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"Ma, Y.Y." 1 0000-0003-1949-2001 
"Gao, Y."  2 ?                   
"Xu, S.H." 3 ?                   
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_struct.title                        "Structures of selenoneine synthase SenA from Variovorax paradoxus" 
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_struct_keywords.pdbx_keywords   "STRUCTURAL PROTEIN" 
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_citation.journal_volume            10 
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_citation.page_first                e32888 
_citation.page_last                 e32888 
_citation.title                     "Structures of SenB and SenA enzymes from Variovorax paradoxus provide insights into carbon-selenium bond formation in selenoneine biosynthesis." 
_citation.year                      2024 
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_citation.pdbx_database_id_DOI      10.1016/j.heliyon.2024.e32888 
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_entity_poly.entity_id                      1 
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;MDSTLPVYSVAGAPEALALRAGPPASVRAALLAARRRTLDLADDFRAALGDAYPGIGYAPELNPPLWELGHVAWFQEWWI
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RRDIFAGFRSCRAPGG
;
_entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code_can   
;MDSTLPVYSVAGAPEALALRAGPPASVRAALLAARRRTLDLADDFRAALGDAYPGIGYAPELNPPLWELGHVAWFQEWWI
GRNRQRARGVACEPDHAREPSLLPQADAWYDSGRVAHRTRWALPLPDAEATRDYLERTLAQTLALLDELPPDAHDDALYF
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RRDIFAGFRSCRAPGG
;
_entity_poly.pdbx_strand_id                 A 
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# 
loop_
_entity_poly_seq.entity_id 
_entity_poly_seq.num 
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1 34  ALA n 
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1 120 ARG n 
1 121 TRP n 
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1 230 SER n 
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1 317 ARG n 
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1 397 PHE n 
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1 401 ARG n 
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1 406 ALA n 
1 407 GLY n 
1 408 PHE n 
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1 413 ALA n 
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1 416 GLY n 
# 
loop_
_entity.id 
_entity.type 
_entity.src_method 
_entity.pdbx_description 
_entity.formula_weight 
_entity.pdbx_number_of_molecules 
_entity.pdbx_ec 
_entity.pdbx_mutation 
_entity.pdbx_fragment 
_entity.details 
1 polymer     man "selenoneine synthase"                      46405.027 1   ? ? ? ? 
2 non-polymer syn "NICKEL (II) ION"                           58.693    1   ? ? ? ? 
3 non-polymer syn N,N,N-trimethyl-histidine                   198.242   1   ? ? ? ? 
4 non-polymer syn IMIDAZOLE                                   69.085    2   ? ? ? ? 
5 non-polymer syn GLYCEROL                                    92.094    3   ? ? ? ? 
6 non-polymer syn "SODIUM ION"                                22.990    1   ? ? ? ? 
7 non-polymer syn "2-[N-CYCLOHEXYLAMINO]ETHANE SULFONIC ACID" 207.290   1   ? ? ? ? 
8 water       nat water                                       18.015    223 ? ? ? ? 
# 
loop_
_pdbx_poly_seq_scheme.asym_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.entity_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.seq_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.ndb_seq_num 
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_pdbx_poly_seq_scheme.auth_seq_num 
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_pdbx_poly_seq_scheme.auth_mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_strand_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_ins_code 
_pdbx_poly_seq_scheme.hetero 
A 1 1   MET 1   1   ?   ?   ?   A ? n 
A 1 2   ASP 2   2   ?   ?   ?   A ? n 
A 1 3   SER 3   3   ?   ?   ?   A ? n 
A 1 4   THR 4   4   ?   ?   ?   A ? n 
A 1 5   LEU 5   5   ?   ?   ?   A ? n 
A 1 6   PRO 6   6   ?   ?   ?   A ? n 
A 1 7   VAL 7   7   7   VAL VAL A ? n 
A 1 8   TYR 8   8   8   TYR TYR A ? n 
A 1 9   SER 9   9   9   SER SER A ? n 
A 1 10  VAL 10  10  10  VAL VAL A ? n 
A 1 11  ALA 11  11  11  ALA ALA A ? n 
A 1 12  GLY 12  12  12  GLY GLY A ? n 
A 1 13  ALA 13  13  13  ALA ALA A ? n 
A 1 14  PRO 14  14  14  PRO PRO A ? n 
A 1 15  GLU 15  15  15  GLU GLU A ? n 
A 1 16  ALA 16  16  16  ALA ALA A ? n 
A 1 17  LEU 17  17  17  LEU LEU A ? n 
A 1 18  ALA 18  18  18  ALA ALA A ? n 
A 1 19  LEU 19  19  19  LEU LEU A ? n 
A 1 20  ARG 20  20  20  ARG ARG A ? n 
A 1 21  ALA 21  21  21  ALA ALA A ? n 
A 1 22  GLY 22  22  22  GLY GLY A ? n 
A 1 23  PRO 23  23  23  PRO PRO A ? n 
A 1 24  PRO 24  24  24  PRO PRO A ? n 
A 1 25  ALA 25  25  25  ALA ALA A ? n 
A 1 26  SER 26  26  26  SER SER A ? n 
A 1 27  VAL 27  27  27  VAL VAL A ? n 
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A 1 29  ALA 29  29  29  ALA ALA A ? n 
A 1 30  ALA 30  30  30  ALA ALA A ? n 
A 1 31  LEU 31  31  31  LEU LEU A ? n 
A 1 32  LEU 32  32  32  LEU LEU A ? n 
A 1 33  ALA 33  33  33  ALA ALA A ? n 
A 1 34  ALA 34  34  34  ALA ALA A ? n 
A 1 35  ARG 35  35  35  ARG ARG A ? n 
A 1 36  ARG 36  36  36  ARG ARG A ? n 
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A 1 38  THR 38  38  38  THR THR A ? n 
A 1 39  LEU 39  39  39  LEU LEU A ? n 
A 1 40  ASP 40  40  40  ASP ASP A ? n 
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A 1 50  GLY 50  50  50  GLY GLY A ? n 
A 1 51  ASP 51  51  51  ASP ASP A ? n 
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A 1 65  PRO 65  65  65  PRO PRO A ? n 
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A 1 190 GLY 190 190 ?   ?   ?   A ? n 
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A 1 197 GLU 197 197 197 GLU GLU A ? n 
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A 1 202 GLU 202 202 202 GLU GLU A ? n 
A 1 203 LEU 203 203 203 LEU LEU A ? n 
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K 8 HOH 117 717 144 HOH HOH A ? 
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K 8 HOH 119 719 85  HOH HOH A ? 
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K 8 HOH 147 747 450 HOH HOH A ? 
K 8 HOH 148 748 448 HOH HOH A ? 
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K 8 HOH 155 755 141 HOH HOH A ? 
K 8 HOH 156 756 334 HOH HOH A ? 
K 8 HOH 157 757 62  HOH HOH A ? 
K 8 HOH 158 758 31  HOH HOH A ? 
K 8 HOH 159 759 142 HOH HOH A ? 
K 8 HOH 160 760 125 HOH HOH A ? 
K 8 HOH 161 761 452 HOH HOH A ? 
K 8 HOH 162 762 45  HOH HOH A ? 
K 8 HOH 163 763 464 HOH HOH A ? 
K 8 HOH 164 764 21  HOH HOH A ? 
K 8 HOH 165 765 57  HOH HOH A ? 
K 8 HOH 166 766 156 HOH HOH A ? 
K 8 HOH 167 767 333 HOH HOH A ? 
K 8 HOH 168 768 498 HOH HOH A ? 
K 8 HOH 169 769 102 HOH HOH A ? 
K 8 HOH 170 770 111 HOH HOH A ? 
K 8 HOH 171 771 61  HOH HOH A ? 
K 8 HOH 172 772 147 HOH HOH A ? 
K 8 HOH 173 773 377 HOH HOH A ? 
K 8 HOH 174 774 487 HOH HOH A ? 
K 8 HOH 175 775 454 HOH HOH A ? 
K 8 HOH 176 776 476 HOH HOH A ? 
K 8 HOH 177 777 79  HOH HOH A ? 
K 8 HOH 178 778 447 HOH HOH A ? 
K 8 HOH 179 779 60  HOH HOH A ? 
K 8 HOH 180 780 456 HOH HOH A ? 
K 8 HOH 181 781 34  HOH HOH A ? 
K 8 HOH 182 782 446 HOH HOH A ? 
K 8 HOH 183 783 465 HOH HOH A ? 
K 8 HOH 184 784 76  HOH HOH A ? 
K 8 HOH 185 785 134 HOH HOH A ? 
K 8 HOH 186 786 455 HOH HOH A ? 
K 8 HOH 187 787 470 HOH HOH A ? 
K 8 HOH 188 788 162 HOH HOH A ? 
K 8 HOH 189 789 478 HOH HOH A ? 
K 8 HOH 190 790 461 HOH HOH A ? 
K 8 HOH 191 791 66  HOH HOH A ? 
K 8 HOH 192 792 168 HOH HOH A ? 
K 8 HOH 193 793 379 HOH HOH A ? 
K 8 HOH 194 794 475 HOH HOH A ? 
K 8 HOH 195 795 58  HOH HOH A ? 
K 8 HOH 196 796 413 HOH HOH A ? 
K 8 HOH 197 797 68  HOH HOH A ? 
K 8 HOH 198 798 127 HOH HOH A ? 
K 8 HOH 199 799 203 HOH HOH A ? 
K 8 HOH 200 800 477 HOH HOH A ? 
K 8 HOH 201 801 419 HOH HOH A ? 
K 8 HOH 202 802 65  HOH HOH A ? 
K 8 HOH 203 803 55  HOH HOH A ? 
K 8 HOH 204 804 202 HOH HOH A ? 
K 8 HOH 205 805 132 HOH HOH A ? 
K 8 HOH 206 806 484 HOH HOH A ? 
K 8 HOH 207 807 469 HOH HOH A ? 
K 8 HOH 208 808 451 HOH HOH A ? 
K 8 HOH 209 809 481 HOH HOH A ? 
K 8 HOH 210 810 77  HOH HOH A ? 
K 8 HOH 211 811 480 HOH HOH A ? 
K 8 HOH 212 812 444 HOH HOH A ? 
K 8 HOH 213 813 489 HOH HOH A ? 
K 8 HOH 214 814 356 HOH HOH A ? 
K 8 HOH 215 815 81  HOH HOH A ? 
K 8 HOH 216 816 70  HOH HOH A ? 
K 8 HOH 217 817 131 HOH HOH A ? 
K 8 HOH 218 818 87  HOH HOH A ? 
K 8 HOH 219 819 339 HOH HOH A ? 
K 8 HOH 220 820 337 HOH HOH A ? 
K 8 HOH 221 821 449 HOH HOH A ? 
K 8 HOH 222 822 212 HOH HOH A ? 
K 8 HOH 223 823 222 HOH HOH A ? 
# 
loop_
_chem_comp.id 
_chem_comp.type 
_chem_comp.mon_nstd_flag 
_chem_comp.name 
_chem_comp.pdbx_synonyms 
_chem_comp.formula 
_chem_comp.formula_weight 
ALA "L-peptide linking" y ALANINE                                     ?                               "C3 H7 N O2"     89.093  
ARG "L-peptide linking" y ARGININE                                    ?                               "C6 H15 N4 O2 1" 175.209 
ASN "L-peptide linking" y ASPARAGINE                                  ?                               "C4 H8 N2 O3"    132.118 
ASP "L-peptide linking" y "ASPARTIC ACID"                             ?                               "C4 H7 N O4"     133.103 
AVJ non-polymer         n N,N,N-trimethyl-histidine                   Hercynine                       "C9 H16 N3 O2 1" 198.242 
CYS "L-peptide linking" y CYSTEINE                                    ?                               "C3 H7 N O2 S"   121.158 
GLN "L-peptide linking" y GLUTAMINE                                   ?                               "C5 H10 N2 O3"   146.144 
GLU "L-peptide linking" y "GLUTAMIC ACID"                             ?                               "C5 H9 N O4"     147.129 
GLY "peptide linking"   y GLYCINE                                     ?                               "C2 H5 N O2"     75.067  
GOL non-polymer         . GLYCEROL                                    "GLYCERIN; PROPANE-1,2,3-TRIOL" "C3 H8 O3"       92.094  
HIS "L-peptide linking" y HISTIDINE                                   ?                               "C6 H10 N3 O2 1" 156.162 
HOH non-polymer         . WATER                                       ?                               "H2 O"           18.015  
ILE "L-peptide linking" y ISOLEUCINE                                  ?                               "C6 H13 N O2"    131.173 
IMD non-polymer         . IMIDAZOLE                                   ?                               "C3 H5 N2 1"     69.085  
LEU "L-peptide linking" y LEUCINE                                     ?                               "C6 H13 N O2"    131.173 
MET "L-peptide linking" y METHIONINE                                  ?                               "C5 H11 N O2 S"  149.211 
NA  non-polymer         . "SODIUM ION"                                ?                               "Na 1"           22.990  
NHE non-polymer         . "2-[N-CYCLOHEXYLAMINO]ETHANE SULFONIC ACID" "N-CYCLOHEXYLTAURINE; CHES"     "C8 H17 N O3 S"  207.290 
NI  non-polymer         . "NICKEL (II) ION"                           ?                               "Ni 2"           58.693  
PHE "L-peptide linking" y PHENYLALANINE                               ?                               "C9 H11 N O2"    165.189 
PRO "L-peptide linking" y PROLINE                                     ?                               "C5 H9 N O2"     115.130 
SER "L-peptide linking" y SERINE                                      ?                               "C3 H7 N O3"     105.093 
THR "L-peptide linking" y THREONINE                                   ?                               "C4 H9 N O3"     119.119 
TRP "L-peptide linking" y TRYPTOPHAN                                  ?                               "C11 H12 N2 O2"  204.225 
TYR "L-peptide linking" y TYROSINE                                    ?                               "C9 H11 N O3"    181.189 
VAL "L-peptide linking" y VALINE                                      ?                               "C5 H11 N O2"    117.146 
# 
loop_
_struct_asym.id 
_struct_asym.pdbx_blank_PDB_chainid_flag 
_struct_asym.pdbx_modified 
_struct_asym.entity_id 
_struct_asym.details 
A N N 1 ? 
B N N 2 ? 
C N N 3 ? 
D N N 4 ? 
E N N 4 ? 
F N N 5 ? 
G N N 5 ? 
H N N 5 ? 
I N N 6 ? 
J N N 7 ? 
K N N 8 ? 
# 
_struct_conf_type.id          HELX_P 
_struct_conf_type.criteria    ? 
_struct_conf_type.reference   ? 
# 
loop_
_struct_conf.conf_type_id 
_struct_conf.id 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_id 
_struct_conf.beg_label_comp_id 
_struct_conf.beg_label_asym_id 
_struct_conf.beg_label_seq_id 
_struct_conf.pdbx_beg_PDB_ins_code 
_struct_conf.end_label_comp_id 
_struct_conf.end_label_asym_id 
_struct_conf.end_label_seq_id 
_struct_conf.pdbx_end_PDB_ins_code 
_struct_conf.beg_auth_comp_id 
_struct_conf.beg_auth_asym_id 
_struct_conf.beg_auth_seq_id 
_struct_conf.end_auth_comp_id 
_struct_conf.end_auth_asym_id 
_struct_conf.end_auth_seq_id 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_class 
_struct_conf.details 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_length 
HELX_P HELX_P1  AA1 ALA A 13  ? GLY A 22  ? ALA A 13  GLY A 22  1 ? 10 
HELX_P HELX_P2  AA2 PRO A 23  ? GLY A 50  ? PRO A 23  GLY A 50  1 ? 28 
HELX_P HELX_P3  AA3 PRO A 64  ? ILE A 80  ? PRO A 64  ILE A 80  1 ? 17 
HELX_P HELX_P4  AA4 GLN A 85  ? CYS A 92  ? GLN A 85  CYS A 92  5 ? 8  
HELX_P HELX_P5  AA5 GLN A 105 ? ASP A 111 ? GLN A 105 ASP A 111 1 ? 7  
HELX_P HELX_P6  AA6 ALA A 116 ? LEU A 123 ? ALA A 116 LEU A 123 5 ? 8  
HELX_P HELX_P7  AA7 ASP A 127 ? ASP A 147 ? ASP A 127 ASP A 147 1 ? 21 
HELX_P HELX_P8  AA8 HIS A 154 ? GLY A 183 ? HIS A 154 GLY A 183 1 ? 30 
HELX_P HELX_P9  AA9 PHE A 220 ? LEU A 224 ? PHE A 220 LEU A 224 5 ? 5  
HELX_P HELX_P10 AB1 SER A 242 ? ALA A 252 ? SER A 242 ALA A 252 1 ? 11 
HELX_P HELX_P11 AB2 GLY A 253 ? TRP A 261 ? GLY A 253 TRP A 261 5 ? 9  
HELX_P HELX_P12 AB3 SER A 262 ? ARG A 271 ? SER A 262 ARG A 271 1 ? 10 
HELX_P HELX_P13 AB4 ASN A 308 ? GLY A 320 ? ASN A 308 GLY A 320 1 ? 13 
HELX_P HELX_P14 AB5 THR A 325 ? LEU A 336 ? THR A 325 LEU A 336 1 ? 12 
HELX_P HELX_P15 AB6 SER A 367 ? PHE A 371 ? SER A 367 PHE A 371 5 ? 5  
# 
loop_
_struct_sheet.id 
_struct_sheet.type 
_struct_sheet.number_strands 
_struct_sheet.details 
AA1 ? 3 ? 
AA2 ? 2 ? 
AA3 ? 3 ? 
AA4 ? 4 ? 
# 
loop_
_struct_sheet_order.sheet_id 
_struct_sheet_order.range_id_1 
_struct_sheet_order.range_id_2 
_struct_sheet_order.offset 
_struct_sheet_order.sense 
AA1 1 2 ? anti-parallel 
AA1 2 3 ? anti-parallel 
AA2 1 2 ? anti-parallel 
AA3 1 2 ? anti-parallel 
AA3 2 3 ? anti-parallel 
AA4 1 2 ? anti-parallel 
AA4 2 3 ? anti-parallel 
AA4 3 4 ? parallel      
# 
loop_
_struct_sheet_range.sheet_id 
_struct_sheet_range.id 
_struct_sheet_range.beg_label_comp_id 
_struct_sheet_range.beg_label_asym_id 
_struct_sheet_range.beg_label_seq_id 
_struct_sheet_range.pdbx_beg_PDB_ins_code 
_struct_sheet_range.end_label_comp_id 
_struct_sheet_range.end_label_asym_id 
_struct_sheet_range.end_label_seq_id 
_struct_sheet_range.pdbx_end_PDB_ins_code 
_struct_sheet_range.beg_auth_comp_id 
_struct_sheet_range.beg_auth_asym_id 
_struct_sheet_range.beg_auth_seq_id 
_struct_sheet_range.end_auth_comp_id 
_struct_sheet_range.end_auth_asym_id 
_struct_sheet_range.end_auth_seq_id 
AA1 1 GLU A 200 ? LEU A 203 ? GLU A 200 LEU A 203 
AA1 2 LEU A 234 ? ASP A 237 ? LEU A 234 ASP A 237 
AA1 3 CYS A 411 ? ARG A 412 ? CYS A 411 ARG A 412 
AA2 1 GLN A 206 ? MET A 210 ? GLN A 206 MET A 210 
AA2 2 HIS A 227 ? ILE A 231 ? HIS A 227 ILE A 231 
AA3 1 LEU A 280 ? ALA A 283 ? LEU A 280 ALA A 283 
AA3 2 GLY A 286 ? ARG A 291 ? GLY A 286 ARG A 291 
AA3 3 ARG A 294 ? PRO A 297 ? ARG A 294 PRO A 297 
AA4 1 ASN A 395 ? PHE A 397 ? ASN A 395 PHE A 397 
AA4 2 ARG A 375 ? GLY A 379 ? ARG A 375 GLY A 379 
AA4 3 TRP A 345 ? PRO A 351 ? TRP A 345 PRO A 351 
AA4 4 ALA A 406 ? GLY A 407 ? ALA A 406 GLY A 407 
# 
_atom_sites.entry_id                    XXXX 
_atom_sites.Cartn_transf_matrix[1][1]   ? 
_atom_sites.Cartn_transf_matrix[1][2]   ? 
_atom_sites.Cartn_transf_matrix[1][3]   ? 
_atom_sites.Cartn_transf_matrix[2][1]   ? 
_atom_sites.Cartn_transf_matrix[2][2]   ? 
_atom_sites.Cartn_transf_matrix[2][3]   ? 
_atom_sites.Cartn_transf_matrix[3][1]   ? 
_atom_sites.Cartn_transf_matrix[3][2]   ? 
_atom_sites.Cartn_transf_matrix[3][3]   ? 
_atom_sites.Cartn_transf_vector[1]      ? 
_atom_sites.Cartn_transf_vector[2]      ? 
_atom_sites.Cartn_transf_vector[3]      ? 
_atom_sites.Cartn_transform_axes        ? 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][1]   0.008474 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][2]   0.004893 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][3]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][1]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][2]   0.009785 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][3]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][1]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][2]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][3]   0.013736 
_atom_sites.fract_transf_vector[1]      0.00000 
_atom_sites.fract_transf_vector[2]      0.00000 
_atom_sites.fract_transf_vector[3]      0.00000 
_atom_sites.solution_primary            ? 
_atom_sites.solution_secondary          ? 
_atom_sites.solution_hydrogens          ? 
_atom_sites.special_details             ? 
# 
loop_
_atom_type.symbol 
C  
N  
NA 
NI 
O  
S  
# 
_entry.id   XXXX 
# 
loop_
_pdbx_chain_remapping.entity_id 
_pdbx_chain_remapping.label_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.auth_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.orig_label_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.orig_auth_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.applied_operations 
1 A A A A 1 
2 B A B A 1 
3 C A C A 1 
4 D A D A 1 
4 E A E A 1 
5 F A F A 1 
5 G A G A 1 
5 H A H A 1 
6 I A I A 1 
7 J A J A 1 
8 K A K A 1 
# 
loop_
_pdbx_entity_nonpoly.entity_id 
_pdbx_entity_nonpoly.name 
_pdbx_entity_nonpoly.comp_id 
2 "NICKEL (II) ION"                           NI  
3 N,N,N-trimethyl-histidine                   AVJ 
4 IMIDAZOLE                                   IMD 
5 GLYCEROL                                    GOL 
6 "SODIUM ION"                                NA  
7 "2-[N-CYCLOHEXYLAMINO]ETHANE SULFONIC ACID" NHE 
8 water                                       HOH 
# 
loop_
_pdbx_entity_remapping.entity_id 
_pdbx_entity_remapping.orig_entity_id 
1 1 
2 2 
3 3 
4 4 
5 5 
6 6 
7 7 
8 8 
# 
loop_
_pdbx_struct_sheet_hbond.sheet_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_1 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_2 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_PDB_ins_code 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_PDB_ins_code 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_seq_id 
AA1 1 2 N LEU A 203 ? N LEU A 203 O LEU A 234 ? O LEU A 234 
AA1 2 3 N ARG A 235 ? N ARG A 235 O ARG A 412 ? O ARG A 412 
AA2 1 2 N LEU A 208 ? N LEU A 208 O VAL A 229 ? O VAL A 229 
AA3 1 2 N ARG A 281 ? N ARG A 281 O GLN A 288 ? O GLN A 288 
AA3 2 3 N ARG A 291 ? N ARG A 291 O ARG A 294 ? O ARG A 294 
AA4 1 2 O PHE A 397 ? O PHE A 397 N ARG A 375 ? N ARG A 375 
AA4 2 3 O VAL A 376 ? O VAL A 376 N SER A 350 ? N SER A 350 
AA4 3 4 N TRP A 345 ? N TRP A 345 O GLY A 407 ? O GLY A 407 
# 
loop_
_atom_site.group_PDB 
_atom_site.id 
_atom_site.type_symbol 
_atom_site.label_atom_id 
_atom_site.label_alt_id 
_atom_site.label_comp_id 
_atom_site.label_asym_id 
_atom_site.label_entity_id 
_atom_site.label_seq_id 
_atom_site.pdbx_PDB_ins_code 
_atom_site.Cartn_x 
_atom_site.Cartn_y 
_atom_site.Cartn_z 
_atom_site.occupancy 
_atom_site.B_iso_or_equiv 
_atom_site.Cartn_x_esd 
_atom_site.Cartn_y_esd 
_atom_site.Cartn_z_esd 
_atom_site.occupancy_esd 
_atom_site.B_iso_or_equiv_esd 
_atom_site.pdbx_formal_charge 
_atom_site.auth_seq_id 
_atom_site.auth_comp_id 
_atom_site.auth_asym_id 
_atom_site.auth_atom_id 
_atom_site.pdbx_PDB_model_num 
ATOM   1    N  N     . VAL A 1 7   ? -37.168 27.474 -57.581 1.00 44.10 ? ? ? ? ? ?  7   VAL A N     1 
ATOM   2    C  CA    . VAL A 1 7   ? -38.006 27.939 -56.465 1.00 50.31 ? ? ? ? ? ?  7   VAL A CA    1 
ATOM   3    C  C     . VAL A 1 7   ? -38.944 26.842 -55.883 1.00 44.87 ? ? ? ? ? ?  7   VAL A C     1 
ATOM   4    O  O     . VAL A 1 7   ? -39.609 27.080 -54.853 1.00 36.78 ? ? ? ? ? ?  7   VAL A O     1 
ATOM   5    C  CB    . VAL A 1 7   ? -38.831 29.215 -56.886 1.00 49.39 ? ? ? ? ? ?  7   VAL A CB    1 
ATOM   6    C  CG1   . VAL A 1 7   ? -40.050 28.855 -57.745 1.00 44.12 ? ? ? ? ? ?  7   VAL A CG1   1 
ATOM   7    C  CG2   . VAL A 1 7   ? -39.258 30.035 -55.664 1.00 35.16 ? ? ? ? ? ?  7   VAL A CG2   1 
ATOM   8    N  N     . TYR A 1 8   ? -38.985 25.648 -56.501 1.00 39.61 ? ? ? ? ? ?  8   TYR A N     1 
ATOM   9    C  CA    . TYR A 1 8   ? -39.870 24.570 -56.053 1.00 36.74 ? ? ? ? ? ?  8   TYR A CA    1 
ATOM   10   C  C     . TYR A 1 8   ? -39.087 23.541 -55.242 1.00 34.56 ? ? ? ? ? ?  8   TYR A C     1 
ATOM   11   O  O     . TYR A 1 8   ? -38.178 22.893 -55.763 1.00 34.18 ? ? ? ? ? ?  8   TYR A O     1 
ATOM   12   C  CB    . TYR A 1 8   ? -40.563 23.887 -57.227 1.00 35.43 ? ? ? ? ? ?  8   TYR A CB    1 
ATOM   13   C  CG    . TYR A 1 8   ? -41.486 24.805 -57.976 1.00 38.65 ? ? ? ? ? ?  8   TYR A CG    1 
ATOM   14   C  CD1   . TYR A 1 8   ? -42.237 25.763 -57.305 1.00 35.50 ? ? ? ? ? ?  8   TYR A CD1   1 
ATOM   15   C  CD2   . TYR A 1 8   ? -41.588 24.738 -59.361 1.00 41.40 ? ? ? ? ? ?  8   TYR A CD2   1 
ATOM   16   C  CE1   . TYR A 1 8   ? -43.083 26.623 -57.999 1.00 35.92 ? ? ? ? ? ?  8   TYR A CE1   1 
ATOM   17   C  CE2   . TYR A 1 8   ? -42.427 25.591 -60.060 1.00 40.93 ? ? ? ? ? ?  8   TYR A CE2   1 
ATOM   18   C  CZ    . TYR A 1 8   ? -43.170 26.529 -59.371 1.00 40.10 ? ? ? ? ? ?  8   TYR A CZ    1 
ATOM   19   O  OH    . TYR A 1 8   ? -44.006 27.374 -60.055 1.00 44.26 ? ? ? ? ? ?  8   TYR A OH    1 
ATOM   20   N  N     . SER A 1 9   ? -39.482 23.356 -53.987 1.00 32.54 ? ? ? ? ? ?  9   SER A N     1 
ATOM   21   C  CA    . SER A 1 9   ? -38.710 22.555 -53.051 1.00 28.81 ? ? ? ? ? ?  9   SER A CA    1 
ATOM   22   C  C     . SER A 1 9   ? -39.644 21.975 -52.004 1.00 30.83 ? ? ? ? ? ?  9   SER A C     1 
ATOM   23   O  O     . SER A 1 9   ? -40.765 22.458 -51.806 1.00 29.06 ? ? ? ? ? ?  9   SER A O     1 
ATOM   24   C  CB    . SER A 1 9   ? -37.637 23.405 -52.367 1.00 28.40 ? ? ? ? ? ?  9   SER A CB    1 
ATOM   25   O  OG    . SER A 1 9   ? -37.068 22.708 -51.281 1.00 32.25 ? ? ? ? ? ?  9   SER A OG    1 
ATOM   26   N  N     . VAL A 1 10  ? -39.160 20.942 -51.308 1.00 27.70 ? ? ? ? ? ?  10  VAL A N     1 
ATOM   27   C  CA    . VAL A 1 10  ? -39.874 20.458 -50.133 1.00 31.05 ? ? ? ? ? ?  10  VAL A CA    1 
ATOM   28   C  C     . VAL A 1 10  ? -39.459 21.211 -48.876 1.00 28.65 ? ? ? ? ? ?  10  VAL A C     1 
ATOM   29   O  O     . VAL A 1 10  ? -40.128 21.083 -47.839 1.00 29.98 ? ? ? ? ? ?  10  VAL A O     1 
ATOM   30   C  CB    . VAL A 1 10  ? -39.691 18.934 -49.949 1.00 35.12 ? ? ? ? ? ?  10  VAL A CB    1 
ATOM   31   C  CG1   . VAL A 1 10  ? -40.053 18.193 -51.233 1.00 30.39 ? ? ? ? ? ?  10  VAL A CG1   1 
ATOM   32   C  CG2   . VAL A 1 10  ? -38.265 18.578 -49.473 1.00 29.80 ? ? ? ? ? ?  10  VAL A CG2   1 
ATOM   33   N  N     . ALA A 1 11  ? -38.396 22.017 -48.943 1.00 27.95 ? ? ? ? ? ?  11  ALA A N     1 
ATOM   34   C  CA    . ALA A 1 11  ? -37.873 22.686 -47.757 1.00 30.59 ? ? ? ? ? ?  11  ALA A CA    1 
ATOM   35   C  C     . ALA A 1 11  ? -38.729 23.869 -47.323 1.00 29.80 ? ? ? ? ? ?  11  ALA A C     1 
ATOM   36   O  O     . ALA A 1 11  ? -38.735 24.218 -46.132 1.00 30.24 ? ? ? ? ? ?  11  ALA A O     1 
ATOM   37   C  CB    . ALA A 1 11  ? -36.443 23.156 -48.011 1.00 32.36 ? ? ? ? ? ?  11  ALA A CB    1 
ATOM   38   N  N     . GLY A 1 12  ? -39.434 24.501 -48.259 1.00 28.63 ? ? ? ? ? ?  12  GLY A N     1 
ATOM   39   C  CA    . GLY A 1 12  ? -40.288 25.637 -47.943 1.00 27.64 ? ? ? ? ? ?  12  GLY A CA    1 
ATOM   40   C  C     . GLY A 1 12  ? -41.223 25.905 -49.098 1.00 26.95 ? ? ? ? ? ?  12  GLY A C     1 
ATOM   41   O  O     . GLY A 1 12  ? -41.056 25.367 -50.194 1.00 25.12 ? ? ? ? ? ?  12  GLY A O     1 
ATOM   42   N  N     . ALA A 1 13  ? -42.224 26.746 -48.830 1.00 26.36 ? ? ? ? ? ?  13  ALA A N     1 
ATOM   43   C  CA    . ALA A 1 13  ? -43.107 27.236 -49.881 1.00 26.03 ? ? ? ? ? ?  13  ALA A CA    1 
ATOM   44   C  C     . ALA A 1 13  ? -42.325 28.135 -50.847 1.00 26.03 ? ? ? ? ? ?  13  ALA A C     1 
ATOM   45   O  O     . ALA A 1 13  ? -41.268 28.659 -50.495 1.00 26.94 ? ? ? ? ? ?  13  ALA A O     1 
ATOM   46   C  CB    . ALA A 1 13  ? -44.276 28.004 -49.259 1.00 24.27 ? ? ? ? ? ?  13  ALA A CB    1 
ATOM   47   N  N     . PRO A 1 14  ? -42.810 28.322 -52.076 1.00 28.25 ? ? ? ? ? ?  14  PRO A N     1 
ATOM   48   C  CA    . PRO A 1 14  ? -42.058 29.165 -53.023 1.00 27.03 ? ? ? ? ? ?  14  PRO A CA    1 
ATOM   49   C  C     . PRO A 1 14  ? -41.739 30.554 -52.502 1.00 27.28 ? ? ? ? ? ?  14  PRO A C     1 
ATOM   50   O  O     . PRO A 1 14  ? -40.664 31.076 -52.814 1.00 26.62 ? ? ? ? ? ?  14  PRO A O     1 
ATOM   51   C  CB    . PRO A 1 14  ? -42.981 29.211 -54.251 1.00 30.28 ? ? ? ? ? ?  14  PRO A CB    1 
ATOM   52   C  CG    . PRO A 1 14  ? -43.642 27.849 -54.230 1.00 27.59 ? ? ? ? ? ?  14  PRO A CG    1 
ATOM   53   C  CD    . PRO A 1 14  ? -43.889 27.573 -52.753 1.00 27.89 ? ? ? ? ? ?  14  PRO A CD    1 
ATOM   54   N  N     . GLU A 1 15  ? -42.624 31.157 -51.692 1.00 26.06 ? ? ? ? ? ?  15  GLU A N     1 
ATOM   55   C  CA    . GLU A 1 15  ? -42.351 32.474 -51.121 1.00 24.81 ? ? ? ? ? ?  15  GLU A CA    1 
ATOM   56   C  C     . GLU A 1 15  ? -41.050 32.483 -50.334 1.00 27.69 ? ? ? ? ? ?  15  GLU A C     1 
ATOM   57   O  O     . GLU A 1 15  ? -40.339 33.498 -50.305 1.00 26.75 ? ? ? ? ? ?  15  GLU A O     1 
ATOM   58   C  CB    . GLU A 1 15  ? -43.482 32.886 -50.188 1.00 28.01 ? ? ? ? ? ?  15  GLU A CB    1 
ATOM   59   C  CG    . GLU A 1 15  ? -44.589 33.669 -50.818 1.00 29.62 ? ? ? ? ? ?  15  GLU A CG    1 
ATOM   60   C  CD    . GLU A 1 15  ? -45.728 33.836 -49.816 1.00 40.12 ? ? ? ? ? ?  15  GLU A CD    1 
ATOM   61   O  OE1   . GLU A 1 15  ? -46.586 32.917 -49.716 1.00 36.90 ? ? ? ? ? ?  15  GLU A OE1   1 
ATOM   62   O  OE2   . GLU A 1 15  ? -45.708 34.851 -49.080 1.00 30.77 ? ? ? ? ? ?  15  GLU A OE2   1 
ATOM   63   N  N     . ALA A 1 16  ? -40.765 31.382 -49.634 1.00 23.78 ? ? ? ? ? ?  16  ALA A N     1 
ATOM   64   C  CA    . ALA A 1 16  ? -39.590 31.306 -48.778 1.00 24.28 ? ? ? ? ? ?  16  ALA A CA    1 
ATOM   65   C  C     . ALA A 1 16  ? -38.314 31.264 -49.608 1.00 27.60 ? ? ? ? ? ?  16  ALA A C     1 
ATOM   66   O  O     . ALA A 1 16  ? -37.316 31.913 -49.269 1.00 30.55 ? ? ? ? ? ?  16  ALA A O     1 
ATOM   67   C  CB    . ALA A 1 16  ? -39.677 30.069 -47.879 1.00 23.13 ? ? ? ? ? ?  16  ALA A CB    1 
ATOM   68   N  N     . LEU A 1 17  ? -38.325 30.498 -50.692 1.00 26.94 ? ? ? ? ? ?  17  LEU A N     1 
ATOM   69   C  CA    . LEU A 1 17  ? -37.146 30.421 -51.544 1.00 28.42 ? ? ? ? ? ?  17  LEU A CA    1 
ATOM   70   C  C     . LEU A 1 17  ? -37.007 31.664 -52.414 1.00 31.30 ? ? ? ? ? ?  17  LEU A C     1 
ATOM   71   O  O     . LEU A 1 17  ? -35.888 32.122 -52.668 1.00 30.58 ? ? ? ? ? ?  17  LEU A O     1 
ATOM   72   C  CB    . LEU A 1 17  ? -37.207 29.159 -52.403 1.00 31.42 ? ? ? ? ? ?  17  LEU A CB    1 
ATOM   73   C  CG    . LEU A 1 17  ? -36.821 27.853 -51.694 1.00 32.10 ? ? ? ? ? ?  17  LEU A CG    1 
ATOM   74   C  CD1   . LEU A 1 17  ? -37.852 27.431 -50.664 1.00 29.37 ? ? ? ? ? ?  17  LEU A CD1   1 
ATOM   75   C  CD2   . LEU A 1 17  ? -36.664 26.758 -52.735 1.00 34.71 ? ? ? ? ? ?  17  LEU A CD2   1 
ATOM   76   N  N     . ALA A 1 18  ? -38.130 32.229 -52.871 1.00 27.67 ? ? ? ? ? ?  18  ALA A N     1 
ATOM   77   C  CA    . ALA A 1 18  ? -38.079 33.482 -53.619 1.00 29.94 ? ? ? ? ? ?  18  ALA A CA    1 
ATOM   78   C  C     . ALA A 1 18  ? -37.521 34.615 -52.760 1.00 33.42 ? ? ? ? ? ?  18  ALA A C     1 
ATOM   79   O  O     . ALA A 1 18  ? -36.777 35.474 -53.255 1.00 30.28 ? ? ? ? ? ?  18  ALA A O     1 
ATOM   80   C  CB    . ALA A 1 18  ? -39.471 33.838 -54.148 1.00 29.76 ? ? ? ? ? ?  18  ALA A CB    1 
ATOM   81   N  N     . LEU A 1 19  ? -37.876 34.646 -51.471 1.00 28.16 ? ? ? ? ? ?  19  LEU A N     1 
ATOM   82   C  CA    . LEU A 1 19  ? -37.313 35.679 -50.609 1.00 29.29 ? ? ? ? ? ?  19  LEU A CA    1 
ATOM   83   C  C     . LEU A 1 19  ? -35.821 35.451 -50.394 1.00 30.31 ? ? ? ? ? ?  19  LEU A C     1 
ATOM   84   O  O     . LEU A 1 19  ? -35.027 36.393 -50.480 1.00 31.11 ? ? ? ? ? ?  19  LEU A O     1 
ATOM   85   C  CB    . LEU A 1 19  ? -38.062 35.736 -49.275 1.00 26.51 ? ? ? ? ? ?  19  LEU A CB    1 
ATOM   86   C  CG    . LEU A 1 19  ? -37.560 36.747 -48.235 1.00 27.67 ? ? ? ? ? ?  19  LEU A CG    1 
ATOM   87   C  CD1   . LEU A 1 19  ? -37.409 38.148 -48.851 1.00 27.81 ? ? ? ? ? ?  19  LEU A CD1   1 
ATOM   88   C  CD2   . LEU A 1 19  ? -38.506 36.784 -47.031 1.00 26.29 ? ? ? ? ? ?  19  LEU A CD2   1 
ATOM   89   N  N     . ARG A 1 20  ? -35.417 34.202 -50.158 1.00 27.57 ? ? ? ? ? ?  20  ARG A N     1 
ATOM   90   C  CA    . ARG A 1 20  ? -34.021 33.937 -49.835 1.00 30.15 ? ? ? ? ? ?  20  ARG A CA    1 
ATOM   91   C  C     . ARG A 1 20  ? -33.095 34.081 -51.047 1.00 32.86 ? ? ? ? ? ?  20  ARG A C     1 
ATOM   92   O  O     . ARG A 1 20  ? -31.957 34.534 -50.894 1.00 32.32 ? ? ? ? ? ?  20  ARG A O     1 
ATOM   93   C  CB    . ARG A 1 20  ? -33.895 32.548 -49.223 1.00 30.99 ? ? ? ? ? ?  20  ARG A CB    1 
ATOM   94   C  CG    . ARG A 1 20  ? -34.388 32.479 -47.773 1.00 29.00 ? ? ? ? ? ?  20  ARG A CG    1 
ATOM   95   C  CD    . ARG A 1 20  ? -34.485 31.037 -47.261 1.00 30.10 ? ? ? ? ? ?  20  ARG A CD    1 
ATOM   96   N  NE    . ARG A 1 20  ? -34.887 30.986 -45.856 1.00 32.19 ? ? ? ? ? ?  20  ARG A NE    1 
ATOM   97   C  CZ    . ARG A 1 20  ? -36.074 31.371 -45.382 1.00 33.82 ? ? ? ? ? ?  20  ARG A CZ    1 
ATOM   98   N  NH1   . ARG A 1 20  ? -37.041 31.813 -46.187 1.00 27.78 ? ? ? ? ? ?  20  ARG A NH1   1 
ATOM   99   N  NH2   . ARG A 1 20  ? -36.302 31.311 -44.065 1.00 27.69 ? ? ? ? ? ?  20  ARG A NH2   1 
ATOM   100  N  N     . ALA A 1 21  ? -33.553 33.722 -52.253 1.00 31.44 ? ? ? ? ? ?  21  ALA A N     1 
ATOM   101  C  CA    . ALA A 1 21  ? -32.669 33.620 -53.411 1.00 32.91 ? ? ? ? ? ?  21  ALA A CA    1 
ATOM   102  C  C     . ALA A 1 21  ? -33.132 34.385 -54.643 1.00 35.99 ? ? ? ? ? ?  21  ALA A C     1 
ATOM   103  O  O     . ALA A 1 21  ? -32.388 34.434 -55.629 1.00 38.25 ? ? ? ? ? ?  21  ALA A O     1 
ATOM   104  C  CB    . ALA A 1 21  ? -32.469 32.143 -53.801 1.00 31.46 ? ? ? ? ? ?  21  ALA A CB    1 
ATOM   105  N  N     . GLY A 1 22  ? -34.314 34.991 -54.623 1.00 35.03 ? ? ? ? ? ?  22  GLY A N     1 
ATOM   106  C  CA    . GLY A 1 22  ? -34.886 35.549 -55.825 1.00 32.69 ? ? ? ? ? ?  22  GLY A CA    1 
ATOM   107  C  C     . GLY A 1 22  ? -34.423 36.960 -56.107 1.00 35.75 ? ? ? ? ? ?  22  GLY A C     1 
ATOM   108  O  O     . GLY A 1 22  ? -33.761 37.605 -55.285 1.00 35.71 ? ? ? ? ? ?  22  GLY A O     1 
ATOM   109  N  N     . PRO A 1 23  ? -34.794 37.473 -57.279 1.00 34.50 ? ? ? ? ? ?  23  PRO A N     1 
ATOM   110  C  CA    . PRO A 1 23  ? -34.309 38.781 -57.723 1.00 32.20 ? ? ? ? ? ?  23  PRO A CA    1 
ATOM   111  C  C     . PRO A 1 23  ? -34.964 39.903 -56.936 1.00 37.48 ? ? ? ? ? ?  23  PRO A C     1 
ATOM   112  O  O     . PRO A 1 23  ? -35.820 39.645 -56.073 1.00 36.79 ? ? ? ? ? ?  23  PRO A O     1 
ATOM   113  C  CB    . PRO A 1 23  ? -34.722 38.813 -59.207 1.00 35.59 ? ? ? ? ? ?  23  PRO A CB    1 
ATOM   114  C  CG    . PRO A 1 23  ? -35.919 37.960 -59.265 1.00 35.03 ? ? ? ? ? ?  23  PRO A CG    1 
ATOM   115  C  CD    . PRO A 1 23  ? -35.672 36.843 -58.278 1.00 31.75 ? ? ? ? ? ?  23  PRO A CD    1 
ATOM   116  N  N     . PRO A 1 24  ? -34.587 41.164 -57.195 1.00 32.69 ? ? ? ? ? ?  24  PRO A N     1 
ATOM   117  C  CA    . PRO A 1 24  ? -35.199 42.269 -56.444 1.00 32.37 ? ? ? ? ? ?  24  PRO A CA    1 
ATOM   118  C  C     . PRO A 1 24  ? -36.715 42.331 -56.539 1.00 34.42 ? ? ? ? ? ?  24  PRO A C     1 
ATOM   119  O  O     . PRO A 1 24  ? -37.364 42.762 -55.573 1.00 28.95 ? ? ? ? ? ?  24  PRO A O     1 
ATOM   120  C  CB    . PRO A 1 24  ? -34.541 43.511 -57.067 1.00 34.61 ? ? ? ? ? ?  24  PRO A CB    1 
ATOM   121  C  CG    . PRO A 1 24  ? -33.188 43.032 -57.457 1.00 36.45 ? ? ? ? ? ?  24  PRO A CG    1 
ATOM   122  C  CD    . PRO A 1 24  ? -33.417 41.622 -57.969 1.00 34.26 ? ? ? ? ? ?  24  PRO A CD    1 
ATOM   123  N  N     . ALA A 1 25  ? -37.300 41.941 -57.678 1.00 30.17 ? ? ? ? ? ?  25  ALA A N     1 
ATOM   124  C  CA    . ALA A 1 25  ? -38.758 41.940 -57.787 1.00 33.15 ? ? ? ? ? ?  25  ALA A CA    1 
ATOM   125  C  C     . ALA A 1 25  ? -39.390 41.029 -56.737 1.00 29.70 ? ? ? ? ? ?  25  ALA A C     1 
ATOM   126  O  O     . ALA A 1 25  ? -40.464 41.340 -56.208 1.00 28.61 ? ? ? ? ? ?  25  ALA A O     1 
ATOM   127  C  CB    . ALA A 1 25  ? -39.194 41.510 -59.188 1.00 32.05 ? ? ? ? ? ?  25  ALA A CB    1 
ATOM   128  N  N     . SER A 1 26  ? -38.742 39.893 -56.439 1.00 27.88 ? ? ? ? ? ?  26  SER A N     1 
ATOM   129  C  CA    . SER A 1 26  ? -39.271 38.960 -55.445 1.00 29.07 ? ? ? ? ? ?  26  SER A CA    1 
ATOM   130  C  C     . SER A 1 26  ? -39.129 39.516 -54.036 1.00 31.81 ? ? ? ? ? ?  26  SER A C     1 
ATOM   131  O  O     . SER A 1 26  ? -40.034 39.374 -53.202 1.00 29.30 ? ? ? ? ? ?  26  SER A O     1 
ATOM   132  C  CB    . SER A 1 26  ? -38.553 37.618 -55.544 1.00 29.86 ? ? ? ? ? ?  26  SER A CB    1 
ATOM   133  O  OG    . SER A 1 26  ? -38.826 37.001 -56.787 1.00 37.54 ? ? ? ? ? ?  26  SER A OG    1 
ATOM   134  N  N     . VAL A 1 27  ? -37.989 40.131 -53.743 1.00 30.93 ? ? ? ? ? ?  27  VAL A N     1 
ATOM   135  C  CA    . VAL A 1 27  ? -37.806 40.721 -52.430 1.00 29.95 ? ? ? ? ? ?  27  VAL A CA    1 
ATOM   136  C  C     . VAL A 1 27  ? -38.766 41.889 -52.244 1.00 32.81 ? ? ? ? ? ?  27  VAL A C     1 
ATOM   137  O  O     . VAL A 1 27  ? -39.334 42.086 -51.161 1.00 26.77 ? ? ? ? ? ?  27  VAL A O     1 
ATOM   138  C  CB    . VAL A 1 27  ? -36.339 41.140 -52.256 1.00 32.22 ? ? ? ? ? ?  27  VAL A CB    1 
ATOM   139  C  CG1   . VAL A 1 27  ? -36.151 41.775 -50.888 1.00 31.20 ? ? ? ? ? ?  27  VAL A CG1   1 
ATOM   140  C  CG2   . VAL A 1 27  ? -35.444 39.916 -52.444 1.00 29.70 ? ? ? ? ? ?  27  VAL A CG2   1 
ATOM   141  N  N     . ARG A 1 28  ? -38.983 42.668 -53.303 1.00 26.06 ? ? ? ? ? ?  28  ARG A N     1 
ATOM   142  C  CA    . ARG A 1 28  ? -39.947 43.752 -53.219 1.00 27.72 ? ? ? ? ? ?  28  ARG A CA    1 
ATOM   143  C  C     . ARG A 1 28  ? -41.340 43.217 -52.889 1.00 28.82 ? ? ? ? ? ?  28  ARG A C     1 
ATOM   144  O  O     . ARG A 1 28  ? -42.018 43.723 -51.985 1.00 28.08 ? ? ? ? ? ?  28  ARG A O     1 
ATOM   145  C  CB    . ARG A 1 28  ? -39.957 44.535 -54.533 1.00 28.00 ? ? ? ? ? ?  28  ARG A CB    1 
ATOM   146  C  CG    . ARG A 1 28  ? -40.841 45.748 -54.488 1.00 28.78 ? ? ? ? ? ?  28  ARG A CG    1 
ATOM   147  C  CD    . ARG A 1 28  ? -40.953 46.442 -55.851 1.00 34.62 ? ? ? ? ? ?  28  ARG A CD    1 
ATOM   148  N  NE    . ARG A 1 28  ? -42.219 47.159 -55.907 1.00 36.85 ? ? ? ? ? ?  28  ARG A NE    1 
ATOM   149  C  CZ    . ARG A 1 28  ? -42.355 48.454 -55.672 1.00 36.61 ? ? ? ? ? ?  28  ARG A CZ    1 
ATOM   150  N  NH1   . ARG A 1 28  ? -41.304 49.235 -55.491 1.00 38.39 ? ? ? ? ? ?  28  ARG A NH1   1 
ATOM   151  N  NH2   . ARG A 1 28  ? -43.576 48.979 -55.622 1.00 43.27 ? ? ? ? ? ?  28  ARG A NH2   1 
ATOM   152  N  N     . ALA A 1 29  ? -41.784 42.196 -53.622 1.00 24.80 ? ? ? ? ? ?  29  ALA A N     1 
ATOM   153  C  CA    . ALA A 1 29  ? -43.063 41.563 -53.315 1.00 26.04 ? ? ? ? ? ?  29  ALA A CA    1 
ATOM   154  C  C     . ALA A 1 29  ? -43.127 41.118 -51.855 1.00 25.84 ? ? ? ? ? ?  29  ALA A C     1 
ATOM   155  O  O     . ALA A 1 29  ? -44.153 41.299 -51.193 1.00 25.95 ? ? ? ? ? ?  29  ALA A O     1 
ATOM   156  C  CB    . ALA A 1 29  ? -43.291 40.370 -54.238 1.00 22.97 ? ? ? ? ? ?  29  ALA A CB    1 
ATOM   157  N  N     . ALA A 1 30  ? -42.036 40.546 -51.336 1.00 25.12 ? ? ? ? ? ?  30  ALA A N     1 
ATOM   158  C  CA    . ALA A 1 30  ? -42.024 40.072 -49.950 1.00 23.40 ? ? ? ? ? ?  30  ALA A CA    1 
ATOM   159  C  C     . ALA A 1 30  ? -42.132 41.225 -48.960 1.00 26.06 ? ? ? ? ? ?  30  ALA A C     1 
ATOM   160  O  O     . ALA A 1 30  ? -42.768 41.086 -47.905 1.00 27.89 ? ? ? ? ? ?  30  ALA A O     1 
ATOM   161  C  CB    . ALA A 1 30  ? -40.752 39.263 -49.687 1.00 23.39 ? ? ? ? ? ?  30  ALA A CB    1 
ATOM   162  N  N     . LEU A 1 31  ? -41.503 42.363 -49.262 1.00 24.23 ? ? ? ? ? ?  31  LEU A N     1 
ATOM   163  C  CA    . LEU A 1 31  ? -41.553 43.486 -48.333 1.00 23.95 ? ? ? ? ? ?  31  LEU A CA    1 
ATOM   164  C  C     . LEU A 1 31  ? -42.945 44.089 -48.282 1.00 29.10 ? ? ? ? ? ?  31  LEU A C     1 
ATOM   165  O  O     . LEU A 1 31  ? -43.408 44.511 -47.212 1.00 27.77 ? ? ? ? ? ?  31  LEU A O     1 
ATOM   166  C  CB    . LEU A 1 31  ? -40.532 44.554 -48.727 1.00 23.49 ? ? ? ? ? ?  31  LEU A CB    1 
ATOM   167  C  CG    . LEU A 1 31  ? -39.087 44.191 -48.427 1.00 26.49 ? ? ? ? ? ?  31  LEU A CG    1 
ATOM   168  C  CD1   . LEU A 1 31  ? -38.135 45.090 -49.243 1.00 26.52 ? ? ? ? ? ?  31  LEU A CD1   1 
ATOM   169  C  CD2   . LEU A 1 31  ? -38.854 44.343 -46.931 1.00 25.92 ? ? ? ? ? ?  31  LEU A CD2   1 
ATOM   170  N  N     . LEU A 1 32  ? -43.617 44.166 -49.437 1.00 24.95 ? ? ? ? ? ?  32  LEU A N     1 
ATOM   171  C  CA    . LEU A 1 32  ? -44.970 44.700 -49.457 1.00 26.63 ? ? ? ? ? ?  32  LEU A CA    1 
ATOM   172  C  C     . LEU A 1 32  ? -45.932 43.757 -48.742 1.00 28.17 ? ? ? ? ? ?  32  LEU A C     1 
ATOM   173  O  O     . LEU A 1 32  ? -46.778 44.210 -47.962 1.00 28.48 ? ? ? ? ? ?  32  LEU A O     1 
ATOM   174  C  CB    . LEU A 1 32  ? -45.418 44.957 -50.902 1.00 27.78 ? ? ? ? ? ?  32  LEU A CB    1 
ATOM   175  C  CG    . LEU A 1 32  ? -44.712 46.128 -51.603 1.00 27.02 ? ? ? ? ? ?  32  LEU A CG    1 
ATOM   176  C  CD1   . LEU A 1 32  ? -44.828 46.013 -53.119 1.00 31.54 ? ? ? ? ? ?  32  LEU A CD1   1 
ATOM   177  C  CD2   . LEU A 1 32  ? -45.259 47.459 -51.127 1.00 26.32 ? ? ? ? ? ?  32  LEU A CD2   1 
ATOM   178  N  N     . ALA A 1 33  ? -45.811 42.443 -48.989 1.00 26.14 ? ? ? ? ? ?  33  ALA A N     1 
ATOM   179  C  CA    . ALA A 1 33  ? -46.681 41.475 -48.323 1.00 27.60 ? ? ? ? ? ?  33  ALA A CA    1 
ATOM   180  C  C     . ALA A 1 33  ? -46.469 41.492 -46.817 1.00 29.05 ? ? ? ? ? ?  33  ALA A C     1 
ATOM   181  O  O     . ALA A 1 33  ? -47.435 41.429 -46.043 1.00 27.02 ? ? ? ? ? ?  33  ALA A O     1 
ATOM   182  C  CB    . ALA A 1 33  ? -46.434 40.067 -48.866 1.00 25.73 ? ? ? ? ? ?  33  ALA A CB    1 
ATOM   183  N  N     . ALA A 1 34  ? -45.208 41.576 -46.383 1.00 24.44 ? ? ? ? ? ?  34  ALA A N     1 
ATOM   184  C  CA    . ALA A 1 34  ? -44.931 41.682 -44.958 1.00 22.85 ? ? ? ? ? ?  34  ALA A CA    1 
ATOM   185  C  C     . ALA A 1 34  ? -45.582 42.926 -44.372 1.00 26.45 ? ? ? ? ? ?  34  ALA A C     1 
ATOM   186  O  O     . ALA A 1 34  ? -46.187 42.870 -43.295 1.00 25.52 ? ? ? ? ? ?  34  ALA A O     1 
ATOM   187  C  CB    . ALA A 1 34  ? -43.424 41.686 -44.711 1.00 22.45 ? ? ? ? ? ?  34  ALA A CB    1 
ATOM   188  N  N     . ARG A 1 35  ? -45.487 44.066 -45.066 1.00 26.53 ? ? ? ? ? ?  35  ARG A N     1 
ATOM   189  C  CA    . ARG A 1 35  ? -46.082 45.270 -44.495 1.00 25.64 ? ? ? ? ? ?  35  ARG A CA    1 
ATOM   190  C  C     . ARG A 1 35  ? -47.599 45.167 -44.473 1.00 25.93 ? ? ? ? ? ?  35  ARG A C     1 
ATOM   191  O  O     . ARG A 1 35  ? -48.236 45.619 -43.512 1.00 27.46 ? ? ? ? ? ?  35  ARG A O     1 
ATOM   192  C  CB    . ARG A 1 35  ? -45.632 46.529 -45.247 1.00 27.90 ? ? ? ? ? ?  35  ARG A CB    1 
ATOM   193  C  CG    . ARG A 1 35  ? -46.197 47.832 -44.664 1.00 24.18 ? ? ? ? ? ?  35  ARG A CG    1 
ATOM   194  C  CD    . ARG A 1 35  ? -45.877 47.994 -43.153 1.00 25.85 ? ? ? ? ? ?  35  ARG A CD    1 
ATOM   195  N  NE    . ARG A 1 35  ? -44.483 47.663 -42.850 1.00 28.34 ? ? ? ? ? ?  35  ARG A NE    1 
ATOM   196  C  CZ    . ARG A 1 35  ? -43.470 48.522 -42.923 1.00 29.88 ? ? ? ? ? ?  35  ARG A CZ    1 
ATOM   197  N  NH1   . ARG A 1 35  ? -43.657 49.789 -43.273 1.00 26.69 ? ? ? ? ? ?  35  ARG A NH1   1 
ATOM   198  N  NH2   . ARG A 1 35  ? -42.239 48.101 -42.632 1.00 25.13 ? ? ? ? ? ?  35  ARG A NH2   1 
ATOM   199  N  N     . ARG A 1 36  ? -48.205 44.579 -45.514 1.00 25.36 ? ? ? ? ? ?  36  ARG A N     1 
ATOM   200  C  CA    . ARG A 1 36  ? -49.658 44.392 -45.482 1.00 26.83 ? ? ? ? ? ?  36  ARG A CA    1 
ATOM   201  C  C     . ARG A 1 36  ? -50.070 43.609 -44.243 1.00 24.31 ? ? ? ? ? ?  36  ARG A C     1 
ATOM   202  O  O     . ARG A 1 36  ? -51.003 43.996 -43.530 1.00 24.17 ? ? ? ? ? ?  36  ARG A O     1 
ATOM   203  C  CB    . ARG A 1 36  ? -50.156 43.678 -46.747 1.00 25.47 ? ? ? ? ? ?  36  ARG A CB    1 
ATOM   204  C  CG    . ARG A 1 36  ? -50.504 44.617 -47.880 1.00 38.70 ? ? ? ? ? ?  36  ARG A CG    1 
ATOM   205  C  CD    . ARG A 1 36  ? -51.231 43.879 -49.021 1.00 42.72 ? ? ? ? ? ?  36  ARG A CD    1 
ATOM   206  N  NE    . ARG A 1 36  ? -50.387 42.882 -49.681 1.00 40.56 ? ? ? ? ? ?  36  ARG A NE    1 
ATOM   207  C  CZ    . ARG A 1 36  ? -49.502 43.151 -50.636 1.00 41.23 ? ? ? ? ? ?  36  ARG A CZ    1 
ATOM   208  N  NH1   . ARG A 1 36  ? -49.318 44.385 -51.086 1.00 40.97 ? ? ? ? ? ?  36  ARG A NH1   1 
ATOM   209  N  NH2   . ARG A 1 36  ? -48.781 42.159 -51.150 1.00 35.87 ? ? ? ? ? ?  36  ARG A NH2   1 
ATOM   210  N  N     . ARG A 1 37  ? -49.383 42.499 -43.974 1.00 24.72 ? ? ? ? ? ?  37  ARG A N     1 
ATOM   211  C  CA    . ARG A 1 37  ? -49.701 41.704 -42.794 1.00 24.74 ? ? ? ? ? ?  37  ARG A CA    1 
ATOM   212  C  C     . ARG A 1 37  ? -49.519 42.513 -41.512 1.00 30.03 ? ? ? ? ? ?  37  ARG A C     1 
ATOM   213  O  O     . ARG A 1 37  ? -50.393 42.509 -40.637 1.00 28.20 ? ? ? ? ? ?  37  ARG A O     1 
ATOM   214  C  CB    . ARG A 1 37  ? -48.837 40.446 -42.761 1.00 23.74 ? ? ? ? ? ?  37  ARG A CB    1 
ATOM   215  C  CG    . ARG A 1 37  ? -49.103 39.654 -41.525 1.00 27.49 ? ? ? ? ? ?  37  ARG A CG    1 
ATOM   216  C  CD    . ARG A 1 37  ? -48.721 38.220 -41.659 1.00 29.84 ? ? ? ? ? ?  37  ARG A CD    1 
ATOM   217  N  NE    . ARG A 1 37  ? -49.138 37.482 -40.474 1.00 31.89 ? ? ? ? ? ?  37  ARG A NE    1 
ATOM   218  C  CZ    . ARG A 1 37  ? -48.417 36.533 -39.898 1.00 32.17 ? ? ? ? ? ?  37  ARG A CZ    1 
ATOM   219  N  NH1   . ARG A 1 37  ? -47.240 36.173 -40.384 1.00 29.53 ? ? ? ? ? ?  37  ARG A NH1   1 
ATOM   220  N  NH2   . ARG A 1 37  ? -48.881 35.942 -38.801 1.00 27.52 ? ? ? ? ? ?  37  ARG A NH2   1 
ATOM   221  N  N     . THR A 1 38  ? -48.381 43.214 -41.386 1.00 27.26 ? ? ? ? ? ?  38  THR A N     1 
ATOM   222  C  CA    . THR A 1 38  ? -48.101 44.034 -40.205 1.00 26.45 ? ? ? ? ? ?  38  THR A CA    1 
ATOM   223  C  C     . THR A 1 38  ? -49.217 45.038 -39.935 1.00 26.07 ? ? ? ? ? ?  38  THR A C     1 
ATOM   224  O  O     . THR A 1 38  ? -49.671 45.195 -38.790 1.00 26.15 ? ? ? ? ? ?  38  THR A O     1 
ATOM   225  C  CB    . THR A 1 38  ? -46.772 44.770 -40.390 1.00 27.01 ? ? ? ? ? ?  38  THR A CB    1 
ATOM   226  O  OG1   . THR A 1 38  ? -45.704 43.816 -40.408 1.00 27.45 ? ? ? ? ? ?  38  THR A OG1   1 
ATOM   227  C  CG2   . THR A 1 38  ? -46.555 45.768 -39.262 1.00 24.20 ? ? ? ? ? ?  38  THR A CG2   1 
ATOM   228  N  N     . LEU A 1 39  ? -49.672 45.735 -40.982 1.00 24.21 ? ? ? ? ? ?  39  LEU A N     1 
ATOM   229  C  CA    . LEU A 1 39  ? -50.692 46.764 -40.800 1.00 24.53 ? ? ? ? ? ?  39  LEU A CA    1 
ATOM   230  C  C     . LEU A 1 39  ? -52.055 46.151 -40.495 1.00 28.27 ? ? ? ? ? ?  39  LEU A C     1 
ATOM   231  O  O     . LEU A 1 39  ? -52.822 46.726 -39.712 1.00 26.29 ? ? ? ? ? ?  39  LEU A O     1 
ATOM   232  C  CB    . LEU A 1 39  ? -50.775 47.667 -42.036 1.00 28.41 ? ? ? ? ? ?  39  LEU A CB    1 
ATOM   233  C  CG    . LEU A 1 39  ? -49.540 48.555 -42.274 1.00 29.32 ? ? ? ? ? ?  39  LEU A CG    1 
ATOM   234  C  CD1   . LEU A 1 39  ? -49.700 49.412 -43.533 1.00 26.16 ? ? ? ? ? ?  39  LEU A CD1   1 
ATOM   235  C  CD2   . LEU A 1 39  ? -49.273 49.423 -41.051 1.00 27.98 ? ? ? ? ? ?  39  LEU A CD2   1 
ATOM   236  N  N     . ASP A 1 40  ? -52.375 44.987 -41.081 1.00 26.35 ? ? ? ? ? ?  40  ASP A N     1 
ATOM   237  C  CA    . ASP A 1 40  ? -53.650 44.345 -40.760 1.00 26.19 ? ? ? ? ? ?  40  ASP A CA    1 
ATOM   238  C  C     . ASP A 1 40  ? -53.680 43.923 -39.295 1.00 29.23 ? ? ? ? ? ?  40  ASP A C     1 
ATOM   239  O  O     . ASP A 1 40  ? -54.674 44.141 -38.591 1.00 25.70 ? ? ? ? ? ?  40  ASP A O     1 
ATOM   240  C  CB    . ASP A 1 40  ? -53.897 43.138 -41.659 1.00 26.05 ? ? ? ? ? ?  40  ASP A CB    1 
ATOM   241  C  CG    . ASP A 1 40  ? -54.228 43.521 -43.093 1.00 31.80 ? ? ? ? ? ?  40  ASP A CG    1 
ATOM   242  O  OD1   . ASP A 1 40  ? -54.491 44.724 -43.383 1.00 31.17 ? ? ? ? ? ?  40  ASP A OD1   1 
ATOM   243  O  OD2   . ASP A 1 40  ? -54.194 42.596 -43.938 1.00 34.21 ? ? ? ? ? ?  40  ASP A OD2   1 
ATOM   244  N  N     . LEU A 1 41  ? -52.589 43.312 -38.819 1.00 27.61 ? ? ? ? ? ?  41  LEU A N     1 
ATOM   245  C  CA    . LEU A 1 41  ? -52.478 42.991 -37.393 1.00 25.71 ? ? ? ? ? ?  41  LEU A CA    1 
ATOM   246  C  C     . LEU A 1 41  ? -52.566 44.248 -36.542 1.00 27.65 ? ? ? ? ? ?  41  LEU A C     1 
ATOM   247  O  O     . LEU A 1 41  ? -53.262 44.265 -35.517 1.00 26.97 ? ? ? ? ? ?  41  LEU A O     1 
ATOM   248  C  CB    . LEU A 1 41  ? -51.162 42.256 -37.119 1.00 25.52 ? ? ? ? ? ?  41  LEU A CB    1 
ATOM   249  C  CG    . LEU A 1 41  ? -51.048 40.838 -37.684 1.00 27.79 ? ? ? ? ? ?  41  LEU A CG    1 
ATOM   250  C  CD1   . LEU A 1 41  ? -49.581 40.411 -37.740 1.00 25.43 ? ? ? ? ? ?  41  LEU A CD1   1 
ATOM   251  C  CD2   . LEU A 1 41  ? -51.856 39.883 -36.802 1.00 30.52 ? ? ? ? ? ?  41  LEU A CD2   1 
ATOM   252  N  N     . ALA A 1 42  ? -51.871 45.321 -36.952 1.00 26.57 ? ? ? ? ? ?  42  ALA A N     1 
ATOM   253  C  CA    . ALA A 1 42  ? -51.919 46.563 -36.178 1.00 26.05 ? ? ? ? ? ?  42  ALA A CA    1 
ATOM   254  C  C     . ALA A 1 42  ? -53.344 47.097 -36.084 1.00 27.85 ? ? ? ? ? ?  42  ALA A C     1 
ATOM   255  O  O     . ALA A 1 42  ? -53.770 47.568 -35.022 1.00 26.79 ? ? ? ? ? ?  42  ALA A O     1 
ATOM   256  C  CB    . ALA A 1 42  ? -51.003 47.612 -36.797 1.00 26.33 ? ? ? ? ? ?  42  ALA A CB    1 
ATOM   257  N  N     . ASP A 1 43  ? -54.096 47.026 -37.186 1.00 26.79 ? ? ? ? ? ?  43  ASP A N     1 
ATOM   258  C  CA    . ASP A 1 43  ? -55.483 47.481 -37.173 1.00 27.48 ? ? ? ? ? ?  43  ASP A CA    1 
ATOM   259  C  C     . ASP A 1 43  ? -56.369 46.580 -36.322 1.00 26.63 ? ? ? ? ? ?  43  ASP A C     1 
ATOM   260  O  O     . ASP A 1 43  ? -57.345 47.058 -35.734 1.00 29.13 ? ? ? ? ? ?  43  ASP A O     1 
ATOM   261  C  CB    . ASP A 1 43  ? -56.028 47.553 -38.602 1.00 27.79 ? ? ? ? ? ?  43  ASP A CB    1 
ATOM   262  C  CG    . ASP A 1 43  ? -55.390 48.681 -39.418 1.00 34.19 ? ? ? ? ? ?  43  ASP A CG    1 
ATOM   263  O  OD1   . ASP A 1 43  ? -54.824 49.631 -38.814 1.00 30.86 ? ? ? ? ? ?  43  ASP A OD1   1 
ATOM   264  O  OD2   . ASP A 1 43  ? -55.463 48.612 -40.661 1.00 33.65 ? ? ? ? ? ?  43  ASP A OD2   1 
ATOM   265  N  N     . ASP A 1 44  ? -56.064 45.277 -36.263 1.00 27.14 ? ? ? ? ? ?  44  ASP A N     1 
ATOM   266  C  CA    . ASP A 1 44  ? -56.814 44.374 -35.392 1.00 26.94 ? ? ? ? ? ?  44  ASP A CA    1 
ATOM   267  C  C     . ASP A 1 44  ? -56.520 44.666 -33.925 1.00 26.29 ? ? ? ? ? ?  44  ASP A C     1 
