data_XXXX
# 
loop_
_audit_author.name 
_audit_author.pdbx_ordinal 
_audit_author.identifier_ORCID 
"Pederick, J.L." 1 0000-0003-4048-9771 
"Vandborg, B.C." 2 0000-0002-3234-3089 
"Bruning, J.B."  3 0000-0002-6919-1824 
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_struct.entry_id                     XXXX 
_struct.title                        "Crystal structure of O-acetyl-L-serine sulfhydrylase A (CysK) from Staphylococcus aureus NCTC 8325 complexed with a transcriptional repressor (CymR) derived 10 amino acid peptide" 
_struct.pdbx_model_details           ? 
_struct.pdbx_formula_weight          ? 
_struct.pdbx_formula_weight_method   ? 
_struct.pdbx_model_type_details      ? 
_struct.pdbx_CASP_flag               N 
# 
_struct_keywords.entry_id        XXXX 
_struct_keywords.text            "Pyridoxal-phosphate dependent enzyme, TRANSFERASE" 
_struct_keywords.pdbx_keywords   TRANSFERASE 
# 
_exptl.absorpt_coefficient_mu     ? 
_exptl.absorpt_correction_T_max   ? 
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_exptl.absorpt_process_details    ? 
_exptl.entry_id                   XXXX 
_exptl.crystals_number            1 
_exptl.details                    ? 
_exptl.method                     "X-RAY DIFFRACTION" 
_exptl.method_details             ? 
# 
_citation.abstract                  ? 
_citation.abstract_id_CAS           ? 
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_citation.journal_abbrev            "To Be Published" 
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_citation.title                     "Crystal structure of O-acetyl-L-serine sulfhydrylase A (CysK) from Staphylococcus aureus NCTC 8325 complexed with a transcriptional repressor (CymR) derived 10 amino acid peptide" 
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_entity_poly.entity_id 
_entity_poly.type 
_entity_poly.nstd_linkage 
_entity_poly.nstd_monomer 
_entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code 
_entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code_can 
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_entity_poly.pdbx_target_identifier 
1 "polypeptide(L)" no yes 
;MGHHHHHHMAQKPVDNITQIIGGTPVVKLRNVVDDNAADVYVKLEYQNPGGSV(LLP)DRIALAMIEKAEREGKIKPGDT
IVEPTSGNTGIGLAFVCAAKGYKAVFTMPETMSQERRNLLKAYGAELVLTPGSEAMKGAIKKAKELKEEHGYFEPQQFEN
PANPEVHELTTGPELLQQFEGKTIDAFLAGVGTGGTLSGVGKVLKKEYPNIEIVAIEPEASPVLSGGEPGPHKLQGLGAG
FIPGTLNTEIYDSIIKVGNDTAMEMSRRVAKEEGILAGISSGAAIYAAIQKAKELGKGKTVVTVLPSNGERYLSTPLYSF
DD
;
;MGHHHHHHMAQKPVDNITQIIGGTPVVKLRNVVDDNAADVYVKLEYQNPGGSVKDRIALAMIEKAEREGKIKPGDTIVEP
TSGNTGIGLAFVCAAKGYKAVFTMPETMSQERRNLLKAYGAELVLTPGSEAMKGAIKKAKELKEEHGYFEPQQFENPANP
EVHELTTGPELLQQFEGKTIDAFLAGVGTGGTLSGVGKVLKKEYPNIEIVAIEPEASPVLSGGEPGPHKLQGLGAGFIPG
TLNTEIYDSIIKVGNDTAMEMSRRVAKEEGILAGISSGAAIYAAIQKAKELGKGKTVVTVLPSNGERYLSTPLYSFDD
;
B ? 
2 "polypeptide(L)" no no  EDLDGYMFYI EDLDGYMFYI C ? 
# 
loop_
_entity_poly_seq.entity_id 
_entity_poly_seq.num 
_entity_poly_seq.mon_id 
_entity_poly_seq.hetero 
1 1   MET n 
1 2   GLY n 
1 3   HIS n 
1 4   HIS n 
1 5   HIS n 
1 6   HIS n 
1 7   HIS n 
1 8   HIS n 
1 9   MET n 
1 10  ALA n 
1 11  GLN n 
1 12  LYS n 
1 13  PRO n 
1 14  VAL n 
1 15  ASP n 
1 16  ASN n 
1 17  ILE n 
1 18  THR n 
1 19  GLN n 
1 20  ILE n 
1 21  ILE n 
1 22  GLY n 
1 23  GLY n 
1 24  THR n 
1 25  PRO n 
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1 27  VAL n 
1 28  LYS n 
1 29  LEU n 
1 30  ARG n 
1 31  ASN n 
1 32  VAL n 
1 33  VAL n 
1 34  ASP n 
1 35  ASP n 
1 36  ASN n 
1 37  ALA n 
1 38  ALA n 
1 39  ASP n 
1 40  VAL n 
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1 42  VAL n 
1 43  LYS n 
1 44  LEU n 
1 45  GLU n 
1 46  TYR n 
1 47  GLN n 
1 48  ASN n 
1 49  PRO n 
1 50  GLY n 
1 51  GLY n 
1 52  SER n 
1 53  VAL n 
1 54  LLP n 
1 55  ASP n 
1 56  ARG n 
1 57  ILE n 
1 58  ALA n 
1 59  LEU n 
1 60  ALA n 
1 61  MET n 
1 62  ILE n 
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1 64  LYS n 
1 65  ALA n 
1 66  GLU n 
1 67  ARG n 
1 68  GLU n 
1 69  GLY n 
1 70  LYS n 
1 71  ILE n 
1 72  LYS n 
1 73  PRO n 
1 74  GLY n 
1 75  ASP n 
1 76  THR n 
1 77  ILE n 
1 78  VAL n 
1 79  GLU n 
1 80  PRO n 
1 81  THR n 
1 82  SER n 
1 83  GLY n 
1 84  ASN n 
1 85  THR n 
1 86  GLY n 
1 87  ILE n 
1 88  GLY n 
1 89  LEU n 
1 90  ALA n 
1 91  PHE n 
1 92  VAL n 
1 93  CYS n 
1 94  ALA n 
1 95  ALA n 
1 96  LYS n 
1 97  GLY n 
1 98  TYR n 
1 99  LYS n 
1 100 ALA n 
1 101 VAL n 
1 102 PHE n 
1 103 THR n 
1 104 MET n 
1 105 PRO n 
1 106 GLU n 
1 107 THR n 
1 108 MET n 
1 109 SER n 
1 110 GLN n 
1 111 GLU n 
1 112 ARG n 
1 113 ARG n 
1 114 ASN n 
1 115 LEU n 
1 116 LEU n 
1 117 LYS n 
1 118 ALA n 
1 119 TYR n 
1 120 GLY n 
1 121 ALA n 
1 122 GLU n 
1 123 LEU n 
1 124 VAL n 
1 125 LEU n 
1 126 THR n 
1 127 PRO n 
1 128 GLY n 
1 129 SER n 
1 130 GLU n 
1 131 ALA n 
1 132 MET n 
1 133 LYS n 
1 134 GLY n 
1 135 ALA n 
1 136 ILE n 
1 137 LYS n 
1 138 LYS n 
1 139 ALA n 
1 140 LYS n 
1 141 GLU n 
1 142 LEU n 
1 143 LYS n 
1 144 GLU n 
1 145 GLU n 
1 146 HIS n 
1 147 GLY n 
1 148 TYR n 
1 149 PHE n 
1 150 GLU n 
1 151 PRO n 
1 152 GLN n 
1 153 GLN n 
1 154 PHE n 
1 155 GLU n 
1 156 ASN n 
1 157 PRO n 
1 158 ALA n 
1 159 ASN n 
1 160 PRO n 
1 161 GLU n 
1 162 VAL n 
1 163 HIS n 
1 164 GLU n 
1 165 LEU n 
1 166 THR n 
1 167 THR n 
1 168 GLY n 
1 169 PRO n 
1 170 GLU n 
1 171 LEU n 
1 172 LEU n 
1 173 GLN n 
1 174 GLN n 
1 175 PHE n 
1 176 GLU n 
1 177 GLY n 
1 178 LYS n 
1 179 THR n 
1 180 ILE n 
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1 182 ALA n 
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1 184 LEU n 
1 185 ALA n 
1 186 GLY n 
1 187 VAL n 
1 188 GLY n 
1 189 THR n 
1 190 GLY n 
1 191 GLY n 
1 192 THR n 
1 193 LEU n 
1 194 SER n 
1 195 GLY n 
1 196 VAL n 
1 197 GLY n 
1 198 LYS n 
1 199 VAL n 
1 200 LEU n 
1 201 LYS n 
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1 203 GLU n 
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1 205 PRO n 
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1 209 ILE n 
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1 218 PRO n 
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1 221 SER n 
1 222 GLY n 
1 223 GLY n 
1 224 GLU n 
1 225 PRO n 
1 226 GLY n 
1 227 PRO n 
1 228 HIS n 
1 229 LYS n 
1 230 LEU n 
1 231 GLN n 
1 232 GLY n 
1 233 LEU n 
1 234 GLY n 
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1 240 GLY n 
1 241 THR n 
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1 244 THR n 
1 245 GLU n 
1 246 ILE n 
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1 249 SER n 
1 250 ILE n 
1 251 ILE n 
1 252 LYS n 
1 253 VAL n 
1 254 GLY n 
1 255 ASN n 
1 256 ASP n 
1 257 THR n 
1 258 ALA n 
1 259 MET n 
1 260 GLU n 
1 261 MET n 
1 262 SER n 
1 263 ARG n 
1 264 ARG n 
1 265 VAL n 
1 266 ALA n 
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1 268 GLU n 
1 269 GLU n 
1 270 GLY n 
1 271 ILE n 
1 272 LEU n 
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1 275 ILE n 
1 276 SER n 
1 277 SER n 
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1 279 ALA n 
1 280 ALA n 
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1 285 ILE n 
1 286 GLN n 
1 287 LYS n 
1 288 ALA n 
1 289 LYS n 
1 290 GLU n 
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1 292 GLY n 
1 293 LYS n 
1 294 GLY n 
1 295 LYS n 
1 296 THR n 
1 297 VAL n 
1 298 VAL n 
1 299 THR n 
1 300 VAL n 
1 301 LEU n 
1 302 PRO n 
1 303 SER n 
1 304 ASN n 
1 305 GLY n 
1 306 GLU n 
1 307 ARG n 
1 308 TYR n 
1 309 LEU n 
1 310 SER n 
1 311 THR n 
1 312 PRO n 
1 313 LEU n 
1 314 TYR n 
1 315 SER n 
1 316 PHE n 
1 317 ASP n 
1 318 ASP n 
2 1   GLU n 
2 2   ASP n 
2 3   LEU n 
2 4   ASP n 
2 5   GLY n 
2 6   TYR n 
2 7   MET n 
2 8   PHE n 
2 9   TYR n 
2 10  ILE n 
# 
loop_
_entity.id 
_entity.type 
_entity.src_method 
_entity.pdbx_description 
_entity.formula_weight 
_entity.pdbx_number_of_molecules 
_entity.pdbx_ec 
_entity.pdbx_mutation 
_entity.pdbx_fragment 
_entity.details 
1 polymer man "Cysteine synthase"                                              34257.852 1   ? ? ? ? 
2 polymer syn "Transcriptional repressor (CymR) derived 10 amino acid peptide" 1265.389  1   ? ? ? ? 
3 water   nat water                                                            18.015    349 ? ? ? ? 
# 
loop_
_pdbx_poly_seq_scheme.asym_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.entity_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.seq_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.ndb_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.auth_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.auth_mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_strand_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_ins_code 
_pdbx_poly_seq_scheme.hetero 
B 1 1   MET 1   -7  ?   ?   ?   B ? n 
B 1 2   GLY 2   -6  ?   ?   ?   B ? n 
B 1 3   HIS 3   -5  -5  HIS HIS B ? n 
B 1 4   HIS 4   -4  -4  HIS HIS B ? n 
B 1 5   HIS 5   -3  -3  HIS HIS B ? n 
B 1 6   HIS 6   -2  -2  HIS HIS B ? n 
B 1 7   HIS 7   -1  -1  HIS HIS B ? n 
B 1 8   HIS 8   0   0   HIS HIS B ? n 
B 1 9   MET 9   1   1   MET MET B ? n 
B 1 10  ALA 10  2   2   ALA ALA B ? n 
B 1 11  GLN 11  3   3   GLN GLN B ? n 
B 1 12  LYS 12  4   4   LYS LYS B ? n 
B 1 13  PRO 13  5   5   PRO PRO B ? n 
B 1 14  VAL 14  6   6   VAL VAL B ? n 
B 1 15  ASP 15  7   7   ASP ASP B ? n 
B 1 16  ASN 16  8   8   ASN ASN B ? n 
B 1 17  ILE 17  9   9   ILE ILE B ? n 
B 1 18  THR 18  10  10  THR THR B ? n 
B 1 19  GLN 19  11  11  GLN GLN B ? n 
B 1 20  ILE 20  12  12  ILE ILE B ? n 
B 1 21  ILE 21  13  13  ILE ILE B ? n 
B 1 22  GLY 22  14  14  GLY GLY B ? n 
B 1 23  GLY 23  15  15  GLY GLY B ? n 
B 1 24  THR 24  16  16  THR THR B ? n 
B 1 25  PRO 25  17  17  PRO PRO B ? n 
B 1 26  VAL 26  18  18  VAL VAL B ? n 
B 1 27  VAL 27  19  19  VAL VAL B ? n 
B 1 28  LYS 28  20  20  LYS LYS B ? n 
B 1 29  LEU 29  21  21  LEU LEU B ? n 
B 1 30  ARG 30  22  22  ARG ARG B ? n 
B 1 31  ASN 31  23  23  ASN ASN B ? n 
B 1 32  VAL 32  24  24  VAL VAL B ? n 
B 1 33  VAL 33  25  25  VAL VAL B ? n 
B 1 34  ASP 34  26  26  ASP ASP B ? n 
B 1 35  ASP 35  27  27  ASP ASP B ? n 
B 1 36  ASN 36  28  28  ASN ASN B ? n 
B 1 37  ALA 37  29  29  ALA ALA B ? n 
B 1 38  ALA 38  30  30  ALA ALA B ? n 
B 1 39  ASP 39  31  31  ASP ASP B ? n 
B 1 40  VAL 40  32  32  VAL VAL B ? n 
B 1 41  TYR 41  33  33  TYR TYR B ? n 
B 1 42  VAL 42  34  34  VAL VAL B ? n 
B 1 43  LYS 43  35  35  LYS LYS B ? n 
B 1 44  LEU 44  36  36  LEU LEU B ? n 
B 1 45  GLU 45  37  37  GLU GLU B ? n 
B 1 46  TYR 46  38  38  TYR TYR B ? n 
B 1 47  GLN 47  39  39  GLN GLN B ? n 
B 1 48  ASN 48  40  40  ASN ASN B ? n 
B 1 49  PRO 49  41  41  PRO PRO B ? n 
B 1 50  GLY 50  42  42  GLY GLY B ? n 
B 1 51  GLY 51  43  43  GLY GLY B ? n 
B 1 52  SER 52  44  44  SER SER B ? n 
B 1 53  VAL 53  45  45  VAL VAL B ? n 
B 1 54  LLP 54  46  46  LLP LLP B ? n 
B 1 55  ASP 55  47  47  ASP ASP B ? n 
B 1 56  ARG 56  48  48  ARG ARG B ? n 
B 1 57  ILE 57  49  49  ILE ILE B ? n 
B 1 58  ALA 58  50  50  ALA ALA B ? n 
B 1 59  LEU 59  51  51  LEU LEU B ? n 
B 1 60  ALA 60  52  52  ALA ALA B ? n 
B 1 61  MET 61  53  53  MET MET B ? n 
B 1 62  ILE 62  54  54  ILE ILE B ? n 
B 1 63  GLU 63  55  55  GLU GLU B ? n 
B 1 64  LYS 64  56  56  LYS LYS B ? n 
B 1 65  ALA 65  57  57  ALA ALA B ? n 
B 1 66  GLU 66  58  58  GLU GLU B ? n 
B 1 67  ARG 67  59  59  ARG ARG B ? n 
B 1 68  GLU 68  60  60  GLU GLU B ? n 
B 1 69  GLY 69  61  61  GLY GLY B ? n 
B 1 70  LYS 70  62  62  LYS LYS B ? n 
B 1 71  ILE 71  63  63  ILE ILE B ? n 
B 1 72  LYS 72  64  64  LYS LYS B ? n 
B 1 73  PRO 73  65  65  PRO PRO B ? n 
B 1 74  GLY 74  66  66  GLY GLY B ? n 
B 1 75  ASP 75  67  67  ASP ASP B ? n 
B 1 76  THR 76  68  68  THR THR B ? n 
B 1 77  ILE 77  69  69  ILE ILE B ? n 
B 1 78  VAL 78  70  70  VAL VAL B ? n 
B 1 79  GLU 79  71  71  GLU GLU B ? n 
B 1 80  PRO 80  72  72  PRO PRO B ? n 
B 1 81  THR 81  73  73  THR THR B ? n 
B 1 82  SER 82  74  74  SER SER B ? n 
B 1 83  GLY 83  75  75  GLY GLY B ? n 
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B 1 85  THR 85  77  77  THR THR B ? n 
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B 1 87  ILE 87  79  79  ILE ILE B ? n 
B 1 88  GLY 88  80  80  GLY GLY B ? n 
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B 1 99  LYS 99  91  91  LYS LYS B ? n 
B 1 100 ALA 100 92  92  ALA ALA B ? n 
B 1 101 VAL 101 93  93  VAL VAL B ? n 
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B 1 120 GLY 120 112 112 GLY GLY B ? n 
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B 1 122 GLU 122 114 114 GLU GLU B ? n 
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B 1 140 LYS 140 132 132 LYS LYS B ? n 
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B 1 174 GLN 174 166 166 GLN GLN B ? n 
B 1 175 PHE 175 167 167 PHE PHE B ? n 
B 1 176 GLU 176 168 168 GLU GLU B ? n 
B 1 177 GLY 177 169 169 GLY GLY B ? n 
B 1 178 LYS 178 170 170 LYS LYS B ? n 
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B 1 233 LEU 233 225 225 LEU LEU B ? n 
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B 1 249 SER 249 241 241 SER SER B ? n 
B 1 250 ILE 250 242 242 ILE ILE B ? n 
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B 1 300 VAL 300 292 292 VAL VAL B ? n 
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B 1 304 ASN 304 296 296 ASN ASN B ? n 
B 1 305 GLY 305 297 297 GLY GLY B ? n 
B 1 306 GLU 306 298 298 GLU GLU B ? n 
B 1 307 ARG 307 299 299 ARG ARG B ? n 
B 1 308 TYR 308 300 300 TYR TYR B ? n 
B 1 309 LEU 309 301 301 LEU LEU B ? n 
B 1 310 SER 310 302 302 SER SER B ? n 
B 1 311 THR 311 303 303 THR THR B ? n 
B 1 312 PRO 312 304 304 PRO PRO B ? n 
B 1 313 LEU 313 305 305 LEU LEU B ? n 
B 1 314 TYR 314 306 306 TYR TYR B ? n 
B 1 315 SER 315 307 307 SER SER B ? n 
B 1 316 PHE 316 308 308 PHE PHE B ? n 
B 1 317 ASP 317 309 ?   ?   ?   B ? n 
B 1 318 ASP 318 310 ?   ?   ?   B ? n 
C 2 1   GLU 1   1   ?   ?   ?   C ? n 
C 2 2   ASP 2   2   ?   ?   ?   C ? n 
C 2 3   LEU 3   3   ?   ?   ?   C ? n 
C 2 4   ASP 4   4   ?   ?   ?   C ? n 
C 2 5   GLY 5   5   5   GLY GLY C ? n 
C 2 6   TYR 6   6   6   TYR TYR C ? n 
C 2 7   MET 7   7   7   MET MET C ? n 
C 2 8   PHE 8   8   8   PHE PHE C ? n 
C 2 9   TYR 9   9   9   TYR TYR C ? n 
C 2 10  ILE 10  10  10  ILE ILE C ? n 
# 
loop_
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_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_ins_code 
F 3 HOH 1   401 50  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 2   402 22  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 3   403 560 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 4   404 710 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 5   405 504 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 6   406 553 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 7   407 447 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 8   408 310 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 9   409 182 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 10  410 342 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 11  411 735 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 12  412 587 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 13  413 392 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 14  414 539 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 15  415 282 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 16  416 244 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 17  417 617 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 18  418 475 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 19  419 274 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 20  420 491 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 21  421 120 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 22  422 495 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 23  423 651 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 24  424 68  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 25  425 256 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 26  426 222 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 27  427 328 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 28  428 211 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 29  429 33  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 30  430 164 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 31  431 425 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 32  432 168 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 33  433 108 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 34  434 577 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 35  435 692 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 36  436 287 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 37  437 157 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 38  438 604 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 39  439 64  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 40  440 335 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 41  441 176 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 42  442 464 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 43  443 515 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 44  444 194 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 45  445 179 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 46  446 57  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 47  447 414 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 48  448 424 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 49  449 132 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 50  450 156 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 51  451 91  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 52  452 634 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 53  453 554 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 54  454 689 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 55  455 468 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 56  456 442 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 57  457 5   HOH HOH B ? 
F 3 HOH 58  458 47  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 59  459 636 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 60  460 453 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 61  461 65  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 62  462 89  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 63  463 454 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 64  464 207 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 65  465 340 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 66  466 6   HOH HOH B ? 
F 3 HOH 67  467 73  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 68  468 121 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 69  469 358 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 70  470 523 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 71  471 344 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 72  472 450 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 73  473 100 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 74  474 633 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 75  475 195 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 76  476 163 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 77  477 238 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 78  478 245 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 79  479 526 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 80  480 228 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 81  481 429 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 82  482 149 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 83  483 271 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 84  484 39  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 85  485 337 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 86  486 487 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 87  487 8   HOH HOH B ? 
F 3 HOH 88  488 1   HOH HOH B ? 
F 3 HOH 89  489 41  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 90  490 83  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 91  491 704 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 92  492 621 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 93  493 234 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 94  494 652 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 95  495 55  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 96  496 299 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 97  497 297 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 98  498 131 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 99  499 441 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 100 500 601 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 101 501 14  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 102 502 614 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 103 503 15  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 104 504 273 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 105 505 103 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 106 506 307 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 107 507 486 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 108 508 98  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 109 509 304 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 110 510 506 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 111 511 218 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 112 512 61  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 113 513 536 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 114 514 165 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 115 515 326 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 116 516 144 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 117 517 345 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 118 518 338 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 119 519 291 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 120 520 353 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 121 521 38  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 122 522 571 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 123 523 426 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 124 524 117 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 125 525 42  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 126 526 374 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 127 527 680 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 128 528 188 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 129 529 134 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 130 530 223 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 131 531 162 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 132 532 17  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 133 533 29  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 134 534 237 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 135 535 93  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 136 536 369 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 137 537 266 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 138 538 232 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 139 539 384 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 140 540 276 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 141 541 118 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 142 542 49  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 143 543 178 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 144 544 417 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 145 545 679 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 146 546 181 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 147 547 107 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 148 548 137 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 149 549 145 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 150 550 500 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 151 551 124 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 152 552 81  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 153 553 405 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 154 554 159 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 155 555 435 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 156 556 336 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 157 557 116 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 158 558 123 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 159 559 485 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 160 560 672 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 161 561 268 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 162 562 7   HOH HOH B ? 
F 3 HOH 163 563 350 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 164 564 281 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 165 565 53  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 166 566 136 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 167 567 34  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 168 568 250 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 169 569 513 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 170 570 122 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 171 571 99  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 172 572 306 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 173 573 357 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 174 574 269 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 175 575 133 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 176 576 225 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 177 577 431 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 178 578 104 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 179 579 715 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 180 580 111 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 181 581 709 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 182 582 612 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 183 583 254 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 184 584 75  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 185 585 448 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 186 586 404 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 187 587 74  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 188 588 549 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 189 589 240 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 190 590 671 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 191 591 590 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 192 592 613 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 193 593 423 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 194 594 24  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 195 595 201 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 196 596 52  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 197 597 512 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 198 598 551 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 199 599 331 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 200 600 192 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 201 601 559 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 202 602 308 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 203 603 724 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 204 604 408 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 205 605 142 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 206 606 87  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 207 607 283 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 208 608 212 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 209 609 388 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 210 610 94  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 211 611 112 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 212 612 356 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 213 613 183 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 214 614 548 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 215 615 349 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 216 616 180 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 217 617 260 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 218 618 334 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 219 619 682 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 220 620 484 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 221 621 465 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 222 622 668 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 223 623 115 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 224 624 391 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 225 625 476 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 226 626 377 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 227 627 507 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 228 628 642 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 229 629 204 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 230 630 432 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 231 631 483 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 232 632 398 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 233 633 676 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 234 634 480 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 235 635 82  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 236 636 579 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 237 637 592 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 238 638 586 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 239 639 446 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 240 640 175 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 241 641 603 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 242 642 557 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 243 643 599 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 244 644 373 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 245 645 199 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 246 646 556 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 247 647 220 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 248 648 653 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 249 649 596 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 250 650 644 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 251 651 574 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 252 652 193 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 253 653 701 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 254 654 659 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 255 655 734 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 256 656 399 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 257 657 741 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 258 658 413 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 259 659 688 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 260 660 263 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 261 661 355 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 262 662 213 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 263 663 361 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 264 664 329 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 265 665 529 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 266 666 719 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 267 667 401 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 268 668 467 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 269 669 364 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 270 670 714 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 271 671 721 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 272 672 380 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 273 673 332 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 274 674 667 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 275 675 406 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 276 676 460 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 277 677 626 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 278 678 675 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 279 679 248 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 280 680 503 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 281 681 616 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 282 682 233 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 283 683 170 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 284 684 416 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 285 685 371 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 286 686 184 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 287 687 420 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 288 688 630 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 289 689 499 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 290 690 347 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 291 691 525 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 292 692 578 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 293 693 572 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 294 694 455 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 295 695 471 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 296 696 407 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 297 697 324 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 298 698 367 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 299 699 437 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 300 700 580 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 301 701 383 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 302 702 717 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 303 703 632 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 304 704 284 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 305 705 469 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 306 706 524 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 307 707 378 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 308 708 736 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 309 709 481 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 310 710 542 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 311 711 645 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 312 712 707 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 313 713 562 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 314 714 697 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 315 715 684 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 316 716 600 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 317 717 582 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 318 718 365 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 319 719 713 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 320 720 301 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 321 721 660 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 322 722 497 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 323 723 619 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 324 724 501 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 325 725 669 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 326 726 625 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 327 727 444 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 328 728 650 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 329 729 474 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 330 730 661 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 331 731 544 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 332 732 570 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 333 733 294 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 334 734 451 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 335 735 320 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 336 736 629 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 337 737 372 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 338 738 666 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 339 739 716 HOH HOH B ? 
G 3 HOH 1   101 130 HOH HOH C ? 
G 3 HOH 2   102 289 HOH HOH C ? 
G 3 HOH 3   103 31  HOH HOH C ? 
G 3 HOH 4   104 449 HOH HOH C ? 
G 3 HOH 5   105 63  HOH HOH C ? 
G 3 HOH 6   106 514 HOH HOH C ? 
G 3 HOH 7   107 197 HOH HOH C ? 
G 3 HOH 8   108 58  HOH HOH C ? 
G 3 HOH 9   109 262 HOH HOH C ? 
G 3 HOH 10  110 510 HOH HOH C ? 
# 
loop_
_chem_comp.id 
_chem_comp.type 
_chem_comp.mon_nstd_flag 
_chem_comp.name 
_chem_comp.pdbx_synonyms 
_chem_comp.formula 
_chem_comp.formula_weight 
ALA "L-peptide linking" y ALANINE                                                                                                 ?                                      "C3 H7 N O2"      89.093  
ARG "L-peptide linking" y ARGININE                                                                                                ?                                      "C6 H15 N4 O2 1"  175.209 
ASN "L-peptide linking" y ASPARAGINE                                                                                              ?                                      "C4 H8 N2 O3"     132.118 
ASP "L-peptide linking" y "ASPARTIC ACID"                                                                                         ?                                      "C4 H7 N O4"      133.103 
CYS "L-peptide linking" y CYSTEINE                                                                                                ?                                      "C3 H7 N O2 S"    121.158 
GLN "L-peptide linking" y GLUTAMINE                                                                                               ?                                      "C5 H10 N2 O3"    146.144 
GLU "L-peptide linking" y "GLUTAMIC ACID"                                                                                         ?                                      "C5 H9 N O4"      147.129 
GLY "peptide linking"   y GLYCINE                                                                                                 ?                                      "C2 H5 N O2"      75.067  
HIS "L-peptide linking" y HISTIDINE                                                                                               ?                                      "C6 H10 N3 O2 1"  156.162 
HOH non-polymer         . WATER                                                                                                   ?                                      "H2 O"            18.015  
ILE "L-peptide linking" y ISOLEUCINE                                                                                              ?                                      "C6 H13 N O2"     131.173 
LEU "L-peptide linking" y LEUCINE                                                                                                 ?                                      "C6 H13 N O2"     131.173 
LLP "L-peptide linking" n "(2S)-2-amino-6-[[3-hydroxy-2-methyl-5-(phosphonooxymethyl)pyridin-4-yl]methylideneamino]hexanoic acid" "N'-PYRIDOXYL-LYSINE-5'-MONOPHOSPHATE" "C14 H22 N3 O7 P" 375.314 
LYS "L-peptide linking" y LYSINE                                                                                                  ?                                      "C6 H15 N2 O2 1"  147.195 
MET "L-peptide linking" y METHIONINE                                                                                              ?                                      "C5 H11 N O2 S"   149.211 
PHE "L-peptide linking" y PHENYLALANINE                                                                                           ?                                      "C9 H11 N O2"     165.189 
PRO "L-peptide linking" y PROLINE                                                                                                 ?                                      "C5 H9 N O2"      115.130 
SER "L-peptide linking" y SERINE                                                                                                  ?                                      "C3 H7 N O3"      105.093 
THR "L-peptide linking" y THREONINE                                                                                               ?                                      "C4 H9 N O3"      119.119 
TYR "L-peptide linking" y TYROSINE                                                                                                ?                                      "C9 H11 N O3"     181.189 
VAL "L-peptide linking" y VALINE                                                                                                  ?                                      "C5 H11 N O2"     117.146 
# 
loop_
_struct_asym.id 
_struct_asym.pdbx_blank_PDB_chainid_flag 
_struct_asym.pdbx_modified 
_struct_asym.entity_id 
_struct_asym.details 
B N N 1 ? 
C N N 2 ? 
F N N 3 ? 
G N N 3 ? 
# 
_struct_conf_type.id          HELX_P 
_struct_conf_type.criteria    ? 
_struct_conf_type.reference   ? 
# 
loop_
_struct_conf.conf_type_id 
