 C C   . TRP B 2 193 ? -24.903 27.265  -39.357 1.00 76.51  ? ? ? ? ? ? 313 TRP B C   1 
ATOM   1990 O O   . TRP B 2 193 ? -24.195 26.408  -39.893 1.00 83.91  ? ? ? ? ? ? 313 TRP B O   1 
ATOM   1991 C CB  . TRP B 2 193 ? -23.802 28.506  -37.497 1.00 83.71  ? ? ? ? ? ? 313 TRP B CB  1 
ATOM   1992 C CG  . TRP B 2 193 ? -24.005 29.221  -36.196 1.00 71.20  ? ? ? ? ? ? 313 TRP B CG  1 
ATOM   1993 C CD1 . TRP B 2 193 ? -23.131 29.278  -35.150 1.00 77.69  ? ? ? ? ? ? 313 TRP B CD1 1 
ATOM   1994 C CD2 . TRP B 2 193 ? -25.150 29.988  -35.805 1.00 81.73  ? ? ? ? ? ? 313 TRP B CD2 1 
ATOM   1995 N NE1 . TRP B 2 193 ? -23.659 30.036  -34.133 1.00 91.09  ? ? ? ? ? ? 313 TRP B NE1 1 
ATOM   1996 C CE2 . TRP B 2 193 ? -24.899 30.481  -34.509 1.00 84.40  ? ? ? ? ? ? 313 TRP B CE2 1 
ATOM   1997 C CE3 . TRP B 2 193 ? -26.364 30.305  -36.423 1.00 86.73  ? ? ? ? ? ? 313 TRP B CE3 1 
ATOM   1998 C CZ2 . TRP B 2 193 ? -25.814 31.273  -33.822 1.00 79.79  ? ? ? ? ? ? 313 TRP B CZ2 1 
ATOM   1999 C CZ3 . TRP B 2 193 ? -27.272 31.090  -35.737 1.00 90.62  ? ? ? ? ? ? 313 TRP B CZ3 1 
ATOM   2000 C CH2 . TRP B 2 193 ? -26.993 31.565  -34.451 1.00 81.74  ? ? ? ? ? ? 313 TRP B CH2 1 
ATOM   2001 N N   . SER B 2 194 ? -25.734 28.046  -40.041 1.00 72.57  ? ? ? ? ? ? 314 SER B N   1 
ATOM   2002 C CA  . SER B 2 194 ? -25.800 28.019  -41.492 1.00 72.57  ? ? ? ? ? ? 314 SER B CA  1 
ATOM   2003 C C   . SER B 2 194 ? -24.640 28.805  -42.100 1.00 82.11  ? ? ? ? ? ? 314 SER B C   1 
ATOM   2004 O O   . SER B 2 194 ? -23.879 29.487  -41.405 1.00 91.54  ? ? ? ? ? ? 314 SER B O   1 
ATOM   2005 C CB  . SER B 2 194 ? -27.128 28.594  -41.975 1.00 76.73  ? ? ? ? ? ? 314 SER B CB  1 
ATOM   2006 O OG  . SER B 2 194 ? -27.217 29.972  -41.661 1.00 70.72  ? ? ? ? ? ? 314 SER B OG  1 
ATOM   2007 N N   . GLU B 2 195 ? -24.507 28.697  -43.421 1.00 81.73  ? ? ? ? ? ? 315 GLU B N   1 
ATOM   2008 C CA  . GLU B 2 195 ? -23.560 29.533  -44.148 1.00 72.78  ? ? ? ? ? ? 315 GLU B CA  1 
ATOM   2009 C C   . GLU B 2 195 ? -23.954 31.001  -44.015 1.00 79.52  ? ? ? ? ? ? 315 GLU B C   1 
ATOM   2010 O O   . GLU B 2 195 ? -25.140 31.343  -44.003 1.00 100.11 ? ? ? ? ? ? 315 GLU B O   1 
ATOM   2011 C CB  . GLU B 2 195 ? -23.516 29.122  -45.622 1.00 102.66 ? ? ? ? ? ? 315 GLU B CB  1 
ATOM   2012 C CG  . GLU B 2 195 ? -22.959 27.723  -45.873 1.00 115.53 ? ? ? ? ? ? 315 GLU B CG  1 
ATOM   2013 C CD  . GLU B 2 195 ? -21.444 27.670  -45.803 1.00 136.79 ? ? ? ? ? ? 315 GLU B CD  1 
ATOM   2014 O OE1 . GLU B 2 195 ? -20.788 28.173  -46.740 1.00 151.74 ? ? ? ? ? ? 315 GLU B OE1 1 
ATOM   2015 O OE2 . GLU B 2 195 ? -20.911 27.122  -44.815 1.00 147.20 ? ? ? ? ? ? 315 GLU B OE2 1 
ATOM   2016 N N   . GLU B 2 196 ? -22.954 31.872  -43.900 1.00 67.84  ? ? ? ? ? ? 316 GLU B N   1 
ATOM   2017 C CA  . GLU B 2 196 ? -23.207 33.291  -43.677 1.00 84.95  ? ? ? ? ? ? 316 GLU B CA  1 
ATOM   2018 C C   . GLU B 2 196 ? -23.653 33.992  -44.958 1.00 93.92  ? ? ? ? ? ? 316 GLU B C   1 
ATOM   2019 O O   . GLU B 2 196 ? -23.163 33.696  -46.052 1.00 104.80 ? ? ? ? ? ? 316 GLU B O   1 
ATOM   2020 C CB  . GLU B 2 196 ? -21.958 33.967  -43.111 1.00 92.24  ? ? ? ? ? ? 316 GLU B CB  1 
ATOM   2021 C CG  . GLU B 2 196 ? -21.662 33.596  -41.663 1.00 90.17  ? ? ? ? ? ? 316 GLU B CG  1 
ATOM   2022 C CD  . GLU B 2 196 ? -20.356 34.177  -41.157 1.00 99.84  ? ? ? ? ? ? 316 GLU B CD  1 
ATOM   2023 O OE1 . GLU B 2 196 ? -19.749 34.998  -41.877 1.00 108.55 ? ? ? ? ? ? 316 GLU B OE1 1 
ATOM   2024 O OE2 . GLU B 2 196 ? -19.941 33.819  -40.035 1.00 116.85 ? ? ? ? ? ? 316 GLU B OE2 1 
ATOM   2025 N N   . ALA B 2 197 ? -24.598 34.924  -44.813 1.00 84.80  ? ? ? ? ? ? 317 ALA B N   1 
ATOM   2026 C CA  . ALA B 2 197 ? -25.122 35.722  -45.914 1.00 90.18  ? ? ? ? ? ? 317 ALA B CA  1 
ATOM   2027 C C   . ALA B 2 197 ? -24.867 37.205  -45.661 1.00 94.03  ? ? ? ? ? ? 317 ALA B C   1 
ATOM   2028 O O   . ALA B 2 197 ? -24.888 37.664  -44.515 1.00 97.77  ? ? ? ? ? ? 317 ALA B O   1 
ATOM   2029 C CB  . ALA B 2 197 ? -26.622 35.471  -46.113 1.00 90.50  ? ? ? ? ? ? 317 ALA B CB  1 
ATOM   2030 N N   . SER B 2 198 ? -24.620 37.953  -46.738 1.00 82.19  ? ? ? ? ? ? 318 SER B N   1 
ATOM   2031 C CA  . SER B 2 198 ? -24.226 39.354  -46.653 1.00 75.56  ? ? ? ? ? ? 318 SER B CA  1 
ATOM   2032 C C   . SER B 2 198 ? -25.198 40.255  -47.411 1.00 87.00  ? ? ? ? ? ? 318 SER B C   1 
ATOM   2033 O O   . SER B 2 198 ? -25.969 39.801  -48.260 1.00 100.73 ? ? ? ? ? ? 318 SER B O   1 
ATOM   2034 C CB  . SER B 2 198 ? -22.807 39.561  -47.198 1.00 79.10  ? ? ? ? ? ? 318 SER B CB  1 
ATOM   2035 O OG  . SER B 2 198 ? -21.912 38.604  -46.660 1.00 107.26 ? ? ? ? ? ? 318 SER B OG  1 
ATOM   2036 N N   . GLY B 2 199 ? -25.136 41.548  -47.107 1.00 76.94  ? ? ? ? ? ? 319 GLY B N   1 
ATOM   2037 C CA  . GLY B 2 199 ? -25.990 42.515  -47.777 1.00 80.10  ? ? ? ? ? ? 319 GLY B CA  1 
ATOM   2038 C C   . GLY B 2 199 ? -25.711 43.921  -47.284 1.00 89.54  ? ? ? ? ? ? 319 GLY B C   1 
ATOM   2039 O O   . GLY B 2 199 ? -25.182 44.127  -46.187 1.00 94.21  ? ? ? ? ? ? 319 GLY B O   1 
ATOM   2040 N N   . ILE B 2 200 ? -26.082 44.890  -48.125 1.00 89.09  ? ? ? ? ? ? 320 ILE B N   1 
ATOM   2041 C CA  . ILE B 2 200 ? -25.896 46.306  -47.826 1.00 92.11  ? ? ? ? ? ? 320 ILE B CA  1 
ATOM   2042 C C   . ILE B 2 200 ? -27.248 47.011  -47.787 1.00 91.41  ? ? ? ? ? ? 320 ILE B C   1 
ATOM   2043 O O   . ILE B 2 200 ? -28.173 46.667  -48.530 1.00 94.07  ? ? ? ? ? ? 320 ILE B O   1 
ATOM   2044 C CB  . ILE B 2 200 ? -24.954 46.967  -48.856 1.00 90.04  ? ? ? ? ? ? 320 ILE B CB  1 
ATOM   2045 C CG1 . ILE B 2 200 ? -23.643 46.185  -48.934 1.00 76.90  ? ? ? ? ? ? 320 ILE B CG1 1 
ATOM   2046 C CG2 . ILE B 2 200 ? -24.683 48.417  -48.488 1.00 86.25  ? ? ? ? ? ? 320 ILE B CG2 1 
ATOM   2047 C CD1 . ILE B 2 200 ? -22.790 46.545  -50.122 1.00 107.34 ? ? ? ? ? ? 320 ILE B CD1 1 
ATOM   2048 N N   . THR B 2 201 ? -27.352 48.017  -46.915 1.00 84.27  ? ? ? ? ? ? 321 THR B N   1 
ATOM   2049 C CA  . THR B 2 201 ? -28.614 48.672  -46.586 1.00 83.49  ? ? ? ? ? ? 321 THR B CA  1 
ATOM   2050 C C   . THR B 2 201 ? -28.959 49.904  -47.424 1.00 87.01  ? ? ? ? ? ? 321 THR B C   1 
ATOM   2051 O O   . THR B 2 201 ? -30.006 50.501  -47.174 1.00 112.75 ? ? ? ? ? ? 321 THR B O   1 
ATOM   2052 C CB  . THR B 2 201 ? -28.622 49.080  -45.109 1.00 86.88  ? ? ? ? ? ? 321 THR B CB  1 
ATOM   2053 O OG1 . THR B 2 201 ? -27.395 49.746  -44.789 1.00 90.57  ? ? ? ? ? ? 321 THR B OG1 1 
ATOM   2054 C CG2 . THR B 2 201 ? -28.797 47.866  -44.215 1.00 88.89  ? ? ? ? ? ? 321 THR B CG2 1 
ATOM   2055 N N   . ALA B 2 202 ? -28.113 50.335  -48.363 1.00 73.43  ? ? ? ? ? ? 322 ALA B N   1 
ATOM   2056 C CA  . ALA B 2 202 ? -28.356 51.568  -49.122 1.00 100.42 ? ? ? ? ? ? 322 ALA B CA  1 
ATOM   2057 C C   . ALA B 2 202 ? -28.419 52.816  -48.243 1.00 100.65 ? ? ? ? ? ? 322 ALA B C   1 
ATOM   2058 O O   . ALA B 2 202 ? -28.427 52.728  -47.011 1.00 105.22 ? ? ? ? ? ? 322 ALA B O   1 
ATOM   2059 C CB  . ALA B 2 202 ? -29.648 51.477  -49.942 1.00 82.68  ? ? ? ? ? ? 322 ALA B CB  1 
ATOM   2060 N N   . ALA B 2 203 ? -28.483 53.986  -48.871 1.00 85.90  ? ? ? ? ? ? 323 ALA B N   1 
ATOM   2061 C CA  . ALA B 2 203 ? -28.431 55.248  -48.141 1.00 88.35  ? ? ? ? ? ? 323 ALA B CA  1 
ATOM   2062 C C   . ALA B 2 203 ? -29.821 55.819  -47.881 1.00 94.74  ? ? ? ? ? ? 323 ALA B C   1 
ATOM   2063 O O   . ALA B 2 203 ? -29.985 56.714  -47.050 1.00 89.64  ? ? ? ? ? ? 323 ALA B O   1 
ATOM   2064 C CB  . ALA B 2 203 ? -27.583 56.254  -48.899 1.00 95.69  ? ? ? ? ? ? 323 ALA B CB  1 
HETATM 2065 C C1  . NAG E 3 .   ? -29.263 26.549  -52.941 1.00 165.89 ? ? ? ? ? ? 401 NAG B C1  1 
HETATM 2066 C C2  . NAG E 3 .   ? -28.604 27.072  -54.219 1.00 179.74 ? ? ? ? ? ? 401 NAG B C2  1 
HETATM 2067 C C3  . NAG E 3 .   ? -28.496 25.955  -55.252 1.00 179.21 ? ? ? ? ? ? 401 NAG B C3  1 
HETATM 2068 C C4  . NAG E 3 .   ? -27.773 24.755  -54.653 1.00 179.91 ? ? ? ? ? ? 401 NAG B C4  1 
HETATM 2069 C C5  . NAG E 3 .   ? -28.454 24.321  -53.356 1.00 172.46 ? ? ? ? ? ? 401 NAG B C5  1 
HETATM 2070 C C6  . NAG E 3 .   ? -27.725 23.201  -52.649 1.00 153.75 ? ? ? ? ? ? 401 NAG B C6  1 
HETATM 2071 C C7  . NAG E 3 .   ? -30.589 28.215  -55.166 1.00 170.30 ? ? ? ? ? ? 401 NAG B C7  1 
HETATM 2072 C C8  . NAG E 3 .   ? -31.117 29.517  -55.687 1.00 153.00 ? ? ? ? ? ? 401 NAG B C8  1 
HETATM 2073 N N2  . NAG E 3 .   ? -29.311 28.224  -54.762 1.00 176.25 ? ? ? ? ? ? 401 NAG B N2  1 
HETATM 2074 O O3  . NAG E 3 .   ? -27.796 26.428  -56.397 1.00 169.65 ? ? ? ? ? ? 401 NAG B O3  1 
HETATM 2075 O O4  . NAG E 3 .   ? -27.799 23.671  -55.575 1.00 161.43 ? ? ? ? ? ? 401 NAG B O4  1 
HETATM 2076 O O5  . NAG E 3 .   ? -28.516 25.424  -52.436 1.00 153.38 ? ? ? ? ? ? 401 NAG B O5  1 
HETATM 2077 O O6  . NAG E 3 .   ? -26.626 23.685  -51.890 1.00 136.90 ? ? ? ? ? ? 401 NAG B O6  1 
HETATM 2078 O O7  . NAG E 3 .   ? -31.287 27.206  -55.116 1.00 173.15 ? ? ? ? ? ? 401 NAG B O7  1 
HETATM 2079 C C1  . NAG F 3 .   ? -17.827 -10.133 -26.538 1.00 135.58 ? ? ? ? ? ? 402 NAG B C1  1 
HETATM 2080 C C2  . NAG F 3 .   ? -17.995 -11.583 -26.079 1.00 149.99 ? ? ? ? ? ? 402 NAG B C2  1 
HETATM 2081 C C3  . NAG F 3 .   ? -17.010 -12.493 -26.809 1.00 156.88 ? ? ? ? ? ? 402 NAG B C3  1 
HETATM 2082 C C4  . NAG F 3 .   ? -17.121 -12.304 -28.316 1.00 153.78 ? ? ? ? ? ? 402 NAG B C4  1 
HETATM 2083 C C5  . NAG F 3 .   ? -16.975 -10.829 -28.674 1.00 142.37 ? ? ? ? ? ? 402 NAG B C5  1 
HETATM 2084 C C6  . NAG F 3 .   ? -17.188 -10.555 -30.144 1.00 162.56 ? ? ? ? ? ? 402 NAG B C6  1 
HETATM 2085 C C7  . NAG F 3 .   ? -18.844 -11.629 -23.778 1.00 123.11 ? ? ? ? ? ? 402 NAG B C7  1 
HETATM 2086 C C8  . NAG F 3 .   ? -18.491 -11.784 -22.329 1.00 94.69  ? ? ? ? ? ? 402 NAG B C8  1 
HETATM 2087 N N2  . NAG F 3 .   ? -17.825 -11.703 -24.640 1.00 137.17 ? ? ? ? ? ? 402 NAG B N2  1 
HETATM 2088 O O3  . NAG F 3 .   ? -17.289 -13.846 -26.470 1.00 159.31 ? ? ? ? ? ? 402 NAG B O3  1 
HETATM 2089 O O4  . NAG F 3 .   ? -16.107 -13.054 -28.975 1.00 155.38 ? ? ? ? ? ? 402 NAG B O4  1 
HETATM 2090 O O5  . NAG F 3 .   ? -17.956 -10.061 -27.963 1.00 125.67 ? ? ? ? ? ? 402 NAG B O5  1 
HETATM 2091 O O6  . NAG F 3 .   ? -16.015 -10.831 -30.897 1.00 169.96 ? ? ? ? ? ? 402 NAG B O6  1 
HETATM 2092 O O7  . NAG F 3 .   ? -19.997 -11.442 -24.151 1.00 135.82 ? ? ? ? ? ? 402 NAG B O7  1 
HETATM 2093 P P   . PO4 G 4 .   ? -34.588 54.625  -48.864 1.00 297.50 ? ? ? ? ? ? 403 PO4 B P   1 
HETATM 2094 O O1  . PO4 G 4 .   ? -35.080 54.407  -50.274 1.00 173.61 ? ? ? ? ? ? 403 PO4 B O1  1 
HETATM 2095 O O2  . PO4 G 4 .   ? -35.074 55.966  -48.367 1.00 170.96 ? ? ? ? ? ? 403 PO4 B O2  1 
HETATM 2096 O O3  . PO4 G 4 .   ? -33.078 54.595  -48.846 1.00 169.68 ? ? ? ? ? ? 403 PO4 B O3  1 
HETATM 2097 O O4  . PO4 G 4 .   ? -35.123 53.531  -47.973 1.00 158.95 ? ? ? ? ? ? 403 PO4 B O4  1 
HETATM 2098 O O   . HOH J 5 .   ? -23.741 14.434  -31.839 1.00 59.40  ? ? ? ? ? ? 501 HOH B O   1 
HETATM 2099 O O   . HOH J 5 .   ? -31.994 47.036  -48.442 1.00 94.42  ? ? ? ? ? ? 502 HOH B O   1 
# 
loop_
_atom_site_anisotrop.id 
_atom_site_anisotrop.type_symbol 
_atom_site_anisotrop.pdbx_label_atom_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_label_alt_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_label_comp_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_label_asym_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_label_seq_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_PDB_ins_code 
_atom_site_anisotrop.U[1][1] 
_atom_site_anisotrop.U[2][2] 
_atom_site_anisotrop.U[3][3] 
_atom_site_anisotrop.U[1][2] 
_atom_site_anisotrop.U[1][3] 
_atom_site_anisotrop.U[2][3] 
_atom_site_anisotrop.U[1][1]_esd 
_atom_site_anisotrop.U[2][2]_esd 
_atom_site_anisotrop.U[3][3]_esd 
_atom_site_anisotrop.U[1][2]_esd 
_atom_site_anisotrop.U[1][3]_esd 
_atom_site_anisotrop.U[2][3]_esd 
_atom_site_anisotrop.pdbx_auth_seq_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_auth_comp_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_auth_asym_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_auth_atom_id 
1    N N   . ASP A 1   ? 1.6321 1.5201 1.5879 0.2916  0.1561  0.1262  ? ? ? ? ? ? 1   ASP A N   
2    C CA  . ASP A 1   ? 1.4047 1.3072 1.3707 0.2591  0.1487  0.0938  ? ? ? ? ? ? 1   ASP A CA  
3    C C   . ASP A 1   ? 1.3017 1.2579 1.2858 0.2180  0.1285  0.0854  ? ? ? ? ? ? 1   ASP A C   
4    O O   . ASP A 1   ? 1.3974 1.3855 1.3911 0.1951  0.1195  0.0645  ? ? ? ? ? ? 1   ASP A O   
5    C CB  . ASP A 1   ? 1.4171 1.3720 1.3912 0.2876  0.1516  0.0837  ? ? ? ? ? ? 1   ASP A CB  
6    C CG  . ASP A 1   ? 1.5019 1.5600 1.4973 0.3115  0.1407  0.0992  ? ? ? ? ? ? 1   ASP A CG  
7    O OD1 . ASP A 1   ? 1.4265 1.5204 1.4286 0.2989  0.1271  0.1116  ? ? ? ? ? ? 1   ASP A OD1 
8    O OD2 . ASP A 1   ? 1.2091 1.3175 1.2145 0.3428  0.1460  0.0973  ? ? ? ? ? ? 1   ASP A OD2 
9    N N   . ILE A 2   ? 1.3157 1.2785 1.3005 0.2118  0.1236  0.1034  ? ? ? ? ? ? 2   ILE A N   
10   C CA  . ILE A 2   ? 1.1662 1.1689 1.1635 0.1776  0.1075  0.0957  ? ? ? ? ? ? 2   ILE A CA  
11   C C   . ILE A 2   ? 1.2887 1.2566 1.2885 0.1399  0.1044  0.0738  ? ? ? ? ? ? 2   ILE A C   
12   O O   . ILE A 2   ? 1.2938 1.2967 1.3029 0.1179  0.0918  0.0585  ? ? ? ? ? ? 2   ILE A O   
13   C CB  . ILE A 2   ? 1.3714 1.3722 1.3628 0.1794  0.1083  0.1181  ? ? ? ? ? ? 2   ILE A CB  
14   C CG1 . ILE A 2   ? 1.4742 1.5277 1.4609 0.2159  0.1058  0.1390  ? ? ? ? ? ? 2   ILE A CG1 
15   C CG2 . ILE A 2   ? 0.9222 0.9480 0.9228 0.1463  0.0961  0.1080  ? ? ? ? ? ? 2   ILE A CG2 
16   C CD1 . ILE A 2   ? 1.5299 1.5802 1.5032 0.2207  0.1088  0.1630  ? ? ? ? ? ? 2   ILE A CD1 
17   N N   . SER A 3   ? 1.4514 1.3491 1.4409 0.1313  0.1158  0.0726  ? ? ? ? ? ? 3   SER A N   
18   C CA  . SER A 3   ? 1.4306 1.3022 1.4216 0.0966  0.1110  0.0506  ? ? ? ? ? ? 3   SER A CA  
19   C C   . SER A 3   ? 1.4195 1.3005 1.4049 0.0982  0.1088  0.0291  ? ? ? ? ? ? 3   SER A C   
20   O O   . SER A 3   ? 1.4577 1.3574 1.4467 0.0737  0.0972  0.0132  ? ? ? ? ? ? 3   SER A O   
21   C CB  . SER A 3   ? 1.8163 1.6132 1.7970 0.0830  0.1239  0.0518  ? ? ? ? ? ? 3   SER A CB  
22   O OG  . SER A 3   ? 1.9338 1.6763 1.8940 0.1107  0.1411  0.0552  ? ? ? ? ? ? 3   SER A OG  
23   N N   . GLU A 4   ? 1.4493 1.3185 1.4239 0.1302  0.1213  0.0301  ? ? ? ? ? ? 4   GLU A N   
24   C CA  . GLU A 4   ? 1.4896 1.3725 1.4575 0.1352  0.1232  0.0103  ? ? ? ? ? ? 4   GLU A CA  
25   C C   . GLU A 4   ? 1.2928 1.2557 1.2772 0.1282  0.1104  0.0085  ? ? ? ? ? ? 4   GLU A C   
26   O O   . GLU A 4   ? 1.2565 1.2337 1.2364 0.1121  0.1068  -0.0081 ? ? ? ? ? ? 4   GLU A O   
27   C CB  . GLU A 4   ? 1.3091 1.1690 1.2640 0.1783  0.1420  0.0139  ? ? ? ? ? ? 4   GLU A CB  
28   N N   . ARG A 5   ? 1.2713 1.2847 1.2714 0.1379  0.1039  0.0251  ? ? ? ? ? ? 5   ARG A N   
29   C CA  . ARG A 5   ? 1.1601 1.2436 1.1743 0.1254  0.0925  0.0215  ? ? ? ? ? ? 5   ARG A CA  
30   C C   . ARG A 5   ? 1.1234 1.2014 1.1378 0.0886  0.0793  0.0139  ? ? ? ? ? ? 5   ARG A C   
31   O O   . ARG A 5   ? 1.1029 1.2074 1.1180 0.0704  0.0736  0.0044  ? ? ? ? ? ? 5   ARG A O   
32   C CB  . ARG A 5   ? 1.1422 1.2823 1.1697 0.1445  0.0879  0.0379  ? ? ? ? ? ? 5   ARG A CB  
33   C CG  . ARG A 5   ? 1.1276 1.3381 1.1690 0.1253  0.0760  0.0315  ? ? ? ? ? ? 5   ARG A CG  
34   C CD  . ARG A 5   ? 0.8939 1.1563 0.9438 0.1354  0.0669  0.0439  ? ? ? ? ? ? 5   ARG A CD  
35   N NE  . ARG A 5   ? 1.0443 1.3903 1.1118 0.1425  0.0636  0.0422  ? ? ? ? ? ? 5   ARG A NE  
36   C CZ  . ARG A 5   ? 1.1276 1.5171 1.2045 0.1811  0.0687  0.0547  ? ? ? ? ? ? 5   ARG A CZ  
37   N NH1 . ARG A 5   ? 1.1850 1.5301 1.2498 0.2179  0.0789  0.0711  ? ? ? ? ? ? 5   ARG A NH1 
38   N NH2 . ARG A 5   ? 1.1621 1.6427 1.2612 0.1831  0.0642  0.0517  ? ? ? ? ? ? 5   ARG A NH2 
39   N N   . PHE A 6   ? 1.1547 1.1987 1.1678 0.0787  0.0759  0.0196  ? ? ? ? ? ? 6   PHE A N   
40   C CA  . PHE A 6   ? 1.0337 1.0760 1.0485 0.0511  0.0643  0.0140  ? ? ? ? ? ? 6   PHE A CA  
41   C C   . PHE A 6   ? 1.1948 1.2139 1.1995 0.0336  0.0619  -0.0009 ? ? ? ? ? ? 6   PHE A C   
42   O O   . PHE A 6   ? 1.1556 1.1874 1.1578 0.0167  0.0525  -0.0057 ? ? ? ? ? ? 6   PHE A O   
43   C CB  . PHE A 6   ? 1.1743 1.1961 1.1938 0.0475  0.0639  0.0244  ? ? ? ? ? ? 6   PHE A CB  
44   C CG  . PHE A 6   ? 1.1718 1.1911 1.1951 0.0252  0.0540  0.0190  ? ? ? ? ? ? 6   PHE A CG  
45   C CD1 . PHE A 6   ? 1.1886 1.2345 1.2129 0.0192  0.0452  0.0179  ? ? ? ? ? ? 6   PHE A CD1 
46   C CD2 . PHE A 6   ? 1.1427 1.1338 1.1683 0.0110  0.0537  0.0147  ? ? ? ? ? ? 6   PHE A CD2 
47   C CE1 . PHE A 6   ? 1.2051 1.2465 1.2315 0.0065  0.0376  0.0151  ? ? ? ? ? ? 6   PHE A CE1 
48   C CE2 . PHE A 6   ? 1.0915 1.0921 1.1242 -0.0041 0.0438  0.0119  ? ? ? ? ? ? 6   PHE A CE2 
49   C CZ  . PHE A 6   ? 1.2197 1.2442 1.2523 -0.0028 0.0364  0.0134  ? ? ? ? ? ? 6   PHE A CZ  
50   N N   . ARG A 7   ? 1.3373 1.3188 1.3317 0.0382  0.0705  -0.0084 ? ? ? ? ? ? 7   ARG A N   
51   C CA  . ARG A 7   ? 1.3657 1.3297 1.3448 0.0219  0.0671  -0.0252 ? ? ? ? ? ? 7   ARG A CA  
52   C C   . ARG A 7   ? 1.3044 1.2989 1.2740 0.0246  0.0691  -0.0319 ? ? ? ? ? ? 7   ARG A C   
53   O O   . ARG A 7   ? 1.3452 1.3421 1.3015 0.0081  0.0623  -0.0400 ? ? ? ? ? ? 7   ARG A O   
54   C CB  . ARG A 7   ? 1.4717 1.3828 1.4370 0.0238  0.0769  -0.0362 ? ? ? ? ? ? 7   ARG A CB  
55   C CG  . ARG A 7   ? 1.3767 1.2604 1.3461 -0.0007 0.0697  -0.0394 ? ? ? ? ? ? 7   ARG A CG  
56   C CD  . ARG A 7   ? 1.6064 1.4353 1.5723 0.0027  0.0836  -0.0376 ? ? ? ? ? ? 7   ARG A CD  
57   N NE  . ARG A 7   ? 1.8347 1.6677 1.8210 -0.0034 0.0833  -0.0187 ? ? ? ? ? ? 7   ARG A NE  
58   C CZ  . ARG A 7   ? 1.9613 1.7510 1.9463 0.0006  0.0974  -0.0075 ? ? ? ? ? ? 7   ARG A CZ  
59   N NH1 . ARG A 7   ? 1.9538 1.6840 1.9174 0.0126  0.1130  -0.0135 ? ? ? ? ? ? 7   ARG A NH1 
60   N NH2 . ARG A 7   ? 1.6754 1.4781 1.6780 -0.0062 0.0980  0.0111  ? ? ? ? ? ? 7   ARG A NH2 
61   N N   . ARG A 8   ? 1.1503 1.1737 1.1267 0.0454  0.0789  -0.0269 ? ? ? ? ? ? 8   ARG A N   
62   C CA  . ARG A 8   ? 1.2075 1.2723 1.1809 0.0442  0.0827  -0.0311 ? ? ? ? ? ? 8   ARG A CA  
63   C C   . ARG A 8   ? 1.2514 1.3452 1.2307 0.0211  0.0713  -0.0252 ? ? ? ? ? ? 8   ARG A C   
64   O O   . ARG A 8   ? 1.2695 1.3757 1.2369 0.0063  0.0717  -0.0289 ? ? ? ? ? ? 8   ARG A O   
65   C CB  . ARG A 8   ? 1.0983 1.2007 1.0843 0.0730  0.0954  -0.0262 ? ? ? ? ? ? 8   ARG A CB  
66   C CG  . ARG A 8   ? 1.3680 1.4308 1.3420 0.1020  0.1104  -0.0319 ? ? ? ? ? ? 8   ARG A CG  
67   C CD  . ARG A 8   ? 1.3614 1.4689 1.3497 0.1385  0.1229  -0.0238 ? ? ? ? ? ? 8   ARG A CD  
68   N NE  . ARG A 8   ? 1.1939 1.3720 1.1928 0.1335  0.1262  -0.0271 ? ? ? ? ? ? 8   ARG A NE  
69   C CZ  . ARG A 8   ? 1.3791 1.5615 1.3628 0.1351  0.1387  -0.0408 ? ? ? ? ? ? 8   ARG A CZ  
70   N NH1 . ARG A 8   ? 1.5316 1.6496 1.4854 0.1414  0.1471  -0.0560 ? ? ? ? ? ? 8   ARG A NH1 
71   N NH2 . ARG A 8   ? 1.5899 1.8438 1.5868 0.1273  0.1436  -0.0402 ? ? ? ? ? ? 8   ARG A NH2 
72   N N   . LEU A 9   ? 1.2602 1.3603 1.2536 0.0183  0.0628  -0.0158 ? ? ? ? ? ? 9   LEU A N   
73   C CA  . LEU A 9   ? 1.0880 1.2026 1.0819 -0.0024 0.0537  -0.0128 ? ? ? ? ? ? 9   LEU A CA  
74   C C   . LEU A 9   ? 1.1950 1.2758 1.1724 -0.0183 0.0457  -0.0147 ? ? ? ? ? ? 9   LEU A C   
75   O O   . LEU A 9   ? 1.1998 1.2825 1.1644 -0.0338 0.0440  -0.0139 ? ? ? ? ? ? 9   LEU A O   
76   C CB  . LEU A 9   ? 0.9409 1.0662 0.9477 0.0011  0.0476  -0.0058 ? ? ? ? ? ? 9   LEU A CB  
77   C CG  . LEU A 9   ? 1.0804 1.2509 1.1020 0.0176  0.0515  -0.0013 ? ? ? ? ? ? 9   LEU A CG  
78   C CD1 . LEU A 9   ? 1.2620 1.4348 1.2881 0.0242  0.0453  0.0059  ? ? ? ? ? ? 9   LEU A CD1 
79   C CD2 . LEU A 9   ? 1.0031 1.2237 1.0308 0.0028  0.0519  -0.0056 ? ? ? ? ? ? 9   LEU A CD2 
80   N N   . MET A 10  ? 1.2047 1.2568 1.1823 -0.0150 0.0409  -0.0155 ? ? ? ? ? ? 10  MET A N   
81   C CA  . MET A 10  ? 1.1954 1.2281 1.1606 -0.0265 0.0311  -0.0167 ? ? ? ? ? ? 10  MET A CA  
82   C C   . MET A 10  ? 1.2587 1.2899 1.2001 -0.0332 0.0330  -0.0232 ? ? ? ? ? ? 10  MET A C   
83   O O   . MET A 10  ? 1.2437 1.2690 1.1686 -0.0422 0.0252  -0.0194 ? ? ? ? ? ? 10  MET A O   
84   C CB  . MET A 10  ? 1.1059 1.1209 1.0802 -0.0253 0.0266  -0.0188 ? ? ? ? ? ? 10  MET A CB  
85   C CG  . MET A 10  ? 1.0304 1.0491 1.0247 -0.0203 0.0254  -0.0097 ? ? ? ? ? ? 10  MET A CG  
86   S SD  . MET A 10  ? 1.3182 1.3436 1.3116 -0.0233 0.0159  -0.0023 ? ? ? ? ? ? 10  MET A SD  
87   C CE  . MET A 10  ? 1.2772 1.3051 1.2901 -0.0222 0.0106  0.0016  ? ? ? ? ? ? 10  MET A CE  
88   N N   . ARG A 11  ? 1.2299 1.2660 1.1660 -0.0254 0.0446  -0.0320 ? ? ? ? ? ? 11  ARG A N   
89   C CA  . ARG A 11  ? 1.1189 1.1570 1.0283 -0.0301 0.0493  -0.0396 ? ? ? ? ? ? 11  ARG A CA  
90   C C   . ARG A 11  ? 1.1406 1.2023 1.0424 -0.0408 0.0536  -0.0301 ? ? ? ? ? ? 11  ARG A C   
91   O O   . ARG A 11  ? 1.3649 1.4212 1.2402 -0.0511 0.0514  -0.0273 ? ? ? ? ? ? 11  ARG A O   
92   C CB  . ARG A 11  ? 1.3885 1.4245 1.2930 -0.0145 0.0641  -0.0528 ? ? ? ? ? ? 11  ARG A CB  
93   C CG  . ARG A 11  ? 1.5049 1.5404 1.3762 -0.0169 0.0709  -0.0651 ? ? ? ? ? ? 11  ARG A CG  
94   C CD  . ARG A 11  ? 1.7712 1.8016 1.6363 0.0044  0.0891  -0.0798 ? ? ? ? ? ? 11  ARG A CD  
95   N NE  . ARG A 11  ? 1.9682 1.9603 1.8437 0.0161  0.0898  -0.0858 ? ? ? ? ? ? 11  ARG A NE  
96   C CZ  . ARG A 11  ? 1.8946 1.8875 1.7875 0.0406  0.1023  -0.0817 ? ? ? ? ? ? 11  ARG A CZ  
97   N NH1 . ARG A 11  ? 1.7397 1.7805 1.6465 0.0570  0.1137  -0.0741 ? ? ? ? ? ? 11  ARG A NH1 
98   N NH2 . ARG A 11  ? 1.5610 1.5083 1.4574 0.0487  0.1038  -0.0838 ? ? ? ? ? ? 11  ARG A NH2 
99   N N   . ARG A 12  ? 1.2521 1.3407 1.1748 -0.0404 0.0598  -0.0246 ? ? ? ? ? ? 12  ARG A N   
100  C CA  . ARG A 12  ? 1.2631 1.3727 1.1806 -0.0584 0.0649  -0.0169 ? ? ? ? ? ? 12  ARG A CA  
101  C C   . ARG A 12  ? 1.1818 1.2599 1.0864 -0.0733 0.0539  -0.0067 ? ? ? ? ? ? 12  ARG A C   
102  O O   . ARG A 12  ? 1.3325 1.4011 1.2137 -0.0887 0.0572  0.0014  ? ? ? ? ? ? 12  ARG A O   
103  C CB  . ARG A 12  ? 1.0282 1.1820 0.9740 -0.0582 0.0713  -0.0162 ? ? ? ? ? ? 12  ARG A CB  
104  C CG  . ARG A 12  ? 1.1167 1.3052 1.0779 -0.0347 0.0828  -0.0229 ? ? ? ? ? ? 12  ARG A CG  
105  C CD  . ARG A 12  ? 1.1813 1.3998 1.1314 -0.0354 0.0992  -0.0266 ? ? ? ? ? ? 12  ARG A CD  
106  N NE  . ARG A 12  ? 1.3309 1.5720 1.2917 -0.0043 0.1114  -0.0343 ? ? ? ? ? ? 12  ARG A NE  
107  C CZ  . ARG A 12  ? 1.6627 1.8687 1.6026 0.0142  0.1173  -0.0453 ? ? ? ? ? ? 12  ARG A CZ  
108  N NH1 . ARG A 12  ? 1.7353 1.8944 1.6447 0.0022  0.1100  -0.0509 ? ? ? ? ? ? 12  ARG A NH1 
109  N NH2 . ARG A 12  ? 1.7144 1.9327 1.6621 0.0463  0.1305  -0.0517 ? ? ? ? ? ? 12  ARG A NH2 
110  N N   . ALA A 13  ? 1.1179 1.1775 1.0351 -0.0667 0.0428  -0.0056 ? ? ? ? ? ? 13  ALA A N   
111  C CA  . ALA A 13  ? 1.1508 1.1788 1.0560 -0.0736 0.0342  0.0034  ? ? ? ? ? ? 13  ALA A CA  
112  C C   . ALA A 13  ? 1.2316 1.2367 1.1110 -0.0708 0.0268  0.0095  ? ? ? ? ? ? 13  ALA A C   
113  O O   . ALA A 13  ? 1.1788 1.1580 1.0356 -0.0766 0.0248  0.0214  ? ? ? ? ? ? 13  ALA A O   
114  C CB  . ALA A 13  ? 1.0169 1.0384 0.9420 -0.0631 0.0266  0.0020  ? ? ? ? ? ? 13  ALA A CB  
115  N N   . ASP A 14  ? 1.2026 1.2152 1.0819 -0.0619 0.0225  0.0016  ? ? ? ? ? ? 14  ASP A N   
116  C CA  . ASP A 14  ? 1.1081 1.1110 0.9611 -0.0605 0.0128  0.0053  ? ? ? ? ? ? 14  ASP A CA  
117  C C   . ASP A 14  ? 1.3216 1.3263 1.1408 -0.0698 0.0220  0.0104  ? ? ? ? ? ? 14  ASP A C   
118  O O   . ASP A 14  ? 1.4650 1.4552 1.2540 -0.0706 0.0162  0.0237  ? ? ? ? ? ? 14  ASP A O   
119  C CB  . ASP A 14  ? 1.2182 1.2294 1.0787 -0.0551 0.0054  -0.0093 ? ? ? ? ? ? 14  ASP A CB  
120  C CG  . ASP A 14  ? 1.2816 1.2946 1.1175 -0.0552 -0.0095 -0.0078 ? ? ? ? ? ? 14  ASP A CG  
121  O OD1 . ASP A 14  ? 1.1629 1.1770 1.0064 -0.0492 -0.0232 0.0018  ? ? ? ? ? ? 14  ASP A OD1 
122  O OD2 . ASP A 14  ? 1.4721 1.4903 1.2802 -0.0593 -0.0077 -0.0167 ? ? ? ? ? ? 14  ASP A OD2 
123  N N   . GLU A 15  ? 1.4315 1.4572 1.2543 -0.0743 0.0376  0.0019  ? ? ? ? ? ? 15  GLU A N   
124  C CA  . GLU A 15  ? 1.4259 1.4615 1.2194 -0.0848 0.0509  0.0077  ? ? ? ? ? ? 15  GLU A CA  
125  C C   . GLU A 15  ? 1.4365 1.4550 1.2192 -0.1014 0.0561  0.0270  ? ? ? ? ? ? 15  GLU A C   
126  O O   . GLU A 15  ? 1.4625 1.4663 1.2083 -0.1092 0.0599  0.0417  ? ? ? ? ? ? 15  GLU A O   
127  C CB  . GLU A 15  ? 1.5454 1.6165 1.3535 -0.0826 0.0687  -0.0052 ? ? ? ? ? ? 15  GLU A CB  
128  C CG  . GLU A 15  ? 1.8422 1.9174 1.6417 -0.0672 0.0704  -0.0246 ? ? ? ? ? ? 15  GLU A CG  
129  C CD  . GLU A 15  ? 1.9213 2.0302 1.7335 -0.0575 0.0908  -0.0354 ? ? ? ? ? ? 15  GLU A CD  
130  O OE1 . GLU A 15  ? 1.7111 1.8523 1.5453 -0.0644 0.1014  -0.0271 ? ? ? ? ? ? 15  GLU A OE1 
131  O OE2 . GLU A 15  ? 1.9020 2.0061 1.7024 -0.0425 0.0965  -0.0531 ? ? ? ? ? ? 15  GLU A OE2 
132  N N   . LEU A 16  ? 1.3486 1.3649 1.1588 -0.1081 0.0570  0.0271  ? ? ? ? ? ? 16  LEU A N   
133  C CA  . LEU A 16  ? 1.2870 1.2795 1.0858 -0.1294 0.0638  0.0406  ? ? ? ? ? ? 16  LEU A CA  
134  C C   . LEU A 16  ? 1.2657 1.2033 1.0351 -0.1231 0.0535  0.0571  ? ? ? ? ? ? 16  LEU A C   
135  O O   . LEU A 16  ? 1.4065 1.3115 1.1428 -0.1369 0.0616  0.0746  ? ? ? ? ? ? 16  LEU A O   
136  C CB  . LEU A 16  ? 1.3086 1.3147 1.1413 -0.1386 0.0648  0.0314  ? ? ? ? ? ? 16  LEU A CB  
137  C CG  . LEU A 16  ? 1.1288 1.1962 0.9893 -0.1471 0.0769  0.0209  ? ? ? ? ? ? 16  LEU A CG  
138  C CD1 . LEU A 16  ? 1.2682 1.3565 1.1625 -0.1451 0.0707  0.0104  ? ? ? ? ? ? 16  LEU A CD1 
139  C CD2 . LEU A 16  ? 1.2153 1.2970 1.0637 -0.1783 0.0937  0.0293  ? ? ? ? ? ? 16  LEU A CD2 
140  N N   . ALA A 17  ? 1.2641 1.1916 1.0448 -0.1011 0.0372  0.0537  ? ? ? ? ? ? 17  ALA A N   
141  C CA  . ALA A 17  ? 1.2749 1.1587 1.0325 -0.0877 0.0274  0.0700  ? ? ? ? ? ? 17  ALA A CA  
142  C C   . ALA A 17  ? 1.3935 1.2721 1.1115 -0.0806 0.0234  0.0858  ? ? ? ? ? ? 17  ALA A C   
143  O O   . ALA A 17  ? 1.5484 1.3842 1.2328 -0.0752 0.0231  0.1077  ? ? ? ? ? ? 17  ALA A O   
144  C CB  . ALA A 17  ? 1.2539 1.1449 1.0393 -0.0654 0.0123  0.0623  ? ? ? ? ? ? 17  ALA A CB  
145  N N   . ARG A 18  ? 1.3461 1.2641 1.0626 -0.0788 0.0207  0.0752  ? ? ? ? ? ? 18  ARG A N   
146  C CA  . ARG A 18  ? 1.3915 1.3117 1.0649 -0.0732 0.0162  0.0876  ? ? ? ? ? ? 18  ARG A CA  
147  C C   . ARG A 18  ? 1.4240 1.3314 1.0614 -0.0925 0.0365  0.1028  ? ? ? ? ? ? 18  ARG A C   
148  O O   . ARG A 18  ? 1.6439 1.5310 1.2352 -0.0880 0.0357  0.1254  ? ? ? ? ? ? 18  ARG A O   
149  C CB  . ARG A 18  ? 1.3442 1.3063 1.0230 -0.0677 0.0072  0.0661  ? ? ? ? ? ? 18  ARG A CB  
150  C CG  . ARG A 18  ? 1.4289 1.4051 1.1402 -0.0540 -0.0125 0.0538  ? ? ? ? ? ? 18  ARG A CG  
151  C CD  . ARG A 18  ? 1.2363 1.2429 0.9536 -0.0565 -0.0177 0.0280  ? ? ? ? ? ? 18  ARG A CD  
152  N NE  . ARG A 18  ? 1.6523 1.6770 1.3415 -0.0506 -0.0367 0.0282  ? ? ? ? ? ? 18  ARG A NE  
153  C CZ  . ARG A 18  ? 1.9874 2.0350 1.6770 -0.0553 -0.0466 0.0040  ? ? ? ? ? ? 18  ARG A CZ  