ATOM   268  O  O     . ASP A 1 44  ? -57.416 44.584 -33.082 1.00 29.15 ? ? ? ? ? ?  44  ASP A O     1 
ATOM   269  C  CB    . ASP A 1 44  ? -56.471 42.915 -35.709 1.00 25.12 ? ? ? ? ? ?  44  ASP A CB    1 
ATOM   270  C  CG    . ASP A 1 44  ? -57.029 42.438 -37.048 1.00 30.40 ? ? ? ? ? ?  44  ASP A CG    1 
ATOM   271  O  OD1   . ASP A 1 44  ? -57.860 43.133 -37.675 1.00 32.19 ? ? ? ? ? ?  44  ASP A OD1   1 
ATOM   272  O  OD2   . ASP A 1 44  ? -56.622 41.343 -37.479 1.00 29.82 ? ? ? ? ? ?  44  ASP A OD2   1 
ATOM   273  N  N     . PHE A 1 45  ? -55.261 44.968 -33.591 1.00 23.87 ? ? ? ? ? ?  45  PHE A N     1 
ATOM   274  C  CA    . PHE A 1 45  ? -54.951 45.395 -32.229 1.00 25.87 ? ? ? ? ? ?  45  PHE A CA    1 
ATOM   275  C  C     . PHE A 1 45  ? -55.667 46.697 -31.915 1.00 27.63 ? ? ? ? ? ?  45  PHE A C     1 
ATOM   276  O  O     . PHE A 1 45  ? -56.256 46.858 -30.834 1.00 24.84 ? ? ? ? ? ?  45  PHE A O     1 
ATOM   277  C  CB    . PHE A 1 45  ? -53.441 45.571 -32.058 1.00 23.33 ? ? ? ? ? ?  45  PHE A CB    1 
ATOM   278  C  CG    . PHE A 1 45  ? -52.718 44.320 -31.659 1.00 23.23 ? ? ? ? ? ?  45  PHE A CG    1 
ATOM   279  C  CD1   . PHE A 1 45  ? -52.641 43.240 -32.520 1.00 27.63 ? ? ? ? ? ?  45  PHE A CD1   1 
ATOM   280  C  CD2   . PHE A 1 45  ? -52.099 44.229 -30.437 1.00 26.99 ? ? ? ? ? ?  45  PHE A CD2   1 
ATOM   281  C  CE1   . PHE A 1 45  ? -51.960 42.096 -32.166 1.00 29.89 ? ? ? ? ? ?  45  PHE A CE1   1 
ATOM   282  C  CE2   . PHE A 1 45  ? -51.410 43.074 -30.074 1.00 30.80 ? ? ? ? ? ?  45  PHE A CE2   1 
ATOM   283  C  CZ    . PHE A 1 45  ? -51.349 42.009 -30.949 1.00 27.08 ? ? ? ? ? ?  45  PHE A CZ    1 
ATOM   284  N  N     . ARG A 1 46  ? -55.639 47.632 -32.867 1.00 25.83 ? ? ? ? ? ?  46  ARG A N     1 
ATOM   285  C  CA    . ARG A 1 46  ? -56.259 48.926 -32.645 1.00 28.01 ? ? ? ? ? ?  46  ARG A CA    1 
ATOM   286  C  C     . ARG A 1 46  ? -57.758 48.797 -32.453 1.00 25.91 ? ? ? ? ? ?  46  ARG A C     1 
ATOM   287  O  O     . ARG A 1 46  ? -58.351 49.555 -31.676 1.00 28.64 ? ? ? ? ? ?  46  ARG A O     1 
ATOM   288  C  CB    . ARG A 1 46  ? -55.945 49.850 -33.817 1.00 26.40 ? ? ? ? ? ?  46  ARG A CB    1 
ATOM   289  C  CG    . ARG A 1 46  ? -56.336 51.277 -33.571 1.00 31.17 ? ? ? ? ? ?  46  ARG A CG    1 
ATOM   290  C  CD    . ARG A 1 46  ? -55.964 52.135 -34.767 1.00 34.34 ? ? ? ? ? ?  46  ARG A CD    1 
ATOM   291  N  NE    . ARG A 1 46  ? -56.292 53.531 -34.513 1.00 39.45 ? ? ? ? ? ?  46  ARG A NE    1 
ATOM   292  C  CZ    . ARG A 1 46  ? -56.065 54.522 -35.363 1.00 43.95 ? ? ? ? ? ?  46  ARG A CZ    1 
ATOM   293  N  NH1   . ARG A 1 46  ? -55.509 54.306 -36.545 1.00 45.47 ? ? ? ? ? ?  46  ARG A NH1   1 
ATOM   294  N  NH2   . ARG A 1 46  ? -56.393 55.760 -35.012 1.00 40.42 ? ? ? ? ? ?  46  ARG A NH2   1 
ATOM   295  N  N     . ALA A 1 47  ? -58.388 47.851 -33.157 1.00 26.87 ? ? ? ? ? ?  47  ALA A N     1 
ATOM   296  C  CA    . ALA A 1 47  ? -59.831 47.669 -33.051 1.00 28.92 ? ? ? ? ? ?  47  ALA A CA    1 
ATOM   297  C  C     . ALA A 1 47  ? -60.229 47.215 -31.650 1.00 27.15 ? ? ? ? ? ?  47  ALA A C     1 
ATOM   298  O  O     . ALA A 1 47  ? -61.329 47.520 -31.183 1.00 28.21 ? ? ? ? ? ?  47  ALA A O     1 
ATOM   299  C  CB    . ALA A 1 47  ? -60.299 46.664 -34.106 1.00 25.83 ? ? ? ? ? ?  47  ALA A CB    1 
ATOM   300  N  N     . ALA A 1 48  ? -59.349 46.501 -30.964 1.00 25.97 ? ? ? ? ? ?  48  ALA A N     1 
ATOM   301  C  CA    . ALA A 1 48  ? -59.600 46.050 -29.600 1.00 25.92 ? ? ? ? ? ?  48  ALA A CA    1 
ATOM   302  C  C     . ALA A 1 48  ? -59.147 47.063 -28.554 1.00 28.22 ? ? ? ? ? ?  48  ALA A C     1 
ATOM   303  O  O     . ALA A 1 48  ? -59.807 47.225 -27.518 1.00 27.64 ? ? ? ? ? ?  48  ALA A O     1 
ATOM   304  C  CB    . ALA A 1 48  ? -58.886 44.715 -29.343 1.00 22.57 ? ? ? ? ? ?  48  ALA A CB    1 
ATOM   305  N  N     . LEU A 1 49  ? -58.033 47.756 -28.800 1.00 24.91 ? ? ? ? ? ?  49  LEU A N     1 
ATOM   306  C  CA    . LEU A 1 49  ? -57.378 48.542 -27.761 1.00 26.50 ? ? ? ? ? ?  49  LEU A CA    1 
ATOM   307  C  C     . LEU A 1 49  ? -57.515 50.050 -27.934 1.00 29.47 ? ? ? ? ? ?  49  LEU A C     1 
ATOM   308  O  O     . LEU A 1 49  ? -57.332 50.786 -26.952 1.00 26.24 ? ? ? ? ? ?  49  LEU A O     1 
ATOM   309  C  CB    . LEU A 1 49  ? -55.878 48.195 -27.701 1.00 23.82 ? ? ? ? ? ?  49  LEU A CB    1 
ATOM   310  C  CG    . LEU A 1 49  ? -55.517 46.737 -27.415 1.00 26.96 ? ? ? ? ? ?  49  LEU A CG    1 
ATOM   311  C  CD1   . LEU A 1 49  ? -54.051 46.505 -27.738 1.00 27.80 ? ? ? ? ? ?  49  LEU A CD1   1 
ATOM   312  C  CD2   . LEU A 1 49  ? -55.819 46.369 -25.948 1.00 24.37 ? ? ? ? ? ?  49  LEU A CD2   1 
ATOM   313  N  N     . GLY A 1 50  ? -57.809 50.529 -29.145 1.00 23.12 ? ? ? ? ? ?  50  GLY A N     1 
ATOM   314  C  CA    . GLY A 1 50  ? -57.785 51.967 -29.353 1.00 26.14 ? ? ? ? ? ?  50  GLY A CA    1 
ATOM   315  C  C     . GLY A 1 50  ? -56.353 52.486 -29.376 1.00 28.13 ? ? ? ? ? ?  50  GLY A C     1 
ATOM   316  O  O     . GLY A 1 50  ? -55.384 51.740 -29.596 1.00 27.62 ? ? ? ? ? ?  50  GLY A O     1 
ATOM   317  N  N     . ASP A 1 51  ? -56.214 53.785 -29.111 1.00 26.62 ? ? ? ? ? ?  51  ASP A N     1 
ATOM   318  C  CA    . ASP A 1 51  ? -54.951 54.461 -29.369 1.00 29.52 ? ? ? ? ? ?  51  ASP A CA    1 
ATOM   319  C  C     . ASP A 1 51  ? -54.112 54.794 -28.135 1.00 31.72 ? ? ? ? ? ?  51  ASP A C     1 
ATOM   320  O  O     . ASP A 1 51  ? -52.983 55.274 -28.301 1.00 28.09 ? ? ? ? ? ?  51  ASP A O     1 
ATOM   321  C  CB    . ASP A 1 51  ? -55.211 55.744 -30.171 1.00 28.31 ? ? ? ? ? ?  51  ASP A CB    1 
ATOM   322  C  CG    . ASP A 1 51  ? -55.635 55.450 -31.612 1.00 32.40 ? ? ? ? ? ?  51  ASP A CG    1 
ATOM   323  O  OD1   . ASP A 1 51  ? -55.404 54.316 -32.093 1.00 34.14 ? ? ? ? ? ?  51  ASP A OD1   1 
ATOM   324  O  OD2   . ASP A 1 51  ? -56.202 56.347 -32.264 1.00 34.85 ? ? ? ? ? ?  51  ASP A OD2   1 
ATOM   325  N  N     . ALA A 1 52  ? -54.597 54.547 -26.915 1.00 26.94 ? ? ? ? ? ?  52  ALA A N     1 
ATOM   326  C  CA    . ALA A 1 52  ? -53.797 54.872 -25.732 1.00 25.22 ? ? ? ? ? ?  52  ALA A CA    1 
ATOM   327  C  C     . ALA A 1 52  ? -52.451 54.145 -25.746 1.00 28.51 ? ? ? ? ? ?  52  ALA A C     1 
ATOM   328  O  O     . ALA A 1 52  ? -52.341 53.012 -26.217 1.00 29.39 ? ? ? ? ? ?  52  ALA A O     1 
ATOM   329  C  CB    . ALA A 1 52  ? -54.558 54.509 -24.453 1.00 26.35 ? ? ? ? ? ?  52  ALA A CB    1 
ATOM   330  N  N     . TYR A 1 53  ? -51.408 54.813 -25.220 1.00 30.10 ? ? ? ? ? ?  53  TYR A N     1 
ATOM   331  C  CA    . TYR A 1 53  ? -50.086 54.213 -25.036 1.00 26.81 ? ? ? ? ? ?  53  TYR A CA    1 
ATOM   332  C  C     . TYR A 1 53  ? -49.734 54.151 -23.552 1.00 26.77 ? ? ? ? ? ?  53  TYR A C     1 
ATOM   333  O  O     . TYR A 1 53  ? -49.950 55.135 -22.833 1.00 28.41 ? ? ? ? ? ?  53  TYR A O     1 
ATOM   334  C  CB    . TYR A 1 53  ? -48.976 54.994 -25.785 1.00 24.86 ? ? ? ? ? ?  53  TYR A CB    1 
ATOM   335  C  CG    . TYR A 1 53  ? -47.708 54.195 -25.802 1.00 25.79 ? ? ? ? ? ?  53  TYR A CG    1 
ATOM   336  C  CD1   . TYR A 1 53  ? -47.556 53.127 -26.685 1.00 25.04 ? ? ? ? ? ?  53  TYR A CD1   1 
ATOM   337  C  CD2   . TYR A 1 53  ? -46.697 54.423 -24.859 1.00 27.52 ? ? ? ? ? ?  53  TYR A CD2   1 
ATOM   338  C  CE1   . TYR A 1 53  ? -46.416 52.330 -26.660 1.00 24.68 ? ? ? ? ? ?  53  TYR A CE1   1 
ATOM   339  C  CE2   . TYR A 1 53  ? -45.553 53.631 -24.838 1.00 26.27 ? ? ? ? ? ?  53  TYR A CE2   1 
ATOM   340  C  CZ    . TYR A 1 53  ? -45.425 52.590 -25.740 1.00 22.88 ? ? ? ? ? ?  53  TYR A CZ    1 
ATOM   341  O  OH    . TYR A 1 53  ? -44.309 51.795 -25.717 1.00 26.46 ? ? ? ? ? ?  53  TYR A OH    1 
ATOM   342  N  N     . PRO A 1 54  ? -49.185 53.022 -23.047 1.00 26.64 ? ? ? ? ? ?  54  PRO A N     1 
ATOM   343  C  CA    . PRO A 1 54  ? -48.706 51.815 -23.738 1.00 24.18 ? ? ? ? ? ?  54  PRO A CA    1 
ATOM   344  C  C     . PRO A 1 54  ? -49.811 50.907 -24.255 1.00 27.02 ? ? ? ? ? ?  54  PRO A C     1 
ATOM   345  O  O     . PRO A 1 54  ? -49.536 50.033 -25.082 1.00 25.10 ? ? ? ? ? ?  54  PRO A O     1 
ATOM   346  C  CB    . PRO A 1 54  ? -47.854 51.123 -22.661 1.00 26.84 ? ? ? ? ? ?  54  PRO A CB    1 
ATOM   347  C  CG    . PRO A 1 54  ? -48.481 51.521 -21.344 1.00 25.21 ? ? ? ? ? ?  54  PRO A CG    1 
ATOM   348  C  CD    . PRO A 1 54  ? -49.134 52.871 -21.576 1.00 28.42 ? ? ? ? ? ?  54  PRO A CD    1 
ATOM   349  N  N     . GLY A 1 55  ? -51.056 51.068 -23.801 1.00 26.30 ? ? ? ? ? ?  55  GLY A N     1 
ATOM   350  C  CA    . GLY A 1 55  ? -52.193 50.344 -24.348 1.00 27.65 ? ? ? ? ? ?  55  GLY A CA    1 
ATOM   351  C  C     . GLY A 1 55  ? -52.514 49.009 -23.691 1.00 29.48 ? ? ? ? ? ?  55  GLY A C     1 
ATOM   352  O  O     . GLY A 1 55  ? -53.678 48.586 -23.715 1.00 27.47 ? ? ? ? ? ?  55  GLY A O     1 
ATOM   353  N  N     . ILE A 1 56  ? -51.519 48.325 -23.123 1.00 26.83 ? ? ? ? ? ?  56  ILE A N     1 
ATOM   354  C  CA    . ILE A 1 56  ? -51.695 46.984 -22.564 1.00 28.57 ? ? ? ? ? ?  56  ILE A CA    1 
ATOM   355  C  C     . ILE A 1 56  ? -50.991 46.884 -21.212 1.00 33.34 ? ? ? ? ? ?  56  ILE A C     1 
ATOM   356  O  O     . ILE A 1 56  ? -50.014 47.593 -20.945 1.00 29.59 ? ? ? ? ? ?  56  ILE A O     1 
ATOM   357  C  CB    . ILE A 1 56  ? -51.150 45.884 -23.501 1.00 25.49 ? ? ? ? ? ?  56  ILE A CB    1 
ATOM   358  C  CG1   . ILE A 1 56  ? -49.634 46.057 -23.681 1.00 27.90 ? ? ? ? ? ?  56  ILE A CG1   1 
ATOM   359  C  CG2   . ILE A 1 56  ? -51.889 45.872 -24.834 1.00 27.31 ? ? ? ? ? ?  56  ILE A CG2   1 
ATOM   360  C  CD1   . ILE A 1 56  ? -48.932 44.914 -24.396 1.00 25.99 ? ? ? ? ? ?  56  ILE A CD1   1 
ATOM   361  N  N     . GLY A 1 57  ? -51.486 45.976 -20.360 1.00 28.54 ? ? ? ? ? ?  57  GLY A N     1 
ATOM   362  C  CA    . GLY A 1 57  ? -50.775 45.653 -19.136 1.00 30.80 ? ? ? ? ? ?  57  GLY A CA    1 
ATOM   363  C  C     . GLY A 1 57  ? -49.415 45.039 -19.423 1.00 34.14 ? ? ? ? ? ?  57  GLY A C     1 
ATOM   364  O  O     . GLY A 1 57  ? -49.123 44.618 -20.545 1.00 30.66 ? ? ? ? ? ?  57  GLY A O     1 
ATOM   365  N  N     . TYR A 1 58  ? -48.566 44.994 -18.391 1.00 29.89 ? ? ? ? ? ?  58  TYR A N     1 
ATOM   366  C  CA    . TYR A 1 58  ? -47.204 44.497 -18.550 1.00 30.24 ? ? ? ? ? ?  58  TYR A CA    1 
ATOM   367  C  C     . TYR A 1 58  ? -47.151 42.978 -18.453 1.00 30.82 ? ? ? ? ? ?  58  TYR A C     1 
ATOM   368  O  O     . TYR A 1 58  ? -47.838 42.377 -17.632 1.00 33.98 ? ? ? ? ? ?  58  TYR A O     1 
ATOM   369  C  CB    . TYR A 1 58  ? -46.268 45.081 -17.486 1.00 31.95 ? ? ? ? ? ?  58  TYR A CB    1 
ATOM   370  C  CG    . TYR A 1 58  ? -44.878 44.498 -17.611 1.00 32.04 ? ? ? ? ? ?  58  TYR A CG    1 
ATOM   371  C  CD1   . TYR A 1 58  ? -44.024 44.942 -18.613 1.00 30.73 ? ? ? ? ? ?  58  TYR A CD1   1 
ATOM   372  C  CD2   . TYR A 1 58  ? -44.443 43.460 -16.787 1.00 31.95 ? ? ? ? ? ?  58  TYR A CD2   1 
ATOM   373  C  CE1   . TYR A 1 58  ? -42.767 44.402 -18.777 1.00 30.32 ? ? ? ? ? ?  58  TYR A CE1   1 
ATOM   374  C  CE2   . TYR A 1 58  ? -43.167 42.911 -16.945 1.00 32.65 ? ? ? ? ? ?  58  TYR A CE2   1 
ATOM   375  C  CZ    . TYR A 1 58  ? -42.339 43.392 -17.950 1.00 32.93 ? ? ? ? ? ?  58  TYR A CZ    1 
ATOM   376  O  OH    . TYR A 1 58  ? -41.069 42.889 -18.157 1.00 33.70 ? ? ? ? ? ?  58  TYR A OH    1 
ATOM   377  N  N     . ALA A 1 59  ? -46.298 42.363 -19.276 1.00 30.95 ? ? ? ? ? ?  59  ALA A N     1 
ATOM   378  C  CA    . ALA A 1 59  ? -45.862 40.988 -19.069 1.00 30.47 ? ? ? ? ? ?  59  ALA A CA    1 
ATOM   379  C  C     . ALA A 1 59  ? -44.529 40.814 -19.770 1.00 31.12 ? ? ? ? ? ?  59  ALA A C     1 
ATOM   380  O  O     . ALA A 1 59  ? -44.275 41.488 -20.773 1.00 33.18 ? ? ? ? ? ?  59  ALA A O     1 
ATOM   381  C  CB    . ALA A 1 59  ? -46.879 39.968 -19.594 1.00 30.14 ? ? ? ? ? ?  59  ALA A CB    1 
ATOM   382  N  N     . PRO A 1 60  ? -43.656 39.934 -19.266 1.00 32.90 ? ? ? ? ? ?  60  PRO A N     1 
ATOM   383  C  CA    . PRO A 1 60  ? -42.331 39.770 -19.884 1.00 33.97 ? ? ? ? ? ?  60  PRO A CA    1 
ATOM   384  C  C     . PRO A 1 60  ? -42.378 39.345 -21.332 1.00 32.75 ? ? ? ? ? ?  60  PRO A C     1 
ATOM   385  O  O     . PRO A 1 60  ? -41.462 39.669 -22.103 1.00 31.98 ? ? ? ? ? ?  60  PRO A O     1 
ATOM   386  C  CB    . PRO A 1 60  ? -41.683 38.684 -19.011 1.00 34.42 ? ? ? ? ? ?  60  PRO A CB    1 
ATOM   387  C  CG    . PRO A 1 60  ? -42.373 38.808 -17.714 1.00 32.86 ? ? ? ? ? ?  60  PRO A CG    1 
ATOM   388  C  CD    . PRO A 1 60  ? -43.788 39.112 -18.051 1.00 33.47 ? ? ? ? ? ?  60  PRO A CD    1 
ATOM   389  N  N     . GLU A 1 61  ? -43.415 38.620 -21.736 1.00 32.26 ? ? ? ? ? ?  61  GLU A N     1 
ATOM   390  C  CA    . GLU A 1 61  ? -43.484 38.090 -23.086 1.00 34.24 ? ? ? ? ? ?  61  GLU A CA    1 
ATOM   391  C  C     . GLU A 1 61  ? -44.297 38.971 -24.037 1.00 33.57 ? ? ? ? ? ?  61  GLU A C     1 
ATOM   392  O  O     . GLU A 1 61  ? -44.588 38.544 -25.157 1.00 30.43 ? ? ? ? ? ?  61  GLU A O     1 
ATOM   393  C  CB    . GLU A 1 61  ? -44.052 36.669 -23.054 1.00 36.69 ? ? ? ? ? ?  61  GLU A CB    1 
ATOM   394  C  CG    . GLU A 1 61  ? -45.445 36.578 -22.453 1.00 41.58 ? ? ? ? ? ?  61  GLU A CG    1 
ATOM   395  C  CD    . GLU A 1 61  ? -45.469 36.560 -20.920 1.00 46.26 ? ? ? ? ? ?  61  GLU A CD    1 
ATOM   396  O  OE1   . GLU A 1 61  ? -44.390 36.533 -20.270 1.00 40.67 ? ? ? ? ? ?  61  GLU A OE1   1 
ATOM   397  O  OE2   . GLU A 1 61  ? -46.597 36.553 -20.376 1.00 51.07 ? ? ? ? ? ?  61  GLU A OE2   1 
ATOM   398  N  N     . LEU A 1 62  ? -44.659 40.181 -23.628 1.00 30.24 ? ? ? ? ? ?  62  LEU A N     1 
ATOM   399  C  CA    . LEU A 1 62  ? -45.380 41.134 -24.461 1.00 30.96 ? ? ? ? ? ?  62  LEU A CA    1 
ATOM   400  C  C     . LEU A 1 62  ? -44.498 42.340 -24.745 1.00 31.05 ? ? ? ? ? ?  62  LEU A C     1 
ATOM   401  O  O     . LEU A 1 62  ? -43.513 42.584 -24.047 1.00 30.88 ? ? ? ? ? ?  62  LEU A O     1 
ATOM   402  C  CB    . LEU A 1 62  ? -46.659 41.620 -23.770 1.00 28.01 ? ? ? ? ? ?  62  LEU A CB    1 
ATOM   403  C  CG    . LEU A 1 62  ? -47.732 40.594 -23.424 1.00 30.15 ? ? ? ? ? ?  62  LEU A CG    1 
ATOM   404  C  CD1   . LEU A 1 62  ? -48.826 41.235 -22.608 1.00 31.45 ? ? ? ? ? ?  62  LEU A CD1   1 
ATOM   405  C  CD2   . LEU A 1 62  ? -48.289 39.988 -24.689 1.00 28.19 ? ? ? ? ? ?  62  LEU A CD2   1 
ATOM   406  N  N     . ASN A 1 63  ? -44.881 43.115 -25.755 1.00 27.18 ? ? ? ? ? ?  63  ASN A N     1 
ATOM   407  C  CA    . ASN A 1 63  ? -44.402 44.480 -25.924 1.00 27.36 ? ? ? ? ? ?  63  ASN A CA    1 
ATOM   408  C  C     . ASN A 1 63  ? -45.596 45.347 -26.298 1.00 29.21 ? ? ? ? ? ?  63  ASN A C     1 
ATOM   409  O  O     . ASN A 1 63  ? -46.547 44.852 -26.918 1.00 28.94 ? ? ? ? ? ?  63  ASN A O     1 
ATOM   410  C  CB    . ASN A 1 63  ? -43.327 44.602 -27.022 1.00 28.16 ? ? ? ? ? ?  63  ASN A CB    1 
ATOM   411  C  CG    . ASN A 1 63  ? -41.949 44.180 -26.550 1.00 32.65 ? ? ? ? ? ?  63  ASN A CG    1 
ATOM   412  O  OD1   . ASN A 1 63  ? -41.397 44.751 -25.605 1.00 29.38 ? ? ? ? ? ?  63  ASN A OD1   1 
ATOM   413  N  ND2   . ASN A 1 63  ? -41.373 43.187 -27.222 1.00 30.13 ? ? ? ? ? ?  63  ASN A ND2   1 
ATOM   414  N  N     . PRO A 1 64  ? -45.578 46.632 -25.948 1.00 26.19 ? ? ? ? ? ?  64  PRO A N     1 
ATOM   415  C  CA    . PRO A 1 64  ? -46.682 47.509 -26.336 1.00 24.32 ? ? ? ? ? ?  64  PRO A CA    1 
ATOM   416  C  C     . PRO A 1 64  ? -46.869 47.520 -27.846 1.00 26.08 ? ? ? ? ? ?  64  PRO A C     1 
ATOM   417  O  O     . PRO A 1 64  ? -45.896 47.570 -28.608 1.00 28.50 ? ? ? ? ? ?  64  PRO A O     1 
ATOM   418  C  CB    . PRO A 1 64  ? -46.244 48.880 -25.798 1.00 25.53 ? ? ? ? ? ?  64  PRO A CB    1 
ATOM   419  C  CG    . PRO A 1 64  ? -45.374 48.529 -24.617 1.00 25.14 ? ? ? ? ? ?  64  PRO A CG    1 
ATOM   420  C  CD    . PRO A 1 64  ? -44.614 47.329 -25.070 1.00 27.61 ? ? ? ? ? ?  64  PRO A CD    1 
ATOM   421  N  N     . PRO A 1 65  ? -48.111 47.408 -28.317 1.00 28.31 ? ? ? ? ? ?  65  PRO A N     1 
ATOM   422  C  CA    . PRO A 1 65  ? -48.346 47.381 -29.774 1.00 28.04 ? ? ? ? ? ?  65  PRO A CA    1 
ATOM   423  C  C     . PRO A 1 65  ? -47.653 48.491 -30.558 1.00 27.06 ? ? ? ? ? ?  65  PRO A C     1 
ATOM   424  O  O     . PRO A 1 65  ? -47.059 48.216 -31.611 1.00 27.36 ? ? ? ? ? ?  65  PRO A O     1 
ATOM   425  C  CB    . PRO A 1 65  ? -49.873 47.486 -29.856 1.00 25.68 ? ? ? ? ? ?  65  PRO A CB    1 
ATOM   426  C  CG    . PRO A 1 65  ? -50.349 46.783 -28.627 1.00 29.58 ? ? ? ? ? ?  65  PRO A CG    1 
ATOM   427  C  CD    . PRO A 1 65  ? -49.343 47.137 -27.548 1.00 25.88 ? ? ? ? ? ?  65  PRO A CD    1 
ATOM   428  N  N     . LEU A 1 66  ? -47.713 49.744 -30.094 1.00 25.41 ? ? ? ? ? ?  66  LEU A N     1 
ATOM   429  C  CA    . LEU A 1 66  ? -47.073 50.810 -30.870 1.00 27.13 ? ? ? ? ? ?  66  LEU A CA    1 
ATOM   430  C  C     . LEU A 1 66  ? -45.556 50.696 -30.821 1.00 29.62 ? ? ? ? ? ?  66  LEU A C     1 
ATOM   431  O  O     . LEU A 1 66  ? -44.869 51.161 -31.742 1.00 26.34 ? ? ? ? ? ?  66  LEU A O     1 
ATOM   432  C  CB    . LEU A 1 66  ? -47.502 52.185 -30.369 1.00 27.29 ? ? ? ? ? ?  66  LEU A CB    1 
ATOM   433  C  CG    . LEU A 1 66  ? -48.892 52.665 -30.772 1.00 32.90 ? ? ? ? ? ?  66  LEU A CG    1 
ATOM   434  C  CD1   . LEU A 1 66  ? -49.034 54.151 -30.438 1.00 31.30 ? ? ? ? ? ?  66  LEU A CD1   1 
ATOM   435  C  CD2   . LEU A 1 66  ? -49.134 52.398 -32.262 1.00 27.24 ? ? ? ? ? ?  66  LEU A CD2   1 
ATOM   436  N  N     . TRP A 1 67  ? -45.020 50.106 -29.743 1.00 26.88 ? ? ? ? ? ?  67  TRP A N     1 
ATOM   437  C  CA    . TRP A 1 67  ? -43.586 49.863 -29.677 1.00 24.59 ? ? ? ? ? ?  67  TRP A CA    1 
ATOM   438  C  C     . TRP A 1 67  ? -43.169 48.847 -30.730 1.00 27.04 ? ? ? ? ? ?  67  TRP A C     1 
ATOM   439  O  O     . TRP A 1 67  ? -42.156 49.039 -31.417 1.00 24.88 ? ? ? ? ? ?  67  TRP A O     1 
ATOM   440  C  CB    . TRP A 1 67  ? -43.169 49.397 -28.270 1.00 23.29 ? ? ? ? ? ?  67  TRP A CB    1 
ATOM   441  C  CG    . TRP A 1 67  ? -41.662 49.319 -28.149 1.00 25.29 ? ? ? ? ? ?  67  TRP A CG    1 
ATOM   442  C  CD1   . TRP A 1 67  ? -40.823 50.311 -27.727 1.00 25.75 ? ? ? ? ? ?  67  TRP A CD1   1 
ATOM   443  C  CD2   . TRP A 1 67  ? -40.822 48.217 -28.518 1.00 24.02 ? ? ? ? ? ?  67  TRP A CD2   1 
ATOM   444  N  NE1   . TRP A 1 67  ? -39.515 49.887 -27.795 1.00 28.00 ? ? ? ? ? ?  67  TRP A NE1   1 
ATOM   445  C  CE2   . TRP A 1 67  ? -39.486 48.606 -28.273 1.00 27.86 ? ? ? ? ? ?  67  TRP A CE2   1 
ATOM   446  C  CE3   . TRP A 1 67  ? -41.066 46.943 -29.026 1.00 25.90 ? ? ? ? ? ?  67  TRP A CE3   1 
ATOM   447  C  CZ2   . TRP A 1 67  ? -38.404 47.767 -28.522 1.00 28.86 ? ? ? ? ? ?  67  TRP A CZ2   1 
ATOM   448  C  CZ3   . TRP A 1 67  ? -39.986 46.100 -29.265 1.00 26.94 ? ? ? ? ? ?  67  TRP A CZ3   1 
ATOM   449  C  CH2   . TRP A 1 67  ? -38.674 46.515 -29.008 1.00 26.61 ? ? ? ? ? ?  67  TRP A CH2   1 
ATOM   450  N  N     . GLU A 1 68  ? -43.954 47.774 -30.898 1.00 27.22 ? ? ? ? ? ?  68  GLU A N     1 
ATOM   451  C  CA    . GLU A 1 68  ? -43.629 46.785 -31.924 1.00 23.73 ? ? ? ? ? ?  68  GLU A CA    1 
ATOM   452  C  C     . GLU A 1 68  ? -43.627 47.416 -33.312 1.00 26.31 ? ? ? ? ? ?  68  GLU A C     1 
ATOM   453  O  O     . GLU A 1 68  ? -42.732 47.152 -34.121 1.00 26.26 ? ? ? ? ? ?  68  GLU A O     1 
ATOM   454  C  CB    . GLU A 1 68  ? -44.612 45.618 -31.875 1.00 26.97 ? ? ? ? ? ?  68  GLU A CB    1 
ATOM   455  C  CG    . GLU A 1 68  ? -44.468 44.728 -30.666 1.00 27.67 ? ? ? ? ? ?  68  GLU A CG    1 
ATOM   456  C  CD    . GLU A 1 68  ? -43.470 43.606 -30.879 1.00 30.20 ? ? ? ? ? ?  68  GLU A CD    1 
ATOM   457  O  OE1   . GLU A 1 68  ? -43.474 42.982 -31.961 1.00 32.88 ? ? ? ? ? ?  68  GLU A OE1   1 
ATOM   458  O  OE2   . GLU A 1 68  ? -42.677 43.341 -29.956 1.00 34.05 ? ? ? ? ? ?  68  GLU A OE2   1 
ATOM   459  N  N     . LEU A 1 69  ? -44.623 48.248 -33.610 1.00 29.62 ? ? ? ? ? ?  69  LEU A N     1 
ATOM   460  C  CA    . LEU A 1 69  ? -44.692 48.873 -34.928 1.00 26.65 ? ? ? ? ? ?  69  LEU A CA    1 
ATOM   461  C  C     . LEU A 1 69  ? -43.477 49.754 -35.171 1.00 28.65 ? ? ? ? ? ?  69  LEU A C     1 
ATOM   462  O  O     . LEU A 1 69  ? -42.790 49.613 -36.188 1.00 27.59 ? ? ? ? ? ?  69  LEU A O     1 
ATOM   463  C  CB    . LEU A 1 69  ? -45.970 49.689 -35.049 1.00 26.43 ? ? ? ? ? ?  69  LEU A CB    1 
ATOM   464  C  CG    . LEU A 1 69  ? -47.257 48.898 -35.259 1.00 28.80 ? ? ? ? ? ?  69  LEU A CG    1 
ATOM   465  C  CD1   . LEU A 1 69  ? -48.378 49.885 -35.523 1.00 33.11 ? ? ? ? ? ?  69  LEU A CD1   1 
ATOM   466  C  CD2   . LEU A 1 69  ? -47.100 47.929 -36.410 1.00 25.55 ? ? ? ? ? ?  69  LEU A CD2   1 
ATOM   467  N  N     . GLY A 1 70  ? -43.195 50.672 -34.240 1.00 23.93 ? ? ? ? ? ?  70  GLY A N     1 
ATOM   468  C  CA    . GLY A 1 70  ? -41.998 51.491 -34.372 1.00 23.85 ? ? ? ? ? ?  70  GLY A CA    1 
ATOM   469  C  C     . GLY A 1 70  ? -40.738 50.659 -34.514 1.00 27.44 ? ? ? ? ? ?  70  GLY A C     1 
ATOM   470  O  O     . GLY A 1 70  ? -39.880 50.955 -35.352 1.00 28.12 ? ? ? ? ? ?  70  GLY A O     1 
ATOM   471  N  N     . HIS A 1 71  ? -40.627 49.579 -33.727 1.00 25.13 ? ? ? ? ? ?  71  HIS A N     1 
ATOM   472  C  CA    . HIS A 1 71  ? -39.434 48.746 -33.767 1.00 24.25 ? ? ? ? ? ?  71  HIS A CA    1 
ATOM   473  C  C     . HIS A 1 71  ? -39.249 48.136 -35.144 1.00 28.28 ? ? ? ? ? ?  71  HIS A C     1 
ATOM   474  O  O     . HIS A 1 71  ? -38.116 47.992 -35.614 1.00 30.04 ? ? ? ? ? ?  71  HIS A O     1 
ATOM   475  C  CB    . HIS A 1 71  ? -39.511 47.649 -32.704 1.00 23.83 ? ? ? ? ? ?  71  HIS A CB    1 
ATOM   476  C  CG    . HIS A 1 71  ? -38.488 46.556 -32.871 1.00 26.58 ? ? ? ? ? ?  71  HIS A CG    1 
ATOM   477  N  ND1   . HIS A 1 71  ? -37.168 46.695 -32.481 1.00 24.17 ? ? ? ? ? ?  71  HIS A ND1   1 
ATOM   478  C  CD2   . HIS A 1 71  ? -38.604 45.292 -33.350 1.00 24.73 ? ? ? ? ? ?  71  HIS A CD2   1 
ATOM   479  C  CE1   . HIS A 1 71  ? -36.515 45.570 -32.725 1.00 25.33 ? ? ? ? ? ?  71  HIS A CE1   1 
ATOM   480  N  NE2   . HIS A 1 71  ? -37.367 44.694 -33.235 1.00 24.21 ? ? ? ? ? ?  71  HIS A NE2   1 
ATOM   481  N  N     . VAL A 1 72  ? -40.353 47.763 -35.807 1.00 24.29 ? ? ? ? ? ?  72  VAL A N     1 
ATOM   482  C  CA    . VAL A 1 72  ? -40.253 47.174 -37.142 1.00 26.47 ? ? ? ? ? ?  72  VAL A CA    1 
ATOM   483  C  C     . VAL A 1 72  ? -39.702 48.202 -38.125 1.00 25.38 ? ? ? ? ? ?  72  VAL A C     1 
ATOM   484  O  O     . VAL A 1 72  ? -38.818 47.907 -38.938 1.00 28.59 ? ? ? ? ? ?  72  VAL A O     1 
ATOM   485  C  CB    . VAL A 1 72  ? -41.621 46.622 -37.593 1.00 25.79 ? ? ? ? ? ?  72  VAL A CB    1 
ATOM   486  C  CG1   . VAL A 1 72  ? -41.653 46.442 -39.118 1.00 26.33 ? ? ? ? ? ?  72  VAL A CG1   1 
ATOM   487  C  CG2   . VAL A 1 72  ? -41.894 45.282 -36.907 1.00 23.09 ? ? ? ? ? ?  72  VAL A CG2   1 
ATOM   488  N  N     . ALA A 1 73  ? -40.219 49.427 -38.056 1.00 25.84 ? ? ? ? ? ?  73  ALA A N     1 
ATOM   489  C  CA    . ALA A 1 73  ? -39.729 50.496 -38.915 1.00 26.27 ? ? ? ? ? ?  73  ALA A CA    1 
ATOM   490  C  C     . ALA A 1 73  ? -38.278 50.830 -38.583 1.00 28.37 ? ? ? ? ? ?  73  ALA A C     1 
ATOM   491  O  O     . ALA A 1 73  ? -37.430 50.922 -39.480 1.00 27.81 ? ? ? ? ? ?  73  ALA A O     1 
ATOM   492  C  CB    . ALA A 1 73  ? -40.627 51.724 -38.766 1.00 27.28 ? ? ? ? ? ?  73  ALA A CB    1 
ATOM   493  N  N     . TRP A 1 74  ? -37.973 50.980 -37.287 1.00 27.68 ? ? ? ? ? ?  74  TRP A N     1 
ATOM   494  C  CA    . TRP A 1 74  ? -36.615 51.321 -36.852 1.00 28.17 ? ? ? ? ? ?  74  TRP A CA    1 
ATOM   495  C  C     . TRP A 1 74  ? -35.586 50.341 -37.396 1.00 27.06 ? ? ? ? ? ?  74  TRP A C     1 
ATOM   496  O  O     . TRP A 1 74  ? -34.502 50.743 -37.837 1.00 27.80 ? ? ? ? ? ?  74  TRP A O     1 
ATOM   497  C  CB    . TRP A 1 74  ? -36.535 51.347 -35.320 1.00 24.37 ? ? ? ? ? ?  74  TRP A CB    1 
ATOM   498  C  CG    . TRP A 1 74  ? -35.133 51.369 -34.857 1.00 26.84 ? ? ? ? ? ?  74  TRP A CG    1 
ATOM   499  C  CD1   . TRP A 1 74  ? -34.345 52.474 -34.715 1.00 29.51 ? ? ? ? ? ?  74  TRP A CD1   1 
ATOM   500  C  CD2   . TRP A 1 74  ? -34.311 50.243 -34.515 1.00 26.87 ? ? ? ? ? ?  74  TRP A CD2   1 
ATOM   501  N  NE1   . TRP A 1 74  ? -33.097 52.110 -34.292 1.00 29.38 ? ? ? ? ? ?  74  TRP A NE1   1 
ATOM   502  C  CE2   . TRP A 1 74  ? -33.045 50.746 -34.163 1.00 28.77 ? ? ? ? ? ?  74  TRP A CE2   1 
ATOM   503  C  CE3   . TRP A 1 74  ? -34.528 48.861 -34.455 1.00 31.78 ? ? ? ? ? ?  74  TRP A CE3   1 
ATOM   504  C  CZ2   . TRP A 1 74  ? -31.998 49.920 -33.758 1.00 30.23 ? ? ? ? ? ?  74  TRP A CZ2   1 
ATOM   505  C  CZ3   . TRP A 1 74  ? -33.480 48.036 -34.053 1.00 29.95 ? ? ? ? ? ?  74  TRP A CZ3   1 
ATOM   506  C  CH2   . TRP A 1 74  ? -32.234 48.571 -33.707 1.00 31.97 ? ? ? ? ? ?  74  TRP A CH2   1 
ATOM   507  N  N     . PHE A 1 75  ? -35.882 49.037 -37.311 1.00 27.24 ? ? ? ? ? ?  75  PHE A N     1 
ATOM   508  C  CA    . PHE A 1 75  ? -34.933 48.025 -37.763 1.00 24.90 ? ? ? ? ? ?  75  PHE A CA    1 
ATOM   509  C  C     . PHE A 1 75  ? -34.719 48.108 -39.269 1.00 29.79 ? ? ? ? ? ?  75  PHE A C     1 
ATOM   510  O  O     . PHE A 1 75  ? -33.589 47.973 -39.761 1.00 26.84 ? ? ? ? ? ?  75  PHE A O     1 
ATOM   511  C  CB    . PHE A 1 75  ? -35.449 46.636 -37.386 1.00 28.43 ? ? ? ? ? ?  75  PHE A CB    1 
ATOM   512  C  CG    . PHE A 1 75  ? -34.512 45.504 -37.740 1.00 27.90 ? ? ? ? ? ?  75  PHE A CG    1 
ATOM   513  C  CD1   . PHE A 1 75  ? -33.542 45.080 -36.841 1.00 27.05 ? ? ? ? ? ?  75  PHE A CD1   1 
ATOM   514  C  CD2   . PHE A 1 75  ? -34.621 44.849 -38.954 1.00 27.63 ? ? ? ? ? ?  75  PHE A CD2   1 
ATOM   515  C  CE1   . PHE A 1 75  ? -32.695 44.034 -37.156 1.00 24.65 ? ? ? ? ? ?  75  PHE A CE1   1 
ATOM   516  C  CE2   . PHE A 1 75  ? -33.770 43.804 -39.282 1.00 25.52 ? ? ? ? ? ?  75  PHE A CE2   1 
ATOM   517  C  CZ    . PHE A 1 75  ? -32.808 43.391 -38.378 1.00 23.88 ? ? ? ? ? ?  75  PHE A CZ    1 
ATOM   518  N  N     . GLN A 1 76  ? -35.804 48.275 -40.022 1.00 27.86 ? ? ? ? ? ?  76  GLN A N     1 
ATOM   519  C  CA    . GLN A 1 76  ? -35.674 48.368 -41.468 1.00 26.98 ? ? ? ? ? ?  76  GLN A CA    1 
ATOM   520  C  C     . GLN A 1 76  ? -34.854 49.591 -41.849 1.00 26.98 ? ? ? ? ? ?  76  GLN A C     1 
ATOM   521  O  O     . GLN A 1 76  ? -33.930 49.502 -42.666 1.00 25.28 ? ? ? ? ? ?  76  GLN A O     1 
ATOM   522  C  CB    . GLN A 1 76  ? -37.056 48.405 -42.131 1.00 25.35 ? ? ? ? ? ?  76  GLN A CB    1 
ATOM   523  C  CG    . GLN A 1 76  ? -36.978 48.276 -43.683 1.00 26.60 ? ? ? ? ? ?  76  GLN A CG    1 
ATOM   524  C  CD    . GLN A 1 76  ? -38.335 48.425 -44.347 1.00 25.57 ? ? ? ? ? ?  76  GLN A CD    1 
ATOM   525  O  OE1   . GLN A 1 76  ? -38.698 49.503 -44.805 1.00 26.87 ? ? ? ? ? ?  76  GLN A OE1   1 
ATOM   526  N  NE2   . GLN A 1 76  ? -39.093 47.341 -44.388 1.00 24.94 ? ? ? ? ? ?  76  GLN A NE2   1 
ATOM   527  N  N     . GLU A 1 77  ? -35.169 50.741 -41.247 1.00 25.97 ? ? ? ? ? ?  77  GLU A N     1 
ATOM   528  C  CA    . GLU A 1 77  ? -34.428 51.969 -41.535 1.00 31.36 ? ? ? ? ? ?  77  GLU A CA    1 
ATOM   529  C  C     . GLU A 1 77  ? -32.961 51.868 -41.107 1.00 33.50 ? ? ? ? ? ?  77  GLU A C     1 
ATOM   530  O  O     . GLU A 1 77  ? -32.082 52.420 -41.778 1.00 32.01 ? ? ? ? ? ?  77  GLU A O     1 
ATOM   531  C  CB    . GLU A 1 77  ? -35.109 53.152 -40.850 1.00 30.57 ? ? ? ? ? ?  77  GLU A CB    1 
ATOM   532  C  CG    . GLU A 1 77  ? -34.423 54.508 -41.077 1.00 33.46 ? ? ? ? ? ?  77  GLU A CG    1 
ATOM   533  C  CD    . GLU A 1 77  ? -34.945 55.593 -40.151 1.00 33.19 ? ? ? ? ? ?  77  GLU A CD    1 
ATOM   534  O  OE1   . GLU A 1 77  ? -35.100 55.359 -38.916 1.00 34.16 ? ? ? ? ? ?  77  GLU A OE1   1 
ATOM   535  O  OE2   . GLU A 1 77  ? -35.210 56.695 -40.657 1.00 36.24 ? ? ? ? ? ?  77  GLU A OE2   1 
ATOM   536  N  N     . TRP A 1 78  ? -32.688 51.142 -40.014 1.00 29.73 ? ? ? ? ? ?  78  TRP A N     1 
ATOM   537  C  CA    . TRP A 1 78  ? -31.327 50.956 -39.511 1.00 30.41 ? ? ? ? ? ?  78  TRP A CA    1 
ATOM   538  C  C     . TRP A 1 78  ? -30.451 50.209 -40.506 1.00 32.55 ? ? ? ? ? ?  78  TRP A C     1 
ATOM   539  O  O     . TRP A 1 78  ? -29.279 50.560 -40.706 1.00 33.14 ? ? ? ? ? ?  78  TRP A O     1 
ATOM   540  C  CB    . TRP A 1 78  ? -31.378 50.183 -38.188 1.00 28.27 ? ? ? ? ? ?  78  TRP A CB    1 
ATOM   541  C  CG    . TRP A 1 78  ? -30.048 49.908 -37.551 1.00 30.58 ? ? ? ? ? ?  78  TRP A CG    1 
ATOM   542  C  CD1   . TRP A 1 78  ? -29.296 48.786 -37.675 1.00 28.22 ? ? ? ? ? ?  78  TRP A CD1   1 
ATOM   543  C  CD2   . TRP A 1 78  ? -29.326 50.786 -36.678 1.00 28.67 ? ? ? ? ? ?  78  TRP A CD2   1 
ATOM   544  N  NE1   . TRP A 1 78  ? -28.134 48.908 -36.925 1.00 32.17 ? ? ? ? ? ?  78  TRP A NE1   1 
ATOM   545  C  CE2   . TRP A 1 78  ? -28.139 50.126 -36.303 1.00 30.89 ? ? ? ? ? ?  78  TRP A CE2   1 
ATOM   546  C  CE3   . TRP A 1 78  ? -29.578 52.064 -36.173 1.00 34.23 ? ? ? ? ? ?  78  TRP A CE3   1 
ATOM   547  C  CZ2   . TRP A 1 78  ? -27.202 50.698 -35.436 1.00 36.90 ? ? ? ? ? ?  78  TRP A CZ2   1 
ATOM   548  C  CZ3   . TRP A 1 78  ? -28.644 52.640 -35.313 1.00 38.76 ? ? ? ? ? ?  78  TRP A CZ3   1 
ATOM   549  C  CH2   . TRP A 1 78  ? -27.468 51.954 -34.959 1.00 38.44 ? ? ? ? ? ?  78  TRP A CH2   1 
ATOM   550  N  N     . TRP A 1 79  ? -30.983 49.140 -41.096 1.00 29.33 ? ? ? ? ? ?  79  TRP A N     1 
ATOM   551  C  CA    . TRP A 1 79  ? -30.212 48.281 -41.979 1.00 29.97 ? ? ? ? ? ?  79  TRP A CA    1 
ATOM   552  C  C     . TRP A 1 79  ? -30.378 48.616 -43.458 1.00 30.90 ? ? ? ? ? ?  79  TRP A C     1 
ATOM   553  O  O     . TRP A 1 79  ? -29.651 48.051 -44.285 1.00 28.47 ? ? ? ? ? ?  79  TRP A O     1 
ATOM   554  C  CB    . TRP A 1 79  ? -30.590 46.818 -41.740 1.00 30.09 ? ? ? ? ? ?  79  TRP A CB    1 
ATOM   555  C  CG    . TRP A 1 79  ? -30.078 46.310 -40.422 1.00 32.38 ? ? ? ? ? ?  79  TRP A CG    1 
ATOM   556  C  CD1   . TRP A 1 79  ? -30.818 45.993 -39.308 1.00 30.34 ? ? ? ? ? ?  79  TRP A CD1   1 
ATOM   557  C  CD2   . TRP A 1 79  ? -28.710 46.079 -40.073 1.00 33.56 ? ? ? ? ? ?  79  TRP A CD2   1 
ATOM   558  N  NE1   . TRP A 1 79  ? -29.987 45.579 -38.291 1.00 32.99 ? ? ? ? ? ?  79  TRP A NE1   1 
ATOM   559  C  CE2   . TRP A 1 79  ? -28.688 45.623 -38.734 1.00 34.50 ? ? ? ? ? ?  79  TRP A CE2   1 
ATOM   560  C  CE3   . TRP A 1 79  ? -27.497 46.218 -40.759 1.00 34.06 ? ? ? ? ? ?  79  TRP A CE3   1 
ATOM   561  C  CZ2   . TRP A 1 79  ? -27.500 45.291 -38.076 1.00 35.17 ? ? ? ? ? ?  79  TRP A CZ2   1 
ATOM   562  C  CZ3   . TRP A 1 79  ? -26.314 45.875 -40.105 1.00 35.22 ? ? ? ? ? ?  79  TRP A CZ3   1 
ATOM   563  C  CH2   . TRP A 1 79  ? -26.326 45.425 -38.776 1.00 33.67 ? ? ? ? ? ?  79  TRP A CH2   1 
ATOM   564  N  N     . ILE A 1 80  ? -31.314 49.495 -43.818 1.00 29.49 ? ? ? ? ? ?  80  ILE A N     1 
ATOM   565  C  CA    . ILE A 1 80  ? -31.440 49.918 -45.210 1.00 28.08 ? ? ? ? ? ?  80  ILE A CA    1 
ATOM   566  C  C     . ILE A 1 80  ? -31.039 51.383 -45.327 1.00 32.41 ? ? ? ? ? ?  80  ILE A C     1 
ATOM   567  O  O     . ILE A 1 80  ? -29.871 51.696 -45.589 1.00 35.51 ? ? ? ? ? ?  80  ILE A O     1 
ATOM   568  C  CB    . ILE A 1 80  ? -32.860 49.682 -45.761 1.00 31.37 ? ? ? ? ? ?  80  ILE A CB    1 
ATOM   569  C  CG1   . ILE A 1 80  ? -33.287 48.210 -45.573 1.00 27.68 ? ? ? ? ? ?  80  ILE A CG1   1 
ATOM   570  C  CG2   . ILE A 1 80  ? -32.922 50.043 -47.263 1.00 30.31 ? ? ? ? ? ?  80  ILE A CG2   1 
ATOM   571  C  CD1   . ILE A 1 80  ? -32.388 47.181 -46.256 1.00 27.08 ? ? ? ? ? ?  80  ILE A CD1   1 
ATOM   572  N  N     . GLY A 1 81  ? -31.986 52.287 -45.083 1.00 29.16 ? ? ? ? ? ?  81  GLY A N     1 
ATOM   573  C  CA    . GLY A 1 81  ? -31.768 53.685 -45.414 1.00 33.84 ? ? ? ? ? ?  81  GLY A CA    1 
ATOM   574  C  C     . GLY A 1 81  ? -30.555 54.291 -44.733 1.00 37.50 ? ? ? ? ? ?  81  GLY A C     1 
ATOM   575  O  O     . GLY A 1 81  ? -29.821 55.071 -45.342 1.00 35.05 ? ? ? ? ? ?  81  GLY A O     1 
ATOM   576  N  N     . ARG A 1 82  ? -30.330 53.947 -43.461 1.00 35.80 ? ? ? ? ? ?  82  ARG A N     1 
ATOM   577  C  CA    . ARG A 1 82  ? -29.244 54.518 -42.670 1.00 35.83 ? ? ? ? ? ?  82  ARG A CA    1 
ATOM   578  C  C     . ARG A 1 82  ? -27.938 53.753 -42.807 1.00 34.13 ? ? ? ? ? ?  82  ARG A C     1 
ATOM   579  O  O     . ARG A 1 82  ? -26.894 54.261 -42.385 1.00 36.44 ? ? ? ? ? ?  82  ARG A O     1 
ATOM   580  C  CB    . ARG A 1 82  ? -29.628 54.568 -41.182 1.00 32.23 ? ? ? ? ? ?  82  ARG A CB    1 
ATOM   581  C  CG    . ARG A 1 82  ? -30.760 55.520 -40.854 1.00 30.95 ? ? ? ? ? ?  82  ARG A CG    1 
ATOM   582  C  CD    . ARG A 1 82  ? -31.260 55.264 -39.449 1.00 34.13 ? ? ? ? ? ?  82  ARG A CD    1 
ATOM   583  N  NE    . ARG A 1 82  ? -30.295 55.716 -38.454 1.00 37.76 ? ? ? ? ? ?  82  ARG A NE    1 
ATOM   584  C  CZ    . ARG A 1 82  ? -30.415 55.541 -37.142 1.00 40.40 ? ? ? ? ? ?  82  ARG A CZ    1 
ATOM   585  N  NH1   . ARG A 1 82  ? -31.433 54.867 -36.617 1.00 30.20 ? ? ? ? ? ?  82  ARG A NH1   1 
ATOM   586  N  NH2   . ARG A 1 82  ? -29.492 56.057 -36.335 1.00 36.89 ? ? ? ? ? ?  82  ARG A NH2   1 
ATOM   587  N  N     . ASN A 1 83  ? -27.984 52.547 -43.361 1.00 31.60 ? ? ? ? ? ?  83  ASN A N     1 
ATOM   588  C  CA    . ASN A 1 83  ? -26.829 51.670 -43.504 1.00 32.41 ? ? ? ? ? ?  83  ASN A CA    1 
ATOM   589  C  C     . ASN A 1 83  ? -25.935 52.182 -44.630 1.00 41.98 ? ? ? ? ? ?  83  ASN A C     1 
ATOM   590  O  O     . ASN A 1 83  ? -26.357 52.207 -45.795 1.00 38.53 ? ? ? ? ? ?  83  ASN A O     1 
ATOM   591  C  CB    . ASN A 1 83  ? -27.320 50.256 -43.802 1.00 30.70 ? ? ? ? ? ?  83  ASN A CB    1 
ATOM   592  C  CG    . ASN A 1 83  ? -26.218 49.249 -43.880 1.00 36.49 ? ? ? ? ? ?  83  ASN A CG    1 
ATOM   593  O  OD1   . ASN A 1 83  ? -25.037 49.585 -43.857 1.00 38.78 ? ? ? ? ? ?  83  ASN A OD1   1 
ATOM   594  N  ND2   . ASN A 1 83  ? -26.596 47.988 -43.985 1.00 31.44 ? ? ? ? ? ?  83  ASN A ND2   1 
ATOM   595  N  N     . ARG A 1 84  ? -24.703 52.582 -44.291 1.00 40.90 ? ? ? ? ? ?  84  ARG A N     1 
ATOM   596  C  CA    . ARG A 1 84  ? -23.755 53.082 -45.287 1.00 42.49 ? ? ? ? ? ?  84  ARG A CA    1 
ATOM   597  C  C     . ARG A 1 84  ? -22.953 51.978 -45.970 1.00 41.06 ? ? ? ? ? ?  84  ARG A C     1 
ATOM   598  O  O     . ARG A 1 84  ? -22.170 52.276 -46.877 1.00 43.47 ? ? ? ? ? ?  84  ARG A O     1 
ATOM   599  C  CB    . ARG A 1 84  ? -22.795 54.103 -44.649 1.00 36.74 ? ? ? ? ? ?  84  ARG A CB    1 
ATOM   600  C  CG    . ARG A 1 84  ? -23.429 55.461 -44.457 1.00 38.96 ? ? ? ? ? ?  84  ARG A CG    1 
ATOM   601  C  CD    . ARG A 1 84  ? -22.555 56.408 -43.681 1.00 38.22 ? ? ? ? ? ?  84  ARG A CD    1 
ATOM   602  N  NE    . ARG A 1 84  ? -23.255 57.654 -43.381 1.00 39.12 ? ? ? ? ? ?  84  ARG A NE    1 
ATOM   603  C  CZ    . ARG A 1 84  ? -23.024 58.394 -42.306 1.00 40.77 ? ? ? ? ? ?  84  ARG A CZ    1 
ATOM   604  N  NH1   . ARG A 1 84  ? -22.121 58.039 -41.409 1.00 43.08 ? ? ? ? ? ?  84  ARG A NH1   1 
ATOM   605  N  NH2   . ARG A 1 84  ? -23.722 59.512 -42.120 1.00 41.60 ? ? ? ? ? ?  84  ARG A NH2   1 
ATOM   606  N  N     . GLN A 1 85  ? -23.128 50.716 -45.583 1.00 39.81 ? ? ? ? ? ?  85  GLN A N     1 
ATOM   607  C  CA    . GLN A 1 85  ? -22.419 49.605 -46.217 1.00 36.76 ? ? ? ? ? ?  85  GLN A CA    1 
ATOM   608  C  C     . GLN A 1 85  ? -23.380 48.508 -46.684 1.00 36.98 ? ? ? ? ? ?  85  GLN A C     1 
ATOM   609  O  O     . GLN A 1 85  ? -23.084 47.313 -46.573 1.00 36.93 ? ? ? ? ? ?  85  GLN A O     1 
ATOM   610  C  CB    . GLN A 1 85  ? -21.365 49.039 -45.269 1.00 40.31 ? ? ? ? ? ?  85  GLN A CB    1 
ATOM   611  C  CG    . GLN A 1 85  ? -20.435 50.110 -44.710 1.00 39.67 ? ? ? ? ? ?  85  GLN A CG    1 
ATOM   612  C  CD    . GLN A 1 85  ? -19.386 49.533 -43.780 1.00 47.26 ? ? ? ? ? ?  85  GLN A CD    1 
ATOM   613  O  OE1   . GLN A 1 85  ? -19.151 48.322 -43.769 1.00 43.29 ? ? ? ? ? ?  85  GLN A OE1   1 
ATOM   614  N  NE2   . GLN A 1 85  ? -18.750 50.398 -42.990 1.00 44.67 ? ? ? ? ? ?  85  GLN A NE2   1 
ATOM   615  N  N     . ARG A 1 86  ? -24.537 48.898 -47.238 1.00 39.43 ? ? ? ? ? ?  86  ARG A N     1 
ATOM   616  C  CA    . ARG A 1 86  ? -25.546 47.919 -47.654 1.00 39.34 ? ? ? ? ? ?  86  ARG A CA    1 
ATOM   617  C  C     . ARG A 1 86  ? -24.959 46.872 -48.586 1.00 39.41 ? ? ? ? ? ?  86  ARG A C     1 
ATOM   618  O  O     . ARG A 1 86  ? -25.138 45.665 -48.380 1.00 38.76 ? ? ? ? ? ?  86  ARG A O     1 
ATOM   619  C  CB    . ARG A 1 86  ? -26.716 48.622 -48.347 1.00 36.98 ? ? ? ? ? ?  86  ARG A CB    1 
ATOM   620  C  CG    . ARG A 1 86  ? -27.813 49.051 -47.417 1.00 38.39 ? ? ? ? ? ?  86  ARG A CG    1 
ATOM   621  C  CD    . ARG A 1 86  ? -29.053 49.435 -48.185 1.00 37.19 ? ? ? ? ? ?  86  ARG A CD    1 
ATOM   622  N  NE    . ARG A 1 86  ? -28.787 50.351 -49.287 1.00 40.51 ? ? ? ? ? ?  86  ARG A NE    1 
ATOM   623  C  CZ    . ARG A 1 86  ? -28.581 51.655 -49.157 1.00 40.42 ? ? ? ? ? ?  86  ARG A CZ    1 
ATOM   624  N  NH1   . ARG A 1 86  ? -28.525 52.236 -47.967 1.00 34.53 ? ? ? ? ? ?  86  ARG A NH1   1 
ATOM   625  N  NH2   . ARG A 1 86  ? -28.416 52.395 -50.250 1.00 40.23 ? ? ? ? ? ?  86  ARG A NH2   1 
ATOM   626  N  N     . ALA A 1 87  ? -24.239 47.326 -49.619 1.00 42.71 ? ? ? ? ? ?  87  ALA A N     1 
ATOM   627  C  CA    . ALA A 1 87  ? -23.765 46.457 -50.691 1.00 38.32 ? ? ? ? ? ?  87  ALA A CA    1 
ATOM   628  C  C     . ALA A 1 87  ? -22.782 45.404 -50.208 1.00 36.91 ? ? ? ? ? ?  87  ALA A C     1 
ATOM   629  O  O     . ALA A 1 87  ? -22.543 44.432 -50.930 1.00 38.95 ? ? ? ? ? ?  87  ALA A O     1 
ATOM   630  C  CB    . ALA A 1 87  ? -23.133 47.295 -51.809 1.00 41.53 ? ? ? ? ? ?  87  ALA A CB    1 
ATOM   631  N  N     . ARG A 1 88  ? -22.233 45.545 -49.006 1.00 38.46 ? ? ? ? ? ?  88  ARG A N     1 
ATOM   632  C  CA    . ARG A 1 88  ? -21.279 44.555 -48.518 1.00 40.79 ? ? ? ? ? ?  88  ARG A CA    1 
ATOM   633  C  C     . ARG A 1 88  ? -21.952 43.322 -47.923 1.00 38.18 ? ? ? ? ? ?  88  ARG A C     1 
ATOM   634  O  O     . ARG A 1 88  ? -21.261 42.332 -47.651 1.00 38.64 ? ? ? ? ? ?  88  ARG A O     1 
ATOM   635  C  CB    . ARG A 1 88  ? -20.332 45.201 -47.492 1.00 37.68 ? ? ? ? ? ?  88  ARG A CB    1 
ATOM   636  C  CG    . ARG A 1 88  ? -19.783 46.570 -47.950 1.00 39.00 ? ? ? ? ? ?  88  ARG A CG    1 
ATOM   637  C  CD    . ARG A 1 88  ? -18.669 47.122 -47.030 1.00 45.11 ? ? ? ? ? ?  88  ARG A CD    1 
ATOM   638  N  NE    . ARG A 1 88  ? -17.668 46.106 -46.716 1.00 46.82 ? ? ? ? ? ?  88  ARG A NE    1 
ATOM   639  C  CZ    . ARG A 1 88  ? -16.794 46.190 -45.719 1.00 52.87 ? ? ? ? ? ?  88  ARG A CZ    1 
ATOM   640  N  NH1   . ARG A 1 88  ? -16.727 47.265 -44.950 1.00 50.53 ? ? ? ? ? ?  88  ARG A NH1   1 
ATOM   641  N  NH2   . ARG A 1 88  ? -15.978 45.162 -45.477 1.00 46.44 ? ? ? ? ? ?  88  ARG A NH2   1 
ATOM   642  N  N     . GLY A 1 89  ? -23.273 43.345 -47.723 1.00 38.94 ? ? ? ? ? ?  89  GLY A N     1 
ATOM   643  C  CA    . GLY A 1 89  ? -23.949 42.152 -47.223 1.00 38.01 ? ? ? ? ? ?  89  GLY A CA    1 
ATOM   644  C  C     . GLY A 1 89  ? -23.403 41.713 -45.880 1.00 34.03 ? ? ? ? ? ?  89  GLY A C     1 
ATOM   645  O  O     . GLY A 1 89  ? -23.236 42.521 -44.959 1.00 35.83 ? ? ? ? ? ?  89  GLY A O     1 
ATOM   646  N  N     . VAL A 1 90  ? -23.095 40.416 -45.770 1.00 34.84 ? ? ? ? ? ?  90  VAL A N     1 
ATOM   647  C  CA    . VAL A 1 90  ? -22.625 39.851 -44.507 1.00 36.03 ? ? ? ? ? ?  90  VAL A CA    1 
ATOM   648  C  C     . VAL A 1 90  ? -21.278 40.420 -44.065 1.00 39.56 ? ? ? ? ? ?  90  VAL A C     1 
ATOM   649  O  O     . VAL A 1 90  ? -20.883 40.239 -42.910 1.00 43.11 ? ? ? ? ? ?  90  VAL A O     1 
ATOM   650  C  CB    . VAL A 1 90  ? -22.544 38.316 -44.608 1.00 37.19 ? ? ? ? ? ?  90  VAL A CB    1 
ATOM   651  C  CG1   . VAL A 1 90  ? -23.936 37.721 -44.763 1.00 38.25 ? ? ? ? ? ?  90  VAL A CG1   1 
ATOM   652  C  CG2   . VAL A 1 90  ? -21.660 37.910 -45.766 1.00 37.42 ? ? ? ? ? ?  90  VAL A CG2   1 
ATOM   653  N  N     . ALA A 1 91  ? -20.553 41.087 -44.957 1.00 40.83 ? ? ? ? ? ?  91  ALA A N     1 
ATOM   654  C  CA    . ALA A 1 91  ? -19.289 41.729 -44.620 1.00 42.79 ? ? ? ? ? ?  91  ALA A CA    1 
ATOM   655  C  C     . ALA A 1 91  ? -19.471 43.149 -44.108 1.00 43.89 ? ? ? ? ? ?  91  ALA A C     1 
ATOM   656  O  O     . ALA A 1 91  ? -18.474 43.838 -43.867 1.00 46.48 ? ? ? ? ? ?  91  ALA A O     1 
ATOM   657  C  CB    . ALA A 1 91  ? -18.358 41.749 -45.836 1.00 40.26 ? ? ? ? ? ?  91  ALA A CB    1 
ATOM   658  N  N     . CYS A 1 92  ? -20.713 43.603 -43.957 1.00 41.78 ? ? ? ? ? ?  92  CYS A N     1 
ATOM   659  C  CA    . CYS A 1 92  ? -20.976 44.933 -43.431 1.00 39.63 ? ? ? ? ? ?  92  CYS A CA    1 
ATOM   660  C  C     . CYS A 1 92  ? -20.432 45.054 -42.013 1.00 42.63 ? ? ? ? ? ?  92  CYS A C     1 
ATOM   661  O  O     . CYS A 1 92  ? -20.520 44.120 -41.211 1.00 40.79 ? ? ? ? ? ?  92  CYS A O     1 
ATOM   662  C  CB    . CYS A 1 92  ? -22.482 45.209 -43.456 1.00 39.22 ? ? ? ? ? ?  92  CYS A CB    1 
ATOM   663  S  SG    . CYS A 1 92  ? -23.025 46.654 -42.535 1.00 40.04 ? ? ? ? ? ?  92  CYS A SG    1 
ATOM   664  N  N     . GLU A 1 93  ? -19.829 46.196 -41.716 1.00 42.02 ? ? ? ? ? ?  93  GLU A N     1 
ATOM   665  C  CA    . GLU A 1 93  ? -19.298 46.411 -40.375 1.00 45.83 ? ? ? ? ? ?  93  GLU A CA    1 
ATOM   666  C  C     . GLU A 1 93  ? -20.444 46.878 -39.483 1.00 42.05 ? ? ? ? ? ?  93  GLU A C     1 
ATOM   667  O  O     . GLU A 1 93  ? -20.978 47.979 -39.678 1.00 39.16 ? ? ? ? ? ?  93  GLU A O     1 
ATOM   668  C  CB    . GLU A 1 93  ? -18.146 47.423 -40.393 1.00 50.04 ? ? ? ? ? ?  93  GLU A CB    1 
ATOM   669  C  CG    . GLU A 1 93  ? -16.778 46.815 -40.738 1.00 56.24 ? ? ? ? ? ?  93  GLU A CG    1 
ATOM   670  C  CD    . GLU A 1 93  ? -15.815 47.802 -41.423 1.00 64.23 ? ? ? ? ? ?  93  GLU A CD    1 
ATOM   671  O  OE1   . GLU A 1 93  ? -14.873 47.333 -42.117 1.00 59.96 ? ? ? ? ? ?  93  GLU A OE1   1 
ATOM   672  O  OE2   . GLU A 1 93  ? -15.996 49.037 -41.263 1.00 60.08 ? ? ? ? ? ?  93  GLU A OE2   1 
ATOM   673  N  N     . PRO A 1 94  ? -20.849 46.063 -38.507 1.00 42.37 ? ? ? ? ? ?  94  PRO A N     1 
ATOM   674  C  CA    . PRO A 1 94  ? -22.084 46.360 -37.755 1.00 43.02 ? ? ? ? ? ?  94  PRO A CA    1 
ATOM   675  C  C     . PRO A 1 94  ? -22.117 47.747 -37.139 1.00 48.87 ? ? ? ? ? ?  94  PRO A C     1 
ATOM   676  O  O     . PRO A 1 94  ? -23.188 48.365 -37.070 1.00 47.14 ? ? ? ? ? ?  94  PRO A O     1 
ATOM   677  C  CB    . PRO A 1 94  ? -22.104 45.278 -36.670 1.00 43.07 ? ? ? ? ? ?  94  PRO A CB    1 
ATOM   678  C  CG    . PRO A 1 94  ? -21.192 44.210 -37.148 1.00 46.57 ? ? ? ? ? ?  94  PRO A CG    1 
ATOM   679  C  CD    . PRO A 1 94  ? -20.170 44.849 -38.028 1.00 42.63 ? ? ? ? ? ?  94  PRO A CD    1 
ATOM   680  N  N     . ASP A 1 95  ? -20.976 48.278 -36.710 1.00 47.91 ? ? ? ? ? ?  95  ASP A N     1 
ATOM   681  C  CA    . ASP A 1 95  ? -20.989 49.453 -35.850 1.00 48.68 ? ? ? ? ? ?  95  ASP A CA    1 
ATOM   682  C  C     . ASP A 1 95  ? -20.492 50.713 -36.552 1.00 46.85 ? ? ? ? ? ?  95  ASP A C     1 
ATOM   683  O  O     . ASP A 1 95  ? -20.147 51.691 -35.883 1.00 48.42 ? ? ? ? ? ?  95  ASP A O     1 
ATOM   684  C  CB    . ASP A 1 95  ? -20.188 49.156 -34.584 1.00 52.04 ? ? ? ? ? ?  95  ASP A CB    1 
ATOM   685  C  CG    . ASP A 1 95  ? -20.646 47.863 -33.901 1.00 58.57 ? ? ? ? ? ?  95  ASP A CG    1 
ATOM   686  O  OD1   . ASP A 1 95  ? -19.777 47.046 -33.511 1.00 60.93 ? ? ? ? ? ?  95  ASP A OD1   1 
ATOM   687  O  OD2   . ASP A 1 95  ? -21.880 47.658 -33.763 1.00 56.63 ? ? ? ? ? ?  95  ASP A OD2   1 
ATOM   688  N  N     . HIS A 1 96  ? -20.493 50.730 -37.886 1.00 42.80 ? ? ? ? ? ?  96  HIS A N     1 
ATOM   689  C  CA    . HIS A 1 96  ? -20.110 51.940 -38.600 1.00 39.60 ? ? ? ? ? ?  96  HIS A CA    1 
ATOM   690  C  C     . HIS A 1 96  ? -21.115 53.057 -38.339 1.00 45.22 ? ? ? ? ? ?  96  HIS A C     1 
ATOM   691  O  O     . HIS A 1 96  ? -22.290 52.815 -38.051 1.00 45.91 ? ? ? ? ? ?  96  HIS A O     1 
ATOM   692  C  CB    . HIS A 1 96  ? -19.979 51.656 -40.096 1.00 40.04 ? ? ? ? ? ?  96  HIS A CB    1 
ATOM   693  C  CG    . HIS A 1 96  ? -21.285 51.476 -40.820 1.00 45.20 ? ? ? ? ? ?  96  HIS A CG    1 
ATOM   694  N  ND1   . HIS A 1 96  ? -21.798 50.233 -41.132 1.00 41.30 ? ? ? ? ? ?  96  HIS A ND1   1 
ATOM   695  C  CD2   . HIS A 1 96  ? -22.155 52.380 -41.336 1.00 43.90 ? ? ? ? ? ?  96  HIS A CD2   1 
ATOM   696  C  CE1   . HIS A 1 96  ? -22.936 50.381 -41.789 1.00 38.17 ? ? ? ? ? ?  96  HIS A CE1   1 
ATOM   697  N  NE2   . HIS A 1 96  ? -23.175 51.673 -41.929 1.00 38.13 ? ? ? ? ? ?  96  HIS A NE2   1 
ATOM   698  N  N     . ALA A 1 97  ? -20.645 54.298 -38.417 1.00 42.83 ? ? ? ? ? ?  97  ALA A N     1 
ATOM   699  C  CA    . ALA A 1 97  ? -21.529 55.425 -38.145 1.00 46.35 ? ? ? ? ? ?  97  ALA A CA    1 
ATOM   700  C  C     . ALA A 1 97  ? -22.540 55.582 -39.280 1.00 45.94 ? ? ? ? ? ?  97  ALA A C     1 
ATOM   701  O  O     . ALA A 1 97  ? -22.182 55.553 -40.463 1.00 40.56 ? ? ? ? ? ?  97  ALA A O     1 
ATOM   702  C  CB    . ALA A 1 97  ? -20.721 56.710 -37.952 1.00 44.20 ? ? ? ? ? ?  97  ALA A CB    1 
ATOM   703  N  N     . ARG A 1 98  ? -23.804 55.763 -38.916 1.00 43.75 ? ? ? ? ? ?  98  ARG A N     1 
ATOM   704  C  CA    . ARG A 1 98  ? -24.906 55.746 -39.865 1.00 42.25 ? ? ? ? ? ?  98  ARG A CA    1 
ATOM   705  C  C     . ARG A 1 98  ? -25.542 57.124 -39.983 1.00 40.32 ? ? ? ? ? ?  98  ARG A C     1 
ATOM   706  O  O     . ARG A 1 98  ? -25.367 57.996 -39.125 1.00 36.44 ? ? ? ? ? ?  98  ARG A O     1 
ATOM   707  C  CB    . ARG A 1 98  ? -25.968 54.722 -39.439 1.00 38.24 ? ? ? ? ? ?  98  ARG A CB    1 
ATOM   708  C  CG    . ARG A 1 98  ? -25.488 53.295 -39.516 1.00 37.14 ? ? ? ? ? ?  98  ARG A CG    1 
ATOM   709  C  CD    . ARG A 1 98  ? -26.562 52.355 -39.039 1.00 40.21 ? ? ? ? ? ?  98  ARG A CD    1 
ATOM   710  N  NE    . ARG A 1 98  ? -26.146 50.962 -39.120 1.00 39.01 ? ? ? ? ? ?  98  ARG A NE    1 
ATOM   711  C  CZ    . ARG A 1 98  ? -25.418 50.347 -38.199 1.00 37.92 ? ? ? ? ? ?  98  ARG A CZ    1 
ATOM   712  N  NH1   . ARG A 1 98  ? -24.967 50.986 -37.139 1.00 40.63 ? ? ? ? ? ?  98  ARG A NH1   1 
ATOM   713  N  NH2   . ARG A 1 98  ? -25.133 49.058 -38.352 1.00 40.81 ? ? ? ? ? ?  98  ARG A NH2   1 
ATOM   714  N  N     . GLU A 1 99  ? -26.299 57.303 -41.067 1.00 37.14 ? ? ? ? ? ?  99  GLU A N     1 
ATOM   715  C  CA    . GLU A 1 99  ? -27.130 58.482 -41.221 1.00 36.13 ? ? ? ? ? ?  99  GLU A CA    1 
ATOM   716  C  C     . GLU A 1 99  ? -28.094 58.607 -40.037 1.00 39.62 ? ? ? ? ? ?  99  GLU A C     1 
ATOM   717  O  O     . GLU A 1 99  ? -28.364 57.631 -39.335 1.00 36.63 ? ? ? ? ? ?  99  GLU A O     1 
ATOM   718  C  CB    . GLU A 1 99  ? -27.905 58.399 -42.540 1.00 40.12 ? ? ? ? ? ?  99  GLU A CB    1 
ATOM   719  C  CG    . GLU A 1 99  ? -27.023 58.112 -43.769 1.00 42.75 ? ? ? ? ? ?  99  GLU A CG    1 
ATOM   720  C  CD    . GLU A 1 99  ? -26.179 59.336 -44.172 1.00 49.64 ? ? ? ? ? ?  99  GLU A CD    1 
ATOM   721  O  OE1   . GLU A 1 99  ? -26.496 60.457 -43.691 1.00 44.62 ? ? ? ? ? ?  99  GLU A OE1   1 
ATOM   722  O  OE2   . GLU A 1 99  ? -25.198 59.175 -44.948 1.00 48.66 ? ? ? ? ? ?  99  GLU A OE2   1 
ATOM   723  N  N     . PRO A 1 100 ? -28.600 59.806 -39.774 1.00 38.01 ? ? ? ? ? ?  100 PRO A N     1 
ATOM   724  C  CA    . PRO A 1 100 ? -29.625 59.951 -38.739 1.00 38.46 ? ? ? ? ? ?  100 PRO A CA    1 
ATOM   725  C  C     . PRO A 1 100 ? -30.972 59.419 -39.211 1.00 41.33 ? ? ? ? ? ?  100 PRO A C     1 
ATOM   726  O  O     . PRO A 1 100 ? -31.297 59.427 -40.400 1.00 38.45 ? ? ? ? ? ?  100 PRO A O     1 
ATOM   727  C  CB    . PRO A 1 100 ? -29.682 61.464 -38.492 1.00 36.72 ? ? ? ? ? ?  100 PRO A CB    1 
ATOM   728  C  CG    . PRO A 1 100 ? -29.160 62.077 -39.742 1.00 40.08 ? ? ? ? ? ?  100 PRO A CG    1 
ATOM   729  C  CD    . PRO A 1 100 ? -28.182 61.102 -40.342 1.00 40.10 ? ? ? ? ? ?  100 PRO A CD    1 