_struct_conf.id 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_id 
_struct_conf.beg_label_comp_id 
_struct_conf.beg_label_asym_id 
_struct_conf.beg_label_seq_id 
_struct_conf.pdbx_beg_PDB_ins_code 
_struct_conf.end_label_comp_id 
_struct_conf.end_label_asym_id 
_struct_conf.end_label_seq_id 
_struct_conf.pdbx_end_PDB_ins_code 
_struct_conf.beg_auth_comp_id 
_struct_conf.beg_auth_asym_id 
_struct_conf.beg_auth_seq_id 
_struct_conf.end_auth_comp_id 
_struct_conf.end_auth_asym_id 
_struct_conf.end_auth_seq_id 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_class 
_struct_conf.details 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_length 
HELX_P HELX_P1  AA1 ASN B 16  ? ILE B 21  ? ASN B 8   ILE B 13  5 ? 6  
HELX_P HELX_P2  AA2 TYR B 46  ? ASN B 48  ? TYR B 38  ASN B 40  5 ? 3  
HELX_P HELX_P3  AA3 VAL B 53  ? GLU B 68  ? VAL B 45  GLU B 60  1 ? 16 
HELX_P HELX_P4  AA4 GLY B 83  ? GLY B 97  ? GLY B 75  GLY B 89  1 ? 15 
HELX_P HELX_P5  AA5 SER B 109 ? TYR B 119 ? SER B 101 TYR B 111 1 ? 11 
HELX_P HELX_P6  AA6 PRO B 127 ? SER B 129 ? PRO B 119 SER B 121 5 ? 3  
HELX_P HELX_P7  AA7 GLU B 130 ? GLY B 147 ? GLU B 122 GLY B 139 1 ? 18 
HELX_P HELX_P8  AA8 PRO B 157 ? THR B 166 ? PRO B 149 THR B 158 1 ? 10 
HELX_P HELX_P9  AA9 THR B 166 ? PHE B 175 ? THR B 158 PHE B 167 1 ? 10 
HELX_P HELX_P10 AB1 GLY B 190 ? TYR B 204 ? GLY B 182 TYR B 196 1 ? 15 
HELX_P HELX_P11 AB2 GLY B 254 ? GLY B 270 ? GLY B 246 GLY B 262 1 ? 17 
HELX_P HELX_P12 AB3 GLY B 274 ? GLY B 292 ? GLY B 266 GLY B 284 1 ? 19 
HELX_P HELX_P13 AB4 ASN B 304 ? LEU B 309 ? ASN B 296 LEU B 301 5 ? 6  
HELX_P HELX_P14 AB5 THR B 311 ? SER B 315 ? THR B 303 SER B 307 5 ? 5  
# 
loop_
_struct_sheet.id 
_struct_sheet.type 
_struct_sheet.number_strands 
_struct_sheet.details 
AA1 ? 6 ? 
AA2 ? 3 ? 
# 
loop_
_struct_sheet_order.sheet_id 
_struct_sheet_order.range_id_1 
_struct_sheet_order.range_id_2 
_struct_sheet_order.offset 
_struct_sheet_order.sense 
AA1 1 2 ? anti-parallel 
AA1 2 3 ? parallel      
AA1 3 4 ? parallel      
AA1 4 5 ? parallel      
AA1 5 6 ? parallel      
AA2 1 2 ? parallel      
AA2 2 3 ? parallel      
# 
loop_
_struct_sheet_range.sheet_id 
_struct_sheet_range.id 
_struct_sheet_range.beg_label_comp_id 
_struct_sheet_range.beg_label_asym_id 
_struct_sheet_range.beg_label_seq_id 
_struct_sheet_range.pdbx_beg_PDB_ins_code 
_struct_sheet_range.end_label_comp_id 
_struct_sheet_range.end_label_asym_id 
_struct_sheet_range.end_label_seq_id 
_struct_sheet_range.pdbx_end_PDB_ins_code 
_struct_sheet_range.beg_auth_comp_id 
_struct_sheet_range.beg_auth_asym_id 
_struct_sheet_range.beg_auth_seq_id 
_struct_sheet_range.end_auth_comp_id 
_struct_sheet_range.end_auth_asym_id 
_struct_sheet_range.end_auth_seq_id 
AA1 1 VAL B 26  ? LYS B 28  ? VAL B 18  LYS B 20  
AA1 2 ASP B 39  ? LEU B 44  ? ASP B 31  LEU B 36  
AA1 3 THR B 296 ? LEU B 301 ? THR B 288 LEU B 293 
AA1 4 ALA B 182 ? GLY B 186 ? ALA B 174 GLY B 178 
AA1 5 GLU B 208 ? PRO B 214 ? GLU B 200 PRO B 206 
AA1 6 SER B 249 ? VAL B 253 ? SER B 241 VAL B 245 
AA2 1 THR B 76  ? PRO B 80  ? THR B 68  PRO B 72  
AA2 2 LYS B 99  ? PRO B 105 ? LYS B 91  PRO B 97  
AA2 3 GLU B 122 ? THR B 126 ? GLU B 114 THR B 118 
# 
_atom_sites.entry_id                    XXXX 
_atom_sites.Cartn_transf_matrix[1][1]   ? 
_atom_sites.Cartn_transf_matrix[1][2]   ? 
_atom_sites.Cartn_transf_matrix[1][3]   ? 
_atom_sites.Cartn_transf_matrix[2][1]   ? 
_atom_sites.Cartn_transf_matrix[2][2]   ? 
_atom_sites.Cartn_transf_matrix[2][3]   ? 
_atom_sites.Cartn_transf_matrix[3][1]   ? 
_atom_sites.Cartn_transf_matrix[3][2]   ? 
_atom_sites.Cartn_transf_matrix[3][3]   ? 
_atom_sites.Cartn_transf_vector[1]      ? 
_atom_sites.Cartn_transf_vector[2]      ? 
_atom_sites.Cartn_transf_vector[3]      ? 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][1]   0.017732 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][2]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][3]   0.007137 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][1]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][2]   0.010391 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][3]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][1]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][2]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][3]   0.018272 
_atom_sites.fract_transf_vector[1]      0.000000 
_atom_sites.fract_transf_vector[2]      0.000000 
_atom_sites.fract_transf_vector[3]      0.000000 
_atom_sites.solution_primary            ? 
_atom_sites.solution_secondary          ? 
_atom_sites.solution_hydrogens          ? 
_atom_sites.special_details             ? 
# 
loop_
_atom_type.symbol 
C 
N 
O 
P 
S 
# 
_entry.id   XXXX 
# 
loop_
_pdbx_chain_remapping.entity_id 
_pdbx_chain_remapping.label_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.auth_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.orig_label_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.orig_auth_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.applied_operations 
1 B B B B 1 
2 C C C C 1 
3 F B F B 1 
3 G C G C 1 
# 
_pdbx_entity_nonpoly.entity_id   3 
_pdbx_entity_nonpoly.name        water 
_pdbx_entity_nonpoly.comp_id     HOH 
# 
loop_
_pdbx_entity_remapping.entity_id 
_pdbx_entity_remapping.orig_entity_id 
1 1 
2 2 
3 3 
# 
loop_
_pdbx_struct_sheet_hbond.sheet_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_1 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_2 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_PDB_ins_code 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_PDB_ins_code 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_seq_id 
AA1 1 2 N VAL B 27  ? N VAL B 19  O VAL B 42  ? O VAL B 34  
AA1 2 3 N LYS B 43  ? N LYS B 35  O LEU B 301 ? O LEU B 293 
AA1 3 4 O VAL B 298 ? O VAL B 290 N ALA B 182 ? N ALA B 174 
AA1 4 5 N PHE B 183 ? N PHE B 175 O GLU B 208 ? O GLU B 200 
AA1 5 6 N ALA B 211 ? N ALA B 203 O ILE B 251 ? O ILE B 243 
AA2 1 2 N ILE B 77  ? N ILE B 69  O LYS B 99  ? O LYS B 91  
AA2 2 3 N PHE B 102 ? N PHE B 94  O VAL B 124 ? O VAL B 116 
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ATOM   5    C CB    . HIS B 1 3   ? 26.492  20.463  14.367  1.00 51.78  ? ? ? ? ? ? -5  HIS B CB    1 
ATOM   6    C CG    . HIS B 1 3   ? 27.455  21.056  13.385  1.00 55.94  ? ? ? ? ? ? -5  HIS B CG    1 
ATOM   7    N ND1   . HIS B 1 3   ? 28.797  20.734  13.374  1.00 57.59  ? ? ? ? ? ? -5  HIS B ND1   1 
ATOM   8    C CD2   . HIS B 1 3   ? 27.280  21.969  12.402  1.00 59.07  ? ? ? ? ? ? -5  HIS B CD2   1 
ATOM   9    C CE1   . HIS B 1 3   ? 29.399  21.401  12.406  1.00 46.65  ? ? ? ? ? ? -5  HIS B CE1   1 
ATOM   10   N NE2   . HIS B 1 3   ? 28.502  22.161  11.804  1.00 57.04  ? ? ? ? ? ? -5  HIS B NE2   1 
ATOM   11   N N     . HIS B 1 4   ? 23.056  19.718  14.447  1.00 31.68  ? ? ? ? ? ? -4  HIS B N     1 
ATOM   12   C CA    . HIS B 1 4   ? 22.182  18.684  15.001  1.00 25.97  ? ? ? ? ? ? -4  HIS B CA    1 
ATOM   13   C C     . HIS B 1 4   ? 21.994  17.619  13.933  1.00 23.55  ? ? ? ? ? ? -4  HIS B C     1 
ATOM   14   O O     . HIS B 1 4   ? 21.307  17.854  12.935  1.00 27.27  ? ? ? ? ? ? -4  HIS B O     1 
ATOM   15   C CB    . HIS B 1 4   ? 20.849  19.285  15.456  1.00 26.80  ? ? ? ? ? ? -4  HIS B CB    1 
ATOM   16   C CG    . HIS B 1 4   ? 21.011  20.322  16.523  1.00 25.43  ? ? ? ? ? ? -4  HIS B CG    1 
ATOM   17   N ND1   . HIS B 1 4   ? 21.321  20.001  17.827  1.00 29.73  ? ? ? ? ? ? -4  HIS B ND1   1 
ATOM   18   C CD2   . HIS B 1 4   ? 20.958  21.674  16.470  1.00 31.57  ? ? ? ? ? ? -4  HIS B CD2   1 
ATOM   19   C CE1   . HIS B 1 4   ? 21.434  21.110  18.536  1.00 33.07  ? ? ? ? ? ? -4  HIS B CE1   1 
ATOM   20   N NE2   . HIS B 1 4   ? 21.221  22.139  17.736  1.00 34.66  ? ? ? ? ? ? -4  HIS B NE2   1 
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ATOM   23   C C     . HIS B 1 5   ? 21.991  14.181  13.354  1.00 24.86  ? ? ? ? ? ? -3  HIS B C     1 
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ATOM   25   C CB    . HIS B 1 5   ? 24.259  14.995  12.995  1.00 26.60  ? ? ? ? ? ? -3  HIS B CB    1 
ATOM   26   C CG    . HIS B 1 5   ? 25.236  16.109  12.863  1.00 24.69  ? ? ? ? ? ? -3  HIS B CG    1 
ATOM   27   N ND1   . HIS B 1 5   ? 25.096  17.110  11.931  1.00 32.58  ? ? ? ? ? ? -3  HIS B ND1   1 
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ATOM   50   N NE2   . HIS B 1 7   ? 17.905  18.276  13.123  1.00 28.75  ? ? ? ? ? ? -1  HIS B NE2   1 
ATOM   51   N N     . HIS B 1 8   ? 15.174  13.481  12.459  1.00 20.87  ? ? ? ? ? ? 0   HIS B N     1 
ATOM   52   C CA    . HIS B 1 8   ? 14.506  13.440  11.179  1.00 22.39  ? ? ? ? ? ? 0   HIS B CA    1 
ATOM   53   C C     . HIS B 1 8   ? 13.979  14.821  10.878  1.00 25.93  ? ? ? ? ? ? 0   HIS B C     1 
ATOM   54   O O     . HIS B 1 8   ? 13.715  15.622  11.781  1.00 29.89  ? ? ? ? ? ? 0   HIS B O     1 
ATOM   55   C CB    . HIS B 1 8   ? 13.353  12.433  11.217  1.00 25.92  ? ? ? ? ? ? 0   HIS B CB    1 
ATOM   56   C CG    . HIS B 1 8   ? 13.803  11.030  11.470  1.00 26.21  ? ? ? ? ? ? 0   HIS B CG    1 
ATOM   57   N ND1   . HIS B 1 8   ? 12.928  9.969   11.545  1.00 30.39  ? ? ? ? ? ? 0   HIS B ND1   1 
ATOM   58   C CD2   . HIS B 1 8   ? 15.039  10.516  11.673  1.00 35.41  ? ? ? ? ? ? 0   HIS B CD2   1 
ATOM   59   C CE1   . HIS B 1 8   ? 13.607  8.859   11.778  1.00 31.37  ? ? ? ? ? ? 0   HIS B CE1   1 
ATOM   60   N NE2   . HIS B 1 8   ? 14.890  9.162   11.862  1.00 32.32  ? ? ? ? ? ? 0   HIS B NE2   1 
ATOM   61   N N     . MET B 1 9   ? 13.831  15.102  9.597   1.00 28.89  ? ? ? ? ? ? 1   MET B N     1 
ATOM   62   C CA    . MET B 1 9   ? 13.254  16.373  9.205   1.00 28.88  ? ? ? ? ? ? 1   MET B CA    1 
ATOM   63   C C     . MET B 1 9   ? 11.803  16.440  9.659   1.00 27.18  ? ? ? ? ? ? 1   MET B C     1 
ATOM   64   O O     . MET B 1 9   ? 11.037  15.485  9.506   1.00 31.79  ? ? ? ? ? ? 1   MET B O     1 
ATOM   65   C CB    . MET B 1 9   ? 13.376  16.559  7.691   1.00 35.76  ? ? ? ? ? ? 1   MET B CB    1 
ATOM   66   C CG    . MET B 1 9   ? 14.829  16.493  7.185   1.00 47.18  ? ? ? ? ? ? 1   MET B CG    1 
ATOM   67   S SD    . MET B 1 9   ? 15.942  17.751  7.879   1.00 63.06  ? ? ? ? ? ? 1   MET B SD    1 
ATOM   68   C CE    . MET B 1 9   ? 16.712  16.893  9.260   1.00 41.43  ? ? ? ? ? ? 1   MET B CE    1 
ATOM   69   N N     . ALA B 1 10  ? 11.443  17.556  10.277  1.00 34.59  ? ? ? ? ? ? 2   ALA B N     1 
ATOM   70   C CA    . ALA B 1 10  ? 10.079  17.791  10.712  1.00 32.24  ? ? ? ? ? ? 2   ALA B CA    1 
ATOM   71   C C     . ALA B 1 10  ? 9.578   19.046  10.027  1.00 43.89  ? ? ? ? ? ? 2   ALA B C     1 
ATOM   72   O O     . ALA B 1 10  ? 10.326  20.021  9.872   1.00 39.70  ? ? ? ? ? ? 2   ALA B O     1 
ATOM   73   C CB    . ALA B 1 10  ? 9.995   17.967  12.226  1.00 31.50  ? ? ? ? ? ? 2   ALA B CB    1 
ATOM   74   N N     . GLN B 1 11  ? 8.313   19.015  9.636   1.00 32.68  ? ? ? ? ? ? 3   GLN B N     1 
ATOM   75   C CA    . GLN B 1 11  ? 7.768   20.096  8.833   1.00 39.27  ? ? ? ? ? ? 3   GLN B CA    1 
ATOM   76   C C     . GLN B 1 11  ? 7.377   21.290  9.689   1.00 36.34  ? ? ? ? ? ? 3   GLN B C     1 
ATOM   77   O O     . GLN B 1 11  ? 6.997   21.157  10.859  1.00 27.50  ? ? ? ? ? ? 3   GLN B O     1 
ATOM   78   C CB    . GLN B 1 11  ? 6.636   19.615  7.928   1.00 43.89  ? ? ? ? ? ? 3   GLN B CB    1 
ATOM   79   C CG    . GLN B 1 11  ? 5.287   19.378  8.572   1.00 38.20  ? ? ? ? ? ? 3   GLN B CG    1 
ATOM   80   C CD    . GLN B 1 11  ? 4.161   19.505  7.557   1.00 39.49  ? ? ? ? ? ? 3   GLN B CD    1 
ATOM   81   O OE1   . GLN B 1 11  ? 4.129   20.457  6.773   1.00 52.73  ? ? ? ? ? ? 3   GLN B OE1   1 
ATOM   82   N NE2   . GLN B 1 11  ? 3.249   18.526  7.541   1.00 40.68  ? ? ? ? ? ? 3   GLN B NE2   1 
ATOM   83   N N     . LYS B 1 12  ? 7.514   22.475  9.091   1.00 35.50  ? ? ? ? ? ? 4   LYS B N     1 
ATOM   84   C CA    . LYS B 1 12  ? 7.291   23.716  9.799   1.00 26.75  ? ? ? ? ? ? 4   LYS B CA    1 
ATOM   85   C C     . LYS B 1 12  ? 5.850   23.805  10.299  1.00 21.31  ? ? ? ? ? ? 4   LYS B C     1 
ATOM   86   O O     . LYS B 1 12  ? 4.950   23.168  9.763   1.00 23.19  ? ? ? ? ? ? 4   LYS B O     1 
ATOM   87   C CB    . LYS B 1 12  ? 7.588   24.901  8.879   1.00 35.62  ? ? ? ? ? ? 4   LYS B CB    1 
ATOM   88   C CG    . LYS B 1 12  ? 9.026   25.001  8.429   1.00 42.73  ? ? ? ? ? ? 4   LYS B CG    1 
ATOM   89   C CD    . LYS B 1 12  ? 9.823   25.797  9.434   1.00 43.50  ? ? ? ? ? ? 4   LYS B CD    1 
ATOM   90   C CE    . LYS B 1 12  ? 11.114  26.333  8.832   1.00 53.92  ? ? ? ? ? ? 4   LYS B CE    1 
ATOM   91   N NZ    . LYS B 1 12  ? 11.017  27.793  8.527   1.00 49.94  ? ? ? ? ? ? 4   LYS B NZ    1 
ATOM   92   N N     . PRO B 1 13  ? 5.622   24.601  11.337  1.00 21.23  ? ? ? ? ? ? 5   PRO B N     1 
ATOM   93   C CA    . PRO B 1 13  ? 4.284   24.673  11.922  1.00 20.23  ? ? ? ? ? ? 5   PRO B CA    1 
ATOM   94   C C     . PRO B 1 13  ? 3.235   25.069  10.900  1.00 20.23  ? ? ? ? ? ? 5   PRO B C     1 
ATOM   95   O O     . PRO B 1 13  ? 3.482   25.851  9.980   1.00 22.31  ? ? ? ? ? ? 5   PRO B O     1 
ATOM   96   C CB    . PRO B 1 13  ? 4.431   25.750  13.001  1.00 20.92  ? ? ? ? ? ? 5   PRO B CB    1 
ATOM   97   C CG    . PRO B 1 13  ? 5.888   25.701  13.370  1.00 23.16  ? ? ? ? ? ? 5   PRO B CG    1 
ATOM   98   C CD    . PRO B 1 13  ? 6.598   25.411  12.092  1.00 24.79  ? ? ? ? ? ? 5   PRO B CD    1 
ATOM   99   N N     . VAL B 1 14  ? 2.054   24.503  11.068  1.00 19.80  ? ? ? ? ? ? 6   VAL B N     1 
ATOM   100  C CA    . VAL B 1 14  ? 0.908   24.796  10.223  1.00 19.50  ? ? ? ? ? ? 6   VAL B CA    1 
ATOM   101  C C     . VAL B 1 14  ? -0.174  25.408  11.092  1.00 20.13  ? ? ? ? ? ? 6   VAL B C     1 
ATOM   102  O O     . VAL B 1 14  ? -0.229  25.181  12.299  1.00 20.79  ? ? ? ? ? ? 6   VAL B O     1 
ATOM   103  C CB    . VAL B 1 14  ? 0.357   23.542  9.508   1.00 20.19  ? ? ? ? ? ? 6   VAL B CB    1 
ATOM   104  C CG1   . VAL B 1 14  ? 1.391   22.952  8.578   1.00 22.89  ? ? ? ? ? ? 6   VAL B CG1   1 
ATOM   105  C CG2   . VAL B 1 14  ? -0.129  22.485  10.538  1.00 20.00  ? ? ? ? ? ? 6   VAL B CG2   1 
ATOM   106  N N     . ASP B 1 15  ? -1.074  26.168  10.461  1.00 20.28  ? ? ? ? ? ? 7   ASP B N     1 
ATOM   107  C CA    . ASP B 1 15  ? -2.146  26.807  11.207  1.00 21.51  ? ? ? ? ? ? 7   ASP B CA    1 
ATOM   108  C C     . ASP B 1 15  ? -3.350  25.901  11.433  1.00 19.23  ? ? ? ? ? ? 7   ASP B C     1 
ATOM   109  O O     . ASP B 1 15  ? -4.179  26.194  12.297  1.00 22.87  ? ? ? ? ? ? 7   ASP B O     1 
ATOM   110  C CB    . ASP B 1 15  ? -2.642  28.049  10.455  1.00 27.39  ? ? ? ? ? ? 7   ASP B CB    1 
ATOM   111  C CG    . ASP B 1 15  ? -1.623  29.177  10.462  1.00 50.31  ? ? ? ? ? ? 7   ASP B CG    1 
ATOM   112  O OD1   . ASP B 1 15  ? -1.331  29.724  9.375   1.00 48.59  ? ? ? ? ? ? 7   ASP B OD1   1 
ATOM   113  O OD2   . ASP B 1 15  ? -1.100  29.502  11.547  1.00 42.20  ? ? ? ? ? ? 7   ASP B OD2   1 
ATOM   114  N N     . ASN B 1 16  ? -3.475  24.813  10.671  1.00 19.83  ? ? ? ? ? ? 8   ASN B N     1 
ATOM   115  C CA    . ASN B 1 16  ? -4.647  23.956  10.738  1.00 18.35  ? ? ? ? ? ? 8   ASN B CA    1 
ATOM   116  C C     . ASN B 1 16  ? -4.200  22.517  10.562  1.00 17.14  ? ? ? ? ? ? 8   ASN B C     1 
ATOM   117  O O     . ASN B 1 16  ? -3.427  22.208  9.657   1.00 18.93  ? ? ? ? ? ? 8   ASN B O     1 
ATOM   118  C CB    . ASN B 1 16  ? -5.650  24.345  9.644   1.00 20.00  ? ? ? ? ? ? 8   ASN B CB    1 
ATOM   119  C CG    . ASN B 1 16  ? -6.997  23.727  9.859   1.00 22.63  ? ? ? ? ? ? 8   ASN B CG    1 
ATOM   120  O OD1   . ASN B 1 16  ? -7.148  22.516  9.729   1.00 21.27  ? ? ? ? ? ? 8   ASN B OD1   1 
ATOM   121  N ND2   . ASN B 1 16  ? -7.992  24.542  10.213  1.00 23.88  ? ? ? ? ? ? 8   ASN B ND2   1 
ATOM   122  N N     . ILE B 1 17  ? -4.716  21.637  11.421  1.00 17.89  ? ? ? ? ? ? 9   ILE B N     1 
ATOM   123  C CA    . ILE B 1 17  ? -4.315  20.240  11.381  1.00 17.29  ? ? ? ? ? ? 9   ILE B CA    1 
ATOM   124  C C     . ILE B 1 17  ? -4.591  19.594  10.028  1.00 17.75  ? ? ? ? ? ? 9   ILE B C     1 
ATOM   125  O O     . ILE B 1 17  ? -3.947  18.604  9.661   1.00 18.52  ? ? ? ? ? ? 9   ILE B O     1 
ATOM   126  C CB    . ILE B 1 17  ? -5.010  19.481  12.533  1.00 19.57  ? ? ? ? ? ? 9   ILE B CB    1 
ATOM   127  C CG1   . ILE B 1 17  ? -4.481  18.042  12.600  1.00 23.97  ? ? ? ? ? ? 9   ILE B CG1   1 
ATOM   128  C CG2   . ILE B 1 17  ? -6.516  19.495  12.351  1.00 19.37  ? ? ? ? ? ? 9   ILE B CG2   1 
ATOM   129  C CD1   . ILE B 1 17  ? -4.443  17.461  13.984  1.00 26.51  ? ? ? ? ? ? 9   ILE B CD1   1 
ATOM   130  N N     . THR B 1 18  ? -5.546  20.133  9.249   1.00 17.78  ? ? ? ? ? ? 10  THR B N     1 
ATOM   131  C CA    . THR B 1 18  ? -5.795  19.510  7.949   1.00 16.92  ? ? ? ? ? ? 10  THR B CA    1 
ATOM   132  C C     . THR B 1 18  ? -4.616  19.640  7.009   1.00 17.56  ? ? ? ? ? ? 10  THR B C     1 
ATOM   133  O O     . THR B 1 18  ? -4.536  18.871  6.043   1.00 18.08  ? ? ? ? ? ? 10  THR B O     1 
ATOM   134  C CB    . THR B 1 18  ? -7.066  20.024  7.265   1.00 19.39  ? ? ? ? ? ? 10  THR B CB    1 
ATOM   135  O OG1   . THR B 1 18  ? -6.952  21.431  7.071   1.00 22.28  ? ? ? ? ? ? 10  THR B OG1   1 
ATOM   136  C CG2   . THR B 1 18  ? -8.315  19.671  8.053   1.00 21.72  ? ? ? ? ? ? 10  THR B CG2   1 
ATOM   137  N N     . GLN B 1 19  ? -3.702  20.570  7.264   1.00 18.29  ? ? ? ? ? ? 11  GLN B N     1 
ATOM   138  C CA    . GLN B 1 19  ? -2.514  20.694  6.435   1.00 19.59  ? ? ? ? ? ? 11  GLN B CA    1 
ATOM   139  C C     . GLN B 1 19  ? -1.514  19.568  6.658   1.00 23.07  ? ? ? ? ? ? 11  GLN B C     1 
ATOM   140  O O     . GLN B 1 19  ? -0.532  19.476  5.919   1.00 24.08  ? ? ? ? ? ? 11  GLN B O     1 
ATOM   141  C CB    . GLN B 1 19  ? -1.836  22.037  6.685   1.00 21.39  ? ? ? ? ? ? 11  GLN B CB    1 
ATOM   142  C CG    . GLN B 1 19  ? -2.686  23.208  6.314   1.00 22.97  ? ? ? ? ? ? 11  GLN B CG    1 
ATOM   143  C CD    . GLN B 1 19  ? -2.050  24.484  6.809   1.00 26.20  ? ? ? ? ? ? 11  GLN B CD    1 
ATOM   144  O OE1   . GLN B 1 19  ? -2.558  25.135  7.717   1.00 29.47  ? ? ? ? ? ? 11  GLN B OE1   1 
ATOM   145  N NE2   . GLN B 1 19  ? -0.892  24.816  6.248   1.00 27.72  ? ? ? ? ? ? 11  GLN B NE2   1 
ATOM   146  N N     . ILE B 1 20  ? -1.744  18.722  7.664   1.00 18.82  ? ? ? ? ? ? 12  ILE B N     1 
ATOM   147  C CA    . ILE B 1 20  ? -0.943  17.527  7.914   1.00 20.29  ? ? ? ? ? ? 12  ILE B CA    1 
ATOM   148  C C     . ILE B 1 20  ? -1.453  16.321  7.134   1.00 19.03  ? ? ? ? ? ? 12  ILE B C     1 
ATOM   149  O O     . ILE B 1 20  ? -0.746  15.306  7.044   1.00 19.96  ? ? ? ? ? ? 12  ILE B O     1 
ATOM   150  C CB    . ILE B 1 20  ? -0.921  17.281  9.447   1.00 20.32  ? ? ? ? ? ? 12  ILE B CB    1 
ATOM   151  C CG1   . ILE B 1 20  ? -0.418  18.534  10.167  1.00 23.79  ? ? ? ? ? ? 12  ILE B CG1   1 
ATOM   152  C CG2   . ILE B 1 20  ? -0.056  16.066  9.852   1.00 28.33  ? ? ? ? ? ? 12  ILE B CG2   1 
ATOM   153  C CD1   . ILE B 1 20  ? 0.904   19.007  9.653   1.00 33.23  ? ? ? ? ? ? 12  ILE B CD1   1 
ATOM   154  N N     . ILE B 1 21  ? -2.668  16.391  6.571   1.00 17.25  ? ? ? ? ? ? 13  ILE B N     1 
ATOM   155  C CA    . ILE B 1 21  ? -3.184  15.271  5.787   1.00 17.69  ? ? ? ? ? ? 13  ILE B CA    1 
ATOM   156  C C     . ILE B 1 21  ? -2.278  15.016  4.588   1.00 17.65  ? ? ? ? ? ? 13  ILE B C     1 
ATOM   157  O O     . ILE B 1 21  ? -1.869  15.957  3.894   1.00 20.06  ? ? ? ? ? ? 13  ILE B O     1 
ATOM   158  C CB    . ILE B 1 21  ? -4.638  15.551  5.368   1.00 17.15  ? ? ? ? ? ? 13  ILE B CB    1 
ATOM   159  C CG1   . ILE B 1 21  ? -5.506  15.626  6.621   1.00 18.51  ? ? ? ? ? ? 13  ILE B CG1   1 
ATOM   160  C CG2   . ILE B 1 21  ? -5.169  14.484  4.376   1.00 18.62  ? ? ? ? ? ? 13  ILE B CG2   1 
ATOM   161  C CD1   . ILE B 1 21  ? -6.912  16.162  6.352   1.00 18.25  ? ? ? ? ? ? 13  ILE B CD1   1 
ATOM   162  N N     . GLY B 1 22  ? -1.979  13.739  4.337   1.00 18.64  ? ? ? ? ? ? 14  GLY B N     1 
ATOM   163  C CA    . GLY B 1 22  ? -1.150  13.337  3.205   1.00 20.33  ? ? ? ? ? ? 14  GLY B CA    1 
ATOM   164  C C     . GLY B 1 22  ? 0.318   13.176  3.560   1.00 19.18  ? ? ? ? ? ? 14  GLY B C     1 
ATOM   165  O O     . GLY B 1 22  ? 0.741   13.229  4.720   1.00 20.69  ? ? ? ? ? ? 14  GLY B O     1 
ATOM   166  N N     . GLY B 1 23  ? 1.110   12.949  2.513   1.00 20.34  ? ? ? ? ? ? 15  GLY B N     1 
ATOM   167  C CA    . GLY B 1 23  ? 2.537   12.739  2.696   1.00 20.65  ? ? ? ? ? ? 15  GLY B CA    1 
ATOM   168  C C     . GLY B 1 23  ? 2.853   11.521  3.533   1.00 19.61  ? ? ? ? ? ? 15  GLY B C     1 
ATOM   169  O O     . GLY B 1 23  ? 3.728   11.570  4.407   1.00 22.97  ? ? ? ? ? ? 15  GLY B O     1 
ATOM   170  N N     . THR B 1 24  ? 2.170   10.427  3.283   1.00 16.85  ? ? ? ? ? ? 16  THR B N     1 
ATOM   171  C CA    . THR B 1 24  ? 2.272   9.267   4.162   1.00 15.92  ? ? ? ? ? ? 16  THR B CA    1 
ATOM   172  C C     . THR B 1 24  ? 3.460   8.383   3.778   1.00 17.59  ? ? ? ? ? ? 16  THR B C     1 
ATOM   173  O O     . THR B 1 24  ? 3.833   8.287   2.601   1.00 17.57  ? ? ? ? ? ? 16  THR B O     1 
ATOM   174  C CB    . THR B 1 24  ? 0.988   8.442   4.093   1.00 17.09  ? ? ? ? ? ? 16  THR B CB    1 
ATOM   175  O OG1   . THR B 1 24  ? 0.718   8.148   2.719   1.00 16.88  ? ? ? ? ? ? 16  THR B OG1   1 
ATOM   176  C CG2   . THR B 1 24  ? -0.189  9.237   4.676   1.00 18.19  ? ? ? ? ? ? 16  THR B CG2   1 
ATOM   177  N N     . PRO B 1 25  ? 4.053   7.726   4.764   1.00 16.21  ? ? ? ? ? ? 17  PRO B N     1 
ATOM   178  C CA    . PRO B 1 25  ? 5.281   6.962   4.523   1.00 15.80  ? ? ? ? ? ? 17  PRO B CA    1 
ATOM   179  C C     . PRO B 1 25  ? 4.987   5.592   3.928   1.00 16.34  ? ? ? ? ? ? 17  PRO B C     1 
ATOM   180  O O     . PRO B 1 25  ? 3.855   5.092   3.933   1.00 16.63  ? ? ? ? ? ? 17  PRO B O     1 
ATOM   181  C CB    . PRO B 1 25  ? 5.870   6.821   5.934   1.00 18.00  ? ? ? ? ? ? 17  PRO B CB    1 
ATOM   182  C CG    . PRO B 1 25  ? 4.677   6.819   6.845   1.00 17.97  ? ? ? ? ? ? 17  PRO B CG    1 
ATOM   183  C CD    . PRO B 1 25  ? 3.729   7.820   6.203   1.00 18.10  ? ? ? ? ? ? 17  PRO B CD    1 
ATOM   184  N N     . VAL B 1 26  ? 6.062   4.974   3.425   1.00 17.77  ? ? ? ? ? ? 18  VAL B N     1 
ATOM   185  C CA    . VAL B 1 26  ? 6.025   3.645   2.827   1.00 17.66  ? ? ? ? ? ? 18  VAL B CA    1 
ATOM   186  C C     . VAL B 1 26  ? 7.057   2.766   3.510   1.00 16.54  ? ? ? ? ? ? 18  VAL B C     1 
ATOM   187  O O     . VAL B 1 26  ? 8.193   3.196   3.735   1.00 18.31  ? ? ? ? ? ? 18  VAL B O     1 
ATOM   188  C CB    . VAL B 1 26  ? 6.306   3.732   1.311   1.00 17.17  ? ? ? ? ? ? 18  VAL B CB    1 
ATOM   189  C CG1   . VAL B 1 26  ? 6.542   2.335   0.738   1.00 18.78  ? ? ? ? ? ? 18  VAL B CG1   1 
ATOM   190  C CG2   . VAL B 1 26  ? 5.145   4.410   0.590   1.00 18.39  ? ? ? ? ? ? 18  VAL B CG2   1 
ATOM   191  N N     . VAL B 1 27  ? 6.670   1.540   3.842   1.00 15.76  ? ? ? ? ? ? 19  VAL B N     1 
ATOM   192  C CA    . VAL B 1 27  ? 7.544   0.595   4.524   1.00 17.26  ? ? ? ? ? ? 19  VAL B CA    1 
ATOM   193  C C     . VAL B 1 27  ? 7.661   -0.668  3.683   1.00 17.38  ? ? ? ? ? ? 19  VAL B C     1 
ATOM   194  O O     . VAL B 1 27  ? 6.654   -1.168  3.174   1.00 17.40  ? ? ? ? ? ? 19  VAL B O     1 
ATOM   195  C CB    . VAL B 1 27  ? 7.014   0.247   5.936   1.00 16.87  ? ? ? ? ? ? 19  VAL B CB    1 
ATOM   196  C CG1   . VAL B 1 27  ? 7.984   -0.712  6.621   1.00 20.26  ? ? ? ? ? ? 19  VAL B CG1   1 
ATOM   197  C CG2   . VAL B 1 27  ? 6.804   1.483   6.790   1.00 19.63  ? ? ? ? ? ? 19  VAL B CG2   1 
ATOM   198  N N     . LYS B 1 28  ? 8.882   -1.209  3.576   1.00 18.65  ? ? ? ? ? ? 20  LYS B N     1 
ATOM   199  C CA    . LYS B 1 28  ? 9.086   -2.478  2.899   1.00 18.13  ? ? ? ? ? ? 20  LYS B CA    1 
ATOM   200  C C     . LYS B 1 28  ? 8.864   -3.625  3.877   1.00 19.70  ? ? ? ? ? ? 20  LYS B C     1 
ATOM   201  O O     . LYS B 1 28  ? 9.357   -3.583  5.007   1.00 20.23  ? ? ? ? ? ? 20  LYS B O     1 
ATOM   202  C CB    . LYS B 1 28  ? 10.514  -2.515  2.377   1.00 21.30  ? ? ? ? ? ? 20  LYS B CB    1 
ATOM   203  C CG    . LYS B 1 28  ? 10.816  -3.704  1.479   1.00 22.86  ? ? ? ? ? ? 20  LYS B CG    1 
ATOM   204  C CD    . LYS B 1 28  ? 12.298  -3.689  1.091   1.00 26.18  ? ? ? ? ? ? 20  LYS B CD    1 
ATOM   205  C CE    . LYS B 1 28  ? 12.593  -4.699  0.003   1.00 30.65  ? ? ? ? ? ? 20  LYS B CE    1 
ATOM   206  N NZ    . LYS B 1 28  ? 12.341  -6.078  0.487   1.00 42.19  ? ? ? ? ? ? 20  LYS B NZ    1 
ATOM   207  N N     . LEU B 1 29  ? 8.147   -4.658  3.455   1.00 19.81  ? ? ? ? ? ? 21  LEU B N     1 
ATOM   208  C CA    . LEU B 1 29  ? 7.921   -5.810  4.321   1.00 19.02  ? ? ? ? ? ? 21  LEU B CA    1 
ATOM   209  C C     . LEU B 1 29  ? 9.142   -6.726  4.313   1.00 22.22  ? ? ? ? ? ? 21  LEU B C     1 
ATOM   210  O O     . LEU B 1 29  ? 9.760   -6.943  3.267   1.00 23.47  ? ? ? ? ? ? 21  LEU B O     1 
ATOM   211  C CB    . LEU B 1 29  ? 6.688   -6.590  3.868   1.00 19.77  ? ? ? ? ? ? 21  LEU B CB    1 
ATOM   212  C CG    . LEU B 1 29  ? 5.399   -5.765  3.835   1.00 19.63  ? ? ? ? ? ? 21  LEU B CG    1 
ATOM   213  C CD1   . LEU B 1 29  ? 4.217   -6.675  3.542   1.00 22.72  ? ? ? ? ? ? 21  LEU B CD1   1 
ATOM   214  C CD2   . LEU B 1 29  ? 5.212   -5.018  5.164   1.00 21.02  ? ? ? ? ? ? 21  LEU B CD2   1 
ATOM   215  N N     . ARG B 1 30  ? 9.463   -7.291  5.472   1.00 21.65  ? ? ? ? ? ? 22  ARG B N     1 
ATOM   216  C CA    . ARG B 1 30  ? 10.708  -8.032  5.664   1.00 21.21  ? ? ? ? ? ? 22  ARG B CA    1 
ATOM   217  C C     . ARG B 1 30  ? 10.533  -9.513  5.946   1.00 24.87  ? ? ? ? ? ? 22  ARG B C     1 
ATOM   218  O O     . ARG B 1 30  ? 11.416  -10.300 5.565   1.00 26.64  ? ? ? ? ? ? 22  ARG B O     1 
ATOM   219  C CB    . ARG B 1 30  ? 11.484  -7.433  6.846   1.00 22.38  ? ? ? ? ? ? 22  ARG B CB    1 
ATOM   220  C CG    . ARG B 1 30  ? 12.101  -6.093  6.559   1.00 23.86  ? ? ? ? ? ? 22  ARG B CG    1 
ATOM   221  C CD    . ARG B 1 30  ? 12.658  -5.445  7.847   1.00 21.00  ? ? ? ? ? ? 22  ARG B CD    1 
ATOM   222  N NE    . ARG B 1 30  ? 11.580  -5.053  8.762   1.00 21.26  ? ? ? ? ? ? 22  ARG B NE    1 
ATOM   223  C CZ    . ARG B 1 30  ? 11.332  -5.620  9.947   1.00 24.01  ? ? ? ? ? ? 22  ARG B CZ    1 
ATOM   224  N NH1   . ARG B 1 30  ? 12.080  -6.619  10.409  1.00 25.48  ? ? ? ? ? ? 22  ARG B NH1   1 
ATOM   225  N NH2   . ARG B 1 30  ? 10.299  -5.195  10.666  1.00 20.65  ? ? ? ? ? ? 22  ARG B NH2   1 
ATOM   226  N N     . ASN B 1 31  ? 9.463   -9.921  6.629   1.00 20.50  ? ? ? ? ? ? 23  ASN B N     1 
ATOM   227  C CA    . ASN B 1 31  ? 9.344   -11.265 7.184   1.00 20.62  ? ? ? ? ? ? 23  ASN B CA    1 
ATOM   228  C C     . ASN B 1 31  ? 8.161   -12.073 6.678   1.00 25.17  ? ? ? ? ? ? 23  ASN B C     1 
ATOM   229  O O     . ASN B 1 31  ? 8.265   -13.302 6.597   1.00 26.52  ? ? ? ? ? ? 23  ASN B O     1 
ATOM   230  C CB    . ASN B 1 31  ? 9.293   -11.220 8.723   1.00 24.91  ? ? ? ? ? ? 23  ASN B CB    1 
ATOM   231  C CG    . ASN B 1 31  ? 10.561  -10.679 9.328   1.00 28.03  ? ? ? ? ? ? 23  ASN B CG    1 
ATOM   232  O OD1   . ASN B 1 31  ? 11.669  -10.914 8.825   1.00 26.91  ? ? ? ? ? ? 23  ASN B OD1   1 
ATOM   233  N ND2   . ASN B 1 31  ? 10.415  -9.955  10.433  1.00 27.97  ? ? ? ? ? ? 23  ASN B ND2   1 
ATOM   234  N N     . VAL B 1 32  ? 7.040   -11.437 6.331   1.00 21.49  ? ? ? ? ? ? 24  VAL B N     1 
ATOM   235  C CA    . VAL B 1 32  ? 5.857   -12.176 5.893   1.00 22.51  ? ? ? ? ? ? 24  VAL B CA    1 
ATOM   236  C C     . VAL B 1 32  ? 5.937   -12.561 4.429   1.00 22.27  ? ? ? ? ? ? 24  VAL B C     1 
ATOM   237  O O     . VAL B 1 32  ? 5.038   -13.245 3.932   1.00 26.65  ? ? ? ? ? ? 24  VAL B O     1 
ATOM   238  C CB    . VAL B 1 32  ? 4.550   -11.402 6.171   1.00 22.46  ? ? ? ? ? ? 24  VAL B CB    1 
ATOM   239  C CG1   . VAL B 1 32  ? 4.351   -11.205 7.666   1.00 25.91  ? ? ? ? ? ? 24  VAL B CG1   1 
ATOM   240  C CG2   . VAL B 1 32  ? 4.556   -10.050 5.461   1.00 22.30  ? ? ? ? ? ? 24  VAL B CG2   1 
ATOM   241  N N     . VAL B 1 33  ? 6.959   -12.096 3.732   1.00 22.56  ? ? ? ? ? ? 25  VAL B N     1 
ATOM   242  C CA    . VAL B 1 33  ? 7.214   -12.462 2.344   1.00 32.47  ? ? ? ? ? ? 25  VAL B CA    1 
ATOM   243  C C     . VAL B 1 33  ? 8.697   -12.793 2.238   1.00 45.00  ? ? ? ? ? ? 25  VAL B C     1 
ATOM   244  O O     . VAL B 1 33  ? 9.523   -12.198 2.944   1.00 39.93  ? ? ? ? ? ? 25  VAL B O     1 
ATOM   245  C CB    . VAL B 1 33  ? 6.784   -11.340 1.365   1.00 32.76  ? ? ? ? ? ? 25  VAL B CB    1 
ATOM   246  C CG1   . VAL B 1 33  ? 7.523   -10.037 1.631   1.00 37.96  ? ? ? ? ? ? 25  VAL B CG1   1 
ATOM   247  C CG2   . VAL B 1 33  ? 6.952   -11.767 -0.098  1.00 32.45  ? ? ? ? ? ? 25  VAL B CG2   1 
ATOM   248  N N     . ASP B 1 34  ? 9.032   -13.765 1.389   1.00 46.50  ? ? ? ? ? ? 26  ASP B N     1 
ATOM   249  C CA    . ASP B 1 34  ? 10.394  -14.278 1.344   1.00 55.95  ? ? ? ? ? ? 26  ASP B CA    1 
ATOM   250  C C     . ASP B 1 34  ? 11.227  -13.579 0.268   1.00 55.53  ? ? ? ? ? ? 26  ASP B C     1 
ATOM   251  O O     . ASP B 1 34  ? 10.758  -12.703 -0.468  1.00 38.28  ? ? ? ? ? ? 26  ASP B O     1 
ATOM   252  C CB    . ASP B 1 34  ? 10.424  -15.804 1.202   1.00 61.36  ? ? ? ? ? ? 26  ASP B CB    1 
ATOM   253  C CG    . ASP B 1 34  ? 9.896   -16.290 -0.140  1.00 63.95  ? ? ? ? ? ? 26  ASP B CG    1 
ATOM   254  O OD1   . ASP B 1 34  ? 9.456   -15.461 -0.964  1.00 66.30  ? ? ? ? ? ? 26  ASP B OD1   1 
ATOM   255  O OD2   . ASP B 1 34  ? 9.928   -17.515 -0.375  1.00 83.38  ? ? ? ? ? ? 26  ASP B OD2   1 
ATOM   256  N N     . ASP B 1 35  ? 12.488  -14.003 0.166   1.00 60.59  ? ? ? ? ? ? 27  ASP B N     1 
ATOM   257  C CA    . ASP B 1 35  ? 13.448  -13.361 -0.720  1.00 55.57  ? ? ? ? ? ? 27  ASP B CA    1 
ATOM   258  C C     . ASP B 1 35  ? 13.259  -13.746 -2.183  1.00 49.96  ? ? ? ? ? ? 27  ASP B C     1 
ATOM   259  O O     . ASP B 1 35  ? 13.794  -13.060 -3.061  1.00 48.72  ? ? ? ? ? ? 27  ASP B O     1 
ATOM   260  C CB    . ASP B 1 35  ? 14.871  -13.699 -0.265  1.00 66.75  ? ? ? ? ? ? 27  ASP B CB    1 
ATOM   261  C CG    . ASP B 1 35  ? 15.204  -13.110 1.099   1.00 86.01  ? ? ? ? ? ? 27  ASP B CG    1 
ATOM   262  O OD1   . ASP B 1 35  ? 14.631  -12.058 1.456   1.00 90.51  ? ? ? ? ? ? 27  ASP B OD1   1 
ATOM   263  O OD2   . ASP B 1 35  ? 16.037  -13.701 1.819   1.00 100.31 ? ? ? ? ? ? 27  ASP B OD2   1 
ATOM   264  N N     . ASN B 1 36  ? 12.513  -14.815 -2.469  1.00 38.78  ? ? ? ? ? ? 28  ASN B N     1 
ATOM   265  C CA    . ASN B 1 36  ? 12.277  -15.249 -3.841  1.00 42.54  ? ? ? ? ? ? 28  ASN B CA    1 
ATOM   266  C C     . ASN B 1 36  ? 10.955  -14.753 -4.416  1.00 40.98  ? ? ? ? ? ? 28  ASN B C     1 
ATOM   267  O O     . ASN B 1 36  ? 10.618  -15.096 -5.550  1.00 39.18  ? ? ? ? ? ? 28  ASN B O     1 
ATOM   268  C CB    . ASN B 1 36  ? 12.388  -16.770 -3.950  1.00 50.98  ? ? ? ? ? ? 28  ASN B CB    1 
ATOM   269  C CG    . ASN B 1 36  ? 13.820  -17.245 -3.824  1.00 53.65  ? ? ? ? ? ? 28  ASN B CG    1 
ATOM   270  O OD1   . ASN B 1 36  ? 14.735  -16.645 -4.394  1.00 50.57  ? ? ? ? ? ? 28  ASN B OD1   1 
ATOM   271  N ND2   . ASN B 1 36  ? 14.027  -18.310 -3.062  1.00 53.56  ? ? ? ? ? ? 28  ASN B ND2   1 
ATOM   272  N N     . ALA B 1 37  ? 10.202  -13.965 -3.663  1.00 30.87  ? ? ? ? ? ? 29  ALA B N     1 
ATOM   273  C CA    . ALA B 1 37  ? 9.076   -13.208 -4.184  1.00 26.88  ? ? ? ? ? ? 29  ALA B CA    1 
ATOM   274  C C     . ALA B 1 37  ? 9.527   -11.775 -4.438  1.00 22.10  ? ? ? ? ? ? 29  ALA B C     1 
ATOM   275  O O     . ALA B 1 37  ? 10.598  -11.349 -4.010  1.00 23.68  ? ? ? ? ? ? 29  ALA B O     1 
ATOM   276  C CB    . ALA B 1 37  ? 7.918   -13.232 -3.179  1.00 30.82  ? ? ? ? ? ? 29  ALA B CB    1 
ATOM   277  N N     . ALA B 1 38  ? 8.691   -11.026 -5.150  1.00 20.83  ? ? ? ? ? ? 30  ALA B N     1 
ATOM   278  C CA    . ALA B 1 38  ? 8.932   -9.603  -5.343  1.00 18.86  ? ? ? ? ? ? 30  ALA B CA    1 
ATOM   279  C C     . ALA B 1 38  ? 8.958   -8.866  -3.999  1.00 19.63  ? ? ? ? ? ? 30  ALA B C     1 
ATOM   280  O O     . ALA B 1 38  ? 8.420   -9.337  -2.998  1.00 22.47  ? ? ? ? ? ? 30  ALA B O     1 
ATOM   281  C CB    . ALA B 1 38  ? 7.809   -8.994  -6.182  1.00 21.96  ? ? ? ? ? ? 30  ALA B CB    1 
ATOM   282  N N     . ASP B 1 39  ? 9.599   -7.693  -3.997  1.00 20.82  ? ? ? ? ? ? 31  ASP B N     1 
ATOM   283  C CA    . ASP B 1 39  ? 9.528   -6.793  -2.846  1.00 21.29  ? ? ? ? ? ? 31  ASP B CA    1 
ATOM   284  C C     . ASP B 1 39  ? 8.099   -6.279  -2.693  1.00 20.93  ? ? ? ? ? ? 31  ASP B C     1 
ATOM   285  O O     . ASP B 1 39  ? 7.441   -5.945  -3.680  1.00 20.25  ? ? ? ? ? ? 31  ASP B O     1 
ATOM   286  C CB    . ASP B 1 39  ? 10.457  -5.587  -3.063  1.00 22.66  ? ? ? ? ? ? 31  ASP B CB    1 
ATOM   287  C CG    . ASP B 1 39  ? 11.939  -5.961  -3.207  1.00 26.52  ? ? ? ? ? ? 31  ASP B CG    1 
ATOM   288  O OD1   . ASP B 1 39  ? 12.356  -6.999  -2.669  1.00 27.20  ? ? ? ? ? ? 31  ASP B OD1   1 
ATOM   289  O OD2   . ASP B 1 39  ? 12.697  -5.153  -3.805  1.00 28.73  ? ? ? ? ? ? 31  ASP B OD2   1 
ATOM   290  N N     . VAL B 1 40  ? 7.626   -6.180  -1.453  1.00 19.05  ? ? ? ? ? ? 32  VAL B N     1 
ATOM   291  C CA    . VAL B 1 40  ? 6.292   -5.680  -1.144  1.00 18.36  ? ? ? ? ? ? 32  VAL B CA    1 
ATOM   292  C C     . VAL B 1 40  ? 6.446   -4.461  -0.253  1.00 17.43  ? ? ? ? ? ? 32  VAL B C     1 
ATOM   293  O O     . VAL B 1 40  ? 7.063   -4.536  0.825   1.00 18.47  ? ? ? ? ? ? 32  VAL B O     1 
ATOM   294  C CB    . VAL B 1 40  ? 5.423   -6.745  -0.467  1.00 19.80  ? ? ? ? ? ? 32  VAL B CB    1 
ATOM   295  C CG1   . VAL B 1 40  ? 4.054   -6.181  -0.134  1.00 19.42  ? ? ? ? ? ? 32  VAL B CG1   1 
ATOM   296  C CG2   . VAL B 1 40  ? 5.246   -7.974  -1.366  1.00 20.30  ? ? ? ? ? ? 32  VAL B CG2   1 
ATOM   297  N N     . TYR B 1 41  ? 5.909   -3.338  -0.709  1.00 16.99  ? ? ? ? ? ? 33  TYR B N     1 
ATOM   298  C CA    . TYR B 1 41  ? 5.921   -2.080  0.020   1.00 16.81  ? ? ? ? ? ? 33  TYR B CA    1 
ATOM   299  C C     . TYR B 1 41  ? 4.495   -1.683  0.355   1.00 17.42  ? ? ? ? ? ? 33  TYR B C     1 
ATOM   300  O O     . TYR B 1 41  ? 3.580   -1.871  -0.456  1.00 17.52  ? ? ? ? ? ? 33  TYR B O     1 
ATOM   301  C CB    . TYR B 1 41  ? 6.521   -0.994  -0.846  1.00 17.64  ? ? ? ? ? ? 33  TYR B CB    1 
ATOM   302  C CG    . TYR B 1 41  ? 7.974   -1.171  -1.192  1.00 19.35  ? ? ? ? ? ? 33  TYR B CG    1 
ATOM   303  C CD1   . TYR B 1 41  ? 8.962   -0.559  -0.432  1.00 20.74  ? ? ? ? ? ? 33  TYR B CD1   1 
ATOM   304  C CD2   . TYR B 1 41  ? 8.366   -1.947  -2.290  1.00 23.26  ? ? ? ? ? ? 33  TYR B CD2   1 
ATOM   305  C CE1   . TYR B 1 41  ? 10.306  -0.695  -0.756  1.00 22.45  ? ? ? ? ? ? 33  TYR B CE1   1 
ATOM   306  C CE2   . TYR B 1 41  ? 9.710   -2.097  -2.615  1.00 21.97  ? ? ? ? ? ? 33  TYR B CE2   1 
ATOM   307  C CZ    . TYR B 1 41  ? 10.666  -1.470  -1.852  1.00 24.60  ? ? ? ? ? ? 33  TYR B CZ    1 
ATOM   308  O OH    . TYR B 1 41  ? 12.000  -1.622  -2.200  1.00 29.06  ? ? ? ? ? ? 33  TYR B OH    1 
ATOM   309  N N     . VAL B 1 42  ? 4.309   -1.095  1.534   1.00 15.67  ? ? ? ? ? ? 34  VAL B N     1 
ATOM   310  C CA    . VAL B 1 42  ? 2.989   -0.703  2.023   1.00 15.98  ? ? ? ? ? ? 34  VAL B CA    1 
ATOM   311  C C     . VAL B 1 42  ? 2.983   0.784   2.361   1.00 14.93  ? ? ? ? ? ? 34  VAL B C     1 
ATOM   312  O O     . VAL B 1 42  ? 3.865   1.268   3.087   1.00 16.80  ? ? ? ? ? ? 34  VAL B O     1 
ATOM   313  C CB    . VAL B 1 42  ? 2.571   -1.562  3.232   1.00 17.01  ? ? ? ? ? ? 34  VAL B CB    1 
ATOM   314  C CG1   . VAL B 1 42  ? 2.434   -3.038  2.790   1.00 17.23  ? ? ? ? ? ? 34  VAL B CG1   1 
ATOM   315  C CG2   . VAL B 1 42  ? 3.548   -1.449  4.405   1.00 17.54  ? ? ? ? ? ? 34  VAL B CG2   1 
ATOM   316  N N     . LYS B 1 43  ? 1.987   1.507   1.854   1.00 15.10  ? ? ? ? ? ? 35  LYS B N     1 
ATOM   317  C CA    . LYS B 1 43  ? 1.838   2.920   2.181   1.00 15.66  ? ? ? ? ? ? 35  LYS B CA    1 
ATOM   318  C C     . LYS B 1 43  ? 0.875   3.074   3.362   1.00 15.98  ? ? ? ? ? ? 35  LYS B C     1 
ATOM   319  O O     . LYS B 1 43  ? -0.254  2.570   3.329   1.00 16.26  ? ? ? ? ? ? 35  LYS B O     1 
ATOM   320  C CB    . LYS B 1 43  ? 1.341   3.688   0.954   1.00 16.44  ? ? ? ? ? ? 35  LYS B CB    1 
ATOM   321  C CG    . LYS B 1 43  ? 1.362   5.208   1.058   1.00 17.84  ? ? ? ? ? ? 35  LYS B CG    1 
ATOM   322  C CD    . LYS B 1 43  ? 1.284   5.827   -0.333  1.00 18.60  ? ? ? ? ? ? 35  LYS B CD    1 
ATOM   323  C CE    . LYS B 1 43  ? 1.136   7.333   -0.307  1.00 18.41  ? ? ? ? ? ? 35  LYS B CE    1 
ATOM   324  N NZ    . LYS B 1 43  ? 2.281   8.119   0.212   1.00 17.80  ? ? ? ? ? ? 35  LYS B NZ    1 
ATOM   325  N N     . LEU B 1 44  ? 1.345   3.747   4.414   1.00 16.13  ? ? ? ? ? ? 36  LEU B N     1 
ATOM   326  C CA    . LEU B 1 44  ? 0.638   3.794   5.708   1.00 16.87  ? ? ? ? ? ? 36  LEU B CA    1 
ATOM   327  C C     . LEU B 1 44  ? -0.353  4.952   5.739   1.00 15.64  ? ? ? ? ? ? 36  LEU B C     1 
ATOM   328  O O     . LEU B 1 44  ? -0.080  6.021   6.283   1.00 15.84  ? ? ? ? ? ? 36  LEU B O     1 
ATOM   329  C CB    . LEU B 1 44  ? 1.615   3.911   6.870   1.00 15.66  ? ? ? ? ? ? 36  LEU B CB    1 
ATOM   330  C CG    . LEU B 1 44  ? 2.757   2.904   6.892   1.00 17.21  ? ? ? ? ? ? 36  LEU B CG    1 
ATOM   331  C CD1   . LEU B 1 44  ? 3.518   3.108   8.180   1.00 18.65  ? ? ? ? ? ? 36  LEU B CD1   1 
ATOM   332  C CD2   . LEU B 1 44  ? 2.293   1.468   6.782   1.00 18.73  ? ? ? ? ? ? 36  LEU B CD2   1 
ATOM   333  N N     . GLU B 1 45  ? -1.542  4.725   5.161   1.00 16.87  ? ? ? ? ? ? 37  GLU B N     1 
ATOM   334  C CA    . GLU B 1 45  ? -2.561  5.774   5.147   1.00 16.52  ? ? ? ? ? ? 37  GLU B CA    1 
ATOM   335  C C     . GLU B 1 45  ? -3.132  6.030   6.523   1.00 15.60  ? ? ? ? ? ? 37  GLU B C     1 
ATOM   336  O O     . GLU B 1 45  ? -3.711  7.093   6.738   1.00 16.69  ? ? ? ? ? ? 37  GLU B O     1 
ATOM   337  C CB    . GLU B 1 45  ? -3.628  5.459   4.097   1.00 15.98  ? ? ? ? ? ? 37  GLU B CB    1 
ATOM   338  C CG    . GLU B 1 45  ? -3.069  5.626   2.701   1.00 17.06  ? ? ? ? ? ? 37  GLU B CG    1 
ATOM   339  C CD    . GLU B 1 45  ? -2.752  7.065   2.378   1.00 17.45  ? ? ? ? ? ? 37  GLU B CD    1 
ATOM   340  O OE1   . GLU B 1 45  ? -3.577  7.960   2.700   1.00 18.02  ? ? ? ? ? ? 37  GLU B OE1   1 
ATOM   341  O OE2   . GLU B 1 45  ? -1.626  7.331   1.879   1.00 18.51  ? ? ? ? ? ? 37  GLU B OE2   1 
ATOM   342  N N     . TYR B 1 46  ? -2.914  5.121   7.474   1.00 16.86  ? ? ? ? ? ? 38  TYR B N     1 
ATOM   343  C CA    . TYR B 1 46  ? -3.335  5.413   8.837   1.00 17.27  ? ? ? ? ? ? 38  TYR B CA    1 
ATOM   344  C C     . TYR B 1 46  ? -2.456  6.455   9.513   1.00 18.98  ? ? ? ? ? ? 38  TYR B C     1 
ATOM   345  O O     . TYR B 1 46  ? -2.776  6.909   10.617  1.00 19.21  ? ? ? ? ? ? 38  TYR B O     1 
ATOM   346  C CB    . TYR B 1 46  ? -3.415  4.135   9.661   1.00 18.03  ? ? ? ? ? ? 38  TYR B CB    1 
ATOM   347  C CG    . TYR B 1 46  ? -2.116  3.353   9.822   1.00 17.39  ? ? ? ? ? ? 38  TYR B CG    1 
ATOM   348  C CD1   . TYR B 1 46  ? -1.127  3.790   10.686  1.00 17.69  ? ? ? ? ? ? 38  TYR B CD1   1 
ATOM   349  C CD2   . TYR B 1 46  ? -1.923  2.137   9.164   1.00 19.28  ? ? ? ? ? ? 38  TYR B CD2   1 
ATOM   350  C CE1   . TYR B 1 46  ? 0.024   3.096   10.872  1.00 18.61  ? ? ? ? ? ? 38  TYR B CE1   1 
ATOM   351  C CE2   . TYR B 1 46  ? -0.763  1.425   9.353   1.00 18.52  ? ? ? ? ? ? 38  TYR B CE2   1 
ATOM   352  C CZ    . TYR B 1 46  ? 0.196   1.906   10.228  1.00 17.80  ? ? ? ? ? ? 38  TYR B CZ    1 
ATOM   353  O OH    . TYR B 1 46  ? 1.351   1.190   10.424  1.00 19.84  ? ? ? ? ? ? 38  TYR B OH    1 
ATOM   354  N N     . GLN B 1 47  ? -1.357  6.856   8.892   1.00 17.59  ? ? ? ? ? ? 39  GLN B N     1 
ATOM   355  C CA    . GLN B 1 47  ? -0.543  7.927   9.438   1.00 18.49  ? ? ? ? ? ? 39  GLN B CA    1 
ATOM   356  C C     . GLN B 1 47  ? -1.131  9.302   9.188   1.00 18.59  ? ? ? ? ? ? 39  GLN B C     1 
ATOM   357  O O     . GLN B 1 47  ? -0.649  10.281  9.771   1.00 20.17  ? ? ? ? ? ? 39  GLN B O     1 
ATOM   358  C CB    . GLN B 1 47  ? 0.888   7.851   8.901   1.00 17.38  ? ? ? ? ? ? 39  GLN B CB    1 
ATOM   359  C CG    . GLN B 1 47  ? 1.700   6.746   9.566   1.00 18.23  ? ? ? ? ? ? 39  GLN B CG    1 
ATOM   360  C CD    . GLN B 1 47  ? 1.968   7.018   11.031  1.00 19.09  ? ? ? ? ? ? 39  GLN B CD    1 
ATOM   361  O OE1   . GLN B 1 47  ? 1.245   6.543   11.895  1.00 22.53  ? ? ? ? ? ? 39  GLN B OE1   1 
ATOM   362  N NE2   . GLN B 1 47  ? 3.020   7.772   11.304  1.00 23.85  ? ? ? ? ? ? 39  GLN B NE2   1 
ATOM   363  N N     . ASN B 1 48  ? -2.182  9.399   8.383   1.00 17.45  ? ? ? ? ? ? 40  ASN B N     1 
ATOM   364  C CA    . ASN B 1 48  ? -2.924  10.649  8.303   1.00 16.66  ? ? ? ? ? ? 40  ASN B CA    1 
ATOM   365  C C     . ASN B 1 48  ? -3.432  11.017  9.700   1.00 18.67  ? ? ? ? ? ? 40  ASN B C     1 
ATOM   366  O O     . ASN B 1 48  ? -3.725  10.141  10.511  1.00 18.29  ? ? ? ? ? ? 40  ASN B O     1 
ATOM   367  C CB    . ASN B 1 48  ? -4.091  10.492  7.335   1.00 16.64  ? ? ? ? ? ? 40  ASN B CB    1 
ATOM   368  C CG    . ASN B 1 48  ? -3.654  10.559  5.906   1.00 16.97  ? ? ? ? ? ? 40  ASN B CG    1 
ATOM   369  O OD1   . ASN B 1 48  ? -3.017  11.524  5.488   1.00 22.33  ? ? ? ? ? ? 40  ASN B OD1   1 
ATOM   370  N ND2   . ASN B 1 48  ? -3.976  9.522   5.141   1.00 17.43  ? ? ? ? ? ? 40  ASN B ND2   1 
ATOM   371  N N     . PRO B 1 49  ? -3.565  12.307  9.993   1.00 16.66  ? ? ? ? ? ? 41  PRO B N     1 