154  N NH1 . ARG A 18  ? 1.7651 1.8106 1.4800 -0.0628 -0.0374 -0.0202 ? ? ? ? ? ? 18  ARG A NH1 
155  N NH2 . ARG A 18  ? 1.9426 2.0138 1.6042 -0.0524 -0.0665 0.0040  ? ? ? ? ? ? 18  ARG A NH2 
156  N N   . ARG A 19  ? 1.3638 1.2879 1.0216 -0.1135 0.0550  0.0927  ? ? ? ? ? ? 19  ARG A N   
157  C CA  . ARG A 19  ? 1.4186 1.3384 1.0490 -0.1373 0.0772  0.1076  ? ? ? ? ? ? 19  ARG A CA  
158  C C   . ARG A 19  ? 1.4792 1.3365 1.0864 -0.1500 0.0830  0.1326  ? ? ? ? ? ? 19  ARG A C   
159  O O   . ARG A 19  ? 1.6633 1.4980 1.2298 -0.1658 0.0983  0.1551  ? ? ? ? ? ? 19  ARG A O   
160  C CB  . ARG A 19  ? 1.1671 1.1334 0.8336 -0.1559 0.0944  0.0900  ? ? ? ? ? ? 19  ARG A CB  
161  N N   . GLY A 20  ? 1.4178 1.2420 1.0464 -0.1434 0.0732  0.1291  ? ? ? ? ? ? 20  GLY A N   
162  C CA  . GLY A 20  ? 1.4289 1.1811 1.0326 -0.1532 0.0799  0.1485  ? ? ? ? ? ? 20  GLY A CA  
163  C C   . GLY A 20  ? 1.4045 1.1495 1.0363 -0.1841 0.0913  0.1342  ? ? ? ? ? ? 20  GLY A C   
164  O O   . GLY A 20  ? 1.4864 1.1772 1.0942 -0.2106 0.1058  0.1469  ? ? ? ? ? ? 20  GLY A O   
165  N N   . ASN A 21  ? 1.3683 1.1670 1.0488 -0.1822 0.0848  0.1078  ? ? ? ? ? ? 21  ASN A N   
166  C CA  . ASN A 21  ? 1.4898 1.2992 1.2007 -0.2084 0.0909  0.0909  ? ? ? ? ? ? 21  ASN A CA  
167  C C   . ASN A 21  ? 1.4112 1.2116 1.1465 -0.1857 0.0749  0.0757  ? ? ? ? ? ? 21  ASN A C   
168  O O   . ASN A 21  ? 1.4767 1.3315 1.2504 -0.1767 0.0681  0.0576  ? ? ? ? ? ? 21  ASN A O   
169  C CB  . ASN A 21  ? 1.6284 1.5205 1.3736 -0.2241 0.0997  0.0764  ? ? ? ? ? ? 21  ASN A CB  
170  C CG  . ASN A 21  ? 1.6544 1.5685 1.4253 -0.2595 0.1078  0.0637  ? ? ? ? ? ? 21  ASN A CG  
171  O OD1 . ASN A 21  ? 1.8021 1.6730 1.5711 -0.2692 0.1029  0.0574  ? ? ? ? ? ? 21  ASN A OD1 
172  N ND2 . ASN A 21  ? 1.4833 1.4697 1.2778 -0.2787 0.1203  0.0583  ? ? ? ? ? ? 21  ASN A ND2 
173  N N   . PRO A 22  ? 1.3543 1.0849 1.0656 -0.1735 0.0705  0.0841  ? ? ? ? ? ? 22  PRO A N   
174  C CA  . PRO A 22  ? 1.4363 1.1629 1.1690 -0.1485 0.0575  0.0705  ? ? ? ? ? ? 22  PRO A CA  
175  C C   . PRO A 22  ? 1.4719 1.2132 1.2287 -0.1699 0.0600  0.0480  ? ? ? ? ? ? 22  PRO A C   
176  O O   . PRO A 22  ? 1.3516 1.1269 1.1376 -0.1524 0.0505  0.0335  ? ? ? ? ? ? 22  PRO A O   
177  C CB  . PRO A 22  ? 1.3409 0.9871 1.0358 -0.1278 0.0563  0.0876  ? ? ? ? ? ? 22  PRO A CB  
178  C CG  . PRO A 22  ? 1.6180 1.2079 1.2719 -0.1572 0.0728  0.1044  ? ? ? ? ? ? 22  PRO A CG  
179  C CD  . PRO A 22  ? 1.5064 1.1560 1.1678 -0.1795 0.0797  0.1078  ? ? ? ? ? ? 22  PRO A CD  
180  N N   . GLU A 23  ? 1.4937 1.2123 1.2372 -0.2095 0.0725  0.0451  ? ? ? ? ? ? 23  GLU A N   
181  C CA  . GLU A 23  ? 1.3932 1.1325 1.1570 -0.2341 0.0724  0.0214  ? ? ? ? ? ? 23  GLU A CA  
182  C C   . GLU A 23  ? 1.2590 1.0971 1.0691 -0.2308 0.0665  0.0086  ? ? ? ? ? ? 23  GLU A C   
183  O O   . GLU A 23  ? 1.3521 1.2193 1.1839 -0.2228 0.0579  -0.0080 ? ? ? ? ? ? 23  GLU A O   
184  C CB  . GLU A 23  ? 1.3404 1.0457 1.0834 -0.2852 0.0872  0.0202  ? ? ? ? ? ? 23  GLU A CB  
185  C CG  . GLU A 23  ? 1.9039 1.5043 1.5937 -0.2905 0.0986  0.0413  ? ? ? ? ? ? 23  GLU A CG  
186  C CD  . GLU A 23  ? 1.9863 1.5929 1.6592 -0.2898 0.1076  0.0692  ? ? ? ? ? ? 23  GLU A CD  
187  O OE1 . GLU A 23  ? 1.8163 1.5071 1.5186 -0.2844 0.1053  0.0686  ? ? ? ? ? ? 23  GLU A OE1 
188  O OE2 . GLU A 23  ? 2.1074 1.6316 1.7334 -0.2923 0.1179  0.0920  ? ? ? ? ? ? 23  GLU A OE2 
189  N N   . GLU A 24  ? 1.2368 1.1252 1.0584 -0.2336 0.0722  0.0172  ? ? ? ? ? ? 24  GLU A N   
190  C CA  . GLU A 24  ? 1.3006 1.2745 1.1623 -0.2220 0.0686  0.0073  ? ? ? ? ? ? 24  GLU A CA  
191  C C   . GLU A 24  ? 1.2631 1.2421 1.1360 -0.1798 0.0569  0.0070  ? ? ? ? ? ? 24  GLU A C   
192  O O   . GLU A 24  ? 1.2566 1.2840 1.1589 -0.1655 0.0517  -0.0027 ? ? ? ? ? ? 24  GLU A O   
193  C CB  . GLU A 24  ? 1.4323 1.4550 1.2997 -0.2347 0.0815  0.0146  ? ? ? ? ? ? 24  GLU A CB  
194  C CG  . GLU A 24  ? 1.5765 1.6356 1.4540 -0.2795 0.0937  0.0104  ? ? ? ? ? ? 24  GLU A CG  
195  C CD  . GLU A 24  ? 1.5520 1.6903 1.4719 -0.2827 0.0874  -0.0074 ? ? ? ? ? ? 24  GLU A CD  
196  O OE1 . GLU A 24  ? 1.6182 1.7881 1.5589 -0.2462 0.0777  -0.0124 ? ? ? ? ? ? 24  GLU A OE1 
197  O OE2 . GLU A 24  ? 1.4274 1.5977 1.3588 -0.3227 0.0920  -0.0156 ? ? ? ? ? ? 24  GLU A OE2 
198  N N   . ALA A 25  ? 1.2311 1.1637 1.0812 -0.1604 0.0527  0.0189  ? ? ? ? ? ? 25  ALA A N   
199  C CA  . ALA A 25  ? 1.2298 1.1694 1.0929 -0.1271 0.0415  0.0176  ? ? ? ? ? ? 25  ALA A CA  
200  C C   . ALA A 25  ? 1.2429 1.1755 1.1196 -0.1162 0.0345  0.0081  ? ? ? ? ? ? 25  ALA A C   
201  O O   . ALA A 25  ? 1.1654 1.1295 1.0662 -0.0983 0.0293  0.0026  ? ? ? ? ? ? 25  ALA A O   
202  C CB  . ALA A 25  ? 1.1933 1.0951 1.0306 -0.1111 0.0363  0.0322  ? ? ? ? ? ? 25  ALA A CB  
203  N N   . ARG A 26  ? 1.2331 1.1195 1.0905 -0.1269 0.0362  0.0061  ? ? ? ? ? ? 26  ARG A N   
204  C CA  . ARG A 26  ? 1.2236 1.1048 1.0880 -0.1183 0.0318  -0.0063 ? ? ? ? ? ? 26  ARG A CA  
205  C C   . ARG A 26  ? 1.1839 1.1243 1.0733 -0.1301 0.0310  -0.0200 ? ? ? ? ? ? 26  ARG A C   
206  O O   . ARG A 26  ? 1.2230 1.1876 1.1277 -0.1127 0.0258  -0.0261 ? ? ? ? ? ? 26  ARG A O   
207  C CB  . ARG A 26  ? 1.2485 1.0593 1.0796 -0.1289 0.0362  -0.0093 ? ? ? ? ? ? 26  ARG A CB  
208  C CG  . ARG A 26  ? 1.3071 1.1118 1.1373 -0.1285 0.0343  -0.0282 ? ? ? ? ? ? 26  ARG A CG  
209  C CD  . ARG A 26  ? 1.2700 0.9893 1.0620 -0.1245 0.0396  -0.0310 ? ? ? ? ? ? 26  ARG A CD  
210  N NE  . ARG A 26  ? 1.7694 1.4303 1.5302 -0.1538 0.0488  -0.0250 ? ? ? ? ? ? 26  ARG A NE  
211  C CZ  . ARG A 26  ? 1.9808 1.5841 1.7151 -0.1405 0.0534  -0.0042 ? ? ? ? ? ? 26  ARG A CZ  
212  N NH1 . ARG A 26  ? 1.8632 1.4678 1.6020 -0.0986 0.0474  0.0105  ? ? ? ? ? ? 26  ARG A NH1 
213  N NH2 . ARG A 26  ? 1.9234 1.4700 1.6259 -0.1709 0.0644  0.0034  ? ? ? ? ? ? 26  ARG A NH2 
214  N N   . LYS A 27  ? 1.1551 1.1249 1.0488 -0.1587 0.0365  -0.0230 ? ? ? ? ? ? 27  LYS A N   
215  C CA  . LYS A 27  ? 1.0857 1.1253 1.0059 -0.1676 0.0343  -0.0341 ? ? ? ? ? ? 27  LYS A CA  
216  C C   . LYS A 27  ? 1.0951 1.1827 1.0417 -0.1361 0.0313  -0.0289 ? ? ? ? ? ? 27  LYS A C   
217  O O   . LYS A 27  ? 1.1035 1.2270 1.0652 -0.1231 0.0260  -0.0341 ? ? ? ? ? ? 27  LYS A O   
218  C CB  . LYS A 27  ? 1.2957 1.3675 1.2203 -0.2034 0.0425  -0.0354 ? ? ? ? ? ? 27  LYS A CB  
219  C CG  . LYS A 27  ? 1.3590 1.4075 1.2672 -0.2448 0.0443  -0.0485 ? ? ? ? ? ? 27  LYS A CG  
220  C CD  . LYS A 27  ? 1.4274 1.5337 1.3521 -0.2836 0.0524  -0.0505 ? ? ? ? ? ? 27  LYS A CD  
221  C CE  . LYS A 27  ? 1.5476 1.7612 1.5145 -0.2726 0.0477  -0.0549 ? ? ? ? ? ? 27  LYS A CE  
222  N NZ  . LYS A 27  ? 1.6293 1.9066 1.6157 -0.3075 0.0584  -0.0541 ? ? ? ? ? ? 27  LYS A NZ  
223  N N   . VAL A 28  ? 1.1228 1.2067 1.0704 -0.1237 0.0354  -0.0187 ? ? ? ? ? ? 28  VAL A N   
224  C CA  . VAL A 28  ? 1.0207 1.1324 0.9871 -0.0957 0.0346  -0.0155 ? ? ? ? ? ? 28  VAL A CA  
225  C C   . VAL A 28  ? 1.0754 1.1629 1.0432 -0.0741 0.0280  -0.0139 ? ? ? ? ? ? 28  VAL A C   
226  O O   . VAL A 28  ? 1.1342 1.2474 1.1176 -0.0571 0.0269  -0.0135 ? ? ? ? ? ? 28  VAL A O   
227  C CB  . VAL A 28  ? 1.0531 1.1586 1.0129 -0.0911 0.0405  -0.0097 ? ? ? ? ? ? 28  VAL A CB  
228  C CG1 . VAL A 28  ? 0.8461 0.9707 0.8213 -0.0654 0.0420  -0.0102 ? ? ? ? ? ? 28  VAL A CG1 
229  C CG2 . VAL A 28  ? 1.1007 1.2344 1.0581 -0.1133 0.0505  -0.0097 ? ? ? ? ? ? 28  VAL A CG2 
230  N N   . LEU A 29  ? 1.1380 1.1784 1.0893 -0.0728 0.0248  -0.0107 ? ? ? ? ? ? 29  LEU A N   
231  C CA  . LEU A 29  ? 1.0971 1.1237 1.0535 -0.0531 0.0204  -0.0084 ? ? ? ? ? ? 29  LEU A CA  
232  C C   . LEU A 29  ? 1.0877 1.1283 1.0474 -0.0499 0.0194  -0.0150 ? ? ? ? ? ? 29  LEU A C   
233  O O   . LEU A 29  ? 1.1296 1.1827 1.1007 -0.0326 0.0193  -0.0117 ? ? ? ? ? ? 29  LEU A O   
234  C CB  . LEU A 29  ? 1.0558 1.0390 0.9953 -0.0490 0.0173  -0.0032 ? ? ? ? ? ? 29  LEU A CB  
235  C CG  . LEU A 29  ? 1.0278 1.0035 0.9627 -0.0455 0.0145  0.0049  ? ? ? ? ? ? 29  LEU A CG  
236  C CD1 . LEU A 29  ? 1.0028 0.9412 0.9185 -0.0378 0.0103  0.0131  ? ? ? ? ? ? 29  LEU A CD1 
237  C CD2 . LEU A 29  ? 1.0314 1.0301 0.9877 -0.0333 0.0119  0.0051  ? ? ? ? ? ? 29  LEU A CD2 
238  N N   . GLU A 30  ? 1.0502 1.0892 0.9974 -0.0689 0.0193  -0.0248 ? ? ? ? ? ? 30  GLU A N   
239  C CA  . GLU A 30  ? 1.1142 1.1723 1.0593 -0.0681 0.0167  -0.0347 ? ? ? ? ? ? 30  GLU A CA  
240  C C   . GLU A 30  ? 1.1274 1.2456 1.0933 -0.0581 0.0153  -0.0314 ? ? ? ? ? ? 30  GLU A C   
241  O O   . GLU A 30  ? 1.2682 1.4046 1.2348 -0.0430 0.0135  -0.0308 ? ? ? ? ? ? 30  GLU A O   
242  C CB  . GLU A 30  ? 1.2124 1.2543 1.1372 -0.0972 0.0160  -0.0499 ? ? ? ? ? ? 30  GLU A CB  
243  C CG  . GLU A 30  ? 1.1851 1.1550 1.0811 -0.0984 0.0191  -0.0537 ? ? ? ? ? ? 30  GLU A CG  
244  C CD  . GLU A 30  ? 1.4408 1.3793 1.3113 -0.1318 0.0207  -0.0704 ? ? ? ? ? ? 30  GLU A CD  
245  O OE1 . GLU A 30  ? 1.4267 1.3968 1.3052 -0.1614 0.0207  -0.0742 ? ? ? ? ? ? 30  GLU A OE1 
246  O OE2 . GLU A 30  ? 1.5079 1.3897 1.3501 -0.1292 0.0234  -0.0806 ? ? ? ? ? ? 30  GLU A OE2 
247  N N   . GLU A 31  ? 1.0788 1.2285 1.0591 -0.0629 0.0174  -0.0276 ? ? ? ? ? ? 31  GLU A N   
248  C CA  . GLU A 31  ? 0.9980 1.2001 0.9974 -0.0444 0.0178  -0.0211 ? ? ? ? ? ? 31  GLU A CA  
249  C C   . GLU A 31  ? 1.0572 1.2392 1.0620 -0.0173 0.0218  -0.0084 ? ? ? ? ? ? 31  GLU A C   
250  O O   . GLU A 31  ? 1.0562 1.2597 1.0657 0.0021  0.0222  -0.0007 ? ? ? ? ? ? 31  GLU A O   
251  C CB  . GLU A 31  ? 1.0790 1.3188 1.0925 -0.0514 0.0221  -0.0205 ? ? ? ? ? ? 31  GLU A CB  
252  C CG  . GLU A 31  ? 1.2420 1.5337 1.2746 -0.0244 0.0245  -0.0119 ? ? ? ? ? ? 31  GLU A CG  
253  C CD  . GLU A 31  ? 1.3829 1.7225 1.4315 -0.0279 0.0307  -0.0128 ? ? ? ? ? ? 31  GLU A CD  
254  O OE1 . GLU A 31  ? 1.3198 1.6565 1.3647 -0.0567 0.0335  -0.0197 ? ? ? ? ? ? 31  GLU A OE1 
255  O OE2 . GLU A 31  ? 1.4132 1.7928 1.4769 0.0002  0.0349  -0.0050 ? ? ? ? ? ? 31  GLU A OE2 
256  N N   . ALA A 32  ? 1.2032 1.3452 1.2060 -0.0175 0.0249  -0.0054 ? ? ? ? ? ? 32  ALA A N   
257  C CA  . ALA A 32  ? 1.0440 1.1660 1.0530 -0.0003 0.0287  0.0038  ? ? ? ? ? ? 32  ALA A CA  
258  C C   . ALA A 32  ? 1.0489 1.1620 1.0554 0.0072  0.0280  0.0077  ? ? ? ? ? ? 32  ALA A C   
259  O O   . ALA A 32  ? 1.0784 1.1904 1.0916 0.0212  0.0331  0.0181  ? ? ? ? ? ? 32  ALA A O   
260  C CB  . ALA A 32  ? 0.9348 1.0251 0.9410 -0.0069 0.0290  0.0027  ? ? ? ? ? ? 32  ALA A CB  
261  N N   . GLU A 33  ? 1.0796 1.1827 1.0741 -0.0016 0.0239  -0.0002 ? ? ? ? ? ? 33  GLU A N   
262  C CA  . GLU A 33  ? 1.0262 1.1241 1.0161 0.0084  0.0257  0.0016  ? ? ? ? ? ? 33  GLU A CA  
263  C C   . GLU A 33  ? 1.1196 1.2508 1.1050 0.0183  0.0266  0.0042  ? ? ? ? ? ? 33  GLU A C   
264  O O   . GLU A 33  ? 1.0943 1.2299 1.0804 0.0324  0.0324  0.0142  ? ? ? ? ? ? 33  GLU A O   
265  C CB  . GLU A 33  ? 0.9562 1.0274 0.9288 0.0009  0.0232  -0.0096 ? ? ? ? ? ? 33  GLU A CB  
266  C CG  . GLU A 33  ? 1.1564 1.2237 1.1223 0.0151  0.0277  -0.0101 ? ? ? ? ? ? 33  GLU A CG  
267  C CD  . GLU A 33  ? 1.2604 1.2954 1.2018 0.0114  0.0271  -0.0248 ? ? ? ? ? ? 33  GLU A CD  
268  O OE1 . GLU A 33  ? 1.2567 1.2743 1.1839 -0.0074 0.0230  -0.0351 ? ? ? ? ? ? 33  GLU A OE1 
269  O OE2 . GLU A 33  ? 1.1736 1.1981 1.1090 0.0273  0.0327  -0.0258 ? ? ? ? ? ? 33  GLU A OE2 
270  N N   . GLU A 34  ? 1.1956 1.3564 1.1762 0.0102  0.0209  -0.0037 ? ? ? ? ? ? 34  GLU A N   
271  C CA  . GLU A 34  ? 1.2237 1.4273 1.1982 0.0211  0.0183  -0.0008 ? ? ? ? ? ? 34  GLU A CA  
272  C C   . GLU A 34  ? 1.2425 1.4585 1.2287 0.0446  0.0248  0.0205  ? ? ? ? ? ? 34  GLU A C   
273  O O   . GLU A 34  ? 1.3075 1.5413 1.2850 0.0619  0.0273  0.0323  ? ? ? ? ? ? 34  GLU A O   
274  C CB  . GLU A 34  ? 1.2407 1.4849 1.2137 0.0042  0.0090  -0.0143 ? ? ? ? ? ? 34  GLU A CB  
275  C CG  . GLU A 34  ? 1.3671 1.6665 1.3300 0.0114  0.0013  -0.0163 ? ? ? ? ? ? 34  GLU A CG  
276  C CD  . GLU A 34  ? 1.6578 1.9940 1.6166 -0.0175 -0.0099 -0.0379 ? ? ? ? ? ? 34  GLU A CD  
277  O OE1 . GLU A 34  ? 1.6929 1.9906 1.6446 -0.0450 -0.0093 -0.0539 ? ? ? ? ? ? 34  GLU A OE1 
278  O OE2 . GLU A 34  ? 1.7257 2.1303 1.6881 -0.0136 -0.0192 -0.0381 ? ? ? ? ? ? 34  GLU A OE2 
279  N N   . LEU A 35  ? 1.2070 1.4083 1.2081 0.0461  0.0289  0.0259  ? ? ? ? ? ? 35  LEU A N   
280  C CA  . LEU A 35  ? 1.1436 1.3384 1.1514 0.0680  0.0378  0.0444  ? ? ? ? ? ? 35  LEU A CA  
281  C C   . LEU A 35  ? 1.0953 1.2546 1.1014 0.0724  0.0471  0.0564  ? ? ? ? ? ? 35  LEU A C   
282  O O   . LEU A 35  ? 1.1929 1.3517 1.1939 0.0905  0.0551  0.0749  ? ? ? ? ? ? 35  LEU A O   
283  C CB  . LEU A 35  ? 0.9625 1.1431 0.9813 0.0660  0.0412  0.0411  ? ? ? ? ? ? 35  LEU A CB  
284  C CG  . LEU A 35  ? 0.9520 1.1275 0.9744 0.0907  0.0507  0.0543  ? ? ? ? ? ? 35  LEU A CG  
285  C CD1 . LEU A 35  ? 0.9206 1.1004 0.9502 0.0874  0.0525  0.0436  ? ? ? ? ? ? 35  LEU A CD1 
286  C CD2 . LEU A 35  ? 1.3583 1.4794 1.3776 0.0945  0.0613  0.0652  ? ? ? ? ? ? 35  LEU A CD2 
287  N N   . MET A 36  ? 1.0962 1.2291 1.1065 0.0565  0.0468  0.0482  ? ? ? ? ? ? 36  MET A N   
288  C CA  . MET A 36  ? 1.1116 1.2240 1.1272 0.0570  0.0559  0.0588  ? ? ? ? ? ? 36  MET A CA  
289  C C   . MET A 36  ? 1.1720 1.3046 1.1755 0.0666  0.0601  0.0661  ? ? ? ? ? ? 36  MET A C   
290  O O   . MET A 36  ? 1.3182 1.4449 1.3229 0.0729  0.0720  0.0831  ? ? ? ? ? ? 36  MET A O   
291  C CB  . MET A 36  ? 1.2233 1.3176 1.2497 0.0411  0.0525  0.0485  ? ? ? ? ? ? 36  MET A CB  
292  C CG  . MET A 36  ? 1.1958 1.2684 1.2302 0.0315  0.0504  0.0435  ? ? ? ? ? ? 36  MET A CG  
293  S SD  . MET A 36  ? 1.2829 1.3282 1.3236 0.0344  0.0636  0.0576  ? ? ? ? ? ? 36  MET A SD  
294  C CE  . MET A 36  ? 0.8802 0.9154 0.9119 0.0457  0.0647  0.0539  ? ? ? ? ? ? 36  MET A CE  
295  N N   . GLU A 37  ? 1.1750 1.3294 1.1639 0.0656  0.0519  0.0524  ? ? ? ? ? ? 37  GLU A N   
296  C CA  . GLU A 37  ? 1.0953 1.2705 1.0654 0.0758  0.0557  0.0554  ? ? ? ? ? ? 37  GLU A CA  
297  C C   . GLU A 37  ? 1.0717 1.2707 1.0302 0.0942  0.0594  0.0751  ? ? ? ? ? ? 37  GLU A C   
298  O O   . GLU A 37  ? 1.2509 1.4561 1.1978 0.1057  0.0702  0.0911  ? ? ? ? ? ? 37  GLU A O   
299  C CB  . GLU A 37  ? 1.0466 1.2323 0.9981 0.0675  0.0454  0.0314  ? ? ? ? ? ? 37  GLU A CB  
300  C CG  . GLU A 37  ? 1.1141 1.2677 1.0696 0.0557  0.0441  0.0158  ? ? ? ? ? ? 37  GLU A CG  
301  C CD  . GLU A 37  ? 1.2617 1.4091 1.1954 0.0432  0.0351  -0.0083 ? ? ? ? ? ? 37  GLU A CD  
302  O OE1 . GLU A 37  ? 1.2857 1.4471 1.2186 0.0299  0.0259  -0.0157 ? ? ? ? ? ? 37  GLU A OE1 
303  O OE2 . GLU A 37  ? 1.2995 1.4277 1.2162 0.0461  0.0388  -0.0206 ? ? ? ? ? ? 37  GLU A OE2 
304  N N   . ARG A 38  ? 1.0112 1.2269 0.9722 0.0997  0.0518  0.0766  ? ? ? ? ? ? 38  ARG A N   
305  C CA  . ARG A 38  ? 1.0275 1.2709 0.9761 0.1239  0.0534  0.0975  ? ? ? ? ? ? 38  ARG A CA  
306  C C   . ARG A 38  ? 1.2117 1.4169 1.1656 0.1377  0.0697  0.1248  ? ? ? ? ? ? 38  ARG A C   
307  O O   . ARG A 38  ? 1.4173 1.6227 1.3544 0.1542  0.0802  0.1485  ? ? ? ? ? ? 38  ARG A O   
308  C CB  . ARG A 38  ? 1.0496 1.3339 1.0033 0.1284  0.0401  0.0900  ? ? ? ? ? ? 38  ARG A CB  
309  C CG  . ARG A 38  ? 1.0597 1.3856 1.0049 0.1105  0.0242  0.0639  ? ? ? ? ? ? 38  ARG A CG  
310  C CD  . ARG A 38  ? 1.2626 1.6529 1.2126 0.1196  0.0117  0.0641  ? ? ? ? ? ? 38  ARG A CD  
311  N NE  . ARG A 38  ? 1.3453 1.7802 1.2858 0.0966  -0.0041 0.0377  ? ? ? ? ? ? 38  ARG A NE  
312  C CZ  . ARG A 38  ? 1.3979 1.8649 1.3552 0.0754  -0.0139 0.0202  ? ? ? ? ? ? 38  ARG A CZ  
313  N NH1 . ARG A 38  ? 1.3853 1.8501 1.3687 0.0786  -0.0091 0.0265  ? ? ? ? ? ? 38  ARG A NH1 
314  N NH2 . ARG A 38  ? 1.3610 1.8621 1.3065 0.0485  -0.0273 -0.0053 ? ? ? ? ? ? 38  ARG A NH2 
315  N N   . TYR A 39  ? 1.2165 1.3841 1.1895 0.1295  0.0733  0.1214  ? ? ? ? ? ? 39  TYR A N   
316  C CA  . TYR A 39  ? 1.2126 1.3323 1.1876 0.1382  0.0890  0.1420  ? ? ? ? ? ? 39  TYR A CA  
317  C C   . TYR A 39  ? 1.1556 1.2329 1.1498 0.1124  0.0920  0.1279  ? ? ? ? ? ? 39  TYR A C   
318  O O   . TYR A 39  ? 1.3801 1.4324 1.3809 0.1113  0.0921  0.1206  ? ? ? ? ? ? 39  TYR A O   
319  C CB  . TYR A 39  ? 1.2698 1.3909 1.2401 0.1658  0.0900  0.1536  ? ? ? ? ? ? 39  TYR A CB  
320  C CG  . TYR A 39  ? 1.3033 1.4937 1.2693 0.1823  0.0747  0.1492  ? ? ? ? ? ? 39  TYR A CG  
321  C CD1 . TYR A 39  ? 1.4986 1.7289 1.4442 0.2054  0.0724  0.1681  ? ? ? ? ? ? 39  TYR A CD1 
322  C CD2 . TYR A 39  ? 1.0907 1.3116 1.0725 0.1730  0.0628  0.1270  ? ? ? ? ? ? 39  TYR A CD2 
323  C CE1 . TYR A 39  ? 1.4871 1.7910 1.4305 0.2172  0.0557  0.1621  ? ? ? ? ? ? 39  TYR A CE1 
324  C CE2 . TYR A 39  ? 1.1384 1.4311 1.1209 0.1821  0.0488  0.1218  ? ? ? ? ? ? 39  TYR A CE2 
325  C CZ  . TYR A 39  ? 1.2611 1.5976 1.2255 0.2036  0.0439  0.1381  ? ? ? ? ? ? 39  TYR A CZ  
326  O OH  . TYR A 39  ? 1.1748 1.5932 1.1413 0.2097  0.0272  0.1311  ? ? ? ? ? ? 39  TYR A OH  
327  N N   . GLY A 40  ? 1.0529 1.1274 1.0553 0.0933  0.0944  0.1235  ? ? ? ? ? ? 40  GLY A N   
328  C CA  . GLY A 40  ? 1.2990 1.3477 1.3206 0.0692  0.0938  0.1102  ? ? ? ? ? ? 40  GLY A CA  
329  C C   . GLY A 40  ? 1.2365 1.2839 1.2698 0.0543  0.1035  0.1177  ? ? ? ? ? ? 40  GLY A C   
330  O O   . GLY A 40  ? 1.3734 1.4381 1.3983 0.0627  0.1129  0.1331  ? ? ? ? ? ? 40  GLY A O   
331  N N   . SER A 41  ? 1.0370 1.0711 1.0900 0.0321  0.1012  0.1066  ? ? ? ? ? ? 41  SER A N   
332  C CA  . SER A 41  ? 1.0178 1.0609 1.0924 0.0122  0.1079  0.1097  ? ? ? ? ? ? 41  SER A CA  
333  C C   . SER A 41  ? 1.0254 1.1094 1.1112 0.0129  0.0976  0.0968  ? ? ? ? ? ? 41  SER A C   
334  O O   . SER A 41  ? 1.1367 1.2246 1.2150 0.0190  0.0834  0.0812  ? ? ? ? ? ? 41  SER A O   
335  C CB  . SER A 41  ? 1.1355 1.1476 1.2248 -0.0131 0.1075  0.1014  ? ? ? ? ? ? 41  SER A CB  
336  O OG  . SER A 41  ? 1.3216 1.3514 1.4224 -0.0224 0.0903  0.0806  ? ? ? ? ? ? 41  SER A OG  
337  N N   . PRO A 42  ? 0.9068 1.0204 1.0090 0.0084  0.1067  0.1042  ? ? ? ? ? ? 42  PRO A N   
338  C CA  . PRO A 42  ? 0.9876 1.1363 1.1015 0.0140  0.0985  0.0921  ? ? ? ? ? ? 42  PRO A CA  
339  C C   . PRO A 42  ? 1.0293 1.1770 1.1589 0.0019  0.0823  0.0771  ? ? ? ? ? ? 42  PRO A C   
340  O O   . PRO A 42  ? 1.0803 1.2331 1.2026 0.0134  0.0705  0.0655  ? ? ? ? ? ? 42  PRO A O   
341  C CB  . PRO A 42  ? 1.0616 1.2476 1.1965 0.0103  0.1150  0.1056  ? ? ? ? ? ? 42  PRO A CB  
342  C CG  . PRO A 42  ? 0.9752 1.1428 1.0985 0.0062  0.1329  0.1266  ? ? ? ? ? ? 42  PRO A CG  
343  C CD  . PRO A 42  ? 0.9649 1.0816 1.0739 0.0005  0.1273  0.1259  ? ? ? ? ? ? 42  PRO A CD  
344  N N   . GLU A 43  ? 1.0011 1.1390 1.1481 -0.0220 0.0818  0.0771  ? ? ? ? ? ? 43  GLU A N   
345  C CA  . GLU A 43  ? 1.0675 1.2118 1.2267 -0.0347 0.0651  0.0626  ? ? ? ? ? ? 43  GLU A CA  
346  C C   . GLU A 43  ? 1.0325 1.1489 1.1656 -0.0249 0.0518  0.0504  ? ? ? ? ? ? 43  GLU A C   
347  O O   . GLU A 43  ? 1.0614 1.1896 1.1943 -0.0214 0.0379  0.0418  ? ? ? ? ? ? 43  GLU A O   
348  C CB  . GLU A 43  ? 0.8960 1.0270 1.0704 -0.0662 0.0674  0.0606  ? ? ? ? ? ? 43  GLU A CB  
349  C CG  . GLU A 43  ? 1.1277 1.2855 1.3301 -0.0845 0.0832  0.0741  ? ? ? ? ? ? 43  GLU A CG  
350  C CD  . GLU A 43  ? 1.2229 1.3311 1.4111 -0.0945 0.1030  0.0878  ? ? ? ? ? ? 43  GLU A CD  
351  O OE1 . GLU A 43  ? 0.9530 1.0198 1.1101 -0.0742 0.1059  0.0914  ? ? ? ? ? ? 43  GLU A OE1 
352  O OE2 . GLU A 43  ? 1.3212 1.4331 1.5294 -0.1225 0.1162  0.0964  ? ? ? ? ? ? 43  GLU A OE2 
353  N N   . LEU A 44  ? 1.0338 1.1165 1.1449 -0.0192 0.0569  0.0516  ? ? ? ? ? ? 44  LEU A N   
354  C CA  . LEU A 44  ? 1.0479 1.1133 1.1382 -0.0124 0.0471  0.0409  ? ? ? ? ? ? 44  LEU A CA  
355  C C   . LEU A 44  ? 1.0042 1.0807 1.0806 0.0042  0.0436  0.0394  ? ? ? ? ? ? 44  LEU A C   
356  O O   . LEU A 44  ? 1.0979 1.1672 1.1613 0.0049  0.0343  0.0304  ? ? ? ? ? ? 44  LEU A O   
357  C CB  . LEU A 44  ? 0.9645 0.9986 1.0406 -0.0102 0.0543  0.0423  ? ? ? ? ? ? 44  LEU A CB  
358  C CG  . LEU A 44  ? 0.9380 0.9421 1.0177 -0.0276 0.0584  0.0381  ? ? ? ? ? ? 44  LEU A CG  
359  C CD1 . LEU A 44  ? 1.1234 1.0906 1.1858 -0.0159 0.0695  0.0421  ? ? ? ? ? ? 44  LEU A CD1 
360  C CD2 . LEU A 44  ? 1.0608 1.0668 1.1393 -0.0414 0.0444  0.0208  ? ? ? ? ? ? 44  LEU A CD2 
361  N N   . LEU A 45  ? 1.0426 1.1337 1.1178 0.0154  0.0522  0.0473  ? ? ? ? ? ? 45  LEU A N   
362  C CA  . LEU A 45  ? 1.1011 1.1977 1.1588 0.0280  0.0492  0.0410  ? ? ? ? ? ? 45  LEU A CA  
363  C C   . LEU A 45  ? 1.1625 1.2638 1.2246 0.0322  0.0430  0.0351  ? ? ? ? ? ? 45  LEU A C   
364  O O   . LEU A 45  ? 1.1562 1.2411 1.1996 0.0362  0.0367  0.0260  ? ? ? ? ? ? 45  LEU A O   
365  C CB  . LEU A 45  ? 1.0572 1.1693 1.1066 0.0400  0.0601  0.0489  ? ? ? ? ? ? 45  LEU A CB  
366  C CG  . LEU A 45  ? 0.9443 1.0602 0.9711 0.0511  0.0583  0.0380  ? ? ? ? ? ? 45  LEU A CG  
367  C CD1 . LEU A 45  ? 1.0310 1.1331 1.0394 0.0448  0.0478  0.0256  ? ? ? ? ? ? 45  LEU A CD1 
368  C CD2 . LEU A 45  ? 1.0256 1.1616 1.0398 0.0630  0.0693  0.0456  ? ? ? ? ? ? 45  LEU A CD2 
369  N N   . GLU A 46  ? 1.1004 1.2247 1.1871 0.0316  0.0455  0.0411  ? ? ? ? ? ? 46  GLU A N   
370  C CA  . GLU A 46  ? 1.0898 1.2260 1.1833 0.0420  0.0389  0.0385  ? ? ? ? ? ? 46  GLU A CA  
371  C C   . GLU A 46  ? 1.1228 1.2432 1.2106 0.0342  0.0241  0.0336  ? ? ? ? ? ? 46  GLU A C   
372  O O   . GLU A 46  ? 1.2027 1.3142 1.2793 0.0471  0.0175  0.0321  ? ? ? ? ? ? 46  GLU A O   
373  C CB  . GLU A 46  ? 1.0908 1.2723 1.2185 0.0428  0.0449  0.0471  ? ? ? ? ? ? 46  GLU A CB  
374  C CG  . GLU A 46  ? 1.4302 1.6317 1.5612 0.0516  0.0628  0.0544  ? ? ? ? ? ? 46  GLU A CG  
375  C CD  . GLU A 46  ? 1.6255 1.8780 1.7953 0.0442  0.0718  0.0651  ? ? ? ? ? ? 46  GLU A CD  
376  O OE1 . GLU A 46  ? 1.7027 1.9837 1.8990 0.0373  0.0616  0.0643  ? ? ? ? ? ? 46  GLU A OE1 
377  O OE2 . GLU A 46  ? 1.4703 1.7392 1.6441 0.0439  0.0892  0.0750  ? ? ? ? ? ? 46  GLU A OE2 
378  N N   . SER A 47  ? 1.1102 1.2232 1.2010 0.0154  0.0203  0.0318  ? ? ? ? ? ? 47  SER A N   
379  C CA  . SER A 47  ? 1.0478 1.1478 1.1273 0.0077  0.0076  0.0264  ? ? ? ? ? ? 47  SER A CA  
380  C C   . SER A 47  ? 1.0082 1.0764 1.0570 0.0127  0.0062  0.0224  ? ? ? ? ? ? 47  SER A C   
381  O O   . SER A 47  ? 1.1304 1.1868 1.1642 0.0169  -0.0017 0.0230  ? ? ? ? ? ? 47  SER A O   
382  C CB  . SER A 47  ? 1.0360 1.1292 1.1195 -0.0122 0.0072  0.0215  ? ? ? ? ? ? 47  SER A CB  
383  O OG  . SER A 47  ? 0.9930 1.0681 1.0552 -0.0177 -0.0010 0.0144  ? ? ? ? ? ? 47  SER A OG  
384  N N   . VAL A 48  ? 0.9962 1.0529 1.0352 0.0111  0.0140  0.0197  ? ? ? ? ? ? 48  VAL A N   
385  C CA  . VAL A 48  ? 1.0459 1.0808 1.0603 0.0088  0.0133  0.0143  ? ? ? ? ? ? 48  VAL A CA  
386  C C   . VAL A 48  ? 1.1355 1.1533 1.1349 0.0198  0.0135  0.0130  ? ? ? ? ? ? 48  VAL A C   
387  O O   . VAL A 48  ? 1.1240 1.1139 1.1022 0.0170  0.0102  0.0117  ? ? ? ? ? ? 48  VAL A O   
388  C CB  . VAL A 48  ? 1.1134 1.1551 1.1254 0.0054  0.0197  0.0116  ? ? ? ? ? ? 48  VAL A CB  
389  C CG1 . VAL A 48  ? 1.1887 1.2195 1.1802 -0.0022 0.0186  0.0042  ? ? ? ? ? ? 48  VAL A CG1 
390  C CG2 . VAL A 48  ? 1.1252 1.1717 1.1458 -0.0002 0.0217  0.0129  ? ? ? ? ? ? 48  VAL A CG2 
391  N N   . ARG A 49  ? 1.1665 1.1959 1.1731 0.0333  0.0195  0.0136  ? ? ? ? ? ? 49  ARG A N   
392  C CA  . ARG A 49  ? 0.9958 1.0025 0.9842 0.0483  0.0223  0.0094  ? ? ? ? ? ? 49  ARG A CA  
393  C C   . ARG A 49  ? 1.0155 1.0112 1.0030 0.0618  0.0164  0.0166  ? ? ? ? ? ? 49  ARG A C   
394  O O   . ARG A 49  ? 1.1237 1.0785 1.0849 0.0715  0.0175  0.0145  ? ? ? ? ? ? 49  ARG A O   
395  C CB  . ARG A 49  ? 0.8372 0.8653 0.8329 0.0634  0.0322  0.0084  ? ? ? ? ? ? 49  ARG A CB  
396  C CG  . ARG A 49  ? 0.9803 1.0168 0.9662 0.0552  0.0371  0.0022  ? ? ? ? ? ? 49  ARG A CG  
397  C CD  . ARG A 49  ? 0.9284 0.9915 0.9193 0.0704  0.0482  0.0048  ? ? ? ? ? ? 49  ARG A CD  
398  N NE  . ARG A 49  ? 0.8965 0.9645 0.8659 0.0672  0.0511  -0.0028 ? ? ? ? ? ? 49  ARG A NE  
399  C CZ  . ARG A 49  ? 0.9162 1.0090 0.8813 0.0785  0.0611  0.0002  ? ? ? ? ? ? 49  ARG A CZ  
400  N NH1 . ARG A 49  ? 1.1251 1.2409 1.1092 0.0919  0.0719  0.0110  ? ? ? ? ? ? 49  ARG A NH1 
401  N NH2 . ARG A 49  ? 1.0055 1.1070 0.9468 0.0757  0.0604  -0.0071 ? ? ? ? ? ? 49  ARG A NH2 
402  N N   . MET A 50  ? 0.9762 1.0066 0.9900 0.0628  0.0101  0.0252  ? ? ? ? ? ? 50  MET A N   
403  C CA  . MET A 50  ? 0.9905 1.0230 1.0040 0.0772  0.0009  0.0339  ? ? ? ? ? ? 50  MET A CA  
404  C C   . MET A 50  ? 1.0569 1.0508 1.0403 0.0673  -0.0058 0.0359  ? ? ? ? ? ? 50  MET A C   
405  O O   . MET A 50  ? 1.0682 1.0280 1.0273 0.0831  -0.0071 0.0427  ? ? ? ? ? ? 50  MET A O   
406  C CB  . MET A 50  ? 0.9460 1.0349 0.9957 0.0736  -0.0067 0.0395  ? ? ? ? ? ? 50  MET A CB  
407  C CG  . MET A 50  ? 1.1474 1.2573 1.2013 0.0917  -0.0192 0.0495  ? ? ? ? ? ? 50  MET A CG  
408  S SD  . MET A 50  ? 1.1010 1.2046 1.1497 0.1356  -0.0123 0.0571  ? ? ? ? ? ? 50  MET A SD  
409  C CE  . MET A 50  ? 1.2862 1.4333 1.3687 0.1377  0.0036  0.0517  ? ? ? ? ? ? 50  MET A CE  
410  N N   . LEU A 51  ? 1.0831 1.0799 1.0654 0.0431  -0.0080 0.0316  ? ? ? ? ? ? 51  LEU A N   
411  C CA  . LEU A 51  ? 1.1131 1.0800 1.0667 0.0314  -0.0112 0.0339  ? ? ? ? ? ? 51  LEU A CA  
412  C C   . LEU A 51  ? 1.1462 1.0616 1.0688 0.0301  -0.0032 0.0326  ? ? ? ? ? ? 51  LEU A C   
413  O O   . LEU A 51  ? 1.2743 1.1535 1.1681 0.0307  -0.0042 0.0414  ? ? ? ? ? ? 51  LEU A O   
414  C CB  . LEU A 51  ? 0.9967 0.9778 0.9552 0.0090  -0.0101 0.0265  ? ? ? ? ? ? 51  LEU A CB  
415  C CG  . LEU A 51  ? 0.8670 0.8807 0.8426 0.0038  -0.0182 0.0251  ? ? ? ? ? ? 51  LEU A CG  
416  C CD1 . LEU A 51  ? 0.9908 1.0100 0.9728 -0.0115 -0.0117 0.0154  ? ? ? ? ? ? 51  LEU A CD1 
417  C CD2 . LEU A 51  ? 0.9442 0.9553 0.8981 0.0047  -0.0287 0.0316  ? ? ? ? ? ? 51  LEU A CD2 
418  N N   . LEU A 52  ? 0.9962 0.9056 0.9207 0.0260  0.0050  0.0216  ? ? ? ? ? ? 52  LEU A N   
419  C CA  . LEU A 52  ? 1.1947 1.0537 1.0884 0.0186  0.0121  0.0152  ? ? ? ? ? ? 52  LEU A CA  
420  C C   . LEU A 52  ? 1.2580 1.0712 1.1296 0.0438  0.0143  0.0218  ? ? ? ? ? ? 52  LEU A C   
421  O O   . LEU A 52  ? 1.4384 1.1921 1.2752 0.0379  0.0190  0.0241  ? ? ? ? ? ? 52  LEU A O   
422  C CB  . LEU A 52  ? 1.1056 0.9772 1.0047 0.0101  0.0177  -0.0004 ? ? ? ? ? ? 52  LEU A CB  
423  C CG  . LEU A 52  ? 1.0690 0.9720 0.9783 -0.0146 0.0174  -0.0066 ? ? ? ? ? ? 52  LEU A CG  
424  C CD1 . LEU A 52  ? 0.9604 0.8957 0.8821 -0.0119 0.0196  -0.0159 ? ? ? ? ? ? 52  LEU A CD1 
425  C CD2 . LEU A 52  ? 1.1126 0.9860 0.9980 -0.0412 0.0204  -0.0119 ? ? ? ? ? ? 52  LEU A CD2 
426  N N   . GLU A 53  ? 1.1164 0.9557 1.0075 0.0729  0.0129  0.0258  ? ? ? ? ? ? 53  GLU A N   
427  C CA  . GLU A 53  ? 1.1442 0.9461 1.0167 0.1059  0.0161  0.0333  ? ? ? ? ? ? 53  GLU A CA  
428  C C   . GLU A 53  ? 1.3573 1.1357 1.2107 0.1150  0.0088  0.0530  ? ? ? ? ? ? 53  GLU A C   
429  O O   . GLU A 53  ? 1.6443 1.3558 1.4608 0.1304  0.0146  0.0605  ? ? ? ? ? ? 53  GLU A O   
430  C CB  . GLU A 53  ? 1.1366 0.9908 1.0418 0.1358  0.0166  0.0352  ? ? ? ? ? ? 53  GLU A CB  