ATOM   730  N  N     . SER A 1 101 ? -31.757 58.954 -38.251 1.00 37.70 ? ? ? ? ? ?  101 SER A N     1 
ATOM   731  C  CA    . SER A 1 101 ? -33.098 58.481 -38.525 1.00 36.06 ? ? ? ? ? ?  101 SER A CA    1 
ATOM   732  C  C     . SER A 1 101 ? -34.018 59.656 -38.838 1.00 40.57 ? ? ? ? ? ?  101 SER A C     1 
ATOM   733  O  O     . SER A 1 101 ? -33.722 60.811 -38.520 1.00 39.76 ? ? ? ? ? ?  101 SER A O     1 
ATOM   734  C  CB    . SER A 1 101 ? -33.620 57.699 -37.314 1.00 38.74 ? ? ? ? ? ?  101 SER A CB    1 
ATOM   735  O  OG    . SER A 1 101 ? -34.946 57.252 -37.511 1.00 35.97 ? ? ? ? ? ?  101 SER A OG    1 
ATOM   736  N  N     . LEU A 1 102 ? -35.154 59.353 -39.476 1.00 38.76 ? ? ? ? ? ?  102 LEU A N     1 
ATOM   737  C  CA    . LEU A 1 102 ? -36.222 60.345 -39.568 1.00 39.22 ? ? ? ? ? ?  102 LEU A CA    1 
ATOM   738  C  C     . LEU A 1 102 ? -36.698 60.780 -38.199 1.00 39.70 ? ? ? ? ? ?  102 LEU A C     1 
ATOM   739  O  O     . LEU A 1 102 ? -37.138 61.921 -38.029 1.00 46.87 ? ? ? ? ? ?  102 LEU A O     1 
ATOM   740  C  CB    . LEU A 1 102 ? -37.413 59.797 -40.340 1.00 43.50 ? ? ? ? ? ?  102 LEU A CB    1 
ATOM   741  C  CG    . LEU A 1 102 ? -37.040 59.300 -41.710 1.00 43.20 ? ? ? ? ? ?  102 LEU A CG    1 
ATOM   742  C  CD1   . LEU A 1 102 ? -38.300 58.765 -42.346 1.00 45.14 ? ? ? ? ? ?  102 LEU A CD1   1 
ATOM   743  C  CD2   . LEU A 1 102 ? -36.456 60.473 -42.486 1.00 44.27 ? ? ? ? ? ?  102 LEU A CD2   1 
ATOM   744  N  N     . LEU A 1 103 ? -36.641 59.888 -37.216 1.00 40.98 ? ? ? ? ? ?  103 LEU A N     1 
ATOM   745  C  CA    . LEU A 1 103 ? -37.111 60.204 -35.880 1.00 42.92 ? ? ? ? ? ?  103 LEU A CA    1 
ATOM   746  C  C     . LEU A 1 103 ? -35.918 60.444 -34.976 1.00 44.62 ? ? ? ? ? ?  103 LEU A C     1 
ATOM   747  O  O     . LEU A 1 103 ? -35.136 59.509 -34.732 1.00 40.91 ? ? ? ? ? ?  103 LEU A O     1 
ATOM   748  C  CB    . LEU A 1 103 ? -37.965 59.070 -35.328 1.00 42.53 ? ? ? ? ? ?  103 LEU A CB    1 
ATOM   749  C  CG    . LEU A 1 103 ? -39.476 59.120 -35.498 1.00 41.10 ? ? ? ? ? ?  103 LEU A CG    1 
ATOM   750  C  CD1   . LEU A 1 103 ? -40.057 57.947 -34.754 1.00 37.33 ? ? ? ? ? ?  103 LEU A CD1   1 
ATOM   751  C  CD2   . LEU A 1 103 ? -40.038 60.425 -34.960 1.00 43.32 ? ? ? ? ? ?  103 LEU A CD2   1 
ATOM   752  N  N     . PRO A 1 104 ? -35.742 61.626 -34.464 1.00 50.48 ? ? ? ? ? ?  104 PRO A N     1 
ATOM   753  C  CA    . PRO A 1 104 ? -34.603 61.881 -33.594 1.00 44.97 ? ? ? ? ? ?  104 PRO A CA    1 
ATOM   754  C  C     . PRO A 1 104 ? -34.452 60.934 -32.418 1.00 45.78 ? ? ? ? ? ?  104 PRO A C     1 
ATOM   755  O  O     . PRO A 1 104 ? -33.358 60.605 -32.081 1.00 46.94 ? ? ? ? ? ?  104 PRO A O     1 
ATOM   756  C  CB    . PRO A 1 104 ? -34.862 63.290 -33.108 1.00 46.80 ? ? ? ? ? ?  104 PRO A CB    1 
ATOM   757  C  CG    . PRO A 1 104 ? -36.257 63.594 -33.509 1.00 51.74 ? ? ? ? ? ?  104 PRO A CG    1 
ATOM   758  C  CD    . PRO A 1 104 ? -36.476 62.844 -34.755 1.00 48.26 ? ? ? ? ? ?  104 PRO A CD    1 
ATOM   759  N  N     . GLN A 1 105 ? -35.531 60.503 -31.806 1.00 44.95 ? ? ? ? ? ?  105 GLN A N     1 
ATOM   760  C  CA    . GLN A 1 105 ? -35.447 59.617 -30.649 1.00 40.69 ? ? ? ? ? ?  105 GLN A CA    1 
ATOM   761  C  C     . GLN A 1 105 ? -35.565 58.135 -31.017 1.00 39.43 ? ? ? ? ? ?  105 GLN A C     1 
ATOM   762  O  O     . GLN A 1 105 ? -35.696 57.294 -30.119 1.00 42.43 ? ? ? ? ? ?  105 GLN A O     1 
ATOM   763  C  CB    . GLN A 1 105 ? -36.521 59.997 -29.624 1.00 44.46 ? ? ? ? ? ?  105 GLN A CB    1 
ATOM   764  C  CG    . GLN A 1 105 ? -36.163 61.201 -28.719 1.00 47.72 ? ? ? ? ? ?  105 GLN A CG    1 
ATOM   765  C  CD    . GLN A 1 105 ? -34.908 60.973 -27.852 1.00 53.98 ? ? ? ? ? ?  105 GLN A CD    1 
ATOM   766  O  OE1   . GLN A 1 105 ? -33.777 60.923 -28.355 1.00 54.38 ? ? ? ? ? ?  105 GLN A OE1   1 
ATOM   767  N  NE2   . GLN A 1 105 ? -35.115 60.822 -26.545 1.00 55.23 ? ? ? ? ? ?  105 GLN A NE2   1 
ATOM   768  N  N     . ALA A 1 106 ? -35.475 57.795 -32.309 1.00 36.95 ? ? ? ? ? ?  106 ALA A N     1 
ATOM   769  C  CA    . ALA A 1 106 ? -35.764 56.434 -32.755 1.00 36.40 ? ? ? ? ? ?  106 ALA A CA    1 
ATOM   770  C  C     . ALA A 1 106 ? -34.869 55.416 -32.070 1.00 35.18 ? ? ? ? ? ?  106 ALA A C     1 
ATOM   771  O  O     . ALA A 1 106 ? -35.348 54.377 -31.594 1.00 32.17 ? ? ? ? ? ?  106 ALA A O     1 
ATOM   772  C  CB    . ALA A 1 106 ? -35.615 56.325 -34.278 1.00 36.41 ? ? ? ? ? ?  106 ALA A CB    1 
ATOM   773  N  N     . ASP A 1 107 ? -33.557 55.677 -32.041 1.00 33.80 ? ? ? ? ? ?  107 ASP A N     1 
ATOM   774  C  CA    . ASP A 1 107 ? -32.635 54.702 -31.461 1.00 33.57 ? ? ? ? ? ?  107 ASP A CA    1 
ATOM   775  C  C     . ASP A 1 107 ? -32.872 54.542 -29.971 1.00 32.85 ? ? ? ? ? ?  107 ASP A C     1 
ATOM   776  O  O     . ASP A 1 107 ? -32.709 53.447 -29.425 1.00 36.01 ? ? ? ? ? ?  107 ASP A O     1 
ATOM   777  C  CB    . ASP A 1 107 ? -31.184 55.113 -31.704 1.00 35.86 ? ? ? ? ? ?  107 ASP A CB    1 
ATOM   778  C  CG    . ASP A 1 107 ? -30.853 55.203 -33.167 1.00 38.93 ? ? ? ? ? ?  107 ASP A CG    1 
ATOM   779  O  OD1   . ASP A 1 107 ? -31.351 54.349 -33.932 1.00 38.29 ? ? ? ? ? ?  107 ASP A OD1   1 
ATOM   780  O  OD2   . ASP A 1 107 ? -30.099 56.118 -33.546 1.00 37.19 ? ? ? ? ? ?  107 ASP A OD2   1 
ATOM   781  N  N     . ALA A 1 108 ? -33.239 55.627 -29.297 1.00 33.57 ? ? ? ? ? ?  108 ALA A N     1 
ATOM   782  C  CA    . ALA A 1 108 ? -33.430 55.565 -27.856 1.00 37.70 ? ? ? ? ? ?  108 ALA A CA    1 
ATOM   783  C  C     . ALA A 1 108 ? -34.726 54.855 -27.495 1.00 41.61 ? ? ? ? ? ?  108 ALA A C     1 
ATOM   784  O  O     . ALA A 1 108 ? -34.887 54.417 -26.352 1.00 43.39 ? ? ? ? ? ?  108 ALA A O     1 
ATOM   785  C  CB    . ALA A 1 108 ? -33.430 56.977 -27.277 1.00 38.07 ? ? ? ? ? ?  108 ALA A CB    1 
ATOM   786  N  N     . TRP A 1 109 ? -35.652 54.742 -28.446 1.00 36.69 ? ? ? ? ? ?  109 TRP A N     1 
ATOM   787  C  CA    . TRP A 1 109 ? -36.946 54.111 -28.238 1.00 34.26 ? ? ? ? ? ?  109 TRP A CA    1 
ATOM   788  C  C     . TRP A 1 109 ? -36.968 52.651 -28.671 1.00 33.11 ? ? ? ? ? ?  109 TRP A C     1 
ATOM   789  O  O     . TRP A 1 109 ? -37.412 51.790 -27.912 1.00 31.97 ? ? ? ? ? ?  109 TRP A O     1 
ATOM   790  C  CB    . TRP A 1 109 ? -38.021 54.891 -28.999 1.00 31.78 ? ? ? ? ? ?  109 TRP A CB    1 
ATOM   791  C  CG    . TRP A 1 109 ? -38.336 56.188 -28.377 1.00 33.59 ? ? ? ? ? ?  109 TRP A CG    1 
ATOM   792  C  CD1   . TRP A 1 109 ? -38.060 56.569 -27.088 1.00 38.26 ? ? ? ? ? ?  109 TRP A CD1   1 
ATOM   793  C  CD2   . TRP A 1 109 ? -39.016 57.293 -28.987 1.00 33.52 ? ? ? ? ? ?  109 TRP A CD2   1 
ATOM   794  N  NE1   . TRP A 1 109 ? -38.522 57.843 -26.870 1.00 34.32 ? ? ? ? ? ?  109 TRP A NE1   1 
ATOM   795  C  CE2   . TRP A 1 109 ? -39.112 58.309 -28.017 1.00 36.35 ? ? ? ? ? ?  109 TRP A CE2   1 
ATOM   796  C  CE3   . TRP A 1 109 ? -39.536 57.527 -30.264 1.00 34.09 ? ? ? ? ? ?  109 TRP A CE3   1 
ATOM   797  C  CZ2   . TRP A 1 109 ? -39.710 59.535 -28.281 1.00 38.27 ? ? ? ? ? ?  109 TRP A CZ2   1 
ATOM   798  C  CZ3   . TRP A 1 109 ? -40.130 58.745 -30.525 1.00 33.45 ? ? ? ? ? ?  109 TRP A CZ3   1 
ATOM   799  C  CH2   . TRP A 1 109 ? -40.218 59.733 -29.540 1.00 38.07 ? ? ? ? ? ?  109 TRP A CH2   1 
ATOM   800  N  N     . TYR A 1 110 ? -36.477 52.345 -29.872 1.00 31.56 ? ? ? ? ? ?  110 TYR A N     1 
ATOM   801  C  CA    . TYR A 1 110 ? -36.797 51.084 -30.523 1.00 29.66 ? ? ? ? ? ?  110 TYR A CA    1 
ATOM   802  C  C     . TYR A 1 110 ? -35.664 50.068 -30.585 1.00 31.06 ? ? ? ? ? ?  110 TYR A C     1 
ATOM   803  O  O     . TYR A 1 110 ? -35.921 48.927 -30.978 1.00 29.25 ? ? ? ? ? ?  110 TYR A O     1 
ATOM   804  C  CB    . TYR A 1 110 ? -37.293 51.352 -31.946 1.00 28.00 ? ? ? ? ? ?  110 TYR A CB    1 
ATOM   805  C  CG    . TYR A 1 110 ? -38.471 52.292 -32.018 1.00 31.23 ? ? ? ? ? ?  110 TYR A CG    1 
ATOM   806  C  CD1   . TYR A 1 110 ? -39.660 52.017 -31.329 1.00 29.57 ? ? ? ? ? ?  110 TYR A CD1   1 
ATOM   807  C  CD2   . TYR A 1 110 ? -38.407 53.455 -32.777 1.00 27.04 ? ? ? ? ? ?  110 TYR A CD2   1 
ATOM   808  C  CE1   . TYR A 1 110 ? -40.745 52.881 -31.398 1.00 27.53 ? ? ? ? ? ?  110 TYR A CE1   1 
ATOM   809  C  CE2   . TYR A 1 110 ? -39.488 54.319 -32.854 1.00 28.49 ? ? ? ? ? ?  110 TYR A CE2   1 
ATOM   810  C  CZ    . TYR A 1 110 ? -40.648 54.029 -32.165 1.00 28.44 ? ? ? ? ? ?  110 TYR A CZ    1 
ATOM   811  O  OH    . TYR A 1 110 ? -41.713 54.893 -32.260 1.00 29.82 ? ? ? ? ? ?  110 TYR A OH    1 
ATOM   812  N  N     . ASP A 1 111 ? -34.427 50.429 -30.230 1.00 31.12 ? ? ? ? ? ?  111 ASP A N     1 
ATOM   813  C  CA    . ASP A 1 111 ? -33.328 49.459 -30.223 1.00 28.85 ? ? ? ? ? ?  111 ASP A CA    1 
ATOM   814  C  C     . ASP A 1 111 ? -33.475 48.578 -28.992 1.00 37.04 ? ? ? ? ? ?  111 ASP A C     1 
ATOM   815  O  O     . ASP A 1 111 ? -33.260 49.030 -27.860 1.00 39.46 ? ? ? ? ? ?  111 ASP A O     1 
ATOM   816  C  CB    . ASP A 1 111 ? -31.966 50.160 -30.232 1.00 32.55 ? ? ? ? ? ?  111 ASP A CB    1 
ATOM   817  C  CG    . ASP A 1 111 ? -30.789 49.175 -30.372 1.00 40.62 ? ? ? ? ? ?  111 ASP A CG    1 
ATOM   818  O  OD1   . ASP A 1 111 ? -30.964 47.956 -30.137 1.00 40.90 ? ? ? ? ? ?  111 ASP A OD1   1 
ATOM   819  O  OD2   . ASP A 1 111 ? -29.675 49.612 -30.727 1.00 46.00 ? ? ? ? ? ?  111 ASP A OD2   1 
ATOM   820  N  N     . SER A 1 112 ? -33.823 47.311 -29.207 1.00 36.72 ? ? ? ? ? ?  112 SER A N     1 
ATOM   821  C  CA    . SER A 1 112 ? -34.151 46.440 -28.084 1.00 36.83 ? ? ? ? ? ?  112 SER A CA    1 
ATOM   822  C  C     . SER A 1 112 ? -32.926 46.096 -27.247 1.00 43.60 ? ? ? ? ? ?  112 SER A C     1 
ATOM   823  O  O     . SER A 1 112 ? -33.055 45.833 -26.045 1.00 41.42 ? ? ? ? ? ?  112 SER A O     1 
ATOM   824  C  CB    . SER A 1 112 ? -34.822 45.168 -28.586 1.00 32.67 ? ? ? ? ? ?  112 SER A CB    1 
ATOM   825  O  OG    . SER A 1 112 ? -33.868 44.287 -29.149 1.00 42.46 ? ? ? ? ? ?  112 SER A OG    1 
ATOM   826  N  N     . GLY A 1 113 ? -31.742 46.075 -27.848 1.00 41.83 ? ? ? ? ? ?  113 GLY A N     1 
ATOM   827  C  CA    . GLY A 1 113 ? -30.579 45.817 -27.024 1.00 45.82 ? ? ? ? ? ?  113 GLY A CA    1 
ATOM   828  C  C     . GLY A 1 113 ? -30.127 46.988 -26.179 1.00 44.14 ? ? ? ? ? ?  113 GLY A C     1 
ATOM   829  O  O     . GLY A 1 113 ? -29.070 46.910 -25.550 1.00 53.94 ? ? ? ? ? ?  113 GLY A O     1 
ATOM   830  N  N     . ARG A 1 114 ? -30.895 48.083 -26.161 1.00 43.33 ? ? ? ? ? ?  114 ARG A N     1 
ATOM   831  C  CA    . ARG A 1 114 ? -30.541 49.287 -25.416 1.00 47.62 ? ? ? ? ? ?  114 ARG A CA    1 
ATOM   832  C  C     . ARG A 1 114 ? -31.692 49.778 -24.541 1.00 48.66 ? ? ? ? ? ?  114 ARG A C     1 
ATOM   833  O  O     . ARG A 1 114 ? -31.463 50.411 -23.510 1.00 43.73 ? ? ? ? ? ?  114 ARG A O     1 
ATOM   834  C  CB    . ARG A 1 114 ? -30.114 50.408 -26.370 1.00 44.27 ? ? ? ? ? ?  114 ARG A CB    1 
ATOM   835  C  CG    . ARG A 1 114 ? -29.061 49.987 -27.395 1.00 48.68 ? ? ? ? ? ?  114 ARG A CG    1 
ATOM   836  C  CD    . ARG A 1 114 ? -28.007 51.050 -27.608 1.00 48.32 ? ? ? ? ? ?  114 ARG A CD    1 
ATOM   837  N  NE    . ARG A 1 114 ? -26.852 50.551 -28.350 1.00 53.08 ? ? ? ? ? ?  114 ARG A NE    1 
ATOM   838  C  CZ    . ARG A 1 114 ? -25.651 50.347 -27.825 1.00 53.56 ? ? ? ? ? ?  114 ARG A CZ    1 
ATOM   839  N  NH1   . ARG A 1 114 ? -25.420 50.529 -26.531 1.00 51.64 ? ? ? ? ? ?  114 ARG A NH1   1 
ATOM   840  N  NH2   . ARG A 1 114 ? -24.652 49.964 -28.620 1.00 52.47 ? ? ? ? ? ?  114 ARG A NH2   1 
ATOM   841  N  N     . VAL A 1 115 ? -32.929 49.541 -24.955 1.00 43.99 ? ? ? ? ? ?  115 VAL A N     1 
ATOM   842  C  CA    . VAL A 1 115 ? -34.095 49.964 -24.190 1.00 39.95 ? ? ? ? ? ?  115 VAL A CA    1 
ATOM   843  C  C     . VAL A 1 115 ? -34.559 48.755 -23.393 1.00 38.06 ? ? ? ? ? ?  115 VAL A C     1 
ATOM   844  O  O     . VAL A 1 115 ? -35.094 47.797 -23.960 1.00 38.53 ? ? ? ? ? ?  115 VAL A O     1 
ATOM   845  C  CB    . VAL A 1 115 ? -35.202 50.518 -25.097 1.00 39.07 ? ? ? ? ? ?  115 VAL A CB    1 
ATOM   846  C  CG1   . VAL A 1 115 ? -36.214 51.313 -24.286 1.00 34.60 ? ? ? ? ? ?  115 VAL A CG1   1 
ATOM   847  C  CG2   . VAL A 1 115 ? -34.596 51.404 -26.160 1.00 39.90 ? ? ? ? ? ?  115 VAL A CG2   1 
ATOM   848  N  N     . ALA A 1 116 ? -34.328 48.783 -22.081 1.00 36.90 ? ? ? ? ? ?  116 ALA A N     1 
ATOM   849  C  CA    . ALA A 1 116 ? -34.714 47.664 -21.232 1.00 36.85 ? ? ? ? ? ?  116 ALA A CA    1 
ATOM   850  C  C     . ALA A 1 116 ? -36.217 47.411 -21.325 1.00 33.25 ? ? ? ? ? ?  116 ALA A C     1 
ATOM   851  O  O     . ALA A 1 116 ? -37.019 48.336 -21.460 1.00 33.27 ? ? ? ? ? ?  116 ALA A O     1 
ATOM   852  C  CB    . ALA A 1 116 ? -34.309 47.922 -19.778 1.00 36.01 ? ? ? ? ? ?  116 ALA A CB    1 
ATOM   853  N  N     . HIS A 1 117 ? -36.594 46.136 -21.208 1.00 33.55 ? ? ? ? ? ?  117 HIS A N     1 
ATOM   854  C  CA    . HIS A 1 117 ? -37.970 45.717 -21.462 1.00 32.72 ? ? ? ? ? ?  117 HIS A CA    1 
ATOM   855  C  C     . HIS A 1 117 ? -39.003 46.513 -20.653 1.00 32.79 ? ? ? ? ? ?  117 HIS A C     1 
ATOM   856  O  O     . HIS A 1 117 ? -39.934 47.106 -21.216 1.00 29.15 ? ? ? ? ? ?  117 HIS A O     1 
ATOM   857  C  CB    . HIS A 1 117 ? -38.112 44.231 -21.175 1.00 30.32 ? ? ? ? ? ?  117 HIS A CB    1 
ATOM   858  C  CG    . HIS A 1 117 ? -39.402 43.681 -21.673 1.00 34.04 ? ? ? ? ? ?  117 HIS A CG    1 
ATOM   859  N  ND1   . HIS A 1 117 ? -40.426 43.303 -20.832 1.00 32.31 ? ? ? ? ? ?  117 HIS A ND1   1 
ATOM   860  C  CD2   . HIS A 1 117 ? -39.874 43.542 -22.933 1.00 27.71 ? ? ? ? ? ?  117 HIS A CD2   1 
ATOM   861  C  CE1   . HIS A 1 117 ? -41.455 42.899 -21.557 1.00 32.83 ? ? ? ? ? ?  117 HIS A CE1   1 
ATOM   862  N  NE2   . HIS A 1 117 ? -41.146 43.036 -22.834 1.00 30.50 ? ? ? ? ? ?  117 HIS A NE2   1 
ATOM   863  N  N     . ARG A 1 118 ? -38.870 46.522 -19.324 1.00 30.79 ? ? ? ? ? ?  118 ARG A N     1 
ATOM   864  C  CA    . ARG A 1 118 ? -39.864 47.190 -18.486 1.00 30.31 ? ? ? ? ? ?  118 ARG A CA    1 
ATOM   865  C  C     . ARG A 1 118 ? -39.962 48.680 -18.773 1.00 30.88 ? ? ? ? ? ?  118 ARG A C     1 
ATOM   866  O  O     . ARG A 1 118 ? -40.998 49.290 -18.484 1.00 34.41 ? ? ? ? ? ?  118 ARG A O     1 
ATOM   867  C  CB    . ARG A 1 118 ? -39.535 46.982 -17.001 1.00 36.29 ? ? ? ? ? ?  118 ARG A CB    1 
ATOM   868  C  CG    . ARG A 1 118 ? -39.988 45.655 -16.414 1.00 35.98 ? ? ? ? ? ?  118 ARG A CG    1 
ATOM   869  C  CD    . ARG A 1 118 ? -39.848 45.675 -14.883 1.00 37.69 ? ? ? ? ? ?  118 ARG A CD    1 
ATOM   870  N  NE    . ARG A 1 118 ? -38.491 46.024 -14.477 1.00 39.21 ? ? ? ? ? ?  118 ARG A NE    1 
ATOM   871  C  CZ    . ARG A 1 118 ? -37.518 45.134 -14.332 1.00 48.01 ? ? ? ? ? ?  118 ARG A CZ    1 
ATOM   872  N  NH1   . ARG A 1 118 ? -37.740 43.839 -14.505 1.00 48.33 ? ? ? ? ? ?  118 ARG A NH1   1 
ATOM   873  N  NH2   . ARG A 1 118 ? -36.296 45.552 -14.004 1.00 46.92 ? ? ? ? ? ?  118 ARG A NH2   1 
ATOM   874  N  N     . THR A 1 119 ? -38.903 49.273 -19.328 1.00 29.91 ? ? ? ? ? ?  119 THR A N     1 
ATOM   875  C  CA    . THR A 1 119 ? -38.867 50.698 -19.669 1.00 32.98 ? ? ? ? ? ?  119 THR A CA    1 
ATOM   876  C  C     . THR A 1 119 ? -39.858 51.070 -20.778 1.00 35.06 ? ? ? ? ? ?  119 THR A C     1 
ATOM   877  O  O     . THR A 1 119 ? -40.347 52.205 -20.822 1.00 32.20 ? ? ? ? ? ?  119 THR A O     1 
ATOM   878  C  CB    . THR A 1 119 ? -37.431 51.046 -20.089 1.00 37.43 ? ? ? ? ? ?  119 THR A CB    1 
ATOM   879  O  OG1   . THR A 1 119 ? -36.555 50.881 -18.958 1.00 41.99 ? ? ? ? ? ?  119 THR A OG1   1 
ATOM   880  C  CG2   . THR A 1 119 ? -37.320 52.441 -20.626 1.00 36.63 ? ? ? ? ? ?  119 THR A CG2   1 
ATOM   881  N  N     . ARG A 1 120 ? -40.178 50.135 -21.673 1.00 29.93 ? ? ? ? ? ?  120 ARG A N     1 
ATOM   882  C  CA    . ARG A 1 120 ? -40.952 50.478 -22.862 1.00 27.28 ? ? ? ? ? ?  120 ARG A CA    1 
ATOM   883  C  C     . ARG A 1 120 ? -42.355 50.968 -22.531 1.00 32.36 ? ? ? ? ? ?  120 ARG A C     1 
ATOM   884  O  O     . ARG A 1 120 ? -42.934 51.720 -23.317 1.00 30.15 ? ? ? ? ? ?  120 ARG A O     1 
ATOM   885  C  CB    . ARG A 1 120 ? -41.004 49.267 -23.788 1.00 26.40 ? ? ? ? ? ?  120 ARG A CB    1 
ATOM   886  C  CG    . ARG A 1 120 ? -39.617 48.907 -24.289 1.00 31.18 ? ? ? ? ? ?  120 ARG A CG    1 
ATOM   887  C  CD    . ARG A 1 120 ? -39.517 47.500 -24.796 1.00 33.86 ? ? ? ? ? ?  120 ARG A CD    1 
ATOM   888  N  NE    . ARG A 1 120 ? -38.129 47.073 -24.875 1.00 29.75 ? ? ? ? ? ?  120 ARG A NE    1 
ATOM   889  C  CZ    . ARG A 1 120 ? -37.743 45.900 -25.347 1.00 31.83 ? ? ? ? ? ?  120 ARG A CZ    1 
ATOM   890  N  NH1   . ARG A 1 120 ? -38.620 45.024 -25.815 1.00 30.09 ? ? ? ? ? ?  120 ARG A NH1   1 
ATOM   891  N  NH2   . ARG A 1 120 ? -36.445 45.601 -25.364 1.00 32.28 ? ? ? ? ? ?  120 ARG A NH2   1 
ATOM   892  N  N     . TRP A 1 121 ? -42.901 50.592 -21.373 1.00 28.95 ? ? ? ? ? ?  121 TRP A N     1 
ATOM   893  C  CA    . TRP A 1 121 ? -44.284 50.920 -21.071 1.00 29.26 ? ? ? ? ? ?  121 TRP A CA    1 
ATOM   894  C  C     . TRP A 1 121 ? -44.464 52.395 -20.739 1.00 33.28 ? ? ? ? ? ?  121 TRP A C     1 
ATOM   895  O  O     . TRP A 1 121 ? -45.593 52.893 -20.785 1.00 31.61 ? ? ? ? ? ?  121 TRP A O     1 
ATOM   896  C  CB    . TRP A 1 121 ? -44.789 50.027 -19.924 1.00 28.97 ? ? ? ? ? ?  121 TRP A CB    1 
ATOM   897  C  CG    . TRP A 1 121 ? -45.494 48.765 -20.416 1.00 27.26 ? ? ? ? ? ?  121 TRP A CG    1 
ATOM   898  C  CD1   . TRP A 1 121 ? -46.852 48.513 -20.401 1.00 29.41 ? ? ? ? ? ?  121 TRP A CD1   1 
ATOM   899  C  CD2   . TRP A 1 121 ? -44.882 47.605 -20.996 1.00 25.75 ? ? ? ? ? ?  121 TRP A CD2   1 
ATOM   900  N  NE1   . TRP A 1 121 ? -47.111 47.271 -20.944 1.00 28.57 ? ? ? ? ? ?  121 TRP A NE1   1 
ATOM   901  C  CE2   . TRP A 1 121 ? -45.921 46.693 -21.314 1.00 29.03 ? ? ? ? ? ?  121 TRP A CE2   1 
ATOM   902  C  CE3   . TRP A 1 121 ? -43.554 47.243 -21.276 1.00 28.80 ? ? ? ? ? ?  121 TRP A CE3   1 
ATOM   903  C  CZ2   . TRP A 1 121 ? -45.668 45.447 -21.901 1.00 27.86 ? ? ? ? ? ?  121 TRP A CZ2   1 
ATOM   904  C  CZ3   . TRP A 1 121 ? -43.303 46.002 -21.848 1.00 26.95 ? ? ? ? ? ?  121 TRP A CZ3   1 
ATOM   905  C  CH2   . TRP A 1 121 ? -44.359 45.123 -22.165 1.00 28.98 ? ? ? ? ? ?  121 TRP A CH2   1 
ATOM   906  N  N     . ALA A 1 122 ? -43.385 53.116 -20.424 1.00 31.24 ? ? ? ? ? ?  122 ALA A N     1 
ATOM   907  C  CA    . ALA A 1 122 ? -43.488 54.520 -20.043 1.00 29.16 ? ? ? ? ? ?  122 ALA A CA    1 
ATOM   908  C  C     . ALA A 1 122 ? -42.912 55.458 -21.100 1.00 32.71 ? ? ? ? ? ?  122 ALA A C     1 
ATOM   909  O  O     . ALA A 1 122 ? -42.852 56.672 -20.865 1.00 31.76 ? ? ? ? ? ?  122 ALA A O     1 
ATOM   910  C  CB    . ALA A 1 122 ? -42.804 54.764 -18.688 1.00 31.19 ? ? ? ? ? ?  122 ALA A CB    1 
ATOM   911  N  N     . LEU A 1 123 ? -42.505 54.936 -22.259 1.00 30.37 ? ? ? ? ? ?  123 LEU A N     1 
ATOM   912  C  CA    . LEU A 1 123 ? -41.904 55.779 -23.281 1.00 29.72 ? ? ? ? ? ?  123 LEU A CA    1 
ATOM   913  C  C     . LEU A 1 123 ? -42.953 56.705 -23.886 1.00 31.19 ? ? ? ? ? ?  123 LEU A C     1 
ATOM   914  O  O     . LEU A 1 123 ? -44.110 56.304 -24.074 1.00 29.33 ? ? ? ? ? ?  123 LEU A O     1 
ATOM   915  C  CB    . LEU A 1 123 ? -41.271 54.939 -24.389 1.00 31.18 ? ? ? ? ? ?  123 LEU A CB    1 
ATOM   916  C  CG    . LEU A 1 123 ? -40.087 54.047 -24.024 1.00 31.98 ? ? ? ? ? ?  123 LEU A CG    1 
ATOM   917  C  CD1   . LEU A 1 123 ? -39.688 53.195 -25.222 1.00 30.99 ? ? ? ? ? ?  123 LEU A CD1   1 
ATOM   918  C  CD2   . LEU A 1 123 ? -38.893 54.865 -23.522 1.00 32.86 ? ? ? ? ? ?  123 LEU A CD2   1 
ATOM   919  N  N     . PRO A 1 124 ? -42.582 57.947 -24.209 1.00 33.86 ? ? ? ? ? ?  124 PRO A N     1 
ATOM   920  C  CA    . PRO A 1 124 ? -43.523 58.876 -24.865 1.00 31.68 ? ? ? ? ? ?  124 PRO A CA    1 
ATOM   921  C  C     . PRO A 1 124 ? -43.529 58.688 -26.381 1.00 35.19 ? ? ? ? ? ?  124 PRO A C     1 
ATOM   922  O  O     . PRO A 1 124 ? -43.127 59.567 -27.156 1.00 31.93 ? ? ? ? ? ?  124 PRO A O     1 
ATOM   923  C  CB    . PRO A 1 124 ? -42.974 60.241 -24.444 1.00 33.30 ? ? ? ? ? ?  124 PRO A CB    1 
ATOM   924  C  CG    . PRO A 1 124 ? -41.477 60.021 -24.353 1.00 32.58 ? ? ? ? ? ?  124 PRO A CG    1 
ATOM   925  C  CD    . PRO A 1 124 ? -41.247 58.554 -24.022 1.00 34.16 ? ? ? ? ? ?  124 PRO A CD    1 
ATOM   926  N  N     . LEU A 1 125 ? -44.005 57.522 -26.825 1.00 31.10 ? ? ? ? ? ?  125 LEU A N     1 
ATOM   927  C  CA    . LEU A 1 125 ? -43.899 57.146 -28.223 1.00 28.87 ? ? ? ? ? ?  125 LEU A CA    1 
ATOM   928  C  C     . LEU A 1 125 ? -44.786 58.028 -29.096 1.00 28.90 ? ? ? ? ? ?  125 LEU A C     1 
ATOM   929  O  O     . LEU A 1 125 ? -45.752 58.615 -28.612 1.00 30.70 ? ? ? ? ? ?  125 LEU A O     1 
ATOM   930  C  CB    . LEU A 1 125 ? -44.285 55.684 -28.409 1.00 26.42 ? ? ? ? ? ?  125 LEU A CB    1 
ATOM   931  C  CG    . LEU A 1 125 ? -43.245 54.685 -27.894 1.00 29.54 ? ? ? ? ? ?  125 LEU A CG    1 
ATOM   932  C  CD1   . LEU A 1 125 ? -43.518 53.308 -28.479 1.00 27.01 ? ? ? ? ? ?  125 LEU A CD1   1 
ATOM   933  C  CD2   . LEU A 1 125 ? -41.826 55.141 -28.200 1.00 27.75 ? ? ? ? ? ?  125 LEU A CD2   1 
ATOM   934  N  N     . PRO A 1 126 ? -44.467 58.128 -30.393 1.00 29.53 ? ? ? ? ? ?  126 PRO A N     1 
ATOM   935  C  CA    . PRO A 1 126 ? -45.361 58.822 -31.334 1.00 31.63 ? ? ? ? ? ?  126 PRO A CA    1 
ATOM   936  C  C     . PRO A 1 126 ? -46.747 58.196 -31.313 1.00 32.67 ? ? ? ? ? ?  126 PRO A C     1 
ATOM   937  O  O     . PRO A 1 126 ? -46.900 57.010 -31.031 1.00 31.63 ? ? ? ? ? ?  126 PRO A O     1 
ATOM   938  C  CB    . PRO A 1 126 ? -44.682 58.608 -32.689 1.00 28.77 ? ? ? ? ? ?  126 PRO A CB    1 
ATOM   939  C  CG    . PRO A 1 126 ? -43.250 58.286 -32.364 1.00 31.14 ? ? ? ? ? ?  126 PRO A CG    1 
ATOM   940  C  CD    . PRO A 1 126 ? -43.279 57.570 -31.059 1.00 30.07 ? ? ? ? ? ?  126 PRO A CD    1 
ATOM   941  N  N     . ASP A 1 127 ? -47.768 58.998 -31.605 1.00 31.11 ? ? ? ? ? ?  127 ASP A N     1 
ATOM   942  C  CA    . ASP A 1 127 ? -49.117 58.459 -31.506 1.00 30.84 ? ? ? ? ? ?  127 ASP A CA    1 
ATOM   943  C  C     . ASP A 1 127 ? -49.375 57.485 -32.657 1.00 34.93 ? ? ? ? ? ?  127 ASP A C     1 
ATOM   944  O  O     . ASP A 1 127 ? -48.511 57.235 -33.513 1.00 33.40 ? ? ? ? ? ?  127 ASP A O     1 
ATOM   945  C  CB    . ASP A 1 127 ? -50.161 59.579 -31.419 1.00 33.94 ? ? ? ? ? ?  127 ASP A CB    1 
ATOM   946  C  CG    . ASP A 1 127 ? -50.233 60.474 -32.664 1.00 37.82 ? ? ? ? ? ?  127 ASP A CG    1 
ATOM   947  O  OD1   . ASP A 1 127 ? -49.858 60.056 -33.777 1.00 38.65 ? ? ? ? ? ?  127 ASP A OD1   1 
ATOM   948  O  OD2   . ASP A 1 127 ? -50.715 61.623 -32.524 1.00 38.05 ? ? ? ? ? ?  127 ASP A OD2   1 
ATOM   949  N  N     . ALA A 1 128 ? -50.578 56.896 -32.643 1.00 33.05 ? ? ? ? ? ?  128 ALA A N     1 
ATOM   950  C  CA    . ALA A 1 128 ? -50.911 55.842 -33.593 1.00 31.51 ? ? ? ? ? ?  128 ALA A CA    1 
ATOM   951  C  C     . ALA A 1 128 ? -50.682 56.295 -35.024 1.00 33.50 ? ? ? ? ? ?  128 ALA A C     1 
ATOM   952  O  O     . ALA A 1 128 ? -50.120 55.554 -35.842 1.00 33.45 ? ? ? ? ? ?  128 ALA A O     1 
ATOM   953  C  CB    . ALA A 1 128 ? -52.362 55.398 -33.402 1.00 36.26 ? ? ? ? ? ?  128 ALA A CB    1 
ATOM   954  N  N     . GLU A 1 129 ? -51.082 57.517 -35.340 1.00 34.50 ? ? ? ? ? ?  129 GLU A N     1 
ATOM   955  C  CA    . GLU A 1 129 ? -50.940 57.967 -36.719 1.00 34.47 ? ? ? ? ? ?  129 GLU A CA    1 
ATOM   956  C  C     . GLU A 1 129 ? -49.494 58.317 -37.050 1.00 34.72 ? ? ? ? ? ?  129 GLU A C     1 
ATOM   957  O  O     . GLU A 1 129 ? -49.017 57.992 -38.141 1.00 34.12 ? ? ? ? ? ?  129 GLU A O     1 
ATOM   958  C  CB    . GLU A 1 129 ? -51.870 59.152 -36.980 1.00 38.49 ? ? ? ? ? ?  129 GLU A CB    1 
ATOM   959  C  CG    . GLU A 1 129 ? -53.358 58.793 -36.930 1.00 52.78 ? ? ? ? ? ?  129 GLU A CG    1 
ATOM   960  C  CD    . GLU A 1 129 ? -54.299 60.001 -37.120 1.00 57.95 ? ? ? ? ? ?  129 GLU A CD    1 
ATOM   961  O  OE1   . GLU A 1 129 ? -53.815 61.161 -37.105 1.00 57.46 ? ? ? ? ? ?  129 GLU A OE1   1 
ATOM   962  O  OE2   . GLU A 1 129 ? -55.526 59.785 -37.318 1.00 58.47 ? ? ? ? ? ?  129 GLU A OE2   1 
ATOM   963  N  N     . ALA A 1 130 ? -48.770 58.966 -36.132 1.00 32.21 ? ? ? ? ? ?  130 ALA A N     1 
ATOM   964  C  CA    . ALA A 1 130 ? -47.366 59.282 -36.415 1.00 32.51 ? ? ? ? ? ?  130 ALA A CA    1 
ATOM   965  C  C     . ALA A 1 130 ? -46.528 58.022 -36.549 1.00 30.69 ? ? ? ? ? ?  130 ALA A C     1 
ATOM   966  O  O     . ALA A 1 130 ? -45.569 57.994 -37.334 1.00 31.65 ? ? ? ? ? ?  130 ALA A O     1 
ATOM   967  C  CB    . ALA A 1 130 ? -46.769 60.186 -35.328 1.00 31.23 ? ? ? ? ? ?  130 ALA A CB    1 
ATOM   968  N  N     . THR A 1 131 ? -46.873 56.973 -35.795 1.00 28.21 ? ? ? ? ? ?  131 THR A N     1 
ATOM   969  C  CA    . THR A 1 131 ? -46.190 55.695 -35.947 1.00 26.30 ? ? ? ? ? ?  131 THR A CA    1 
ATOM   970  C  C     . THR A 1 131 ? -46.400 55.117 -37.335 1.00 26.80 ? ? ? ? ? ?  131 THR A C     1 
ATOM   971  O  O     . THR A 1 131 ? -45.478 54.537 -37.916 1.00 27.97 ? ? ? ? ? ?  131 THR A O     1 
ATOM   972  C  CB    . THR A 1 131 ? -46.682 54.700 -34.895 1.00 28.41 ? ? ? ? ? ?  131 THR A CB    1 
ATOM   973  O  OG1   . THR A 1 131 ? -46.461 55.235 -33.579 1.00 27.32 ? ? ? ? ? ?  131 THR A OG1   1 
ATOM   974  C  CG2   . THR A 1 131 ? -45.947 53.389 -35.060 1.00 25.42 ? ? ? ? ? ?  131 THR A CG2   1 
ATOM   975  N  N     . ARG A 1 132 ? -47.615 55.237 -37.876 1.00 29.67 ? ? ? ? ? ?  132 ARG A N     1 
ATOM   976  C  CA    . ARG A 1 132 ? -47.857 54.700 -39.210 1.00 30.38 ? ? ? ? ? ?  132 ARG A CA    1 
ATOM   977  C  C     . ARG A 1 132 ? -47.160 55.533 -40.276 1.00 32.50 ? ? ? ? ? ?  132 ARG A C     1 
ATOM   978  O  O     . ARG A 1 132 ? -46.731 54.990 -41.301 1.00 31.32 ? ? ? ? ? ?  132 ARG A O     1 
ATOM   979  C  CB    . ARG A 1 132 ? -49.360 54.608 -39.482 1.00 35.83 ? ? ? ? ? ?  132 ARG A CB    1 
ATOM   980  C  CG    . ARG A 1 132 ? -49.985 53.299 -38.987 1.00 35.76 ? ? ? ? ? ?  132 ARG A CG    1 
ATOM   981  C  CD    . ARG A 1 132 ? -51.354 53.548 -38.446 1.00 43.67 ? ? ? ? ? ?  132 ARG A CD    1 
ATOM   982  N  NE    . ARG A 1 132 ? -51.801 52.503 -37.525 1.00 50.93 ? ? ? ? ? ?  132 ARG A NE    1 
ATOM   983  C  CZ    . ARG A 1 132 ? -52.344 51.353 -37.902 1.00 39.62 ? ? ? ? ? ?  132 ARG A CZ    1 
ATOM   984  N  NH1   . ARG A 1 132 ? -52.447 51.023 -39.181 1.00 38.54 ? ? ? ? ? ?  132 ARG A NH1   1 
ATOM   985  N  NH2   . ARG A 1 132 ? -52.816 50.526 -36.973 1.00 33.38 ? ? ? ? ? ?  132 ARG A NH2   1 
ATOM   986  N  N     . ASP A 1 133 ? -47.043 56.846 -40.050 1.00 32.42 ? ? ? ? ? ?  133 ASP A N     1 
ATOM   987  C  CA    . ASP A 1 133 ? -46.260 57.695 -40.945 1.00 34.89 ? ? ? ? ? ?  133 ASP A CA    1 
ATOM   988  C  C     . ASP A 1 133 ? -44.806 57.246 -40.986 1.00 33.54 ? ? ? ? ? ?  133 ASP A C     1 
ATOM   989  O  O     . ASP A 1 133 ? -44.199 57.157 -42.061 1.00 31.96 ? ? ? ? ? ?  133 ASP A O     1 
ATOM   990  C  CB    . ASP A 1 133 ? -46.345 59.158 -40.497 1.00 38.41 ? ? ? ? ? ?  133 ASP A CB    1 
ATOM   991  C  CG    . ASP A 1 133 ? -47.728 59.780 -40.746 1.00 51.03 ? ? ? ? ? ?  133 ASP A CG    1 
ATOM   992  O  OD1   . ASP A 1 133 ? -48.323 59.535 -41.828 1.00 59.87 ? ? ? ? ? ?  133 ASP A OD1   1 
ATOM   993  O  OD2   . ASP A 1 133 ? -48.203 60.552 -39.873 1.00 53.16 ? ? ? ? ? ?  133 ASP A OD2   1 
ATOM   994  N  N     . TYR A 1 134 ? -44.238 56.940 -39.819 1.00 30.20 ? ? ? ? ? ?  134 TYR A N     1 
ATOM   995  C  CA    . TYR A 1 134 ? -42.850 56.488 -39.751 1.00 29.40 ? ? ? ? ? ?  134 TYR A CA    1 
ATOM   996  C  C     . TYR A 1 134 ? -42.670 55.175 -40.508 1.00 28.57 ? ? ? ? ? ?  134 TYR A C     1 
ATOM   997  O  O     . TYR A 1 134 ? -41.695 55.007 -41.251 1.00 30.36 ? ? ? ? ? ?  134 TYR A O     1 
ATOM   998  C  CB    . TYR A 1 134 ? -42.434 56.366 -38.270 1.00 28.96 ? ? ? ? ? ?  134 TYR A CB    1 
ATOM   999  C  CG    . TYR A 1 134 ? -41.036 55.853 -38.005 1.00 30.11 ? ? ? ? ? ?  134 TYR A CG    1 
ATOM   1000 C  CD1   . TYR A 1 134 ? -39.941 56.337 -38.718 1.00 29.49 ? ? ? ? ? ?  134 TYR A CD1   1 
ATOM   1001 C  CD2   . TYR A 1 134 ? -40.805 54.894 -37.014 1.00 28.62 ? ? ? ? ? ?  134 TYR A CD2   1 
ATOM   1002 C  CE1   . TYR A 1 134 ? -38.647 55.868 -38.461 1.00 31.27 ? ? ? ? ? ?  134 TYR A CE1   1 
ATOM   1003 C  CE2   . TYR A 1 134 ? -39.526 54.412 -36.760 1.00 28.45 ? ? ? ? ? ?  134 TYR A CE2   1 
ATOM   1004 C  CZ    . TYR A 1 134 ? -38.450 54.908 -37.493 1.00 30.87 ? ? ? ? ? ?  134 TYR A CZ    1 
ATOM   1005 O  OH    . TYR A 1 134 ? -37.179 54.443 -37.251 1.00 31.56 ? ? ? ? ? ?  134 TYR A OH    1 
ATOM   1006 N  N     . LEU A 1 135 ? -43.608 54.236 -40.349 1.00 27.57 ? ? ? ? ? ?  135 LEU A N     1 
ATOM   1007 C  CA    . LEU A 1 135 ? -43.566 53.000 -41.131 1.00 23.69 ? ? ? ? ? ?  135 LEU A CA    1 
ATOM   1008 C  C     . LEU A 1 135 ? -43.647 53.297 -42.625 1.00 28.04 ? ? ? ? ? ?  135 LEU A C     1 
ATOM   1009 O  O     . LEU A 1 135 ? -42.923 52.701 -43.432 1.00 23.99 ? ? ? ? ? ?  135 LEU A O     1 
ATOM   1010 C  CB    . LEU A 1 135 ? -44.723 52.079 -40.725 1.00 27.38 ? ? ? ? ? ?  135 LEU A CB    1 
ATOM   1011 C  CG    . LEU A 1 135 ? -44.597 51.223 -39.450 1.00 27.43 ? ? ? ? ? ?  135 LEU A CG    1 
ATOM   1012 C  CD1   . LEU A 1 135 ? -45.959 50.877 -38.855 1.00 29.15 ? ? ? ? ? ?  135 LEU A CD1   1 
ATOM   1013 C  CD2   . LEU A 1 135 ? -43.858 49.951 -39.786 1.00 30.77 ? ? ? ? ? ?  135 LEU A CD2   1 
ATOM   1014 N  N     . GLU A 1 136 ? -44.526 54.224 -43.003 1.00 28.17 ? ? ? ? ? ?  136 GLU A N     1 
ATOM   1015 C  CA    . GLU A 1 136 ? -44.777 54.502 -44.409 1.00 33.78 ? ? ? ? ? ?  136 GLU A CA    1 
ATOM   1016 C  C     . GLU A 1 136 ? -43.546 55.115 -45.068 1.00 30.74 ? ? ? ? ? ?  136 GLU A C     1 
ATOM   1017 O  O     . GLU A 1 136 ? -43.072 54.625 -46.096 1.00 27.95 ? ? ? ? ? ?  136 GLU A O     1 
ATOM   1018 C  CB    . GLU A 1 136 ? -45.988 55.427 -44.523 1.00 31.25 ? ? ? ? ? ?  136 GLU A CB    1 
ATOM   1019 C  CG    . GLU A 1 136 ? -46.471 55.672 -45.932 1.00 42.72 ? ? ? ? ? ?  136 GLU A CG    1 
ATOM   1020 C  CD    . GLU A 1 136 ? -47.852 56.308 -45.958 1.00 51.79 ? ? ? ? ? ?  136 GLU A CD    1 
ATOM   1021 O  OE1   . GLU A 1 136 ? -48.392 56.612 -44.869 1.00 53.37 ? ? ? ? ? ?  136 GLU A OE1   1 
ATOM   1022 O  OE2   . GLU A 1 136 ? -48.395 56.511 -47.066 1.00 56.68 ? ? ? ? ? ?  136 GLU A OE2   1 
ATOM   1023 N  N     . ARG A 1 137 ? -42.988 56.160 -44.449 1.00 33.06 ? ? ? ? ? ?  137 ARG A N     1 
ATOM   1024 C  CA    . ARG A 1 137 ? -41.830 56.848 -45.015 1.00 30.46 ? ? ? ? ? ?  137 ARG A CA    1 
ATOM   1025 C  C     . ARG A 1 137 ? -40.612 55.942 -45.079 1.00 30.97 ? ? ? ? ? ?  137 ARG A C     1 
ATOM   1026 O  O     . ARG A 1 137 ? -39.903 55.924 -46.094 1.00 33.48 ? ? ? ? ? ?  137 ARG A O     1 
ATOM   1027 C  CB    . ARG A 1 137 ? -41.518 58.090 -44.194 1.00 29.70 ? ? ? ? ? ?  137 ARG A CB    1 
ATOM   1028 C  CG    . ARG A 1 137 ? -42.665 59.068 -44.119 1.00 36.42 ? ? ? ? ? ?  137 ARG A CG    1 
ATOM   1029 C  CD    . ARG A 1 137 ? -42.198 60.317 -43.411 1.00 47.46 ? ? ? ? ? ?  137 ARG A CD    1 
ATOM   1030 N  NE    . ARG A 1 137 ? -42.928 61.507 -43.828 1.00 59.95 ? ? ? ? ? ?  137 ARG A NE    1 
ATOM   1031 C  CZ    . ARG A 1 137 ? -43.875 62.090 -43.104 1.00 62.38 ? ? ? ? ? ?  137 ARG A CZ    1 
ATOM   1032 N  NH1   . ARG A 1 137 ? -44.221 61.622 -41.911 1.00 59.65 ? ? ? ? ? ?  137 ARG A NH1   1 
ATOM   1033 N  NH2   . ARG A 1 137 ? -44.493 63.165 -43.590 1.00 63.92 ? ? ? ? ? ?  137 ARG A NH2   1 
ATOM   1034 N  N     . THR A 1 138 ? -40.345 55.171 -44.017 1.00 27.60 ? ? ? ? ? ?  138 THR A N     1 
ATOM   1035 C  CA    . THR A 1 138 ? -39.181 54.291 -44.077 1.00 28.17 ? ? ? ? ? ?  138 THR A CA    1 
ATOM   1036 C  C     . THR A 1 138 ? -39.335 53.236 -45.181 1.00 30.38 ? ? ? ? ? ?  138 THR A C     1 
ATOM   1037 O  O     . THR A 1 138 ? -38.376 52.948 -45.910 1.00 29.32 ? ? ? ? ? ?  138 THR A O     1 
ATOM   1038 C  CB    . THR A 1 138 ? -38.910 53.650 -42.712 1.00 30.15 ? ? ? ? ? ?  138 THR A CB    1 
ATOM   1039 O  OG1   . THR A 1 138 ? -40.091 52.998 -42.209 1.00 28.49 ? ? ? ? ? ?  138 THR A OG1   1 
ATOM   1040 C  CG2   . THR A 1 138 ? -38.464 54.720 -41.717 1.00 29.02 ? ? ? ? ? ?  138 THR A CG2   1 
ATOM   1041 N  N     . LEU A 1 139 ? -40.533 52.664 -45.342 1.00 25.95 ? ? ? ? ? ?  139 LEU A N     1 
ATOM   1042 C  CA    . LEU A 1 139 ? -40.714 51.683 -46.412 1.00 26.94 ? ? ? ? ? ?  139 LEU A CA    1 
ATOM   1043 C  C     . LEU A 1 139 ? -40.571 52.327 -47.791 1.00 27.40 ? ? ? ? ? ?  139 LEU A C     1 
ATOM   1044 O  O     . LEU A 1 139 ? -39.987 51.726 -48.699 1.00 27.32 ? ? ? ? ? ?  139 LEU A O     1 
ATOM   1045 C  CB    . LEU A 1 139 ? -42.072 50.990 -46.287 1.00 27.26 ? ? ? ? ? ?  139 LEU A CB    1 
ATOM   1046 C  CG    . LEU A 1 139 ? -42.439 50.027 -47.427 1.00 25.67 ? ? ? ? ? ?  139 LEU A CG    1 
ATOM   1047 C  CD1   . LEU A 1 139 ? -41.500 48.863 -47.506 1.00 20.46 ? ? ? ? ? ?  139 LEU A CD1   1 
ATOM   1048 C  CD2   . LEU A 1 139 ? -43.870 49.539 -47.262 1.00 30.65 ? ? ? ? ? ?  139 LEU A CD2   1 
ATOM   1049 N  N     . ALA A 1 140 ? -41.115 53.538 -47.972 1.00 29.30 ? ? ? ? ? ?  140 ALA A N     1 
ATOM   1050 C  CA    . ALA A 1 140 ? -40.947 54.241 -49.245 1.00 32.15 ? ? ? ? ? ?  140 ALA A CA    1 
ATOM   1051 C  C     . ALA A 1 140 ? -39.473 54.422 -49.578 1.00 33.21 ? ? ? ? ? ?  140 ALA A C     1 
ATOM   1052 O  O     . ALA A 1 140 ? -39.061 54.239 -50.730 1.00 32.78 ? ? ? ? ? ?  140 ALA A O     1 
ATOM   1053 C  CB    . ALA A 1 140 ? -41.656 55.601 -49.213 1.00 30.68 ? ? ? ? ? ?  140 ALA A CB    1 
ATOM   1054 N  N     . GLN A 1 141 ? -38.660 54.770 -48.574 1.00 29.55 ? ? ? ? ? ?  141 GLN A N     1 
ATOM   1055 C  CA    . GLN A 1 141 ? -37.227 54.890 -48.795 1.00 30.53 ? ? ? ? ? ?  141 GLN A CA    1 
ATOM   1056 C  C     . GLN A 1 141 ? -36.617 53.540 -49.136 1.00 32.77 ? ? ? ? ? ?  141 GLN A C     1 
ATOM   1057 O  O     . GLN A 1 141 ? -35.800 53.421 -50.060 1.00 32.41 ? ? ? ? ? ?  141 GLN A O     1 
ATOM   1058 C  CB    . GLN A 1 141 ? -36.567 55.479 -47.553 1.00 31.96 ? ? ? ? ? ?  141 GLN A CB    1 
ATOM   1059 C  CG    . GLN A 1 141 ? -35.069 55.381 -47.573 1.00 32.55 ? ? ? ? ? ?  141 GLN A CG    1 
ATOM   1060 C  CD    . GLN A 1 141 ? -34.463 55.904 -46.287 1.00 39.35 ? ? ? ? ? ?  141 GLN A CD    1 
ATOM   1061 O  OE1   . GLN A 1 141 ? -34.889 55.525 -45.188 1.00 38.35 ? ? ? ? ? ?  141 GLN A OE1   1 
ATOM   1062 N  NE2   . GLN A 1 141 ? -33.468 56.768 -46.410 1.00 37.97 ? ? ? ? ? ?  141 GLN A NE2   1 
ATOM   1063 N  N     . THR A 1 142 ? -37.009 52.505 -48.397 1.00 28.82 ? ? ? ? ? ?  142 THR A N     1 
ATOM   1064 C  CA    . THR A 1 142 ? -36.490 51.171 -48.652 1.00 27.92 ? ? ? ? ? ?  142 THR A CA    1 
ATOM   1065 C  C     . THR A 1 142 ? -36.781 50.728 -50.075 1.00 31.09 ? ? ? ? ? ?  142 THR A C     1 
ATOM   1066 O  O     . THR A 1 142 ? -35.883 50.282 -50.797 1.00 29.78 ? ? ? ? ? ?  142 THR A O     1 
ATOM   1067 C  CB    . THR A 1 142 ? -37.089 50.198 -47.649 1.00 29.66 ? ? ? ? ? ?  142 THR A CB    1 
ATOM   1068 O  OG1   . THR A 1 142 ? -36.604 50.536 -46.334 1.00 28.62 ? ? ? ? ? ?  142 THR A OG1   1 
ATOM   1069 C  CG2   . THR A 1 142 ? -36.710 48.774 -48.012 1.00 26.76 ? ? ? ? ? ?  142 THR A CG2   1 
ATOM   1070 N  N     . LEU A 1 143 ? -38.034 50.849 -50.503 1.00 30.93 ? ? ? ? ? ?  143 LEU A N     1 
ATOM   1071 C  CA    . LEU A 1 143 ? -38.375 50.360 -51.838 1.00 33.44 ? ? ? ? ? ?  143 LEU A CA    1 
ATOM   1072 C  C     . LEU A 1 143 ? -37.686 51.180 -52.926 1.00 32.69 ? ? ? ? ? ?  143 LEU A C     1 
ATOM   1073 O  O     . LEU A 1 143 ? -37.348 50.638 -53.979 1.00 33.84 ? ? ? ? ? ?  143 LEU A O     1 
ATOM   1074 C  CB    . LEU A 1 143 ? -39.892 50.366 -52.029 1.00 29.73 ? ? ? ? ? ?  143 LEU A CB    1 
ATOM   1075 C  CG    . LEU A 1 143 ? -40.655 49.398 -51.120 1.00 30.49 ? ? ? ? ? ?  143 LEU A CG    1 
ATOM   1076 C  CD1   . LEU A 1 143 ? -42.138 49.524 -51.359 1.00 25.96 ? ? ? ? ? ?  143 LEU A CD1   1 
ATOM   1077 C  CD2   . LEU A 1 143 ? -40.180 47.963 -51.343 1.00 27.91 ? ? ? ? ? ?  143 LEU A CD2   1 
ATOM   1078 N  N     . ALA A 1 144 ? -37.444 52.472 -52.682 1.00 33.91 ? ? ? ? ? ?  144 ALA A N     1 
ATOM   1079 C  CA    . ALA A 1 144 ? -36.752 53.291 -53.680 1.00 36.49 ? ? ? ? ? ?  144 ALA A CA    1 
ATOM   1080 C  C     . ALA A 1 144 ? -35.318 52.828 -53.863 1.00 36.26 ? ? ? ? ? ?  144 ALA A C     1 
ATOM   1081 O  O     . ALA A 1 144 ? -34.827 52.732 -54.996 1.00 32.92 ? ? ? ? ? ?  144 ALA A O     1 
ATOM   1082 C  CB    . ALA A 1 144 ? -36.791 54.768 -53.285 1.00 33.83 ? ? ? ? ? ?  144 ALA A CB    1 
ATOM   1083 N  N     . LEU A 1 145 ? -34.642 52.502 -52.762 1.00 31.76 ? ? ? ? ? ?  145 LEU A N     1 
ATOM   1084 C  CA    . LEU A 1 145 ? -33.293 51.961 -52.861 1.00 33.42 ? ? ? ? ? ?  145 LEU A CA    1 
ATOM   1085 C  C     . LEU A 1 145 ? -33.299 50.572 -53.479 1.00 36.95 ? ? ? ? ? ?  145 LEU A C     1 
ATOM   1086 O  O     . LEU A 1 145 ? -32.375 50.222 -54.229 1.00 35.81 ? ? ? ? ? ?  145 LEU A O     1 
ATOM   1087 C  CB    . LEU A 1 145 ? -32.628 51.941 -51.479 1.00 35.11 ? ? ? ? ? ?  145 LEU A CB    1 
ATOM   1088 C  CG    . LEU A 1 145 ? -32.350 53.324 -50.865 1.00 37.75 ? ? ? ? ? ?  145 LEU A CG    1 
ATOM   1089 C  CD1   . LEU A 1 145 ? -32.127 53.250 -49.353 1.00 28.87 ? ? ? ? ? ?  145 LEU A CD1   1 
ATOM   1090 C  CD2   . LEU A 1 145 ? -31.154 53.980 -51.548 1.00 37.46 ? ? ? ? ? ?  145 LEU A CD2   1 
ATOM   1091 N  N     . LEU A 1 146 ? -34.334 49.776 -53.192 1.00 32.14 ? ? ? ? ? ?  146 LEU A N     1 
ATOM   1092 C  CA    . LEU A 1 146 ? -34.426 48.450 -53.790 1.00 33.18 ? ? ? ? ? ?  146 LEU A CA    1 
ATOM   1093 C  C     . LEU A 1 146 ? -34.567 48.542 -55.308 1.00 34.00 ? ? ? ? ? ?  146 LEU A C     1 
ATOM   1094 O  O     . LEU A 1 146 ? -33.979 47.740 -56.043 1.00 36.89 ? ? ? ? ? ?  146 LEU A O     1 
ATOM   1095 C  CB    . LEU A 1 146 ? -35.608 47.686 -53.185 1.00 29.94 ? ? ? ? ? ?  146 LEU A CB    1 
ATOM   1096 C  CG    . LEU A 1 146 ? -35.804 46.263 -53.709 1.00 32.36 ? ? ? ? ? ?  146 LEU A CG    1 
ATOM   1097 C  CD1   . LEU A 1 146 ? -34.515 45.486 -53.613 1.00 29.23 ? ? ? ? ? ?  146 LEU A CD1   1 
ATOM   1098 C  CD2   . LEU A 1 146 ? -36.907 45.560 -52.939 1.00 28.31 ? ? ? ? ? ?  146 LEU A CD2   1 
ATOM   1099 N  N     . ASP A 1 147 ? -35.365 49.501 -55.789 1.00 35.74 ? ? ? ? ? ?  147 ASP A N     1 
ATOM   1100 C  CA    . ASP A 1 147 ? -35.602 49.693 -57.218 1.00 38.64 ? ? ? ? ? ?  147 ASP A CA    1 
ATOM   1101 C  C     . ASP A 1 147 ? -34.349 50.090 -57.980 1.00 39.67 ? ? ? ? ? ?  147 ASP A C     1 
ATOM   1102 O  O     . ASP A 1 147 ? -34.365 50.062 -59.216 1.00 41.59 ? ? ? ? ? ?  147 ASP A O     1 
ATOM   1103 C  CB    . ASP A 1 147 ? -36.674 50.761 -57.451 1.00 40.05 ? ? ? ? ? ?  147 ASP A CB    1 
ATOM   1104 C  CG    . ASP A 1 147 ? -38.066 50.311 -57.027 1.00 47.23 ? ? ? ? ? ?  147 ASP A CG    1 
ATOM   1105 O  OD1   . ASP A 1 147 ? -38.304 49.081 -56.925 1.00 47.08 ? ? ? ? ? ?  147 ASP A OD1   1 
ATOM   1106 O  OD2   . ASP A 1 147 ? -38.923 51.192 -56.786 1.00 48.60 ? ? ? ? ? ?  147 ASP A OD2   1 
ATOM   1107 N  N     . GLU A 1 148 ? -33.281 50.474 -57.287 1.00 37.14 ? ? ? ? ? ?  148 GLU A N     1 
ATOM   1108 C  CA    . GLU A 1 148 ? -32.036 50.792 -57.965 1.00 41.22 ? ? ? ? ? ?  148 GLU A CA    1 
ATOM   1109 C  C     . GLU A 1 148 ? -31.247 49.550 -58.338 1.00 40.40 ? ? ? ? ? ?  148 GLU A C     1 
ATOM   1110 O  O     . GLU A 1 148 ? -30.375 49.635 -59.205 1.00 41.26 ? ? ? ? ? ?  148 GLU A O     1 
ATOM   1111 C  CB    . GLU A 1 148 ? -31.186 51.715 -57.091 1.00 39.12 ? ? ? ? ? ?  148 GLU A CB    1 
ATOM   1112 C  CG    . GLU A 1 148 ? -31.699 53.147 -57.102 1.00 36.67 ? ? ? ? ? ?  148 GLU A CG    1 
ATOM   1113 C  CD    . GLU A 1 148 ? -30.934 54.046 -56.154 1.00 46.68 ? ? ? ? ? ?  148 GLU A CD    1 
ATOM   1114 O  OE1   . GLU A 1 148 ? -29.950 53.575 -55.535 1.00 46.88 ? ? ? ? ? ?  148 GLU A OE1   1 
ATOM   1115 O  OE2   . GLU A 1 148 ? -31.320 55.227 -56.034 1.00 55.70 ? ? ? ? ? ?  148 GLU A OE2   1 
ATOM   1116 N  N     . LEU A 1 149 ? -31.547 48.391 -57.714 1.00 39.26 ? ? ? ? ? ?  149 LEU A N     1 
ATOM   1117 C  CA    . LEU A 1 149 ? -30.799 47.166 -57.962 1.00 35.65 ? ? ? ? ? ?  149 LEU A CA    1 
ATOM   1118 C  C     . LEU A 1 149 ? -31.221 46.520 -59.282 1.00 36.80 ? ? ? ? ? ?  149 LEU A C     1 
ATOM   1119 O  O     . LEU A 1 149 ? -32.394 46.550 -59.644 1.00 37.19 ? ? ? ? ? ?  149 LEU A O     1 
ATOM   1120 C  CB    . LEU A 1 149 ? -31.014 46.180 -56.829 1.00 36.76 ? ? ? ? ? ?  149 LEU A CB    1 
ATOM   1121 C  CG    . LEU A 1 149 ? -30.563 46.629 -55.440 1.00 35.27 ? ? ? ? ? ?  149 LEU A CG    1 
ATOM   1122 C  CD1   . LEU A 1 149 ? -30.430 45.421 -54.503 1.00 31.66 ? ? ? ? ? ?  149 LEU A CD1   1 
ATOM   1123 C  CD2   . LEU A 1 149 ? -29.260 47.385 -55.561 1.00 39.50 ? ? ? ? ? ?  149 LEU A CD2   1 
ATOM   1124 N  N     . PRO A 1 150 ? -30.286 45.906 -60.003 1.00 38.10 ? ? ? ? ? ?  150 PRO A N     1 
ATOM   1125 C  CA    . PRO A 1 150 ? -30.630 45.263 -61.281 1.00 41.13 ? ? ? ? ? ?  150 PRO A CA    1 
ATOM   1126 C  C     . PRO A 1 150 ? -31.198 43.872 -61.061 1.00 40.46 ? ? ? ? ? ?  150 PRO A C     1 
ATOM   1127 O  O     . PRO A 1 150 ? -31.025 43.283 -59.978 1.00 38.67 ? ? ? ? ? ?  150 PRO A O     1 
ATOM   1128 C  CB    . PRO A 1 150 ? -29.280 45.196 -62.010 1.00 35.27 ? ? ? ? ? ?  150 PRO A CB    1 
ATOM   1129 C  CG    . PRO A 1 150 ? -28.288 45.000 -60.888 1.00 39.24 ? ? ? ? ? ?  150 PRO A CG    1 
ATOM   1130 C  CD    . PRO A 1 150 ? -28.858 45.736 -59.671 1.00 40.06 ? ? ? ? ? ?  150 PRO A CD    1 
ATOM   1131 N  N     . PRO A 1 151 ? -31.867 43.308 -62.076 1.00 41.65 ? ? ? ? ? ?  151 PRO A N     1 
ATOM   1132 C  CA    . PRO A 1 151 ? -32.470 41.971 -61.914 1.00 39.12 ? ? ? ? ? ?  151 PRO A CA    1 
ATOM   1133 C  C     . PRO A 1 151 ? -31.492 40.888 -61.508 1.00 41.68 ? ? ? ? ? ?  151 PRO A C     1 
ATOM   1134 O  O     . PRO A 1 151 ? -31.905 39.922 -60.853 1.00 40.48 ? ? ? ? ? ?  151 PRO A O     1 
ATOM   1135 C  CB    . PRO A 1 151 ? -33.077 41.691 -63.297 1.00 40.54 ? ? ? ? ? ?  151 PRO A CB    1 
ATOM   1136 C  CG    . PRO A 1 151 ? -33.398 43.055 -63.839 1.00 38.64 ? ? ? ? ? ?  151 PRO A CG    1 
ATOM   1137 C  CD    . PRO A 1 151 ? -32.317 43.975 -63.315 1.00 40.48 ? ? ? ? ? ?  151 PRO A CD    1 
ATOM   1138 N  N     . ASP A 1 152 ? -30.210 41.000 -61.859 1.00 40.33 ? ? ? ? ? ?  152 ASP A N     1 
ATOM   1139 C  CA    . ASP A 1 152 ? -29.240 39.993 -61.442 1.00 41.18 ? ? ? ? ? ?  152 ASP A CA    1 
ATOM   1140 C  C     . ASP A 1 152 ? -28.444 40.422 -60.210 1.00 39.40 ? ? ? ? ? ?  152 ASP A C     1 
ATOM   1141 O  O     . ASP A 1 152 ? -27.333 39.925 -59.999 1.00 39.62 ? ? ? ? ? ?  152 ASP A O     1 
ATOM   1142 C  CB    . ASP A 1 152 ? -28.303 39.618 -62.597 1.00 43.61 ? ? ? ? ? ?  152 ASP A CB    1 
ATOM   1143 C  CG    . ASP A 1 152 ? -27.429 40.781 -63.073 1.00 52.42 ? ? ? ? ? ?  152 ASP A CG    1 
ATOM   1144 O  OD1   . ASP A 1 152 ? -27.866 41.954 -62.985 1.00 49.70 ? ? ? ? ? ?  152 ASP A OD1   1 
ATOM   1145 O  OD2   . ASP A 1 152 ? -26.301 40.505 -63.556 1.00 51.64 ? ? ? ? ? ?  152 ASP A OD2   1 
ATOM   1146 N  N     . ALA A 1 153 ? -29.009 41.310 -59.380 1.00 38.81 ? ? ? ? ? ?  153 ALA A N     1 
ATOM   1147 C  CA    . ALA A 1 153 ? -28.338 41.768 -58.158 1.00 37.80 ? ? ? ? ? ?  153 ALA A CA    1 
ATOM   1148 C  C     . ALA A 1 153 ? -27.737 40.607 -57.370 1.00 33.28 ? ? ? ? ? ?  153 ALA A C     1 
ATOM   1149 O  O     . ALA A 1 153 ? -28.354 39.551 -57.210 1.00 37.06 ? ? ? ? ? ?  153 ALA A O     1 
ATOM   1150 C  CB    . ALA A 1 153 ? -29.312 42.547 -57.268 1.00 33.90 ? ? ? ? ? ?  153 ALA A CB    1 
ATOM   1151 N  N     . HIS A 1 154 ? -26.509 40.809 -56.902 1.00 35.66 ? ? ? ? ? ?  154 HIS A N     1 
ATOM   1152 C  CA    . HIS A 1 154 ? -25.775 39.817 -56.129 1.00 36.76 ? ? ? ? ? ?  154 HIS A CA    1 
ATOM   1153 C  C     . HIS A 1 154 ? -26.457 39.562 -54.775 1.00 36.48 ? ? ? ? ? ?  154 HIS A C     1 
ATOM   1154 O  O     . HIS A 1 154 ? -27.210 40.399 -54.269 1.00 37.34 ? ? ? ? ? ?  154 HIS A O     1 
ATOM   1155 C  CB    . HIS A 1 154 ? -24.341 40.318 -55.928 1.00 40.29 ? ? ? ? ? ?  154 HIS A CB    1 
ATOM   1156 C  CG    . HIS A 1 154 ? -23.392 39.282 -55.417 1.00 47.21 ? ? ? ? ? ?  154 HIS A CG    1 
ATOM   1157 N  ND1   . HIS A 1 154 ? -23.156 39.089 -54.071 1.00 45.17 ? ? ? ? ? ?  154 HIS A ND1   1 
ATOM   1158 C  CD2   . HIS A 1 154 ? -22.598 38.397 -56.069 1.00 46.59 ? ? ? ? ? ?  154 HIS A CD2   1 
ATOM   1159 C  CE1   . HIS A 1 154 ? -22.274 38.115 -53.916 1.00 46.56 ? ? ? ? ? ?  154 HIS A CE1   1 
ATOM   1160 N  NE2   . HIS A 1 154 ? -21.915 37.682 -55.112 1.00 46.10 ? ? ? ? ? ?  154 HIS A NE2   1 
ATOM   1161 N  N     . ASP A 1 155 ? -26.172 38.394 -54.183 1.00 35.09 ? ? ? ? ? ?  155 ASP A N     1 
ATOM   1162 C  CA    . ASP A 1 155 ? -26.682 38.076 -52.846 1.00 34.91 ? ? ? ? ? ?  155 ASP A CA    1 
ATOM   1163 C  C     . ASP A 1 155 ? -26.281 39.138 -51.828 1.00 40.01 ? ? ? ? ? ?  155 ASP A C     1 
ATOM   1164 O  O     . ASP A 1 155 ? -27.075 39.497 -50.949 1.00 40.20 ? ? ? ? ? ?  155 ASP A O     1 
ATOM   1165 C  CB    . ASP A 1 155 ? -26.165 36.716 -52.392 1.00 34.84 ? ? ? ? ? ?  155 ASP A CB    1 
ATOM   1166 C  CG    . ASP A 1 155 ? -26.996 35.566 -52.915 1.00 38.68 ? ? ? ? ? ?  155 ASP A CG    1 
ATOM   1167 O  OD1   . ASP A 1 155 ? -28.099 35.807 -53.451 1.00 40.21 ? ? ? ? ? ?  155 ASP A OD1   1 
ATOM   1168 O  OD2   . ASP A 1 155 ? -26.546 34.410 -52.787 1.00 44.10 ? ? ? ? ? ?  155 ASP A OD2   1 
ATOM   1169 N  N     . ASP A 1 156 ? -25.048 39.649 -51.935 1.00 40.21 ? ? ? ? ? ?  156 ASP A N     1 
ATOM   1170 C  CA    . ASP A 1 156 ? -24.574 40.697 -51.035 1.00 37.31 ? ? ? ? ? ?  156 ASP A CA    1 
ATOM   1171 C  C     . ASP A 1 156 ? -25.396 41.972 -51.187 1.00 36.03 ? ? ? ? ? ?  156 ASP A C     1 
ATOM   1172 O  O     . ASP A 1 156 ? -25.681 42.659 -50.199 1.00 35.19 ? ? ? ? ? ?  156 ASP A O     1 
ATOM   1173 C  CB    . ASP A 1 156 ? -23.091 40.987 -51.303 1.00 38.91 ? ? ? ? ? ?  156 ASP A CB    1 
ATOM   1174 C  CG    . ASP A 1 156 ? -22.181 39.814 -50.944 1.00 43.94 ? ? ? ? ? ?  156 ASP A CG    1 
ATOM   1175 O  OD1   . ASP A 1 156 ? -22.646 38.834 -50.310 1.00 43.66 ? ? ? ? ? ?  156 ASP A OD1   1 
ATOM   1176 O  OD2   . ASP A 1 156 ? -20.984 39.876 -51.296 1.00 45.32 ? ? ? ? ? ?  156 ASP A OD2   1 
ATOM   1177 N  N     . ALA A 1 157 ? -25.780 42.312 -52.420 1.00 35.77 ? ? ? ? ? ?  157 ALA A N     1 
ATOM   1178 C  CA    . ALA A 1 157 ? -26.552 43.531 -52.631 1.00 34.77 ? ? ? ? ? ?  157 ALA A CA    1 
ATOM   1179 C  C     . ALA A 1 157 ? -27.966 43.415 -52.060 1.00 33.90 ? ? ? ? ? ?  157 ALA A C     1 
ATOM   1180 O  O     . ALA A 1 157 ? -28.548 44.422 -51.633 1.00 32.35 ? ? ? ? ? ?  157 ALA A O     1 
ATOM   1181 C  CB    . ALA A 1 157 ? -26.598 43.864 -54.123 1.00 35.97 ? ? ? ? ? ?  157 ALA A CB    1 
ATOM   1182 N  N     . LEU A 1 158 ? -28.531 42.207 -52.037 1.00 32.40 ? ? ? ? ? ?  158 LEU A N     1 
ATOM   1183 C  CA    . LEU A 1 158 ? -29.897 42.008 -51.567 1.00 33.89 ? ? ? ? ? ?  158 LEU A CA    1 
ATOM   1184 C  C     . LEU A 1 158 ? -29.987 41.600 -50.096 1.00 30.22 ? ? ? ? ? ?  158 LEU A C     1 
ATOM   1185 O  O     . LEU A 1 158 ? -31.101 41.569 -49.560 1.00 31.44 ? ? ? ? ? ?  158 LEU A O     1 
ATOM   1186 C  CB    . LEU A 1 158 ? -30.606 40.944 -52.422 1.00 30.01 ? ? ? ? ? ?  158 LEU A CB    1 
ATOM   1187 C  CG    . LEU A 1 158 ? -31.128 41.416 -53.788 1.00 34.37 ? ? ? ? ? ?  158 LEU A CG    1 
ATOM   1188 C  CD1   . LEU A 1 158 ? -31.443 40.241 -54.702 1.00 30.12 ? ? ? ? ? ?  158 LEU A CD1   1 
ATOM   1189 C  CD2   . LEU A 1 158 ? -32.326 42.322 -53.633 1.00 27.38 ? ? ? ? ? ?  158 LEU A CD2   1 
ATOM   1190 N  N     . TYR A 1 159 ? -28.850 41.322 -49.444 1.00 29.74 ? ? ? ? ? ?  159 TYR A N     1 
ATOM   1191 C  CA    . TYR A 1 159 ? -28.833 40.710 -48.113 1.00 30.61 ? ? ? ? ? ?  159 TYR A CA    1 
