data_XXXX
# 
loop_
_audit_author.name 
_audit_author.pdbx_ordinal 
"Vantieghem, T."  1 
"Osipov, E."      2 
"Fearon, D."      3 
"Douangamath, A." 4 
"von Delft, F."   5 
"Strelkov, S."    6 
# 
_struct.entry_id                  XXXX 
_struct.title                     "PanDDA analysis group deposition -- Crystal structure of HRP-2 PWWP domain in complex with Z1741966151" 
_struct.pdbx_CASP_flag            ? 
_struct.pdbx_model_details        ? 
_struct.pdbx_model_type_details   ? 
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_struct_keywords.entry_id        XXXX 
_struct_keywords.pdbx_keywords   "GENE REGULATION" 
_struct_keywords.text            "Inhibitor, Fragment screening, Epigenetic reader, methyllysine, PWWP, Diamond Light Source, I04-1, PanDDA, XChem, GENE REGULATION" 
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_exptl.method            "X-RAY DIFFRACTION" 
_exptl.entry_id          XXXX 
_exptl.crystals_number   1 
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_citation.id                        primary 
_citation.title                     "Rational fragment-based design of compounds targeting the PWWP domain of the HRP family." 
_citation.journal_abbrev            Eur.J.Med.Chem. 
_citation.journal_volume            280 
_citation.page_first                116960 
_citation.page_last                 116960 
_citation.year                      2024 
_citation.pdbx_database_id_PubMed   39461037 
_citation.pdbx_database_id_DOI      10.1016/j.ejmech.2024.116960 
_citation.journal_id_ASTM           EJMCA5 
_citation.country                   FR 
_citation.journal_id_ISSN           0223-5234 
_citation.journal_id_CSD            0493 
_citation.book_publisher            ? 
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_citation_author.citation_id 
_citation_author.name 
_citation_author.identifier_ORCID 
_citation_author.ordinal 
primary "Vantieghem, T."   ? 1  
primary "Aslam, N.A."      ? 2  
primary "Osipov, E.M."     ? 3  
primary "Akele, M."        ? 4  
primary "Van Belle, S."    ? 5  
primary "Beelen, S."       ? 6  
primary "Drexler, M."      ? 7  
primary "Paulovcakova, T." ? 8  
primary "Lux, V."          ? 9  
primary "Fearon, D."       ? 10 
primary "Douangamath, A."  ? 11 
primary "von Delft, F."    ? 12 
primary "Christ, F."       ? 13 
primary "Veverka, V."      ? 14 
primary "Verwilst, P."     ? 15 
primary "Van Aerschot, A." ? 16 
primary "Debyser, Z."      ? 17 
primary "Strelkov, S.V."   ? 18 
# 
_entity_poly.entity_id                      1 
_entity_poly.type                           "polypeptide(L)" 
_entity_poly.nstd_linkage                   no 
_entity_poly.nstd_monomer                   no 
_entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code       
;GMPHAFKPGDLVFAKMKGYPHWPARIDDIADGAVKPPPNKYPIFFFGTHETAFLGPKDLFPYDKSKDKYGKPNKRKGFNE
GLWEIQNNPHASYS
;
_entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code_can   
;GMPHAFKPGDLVFAKMKGYPHWPARIDDIADGAVKPPPNKYPIFFFGTHETAFLGPKDLFPYDKSKDKYGKPNKRKGFNE
GLWEIQNNPHASYS
;
_entity_poly.pdbx_strand_id                 A 
_entity_poly.pdbx_target_identifier         ? 
# 
loop_
_entity_poly_seq.entity_id 
_entity_poly_seq.num 
_entity_poly_seq.mon_id 
_entity_poly_seq.hetero 
1 1  GLY n 
1 2  MET n 
1 3  PRO n 
1 4  HIS n 
1 5  ALA n 
1 6  PHE n 
1 7  LYS n 
1 8  PRO n 
1 9  GLY n 
1 10 ASP n 
1 11 LEU n 
1 12 VAL n 
1 13 PHE n 
1 14 ALA n 
1 15 LYS n 
1 16 MET n 
1 17 LYS n 
1 18 GLY n 
1 19 TYR n 
1 20 PRO n 
1 21 HIS n 
1 22 TRP n 
1 23 PRO n 
1 24 ALA n 
1 25 ARG n 
1 26 ILE n 
1 27 ASP n 
1 28 ASP n 
1 29 ILE n 
1 30 ALA n 
1 31 ASP n 
1 32 GLY n 
1 33 ALA n 
1 34 VAL n 
1 35 LYS n 
1 36 PRO n 
1 37 PRO n 
1 38 PRO n 
1 39 ASN n 
1 40 LYS n 
1 41 TYR n 
1 42 PRO n 
1 43 ILE n 
1 44 PHE n 
1 45 PHE n 
1 46 PHE n 
1 47 GLY n 
1 48 THR n 
1 49 HIS n 
1 50 GLU n 
1 51 THR n 
1 52 ALA n 
1 53 PHE n 
1 54 LEU n 
1 55 GLY n 
1 56 PRO n 
1 57 LYS n 
1 58 ASP n 
1 59 LEU n 
1 60 PHE n 
1 61 PRO n 
1 62 TYR n 
1 63 ASP n 
1 64 LYS n 
1 65 SER n 
1 66 LYS n 
1 67 ASP n 
1 68 LYS n 
1 69 TYR n 
1 70 GLY n 
1 71 LYS n 
1 72 PRO n 
1 73 ASN n 
1 74 LYS n 
1 75 ARG n 
1 76 LYS n 
1 77 GLY n 
1 78 PHE n 
1 79 ASN n 
1 80 GLU n 
1 81 GLY n 
1 82 LEU n 
1 83 TRP n 
1 84 GLU n 
1 85 ILE n 
1 86 GLN n 
1 87 ASN n 
1 88 ASN n 
1 89 PRO n 
1 90 HIS n 
1 91 ALA n 
1 92 SER n 
1 93 TYR n 
1 94 SER n 
# 
loop_
_entity.id 
_entity.type 
_entity.src_method 
_entity.pdbx_description 
_entity.formula_weight 
_entity.pdbx_number_of_molecules 
_entity.pdbx_ec 
_entity.pdbx_mutation 
_entity.pdbx_fragment 
_entity.details 
1 polymer     man "Hepatoma-derived growth factor-related protein 2" 10698.171 1   ? C64S ? ? 
2 non-polymer syn "SULFATE ION"                                      96.063    3   ? ?    ? ? 
3 non-polymer syn 1,2-ETHANEDIOL                                     62.068    1   ? ?    ? ? 
4 water       nat water                                              18.015    121 ? ?    ? ? 
# 
loop_
_pdbx_poly_seq_scheme.asym_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.entity_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.seq_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.ndb_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.auth_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.auth_mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_strand_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_ins_code 
_pdbx_poly_seq_scheme.hetero 
A 1 1  GLY 1  0  ?  ?   ?   A ? n 
A 1 2  MET 2  1  1  MET MET A ? n 
A 1 3  PRO 3  2  2  PRO PRO A ? n 
A 1 4  HIS 4  3  3  HIS HIS A ? n 
A 1 5  ALA 5  4  4  ALA ALA A ? n 
A 1 6  PHE 6  5  5  PHE PHE A ? n 
A 1 7  LYS 7  6  6  LYS LYS A ? n 
A 1 8  PRO 8  7  7  PRO PRO A ? n 
A 1 9  GLY 9  8  8  GLY GLY A ? n 
A 1 10 ASP 10 9  9  ASP ASP A ? n 
A 1 11 LEU 11 10 10 LEU LEU A ? n 
A 1 12 VAL 12 11 11 VAL VAL A ? n 
A 1 13 PHE 13 12 12 PHE PHE A ? n 
A 1 14 ALA 14 13 13 ALA ALA A ? n 
A 1 15 LYS 15 14 14 LYS LYS A ? n 
A 1 16 MET 16 15 15 MET MET A ? n 
A 1 17 LYS 17 16 16 LYS LYS A ? n 
A 1 18 GLY 18 17 17 GLY GLY A ? n 