431  C CG  . GLU A 53  ? 1.4120 1.2407 1.3038 0.1789  0.0205  0.0446  ? ? ? ? ? ? 53  GLU A CG  
432  C CD  . GLU A 53  ? 1.6729 1.5694 1.6038 0.2076  0.0227  0.0469  ? ? ? ? ? ? 53  GLU A CD  
433  O OE1 . GLU A 53  ? 1.6463 1.5862 1.6023 0.1934  0.0274  0.0370  ? ? ? ? ? ? 53  GLU A OE1 
434  O OE2 . GLU A 53  ? 1.9619 1.8721 1.8986 0.2454  0.0204  0.0607  ? ? ? ? ? ? 53  GLU A OE2 
435  N N   . VAL A 54  ? 1.2592 1.0874 1.1324 0.1062  -0.0033 0.0617  ? ? ? ? ? ? 54  VAL A N   
436  C CA  . VAL A 54  ? 1.2001 1.0157 1.0516 0.1150  -0.0120 0.0811  ? ? ? ? ? ? 54  VAL A CA  
437  C C   . VAL A 54  ? 1.2990 1.0471 1.1070 0.0922  -0.0041 0.0849  ? ? ? ? ? ? 54  VAL A C   
438  O O   . VAL A 54  ? 1.4515 1.1535 1.2240 0.1064  -0.0038 0.1040  ? ? ? ? ? ? 54  VAL A O   
439  C CB  . VAL A 54  ? 1.1753 1.0608 1.0537 0.1048  -0.0268 0.0834  ? ? ? ? ? ? 54  VAL A CB  
440  C CG1 . VAL A 54  ? 1.3048 1.1919 1.1608 0.1218  -0.0391 0.1043  ? ? ? ? ? ? 54  VAL A CG1 
441  C CG2 . VAL A 54  ? 1.2982 1.2503 1.2238 0.1139  -0.0312 0.0762  ? ? ? ? ? ? 54  VAL A CG2 
442  N N   . LEU A 55  ? 1.3148 1.0598 1.1252 0.0569  0.0032  0.0690  ? ? ? ? ? ? 55  LEU A N   
443  C CA  . LEU A 55  ? 1.4664 1.1599 1.2421 0.0284  0.0123  0.0713  ? ? ? ? ? ? 55  LEU A CA  
444  C C   . LEU A 55  ? 1.7308 1.3368 1.4666 0.0366  0.0235  0.0751  ? ? ? ? ? ? 55  LEU A C   
445  O O   . LEU A 55  ? 1.8786 1.4270 1.5752 0.0306  0.0295  0.0917  ? ? ? ? ? ? 55  LEU A O   
446  C CB  . LEU A 55  ? 1.3875 1.1093 1.1813 -0.0071 0.0172  0.0518  ? ? ? ? ? ? 55  LEU A CB  
447  C CG  . LEU A 55  ? 1.2873 1.0610 1.0965 -0.0254 0.0134  0.0523  ? ? ? ? ? ? 55  LEU A CG  
448  C CD1 . LEU A 55  ? 1.2685 1.0797 1.1025 -0.0476 0.0176  0.0341  ? ? ? ? ? ? 55  LEU A CD1 
449  C CD2 . LEU A 55  ? 1.3190 1.0619 1.0938 -0.0418 0.0191  0.0669  ? ? ? ? ? ? 55  LEU A CD2 
450  N N   . GLY A 56  ? 1.5845 1.1742 1.3251 0.0500  0.0285  0.0598  ? ? ? ? ? ? 56  GLY A N   
451  C CA  . GLY A 56  ? 1.8576 1.3556 1.5568 0.0604  0.0408  0.0581  ? ? ? ? ? ? 56  GLY A CA  
452  C C   . GLY A 56  ? 2.1937 1.6302 1.8616 0.0151  0.0527  0.0458  ? ? ? ? ? ? 56  GLY A C   
453  O O   . GLY A 56  ? 2.0996 1.4618 1.7360 0.0130  0.0638  0.0325  ? ? ? ? ? ? 56  GLY A O   
454  O OXT . GLY A 56  ? 2.3206 1.7814 1.9936 -0.0221 0.0524  0.0475  ? ? ? ? ? ? 56  GLY A OXT 
455  N N   . GLY B 2   ? 1.3554 1.3462 1.5881 -0.0990 -0.2917 0.2525  ? ? ? ? ? ? 122 GLY B N   
456  C CA  . GLY B 2   ? 1.3859 1.3820 1.5988 -0.0864 -0.2670 0.2389  ? ? ? ? ? ? 122 GLY B CA  
457  C C   . GLY B 2   ? 1.4867 1.5017 1.6848 -0.0692 -0.2242 0.2199  ? ? ? ? ? ? 122 GLY B C   
458  O O   . GLY B 2   ? 1.3743 1.3949 1.5685 -0.0674 -0.2136 0.2141  ? ? ? ? ? ? 122 GLY B O   
459  N N   . SER B 3   ? 1.4410 1.4641 1.6304 -0.0573 -0.2012 0.2107  ? ? ? ? ? ? 123 SER B N   
460  C CA  . SER B 3   ? 1.2318 1.2663 1.4006 -0.0423 -0.1644 0.1923  ? ? ? ? ? ? 123 SER B CA  
461  C C   . SER B 3   ? 1.3116 1.3171 1.4074 -0.0443 -0.1633 0.1673  ? ? ? ? ? ? 123 SER B C   
462  O O   . SER B 3   ? 1.4575 1.4420 1.5227 -0.0485 -0.1756 0.1625  ? ? ? ? ? ? 123 SER B O   
463  C CB  . SER B 3   ? 1.2271 1.2819 1.4236 -0.0282 -0.1409 0.1969  ? ? ? ? ? ? 123 SER B CB  
464  O OG  . SER B 3   ? 1.2919 1.3738 1.5577 -0.0233 -0.1361 0.2217  ? ? ? ? ? ? 123 SER B OG  
465  N N   . LEU B 4   ? 1.2930 1.2974 1.3626 -0.0406 -0.1476 0.1527  ? ? ? ? ? ? 124 LEU B N   
466  C CA  . LEU B 4   ? 1.2451 1.2219 1.2506 -0.0428 -0.1472 0.1326  ? ? ? ? ? ? 124 LEU B CA  
467  C C   . LEU B 4   ? 1.2290 1.2164 1.2170 -0.0312 -0.1161 0.1165  ? ? ? ? ? ? 124 LEU B C   
468  O O   . LEU B 4   ? 1.2407 1.2506 1.2573 -0.0238 -0.0984 0.1190  ? ? ? ? ? ? 124 LEU B O   
469  C CB  . LEU B 4   ? 1.1722 1.1256 1.1536 -0.0540 -0.1679 0.1319  ? ? ? ? ? ? 124 LEU B CB  
470  C CG  . LEU B 4   ? 1.3893 1.3255 1.3839 -0.0680 -0.2044 0.1489  ? ? ? ? ? ? 124 LEU B CG  
471  C CD1 . LEU B 4   ? 1.5558 1.4793 1.5488 -0.0780 -0.2232 0.1540  ? ? ? ? ? ? 124 LEU B CD1 
472  C CD2 . LEU B 4   ? 1.2630 1.1621 1.2079 -0.0738 -0.2216 0.1431  ? ? ? ? ? ? 124 LEU B CD2 
473  N N   . PRO B 5   ? 1.1847 1.1546 1.1261 -0.0294 -0.1095 0.1014  ? ? ? ? ? ? 125 PRO B N   
474  C CA  . PRO B 5   ? 1.0285 1.0051 0.9520 -0.0207 -0.0845 0.0874  ? ? ? ? ? ? 125 PRO B CA  
475  C C   . PRO B 5   ? 1.2529 1.2264 1.1638 -0.0227 -0.0819 0.0817  ? ? ? ? ? ? 125 PRO B C   
476  O O   . PRO B 5   ? 1.3034 1.2609 1.2042 -0.0313 -0.1004 0.0851  ? ? ? ? ? ? 125 PRO B O   
477  C CB  . PRO B 5   ? 0.9854 0.9424 0.8668 -0.0204 -0.0828 0.0772  ? ? ? ? ? ? 125 PRO B CB  
478  C CG  . PRO B 5   ? 1.3056 1.2360 1.1656 -0.0299 -0.1072 0.0817  ? ? ? ? ? ? 125 PRO B CG  
479  C CD  . PRO B 5   ? 1.3621 1.3034 1.2655 -0.0353 -0.1249 0.0981  ? ? ? ? ? ? 125 PRO B CD  
480  N N   . PRO B 6   ? 1.1866 1.1721 1.0962 -0.0154 -0.0609 0.0734  ? ? ? ? ? ? 126 PRO B N   
481  C CA  . PRO B 6   ? 1.1859 1.1716 1.0895 -0.0168 -0.0576 0.0692  ? ? ? ? ? ? 126 PRO B CA  
482  C C   . PRO B 6   ? 1.2320 1.1912 1.0911 -0.0218 -0.0652 0.0609  ? ? ? ? ? ? 126 PRO B C   
483  O O   . PRO B 6   ? 1.1816 1.1254 1.0099 -0.0206 -0.0626 0.0545  ? ? ? ? ? ? 126 PRO B O   
484  C CB  . PRO B 6   ? 1.0514 1.0517 0.9581 -0.0076 -0.0340 0.0618  ? ? ? ? ? ? 126 PRO B CB  
485  C CG  . PRO B 6   ? 1.0766 1.0744 0.9725 -0.0032 -0.0272 0.0580  ? ? ? ? ? ? 126 PRO B CG  
486  C CD  . PRO B 6   ? 1.0823 1.0787 0.9936 -0.0061 -0.0410 0.0678  ? ? ? ? ? ? 126 PRO B CD  
487  N N   . GLU B 7   ? 1.2077 1.1600 1.0634 -0.0268 -0.0736 0.0620  ? ? ? ? ? ? 127 GLU B N   
488  C CA  . GLU B 7   ? 1.2140 1.1386 1.0252 -0.0296 -0.0772 0.0540  ? ? ? ? ? ? 127 GLU B CA  
489  C C   . GLU B 7   ? 1.3041 1.2364 1.1034 -0.0224 -0.0547 0.0436  ? ? ? ? ? ? 127 GLU B C   
490  O O   . GLU B 7   ? 1.3806 1.3374 1.2064 -0.0179 -0.0416 0.0430  ? ? ? ? ? ? 127 GLU B O   
491  C CB  . GLU B 7   ? 1.2475 1.1594 1.0591 -0.0380 -0.0962 0.0597  ? ? ? ? ? ? 127 GLU B CB  
492  C CG  . GLU B 7   ? 1.3785 1.2473 1.1367 -0.0429 -0.1099 0.0553  ? ? ? ? ? ? 127 GLU B CG  
493  C CD  . GLU B 7   ? 1.5908 1.4460 1.3451 -0.0502 -0.1254 0.0586  ? ? ? ? ? ? 127 GLU B CD  
494  O OE1 . GLU B 7   ? 1.7297 1.5923 1.4817 -0.0465 -0.1119 0.0524  ? ? ? ? ? ? 127 GLU B OE1 
495  O OE2 . GLU B 7   ? 1.5214 1.3578 1.2760 -0.0603 -0.1527 0.0682  ? ? ? ? ? ? 127 GLU B OE2 
496  N N   . LYS B 8   ? 1.3120 1.2210 1.0706 -0.0208 -0.0500 0.0365  ? ? ? ? ? ? 128 LYS B N   
497  C CA  . LYS B 8   ? 1.1541 1.0696 0.9040 -0.0145 -0.0302 0.0292  ? ? ? ? ? ? 128 LYS B CA  
498  C C   . LYS B 8   ? 1.2782 1.2029 1.0400 -0.0156 -0.0283 0.0280  ? ? ? ? ? ? 128 LYS B C   
499  O O   . LYS B 8   ? 1.2468 1.1534 0.9938 -0.0205 -0.0406 0.0291  ? ? ? ? ? ? 128 LYS B O   
500  C CB  . LYS B 8   ? 1.3615 1.2485 1.0678 -0.0115 -0.0242 0.0251  ? ? ? ? ? ? 128 LYS B CB  
501  C CG  . LYS B 8   ? 1.2625 1.1582 0.9664 -0.0050 -0.0036 0.0207  ? ? ? ? ? ? 128 LYS B CG  
502  C CD  . LYS B 8   ? 1.1949 1.0596 0.8567 -0.0008 0.0038  0.0190  ? ? ? ? ? ? 128 LYS B CD  
503  C CE  . LYS B 8   ? 1.4623 1.3151 1.1063 0.0039  0.0120  0.0212  ? ? ? ? ? ? 128 LYS B CE  
504  N NZ  . LYS B 8   ? 1.4698 1.3469 1.1365 0.0089  0.0296  0.0225  ? ? ? ? ? ? 128 LYS B NZ  
505  N N   . PRO B 9   ? 1.3136 1.2627 1.0989 -0.0115 -0.0145 0.0260  ? ? ? ? ? ? 129 PRO B N   
506  C CA  . PRO B 9   ? 1.1638 1.1212 0.9595 -0.0122 -0.0119 0.0249  ? ? ? ? ? ? 129 PRO B CA  
507  C C   . PRO B 9   ? 1.2173 1.1549 0.9814 -0.0119 -0.0090 0.0198  ? ? ? ? ? ? 129 PRO B C   
508  O O   . PRO B 9   ? 1.0252 0.9534 0.7683 -0.0076 0.0015  0.0163  ? ? ? ? ? ? 129 PRO B O   
509  C CB  . PRO B 9   ? 1.0571 1.0370 0.8735 -0.0069 0.0035  0.0228  ? ? ? ? ? ? 129 PRO B CB  
510  C CG  . PRO B 9   ? 0.9139 0.8996 0.7400 -0.0046 0.0043  0.0253  ? ? ? ? ? ? 129 PRO B CG  
511  C CD  . PRO B 9   ? 1.1525 1.1191 0.9537 -0.0066 -0.0027 0.0251  ? ? ? ? ? ? 129 PRO B CD  
512  N N   . LYS B 10  ? 1.2581 1.1887 1.0204 -0.0162 -0.0179 0.0208  ? ? ? ? ? ? 130 LYS B N   
513  C CA  . LYS B 10  ? 1.3566 1.2639 1.0863 -0.0156 -0.0164 0.0165  ? ? ? ? ? ? 130 LYS B CA  
514  C C   . LYS B 10  ? 1.2941 1.2153 1.0397 -0.0160 -0.0120 0.0150  ? ? ? ? ? ? 130 LYS B C   
515  O O   . LYS B 10  ? 1.1530 1.0969 0.9321 -0.0181 -0.0140 0.0188  ? ? ? ? ? ? 130 LYS B O   
516  C CB  . LYS B 10  ? 1.3072 1.1792 1.0057 -0.0215 -0.0361 0.0188  ? ? ? ? ? ? 130 LYS B CB  
517  C CG  . LYS B 10  ? 1.4373 1.3157 1.1622 -0.0304 -0.0576 0.0271  ? ? ? ? ? ? 130 LYS B CG  
518  C CD  . LYS B 10  ? 1.3468 1.1861 1.0388 -0.0376 -0.0813 0.0307  ? ? ? ? ? ? 130 LYS B CD  
519  C CE  . LYS B 10  ? 1.3894 1.2405 1.1174 -0.0463 -0.1028 0.0424  ? ? ? ? ? ? 130 LYS B CE  
520  N NZ  . LYS B 10  ? 1.6177 1.4362 1.3275 -0.0572 -0.1316 0.0487  ? ? ? ? ? ? 130 LYS B NZ  
521  N N   . ASN B 11  ? 1.3608 1.2669 1.0815 -0.0130 -0.0041 0.0105  ? ? ? ? ? ? 131 ASN B N   
522  C CA  . ASN B 11  ? 1.2851 1.1996 1.0148 -0.0133 -0.0001 0.0086  ? ? ? ? ? ? 131 ASN B CA  
523  C C   . ASN B 11  ? 1.2217 1.1690 0.9852 -0.0106 0.0121  0.0082  ? ? ? ? ? ? 131 ASN B C   
524  O O   . ASN B 11  ? 1.3900 1.3538 1.1784 -0.0131 0.0095  0.0105  ? ? ? ? ? ? 131 ASN B O   
525  C CB  . ASN B 11  ? 1.3351 1.2420 1.0693 -0.0211 -0.0188 0.0125  ? ? ? ? ? ? 131 ASN B CB  
526  C CG  . ASN B 11  ? 1.5821 1.4471 1.2729 -0.0243 -0.0328 0.0121  ? ? ? ? ? ? 131 ASN B CG  
527  O OD1 . ASN B 11  ? 1.7395 1.5809 1.3982 -0.0208 -0.0303 0.0101  ? ? ? ? ? ? 131 ASN B OD1 
528  N ND2 . ASN B 11  ? 1.6499 1.5020 1.3368 -0.0308 -0.0480 0.0144  ? ? ? ? ? ? 131 ASN B ND2 
529  N N   . LEU B 12  ? 1.1198 1.0733 0.8821 -0.0054 0.0254  0.0062  ? ? ? ? ? ? 132 LEU B N   
530  C CA  . LEU B 12  ? 1.0804 1.0566 0.8663 -0.0033 0.0349  0.0057  ? ? ? ? ? ? 132 LEU B CA  
531  C C   . LEU B 12  ? 1.1442 1.1229 0.9293 -0.0019 0.0428  0.0034  ? ? ? ? ? ? 132 LEU B C   
532  O O   . LEU B 12  ? 1.3020 1.2720 1.0734 0.0014  0.0506  0.0031  ? ? ? ? ? ? 132 LEU B O   
533  C CB  . LEU B 12  ? 1.0520 1.0317 0.8384 -0.0001 0.0415  0.0065  ? ? ? ? ? ? 132 LEU B CB  
534  C CG  . LEU B 12  ? 1.1218 1.1171 0.9257 0.0013  0.0482  0.0063  ? ? ? ? ? ? 132 LEU B CG  
535  C CD1 . LEU B 12  ? 1.1886 1.1943 1.0094 0.0006  0.0452  0.0069  ? ? ? ? ? ? 132 LEU B CD1 
536  C CD2 . LEU B 12  ? 0.9810 0.9762 0.7841 0.0031  0.0513  0.0083  ? ? ? ? ? ? 132 LEU B CD2 
537  N N   . SER B 13  ? 1.0808 1.0713 0.8821 -0.0037 0.0419  0.0031  ? ? ? ? ? ? 133 SER B N   
538  C CA  . SER B 13  ? 1.1550 1.1491 0.9579 -0.0030 0.0482  0.0012  ? ? ? ? ? ? 133 SER B CA  
539  C C   . SER B 13  ? 1.1847 1.1933 1.0051 -0.0023 0.0527  0.0012  ? ? ? ? ? ? 133 SER B C   
540  O O   . SER B 13  ? 1.2571 1.2720 1.0885 -0.0020 0.0512  0.0030  ? ? ? ? ? ? 133 SER B O   
541  C CB  . SER B 13  ? 1.4519 1.4392 1.2502 -0.0060 0.0420  0.0007  ? ? ? ? ? ? 133 SER B CB  
542  O OG  . SER B 13  ? 1.4394 1.4393 1.2584 -0.0085 0.0379  0.0032  ? ? ? ? ? ? 133 SER B OG  
543  N N   . CYS B 14  ? 1.0484 1.0592 0.8694 -0.0017 0.0583  0.0001  ? ? ? ? ? ? 134 CYS B N   
544  C CA  . CYS B 14  ? 1.0999 1.1167 0.9293 -0.0013 0.0611  0.0000  ? ? ? ? ? ? 134 CYS B CA  
545  C C   . CYS B 14  ? 1.1196 1.1376 0.9504 -0.0024 0.0630  -0.0013 ? ? ? ? ? ? 134 CYS B C   
546  O O   . CYS B 14  ? 1.1200 1.1352 0.9463 -0.0028 0.0642  -0.0015 ? ? ? ? ? ? 134 CYS B O   
547  C CB  . CYS B 14  ? 0.9803 0.9954 0.8087 -0.0008 0.0626  0.0015  ? ? ? ? ? ? 134 CYS B CB  
548  S SG  . CYS B 14  ? 1.3322 1.3456 1.1592 0.0005  0.0605  0.0031  ? ? ? ? ? ? 134 CYS B SG  
549  N N   . ILE B 15  ? 1.0853 1.1053 0.9205 -0.0020 0.0646  -0.0015 ? ? ? ? ? ? 135 ILE B N   
550  C CA  . ILE B 15  ? 1.0424 1.0629 0.8785 -0.0031 0.0663  -0.0024 ? ? ? ? ? ? 135 ILE B CA  
551  C C   . ILE B 15  ? 1.0870 1.1014 0.9183 -0.0020 0.0687  -0.0026 ? ? ? ? ? ? 135 ILE B C   
552  O O   . ILE B 15  ? 1.1719 1.1817 1.0003 0.0010  0.0711  -0.0018 ? ? ? ? ? ? 135 ILE B O   
553  C CB  . ILE B 15  ? 1.0385 1.0637 0.8825 -0.0037 0.0654  -0.0012 ? ? ? ? ? ? 135 ILE B CB  
554  C CG1 . ILE B 15  ? 0.8553 0.8808 0.7001 -0.0046 0.0678  -0.0019 ? ? ? ? ? ? 135 ILE B CG1 
555  C CG2 . ILE B 15  ? 1.1654 1.1943 1.0191 -0.0010 0.0673  0.0027  ? ? ? ? ? ? 135 ILE B CG2 
556  C CD1 . ILE B 15  ? 1.1317 1.1623 0.9866 -0.0063 0.0654  0.0008  ? ? ? ? ? ? 135 ILE B CD1 
557  N N   . VAL B 16  ? 1.1151 1.1258 0.9430 -0.0042 0.0677  -0.0030 ? ? ? ? ? ? 136 VAL B N   
558  C CA  . VAL B 16  ? 1.1181 1.1163 0.9354 -0.0042 0.0672  -0.0032 ? ? ? ? ? ? 136 VAL B CA  
559  C C   . VAL B 16  ? 1.0910 1.0886 0.9072 -0.0039 0.0708  -0.0040 ? ? ? ? ? ? 136 VAL B C   
560  O O   . VAL B 16  ? 1.0454 1.0445 0.8638 -0.0070 0.0684  -0.0041 ? ? ? ? ? ? 136 VAL B O   
561  C CB  . VAL B 16  ? 0.9740 0.9658 0.7893 -0.0083 0.0603  -0.0008 ? ? ? ? ? ? 136 VAL B CB  
562  C CG1 . VAL B 16  ? 0.9674 0.9386 0.7650 -0.0094 0.0560  -0.0008 ? ? ? ? ? ? 136 VAL B CG1 
563  C CG2 . VAL B 16  ? 0.9806 0.9749 0.8006 -0.0086 0.0575  0.0017  ? ? ? ? ? ? 136 VAL B CG2 
564  N N   . ASN B 17  ? 1.0416 1.0371 0.8564 0.0004  0.0775  -0.0032 ? ? ? ? ? ? 137 ASN B N   
565  C CA  . ASN B 17  ? 1.0695 1.0625 0.8827 0.0015  0.0824  -0.0026 ? ? ? ? ? ? 137 ASN B CA  
566  C C   . ASN B 17  ? 1.1403 1.1121 0.9316 0.0012  0.0809  -0.0039 ? ? ? ? ? ? 137 ASN B C   
567  O O   . ASN B 17  ? 1.0890 1.0422 0.8619 0.0036  0.0808  -0.0040 ? ? ? ? ? ? 137 ASN B O   
568  C CB  . ASN B 17  ? 1.1279 1.1241 0.9489 0.0075  0.0922  0.0018  ? ? ? ? ? ? 137 ASN B CB  
569  C CG  . ASN B 17  ? 1.2376 1.2491 1.0777 0.0074  0.0902  0.0046  ? ? ? ? ? ? 137 ASN B CG  
570  O OD1 . ASN B 17  ? 1.3669 1.3756 1.2057 0.0108  0.0921  0.0059  ? ? ? ? ? ? 137 ASN B OD1 
571  N ND2 . ASN B 17  ? 1.1192 1.1438 0.9746 0.0033  0.0850  0.0059  ? ? ? ? ? ? 137 ASN B ND2 
572  N N   . GLU B 18  ? 1.1744 1.1456 0.9649 -0.0023 0.0783  -0.0046 ? ? ? ? ? ? 138 GLU B N   
573  C CA  . GLU B 18  ? 1.0148 0.9631 0.7834 -0.0043 0.0735  -0.0051 ? ? ? ? ? ? 138 GLU B CA  
574  C C   . GLU B 18  ? 1.0324 0.9563 0.7756 0.0026  0.0821  -0.0047 ? ? ? ? ? ? 138 GLU B C   
575  O O   . GLU B 18  ? 1.2102 1.1379 0.9571 0.0083  0.0943  -0.0027 ? ? ? ? ? ? 138 GLU B O   
576  C CB  . GLU B 18  ? 1.1084 1.0611 0.8822 -0.0083 0.0707  -0.0051 ? ? ? ? ? ? 138 GLU B CB  
577  C CG  . GLU B 18  ? 1.4077 1.3353 1.1593 -0.0120 0.0623  -0.0046 ? ? ? ? ? ? 138 GLU B CG  
578  C CD  . GLU B 18  ? 1.3934 1.3226 1.1472 -0.0145 0.0618  -0.0045 ? ? ? ? ? ? 138 GLU B CD  
579  O OE1 . GLU B 18  ? 1.4214 1.3728 1.1962 -0.0144 0.0665  -0.0049 ? ? ? ? ? ? 138 GLU B OE1 
580  O OE2 . GLU B 18  ? 1.4060 1.3112 1.1382 -0.0170 0.0555  -0.0039 ? ? ? ? ? ? 138 GLU B OE2 
581  N N   . GLY B 19  ? 1.0827 0.9791 0.7992 0.0025  0.0762  -0.0053 ? ? ? ? ? ? 139 GLY B N   
582  C CA  . GLY B 19  ? 1.3501 1.2143 1.0332 0.0104  0.0850  -0.0051 ? ? ? ? ? ? 139 GLY B CA  
583  C C   . GLY B 19  ? 1.1914 1.0527 0.8720 0.0168  0.0914  -0.0043 ? ? ? ? ? ? 139 GLY B C   
584  O O   . GLY B 19  ? 1.3259 1.1522 0.9715 0.0225  0.0947  -0.0045 ? ? ? ? ? ? 139 GLY B O   
585  N N   . LYS B 20  ? 0.9687 0.8622 0.6822 0.0162  0.0929  -0.0034 ? ? ? ? ? ? 140 LYS B N   
586  C CA  . LYS B 20  ? 1.0273 0.9218 0.7433 0.0215  0.0980  -0.0021 ? ? ? ? ? ? 140 LYS B CA  
587  C C   . LYS B 20  ? 1.1046 1.0052 0.8268 0.0143  0.0837  -0.0039 ? ? ? ? ? ? 140 LYS B C   
588  O O   . LYS B 20  ? 1.1407 1.0512 0.8733 0.0061  0.0722  -0.0045 ? ? ? ? ? ? 140 LYS B O   
589  C CB  . LYS B 20  ? 1.0611 0.9849 0.8098 0.0258  0.1089  0.0023  ? ? ? ? ? ? 140 LYS B CB  
590  N N   . LYS B 21  ? 0.9944 0.8888 0.7114 0.0184  0.0858  -0.0033 ? ? ? ? ? ? 141 LYS B N   
591  C CA  . LYS B 21  ? 0.9619 0.8625 0.6863 0.0127  0.0740  -0.0037 ? ? ? ? ? ? 141 LYS B CA  
592  C C   . LYS B 21  ? 1.2028 1.1386 0.9614 0.0104  0.0746  -0.0028 ? ? ? ? ? ? 141 LYS B C   
593  O O   . LYS B 21  ? 1.3122 1.2652 1.0877 0.0130  0.0824  -0.0017 ? ? ? ? ? ? 141 LYS B O   
594  C CB  . LYS B 21  ? 1.1076 0.9855 0.8108 0.0179  0.0755  -0.0036 ? ? ? ? ? ? 141 LYS B CB  
595  C CG  . LYS B 21  ? 1.3156 1.1581 0.9864 0.0134  0.0616  -0.0043 ? ? ? ? ? ? 141 LYS B CG  
596  C CD  . LYS B 21  ? 1.3061 1.1106 0.9393 0.0222  0.0681  -0.0050 ? ? ? ? ? ? 141 LYS B CD  
597  C CE  . LYS B 21  ? 1.1919 0.9503 0.7825 0.0175  0.0526  -0.0058 ? ? ? ? ? ? 141 LYS B CE  
598  N NZ  . LYS B 21  ? 1.5934 1.3043 1.1357 0.0283  0.0615  -0.0070 ? ? ? ? ? ? 141 LYS B NZ  
599  N N   . MET B 22  ? 1.0997 1.0432 0.8671 0.0053  0.0655  -0.0024 ? ? ? ? ? ? 142 MET B N   
600  C CA  . MET B 22  ? 1.1429 1.1119 0.9342 0.0035  0.0657  -0.0016 ? ? ? ? ? ? 142 MET B CA  
601  C C   . MET B 22  ? 1.1250 1.1019 0.9243 0.0088  0.0725  -0.0007 ? ? ? ? ? ? 142 MET B C   
602  O O   . MET B 22  ? 1.2069 1.1730 0.9971 0.0128  0.0744  0.0000  ? ? ? ? ? ? 142 MET B O   
603  C CB  . MET B 22  ? 0.9911 0.9632 0.7880 -0.0014 0.0572  0.0004  ? ? ? ? ? ? 142 MET B CB  
604  C CG  . MET B 22  ? 1.1143 1.1055 0.9280 -0.0017 0.0589  0.0013  ? ? ? ? ? ? 142 MET B CG  
605  S SD  . MET B 22  ? 1.0893 1.0851 0.9126 -0.0058 0.0536  0.0065  ? ? ? ? ? ? 142 MET B SD  
606  C CE  . MET B 22  ? 1.3190 1.2983 1.1320 -0.0075 0.0454  0.0088  ? ? ? ? ? ? 142 MET B CE  
607  N N   . ARG B 23  ? 1.1178 1.1119 0.9343 0.0086  0.0748  0.0003  ? ? ? ? ? ? 143 ARG B N   
608  C CA  . ARG B 23  ? 1.0233 1.0272 0.8535 0.0117  0.0778  0.0035  ? ? ? ? ? ? 143 ARG B CA  
609  C C   . ARG B 23  ? 1.1134 1.1286 0.9529 0.0072  0.0706  0.0033  ? ? ? ? ? ? 143 ARG B C   
610  O O   . ARG B 23  ? 1.0799 1.0984 0.9194 0.0035  0.0674  0.0016  ? ? ? ? ? ? 143 ARG B O   
611  C CB  . ARG B 23  ? 1.1633 1.1733 1.0057 0.0149  0.0848  0.0077  ? ? ? ? ? ? 143 ARG B CB  
612  C CG  . ARG B 23  ? 0.9463 0.9698 0.8114 0.0158  0.0842  0.0142  ? ? ? ? ? ? 143 ARG B CG  
613  C CD  . ARG B 23  ? 1.1826 1.2123 1.0650 0.0199  0.0926  0.0220  ? ? ? ? ? ? 143 ARG B CD  
614  N NE  . ARG B 23  ? 1.4870 1.5190 1.3695 0.0165  0.0917  0.0204  ? ? ? ? ? ? 143 ARG B NE  
615  C CZ  . ARG B 23  ? 1.5537 1.5963 1.4496 0.0102  0.0828  0.0219  ? ? ? ? ? ? 143 ARG B CZ  
616  N NH1 . ARG B 23  ? 1.2619 1.3111 1.1699 0.0061  0.0726  0.0251  ? ? ? ? ? ? 143 ARG B NH1 
617  N NH2 . ARG B 23  ? 1.5018 1.5447 1.3960 0.0078  0.0830  0.0203  ? ? ? ? ? ? 143 ARG B NH2 
618  N N   . CYS B 24  ? 1.0452 1.0629 0.8895 0.0083  0.0685  0.0054  ? ? ? ? ? ? 144 CYS B N   
619  C CA  . CYS B 24  ? 1.0807 1.1025 0.9272 0.0048  0.0616  0.0054  ? ? ? ? ? ? 144 CYS B CA  
620  C C   . CYS B 24  ? 1.0827 1.1106 0.9435 0.0049  0.0581  0.0105  ? ? ? ? ? ? 144 CYS B C   
621  O O   . CYS B 24  ? 1.1190 1.1492 0.9896 0.0091  0.0624  0.0148  ? ? ? ? ? ? 144 CYS B O   
622  C CB  . CYS B 24  ? 1.0691 1.0859 0.9066 0.0045  0.0597  0.0042  ? ? ? ? ? ? 144 CYS B CB  
623  S SG  . CYS B 24  ? 1.3133 1.3245 1.1420 0.0026  0.0605  0.0025  ? ? ? ? ? ? 144 CYS B SG  
624  N N   . GLU B 25  ? 1.1053 1.1330 0.9661 0.0006  0.0498  0.0112  ? ? ? ? ? ? 145 GLU B N   
625  C CA  . GLU B 25  ? 1.0888 1.1198 0.9640 -0.0018 0.0414  0.0177  ? ? ? ? ? ? 145 GLU B CA  
626  C C   . GLU B 25  ? 1.1106 1.1314 0.9721 -0.0051 0.0316  0.0168  ? ? ? ? ? ? 145 GLU B C   
627  O O   . GLU B 25  ? 1.1984 1.2093 1.0389 -0.0053 0.0327  0.0115  ? ? ? ? ? ? 145 GLU B O   
628  C CB  . GLU B 25  ? 1.2593 1.2934 1.1448 -0.0054 0.0365  0.0212  ? ? ? ? ? ? 145 GLU B CB  
629  C CG  . GLU B 25  ? 1.5606 1.6045 1.4626 -0.0015 0.0468  0.0248  ? ? ? ? ? ? 145 GLU B CG  
630  C CD  . GLU B 25  ? 1.7489 1.7941 1.6547 -0.0053 0.0436  0.0256  ? ? ? ? ? ? 145 GLU B CD  
631  O OE1 . GLU B 25  ? 1.6665 1.7045 1.5534 -0.0070 0.0436  0.0181  ? ? ? ? ? ? 145 GLU B OE1 
632  O OE2 . GLU B 25  ? 1.7983 1.8523 1.7285 -0.0064 0.0414  0.0350  ? ? ? ? ? ? 145 GLU B OE2 
633  N N   . TRP B 26  ? 1.0754 1.0973 0.9491 -0.0071 0.0225  0.0234  ? ? ? ? ? ? 146 TRP B N   
634  C CA  . TRP B 26  ? 1.0303 1.0382 0.8877 -0.0104 0.0116  0.0232  ? ? ? ? ? ? 146 TRP B CA  
635  C C   . TRP B 26  ? 1.0664 1.0741 0.9413 -0.0157 -0.0039 0.0328  ? ? ? ? ? ? 146 TRP B C   
636  O O   . TRP B 26  ? 1.0819 1.1041 0.9870 -0.0158 -0.0041 0.0411  ? ? ? ? ? ? 146 TRP B O   
637  C CB  . TRP B 26  ? 1.0283 1.0358 0.8787 -0.0065 0.0176  0.0207  ? ? ? ? ? ? 146 TRP B CB  
638  C CG  . TRP B 26  ? 1.0718 1.0922 0.9452 -0.0028 0.0221  0.0258  ? ? ? ? ? ? 146 TRP B CG  
639  C CD1 . TRP B 26  ? 1.1204 1.1435 1.0092 -0.0037 0.0145  0.0333  ? ? ? ? ? ? 146 TRP B CD1 
640  C CD2 . TRP B 26  ? 1.1039 1.1320 0.9845 0.0032  0.0354  0.0246  ? ? ? ? ? ? 146 TRP B CD2 
641  N NE1 . TRP B 26  ? 1.1341 1.1676 1.0410 0.0027  0.0248  0.0371  ? ? ? ? ? ? 146 TRP B NE1 
642  C CE2 . TRP B 26  ? 1.1387 1.1728 1.0373 0.0072  0.0377  0.0314  ? ? ? ? ? ? 146 TRP B CE2 
643  C CE3 . TRP B 26  ? 1.1156 1.1429 0.9870 0.0057  0.0449  0.0191  ? ? ? ? ? ? 146 TRP B CE3 
644  C CZ2 . TRP B 26  ? 1.1483 1.1837 1.0506 0.0147  0.0508  0.0320  ? ? ? ? ? ? 146 TRP B CZ2 
645  C CZ3 . TRP B 26  ? 1.2276 1.2552 1.1018 0.0116  0.0551  0.0196  ? ? ? ? ? ? 146 TRP B CZ3 
646  C CH2 . TRP B 26  ? 1.2480 1.2779 1.1351 0.0166  0.0588  0.0256  ? ? ? ? ? ? 146 TRP B CH2 
647  N N   . ASP B 27  ? 1.1142 1.1037 0.9701 -0.0200 -0.0173 0.0331  ? ? ? ? ? ? 147 ASP B N   
648  C CA  . ASP B 27  ? 1.1352 1.1192 1.0040 -0.0269 -0.0370 0.0433  ? ? ? ? ? ? 147 ASP B CA  
649  C C   . ASP B 27  ? 1.3281 1.3143 1.2023 -0.0251 -0.0381 0.0463  ? ? ? ? ? ? 147 ASP B C   
650  O O   . ASP B 27  ? 1.3382 1.3081 1.1827 -0.0241 -0.0380 0.0401  ? ? ? ? ? ? 147 ASP B O   
651  C CB  . ASP B 27  ? 1.2381 1.1909 1.0732 -0.0340 -0.0546 0.0416  ? ? ? ? ? ? 147 ASP B CB  
652  C CG  . ASP B 27  ? 1.6014 1.5435 1.4478 -0.0434 -0.0802 0.0534  ? ? ? ? ? ? 147 ASP B CG  
653  O OD1 . ASP B 27  ? 1.7381 1.7021 1.6262 -0.0441 -0.0831 0.0647  ? ? ? ? ? ? 147 ASP B OD1 
654  O OD2 . ASP B 27  ? 1.5721 1.4811 1.3846 -0.0499 -0.0981 0.0525  ? ? ? ? ? ? 147 ASP B OD2 
655  N N   . GLY B 28  ? 1.3054 1.3114 1.2184 -0.0237 -0.0377 0.0568  ? ? ? ? ? ? 148 GLY B N   
656  C CA  . GLY B 28  ? 1.4394 1.4493 1.3611 -0.0210 -0.0373 0.0604  ? ? ? ? ? ? 148 GLY B CA  
657  C C   . GLY B 28  ? 1.3072 1.2976 1.2157 -0.0287 -0.0590 0.0646  ? ? ? ? ? ? 148 GLY B C   
658  O O   . GLY B 28  ? 1.3539 1.3421 1.2584 -0.0267 -0.0587 0.0645  ? ? ? ? ? ? 148 GLY B O   
659  N N   . GLY B 29  ? 1.2179 1.1906 1.1165 -0.0376 -0.0789 0.0684  ? ? ? ? ? ? 149 GLY B N   
660  C CA  . GLY B 29  ? 1.4209 1.3671 1.2998 -0.0458 -0.1026 0.0726  ? ? ? ? ? ? 149 GLY B CA  
661  C C   . GLY B 29  ? 1.4340 1.3916 1.3570 -0.0521 -0.1210 0.0907  ? ? ? ? ? ? 149 GLY B C   
662  O O   . GLY B 29  ? 1.4089 1.3921 1.3787 -0.0516 -0.1181 0.1023  ? ? ? ? ? ? 149 GLY B O   
663  N N   . ARG B 30  ? 1.2565 1.1935 1.1649 -0.0580 -0.1400 0.0947  ? ? ? ? ? ? 150 ARG B N   
664  C CA  . ARG B 30  ? 1.2744 1.2174 1.2233 -0.0660 -0.1627 0.1139  ? ? ? ? ? ? 150 ARG B CA  
665  C C   . ARG B 30  ? 1.3257 1.3084 1.3311 -0.0575 -0.1450 0.1242  ? ? ? ? ? ? 150 ARG B C   
666  O O   . ARG B 30  ? 1.5150 1.5118 1.5164 -0.0461 -0.1190 0.1145  ? ? ? ? ? ? 150 ARG B O   
667  C CB  . ARG B 30  ? 1.3390 1.2494 1.2554 -0.0730 -0.1848 0.1146  ? ? ? ? ? ? 150 ARG B CB  
668  C CG  . ARG B 30  ? 1.4396 1.3481 1.3288 -0.0639 -0.1661 0.1021  ? ? ? ? ? ? 150 ARG B CG  
669  C CD  . ARG B 30  ? 1.5794 1.4610 1.4476 -0.0704 -0.1878 0.1065  ? ? ? ? ? ? 150 ARG B CD  
670  N NE  . ARG B 30  ? 1.7309 1.6168 1.5841 -0.0616 -0.1693 0.0975  ? ? ? ? ? ? 150 ARG B NE  
671  C CZ  . ARG B 30  ? 1.9302 1.7902 1.7291 -0.0577 -0.1604 0.0837  ? ? ? ? ? ? 150 ARG B CZ  
672  N NH1 . ARG B 30  ? 2.0115 1.8362 1.7613 -0.0606 -0.1665 0.0765  ? ? ? ? ? ? 150 ARG B NH1 
673  N NH2 . ARG B 30  ? 1.6874 1.5558 1.4814 -0.0502 -0.1442 0.0781  ? ? ? ? ? ? 150 ARG B NH2 
674  N N   . GLU B 31  ? 1.3283 1.3264 1.3866 -0.0629 -0.1599 0.1456  ? ? ? ? ? ? 151 GLU B N   
675  C CA  . GLU B 31  ? 1.3671 1.3992 1.4808 -0.0537 -0.1430 0.1590  ? ? ? ? ? ? 151 GLU B CA  
676  C C   . GLU B 31  ? 1.2027 1.2306 1.3087 -0.0506 -0.1428 0.1575  ? ? ? ? ? ? 151 GLU B C   
677  O O   . GLU B 31  ? 1.1595 1.1671 1.2549 -0.0608 -0.1694 0.1629  ? ? ? ? ? ? 151 GLU B O   
678  C CB  . GLU B 31  ? 1.2223 1.2721 1.3997 -0.0603 -0.1594 0.1859  ? ? ? ? ? ? 151 GLU B CB  
679  C CG  . GLU B 31  ? 1.3782 1.4593 1.6155 -0.0505 -0.1439 0.2043  ? ? ? ? ? ? 151 GLU B CG  
680  C CD  . GLU B 31  ? 1.5852 1.6889 1.8339 -0.0332 -0.1045 0.1991  ? ? ? ? ? ? 151 GLU B CD  
681  O OE1 . GLU B 31  ? 1.6512 1.7558 1.8868 -0.0316 -0.0942 0.1909  ? ? ? ? ? ? 151 GLU B OE1 
682  O OE2 . GLU B 31  ? 1.5473 1.6646 1.8153 -0.0210 -0.0843 0.2035  ? ? ? ? ? ? 151 GLU B OE2 
683  N N   . THR B 32  ? 1.3022 1.3461 1.4106 -0.0370 -0.1140 0.1503  ? ? ? ? ? ? 152 THR B N   
684  C CA  . THR B 32  ? 1.2966 1.3369 1.3962 -0.0330 -0.1113 0.1477  ? ? ? ? ? ? 152 THR B CA  
685  C C   . THR B 32  ? 1.2638 1.3257 1.4212 -0.0291 -0.1109 0.1692  ? ? ? ? ? ? 152 THR B C   
686  O O   . THR B 32  ? 1.3026 1.3602 1.4580 -0.0283 -0.1152 0.1708  ? ? ? ? ? ? 152 THR B O   
687  C CB  . THR B 32  ? 1.2260 1.2676 1.2946 -0.0210 -0.0831 0.1292  ? ? ? ? ? ? 152 THR B CB  
688  O OG1 . THR B 32  ? 1.2753 1.3388 1.3731 -0.0094 -0.0580 0.1334  ? ? ? ? ? ? 152 THR B OG1 
689  C CG2 . THR B 32  ? 1.3664 1.3885 1.3830 -0.0242 -0.0823 0.1105  ? ? ? ? ? ? 152 THR B CG2 
690  N N   . HIS B 33  ? 1.3140 1.3991 1.5240 -0.0258 -0.1043 0.1869  ? ? ? ? ? ? 153 HIS B N   
691  C CA  . HIS B 33  ? 1.3100 1.4185 1.5812 -0.0187 -0.0970 0.2102  ? ? ? ? ? ? 153 HIS B CA  
692  C C   . HIS B 33  ? 1.2531 1.3673 1.5169 -0.0021 -0.0670 0.2028  ? ? ? ? ? ? 153 HIS B C   
693  O O   . HIS B 33  ? 1.2714 1.3974 1.5731 0.0043  -0.0621 0.2188  ? ? ? ? ? ? 153 HIS B O   
694  C CB  . HIS B 33  ? 1.3914 1.4952 1.6893 -0.0315 -0.1304 0.2283  ? ? ? ? ? ? 153 HIS B CB  
695  C CG  . HIS B 33  ? 1.4126 1.5121 1.7321 -0.0474 -0.1615 0.2431  ? ? ? ? ? ? 153 HIS B CG  
696  N ND1 . HIS B 33  ? 1.6268 1.6972 1.9187 -0.0647 -0.1994 0.2425  ? ? ? ? ? ? 153 HIS B ND1 
697  C CD2 . HIS B 33  ? 1.2574 1.3746 1.6211 -0.0489 -0.1614 0.2594  ? ? ? ? ? ? 153 HIS B CD2 
698  C CE1 . HIS B 33  ? 1.7068 1.7755 2.0236 -0.0769 -0.2233 0.2576  ? ? ? ? ? ? 153 HIS B CE1 
699  N NE2 . HIS B 33  ? 1.4718 1.5711 1.8353 -0.0679 -0.2008 0.2685  ? ? ? ? ? ? 153 HIS B NE2 
700  N N   . LEU B 34  ? 1.1535 1.2576 1.3694 0.0048  -0.0476 0.1801  ? ? ? ? ? ? 154 LEU B N   
701  C CA  . LEU B 34  ? 1.0507 1.1531 1.2495 0.0192  -0.0216 0.1708  ? ? ? ? ? ? 154 LEU B CA  
702  C C   . LEU B 34  ? 1.2319 1.3335 1.4101 0.0289  0.0035  0.1592  ? ? ? ? ? ? 154 LEU B C   
703  O O   . LEU B 34  ? 1.2949 1.3930 1.4552 0.0225  -0.0014 0.1506  ? ? ? ? ? ? 154 LEU B O   
704  C CB  . LEU B 34  ? 1.0817 1.1649 1.2324 0.0152  -0.0295 0.1530  ? ? ? ? ? ? 154 LEU B CB  
705  C CG  . LEU B 34  ? 1.1214 1.2027 1.2826 0.0153  -0.0378 0.1601  ? ? ? ? ? ? 154 LEU B CG  
706  C CD1 . LEU B 34  ? 1.0605 1.1479 1.2615 0.0045  -0.0643 0.1803  ? ? ? ? ? ? 154 LEU B CD1 
707  C CD2 . LEU B 34  ? 1.0366 1.0974 1.1452 0.0106  -0.0448 0.1411  ? ? ? ? ? ? 154 LEU B CD2 