ATOM   1192 C  C     . TYR A 1 159 ? -29.717 41.450 -47.114 1.00 31.00 ? ? ? ? ? ?  159 TYR A C     1 
ATOM   1193 O  O     . TYR A 1 159 ? -30.564 40.844 -46.449 1.00 32.06 ? ? ? ? ? ?  159 TYR A O     1 
ATOM   1194 C  CB    . TYR A 1 159 ? -27.402 40.639 -47.571 1.00 34.38 ? ? ? ? ? ?  159 TYR A CB    1 
ATOM   1195 C  CG    . TYR A 1 159 ? -27.352 40.132 -46.133 1.00 31.79 ? ? ? ? ? ?  159 TYR A CG    1 
ATOM   1196 C  CD1   . TYR A 1 159 ? -27.446 38.779 -45.861 1.00 30.95 ? ? ? ? ? ?  159 TYR A CD1   1 
ATOM   1197 C  CD2   . TYR A 1 159 ? -27.230 41.006 -45.059 1.00 30.52 ? ? ? ? ? ?  159 TYR A CD2   1 
ATOM   1198 C  CE1   . TYR A 1 159 ? -27.422 38.297 -44.569 1.00 34.11 ? ? ? ? ? ?  159 TYR A CE1   1 
ATOM   1199 C  CE2   . TYR A 1 159 ? -27.205 40.529 -43.750 1.00 31.56 ? ? ? ? ? ?  159 TYR A CE2   1 
ATOM   1200 C  CZ    . TYR A 1 159 ? -27.304 39.164 -43.512 1.00 33.87 ? ? ? ? ? ?  159 TYR A CZ    1 
ATOM   1201 O  OH    . TYR A 1 159 ? -27.289 38.642 -42.217 1.00 32.67 ? ? ? ? ? ?  159 TYR A OH    1 
ATOM   1202 N  N     . PHE A 1 160 ? -29.528 42.760 -46.976 1.00 30.24 ? ? ? ? ? ?  160 PHE A N     1 
ATOM   1203 C  CA    . PHE A 1 160 ? -30.249 43.464 -45.921 1.00 31.58 ? ? ? ? ? ?  160 PHE A CA    1 
ATOM   1204 C  C     . PHE A 1 160 ? -31.717 43.651 -46.262 1.00 32.74 ? ? ? ? ? ?  160 PHE A C     1 
ATOM   1205 O  O     . PHE A 1 160 ? -32.547 43.774 -45.352 1.00 29.65 ? ? ? ? ? ?  160 PHE A O     1 
ATOM   1206 C  CB    . PHE A 1 160 ? -29.576 44.798 -45.634 1.00 31.34 ? ? ? ? ? ?  160 PHE A CB    1 
ATOM   1207 C  CG    . PHE A 1 160 ? -28.252 44.635 -44.952 1.00 35.58 ? ? ? ? ? ?  160 PHE A CG    1 
ATOM   1208 C  CD1   . PHE A 1 160 ? -28.192 44.187 -43.651 1.00 31.24 ? ? ? ? ? ?  160 PHE A CD1   1 
ATOM   1209 C  CD2   . PHE A 1 160 ? -27.073 44.876 -45.628 1.00 35.89 ? ? ? ? ? ?  160 PHE A CD2   1 
ATOM   1210 C  CE1   . PHE A 1 160 ? -26.988 43.997 -43.023 1.00 33.88 ? ? ? ? ? ?  160 PHE A CE1   1 
ATOM   1211 C  CE2   . PHE A 1 160 ? -25.859 44.694 -45.001 1.00 36.37 ? ? ? ? ? ?  160 PHE A CE2   1 
ATOM   1212 C  CZ    . PHE A 1 160 ? -25.820 44.260 -43.692 1.00 37.73 ? ? ? ? ? ?  160 PHE A CZ    1 
ATOM   1213 N  N     . PHE A 1 161 ? -32.058 43.682 -47.554 1.00 28.11 ? ? ? ? ? ?  161 PHE A N     1 
ATOM   1214 C  CA    . PHE A 1 161 ? -33.467 43.724 -47.938 1.00 28.63 ? ? ? ? ? ?  161 PHE A CA    1 
ATOM   1215 C  C     . PHE A 1 161 ? -34.165 42.424 -47.552 1.00 27.32 ? ? ? ? ? ?  161 PHE A C     1 
ATOM   1216 O  O     . PHE A 1 161 ? -35.310 42.434 -47.079 1.00 26.73 ? ? ? ? ? ?  161 PHE A O     1 
ATOM   1217 C  CB    . PHE A 1 161 ? -33.594 44.002 -49.441 1.00 26.78 ? ? ? ? ? ?  161 PHE A CB    1 
ATOM   1218 C  CG    . PHE A 1 161 ? -33.073 45.368 -49.857 1.00 30.95 ? ? ? ? ? ?  161 PHE A CG    1 
ATOM   1219 C  CD1   . PHE A 1 161 ? -33.887 46.499 -49.778 1.00 30.97 ? ? ? ? ? ?  161 PHE A CD1   1 
ATOM   1220 C  CD2   . PHE A 1 161 ? -31.767 45.520 -50.325 1.00 32.00 ? ? ? ? ? ?  161 PHE A CD2   1 
ATOM   1221 C  CE1   . PHE A 1 161 ? -33.413 47.760 -50.169 1.00 31.90 ? ? ? ? ? ?  161 PHE A CE1   1 
ATOM   1222 C  CE2   . PHE A 1 161 ? -31.284 46.777 -50.718 1.00 30.11 ? ? ? ? ? ?  161 PHE A CE2   1 
ATOM   1223 C  CZ    . PHE A 1 161 ? -32.097 47.892 -50.633 1.00 30.76 ? ? ? ? ? ?  161 PHE A CZ    1 
ATOM   1224 N  N     . ARG A 1 162 ? -33.481 41.302 -47.728 1.00 23.30 ? ? ? ? ? ?  162 ARG A N     1 
ATOM   1225 C  CA    . ARG A 1 162 ? -34.017 40.028 -47.275 1.00 26.84 ? ? ? ? ? ?  162 ARG A CA    1 
ATOM   1226 C  C     . ARG A 1 162 ? -34.069 39.962 -45.751 1.00 27.39 ? ? ? ? ? ?  162 ARG A C     1 
ATOM   1227 O  O     . ARG A 1 162 ? -35.051 39.477 -45.182 1.00 28.30 ? ? ? ? ? ?  162 ARG A O     1 
ATOM   1228 C  CB    . ARG A 1 162 ? -33.165 38.893 -47.849 1.00 25.75 ? ? ? ? ? ?  162 ARG A CB    1 
ATOM   1229 C  CG    . ARG A 1 162 ? -33.161 38.882 -49.397 1.00 27.43 ? ? ? ? ? ?  162 ARG A CG    1 
ATOM   1230 C  CD    . ARG A 1 162 ? -32.211 37.812 -49.926 1.00 27.49 ? ? ? ? ? ?  162 ARG A CD    1 
ATOM   1231 N  NE    . ARG A 1 162 ? -32.353 37.578 -51.360 1.00 32.30 ? ? ? ? ? ?  162 ARG A NE    1 
ATOM   1232 C  CZ    . ARG A 1 162 ? -31.363 37.174 -52.144 1.00 33.82 ? ? ? ? ? ?  162 ARG A CZ    1 
ATOM   1233 N  NH1   . ARG A 1 162 ? -30.138 36.995 -51.669 1.00 31.21 ? ? ? ? ? ?  162 ARG A NH1   1 
ATOM   1234 N  NH2   . ARG A 1 162 ? -31.609 36.941 -53.432 1.00 29.63 ? ? ? ? ? ?  162 ARG A NH2   1 
ATOM   1235 N  N     . LEU A 1 163 ? -33.027 40.453 -45.075 1.00 26.94 ? ? ? ? ? ?  163 LEU A N     1 
ATOM   1236 C  CA    . LEU A 1 163 ? -32.992 40.396 -43.614 1.00 28.50 ? ? ? ? ? ?  163 LEU A CA    1 
ATOM   1237 C  C     . LEU A 1 163 ? -34.157 41.170 -43.000 1.00 27.08 ? ? ? ? ? ?  163 LEU A C     1 
ATOM   1238 O  O     . LEU A 1 163 ? -34.844 40.669 -42.098 1.00 27.09 ? ? ? ? ? ?  163 LEU A O     1 
ATOM   1239 C  CB    . LEU A 1 163 ? -31.652 40.942 -43.098 1.00 26.38 ? ? ? ? ? ?  163 LEU A CB    1 
ATOM   1240 C  CG    . LEU A 1 163 ? -31.441 41.032 -41.571 1.00 28.49 ? ? ? ? ? ?  163 LEU A CG    1 
ATOM   1241 C  CD1   . LEU A 1 163 ? -31.255 39.627 -41.016 1.00 25.81 ? ? ? ? ? ?  163 LEU A CD1   1 
ATOM   1242 C  CD2   . LEU A 1 163 ? -30.216 41.918 -41.222 1.00 25.89 ? ? ? ? ? ?  163 LEU A CD2   1 
ATOM   1243 N  N     . VAL A 1 164 ? -34.392 42.398 -43.468 1.00 22.73 ? ? ? ? ? ?  164 VAL A N     1 
ATOM   1244 C  CA    . VAL A 1 164 ? -35.437 43.208 -42.852 1.00 26.11 ? ? ? ? ? ?  164 VAL A CA    1 
ATOM   1245 C  C     . VAL A 1 164 ? -36.827 42.649 -43.162 1.00 28.87 ? ? ? ? ? ?  164 VAL A C     1 
ATOM   1246 O  O     . VAL A 1 164 ? -37.750 42.794 -42.347 1.00 26.21 ? ? ? ? ? ?  164 VAL A O     1 
ATOM   1247 C  CB    . VAL A 1 164 ? -35.323 44.693 -43.265 1.00 28.33 ? ? ? ? ? ?  164 VAL A CB    1 
ATOM   1248 C  CG1   . VAL A 1 164 ? -33.991 45.282 -42.825 1.00 26.04 ? ? ? ? ? ?  164 VAL A CG1   1 
ATOM   1249 C  CG2   . VAL A 1 164 ? -35.567 44.891 -44.772 1.00 24.89 ? ? ? ? ? ?  164 VAL A CG2   1 
ATOM   1250 N  N     . ALA A 1 165 ? -37.015 42.038 -44.337 1.00 28.14 ? ? ? ? ? ?  165 ALA A N     1 
ATOM   1251 C  CA    . ALA A 1 165 ? -38.287 41.378 -44.625 1.00 27.46 ? ? ? ? ? ?  165 ALA A CA    1 
ATOM   1252 C  C     . ALA A 1 165 ? -38.532 40.228 -43.654 1.00 26.96 ? ? ? ? ? ?  165 ALA A C     1 
ATOM   1253 O  O     . ALA A 1 165 ? -39.642 40.072 -43.132 1.00 25.54 ? ? ? ? ? ?  165 ALA A O     1 
ATOM   1254 C  CB    . ALA A 1 165 ? -38.325 40.872 -46.072 1.00 24.14 ? ? ? ? ? ?  165 ALA A CB    1 
ATOM   1255 N  N     . LEU A 1 166 ? -37.503 39.419 -43.390 1.00 24.22 ? ? ? ? ? ?  166 LEU A N     1 
ATOM   1256 C  CA    . LEU A 1 166 ? -37.674 38.289 -42.486 1.00 26.15 ? ? ? ? ? ?  166 LEU A CA    1 
ATOM   1257 C  C     . LEU A 1 166 ? -37.893 38.757 -41.059 1.00 26.36 ? ? ? ? ? ?  166 LEU A C     1 
ATOM   1258 O  O     . LEU A 1 166 ? -38.667 38.143 -40.314 1.00 26.69 ? ? ? ? ? ?  166 LEU A O     1 
ATOM   1259 C  CB    . LEU A 1 166 ? -36.467 37.356 -42.562 1.00 25.44 ? ? ? ? ? ?  166 LEU A CB    1 
ATOM   1260 C  CG    . LEU A 1 166 ? -36.389 36.543 -43.849 1.00 27.78 ? ? ? ? ? ?  166 LEU A CG    1 
ATOM   1261 C  CD1   . LEU A 1 166 ? -34.946 36.078 -44.035 1.00 27.24 ? ? ? ? ? ?  166 LEU A CD1   1 
ATOM   1262 C  CD2   . LEU A 1 166 ? -37.363 35.341 -43.790 1.00 23.80 ? ? ? ? ? ?  166 LEU A CD2   1 
ATOM   1263 N  N     . HIS A 1 167 ? -37.218 39.843 -40.663 1.00 25.13 ? ? ? ? ? ?  167 HIS A N     1 
ATOM   1264 C  CA    . HIS A 1 167 ? -37.422 40.396 -39.330 1.00 27.32 ? ? ? ? ? ?  167 HIS A CA    1 
ATOM   1265 C  C     . HIS A 1 167 ? -38.872 40.814 -39.134 1.00 27.05 ? ? ? ? ? ?  167 HIS A C     1 
ATOM   1266 O  O     . HIS A 1 167 ? -39.472 40.534 -38.092 1.00 29.44 ? ? ? ? ? ?  167 HIS A O     1 
ATOM   1267 C  CB    . HIS A 1 167 ? -36.494 41.597 -39.098 1.00 25.94 ? ? ? ? ? ?  167 HIS A CB    1 
ATOM   1268 C  CG    . HIS A 1 167 ? -36.697 42.266 -37.769 1.00 25.08 ? ? ? ? ? ?  167 HIS A CG    1 
ATOM   1269 N  ND1   . HIS A 1 167 ? -37.301 43.500 -37.635 1.00 21.99 ? ? ? ? ? ?  167 HIS A ND1   1 
ATOM   1270 C  CD2   . HIS A 1 167 ? -36.391 41.859 -36.509 1.00 24.26 ? ? ? ? ? ?  167 HIS A CD2   1 
ATOM   1271 C  CE1   . HIS A 1 167 ? -37.346 43.830 -36.353 1.00 24.22 ? ? ? ? ? ?  167 HIS A CE1   1 
ATOM   1272 N  NE2   . HIS A 1 167 ? -36.793 42.856 -35.654 1.00 24.27 ? ? ? ? ? ?  167 HIS A NE2   1 
ATOM   1273 N  N     . GLU A 1 168 ? -39.447 41.499 -40.120 1.00 24.23 ? ? ? ? ? ?  168 GLU A N     1 
ATOM   1274 C  CA    . GLU A 1 168 ? -40.842 41.908 -40.005 1.00 24.80 ? ? ? ? ? ?  168 GLU A CA    1 
ATOM   1275 C  C     . GLU A 1 168 ? -41.770 40.693 -39.952 1.00 27.90 ? ? ? ? ? ?  168 GLU A C     1 
ATOM   1276 O  O     . GLU A 1 168 ? -42.783 40.717 -39.240 1.00 27.52 ? ? ? ? ? ?  168 GLU A O     1 
ATOM   1277 C  CB    . GLU A 1 168 ? -41.210 42.843 -41.166 1.00 22.81 ? ? ? ? ? ?  168 GLU A CB    1 
ATOM   1278 C  CG    . GLU A 1 168 ? -42.614 43.439 -41.066 1.00 25.51 ? ? ? ? ? ?  168 GLU A CG    1 
ATOM   1279 C  CD    . GLU A 1 168 ? -42.795 44.678 -41.928 1.00 28.38 ? ? ? ? ? ?  168 GLU A CD    1 
ATOM   1280 O  OE1   . GLU A 1 168 ? -41.795 45.140 -42.535 1.00 25.79 ? ? ? ? ? ?  168 GLU A OE1   1 
ATOM   1281 O  OE2   . GLU A 1 168 ? -43.933 45.203 -41.979 1.00 25.29 ? ? ? ? ? ?  168 GLU A OE2   1 
ATOM   1282 N  N     . ALA A 1 169 ? -41.427 39.617 -40.672 1.00 25.43 ? ? ? ? ? ?  169 ALA A N     1 
ATOM   1283 C  CA    . ALA A 1 169 ? -42.204 38.382 -40.580 1.00 27.74 ? ? ? ? ? ?  169 ALA A CA    1 
ATOM   1284 C  C     . ALA A 1 169 ? -42.173 37.811 -39.163 1.00 28.90 ? ? ? ? ? ?  169 ALA A C     1 
ATOM   1285 O  O     . ALA A 1 169 ? -43.201 37.354 -38.652 1.00 26.51 ? ? ? ? ? ?  169 ALA A O     1 
ATOM   1286 C  CB    . ALA A 1 169 ? -41.692 37.348 -41.586 1.00 26.44 ? ? ? ? ? ?  169 ALA A CB    1 
ATOM   1287 N  N     . MET A 1 170 ? -41.006 37.833 -38.504 1.00 28.61 ? ? ? ? ? ?  170 MET A N     1 
ATOM   1288 C  CA    . MET A 1 170 ? -40.946 37.303 -37.144 1.00 27.69 ? ? ? ? ? ?  170 MET A CA    1 
ATOM   1289 C  C     . MET A 1 170 ? -41.804 38.124 -36.196 1.00 24.44 ? ? ? ? ? ?  170 MET A C     1 
ATOM   1290 O  O     . MET A 1 170 ? -42.461 37.568 -35.312 1.00 23.52 ? ? ? ? ? ?  170 MET A O     1 
ATOM   1291 C  CB    . MET A 1 170 ? -39.505 37.236 -36.650 1.00 27.45 ? ? ? ? ? ?  170 MET A CB    1 
ATOM   1292 C  CG    . MET A 1 170 ? -38.613 36.327 -37.503 1.00 30.36 ? ? ? ? ? ?  170 MET A CG    1 
ATOM   1293 S  SD    . MET A 1 170 ? -36.874 36.529 -37.060 1.00 36.93 ? ? ? ? ? ?  170 MET A SD    1 
ATOM   1294 C  CE    . MET A 1 170 ? -36.081 36.848 -38.615 1.00 32.38 ? ? ? ? ? ?  170 MET A CE    1 
ATOM   1295 N  N     . HIS A 1 171 ? -41.852 39.446 -36.388 1.00 24.43 ? ? ? ? ? ?  171 HIS A N     1 
ATOM   1296 C  CA    . HIS A 1 171 ? -42.676 40.259 -35.499 1.00 24.85 ? ? ? ? ? ?  171 HIS A CA    1 
ATOM   1297 C  C     . HIS A 1 171 ? -44.169 40.130 -35.789 1.00 26.47 ? ? ? ? ? ?  171 HIS A C     1 
ATOM   1298 O  O     . HIS A 1 171 ? -44.979 40.288 -34.868 1.00 24.70 ? ? ? ? ? ?  171 HIS A O     1 
ATOM   1299 C  CB    . HIS A 1 171 ? -42.225 41.710 -35.557 1.00 24.69 ? ? ? ? ? ?  171 HIS A CB    1 
ATOM   1300 C  CG    . HIS A 1 171 ? -41.060 41.973 -34.662 1.00 29.29 ? ? ? ? ? ?  171 HIS A CG    1 
ATOM   1301 N  ND1   . HIS A 1 171 ? -41.199 42.150 -33.302 1.00 28.08 ? ? ? ? ? ?  171 HIS A ND1   1 
ATOM   1302 C  CD2   . HIS A 1 171 ? -39.727 41.978 -34.911 1.00 26.51 ? ? ? ? ? ?  171 HIS A CD2   1 
ATOM   1303 C  CE1   . HIS A 1 171 ? -40.003 42.309 -32.759 1.00 27.97 ? ? ? ? ? ?  171 HIS A CE1   1 
ATOM   1304 N  NE2   . HIS A 1 171 ? -39.094 42.201 -33.711 1.00 27.71 ? ? ? ? ? ?  171 HIS A NE2   1 
ATOM   1305 N  N     . ALA A 1 172 ? -44.557 39.828 -37.036 1.00 23.93 ? ? ? ? ? ?  172 ALA A N     1 
ATOM   1306 C  CA    . ALA A 1 172 ? -45.965 39.536 -37.301 1.00 24.34 ? ? ? ? ? ?  172 ALA A CA    1 
ATOM   1307 C  C     . ALA A 1 172 ? -46.414 38.283 -36.549 1.00 26.16 ? ? ? ? ? ?  172 ALA A C     1 
ATOM   1308 O  O     . ALA A 1 172 ? -47.494 38.267 -35.943 1.00 25.07 ? ? ? ? ? ?  172 ALA A O     1 
ATOM   1309 C  CB    . ALA A 1 172 ? -46.203 39.374 -38.799 1.00 22.72 ? ? ? ? ? ?  172 ALA A CB    1 
ATOM   1310 N  N     . GLU A 1 173 ? -45.594 37.226 -36.564 1.00 22.33 ? ? ? ? ? ?  173 GLU A N     1 
ATOM   1311 C  CA    . GLU A 1 173 ? -45.939 36.044 -35.783 1.00 24.99 ? ? ? ? ? ?  173 GLU A CA    1 
ATOM   1312 C  C     . GLU A 1 173 ? -46.003 36.365 -34.289 1.00 27.18 ? ? ? ? ? ?  173 GLU A C     1 
ATOM   1313 O  O     . GLU A 1 173 ? -46.893 35.879 -33.584 1.00 27.13 ? ? ? ? ? ?  173 GLU A O     1 
ATOM   1314 C  CB    . GLU A 1 173 ? -44.947 34.908 -36.040 1.00 24.20 ? ? ? ? ? ?  173 GLU A CB    1 
ATOM   1315 C  CG    . GLU A 1 173 ? -45.227 33.703 -35.137 1.00 23.76 ? ? ? ? ? ?  173 GLU A CG    1 
ATOM   1316 C  CD    . GLU A 1 173 ? -44.261 32.544 -35.332 1.00 30.62 ? ? ? ? ? ?  173 GLU A CD    1 
ATOM   1317 O  OE1   . GLU A 1 173 ? -43.851 32.285 -36.483 1.00 27.39 ? ? ? ? ? ?  173 GLU A OE1   1 
ATOM   1318 O  OE2   . GLU A 1 173 ? -43.932 31.873 -34.322 1.00 32.17 ? ? ? ? ? ?  173 GLU A OE2   1 
ATOM   1319 N  N     . ALA A 1 174 ? -45.082 37.193 -33.791 1.00 26.02 ? ? ? ? ? ?  174 ALA A N     1 
ATOM   1320 C  CA    . ALA A 1 174 ? -45.146 37.603 -32.385 1.00 28.00 ? ? ? ? ? ?  174 ALA A CA    1 
ATOM   1321 C  C     . ALA A 1 174 ? -46.448 38.338 -32.088 1.00 26.39 ? ? ? ? ? ?  174 ALA A C     1 
ATOM   1322 O  O     . ALA A 1 174 ? -47.084 38.104 -31.050 1.00 26.57 ? ? ? ? ? ?  174 ALA A O     1 
ATOM   1323 C  CB    . ALA A 1 174 ? -43.932 38.473 -32.022 1.00 24.54 ? ? ? ? ? ?  174 ALA A CB    1 
ATOM   1324 N  N     . ALA A 1 175 ? -46.881 39.209 -33.000 1.00 25.24 ? ? ? ? ? ?  175 ALA A N     1 
ATOM   1325 C  CA    . ALA A 1 175 ? -48.183 39.851 -32.841 1.00 25.63 ? ? ? ? ? ?  175 ALA A CA    1 
ATOM   1326 C  C     . ALA A 1 175 ? -49.298 38.818 -32.700 1.00 28.24 ? ? ? ? ? ?  175 ALA A C     1 
ATOM   1327 O  O     . ALA A 1 175 ? -50.197 38.976 -31.867 1.00 27.79 ? ? ? ? ? ?  175 ALA A O     1 
ATOM   1328 C  CB    . ALA A 1 175 ? -48.460 40.778 -34.027 1.00 26.33 ? ? ? ? ? ?  175 ALA A CB    1 
ATOM   1329 N  N     . ALA A 1 176 ? -49.248 37.747 -33.498 1.00 26.07 ? ? ? ? ? ?  176 ALA A N     1 
ATOM   1330 C  CA    . ALA A 1 176 ? -50.279 36.710 -33.428 1.00 26.04 ? ? ? ? ? ?  176 ALA A CA    1 
ATOM   1331 C  C     . ALA A 1 176 ? -50.288 35.996 -32.076 1.00 29.88 ? ? ? ? ? ?  176 ALA A C     1 
ATOM   1332 O  O     . ALA A 1 176 ? -51.357 35.770 -31.497 1.00 28.04 ? ? ? ? ? ?  176 ALA A O     1 
ATOM   1333 C  CB    . ALA A 1 176 ? -50.084 35.704 -34.557 1.00 23.32 ? ? ? ? ? ?  176 ALA A CB    1 
ATOM   1334 N  N     . TYR A 1 177 ? -49.112 35.619 -31.539 1.00 24.65 ? ? ? ? ? ?  177 TYR A N     1 
ATOM   1335 C  CA    . TYR A 1 177 ? -49.218 34.919 -30.257 1.00 26.21 ? ? ? ? ? ?  177 TYR A CA    1 
ATOM   1336 C  C     . TYR A 1 177 ? -49.387 35.880 -29.092 1.00 27.25 ? ? ? ? ? ?  177 TYR A C     1 
ATOM   1337 O  O     . TYR A 1 177 ? -49.981 35.499 -28.085 1.00 28.71 ? ? ? ? ? ?  177 TYR A O     1 
ATOM   1338 C  CB    . TYR A 1 177 ? -48.050 33.945 -30.006 1.00 26.76 ? ? ? ? ? ?  177 TYR A CB    1 
ATOM   1339 C  CG    . TYR A 1 177 ? -46.607 34.452 -29.944 1.00 29.46 ? ? ? ? ? ?  177 TYR A CG    1 
ATOM   1340 C  CD1   . TYR A 1 177 ? -46.143 35.204 -28.855 1.00 28.66 ? ? ? ? ? ?  177 TYR A CD1   1 
ATOM   1341 C  CD2   . TYR A 1 177 ? -45.684 34.094 -30.944 1.00 26.93 ? ? ? ? ? ?  177 TYR A CD2   1 
ATOM   1342 C  CE1   . TYR A 1 177 ? -44.809 35.632 -28.792 1.00 28.43 ? ? ? ? ? ?  177 TYR A CE1   1 
ATOM   1343 C  CE2   . TYR A 1 177 ? -44.359 34.506 -30.888 1.00 28.50 ? ? ? ? ? ?  177 TYR A CE2   1 
ATOM   1344 C  CZ    . TYR A 1 177 ? -43.927 35.275 -29.809 1.00 33.40 ? ? ? ? ? ?  177 TYR A CZ    1 
ATOM   1345 O  OH    . TYR A 1 177 ? -42.613 35.684 -29.757 1.00 33.01 ? ? ? ? ? ?  177 TYR A OH    1 
ATOM   1346 N  N     . MET A 1 178 ? -48.944 37.136 -29.209 1.00 24.89 ? ? ? ? ? ?  178 MET A N     1 
ATOM   1347 C  CA    . MET A 1 178 ? -49.280 38.085 -28.151 1.00 26.97 ? ? ? ? ? ?  178 MET A CA    1 
ATOM   1348 C  C     . MET A 1 178 ? -50.775 38.384 -28.145 1.00 30.25 ? ? ? ? ? ?  178 MET A C     1 
ATOM   1349 O  O     . MET A 1 178 ? -51.369 38.585 -27.081 1.00 26.14 ? ? ? ? ? ?  178 MET A O     1 
ATOM   1350 C  CB    . MET A 1 178 ? -48.472 39.370 -28.296 1.00 25.91 ? ? ? ? ? ?  178 MET A CB    1 
ATOM   1351 C  CG    . MET A 1 178 ? -46.955 39.180 -28.121 1.00 29.21 ? ? ? ? ? ?  178 MET A CG    1 
ATOM   1352 S  SD    . MET A 1 178 ? -46.078 40.771 -28.106 1.00 29.54 ? ? ? ? ? ?  178 MET A SD    1 
ATOM   1353 C  CE    . MET A 1 178 ? -45.838 40.972 -29.861 1.00 32.35 ? ? ? ? ? ?  178 MET A CE    1 
ATOM   1354 N  N     . ALA A 1 179 ? -51.402 38.412 -29.323 1.00 26.47 ? ? ? ? ? ?  179 ALA A N     1 
ATOM   1355 C  CA    . ALA A 1 179 ? -52.846 38.608 -29.382 1.00 31.15 ? ? ? ? ? ?  179 ALA A CA    1 
ATOM   1356 C  C     . ALA A 1 179 ? -53.591 37.484 -28.660 1.00 30.81 ? ? ? ? ? ?  179 ALA A C     1 
ATOM   1357 O  O     . ALA A 1 179 ? -54.627 37.729 -28.034 1.00 28.58 ? ? ? ? ? ?  179 ALA A O     1 
ATOM   1358 C  CB    . ALA A 1 179 ? -53.315 38.718 -30.838 1.00 27.57 ? ? ? ? ? ?  179 ALA A CB    1 
ATOM   1359 N  N     . GLU A 1 180 ? -53.094 36.248 -28.749 1.00 30.46 ? ? ? ? ? ?  180 GLU A N     1 
ATOM   1360 C  CA    . GLU A 1 180 ? -53.708 35.159 -27.993 1.00 32.58 ? ? ? ? ? ?  180 GLU A CA    1 
ATOM   1361 C  C     . GLU A 1 180 ? -53.608 35.434 -26.504 1.00 35.07 ? ? ? ? ? ?  180 GLU A C     1 
ATOM   1362 O  O     . GLU A 1 180 ? -54.586 35.286 -25.762 1.00 37.00 ? ? ? ? ? ?  180 GLU A O     1 
ATOM   1363 C  CB    . GLU A 1 180 ? -53.043 33.817 -28.321 1.00 33.49 ? ? ? ? ? ?  180 GLU A CB    1 
ATOM   1364 C  CG    . GLU A 1 180 ? -53.512 33.143 -29.589 1.00 35.63 ? ? ? ? ? ?  180 GLU A CG    1 
ATOM   1365 C  CD    . GLU A 1 180 ? -55.016 32.932 -29.635 1.00 43.18 ? ? ? ? ? ?  180 GLU A CD    1 
ATOM   1366 O  OE1   . GLU A 1 180 ? -55.634 32.683 -28.581 1.00 47.56 ? ? ? ? ? ?  180 GLU A OE1   1 
ATOM   1367 O  OE2   . GLU A 1 180 ? -55.579 33.004 -30.741 1.00 49.78 ? ? ? ? ? ?  180 GLU A OE2   1 
ATOM   1368 N  N     . GLY A 1 181 ? -52.425 35.849 -26.049 1.00 33.65 ? ? ? ? ? ?  181 GLY A N     1 
ATOM   1369 C  CA    . GLY A 1 181 ? -52.279 36.216 -24.652 1.00 36.16 ? ? ? ? ? ?  181 GLY A CA    1 
ATOM   1370 C  C     . GLY A 1 181 ? -53.236 37.319 -24.242 1.00 37.43 ? ? ? ? ? ?  181 GLY A C     1 
ATOM   1371 O  O     . GLY A 1 181 ? -53.838 37.265 -23.169 1.00 34.32 ? ? ? ? ? ?  181 GLY A O     1 
ATOM   1372 N  N     . LEU A 1 182 ? -53.406 38.324 -25.101 1.00 30.55 ? ? ? ? ? ?  182 LEU A N     1 
ATOM   1373 C  CA    . LEU A 1 182 ? -54.222 39.477 -24.754 1.00 29.20 ? ? ? ? ? ?  182 LEU A CA    1 
ATOM   1374 C  C     . LEU A 1 182 ? -55.710 39.265 -25.020 1.00 33.17 ? ? ? ? ? ?  182 LEU A C     1 
ATOM   1375 O  O     . LEU A 1 182 ? -56.513 40.137 -24.672 1.00 32.37 ? ? ? ? ? ?  182 LEU A O     1 
ATOM   1376 C  CB    . LEU A 1 182 ? -53.724 40.707 -25.521 1.00 29.65 ? ? ? ? ? ?  182 LEU A CB    1 
ATOM   1377 C  CG    . LEU A 1 182 ? -52.327 41.224 -25.146 1.00 30.74 ? ? ? ? ? ?  182 LEU A CG    1 
ATOM   1378 C  CD1   . LEU A 1 182 ? -51.731 42.011 -26.289 1.00 29.37 ? ? ? ? ? ?  182 LEU A CD1   1 
ATOM   1379 C  CD2   . LEU A 1 182 ? -52.339 42.084 -23.865 1.00 28.70 ? ? ? ? ? ?  182 LEU A CD2   1 
ATOM   1380 N  N     . GLY A 1 183 ? -56.101 38.148 -25.626 1.00 30.17 ? ? ? ? ? ?  183 GLY A N     1 
ATOM   1381 C  CA    . GLY A 1 183 ? -57.503 37.943 -25.922 1.00 34.42 ? ? ? ? ? ?  183 GLY A CA    1 
ATOM   1382 C  C     . GLY A 1 183 ? -58.021 38.745 -27.096 1.00 34.72 ? ? ? ? ? ?  183 GLY A C     1 
ATOM   1383 O  O     . GLY A 1 183 ? -59.212 39.069 -27.139 1.00 38.25 ? ? ? ? ? ?  183 GLY A O     1 
ATOM   1384 N  N     . ILE A 1 184 ? -57.166 39.065 -28.063 1.00 31.01 ? ? ? ? ? ?  184 ILE A N     1 
ATOM   1385 C  CA    . ILE A 1 184 ? -57.543 39.892 -29.204 1.00 31.48 ? ? ? ? ? ?  184 ILE A CA    1 
ATOM   1386 C  C     . ILE A 1 184 ? -57.780 38.983 -30.402 1.00 32.61 ? ? ? ? ? ?  184 ILE A C     1 
ATOM   1387 O  O     . ILE A 1 184 ? -56.897 38.205 -30.782 1.00 34.39 ? ? ? ? ? ?  184 ILE A O     1 
ATOM   1388 C  CB    . ILE A 1 184 ? -56.459 40.939 -29.510 1.00 30.19 ? ? ? ? ? ?  184 ILE A CB    1 
ATOM   1389 C  CG1   . ILE A 1 184 ? -56.431 42.034 -28.437 1.00 32.77 ? ? ? ? ? ?  184 ILE A CG1   1 
ATOM   1390 C  CG2   . ILE A 1 184 ? -56.632 41.507 -30.910 1.00 27.67 ? ? ? ? ? ?  184 ILE A CG2   1 
ATOM   1391 C  CD1   . ILE A 1 184 ? -55.103 42.840 -28.405 1.00 30.59 ? ? ? ? ? ?  184 ILE A CD1   1 
ATOM   1392 N  N     . ALA A 1 185 ? -58.959 39.092 -31.009 1.00 32.87 ? ? ? ? ? ?  185 ALA A N     1 
ATOM   1393 C  CA    . ALA A 1 185 ? -59.286 38.330 -32.210 1.00 32.16 ? ? ? ? ? ?  185 ALA A CA    1 
ATOM   1394 C  C     . ALA A 1 185 ? -58.704 39.007 -33.444 1.00 31.03 ? ? ? ? ? ?  185 ALA A C     1 
ATOM   1395 O  O     . ALA A 1 185 ? -58.792 40.229 -33.595 1.00 33.34 ? ? ? ? ? ?  185 ALA A O     1 
ATOM   1396 C  CB    . ALA A 1 185 ? -60.805 38.205 -32.358 1.00 33.32 ? ? ? ? ? ?  185 ALA A CB    1 
ATOM   1397 N  N     . LEU A 1 186 ? -58.118 38.207 -34.331 1.00 29.78 ? ? ? ? ? ?  186 LEU A N     1 
ATOM   1398 C  CA    . LEU A 1 186 ? -57.450 38.679 -35.542 1.00 31.23 ? ? ? ? ? ?  186 LEU A CA    1 
ATOM   1399 C  C     . LEU A 1 186 ? -58.201 38.213 -36.776 1.00 32.51 ? ? ? ? ? ?  186 LEU A C     1 
ATOM   1400 O  O     . LEU A 1 186 ? -58.746 37.107 -36.798 1.00 32.89 ? ? ? ? ? ?  186 LEU A O     1 
ATOM   1401 C  CB    . LEU A 1 186 ? -56.017 38.146 -35.638 1.00 30.40 ? ? ? ? ? ?  186 LEU A CB    1 
ATOM   1402 C  CG    . LEU A 1 186 ? -55.120 38.349 -34.418 1.00 31.89 ? ? ? ? ? ?  186 LEU A CG    1 
ATOM   1403 C  CD1   . LEU A 1 186 ? -53.765 37.684 -34.659 1.00 26.82 ? ? ? ? ? ?  186 LEU A CD1   1 
ATOM   1404 C  CD2   . LEU A 1 186 ? -54.968 39.825 -34.162 1.00 27.14 ? ? ? ? ? ?  186 LEU A CD2   1 
ATOM   1405 N  N     . ARG A 1 187 ? -58.183 39.047 -37.824 1.00 29.98 ? ? ? ? ? ?  187 ARG A N     1 
ATOM   1406 C  CA    . ARG A 1 187 ? -58.863 38.679 -39.061 1.00 32.11 ? ? ? ? ? ?  187 ARG A CA    1 
ATOM   1407 C  C     . ARG A 1 187 ? -58.144 37.548 -39.786 1.00 36.37 ? ? ? ? ? ?  187 ARG A C     1 
ATOM   1408 O  O     . ARG A 1 187 ? -58.795 36.738 -40.448 1.00 36.04 ? ? ? ? ? ?  187 ARG A O     1 
ATOM   1409 C  CB    . ARG A 1 187 ? -59.008 39.896 -39.975 1.00 28.11 ? ? ? ? ? ?  187 ARG A CB    1 
ATOM   1410 C  CG    . ARG A 1 187 ? -60.056 40.887 -39.468 1.00 33.39 ? ? ? ? ? ?  187 ARG A CG    1 
ATOM   1411 C  CD    . ARG A 1 187 ? -60.066 42.170 -40.278 1.00 38.54 ? ? ? ? ? ?  187 ARG A CD    1 
ATOM   1412 N  NE    . ARG A 1 187 ? -58.846 42.948 -40.091 1.00 35.76 ? ? ? ? ? ?  187 ARG A NE    1 
ATOM   1413 C  CZ    . ARG A 1 187 ? -58.368 43.808 -40.982 1.00 35.03 ? ? ? ? ? ?  187 ARG A CZ    1 
ATOM   1414 N  NH1   . ARG A 1 187 ? -58.986 44.030 -42.132 1.00 29.76 ? ? ? ? ? ?  187 ARG A NH1   1 
ATOM   1415 N  NH2   . ARG A 1 187 ? -57.241 44.460 -40.712 1.00 33.31 ? ? ? ? ? ?  187 ARG A NH2   1 
ATOM   1416 N  N     . GLU A 1 188 ? -56.816 37.462 -39.664 1.00 35.35 ? ? ? ? ? ?  188 GLU A N     1 
ATOM   1417 C  CA    . GLU A 1 188 ? -56.090 36.366 -40.303 1.00 37.44 ? ? ? ? ? ?  188 GLU A CA    1 
ATOM   1418 C  C     . GLU A 1 188 ? -56.262 35.042 -39.559 1.00 35.48 ? ? ? ? ? ?  188 GLU A C     1 
ATOM   1419 O  O     . GLU A 1 188 ? -55.960 33.989 -40.123 1.00 42.69 ? ? ? ? ? ?  188 GLU A O     1 
ATOM   1420 C  CB    . GLU A 1 188 ? -54.596 36.714 -40.427 1.00 32.34 ? ? ? ? ? ?  188 GLU A CB    1 
ATOM   1421 C  CG    . GLU A 1 188 ? -53.879 36.970 -39.092 1.00 34.79 ? ? ? ? ? ?  188 GLU A CG    1 
ATOM   1422 C  CD    . GLU A 1 188 ? -52.340 36.957 -39.216 1.00 37.15 ? ? ? ? ? ?  188 GLU A CD    1 
ATOM   1423 O  OE1   . GLU A 1 188 ? -51.791 37.647 -40.109 1.00 29.77 ? ? ? ? ? ?  188 GLU A OE1   1 
ATOM   1424 O  OE2   . GLU A 1 188 ? -51.679 36.259 -38.415 1.00 30.99 ? ? ? ? ? ?  188 GLU A OE2   1 
ATOM   1425 N  N     . GLY A 1 189 ? -56.740 35.069 -38.316 1.00 40.19 ? ? ? ? ? ?  189 GLY A N     1 
ATOM   1426 C  CA    . GLY A 1 189 ? -56.854 33.863 -37.501 1.00 49.34 ? ? ? ? ? ?  189 GLY A CA    1 
ATOM   1427 C  C     . GLY A 1 189 ? -58.272 33.329 -37.384 1.00 52.96 ? ? ? ? ? ?  189 GLY A C     1 
ATOM   1428 O  O     . GLY A 1 189 ? -59.176 33.802 -38.088 1.00 54.69 ? ? ? ? ? ?  189 GLY A O     1 
ATOM   1429 N  N     . PRO A 1 193 ? -57.062 24.235 -37.845 1.00 60.67 ? ? ? ? ? ?  193 PRO A N     1 
ATOM   1430 C  CA    . PRO A 1 193 ? -55.974 23.936 -36.911 1.00 60.63 ? ? ? ? ? ?  193 PRO A CA    1 
ATOM   1431 C  C     . PRO A 1 193 ? -55.949 22.447 -36.557 1.00 54.14 ? ? ? ? ? ?  193 PRO A C     1 
ATOM   1432 O  O     . PRO A 1 193 ? -55.373 22.062 -35.515 1.00 50.46 ? ? ? ? ? ?  193 PRO A O     1 
ATOM   1433 C  CB    . PRO A 1 193 ? -56.329 24.788 -35.683 1.00 64.46 ? ? ? ? ? ?  193 PRO A CB    1 
ATOM   1434 C  CG    . PRO A 1 193 ? -57.846 25.019 -35.788 1.00 64.29 ? ? ? ? ? ?  193 PRO A CG    1 
ATOM   1435 C  CD    . PRO A 1 193 ? -58.322 24.465 -37.122 1.00 56.65 ? ? ? ? ? ?  193 PRO A CD    1 
ATOM   1436 N  N     . GLN A 1 194 ? -56.575 21.645 -37.424 1.00 47.12 ? ? ? ? ? ?  194 GLN A N     1 
ATOM   1437 C  CA    . GLN A 1 194 ? -56.769 20.214 -37.227 1.00 45.34 ? ? ? ? ? ?  194 GLN A CA    1 
ATOM   1438 C  C     . GLN A 1 194 ? -55.635 19.404 -37.846 1.00 37.15 ? ? ? ? ? ?  194 GLN A C     1 
ATOM   1439 O  O     . GLN A 1 194 ? -55.064 19.772 -38.874 1.00 37.01 ? ? ? ? ? ?  194 GLN A O     1 
ATOM   1440 C  CB    . GLN A 1 194 ? -58.097 19.761 -37.838 1.00 42.89 ? ? ? ? ? ?  194 GLN A CB    1 
ATOM   1441 C  CG    . GLN A 1 194 ? -59.210 19.531 -36.825 1.00 45.49 ? ? ? ? ? ?  194 GLN A CG    1 
ATOM   1442 C  CD    . GLN A 1 194 ? -60.423 18.808 -37.408 1.00 49.29 ? ? ? ? ? ?  194 GLN A CD    1 
ATOM   1443 O  OE1   . GLN A 1 194 ? -60.536 18.622 -38.628 1.00 49.35 ? ? ? ? ? ?  194 GLN A OE1   1 
ATOM   1444 N  NE2   . GLN A 1 194 ? -61.339 18.400 -36.534 1.00 48.30 ? ? ? ? ? ?  194 GLN A NE2   1 
ATOM   1445 N  N     . LEU A 1 195 ? -55.363 18.264 -37.249 1.00 32.11 ? ? ? ? ? ?  195 LEU A N     1 
ATOM   1446 C  CA    . LEU A 1 195 ? -54.371 17.341 -37.736 1.00 29.56 ? ? ? ? ? ?  195 LEU A CA    1 
ATOM   1447 C  C     . LEU A 1 195 ? -55.069 16.168 -38.424 1.00 32.15 ? ? ? ? ? ?  195 LEU A C     1 
ATOM   1448 O  O     . LEU A 1 195 ? -56.254 16.044 -38.352 1.00 30.75 ? ? ? ? ? ?  195 LEU A O     1 
ATOM   1449 C  CB    . LEU A 1 195 ? -53.498 16.841 -36.608 1.00 30.63 ? ? ? ? ? ?  195 LEU A CB    1 
ATOM   1450 C  CG    . LEU A 1 195 ? -52.612 17.875 -35.957 1.00 32.83 ? ? ? ? ? ?  195 LEU A CG    1 
ATOM   1451 C  CD1   . LEU A 1 195 ? -51.874 17.365 -34.749 1.00 31.46 ? ? ? ? ? ?  195 LEU A CD1   1 
ATOM   1452 C  CD2   . LEU A 1 195 ? -51.701 18.530 -36.958 1.00 30.01 ? ? ? ? ? ?  195 LEU A CD2   1 
ATOM   1453 N  N     . ALA A 1 196 ? -54.302 15.319 -39.072 1.00 30.09 ? ? ? ? ? ?  196 ALA A N     1 
ATOM   1454 C  CA    . ALA A 1 196 ? -54.864 14.165 -39.714 1.00 30.76 ? ? ? ? ? ?  196 ALA A CA    1 
ATOM   1455 C  C     . ALA A 1 196 ? -54.495 13.012 -38.784 1.00 31.69 ? ? ? ? ? ?  196 ALA A C     1 
ATOM   1456 O  O     . ALA A 1 196 ? -54.378 13.202 -37.627 1.00 33.63 ? ? ? ? ? ?  196 ALA A O     1 
ATOM   1457 C  CB    . ALA A 1 196 ? -54.249 13.941 -41.076 1.00 27.90 ? ? ? ? ? ?  196 ALA A CB    1 
ATOM   1458 N  N     . GLU A 1 197 ? -54.293 11.834 -39.318 1.00 30.00 ? ? ? ? ? ?  197 GLU A N     1 
ATOM   1459 C  CA    . GLU A 1 197 ? -53.965 10.674 -38.531 1.00 30.00 ? ? ? ? ? ?  197 GLU A CA    1 
ATOM   1460 C  C     . GLU A 1 197 ? -52.656 10.630 -37.811 1.00 30.00 ? ? ? ? ? ?  197 GLU A C     1 
ATOM   1461 O  O     . GLU A 1 197 ? -51.651 10.936 -38.376 1.00 30.00 ? ? ? ? ? ?  197 GLU A O     1 
ATOM   1462 C  CB    . GLU A 1 197 ? -54.009 9.481  -39.451 1.00 30.00 ? ? ? ? ? ?  197 GLU A CB    1 
ATOM   1463 C  CG    . GLU A 1 197 ? -54.368 8.199  -38.767 1.00 30.00 ? ? ? ? ? ?  197 GLU A CG    1 
ATOM   1464 C  CD    . GLU A 1 197 ? -55.829 7.965  -38.817 1.00 30.00 ? ? ? ? ? ?  197 GLU A CD    1 
ATOM   1465 O  OE1   . GLU A 1 197 ? -56.553 8.536  -38.024 1.00 30.00 ? ? ? ? ? ?  197 GLU A OE1   1 
ATOM   1466 O  OE2   . GLU A 1 197 ? -56.252 7.218  -39.681 1.00 30.00 ? ? ? ? ? ?  197 GLU A OE2   1 
ATOM   1467 N  N     . ASP A 1 198 ? -52.672 10.236 -36.556 1.00 39.21 ? ? ? ? ? ?  198 ASP A N     1 
ATOM   1468 C  CA    . ASP A 1 198 ? -51.452 10.106 -35.814 1.00 37.53 ? ? ? ? ? ?  198 ASP A CA    1 
ATOM   1469 C  C     . ASP A 1 198 ? -50.852 8.867  -36.452 1.00 44.99 ? ? ? ? ? ?  198 ASP A C     1 
ATOM   1470 O  O     . ASP A 1 198 ? -51.502 7.869  -36.470 1.00 52.19 ? ? ? ? ? ?  198 ASP A O     1 
ATOM   1471 C  CB    . ASP A 1 198 ? -51.733 9.888  -34.327 1.00 40.31 ? ? ? ? ? ?  198 ASP A CB    1 
ATOM   1472 C  CG    . ASP A 1 198 ? -52.213 11.153 -33.601 1.00 45.94 ? ? ? ? ? ?  198 ASP A CG    1 
ATOM   1473 O  OD1   . ASP A 1 198 ? -51.578 12.208 -33.665 1.00 45.61 ? ? ? ? ? ?  198 ASP A OD1   1 
ATOM   1474 O  OD2   . ASP A 1 198 ? -53.235 11.093 -32.923 1.00 48.08 ? ? ? ? ? ?  198 ASP A OD2   1 
ATOM   1475 N  N     . ALA A 1 199 ? -49.652 8.921  -37.015 1.00 40.53 ? ? ? ? ? ?  199 ALA A N     1 
ATOM   1476 C  CA    . ALA A 1 199 ? -49.022 7.758  -37.636 1.00 34.08 ? ? ? ? ? ?  199 ALA A CA    1 
ATOM   1477 C  C     . ALA A 1 199 ? -47.520 7.759  -37.444 1.00 36.93 ? ? ? ? ? ?  199 ALA A C     1 
ATOM   1478 O  O     . ALA A 1 199 ? -46.963 8.740  -37.037 1.00 34.17 ? ? ? ? ? ?  199 ALA A O     1 
ATOM   1479 C  CB    . ALA A 1 199 ? -49.344 7.698  -39.098 1.00 37.35 ? ? ? ? ? ?  199 ALA A CB    1 
ATOM   1480 N  N     . GLU A 1 200 ? -46.871 6.651  -37.748 1.00 33.45 ? ? ? ? ? ?  200 GLU A N     1 
ATOM   1481 C  CA    . GLU A 1 200 ? -45.430 6.543  -37.569 1.00 31.87 ? ? ? ? ? ?  200 GLU A CA    1 
ATOM   1482 C  C     . GLU A 1 200 ? -44.761 6.268  -38.906 1.00 38.06 ? ? ? ? ? ?  200 GLU A C     1 
ATOM   1483 O  O     . GLU A 1 200 ? -45.268 5.478  -39.709 1.00 39.49 ? ? ? ? ? ?  200 GLU A O     1 
ATOM   1484 C  CB    . GLU A 1 200 ? -45.072 5.431  -36.592 1.00 34.91 ? ? ? ? ? ?  200 GLU A CB    1 
ATOM   1485 C  CG    . GLU A 1 200 ? -44.811 5.931  -35.201 1.00 44.24 ? ? ? ? ? ?  200 GLU A CG    1 
ATOM   1486 C  CD    . GLU A 1 200 ? -44.281 4.844  -34.296 1.00 50.45 ? ? ? ? ? ?  200 GLU A CD    1 
ATOM   1487 O  OE1   . GLU A 1 200 ? -44.953 3.791  -34.203 1.00 50.19 ? ? ? ? ? ?  200 GLU A OE1   1 
ATOM   1488 O  OE2   . GLU A 1 200 ? -43.211 5.048  -33.677 1.00 51.23 ? ? ? ? ? ?  200 GLU A OE2   1 
ATOM   1489 N  N     . LEU A 1 201 ? -43.612 6.911  -39.128 1.00 32.10 ? ? ? ? ? ?  201 LEU A N     1 
ATOM   1490 C  CA    . LEU A 1 201 ? -42.869 6.800  -40.369 1.00 36.31 ? ? ? ? ? ?  201 LEU A CA    1 
ATOM   1491 C  C     . LEU A 1 201 ? -41.472 6.288  -40.061 1.00 37.39 ? ? ? ? ? ?  201 LEU A C     1 
ATOM   1492 O  O     . LEU A 1 201 ? -40.931 6.529  -38.978 1.00 39.15 ? ? ? ? ? ?  201 LEU A O     1 
ATOM   1493 C  CB    . LEU A 1 201 ? -42.779 8.154  -41.106 1.00 33.85 ? ? ? ? ? ?  201 LEU A CB    1 
ATOM   1494 C  CG    . LEU A 1 201 ? -44.058 8.935  -41.422 1.00 32.69 ? ? ? ? ? ?  201 LEU A CG    1 
ATOM   1495 C  CD1   . LEU A 1 201 ? -43.731 10.200 -42.200 1.00 31.43 ? ? ? ? ? ?  201 LEU A CD1   1 
ATOM   1496 C  CD2   . LEU A 1 201 ? -45.036 8.093  -42.204 1.00 33.11 ? ? ? ? ? ?  201 LEU A CD2   1 
ATOM   1497 N  N     . GLU A 1 202 ? -40.878 5.598  -41.022 1.00 37.14 ? ? ? ? ? ?  202 GLU A N     1 
ATOM   1498 C  CA    . GLU A 1 202 ? -39.560 5.007  -40.837 1.00 41.42 ? ? ? ? ? ?  202 GLU A CA    1 
ATOM   1499 C  C     . GLU A 1 202 ? -38.500 5.909  -41.456 1.00 38.35 ? ? ? ? ? ?  202 GLU A C     1 
ATOM   1500 O  O     . GLU A 1 202 ? -38.546 6.209  -42.655 1.00 39.04 ? ? ? ? ? ?  202 GLU A O     1 
ATOM   1501 C  CB    . GLU A 1 202 ? -39.521 3.592  -41.420 1.00 46.45 ? ? ? ? ? ?  202 GLU A CB    1 
ATOM   1502 C  CG    . GLU A 1 202 ? -40.131 2.557  -40.467 1.00 51.19 ? ? ? ? ? ?  202 GLU A CG    1 
ATOM   1503 C  CD    . GLU A 1 202 ? -40.560 1.269  -41.153 1.00 62.02 ? ? ? ? ? ?  202 GLU A CD    1 
ATOM   1504 O  OE1   . GLU A 1 202 ? -39.916 0.879  -42.153 1.00 67.40 ? ? ? ? ? ?  202 GLU A OE1   1 
ATOM   1505 O  OE2   . GLU A 1 202 ? -41.545 0.646  -40.685 1.00 62.76 ? ? ? ? ? ?  202 GLU A OE2   1 
ATOM   1506 N  N     . LEU A 1 203 ? -37.573 6.368  -40.623 1.00 32.34 ? ? ? ? ? ?  203 LEU A N     1 
ATOM   1507 C  CA    . LEU A 1 203 ? -36.428 7.132  -41.077 1.00 36.44 ? ? ? ? ? ?  203 LEU A CA    1 
ATOM   1508 C  C     . LEU A 1 203 ? -35.211 6.220  -41.074 1.00 42.69 ? ? ? ? ? ?  203 LEU A C     1 
ATOM   1509 O  O     . LEU A 1 203 ? -34.722 5.860  -39.990 1.00 44.36 ? ? ? ? ? ?  203 LEU A O     1 
ATOM   1510 C  CB    . LEU A 1 203 ? -36.196 8.337  -40.176 1.00 35.54 ? ? ? ? ? ?  203 LEU A CB    1 
ATOM   1511 C  CG    . LEU A 1 203 ? -35.170 9.360  -40.643 1.00 38.20 ? ? ? ? ? ?  203 LEU A CG    1 
ATOM   1512 C  CD1   . LEU A 1 203 ? -35.614 10.059 -41.923 1.00 33.69 ? ? ? ? ? ?  203 LEU A CD1   1 
ATOM   1513 C  CD2   . LEU A 1 203 ? -34.911 10.364 -39.522 1.00 38.99 ? ? ? ? ? ?  203 LEU A CD2   1 
ATOM   1514 N  N     . PRO A 1 204 ? -34.703 5.811  -42.233 1.00 41.14 ? ? ? ? ? ?  204 PRO A N     1 
ATOM   1515 C  CA    . PRO A 1 204 ? -33.565 4.888  -42.258 1.00 39.38 ? ? ? ? ? ?  204 PRO A CA    1 
ATOM   1516 C  C     . PRO A 1 204 ? -32.271 5.599  -41.898 1.00 46.31 ? ? ? ? ? ?  204 PRO A C     1 
ATOM   1517 O  O     . PRO A 1 204 ? -32.181 6.832  -41.890 1.00 41.92 ? ? ? ? ? ?  204 PRO A O     1 
ATOM   1518 C  CB    . PRO A 1 204 ? -33.539 4.398  -43.710 1.00 41.36 ? ? ? ? ? ?  204 PRO A CB    1 
ATOM   1519 C  CG    . PRO A 1 204 ? -34.112 5.554  -44.494 1.00 41.81 ? ? ? ? ? ?  204 PRO A CG    1 
ATOM   1520 C  CD    . PRO A 1 204 ? -35.165 6.174  -43.590 1.00 39.85 ? ? ? ? ? ?  204 PRO A CD    1 
ATOM   1521 N  N     . ALA A 1 205 ? -31.252 4.795  -41.593 1.00 46.69 ? ? ? ? ? ?  205 ALA A N     1 
ATOM   1522 C  CA    . ALA A 1 205 ? -29.938 5.357  -41.329 1.00 43.49 ? ? ? ? ? ?  205 ALA A CA    1 
ATOM   1523 C  C     . ALA A 1 205 ? -29.399 6.031  -42.586 1.00 45.97 ? ? ? ? ? ?  205 ALA A C     1 
ATOM   1524 O  O     . ALA A 1 205 ? -29.559 5.523  -43.703 1.00 44.05 ? ? ? ? ? ?  205 ALA A O     1 
ATOM   1525 C  CB    . ALA A 1 205 ? -28.981 4.269  -40.851 1.00 45.23 ? ? ? ? ? ?  205 ALA A CB    1 
ATOM   1526 N  N     . GLN A 1 206 ? -28.766 7.187  -42.411 1.00 43.31 ? ? ? ? ? ?  206 GLN A N     1 
ATOM   1527 C  CA    . GLN A 1 206 ? -28.264 7.932  -43.561 1.00 40.85 ? ? ? ? ? ?  206 GLN A CA    1 
ATOM   1528 C  C     . GLN A 1 206 ? -27.387 9.065  -43.060 1.00 41.86 ? ? ? ? ? ?  206 GLN A C     1 
ATOM   1529 O  O     . GLN A 1 206 ? -27.263 9.304  -41.857 1.00 41.72 ? ? ? ? ? ?  206 GLN A O     1 
ATOM   1530 C  CB    . GLN A 1 206 ? -29.404 8.479  -44.421 1.00 41.81 ? ? ? ? ? ?  206 GLN A CB    1 
ATOM   1531 C  CG    . GLN A 1 206 ? -30.249 9.533  -43.708 1.00 42.53 ? ? ? ? ? ?  206 GLN A CG    1 
ATOM   1532 C  CD    . GLN A 1 206 ? -31.597 9.738  -44.364 1.00 43.05 ? ? ? ? ? ?  206 GLN A CD    1 
ATOM   1533 O  OE1   . GLN A 1 206 ? -31.748 10.619 -45.215 1.00 42.08 ? ? ? ? ? ?  206 GLN A OE1   1 
ATOM   1534 N  NE2   . GLN A 1 206 ? -32.585 8.933  -43.973 1.00 38.82 ? ? ? ? ? ?  206 GLN A NE2   1 
ATOM   1535 N  N     . ARG A 1 207 ? -26.784 9.768  -44.006 1.00 42.28 ? ? ? ? ? ?  207 ARG A N     1 
ATOM   1536 C  CA    . ARG A 1 207 ? -26.013 10.965 -43.732 1.00 43.78 ? ? ? ? ? ?  207 ARG A CA    1 
ATOM   1537 C  C     . ARG A 1 207 ? -26.854 12.172 -44.125 1.00 46.08 ? ? ? ? ? ?  207 ARG A C     1 
ATOM   1538 O  O     . ARG A 1 207 ? -27.497 12.173 -45.180 1.00 43.00 ? ? ? ? ? ?  207 ARG A O     1 
ATOM   1539 C  CB    . ARG A 1 207 ? -24.704 10.948 -44.529 1.00 47.13 ? ? ? ? ? ?  207 ARG A CB    1 
ATOM   1540 C  CG    . ARG A 1 207 ? -23.707 9.879  -44.123 1.00 52.35 ? ? ? ? ? ?  207 ARG A CG    1 
ATOM   1541 C  CD    . ARG A 1 207 ? -22.412 9.979  -44.948 1.00 60.17 ? ? ? ? ? ?  207 ARG A CD    1 
ATOM   1542 N  NE    . ARG A 1 207 ? -21.465 8.914  -44.621 1.00 67.31 ? ? ? ? ? ?  207 ARG A NE    1 
ATOM   1543 C  CZ    . ARG A 1 207 ? -20.320 8.694  -45.260 1.00 65.30 ? ? ? ? ? ?  207 ARG A CZ    1 
ATOM   1544 N  NH1   . ARG A 1 207 ? -19.929 9.462  -46.267 1.00 58.81 ? ? ? ? ? ?  207 ARG A NH1   1 
ATOM   1545 N  NH2   . ARG A 1 207 ? -19.543 7.681  -44.875 1.00 65.70 ? ? ? ? ? ?  207 ARG A NH2   1 
ATOM   1546 N  N     . LEU A 1 208 ? -26.862 13.198 -43.279 1.00 41.27 ? ? ? ? ? ?  208 LEU A N     1 
ATOM   1547 C  CA    . LEU A 1 208 ? -27.526 14.446 -43.617 1.00 42.01 ? ? ? ? ? ?  208 LEU A CA    1 
ATOM   1548 C  C     . LEU A 1 208 ? -26.496 15.560 -43.639 1.00 39.78 ? ? ? ? ? ?  208 LEU A C     1 
ATOM   1549 O  O     . LEU A 1 208 ? -25.688 15.672 -42.715 1.00 45.33 ? ? ? ? ? ?  208 LEU A O     1 
ATOM   1550 C  CB    . LEU A 1 208 ? -28.650 14.772 -42.631 1.00 42.69 ? ? ? ? ? ?  208 LEU A CB    1 
ATOM   1551 C  CG    . LEU A 1 208 ? -29.168 16.217 -42.656 1.00 40.06 ? ? ? ? ? ?  208 LEU A CG    1 
ATOM   1552 C  CD1   . LEU A 1 208 ? -30.131 16.438 -43.816 1.00 33.68 ? ? ? ? ? ?  208 LEU A CD1   1 
ATOM   1553 C  CD2   . LEU A 1 208 ? -29.823 16.594 -41.317 1.00 39.39 ? ? ? ? ? ?  208 LEU A CD2   1 
ATOM   1554 N  N     . ARG A 1 209 ? -26.517 16.364 -44.703 1.00 42.12 ? ? ? ? ? ?  209 ARG A N     1 
ATOM   1555 C  CA    . ARG A 1 209 ? -25.727 17.594 -44.806 1.00 42.69 ? ? ? ? ? ?  209 ARG A CA    1 
ATOM   1556 C  C     . ARG A 1 209 ? -26.565 18.706 -44.181 1.00 43.63 ? ? ? ? ? ?  209 ARG A C     1 
ATOM   1557 O  O     . ARG A 1 209 ? -27.339 19.385 -44.854 1.00 39.79 ? ? ? ? ? ?  209 ARG A O     1 
ATOM   1558 C  CB    . ARG A 1 209 ? -25.369 17.877 -46.263 1.00 44.75 ? ? ? ? ? ?  209 ARG A CB    1 
ATOM   1559 C  CG    . ARG A 1 209 ? -24.419 19.055 -46.530 1.00 49.87 ? ? ? ? ? ?  209 ARG A CG    1 
ATOM   1560 C  CD    . ARG A 1 209 ? -23.254 19.124 -45.558 1.00 52.28 ? ? ? ? ? ?  209 ARG A CD    1 
ATOM   1561 N  NE    . ARG A 1 209 ? -22.173 19.988 -46.036 1.00 59.69 ? ? ? ? ? ?  209 ARG A NE    1 
ATOM   1562 C  CZ    . ARG A 1 209 ? -20.875 19.727 -45.905 1.00 62.16 ? ? ? ? ? ?  209 ARG A CZ    1 
ATOM   1563 N  NH1   . ARG A 1 209 ? -20.444 18.607 -45.343 1.00 61.88 ? ? ? ? ? ?  209 ARG A NH1   1 
ATOM   1564 N  NH2   . ARG A 1 209 ? -19.984 20.616 -46.342 1.00 61.85 ? ? ? ? ? ?  209 ARG A NH2   1 
ATOM   1565 N  N     . MET A 1 210 ? -26.420 18.879 -42.866 1.00 42.04 ? ? ? ? ? ?  210 MET A N     1 
ATOM   1566 C  CA    . MET A 1 210 ? -27.312 19.740 -42.099 1.00 39.57 ? ? ? ? ? ?  210 MET A CA    1 
ATOM   1567 C  C     . MET A 1 210 ? -26.925 21.205 -42.268 1.00 41.91 ? ? ? ? ? ?  210 MET A C     1 
ATOM   1568 O  O     . MET A 1 210 ? -25.741 21.549 -42.280 1.00 40.91 ? ? ? ? ? ?  210 MET A O     1 
ATOM   1569 C  CB    . MET A 1 210 ? -27.263 19.342 -40.623 1.00 40.10 ? ? ? ? ? ?  210 MET A CB    1 
ATOM   1570 C  CG    . MET A 1 210 ? -27.948 20.309 -39.685 1.00 43.47 ? ? ? ? ? ?  210 MET A CG    1 
ATOM   1571 S  SD    . MET A 1 210 ? -28.492 19.513 -38.163 1.00 50.51 ? ? ? ? ? ?  210 MET A SD    1 
ATOM   1572 C  CE    . MET A 1 210 ? -27.031 19.683 -37.128 1.00 45.53 ? ? ? ? ? ?  210 MET A CE    1 
ATOM   1573 N  N     . GLY A 1 211 ? -27.928 22.070 -42.418 1.00 38.55 ? ? ? ? ? ?  211 GLY A N     1 
ATOM   1574 C  CA    . GLY A 1 211 ? -27.692 23.498 -42.539 1.00 33.00 ? ? ? ? ? ?  211 GLY A CA    1 
ATOM   1575 C  C     . GLY A 1 211 ? -27.746 23.975 -43.979 1.00 37.61 ? ? ? ? ? ?  211 GLY A C     1 
ATOM   1576 O  O     . GLY A 1 211 ? -28.047 23.231 -44.915 1.00 40.23 ? ? ? ? ? ?  211 GLY A O     1 
ATOM   1577 N  N     . SER A 1 212 ? -27.428 25.257 -44.149 1.00 36.83 ? ? ? ? ? ?  212 SER A N     1 
ATOM   1578 C  CA    . SER A 1 212 ? -27.612 25.951 -45.414 1.00 40.92 ? ? ? ? ? ?  212 SER A CA    1 
ATOM   1579 C  C     . SER A 1 212 ? -26.299 26.023 -46.183 1.00 44.97 ? ? ? ? ? ?  212 SER A C     1 
ATOM   1580 O  O     . SER A 1 212 ? -25.245 26.289 -45.597 1.00 46.81 ? ? ? ? ? ?  212 SER A O     1 
ATOM   1581 C  CB    . SER A 1 212 ? -28.155 27.361 -45.164 1.00 38.64 ? ? ? ? ? ?  212 SER A CB    1 
ATOM   1582 O  OG    . SER A 1 212 ? -29.457 27.295 -44.598 1.00 39.17 ? ? ? ? ? ?  212 SER A OG    1 
ATOM   1583 N  N     . ASP A 1 213 ? -26.363 25.793 -47.495 1.00 52.87 ? ? ? ? ? ?  213 ASP A N     1 
ATOM   1584 C  CA    . ASP A 1 213 ? -25.161 25.812 -48.319 1.00 58.07 ? ? ? ? ? ?  213 ASP A CA    1 
ATOM   1585 C  C     . ASP A 1 213 ? -24.870 27.244 -48.766 1.00 63.66 ? ? ? ? ? ?  213 ASP A C     1 
ATOM   1586 O  O     . ASP A 1 213 ? -25.555 28.192 -48.381 1.00 62.88 ? ? ? ? ? ?  213 ASP A O     1 
ATOM   1587 C  CB    . ASP A 1 213 ? -25.293 24.846 -49.502 1.00 62.07 ? ? ? ? ? ?  213 ASP A CB    1 
ATOM   1588 C  CG    . ASP A 1 213 ? -24.929 23.389 -49.132 1.00 64.21 ? ? ? ? ? ?  213 ASP A CG    1 
ATOM   1589 O  OD1   . ASP A 1 213 ? -24.305 23.159 -48.073 1.00 60.79 ? ? ? ? ? ?  213 ASP A OD1   1 
ATOM   1590 O  OD2   . ASP A 1 213 ? -25.266 22.463 -49.906 1.00 64.45 ? ? ? ? ? ?  213 ASP A OD2   1 
ATOM   1591 N  N     . ALA A 1 214 ? -23.822 27.416 -49.574 1.00 72.38 ? ? ? ? ? ?  214 ALA A N     1 
ATOM   1592 C  CA    . ALA A 1 214 ? -23.392 28.762 -49.941 1.00 75.35 ? ? ? ? ? ?  214 ALA A CA    1 
ATOM   1593 C  C     . ALA A 1 214 ? -24.001 29.247 -51.251 1.00 75.37 ? ? ? ? ? ?  214 ALA A C     1 
ATOM   1594 O  O     . ALA A 1 214 ? -24.253 30.453 -51.402 1.00 75.41 ? ? ? ? ? ?  214 ALA A O     1 
ATOM   1595 C  CB    . ALA A 1 214 ? -21.865 28.826 -50.032 1.00 72.42 ? ? ? ? ? ?  214 ALA A CB    1 
ATOM   1596 N  N     . GLY A 1 215 ? -24.248 28.335 -52.196 1.00 77.77 ? ? ? ? ? ?  215 GLY A N     1 
ATOM   1597 C  CA    . GLY A 1 215 ? -24.755 28.749 -53.498 1.00 77.35 ? ? ? ? ? ?  215 GLY A CA    1 
ATOM   1598 C  C     . GLY A 1 215 ? -26.127 29.386 -53.411 1.00 72.20 ? ? ? ? ? ?  215 GLY A C     1 
ATOM   1599 O  O     . GLY A 1 215 ? -26.376 30.442 -54.002 1.00 68.19 ? ? ? ? ? ?  215 GLY A O     1 
ATOM   1600 N  N     . THR A 1 216 ? -27.041 28.747 -52.671 1.00 70.89 ? ? ? ? ? ?  216 THR A N     1 
ATOM   1601 C  CA    . THR A 1 216 ? -28.340 29.335 -52.364 1.00 68.87 ? ? ? ? ? ?  216 THR A CA    1 
ATOM   1602 C  C     . THR A 1 216 ? -28.125 30.689 -51.692 1.00 63.98 ? ? ? ? ? ?  216 THR A C     1 
ATOM   1603 O  O     . THR A 1 216 ? -27.031 30.974 -51.189 1.00 66.09 ? ? ? ? ? ?  216 THR A O     1 
ATOM   1604 C  CB    . THR A 1 216 ? -29.176 28.401 -51.473 1.00 68.07 ? ? ? ? ? ?  216 THR A CB    1 
ATOM   1605 O  OG1   . THR A 1 216 ? -28.696 28.442 -50.120 1.00 66.40 ? ? ? ? ? ?  216 THR A OG1   1 
ATOM   1606 C  CG2   . THR A 1 216 ? -29.108 26.958 -51.985 1.00 65.49 ? ? ? ? ? ?  216 THR A CG2   1 
ATOM   1607 N  N     . GLY A 1 217 ? -29.148 31.531 -51.687 1.00 52.14 ? ? ? ? ? ?  217 GLY A N     1 
ATOM   1608 C  CA    . GLY A 1 217 ? -28.967 32.899 -51.249 1.00 44.17 ? ? ? ? ? ?  217 GLY A CA    1 
ATOM   1609 C  C     . GLY A 1 217 ? -28.913 33.084 -49.750 1.00 41.33 ? ? ? ? ? ?  217 GLY A C     1 
ATOM   1610 O  O     . GLY A 1 217 ? -28.035 32.537 -49.070 1.00 41.28 ? ? ? ? ? ?  217 GLY A O     1 
ATOM   1611 N  N     . PHE A 1 218 ? -29.862 33.853 -49.227 1.00 36.08 ? ? ? ? ? ?  218 PHE A N     1 
ATOM   1612 C  CA    . PHE A 1 218 ? -29.851 34.199 -47.814 1.00 34.41 ? ? ? ? ? ?  218 PHE A CA    1 
ATOM   1613 C  C     . PHE A 1 218 ? -29.854 32.960 -46.924 1.00 33.64 ? ? ? ? ? ?  218 PHE A C     1 
ATOM   1614 O  O     . PHE A 1 218 ? -30.609 32.010 -47.139 1.00 34.68 ? ? ? ? ? ?  218 PHE A O     1 
ATOM   1615 C  CB    . PHE A 1 218 ? -31.058 35.078 -47.491 1.00 32.75 ? ? ? ? ? ?  218 PHE A CB    1 
ATOM   1616 C  CG    . PHE A 1 218 ? -31.060 35.620 -46.080 1.00 35.40 ? ? ? ? ? ?  218 PHE A CG    1 
ATOM   1617 C  CD1   . PHE A 1 218 ? -31.531 34.846 -45.022 1.00 31.44 ? ? ? ? ? ?  218 PHE A CD1   1 
ATOM   1618 C  CD2   . PHE A 1 218 ? -30.598 36.905 -45.814 1.00 30.86 ? ? ? ? ? ?  218 PHE A CD2   1 
ATOM   1619 C  CE1   . PHE A 1 218 ? -31.537 35.346 -43.720 1.00 31.70 ? ? ? ? ? ?  218 PHE A CE1   1 
ATOM   1620 C  CE2   . PHE A 1 218 ? -30.599 37.406 -44.514 1.00 32.36 ? ? ? ? ? ?  218 PHE A CE2   1 
ATOM   1621 C  CZ    . PHE A 1 218 ? -31.073 36.628 -43.473 1.00 30.61 ? ? ? ? ? ?  218 PHE A CZ    1 
ATOM   1622 N  N     . ALA A 1 219 ? -29.001 32.984 -45.909 1.00 32.73 ? ? ? ? ? ?  219 ALA A N     1 
ATOM   1623 C  CA    . ALA A 1 219 ? -29.098 32.074 -44.781 1.00 34.29 ? ? ? ? ? ?  219 ALA A CA    1 
ATOM   1624 C  C     . ALA A 1 219 ? -28.948 32.878 -43.495 1.00 34.45 ? ? ? ? ? ?  219 ALA A C     1 
ATOM   1625 O  O     . ALA A 1 219 ? -28.243 33.890 -43.455 1.00 33.50 ? ? ? ? ? ?  219 ALA A O     1 
ATOM   1626 C  CB    . ALA A 1 219 ? -28.040 30.974 -44.841 1.00 33.55 ? ? ? ? ? ?  219 ALA A CB    1 
ATOM   1627 N  N     . PHE A 1 220 ? -29.653 32.451 -42.452 1.00 33.06 ? ? ? ? ? ?  220 PHE A N     1 
ATOM   1628 C  CA    . PHE A 1 220 ? -29.395 33.004 -41.133 1.00 33.12 ? ? ? ? ? ?  220 PHE A CA    1 
ATOM   1629 C  C     . PHE A 1 220 ? -28.048 32.499 -40.621 1.00 34.93 ? ? ? ? ? ?  220 PHE A C     1 
ATOM   1630 O  O     . PHE A 1 220 ? -27.631 31.375 -40.920 1.00 32.68 ? ? ? ? ? ?  220 PHE A O     1 
ATOM   1631 C  CB    . PHE A 1 220 ? -30.513 32.622 -40.162 1.00 29.48 ? ? ? ? ? ?  220 PHE A CB    1 
ATOM   1632 C  CG    . PHE A 1 220 ? -31.824 33.321 -40.438 1.00 30.75 ? ? ? ? ? ?  220 PHE A CG    1 
ATOM   1633 C  CD1   . PHE A 1 220 ? -32.016 34.638 -40.056 1.00 26.87 ? ? ? ? ? ?  220 PHE A CD1   1 
ATOM   1634 C  CD2   . PHE A 1 220 ? -32.863 32.656 -41.072 1.00 31.11 ? ? ? ? ? ?  220 PHE A CD2   1 
ATOM   1635 C  CE1   . PHE A 1 220 ? -33.230 35.281 -40.294 1.00 28.84 ? ? ? ? ? ?  220 PHE A CE1   1 
ATOM   1636 C  CE2   . PHE A 1 220 ? -34.081 33.293 -41.321 1.00 28.35 ? ? ? ? ? ?  220 PHE A CE2   1 
ATOM   1637 C  CZ    . PHE A 1 220 ? -34.263 34.607 -40.926 1.00 26.80 ? ? ? ? ? ?  220 PHE A CZ    1 
ATOM   1638 N  N     . ASP A 1 221 ? -27.373 33.334 -39.820 1.00 33.96 ? ? ? ? ? ?  221 ASP A N     1 
ATOM   1639 C  CA    . ASP A 1 221 ? -26.012 32.988 -39.414 1.00 35.42 ? ? ? ? ? ?  221 ASP A CA    1 
ATOM   1640 C  C     . ASP A 1 221 ? -25.981 31.656 -38.680 1.00 34.22 ? ? ? ? ? ?  221 ASP A C     1 
ATOM   1641 O  O     . ASP A 1 221 ? -25.064 30.854 -38.888 1.00 36.31 ? ? ? ? ? ?  221 ASP A O     1 
ATOM   1642 C  CB    . ASP A 1 221 ? -25.363 34.113 -38.581 1.00 33.72 ? ? ? ? ? ?  221 ASP A CB    1 
ATOM   1643 C  CG    . ASP A 1 221 ? -26.209 34.577 -37.393 1.00 34.04 ? ? ? ? ? ?  221 ASP A CG    1 
ATOM   1644 O  OD1   . ASP A 1 221 ? -27.097 33.832 -36.934 1.00 32.44 ? ? ? ? ? ?  221 ASP A OD1   1 
ATOM   1645 O  OD2   . ASP A 1 221 ? -25.959 35.708 -36.905 1.00 31.53 ? ? ? ? ? ?  221 ASP A OD2   1 
ATOM   1646 N  N     . ASN A 1 222 ? -27.014 31.360 -37.884 1.00 34.73 ? ? ? ? ? ?  222 ASN A N     1 
ATOM   1647 C  CA    . ASN A 1 222 ? -27.030 30.120 -37.104 1.00 32.70 ? ? ? ? ? ?  222 ASN A CA    1 
ATOM   1648 C  C     . ASN A 1 222 ? -27.258 28.869 -37.951 1.00 30.03 ? ? ? ? ? ?  222 ASN A C     1 
ATOM   1649 O  O     . ASN A 1 222 ? -27.242 27.764 -37.397 1.00 30.55 ? ? ? ? ? ?  222 ASN A O     1 
ATOM   1650 C  CB    . ASN A 1 222 ? -28.095 30.197 -36.002 1.00 33.11 ? ? ? ? ? ?  222 ASN A CB    1 
ATOM   1651 C  CG    . ASN A 1 222 ? -29.517 30.279 -36.552 1.00 34.16 ? ? ? ? ? ?  222 ASN A CG    1 
ATOM   1652 O  OD1   . ASN A 1 222 ? -29.944 29.425 -37.334 1.00 31.97 ? ? ? ? ? ?  222 ASN A OD1   1 