A 1 19 TYR 19 18 18 TYR TYR A ? n 
A 1 20 PRO 20 19 19 PRO PRO A ? n 
A 1 21 HIS 21 20 20 HIS HIS A ? n 
A 1 22 TRP 22 21 21 TRP TRP A ? n 
A 1 23 PRO 23 22 22 PRO PRO A ? n 
A 1 24 ALA 24 23 23 ALA ALA A ? n 
A 1 25 ARG 25 24 24 ARG ARG A ? n 
A 1 26 ILE 26 25 25 ILE ILE A ? n 
A 1 27 ASP 27 26 26 ASP ASP A ? n 
A 1 28 ASP 28 27 27 ASP ASP A ? n 
A 1 29 ILE 29 28 28 ILE ILE A ? n 
A 1 30 ALA 30 29 29 ALA ALA A ? n 
A 1 31 ASP 31 30 30 ASP ASP A ? n 
A 1 32 GLY 32 31 31 GLY GLY A ? n 
A 1 33 ALA 33 32 32 ALA ALA A ? n 
A 1 34 VAL 34 33 33 VAL VAL A ? n 
A 1 35 LYS 35 34 34 LYS LYS A ? n 
A 1 36 PRO 36 35 35 PRO PRO A ? n 
A 1 37 PRO 37 36 36 PRO PRO A ? n 
A 1 38 PRO 38 37 37 PRO PRO A ? n 
A 1 39 ASN 39 38 38 ASN ASN A ? n 
A 1 40 LYS 40 39 39 LYS LYS A ? n 
A 1 41 TYR 41 40 40 TYR TYR A ? n 
A 1 42 PRO 42 41 41 PRO PRO A ? n 
A 1 43 ILE 43 42 42 ILE ILE A ? n 
A 1 44 PHE 44 43 43 PHE PHE A ? n 
A 1 45 PHE 45 44 44 PHE PHE A ? n 
A 1 46 PHE 46 45 45 PHE PHE A ? n 
A 1 47 GLY 47 46 46 GLY GLY A ? n 
A 1 48 THR 48 47 47 THR THR A ? n 
A 1 49 HIS 49 48 48 HIS HIS A ? n 
A 1 50 GLU 50 49 49 GLU GLU A ? n 
A 1 51 THR 51 50 50 THR THR A ? n 
A 1 52 ALA 52 51 51 ALA ALA A ? n 
A 1 53 PHE 53 52 52 PHE PHE A ? n 
A 1 54 LEU 54 53 53 LEU LEU A ? n 
A 1 55 GLY 55 54 54 GLY GLY A ? n 
A 1 56 PRO 56 55 55 PRO PRO A ? n 
A 1 57 LYS 57 56 56 LYS LYS A ? n 
A 1 58 ASP 58 57 57 ASP ASP A ? n 
A 1 59 LEU 59 58 58 LEU LEU A ? n 
A 1 60 PHE 60 59 59 PHE PHE A ? n 
A 1 61 PRO 61 60 60 PRO PRO A ? n 
A 1 62 TYR 62 61 61 TYR TYR A ? n 
A 1 63 ASP 63 62 62 ASP ASP A ? n 
A 1 64 LYS 64 63 63 LYS LYS A ? n 
A 1 65 SER 65 64 64 SER SER A ? n 
A 1 66 LYS 66 65 65 LYS LYS A ? n 
A 1 67 ASP 67 66 66 ASP ASP A ? n 
A 1 68 LYS 68 67 67 LYS LYS A ? n 
A 1 69 TYR 69 68 68 TYR TYR A ? n 
A 1 70 GLY 70 69 69 GLY GLY A ? n 
A 1 71 LYS 71 70 70 LYS LYS A ? n 
A 1 72 PRO 72 71 71 PRO PRO A ? n 
A 1 73 ASN 73 72 72 ASN ASN A ? n 
A 1 74 LYS 74 73 73 LYS LYS A ? n 
A 1 75 ARG 75 74 74 ARG ARG A ? n 
A 1 76 LYS 76 75 75 LYS LYS A ? n 
A 1 77 GLY 77 76 76 GLY GLY A ? n 
A 1 78 PHE 78 77 77 PHE PHE A ? n 
A 1 79 ASN 79 78 78 ASN ASN A ? n 
A 1 80 GLU 80 79 79 GLU GLU A ? n 
A 1 81 GLY 81 80 80 GLY GLY A ? n 
A 1 82 LEU 82 81 81 LEU LEU A ? n 
A 1 83 TRP 83 82 82 TRP TRP A ? n 
A 1 84 GLU 84 83 83 GLU GLU A ? n 
A 1 85 ILE 85 84 84 ILE ILE A ? n 
A 1 86 GLN 86 85 85 GLN GLN A ? n 
A 1 87 ASN 87 86 86 ASN ASN A ? n 
A 1 88 ASN 88 87 87 ASN ASN A ? n 
A 1 89 PRO 89 88 88 PRO PRO A ? n 
A 1 90 HIS 90 89 89 HIS HIS A ? n 
A 1 91 ALA 91 90 90 ALA ALA A ? n 
A 1 92 SER 92 91 91 SER SER A ? n 
A 1 93 TYR 93 92 92 TYR TYR A ? n 
A 1 94 SER 94 93 93 SER SER A ? n 
# 
loop_
_pdbx_nonpoly_scheme.asym_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.entity_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.mon_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.ndb_seq_num 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_seq_num 
_pdbx_nonpoly_scheme.auth_seq_num 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_mon_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.auth_mon_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_strand_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_ins_code 
D 2 SO4 1   101 95  SO4 SO4 A ? 
E 2 SO4 1   102 96  SO4 SO4 A ? 
F 3 EDO 1   103 97  EDO EDO A ? 
G 2 SO4 1   104 4   SO4 SO4 A ? 
M 4 HOH 1   201 371 HOH HOH A ? 
M 4 HOH 2   202 307 HOH HOH A ? 
M 4 HOH 3   203 372 HOH HOH A ? 
M 4 HOH 4   204 259 HOH HOH A ? 
M 4 HOH 5   205 202 HOH HOH A ? 
M 4 HOH 6   206 334 HOH HOH A ? 
M 4 HOH 7   207 340 HOH HOH A ? 
M 4 HOH 8   208 66  HOH HOH A ? 
M 4 HOH 9   209 375 HOH HOH A ? 
M 4 HOH 10  210 84  HOH HOH A ? 
M 4 HOH 11  211 199 HOH HOH A ? 
M 4 HOH 12  212 357 HOH HOH A ? 
M 4 HOH 13  213 339 HOH HOH A ? 
M 4 HOH 14  214 304 HOH HOH A ? 
M 4 HOH 15  215 353 HOH HOH A ? 
M 4 HOH 16  216 139 HOH HOH A ? 
M 4 HOH 17  217 87  HOH HOH A ? 
M 4 HOH 18  218 37  HOH HOH A ? 
M 4 HOH 19  219 346 HOH HOH A ? 
M 4 HOH 20  220 26  HOH HOH A ? 
M 4 HOH 21  221 278 HOH HOH A ? 
M 4 HOH 22  222 95  HOH HOH A ? 
M 4 HOH 23  223 91  HOH HOH A ? 
M 4 HOH 24  224 167 HOH HOH A ? 
M 4 HOH 25  225 341 HOH HOH A ? 
M 4 HOH 26  226 86  HOH HOH A ? 
M 4 HOH 27  227 8   HOH HOH A ? 
M 4 HOH 28  228 142 HOH HOH A ? 
M 4 HOH 29  229 188 HOH HOH A ? 
M 4 HOH 30  230 28  HOH HOH A ? 
M 4 HOH 31  231 55  HOH HOH A ? 
M 4 HOH 32  232 289 HOH HOH A ? 
M 4 HOH 33  233 208 HOH HOH A ? 
M 4 HOH 34  234 32  HOH HOH A ? 
M 4 HOH 35  235 34  HOH HOH A ? 
M 4 HOH 36  236 293 HOH HOH A ? 
M 4 HOH 37  237 190 HOH HOH A ? 
M 4 HOH 38  238 41  HOH HOH A ? 
M 4 HOH 39  239 260 HOH HOH A ? 
M 4 HOH 40  240 179 HOH HOH A ? 
M 4 HOH 41  241 290 HOH HOH A ? 
M 4 HOH 42  242 71  HOH HOH A ? 
M 4 HOH 43  243 42  HOH HOH A ? 
M 4 HOH 44  244 12  HOH HOH A ? 
M 4 HOH 45  245 27  HOH HOH A ? 
M 4 HOH 46  246 97  HOH HOH A ? 
M 4 HOH 47  247 1   HOH HOH A ? 
M 4 HOH 48  248 2   HOH HOH A ? 
M 4 HOH 49  249 165 HOH HOH A ? 
M 4 HOH 50  250 333 HOH HOH A ? 
M 4 HOH 51  251 292 HOH HOH A ? 
M 4 HOH 52  252 109 HOH HOH A ? 
M 4 HOH 53  253 23  HOH HOH A ? 
M 4 HOH 54  254 267 HOH HOH A ? 
M 4 HOH 55  255 99  HOH HOH A ? 
M 4 HOH 56  256 288 HOH HOH A ? 
M 4 HOH 57  257 7   HOH HOH A ? 
M 4 HOH 58  258 111 HOH HOH A ? 
M 4 HOH 59  259 18  HOH HOH A ? 
M 4 HOH 60  260 164 HOH HOH A ? 
M 4 HOH 61  261 274 HOH HOH A ? 
M 4 HOH 62  262 21  HOH HOH A ? 
M 4 HOH 63  263 93  HOH HOH A ? 
M 4 HOH 64  264 115 HOH HOH A ? 
M 4 HOH 65  265 60  HOH HOH A ? 
M 4 HOH 66  266 38  HOH HOH A ? 
M 4 HOH 67  267 78  HOH HOH A ? 
M 4 HOH 68  268 77  HOH HOH A ? 
M 4 HOH 69  269 47  HOH HOH A ? 
M 4 HOH 70  270 360 HOH HOH A ? 
M 4 HOH 71  271 300 HOH HOH A ? 
M 4 HOH 72  272 222 HOH HOH A ? 
M 4 HOH 73  273 145 HOH HOH A ? 
M 4 HOH 74  274 20  HOH HOH A ? 
M 4 HOH 75  275 113 HOH HOH A ? 
M 4 HOH 76  276 116 HOH HOH A ? 
M 4 HOH 77  277 73  HOH HOH A ? 
M 4 HOH 78  278 35  HOH HOH A ? 
M 4 HOH 79  279 203 HOH HOH A ? 
M 4 HOH 80  280 143 HOH HOH A ? 
M 4 HOH 81  281 287 HOH HOH A ? 
M 4 HOH 82  282 31  HOH HOH A ? 
M 4 HOH 83  283 14  HOH HOH A ? 