708  N N   . GLU B 35  ? 1.0584 1.1598 1.2364 0.0445  0.0300  0.1592  ? ? ? ? ? ? 155 GLU B N   
709  C CA  . GLU B 35  ? 1.1538 1.2473 1.3038 0.0538  0.0527  0.1473  ? ? ? ? ? ? 155 GLU B CA  
710  C C   . GLU B 35  ? 1.1742 1.2506 1.2696 0.0467  0.0455  0.1236  ? ? ? ? ? ? 155 GLU B C   
711  O O   . GLU B 35  ? 1.2915 1.3564 1.3615 0.0471  0.0437  0.1145  ? ? ? ? ? ? 155 GLU B O   
712  C CB  . GLU B 35  ? 1.3219 1.4090 1.4726 0.0722  0.0808  0.1515  ? ? ? ? ? ? 155 GLU B CB  
713  C CG  . GLU B 35  ? 1.4811 1.5478 1.5845 0.0804  0.0995  0.1346  ? ? ? ? ? ? 155 GLU B CG  
714  C CD  . GLU B 35  ? 1.7561 1.8217 1.8720 0.0952  0.1262  0.1444  ? ? ? ? ? ? 155 GLU B CD  
715  O OE1 . GLU B 35  ? 1.8628 1.9410 2.0233 0.1047  0.1380  0.1656  ? ? ? ? ? ? 155 GLU B OE1 
716  O OE2 . GLU B 35  ? 1.8553 1.9066 1.9371 0.0978  0.1359  0.1323  ? ? ? ? ? ? 155 GLU B OE2 
717  N N   . THR B 36  ? 1.0136 1.0888 1.0932 0.0405  0.0417  0.1151  ? ? ? ? ? ? 156 THR B N   
718  C CA  . THR B 36  ? 1.0709 1.1322 1.1051 0.0337  0.0353  0.0958  ? ? ? ? ? ? 156 THR B CA  
719  C C   . THR B 36  ? 1.0917 1.1454 1.1021 0.0406  0.0531  0.0856  ? ? ? ? ? ? 156 THR B C   
720  O O   . THR B 36  ? 0.9756 1.0357 1.0003 0.0441  0.0623  0.0908  ? ? ? ? ? ? 156 THR B O   
721  C CB  . THR B 36  ? 1.1370 1.1982 1.1672 0.0202  0.0141  0.0940  ? ? ? ? ? ? 156 THR B CB  
722  O OG1 . THR B 36  ? 1.1283 1.1927 1.1814 0.0132  -0.0051 0.1060  ? ? ? ? ? ? 156 THR B OG1 
723  C CG2 . THR B 36  ? 1.0147 1.0607 1.0003 0.0149  0.0092  0.0769  ? ? ? ? ? ? 156 THR B CG2 
724  N N   . ASN B 37  ? 1.1743 1.2132 1.1492 0.0420  0.0567  0.0724  ? ? ? ? ? ? 157 ASN B N   
725  C CA  . ASN B 37  ? 1.0049 1.0319 0.9524 0.0462  0.0688  0.0624  ? ? ? ? ? ? 157 ASN B CA  
726  C C   . ASN B 37  ? 1.0120 1.0366 0.9375 0.0362  0.0582  0.0512  ? ? ? ? ? ? 157 ASN B C   
727  O O   . ASN B 37  ? 1.0745 1.0974 0.9900 0.0293  0.0462  0.0471  ? ? ? ? ? ? 157 ASN B O   
728  C CB  . ASN B 37  ? 1.2687 1.2773 1.1919 0.0540  0.0780  0.0574  ? ? ? ? ? ? 157 ASN B CB  
729  C CG  . ASN B 37  ? 1.4515 1.4562 1.3895 0.0673  0.0942  0.0681  ? ? ? ? ? ? 157 ASN B CG  
730  O OD1 . ASN B 37  ? 1.2378 1.2529 1.2031 0.0730  0.1038  0.0794  ? ? ? ? ? ? 157 ASN B OD1 
731  N ND2 . ASN B 37  ? 1.6306 1.6191 1.5512 0.0731  0.0981  0.0659  ? ? ? ? ? ? 157 ASN B ND2 
732  N N   . PHE B 38  ? 1.0296 1.0529 0.9473 0.0365  0.0642  0.0471  ? ? ? ? ? ? 158 PHE B N   
733  C CA  . PHE B 38  ? 0.9930 1.0139 0.8918 0.0288  0.0572  0.0378  ? ? ? ? ? ? 158 PHE B CA  
734  C C   . PHE B 38  ? 1.0521 1.0590 0.9257 0.0318  0.0649  0.0300  ? ? ? ? ? ? 158 PHE B C   
735  O O   . PHE B 38  ? 1.1559 1.1548 1.0256 0.0392  0.0765  0.0313  ? ? ? ? ? ? 158 PHE B O   
736  C CB  . PHE B 38  ? 0.9249 0.9556 0.8369 0.0246  0.0539  0.0404  ? ? ? ? ? ? 158 PHE B CB  
737  C CG  . PHE B 38  ? 0.9963 1.0349 0.9267 0.0182  0.0399  0.0475  ? ? ? ? ? ? 158 PHE B CG  
738  C CD1 . PHE B 38  ? 1.0118 1.0608 0.9747 0.0206  0.0394  0.0606  ? ? ? ? ? ? 158 PHE B CD1 
739  C CD2 . PHE B 38  ? 1.0523 1.0849 0.9666 0.0100  0.0270  0.0426  ? ? ? ? ? ? 158 PHE B CD2 
740  C CE1 . PHE B 38  ? 0.9714 1.0246 0.9513 0.0129  0.0222  0.0687  ? ? ? ? ? ? 158 PHE B CE1 
741  C CE2 . PHE B 38  ? 1.1391 1.1711 1.0628 0.0034  0.0114  0.0490  ? ? ? ? ? ? 158 PHE B CE2 
742  C CZ  . PHE B 38  ? 1.0883 1.1307 1.0452 0.0038  0.0070  0.0621  ? ? ? ? ? ? 158 PHE B CZ  
743  N N   . THR B 39  ? 1.0609 1.0625 0.9170 0.0262  0.0583  0.0233  ? ? ? ? ? ? 159 THR B N   
744  C CA  . THR B 39  ? 1.0576 1.0455 0.8926 0.0264  0.0606  0.0178  ? ? ? ? ? ? 159 THR B CA  
745  C C   . THR B 39  ? 1.1545 1.1468 0.9851 0.0193  0.0552  0.0141  ? ? ? ? ? ? 159 THR B C   
746  O O   . THR B 39  ? 1.1949 1.1934 1.0281 0.0150  0.0495  0.0144  ? ? ? ? ? ? 159 THR B O   
747  C CB  . THR B 39  ? 1.1162 1.0914 0.9382 0.0273  0.0579  0.0169  ? ? ? ? ? ? 159 THR B CB  
748  O OG1 . THR B 39  ? 1.1731 1.1419 0.9978 0.0354  0.0647  0.0208  ? ? ? ? ? ? 159 THR B OG1 
749  C CG2 . THR B 39  ? 1.2987 1.2565 1.0995 0.0256  0.0560  0.0131  ? ? ? ? ? ? 159 THR B CG2 
750  N N   . LEU B 40  ? 1.1052 1.0917 0.9273 0.0190  0.0580  0.0114  ? ? ? ? ? ? 160 LEU B N   
751  C CA  . LEU B 40  ? 0.9370 0.9276 0.7574 0.0134  0.0547  0.0093  ? ? ? ? ? ? 160 LEU B CA  
752  C C   . LEU B 40  ? 1.0819 1.0616 0.8913 0.0105  0.0502  0.0091  ? ? ? ? ? ? 160 LEU B C   
753  O O   . LEU B 40  ? 1.2306 1.1962 1.0281 0.0111  0.0498  0.0080  ? ? ? ? ? ? 160 LEU B O   
754  C CB  . LEU B 40  ? 0.9841 0.9769 0.8063 0.0140  0.0590  0.0080  ? ? ? ? ? ? 160 LEU B CB  
755  C CG  . LEU B 40  ? 0.8725 0.8695 0.6942 0.0092  0.0568  0.0064  ? ? ? ? ? ? 160 LEU B CG  
756  C CD1 . LEU B 40  ? 1.0709 1.0783 0.9004 0.0072  0.0552  0.0069  ? ? ? ? ? ? 160 LEU B CD1 
757  C CD2 . LEU B 40  ? 0.9301 0.9221 0.7470 0.0099  0.0601  0.0048  ? ? ? ? ? ? 160 LEU B CD2 
758  N N   . LYS B 41  ? 1.1180 1.1019 0.9310 0.0073  0.0460  0.0114  ? ? ? ? ? ? 161 LYS B N   
759  C CA  . LYS B 41  ? 1.1897 1.1661 0.9997 0.0034  0.0403  0.0146  ? ? ? ? ? ? 161 LYS B CA  
760  C C   . LYS B 41  ? 1.1942 1.1758 1.0108 -0.0004 0.0398  0.0170  ? ? ? ? ? ? 161 LYS B C   
761  O O   . LYS B 41  ? 1.0701 1.0622 0.8927 0.0002  0.0449  0.0165  ? ? ? ? ? ? 161 LYS B O   
762  C CB  . LYS B 41  ? 1.0853 1.0649 0.8997 0.0024  0.0378  0.0184  ? ? ? ? ? ? 161 LYS B CB  
763  C CG  . LYS B 41  ? 1.1373 1.1144 0.9483 0.0062  0.0383  0.0167  ? ? ? ? ? ? 161 LYS B CG  
764  C CD  . LYS B 41  ? 1.3046 1.2675 1.1074 0.0059  0.0327  0.0184  ? ? ? ? ? ? 161 LYS B CD  
765  C CE  . LYS B 41  ? 1.2475 1.2089 1.0490 0.0103  0.0341  0.0177  ? ? ? ? ? ? 161 LYS B CE  
766  N NZ  . LYS B 41  ? 1.5549 1.5016 1.3473 0.0098  0.0281  0.0196  ? ? ? ? ? ? 161 LYS B NZ  
767  N N   . SER B 42  ? 1.1214 1.0932 0.9362 -0.0045 0.0326  0.0205  ? ? ? ? ? ? 162 SER B N   
768  C CA  . SER B 42  ? 1.0520 1.0282 0.8765 -0.0084 0.0310  0.0248  ? ? ? ? ? ? 162 SER B CA  
769  C C   . SER B 42  ? 1.1123 1.0821 0.9449 -0.0145 0.0203  0.0342  ? ? ? ? ? ? 162 SER B C   
770  O O   . SER B 42  ? 1.2338 1.1888 1.0566 -0.0163 0.0117  0.0350  ? ? ? ? ? ? 162 SER B O   
771  C CB  . SER B 42  ? 1.0571 1.0251 0.8710 -0.0081 0.0311  0.0198  ? ? ? ? ? ? 162 SER B CB  
772  O OG  . SER B 42  ? 1.3003 1.2781 1.1259 -0.0103 0.0330  0.0225  ? ? ? ? ? ? 162 SER B OG  
773  N N   . GLU B 43  ? 1.0317 1.0119 0.8839 -0.0175 0.0204  0.0427  ? ? ? ? ? ? 163 GLU B N   
774  C CA  . GLU B 43  ? 1.0670 1.0444 0.9358 -0.0243 0.0091  0.0556  ? ? ? ? ? ? 163 GLU B CA  
775  C C   . GLU B 43  ? 1.0344 1.0246 0.9276 -0.0263 0.0117  0.0655  ? ? ? ? ? ? 163 GLU B C   
776  O O   . GLU B 43  ? 1.0667 1.0686 0.9628 -0.0210 0.0251  0.0624  ? ? ? ? ? ? 163 GLU B O   
777  C CB  . GLU B 43  ? 1.1338 1.1169 1.0132 -0.0237 0.0102  0.0624  ? ? ? ? ? ? 163 GLU B CB  
778  C CG  . GLU B 43  ? 1.1985 1.2001 1.0940 -0.0182 0.0259  0.0677  ? ? ? ? ? ? 163 GLU B CG  
779  C CD  . GLU B 43  ? 1.4084 1.4130 1.3128 -0.0177 0.0270  0.0756  ? ? ? ? ? ? 163 GLU B CD  
780  O OE1 . GLU B 43  ? 1.3283 1.3219 1.2236 -0.0210 0.0160  0.0737  ? ? ? ? ? ? 163 GLU B OE1 
781  O OE2 . GLU B 43  ? 1.5609 1.5763 1.4791 -0.0132 0.0397  0.0841  ? ? ? ? ? ? 163 GLU B OE2 
782  N N   . TRP B 44  ? 1.1545 1.1403 1.0653 -0.0341 -0.0023 0.0786  ? ? ? ? ? ? 164 TRP B N   
783  C CA  . TRP B 44  ? 1.0668 1.0657 1.0090 -0.0367 -0.0015 0.0928  ? ? ? ? ? ? 164 TRP B CA  
784  C C   . TRP B 44  ? 1.1649 1.1692 1.1389 -0.0422 -0.0099 0.1125  ? ? ? ? ? ? 164 TRP B C   
785  O O   . TRP B 44  ? 1.1231 1.1110 1.0921 -0.0502 -0.0294 0.1161  ? ? ? ? ? ? 164 TRP B O   
786  C CB  . TRP B 44  ? 0.9590 0.9454 0.8947 -0.0429 -0.0144 0.0915  ? ? ? ? ? ? 164 TRP B CB  
787  C CG  . TRP B 44  ? 1.0109 1.0080 0.9834 -0.0481 -0.0197 0.1098  ? ? ? ? ? ? 164 TRP B CG  
788  C CD1 . TRP B 44  ? 1.1648 1.1829 1.1628 -0.0423 -0.0031 0.1173  ? ? ? ? ? ? 164 TRP B CD1 
789  C CD2 . TRP B 44  ? 1.1211 1.1058 1.1089 -0.0600 -0.0440 0.1241  ? ? ? ? ? ? 164 TRP B CD2 
790  N NE1 . TRP B 44  ? 1.1678 1.1913 1.2011 -0.0492 -0.0137 0.1365  ? ? ? ? ? ? 164 TRP B NE1 
791  C CE2 . TRP B 44  ? 1.0558 1.0595 1.0849 -0.0611 -0.0405 0.1414  ? ? ? ? ? ? 164 TRP B CE2 
792  C CE3 . TRP B 44  ? 1.2096 1.1656 1.1783 -0.0700 -0.0693 0.1248  ? ? ? ? ? ? 164 TRP B CE3 
793  C CZ2 . TRP B 44  ? 1.0032 1.0017 1.0607 -0.0729 -0.0631 0.1607  ? ? ? ? ? ? 164 TRP B CZ2 
794  C CZ3 . TRP B 44  ? 1.1545 1.1007 1.1454 -0.0823 -0.0935 0.1426  ? ? ? ? ? ? 164 TRP B CZ3 
795  C CH2 . TRP B 44  ? 1.0788 1.0481 1.1165 -0.0843 -0.0911 0.1610  ? ? ? ? ? ? 164 TRP B CH2 
796  N N   . ALA B 45  ? 1.1791 1.2041 1.1848 -0.0373 0.0050  0.1262  ? ? ? ? ? ? 165 ALA B N   
797  C CA  . ALA B 45  ? 1.1323 1.1669 1.1733 -0.0399 0.0029  0.1473  ? ? ? ? ? ? 165 ALA B CA  
798  C C   . ALA B 45  ? 1.3015 1.3281 1.3221 -0.0389 0.0013  0.1395  ? ? ? ? ? ? 165 ALA B C   
799  O O   . ALA B 45  ? 1.3489 1.3750 1.3430 -0.0306 0.0155  0.1243  ? ? ? ? ? ? 165 ALA B O   
800  C CB  . ALA B 45  ? 0.8937 0.9243 0.9640 -0.0525 -0.0208 0.1652  ? ? ? ? ? ? 165 ALA B CB  
801  N N   . THR B 46  ? 1.0713 1.0902 1.1032 -0.0474 -0.0169 0.1500  ? ? ? ? ? ? 166 THR B N   
802  C CA  . THR B 46  ? 1.0832 1.0912 1.0914 -0.0468 -0.0204 0.1408  ? ? ? ? ? ? 166 THR B CA  
803  C C   . THR B 46  ? 1.2411 1.2233 1.2067 -0.0499 -0.0341 0.1219  ? ? ? ? ? ? 166 THR B C   
804  O O   . THR B 46  ? 1.2394 1.2137 1.1783 -0.0453 -0.0300 0.1088  ? ? ? ? ? ? 166 THR B O   
805  C CB  . THR B 46  ? 1.5437 1.5523 1.5805 -0.0544 -0.0340 0.1605  ? ? ? ? ? ? 166 THR B CB  
806  O OG1 . THR B 46  ? 1.8220 1.8074 1.8521 -0.0671 -0.0635 0.1636  ? ? ? ? ? ? 166 THR B OG1 
807  C CG2 . THR B 46  ? 1.3590 1.3917 1.4468 -0.0528 -0.0231 0.1853  ? ? ? ? ? ? 166 THR B CG2 
808  N N   . HIS B 47  ? 1.3828 1.3501 1.3415 -0.0567 -0.0495 0.1216  ? ? ? ? ? ? 167 HIS B N   
809  C CA  . HIS B 47  ? 1.3725 1.3080 1.2886 -0.0595 -0.0634 0.1072  ? ? ? ? ? ? 167 HIS B CA  
810  C C   . HIS B 47  ? 1.3224 1.2583 1.2081 -0.0491 -0.0455 0.0868  ? ? ? ? ? ? 167 HIS B C   
811  O O   . HIS B 47  ? 1.2188 1.1715 1.1117 -0.0440 -0.0311 0.0831  ? ? ? ? ? ? 167 HIS B O   
812  C CB  . HIS B 47  ? 1.2280 1.1455 1.1435 -0.0692 -0.0835 0.1137  ? ? ? ? ? ? 167 HIS B CB  
813  C CG  . HIS B 47  ? 1.2826 1.2108 1.2439 -0.0791 -0.0977 0.1381  ? ? ? ? ? ? 167 HIS B CG  
814  N ND1 . HIS B 47  ? 1.3042 1.2615 1.3070 -0.0773 -0.0861 0.1511  ? ? ? ? ? ? 167 HIS B ND1 
815  C CD2 . HIS B 47  ? 1.1928 1.1068 1.1678 -0.0906 -0.1223 0.1540  ? ? ? ? ? ? 167 HIS B CD2 
816  C CE1 . HIS B 47  ? 1.3666 1.3296 1.4109 -0.0869 -0.1018 0.1752  ? ? ? ? ? ? 167 HIS B CE1 
817  N NE2 . HIS B 47  ? 1.3294 1.2667 1.3585 -0.0959 -0.1254 0.1777  ? ? ? ? ? ? 167 HIS B NE2 
818  N N   . LYS B 48  ? 1.3509 1.2672 1.2040 -0.0459 -0.0470 0.0751  ? ? ? ? ? ? 168 LYS B N   
819  C CA  . LYS B 48  ? 1.2472 1.1653 1.0775 -0.0361 -0.0307 0.0590  ? ? ? ? ? ? 168 LYS B CA  
820  C C   . LYS B 48  ? 1.2019 1.0956 1.0010 -0.0351 -0.0340 0.0495  ? ? ? ? ? ? 168 LYS B C   
821  O O   . LYS B 48  ? 1.2457 1.1083 1.0237 -0.0408 -0.0509 0.0513  ? ? ? ? ? ? 168 LYS B O   
822  C CB  . LYS B 48  ? 0.9567 0.8694 0.7736 -0.0315 -0.0274 0.0538  ? ? ? ? ? ? 168 LYS B CB  
823  N N   . PHE B 49  ? 1.2300 1.1352 1.0245 -0.0278 -0.0183 0.0401  ? ? ? ? ? ? 169 PHE B N   
824  C CA  . PHE B 49  ? 1.1889 1.0741 0.9547 -0.0241 -0.0158 0.0310  ? ? ? ? ? ? 169 PHE B CA  
825  C C   . PHE B 49  ? 1.2998 1.1677 1.0389 -0.0161 -0.0091 0.0229  ? ? ? ? ? ? 169 PHE B C   
826  O O   . PHE B 49  ? 1.3763 1.2515 1.1213 -0.0136 -0.0062 0.0232  ? ? ? ? ? ? 169 PHE B O   
827  C CB  . PHE B 49  ? 1.1537 1.0606 0.9311 -0.0201 -0.0021 0.0267  ? ? ? ? ? ? 169 PHE B CB  
828  C CG  . PHE B 49  ? 1.0431 0.9554 0.8351 -0.0263 -0.0083 0.0328  ? ? ? ? ? ? 169 PHE B CG  
829  C CD1 . PHE B 49  ? 1.1495 1.0358 0.9216 -0.0307 -0.0199 0.0329  ? ? ? ? ? ? 169 PHE B CD1 
830  C CD2 . PHE B 49  ? 1.0932 1.0335 0.9164 -0.0272 -0.0022 0.0392  ? ? ? ? ? ? 169 PHE B CD2 
831  C CE1 . PHE B 49  ? 1.0860 0.9778 0.8740 -0.0369 -0.0268 0.0396  ? ? ? ? ? ? 169 PHE B CE1 
832  C CE2 . PHE B 49  ? 1.1010 1.0470 0.9406 -0.0320 -0.0065 0.0463  ? ? ? ? ? ? 169 PHE B CE2 
833  C CZ  . PHE B 49  ? 1.1266 1.0502 0.9510 -0.0374 -0.0197 0.0468  ? ? ? ? ? ? 169 PHE B CZ  
834  N N   . ALA B 50  ? 1.1587 1.0023 0.8684 -0.0112 -0.0053 0.0166  ? ? ? ? ? ? 170 ALA B N   
835  C CA  . ALA B 50  ? 1.3015 1.1287 0.9878 -0.0010 0.0056  0.0107  ? ? ? ? ? ? 170 ALA B CA  
836  C C   . ALA B 50  ? 1.2811 1.1414 0.9914 0.0060  0.0227  0.0082  ? ? ? ? ? ? 170 ALA B C   
837  O O   . ALA B 50  ? 1.3694 1.2519 1.0974 0.0059  0.0293  0.0073  ? ? ? ? ? ? 170 ALA B O   
838  C CB  . ALA B 50  ? 1.4937 1.2848 1.1419 0.0042  0.0087  0.0064  ? ? ? ? ? ? 170 ALA B CB  
839  N N   . ASP B 51  ? 1.3388 1.2004 1.0495 0.0114  0.0280  0.0077  ? ? ? ? ? ? 171 ASP B N   
840  C CA  . ASP B 51  ? 1.2595 1.1491 0.9930 0.0168  0.0404  0.0071  ? ? ? ? ? ? 171 ASP B CA  
841  C C   . ASP B 51  ? 1.3111 1.1991 1.0406 0.0252  0.0545  0.0052  ? ? ? ? ? ? 171 ASP B C   
842  O O   . ASP B 51  ? 1.3815 1.2408 1.0838 0.0312  0.0593  0.0039  ? ? ? ? ? ? 171 ASP B O   
843  C CB  . ASP B 51  ? 1.2279 1.1172 0.9632 0.0201  0.0411  0.0084  ? ? ? ? ? ? 171 ASP B CB  
844  C CG  . ASP B 51  ? 1.4314 1.3361 1.1834 0.0126  0.0315  0.0117  ? ? ? ? ? ? 171 ASP B CG  
845  O OD1 . ASP B 51  ? 1.5760 1.4887 1.3374 0.0054  0.0248  0.0142  ? ? ? ? ? ? 171 ASP B OD1 
846  O OD2 . ASP B 51  ? 1.4331 1.3416 1.1898 0.0145  0.0317  0.0130  ? ? ? ? ? ? 171 ASP B OD2 
847  N N   . CYS B 52  ? 1.2056 1.1221 0.9611 0.0258  0.0609  0.0061  ? ? ? ? ? ? 172 CYS B N   
848  C CA  . CYS B 52  ? 1.3407 1.2622 1.1023 0.0327  0.0736  0.0071  ? ? ? ? ? ? 172 CYS B CA  
849  C C   . CYS B 52  ? 1.3590 1.2969 1.1423 0.0378  0.0801  0.0115  ? ? ? ? ? ? 172 CYS B C   
850  O O   . CYS B 52  ? 1.3195 1.2783 1.1227 0.0327  0.0739  0.0126  ? ? ? ? ? ? 172 CYS B O   
851  C CB  . CYS B 52  ? 1.2045 1.1435 0.9797 0.0275  0.0724  0.0060  ? ? ? ? ? ? 172 CYS B CB  
852  S SG  . CYS B 52  ? 1.5287 1.4704 1.3096 0.0347  0.0865  0.0083  ? ? ? ? ? ? 172 CYS B SG  
853  N N   . LYS B 53  ? 1.3754 1.3011 1.1536 0.0484  0.0925  0.0152  ? ? ? ? ? ? 173 LYS B N   
854  C CA  . LYS B 53  ? 1.2652 1.2066 1.0691 0.0539  0.0991  0.0224  ? ? ? ? ? ? 173 LYS B CA  
855  C C   . LYS B 53  ? 1.2224 1.1779 1.0486 0.0583  0.1097  0.0289  ? ? ? ? ? ? 173 LYS B C   
856  O O   . LYS B 53  ? 1.4602 1.3998 1.2735 0.0668  0.1232  0.0308  ? ? ? ? ? ? 173 LYS B O   
857  C CB  . LYS B 53  ? 1.2922 1.2124 1.0818 0.0640  0.1078  0.0252  ? ? ? ? ? ? 173 LYS B CB  
858  C CG  . LYS B 53  ? 1.4143 1.3312 1.1976 0.0593  0.0962  0.0224  ? ? ? ? ? ? 173 LYS B CG  
859  C CD  . LYS B 53  ? 1.7535 1.6639 1.5412 0.0693  0.1051  0.0285  ? ? ? ? ? ? 173 LYS B CD  
860  C CE  . LYS B 53  ? 1.8705 1.7438 1.6248 0.0820  0.1194  0.0289  ? ? ? ? ? ? 173 LYS B CE  
861  N NZ  . LYS B 53  ? 1.6946 1.5627 1.4567 0.0937  0.1313  0.0366  ? ? ? ? ? ? 173 LYS B NZ  
862  N N   . ALA B 54  ? 1.1015 1.0839 0.9592 0.0524  0.1029  0.0332  ? ? ? ? ? ? 174 ALA B N   
863  C CA  . ALA B 54  ? 1.2694 1.2673 1.1526 0.0538  0.1086  0.0408  ? ? ? ? ? ? 174 ALA B CA  
864  C C   . ALA B 54  ? 1.1858 1.1838 1.0880 0.0662  0.1251  0.0534  ? ? ? ? ? ? 174 ALA B C   
865  O O   . ALA B 54  ? 1.3110 1.3102 1.2236 0.0703  0.1264  0.0589  ? ? ? ? ? ? 174 ALA B O   
866  C CB  . ALA B 54  ? 1.2283 1.2485 1.1360 0.0434  0.0935  0.0429  ? ? ? ? ? ? 174 ALA B CB  
867  N N   . LYS B 55  ? 1.1407 1.1373 1.0486 0.0729  0.1391  0.0592  ? ? ? ? ? ? 175 LYS B N   
868  C CA  . LYS B 55  ? 1.2703 1.2673 1.1997 0.0867  0.1590  0.0741  ? ? ? ? ? ? 175 LYS B CA  
869  C C   . LYS B 55  ? 1.3325 1.3596 1.3137 0.0830  0.1517  0.0886  ? ? ? ? ? ? 175 LYS B C   
870  O O   . LYS B 55  ? 1.4308 1.4757 1.4279 0.0697  0.1319  0.0869  ? ? ? ? ? ? 175 LYS B O   
871  C CB  . LYS B 55  ? 1.4453 1.4354 1.3712 0.0940  0.1755  0.0783  ? ? ? ? ? ? 175 LYS B CB  
872  C CG  . LYS B 55  ? 1.3551 1.3112 1.2274 0.0967  0.1802  0.0651  ? ? ? ? ? ? 175 LYS B CG  
873  C CD  . LYS B 55  ? 1.5181 1.4386 1.3540 0.1096  0.1940  0.0638  ? ? ? ? ? ? 175 LYS B CD  
874  C CE  . LYS B 55  ? 1.6405 1.5237 1.4329 0.1195  0.2099  0.0607  ? ? ? ? ? ? 175 LYS B CE  
875  N NZ  . LYS B 55  ? 1.8608 1.7024 1.6139 0.1347  0.2260  0.0616  ? ? ? ? ? ? 175 LYS B NZ  
876  N N   . ARG B 56  ? 1.3142 1.3438 1.3204 0.0953  0.1677  0.1041  ? ? ? ? ? ? 176 ARG B N   
877  C CA  . ARG B 56  ? 1.2915 1.3488 1.3514 0.0916  0.1593  0.1211  ? ? ? ? ? ? 176 ARG B CA  
878  C C   . ARG B 56  ? 1.3064 1.3857 1.4051 0.0865  0.1559  0.1334  ? ? ? ? ? ? 176 ARG B C   
879  O O   . ARG B 56  ? 1.3706 1.4713 1.5083 0.0765  0.1378  0.1441  ? ? ? ? ? ? 176 ARG B O   
880  C CB  . ARG B 56  ? 1.4201 1.4752 1.5015 0.1072  0.1789  0.1371  ? ? ? ? ? ? 176 ARG B CB  
881  C CG  . ARG B 56  ? 1.3756 1.4482 1.4907 0.1012  0.1629  0.1461  ? ? ? ? ? ? 176 ARG B CG  
882  C CD  . ARG B 56  ? 1.6223 1.7018 1.7781 0.1165  0.1831  0.1691  ? ? ? ? ? ? 176 ARG B CD  
883  N NE  . ARG B 56  ? 1.8863 1.9766 2.0659 0.1117  0.1684  0.1757  ? ? ? ? ? ? 176 ARG B NE  
884  C CZ  . ARG B 56  ? 1.9046 2.0026 2.1226 0.1233  0.1817  0.1960  ? ? ? ? ? ? 176 ARG B CZ  
885  N NH1 . ARG B 56  ? 1.9539 2.0500 2.1922 0.1418  0.2125  0.2131  ? ? ? ? ? ? 176 ARG B NH1 
886  N NH2 . ARG B 56  ? 1.7114 1.8182 1.9479 0.1170  0.1648  0.2004  ? ? ? ? ? ? 176 ARG B NH2 
887  N N   . ASP B 57  ? 1.4336 1.5055 1.5208 0.0925  0.1713  0.1327  ? ? ? ? ? ? 177 ASP B N   
888  C CA  . ASP B 57  ? 1.3872 1.4791 1.5099 0.0872  0.1677  0.1441  ? ? ? ? ? ? 177 ASP B CA  
889  C C   . ASP B 57  ? 1.3249 1.4220 1.4344 0.0693  0.1414  0.1304  ? ? ? ? ? ? 177 ASP B C   
890  O O   . ASP B 57  ? 1.3381 1.4533 1.4812 0.0600  0.1277  0.1403  ? ? ? ? ? ? 177 ASP B O   
891  C CB  . ASP B 57  ? 1.4612 1.5413 1.5740 0.1008  0.1949  0.1485  ? ? ? ? ? ? 177 ASP B CB  
892  C CG  . ASP B 57  ? 1.7970 1.8612 1.9075 0.1217  0.2253  0.1596  ? ? ? ? ? ? 177 ASP B CG  
893  O OD1 . ASP B 57  ? 1.7958 1.8744 1.9466 0.1266  0.2287  0.1766  ? ? ? ? ? ? 177 ASP B OD1 
894  O OD2 . ASP B 57  ? 2.0465 2.0808 2.1127 0.1334  0.2454  0.1518  ? ? ? ? ? ? 177 ASP B OD2 
895  N N   . THR B 58  ? 1.2692 1.3489 1.3308 0.0645  0.1343  0.1091  ? ? ? ? ? ? 178 THR B N   
896  C CA  . THR B 58  ? 1.1594 1.2402 1.2039 0.0500  0.1133  0.0959  ? ? ? ? ? ? 178 THR B CA  
897  C C   . THR B 58  ? 1.1883 1.2621 1.2106 0.0434  0.0984  0.0846  ? ? ? ? ? ? 178 THR B C   
898  O O   . THR B 58  ? 1.3250 1.3834 1.3094 0.0430  0.0990  0.0696  ? ? ? ? ? ? 178 THR B O   
899  C CB  . THR B 58  ? 1.2385 1.3058 1.2495 0.0511  0.1210  0.0835  ? ? ? ? ? ? 178 THR B CB  
900  O OG1 . THR B 58  ? 1.4008 1.4456 1.3722 0.0577  0.1302  0.0721  ? ? ? ? ? ? 178 THR B OG1 
901  C CG2 . THR B 58  ? 1.3024 1.3740 1.3325 0.0591  0.1383  0.0954  ? ? ? ? ? ? 178 THR B CG2 
902  N N   . PRO B 59  ? 1.1123 1.1963 1.1585 0.0377  0.0840  0.0927  ? ? ? ? ? ? 179 PRO B N   
903  C CA  . PRO B 59  ? 1.2041 1.2801 1.2297 0.0331  0.0723  0.0837  ? ? ? ? ? ? 179 PRO B CA  
904  C C   . PRO B 59  ? 1.2090 1.2779 1.2071 0.0219  0.0558  0.0703  ? ? ? ? ? ? 179 PRO B C   
905  O O   . PRO B 59  ? 1.1981 1.2591 1.1772 0.0187  0.0478  0.0632  ? ? ? ? ? ? 179 PRO B O   
906  C CB  . PRO B 59  ? 1.1469 1.2351 1.2101 0.0308  0.0619  0.0995  ? ? ? ? ? ? 179 PRO B CB  
907  C CG  . PRO B 59  ? 1.2337 1.3375 1.3408 0.0363  0.0718  0.1185  ? ? ? ? ? ? 179 PRO B CG  
908  C CD  . PRO B 59  ? 1.1029 1.2051 1.1983 0.0355  0.0776  0.1127  ? ? ? ? ? ? 179 PRO B CD  
909  N N   . THR B 60  ? 1.1207 1.1908 1.1156 0.0168  0.0518  0.0675  ? ? ? ? ? ? 180 THR B N   
910  C CA  . THR B 60  ? 1.0777 1.1382 1.0446 0.0083  0.0397  0.0558  ? ? ? ? ? ? 180 THR B CA  
911  C C   . THR B 60  ? 1.1468 1.2019 1.0916 0.0103  0.0496  0.0455  ? ? ? ? ? ? 180 THR B C   
912  O O   . THR B 60  ? 1.1462 1.1961 1.0755 0.0044  0.0424  0.0389  ? ? ? ? ? ? 180 THR B O   
913  C CB  . THR B 60  ? 0.9781 1.0397 0.9570 -0.0015 0.0211  0.0620  ? ? ? ? ? ? 180 THR B CB  
914  O OG1 . THR B 60  ? 0.9761 1.0494 0.9827 -0.0008 0.0248  0.0719  ? ? ? ? ? ? 180 THR B OG1 
915  C CG2 . THR B 60  ? 0.9448 1.0064 0.9390 -0.0058 0.0060  0.0713  ? ? ? ? ? ? 180 THR B CG2 
916  N N   . SER B 61  ? 1.0765 1.1293 1.0172 0.0188  0.0658  0.0444  ? ? ? ? ? ? 181 SER B N   
917  C CA  . SER B 61  ? 0.9972 1.0422 0.9168 0.0201  0.0732  0.0359  ? ? ? ? ? ? 181 SER B CA  
918  C C   . SER B 61  ? 1.2032 1.2347 1.1034 0.0277  0.0846  0.0320  ? ? ? ? ? ? 181 SER B C   
919  O O   . SER B 61  ? 1.2382 1.2673 1.1457 0.0353  0.0933  0.0381  ? ? ? ? ? ? 181 SER B O   
920  C CB  . SER B 61  ? 1.0593 1.1109 0.9939 0.0215  0.0793  0.0416  ? ? ? ? ? ? 181 SER B CB  
921  O OG  . SER B 61  ? 1.3466 1.3897 1.2595 0.0211  0.0835  0.0331  ? ? ? ? ? ? 181 SER B OG  
922  N N   . CYS B 62  ? 1.1569 1.1771 1.0318 0.0256  0.0838  0.0227  ? ? ? ? ? ? 182 CYS B N   
923  C CA  . CYS B 62  ? 1.2267 1.2279 1.0778 0.0308  0.0904  0.0188  ? ? ? ? ? ? 182 CYS B CA  
924  C C   . CYS B 62  ? 1.3202 1.3113 1.1528 0.0282  0.0902  0.0130  ? ? ? ? ? ? 182 CYS B C   
925  O O   . CYS B 62  ? 1.2402 1.2389 1.0744 0.0211  0.0823  0.0095  ? ? ? ? ? ? 182 CYS B O   
926  C CB  . CYS B 62  ? 1.0991 1.0946 0.9396 0.0284  0.0831  0.0154  ? ? ? ? ? ? 182 CYS B CB  
927  S SG  . CYS B 62  ? 1.8697 1.8421 1.6905 0.0374  0.0911  0.0161  ? ? ? ? ? ? 182 CYS B SG  
928  N N   . THR B 63  ? 1.2434 1.2144 1.0564 0.0345  0.0992  0.0126  ? ? ? ? ? ? 183 THR B N   
929  C CA  . THR B 63  ? 1.0823 1.0381 0.8738 0.0320  0.0974  0.0078  ? ? ? ? ? ? 183 THR B CA  
930  C C   . THR B 63  ? 1.2336 1.1625 0.9953 0.0320  0.0923  0.0043  ? ? ? ? ? ? 183 THR B C   
931  O O   . THR B 63  ? 1.4060 1.3126 1.1485 0.0402  0.1003  0.0056  ? ? ? ? ? ? 183 THR B O   
932  C CB  . THR B 63  ? 1.0732 1.0215 0.8608 0.0387  0.1103  0.0110  ? ? ? ? ? ? 183 THR B CB  
933  O OG1 . THR B 63  ? 1.1318 1.1052 0.9521 0.0393  0.1145  0.0174  ? ? ? ? ? ? 183 THR B OG1 
934  C CG2 . THR B 63  ? 1.2673 1.2053 1.0383 0.0338  0.1054  0.0063  ? ? ? ? ? ? 183 THR B CG2 
935  N N   . VAL B 64  ? 1.2153 1.1447 0.9738 0.0232  0.0791  0.0012  ? ? ? ? ? ? 184 VAL B N   
936  C CA  . VAL B 64  ? 1.1996 1.1062 0.9363 0.0207  0.0697  0.0000  ? ? ? ? ? ? 184 VAL B CA  
937  C C   . VAL B 64  ? 1.3152 1.1840 1.0152 0.0245  0.0711  -0.0014 ? ? ? ? ? ? 184 VAL B C   
938  O O   . VAL B 64  ? 1.3476 1.2094 1.0392 0.0276  0.0783  -0.0018 ? ? ? ? ? ? 184 VAL B O   
939  C CB  . VAL B 64  ? 1.1970 1.1141 0.9446 0.0104  0.0561  0.0005  ? ? ? ? ? ? 184 VAL B CB  
940  C CG1 . VAL B 64  ? 1.2040 1.1508 0.9793 0.0085  0.0570  0.0017  ? ? ? ? ? ? 184 VAL B CG1 
941  C CG2 . VAL B 64  ? 1.2769 1.1913 1.0218 0.0061  0.0527  0.0000  ? ? ? ? ? ? 184 VAL B CG2 
942  N N   . ASP B 65  ? 1.3597 1.2004 1.0344 0.0240  0.0632  -0.0017 ? ? ? ? ? ? 185 ASP B N   
943  C CA  . ASP B 65  ? 1.3768 1.1713 1.0067 0.0271  0.0612  -0.0032 ? ? ? ? ? ? 185 ASP B CA  
944  C C   . ASP B 65  ? 1.4456 1.2237 1.0628 0.0156  0.0413  -0.0029 ? ? ? ? ? ? 185 ASP B C   
945  O O   . ASP B 65  ? 1.5972 1.3348 1.1751 0.0166  0.0373  -0.0041 ? ? ? ? ? ? 185 ASP B O   
946  C CB  . ASP B 65  ? 1.5116 1.2757 1.1140 0.0332  0.0618  -0.0032 ? ? ? ? ? ? 185 ASP B CB  
947  C CG  . ASP B 65  ? 1.8850 1.6553 1.4934 0.0470  0.0838  -0.0015 ? ? ? ? ? ? 185 ASP B CG  
948  O OD1 . ASP B 65  ? 2.0479 1.8553 1.6941 0.0468  0.0873  0.0007  ? ? ? ? ? ? 185 ASP B OD1 
949  O OD2 . ASP B 65  ? 2.0774 1.8136 1.6526 0.0586  0.0976  -0.0011 ? ? ? ? ? ? 185 ASP B OD2 
950  N N   . TYR B 66  ? 1.4200 1.2260 1.0688 0.0052  0.0290  -0.0001 ? ? ? ? ? ? 186 TYR B N   
951  C CA  . TYR B 66  ? 1.3145 1.1087 0.9602 -0.0061 0.0092  0.0037  ? ? ? ? ? ? 186 TYR B CA  
952  C C   . TYR B 66  ? 1.2501 1.0614 0.9113 -0.0091 0.0114  0.0038  ? ? ? ? ? ? 186 TYR B C   
953  O O   . TYR B 66  ? 1.2782 1.1212 0.9640 -0.0051 0.0251  0.0020  ? ? ? ? ? ? 186 TYR B O   
954  C CB  . TYR B 66  ? 1.2987 1.1123 0.9729 -0.0148 -0.0038 0.0099  ? ? ? ? ? ? 186 TYR B CB  
955  C CG  . TYR B 66  ? 1.1124 0.9717 0.8278 -0.0135 0.0068  0.0109  ? ? ? ? ? ? 186 TYR B CG  
956  C CD1 . TYR B 66  ? 1.2086 1.0940 0.9521 -0.0178 0.0072  0.0142  ? ? ? ? ? ? 186 TYR B CD1 
957  C CD2 . TYR B 66  ? 1.1441 1.0162 0.8671 -0.0079 0.0158  0.0091  ? ? ? ? ? ? 186 TYR B CD2 
958  C CE1 . TYR B 66  ? 1.1229 1.0415 0.8952 -0.0158 0.0168  0.0149  ? ? ? ? ? ? 186 TYR B CE1 
959  C CE2 . TYR B 66  ? 1.0812 0.9877 0.8346 -0.0071 0.0234  0.0100  ? ? ? ? ? ? 186 TYR B CE2 
960  C CZ  . TYR B 66  ? 1.0555 0.9829 0.8306 -0.0108 0.0241  0.0126  ? ? ? ? ? ? 186 TYR B CZ  
961  O OH  . TYR B 66  ? 1.0788 1.0322 0.8757 -0.0092 0.0318  0.0133  ? ? ? ? ? ? 186 TYR B OH  
962  N N   . SER B 67  ? 1.1343 0.9214 0.7792 -0.0166 -0.0041 0.0066  ? ? ? ? ? ? 187 SER B N   
963  C CA  . SER B 67  ? 1.3069 1.1062 0.9639 -0.0198 -0.0037 0.0072  ? ? ? ? ? ? 187 SER B CA  
964  C C   . SER B 67  ? 1.2560 1.1008 0.9613 -0.0239 -0.0020 0.0115  ? ? ? ? ? ? 187 SER B C   
965  O O   . SER B 67  ? 1.1761 1.0359 0.9034 -0.0277 -0.0076 0.0168  ? ? ? ? ? ? 187 SER B O   
966  C CB  . SER B 67  ? 1.4863 1.2493 1.1184 -0.0288 -0.0247 0.0112  ? ? ? ? ? ? 187 SER B CB  
967  O OG  . SER B 67  ? 1.4620 1.1734 1.0400 -0.0245 -0.0272 0.0073  ? ? ? ? ? ? 187 SER B OG  
968  N N   . THR B 68  ? 1.2557 1.1200 0.9753 -0.0224 0.0070  0.0097  ? ? ? ? ? ? 188 THR B N   
969  C CA  . THR B 68  ? 1.1036 1.0045 0.8619 -0.0246 0.0107  0.0134  ? ? ? ? ? ? 188 THR B CA  
970  C C   . THR B 68  ? 1.0864 0.9881 0.8630 -0.0341 -0.0054 0.0239  ? ? ? ? ? ? 188 THR B C   
971  O O   . THR B 68  ? 1.1455 1.0253 0.9095 -0.0403 -0.0191 0.0273  ? ? ? ? ? ? 188 THR B O   
972  C CB  . THR B 68  ? 1.2412 1.1566 1.0059 -0.0213 0.0219  0.0093  ? ? ? ? ? ? 188 THR B CB  
973  O OG1 . THR B 68  ? 1.2180 1.1308 0.9688 -0.0131 0.0353  0.0027  ? ? ? ? ? ? 188 THR B OG1 
974  C CG2 . THR B 68  ? 1.0528 1.0002 0.8498 -0.0214 0.0280  0.0120  ? ? ? ? ? ? 188 THR B CG2 
975  N N   . VAL B 69  ? 1.0808 1.0065 0.8879 -0.0351 -0.0037 0.0305  ? ? ? ? ? ? 189 VAL B N   
976  C CA  . VAL B 69  ? 1.0646 0.9958 0.8983 -0.0430 -0.0164 0.0443  ? ? ? ? ? ? 189 VAL B CA  
977  C C   . VAL B 69  ? 1.0709 1.0318 0.9366 -0.0402 -0.0043 0.0491  ? ? ? ? ? ? 189 VAL B C   
978  O O   . VAL B 69  ? 1.1105 1.0888 0.9813 -0.0330 0.0115  0.0442  ? ? ? ? ? ? 189 VAL B O   
979  C CB  . VAL B 69  ? 0.9617 0.8917 0.8043 -0.0457 -0.0239 0.0515  ? ? ? ? ? ? 189 VAL B CB  
980  C CG1 . VAL B 69  ? 1.1399 1.0335 0.9469 -0.0490 -0.0385 0.0479  ? ? ? ? ? ? 189 VAL B CG1 
981  C CG2 . VAL B 69  ? 0.9112 0.8620 0.7616 -0.0377 -0.0069 0.0468  ? ? ? ? ? ? 189 VAL B CG2 
982  N N   . TYR B 70  ? 1.0662 1.0295 0.9508 -0.0456 -0.0122 0.0590  ? ? ? ? ? ? 190 TYR B N   
983  C CA  . TYR B 70  ? 1.0283 1.0151 0.9401 -0.0419 0.0003  0.0642  ? ? ? ? ? ? 190 TYR B CA  
984  C C   . TYR B 70  ? 1.2230 1.2235 1.1746 -0.0450 -0.0033 0.0835  ? ? ? ? ? ? 190 TYR B C   