ATOM   1653 N  ND2   . ASN A 1 222 ? -30.261 31.299 -36.127 1.00 30.21 ? ? ? ? ? ?  222 ASN A ND2   1 
ATOM   1654 N  N     . GLU A 1 223 ? -27.503 29.010 -39.256 1.00 32.00 ? ? ? ? ? ?  223 GLU A N     1 
ATOM   1655 C  CA    . GLU A 1 223 ? -27.611 27.873 -40.163 1.00 33.46 ? ? ? ? ? ?  223 GLU A CA    1 
ATOM   1656 C  C     . GLU A 1 223 ? -26.267 27.458 -40.757 1.00 36.38 ? ? ? ? ? ?  223 GLU A C     1 
ATOM   1657 O  O     . GLU A 1 223 ? -26.197 26.438 -41.451 1.00 32.59 ? ? ? ? ? ?  223 GLU A O     1 
ATOM   1658 C  CB    . GLU A 1 223 ? -28.590 28.195 -41.306 1.00 33.48 ? ? ? ? ? ?  223 GLU A CB    1 
ATOM   1659 C  CG    . GLU A 1 223 ? -30.064 28.385 -40.841 1.00 33.72 ? ? ? ? ? ?  223 GLU A CG    1 
ATOM   1660 C  CD    . GLU A 1 223 ? -30.960 29.061 -41.887 1.00 35.87 ? ? ? ? ? ?  223 GLU A CD    1 
ATOM   1661 O  OE1   . GLU A 1 223 ? -30.594 29.096 -43.084 1.00 32.13 ? ? ? ? ? ?  223 GLU A OE1   1 
ATOM   1662 O  OE2   . GLU A 1 223 ? -32.042 29.555 -41.504 1.00 35.87 ? ? ? ? ? ?  223 GLU A OE2   1 
ATOM   1663 N  N     . LEU A 1 224 ? -25.210 28.223 -40.492 1.00 36.40 ? ? ? ? ? ?  224 LEU A N     1 
ATOM   1664 C  CA    . LEU A 1 224 ? -23.894 28.035 -41.080 1.00 33.35 ? ? ? ? ? ?  224 LEU A CA    1 
ATOM   1665 C  C     . LEU A 1 224 ? -22.900 27.541 -40.030 1.00 39.91 ? ? ? ? ? ?  224 LEU A C     1 
ATOM   1666 O  O     . LEU A 1 224 ? -22.983 27.906 -38.851 1.00 40.21 ? ? ? ? ? ?  224 LEU A O     1 
ATOM   1667 C  CB    . LEU A 1 224 ? -23.405 29.348 -41.691 1.00 35.75 ? ? ? ? ? ?  224 LEU A CB    1 
ATOM   1668 C  CG    . LEU A 1 224 ? -24.369 29.958 -42.710 1.00 35.83 ? ? ? ? ? ?  224 LEU A CG    1 
ATOM   1669 C  CD1   . LEU A 1 224 ? -23.861 31.321 -43.198 1.00 31.60 ? ? ? ? ? ?  224 LEU A CD1   1 
ATOM   1670 C  CD2   . LEU A 1 224 ? -24.572 28.969 -43.868 1.00 33.29 ? ? ? ? ? ?  224 LEU A CD2   1 
ATOM   1671 N  N     . LEU A 1 225 ? -21.957 26.700 -40.460 1.00 39.65 ? ? ? ? ? ?  225 LEU A N     1 
ATOM   1672 C  CA    . LEU A 1 225 ? -21.800 26.170 -41.816 1.00 39.53 ? ? ? ? ? ?  225 LEU A CA    1 
ATOM   1673 C  C     . LEU A 1 225 ? -22.513 24.841 -41.919 1.00 38.84 ? ? ? ? ? ?  225 LEU A C     1 
ATOM   1674 O  O     . LEU A 1 225 ? -22.690 24.152 -40.911 1.00 40.17 ? ? ? ? ? ?  225 LEU A O     1 
ATOM   1675 C  CB    . LEU A 1 225 ? -20.327 25.978 -42.181 1.00 38.24 ? ? ? ? ? ?  225 LEU A CB    1 
ATOM   1676 C  CG    . LEU A 1 225 ? -19.389 27.175 -42.231 1.00 37.18 ? ? ? ? ? ?  225 LEU A CG    1 
ATOM   1677 C  CD1   . LEU A 1 225 ? -17.934 26.685 -42.131 1.00 39.60 ? ? ? ? ? ?  225 LEU A CD1   1 
ATOM   1678 C  CD2   . LEU A 1 225 ? -19.618 27.957 -43.506 1.00 34.73 ? ? ? ? ? ?  225 LEU A CD2   1 
ATOM   1679 N  N     . SER A 1 226 ? -22.929 24.486 -43.132 1.00 36.18 ? ? ? ? ? ?  226 SER A N     1 
ATOM   1680 C  CA    . SER A 1 226 ? -23.427 23.144 -43.361 1.00 40.86 ? ? ? ? ? ?  226 SER A CA    1 
ATOM   1681 C  C     . SER A 1 226 ? -22.343 22.131 -43.024 1.00 46.00 ? ? ? ? ? ?  226 SER A C     1 
ATOM   1682 O  O     . SER A 1 226 ? -21.152 22.370 -43.234 1.00 47.25 ? ? ? ? ? ?  226 SER A O     1 
ATOM   1683 C  CB    . SER A 1 226 ? -23.872 22.974 -44.811 1.00 43.63 ? ? ? ? ? ?  226 SER A CB    1 
ATOM   1684 O  OG    . SER A 1 226 ? -22.769 23.113 -45.674 1.00 48.75 ? ? ? ? ? ?  226 SER A OG    1 
ATOM   1685 N  N     . HIS A 1 227 ? -22.771 20.987 -42.502 1.00 43.84 ? ? ? ? ? ?  227 HIS A N     1 
ATOM   1686 C  CA    . HIS A 1 227 ? -21.863 19.950 -42.045 1.00 46.22 ? ? ? ? ? ?  227 HIS A CA    1 
ATOM   1687 C  C     . HIS A 1 227 ? -22.609 18.629 -42.092 1.00 46.78 ? ? ? ? ? ?  227 HIS A C     1 
ATOM   1688 O  O     . HIS A 1 227 ? -23.840 18.595 -42.043 1.00 46.83 ? ? ? ? ? ?  227 HIS A O     1 
ATOM   1689 C  CB    . HIS A 1 227 ? -21.353 20.238 -40.628 1.00 45.84 ? ? ? ? ? ?  227 HIS A CB    1 
ATOM   1690 C  CG    . HIS A 1 227 ? -22.448 20.385 -39.619 1.00 42.83 ? ? ? ? ? ?  227 HIS A CG    1 
ATOM   1691 N  ND1   . HIS A 1 227 ? -23.204 21.531 -39.506 1.00 44.43 ? ? ? ? ? ?  227 HIS A ND1   1 
ATOM   1692 C  CD2   . HIS A 1 227 ? -22.928 19.524 -38.690 1.00 43.17 ? ? ? ? ? ?  227 HIS A CD2   1 
ATOM   1693 C  CE1   . HIS A 1 227 ? -24.096 21.374 -38.542 1.00 42.34 ? ? ? ? ? ?  227 HIS A CE1   1 
ATOM   1694 N  NE2   . HIS A 1 227 ? -23.950 20.165 -38.032 1.00 39.84 ? ? ? ? ? ?  227 HIS A NE2   1 
ATOM   1695 N  N     . ASP A 1 228 ? -21.849 17.540 -42.189 1.00 48.89 ? ? ? ? ? ?  228 ASP A N     1 
ATOM   1696 C  CA    . ASP A 1 228 ? -22.439 16.208 -42.251 1.00 47.06 ? ? ? ? ? ?  228 ASP A CA    1 
ATOM   1697 C  C     . ASP A 1 228 ? -22.732 15.696 -40.846 1.00 48.07 ? ? ? ? ? ?  228 ASP A C     1 
ATOM   1698 O  O     . ASP A 1 228 ? -21.951 15.907 -39.912 1.00 49.62 ? ? ? ? ? ?  228 ASP A O     1 
ATOM   1699 C  CB    . ASP A 1 228 ? -21.511 15.235 -42.988 1.00 52.01 ? ? ? ? ? ?  228 ASP A CB    1 
ATOM   1700 C  CG    . ASP A 1 228 ? -21.323 15.590 -44.463 1.00 58.41 ? ? ? ? ? ?  228 ASP A CG    1 
ATOM   1701 O  OD1   . ASP A 1 228 ? -22.270 16.101 -45.103 1.00 55.94 ? ? ? ? ? ?  228 ASP A OD1   1 
ATOM   1702 O  OD2   . ASP A 1 228 ? -20.206 15.375 -44.981 1.00 64.95 ? ? ? ? ? ?  228 ASP A OD2   1 
ATOM   1703 N  N     . VAL A 1 229 ? -23.879 15.042 -40.698 1.00 46.19 ? ? ? ? ? ?  229 VAL A N     1 
ATOM   1704 C  CA    . VAL A 1 229 ? -24.322 14.478 -39.430 1.00 45.10 ? ? ? ? ? ?  229 VAL A CA    1 
ATOM   1705 C  C     . VAL A 1 229 ? -24.866 13.092 -39.723 1.00 48.14 ? ? ? ? ? ?  229 VAL A C     1 
ATOM   1706 O  O     . VAL A 1 229 ? -25.471 12.866 -40.776 1.00 48.88 ? ? ? ? ? ?  229 VAL A O     1 
ATOM   1707 C  CB    . VAL A 1 229 ? -25.396 15.359 -38.750 1.00 47.30 ? ? ? ? ? ?  229 VAL A CB    1 
ATOM   1708 C  CG1   . VAL A 1 229 ? -25.867 14.732 -37.449 1.00 49.60 ? ? ? ? ? ?  229 VAL A CG1   1 
ATOM   1709 C  CG2   . VAL A 1 229 ? -24.865 16.761 -38.503 1.00 40.66 ? ? ? ? ? ?  229 VAL A CG2   1 
ATOM   1710 N  N     . SER A 1 230 ? -24.642 12.161 -38.804 1.00 47.45 ? ? ? ? ? ?  230 SER A N     1 
ATOM   1711 C  CA    . SER A 1 230 ? -25.113 10.796 -38.965 1.00 44.41 ? ? ? ? ? ?  230 SER A CA    1 
ATOM   1712 C  C     . SER A 1 230 ? -26.469 10.643 -38.293 1.00 45.37 ? ? ? ? ? ?  230 SER A C     1 
ATOM   1713 O  O     . SER A 1 230 ? -26.662 11.089 -37.159 1.00 49.39 ? ? ? ? ? ?  230 SER A O     1 
ATOM   1714 C  CB    . SER A 1 230 ? -24.108 9.805  -38.383 1.00 47.25 ? ? ? ? ? ?  230 SER A CB    1 
ATOM   1715 O  OG    . SER A 1 230 ? -23.043 9.596  -39.299 1.00 54.33 ? ? ? ? ? ?  230 SER A OG    1 
ATOM   1716 N  N     . ILE A 1 231 ? -27.401 10.024 -39.009 1.00 42.61 ? ? ? ? ? ?  231 ILE A N     1 
ATOM   1717 C  CA    . ILE A 1 231 ? -28.780 9.846  -38.578 1.00 46.31 ? ? ? ? ? ?  231 ILE A CA    1 
ATOM   1718 C  C     . ILE A 1 231 ? -28.990 8.356  -38.338 1.00 47.79 ? ? ? ? ? ?  231 ILE A C     1 
ATOM   1719 O  O     . ILE A 1 231 ? -28.790 7.544  -39.248 1.00 47.10 ? ? ? ? ? ?  231 ILE A O     1 
ATOM   1720 C  CB    . ILE A 1 231 ? -29.774 10.377 -39.631 1.00 46.31 ? ? ? ? ? ?  231 ILE A CB    1 
ATOM   1721 C  CG1   . ILE A 1 231 ? -29.419 11.802 -40.073 1.00 42.67 ? ? ? ? ? ?  231 ILE A CG1   1 
ATOM   1722 C  CG2   . ILE A 1 231 ? -31.206 10.308 -39.118 1.00 43.13 ? ? ? ? ? ?  231 ILE A CG2   1 
ATOM   1723 C  CD1   . ILE A 1 231 ? -29.653 12.849 -39.011 1.00 38.14 ? ? ? ? ? ?  231 ILE A CD1   1 
ATOM   1724 N  N     . GLU A 1 232 ? -29.416 7.995  -37.120 1.00 49.95 ? ? ? ? ? ?  232 GLU A N     1 
ATOM   1725 C  CA    . GLU A 1 232 ? -29.630 6.590  -36.806 1.00 53.00 ? ? ? ? ? ?  232 GLU A CA    1 
ATOM   1726 C  C     . GLU A 1 232 ? -31.055 6.168  -37.152 1.00 50.83 ? ? ? ? ? ?  232 GLU A C     1 
ATOM   1727 O  O     . GLU A 1 232 ? -31.973 6.991  -37.120 1.00 52.19 ? ? ? ? ? ?  232 GLU A O     1 
ATOM   1728 C  CB    . GLU A 1 232 ? -29.362 6.337  -35.329 1.00 60.02 ? ? ? ? ? ?  232 GLU A CB    1 
ATOM   1729 C  CG    . GLU A 1 232 ? -27.893 6.488  -34.947 1.00 65.65 ? ? ? ? ? ?  232 GLU A CG    1 
ATOM   1730 C  CD    . GLU A 1 232 ? -27.705 6.790  -33.471 1.00 83.22 ? ? ? ? ? ?  232 GLU A CD    1 
ATOM   1731 O  OE1   . GLU A 1 232 ? -28.694 7.191  -32.816 1.00 86.08 ? ? ? ? ? ?  232 GLU A OE1   1 
ATOM   1732 O  OE2   . GLU A 1 232 ? -26.572 6.623  -32.964 1.00 87.13 ? ? ? ? ? ?  232 GLU A OE2   1 
ATOM   1733 N  N     . PRO A 1 233 ? -31.271 4.897  -37.495 1.00 50.10 ? ? ? ? ? ?  233 PRO A N     1 
ATOM   1734 C  CA    . PRO A 1 233 ? -32.620 4.460  -37.878 1.00 50.11 ? ? ? ? ? ?  233 PRO A CA    1 
ATOM   1735 C  C     . PRO A 1 233 ? -33.621 4.823  -36.794 1.00 51.74 ? ? ? ? ? ?  233 PRO A C     1 
ATOM   1736 O  O     . PRO A 1 233 ? -33.307 4.800  -35.603 1.00 54.37 ? ? ? ? ? ?  233 PRO A O     1 
ATOM   1737 C  CB    . PRO A 1 233 ? -32.480 2.941  -38.040 1.00 50.38 ? ? ? ? ? ?  233 PRO A CB    1 
ATOM   1738 C  CG    . PRO A 1 233 ? -31.203 2.584  -37.360 1.00 49.38 ? ? ? ? ? ?  233 PRO A CG    1 
ATOM   1739 C  CD    . PRO A 1 233 ? -30.312 3.782  -37.476 1.00 50.04 ? ? ? ? ? ?  233 PRO A CD    1 
ATOM   1740 N  N     . LEU A 1 234 ? -34.829 5.177  -37.217 1.00 47.91 ? ? ? ? ? ?  234 LEU A N     1 
ATOM   1741 C  CA    . LEU A 1 234 ? -35.757 5.870  -36.339 1.00 45.22 ? ? ? ? ? ?  234 LEU A CA    1 
ATOM   1742 C  C     . LEU A 1 234 ? -37.173 5.623  -36.825 1.00 41.26 ? ? ? ? ? ?  234 LEU A C     1 
ATOM   1743 O  O     . LEU A 1 234 ? -37.404 5.436  -38.021 1.00 44.83 ? ? ? ? ? ?  234 LEU A O     1 
ATOM   1744 C  CB    . LEU A 1 234 ? -35.448 7.371  -36.331 1.00 47.04 ? ? ? ? ? ?  234 LEU A CB    1 
ATOM   1745 C  CG    . LEU A 1 234 ? -36.015 8.271  -35.247 1.00 48.97 ? ? ? ? ? ?  234 LEU A CG    1 
ATOM   1746 C  CD1   . LEU A 1 234 ? -35.499 7.849  -33.880 1.00 46.57 ? ? ? ? ? ?  234 LEU A CD1   1 
ATOM   1747 C  CD2   . LEU A 1 234 ? -35.647 9.711  -35.555 1.00 45.59 ? ? ? ? ? ?  234 LEU A CD2   1 
ATOM   1748 N  N     . ARG A 1 235 ? -38.115 5.610  -35.892 1.00 40.84 ? ? ? ? ? ?  235 ARG A N     1 
ATOM   1749 C  CA    . ARG A 1 235 ? -39.534 5.670  -36.217 1.00 40.77 ? ? ? ? ? ?  235 ARG A CA    1 
ATOM   1750 C  C     . ARG A 1 235 ? -40.069 6.970  -35.632 1.00 44.91 ? ? ? ? ? ?  235 ARG A C     1 
ATOM   1751 O  O     . ARG A 1 235 ? -39.899 7.232  -34.435 1.00 40.47 ? ? ? ? ? ?  235 ARG A O     1 
ATOM   1752 C  CB    . ARG A 1 235 ? -40.282 4.431  -35.714 1.00 42.91 ? ? ? ? ? ?  235 ARG A CB    1 
ATOM   1753 C  CG    . ARG A 1 235 ? -39.674 3.142  -36.302 1.00 51.57 ? ? ? ? ? ?  235 ARG A CG    1 
ATOM   1754 C  CD    . ARG A 1 235 ? -40.446 1.841  -36.018 1.00 62.21 ? ? ? ? ? ?  235 ARG A CD    1 
ATOM   1755 N  NE    . ARG A 1 235 ? -39.538 0.776  -35.581 1.00 76.03 ? ? ? ? ? ?  235 ARG A NE    1 
ATOM   1756 C  CZ    . ARG A 1 235 ? -39.873 -0.254 -34.807 1.00 74.32 ? ? ? ? ? ?  235 ARG A CZ    1 
ATOM   1757 N  NH1   . ARG A 1 235 ? -41.128 -0.462 -34.433 1.00 69.28 ? ? ? ? ? ?  235 ARG A NH1   1 
ATOM   1758 N  NH2   . ARG A 1 235 ? -38.923 -1.095 -34.396 1.00 72.98 ? ? ? ? ? ?  235 ARG A NH2   1 
ATOM   1759 N  N     . ILE A 1 236 ? -40.642 7.819  -36.487 1.00 37.90 ? ? ? ? ? ?  236 ILE A N     1 
ATOM   1760 C  CA    . ILE A 1 236 ? -40.939 9.198  -36.122 1.00 33.65 ? ? ? ? ? ?  236 ILE A CA    1 
ATOM   1761 C  C     . ILE A 1 236 ? -42.385 9.510  -36.488 1.00 34.72 ? ? ? ? ? ?  236 ILE A C     1 
ATOM   1762 O  O     . ILE A 1 236 ? -42.898 9.029  -37.507 1.00 32.29 ? ? ? ? ? ?  236 ILE A O     1 
ATOM   1763 C  CB    . ILE A 1 236 ? -39.943 10.173 -36.794 1.00 36.30 ? ? ? ? ? ?  236 ILE A CB    1 
ATOM   1764 C  CG1   . ILE A 1 236 ? -40.103 11.591 -36.239 1.00 36.10 ? ? ? ? ? ?  236 ILE A CG1   1 
ATOM   1765 C  CG2   . ILE A 1 236 ? -40.048 10.135 -38.331 1.00 32.36 ? ? ? ? ? ?  236 ILE A CG2   1 
ATOM   1766 C  CD1   . ILE A 1 236 ? -38.845 12.440 -36.365 1.00 34.53 ? ? ? ? ? ?  236 ILE A CD1   1 
ATOM   1767 N  N     . ASP A 1 237 ? -43.054 10.287 -35.634 1.00 30.79 ? ? ? ? ? ?  237 ASP A N     1 
ATOM   1768 C  CA    . ASP A 1 237 ? -44.441 10.667 -35.887 1.00 34.12 ? ? ? ? ? ?  237 ASP A CA    1 
ATOM   1769 C  C     . ASP A 1 237 ? -44.563 11.370 -37.237 1.00 27.68 ? ? ? ? ? ?  237 ASP A C     1 
ATOM   1770 O  O     . ASP A 1 237 ? -43.709 12.180 -37.610 1.00 28.45 ? ? ? ? ? ?  237 ASP A O     1 
ATOM   1771 C  CB    . ASP A 1 237 ? -44.958 11.600 -34.780 1.00 32.61 ? ? ? ? ? ?  237 ASP A CB    1 
ATOM   1772 C  CG    . ASP A 1 237 ? -45.023 10.927 -33.402 1.00 39.75 ? ? ? ? ? ?  237 ASP A CG    1 
ATOM   1773 O  OD1   . ASP A 1 237 ? -45.126 9.675  -33.335 1.00 36.75 ? ? ? ? ? ?  237 ASP A OD1   1 
ATOM   1774 O  OD2   . ASP A 1 237 ? -44.983 11.669 -32.382 1.00 35.97 ? ? ? ? ? ?  237 ASP A OD2   1 
ATOM   1775 N  N     . ALA A 1 238 ? -45.643 11.075 -37.962 1.00 29.93 ? ? ? ? ? ?  238 ALA A N     1 
ATOM   1776 C  CA    . ALA A 1 238 ? -45.894 11.750 -39.236 1.00 30.44 ? ? ? ? ? ?  238 ALA A CA    1 
ATOM   1777 C  C     . ALA A 1 238 ? -46.401 13.177 -39.057 1.00 33.00 ? ? ? ? ? ?  238 ALA A C     1 
ATOM   1778 O  O     . ALA A 1 238 ? -46.346 13.962 -40.011 1.00 31.03 ? ? ? ? ? ?  238 ALA A O     1 
ATOM   1779 C  CB    . ALA A 1 238 ? -46.904 10.963 -40.069 1.00 28.49 ? ? ? ? ? ?  238 ALA A CB    1 
ATOM   1780 N  N     . GLN A 1 239 ? -46.906 13.525 -37.873 1.00 28.21 ? ? ? ? ? ?  239 GLN A N     1 
ATOM   1781 C  CA    . GLN A 1 239 ? -47.415 14.866 -37.603 1.00 31.03 ? ? ? ? ? ?  239 GLN A CA    1 
ATOM   1782 C  C     . GLN A 1 239 ? -47.167 15.184 -36.132 1.00 33.86 ? ? ? ? ? ?  239 GLN A C     1 
ATOM   1783 O  O     . GLN A 1 239 ? -46.756 14.324 -35.351 1.00 30.71 ? ? ? ? ? ?  239 GLN A O     1 
ATOM   1784 C  CB    . GLN A 1 239 ? -48.904 14.976 -37.923 1.00 27.47 ? ? ? ? ? ?  239 GLN A CB    1 
ATOM   1785 C  CG    . GLN A 1 239 ? -49.735 14.072 -37.002 1.00 31.18 ? ? ? ? ? ?  239 GLN A CG    1 
ATOM   1786 C  CD    . GLN A 1 239 ? -51.201 14.076 -37.340 1.00 34.05 ? ? ? ? ? ?  239 GLN A CD    1 
ATOM   1787 O  OE1   . GLN A 1 239 ? -51.600 14.530 -38.415 1.00 28.91 ? ? ? ? ? ?  239 GLN A OE1   1 
ATOM   1788 N  NE2   . GLN A 1 239 ? -52.023 13.559 -36.421 1.00 31.65 ? ? ? ? ? ?  239 GLN A NE2   1 
ATOM   1789 N  N     . ALA A 1 240 ? -47.429 16.434 -35.756 1.00 31.47 ? ? ? ? ? ?  240 ALA A N     1 
ATOM   1790 C  CA    . ALA A 1 240 ? -47.307 16.832 -34.366 1.00 26.64 ? ? ? ? ? ?  240 ALA A CA    1 
ATOM   1791 C  C     . ALA A 1 240 ? -48.280 16.031 -33.509 1.00 28.96 ? ? ? ? ? ?  240 ALA A C     1 
ATOM   1792 O  O     . ALA A 1 240 ? -49.269 15.492 -34.002 1.00 29.18 ? ? ? ? ? ?  240 ALA A O     1 
ATOM   1793 C  CB    . ALA A 1 240 ? -47.578 18.332 -34.216 1.00 30.47 ? ? ? ? ? ?  240 ALA A CB    1 
ATOM   1794 N  N     . VAL A 1 241 ? -47.983 15.958 -32.205 1.00 29.85 ? ? ? ? ? ?  241 VAL A N     1 
ATOM   1795 C  CA    . VAL A 1 241 ? -48.861 15.261 -31.263 1.00 31.94 ? ? ? ? ? ?  241 VAL A CA    1 
ATOM   1796 C  C     . VAL A 1 241 ? -50.192 15.999 -31.164 1.00 29.58 ? ? ? ? ? ?  241 VAL A C     1 
ATOM   1797 O  O     . VAL A 1 241 ? -50.231 17.220 -30.966 1.00 32.64 ? ? ? ? ? ?  241 VAL A O     1 
ATOM   1798 C  CB    . VAL A 1 241 ? -48.180 15.135 -29.888 1.00 30.12 ? ? ? ? ? ?  241 VAL A CB    1 
ATOM   1799 C  CG1   . VAL A 1 241 ? -49.166 14.646 -28.821 1.00 31.80 ? ? ? ? ? ?  241 VAL A CG1   1 
ATOM   1800 C  CG2   . VAL A 1 241 ? -46.949 14.214 -29.977 1.00 28.93 ? ? ? ? ? ?  241 VAL A CG2   1 
ATOM   1801 N  N     . SER A 1 242 ? -51.291 15.266 -31.327 1.00 28.57 ? ? ? ? ? ?  242 SER A N     1 
ATOM   1802 C  CA    . SER A 1 242 ? -52.626 15.831 -31.185 1.00 30.27 ? ? ? ? ? ?  242 SER A CA    1 
ATOM   1803 C  C     . SER A 1 242 ? -53.033 15.923 -29.714 1.00 32.46 ? ? ? ? ? ?  242 SER A C     1 
ATOM   1804 O  O     . SER A 1 242 ? -52.413 15.325 -28.825 1.00 29.27 ? ? ? ? ? ?  242 SER A O     1 
ATOM   1805 C  CB    . SER A 1 242 ? -53.650 14.981 -31.921 1.00 34.61 ? ? ? ? ? ?  242 SER A CB    1 
ATOM   1806 O  OG    . SER A 1 242 ? -53.764 13.722 -31.291 1.00 35.60 ? ? ? ? ? ?  242 SER A OG    1 
ATOM   1807 N  N     . TRP A 1 243 ? -54.100 16.685 -29.464 1.00 30.37 ? ? ? ? ? ?  243 TRP A N     1 
ATOM   1808 C  CA    . TRP A 1 243 ? -54.666 16.732 -28.120 1.00 31.22 ? ? ? ? ? ?  243 TRP A CA    1 
ATOM   1809 C  C     . TRP A 1 243 ? -55.143 15.348 -27.691 1.00 34.98 ? ? ? ? ? ?  243 TRP A C     1 
ATOM   1810 O  O     . TRP A 1 243 ? -54.934 14.945 -26.543 1.00 32.39 ? ? ? ? ? ?  243 TRP A O     1 
ATOM   1811 C  CB    . TRP A 1 243 ? -55.825 17.728 -28.054 1.00 30.42 ? ? ? ? ? ?  243 TRP A CB    1 
ATOM   1812 C  CG    . TRP A 1 243 ? -55.452 19.197 -27.929 1.00 30.87 ? ? ? ? ? ?  243 TRP A CG    1 
ATOM   1813 C  CD1   . TRP A 1 243 ? -55.912 20.220 -28.708 1.00 33.50 ? ? ? ? ? ?  243 TRP A CD1   1 
ATOM   1814 C  CD2   . TRP A 1 243 ? -54.582 19.798 -26.953 1.00 33.11 ? ? ? ? ? ?  243 TRP A CD2   1 
ATOM   1815 N  NE1   . TRP A 1 243 ? -55.372 21.416 -28.290 1.00 35.20 ? ? ? ? ? ?  243 TRP A NE1   1 
ATOM   1816 C  CE2   . TRP A 1 243 ? -54.553 21.184 -27.215 1.00 36.35 ? ? ? ? ? ?  243 TRP A CE2   1 
ATOM   1817 C  CE3   . TRP A 1 243 ? -53.826 19.300 -25.886 1.00 33.16 ? ? ? ? ? ?  243 TRP A CE3   1 
ATOM   1818 C  CZ2   . TRP A 1 243 ? -53.798 22.080 -26.442 1.00 35.76 ? ? ? ? ? ?  243 TRP A CZ2   1 
ATOM   1819 C  CZ3   . TRP A 1 243 ? -53.058 20.198 -25.123 1.00 34.93 ? ? ? ? ? ?  243 TRP A CZ3   1 
ATOM   1820 C  CH2   . TRP A 1 243 ? -53.056 21.567 -25.408 1.00 35.89 ? ? ? ? ? ?  243 TRP A CH2   1 
ATOM   1821 N  N     . ALA A 1 244 ? -55.782 14.605 -28.609 1.00 32.97 ? ? ? ? ? ?  244 ALA A N     1 
ATOM   1822 C  CA    . ALA A 1 244 ? -56.249 13.258 -28.294 1.00 33.10 ? ? ? ? ? ?  244 ALA A CA    1 
ATOM   1823 C  C     . ALA A 1 244 ? -55.100 12.364 -27.853 1.00 36.95 ? ? ? ? ? ?  244 ALA A C     1 
ATOM   1824 O  O     . ALA A 1 244 ? -55.284 11.481 -27.006 1.00 38.38 ? ? ? ? ? ?  244 ALA A O     1 
ATOM   1825 C  CB    . ALA A 1 244 ? -56.955 12.646 -29.509 1.00 35.82 ? ? ? ? ? ?  244 ALA A CB    1 
ATOM   1826 N  N     . ARG A 1 245 ? -53.915 12.576 -28.424 1.00 34.00 ? ? ? ? ? ?  245 ARG A N     1 
ATOM   1827 C  CA    . ARG A 1 245 ? -52.729 11.832 -28.029 1.00 35.57 ? ? ? ? ? ?  245 ARG A CA    1 
ATOM   1828 C  C     . ARG A 1 245 ? -52.134 12.368 -26.738 1.00 36.93 ? ? ? ? ? ?  245 ARG A C     1 
ATOM   1829 O  O     . ARG A 1 245 ? -51.625 11.588 -25.922 1.00 38.36 ? ? ? ? ? ?  245 ARG A O     1 
ATOM   1830 C  CB    . ARG A 1 245 ? -51.690 11.894 -29.144 1.00 35.72 ? ? ? ? ? ?  245 ARG A CB    1 
ATOM   1831 C  CG    . ARG A 1 245 ? -50.760 10.711 -29.193 1.00 40.80 ? ? ? ? ? ?  245 ARG A CG    1 
ATOM   1832 C  CD    . ARG A 1 245 ? -50.275 10.435 -30.615 1.00 42.50 ? ? ? ? ? ?  245 ARG A CD    1 
ATOM   1833 N  NE    . ARG A 1 245 ? -49.118 9.548  -30.608 1.00 41.76 ? ? ? ? ? ?  245 ARG A NE    1 
ATOM   1834 C  CZ    . ARG A 1 245 ? -47.945 9.829  -31.156 1.00 40.43 ? ? ? ? ? ?  245 ARG A CZ    1 
ATOM   1835 N  NH1   . ARG A 1 245 ? -47.743 10.953 -31.827 1.00 43.14 ? ? ? ? ? ?  245 ARG A NH1   1 
ATOM   1836 N  NH2   . ARG A 1 245 ? -46.947 8.961  -31.030 1.00 41.93 ? ? ? ? ? ?  245 ARG A NH2   1 
ATOM   1837 N  N     . PHE A 1 246 ? -52.180 13.695 -26.535 1.00 32.36 ? ? ? ? ? ?  246 PHE A N     1 
ATOM   1838 C  CA    . PHE A 1 246 ? -51.479 14.296 -25.401 1.00 36.25 ? ? ? ? ? ?  246 PHE A CA    1 
ATOM   1839 C  C     . PHE A 1 246 ? -52.273 14.172 -24.104 1.00 33.88 ? ? ? ? ? ?  246 PHE A C     1 
ATOM   1840 O  O     . PHE A 1 246 ? -51.698 13.884 -23.052 1.00 36.73 ? ? ? ? ? ?  246 PHE A O     1 
ATOM   1841 C  CB    . PHE A 1 246 ? -51.170 15.778 -25.664 1.00 32.44 ? ? ? ? ? ?  246 PHE A CB    1 
ATOM   1842 C  CG    . PHE A 1 246 ? -50.385 16.439 -24.543 1.00 32.02 ? ? ? ? ? ?  246 PHE A CG    1 
ATOM   1843 C  CD1   . PHE A 1 246 ? -49.000 16.340 -24.497 1.00 30.69 ? ? ? ? ? ?  246 PHE A CD1   1 
ATOM   1844 C  CD2   . PHE A 1 246 ? -51.039 17.119 -23.519 1.00 34.79 ? ? ? ? ? ?  246 PHE A CD2   1 
ATOM   1845 C  CE1   . PHE A 1 246 ? -48.270 16.922 -23.454 1.00 35.74 ? ? ? ? ? ?  246 PHE A CE1   1 
ATOM   1846 C  CE2   . PHE A 1 246 ? -50.325 17.703 -22.470 1.00 36.96 ? ? ? ? ? ?  246 PHE A CE2   1 
ATOM   1847 C  CZ    . PHE A 1 246 ? -48.939 17.607 -22.433 1.00 37.23 ? ? ? ? ? ?  246 PHE A CZ    1 
ATOM   1848 N  N     . LEU A 1 247 ? -53.582 14.407 -24.168 1.00 35.28 ? ? ? ? ? ?  247 LEU A N     1 
ATOM   1849 C  CA    . LEU A 1 247 ? -54.378 14.560 -22.954 1.00 40.73 ? ? ? ? ? ?  247 LEU A CA    1 
ATOM   1850 C  C     . LEU A 1 247 ? -54.478 13.312 -22.078 1.00 41.23 ? ? ? ? ? ?  247 LEU A C     1 
ATOM   1851 O  O     . LEU A 1 247 ? -54.648 13.481 -20.856 1.00 43.05 ? ? ? ? ? ?  247 LEU A O     1 
ATOM   1852 C  CB    . LEU A 1 247 ? -55.785 15.054 -23.322 1.00 35.35 ? ? ? ? ? ?  247 LEU A CB    1 
ATOM   1853 C  CG    . LEU A 1 247 ? -55.868 16.509 -23.793 1.00 39.73 ? ? ? ? ? ?  247 LEU A CG    1 
ATOM   1854 C  CD1   . LEU A 1 247 ? -57.293 16.835 -24.186 1.00 40.46 ? ? ? ? ? ?  247 LEU A CD1   1 
ATOM   1855 C  CD2   . LEU A 1 247 ? -55.373 17.477 -22.716 1.00 37.79 ? ? ? ? ? ?  247 LEU A CD2   1 
ATOM   1856 N  N     . PRO A 1 248 ? -54.407 12.079 -22.594 1.00 42.51 ? ? ? ? ? ?  248 PRO A N     1 
ATOM   1857 C  CA    . PRO A 1 248 ? -54.332 10.923 -21.677 1.00 41.16 ? ? ? ? ? ?  248 PRO A CA    1 
ATOM   1858 C  C     . PRO A 1 248 ? -53.212 11.031 -20.661 1.00 42.85 ? ? ? ? ? ?  248 PRO A C     1 
ATOM   1859 O  O     . PRO A 1 248 ? -53.351 10.515 -19.548 1.00 46.05 ? ? ? ? ? ?  248 PRO A O     1 
ATOM   1860 C  CB    . PRO A 1 248 ? -54.117 9.737  -22.625 1.00 42.49 ? ? ? ? ? ?  248 PRO A CB    1 
ATOM   1861 C  CG    . PRO A 1 248 ? -54.780 10.160 -23.904 1.00 41.57 ? ? ? ? ? ?  248 PRO A CG    1 
ATOM   1862 C  CD    . PRO A 1 248 ? -54.609 11.655 -23.998 1.00 36.85 ? ? ? ? ? ?  248 PRO A CD    1 
ATOM   1863 N  N     . PHE A 1 249 ? -52.108 11.701 -21.008 1.00 42.06 ? ? ? ? ? ?  249 PHE A N     1 
ATOM   1864 C  CA    . PHE A 1 249 ? -51.026 11.935 -20.054 1.00 39.52 ? ? ? ? ? ?  249 PHE A CA    1 
ATOM   1865 C  C     . PHE A 1 249 ? -51.491 12.812 -18.899 1.00 43.84 ? ? ? ? ? ?  249 PHE A C     1 
ATOM   1866 O  O     . PHE A 1 249 ? -51.113 12.582 -17.742 1.00 45.76 ? ? ? ? ? ?  249 PHE A O     1 
ATOM   1867 C  CB    . PHE A 1 249 ? -49.843 12.571 -20.785 1.00 38.79 ? ? ? ? ? ?  249 PHE A CB    1 
ATOM   1868 C  CG    . PHE A 1 249 ? -48.772 13.140 -19.891 1.00 38.61 ? ? ? ? ? ?  249 PHE A CG    1 
ATOM   1869 C  CD1   . PHE A 1 249 ? -47.852 12.303 -19.258 1.00 39.93 ? ? ? ? ? ?  249 PHE A CD1   1 
ATOM   1870 C  CD2   . PHE A 1 249 ? -48.643 14.517 -19.735 1.00 39.39 ? ? ? ? ? ?  249 PHE A CD2   1 
ATOM   1871 C  CE1   . PHE A 1 249 ? -46.843 12.818 -18.459 1.00 40.00 ? ? ? ? ? ?  249 PHE A CE1   1 
ATOM   1872 C  CE2   . PHE A 1 249 ? -47.641 15.052 -18.933 1.00 41.31 ? ? ? ? ? ?  249 PHE A CE2   1 
ATOM   1873 C  CZ    . PHE A 1 249 ? -46.734 14.199 -18.289 1.00 44.89 ? ? ? ? ? ?  249 PHE A CZ    1 
ATOM   1874 N  N     . VAL A 1 250 ? -52.294 13.835 -19.196 1.00 47.36 ? ? ? ? ? ?  250 VAL A N     1 
ATOM   1875 C  CA    . VAL A 1 250 ? -52.847 14.675 -18.137 1.00 48.32 ? ? ? ? ? ?  250 VAL A CA    1 
ATOM   1876 C  C     . VAL A 1 250 ? -53.850 13.879 -17.326 1.00 48.12 ? ? ? ? ? ?  250 VAL A C     1 
ATOM   1877 O  O     . VAL A 1 250 ? -53.880 13.961 -16.093 1.00 49.62 ? ? ? ? ? ?  250 VAL A O     1 
ATOM   1878 C  CB    . VAL A 1 250 ? -53.487 15.948 -18.725 1.00 45.23 ? ? ? ? ? ?  250 VAL A CB    1 
ATOM   1879 C  CG1   . VAL A 1 250 ? -54.078 16.818 -17.610 1.00 45.28 ? ? ? ? ? ?  250 VAL A CG1   1 
ATOM   1880 C  CG2   . VAL A 1 250 ? -52.484 16.739 -19.547 1.00 39.57 ? ? ? ? ? ?  250 VAL A CG2   1 
ATOM   1881 N  N     . GLU A 1 251 ? -54.665 13.073 -18.009 1.00 49.90 ? ? ? ? ? ?  251 GLU A N     1 
ATOM   1882 C  CA    . GLU A 1 251 ? -55.717 12.320 -17.345 1.00 50.94 ? ? ? ? ? ?  251 GLU A CA    1 
ATOM   1883 C  C     . GLU A 1 251 ? -55.137 11.250 -16.427 1.00 53.74 ? ? ? ? ? ?  251 GLU A C     1 
ATOM   1884 O  O     . GLU A 1 251 ? -55.707 10.958 -15.370 1.00 58.64 ? ? ? ? ? ?  251 GLU A O     1 
ATOM   1885 C  CB    . GLU A 1 251 ? -56.642 11.708 -18.396 1.00 56.17 ? ? ? ? ? ?  251 GLU A CB    1 
ATOM   1886 C  CG    . GLU A 1 251 ? -57.464 12.716 -19.203 1.00 63.00 ? ? ? ? ? ?  251 GLU A CG    1 
ATOM   1887 C  CD    . GLU A 1 251 ? -58.330 12.074 -20.302 1.00 74.50 ? ? ? ? ? ?  251 GLU A CD    1 
ATOM   1888 O  OE1   . GLU A 1 251 ? -58.179 10.859 -20.594 1.00 74.76 ? ? ? ? ? ?  251 GLU A OE1   1 
ATOM   1889 O  OE2   . GLU A 1 251 ? -59.169 12.803 -20.884 1.00 71.36 ? ? ? ? ? ?  251 GLU A OE2   1 
ATOM   1890 N  N     . ALA A 1 252 ? -53.986 10.680 -16.792 1.00 52.74 ? ? ? ? ? ?  252 ALA A N     1 
ATOM   1891 C  CA    . ALA A 1 252 ? -53.305 9.700  -15.952 1.00 48.36 ? ? ? ? ? ?  252 ALA A CA    1 
ATOM   1892 C  C     . ALA A 1 252 ? -52.515 10.365 -14.833 1.00 51.00 ? ? ? ? ? ?  252 ALA A C     1 
ATOM   1893 O  O     . ALA A 1 252 ? -51.569 9.771  -14.308 1.00 54.72 ? ? ? ? ? ?  252 ALA A O     1 
ATOM   1894 C  CB    . ALA A 1 252 ? -52.362 8.832  -16.787 1.00 45.78 ? ? ? ? ? ?  252 ALA A CB    1 
ATOM   1895 N  N     . GLY A 1 253 ? -52.881 11.594 -14.472 1.00 51.50 ? ? ? ? ? ?  253 GLY A N     1 
ATOM   1896 C  CA    . GLY A 1 253 ? -52.173 12.324 -13.429 1.00 44.58 ? ? ? ? ? ?  253 GLY A CA    1 
ATOM   1897 C  C     . GLY A 1 253 ? -50.713 12.587 -13.717 1.00 49.13 ? ? ? ? ? ?  253 GLY A C     1 
ATOM   1898 O  O     . GLY A 1 253 ? -49.923 12.742 -12.780 1.00 47.03 ? ? ? ? ? ?  253 GLY A O     1 
ATOM   1899 N  N     . GLY A 1 254 ? -50.328 12.662 -14.996 1.00 45.74 ? ? ? ? ? ?  254 GLY A N     1 
ATOM   1900 C  CA    . GLY A 1 254 ? -48.922 12.829 -15.328 1.00 41.48 ? ? ? ? ? ?  254 GLY A CA    1 
ATOM   1901 C  C     . GLY A 1 254 ? -48.304 14.104 -14.788 1.00 36.85 ? ? ? ? ? ?  254 GLY A C     1 
ATOM   1902 O  O     . GLY A 1 254 ? -47.094 14.165 -14.563 1.00 39.38 ? ? ? ? ? ?  254 GLY A O     1 
ATOM   1903 N  N     . TYR A 1 255 ? -49.108 15.145 -14.592 1.00 38.35 ? ? ? ? ? ?  255 TYR A N     1 
ATOM   1904 C  CA    . TYR A 1 255 ? -48.564 16.372 -14.033 1.00 42.41 ? ? ? ? ? ?  255 TYR A CA    1 
ATOM   1905 C  C     . TYR A 1 255 ? -48.359 16.290 -12.526 1.00 51.63 ? ? ? ? ? ?  255 TYR A C     1 
ATOM   1906 O  O     . TYR A 1 255 ? -47.708 17.175 -11.960 1.00 47.85 ? ? ? ? ? ?  255 TYR A O     1 
ATOM   1907 C  CB    . TYR A 1 255 ? -49.473 17.551 -14.366 1.00 47.01 ? ? ? ? ? ?  255 TYR A CB    1 
ATOM   1908 C  CG    . TYR A 1 255 ? -49.252 18.116 -15.757 1.00 49.46 ? ? ? ? ? ?  255 TYR A CG    1 
ATOM   1909 C  CD1   . TYR A 1 255 ? -49.696 17.433 -16.886 1.00 44.99 ? ? ? ? ? ?  255 TYR A CD1   1 
ATOM   1910 C  CD2   . TYR A 1 255 ? -48.606 19.337 -15.941 1.00 49.15 ? ? ? ? ? ?  255 TYR A CD2   1 
ATOM   1911 C  CE1   . TYR A 1 255 ? -49.499 17.946 -18.161 1.00 46.02 ? ? ? ? ? ?  255 TYR A CE1   1 
ATOM   1912 C  CE2   . TYR A 1 255 ? -48.409 19.861 -17.220 1.00 45.69 ? ? ? ? ? ?  255 TYR A CE2   1 
ATOM   1913 C  CZ    . TYR A 1 255 ? -48.861 19.162 -18.319 1.00 45.83 ? ? ? ? ? ?  255 TYR A CZ    1 
ATOM   1914 O  OH    . TYR A 1 255 ? -48.675 19.681 -19.582 1.00 42.01 ? ? ? ? ? ?  255 TYR A OH    1 
ATOM   1915 N  N     . GLU A 1 256 ? -48.888 15.251 -11.871 1.00 54.67 ? ? ? ? ? ?  256 GLU A N     1 
ATOM   1916 C  CA    . GLU A 1 256 ? -48.696 15.022 -10.442 1.00 55.11 ? ? ? ? ? ?  256 GLU A CA    1 
ATOM   1917 C  C     . GLU A 1 256 ? -47.737 13.866 -10.176 1.00 54.09 ? ? ? ? ? ?  256 GLU A C     1 
ATOM   1918 O  O     . GLU A 1 256 ? -47.811 13.237 -9.119  1.00 55.85 ? ? ? ? ? ?  256 GLU A O     1 
ATOM   1919 C  CB    . GLU A 1 256 ? -50.045 14.761 -9.766  1.00 49.34 ? ? ? ? ? ?  256 GLU A CB    1 
ATOM   1920 C  CG    . GLU A 1 256 ? -51.181 15.673 -10.240 1.00 51.61 ? ? ? ? ? ?  256 GLU A CG    1 
ATOM   1921 C  CD    . GLU A 1 256 ? -50.998 17.139 -9.849  1.00 64.73 ? ? ? ? ? ?  256 GLU A CD    1 
ATOM   1922 O  OE1   . GLU A 1 256 ? -50.032 17.478 -9.117  1.00 67.96 ? ? ? ? ? ?  256 GLU A OE1   1 
ATOM   1923 O  OE2   . GLU A 1 256 ? -51.810 17.968 -10.318 1.00 66.31 ? ? ? ? ? ?  256 GLU A OE2   1 
ATOM   1924 N  N     . HIS A 1 257 ? -46.853 13.560 -11.127 1.00 52.88 ? ? ? ? ? ?  257 HIS A N     1 
ATOM   1925 C  CA    . HIS A 1 257 ? -45.969 12.398 -11.044 1.00 50.43 ? ? ? ? ? ?  257 HIS A CA    1 
ATOM   1926 C  C     . HIS A 1 257 ? -44.573 12.837 -11.469 1.00 54.75 ? ? ? ? ? ?  257 HIS A C     1 
ATOM   1927 O  O     . HIS A 1 257 ? -44.182 12.692 -12.637 1.00 54.72 ? ? ? ? ? ?  257 HIS A O     1 
ATOM   1928 C  CB    . HIS A 1 257 ? -46.483 11.246 -11.911 1.00 52.02 ? ? ? ? ? ?  257 HIS A CB    1 
ATOM   1929 C  CG    . HIS A 1 257 ? -45.668 9.991  -11.800 1.00 55.94 ? ? ? ? ? ?  257 HIS A CG    1 
ATOM   1930 N  ND1   . HIS A 1 257 ? -45.958 8.989  -10.897 1.00 60.33 ? ? ? ? ? ?  257 HIS A ND1   1 
ATOM   1931 C  CD2   . HIS A 1 257 ? -44.571 9.577  -12.479 1.00 55.48 ? ? ? ? ? ?  257 HIS A CD2   1 
ATOM   1932 C  CE1   . HIS A 1 257 ? -45.072 8.017  -11.021 1.00 57.47 ? ? ? ? ? ?  257 HIS A CE1   1 
ATOM   1933 N  NE2   . HIS A 1 257 ? -44.221 8.347  -11.975 1.00 55.09 ? ? ? ? ? ?  257 HIS A NE2   1 
ATOM   1934 N  N     . PRO A 1 258 ? -43.777 13.361 -10.533 1.00 52.35 ? ? ? ? ? ?  258 PRO A N     1 
ATOM   1935 C  CA    . PRO A 1 258 ? -42.515 14.013 -10.920 1.00 51.89 ? ? ? ? ? ?  258 PRO A CA    1 
ATOM   1936 C  C     . PRO A 1 258 ? -41.473 13.068 -11.497 1.00 51.57 ? ? ? ? ? ?  258 PRO A C     1 
ATOM   1937 O  O     . PRO A 1 258 ? -40.428 13.543 -11.959 1.00 51.22 ? ? ? ? ? ?  258 PRO A O     1 
ATOM   1938 C  CB    . PRO A 1 258 ? -42.023 14.648 -9.608  1.00 56.58 ? ? ? ? ? ?  258 PRO A CB    1 
ATOM   1939 C  CG    . PRO A 1 258 ? -42.804 14.018 -8.508  1.00 55.27 ? ? ? ? ? ?  258 PRO A CG    1 
ATOM   1940 C  CD    . PRO A 1 258 ? -43.911 13.183 -9.077  1.00 55.35 ? ? ? ? ? ?  258 PRO A CD    1 
ATOM   1941 N  N     . ALA A 1 259 ? -41.706 11.753 -11.479 1.00 53.14 ? ? ? ? ? ?  259 ALA A N     1 
ATOM   1942 C  CA    . ALA A 1 259 ? -40.781 10.845 -12.146 1.00 52.46 ? ? ? ? ? ?  259 ALA A CA    1 
ATOM   1943 C  C     . ALA A 1 259 ? -40.757 11.079 -13.657 1.00 50.26 ? ? ? ? ? ?  259 ALA A C     1 
ATOM   1944 O  O     . ALA A 1 259 ? -39.715 10.882 -14.298 1.00 51.24 ? ? ? ? ? ?  259 ALA A O     1 
ATOM   1945 C  CB    . ALA A 1 259 ? -41.153 9.396  -11.832 1.00 51.13 ? ? ? ? ? ?  259 ALA A CB    1 
ATOM   1946 N  N     . TRP A 1 260 ? -41.881 11.511 -14.241 1.00 47.26 ? ? ? ? ? ?  260 TRP A N     1 
ATOM   1947 C  CA    . TRP A 1 260 ? -41.929 11.787 -15.676 1.00 46.81 ? ? ? ? ? ?  260 TRP A CA    1 
ATOM   1948 C  C     . TRP A 1 260 ? -41.126 13.017 -16.080 1.00 46.14 ? ? ? ? ? ?  260 TRP A C     1 
ATOM   1949 O  O     . TRP A 1 260 ? -40.881 13.207 -17.278 1.00 45.35 ? ? ? ? ? ?  260 TRP A O     1 
ATOM   1950 C  CB    . TRP A 1 260 ? -43.374 11.971 -16.130 1.00 41.81 ? ? ? ? ? ?  260 TRP A CB    1 
ATOM   1951 C  CG    . TRP A 1 260 ? -44.259 10.786 -15.938 1.00 44.66 ? ? ? ? ? ?  260 TRP A CG    1 
ATOM   1952 C  CD1   . TRP A 1 260 ? -45.563 10.801 -15.516 1.00 45.45 ? ? ? ? ? ?  260 TRP A CD1   1 
ATOM   1953 C  CD2   . TRP A 1 260 ? -43.935 9.412  -16.182 1.00 44.19 ? ? ? ? ? ?  260 TRP A CD2   1 
ATOM   1954 N  NE1   . TRP A 1 260 ? -46.063 9.526  -15.480 1.00 44.28 ? ? ? ? ? ?  260 TRP A NE1   1 
ATOM   1955 C  CE2   . TRP A 1 260 ? -45.085 8.654  -15.883 1.00 44.84 ? ? ? ? ? ?  260 TRP A CE2   1 
ATOM   1956 C  CE3   . TRP A 1 260 ? -42.786 8.748  -16.631 1.00 43.20 ? ? ? ? ? ?  260 TRP A CE3   1 
ATOM   1957 C  CZ2   . TRP A 1 260 ? -45.119 7.269  -16.011 1.00 43.90 ? ? ? ? ? ?  260 TRP A CZ2   1 
ATOM   1958 C  CZ3   . TRP A 1 260 ? -42.824 7.375  -16.757 1.00 41.69 ? ? ? ? ? ?  260 TRP A CZ3   1 
ATOM   1959 C  CH2   . TRP A 1 260 ? -43.981 6.652  -16.451 1.00 43.39 ? ? ? ? ? ?  260 TRP A CH2   1 
ATOM   1960 N  N     . TRP A 1 261 ? -40.705 13.841 -15.126 1.00 45.51 ? ? ? ? ? ?  261 TRP A N     1 
ATOM   1961 C  CA    . TRP A 1 261 ? -40.150 15.157 -15.406 1.00 47.32 ? ? ? ? ? ?  261 TRP A CA    1 
ATOM   1962 C  C     . TRP A 1 261 ? -38.653 15.192 -15.126 1.00 49.77 ? ? ? ? ? ?  261 TRP A C     1 
ATOM   1963 O  O     . TRP A 1 261 ? -38.122 14.395 -14.354 1.00 51.02 ? ? ? ? ? ?  261 TRP A O     1 
ATOM   1964 C  CB    . TRP A 1 261 ? -40.889 16.225 -14.586 1.00 42.65 ? ? ? ? ? ?  261 TRP A CB    1 
ATOM   1965 C  CG    . TRP A 1 261 ? -42.368 16.245 -14.912 1.00 41.13 ? ? ? ? ? ?  261 TRP A CG    1 
ATOM   1966 C  CD1   . TRP A 1 261 ? -43.302 15.305 -14.562 1.00 41.71 ? ? ? ? ? ?  261 TRP A CD1   1 
ATOM   1967 C  CD2   . TRP A 1 261 ? -43.067 17.234 -15.689 1.00 41.30 ? ? ? ? ? ?  261 TRP A CD2   1 
ATOM   1968 N  NE1   . TRP A 1 261 ? -44.540 15.659 -15.057 1.00 42.31 ? ? ? ? ? ?  261 TRP A NE1   1 
ATOM   1969 C  CE2   . TRP A 1 261 ? -44.421 16.839 -15.750 1.00 43.29 ? ? ? ? ? ?  261 TRP A CE2   1 
ATOM   1970 C  CE3   . TRP A 1 261 ? -42.681 18.423 -16.326 1.00 38.69 ? ? ? ? ? ?  261 TRP A CE3   1 
ATOM   1971 C  CZ2   . TRP A 1 261 ? -45.384 17.586 -16.426 1.00 40.27 ? ? ? ? ? ?  261 TRP A CZ2   1 
ATOM   1972 C  CZ3   . TRP A 1 261 ? -43.637 19.162 -16.987 1.00 36.40 ? ? ? ? ? ?  261 TRP A CZ3   1 
ATOM   1973 C  CH2   . TRP A 1 261 ? -44.974 18.743 -17.031 1.00 37.82 ? ? ? ? ? ?  261 TRP A CH2   1 
ATOM   1974 N  N     . SER A 1 262 ? -37.970 16.119 -15.794 1.00 48.41 ? ? ? ? ? ?  262 SER A N     1 
ATOM   1975 C  CA    . SER A 1 262 ? -36.543 16.320 -15.604 1.00 44.87 ? ? ? ? ? ?  262 SER A CA    1 
ATOM   1976 C  C     . SER A 1 262 ? -36.300 17.228 -14.404 1.00 48.94 ? ? ? ? ? ?  262 SER A C     1 
ATOM   1977 O  O     . SER A 1 262 ? -37.236 17.732 -13.779 1.00 48.34 ? ? ? ? ? ?  262 SER A O     1 
ATOM   1978 C  CB    . SER A 1 262 ? -35.919 16.928 -16.858 1.00 44.79 ? ? ? ? ? ?  262 SER A CB    1 
ATOM   1979 O  OG    . SER A 1 262 ? -36.192 18.322 -16.928 1.00 44.55 ? ? ? ? ? ?  262 SER A OG    1 
ATOM   1980 N  N     . ASP A 1 263 ? -35.018 17.462 -14.100 1.00 49.68 ? ? ? ? ? ?  263 ASP A N     1 
ATOM   1981 C  CA    . ASP A 1 263 ? -34.644 18.391 -13.034 1.00 52.99 ? ? ? ? ? ?  263 ASP A CA    1 
ATOM   1982 C  C     . ASP A 1 263 ? -35.284 19.760 -13.239 1.00 52.26 ? ? ? ? ? ?  263 ASP A C     1 
ATOM   1983 O  O     . ASP A 1 263 ? -35.987 20.271 -12.359 1.00 48.76 ? ? ? ? ? ?  263 ASP A O     1 
ATOM   1984 C  CB    . ASP A 1 263 ? -33.118 18.532 -12.967 1.00 55.61 ? ? ? ? ? ?  263 ASP A CB    1 
ATOM   1985 C  CG    . ASP A 1 263 ? -32.448 17.388 -12.225 1.00 65.68 ? ? ? ? ? ?  263 ASP A CG    1 
ATOM   1986 O  OD1   . ASP A 1 263 ? -33.164 16.499 -11.702 1.00 63.91 ? ? ? ? ? ?  263 ASP A OD1   1 
ATOM   1987 O  OD2   . ASP A 1 263 ? -31.197 17.384 -12.168 1.00 68.51 ? ? ? ? ? ?  263 ASP A OD2   1 
ATOM   1988 N  N     . ALA A 1 264 ? -35.024 20.383 -14.398 1.00 46.32 ? ? ? ? ? ?  264 ALA A N     1 
ATOM   1989 C  CA    . ALA A 1 264 ? -35.600 21.695 -14.680 1.00 45.09 ? ? ? ? ? ?  264 ALA A CA    1 
ATOM   1990 C  C     . ALA A 1 264 ? -37.111 21.620 -14.841 1.00 45.38 ? ? ? ? ? ?  264 ALA A C     1 
ATOM   1991 O  O     . ALA A 1 264 ? -37.822 22.560 -14.465 1.00 46.94 ? ? ? ? ? ?  264 ALA A O     1 
ATOM   1992 C  CB    . ALA A 1 264 ? -34.961 22.295 -15.933 1.00 45.43 ? ? ? ? ? ?  264 ALA A CB    1 
ATOM   1993 N  N     . GLY A 1 265 ? -37.621 20.514 -15.387 1.00 45.36 ? ? ? ? ? ?  265 GLY A N     1 
ATOM   1994 C  CA    . GLY A 1 265 ? -39.062 20.355 -15.496 1.00 43.41 ? ? ? ? ? ?  265 GLY A CA    1 
ATOM   1995 C  C     . GLY A 1 265 ? -39.744 20.364 -14.143 1.00 47.77 ? ? ? ? ? ?  265 GLY A C     1 
ATOM   1996 O  O     . GLY A 1 265 ? -40.743 21.062 -13.941 1.00 44.75 ? ? ? ? ? ?  265 GLY A O     1 
ATOM   1997 N  N     . ARG A 1 266 ? -39.207 19.589 -13.192 1.00 50.73 ? ? ? ? ? ?  266 ARG A N     1 
ATOM   1998 C  CA    . ARG A 1 266 ? -39.781 19.549 -11.847 1.00 51.17 ? ? ? ? ? ?  266 ARG A CA    1 
ATOM   1999 C  C     . ARG A 1 266 ? -39.741 20.921 -11.192 1.00 48.32 ? ? ? ? ? ?  266 ARG A C     1 
ATOM   2000 O  O     . ARG A 1 266 ? -40.724 21.350 -10.573 1.00 52.03 ? ? ? ? ? ?  266 ARG A O     1 
ATOM   2001 C  CB    . ARG A 1 266 ? -39.038 18.525 -10.989 1.00 51.38 ? ? ? ? ? ?  266 ARG A CB    1 
ATOM   2002 C  CG    . ARG A 1 266 ? -39.254 17.071 -11.389 1.00 56.12 ? ? ? ? ? ?  266 ARG A CG    1 
ATOM   2003 C  CD    . ARG A 1 266 ? -38.742 16.138 -10.295 1.00 57.94 ? ? ? ? ? ?  266 ARG A CD    1 
ATOM   2004 N  NE    . ARG A 1 266 ? -37.305 16.294 -10.114 1.00 58.43 ? ? ? ? ? ?  266 ARG A NE    1 
ATOM   2005 C  CZ    . ARG A 1 266 ? -36.386 15.649 -10.822 1.00 59.93 ? ? ? ? ? ?  266 ARG A CZ    1 
ATOM   2006 N  NH1   . ARG A 1 266 ? -36.723 14.749 -11.740 1.00 56.91 ? ? ? ? ? ?  266 ARG A NH1   1 
ATOM   2007 N  NH2   . ARG A 1 266 ? -35.097 15.918 -10.612 1.00 57.33 ? ? ? ? ? ?  266 ARG A NH2   1 
ATOM   2008 N  N     . ASP A 1 267 ? -38.613 21.628 -11.327 1.00 45.69 ? ? ? ? ? ?  267 ASP A N     1 
ATOM   2009 C  CA    . ASP A 1 267 ? -38.513 22.998 -10.829 1.00 50.37 ? ? ? ? ? ?  267 ASP A CA    1 
ATOM   2010 C  C     . ASP A 1 267 ? -39.629 23.870 -11.395 1.00 52.41 ? ? ? ? ? ?  267 ASP A C     1 
ATOM   2011 O  O     . ASP A 1 267 ? -40.384 24.500 -10.645 1.00 55.54 ? ? ? ? ? ?  267 ASP A O     1 
ATOM   2012 C  CB    . ASP A 1 267 ? -37.145 23.589 -11.184 1.00 53.52 ? ? ? ? ? ?  267 ASP A CB    1 
ATOM   2013 C  CG    . ASP A 1 267 ? -36.008 23.005 -10.351 1.00 59.20 ? ? ? ? ? ?  267 ASP A CG    1 
ATOM   2014 O  OD1   . ASP A 1 267 ? -36.223 21.995 -9.640  1.00 63.15 ? ? ? ? ? ?  267 ASP A OD1   1 
ATOM   2015 O  OD2   . ASP A 1 267 ? -34.888 23.565 -10.408 1.00 65.73 ? ? ? ? ? ?  267 ASP A OD2   1 
ATOM   2016 N  N     . TRP A 1 268 ? -39.745 23.908 -12.731 1.00 51.12 ? ? ? ? ? ?  268 TRP A N     1 
ATOM   2017 C  CA    . TRP A 1 268 ? -40.809 24.667 -13.385 1.00 47.74 ? ? ? ? ? ?  268 TRP A CA    1 
ATOM   2018 C  C     . TRP A 1 268 ? -42.188 24.216 -12.911 1.00 45.77 ? ? ? ? ? ?  268 TRP A C     1 
ATOM   2019 O  O     . TRP A 1 268 ? -43.073 25.043 -12.655 1.00 47.32 ? ? ? ? ? ?  268 TRP A O     1 
ATOM   2020 C  CB    . TRP A 1 268 ? -40.702 24.519 -14.914 1.00 43.75 ? ? ? ? ? ?  268 TRP A CB    1 
ATOM   2021 C  CG    . TRP A 1 268 ? -41.908 25.085 -15.617 1.00 40.35 ? ? ? ? ? ?  268 TRP A CG    1 
ATOM   2022 C  CD1   . TRP A 1 268 ? -42.105 26.387 -15.974 1.00 36.37 ? ? ? ? ? ?  268 TRP A CD1   1 
ATOM   2023 C  CD2   . TRP A 1 268 ? -43.102 24.379 -15.998 1.00 40.03 ? ? ? ? ? ?  268 TRP A CD2   1 
ATOM   2024 N  NE1   . TRP A 1 268 ? -43.342 26.532 -16.563 1.00 37.81 ? ? ? ? ? ?  268 TRP A NE1   1 
ATOM   2025 C  CE2   . TRP A 1 268 ? -43.975 25.318 -16.585 1.00 37.56 ? ? ? ? ? ?  268 TRP A CE2   1 
ATOM   2026 C  CE3   . TRP A 1 268 ? -43.519 23.046 -15.894 1.00 42.02 ? ? ? ? ? ?  268 TRP A CE3   1 
ATOM   2027 C  CZ2   . TRP A 1 268 ? -45.237 24.968 -17.070 1.00 37.70 ? ? ? ? ? ?  268 TRP A CZ2   1 
ATOM   2028 C  CZ3   . TRP A 1 268 ? -44.769 22.701 -16.382 1.00 37.67 ? ? ? ? ? ?  268 TRP A CZ3   1 
ATOM   2029 C  CH2   . TRP A 1 268 ? -45.612 23.660 -16.964 1.00 38.09 ? ? ? ? ? ?  268 TRP A CH2   1 
ATOM   2030 N  N     . LEU A 1 269 ? -42.396 22.901 -12.821 1.00 46.90 ? ? ? ? ? ?  269 LEU A N     1 
ATOM   2031 C  CA    . LEU A 1 269 ? -43.687 22.370 -12.404 1.00 47.74 ? ? ? ? ? ?  269 LEU A CA    1 
ATOM   2032 C  C     . LEU A 1 269 ? -43.998 22.752 -10.960 1.00 52.95 ? ? ? ? ? ?  269 LEU A C     1 
ATOM   2033 O  O     . LEU A 1 269 ? -45.170 22.904 -10.596 1.00 52.71 ? ? ? ? ? ?  269 LEU A O     1 
ATOM   2034 C  CB    . LEU A 1 269 ? -43.692 20.849 -12.596 1.00 44.87 ? ? ? ? ? ?  269 LEU A CB    1 
ATOM   2035 C  CG    . LEU A 1 269 ? -44.951 20.002 -12.375 1.00 50.91 ? ? ? ? ? ?  269 LEU A CG    1 
ATOM   2036 C  CD1   . LEU A 1 269 ? -46.107 20.446 -13.250 1.00 46.01 ? ? ? ? ? ?  269 LEU A CD1   1 
ATOM   2037 C  CD2   . LEU A 1 269 ? -44.656 18.516 -12.595 1.00 47.59 ? ? ? ? ? ?  269 LEU A CD2   1 
ATOM   2038 N  N     . ALA A 1 270 ? -42.965 22.943 -10.136 1.00 53.32 ? ? ? ? ? ?  270 ALA A N     1 
ATOM   2039 C  CA    . ALA A 1 270 ? -43.187 23.312 -8.740  1.00 56.25 ? ? ? ? ? ?  270 ALA A CA    1 
ATOM   2040 C  C     . ALA A 1 270 ? -43.966 24.617 -8.634  1.00 57.12 ? ? ? ? ? ?  270 ALA A C     1 
ATOM   2041 O  O     . ALA A 1 270 ? -44.945 24.706 -7.884  1.00 57.59 ? ? ? ? ? ?  270 ALA A O     1 
ATOM   2042 C  CB    . ALA A 1 270 ? -41.852 23.416 -8.000  1.00 54.83 ? ? ? ? ? ?  270 ALA A CB    1 
ATOM   2043 N  N     . ARG A 1 271 ? -43.562 25.640 -9.395  1.00 57.36 ? ? ? ? ? ?  271 ARG A N     1 
ATOM   2044 C  CA    . ARG A 1 271 ? -44.213 26.946 -9.317  1.00 53.57 ? ? ? ? ? ?  271 ARG A CA    1 
ATOM   2045 C  C     . ARG A 1 271 ? -45.552 27.013 -10.045 1.00 54.24 ? ? ? ? ? ?  271 ARG A C     1 
ATOM   2046 O  O     . ARG A 1 271 ? -46.197 28.063 -9.999  1.00 58.43 ? ? ? ? ? ?  271 ARG A O     1 
ATOM   2047 C  CB    . ARG A 1 271 ? -43.299 28.043 -9.881  1.00 56.05 ? ? ? ? ? ?  271 ARG A CB    1 
ATOM   2048 C  CG    . ARG A 1 271 ? -41.834 27.925 -9.504  1.00 59.24 ? ? ? ? ? ?  271 ARG A CG    1 
ATOM   2049 C  CD    . ARG A 1 271 ? -40.959 28.203 -10.715 1.00 64.13 ? ? ? ? ? ?  271 ARG A CD    1 
ATOM   2050 N  NE    . ARG A 1 271 ? -39.569 28.476 -10.367 1.00 70.86 ? ? ? ? ? ?  271 ARG A NE    1 
ATOM   2051 C  CZ    . ARG A 1 271 ? -38.536 28.195 -11.153 1.00 74.58 ? ? ? ? ? ?  271 ARG A CZ    1 
ATOM   2052 N  NH1   . ARG A 1 271 ? -38.701 27.608 -12.332 1.00 67.11 ? ? ? ? ? ?  271 ARG A NH1   1 
ATOM   2053 N  NH2   . ARG A 1 271 ? -37.305 28.507 -10.746 1.00 74.79 ? ? ? ? ? ?  271 ARG A NH2   1 
ATOM   2054 N  N     . GLN A 1 272 ? -45.992 25.938 -10.699 1.00 56.63 ? ? ? ? ? ?  272 GLN A N     1 
ATOM   2055 C  CA    . GLN A 1 272 ? -47.109 26.011 -11.640 1.00 56.41 ? ? ? ? ? ?  272 GLN A CA    1 
ATOM   2056 C  C     . GLN A 1 272 ? -48.448 26.062 -10.915 1.00 57.22 ? ? ? ? ? ?  272 GLN A C     1 
ATOM   2057 O  O     . GLN A 1 272 ? -48.814 25.118 -10.209 1.00 60.19 ? ? ? ? ? ?  272 GLN A O     1 
ATOM   2058 C  CB    . GLN A 1 272 ? -47.076 24.813 -12.581 1.00 56.97 ? ? ? ? ? ?  272 GLN A CB    1 
ATOM   2059 C  CG    . GLN A 1 272 ? -46.387 25.079 -13.884 1.00 47.82 ? ? ? ? ? ?  272 GLN A CG    1 
ATOM   2060 C  CD    . GLN A 1 272 ? -46.625 26.480 -14.397 1.00 45.28 ? ? ? ? ? ?  272 GLN A CD    1 
ATOM   2061 O  OE1   . GLN A 1 272 ? -45.760 27.334 -14.277 1.00 48.75 ? ? ? ? ? ?  272 GLN A OE1   1 
ATOM   2062 N  NE2   . GLN A 1 272 ? -47.800 26.724 -14.973 1.00 47.08 ? ? ? ? ? ?  272 GLN A NE2   1 
ATOM   2063 N  N     . LEU A 1 273 ? -49.204 27.138 -11.131 1.00 57.16 ? ? ? ? ? ?  273 LEU A N     1 
ATOM   2064 C  CA    . LEU A 1 273 ? -50.526 27.250 -10.521 1.00 63.29 ? ? ? ? ? ?  273 LEU A CA    1 
ATOM   2065 C  C     . LEU A 1 273 ? -51.518 26.277 -11.153 1.00 67.85 ? ? ? ? ? ?  273 LEU A C     1 
ATOM   2066 O  O     . LEU A 1 273 ? -52.273 25.599 -10.446 1.00 72.81 ? ? ? ? ? ?  273 LEU A O     1 
ATOM   2067 C  CB    . LEU A 1 273 ? -51.033 28.688 -10.638 1.00 66.67 ? ? ? ? ? ?  273 LEU A CB    1 
ATOM   2068 C  CG    . LEU A 1 273 ? -50.896 29.567 -9.388  1.00 69.97 ? ? ? ? ? ?  273 LEU A CG    1 
ATOM   2069 C  CD1   . LEU A 1 273 ? -49.419 29.792 -8.997  1.00 67.31 ? ? ? ? ? ?  273 LEU A CD1   1 
ATOM   2070 C  CD2   . LEU A 1 273 ? -51.618 30.895 -9.600  1.00 59.12 ? ? ? ? ? ?  273 LEU A CD2   1 
ATOM   2071 N  N     . LEU A 1 274 ? -51.541 26.204 -12.483 1.00 65.38 ? ? ? ? ? ?  274 LEU A N     1 
ATOM   2072 C  CA    . LEU A 1 274 ? -52.445 25.327 -13.220 1.00 67.13 ? ? ? ? ? ?  274 LEU A CA    1 
ATOM   2073 C  C     . LEU A 1 274 ? -51.632 24.195 -13.840 1.00 63.64 ? ? ? ? ? ?  274 LEU A C     1 
ATOM   2074 O  O     . LEU A 1 274 ? -50.717 24.447 -14.632 1.00 59.23 ? ? ? ? ? ?  274 LEU A O     1 
ATOM   2075 C  CB    . LEU A 1 274 ? -53.209 26.101 -14.298 1.00 68.79 ? ? ? ? ? ?  274 LEU A CB    1 
ATOM   2076 C  CG    . LEU A 1 274 ? -54.627 26.590 -13.959 1.00 68.70 ? ? ? ? ? ?  274 LEU A CG    1 
ATOM   2077 C  CD1   . LEU A 1 274 ? -55.119 27.574 -15.012 1.00 60.71 ? ? ? ? ? ?  274 LEU A CD1   1 
ATOM   2078 C  CD2   . LEU A 1 274 ? -55.608 25.424 -13.798 1.00 65.42 ? ? ? ? ? ?  274 LEU A CD2   1 
ATOM   2079 N  N     . ARG A 1 275 ? -51.984 22.956 -13.489 1.00 63.02 ? ? ? ? ? ?  275 ARG A N     1 
ATOM   2080 C  CA    . ARG A 1 275 ? -51.180 21.775 -13.808 1.00 58.03 ? ? ? ? ? ?  275 ARG A CA    1 
ATOM   2081 C  C     . ARG A 1 275 ? -51.672 21.087 -15.081 1.00 57.59 ? ? ? ? ? ?  275 ARG A C     1 
ATOM   2082 O  O     . ARG A 1 275 ? -51.982 19.894 -15.102 1.00 60.72 ? ? ? ? ? ?  275 ARG A O     1 
ATOM   2083 C  CB    . ARG A 1 275 ? -51.197 20.802 -12.638 1.00 61.59 ? ? ? ? ? ?  275 ARG A CB    1 
ATOM   2084 C  CG    . ARG A 1 275 ? -51.126 21.471 -11.300 1.00 63.40 ? ? ? ? ? ?  275 ARG A CG    1 
ATOM   2085 C  CD    . ARG A 1 275 ? -49.684 21.627 -10.891 1.00 62.41 ? ? ? ? ? ?  275 ARG A CD    1 
ATOM   2086 N  NE    . ARG A 1 275 ? -49.142 20.397 -10.326 1.00 62.46 ? ? ? ? ? ?  275 ARG A NE    1 
ATOM   2087 C  CZ    . ARG A 1 275 ? -47.870 20.238 -9.983  1.00 64.50 ? ? ? ? ? ?  275 ARG A CZ    1 
ATOM   2088 N  NH1   . ARG A 1 275 ? -46.986 21.207 -10.151 1.00 58.98 ? ? ? ? ? ?  275 ARG A NH1   1 
ATOM   2089 N  NH2   . ARG A 1 275 ? -47.477 19.083 -9.448  1.00 65.63 ? ? ? ? ? ?  275 ARG A NH2   1 
ATOM   2090 N  N     . HIS A 1 276 ? -51.723 21.859 -16.152 1.00 56.76 ? ? ? ? ? ?  276 HIS A N     1 
ATOM   2091 C  CA    . HIS A 1 276 ? -52.054 21.333 -17.468 1.00 55.24 ? ? ? ? ? ?  276 HIS A CA    1 
ATOM   2092 C  C     . HIS A 1 276 ? -51.594 22.379 -18.476 1.00 52.62 ? ? ? ? ? ?  276 HIS A C     1 
ATOM   2093 O  O     . HIS A 1 276 ? -51.035 23.405 -18.063 1.00 50.93 ? ? ? ? ? ?  276 HIS A O     1 
ATOM   2094 C  CB    . HIS A 1 276 ? -53.550 20.998 -17.556 1.00 57.04 ? ? ? ? ? ?  276 HIS A CB    1 
ATOM   2095 C  CG    . HIS A 1 276 ? -54.456 22.132 -17.205 1.00 53.41 ? ? ? ? ? ?  276 HIS A CG    1 
ATOM   2096 N  ND1   . HIS A 1 276 ? -54.365 23.372 -17.799 1.00 56.23 ? ? ? ? ? ?  276 HIS A ND1   1 
ATOM   2097 C  CD2   . HIS A 1 276 ? -55.494 22.203 -16.341 1.00 53.63 ? ? ? ? ? ?  276 HIS A CD2   1 
ATOM   2098 C  CE1   . HIS A 1 276 ? -55.301 24.163 -17.303 1.00 55.93 ? ? ? ? ? ?  276 HIS A CE1   1 
ATOM   2099 N  NE2   . HIS A 1 276 ? -55.997 23.478 -16.414 1.00 57.40 ? ? ? ? ? ?  276 HIS A NE2   1 
ATOM   2100 N  N     . PRO A 1 277 ? -51.750 22.167 -19.785 1.00 55.64 ? ? ? ? ? ?  277 PRO A N     1 
ATOM   2101 C  CA    . PRO A 1 277 ? -51.223 23.154 -20.735 1.00 50.50 ? ? ? ? ? ?  277 PRO A CA    1 
ATOM   2102 C  C     . PRO A 1 277 ? -51.976 24.474 -20.654 1.00 45.16 ? ? ? ? ? ?  277 PRO A C     1 
ATOM   2103 O  O     . PRO A 1 277 ? -53.147 24.536 -20.272 1.00 47.30 ? ? ? ? ? ?  277 PRO A O     1 
ATOM   2104 C  CB    . PRO A 1 277 ? -51.419 22.485 -22.104 1.00 52.33 ? ? ? ? ? ?  277 PRO A CB    1 
ATOM   2105 C  CG    . PRO A 1 277 ? -51.574 21.027 -21.790 1.00 51.47 ? ? ? ? ? ?  277 PRO A CG    1 
ATOM   2106 C  CD    . PRO A 1 277 ? -52.252 20.964 -20.478 1.00 50.73 ? ? ? ? ? ?  277 PRO A CD    1 
ATOM   2107 N  N     . ALA A 1 278 ? -51.271 25.537 -21.019 1.00 41.45 ? ? ? ? ? ?  278 ALA A N     1 
ATOM   2108 C  CA    . ALA A 1 278 ? -51.864 26.863 -21.032 1.00 44.74 ? ? ? ? ? ?  278 ALA A CA    1 
ATOM   2109 C  C     . ALA A 1 278 ? -52.966 26.949 -22.087 1.00 47.31 ? ? ? ? ? ?  278 ALA A C     1 
ATOM   2110 O  O     . ALA A 1 278 ? -53.052 26.132 -23.008 1.00 44.27 ? ? ? ? ? ?  278 ALA A O     1 
ATOM   2111 C  CB    . ALA A 1 278 ? -50.788 27.913 -21.299 1.00 42.35 ? ? ? ? ? ?  278 ALA A CB    1 
ATOM   2112 N  N     . HIS A 1 279 ? -53.823 27.958 -21.941 1.00 47.62 ? ? ? ? ? ?  279 HIS A N     1 
ATOM   2113 C  CA    . HIS A 1 279 ? -54.938 28.199 -22.853 1.00 44.08 ? ? ? ? ? ?  279 HIS A CA    1 
ATOM   2114 C  C     . HIS A 1 279 ? -55.887 26.998 -22.940 1.00 46.89 ? ? ? ? ? ?  279 HIS A C     1 