ATOM   372  C CA    . PRO B 1 49  ? -3.801  12.733  11.386  1.00 18.88  ? ? ? ? ? ? 41  PRO B CA    1 
ATOM   373  C C     . PRO B 1 49  ? -5.117  12.283  11.954  1.00 18.69  ? ? ? ? ? ? 41  PRO B C     1 
ATOM   374  O O     . PRO B 1 49  ? -5.216  12.195  13.188  1.00 20.79  ? ? ? ? ? ? 41  PRO B O     1 
ATOM   375  C CB    . PRO B 1 49  ? -3.693  14.266  11.313  1.00 20.02  ? ? ? ? ? ? 41  PRO B CB    1 
ATOM   376  C CG    . PRO B 1 49  ? -3.978  14.595  9.869   1.00 20.53  ? ? ? ? ? ? 41  PRO B CG    1 
ATOM   377  C CD    . PRO B 1 49  ? -3.334  13.457  9.105   1.00 18.65  ? ? ? ? ? ? 41  PRO B CD    1 
ATOM   378  N N     . GLY B 1 50  ? -6.129  11.996  11.135  1.00 18.73  ? ? ? ? ? ? 42  GLY B N     1 
ATOM   379  C CA    . GLY B 1 50  ? -7.395  11.492  11.603  1.00 18.37  ? ? ? ? ? ? 42  GLY B CA    1 
ATOM   380  C C     . GLY B 1 50  ? -7.438  9.998   11.635  1.00 17.68  ? ? ? ? ? ? 42  GLY B C     1 
ATOM   381  O O     . GLY B 1 50  ? -8.443  9.419   12.053  1.00 19.36  ? ? ? ? ? ? 42  GLY B O     1 
ATOM   382  N N     . GLY B 1 51  ? -6.348  9.339   11.214  1.00 16.80  ? ? ? ? ? ? 43  GLY B N     1 
ATOM   383  C CA    . GLY B 1 51  ? -6.219  7.907   11.382  1.00 16.98  ? ? ? ? ? ? 43  GLY B CA    1 
ATOM   384  C C     . GLY B 1 51  ? -6.516  7.018   10.191  1.00 15.95  ? ? ? ? ? ? 43  GLY B C     1 
ATOM   385  O O     . GLY B 1 51  ? -6.435  5.798   10.330  1.00 17.69  ? ? ? ? ? ? 43  GLY B O     1 
ATOM   386  N N     . SER B 1 52  ? -6.890  7.576   9.036   1.00 16.44  ? ? ? ? ? ? 44  SER B N     1 
ATOM   387  C CA    . SER B 1 52  ? -7.186  6.699   7.908   1.00 17.05  ? ? ? ? ? ? 44  SER B CA    1 
ATOM   388  C C     . SER B 1 52  ? -7.043  7.436   6.583   1.00 14.76  ? ? ? ? ? ? 44  SER B C     1 
ATOM   389  O O     . SER B 1 52  ? -6.950  8.660   6.523   1.00 15.68  ? ? ? ? ? ? 44  SER B O     1 
ATOM   390  C CB    . SER B 1 52  ? -8.586  6.085   8.012   1.00 18.30  ? ? ? ? ? ? 44  SER B CB    1 
ATOM   391  O OG    . SER B 1 52  ? -9.574  6.949   7.427   1.00 17.38  ? ? ? ? ? ? 44  SER B OG    1 
ATOM   392  N N     . VAL B 1 53  ? -7.068  6.651   5.512   1.00 14.78  ? ? ? ? ? ? 45  VAL B N     1 
ATOM   393  C CA    . VAL B 1 53  ? -7.072  7.176   4.143   1.00 15.20  ? ? ? ? ? ? 45  VAL B CA    1 
ATOM   394  C C     . VAL B 1 53  ? -8.217  8.164   3.938   1.00 14.62  ? ? ? ? ? ? 45  VAL B C     1 
ATOM   395  O O     . VAL B 1 53  ? -8.116  9.069   3.104   1.00 16.37  ? ? ? ? ? ? 45  VAL B O     1 
ATOM   396  C CB    . VAL B 1 53  ? -7.164  6.004   3.135   1.00 16.28  ? ? ? ? ? ? 45  VAL B CB    1 
ATOM   397  C CG1   . VAL B 1 53  ? -8.545  5.356   3.159   1.00 17.97  ? ? ? ? ? ? 45  VAL B CG1   1 
ATOM   398  C CG2   . VAL B 1 53  ? -6.830  6.481   1.719   1.00 16.90  ? ? ? ? ? ? 45  VAL B CG2   1 
HETATM 399  N N1    . LLP B 1 54  ? -10.202 -0.003  4.044   0.92 19.06  ? ? ? ? ? ? 46  LLP B N1    1 
HETATM 400  C C2    . LLP B 1 54  ? -10.626 0.865   4.949   0.92 19.08  ? ? ? ? ? ? 46  LLP B C2    1 
HETATM 401  C "C2'" . LLP B 1 54  ? -10.439 0.551   6.457   0.92 19.93  ? ? ? ? ? ? 46  LLP B "C2'" 1 
HETATM 402  C C3    . LLP B 1 54  ? -11.252 2.034   4.513   0.92 21.82  ? ? ? ? ? ? 46  LLP B C3    1 
HETATM 403  O O3    . LLP B 1 54  ? -11.689 2.933   5.440   0.92 22.88  ? ? ? ? ? ? 46  LLP B O3    1 
HETATM 404  C C4    . LLP B 1 54  ? -11.431 2.289   3.170   0.92 20.23  ? ? ? ? ? ? 46  LLP B C4    1 
HETATM 405  C "C4'" . LLP B 1 54  ? -12.139 3.625   2.617   0.92 20.39  ? ? ? ? ? ? 46  LLP B "C4'" 1 
HETATM 406  C C5    . LLP B 1 54  ? -10.950 1.392   2.254   0.92 19.83  ? ? ? ? ? ? 46  LLP B C5    1 
HETATM 407  C C6    . LLP B 1 54  ? -10.324 0.218   2.674   0.92 22.10  ? ? ? ? ? ? 46  LLP B C6    1 
HETATM 408  C "C5'" . LLP B 1 54  ? -11.128 1.612   0.703   0.92 21.73  ? ? ? ? ? ? 46  LLP B "C5'" 1 
HETATM 409  O OP4   . LLP B 1 54  ? -10.639 2.847   0.200   0.92 16.10  ? ? ? ? ? ? 46  LLP B OP4   1 
HETATM 410  P P     . LLP B 1 54  ? -11.413 3.443   -1.028  0.92 16.03  ? ? ? ? ? ? 46  LLP B P     1 
HETATM 411  O OP1   . LLP B 1 54  ? -12.735 3.983   -0.487  0.92 16.84  ? ? ? ? ? ? 46  LLP B OP1   1 
HETATM 412  O OP2   . LLP B 1 54  ? -10.569 4.494   -1.609  0.92 16.27  ? ? ? ? ? ? 46  LLP B OP2   1 
HETATM 413  O OP3   . LLP B 1 54  ? -11.675 2.323   -1.990  0.92 17.60  ? ? ? ? ? ? 46  LLP B OP3   1 
HETATM 414  N N     . LLP B 1 54  ? -9.312  7.993   4.676   0.92 14.09  ? ? ? ? ? ? 46  LLP B N     1 
HETATM 415  C CA    . LLP B 1 54  ? -10.490 8.827   4.416   0.92 14.97  ? ? ? ? ? ? 46  LLP B CA    1 
HETATM 416  C CB    . LLP B 1 54  ? -11.741 8.295   5.087   0.92 16.05  ? ? ? ? ? ? 46  LLP B CB    1 
HETATM 417  C CG    . LLP B 1 54  ? -12.058 6.846   4.688   0.92 16.96  ? ? ? ? ? ? 46  LLP B CG    1 
HETATM 418  C CD    . LLP B 1 54  ? -12.394 6.725   3.190   0.92 17.80  ? ? ? ? ? ? 46  LLP B CD    1 
HETATM 419  C CE    . LLP B 1 54  ? -13.360 5.545   2.903   0.92 22.15  ? ? ? ? ? ? 46  LLP B CE    1 
HETATM 420  N NZ    . LLP B 1 54  ? -12.855 4.347   3.589   0.92 24.52  ? ? ? ? ? ? 46  LLP B NZ    1 
HETATM 421  C C     . LLP B 1 54  ? -10.267 10.261  4.773   0.92 14.30  ? ? ? ? ? ? 46  LLP B C     1 
HETATM 422  O O     . LLP B 1 54  ? -11.052 11.103  4.289   0.92 15.92  ? ? ? ? ? ? 46  LLP B O     1 
ATOM   423  N N     . ASP B 1 55  ? -9.244  10.593  5.573   1.00 15.22  ? ? ? ? ? ? 47  ASP B N     1 
ATOM   424  C CA    . ASP B 1 55  ? -8.914  12.001  5.759   1.00 16.27  ? ? ? ? ? ? 47  ASP B CA    1 
ATOM   425  C C     . ASP B 1 55  ? -8.791  12.721  4.422   1.00 15.14  ? ? ? ? ? ? 47  ASP B C     1 
ATOM   426  O O     . ASP B 1 55  ? -9.181  13.876  4.305   1.00 17.08  ? ? ? ? ? ? 47  ASP B O     1 
ATOM   427  C CB    . ASP B 1 55  ? -7.550  12.228  6.456   1.00 15.98  ? ? ? ? ? ? 47  ASP B CB    1 
ATOM   428  C CG    . ASP B 1 55  ? -7.496  11.862  7.932   1.00 19.83  ? ? ? ? ? ? 47  ASP B CG    1 
ATOM   429  O OD1   . ASP B 1 55  ? -8.444  11.274  8.476   1.00 23.04  ? ? ? ? ? ? 47  ASP B OD1   1 
ATOM   430  O OD2   . ASP B 1 55  ? -6.466  12.276  8.535   1.00 19.40  ? ? ? ? ? ? 47  ASP B OD2   1 
ATOM   431  N N     . ARG B 1 56  ? -8.177  12.049  3.444   1.00 15.82  ? ? ? ? ? ? 48  ARG B N     1 
ATOM   432  C CA    . ARG B 1 56  ? -7.904  12.698  2.160   1.00 16.05  ? ? ? ? ? ? 48  ARG B CA    1 
ATOM   433  C C     . ARG B 1 56  ? -9.191  13.097  1.462   1.00 16.03  ? ? ? ? ? ? 48  ARG B C     1 
ATOM   434  O O     . ARG B 1 56  ? -9.289  14.209  0.915   1.00 16.61  ? ? ? ? ? ? 48  ARG B O     1 
ATOM   435  C CB    . ARG B 1 56  ? -7.077  11.779  1.267   1.00 16.05  ? ? ? ? ? ? 48  ARG B CB    1 
ATOM   436  C CG    . ARG B 1 56  ? -5.676  11.480  1.814   1.00 16.83  ? ? ? ? ? ? 48  ARG B CG    1 
ATOM   437  C CD    . ARG B 1 56  ? -4.927  10.737  0.749   1.00 16.68  ? ? ? ? ? ? 48  ARG B CD    1 
ATOM   438  N NE    . ARG B 1 56  ? -3.637  10.191  1.149   1.00 17.20  ? ? ? ? ? ? 48  ARG B NE    1 
ATOM   439  C CZ    . ARG B 1 56  ? -2.476  10.737  0.837   1.00 18.00  ? ? ? ? ? ? 48  ARG B CZ    1 
ATOM   440  N NH1   . ARG B 1 56  ? -2.413  11.882  0.156   1.00 20.26  ? ? ? ? ? ? 48  ARG B NH1   1 
ATOM   441  N NH2   . ARG B 1 56  ? -1.365  10.108  1.211   1.00 18.23  ? ? ? ? ? ? 48  ARG B NH2   1 
ATOM   442  N N     . ILE B 1 57  ? -10.182 12.201  1.452   1.00 15.97  ? ? ? ? ? ? 49  ILE B N     1 
ATOM   443  C CA    . ILE B 1 57  ? -11.400 12.509  0.701   1.00 15.59  ? ? ? ? ? ? 49  ILE B CA    1 
ATOM   444  C C     . ILE B 1 57  ? -12.312 13.400  1.498   1.00 16.07  ? ? ? ? ? ? 49  ILE B C     1 
ATOM   445  O O     . ILE B 1 57  ? -13.051 14.201  0.916   1.00 17.60  ? ? ? ? ? ? 49  ILE B O     1 
ATOM   446  C CB    . ILE B 1 57  ? -12.111 11.248  0.189   1.00 16.90  ? ? ? ? ? ? 49  ILE B CB    1 
ATOM   447  C CG1   . ILE B 1 57  ? -12.819 10.462  1.294   1.00 17.03  ? ? ? ? ? ? 49  ILE B CG1   1 
ATOM   448  C CG2   . ILE B 1 57  ? -11.111 10.389  -0.582  1.00 19.18  ? ? ? ? ? ? 49  ILE B CG2   1 
ATOM   449  C CD1   . ILE B 1 57  ? -13.758 9.366   0.735   1.00 17.47  ? ? ? ? ? ? 49  ILE B CD1   1 
ATOM   450  N N     . ALA B 1 58  ? -12.262 13.324  2.828   1.00 16.17  ? ? ? ? ? ? 50  ALA B N     1 
ATOM   451  C CA    . ALA B 1 58  ? -13.043 14.255  3.631   1.00 17.38  ? ? ? ? ? ? 50  ALA B CA    1 
ATOM   452  C C     . ALA B 1 58  ? -12.587 15.686  3.374   1.00 16.57  ? ? ? ? ? ? 50  ALA B C     1 
ATOM   453  O O     . ALA B 1 58  ? -13.401 16.593  3.156   1.00 18.35  ? ? ? ? ? ? 50  ALA B O     1 
ATOM   454  C CB    . ALA B 1 58  ? -12.876 13.899  5.117   1.00 16.39  ? ? ? ? ? ? 50  ALA B CB    1 
ATOM   455  N N     . LEU B 1 59  ? -11.269 15.907  3.380   1.00 15.89  ? ? ? ? ? ? 51  LEU B N     1 
ATOM   456  C CA    . LEU B 1 59  ? -10.753 17.233  3.098   1.00 16.79  ? ? ? ? ? ? 51  LEU B CA    1 
ATOM   457  C C     . LEU B 1 59  ? -11.086 17.636  1.670   1.00 16.73  ? ? ? ? ? ? 51  LEU B C     1 
ATOM   458  O O     . LEU B 1 59  ? -11.542 18.756  1.431   1.00 18.77  ? ? ? ? ? ? 51  LEU B O     1 
ATOM   459  C CB    . LEU B 1 59  ? -9.241  17.271  3.351   1.00 17.78  ? ? ? ? ? ? 51  LEU B CB    1 
ATOM   460  C CG    . LEU B 1 59  ? -8.626  18.649  3.091   1.00 17.21  ? ? ? ? ? ? 51  LEU B CG    1 
ATOM   461  C CD1   . LEU B 1 59  ? -9.245  19.668  3.993   1.00 20.65  ? ? ? ? ? ? 51  LEU B CD1   1 
ATOM   462  C CD2   . LEU B 1 59  ? -7.104  18.645  3.209   1.00 20.64  ? ? ? ? ? ? 51  LEU B CD2   1 
ATOM   463  N N     . ALA B 1 60  ? -10.873 16.740  0.707   1.00 15.77  ? ? ? ? ? ? 52  ALA B N     1 
ATOM   464  C CA    . ALA B 1 60  ? -11.061 17.152  -0.693  1.00 16.29  ? ? ? ? ? ? 52  ALA B CA    1 
ATOM   465  C C     . ALA B 1 60  ? -12.518 17.488  -0.988  1.00 18.76  ? ? ? ? ? ? 52  ALA B C     1 
ATOM   466  O O     . ALA B 1 60  ? -12.807 18.428  -1.742  1.00 20.51  ? ? ? ? ? ? 52  ALA B O     1 
ATOM   467  C CB    . ALA B 1 60  ? -10.581 16.058  -1.646  1.00 18.90  ? ? ? ? ? ? 52  ALA B CB    1 
ATOM   468  N N     . MET B 1 61  ? -13.447 16.705  -0.454  1.00 16.83  ? ? ? ? ? ? 53  MET B N     1 
ATOM   469  C CA    . MET B 1 61  ? -14.867 16.957  -0.717  1.00 18.02  ? ? ? ? ? ? 53  MET B CA    1 
ATOM   470  C C     . MET B 1 61  ? -15.332 18.254  -0.073  1.00 19.58  ? ? ? ? ? ? 53  MET B C     1 
ATOM   471  O O     . MET B 1 61  ? -16.086 19.032  -0.690  1.00 20.35  ? ? ? ? ? ? 53  MET B O     1 
ATOM   472  C CB    . MET B 1 61  ? -15.692 15.756  -0.269  1.00 18.30  ? ? ? ? ? ? 53  MET B CB    1 
ATOM   473  C CG    . MET B 1 61  ? -15.517 14.542  -1.167  1.00 19.42  ? ? ? ? ? ? 53  MET B CG    1 
ATOM   474  S SD    . MET B 1 61  ? -16.579 13.142  -0.779  1.00 19.68  ? ? ? ? ? ? 53  MET B SD    1 
ATOM   475  C CE    . MET B 1 61  ? -16.188 12.772  0.930   1.00 17.78  ? ? ? ? ? ? 53  MET B CE    1 
ATOM   476  N N     . ILE B 1 62  ? -14.884 18.527  1.154   1.00 19.64  ? ? ? ? ? ? 54  ILE B N     1 
ATOM   477  C CA    . ILE B 1 62  ? -15.240 19.781  1.805   1.00 18.32  ? ? ? ? ? ? 54  ILE B CA    1 
ATOM   478  C C     . ILE B 1 62  ? -14.605 20.966  1.078   1.00 20.91  ? ? ? ? ? ? 54  ILE B C     1 
ATOM   479  O O     . ILE B 1 62  ? -15.280 21.972  0.802   1.00 21.59  ? ? ? ? ? ? 54  ILE B O     1 
ATOM   480  C CB    . ILE B 1 62  ? -14.873 19.731  3.304   1.00 19.25  ? ? ? ? ? ? 54  ILE B CB    1 
ATOM   481  C CG1   . ILE B 1 62  ? -15.727 18.700  4.034   1.00 21.22  ? ? ? ? ? ? 54  ILE B CG1   1 
ATOM   482  C CG2   . ILE B 1 62  ? -14.984 21.121  3.915   1.00 22.52  ? ? ? ? ? ? 54  ILE B CG2   1 
ATOM   483  C CD1   . ILE B 1 62  ? -17.193 19.029  4.168   1.00 26.02  ? ? ? ? ? ? 54  ILE B CD1   1 
ATOM   484  N N     . GLU B 1 63  ? -13.322 20.860  0.720   1.00 20.75  ? ? ? ? ? ? 55  GLU B N     1 
ATOM   485  C CA    . GLU B 1 63  ? -12.650 21.940  -0.006  1.00 23.56  ? ? ? ? ? ? 55  GLU B CA    1 
ATOM   486  C C     . GLU B 1 63  ? -13.308 22.221  -1.344  1.00 21.28  ? ? ? ? ? ? 55  GLU B C     1 
ATOM   487  O O     . GLU B 1 63  ? -13.464 23.390  -1.729  1.00 26.21  ? ? ? ? ? ? 55  GLU B O     1 
ATOM   488  C CB    . GLU B 1 63  ? -11.201 21.557  -0.285  1.00 24.85  ? ? ? ? ? ? 55  GLU B CB    1 
ATOM   489  C CG    . GLU B 1 63  ? -10.317 21.548  0.906   1.00 31.54  ? ? ? ? ? ? 55  GLU B CG    1 
ATOM   490  C CD    . GLU B 1 63  ? -8.872  21.255  0.539   1.00 35.72  ? ? ? ? ? ? 55  GLU B CD    1 
ATOM   491  O OE1   . GLU B 1 63  ? -8.616  20.459  -0.410  1.00 34.51  ? ? ? ? ? ? 55  GLU B OE1   1 
ATOM   492  O OE2   . GLU B 1 63  ? -7.996  21.839  1.189   1.00 32.25  ? ? ? ? ? ? 55  GLU B OE2   1 
ATOM   493  N N     . LYS B 1 64  ? -13.658 21.178  -2.090  1.00 21.75  ? ? ? ? ? ? 56  LYS B N     1 
ATOM   494  C CA    . LYS B 1 64  ? -14.268 21.409  -3.394  1.00 22.22  ? ? ? ? ? ? 56  LYS B CA    1 
ATOM   495  C C     . LYS B 1 64  ? -15.582 22.160  -3.228  1.00 25.13  ? ? ? ? ? ? 56  LYS B C     1 
ATOM   496  O O     . LYS B 1 64  ? -15.849 23.143  -3.932  1.00 27.51  ? ? ? ? ? ? 56  LYS B O     1 
ATOM   497  C CB    . LYS B 1 64  ? -14.488 20.088  -4.130  1.00 23.36  ? ? ? ? ? ? 56  LYS B CB    1 
ATOM   498  C CG    . LYS B 1 64  ? -15.060 20.297  -5.537  1.00 28.91  ? ? ? ? ? ? 56  LYS B CG    1 
ATOM   499  C CD    . LYS B 1 64  ? -15.121 19.010  -6.337  1.00 34.51  ? ? ? ? ? ? 56  LYS B CD    1 
ATOM   500  C CE    . LYS B 1 64  ? -15.543 19.287  -7.792  1.00 37.38  ? ? ? ? ? ? 56  LYS B CE    1 
ATOM   501  N NZ    . LYS B 1 64  ? -15.412 18.092  -8.663  1.00 47.84  ? ? ? ? ? ? 56  LYS B NZ    1 
ATOM   502  N N     . ALA B 1 65  ? -16.409 21.721  -2.285  1.00 22.04  ? ? ? ? ? ? 57  ALA B N     1 
ATOM   503  C CA    . ALA B 1 65  ? -17.709 22.352  -2.074  1.00 25.55  ? ? ? ? ? ? 57  ALA B CA    1 
ATOM   504  C C     . ALA B 1 65  ? -17.555 23.789  -1.598  1.00 25.81  ? ? ? ? ? ? 57  ALA B C     1 
ATOM   505  O O     . ALA B 1 65  ? -18.340 24.665  -1.991  1.00 28.99  ? ? ? ? ? ? 57  ALA B O     1 
ATOM   506  C CB    . ALA B 1 65  ? -18.523 21.548  -1.070  1.00 25.33  ? ? ? ? ? ? 57  ALA B CB    1 
ATOM   507  N N     . GLU B 1 66  ? -16.573 24.044  -0.734  1.00 24.77  ? ? ? ? ? ? 58  GLU B N     1 
ATOM   508  C CA    . GLU B 1 66  ? -16.260 25.399  -0.294  1.00 25.37  ? ? ? ? ? ? 58  GLU B CA    1 
ATOM   509  C C     . GLU B 1 66  ? -15.818 26.264  -1.471  1.00 37.46  ? ? ? ? ? ? 58  GLU B C     1 
ATOM   510  O O     . GLU B 1 66  ? -16.219 27.431  -1.589  1.00 34.27  ? ? ? ? ? ? 58  GLU B O     1 
ATOM   511  C CB    . GLU B 1 66  ? -15.134 25.272  0.729   1.00 31.79  ? ? ? ? ? ? 58  GLU B CB    1 
ATOM   512  C CG    . GLU B 1 66  ? -14.871 26.418  1.657   1.00 39.36  ? ? ? ? ? ? 58  GLU B CG    1 
ATOM   513  C CD    . GLU B 1 66  ? -13.830 26.034  2.699   1.00 41.11  ? ? ? ? ? ? 58  GLU B CD    1 
ATOM   514  O OE1   . GLU B 1 66  ? -12.684 25.689  2.318   1.00 36.39  ? ? ? ? ? ? 58  GLU B OE1   1 
ATOM   515  O OE2   . GLU B 1 66  ? -14.169 26.029  3.900   1.00 33.97  ? ? ? ? ? ? 58  GLU B OE2   1 
ATOM   516  N N     . ARG B 1 67  ? -14.996 25.700  -2.357  1.00 32.12  ? ? ? ? ? ? 59  ARG B N     1 
ATOM   517  C CA    . ARG B 1 67  ? -14.486 26.424  -3.514  1.00 33.23  ? ? ? ? ? ? 59  ARG B CA    1 
ATOM   518  C C     . ARG B 1 67  ? -15.615 26.765  -4.480  1.00 37.22  ? ? ? ? ? ? 59  ARG B C     1 
ATOM   519  O O     . ARG B 1 67  ? -15.608 27.834  -5.103  1.00 47.58  ? ? ? ? ? ? 59  ARG B O     1 
ATOM   520  C CB    . ARG B 1 67  ? -13.446 25.538  -4.204  1.00 34.20  ? ? ? ? ? ? 59  ARG B CB    1 
ATOM   521  C CG    . ARG B 1 67  ? -12.352 26.245  -4.969  1.00 51.80  ? ? ? ? ? ? 59  ARG B CG    1 
ATOM   522  C CD    . ARG B 1 67  ? -11.152 25.308  -5.154  1.00 53.12  ? ? ? ? ? ? 59  ARG B CD    1 
ATOM   523  N NE    . ARG B 1 67  ? -11.521 23.965  -5.611  1.00 47.77  ? ? ? ? ? ? 59  ARG B NE    1 
ATOM   524  C CZ    . ARG B 1 67  ? -11.125 22.833  -5.024  1.00 43.98  ? ? ? ? ? ? 59  ARG B CZ    1 
ATOM   525  N NH1   . ARG B 1 67  ? -10.370 22.868  -3.933  1.00 40.78  ? ? ? ? ? ? 59  ARG B NH1   1 
ATOM   526  N NH2   . ARG B 1 67  ? -11.500 21.658  -5.517  1.00 47.11  ? ? ? ? ? ? 59  ARG B NH2   1 
ATOM   527  N N     . GLU B 1 68  ? -16.591 25.868  -4.618  1.00 33.64  ? ? ? ? ? ? 60  GLU B N     1 
ATOM   528  C CA    . GLU B 1 68  ? -17.735 26.059  -5.500  1.00 35.94  ? ? ? ? ? ? 60  GLU B CA    1 
ATOM   529  C C     . GLU B 1 68  ? -18.831 26.905  -4.873  1.00 42.70  ? ? ? ? ? ? 60  GLU B C     1 
ATOM   530  O O     . GLU B 1 68  ? -19.894 27.060  -5.492  1.00 42.12  ? ? ? ? ? ? 60  GLU B O     1 
ATOM   531  C CB    . GLU B 1 68  ? -18.313 24.705  -5.924  1.00 31.46  ? ? ? ? ? ? 60  GLU B CB    1 
ATOM   532  C CG    . GLU B 1 68  ? -17.378 23.895  -6.796  1.00 34.24  ? ? ? ? ? ? 60  GLU B CG    1 
ATOM   533  C CD    . GLU B 1 68  ? -17.871 22.481  -7.033  1.00 31.68  ? ? ? ? ? ? 60  GLU B CD    1 
ATOM   534  O OE1   . GLU B 1 68  ? -18.776 22.026  -6.302  1.00 43.85  ? ? ? ? ? ? 60  GLU B OE1   1 
ATOM   535  O OE2   . GLU B 1 68  ? -17.338 21.825  -7.952  1.00 40.55  ? ? ? ? ? ? 60  GLU B OE2   1 
ATOM   536  N N     . GLY B 1 69  ? -18.603 27.446  -3.676  1.00 36.20  ? ? ? ? ? ? 61  GLY B N     1 
ATOM   537  C CA    . GLY B 1 69  ? -19.623 28.209  -2.978  1.00 37.36  ? ? ? ? ? ? 61  GLY B CA    1 
ATOM   538  C C     . GLY B 1 69  ? -20.841 27.420  -2.552  1.00 35.64  ? ? ? ? ? ? 61  GLY B C     1 
ATOM   539  O O     . GLY B 1 69  ? -21.856 28.022  -2.180  1.00 44.28  ? ? ? ? ? ? 61  GLY B O     1 
ATOM   540  N N     . LYS B 1 70  ? -20.775 26.088  -2.585  1.00 32.24  ? ? ? ? ? ? 62  LYS B N     1 
ATOM   541  C CA    . LYS B 1 70  ? -21.894 25.267  -2.140  1.00 28.02  ? ? ? ? ? ? 62  LYS B CA    1 
ATOM   542  C C     . LYS B 1 70  ? -22.032 25.276  -0.622  1.00 36.38  ? ? ? ? ? ? 62  LYS B C     1 
ATOM   543  O O     . LYS B 1 70  ? -23.138 25.102  -0.092  1.00 32.47  ? ? ? ? ? ? 62  LYS B O     1 
ATOM   544  C CB    . LYS B 1 70  ? -21.719 23.835  -2.640  1.00 32.28  ? ? ? ? ? ? 62  LYS B CB    1 
ATOM   545  C CG    . LYS B 1 70  ? -21.858 23.671  -4.145  1.00 36.76  ? ? ? ? ? ? 62  LYS B CG    1 
ATOM   546  C CD    . LYS B 1 70  ? -21.644 22.229  -4.566  1.00 34.77  ? ? ? ? ? ? 62  LYS B CD    1 
ATOM   547  C CE    . LYS B 1 70  ? -22.145 22.001  -5.983  1.00 41.16  ? ? ? ? ? ? 62  LYS B CE    1 
ATOM   548  N NZ    . LYS B 1 70  ? -21.600 23.017  -6.927  1.00 51.32  ? ? ? ? ? ? 62  LYS B NZ    1 
ATOM   549  N N     . ILE B 1 71  ? -20.920 25.442  0.092   1.00 30.15  ? ? ? ? ? ? 63  ILE B N     1 
ATOM   550  C CA    . ILE B 1 71  ? -20.910 25.529  1.545   1.00 27.67  ? ? ? ? ? ? 63  ILE B CA    1 
ATOM   551  C C     . ILE B 1 71  ? -19.951 26.634  1.945   1.00 26.15  ? ? ? ? ? ? 63  ILE B C     1 
ATOM   552  O O     . ILE B 1 71  ? -19.030 26.994  1.208   1.00 29.99  ? ? ? ? ? ? 63  ILE B O     1 
ATOM   553  C CB    . ILE B 1 71  ? -20.499 24.206  2.254   1.00 24.06  ? ? ? ? ? ? 63  ILE B CB    1 
ATOM   554  C CG1   . ILE B 1 71  ? -19.052 23.832  1.926   1.00 28.04  ? ? ? ? ? ? 63  ILE B CG1   1 
ATOM   555  C CG2   . ILE B 1 71  ? -21.435 23.082  1.892   1.00 32.30  ? ? ? ? ? ? 63  ILE B CG2   1 
ATOM   556  C CD1   . ILE B 1 71  ? -18.604 22.463  2.519   1.00 24.13  ? ? ? ? ? ? 63  ILE B CD1   1 
ATOM   557  N N     . LYS B 1 72  ? -20.149 27.139  3.154   1.00 27.11  ? ? ? ? ? ? 64  LYS B N     1 
ATOM   558  C CA    . LYS B 1 72  ? -19.235 28.087  3.768   1.00 31.27  ? ? ? ? ? ? 64  LYS B CA    1 
ATOM   559  C C     . LYS B 1 72  ? -19.181 27.766  5.253   1.00 27.86  ? ? ? ? ? ? 64  LYS B C     1 
ATOM   560  O O     . LYS B 1 72  ? -20.130 27.175  5.788   1.00 27.56  ? ? ? ? ? ? 64  LYS B O     1 
ATOM   561  C CB    . LYS B 1 72  ? -19.713 29.535  3.559   1.00 33.70  ? ? ? ? ? ? 64  LYS B CB    1 
ATOM   562  C CG    . LYS B 1 72  ? -21.108 29.800  4.080   1.00 31.68  ? ? ? ? ? ? 64  LYS B CG    1 
ATOM   563  C CD    . LYS B 1 72  ? -21.507 31.262  3.909   1.00 46.34  ? ? ? ? ? ? 64  LYS B CD    1 
ATOM   564  C CE    . LYS B 1 72  ? -22.822 31.566  4.621   1.00 44.80  ? ? ? ? ? ? 64  LYS B CE    1 
ATOM   565  N NZ    . LYS B 1 72  ? -23.964 30.786  4.054   1.00 54.01  ? ? ? ? ? ? 64  LYS B NZ    1 
ATOM   566  N N     . PRO B 1 73  ? -18.083 28.110  5.937   1.00 29.55  ? ? ? ? ? ? 65  PRO B N     1 
ATOM   567  C CA    . PRO B 1 73  ? -17.964 27.769  7.357   1.00 27.75  ? ? ? ? ? ? 65  PRO B CA    1 
ATOM   568  C C     . PRO B 1 73  ? -19.223 28.114  8.135   1.00 29.82  ? ? ? ? ? ? 65  PRO B C     1 
ATOM   569  O O     . PRO B 1 73  ? -19.840 29.162  7.927   1.00 32.98  ? ? ? ? ? ? 65  PRO B O     1 
ATOM   570  C CB    . PRO B 1 73  ? -16.758 28.598  7.812   1.00 31.75  ? ? ? ? ? ? 65  PRO B CB    1 
ATOM   571  C CG    . PRO B 1 73  ? -15.883 28.616  6.610   1.00 30.99  ? ? ? ? ? ? 65  PRO B CG    1 
ATOM   572  C CD    . PRO B 1 73  ? -16.826 28.688  5.419   1.00 33.89  ? ? ? ? ? ? 65  PRO B CD    1 
ATOM   573  N N     . GLY B 1 74  ? -19.629 27.184  8.995   1.00 27.35  ? ? ? ? ? ? 66  GLY B N     1 
ATOM   574  C CA    . GLY B 1 74  ? -20.860 27.262  9.742   1.00 28.30  ? ? ? ? ? ? 66  GLY B CA    1 
ATOM   575  C C     . GLY B 1 74  ? -21.955 26.367  9.216   1.00 25.92  ? ? ? ? ? ? 66  GLY B C     1 
ATOM   576  O O     . GLY B 1 74  ? -22.876 26.026  9.970   1.00 29.67  ? ? ? ? ? ? 66  GLY B O     1 
ATOM   577  N N     . ASP B 1 75  ? -21.868 25.969  7.949   1.00 22.48  ? ? ? ? ? ? 67  ASP B N     1 
ATOM   578  C CA    . ASP B 1 75  ? -22.879 25.114  7.337   1.00 23.83  ? ? ? ? ? ? 67  ASP B CA    1 
ATOM   579  C C     . ASP B 1 75  ? -22.772 23.677  7.852   1.00 22.38  ? ? ? ? ? ? 67  ASP B C     1 
ATOM   580  O O     . ASP B 1 75  ? -21.764 23.268  8.438   1.00 22.90  ? ? ? ? ? ? 67  ASP B O     1 
ATOM   581  C CB    . ASP B 1 75  ? -22.726 25.113  5.813   1.00 23.54  ? ? ? ? ? ? 67  ASP B CB    1 
ATOM   582  C CG    . ASP B 1 75  ? -23.165 26.426  5.173   1.00 34.52  ? ? ? ? ? ? 67  ASP B CG    1 
ATOM   583  O OD1   . ASP B 1 75  ? -23.705 27.298  5.897   1.00 35.44  ? ? ? ? ? ? 67  ASP B OD1   1 
ATOM   584  O OD2   . ASP B 1 75  ? -22.977 26.573  3.939   1.00 31.26  ? ? ? ? ? ? 67  ASP B OD2   1 
ATOM   585  N N     . THR B 1 76  ? -23.823 22.905  7.613   1.00 22.47  ? ? ? ? ? ? 68  THR B N     1 
ATOM   586  C CA    . THR B 1 76  ? -23.936 21.534  8.085   1.00 23.85  ? ? ? ? ? ? 68  THR B CA    1 
ATOM   587  C C     . THR B 1 76  ? -23.770 20.587  6.903   1.00 22.16  ? ? ? ? ? ? 68  THR B C     1 
ATOM   588  O O     . THR B 1 76  ? -24.358 20.806  5.839   1.00 23.90  ? ? ? ? ? ? 68  THR B O     1 
ATOM   589  C CB    . THR B 1 76  ? -25.279 21.306  8.768   1.00 26.54  ? ? ? ? ? ? 68  THR B CB    1 
ATOM   590  O OG1   . THR B 1 76  ? -25.374 22.184  9.895   1.00 25.47  ? ? ? ? ? ? 68  THR B OG1   1 
ATOM   591  C CG2   . THR B 1 76  ? -25.407 19.879  9.252   1.00 28.81  ? ? ? ? ? ? 68  THR B CG2   1 
ATOM   592  N N     . ILE B 1 77  ? -23.016 19.508  7.085   1.00 21.66  ? ? ? ? ? ? 69  ILE B N     1 
ATOM   593  C CA    . ILE B 1 77  ? -23.003 18.432  6.105   1.00 23.50  ? ? ? ? ? ? 69  ILE B CA    1 
ATOM   594  C C     . ILE B 1 77  ? -23.626 17.204  6.728   1.00 21.48  ? ? ? ? ? ? 69  ILE B C     1 
ATOM   595  O O     . ILE B 1 77  ? -23.599 17.000  7.946   1.00 22.46  ? ? ? ? ? ? 69  ILE B O     1 
ATOM   596  C CB    . ILE B 1 77  ? -21.589 17.980  5.643   1.00 29.72  ? ? ? ? ? ? 69  ILE B CB    1 
ATOM   597  C CG1   . ILE B 1 77  ? -20.807 17.411  6.840   1.00 28.19  ? ? ? ? ? ? 69  ILE B CG1   1 
ATOM   598  C CG2   . ILE B 1 77  ? -20.805 19.163  5.130   1.00 33.41  ? ? ? ? ? ? 69  ILE B CG2   1 
ATOM   599  C CD1   . ILE B 1 77  ? -19.551 16.723  6.437   1.00 39.53  ? ? ? ? ? ? 69  ILE B CD1   1 
ATOM   600  N N     . VAL B 1 78  ? -24.081 16.315  5.857   1.00 20.22  ? ? ? ? ? ? 70  VAL B N     1 
ATOM   601  C CA    . VAL B 1 78  ? -24.696 15.072  6.271   1.00 19.89  ? ? ? ? ? ? 70  VAL B CA    1 
ATOM   602  C C     . VAL B 1 78  ? -24.154 13.965  5.384   1.00 19.66  ? ? ? ? ? ? 70  VAL B C     1 
ATOM   603  O O     . VAL B 1 78  ? -23.995 14.164  4.176   1.00 20.76  ? ? ? ? ? ? 70  VAL B O     1 
ATOM   604  C CB    . VAL B 1 78  ? -26.241 15.163  6.208   1.00 21.39  ? ? ? ? ? ? 70  VAL B CB    1 
ATOM   605  C CG1   . VAL B 1 78  ? -26.748 15.401  4.768   1.00 22.42  ? ? ? ? ? ? 70  VAL B CG1   1 
ATOM   606  C CG2   . VAL B 1 78  ? -26.859 13.940  6.813   1.00 22.55  ? ? ? ? ? ? 70  VAL B CG2   1 
ATOM   607  N N     . GLU B 1 79  ? -23.850 12.808  5.971   1.00 18.48  ? ? ? ? ? ? 71  GLU B N     1 
ATOM   608  C CA    . GLU B 1 79  ? -23.339 11.675  5.225   1.00 18.68  ? ? ? ? ? ? 71  GLU B CA    1 
ATOM   609  C C     . GLU B 1 79  ? -23.770 10.393  5.920   1.00 18.31  ? ? ? ? ? ? 71  GLU B C     1 
ATOM   610  O O     . GLU B 1 79  ? -23.664 10.291  7.157   1.00 18.86  ? ? ? ? ? ? 71  GLU B O     1 
ATOM   611  C CB    . GLU B 1 79  ? -21.803 11.703  5.085   1.00 19.17  ? ? ? ? ? ? 71  GLU B CB    1 
ATOM   612  C CG    . GLU B 1 79  ? -21.204 10.618  4.144   1.00 19.42  ? ? ? ? ? ? 71  GLU B CG    1 
ATOM   613  C CD    . GLU B 1 79  ? -21.396 10.890  2.639   1.00 20.85  ? ? ? ? ? ? 71  GLU B CD    1 
ATOM   614  O OE1   . GLU B 1 79  ? -21.867 11.981  2.264   1.00 22.31  ? ? ? ? ? ? 71  GLU B OE1   1 
ATOM   615  O OE2   . GLU B 1 79  ? -21.059 9.990   1.812   1.00 22.52  ? ? ? ? ? ? 71  GLU B OE2   1 
ATOM   616  N N     . PRO B 1 80  ? -24.222 9.404   5.180   1.00 18.19  ? ? ? ? ? ? 72  PRO B N     1 
ATOM   617  C CA    . PRO B 1 80  ? -24.487 8.092   5.774   1.00 17.44  ? ? ? ? ? ? 72  PRO B CA    1 
ATOM   618  C C     . PRO B 1 80  ? -23.218 7.246   5.798   1.00 20.02  ? ? ? ? ? ? 72  PRO B C     1 
ATOM   619  O O     . PRO B 1 80  ? -22.638 6.911   4.760   1.00 20.92  ? ? ? ? ? ? 72  PRO B O     1 
ATOM   620  C CB    . PRO B 1 80  ? -25.539 7.501   4.815   1.00 19.66  ? ? ? ? ? ? 72  PRO B CB    1 
ATOM   621  C CG    . PRO B 1 80  ? -25.144 8.089   3.447   1.00 19.44  ? ? ? ? ? ? 72  PRO B CG    1 
ATOM   622  C CD    . PRO B 1 80  ? -24.628 9.468   3.752   1.00 19.19  ? ? ? ? ? ? 72  PRO B CD    1 
ATOM   623  N N     . THR B 1 81  ? -22.774 6.877   6.989   1.00 18.00  ? ? ? ? ? ? 73  THR B N     1 
ATOM   624  C CA    . THR B 1 81  ? -21.501 6.177   7.139   1.00 19.76  ? ? ? ? ? ? 73  THR B CA    1 
ATOM   625  C C     . THR B 1 81  ? -21.315 5.603   8.526   1.00 19.25  ? ? ? ? ? ? 73  THR B C     1 
ATOM   626  O O     . THR B 1 81  ? -21.542 6.296   9.525   1.00 20.71  ? ? ? ? ? ? 73  THR B O     1 
ATOM   627  C CB    . THR B 1 81  ? -20.281 7.034   6.759   1.00 18.74  ? ? ? ? ? ? 73  THR B CB    1 
ATOM   628  O OG1   . THR B 1 81  ? -19.076 6.294   7.044   1.00 19.93  ? ? ? ? ? ? 73  THR B OG1   1 
ATOM   629  C CG2   . THR B 1 81  ? -20.295 8.380   7.430   1.00 22.33  ? ? ? ? ? ? 73  THR B CG2   1 
ATOM   630  N N     . SER B 1 82  ? -20.932 4.334   8.581   1.00 19.47  ? ? ? ? ? ? 74  SER B N     1 
ATOM   631  C CA    . SER B 1 82  ? -20.551 3.667   9.816   1.00 19.18  ? ? ? ? ? ? 74  SER B CA    1 
ATOM   632  C C     . SER B 1 82  ? -19.060 3.413   9.890   1.00 20.78  ? ? ? ? ? ? 74  SER B C     1 
ATOM   633  O O     . SER B 1 82  ? -18.611 2.680   10.773  1.00 22.46  ? ? ? ? ? ? 74  SER B O     1 
ATOM   634  C CB    . SER B 1 82  ? -21.285 2.340   10.001  1.00 25.78  ? ? ? ? ? ? 74  SER B CB    1 
ATOM   635  O OG    . SER B 1 82  ? -22.681 2.534   10.047  1.00 28.70  ? ? ? ? ? ? 74  SER B OG    1 
ATOM   636  N N     . GLY B 1 83  ? -18.295 3.971   8.967   1.00 19.11  ? ? ? ? ? ? 75  GLY B N     1 
ATOM   637  C CA    . GLY B 1 83  ? -16.898 3.631   8.866   1.00 19.65  ? ? ? ? ? ? 75  GLY B CA    1 
ATOM   638  C C     . GLY B 1 83  ? -15.997 4.838   8.924   1.00 16.64  ? ? ? ? ? ? 75  GLY B C     1 
ATOM   639  O O     . GLY B 1 83  ? -16.331 5.897   9.467   1.00 18.06  ? ? ? ? ? ? 75  GLY B O     1 
ATOM   640  N N     . ASN B 1 84  ? -14.827 4.681   8.321   1.00 16.40  ? ? ? ? ? ? 76  ASN B N     1 
ATOM   641  C CA    . ASN B 1 84  ? -13.807 5.710   8.433   1.00 16.80  ? ? ? ? ? ? 76  ASN B CA    1 
ATOM   642  C C     . ASN B 1 84  ? -14.169 7.022   7.775   1.00 15.95  ? ? ? ? ? ? 76  ASN B C     1 
ATOM   643  O O     . ASN B 1 84  ? -13.607 8.039   8.164   1.00 16.78  ? ? ? ? ? ? 76  ASN B O     1 
ATOM   644  C CB    . ASN B 1 84  ? -12.479 5.177   7.929   1.00 17.78  ? ? ? ? ? ? 76  ASN B CB    1 
ATOM   645  C CG    . ASN B 1 84  ? -11.901 4.179   8.873   1.00 17.45  ? ? ? ? ? ? 76  ASN B CG    1 
ATOM   646  O OD1   . ASN B 1 84  ? -12.068 4.301   10.090  1.00 20.69  ? ? ? ? ? ? 76  ASN B OD1   1 
ATOM   647  N ND2   . ASN B 1 84  ? -11.228 3.168   8.352   1.00 17.72  ? ? ? ? ? ? 76  ASN B ND2   1 
ATOM   648  N N     . THR B 1 85  ? -15.107 7.039   6.817   1.00 16.24  ? ? ? ? ? ? 77  THR B N     1 
ATOM   649  C CA    . THR B 1 85  ? -15.471 8.332   6.244   1.00 16.61  ? ? ? ? ? ? 77  THR B CA    1 
ATOM   650  C C     . THR B 1 85  ? -16.165 9.223   7.263   1.00 16.05  ? ? ? ? ? ? 77  THR B C     1 
ATOM   651  O O     . THR B 1 85  ? -16.011 10.455  7.235   1.00 17.18  ? ? ? ? ? ? 77  THR B O     1 
ATOM   652  C CB    . THR B 1 85  ? -16.332 8.113   5.009   1.00 17.94  ? ? ? ? ? ? 77  THR B CB    1 
ATOM   653  O OG1   . THR B 1 85  ? -15.492 7.502   4.029   1.00 20.10  ? ? ? ? ? ? 77  THR B OG1   1 
ATOM   654  C CG2   . THR B 1 85  ? -16.892 9.428   4.476   1.00 19.01  ? ? ? ? ? ? 77  THR B CG2   1 
ATOM   655  N N     . GLY B 1 86  ? -16.942 8.617   8.170   1.00 16.33  ? ? ? ? ? ? 78  GLY B N     1 
ATOM   656  C CA    . GLY B 1 86  ? -17.560 9.399   9.227   1.00 17.02  ? ? ? ? ? ? 78  GLY B CA    1 
ATOM   657  C C     . GLY B 1 86  ? -16.523 10.030  10.127  1.00 15.88  ? ? ? ? ? ? 78  GLY B C     1 
ATOM   658  O O     . GLY B 1 86  ? -16.615 11.208  10.466  1.00 16.88  ? ? ? ? ? ? 78  GLY B O     1 
ATOM   659  N N     . ILE B 1 87  ? -15.510 9.257   10.511  1.00 16.46  ? ? ? ? ? ? 79  ILE B N     1 
ATOM   660  C CA    . ILE B 1 87  ? -14.450 9.800   11.346  1.00 16.49  ? ? ? ? ? ? 79  ILE B CA    1 
ATOM   661  C C     . ILE B 1 87  ? -13.711 10.891  10.588  1.00 16.64  ? ? ? ? ? ? 79  ILE B C     1 
ATOM   662  O O     . ILE B 1 87  ? -13.460 11.978  11.115  1.00 17.03  ? ? ? ? ? ? 79  ILE B O     1 
ATOM   663  C CB    . ILE B 1 87  ? -13.499 8.674   11.791  1.00 17.26  ? ? ? ? ? ? 79  ILE B CB    1 
ATOM   664  C CG1   . ILE B 1 87  ? -14.253 7.612   12.609  1.00 18.01  ? ? ? ? ? ? 79  ILE B CG1   1 
ATOM   665  C CG2   . ILE B 1 87  ? -12.322 9.251   12.605  1.00 17.50  ? ? ? ? ? ? 79  ILE B CG2   1 
ATOM   666  C CD1   . ILE B 1 87  ? -13.446 6.323   12.843  1.00 18.91  ? ? ? ? ? ? 79  ILE B CD1   1 
ATOM   667  N N     . GLY B 1 88  ? -13.386 10.641  9.311   1.00 15.63  ? ? ? ? ? ? 80  GLY B N     1 
ATOM   668  C CA    . GLY B 1 88  ? -12.645 11.642  8.556   1.00 17.35  ? ? ? ? ? ? 80  GLY B CA    1 
ATOM   669  C C     . GLY B 1 88  ? -13.425 12.926  8.378   1.00 16.11  ? ? ? ? ? ? 80  GLY B C     1 
ATOM   670  O O     . GLY B 1 88  ? -12.882 14.019  8.516   1.00 15.67  ? ? ? ? ? ? 80  GLY B O     1 
ATOM   671  N N     . LEU B 1 89  ? -14.719 12.806  8.051   1.00 16.12  ? ? ? ? ? ? 81  LEU B N     1 
ATOM   672  C CA    . LEU B 1 89  ? -15.540 14.007  7.933   1.00 14.99  ? ? ? ? ? ? 81  LEU B CA    1 
ATOM   673  C C     . LEU B 1 89  ? -15.740 14.693  9.282   1.00 17.20  ? ? ? ? ? ? 81  LEU B C     1 
ATOM   674  O O     . LEU B 1 89  ? -15.744 15.918  9.357   1.00 16.32  ? ? ? ? ? ? 81  LEU B O     1 
ATOM   675  C CB    . LEU B 1 89  ? -16.889 13.659  7.313   1.00 17.13  ? ? ? ? ? ? 81  LEU B CB    1 
ATOM   676  C CG    . LEU B 1 89  ? -16.871 13.454  5.801   1.00 17.18  ? ? ? ? ? ? 81  LEU B CG    1 
ATOM   677  C CD1   . LEU B 1 89  ? -18.168 12.794  5.381   1.00 20.36  ? ? ? ? ? ? 81  LEU B CD1   1 
ATOM   678  C CD2   . LEU B 1 89  ? -16.666 14.749  5.026   1.00 18.03  ? ? ? ? ? ? 81  LEU B CD2   1 
ATOM   679  N N     . ALA B 1 90  ? -15.889 13.931  10.370  1.00 15.71  ? ? ? ? ? ? 82  ALA B N     1 
ATOM   680  C CA    . ALA B 1 90  ? -16.044 14.578  11.673  1.00 16.84  ? ? ? ? ? ? 82  ALA B CA    1 
ATOM   681  C C     . ALA B 1 90  ? -14.799 15.385  12.017  1.00 16.02  ? ? ? ? ? ? 82  ALA B C     1 
ATOM   682  O O     . ALA B 1 90  ? -14.878 16.549  12.445  1.00 17.13  ? ? ? ? ? ? 82  ALA B O     1 
ATOM   683  C CB    . ALA B 1 90  ? -16.312 13.512  12.730  1.00 19.38  ? ? ? ? ? ? 82  ALA B CB    1 
ATOM   684  N N     . PHE B 1 91  ? -13.639 14.787  11.758  1.00 16.19  ? ? ? ? ? ? 83  PHE B N     1 
ATOM   685  C CA    . PHE B 1 91  ? -12.347 15.420  11.995  1.00 16.33  ? ? ? ? ? ? 83  PHE B CA    1 
ATOM   686  C C     . PHE B 1 91  ? -12.195 16.684  11.159  1.00 16.13  ? ? ? ? ? ? 83  PHE B C     1 
ATOM   687  O O     . PHE B 1 91  ? -11.938 17.770  11.686  1.00 16.57  ? ? ? ? ? ? 83  PHE B O     1 
ATOM   688  C CB    . PHE B 1 91  ? -11.273 14.365  11.666  1.00 17.07  ? ? ? ? ? ? 83  PHE B CB    1 
ATOM   689  C CG    . PHE B 1 91  ? -9.908  14.918  11.407  1.00 15.56  ? ? ? ? ? ? 83  PHE B CG    1 
ATOM   690  C CD1   . PHE B 1 91  ? -9.280  15.750  12.319  1.00 16.46  ? ? ? ? ? ? 83  PHE B CD1   1 
ATOM   691  C CD2   . PHE B 1 91  ? -9.238  14.564  10.239  1.00 18.40  ? ? ? ? ? ? 83  PHE B CD2   1 
ATOM   692  C CE1   . PHE B 1 91  ? -7.999  16.221  12.058  1.00 18.24  ? ? ? ? ? ? 83  PHE B CE1   1 
ATOM   693  C CE2   . PHE B 1 91  ? -7.956  15.016  9.974   1.00 17.58  ? ? ? ? ? ? 83  PHE B CE2   1 
ATOM   694  C CZ    . PHE B 1 91  ? -7.328  15.866  10.880  1.00 16.54  ? ? ? ? ? ? 83  PHE B CZ    1 
ATOM   695  N N     . VAL B 1 92  ? -12.393 16.562  9.843   1.00 16.66  ? ? ? ? ? ? 84  VAL B N     1 
ATOM   696  C CA    . VAL B 1 92  ? -12.202 17.718  8.968   1.00 17.26  ? ? ? ? ? ? 84  VAL B CA    1 
ATOM   697  C C     . VAL B 1 92  ? -13.236 18.794  9.265   1.00 17.11  ? ? ? ? ? ? 84  VAL B C     1 
ATOM   698  O O     . VAL B 1 92  ? -12.929 19.985  9.240   1.00 17.52  ? ? ? ? ? ? 84  VAL B O     1 
ATOM   699  C CB    . VAL B 1 92  ? -12.248 17.277  7.497   1.00 16.77  ? ? ? ? ? ? 84  VAL B CB    1 
ATOM   700  C CG1   . VAL B 1 92  ? -12.375 18.478  6.563   1.00 19.55  ? ? ? ? ? ? 84  VAL B CG1   1 
ATOM   701  C CG2   . VAL B 1 92  ? -11.030 16.467  7.157   1.00 17.65  ? ? ? ? ? ? 84  VAL B CG2   1 
ATOM   702  N N     . CYS B 1 93  ? -14.465 18.400  9.592   1.00 16.97  ? ? ? ? ? ? 85  CYS B N     1 
ATOM   703  C CA    . CYS B 1 93  ? -15.466 19.418  9.907   1.00 18.73  ? ? ? ? ? ? 85  CYS B CA    1 
ATOM   704  C C     . CYS B 1 93  ? -15.099 20.198  11.157  1.00 18.62  ? ? ? ? ? ? 85  CYS B C     1 
ATOM   705  O O     . CYS B 1 93  ? -15.238 21.433  11.187  1.00 19.51  ? ? ? ? ? ? 85  CYS B O     1 
ATOM   706  C CB    . CYS B 1 93  ? -16.840 18.795  10.054  1.00 17.43  ? ? ? ? ? ? 85  CYS B CB    1 
ATOM   707  S SG    . CYS B 1 93  ? -17.609 18.438  8.442   1.00 19.76  ? ? ? ? ? ? 85  CYS B SG    1 
ATOM   708  N N     . ALA B 1 94  ? -14.604 19.499  12.190  1.00 17.89  ? ? ? ? ? ? 86  ALA B N     1 
ATOM   709  C CA    . ALA B 1 94  ? -14.153 20.184  13.404  1.00 17.55  ? ? ? ? ? ? 86  ALA B CA    1 
ATOM   710  C C     . ALA B 1 94  ? -13.002 21.126  13.077  1.00 19.01  ? ? ? ? ? ? 86  ALA B C     1 
ATOM   711  O O     . ALA B 1 94  ? -12.964 22.271  13.552  1.00 21.33  ? ? ? ? ? ? 86  ALA B O     1 
ATOM   712  C CB    . ALA B 1 94  ? -13.750 19.153  14.472  1.00 18.52  ? ? ? ? ? ? 86  ALA B CB    1 
ATOM   713  N N     . ALA B 1 95  ? -12.061 20.673  12.236  1.00 17.09  ? ? ? ? ? ? 87  ALA B N     1 
ATOM   714  C CA    . ALA B 1 95  ? -10.900 21.490  11.906  1.00 17.76  ? ? ? ? ? ? 87  ALA B CA    1 
ATOM   715  C C     . ALA B 1 95  ? -11.272 22.703  11.070  1.00 20.38  ? ? ? ? ? ? 87  ALA B C     1 
ATOM   716  O O     . ALA B 1 95  ? -10.635 23.757  11.198  1.00 22.74  ? ? ? ? ? ? 87  ALA B O     1 
ATOM   717  C CB    . ALA B 1 95  ? -9.858  20.655  11.168  1.00 18.51  ? ? ? ? ? ? 87  ALA B CB    1 
ATOM   718  N N     . LYS B 1 96  ? -12.286 22.578  10.210  1.00 20.30  ? ? ? ? ? ? 88  LYS B N     1 
ATOM   719  C CA    . LYS B 1 96  ? -12.597 23.610  9.224   1.00 21.51  ? ? ? ? ? ? 88  LYS B CA    1 
ATOM   720  C C     . LYS B 1 96  ? -13.798 24.467  9.586   1.00 23.34  ? ? ? ? ? ? 88  LYS B C     1 
ATOM   721  O O     . LYS B 1 96  ? -14.142 25.380  8.823   1.00 26.84  ? ? ? ? ? ? 88  LYS B O     1 
ATOM   722  C CB    . LYS B 1 96  ? -12.744 23.000  7.820   1.00 22.69  ? ? ? ? ? ? 88  LYS B CB    1 
ATOM   723  C CG    . LYS B 1 96  ? -11.389 22.558  7.277   1.00 25.36  ? ? ? ? ? ? 88  LYS B CG    1 
ATOM   724  C CD    . LYS B 1 96  ? -11.462 22.041  5.864   1.00 27.21  ? ? ? ? ? ? 88  LYS B CD    1 
ATOM   725  C CE    . LYS B 1 96  ? -11.828 23.145  4.884   1.00 30.33  ? ? ? ? ? ? 88  LYS B CE    1 
ATOM   726  N NZ    . LYS B 1 96  ? -10.772 24.197  4.789   1.00 40.94  ? ? ? ? ? ? 88  LYS B NZ    1 
ATOM   727  N N     . GLY B 1 97  ? -14.454 24.181  10.703  1.00 22.33  ? ? ? ? ? ? 89  GLY B N     1 
ATOM   728  C CA    . GLY B 1 97  ? -15.567 24.993  11.161  1.00 23.56  ? ? ? ? ? ? 89  GLY B CA    1 
ATOM   729  C C     . GLY B 1 97  ? -16.908 24.657  10.539  1.00 22.81  ? ? ? ? ? ? 89  GLY B C     1 
ATOM   730  O O     . GLY B 1 97  ? -17.723 25.562  10.312  1.00 24.75  ? ? ? ? ? ? 89  GLY B O     1 
ATOM   731  N N     . TYR B 1 98  ? -17.155 23.390  10.226  1.00 20.52  ? ? ? ? ? ? 90  TYR B N     1 
ATOM   732  C CA    . TYR B 1 98  ? -18.446 22.950  9.717   1.00 18.73  ? ? ? ? ? ? 90  TYR B CA    1 
ATOM   733  C C     . TYR B 1 98  ? -19.110 22.061  10.754  1.00 20.42  ? ? ? ? ? ? 90  TYR B C     1 
ATOM   734  O O     . TYR B 1 98  ? -18.454 21.457  11.606  1.00 21.95  ? ? ? ? ? ? 90  TYR B O     1 
ATOM   735  C CB    . TYR B 1 98  ? -18.305 22.181  8.389   1.00 20.62  ? ? ? ? ? ? 90  TYR B CB    1 
ATOM   736  C CG    . TYR B 1 98  ? -17.861 23.080  7.269   1.00 21.10  ? ? ? ? ? ? 90  TYR B CG    1 
ATOM   737  C CD1   . TYR B 1 98  ? -18.790 23.756  6.480   1.00 22.87  ? ? ? ? ? ? 90  TYR B CD1   1 
ATOM   738  C CD2   . TYR B 1 98  ? -16.528 23.288  7.010   1.00 23.07  ? ? ? ? ? ? 90  TYR B CD2   1 
ATOM   739  C CE1   . TYR B 1 98  ? -18.392 24.587  5.476   1.00 24.54  ? ? ? ? ? ? 90  TYR B CE1   1 
ATOM   740  C CE2   . TYR B 1 98  ? -16.116 24.147  6.003   1.00 23.28  ? ? ? ? ? ? 90  TYR B CE2   1 
ATOM   741  C CZ    . TYR B 1 98  ? -17.063 24.787  5.239   1.00 23.43  ? ? ? ? ? ? 90  TYR B CZ    1 
ATOM   742  O OH    . TYR B 1 98  ? -16.661 25.632  4.233   1.00 28.14  ? ? ? ? ? ? 90  TYR B OH    1 
ATOM   743  N N     . LYS B 1 99  ? -20.425 21.999  10.689  1.00 22.70  ? ? ? ? ? ? 91  LYS B N     1 
ATOM   744  C CA    . LYS B 1 99  ? -21.179 21.085  11.523  1.00 21.60  ? ? ? ? ? ? 91  LYS B CA    1 
ATOM   745  C C     . LYS B 1 99  ? -21.367 19.799  10.733  1.00 21.17  ? ? ? ? ? ? 91  LYS B C     1 
ATOM   746  O O     . LYS B 1 99  ? -21.590 19.834  9.522   1.00 26.57  ? ? ? ? ? ? 91  LYS B O     1 
ATOM   747  C CB    . LYS B 1 99  ? -22.543 21.701  11.857  1.00 26.77  ? ? ? ? ? ? 91  LYS B CB    1 
ATOM   748  C CG    . LYS B 1 99  ? -22.458 22.940  12.744  1.00 27.21  ? ? ? ? ? ? 91  LYS B CG    1 
ATOM   749  C CD    . LYS B 1 99  ? -23.838 23.387  13.198  1.00 34.27  ? ? ? ? ? ? 91  LYS B CD    1 
ATOM   750  N N     . ALA B 1 100 ? -21.285 18.666  11.404  1.00 21.52  ? ? ? ? ? ? 92  ALA B N     1 
ATOM   751  C CA    . ALA B 1 100 ? -21.389 17.371  10.747  1.00 21.39  ? ? ? ? ? ? 92  ALA B CA    1 
ATOM   752  C C     . ALA B 1 100 ? -22.512 16.575  11.381  1.00 20.72  ? ? ? ? ? ? 92  ALA B C     1 
ATOM   753  O O     . ALA B 1 100 ? -22.629 16.518  12.610  1.00 20.68  ? ? ? ? ? ? 92  ALA B O     1 
ATOM   754  C CB    . ALA B 1 100 ? -20.077 16.589  10.874  1.00 23.45  ? ? ? ? ? ? 92  ALA B CB    1 
ATOM   755  N N     . VAL B 1 101 ? -23.321 15.947  10.537  1.00 20.11  ? ? ? ? ? ? 93  VAL B N     1 
ATOM   756  C CA    . VAL B 1 101 ? -24.378 15.038  10.956  1.00 20.19  ? ? ? ? ? ? 93  VAL B CA    1 
ATOM   757  C C     . VAL B 1 101 ? -24.176 13.726  10.212  1.00 18.33  ? ? ? ? ? ? 93  VAL B C     1 
ATOM   758  O O     . VAL B 1 101 ? -24.028 13.729  8.983   1.00 20.66  ? ? ? ? ? ? 93  VAL B O     1 
ATOM   759  C CB    . VAL B 1 101 ? -25.773 15.615  10.644  1.00 21.47  ? ? ? ? ? ? 93  VAL B CB    1 
ATOM   760  C CG1   . VAL B 1 101 ? -26.818 14.659  11.130  1.00 22.61  ? ? ? ? ? ? 93  VAL B CG1   1 
ATOM   761  C CG2   . VAL B 1 101 ? -25.985 16.988  11.293  1.00 22.94  ? ? ? ? ? ? 93  VAL B CG2   1 
ATOM   762  N N     . PHE B 1 102 ? -24.148 12.618  10.932  1.00 17.46  ? ? ? ? ? ? 94  PHE B N     1 
ATOM   763  C CA    . PHE B 1 102 ? -23.961 11.305  10.327  1.00 19.29  ? ? ? ? ? ? 94  PHE B CA    1 
ATOM   764  C C     . PHE B 1 102 ? -25.151 10.424  10.635  1.00 20.54  ? ? ? ? ? ? 94  PHE B C     1 
ATOM   765  O O     . PHE B 1 102 ? -25.686 10.438  11.745  1.00 21.54  ? ? ? ? ? ? 94  PHE B O     1 
ATOM   766  C CB    . PHE B 1 102 ? -22.660 10.615  10.791  1.00 19.87  ? ? ? ? ? ? 94  PHE B CB    1 
ATOM   767  C CG    . PHE B 1 102 ? -21.462 11.426  10.498  1.00 18.94  ? ? ? ? ? ? 94  PHE B CG    1 
ATOM   768  C CD1   . PHE B 1 102 ? -21.066 11.659  9.195   1.00 19.19  ? ? ? ? ? ? 94  PHE B CD1   1 
ATOM   769  C CD2   . PHE B 1 102 ? -20.775 12.047  11.514  1.00 21.66  ? ? ? ? ? ? 94  PHE B CD2   1 
ATOM   770  C CE1   . PHE B 1 102 ? -19.983 12.461  8.916   1.00 19.77  ? ? ? ? ? ? 94  PHE B CE1   1 
ATOM   771  C CE2   . PHE B 1 102 ? -19.699 12.861  11.238  1.00 21.58  ? ? ? ? ? ? 94  PHE B CE2   1 
ATOM   772  C CZ    . PHE B 1 102 ? -19.295 13.063  9.950   1.00 20.36  ? ? ? ? ? ? 94  PHE B CZ    1 
ATOM   773  N N     . THR B 1 103 ? -25.600 9.680   9.636   1.00 19.27  ? ? ? ? ? ? 95  THR B N     1 