M 4 HOH 84  284 350 HOH HOH A ? 
M 4 HOH 85  285 152 HOH HOH A ? 
M 4 HOH 86  286 393 HOH HOH A ? 
M 4 HOH 87  287 281 HOH HOH A ? 
M 4 HOH 88  288 211 HOH HOH A ? 
M 4 HOH 89  289 58  HOH HOH A ? 
M 4 HOH 90  290 327 HOH HOH A ? 
M 4 HOH 91  291 94  HOH HOH A ? 
M 4 HOH 92  292 64  HOH HOH A ? 
M 4 HOH 93  293 16  HOH HOH A ? 
M 4 HOH 94  294 9   HOH HOH A ? 
M 4 HOH 95  295 301 HOH HOH A ? 
M 4 HOH 96  296 218 HOH HOH A ? 
M 4 HOH 97  297 19  HOH HOH A ? 
M 4 HOH 98  298 318 HOH HOH A ? 
M 4 HOH 99  299 381 HOH HOH A ? 
M 4 HOH 100 300 296 HOH HOH A ? 
M 4 HOH 101 301 131 HOH HOH A ? 
M 4 HOH 102 302 22  HOH HOH A ? 
M 4 HOH 103 303 108 HOH HOH A ? 
M 4 HOH 104 304 63  HOH HOH A ? 
M 4 HOH 105 305 210 HOH HOH A ? 
M 4 HOH 106 306 185 HOH HOH A ? 
M 4 HOH 107 307 379 HOH HOH A ? 
M 4 HOH 108 308 83  HOH HOH A ? 
M 4 HOH 109 309 347 HOH HOH A ? 
M 4 HOH 110 310 205 HOH HOH A ? 
M 4 HOH 111 311 219 HOH HOH A ? 
M 4 HOH 112 312 57  HOH HOH A ? 
M 4 HOH 113 313 283 HOH HOH A ? 
M 4 HOH 114 314 156 HOH HOH A ? 
M 4 HOH 115 315 352 HOH HOH A ? 
M 4 HOH 116 316 394 HOH HOH A ? 
M 4 HOH 117 317 75  HOH HOH A ? 
M 4 HOH 118 318 313 HOH HOH A ? 
M 4 HOH 119 319 125 HOH HOH A ? 
M 4 HOH 120 320 332 HOH HOH A ? 
M 4 HOH 121 321 365 HOH HOH A ? 
# 
loop_
_chem_comp.id 
_chem_comp.type 
_chem_comp.mon_nstd_flag 
_chem_comp.name 
_chem_comp.pdbx_synonyms 
_chem_comp.formula 
_chem_comp.formula_weight 
ALA "L-peptide linking" y ALANINE                                        ?                 "C3 H7 N O2"     89.093  
ARG "L-peptide linking" y ARGININE                                       ?                 "C6 H15 N4 O2 1" 175.209 
ASN "L-peptide linking" y ASPARAGINE                                     ?                 "C4 H8 N2 O3"    132.118 
ASP "L-peptide linking" y "ASPARTIC ACID"                                ?                 "C4 H7 N O4"     133.103 
CYS "L-peptide linking" y CYSTEINE                                       ?                 "C3 H7 N O2 S"   121.158 
EDO non-polymer         . 1,2-ETHANEDIOL                                 "ETHYLENE GLYCOL" "C2 H6 O2"       62.068  
GLN "L-peptide linking" y GLUTAMINE                                      ?                 "C5 H10 N2 O3"   146.144 
GLU "L-peptide linking" y "GLUTAMIC ACID"                                ?                 "C5 H9 N O4"     147.129 
GLY "peptide linking"   y GLYCINE                                        ?                 "C2 H5 N O2"     75.067  
HIS "L-peptide linking" y HISTIDINE                                      ?                 "C6 H10 N3 O2 1" 156.162 
HOH non-polymer         . WATER                                          ?                 "H2 O"           18.015  
ILE "L-peptide linking" y ISOLEUCINE                                     ?                 "C6 H13 N O2"    131.173 
LEU "L-peptide linking" y LEUCINE                                        ?                 "C6 H13 N O2"    131.173 
LYS "L-peptide linking" y LYSINE                                         ?                 "C6 H15 N2 O2 1" 147.195 
MET "L-peptide linking" y METHIONINE                                     ?                 "C5 H11 N O2 S"  149.211 
PHE "L-peptide linking" y PHENYLALANINE                                  ?                 "C9 H11 N O2"    165.189 
PRO "L-peptide linking" y PROLINE                                        ?                 "C5 H9 N O2"     115.130 
SER "L-peptide linking" y SERINE                                         ?                 "C3 H7 N O3"     105.093 
SO4 non-polymer         . "SULFATE ION"                                  ?                 "O4 S -2"        96.063  
THR "L-peptide linking" y THREONINE                                      ?                 "C4 H9 N O3"     119.119 
TRP "L-peptide linking" y TRYPTOPHAN                                     ?                 "C11 H12 N2 O2"  204.225 
TYR "L-peptide linking" y TYROSINE                                       ?                 "C9 H11 N O3"    181.189 
VAL "L-peptide linking" y VALINE                                         ?                 "C5 H11 N O2"    117.146 
W1A non-polymer         . "N-[(piperidin-4-yl)methyl]methanesulfonamide" ?                 "C7 H16 N2 O2 S" 192.279 
# 
loop_
_struct_asym.id 
_struct_asym.pdbx_blank_PDB_chainid_flag 
_struct_asym.pdbx_modified 
_struct_asym.entity_id 
_struct_asym.details 
A N N 1 ? 
D N N 2 ? 
E N N 2 ? 
F N N 3 ? 
G N N 2 ? 
M N N 4 ? 
# 
_struct_conf_type.id          HELX_P 
_struct_conf_type.criteria    ? 
_struct_conf_type.reference   ? 
# 
loop_
_struct_conf.conf_type_id 
_struct_conf.id 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_id 
_struct_conf.beg_label_comp_id 
_struct_conf.beg_label_asym_id 
_struct_conf.beg_label_seq_id 
_struct_conf.pdbx_beg_PDB_ins_code 
_struct_conf.end_label_comp_id 
_struct_conf.end_label_asym_id 
_struct_conf.end_label_seq_id 
_struct_conf.pdbx_end_PDB_ins_code 
_struct_conf.beg_auth_comp_id 
_struct_conf.beg_auth_asym_id 
_struct_conf.beg_auth_seq_id 
_struct_conf.end_auth_comp_id 
_struct_conf.end_auth_asym_id 
_struct_conf.end_auth_seq_id 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_class 
_struct_conf.details 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_length 
HELX_P HELX_P1 AA1 GLY A 55 ? LYS A 57 ? GLY A 54 LYS A 56 5 ? 3  
HELX_P HELX_P2 AA2 TYR A 62 ? GLY A 70 ? TYR A 61 GLY A 69 1 ? 9  
HELX_P HELX_P3 AA3 GLY A 77 ? ASN A 88 ? GLY A 76 ASN A 87 1 ? 12 
# 
_struct_sheet.id               AA1 
_struct_sheet.type             ? 
_struct_sheet.number_strands   5 
_struct_sheet.details          ? 