ATOM   2115 O  O     . HIS A 1 279 ? -56.691 26.913 -23.873 1.00 47.73 ? ? ? ? ? ?  279 HIS A O     1 
ATOM   2116 C  CB    . HIS A 1 279 ? -54.438 28.598 -24.258 1.00 49.85 ? ? ? ? ? ?  279 HIS A CB    1 
ATOM   2117 C  CG    . HIS A 1 279 ? -53.841 29.976 -24.322 1.00 50.79 ? ? ? ? ? ?  279 HIS A CG    1 
ATOM   2118 N  ND1   . HIS A 1 279 ? -52.574 30.222 -24.812 1.00 45.85 ? ? ? ? ? ?  279 HIS A ND1   1 
ATOM   2119 C  CD2   . HIS A 1 279 ? -54.334 31.181 -23.938 1.00 51.45 ? ? ? ? ? ?  279 HIS A CD2   1 
ATOM   2120 C  CE1   . HIS A 1 279 ? -52.316 31.517 -24.735 1.00 46.35 ? ? ? ? ? ?  279 HIS A CE1   1 
ATOM   2121 N  NE2   . HIS A 1 279 ? -53.368 32.120 -24.206 1.00 52.37 ? ? ? ? ? ?  279 HIS A NE2   1 
ATOM   2122 N  N     . LEU A 1 280 ? -55.779 26.060 -21.994 1.00 43.64 ? ? ? ? ? ?  280 LEU A N     1 
ATOM   2123 C  CA    . LEU A 1 280 ? -56.759 25.010 -21.745 1.00 46.24 ? ? ? ? ? ?  280 LEU A CA    1 
ATOM   2124 C  C     . LEU A 1 280 ? -57.394 25.217 -20.374 1.00 47.42 ? ? ? ? ? ?  280 LEU A C     1 
ATOM   2125 O  O     . LEU A 1 280 ? -56.776 25.784 -19.470 1.00 45.08 ? ? ? ? ? ?  280 LEU A O     1 
ATOM   2126 C  CB    . LEU A 1 280 ? -56.122 23.617 -21.754 1.00 47.41 ? ? ? ? ? ?  280 LEU A CB    1 
ATOM   2127 C  CG    . LEU A 1 280 ? -55.912 22.847 -23.044 1.00 47.65 ? ? ? ? ? ?  280 LEU A CG    1 
ATOM   2128 C  CD1   . LEU A 1 280 ? -54.896 23.596 -23.874 1.00 42.06 ? ? ? ? ? ?  280 LEU A CD1   1 
ATOM   2129 C  CD2   . LEU A 1 280 ? -55.476 21.415 -22.751 1.00 43.88 ? ? ? ? ? ?  280 LEU A CD2   1 
ATOM   2130 N  N     . ARG A 1 281 ? -58.614 24.712 -20.203 1.00 41.98 ? ? ? ? ? ?  281 ARG A N     1 
ATOM   2131 C  CA    . ARG A 1 281 ? -59.227 24.715 -18.883 1.00 42.28 ? ? ? ? ? ?  281 ARG A CA    1 
ATOM   2132 C  C     . ARG A 1 281 ? -60.220 23.566 -18.801 1.00 43.91 ? ? ? ? ? ?  281 ARG A C     1 
ATOM   2133 O  O     . ARG A 1 281 ? -60.823 23.171 -19.804 1.00 41.59 ? ? ? ? ? ?  281 ARG A O     1 
ATOM   2134 C  CB    . ARG A 1 281 ? -59.899 26.062 -18.572 1.00 39.66 ? ? ? ? ? ?  281 ARG A CB    1 
ATOM   2135 C  CG    . ARG A 1 281 ? -61.276 26.242 -19.153 1.00 38.04 ? ? ? ? ? ?  281 ARG A CG    1 
ATOM   2136 C  CD    . ARG A 1 281 ? -61.842 27.610 -18.784 1.00 39.50 ? ? ? ? ? ?  281 ARG A CD    1 
ATOM   2137 N  NE    . ARG A 1 281 ? -63.086 27.891 -19.494 1.00 41.01 ? ? ? ? ? ?  281 ARG A NE    1 
ATOM   2138 C  CZ    . ARG A 1 281 ? -63.628 29.097 -19.628 1.00 39.28 ? ? ? ? ? ?  281 ARG A CZ    1 
ATOM   2139 N  NH1   . ARG A 1 281 ? -63.041 30.184 -19.139 1.00 36.07 ? ? ? ? ? ?  281 ARG A NH1   1 
ATOM   2140 N  NH2   . ARG A 1 281 ? -64.781 29.219 -20.281 1.00 35.10 ? ? ? ? ? ?  281 ARG A NH2   1 
ATOM   2141 N  N     . ALA A 1 282 ? -60.357 23.014 -17.596 1.00 42.47 ? ? ? ? ? ?  282 ALA A N     1 
ATOM   2142 C  CA    . ALA A 1 282 ? -61.261 21.892 -17.382 1.00 44.60 ? ? ? ? ? ?  282 ALA A CA    1 
ATOM   2143 C  C     . ALA A 1 282 ? -62.713 22.353 -17.448 1.00 44.60 ? ? ? ? ? ?  282 ALA A C     1 
ATOM   2144 O  O     . ALA A 1 282 ? -63.070 23.404 -16.917 1.00 48.88 ? ? ? ? ? ?  282 ALA A O     1 
ATOM   2145 C  CB    . ALA A 1 282 ? -60.976 21.232 -16.033 1.00 44.20 ? ? ? ? ? ?  282 ALA A CB    1 
ATOM   2146 N  N     . ALA A 1 283 ? -63.558 21.555 -18.103 1.00 45.77 ? ? ? ? ? ?  283 ALA A N     1 
ATOM   2147 C  CA    . ALA A 1 283 ? -64.994 21.838 -18.211 1.00 46.95 ? ? ? ? ? ?  283 ALA A CA    1 
ATOM   2148 C  C     . ALA A 1 283 ? -65.719 20.508 -18.005 1.00 52.44 ? ? ? ? ? ?  283 ALA A C     1 
ATOM   2149 O  O     . ALA A 1 283 ? -65.915 19.739 -18.952 1.00 51.47 ? ? ? ? ? ?  283 ALA A O     1 
ATOM   2150 C  CB    . ALA A 1 283 ? -65.346 22.483 -19.549 1.00 43.47 ? ? ? ? ? ?  283 ALA A CB    1 
ATOM   2151 N  N     . GLY A 1 284 ? -66.121 20.249 -16.762 1.00 51.56 ? ? ? ? ? ?  284 GLY A N     1 
ATOM   2152 C  CA    . GLY A 1 284 ? -66.639 18.932 -16.422 1.00 52.88 ? ? ? ? ? ?  284 GLY A CA    1 
ATOM   2153 C  C     . GLY A 1 284 ? -65.562 17.881 -16.611 1.00 53.14 ? ? ? ? ? ?  284 GLY A C     1 
ATOM   2154 O  O     . GLY A 1 284 ? -64.411 18.044 -16.184 1.00 53.57 ? ? ? ? ? ?  284 GLY A O     1 
ATOM   2155 N  N     . THR A 1 285 ? -65.930 16.780 -17.262 1.00 54.69 ? ? ? ? ? ?  285 THR A N     1 
ATOM   2156 C  CA    . THR A 1 285 ? -64.948 15.777 -17.653 1.00 57.07 ? ? ? ? ? ?  285 THR A CA    1 
ATOM   2157 C  C     . THR A 1 285 ? -64.250 16.123 -18.964 1.00 57.97 ? ? ? ? ? ?  285 THR A C     1 
ATOM   2158 O  O     . THR A 1 285 ? -63.358 15.380 -19.394 1.00 59.69 ? ? ? ? ? ?  285 THR A O     1 
ATOM   2159 C  CB    . THR A 1 285 ? -65.615 14.405 -17.766 1.00 61.04 ? ? ? ? ? ?  285 THR A CB    1 
ATOM   2160 O  OG1   . THR A 1 285 ? -66.590 14.431 -18.819 1.00 58.15 ? ? ? ? ? ?  285 THR A OG1   1 
ATOM   2161 C  CG2   . THR A 1 285 ? -66.301 14.047 -16.451 1.00 56.43 ? ? ? ? ? ?  285 THR A CG2   1 
ATOM   2162 N  N     . GLY A 1 286 ? -64.629 17.229 -19.599 1.00 53.40 ? ? ? ? ? ?  286 GLY A N     1 
ATOM   2163 C  CA    . GLY A 1 286 ? -64.064 17.646 -20.860 1.00 49.89 ? ? ? ? ? ?  286 GLY A CA    1 
ATOM   2164 C  C     . GLY A 1 286 ? -63.080 18.786 -20.701 1.00 50.16 ? ? ? ? ? ?  286 GLY A C     1 
ATOM   2165 O  O     . GLY A 1 286 ? -62.560 19.052 -19.610 1.00 49.17 ? ? ? ? ? ?  286 GLY A O     1 
ATOM   2166 N  N     . TRP A 1 287 ? -62.823 19.473 -21.816 1.00 42.33 ? ? ? ? ? ?  287 TRP A N     1 
ATOM   2167 C  CA    . TRP A 1 287 ? -61.849 20.548 -21.866 1.00 42.36 ? ? ? ? ? ?  287 TRP A CA    1 
ATOM   2168 C  C     . TRP A 1 287 ? -62.350 21.652 -22.781 1.00 41.26 ? ? ? ? ? ?  287 TRP A C     1 
ATOM   2169 O  O     . TRP A 1 287 ? -63.083 21.400 -23.737 1.00 41.68 ? ? ? ? ? ?  287 TRP A O     1 
ATOM   2170 C  CB    . TRP A 1 287 ? -60.499 20.070 -22.385 1.00 40.85 ? ? ? ? ? ?  287 TRP A CB    1 
ATOM   2171 C  CG    . TRP A 1 287 ? -59.839 19.066 -21.526 1.00 40.10 ? ? ? ? ? ?  287 TRP A CG    1 
ATOM   2172 C  CD1   . TRP A 1 287 ? -59.913 17.707 -21.647 1.00 39.52 ? ? ? ? ? ?  287 TRP A CD1   1 
ATOM   2173 C  CD2   . TRP A 1 287 ? -58.977 19.326 -20.410 1.00 43.47 ? ? ? ? ? ?  287 TRP A CD2   1 
ATOM   2174 N  NE1   . TRP A 1 287 ? -59.150 17.107 -20.679 1.00 42.22 ? ? ? ? ? ?  287 TRP A NE1   1 
ATOM   2175 C  CE2   . TRP A 1 287 ? -58.565 18.077 -19.905 1.00 41.97 ? ? ? ? ? ?  287 TRP A CE2   1 
ATOM   2176 C  CE3   . TRP A 1 287 ? -58.505 20.494 -19.797 1.00 38.06 ? ? ? ? ? ?  287 TRP A CE3   1 
ATOM   2177 C  CZ2   . TRP A 1 287 ? -57.713 17.962 -18.815 1.00 36.71 ? ? ? ? ? ?  287 TRP A CZ2   1 
ATOM   2178 C  CZ3   . TRP A 1 287 ? -57.663 20.378 -18.721 1.00 43.29 ? ? ? ? ? ?  287 TRP A CZ3   1 
ATOM   2179 C  CH2   . TRP A 1 287 ? -57.275 19.122 -18.235 1.00 43.04 ? ? ? ? ? ?  287 TRP A CH2   1 
ATOM   2180 N  N     . GLN A 1 288 ? -61.939 22.877 -22.475 1.00 38.86 ? ? ? ? ? ?  288 GLN A N     1 
ATOM   2181 C  CA    . GLN A 1 288 ? -62.115 24.015 -23.358 1.00 38.92 ? ? ? ? ? ?  288 GLN A CA    1 
ATOM   2182 C  C     . GLN A 1 288 ? -60.755 24.610 -23.664 1.00 40.14 ? ? ? ? ? ?  288 GLN A C     1 
ATOM   2183 O  O     . GLN A 1 288 ? -59.820 24.511 -22.858 1.00 41.81 ? ? ? ? ? ?  288 GLN A O     1 
ATOM   2184 C  CB    . GLN A 1 288 ? -63.013 25.077 -22.740 1.00 38.38 ? ? ? ? ? ?  288 GLN A CB    1 
ATOM   2185 C  CG    . GLN A 1 288 ? -64.462 24.737 -22.872 1.00 43.17 ? ? ? ? ? ?  288 GLN A CG    1 
ATOM   2186 C  CD    . GLN A 1 288 ? -65.323 25.433 -21.846 1.00 46.75 ? ? ? ? ? ?  288 GLN A CD    1 
ATOM   2187 O  OE1   . GLN A 1 288 ? -64.893 26.381 -21.172 1.00 44.27 ? ? ? ? ? ?  288 GLN A OE1   1 
ATOM   2188 N  NE2   . GLN A 1 288 ? -66.551 24.958 -21.710 1.00 48.40 ? ? ? ? ? ?  288 GLN A NE2   1 
ATOM   2189 N  N     . GLN A 1 289 ? -60.649 25.219 -24.842 1.00 38.77 ? ? ? ? ? ?  289 GLN A N     1 
ATOM   2190 C  CA    . GLN A 1 289 ? -59.413 25.835 -25.294 1.00 41.39 ? ? ? ? ? ?  289 GLN A CA    1 
ATOM   2191 C  C     . GLN A 1 289 ? -59.697 27.281 -25.662 1.00 39.18 ? ? ? ? ? ?  289 GLN A C     1 
ATOM   2192 O  O     . GLN A 1 289 ? -60.735 27.580 -26.252 1.00 41.82 ? ? ? ? ? ?  289 GLN A O     1 
ATOM   2193 C  CB    . GLN A 1 289 ? -58.822 25.090 -26.502 1.00 42.97 ? ? ? ? ? ?  289 GLN A CB    1 
ATOM   2194 C  CG    . GLN A 1 289 ? -57.661 25.828 -27.162 1.00 44.76 ? ? ? ? ? ?  289 GLN A CG    1 
ATOM   2195 C  CD    . GLN A 1 289 ? -56.913 24.978 -28.175 1.00 49.50 ? ? ? ? ? ?  289 GLN A CD    1 
ATOM   2196 O  OE1   . GLN A 1 289 ? -55.790 25.313 -28.578 1.00 45.11 ? ? ? ? ? ?  289 GLN A OE1   1 
ATOM   2197 N  NE2   . GLN A 1 289 ? -57.537 23.876 -28.604 1.00 44.89 ? ? ? ? ? ?  289 GLN A NE2   1 
ATOM   2198 N  N     . ARG A 1 290 ? -58.784 28.177 -25.304 1.00 39.15 ? ? ? ? ? ?  290 ARG A N     1 
ATOM   2199 C  CA    . ARG A 1 290 ? -58.961 29.598 -25.570 1.00 41.76 ? ? ? ? ? ?  290 ARG A CA    1 
ATOM   2200 C  C     . ARG A 1 290 ? -58.333 29.966 -26.909 1.00 47.77 ? ? ? ? ? ?  290 ARG A C     1 
ATOM   2201 O  O     . ARG A 1 290 ? -57.194 29.579 -27.200 1.00 42.66 ? ? ? ? ? ?  290 ARG A O     1 
ATOM   2202 C  CB    . ARG A 1 290 ? -58.344 30.438 -24.459 1.00 41.01 ? ? ? ? ? ?  290 ARG A CB    1 
ATOM   2203 C  CG    . ARG A 1 290 ? -58.693 31.895 -24.546 1.00 44.08 ? ? ? ? ? ?  290 ARG A CG    1 
ATOM   2204 C  CD    . ARG A 1 290 ? -58.128 32.632 -23.352 1.00 47.33 ? ? ? ? ? ?  290 ARG A CD    1 
ATOM   2205 N  NE    . ARG A 1 290 ? -58.650 33.991 -23.254 1.00 53.46 ? ? ? ? ? ?  290 ARG A NE    1 
ATOM   2206 C  CZ    . ARG A 1 290 ? -57.898 35.082 -23.156 1.00 55.28 ? ? ? ? ? ?  290 ARG A CZ    1 
ATOM   2207 N  NH1   . ARG A 1 290 ? -56.570 35.014 -23.146 1.00 46.33 ? ? ? ? ? ?  290 ARG A NH1   1 
ATOM   2208 N  NH2   . ARG A 1 290 ? -58.493 36.271 -23.047 1.00 49.62 ? ? ? ? ? ?  290 ARG A NH2   1 
ATOM   2209 N  N     . ARG A 1 291 ? -59.077 30.720 -27.716 1.00 46.01 ? ? ? ? ? ?  291 ARG A N     1 
ATOM   2210 C  CA    . ARG A 1 291 ? -58.601 31.105 -29.039 1.00 50.37 ? ? ? ? ? ?  291 ARG A CA    1 
ATOM   2211 C  C     . ARG A 1 291 ? -59.316 32.387 -29.436 1.00 48.49 ? ? ? ? ? ?  291 ARG A C     1 
ATOM   2212 O  O     . ARG A 1 291 ? -60.549 32.448 -29.388 1.00 45.20 ? ? ? ? ? ?  291 ARG A O     1 
ATOM   2213 C  CB    . ARG A 1 291 ? -58.847 29.980 -30.060 1.00 48.47 ? ? ? ? ? ?  291 ARG A CB    1 
ATOM   2214 C  CG    . ARG A 1 291 ? -58.019 28.724 -29.811 1.00 58.05 ? ? ? ? ? ?  291 ARG A CG    1 
ATOM   2215 C  CD    . ARG A 1 291 ? -58.268 27.656 -30.886 1.00 67.53 ? ? ? ? ? ?  291 ARG A CD    1 
ATOM   2216 N  NE    . ARG A 1 291 ? -57.535 26.418 -30.625 1.00 73.50 ? ? ? ? ? ?  291 ARG A NE    1 
ATOM   2217 C  CZ    . ARG A 1 291 ? -57.662 25.301 -31.335 1.00 74.09 ? ? ? ? ? ?  291 ARG A CZ    1 
ATOM   2218 N  NH1   . ARG A 1 291 ? -58.505 25.219 -32.356 1.00 73.01 ? ? ? ? ? ?  291 ARG A NH1   1 
ATOM   2219 N  NH2   . ARG A 1 291 ? -56.915 24.244 -31.019 1.00 58.34 ? ? ? ? ? ?  291 ARG A NH2   1 
ATOM   2220 N  N     . GLY A 1 292 ? -58.545 33.412 -29.793 1.00 47.53 ? ? ? ? ? ?  292 GLY A N     1 
ATOM   2221 C  CA    . GLY A 1 292 ? -59.127 34.721 -30.046 1.00 42.12 ? ? ? ? ? ?  292 GLY A CA    1 
ATOM   2222 C  C     . GLY A 1 292 ? -59.857 35.310 -28.855 1.00 46.27 ? ? ? ? ? ?  292 GLY A C     1 
ATOM   2223 O  O     . GLY A 1 292 ? -60.878 35.988 -29.029 1.00 51.23 ? ? ? ? ? ?  292 GLY A O     1 
ATOM   2224 N  N     . GLY A 1 293 ? -59.354 35.074 -27.643 1.00 46.35 ? ? ? ? ? ?  293 GLY A N     1 
ATOM   2225 C  CA    . GLY A 1 293 ? -60.028 35.545 -26.444 1.00 44.44 ? ? ? ? ? ?  293 GLY A CA    1 
ATOM   2226 C  C     . GLY A 1 293 ? -61.327 34.840 -26.130 1.00 50.11 ? ? ? ? ? ?  293 GLY A C     1 
ATOM   2227 O  O     . GLY A 1 293 ? -62.025 35.241 -25.192 1.00 53.38 ? ? ? ? ? ?  293 GLY A O     1 
ATOM   2228 N  N     . ARG A 1 294 ? -61.659 33.788 -26.875 1.00 49.25 ? ? ? ? ? ?  294 ARG A N     1 
ATOM   2229 C  CA    . ARG A 1 294 ? -62.903 33.047 -26.736 1.00 47.11 ? ? ? ? ? ?  294 ARG A CA    1 
ATOM   2230 C  C     . ARG A 1 294 ? -62.604 31.612 -26.312 1.00 46.15 ? ? ? ? ? ?  294 ARG A C     1 
ATOM   2231 O  O     . ARG A 1 294 ? -61.670 30.981 -26.826 1.00 41.18 ? ? ? ? ? ?  294 ARG A O     1 
ATOM   2232 C  CB    . ARG A 1 294 ? -63.685 33.062 -28.061 1.00 46.88 ? ? ? ? ? ?  294 ARG A CB    1 
ATOM   2233 C  CG    . ARG A 1 294 ? -65.158 32.766 -27.924 1.00 55.29 ? ? ? ? ? ?  294 ARG A CG    1 
ATOM   2234 C  CD    . ARG A 1 294 ? -65.778 32.478 -29.282 1.00 64.73 ? ? ? ? ? ?  294 ARG A CD    1 
ATOM   2235 N  NE    . ARG A 1 294 ? -66.236 33.700 -29.934 1.00 75.53 ? ? ? ? ? ?  294 ARG A NE    1 
ATOM   2236 C  CZ    . ARG A 1 294 ? -66.973 33.738 -31.038 1.00 79.51 ? ? ? ? ? ?  294 ARG A CZ    1 
ATOM   2237 N  NH1   . ARG A 1 294 ? -67.357 32.630 -31.653 1.00 79.39 ? ? ? ? ? ?  294 ARG A NH1   1 
ATOM   2238 N  NH2   . ARG A 1 294 ? -67.325 34.918 -31.542 1.00 77.04 ? ? ? ? ? ?  294 ARG A NH2   1 
ATOM   2239 N  N     . TRP A 1 295 ? -63.391 31.108 -25.360 1.00 42.97 ? ? ? ? ? ?  295 TRP A N     1 
ATOM   2240 C  CA    . TRP A 1 295 ? -63.298 29.723 -24.918 1.00 40.89 ? ? ? ? ? ?  295 TRP A CA    1 
ATOM   2241 C  C     . TRP A 1 295 ? -64.284 28.871 -25.705 1.00 42.39 ? ? ? ? ? ?  295 TRP A C     1 
ATOM   2242 O  O     . TRP A 1 295 ? -65.467 29.212 -25.813 1.00 45.45 ? ? ? ? ? ?  295 TRP A O     1 
ATOM   2243 C  CB    . TRP A 1 295 ? -63.578 29.612 -23.421 1.00 40.30 ? ? ? ? ? ?  295 TRP A CB    1 
ATOM   2244 C  CG    . TRP A 1 295 ? -62.473 30.188 -22.584 1.00 41.36 ? ? ? ? ? ?  295 TRP A CG    1 
ATOM   2245 C  CD1   . TRP A 1 295 ? -62.402 31.458 -22.075 1.00 39.52 ? ? ? ? ? ?  295 TRP A CD1   1 
ATOM   2246 C  CD2   . TRP A 1 295 ? -61.277 29.517 -22.158 1.00 40.07 ? ? ? ? ? ?  295 TRP A CD2   1 
ATOM   2247 N  NE1   . TRP A 1 295 ? -61.235 31.615 -21.366 1.00 39.18 ? ? ? ? ? ?  295 TRP A NE1   1 
ATOM   2248 C  CE2   . TRP A 1 295 ? -60.528 30.440 -21.398 1.00 38.49 ? ? ? ? ? ?  295 TRP A CE2   1 
ATOM   2249 C  CE3   . TRP A 1 295 ? -60.769 28.224 -22.343 1.00 41.12 ? ? ? ? ? ?  295 TRP A CE3   1 
ATOM   2250 C  CZ2   . TRP A 1 295 ? -59.296 30.114 -20.826 1.00 38.38 ? ? ? ? ? ?  295 TRP A CZ2   1 
ATOM   2251 C  CZ3   . TRP A 1 295 ? -59.537 27.900 -21.770 1.00 41.73 ? ? ? ? ? ?  295 TRP A CZ3   1 
ATOM   2252 C  CH2   . TRP A 1 295 ? -58.816 28.844 -21.026 1.00 39.20 ? ? ? ? ? ?  295 TRP A CH2   1 
ATOM   2253 N  N     . LEU A 1 296 ? -63.790 27.772 -26.258 1.00 40.00 ? ? ? ? ? ?  296 LEU A N     1 
ATOM   2254 C  CA    . LEU A 1 296 ? -64.555 26.879 -27.108 1.00 38.32 ? ? ? ? ? ?  296 LEU A CA    1 
ATOM   2255 C  C     . LEU A 1 296 ? -64.223 25.452 -26.716 1.00 40.34 ? ? ? ? ? ?  296 LEU A C     1 
ATOM   2256 O  O     . LEU A 1 296 ? -63.136 25.199 -26.182 1.00 40.81 ? ? ? ? ? ?  296 LEU A O     1 
ATOM   2257 C  CB    . LEU A 1 296 ? -64.218 27.104 -28.591 1.00 44.19 ? ? ? ? ? ?  296 LEU A CB    1 
ATOM   2258 C  CG    . LEU A 1 296 ? -64.621 28.440 -29.204 1.00 44.93 ? ? ? ? ? ?  296 LEU A CG    1 
ATOM   2259 C  CD1   . LEU A 1 296 ? -63.976 28.587 -30.579 1.00 49.05 ? ? ? ? ? ?  296 LEU A CD1   1 
ATOM   2260 C  CD2   . LEU A 1 296 ? -66.130 28.501 -29.307 1.00 45.86 ? ? ? ? ? ?  296 LEU A CD2   1 
ATOM   2261 N  N     . PRO A 1 297 ? -65.126 24.499 -26.958 1.00 40.88 ? ? ? ? ? ?  297 PRO A N     1 
ATOM   2262 C  CA    . PRO A 1 297 ? -64.828 23.113 -26.580 1.00 41.78 ? ? ? ? ? ?  297 PRO A CA    1 
ATOM   2263 C  C     . PRO A 1 297 ? -63.605 22.626 -27.339 1.00 39.78 ? ? ? ? ? ?  297 PRO A C     1 
ATOM   2264 O  O     . PRO A 1 297 ? -63.435 22.912 -28.522 1.00 36.78 ? ? ? ? ? ?  297 PRO A O     1 
ATOM   2265 C  CB    . PRO A 1 297 ? -66.095 22.342 -26.979 1.00 44.84 ? ? ? ? ? ?  297 PRO A CB    1 
ATOM   2266 C  CG    . PRO A 1 297 ? -67.142 23.383 -27.297 1.00 45.66 ? ? ? ? ? ?  297 PRO A CG    1 
ATOM   2267 C  CD    . PRO A 1 297 ? -66.397 24.615 -27.701 1.00 43.28 ? ? ? ? ? ?  297 PRO A CD    1 
ATOM   2268 N  N     . LEU A 1 298 ? -62.727 21.924 -26.635 1.00 39.89 ? ? ? ? ? ?  298 LEU A N     1 
ATOM   2269 C  CA    . LEU A 1 298 ? -61.488 21.465 -27.244 1.00 42.38 ? ? ? ? ? ?  298 LEU A CA    1 
ATOM   2270 C  C     . LEU A 1 298 ? -61.757 20.495 -28.399 1.00 43.74 ? ? ? ? ? ?  298 LEU A C     1 
ATOM   2271 O  O     . LEU A 1 298 ? -62.651 19.647 -28.329 1.00 45.07 ? ? ? ? ? ?  298 LEU A O     1 
ATOM   2272 C  CB    . LEU A 1 298 ? -60.621 20.806 -26.177 1.00 38.98 ? ? ? ? ? ?  298 LEU A CB    1 
ATOM   2273 C  CG    . LEU A 1 298 ? -59.306 20.198 -26.648 1.00 42.37 ? ? ? ? ? ?  298 LEU A CG    1 
ATOM   2274 C  CD1   . LEU A 1 298 ? -58.401 21.278 -27.208 1.00 40.53 ? ? ? ? ? ?  298 LEU A CD1   1 
ATOM   2275 C  CD2   . LEU A 1 298 ? -58.637 19.468 -25.488 1.00 40.04 ? ? ? ? ? ?  298 LEU A CD2   1 
ATOM   2276 N  N     . ASP A 1 299 ? -60.989 20.638 -29.484 1.00 38.94 ? ? ? ? ? ?  299 ASP A N     1 
ATOM   2277 C  CA    . ASP A 1 299 ? -61.042 19.686 -30.587 1.00 37.36 ? ? ? ? ? ?  299 ASP A CA    1 
ATOM   2278 C  C     . ASP A 1 299 ? -59.948 18.646 -30.379 1.00 39.99 ? ? ? ? ? ?  299 ASP A C     1 
ATOM   2279 O  O     . ASP A 1 299 ? -58.760 18.986 -30.477 1.00 41.53 ? ? ? ? ? ?  299 ASP A O     1 
ATOM   2280 C  CB    . ASP A 1 299 ? -60.854 20.394 -31.925 1.00 40.10 ? ? ? ? ? ?  299 ASP A CB    1 
ATOM   2281 C  CG    . ASP A 1 299 ? -61.034 19.460 -33.126 1.00 42.07 ? ? ? ? ? ?  299 ASP A CG    1 
ATOM   2282 O  OD1   . ASP A 1 299 ? -61.067 18.223 -32.947 1.00 39.91 ? ? ? ? ? ?  299 ASP A OD1   1 
ATOM   2283 O  OD2   . ASP A 1 299 ? -61.150 19.972 -34.261 1.00 43.86 ? ? ? ? ? ?  299 ASP A OD2   1 
ATOM   2284 N  N     . PRO A 1 300 ? -60.287 17.382 -30.117 1.00 42.07 ? ? ? ? ? ?  300 PRO A N     1 
ATOM   2285 C  CA    . PRO A 1 300 ? -59.236 16.385 -29.842 1.00 39.59 ? ? ? ? ? ?  300 PRO A CA    1 
ATOM   2286 C  C     . PRO A 1 300 ? -58.295 16.154 -31.012 1.00 36.09 ? ? ? ? ? ?  300 PRO A C     1 
ATOM   2287 O  O     . PRO A 1 300 ? -57.147 15.740 -30.801 1.00 35.52 ? ? ? ? ? ?  300 PRO A O     1 
ATOM   2288 C  CB    . PRO A 1 300 ? -60.032 15.112 -29.507 1.00 37.26 ? ? ? ? ? ?  300 PRO A CB    1 
ATOM   2289 C  CG    . PRO A 1 300 ? -61.444 15.580 -29.261 1.00 42.95 ? ? ? ? ? ?  300 PRO A CG    1 
ATOM   2290 C  CD    . PRO A 1 300 ? -61.634 16.787 -30.117 1.00 41.82 ? ? ? ? ? ?  300 PRO A CD    1 
ATOM   2291 N  N     . GLN A 1 301 ? -58.737 16.422 -32.235 1.00 38.28 ? ? ? ? ? ?  301 GLN A N     1 
ATOM   2292 C  CA    . GLN A 1 301 ? -57.900 16.195 -33.403 1.00 41.16 ? ? ? ? ? ?  301 GLN A CA    1 
ATOM   2293 C  C     . GLN A 1 301 ? -57.050 17.420 -33.753 1.00 38.56 ? ? ? ? ? ?  301 GLN A C     1 
ATOM   2294 O  O     . GLN A 1 301 ? -56.305 17.381 -34.735 1.00 37.14 ? ? ? ? ? ?  301 GLN A O     1 
ATOM   2295 C  CB    . GLN A 1 301 ? -58.774 15.743 -34.597 1.00 38.15 ? ? ? ? ? ?  301 GLN A CB    1 
ATOM   2296 C  CG    . GLN A 1 301 ? -58.018 14.873 -35.642 1.00 43.26 ? ? ? ? ? ?  301 GLN A CG    1 
ATOM   2297 C  CD    . GLN A 1 301 ? -58.898 14.421 -36.824 1.00 49.87 ? ? ? ? ? ?  301 GLN A CD    1 
ATOM   2298 O  OE1   . GLN A 1 301 ? -58.685 14.817 -37.980 1.00 44.12 ? ? ? ? ? ?  301 GLN A OE1   1 
ATOM   2299 N  NE2   . GLN A 1 301 ? -59.890 13.582 -36.530 1.00 56.52 ? ? ? ? ? ?  301 GLN A NE2   1 
ATOM   2300 N  N     . GLY A 1 302 ? -57.102 18.493 -32.943 1.00 35.46 ? ? ? ? ? ?  302 GLY A N     1 
ATOM   2301 C  CA    . GLY A 1 302 ? -56.174 19.590 -33.123 1.00 34.03 ? ? ? ? ? ?  302 GLY A CA    1 
ATOM   2302 C  C     . GLY A 1 302 ? -54.790 19.274 -32.581 1.00 31.98 ? ? ? ? ? ?  302 GLY A C     1 
ATOM   2303 O  O     . GLY A 1 302 ? -54.588 18.345 -31.802 1.00 28.66 ? ? ? ? ? ?  302 GLY A O     1 
ATOM   2304 N  N     . ALA A 1 303 ? -53.802 20.053 -33.010 1.00 30.95 ? ? ? ? ? ?  303 ALA A N     1 
ATOM   2305 C  CA    . ALA A 1 303 ? -52.463 19.884 -32.469 1.00 32.46 ? ? ? ? ? ?  303 ALA A CA    1 
ATOM   2306 C  C     . ALA A 1 303 ? -52.416 20.394 -31.038 1.00 31.71 ? ? ? ? ? ?  303 ALA A C     1 
ATOM   2307 O  O     . ALA A 1 303 ? -53.032 21.406 -30.703 1.00 33.25 ? ? ? ? ? ?  303 ALA A O     1 
ATOM   2308 C  CB    . ALA A 1 303 ? -51.424 20.624 -33.316 1.00 31.60 ? ? ? ? ? ?  303 ALA A CB    1 
ATOM   2309 N  N     . ALA A 1 304 ? -51.717 19.661 -30.182 1.00 32.65 ? ? ? ? ? ?  304 ALA A N     1 
ATOM   2310 C  CA    . ALA A 1 304 ? -51.430 20.166 -28.847 1.00 32.77 ? ? ? ? ? ?  304 ALA A CA    1 
ATOM   2311 C  C     . ALA A 1 304 ? -50.509 21.367 -28.980 1.00 32.27 ? ? ? ? ? ?  304 ALA A C     1 
ATOM   2312 O  O     . ALA A 1 304 ? -49.521 21.313 -29.718 1.00 31.48 ? ? ? ? ? ?  304 ALA A O     1 
ATOM   2313 C  CB    . ALA A 1 304 ? -50.779 19.079 -27.999 1.00 30.84 ? ? ? ? ? ?  304 ALA A CB    1 
ATOM   2314 N  N     . VAL A 1 305 ? -50.838 22.462 -28.297 1.00 30.16 ? ? ? ? ? ?  305 VAL A N     1 
ATOM   2315 C  CA    . VAL A 1 305 ? -50.163 23.733 -28.550 1.00 31.39 ? ? ? ? ? ?  305 VAL A CA    1 
ATOM   2316 C  C     . VAL A 1 305 ? -50.105 24.538 -27.260 1.00 32.65 ? ? ? ? ? ?  305 VAL A C     1 
ATOM   2317 O  O     . VAL A 1 305 ? -50.955 24.386 -26.377 1.00 30.38 ? ? ? ? ? ?  305 VAL A O     1 
ATOM   2318 C  CB    . VAL A 1 305 ? -50.870 24.518 -29.679 1.00 32.02 ? ? ? ? ? ?  305 VAL A CB    1 
ATOM   2319 C  CG1   . VAL A 1 305 ? -52.302 24.876 -29.268 1.00 30.09 ? ? ? ? ? ?  305 VAL A CG1   1 
ATOM   2320 C  CG2   . VAL A 1 305 ? -50.068 25.765 -30.082 1.00 28.08 ? ? ? ? ? ?  305 VAL A CG2   1 
ATOM   2321 N  N     . HIS A 1 306 ? -49.095 25.414 -27.167 1.00 28.53 ? ? ? ? ? ?  306 HIS A N     1 
ATOM   2322 C  CA    . HIS A 1 306 ? -48.781 26.170 -25.953 1.00 30.19 ? ? ? ? ? ?  306 HIS A CA    1 
ATOM   2323 C  C     . HIS A 1 306 ? -48.261 25.264 -24.842 1.00 32.58 ? ? ? ? ? ?  306 HIS A C     1 
ATOM   2324 O  O     . HIS A 1 306 ? -48.512 25.516 -23.661 1.00 31.45 ? ? ? ? ? ?  306 HIS A O     1 
ATOM   2325 C  CB    . HIS A 1 306 ? -49.978 26.995 -25.457 1.00 30.26 ? ? ? ? ? ?  306 HIS A CB    1 
ATOM   2326 C  CG    . HIS A 1 306 ? -50.487 27.983 -26.460 1.00 30.43 ? ? ? ? ? ?  306 HIS A CG    1 
ATOM   2327 N  ND1   . HIS A 1 306 ? -49.725 29.038 -26.918 1.00 27.21 ? ? ? ? ? ?  306 HIS A ND1   1 
ATOM   2328 C  CD2   . HIS A 1 306 ? -51.682 28.078 -27.093 1.00 30.06 ? ? ? ? ? ?  306 HIS A CD2   1 
ATOM   2329 C  CE1   . HIS A 1 306 ? -50.429 29.741 -27.787 1.00 29.94 ? ? ? ? ? ?  306 HIS A CE1   1 
ATOM   2330 N  NE2   . HIS A 1 306 ? -51.619 29.177 -27.916 1.00 32.38 ? ? ? ? ? ?  306 HIS A NE2   1 
ATOM   2331 N  N     . LEU A 1 307 ? -47.549 24.202 -25.228 1.00 33.00 ? ? ? ? ? ?  307 LEU A N     1 
ATOM   2332 C  CA    . LEU A 1 307 ? -46.759 23.355 -24.344 1.00 32.29 ? ? ? ? ? ?  307 LEU A CA    1 
ATOM   2333 C  C     . LEU A 1 307 ? -45.307 23.798 -24.378 1.00 30.73 ? ? ? ? ? ?  307 LEU A C     1 
ATOM   2334 O  O     . LEU A 1 307 ? -44.798 24.198 -25.425 1.00 29.39 ? ? ? ? ? ?  307 LEU A O     1 
ATOM   2335 C  CB    . LEU A 1 307 ? -46.802 21.893 -24.788 1.00 35.94 ? ? ? ? ? ?  307 LEU A CB    1 
ATOM   2336 C  CG    . LEU A 1 307 ? -48.123 21.270 -25.188 1.00 37.96 ? ? ? ? ? ?  307 LEU A CG    1 
ATOM   2337 C  CD1   . LEU A 1 307 ? -47.872 19.958 -25.891 1.00 39.62 ? ? ? ? ? ?  307 LEU A CD1   1 
ATOM   2338 C  CD2   . LEU A 1 307 ? -48.869 21.028 -23.924 1.00 44.12 ? ? ? ? ? ?  307 LEU A CD2   1 
ATOM   2339 N  N     . ASN A 1 308 ? -44.613 23.657 -23.251 1.00 29.96 ? ? ? ? ? ?  308 ASN A N     1 
ATOM   2340 C  CA    . ASN A 1 308 ? -43.194 23.958 -23.245 1.00 29.68 ? ? ? ? ? ?  308 ASN A CA    1 
ATOM   2341 C  C     . ASN A 1 308 ? -42.369 22.669 -23.383 1.00 28.28 ? ? ? ? ? ?  308 ASN A C     1 
ATOM   2342 O  O     . ASN A 1 308 ? -42.898 21.554 -23.453 1.00 30.83 ? ? ? ? ? ?  308 ASN A O     1 
ATOM   2343 C  CB    . ASN A 1 308 ? -42.830 24.798 -22.010 1.00 32.91 ? ? ? ? ? ?  308 ASN A CB    1 
ATOM   2344 C  CG    . ASN A 1 308 ? -42.948 24.040 -20.683 1.00 37.49 ? ? ? ? ? ?  308 ASN A CG    1 
ATOM   2345 O  OD1   . ASN A 1 308 ? -42.908 22.797 -20.626 1.00 36.25 ? ? ? ? ? ?  308 ASN A OD1   1 
ATOM   2346 N  ND2   . ASN A 1 308 ? -43.069 24.808 -19.596 1.00 33.54 ? ? ? ? ? ?  308 ASN A ND2   1 
ATOM   2347 N  N     . ALA A 1 309 ? -41.047 22.839 -23.450 1.00 28.47 ? ? ? ? ? ?  309 ALA A N     1 
ATOM   2348 C  CA    . ALA A 1 309 ? -40.145 21.704 -23.643 1.00 31.22 ? ? ? ? ? ?  309 ALA A CA    1 
ATOM   2349 C  C     . ALA A 1 309 ? -40.275 20.673 -22.518 1.00 36.46 ? ? ? ? ? ?  309 ALA A C     1 
ATOM   2350 O  O     . ALA A 1 309 ? -40.196 19.461 -22.767 1.00 34.75 ? ? ? ? ? ?  309 ALA A O     1 
ATOM   2351 C  CB    . ALA A 1 309 ? -38.701 22.203 -23.754 1.00 29.41 ? ? ? ? ? ?  309 ALA A CB    1 
ATOM   2352 N  N     . HIS A 1 310 ? -40.478 21.136 -21.272 1.00 34.59 ? ? ? ? ? ?  310 HIS A N     1 
ATOM   2353 C  CA    . HIS A 1 310 ? -40.641 20.222 -20.143 1.00 35.61 ? ? ? ? ? ?  310 HIS A CA    1 
ATOM   2354 C  C     . HIS A 1 310 ? -41.914 19.404 -20.279 1.00 35.73 ? ? ? ? ? ?  310 HIS A C     1 
ATOM   2355 O  O     . HIS A 1 310 ? -41.912 18.197 -20.012 1.00 37.21 ? ? ? ? ? ?  310 HIS A O     1 
ATOM   2356 C  CB    . HIS A 1 310 ? -40.651 21.003 -18.821 1.00 39.60 ? ? ? ? ? ?  310 HIS A CB    1 
ATOM   2357 C  CG    . HIS A 1 310 ? -39.528 21.982 -18.690 1.00 34.13 ? ? ? ? ? ?  310 HIS A CG    1 
ATOM   2358 N  ND1   . HIS A 1 310 ? -38.208 21.628 -18.872 1.00 38.17 ? ? ? ? ? ?  310 HIS A ND1   1 
ATOM   2359 C  CD2   . HIS A 1 310 ? -39.527 23.308 -18.416 1.00 37.21 ? ? ? ? ? ?  310 HIS A CD2   1 
ATOM   2360 C  CE1   . HIS A 1 310 ? -37.441 22.693 -18.710 1.00 40.14 ? ? ? ? ? ?  310 HIS A CE1   1 
ATOM   2361 N  NE2   . HIS A 1 310 ? -38.217 23.726 -18.430 1.00 36.98 ? ? ? ? ? ?  310 HIS A NE2   1 
ATOM   2362 N  N     . GLU A 1 311 ? -43.009 20.035 -20.703 1.00 29.93 ? ? ? ? ? ?  311 GLU A N     1 
ATOM   2363 C  CA    . GLU A 1 311 ? -44.247 19.285 -20.872 1.00 33.88 ? ? ? ? ? ?  311 GLU A CA    1 
ATOM   2364 C  C     . GLU A 1 311 ? -44.129 18.272 -22.003 1.00 38.21 ? ? ? ? ? ?  311 GLU A C     1 
ATOM   2365 O  O     . GLU A 1 311 ? -44.616 17.140 -21.882 1.00 37.86 ? ? ? ? ? ?  311 GLU A O     1 
ATOM   2366 C  CB    . GLU A 1 311 ? -45.406 20.234 -21.134 1.00 34.41 ? ? ? ? ? ?  311 GLU A CB    1 
ATOM   2367 C  CG    . GLU A 1 311 ? -45.837 21.038 -19.914 1.00 33.75 ? ? ? ? ? ?  311 GLU A CG    1 
ATOM   2368 C  CD    . GLU A 1 311 ? -46.777 22.168 -20.285 1.00 36.03 ? ? ? ? ? ?  311 GLU A CD    1 
ATOM   2369 O  OE1   . GLU A 1 311 ? -46.307 23.152 -20.906 1.00 35.98 ? ? ? ? ? ?  311 GLU A OE1   1 
ATOM   2370 O  OE2   . GLU A 1 311 ? -47.979 22.072 -19.972 1.00 36.53 ? ? ? ? ? ?  311 GLU A OE2   1 
ATOM   2371 N  N     . ALA A 1 312 ? -43.495 18.665 -23.113 1.00 34.63 ? ? ? ? ? ?  312 ALA A N     1 
ATOM   2372 C  CA    . ALA A 1 312 ? -43.268 17.734 -24.214 1.00 32.28 ? ? ? ? ? ?  312 ALA A CA    1 
ATOM   2373 C  C     . ALA A 1 312 ? -42.392 16.559 -23.778 1.00 36.75 ? ? ? ? ? ?  312 ALA A C     1 
ATOM   2374 O  O     . ALA A 1 312 ? -42.717 15.396 -24.046 1.00 35.29 ? ? ? ? ? ?  312 ALA A O     1 
ATOM   2375 C  CB    . ALA A 1 312 ? -42.629 18.475 -25.387 1.00 32.55 ? ? ? ? ? ?  312 ALA A CB    1 
ATOM   2376 N  N     . GLU A 1 313 ? -41.274 16.844 -23.101 1.00 33.07 ? ? ? ? ? ?  313 GLU A N     1 
ATOM   2377 C  CA    . GLU A 1 313 ? -40.395 15.769 -22.643 1.00 37.35 ? ? ? ? ? ?  313 GLU A CA    1 
ATOM   2378 C  C     . GLU A 1 313 ? -41.100 14.845 -21.648 1.00 38.45 ? ? ? ? ? ?  313 GLU A C     1 
ATOM   2379 O  O     . GLU A 1 313 ? -40.904 13.623 -21.670 1.00 38.70 ? ? ? ? ? ?  313 GLU A O     1 
ATOM   2380 C  CB    . GLU A 1 313 ? -39.130 16.358 -22.020 1.00 34.88 ? ? ? ? ? ?  313 GLU A CB    1 
ATOM   2381 C  CG    . GLU A 1 313 ? -38.165 16.917 -23.045 1.00 38.25 ? ? ? ? ? ?  313 GLU A CG    1 
ATOM   2382 C  CD    . GLU A 1 313 ? -36.957 17.567 -22.408 1.00 39.70 ? ? ? ? ? ?  313 GLU A CD    1 
ATOM   2383 O  OE1   . GLU A 1 313 ? -36.754 17.391 -21.185 1.00 43.71 ? ? ? ? ? ?  313 GLU A OE1   1 
ATOM   2384 O  OE2   . GLU A 1 313 ? -36.199 18.252 -23.128 1.00 39.92 ? ? ? ? ? ?  313 GLU A OE2   1 
ATOM   2385 N  N     . ALA A 1 314 ? -41.923 15.404 -20.766 1.00 37.99 ? ? ? ? ? ?  314 ALA A N     1 
ATOM   2386 C  CA    . ALA A 1 314 ? -42.578 14.565 -19.772 1.00 37.97 ? ? ? ? ? ?  314 ALA A CA    1 
ATOM   2387 C  C     . ALA A 1 314 ? -43.577 13.625 -20.431 1.00 42.57 ? ? ? ? ? ?  314 ALA A C     1 
ATOM   2388 O  O     . ALA A 1 314 ? -43.667 12.447 -20.060 1.00 39.40 ? ? ? ? ? ?  314 ALA A O     1 
ATOM   2389 C  CB    . ALA A 1 314 ? -43.257 15.427 -18.709 1.00 37.13 ? ? ? ? ? ?  314 ALA A CB    1 
ATOM   2390 N  N     . TRP A 1 315 ? -44.332 14.119 -21.418 1.00 40.25 ? ? ? ? ? ?  315 TRP A N     1 
ATOM   2391 C  CA    . TRP A 1 315 ? -45.204 13.225 -22.171 1.00 36.79 ? ? ? ? ? ?  315 TRP A CA    1 
ATOM   2392 C  C     . TRP A 1 315 ? -44.395 12.115 -22.821 1.00 37.20 ? ? ? ? ? ?  315 TRP A C     1 
ATOM   2393 O  O     . TRP A 1 315 ? -44.807 10.949 -22.820 1.00 36.40 ? ? ? ? ? ?  315 TRP A O     1 
ATOM   2394 C  CB    . TRP A 1 315 ? -45.981 14.005 -23.230 1.00 35.18 ? ? ? ? ? ?  315 TRP A CB    1 
ATOM   2395 C  CG    . TRP A 1 315 ? -46.956 13.161 -23.988 1.00 34.57 ? ? ? ? ? ?  315 TRP A CG    1 
ATOM   2396 C  CD1   . TRP A 1 315 ? -48.295 13.045 -23.750 1.00 33.43 ? ? ? ? ? ?  315 TRP A CD1   1 
ATOM   2397 C  CD2   . TRP A 1 315 ? -46.675 12.324 -25.122 1.00 35.07 ? ? ? ? ? ?  315 TRP A CD2   1 
ATOM   2398 N  NE1   . TRP A 1 315 ? -48.865 12.180 -24.663 1.00 35.37 ? ? ? ? ? ?  315 TRP A NE1   1 
ATOM   2399 C  CE2   . TRP A 1 315 ? -47.890 11.731 -25.515 1.00 35.58 ? ? ? ? ? ?  315 TRP A CE2   1 
ATOM   2400 C  CE3   . TRP A 1 315 ? -45.518 12.032 -25.852 1.00 34.13 ? ? ? ? ? ?  315 TRP A CE3   1 
ATOM   2401 C  CZ2   . TRP A 1 315 ? -47.975 10.858 -26.592 1.00 34.77 ? ? ? ? ? ?  315 TRP A CZ2   1 
ATOM   2402 C  CZ3   . TRP A 1 315 ? -45.608 11.155 -26.919 1.00 28.71 ? ? ? ? ? ?  315 TRP A CZ3   1 
ATOM   2403 C  CH2   . TRP A 1 315 ? -46.822 10.583 -27.275 1.00 34.51 ? ? ? ? ? ?  315 TRP A CH2   1 
ATOM   2404 N  N     . CYS A 1 316 ? -43.221 12.460 -23.351 1.00 35.54 ? ? ? ? ? ?  316 CYS A N     1 
ATOM   2405 C  CA    . CYS A 1 316 ? -42.378 11.475 -24.015 1.00 36.78 ? ? ? ? ? ?  316 CYS A CA    1 
ATOM   2406 C  C     . CYS A 1 316 ? -41.891 10.401 -23.042 1.00 39.38 ? ? ? ? ? ?  316 CYS A C     1 
ATOM   2407 O  O     . CYS A 1 316 ? -41.836 9.216  -23.393 1.00 37.79 ? ? ? ? ? ?  316 CYS A O     1 
ATOM   2408 C  CB    . CYS A 1 316 ? -41.194 12.181 -24.678 1.00 36.23 ? ? ? ? ? ?  316 CYS A CB    1 
ATOM   2409 S  SG    . CYS A 1 316 ? -41.601 12.971 -26.266 1.00 35.73 ? ? ? ? ? ?  316 CYS A SG    1 
ATOM   2410 N  N     . ARG A 1 317 ? -41.512 10.791 -21.822 1.00 38.68 ? ? ? ? ? ?  317 ARG A N     1 
ATOM   2411 C  CA    . ARG A 1 317 ? -41.052 9.788  -20.864 1.00 39.32 ? ? ? ? ? ?  317 ARG A CA    1 
ATOM   2412 C  C     . ARG A 1 317 ? -42.185 8.844  -20.497 1.00 38.37 ? ? ? ? ? ?  317 ARG A C     1 
ATOM   2413 O  O     . ARG A 1 317 ? -42.013 7.620  -20.508 1.00 42.10 ? ? ? ? ? ?  317 ARG A O     1 
ATOM   2414 C  CB    . ARG A 1 317 ? -40.465 10.469 -19.628 1.00 40.61 ? ? ? ? ? ?  317 ARG A CB    1 
ATOM   2415 C  CG    . ARG A 1 317 ? -39.004 10.850 -19.826 1.00 39.34 ? ? ? ? ? ?  317 ARG A CG    1 
ATOM   2416 C  CD    . ARG A 1 317 ? -38.439 11.664 -18.684 1.00 45.50 ? ? ? ? ? ?  317 ARG A CD    1 
ATOM   2417 N  NE    . ARG A 1 317 ? -37.406 12.587 -19.148 1.00 50.88 ? ? ? ? ? ?  317 ARG A NE    1 
ATOM   2418 C  CZ    . ARG A 1 317 ? -37.581 13.894 -19.304 1.00 47.08 ? ? ? ? ? ?  317 ARG A CZ    1 
ATOM   2419 N  NH1   . ARG A 1 317 ? -38.759 14.468 -19.086 1.00 43.05 ? ? ? ? ? ?  317 ARG A NH1   1 
ATOM   2420 N  NH2   . ARG A 1 317 ? -36.549 14.647 -19.681 1.00 43.04 ? ? ? ? ? ?  317 ARG A NH2   1 
ATOM   2421 N  N     . TRP A 1 318 ? -43.366 9.398  -20.233 1.00 33.11 ? ? ? ? ? ?  318 TRP A N     1 
ATOM   2422 C  CA    . TRP A 1 318 ? -44.543 8.593  -19.946 1.00 37.81 ? ? ? ? ? ?  318 TRP A CA    1 
ATOM   2423 C  C     . TRP A 1 318 ? -44.898 7.658  -21.093 1.00 45.66 ? ? ? ? ? ?  318 TRP A C     1 
ATOM   2424 O  O     . TRP A 1 318 ? -45.410 6.557  -20.857 1.00 41.89 ? ? ? ? ? ?  318 TRP A O     1 
ATOM   2425 C  CB    . TRP A 1 318 ? -45.702 9.533  -19.638 1.00 40.82 ? ? ? ? ? ?  318 TRP A CB    1 
ATOM   2426 C  CG    . TRP A 1 318 ? -47.077 8.939  -19.625 1.00 40.96 ? ? ? ? ? ?  318 TRP A CG    1 
ATOM   2427 C  CD1   . TRP A 1 318 ? -47.716 8.386  -18.554 1.00 41.83 ? ? ? ? ? ?  318 TRP A CD1   1 
ATOM   2428 C  CD2   . TRP A 1 318 ? -48.015 8.903  -20.712 1.00 42.35 ? ? ? ? ? ?  318 TRP A CD2   1 
ATOM   2429 N  NE1   . TRP A 1 318 ? -48.983 7.983  -18.913 1.00 42.05 ? ? ? ? ? ?  318 TRP A NE1   1 
ATOM   2430 C  CE2   . TRP A 1 318 ? -49.192 8.289  -20.231 1.00 42.94 ? ? ? ? ? ?  318 TRP A CE2   1 
ATOM   2431 C  CE3   . TRP A 1 318 ? -47.969 9.316  -22.047 1.00 41.99 ? ? ? ? ? ?  318 TRP A CE3   1 
ATOM   2432 C  CZ2   . TRP A 1 318 ? -50.312 8.078  -21.040 1.00 43.79 ? ? ? ? ? ?  318 TRP A CZ2   1 
ATOM   2433 C  CZ3   . TRP A 1 318 ? -49.078 9.104  -22.847 1.00 41.29 ? ? ? ? ? ?  318 TRP A CZ3   1 
ATOM   2434 C  CH2   . TRP A 1 318 ? -50.236 8.492  -22.341 1.00 44.87 ? ? ? ? ? ?  318 TRP A CH2   1 
ATOM   2435 N  N     . ALA A 1 319 ? -44.680 8.083  -22.340 1.00 43.54 ? ? ? ? ? ?  319 ALA A N     1 
ATOM   2436 C  CA    . ALA A 1 319 ? -45.053 7.268  -23.490 1.00 43.01 ? ? ? ? ? ?  319 ALA A CA    1 
ATOM   2437 C  C     . ALA A 1 319 ? -43.949 6.316  -23.921 1.00 39.60 ? ? ? ? ? ?  319 ALA A C     1 
ATOM   2438 O  O     . ALA A 1 319 ? -44.182 5.474  -24.795 1.00 40.19 ? ? ? ? ? ?  319 ALA A O     1 
ATOM   2439 C  CB    . ALA A 1 319 ? -45.448 8.162  -24.675 1.00 39.95 ? ? ? ? ? ?  319 ALA A CB    1 
ATOM   2440 N  N     . GLY A 1 320 ? -42.764 6.431  -23.333 1.00 39.16 ? ? ? ? ? ?  320 GLY A N     1 
ATOM   2441 C  CA    . GLY A 1 320 ? -41.643 5.617  -23.754 1.00 39.59 ? ? ? ? ? ?  320 GLY A CA    1 
ATOM   2442 C  C     . GLY A 1 320 ? -41.029 6.042  -25.066 1.00 41.40 ? ? ? ? ? ?  320 GLY A C     1 
ATOM   2443 O  O     . GLY A 1 320 ? -40.422 5.219  -25.759 1.00 43.36 ? ? ? ? ? ?  320 GLY A O     1 
ATOM   2444 N  N     . ARG A 1 321 ? -41.158 7.312  -25.424 1.00 42.59 ? ? ? ? ? ?  321 ARG A N     1 
ATOM   2445 C  CA    . ARG A 1 321 ? -40.606 7.851  -26.658 1.00 37.12 ? ? ? ? ? ?  321 ARG A CA    1 
ATOM   2446 C  C     . ARG A 1 321 ? -39.704 9.026  -26.301 1.00 37.13 ? ? ? ? ? ?  321 ARG A C     1 
ATOM   2447 O  O     . ARG A 1 321 ? -39.416 9.270  -25.129 1.00 40.49 ? ? ? ? ? ?  321 ARG A O     1 
ATOM   2448 C  CB    . ARG A 1 321 ? -41.739 8.233  -27.609 1.00 34.15 ? ? ? ? ? ?  321 ARG A CB    1 
ATOM   2449 C  CG    . ARG A 1 321 ? -42.783 7.131  -27.765 1.00 33.20 ? ? ? ? ? ?  321 ARG A CG    1 
ATOM   2450 C  CD    . ARG A 1 321 ? -44.003 7.598  -28.555 1.00 35.88 ? ? ? ? ? ?  321 ARG A CD    1 
ATOM   2451 N  NE    . ARG A 1 321 ? -43.663 7.984  -29.924 1.00 34.92 ? ? ? ? ? ?  321 ARG A NE    1 
ATOM   2452 C  CZ    . ARG A 1 321 ? -43.520 7.136  -30.937 1.00 39.72 ? ? ? ? ? ?  321 ARG A CZ    1 
ATOM   2453 N  NH1   . ARG A 1 321 ? -43.665 5.831  -30.776 1.00 41.92 ? ? ? ? ? ?  321 ARG A NH1   1 
ATOM   2454 N  NH2   . ARG A 1 321 ? -43.219 7.609  -32.146 1.00 38.33 ? ? ? ? ? ?  321 ARG A NH2   1 
ATOM   2455 N  N     . ARG A 1 322 ? -39.246 9.752  -27.315 1.00 33.11 ? ? ? ? ? ?  322 ARG A N     1 
ATOM   2456 C  CA    . ARG A 1 322 ? -38.389 10.903 -27.081 1.00 35.30 ? ? ? ? ? ?  322 ARG A CA    1 
ATOM   2457 C  C     . ARG A 1 322 ? -38.645 11.966 -28.142 1.00 38.83 ? ? ? ? ? ?  322 ARG A C     1 
ATOM   2458 O  O     . ARG A 1 322 ? -39.335 11.736 -29.143 1.00 34.56 ? ? ? ? ? ?  322 ARG A O     1 
ATOM   2459 C  CB    . ARG A 1 322 ? -36.905 10.514 -27.071 1.00 35.68 ? ? ? ? ? ?  322 ARG A CB    1 
ATOM   2460 C  CG    . ARG A 1 322 ? -36.371 9.964  -28.397 1.00 37.86 ? ? ? ? ? ?  322 ARG A CG    1 
ATOM   2461 C  CD    . ARG A 1 322 ? -34.855 9.742  -28.302 1.00 36.02 ? ? ? ? ? ?  322 ARG A CD    1 
ATOM   2462 N  NE    . ARG A 1 322 ? -34.273 9.163  -29.511 1.00 38.86 ? ? ? ? ? ?  322 ARG A NE    1 
ATOM   2463 C  CZ    . ARG A 1 322 ? -33.925 9.855  -30.588 1.00 40.99 ? ? ? ? ? ?  322 ARG A CZ    1 
ATOM   2464 N  NH1   . ARG A 1 322 ? -34.184 11.153 -30.696 1.00 39.56 ? ? ? ? ? ?  322 ARG A NH1   1 
ATOM   2465 N  NH2   . ARG A 1 322 ? -33.288 9.236  -31.580 1.00 41.59 ? ? ? ? ? ?  322 ARG A NH2   1 
ATOM   2466 N  N     . LEU A 1 323 ? -38.075 13.152 -27.897 1.00 35.73 ? ? ? ? ? ?  323 LEU A N     1 
ATOM   2467 C  CA    . LEU A 1 323 ? -38.050 14.199 -28.898 1.00 35.34 ? ? ? ? ? ?  323 LEU A CA    1 
ATOM   2468 C  C     . LEU A 1 323 ? -36.970 13.895 -29.931 1.00 37.40 ? ? ? ? ? ?  323 LEU A C     1 
ATOM   2469 O  O     . LEU A 1 323 ? -35.971 13.245 -29.617 1.00 34.44 ? ? ? ? ? ?  323 LEU A O     1 
ATOM   2470 C  CB    . LEU A 1 323 ? -37.765 15.551 -28.253 1.00 34.06 ? ? ? ? ? ?  323 LEU A CB    1 
ATOM   2471 C  CG    . LEU A 1 323 ? -38.785 16.068 -27.238 1.00 33.87 ? ? ? ? ? ?  323 LEU A CG    1 
ATOM   2472 C  CD1   . LEU A 1 323 ? -38.340 17.405 -26.680 1.00 33.15 ? ? ? ? ? ?  323 LEU A CD1   1 
ATOM   2473 C  CD2   . LEU A 1 323 ? -40.156 16.178 -27.891 1.00 32.81 ? ? ? ? ? ?  323 LEU A CD2   1 
ATOM   2474 N  N     . PRO A 1 324 ? -37.148 14.345 -31.169 1.00 37.42 ? ? ? ? ? ?  324 PRO A N     1 
ATOM   2475 C  CA    . PRO A 1 324 ? -36.056 14.256 -32.143 1.00 35.27 ? ? ? ? ? ?  324 PRO A CA    1 
ATOM   2476 C  C     . PRO A 1 324 ? -35.015 15.326 -31.879 1.00 36.08 ? ? ? ? ? ?  324 PRO A C     1 
ATOM   2477 O  O     . PRO A 1 324 ? -35.316 16.400 -31.347 1.00 32.87 ? ? ? ? ? ?  324 PRO A O     1 
ATOM   2478 C  CB    . PRO A 1 324 ? -36.755 14.488 -33.490 1.00 35.27 ? ? ? ? ? ?  324 PRO A CB    1 
ATOM   2479 C  CG    . PRO A 1 324 ? -37.978 15.293 -33.151 1.00 33.64 ? ? ? ? ? ?  324 PRO A CG    1 
ATOM   2480 C  CD    . PRO A 1 324 ? -38.384 14.908 -31.744 1.00 34.45 ? ? ? ? ? ?  324 PRO A CD    1 
ATOM   2481 N  N     . THR A 1 325 ? -33.770 15.007 -32.236 1.00 30.39 ? ? ? ? ? ?  325 THR A N     1 
ATOM   2482 C  CA    . THR A 1 325 ? -32.773 16.056 -32.368 1.00 34.25 ? ? ? ? ? ?  325 THR A CA    1 
ATOM   2483 C  C     . THR A 1 325 ? -33.143 16.934 -33.561 1.00 34.09 ? ? ? ? ? ?  325 THR A C     1 
ATOM   2484 O  O     . THR A 1 325 ? -33.919 16.537 -34.432 1.00 29.49 ? ? ? ? ? ?  325 THR A O     1 
ATOM   2485 C  CB    . THR A 1 325 ? -31.367 15.472 -32.560 1.00 38.04 ? ? ? ? ? ?  325 THR A CB    1 
ATOM   2486 O  OG1   . THR A 1 325 ? -31.320 14.711 -33.779 1.00 35.99 ? ? ? ? ? ?  325 THR A OG1   1 
ATOM   2487 C  CG2   . THR A 1 325 ? -30.979 14.570 -31.384 1.00 34.70 ? ? ? ? ? ?  325 THR A CG2   1 
ATOM   2488 N  N     . GLU A 1 326 ? -32.580 18.140 -33.605 1.00 33.30 ? ? ? ? ? ?  326 GLU A N     1 
ATOM   2489 C  CA    . GLU A 1 326 ? -32.915 18.999 -34.733 1.00 36.86 ? ? ? ? ? ?  326 GLU A CA    1 
ATOM   2490 C  C     . GLU A 1 326 ? -32.409 18.406 -36.045 1.00 36.44 ? ? ? ? ? ?  326 GLU A C     1 
ATOM   2491 O  O     . GLU A 1 326 ? -33.021 18.620 -37.096 1.00 34.43 ? ? ? ? ? ?  326 GLU A O     1 
ATOM   2492 C  CB    . GLU A 1 326 ? -32.391 20.416 -34.489 1.00 35.97 ? ? ? ? ? ?  326 GLU A CB    1 
ATOM   2493 C  CG    . GLU A 1 326 ? -30.923 20.628 -34.718 1.00 37.77 ? ? ? ? ? ?  326 GLU A CG    1 
ATOM   2494 C  CD    . GLU A 1 326 ? -30.537 22.086 -34.573 1.00 42.06 ? ? ? ? ? ?  326 GLU A CD    1 
ATOM   2495 O  OE1   . GLU A 1 326 ? -31.141 22.946 -35.265 1.00 35.34 ? ? ? ? ? ?  326 GLU A OE1   1 
ATOM   2496 O  OE2   . GLU A 1 326 ? -29.620 22.370 -33.768 1.00 38.56 ? ? ? ? ? ?  326 GLU A OE2   1 
ATOM   2497 N  N     . ALA A 1 327 ? -31.334 17.610 -35.993 1.00 37.79 ? ? ? ? ? ?  327 ALA A N     1 
ATOM   2498 C  CA    . ALA A 1 327 ? -30.836 16.930 -37.187 1.00 38.75 ? ? ? ? ? ?  327 ALA A CA    1 
ATOM   2499 C  C     . ALA A 1 327 ? -31.806 15.853 -37.654 1.00 36.97 ? ? ? ? ? ?  327 ALA A C     1 
ATOM   2500 O  O     . ALA A 1 327 ? -32.082 15.728 -38.854 1.00 34.33 ? ? ? ? ? ?  327 ALA A O     1 
ATOM   2501 C  CB    . ALA A 1 327 ? -29.461 16.318 -36.911 1.00 36.98 ? ? ? ? ? ?  327 ALA A CB    1 
ATOM   2502 N  N     . GLU A 1 328 ? -32.304 15.040 -36.722 1.00 33.69 ? ? ? ? ? ?  328 GLU A N     1 
ATOM   2503 C  CA    . GLU A 1 328 ? -33.298 14.039 -37.082 1.00 34.92 ? ? ? ? ? ?  328 GLU A CA    1 
ATOM   2504 C  C     . GLU A 1 328 ? -34.527 14.698 -37.695 1.00 38.31 ? ? ? ? ? ?  328 GLU A C     1 
ATOM   2505 O  O     . GLU A 1 328 ? -35.070 14.210 -38.698 1.00 34.97 ? ? ? ? ? ?  328 GLU A O     1 
ATOM   2506 C  CB    . GLU A 1 328 ? -33.682 13.212 -35.849 1.00 38.51 ? ? ? ? ? ?  328 GLU A CB    1 
ATOM   2507 C  CG    . GLU A 1 328 ? -32.619 12.199 -35.413 1.00 35.98 ? ? ? ? ? ?  328 GLU A CG    1 
ATOM   2508 C  CD    . GLU A 1 328 ? -32.801 11.711 -33.978 1.00 43.78 ? ? ? ? ? ?  328 GLU A CD    1 
ATOM   2509 O  OE1   . GLU A 1 328 ? -33.613 12.310 -33.229 1.00 39.35 ? ? ? ? ? ?  328 GLU A OE1   1 
ATOM   2510 O  OE2   . GLU A 1 328 ? -32.129 10.719 -33.606 1.00 41.60 ? ? ? ? ? ?  328 GLU A OE2   1 
ATOM   2511 N  N     . TRP A 1 329 ? -34.968 15.820 -37.112 1.00 33.12 ? ? ? ? ? ?  329 TRP A N     1 
ATOM   2512 C  CA    . TRP A 1 329 ? -36.138 16.517 -37.633 1.00 33.02 ? ? ? ? ? ?  329 TRP A CA    1 
ATOM   2513 C  C     . TRP A 1 329 ? -35.882 17.016 -39.055 1.00 31.01 ? ? ? ? ? ?  329 TRP A C     1 
ATOM   2514 O  O     . TRP A 1 329 ? -36.678 16.761 -39.966 1.00 30.46 ? ? ? ? ? ?  329 TRP A O     1 
ATOM   2515 C  CB    . TRP A 1 329 ? -36.520 17.673 -36.697 1.00 30.81 ? ? ? ? ? ?  329 TRP A CB    1 
ATOM   2516 C  CG    . TRP A 1 329 ? -37.838 18.293 -37.073 1.00 32.32 ? ? ? ? ? ?  329 TRP A CG    1 
ATOM   2517 C  CD1   . TRP A 1 329 ? -39.062 18.047 -36.500 1.00 34.16 ? ? ? ? ? ?  329 TRP A CD1   1 
ATOM   2518 C  CD2   . TRP A 1 329 ? -38.073 19.229 -38.131 1.00 29.12 ? ? ? ? ? ?  329 TRP A CD2   1 
ATOM   2519 N  NE1   . TRP A 1 329 ? -40.040 18.784 -37.138 1.00 32.56 ? ? ? ? ? ?  329 TRP A NE1   1 
ATOM   2520 C  CE2   . TRP A 1 329 ? -39.457 19.509 -38.145 1.00 31.65 ? ? ? ? ? ?  329 TRP A CE2   1 
ATOM   2521 C  CE3   . TRP A 1 329 ? -37.249 19.861 -39.068 1.00 30.72 ? ? ? ? ? ?  329 TRP A CE3   1 
ATOM   2522 C  CZ2   . TRP A 1 329 ? -40.027 20.384 -39.060 1.00 28.86 ? ? ? ? ? ?  329 TRP A CZ2   1 
ATOM   2523 C  CZ3   . TRP A 1 329 ? -37.820 20.731 -39.974 1.00 33.08 ? ? ? ? ? ?  329 TRP A CZ3   1 
ATOM   2524 C  CH2   . TRP A 1 329 ? -39.195 20.988 -39.961 1.00 31.43 ? ? ? ? ? ?  329 TRP A CH2   1 
ATOM   2525 N  N     . GLU A 1 330 ? -34.768 17.728 -39.255 1.00 29.09 ? ? ? ? ? ?  330 GLU A N     1 
ATOM   2526 C  CA    . GLU A 1 330 ? -34.452 18.300 -40.560 1.00 32.94 ? ? ? ? ? ?  330 GLU A CA    1 
ATOM   2527 C  C     . GLU A 1 330 ? -34.303 17.215 -41.619 1.00 35.62 ? ? ? ? ? ?  330 GLU A C     1 
ATOM   2528 O  O     . GLU A 1 330 ? -34.716 17.396 -42.774 1.00 34.76 ? ? ? ? ? ?  330 GLU A O     1 
ATOM   2529 C  CB    . GLU A 1 330 ? -33.174 19.130 -40.454 1.00 34.28 ? ? ? ? ? ?  330 GLU A CB    1 
ATOM   2530 C  CG    . GLU A 1 330 ? -32.685 19.737 -41.762 1.00 30.87 ? ? ? ? ? ?  330 GLU A CG    1 
ATOM   2531 C  CD    . GLU A 1 330 ? -31.559 20.740 -41.548 1.00 35.65 ? ? ? ? ? ?  330 GLU A CD    1 
ATOM   2532 O  OE1   . GLU A 1 330 ? -31.665 21.562 -40.610 1.00 37.44 ? ? ? ? ? ?  330 GLU A OE1   1 
ATOM   2533 O  OE2   . GLU A 1 330 ? -30.564 20.714 -42.314 1.00 37.39 ? ? ? ? ? ?  330 GLU A OE2   1 
ATOM   2534 N  N     . CYS A 1 331 ? -33.735 16.068 -41.241 1.00 36.28 ? ? ? ? ? ?  331 CYS A N     1 
ATOM   2535 C  CA    . CYS A 1 331 ? -33.597 14.973 -42.191 1.00 33.89 ? ? ? ? ? ?  331 CYS A CA    1 
ATOM   2536 C  C     . CYS A 1 331 ? -34.961 14.443 -42.613 1.00 33.50 ? ? ? ? ? ?  331 CYS A C     1 
ATOM   2537 O  O     . CYS A 1 331 ? -35.217 14.235 -43.803 1.00 36.02 ? ? ? ? ? ?  331 CYS A O     1 
ATOM   2538 C  CB    . CYS A 1 331 ? -32.751 13.859 -41.583 1.00 36.72 ? ? ? ? ? ?  331 CYS A CB    1 
ATOM   2539 S  SG    . CYS A 1 331 ? -32.485 12.498 -42.712 1.00 39.84 ? ? ? ? ? ?  331 CYS A SG    1 
ATOM   2540 N  N     . ALA A 1 332 ? -35.849 14.216 -41.649 1.00 31.50 ? ? ? ? ? ?  332 ALA A N     1 
ATOM   2541 C  CA    . ALA A 1 332 ? -37.180 13.708 -41.969 1.00 30.74 ? ? ? ? ? ?  332 ALA A CA    1 
ATOM   2542 C  C     . ALA A 1 332 ? -37.967 14.705 -42.820 1.00 30.12 ? ? ? ? ? ?  332 ALA A C     1 
ATOM   2543 O  O     . ALA A 1 332 ? -38.579 14.328 -43.826 1.00 32.62 ? ? ? ? ? ?  332 ALA A O     1 
ATOM   2544 C  CB    . ALA A 1 332 ? -37.931 13.375 -40.674 1.00 29.22 ? ? ? ? ? ?  332 ALA A CB    1 
ATOM   2545 N  N     . ALA A 1 333 ? -37.958 15.987 -42.431 1.00 30.35 ? ? ? ? ? ?  333 ALA A N     1 
ATOM   2546 C  CA    . ALA A 1 333 ? -38.691 17.006 -43.183 1.00 29.26 ? ? ? ? ? ?  333 ALA A CA    1 
ATOM   2547 C  C     . ALA A 1 333 ? -38.257 17.041 -44.640 1.00 32.38 ? ? ? ? ? ?  333 ALA A C     1 
ATOM   2548 O  O     . ALA A 1 333 ? -39.083 17.237 -45.543 1.00 30.81 ? ? ? ? ? ?  333 ALA A O     1 
ATOM   2549 C  CB    . ALA A 1 333 ? -38.488 18.384 -42.553 1.00 28.36 ? ? ? ? ? ?  333 ALA A CB    1 
ATOM   2550 N  N     . LEU A 1 334 ? -36.969 16.838 -44.888 1.00 34.10 ? ? ? ? ? ?  334 LEU A N     1 
ATOM   2551 C  CA    . LEU A 1 334 ? -36.398 16.941 -46.223 1.00 33.13 ? ? ? ? ? ?  334 LEU A CA    1 
ATOM   2552 C  C     . LEU A 1 334 ? -36.508 15.662 -47.046 1.00 33.69 ? ? ? ? ? ?  334 LEU A C     1 
ATOM   2553 O  O     . LEU A 1 334 ? -36.450 15.737 -48.279 1.00 36.87 ? ? ? ? ? ?  334 LEU A O     1 
ATOM   2554 C  CB    . LEU A 1 334 ? -34.924 17.337 -46.118 1.00 30.41 ? ? ? ? ? ?  334 LEU A CB    1 
ATOM   2555 C  CG    . LEU A 1 334 ? -34.637 18.755 -45.630 1.00 36.29 ? ? ? ? ? ?  334 LEU A CG    1 
ATOM   2556 C  CD1   . LEU A 1 334 ? -33.133 19.036 -45.608 1.00 34.14 ? ? ? ? ? ?  334 LEU A CD1   1 
ATOM   2557 C  CD2   . LEU A 1 334 ? -35.346 19.748 -46.522 1.00 35.22 ? ? ? ? ? ?  334 LEU A CD2   1 
ATOM   2558 N  N     . THR A 1 335 ? -36.653 14.493 -46.416 1.00 33.20 ? ? ? ? ? ?  335 THR A N     1 
ATOM   2559 C  CA    . THR A 1 335 ? -36.578 13.227 -47.137 1.00 34.31 ? ? ? ? ? ?  335 THR A CA    1 
ATOM   2560 C  C     . THR A 1 335 ? -37.839 12.371 -47.095 1.00 33.51 ? ? ? ? ? ?  335 THR A C     1 
ATOM   2561 O  O     . THR A 1 335 ? -37.976 11.491 -47.945 1.00 38.34 ? ? ? ? ? ?  335 THR A O     1 
ATOM   2562 C  CB    . THR A 1 335 ? -35.414 12.365 -46.607 1.00 34.91 ? ? ? ? ? ?  335 THR A CB    1 
ATOM   2563 O  OG1   . THR A 1 335 ? -35.667 12.001 -45.250 1.00 35.90 ? ? ? ? ? ?  335 THR A OG1   1 
ATOM   2564 C  CG2   . THR A 1 335 ? -34.097 13.101 -46.685 1.00 35.36 ? ? ? ? ? ?  335 THR A CG2   1 
ATOM   2565 N  N     . LEU A 1 336 ? -38.755 12.581 -46.147 1.00 35.09 ? ? ? ? ? ?  336 LEU A N     1 
ATOM   2566 C  CA    . LEU A 1 336 ? -39.916 11.699 -46.016 1.00 30.96 ? ? ? ? ? ?  336 LEU A CA    1 
ATOM   2567 C  C     . LEU A 1 336 ? -41.189 12.385 -46.500 1.00 34.69 ? ? ? ? ? ?  336 LEU A C     1 
ATOM   2568 O  O     . LEU A 1 336 ? -41.766 13.209 -45.770 1.00 34.44 ? ? ? ? ? ?  336 LEU A O     1 
ATOM   2569 C  CB    . LEU A 1 336 ? -40.095 11.248 -44.561 1.00 29.81 ? ? ? ? ? ?  336 LEU A CB    1 
ATOM   2570 C  CG    . LEU A 1 336 ? -39.034 10.425 -43.827 1.00 35.46 ? ? ? ? ? ?  336 LEU A CG    1 
ATOM   2571 C  CD1   . LEU A 1 336 ? -39.534 10.098 -42.427 1.00 27.92 ? ? ? ? ? ?  336 LEU A CD1   1 
ATOM   2572 C  CD2   . LEU A 1 336 ? -38.700 9.150  -44.583 1.00 32.08 ? ? ? ? ? ?  336 LEU A CD2   1 
ATOM   2573 N  N     . PRO A 1 337 ? -41.689 12.072 -47.694 1.00 34.71 ? ? ? ? ? ?  337 PRO A N     1 
ATOM   2574 C  CA    . PRO A 1 337 ? -43.046 12.502 -48.029 1.00 31.46 ? ? ? ? ? ?  337 PRO A CA    1 
ATOM   2575 C  C     . PRO A 1 337 ? -44.008 11.891 -47.027 1.00 32.39 ? ? ? ? ? ?  337 PRO A C     1 
ATOM   2576 O  O     . PRO A 1 337 ? -43.848 10.740 -46.623 1.00 30.41 ? ? ? ? ? ?  337 PRO A O     1 