ATOM   774  C CA    . THR B 1 103 ? -26.604 8.665   9.867   1.00 19.74  ? ? ? ? ? ? 95  THR B CA    1 
ATOM   775  C C     . THR B 1 103 ? -25.937 7.308   9.789   1.00 18.68  ? ? ? ? ? ? 95  THR B C     1 
ATOM   776  O O     . THR B 1 103 ? -24.980 7.107   9.032   1.00 20.95  ? ? ? ? ? ? 95  THR B O     1 
ATOM   777  C CB    . THR B 1 103 ? -27.733 8.749   8.836   1.00 20.26  ? ? ? ? ? ? 95  THR B CB    1 
ATOM   778  O OG1   . THR B 1 103 ? -27.186 8.527   7.525   1.00 20.48  ? ? ? ? ? ? 95  THR B OG1   1 
ATOM   779  C CG2   . THR B 1 103 ? -28.414 10.097  8.878   1.00 20.68  ? ? ? ? ? ? 95  THR B CG2   1 
ATOM   780  N N     . MET B 1 104 ? -26.387 6.403   10.617  1.00 19.54  ? ? ? ? ? ? 96  MET B N     1 
ATOM   781  C CA    . MET B 1 104 ? -25.793 5.082   10.690  1.00 19.58  ? ? ? ? ? ? 96  MET B CA    1 
ATOM   782  C C     . MET B 1 104 ? -26.726 4.159   11.442  1.00 20.46  ? ? ? ? ? ? 96  MET B C     1 
ATOM   783  O O     . MET B 1 104 ? -27.483 4.613   12.320  1.00 22.33  ? ? ? ? ? ? 96  MET B O     1 
ATOM   784  C CB    . MET B 1 104 ? -24.406 5.084   11.343  1.00 24.94  ? ? ? ? ? ? 96  MET B CB    1 
ATOM   785  C CG    . MET B 1 104 ? -24.404 5.382   12.821  1.00 26.58  ? ? ? ? ? ? 96  MET B CG    1 
ATOM   786  S SD    . MET B 1 104 ? -24.823 7.086   13.112  1.00 48.36  ? ? ? ? ? ? 96  MET B SD    1 
ATOM   787  C CE    . MET B 1 104 ? -23.343 7.758   12.439  1.00 30.30  ? ? ? ? ? ? 96  MET B CE    1 
ATOM   788  N N     . PRO B 1 105 ? -26.686 2.866   11.163  1.00 21.28  ? ? ? ? ? ? 97  PRO B N     1 
ATOM   789  C CA    . PRO B 1 105 ? -27.525 1.939   11.924  1.00 22.50  ? ? ? ? ? ? 97  PRO B CA    1 
ATOM   790  C C     . PRO B 1 105 ? -27.171 1.983   13.401  1.00 24.02  ? ? ? ? ? ? 97  PRO B C     1 
ATOM   791  O O     . PRO B 1 105 ? -26.015 2.177   13.785  1.00 24.40  ? ? ? ? ? ? 97  PRO B O     1 
ATOM   792  C CB    . PRO B 1 105 ? -27.195 0.569   11.318  1.00 25.92  ? ? ? ? ? ? 97  PRO B CB    1 
ATOM   793  C CG    . PRO B 1 105 ? -26.585 0.859   9.980   1.00 30.08  ? ? ? ? ? ? 97  PRO B CG    1 
ATOM   794  C CD    . PRO B 1 105 ? -25.974 2.219   10.043  1.00 23.02  ? ? ? ? ? ? 97  PRO B CD    1 
ATOM   795  N N     . GLU B 1 106 ? -28.192 1.801   14.238  1.00 24.52  ? ? ? ? ? ? 98  GLU B N     1 
ATOM   796  C CA    . GLU B 1 106 ? -28.098 1.951   15.688  1.00 25.16  ? ? ? ? ? ? 98  GLU B CA    1 
ATOM   797  C C     . GLU B 1 106 ? -27.222 0.895   16.345  1.00 27.79  ? ? ? ? ? ? 98  GLU B C     1 
ATOM   798  O O     . GLU B 1 106 ? -27.038 0.944   17.568  1.00 33.06  ? ? ? ? ? ? 98  GLU B O     1 
ATOM   799  C CB    . GLU B 1 106 ? -29.505 1.878   16.285  1.00 33.15  ? ? ? ? ? ? 98  GLU B CB    1 
ATOM   800  C CG    . GLU B 1 106 ? -30.211 0.564   16.014  1.00 34.62  ? ? ? ? ? ? 98  GLU B CG    1 
ATOM   801  C CD    . GLU B 1 106 ? -31.720 0.707   15.983  1.00 48.69  ? ? ? ? ? ? 98  GLU B CD    1 
ATOM   802  O OE1   . GLU B 1 106 ? -32.211 1.772   16.407  1.00 48.77  ? ? ? ? ? ? 98  GLU B OE1   1 
ATOM   803  O OE2   . GLU B 1 106 ? -32.415 -0.245  15.557  1.00 39.05  ? ? ? ? ? ? 98  GLU B OE2   1 
ATOM   804  N N     . THR B 1 107 ? -26.682 -0.047  15.581  1.00 26.67  ? ? ? ? ? ? 99  THR B N     1 
ATOM   805  C CA    . THR B 1 107 ? -25.747 -1.042  16.084  1.00 28.58  ? ? ? ? ? ? 99  THR B CA    1 
ATOM   806  C C     . THR B 1 107 ? -24.343 -0.495  16.332  1.00 28.92  ? ? ? ? ? ? 99  THR B C     1 
ATOM   807  O O     . THR B 1 107 ? -23.514 -1.214  16.899  1.00 31.95  ? ? ? ? ? ? 99  THR B O     1 
ATOM   808  C CB    . THR B 1 107 ? -25.684 -2.204  15.089  1.00 35.72  ? ? ? ? ? ? 99  THR B CB    1 
ATOM   809  O OG1   . THR B 1 107 ? -25.323 -1.697  13.796  1.00 35.27  ? ? ? ? ? ? 99  THR B OG1   1 
ATOM   810  C CG2   . THR B 1 107 ? -27.039 -2.892  14.996  1.00 41.57  ? ? ? ? ? ? 99  THR B CG2   1 
ATOM   811  N N     . MET B 1 108 ? -24.052 0.743   15.930  1.00 27.06  ? ? ? ? ? ? 100 MET B N     1 
ATOM   812  C CA    . MET B 1 108 ? -22.721 1.296   16.145  1.00 25.76  ? ? ? ? ? ? 100 MET B CA    1 
ATOM   813  C C     . MET B 1 108 ? -22.374 1.312   17.630  1.00 31.81  ? ? ? ? ? ? 100 MET B C     1 
ATOM   814  O O     . MET B 1 108 ? -23.217 1.611   18.479  1.00 32.26  ? ? ? ? ? ? 100 MET B O     1 
ATOM   815  C CB    . MET B 1 108 ? -22.636 2.700   15.532  1.00 29.10  ? ? ? ? ? ? 100 MET B CB    1 
ATOM   816  C CG    . MET B 1 108 ? -21.322 3.432   15.794  1.00 33.94  ? ? ? ? ? ? 100 MET B CG    1 
ATOM   817  S SD    . MET B 1 108 ? -21.286 5.135   15.158  1.00 28.54  ? ? ? ? ? ? 100 MET B SD    1 
ATOM   818  C CE    . MET B 1 108 ? -21.074 4.828   13.388  1.00 30.48  ? ? ? ? ? ? 100 MET B CE    1 
ATOM   819  N N     . SER B 1 109 ? -21.121 0.972   17.938  1.00 34.04  ? ? ? ? ? ? 101 SER B N     1 
ATOM   820  C CA    . SER B 1 109 ? -20.682 0.821   19.318  1.00 27.96  ? ? ? ? ? ? 101 SER B CA    1 
ATOM   821  C C     . SER B 1 109 ? -20.569 2.175   20.015  1.00 36.15  ? ? ? ? ? ? 101 SER B C     1 
ATOM   822  O O     . SER B 1 109 ? -20.417 3.227   19.386  1.00 32.71  ? ? ? ? ? ? 101 SER B O     1 
ATOM   823  C CB    . SER B 1 109 ? -19.314 0.143   19.363  1.00 46.32  ? ? ? ? ? ? 101 SER B CB    1 
ATOM   824  O OG    . SER B 1 109 ? -18.307 1.024   18.883  1.00 46.51  ? ? ? ? ? ? 101 SER B OG    1 
ATOM   825  N N     . GLN B 1 110 ? -20.611 2.133   21.347  1.00 37.48  ? ? ? ? ? ? 102 GLN B N     1 
ATOM   826  C CA    . GLN B 1 110 ? -20.513 3.366   22.116  1.00 37.07  ? ? ? ? ? ? 102 GLN B CA    1 
ATOM   827  C C     . GLN B 1 110 ? -19.165 4.052   21.909  1.00 29.53  ? ? ? ? ? ? 102 GLN B C     1 
ATOM   828  O O     . GLN B 1 110 ? -19.097 5.286   21.859  1.00 31.63  ? ? ? ? ? ? 102 GLN B O     1 
ATOM   829  C CB    . GLN B 1 110 ? -20.766 3.089   23.597  1.00 38.00  ? ? ? ? ? ? 102 GLN B CB    1 
ATOM   830  C CG    . GLN B 1 110 ? -20.970 4.348   24.413  1.00 39.42  ? ? ? ? ? ? 102 GLN B CG    1 
ATOM   831  C CD    . GLN B 1 110 ? -22.146 5.158   23.907  1.00 48.12  ? ? ? ? ? ? 102 GLN B CD    1 
ATOM   832  O OE1   . GLN B 1 110 ? -23.242 4.628   23.717  1.00 56.55  ? ? ? ? ? ? 102 GLN B OE1   1 
ATOM   833  N NE2   . GLN B 1 110 ? -21.929 6.451   23.695  1.00 48.86  ? ? ? ? ? ? 102 GLN B NE2   1 
ATOM   834  N N     . GLU B 1 111 ? -18.078 3.276   21.806  1.00 37.49  ? ? ? ? ? ? 103 GLU B N     1 
ATOM   835  C CA    . GLU B 1 111 ? -16.764 3.885   21.605  1.00 37.09  ? ? ? ? ? ? 103 GLU B CA    1 
ATOM   836  C C     . GLU B 1 111 ? -16.722 4.686   20.309  1.00 28.53  ? ? ? ? ? ? 103 GLU B C     1 
ATOM   837  O O     . GLU B 1 111 ? -16.216 5.819   20.285  1.00 25.64  ? ? ? ? ? ? 103 GLU B O     1 
ATOM   838  C CB    . GLU B 1 111 ? -15.663 2.821   21.610  1.00 34.22  ? ? ? ? ? ? 103 GLU B CB    1 
ATOM   839  N N     . ARG B 1 112 ? -17.267 4.116   19.228  1.00 29.72  ? ? ? ? ? ? 104 ARG B N     1 
ATOM   840  C CA    . ARG B 1 112 ? -17.299 4.814   17.946  1.00 26.58  ? ? ? ? ? ? 104 ARG B CA    1 
ATOM   841  C C     . ARG B 1 112 ? -18.197 6.038   18.006  1.00 26.60  ? ? ? ? ? ? 104 ARG B C     1 
ATOM   842  O O     . ARG B 1 112 ? -17.863 7.087   17.452  1.00 26.45  ? ? ? ? ? ? 104 ARG B O     1 
ATOM   843  C CB    . ARG B 1 112 ? -17.790 3.881   16.840  1.00 26.27  ? ? ? ? ? ? 104 ARG B CB    1 
ATOM   844  C CG    . ARG B 1 112 ? -17.871 4.564   15.474  1.00 30.63  ? ? ? ? ? ? 104 ARG B CG    1 
ATOM   845  C CD    . ARG B 1 112 ? -16.518 5.147   15.069  1.00 41.00  ? ? ? ? ? ? 104 ARG B CD    1 
ATOM   846  N NE    . ARG B 1 112 ? -15.533 4.084   14.886  1.00 35.41  ? ? ? ? ? ? 104 ARG B NE    1 
ATOM   847  C CZ    . ARG B 1 112 ? -15.428 3.338   13.793  1.00 37.06  ? ? ? ? ? ? 104 ARG B CZ    1 
ATOM   848  N NH1   . ARG B 1 112 ? -16.252 3.536   12.762  1.00 33.83  ? ? ? ? ? ? 104 ARG B NH1   1 
ATOM   849  N NH2   . ARG B 1 112 ? -14.502 2.390   13.731  1.00 38.24  ? ? ? ? ? ? 104 ARG B NH2   1 
ATOM   850  N N     . ARG B 1 113 ? -19.346 5.930   18.669  1.00 25.29  ? ? ? ? ? ? 105 ARG B N     1 
ATOM   851  C CA    . ARG B 1 113 ? -20.169 7.116   18.866  1.00 27.45  ? ? ? ? ? ? 105 ARG B CA    1 
ATOM   852  C C     . ARG B 1 113 ? -19.408 8.191   19.620  1.00 28.83  ? ? ? ? ? ? 105 ARG B C     1 
ATOM   853  O O     . ARG B 1 113 ? -19.475 9.374   19.264  1.00 27.87  ? ? ? ? ? ? 105 ARG B O     1 
ATOM   854  C CB    . ARG B 1 113 ? -21.444 6.740   19.614  1.00 27.36  ? ? ? ? ? ? 105 ARG B CB    1 
ATOM   855  C CG    . ARG B 1 113 ? -22.319 5.766   18.859  1.00 30.95  ? ? ? ? ? ? 105 ARG B CG    1 
ATOM   856  C CD    . ARG B 1 113 ? -23.535 5.414   19.699  1.00 37.98  ? ? ? ? ? ? 105 ARG B CD    1 
ATOM   857  N NE    . ARG B 1 113 ? -24.157 4.178   19.241  1.00 36.69  ? ? ? ? ? ? 105 ARG B NE    1 
ATOM   858  C CZ    . ARG B 1 113 ? -25.365 3.770   19.611  1.00 46.50  ? ? ? ? ? ? 105 ARG B CZ    1 
ATOM   859  N NH1   . ARG B 1 113 ? -25.851 2.630   19.136  1.00 44.21  ? ? ? ? ? ? 105 ARG B NH1   1 
ATOM   860  N NH2   . ARG B 1 113 ? -26.080 4.499   20.460  1.00 50.43  ? ? ? ? ? ? 105 ARG B NH2   1 
ATOM   861  N N     . ASN B 1 114 ? -18.661 7.795   20.657  1.00 24.79  ? ? ? ? ? ? 106 ASN B N     1 
ATOM   862  C CA    . ASN B 1 114 ? -17.885 8.760   21.432  1.00 29.04  ? ? ? ? ? ? 106 ASN B CA    1 
ATOM   863  C C     . ASN B 1 114 ? -16.840 9.453   20.569  1.00 21.54  ? ? ? ? ? ? 106 ASN B C     1 
ATOM   864  O O     . ASN B 1 114 ? -16.561 10.641  20.760  1.00 22.85  ? ? ? ? ? ? 106 ASN B O     1 
ATOM   865  C CB    . ASN B 1 114 ? -17.181 8.075   22.613  1.00 28.29  ? ? ? ? ? ? 106 ASN B CB    1 
ATOM   866  C CG    . ASN B 1 114 ? -18.132 7.672   23.719  1.00 39.54  ? ? ? ? ? ? 106 ASN B CG    1 
ATOM   867  O OD1   . ASN B 1 114 ? -19.260 8.137   23.774  1.00 37.10  ? ? ? ? ? ? 106 ASN B OD1   1 
ATOM   868  N ND2   . ASN B 1 114 ? -17.657 6.825   24.631  1.00 41.28  ? ? ? ? ? ? 106 ASN B ND2   1 
ATOM   869  N N     . LEU B 1 115 ? -16.189 8.699   19.686  1.00 22.33  ? ? ? ? ? ? 107 LEU B N     1 
ATOM   870  C CA    . LEU B 1 115 ? -15.174 9.281   18.809  1.00 23.41  ? ? ? ? ? ? 107 LEU B CA    1 
ATOM   871  C C     . LEU B 1 115 ? -15.777 10.369  17.911  1.00 20.17  ? ? ? ? ? ? 107 LEU B C     1 
ATOM   872  O O     . LEU B 1 115 ? -15.256 11.488  17.819  1.00 22.00  ? ? ? ? ? ? 107 LEU B O     1 
ATOM   873  C CB    . LEU B 1 115 ? -14.548 8.157   17.979  1.00 23.03  ? ? ? ? ? ? 107 LEU B CB    1 
ATOM   874  C CG    . LEU B 1 115 ? -13.485 8.544   16.953  1.00 24.59  ? ? ? ? ? ? 107 LEU B CG    1 
ATOM   875  C CD1   . LEU B 1 115 ? -12.369 9.269   17.617  1.00 25.05  ? ? ? ? ? ? 107 LEU B CD1   1 
ATOM   876  C CD2   . LEU B 1 115 ? -12.934 7.302   16.268  1.00 25.40  ? ? ? ? ? ? 107 LEU B CD2   1 
ATOM   877  N N     . LEU B 1 116 ? -16.922 10.072  17.276  1.00 21.24  ? ? ? ? ? ? 108 LEU B N     1 
ATOM   878  C CA    . LEU B 1 116 ? -17.584 11.074  16.441  1.00 19.57  ? ? ? ? ? ? 108 LEU B CA    1 
ATOM   879  C C     . LEU B 1 116 ? -18.050 12.266  17.258  1.00 19.32  ? ? ? ? ? ? 108 LEU B C     1 
ATOM   880  O O     . LEU B 1 116 ? -17.891 13.420  16.843  1.00 19.56  ? ? ? ? ? ? 108 LEU B O     1 
ATOM   881  C CB    . LEU B 1 116 ? -18.773 10.432  15.732  1.00 21.79  ? ? ? ? ? ? 108 LEU B CB    1 
ATOM   882  C CG    . LEU B 1 116 ? -18.361 9.303   14.803  1.00 21.31  ? ? ? ? ? ? 108 LEU B CG    1 
ATOM   883  C CD1   . LEU B 1 116 ? -19.586 8.534   14.300  1.00 23.76  ? ? ? ? ? ? 108 LEU B CD1   1 
ATOM   884  C CD2   . LEU B 1 116 ? -17.548 9.829   13.630  1.00 23.76  ? ? ? ? ? ? 108 LEU B CD2   1 
ATOM   885  N N     . LYS B 1 117 ? -18.640 12.005  18.432  1.00 20.20  ? ? ? ? ? ? 109 LYS B N     1 
ATOM   886  C CA    . LYS B 1 117 ? -19.121 13.099  19.266  1.00 21.33  ? ? ? ? ? ? 109 LYS B CA    1 
ATOM   887  C C     . LYS B 1 117 ? -17.982 13.913  19.866  1.00 19.82  ? ? ? ? ? ? 109 LYS B C     1 
ATOM   888  O O     . LYS B 1 117 ? -18.150 15.108  20.133  1.00 22.04  ? ? ? ? ? ? 109 LYS B O     1 
ATOM   889  C CB    . LYS B 1 117 ? -20.051 12.574  20.362  1.00 25.34  ? ? ? ? ? ? 109 LYS B CB    1 
ATOM   890  C CG    . LYS B 1 117 ? -21.342 11.967  19.818  1.00 29.59  ? ? ? ? ? ? 109 LYS B CG    1 
ATOM   891  C CD    . LYS B 1 117 ? -22.332 11.663  20.936  1.00 32.13  ? ? ? ? ? ? 109 LYS B CD    1 
ATOM   892  C CE    . LYS B 1 117 ? -21.777 10.635  21.911  1.00 48.71  ? ? ? ? ? ? 109 LYS B CE    1 
ATOM   893  N NZ    . LYS B 1 117 ? -22.760 10.267  22.976  1.00 60.56  ? ? ? ? ? ? 109 LYS B NZ    1 
ATOM   894  N N     . ALA B 1 118 ? -16.801 13.302  20.028  1.00 20.59  ? ? ? ? ? ? 110 ALA B N     1 
ATOM   895  C CA    . ALA B 1 118 ? -15.652 14.064  20.515  1.00 24.05  ? ? ? ? ? ? 110 ALA B CA    1 
ATOM   896  C C     . ALA B 1 118 ? -15.274 15.172  19.545  1.00 20.42  ? ? ? ? ? ? 110 ALA B C     1 
ATOM   897  O O     . ALA B 1 118 ? -14.793 16.232  19.948  1.00 21.79  ? ? ? ? ? ? 110 ALA B O     1 
ATOM   898  C CB    . ALA B 1 118 ? -14.467 13.127  20.754  1.00 25.02  ? ? ? ? ? ? 110 ALA B CB    1 
ATOM   899  N N     . TYR B 1 119 ? -15.485 14.950  18.245  1.00 19.60  ? ? ? ? ? ? 111 TYR B N     1 
ATOM   900  C CA    . TYR B 1 119 ? -15.277 15.989  17.259  1.00 20.46  ? ? ? ? ? ? 111 TYR B CA    1 
ATOM   901  C C     . TYR B 1 119 ? -16.477 16.909  17.115  1.00 18.37  ? ? ? ? ? ? 111 TYR B C     1 
ATOM   902  O O     . TYR B 1 119 ? -16.438 17.820  16.284  1.00 21.66  ? ? ? ? ? ? 111 TYR B O     1 
ATOM   903  C CB    . TYR B 1 119 ? -14.971 15.353  15.913  1.00 17.61  ? ? ? ? ? ? 111 TYR B CB    1 
ATOM   904  C CG    . TYR B 1 119 ? -13.586 14.786  15.755  1.00 17.51  ? ? ? ? ? ? 111 TYR B CG    1 
ATOM   905  C CD1   . TYR B 1 119 ? -12.471 15.599  15.842  1.00 15.73  ? ? ? ? ? ? 111 TYR B CD1   1 
ATOM   906  C CD2   . TYR B 1 119 ? -13.402 13.456  15.455  1.00 18.34  ? ? ? ? ? ? 111 TYR B CD2   1 
ATOM   907  C CE1   . TYR B 1 119 ? -11.190 15.081  15.637  1.00 16.51  ? ? ? ? ? ? 111 TYR B CE1   1 
ATOM   908  C CE2   . TYR B 1 119 ? -12.117 12.934  15.256  1.00 18.60  ? ? ? ? ? ? 111 TYR B CE2   1 
ATOM   909  C CZ    . TYR B 1 119 ? -11.030 13.769  15.357  1.00 16.63  ? ? ? ? ? ? 111 TYR B CZ    1 
ATOM   910  O OH    . TYR B 1 119 ? -9.770  13.269  15.126  1.00 17.96  ? ? ? ? ? ? 111 TYR B OH    1 
ATOM   911  N N     . GLY B 1 120 ? -17.530 16.683  17.899  1.00 20.53  ? ? ? ? ? ? 112 GLY B N     1 
ATOM   912  C CA    . GLY B 1 120 ? -18.702 17.533  17.872  1.00 21.23  ? ? ? ? ? ? 112 GLY B CA    1 
ATOM   913  C C     . GLY B 1 120 ? -19.724 17.167  16.822  1.00 20.02  ? ? ? ? ? ? 112 GLY B C     1 
ATOM   914  O O     . GLY B 1 120 ? -20.645 17.962  16.566  1.00 21.64  ? ? ? ? ? ? 112 GLY B O     1 
ATOM   915  N N     . ALA B 1 121 ? -19.615 15.982  16.234  1.00 19.64  ? ? ? ? ? ? 113 ALA B N     1 
ATOM   916  C CA    . ALA B 1 121 ? -20.590 15.575  15.238  1.00 18.05  ? ? ? ? ? ? 113 ALA B CA    1 
ATOM   917  C C     . ALA B 1 121 ? -21.867 15.137  15.932  1.00 20.02  ? ? ? ? ? ? 113 ALA B C     1 
ATOM   918  O O     . ALA B 1 121 ? -21.853 14.652  17.067  1.00 22.42  ? ? ? ? ? ? 113 ALA B O     1 
ATOM   919  C CB    . ALA B 1 121 ? -20.026 14.399  14.442  1.00 19.28  ? ? ? ? ? ? 113 ALA B CB    1 
ATOM   920  N N     . GLU B 1 122 ? -22.979 15.294  15.222  1.00 19.52  ? ? ? ? ? ? 114 GLU B N     1 
ATOM   921  C CA    . GLU B 1 122 ? -24.272 14.825  15.702  1.00 21.66  ? ? ? ? ? ? 114 GLU B CA    1 
ATOM   922  C C     . GLU B 1 122 ? -24.574 13.496  15.033  1.00 21.50  ? ? ? ? ? ? 114 GLU B C     1 
ATOM   923  O O     . GLU B 1 122 ? -24.311 13.323  13.843  1.00 22.35  ? ? ? ? ? ? 114 GLU B O     1 
ATOM   924  C CB    . GLU B 1 122 ? -25.376 15.815  15.337  1.00 26.30  ? ? ? ? ? ? 114 GLU B CB    1 
ATOM   925  C CG    . GLU B 1 122 ? -25.520 16.982  16.285  1.00 41.18  ? ? ? ? ? ? 114 GLU B CG    1 
ATOM   926  C CD    . GLU B 1 122 ? -26.617 17.945  15.843  1.00 56.53  ? ? ? ? ? ? 114 GLU B CD    1 
ATOM   927  O OE1   . GLU B 1 122 ? -27.399 18.394  16.708  1.00 58.58  ? ? ? ? ? ? 114 GLU B OE1   1 
ATOM   928  O OE2   . GLU B 1 122 ? -26.698 18.254  14.635  1.00 53.78  ? ? ? ? ? ? 114 GLU B OE2   1 
ATOM   929  N N     . LEU B 1 123 ? -25.163 12.580  15.775  1.00 20.81  ? ? ? ? ? ? 115 LEU B N     1 
ATOM   930  C CA    . LEU B 1 123 ? -25.447 11.248  15.272  1.00 22.66  ? ? ? ? ? ? 115 LEU B CA    1 
ATOM   931  C C     . LEU B 1 123 ? -26.951 11.054  15.152  1.00 21.88  ? ? ? ? ? ? 115 LEU B C     1 
ATOM   932  O O     . LEU B 1 123 ? -27.712 11.422  16.057  1.00 24.35  ? ? ? ? ? ? 115 LEU B O     1 
ATOM   933  C CB    . LEU B 1 123 ? -24.874 10.190  16.206  1.00 25.60  ? ? ? ? ? ? 115 LEU B CB    1 
ATOM   934  C CG    . LEU B 1 123 ? -23.384 10.359  16.508  1.00 26.58  ? ? ? ? ? ? 115 LEU B CG    1 
ATOM   935  C CD1   . LEU B 1 123 ? -22.883 9.142   17.252  1.00 31.47  ? ? ? ? ? ? 115 LEU B CD1   1 
ATOM   936  C CD2   . LEU B 1 123 ? -22.585 10.569  15.223  1.00 29.40  ? ? ? ? ? ? 115 LEU B CD2   1 
ATOM   937  N N     . VAL B 1 124 ? -27.374 10.481  14.031  1.00 20.56  ? ? ? ? ? ? 116 VAL B N     1 
ATOM   938  C CA    . VAL B 1 124 ? -28.773 10.160  13.786  1.00 20.84  ? ? ? ? ? ? 116 VAL B CA    1 
ATOM   939  C C     . VAL B 1 124 ? -28.806 8.664   13.512  1.00 22.07  ? ? ? ? ? ? 116 VAL B C     1 
ATOM   940  O O     . VAL B 1 124 ? -28.394 8.205   12.439  1.00 24.10  ? ? ? ? ? ? 116 VAL B O     1 
ATOM   941  C CB    . VAL B 1 124 ? -29.352 10.969  12.624  1.00 19.90  ? ? ? ? ? ? 116 VAL B CB    1 
ATOM   942  C CG1   . VAL B 1 124 ? -30.798 10.534  12.357  1.00 26.27  ? ? ? ? ? ? 116 VAL B CG1   1 
ATOM   943  C CG2   . VAL B 1 124 ? -29.283 12.466  12.942  1.00 21.85  ? ? ? ? ? ? 116 VAL B CG2   1 
ATOM   944  N N     . LEU B 1 125 ? -29.242 7.885   14.496  1.00 22.23  ? ? ? ? ? ? 117 LEU B N     1 
ATOM   945  C CA    . LEU B 1 125 ? -29.198 6.438   14.395  1.00 22.69  ? ? ? ? ? ? 117 LEU B CA    1 
ATOM   946  C C     . LEU B 1 125 ? -30.438 5.933   13.670  1.00 26.59  ? ? ? ? ? ? 117 LEU B C     1 
ATOM   947  O O     . LEU B 1 125 ? -31.551 6.427   13.890  1.00 28.49  ? ? ? ? ? ? 117 LEU B O     1 
ATOM   948  C CB    . LEU B 1 125 ? -29.133 5.832   15.800  1.00 25.02  ? ? ? ? ? ? 117 LEU B CB    1 
ATOM   949  C CG    . LEU B 1 125 ? -27.867 6.160   16.595  1.00 27.55  ? ? ? ? ? ? 117 LEU B CG    1 
ATOM   950  C CD1   . LEU B 1 125 ? -27.907 5.414   17.914  1.00 36.54  ? ? ? ? ? ? 117 LEU B CD1   1 
ATOM   951  C CD2   . LEU B 1 125 ? -26.612 5.781   15.828  1.00 32.77  ? ? ? ? ? ? 117 LEU B CD2   1 
ATOM   952  N N     . THR B 1 126 ? -30.244 4.950   12.808  1.00 23.08  ? ? ? ? ? ? 118 THR B N     1 
ATOM   953  C CA    . THR B 1 126 ? -31.319 4.420   11.980  1.00 22.22  ? ? ? ? ? ? 118 THR B CA    1 
ATOM   954  C C     . THR B 1 126 ? -31.524 2.943   12.311  1.00 25.29  ? ? ? ? ? ? 118 THR B C     1 
ATOM   955  O O     . THR B 1 126 ? -30.706 2.349   13.024  1.00 26.04  ? ? ? ? ? ? 118 THR B O     1 
ATOM   956  C CB    . THR B 1 126 ? -31.019 4.685   10.493  1.00 22.07  ? ? ? ? ? ? 118 THR B CB    1 
ATOM   957  O OG1   . THR B 1 126 ? -29.790 4.033   10.124  1.00 23.93  ? ? ? ? ? ? 118 THR B OG1   1 
ATOM   958  C CG2   . THR B 1 126 ? -30.896 6.179   10.235  1.00 26.15  ? ? ? ? ? ? 118 THR B CG2   1 
ATOM   959  N N     . PRO B 1 127 ? -32.611 2.318   11.861  1.00 26.80  ? ? ? ? ? ? 119 PRO B N     1 
ATOM   960  C CA    . PRO B 1 127 ? -32.941 0.983   12.380  1.00 29.04  ? ? ? ? ? ? 119 PRO B CA    1 
ATOM   961  C C     . PRO B 1 127 ? -31.889 -0.057  12.018  1.00 29.21  ? ? ? ? ? ? 119 PRO B C     1 
ATOM   962  O O     . PRO B 1 127 ? -31.425 -0.128  10.879  1.00 28.02  ? ? ? ? ? ? 119 PRO B O     1 
ATOM   963  C CB    . PRO B 1 127 ? -34.294 0.675   11.727  1.00 28.71  ? ? ? ? ? ? 119 PRO B CB    1 
ATOM   964  C CG    . PRO B 1 127 ? -34.888 2.007   11.481  1.00 29.38  ? ? ? ? ? ? 119 PRO B CG    1 
ATOM   965  C CD    . PRO B 1 127 ? -33.735 2.905   11.113  1.00 27.17  ? ? ? ? ? ? 119 PRO B CD    1 
ATOM   966  N N     . GLY B 1 128 ? -31.515 -0.873  13.005  1.00 29.19  ? ? ? ? ? ? 120 GLY B N     1 
ATOM   967  C CA    . GLY B 1 128 ? -30.482 -1.867  12.773  1.00 30.47  ? ? ? ? ? ? 120 GLY B CA    1 
ATOM   968  C C     . GLY B 1 128 ? -30.815 -2.806  11.630  1.00 34.10  ? ? ? ? ? ? 120 GLY B C     1 
ATOM   969  O O     . GLY B 1 128 ? -29.958 -3.120  10.802  1.00 33.93  ? ? ? ? ? ? 120 GLY B O     1 
ATOM   970  N N     . SER B 1 129 ? -32.069 -3.248  11.554  1.00 32.31  ? ? ? ? ? ? 121 SER B N     1 
ATOM   971  C CA    . SER B 1 129 ? -32.475 -4.202  10.530  1.00 34.58  ? ? ? ? ? ? 121 SER B CA    1 
ATOM   972  C C     . SER B 1 129 ? -32.406 -3.618  9.122   1.00 31.12  ? ? ? ? ? ? 121 SER B C     1 
ATOM   973  O O     . SER B 1 129 ? -32.360 -4.374  8.143   1.00 31.26  ? ? ? ? ? ? 121 SER B O     1 
ATOM   974  C CB    . SER B 1 129 ? -33.896 -4.683  10.830  1.00 41.19  ? ? ? ? ? ? 121 SER B CB    1 
ATOM   975  O OG    . SER B 1 129 ? -34.822 -3.629  10.633  1.00 40.76  ? ? ? ? ? ? 121 SER B OG    1 
ATOM   976  N N     . GLU B 1 130 ? -32.405 -2.301  8.995   1.00 29.18  ? ? ? ? ? ? 122 GLU B N     1 
ATOM   977  C CA    . GLU B 1 130 ? -32.315 -1.673  7.689   1.00 28.09  ? ? ? ? ? ? 122 GLU B CA    1 
ATOM   978  C C     . GLU B 1 130 ? -30.874 -1.426  7.267   1.00 26.04  ? ? ? ? ? ? 122 GLU B C     1 
ATOM   979  O O     . GLU B 1 130 ? -30.640 -1.119  6.091   1.00 29.74  ? ? ? ? ? ? 122 GLU B O     1 
ATOM   980  C CB    . GLU B 1 130 ? -33.101 -0.356  7.686   1.00 30.31  ? ? ? ? ? ? 122 GLU B CB    1 
ATOM   981  C CG    . GLU B 1 130 ? -34.623 -0.543  7.742   1.00 39.38  ? ? ? ? ? ? 122 GLU B CG    1 
ATOM   982  C CD    . GLU B 1 130 ? -35.178 -1.110  6.451   1.00 61.91  ? ? ? ? ? ? 122 GLU B CD    1 
ATOM   983  O OE1   . GLU B 1 130 ? -34.754 -0.649  5.367   1.00 64.32  ? ? ? ? ? ? 122 GLU B OE1   1 
ATOM   984  O OE2   . GLU B 1 130 ? -36.033 -2.019  6.518   1.00 62.32  ? ? ? ? ? ? 122 GLU B OE2   1 
ATOM   985  N N     . ALA B 1 131 ? -29.924 -1.525  8.198   1.00 29.14  ? ? ? ? ? ? 123 ALA B N     1 
ATOM   986  C CA    . ALA B 1 131 ? -28.503 -1.425  7.878   1.00 28.46  ? ? ? ? ? ? 123 ALA B CA    1 
ATOM   987  C C     . ALA B 1 131 ? -28.212 -0.173  7.054   1.00 25.71  ? ? ? ? ? ? 123 ALA B C     1 
ATOM   988  O O     . ALA B 1 131 ? -28.758 0.898   7.330   1.00 24.44  ? ? ? ? ? ? 123 ALA B O     1 
ATOM   989  C CB    . ALA B 1 131 ? -28.006 -2.712  7.205   1.00 30.85  ? ? ? ? ? ? 123 ALA B CB    1 
ATOM   990  N N     . MET B 1 132 ? -27.364 -0.288  6.024   1.00 23.83  ? ? ? ? ? ? 124 MET B N     1 
ATOM   991  C CA    . MET B 1 132 ? -26.921 0.920   5.330   1.00 24.72  ? ? ? ? ? ? 124 MET B CA    1 
ATOM   992  C C     . MET B 1 132 ? -28.029 1.570   4.507   1.00 21.50  ? ? ? ? ? ? 124 MET B C     1 
ATOM   993  O O     . MET B 1 132 ? -28.058 2.803   4.397   1.00 22.13  ? ? ? ? ? ? 124 MET B O     1 
ATOM   994  C CB    . MET B 1 132 ? -25.680 0.612   4.494   1.00 22.09  ? ? ? ? ? ? 124 MET B CB    1 
ATOM   995  C CG    . MET B 1 132 ? -24.351 0.640   5.277   1.00 21.60  ? ? ? ? ? ? 124 MET B CG    1 
ATOM   996  S SD    . MET B 1 132 ? -24.166 1.939   6.539   1.00 23.81  ? ? ? ? ? ? 124 MET B SD    1 
ATOM   997  C CE    . MET B 1 132 ? -24.131 3.352   5.423   1.00 24.78  ? ? ? ? ? ? 124 MET B CE    1 
ATOM   998  N N     . LYS B 1 133 ? -28.941 0.774   3.928   1.00 23.72  ? ? ? ? ? ? 125 LYS B N     1 
ATOM   999  C CA    . LYS B 1 133 ? -30.056 1.347   3.175   1.00 25.83  ? ? ? ? ? ? 125 LYS B CA    1 
ATOM   1000 C C     . LYS B 1 133 ? -30.865 2.319   4.031   1.00 22.71  ? ? ? ? ? ? 125 LYS B C     1 
ATOM   1001 O O     . LYS B 1 133 ? -31.219 3.417   3.582   1.00 22.89  ? ? ? ? ? ? 125 LYS B O     1 
ATOM   1002 C CB    . LYS B 1 133 ? -30.953 0.220   2.657   1.00 29.38  ? ? ? ? ? ? 125 LYS B CB    1 
ATOM   1003 C CG    . LYS B 1 133 ? -31.956 0.675   1.608   1.00 36.33  ? ? ? ? ? ? 125 LYS B CG    1 
ATOM   1004 C CD    . LYS B 1 133 ? -32.266 -0.436  0.603   1.00 42.52  ? ? ? ? ? ? 125 LYS B CD    1 
ATOM   1005 C CE    . LYS B 1 133 ? -33.528 -1.183  0.997   1.00 53.08  ? ? ? ? ? ? 125 LYS B CE    1 
ATOM   1006 N N     . GLY B 1 134 ? -31.123 1.949   5.283   1.00 22.87  ? ? ? ? ? ? 126 GLY B N     1 
ATOM   1007 C CA    . GLY B 1 134 ? -31.840 2.850   6.171   1.00 23.33  ? ? ? ? ? ? 126 GLY B CA    1 
ATOM   1008 C C     . GLY B 1 134 ? -31.063 4.123   6.476   1.00 23.46  ? ? ? ? ? ? 126 GLY B C     1 
ATOM   1009 O O     . GLY B 1 134 ? -31.638 5.210   6.567   1.00 23.34  ? ? ? ? ? ? 126 GLY B O     1 
ATOM   1010 N N     . ALA B 1 135 ? -29.744 4.003   6.655   1.00 22.49  ? ? ? ? ? ? 127 ALA B N     1 
ATOM   1011 C CA    . ALA B 1 135 ? -28.948 5.194   6.924   1.00 21.64  ? ? ? ? ? ? 127 ALA B CA    1 
ATOM   1012 C C     . ALA B 1 135 ? -28.916 6.102   5.704   1.00 19.31  ? ? ? ? ? ? 127 ALA B C     1 
ATOM   1013 O O     . ALA B 1 135 ? -28.993 7.326   5.825   1.00 19.16  ? ? ? ? ? ? 127 ALA B O     1 
ATOM   1014 C CB    . ALA B 1 135 ? -27.526 4.793   7.326   1.00 20.75  ? ? ? ? ? ? 127 ALA B CB    1 
ATOM   1015 N N     . ILE B 1 136 ? -28.804 5.508   4.515   1.00 19.66  ? ? ? ? ? ? 128 ILE B N     1 
ATOM   1016 C CA    . ILE B 1 136 ? -28.797 6.295   3.287   1.00 22.35  ? ? ? ? ? ? 128 ILE B CA    1 
ATOM   1017 C C     . ILE B 1 136 ? -30.127 7.021   3.104   1.00 19.57  ? ? ? ? ? ? 128 ILE B C     1 
ATOM   1018 O O     . ILE B 1 136 ? -30.166 8.215   2.805   1.00 20.76  ? ? ? ? ? ? 128 ILE B O     1 
ATOM   1019 C CB    . ILE B 1 136 ? -28.462 5.384   2.096   1.00 20.58  ? ? ? ? ? ? 128 ILE B CB    1 
ATOM   1020 C CG1   . ILE B 1 136 ? -27.012 4.897   2.223   1.00 21.71  ? ? ? ? ? ? 128 ILE B CG1   1 
ATOM   1021 C CG2   . ILE B 1 136 ? -28.750 6.100   0.778   1.00 25.79  ? ? ? ? ? ? 128 ILE B CG2   1 
ATOM   1022 C CD1   . ILE B 1 136 ? -26.657 3.753   1.306   1.00 25.32  ? ? ? ? ? ? 128 ILE B CD1   1 
ATOM   1023 N N     . LYS B 1 137 ? -31.235 6.314   3.334   1.00 21.10  ? ? ? ? ? ? 129 LYS B N     1 
ATOM   1024 C CA    . LYS B 1 137 ? -32.544 6.954   3.200   1.00 22.65  ? ? ? ? ? ? 129 LYS B CA    1 
ATOM   1025 C C     . LYS B 1 137 ? -32.686 8.137   4.149   1.00 23.07  ? ? ? ? ? ? 129 LYS B C     1 
ATOM   1026 O O     . LYS B 1 137 ? -33.148 9.213   3.754   1.00 24.05  ? ? ? ? ? ? 129 LYS B O     1 
ATOM   1027 C CB    . LYS B 1 137 ? -33.637 5.926   3.458   1.00 24.80  ? ? ? ? ? ? 129 LYS B CB    1 
ATOM   1028 C CG    . LYS B 1 137 ? -35.048 6.480   3.364   1.00 36.92  ? ? ? ? ? ? 129 LYS B CG    1 
ATOM   1029 C CD    . LYS B 1 137 ? -36.061 5.444   3.843   1.00 39.19  ? ? ? ? ? ? 129 LYS B CD    1 
ATOM   1030 C CE    . LYS B 1 137 ? -37.490 5.885   3.541   1.00 51.63  ? ? ? ? ? ? 129 LYS B CE    1 
ATOM   1031 N NZ    . LYS B 1 137 ? -38.341 5.923   4.768   1.00 53.21  ? ? ? ? ? ? 129 LYS B NZ    1 
ATOM   1032 N N     . LYS B 1 138 ? -32.244 7.977   5.393   1.00 20.57  ? ? ? ? ? ? 130 LYS B N     1 
ATOM   1033 C CA    . LYS B 1 138 ? -32.381 9.064   6.356   1.00 21.04  ? ? ? ? ? ? 130 LYS B CA    1 
ATOM   1034 C C     . LYS B 1 138 ? -31.516 10.266  5.985   1.00 19.65  ? ? ? ? ? ? 130 LYS B C     1 
ATOM   1035 O O     . LYS B 1 138 ? -31.943 11.417  6.125   1.00 21.46  ? ? ? ? ? ? 130 LYS B O     1 
ATOM   1036 C CB    . LYS B 1 138 ? -32.064 8.558   7.761   1.00 21.47  ? ? ? ? ? ? 130 LYS B CB    1 
ATOM   1037 C CG    . LYS B 1 138 ? -32.205 9.629   8.840   1.00 22.19  ? ? ? ? ? ? 130 LYS B CG    1 
ATOM   1038 C CD    . LYS B 1 138 ? -33.680 9.989   9.058   1.00 23.89  ? ? ? ? ? ? 130 LYS B CD    1 
ATOM   1039 C CE    . LYS B 1 138 ? -33.810 10.923  10.247  1.00 28.21  ? ? ? ? ? ? 130 LYS B CE    1 
ATOM   1040 N NZ    . LYS B 1 138 ? -35.213 11.365  10.516  1.00 32.36  ? ? ? ? ? ? 130 LYS B NZ    1 
ATOM   1041 N N     . ALA B 1 139 ? -30.291 10.026  5.495   1.00 21.04  ? ? ? ? ? ? 131 ALA B N     1 
ATOM   1042 C CA    . ALA B 1 139 ? -29.448 11.150  5.101   1.00 21.58  ? ? ? ? ? ? 131 ALA B CA    1 
ATOM   1043 C C     . ALA B 1 139 ? -30.083 11.952  3.972   1.00 20.55  ? ? ? ? ? ? 131 ALA B C     1 
ATOM   1044 O O     . ALA B 1 139 ? -30.040 13.184  3.988   1.00 21.20  ? ? ? ? ? ? 131 ALA B O     1 
ATOM   1045 C CB    . ALA B 1 139 ? -28.048 10.665  4.718   1.00 20.55  ? ? ? ? ? ? 131 ALA B CB    1 
ATOM   1046 N N     . LYS B 1 140 ? -30.673 11.264  2.974   1.00 22.15  ? ? ? ? ? ? 132 LYS B N     1 
ATOM   1047 C CA    . LYS B 1 140 ? -31.370 11.962  1.892   1.00 21.33  ? ? ? ? ? ? 132 LYS B CA    1 
ATOM   1048 C C     . LYS B 1 140 ? -32.547 12.771  2.427   1.00 22.10  ? ? ? ? ? ? 132 LYS B C     1 
ATOM   1049 O O     . LYS B 1 140 ? -32.782 13.903  1.991   1.00 24.81  ? ? ? ? ? ? 132 LYS B O     1 
ATOM   1050 C CB    . LYS B 1 140 ? -31.871 10.956  0.851   1.00 26.46  ? ? ? ? ? ? 132 LYS B CB    1 
ATOM   1051 C CG    . LYS B 1 140 ? -30.811 10.139  0.146   1.00 27.00  ? ? ? ? ? ? 132 LYS B CG    1 
ATOM   1052 C CD    . LYS B 1 140 ? -29.874 11.014  -0.630  1.00 28.65  ? ? ? ? ? ? 132 LYS B CD    1 
ATOM   1053 C CE    . LYS B 1 140 ? -28.952 10.160  -1.487  1.00 28.36  ? ? ? ? ? ? 132 LYS B CE    1 
ATOM   1054 N NZ    . LYS B 1 140 ? -27.962 11.028  -2.175  1.00 32.23  ? ? ? ? ? ? 132 LYS B NZ    1 
ATOM   1055 N N     . GLU B 1 141 ? -33.292 12.205  3.372   1.00 22.03  ? ? ? ? ? ? 133 GLU B N     1 
ATOM   1056 C CA    . GLU B 1 141 ? -34.410 12.937  3.963   1.00 23.74  ? ? ? ? ? ? 133 GLU B CA    1 
ATOM   1057 C C     . GLU B 1 141 ? -33.926 14.197  4.663   1.00 28.50  ? ? ? ? ? ? 133 GLU B C     1 
ATOM   1058 O O     . GLU B 1 141 ? -34.509 15.276  4.506   1.00 26.37  ? ? ? ? ? ? 133 GLU B O     1 
ATOM   1059 C CB    . GLU B 1 141 ? -35.144 12.039  4.965   1.00 26.22  ? ? ? ? ? ? 133 GLU B CB    1 
ATOM   1060 C CG    . GLU B 1 141 ? -35.881 10.860  4.345   1.00 35.87  ? ? ? ? ? ? 133 GLU B CG    1 
ATOM   1061 C CD    . GLU B 1 141 ? -36.506 9.944   5.391   1.00 51.20  ? ? ? ? ? ? 133 GLU B CD    1 
ATOM   1062 O OE1   . GLU B 1 141 ? -37.298 9.053   5.006   1.00 49.60  ? ? ? ? ? ? 133 GLU B OE1   1 
ATOM   1063 O OE2   . GLU B 1 141 ? -36.229 10.129  6.597   1.00 45.38  ? ? ? ? ? ? 133 GLU B OE2   1 
ATOM   1064 N N     . LEU B 1 142 ? -32.858 14.075  5.457   1.00 24.06  ? ? ? ? ? ? 134 LEU B N     1 
ATOM   1065 C CA    . LEU B 1 142 ? -32.323 15.232  6.170   1.00 23.62  ? ? ? ? ? ? 134 LEU B CA    1 
ATOM   1066 C C     . LEU B 1 142 ? -31.802 16.274  5.196   1.00 27.49  ? ? ? ? ? ? 134 LEU B C     1 
ATOM   1067 O O     . LEU B 1 142 ? -31.970 17.481  5.409   1.00 26.88  ? ? ? ? ? ? 134 LEU B O     1 
ATOM   1068 C CB    . LEU B 1 142 ? -31.213 14.792  7.128   1.00 27.80  ? ? ? ? ? ? 134 LEU B CB    1 
ATOM   1069 C CG    . LEU B 1 142 ? -31.727 13.963  8.297   1.00 24.78  ? ? ? ? ? ? 134 LEU B CG    1 
ATOM   1070 C CD1   . LEU B 1 142 ? -30.545 13.531  9.170   1.00 26.45  ? ? ? ? ? ? 134 LEU B CD1   1 
ATOM   1071 C CD2   . LEU B 1 142 ? -32.746 14.794  9.076   1.00 24.49  ? ? ? ? ? ? 134 LEU B CD2   1 
ATOM   1072 N N     . LYS B 1 143 ? -31.162 15.821  4.122   1.00 25.27  ? ? ? ? ? ? 135 LYS B N     1 
ATOM   1073 C CA    . LYS B 1 143 ? -30.663 16.735  3.102   1.00 26.68  ? ? ? ? ? ? 135 LYS B CA    1 
ATOM   1074 C C     . LYS B 1 143 ? -31.800 17.537  2.478   1.00 29.04  ? ? ? ? ? ? 135 LYS B C     1 
ATOM   1075 O O     . LYS B 1 143 ? -31.683 18.757  2.302   1.00 31.73  ? ? ? ? ? ? 135 LYS B O     1 
ATOM   1076 C CB    . LYS B 1 143 ? -29.922 15.927  2.038   1.00 25.99  ? ? ? ? ? ? 135 LYS B CB    1 
ATOM   1077 C CG    . LYS B 1 143 ? -29.510 16.719  0.806   1.00 32.19  ? ? ? ? ? ? 135 LYS B CG    1 
ATOM   1078 C CD    . LYS B 1 143 ? -28.834 15.826  -0.229  1.00 31.64  ? ? ? ? ? ? 135 LYS B CD    1 
ATOM   1079 C CE    . LYS B 1 143 ? -28.410 16.633  -1.442  1.00 45.79  ? ? ? ? ? ? 135 LYS B CE    1 
ATOM   1080 N NZ    . LYS B 1 143 ? -27.538 15.835  -2.338  1.00 47.25  ? ? ? ? ? ? 135 LYS B NZ    1 
ATOM   1081 N N     . GLU B 1 144 ? -32.906 16.870  2.142   1.00 30.65  ? ? ? ? ? ? 136 GLU B N     1 
ATOM   1082 C CA    . GLU B 1 144 ? -34.034 17.570  1.525   1.00 28.56  ? ? ? ? ? ? 136 GLU B CA    1 
ATOM   1083 C C     . GLU B 1 144 ? -34.724 18.503  2.514   1.00 35.00  ? ? ? ? ? ? 136 GLU B C     1 
ATOM   1084 O O     . GLU B 1 144 ? -35.070 19.637  2.168   1.00 40.45  ? ? ? ? ? ? 136 GLU B O     1 
ATOM   1085 C CB    . GLU B 1 144 ? -35.027 16.553  0.971   1.00 37.86  ? ? ? ? ? ? 136 GLU B CB    1 
ATOM   1086 N N     . GLU B 1 145 ? -34.927 18.046  3.747   1.00 28.42  ? ? ? ? ? ? 137 GLU B N     1 
ATOM   1087 C CA    . GLU B 1 145 ? -35.685 18.827  4.722   1.00 31.79  ? ? ? ? ? ? 137 GLU B CA    1 
ATOM   1088 C C     . GLU B 1 145 ? -34.910 20.052  5.187   1.00 40.68  ? ? ? ? ? ? 137 GLU B C     1 
ATOM   1089 O O     . GLU B 1 145 ? -35.494 21.129  5.369   1.00 43.40  ? ? ? ? ? ? 137 GLU B O     1 
ATOM   1090 C CB    . GLU B 1 145 ? -36.046 17.952  5.922   1.00 33.01  ? ? ? ? ? ? 137 GLU B CB    1 
ATOM   1091 N N     . HIS B 1 146 ? -33.595 19.915  5.384   1.00 32.58  ? ? ? ? ? ? 138 HIS B N     1 
ATOM   1092 C CA    . HIS B 1 146 ? -32.810 20.970  6.014   1.00 32.97  ? ? ? ? ? ? 138 HIS B CA    1 
ATOM   1093 C C     . HIS B 1 146 ? -31.833 21.678  5.090   1.00 39.76  ? ? ? ? ? ? 138 HIS B C     1 
ATOM   1094 O O     . HIS B 1 146 ? -31.218 22.657  5.519   1.00 35.89  ? ? ? ? ? ? 138 HIS B O     1 
ATOM   1095 C CB    . HIS B 1 146 ? -32.061 20.438  7.243   1.00 36.76  ? ? ? ? ? ? 138 HIS B CB    1 
ATOM   1096 C CG    . HIS B 1 146 ? -32.965 19.920  8.318   1.00 35.40  ? ? ? ? ? ? 138 HIS B CG    1 
ATOM   1097 N ND1   . HIS B 1 146 ? -33.315 18.593  8.415   1.00 33.85  ? ? ? ? ? ? 138 HIS B ND1   1 
ATOM   1098 C CD2   . HIS B 1 146 ? -33.604 20.553  9.331   1.00 33.71  ? ? ? ? ? ? 138 HIS B CD2   1 
ATOM   1099 C CE1   . HIS B 1 146 ? -34.123 18.425  9.446   1.00 35.61  ? ? ? ? ? ? 138 HIS B CE1   1 
ATOM   1100 N NE2   . HIS B 1 146 ? -34.316 19.600  10.018  1.00 45.17  ? ? ? ? ? ? 138 HIS B NE2   1 
ATOM   1101 N N     . GLY B 1 147 ? -31.663 21.221  3.850   1.00 33.43  ? ? ? ? ? ? 139 GLY B N     1 
ATOM   1102 C CA    . GLY B 1 147 ? -30.723 21.881  2.960   1.00 35.72  ? ? ? ? ? ? 139 GLY B CA    1 
ATOM   1103 C C     . GLY B 1 147 ? -29.265 21.596  3.249   1.00 28.61  ? ? ? ? ? ? 139 GLY B C     1 
ATOM   1104 O O     . GLY B 1 147 ? -28.395 22.368  2.843   1.00 39.67  ? ? ? ? ? ? 139 GLY B O     1 
ATOM   1105 N N     . TYR B 1 148 ? -28.976 20.495  3.926   1.00 26.91  ? ? ? ? ? ? 140 TYR B N     1 
ATOM   1106 C CA    . TYR B 1 148 ? -27.606 20.131  4.252   1.00 25.72  ? ? ? ? ? ? 140 TYR B CA    1 
ATOM   1107 C C     . TYR B 1 148 ? -26.854 19.706  2.996   1.00 27.07  ? ? ? ? ? ? 140 TYR B C     1 
ATOM   1108 O O     . TYR B 1 148 ? -27.431 19.166  2.050   1.00 27.29  ? ? ? ? ? ? 140 TYR B O     1 
ATOM   1109 C CB    . TYR B 1 148 ? -27.619 18.961  5.226   1.00 26.20  ? ? ? ? ? ? 140 TYR B CB    1 
ATOM   1110 C CG    . TYR B 1 148 ? -28.204 19.268  6.591   1.00 29.15  ? ? ? ? ? ? 140 TYR B CG    1 
ATOM   1111 C CD1   . TYR B 1 148 ? -28.306 20.577  7.054   1.00 27.94  ? ? ? ? ? ? 140 TYR B CD1   1 
ATOM   1112 C CD2   . TYR B 1 148 ? -28.636 18.244  7.417   1.00 25.50  ? ? ? ? ? ? 140 TYR B CD2   1 
ATOM   1113 C CE1   . TYR B 1 148 ? -28.819 20.853  8.295   1.00 33.34  ? ? ? ? ? ? 140 TYR B CE1   1 
ATOM   1114 C CE2   . TYR B 1 148 ? -29.153 18.510  8.670   1.00 33.98  ? ? ? ? ? ? 140 TYR B CE2   1 
ATOM   1115 C CZ    . TYR B 1 148 ? -29.240 19.819  9.098   1.00 29.94  ? ? ? ? ? ? 140 TYR B CZ    1 
ATOM   1116 O OH    . TYR B 1 148 ? -29.761 20.079  10.338  1.00 33.27  ? ? ? ? ? ? 140 TYR B OH    1 
ATOM   1117 N N     . PHE B 1 149 ? -25.546 19.937  2.998   1.00 27.35  ? ? ? ? ? ? 141 PHE B N     1 
ATOM   1118 C CA    . PHE B 1 149 ? -24.691 19.443  1.925   1.00 22.29  ? ? ? ? ? ? 141 PHE B CA    1 
ATOM   1119 C C     . PHE B 1 149 ? -24.341 17.978  2.176   1.00 21.28  ? ? ? ? ? ? 141 PHE B C     1 
ATOM   1120 O O     . PHE B 1 149 ? -23.936 17.612  3.287   1.00 22.78  ? ? ? ? ? ? 141 PHE B O     1 
ATOM   1121 C CB    . PHE B 1 149 ? -23.417 20.279  1.833   1.00 26.46  ? ? ? ? ? ? 141 PHE B CB    1 
ATOM   1122 C CG    . PHE B 1 149 ? -22.426 19.739  0.849   1.00 28.89  ? ? ? ? ? ? 141 PHE B CG    1 
ATOM   1123 C CD1   . PHE B 1 149 ? -22.643 19.882  -0.511  1.00 29.21  ? ? ? ? ? ? 141 PHE B CD1   1 
ATOM   1124 C CD2   . PHE B 1 149 ? -21.296 19.074  1.275   1.00 25.94  ? ? ? ? ? ? 141 PHE B CD2   1 
ATOM   1125 C CE1   . PHE B 1 149 ? -21.740 19.365  -1.443  1.00 28.77  ? ? ? ? ? ? 141 PHE B CE1   1 
ATOM   1126 C CE2   . PHE B 1 149 ? -20.389 18.549  0.357   1.00 26.59  ? ? ? ? ? ? 141 PHE B CE2   1 
ATOM   1127 C CZ    . PHE B 1 149 ? -20.612 18.701  -1.003  1.00 27.97  ? ? ? ? ? ? 141 PHE B CZ    1 
ATOM   1128 N N     . GLU B 1 150 ? -24.476 17.142  1.154   1.00 21.80  ? ? ? ? ? ? 142 GLU B N     1 
ATOM   1129 C CA    . GLU B 1 150 ? -24.134 15.730  1.279   1.00 20.85  ? ? ? ? ? ? 142 GLU B CA    1 
ATOM   1130 C C     . GLU B 1 150 ? -22.909 15.416  0.436   1.00 21.69  ? ? ? ? ? ? 142 GLU B C     1 
ATOM   1131 O O     . GLU B 1 150 ? -22.985 15.475  -0.806  1.00 22.47  ? ? ? ? ? ? 142 GLU B O     1 
ATOM   1132 C CB    . GLU B 1 150 ? -25.306 14.835  0.868   1.00 24.83  ? ? ? ? ? ? 142 GLU B CB    1 
ATOM   1133 C CG    . GLU B 1 150 ? -25.050 13.362  1.118   1.00 26.82  ? ? ? ? ? ? 142 GLU B CG    1 
ATOM   1134 C CD    . GLU B 1 150 ? -26.071 12.471  0.438   1.00 43.76  ? ? ? ? ? ? 142 GLU B CD    1 
ATOM   1135 O OE1   . GLU B 1 150 ? -26.724 12.936  -0.521  1.00 40.35  ? ? ? ? ? ? 142 GLU B OE1   1 
ATOM   1136 O OE2   . GLU B 1 150 ? -26.219 11.309  0.873   1.00 42.24  ? ? ? ? ? ? 142 GLU B OE2   1 
ATOM   1137 N N     . PRO B 1 151 ? -21.769 15.066  1.041   1.00 19.44  ? ? ? ? ? ? 143 PRO B N     1 
ATOM   1138 C CA    . PRO B 1 151 ? -20.574 14.803  0.225   1.00 20.34  ? ? ? ? ? ? 143 PRO B CA    1 
ATOM   1139 C C     . PRO B 1 151 ? -20.769 13.710  -0.814  1.00 19.71  ? ? ? ? ? ? 143 PRO B C     1 
ATOM   1140 O O     . PRO B 1 151 ? -20.281 13.873  -1.943  1.00 20.07  ? ? ? ? ? ? 143 PRO B O     1 
ATOM   1141 C CB    . PRO B 1 151 ? -19.510 14.450  1.273   1.00 20.07  ? ? ? ? ? ? 143 PRO B CB    1 
ATOM   1142 C CG    . PRO B 1 151 ? -19.948 15.270  2.472   1.00 20.51  ? ? ? ? ? ? 143 PRO B CG    1 
ATOM   1143 C CD    . PRO B 1 151 ? -21.449 15.140  2.479   1.00 19.56  ? ? ? ? ? ? 143 PRO B CD    1 
ATOM   1144 N N     . GLN B 1 152 ? -21.468 12.627  -0.478  1.00 19.61  ? ? ? ? ? ? 144 GLN B N     1 
ATOM   1145 C CA    . GLN B 1 152 ? -21.742 11.515  -1.392  1.00 19.80  ? ? ? ? ? ? 144 GLN B CA    1 
ATOM   1146 C C     . GLN B 1 152 ? -20.446 10.838  -1.846  1.00 19.49  ? ? ? ? ? ? 144 GLN B C     1 
ATOM   1147 O O     . GLN B 1 152 ? -20.030 10.911  -3.010  1.00 20.64  ? ? ? ? ? ? 144 GLN B O     1 
ATOM   1148 C CB    . GLN B 1 152 ? -22.568 11.951  -2.609  1.00 25.29  ? ? ? ? ? ? 144 GLN B CB    1 
ATOM   1149 C CG    . GLN B 1 152 ? -23.964 12.395  -2.278  1.00 31.74  ? ? ? ? ? ? 144 GLN B CG    1 
ATOM   1150 C CD    . GLN B 1 152 ? -24.571 13.209  -3.394  1.00 46.80  ? ? ? ? ? ? 144 GLN B CD    1 
ATOM   1151 O OE1   . GLN B 1 152 ? -24.464 12.849  -4.565  1.00 40.91  ? ? ? ? ? ? 144 GLN B OE1   1 
ATOM   1152 N NE2   . GLN B 1 152 ? -25.207 14.318  -3.038  1.00 51.45  ? ? ? ? ? ? 144 GLN B NE2   1 
ATOM   1153 N N     . GLN B 1 153 ? -19.824 10.142  -0.897  1.00 18.59  ? ? ? ? ? ? 145 GLN B N     1 
ATOM   1154 C CA    . GLN B 1 153 ? -18.500 9.585   -1.145  1.00 17.80  ? ? ? ? ? ? 145 GLN B CA    1 
ATOM   1155 C C     . GLN B 1 153 ? -18.463 8.572   -2.287  1.00 18.96  ? ? ? ? ? ? 145 GLN B C     1 
ATOM   1156 O O     . GLN B 1 153 ? -17.378 8.326   -2.817  1.00 17.64  ? ? ? ? ? ? 145 GLN B O     1 
ATOM   1157 C CB    . GLN B 1 153 ? -17.945 8.948   0.129   1.00 16.34  ? ? ? ? ? ? 145 GLN B CB    1 
ATOM   1158 C CG    . GLN B 1 153 ? -18.678 7.710   0.530   1.00 17.79  ? ? ? ? ? ? 145 GLN B CG    1 
ATOM   1159 C CD    . GLN B 1 153 ? -18.053 7.060   1.744   1.00 18.49  ? ? ? ? ? ? 145 GLN B CD    1 
ATOM   1160 O OE1   . GLN B 1 153 ? -16.827 6.973   1.836   1.00 19.44  ? ? ? ? ? ? 145 GLN B OE1   1 
ATOM   1161 N NE2   . GLN B 1 153 ? -18.878 6.583   2.665   1.00 20.16  ? ? ? ? ? ? 145 GLN B NE2   1 
ATOM   1162 N N     . PHE B 1 154 ? -19.582 7.953   -2.647  1.00 17.60  ? ? ? ? ? ? 146 PHE B N     1 
ATOM   1163 C CA    . PHE B 1 154 ? -19.581 6.955   -3.713  1.00 18.57  ? ? ? ? ? ? 146 PHE B CA    1 
ATOM   1164 C C     . PHE B 1 154 ? -19.855 7.553   -5.082  1.00 18.14  ? ? ? ? ? ? 146 PHE B C     1 
ATOM   1165 O O     . PHE B 1 154 ? -19.807 6.814   -6.083  1.00 18.42  ? ? ? ? ? ? 146 PHE B O     1 
ATOM   1166 C CB    . PHE B 1 154 ? -20.601 5.855   -3.424  1.00 17.88  ? ? ? ? ? ? 146 PHE B CB    1 
ATOM   1167 C CG    . PHE B 1 154 ? -20.294 5.045   -2.195  1.00 16.11  ? ? ? ? ? ? 146 PHE B CG    1 
ATOM   1168 C CD1   . PHE B 1 154 ? -19.344 4.038   -2.240  1.00 18.48  ? ? ? ? ? ? 146 PHE B CD1   1 
ATOM   1169 C CD2   . PHE B 1 154 ? -20.983 5.254   -1.018  1.00 18.92  ? ? ? ? ? ? 146 PHE B CD2   1 
ATOM   1170 C CE1   . PHE B 1 154 ? -19.050 3.274   -1.111  1.00 19.12  ? ? ? ? ? ? 146 PHE B CE1   1 
ATOM   1171 C CE2   . PHE B 1 154 ? -20.699 4.486   0.106   1.00 19.11  ? ? ? ? ? ? 146 PHE B CE2   1 
ATOM   1172 C CZ    . PHE B 1 154 ? -19.753 3.484   0.051   1.00 18.68  ? ? ? ? ? ? 146 PHE B CZ    1 
ATOM   1173 N N     . GLU B 1 155 ? -20.094 8.861   -5.147  1.00 16.34  ? ? ? ? ? ? 147 GLU B N     1 
ATOM   1174 C CA    . GLU B 1 155 ? -20.384 9.516   -6.417  1.00 17.21  ? ? ? ? ? ? 147 GLU B CA    1 
ATOM   1175 C C     . GLU B 1 155 ? -19.553 10.760  -6.632  1.00 19.22  ? ? ? ? ? ? 147 GLU B C     1 