# 
loop_
_struct_sheet_order.sheet_id 
_struct_sheet_order.range_id_1 
_struct_sheet_order.range_id_2 
_struct_sheet_order.offset 
_struct_sheet_order.sense 
AA1 1 2 ? anti-parallel 
AA1 2 3 ? anti-parallel 
AA1 3 4 ? anti-parallel 
AA1 4 5 ? anti-parallel 
# 
loop_
_struct_sheet_range.sheet_id 
_struct_sheet_range.id 
_struct_sheet_range.beg_label_comp_id 
_struct_sheet_range.beg_label_asym_id 
_struct_sheet_range.beg_label_seq_id 
_struct_sheet_range.pdbx_beg_PDB_ins_code 
_struct_sheet_range.end_label_comp_id 
_struct_sheet_range.end_label_asym_id 
_struct_sheet_range.end_label_seq_id 
_struct_sheet_range.pdbx_end_PDB_ins_code 
_struct_sheet_range.beg_auth_comp_id 
_struct_sheet_range.beg_auth_asym_id 
_struct_sheet_range.beg_auth_seq_id 
_struct_sheet_range.end_auth_comp_id 
_struct_sheet_range.end_auth_asym_id 
_struct_sheet_range.end_auth_seq_id 
AA1 1 THR A 51 ? LEU A 54 ? THR A 50 LEU A 53 
AA1 2 TYR A 41 ? PHE A 45 ? TYR A 40 PHE A 44 
AA1 3 TRP A 22 ? ILE A 26 ? TRP A 21 ILE A 25 
AA1 4 LEU A 11 ? ALA A 14 ? LEU A 10 ALA A 13 
AA1 5 LEU A 59 ? PRO A 61 ? LEU A 58 PRO A 60 
# 
_atom_sites.entry_id                    XXXX 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][1]   0.024038 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][2]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][3]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][1]   -0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][2]   0.023719 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][3]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][1]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][2]   -0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][3]   0.006303 
_atom_sites.fract_transf_vector[1]      0.00000 
_atom_sites.fract_transf_vector[2]      0.00000 
_atom_sites.fract_transf_vector[3]      0.00000 
# 
loop_
_atom_type.symbol 
C 
N 
O 
S 
# 
_entry.id   XXXX 
# 
loop_
_pdbx_chain_remapping.entity_id 
_pdbx_chain_remapping.label_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.auth_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.orig_label_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.orig_auth_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.applied_operations 
1 A A A A 1 
2 D A D A 1 
2 E A E A 1 
3 F A F A 1 
2 G A G A 1 
4 M A M A 1 
# 
loop_
_pdbx_entity_nonpoly.entity_id 
_pdbx_entity_nonpoly.name 
_pdbx_entity_nonpoly.comp_id 
2 "SULFATE ION"  SO4 
3 1,2-ETHANEDIOL EDO 
4 water          HOH 
# 
loop_
_pdbx_entity_remapping.entity_id 
_pdbx_entity_remapping.orig_entity_id 
1 1 
2 2 
3 3 
4 5 
# 
loop_
_pdbx_struct_sheet_hbond.sheet_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_1 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_2 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_PDB_ins_code 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_PDB_ins_code 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_seq_id 
AA1 1 2 O ALA A 52 ? O ALA A 51 N ILE A 43 ? N ILE A 42 
AA1 2 3 O PHE A 44 ? O PHE A 43 N ARG A 25 ? N ARG A 24 
AA1 3 4 O ALA A 24 ? O ALA A 23 N VAL A 12 ? N VAL A 11 
AA1 4 5 N PHE A 13 ? N PHE A 12 O PHE A 60 ? O PHE A 59 
# 
loop_
_atom_site.group_PDB 
_atom_site.id 
_atom_site.type_symbol 
_atom_site.label_atom_id 
_atom_site.label_alt_id 
_atom_site.label_comp_id 
_atom_site.label_asym_id 
_atom_site.label_entity_id 
_atom_site.label_seq_id 
_atom_site.pdbx_PDB_ins_code 
_atom_site.Cartn_x 
_atom_site.Cartn_y 
_atom_site.Cartn_z 
_atom_site.occupancy 
_atom_site.B_iso_or_equiv 
_atom_site.Cartn_x_esd 
_atom_site.Cartn_y_esd 
_atom_site.Cartn_z_esd 
_atom_site.occupancy_esd 
_atom_site.B_iso_or_equiv_esd 
_atom_site.pdbx_formal_charge 
_atom_site.auth_seq_id 
_atom_site.auth_comp_id 
_atom_site.auth_asym_id 
_atom_site.auth_atom_id 
_atom_site.pdbx_PDB_model_num 
ATOM   1   N N   . MET A 1 2  ? 0.789   4.284   2.374   1.00 44.75 ? ? ? ? ? ? 1   MET A N   1 
ATOM   2   C CA  . MET A 1 2  ? -0.275  3.487   1.711   1.00 48.89 ? ? ? ? ? ? 1   MET A CA  1 
ATOM   3   C C   . MET A 1 2  ? 0.324   2.402   0.810   1.00 47.12 ? ? ? ? ? ? 1   MET A C   1 
ATOM   4   O O   . MET A 1 2  ? 1.454   2.522   0.327   1.00 41.61 ? ? ? ? ? ? 1   MET A O   1 
ATOM   5   C CB  . MET A 1 2  ? -1.255  4.393   0.960   1.00 57.44 ? ? ? ? ? ? 1   MET A CB  1 
ATOM   6   C CG  . MET A 1 2  ? -2.220  5.141   1.876   1.00 61.57 ? ? ? ? ? ? 1   MET A CG  1 
ATOM   7   S SD  . MET A 1 2  ? -3.525  4.211   2.720   1.00 59.85 ? ? ? ? ? ? 1   MET A SD  1 
ATOM   8   C CE  . MET A 1 2  ? -4.360  5.509   3.651   1.00 65.32 ? ? ? ? ? ? 1   MET A CE  1 
ATOM   9   N N   . PRO A 1 3  ? -0.404  1.274   0.611   1.00 40.40 ? ? ? ? ? ? 2   PRO A N   1 
ATOM   10  C CA  . PRO A 1 3  ? 0.016   0.182   -0.278  1.00 38.17 ? ? ? ? ? ? 2   PRO A CA  1 
ATOM   11  C C   . PRO A 1 3  ? 0.233   0.560   -1.743  1.00 34.71 ? ? ? ? ? ? 2   PRO A C   1 
ATOM   12  O O   . PRO A 1 3  ? -0.463  1.402   -2.306  1.00 36.16 ? ? ? ? ? ? 2   PRO A O   1 
ATOM   13  C CB  . PRO A 1 3  ? -1.211  -0.801  -0.116  1.00 38.34 ? ? ? ? ? ? 2   PRO A CB  1 
ATOM   14  C CG  . PRO A 1 3  ? -1.657  -0.557  1.320   1.00 42.81 ? ? ? ? ? ? 2   PRO A CG  1 
ATOM   15  C CD  . PRO A 1 3  ? -1.664  0.957   1.315   1.00 40.25 ? ? ? ? ? ? 2   PRO A CD  1 
ATOM   16  N N   . HIS A 1 4  ? 1.218   -0.101  -2.358  1.00 33.27 ? ? ? ? ? ? 3   HIS A N   1 
ATOM   17  C CA  . HIS A 1 4  ? 1.429   0.005   -3.784  1.00 33.75 ? ? ? ? ? ? 3   HIS A CA  1 
ATOM   18  C C   . HIS A 1 4  ? 0.890   -1.286  -4.384  1.00 30.60 ? ? ? ? ? ? 3   HIS A C   1 
ATOM   19  O O   . HIS A 1 4  ? 0.440   -2.176  -3.655  1.00 29.43 ? ? ? ? ? ? 3   HIS A O   1 
ATOM   20  C CB  . HIS A 1 4  ? 2.935   0.132   -4.066  1.00 38.77 ? ? ? ? ? ? 3   HIS A CB  1 