ATOM   2577 C  CB    . PRO A 1 337 ? -43.265 11.953 -49.444 1.00 32.46 ? ? ? ? ? ?  337 PRO A CB    1 
ATOM   2578 C  CG    . PRO A 1 337 ? -42.251 10.860 -49.599 1.00 30.48 ? ? ? ? ? ?  337 PRO A CG    1 
ATOM   2579 C  CD    . PRO A 1 337 ? -41.098 11.194 -48.723 1.00 28.43 ? ? ? ? ? ?  337 PRO A CD    1 
ATOM   2580 N  N     . GLY A 1 338 ? -44.993 12.689 -46.588 1.00 32.53 ? ? ? ? ? ?  338 GLY A N     1 
ATOM   2581 C  CA    . GLY A 1 338 ? -45.924 12.287 -45.554 1.00 28.94 ? ? ? ? ? ?  338 GLY A CA    1 
ATOM   2582 C  C     . GLY A 1 338 ? -45.596 12.829 -44.176 1.00 30.15 ? ? ? ? ? ?  338 GLY A C     1 
ATOM   2583 O  O     . GLY A 1 338 ? -46.465 12.821 -43.293 1.00 29.47 ? ? ? ? ? ?  338 GLY A O     1 
ATOM   2584 N  N     . PHE A 1 339 ? -44.363 13.284 -43.968 1.00 30.38 ? ? ? ? ? ?  339 PHE A N     1 
ATOM   2585 C  CA    . PHE A 1 339 ? -43.947 13.976 -42.748 1.00 27.98 ? ? ? ? ? ?  339 PHE A CA    1 
ATOM   2586 C  C     . PHE A 1 339 ? -44.468 15.407 -42.853 1.00 27.42 ? ? ? ? ? ?  339 PHE A C     1 
ATOM   2587 O  O     . PHE A 1 339 ? -43.947 16.210 -43.630 1.00 29.60 ? ? ? ? ? ?  339 PHE A O     1 
ATOM   2588 C  CB    . PHE A 1 339 ? -42.428 13.918 -42.625 1.00 25.93 ? ? ? ? ? ?  339 PHE A CB    1 
ATOM   2589 C  CG    . PHE A 1 339 ? -41.863 14.536 -41.360 1.00 28.31 ? ? ? ? ? ?  339 PHE A CG    1 
ATOM   2590 C  CD1   . PHE A 1 339 ? -41.617 15.900 -41.285 1.00 29.08 ? ? ? ? ? ?  339 PHE A CD1   1 
ATOM   2591 C  CD2   . PHE A 1 339 ? -41.499 13.739 -40.286 1.00 27.68 ? ? ? ? ? ?  339 PHE A CD2   1 
ATOM   2592 C  CE1   . PHE A 1 339 ? -41.069 16.462 -40.152 1.00 28.62 ? ? ? ? ? ?  339 PHE A CE1   1 
ATOM   2593 C  CE2   . PHE A 1 339 ? -40.953 14.290 -39.146 1.00 26.97 ? ? ? ? ? ?  339 PHE A CE2   1 
ATOM   2594 C  CZ    . PHE A 1 339 ? -40.727 15.658 -39.085 1.00 28.04 ? ? ? ? ? ?  339 PHE A CZ    1 
ATOM   2595 N  N     . ALA A 1 340 ? -45.519 15.718 -42.097 1.00 27.98 ? ? ? ? ? ?  340 ALA A N     1 
ATOM   2596 C  CA    . ALA A 1 340 ? -46.256 16.978 -42.218 1.00 27.77 ? ? ? ? ? ?  340 ALA A CA    1 
ATOM   2597 C  C     . ALA A 1 340 ? -45.850 17.926 -41.097 1.00 29.52 ? ? ? ? ? ?  340 ALA A C     1 
ATOM   2598 O  O     . ALA A 1 340 ? -45.980 17.582 -39.915 1.00 29.13 ? ? ? ? ? ?  340 ALA A O     1 
ATOM   2599 C  CB    . ALA A 1 340 ? -47.764 16.730 -42.160 1.00 26.73 ? ? ? ? ? ?  340 ALA A CB    1 
ATOM   2600 N  N     . TRP A 1 341 ? -45.388 19.123 -41.460 1.00 26.83 ? ? ? ? ? ?  341 TRP A N     1 
ATOM   2601 C  CA    . TRP A 1 341 ? -45.020 20.129 -40.470 1.00 28.09 ? ? ? ? ? ?  341 TRP A CA    1 
ATOM   2602 C  C     . TRP A 1 341 ? -45.665 21.466 -40.815 1.00 26.99 ? ? ? ? ? ?  341 TRP A C     1 
ATOM   2603 O  O     . TRP A 1 341 ? -46.319 21.621 -41.844 1.00 27.00 ? ? ? ? ? ?  341 TRP A O     1 
ATOM   2604 C  CB    . TRP A 1 341 ? -43.501 20.276 -40.362 1.00 24.63 ? ? ? ? ? ?  341 TRP A CB    1 
ATOM   2605 C  CG    . TRP A 1 341 ? -42.800 20.606 -41.672 1.00 26.96 ? ? ? ? ? ?  341 TRP A CG    1 
ATOM   2606 C  CD1   . TRP A 1 341 ? -42.474 19.740 -42.670 1.00 24.86 ? ? ? ? ? ?  341 TRP A CD1   1 
ATOM   2607 C  CD2   . TRP A 1 341 ? -42.325 21.892 -42.083 1.00 24.60 ? ? ? ? ? ?  341 TRP A CD2   1 
ATOM   2608 N  NE1   . TRP A 1 341 ? -41.836 20.408 -43.693 1.00 27.91 ? ? ? ? ? ?  341 TRP A NE1   1 
ATOM   2609 C  CE2   . TRP A 1 341 ? -41.723 21.730 -43.351 1.00 28.49 ? ? ? ? ? ?  341 TRP A CE2   1 
ATOM   2610 C  CE3   . TRP A 1 341 ? -42.333 23.164 -41.492 1.00 25.38 ? ? ? ? ? ?  341 TRP A CE3   1 
ATOM   2611 C  CZ2   . TRP A 1 341 ? -41.142 22.795 -44.049 1.00 27.58 ? ? ? ? ? ?  341 TRP A CZ2   1 
ATOM   2612 C  CZ3   . TRP A 1 341 ? -41.748 24.217 -42.170 1.00 23.65 ? ? ? ? ? ?  341 TRP A CZ3   1 
ATOM   2613 C  CH2   . TRP A 1 341 ? -41.159 24.027 -43.447 1.00 28.93 ? ? ? ? ? ?  341 TRP A CH2   1 
ATOM   2614 N  N     . GLY A 1 342 ? -45.488 22.442 -39.928 1.00 28.65 ? ? ? ? ? ?  342 GLY A N     1 
ATOM   2615 C  CA    . GLY A 1 342 ? -46.032 23.768 -40.141 1.00 28.85 ? ? ? ? ? ?  342 GLY A CA    1 
ATOM   2616 C  C     . GLY A 1 342 ? -47.306 24.112 -39.388 1.00 30.97 ? ? ? ? ? ?  342 GLY A C     1 
ATOM   2617 O  O     . GLY A 1 342 ? -47.867 25.184 -39.632 1.00 30.01 ? ? ? ? ? ?  342 GLY A O     1 
ATOM   2618 N  N     . ARG A 1 343 ? -47.787 23.249 -38.491 1.00 30.02 ? ? ? ? ? ?  343 ARG A N     1 
ATOM   2619 C  CA    . ARG A 1 343 ? -48.955 23.573 -37.676 1.00 31.01 ? ? ? ? ? ?  343 ARG A CA    1 
ATOM   2620 C  C     . ARG A 1 343 ? -48.545 24.241 -36.368 1.00 27.87 ? ? ? ? ? ?  343 ARG A C     1 
ATOM   2621 O  O     . ARG A 1 343 ? -49.108 25.272 -35.993 1.00 28.19 ? ? ? ? ? ?  343 ARG A O     1 
ATOM   2622 C  CB    . ARG A 1 343 ? -49.791 22.315 -37.390 1.00 29.92 ? ? ? ? ? ?  343 ARG A CB    1 
ATOM   2623 C  CG    . ARG A 1 343 ? -51.082 22.565 -36.570 1.00 42.28 ? ? ? ? ? ?  343 ARG A CG    1 
ATOM   2624 C  CD    . ARG A 1 343 ? -52.048 23.592 -37.211 1.00 48.40 ? ? ? ? ? ?  343 ARG A CD    1 
ATOM   2625 N  NE    . ARG A 1 343 ? -52.442 23.207 -38.563 1.00 57.50 ? ? ? ? ? ?  343 ARG A NE    1 
ATOM   2626 C  CZ    . ARG A 1 343 ? -53.443 22.382 -38.848 1.00 55.05 ? ? ? ? ? ?  343 ARG A CZ    1 
ATOM   2627 N  NH1   . ARG A 1 343 ? -54.083 21.713 -37.900 1.00 53.43 ? ? ? ? ? ?  343 ARG A NH1   1 
ATOM   2628 N  NH2   . ARG A 1 343 ? -53.829 22.246 -40.115 1.00 48.96 ? ? ? ? ? ?  343 ARG A NH2   1 
ATOM   2629 N  N     . VAL A 1 344 ? -47.560 23.673 -35.682 1.00 24.87 ? ? ? ? ? ?  344 VAL A N     1 
ATOM   2630 C  CA    . VAL A 1 344 ? -46.982 24.239 -34.473 1.00 24.60 ? ? ? ? ? ?  344 VAL A CA    1 
ATOM   2631 C  C     . VAL A 1 344 ? -45.467 24.145 -34.574 1.00 26.44 ? ? ? ? ? ?  344 VAL A C     1 
ATOM   2632 O  O     . VAL A 1 344 ? -44.927 23.215 -35.181 1.00 29.02 ? ? ? ? ? ?  344 VAL A O     1 
ATOM   2633 C  CB    . VAL A 1 344 ? -47.475 23.503 -33.203 1.00 29.05 ? ? ? ? ? ?  344 VAL A CB    1 
ATOM   2634 C  CG1   . VAL A 1 344 ? -48.942 23.776 -32.976 1.00 27.82 ? ? ? ? ? ?  344 VAL A CG1   1 
ATOM   2635 C  CG2   . VAL A 1 344 ? -47.207 21.979 -33.315 1.00 22.88 ? ? ? ? ? ?  344 VAL A CG2   1 
ATOM   2636 N  N     . TRP A 1 345 ? -44.770 25.107 -33.975 1.00 25.23 ? ? ? ? ? ?  345 TRP A N     1 
ATOM   2637 C  CA    . TRP A 1 345 ? -43.345 24.889 -33.757 1.00 26.88 ? ? ? ? ? ?  345 TRP A CA    1 
ATOM   2638 C  C     . TRP A 1 345 ? -43.176 23.645 -32.892 1.00 29.20 ? ? ? ? ? ?  345 TRP A C     1 
ATOM   2639 O  O     . TRP A 1 345 ? -44.018 23.328 -32.051 1.00 28.53 ? ? ? ? ? ?  345 TRP A O     1 
ATOM   2640 C  CB    . TRP A 1 345 ? -42.683 26.104 -33.088 1.00 23.28 ? ? ? ? ? ?  345 TRP A CB    1 
ATOM   2641 C  CG    . TRP A 1 345 ? -42.657 27.341 -33.927 1.00 24.86 ? ? ? ? ? ?  345 TRP A CG    1 
ATOM   2642 C  CD1   . TRP A 1 345 ? -43.511 28.405 -33.844 1.00 27.60 ? ? ? ? ? ?  345 TRP A CD1   1 
ATOM   2643 C  CD2   . TRP A 1 345 ? -41.731 27.652 -34.974 1.00 28.32 ? ? ? ? ? ?  345 TRP A CD2   1 
ATOM   2644 N  NE1   . TRP A 1 345 ? -43.185 29.345 -34.787 1.00 27.91 ? ? ? ? ? ?  345 TRP A NE1   1 
ATOM   2645 C  CE2   . TRP A 1 345 ? -42.093 28.907 -35.491 1.00 28.26 ? ? ? ? ? ?  345 TRP A CE2   1 
ATOM   2646 C  CE3   . TRP A 1 345 ? -40.630 26.983 -35.531 1.00 26.13 ? ? ? ? ? ?  345 TRP A CE3   1 
ATOM   2647 C  CZ2   . TRP A 1 345 ? -41.398 29.510 -36.539 1.00 26.87 ? ? ? ? ? ?  345 TRP A CZ2   1 
ATOM   2648 C  CZ3   . TRP A 1 345 ? -39.941 27.589 -36.550 1.00 24.88 ? ? ? ? ? ?  345 TRP A CZ3   1 
ATOM   2649 C  CH2   . TRP A 1 345 ? -40.322 28.843 -37.043 1.00 23.66 ? ? ? ? ? ?  345 TRP A CH2   1 
ATOM   2650 N  N     . GLU A 1 346 ? -42.090 22.915 -33.112 1.00 29.90 ? ? ? ? ? ?  346 GLU A N     1 
ATOM   2651 C  CA    . GLU A 1 346 ? -41.893 21.629 -32.461 1.00 24.91 ? ? ? ? ? ?  346 GLU A CA    1 
ATOM   2652 C  C     . GLU A 1 346 ? -40.604 21.664 -31.663 1.00 27.20 ? ? ? ? ? ?  346 GLU A C     1 
ATOM   2653 O  O     . GLU A 1 346 ? -39.521 21.832 -32.237 1.00 28.93 ? ? ? ? ? ?  346 GLU A O     1 
ATOM   2654 C  CB    . GLU A 1 346 ? -41.866 20.502 -33.494 1.00 29.65 ? ? ? ? ? ?  346 GLU A CB    1 
ATOM   2655 C  CG    . GLU A 1 346 ? -43.185 20.338 -34.218 1.00 26.92 ? ? ? ? ? ?  346 GLU A CG    1 
ATOM   2656 C  CD    . GLU A 1 346 ? -43.050 19.559 -35.507 1.00 33.66 ? ? ? ? ? ?  346 GLU A CD    1 
ATOM   2657 O  OE1   . GLU A 1 346 ? -42.231 18.615 -35.556 1.00 35.32 ? ? ? ? ? ?  346 GLU A OE1   1 
ATOM   2658 O  OE2   . GLU A 1 346 ? -43.763 19.896 -36.479 1.00 32.58 ? ? ? ? ? ?  346 GLU A OE2   1 
ATOM   2659 N  N     . TRP A 1 347 ? -40.723 21.512 -30.340 1.00 29.23 ? ? ? ? ? ?  347 TRP A N     1 
ATOM   2660 C  CA    . TRP A 1 347 ? -39.542 21.368 -29.495 1.00 28.02 ? ? ? ? ? ?  347 TRP A CA    1 
ATOM   2661 C  C     . TRP A 1 347 ? -38.725 20.174 -29.951 1.00 26.45 ? ? ? ? ? ?  347 TRP A C     1 
ATOM   2662 O  O     . TRP A 1 347 ? -39.262 19.077 -30.129 1.00 30.47 ? ? ? ? ? ?  347 TRP A O     1 
ATOM   2663 C  CB    . TRP A 1 347 ? -39.938 21.171 -28.023 1.00 27.01 ? ? ? ? ? ?  347 TRP A CB    1 
ATOM   2664 C  CG    . TRP A 1 347 ? -40.664 22.325 -27.412 1.00 25.33 ? ? ? ? ? ?  347 TRP A CG    1 
ATOM   2665 C  CD1   . TRP A 1 347 ? -41.991 22.390 -27.120 1.00 27.42 ? ? ? ? ? ?  347 TRP A CD1   1 
ATOM   2666 C  CD2   . TRP A 1 347 ? -40.098 23.573 -27.005 1.00 25.80 ? ? ? ? ? ?  347 TRP A CD2   1 
ATOM   2667 N  NE1   . TRP A 1 347 ? -42.293 23.612 -26.559 1.00 27.66 ? ? ? ? ? ?  347 TRP A NE1   1 
ATOM   2668 C  CE2   . TRP A 1 347 ? -41.144 24.354 -26.475 1.00 26.38 ? ? ? ? ? ?  347 TRP A CE2   1 
ATOM   2669 C  CE3   . TRP A 1 347 ? -38.807 24.111 -27.044 1.00 28.75 ? ? ? ? ? ?  347 TRP A CE3   1 
ATOM   2670 C  CZ2   . TRP A 1 347 ? -40.941 25.648 -25.985 1.00 26.74 ? ? ? ? ? ?  347 TRP A CZ2   1 
ATOM   2671 C  CZ3   . TRP A 1 347 ? -38.604 25.403 -26.561 1.00 27.17 ? ? ? ? ? ?  347 TRP A CZ3   1 
ATOM   2672 C  CH2   . TRP A 1 347 ? -39.665 26.151 -26.030 1.00 26.17 ? ? ? ? ? ?  347 TRP A CH2   1 
ATOM   2673 N  N     . THR A 1 348 ? -37.430 20.383 -30.133 1.00 26.85 ? ? ? ? ? ?  348 THR A N     1 
ATOM   2674 C  CA    . THR A 1 348 ? -36.497 19.282 -30.282 1.00 29.53 ? ? ? ? ? ?  348 THR A CA    1 
ATOM   2675 C  C     . THR A 1 348 ? -35.759 19.039 -28.965 1.00 36.28 ? ? ? ? ? ?  348 THR A C     1 
ATOM   2676 O  O     . THR A 1 348 ? -35.929 19.758 -27.970 1.00 31.13 ? ? ? ? ? ?  348 THR A O     1 
ATOM   2677 C  CB    . THR A 1 348 ? -35.496 19.566 -31.393 1.00 30.12 ? ? ? ? ? ?  348 THR A CB    1 
ATOM   2678 O  OG1   . THR A 1 348 ? -34.619 20.626 -30.977 1.00 32.77 ? ? ? ? ? ?  348 THR A OG1   1 
ATOM   2679 C  CG2   . THR A 1 348 ? -36.224 19.961 -32.685 1.00 29.56 ? ? ? ? ? ?  348 THR A CG2   1 
ATOM   2680 N  N     . SER A 1 349 ? -34.905 18.017 -28.970 1.00 33.57 ? ? ? ? ? ?  349 SER A N     1 
ATOM   2681 C  CA    . SER A 1 349 ? -34.023 17.765 -27.838 1.00 39.56 ? ? ? ? ? ?  349 SER A CA    1 
ATOM   2682 C  C     . SER A 1 349 ? -32.734 18.581 -27.889 1.00 40.56 ? ? ? ? ? ?  349 SER A C     1 
ATOM   2683 O  O     . SER A 1 349 ? -31.924 18.479 -26.963 1.00 42.64 ? ? ? ? ? ?  349 SER A O     1 
ATOM   2684 C  CB    . SER A 1 349 ? -33.674 16.276 -27.762 1.00 37.04 ? ? ? ? ? ?  349 SER A CB    1 
ATOM   2685 O  OG    . SER A 1 349 ? -32.912 15.895 -28.892 1.00 41.06 ? ? ? ? ? ?  349 SER A OG    1 
ATOM   2686 N  N     . SER A 1 350 ? -32.519 19.421 -28.955 1.00 34.30 ? ? ? ? ? ?  350 SER A N     1 
ATOM   2687 C  CA    . SER A 1 350 ? -31.220 20.057 -29.166 1.00 32.69 ? ? ? ? ? ?  350 SER A CA    1 
ATOM   2688 C  C     . SER A 1 350 ? -31.171 21.447 -28.559 1.00 37.23 ? ? ? ? ? ?  350 SER A C     1 
ATOM   2689 O  O     . SER A 1 350 ? -32.018 22.292 -28.885 1.00 36.16 ? ? ? ? ? ?  350 SER A O     1 
ATOM   2690 C  CB    . SER A 1 350 ? -30.909 20.150 -30.658 1.00 34.05 ? ? ? ? ? ?  350 SER A CB    1 
ATOM   2691 O  OG    . SER A 1 350 ? -31.227 18.928 -31.291 1.00 39.09 ? ? ? ? ? ?  350 SER A OG    1 
ATOM   2692 N  N     . PRO A 1 351 ? -30.188 21.744 -27.714 1.00 38.21 ? ? ? ? ? ?  351 PRO A N     1 
ATOM   2693 C  CA    . PRO A 1 351 ? -29.978 23.134 -27.306 1.00 33.79 ? ? ? ? ? ?  351 PRO A CA    1 
ATOM   2694 C  C     . PRO A 1 351 ? -29.525 23.982 -28.484 1.00 34.24 ? ? ? ? ? ?  351 PRO A C     1 
ATOM   2695 O  O     . PRO A 1 351 ? -28.888 23.502 -29.425 1.00 33.29 ? ? ? ? ? ?  351 PRO A O     1 
ATOM   2696 C  CB    . PRO A 1 351 ? -28.883 23.034 -26.235 1.00 35.74 ? ? ? ? ? ?  351 PRO A CB    1 
ATOM   2697 C  CG    . PRO A 1 351 ? -28.165 21.761 -26.559 1.00 37.51 ? ? ? ? ? ?  351 PRO A CG    1 
ATOM   2698 C  CD    . PRO A 1 351 ? -29.212 20.827 -27.096 1.00 39.94 ? ? ? ? ? ?  351 PRO A CD    1 
ATOM   2699 N  N     . PHE A 1 352 ? -29.872 25.259 -28.428 1.00 31.37 ? ? ? ? ? ?  352 PHE A N     1 
ATOM   2700 C  CA    . PHE A 1 352 ? -29.457 26.204 -29.455 1.00 33.46 ? ? ? ? ? ?  352 PHE A CA    1 
ATOM   2701 C  C     . PHE A 1 352 ? -27.955 26.433 -29.308 1.00 38.77 ? ? ? ? ? ?  352 PHE A C     1 
ATOM   2702 O  O     . PHE A 1 352 ? -27.501 27.132 -28.400 1.00 38.29 ? ? ? ? ? ?  352 PHE A O     1 
ATOM   2703 C  CB    . PHE A 1 352 ? -30.257 27.493 -29.321 1.00 31.23 ? ? ? ? ? ?  352 PHE A CB    1 
ATOM   2704 C  CG    . PHE A 1 352 ? -30.059 28.448 -30.447 1.00 33.70 ? ? ? ? ? ?  352 PHE A CG    1 
ATOM   2705 C  CD1   . PHE A 1 352 ? -30.111 28.006 -31.764 1.00 32.42 ? ? ? ? ? ?  352 PHE A CD1   1 
ATOM   2706 C  CD2   . PHE A 1 352 ? -29.831 29.795 -30.195 1.00 32.91 ? ? ? ? ? ?  352 PHE A CD2   1 
ATOM   2707 C  CE1   . PHE A 1 352 ? -29.931 28.888 -32.820 1.00 32.68 ? ? ? ? ? ?  352 PHE A CE1   1 
ATOM   2708 C  CE2   . PHE A 1 352 ? -29.646 30.685 -31.244 1.00 33.62 ? ? ? ? ? ?  352 PHE A CE2   1 
ATOM   2709 C  CZ    . PHE A 1 352 ? -29.701 30.229 -32.558 1.00 32.25 ? ? ? ? ? ?  352 PHE A CZ    1 
ATOM   2710 N  N     . GLU A 1 353 ? -27.171 25.809 -30.181 1.00 38.46 ? ? ? ? ? ?  353 GLU A N     1 
ATOM   2711 C  CA    . GLU A 1 353 ? -25.724 25.943 -30.176 1.00 38.32 ? ? ? ? ? ?  353 GLU A CA    1 
ATOM   2712 C  C     . GLU A 1 353 ? -25.234 26.190 -31.592 1.00 40.96 ? ? ? ? ? ?  353 GLU A C     1 
ATOM   2713 O  O     . GLU A 1 353 ? -25.901 25.808 -32.560 1.00 39.12 ? ? ? ? ? ?  353 GLU A O     1 
ATOM   2714 C  CB    . GLU A 1 353 ? -25.041 24.690 -29.614 1.00 38.78 ? ? ? ? ? ?  353 GLU A CB    1 
ATOM   2715 C  CG    . GLU A 1 353 ? -25.325 24.420 -28.140 1.00 36.66 ? ? ? ? ? ?  353 GLU A CG    1 
ATOM   2716 C  CD    . GLU A 1 353 ? -24.722 25.449 -27.199 1.00 43.68 ? ? ? ? ? ?  353 GLU A CD    1 
ATOM   2717 O  OE1   . GLU A 1 353 ? -23.974 26.344 -27.645 1.00 43.55 ? ? ? ? ? ?  353 GLU A OE1   1 
ATOM   2718 O  OE2   . GLU A 1 353 ? -25.016 25.366 -25.988 1.00 51.58 ? ? ? ? ? ?  353 GLU A OE2   1 
ATOM   2719 N  N     . PRO A 1 354 ? -24.079 26.840 -31.743 1.00 41.50 ? ? ? ? ? ?  354 PRO A N     1 
ATOM   2720 C  CA    . PRO A 1 354 ? -23.565 27.126 -33.090 1.00 41.55 ? ? ? ? ? ?  354 PRO A CA    1 
ATOM   2721 C  C     . PRO A 1 354 ? -23.159 25.858 -33.820 1.00 39.97 ? ? ? ? ? ?  354 PRO A C     1 
ATOM   2722 O  O     . PRO A 1 354 ? -22.662 24.904 -33.220 1.00 40.48 ? ? ? ? ? ?  354 PRO A O     1 
ATOM   2723 C  CB    . PRO A 1 354 ? -22.349 28.025 -32.824 1.00 42.59 ? ? ? ? ? ?  354 PRO A CB    1 
ATOM   2724 C  CG    . PRO A 1 354 ? -21.936 27.692 -31.419 1.00 40.19 ? ? ? ? ? ?  354 PRO A CG    1 
ATOM   2725 C  CD    . PRO A 1 354 ? -23.226 27.420 -30.690 1.00 40.18 ? ? ? ? ? ?  354 PRO A CD    1 
ATOM   2726 N  N     . TYR A 1 355 ? -23.417 25.843 -35.123 1.00 40.47 ? ? ? ? ? ?  355 TYR A N     1 
ATOM   2727 C  CA    . TYR A 1 355 ? -22.860 24.818 -35.984 1.00 42.10 ? ? ? ? ? ?  355 TYR A CA    1 
ATOM   2728 C  C     . TYR A 1 355 ? -21.348 25.004 -36.076 1.00 44.44 ? ? ? ? ? ?  355 TYR A C     1 
ATOM   2729 O  O     . TYR A 1 355 ? -20.834 26.098 -35.816 1.00 40.18 ? ? ? ? ? ?  355 TYR A O     1 
ATOM   2730 C  CB    . TYR A 1 355 ? -23.454 24.902 -37.395 1.00 39.43 ? ? ? ? ? ?  355 TYR A CB    1 
ATOM   2731 C  CG    . TYR A 1 355 ? -24.903 24.467 -37.549 1.00 38.18 ? ? ? ? ? ?  355 TYR A CG    1 
ATOM   2732 C  CD1   . TYR A 1 355 ? -25.595 23.848 -36.512 1.00 35.80 ? ? ? ? ? ?  355 TYR A CD1   1 
ATOM   2733 C  CD2   . TYR A 1 355 ? -25.573 24.674 -38.751 1.00 36.77 ? ? ? ? ? ?  355 TYR A CD2   1 
ATOM   2734 C  CE1   . TYR A 1 355 ? -26.923 23.456 -36.666 1.00 37.94 ? ? ? ? ? ?  355 TYR A CE1   1 
ATOM   2735 C  CE2   . TYR A 1 355 ? -26.897 24.287 -38.920 1.00 36.78 ? ? ? ? ? ?  355 TYR A CE2   1 
ATOM   2736 C  CZ    . TYR A 1 355 ? -27.564 23.688 -37.877 1.00 36.83 ? ? ? ? ? ?  355 TYR A CZ    1 
ATOM   2737 O  OH    . TYR A 1 355 ? -28.865 23.315 -38.067 1.00 36.76 ? ? ? ? ? ?  355 TYR A OH    1 
ATOM   2738 N  N     . PRO A 1 356 ? -20.616 23.957 -36.462 1.00 44.81 ? ? ? ? ? ?  356 PRO A N     1 
ATOM   2739 C  CA    . PRO A 1 356 ? -19.210 24.146 -36.852 1.00 43.87 ? ? ? ? ? ?  356 PRO A CA    1 
ATOM   2740 C  C     . PRO A 1 356 ? -19.079 25.304 -37.829 1.00 43.28 ? ? ? ? ? ?  356 PRO A C     1 
ATOM   2741 O  O     . PRO A 1 356 ? -19.797 25.377 -38.826 1.00 43.49 ? ? ? ? ? ?  356 PRO A O     1 
ATOM   2742 C  CB    . PRO A 1 356 ? -18.838 22.812 -37.515 1.00 43.70 ? ? ? ? ? ?  356 PRO A CB    1 
ATOM   2743 C  CG    . PRO A 1 356 ? -19.781 21.801 -36.911 1.00 47.69 ? ? ? ? ? ?  356 PRO A CG    1 
ATOM   2744 C  CD    . PRO A 1 356 ? -21.031 22.540 -36.474 1.00 39.47 ? ? ? ? ? ?  356 PRO A CD    1 
ATOM   2745 N  N     . GLY A 1 357 ? -18.176 26.234 -37.523 1.00 40.07 ? ? ? ? ? ?  357 GLY A N     1 
ATOM   2746 C  CA    . GLY A 1 357 ? -17.916 27.331 -38.435 1.00 38.63 ? ? ? ? ? ?  357 GLY A CA    1 
ATOM   2747 C  C     . GLY A 1 357 ? -18.849 28.515 -38.322 1.00 43.50 ? ? ? ? ? ?  357 GLY A C     1 
ATOM   2748 O  O     . GLY A 1 357 ? -18.760 29.427 -39.151 1.00 42.86 ? ? ? ? ? ?  357 GLY A O     1 
ATOM   2749 N  N     . PHE A 1 358 ? -19.743 28.533 -37.333 1.00 39.70 ? ? ? ? ? ?  358 PHE A N     1 
ATOM   2750 C  CA    . PHE A 1 358 ? -20.629 29.672 -37.140 1.00 39.27 ? ? ? ? ? ?  358 PHE A CA    1 
ATOM   2751 C  C     . PHE A 1 358 ? -19.831 30.967 -37.065 1.00 40.40 ? ? ? ? ? ?  358 PHE A C     1 
ATOM   2752 O  O     . PHE A 1 358 ? -18.739 31.007 -36.496 1.00 44.30 ? ? ? ? ? ?  358 PHE A O     1 
ATOM   2753 C  CB    . PHE A 1 358 ? -21.455 29.486 -35.856 1.00 38.82 ? ? ? ? ? ?  358 PHE A CB    1 
ATOM   2754 C  CG    . PHE A 1 358 ? -22.214 30.719 -35.431 1.00 41.22 ? ? ? ? ? ?  358 PHE A CG    1 
ATOM   2755 C  CD1   . PHE A 1 358 ? -23.447 31.022 -35.998 1.00 36.52 ? ? ? ? ? ?  358 PHE A CD1   1 
ATOM   2756 C  CD2   . PHE A 1 358 ? -21.694 31.580 -34.482 1.00 39.69 ? ? ? ? ? ?  358 PHE A CD2   1 
ATOM   2757 C  CE1   . PHE A 1 358 ? -24.146 32.154 -35.622 1.00 34.02 ? ? ? ? ? ?  358 PHE A CE1   1 
ATOM   2758 C  CE2   . PHE A 1 358 ? -22.392 32.723 -34.104 1.00 40.05 ? ? ? ? ? ?  358 PHE A CE2   1 
ATOM   2759 C  CZ    . PHE A 1 358 ? -23.623 33.007 -34.684 1.00 36.34 ? ? ? ? ? ?  358 PHE A CZ    1 
ATOM   2760 N  N     . ALA A 1 359 ? -20.385 32.029 -37.658 1.00 40.61 ? ? ? ? ? ?  359 ALA A N     1 
ATOM   2761 C  CA    . ALA A 1 359 ? -19.883 33.381 -37.491 1.00 37.96 ? ? ? ? ? ?  359 ALA A CA    1 
ATOM   2762 C  C     . ALA A 1 359 ? -21.085 34.321 -37.455 1.00 39.16 ? ? ? ? ? ?  359 ALA A C     1 
ATOM   2763 O  O     . ALA A 1 359 ? -21.921 34.289 -38.376 1.00 41.55 ? ? ? ? ? ?  359 ALA A O     1 
ATOM   2764 C  CB    . ALA A 1 359 ? -18.930 33.779 -38.621 1.00 38.95 ? ? ? ? ? ?  359 ALA A CB    1 
ATOM   2765 N  N     . PRO A 1 360 ? -21.198 35.177 -36.445 1.00 40.78 ? ? ? ? ? ?  360 PRO A N     1 
ATOM   2766 C  CA    . PRO A 1 360 ? -22.353 36.083 -36.382 1.00 39.26 ? ? ? ? ? ?  360 PRO A CA    1 
ATOM   2767 C  C     . PRO A 1 360 ? -22.362 37.055 -37.551 1.00 40.54 ? ? ? ? ? ?  360 PRO A C     1 
ATOM   2768 O  O     . PRO A 1 360 ? -21.331 37.608 -37.936 1.00 41.92 ? ? ? ? ? ?  360 PRO A O     1 
ATOM   2769 C  CB    . PRO A 1 360 ? -22.163 36.812 -35.049 1.00 39.63 ? ? ? ? ? ?  360 PRO A CB    1 
ATOM   2770 C  CG    . PRO A 1 360 ? -20.687 36.699 -34.765 1.00 42.30 ? ? ? ? ? ?  360 PRO A CG    1 
ATOM   2771 C  CD    . PRO A 1 360 ? -20.281 35.360 -35.305 1.00 42.08 ? ? ? ? ? ?  360 PRO A CD    1 
ATOM   2772 N  N     . HIS A 1 361 ? -23.551 37.265 -38.087 1.00 37.46 ? ? ? ? ? ?  361 HIS A N     1 
ATOM   2773 C  CA    . HIS A 1 361 ? -23.751 38.158 -39.189 1.00 34.26 ? ? ? ? ? ?  361 HIS A CA    1 
ATOM   2774 C  C     . HIS A 1 361 ? -23.972 39.552 -38.699 1.00 35.01 ? ? ? ? ? ?  361 HIS A C     1 
ATOM   2775 O  O     . HIS A 1 361 ? -24.064 39.778 -37.538 1.00 37.96 ? ? ? ? ? ?  361 HIS A O     1 
ATOM   2776 C  CB    . HIS A 1 361 ? -24.820 37.654 -40.129 1.00 35.67 ? ? ? ? ? ?  361 HIS A CB    1 
ATOM   2777 C  CG    . HIS A 1 361 ? -24.358 36.513 -40.975 1.00 40.53 ? ? ? ? ? ?  361 HIS A CG    1 
ATOM   2778 N  ND1   . HIS A 1 361 ? -25.203 35.744 -41.724 1.00 39.13 ? ? ? ? ? ?  361 HIS A ND1   1 
ATOM   2779 C  CD2   . HIS A 1 361 ? -23.126 36.003 -41.170 1.00 37.79 ? ? ? ? ? ?  361 HIS A CD2   1 
ATOM   2780 C  CE1   . HIS A 1 361 ? -24.518 34.819 -42.352 1.00 39.57 ? ? ? ? ? ?  361 HIS A CE1   1 
ATOM   2781 N  NE2   . HIS A 1 361 ? -23.255 34.950 -42.025 1.00 39.30 ? ? ? ? ? ?  361 HIS A NE2   1 
ATOM   2782 N  N     . PRO A 1 362 ? -24.013 40.521 -39.677 1.00 36.37 ? ? ? ? ? ?  362 PRO A N     1 
ATOM   2783 C  CA    . PRO A 1 362 ? -24.130 41.898 -39.195 1.00 35.44 ? ? ? ? ? ?  362 PRO A CA    1 
ATOM   2784 C  C     . PRO A 1 362 ? -25.123 42.227 -38.084 1.00 38.11 ? ? ? ? ? ?  362 PRO A C     1 
ATOM   2785 O  O     . PRO A 1 362 ? -24.810 43.086 -37.303 1.00 36.15 ? ? ? ? ? ?  362 PRO A O     1 
ATOM   2786 C  CB    . PRO A 1 362 ? -24.371 42.693 -40.452 1.00 34.93 ? ? ? ? ? ?  362 PRO A CB    1 
ATOM   2787 C  CG    . PRO A 1 362 ? -23.575 41.996 -41.427 1.00 38.58 ? ? ? ? ? ?  362 PRO A CG    1 
ATOM   2788 C  CD    . PRO A 1 362 ? -23.959 40.595 -41.197 1.00 33.44 ? ? ? ? ? ?  362 PRO A CD    1 
ATOM   2789 N  N     . TYR A 1 363 ? -26.261 41.549 -38.010 1.00 33.12 ? ? ? ? ? ?  363 TYR A N     1 
ATOM   2790 C  CA    . TYR A 1 363 ? -27.193 41.777 -36.915 1.00 34.05 ? ? ? ? ? ?  363 TYR A CA    1 
ATOM   2791 C  C     . TYR A 1 363 ? -26.636 40.772 -35.926 1.00 36.06 ? ? ? ? ? ?  363 TYR A C     1 
ATOM   2792 O  O     . TYR A 1 363 ? -27.158 39.666 -35.787 1.00 32.88 ? ? ? ? ? ?  363 TYR A O     1 
ATOM   2793 C  CB    . TYR A 1 363 ? -28.615 41.405 -37.321 1.00 35.02 ? ? ? ? ? ?  363 TYR A CB    1 
ATOM   2794 C  CG    . TYR A 1 363 ? -29.608 41.447 -36.181 1.00 35.91 ? ? ? ? ? ?  363 TYR A CG    1 
ATOM   2795 C  CD1   . TYR A 1 363 ? -29.383 42.246 -35.068 1.00 31.94 ? ? ? ? ? ?  363 TYR A CD1   1 
ATOM   2796 C  CD2   . TYR A 1 363 ? -30.769 40.687 -36.218 1.00 35.13 ? ? ? ? ? ?  363 TYR A CD2   1 
ATOM   2797 C  CE1   . TYR A 1 363 ? -30.287 42.287 -34.024 1.00 35.99 ? ? ? ? ? ?  363 TYR A CE1   1 
ATOM   2798 C  CE2   . TYR A 1 363 ? -31.679 40.721 -35.178 1.00 31.08 ? ? ? ? ? ?  363 TYR A CE2   1 
ATOM   2799 C  CZ    . TYR A 1 363 ? -31.433 41.523 -34.084 1.00 33.47 ? ? ? ? ? ?  363 TYR A CZ    1 
ATOM   2800 O  OH    . TYR A 1 363 ? -32.337 41.561 -33.047 1.00 32.34 ? ? ? ? ? ?  363 TYR A OH    1 
ATOM   2801 N  N     . ARG A 1 364 ? -25.548 41.149 -35.260 1.00 38.44 ? ? ? ? ? ?  364 ARG A N     1 
ATOM   2802 C  CA    . ARG A 1 364 ? -24.858 40.234 -34.370 1.00 35.09 ? ? ? ? ? ?  364 ARG A CA    1 
ATOM   2803 C  C     . ARG A 1 364 ? -25.638 39.632 -33.227 1.00 33.19 ? ? ? ? ? ?  364 ARG A C     1 
ATOM   2804 O  O     . ARG A 1 364 ? -25.363 38.544 -32.834 1.00 32.45 ? ? ? ? ? ?  364 ARG A O     1 
ATOM   2805 C  CB    . ARG A 1 364 ? -23.571 40.872 -33.834 1.00 39.21 ? ? ? ? ? ?  364 ARG A CB    1 
ATOM   2806 C  CG    . ARG A 1 364 ? -22.628 41.418 -34.891 1.00 43.31 ? ? ? ? ? ?  364 ARG A CG    1 
ATOM   2807 C  CD    . ARG A 1 364 ? -21.591 40.395 -35.313 1.00 46.40 ? ? ? ? ? ?  364 ARG A CD    1 
ATOM   2808 N  NE    . ARG A 1 364 ? -20.657 40.885 -36.316 1.00 49.34 ? ? ? ? ? ?  364 ARG A NE    1 
ATOM   2809 C  CZ    . ARG A 1 364 ? -19.557 41.556 -36.031 1.00 56.68 ? ? ? ? ? ?  364 ARG A CZ    1 
ATOM   2810 N  NH1   . ARG A 1 364 ? -19.267 41.834 -34.769 1.00 53.22 ? ? ? ? ? ?  364 ARG A NH1   1 
ATOM   2811 N  NH2   . ARG A 1 364 ? -18.756 41.966 -37.000 1.00 50.45 ? ? ? ? ? ?  364 ARG A NH2   1 
ATOM   2812 N  N     . ASP A 1 365 ? -26.601 40.361 -32.695 1.00 33.90 ? ? ? ? ? ?  365 ASP A N     1 
ATOM   2813 C  CA    . ASP A 1 365 ? -27.382 39.879 -31.560 1.00 33.32 ? ? ? ? ? ?  365 ASP A CA    1 
ATOM   2814 C  C     . ASP A 1 365 ? -28.538 38.964 -31.954 1.00 31.94 ? ? ? ? ? ?  365 ASP A C     1 
ATOM   2815 O  O     . ASP A 1 365 ? -29.367 38.651 -31.098 1.00 32.60 ? ? ? ? ? ?  365 ASP A O     1 
ATOM   2816 C  CB    . ASP A 1 365 ? -27.944 41.053 -30.754 1.00 33.93 ? ? ? ? ? ?  365 ASP A CB    1 
ATOM   2817 C  CG    . ASP A 1 365 ? -26.875 41.804 -29.988 1.00 40.31 ? ? ? ? ? ?  365 ASP A CG    1 
ATOM   2818 O  OD1   . ASP A 1 365 ? -25.719 41.327 -29.952 1.00 38.42 ? ? ? ? ? ?  365 ASP A OD1   1 
ATOM   2819 O  OD2   . ASP A 1 365 ? -27.200 42.876 -29.429 1.00 46.49 ? ? ? ? ? ?  365 ASP A OD2   1 
ATOM   2820 N  N     . TYR A 1 366 ? -28.624 38.511 -33.200 1.00 31.04 ? ? ? ? ? ?  366 TYR A N     1 
ATOM   2821 C  CA    . TYR A 1 366 ? -29.754 37.670 -33.579 1.00 31.05 ? ? ? ? ? ?  366 TYR A CA    1 
ATOM   2822 C  C     . TYR A 1 366 ? -29.677 36.301 -32.903 1.00 32.95 ? ? ? ? ? ?  366 TYR A C     1 
ATOM   2823 O  O     . TYR A 1 366 ? -30.636 35.867 -32.248 1.00 31.36 ? ? ? ? ? ?  366 TYR A O     1 
ATOM   2824 C  CB    . TYR A 1 366 ? -29.826 37.522 -35.103 1.00 28.14 ? ? ? ? ? ?  366 TYR A CB    1 
ATOM   2825 C  CG    . TYR A 1 366 ? -30.931 36.574 -35.514 1.00 29.98 ? ? ? ? ? ?  366 TYR A CG    1 
ATOM   2826 C  CD1   . TYR A 1 366 ? -32.269 36.869 -35.233 1.00 29.61 ? ? ? ? ? ?  366 TYR A CD1   1 
ATOM   2827 C  CD2   . TYR A 1 366 ? -30.645 35.380 -36.162 1.00 29.64 ? ? ? ? ? ?  366 TYR A CD2   1 
ATOM   2828 C  CE1   . TYR A 1 366 ? -33.298 35.986 -35.596 1.00 30.94 ? ? ? ? ? ?  366 TYR A CE1   1 
ATOM   2829 C  CE2   . TYR A 1 366 ? -31.663 34.495 -36.525 1.00 29.43 ? ? ? ? ? ?  366 TYR A CE2   1 
ATOM   2830 C  CZ    . TYR A 1 366 ? -32.987 34.808 -36.238 1.00 28.21 ? ? ? ? ? ?  366 TYR A CZ    1 
ATOM   2831 O  OH    . TYR A 1 366 ? -33.988 33.931 -36.594 1.00 27.53 ? ? ? ? ? ?  366 TYR A OH    1 
ATOM   2832 N  N     . SER A 1 367 ? -28.547 35.603 -33.047 1.00 30.64 ? ? ? ? ? ?  367 SER A N     1 
ATOM   2833 C  CA    . SER A 1 367 ? -28.362 34.271 -32.468 1.00 32.24 ? ? ? ? ? ?  367 SER A CA    1 
ATOM   2834 C  C     . SER A 1 367 ? -27.417 34.246 -31.277 1.00 35.44 ? ? ? ? ? ?  367 SER A C     1 
ATOM   2835 O  O     . SER A 1 367 ? -27.753 33.682 -30.228 1.00 31.89 ? ? ? ? ? ?  367 SER A O     1 
ATOM   2836 C  CB    . SER A 1 367 ? -27.814 33.298 -33.523 1.00 33.28 ? ? ? ? ? ?  367 SER A CB    1 
ATOM   2837 O  OG    . SER A 1 367 ? -28.593 33.280 -34.690 1.00 31.78 ? ? ? ? ? ?  367 SER A OG    1 
ATOM   2838 N  N     . ALA A 1 368 ? -26.223 34.815 -31.432 1.00 34.06 ? ? ? ? ? ?  368 ALA A N     1 
ATOM   2839 C  CA    . ALA A 1 368 ? -25.120 34.516 -30.519 1.00 37.95 ? ? ? ? ? ?  368 ALA A CA    1 
ATOM   2840 C  C     . ALA A 1 368 ? -25.439 34.760 -29.043 1.00 35.12 ? ? ? ? ? ?  368 ALA A C     1 
ATOM   2841 O  O     . ALA A 1 368 ? -25.033 33.925 -28.216 1.00 33.95 ? ? ? ? ? ?  368 ALA A O     1 
ATOM   2842 C  CB    . ALA A 1 368 ? -23.871 35.301 -30.957 1.00 32.69 ? ? ? ? ? ?  368 ALA A CB    1 
ATOM   2843 N  N     . PRO A 1 369 ? -26.165 35.815 -28.643 1.00 35.60 ? ? ? ? ? ?  369 PRO A N     1 
ATOM   2844 C  CA    . PRO A 1 369 ? -26.503 35.970 -27.213 1.00 32.88 ? ? ? ? ? ?  369 PRO A CA    1 
ATOM   2845 C  C     . PRO A 1 369 ? -27.368 34.857 -26.644 1.00 36.27 ? ? ? ? ? ?  369 PRO A C     1 
ATOM   2846 O  O     . PRO A 1 369 ? -27.467 34.759 -25.416 1.00 36.97 ? ? ? ? ? ?  369 PRO A O     1 
ATOM   2847 C  CB    . PRO A 1 369 ? -27.251 37.308 -27.159 1.00 30.61 ? ? ? ? ? ?  369 PRO A CB    1 
ATOM   2848 C  CG    . PRO A 1 369 ? -26.930 38.003 -28.426 1.00 32.96 ? ? ? ? ? ?  369 PRO A CG    1 
ATOM   2849 C  CD    . PRO A 1 369 ? -26.636 36.966 -29.446 1.00 37.12 ? ? ? ? ? ?  369 PRO A CD    1 
ATOM   2850 N  N     . TRP A 1 370 ? -27.990 34.017 -27.473 1.00 34.70 ? ? ? ? ? ?  370 TRP A N     1 
ATOM   2851 C  CA    . TRP A 1 370 ? -29.029 33.105 -27.007 1.00 35.22 ? ? ? ? ? ?  370 TRP A CA    1 
ATOM   2852 C  C     . TRP A 1 370 ? -28.614 31.643 -27.051 1.00 36.28 ? ? ? ? ? ?  370 TRP A C     1 
ATOM   2853 O  O     . TRP A 1 370 ? -29.427 30.773 -26.709 1.00 34.63 ? ? ? ? ? ?  370 TRP A O     1 
ATOM   2854 C  CB    . TRP A 1 370 ? -30.324 33.326 -27.815 1.00 32.27 ? ? ? ? ? ?  370 TRP A CB    1 
ATOM   2855 C  CG    . TRP A 1 370 ? -30.514 34.783 -28.108 1.00 34.41 ? ? ? ? ? ?  370 TRP A CG    1 
ATOM   2856 C  CD1   . TRP A 1 370 ? -30.424 35.399 -29.324 1.00 33.31 ? ? ? ? ? ?  370 TRP A CD1   1 
ATOM   2857 C  CD2   . TRP A 1 370 ? -30.768 35.815 -27.152 1.00 33.70 ? ? ? ? ? ?  370 TRP A CD2   1 
ATOM   2858 N  NE1   . TRP A 1 370 ? -30.623 36.757 -29.184 1.00 34.90 ? ? ? ? ? ?  370 TRP A NE1   1 
ATOM   2859 C  CE2   . TRP A 1 370 ? -30.838 37.035 -27.859 1.00 34.79 ? ? ? ? ? ?  370 TRP A CE2   1 
ATOM   2860 C  CE3   . TRP A 1 370 ? -30.956 35.825 -25.764 1.00 37.86 ? ? ? ? ? ?  370 TRP A CE3   1 
ATOM   2861 C  CZ2   . TRP A 1 370 ? -31.084 38.257 -27.223 1.00 35.74 ? ? ? ? ? ?  370 TRP A CZ2   1 
ATOM   2862 C  CZ3   . TRP A 1 370 ? -31.202 37.040 -25.131 1.00 34.52 ? ? ? ? ? ?  370 TRP A CZ3   1 
ATOM   2863 C  CH2   . TRP A 1 370 ? -31.266 38.236 -25.863 1.00 39.90 ? ? ? ? ? ?  370 TRP A CH2   1 
ATOM   2864 N  N     . PHE A 1 371 ? -27.372 31.350 -27.438 1.00 36.44 ? ? ? ? ? ?  371 PHE A N     1 
ATOM   2865 C  CA    . PHE A 1 371 ? -26.868 29.984 -27.348 1.00 36.43 ? ? ? ? ? ?  371 PHE A CA    1 
ATOM   2866 C  C     . PHE A 1 371 ? -26.916 29.493 -25.903 1.00 38.21 ? ? ? ? ? ?  371 PHE A C     1 
ATOM   2867 O  O     . PHE A 1 371 ? -26.723 30.260 -24.959 1.00 36.37 ? ? ? ? ? ?  371 PHE A O     1 
ATOM   2868 C  CB    . PHE A 1 371 ? -25.427 29.904 -27.863 1.00 41.74 ? ? ? ? ? ?  371 PHE A CB    1 
ATOM   2869 C  CG    . PHE A 1 371 ? -25.289 30.126 -29.334 1.00 38.17 ? ? ? ? ? ?  371 PHE A CG    1 
ATOM   2870 C  CD1   . PHE A 1 371 ? -26.119 29.471 -30.233 1.00 42.36 ? ? ? ? ? ?  371 PHE A CD1   1 
ATOM   2871 C  CD2   . PHE A 1 371 ? -24.322 30.994 -29.826 1.00 39.60 ? ? ? ? ? ?  371 PHE A CD2   1 
ATOM   2872 C  CE1   . PHE A 1 371 ? -25.981 29.675 -31.622 1.00 37.98 ? ? ? ? ? ?  371 PHE A CE1   1 
ATOM   2873 C  CE2   . PHE A 1 371 ? -24.175 31.203 -31.198 1.00 38.05 ? ? ? ? ? ?  371 PHE A CE2   1 
ATOM   2874 C  CZ    . PHE A 1 371 ? -25.009 30.542 -32.097 1.00 37.80 ? ? ? ? ? ?  371 PHE A CZ    1 
ATOM   2875 N  N     . GLY A 1 372 ? -27.184 28.204 -25.739 1.00 38.03 ? ? ? ? ? ?  372 GLY A N     1 
ATOM   2876 C  CA    . GLY A 1 372 ? -27.189 27.566 -24.415 1.00 38.60 ? ? ? ? ? ?  372 GLY A CA    1 
ATOM   2877 C  C     . GLY A 1 372 ? -28.437 27.706 -23.562 1.00 36.45 ? ? ? ? ? ?  372 GLY A C     1 
ATOM   2878 O  O     . GLY A 1 372 ? -28.974 26.708 -23.075 1.00 40.96 ? ? ? ? ? ?  372 GLY A O     1 
ATOM   2879 N  N     . THR A 1 373 ? -28.912 28.929 -23.361 1.00 37.02 ? ? ? ? ? ?  373 THR A N     1 
ATOM   2880 C  CA    . THR A 1 373 ? -30.118 29.134 -22.574 1.00 35.46 ? ? ? ? ? ?  373 THR A CA    1 
ATOM   2881 C  C     . THR A 1 373 ? -31.402 28.817 -23.344 1.00 38.69 ? ? ? ? ? ?  373 THR A C     1 
ATOM   2882 O  O     . THR A 1 373 ? -32.465 28.701 -22.723 1.00 31.73 ? ? ? ? ? ?  373 THR A O     1 
ATOM   2883 C  CB    . THR A 1 373 ? -30.151 30.574 -22.050 1.00 37.23 ? ? ? ? ? ?  373 THR A CB    1 
ATOM   2884 O  OG1   . THR A 1 373 ? -29.991 31.495 -23.130 1.00 39.49 ? ? ? ? ? ?  373 THR A OG1   1 
ATOM   2885 C  CG2   . THR A 1 373 ? -29.004 30.802 -21.057 1.00 39.57 ? ? ? ? ? ?  373 THR A CG2   1 
ATOM   2886 N  N     . ARG A 1 374 ? -31.324 28.635 -24.664 1.00 39.48 ? ? ? ? ? ?  374 ARG A N     1 
ATOM   2887 C  CA    . ARG A 1 374 ? -32.480 28.396 -25.520 1.00 35.08 ? ? ? ? ? ?  374 ARG A CA    1 
ATOM   2888 C  C     . ARG A 1 374 ? -32.471 26.976 -26.065 1.00 32.63 ? ? ? ? ? ?  374 ARG A C     1 
ATOM   2889 O  O     . ARG A 1 374 ? -31.412 26.393 -26.314 1.00 32.54 ? ? ? ? ? ?  374 ARG A O     1 
ATOM   2890 C  CB    . ARG A 1 374 ? -32.496 29.380 -26.691 1.00 31.43 ? ? ? ? ? ?  374 ARG A CB    1 
ATOM   2891 C  CG    . ARG A 1 374 ? -33.274 30.650 -26.408 1.00 31.13 ? ? ? ? ? ?  374 ARG A CG    1 
ATOM   2892 C  CD    . ARG A 1 374 ? -32.577 31.500 -25.365 1.00 30.94 ? ? ? ? ? ?  374 ARG A CD    1 
ATOM   2893 N  NE    . ARG A 1 374 ? -33.279 32.760 -25.142 1.00 34.36 ? ? ? ? ? ?  374 ARG A NE    1 
ATOM   2894 C  CZ    . ARG A 1 374 ? -33.048 33.557 -24.110 1.00 37.76 ? ? ? ? ? ?  374 ARG A CZ    1 
ATOM   2895 N  NH1   . ARG A 1 374 ? -32.117 33.267 -23.215 1.00 35.01 ? ? ? ? ? ?  374 ARG A NH1   1 
ATOM   2896 N  NH2   . ARG A 1 374 ? -33.765 34.669 -23.971 1.00 35.05 ? ? ? ? ? ?  374 ARG A NH2   1 
ATOM   2897 N  N     . ARG A 1 375 ? -33.667 26.431 -26.256 1.00 32.58 ? ? ? ? ? ?  375 ARG A N     1 
ATOM   2898 C  CA    . ARG A 1 375 ? -33.858 25.148 -26.920 1.00 32.25 ? ? ? ? ? ?  375 ARG A CA    1 
ATOM   2899 C  C     . ARG A 1 375 ? -34.287 25.379 -28.366 1.00 33.15 ? ? ? ? ? ?  375 ARG A C     1 
ATOM   2900 O  O     . ARG A 1 375 ? -35.046 26.311 -28.650 1.00 30.25 ? ? ? ? ? ?  375 ARG A O     1 
ATOM   2901 C  CB    . ARG A 1 375 ? -34.915 24.310 -26.205 1.00 29.59 ? ? ? ? ? ?  375 ARG A CB    1 
ATOM   2902 C  CG    . ARG A 1 375 ? -35.149 22.953 -26.854 1.00 34.07 ? ? ? ? ? ?  375 ARG A CG    1 
ATOM   2903 C  CD    . ARG A 1 375 ? -34.007 21.989 -26.483 1.00 35.54 ? ? ? ? ? ?  375 ARG A CD    1 
ATOM   2904 N  NE    . ARG A 1 375 ? -33.970 21.757 -25.039 1.00 39.23 ? ? ? ? ? ?  375 ARG A NE    1 
ATOM   2905 C  CZ    . ARG A 1 375 ? -34.676 20.823 -24.418 1.00 37.97 ? ? ? ? ? ?  375 ARG A CZ    1 
ATOM   2906 N  NH1   . ARG A 1 375 ? -35.476 20.008 -25.085 1.00 33.27 ? ? ? ? ? ?  375 ARG A NH1   1 
ATOM   2907 N  NH2   . ARG A 1 375 ? -34.573 20.700 -23.095 1.00 38.13 ? ? ? ? ? ?  375 ARG A NH2   1 
ATOM   2908 N  N     . VAL A 1 376 ? -33.807 24.527 -29.275 1.00 29.99 ? ? ? ? ? ?  376 VAL A N     1 
ATOM   2909 C  CA    . VAL A 1 376 ? -34.182 24.623 -30.687 1.00 29.95 ? ? ? ? ? ?  376 VAL A CA    1 
ATOM   2910 C  C     . VAL A 1 376 ? -35.601 24.102 -30.890 1.00 28.63 ? ? ? ? ? ?  376 VAL A C     1 
ATOM   2911 O  O     . VAL A 1 376 ? -35.956 23.005 -30.427 1.00 29.38 ? ? ? ? ? ?  376 VAL A O     1 
ATOM   2912 C  CB    . VAL A 1 376 ? -33.195 23.847 -31.578 1.00 31.41 ? ? ? ? ? ?  376 VAL A CB    1 
ATOM   2913 C  CG1   . VAL A 1 376 ? -33.730 23.785 -33.031 1.00 29.87 ? ? ? ? ? ?  376 VAL A CG1   1 
ATOM   2914 C  CG2   . VAL A 1 376 ? -31.829 24.483 -31.539 1.00 32.01 ? ? ? ? ? ?  376 VAL A CG2   1 
ATOM   2915 N  N     . LEU A 1 377 ? -36.412 24.881 -31.599 1.00 27.57 ? ? ? ? ? ?  377 LEU A N     1 
ATOM   2916 C  CA    . LEU A 1 377 ? -37.650 24.385 -32.194 1.00 30.17 ? ? ? ? ? ?  377 LEU A CA    1 
ATOM   2917 C  C     . LEU A 1 377 ? -37.522 24.433 -33.713 1.00 27.11 ? ? ? ? ? ?  377 LEU A C     1 
ATOM   2918 O  O     . LEU A 1 377 ? -36.885 25.332 -34.267 1.00 28.02 ? ? ? ? ? ?  377 LEU A O     1 
ATOM   2919 C  CB    . LEU A 1 377 ? -38.883 25.201 -31.755 1.00 28.26 ? ? ? ? ? ?  377 LEU A CB    1 
ATOM   2920 C  CG    . LEU A 1 377 ? -39.087 25.517 -30.265 1.00 26.91 ? ? ? ? ? ?  377 LEU A CG    1 
ATOM   2921 C  CD1   . LEU A 1 377 ? -38.378 26.815 -29.935 1.00 26.29 ? ? ? ? ? ?  377 LEU A CD1   1 
ATOM   2922 C  CD2   . LEU A 1 377 ? -40.562 25.644 -29.935 1.00 24.91 ? ? ? ? ? ?  377 LEU A CD2   1 
ATOM   2923 N  N     . ARG A 1 378 ? -38.130 23.458 -34.383 1.00 25.86 ? ? ? ? ? ?  378 ARG A N     1 
ATOM   2924 C  CA    . ARG A 1 378 ? -38.107 23.387 -35.838 1.00 26.33 ? ? ? ? ? ?  378 ARG A CA    1 
ATOM   2925 C  C     . ARG A 1 378 ? -39.523 23.427 -36.394 1.00 25.64 ? ? ? ? ? ?  378 ARG A C     1 
ATOM   2926 O  O     . ARG A 1 378 ? -40.503 23.167 -35.693 1.00 25.15 ? ? ? ? ? ?  378 ARG A O     1 
ATOM   2927 C  CB    . ARG A 1 378 ? -37.415 22.105 -36.326 1.00 27.79 ? ? ? ? ? ?  378 ARG A CB    1 
ATOM   2928 C  CG    . ARG A 1 378 ? -35.929 22.044 -35.978 1.00 28.81 ? ? ? ? ? ?  378 ARG A CG    1 
ATOM   2929 C  CD    . ARG A 1 378 ? -35.217 23.295 -36.468 1.00 29.26 ? ? ? ? ? ?  378 ARG A CD    1 
ATOM   2930 N  NE    . ARG A 1 378 ? -33.805 23.037 -36.716 1.00 31.73 ? ? ? ? ? ?  378 ARG A NE    1 
ATOM   2931 C  CZ    . ARG A 1 378 ? -33.310 22.584 -37.861 1.00 34.76 ? ? ? ? ? ?  378 ARG A CZ    1 
ATOM   2932 N  NH1   . ARG A 1 378 ? -34.079 22.388 -38.924 1.00 31.74 ? ? ? ? ? ?  378 ARG A NH1   1 
ATOM   2933 N  NH2   . ARG A 1 378 ? -32.007 22.332 -37.947 1.00 34.46 ? ? ? ? ? ?  378 ARG A NH2   1 
ATOM   2934 N  N     . GLY A 1 379 ? -39.608 23.708 -37.680 1.00 27.12 ? ? ? ? ? ?  379 GLY A N     1 
ATOM   2935 C  CA    . GLY A 1 379 ? -40.873 23.689 -38.387 1.00 24.97 ? ? ? ? ? ?  379 GLY A CA    1 
ATOM   2936 C  C     . GLY A 1 379 ? -41.420 25.094 -38.567 1.00 26.60 ? ? ? ? ? ?  379 GLY A C     1 
ATOM   2937 O  O     . GLY A 1 379 ? -40.716 25.993 -39.037 1.00 27.08 ? ? ? ? ? ?  379 GLY A O     1 
ATOM   2938 N  N     . ALA A 1 380 ? -42.675 25.278 -38.195 1.00 27.66 ? ? ? ? ? ?  380 ALA A N     1 
ATOM   2939 C  CA    . ALA A 1 380 ? -43.371 26.545 -38.312 1.00 26.71 ? ? ? ? ? ?  380 ALA A CA    1 
ATOM   2940 C  C     . ALA A 1 380 ? -44.729 26.331 -37.662 1.00 25.87 ? ? ? ? ? ?  380 ALA A C     1 
ATOM   2941 O  O     . ALA A 1 380 ? -45.147 25.195 -37.416 1.00 25.70 ? ? ? ? ? ?  380 ALA A O     1 
ATOM   2942 C  CB    . ALA A 1 380 ? -43.519 26.993 -39.777 1.00 24.61 ? ? ? ? ? ?  380 ALA A CB    1 
ATOM   2943 N  N     . CYS A 1 381 ? -45.423 27.420 -37.405 1.00 24.66 ? ? ? ? ? ?  381 CYS A N     1 
ATOM   2944 C  CA    . CYS A 1 381 ? -46.782 27.300 -36.911 1.00 24.31 ? ? ? ? ? ?  381 CYS A CA    1 
ATOM   2945 C  C     . CYS A 1 381 ? -47.720 27.989 -37.894 1.00 28.40 ? ? ? ? ? ?  381 CYS A C     1 
ATOM   2946 O  O     . CYS A 1 381 ? -47.285 28.560 -38.904 1.00 23.64 ? ? ? ? ? ?  381 CYS A O     1 
ATOM   2947 C  CB    . CYS A 1 381 ? -46.897 27.872 -35.488 1.00 23.95 ? ? ? ? ? ?  381 CYS A CB    1 
ATOM   2948 S  SG    . CYS A 1 381 ? -46.854 29.684 -35.406 1.00 27.57 ? ? ? ? ? ?  381 CYS A SG    1 
ATOM   2949 N  N     . HIS A 1 382 ? -49.025 27.936 -37.585 1.00 24.91 ? ? ? ? ? ?  382 HIS A N     1 
ATOM   2950 C  CA    . HIS A 1 382 ? -50.030 28.521 -38.471 1.00 27.14 ? ? ? ? ? ?  382 HIS A CA    1 
ATOM   2951 C  C     . HIS A 1 382 ? -49.822 30.020 -38.664 1.00 29.42 ? ? ? ? ? ?  382 HIS A C     1 
ATOM   2952 O  O     . HIS A 1 382 ? -50.229 30.570 -39.693 1.00 30.16 ? ? ? ? ? ?  382 HIS A O     1 
ATOM   2953 C  CB    . HIS A 1 382 ? -51.432 28.285 -37.910 1.00 26.53 ? ? ? ? ? ?  382 HIS A CB    1 
ATOM   2954 C  CG    . HIS A 1 382 ? -51.771 29.191 -36.760 1.00 28.76 ? ? ? ? ? ?  382 HIS A CG    1 
ATOM   2955 N  ND1   . HIS A 1 382 ? -51.309 28.971 -35.478 1.00 32.76 ? ? ? ? ? ?  382 HIS A ND1   1 
ATOM   2956 C  CD2   . HIS A 1 382 ? -52.523 30.318 -36.699 1.00 29.50 ? ? ? ? ? ?  382 HIS A CD2   1 
ATOM   2957 C  CE1   . HIS A 1 382 ? -51.761 29.924 -34.676 1.00 32.94 ? ? ? ? ? ?  382 HIS A CE1   1 
ATOM   2958 N  NE2   . HIS A 1 382 ? -52.505 30.751 -35.391 1.00 30.13 ? ? ? ? ? ?  382 HIS A NE2   1 
ATOM   2959 N  N     . ALA A 1 383 ? -49.226 30.704 -37.681 1.00 24.92 ? ? ? ? ? ?  383 ALA A N     1 
ATOM   2960 C  CA    . ALA A 1 383 ? -48.991 32.144 -37.766 1.00 25.63 ? ? ? ? ? ?  383 ALA A CA    1 
ATOM   2961 C  C     . ALA A 1 383 ? -47.615 32.500 -38.330 1.00 26.60 ? ? ? ? ? ?  383 ALA A C     1 
ATOM   2962 O  O     . ALA A 1 383 ? -47.270 33.688 -38.365 1.00 27.28 ? ? ? ? ? ?  383 ALA A O     1 
ATOM   2963 C  CB    . ALA A 1 383 ? -49.154 32.797 -36.381 1.00 25.57 ? ? ? ? ? ?  383 ALA A CB    1 
ATOM   2964 N  N     . THR A 1 384 ? -46.812 31.514 -38.736 1.00 24.83 ? ? ? ? ? ?  384 THR A N     1 
ATOM   2965 C  CA    . THR A 1 384 ? -45.522 31.802 -39.352 1.00 24.67 ? ? ? ? ? ?  384 THR A CA    1 
ATOM   2966 C  C     . THR A 1 384 ? -45.727 32.143 -40.822 1.00 26.02 ? ? ? ? ? ?  384 THR A C     1 
ATOM   2967 O  O     . THR A 1 384 ? -46.365 31.384 -41.557 1.00 24.01 ? ? ? ? ? ?  384 THR A O     1 
ATOM   2968 C  CB    . THR A 1 384 ? -44.572 30.613 -39.228 1.00 25.63 ? ? ? ? ? ?  384 THR A CB    1 
ATOM   2969 O  OG1   . THR A 1 384 ? -44.436 30.242 -37.853 1.00 23.50 ? ? ? ? ? ?  384 THR A OG1   1 
ATOM   2970 C  CG2   . THR A 1 384 ? -43.176 30.967 -39.797 1.00 23.19 ? ? ? ? ? ?  384 THR A CG2   1 
ATOM   2971 N  N     . SER A 1 385 ? -45.181 33.282 -41.243 1.00 23.56 ? ? ? ? ? ?  385 SER A N     1 
ATOM   2972 C  CA    . SER A 1 385 ? -45.277 33.667 -42.645 1.00 27.16 ? ? ? ? ? ?  385 SER A CA    1 
ATOM   2973 C  C     . SER A 1 385 ? -44.687 32.586 -43.542 1.00 23.21 ? ? ? ? ? ?  385 SER A C     1 
ATOM   2974 O  O     . SER A 1 385 ? -43.627 32.033 -43.253 1.00 24.31 ? ? ? ? ? ?  385 SER A O     1 
ATOM   2975 C  CB    . SER A 1 385 ? -44.543 34.987 -42.871 1.00 27.91 ? ? ? ? ? ?  385 SER A CB    1 
ATOM   2976 O  OG    . SER A 1 385 ? -44.158 35.108 -44.234 1.00 37.56 ? ? ? ? ? ?  385 SER A OG    1 
ATOM   2977 N  N     . ALA A 1 386 ? -45.366 32.299 -44.658 1.00 26.48 ? ? ? ? ? ?  386 ALA A N     1 
ATOM   2978 C  CA    . ALA A 1 386 ? -44.827 31.327 -45.610 1.00 26.68 ? ? ? ? ? ?  386 ALA A CA    1 
ATOM   2979 C  C     . ALA A 1 386 ? -43.496 31.783 -46.210 1.00 24.46 ? ? ? ? ? ?  386 ALA A C     1 
ATOM   2980 O  O     . ALA A 1 386 ? -42.705 30.942 -46.661 1.00 27.57 ? ? ? ? ? ?  386 ALA A O     1 
ATOM   2981 C  CB    . ALA A 1 386 ? -45.845 31.043 -46.716 1.00 28.04 ? ? ? ? ? ?  386 ALA A CB    1 
ATOM   2982 N  N     . ALA A 1 387 ? -43.210 33.083 -46.194 1.00 23.36 ? ? ? ? ? ?  387 ALA A N     1 
ATOM   2983 C  CA    . ALA A 1 387 ? -41.900 33.547 -46.650 1.00 29.66 ? ? ? ? ? ?  387 ALA A CA    1 
ATOM   2984 C  C     . ALA A 1 387 ? -40.786 33.221 -45.661 1.00 28.95 ? ? ? ? ? ?  387 ALA A C     1 
ATOM   2985 O  O     . ALA A 1 387 ? -39.613 33.224 -46.044 1.00 30.33 ? ? ? ? ? ?  387 ALA A O     1 
ATOM   2986 C  CB    . ALA A 1 387 ? -41.928 35.055 -46.910 1.00 27.24 ? ? ? ? ? ?  387 ALA A CB    1 
ATOM   2987 N  N     . LEU A 1 388 ? -41.114 32.957 -44.398 1.00 27.13 ? ? ? ? ? ?  388 LEU A N     1 
ATOM   2988 C  CA    . LEU A 1 388 ? -40.094 32.587 -43.427 1.00 26.84 ? ? ? ? ? ?  388 LEU A CA    1 
ATOM   2989 C  C     . LEU A 1 388 ? -39.972 31.081 -43.249 1.00 26.87 ? ? ? ? ? ?  388 LEU A C     1 
ATOM   2990 O  O     . LEU A 1 388 ? -38.852 30.571 -43.165 1.00 26.58 ? ? ? ? ? ?  388 LEU A O     1 
ATOM   2991 C  CB    . LEU A 1 388 ? -40.382 33.234 -42.066 1.00 24.27 ? ? ? ? ? ?  388 LEU A CB    1 
ATOM   2992 C  CG    . LEU A 1 388 ? -39.283 32.965 -41.037 1.00 28.45 ? ? ? ? ? ?  388 LEU A CG    1 
ATOM   2993 C  CD1   . LEU A 1 388 ? -38.967 34.207 -40.242 1.00 25.64 ? ? ? ? ? ?  388 LEU A CD1   1 
ATOM   2994 C  CD2   . LEU A 1 388 ? -39.614 31.773 -40.093 1.00 28.72 ? ? ? ? ? ?  388 LEU A CD2   1 
ATOM   2995 N  N     . ALA A 1 389 ? -41.098 30.364 -43.190 1.00 24.63 ? ? ? ? ? ?  389 ALA A N     1 
ATOM   2996 C  CA    . ALA A 1 389 ? -41.105 28.950 -42.822 1.00 26.03 ? ? ? ? ? ?  389 ALA A CA    1 
ATOM   2997 C  C     . ALA A 1 389 ? -40.161 28.147 -43.707 1.00 27.22 ? ? ? ? ? ?  389 ALA A C     1 
ATOM   2998 O  O     . ALA A 1 389 ? -40.239 28.210 -44.935 1.00 27.98 ? ? ? ? ? ?  389 ALA A O     1 
ATOM   2999 C  CB    . ALA A 1 389 ? -42.530 28.395 -42.928 1.00 24.97 ? ? ? ? ? ?  389 ALA A CB    1 
ATOM   3000 N  N     . HIS A 1 390 ? -39.273 27.376 -43.082 1.00 27.86 ? ? ? ? ? ?  390 HIS A N     1 
ATOM   3001 C  CA    . HIS A 1 390 ? -38.215 26.697 -43.826 1.00 26.16 ? ? ? ? ? ?  390 HIS A CA    1 
ATOM   3002 C  C     . HIS A 1 390 ? -37.661 25.546 -42.995 1.00 27.56 ? ? ? ? ? ?  390 HIS A C     1 
ATOM   3003 O  O     . HIS A 1 390 ? -37.389 25.717 -41.803 1.00 29.52 ? ? ? ? ? ?  390 HIS A O     1 
ATOM   3004 C  CB    . HIS A 1 390 ? -37.110 27.695 -44.178 1.00 29.76 ? ? ? ? ? ?  390 HIS A CB    1 
ATOM   3005 C  CG    . HIS A 1 390 ? -36.204 27.241 -45.277 1.00 31.73 ? ? ? ? ? ?  390 HIS A CG    1 
ATOM   3006 N  ND1   . HIS A 1 390 ? -35.125 26.413 -45.054 1.00 32.28 ? ? ? ? ? ?  390 HIS A ND1   1 
ATOM   3007 C  CD2   . HIS A 1 390 ? -36.205 27.513 -46.605 1.00 30.04 ? ? ? ? ? ?  390 HIS A CD2   1 
ATOM   3008 C  CE1   . HIS A 1 390 ? -34.501 26.194 -46.198 1.00 35.77 ? ? ? ? ? ?  390 HIS A CE1   1 
ATOM   3009 N  NE2   . HIS A 1 390 ? -35.137 26.848 -47.155 1.00 33.41 ? ? ? ? ? ?  390 HIS A NE2   1 
ATOM   3010 N  N     . ALA A 1 391 ? -37.483 24.388 -43.630 1.00 26.93 ? ? ? ? ? ?  391 ALA A N     1 
ATOM   3011 C  CA    . ALA A 1 391 ? -37.029 23.191 -42.921 1.00 30.13 ? ? ? ? ? ?  391 ALA A CA    1 
ATOM   3012 C  C     . ALA A 1 391 ? -35.612 23.315 -42.356 1.00 31.11 ? ? ? ? ? ?  391 ALA A C     1 
ATOM   3013 O  O     . ALA A 1 391 ? -35.227 22.501 -41.514 1.00 33.21 ? ? ? ? ? ?  391 ALA A O     1 
ATOM   3014 C  CB    . ALA A 1 391 ? -37.093 21.973 -43.846 1.00 25.41 ? ? ? ? ? ?  391 ALA A CB    1 
ATOM   3015 N  N     . ARG A 1 392 ? -34.815 24.282 -42.805 1.00 27.64 ? ? ? ? ? ?  392 ARG A N     1 
ATOM   3016 C  CA    . ARG A 1 392 ? -33.505 24.508 -42.204 1.00 32.14 ? ? ? ? ? ?  392 ARG A CA    1 
ATOM   3017 C  C     . ARG A 1 392 ? -33.512 25.636 -41.178 1.00 31.47 ? ? ? ? ? ?  392 ARG A C     1 
ATOM   3018 O  O     . ARG A 1 392 ? -32.486 25.873 -40.537 1.00 28.88 ? ? ? ? ? ?  392 ARG A O     1 
ATOM   3019 C  CB    . ARG A 1 392 ? -32.457 24.793 -43.290 1.00 31.23 ? ? ? ? ? ?  392 ARG A CB    1 
ATOM   3020 C  CG    . ARG A 1 392 ? -32.375 23.688 -44.354 1.00 34.49 ? ? ? ? ? ?  392 ARG A CG    1 
ATOM   3021 C  CD    . ARG A 1 392 ? -31.150 23.834 -45.244 1.00 37.68 ? ? ? ? ? ?  392 ARG A CD    1 
ATOM   3022 N  NE    . ARG A 1 392 ? -30.832 22.573 -45.903 1.00 38.03 ? ? ? ? ? ?  392 ARG A NE    1 
ATOM   3023 C  CZ    . ARG A 1 392 ? -31.342 22.190 -47.063 1.00 41.19 ? ? ? ? ? ?  392 ARG A CZ    1 
ATOM   3024 N  NH1   . ARG A 1 392 ? -32.139 22.986 -47.766 1.00 37.84 ? ? ? ? ? ?  392 ARG A NH1   1 
ATOM   3025 N  NH2   . ARG A 1 392 ? -31.055 20.974 -47.526 1.00 40.63 ? ? ? ? ? ?  392 ARG A NH2   1 
ATOM   3026 N  N     . TYR A 1 393 ? -34.641 26.320 -41.003 1.00 28.81 ? ? ? ? ? ?  393 TYR A N     1 
ATOM   3027 C  CA    . TYR A 1 393 ? -34.720 27.412 -40.045 1.00 28.17 ? ? ? ? ? ?  393 TYR A CA    1 
ATOM   3028 C  C     . TYR A 1 393 ? -34.654 26.868 -38.630 1.00 29.26 ? ? ? ? ? ?  393 TYR A C     1 
ATOM   3029 O  O     . TYR A 1 393 ? -35.247 25.829 -38.318 1.00 30.28 ? ? ? ? ? ?  393 TYR A O     1 
ATOM   3030 C  CB    . TYR A 1 393 ? -36.009 28.204 -40.244 1.00 28.86 ? ? ? ? ? ?  393 TYR A CB    1 
ATOM   3031 C  CG    . TYR A 1 393 ? -36.187 29.383 -39.303 1.00 27.58 ? ? ? ? ? ?  393 TYR A CG    1 
ATOM   3032 C  CD1   . TYR A 1 393 ? -35.670 30.643 -39.621 1.00 27.98 ? ? ? ? ? ?  393 TYR A CD1   1 
ATOM   3033 C  CD2   . TYR A 1 393 ? -36.895 29.243 -38.114 1.00 26.22 ? ? ? ? ? ?  393 TYR A CD2   1 
ATOM   3034 C  CE1   . TYR A 1 393 ? -35.847 31.730 -38.766 1.00 28.44 ? ? ? ? ? ?  393 TYR A CE1   1 
ATOM   3035 C  CE2   . TYR A 1 393 ? -37.075 30.313 -37.249 1.00 26.54 ? ? ? ? ? ?  393 TYR A CE2   1 
ATOM   3036 C  CZ    . TYR A 1 393 ? -36.550 31.553 -37.571 1.00 31.54 ? ? ? ? ? ?  393 TYR A CZ    1 
ATOM   3037 O  OH    . TYR A 1 393 ? -36.743 32.614 -36.697 1.00 27.81 ? ? ? ? ? ?  393 TYR A OH    1 
ATOM   3038 N  N     . ARG A 1 394 ? -33.931 27.582 -37.767 1.00 31.83 ? ? ? ? ? ?  394 ARG A N     1 