ATOM   1176 O O     . GLU B 1 155 ? -19.451 11.225  -7.775  1.00 22.31  ? ? ? ? ? ? 147 GLU B O     1 
ATOM   1177 C CB    . GLU B 1 155 ? -21.883 9.878   -6.496  1.00 21.09  ? ? ? ? ? ? 147 GLU B CB    1 
ATOM   1178 C CG    . GLU B 1 155 ? -22.773 8.679   -6.866  1.00 24.62  ? ? ? ? ? ? 147 GLU B CG    1 
ATOM   1179 C CD    . GLU B 1 155 ? -22.475 8.067   -8.249  1.00 44.33  ? ? ? ? ? ? 147 GLU B CD    1 
ATOM   1180 O OE1   . GLU B 1 155 ? -21.851 8.735   -9.111  1.00 39.32  ? ? ? ? ? ? 147 GLU B OE1   1 
ATOM   1181 O OE2   . GLU B 1 155 ? -22.866 6.899   -8.474  1.00 41.40  ? ? ? ? ? ? 147 GLU B OE2   1 
ATOM   1182 N N     . ASN B 1 156 ? -18.906 11.294  -5.593  1.00 17.48  ? ? ? ? ? ? 148 ASN B N     1 
ATOM   1183 C CA    . ASN B 1 156 ? -18.270 12.597  -5.686  1.00 17.25  ? ? ? ? ? ? 148 ASN B CA    1 
ATOM   1184 C C     . ASN B 1 156 ? -16.940 12.470  -6.415  1.00 19.75  ? ? ? ? ? ? 148 ASN B C     1 
ATOM   1185 O O     . ASN B 1 156 ? -16.057 11.742  -5.950  1.00 18.82  ? ? ? ? ? ? 148 ASN B O     1 
ATOM   1186 C CB    . ASN B 1 156 ? -18.052 13.148  -4.285  1.00 18.63  ? ? ? ? ? ? 148 ASN B CB    1 
ATOM   1187 C CG    . ASN B 1 156 ? -17.707 14.605  -4.292  1.00 19.50  ? ? ? ? ? ? 148 ASN B CG    1 
ATOM   1188 O OD1   . ASN B 1 156 ? -16.935 15.084  -5.130  1.00 21.24  ? ? ? ? ? ? 148 ASN B OD1   1 
ATOM   1189 N ND2   . ASN B 1 156 ? -18.268 15.344  -3.331  1.00 18.96  ? ? ? ? ? ? 148 ASN B ND2   1 
ATOM   1190 N N     . PRO B 1 157 ? -16.760 13.142  -7.552  1.00 18.83  ? ? ? ? ? ? 149 PRO B N     1 
ATOM   1191 C CA    . PRO B 1 157 ? -15.501 13.011  -8.290  1.00 19.81  ? ? ? ? ? ? 149 PRO B CA    1 
ATOM   1192 C C     . PRO B 1 157 ? -14.296 13.499  -7.510  1.00 18.08  ? ? ? ? ? ? 149 PRO B C     1 
ATOM   1193 O O     . PRO B 1 157 ? -13.177 13.099  -7.839  1.00 19.35  ? ? ? ? ? ? 149 PRO B O     1 
ATOM   1194 C CB    . PRO B 1 157 ? -15.745 13.853  -9.556  1.00 21.79  ? ? ? ? ? ? 149 PRO B CB    1 
ATOM   1195 C CG    . PRO B 1 157 ? -16.813 14.838  -9.131  1.00 23.61  ? ? ? ? ? ? 149 PRO B CG    1 
ATOM   1196 C CD    . PRO B 1 157 ? -17.708 14.066  -8.215  1.00 21.44  ? ? ? ? ? ? 149 PRO B CD    1 
ATOM   1197 N N     . ALA B 1 158 ? -14.478 14.354  -6.500  1.00 18.65  ? ? ? ? ? ? 150 ALA B N     1 
ATOM   1198 C CA    . ALA B 1 158 ? -13.353 14.799  -5.681  1.00 18.98  ? ? ? ? ? ? 150 ALA B CA    1 
ATOM   1199 C C     . ALA B 1 158 ? -12.660 13.654  -4.943  1.00 17.65  ? ? ? ? ? ? 150 ALA B C     1 
ATOM   1200 O O     . ALA B 1 158 ? -11.484 13.800  -4.591  1.00 18.98  ? ? ? ? ? ? 150 ALA B O     1 
ATOM   1201 C CB    . ALA B 1 158 ? -13.808 15.853  -4.664  1.00 19.03  ? ? ? ? ? ? 150 ALA B CB    1 
ATOM   1202 N N     . ASN B 1 159 ? -13.332 12.533  -4.735  1.00 17.94  ? ? ? ? ? ? 151 ASN B N     1 
ATOM   1203 C CA    . ASN B 1 159 ? -12.774 11.359  -4.076  1.00 16.55  ? ? ? ? ? ? 151 ASN B CA    1 
ATOM   1204 C C     . ASN B 1 159 ? -11.672 10.738  -4.954  1.00 18.22  ? ? ? ? ? ? 151 ASN B C     1 
ATOM   1205 O O     . ASN B 1 159 ? -10.487 10.867  -4.606  1.00 18.03  ? ? ? ? ? ? 151 ASN B O     1 
ATOM   1206 C CB    . ASN B 1 159 ? -13.951 10.444  -3.692  1.00 17.63  ? ? ? ? ? ? 151 ASN B CB    1 
ATOM   1207 C CG    . ASN B 1 159 ? -13.521 9.047   -3.268  1.00 15.74  ? ? ? ? ? ? 151 ASN B CG    1 
ATOM   1208 O OD1   . ASN B 1 159 ? -12.340 8.723   -3.296  1.00 16.78  ? ? ? ? ? ? 151 ASN B OD1   1 
ATOM   1209 N ND2   . ASN B 1 159 ? -14.485 8.212   -2.902  1.00 17.61  ? ? ? ? ? ? 151 ASN B ND2   1 
ATOM   1210 N N     . PRO B 1 160 ? -11.963 10.148  -6.120  1.00 18.55  ? ? ? ? ? ? 152 PRO B N     1 
ATOM   1211 C CA    . PRO B 1 160 ? -10.850 9.679   -6.955  1.00 19.60  ? ? ? ? ? ? 152 PRO B CA    1 
ATOM   1212 C C     . PRO B 1 160 ? -9.871  10.790  -7.323  1.00 19.46  ? ? ? ? ? ? 152 PRO B C     1 
ATOM   1213 O O     . PRO B 1 160 ? -8.670  10.526  -7.444  1.00 20.69  ? ? ? ? ? ? 152 PRO B O     1 
ATOM   1214 C CB    . PRO B 1 160 ? -11.548 9.053   -8.172  1.00 20.20  ? ? ? ? ? ? 152 PRO B CB    1 
ATOM   1215 C CG    . PRO B 1 160 ? -12.963 9.576   -8.124  1.00 19.70  ? ? ? ? ? ? 152 PRO B CG    1 
ATOM   1216 C CD    . PRO B 1 160 ? -13.278 9.815   -6.710  1.00 19.43  ? ? ? ? ? ? 152 PRO B CD    1 
ATOM   1217 N N     . GLU B 1 161 ? -10.335 12.037  -7.487  1.00 18.66  ? ? ? ? ? ? 153 GLU B N     1 
ATOM   1218 C CA    . GLU B 1 161 ? -9.438  13.099  -7.921  1.00 20.52  ? ? ? ? ? ? 153 GLU B CA    1 
ATOM   1219 C C     . GLU B 1 161 ? -8.357  13.372  -6.883  1.00 21.22  ? ? ? ? ? ? 153 GLU B C     1 
ATOM   1220 O O     . GLU B 1 161 ? -7.209  13.656  -7.238  1.00 21.27  ? ? ? ? ? ? 153 GLU B O     1 
ATOM   1221 C CB    . GLU B 1 161 ? -10.224 14.383  -8.196  1.00 21.93  ? ? ? ? ? ? 153 GLU B CB    1 
ATOM   1222 C CG    . GLU B 1 161 ? -9.378  15.490  -8.825  1.00 30.80  ? ? ? ? ? ? 153 GLU B CG    1 
ATOM   1223 C CD    . GLU B 1 161 ? -10.057 16.857  -8.791  1.00 49.86  ? ? ? ? ? ? 153 GLU B CD    1 
ATOM   1224 O OE1   . GLU B 1 161 ? -10.866 17.105  -7.862  1.00 38.64  ? ? ? ? ? ? 153 GLU B OE1   1 
ATOM   1225 O OE2   . GLU B 1 161 ? -9.798  17.672  -9.711  1.00 45.14  ? ? ? ? ? ? 153 GLU B OE2   1 
ATOM   1226 N N     . VAL B 1 162 ? -8.702  13.317  -5.594  1.00 18.57  ? ? ? ? ? ? 154 VAL B N     1 
ATOM   1227 C CA    . VAL B 1 162 ? -7.680  13.621  -4.595  1.00 19.46  ? ? ? ? ? ? 154 VAL B CA    1 
ATOM   1228 C C     . VAL B 1 162 ? -6.565  12.588  -4.654  1.00 18.11  ? ? ? ? ? ? 154 VAL B C     1 
ATOM   1229 O O     . VAL B 1 162 ? -5.399  12.914  -4.433  1.00 19.04  ? ? ? ? ? ? 154 VAL B O     1 
ATOM   1230 C CB    . VAL B 1 162 ? -8.245  13.826  -3.167  1.00 19.17  ? ? ? ? ? ? 154 VAL B CB    1 
ATOM   1231 C CG1   . VAL B 1 162 ? -8.660  12.511  -2.539  1.00 21.76  ? ? ? ? ? ? 154 VAL B CG1   1 
ATOM   1232 C CG2   . VAL B 1 162 ? -7.198  14.534  -2.294  1.00 20.62  ? ? ? ? ? ? 154 VAL B CG2   1 
ATOM   1233 N N     . HIS B 1 163 ? -6.895  11.335  -4.940  1.00 17.80  ? ? ? ? ? ? 155 HIS B N     1 
ATOM   1234 C CA    . HIS B 1 163 ? -5.854  10.323  -5.064  1.00 18.35  ? ? ? ? ? ? 155 HIS B CA    1 
ATOM   1235 C C     . HIS B 1 163 ? -5.018  10.530  -6.315  1.00 19.20  ? ? ? ? ? ? 155 HIS B C     1 
ATOM   1236 O O     . HIS B 1 163 ? -3.831  10.177  -6.329  1.00 19.87  ? ? ? ? ? ? 155 HIS B O     1 
ATOM   1237 C CB    . HIS B 1 163 ? -6.481  8.936   -5.002  1.00 17.34  ? ? ? ? ? ? 155 HIS B CB    1 
ATOM   1238 C CG    . HIS B 1 163 ? -7.121  8.653   -3.681  1.00 16.54  ? ? ? ? ? ? 155 HIS B CG    1 
ATOM   1239 N ND1   . HIS B 1 163 ? -6.384  8.518   -2.522  1.00 17.47  ? ? ? ? ? ? 155 HIS B ND1   1 
ATOM   1240 C CD2   . HIS B 1 163 ? -8.422  8.502   -3.332  1.00 17.06  ? ? ? ? ? ? 155 HIS B CD2   1 
ATOM   1241 C CE1   . HIS B 1 163 ? -7.210  8.281   -1.515  1.00 18.18  ? ? ? ? ? ? 155 HIS B CE1   1 
ATOM   1242 N NE2   . HIS B 1 163 ? -8.447  8.260   -1.980  1.00 17.83  ? ? ? ? ? ? 155 HIS B NE2   1 
ATOM   1243 N N     A GLU B 1 164 ? -5.608  11.098  -7.369  0.55 18.90  ? ? ? ? ? ? 156 GLU B N     1 
ATOM   1244 N N     B GLU B 1 164 ? -5.620  11.091  -7.373  0.45 18.69  ? ? ? ? ? ? 156 GLU B N     1 
ATOM   1245 C CA    A GLU B 1 164 ? -4.831  11.442  -8.553  0.55 19.58  ? ? ? ? ? ? 156 GLU B CA    1 
ATOM   1246 C CA    B GLU B 1 164 ? -4.863  11.475  -8.561  0.45 19.67  ? ? ? ? ? ? 156 GLU B CA    1 
ATOM   1247 C C     A GLU B 1 164 ? -3.911  12.637  -8.299  0.55 22.27  ? ? ? ? ? ? 156 GLU B C     1 
ATOM   1248 C C     B GLU B 1 164 ? -3.900  12.617  -8.268  0.45 22.28  ? ? ? ? ? ? 156 GLU B C     1 
ATOM   1249 O O     A GLU B 1 164 ? -2.834  12.729  -8.905  0.55 23.87  ? ? ? ? ? ? 156 GLU B O     1 
ATOM   1250 O O     B GLU B 1 164 ? -2.807  12.673  -8.847  0.45 23.71  ? ? ? ? ? ? 156 GLU B O     1 
ATOM   1251 C CB    A GLU B 1 164 ? -5.803  11.720  -9.700  0.55 21.56  ? ? ? ? ? ? 156 GLU B CB    1 
ATOM   1252 C CB    B GLU B 1 164 ? -5.832  11.947  -9.642  0.45 22.13  ? ? ? ? ? ? 156 GLU B CB    1 
ATOM   1253 C CG    A GLU B 1 164 ? -5.215  12.291  -10.963 0.55 24.92  ? ? ? ? ? ? 156 GLU B CG    1 
ATOM   1254 C CG    B GLU B 1 164 ? -6.618  10.844  -10.303 0.45 20.00  ? ? ? ? ? ? 156 GLU B CG    1 
ATOM   1255 C CD    A GLU B 1 164 ? -6.292  12.610  -11.989 0.55 25.09  ? ? ? ? ? ? 156 GLU B CD    1 
ATOM   1256 C CD    B GLU B 1 164 ? -7.631  11.359  -11.298 0.45 29.43  ? ? ? ? ? ? 156 GLU B CD    1 
ATOM   1257 O OE1   A GLU B 1 164 ? -7.490  12.460  -11.668 0.55 34.81  ? ? ? ? ? ? 156 GLU B OE1   1 
ATOM   1258 O OE1   B GLU B 1 164 ? -7.406  12.451  -11.863 0.45 35.18  ? ? ? ? ? ? 156 GLU B OE1   1 
ATOM   1259 O OE2   A GLU B 1 164 ? -5.939  13.000  -13.119 0.55 34.96  ? ? ? ? ? ? 156 GLU B OE2   1 
ATOM   1260 O OE2   B GLU B 1 164 ? -8.655  10.671  -11.510 0.45 36.64  ? ? ? ? ? ? 156 GLU B OE2   1 
ATOM   1261 N N     . LEU B 1 165 ? -4.285  13.537  -7.384  1.00 20.59  ? ? ? ? ? ? 157 LEU B N     1 
ATOM   1262 C CA    . LEU B 1 165 ? -3.493  14.731  -7.111  1.00 21.36  ? ? ? ? ? ? 157 LEU B CA    1 
ATOM   1263 C C     . LEU B 1 165 ? -2.497  14.586  -5.979  1.00 22.39  ? ? ? ? ? ? 157 LEU B C     1 
ATOM   1264 O O     . LEU B 1 165 ? -1.508  15.331  -5.943  1.00 23.62  ? ? ? ? ? ? 157 LEU B O     1 
ATOM   1265 C CB    . LEU B 1 165 ? -4.414  15.903  -6.761  1.00 25.85  ? ? ? ? ? ? 157 LEU B CB    1 
ATOM   1266 C CG    . LEU B 1 165 ? -5.340  16.352  -7.885  1.00 27.49  ? ? ? ? ? ? 157 LEU B CG    1 
ATOM   1267 C CD1   . LEU B 1 165 ? -6.246  17.452  -7.368  1.00 28.97  ? ? ? ? ? ? 157 LEU B CD1   1 
ATOM   1268 C CD2   . LEU B 1 165 ? -4.505  16.861  -9.070  1.00 29.56  ? ? ? ? ? ? 157 LEU B CD2   1 
ATOM   1269 N N     . THR B 1 166 ? -2.741  13.685  -5.024  1.00 19.20  ? ? ? ? ? ? 158 THR B N     1 
ATOM   1270 C CA    . THR B 1 166 ? -1.901  13.593  -3.833  1.00 21.82  ? ? ? ? ? ? 158 THR B CA    1 
ATOM   1271 C C     . THR B 1 166 ? -1.344  12.186  -3.666  1.00 21.11  ? ? ? ? ? ? 158 THR B C     1 
ATOM   1272 O O     . THR B 1 166 ? -0.140  11.989  -3.853  1.00 20.76  ? ? ? ? ? ? 158 THR B O     1 
ATOM   1273 C CB    . THR B 1 166 ? -2.608  14.114  -2.575  1.00 21.19  ? ? ? ? ? ? 158 THR B CB    1 
ATOM   1274 O OG1   . THR B 1 166 ? -3.766  13.325  -2.283  1.00 22.10  ? ? ? ? ? ? 158 THR B OG1   1 
ATOM   1275 C CG2   . THR B 1 166 ? -3.039  15.572  -2.768  1.00 22.81  ? ? ? ? ? ? 158 THR B CG2   1 
ATOM   1276 N N     . THR B 1 167 ? -2.180  11.197  -3.341  1.00 19.03  ? ? ? ? ? ? 159 THR B N     1 
ATOM   1277 C CA    . THR B 1 167 ? -1.687  9.853   -3.040  1.00 17.93  ? ? ? ? ? ? 159 THR B CA    1 
ATOM   1278 C C     . THR B 1 167 ? -0.823  9.299   -4.167  1.00 18.98  ? ? ? ? ? ? 159 THR B C     1 
ATOM   1279 O O     . THR B 1 167 ? 0.276   8.775   -3.924  1.00 18.81  ? ? ? ? ? ? 159 THR B O     1 
ATOM   1280 C CB    . THR B 1 167 ? -2.883  8.937   -2.799  1.00 18.06  ? ? ? ? ? ? 159 THR B CB    1 
ATOM   1281 O OG1   . THR B 1 167 ? -3.845  9.622   -1.994  1.00 19.01  ? ? ? ? ? ? 159 THR B OG1   1 
ATOM   1282 C CG2   . THR B 1 167 ? -2.452  7.661   -2.100  1.00 18.15  ? ? ? ? ? ? 159 THR B CG2   1 
ATOM   1283 N N     . GLY B 1 168 ? -1.308  9.398   -5.403  1.00 20.46  ? ? ? ? ? ? 160 GLY B N     1 
ATOM   1284 C CA    . GLY B 1 168 ? -0.584  8.885   -6.543  1.00 19.60  ? ? ? ? ? ? 160 GLY B CA    1 
ATOM   1285 C C     . GLY B 1 168 ? 0.738   9.585   -6.792  1.00 19.05  ? ? ? ? ? ? 160 GLY B C     1 
ATOM   1286 O O     . GLY B 1 168 ? 1.787   8.933   -6.912  1.00 19.68  ? ? ? ? ? ? 160 GLY B O     1 
ATOM   1287 N N     . PRO B 1 169 ? 0.727   10.922  -6.867  1.00 18.34  ? ? ? ? ? ? 161 PRO B N     1 
ATOM   1288 C CA    . PRO B 1 169 ? 1.999   11.637  -7.041  1.00 22.59  ? ? ? ? ? ? 161 PRO B CA    1 
ATOM   1289 C C     . PRO B 1 169 ? 2.977   11.391  -5.906  1.00 20.64  ? ? ? ? ? ? 161 PRO B C     1 
ATOM   1290 O O     . PRO B 1 169 ? 4.193   11.347  -6.146  1.00 21.33  ? ? ? ? ? ? 161 PRO B O     1 
ATOM   1291 C CB    . PRO B 1 169 ? 1.566   13.102  -7.168  1.00 23.49  ? ? ? ? ? ? 161 PRO B CB    1 
ATOM   1292 C CG    . PRO B 1 169 ? 0.202   13.000  -7.825  1.00 23.07  ? ? ? ? ? ? 161 PRO B CG    1 
ATOM   1293 C CD    . PRO B 1 169 ? -0.432  11.800  -7.129  1.00 21.07  ? ? ? ? ? ? 161 PRO B CD    1 
ATOM   1294 N N     . GLU B 1 170 ? 2.504   11.210  -4.667  1.00 20.73  ? ? ? ? ? ? 162 GLU B N     1 
ATOM   1295 C CA    . GLU B 1 170 ? 3.424   10.847  -3.598  1.00 18.07  ? ? ? ? ? ? 162 GLU B CA    1 
ATOM   1296 C C     . GLU B 1 170 ? 4.136   9.547   -3.924  1.00 19.01  ? ? ? ? ? ? 162 GLU B C     1 
ATOM   1297 O O     . GLU B 1 170 ? 5.362   9.441   -3.785  1.00 19.62  ? ? ? ? ? ? 162 GLU B O     1 
ATOM   1298 C CB    . GLU B 1 170 ? 2.660   10.699  -2.290  1.00 20.47  ? ? ? ? ? ? 162 GLU B CB    1 
ATOM   1299 C CG    . GLU B 1 170 ? 2.148   12.000  -1.709  1.00 19.01  ? ? ? ? ? ? 162 GLU B CG    1 
ATOM   1300 C CD    . GLU B 1 170 ? 1.216   11.773  -0.514  1.00 22.11  ? ? ? ? ? ? 162 GLU B CD    1 
ATOM   1301 O OE1   . GLU B 1 170 ? 1.321   10.723  0.179   1.00 19.72  ? ? ? ? ? ? 162 GLU B OE1   1 
ATOM   1302 O OE2   . GLU B 1 170 ? 0.387   12.673  -0.241  1.00 22.26  ? ? ? ? ? ? 162 GLU B OE2   1 
ATOM   1303 N N     . LEU B 1 171 ? 3.382   8.543   -4.367  1.00 19.48  ? ? ? ? ? ? 163 LEU B N     1 
ATOM   1304 C CA    . LEU B 1 171 ? 3.997   7.267   -4.707  1.00 20.18  ? ? ? ? ? ? 163 LEU B CA    1 
ATOM   1305 C C     . LEU B 1 171 ? 4.987   7.411   -5.848  1.00 20.92  ? ? ? ? ? ? 163 LEU B C     1 
ATOM   1306 O O     . LEU B 1 171 ? 6.045   6.774   -5.834  1.00 21.62  ? ? ? ? ? ? 163 LEU B O     1 
ATOM   1307 C CB    . LEU B 1 171 ? 2.934   6.233   -5.049  1.00 18.56  ? ? ? ? ? ? 163 LEU B CB    1 
ATOM   1308 C CG    . LEU B 1 171 ? 2.303   5.565   -3.838  1.00 18.69  ? ? ? ? ? ? 163 LEU B CG    1 
ATOM   1309 C CD1   . LEU B 1 171 ? 1.089   4.792   -4.304  1.00 21.19  ? ? ? ? ? ? 163 LEU B CD1   1 
ATOM   1310 C CD2   . LEU B 1 171 ? 3.304   4.655   -3.157  1.00 19.94  ? ? ? ? ? ? 163 LEU B CD2   1 
ATOM   1311 N N     . LEU B 1 172 ? 4.676   8.255   -6.834  1.00 20.26  ? ? ? ? ? ? 164 LEU B N     1 
ATOM   1312 C CA    . LEU B 1 172 ? 5.637   8.484   -7.919  1.00 21.50  ? ? ? ? ? ? 164 LEU B CA    1 
ATOM   1313 C C     . LEU B 1 172 ? 6.936   9.067   -7.386  1.00 22.23  ? ? ? ? ? ? 164 LEU B C     1 
ATOM   1314 O O     . LEU B 1 172 ? 8.028   8.671   -7.816  1.00 25.10  ? ? ? ? ? ? 164 LEU B O     1 
ATOM   1315 C CB    . LEU B 1 172 ? 5.042   9.417   -8.973  1.00 23.24  ? ? ? ? ? ? 164 LEU B CB    1 
ATOM   1316 C CG    . LEU B 1 172 ? 4.017   8.757   -9.890  1.00 22.97  ? ? ? ? ? ? 164 LEU B CG    1 
ATOM   1317 C CD1   . LEU B 1 172 ? 3.747   9.669   -11.087 1.00 29.18  ? ? ? ? ? ? 164 LEU B CD1   1 
ATOM   1318 C CD2   . LEU B 1 172 ? 4.464   7.377   -10.383 1.00 27.18  ? ? ? ? ? ? 164 LEU B CD2   1 
ATOM   1319 N N     . GLN B 1 173 ? 6.850   10.038  -6.488  1.00 20.01  ? ? ? ? ? ? 165 GLN B N     1 
ATOM   1320 C CA    . GLN B 1 173 ? 8.042   10.538  -5.813  1.00 22.84  ? ? ? ? ? ? 165 GLN B CA    1 
ATOM   1321 C C     . GLN B 1 173 ? 8.739   9.476   -4.988  1.00 21.58  ? ? ? ? ? ? 165 GLN B C     1 
ATOM   1322 O O     . GLN B 1 173 ? 9.969   9.325   -5.054  1.00 22.71  ? ? ? ? ? ? 165 GLN B O     1 
ATOM   1323 C CB    . GLN B 1 173 ? 7.676   11.797  -5.030  1.00 25.73  ? ? ? ? ? ? 165 GLN B CB    1 
ATOM   1324 C CG    . GLN B 1 173 ? 8.840   12.500  -4.400  1.00 29.89  ? ? ? ? ? ? 165 GLN B CG    1 
ATOM   1325 C CD    . GLN B 1 173 ? 9.010   11.798  -3.049  1.00 46.15  ? ? ? ? ? ? 165 GLN B CD    1 
ATOM   1326 O OE1   . GLN B 1 173 ? 8.010   11.325  -2.514  1.00 55.69  ? ? ? ? ? ? 165 GLN B OE1   1 
ATOM   1327 N NE2   . GLN B 1 173 ? 10.222  11.691  -2.504  1.00 53.19  ? ? ? ? ? ? 165 GLN B NE2   1 
ATOM   1328 N N     . GLN B 1 174 ? 7.975   8.718   -4.207  1.00 20.29  ? ? ? ? ? ? 166 GLN B N     1 
ATOM   1329 C CA    . GLN B 1 174 ? 8.573   7.730   -3.319  1.00 20.04  ? ? ? ? ? ? 166 GLN B CA    1 
ATOM   1330 C C     . GLN B 1 174 ? 9.288   6.642   -4.094  1.00 20.98  ? ? ? ? ? ? 166 GLN B C     1 
ATOM   1331 O O     . GLN B 1 174 ? 10.262  6.075   -3.585  1.00 21.83  ? ? ? ? ? ? 166 GLN B O     1 
ATOM   1332 C CB    . GLN B 1 174 ? 7.511   7.155   -2.357  1.00 19.88  ? ? ? ? ? ? 166 GLN B CB    1 
ATOM   1333 C CG    . GLN B 1 174 ? 7.109   8.193   -1.313  1.00 20.27  ? ? ? ? ? ? 166 GLN B CG    1 
ATOM   1334 C CD    . GLN B 1 174 ? 5.895   7.828   -0.501  1.00 18.07  ? ? ? ? ? ? 166 GLN B CD    1 
ATOM   1335 O OE1   . GLN B 1 174 ? 4.833   7.574   -1.036  1.00 18.09  ? ? ? ? ? ? 166 GLN B OE1   1 
ATOM   1336 N NE2   . GLN B 1 174 ? 6.058   7.820   0.814   1.00 18.68  ? ? ? ? ? ? 166 GLN B NE2   1 
ATOM   1337 N N     . PHE B 1 175 ? 8.841   6.353   -5.321  1.00 20.86  ? ? ? ? ? ? 167 PHE B N     1 
ATOM   1338 C CA    . PHE B 1 175 ? 9.446   5.321   -6.158  1.00 20.44  ? ? ? ? ? ? 167 PHE B CA    1 
ATOM   1339 C C     . PHE B 1 175 ? 10.176  5.884   -7.374  1.00 23.00  ? ? ? ? ? ? 167 PHE B C     1 
ATOM   1340 O O     . PHE B 1 175 ? 10.379  5.167   -8.349  1.00 25.05  ? ? ? ? ? ? 167 PHE B O     1 
ATOM   1341 C CB    . PHE B 1 175 ? 8.413   4.262   -6.539  1.00 22.34  ? ? ? ? ? ? 167 PHE B CB    1 
ATOM   1342 C CG    . PHE B 1 175 ? 8.039   3.405   -5.373  1.00 20.46  ? ? ? ? ? ? 167 PHE B CG    1 
ATOM   1343 C CD1   . PHE B 1 175 ? 8.728   2.244   -5.125  1.00 21.95  ? ? ? ? ? ? 167 PHE B CD1   1 
ATOM   1344 C CD2   . PHE B 1 175 ? 7.049   3.808   -4.482  1.00 20.93  ? ? ? ? ? ? 167 PHE B CD2   1 
ATOM   1345 C CE1   . PHE B 1 175 ? 8.440   1.463   -4.016  1.00 21.26  ? ? ? ? ? ? 167 PHE B CE1   1 
ATOM   1346 C CE2   . PHE B 1 175 ? 6.748   3.019   -3.371  1.00 20.46  ? ? ? ? ? ? 167 PHE B CE2   1 
ATOM   1347 C CZ    . PHE B 1 175 ? 7.439   1.864   -3.133  1.00 20.33  ? ? ? ? ? ? 167 PHE B CZ    1 
ATOM   1348 N N     . GLU B 1 176 ? 10.605  7.142   -7.320  1.00 22.41  ? ? ? ? ? ? 168 GLU B N     1 
ATOM   1349 C CA    . GLU B 1 176 ? 11.284  7.726   -8.469  1.00 24.76  ? ? ? ? ? ? 168 GLU B CA    1 
ATOM   1350 C C     . GLU B 1 176 ? 12.584  6.964   -8.726  1.00 22.87  ? ? ? ? ? ? 168 GLU B C     1 
ATOM   1351 O O     . GLU B 1 176 ? 13.311  6.598   -7.793  1.00 29.33  ? ? ? ? ? ? 168 GLU B O     1 
ATOM   1352 C CB    . GLU B 1 176 ? 11.570  9.204   -8.209  1.00 26.88  ? ? ? ? ? ? 168 GLU B CB    1 
ATOM   1353 C CG    . GLU B 1 176 ? 11.732  10.000  -9.509  1.00 35.79  ? ? ? ? ? ? 168 GLU B CG    1 
ATOM   1354 C CD    . GLU B 1 176 ? 12.286  11.394  -9.300  1.00 51.34  ? ? ? ? ? ? 168 GLU B CD    1 
ATOM   1355 O OE1   . GLU B 1 176 ? 12.384  12.143  -10.296 1.00 55.58  ? ? ? ? ? ? 168 GLU B OE1   1 
ATOM   1356 O OE2   . GLU B 1 176 ? 12.649  11.728  -8.152  1.00 51.44  ? ? ? ? ? ? 168 GLU B OE2   1 
ATOM   1357 N N     . GLY B 1 177 ? 12.824  6.642   -9.994  1.00 35.33  ? ? ? ? ? ? 169 GLY B N     1 
ATOM   1358 C CA    . GLY B 1 177 ? 13.949  5.801   -10.345 1.00 32.05  ? ? ? ? ? ? 169 GLY B CA    1 
ATOM   1359 C C     . GLY B 1 177 ? 13.723  4.316   -10.155 1.00 42.40  ? ? ? ? ? ? 169 GLY B C     1 
ATOM   1360 O O     . GLY B 1 177 ? 14.658  3.532   -10.368 1.00 40.99  ? ? ? ? ? ? 169 GLY B O     1 
ATOM   1361 N N     . LYS B 1 178 ? 12.524  3.903   -9.744  1.00 27.64  ? ? ? ? ? ? 170 LYS B N     1 
ATOM   1362 C CA    . LYS B 1 178 ? 12.168  2.501   -9.630  1.00 28.84  ? ? ? ? ? ? 170 LYS B CA    1 
ATOM   1363 C C     . LYS B 1 178 ? 10.912  2.251   -10.447 1.00 25.54  ? ? ? ? ? ? 170 LYS B C     1 
ATOM   1364 O O     . LYS B 1 178 ? 10.074  3.141   -10.615 1.00 35.63  ? ? ? ? ? ? 170 LYS B O     1 
ATOM   1365 C CB    . LYS B 1 178 ? 11.897  2.106   -8.171  1.00 27.75  ? ? ? ? ? ? 170 LYS B CB    1 
ATOM   1366 C CG    . LYS B 1 178 ? 13.112  2.019   -7.290  1.00 42.82  ? ? ? ? ? ? 170 LYS B CG    1 
ATOM   1367 C CD    . LYS B 1 178 ? 12.748  1.371   -5.965  1.00 47.23  ? ? ? ? ? ? 170 LYS B CD    1 
ATOM   1368 C CE    . LYS B 1 178 ? 12.944  -0.132  -6.019  1.00 44.65  ? ? ? ? ? ? 170 LYS B CE    1 
ATOM   1369 N NZ    . LYS B 1 178 ? 13.230  -0.692  -4.666  1.00 43.78  ? ? ? ? ? ? 170 LYS B NZ    1 
ATOM   1370 N N     . THR B 1 179 ? 10.779  1.038   -10.955 1.00 23.80  ? ? ? ? ? ? 171 THR B N     1 
ATOM   1371 C CA    . THR B 1 179 ? 9.576   0.634   -11.656 1.00 25.81  ? ? ? ? ? ? 171 THR B CA    1 
ATOM   1372 C C     . THR B 1 179 ? 8.674   -0.093  -10.666 1.00 23.98  ? ? ? ? ? ? 171 THR B C     1 
ATOM   1373 O O     . THR B 1 179 ? 9.127   -0.993  -9.956  1.00 25.57  ? ? ? ? ? ? 171 THR B O     1 
ATOM   1374 C CB    . THR B 1 179 ? 9.928   -0.279  -12.832 1.00 29.20  ? ? ? ? ? ? 171 THR B CB    1 
ATOM   1375 O OG1   . THR B 1 179 ? 10.671  0.468   -13.802 1.00 29.12  ? ? ? ? ? ? 171 THR B OG1   1 
ATOM   1376 C CG2   . THR B 1 179 ? 8.674   -0.808  -13.496 1.00 28.36  ? ? ? ? ? ? 171 THR B CG2   1 
ATOM   1377 N N     . ILE B 1 180 ? 7.419   0.328   -10.584 1.00 23.25  ? ? ? ? ? ? 172 ILE B N     1 
ATOM   1378 C CA    . ILE B 1 180 ? 6.426   -0.400  -9.803  1.00 21.95  ? ? ? ? ? ? 172 ILE B CA    1 
ATOM   1379 C C     . ILE B 1 180 ? 5.785   -1.389  -10.756 1.00 20.98  ? ? ? ? ? ? 172 ILE B C     1 
ATOM   1380 O O     . ILE B 1 180 ? 5.242   -0.995  -11.793 1.00 21.54  ? ? ? ? ? ? 172 ILE B O     1 
ATOM   1381 C CB    . ILE B 1 180 ? 5.375   0.537   -9.193  1.00 20.85  ? ? ? ? ? ? 172 ILE B CB    1 
ATOM   1382 C CG1   . ILE B 1 180 ? 6.043   1.556   -8.262  1.00 21.36  ? ? ? ? ? ? 172 ILE B CG1   1 
ATOM   1383 C CG2   . ILE B 1 180 ? 4.309   -0.301  -8.470  1.00 22.22  ? ? ? ? ? ? 172 ILE B CG2   1 
ATOM   1384 C CD1   . ILE B 1 180 ? 5.073   2.580   -7.693  1.00 22.19  ? ? ? ? ? ? 172 ILE B CD1   1 
ATOM   1385 N N     . ASP B 1 181 ? 5.877   -2.662  -10.426 1.00 20.34  ? ? ? ? ? ? 173 ASP B N     1 
ATOM   1386 C CA    . ASP B 1 181 ? 5.345   -3.691  -11.307 1.00 19.39  ? ? ? ? ? ? 173 ASP B CA    1 
ATOM   1387 C C     . ASP B 1 181 ? 3.876   -4.002  -11.059 1.00 20.05  ? ? ? ? ? ? 173 ASP B C     1 
ATOM   1388 O O     . ASP B 1 181 ? 3.171   -4.437  -11.976 1.00 20.45  ? ? ? ? ? ? 173 ASP B O     1 
ATOM   1389 C CB    . ASP B 1 181 ? 6.202   -4.944  -11.176 1.00 22.13  ? ? ? ? ? ? 173 ASP B CB    1 
ATOM   1390 C CG    . ASP B 1 181 ? 7.659   -4.668  -11.525 1.00 22.65  ? ? ? ? ? ? 173 ASP B CG    1 
ATOM   1391 O OD1   . ASP B 1 181 ? 8.526   -4.602  -10.642 1.00 24.92  ? ? ? ? ? ? 173 ASP B OD1   1 
ATOM   1392 O OD2   . ASP B 1 181 ? 7.930   -4.487  -12.738 1.00 28.87  ? ? ? ? ? ? 173 ASP B OD2   1 
ATOM   1393 N N     . ALA B 1 182 ? 3.388   -3.800  -9.837  1.00 18.29  ? ? ? ? ? ? 174 ALA B N     1 
ATOM   1394 C CA    . ALA B 1 182 ? 1.976   -4.005  -9.557  1.00 18.18  ? ? ? ? ? ? 174 ALA B CA    1 
ATOM   1395 C C     . ALA B 1 182 ? 1.584   -3.085  -8.412  1.00 17.30  ? ? ? ? ? ? 174 ALA B C     1 
ATOM   1396 O O     . ALA B 1 182 ? 2.356   -2.883  -7.471  1.00 19.35  ? ? ? ? ? ? 174 ALA B O     1 
ATOM   1397 C CB    . ALA B 1 182 ? 1.695   -5.459  -9.171  1.00 20.79  ? ? ? ? ? ? 174 ALA B CB    1 
ATOM   1398 N N     . PHE B 1 183 ? 0.390   -2.526  -8.507  1.00 17.08  ? ? ? ? ? ? 175 PHE B N     1 
ATOM   1399 C CA    . PHE B 1 183 ? -0.225  -1.753  -7.439  1.00 18.09  ? ? ? ? ? ? 175 PHE B CA    1 
ATOM   1400 C C     . PHE B 1 183 ? -1.566  -2.396  -7.127  1.00 17.40  ? ? ? ? ? ? 175 PHE B C     1 
ATOM   1401 O O     . PHE B 1 183 ? -2.356  -2.655  -8.046  1.00 17.88  ? ? ? ? ? ? 175 PHE B O     1 
ATOM   1402 C CB    . PHE B 1 183 ? -0.444  -0.300  -7.847  1.00 17.96  ? ? ? ? ? ? 175 PHE B CB    1 
ATOM   1403 C CG    . PHE B 1 183 ? -1.198  0.471   -6.800  1.00 19.31  ? ? ? ? ? ? 175 PHE B CG    1 
ATOM   1404 C CD1   . PHE B 1 183 ? -0.564  0.826   -5.619  1.00 20.38  ? ? ? ? ? ? 175 PHE B CD1   1 
ATOM   1405 C CD2   . PHE B 1 183 ? -2.538  0.768   -6.956  1.00 19.86  ? ? ? ? ? ? 175 PHE B CD2   1 
ATOM   1406 C CE1   . PHE B 1 183 ? -1.243  1.476   -4.605  1.00 20.22  ? ? ? ? ? ? 175 PHE B CE1   1 
ATOM   1407 C CE2   . PHE B 1 183 ? -3.236  1.441   -5.938  1.00 20.70  ? ? ? ? ? ? 175 PHE B CE2   1 
ATOM   1408 C CZ    . PHE B 1 183 ? -2.585  1.773   -4.760  1.00 20.31  ? ? ? ? ? ? 175 PHE B CZ    1 
ATOM   1409 N N     . LEU B 1 184 ? -1.820  -2.686  -5.844  1.00 16.58  ? ? ? ? ? ? 176 LEU B N     1 
ATOM   1410 C CA    . LEU B 1 184 ? -3.047  -3.340  -5.418  1.00 16.68  ? ? ? ? ? ? 176 LEU B CA    1 
ATOM   1411 C C     . LEU B 1 184 ? -3.728  -2.470  -4.376  1.00 18.19  ? ? ? ? ? ? 176 LEU B C     1 
ATOM   1412 O O     . LEU B 1 184 ? -3.059  -1.877  -3.528  1.00 18.30  ? ? ? ? ? ? 176 LEU B O     1 
ATOM   1413 C CB    . LEU B 1 184 ? -2.780  -4.715  -4.800  1.00 19.88  ? ? ? ? ? ? 176 LEU B CB    1 
ATOM   1414 C CG    . LEU B 1 184 ? -2.009  -5.689  -5.685  1.00 18.54  ? ? ? ? ? ? 176 LEU B CG    1 
ATOM   1415 C CD1   . LEU B 1 184 ? -0.518  -5.537  -5.413  1.00 21.83  ? ? ? ? ? ? 176 LEU B CD1   1 
ATOM   1416 C CD2   . LEU B 1 184 ? -2.443  -7.106  -5.482  1.00 22.18  ? ? ? ? ? ? 176 LEU B CD2   1 
ATOM   1417 N N     . ALA B 1 185 ? -5.054  -2.449  -4.370  1.00 16.60  ? ? ? ? ? ? 177 ALA B N     1 
ATOM   1418 C CA    . ALA B 1 185 ? -5.762  -1.756  -3.303  1.00 16.92  ? ? ? ? ? ? 177 ALA B CA    1 
ATOM   1419 C C     . ALA B 1 185 ? -7.128  -2.372  -3.111  1.00 18.07  ? ? ? ? ? ? 177 ALA B C     1 
ATOM   1420 O O     . ALA B 1 185 ? -7.811  -2.710  -4.081  1.00 18.23  ? ? ? ? ? ? 177 ALA B O     1 
ATOM   1421 C CB    . ALA B 1 185 ? -5.885  -0.260  -3.571  1.00 19.49  ? ? ? ? ? ? 177 ALA B CB    1 
ATOM   1422 N N     . GLY B 1 186 ? -7.515  -2.528  -1.848  1.00 17.26  ? ? ? ? ? ? 178 GLY B N     1 
ATOM   1423 C CA    . GLY B 1 186 ? -8.897  -2.827  -1.544  1.00 17.73  ? ? ? ? ? ? 178 GLY B CA    1 
ATOM   1424 C C     . GLY B 1 186 ? -9.832  -1.747  -2.046  1.00 17.28  ? ? ? ? ? ? 178 GLY B C     1 
ATOM   1425 O O     . GLY B 1 186 ? -9.513  -0.556  -2.047  1.00 17.88  ? ? ? ? ? ? 178 GLY B O     1 
ATOM   1426 N N     . VAL B 1 187 ? -11.026 -2.176  -2.456  1.00 17.30  ? ? ? ? ? ? 179 VAL B N     1 
ATOM   1427 C CA    . VAL B 1 187 ? -12.050 -1.281  -2.986  1.00 17.77  ? ? ? ? ? ? 179 VAL B CA    1 
ATOM   1428 C C     . VAL B 1 187 ? -13.175 -1.116  -1.962  1.00 15.98  ? ? ? ? ? ? 179 VAL B C     1 
ATOM   1429 O O     . VAL B 1 187 ? -13.928 -2.057  -1.667  1.00 17.64  ? ? ? ? ? ? 179 VAL B O     1 
ATOM   1430 C CB    . VAL B 1 187 ? -12.600 -1.771  -4.328  1.00 18.01  ? ? ? ? ? ? 179 VAL B CB    1 
ATOM   1431 C CG1   . VAL B 1 187 ? -13.773 -0.903  -4.728  1.00 18.91  ? ? ? ? ? ? 179 VAL B CG1   1 
ATOM   1432 C CG2   . VAL B 1 187 ? -11.496 -1.699  -5.377  1.00 18.64  ? ? ? ? ? ? 179 VAL B CG2   1 
ATOM   1433 N N     . GLY B 1 188 ? -13.292 0.105   -1.445  1.00 16.12  ? ? ? ? ? ? 180 GLY B N     1 
ATOM   1434 C CA    . GLY B 1 188 ? -14.466 0.526   -0.695  1.00 17.74  ? ? ? ? ? ? 180 GLY B CA    1 
ATOM   1435 C C     . GLY B 1 188 ? -15.301 1.428   -1.570  1.00 16.84  ? ? ? ? ? ? 180 GLY B C     1 
ATOM   1436 O O     . GLY B 1 188 ? -16.256 0.972   -2.229  1.00 18.61  ? ? ? ? ? ? 180 GLY B O     1 
ATOM   1437 N N     . THR B 1 189 ? -14.937 2.711   -1.629  1.00 16.51  ? ? ? ? ? ? 181 THR B N     1 
ATOM   1438 C CA    . THR B 1 189 ? -15.465 3.555   -2.697  1.00 15.89  ? ? ? ? ? ? 181 THR B CA    1 
ATOM   1439 C C     . THR B 1 189 ? -14.777 3.332   -4.034  1.00 17.12  ? ? ? ? ? ? 181 THR B C     1 
ATOM   1440 O O     . THR B 1 189 ? -15.341 3.693   -5.074  1.00 18.05  ? ? ? ? ? ? 181 THR B O     1 
ATOM   1441 C CB    . THR B 1 189 ? -15.316 5.039   -2.355  1.00 17.03  ? ? ? ? ? ? 181 THR B CB    1 
ATOM   1442 O OG1   . THR B 1 189 ? -13.921 5.401   -2.373  1.00 16.62  ? ? ? ? ? ? 181 THR B OG1   1 
ATOM   1443 C CG2   . THR B 1 189 ? -15.933 5.371   -0.971  1.00 19.02  ? ? ? ? ? ? 181 THR B CG2   1 
ATOM   1444 N N     . GLY B 1 190 ? -13.564 2.798   -4.030  1.00 16.30  ? ? ? ? ? ? 182 GLY B N     1 
ATOM   1445 C CA    . GLY B 1 190 ? -12.772 2.683   -5.229  1.00 17.80  ? ? ? ? ? ? 182 GLY B CA    1 
ATOM   1446 C C     . GLY B 1 190 ? -11.989 3.918   -5.578  1.00 17.56  ? ? ? ? ? ? 182 GLY B C     1 
ATOM   1447 O O     . GLY B 1 190 ? -11.237 3.899   -6.565  1.00 18.04  ? ? ? ? ? ? 182 GLY B O     1 
ATOM   1448 N N     . GLY B 1 191 ? -12.080 4.982   -4.785  1.00 16.48  ? ? ? ? ? ? 183 GLY B N     1 
ATOM   1449 C CA    . GLY B 1 191 ? -11.328 6.183   -5.097  1.00 17.18  ? ? ? ? ? ? 183 GLY B CA    1 
ATOM   1450 C C     . GLY B 1 191 ? -9.824  5.972   -5.121  1.00 17.34  ? ? ? ? ? ? 183 GLY B C     1 
ATOM   1451 O O     . GLY B 1 191 ? -9.132  6.486   -6.007  1.00 17.97  ? ? ? ? ? ? 183 GLY B O     1 
ATOM   1452 N N     . THR B 1 192 ? -9.288  5.265   -4.114  1.00 15.38  ? ? ? ? ? ? 184 THR B N     1 
ATOM   1453 C CA    . THR B 1 192 ? -7.838  5.081   -4.035  1.00 16.25  ? ? ? ? ? ? 184 THR B CA    1 
ATOM   1454 C C     . THR B 1 192 ? -7.337  4.325   -5.250  1.00 17.98  ? ? ? ? ? ? 184 THR B C     1 
ATOM   1455 O O     . THR B 1 192 ? -6.401  4.757   -5.934  1.00 17.31  ? ? ? ? ? ? 184 THR B O     1 
ATOM   1456 C CB    . THR B 1 192 ? -7.466  4.303   -2.766  1.00 16.97  ? ? ? ? ? ? 184 THR B CB    1 
ATOM   1457 O OG1   . THR B 1 192 ? -7.921  4.992   -1.593  1.00 18.95  ? ? ? ? ? ? 184 THR B OG1   1 
ATOM   1458 C CG2   . THR B 1 192 ? -5.960  4.140   -2.661  1.00 18.81  ? ? ? ? ? ? 184 THR B CG2   1 
ATOM   1459 N N     . LEU B 1 193 ? -7.944  3.180   -5.532  1.00 16.42  ? ? ? ? ? ? 185 LEU B N     1 
ATOM   1460 C CA    . LEU B 1 193 ? -7.509  2.403   -6.692  1.00 16.92  ? ? ? ? ? ? 185 LEU B CA    1 
ATOM   1461 C C     . LEU B 1 193 ? -7.604  3.205   -7.979  1.00 16.40  ? ? ? ? ? ? 185 LEU B C     1 
ATOM   1462 O O     . LEU B 1 193 ? -6.688  3.172   -8.816  1.00 18.79  ? ? ? ? ? ? 185 LEU B O     1 
ATOM   1463 C CB    . LEU B 1 193 ? -8.320  1.123   -6.781  1.00 18.46  ? ? ? ? ? ? 185 LEU B CB    1 
ATOM   1464 C CG    . LEU B 1 193 ? -7.849  0.126   -7.838  1.00 18.36  ? ? ? ? ? ? 185 LEU B CG    1 
ATOM   1465 C CD1   . LEU B 1 193 ? -6.529  -0.530  -7.443  1.00 20.67  ? ? ? ? ? ? 185 LEU B CD1   1 
ATOM   1466 C CD2   . LEU B 1 193 ? -8.905  -0.927  -8.036  1.00 21.83  ? ? ? ? ? ? 185 LEU B CD2   1 
ATOM   1467 N N     . SER B 1 194 ? -8.681  3.951   -8.141  1.00 17.15  ? ? ? ? ? ? 186 SER B N     1 
ATOM   1468 C CA    . SER B 1 194 ? -8.917  4.642   -9.403  1.00 17.71  ? ? ? ? ? ? 186 SER B CA    1 
ATOM   1469 C C     . SER B 1 194 ? -7.944  5.781   -9.603  1.00 18.42  ? ? ? ? ? ? 186 SER B C     1 
ATOM   1470 O O     . SER B 1 194 ? -7.334  5.914   -10.677 1.00 19.03  ? ? ? ? ? ? 186 SER B O     1 
ATOM   1471 C CB    . SER B 1 194 ? -10.362 5.129   -9.442  1.00 20.10  ? ? ? ? ? ? 186 SER B CB    1 
ATOM   1472 O OG    . SER B 1 194 ? -11.227 4.028   -9.337  1.00 17.79  ? ? ? ? ? ? 186 SER B OG    1 
ATOM   1473 N N     . GLY B 1 195 ? -7.755  6.605   -8.575  1.00 18.99  ? ? ? ? ? ? 187 GLY B N     1 
ATOM   1474 C CA    . GLY B 1 195 ? -6.892  7.759   -8.717  1.00 20.12  ? ? ? ? ? ? 187 GLY B CA    1 
ATOM   1475 C C     . GLY B 1 195 ? -5.418  7.398   -8.718  1.00 20.85  ? ? ? ? ? ? 187 GLY B C     1 
ATOM   1476 O O     . GLY B 1 195 ? -4.636  7.906   -9.533  1.00 20.91  ? ? ? ? ? ? 187 GLY B O     1 
ATOM   1477 N N     . VAL B 1 196 ? -5.007  6.519   -7.794  1.00 18.06  ? ? ? ? ? ? 188 VAL B N     1 
ATOM   1478 C CA    . VAL B 1 196 ? -3.617  6.067   -7.803  1.00 18.72  ? ? ? ? ? ? 188 VAL B CA    1 
ATOM   1479 C C     . VAL B 1 196 ? -3.338  5.292   -9.089  1.00 19.65  ? ? ? ? ? ? 188 VAL B C     1 
ATOM   1480 O O     . VAL B 1 196 ? -2.295  5.486   -9.738  1.00 20.23  ? ? ? ? ? ? 188 VAL B O     1 
ATOM   1481 C CB    . VAL B 1 196 ? -3.278  5.240   -6.547  1.00 17.84  ? ? ? ? ? ? 188 VAL B CB    1 
ATOM   1482 C CG1   . VAL B 1 196 ? -1.855  4.682   -6.677  1.00 20.34  ? ? ? ? ? ? 188 VAL B CG1   1 
ATOM   1483 C CG2   . VAL B 1 196 ? -3.406  6.106   -5.284  1.00 19.54  ? ? ? ? ? ? 188 VAL B CG2   1 
ATOM   1484 N N     . GLY B 1 197 ? -4.267  4.420   -9.479  1.00 19.16  ? ? ? ? ? ? 189 GLY B N     1 
ATOM   1485 C CA    . GLY B 1 197 ? -4.067  3.607   -10.675 1.00 19.96  ? ? ? ? ? ? 189 GLY B CA    1 
ATOM   1486 C C     . GLY B 1 197 ? -3.864  4.442   -11.922 1.00 21.21  ? ? ? ? ? ? 189 GLY B C     1 
ATOM   1487 O O     . GLY B 1 197 ? -2.977  4.149   -12.725 1.00 21.44  ? ? ? ? ? ? 189 GLY B O     1 
ATOM   1488 N N     . LYS B 1 198 ? -4.632  5.518   -12.073 1.00 18.50  ? ? ? ? ? ? 190 LYS B N     1 
ATOM   1489 C CA    . LYS B 1 198 ? -4.481  6.371   -13.245 1.00 22.11  ? ? ? ? ? ? 190 LYS B CA    1 
ATOM   1490 C C     . LYS B 1 198 ? -3.071  6.934   -13.319 1.00 21.09  ? ? ? ? ? ? 190 LYS B C     1 
ATOM   1491 O O     . LYS B 1 198 ? -2.414  6.899   -14.372 1.00 22.83  ? ? ? ? ? ? 190 LYS B O     1 
ATOM   1492 C CB    . LYS B 1 198 ? -5.496  7.510   -13.177 1.00 24.30  ? ? ? ? ? ? 190 LYS B CB    1 
ATOM   1493 C CG    . LYS B 1 198 ? -5.408  8.468   -14.362 1.00 24.80  ? ? ? ? ? ? 190 LYS B CG    1 
ATOM   1494 C CD    . LYS B 1 198 ? -6.375  9.615   -14.209 1.00 31.00  ? ? ? ? ? ? 190 LYS B CD    1 
ATOM   1495 C CE    . LYS B 1 198 ? -6.299  10.532  -15.420 1.00 41.33  ? ? ? ? ? ? 190 LYS B CE    1 
ATOM   1496 N NZ    . LYS B 1 198 ? -7.116  11.751  -15.219 1.00 44.54  ? ? ? ? ? ? 190 LYS B NZ    1 
ATOM   1497 N N     . VAL B 1 199 ? -2.582  7.470   -12.207 1.00 21.15  ? ? ? ? ? ? 191 VAL B N     1 
ATOM   1498 C CA    . VAL B 1 199 ? -1.287  8.137   -12.185 1.00 20.22  ? ? ? ? ? ? 191 VAL B CA    1 
ATOM   1499 C C     . VAL B 1 199 ? -0.157  7.135   -12.381 1.00 23.05  ? ? ? ? ? ? 191 VAL B C     1 
ATOM   1500 O O     . VAL B 1 199 ? 0.813   7.403   -13.108 1.00 23.38  ? ? ? ? ? ? 191 VAL B O     1 
ATOM   1501 C CB    . VAL B 1 199 ? -1.149  8.919   -10.860 1.00 25.76  ? ? ? ? ? ? 191 VAL B CB    1 
ATOM   1502 C CG1   . VAL B 1 199 ? 0.275   9.341   -10.608 1.00 26.64  ? ? ? ? ? ? 191 VAL B CG1   1 
ATOM   1503 C CG2   . VAL B 1 199 ? -2.076  10.125  -10.880 1.00 26.37  ? ? ? ? ? ? 191 VAL B CG2   1 
ATOM   1504 N N     . LEU B 1 200 ? -0.243  5.974   -11.733 1.00 18.71  ? ? ? ? ? ? 192 LEU B N     1 
ATOM   1505 C CA    . LEU B 1 200 ? 0.821   4.981   -11.859 1.00 21.21  ? ? ? ? ? ? 192 LEU B CA    1 
ATOM   1506 C C     . LEU B 1 200 ? 0.856   4.390   -13.262 1.00 22.41  ? ? ? ? ? ? 192 LEU B C     1 
ATOM   1507 O O     . LEU B 1 200 ? 1.941   4.156   -13.811 1.00 21.50  ? ? ? ? ? ? 192 LEU B O     1 
ATOM   1508 C CB    . LEU B 1 200 ? 0.653   3.865   -10.823 1.00 20.61  ? ? ? ? ? ? 192 LEU B CB    1 
ATOM   1509 C CG    . LEU B 1 200 ? 0.843   4.274   -9.361  1.00 21.02  ? ? ? ? ? ? 192 LEU B CG    1 
ATOM   1510 C CD1   . LEU B 1 200 ? 0.933   3.037   -8.492  1.00 21.19  ? ? ? ? ? ? 192 LEU B CD1   1 
ATOM   1511 C CD2   . LEU B 1 200 ? 2.071   5.149   -9.168  1.00 25.61  ? ? ? ? ? ? 192 LEU B CD2   1 
ATOM   1512 N N     A LYS B 1 201 ? -0.313  4.135   -13.856 0.64 20.28  ? ? ? ? ? ? 193 LYS B N     1 
ATOM   1513 N N     B LYS B 1 201 ? -0.317  4.145   -13.853 0.36 20.27  ? ? ? ? ? ? 193 LYS B N     1 
ATOM   1514 C CA    A LYS B 1 201 ? -0.359  3.595   -15.212 0.64 22.26  ? ? ? ? ? ? 193 LYS B CA    1 
ATOM   1515 C CA    B LYS B 1 201 ? -0.385  3.615   -15.212 0.36 22.30  ? ? ? ? ? ? 193 LYS B CA    1 
ATOM   1516 C C     A LYS B 1 201 ? 0.256   4.555   -16.224 0.64 24.42  ? ? ? ? ? ? 193 LYS B C     1 
ATOM   1517 C C     B LYS B 1 201 ? 0.283   4.557   -16.203 0.36 24.53  ? ? ? ? ? ? 193 LYS B C     1 
ATOM   1518 O O     A LYS B 1 201 ? 0.872   4.108   -17.201 0.64 25.07  ? ? ? ? ? ? 193 LYS B O     1 
ATOM   1519 O O     B LYS B 1 201 ? 0.953   4.107   -17.142 0.36 24.90  ? ? ? ? ? ? 193 LYS B O     1 
ATOM   1520 C CB    A LYS B 1 201 ? -1.803  3.249   -15.588 0.64 21.88  ? ? ? ? ? ? 193 LYS B CB    1 
ATOM   1521 C CB    B LYS B 1 201 ? -1.849  3.402   -15.599 0.36 22.57  ? ? ? ? ? ? 193 LYS B CB    1 
ATOM   1522 C CG    A LYS B 1 201 ? -2.002  2.614   -16.957 0.64 21.58  ? ? ? ? ? ? 193 LYS B CG    1 
ATOM   1523 C CG    B LYS B 1 201 ? -2.442  2.074   -15.172 0.36 25.90  ? ? ? ? ? ? 193 LYS B CG    1 
ATOM   1524 C CD    A LYS B 1 201 ? -1.423  1.235   -17.011 0.64 23.27  ? ? ? ? ? ? 193 LYS B CD    1 
ATOM   1525 C CD    B LYS B 1 201 ? -3.904  1.982   -15.572 0.36 26.20  ? ? ? ? ? ? 193 LYS B CD    1 
ATOM   1526 C CE    A LYS B 1 201 ? -1.894  0.498   -18.253 0.64 30.25  ? ? ? ? ? ? 193 LYS B CE    1 
ATOM   1527 C CE    B LYS B 1 201 ? -4.333  0.563   -15.917 0.36 26.02  ? ? ? ? ? ? 193 LYS B CE    1 
ATOM   1528 N NZ    A LYS B 1 201 ? -1.243  -0.838  -18.319 0.64 33.88  ? ? ? ? ? ? 193 LYS B NZ    1 
ATOM   1529 N NZ    B LYS B 1 201 ? -5.754  0.401   -16.290 0.36 35.80  ? ? ? ? ? ? 193 LYS B NZ    1 
ATOM   1530 N N     . LYS B 1 202 ? 0.104   5.867   -16.020 1.00 21.54  ? ? ? ? ? ? 194 LYS B N     1 
ATOM   1531 C CA    . LYS B 1 202 ? 0.726   6.829   -16.928 1.00 24.14  ? ? ? ? ? ? 194 LYS B CA    1 
ATOM   1532 C C     . LYS B 1 202 ? 2.247   6.750   -16.868 1.00 25.93  ? ? ? ? ? ? 194 LYS B C     1 
ATOM   1533 O O     . LYS B 1 202 ? 2.922   6.781   -17.908 1.00 29.11  ? ? ? ? ? ? 194 LYS B O     1 
ATOM   1534 C CB    . LYS B 1 202 ? 0.229   8.239   -16.618 1.00 24.33  ? ? ? ? ? ? 194 LYS B CB    1 
ATOM   1535 C CG    . LYS B 1 202 ? 0.314   9.184   -17.804 1.00 37.07  ? ? ? ? ? ? 194 LYS B CG    1 
ATOM   1536 C CD    . LYS B 1 202 ? 1.109   10.418  -17.449 1.00 44.37  ? ? ? ? ? ? 194 LYS B CD    1 
ATOM   1537 N N     . GLU B 1 203 ? 2.809   6.646   -15.662 1.00 23.06  ? ? ? ? ? ? 195 GLU B N     1 
ATOM   1538 C CA    . GLU B 1 203 ? 4.257   6.591   -15.525 1.00 24.10  ? ? ? ? ? ? 195 GLU B CA    1 
ATOM   1539 C C     . GLU B 1 203 ? 4.827   5.221   -15.869 1.00 28.26  ? ? ? ? ? ? 195 GLU B C     1 
ATOM   1540 O O     . GLU B 1 203 ? 5.938   5.135   -16.424 1.00 26.81  ? ? ? ? ? ? 195 GLU B O     1 
ATOM   1541 C CB    . GLU B 1 203 ? 4.645   6.990   -14.098 1.00 23.94  ? ? ? ? ? ? 195 GLU B CB    1 
ATOM   1542 C CG    . GLU B 1 203 ? 6.140   6.967   -13.827 1.00 27.31  ? ? ? ? ? ? 195 GLU B CG    1 
ATOM   1543 C CD    . GLU B 1 203 ? 6.891   8.065   -14.578 1.00 37.27  ? ? ? ? ? ? 195 GLU B CD    1 
ATOM   1544 O OE1   . GLU B 1 203 ? 6.264   9.072   -14.954 1.00 35.98  ? ? ? ? ? ? 195 GLU B OE1   1 
ATOM   1545 O OE2   . GLU B 1 203 ? 8.116   7.925   -14.781 1.00 40.34  ? ? ? ? ? ? 195 GLU B OE2   1 
ATOM   1546 N N     . TYR B 1 204 ? 4.076   4.152   -15.575 1.00 21.91  ? ? ? ? ? ? 196 TYR B N     1 
ATOM   1547 C CA    . TYR B 1 204 ? 4.521   2.765   -15.674 1.00 24.39  ? ? ? ? ? ? 196 TYR B CA    1 
ATOM   1548 C C     . TYR B 1 204 ? 3.541   2.009   -16.568 1.00 25.44  ? ? ? ? ? ? 196 TYR B C     1 
ATOM   1549 O O     . TYR B 1 204 ? 2.646   1.311   -16.077 1.00 23.49  ? ? ? ? ? ? 196 TYR B O     1 
ATOM   1550 C CB    . TYR B 1 204 ? 4.559   2.121   -14.284 1.00 20.60  ? ? ? ? ? ? 196 TYR B CB    1 
ATOM   1551 C CG    . TYR B 1 204 ? 5.472   2.793   -13.294 1.00 22.37  ? ? ? ? ? ? 196 TYR B CG    1 
ATOM   1552 C CD1   . TYR B 1 204 ? 6.843   2.863   -13.505 1.00 24.70  ? ? ? ? ? ? 196 TYR B CD1   1 
ATOM   1553 C CD2   . TYR B 1 204 ? 4.968   3.337   -12.115 1.00 22.51  ? ? ? ? ? ? 196 TYR B CD2   1 
ATOM   1554 C CE1   . TYR B 1 204 ? 7.681   3.471   -12.572 1.00 26.25  ? ? ? ? ? ? 196 TYR B CE1   1 
ATOM   1555 C CE2   . TYR B 1 204 ? 5.787   3.932   -11.186 1.00 24.30  ? ? ? ? ? ? 196 TYR B CE2   1 
ATOM   1556 C CZ    . TYR B 1 204 ? 7.142   4.001   -11.414 1.00 24.67  ? ? ? ? ? ? 196 TYR B CZ    1 
ATOM   1557 O OH    . TYR B 1 204 ? 7.953   4.594   -10.476 1.00 26.18  ? ? ? ? ? ? 196 TYR B OH    1 
ATOM   1558 N N     . PRO B 1 205 ? 3.696   2.089   -17.894 1.00 27.21  ? ? ? ? ? ? 197 PRO B N     1 
ATOM   1559 C CA    . PRO B 1 205 ? 2.672   1.512   -18.778 1.00 25.30  ? ? ? ? ? ? 197 PRO B CA    1 
ATOM   1560 C C     . PRO B 1 205 ? 2.474   0.014   -18.630 1.00 26.30  ? ? ? ? ? ? 197 PRO B C     1 
ATOM   1561 O O     . PRO B 1 205 ? 1.389   -0.481  -18.970 1.00 29.20  ? ? ? ? ? ? 197 PRO B O     1 
ATOM   1562 C CB    . PRO B 1 205 ? 3.178   1.864   -20.182 1.00 27.65  ? ? ? ? ? ? 197 PRO B CB    1 
ATOM   1563 C CG    . PRO B 1 205 ? 4.062   3.043   -19.978 1.00 35.67  ? ? ? ? ? ? 197 PRO B CG    1 
ATOM   1564 C CD    . PRO B 1 205 ? 4.715   2.844   -18.638 1.00 28.07  ? ? ? ? ? ? 197 PRO B CD    1 
ATOM   1565 N N     . ASN B 1 206 ? 3.467   -0.723  -18.137 1.00 23.86  ? ? ? ? ? ? 198 ASN B N     1 
ATOM   1566 C CA    . ASN B 1 206 ? 3.355   -2.165  -17.993 1.00 25.41  ? ? ? ? ? ? 198 ASN B CA    1 
ATOM   1567 C C     . ASN B 1 206 ? 2.838   -2.579  -16.621 1.00 22.86  ? ? ? ? ? ? 198 ASN B C     1 
ATOM   1568 O O     . ASN B 1 206 ? 2.768   -3.782  -16.331 1.00 25.11  ? ? ? ? ? ? 198 ASN B O     1 
ATOM   1569 C CB    . ASN B 1 206 ? 4.703   -2.847  -18.257 1.00 31.09  ? ? ? ? ? ? 198 ASN B CB    1 
ATOM   1570 C CG    . ASN B 1 206 ? 5.222   -2.580  -19.649 1.00 42.55  ? ? ? ? ? ? 198 ASN B CG    1 
ATOM   1571 O OD1   . ASN B 1 206 ? 4.458   -2.560  -20.611 1.00 41.38  ? ? ? ? ? ? 198 ASN B OD1   1 
ATOM   1572 N ND2   . ASN B 1 206 ? 6.534   -2.395  -19.769 1.00 51.96  ? ? ? ? ? ? 198 ASN B ND2   1 
ATOM   1573 N N     . ILE B 1 207 ? 2.461   -1.615  -15.774 1.00 22.88  ? ? ? ? ? ? 199 ILE B N     1 
ATOM   1574 C CA    . ILE B 1 207 ? 2.054   -1.954  -14.410 1.00 22.31  ? ? ? ? ? ? 199 ILE B CA    1 
ATOM   1575 C C     . ILE B 1 207 ? 0.771   -2.769  -14.441 1.00 22.42  ? ? ? ? ? ? 199 ILE B C     1 
ATOM   1576 O O     . ILE B 1 207 ? -0.097  -2.569  -15.305 1.00 24.67  ? ? ? ? ? ? 199 ILE B O     1 
ATOM   1577 C CB    . ILE B 1 207 ? 1.878   -0.675  -13.569 1.00 21.25  ? ? ? ? ? ? 199 ILE B CB    1 
ATOM   1578 C CG1   . ILE B 1 207 ? 1.866   -1.003  -12.064 1.00 21.68  ? ? ? ? ? ? 199 ILE B CG1   1 