ATOM   21  C CG  . HIS A 1 4  ? 3.533   1.423   -3.591  1.00 50.86 ? ? ? ? ? ? 3   HIS A CG  1 
ATOM   22  N ND1 . HIS A 1 4  ? 3.685   1.761   -2.261  1.00 59.82 ? ? ? ? ? ? 3   HIS A ND1 1 
ATOM   23  C CD2 . HIS A 1 4  ? 4.020   2.465   -4.282  1.00 59.41 ? ? ? ? ? ? 3   HIS A CD2 1 
ATOM   24  C CE1 . HIS A 1 4  ? 4.235   2.966   -2.163  1.00 62.99 ? ? ? ? ? ? 3   HIS A CE1 1 
ATOM   25  N NE2 . HIS A 1 4  ? 4.459   3.410   -3.379  1.00 57.54 ? ? ? ? ? ? 3   HIS A NE2 1 
ATOM   26  N N   . ALA A 1 5  ? 0.909   -1.392  -5.706  1.00 27.02 ? ? ? ? ? ? 4   ALA A N   1 
ATOM   27  C CA  . ALA A 1 5  ? 0.681   -2.694  -6.301  1.00 25.76 ? ? ? ? ? ? 4   ALA A CA  1 
ATOM   28  C C   . ALA A 1 5  ? 1.837   -3.637  -5.951  1.00 25.72 ? ? ? ? ? ? 4   ALA A C   1 
ATOM   29  O O   . ALA A 1 5  ? 2.938   -3.211  -5.547  1.00 28.23 ? ? ? ? ? ? 4   ALA A O   1 
ATOM   30  C CB  . ALA A 1 5  ? 0.568   -2.534  -7.804  1.00 29.68 ? ? ? ? ? ? 4   ALA A CB  1 
ATOM   31  N N   . PHE A 1 6  ? 1.541   -4.931  -6.064  1.00 24.23 ? ? ? ? ? ? 5   PHE A N   1 
ATOM   32  C CA  . PHE A 1 6  ? 2.523   -5.989  -5.899  1.00 23.52 ? ? ? ? ? ? 5   PHE A CA  1 
ATOM   33  C C   . PHE A 1 6  ? 3.649   -5.799  -6.917  1.00 25.04 ? ? ? ? ? ? 5   PHE A C   1 
ATOM   34  O O   . PHE A 1 6  ? 3.421   -5.410  -8.063  1.00 26.85 ? ? ? ? ? ? 5   PHE A O   1 
ATOM   35  C CB  . PHE A 1 6  ? 1.973   -7.418  -5.990  1.00 24.40 ? ? ? ? ? ? 5   PHE A CB  1 
ATOM   36  C CG  . PHE A 1 6  ? 1.214   -7.752  -4.712  1.00 25.80 ? ? ? ? ? ? 5   PHE A CG  1 
ATOM   37  C CD1 . PHE A 1 6  ? 1.878   -7.950  -3.504  1.00 23.25 ? ? ? ? ? ? 5   PHE A CD1 1 
ATOM   38  C CD2 . PHE A 1 6  ? -0.184  -7.930  -4.764  1.00 23.56 ? ? ? ? ? ? 5   PHE A CD2 1 
ATOM   39  C CE1 . PHE A 1 6  ? 1.207   -8.272  -2.325  1.00 22.64 ? ? ? ? ? ? 5   PHE A CE1 1 
ATOM   40  C CE2 . PHE A 1 6  ? -0.838  -8.281  -3.577  1.00 22.50 ? ? ? ? ? ? 5   PHE A CE2 1 
ATOM   41  C CZ  . PHE A 1 6  ? -0.183  -8.403  -2.373  1.00 24.07 ? ? ? ? ? ? 5   PHE A CZ  1 
ATOM   42  N N   . LYS A 1 7  ? 4.891   -6.022  -6.449  1.00 23.03 ? ? ? ? ? ? 6   LYS A N   1 
ATOM   43  C CA  . LYS A 1 7  ? 6.070   -5.974  -7.317  1.00 24.87 ? ? ? ? ? ? 6   LYS A CA  1 
ATOM   44  C C   . LYS A 1 7  ? 6.956   -7.192  -7.035  1.00 23.51 ? ? ? ? ? ? 6   LYS A C   1 
ATOM   45  O O   . LYS A 1 7  ? 6.941   -7.767  -5.951  1.00 21.39 ? ? ? ? ? ? 6   LYS A O   1 
ATOM   46  C CB  . LYS A 1 7  ? 6.873   -4.685  -7.087  1.00 25.66 ? ? ? ? ? ? 6   LYS A CB  1 
ATOM   47  C CG  . LYS A 1 7  ? 7.332   -4.552  -5.660  1.00 27.58 ? ? ? ? ? ? 6   LYS A CG  1 
ATOM   48  C CD  . LYS A 1 7  ? 8.044   -3.220  -5.346  1.00 35.47 ? ? ? ? ? ? 6   LYS A CD  1 
ATOM   49  C CE  . LYS A 1 7  ? 8.691   -3.205  -3.982  1.00 36.31 ? ? ? ? ? ? 6   LYS A CE  1 
ATOM   50  N NZ  . LYS A 1 7  ? 7.675   -3.275  -2.928  1.00 34.06 ? ? ? ? ? ? 6   LYS A NZ  1 
ATOM   51  N N   . PRO A 1 8  ? 7.862   -7.578  -7.955  1.00 23.26 ? ? ? ? ? ? 7   PRO A N   1 
ATOM   52  C CA  . PRO A 1 8  ? 8.800   -8.669  -7.689  1.00 23.56 ? ? ? ? ? ? 7   PRO A CA  1 
ATOM   53  C C   . PRO A 1 8  ? 9.587   -8.399  -6.404  1.00 21.32 ? ? ? ? ? ? 7   PRO A C   1 
ATOM   54  O O   . PRO A 1 8  ? 10.041  -7.282  -6.134  1.00 23.05 ? ? ? ? ? ? 7   PRO A O   1 
ATOM   55  C CB  . PRO A 1 8  ? 9.697   -8.702  -8.953  1.00 24.88 ? ? ? ? ? ? 7   PRO A CB  1 
ATOM   56  C CG  . PRO A 1 8  ? 8.839   -8.053  -10.021 1.00 26.32 ? ? ? ? ? ? 7   PRO A CG  1 
ATOM   57  C CD  . PRO A 1 8  ? 8.011   -6.983  -9.308  1.00 24.87 ? ? ? ? ? ? 7   PRO A CD  1 
ATOM   58  N N   . GLY A 1 9  ? 9.758   -9.459  -5.606  1.00 20.61 ? ? ? ? ? ? 8   GLY A N   1 
ATOM   59  C CA  . GLY A 1 9  ? 10.486  -9.360  -4.357  1.00 20.56 ? ? ? ? ? ? 8   GLY A CA  1 
ATOM   60  C C   . GLY A 1 9  ? 9.541   -9.242  -3.166  1.00 22.03 ? ? ? ? ? ? 8   GLY A C   1 
ATOM   61  O O   . GLY A 1 9  ? 9.928   -9.532  -2.031  1.00 21.63 ? ? ? ? ? ? 8   GLY A O   1 
ATOM   62  N N   . ASP A 1 10 ? 8.285   -8.782  -3.385  1.00 19.12 ? ? ? ? ? ? 9   ASP A N   1 
ATOM   63  C CA  . ASP A 1 10 ? 7.379   -8.763  -2.247  1.00 19.25 ? ? ? ? ? ? 9   ASP A CA  1 
ATOM   64  C C   . ASP A 1 10 ? 7.107   -10.156 -1.648  1.00 16.92 ? ? ? ? ? ? 9   ASP A C   1 
ATOM   65  O O   . ASP A 1 10 ? 6.969   -11.134 -2.368  1.00 19.05 ? ? ? ? ? ? 9   ASP A O   1 
ATOM   66  C CB  . ASP A 1 10 ? 6.042   -8.173  -2.680  1.00 18.83 ? ? ? ? ? ? 9   ASP A CB  1 
ATOM   67  C CG  . ASP A 1 10 ? 6.060   -6.679  -2.911  1.00 22.79 ? ? ? ? ? ? 9   ASP A CG  1 
ATOM   68  O OD1 . ASP A 1 10 ? 7.012   -5.997  -2.449  1.00 22.95 ? ? ? ? ? ? 9   ASP A OD1 1 
ATOM   69  O OD2 . ASP A 1 10 ? 5.070   -6.162  -3.506  1.00 23.49 ? ? ? ? ? ? 9   ASP A OD2 1 
ATOM   70  N N   . LEU A 1 11 ? 7.001   -10.186 -0.310  1.00 18.14 ? ? ? ? ? ? 10  LEU A N   1 
ATOM   71  C CA  . LEU A 1 11 ? 6.844   -11.436 0.441   1.00 19.00 ? ? ? ? ? ? 10  LEU A CA  1 
ATOM   72  C C   . LEU A 1 11 ? 5.362   -11.526 0.833   1.00 17.99 ? ? ? ? ? ? 10  LEU A C   1 
ATOM   73  O O   . LEU A 1 11 ? 4.777   -10.489 1.253   1.00 20.66 ? ? ? ? ? ? 10  LEU A O   1 
ATOM   74  C CB  . LEU A 1 11 ? 7.799   -11.496 1.659   1.00 18.96 ? ? ? ? ? ? 10  LEU A CB  1 
ATOM   75  C CG  . LEU A 1 11 ? 9.288   -11.278 1.323   1.00 19.78 ? ? ? ? ? ? 10  LEU A CG  1 
ATOM   76  C CD1 . LEU A 1 11 ? 10.151  -11.367 2.591   1.00 20.98 ? ? ? ? ? ? 10  LEU A CD1 1 
ATOM   77  C CD2 . LEU A 1 11 ? 9.674   -12.311 0.299   1.00 20.14 ? ? ? ? ? ? 10  LEU A CD2 1 
ATOM   78  N N   . VAL A 1 12 ? 4.805   -12.732 0.698   1.00 16.88 ? ? ? ? ? ? 11  VAL A N   1 
ATOM   79  C CA  . VAL A 1 12 ? 3.367   -12.938 0.935   1.00 18.27 ? ? ? ? ? ? 11  VAL A CA  1 
ATOM   80  C C   . VAL A 1 12 ? 3.147   -14.302 1.578   1.00 19.19 ? ? ? ? ? ? 11  VAL A C   1 