985  O O   . TYR B 70  ? 1.2376 1.2282 1.1993 -0.0535 -0.0215 0.0946  ? ? ? ? ? ? 190 TYR B O   
986  C CB  . TYR B 70  ? 1.1457 1.1271 1.0510 -0.0438 -0.0021 0.0611  ? ? ? ? ? ? 190 TYR B CB  
987  C CG  . TYR B 70  ? 1.0027 0.9700 0.8720 -0.0407 0.0018  0.0451  ? ? ? ? ? ? 190 TYR B CG  
988  C CD1 . TYR B 70  ? 1.0036 0.9834 0.8670 -0.0328 0.0187  0.0351  ? ? ? ? ? ? 190 TYR B CD1 
989  C CD2 . TYR B 70  ? 0.9558 0.8945 0.7966 -0.0455 -0.0115 0.0417  ? ? ? ? ? ? 190 TYR B CD2 
990  C CE1 . TYR B 70  ? 0.9225 0.8920 0.7602 -0.0298 0.0230  0.0239  ? ? ? ? ? ? 190 TYR B CE1 
991  C CE2 . TYR B 70  ? 1.2631 1.1885 1.0728 -0.0407 -0.0043 0.0295  ? ? ? ? ? ? 190 TYR B CE2 
992  C CZ  . TYR B 70  ? 1.2413 1.1850 1.0536 -0.0330 0.0134  0.0215  ? ? ? ? ? ? 190 TYR B CZ  
993  O OH  . TYR B 70  ? 1.3273 1.2605 1.1156 -0.0281 0.0212  0.0125  ? ? ? ? ? ? 190 TYR B OH  
994  N N   . PHE B 71  ? 1.1535 1.1746 1.1271 -0.0376 0.0146  0.0885  ? ? ? ? ? ? 191 PHE B N   
995  C CA  . PHE B 71  ? 0.9668 1.0038 0.9830 -0.0372 0.0183  0.1092  ? ? ? ? ? ? 191 PHE B CA  
996  C C   . PHE B 71  ? 1.0344 1.0759 1.0668 -0.0376 0.0170  0.1198  ? ? ? ? ? ? 191 PHE B C   
997  O O   . PHE B 71  ? 1.0377 1.0895 1.1097 -0.0405 0.0135  0.1409  ? ? ? ? ? ? 191 PHE B O   
998  C CB  . PHE B 71  ? 0.8981 0.9324 0.9382 -0.0465 0.0008  0.1233  ? ? ? ? ? ? 191 PHE B CB  
999  C CG  . PHE B 71  ? 0.9506 0.9823 0.9792 -0.0456 0.0034  0.1152  ? ? ? ? ? ? 191 PHE B CG  
1000 C CD1 . PHE B 71  ? 1.1470 1.1939 1.1899 -0.0365 0.0234  0.1176  ? ? ? ? ? ? 191 PHE B CD1 
1001 C CD2 . PHE B 71  ? 0.9767 0.9874 0.9769 -0.0531 -0.0134 0.1054  ? ? ? ? ? ? 191 PHE B CD2 
1002 C CE1 . PHE B 71  ? 1.1287 1.1728 1.1611 -0.0360 0.0251  0.1103  ? ? ? ? ? ? 191 PHE B CE1 
1003 C CE2 . PHE B 71  ? 1.0600 1.0684 1.0501 -0.0523 -0.0107 0.0985  ? ? ? ? ? ? 191 PHE B CE2 
1004 C CZ  . PHE B 71  ? 1.1164 1.1431 1.1244 -0.0442 0.0078  0.1009  ? ? ? ? ? ? 191 PHE B CZ  
1005 N N   . VAL B 72  ? 1.0387 1.0735 1.0441 -0.0350 0.0197  0.1070  ? ? ? ? ? ? 192 VAL B N   
1006 C CA  . VAL B 72  ? 0.9895 1.0294 1.0066 -0.0334 0.0226  0.1149  ? ? ? ? ? ? 192 VAL B CA  
1007 C C   . VAL B 72  ? 1.0799 1.1216 1.0721 -0.0234 0.0410  0.1008  ? ? ? ? ? ? 192 VAL B C   
1008 O O   . VAL B 72  ? 1.0276 1.0641 0.9926 -0.0200 0.0462  0.0847  ? ? ? ? ? ? 192 VAL B O   
1009 C CB  . VAL B 72  ? 0.9309 0.9549 0.9400 -0.0435 -0.0003 0.1162  ? ? ? ? ? ? 192 VAL B CB  
1010 C CG1 . VAL B 72  ? 1.0085 1.0267 1.0427 -0.0551 -0.0225 0.1330  ? ? ? ? ? ? 192 VAL B CG1 
1011 C CG2 . VAL B 72  ? 1.0909 1.0950 1.0543 -0.0438 -0.0055 0.0951  ? ? ? ? ? ? 192 VAL B CG2 
1012 N N   . ASN B 73  ? 1.1718 1.2196 1.1743 -0.0192 0.0494  0.1082  ? ? ? ? ? ? 193 ASN B N   
1013 C CA  . ASN B 73  ? 0.9979 1.0449 0.9781 -0.0100 0.0658  0.0980  ? ? ? ? ? ? 193 ASN B CA  
1014 C C   . ASN B 73  ? 1.0716 1.1108 1.0340 -0.0131 0.0565  0.0899  ? ? ? ? ? ? 193 ASN B C   
1015 O O   . ASN B 73  ? 1.3115 1.3526 1.2900 -0.0161 0.0510  0.1009  ? ? ? ? ? ? 193 ASN B O   
1016 C CB  . ASN B 73  ? 1.0172 1.0727 1.0165 -0.0008 0.0856  0.1123  ? ? ? ? ? ? 193 ASN B CB  
1017 C CG  . ASN B 73  ? 1.3478 1.3981 1.3255 0.0096  0.1046  0.1043  ? ? ? ? ? ? 193 ASN B CG  
1018 O OD1 . ASN B 73  ? 1.4028 1.4438 1.3521 0.0150  0.1121  0.0939  ? ? ? ? ? ? 193 ASN B OD1 
1019 N ND2 . ASN B 73  ? 1.2767 1.3305 1.2662 0.0121  0.1109  0.1094  ? ? ? ? ? ? 193 ASN B ND2 
1020 N N   . ILE B 74  ? 0.9270 0.9576 0.8585 -0.0122 0.0552  0.0724  ? ? ? ? ? ? 194 ILE B N   
1021 C CA  . ILE B 74  ? 1.0004 1.0230 0.9143 -0.0137 0.0482  0.0644  ? ? ? ? ? ? 194 ILE B CA  
1022 C C   . ILE B 74  ? 1.0936 1.1176 0.9941 -0.0064 0.0608  0.0588  ? ? ? ? ? ? 194 ILE B C   
1023 O O   . ILE B 74  ? 1.1417 1.1675 1.0373 -0.0004 0.0734  0.0574  ? ? ? ? ? ? 194 ILE B O   
1024 C CB  . ILE B 74  ? 0.8644 0.8750 0.7555 -0.0168 0.0388  0.0515  ? ? ? ? ? ? 194 ILE B CB  
1025 C CG1 . ILE B 74  ? 1.0027 1.0155 0.8785 -0.0116 0.0487  0.0400  ? ? ? ? ? ? 194 ILE B CG1 
1026 C CG2 . ILE B 74  ? 0.9535 0.9566 0.8506 -0.0239 0.0259  0.0565  ? ? ? ? ? ? 194 ILE B CG2 
1027 C CD1 . ILE B 74  ? 0.8631 0.8657 0.7194 -0.0126 0.0436  0.0295  ? ? ? ? ? ? 194 ILE B CD1 
1028 N N   . GLU B 75  ? 1.0557 1.0753 0.9473 -0.0071 0.0563  0.0556  ? ? ? ? ? ? 195 GLU B N   
1029 C CA  . GLU B 75  ? 1.0256 1.0436 0.9031 -0.0016 0.0645  0.0508  ? ? ? ? ? ? 195 GLU B CA  
1030 C C   . GLU B 75  ? 1.1501 1.1618 1.0089 -0.0025 0.0578  0.0386  ? ? ? ? ? ? 195 GLU B C   
1031 O O   . GLU B 75  ? 1.1724 1.1788 1.0297 -0.0060 0.0484  0.0377  ? ? ? ? ? ? 195 GLU B O   
1032 C CB  . GLU B 75  ? 1.1309 1.1509 1.0195 -0.0005 0.0672  0.0614  ? ? ? ? ? ? 195 GLU B CB  
1033 C CG  . GLU B 75  ? 1.3359 1.3512 1.2087 0.0062  0.0783  0.0592  ? ? ? ? ? ? 195 GLU B CG  
1034 C CD  . GLU B 75  ? 1.4113 1.4280 1.2951 0.0079  0.0827  0.0709  ? ? ? ? ? ? 195 GLU B CD  
1035 O OE1 . GLU B 75  ? 1.5460 1.5662 1.4447 0.0023  0.0721  0.0764  ? ? ? ? ? ? 195 GLU B OE1 
1036 O OE2 . GLU B 75  ? 1.3928 1.4041 1.2680 0.0152  0.0966  0.0750  ? ? ? ? ? ? 195 GLU B OE2 
1037 N N   . VAL B 76  ? 1.1247 1.1349 0.9696 0.0009  0.0626  0.0306  ? ? ? ? ? ? 196 VAL B N   
1038 C CA  . VAL B 76  ? 0.9802 0.9872 0.8141 0.0008  0.0580  0.0219  ? ? ? ? ? ? 196 VAL B CA  
1039 C C   . VAL B 76  ? 1.0666 1.0708 0.8907 0.0035  0.0598  0.0198  ? ? ? ? ? ? 196 VAL B C   
1040 O O   . VAL B 76  ? 1.1476 1.1479 0.9646 0.0061  0.0656  0.0217  ? ? ? ? ? ? 196 VAL B O   
1041 C CB  . VAL B 76  ? 0.8649 0.8729 0.6961 0.0005  0.0583  0.0163  ? ? ? ? ? ? 196 VAL B CB  
1042 C CG1 . VAL B 76  ? 1.0072 1.0139 0.8330 0.0015  0.0558  0.0107  ? ? ? ? ? ? 196 VAL B CG1 
1043 C CG2 . VAL B 76  ? 0.9214 0.9287 0.7589 -0.0026 0.0551  0.0185  ? ? ? ? ? ? 196 VAL B CG2 
1044 N N   . TRP B 77  ? 1.1241 1.1269 0.9455 0.0034  0.0549  0.0166  ? ? ? ? ? ? 197 TRP B N   
1045 C CA  . TRP B 77  ? 1.0907 1.0901 0.9043 0.0047  0.0532  0.0152  ? ? ? ? ? ? 197 TRP B CA  
1046 C C   . TRP B 77  ? 1.1136 1.1147 0.9313 0.0049  0.0485  0.0129  ? ? ? ? ? ? 197 TRP B C   
1047 O O   . TRP B 77  ? 1.1401 1.1408 0.9612 0.0053  0.0481  0.0126  ? ? ? ? ? ? 197 TRP B O   
1048 C CB  . TRP B 77  ? 1.2228 1.2175 1.0316 0.0059  0.0551  0.0198  ? ? ? ? ? ? 197 TRP B CB  
1049 C CG  . TRP B 77  ? 1.1337 1.1302 0.9498 0.0049  0.0519  0.0226  ? ? ? ? ? ? 197 TRP B CG  
1050 C CD1 . TRP B 77  ? 1.1323 1.1266 0.9465 0.0051  0.0472  0.0217  ? ? ? ? ? ? 197 TRP B CD1 
1051 C CD2 . TRP B 77  ? 1.1193 1.1179 0.9456 0.0029  0.0513  0.0279  ? ? ? ? ? ? 197 TRP B CD2 
1052 N NE1 . TRP B 77  ? 1.1587 1.1521 0.9781 0.0039  0.0445  0.0249  ? ? ? ? ? ? 197 TRP B NE1 
1053 C CE2 . TRP B 77  ? 1.1048 1.1002 0.9317 0.0018  0.0457  0.0291  ? ? ? ? ? ? 197 TRP B CE2 
1054 C CE3 . TRP B 77  ? 1.1764 1.1785 1.0128 0.0013  0.0536  0.0328  ? ? ? ? ? ? 197 TRP B CE3 
1055 C CZ2 . TRP B 77  ? 1.2127 1.2059 1.0477 -0.0015 0.0405  0.0349  ? ? ? ? ? ? 197 TRP B CZ2 
1056 C CZ3 . TRP B 77  ? 1.1569 1.1588 1.0049 -0.0024 0.0479  0.0398  ? ? ? ? ? ? 197 TRP B CZ3 
1057 C CH2 . TRP B 77  ? 1.1617 1.1579 1.0077 -0.0041 0.0406  0.0407  ? ? ? ? ? ? 197 TRP B CH2 
1058 N N   . VAL B 78  ? 1.2146 1.2146 1.0308 0.0049  0.0447  0.0125  ? ? ? ? ? ? 198 VAL B N   
1059 C CA  . VAL B 78  ? 1.0944 1.0980 0.9202 0.0060  0.0416  0.0133  ? ? ? ? ? ? 198 VAL B CA  
1060 C C   . VAL B 78  ? 1.1145 1.1147 0.9387 0.0064  0.0376  0.0156  ? ? ? ? ? ? 198 VAL B C   
1061 O O   . VAL B 78  ? 1.2171 1.2107 1.0306 0.0050  0.0347  0.0165  ? ? ? ? ? ? 198 VAL B O   
1062 C CB  . VAL B 78  ? 1.0238 1.0304 0.8567 0.0046  0.0376  0.0144  ? ? ? ? ? ? 198 VAL B CB  
1063 C CG1 . VAL B 78  ? 1.0309 1.0431 0.8804 0.0063  0.0350  0.0191  ? ? ? ? ? ? 198 VAL B CG1 
1064 C CG2 . VAL B 78  ? 1.1896 1.2001 1.0253 0.0046  0.0421  0.0123  ? ? ? ? ? ? 198 VAL B CG2 
1065 N N   . GLU B 79  ? 1.0192 1.0211 0.8512 0.0091  0.0383  0.0169  ? ? ? ? ? ? 199 GLU B N   
1066 C CA  . GLU B 79  ? 1.0456 1.0450 0.8781 0.0099  0.0346  0.0195  ? ? ? ? ? ? 199 GLU B CA  
1067 C C   . GLU B 79  ? 1.1987 1.2031 1.0474 0.0124  0.0330  0.0238  ? ? ? ? ? ? 199 GLU B C   
1068 O O   . GLU B 79  ? 1.2054 1.2112 1.0615 0.0173  0.0399  0.0248  ? ? ? ? ? ? 199 GLU B O   
1069 C CB  . GLU B 79  ? 1.2092 1.2033 1.0361 0.0115  0.0371  0.0187  ? ? ? ? ? ? 199 GLU B CB  
1070 C CG  . GLU B 79  ? 1.3140 1.3045 1.1392 0.0117  0.0332  0.0211  ? ? ? ? ? ? 199 GLU B CG  
1071 C CD  . GLU B 79  ? 1.5894 1.5725 1.4079 0.0118  0.0334  0.0212  ? ? ? ? ? ? 199 GLU B CD  
1072 O OE1 . GLU B 79  ? 1.5836 1.5662 1.3988 0.0087  0.0333  0.0221  ? ? ? ? ? ? 199 GLU B OE1 
1073 O OE2 . GLU B 79  ? 1.5329 1.5096 1.3503 0.0150  0.0332  0.0216  ? ? ? ? ? ? 199 GLU B OE2 
1074 N N   . ALA B 80  ? 1.0261 1.0310 0.8798 0.0095  0.0242  0.0276  ? ? ? ? ? ? 200 ALA B N   
1075 C CA  . ALA B 80  ? 0.9342 0.9459 0.8102 0.0107  0.0204  0.0352  ? ? ? ? ? ? 200 ALA B CA  
1076 C C   . ALA B 80  ? 1.0171 1.0264 0.8961 0.0122  0.0169  0.0387  ? ? ? ? ? ? 200 ALA B C   
1077 O O   . ALA B 80  ? 1.2025 1.2035 1.0651 0.0092  0.0116  0.0362  ? ? ? ? ? ? 200 ALA B O   
1078 C CB  . ALA B 80  ? 0.9954 1.0069 0.8771 0.0045  0.0083  0.0394  ? ? ? ? ? ? 200 ALA B CB  
1079 N N   . GLU B 81  ? 0.9302 0.9460 0.8306 0.0176  0.0212  0.0456  ? ? ? ? ? ? 201 GLU B N   
1080 C CA  . GLU B 81  ? 1.0595 1.0730 0.9641 0.0203  0.0197  0.0492  ? ? ? ? ? ? 201 GLU B CA  
1081 C C   . GLU B 81  ? 0.9790 1.0023 0.9163 0.0250  0.0215  0.0614  ? ? ? ? ? ? 201 GLU B C   
1082 O O   . GLU B 81  ? 1.0737 1.1034 1.0265 0.0307  0.0321  0.0657  ? ? ? ? ? ? 201 GLU B O   
1083 C CB  . GLU B 81  ? 1.2483 1.2528 1.1357 0.0257  0.0296  0.0432  ? ? ? ? ? ? 201 GLU B CB  
1084 C CG  . GLU B 81  ? 1.3593 1.3587 1.2457 0.0277  0.0270  0.0455  ? ? ? ? ? ? 201 GLU B CG  
1085 C CD  . GLU B 81  ? 1.5168 1.5040 1.3890 0.0345  0.0366  0.0421  ? ? ? ? ? ? 201 GLU B CD  
1086 O OE1 . GLU B 81  ? 1.4670 1.4466 1.3217 0.0339  0.0402  0.0357  ? ? ? ? ? ? 201 GLU B OE1 
1087 O OE2 . GLU B 81  ? 1.6732 1.6562 1.5508 0.0401  0.0393  0.0463  ? ? ? ? ? ? 201 GLU B OE2 
1088 N N   . ASN B 82  ? 0.9911 1.0153 0.9400 0.0231  0.0117  0.0682  ? ? ? ? ? ? 202 ASN B N   
1089 C CA  . ASN B 82  ? 1.0271 1.0611 1.0111 0.0286  0.0142  0.0822  ? ? ? ? ? ? 202 ASN B CA  
1090 C C   . ASN B 82  ? 1.0591 1.0875 1.0402 0.0300  0.0103  0.0837  ? ? ? ? ? ? 202 ASN B C   
1091 O O   . ASN B 82  ? 1.0945 1.1118 1.0462 0.0277  0.0082  0.0736  ? ? ? ? ? ? 202 ASN B O   
1092 C CB  . ASN B 82  ? 1.0956 1.1404 1.1103 0.0218  0.0003  0.0946  ? ? ? ? ? ? 202 ASN B CB  
1093 C CG  . ASN B 82  ? 1.1746 1.2103 1.1778 0.0099  -0.0234 0.0945  ? ? ? ? ? ? 202 ASN B CG  
1094 O OD1 . ASN B 82  ? 1.2017 1.2256 1.1792 0.0080  -0.0275 0.0872  ? ? ? ? ? ? 202 ASN B OD1 
1095 N ND2 . ASN B 82  ? 1.1500 1.1879 1.1701 0.0016  -0.0396 0.1034  ? ? ? ? ? ? 202 ASN B ND2 
1096 N N   . ALA B 83  ? 0.9766 1.0137 0.9913 0.0339  0.0095  0.0979  ? ? ? ? ? ? 203 ALA B N   
1097 C CA  . ALA B 83  ? 1.0814 1.1138 1.0965 0.0360  0.0064  0.1006  ? ? ? ? ? ? 203 ALA B CA  
1098 C C   . ALA B 83  ? 1.1445 1.1681 1.1396 0.0245  -0.0139 0.0958  ? ? ? ? ? ? 203 ALA B C   
1099 O O   . ALA B 83  ? 1.1132 1.1298 1.0982 0.0255  -0.0160 0.0942  ? ? ? ? ? ? 203 ALA B O   
1100 C CB  . ALA B 83  ? 1.2412 1.2864 1.3024 0.0419  0.0084  0.1198  ? ? ? ? ? ? 203 ALA B CB  
1101 N N   . LEU B 84  ? 1.1947 1.2152 1.1807 0.0144  -0.0282 0.0939  ? ? ? ? ? ? 204 LEU B N   
1102 C CA  . LEU B 84  ? 1.0626 1.0688 1.0266 0.0046  -0.0473 0.0916  ? ? ? ? ? ? 204 LEU B CA  
1103 C C   . LEU B 84  ? 1.1803 1.1719 1.1008 0.0016  -0.0450 0.0770  ? ? ? ? ? ? 204 LEU B C   
1104 O O   . LEU B 84  ? 1.3188 1.2939 1.2145 -0.0047 -0.0574 0.0747  ? ? ? ? ? ? 204 LEU B O   
1105 C CB  . LEU B 84  ? 1.1265 1.1315 1.1074 -0.0049 -0.0685 0.1025  ? ? ? ? ? ? 204 LEU B CB  
1106 C CG  . LEU B 84  ? 0.9582 0.9701 0.9768 -0.0069 -0.0820 0.1197  ? ? ? ? ? ? 204 LEU B CG  
1107 C CD1 . LEU B 84  ? 1.0933 1.0951 1.1175 -0.0199 -0.1099 0.1295  ? ? ? ? ? ? 204 LEU B CD1 
1108 C CD2 . LEU B 84  ? 0.9643 0.9685 0.9706 -0.0050 -0.0830 0.1177  ? ? ? ? ? ? 204 LEU B CD2 
1109 N N   . GLY B 85  ? 1.2115 1.2066 1.1218 0.0063  -0.0295 0.0684  ? ? ? ? ? ? 205 GLY B N   
1110 C CA  . GLY B 85  ? 1.2600 1.2437 1.1361 0.0040  -0.0263 0.0576  ? ? ? ? ? ? 205 GLY B CA  
1111 C C   . GLY B 85  ? 1.1302 1.1195 1.0029 0.0069  -0.0137 0.0513  ? ? ? ? ? ? 205 GLY B C   
1112 O O   . GLY B 85  ? 1.1740 1.1738 1.0668 0.0098  -0.0087 0.0545  ? ? ? ? ? ? 205 GLY B O   
1113 N N   . LYS B 86  ? 1.1095 1.0913 0.9575 0.0063  -0.0083 0.0437  ? ? ? ? ? ? 206 LYS B N   
1114 C CA  . LYS B 86  ? 1.1333 1.1184 0.9758 0.0080  0.0019  0.0380  ? ? ? ? ? ? 206 LYS B CA  
1115 C C   . LYS B 86  ? 1.1928 1.1681 1.0127 0.0042  0.0006  0.0343  ? ? ? ? ? ? 206 LYS B C   
1116 O O   . LYS B 86  ? 1.3166 1.2820 1.1191 0.0035  0.0006  0.0337  ? ? ? ? ? ? 206 LYS B O   
1117 C CB  . LYS B 86  ? 1.1263 1.1116 0.9655 0.0122  0.0113  0.0348  ? ? ? ? ? ? 206 LYS B CB  
1118 C CG  . LYS B 86  ? 1.2339 1.2208 1.0688 0.0133  0.0195  0.0302  ? ? ? ? ? ? 206 LYS B CG  
1119 C CD  . LYS B 86  ? 1.4660 1.4473 1.2962 0.0166  0.0245  0.0286  ? ? ? ? ? ? 206 LYS B CD  
1120 C CE  . LYS B 86  ? 1.4406 1.4164 1.2602 0.0135  0.0217  0.0288  ? ? ? ? ? ? 206 LYS B CE  
1121 N NZ  . LYS B 86  ? 1.5994 1.5663 1.4133 0.0149  0.0225  0.0282  ? ? ? ? ? ? 206 LYS B NZ  
1122 N N   . VAL B 87  ? 1.0629 1.0394 0.8825 0.0026  0.0008  0.0328  ? ? ? ? ? ? 207 VAL B N   
1123 C CA  . VAL B 87  ? 1.1632 1.1276 0.9597 0.0007  0.0018  0.0297  ? ? ? ? ? ? 207 VAL B CA  
1124 C C   . VAL B 87  ? 1.3234 1.2960 1.1235 0.0025  0.0120  0.0259  ? ? ? ? ? ? 207 VAL B C   
1125 O O   . VAL B 87  ? 1.2525 1.2369 1.0704 0.0038  0.0145  0.0257  ? ? ? ? ? ? 207 VAL B O   
1126 C CB  . VAL B 87  ? 1.1342 1.0844 0.9195 -0.0041 -0.0113 0.0319  ? ? ? ? ? ? 207 VAL B CB  
1127 C CG1 . VAL B 87  ? 1.3477 1.2905 1.1346 -0.0071 -0.0249 0.0373  ? ? ? ? ? ? 207 VAL B CG1 
1128 C CG2 . VAL B 87  ? 1.0438 1.0041 0.8477 -0.0059 -0.0144 0.0332  ? ? ? ? ? ? 207 VAL B CG2 
1129 N N   . THR B 88  ? 1.4682 1.4335 1.2515 0.0033  0.0188  0.0240  ? ? ? ? ? ? 208 THR B N   
1130 C CA  . THR B 88  ? 1.2024 1.1740 0.9889 0.0045  0.0273  0.0216  ? ? ? ? ? ? 208 THR B CA  
1131 C C   . THR B 88  ? 1.1536 1.1130 0.9222 0.0039  0.0278  0.0203  ? ? ? ? ? ? 208 THR B C   
1132 O O   . THR B 88  ? 1.2653 1.2060 1.0109 0.0041  0.0256  0.0214  ? ? ? ? ? ? 208 THR B O   
1133 C CB  . THR B 88  ? 1.1540 1.1289 0.9422 0.0064  0.0358  0.0232  ? ? ? ? ? ? 208 THR B CB  
1134 O OG1 . THR B 88  ? 1.4009 1.3641 1.1723 0.0081  0.0413  0.0262  ? ? ? ? ? ? 208 THR B OG1 
1135 C CG2 . THR B 88  ? 1.2189 1.1977 1.0161 0.0066  0.0330  0.0248  ? ? ? ? ? ? 208 THR B CG2 
1136 N N   . SER B 89  ? 1.2303 1.1965 1.0058 0.0037  0.0309  0.0180  ? ? ? ? ? ? 209 SER B N   
1137 C CA  . SER B 89  ? 1.2082 1.1616 0.9660 0.0036  0.0320  0.0166  ? ? ? ? ? ? 209 SER B CA  
1138 C C   . SER B 89  ? 1.2326 1.1796 0.9786 0.0080  0.0451  0.0182  ? ? ? ? ? ? 209 SER B C   
1139 O O   . SER B 89  ? 1.3349 1.2903 1.0910 0.0098  0.0516  0.0214  ? ? ? ? ? ? 209 SER B O   
1140 C CB  . SER B 89  ? 1.1736 1.1376 0.9453 0.0018  0.0308  0.0143  ? ? ? ? ? ? 209 SER B CB  
1141 O OG  . SER B 89  ? 1.1400 1.1164 0.9234 0.0038  0.0404  0.0134  ? ? ? ? ? ? 209 SER B OG  
1142 N N   . ASP B 90  ? 1.2344 1.1653 0.9596 0.0100  0.0490  0.0175  ? ? ? ? ? ? 210 ASP B N   
1143 C CA  . ASP B 90  ? 1.2427 1.1686 0.9609 0.0158  0.0644  0.0212  ? ? ? ? ? ? 210 ASP B CA  
1144 C C   . ASP B 90  ? 1.1312 1.0788 0.8761 0.0153  0.0699  0.0219  ? ? ? ? ? ? 210 ASP B C   
1145 O O   . ASP B 90  ? 1.2138 1.1697 0.9678 0.0120  0.0642  0.0176  ? ? ? ? ? ? 210 ASP B O   
1146 C CB  . ASP B 90  ? 1.3930 1.2898 1.0763 0.0196  0.0683  0.0204  ? ? ? ? ? ? 210 ASP B CB  
1147 C CG  . ASP B 90  ? 1.4778 1.3450 1.1269 0.0197  0.0607  0.0200  ? ? ? ? ? ? 210 ASP B CG  
1148 O OD1 . ASP B 90  ? 1.5604 1.4222 1.2031 0.0229  0.0663  0.0240  ? ? ? ? ? ? 210 ASP B OD1 
1149 O OD2 . ASP B 90  ? 1.6468 1.4943 1.2748 0.0159  0.0478  0.0163  ? ? ? ? ? ? 210 ASP B OD2 
1150 N N   . HIS B 91  ? 1.0844 1.0401 0.8426 0.0181  0.0799  0.0287  ? ? ? ? ? ? 211 HIS B N   
1151 C CA  . HIS B 91  ? 1.0658 1.0392 0.8492 0.0163  0.0820  0.0311  ? ? ? ? ? ? 211 HIS B CA  
1152 C C   . HIS B 91  ? 1.2250 1.1942 1.0036 0.0191  0.0895  0.0311  ? ? ? ? ? ? 211 HIS B C   
1153 O O   . HIS B 91  ? 1.4291 1.3811 1.1871 0.0251  0.0993  0.0334  ? ? ? ? ? ? 211 HIS B O   
1154 C CB  . HIS B 91  ? 1.2069 1.1891 1.0096 0.0173  0.0876  0.0413  ? ? ? ? ? ? 211 HIS B CB  
1155 C CG  . HIS B 91  ? 1.1212 1.1080 0.9306 0.0138  0.0791  0.0413  ? ? ? ? ? ? 211 HIS B CG  
1156 N ND1 . HIS B 91  ? 1.3660 1.3463 1.1613 0.0128  0.0716  0.0348  ? ? ? ? ? ? 211 HIS B ND1 
1157 C CD2 . HIS B 91  ? 1.1398 1.1354 0.9686 0.0110  0.0758  0.0480  ? ? ? ? ? ? 211 HIS B CD2 
1158 C CE1 . HIS B 91  ? 1.2844 1.2696 1.0893 0.0105  0.0661  0.0368  ? ? ? ? ? ? 211 HIS B CE1 
1159 N NE2 . HIS B 91  ? 1.2727 1.2660 1.0961 0.0091  0.0679  0.0443  ? ? ? ? ? ? 211 HIS B NE2 
1160 N N   . ILE B 92  ? 1.0275 1.0094 0.8221 0.0154  0.0854  0.0286  ? ? ? ? ? ? 212 ILE B N   
1161 C CA  . ILE B 92  ? 1.1141 1.0951 0.9090 0.0174  0.0917  0.0292  ? ? ? ? ? ? 212 ILE B CA  
1162 C C   . ILE B 92  ? 1.2161 1.2122 1.0385 0.0157  0.0939  0.0369  ? ? ? ? ? ? 212 ILE B C   
1163 O O   . ILE B 92  ? 1.2536 1.2591 1.0909 0.0107  0.0852  0.0375  ? ? ? ? ? ? 212 ILE B O   
1164 C CB  . ILE B 92  ? 1.0166 0.9966 0.8044 0.0139  0.0835  0.0201  ? ? ? ? ? ? 212 ILE B CB  
1165 C CG1 . ILE B 92  ? 1.0522 1.0471 0.8580 0.0085  0.0747  0.0170  ? ? ? ? ? ? 212 ILE B CG1 
1166 C CG2 . ILE B 92  ? 1.0505 1.0149 0.8150 0.0135  0.0770  0.0150  ? ? ? ? ? ? 212 ILE B CG2 
1167 C CD1 . ILE B 92  ? 0.8791 0.8754 0.6832 0.0060  0.0694  0.0108  ? ? ? ? ? ? 212 ILE B CD1 
1168 N N   . ASN B 93  ? 1.2151 1.2104 1.0431 0.0201  0.1049  0.0437  ? ? ? ? ? ? 213 ASN B N   
1169 C CA  . ASN B 93  ? 1.1749 1.1839 1.0328 0.0181  0.1060  0.0541  ? ? ? ? ? ? 213 ASN B CA  
1170 C C   . ASN B 93  ? 1.2023 1.2120 1.0617 0.0186  0.1086  0.0523  ? ? ? ? ? ? 213 ASN B C   
1171 O O   . ASN B 93  ? 1.4918 1.4904 1.3357 0.0254  0.1201  0.0522  ? ? ? ? ? ? 213 ASN B O   
1172 C CB  . ASN B 93  ? 1.1707 1.1812 1.0440 0.0240  0.1192  0.0699  ? ? ? ? ? ? 213 ASN B CB  
1173 C CG  . ASN B 93  ? 1.3088 1.3232 1.1904 0.0213  0.1138  0.0744  ? ? ? ? ? ? 213 ASN B CG  
1174 O OD1 . ASN B 93  ? 1.4205 1.4456 1.3256 0.0143  0.1027  0.0802  ? ? ? ? ? ? 213 ASN B OD1 
1175 N ND2 . ASN B 93  ? 1.2837 1.2859 1.1432 0.0263  0.1201  0.0720  ? ? ? ? ? ? 213 ASN B ND2 
1176 N N   . PHE B 94  ? 1.0293 1.0486 0.9037 0.0117  0.0978  0.0510  ? ? ? ? ? ? 214 PHE B N   
1177 C CA  . PHE B 94  ? 1.0411 1.0613 0.9167 0.0113  0.0985  0.0485  ? ? ? ? ? ? 214 PHE B CA  
1178 C C   . PHE B 94  ? 1.0003 1.0294 0.8980 0.0040  0.0874  0.0534  ? ? ? ? ? ? 214 PHE B C   
1179 O O   . PHE B 94  ? 0.9922 1.0228 0.8975 -0.0014 0.0768  0.0558  ? ? ? ? ? ? 214 PHE B O   
1180 C CB  . PHE B 94  ? 1.0615 1.0746 0.9135 0.0103  0.0941  0.0343  ? ? ? ? ? ? 214 PHE B CB  
1181 C CG  . PHE B 94  ? 1.0304 1.0462 0.8801 0.0043  0.0816  0.0268  ? ? ? ? ? ? 214 PHE B CG  
1182 C CD1 . PHE B 94  ? 1.0540 1.0683 0.8987 0.0039  0.0778  0.0251  ? ? ? ? ? ? 214 PHE B CD1 
1183 C CD2 . PHE B 94  ? 1.0227 1.0407 0.8740 0.0003  0.0752  0.0222  ? ? ? ? ? ? 214 PHE B CD2 
1184 C CE1 . PHE B 94  ? 1.0369 1.0514 0.8787 0.0004  0.0692  0.0194  ? ? ? ? ? ? 214 PHE B CE1 
1185 C CE2 . PHE B 94  ? 1.0619 1.0785 0.9083 -0.0027 0.0674  0.0166  ? ? ? ? ? ? 214 PHE B CE2 
1186 C CZ  . PHE B 94  ? 1.0510 1.0657 0.8929 -0.0023 0.0650  0.0154  ? ? ? ? ? ? 214 PHE B CZ  
1187 N N   . ASP B 95  ? 1.0605 1.0919 0.9653 0.0037  0.0889  0.0550  ? ? ? ? ? ? 215 ASP B N   
1188 C CA  . ASP B 95  ? 1.0269 1.0619 0.9472 -0.0038 0.0767  0.0588  ? ? ? ? ? ? 215 ASP B CA  
1189 C C   . ASP B 95  ? 1.0493 1.0786 0.9497 -0.0065 0.0706  0.0451  ? ? ? ? ? ? 215 ASP B C   
1190 O O   . ASP B 95  ? 1.1948 1.2234 1.0872 -0.0032 0.0776  0.0402  ? ? ? ? ? ? 215 ASP B O   
1191 C CB  . ASP B 95  ? 1.1641 1.2065 1.1105 -0.0021 0.0828  0.0727  ? ? ? ? ? ? 215 ASP B CB  
1192 C CG  . ASP B 95  ? 1.1023 1.1464 1.0672 -0.0113 0.0668  0.0796  ? ? ? ? ? ? 215 ASP B CG  
1193 O OD1 . ASP B 95  ? 1.0015 1.0365 0.9515 -0.0182 0.0519  0.0716  ? ? ? ? ? ? 215 ASP B OD1 
1194 O OD2 . ASP B 95  ? 1.1468 1.1987 1.1402 -0.0112 0.0692  0.0943  ? ? ? ? ? ? 215 ASP B OD2 
1195 N N   . PRO B 96  ? 0.9922 1.0150 0.8827 -0.0118 0.0588  0.0393  ? ? ? ? ? ? 216 PRO B N   
1196 C CA  . PRO B 96  ? 1.0524 1.0692 0.9241 -0.0124 0.0567  0.0277  ? ? ? ? ? ? 216 PRO B CA  
1197 C C   . PRO B 96  ? 1.0345 1.0521 0.9087 -0.0135 0.0572  0.0272  ? ? ? ? ? ? 216 PRO B C   
1198 O O   . PRO B 96  ? 1.0890 1.1042 0.9503 -0.0126 0.0588  0.0188  ? ? ? ? ? ? 216 PRO B O   
1199 C CB  . PRO B 96  ? 0.9438 0.9488 0.8054 -0.0168 0.0454  0.0260  ? ? ? ? ? ? 216 PRO B CB  
1200 C CG  . PRO B 96  ? 1.0217 1.0279 0.8911 -0.0172 0.0430  0.0322  ? ? ? ? ? ? 216 PRO B CG  
1201 C CD  . PRO B 96  ? 1.0729 1.0907 0.9666 -0.0164 0.0482  0.0438  ? ? ? ? ? ? 216 PRO B CD  
1202 N N   . VAL B 97  ? 1.1105 1.1322 1.0039 -0.0155 0.0558  0.0375  ? ? ? ? ? ? 217 VAL B N   
1203 C CA  . VAL B 97  ? 0.9841 1.0071 0.8816 -0.0162 0.0566  0.0378  ? ? ? ? ? ? 217 VAL B CA  
1204 C C   . VAL B 97  ? 1.0408 1.0670 0.9303 -0.0099 0.0693  0.0320  ? ? ? ? ? ? 217 VAL B C   
1205 O O   . VAL B 97  ? 1.0542 1.0793 0.9393 -0.0103 0.0697  0.0280  ? ? ? ? ? ? 217 VAL B O   
1206 C CB  . VAL B 97  ? 0.8916 0.9199 0.8171 -0.0192 0.0528  0.0531  ? ? ? ? ? ? 217 VAL B CB  
1207 C CG1 . VAL B 97  ? 1.0354 1.0739 0.9786 -0.0117 0.0680  0.0625  ? ? ? ? ? ? 217 VAL B CG1 
1208 C CG2 . VAL B 97  ? 1.0125 1.0382 0.9405 -0.0229 0.0474  0.0534  ? ? ? ? ? ? 217 VAL B CG2 
1209 N N   . TYR B 98  ? 1.0923 1.1191 0.9769 -0.0042 0.0784  0.0316  ? ? ? ? ? ? 218 TYR B N   
1210 C CA  . TYR B 98  ? 1.1514 1.1733 1.0213 0.0014  0.0878  0.0264  ? ? ? ? ? ? 218 TYR B CA  
1211 C C   . TYR B 98  ? 1.0807 1.0978 0.9311 0.0003  0.0837  0.0153  ? ? ? ? ? ? 218 TYR B C   
1212 O O   . TYR B 98  ? 1.0630 1.0722 0.8984 0.0036  0.0876  0.0114  ? ? ? ? ? ? 218 TYR B O   
1213 C CB  . TYR B 98  ? 0.9099 0.9281 0.7793 0.0089  0.1000  0.0332  ? ? ? ? ? ? 218 TYR B CB  
1214 C CG  . TYR B 98  ? 0.9473 0.9716 0.8414 0.0121  0.1080  0.0478  ? ? ? ? ? ? 218 TYR B CG  
1215 C CD1 . TYR B 98  ? 1.1879 1.2117 1.0882 0.0150  0.1143  0.0515  ? ? ? ? ? ? 218 TYR B CD1 
1216 C CD2 . TYR B 98  ? 1.0666 1.0977 0.9810 0.0124  0.1093  0.0595  ? ? ? ? ? ? 218 TYR B CD2 
1217 C CE1 . TYR B 98  ? 1.2786 1.3096 1.2071 0.0186  0.1226  0.0676  ? ? ? ? ? ? 218 TYR B CE1 
1218 C CE2 . TYR B 98  ? 1.1613 1.2002 1.1056 0.0153  0.1168  0.0765  ? ? ? ? ? ? 218 TYR B CE2 
1219 C CZ  . TYR B 98  ? 1.1384 1.1778 1.0908 0.0187  0.1238  0.0809  ? ? ? ? ? ? 218 TYR B CZ  
1220 O OH  . TYR B 98  ? 1.6004 1.6492 1.5878 0.0223  0.1321  0.1003  ? ? ? ? ? ? 218 TYR B OH  
1221 N N   . LYS B 99  ? 1.0683 1.0874 0.9181 -0.0039 0.0756  0.0115  ? ? ? ? ? ? 219 LYS B N   
1222 C CA  . LYS B 99  ? 1.1397 1.1570 0.9785 -0.0043 0.0728  0.0044  ? ? ? ? ? ? 219 LYS B CA  
1223 C C   . LYS B 99  ? 1.1076 1.1253 0.9461 -0.0072 0.0689  0.0011  ? ? ? ? ? ? 219 LYS B C   
1224 O O   . LYS B 99  ? 1.1623 1.1790 0.9973 -0.0072 0.0672  -0.0013 ? ? ? ? ? ? 219 LYS B O   
1225 C CB  . LYS B 99  ? 0.9806 0.9976 0.8175 -0.0037 0.0711  0.0046  ? ? ? ? ? ? 219 LYS B CB  
1226 C CG  . LYS B 99  ? 0.8518 0.8663 0.6871 -0.0002 0.0762  0.0087  ? ? ? ? ? ? 219 LYS B CG  
1227 C CD  . LYS B 99  ? 1.1445 1.1499 0.9647 0.0029  0.0798  0.0060  ? ? ? ? ? ? 219 LYS B CD  
1228 C CE  . LYS B 99  ? 0.9392 0.9358 0.7505 0.0080  0.0868  0.0101  ? ? ? ? ? ? 219 LYS B CE  
1229 N NZ  . LYS B 99  ? 1.3002 1.2919 1.1011 0.0074  0.0819  0.0073  ? ? ? ? ? ? 219 LYS B NZ  
1230 N N   . VAL B 100 ? 0.9411 0.9586 0.7828 -0.0088 0.0687  0.0020  ? ? ? ? ? ? 220 VAL B N   
1231 C CA  . VAL B 100 ? 1.0000 1.0141 0.8381 -0.0110 0.0659  -0.0002 ? ? ? ? ? ? 220 VAL B CA  
1232 C C   . VAL B 100 ? 1.0689 1.0856 0.9055 -0.0105 0.0683  -0.0036 ? ? ? ? ? ? 220 VAL B C   
1233 O O   . VAL B 100 ? 1.2032 1.2213 1.0407 -0.0101 0.0698  -0.0037 ? ? ? ? ? ? 220 VAL B O   
1234 C CB  . VAL B 100 ? 0.9818 0.9922 0.8242 -0.0143 0.0617  0.0039  ? ? ? ? ? ? 220 VAL B CB  
1235 C CG1 . VAL B 100 ? 0.8498 0.8508 0.6816 -0.0161 0.0589  0.0014  ? ? ? ? ? ? 220 VAL B CG1 
1236 C CG2 . VAL B 100 ? 0.9503 0.9579 0.7984 -0.0163 0.0563  0.0099  ? ? ? ? ? ? 220 VAL B CG2 
1237 N N   . LYS B 101 ? 0.9506 0.9660 0.7843 -0.0100 0.0691  -0.0051 ? ? ? ? ? ? 221 LYS B N   
1238 C CA  . LYS B 101 ? 0.9928 1.0113 0.8294 -0.0103 0.0707  -0.0057 ? ? ? ? ? ? 221 LYS B CA  
1239 C C   . LYS B 101 ? 1.0513 1.0632 0.8824 -0.0106 0.0724  -0.0056 ? ? ? ? ? ? 221 LYS B C   
1240 O O   . LYS B 101 ? 1.1194 1.1243 0.9437 -0.0080 0.0760  -0.0049 ? ? ? ? ? ? 221 LYS B O   
1241 C CB  . LYS B 101 ? 1.1421 1.1654 0.9850 -0.0086 0.0718  -0.0041 ? ? ? ? ? ? 221 LYS B CB  
1242 C CG  . LYS B 101 ? 1.0930 1.1209 0.9448 -0.0096 0.0724  -0.0017 ? ? ? ? ? ? 221 LYS B CG  
1243 C CD  . LYS B 101 ? 1.0892 1.1239 0.9547 -0.0089 0.0713  0.0033  ? ? ? ? ? ? 221 LYS B CD  
1244 C CE  . LYS B 101 ? 1.0514 1.0920 0.9312 -0.0108 0.0705  0.0085  ? ? ? ? ? ? 221 LYS B CE  
1245 N NZ  . LYS B 101 ? 1.2285 1.2775 1.1291 -0.0097 0.0707  0.0175  ? ? ? ? ? ? 221 LYS B NZ  
1246 N N   . PRO B 102 ? 1.0661 1.0770 0.8972 -0.0131 0.0706  -0.0059 ? ? ? ? ? ? 222 PRO B N   
1247 C CA  . PRO B 102 ? 1.1232 1.1240 0.9453 -0.0139 0.0708  -0.0057 ? ? ? ? ? ? 222 PRO B CA  
1248 C C   . PRO B 102 ? 1.1027 1.1036 0.9244 -0.0113 0.0772  -0.0049 ? ? ? ? ? ? 222 PRO B C   
1249 O O   . PRO B 102 ? 1.0769 1.0885 0.9108 -0.0103 0.0795  -0.0034 ? ? ? ? ? ? 222 PRO B O   
1250 C CB  . PRO B 102 ? 0.9150 0.9179 0.7421 -0.0172 0.0671  -0.0051 ? ? ? ? ? ? 222 PRO B CB  
1251 C CG  . PRO B 102 ? 0.9839 0.9948 0.8201 -0.0167 0.0668  -0.0043 ? ? ? ? ? ? 222 PRO B CG  
1252 C CD  . PRO B 102 ? 0.9344 0.9499 0.7711 -0.0144 0.0691  -0.0059 ? ? ? ? ? ? 222 PRO B CD  
1253 N N   . ASN B 103 ? 1.1443 1.1308 0.9517 -0.0103 0.0797  -0.0045 ? ? ? ? ? ? 223 ASN B N   
1254 C CA  . ASN B 103 ? 1.0488 1.0345 0.8567 -0.0072 0.0880  -0.0020 ? ? ? ? ? ? 223 ASN B CA  
1255 C C   . ASN B 103 ? 1.1182 1.1111 0.9344 -0.0112 0.0849  -0.0023 ? ? ? ? ? ? 223 ASN B C   
1256 O O   . ASN B 103 ? 1.1089 1.0989 0.9218 -0.0153 0.0780  -0.0044 ? ? ? ? ? ? 223 ASN B O   
1257 C CB  . ASN B 103 ? 1.0131 0.9740 0.7952 -0.0030 0.0938  -0.0012 ? ? ? ? ? ? 223 ASN B CB  
1258 C CG  . ASN B 103 ? 1.1622 1.1125 0.9334 0.0029  0.0996  -0.0002 ? ? ? ? ? ? 223 ASN B CG  
1259 O OD1 . ASN B 103 ? 1.3986 1.3640 1.1876 0.0059  0.1044  0.0025  ? ? ? ? ? ? 223 ASN B OD1 
1260 N ND2 . ASN B 103 ? 1.1837 1.1052 0.9240 0.0045  0.0980  -0.0017 ? ? ? ? ? ? 223 ASN B ND2 
1261 N N   . PRO B 104 ? 1.0161 1.0189 0.8459 -0.0103 0.0895  0.0012  ? ? ? ? ? ? 224 PRO B N   