ATOM   1579 C CG2   . ILE B 1 207 ? 0.613   0.117   -13.953 1.00 21.49  ? ? ? ? ? ? 199 ILE B CG2   1 
ATOM   1580 C CD1   . ILE B 1 207 ? 1.833   0.242   -11.203 1.00 21.00  ? ? ? ? ? ? 199 ILE B CD1   1 
ATOM   1581 N N     . GLU B 1 208 ? 0.647   -3.708  -13.507 1.00 19.95  ? ? ? ? ? ? 200 GLU B N     1 
ATOM   1582 C CA    . GLU B 1 208 ? -0.632  -4.363  -13.253 1.00 21.15  ? ? ? ? ? ? 200 GLU B CA    1 
ATOM   1583 C C     . GLU B 1 208 ? -1.337  -3.667  -12.090 1.00 19.21  ? ? ? ? ? ? 200 GLU B C     1 
ATOM   1584 O O     . GLU B 1 208 ? -0.744  -3.466  -11.019 1.00 20.16  ? ? ? ? ? ? 200 GLU B O     1 
ATOM   1585 C CB    . GLU B 1 208 ? -0.481  -5.840  -12.896 1.00 22.35  ? ? ? ? ? ? 200 GLU B CB    1 
ATOM   1586 C CG    . GLU B 1 208 ? -1.815  -6.559  -13.070 1.00 29.98  ? ? ? ? ? ? 200 GLU B CG    1 
ATOM   1587 C CD    . GLU B 1 208 ? -1.805  -8.047  -12.752 1.00 46.71  ? ? ? ? ? ? 200 GLU B CD    1 
ATOM   1588 O OE1   . GLU B 1 208 ? -2.907  -8.644  -12.794 1.00 42.62  ? ? ? ? ? ? 200 GLU B OE1   1 
ATOM   1589 O OE2   . GLU B 1 208 ? -0.746  -8.604  -12.394 1.00 30.06  ? ? ? ? ? ? 200 GLU B OE2   1 
ATOM   1590 N N     . ILE B 1 209 ? -2.598  -3.319  -12.283 1.00 20.74  ? ? ? ? ? ? 201 ILE B N     1 
ATOM   1591 C CA    . ILE B 1 209 ? -3.419  -2.687  -11.252 1.00 17.98  ? ? ? ? ? ? 201 ILE B CA    1 
ATOM   1592 C C     . ILE B 1 209 ? -4.435  -3.721  -10.802 1.00 19.40  ? ? ? ? ? ? 201 ILE B C     1 
ATOM   1593 O O     . ILE B 1 209 ? -5.132  -4.309  -11.643 1.00 20.06  ? ? ? ? ? ? 201 ILE B O     1 
ATOM   1594 C CB    . ILE B 1 209 ? -4.134  -1.440  -11.802 1.00 19.27  ? ? ? ? ? ? 201 ILE B CB    1 
ATOM   1595 C CG1   . ILE B 1 209 ? -3.155  -0.402  -12.345 1.00 21.44  ? ? ? ? ? ? 201 ILE B CG1   1 
ATOM   1596 C CG2   . ILE B 1 209 ? -5.040  -0.819  -10.723 1.00 18.51  ? ? ? ? ? ? 201 ILE B CG2   1 
ATOM   1597 C CD1   . ILE B 1 209 ? -2.152  0.105   -11.316 1.00 21.47  ? ? ? ? ? ? 201 ILE B CD1   1 
ATOM   1598 N N     . VAL B 1 210 ? -4.539  -3.962  -9.493  1.00 19.40  ? ? ? ? ? ? 202 VAL B N     1 
ATOM   1599 C CA    . VAL B 1 210 ? -5.345  -5.075  -8.994  1.00 19.46  ? ? ? ? ? ? 202 VAL B CA    1 
ATOM   1600 C C     . VAL B 1 210 ? -6.319  -4.569  -7.941  1.00 18.55  ? ? ? ? ? ? 202 VAL B C     1 
ATOM   1601 O O     . VAL B 1 210 ? -5.894  -3.968  -6.934  1.00 18.86  ? ? ? ? ? ? 202 VAL B O     1 
ATOM   1602 C CB    . VAL B 1 210 ? -4.485  -6.208  -8.418  1.00 19.68  ? ? ? ? ? ? 202 VAL B CB    1 
ATOM   1603 C CG1   . VAL B 1 210 ? -5.335  -7.398  -8.091  1.00 20.78  ? ? ? ? ? ? 202 VAL B CG1   1 
ATOM   1604 C CG2   . VAL B 1 210 ? -3.349  -6.584  -9.394  1.00 22.81  ? ? ? ? ? ? 202 VAL B CG2   1 
ATOM   1605 N N     . ALA B 1 211 ? -7.611  -4.840  -8.144  1.00 18.06  ? ? ? ? ? ? 203 ALA B N     1 
ATOM   1606 C CA    . ALA B 1 211 ? -8.634  -4.552  -7.142  1.00 18.22  ? ? ? ? ? ? 203 ALA B CA    1 
ATOM   1607 C C     . ALA B 1 211 ? -8.719  -5.711  -6.159  1.00 18.84  ? ? ? ? ? ? 203 ALA B C     1 
ATOM   1608 O O     . ALA B 1 211 ? -8.626  -6.880  -6.546  1.00 18.79  ? ? ? ? ? ? 203 ALA B O     1 
ATOM   1609 C CB    . ALA B 1 211 ? -10.002 -4.388  -7.817  1.00 18.71  ? ? ? ? ? ? 203 ALA B CB    1 
ATOM   1610 N N     . ILE B 1 212 ? -8.920  -5.392  -4.875  1.00 17.29  ? ? ? ? ? ? 204 ILE B N     1 
ATOM   1611 C CA    . ILE B 1 212 ? -9.125  -6.391  -3.837  1.00 19.06  ? ? ? ? ? ? 204 ILE B CA    1 
ATOM   1612 C C     . ILE B 1 212 ? -10.536 -6.248  -3.299  1.00 18.74  ? ? ? ? ? ? 204 ILE B C     1 
ATOM   1613 O O     . ILE B 1 212 ? -10.978 -5.134  -3.001  1.00 18.79  ? ? ? ? ? ? 204 ILE B O     1 
ATOM   1614 C CB    . ILE B 1 212 ? -8.068  -6.248  -2.724  1.00 18.62  ? ? ? ? ? ? 204 ILE B CB    1 
ATOM   1615 C CG1   . ILE B 1 212 ? -6.664  -6.460  -3.324  1.00 22.44  ? ? ? ? ? ? 204 ILE B CG1   1 
ATOM   1616 C CG2   . ILE B 1 212 ? -8.394  -7.179  -1.560  1.00 24.79  ? ? ? ? ? ? 204 ILE B CG2   1 
ATOM   1617 C CD1   . ILE B 1 212 ? -5.549  -5.769  -2.508  1.00 25.52  ? ? ? ? ? ? 204 ILE B CD1   1 
ATOM   1618 N N     . GLU B 1 213 ? -11.237 -7.369  -3.161  1.00 17.87  ? ? ? ? ? ? 205 GLU B N     1 
ATOM   1619 C CA    . GLU B 1 213 ? -12.595 -7.358  -2.636  1.00 17.80  ? ? ? ? ? ? 205 GLU B CA    1 
ATOM   1620 C C     . GLU B 1 213 ? -12.826 -8.600  -1.786  1.00 18.17  ? ? ? ? ? ? 205 GLU B C     1 
ATOM   1621 O O     . GLU B 1 213 ? -12.028 -9.542  -1.825  1.00 18.23  ? ? ? ? ? ? 205 GLU B O     1 
ATOM   1622 C CB    . GLU B 1 213 ? -13.624 -7.205  -3.767  1.00 21.56  ? ? ? ? ? ? 205 GLU B CB    1 
ATOM   1623 C CG    . GLU B 1 213 ? -13.815 -8.443  -4.659  1.00 20.78  ? ? ? ? ? ? 205 GLU B CG    1 
ATOM   1624 C CD    . GLU B 1 213 ? -15.020 -8.303  -5.588  1.00 25.84  ? ? ? ? ? ? 205 GLU B CD    1 
ATOM   1625 O OE1   . GLU B 1 213 ? -15.184 -9.174  -6.463  1.00 23.87  ? ? ? ? ? ? 205 GLU B OE1   1 
ATOM   1626 O OE2   . GLU B 1 213 ? -15.849 -7.392  -5.399  1.00 24.21  ? ? ? ? ? ? 205 GLU B OE2   1 
ATOM   1627 N N     . PRO B 1 214 ? -13.900 -8.630  -0.988  1.00 18.72  ? ? ? ? ? ? 206 PRO B N     1 
ATOM   1628 C CA    . PRO B 1 214 ? -14.134 -9.799  -0.124  1.00 20.00  ? ? ? ? ? ? 206 PRO B CA    1 
ATOM   1629 C C     . PRO B 1 214 ? -14.634 -10.988 -0.926  1.00 19.46  ? ? ? ? ? ? 206 PRO B C     1 
ATOM   1630 O O     . PRO B 1 214 ? -15.568 -10.868 -1.724  1.00 20.20  ? ? ? ? ? ? 206 PRO B O     1 
ATOM   1631 C CB    . PRO B 1 214 ? -15.200 -9.319  0.879   1.00 20.28  ? ? ? ? ? ? 206 PRO B CB    1 
ATOM   1632 C CG    . PRO B 1 214 ? -15.279 -7.831  0.700   1.00 20.75  ? ? ? ? ? ? 206 PRO B CG    1 
ATOM   1633 C CD    . PRO B 1 214 ? -14.888 -7.572  -0.730  1.00 18.26  ? ? ? ? ? ? 206 PRO B CD    1 
ATOM   1634 N N     . GLU B 1 215 ? -14.065 -12.157 -0.629  1.00 21.05  ? ? ? ? ? ? 207 GLU B N     1 
ATOM   1635 C CA    . GLU B 1 215 ? -14.547 -13.397 -1.223  1.00 20.78  ? ? ? ? ? ? 207 GLU B CA    1 
ATOM   1636 C C     . GLU B 1 215 ? -16.011 -13.617 -0.896  1.00 22.57  ? ? ? ? ? ? 207 GLU B C     1 
ATOM   1637 O O     . GLU B 1 215 ? -16.771 -14.148 -1.723  1.00 22.70  ? ? ? ? ? ? 207 GLU B O     1 
ATOM   1638 C CB    . GLU B 1 215 ? -13.679 -14.533 -0.694  1.00 23.10  ? ? ? ? ? ? 207 GLU B CB    1 
ATOM   1639 C CG    . GLU B 1 215 ? -13.815 -15.861 -1.428  1.00 31.58  ? ? ? ? ? ? 207 GLU B CG    1 
ATOM   1640 C CD    . GLU B 1 215 ? -12.833 -16.883 -0.892  1.00 51.91  ? ? ? ? ? ? 207 GLU B CD    1 
ATOM   1641 O OE1   . GLU B 1 215 ? -11.936 -17.302 -1.655  1.00 66.23  ? ? ? ? ? ? 207 GLU B OE1   1 
ATOM   1642 O OE2   . GLU B 1 215 ? -12.937 -17.237 0.305   1.00 51.82  ? ? ? ? ? ? 207 GLU B OE2   1 
ATOM   1643 N N     . ALA B 1 216 ? -16.435 -13.172 0.276   1.00 22.99  ? ? ? ? ? ? 208 ALA B N     1 
ATOM   1644 C CA    . ALA B 1 216 ? -17.797 -13.358 0.731   1.00 24.41  ? ? ? ? ? ? 208 ALA B CA    1 
ATOM   1645 C C     . ALA B 1 216 ? -18.770 -12.343 0.147   1.00 25.97  ? ? ? ? ? ? 208 ALA B C     1 
ATOM   1646 O O     . ALA B 1 216 ? -19.972 -12.469 0.383   1.00 24.92  ? ? ? ? ? ? 208 ALA B O     1 
ATOM   1647 C CB    . ALA B 1 216 ? -17.840 -13.313 2.265   1.00 26.51  ? ? ? ? ? ? 208 ALA B CB    1 
ATOM   1648 N N     . SER B 1 217 ? -18.302 -11.333 -0.591  1.00 22.29  ? ? ? ? ? ? 209 SER B N     1 
ATOM   1649 C CA    . SER B 1 217 ? -19.192 -10.359 -1.233  1.00 21.64  ? ? ? ? ? ? 209 SER B CA    1 
ATOM   1650 C C     . SER B 1 217 ? -18.558 -9.874  -2.532  1.00 21.09  ? ? ? ? ? ? 209 SER B C     1 
ATOM   1651 O O     . SER B 1 217 ? -18.252 -8.686  -2.704  1.00 21.43  ? ? ? ? ? ? 209 SER B O     1 
ATOM   1652 C CB    . SER B 1 217 ? -19.495 -9.199  -0.288  1.00 21.46  ? ? ? ? ? ? 209 SER B CB    1 
ATOM   1653 O OG    . SER B 1 217 ? -20.575 -8.429  -0.794  1.00 21.37  ? ? ? ? ? ? 209 SER B OG    1 
ATOM   1654 N N     . PRO B 1 218 ? -18.384 -10.781 -3.510  1.00 23.05  ? ? ? ? ? ? 210 PRO B N     1 
ATOM   1655 C CA    . PRO B 1 218 ? -17.504 -10.476 -4.651  1.00 23.23  ? ? ? ? ? ? 210 PRO B CA    1 
ATOM   1656 C C     . PRO B 1 218 ? -18.242 -9.846  -5.826  1.00 21.58  ? ? ? ? ? ? 210 PRO B C     1 
ATOM   1657 O O     . PRO B 1 218 ? -18.362 -10.430 -6.923  1.00 23.52  ? ? ? ? ? ? 210 PRO B O     1 
ATOM   1658 C CB    . PRO B 1 218 ? -16.924 -11.847 -4.990  1.00 22.97  ? ? ? ? ? ? 210 PRO B CB    1 
ATOM   1659 C CG    . PRO B 1 218 ? -18.037 -12.797 -4.673  1.00 24.47  ? ? ? ? ? ? 210 PRO B CG    1 
ATOM   1660 C CD    . PRO B 1 218 ? -18.794 -12.199 -3.491  1.00 23.82  ? ? ? ? ? ? 210 PRO B CD    1 
ATOM   1661 N N     . VAL B 1 219 ? -18.712 -8.614  -5.624  1.00 21.23  ? ? ? ? ? ? 211 VAL B N     1 
ATOM   1662 C CA    . VAL B 1 219 ? -19.561 -7.958  -6.613  1.00 22.57  ? ? ? ? ? ? 211 VAL B CA    1 
ATOM   1663 C C     . VAL B 1 219 ? -18.758 -7.503  -7.826  1.00 22.46  ? ? ? ? ? ? 211 VAL B C     1 
ATOM   1664 O O     . VAL B 1 219 ? -19.269 -7.510  -8.958  1.00 23.37  ? ? ? ? ? ? 211 VAL B O     1 
ATOM   1665 C CB    . VAL B 1 219 ? -20.335 -6.811  -5.935  1.00 27.95  ? ? ? ? ? ? 211 VAL B CB    1 
ATOM   1666 C CG1   . VAL B 1 219 ? -20.906 -5.829  -6.951  1.00 33.47  ? ? ? ? ? ? 211 VAL B CG1   1 
ATOM   1667 C CG2   . VAL B 1 219 ? -21.405 -7.359  -4.986  1.00 23.20  ? ? ? ? ? ? 211 VAL B CG2   1 
ATOM   1668 N N     . LEU B 1 220 ? -17.501 -7.096  -7.641  1.00 20.87  ? ? ? ? ? ? 212 LEU B N     1 
ATOM   1669 C CA    . LEU B 1 220 ? -16.715 -6.698  -8.801  1.00 20.82  ? ? ? ? ? ? 212 LEU B CA    1 
ATOM   1670 C C     . LEU B 1 220 ? -16.470 -7.884  -9.718  1.00 23.50  ? ? ? ? ? ? 212 LEU B C     1 
ATOM   1671 O O     . LEU B 1 220 ? -16.354 -7.710  -10.942 1.00 24.32  ? ? ? ? ? ? 212 LEU B O     1 
ATOM   1672 C CB    . LEU B 1 220 ? -15.373 -6.111  -8.353  1.00 21.79  ? ? ? ? ? ? 212 LEU B CB    1 
ATOM   1673 C CG    . LEU B 1 220 ? -15.422 -4.895  -7.430  1.00 23.78  ? ? ? ? ? ? 212 LEU B CG    1 
ATOM   1674 C CD1   . LEU B 1 220 ? -14.008 -4.386  -7.157  1.00 25.75  ? ? ? ? ? ? 212 LEU B CD1   1 
ATOM   1675 C CD2   . LEU B 1 220 ? -16.279 -3.812  -8.060  1.00 26.11  ? ? ? ? ? ? 212 LEU B CD2   1 
ATOM   1676 N N     . SER B 1 221 ? -16.391 -9.087  -9.146  1.00 22.93  ? ? ? ? ? ? 213 SER B N     1 
ATOM   1677 C CA    . SER B 1 221 ? -16.181 -10.320 -9.886  1.00 23.96  ? ? ? ? ? ? 213 SER B CA    1 
ATOM   1678 C C     . SER B 1 221 ? -17.466 -10.832 -10.512 1.00 23.98  ? ? ? ? ? ? 213 SER B C     1 
ATOM   1679 O O     . SER B 1 221 ? -17.447 -11.878 -11.170 1.00 28.46  ? ? ? ? ? ? 213 SER B O     1 
ATOM   1680 C CB    . SER B 1 221 ? -15.625 -11.392 -8.952  1.00 22.97  ? ? ? ? ? ? 213 SER B CB    1 
ATOM   1681 O OG    . SER B 1 221 ? -14.395 -10.989 -8.355  1.00 26.91  ? ? ? ? ? ? 213 SER B OG    1 
ATOM   1682 N N     . GLY B 1 222 ? -18.578 -10.130 -10.314 1.00 22.10  ? ? ? ? ? ? 214 GLY B N     1 
ATOM   1683 C CA    . GLY B 1 222 ? -19.854 -10.555 -10.852 1.00 23.99  ? ? ? ? ? ? 214 GLY B CA    1 
ATOM   1684 C C     . GLY B 1 222 ? -20.631 -11.490 -9.961  1.00 30.67  ? ? ? ? ? ? 214 GLY B C     1 
ATOM   1685 O O     . GLY B 1 222 ? -21.615 -12.083 -10.425 1.00 25.64  ? ? ? ? ? ? 214 GLY B O     1 
ATOM   1686 N N     . GLY B 1 223 ? -20.214 -11.647 -8.700  1.00 25.49  ? ? ? ? ? ? 215 GLY B N     1 
ATOM   1687 C CA    . GLY B 1 223 ? -20.917 -12.470 -7.738  1.00 24.91  ? ? ? ? ? ? 215 GLY B CA    1 
ATOM   1688 C C     . GLY B 1 223 ? -21.967 -11.687 -6.981  1.00 22.98  ? ? ? ? ? ? 215 GLY B C     1 
ATOM   1689 O O     . GLY B 1 223 ? -22.188 -10.494 -7.207  1.00 25.96  ? ? ? ? ? ? 215 GLY B O     1 
ATOM   1690 N N     . GLU B 1 224 ? -22.609 -12.379 -6.048  1.00 24.40  ? ? ? ? ? ? 216 GLU B N     1 
ATOM   1691 C CA    . GLU B 1 224 ? -23.690 -11.722 -5.336  1.00 25.95  ? ? ? ? ? ? 216 GLU B CA    1 
ATOM   1692 C C     . GLU B 1 224 ? -23.160 -11.060 -4.068  1.00 21.95  ? ? ? ? ? ? 216 GLU B C     1 
ATOM   1693 O O     . GLU B 1 224 ? -22.215 -11.566 -3.436  1.00 25.28  ? ? ? ? ? ? 216 GLU B O     1 
ATOM   1694 C CB    . GLU B 1 224 ? -24.752 -12.743 -4.933  1.00 27.20  ? ? ? ? ? ? 216 GLU B CB    1 
ATOM   1695 C CG    . GLU B 1 224 ? -25.458 -13.415 -6.103  1.00 30.65  ? ? ? ? ? ? 216 GLU B CG    1 
ATOM   1696 C CD    . GLU B 1 224 ? -26.226 -12.447 -6.990  1.00 40.27  ? ? ? ? ? ? 216 GLU B CD    1 
ATOM   1697 O OE1   . GLU B 1 224 ? -26.465 -12.788 -8.167  1.00 52.28  ? ? ? ? ? ? 216 GLU B OE1   1 
ATOM   1698 O OE2   . GLU B 1 224 ? -26.616 -11.364 -6.515  1.00 32.14  ? ? ? ? ? ? 216 GLU B OE2   1 
ATOM   1699 N N     . PRO B 1 225 ? -23.755 -9.934  -3.668  1.00 23.99  ? ? ? ? ? ? 217 PRO B N     1 
ATOM   1700 C CA    . PRO B 1 225 ? -23.411 -9.370  -2.357  1.00 22.03  ? ? ? ? ? ? 217 PRO B CA    1 
ATOM   1701 C C     . PRO B 1 225 ? -23.771 -10.343 -1.247  1.00 26.84  ? ? ? ? ? ? 217 PRO B C     1 
ATOM   1702 O O     . PRO B 1 225 ? -24.760 -11.080 -1.335  1.00 29.99  ? ? ? ? ? ? 217 PRO B O     1 
ATOM   1703 C CB    . PRO B 1 225 ? -24.250 -8.087  -2.278  1.00 28.16  ? ? ? ? ? ? 217 PRO B CB    1 
ATOM   1704 C CG    . PRO B 1 225 ? -25.337 -8.265  -3.287  1.00 28.87  ? ? ? ? ? ? 217 PRO B CG    1 
ATOM   1705 C CD    . PRO B 1 225 ? -24.767 -9.128  -4.378  1.00 26.45  ? ? ? ? ? ? 217 PRO B CD    1 
ATOM   1706 N N     . GLY B 1 226 ? -22.944 -10.351 -0.200  1.00 23.38  ? ? ? ? ? ? 218 GLY B N     1 
ATOM   1707 C CA    . GLY B 1 226 ? -23.149 -11.207 0.934   1.00 25.01  ? ? ? ? ? ? 218 GLY B CA    1 
ATOM   1708 C C     . GLY B 1 226 ? -22.479 -10.600 2.146   1.00 25.45  ? ? ? ? ? ? 218 GLY B C     1 
ATOM   1709 O O     . GLY B 1 226 ? -21.645 -9.689  2.029   1.00 24.67  ? ? ? ? ? ? 218 GLY B O     1 
ATOM   1710 N N     . PRO B 1 227 ? -22.846 -11.076 3.333   1.00 24.53  ? ? ? ? ? ? 219 PRO B N     1 
ATOM   1711 C CA    . PRO B 1 227 ? -22.216 -10.568 4.557   1.00 26.39  ? ? ? ? ? ? 219 PRO B CA    1 
ATOM   1712 C C     . PRO B 1 227 ? -20.737 -10.911 4.580   1.00 27.48  ? ? ? ? ? ? 219 PRO B C     1 
ATOM   1713 O O     . PRO B 1 227 ? -20.333 -12.013 4.207   1.00 27.65  ? ? ? ? ? ? 219 PRO B O     1 
ATOM   1714 C CB    . PRO B 1 227 ? -22.977 -11.290 5.678   1.00 27.40  ? ? ? ? ? ? 219 PRO B CB    1 
ATOM   1715 C CG    . PRO B 1 227 ? -23.631 -12.473 5.013   1.00 35.99  ? ? ? ? ? ? 219 PRO B CG    1 
ATOM   1716 C CD    . PRO B 1 227 ? -23.904 -12.071 3.602   1.00 27.89  ? ? ? ? ? ? 219 PRO B CD    1 
ATOM   1717 N N     . HIS B 1 228 ? -19.921 -9.941  4.998   1.00 24.30  ? ? ? ? ? ? 220 HIS B N     1 
ATOM   1718 C CA    . HIS B 1 228 ? -18.482 -10.134 5.087   1.00 22.99  ? ? ? ? ? ? 220 HIS B CA    1 
ATOM   1719 C C     . HIS B 1 228 ? -17.941 -9.255  6.204   1.00 23.18  ? ? ? ? ? ? 220 HIS B C     1 
ATOM   1720 O O     . HIS B 1 228 ? -18.621 -8.351  6.692   1.00 25.47  ? ? ? ? ? ? 220 HIS B O     1 
ATOM   1721 C CB    . HIS B 1 228 ? -17.791 -9.782  3.764   1.00 20.84  ? ? ? ? ? ? 220 HIS B CB    1 
ATOM   1722 C CG    . HIS B 1 228 ? -17.748 -8.313  3.501   1.00 20.66  ? ? ? ? ? ? 220 HIS B CG    1 
ATOM   1723 N ND1   . HIS B 1 228 ? -16.709 -7.518  3.940   1.00 19.71  ? ? ? ? ? ? 220 HIS B ND1   1 
ATOM   1724 C CD2   . HIS B 1 228 ? -18.644 -7.480  2.920   1.00 19.84  ? ? ? ? ? ? 220 HIS B CD2   1 
ATOM   1725 C CE1   . HIS B 1 228 ? -16.961 -6.261  3.617   1.00 18.31  ? ? ? ? ? ? 220 HIS B CE1   1 
ATOM   1726 N NE2   . HIS B 1 228 ? -18.116 -6.213  2.970   1.00 21.83  ? ? ? ? ? ? 220 HIS B NE2   1 
ATOM   1727 N N     . LYS B 1 229 ? -16.690 -9.520  6.587   1.00 24.67  ? ? ? ? ? ? 221 LYS B N     1 
ATOM   1728 C CA    . LYS B 1 229 ? -16.091 -8.880  7.754   1.00 24.02  ? ? ? ? ? ? 221 LYS B CA    1 
ATOM   1729 C C     . LYS B 1 229 ? -14.918 -7.970  7.410   1.00 24.00  ? ? ? ? ? ? 221 LYS B C     1 
ATOM   1730 O O     . LYS B 1 229 ? -14.176 -7.568  8.315   1.00 24.34  ? ? ? ? ? ? 221 LYS B O     1 
ATOM   1731 C CB    . LYS B 1 229 ? -15.641 -9.928  8.779   1.00 29.20  ? ? ? ? ? ? 221 LYS B CB    1 
ATOM   1732 C CG    . LYS B 1 229 ? -16.784 -10.755 9.381   1.00 34.22  ? ? ? ? ? ? 221 LYS B CG    1 
ATOM   1733 N N     . LEU B 1 230 ? -14.717 -7.646  6.135   1.00 21.20  ? ? ? ? ? ? 222 LEU B N     1 
ATOM   1734 C CA    . LEU B 1 230 ? -13.570 -6.830  5.724   1.00 18.52  ? ? ? ? ? ? 222 LEU B CA    1 
ATOM   1735 C C     . LEU B 1 230 ? -13.971 -5.365  5.800   1.00 20.09  ? ? ? ? ? ? 222 LEU B C     1 
ATOM   1736 O O     . LEU B 1 230 ? -14.313 -4.728  4.800   1.00 19.14  ? ? ? ? ? ? 222 LEU B O     1 
ATOM   1737 C CB    . LEU B 1 230 ? -13.096 -7.241  4.330   1.00 20.07  ? ? ? ? ? ? 222 LEU B CB    1 
ATOM   1738 C CG    . LEU B 1 230 ? -12.728 -8.721  4.121   1.00 21.14  ? ? ? ? ? ? 222 LEU B CG    1 
ATOM   1739 C CD1   . LEU B 1 230 ? -12.014 -8.909  2.789   1.00 21.88  ? ? ? ? ? ? 222 LEU B CD1   1 
ATOM   1740 C CD2   . LEU B 1 230 ? -11.834 -9.206  5.231   1.00 21.76  ? ? ? ? ? ? 222 LEU B CD2   1 
ATOM   1741 N N     A GLN B 1 231 ? -13.948 -4.834  7.026   0.49 19.79  ? ? ? ? ? ? 223 GLN B N     1 
ATOM   1742 N N     B GLN B 1 231 ? -13.891 -4.828  7.022   0.51 19.74  ? ? ? ? ? ? 223 GLN B N     1 
ATOM   1743 C CA    A GLN B 1 231 ? -14.378 -3.464  7.263   0.49 18.50  ? ? ? ? ? ? 223 GLN B CA    1 
ATOM   1744 C CA    B GLN B 1 231 ? -14.234 -3.440  7.306   0.51 18.60  ? ? ? ? ? ? 223 GLN B CA    1 
ATOM   1745 C C     A GLN B 1 231 ? -13.598 -2.516  6.368   0.49 18.25  ? ? ? ? ? ? 223 GLN B C     1 
ATOM   1746 C C     B GLN B 1 231 ? -13.543 -2.504  6.330   0.51 18.51  ? ? ? ? ? ? 223 GLN B C     1 
ATOM   1747 O O     A GLN B 1 231 ? -12.363 -2.568  6.301   0.49 19.41  ? ? ? ? ? ? 223 GLN B O     1 
ATOM   1748 O O     B GLN B 1 231 ? -12.314 -2.524  6.189   0.51 18.91  ? ? ? ? ? ? 223 GLN B O     1 
ATOM   1749 C CB    A GLN B 1 231 ? -14.170 -3.088  8.731   0.49 21.57  ? ? ? ? ? ? 223 GLN B CB    1 
ATOM   1750 C CB    B GLN B 1 231 ? -13.776 -3.100  8.726   0.51 20.53  ? ? ? ? ? ? 223 GLN B CB    1 
ATOM   1751 C CG    A GLN B 1 231 ? -15.154 -3.732  9.688   0.49 23.37  ? ? ? ? ? ? 223 GLN B CG    1 
ATOM   1752 C CG    B GLN B 1 231 ? -14.260 -4.058  9.793   0.51 24.14  ? ? ? ? ? ? 223 GLN B CG    1 
ATOM   1753 C CD    A GLN B 1 231 ? -15.493 -2.845  10.872  0.49 29.46  ? ? ? ? ? ? 223 GLN B CD    1 
ATOM   1754 C CD    B GLN B 1 231 ? -15.773 -4.068  9.908   0.51 20.92  ? ? ? ? ? ? 223 GLN B CD    1 
ATOM   1755 O OE1   A GLN B 1 231 ? -15.088 -1.682  10.933  0.49 32.36  ? ? ? ? ? ? 223 GLN B OE1   1 
ATOM   1756 O OE1   B GLN B 1 231 ? -16.448 -4.827  9.221   0.51 24.27  ? ? ? ? ? ? 223 GLN B OE1   1 
ATOM   1757 N NE2   A GLN B 1 231 ? -16.224 -3.402  11.830  0.49 32.53  ? ? ? ? ? ? 223 GLN B NE2   1 
ATOM   1758 N NE2   B GLN B 1 231 ? -16.312 -3.223  10.788  0.51 26.49  ? ? ? ? ? ? 223 GLN B NE2   1 
ATOM   1759 N N     . GLY B 1 232 ? -14.329 -1.670  5.661   1.00 17.67  ? ? ? ? ? ? 224 GLY B N     1 
ATOM   1760 C CA    . GLY B 1 232 ? -13.780 -0.743  4.715   1.00 18.22  ? ? ? ? ? ? 224 GLY B CA    1 
ATOM   1761 C C     . GLY B 1 232 ? -13.951 -1.176  3.273   1.00 16.88  ? ? ? ? ? ? 224 GLY B C     1 
ATOM   1762 O O     . GLY B 1 232 ? -13.803 -0.342  2.382   1.00 18.24  ? ? ? ? ? ? 224 GLY B O     1 
ATOM   1763 N N     . LEU B 1 233 ? -14.191 -2.467  3.035   1.00 17.58  ? ? ? ? ? ? 225 LEU B N     1 
ATOM   1764 C CA    . LEU B 1 233 ? -14.376 -3.027  1.695   1.00 18.17  ? ? ? ? ? ? 225 LEU B CA    1 
ATOM   1765 C C     . LEU B 1 233 ? -15.820 -3.473  1.504   1.00 20.07  ? ? ? ? ? ? 225 LEU B C     1 
ATOM   1766 O O     . LEU B 1 233 ? -16.648 -3.436  2.413   1.00 18.49  ? ? ? ? ? ? 225 LEU B O     1 
ATOM   1767 C CB    . LEU B 1 233 ? -13.441 -4.222  1.466   1.00 18.36  ? ? ? ? ? ? 225 LEU B CB    1 
ATOM   1768 C CG    . LEU B 1 233 ? -11.975 -3.949  1.826   1.00 16.49  ? ? ? ? ? ? 225 LEU B CG    1 
ATOM   1769 C CD1   . LEU B 1 233 ? -11.102 -5.114  1.460   1.00 21.42  ? ? ? ? ? ? 225 LEU B CD1   1 
ATOM   1770 C CD2   . LEU B 1 233 ? -11.530 -2.687  1.111   1.00 19.89  ? ? ? ? ? ? 225 LEU B CD2   1 
ATOM   1771 N N     . GLY B 1 234 ? -16.125 -3.920  0.284   1.00 19.70  ? ? ? ? ? ? 226 GLY B N     1 
ATOM   1772 C CA    . GLY B 1 234 ? -17.350 -4.663  0.042   1.00 18.61  ? ? ? ? ? ? 226 GLY B CA    1 
ATOM   1773 C C     . GLY B 1 234 ? -18.617 -3.864  0.232   1.00 18.21  ? ? ? ? ? ? 226 GLY B C     1 
ATOM   1774 O O     . GLY B 1 234 ? -19.483 -4.224  1.040   1.00 19.29  ? ? ? ? ? ? 226 GLY B O     1 
ATOM   1775 N N     . ALA B 1 235 ? -18.776 -2.812  -0.566  1.00 17.84  ? ? ? ? ? ? 227 ALA B N     1 
ATOM   1776 C CA    . ALA B 1 235 ? -19.979 -1.997  -0.456  1.00 19.09  ? ? ? ? ? ? 227 ALA B CA    1 
ATOM   1777 C C     . ALA B 1 235 ? -21.240 -2.700  -0.935  1.00 19.47  ? ? ? ? ? ? 227 ALA B C     1 
ATOM   1778 O O     . ALA B 1 235 ? -22.328 -2.164  -0.689  1.00 20.46  ? ? ? ? ? ? 227 ALA B O     1 
ATOM   1779 C CB    . ALA B 1 235 ? -19.827 -0.693  -1.233  1.00 19.97  ? ? ? ? ? ? 227 ALA B CB    1 
ATOM   1780 N N     . GLY B 1 236 ? -21.119 -3.858  -1.607  1.00 20.43  ? ? ? ? ? ? 228 GLY B N     1 
ATOM   1781 C CA    . GLY B 1 236 ? -22.289 -4.585  -2.080  1.00 22.04  ? ? ? ? ? ? 228 GLY B CA    1 
ATOM   1782 C C     . GLY B 1 236 ? -22.865 -4.085  -3.384  1.00 24.10  ? ? ? ? ? ? 228 GLY B C     1 
ATOM   1783 O O     . GLY B 1 236 ? -23.935 -4.574  -3.807  1.00 22.51  ? ? ? ? ? ? 228 GLY B O     1 
ATOM   1784 N N     . PHE B 1 237 ? -22.227 -3.100  -4.010  1.00 19.75  ? ? ? ? ? ? 229 PHE B N     1 
ATOM   1785 C CA    . PHE B 1 237 ? -22.569 -2.578  -5.328  1.00 19.38  ? ? ? ? ? ? 229 PHE B CA    1 
ATOM   1786 C C     . PHE B 1 237 ? -21.271 -2.047  -5.917  1.00 20.16  ? ? ? ? ? ? 229 PHE B C     1 
ATOM   1787 O O     . PHE B 1 237 ? -20.246 -1.977  -5.227  1.00 20.50  ? ? ? ? ? ? 229 PHE B O     1 
ATOM   1788 C CB    . PHE B 1 237 ? -23.641 -1.467  -5.257  1.00 20.85  ? ? ? ? ? ? 229 PHE B CB    1 
ATOM   1789 C CG    . PHE B 1 237 ? -23.234 -0.274  -4.421  1.00 19.49  ? ? ? ? ? ? 229 PHE B CG    1 
ATOM   1790 C CD1   . PHE B 1 237 ? -23.369 -0.305  -3.042  1.00 21.71  ? ? ? ? ? ? 229 PHE B CD1   1 
ATOM   1791 C CD2   . PHE B 1 237 ? -22.704 0.875   -5.011  1.00 23.97  ? ? ? ? ? ? 229 PHE B CD2   1 
ATOM   1792 C CE1   . PHE B 1 237 ? -22.979 0.782   -2.261  1.00 22.19  ? ? ? ? ? ? 229 PHE B CE1   1 
ATOM   1793 C CE2   . PHE B 1 237 ? -22.318 1.975   -4.230  1.00 24.64  ? ? ? ? ? ? 229 PHE B CE2   1 
ATOM   1794 C CZ    . PHE B 1 237 ? -22.446 1.916   -2.855  1.00 21.74  ? ? ? ? ? ? 229 PHE B CZ    1 
ATOM   1795 N N     . ILE B 1 238 ? -21.324 -1.608  -7.170  1.00 21.37  ? ? ? ? ? ? 230 ILE B N     1 
ATOM   1796 C CA    . ILE B 1 238 ? -20.156 -1.057  -7.849  1.00 19.63  ? ? ? ? ? ? 230 ILE B CA    1 
ATOM   1797 C C     . ILE B 1 238 ? -20.245 0.465   -7.764  1.00 21.96  ? ? ? ? ? ? 230 ILE B C     1 
ATOM   1798 O O     . ILE B 1 238 ? -21.133 1.056   -8.396  1.00 22.78  ? ? ? ? ? ? 230 ILE B O     1 
ATOM   1799 C CB    . ILE B 1 238 ? -20.070 -1.542  -9.302  1.00 22.46  ? ? ? ? ? ? 230 ILE B CB    1 
ATOM   1800 C CG1   . ILE B 1 238 ? -19.991 -3.071  -9.330  1.00 25.42  ? ? ? ? ? ? 230 ILE B CG1   1 
ATOM   1801 C CG2   . ILE B 1 238 ? -18.866 -0.902  -9.983  1.00 24.38  ? ? ? ? ? ? 230 ILE B CG2   1 
ATOM   1802 C CD1   . ILE B 1 238 ? -19.948 -3.666  -10.718 1.00 31.66  ? ? ? ? ? ? 230 ILE B CD1   1 
ATOM   1803 N N     . PRO B 1 239 ? -19.414 1.130   -6.959  1.00 20.66  ? ? ? ? ? ? 231 PRO B N     1 
ATOM   1804 C CA    . PRO B 1 239 ? -19.596 2.576   -6.770  1.00 19.51  ? ? ? ? ? ? 231 PRO B CA    1 
ATOM   1805 C C     . PRO B 1 239 ? -19.282 3.364   -8.034  1.00 20.33  ? ? ? ? ? ? 231 PRO B C     1 
ATOM   1806 O O     . PRO B 1 239 ? -18.408 2.989   -8.816  1.00 19.49  ? ? ? ? ? ? 231 PRO B O     1 
ATOM   1807 C CB    . PRO B 1 239 ? -18.583 2.927   -5.666  1.00 20.49  ? ? ? ? ? ? 231 PRO B CB    1 
ATOM   1808 C CG    . PRO B 1 239 ? -18.222 1.620   -5.035  1.00 21.86  ? ? ? ? ? ? 231 PRO B CG    1 
ATOM   1809 C CD    . PRO B 1 239 ? -18.334 0.582   -6.117  1.00 21.10  ? ? ? ? ? ? 231 PRO B CD    1 
ATOM   1810 N N     . GLY B 1 240 ? -19.955 4.504   -8.186  1.00 19.90  ? ? ? ? ? ? 232 GLY B N     1 
ATOM   1811 C CA    . GLY B 1 240 ? -19.611 5.420   -9.268  1.00 19.98  ? ? ? ? ? ? 232 GLY B CA    1 
ATOM   1812 C C     . GLY B 1 240 ? -18.146 5.830   -9.245  1.00 18.38  ? ? ? ? ? ? 232 GLY B C     1 
ATOM   1813 O O     . GLY B 1 240 ? -17.497 5.945   -10.283 1.00 21.74  ? ? ? ? ? ? 232 GLY B O     1 
ATOM   1814 N N     . THR B 1 241 ? -17.600 6.075   -8.054  1.00 17.40  ? ? ? ? ? ? 233 THR B N     1 
ATOM   1815 C CA    . THR B 1 241 ? -16.212 6.492   -7.884  1.00 19.91  ? ? ? ? ? ? 233 THR B CA    1 
ATOM   1816 C C     . THR B 1 241 ? -15.187 5.415   -8.248  1.00 18.51  ? ? ? ? ? ? 233 THR B C     1 
ATOM   1817 O O     . THR B 1 241 ? -13.985 5.724   -8.272  1.00 20.19  ? ? ? ? ? ? 233 THR B O     1 
ATOM   1818 C CB    . THR B 1 241 ? -16.047 7.006   -6.438  1.00 17.36  ? ? ? ? ? ? 233 THR B CB    1 
ATOM   1819 O OG1   . THR B 1 241 ? -16.630 6.056   -5.542  1.00 18.94  ? ? ? ? ? ? 233 THR B OG1   1 
ATOM   1820 C CG2   . THR B 1 241 ? -16.679 8.344   -6.244  1.00 18.27  ? ? ? ? ? ? 233 THR B CG2   1 
ATOM   1821 N N     . LEU B 1 242 ? -15.597 4.169   -8.475  1.00 19.63  ? ? ? ? ? ? 234 LEU B N     1 
ATOM   1822 C CA    . LEU B 1 242 ? -14.673 3.147   -8.947  1.00 17.43  ? ? ? ? ? ? 234 LEU B CA    1 
ATOM   1823 C C     . LEU B 1 242 ? -14.633 3.184   -10.471 1.00 17.48  ? ? ? ? ? ? 234 LEU B C     1 
ATOM   1824 O O     . LEU B 1 242 ? -15.673 3.037   -11.132 1.00 20.83  ? ? ? ? ? ? 234 LEU B O     1 
ATOM   1825 C CB    . LEU B 1 242 ? -15.105 1.767   -8.482  1.00 18.71  ? ? ? ? ? ? 234 LEU B CB    1 
ATOM   1826 C CG    . LEU B 1 242 ? -14.261 0.622   -9.045  1.00 18.35  ? ? ? ? ? ? 234 LEU B CG    1 
ATOM   1827 C CD1   . LEU B 1 242 ? -12.830 0.695   -8.506  1.00 19.29  ? ? ? ? ? ? 234 LEU B CD1   1 
ATOM   1828 C CD2   . LEU B 1 242 ? -14.888 -0.698  -8.732  1.00 21.84  ? ? ? ? ? ? 234 LEU B CD2   1 
ATOM   1829 N N     . ASN B 1 243 ? -13.444 3.422   -11.024 1.00 17.28  ? ? ? ? ? ? 235 ASN B N     1 
ATOM   1830 C CA    . ASN B 1 243 ? -13.247 3.280   -12.473 1.00 19.68  ? ? ? ? ? ? 235 ASN B CA    1 
ATOM   1831 C C     . ASN B 1 243 ? -13.036 1.800   -12.740 1.00 19.27  ? ? ? ? ? ? 235 ASN B C     1 
ATOM   1832 O O     . ASN B 1 243 ? -11.962 1.259   -12.481 1.00 19.36  ? ? ? ? ? ? 235 ASN B O     1 
ATOM   1833 C CB    . ASN B 1 243 ? -12.054 4.112   -12.913 1.00 23.04  ? ? ? ? ? ? 235 ASN B CB    1 
ATOM   1834 C CG    . ASN B 1 243 ? -11.717 3.913   -14.364 1.00 20.66  ? ? ? ? ? ? 235 ASN B CG    1 
ATOM   1835 O OD1   . ASN B 1 243 ? -12.415 3.208   -15.076 1.00 22.02  ? ? ? ? ? ? 235 ASN B OD1   1 
ATOM   1836 N ND2   . ASN B 1 243 ? -10.629 4.521   -14.798 1.00 23.48  ? ? ? ? ? ? 235 ASN B ND2   1 
ATOM   1837 N N     . THR B 1 244 ? -14.065 1.123   -13.255 1.00 20.30  ? ? ? ? ? ? 236 THR B N     1 
ATOM   1838 C CA    . THR B 1 244 ? -13.945 -0.321  -13.407 1.00 21.76  ? ? ? ? ? ? 236 THR B CA    1 
ATOM   1839 C C     . THR B 1 244 ? -13.008 -0.725  -14.538 1.00 21.17  ? ? ? ? ? ? 236 THR B C     1 
ATOM   1840 O O     . THR B 1 244 ? -12.705 -1.918  -14.658 1.00 25.43  ? ? ? ? ? ? 236 THR B O     1 
ATOM   1841 C CB    . THR B 1 244 ? -15.307 -0.975  -13.580 1.00 20.80  ? ? ? ? ? ? 236 THR B CB    1 
ATOM   1842 O OG1   . THR B 1 244 ? -15.978 -0.370  -14.695 1.00 24.31  ? ? ? ? ? ? 236 THR B OG1   1 
ATOM   1843 C CG2   . THR B 1 244 ? -16.154 -0.807  -12.330 1.00 24.88  ? ? ? ? ? ? 236 THR B CG2   1 
ATOM   1844 N N     . GLU B 1 245 ? -12.533 0.229   -15.338 1.00 20.87  ? ? ? ? ? ? 237 GLU B N     1 
ATOM   1845 C CA    . GLU B 1 245 ? -11.523 -0.041  -16.356 1.00 21.97  ? ? ? ? ? ? 237 GLU B CA    1 
ATOM   1846 C C     . GLU B 1 245 ? -10.096 0.083   -15.834 1.00 23.90  ? ? ? ? ? ? 237 GLU B C     1 
ATOM   1847 O O     . GLU B 1 245 ? -9.153  -0.246  -16.559 1.00 23.76  ? ? ? ? ? ? 237 GLU B O     1 
ATOM   1848 C CB    . GLU B 1 245 ? -11.728 0.907   -17.547 1.00 25.90  ? ? ? ? ? ? 237 GLU B CB    1 
ATOM   1849 C CG    . GLU B 1 245 ? -13.019 0.628   -18.336 1.00 27.39  ? ? ? ? ? ? 237 GLU B CG    1 
ATOM   1850 C CD    . GLU B 1 245 ? -12.998 -0.734  -19.011 1.00 29.37  ? ? ? ? ? ? 237 GLU B CD    1 
ATOM   1851 O OE1   . GLU B 1 245 ? -12.006 -1.028  -19.709 1.00 39.61  ? ? ? ? ? ? 237 GLU B OE1   1 
ATOM   1852 O OE2   . GLU B 1 245 ? -13.956 -1.508  -18.832 1.00 40.82  ? ? ? ? ? ? 237 GLU B OE2   1 
ATOM   1853 N N     . ILE B 1 246 ? -9.901  0.531   -14.589 1.00 19.34  ? ? ? ? ? ? 238 ILE B N     1 
ATOM   1854 C CA    . ILE B 1 246 ? -8.535  0.815   -14.131 1.00 22.07  ? ? ? ? ? ? 238 ILE B CA    1 
ATOM   1855 C C     . ILE B 1 246 ? -7.769  -0.455  -13.805 1.00 19.08  ? ? ? ? ? ? 238 ILE B C     1 
ATOM   1856 O O     . ILE B 1 246 ? -6.546  -0.482  -13.932 1.00 22.42  ? ? ? ? ? ? 238 ILE B O     1 
ATOM   1857 C CB    . ILE B 1 246 ? -8.496  1.822   -12.968 1.00 21.17  ? ? ? ? ? ? 238 ILE B CB    1 
ATOM   1858 C CG1   . ILE B 1 246 ? -7.104  2.443   -12.861 1.00 24.97  ? ? ? ? ? ? 238 ILE B CG1   1 
ATOM   1859 C CG2   . ILE B 1 246 ? -8.864  1.144   -11.638 1.00 22.60  ? ? ? ? ? ? 238 ILE B CG2   1 
ATOM   1860 C CD1   . ILE B 1 246 ? -6.779  3.428   -13.999 1.00 25.61  ? ? ? ? ? ? 238 ILE B CD1   1 
ATOM   1861 N N     . TYR B 1 247 ? -8.449  -1.512  -13.385 1.00 18.03  ? ? ? ? ? ? 239 TYR B N     1 
ATOM   1862 C CA    . TYR B 1 247 ? -7.759  -2.698  -12.902 1.00 20.16  ? ? ? ? ? ? 239 TYR B CA    1 
ATOM   1863 C C     . TYR B 1 247 ? -7.697  -3.788  -13.961 1.00 21.49  ? ? ? ? ? ? 239 TYR B C     1 
ATOM   1864 O O     . TYR B 1 247 ? -8.614  -3.951  -14.778 1.00 23.69  ? ? ? ? ? ? 239 TYR B O     1 
ATOM   1865 C CB    . TYR B 1 247 ? -8.369  -3.271  -11.607 1.00 18.83  ? ? ? ? ? ? 239 TYR B CB    1 
ATOM   1866 C CG    . TYR B 1 247 ? -9.876  -3.395  -11.571 1.00 18.42  ? ? ? ? ? ? 239 TYR B CG    1 
ATOM   1867 C CD1   . TYR B 1 247 ? -10.531 -4.560  -11.956 1.00 21.41  ? ? ? ? ? ? 239 TYR B CD1   1 
ATOM   1868 C CD2   . TYR B 1 247 ? -10.646 -2.334  -11.103 1.00 20.75  ? ? ? ? ? ? 239 TYR B CD2   1 
ATOM   1869 C CE1   . TYR B 1 247 ? -11.919 -4.652  -11.897 1.00 23.17  ? ? ? ? ? ? 239 TYR B CE1   1 
ATOM   1870 C CE2   . TYR B 1 247 ? -12.022 -2.416  -11.049 1.00 21.92  ? ? ? ? ? ? 239 TYR B CE2   1 
ATOM   1871 C CZ    . TYR B 1 247 ? -12.646 -3.564  -11.432 1.00 21.44  ? ? ? ? ? ? 239 TYR B CZ    1 
ATOM   1872 O OH    . TYR B 1 247 ? -14.019 -3.607  -11.360 1.00 25.14  ? ? ? ? ? ? 239 TYR B OH    1 
ATOM   1873 N N     . ASP B 1 248 ? -6.607  -4.541  -13.918 1.00 20.06  ? ? ? ? ? ? 240 ASP B N     1 
ATOM   1874 C CA    . ASP B 1 248 ? -6.402  -5.658  -14.827 1.00 21.82  ? ? ? ? ? ? 240 ASP B CA    1 
ATOM   1875 C C     . ASP B 1 248 ? -6.928  -6.961  -14.271 1.00 26.10  ? ? ? ? ? ? 240 ASP B C     1 
ATOM   1876 O O     . ASP B 1 248 ? -7.185  -7.894  -15.039 1.00 26.59  ? ? ? ? ? ? 240 ASP B O     1 
ATOM   1877 C CB    . ASP B 1 248 ? -4.914  -5.783  -15.119 1.00 23.53  ? ? ? ? ? ? 240 ASP B CB    1 
ATOM   1878 C CG    . ASP B 1 248 ? -4.355  -4.506  -15.688 1.00 27.40  ? ? ? ? ? ? 240 ASP B CG    1 
ATOM   1879 O OD1   . ASP B 1 248 ? -4.629  -4.243  -16.879 1.00 31.58  ? ? ? ? ? ? 240 ASP B OD1   1 
ATOM   1880 O OD2   . ASP B 1 248 ? -3.660  -3.750  -14.979 1.00 24.64  ? ? ? ? ? ? 240 ASP B OD2   1 
ATOM   1881 N N     . SER B 1 249 ? -7.104  -7.043  -12.957 1.00 20.23  ? ? ? ? ? ? 241 SER B N     1 
ATOM   1882 C CA    . SER B 1 249 ? -7.562  -8.261  -12.324 1.00 21.89  ? ? ? ? ? ? 241 SER B CA    1 
ATOM   1883 C C     . SER B 1 249 ? -8.092  -7.897  -10.943 1.00 21.06  ? ? ? ? ? ? 241 SER B C     1 
ATOM   1884 O O     . SER B 1 249 ? -7.938  -6.760  -10.478 1.00 18.88  ? ? ? ? ? ? 241 SER B O     1 
ATOM   1885 C CB    . SER B 1 249 ? -6.445  -9.302  -12.233 1.00 23.14  ? ? ? ? ? ? 241 SER B CB    1 
ATOM   1886 O OG    . SER B 1 249 ? -5.350  -8.812  -11.469 1.00 25.34  ? ? ? ? ? ? 241 SER B OG    1 
ATOM   1887 N N     . ILE B 1 250 ? -8.755  -8.876  -10.332 1.00 19.84  ? ? ? ? ? ? 242 ILE B N     1 
ATOM   1888 C CA    . ILE B 1 250 ? -9.342  -8.801  -8.996  1.00 19.45  ? ? ? ? ? ? 242 ILE B CA    1 
ATOM   1889 C C     . ILE B 1 250 ? -8.776  -9.952  -8.186  1.00 21.33  ? ? ? ? ? ? 242 ILE B C     1 
ATOM   1890 O O     . ILE B 1 250 ? -8.675  -11.081 -8.687  1.00 23.67  ? ? ? ? ? ? 242 ILE B O     1 
ATOM   1891 C CB    . ILE B 1 250 ? -10.874 -8.965  -9.083  1.00 20.16  ? ? ? ? ? ? 242 ILE B CB    1 
ATOM   1892 C CG1   . ILE B 1 250 ? -11.482 -7.841  -9.913  1.00 22.47  ? ? ? ? ? ? 242 ILE B CG1   1 
ATOM   1893 C CG2   . ILE B 1 250 ? -11.479 -9.024  -7.679  1.00 22.54  ? ? ? ? ? ? 242 ILE B CG2   1 
ATOM   1894 C CD1   . ILE B 1 250 ? -12.858 -8.170  -10.469 1.00 24.87  ? ? ? ? ? ? 242 ILE B CD1   1 
ATOM   1895 N N     . ILE B 1 251 ? -8.415  -9.689  -6.930  1.00 20.09  ? ? ? ? ? ? 243 ILE B N     1 
ATOM   1896 C CA    . ILE B 1 251 ? -8.112  -10.757 -5.982  1.00 20.84  ? ? ? ? ? ? 243 ILE B CA    1 
ATOM   1897 C C     . ILE B 1 251 ? -9.169  -10.716 -4.888  1.00 20.37  ? ? ? ? ? ? 243 ILE B C     1 
ATOM   1898 O O     . ILE B 1 251 ? -9.413  -9.653  -4.295  1.00 20.60  ? ? ? ? ? ? 243 ILE B O     1 
ATOM   1899 C CB    . ILE B 1 251 ? -6.690  -10.646 -5.412  1.00 19.58  ? ? ? ? ? ? 243 ILE B CB    1 
ATOM   1900 C CG1   . ILE B 1 251 ? -5.670  -10.838 -6.537  1.00 19.11  ? ? ? ? ? ? 243 ILE B CG1   1 
ATOM   1901 C CG2   . ILE B 1 251 ? -6.501  -11.665 -4.308  1.00 19.98  ? ? ? ? ? ? 243 ILE B CG2   1 
ATOM   1902 C CD1   . ILE B 1 251 ? -4.205  -10.648 -6.098  1.00 20.37  ? ? ? ? ? ? 243 ILE B CD1   1 
ATOM   1903 N N     . LYS B 1 252 ? -9.847  -11.841 -4.670  1.00 19.78  ? ? ? ? ? ? 244 LYS B N     1 
ATOM   1904 C CA    . LYS B 1 252 ? -10.817 -11.980 -3.594  1.00 22.32  ? ? ? ? ? ? 244 LYS B CA    1 
ATOM   1905 C C     . LYS B 1 252 ? -10.118 -12.535 -2.368  1.00 21.35  ? ? ? ? ? ? 244 LYS B C     1 
ATOM   1906 O O     . LYS B 1 252 ? -9.273  -13.427 -2.472  1.00 22.63  ? ? ? ? ? ? 244 LYS B O     1 
ATOM   1907 C CB    . LYS B 1 252 ? -11.945 -12.925 -4.016  1.00 21.70  ? ? ? ? ? ? 244 LYS B CB    1 
ATOM   1908 C CG    . LYS B 1 252 ? -12.681 -12.466 -5.281  1.00 23.75  ? ? ? ? ? ? 244 LYS B CG    1 
ATOM   1909 C CD    . LYS B 1 252 ? -13.867 -13.358 -5.667  1.00 30.44  ? ? ? ? ? ? 244 LYS B CD    1 
ATOM   1910 C CE    . LYS B 1 252 ? -13.489 -14.806 -5.797  1.00 34.38  ? ? ? ? ? ? 244 LYS B CE    1 
ATOM   1911 N NZ    . LYS B 1 252 ? -14.690 -15.602 -6.226  1.00 36.68  ? ? ? ? ? ? 244 LYS B NZ    1 
ATOM   1912 N N     . VAL B 1 253 ? -10.468 -12.010 -1.193  1.00 19.90  ? ? ? ? ? ? 245 VAL B N     1 
ATOM   1913 C CA    . VAL B 1 253 ? -9.828  -12.428 0.049   1.00 19.20  ? ? ? ? ? ? 245 VAL B CA    1 
ATOM   1914 C C     . VAL B 1 253 ? -10.887 -12.846 1.050   1.00 17.54  ? ? ? ? ? ? 245 VAL B C     1 
ATOM   1915 O O     . VAL B 1 253 ? -11.856 -12.115 1.275   1.00 20.05  ? ? ? ? ? ? 245 VAL B O     1 
ATOM   1916 C CB    . VAL B 1 253 ? -8.949  -11.298 0.612   1.00 19.44  ? ? ? ? ? ? 245 VAL B CB    1 
ATOM   1917 C CG1   . VAL B 1 253 ? -8.225  -11.781 1.842   1.00 19.57  ? ? ? ? ? ? 245 VAL B CG1   1 
ATOM   1918 C CG2   . VAL B 1 253 ? -7.958  -10.870 -0.426  1.00 19.88  ? ? ? ? ? ? 245 VAL B CG2   1 
ATOM   1919 N N     . GLY B 1 254 ? -10.684 -14.004 1.684   1.00 18.97  ? ? ? ? ? ? 246 GLY B N     1 
ATOM   1920 C CA    . GLY B 1 254 ? -11.574 -14.445 2.733   1.00 21.41  ? ? ? ? ? ? 246 GLY B CA    1 
ATOM   1921 C C     . GLY B 1 254 ? -11.374 -13.713 4.053   1.00 20.56  ? ? ? ? ? ? 246 GLY B C     1 
ATOM   1922 O O     . GLY B 1 254 ? -10.325 -13.116 4.312   1.00 21.00  ? ? ? ? ? ? 246 GLY B O     1 
ATOM   1923 N N     . ASN B 1 255 ? -12.419 -13.775 4.884   1.00 23.21  ? ? ? ? ? ? 247 ASN B N     1 
ATOM   1924 C CA    . ASN B 1 255 ? -12.387 -13.128 6.187   1.00 24.71  ? ? ? ? ? ? 247 ASN B CA    1 
ATOM   1925 C C     . ASN B 1 255 ? -11.222 -13.660 7.020   1.00 25.27  ? ? ? ? ? ? 247 ASN B C     1 
ATOM   1926 O O     . ASN B 1 255 ? -10.451 -12.885 7.605   1.00 26.46  ? ? ? ? ? ? 247 ASN B O     1 
ATOM   1927 C CB    . ASN B 1 255 ? -13.727 -13.330 6.926   1.00 26.59  ? ? ? ? ? ? 247 ASN B CB    1 
ATOM   1928 C CG    . ASN B 1 255 ? -14.995 -12.830 6.129   1.00 31.51  ? ? ? ? ? ? 247 ASN B CG    1 
ATOM   1929 O OD1   . ASN B 1 255 ? -15.022 -11.770 5.467   1.00 23.41  ? ? ? ? ? ? 247 ASN B OD1   1 
ATOM   1930 N ND2   . ASN B 1 255 ? -16.077 -13.599 6.262   1.00 34.92  ? ? ? ? ? ? 247 ASN B ND2   1 
ATOM   1931 N N     . ASP B 1 256 ? -11.047 -14.982 7.064   1.00 26.01  ? ? ? ? ? ? 248 ASP B N     1 
ATOM   1932 C CA    . ASP B 1 256 ? -10.050 -15.535 7.974   1.00 24.21  ? ? ? ? ? ? 248 ASP B CA    1 
ATOM   1933 C C     . ASP B 1 256 ? -8.643  -15.313 7.450   1.00 24.01  ? ? ? ? ? ? 248 ASP B C     1 
ATOM   1934 O O     . ASP B 1 256 ? -7.724  -15.039 8.230   1.00 23.45  ? ? ? ? ? ? 248 ASP B O     1 
ATOM   1935 C CB    . ASP B 1 256 ? -10.316 -17.019 8.220   1.00 29.31  ? ? ? ? ? ? 248 ASP B CB    1 
ATOM   1936 C CG    . ASP B 1 256 ? -11.507 -17.249 9.130   1.00 50.14  ? ? ? ? ? ? 248 ASP B CG    1 
ATOM   1937 O OD1   . ASP B 1 256 ? -11.840 -16.338 9.920   1.00 57.63  ? ? ? ? ? ? 248 ASP B OD1   1 
ATOM   1938 O OD2   . ASP B 1 256 ? -12.119 -18.336 9.043   1.00 61.35  ? ? ? ? ? ? 248 ASP B OD2   1 
ATOM   1939 N N     . THR B 1 257 ? -8.457  -15.409 6.132   1.00 23.09  ? ? ? ? ? ? 249 THR B N     1 
ATOM   1940 C CA    . THR B 1 257 ? -7.159  -15.150 5.533   1.00 19.96  ? ? ? ? ? ? 249 THR B CA    1 
ATOM   1941 C C     . THR B 1 257 ? -6.690  -13.731 5.849   1.00 23.54  ? ? ? ? ? ? 249 THR B C     1 
ATOM   1942 O O     . THR B 1 257 ? -5.517  -13.507 6.200   1.00 21.44  ? ? ? ? ? ? 249 THR B O     1 
ATOM   1943 C CB    . THR B 1 257 ? -7.306  -15.327 4.027   1.00 23.73  ? ? ? ? ? ? 249 THR B CB    1 
ATOM   1944 O OG1   . THR B 1 257 ? -7.641  -16.703 3.758   1.00 33.81  ? ? ? ? ? ? 249 THR B OG1   1 
ATOM   1945 C CG2   . THR B 1 257 ? -6.046  -14.999 3.361   1.00 26.16  ? ? ? ? ? ? 249 THR B CG2   1 
ATOM   1946 N N     . ALA B 1 258 ? -7.600  -12.761 5.743   1.00 19.54  ? ? ? ? ? ? 250 ALA B N     1 
ATOM   1947 C CA    . ALA B 1 258 ? -7.228  -11.377 6.005   1.00 19.14  ? ? ? ? ? ? 250 ALA B CA    1 
ATOM   1948 C C     . ALA B 1 258 ? -6.877  -11.179 7.468   1.00 19.02  ? ? ? ? ? ? 250 ALA B C     1 
ATOM   1949 O O     . ALA B 1 258 ? -5.882  -10.506 7.786   1.00 19.18  ? ? ? ? ? ? 250 ALA B O     1 
ATOM   1950 C CB    . ALA B 1 258 ? -8.376  -10.458 5.606   1.00 19.40  ? ? ? ? ? ? 250 ALA B CB    1 
ATOM   1951 N N     . MET B 1 259 ? -7.667  -11.772 8.372   1.00 18.72  ? ? ? ? ? ? 251 MET B N     1 
ATOM   1952 C CA    . MET B 1 259 ? -7.381  -11.633 9.796   1.00 20.26  ? ? ? ? ? ? 251 MET B CA    1 
ATOM   1953 C C     . MET B 1 259 ? -6.061  -12.272 10.146  1.00 21.34  ? ? ? ? ? ? 251 MET B C     1 
ATOM   1954 O O     . MET B 1 259 ? -5.287  -11.705 10.914  1.00 20.03  ? ? ? ? ? ? 251 MET B O     1 
ATOM   1955 C CB    . MET B 1 259 ? -8.468  -12.321 10.608  1.00 22.65  ? ? ? ? ? ? 251 MET B CB    1 
ATOM   1956 C CG    . MET B 1 259 ? -8.291  -12.120 12.093  1.00 27.06  ? ? ? ? ? ? 251 MET B CG    1 
ATOM   1957 S SD    . MET B 1 259 ? -9.574  -12.928 13.033  1.00 40.04  ? ? ? ? ? ? 251 MET B SD    1 
ATOM   1958 C CE    . MET B 1 259 ? -10.928 -11.830 12.617  1.00 44.84  ? ? ? ? ? ? 251 MET B CE    1 
ATOM   1959 N N     . GLU B 1 260 ? -5.791  -13.465 9.615   1.00 20.69  ? ? ? ? ? ? 252 GLU B N     1 
ATOM   1960 C CA    . GLU B 1 260 ? -4.534  -14.125 9.930   1.00 20.39  ? ? ? ? ? ? 252 GLU B CA    1 
ATOM   1961 C C     . GLU B 1 260 ? -3.342  -13.316 9.438   1.00 19.73  ? ? ? ? ? ? 252 GLU B C     1 
ATOM   1962 O O     . GLU B 1 260 ? -2.299  -13.256 10.105  1.00 22.10  ? ? ? ? ? ? 252 GLU B O     1 
ATOM   1963 C CB    . GLU B 1 260 ? -4.502  -15.541 9.342   1.00 23.78  ? ? ? ? ? ? 252 GLU B CB    1 
ATOM   1964 N N     . MET B 1 261 ? -3.476  -12.667 8.277   1.00 18.96  ? ? ? ? ? ? 253 MET B N     1 
ATOM   1965 C CA    . MET B 1 261 ? -2.378  -11.849 7.777   1.00 18.34  ? ? ? ? ? ? 253 MET B CA    1 
ATOM   1966 C C     . MET B 1 261 ? -2.203  -10.577 8.598   1.00 17.91  ? ? ? ? ? ? 253 MET B C     1 
ATOM   1967 O O     . MET B 1 261 ? -1.070  -10.190 8.884   1.00 18.00  ? ? ? ? ? ? 253 MET B O     1 
ATOM   1968 C CB    . MET B 1 261 ? -2.482  -11.586 6.275   1.00 19.25  ? ? ? ? ? ? 253 MET B CB    1 
ATOM   1969 C CG    . MET B 1 261 ? -1.339  -10.717 5.769   1.00 19.08  ? ? ? ? ? ? 253 MET B CG    1 
ATOM   1970 S SD    . MET B 1 261 ? 0.277   -11.607 5.842   1.00 21.97  ? ? ? ? ? ? 253 MET B SD    1 
ATOM   1971 C CE    . MET B 1 261 ? -0.078  -12.882 4.633   1.00 26.86  ? ? ? ? ? ? 253 MET B CE    1 
ATOM   1972 N N     . SER B 1 262 ? -3.296  -9.931  9.004   1.00 18.14  ? ? ? ? ? ? 254 SER B N     1 
ATOM   1973 C CA    . SER B 1 262 ? -3.152  -8.777  9.893   1.00 17.37  ? ? ? ? ? ? 254 SER B CA    1 
ATOM   1974 C C     . SER B 1 262 ? -2.393  -9.155  11.149  1.00 19.94  ? ? ? ? ? ? 254 SER B C     1 
ATOM   1975 O O     . SER B 1 262 ? -1.538  -8.395  11.620  1.00 18.47  ? ? ? ? ? ? 254 SER B O     1 
ATOM   1976 C CB    . SER B 1 262 ? -4.504  -8.246  10.288  1.00 17.38  ? ? ? ? ? ? 254 SER B CB    1 
ATOM   1977 O OG    . SER B 1 262 ? -5.194  -7.743  9.170   1.00 23.61  ? ? ? ? ? ? 254 SER B OG    1 
ATOM   1978 N N     . ARG B 1 263 ? -2.684  -10.327 11.705  1.00 18.19  ? ? ? ? ? ? 255 ARG B N     1 
ATOM   1979 C CA    . ARG B 1 263 ? -2.009  -10.737 12.937  1.00 17.30  ? ? ? ? ? ? 255 ARG B CA    1 
ATOM   1980 C C     . ARG B 1 263 ? -0.533  -11.018 12.686  1.00 18.05  ? ? ? ? ? ? 255 ARG B C     1 