ATOM   81  O O   . VAL A 1 12 ? 3.997   -15.190 1.611   1.00 19.11 ? ? ? ? ? ? 11  VAL A O   1 
ATOM   82  C CB  . VAL A 1 12 ? 2.567   -12.842 -0.370  1.00 18.38 ? ? ? ? ? ? 11  VAL A CB  1 
ATOM   83  C CG1 . VAL A 1 12 ? 2.719   -11.450 -0.985  1.00 20.91 ? ? ? ? ? ? 11  VAL A CG1 1 
ATOM   84  C CG2 . VAL A 1 12 ? 2.946   -13.946 -1.343  1.00 19.89 ? ? ? ? ? ? 11  VAL A CG2 1 
ATOM   85  N N   . PHE A 1 13 ? 1.897   -14.518 2.069   1.00 18.58 ? ? ? ? ? ? 12  PHE A N   1 
ATOM   86  C CA  . PHE A 1 13 ? 1.331   -15.853 2.090   1.00 20.73 ? ? ? ? ? ? 12  PHE A CA  1 
ATOM   87  C C   . PHE A 1 13 ? 0.381   -15.911 0.904   1.00 21.37 ? ? ? ? ? ? 12  PHE A C   1 
ATOM   88  O O   . PHE A 1 13 ? -0.411  -14.964 0.727   1.00 20.99 ? ? ? ? ? ? 12  PHE A O   1 
ATOM   89  C CB  . PHE A 1 13 ? 0.595   -16.184 3.406   1.00 20.83 ? ? ? ? ? ? 12  PHE A CB  1 
ATOM   90  C CG  . PHE A 1 13 ? 1.549   -16.252 4.587   1.00 20.64 ? ? ? ? ? ? 12  PHE A CG  1 
ATOM   91  C CD1 . PHE A 1 13 ? 1.865   -15.080 5.269   1.00 22.64 ? ? ? ? ? ? 12  PHE A CD1 1 
ATOM   92  C CD2 . PHE A 1 13 ? 2.072   -17.479 4.998   1.00 23.93 ? ? ? ? ? ? 12  PHE A CD2 1 
ATOM   93  C CE1 . PHE A 1 13 ? 2.761   -15.130 6.338   1.00 27.21 ? ? ? ? ? ? 12  PHE A CE1 1 
ATOM   94  C CE2 . PHE A 1 13 ? 2.991   -17.521 6.061   1.00 23.50 ? ? ? ? ? ? 12  PHE A CE2 1 
ATOM   95  C CZ  . PHE A 1 13 ? 3.318   -16.350 6.705   1.00 25.98 ? ? ? ? ? ? 12  PHE A CZ  1 
ATOM   96  N N   . ALA A 1 14 ? 0.496   -17.009 0.129   1.00 20.14 ? ? ? ? ? ? 13  ALA A N   1 
ATOM   97  C CA  . ALA A 1 14 ? -0.292  -17.143 -1.094  1.00 21.17 ? ? ? ? ? ? 13  ALA A CA  1 
ATOM   98  C C   . ALA A 1 14 ? -1.296  -18.281 -0.900  1.00 21.95 ? ? ? ? ? ? 13  ALA A C   1 
ATOM   99  O O   . ALA A 1 14 ? -0.949  -19.340 -0.376  1.00 22.63 ? ? ? ? ? ? 13  ALA A O   1 
ATOM   100 C CB  . ALA A 1 14 ? 0.594   -17.390 -2.311  1.00 20.99 ? ? ? ? ? ? 13  ALA A CB  1 
ATOM   101 N N   . LYS A 1 15 ? -2.581  -18.056 -1.275  1.00 21.29 ? ? ? ? ? ? 14  LYS A N   1 
ATOM   102 C CA  . LYS A 1 15 ? -3.587  -19.089 -1.038  1.00 23.81 ? ? ? ? ? ? 14  LYS A CA  1 
ATOM   103 C C   . LYS A 1 15 ? -3.970  -19.803 -2.335  1.00 25.08 ? ? ? ? ? ? 14  LYS A C   1 
ATOM   104 O O   . LYS A 1 15 ? -4.338  -19.151 -3.295  1.00 26.48 ? ? ? ? ? ? 14  LYS A O   1 
ATOM   105 C CB  . LYS A 1 15 ? -4.813  -18.422 -0.398  1.00 24.24 ? ? ? ? ? ? 14  LYS A CB  1 
ATOM   106 C CG  . LYS A 1 15 ? -5.903  -19.501 -0.020  1.00 28.10 ? ? ? ? ? ? 14  LYS A CG  1 
ATOM   107 C CD  . LYS A 1 15 ? -5.432  -20.339 1.183   1.00 29.58 ? ? ? ? ? ? 14  LYS A CD  1 
ATOM   108 C CE  . LYS A 1 15 ? -6.535  -21.222 1.769   1.00 32.49 ? ? ? ? ? ? 14  LYS A CE  1 
ATOM   109 N NZ  . LYS A 1 15 ? -6.968  -22.253 0.812   1.00 33.90 ? ? ? ? ? ? 14  LYS A NZ  1 
ATOM   110 N N   . MET A 1 16 ? -3.898  -21.146 -2.285  1.00 26.10 ? ? ? ? ? ? 15  MET A N   1 
ATOM   111 C CA  . MET A 1 16 ? -4.286  -22.070 -3.339  1.00 30.44 ? ? ? ? ? ? 15  MET A CA  1 
ATOM   112 C C   . MET A 1 16 ? -5.400  -22.936 -2.751  1.00 31.75 ? ? ? ? ? ? 15  MET A C   1 
ATOM   113 O O   . MET A 1 16 ? -5.364  -23.259 -1.573  1.00 25.90 ? ? ? ? ? ? 15  MET A O   1 
ATOM   114 C CB  . MET A 1 16 ? -3.091  -22.999 -3.604  1.00 29.90 ? ? ? ? ? ? 15  MET A CB  1 
ATOM   115 C CG  . MET A 1 16 ? -1.840  -22.239 -4.068  1.00 29.36 ? ? ? ? ? ? 15  MET A CG  1 
ATOM   116 S SD  . MET A 1 16 ? -1.993  -21.740 -5.791  1.00 34.93 ? ? ? ? ? ? 15  MET A SD  1 
ATOM   117 C CE  . MET A 1 16 ? -1.575  -23.288 -6.502  1.00 27.47 ? ? ? ? ? ? 15  MET A CE  1 
ATOM   118 N N   . LYS A 1 17 ? -6.381  -23.286 -3.580  1.00 36.87 ? ? ? ? ? ? 16  LYS A N   1 
ATOM   119 C CA  . LYS A 1 17 ? -7.481  -24.143 -3.151  1.00 39.07 ? ? ? ? ? ? 16  LYS A CA  1 
ATOM   120 C C   . LYS A 1 17 ? -6.906  -25.423 -2.562  1.00 33.15 ? ? ? ? ? ? 16  LYS A C   1 
ATOM   121 O O   . LYS A 1 17 ? -5.966  -26.009 -3.108  1.00 34.72 ? ? ? ? ? ? 16  LYS A O   1 
ATOM   122 C CB  . LYS A 1 17 ? -8.242  -24.520 -4.427  1.00 44.41 ? ? ? ? ? ? 16  LYS A CB  1 
ATOM   123 C CG  . LYS A 1 17 ? -9.475  -25.389 -4.225  1.00 50.60 ? ? ? ? ? ? 16  LYS A CG  1 
ATOM   124 C CD  . LYS A 1 17 ? -10.673 -24.555 -3.775  1.00 61.88 ? ? ? ? ? ? 16  LYS A CD  1 
ATOM   125 N N   . GLY A 1 18 ? -7.417  -25.824 -1.382  1.00 35.47 ? ? ? ? ? ? 17  GLY A N   1 
ATOM   126 C CA  . GLY A 1 18 ? -6.975  -27.083 -0.810  1.00 34.65 ? ? ? ? ? ? 17  GLY A CA  1 
ATOM   127 C C   . GLY A 1 18 ? -5.624  -27.001 -0.106  1.00 39.57 ? ? ? ? ? ? 17  GLY A C   1 
ATOM   128 O O   . GLY A 1 18 ? -5.126  -27.992 0.396   1.00 40.85 ? ? ? ? ? ? 17  GLY A O   1 
ATOM   129 N N   . TYR A 1 19 ? -5.009  -25.812 -0.059  1.00 32.46 ? ? ? ? ? ? 18  TYR A N   1 
ATOM   130 C CA  . TYR A 1 19 ? -3.763  -25.718 0.662   1.00 31.45 ? ? ? ? ? ? 18  TYR A CA  1 
ATOM   131 C C   . TYR A 1 19 ? -3.856  -24.587 1.667   1.00 27.70 ? ? ? ? ? ? 18  TYR A C   1 
ATOM   132 O O   . TYR A 1 19 ? -4.576  -23.619 1.454   1.00 29.05 ? ? ? ? ? ? 18  TYR A O   1 
ATOM   133 C CB  . TYR A 1 19 ? -2.627  -25.306 -0.281  1.00 33.12 ? ? ? ? ? ? 18  TYR A CB  1 
ATOM   134 C CG  . TYR A 1 19 ? -2.111  -26.366 -1.244  1.00 36.58 ? ? ? ? ? ? 18  TYR A CG  1 
ATOM   135 C CD1 . TYR A 1 19 ? -0.967  -27.087 -0.924  1.00 47.91 ? ? ? ? ? ? 18  TYR A CD1 1 
ATOM   136 C CD2 . TYR A 1 19 ? -2.702  -26.569 -2.487  1.00 39.96 ? ? ? ? ? ? 18  TYR A CD2 1 
ATOM   137 C CE1 . TYR A 1 19 ? -0.443  -28.024 -1.799  1.00 48.18 ? ? ? ? ? ? 18  TYR A CE1 1 
ATOM   138 C CE2 . TYR A 1 19 ? -2.174  -27.493 -3.387  1.00 44.38 ? ? ? ? ? ? 18  TYR A CE2 1 
ATOM   139 C CZ  . TYR A 1 19 ? -1.039  -28.215 -3.031  1.00 47.20 ? ? ? ? ? ? 18  TYR A CZ  1 
ATOM   140 O OH  . TYR A 1 19 ? -0.465  -29.158 -3.843  1.00 62.96 ? ? ? ? ? ? 18  TYR A OH  1 