1262 C CA  . PRO B 104 ? 1.0327 1.0405 0.8690 -0.0143 0.0860  0.0009  ? ? ? ? ? ? 224 PRO B CA  
1263 C C   . PRO B 104 ? 1.1464 1.1394 0.9659 -0.0148 0.0868  -0.0002 ? ? ? ? ? ? 224 PRO B C   
1264 O O   . PRO B 104 ? 1.3396 1.3163 1.1415 -0.0109 0.0929  0.0010  ? ? ? ? ? ? 224 PRO B O   
1265 C CB  . PRO B 104 ? 1.1438 1.1623 0.9984 -0.0131 0.0908  0.0075  ? ? ? ? ? ? 224 PRO B CB  
1266 C CG  . PRO B 104 ? 1.2184 1.2425 1.0820 -0.0097 0.0937  0.0110  ? ? ? ? ? ? 224 PRO B CG  
1267 C CD  . PRO B 104 ? 1.1872 1.1976 1.0306 -0.0060 0.0973  0.0073  ? ? ? ? ? ? 224 PRO B CD  
1268 N N   . PRO B 105 ? 1.0218 1.0165 0.8433 -0.0192 0.0805  -0.0021 ? ? ? ? ? ? 225 PRO B N   
1269 C CA  . PRO B 105 ? 1.0792 1.0592 0.8857 -0.0208 0.0791  -0.0024 ? ? ? ? ? ? 225 PRO B CA  
1270 C C   . PRO B 105 ? 1.0778 1.0516 0.8790 -0.0174 0.0885  0.0012  ? ? ? ? ? ? 225 PRO B C   
1271 O O   . PRO B 105 ? 1.2148 1.2025 1.0336 -0.0165 0.0932  0.0048  ? ? ? ? ? ? 225 PRO B O   
1272 C CB  . PRO B 105 ? 1.0901 1.0779 0.9069 -0.0253 0.0720  -0.0036 ? ? ? ? ? ? 225 PRO B CB  
1273 C CG  . PRO B 105 ? 0.8568 0.8570 0.6863 -0.0252 0.0698  -0.0049 ? ? ? ? ? ? 225 PRO B CG  
1274 C CD  . PRO B 105 ? 0.9807 0.9869 0.8150 -0.0224 0.0746  -0.0038 ? ? ? ? ? ? 225 PRO B CD  
1275 N N   . HIS B 106 ? 1.0396 0.9901 0.8154 -0.0155 0.0910  0.0014  ? ? ? ? ? ? 226 HIS B N   
1276 C CA  . HIS B 106 ? 1.1207 1.0600 0.8860 -0.0106 0.1028  0.0057  ? ? ? ? ? ? 226 HIS B CA  
1277 C C   . HIS B 106 ? 1.1711 1.0999 0.9259 -0.0149 0.0974  0.0048  ? ? ? ? ? ? 226 HIS B C   
1278 O O   . HIS B 106 ? 1.1766 1.1078 0.9344 -0.0215 0.0845  0.0016  ? ? ? ? ? ? 226 HIS B O   
1279 C CB  . HIS B 106 ? 1.3414 1.2539 1.0774 -0.0029 0.1127  0.0073  ? ? ? ? ? ? 226 HIS B CB  
1280 C CG  . HIS B 106 ? 1.1463 1.0311 0.8511 -0.0059 0.1015  0.0027  ? ? ? ? ? ? 226 HIS B CG  
1281 N ND1 . HIS B 106 ? 1.3379 1.2291 1.0493 -0.0102 0.0900  -0.0004 ? ? ? ? ? ? 226 HIS B ND1 
1282 C CD2 . HIS B 106 ? 1.3204 1.1684 0.9864 -0.0058 0.0984  0.0021  ? ? ? ? ? ? 226 HIS B CD2 
1283 C CE1 . HIS B 106 ? 1.4840 1.3460 1.1664 -0.0134 0.0791  -0.0018 ? ? ? ? ? ? 226 HIS B CE1 
1284 N NE2 . HIS B 106 ? 1.4690 1.3024 1.1213 -0.0111 0.0828  -0.0008 ? ? ? ? ? ? 226 HIS B NE2 
1285 N N   . ASN B 107 ? 1.1846 1.1024 0.9291 -0.0105 0.1086  0.0092  ? ? ? ? ? ? 227 ASN B N   
1286 C CA  . ASN B 107 ? 1.2645 1.1700 0.9966 -0.0138 0.1052  0.0091  ? ? ? ? ? ? 227 ASN B CA  
1287 C C   . ASN B 107 ? 1.2087 1.1397 0.9700 -0.0205 0.0970  0.0083  ? ? ? ? ? ? 227 ASN B C   
1288 O O   . ASN B 107 ? 1.3348 1.2593 1.0901 -0.0255 0.0883  0.0064  ? ? ? ? ? ? 227 ASN B O   
1289 C CB  . ASN B 107 ? 1.5729 1.4485 1.2724 -0.0178 0.0928  0.0052  ? ? ? ? ? ? 227 ASN B CB  
1290 C CG  . ASN B 107 ? 1.8410 1.6784 1.4984 -0.0110 0.1001  0.0061  ? ? ? ? ? ? 227 ASN B CG  
1291 O OD1 . ASN B 107 ? 2.0283 1.8458 1.6649 -0.0133 0.0895  0.0033  ? ? ? ? ? ? 227 ASN B OD1 
1292 N ND2 . ASN B 107 ? 2.0598 1.8839 1.7029 -0.0021 0.1185  0.0109  ? ? ? ? ? ? 227 ASN B ND2 
1293 N N   . LEU B 108 ? 0.9592 0.9161 0.7502 -0.0207 0.0985  0.0100  ? ? ? ? ? ? 228 LEU B N   
1294 C CA  . LEU B 108 ? 0.9217 0.8960 0.7338 -0.0264 0.0905  0.0091  ? ? ? ? ? ? 228 LEU B CA  
1295 C C   . LEU B 108 ? 1.0463 1.0178 0.8589 -0.0269 0.0947  0.0133  ? ? ? ? ? ? 228 LEU B C   
1296 O O   . LEU B 108 ? 1.2280 1.2009 1.0464 -0.0225 0.1063  0.0206  ? ? ? ? ? ? 228 LEU B O   
1297 C CB  . LEU B 108 ? 0.9977 0.9925 0.8347 -0.0269 0.0893  0.0109  ? ? ? ? ? ? 228 LEU B CB  
1298 C CG  . LEU B 108 ? 0.8625 0.8672 0.7123 -0.0324 0.0789  0.0085  ? ? ? ? ? ? 228 LEU B CG  
1299 C CD1 . LEU B 108 ? 0.8666 0.8663 0.7072 -0.0342 0.0717  0.0022  ? ? ? ? ? ? 228 LEU B CD1 
1300 C CD2 . LEU B 108 ? 0.9684 0.9857 0.8362 -0.0335 0.0754  0.0111  ? ? ? ? ? ? 228 LEU B CD2 
1301 N N   . SER B 109 ? 0.9998 0.9676 0.8085 -0.0319 0.0861  0.0102  ? ? ? ? ? ? 229 SER B N   
1302 C CA  . SER B 109 ? 1.1813 1.1445 0.9880 -0.0329 0.0890  0.0137  ? ? ? ? ? ? 229 SER B CA  
1303 C C   . SER B 109 ? 1.1499 1.1216 0.9680 -0.0390 0.0780  0.0108  ? ? ? ? ? ? 229 SER B C   
1304 O O   . SER B 109 ? 1.0586 1.0328 0.8787 -0.0413 0.0695  0.0062  ? ? ? ? ? ? 229 SER B O   
1305 C CB  . SER B 109 ? 1.3471 1.2826 1.1217 -0.0308 0.0923  0.0138  ? ? ? ? ? ? 229 SER B CB  
1306 O OG  . SER B 109 ? 1.6319 1.5618 1.4033 -0.0316 0.0955  0.0173  ? ? ? ? ? ? 229 SER B OG  
1307 N N   . VAL B 110 ? 1.1835 1.1585 1.0095 -0.0406 0.0796  0.0146  ? ? ? ? ? ? 230 VAL B N   
1308 C CA  . VAL B 110 ? 1.1497 1.1286 0.9830 -0.0457 0.0705  0.0125  ? ? ? ? ? ? 230 VAL B CA  
1309 C C   . VAL B 110 ? 1.0890 1.0522 0.9054 -0.0470 0.0699  0.0128  ? ? ? ? ? ? 230 VAL B C   
1310 O O   . VAL B 110 ? 1.2952 1.2524 1.1066 -0.0456 0.0774  0.0178  ? ? ? ? ? ? 230 VAL B O   
1311 C CB  . VAL B 110 ? 1.0257 1.0174 0.8796 -0.0480 0.0694  0.0171  ? ? ? ? ? ? 230 VAL B CB  
1312 C CG1 . VAL B 110 ? 1.0499 1.0405 0.9058 -0.0525 0.0602  0.0144  ? ? ? ? ? ? 230 VAL B CG1 
1313 C CG2 . VAL B 110 ? 0.8685 0.8712 0.7360 -0.0477 0.0670  0.0177  ? ? ? ? ? ? 230 VAL B CG2 
1314 N N   . ILE B 111 ? 0.9685 0.9245 0.7774 -0.0496 0.0611  0.0090  ? ? ? ? ? ? 231 ILE B N   
1315 C CA  . ILE B 111 ? 1.1026 1.0397 0.8929 -0.0519 0.0572  0.0099  ? ? ? ? ? ? 231 ILE B CA  
1316 C C   . ILE B 111 ? 1.2567 1.1956 1.0527 -0.0546 0.0562  0.0119  ? ? ? ? ? ? 231 ILE B C   
1317 O O   . ILE B 111 ? 1.2264 1.1531 1.0088 -0.0539 0.0616  0.0152  ? ? ? ? ? ? 231 ILE B O   
1318 C CB  . ILE B 111 ? 1.0647 0.9961 0.8533 -0.0550 0.0456  0.0084  ? ? ? ? ? ? 231 ILE B CB  
1319 C CG1 . ILE B 111 ? 1.0638 0.9906 0.8449 -0.0529 0.0455  0.0073  ? ? ? ? ? ? 231 ILE B CG1 
1320 C CG2 . ILE B 111 ? 1.1549 1.0656 0.9266 -0.0592 0.0373  0.0107  ? ? ? ? ? ? 231 ILE B CG2 
1321 C CD1 . ILE B 111 ? 1.3791 1.2794 1.1285 -0.0513 0.0479  0.0083  ? ? ? ? ? ? 231 ILE B CD1 
1322 N N   . ASN B 112 ? 1.1553 1.1067 0.9689 -0.0570 0.0502  0.0103  ? ? ? ? ? ? 232 ASN B N   
1323 C CA  . ASN B 112 ? 1.1997 1.1501 1.0171 -0.0602 0.0467  0.0117  ? ? ? ? ? ? 232 ASN B CA  
1324 C C   . ASN B 112 ? 1.1042 1.0660 0.9355 -0.0605 0.0502  0.0140  ? ? ? ? ? ? 232 ASN B C   
1325 O O   . ASN B 112 ? 1.2213 1.1883 1.0628 -0.0626 0.0448  0.0128  ? ? ? ? ? ? 232 ASN B O   
1326 C CB  . ASN B 112 ? 1.3360 1.2883 1.1619 -0.0619 0.0382  0.0100  ? ? ? ? ? ? 232 ASN B CB  
1327 C CG  . ASN B 112 ? 1.2250 1.1886 1.0639 -0.0593 0.0387  0.0074  ? ? ? ? ? ? 232 ASN B CG  
1328 O OD1 . ASN B 112 ? 0.9873 0.9568 0.8278 -0.0572 0.0425  0.0061  ? ? ? ? ? ? 232 ASN B OD1 
1329 N ND2 . ASN B 112 ? 1.2417 1.2054 1.0877 -0.0589 0.0354  0.0071  ? ? ? ? ? ? 232 ASN B ND2 
1330 N N   . SER B 113 ? 1.1398 1.1032 0.9713 -0.0583 0.0592  0.0186  ? ? ? ? ? ? 233 SER B N   
1331 C CA  . SER B 113 ? 1.1163 1.0906 0.9658 -0.0598 0.0611  0.0245  ? ? ? ? ? ? 233 SER B CA  
1332 C C   . SER B 113 ? 1.2528 1.2227 1.1025 -0.0634 0.0581  0.0270  ? ? ? ? ? ? 233 SER B C   
1333 O O   . SER B 113 ? 1.2769 1.2339 1.1106 -0.0629 0.0613  0.0277  ? ? ? ? ? ? 233 SER B O   
1334 C CB  . SER B 113 ? 1.2520 1.2295 1.1063 -0.0555 0.0739  0.0325  ? ? ? ? ? ? 233 SER B CB  
1335 O OG  . SER B 113 ? 1.2278 1.2166 1.0949 -0.0541 0.0737  0.0327  ? ? ? ? ? ? 233 SER B OG  
1336 N N   . GLU B 114 ? 1.3032 1.2806 1.1683 -0.0674 0.0504  0.0282  ? ? ? ? ? ? 234 GLU B N   
1337 C CA  . GLU B 114 ? 1.2770 1.2517 1.1454 -0.0715 0.0462  0.0311  ? ? ? ? ? ? 234 GLU B CA  
1338 C C   . GLU B 114 ? 1.2596 1.2231 1.1134 -0.0723 0.0413  0.0252  ? ? ? ? ? ? 234 GLU B C   
1339 O O   . GLU B 114 ? 1.2655 1.2237 1.1170 -0.0748 0.0401  0.0278  ? ? ? ? ? ? 234 GLU B O   
1340 C CB  . GLU B 114 ? 1.1551 1.1307 1.0287 -0.0707 0.0565  0.0413  ? ? ? ? ? ? 234 GLU B CB  
1341 C CG  . GLU B 114 ? 1.1645 1.1537 1.0609 -0.0696 0.0624  0.0515  ? ? ? ? ? ? 234 GLU B CG  
1342 C CD  . GLU B 114 ? 1.3035 1.2933 1.2073 -0.0666 0.0766  0.0643  ? ? ? ? ? ? 234 GLU B CD  
1343 O OE1 . GLU B 114 ? 1.0648 1.0476 0.9629 -0.0686 0.0768  0.0663  ? ? ? ? ? ? 234 GLU B OE1 
1344 O OE2 . GLU B 114 ? 1.6176 1.6141 1.5330 -0.0615 0.0890  0.0733  ? ? ? ? ? ? 234 GLU B OE2 
1345 N N   . GLU B 115 ? 1.2658 1.2263 1.1126 -0.0704 0.0382  0.0189  ? ? ? ? ? ? 235 GLU B N   
1346 C CA  . GLU B 115 ? 1.1184 1.0704 0.9582 -0.0713 0.0329  0.0164  ? ? ? ? ? ? 235 GLU B CA  
1347 C C   . GLU B 115 ? 1.0898 1.0425 0.9367 -0.0712 0.0268  0.0136  ? ? ? ? ? ? 235 GLU B C   
1348 O O   . GLU B 115 ? 1.1560 1.1034 1.0030 -0.0732 0.0228  0.0144  ? ? ? ? ? ? 235 GLU B O   
1349 C CB  . GLU B 115 ? 1.2695 1.2166 1.1008 -0.0692 0.0328  0.0146  ? ? ? ? ? ? 235 GLU B CB  
1350 C CG  . GLU B 115 ? 1.3643 1.2993 1.1777 -0.0692 0.0372  0.0171  ? ? ? ? ? ? 235 GLU B CG  
1351 C CD  . GLU B 115 ? 1.3670 1.2891 1.1680 -0.0700 0.0307  0.0165  ? ? ? ? ? ? 235 GLU B CD  
1352 O OE1 . GLU B 115 ? 1.2397 1.1667 1.0528 -0.0709 0.0237  0.0160  ? ? ? ? ? ? 235 GLU B OE1 
1353 O OE2 . GLU B 115 ? 1.4367 1.3415 1.2155 -0.0697 0.0326  0.0179  ? ? ? ? ? ? 235 GLU B OE2 
1354 N N   . LEU B 116 ? 1.2952 1.2508 1.1447 -0.0681 0.0269  0.0104  ? ? ? ? ? ? 236 LEU B N   
1355 C CA  . LEU B 116 ? 1.2341 1.1833 1.0827 -0.0659 0.0237  0.0079  ? ? ? ? ? ? 236 LEU B CA  
1356 C C   . LEU B 116 ? 1.3066 1.2531 1.1536 -0.0675 0.0197  0.0072  ? ? ? ? ? ? 236 LEU B C   
1357 O O   . LEU B 116 ? 1.3141 1.2674 1.1647 -0.0683 0.0206  0.0082  ? ? ? ? ? ? 236 LEU B O   
1358 C CB  . LEU B 116 ? 0.9337 0.8820 0.7824 -0.0600 0.0273  0.0061  ? ? ? ? ? ? 236 LEU B CB  
1359 C CG  . LEU B 116 ? 1.1182 1.0674 0.9731 -0.0598 0.0271  0.0095  ? ? ? ? ? ? 236 LEU B CG  
1360 C CD1 . LEU B 116 ? 1.4388 1.3924 1.2928 -0.0617 0.0273  0.0107  ? ? ? ? ? ? 236 LEU B CD1 
1361 C CD2 . LEU B 116 ? 1.2966 1.2428 1.1582 -0.0534 0.0305  0.0115  ? ? ? ? ? ? 236 LEU B CD2 
1362 N N   . SER B 117 ? 1.5066 1.4402 1.3469 -0.0678 0.0142  0.0060  ? ? ? ? ? ? 237 SER B N   
1363 C CA  . SER B 117 ? 1.3353 1.2606 1.1715 -0.0716 0.0054  0.0068  ? ? ? ? ? ? 237 SER B CA  
1364 C C   . SER B 117 ? 1.2840 1.2025 1.1105 -0.0683 0.0047  0.0036  ? ? ? ? ? ? 237 SER B C   
1365 O O   . SER B 117 ? 1.3218 1.2416 1.1522 -0.0729 -0.0023 0.0064  ? ? ? ? ? ? 237 SER B O   
1366 C CB  . SER B 117 ? 1.3556 1.2623 1.1807 -0.0726 -0.0017 0.0059  ? ? ? ? ? ? 237 SER B CB  
1367 O OG  . SER B 117 ? 1.7801 1.6752 1.5938 -0.0647 0.0047  0.0021  ? ? ? ? ? ? 237 SER B OG  
1368 N N   . SER B 118 ? 1.3202 1.2305 1.1355 -0.0605 0.0116  -0.0006 ? ? ? ? ? ? 238 SER B N   
1369 C CA  . SER B 118 ? 1.2670 1.1654 1.0678 -0.0565 0.0115  -0.0037 ? ? ? ? ? ? 238 SER B CA  
1370 C C   . SER B 118 ? 1.2458 1.1597 1.0550 -0.0531 0.0197  -0.0042 ? ? ? ? ? ? 238 SER B C   
1371 O O   . SER B 118 ? 1.2214 1.1277 1.0203 -0.0510 0.0188  -0.0061 ? ? ? ? ? ? 238 SER B O   
1372 C CB  . SER B 118 ? 1.2075 1.0793 0.9845 -0.0481 0.0154  -0.0070 ? ? ? ? ? ? 238 SER B CB  
1373 O OG  . SER B 118 ? 1.5030 1.3825 1.2883 -0.0404 0.0284  -0.0060 ? ? ? ? ? ? 238 SER B OG  
1374 N N   . ILE B 119 ? 1.1845 1.1163 1.0091 -0.0529 0.0262  -0.0024 ? ? ? ? ? ? 239 ILE B N   
1375 C CA  . ILE B 119 ? 1.1299 1.0724 0.9598 -0.0496 0.0327  -0.0027 ? ? ? ? ? ? 239 ILE B CA  
1376 C C   . ILE B 119 ? 1.1273 1.0857 0.9688 -0.0542 0.0330  -0.0003 ? ? ? ? ? ? 239 ILE B C   
1377 O O   . ILE B 119 ? 1.2130 1.1752 1.0596 -0.0582 0.0317  0.0024  ? ? ? ? ? ? 239 ILE B O   
1378 C CB  . ILE B 119 ? 1.0703 1.0135 0.9047 -0.0435 0.0400  -0.0013 ? ? ? ? ? ? 239 ILE B CB  
1379 C CG1 . ILE B 119 ? 1.0881 1.0374 0.9330 -0.0469 0.0384  0.0021  ? ? ? ? ? ? 239 ILE B CG1 
1380 C CG2 . ILE B 119 ? 1.1402 1.0653 0.9620 -0.0358 0.0446  -0.0021 ? ? ? ? ? ? 239 ILE B CG2 
1381 C CD1 . ILE B 119 ? 1.3141 1.2661 1.1702 -0.0429 0.0425  0.0067  ? ? ? ? ? ? 239 ILE B CD1 
1382 N N   . LEU B 120 ? 1.0813 1.0463 0.9243 -0.0525 0.0360  -0.0009 ? ? ? ? ? ? 240 LEU B N   
1383 C CA  . LEU B 120 ? 0.9711 0.9466 0.8202 -0.0542 0.0393  0.0014  ? ? ? ? ? ? 240 LEU B CA  
1384 C C   . LEU B 120 ? 0.9211 0.8993 0.7690 -0.0505 0.0434  0.0000  ? ? ? ? ? ? 240 LEU B C   
1385 O O   . LEU B 120 ? 1.1183 1.0952 0.9638 -0.0472 0.0444  -0.0021 ? ? ? ? ? ? 240 LEU B O   
1386 C CB  . LEU B 120 ? 0.9239 0.9053 0.7794 -0.0568 0.0379  0.0043  ? ? ? ? ? ? 240 LEU B CB  
1387 C CG  . LEU B 120 ? 1.0424 1.0240 0.9057 -0.0618 0.0326  0.0092  ? ? ? ? ? ? 240 LEU B CG  
1388 C CD1 . LEU B 120 ? 1.0191 1.0080 0.8949 -0.0641 0.0300  0.0148  ? ? ? ? ? ? 240 LEU B CD1 
1389 C CD2 . LEU B 120 ? 1.0829 1.0675 0.9493 -0.0630 0.0375  0.0129  ? ? ? ? ? ? 240 LEU B CD2 
1390 N N   . LYS B 121 ? 0.9074 0.8861 0.7546 -0.0512 0.0448  0.0016  ? ? ? ? ? ? 241 LYS B N   
1391 C CA  . LYS B 121 ? 1.0763 1.0557 0.9232 -0.0490 0.0460  0.0016  ? ? ? ? ? ? 241 LYS B CA  
1392 C C   . LYS B 121 ? 1.0577 1.0394 0.8999 -0.0485 0.0494  0.0013  ? ? ? ? ? ? 241 LYS B C   
1393 O O   . LYS B 121 ? 1.0612 1.0411 0.8991 -0.0496 0.0522  0.0031  ? ? ? ? ? ? 241 LYS B O   
1394 C CB  . LYS B 121 ? 0.9786 0.9522 0.8255 -0.0510 0.0418  0.0049  ? ? ? ? ? ? 241 LYS B CB  
1395 C CG  . LYS B 121 ? 1.2623 1.2368 1.1144 -0.0496 0.0402  0.0073  ? ? ? ? ? ? 241 LYS B CG  
1396 C CD  . LYS B 121 ? 1.3721 1.3418 1.2320 -0.0525 0.0328  0.0135  ? ? ? ? ? ? 241 LYS B CD  
1397 C CE  . LYS B 121 ? 1.2723 1.2398 1.1360 -0.0539 0.0274  0.0180  ? ? ? ? ? ? 241 LYS B CE  
1398 N NZ  . LYS B 121 ? 1.2597 1.2106 1.1075 -0.0599 0.0172  0.0200  ? ? ? ? ? ? 241 LYS B NZ  
1399 N N   . LEU B 122 ? 1.0662 1.0509 0.9095 -0.0458 0.0508  0.0002  ? ? ? ? ? ? 242 LEU B N   
1400 C CA  . LEU B 122 ? 0.9716 0.9579 0.8108 -0.0445 0.0544  0.0000  ? ? ? ? ? ? 242 LEU B CA  
1401 C C   . LEU B 122 ? 1.1128 1.0921 0.9451 -0.0444 0.0523  0.0007  ? ? ? ? ? ? 242 LEU B C   
1402 O O   . LEU B 122 ? 1.2385 1.2176 1.0769 -0.0449 0.0480  0.0023  ? ? ? ? ? ? 242 LEU B O   
1403 C CB  . LEU B 122 ? 0.8558 0.8492 0.7004 -0.0422 0.0558  -0.0018 ? ? ? ? ? ? 242 LEU B CB  
1404 C CG  . LEU B 122 ? 0.8555 0.8529 0.7058 -0.0436 0.0546  -0.0009 ? ? ? ? ? ? 242 LEU B CG  
1405 C CD1 . LEU B 122 ? 0.8557 0.8526 0.7052 -0.0420 0.0522  -0.0031 ? ? ? ? ? ? 242 LEU B CD1 
1406 C CD2 . LEU B 122 ? 0.9950 0.9971 0.8498 -0.0436 0.0593  0.0034  ? ? ? ? ? ? 242 LEU B CD2 
1407 N N   . THR B 123 ? 1.0142 0.9860 0.8341 -0.0435 0.0554  0.0011  ? ? ? ? ? ? 243 THR B N   
1408 C CA  . THR B 123 ? 1.0388 0.9991 0.8473 -0.0439 0.0515  0.0018  ? ? ? ? ? ? 243 THR B CA  
1409 C C   . THR B 123 ? 1.0047 0.9631 0.8048 -0.0399 0.0585  0.0008  ? ? ? ? ? ? 243 THR B C   
1410 O O   . THR B 123 ? 1.1595 1.1205 0.9591 -0.0370 0.0672  0.0017  ? ? ? ? ? ? 243 THR B O   
1411 C CB  . THR B 123 ? 1.2110 1.1501 1.0005 -0.0472 0.0455  0.0039  ? ? ? ? ? ? 243 THR B CB  
1412 O OG1 . THR B 123 ? 1.2996 1.2292 1.0738 -0.0449 0.0538  0.0041  ? ? ? ? ? ? 243 THR B OG1 
1413 C CG2 . THR B 123 ? 1.1963 1.1374 0.9972 -0.0516 0.0370  0.0064  ? ? ? ? ? ? 243 THR B CG2 
1414 N N   . TRP B 124 ? 1.0461 1.0004 0.8425 -0.0397 0.0548  0.0005  ? ? ? ? ? ? 244 TRP B N   
1415 C CA  . TRP B 124 ? 1.1487 1.0995 0.9363 -0.0357 0.0609  -0.0003 ? ? ? ? ? ? 244 TRP B CA  
1416 C C   . TRP B 124 ? 1.1391 1.0723 0.9111 -0.0375 0.0527  0.0004  ? ? ? ? ? ? 244 TRP B C   
1417 O O   . TRP B 124 ? 1.1717 1.0970 0.9433 -0.0426 0.0414  0.0028  ? ? ? ? ? ? 244 TRP B O   
1418 C CB  . TRP B 124 ? 1.1308 1.1021 0.9376 -0.0334 0.0649  -0.0016 ? ? ? ? ? ? 244 TRP B CB  
1419 C CG  . TRP B 124 ? 1.0923 1.0723 0.9118 -0.0349 0.0589  -0.0020 ? ? ? ? ? ? 244 TRP B CG  
1420 C CD1 . TRP B 124 ? 1.0000 0.9787 0.8200 -0.0348 0.0555  -0.0013 ? ? ? ? ? ? 244 TRP B CD1 
1421 C CD2 . TRP B 124 ? 1.1456 1.1349 0.9786 -0.0357 0.0574  -0.0020 ? ? ? ? ? ? 244 TRP B CD2 
1422 N NE1 . TRP B 124 ? 1.0322 1.0206 0.8678 -0.0348 0.0537  0.0004  ? ? ? ? ? ? 244 TRP B NE1 
1423 C CE2 . TRP B 124 ? 1.1451 1.1383 0.9866 -0.0347 0.0555  -0.0003 ? ? ? ? ? ? 244 TRP B CE2 
1424 C CE3 . TRP B 124 ? 1.1135 1.1062 0.9510 -0.0365 0.0581  -0.0025 ? ? ? ? ? ? 244 TRP B CE3 
1425 C CZ2 . TRP B 124 ? 1.0761 1.0746 0.9284 -0.0329 0.0569  0.0012  ? ? ? ? ? ? 244 TRP B CZ2 
1426 C CZ3 . TRP B 124 ? 1.1312 1.1275 0.9769 -0.0356 0.0573  -0.0023 ? ? ? ? ? ? 244 TRP B CZ3 
1427 C CH2 . TRP B 124 ? 0.9784 0.9767 0.8304 -0.0331 0.0580  -0.0003 ? ? ? ? ? ? 244 TRP B CH2 
1428 N N   . THR B 125 ? 1.0978 1.0240 0.8584 -0.0337 0.0574  -0.0005 ? ? ? ? ? ? 245 THR B N   
1429 C CA  . THR B 125 ? 1.1039 1.0116 0.8486 -0.0356 0.0485  0.0002  ? ? ? ? ? ? 245 THR B CA  
1430 C C   . THR B 125 ? 1.0982 1.0227 0.8588 -0.0334 0.0507  -0.0007 ? ? ? ? ? ? 245 THR B C   
1431 O O   . THR B 125 ? 1.1669 1.0996 0.9299 -0.0281 0.0615  -0.0023 ? ? ? ? ? ? 245 THR B O   
1432 C CB  . THR B 125 ? 0.9747 0.8487 0.6809 -0.0321 0.0521  -0.0001 ? ? ? ? ? ? 245 THR B CB  
1433 O OG1 . THR B 125 ? 1.1287 0.9823 0.8158 -0.0347 0.0481  0.0011  ? ? ? ? ? ? 245 THR B OG1 
1434 C CG2 . THR B 125 ? 1.3264 1.1780 1.0131 -0.0343 0.0413  0.0005  ? ? ? ? ? ? 245 THR B CG2 
1435 N N   . ASN B 126 ? 1.1086 1.0382 0.8822 -0.0376 0.0405  0.0020  ? ? ? ? ? ? 246 ASN B N   
1436 C CA  . ASN B 126 ? 1.0233 0.9677 0.8114 -0.0355 0.0428  0.0018  ? ? ? ? ? ? 246 ASN B CA  
1437 C C   . ASN B 126 ? 1.0829 1.0105 0.8500 -0.0331 0.0433  0.0005  ? ? ? ? ? ? 246 ASN B C   
1438 O O   . ASN B 126 ? 1.1354 1.0348 0.8752 -0.0346 0.0376  0.0010  ? ? ? ? ? ? 246 ASN B O   
1439 C CB  . ASN B 126 ? 0.9970 0.9502 0.8061 -0.0395 0.0337  0.0075  ? ? ? ? ? ? 246 ASN B CB  
1440 C CG  . ASN B 126 ? 1.0785 1.0464 0.9075 -0.0399 0.0357  0.0095  ? ? ? ? ? ? 246 ASN B CG  
1441 O OD1 . ASN B 126 ? 1.0631 1.0423 0.8962 -0.0363 0.0448  0.0054  ? ? ? ? ? ? 246 ASN B OD1 
1442 N ND2 . ASN B 126 ? 1.1229 1.0889 0.9645 -0.0444 0.0262  0.0170  ? ? ? ? ? ? 246 ASN B ND2 
1443 N N   . PRO B 127 ? 1.0562 0.9968 0.8323 -0.0292 0.0498  -0.0012 ? ? ? ? ? ? 247 PRO B N   
1444 C CA  . PRO B 127 ? 1.2385 1.1634 0.9960 -0.0264 0.0506  -0.0020 ? ? ? ? ? ? 247 PRO B CA  
1445 C C   . PRO B 127 ? 1.2364 1.1464 0.9877 -0.0321 0.0357  0.0016  ? ? ? ? ? ? 247 PRO B C   
1446 O O   . PRO B 127 ? 1.0991 1.0192 0.8707 -0.0374 0.0266  0.0063  ? ? ? ? ? ? 247 PRO B O   
1447 C CB  . PRO B 127 ? 1.2848 1.2316 1.0600 -0.0222 0.0591  -0.0036 ? ? ? ? ? ? 247 PRO B CB  
1448 C CG  . PRO B 127 ? 1.1129 1.0818 0.9131 -0.0245 0.0578  -0.0028 ? ? ? ? ? ? 247 PRO B CG  
1449 C CD  . PRO B 127 ? 1.0524 1.0188 0.8523 -0.0271 0.0560  -0.0023 ? ? ? ? ? ? 247 PRO B CD  
1450 N N   . SER B 128 ? 1.3379 1.2217 1.0613 -0.0305 0.0335  0.0007  ? ? ? ? ? ? 248 SER B N   
1451 C CA  . SER B 128 ? 1.1917 1.0543 0.9042 -0.0370 0.0160  0.0050  ? ? ? ? ? ? 248 SER B CA  
1452 C C   . SER B 128 ? 1.1937 1.0808 0.9393 -0.0402 0.0107  0.0097  ? ? ? ? ? ? 248 SER B C   
1453 O O   . SER B 128 ? 1.1979 1.0781 0.9514 -0.0477 -0.0055 0.0172  ? ? ? ? ? ? 248 SER B O   
1454 C CB  . SER B 128 ? 1.4176 1.2450 1.0900 -0.0332 0.0164  0.0024  ? ? ? ? ? ? 248 SER B CB  
1455 O OG  . SER B 128 ? 1.8581 1.6601 1.4973 -0.0277 0.0256  -0.0007 ? ? ? ? ? ? 248 SER B OG  
1456 N N   . ILE B 129 ? 1.2383 1.1522 1.0035 -0.0347 0.0237  0.0069  ? ? ? ? ? ? 249 ILE B N   
1457 C CA  . ILE B 129 ? 1.1228 1.0572 0.9148 -0.0356 0.0225  0.0111  ? ? ? ? ? ? 249 ILE B CA  
1458 C C   . ILE B 129 ? 1.0687 1.0194 0.8895 -0.0394 0.0183  0.0184  ? ? ? ? ? ? 249 ILE B C   
1459 O O   . ILE B 129 ? 1.0874 1.0531 0.9320 -0.0395 0.0184  0.0248  ? ? ? ? ? ? 249 ILE B O   
1460 C CB  . ILE B 129 ? 1.0500 1.0040 0.8502 -0.0287 0.0369  0.0059  ? ? ? ? ? ? 249 ILE B CB  
1461 C CG1 . ILE B 129 ? 1.0235 0.9883 0.8390 -0.0286 0.0356  0.0095  ? ? ? ? ? ? 249 ILE B CG1 
1462 C CG2 . ILE B 129 ? 1.1754 1.1482 0.9905 -0.0265 0.0455  0.0040  ? ? ? ? ? ? 249 ILE B CG2 
1463 C CD1 . ILE B 129 ? 0.9015 0.8471 0.7036 -0.0317 0.0250  0.0123  ? ? ? ? ? ? 249 ILE B CD1 
1464 N N   . LYS B 130 ? 1.1388 1.0855 0.9580 -0.0417 0.0160  0.0189  ? ? ? ? ? ? 250 LYS B N   
1465 C CA  . LYS B 130 ? 1.0622 1.0222 0.9093 -0.0447 0.0123  0.0274  ? ? ? ? ? ? 250 LYS B CA  
1466 C C   . LYS B 130 ? 1.1590 1.1131 1.0218 -0.0519 -0.0038 0.0400  ? ? ? ? ? ? 250 LYS B C   
1467 O O   . LYS B 130 ? 1.2141 1.1841 1.1095 -0.0528 -0.0043 0.0508  ? ? ? ? ? ? 250 LYS B O   
1468 C CB  . LYS B 130 ? 0.8934 0.8474 0.7340 -0.0466 0.0109  0.0259  ? ? ? ? ? ? 250 LYS B CB  
1469 C CG  . LYS B 130 ? 0.9427 0.8665 0.7576 -0.0531 -0.0043 0.0270  ? ? ? ? ? ? 250 LYS B CG  
1470 C CD  . LYS B 130 ? 1.0740 0.9941 0.8857 -0.0550 -0.0052 0.0265  ? ? ? ? ? ? 250 LYS B CD  
1471 C CE  . LYS B 130 ? 1.0757 0.9591 0.8524 -0.0605 -0.0192 0.0264  ? ? ? ? ? ? 250 LYS B CE  
1472 N NZ  . LYS B 130 ? 1.2547 1.1212 1.0358 -0.0702 -0.0422 0.0374  ? ? ? ? ? ? 250 LYS B NZ  
1473 N N   . SER B 131 ? 1.1564 1.0863 0.9974 -0.0566 -0.0171 0.0403  ? ? ? ? ? ? 251 SER B N   
1474 C CA  . SER B 131 ? 1.0250 0.9469 0.8816 -0.0651 -0.0363 0.0539  ? ? ? ? ? ? 251 SER B CA  
1475 C C   . SER B 131 ? 1.0550 1.0001 0.9429 -0.0623 -0.0301 0.0612  ? ? ? ? ? ? 251 SER B C   
1476 O O   . SER B 131 ? 1.2101 1.1611 1.1289 -0.0680 -0.0414 0.0768  ? ? ? ? ? ? 251 SER B O   
1477 C CB  . SER B 131 ? 1.0984 0.9811 0.9152 -0.0707 -0.0532 0.0514  ? ? ? ? ? ? 251 SER B CB  
1478 O OG  . SER B 131 ? 1.4967 1.3533 1.2796 -0.0720 -0.0569 0.0451  ? ? ? ? ? ? 251 SER B OG  
1479 N N   . VAL B 132 ? 1.0451 1.0026 0.9269 -0.0539 -0.0128 0.0517  ? ? ? ? ? ? 252 VAL B N   
1480 C CA  . VAL B 132 ? 1.0648 1.0406 0.9696 -0.0502 -0.0053 0.0573  ? ? ? ? ? ? 252 VAL B CA  
1481 C C   . VAL B 132 ? 1.1243 1.1249 1.0541 -0.0428 0.0124  0.0600  ? ? ? ? ? ? 252 VAL B C   
1482 O O   . VAL B 132 ? 1.2562 1.2703 1.2183 -0.0419 0.0149  0.0738  ? ? ? ? ? ? 252 VAL B O   
1483 C CB  . VAL B 132 ? 0.9062 0.8765 0.7867 -0.0458 0.0011  0.0462  ? ? ? ? ? ? 252 VAL B CB  
1484 C CG1 . VAL B 132 ? 1.0807 1.0677 0.9825 -0.0422 0.0082  0.0521  ? ? ? ? ? ? 252 VAL B CG1 
1485 C CG2 . VAL B 132 ? 0.9770 0.9168 0.8267 -0.0512 -0.0143 0.0435  ? ? ? ? ? ? 252 VAL B CG2 
1486 N N   . ILE B 133 ? 1.0568 1.0609 0.9712 -0.0369 0.0252  0.0483  ? ? ? ? ? ? 253 ILE B N   
1487 C CA  . ILE B 133 ? 1.0255 1.0448 0.9523 -0.0291 0.0417  0.0486  ? ? ? ? ? ? 253 ILE B CA  
1488 C C   . ILE B 133 ? 1.0217 1.0419 0.9525 -0.0294 0.0429  0.0490  ? ? ? ? ? ? 253 ILE B C   
1489 O O   . ILE B 133 ? 1.1213 1.1310 1.0405 -0.0351 0.0327  0.0458  ? ? ? ? ? ? 253 ILE B O   
1490 C CB  . ILE B 133 ? 0.9686 0.9890 0.8748 -0.0229 0.0530  0.0361  ? ? ? ? ? ? 253 ILE B CB  
1491 C CG1 . ILE B 133 ? 0.9473 0.9588 0.8295 -0.0247 0.0502  0.0245  ? ? ? ? ? ? 253 ILE B CG1 
1492 C CG2 . ILE B 133 ? 0.8812 0.9019 0.7856 -0.0221 0.0527  0.0366  ? ? ? ? ? ? 253 ILE B CG2 
1493 C CD1 . ILE B 133 ? 0.8397 0.8532 0.7074 -0.0200 0.0585  0.0149  ? ? ? ? ? ? 253 ILE B CD1 
1494 N N   . ILE B 134 ? 0.9501 0.9801 0.8947 -0.0225 0.0564  0.0532  ? ? ? ? ? ? 254 ILE B N   
1495 C CA  . ILE B 134 ? 0.8673 0.8977 0.8131 -0.0209 0.0606  0.0522  ? ? ? ? ? ? 254 ILE B CA  
1496 C C   . ILE B 134 ? 0.9990 1.0257 0.9192 -0.0159 0.0699  0.0383  ? ? ? ? ? ? 254 ILE B C   
1497 O O   . ILE B 134 ? 1.1630 1.1896 1.0757 -0.0097 0.0799  0.0357  ? ? ? ? ? ? 254 ILE B O   
1498 C CB  . ILE B 134 ? 0.8573 0.8966 0.8327 -0.0153 0.0704  0.0672  ? ? ? ? ? ? 254 ILE B CB  
1499 C CG1 . ILE B 134 ? 0.8367 0.8812 0.8447 -0.0222 0.0576  0.0843  ? ? ? ? ? ? 254 ILE B CG1 
1500 C CG2 . ILE B 134 ? 1.0866 1.1242 1.0590 -0.0118 0.0772  0.0647  ? ? ? ? ? ? 254 ILE B CG2 
1501 C CD1 . ILE B 134 ? 1.2486 1.3052 1.2931 -0.0152 0.0698  0.1032  ? ? ? ? ? ? 254 ILE B CD1 
1502 N N   . LEU B 135 ? 1.0927 1.1145 0.9992 -0.0192 0.0654  0.0304  ? ? ? ? ? ? 255 LEU B N   
1503 C CA  . LEU B 135 ? 1.0039 1.0223 0.8896 -0.0168 0.0702  0.0190  ? ? ? ? ? ? 255 LEU B CA  
1504 C C   . LEU B 135 ? 1.0704 1.0868 0.9541 -0.0116 0.0789  0.0185  ? ? ? ? ? ? 255 LEU B C   
1505 O O   . LEU B 135 ? 0.9915 1.0090 0.8876 -0.0110 0.0804  0.0248  ? ? ? ? ? ? 255 LEU B O   
1506 C CB  . LEU B 135 ? 1.0401 1.0534 0.9129 -0.0221 0.0627  0.0125  ? ? ? ? ? ? 255 LEU B CB  
1507 C CG  . LEU B 135 ? 0.9147 0.9222 0.7804 -0.0257 0.0553  0.0121  ? ? ? ? ? ? 255 LEU B CG  
1508 C CD1 . LEU B 135 ? 1.1187 1.1154 0.9696 -0.0295 0.0499  0.0085  ? ? ? ? ? ? 255 LEU B CD1 
1509 C CD2 . LEU B 135 ? 0.8616 0.8712 0.7195 -0.0226 0.0597  0.0074  ? ? ? ? ? ? 255 LEU B CD2 
1510 N N   . LYS B 136 ? 1.1234 1.1340 0.9900 -0.0080 0.0837  0.0117  ? ? ? ? ? ? 256 LYS B N   
1511 C CA  . LYS B 136 ? 1.0252 1.0264 0.8796 -0.0043 0.0886  0.0087  ? ? ? ? ? ? 256 LYS B CA  
1512 C C   . LYS B 136 ? 1.0102 1.0086 0.8512 -0.0089 0.0814  0.0003  ? ? ? ? ? ? 256 LYS B C   
1513 O O   . LYS B 136 ? 1.0154 1.0169 0.8531 -0.0114 0.0773  -0.0029 ? ? ? ? ? ? 256 LYS B O   
1514 C CB  . LYS B 136 ? 1.1388 1.1279 0.9805 0.0042  0.0991  0.0102  ? ? ? ? ? ? 256 LYS B CB  
1515 C CG  . LYS B 136 ? 1.0633 1.0441 0.8853 0.0041  0.0963  0.0038  ? ? ? ? ? ? 256 LYS B CG  
1516 C CD  . LYS B 136 ? 1.1912 1.1529 0.9937 0.0132  0.1069  0.0056  ? ? ? ? ? ? 256 LYS B CD  
1517 C CE  . LYS B 136 ? 1.1026 1.0507 0.8811 0.0120  0.1008  -0.0008 ? ? ? ? ? ? 256 LYS B CE  
1518 N NZ  . LYS B 136 ? 1.1784 1.1006 0.9298 0.0214  0.1112  0.0008  ? ? ? ? ? ? 256 LYS B NZ  
1519 N N   . TYR B 137 ? 1.1353 1.1288 0.9717 -0.0099 0.0801  -0.0017 ? ? ? ? ? ? 257 TYR B N   
1520 C CA  . TYR B 137 ? 1.0932 1.0873 0.9248 -0.0152 0.0729  -0.0064 ? ? ? ? ? ? 257 TYR B CA  
1521 C C   . TYR B 137 ? 0.9979 0.9776 0.8125 -0.0144 0.0705  -0.0096 ? ? ? ? ? ? 257 TYR B C   
1522 O O   . TYR B 137 ? 1.0381 1.0026 0.8382 -0.0088 0.0754  -0.0094 ? ? ? ? ? ? 257 TYR B O   
1523 C CB  . TYR B 137 ? 1.0238 1.0228 0.8638 -0.0190 0.0704  -0.0053 ? ? ? ? ? ? 257 TYR B CB  
1524 C CG  . TYR B 137 ? 1.0793 1.0850 0.9302 -0.0209 0.0691  -0.0016 ? ? ? ? ? ? 257 TYR B CG  
1525 C CD1 . TYR B 137 ? 1.0046 1.0115 0.8669 -0.0191 0.0712  0.0047  ? ? ? ? ? ? 257 TYR B CD1 
1526 C CD2 . TYR B 137 ? 1.1094 1.1171 0.9583 -0.0243 0.0656  -0.0030 ? ? ? ? ? ? 257 TYR B CD2 
1527 C CE1 . TYR B 137 ? 1.0325 1.0420 0.9043 -0.0227 0.0657  0.0095  ? ? ? ? ? ? 257 TYR B CE1 
1528 C CE2 . TYR B 137 ? 1.0897 1.0957 0.9410 -0.0266 0.0619  0.0001  ? ? ? ? ? ? 257 TYR B CE2 
1529 C CZ  . TYR B 137 ? 1.0167 1.0233 0.8796 -0.0268 0.0600  0.0063  ? ? ? ? ? ? 257 TYR B CZ  
1530 O OH  . TYR B 137 ? 1.0507 1.0523 0.9157 -0.0309 0.0521  0.0109  ? ? ? ? ? ? 257 TYR B OH  
1531 N N   . ASN B 138 ? 0.9370 0.9188 0.7525 -0.0198 0.0627  -0.0113 ? ? ? ? ? ? 258 ASN B N   
1532 C CA  . ASN B 138 ? 1.1076 1.0743 0.9088 -0.0218 0.0551  -0.0128 ? ? ? ? ? ? 258 ASN B CA  
1533 C C   . ASN B 138 ? 1.2284 1.2029 1.0413 -0.0280 0.0486  -0.0113 ? ? ? ? ? ? 258 ASN B C   
1534 O O   . ASN B 138 ? 1.0952 1.0807 0.9212 -0.0317 0.0448  -0.0087 ? ? ? ? ? ? 258 ASN B O   
1535 C CB  . ASN B 138 ? 1.1002 1.0611 0.8939 -0.0225 0.0497  -0.0131 ? ? ? ? ? ? 258 ASN B CB  
1536 C CG  . ASN B 138 ? 1.3381 1.2755 1.1112 -0.0253 0.0385  -0.0138 ? ? ? ? ? ? 258 ASN B CG  
1537 O OD1 . ASN B 138 ? 1.2092 1.1449 0.9863 -0.0309 0.0295  -0.0122 ? ? ? ? ? ? 258 ASN B OD1 
1538 N ND2 . ASN B 138 ? 1.4200 1.3362 1.1689 -0.0216 0.0379  -0.0154 ? ? ? ? ? ? 258 ASN B ND2 