ATOM   1981 O O     . ARG B 1 263 ? 0.332   -10.649 13.500  1.00 19.34  ? ? ? ? ? ? 255 ARG B O     1 
ATOM   1982 C CB    . ARG B 1 263 ? -2.710  -11.951 13.539  1.00 21.38  ? ? ? ? ? ? 255 ARG B CB    1 
ATOM   1983 C CG    . ARG B 1 263 ? -4.077  -11.645 14.051  1.00 20.01  ? ? ? ? ? ? 255 ARG B CG    1 
ATOM   1984 C CD    . ARG B 1 263 ? -4.717  -12.893 14.632  1.00 26.41  ? ? ? ? ? ? 255 ARG B CD    1 
ATOM   1985 N NE    . ARG B 1 263 ? -6.025  -12.572 15.165  1.00 26.63  ? ? ? ? ? ? 255 ARG B NE    1 
ATOM   1986 C CZ    . ARG B 1 263 ? -6.600  -13.239 16.159  1.00 31.64  ? ? ? ? ? ? 255 ARG B CZ    1 
ATOM   1987 N NH1   . ARG B 1 263 ? -5.960  -14.251 16.730  1.00 36.17  ? ? ? ? ? ? 255 ARG B NH1   1 
ATOM   1988 N NH2   . ARG B 1 263 ? -7.806  -12.895 16.582  1.00 26.61  ? ? ? ? ? ? 255 ARG B NH2   1 
ATOM   1989 N N     . ARG B 1 264 ? -0.203  -11.655 11.567  1.00 18.27  ? ? ? ? ? ? 256 ARG B N     1 
ATOM   1990 C CA    . ARG B 1 264 ? 1.202   -11.887 11.246  1.00 19.91  ? ? ? ? ? ? 256 ARG B CA    1 
ATOM   1991 C C     . ARG B 1 264 ? 1.953   -10.576 11.040  1.00 18.34  ? ? ? ? ? ? 256 ARG B C     1 
ATOM   1992 O O     . ARG B 1 264 ? 3.107   -10.440 11.466  1.00 19.49  ? ? ? ? ? ? 256 ARG B O     1 
ATOM   1993 C CB    . ARG B 1 264 ? 1.341   -12.713 9.961   1.00 21.44  ? ? ? ? ? ? 256 ARG B CB    1 
ATOM   1994 C CG    . ARG B 1 264 ? 0.986   -14.189 10.065  1.00 22.62  ? ? ? ? ? ? 256 ARG B CG    1 
ATOM   1995 C CD    . ARG B 1 264 ? 1.523   -14.942 8.848   1.00 26.88  ? ? ? ? ? ? 256 ARG B CD    1 
ATOM   1996 N NE    . ARG B 1 264 ? 2.975   -14.889 8.781   1.00 26.46  ? ? ? ? ? ? 256 ARG B NE    1 
ATOM   1997 C CZ    . ARG B 1 264 ? 3.700   -15.206 7.716   1.00 25.90  ? ? ? ? ? ? 256 ARG B CZ    1 
ATOM   1998 N NH1   . ARG B 1 264 ? 3.099   -15.628 6.608   1.00 32.96  ? ? ? ? ? ? 256 ARG B NH1   1 
ATOM   1999 N NH2   . ARG B 1 264 ? 5.017   -15.133 7.768   1.00 27.27  ? ? ? ? ? ? 256 ARG B NH2   1 
ATOM   2000 N N     . VAL B 1 265 ? 1.334   -9.619  10.335  1.00 17.71  ? ? ? ? ? ? 257 VAL B N     1 
ATOM   2001 C CA    . VAL B 1 265 ? 2.005   -8.355  10.055  1.00 18.40  ? ? ? ? ? ? 257 VAL B CA    1 
ATOM   2002 C C     . VAL B 1 265 ? 2.269   -7.579  11.353  1.00 16.58  ? ? ? ? ? ? 257 VAL B C     1 
ATOM   2003 O O     . VAL B 1 265 ? 3.343   -6.988  11.524  1.00 17.28  ? ? ? ? ? ? 257 VAL B O     1 
ATOM   2004 C CB    . VAL B 1 265 ? 1.198   -7.569  9.002   1.00 16.58  ? ? ? ? ? ? 257 VAL B CB    1 
ATOM   2005 C CG1   . VAL B 1 265 ? 1.759   -6.182  8.825   1.00 17.30  ? ? ? ? ? ? 257 VAL B CG1   1 
ATOM   2006 C CG2   . VAL B 1 265 ? 1.196   -8.335  7.665   1.00 18.14  ? ? ? ? ? ? 257 VAL B CG2   1 
ATOM   2007 N N     . ALA B 1 266 ? 1.315   -7.598  12.278  1.00 15.82  ? ? ? ? ? ? 258 ALA B N     1 
ATOM   2008 C CA    . ALA B 1 266 ? 1.526   -6.914  13.556  1.00 16.28  ? ? ? ? ? ? 258 ALA B CA    1 
ATOM   2009 C C     . ALA B 1 266 ? 2.666   -7.545  14.345  1.00 19.43  ? ? ? ? ? ? 258 ALA B C     1 
ATOM   2010 O O     . ALA B 1 266 ? 3.548   -6.837  14.849  1.00 18.10  ? ? ? ? ? ? 258 ALA B O     1 
ATOM   2011 C CB    . ALA B 1 266 ? 0.221   -6.905  14.349  1.00 16.90  ? ? ? ? ? ? 258 ALA B CB    1 
ATOM   2012 N N     . LYS B 1 267 ? 2.701   -8.882  14.428  1.00 17.96  ? ? ? ? ? ? 259 LYS B N     1 
ATOM   2013 C CA    . LYS B 1 267 ? 3.726   -9.524  15.255  1.00 17.14  ? ? ? ? ? ? 259 LYS B CA    1 
ATOM   2014 C C     . LYS B 1 267 ? 5.079   -9.571  14.569  1.00 19.42  ? ? ? ? ? ? 259 LYS B C     1 
ATOM   2015 O O     . LYS B 1 267 ? 6.114   -9.513  15.248  1.00 21.32  ? ? ? ? ? ? 259 LYS B O     1 
ATOM   2016 C CB    . LYS B 1 267 ? 3.303   -10.963 15.563  1.00 20.04  ? ? ? ? ? ? 259 LYS B CB    1 
ATOM   2017 C CG    . LYS B 1 267 ? 2.171   -11.038 16.546  1.00 24.69  ? ? ? ? ? ? 259 LYS B CG    1 
ATOM   2018 C CD    . LYS B 1 267 ? 1.771   -12.487 16.882  1.00 27.30  ? ? ? ? ? ? 259 LYS B CD    1 
ATOM   2019 C CE    . LYS B 1 267 ? 0.568   -12.511 17.826  1.00 38.50  ? ? ? ? ? ? 259 LYS B CE    1 
ATOM   2020 N NZ    . LYS B 1 267 ? 0.143   -13.910 18.132  1.00 45.10  ? ? ? ? ? ? 259 LYS B NZ    1 
ATOM   2021 N N     . GLU B 1 268 ? 5.108   -9.744  13.243  1.00 19.66  ? ? ? ? ? ? 260 GLU B N     1 
ATOM   2022 C CA    . GLU B 1 268 ? 6.356   -10.018 12.547  1.00 19.97  ? ? ? ? ? ? 260 GLU B CA    1 
ATOM   2023 C C     . GLU B 1 268 ? 6.924   -8.800  11.854  1.00 19.02  ? ? ? ? ? ? 260 GLU B C     1 
ATOM   2024 O O     . GLU B 1 268 ? 8.117   -8.771  11.547  1.00 19.74  ? ? ? ? ? ? 260 GLU B O     1 
ATOM   2025 C CB    . GLU B 1 268 ? 6.154   -11.134 11.510  1.00 21.94  ? ? ? ? ? ? 260 GLU B CB    1 
ATOM   2026 C CG    . GLU B 1 268 ? 5.625   -12.433 12.129  1.00 23.59  ? ? ? ? ? ? 260 GLU B CG    1 
ATOM   2027 C CD    . GLU B 1 268 ? 5.337   -13.505 11.101  1.00 24.62  ? ? ? ? ? ? 260 GLU B CD    1 
ATOM   2028 O OE1   . GLU B 1 268 ? 6.132   -13.620 10.142  1.00 28.44  ? ? ? ? ? ? 260 GLU B OE1   1 
ATOM   2029 O OE2   . GLU B 1 268 ? 4.299   -14.200 11.254  1.00 27.41  ? ? ? ? ? ? 260 GLU B OE2   1 
ATOM   2030 N N     . GLU B 1 269 ? 6.104   -7.788  11.584  1.00 19.35  ? ? ? ? ? ? 261 GLU B N     1 
ATOM   2031 C CA    . GLU B 1 269 ? 6.616   -6.554  11.024  1.00 18.10  ? ? ? ? ? ? 261 GLU B CA    1 
ATOM   2032 C C     . GLU B 1 269 ? 6.482   -5.385  11.990  1.00 16.57  ? ? ? ? ? ? 261 GLU B C     1 
ATOM   2033 O O     . GLU B 1 269 ? 7.067   -4.326  11.746  1.00 17.65  ? ? ? ? ? ? 261 GLU B O     1 
ATOM   2034 C CB    . GLU B 1 269 ? 5.879   -6.166  9.729   1.00 18.01  ? ? ? ? ? ? 261 GLU B CB    1 
ATOM   2035 C CG    . GLU B 1 269 ? 5.744   -7.187  8.574   1.00 21.70  ? ? ? ? ? ? 261 GLU B CG    1 
ATOM   2036 C CD    . GLU B 1 269 ? 7.065   -7.589  7.962   1.00 21.66  ? ? ? ? ? ? 261 GLU B CD    1 
ATOM   2037 O OE1   . GLU B 1 269 ? 7.881   -6.699  7.674   1.00 21.58  ? ? ? ? ? ? 261 GLU B OE1   1 
ATOM   2038 O OE2   . GLU B 1 269 ? 7.155   -8.761  7.502   1.00 21.98  ? ? ? ? ? ? 261 GLU B OE2   1 
ATOM   2039 N N     . GLY B 1 270 ? 5.694   -5.528  13.047  1.00 16.62  ? ? ? ? ? ? 262 GLY B N     1 
ATOM   2040 C CA    . GLY B 1 270 ? 5.434   -4.384  13.891  1.00 17.04  ? ? ? ? ? ? 262 GLY B CA    1 
ATOM   2041 C C     . GLY B 1 270 ? 4.476   -3.373  13.300  1.00 15.57  ? ? ? ? ? ? 262 GLY B C     1 
ATOM   2042 O O     . GLY B 1 270 ? 4.471   -2.216  13.732  1.00 16.89  ? ? ? ? ? ? 262 GLY B O     1 
ATOM   2043 N N     . ILE B 1 271 ? 3.656   -3.769  12.331  1.00 16.20  ? ? ? ? ? ? 263 ILE B N     1 
ATOM   2044 C CA    . ILE B 1 271 ? 2.750   -2.871  11.629  1.00 15.31  ? ? ? ? ? ? 263 ILE B CA    1 
ATOM   2045 C C     . ILE B 1 271 ? 1.360   -3.324  11.996  1.00 15.99  ? ? ? ? ? ? 263 ILE B C     1 
ATOM   2046 O O     . ILE B 1 271 ? 0.929   -4.400  11.580  1.00 16.84  ? ? ? ? ? ? 263 ILE B O     1 
ATOM   2047 C CB    . ILE B 1 271 ? 2.989   -2.914  10.118  1.00 15.10  ? ? ? ? ? ? 263 ILE B CB    1 
ATOM   2048 C CG1   . ILE B 1 271 ? 4.368   -2.335  9.772   1.00 17.87  ? ? ? ? ? ? 263 ILE B CG1   1 
ATOM   2049 C CG2   . ILE B 1 271 ? 1.892   -2.134  9.398   1.00 17.76  ? ? ? ? ? ? 263 ILE B CG2   1 
ATOM   2050 C CD1   . ILE B 1 271 ? 4.762   -2.537  8.287   1.00 19.46  ? ? ? ? ? ? 263 ILE B CD1   1 
ATOM   2051 N N     . LEU B 1 272 ? 0.668   -2.537  12.820  1.00 15.67  ? ? ? ? ? ? 264 LEU B N     1 
ATOM   2052 C CA    . LEU B 1 272 ? -0.631  -2.896  13.387  1.00 14.92  ? ? ? ? ? ? 264 LEU B CA    1 
ATOM   2053 C C     . LEU B 1 272 ? -1.714  -2.198  12.569  1.00 17.31  ? ? ? ? ? ? 264 LEU B C     1 
ATOM   2054 O O     . LEU B 1 272 ? -1.975  -1.007  12.761  1.00 16.99  ? ? ? ? ? ? 264 LEU B O     1 
ATOM   2055 C CB    . LEU B 1 272 ? -0.667  -2.405  14.836  1.00 16.20  ? ? ? ? ? ? 264 LEU B CB    1 
ATOM   2056 C CG    . LEU B 1 272 ? -1.986  -2.695  15.544  1.00 16.40  ? ? ? ? ? ? 264 LEU B CG    1 
ATOM   2057 C CD1   . LEU B 1 272 ? -2.038  -4.157  15.922  1.00 23.04  ? ? ? ? ? ? 264 LEU B CD1   1 
ATOM   2058 C CD2   . LEU B 1 272 ? -2.142  -1.864  16.769  1.00 20.68  ? ? ? ? ? ? 264 LEU B CD2   1 
ATOM   2059 N N     . ALA B 1 273 ? -2.373  -2.943  11.676  1.00 16.18  ? ? ? ? ? ? 265 ALA B N     1 
ATOM   2060 C CA    . ALA B 1 273 ? -3.307  -2.329  10.744  1.00 15.47  ? ? ? ? ? ? 265 ALA B CA    1 
ATOM   2061 C C     . ALA B 1 273 ? -4.643  -3.061  10.802  1.00 15.38  ? ? ? ? ? ? 265 ALA B C     1 
ATOM   2062 O O     . ALA B 1 273 ? -4.775  -4.126  11.402  1.00 16.30  ? ? ? ? ? ? 265 ALA B O     1 
ATOM   2063 C CB    . ALA B 1 273 ? -2.708  -2.320  9.326   1.00 18.48  ? ? ? ? ? ? 265 ALA B CB    1 
ATOM   2064 N N     . GLY B 1 274 ? -5.646  -2.496  10.138  1.00 15.91  ? ? ? ? ? ? 266 GLY B N     1 
ATOM   2065 C CA    . GLY B 1 274 ? -6.965  -3.095  10.127  1.00 16.04  ? ? ? ? ? ? 266 GLY B CA    1 
ATOM   2066 C C     . GLY B 1 274 ? -7.065  -4.331  9.232   1.00 15.25  ? ? ? ? ? ? 266 GLY B C     1 
ATOM   2067 O O     . GLY B 1 274 ? -6.127  -4.720  8.538   1.00 15.94  ? ? ? ? ? ? 266 GLY B O     1 
ATOM   2068 N N     . ILE B 1 275 ? -8.252  -4.946  9.259   1.00 16.64  ? ? ? ? ? ? 267 ILE B N     1 
ATOM   2069 C CA    . ILE B 1 275 ? -8.443  -6.184  8.501   1.00 16.81  ? ? ? ? ? ? 267 ILE B CA    1 
ATOM   2070 C C     . ILE B 1 275 ? -8.366  -5.932  6.999   1.00 16.43  ? ? ? ? ? ? 267 ILE B C     1 
ATOM   2071 O O     . ILE B 1 275 ? -7.912  -6.813  6.253   1.00 17.37  ? ? ? ? ? ? 267 ILE B O     1 
ATOM   2072 C CB    . ILE B 1 275 ? -9.714  -6.935  8.942   1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 267 ILE B CB    1 
ATOM   2073 C CG1   . ILE B 1 275 ? -9.652  -8.388  8.455   1.00 19.24  ? ? ? ? ? ? 267 ILE B CG1   1 
ATOM   2074 C CG2   . ILE B 1 275 ? -10.960 -6.255  8.410   1.00 18.27  ? ? ? ? ? ? 267 ILE B CG2   1 
ATOM   2075 C CD1   . ILE B 1 275 ? -10.781 -9.253  9.012   1.00 21.96  ? ? ? ? ? ? 267 ILE B CD1   1 
ATOM   2076 N N     . SER B 1 276 ? -8.762  -4.744  6.531   1.00 15.69  ? ? ? ? ? ? 268 SER B N     1 
ATOM   2077 C CA    . SER B 1 276 ? -8.648  -4.493  5.091   1.00 16.21  ? ? ? ? ? ? 268 SER B CA    1 
ATOM   2078 C C     . SER B 1 276 ? -7.196  -4.377  4.673   1.00 16.75  ? ? ? ? ? ? 268 SER B C     1 
ATOM   2079 O O     . SER B 1 276 ? -6.846  -4.685  3.527   1.00 18.13  ? ? ? ? ? ? 268 SER B O     1 
ATOM   2080 C CB    . SER B 1 276 ? -9.460  -3.271  4.681   1.00 18.16  ? ? ? ? ? ? 268 SER B CB    1 
ATOM   2081 O OG    . SER B 1 276 ? -8.845  -2.087  5.151   1.00 19.58  ? ? ? ? ? ? 268 SER B OG    1 
ATOM   2082 N N     . SER B 1 277 ? -6.332  -3.963  5.604   1.00 15.25  ? ? ? ? ? ? 269 SER B N     1 
ATOM   2083 C CA    . SER B 1 277 ? -4.896  -3.957  5.355   1.00 15.28  ? ? ? ? ? ? 269 SER B CA    1 
ATOM   2084 C C     . SER B 1 277 ? -4.346  -5.366  5.306   1.00 16.81  ? ? ? ? ? ? 269 SER B C     1 
ATOM   2085 O O     . SER B 1 277 ? -3.441  -5.661  4.510   1.00 17.41  ? ? ? ? ? ? 269 SER B O     1 
ATOM   2086 C CB    . SER B 1 277 ? -4.207  -3.167  6.463   1.00 16.24  ? ? ? ? ? ? 269 SER B CB    1 
ATOM   2087 O OG    . SER B 1 277 ? -4.566  -1.790  6.370   1.00 17.15  ? ? ? ? ? ? 269 SER B OG    1 
ATOM   2088 N N     . GLY B 1 278 ? -4.857  -6.250  6.157   1.00 16.51  ? ? ? ? ? ? 270 GLY B N     1 
ATOM   2089 C CA    . GLY B 1 278 ? -4.441  -7.635  6.074   1.00 17.54  ? ? ? ? ? ? 270 GLY B CA    1 
ATOM   2090 C C     . GLY B 1 278 ? -4.835  -8.246  4.748   1.00 17.13  ? ? ? ? ? ? 270 GLY B C     1 
ATOM   2091 O O     . GLY B 1 278 ? -4.075  -9.022  4.155   1.00 18.74  ? ? ? ? ? ? 270 GLY B O     1 
ATOM   2092 N N     . ALA B 1 279 ? -6.030  -7.926  4.275   1.00 17.24  ? ? ? ? ? ? 271 ALA B N     1 
ATOM   2093 C CA    . ALA B 1 279 ? -6.449  -8.401  2.962   1.00 18.39  ? ? ? ? ? ? 271 ALA B CA    1 
ATOM   2094 C C     . ALA B 1 279 ? -5.544  -7.857  1.863   1.00 17.62  ? ? ? ? ? ? 271 ALA B C     1 
ATOM   2095 O O     . ALA B 1 279 ? -5.134  -8.597  0.950   1.00 18.48  ? ? ? ? ? ? 271 ALA B O     1 
ATOM   2096 C CB    . ALA B 1 279 ? -7.901  -7.992  2.731   1.00 18.84  ? ? ? ? ? ? 271 ALA B CB    1 
ATOM   2097 N N     . ALA B 1 280 ? -5.197  -6.565  1.930   1.00 17.07  ? ? ? ? ? ? 272 ALA B N     1 
ATOM   2098 C CA    . ALA B 1 280 ? -4.327  -5.975  0.920   1.00 17.33  ? ? ? ? ? ? 272 ALA B CA    1 
ATOM   2099 C C     . ALA B 1 280 ? -2.955  -6.620  0.925   1.00 17.31  ? ? ? ? ? ? 272 ALA B C     1 
ATOM   2100 O O     . ALA B 1 280 ? -2.372  -6.870  -0.142  1.00 17.30  ? ? ? ? ? ? 272 ALA B O     1 
ATOM   2101 C CB    . ALA B 1 280 ? -4.189  -4.480  1.196   1.00 18.62  ? ? ? ? ? ? 272 ALA B CB    1 
ATOM   2102 N N     . ILE B 1 281 ? -2.409  -6.883  2.117   1.00 18.22  ? ? ? ? ? ? 273 ILE B N     1 
ATOM   2103 C CA    . ILE B 1 281 ? -1.094  -7.495  2.191   1.00 17.31  ? ? ? ? ? ? 273 ILE B CA    1 
ATOM   2104 C C     . ILE B 1 281 ? -1.141  -8.939  1.716   1.00 17.45  ? ? ? ? ? ? 273 ILE B C     1 
ATOM   2105 O O     . ILE B 1 281 ? -0.240  -9.383  0.996   1.00 18.60  ? ? ? ? ? ? 273 ILE B O     1 
ATOM   2106 C CB    . ILE B 1 281 ? -0.528  -7.348  3.610   1.00 15.86  ? ? ? ? ? ? 273 ILE B CB    1 
ATOM   2107 C CG1   . ILE B 1 281 ? -0.186  -5.868  3.839   1.00 17.17  ? ? ? ? ? ? 273 ILE B CG1   1 
ATOM   2108 C CG2   . ILE B 1 281 ? 0.710   -8.208  3.770   1.00 18.41  ? ? ? ? ? ? 273 ILE B CG2   1 
ATOM   2109 C CD1   . ILE B 1 281 ? 0.242   -5.567  5.271   1.00 17.84  ? ? ? ? ? ? 273 ILE B CD1   1 
ATOM   2110 N N     . TYR B 1 282 ? -2.178  -9.683  2.090   1.00 18.05  ? ? ? ? ? ? 274 TYR B N     1 
ATOM   2111 C CA    . TYR B 1 282 ? -2.280  -11.062 1.622   1.00 17.10  ? ? ? ? ? ? 274 TYR B CA    1 
ATOM   2112 C C     . TYR B 1 282 ? -2.309  -11.105 0.096   1.00 19.04  ? ? ? ? ? ? 274 TYR B C     1 
ATOM   2113 O O     . TYR B 1 282 ? -1.609  -11.914 -0.531  1.00 19.77  ? ? ? ? ? ? 274 TYR B O     1 
ATOM   2114 C CB    . TYR B 1 282 ? -3.541  -11.701 2.186   1.00 18.49  ? ? ? ? ? ? 274 TYR B CB    1 
ATOM   2115 C CG    . TYR B 1 282 ? -3.766  -13.084 1.618   1.00 23.49  ? ? ? ? ? ? 274 TYR B CG    1 
ATOM   2116 C CD1   . TYR B 1 282 ? -3.085  -14.182 2.140   1.00 30.22  ? ? ? ? ? ? 274 TYR B CD1   1 
ATOM   2117 C CD2   . TYR B 1 282 ? -4.616  -13.280 0.531   1.00 26.84  ? ? ? ? ? ? 274 TYR B CD2   1 
ATOM   2118 C CE1   . TYR B 1 282 ? -3.272  -15.452 1.608   1.00 31.08  ? ? ? ? ? ? 274 TYR B CE1   1 
ATOM   2119 C CE2   . TYR B 1 282 ? -4.806  -14.544 -0.008  1.00 29.31  ? ? ? ? ? ? 274 TYR B CE2   1 
ATOM   2120 C CZ    . TYR B 1 282 ? -4.133  -15.611 0.538   1.00 30.03  ? ? ? ? ? ? 274 TYR B CZ    1 
ATOM   2121 O OH    . TYR B 1 282 ? -4.322  -16.869 0.006   1.00 48.66  ? ? ? ? ? ? 274 TYR B OH    1 
ATOM   2122 N N     . ALA B 1 283 ? -3.101  -10.223 -0.520  1.00 18.65  ? ? ? ? ? ? 275 ALA B N     1 
ATOM   2123 C CA    . ALA B 1 283 ? -3.175  -10.169 -1.977  1.00 17.88  ? ? ? ? ? ? 275 ALA B CA    1 
ATOM   2124 C C     . ALA B 1 283 ? -1.857  -9.719  -2.573  1.00 18.30  ? ? ? ? ? ? 275 ALA B C     1 
ATOM   2125 O O     . ALA B 1 283 ? -1.411  -10.273 -3.596  1.00 18.92  ? ? ? ? ? ? 275 ALA B O     1 
ATOM   2126 C CB    . ALA B 1 283 ? -4.287  -9.215  -2.402  1.00 17.67  ? ? ? ? ? ? 275 ALA B CB    1 
ATOM   2127 N N     . ALA B 1 284 ? -1.200  -8.731  -1.949  1.00 18.55  ? ? ? ? ? ? 276 ALA B N     1 
ATOM   2128 C CA    . ALA B 1 284 ? 0.084   -8.262  -2.463  1.00 17.80  ? ? ? ? ? ? 276 ALA B CA    1 
ATOM   2129 C C     . ALA B 1 284 ? 1.115   -9.370  -2.446  1.00 18.83  ? ? ? ? ? ? 276 ALA B C     1 
ATOM   2130 O O     . ALA B 1 284 ? 1.956   -9.457  -3.358  1.00 19.50  ? ? ? ? ? ? 276 ALA B O     1 
ATOM   2131 C CB    . ALA B 1 284 ? 0.582   -7.064  -1.657  1.00 19.32  ? ? ? ? ? ? 276 ALA B CB    1 
ATOM   2132 N N     . ILE B 1 285 ? 1.103   -10.195 -1.401  1.00 19.03  ? ? ? ? ? ? 277 ILE B N     1 
ATOM   2133 C CA    . ILE B 1 285 ? 2.054   -11.295 -1.309  1.00 20.12  ? ? ? ? ? ? 277 ILE B CA    1 
ATOM   2134 C C     . ILE B 1 285 ? 1.766   -12.330 -2.383  1.00 21.54  ? ? ? ? ? ? 277 ILE B C     1 
ATOM   2135 O O     . ILE B 1 285 ? 2.693   -12.882 -2.986  1.00 23.22  ? ? ? ? ? ? 277 ILE B O     1 
ATOM   2136 C CB    . ILE B 1 285 ? 2.039   -11.892 0.105   1.00 20.50  ? ? ? ? ? ? 277 ILE B CB    1 
ATOM   2137 C CG1   . ILE B 1 285 ? 2.678   -10.887 1.064   1.00 21.19  ? ? ? ? ? ? 277 ILE B CG1   1 
ATOM   2138 C CG2   . ILE B 1 285 ? 2.770   -13.225 0.134   1.00 25.75  ? ? ? ? ? ? 277 ILE B CG2   1 
ATOM   2139 C CD1   . ILE B 1 285 ? 2.466   -11.204 2.535   1.00 23.54  ? ? ? ? ? ? 277 ILE B CD1   1 
ATOM   2140 N N     . GLN B 1 286 ? 0.490   -12.619 -2.628  1.00 20.78  ? ? ? ? ? ? 278 GLN B N     1 
ATOM   2141 C CA    . GLN B 1 286 ? 0.132   -13.511 -3.728  1.00 20.37  ? ? ? ? ? ? 278 GLN B CA    1 
ATOM   2142 C C     . GLN B 1 286 ? 0.706   -12.994 -5.036  1.00 22.15  ? ? ? ? ? ? 278 GLN B C     1 
ATOM   2143 O O     . GLN B 1 286 ? 1.342   -13.736 -5.797  1.00 22.92  ? ? ? ? ? ? 278 GLN B O     1 
ATOM   2144 C CB    . GLN B 1 286 ? -1.391  -13.610 -3.813  1.00 24.01  ? ? ? ? ? ? 278 GLN B CB    1 
ATOM   2145 C CG    . GLN B 1 286 ? -1.916  -14.525 -4.902  1.00 31.10  ? ? ? ? ? ? 278 GLN B CG    1 
ATOM   2146 C CD    . GLN B 1 286 ? -3.437  -14.597 -4.924  1.00 30.20  ? ? ? ? ? ? 278 GLN B CD    1 
ATOM   2147 O OE1   . GLN B 1 286 ? -4.075  -14.221 -5.913  1.00 32.34  ? ? ? ? ? ? 278 GLN B OE1   1 
ATOM   2148 N NE2   . GLN B 1 286 ? -4.026  -15.083 -3.831  1.00 35.70  ? ? ? ? ? ? 278 GLN B NE2   1 
ATOM   2149 N N     . LYS B 1 287 ? 0.517   -11.710 -5.306  1.00 20.87  ? ? ? ? ? ? 279 LYS B N     1 
ATOM   2150 C CA    . LYS B 1 287 ? 1.032   -11.127 -6.536  1.00 20.10  ? ? ? ? ? ? 279 LYS B CA    1 
ATOM   2151 C C     . LYS B 1 287 ? 2.556   -11.137 -6.553  1.00 23.71  ? ? ? ? ? ? 279 LYS B C     1 
ATOM   2152 O O     . LYS B 1 287 ? 3.169   -11.378 -7.604  1.00 22.24  ? ? ? ? ? ? 279 LYS B O     1 
ATOM   2153 C CB    . LYS B 1 287 ? 0.471   -9.704  -6.688  1.00 21.37  ? ? ? ? ? ? 279 LYS B CB    1 
ATOM   2154 C CG    . LYS B 1 287 ? 0.892   -8.952  -7.944  1.00 21.00  ? ? ? ? ? ? 279 LYS B CG    1 
ATOM   2155 C CD    . LYS B 1 287 ? 0.537   -9.698  -9.234  1.00 22.84  ? ? ? ? ? ? 279 LYS B CD    1 
ATOM   2156 C CE    . LYS B 1 287 ? -0.938  -9.921  -9.327  1.00 27.73  ? ? ? ? ? ? 279 LYS B CE    1 
ATOM   2157 N NZ    . LYS B 1 287 ? -1.279  -10.739 -10.546 1.00 27.00  ? ? ? ? ? ? 279 LYS B NZ    1 
ATOM   2158 N N     . ALA B 1 288 ? 3.193   -10.882 -5.403  1.00 20.49  ? ? ? ? ? ? 280 ALA B N     1 
ATOM   2159 C CA    . ALA B 1 288 ? 4.653   -10.869 -5.347  1.00 19.16  ? ? ? ? ? ? 280 ALA B CA    1 
ATOM   2160 C C     . ALA B 1 288 ? 5.236   -12.249 -5.628  1.00 23.44  ? ? ? ? ? ? 280 ALA B C     1 
ATOM   2161 O O     . ALA B 1 288 ? 6.318   -12.346 -6.208  1.00 21.87  ? ? ? ? ? ? 280 ALA B O     1 
ATOM   2162 C CB    . ALA B 1 288 ? 5.127   -10.366 -3.976  1.00 20.29  ? ? ? ? ? ? 280 ALA B CB    1 
ATOM   2163 N N     . LYS B 1 289 ? 4.532   -13.314 -5.237  1.00 22.85  ? ? ? ? ? ? 281 LYS B N     1 
ATOM   2164 C CA    . LYS B 1 289 ? 4.985   -14.673 -5.538  1.00 25.24  ? ? ? ? ? ? 281 LYS B CA    1 
ATOM   2165 C C     . LYS B 1 289 ? 4.910   -14.955 -7.037  1.00 28.13  ? ? ? ? ? ? 281 LYS B C     1 
ATOM   2166 O O     . LYS B 1 289 ? 5.791   -15.621 -7.594  1.00 28.19  ? ? ? ? ? ? 281 LYS B O     1 
ATOM   2167 C CB    . LYS B 1 289 ? 4.138   -15.665 -4.749  1.00 26.84  ? ? ? ? ? ? 281 LYS B CB    1 
ATOM   2168 C CG    . LYS B 1 289 ? 4.521   -15.750 -3.282  1.00 29.86  ? ? ? ? ? ? 281 LYS B CG    1 
ATOM   2169 C CD    . LYS B 1 289 ? 3.518   -16.577 -2.488  1.00 33.92  ? ? ? ? ? ? 281 LYS B CD    1 
ATOM   2170 C CE    . LYS B 1 289 ? 4.110   -17.016 -1.160  1.00 41.91  ? ? ? ? ? ? 281 LYS B CE    1 
ATOM   2171 N NZ    . LYS B 1 289 ? 3.078   -17.142 -0.091  1.00 46.50  ? ? ? ? ? ? 281 LYS B NZ    1 
ATOM   2172 N N     . GLU B 1 290 ? 3.880   -14.436 -7.707  1.00 24.94  ? ? ? ? ? ? 282 GLU B N     1 
ATOM   2173 C CA    . GLU B 1 290 ? 3.781   -14.561 -9.164  1.00 24.92  ? ? ? ? ? ? 282 GLU B CA    1 
ATOM   2174 C C     . GLU B 1 290 ? 4.926   -13.837 -9.863  1.00 27.51  ? ? ? ? ? ? 282 GLU B C     1 
ATOM   2175 O O     . GLU B 1 290 ? 5.554   -14.376 -10.784 1.00 30.46  ? ? ? ? ? ? 282 GLU B O     1 
ATOM   2176 C CB    . GLU B 1 290 ? 2.465   -13.945 -9.637  1.00 28.54  ? ? ? ? ? ? 282 GLU B CB    1 
ATOM   2177 C CG    . GLU B 1 290 ? 1.221   -14.630 -9.161  1.00 34.27  ? ? ? ? ? ? 282 GLU B CG    1 
ATOM   2178 C CD    . GLU B 1 290 ? -0.025  -14.008 -9.772  1.00 46.41  ? ? ? ? ? ? 282 GLU B CD    1 
ATOM   2179 O OE1   . GLU B 1 290 ? 0.122   -13.102 -10.629 1.00 36.61  ? ? ? ? ? ? 282 GLU B OE1   1 
ATOM   2180 O OE2   . GLU B 1 290 ? -1.142  -14.414 -9.389  1.00 51.92  ? ? ? ? ? ? 282 GLU B OE2   1 
ATOM   2181 N N     . LEU B 1 291 ? 5.189   -12.592 -9.463  1.00 23.69  ? ? ? ? ? ? 283 LEU B N     1 
ATOM   2182 C CA    . LEU B 1 291 ? 6.134   -11.736 -10.170 1.00 23.25  ? ? ? ? ? ? 283 LEU B CA    1 
ATOM   2183 C C     . LEU B 1 291 ? 7.586   -12.120 -9.917  1.00 24.87  ? ? ? ? ? ? 283 LEU B C     1 
ATOM   2184 O O     . LEU B 1 291 ? 8.430   -11.940 -10.802 1.00 29.31  ? ? ? ? ? ? 283 LEU B O     1 
ATOM   2185 C CB    . LEU B 1 291 ? 5.933   -10.277 -9.771  1.00 25.37  ? ? ? ? ? ? 283 LEU B CB    1 
ATOM   2186 C CG    . LEU B 1 291 ? 4.721   -9.611  -10.408 1.00 25.32  ? ? ? ? ? ? 283 LEU B CG    1 
ATOM   2187 C CD1   . LEU B 1 291 ? 4.344   -8.353  -9.660  1.00 27.51  ? ? ? ? ? ? 283 LEU B CD1   1 
ATOM   2188 C CD2   . LEU B 1 291 ? 4.932   -9.312  -11.892 1.00 33.55  ? ? ? ? ? ? 283 LEU B CD2   1 
ATOM   2189 N N     . GLY B 1 292 ? 7.914   -12.585 -8.713  1.00 23.03  ? ? ? ? ? ? 284 GLY B N     1 
ATOM   2190 C CA    . GLY B 1 292 ? 9.255   -13.072 -8.446  1.00 26.77  ? ? ? ? ? ? 284 GLY B CA    1 
ATOM   2191 C C     . GLY B 1 292 ? 10.267  -12.016 -8.034  1.00 25.29  ? ? ? ? ? ? 284 GLY B C     1 
ATOM   2192 O O     . GLY B 1 292 ? 10.018  -10.812 -8.027  1.00 24.01  ? ? ? ? ? ? 284 GLY B O     1 
ATOM   2193 N N     . LYS B 1 293 ? 11.466  -12.518 -7.729  1.00 28.23  ? ? ? ? ? ? 285 LYS B N     1 
ATOM   2194 C CA    . LYS B 1 293 ? 12.530  -11.737 -7.112  1.00 25.71  ? ? ? ? ? ? 285 LYS B CA    1 
ATOM   2195 C C     . LYS B 1 293 ? 12.881  -10.513 -7.948  1.00 26.30  ? ? ? ? ? ? 285 LYS B C     1 
ATOM   2196 O O     . LYS B 1 293 ? 12.927  -10.573 -9.181  1.00 30.34  ? ? ? ? ? ? 285 LYS B O     1 
ATOM   2197 C CB    . LYS B 1 293 ? 13.774  -12.627 -6.957  1.00 29.39  ? ? ? ? ? ? 285 LYS B CB    1 
ATOM   2198 C CG    . LYS B 1 293 ? 14.964  -11.946 -6.278  1.00 35.77  ? ? ? ? ? ? 285 LYS B CG    1 
ATOM   2199 C CD    . LYS B 1 293 ? 16.200  -12.842 -6.254  1.00 38.75  ? ? ? ? ? ? 285 LYS B CD    1 
ATOM   2200 C CE    . LYS B 1 293 ? 17.375  -12.126 -5.600  1.00 40.69  ? ? ? ? ? ? 285 LYS B CE    1 
ATOM   2201 N NZ    . LYS B 1 293 ? 17.117  -11.791 -4.164  1.00 49.07  ? ? ? ? ? ? 285 LYS B NZ    1 
ATOM   2202 N N     . GLY B 1 294 ? 13.120  -9.394  -7.267  1.00 26.64  ? ? ? ? ? ? 286 GLY B N     1 
ATOM   2203 C CA    . GLY B 1 294 ? 13.565  -8.182  -7.915  1.00 31.53  ? ? ? ? ? ? 286 GLY B CA    1 
ATOM   2204 C C     . GLY B 1 294 ? 12.465  -7.305  -8.471  1.00 28.69  ? ? ? ? ? ? 286 GLY B C     1 
ATOM   2205 O O     . GLY B 1 294 ? 12.755  -6.188  -8.915  1.00 35.08  ? ? ? ? ? ? 286 GLY B O     1 
ATOM   2206 N N     . LYS B 1 295 ? 11.219  -7.775  -8.477  1.00 25.62  ? ? ? ? ? ? 287 LYS B N     1 
ATOM   2207 C CA    . LYS B 1 295 ? 10.107  -6.937  -8.887  1.00 24.35  ? ? ? ? ? ? 287 LYS B CA    1 
ATOM   2208 C C     . LYS B 1 295 ? 9.576   -6.166  -7.681  1.00 22.16  ? ? ? ? ? ? 287 LYS B C     1 
ATOM   2209 O O     . LYS B 1 295 ? 9.987   -6.393  -6.543  1.00 24.90  ? ? ? ? ? ? 287 LYS B O     1 
ATOM   2210 C CB    . LYS B 1 295 ? 8.993   -7.778  -9.510  1.00 23.03  ? ? ? ? ? ? 287 LYS B CB    1 
ATOM   2211 C CG    . LYS B 1 295 ? 9.416   -8.546  -10.749 1.00 33.16  ? ? ? ? ? ? 287 LYS B CG    1 
ATOM   2212 C CD    . LYS B 1 295 ? 9.693   -7.605  -11.892 1.00 35.94  ? ? ? ? ? ? 287 LYS B CD    1 
ATOM   2213 C CE    . LYS B 1 295 ? 9.813   -8.358  -13.209 1.00 48.88  ? ? ? ? ? ? 287 LYS B CE    1 
ATOM   2214 N NZ    . LYS B 1 295 ? 10.954  -9.314  -13.189 1.00 57.35  ? ? ? ? ? ? 287 LYS B NZ    1 
ATOM   2215 N N     . THR B 1 296 ? 8.664   -5.230  -7.945  1.00 21.02  ? ? ? ? ? ? 288 THR B N     1 
ATOM   2216 C CA    . THR B 1 296 ? 8.209   -4.259  -6.949  1.00 20.29  ? ? ? ? ? ? 288 THR B CA    1 
ATOM   2217 C C     . THR B 1 296 ? 6.691   -4.231  -6.933  1.00 20.81  ? ? ? ? ? ? 288 THR B C     1 
ATOM   2218 O O     . THR B 1 296 ? 6.063   -3.904  -7.946  1.00 20.64  ? ? ? ? ? ? 288 THR B O     1 
ATOM   2219 C CB    . THR B 1 296 ? 8.762   -2.861  -7.250  1.00 22.46  ? ? ? ? ? ? 288 THR B CB    1 
ATOM   2220 O OG1   . THR B 1 296 ? 10.191  -2.885  -7.143  1.00 26.05  ? ? ? ? ? ? 288 THR B OG1   1 
ATOM   2221 C CG2   . THR B 1 296 ? 8.215   -1.805  -6.258  1.00 24.24  ? ? ? ? ? ? 288 THR B CG2   1 
ATOM   2222 N N     . VAL B 1 297 ? 6.111   -4.533  -5.771  1.00 18.36  ? ? ? ? ? ? 289 VAL B N     1 
ATOM   2223 C CA    . VAL B 1 297 ? 4.673   -4.567  -5.557  1.00 19.09  ? ? ? ? ? ? 289 VAL B CA    1 
ATOM   2224 C C     . VAL B 1 297 ? 4.353   -3.566  -4.454  1.00 17.60  ? ? ? ? ? ? 289 VAL B C     1 
ATOM   2225 O O     . VAL B 1 297 ? 5.022   -3.562  -3.412  1.00 18.76  ? ? ? ? ? ? 289 VAL B O     1 
ATOM   2226 C CB    . VAL B 1 297 ? 4.247   -5.979  -5.123  1.00 19.44  ? ? ? ? ? ? 289 VAL B CB    1 
ATOM   2227 C CG1   . VAL B 1 297 ? 2.806   -6.006  -4.679  1.00 23.08  ? ? ? ? ? ? 289 VAL B CG1   1 
ATOM   2228 C CG2   . VAL B 1 297 ? 4.477   -6.988  -6.252  1.00 20.15  ? ? ? ? ? ? 289 VAL B CG2   1 
ATOM   2229 N N     . VAL B 1 298 ? 3.338   -2.730  -4.678  1.00 16.32  ? ? ? ? ? ? 290 VAL B N     1 
ATOM   2230 C CA    . VAL B 1 298 ? 2.938   -1.683  -3.737  1.00 16.91  ? ? ? ? ? ? 290 VAL B CA    1 
ATOM   2231 C C     . VAL B 1 298 ? 1.466   -1.828  -3.395  1.00 16.52  ? ? ? ? ? ? 290 VAL B C     1 
ATOM   2232 O O     . VAL B 1 298 ? 0.632   -2.075  -4.274  1.00 16.84  ? ? ? ? ? ? 290 VAL B O     1 
ATOM   2233 C CB    . VAL B 1 298 ? 3.207   -0.283  -4.318  1.00 18.51  ? ? ? ? ? ? 290 VAL B CB    1 
ATOM   2234 C CG1   . VAL B 1 298 ? 2.730   0.799   -3.350  1.00 19.57  ? ? ? ? ? ? 290 VAL B CG1   1 
ATOM   2235 C CG2   . VAL B 1 298 ? 4.678   -0.122  -4.636  1.00 20.97  ? ? ? ? ? ? 290 VAL B CG2   1 
ATOM   2236 N N     . THR B 1 299 ? 1.128   -1.647  -2.119  1.00 16.47  ? ? ? ? ? ? 291 THR B N     1 
ATOM   2237 C CA    . THR B 1 299 ? -0.262  -1.578  -1.693  1.00 15.97  ? ? ? ? ? ? 291 THR B CA    1 
ATOM   2238 C C     . THR B 1 299 ? -0.407  -0.489  -0.630  1.00 15.43  ? ? ? ? ? ? 291 THR B C     1 
ATOM   2239 O O     . THR B 1 299 ? 0.559   0.182   -0.247  1.00 16.70  ? ? ? ? ? ? 291 THR B O     1 
ATOM   2240 C CB    . THR B 1 299 ? -0.848  -2.957  -1.325  1.00 16.95  ? ? ? ? ? ? 291 THR B CB    1 
ATOM   2241 O OG1   . THR B 1 299 ? -2.262  -2.819  -1.166  1.00 18.35  ? ? ? ? ? ? 291 THR B OG1   1 
ATOM   2242 C CG2   . THR B 1 299 ? -0.256  -3.532  -0.022  1.00 19.34  ? ? ? ? ? ? 291 THR B CG2   1 
ATOM   2243 N N     . VAL B 1 300 ? -1.650  -0.302  -0.193  1.00 17.52  ? ? ? ? ? ? 292 VAL B N     1 
ATOM   2244 C CA    . VAL B 1 300 ? -2.057  0.759   0.731   1.00 17.85  ? ? ? ? ? ? 292 VAL B CA    1 
ATOM   2245 C C     . VAL B 1 300 ? -2.688  0.097   1.949   1.00 17.63  ? ? ? ? ? ? 292 VAL B C     1 
ATOM   2246 O O     . VAL B 1 300 ? -3.491  -0.837  1.811   1.00 17.01  ? ? ? ? ? ? 292 VAL B O     1 
ATOM   2247 C CB    . VAL B 1 300 ? -3.071  1.692   0.030   1.00 19.04  ? ? ? ? ? ? 292 VAL B CB    1 
ATOM   2248 C CG1   . VAL B 1 300 ? -3.897  2.526   1.011   1.00 21.14  ? ? ? ? ? ? 292 VAL B CG1   1 
ATOM   2249 C CG2   . VAL B 1 300 ? -2.374  2.545   -1.060  1.00 20.97  ? ? ? ? ? ? 292 VAL B CG2   1 
ATOM   2250 N N     . LEU B 1 301 ? -2.303  0.571   3.135   1.00 15.51  ? ? ? ? ? ? 293 LEU B N     1 
ATOM   2251 C CA    . LEU B 1 301 ? -2.920  0.140   4.388   1.00 15.88  ? ? ? ? ? ? 293 LEU B CA    1 
ATOM   2252 C C     . LEU B 1 301 ? -3.850  1.249   4.857   1.00 14.21  ? ? ? ? ? ? 293 LEU B C     1 
ATOM   2253 O O     . LEU B 1 301 ? -3.370  2.293   5.335   1.00 15.83  ? ? ? ? ? ? 293 LEU B O     1 
ATOM   2254 C CB    . LEU B 1 301 ? -1.863  -0.172  5.457   1.00 15.89  ? ? ? ? ? ? 293 LEU B CB    1 
ATOM   2255 C CG    . LEU B 1 301 ? -0.697  -1.068  4.982   1.00 15.20  ? ? ? ? ? ? 293 LEU B CG    1 
ATOM   2256 C CD1   . LEU B 1 301 ? 0.112   -1.536  6.195   1.00 16.53  ? ? ? ? ? ? 293 LEU B CD1   1 
ATOM   2257 C CD2   . LEU B 1 301 ? -1.171  -2.285  4.203   1.00 18.42  ? ? ? ? ? ? 293 LEU B CD2   1 
ATOM   2258 N N     . PRO B 1 302 ? -5.174  1.080   4.754   1.00 15.49  ? ? ? ? ? ? 294 PRO B N     1 
ATOM   2259 C CA    . PRO B 1 302 ? -6.065  2.247   4.958   1.00 16.47  ? ? ? ? ? ? 294 PRO B CA    1 
ATOM   2260 C C     . PRO B 1 302 ? -6.260  2.718   6.389   1.00 15.00  ? ? ? ? ? ? 294 PRO B C     1 
ATOM   2261 O O     . PRO B 1 302 ? -6.577  3.900   6.574   1.00 16.19  ? ? ? ? ? ? 294 PRO B O     1 
ATOM   2262 C CB    . PRO B 1 302 ? -7.393  1.798   4.349   1.00 16.53  ? ? ? ? ? ? 294 PRO B CB    1 
ATOM   2263 C CG    . PRO B 1 302 ? -7.014  0.725   3.360   1.00 18.02  ? ? ? ? ? ? 294 PRO B CG    1 
ATOM   2264 C CD    . PRO B 1 302 ? -5.850  0.001   4.003   1.00 15.30  ? ? ? ? ? ? 294 PRO B CD    1 
ATOM   2265 N N     . SER B 1 303 ? -6.092  1.863   7.403   1.00 14.95  ? ? ? ? ? ? 295 SER B N     1 
ATOM   2266 C CA    . SER B 1 303 ? -6.480  2.211   8.777   1.00 15.97  ? ? ? ? ? ? 295 SER B CA    1 
ATOM   2267 C C     . SER B 1 303 ? -5.674  1.371   9.764   1.00 16.74  ? ? ? ? ? ? 295 SER B C     1 
ATOM   2268 O O     . SER B 1 303 ? -5.034  0.387   9.380   1.00 16.96  ? ? ? ? ? ? 295 SER B O     1 
ATOM   2269 C CB    . SER B 1 303 ? -7.971  1.980   8.988   1.00 17.37  ? ? ? ? ? ? 295 SER B CB    1 
ATOM   2270 O OG    . SER B 1 303 ? -8.231  0.587   8.828   1.00 17.28  ? ? ? ? ? ? 295 SER B OG    1 
ATOM   2271 N N     . ASN B 1 304 ? -5.666  1.799   11.050  1.00 17.85  ? ? ? ? ? ? 296 ASN B N     1 
ATOM   2272 C CA    . ASN B 1 304 ? -4.754  1.219   12.035  1.00 16.43  ? ? ? ? ? ? 296 ASN B CA    1 
ATOM   2273 C C     . ASN B 1 304 ? -5.511  0.170   12.848  1.00 15.80  ? ? ? ? ? ? 296 ASN B C     1 
ATOM   2274 O O     . ASN B 1 304 ? -6.715  0.304   13.089  1.00 18.33  ? ? ? ? ? ? 296 ASN B O     1 
ATOM   2275 C CB    . ASN B 1 304 ? -4.209  2.339   12.931  1.00 18.94  ? ? ? ? ? ? 296 ASN B CB    1 
ATOM   2276 C CG    . ASN B 1 304 ? -3.172  1.856   13.931  1.00 21.62  ? ? ? ? ? ? 296 ASN B CG    1 
ATOM   2277 O OD1   . ASN B 1 304 ? -3.466  1.289   14.967  1.00 20.58  ? ? ? ? ? ? 296 ASN B OD1   1 
ATOM   2278 N ND2   . ASN B 1 304 ? -1.900  2.078   13.585  1.00 22.38  ? ? ? ? ? ? 296 ASN B ND2   1 
ATOM   2279 N N     . GLY B 1 305 ? -4.797  -0.872  13.279  1.00 16.88  ? ? ? ? ? ? 297 GLY B N     1 
ATOM   2280 C CA    . GLY B 1 305 ? -5.431  -1.937  14.052  1.00 18.84  ? ? ? ? ? ? 297 GLY B CA    1 
ATOM   2281 C C     . GLY B 1 305 ? -6.052  -1.474  15.362  1.00 17.80  ? ? ? ? ? ? 297 GLY B C     1 
ATOM   2282 O O     . GLY B 1 305 ? -7.011  -2.082  15.857  1.00 18.35  ? ? ? ? ? ? 297 GLY B O     1 
ATOM   2283 N N     . GLU B 1 306 ? -5.543  -0.382  15.933  1.00 17.38  ? ? ? ? ? ? 298 GLU B N     1 
ATOM   2284 C CA    . GLU B 1 306 ? -6.064  0.069   17.225  1.00 17.89  ? ? ? ? ? ? 298 GLU B CA    1 
ATOM   2285 C C     . GLU B 1 306 ? -7.520  0.509   17.133  1.00 19.34  ? ? ? ? ? ? 298 GLU B C     1 
ATOM   2286 O O     . GLU B 1 306 ? -8.241  0.529   18.137  1.00 21.19  ? ? ? ? ? ? 298 GLU B O     1 
ATOM   2287 C CB    . GLU B 1 306 ? -5.191  1.219   17.726  1.00 20.50  ? ? ? ? ? ? 298 GLU B CB    1 
ATOM   2288 C CG    . GLU B 1 306 ? -5.464  1.607   19.167  1.00 23.02  ? ? ? ? ? ? 298 GLU B CG    1 
ATOM   2289 C CD    . GLU B 1 306 ? -4.486  2.612   19.700  1.00 23.09  ? ? ? ? ? ? 298 GLU B CD    1 
ATOM   2290 O OE1   . GLU B 1 306 ? -4.769  3.178   20.778  1.00 23.10  ? ? ? ? ? ? 298 GLU B OE1   1 
ATOM   2291 O OE2   . GLU B 1 306 ? -3.460  2.873   19.044  1.00 24.58  ? ? ? ? ? ? 298 GLU B OE2   1 
ATOM   2292 N N     . ARG B 1 307 ? -7.976  0.871   15.941  1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 299 ARG B N     1 
ATOM   2293 C CA    . ARG B 1 307 ? -9.370  1.239   15.743  1.00 17.42  ? ? ? ? ? ? 299 ARG B CA    1 
ATOM   2294 C C     . ARG B 1 307 ? -10.311 0.045   15.778  1.00 18.51  ? ? ? ? ? ? 299 ARG B C     1 
ATOM   2295 O O     . ARG B 1 307 ? -11.532 0.248   15.777  1.00 23.46  ? ? ? ? ? ? 299 ARG B O     1 
ATOM   2296 C CB    . ARG B 1 307 ? -9.478  2.006   14.424  1.00 19.09  ? ? ? ? ? ? 299 ARG B CB    1 
ATOM   2297 C CG    . ARG B 1 307 ? -10.847 2.599   14.081  1.00 18.51  ? ? ? ? ? ? 299 ARG B CG    1 
ATOM   2298 C CD    . ARG B 1 307 ? -10.750 3.710   13.032  1.00 19.98  ? ? ? ? ? ? 299 ARG B CD    1 
ATOM   2299 N NE    . ARG B 1 307 ? -10.102 4.909   13.550  1.00 19.28  ? ? ? ? ? ? 299 ARG B NE    1 
ATOM   2300 C CZ    . ARG B 1 307 ? -9.810  5.976   12.820  1.00 18.98  ? ? ? ? ? ? 299 ARG B CZ    1 
ATOM   2301 N NH1   . ARG B 1 307 ? -10.150 6.011   11.526  1.00 19.43  ? ? ? ? ? ? 299 ARG B NH1   1 
ATOM   2302 N NH2   . ARG B 1 307 ? -9.234  7.015   13.394  1.00 20.17  ? ? ? ? ? ? 299 ARG B NH2   1 
ATOM   2303 N N     . TYR B 1 308 ? -9.789  -1.181  15.868  1.00 18.17  ? ? ? ? ? ? 300 TYR B N     1 
ATOM   2304 C CA    . TYR B 1 308 ? -10.601 -2.383  15.727  1.00 19.29  ? ? ? ? ? ? 300 TYR B CA    1 
ATOM   2305 C C     . TYR B 1 308 ? -10.422 -3.356  16.877  1.00 22.18  ? ? ? ? ? ? 300 TYR B C     1 
ATOM   2306 O O     . TYR B 1 308 ? -10.633 -4.566  16.712  1.00 21.54  ? ? ? ? ? ? 300 TYR B O     1 
ATOM   2307 C CB    . TYR B 1 308 ? -10.309 -3.061  14.390  1.00 19.63  ? ? ? ? ? ? 300 TYR B CB    1 
ATOM   2308 C CG    . TYR B 1 308 ? -10.472 -2.108  13.215  1.00 17.36  ? ? ? ? ? ? 300 TYR B CG    1 
ATOM   2309 C CD1   . TYR B 1 308 ? -11.738 -1.784  12.708  1.00 21.67  ? ? ? ? ? ? 300 TYR B CD1   1 
ATOM   2310 C CD2   . TYR B 1 308 ? -9.362  -1.498  12.654  1.00 17.82  ? ? ? ? ? ? 300 TYR B CD2   1 
ATOM   2311 C CE1   . TYR B 1 308 ? -11.868 -0.896  11.644  1.00 19.44  ? ? ? ? ? ? 300 TYR B CE1   1 
ATOM   2312 C CE2   . TYR B 1 308 ? -9.485  -0.610  11.594  1.00 19.48  ? ? ? ? ? ? 300 TYR B CE2   1 
ATOM   2313 C CZ    . TYR B 1 308 ? -10.737 -0.331  11.095  1.00 20.02  ? ? ? ? ? ? 300 TYR B CZ    1 
ATOM   2314 O OH    . TYR B 1 308 ? -10.879 0.545   10.034  1.00 22.26  ? ? ? ? ? ? 300 TYR B OH    1 
ATOM   2315 N N     . LEU B 1 309 ? -10.042 -2.844  18.054  1.00 21.20  ? ? ? ? ? ? 301 LEU B N     1 
ATOM   2316 C CA    . LEU B 1 309 ? -9.720  -3.713  19.178  1.00 21.96  ? ? ? ? ? ? 301 LEU B CA    1 
ATOM   2317 C C     . LEU B 1 309 ? -10.957 -4.373  19.771  1.00 26.43  ? ? ? ? ? ? 301 LEU B C     1 
ATOM   2318 O O     . LEU B 1 309 ? -10.811 -5.336  20.531  1.00 29.60  ? ? ? ? ? ? 301 LEU B O     1 
ATOM   2319 C CB    . LEU B 1 309 ? -8.985  -2.906  20.245  1.00 21.33  ? ? ? ? ? ? 301 LEU B CB    1 
ATOM   2320 C CG    . LEU B 1 309 ? -7.597  -2.419  19.811  1.00 22.40  ? ? ? ? ? ? 301 LEU B CG    1 
ATOM   2321 C CD1   . LEU B 1 309 ? -6.979  -1.552  20.936  1.00 23.39  ? ? ? ? ? ? 301 LEU B CD1   1 
ATOM   2322 C CD2   . LEU B 1 309 ? -6.645  -3.529  19.371  1.00 25.91  ? ? ? ? ? ? 301 LEU B CD2   1 
ATOM   2323 N N     . SER B 1 310 ? -12.155 -3.915  19.426  1.00 25.42  ? ? ? ? ? ? 302 SER B N     1 
ATOM   2324 C CA    . SER B 1 310 ? -13.383 -4.562  19.876  1.00 33.43  ? ? ? ? ? ? 302 SER B CA    1 
ATOM   2325 C C     . SER B 1 310 ? -13.976 -5.500  18.835  1.00 34.12  ? ? ? ? ? ? 302 SER B C     1 
ATOM   2326 O O     . SER B 1 310 ? -15.041 -6.080  19.071  1.00 32.61  ? ? ? ? ? ? 302 SER B O     1 
ATOM   2327 C CB    . SER B 1 310 ? -14.417 -3.516  20.292  1.00 34.29  ? ? ? ? ? ? 302 SER B CB    1 
ATOM   2328 O OG    . SER B 1 310 ? -13.904 -2.710  21.341  1.00 42.90  ? ? ? ? ? ? 302 SER B OG    1 
ATOM   2329 N N     . THR B 1 311 ? -13.338 -5.646  17.689  1.00 28.34  ? ? ? ? ? ? 303 THR B N     1 
ATOM   2330 C CA    . THR B 1 311 ? -13.733 -6.656  16.721  1.00 25.04  ? ? ? ? ? ? 303 THR B CA    1 
ATOM   2331 C C     . THR B 1 311 ? -12.972 -7.942  16.990  1.00 26.15  ? ? ? ? ? ? 303 THR B C     1 
ATOM   2332 O O     . THR B 1 311 ? -12.084 -8.011  17.851  1.00 26.79  ? ? ? ? ? ? 303 THR B O     1 
ATOM   2333 C CB    . THR B 1 311 ? -13.471 -6.150  15.301  1.00 25.33  ? ? ? ? ? ? 303 THR B CB    1 
ATOM   2334 O OG1   . THR B 1 311 ? -12.075 -6.262  14.997  1.00 23.35  ? ? ? ? ? ? 303 THR B OG1   1 
ATOM   2335 C CG2   . THR B 1 311 ? -13.936 -4.718  15.132  1.00 25.39  ? ? ? ? ? ? 303 THR B CG2   1 
ATOM   2336 N N     . PRO B 1 312 ? -13.320 -9.028  16.304  1.00 25.90  ? ? ? ? ? ? 304 PRO B N     1 
ATOM   2337 C CA    . PRO B 1 312 ? -12.548 -10.268 16.479  1.00 29.15  ? ? ? ? ? ? 304 PRO B CA    1 
ATOM   2338 C C     . PRO B 1 312 ? -11.118 -10.195 15.963  1.00 23.52  ? ? ? ? ? ? 304 PRO B C     1 
ATOM   2339 O O     . PRO B 1 312 ? -10.339 -11.107 16.259  1.00 25.36  ? ? ? ? ? ? 304 PRO B O     1 
ATOM   2340 C CB    . PRO B 1 312 ? -13.367 -11.319 15.714  1.00 32.35  ? ? ? ? ? ? 304 PRO B CB    1 
ATOM   2341 C CG    . PRO B 1 312 ? -14.735 -10.748 15.608  1.00 33.16  ? ? ? ? ? ? 304 PRO B CG    1 
ATOM   2342 C CD    . PRO B 1 312 ? -14.598 -9.256  15.597  1.00 27.66  ? ? ? ? ? ? 304 PRO B CD    1 
ATOM   2343 N N     . LEU B 1 313 ? -10.753 -9.143  15.224  1.00 24.16  ? ? ? ? ? ? 305 LEU B N     1 
ATOM   2344 C CA    . LEU B 1 313 ? -9.481  -9.107  14.511  1.00 25.34  ? ? ? ? ? ? 305 LEU B CA    1 
ATOM   2345 C C     . LEU B 1 313 ? -8.315  -9.423  15.432  1.00 22.72  ? ? ? ? ? ? 305 LEU B C     1 
ATOM   2346 O O     . LEU B 1 313 ? -7.450  -10.238 15.097  1.00 23.25  ? ? ? ? ? ? 305 LEU B O     1 
ATOM   2347 C CB    . LEU B 1 313 ? -9.292  -7.721  13.895  1.00 23.35  ? ? ? ? ? ? 305 LEU B CB    1 
ATOM   2348 C CG    . LEU B 1 313 ? -7.987  -7.435  13.172  1.00 21.60  ? ? ? ? ? ? 305 LEU B CG    1 
ATOM   2349 C CD1   . LEU B 1 313 ? -7.773  -8.433  12.034  1.00 25.50  ? ? ? ? ? ? 305 LEU B CD1   1 
ATOM   2350 C CD2   . LEU B 1 313 ? -8.011  -6.022  12.638  1.00 21.93  ? ? ? ? ? ? 305 LEU B CD2   1 
ATOM   2351 N N     . TYR B 1 314 ? -8.252  -8.754  16.587  1.00 22.63  ? ? ? ? ? ? 306 TYR B N     1 
ATOM   2352 C CA    . TYR B 1 314 ? -7.145  -8.936  17.517  1.00 25.20  ? ? ? ? ? ? 306 TYR B CA    1 
ATOM   2353 C C     . TYR B 1 314 ? -7.649  -9.467  18.851  1.00 28.63  ? ? ? ? ? ? 306 TYR B C     1 
ATOM   2354 O O     . TYR B 1 314 ? -7.072  -9.181  19.900  1.00 27.83  ? ? ? ? ? ? 306 TYR B O     1 
ATOM   2355 C CB    . TYR B 1 314 ? -6.357  -7.635  17.708  1.00 26.06  ? ? ? ? ? ? 306 TYR B CB    1 
ATOM   2356 C CG    . TYR B 1 314 ? -5.649  -7.176  16.445  1.00 20.16  ? ? ? ? ? ? 306 TYR B CG    1 
ATOM   2357 C CD1   . TYR B 1 314 ? -4.671  -7.953  15.868  1.00 21.90  ? ? ? ? ? ? 306 TYR B CD1   1 
ATOM   2358 C CD2   . TYR B 1 314 ? -5.968  -5.970  15.837  1.00 22.68  ? ? ? ? ? ? 306 TYR B CD2   1 
ATOM   2359 C CE1   . TYR B 1 314 ? -4.021  -7.573  14.717  1.00 21.20  ? ? ? ? ? ? 306 TYR B CE1   1 
ATOM   2360 C CE2   . TYR B 1 314 ? -5.307  -5.572  14.687  1.00 19.72  ? ? ? ? ? ? 306 TYR B CE2   1 
ATOM   2361 C CZ    . TYR B 1 314 ? -4.342  -6.378  14.129  1.00 18.38  ? ? ? ? ? ? 306 TYR B CZ    1 
ATOM   2362 O OH    . TYR B 1 314 ? -3.657  -6.044  12.989  1.00 20.55  ? ? ? ? ? ? 306 TYR B OH    1 
ATOM   2363 N N     . SER B 1 315 ? -8.737  -10.230 18.823  1.00 25.37  ? ? ? ? ? ? 307 SER B N     1 
ATOM   2364 C CA    . SER B 1 315 ? -9.257  -10.874 20.025  1.00 32.49  ? ? ? ? ? ? 307 SER B CA    1 
ATOM   2365 C C     . SER B 1 315 ? -8.552  -12.215 20.192  1.00 37.68  ? ? ? ? ? ? 307 SER B C     1 
ATOM   2366 O O     . SER B 1 315 ? -8.821  -13.165 19.448  1.00 43.09  ? ? ? ? ? ? 307 SER B O     1 
ATOM   2367 C CB    . SER B 1 315 ? -10.768 -11.055 19.924  1.00 34.58  ? ? ? ? ? ? 307 SER B CB    1 
ATOM   2368 O OG    . SER B 1 315 ? -11.321 -11.242 21.217  1.00 50.40  ? ? ? ? ? ? 307 SER B OG    1 
ATOM   2369 N N     . PHE B 1 316 ? -7.650  -12.292 21.166  1.00 51.90  ? ? ? ? ? ? 308 PHE B N     1 
ATOM   2370 C CA    . PHE B 1 316 ? -6.887  -13.512 21.418  1.00 59.28  ? ? ? ? ? ? 308 PHE B CA    1 
ATOM   2371 C C     . PHE B 1 316 ? -7.484  -14.315 22.573  1.00 68.18  ? ? ? ? ? ? 308 PHE B C     1 
ATOM   2372 O O     . PHE B 1 316 ? -7.813  -13.763 23.624  1.00 71.59  ? ? ? ? ? ? 308 PHE B O     1 
ATOM   2373 C CB    . PHE B 1 316 ? -5.415  -13.181 21.704  1.00 55.27  ? ? ? ? ? ? 308 PHE B CB    1 
ATOM   2374 C CG    . PHE B 1 316 ? -4.714  -12.506 20.557  1.00 52.13  ? ? ? ? ? ? 308 PHE B CG    1 
ATOM   2375 C CD1   . PHE B 1 316 ? -4.169  -13.252 19.519  1.00 54.35  ? ? ? ? ? ? 308 PHE B CD1   1 
ATOM   2376 C CD2   . PHE B 1 316 ? -4.608  -11.126 20.513  1.00 38.04  ? ? ? ? ? ? 308 PHE B CD2   1 
ATOM   2377 C CE1   . PHE B 1 316 ? -3.526  -12.629 18.458  1.00 41.81  ? ? ? ? ? ? 308 PHE B CE1   1 
ATOM   2378 C CE2   . PHE B 1 316 ? -3.967  -10.493 19.456  1.00 37.78  ? ? ? ? ? ? 308 PHE B CE2   1 
ATOM   2379 C CZ    . PHE B 1 316 ? -3.432  -11.244 18.424  1.00 34.13  ? ? ? ? ? ? 308 PHE B CZ    1 
ATOM   2380 N N     . GLY C 2 5   ? -30.640 -6.343  6.543   0.95 43.92  ? ? ? ? ? ? 5   GLY C N     1 
ATOM   2381 C CA    . GLY C 2 5   ? -30.143 -5.552  5.432   0.95 37.26  ? ? ? ? ? ? 5   GLY C CA    1 
ATOM   2382 C C     . GLY C 2 5   ? -28.634 -5.637  5.265   0.95 26.72  ? ? ? ? ? ? 5   GLY C C     1 