ATOM   141 N N   . PRO A 1 20 ? -3.079  -24.654 2.760   1.00 28.40 ? ? ? ? ? ? 19  PRO A N   1 
ATOM   142 C CA  . PRO A 1 20 ? -3.036  -23.566 3.742   1.00 28.17 ? ? ? ? ? ? 19  PRO A CA  1 
ATOM   143 C C   . PRO A 1 20 ? -2.325  -22.381 3.062   1.00 26.36 ? ? ? ? ? ? 19  PRO A C   1 
ATOM   144 O O   . PRO A 1 20 ? -1.571  -22.587 2.123   1.00 26.71 ? ? ? ? ? ? 19  PRO A O   1 
ATOM   145 C CB  . PRO A 1 20 ? -2.219  -24.192 4.894   1.00 32.43 ? ? ? ? ? ? 19  PRO A CB  1 
ATOM   146 C CG  . PRO A 1 20 ? -1.352  -25.248 4.205   1.00 31.62 ? ? ? ? ? ? 19  PRO A CG  1 
ATOM   147 C CD  . PRO A 1 20 ? -2.165  -25.782 3.056   1.00 32.33 ? ? ? ? ? ? 19  PRO A CD  1 
ATOM   148 N N   . HIS A 1 21 ? -2.581  -21.195 3.581   1.00 24.87 ? ? ? ? ? ? 20  HIS A N   1 
ATOM   149 C CA  . HIS A 1 21 ? -1.903  -19.968 3.159   1.00 21.43 ? ? ? ? ? ? 20  HIS A CA  1 
ATOM   150 C C   . HIS A 1 21 ? -0.402  -20.222 3.289   1.00 24.11 ? ? ? ? ? ? 20  HIS A C   1 
ATOM   151 O O   . HIS A 1 21 ? 0.048   -20.675 4.335   1.00 24.40 ? ? ? ? ? ? 20  HIS A O   1 
ATOM   152 C CB  . HIS A 1 21 ? -2.332  -18.800 4.037   1.00 21.99 ? ? ? ? ? ? 20  HIS A CB  1 
ATOM   153 C CG  . HIS A 1 21 ? -3.787  -18.425 3.893   1.00 22.80 ? ? ? ? ? ? 20  HIS A CG  1 
ATOM   154 N ND1 . HIS A 1 21 ? -4.816  -19.066 4.563   1.00 28.05 ? ? ? ? ? ? 20  HIS A ND1 1 
ATOM   155 C CD2 . HIS A 1 21 ? -4.345  -17.403 3.160   1.00 22.86 ? ? ? ? ? ? 20  HIS A CD2 1 
ATOM   156 C CE1 . HIS A 1 21 ? -5.973  -18.486 4.206   1.00 27.46 ? ? ? ? ? ? 20  HIS A CE1 1 
ATOM   157 N NE2 . HIS A 1 21 ? -5.743  -17.478 3.374   1.00 26.96 ? ? ? ? ? ? 20  HIS A NE2 1 
ATOM   158 N N   . TRP A 1 22 ? 0.341   -19.998 2.181   1.00 22.13 ? ? ? ? ? ? 21  TRP A N   1 
ATOM   159 C CA  . TRP A 1 22 ? 1.655   -20.630 2.041   1.00 20.88 ? ? ? ? ? ? 21  TRP A CA  1 
ATOM   160 C C   . TRP A 1 22 ? 2.713   -19.539 1.921   1.00 22.52 ? ? ? ? ? ? 21  TRP A C   1 
ATOM   161 O O   . TRP A 1 22 ? 2.563   -18.659 1.096   1.00 21.79 ? ? ? ? ? ? 21  TRP A O   1 
ATOM   162 C CB  . TRP A 1 22 ? 1.687   -21.495 0.784   1.00 20.97 ? ? ? ? ? ? 21  TRP A CB  1 
ATOM   163 C CG  . TRP A 1 22 ? 2.791   -22.532 0.861   1.00 23.74 ? ? ? ? ? ? 21  TRP A CG  1 
ATOM   164 C CD1 . TRP A 1 22 ? 4.150   -22.368 0.697   1.00 24.74 ? ? ? ? ? ? 21  TRP A CD1 1 
ATOM   165 C CD2 . TRP A 1 22 ? 2.575   -23.927 1.154   1.00 25.91 ? ? ? ? ? ? 21  TRP A CD2 1 
ATOM   166 N NE1 . TRP A 1 22 ? 4.763   -23.601 0.806   1.00 23.98 ? ? ? ? ? ? 21  TRP A NE1 1 
ATOM   167 C CE2 . TRP A 1 22 ? 3.835   -24.564 1.125   1.00 27.25 ? ? ? ? ? ? 21  TRP A CE2 1 
ATOM   168 C CE3 . TRP A 1 22 ? 1.446   -24.710 1.431   1.00 28.10 ? ? ? ? ? ? 21  TRP A CE3 1 
ATOM   169 C CZ2 . TRP A 1 22 ? 4.010   -25.927 1.371   1.00 30.11 ? ? ? ? ? ? 21  TRP A CZ2 1 
ATOM   170 C CZ3 . TRP A 1 22 ? 1.633   -26.056 1.705   1.00 29.70 ? ? ? ? ? ? 21  TRP A CZ3 1 
ATOM   171 C CH2 . TRP A 1 22 ? 2.888   -26.665 1.670   1.00 32.66 ? ? ? ? ? ? 21  TRP A CH2 1 
ATOM   172 N N   . PRO A 1 23 ? 3.858   -19.621 2.635   1.00 21.08 ? ? ? ? ? ? 22  PRO A N   1 
ATOM   173 C CA  . PRO A 1 23 ? 4.899   -18.587 2.453   1.00 19.35 ? ? ? ? ? ? 22  PRO A CA  1 
ATOM   174 C C   . PRO A 1 23 ? 5.413   -18.550 1.005   1.00 18.64 ? ? ? ? ? ? 22  PRO A C   1 
ATOM   175 O O   . PRO A 1 23 ? 5.757   -19.588 0.402   1.00 20.97 ? ? ? ? ? ? 22  PRO A O   1 
ATOM   176 C CB  . PRO A 1 23 ? 5.985   -19.040 3.461   1.00 20.29 ? ? ? ? ? ? 22  PRO A CB  1 
ATOM   177 C CG  . PRO A 1 23 ? 5.793   -20.533 3.633   1.00 19.74 ? ? ? ? ? ? 22  PRO A CG  1 
ATOM   178 C CD  . PRO A 1 23 ? 4.226   -20.674 3.592   1.00 21.05 ? ? ? ? ? ? 22  PRO A CD  1 
ATOM   179 N N   . ALA A 1 24 ? 5.506   -17.338 0.456   1.00 17.03 ? ? ? ? ? ? 23  ALA A N   1 
ATOM   180 C CA  . ALA A 1 24 ? 5.817   -17.227 -0.965  1.00 18.84 ? ? ? ? ? ? 23  ALA A CA  1 
ATOM   181 C C   . ALA A 1 24 ? 6.351   -15.829 -1.294  1.00 18.51 ? ? ? ? ? ? 23  ALA A C   1 
ATOM   182 O O   . ALA A 1 24 ? 6.361   -14.938 -0.469  1.00 18.10 ? ? ? ? ? ? 23  ALA A O   1 
ATOM   183 C CB  . ALA A 1 24 ? 4.551   -17.561 -1.834  1.00 20.85 ? ? ? ? ? ? 23  ALA A CB  1 
ATOM   184 N N   . ARG A 1 25 ? 6.858   -15.656 -2.536  1.00 18.50 ? ? ? ? ? ? 24  ARG A N   1 
ATOM   185 C CA  . ARG A 1 25 ? 7.249   -14.327 -2.982  1.00 17.17 ? ? ? ? ? ? 24  ARG A CA  1 
ATOM   186 C C   . ARG A 1 25 ? 6.674   -14.081 -4.370  1.00 17.94 ? ? ? ? ? ? 24  ARG A C   1 
ATOM   187 O O   . ARG A 1 25 ? 6.419   -15.054 -5.103  1.00 19.08 ? ? ? ? ? ? 24  ARG A O   1 
ATOM   188 C CB  . ARG A 1 25 ? 8.788   -14.224 -2.926  1.00 18.20 ? ? ? ? ? ? 24  ARG A CB  1 
ATOM   189 C CG  . ARG A 1 25 ? 9.488   -15.096 -3.951  1.00 18.41 ? ? ? ? ? ? 24  ARG A CG  1 
ATOM   190 C CD  . ARG A 1 25 ? 11.040  -14.915 -3.773  1.00 19.44 ? ? ? ? ? ? 24  ARG A CD  1 
ATOM   191 N NE  . ARG A 1 25 ? 11.685  -15.730 -4.837  1.00 21.30 ? ? ? ? ? ? 24  ARG A NE  1 
ATOM   192 C CZ  . ARG A 1 25 ? 12.982  -16.120 -4.722  1.00 21.65 ? ? ? ? ? ? 24  ARG A CZ  1 
ATOM   193 N NH1 . ARG A 1 25 ? 13.663  -15.962 -3.591  1.00 23.35 ? ? ? ? ? ? 24  ARG A NH1 1 
ATOM   194 N NH2 . ARG A 1 25 ? 13.505  -16.744 -5.783  1.00 25.45 ? ? ? ? ? ? 24  ARG A NH2 1 
ATOM   195 N N   . ILE A 1 26 ? 6.561   -12.779 -4.700  1.00 19.19 ? ? ? ? ? ? 25  ILE A N   1 
ATOM   196 C CA  . ILE A 1 26 ? 6.371   -12.425 -6.107  1.00 19.03 ? ? ? ? ? ? 25  ILE A CA  1 
ATOM   197 C C   . ILE A 1 26 ? 7.704   -12.581 -6.806  1.00 21.68 ? ? ? ? ? ? 25  ILE A C   1 
ATOM   198 O O   . ILE A 1 26 ? 8.659   -11.928 -6.426  1.00 21.62 ? ? ? ? ? ? 25  ILE A O   1 
ATOM   199 C CB  . ILE A 1 26 ? 5.906   -10.965 -6.218  1.00 21.70 ? ? ? ? ? ? 25  ILE A CB  1 
ATOM   200 C CG1 . ILE A 1 26 ? 4.702   -10.627 -5.298  1.00 26.85 ? ? ? ? ? ? 25  ILE A CG1 1 
ATOM   201 C CG2 . ILE A 1 26 ? 5.614   -10.662 -7.707  1.00 21.99 ? ? ? ? ? ? 25  ILE A CG2 1 