1539 N N   . ILE B 139 ? 1.1621 1.1307 0.9716 -0.0283 0.0487  -0.0118 ? ? ? ? ? ? 259 ILE B N   
1540 C CA  . ILE B 139 ? 1.1395 1.1153 0.9605 -0.0335 0.0443  -0.0097 ? ? ? ? ? ? 259 ILE B CA  
1541 C C   . ILE B 139 ? 1.1617 1.1234 0.9744 -0.0382 0.0323  -0.0086 ? ? ? ? ? ? 259 ILE B C   
1542 O O   . ILE B 139 ? 1.2063 1.1454 0.9965 -0.0362 0.0291  -0.0113 ? ? ? ? ? ? 259 ILE B O   
1543 C CB  . ILE B 139 ? 1.0738 1.0511 0.8969 -0.0321 0.0496  -0.0102 ? ? ? ? ? ? 259 ILE B CB  
1544 C CG1 . ILE B 139 ? 0.9718 0.9582 0.8018 -0.0287 0.0575  -0.0096 ? ? ? ? ? ? 259 ILE B CG1 
1545 C CG2 . ILE B 139 ? 1.0034 0.9885 0.8379 -0.0371 0.0464  -0.0076 ? ? ? ? ? ? 259 ILE B CG2 
1546 C CD1 . ILE B 139 ? 0.9750 0.9638 0.8110 -0.0290 0.0597  -0.0080 ? ? ? ? ? ? 259 ILE B CD1 
1547 N N   . GLN B 140 ? 1.0438 1.0162 0.8742 -0.0441 0.0255  -0.0032 ? ? ? ? ? ? 260 GLN B N   
1548 C CA  . GLN B 140 ? 1.0347 0.9958 0.8642 -0.0508 0.0106  0.0009  ? ? ? ? ? ? 260 GLN B CA  
1549 C C   . GLN B 140 ? 1.1577 1.1305 1.0066 -0.0551 0.0096  0.0063  ? ? ? ? ? ? 260 GLN B C   
1550 O O   . GLN B 140 ? 1.1423 1.1336 1.0078 -0.0532 0.0202  0.0086  ? ? ? ? ? ? 260 GLN B O   
1551 C CB  . GLN B 140 ? 1.0862 1.0496 0.9257 -0.0549 0.0008  0.0067  ? ? ? ? ? ? 260 GLN B CB  
1552 C CG  . GLN B 140 ? 1.0945 1.0328 0.9057 -0.0539 -0.0070 0.0025  ? ? ? ? ? ? 260 GLN B CG  
1553 C CD  . GLN B 140 ? 1.2527 1.1960 1.0756 -0.0572 -0.0152 0.0081  ? ? ? ? ? ? 260 GLN B CD  
1554 O OE1 . GLN B 140 ? 1.2946 1.2557 1.1482 -0.0624 -0.0204 0.0178  ? ? ? ? ? ? 260 GLN B OE1 
1555 N NE2 . GLN B 140 ? 1.3034 1.2307 1.1030 -0.0537 -0.0155 0.0033  ? ? ? ? ? ? 260 GLN B NE2 
1556 N N   . TYR B 141 ? 1.2275 1.1857 1.0708 -0.0608 -0.0035 0.0087  ? ? ? ? ? ? 261 TYR B N   
1557 C CA  . TYR B 141 ? 1.0456 1.0129 0.9067 -0.0652 -0.0053 0.0146  ? ? ? ? ? ? 261 TYR B CA  
1558 C C   . TYR B 141 ? 1.0181 0.9717 0.8819 -0.0744 -0.0258 0.0219  ? ? ? ? ? ? 261 TYR B C   
1559 O O   . TYR B 141 ? 1.2066 1.1340 1.0457 -0.0765 -0.0390 0.0190  ? ? ? ? ? ? 261 TYR B O   
1560 C CB  . TYR B 141 ? 1.0320 0.9938 0.8797 -0.0616 0.0024  0.0081  ? ? ? ? ? ? 261 TYR B CB  
1561 C CG  . TYR B 141 ? 1.1660 1.0984 0.9839 -0.0612 -0.0056 0.0026  ? ? ? ? ? ? 261 TYR B CG  
1562 C CD1 . TYR B 141 ? 1.3115 1.2263 1.1031 -0.0545 -0.0009 -0.0043 ? ? ? ? ? ? 261 TYR B CD1 
1563 C CD2 . TYR B 141 ? 1.2033 1.1231 1.0175 -0.0667 -0.0164 0.0050  ? ? ? ? ? ? 261 TYR B CD2 
1564 C CE1 . TYR B 141 ? 1.3405 1.2230 1.0997 -0.0518 -0.0050 -0.0086 ? ? ? ? ? ? 261 TYR B CE1 
1565 C CE2 . TYR B 141 ? 1.4787 1.3660 1.2599 -0.0651 -0.0229 -0.0002 ? ? ? ? ? ? 261 TYR B CE2 
1566 C CZ  . TYR B 141 ? 1.4096 1.2769 1.1618 -0.0570 -0.0161 -0.0070 ? ? ? ? ? ? 261 TYR B CZ  
1567 O OH  . TYR B 141 ? 1.5773 1.4070 1.2918 -0.0532 -0.0194 -0.0115 ? ? ? ? ? ? 261 TYR B OH  
1568 N N   . ARG B 142 ? 1.0446 1.0132 0.9372 -0.0798 -0.0289 0.0324  ? ? ? ? ? ? 262 ARG B N   
1569 C CA  . ARG B 142 ? 1.0898 1.0476 0.9919 -0.0902 -0.0506 0.0424  ? ? ? ? ? ? 262 ARG B CA  
1570 C C   . ARG B 142 ? 1.1379 1.1139 1.0702 -0.0935 -0.0473 0.0526  ? ? ? ? ? ? 262 ARG B C   
1571 O O   . ARG B 142 ? 1.1948 1.1922 1.1419 -0.0875 -0.0280 0.0535  ? ? ? ? ? ? 262 ARG B O   
1572 C CB  . ARG B 142 ? 1.0625 1.0237 0.9836 -0.0957 -0.0638 0.0530  ? ? ? ? ? ? 262 ARG B CB  
1573 C CG  . ARG B 142 ? 1.0523 1.0479 1.0166 -0.0933 -0.0503 0.0650  ? ? ? ? ? ? 262 ARG B CG  
1574 C CD  . ARG B 142 ? 1.1482 1.1485 1.1401 -0.1005 -0.0665 0.0798  ? ? ? ? ? ? 262 ARG B CD  
1575 N NE  . ARG B 142 ? 1.1621 1.1937 1.1941 -0.0955 -0.0498 0.0918  ? ? ? ? ? ? 262 ARG B NE  
1576 C CZ  . ARG B 142 ? 1.3853 1.4379 1.4616 -0.0980 -0.0472 0.1107  ? ? ? ? ? ? 262 ARG B CZ  
1577 N NH1 . ARG B 142 ? 1.4391 1.4872 1.5291 -0.1070 -0.0624 0.1202  ? ? ? ? ? ? 262 ARG B NH1 
1578 N NH2 . ARG B 142 ? 1.5122 1.5890 1.6194 -0.0905 -0.0278 0.1212  ? ? ? ? ? ? 262 ARG B NH2 
1579 N N   . THR B 143 ? 1.2356 1.1995 1.1739 -0.1031 -0.0672 0.0608  ? ? ? ? ? ? 263 THR B N   
1580 C CA  . THR B 143 ? 1.1970 1.1788 1.1690 -0.1073 -0.0660 0.0738  ? ? ? ? ? ? 263 THR B CA  
1581 C C   . THR B 143 ? 1.2390 1.2488 1.2591 -0.1089 -0.0624 0.0924  ? ? ? ? ? ? 263 THR B C   
1582 O O   . THR B 143 ? 1.2570 1.2699 1.2847 -0.1091 -0.0663 0.0958  ? ? ? ? ? ? 263 THR B O   
1583 C CB  . THR B 143 ? 1.2404 1.1995 1.2055 -0.1180 -0.0903 0.0783  ? ? ? ? ? ? 263 THR B CB  
1584 O OG1 . THR B 143 ? 1.3833 1.3229 1.3453 -0.1271 -0.1160 0.0847  ? ? ? ? ? ? 263 THR B OG1 
1585 C CG2 . THR B 143 ? 1.3287 1.2611 1.2484 -0.1140 -0.0887 0.0614  ? ? ? ? ? ? 263 THR B CG2 
1586 N N   . LYS B 144 ? 1.1269 1.1568 1.1802 -0.1092 -0.0532 0.1055  ? ? ? ? ? ? 264 LYS B N   
1587 C CA  . LYS B 144 ? 1.1122 1.1693 1.2148 -0.1083 -0.0450 0.1262  ? ? ? ? ? ? 264 LYS B CA  
1588 C C   . LYS B 144 ? 1.2629 1.3178 1.3934 -0.1200 -0.0717 0.1425  ? ? ? ? ? ? 264 LYS B C   
1589 O O   . LYS B 144 ? 1.2025 1.2731 1.3617 -0.1184 -0.0685 0.1541  ? ? ? ? ? ? 264 LYS B O   
1590 C CB  . LYS B 144 ? 1.2701 1.3440 1.4008 -0.1065 -0.0308 0.1390  ? ? ? ? ? ? 264 LYS B CB  
1591 C CG  . LYS B 144 ? 1.3220 1.4137 1.4608 -0.0929 0.0020  0.1413  ? ? ? ? ? ? 264 LYS B CG  
1592 C CD  . LYS B 144 ? 1.5001 1.6044 1.6651 -0.0906 0.0162  0.1563  ? ? ? ? ? ? 264 LYS B CD  
1593 C CE  . LYS B 144 ? 1.5841 1.6998 1.7550 -0.0761 0.0493  0.1620  ? ? ? ? ? ? 264 LYS B CE  
1594 N NZ  . LYS B 144 ? 1.5702 1.6950 1.7648 -0.0728 0.0652  0.1784  ? ? ? ? ? ? 264 LYS B NZ  
1595 N N   . ASP B 145 ? 1.4060 1.4390 1.5274 -0.1321 -0.0997 0.1443  ? ? ? ? ? ? 265 ASP B N   
1596 C CA  . ASP B 145 ? 1.3282 1.3531 1.4741 -0.1460 -0.1313 0.1616  ? ? ? ? ? ? 265 ASP B CA  
1597 C C   . ASP B 145 ? 1.3524 1.3451 1.4565 -0.1498 -0.1516 0.1489  ? ? ? ? ? ? 265 ASP B C   
1598 O O   . ASP B 145 ? 1.2991 1.2755 1.4126 -0.1627 -0.1828 0.1612  ? ? ? ? ? ? 265 ASP B O   
1599 C CB  . ASP B 145 ? 1.3031 1.3156 1.4588 -0.1583 -0.1541 0.1720  ? ? ? ? ? ? 265 ASP B CB  
1600 C CG  . ASP B 145 ? 1.5099 1.4865 1.6053 -0.1585 -0.1614 0.1497  ? ? ? ? ? ? 265 ASP B CG  
1601 O OD1 . ASP B 145 ? 1.4665 1.4381 1.5231 -0.1468 -0.1404 0.1284  ? ? ? ? ? ? 265 ASP B OD1 
1602 O OD2 . ASP B 145 ? 1.6859 1.6381 1.7735 -0.1703 -0.1881 0.1547  ? ? ? ? ? ? 265 ASP B OD2 
1603 N N   . ALA B 146 ? 1.3497 1.3309 1.4078 -0.1392 -0.1357 0.1261  ? ? ? ? ? ? 266 ALA B N   
1604 C CA  . ALA B 146 ? 1.2413 1.1881 1.2544 -0.1412 -0.1520 0.1136  ? ? ? ? ? ? 266 ALA B CA  
1605 C C   . ALA B 146 ? 1.2615 1.2199 1.2983 -0.1426 -0.1570 0.1235  ? ? ? ? ? ? 266 ALA B C   
1606 O O   . ALA B 146 ? 1.3165 1.3093 1.3882 -0.1351 -0.1351 0.1301  ? ? ? ? ? ? 266 ALA B O   
1607 C CB  . ALA B 146 ? 1.4804 1.4143 1.4433 -0.1286 -0.1312 0.0891  ? ? ? ? ? ? 266 ALA B CB  
1608 N N   . SER B 147 ? 1.3596 1.2850 1.3742 -0.1522 -0.1866 0.1248  ? ? ? ? ? ? 267 SER B N   
1609 C CA  . SER B 147 ? 1.4410 1.3710 1.4710 -0.1544 -0.1949 0.1327  ? ? ? ? ? ? 267 SER B CA  
1610 C C   . SER B 147 ? 1.4447 1.3619 1.4290 -0.1433 -0.1793 0.1119  ? ? ? ? ? ? 267 SER B C   
1611 O O   . SER B 147 ? 1.3811 1.3216 1.3862 -0.1375 -0.1659 0.1144  ? ? ? ? ? ? 267 SER B O   
1612 C CB  . SER B 147 ? 1.5196 1.4166 1.5471 -0.1716 -0.2378 0.1461  ? ? ? ? ? ? 267 SER B CB  
1613 O OG  . SER B 147 ? 1.4710 1.3176 1.4384 -0.1762 -0.2566 0.1331  ? ? ? ? ? ? 267 SER B OG  
1614 N N   . THR B 148 ? 1.4094 1.2899 1.3333 -0.1394 -0.1797 0.0926  ? ? ? ? ? ? 268 THR B N   
1615 C CA  . THR B 148 ? 1.2767 1.1438 1.1575 -0.1281 -0.1634 0.0741  ? ? ? ? ? ? 268 THR B CA  
1616 C C   . THR B 148 ? 1.3335 1.2171 1.2045 -0.1150 -0.1319 0.0601  ? ? ? ? ? ? 268 THR B C   
1617 O O   . THR B 148 ? 1.4097 1.2994 1.2877 -0.1154 -0.1272 0.0604  ? ? ? ? ? ? 268 THR B O   
1618 C CB  . THR B 148 ? 1.3370 1.1463 1.1544 -0.1312 -0.1843 0.0644  ? ? ? ? ? ? 268 THR B CB  
1619 O OG1 . THR B 148 ? 1.7244 1.5222 1.5017 -0.1181 -0.1637 0.0475  ? ? ? ? ? ? 268 THR B OG1 
1620 C CG2 . THR B 148 ? 1.3797 1.1585 1.1686 -0.1349 -0.1951 0.0609  ? ? ? ? ? ? 268 THR B CG2 
1621 N N   . TRP B 149 ? 1.1814 1.0715 1.0370 -0.1042 -0.1117 0.0488  ? ? ? ? ? ? 269 TRP B N   
1622 C CA  . TRP B 149 ? 1.1493 1.0532 0.9961 -0.0927 -0.0845 0.0369  ? ? ? ? ? ? 269 TRP B CA  
1623 C C   . TRP B 149 ? 1.2301 1.0974 1.0239 -0.0869 -0.0824 0.0227  ? ? ? ? ? ? 269 TRP B C   
1624 O O   . TRP B 149 ? 1.3666 1.2015 1.1247 -0.0864 -0.0919 0.0183  ? ? ? ? ? ? 269 TRP B O   
1625 C CB  . TRP B 149 ? 1.1437 1.0743 1.0054 -0.0844 -0.0643 0.0343  ? ? ? ? ? ? 269 TRP B CB  
1626 C CG  . TRP B 149 ? 1.1302 1.0975 1.0409 -0.0851 -0.0563 0.0468  ? ? ? ? ? ? 269 TRP B CG  
1627 C CD1 . TRP B 149 ? 1.2255 1.2054 1.1689 -0.0907 -0.0663 0.0611  ? ? ? ? ? ? 269 TRP B CD1 
1628 C CD2 . TRP B 149 ? 1.1260 1.1190 1.0563 -0.0790 -0.0350 0.0472  ? ? ? ? ? ? 269 TRP B CD2 
1629 N NE1 . TRP B 149 ? 1.2599 1.2720 1.2427 -0.0868 -0.0498 0.0709  ? ? ? ? ? ? 269 TRP B NE1 
1630 C CE2 . TRP B 149 ? 1.1361 1.1542 1.1079 -0.0797 -0.0307 0.0619  ? ? ? ? ? ? 269 TRP B CE2 
1631 C CE3 . TRP B 149 ? 1.1154 1.1099 1.0312 -0.0729 -0.0197 0.0376  ? ? ? ? ? ? 269 TRP B CE3 
1632 C CZ2 . TRP B 149 ? 1.0121 1.0523 1.0046 -0.0733 -0.0100 0.0662  ? ? ? ? ? ? 269 TRP B CZ2 
1633 C CZ3 . TRP B 149 ? 1.1472 1.1636 1.0839 -0.0684 -0.0026 0.0415  ? ? ? ? ? ? 269 TRP B CZ3 
1634 C CH2 . TRP B 149 ? 1.0607 1.0977 1.0323 -0.0681 0.0029  0.0552  ? ? ? ? ? ? 269 TRP B CH2 
1635 N N   . SER B 150 ? 1.2071 1.0781 0.9953 -0.0817 -0.0689 0.0166  ? ? ? ? ? ? 270 SER B N   
1636 C CA  . SER B 150 ? 1.1925 1.0349 0.9374 -0.0731 -0.0600 0.0049  ? ? ? ? ? ? 270 SER B CA  
1637 C C   . SER B 150 ? 1.2861 1.1463 1.0323 -0.0620 -0.0364 -0.0017 ? ? ? ? ? ? 270 SER B C   
1638 O O   . SER B 150 ? 1.2929 1.1878 1.0718 -0.0610 -0.0257 0.0010  ? ? ? ? ? ? 270 SER B O   
1639 C CB  . SER B 150 ? 1.3921 1.2285 1.1322 -0.0731 -0.0584 0.0032  ? ? ? ? ? ? 270 SER B CB  
1640 O OG  . SER B 150 ? 1.6015 1.4118 1.3309 -0.0831 -0.0823 0.0085  ? ? ? ? ? ? 270 SER B OG  
1641 N N   . GLN B 151 ? 1.3210 1.1547 1.0304 -0.0532 -0.0280 -0.0094 ? ? ? ? ? ? 271 GLN B N   
1642 C CA  . GLN B 151 ? 1.2811 1.1273 0.9910 -0.0432 -0.0082 -0.0135 ? ? ? ? ? ? 271 GLN B CA  
1643 C C   . GLN B 151 ? 1.2813 1.1275 0.9856 -0.0344 0.0089  -0.0172 ? ? ? ? ? ? 271 GLN B C   
1644 O O   . GLN B 151 ? 1.3680 1.1846 1.0442 -0.0311 0.0082  -0.0195 ? ? ? ? ? ? 271 GLN B O   
1645 C CB  . GLN B 151 ? 1.1638 0.9812 0.8404 -0.0388 -0.0098 -0.0163 ? ? ? ? ? ? 271 GLN B CB  
1646 C CG  . GLN B 151 ? 1.1090 0.9381 0.7870 -0.0284 0.0107  -0.0190 ? ? ? ? ? ? 271 GLN B CG  
1647 C CD  . GLN B 151 ? 1.3155 1.1747 1.0223 -0.0314 0.0110  -0.0165 ? ? ? ? ? ? 271 GLN B CD  
1648 O OE1 . GLN B 151 ? 1.2411 1.1302 0.9818 -0.0371 0.0088  -0.0128 ? ? ? ? ? ? 271 GLN B OE1 
1649 N NE2 . GLN B 151 ? 1.6462 1.4953 1.3376 -0.0267 0.0149  -0.0179 ? ? ? ? ? ? 271 GLN B NE2 
1650 N N   . ILE B 152 ? 1.2629 1.1397 0.9935 -0.0308 0.0232  -0.0167 ? ? ? ? ? ? 272 ILE B N   
1651 C CA  . ILE B 152 ? 1.1436 1.0218 0.8734 -0.0221 0.0392  -0.0177 ? ? ? ? ? ? 272 ILE B CA  
1652 C C   . ILE B 152 ? 1.2580 1.1206 0.9681 -0.0121 0.0509  -0.0186 ? ? ? ? ? ? 272 ILE B C   
1653 O O   . ILE B 152 ? 1.3812 1.2541 1.0979 -0.0123 0.0517  -0.0182 ? ? ? ? ? ? 272 ILE B O   
1654 C CB  . ILE B 152 ? 1.2471 1.1598 1.0110 -0.0238 0.0460  -0.0153 ? ? ? ? ? ? 272 ILE B CB  
1655 C CG1 . ILE B 152 ? 1.0897 1.0145 0.8698 -0.0321 0.0373  -0.0136 ? ? ? ? ? ? 272 ILE B CG1 
1656 C CG2 . ILE B 152 ? 0.9618 0.8765 0.7297 -0.0160 0.0597  -0.0138 ? ? ? ? ? ? 272 ILE B CG2 
1657 C CD1 . ILE B 152 ? 1.2193 1.1317 0.9912 -0.0316 0.0367  -0.0141 ? ? ? ? ? ? 272 ILE B CD1 
1658 N N   . PRO B 153 ? 1.2321 1.0687 0.9177 -0.0026 0.0611  -0.0188 ? ? ? ? ? ? 273 PRO B N   
1659 C CA  . PRO B 153 ? 1.2228 1.0400 0.8868 0.0088  0.0749  -0.0179 ? ? ? ? ? ? 273 PRO B CA  
1660 C C   . PRO B 153 ? 1.3611 1.2095 1.0555 0.0108  0.0848  -0.0142 ? ? ? ? ? ? 273 PRO B C   
1661 O O   . PRO B 153 ? 1.3993 1.2727 1.1239 0.0118  0.0925  -0.0097 ? ? ? ? ? ? 273 PRO B O   
1662 C CB  . PRO B 153 ? 1.2628 1.0587 0.9112 0.0201  0.0898  -0.0155 ? ? ? ? ? ? 273 PRO B CB  
1663 C CG  . PRO B 153 ? 1.4237 1.2090 1.0639 0.0132  0.0767  -0.0186 ? ? ? ? ? ? 273 PRO B CG  
1664 C CD  . PRO B 153 ? 1.3766 1.1973 1.0513 -0.0008 0.0615  -0.0191 ? ? ? ? ? ? 273 PRO B CD  
1665 N N   . PRO B 154 ? 1.2820 1.1279 0.9686 0.0107  0.0828  -0.0152 ? ? ? ? ? ? 274 PRO B N   
1666 C CA  . PRO B 154 ? 1.3283 1.2029 1.0431 0.0113  0.0897  -0.0117 ? ? ? ? ? ? 274 PRO B CA  
1667 C C   . PRO B 154 ? 1.2644 1.1429 0.9904 0.0222  0.1089  -0.0044 ? ? ? ? ? ? 274 PRO B C   
1668 O O   . PRO B 154 ? 1.2874 1.1912 1.0418 0.0213  0.1125  0.0003  ? ? ? ? ? ? 274 PRO B O   
1669 C CB  . PRO B 154 ? 1.3119 1.1737 1.0075 0.0105  0.0841  -0.0143 ? ? ? ? ? ? 274 PRO B CB  
1670 C CG  . PRO B 154 ? 1.1555 0.9941 0.8266 0.0036  0.0668  -0.0187 ? ? ? ? ? ? 274 PRO B CG  
1671 C CD  . PRO B 154 ? 1.1982 1.0142 0.8504 0.0081  0.0708  -0.0192 ? ? ? ? ? ? 274 PRO B CD  
1672 N N   . GLU B 155 ? 1.2853 1.1383 0.9908 0.0325  0.1212  -0.0017 ? ? ? ? ? ? 275 GLU B N   
1673 C CA  . GLU B 155 ? 1.3578 1.2157 1.0798 0.0441  0.1416  0.0088  ? ? ? ? ? ? 275 GLU B CA  
1674 C C   . GLU B 155 ? 1.3137 1.2008 1.0765 0.0403  0.1414  0.0150  ? ? ? ? ? ? 275 GLU B C   
1675 O O   . GLU B 155 ? 1.4547 1.3578 1.2468 0.0456  0.1528  0.0263  ? ? ? ? ? ? 275 GLU B O   
1676 C CB  . GLU B 155 ? 1.3793 1.1963 1.0635 0.0588  0.1581  0.0110  ? ? ? ? ? ? 275 GLU B CB  
1677 C CG  . GLU B 155 ? 1.5006 1.2855 1.1471 0.0565  0.1479  0.0026  ? ? ? ? ? ? 275 GLU B CG  
1678 C CD  . GLU B 155 ? 1.7350 1.4892 1.3386 0.0518  0.1333  -0.0064 ? ? ? ? ? ? 275 GLU B CD  
1679 O OE1 . GLU B 155 ? 1.6116 1.3744 1.2185 0.0493  0.1303  -0.0070 ? ? ? ? ? ? 275 GLU B OE1 
1680 O OE2 . GLU B 155 ? 1.9442 1.6645 1.5113 0.0500  0.1231  -0.0121 ? ? ? ? ? ? 275 GLU B OE2 
1681 N N   . ASP B 156 ? 1.2257 1.1190 0.9916 0.0310  0.1279  0.0093  ? ? ? ? ? ? 276 ASP B N   
1682 C CA  . ASP B 156 ? 1.4045 1.3225 1.2052 0.0262  0.1253  0.0148  ? ? ? ? ? ? 276 ASP B CA  
1683 C C   . ASP B 156 ? 1.3433 1.2892 1.1695 0.0157  0.1137  0.0144  ? ? ? ? ? ? 276 ASP B C   
1684 O O   . ASP B 156 ? 1.4007 1.3648 1.2567 0.0138  0.1139  0.0226  ? ? ? ? ? ? 276 ASP B O   
1685 C CB  . ASP B 156 ? 1.3144 1.2243 1.1051 0.0217  0.1172  0.0095  ? ? ? ? ? ? 276 ASP B CB  
1686 C CG  . ASP B 156 ? 1.4241 1.2976 1.1774 0.0307  0.1244  0.0068  ? ? ? ? ? ? 276 ASP B CG  
1687 O OD1 . ASP B 156 ? 1.5265 1.3831 1.2694 0.0439  0.1421  0.0130  ? ? ? ? ? ? 276 ASP B OD1 
1688 O OD2 . ASP B 156 ? 1.2235 1.0828 0.9564 0.0250  0.1126  -0.0005 ? ? ? ? ? ? 276 ASP B OD2 
1689 N N   . THR B 157 ? 1.1897 1.1364 1.0037 0.0088  0.1031  0.0061  ? ? ? ? ? ? 277 THR B N   
1690 C CA  . THR B 157 ? 1.1527 1.1199 0.9839 0.0008  0.0945  0.0054  ? ? ? ? ? ? 277 THR B CA  
1691 C C   . THR B 157 ? 1.2742 1.2442 1.1078 0.0047  0.0998  0.0084  ? ? ? ? ? ? 277 THR B C   
1692 O O   . THR B 157 ? 1.3776 1.3458 1.1999 0.0025  0.0955  0.0033  ? ? ? ? ? ? 277 THR B O   
1693 C CB  . THR B 157 ? 1.1236 1.0916 0.9451 -0.0071 0.0828  -0.0024 ? ? ? ? ? ? 277 THR B CB  
1694 O OG1 . THR B 157 ? 1.2080 1.1592 1.0062 -0.0053 0.0812  -0.0069 ? ? ? ? ? ? 277 THR B OG1 
1695 C CG2 . THR B 157 ? 1.1896 1.1566 1.0122 -0.0111 0.0779  -0.0037 ? ? ? ? ? ? 277 THR B CG2 
1696 N N   . ALA B 158 ? 1.1354 1.1106 0.9871 0.0105  0.1094  0.0184  ? ? ? ? ? ? 278 ALA B N   
1697 C CA  . ALA B 158 ? 1.0692 1.0457 0.9247 0.0155  0.1168  0.0234  ? ? ? ? ? ? 278 ALA B CA  
1698 C C   . ALA B 158 ? 1.1969 1.1931 1.0856 0.0121  0.1141  0.0337  ? ? ? ? ? ? 278 ALA B C   
1699 O O   . ALA B 158 ? 1.1835 1.1827 1.0814 0.0164  0.1208  0.0407  ? ? ? ? ? ? 278 ALA B O   
1700 C CB  . ALA B 158 ? 1.2654 1.2229 1.1071 0.0287  0.1346  0.0287  ? ? ? ? ? ? 278 ALA B CB  
1701 N N   . SER B 159 ? 1.2903 1.2967 1.1954 0.0040  0.1031  0.0355  ? ? ? ? ? ? 279 SER B N   
1702 C CA  . SER B 159 ? 1.0638 1.0830 0.9961 -0.0014 0.0954  0.0454  ? ? ? ? ? ? 279 SER B CA  
1703 C C   . SER B 159 ? 1.0928 1.1131 1.0194 -0.0122 0.0791  0.0389  ? ? ? ? ? ? 279 SER B C   
1704 O O   . SER B 159 ? 1.3529 1.3681 1.2635 -0.0146 0.0763  0.0301  ? ? ? ? ? ? 279 SER B O   
1705 C CB  . SER B 159 ? 1.1002 1.1255 1.0636 0.0019  0.1005  0.0615  ? ? ? ? ? ? 279 SER B CB  
1706 O OG  . SER B 159 ? 1.3418 1.3655 1.3065 -0.0014 0.0954  0.0603  ? ? ? ? ? ? 279 SER B OG  
1707 N N   . THR B 160 ? 0.9492 0.9730 0.8867 -0.0184 0.0686  0.0441  ? ? ? ? ? ? 280 THR B N   
1708 C CA  . THR B 160 ? 0.9644 0.9818 0.8893 -0.0272 0.0545  0.0385  ? ? ? ? ? ? 280 THR B CA  
1709 C C   . THR B 160 ? 1.0299 1.0438 0.9575 -0.0311 0.0487  0.0402  ? ? ? ? ? ? 280 THR B C   
1710 O O   . THR B 160 ? 1.1570 1.1751 1.1085 -0.0315 0.0468  0.0519  ? ? ? ? ? ? 280 THR B O   
1711 C CB  . THR B 160 ? 0.9058 0.9210 0.8393 -0.0332 0.0424  0.0458  ? ? ? ? ? ? 280 THR B CB  
1712 O OG1 . THR B 160 ? 1.0306 1.0500 0.9634 -0.0293 0.0484  0.0450  ? ? ? ? ? ? 280 THR B OG1 
1713 C CG2 . THR B 160 ? 0.9094 0.9093 0.8189 -0.0403 0.0298  0.0390  ? ? ? ? ? ? 280 THR B CG2 
1714 N N   . ARG B 161 ? 0.8757 0.8824 0.7812 -0.0335 0.0465  0.0299  ? ? ? ? ? ? 281 ARG B N   
1715 C CA  . ARG B 161 ? 0.9344 0.9366 0.8388 -0.0368 0.0419  0.0302  ? ? ? ? ? ? 281 ARG B CA  
1716 C C   . ARG B 161 ? 1.0472 1.0385 0.9259 -0.0405 0.0378  0.0211  ? ? ? ? ? ? 281 ARG B C   
1717 O O   . ARG B 161 ? 1.0329 1.0238 0.8977 -0.0383 0.0426  0.0140  ? ? ? ? ? ? 281 ARG B O   
1718 C CB  . ARG B 161 ? 1.1258 1.1329 1.0350 -0.0308 0.0527  0.0291  ? ? ? ? ? ? 281 ARG B CB  
1719 C CG  . ARG B 161 ? 1.1114 1.1179 1.0029 -0.0262 0.0614  0.0190  ? ? ? ? ? ? 281 ARG B CG  
1720 C CD  . ARG B 161 ? 1.3847 1.3884 1.2740 -0.0209 0.0694  0.0179  ? ? ? ? ? ? 281 ARG B CD  
1721 N NE  . ARG B 161 ? 1.3573 1.3626 1.2627 -0.0141 0.0782  0.0273  ? ? ? ? ? ? 281 ARG B NE  
1722 C CZ  . ARG B 161 ? 1.7582 1.7626 1.6757 -0.0115 0.0815  0.0339  ? ? ? ? ? ? 281 ARG B CZ  
1723 N NH1 . ARG B 161 ? 1.5768 1.5788 1.4909 -0.0161 0.0753  0.0311  ? ? ? ? ? ? 281 ARG B NH1 
1724 N NH2 . ARG B 161 ? 1.9149 1.9209 1.8495 -0.0033 0.0927  0.0448  ? ? ? ? ? ? 281 ARG B NH2 
1725 N N   . SER B 162 ? 1.0988 1.0804 0.9722 -0.0455 0.0296  0.0227  ? ? ? ? ? ? 282 SER B N   
1726 C CA  . SER B 162 ? 0.9602 0.9281 0.8079 -0.0477 0.0281  0.0162  ? ? ? ? ? ? 282 SER B CA  
1727 C C   . SER B 162 ? 1.0291 1.0013 0.8741 -0.0459 0.0350  0.0115  ? ? ? ? ? ? 282 SER B C   
1728 O O   . SER B 162 ? 1.0793 1.0435 0.9066 -0.0459 0.0377  0.0072  ? ? ? ? ? ? 282 SER B O   
1729 C CB  . SER B 162 ? 1.1708 1.1179 1.0061 -0.0546 0.0135  0.0208  ? ? ? ? ? ? 282 SER B CB  
1730 O OG  . SER B 162 ? 1.6399 1.5681 1.4442 -0.0547 0.0149  0.0151  ? ? ? ? ? ? 282 SER B OG  
1731 N N   . SER B 163 ? 1.1379 1.1206 0.9994 -0.0437 0.0387  0.0134  ? ? ? ? ? ? 283 SER B N   
1732 C CA  . SER B 163 ? 0.9542 0.9380 0.8125 -0.0431 0.0424  0.0099  ? ? ? ? ? ? 283 SER B CA  
1733 C C   . SER B 163 ? 1.1268 1.1187 0.9953 -0.0379 0.0498  0.0096  ? ? ? ? ? ? 283 SER B C   
1734 O O   . SER B 163 ? 1.2854 1.2816 1.1647 -0.0340 0.0534  0.0134  ? ? ? ? ? ? 283 SER B O   
1735 C CB  . SER B 163 ? 1.1348 1.1104 0.9931 -0.0479 0.0346  0.0139  ? ? ? ? ? ? 283 SER B CB  
1736 O OG  . SER B 163 ? 1.2917 1.2725 1.1713 -0.0476 0.0320  0.0217  ? ? ? ? ? ? 283 SER B OG  
1737 N N   . PHE B 164 ? 1.0818 1.0726 0.9444 -0.0375 0.0521  0.0056  ? ? ? ? ? ? 284 PHE B N   
1738 C CA  . PHE B 164 ? 1.1864 1.1762 1.0494 -0.0328 0.0576  0.0044  ? ? ? ? ? ? 284 PHE B CA  
1739 C C   . PHE B 164 ? 1.2161 1.2015 1.0739 -0.0352 0.0554  0.0022  ? ? ? ? ? ? 284 PHE B C   
1740 O O   . PHE B 164 ? 1.2082 1.1943 1.0610 -0.0394 0.0523  0.0001  ? ? ? ? ? ? 284 PHE B O   
1741 C CB  . PHE B 164 ? 0.9588 0.9480 0.8129 -0.0297 0.0611  0.0001  ? ? ? ? ? ? 284 PHE B CB  
1742 C CG  . PHE B 164 ? 1.1222 1.1015 0.9680 -0.0241 0.0659  -0.0010 ? ? ? ? ? ? 284 PHE B CG  
1743 C CD1 . PHE B 164 ? 1.2484 1.2243 1.0971 -0.0170 0.0739  0.0030  ? ? ? ? ? ? 284 PHE B CD1 
1744 C CD2 . PHE B 164 ? 1.0607 1.0307 0.8940 -0.0256 0.0625  -0.0050 ? ? ? ? ? ? 284 PHE B CD2 
1745 C CE1 . PHE B 164 ? 1.2175 1.1772 1.0509 -0.0099 0.0806  0.0021  ? ? ? ? ? ? 284 PHE B CE1 
1746 C CE2 . PHE B 164 ? 1.0232 0.9757 0.8404 -0.0202 0.0655  -0.0064 ? ? ? ? ? ? 284 PHE B CE2 
1747 C CZ  . PHE B 164 ? 1.0855 1.0309 0.8998 -0.0116 0.0757  -0.0034 ? ? ? ? ? ? 284 PHE B CZ  
1748 N N   . THR B 165 ? 1.1342 1.1142 0.9933 -0.0316 0.0582  0.0036  ? ? ? ? ? ? 285 THR B N   
1749 C CA  . THR B 165 ? 0.9495 0.9237 0.8038 -0.0338 0.0555  0.0021  ? ? ? ? ? ? 285 THR B CA  
1750 C C   . THR B 165 ? 1.1256 1.0880 0.9649 -0.0308 0.0567  -0.0020 ? ? ? ? ? ? 285 THR B C   
1751 O O   . THR B 165 ? 1.2460 1.1972 1.0785 -0.0238 0.0629  -0.0012 ? ? ? ? ? ? 285 THR B O   
1752 C CB  . THR B 165 ? 1.0608 1.0337 0.9260 -0.0323 0.0563  0.0077  ? ? ? ? ? ? 285 THR B CB  
1753 O OG1 . THR B 165 ? 1.3214 1.3011 1.1991 -0.0362 0.0516  0.0129  ? ? ? ? ? ? 285 THR B OG1 
1754 C CG2 . THR B 165 ? 1.0654 1.0329 0.9256 -0.0357 0.0524  0.0060  ? ? ? ? ? ? 285 THR B CG2 
1755 N N   . VAL B 166 ? 1.1599 1.1222 0.9932 -0.0357 0.0508  -0.0051 ? ? ? ? ? ? 286 VAL B N   
1756 C CA  . VAL B 166 ? 1.1039 1.0514 0.9218 -0.0355 0.0466  -0.0079 ? ? ? ? ? ? 286 VAL B CA  
1757 C C   . VAL B 166 ? 1.1806 1.1154 0.9913 -0.0359 0.0438  -0.0080 ? ? ? ? ? ? 286 VAL B C   
1758 O O   . VAL B 166 ? 1.2278 1.1697 1.0477 -0.0412 0.0399  -0.0064 ? ? ? ? ? ? 286 VAL B O   
1759 C CB  . VAL B 166 ? 1.0831 1.0370 0.9046 -0.0418 0.0392  -0.0077 ? ? ? ? ? ? 286 VAL B CB  
1760 C CG1 . VAL B 166 ? 1.0417 0.9770 0.8473 -0.0436 0.0302  -0.0089 ? ? ? ? ? ? 286 VAL B CG1 
1761 C CG2 . VAL B 166 ? 1.1267 1.0925 0.9549 -0.0406 0.0431  -0.0075 ? ? ? ? ? ? 286 VAL B CG2 
1762 N N   . GLN B 167 ? 1.2280 1.1408 1.0194 -0.0297 0.0465  -0.0095 ? ? ? ? ? ? 287 GLN B N   
1763 C CA  . GLN B 167 ? 1.1166 1.0120 0.8964 -0.0285 0.0448  -0.0098 ? ? ? ? ? ? 287 GLN B CA  
1764 C C   . GLN B 167 ? 1.2219 1.0937 0.9784 -0.0325 0.0327  -0.0127 ? ? ? ? ? ? 287 GLN B C   
1765 O O   . GLN B 167 ? 1.3194 1.1881 1.0698 -0.0360 0.0255  -0.0136 ? ? ? ? ? ? 287 GLN B O   
1766 C CB  . GLN B 167 ? 1.2604 1.1418 1.0319 -0.0169 0.0581  -0.0079 ? ? ? ? ? ? 287 GLN B CB  
1767 C CG  . GLN B 167 ? 1.3202 1.2232 1.1195 -0.0143 0.0666  -0.0019 ? ? ? ? ? ? 287 GLN B CG  
1768 C CD  . GLN B 167 ? 1.5142 1.4050 1.3127 -0.0030 0.0799  0.0036  ? ? ? ? ? ? 287 GLN B CD  
1769 O OE1 . GLN B 167 ? 1.6346 1.4992 1.4077 0.0062  0.0879  0.0025  ? ? ? ? ? ? 287 GLN B OE1 
1770 N NE2 . GLN B 167 ? 1.5923 1.4992 1.4178 -0.0032 0.0826  0.0107  ? ? ? ? ? ? 287 GLN B NE2 
1771 N N   . ASP B 168 ? 1.3413 1.1949 1.0851 -0.0327 0.0287  -0.0131 ? ? ? ? ? ? 288 ASP B N   
1772 C CA  . ASP B 168 ? 1.4851 1.3059 1.1993 -0.0355 0.0158  -0.0153 ? ? ? ? ? ? 288 ASP B CA  
1773 C C   . ASP B 168 ? 1.2852 1.1158 1.0117 -0.0482 -0.0016 -0.0127 ? ? ? ? ? ? 288 ASP B C   
1774 O O   . ASP B 168 ? 1.3317 1.1434 1.0410 -0.0516 -0.0134 -0.0129 ? ? ? ? ? ? 288 ASP B O   
1775 C CB  . ASP B 168 ? 1.4937 1.2811 1.1718 -0.0263 0.0206  -0.0185 ? ? ? ? ? ? 288 ASP B CB  
1776 C CG  . ASP B 168 ? 1.7263 1.5037 1.3958 -0.0120 0.0409  -0.0178 ? ? ? ? ? ? 288 ASP B CG  
1777 O OD1 . ASP B 168 ? 1.7683 1.5343 1.4324 -0.0086 0.0443  -0.0170 ? ? ? ? ? ? 288 ASP B OD1 
1778 O OD2 . ASP B 168 ? 1.8934 1.6750 1.5641 -0.0040 0.0539  -0.0168 ? ? ? ? ? ? 288 ASP B OD2 
1779 N N   . LEU B 169 ? 1.1451 1.0041 0.9021 -0.0548 -0.0030 -0.0087 ? ? ? ? ? ? 289 LEU B N   
1780 C CA  . LEU B 169 ? 1.1998 1.0722 0.9764 -0.0655 -0.0158 -0.0028 ? ? ? ? ? ? 289 LEU B CA  
1781 C C   . LEU B 169 ? 1.3758 1.2414 1.1555 -0.0726 -0.0268 0.0009  ? ? ? ? ? ? 289 LEU B C   
1782 O O   . LEU B 169 ? 1.4114 1.2745 1.1880 -0.0696 -0.0210 -0.0010 ? ? ? ? ? ? 289 LEU B O   
1783 C CB  . LEU B 169 ? 1.2294 1.1369 1.0369 -0.0664 -0.0064 0.0007  ? ? ? ? ? ? 289 LEU B CB  
1784 C CG  . LEU B 169 ? 1.1079 1.0242 0.9150 -0.0602 0.0038  -0.0024 ? ? ? ? ? ? 289 LEU B CG  
1785 C CD1 . LEU B 169 ? 1.0771 1.0212 0.9080 -0.0605 0.0131  0.0007  ? ? ? ? ? ? 289 LEU B CD1 
1786 C CD2 . LEU B 169 ? 0.9544 0.8594 0.7520 -0.0621 -0.0053 -0.0020 ? ? ? ? ? ? 289 LEU B CD2 
1787 N N   . LYS B 170 ? 1.3032 1.1662 1.0917 -0.0823 -0.0436 0.0078  ? ? ? ? ? ? 290 LYS B N   
1788 C CA  . LYS B 170 ? 1.2459 1.1010 1.0391 -0.0904 -0.0568 0.0132  ? ? ? ? ? ? 290 LYS B CA  
1789 C C   . LYS B 170 ? 1.3240 1.2110 1.1500 -0.0923 -0.0473 0.0188  ? ? ? ? ? ? 290 LYS B C   
1790 O O   . LYS B 170 ? 1.4340 1.3478 1.2821 -0.0904 -0.0358 0.0217  ? ? ? ? ? ? 290 LYS B O   
1791 C CB  . LYS B 170 ? 1.2118 1.0556 1.0101 -0.1014 -0.0798 0.0219  ? ? ? ? ? ? 290 LYS B CB  
1792 C CG  . LYS B 170 ? 1.3019 1.1041 1.0586 -0.1006 -0.0928 0.0164  ? ? ? ? ? ? 290 LYS B CG  
1793 C CD  . LYS B 170 ? 1.6409 1.4318 1.4050 -0.1131 -0.1189 0.0268  ? ? ? ? ? ? 290 LYS B CD  
1794 C CE  . LYS B 170 ? 1.9429 1.7199 1.7124 -0.1245 -0.1401 0.0353  ? ? ? ? ? ? 290 LYS B CE  
1795 N NZ  . LYS B 170 ? 1.7383 1.4998 1.5152 -0.1382 -0.1700 0.0475  ? ? ? ? ? ? 290 LYS B NZ  
1796 N N   . PRO B 171 ? 1.2098 1.0908 1.0357 -0.0954 -0.0515 0.0204  ? ? ? ? ? ? 291 PRO B N   
1797 C CA  . PRO B 171 ? 1.2533 1.1595 1.1036 -0.0960 -0.0410 0.0249  ? ? ? ? ? ? 291 PRO B CA  
1798 C C   . PRO B 171 ? 1.3626 1.2917 1.2475 -0.1028 -0.0432 0.0382  ? ? ? ? ? ? 291 PRO B C   
1799 O O   . PRO B 171 ? 1.3036 1.2277 1.1995 -0.1109 -0.0595 0.0471  ? ? ? ? ? ? 291 PRO B O   
1800 C CB  . PRO B 171 ? 1.3574 1.2463 1.1955 -0.0980 -0.0474 0.0234  ? ? ? ? ? ? 291 PRO B CB  
1801 C CG  . PRO B 171 ? 1.4410 1.2948 1.2424 -0.0941 -0.0545 0.0152  ? ? ? ? ? ? 291 PRO B CG  
1802 C CD  . PRO B 171 ? 1.2035 1.0497 1.0000 -0.0967 -0.0638 0.0167  ? ? ? ? ? ? 291 PRO B CD  
1803 N N   . PHE B 172 ? 1.3664 1.3182 1.2675 -0.0989 -0.0267 0.0408  ? ? ? ? ? ? 292 PHE B N   
1804 C CA  . PHE B 172 ? 1.1960 1.1697 1.1292 -0.1016 -0.0210 0.0546  ? ? ? ? ? ? 292 PHE B CA  
1805 C C   . PHE B 172 ? 1.1576 1.1373 1.1104 -0.1060 -0.0302 0.0641  ? ? ? ? ? ? 292 PHE B C   
1806 O O   . PHE B 172 ? 1.1576 1.1443 1.1380 -0.1133 -0.0398 0.0788  ? ? ? ? ? ? 292 PHE B O   
1807 C CB  . PHE B 172 ? 1.0500 1.0260 0.9977 -0.1071 -0.0244 0.0637  ? ? ? ? ? ? 292 PHE B CB  
1808 C CG  . PHE B 172 ? 1.0555 1.0518 1.0273 -0.1045 -0.0080 0.0754  ? ? ? ? ? ? 292 PHE B CG  
1809 C CD1 . PHE B 172 ? 1.1176 1.1171 1.0761 -0.0964 0.0105  0.0695  ? ? ? ? ? ? 292 PHE B CD1 
1810 C CD2 . PHE B 172 ? 1.1612 1.1704 1.1678 -0.1099 -0.0110 0.0936  ? ? ? ? ? ? 292 PHE B CD2 
1811 C CE1 . PHE B 172 ? 1.1399 1.1502 1.1118 -0.0924 0.0273  0.0800  ? ? ? ? ? ? 292 PHE B CE1 
1812 C CE2 . PHE B 172 ? 1.2291 1.2541 1.2558 -0.1052 0.0081  0.1059  ? ? ? ? ? ? 292 PHE B CE2 
1813 C CZ  . PHE B 172 ? 1.0937 1.1168 1.0993 -0.0958 0.0282  0.0982  ? ? ? ? ? ? 292 PHE B CZ  
1814 N N   . THR B 173 ? 1.1556 1.1331 1.0965 -0.1016 -0.0279 0.0570  ? ? ? ? ? ? 293 THR B N   
1815 C CA  . THR B 173 ? 1.2406 1.2250 1.1996 -0.1046 -0.0347 0.0654  ? ? ? ? ? ? 293 THR B CA  