ATOM   3039 C  CA    . ARG A 1 394 ? -33.764 27.197 -36.368 1.00 27.30 ? ? ? ? ? ?  394 ARG A CA    1 
ATOM   3040 C  C     . ARG A 1 394 ? -34.452 28.246 -35.501 1.00 29.76 ? ? ? ? ? ?  394 ARG A C     1 
ATOM   3041 O  O     . ARG A 1 394 ? -33.991 29.388 -35.415 1.00 32.60 ? ? ? ? ? ?  394 ARG A O     1 
ATOM   3042 C  CB    . ARG A 1 394 ? -32.283 27.076 -36.009 1.00 32.77 ? ? ? ? ? ?  394 ARG A CB    1 
ATOM   3043 C  CG    . ARG A 1 394 ? -31.452 26.182 -36.955 1.00 31.03 ? ? ? ? ? ?  394 ARG A CG    1 
ATOM   3044 C  CD    . ARG A 1 394 ? -29.951 26.211 -36.573 1.00 31.54 ? ? ? ? ? ?  394 ARG A CD    1 
ATOM   3045 N  NE    . ARG A 1 394 ? -29.668 25.386 -35.400 1.00 32.51 ? ? ? ? ? ?  394 ARG A NE    1 
ATOM   3046 C  CZ    . ARG A 1 394 ? -28.633 25.564 -34.586 1.00 37.80 ? ? ? ? ? ?  394 ARG A CZ    1 
ATOM   3047 N  NH1   . ARG A 1 394 ? -27.758 26.542 -34.779 1.00 33.41 ? ? ? ? ? ?  394 ARG A NH1   1 
ATOM   3048 N  NH2   . ARG A 1 394 ? -28.464 24.736 -33.560 1.00 33.01 ? ? ? ? ? ?  394 ARG A NH2   1 
ATOM   3049 N  N     . ASN A 1 395 ? -35.563 27.874 -34.878 1.00 26.18 ? ? ? ? ? ?  395 ASN A N     1 
ATOM   3050 C  CA    . ASN A 1 395 ? -36.163 28.739 -33.876 1.00 27.00 ? ? ? ? ? ?  395 ASN A CA    1 
ATOM   3051 C  C     . ASN A 1 395 ? -35.553 28.406 -32.523 1.00 27.19 ? ? ? ? ? ?  395 ASN A C     1 
ATOM   3052 O  O     . ASN A 1 395 ? -35.073 27.290 -32.308 1.00 29.08 ? ? ? ? ? ?  395 ASN A O     1 
ATOM   3053 C  CB    . ASN A 1 395 ? -37.685 28.579 -33.836 1.00 25.62 ? ? ? ? ? ?  395 ASN A CB    1 
ATOM   3054 C  CG    . ASN A 1 395 ? -38.390 29.861 -33.432 1.00 29.16 ? ? ? ? ? ?  395 ASN A CG    1 
ATOM   3055 O  OD1   . ASN A 1 395 ? -37.748 30.829 -33.030 1.00 28.77 ? ? ? ? ? ?  395 ASN A OD1   1 
ATOM   3056 N  ND2   . ASN A 1 395 ? -39.710 29.880 -33.551 1.00 30.17 ? ? ? ? ? ?  395 ASN A ND2   1 
ATOM   3057 N  N     . PHE A 1 396 ? -35.568 29.381 -31.615 1.00 27.89 ? ? ? ? ? ?  396 PHE A N     1 
ATOM   3058 C  CA    . PHE A 1 396 ? -34.931 29.201 -30.317 1.00 27.47 ? ? ? ? ? ?  396 PHE A CA    1 
ATOM   3059 C  C     . PHE A 1 396 ? -35.665 30.005 -29.258 1.00 28.30 ? ? ? ? ? ?  396 PHE A C     1 
ATOM   3060 O  O     . PHE A 1 396 ? -35.747 31.230 -29.360 1.00 30.27 ? ? ? ? ? ?  396 PHE A O     1 
ATOM   3061 C  CB    . PHE A 1 396 ? -33.445 29.606 -30.366 1.00 28.61 ? ? ? ? ? ?  396 PHE A CB    1 
ATOM   3062 C  CG    . PHE A 1 396 ? -33.154 30.851 -31.177 1.00 27.89 ? ? ? ? ? ?  396 PHE A CG    1 
ATOM   3063 C  CD1   . PHE A 1 396 ? -33.037 30.795 -32.564 1.00 25.64 ? ? ? ? ? ?  396 PHE A CD1   1 
ATOM   3064 C  CD2   . PHE A 1 396 ? -32.925 32.071 -30.538 1.00 30.39 ? ? ? ? ? ?  396 PHE A CD2   1 
ATOM   3065 C  CE1   . PHE A 1 396 ? -32.738 31.937 -33.303 1.00 28.23 ? ? ? ? ? ?  396 PHE A CE1   1 
ATOM   3066 C  CE2   . PHE A 1 396 ? -32.628 33.222 -31.266 1.00 32.46 ? ? ? ? ? ?  396 PHE A CE2   1 
ATOM   3067 C  CZ    . PHE A 1 396 ? -32.535 33.157 -32.660 1.00 29.49 ? ? ? ? ? ?  396 PHE A CZ    1 
ATOM   3068 N  N     . PHE A 1 397 ? -36.172 29.319 -28.234 1.00 26.94 ? ? ? ? ? ?  397 PHE A N     1 
ATOM   3069 C  CA    . PHE A 1 397 ? -36.791 29.963 -27.077 1.00 30.91 ? ? ? ? ? ?  397 PHE A CA    1 
ATOM   3070 C  C     . PHE A 1 397 ? -36.343 29.251 -25.806 1.00 30.72 ? ? ? ? ? ?  397 PHE A C     1 
ATOM   3071 O  O     . PHE A 1 397 ? -35.921 28.092 -25.828 1.00 26.37 ? ? ? ? ? ?  397 PHE A O     1 
ATOM   3072 C  CB    . PHE A 1 397 ? -38.331 29.946 -27.153 1.00 28.42 ? ? ? ? ? ?  397 PHE A CB    1 
ATOM   3073 C  CG    . PHE A 1 397 ? -38.907 30.985 -28.083 1.00 35.93 ? ? ? ? ? ?  397 PHE A CG    1 
ATOM   3074 C  CD1   . PHE A 1 397 ? -39.095 32.294 -27.657 1.00 36.32 ? ? ? ? ? ?  397 PHE A CD1   1 
ATOM   3075 C  CD2   . PHE A 1 397 ? -39.264 30.651 -29.381 1.00 29.33 ? ? ? ? ? ?  397 PHE A CD2   1 
ATOM   3076 C  CE1   . PHE A 1 397 ? -39.622 33.250 -28.513 1.00 34.25 ? ? ? ? ? ?  397 PHE A CE1   1 
ATOM   3077 C  CE2   . PHE A 1 397 ? -39.788 31.606 -30.236 1.00 30.95 ? ? ? ? ? ?  397 PHE A CE2   1 
ATOM   3078 C  CZ    . PHE A 1 397 ? -39.965 32.907 -29.797 1.00 32.23 ? ? ? ? ? ?  397 PHE A CZ    1 
ATOM   3079 N  N     . GLU A 1 398 ? -36.445 29.952 -24.693 1.00 33.24 ? ? ? ? ? ?  398 GLU A N     1 
ATOM   3080 C  CA    . GLU A 1 398 ? -36.167 29.315 -23.416 1.00 34.70 ? ? ? ? ? ?  398 GLU A CA    1 
ATOM   3081 C  C     . GLU A 1 398 ? -37.136 28.152 -23.203 1.00 31.74 ? ? ? ? ? ?  398 GLU A C     1 
ATOM   3082 O  O     . GLU A 1 398 ? -38.311 28.250 -23.579 1.00 30.05 ? ? ? ? ? ?  398 GLU A O     1 
ATOM   3083 C  CB    . GLU A 1 398 ? -36.274 30.332 -22.284 1.00 34.61 ? ? ? ? ? ?  398 GLU A CB    1 
ATOM   3084 C  CG    . GLU A 1 398 ? -35.165 31.387 -22.342 1.00 35.90 ? ? ? ? ? ?  398 GLU A CG    1 
ATOM   3085 C  CD    . GLU A 1 398 ? -35.179 32.332 -21.147 1.00 41.91 ? ? ? ? ? ?  398 GLU A CD    1 
ATOM   3086 O  OE1   . GLU A 1 398 ? -36.113 33.145 -21.054 1.00 42.61 ? ? ? ? ? ?  398 GLU A OE1   1 
ATOM   3087 O  OE2   . GLU A 1 398 ? -34.258 32.264 -20.306 1.00 45.17 ? ? ? ? ? ?  398 GLU A OE2   1 
ATOM   3088 N  N     . PRO A 1 399 ? -36.672 27.034 -22.631 1.00 29.80 ? ? ? ? ? ?  399 PRO A N     1 
ATOM   3089 C  CA    . PRO A 1 399 ? -37.492 25.810 -22.600 1.00 29.96 ? ? ? ? ? ?  399 PRO A CA    1 
ATOM   3090 C  C     . PRO A 1 399 ? -38.807 25.932 -21.835 1.00 32.44 ? ? ? ? ? ?  399 PRO A C     1 
ATOM   3091 O  O     . PRO A 1 399 ? -39.651 25.037 -21.975 1.00 34.12 ? ? ? ? ? ?  399 PRO A O     1 
ATOM   3092 C  CB    . PRO A 1 399 ? -36.577 24.769 -21.925 1.00 34.02 ? ? ? ? ? ?  399 PRO A CB    1 
ATOM   3093 C  CG    . PRO A 1 399 ? -35.271 25.391 -21.717 1.00 33.85 ? ? ? ? ? ?  399 PRO A CG    1 
ATOM   3094 C  CD    . PRO A 1 399 ? -35.279 26.808 -22.205 1.00 33.27 ? ? ? ? ? ?  399 PRO A CD    1 
ATOM   3095 N  N     . HIS A 1 400 ? -39.015 26.979 -21.034 1.00 31.72 ? ? ? ? ? ?  400 HIS A N     1 
ATOM   3096 C  CA    . HIS A 1 400 ? -40.255 27.104 -20.263 1.00 34.24 ? ? ? ? ? ?  400 HIS A CA    1 
ATOM   3097 C  C     . HIS A 1 400 ? -41.378 27.816 -21.019 1.00 34.52 ? ? ? ? ? ?  400 HIS A C     1 
ATOM   3098 O  O     . HIS A 1 400 ? -42.533 27.749 -20.573 1.00 35.27 ? ? ? ? ? ?  400 HIS A O     1 
ATOM   3099 C  CB    . HIS A 1 400 ? -39.990 27.864 -18.952 1.00 35.12 ? ? ? ? ? ?  400 HIS A CB    1 
ATOM   3100 C  CG    . HIS A 1 400 ? -39.751 29.325 -19.165 1.00 31.86 ? ? ? ? ? ?  400 HIS A CG    1 
ATOM   3101 N  ND1   . HIS A 1 400 ? -38.501 29.842 -19.431 1.00 34.80 ? ? ? ? ? ?  400 HIS A ND1   1 
ATOM   3102 C  CD2   . HIS A 1 400 ? -40.611 30.371 -19.217 1.00 32.67 ? ? ? ? ? ?  400 HIS A CD2   1 
ATOM   3103 C  CE1   . HIS A 1 400 ? -38.599 31.145 -19.633 1.00 34.18 ? ? ? ? ? ?  400 HIS A CE1   1 
ATOM   3104 N  NE2   . HIS A 1 400 ? -39.870 31.491 -19.511 1.00 36.28 ? ? ? ? ? ?  400 HIS A NE2   1 
ATOM   3105 N  N     . ARG A 1 401 ? -41.076 28.486 -22.139 1.00 32.97 ? ? ? ? ? ?  401 ARG A N     1 
ATOM   3106 C  CA    . ARG A 1 401 ? -42.058 29.341 -22.807 1.00 34.36 ? ? ? ? ? ?  401 ARG A CA    1 
ATOM   3107 C  C     . ARG A 1 401 ? -43.274 28.551 -23.285 1.00 32.21 ? ? ? ? ? ?  401 ARG A C     1 
ATOM   3108 O  O     . ARG A 1 401 ? -43.143 27.501 -23.911 1.00 29.69 ? ? ? ? ? ?  401 ARG A O     1 
ATOM   3109 C  CB    . ARG A 1 401 ? -41.409 30.054 -23.994 1.00 33.79 ? ? ? ? ? ?  401 ARG A CB    1 
ATOM   3110 C  CG    . ARG A 1 401 ? -40.289 31.017 -23.598 1.00 35.37 ? ? ? ? ? ?  401 ARG A CG    1 
ATOM   3111 C  CD    . ARG A 1 401 ? -40.841 32.309 -23.008 1.00 36.47 ? ? ? ? ? ?  401 ARG A CD    1 
ATOM   3112 N  NE    . ARG A 1 401 ? -41.675 33.056 -23.947 1.00 37.72 ? ? ? ? ? ?  401 ARG A NE    1 
ATOM   3113 C  CZ    . ARG A 1 401 ? -41.217 34.009 -24.744 1.00 39.50 ? ? ? ? ? ?  401 ARG A CZ    1 
ATOM   3114 N  NH1   . ARG A 1 401 ? -39.930 34.331 -24.767 1.00 39.48 ? ? ? ? ? ?  401 ARG A NH1   1 
ATOM   3115 N  NH2   . ARG A 1 401 ? -42.068 34.652 -25.542 1.00 37.47 ? ? ? ? ? ?  401 ARG A NH2   1 
ATOM   3116 N  N     . ARG A 1 402 ? -44.466 29.068 -22.986 1.00 30.49 ? ? ? ? ? ?  402 ARG A N     1 
ATOM   3117 C  CA    . ARG A 1 402 ? -45.715 28.481 -23.461 1.00 31.30 ? ? ? ? ? ?  402 ARG A CA    1 
ATOM   3118 C  C     . ARG A 1 402 ? -46.592 29.472 -24.206 1.00 29.67 ? ? ? ? ? ?  402 ARG A C     1 
ATOM   3119 O  O     . ARG A 1 402 ? -47.637 29.068 -24.721 1.00 29.24 ? ? ? ? ? ?  402 ARG A O     1 
ATOM   3120 C  CB    . ARG A 1 402 ? -46.538 27.896 -22.296 1.00 30.78 ? ? ? ? ? ?  402 ARG A CB    1 
ATOM   3121 C  CG    . ARG A 1 402 ? -45.709 27.342 -21.158 1.00 38.86 ? ? ? ? ? ?  402 ARG A CG    1 
ATOM   3122 C  CD    . ARG A 1 402 ? -46.478 26.354 -20.319 1.00 38.34 ? ? ? ? ? ?  402 ARG A CD    1 
ATOM   3123 N  NE    . ARG A 1 402 ? -47.479 26.992 -19.481 1.00 41.58 ? ? ? ? ? ?  402 ARG A NE    1 
ATOM   3124 C  CZ    . ARG A 1 402 ? -48.446 26.338 -18.848 1.00 49.17 ? ? ? ? ? ?  402 ARG A CZ    1 
ATOM   3125 N  NH1   . ARG A 1 402 ? -48.537 25.014 -18.897 1.00 44.98 ? ? ? ? ? ?  402 ARG A NH1   1 
ATOM   3126 N  NH2   . ARG A 1 402 ? -49.346 27.027 -18.147 1.00 49.19 ? ? ? ? ? ?  402 ARG A NH2   1 
ATOM   3127 N  N     . ASP A 1 403 ? -46.222 30.752 -24.256 1.00 30.66 ? ? ? ? ? ?  403 ASP A N     1 
ATOM   3128 C  CA    . ASP A 1 403 ? -47.041 31.722 -24.972 1.00 28.04 ? ? ? ? ? ?  403 ASP A CA    1 
ATOM   3129 C  C     . ASP A 1 403 ? -46.930 31.530 -26.477 1.00 29.33 ? ? ? ? ? ?  403 ASP A C     1 
ATOM   3130 O  O     . ASP A 1 403 ? -47.892 31.807 -27.206 1.00 28.24 ? ? ? ? ? ?  403 ASP A O     1 
ATOM   3131 C  CB    . ASP A 1 403 ? -46.634 33.136 -24.569 1.00 30.13 ? ? ? ? ? ?  403 ASP A CB    1 
ATOM   3132 C  CG    . ASP A 1 403 ? -45.135 33.374 -24.698 1.00 34.60 ? ? ? ? ? ?  403 ASP A CG    1 
ATOM   3133 O  OD1   . ASP A 1 403 ? -44.337 32.542 -24.203 1.00 34.24 ? ? ? ? ? ?  403 ASP A OD1   1 
ATOM   3134 O  OD2   . ASP A 1 403 ? -44.746 34.394 -25.312 1.00 35.85 ? ? ? ? ? ?  403 ASP A OD2   1 
ATOM   3135 N  N     . ILE A 1 404 ? -45.779 31.047 -26.960 1.00 26.72 ? ? ? ? ? ?  404 ILE A N     1 
ATOM   3136 C  CA    . ILE A 1 404 ? -45.562 30.815 -28.392 1.00 27.79 ? ? ? ? ? ?  404 ILE A CA    1 
ATOM   3137 C  C     . ILE A 1 404 ? -46.438 29.666 -28.867 1.00 26.09 ? ? ? ? ? ?  404 ILE A C     1 
ATOM   3138 O  O     . ILE A 1 404 ? -46.969 28.898 -28.057 1.00 25.10 ? ? ? ? ? ?  404 ILE A O     1 
ATOM   3139 C  CB    . ILE A 1 404 ? -44.080 30.512 -28.691 1.00 27.86 ? ? ? ? ? ?  404 ILE A CB    1 
ATOM   3140 C  CG1   . ILE A 1 404 ? -43.643 29.288 -27.871 1.00 29.71 ? ? ? ? ? ?  404 ILE A CG1   1 
ATOM   3141 C  CG2   . ILE A 1 404 ? -43.215 31.751 -28.388 1.00 30.50 ? ? ? ? ? ?  404 ILE A CG2   1 
ATOM   3142 C  CD1   . ILE A 1 404 ? -42.167 28.922 -27.964 1.00 29.67 ? ? ? ? ? ?  404 ILE A CD1   1 
ATOM   3143 N  N     . PHE A 1 405 ? -46.561 29.505 -30.187 1.00 25.34 ? ? ? ? ? ?  405 PHE A N     1 
ATOM   3144 C  CA    . PHE A 1 405 ? -47.377 28.432 -30.756 1.00 24.43 ? ? ? ? ? ?  405 PHE A CA    1 
ATOM   3145 C  C     . PHE A 1 405 ? -46.524 27.170 -30.890 1.00 25.99 ? ? ? ? ? ?  405 PHE A C     1 
ATOM   3146 O  O     . PHE A 1 405 ? -46.142 26.746 -31.982 1.00 26.39 ? ? ? ? ? ?  405 PHE A O     1 
ATOM   3147 C  CB    . PHE A 1 405 ? -47.961 28.861 -32.098 1.00 28.53 ? ? ? ? ? ?  405 PHE A CB    1 
ATOM   3148 C  CG    . PHE A 1 405 ? -48.993 29.961 -31.997 1.00 27.19 ? ? ? ? ? ?  405 PHE A CG    1 
ATOM   3149 C  CD1   . PHE A 1 405 ? -50.121 29.803 -31.210 1.00 29.86 ? ? ? ? ? ?  405 PHE A CD1   1 
ATOM   3150 C  CD2   . PHE A 1 405 ? -48.834 31.142 -32.697 1.00 29.79 ? ? ? ? ? ?  405 PHE A CD2   1 
ATOM   3151 C  CE1   . PHE A 1 405 ? -51.078 30.809 -31.117 1.00 30.31 ? ? ? ? ? ?  405 PHE A CE1   1 
ATOM   3152 C  CE2   . PHE A 1 405 ? -49.791 32.157 -32.616 1.00 27.33 ? ? ? ? ? ?  405 PHE A CE2   1 
ATOM   3153 C  CZ    . PHE A 1 405 ? -50.911 31.981 -31.825 1.00 27.56 ? ? ? ? ? ?  405 PHE A CZ    1 
ATOM   3154 N  N     . ALA A 1 406 ? -46.223 26.561 -29.743 1.00 25.16 ? ? ? ? ? ?  406 ALA A N     1 
ATOM   3155 C  CA    . ALA A 1 406 ? -45.290 25.443 -29.695 1.00 24.44 ? ? ? ? ? ?  406 ALA A CA    1 
ATOM   3156 C  C     . ALA A 1 406 ? -45.981 24.155 -29.253 1.00 27.81 ? ? ? ? ? ?  406 ALA A C     1 
ATOM   3157 O  O     . ALA A 1 406 ? -46.864 24.160 -28.387 1.00 26.04 ? ? ? ? ? ?  406 ALA A O     1 
ATOM   3158 C  CB    . ALA A 1 406 ? -44.111 25.746 -28.774 1.00 23.66 ? ? ? ? ? ?  406 ALA A CB    1 
ATOM   3159 N  N     . GLY A 1 407 ? -45.572 23.071 -29.879 1.00 26.14 ? ? ? ? ? ?  407 GLY A N     1 
ATOM   3160 C  CA    . GLY A 1 407 ? -46.054 21.735 -29.584 1.00 25.74 ? ? ? ? ? ?  407 GLY A CA    1 
ATOM   3161 C  C     . GLY A 1 407 ? -44.851 20.840 -29.811 1.00 28.78 ? ? ? ? ? ?  407 GLY A C     1 
ATOM   3162 O  O     . GLY A 1 407 ? -43.707 21.279 -29.654 1.00 26.61 ? ? ? ? ? ?  407 GLY A O     1 
ATOM   3163 N  N     . PHE A 1 408 ? -45.102 19.594 -30.214 1.00 25.89 ? ? ? ? ? ?  408 PHE A N     1 
ATOM   3164 C  CA    . PHE A 1 408 ? -43.992 18.688 -30.482 1.00 28.01 ? ? ? ? ? ?  408 PHE A CA    1 
ATOM   3165 C  C     . PHE A 1 408 ? -44.481 17.477 -31.266 1.00 24.53 ? ? ? ? ? ?  408 PHE A C     1 
ATOM   3166 O  O     . PHE A 1 408 ? -45.682 17.238 -31.409 1.00 26.89 ? ? ? ? ? ?  408 PHE A O     1 
ATOM   3167 C  CB    . PHE A 1 408 ? -43.308 18.251 -29.175 1.00 26.65 ? ? ? ? ? ?  408 PHE A CB    1 
ATOM   3168 C  CG    . PHE A 1 408 ? -44.120 17.280 -28.354 1.00 29.04 ? ? ? ? ? ?  408 PHE A CG    1 
ATOM   3169 C  CD1   . PHE A 1 408 ? -45.221 17.715 -27.619 1.00 29.83 ? ? ? ? ? ?  408 PHE A CD1   1 
ATOM   3170 C  CD2   . PHE A 1 408 ? -43.773 15.936 -28.297 1.00 30.80 ? ? ? ? ? ?  408 PHE A CD2   1 
ATOM   3171 C  CE1   . PHE A 1 408 ? -45.966 16.818 -26.839 1.00 31.45 ? ? ? ? ? ?  408 PHE A CE1   1 
ATOM   3172 C  CE2   . PHE A 1 408 ? -44.513 15.045 -27.533 1.00 32.27 ? ? ? ? ? ?  408 PHE A CE2   1 
ATOM   3173 C  CZ    . PHE A 1 408 ? -45.607 15.485 -26.800 1.00 29.83 ? ? ? ? ? ?  408 PHE A CZ    1 
ATOM   3174 N  N     . ARG A 1 409 ? -43.513 16.735 -31.803 1.00 26.97 ? ? ? ? ? ?  409 ARG A N     1 
ATOM   3175 C  CA    . ARG A 1 409 ? -43.719 15.376 -32.265 1.00 28.64 ? ? ? ? ? ?  409 ARG A CA    1 
ATOM   3176 C  C     . ARG A 1 409 ? -42.672 14.499 -31.593 1.00 33.07 ? ? ? ? ? ?  409 ARG A C     1 
ATOM   3177 O  O     . ARG A 1 409 ? -41.655 14.987 -31.091 1.00 29.88 ? ? ? ? ? ?  409 ARG A O     1 
ATOM   3178 C  CB    . ARG A 1 409 ? -43.634 15.252 -33.804 1.00 28.03 ? ? ? ? ? ?  409 ARG A CB    1 
ATOM   3179 C  CG    . ARG A 1 409 ? -42.231 15.245 -34.372 1.00 31.20 ? ? ? ? ? ?  409 ARG A CG    1 
ATOM   3180 C  CD    . ARG A 1 409 ? -42.253 15.125 -35.903 1.00 30.75 ? ? ? ? ? ?  409 ARG A CD    1 
ATOM   3181 N  NE    . ARG A 1 409 ? -42.796 16.323 -36.542 1.00 30.56 ? ? ? ? ? ?  409 ARG A NE    1 
ATOM   3182 C  CZ    . ARG A 1 409 ? -43.638 16.304 -37.569 1.00 31.78 ? ? ? ? ? ?  409 ARG A CZ    1 
ATOM   3183 N  NH1   . ARG A 1 409 ? -44.009 15.163 -38.139 1.00 27.89 ? ? ? ? ? ?  409 ARG A NH1   1 
ATOM   3184 N  NH2   . ARG A 1 409 ? -44.119 17.458 -38.039 1.00 27.55 ? ? ? ? ? ?  409 ARG A NH2   1 
ATOM   3185 N  N     . SER A 1 410 ? -42.936 13.197 -31.581 1.00 29.07 ? ? ? ? ? ?  410 SER A N     1 
ATOM   3186 C  CA    . SER A 1 410 ? -42.094 12.242 -30.886 1.00 34.94 ? ? ? ? ? ?  410 SER A CA    1 
ATOM   3187 C  C     . SER A 1 410 ? -41.548 11.207 -31.860 1.00 37.70 ? ? ? ? ? ?  410 SER A C     1 
ATOM   3188 O  O     . SER A 1 410 ? -41.938 11.129 -33.030 1.00 30.81 ? ? ? ? ? ?  410 SER A O     1 
ATOM   3189 C  CB    . SER A 1 410 ? -42.859 11.543 -29.749 1.00 30.95 ? ? ? ? ? ?  410 SER A CB    1 
ATOM   3190 O  OG    . SER A 1 410 ? -43.913 10.744 -30.256 1.00 31.02 ? ? ? ? ? ?  410 SER A OG    1 
ATOM   3191 N  N     . CYS A 1 411 ? -40.623 10.412 -31.339 1.00 37.10 ? ? ? ? ? ?  411 CYS A N     1 
ATOM   3192 C  CA    . CYS A 1 411 ? -39.950 9.379  -32.105 1.00 34.35 ? ? ? ? ? ?  411 CYS A CA    1 
ATOM   3193 C  C     . CYS A 1 411 ? -39.365 8.381  -31.118 1.00 40.83 ? ? ? ? ? ?  411 CYS A C     1 
ATOM   3194 O  O     . CYS A 1 411 ? -39.329 8.624  -29.904 1.00 37.12 ? ? ? ? ? ?  411 CYS A O     1 
ATOM   3195 C  CB    . CYS A 1 411 ? -38.854 9.975  -32.993 1.00 37.22 ? ? ? ? ? ?  411 CYS A CB    1 
ATOM   3196 S  SG    . CYS A 1 411 ? -37.458 10.691 -32.080 1.00 39.95 ? ? ? ? ? ?  411 CYS A SG    1 
ATOM   3197 N  N     . ARG A 1 412 ? -38.922 7.245  -31.651 1.00 39.91 ? ? ? ? ? ?  412 ARG A N     1 
ATOM   3198 C  CA    . ARG A 1 412 ? -38.111 6.318  -30.871 1.00 47.92 ? ? ? ? ? ?  412 ARG A CA    1 
ATOM   3199 C  C     . ARG A 1 412 ? -37.378 5.365  -31.806 1.00 52.34 ? ? ? ? ? ?  412 ARG A C     1 
ATOM   3200 O  O     . ARG A 1 412 ? -37.880 5.018  -32.881 1.00 50.34 ? ? ? ? ? ?  412 ARG A O     1 
ATOM   3201 C  CB    . ARG A 1 412 ? -38.939 5.533  -29.849 1.00 48.37 ? ? ? ? ? ?  412 ARG A CB    1 
ATOM   3202 C  CG    . ARG A 1 412 ? -40.315 5.153  -30.289 1.00 50.49 ? ? ? ? ? ?  412 ARG A CG    1 
ATOM   3203 C  CD    . ARG A 1 412 ? -40.290 3.821  -30.960 1.00 55.49 ? ? ? ? ? ?  412 ARG A CD    1 
ATOM   3204 N  NE    . ARG A 1 412 ? -41.621 3.434  -31.405 1.00 58.95 ? ? ? ? ? ?  412 ARG A NE    1 
ATOM   3205 C  CZ    . ARG A 1 412 ? -41.847 2.508  -32.321 1.00 60.91 ? ? ? ? ? ?  412 ARG A CZ    1 
ATOM   3206 N  NH1   . ARG A 1 412 ? -40.850 1.886  -32.926 1.00 64.74 ? ? ? ? ? ?  412 ARG A NH1   1 
ATOM   3207 N  NH2   . ARG A 1 412 ? -43.102 2.183  -32.620 1.00 60.83 ? ? ? ? ? ?  412 ARG A NH2   1 
ATOM   3208 N  N     . ALA A 1 413 ? -36.172 4.975  -31.383 1.00 54.63 ? ? ? ? ? ?  413 ALA A N     1 
ATOM   3209 C  CA    . ALA A 1 413 ? -35.333 4.068  -32.152 1.00 55.86 ? ? ? ? ? ?  413 ALA A CA    1 
ATOM   3210 C  C     . ALA A 1 413 ? -36.030 2.718  -32.302 1.00 56.39 ? ? ? ? ? ?  413 ALA A C     1 
ATOM   3211 O  O     . ALA A 1 413 ? -36.874 2.353  -31.474 1.00 59.90 ? ? ? ? ? ?  413 ALA A O     1 
ATOM   3212 C  CB    . ALA A 1 413 ? -33.976 3.887  -31.474 1.00 53.78 ? ? ? ? ? ?  413 ALA A CB    1 
ATOM   3213 N  N     . PRO A 1 414 ? -35.721 1.961  -33.371 1.00 61.57 ? ? ? ? ? ?  414 PRO A N     1 
ATOM   3214 C  CA    . PRO A 1 414 ? -36.376 0.660  -33.559 1.00 62.16 ? ? ? ? ? ?  414 PRO A CA    1 
ATOM   3215 C  C     . PRO A 1 414 ? -35.800 -0.422 -32.641 1.00 60.42 ? ? ? ? ? ?  414 PRO A C     1 
ATOM   3216 O  O     . PRO A 1 414 ? -34.942 -0.134 -31.797 1.00 60.72 ? ? ? ? ? ?  414 PRO A O     1 
ATOM   3217 C  CB    . PRO A 1 414 ? -36.103 0.331  -35.038 1.00 58.70 ? ? ? ? ? ?  414 PRO A CB    1 
ATOM   3218 C  CG    . PRO A 1 414 ? -35.516 1.588  -35.645 1.00 56.87 ? ? ? ? ? ?  414 PRO A CG    1 
ATOM   3219 C  CD    . PRO A 1 414 ? -34.844 2.293  -34.506 1.00 56.74 ? ? ? ? ? ?  414 PRO A CD    1 
HETATM 3220 NI NI    . NI  B 2 .   ? -36.941 42.562 -33.456 1.00 27.47 ? ? ? ? ? ?  501 NI  A NI    1 
HETATM 3221 C  CAA   . AVJ C 3 .   ? -36.505 33.659 -31.572 1.00 35.12 ? ? ? ? ? ?  502 AVJ A CAA   1 
HETATM 3222 C  CAB   . AVJ C 3 .   ? -38.279 34.232 -33.020 1.00 33.53 ? ? ? ? ? ?  502 AVJ A CAB   1 
HETATM 3223 C  CAC   . AVJ C 3 .   ? -36.049 34.007 -33.858 1.00 30.08 ? ? ? ? ? ?  502 AVJ A CAC   1 
HETATM 3224 O  OAH   . AVJ C 3 .   ? -38.173 36.163 -30.602 1.00 37.46 ? ? ? ? ? ?  502 AVJ A OAH   1 
HETATM 3225 O  OAL   . AVJ C 3 .   ? -36.184 36.999 -30.387 1.00 44.25 ? ? ? ? ? -1 502 AVJ A OAL   1 
HETATM 3226 C  CAM   . AVJ C 3 .   ? -37.434 39.447 -33.662 1.00 27.85 ? ? ? ? ? ?  502 AVJ A CAM   1 
HETATM 3227 C  CAP   . AVJ C 3 .   ? -37.147 36.828 -33.576 1.00 35.62 ? ? ? ? ? ?  502 AVJ A CAP   1 
HETATM 3228 N  NAR   . AVJ C 3 .   ? -35.406 38.703 -33.304 1.00 28.03 ? ? ? ? ? ?  502 AVJ A NAR   1 
HETATM 3229 N  NAT   . AVJ C 3 .   ? -36.626 40.512 -33.552 1.00 27.45 ? ? ? ? ? ?  502 AVJ A NAT   1 
HETATM 3230 C  CAX   . AVJ C 3 .   ? -37.022 36.371 -31.080 1.00 41.79 ? ? ? ? ? ?  502 AVJ A CAX   1 
HETATM 3231 C  CAY   . AVJ C 3 .   ? -36.660 38.287 -33.506 1.00 32.20 ? ? ? ? ? ?  502 AVJ A CAY   1 
HETATM 3232 C  CAZ   . AVJ C 3 .   ? -35.400 40.042 -33.332 1.00 32.79 ? ? ? ? ? ?  502 AVJ A CAZ   1 
HETATM 3233 C  CBC   . AVJ C 3 .   ? -36.593 35.898 -32.485 1.00 38.05 ? ? ? ? ? ?  502 AVJ A CBC   1 
HETATM 3234 N  NBE   . AVJ C 3 .   ? -36.865 34.469 -32.735 1.00 38.50 ? ? ? ? ? ?  502 AVJ A NBE   1 
HETATM 3235 N  N1    . IMD D 4 .   ? -37.567 42.652 -29.123 1.00 34.84 ? ? ? ? ? ?  503 IMD A N1    1 
HETATM 3236 C  C2    . IMD D 4 .   ? -37.697 43.162 -30.372 1.00 29.27 ? ? ? ? ? ?  503 IMD A C2    1 
HETATM 3237 N  N3    . IMD D 4 .   ? -37.242 42.241 -31.214 1.00 27.39 ? ? ? ? ? ?  503 IMD A N3    1 
HETATM 3238 C  C4    . IMD D 4 .   ? -36.856 41.184 -30.537 1.00 34.58 ? ? ? ? ? ?  503 IMD A C4    1 
HETATM 3239 C  C5    . IMD D 4 .   ? -37.048 41.440 -29.212 1.00 34.58 ? ? ? ? ? ?  503 IMD A C5    1 
HETATM 3240 N  N1    . IMD E 4 .   ? -32.965 43.771 -32.261 1.00 36.14 ? ? ? ? ? ?  504 IMD A N1    1 
HETATM 3241 C  C2    . IMD E 4 .   ? -34.157 43.205 -31.950 1.00 33.13 ? ? ? ? ? ?  504 IMD A C2    1 
HETATM 3242 N  N3    . IMD E 4 .   ? -34.854 43.057 -33.078 1.00 29.90 ? ? ? ? ? ?  504 IMD A N3    1 
HETATM 3243 C  C4    . IMD E 4 .   ? -34.127 43.518 -34.079 1.00 29.74 ? ? ? ? ? ?  504 IMD A C4    1 
HETATM 3244 C  C5    . IMD E 4 .   ? -32.932 43.979 -33.579 1.00 31.40 ? ? ? ? ? ?  504 IMD A C5    1 
HETATM 3245 C  C1    . GOL F 5 .   ? -34.837 34.318 -28.038 1.00 38.63 ? ? ? ? ? ?  505 GOL A C1    1 
HETATM 3246 O  O1    . GOL F 5 .   ? -35.213 33.072 -27.522 1.00 41.13 ? ? ? ? ? ?  505 GOL A O1    1 
HETATM 3247 C  C2    . GOL F 5 .   ? -34.882 35.337 -26.896 1.00 48.46 ? ? ? ? ? ?  505 GOL A C2    1 
HETATM 3248 O  O2    . GOL F 5 .   ? -35.931 35.041 -25.986 1.00 44.23 ? ? ? ? ? ?  505 GOL A O2    1 
HETATM 3249 C  C3    . GOL F 5 .   ? -34.964 36.760 -27.448 1.00 43.55 ? ? ? ? ? ?  505 GOL A C3    1 
HETATM 3250 O  O3    . GOL F 5 .   ? -34.297 36.711 -28.684 1.00 49.52 ? ? ? ? ? ?  505 GOL A O3    1 
HETATM 3251 C  C1    . GOL G 5 .   ? -48.783 6.833  -26.287 1.00 46.77 ? ? ? ? ? ?  506 GOL A C1    1 
HETATM 3252 O  O1    . GOL G 5 .   ? -50.154 6.621  -26.096 1.00 51.61 ? ? ? ? ? ?  506 GOL A O1    1 
HETATM 3253 C  C2    . GOL G 5 .   ? -48.570 7.258  -27.743 1.00 50.50 ? ? ? ? ? ?  506 GOL A C2    1 
HETATM 3254 O  O2    . GOL G 5 .   ? -49.817 7.474  -28.373 1.00 48.36 ? ? ? ? ? ?  506 GOL A O2    1 
HETATM 3255 C  C3    . GOL G 5 .   ? -47.788 6.226  -28.555 1.00 49.99 ? ? ? ? ? ?  506 GOL A C3    1 
HETATM 3256 O  O3    . GOL G 5 .   ? -47.642 6.744  -29.848 1.00 47.13 ? ? ? ? ? ?  506 GOL A O3    1 
HETATM 3257 C  C1    . GOL H 5 .   ? -40.953 40.227 -29.908 1.00 44.12 ? ? ? ? ? ?  507 GOL A C1    1 
HETATM 3258 O  O1    . GOL H 5 .   ? -40.791 39.936 -31.258 1.00 45.85 ? ? ? ? ? ?  507 GOL A O1    1 
HETATM 3259 C  C2    . GOL H 5 .   ? -39.715 39.725 -29.156 1.00 48.04 ? ? ? ? ? ?  507 GOL A C2    1 
HETATM 3260 O  O2    . GOL H 5 .   ? -39.826 40.100 -27.799 1.00 53.76 ? ? ? ? ? ?  507 GOL A O2    1 
HETATM 3261 C  C3    . GOL H 5 .   ? -39.473 38.214 -29.246 1.00 50.41 ? ? ? ? ? ?  507 GOL A C3    1 
HETATM 3262 O  O3    . GOL H 5 .   ? -38.920 37.716 -28.045 1.00 49.74 ? ? ? ? ? ?  507 GOL A O3    1 
HETATM 3263 NA NA    . NA  I 6 .   ? -43.601 17.401 -45.879 1.00 16.12 ? ? ? ? ? ?  508 NA  A NA    1 
HETATM 3264 C  "C3'" . NHE J 7 .   ? -45.076 25.694 -43.450 1.00 29.31 ? ? ? ? ? ?  509 NHE A "C3'" 1 
HETATM 3265 C  "C2'" . NHE J 7 .   ? -44.995 24.340 -44.169 1.00 31.06 ? ? ? ? ? ?  509 NHE A "C2'" 1 
HETATM 3266 C  "C1'" . NHE J 7 .   ? -44.861 24.444 -45.684 1.00 32.14 ? ? ? ? ? ?  509 NHE A "C1'" 1 
HETATM 3267 C  "C6'" . NHE J 7 .   ? -45.914 25.375 -46.271 1.00 32.13 ? ? ? ? ? ?  509 NHE A "C6'" 1 
HETATM 3268 N  N     . NHE J 7 .   ? -44.930 23.161 -46.387 1.00 32.01 ? ? ? ? ? ?  509 NHE A N     1 
HETATM 3269 C  C1    . NHE J 7 .   ? -44.855 21.977 -45.555 1.00 27.39 ? ? ? ? ? ?  509 NHE A C1    1 
HETATM 3270 C  C2    . NHE J 7 .   ? -46.278 21.443 -45.399 1.00 27.74 ? ? ? ? ? ?  509 NHE A C2    1 
HETATM 3271 S  S     . NHE J 7 .   ? -46.192 19.656 -45.162 1.00 26.30 ? ? ? ? ? ?  509 NHE A S     1 
HETATM 3272 O  O1    . NHE J 7 .   ? -47.544 19.152 -44.754 1.00 28.36 ? ? ? ? ? ?  509 NHE A O1    1 
HETATM 3273 O  O2    . NHE J 7 .   ? -45.955 18.973 -46.472 1.00 26.52 ? ? ? ? ? ?  509 NHE A O2    1 
HETATM 3274 O  O3    . NHE J 7 .   ? -45.099 19.299 -44.193 1.00 26.93 ? ? ? ? ? -1 509 NHE A O3    1 
HETATM 3275 C  "C5'" . NHE J 7 .   ? -45.818 26.795 -45.735 1.00 27.33 ? ? ? ? ? ?  509 NHE A "C5'" 1 
HETATM 3276 C  "C4'" . NHE J 7 .   ? -45.497 26.937 -44.249 1.00 25.02 ? ? ? ? ? ?  509 NHE A "C4'" 1 
HETATM 3277 O  O     . HOH K 8 .   ? -59.096 22.528 -29.397 1.00 30.00 ? ? ? ? ? ?  601 HOH A O     1 
HETATM 3278 O  O     . HOH K 8 .   ? -28.922 56.976 -31.885 1.00 30.00 ? ? ? ? ? ?  602 HOH A O     1 
HETATM 3279 O  O     . HOH K 8 .   ? -32.743 42.393 -28.940 1.00 30.00 ? ? ? ? ? ?  603 HOH A O     1 
HETATM 3280 O  O     . HOH K 8 .   ? -45.784 48.470 -56.109 1.00 30.00 ? ? ? ? ? ?  604 HOH A O     1 
HETATM 3281 O  O     . HOH K 8 .   ? -25.198 42.580 -57.636 1.00 30.00 ? ? ? ? ? ?  605 HOH A O     1 
HETATM 3282 O  O     . HOH K 8 .   ? -55.534 27.573 -27.944 1.00 30.00 ? ? ? ? ? ?  606 HOH A O     1 
HETATM 3283 O  O     . HOH K 8 .   ? -22.606 25.939 -45.019 1.00 30.00 ? ? ? ? ? ?  607 HOH A O     1 
HETATM 3284 O  O     . HOH K 8 .   ? -52.241 61.741 -38.828 1.00 30.00 ? ? ? ? ? ?  608 HOH A O     1 
HETATM 3285 O  O     . HOH K 8 .   ? -56.897 33.812 -26.862 1.00 30.00 ? ? ? ? ? ?  609 HOH A O     1 
HETATM 3286 O  O     . HOH K 8 .   ? -42.121 42.766 -57.321 1.00 32.29 ? ? ? ? ? ?  610 HOH A O     1 
HETATM 3287 O  O     . HOH K 8 .   ? -51.564 15.248 -14.692 1.00 30.00 ? ? ? ? ? ?  611 HOH A O     1 
HETATM 3288 O  O     . HOH K 8 .   ? -33.639 13.543 -28.814 1.00 30.00 ? ? ? ? ? ?  612 HOH A O     1 
HETATM 3289 O  O     . HOH K 8 .   ? -23.351 28.723 -47.400 1.00 30.00 ? ? ? ? ? ?  613 HOH A O     1 
HETATM 3290 O  O     . HOH K 8 .   ? -27.739 36.228 -41.921 1.00 32.80 ? ? ? ? ? ?  614 HOH A O     1 
HETATM 3291 O  O     . HOH K 8 .   ? -38.565 5.560  -45.073 1.00 42.42 ? ? ? ? ? ?  615 HOH A O     1 
HETATM 3292 O  O     . HOH K 8 .   ? -49.485 23.961 -21.817 1.00 30.00 ? ? ? ? ? ?  616 HOH A O     1 
HETATM 3293 O  O     . HOH K 8 .   ? -33.128 31.547 -36.861 1.00 27.96 ? ? ? ? ? ?  617 HOH A O     1 
HETATM 3294 O  O     . HOH K 8 .   ? -53.376 40.213 -43.522 1.00 36.47 ? ? ? ? ? ?  618 HOH A O     1 
HETATM 3295 O  O     . HOH K 8 .   ? -37.813 19.107 -18.970 1.00 39.92 ? ? ? ? ? ?  619 HOH A O     1 
HETATM 3296 O  O     . HOH K 8 .   ? -46.078 26.240 -61.034 1.00 36.75 ? ? ? ? ? ?  620 HOH A O     1 
HETATM 3297 O  O     . HOH K 8 .   ? -45.554 42.625 -33.409 1.00 29.80 ? ? ? ? ? ?  621 HOH A O     1 
HETATM 3298 O  O     . HOH K 8 .   ? -60.537 20.758 -40.042 1.00 30.00 ? ? ? ? ? ?  622 HOH A O     1 
HETATM 3299 O  O     . HOH K 8 .   ? -56.584 46.740 -42.006 1.00 37.86 ? ? ? ? ? ?  623 HOH A O     1 
HETATM 3300 O  O     . HOH K 8 .   ? -30.104 12.558 -45.614 1.00 38.73 ? ? ? ? ? ?  624 HOH A O     1 
HETATM 3301 O  O     . HOH K 8 .   ? -32.881 16.499 -15.167 1.00 30.00 ? ? ? ? ? ?  625 HOH A O     1 
HETATM 3302 O  O     . HOH K 8 .   ? -39.385 27.845 -40.265 1.00 27.79 ? ? ? ? ? ?  626 HOH A O     1 
HETATM 3303 O  O     . HOH K 8 .   ? -22.554 32.085 -39.600 1.00 37.11 ? ? ? ? ? ?  627 HOH A O     1 
HETATM 3304 O  O     . HOH K 8 .   ? -59.477 42.993 -33.013 1.00 33.04 ? ? ? ? ? ?  628 HOH A O     1 
HETATM 3305 O  O     . HOH K 8 .   ? -46.644 41.518 -52.505 1.00 28.75 ? ? ? ? ? ?  629 HOH A O     1 
HETATM 3306 O  O     . HOH K 8 .   ? -54.620 9.275  -35.105 1.00 30.00 ? ? ? ? ? ?  630 HOH A O     1 
HETATM 3307 O  O     . HOH K 8 .   ? -25.841 36.313 -34.113 1.00 35.98 ? ? ? ? ? ?  631 HOH A O     1 
HETATM 3308 O  O     . HOH K 8 .   ? -35.778 48.781 -61.008 1.00 40.26 ? ? ? ? ? ?  632 HOH A O     1 
HETATM 3309 O  O     . HOH K 8 .   ? -63.033 17.925 -23.920 1.00 30.00 ? ? ? ? ? ?  633 HOH A O     1 
HETATM 3310 O  O     . HOH K 8 .   ? -30.010 20.297 -44.893 1.00 37.30 ? ? ? ? ? ?  634 HOH A O     1 
HETATM 3311 O  O     . HOH K 8 .   ? -27.485 37.704 -37.668 1.00 30.90 ? ? ? ? ? ?  635 HOH A O     1 
HETATM 3312 O  O     . HOH K 8 .   ? -38.234 45.442 -39.636 1.00 24.39 ? ? ? ? ? ?  636 HOH A O     1 
HETATM 3313 O  O     . HOH K 8 .   ? -43.981 22.276 -37.579 1.00 27.74 ? ? ? ? ? ?  637 HOH A O     1 
HETATM 3314 O  O     . HOH K 8 .   ? -27.921 20.478 -33.086 1.00 38.08 ? ? ? ? ? ?  638 HOH A O     1 
HETATM 3315 O  O     . HOH K 8 .   ? -41.828 33.627 -37.519 1.00 25.02 ? ? ? ? ? ?  639 HOH A O     1 
HETATM 3316 O  O     . HOH K 8 .   ? -41.412 35.873 -50.729 1.00 28.97 ? ? ? ? ? ?  640 HOH A O     1 
HETATM 3317 O  O     . HOH K 8 .   ? -52.953 46.215 -44.932 1.00 40.45 ? ? ? ? ? ?  641 HOH A O     1 
HETATM 3318 O  O     . HOH K 8 .   ? -37.270 24.378 -39.208 1.00 28.20 ? ? ? ? ? ?  642 HOH A O     1 
HETATM 3319 O  O     . HOH K 8 .   ? -52.514 34.060 -37.172 1.00 33.64 ? ? ? ? ? ?  643 HOH A O     1 
HETATM 3320 O  O     . HOH K 8 .   ? -43.392 34.863 -39.570 1.00 28.20 ? ? ? ? ? ?  644 HOH A O     1 
HETATM 3321 O  O     . HOH K 8 .   ? -45.678 35.542 -46.509 1.00 30.00 ? ? ? ? ? ?  645 HOH A O     1 
HETATM 3322 O  O     . HOH K 8 .   ? -49.543 39.936 -46.702 1.00 29.38 ? ? ? ? ? ?  646 HOH A O     1 
HETATM 3323 O  O     . HOH K 8 .   ? -27.301 39.667 -39.756 1.00 29.60 ? ? ? ? ? ?  647 HOH A O     1 
HETATM 3324 O  O     . HOH K 8 .   ? -45.015 31.137 -31.999 1.00 29.77 ? ? ? ? ? ?  648 HOH A O     1 
HETATM 3325 O  O     . HOH K 8 .   ? -61.100 37.328 -41.655 1.00 37.41 ? ? ? ? ? ?  649 HOH A O     1 
HETATM 3326 O  O     . HOH K 8 .   ? -55.326 40.053 -39.431 1.00 31.47 ? ? ? ? ? ?  650 HOH A O     1 
HETATM 3327 O  O     . HOH K 8 .   ? -57.735 10.950 -26.075 1.00 34.35 ? ? ? ? ? ?  651 HOH A O     1 
HETATM 3328 O  O     . HOH K 8 .   ? -43.769 59.122 -21.444 1.00 37.21 ? ? ? ? ? ?  652 HOH A O     1 
HETATM 3329 O  O     . HOH K 8 .   ? -24.592 27.754 -36.712 1.00 38.35 ? ? ? ? ? ?  653 HOH A O     1 
HETATM 3330 O  O     . HOH K 8 .   ? -53.625 34.845 -32.589 1.00 27.75 ? ? ? ? ? ?  654 HOH A O     1 
HETATM 3331 O  O     . HOH K 8 .   ? -46.439 61.207 -28.571 1.00 30.00 ? ? ? ? ? ?  655 HOH A O     1 
HETATM 3332 O  O     . HOH K 8 .   ? -41.845 45.953 -45.099 1.00 25.33 ? ? ? ? ? ?  656 HOH A O     1 
HETATM 3333 O  O     . HOH K 8 .   ? -32.294 29.647 -38.826 1.00 29.30 ? ? ? ? ? ?  657 HOH A O     1 
HETATM 3334 O  O     . HOH K 8 .   ? -47.731 18.316 -38.006 1.00 27.70 ? ? ? ? ? ?  658 HOH A O     1 
HETATM 3335 O  O     . HOH K 8 .   ? -41.459 16.042 -45.990 1.00 29.62 ? ? ? ? ? ?  659 HOH A O     1 
HETATM 3336 O  O     . HOH K 8 .   ? -51.857 57.137 -29.896 1.00 32.29 ? ? ? ? ? ?  660 HOH A O     1 
HETATM 3337 O  O     . HOH K 8 .   ? -49.882 33.411 -26.320 1.00 31.90 ? ? ? ? ? ?  661 HOH A O     1 
HETATM 3338 O  O     . HOH K 8 .   ? -42.474 28.168 -46.463 1.00 25.00 ? ? ? ? ? ?  662 HOH A O     1 
HETATM 3339 O  O     . HOH K 8 .   ? -47.983 19.267 -30.605 1.00 26.16 ? ? ? ? ? ?  663 HOH A O     1 
HETATM 3340 O  O     . HOH K 8 .   ? -23.882 39.351 -30.239 1.00 38.31 ? ? ? ? ? ?  664 HOH A O     1 
HETATM 3341 O  O     . HOH K 8 .   ? -37.050 32.817 -24.901 1.00 38.36 ? ? ? ? ? ?  665 HOH A O     1 
HETATM 3342 O  O     . HOH K 8 .   ? -36.868 25.969 -17.702 1.00 42.50 ? ? ? ? ? ?  666 HOH A O     1 
HETATM 3343 O  O     . HOH K 8 .   ? -53.507 33.228 -34.885 1.00 28.76 ? ? ? ? ? ?  667 HOH A O     1 
HETATM 3344 O  O     . HOH K 8 .   ? -29.729 34.248 -55.076 1.00 38.14 ? ? ? ? ? ?  668 HOH A O     1 
HETATM 3345 O  O     . HOH K 8 .   ? -33.539 53.417 -37.817 1.00 29.84 ? ? ? ? ? ?  669 HOH A O     1 
HETATM 3346 O  O     . HOH K 8 .   ? -40.521 50.420 -43.001 1.00 27.04 ? ? ? ? ? ?  670 HOH A O     1 
HETATM 3347 O  O     . HOH K 8 .   ? -53.922 29.317 -29.364 1.00 41.52 ? ? ? ? ? ?  671 HOH A O     1 
HETATM 3348 O  O     . HOH K 8 .   ? -43.003 22.987 -50.341 1.00 27.08 ? ? ? ? ? ?  672 HOH A O     1 
HETATM 3349 O  O     . HOH K 8 .   ? -41.727 36.844 -27.453 1.00 41.66 ? ? ? ? ? ?  673 HOH A O     1 
HETATM 3350 O  O     . HOH K 8 .   ? -31.467 40.814 -30.570 1.00 37.19 ? ? ? ? ? ?  674 HOH A O     1 
HETATM 3351 O  O     . HOH K 8 .   ? -39.069 45.241 -42.387 1.00 22.57 ? ? ? ? ? ?  675 HOH A O     1 
HETATM 3352 O  O     . HOH K 8 .   ? -40.374 57.611 -20.200 1.00 36.42 ? ? ? ? ? ?  676 HOH A O     1 
HETATM 3353 O  O     . HOH K 8 .   ? -47.999 57.072 -28.354 1.00 29.98 ? ? ? ? ? ?  677 HOH A O     1 
HETATM 3354 O  O     . HOH K 8 .   ? -31.620 36.055 -57.700 1.00 35.59 ? ? ? ? ? ?  678 HOH A O     1 
HETATM 3355 O  O     . HOH K 8 .   ? -49.692 19.461 -43.076 1.00 36.42 ? ? ? ? ? ?  679 HOH A O     1 
HETATM 3356 O  O     . HOH K 8 .   ? -48.306 4.316  -37.939 1.00 33.93 ? ? ? ? ? ?  680 HOH A O     1 
HETATM 3357 O  O     . HOH K 8 .   ? -28.624 37.672 -49.477 1.00 30.37 ? ? ? ? ? ?  681 HOH A O     1 
HETATM 3358 O  O     . HOH K 8 .   ? -52.855 40.099 -40.752 1.00 30.97 ? ? ? ? ? ?  682 HOH A O     1 
HETATM 3359 O  O     . HOH K 8 .   ? -46.395 36.574 -25.841 1.00 33.17 ? ? ? ? ? ?  683 HOH A O     1 
HETATM 3360 O  O     . HOH K 8 .   ? -64.421 25.810 -16.840 1.00 43.78 ? ? ? ? ? ?  684 HOH A O     1 
HETATM 3361 O  O     . HOH K 8 .   ? -34.146 29.332 -43.279 1.00 34.45 ? ? ? ? ? ?  685 HOH A O     1 
HETATM 3362 O  O     . HOH K 8 .   ? -40.651 54.188 -52.988 1.00 36.05 ? ? ? ? ? ?  686 HOH A O     1 
HETATM 3363 O  O     . HOH K 8 .   ? -41.306 32.524 -33.758 1.00 31.31 ? ? ? ? ? ?  687 HOH A O     1 
HETATM 3364 O  O     . HOH K 8 .   ? -44.291 53.845 -32.068 1.00 28.75 ? ? ? ? ? ?  688 HOH A O     1 
HETATM 3365 O  O     . HOH K 8 .   ? -41.740 37.200 -53.097 1.00 31.53 ? ? ? ? ? ?  689 HOH A O     1 
HETATM 3366 O  O     . HOH K 8 .   ? -34.590 44.231 -21.136 1.00 30.00 ? ? ? ? ? ?  690 HOH A O     1 
HETATM 3367 O  O     . HOH K 8 .   ? -42.453 23.239 -47.617 1.00 29.87 ? ? ? ? ? ?  691 HOH A O     1 
HETATM 3368 O  O     . HOH K 8 .   ? -24.993 36.274 -55.515 1.00 43.21 ? ? ? ? ? ?  692 HOH A O     1 
HETATM 3369 O  O     . HOH K 8 .   ? -47.738 33.607 -45.233 1.00 33.23 ? ? ? ? ? ?  693 HOH A O     1 
HETATM 3370 O  O     . HOH K 8 .   ? -55.564 47.178 -22.246 1.00 36.87 ? ? ? ? ? ?  694 HOH A O     1 
HETATM 3371 O  O     . HOH K 8 .   ? -55.668 50.397 -24.392 1.00 24.70 ? ? ? ? ? ?  695 HOH A O     1 
HETATM 3372 O  O     . HOH K 8 .   ? -44.496 42.736 -38.151 1.00 25.70 ? ? ? ? ? ?  696 HOH A O     1 
HETATM 3373 O  O     . HOH K 8 .   ? -49.407 50.467 -27.830 1.00 25.09 ? ? ? ? ? ?  697 HOH A O     1 
HETATM 3374 O  O     . HOH K 8 .   ? -39.474 33.063 -36.385 1.00 30.03 ? ? ? ? ? ?  698 HOH A O     1 
HETATM 3375 O  O     . HOH K 8 .   ? -40.761 17.518 -31.885 1.00 29.92 ? ? ? ? ? ?  699 HOH A O     1 
HETATM 3376 O  O     . HOH K 8 .   ? -34.752 52.634 -45.072 1.00 29.58 ? ? ? ? ? ?  700 HOH A O     1 
HETATM 3377 O  O     . HOH K 8 .   ? -41.098 25.548 -52.976 1.00 29.44 ? ? ? ? ? ?  701 HOH A O     1 
HETATM 3378 O  O     . HOH K 8 .   ? -36.864 45.457 -17.706 1.00 41.73 ? ? ? ? ? ?  702 HOH A O     1 
HETATM 3379 O  O     . HOH K 8 .   ? -52.123 8.843  -25.991 1.00 43.71 ? ? ? ? ? ?  703 HOH A O     1 
HETATM 3380 O  O     . HOH K 8 .   ? -48.211 43.896 -28.952 1.00 34.83 ? ? ? ? ? ?  704 HOH A O     1 
HETATM 3381 O  O     . HOH K 8 .   ? -35.066 9.293  -45.607 1.00 38.87 ? ? ? ? ? ?  705 HOH A O     1 
HETATM 3382 O  O     . HOH K 8 .   ? -47.553 27.371 -41.423 1.00 36.33 ? ? ? ? ? ?  706 HOH A O     1 
HETATM 3383 O  O     . HOH K 8 .   ? -50.938 12.060 -40.844 1.00 36.39 ? ? ? ? ? ?  707 HOH A O     1 
HETATM 3384 O  O     . HOH K 8 .   ? -36.381 28.039 -19.085 1.00 40.09 ? ? ? ? ? ?  708 HOH A O     1 
HETATM 3385 O  O     . HOH K 8 .   ? -28.611 35.796 -39.296 1.00 31.35 ? ? ? ? ? ?  709 HOH A O     1 
HETATM 3386 O  O     . HOH K 8 .   ? -55.952 35.701 -31.624 1.00 34.08 ? ? ? ? ? ?  710 HOH A O     1 
HETATM 3387 O  O     . HOH K 8 .   ? -41.175 19.003 -46.272 1.00 26.41 ? ? ? ? ? ?  711 HOH A O     1 
HETATM 3388 O  O     . HOH K 8 .   ? -30.842 38.794 -58.269 1.00 38.65 ? ? ? ? ? ?  712 HOH A O     1 
HETATM 3389 O  O     . HOH K 8 .   ? -30.305 24.010 -40.386 1.00 32.68 ? ? ? ? ? ?  713 HOH A O     1 
HETATM 3390 O  O     . HOH K 8 .   ? -53.570 44.252 -21.122 1.00 35.94 ? ? ? ? ? ?  714 HOH A O     1 
HETATM 3391 O  O     . HOH K 8 .   ? -28.789 13.624 -34.338 1.00 43.00 ? ? ? ? ? ?  715 HOH A O     1 
HETATM 3392 O  O     . HOH K 8 .   ? -47.805 52.570 -42.245 1.00 32.30 ? ? ? ? ? ?  716 HOH A O     1 
HETATM 3393 O  O     . HOH K 8 .   ? -33.886 26.420 -49.642 1.00 37.44 ? ? ? ? ? ?  717 HOH A O     1 
HETATM 3394 O  O     . HOH K 8 .   ? -49.070 22.025 -42.296 1.00 42.72 ? ? ? ? ? ?  718 HOH A O     1 
HETATM 3395 O  O     . HOH K 8 .   ? -35.078 46.616 -58.789 1.00 40.11 ? ? ? ? ? ?  719 HOH A O     1 
HETATM 3396 O  O     . HOH K 8 .   ? -54.100 50.960 -27.048 1.00 29.27 ? ? ? ? ? ?  720 HOH A O     1 
HETATM 3397 O  O     . HOH K 8 .   ? -52.134 57.434 -24.445 1.00 32.09 ? ? ? ? ? ?  721 HOH A O     1 
HETATM 3398 O  O     . HOH K 8 .   ? -43.830 36.959 -49.331 1.00 30.60 ? ? ? ? ? ?  722 HOH A O     1 
HETATM 3399 O  O     . HOH K 8 .   ? -47.825 46.819 -48.359 1.00 36.80 ? ? ? ? ? ?  723 HOH A O     1 
HETATM 3400 O  O     . HOH K 8 .   ? -16.706 44.014 -48.380 1.00 30.00 ? ? ? ? ? ?  724 HOH A O     1 
HETATM 3401 O  O     . HOH K 8 .   ? -66.131 26.459 -18.613 1.00 41.98 ? ? ? ? ? ?  725 HOH A O     1 
HETATM 3402 O  O     . HOH K 8 .   ? -27.341 46.980 -51.947 1.00 37.47 ? ? ? ? ? ?  726 HOH A O     1 
HETATM 3403 O  O     . HOH K 8 .   ? -32.121 30.070 -45.285 1.00 34.94 ? ? ? ? ? ?  727 HOH A O     1 
HETATM 3404 O  O     . HOH K 8 .   ? -50.436 26.705 -33.917 1.00 30.97 ? ? ? ? ? ?  728 HOH A O     1 
HETATM 3405 O  O     . HOH K 8 .   ? -48.968 32.502 -41.920 1.00 43.11 ? ? ? ? ? ?  729 HOH A O     1 
HETATM 3406 O  O     . HOH K 8 .   ? -36.970 19.659 -52.623 1.00 35.95 ? ? ? ? ? ?  730 HOH A O     1 
HETATM 3407 O  O     . HOH K 8 .   ? -25.159 51.884 -48.381 1.00 41.10 ? ? ? ? ? ?  731 HOH A O     1 
HETATM 3408 O  O     . HOH K 8 .   ? -57.620 35.412 -33.905 1.00 39.54 ? ? ? ? ? ?  732 HOH A O     1 
HETATM 3409 O  O     . HOH K 8 .   ? -39.666 58.401 -47.528 1.00 34.07 ? ? ? ? ? ?  733 HOH A O     1 
HETATM 3410 O  O     . HOH K 8 .   ? -31.635 22.745 -23.689 1.00 43.65 ? ? ? ? ? ?  734 HOH A O     1 
HETATM 3411 O  O     . HOH K 8 .   ? -44.756 53.371 -48.058 1.00 32.45 ? ? ? ? ? ?  735 HOH A O     1 
HETATM 3412 O  O     . HOH K 8 .   ? -62.651 47.481 -27.175 1.00 29.60 ? ? ? ? ? ?  736 HOH A O     1 
HETATM 3413 O  O     . HOH K 8 .   ? -44.720 31.229 -21.105 1.00 37.30 ? ? ? ? ? ?  737 HOH A O     1 
HETATM 3414 O  O     . HOH K 8 .   ? -41.414 35.250 -33.965 1.00 35.33 ? ? ? ? ? ?  738 HOH A O     1 
HETATM 3415 O  O     . HOH K 8 .   ? -51.792 48.758 -33.302 1.00 26.70 ? ? ? ? ? ?  739 HOH A O     1 
HETATM 3416 O  O     . HOH K 8 .   ? -43.393 38.377 -47.155 1.00 26.32 ? ? ? ? ? ?  740 HOH A O     1 
HETATM 3417 O  O     . HOH K 8 .   ? -50.668 15.373 -41.007 1.00 32.65 ? ? ? ? ? ?  741 HOH A O     1 
HETATM 3418 O  O     . HOH K 8 .   ? -25.387 44.904 -35.137 1.00 39.50 ? ? ? ? ? ?  742 HOH A O     1 
HETATM 3419 O  O     . HOH K 8 .   ? -26.674 34.841 -45.683 1.00 38.01 ? ? ? ? ? ?  743 HOH A O     1 
HETATM 3420 O  O     . HOH K 8 .   ? -46.955 61.765 -31.724 1.00 33.03 ? ? ? ? ? ?  744 HOH A O     1 
HETATM 3421 O  O     . HOH K 8 .   ? -18.766 53.262 -43.372 1.00 30.00 ? ? ? ? ? ?  745 HOH A O     1 
HETATM 3422 O  O     . HOH K 8 .   ? -32.414 44.906 -23.380 1.00 30.00 ? ? ? ? ? ?  746 HOH A O     1 
HETATM 3423 O  O     . HOH K 8 .   ? -26.868 8.398  -46.554 1.00 30.00 ? ? ? ? ? ?  747 HOH A O     1 
HETATM 3424 O  O     . HOH K 8 .   ? -22.789 12.460 -36.599 1.00 30.00 ? ? ? ? ? ?  748 HOH A O     1 
HETATM 3425 O  O     . HOH K 8 .   ? -48.998 13.453 -42.025 1.00 29.31 ? ? ? ? ? ?  749 HOH A O     1 
HETATM 3426 O  O     . HOH K 8 .   ? -33.319 36.984 -32.132 1.00 35.09 ? ? ? ? ? ?  750 HOH A O     1 
HETATM 3427 O  O     . HOH K 8 .   ? -30.089 16.101 -28.164 1.00 63.67 ? ? ? ? ? ?  751 HOH A O     1 
HETATM 3428 O  O     . HOH K 8 .   ? -59.001 7.451  -40.648 1.00 30.00 ? ? ? ? ? ?  752 HOH A O     1 
HETATM 3429 O  O     . HOH K 8 .   ? -46.650 20.899 -37.146 1.00 26.13 ? ? ? ? ? ?  753 HOH A O     1 
HETATM 3430 O  O     . HOH K 8 .   ? -45.004 40.796 -41.551 1.00 25.61 ? ? ? ? ? ?  754 HOH A O     1 
HETATM 3431 O  O     . HOH K 8 .   ? -35.812 41.892 -60.236 1.00 33.81 ? ? ? ? ? ?  755 HOH A O     1 
HETATM 3432 O  O     . HOH K 8 .   ? -30.811 59.556 -35.508 1.00 34.49 ? ? ? ? ? ?  756 HOH A O     1 
HETATM 3433 O  O     . HOH K 8 .   ? -25.864 47.369 -35.800 1.00 36.97 ? ? ? ? ? ?  757 HOH A O     1 
HETATM 3434 O  O     . HOH K 8 .   ? -46.104 51.274 -44.062 1.00 28.06 ? ? ? ? ? ?  758 HOH A O     1 
HETATM 3435 O  O     . HOH K 8 .   ? -27.899 44.581 -48.667 1.00 34.96 ? ? ? ? ? ?  759 HOH A O     1 
HETATM 3436 O  O     . HOH K 8 .   ? -53.172 52.373 -31.809 1.00 36.18 ? ? ? ? ? ?  760 HOH A O     1 
HETATM 3437 O  O     . HOH K 8 .   ? -31.971 1.903  -41.807 1.00 30.00 ? ? ? ? ? ?  761 HOH A O     1 
HETATM 3438 O  O     . HOH K 8 .   ? -48.445 44.345 -36.184 1.00 27.16 ? ? ? ? ? ?  762 HOH A O     1 
HETATM 3439 O  O     . HOH K 8 .   ? -33.075 29.309 -19.845 1.00 30.00 ? ? ? ? ? ?  763 HOH A O     1 
HETATM 3440 O  O     . HOH K 8 .   ? -52.120 51.278 -34.148 1.00 29.36 ? ? ? ? ? ?  764 HOH A O     1 
HETATM 3441 O  O     . HOH K 8 .   ? -18.155 47.240 -36.698 1.00 46.03 ? ? ? ? ? ?  765 HOH A O     1 
HETATM 3442 O  O     . HOH K 8 .   ? -60.962 41.005 -29.834 1.00 40.26 ? ? ? ? ? ?  766 HOH A O     1 
HETATM 3443 O  O     . HOH K 8 .   ? -31.612 25.312 -22.638 1.00 42.87 ? ? ? ? ? ?  767 HOH A O     1 
HETATM 3444 O  O     . HOH K 8 .   ? -56.236 59.071 -30.943 1.00 30.00 ? ? ? ? ? ?  768 HOH A O     1 
HETATM 3445 O  O     . HOH K 8 .   ? -65.532 32.860 -24.125 1.00 41.94 ? ? ? ? ? ?  769 HOH A O     1 
HETATM 3446 O  O     . HOH K 8 .   ? -39.591 17.384 -18.228 1.00 36.80 ? ? ? ? ? ?  770 HOH A O     1 
HETATM 3447 O  O     . HOH K 8 .   ? -32.415 58.132 -33.594 1.00 39.95 ? ? ? ? ? ?  771 HOH A O     1 
HETATM 3448 O  O     . HOH K 8 .   ? -42.637 4.762  -43.370 1.00 38.16 ? ? ? ? ? ?  772 HOH A O     1 
HETATM 3449 O  O     . HOH K 8 .   ? -26.758 43.403 -32.971 1.00 38.24 ? ? ? ? ? ?  773 HOH A O     1 
HETATM 3450 O  O     . HOH K 8 .   ? -24.616 19.177 -35.212 1.00 30.00 ? ? ? ? ? ?  774 HOH A O     1 
HETATM 3451 O  O     . HOH K 8 .   ? -38.289 12.980 -23.139 1.00 30.00 ? ? ? ? ? ?  775 HOH A O     1 
HETATM 3452 O  O     . HOH K 8 .   ? -43.256 40.609 -28.670 1.00 30.00 ? ? ? ? ? ?  776 HOH A O     1 
HETATM 3453 O  O     . HOH K 8 .   ? -33.270 21.568 -50.249 1.00 38.74 ? ? ? ? ? ?  777 HOH A O     1 
HETATM 3454 O  O     . HOH K 8 .   ? -16.064 30.315 -40.410 1.00 30.00 ? ? ? ? ? ?  778 HOH A O     1 
HETATM 3455 O  O     . HOH K 8 .   ? -45.376 37.795 -45.383 1.00 30.39 ? ? ? ? ? ?  779 HOH A O     1 
HETATM 3456 O  O     . HOH K 8 .   ? -47.190 4.759  -42.128 1.00 30.00 ? ? ? ? ? ?  780 HOH A O     1 
HETATM 3457 O  O     . HOH K 8 .   ? -49.518 47.158 -33.335 1.00 28.07 ? ? ? ? ? ?  781 HOH A O     1 
HETATM 3458 O  O     . HOH K 8 .   ? -22.683 31.173 -48.727 1.00 30.00 ? ? ? ? ? ?  782 HOH A O     1 
HETATM 3459 O  O     . HOH K 8 .   ? -40.723 34.633 -19.961 1.00 30.00 ? ? ? ? ? ?  783 HOH A O     1 
HETATM 3460 O  O     . HOH K 8 .   ? -44.306 38.058 -51.750 1.00 30.00 ? ? ? ? ? ?  784 HOH A O     1 
HETATM 3461 O  O     . HOH K 8 .   ? -23.777 50.563 -50.083 1.00 43.70 ? ? ? ? ? ?  785 HOH A O     1 
HETATM 3462 O  O     . HOH K 8 .   ? -35.088 15.760 -24.990 1.00 30.00 ? ? ? ? ? ?  786 HOH A O     1 
HETATM 3463 O  O     . HOH K 8 .   ? -20.239 42.109 -53.628 1.00 30.00 ? ? ? ? ? ?  787 HOH A O     1 
HETATM 3464 O  O     . HOH K 8 .   ? -33.587 39.856 -29.661 1.00 40.30 ? ? ? ? ? ?  788 HOH A O     1 
HETATM 3465 O  O     . HOH K 8 .   ? -59.821 45.826 -24.440 1.00 30.00 ? ? ? ? ? ?  789 HOH A O     1 
HETATM 3466 O  O     . HOH K 8 .   ? -60.547 34.398 -19.567 1.00 30.00 ? ? ? ? ? ?  790 HOH A O     1 
HETATM 3467 O  O     . HOH K 8 .   ? -53.213 49.440 -30.895 1.00 31.07 ? ? ? ? ? ?  791 HOH A O     1 
HETATM 3468 O  O     . HOH K 8 .   ? -60.911 42.008 -27.750 1.00 41.03 ? ? ? ? ? ?  792 HOH A O     1 
HETATM 3469 O  O     . HOH K 8 .   ? -29.696 45.448 -34.773 1.00 31.78 ? ? ? ? ? ?  793 HOH A O     1 
HETATM 3470 O  O     . HOH K 8 .   ? -39.681 53.237 -17.448 1.00 30.00 ? ? ? ? ? ?  794 HOH A O     1 
HETATM 3471 O  O     . HOH K 8 .   ? -44.621 38.538 -43.199 1.00 33.32 ? ? ? ? ? ?  795 HOH A O     1 
HETATM 3472 O  O     . HOH K 8 .   ? -28.359 47.164 -33.766 1.00 50.51 ? ? ? ? ? ?  796 HOH A O     1 
HETATM 3473 O  O     . HOH K 8 .   ? -52.092 50.047 -28.424 1.00 31.98 ? ? ? ? ? ?  797 HOH A O     1 
HETATM 3474 O  O     . HOH K 8 .   ? -48.789 36.028 -24.584 1.00 37.26 ? ? ? ? ? ?  798 HOH A O     1 
HETATM 3475 O  O     . HOH K 8 .   ? -42.233 31.935 -56.148 1.00 36.73 ? ? ? ? ? ?  799 HOH A O     1 
HETATM 3476 O  O     . HOH K 8 .   ? -58.507 43.343 -25.257 1.00 30.00 ? ? ? ? ? ?  800 HOH A O     1 
HETATM 3477 O  O     . HOH K 8 .   ? -48.571 5.076  -22.417 1.00 47.50 ? ? ? ? ? ?  801 HOH A O     1 
HETATM 3478 O  O     . HOH K 8 .   ? -45.891 43.831 -35.979 1.00 28.75 ? ? ? ? ? ?  802 HOH A O     1 
HETATM 3479 O  O     . HOH K 8 .   ? -49.744 44.510 -33.841 1.00 28.88 ? ? ? ? ? ?  803 HOH A O     1 
HETATM 3480 O  O     . HOH K 8 .   ? -24.595 42.600 -60.669 0.50 45.78 ? ? ? ? ? ?  804 HOH A O     1 
HETATM 3481 O  O     . HOH K 8 .   ? -47.802 37.477 -46.051 1.00 36.80 ? ? ? ? ? ?  805 HOH A O     1 
HETATM 3482 O  O     . HOH K 8 .   ? -29.720 55.204 -27.482 1.00 30.00 ? ? ? ? ? ?  806 HOH A O     1 
HETATM 3483 O  O     . HOH K 8 .   ? -16.862 45.777 -38.100 1.00 30.00 ? ? ? ? ? ?  807 HOH A O     1 
HETATM 3484 O  O     . HOH K 8 .   ? -25.934 4.702  -45.415 1.00 30.00 ? ? ? ? ? ?  808 HOH A O     1 
HETATM 3485 O  O     . HOH K 8 .   ? -51.698 34.066 -42.214 1.00 30.00 ? ? ? ? ? ?  809 HOH A O     1 
HETATM 3486 O  O     . HOH K 8 .   ? -50.115 58.343 -28.043 1.00 31.94 ? ? ? ? ? ?  810 HOH A O     1 
HETATM 3487 O  O     . HOH K 8 .   ? -52.398 25.632 -33.091 1.00 30.00 ? ? ? ? ? ?  811 HOH A O     1 
HETATM 3488 O  O     . HOH K 8 .   ? -24.400 33.472 -45.862 1.00 30.00 ? ? ? ? ? ?  812 HOH A O     1 
HETATM 3489 O  O     . HOH K 8 .   ? -44.557 52.693 -50.355 1.00 30.00 ? ? ? ? ? ?  813 HOH A O     1 
HETATM 3490 O  O     . HOH K 8 .   ? -53.674 59.403 -30.380 1.00 38.05 ? ? ? ? ? ?  814 HOH A O     1 
HETATM 3491 O  O     . HOH K 8 .   ? -36.662 7.547  -46.687 1.00 38.96 ? ? ? ? ? ?  815 HOH A O     1 
HETATM 3492 O  O     . HOH K 8 .   ? -47.782 43.617 -31.770 1.00 30.64 ? ? ? ? ? ?  816 HOH A O     1 
HETATM 3493 O  O     . HOH K 8 .   ? -46.294 42.725 -54.800 1.00 36.60 ? ? ? ? ? ?  817 HOH A O     1 
HETATM 3494 O  O     . HOH K 8 .   ? -55.616 47.437 -19.591 1.00 35.08 ? ? ? ? ? ?  818 HOH A O     1 
HETATM 3495 O  O     . HOH K 8 .   ? -50.443 18.467 -40.353 1.00 39.18 ? ? ? ? ? ?  819 HOH A O     1 
HETATM 3496 O  O     . HOH K 8 .   ? -49.171 28.578 -43.842 1.00 41.06 ? ? ? ? ? ?  820 HOH A O     1 
HETATM 3497 O  O     . HOH K 8 .   ? -30.379 15.056 -47.274 1.00 30.00 ? ? ? ? ? ?  821 HOH A O     1 
HETATM 3498 O  O     . HOH K 8 .   ? -43.354 6.219  -45.328 1.00 35.41 ? ? ? ? ? ?  822 HOH A O     1 
HETATM 3499 O  O     . HOH K 8 .   ? -36.563 40.126 -62.023 1.00 37.82 ? ? ? ? ? ?  823 HOH A O     1 
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