ATOM   2383 O O     . GLY C 2 5   ? -27.917 -6.038  6.182   0.95 30.59  ? ? ? ? ? ? 5   GLY C O     1 
ATOM   2384 N N     . TYR C 2 6   ? -28.166 -5.225  4.094   0.89 26.03  ? ? ? ? ? ? 6   TYR C N     1 
ATOM   2385 C CA    . TYR C 2 6   ? -26.747 -5.324  3.775   0.89 23.06  ? ? ? ? ? ? 6   TYR C CA    1 
ATOM   2386 C C     . TYR C 2 6   ? -25.953 -4.267  4.539   0.89 20.83  ? ? ? ? ? ? 6   TYR C C     1 
ATOM   2387 O O     . TYR C 2 6   ? -26.314 -3.088  4.548   0.89 22.25  ? ? ? ? ? ? 6   TYR C O     1 
ATOM   2388 C CB    . TYR C 2 6   ? -26.539 -5.146  2.277   0.89 24.76  ? ? ? ? ? ? 6   TYR C CB    1 
ATOM   2389 C CG    . TYR C 2 6   ? -25.125 -5.443  1.866   0.89 22.84  ? ? ? ? ? ? 6   TYR C CG    1 
ATOM   2390 C CD1   . TYR C 2 6   ? -24.740 -6.737  1.547   0.89 24.02  ? ? ? ? ? ? 6   TYR C CD1   1 
ATOM   2391 C CD2   . TYR C 2 6   ? -24.160 -4.438  1.845   0.89 20.16  ? ? ? ? ? ? 6   TYR C CD2   1 
ATOM   2392 C CE1   . TYR C 2 6   ? -23.439 -7.023  1.192   0.89 25.18  ? ? ? ? ? ? 6   TYR C CE1   1 
ATOM   2393 C CE2   . TYR C 2 6   ? -22.877 -4.717  1.499   0.89 19.70  ? ? ? ? ? ? 6   TYR C CE2   1 
ATOM   2394 C CZ    . TYR C 2 6   ? -22.511 -6.009  1.179   0.89 20.28  ? ? ? ? ? ? 6   TYR C CZ    1 
ATOM   2395 O OH    . TYR C 2 6   ? -21.215 -6.283  0.829   0.89 21.55  ? ? ? ? ? ? 6   TYR C OH    1 
ATOM   2396 N N     . MET C 2 7   ? -24.865 -4.683  5.169   0.93 23.07  ? ? ? ? ? ? 7   MET C N     1 
ATOM   2397 C CA    . MET C 2 7   ? -24.060 -3.780  5.971   0.93 21.93  ? ? ? ? ? ? 7   MET C CA    1 
ATOM   2398 C C     . MET C 2 7   ? -22.646 -3.667  5.418   0.93 22.51  ? ? ? ? ? ? 7   MET C C     1 
ATOM   2399 O O     . MET C 2 7   ? -22.041 -4.659  4.999   0.93 21.12  ? ? ? ? ? ? 7   MET C O     1 
ATOM   2400 C CB    . MET C 2 7   ? -24.015 -4.242  7.431   0.93 24.37  ? ? ? ? ? ? 7   MET C CB    1 
ATOM   2401 C CG    . MET C 2 7   ? -23.235 -3.296  8.312   0.93 26.01  ? ? ? ? ? ? 7   MET C CG    1 
ATOM   2402 S SD    . MET C 2 7   ? -24.149 -1.759  8.456   0.93 25.43  ? ? ? ? ? ? 7   MET C SD    1 
ATOM   2403 C CE    . MET C 2 7   ? -22.990 -0.749  9.374   0.93 25.04  ? ? ? ? ? ? 7   MET C CE    1 
ATOM   2404 N N     . PHE C 2 8   ? -22.129 -2.445  5.417   0.89 19.80  ? ? ? ? ? ? 8   PHE C N     1 
ATOM   2405 C CA    . PHE C 2 8   ? -20.728 -2.186  5.117   0.89 17.54  ? ? ? ? ? ? 8   PHE C CA    1 
ATOM   2406 C C     . PHE C 2 8   ? -20.287 -1.008  5.978   0.89 18.36  ? ? ? ? ? ? 8   PHE C C     1 
ATOM   2407 O O     . PHE C 2 8   ? -21.118 -0.227  6.458   0.89 18.53  ? ? ? ? ? ? 8   PHE C O     1 
ATOM   2408 C CB    . PHE C 2 8   ? -20.495 -1.904  3.616   0.89 18.72  ? ? ? ? ? ? 8   PHE C CB    1 
ATOM   2409 C CG    . PHE C 2 8   ? -21.316 -0.779  3.070   0.89 17.29  ? ? ? ? ? ? 8   PHE C CG    1 
ATOM   2410 C CD1   . PHE C 2 8   ? -20.888 0.537   3.157   0.89 18.91  ? ? ? ? ? ? 8   PHE C CD1   1 
ATOM   2411 C CD2   . PHE C 2 8   ? -22.522 -1.046  2.407   0.89 19.10  ? ? ? ? ? ? 8   PHE C CD2   1 
ATOM   2412 C CE1   . PHE C 2 8   ? -21.630 1.574   2.638   0.89 19.31  ? ? ? ? ? ? 8   PHE C CE1   1 
ATOM   2413 C CE2   . PHE C 2 8   ? -23.277 -0.012  1.875   0.89 18.75  ? ? ? ? ? ? 8   PHE C CE2   1 
ATOM   2414 C CZ    . PHE C 2 8   ? -22.839 1.304   1.987   0.89 17.95  ? ? ? ? ? ? 8   PHE C CZ    1 
ATOM   2415 N N     . TYR C 2 9   ? -18.966 -0.869  6.152   0.91 17.17  ? ? ? ? ? ? 9   TYR C N     1 
ATOM   2416 C CA    . TYR C 2 9   ? -18.366 0.125   7.046   0.91 17.58  ? ? ? ? ? ? 9   TYR C CA    1 
ATOM   2417 C C     . TYR C 2 9   ? -17.387 0.930   6.215   0.91 16.68  ? ? ? ? ? ? 9   TYR C C     1 
ATOM   2418 O O     . TYR C 2 9   ? -16.192 0.598   6.172   0.91 19.75  ? ? ? ? ? ? 9   TYR C O     1 
ATOM   2419 C CB    . TYR C 2 9   ? -17.650 -0.554  8.203   0.91 19.30  ? ? ? ? ? ? 9   TYR C CB    1 
ATOM   2420 C CG    . TYR C 2 9   ? -18.585 -1.288  9.121   0.91 21.98  ? ? ? ? ? ? 9   TYR C CG    1 
ATOM   2421 C CD1   . TYR C 2 9   ? -19.034 -0.699  10.304  0.91 24.71  ? ? ? ? ? ? 9   TYR C CD1   1 
ATOM   2422 C CD2   . TYR C 2 9   ? -18.996 -2.586  8.828   0.91 21.36  ? ? ? ? ? ? 9   TYR C CD2   1 
ATOM   2423 C CE1   . TYR C 2 9   ? -19.889 -1.371  11.159  0.91 29.89  ? ? ? ? ? ? 9   TYR C CE1   1 
ATOM   2424 C CE2   . TYR C 2 9   ? -19.855 -3.267  9.681   0.91 26.97  ? ? ? ? ? ? 9   TYR C CE2   1 
ATOM   2425 C CZ    . TYR C 2 9   ? -20.297 -2.650  10.837  0.91 26.03  ? ? ? ? ? ? 9   TYR C CZ    1 
ATOM   2426 O OH    . TYR C 2 9   ? -21.143 -3.321  11.696  0.91 34.02  ? ? ? ? ? ? 9   TYR C OH    1 
ATOM   2427 N N     . ILE C 2 10  ? -17.888 1.963   5.554   0.87 16.99  ? ? ? ? ? ? 10  ILE C N     1 
ATOM   2428 C CA    . ILE C 2 10  ? -17.063 2.759   4.655   0.87 17.43  ? ? ? ? ? ? 10  ILE C CA    1 
ATOM   2429 C C     . ILE C 2 10  ? -17.225 4.214   5.052   0.87 18.48  ? ? ? ? ? ? 10  ILE C C     1 
ATOM   2430 O O     . ILE C 2 10  ? -16.269 4.805   5.609   0.87 19.50  ? ? ? ? ? ? 10  ILE C O     1 
ATOM   2431 C CB    . ILE C 2 10  ? -17.398 2.454   3.171   0.87 16.06  ? ? ? ? ? ? 10  ILE C CB    1 
ATOM   2432 C CG1   . ILE C 2 10  ? -17.065 0.981   2.871   0.87 16.84  ? ? ? ? ? ? 10  ILE C CG1   1 
ATOM   2433 C CG2   . ILE C 2 10  ? -16.640 3.384   2.258   0.87 17.73  ? ? ? ? ? ? 10  ILE C CG2   1 
ATOM   2434 C CD1   . ILE C 2 10  ? -17.570 0.466   1.548   0.87 17.36  ? ? ? ? ? ? 10  ILE C CD1   1 
ATOM   2435 O OXT   . ILE C 2 10  ? -18.300 4.795   4.905   0.87 18.64  ? ? ? ? ? ? 10  ILE C OXT   1 
HETATM 2436 O O     . HOH F 3 .   ? -17.505 7.441   -11.889 1.00 20.27  ? ? ? ? ? ? 401 HOH B O     1 
HETATM 2437 O O     . HOH F 3 .   ? -17.120 4.260   -12.297 1.00 18.67  ? ? ? ? ? ? 402 HOH B O     1 
HETATM 2438 O O     . HOH F 3 .   ? -2.415  30.081  7.436   1.00 41.45  ? ? ? ? ? ? 403 HOH B O     1 
HETATM 2439 O O     . HOH F 3 .   ? 12.655  -6.818  2.722   1.00 44.74  ? ? ? ? ? ? 404 HOH B O     1 
HETATM 2440 O O     . HOH F 3 .   ? -13.401 16.794  -8.656  1.00 39.92  ? ? ? ? ? ? 405 HOH B O     1 
HETATM 2441 O O     . HOH F 3 .   ? -27.742 9.539   1.465   1.00 38.71  ? ? ? ? ? ? 406 HOH B O     1 
HETATM 2442 O O     . HOH F 3 .   ? 10.581  13.187  8.937   1.00 42.48  ? ? ? ? ? ? 407 HOH B O     1 
HETATM 2443 O O     . HOH F 3 .   ? -8.435  23.226  3.139   1.00 37.53  ? ? ? ? ? ? 408 HOH B O     1 
HETATM 2444 O O     . HOH F 3 .   ? -10.150 10.438  10.073  1.00 25.83  ? ? ? ? ? ? 409 HOH B O     1 
HETATM 2445 O O     . HOH F 3 .   ? -23.459 -9.091  -8.849  1.00 35.00  ? ? ? ? ? ? 410 HOH B O     1 
HETATM 2446 O O     . HOH F 3 .   ? -15.512 -1.688  -16.846 1.00 37.85  ? ? ? ? ? ? 411 HOH B O     1 
HETATM 2447 O O     . HOH F 3 .   ? -26.838 16.255  -4.743  1.00 45.41  ? ? ? ? ? ? 412 HOH B O     1 
HETATM 2448 O O     . HOH F 3 .   ? -18.076 -6.533  10.177  1.00 45.58  ? ? ? ? ? ? 413 HOH B O     1 
HETATM 2449 O O     . HOH F 3 .   ? -1.014  -16.558 -8.013  1.00 39.17  ? ? ? ? ? ? 414 HOH B O     1 
HETATM 2450 O O     . HOH F 3 .   ? 19.753  18.992  11.243  1.00 36.04  ? ? ? ? ? ? 415 HOH B O     1 
HETATM 2451 O O     . HOH F 3 .   ? -2.487  -1.644  -15.918 1.00 29.92  ? ? ? ? ? ? 416 HOH B O     1 
HETATM 2452 O O     . HOH F 3 .   ? -28.729 20.200  0.059   1.00 43.66  ? ? ? ? ? ? 417 HOH B O     1 
HETATM 2453 O O     . HOH F 3 .   ? -18.983 -13.583 5.768   1.00 38.82  ? ? ? ? ? ? 418 HOH B O     1 
HETATM 2454 O O     . HOH F 3 .   ? -13.295 0.655   9.093   1.00 29.29  ? ? ? ? ? ? 419 HOH B O     1 
HETATM 2455 O O     . HOH F 3 .   ? -1.377  -14.645 16.154  1.00 42.46  ? ? ? ? ? ? 420 HOH B O     1 
HETATM 2456 O O     . HOH F 3 .   ? 11.969  -3.010  -5.248  1.00 31.75  ? ? ? ? ? ? 421 HOH B O     1 
HETATM 2457 O O     . HOH F 3 .   ? 9.629   5.800   -14.797 1.00 44.95  ? ? ? ? ? ? 422 HOH B O     1 
HETATM 2458 O O     . HOH F 3 .   ? -5.977  2.641   -17.612 1.00 42.67  ? ? ? ? ? ? 423 HOH B O     1 
HETATM 2459 O O     . HOH F 3 .   ? -30.583 1.760   9.108   1.00 26.13  ? ? ? ? ? ? 424 HOH B O     1 
HETATM 2460 O O     . HOH F 3 .   ? 10.294  -4.494  -13.853 1.00 39.83  ? ? ? ? ? ? 425 HOH B O     1 
HETATM 2461 O O     . HOH F 3 .   ? -10.919 8.077   9.365   1.00 23.95  ? ? ? ? ? ? 426 HOH B O     1 
HETATM 2462 O O     . HOH F 3 .   ? -12.699 -12.740 -9.309  1.00 32.68  ? ? ? ? ? ? 427 HOH B O     1 
HETATM 2463 O O     . HOH F 3 .   ? 0.326   15.200  -0.925  1.00 33.59  ? ? ? ? ? ? 428 HOH B O     1 
HETATM 2464 O O     . HOH F 3 .   ? -1.855  1.996   17.161  1.00 20.90  ? ? ? ? ? ? 429 HOH B O     1 
HETATM 2465 O O     . HOH F 3 .   ? -15.434 0.919   11.046  1.00 27.24  ? ? ? ? ? ? 430 HOH B O     1 
HETATM 2466 O O     . HOH F 3 .   ? -5.508  21.119  0.717   1.00 39.29  ? ? ? ? ? ? 431 HOH B O     1 
HETATM 2467 O O     . HOH F 3 .   ? 2.916   -14.258 13.498  1.00 31.43  ? ? ? ? ? ? 432 HOH B O     1 
HETATM 2468 O O     . HOH F 3 .   ? -14.579 -4.581  -2.068  1.00 22.66  ? ? ? ? ? ? 433 HOH B O     1 
HETATM 2469 O O     . HOH F 3 .   ? -27.288 -11.227 -2.081  1.00 39.33  ? ? ? ? ? ? 434 HOH B O     1 
HETATM 2470 O O     . HOH F 3 .   ? 8.674   -14.277 10.453  1.00 44.22  ? ? ? ? ? ? 435 HOH B O     1 
HETATM 2471 O O     . HOH F 3 .   ? -32.526 14.534  -0.567  1.00 33.12  ? ? ? ? ? ? 436 HOH B O     1 
HETATM 2472 O O     . HOH F 3 .   ? -10.985 -3.481  -15.930 1.00 30.00  ? ? ? ? ? ? 437 HOH B O     1 
HETATM 2473 O O     . HOH F 3 .   ? -22.399 16.024  19.273  1.00 41.72  ? ? ? ? ? ? 438 HOH B O     1 
HETATM 2474 O O     . HOH F 3 .   ? -7.249  3.848   11.941  1.00 19.74  ? ? ? ? ? ? 439 HOH B O     1 
HETATM 2475 O O     . HOH F 3 .   ? -21.570 -7.670  -10.279 1.00 35.39  ? ? ? ? ? ? 440 HOH B O     1 
HETATM 2476 O O     . HOH F 3 .   ? -21.158 12.393  -9.445  1.00 26.48  ? ? ? ? ? ? 441 HOH B O     1 
HETATM 2477 O O     . HOH F 3 .   ? 3.699   13.584  6.144   1.00 42.33  ? ? ? ? ? ? 442 HOH B O     1 
HETATM 2478 O O     . HOH F 3 .   ? -11.961 -9.067  22.614  1.00 41.26  ? ? ? ? ? ? 443 HOH B O     1 
HETATM 2479 O O     . HOH F 3 .   ? -25.312 24.848  9.931   1.00 33.80  ? ? ? ? ? ? 444 HOH B O     1 
HETATM 2480 O O     . HOH F 3 .   ? 3.998   -5.508  -14.277 1.00 31.32  ? ? ? ? ? ? 445 HOH B O     1 
HETATM 2481 O O     . HOH F 3 .   ? -23.313 10.771  -10.034 1.00 22.37  ? ? ? ? ? ? 446 HOH B O     1 
HETATM 2482 O O     . HOH F 3 .   ? 6.600   -3.832  -14.960 1.00 34.61  ? ? ? ? ? ? 447 HOH B O     1 
HETATM 2483 O O     . HOH F 3 .   ? 3.354   -15.266 3.466   1.00 40.68  ? ? ? ? ? ? 448 HOH B O     1 
HETATM 2484 O O     . HOH F 3 .   ? -1.757  13.979  -11.009 1.00 32.27  ? ? ? ? ? ? 449 HOH B O     1 
HETATM 2485 O O     . HOH F 3 .   ? -14.927 23.553  14.838  1.00 28.49  ? ? ? ? ? ? 450 HOH B O     1 
HETATM 2486 O O     . HOH F 3 .   ? 2.371   1.730   12.839  1.00 25.28  ? ? ? ? ? ? 451 HOH B O     1 
HETATM 2487 O O     . HOH F 3 .   ? 3.898   9.999   -15.798 1.00 43.00  ? ? ? ? ? ? 452 HOH B O     1 
HETATM 2488 O O     . HOH F 3 .   ? -21.896 -13.895 -2.153  1.00 44.02  ? ? ? ? ? ? 453 HOH B O     1 
HETATM 2489 O O     . HOH F 3 .   ? -22.767 29.330  7.372   1.00 44.55  ? ? ? ? ? ? 454 HOH B O     1 
HETATM 2490 O O     . HOH F 3 .   ? 6.954   -15.269 0.611   1.00 48.97  ? ? ? ? ? ? 455 HOH B O     1 
HETATM 2491 O O     . HOH F 3 .   ? 7.858   -11.755 -13.419 1.00 43.13  ? ? ? ? ? ? 456 HOH B O     1 
HETATM 2492 O O     . HOH F 3 .   ? 2.407   -0.579  14.254  1.00 17.86  ? ? ? ? ? ? 457 HOH B O     1 
HETATM 2493 O O     . HOH F 3 .   ? -21.740 7.375   2.271   1.00 21.56  ? ? ? ? ? ? 458 HOH B O     1 
HETATM 2494 O O     . HOH F 3 .   ? -23.817 28.456  2.212   1.00 42.63  ? ? ? ? ? ? 459 HOH B O     1 
HETATM 2495 O O     . HOH F 3 .   ? 14.949  -7.110  -1.960  1.00 37.60  ? ? ? ? ? ? 460 HOH B O     1 
HETATM 2496 O O     . HOH F 3 .   ? -9.546  10.662  14.486  1.00 20.79  ? ? ? ? ? ? 461 HOH B O     1 
HETATM 2497 O O     . HOH F 3 .   ? 10.110  -7.386  12.716  1.00 24.73  ? ? ? ? ? ? 462 HOH B O     1 
HETATM 2498 O O     . HOH F 3 .   ? 0.637   -16.449 5.885   1.00 40.81  ? ? ? ? ? ? 463 HOH B O     1 
HETATM 2499 O O     . HOH F 3 .   ? -9.656  -6.841  17.870  1.00 27.27  ? ? ? ? ? ? 464 HOH B O     1 
HETATM 2500 O O     . HOH F 3 .   ? -6.230  -2.146  -17.442 1.00 43.27  ? ? ? ? ? ? 465 HOH B O     1 
HETATM 2501 O O     . HOH F 3 .   ? -9.764  1.713   -3.797  1.00 18.22  ? ? ? ? ? ? 466 HOH B O     1 
HETATM 2502 O O     . HOH F 3 .   ? 6.198   -9.941  17.918  1.00 23.98  ? ? ? ? ? ? 467 HOH B O     1 
HETATM 2503 O O     . HOH F 3 .   ? -13.981 -7.409  11.012  1.00 26.29  ? ? ? ? ? ? 468 HOH B O     1 
HETATM 2504 O O     . HOH F 3 .   ? 8.458   4.142   -16.294 1.00 41.05  ? ? ? ? ? ? 469 HOH B O     1 
HETATM 2505 O O     . HOH F 3 .   ? 12.041  -8.634  -0.525  1.00 38.47  ? ? ? ? ? ? 470 HOH B O     1 
HETATM 2506 O O     . HOH F 3 .   ? -4.785  26.587  7.166   1.00 36.42  ? ? ? ? ? ? 471 HOH B O     1 
HETATM 2507 O O     . HOH F 3 .   ? 0.092   4.227   -19.805 1.00 34.82  ? ? ? ? ? ? 472 HOH B O     1 
HETATM 2508 O O     . HOH F 3 .   ? 8.093   7.401   -10.225 1.00 26.90  ? ? ? ? ? ? 473 HOH B O     1 
HETATM 2509 O O     . HOH F 3 .   ? -21.832 -14.958 -5.627  1.00 43.31  ? ? ? ? ? ? 474 HOH B O     1 
HETATM 2510 O O     . HOH F 3 .   ? -10.095 -13.412 -8.651  1.00 30.20  ? ? ? ? ? ? 475 HOH B O     1 
HETATM 2511 O O     . HOH F 3 .   ? -17.412 28.036  11.426  1.00 31.33  ? ? ? ? ? ? 476 HOH B O     1 
HETATM 2512 O O     . HOH F 3 .   ? 10.874  -3.385  -9.957  1.00 34.60  ? ? ? ? ? ? 477 HOH B O     1 
HETATM 2513 O O     . HOH F 3 .   ? 6.813   6.718   -18.474 1.00 35.07  ? ? ? ? ? ? 478 HOH B O     1 
HETATM 2514 O O     . HOH F 3 .   ? 0.420   23.580  4.192   1.00 38.63  ? ? ? ? ? ? 479 HOH B O     1 
HETATM 2515 O O     . HOH F 3 .   ? -17.779 17.343  -6.429  1.00 33.27  ? ? ? ? ? ? 480 HOH B O     1 
HETATM 2516 O O     . HOH F 3 .   ? -6.864  12.220  15.376  1.00 29.00  ? ? ? ? ? ? 481 HOH B O     1 
HETATM 2517 O O     . HOH F 3 .   ? 1.634   9.873   -13.964 1.00 31.11  ? ? ? ? ? ? 482 HOH B O     1 
HETATM 2518 O O     . HOH F 3 .   ? -10.963 19.191  -3.620  1.00 32.17  ? ? ? ? ? ? 483 HOH B O     1 
HETATM 2519 O O     . HOH F 3 .   ? 8.972   -4.182  7.681   1.00 20.06  ? ? ? ? ? ? 484 HOH B O     1 
HETATM 2520 O O     . HOH F 3 .   ? 11.125  -11.570 -11.170 1.00 38.00  ? ? ? ? ? ? 485 HOH B O     1 
HETATM 2521 O O     . HOH F 3 .   ? -0.769  17.100  -7.908  1.00 40.79  ? ? ? ? ? ? 486 HOH B O     1 
HETATM 2522 O O     . HOH F 3 .   ? -1.459  -5.565  10.888  1.00 17.48  ? ? ? ? ? ? 487 HOH B O     1 
HETATM 2523 O O     . HOH F 3 .   ? -7.138  -1.393  7.256   1.00 17.87  ? ? ? ? ? ? 488 HOH B O     1 
HETATM 2524 O O     . HOH F 3 .   ? -10.238 -2.690  8.042   1.00 19.92  ? ? ? ? ? ? 489 HOH B O     1 
HETATM 2525 O O     . HOH F 3 .   ? -22.480 4.844   -6.688  1.00 25.02  ? ? ? ? ? ? 490 HOH B O     1 
HETATM 2526 O O     . HOH F 3 .   ? -8.507  -2.645  -17.738 1.00 46.25  ? ? ? ? ? ? 491 HOH B O     1 
HETATM 2527 O O     . HOH F 3 .   ? -13.131 23.680  -7.823  1.00 47.38  ? ? ? ? ? ? 492 HOH B O     1 
HETATM 2528 O O     . HOH F 3 .   ? -13.036 -1.911  17.759  1.00 35.16  ? ? ? ? ? ? 493 HOH B O     1 
HETATM 2529 O O     . HOH F 3 .   ? -26.053 9.465   -3.395  1.00 47.87  ? ? ? ? ? ? 494 HOH B O     1 
HETATM 2530 O O     . HOH F 3 .   ? -16.751 -1.735  -2.292  1.00 20.24  ? ? ? ? ? ? 495 HOH B O     1 
HETATM 2531 O O     . HOH F 3 .   ? -25.299 -5.283  -6.092  1.00 36.80  ? ? ? ? ? ? 496 HOH B O     1 
HETATM 2532 O O     . HOH F 3 .   ? -31.515 22.171  10.738  1.00 42.59  ? ? ? ? ? ? 497 HOH B O     1 
HETATM 2533 O O     . HOH F 3 .   ? -16.738 -5.404  -3.702  1.00 22.04  ? ? ? ? ? ? 498 HOH B O     1 
HETATM 2534 O O     . HOH F 3 .   ? -2.883  -3.065  -18.665 1.00 45.31  ? ? ? ? ? ? 499 HOH B O     1 
HETATM 2535 O O     . HOH F 3 .   ? -16.347 -16.014 -3.717  1.00 41.21  ? ? ? ? ? ? 500 HOH B O     1 
HETATM 2536 O O     . HOH F 3 .   ? -7.902  3.122   0.496   1.00 18.86  ? ? ? ? ? ? 501 HOH B O     1 
HETATM 2537 O O     . HOH F 3 .   ? 19.689  15.282  11.536  1.00 41.19  ? ? ? ? ? ? 502 HOH B O     1 
HETATM 2538 O O     . HOH F 3 .   ? -10.977 7.207   -1.194  1.00 18.54  ? ? ? ? ? ? 503 HOH B O     1 
HETATM 2539 O O     . HOH F 3 .   ? -26.009 -4.523  -1.964  1.00 31.90  ? ? ? ? ? ? 504 HOH B O     1 
HETATM 2540 O O     . HOH F 3 .   ? -14.983 17.083  22.583  1.00 25.46  ? ? ? ? ? ? 505 HOH B O     1 
HETATM 2541 O O     . HOH F 3 .   ? 12.167  4.106   -4.031  1.00 34.05  ? ? ? ? ? ? 506 HOH B O     1 
HETATM 2542 O O     . HOH F 3 .   ? -6.499  -12.595 -9.511  1.00 32.07  ? ? ? ? ? ? 507 HOH B O     1 
HETATM 2543 O O     . HOH F 3 .   ? -4.082  -10.793 -9.992  1.00 29.70  ? ? ? ? ? ? 508 HOH B O     1 
HETATM 2544 O O     . HOH F 3 .   ? -17.645 10.714  -9.825  1.00 32.18  ? ? ? ? ? ? 509 HOH B O     1 
HETATM 2545 O O     . HOH F 3 .   ? 5.443   27.735  9.397   1.00 38.88  ? ? ? ? ? ? 510 HOH B O     1 
HETATM 2546 O O     . HOH F 3 .   ? 0.846   -16.458 -6.083  1.00 31.83  ? ? ? ? ? ? 511 HOH B O     1 
HETATM 2547 O O     . HOH F 3 .   ? 9.411   -7.185  0.517   1.00 23.97  ? ? ? ? ? ? 512 HOH B O     1 
HETATM 2548 O O     . HOH F 3 .   ? -14.008 -0.473  14.727  1.00 42.43  ? ? ? ? ? ? 513 HOH B O     1 
HETATM 2549 O O     . HOH F 3 .   ? -1.698  -15.221 11.984  1.00 27.94  ? ? ? ? ? ? 514 HOH B O     1 
HETATM 2550 O O     . HOH F 3 .   ? -23.955 -13.339 -9.588  1.00 37.46  ? ? ? ? ? ? 515 HOH B O     1 
HETATM 2551 O O     . HOH F 3 .   ? -17.544 18.112  -2.877  1.00 23.68  ? ? ? ? ? ? 516 HOH B O     1 
HETATM 2552 O O     . HOH F 3 .   ? -3.760  10.208  14.487  1.00 31.60  ? ? ? ? ? ? 517 HOH B O     1 
HETATM 2553 O O     . HOH F 3 .   ? -16.747 -14.412 -7.684  1.00 37.30  ? ? ? ? ? ? 518 HOH B O     1 
HETATM 2554 O O     . HOH F 3 .   ? -23.653 -1.831  -8.688  1.00 33.85  ? ? ? ? ? ? 519 HOH B O     1 
HETATM 2555 O O     . HOH F 3 .   ? -34.185 5.404   7.689   1.00 33.19  ? ? ? ? ? ? 520 HOH B O     1 
HETATM 2556 O O     . HOH F 3 .   ? 8.580   -2.824  9.942   1.00 19.46  ? ? ? ? ? ? 521 HOH B O     1 
HETATM 2557 O O     . HOH F 3 .   ? 14.913  -5.664  -5.427  1.00 40.33  ? ? ? ? ? ? 522 HOH B O     1 
HETATM 2558 O O     . HOH F 3 .   ? -20.371 16.336  21.301  1.00 34.07  ? ? ? ? ? ? 523 HOH B O     1 
HETATM 2559 O O     . HOH F 3 .   ? -6.527  1.748   22.412  1.00 25.84  ? ? ? ? ? ? 524 HOH B O     1 
HETATM 2560 O O     . HOH F 3 .   ? 4.243   20.850  11.218  1.00 24.21  ? ? ? ? ? ? 525 HOH B O     1 
HETATM 2561 O O     . HOH F 3 .   ? -12.474 12.361  -10.443 1.00 33.69  ? ? ? ? ? ? 526 HOH B O     1 
HETATM 2562 O O     . HOH F 3 .   ? 14.006  -9.525  4.849   1.00 46.70  ? ? ? ? ? ? 527 HOH B O     1 
HETATM 2563 O O     . HOH F 3 .   ? 10.000  -10.029 -0.796  1.00 29.72  ? ? ? ? ? ? 528 HOH B O     1 
HETATM 2564 O O     . HOH F 3 .   ? -17.486 -5.148  6.642   1.00 25.11  ? ? ? ? ? ? 529 HOH B O     1 
HETATM 2565 O O     . HOH F 3 .   ? -14.685 3.911   -16.556 1.00 31.79  ? ? ? ? ? ? 530 HOH B O     1 
HETATM 2566 O O     . HOH F 3 .   ? -13.516 6.901   -10.773 1.00 24.69  ? ? ? ? ? ? 531 HOH B O     1 
HETATM 2567 O O     . HOH F 3 .   ? -17.141 -2.772  5.097   1.00 18.89  ? ? ? ? ? ? 532 HOH B O     1 
HETATM 2568 O O     . HOH F 3 .   ? -17.349 17.238  13.590  1.00 19.95  ? ? ? ? ? ? 533 HOH B O     1 
HETATM 2569 O O     . HOH F 3 .   ? -18.825 19.839  -4.537  1.00 35.91  ? ? ? ? ? ? 534 HOH B O     1 
HETATM 2570 O O     . HOH F 3 .   ? -18.548 2.511   -11.584 1.00 24.34  ? ? ? ? ? ? 535 HOH B O     1 
HETATM 2571 O O     . HOH F 3 .   ? -5.958  22.473  4.655   1.00 33.66  ? ? ? ? ? ? 536 HOH B O     1 
HETATM 2572 O O     . HOH F 3 .   ? -28.327 10.320  18.571  1.00 39.71  ? ? ? ? ? ? 537 HOH B O     1 
HETATM 2573 O O     . HOH F 3 .   ? -13.441 2.134   16.628  1.00 35.01  ? ? ? ? ? ? 538 HOH B O     1 
HETATM 2574 O O     . HOH F 3 .   ? -8.073  1.695   -18.291 1.00 43.73  ? ? ? ? ? ? 539 HOH B O     1 
HETATM 2575 O O     . HOH F 3 .   ? -0.530  -14.460 0.007   1.00 32.00  ? ? ? ? ? ? 540 HOH B O     1 
HETATM 2576 O O     . HOH F 3 .   ? -3.416  6.570   -16.985 1.00 25.88  ? ? ? ? ? ? 541 HOH B O     1 
HETATM 2577 O O     . HOH F 3 .   ? -10.469 -3.902  10.651  1.00 21.21  ? ? ? ? ? ? 542 HOH B O     1 
HETATM 2578 O O     . HOH F 3 .   ? 6.196   10.265  4.806   1.00 29.61  ? ? ? ? ? ? 543 HOH B O     1 
HETATM 2579 O O     . HOH F 3 .   ? 13.545  0.275   -0.795  1.00 40.29  ? ? ? ? ? ? 544 HOH B O     1 
HETATM 2580 O O     . HOH F 3 .   ? 2.055   15.362  6.706   1.00 40.71  ? ? ? ? ? ? 545 HOH B O     1 
HETATM 2581 O O     . HOH F 3 .   ? 5.230   13.003  -8.182  1.00 30.62  ? ? ? ? ? ? 546 HOH B O     1 
HETATM 2582 O O     . HOH F 3 .   ? 5.474   -1.563  -14.548 1.00 25.44  ? ? ? ? ? ? 547 HOH B O     1 
HETATM 2583 O O     . HOH F 3 .   ? 12.606  -9.386  -4.300  1.00 27.03  ? ? ? ? ? ? 548 HOH B O     1 
HETATM 2584 O O     . HOH F 3 .   ? -25.149 -2.296  -0.683  1.00 28.53  ? ? ? ? ? ? 549 HOH B O     1 
HETATM 2585 O O     . HOH F 3 .   ? -18.989 31.642  6.875   1.00 34.55  ? ? ? ? ? ? 550 HOH B O     1 
HETATM 2586 O O     . HOH F 3 .   ? -3.391  -5.607  8.757   1.00 27.31  ? ? ? ? ? ? 551 HOH B O     1 
HETATM 2587 O O     . HOH F 3 .   ? 0.270   7.810   14.227  1.00 25.38  ? ? ? ? ? ? 552 HOH B O     1 
HETATM 2588 O O     . HOH F 3 .   ? 10.240  10.255  10.714  1.00 38.94  ? ? ? ? ? ? 553 HOH B O     1 
HETATM 2589 O O     . HOH F 3 .   ? -3.115  5.654   13.130  1.00 27.72  ? ? ? ? ? ? 554 HOH B O     1 
HETATM 2590 O O     . HOH F 3 .   ? -33.373 7.854   12.259  1.00 33.83  ? ? ? ? ? ? 555 HOH B O     1 
HETATM 2591 O O     . HOH F 3 .   ? -21.140 2.244   -10.968 1.00 30.45  ? ? ? ? ? ? 556 HOH B O     1 
HETATM 2592 O O     . HOH F 3 .   ? -8.647  -15.854 0.998   1.00 27.89  ? ? ? ? ? ? 557 HOH B O     1 
HETATM 2593 O O     . HOH F 3 .   ? -9.150  6.160   -12.847 1.00 26.53  ? ? ? ? ? ? 558 HOH B O     1 
HETATM 2594 O O     . HOH F 3 .   ? -21.351 -13.976 2.417   1.00 40.35  ? ? ? ? ? ? 559 HOH B O     1 
HETATM 2595 O O     . HOH F 3 .   ? -12.363 -7.869  20.680  1.00 48.11  ? ? ? ? ? ? 560 HOH B O     1 
HETATM 2596 O O     . HOH F 3 .   ? -25.244 22.965  4.209   1.00 35.67  ? ? ? ? ? ? 561 HOH B O     1 
HETATM 2597 O O     . HOH F 3 .   ? -5.794  -1.349  0.217   1.00 17.83  ? ? ? ? ? ? 562 HOH B O     1 
HETATM 2598 O O     . HOH F 3 .   ? -6.649  -14.597 -7.076  1.00 37.92  ? ? ? ? ? ? 563 HOH B O     1 
HETATM 2599 O O     . HOH F 3 .   ? -23.497 1.534   12.589  1.00 30.90  ? ? ? ? ? ? 564 HOH B O     1 
HETATM 2600 O O     . HOH F 3 .   ? -4.465  14.361  0.286   1.00 21.84  ? ? ? ? ? ? 565 HOH B O     1 
HETATM 2601 O O     . HOH F 3 .   ? -3.247  18.544  3.514   1.00 26.27  ? ? ? ? ? ? 566 HOH B O     1 
HETATM 2602 O O     . HOH F 3 .   ? -7.388  0.626   -0.544  1.00 20.19  ? ? ? ? ? ? 567 HOH B O     1 
HETATM 2603 O O     . HOH F 3 .   ? 24.019  16.104  16.607  1.00 40.10  ? ? ? ? ? ? 568 HOH B O     1 
HETATM 2604 O O     . HOH F 3 .   ? -5.883  -8.801  -17.429 1.00 44.32  ? ? ? ? ? ? 569 HOH B O     1 
HETATM 2605 O O     . HOH F 3 .   ? -3.259  -15.237 5.807   1.00 26.61  ? ? ? ? ? ? 570 HOH B O     1 
HETATM 2606 O O     . HOH F 3 .   ? -17.614 -2.987  -4.671  1.00 24.38  ? ? ? ? ? ? 571 HOH B O     1 
HETATM 2607 O O     . HOH F 3 .   ? -12.743 26.342  6.376   1.00 44.42  ? ? ? ? ? ? 572 HOH B O     1 
HETATM 2608 O O     . HOH F 3 .   ? -11.081 -13.864 16.625  1.00 38.52  ? ? ? ? ? ? 573 HOH B O     1 
HETATM 2609 O O     . HOH F 3 .   ? 11.876  -15.319 -8.261  1.00 36.48  ? ? ? ? ? ? 574 HOH B O     1 
HETATM 2610 O O     . HOH F 3 .   ? -2.053  9.089   12.609  1.00 25.49  ? ? ? ? ? ? 575 HOH B O     1 
HETATM 2611 O O     . HOH F 3 .   ? -25.439 17.805  -1.483  1.00 34.70  ? ? ? ? ? ? 576 HOH B O     1 
HETATM 2612 O O     . HOH F 3 .   ? -35.070 9.406   1.611   1.00 31.93  ? ? ? ? ? ? 577 HOH B O     1 
HETATM 2613 O O     . HOH F 3 .   ? -10.160 16.446  -5.140  1.00 25.05  ? ? ? ? ? ? 578 HOH B O     1 
HETATM 2614 O O     . HOH F 3 .   ? -17.242 29.939  -6.219  1.00 46.15  ? ? ? ? ? ? 579 HOH B O     1 
HETATM 2615 O O     . HOH F 3 .   ? -6.836  15.744  0.909   1.00 24.15  ? ? ? ? ? ? 580 HOH B O     1 
HETATM 2616 O O     . HOH F 3 .   ? -10.566 -17.918 1.819   1.00 45.09  ? ? ? ? ? ? 581 HOH B O     1 
HETATM 2617 O O     . HOH F 3 .   ? -0.289  -4.515  -17.445 1.00 42.95  ? ? ? ? ? ? 582 HOH B O     1 
HETATM 2618 O O     . HOH F 3 .   ? -17.277 23.071  13.707  1.00 31.79  ? ? ? ? ? ? 583 HOH B O     1 
HETATM 2619 O O     . HOH F 3 .   ? -7.793  -2.735  1.599   1.00 22.74  ? ? ? ? ? ? 584 HOH B O     1 
HETATM 2620 O O     . HOH F 3 .   ? -31.557 4.021   0.758   1.00 33.11  ? ? ? ? ? ? 585 HOH B O     1 
HETATM 2621 O O     . HOH F 3 .   ? 11.820  13.427  -4.212  1.00 50.07  ? ? ? ? ? ? 586 HOH B O     1 
HETATM 2622 O O     . HOH F 3 .   ? -19.200 -5.970  -2.223  1.00 20.83  ? ? ? ? ? ? 587 HOH B O     1 
HETATM 2623 O O     . HOH F 3 .   ? -17.135 29.148  0.659   1.00 42.89  ? ? ? ? ? ? 588 HOH B O     1 
HETATM 2624 O O     . HOH F 3 .   ? 14.418  12.856  7.822   1.00 35.20  ? ? ? ? ? ? 589 HOH B O     1 
HETATM 2625 O O     . HOH F 3 .   ? -12.395 -12.597 9.769   1.00 35.98  ? ? ? ? ? ? 590 HOH B O     1 
HETATM 2626 O O     . HOH F 3 .   ? 8.516   22.548  6.345   1.00 45.43  ? ? ? ? ? ? 591 HOH B O     1 
HETATM 2627 O O     . HOH F 3 .   ? 5.001   -17.091 -11.743 1.00 42.58  ? ? ? ? ? ? 592 HOH B O     1 
HETATM 2628 O O     . HOH F 3 .   ? -18.086 0.522   22.818  1.00 47.69  ? ? ? ? ? ? 593 HOH B O     1 
HETATM 2629 O O     . HOH F 3 .   ? -22.422 8.487   -2.106  1.00 20.23  ? ? ? ? ? ? 594 HOH B O     1 
HETATM 2630 O O     . HOH F 3 .   ? -9.699  -10.831 -12.319 1.00 30.25  ? ? ? ? ? ? 595 HOH B O     1 
HETATM 2631 O O     . HOH F 3 .   ? -14.510 -12.192 2.553   1.00 22.38  ? ? ? ? ? ? 596 HOH B O     1 
HETATM 2632 O O     . HOH F 3 .   ? -23.840 9.669   0.292   1.00 40.23  ? ? ? ? ? ? 597 HOH B O     1 
HETATM 2633 O O     . HOH F 3 .   ? 14.521  -7.992  9.489   1.00 37.93  ? ? ? ? ? ? 598 HOH B O     1 
HETATM 2634 O O     . HOH F 3 .   ? -14.688 -15.456 3.996   1.00 32.18  ? ? ? ? ? ? 599 HOH B O     1 
HETATM 2635 O O     . HOH F 3 .   ? -9.778  4.278   -17.624 1.00 29.57  ? ? ? ? ? ? 600 HOH B O     1 
HETATM 2636 O O     . HOH F 3 .   ? -23.511 2.810   -8.194  1.00 40.87  ? ? ? ? ? ? 601 HOH B O     1 
HETATM 2637 O O     . HOH F 3 .   ? -7.684  27.414  9.553   1.00 37.23  ? ? ? ? ? ? 602 HOH B O     1 
HETATM 2638 O O     . HOH F 3 .   ? -34.167 -2.876  13.615  1.00 47.53  ? ? ? ? ? ? 603 HOH B O     1 
HETATM 2639 O O     . HOH F 3 .   ? -19.400 8.498   -10.768 1.00 30.14  ? ? ? ? ? ? 604 HOH B O     1 
HETATM 2640 O O     . HOH F 3 .   ? -2.327  15.944  0.952   1.00 31.23  ? ? ? ? ? ? 605 HOH B O     1 
HETATM 2641 O O     . HOH F 3 .   ? -15.574 6.071   -12.553 1.00 26.16  ? ? ? ? ? ? 606 HOH B O     1 
HETATM 2642 O O     . HOH F 3 .   ? -0.160  27.336  7.877   1.00 32.25  ? ? ? ? ? ? 607 HOH B O     1 
HETATM 2643 O O     . HOH F 3 .   ? -13.102 -16.924 6.123   1.00 30.07  ? ? ? ? ? ? 608 HOH B O     1 
HETATM 2644 O O     . HOH F 3 .   ? -22.456 -0.932  13.486  1.00 34.76  ? ? ? ? ? ? 609 HOH B O     1 
HETATM 2645 O O     . HOH F 3 .   ? -25.537 13.116  18.686  1.00 29.10  ? ? ? ? ? ? 610 HOH B O     1 
HETATM 2646 O O     . HOH F 3 .   ? -9.137  -14.263 -6.265  1.00 28.31  ? ? ? ? ? ? 611 HOH B O     1 
HETATM 2647 O O     . HOH F 3 .   ? -25.853 6.801   -8.535  1.00 44.03  ? ? ? ? ? ? 612 HOH B O     1 
HETATM 2648 O O     . HOH F 3 .   ? -30.343 8.987   17.058  1.00 31.19  ? ? ? ? ? ? 613 HOH B O     1 
HETATM 2649 O O     . HOH F 3 .   ? -3.363  -8.894  -15.748 1.00 44.10  ? ? ? ? ? ? 614 HOH B O     1 
HETATM 2650 O O     . HOH F 3 .   ? -19.255 1.577   13.488  1.00 38.49  ? ? ? ? ? ? 615 HOH B O     1 
HETATM 2651 O O     . HOH F 3 .   ? -11.815 26.518  11.198  1.00 32.94  ? ? ? ? ? ? 616 HOH B O     1 
HETATM 2652 O O     . HOH F 3 .   ? 3.935   16.011  9.036   1.00 38.57  ? ? ? ? ? ? 617 HOH B O     1 
HETATM 2653 O O     . HOH F 3 .   ? -19.184 19.135  13.501  1.00 31.88  ? ? ? ? ? ? 618 HOH B O     1 
HETATM 2654 O O     . HOH F 3 .   ? 0.910   17.046  3.529   1.00 43.50  ? ? ? ? ? ? 619 HOH B O     1 
HETATM 2655 O O     . HOH F 3 .   ? 12.618  -9.433  12.436  1.00 34.08  ? ? ? ? ? ? 620 HOH B O     1 
HETATM 2656 O O     . HOH F 3 .   ? -35.028 9.752   13.067  1.00 43.79  ? ? ? ? ? ? 621 HOH B O     1 
HETATM 2657 O O     . HOH F 3 .   ? -21.893 16.048  -3.567  1.00 35.25  ? ? ? ? ? ? 622 HOH B O     1 
HETATM 2658 O O     . HOH F 3 .   ? -11.946 -5.874  11.994  1.00 24.65  ? ? ? ? ? ? 623 HOH B O     1 
HETATM 2659 O O     . HOH F 3 .   ? 11.650  -13.242 4.874   1.00 39.66  ? ? ? ? ? ? 624 HOH B O     1 
HETATM 2660 O O     . HOH F 3 .   ? 21.799  17.068  18.429  1.00 35.81  ? ? ? ? ? ? 625 HOH B O     1 
HETATM 2661 O O     . HOH F 3 .   ? 13.977  -16.497 -7.334  1.00 36.34  ? ? ? ? ? ? 626 HOH B O     1 
HETATM 2662 O O     . HOH F 3 .   ? -17.481 -2.412  14.418  1.00 39.39  ? ? ? ? ? ? 627 HOH B O     1 
HETATM 2663 O O     . HOH F 3 .   ? -8.638  -6.941  -17.541 1.00 43.47  ? ? ? ? ? ? 628 HOH B O     1 
HETATM 2664 O O     . HOH F 3 .   ? -10.512 -17.144 4.697   1.00 30.29  ? ? ? ? ? ? 629 HOH B O     1 
HETATM 2665 O O     . HOH F 3 .   ? 2.070   28.484  9.362   1.00 45.54  ? ? ? ? ? ? 630 HOH B O     1 
HETATM 2666 O O     . HOH F 3 .   ? 1.666   28.215  11.693  1.00 36.13  ? ? ? ? ? ? 631 HOH B O     1 
HETATM 2667 O O     . HOH F 3 .   ? -23.553 19.110  13.976  1.00 40.36  ? ? ? ? ? ? 632 HOH B O     1 
HETATM 2668 O O     . HOH F 3 .   ? -18.716 0.847   -14.007 1.00 39.95  ? ? ? ? ? ? 633 HOH B O     1 
HETATM 2669 O O     . HOH F 3 .   ? -26.426 24.209  6.534   1.00 37.79  ? ? ? ? ? ? 634 HOH B O     1 
HETATM 2670 O O     . HOH F 3 .   ? 6.128   0.095   -16.733 1.00 26.87  ? ? ? ? ? ? 635 HOH B O     1 
HETATM 2671 O O     . HOH F 3 .   ? 15.190  0.479   -9.984  1.00 48.10  ? ? ? ? ? ? 636 HOH B O     1 
HETATM 2672 O O     . HOH F 3 .   ? -3.318  -15.826 16.076  1.00 43.14  ? ? ? ? ? ? 637 HOH B O     1 
HETATM 2673 O O     . HOH F 3 .   ? -17.359 -16.031 4.693   1.00 42.24  ? ? ? ? ? ? 638 HOH B O     1 
HETATM 2674 O O     . HOH F 3 .   ? -26.058 8.297   -0.107  1.00 41.96  ? ? ? ? ? ? 639 HOH B O     1 
HETATM 2675 O O     . HOH F 3 .   ? -16.356 3.024   -14.357 1.00 24.78  ? ? ? ? ? ? 640 HOH B O     1 
HETATM 2676 O O     . HOH F 3 .   ? -7.386  -16.829 -0.959  1.00 46.36  ? ? ? ? ? ? 641 HOH B O     1 
HETATM 2677 O O     . HOH F 3 .   ? 12.521  1.738   -2.677  1.00 45.08  ? ? ? ? ? ? 642 HOH B O     1 
HETATM 2678 O O     . HOH F 3 .   ? 6.512   -6.971  -14.221 1.00 41.61  ? ? ? ? ? ? 643 HOH B O     1 
HETATM 2679 O O     . HOH F 3 .   ? -6.586  17.956  -0.615  1.00 39.93  ? ? ? ? ? ? 644 HOH B O     1 
HETATM 2680 O O     . HOH F 3 .   ? -4.060  6.113   19.625  1.00 27.90  ? ? ? ? ? ? 645 HOH B O     1 
HETATM 2681 O O     . HOH F 3 .   ? -13.623 -15.314 -9.316  1.00 45.41  ? ? ? ? ? ? 646 HOH B O     1 
HETATM 2682 O O     . HOH F 3 .   ? -16.031 8.857   -10.740 1.00 31.19  ? ? ? ? ? ? 647 HOH B O     1 
HETATM 2683 O O     . HOH F 3 .   ? -12.293 -14.242 20.183  1.00 51.68  ? ? ? ? ? ? 648 HOH B O     1 
HETATM 2684 O O     . HOH F 3 .   ? 9.875   7.237   -12.052 1.00 45.64  ? ? ? ? ? ? 649 HOH B O     1 
HETATM 2685 O O     . HOH F 3 .   ? 8.254   -3.134  -16.994 1.00 45.87  ? ? ? ? ? ? 650 HOH B O     1 
HETATM 2686 O O     . HOH F 3 .   ? 15.968  5.134   -13.027 1.00 45.26  ? ? ? ? ? ? 651 HOH B O     1 
HETATM 2687 O O     . HOH F 3 .   ? -5.829  8.728   14.577  1.00 32.90  ? ? ? ? ? ? 652 HOH B O     1 
HETATM 2688 O O     . HOH F 3 .   ? 5.678   -18.190 -9.912  1.00 39.74  ? ? ? ? ? ? 653 HOH B O     1 
HETATM 2689 O O     . HOH F 3 .   ? -8.146  6.797   -15.632 1.00 41.86  ? ? ? ? ? ? 654 HOH B O     1 
HETATM 2690 O O     . HOH F 3 .   ? -36.540 16.909  9.873   1.00 49.58  ? ? ? ? ? ? 655 HOH B O     1 
HETATM 2691 O O     . HOH F 3 .   ? 5.552   13.812  -2.465  1.00 34.05  ? ? ? ? ? ? 656 HOH B O     1 
HETATM 2692 O O     . HOH F 3 .   ? -20.872 -10.243 8.617   1.00 48.53  ? ? ? ? ? ? 657 HOH B O     1 
HETATM 2693 O O     . HOH F 3 .   ? -20.731 14.864  -5.800  1.00 41.59  ? ? ? ? ? ? 658 HOH B O     1 
HETATM 2694 O O     . HOH F 3 .   ? 9.304   -12.725 12.331  1.00 44.35  ? ? ? ? ? ? 659 HOH B O     1 
HETATM 2695 O O     . HOH F 3 .   ? -11.097 8.036   -11.857 1.00 31.32  ? ? ? ? ? ? 660 HOH B O     1 
HETATM 2696 O O     . HOH F 3 .   ? -1.319  -15.472 7.392   1.00 42.00  ? ? ? ? ? ? 661 HOH B O     1 
HETATM 2697 O O     . HOH F 3 .   ? 10.860  -10.903 13.923  1.00 34.47  ? ? ? ? ? ? 662 HOH B O     1 
HETATM 2698 O O     . HOH F 3 .   ? -26.410 -10.042 1.749   1.00 37.78  ? ? ? ? ? ? 663 HOH B O     1 
HETATM 2699 O O     . HOH F 3 .   ? 3.652   -14.187 19.156  1.00 46.82  ? ? ? ? ? ? 664 HOH B O     1 
HETATM 2700 O O     . HOH F 3 .   ? 16.074  -8.339  -5.351  1.00 41.08  ? ? ? ? ? ? 665 HOH B O     1 
HETATM 2701 O O     . HOH F 3 .   ? -35.880 12.193  0.753   1.00 42.20  ? ? ? ? ? ? 666 HOH B O     1 
HETATM 2702 O O     . HOH F 3 .   ? -16.131 -7.003  12.642  1.00 41.60  ? ? ? ? ? ? 667 HOH B O     1 
HETATM 2703 O O     . HOH F 3 .   ? 7.949   12.240  -9.261  1.00 42.44  ? ? ? ? ? ? 668 HOH B O     1 
HETATM 2704 O O     . HOH F 3 .   ? 0.172   -14.394 14.046  1.00 34.58  ? ? ? ? ? ? 669 HOH B O     1 
HETATM 2705 O O     . HOH F 3 .   ? 1.996   16.492  1.583   1.00 43.11  ? ? ? ? ? ? 670 HOH B O     1 
HETATM 2706 O O     . HOH F 3 .   ? -10.565 -16.606 -5.120  1.00 48.29  ? ? ? ? ? ? 671 HOH B O     1 
HETATM 2707 O O     . HOH F 3 .   ? 15.287  7.894   15.429  1.00 35.50  ? ? ? ? ? ? 672 HOH B O     1 
HETATM 2708 O O     . HOH F 3 .   ? 0.649   -15.387 2.324   1.00 37.41  ? ? ? ? ? ? 673 HOH B O     1 
HETATM 2709 O O     . HOH F 3 .   ? -13.741 -6.303  22.834  1.00 50.85  ? ? ? ? ? ? 674 HOH B O     1 
HETATM 2710 O O     . HOH F 3 .   ? -26.131 -9.170  4.066   1.00 37.72  ? ? ? ? ? ? 675 HOH B O     1 
HETATM 2711 O O     . HOH F 3 .   ? -19.424 -1.995  -13.858 1.00 34.19  ? ? ? ? ? ? 676 HOH B O     1 
HETATM 2712 O O     . HOH F 3 .   ? -10.818 -8.185  -13.646 1.00 39.31  ? ? ? ? ? ? 677 HOH B O     1 
HETATM 2713 O O     . HOH F 3 .   ? -6.108  25.074  5.934   1.00 42.28  ? ? ? ? ? ? 678 HOH B O     1 
HETATM 2714 O O     . HOH F 3 .   ? -18.789 12.507  -11.431 1.00 33.09  ? ? ? ? ? ? 679 HOH B O     1 
HETATM 2715 O O     . HOH F 3 .   ? -26.777 -0.868  1.074   1.00 36.11  ? ? ? ? ? ? 680 HOH B O     1 
HETATM 2716 O O     . HOH F 3 .   ? -34.522 12.812  -1.383  1.00 42.30  ? ? ? ? ? ? 681 HOH B O     1 
HETATM 2717 O O     . HOH F 3 .   ? -32.391 16.920  -1.785  1.00 40.21  ? ? ? ? ? ? 682 HOH B O     1 
HETATM 2718 O O     . HOH F 3 .   ? -23.639 7.382   0.276   1.00 32.06  ? ? ? ? ? ? 683 HOH B O     1 
HETATM 2719 O O     . HOH F 3 .   ? -20.328 -12.777 8.111   1.00 48.64  ? ? ? ? ? ? 684 HOH B O     1 
HETATM 2720 O O     . HOH F 3 .   ? -32.057 6.387   -0.592  1.00 34.78  ? ? ? ? ? ? 685 HOH B O     1 
HETATM 2721 O O     . HOH F 3 .   ? -2.262  5.619   -19.274 1.00 32.71  ? ? ? ? ? ? 686 HOH B O     1 
HETATM 2722 O O     . HOH F 3 .   ? -27.637 -8.684  0.186   1.00 43.22  ? ? ? ? ? ? 687 HOH B O     1 
HETATM 2723 O O     . HOH F 3 .   ? -2.309  10.958  -14.448 1.00 45.00  ? ? ? ? ? ? 688 HOH B O     1 
HETATM 2724 O O     . HOH F 3 .   ? -4.289  21.698  3.112   1.00 42.62  ? ? ? ? ? ? 689 HOH B O     1 
HETATM 2725 O O     . HOH F 3 .   ? -3.357  6.447   17.077  1.00 31.48  ? ? ? ? ? ? 690 HOH B O     1 
HETATM 2726 O O     . HOH F 3 .   ? -21.556 14.703  -8.179  1.00 37.87  ? ? ? ? ? ? 691 HOH B O     1 
HETATM 2727 O O     . HOH F 3 .   ? -18.927 30.129  11.796  1.00 43.17  ? ? ? ? ? ? 692 HOH B O     1 
HETATM 2728 O O     . HOH F 3 .   ? -24.014 8.610   -3.964  1.00 41.25  ? ? ? ? ? ? 693 HOH B O     1 
HETATM 2729 O O     . HOH F 3 .   ? -12.506 15.110  -11.456 1.00 45.09  ? ? ? ? ? ? 694 HOH B O     1 
HETATM 2730 O O     . HOH F 3 .   ? -27.004 7.008   -2.147  1.00 35.22  ? ? ? ? ? ? 695 HOH B O     1 
HETATM 2731 O O     . HOH F 3 .   ? -35.510 2.778   7.612   1.00 46.60  ? ? ? ? ? ? 696 HOH B O     1 
HETATM 2732 O O     . HOH F 3 .   ? 21.663  20.761  21.919  1.00 33.80  ? ? ? ? ? ? 697 HOH B O     1 
HETATM 2733 O O     . HOH F 3 .   ? -18.699 21.394  17.939  1.00 42.11  ? ? ? ? ? ? 698 HOH B O     1 
HETATM 2734 O O     . HOH F 3 .   ? 4.774   16.225  4.392   1.00 48.84  ? ? ? ? ? ? 699 HOH B O     1 
HETATM 2735 O O     . HOH F 3 .   ? 10.765  -2.951  -16.237 1.00 45.14  ? ? ? ? ? ? 700 HOH B O     1 
HETATM 2736 O O     . HOH F 3 .   ? 6.718   16.882  5.826   1.00 51.60  ? ? ? ? ? ? 701 HOH B O     1 
HETATM 2737 O O     . HOH F 3 .   ? -26.637 -3.700  18.585  1.00 48.61  ? ? ? ? ? ? 702 HOH B O     1 
HETATM 2738 O O     . HOH F 3 .   ? 6.883   28.259  7.308   1.00 45.80  ? ? ? ? ? ? 703 HOH B O     1 
HETATM 2739 O O     . HOH F 3 .   ? -21.257 4.468   -12.327 1.00 31.92  ? ? ? ? ? ? 704 HOH B O     1 
HETATM 2740 O O     . HOH F 3 .   ? -23.894 -6.126  -7.867  1.00 37.96  ? ? ? ? ? ? 705 HOH B O     1 
HETATM 2741 O O     . HOH F 3 .   ? -16.835 27.557  14.077  1.00 45.13  ? ? ? ? ? ? 706 HOH B O     1 
HETATM 2742 O O     . HOH F 3 .   ? -8.257  17.915  -3.925  1.00 36.10  ? ? ? ? ? ? 707 HOH B O     1 
HETATM 2743 O O     . HOH F 3 .   ? -3.929  -16.042 13.282  1.00 35.62  ? ? ? ? ? ? 708 HOH B O     1 
HETATM 2744 O O     . HOH F 3 .   ? -22.572 0.108   -12.428 1.00 35.80  ? ? ? ? ? ? 709 HOH B O     1 
HETATM 2745 O O     . HOH F 3 .   ? -0.739  17.075  -0.193  1.00 39.25  ? ? ? ? ? ? 710 HOH B O     1 
HETATM 2746 O O     . HOH F 3 .   ? -27.796 -5.793  -5.592  1.00 44.24  ? ? ? ? ? ? 711 HOH B O     1 
HETATM 2747 O O     . HOH F 3 .   ? -8.687  1.673   -20.842 1.00 48.43  ? ? ? ? ? ? 712 HOH B O     1 
HETATM 2748 O O     . HOH F 3 .   ? -20.053 16.535  -7.919  1.00 46.84  ? ? ? ? ? ? 713 HOH B O     1 
HETATM 2749 O O     . HOH F 3 .   ? -20.527 21.031  -10.955 1.00 48.11  ? ? ? ? ? ? 714 HOH B O     1 
HETATM 2750 O O     . HOH F 3 .   ? -37.498 13.456  1.745   1.00 46.61  ? ? ? ? ? ? 715 HOH B O     1 
HETATM 2751 O O     . HOH F 3 .   ? 0.116   -17.329 -3.444  1.00 44.00  ? ? ? ? ? ? 716 HOH B O     1 
HETATM 2752 O O     . HOH F 3 .   ? -0.639  16.353  -10.357 1.00 46.93  ? ? ? ? ? ? 717 HOH B O     1 
HETATM 2753 O O     . HOH F 3 .   ? -21.223 18.404  -4.746  1.00 37.87  ? ? ? ? ? ? 718 HOH B O     1 
HETATM 2754 O O     . HOH F 3 .   ? -34.495 3.258   0.518   1.00 43.96  ? ? ? ? ? ? 719 HOH B O     1 
HETATM 2755 O O     . HOH F 3 .   ? -5.789  5.083   -16.713 1.00 30.56  ? ? ? ? ? ? 720 HOH B O     1 
HETATM 2756 O O     . HOH F 3 .   ? -26.358 11.040  20.398  1.00 49.22  ? ? ? ? ? ? 721 HOH B O     1 
HETATM 2757 O O     . HOH F 3 .   ? 0.828   12.571  -11.578 1.00 39.41  ? ? ? ? ? ? 722 HOH B O     1 
HETATM 2758 O O     . HOH F 3 .   ? -34.035 8.261   -0.649  1.00 41.23  ? ? ? ? ? ? 723 HOH B O     1 
HETATM 2759 O O     . HOH F 3 .   ? -4.331  -17.900 6.842   1.00 38.73  ? ? ? ? ? ? 724 HOH B O     1 
HETATM 2760 O O     . HOH F 3 .   ? -25.645 0.961   -7.489  1.00 48.65  ? ? ? ? ? ? 725 HOH B O     1 
HETATM 2761 O O     . HOH F 3 .   ? -34.618 6.275   10.433  1.00 38.99  ? ? ? ? ? ? 726 HOH B O     1 
HETATM 2762 O O     . HOH F 3 .   ? 0.107   11.849  -14.211 1.00 40.77  ? ? ? ? ? ? 727 HOH B O     1 
HETATM 2763 O O     . HOH F 3 .   ? -21.770 29.975  12.142  1.00 49.06  ? ? ? ? ? ? 728 HOH B O     1 
HETATM 2764 O O     . HOH F 3 .   ? 3.343   13.292  -10.403 1.00 43.58  ? ? ? ? ? ? 729 HOH B O     1 
HETATM 2765 O O     . HOH F 3 .   ? -14.357 11.177  -12.056 1.00 45.57  ? ? ? ? ? ? 730 HOH B O     1 
HETATM 2766 O O     . HOH F 3 .   ? -29.746 2.753   -0.934  1.00 40.52  ? ? ? ? ? ? 731 HOH B O     1 
HETATM 2767 O O     . HOH F 3 .   ? 15.403  -7.395  6.916   1.00 47.34  ? ? ? ? ? ? 732 HOH B O     1 
HETATM 2768 O O     . HOH F 3 .   ? 15.952  -16.154 -9.101  1.00 45.25  ? ? ? ? ? ? 733 HOH B O     1 
HETATM 2769 O O     . HOH F 3 .   ? -29.475 6.401   -2.680  1.00 41.05  ? ? ? ? ? ? 734 HOH B O     1 
HETATM 2770 O O     . HOH F 3 .   ? -24.517 1.625   -11.946 1.00 41.62  ? ? ? ? ? ? 735 HOH B O     1 
HETATM 2771 O O     . HOH F 3 .   ? -17.163 -9.864  13.161  1.00 40.84  ? ? ? ? ? ? 736 HOH B O     1 
HETATM 2772 O O     . HOH F 3 .   ? -27.693 -6.534  -0.998  1.00 39.88  ? ? ? ? ? ? 737 HOH B O     1 
HETATM 2773 O O     . HOH F 3 .   ? -26.123 1.436   -4.518  1.00 48.84  ? ? ? ? ? ? 738 HOH B O     1 
HETATM 2774 O O     . HOH F 3 .   ? -28.612 4.080   -2.736  1.00 47.44  ? ? ? ? ? ? 739 HOH B O     1 
HETATM 2775 O O     . HOH G 3 .   ? -28.322 -1.984  3.256   1.00 29.10  ? ? ? ? ? ? 101 HOH C O     1 
HETATM 2776 O O     . HOH G 3 .   ? -20.151 -5.757  6.595   1.00 31.68  ? ? ? ? ? ? 102 HOH C O     1 
HETATM 2777 O O     . HOH G 3 .   ? -14.133 2.168   7.018   1.00 19.61  ? ? ? ? ? ? 103 HOH C O     1 
HETATM 2778 O O     . HOH G 3 .   ? -27.061 -6.456  8.765   1.00 45.56  ? ? ? ? ? ? 104 HOH C O     1 
HETATM 2779 O O     . HOH G 3 .   ? -20.955 4.404   4.110   1.00 21.15  ? ? ? ? ? ? 105 HOH C O     1 
HETATM 2780 O O     . HOH G 3 .   ? -30.015 -3.964  2.330   1.00 39.30  ? ? ? ? ? ? 106 HOH C O     1 
HETATM 2781 O O     . HOH G 3 .   ? -21.766 -7.383  4.200   1.00 29.82  ? ? ? ? ? ? 107 HOH C O     1 
HETATM 2782 O O     . HOH G 3 .   ? -20.663 2.591   6.212   1.00 20.20  ? ? ? ? ? ? 108 HOH C O     1 
HETATM 2783 O O     . HOH G 3 .   ? -24.339 -7.552  5.481   1.00 30.27  ? ? ? ? ? ? 109 HOH C O     1 
HETATM 2784 O O     . HOH G 3 .   ? -24.126 -8.383  7.823   1.00 42.53  ? ? ? ? ? ? 110 HOH C O     1 
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