1816 C C   . THR B 173 ? 1.1110 1.1111 1.0733 -0.0960 -0.0158 0.0630  ? ? ? ? ? ? 293 THR B C   
1817 O O   . THR B 173 ? 1.1128 1.1092 1.0524 -0.0890 -0.0045 0.0507  ? ? ? ? ? ? 293 THR B O   
1818 C CB  . THR B 173 ? 1.3040 1.2628 1.2395 -0.1088 -0.0545 0.0593  ? ? ? ? ? ? 293 THR B CB  
1819 O OG1 . THR B 173 ? 1.3752 1.3182 1.2743 -0.1010 -0.0472 0.0428  ? ? ? ? ? ? 293 THR B OG1 
1820 C CG2 . THR B 173 ? 0.9663 0.9052 0.8987 -0.1187 -0.0767 0.0647  ? ? ? ? ? ? 293 THR B CG2 
1821 N N   . GLU B 174 ? 1.0980 1.1153 1.0905 -0.0967 -0.0126 0.0763  ? ? ? ? ? ? 294 GLU B N   
1822 C CA  . GLU B 174 ? 1.0840 1.1140 1.0795 -0.0882 0.0057  0.0756  ? ? ? ? ? ? 294 GLU B CA  
1823 C C   . GLU B 174 ? 1.0659 1.0896 1.0493 -0.0876 -0.0014 0.0684  ? ? ? ? ? ? 294 GLU B C   
1824 O O   . GLU B 174 ? 1.2323 1.2511 1.2252 -0.0946 -0.0192 0.0744  ? ? ? ? ? ? 294 GLU B O   
1825 C CB  . GLU B 174 ? 1.2376 1.2881 1.2717 -0.0868 0.0167  0.0948  ? ? ? ? ? ? 294 GLU B CB  
1826 C CG  . GLU B 174 ? 1.2938 1.3526 1.3261 -0.0764 0.0381  0.0943  ? ? ? ? ? ? 294 GLU B CG  
1827 C CD  . GLU B 174 ? 1.4744 1.5469 1.5336 -0.0707 0.0576  0.1117  ? ? ? ? ? ? 294 GLU B CD  
1828 O OE1 . GLU B 174 ? 1.3686 1.4507 1.4603 -0.0760 0.0527  0.1282  ? ? ? ? ? ? 294 GLU B OE1 
1829 O OE2 . GLU B 174 ? 1.5683 1.6395 1.6148 -0.0605 0.0783  0.1097  ? ? ? ? ? ? 294 GLU B OE2 
1830 N N   . TYR B 175 ? 0.9722 0.9942 0.9342 -0.0798 0.0109  0.0566  ? ? ? ? ? ? 295 TYR B N   
1831 C CA  . TYR B 175 ? 1.0211 1.0365 0.9686 -0.0779 0.0068  0.0488  ? ? ? ? ? ? 295 TYR B CA  
1832 C C   . TYR B 175 ? 1.0252 1.0544 0.9814 -0.0711 0.0220  0.0510  ? ? ? ? ? ? 295 TYR B C   
1833 O O   . TYR B 175 ? 1.1144 1.1511 1.0739 -0.0657 0.0381  0.0535  ? ? ? ? ? ? 295 TYR B O   
1834 C CB  . TYR B 175 ? 1.1159 1.1144 1.0294 -0.0744 0.0068  0.0332  ? ? ? ? ? ? 295 TYR B CB  
1835 C CG  . TYR B 175 ? 1.1704 1.1479 1.0674 -0.0794 -0.0087 0.0298  ? ? ? ? ? ? 295 TYR B CG  
1836 C CD1 . TYR B 175 ? 1.1838 1.1430 1.0665 -0.0824 -0.0233 0.0281  ? ? ? ? ? ? 295 TYR B CD1 
1837 C CD2 . TYR B 175 ? 1.1265 1.0984 1.0183 -0.0806 -0.0090 0.0283  ? ? ? ? ? ? 295 TYR B CD2 
1838 C CE1 . TYR B 175 ? 1.3190 1.2512 1.1788 -0.0860 -0.0374 0.0247  ? ? ? ? ? ? 295 TYR B CE1 
1839 C CE2 . TYR B 175 ? 1.1265 1.0754 0.9997 -0.0842 -0.0226 0.0252  ? ? ? ? ? ? 295 TYR B CE2 
1840 C CZ  . TYR B 175 ? 1.1990 1.1264 1.0544 -0.0866 -0.0365 0.0233  ? ? ? ? ? ? 295 TYR B CZ  
1841 O OH  . TYR B 175 ? 1.3095 1.2064 1.1388 -0.0893 -0.0499 0.0199  ? ? ? ? ? ? 295 TYR B OH  
1842 N N   . VAL B 176 ? 0.9904 1.0188 0.9463 -0.0712 0.0164  0.0500  ? ? ? ? ? ? 296 VAL B N   
1843 C CA  . VAL B 176 ? 0.9558 0.9942 0.9166 -0.0647 0.0291  0.0508  ? ? ? ? ? ? 296 VAL B CA  
1844 C C   . VAL B 176 ? 0.9818 1.0093 0.9163 -0.0621 0.0267  0.0376  ? ? ? ? ? ? 296 VAL B C   
1845 O O   . VAL B 176 ? 1.0277 1.0411 0.9482 -0.0659 0.0131  0.0328  ? ? ? ? ? ? 296 VAL B O   
1846 C CB  . VAL B 176 ? 0.8632 0.9151 0.8579 -0.0673 0.0255  0.0666  ? ? ? ? ? ? 296 VAL B CB  
1847 C CG1 . VAL B 176 ? 1.1113 1.1706 1.1079 -0.0603 0.0372  0.0664  ? ? ? ? ? ? 296 VAL B CG1 
1848 C CG2 . VAL B 176 ? 0.9991 1.0643 1.0245 -0.0678 0.0327  0.0826  ? ? ? ? ? ? 296 VAL B CG2 
1849 N N   . PHE B 177 ? 0.9262 0.9571 0.8519 -0.0552 0.0402  0.0326  ? ? ? ? ? ? 297 PHE B N   
1850 C CA  . PHE B 177 ? 0.9485 0.9713 0.8530 -0.0520 0.0400  0.0219  ? ? ? ? ? ? 297 PHE B CA  
1851 C C   . PHE B 177 ? 1.0071 1.0375 0.9165 -0.0475 0.0479  0.0234  ? ? ? ? ? ? 297 PHE B C   
1852 O O   . PHE B 177 ? 1.1783 1.2173 1.1003 -0.0442 0.0584  0.0306  ? ? ? ? ? ? 297 PHE B O   
1853 C CB  . PHE B 177 ? 0.9887 1.0044 0.8742 -0.0490 0.0459  0.0133  ? ? ? ? ? ? 297 PHE B CB  
1854 C CG  . PHE B 177 ? 0.9870 0.9955 0.8680 -0.0523 0.0404  0.0121  ? ? ? ? ? ? 297 PHE B CG  
1855 C CD1 . PHE B 177 ? 0.8998 0.9126 0.7904 -0.0542 0.0432  0.0176  ? ? ? ? ? ? 297 PHE B CD1 
1856 C CD2 . PHE B 177 ? 1.0289 1.0241 0.8939 -0.0523 0.0343  0.0057  ? ? ? ? ? ? 297 PHE B CD2 
1857 C CE1 . PHE B 177 ? 1.0202 1.0260 0.9063 -0.0574 0.0377  0.0163  ? ? ? ? ? ? 297 PHE B CE1 
1858 C CE2 . PHE B 177 ? 1.0470 1.0335 0.9061 -0.0544 0.0300  0.0045  ? ? ? ? ? ? 297 PHE B CE2 
1859 C CZ  . PHE B 177 ? 1.0948 1.0874 0.9652 -0.0576 0.0307  0.0095  ? ? ? ? ? ? 297 PHE B CZ  
1860 N N   . ARG B 178 ? 0.9124 0.9373 0.8097 -0.0463 0.0441  0.0171  ? ? ? ? ? ? 298 ARG B N   
1861 C CA  . ARG B 178 ? 0.9163 0.9462 0.8143 -0.0419 0.0509  0.0168  ? ? ? ? ? ? 298 ARG B CA  
1862 C C   . ARG B 178 ? 0.8965 0.9175 0.7748 -0.0398 0.0494  0.0076  ? ? ? ? ? ? 298 ARG B C   
1863 O O   . ARG B 178 ? 0.9853 0.9955 0.8520 -0.0415 0.0419  0.0037  ? ? ? ? ? ? 298 ARG B O   
1864 C CB  . ARG B 178 ? 1.0207 1.0586 0.9391 -0.0440 0.0458  0.0259  ? ? ? ? ? ? 298 ARG B CB  
1865 C CG  . ARG B 178 ? 0.9954 1.0238 0.9110 -0.0503 0.0283  0.0261  ? ? ? ? ? ? 298 ARG B CG  
1866 C CD  . ARG B 178 ? 1.1218 1.1580 1.0604 -0.0534 0.0209  0.0369  ? ? ? ? ? ? 298 ARG B CD  
1867 N NE  . ARG B 178 ? 0.9761 0.9960 0.9034 -0.0596 0.0020  0.0360  ? ? ? ? ? ? 298 ARG B NE  
1868 C CZ  . ARG B 178 ? 1.0622 1.0838 1.0075 -0.0649 -0.0111 0.0461  ? ? ? ? ? ? 298 ARG B CZ  
1869 N NH1 . ARG B 178 ? 1.0813 1.1238 1.0623 -0.0641 -0.0054 0.0592  ? ? ? ? ? ? 298 ARG B NH1 
1870 N NH2 . ARG B 178 ? 1.1916 1.1905 1.1175 -0.0709 -0.0303 0.0441  ? ? ? ? ? ? 298 ARG B NH2 
1871 N N   . ILE B 179 ? 0.9133 0.9364 0.7865 -0.0354 0.0572  0.0050  ? ? ? ? ? ? 299 ILE B N   
1872 C CA  . ILE B 179 ? 1.0471 1.0639 0.9064 -0.0330 0.0575  -0.0014 ? ? ? ? ? ? 299 ILE B CA  
1873 C C   . ILE B 179 ? 1.0527 1.0731 0.9128 -0.0302 0.0605  -0.0013 ? ? ? ? ? ? 299 ILE B C   
1874 O O   . ILE B 179 ? 0.9968 1.0224 0.8634 -0.0283 0.0661  0.0023  ? ? ? ? ? ? 299 ILE B O   
1875 C CB  . ILE B 179 ? 0.9206 0.9339 0.7727 -0.0319 0.0615  -0.0040 ? ? ? ? ? ? 299 ILE B CB  
1876 C CG1 . ILE B 179 ? 0.9656 0.9743 0.8106 -0.0295 0.0615  -0.0071 ? ? ? ? ? ? 299 ILE B CG1 
1877 C CG2 . ILE B 179 ? 0.8437 0.8573 0.6940 -0.0302 0.0675  -0.0024 ? ? ? ? ? ? 299 ILE B CG2 
1878 C CD1 . ILE B 179 ? 0.9982 1.0045 0.8423 -0.0295 0.0628  -0.0067 ? ? ? ? ? ? 299 ILE B CD1 
1879 N N   . ARG B 180 ? 0.9323 0.9478 0.7841 -0.0289 0.0581  -0.0046 ? ? ? ? ? ? 300 ARG B N   
1880 C CA  . ARG B 180 ? 0.9903 1.0081 0.8411 -0.0262 0.0607  -0.0052 ? ? ? ? ? ? 300 ARG B CA  
1881 C C   . ARG B 180 ? 1.0421 1.0550 0.8840 -0.0236 0.0631  -0.0082 ? ? ? ? ? ? 300 ARG B C   
1882 O O   . ARG B 180 ? 1.0835 1.0906 0.9207 -0.0231 0.0631  -0.0092 ? ? ? ? ? ? 300 ARG B O   
1883 C CB  . ARG B 180 ? 0.9873 1.0046 0.8406 -0.0274 0.0548  -0.0033 ? ? ? ? ? ? 300 ARG B CB  
1884 C CG  . ARG B 180 ? 1.0741 1.0776 0.9134 -0.0284 0.0477  -0.0058 ? ? ? ? ? ? 300 ARG B CG  
1885 C CD  . ARG B 180 ? 1.0013 1.0001 0.8392 -0.0302 0.0397  -0.0037 ? ? ? ? ? ? 300 ARG B CD  
1886 N NE  . ARG B 180 ? 1.2309 1.2087 1.0445 -0.0290 0.0353  -0.0072 ? ? ? ? ? ? 300 ARG B NE  
1887 C CZ  . ARG B 180 ? 1.2820 1.2411 1.0818 -0.0328 0.0236  -0.0066 ? ? ? ? ? ? 300 ARG B CZ  
1888 N NH1 . ARG B 180 ? 1.1417 1.1043 0.9554 -0.0393 0.0132  -0.0014 ? ? ? ? ? ? 300 ARG B NH1 
1889 N NH2 . ARG B 180 ? 1.3291 1.2624 1.0988 -0.0296 0.0222  -0.0102 ? ? ? ? ? ? 300 ARG B NH2 
1890 N N   . CYS B 181 ? 1.0608 1.0757 0.9025 -0.0215 0.0657  -0.0082 ? ? ? ? ? ? 301 CYS B N   
1891 C CA  . CYS B 181 ? 1.0459 1.0586 0.8858 -0.0195 0.0678  -0.0078 ? ? ? ? ? ? 301 CYS B CA  
1892 C C   . CYS B 181 ? 0.9992 1.0126 0.8378 -0.0172 0.0689  -0.0076 ? ? ? ? ? ? 301 CYS B C   
1893 O O   . CYS B 181 ? 1.0473 1.0631 0.8861 -0.0174 0.0678  -0.0081 ? ? ? ? ? ? 301 CYS B O   
1894 C CB  . CYS B 181 ? 0.9448 0.9573 0.7873 -0.0211 0.0674  -0.0060 ? ? ? ? ? ? 301 CYS B CB  
1895 S SG  . CYS B 181 ? 1.2360 1.2457 1.0731 -0.0214 0.0674  -0.0060 ? ? ? ? ? ? 301 CYS B SG  
1896 N N   . MET B 182 ? 0.9373 0.9488 0.7767 -0.0145 0.0719  -0.0053 ? ? ? ? ? ? 302 MET B N   
1897 C CA  . MET B 182 ? 0.9443 0.9560 0.7833 -0.0120 0.0739  -0.0039 ? ? ? ? ? ? 302 MET B CA  
1898 C C   . MET B 182 ? 1.0453 1.0572 0.8925 -0.0091 0.0786  0.0022  ? ? ? ? ? ? 302 MET B C   
1899 O O   . MET B 182 ? 1.1088 1.1201 0.9614 -0.0086 0.0805  0.0050  ? ? ? ? ? ? 302 MET B O   
1900 C CB  . MET B 182 ? 1.0404 1.0450 0.8675 -0.0098 0.0739  -0.0064 ? ? ? ? ? ? 302 MET B CB  
1901 C CG  . MET B 182 ? 1.1737 1.1653 0.9887 -0.0056 0.0784  -0.0060 ? ? ? ? ? ? 302 MET B CG  
1902 S SD  . MET B 182 ? 1.1281 1.1035 0.9225 -0.0012 0.0802  -0.0068 ? ? ? ? ? ? 302 MET B SD  
1903 C CE  . MET B 182 ? 1.0571 1.0451 0.8658 0.0003  0.0843  -0.0028 ? ? ? ? ? ? 302 MET B CE  
1904 N N   . LYS B 183 ? 1.0814 1.0951 0.9326 -0.0071 0.0806  0.0057  ? ? ? ? ? ? 303 LYS B N   
1905 C CA  . LYS B 183 ? 1.0086 1.0247 0.8741 -0.0041 0.0859  0.0149  ? ? ? ? ? ? 303 LYS B CA  
1906 C C   . LYS B 183 ? 1.1528 1.1613 1.0134 0.0029  0.0966  0.0175  ? ? ? ? ? ? 303 LYS B C   
1907 O O   . LYS B 183 ? 1.2408 1.2373 1.0806 0.0067  0.1004  0.0124  ? ? ? ? ? ? 303 LYS B O   
1908 C CB  . LYS B 183 ? 1.0214 1.0400 0.8911 -0.0027 0.0870  0.0185  ? ? ? ? ? ? 303 LYS B CB  
1909 C CG  . LYS B 183 ? 0.9790 1.0027 0.8703 0.0000  0.0921  0.0314  ? ? ? ? ? ? 303 LYS B CG  
1910 C CD  . LYS B 183 ? 1.1039 1.1303 0.9997 0.0001  0.0913  0.0350  ? ? ? ? ? ? 303 LYS B CD  
1911 C CE  . LYS B 183 ? 1.0587 1.0922 0.9822 0.0023  0.0961  0.0509  ? ? ? ? ? ? 303 LYS B CE  
1912 N NZ  . LYS B 183 ? 1.3647 1.4038 1.3106 -0.0015 0.0909  0.0598  ? ? ? ? ? ? 303 LYS B NZ  
1913 N N   . GLU B 184 ? 1.1976 1.2099 1.0757 0.0047  0.1010  0.0263  ? ? ? ? ? ? 304 GLU B N   
1914 C CA  . GLU B 184 ? 1.1210 1.1235 0.9938 0.0129  0.1134  0.0298  ? ? ? ? ? ? 304 GLU B CA  
1915 C C   . GLU B 184 ? 1.2089 1.1996 1.0693 0.0227  0.1272  0.0333  ? ? ? ? ? ? 304 GLU B C   
1916 O O   . GLU B 184 ? 1.2904 1.2630 1.1312 0.0309  0.1381  0.0330  ? ? ? ? ? ? 304 GLU B O   
1917 C CB  . GLU B 184 ? 1.0318 1.0433 0.9328 0.0135  0.1161  0.0418  ? ? ? ? ? ? 304 GLU B CB  
1918 C CG  . GLU B 184 ? 1.3203 1.3454 1.2523 0.0110  0.1133  0.0548  ? ? ? ? ? ? 304 GLU B CG  
1919 C CD  . GLU B 184 ? 1.5914 1.6175 1.5418 0.0214  0.1304  0.0701  ? ? ? ? ? ? 304 GLU B CD  
1920 O OE1 . GLU B 184 ? 1.8469 1.8623 1.7882 0.0310  0.1453  0.0720  ? ? ? ? ? ? 304 GLU B OE1 
1921 O OE2 . GLU B 184 ? 1.5462 1.5821 1.5199 0.0204  0.1296  0.0813  ? ? ? ? ? ? 304 GLU B OE2 
1922 N N   . ASP B 185 ? 1.2751 1.2719 1.1429 0.0225  0.1272  0.0369  ? ? ? ? ? ? 305 ASP B N   
1923 C CA  . ASP B 185 ? 1.1132 1.0964 0.9655 0.0319  0.1404  0.0400  ? ? ? ? ? ? 305 ASP B CA  
1924 C C   . ASP B 185 ? 1.1879 1.1483 0.9997 0.0334  0.1383  0.0277  ? ? ? ? ? ? 305 ASP B C   
1925 O O   . ASP B 185 ? 1.3162 1.2535 1.1025 0.0429  0.1504  0.0290  ? ? ? ? ? ? 305 ASP B O   
1926 C CB  . ASP B 185 ? 1.0262 1.0209 0.8934 0.0296  0.1377  0.0448  ? ? ? ? ? ? 305 ASP B CB  
1927 C CG  . ASP B 185 ? 1.4155 1.4290 1.3232 0.0275  0.1374  0.0598  ? ? ? ? ? ? 305 ASP B CG  
1928 O OD1 . ASP B 185 ? 1.6953 1.7183 1.6201 0.0209  0.1279  0.0614  ? ? ? ? ? ? 305 ASP B OD1 
1929 O OD2 . ASP B 185 ? 1.6094 1.6270 1.5323 0.0319  0.1455  0.0711  ? ? ? ? ? ? 305 ASP B OD2 
1930 N N   . GLY B 186 ? 1.3249 1.2888 1.1298 0.0243  0.1229  0.0172  ? ? ? ? ? ? 306 GLY B N   
1931 C CA  . GLY B 186 ? 1.3869 1.3345 1.1628 0.0225  0.1157  0.0084  ? ? ? ? ? ? 306 GLY B CA  
1932 C C   . GLY B 186 ? 1.3501 1.3037 1.1280 0.0203  0.1115  0.0077  ? ? ? ? ? ? 306 GLY B C   
1933 O O   . GLY B 186 ? 1.4852 1.4272 1.2433 0.0178  0.1034  0.0018  ? ? ? ? ? ? 306 GLY B O   
1934 N N   . LYS B 187 ? 1.1261 1.0968 0.9286 0.0205  0.1151  0.0147  ? ? ? ? ? ? 307 LYS B N   
1935 C CA  . LYS B 187 ? 1.1975 1.1745 1.0038 0.0186  0.1117  0.0150  ? ? ? ? ? ? 307 LYS B CA  
1936 C C   . LYS B 187 ? 1.1907 1.1839 1.0112 0.0096  0.0985  0.0106  ? ? ? ? ? ? 307 LYS B C   
1937 O O   . LYS B 187 ? 1.3144 1.3206 1.1556 0.0063  0.0959  0.0149  ? ? ? ? ? ? 307 LYS B O   
1938 C CB  . LYS B 187 ? 1.0893 1.0729 0.9139 0.0237  0.1224  0.0266  ? ? ? ? ? ? 307 LYS B CB  
1939 C CG  . LYS B 187 ? 1.2677 1.2334 1.0786 0.0354  0.1403  0.0335  ? ? ? ? ? ? 307 LYS B CG  
1940 C CD  . LYS B 187 ? 1.4198 1.3955 1.2560 0.0407  0.1520  0.0482  ? ? ? ? ? ? 307 LYS B CD  
1941 C CE  . LYS B 187 ? 1.5164 1.4847 1.3590 0.0520  0.1717  0.0604  ? ? ? ? ? ? 307 LYS B CE  
1942 N NZ  . LYS B 187 ? 1.3487 1.3351 1.2319 0.0549  0.1804  0.0790  ? ? ? ? ? ? 307 LYS B NZ  
1943 N N   . GLY B 188 ? 1.0605 1.0500 0.8687 0.0059  0.0900  0.0031  ? ? ? ? ? ? 308 GLY B N   
1944 C CA  . GLY B 188 ? 1.1846 1.1861 1.0036 -0.0003 0.0813  -0.0001 ? ? ? ? ? ? 308 GLY B CA  
1945 C C   . GLY B 188 ? 1.0725 1.0696 0.8826 -0.0033 0.0742  -0.0051 ? ? ? ? ? ? 308 GLY B C   
1946 O O   . GLY B 188 ? 1.2932 1.2762 1.0866 -0.0021 0.0723  -0.0066 ? ? ? ? ? ? 308 GLY B O   
1947 N N   . TYR B 189 ? 0.9552 0.9620 0.7760 -0.0071 0.0701  -0.0063 ? ? ? ? ? ? 309 TYR B N   
1948 C CA  . TYR B 189 ? 1.0490 1.0561 0.8704 -0.0102 0.0639  -0.0077 ? ? ? ? ? ? 309 TYR B CA  
1949 C C   . TYR B 189 ? 1.1098 1.1198 0.9363 -0.0122 0.0639  -0.0081 ? ? ? ? ? ? 309 TYR B C   
1950 O O   . TYR B 189 ? 1.1705 1.1853 1.0027 -0.0121 0.0674  -0.0077 ? ? ? ? ? ? 309 TYR B O   
1951 C CB  . TYR B 189 ? 1.0962 1.1117 0.9276 -0.0111 0.0619  -0.0064 ? ? ? ? ? ? 309 TYR B CB  
1952 C CG  . TYR B 189 ? 1.0068 1.0197 0.8339 -0.0095 0.0608  -0.0059 ? ? ? ? ? ? 309 TYR B CG  
1953 C CD1 . TYR B 189 ? 1.1718 1.1768 0.9920 -0.0109 0.0539  -0.0053 ? ? ? ? ? ? 309 TYR B CD1 
1954 C CD2 . TYR B 189 ? 1.0268 1.0425 0.8555 -0.0075 0.0648  -0.0054 ? ? ? ? ? ? 309 TYR B CD2 
1955 C CE1 . TYR B 189 ? 1.2659 1.2669 1.0804 -0.0096 0.0525  -0.0047 ? ? ? ? ? ? 309 TYR B CE1 
1956 C CE2 . TYR B 189 ? 1.2152 1.2287 1.0403 -0.0061 0.0640  -0.0047 ? ? ? ? ? ? 309 TYR B CE2 
1957 C CZ  . TYR B 189 ? 1.2725 1.2791 1.0903 -0.0069 0.0586  -0.0046 ? ? ? ? ? ? 309 TYR B CZ  
1958 O OH  . TYR B 189 ? 1.2633 1.2661 1.0760 -0.0056 0.0574  -0.0038 ? ? ? ? ? ? 309 TYR B OH  
1959 N N   . TRP B 190 ? 1.0723 1.0773 0.8958 -0.0147 0.0583  -0.0083 ? ? ? ? ? ? 310 TRP B N   
1960 C CA  . TRP B 190 ? 1.0505 1.0586 0.8798 -0.0170 0.0578  -0.0081 ? ? ? ? ? ? 310 TRP B CA  
1961 C C   . TRP B 190 ? 1.1283 1.1483 0.9729 -0.0179 0.0597  -0.0054 ? ? ? ? ? ? 310 TRP B C   
1962 O O   . TRP B 190 ? 1.1182 1.1431 0.9709 -0.0178 0.0585  -0.0025 ? ? ? ? ? ? 310 TRP B O   
1963 C CB  . TRP B 190 ? 1.1604 1.1579 0.9827 -0.0203 0.0493  -0.0077 ? ? ? ? ? ? 310 TRP B CB  
1964 C CG  . TRP B 190 ? 0.9970 0.9769 0.7989 -0.0180 0.0504  -0.0105 ? ? ? ? ? ? 310 TRP B CG  
1965 C CD1 . TRP B 190 ? 1.0633 1.0222 0.8421 -0.0159 0.0477  -0.0117 ? ? ? ? ? ? 310 TRP B CD1 
1966 C CD2 . TRP B 190 ? 1.0456 1.0240 0.8458 -0.0164 0.0558  -0.0115 ? ? ? ? ? ? 310 TRP B CD2 
1967 N NE1 . TRP B 190 ? 1.1479 1.0909 0.9093 -0.0119 0.0532  -0.0133 ? ? ? ? ? ? 310 TRP B NE1 
1968 C CE2 . TRP B 190 ? 1.0067 0.9634 0.7837 -0.0123 0.0579  -0.0129 ? ? ? ? ? ? 310 TRP B CE2 
1969 C CE3 . TRP B 190 ? 1.1808 1.1714 0.9949 -0.0175 0.0592  -0.0109 ? ? ? ? ? ? 310 TRP B CE3 
1970 C CZ2 . TRP B 190 ? 1.1001 1.0500 0.8715 -0.0088 0.0645  -0.0131 ? ? ? ? ? ? 310 TRP B CZ2 
1971 C CZ3 . TRP B 190 ? 1.1282 1.1131 0.9377 -0.0156 0.0633  -0.0114 ? ? ? ? ? ? 310 TRP B CZ3 
1972 C CH2 . TRP B 190 ? 1.0728 1.0389 0.8631 -0.0111 0.0663  -0.0121 ? ? ? ? ? ? 310 TRP B CH2 
1973 N N   . SER B 191 ? 1.0699 1.0924 0.9170 -0.0180 0.0636  -0.0056 ? ? ? ? ? ? 311 SER B N   
1974 C CA  . SER B 191 ? 1.1030 1.1309 0.9589 -0.0175 0.0676  -0.0024 ? ? ? ? ? ? 311 SER B CA  
1975 C C   . SER B 191 ? 1.1226 1.1554 0.9915 -0.0201 0.0638  0.0025  ? ? ? ? ? ? 311 SER B C   
1976 O O   . SER B 191 ? 1.2058 1.2344 1.0728 -0.0237 0.0559  0.0021  ? ? ? ? ? ? 311 SER B O   
1977 C CB  . SER B 191 ? 1.0907 1.1146 0.9404 -0.0170 0.0717  -0.0038 ? ? ? ? ? ? 311 SER B CB  
1978 O OG  . SER B 191 ? 0.9036 0.9267 0.7537 -0.0196 0.0693  -0.0045 ? ? ? ? ? ? 311 SER B OG  
1979 N N   . ASP B 192 ? 0.9992 1.0383 0.8809 -0.0181 0.0697  0.0085  ? ? ? ? ? ? 312 ASP B N   
1980 C CA  . ASP B 192 ? 1.0361 1.0823 0.9371 -0.0207 0.0668  0.0165  ? ? ? ? ? ? 312 ASP B CA  
1981 C C   . ASP B 192 ? 1.0082 1.0520 0.9061 -0.0229 0.0671  0.0153  ? ? ? ? ? ? 312 ASP B C   
1982 O O   . ASP B 192 ? 0.9966 1.0336 0.8783 -0.0221 0.0698  0.0087  ? ? ? ? ? ? 312 ASP B O   
1983 C CB  . ASP B 192 ? 1.1936 1.2479 1.1126 -0.0158 0.0768  0.0260  ? ? ? ? ? ? 312 ASP B CB  
1984 C CG  . ASP B 192 ? 1.2517 1.3085 1.1751 -0.0136 0.0762  0.0277  ? ? ? ? ? ? 312 ASP B CG  
1985 O OD1 . ASP B 192 ? 1.0544 1.1160 0.9920 -0.0180 0.0652  0.0326  ? ? ? ? ? ? 312 ASP B OD1 
1986 O OD2 . ASP B 192 ? 1.4601 1.5116 1.3712 -0.0079 0.0853  0.0245  ? ? ? ? ? ? 312 ASP B OD2 
1987 N N   . TRP B 193 ? 1.0422 1.0920 0.9583 -0.0262 0.0631  0.0231  ? ? ? ? ? ? 313 TRP B N   
1988 C CA  . TRP B 193 ? 0.8972 0.9451 0.8118 -0.0285 0.0632  0.0228  ? ? ? ? ? ? 313 TRP B CA  
1989 C C   . TRP B 193 ? 0.9823 1.0300 0.8945 -0.0230 0.0779  0.0247  ? ? ? ? ? ? 313 TRP B C   
1990 O O   . TRP B 193 ? 1.0724 1.1232 0.9925 -0.0173 0.0886  0.0310  ? ? ? ? ? ? 313 TRP B O   
1991 C CB  . TRP B 193 ? 1.0638 1.1170 0.9999 -0.0345 0.0531  0.0323  ? ? ? ? ? ? 313 TRP B CB  
1992 C CG  . TRP B 193 ? 0.9125 0.9546 0.8383 -0.0411 0.0359  0.0287  ? ? ? ? ? ? 313 TRP B CG  
1993 C CD1 . TRP B 193 ? 0.9919 1.0317 0.9284 -0.0468 0.0210  0.0353  ? ? ? ? ? ? 313 TRP B CD1 
1994 C CD2 . TRP B 193 ? 1.0594 1.0867 0.9593 -0.0421 0.0318  0.0185  ? ? ? ? ? ? 313 TRP B CD2 
1995 N NE1 . TRP B 193 ? 1.1764 1.1962 1.0885 -0.0511 0.0076  0.0287  ? ? ? ? ? ? 313 TRP B NE1 
1996 C CE2 . TRP B 193 ? 1.1013 1.1139 0.9915 -0.0473 0.0159  0.0186  ? ? ? ? ? ? 313 TRP B CE2 
1997 C CE3 . TRP B 193 ? 1.1295 1.1526 1.0134 -0.0388 0.0399  0.0106  ? ? ? ? ? ? 313 TRP B CE3 
1998 C CZ2 . TRP B 193 ? 1.0594 1.0512 0.9211 -0.0475 0.0110  0.0106  ? ? ? ? ? ? 313 TRP B CZ2 
1999 C CZ3 . TRP B 193 ? 1.1907 1.1986 1.0540 -0.0395 0.0349  0.0041  ? ? ? ? ? ? 313 TRP B CZ3 
2000 C CH2 . TRP B 193 ? 1.0879 1.0794 0.9386 -0.0429 0.0222  0.0038  ? ? ? ? ? ? 313 TRP B CH2 
2001 N N   . SER B 194 ? 0.9394 0.9801 0.8378 -0.0240 0.0786  0.0195  ? ? ? ? ? ? 314 SER B N   
2002 C CA  . SER B 194 ? 0.9445 0.9787 0.8342 -0.0196 0.0903  0.0209  ? ? ? ? ? ? 314 SER B CA  
2003 C C   . SER B 194 ? 1.0561 1.0978 0.9660 -0.0192 0.0960  0.0319  ? ? ? ? ? ? 314 SER B C   
2004 O O   . SER B 194 ? 1.1644 1.2168 1.0970 -0.0240 0.0877  0.0384  ? ? ? ? ? ? 314 SER B O   
2005 C CB  . SER B 194 ? 1.0073 1.0310 0.8770 -0.0219 0.0868  0.0128  ? ? ? ? ? ? 314 SER B CB  
2006 O OG  . SER B 194 ? 0.9276 0.9549 0.8044 -0.0270 0.0791  0.0125  ? ? ? ? ? ? 314 SER B OG  
2007 N N   . GLU B 195 ? 1.0575 1.0903 0.9575 -0.0134 0.1097  0.0350  ? ? ? ? ? ? 315 GLU B N   
2008 C CA  . GLU B 195 ? 0.9366 0.9747 0.8540 -0.0120 0.1176  0.0462  ? ? ? ? ? ? 315 GLU B CA  
2009 C C   . GLU B 195 ? 1.0198 1.0608 0.9406 -0.0200 0.1057  0.0434  ? ? ? ? ? ? 315 GLU B C   
2010 O O   . GLU B 195 ? 1.2906 1.3226 1.1906 -0.0232 0.0984  0.0325  ? ? ? ? ? ? 315 GLU B O   
2011 C CB  . GLU B 195 ? 1.3282 1.3486 1.2239 -0.0029 0.1360  0.0487  ? ? ? ? ? ? 315 GLU B CB  
2012 C CG  . GLU B 195 ? 1.4956 1.5085 1.3855 0.0071  0.1510  0.0535  ? ? ? ? ? ? 315 GLU B CG  
2013 C CD  . GLU B 195 ? 1.7470 1.7764 1.6741 0.0126  0.1633  0.0712  ? ? ? ? ? ? 315 GLU B CD  
2014 O OE1 . GLU B 195 ? 1.9350 1.9618 1.8687 0.0183  0.1783  0.0821  ? ? ? ? ? ? 315 GLU B OE1 
2015 O OE2 . GLU B 195 ? 1.8655 1.9104 1.8170 0.0112  0.1582  0.0756  ? ? ? ? ? ? 315 GLU B OE2 
2016 N N   . GLU B 196 ? 0.8583 0.9117 0.8076 -0.0232 0.1034  0.0547  ? ? ? ? ? ? 316 GLU B N   
2017 C CA  . GLU B 196 ? 1.0734 1.1280 1.0264 -0.0312 0.0906  0.0529  ? ? ? ? ? ? 316 GLU B CA  
2018 C C   . GLU B 196 ? 1.1952 1.2403 1.1330 -0.0293 0.0988  0.0513  ? ? ? ? ? ? 316 GLU B C   
2019 O O   . GLU B 196 ? 1.3347 1.3758 1.2712 -0.0222 0.1154  0.0586  ? ? ? ? ? ? 316 GLU B O   
2020 C CB  . GLU B 196 ? 1.1489 1.2177 1.1382 -0.0368 0.0821  0.0671  ? ? ? ? ? ? 316 GLU B CB  
2021 C CG  . GLU B 196 ? 1.1180 1.1907 1.1174 -0.0421 0.0664  0.0674  ? ? ? ? ? ? 316 GLU B CG  
2022 C CD  . GLU B 196 ? 1.2238 1.3083 1.2613 -0.0489 0.0547  0.0842  ? ? ? ? ? ? 316 GLU B CD  
2023 O OE1 . GLU B 196 ? 1.3249 1.4163 1.3831 -0.0501 0.0582  0.0956  ? ? ? ? ? ? 316 GLU B OE1 
2024 O OE2 . GLU B 196 ? 1.4356 1.5213 1.4830 -0.0536 0.0407  0.0872  ? ? ? ? ? ? 316 GLU B OE2 
2025 N N   . ALA B 197 ? 1.0863 1.1252 1.0106 -0.0348 0.0880  0.0423  ? ? ? ? ? ? 317 ALA B N   
2026 C CA  . ALA B 197 ? 1.1623 1.1918 1.0725 -0.0347 0.0919  0.0402  ? ? ? ? ? ? 317 ALA B CA  
2027 C C   . ALA B 197 ? 1.2042 1.2392 1.1292 -0.0418 0.0814  0.0436  ? ? ? ? ? ? 317 ALA B C   
2028 O O   . ALA B 197 ? 1.2485 1.2863 1.1802 -0.0476 0.0671  0.0414  ? ? ? ? ? ? 317 ALA B O   
2029 C CB  . ALA B 197 ? 1.1806 1.1962 1.0617 -0.0347 0.0885  0.0275  ? ? ? ? ? ? 317 ALA B CB  
2030 N N   . SER B 198 ? 1.0546 1.0872 0.9809 -0.0411 0.0883  0.0492  ? ? ? ? ? ? 318 SER B N   
2031 C CA  . SER B 198 ? 0.9635 1.0012 0.9061 -0.0477 0.0794  0.0547  ? ? ? ? ? ? 318 SER B CA  
2032 C C   . SER B 198 ? 1.1191 1.1452 1.0414 -0.0493 0.0780  0.0474  ? ? ? ? ? ? 318 SER B C   
2033 O O   . SER B 198 ? 1.3049 1.3189 1.2034 -0.0450 0.0857  0.0416  ? ? ? ? ? ? 318 SER B O   
2034 C CB  . SER B 198 ? 0.9943 1.0437 0.9674 -0.0461 0.0889  0.0726  ? ? ? ? ? ? 318 SER B CB  
2035 O OG  . SER B 198 ? 1.3402 1.4007 1.3347 -0.0433 0.0926  0.0815  ? ? ? ? ? ? 318 SER B OG  
2036 N N   . GLY B 199 ? 0.9882 1.0158 0.9194 -0.0559 0.0666  0.0487  ? ? ? ? ? ? 319 GLY B N   
2037 C CA  . GLY B 199 ? 1.0367 1.0544 0.9523 -0.0577 0.0645  0.0432  ? ? ? ? ? ? 319 GLY B CA  
2038 C C   . GLY B 199 ? 1.1519 1.1708 1.0795 -0.0651 0.0510  0.0460  ? ? ? ? ? ? 319 GLY B C   
2039 O O   . GLY B 199 ? 1.2061 1.2278 1.1458 -0.0697 0.0390  0.0487  ? ? ? ? ? ? 319 GLY B O   
2040 N N   . ILE B 200 ? 1.1502 1.1634 1.0714 -0.0666 0.0517  0.0457  ? ? ? ? ? ? 320 ILE B N   
2041 C CA  . ILE B 200 ? 1.1865 1.1976 1.1156 -0.0735 0.0392  0.0482  ? ? ? ? ? ? 320 ILE B CA  
2042 C C   . ILE B 200 ? 1.1895 1.1875 1.0962 -0.0740 0.0335  0.0367  ? ? ? ? ? ? 320 ILE B C   
2043 O O   . ILE B 200 ? 1.2301 1.2230 1.1213 -0.0702 0.0407  0.0311  ? ? ? ? ? ? 320 ILE B O   
2044 C CB  . ILE B 200 ? 1.1517 1.1696 1.0997 -0.0749 0.0455  0.0614  ? ? ? ? ? ? 320 ILE B CB  
2045 C CG1 . ILE B 200 ? 0.9716 1.0038 0.9464 -0.0723 0.0548  0.0758  ? ? ? ? ? ? 320 ILE B CG1 
2046 C CG2 . ILE B 200 ? 1.1012 1.1165 1.0593 -0.0831 0.0301  0.0651  ? ? ? ? ? ? 320 ILE B CG2 
2047 C CD1 . ILE B 200 ? 1.3493 1.3876 1.3414 -0.0697 0.0687  0.0906  ? ? ? ? ? ? 320 ILE B CD1 
2048 N N   . THR B 201 ? 1.1024 1.0923 1.0071 -0.0787 0.0198  0.0344  ? ? ? ? ? ? 321 THR B N   
2049 C CA  . THR B 201 ? 1.1039 1.0799 0.9885 -0.0776 0.0154  0.0246  ? ? ? ? ? ? 321 THR B CA  
2050 C C   . THR B 201 ? 1.1508 1.1217 1.0333 -0.0800 0.0138  0.0255  ? ? ? ? ? ? 321 THR B C   
2051 O O   . THR B 201 ? 1.4854 1.4448 1.3539 -0.0784 0.0111  0.0189  ? ? ? ? ? ? 321 THR B O   
2052 C CB  . THR B 201 ? 1.1549 1.1167 1.0294 -0.0794 0.0029  0.0210  ? ? ? ? ? ? 321 THR B CB  
2053 O OG1 . THR B 201 ? 1.1975 1.1582 1.0854 -0.0868 -0.0094 0.0296  ? ? ? ? ? ? 321 THR B OG1 
2054 C CG2 . THR B 201 ? 1.1823 1.1445 1.0507 -0.0752 0.0055  0.0168  ? ? ? ? ? ? 321 THR B CG2 
2055 N N   . ALA B 202 ? 0.9717 0.9499 0.8685 -0.0832 0.0163  0.0344  ? ? ? ? ? ? 322 ALA B N   
2056 C CA  . ALA B 202 ? 1.3158 1.2886 1.2109 -0.0861 0.0138  0.0358  ? ? ? ? ? ? 322 ALA B CA  
2057 C C   . ALA B 202 ? 1.3246 1.2846 1.2152 -0.0908 -0.0010 0.0339  ? ? ? ? ? ? 322 ALA B C   
2058 O O   . ALA B 202 ? 1.3882 1.3388 1.2708 -0.0910 -0.0093 0.0302  ? ? ? ? ? ? 322 ALA B O   
2059 C CB  . ALA B 202 ? 1.0986 1.0655 0.9774 -0.0822 0.0202  0.0292  ? ? ? ? ? ? 322 ALA B CB  
2060 N N   . ALA B 203 ? 1.1391 1.0944 1.0304 -0.0942 -0.0045 0.0364  ? ? ? ? ? ? 323 ALA B N   
2061 C CA  . ALA B 203 ? 1.1776 1.1170 1.0625 -0.0989 -0.0192 0.0356  ? ? ? ? ? ? 323 ALA B CA  
2062 C C   . ALA B 203 ? 1.2715 1.1943 1.1337 -0.0942 -0.0191 0.0256  ? ? ? ? ? ? 323 ALA B C   
2063 O O   . ALA B 203 ? 1.2186 1.1212 1.0662 -0.0952 -0.0292 0.0226  ? ? ? ? ? ? 323 ALA B O   
2064 C CB  . ALA B 203 ? 1.2635 1.2071 1.1652 -0.1058 -0.0242 0.0460  ? ? ? ? ? ? 323 ALA B CB  
2065 C C1  . NAG E .   ? 2.3088 2.0896 1.9047 0.0064  0.1280  0.0119  ? ? ? ? ? ? 401 NAG B C1  
2066 C C2  . NAG E .   ? 2.5038 2.2558 2.0698 0.0144  0.1446  0.0171  ? ? ? ? ? ? 401 NAG B C2  
2067 C C3  . NAG E .   ? 2.5360 2.2319 2.0411 0.0239  0.1533  0.0173  ? ? ? ? ? ? 401 NAG B C3  
2068 C C4  . NAG E .   ? 2.5408 2.2423 2.0526 0.0330  0.1665  0.0193  ? ? ? ? ? ? 401 NAG B C4  
2069 C C5  . NAG E .   ? 2.4237 2.1588 1.9701 0.0229  0.1473  0.0136  ? ? ? ? ? ? 401 NAG B C5  
2070 C C6  . NAG E .   ? 2.1792 1.9248 1.7377 0.0308  0.1589  0.0158  ? ? ? ? ? ? 401 NAG B C6  
2071 C C7  . NAG E .   ? 2.4027 2.1273 1.9406 -0.0034 0.1100  0.0106  ? ? ? ? ? ? 401 NAG B C7  
2072 C C8  . NAG E .   ? 2.1825 1.9077 1.7231 -0.0106 0.1006  0.0108  ? ? ? ? ? ? 401 NAG B C8  
2073 N N2  . NAG E .   ? 2.4624 2.2100 2.0241 0.0061  0.1323  0.0155  ? ? ? ? ? ? 401 NAG B N2  
2074 O O3  . NAG E .   ? 2.4345 2.1015 1.9100 0.0338  0.1730  0.0234  ? ? ? ? ? ? 401 NAG B O3  
2075 O O4  . NAG E .   ? 2.3467 1.9906 1.7962 0.0416  0.1727  0.0184  ? ? ? ? ? ? 401 NAG B O4  
2076 O O5  . NAG E .   ? 2.1480 1.9323 1.7476 0.0146  0.1402  0.0138  ? ? ? ? ? ? 401 NAG B O5  
2077 O O6  . NAG E .   ? 1.9348 1.7233 1.5433 0.0347  0.1732  0.0229  ? ? ? ? ? ? 401 NAG B O6  
2078 O O7  . NAG E .   ? 2.4525 2.1569 1.9697 -0.0065 0.0970  0.0072  ? ? ? ? ? ? 401 NAG B O7  
2079 C C1  . NAG F .   ? 1.7475 1.7272 1.6768 0.0877  0.1156  0.0760  ? ? ? ? ? ? 402 NAG B C1  
2080 C C2  . NAG F .   ? 1.9385 1.9057 1.8549 0.0900  0.1124  0.0741  ? ? ? ? ? ? 402 NAG B C2  
2081 C C3  . NAG F .   ? 2.0288 1.9821 1.9499 0.1074  0.1335  0.0847  ? ? ? ? ? ? 402 NAG B C3  
2082 C C4  . NAG F .   ? 2.0086 1.9349 1.8993 0.1194  0.1535  0.0822  ? ? ? ? ? ? 402 NAG B C4  
2083 C C5  . NAG F .   ? 1.8530 1.7961 1.7604 0.1158  0.1556  0.0844  ? ? ? ? ? ? 402 NAG B C5  
2084 C C6  . NAG F .   ? 2.1298 2.0440 2.0026 0.1263  0.1738  0.0808  ? ? ? ? ? ? 402 NAG B C6  
2085 C C7  . NAG F .   ? 1.5887 1.5767 1.5122 0.0674  0.0773  0.0672  ? ? ? ? ? ? 402 NAG B C7  
2086 C C8  . NAG F .   ? 1.2170 1.2197 1.1610 0.0589  0.0609  0.0722  ? ? ? ? ? ? 402 NAG B C8  
2087 N N2  . NAG F .   ? 1.7618 1.7487 1.7015 0.0797  0.0945  0.0772  ? ? ? ? ? ? 402 NAG B N2  
2088 O O3  . NAG F .   ? 2.0711 2.0083 1.9738 0.1095  0.1301  0.0813  ? ? ? ? ? ? 402 NAG B O3  
2089 O O4  . NAG F .   ? 2.0323 1.9438 1.9275 0.1380  0.1771  0.0942  ? ? ? ? ? ? 402 NAG B O4  
2090 O O5  . NAG F .   ? 1.6384 1.5951 1.5415 0.0985  0.1338  0.0734  ? ? ? ? ? ? 402 NAG B O5  
2091 O O6  . NAG F .   ? 2.2222 2.1278 2.1076 0.1451  0.2004  0.0955  ? ? ? ? ? ? 402 NAG B O6  
2092 O O7  . NAG F .   ? 1.7634 1.7396 1.6573 0.0634  0.0752  0.0560  ? ? ? ? ? ? 402 NAG B O7  
# 