ATOM   202 C CD1 . ILE A 1 26 ? 3.412   -11.316 -5.654  1.00 30.15 ? ? ? ? ? ? 25  ILE A CD1 1 
ATOM   203 N N   . ASP A 1 27 ? 7.734   -13.398 -7.860  1.00 21.82 ? ? ? ? ? ? 26  ASP A N   1 
ATOM   204 C CA  . ASP A 1 27 ? 8.994   -13.601 -8.569  1.00 23.52 ? ? ? ? ? ? 26  ASP A CA  1 
ATOM   205 C C   . ASP A 1 27 ? 9.130   -12.610 -9.730  1.00 26.30 ? ? ? ? ? ? 26  ASP A C   1 
ATOM   206 O O   . ASP A 1 27 ? 8.192   -11.962 -10.202 1.00 24.82 ? ? ? ? ? ? 26  ASP A O   1 
ATOM   207 C CB  . ASP A 1 27 ? 9.116   -14.970 -9.186  1.00 22.30 ? ? ? ? ? ? 26  ASP A CB  1 
ATOM   208 C CG  . ASP A 1 27 ? 10.134  -15.886 -8.541  1.00 23.10 ? ? ? ? ? ? 26  ASP A CG  1 
ATOM   209 O OD1 . ASP A 1 27 ? 10.705  -15.481 -7.480  1.00 29.06 ? ? ? ? ? ? 26  ASP A OD1 1 
ATOM   210 O OD2 . ASP A 1 27 ? 10.245  -17.000 -8.987  1.00 24.87 ? ? ? ? ? ? 26  ASP A OD2 1 
ATOM   211 N N   . ASP A 1 28 ? 10.394  -12.458 -10.178 1.00 27.33 ? ? ? ? ? ? 27  ASP A N   1 
ATOM   212 C CA  . ASP A 1 28 ? 10.614  -11.777 -11.434 1.00 30.75 ? ? ? ? ? ? 27  ASP A CA  1 
ATOM   213 C C   . ASP A 1 28 ? 10.348  -12.788 -12.549 1.00 30.62 ? ? ? ? ? ? 27  ASP A C   1 
ATOM   214 O O   . ASP A 1 28 ? 10.272  -13.984 -12.322 1.00 29.94 ? ? ? ? ? ? 27  ASP A O   1 
ATOM   215 C CB  . ASP A 1 28 ? 12.077  -11.350 -11.570 1.00 35.81 ? ? ? ? ? ? 27  ASP A CB  1 
ATOM   216 C CG  . ASP A 1 28 ? 12.583  -10.150 -10.768 1.00 44.85 ? ? ? ? ? ? 27  ASP A CG  1 
ATOM   217 O OD1 . ASP A 1 28 ? 12.255  -8.986  -11.133 1.00 41.20 ? ? ? ? ? ? 27  ASP A OD1 1 
ATOM   218 O OD2 . ASP A 1 28 ? 13.364  -10.385 -9.812  1.00 52.00 ? ? ? ? ? ? 27  ASP A OD2 1 
ATOM   219 N N   . ILE A 1 29 ? 10.227  -12.301 -13.771 1.00 34.12 ? ? ? ? ? ? 28  ILE A N   1 
ATOM   220 C CA  . ILE A 1 29 ? 10.188  -13.188 -14.934 1.00 30.51 ? ? ? ? ? ? 28  ILE A CA  1 
ATOM   221 C C   . ILE A 1 29 ? 11.533  -12.974 -15.627 1.00 31.15 ? ? ? ? ? ? 28  ILE A C   1 
ATOM   222 O O   . ILE A 1 29 ? 11.839  -11.833 -15.915 1.00 32.24 ? ? ? ? ? ? 28  ILE A O   1 
ATOM   223 C CB  . ILE A 1 29 ? 9.059   -12.683 -15.828 1.00 32.82 ? ? ? ? ? ? 28  ILE A CB  1 
ATOM   224 C CG1 . ILE A 1 29 ? 7.691   -12.693 -15.089 1.00 37.36 ? ? ? ? ? ? 28  ILE A CG1 1 
ATOM   225 C CG2 . ILE A 1 29 ? 9.038   -13.463 -17.145 1.00 32.38 ? ? ? ? ? ? 28  ILE A CG2 1 
ATOM   226 C CD1 . ILE A 1 29 ? 6.731   -11.619 -15.554 1.00 35.96 ? ? ? ? ? ? 28  ILE A CD1 1 
ATOM   227 N N   . ALA A 1 30 ? 12.333  -14.036 -15.774 1.00 34.56 ? ? ? ? ? ? 29  ALA A N   1 
ATOM   228 C CA  . ALA A 1 30 ? 13.627  -13.933 -16.460 1.00 30.98 ? ? ? ? ? ? 29  ALA A CA  1 
ATOM   229 C C   . ALA A 1 30 ? 13.416  -13.611 -17.949 1.00 29.92 ? ? ? ? ? ? 29  ALA A C   1 
ATOM   230 O O   . ALA A 1 30 ? 12.360  -13.859 -18.534 1.00 31.94 ? ? ? ? ? ? 29  ALA A O   1 
ATOM   231 C CB  . ALA A 1 30 ? 14.385  -15.228 -16.314 1.00 31.84 ? ? ? ? ? ? 29  ALA A CB  1 
ATOM   232 N N   . ASP A 1 31 ? 14.421  -12.955 -18.530 1.00 28.35 ? ? ? ? ? ? 30  ASP A N   1 
ATOM   233 C CA  . ASP A 1 31 ? 14.431  -12.854 -19.988 1.00 28.46 ? ? ? ? ? ? 30  ASP A CA  1 
ATOM   234 C C   . ASP A 1 31 ? 14.184  -14.232 -20.587 1.00 26.39 ? ? ? ? ? ? 30  ASP A C   1 
ATOM   235 O O   . ASP A 1 31 ? 14.797  -15.196 -20.172 1.00 31.29 ? ? ? ? ? ? 30  ASP A O   1 
ATOM   236 C CB  . ASP A 1 31 ? 15.792  -12.332 -20.436 1.00 31.22 ? ? ? ? ? ? 30  ASP A CB  1 
ATOM   237 C CG  . ASP A 1 31 ? 16.023  -10.843 -20.230 1.00 33.96 ? ? ? ? ? ? 30  ASP A CG  1 
ATOM   238 O OD1 . ASP A 1 31 ? 15.050  -10.112 -20.094 1.00 34.08 ? ? ? ? ? ? 30  ASP A OD1 1 
ATOM   239 O OD2 . ASP A 1 31 ? 17.192  -10.421 -20.223 1.00 38.25 ? ? ? ? ? ? 30  ASP A OD2 1 
ATOM   240 N N   . GLY A 1 32 ? 13.338  -14.259 -21.632 1.00 27.13 ? ? ? ? ? ? 31  GLY A N   1 
ATOM   241 C CA  . GLY A 1 32 ? 13.052  -15.436 -22.428 1.00 26.71 ? ? ? ? ? ? 31  GLY A CA  1 
ATOM   242 C C   . GLY A 1 32 ? 12.148  -16.457 -21.743 1.00 32.41 ? ? ? ? ? ? 31  GLY A C   1 
ATOM   243 O O   . GLY A 1 32 ? 11.841  -17.483 -22.326 1.00 33.55 ? ? ? ? ? ? 31  GLY A O   1 
ATOM   244 N N   . ALA A 1 33 ? 11.763  -16.178 -20.490 1.00 30.94 ? ? ? ? ? ? 32  ALA A N   1 
ATOM   245 C CA  . ALA A 1 33 ? 10.962  -17.126 -19.729 1.00 31.71 ? ? ? ? ? ? 32  ALA A CA  1 
ATOM   246 C C   . ALA A 1 33 ? 9.472   -16.904 -19.992 1.00 28.36 ? ? ? ? ? ? 32  ALA A C   1 
ATOM   247 O O   . ALA A 1 33 ? 9.008   -15.849 -20.417 1.00 29.30 ? ? ? ? ? ? 32  ALA A O   1 
ATOM   248 C CB  . ALA A 1 33 ? 11.257  -16.933 -18.238 1.00 30.47 ? ? ? ? ? ? 32  ALA A CB  1 
ATOM   249 N N   . VAL A 1 34 ? 8.677   -17.943 -19.678 1.00 31.39 ? ? ? ? ? ? 33  VAL A N   1 
ATOM   250 C CA  . VAL A 1 34 ? 7.229   -17.845 -19.881 1.00 30.80 ? ? ? ? ? ? 33  VAL A CA  1 
ATOM   251 C C   . VAL A 1 34 ? 6.593   -16.821 -18.935 1.00 29.75 ? ? ? ? ? ? 33  VAL A C   1 
ATOM   252 O O   . VAL A 1 34 ? 6.830   -16.870 -17.725 1.00 32.41 ? ? ? ? ? ? 33  VAL A O   1 
ATOM   253 C CB  . VAL A 1 34 ? 6.646   -19.246 -19.598 1.00 33.71 ? ? ? ? ? ? 33  VAL A CB  1 
ATOM   254 C CG1 . VAL A 1 34 ? 5.122   -19.185 -19.493 1.00 34.59 ? ? ? ? ? ? 33  VAL A CG1 1 
ATOM   255 C CG2 . VAL A 1 34 ? 7.077   -20.255 -20.663 1.00 35.82 ? ? ? ? ? ? 33  VAL A CG2 1 
ATOM   256 N N   . LYS A 1 35 ? 5.810   -15.905 -19.500 1.00 32.48 ? ? ? ? ? ? 34  LYS A N   1 
ATOM   257 C CA  . LYS A 1 35 ? 5.114   -14.852 -18.766 1.00 33.59 ? ? ? ? ? ? 34  LYS A CA  1 
ATOM   258 C C   . LYS A 1 35 ? 3.774   -15.342 -18.227 1.00 36.86 ? ? ? ? ? ? 34  LYS A C   1 
ATOM   259 O O   . LYS A 1 35 ? 3.140   -16.235 -18.782 1.00 36.50 ? ? ? ? ? ? 34  LYS A O   1 
ATOM   260 C CB  . LYS A 1 35 ? 4.801   -13.608 -19.589 1.00 31.83 ? ? ? ? ? ? 34  LYS A CB  1 
ATOM   261 C CG  . LYS A 1 35 ? 6.064   -12.902 -20.134 1.00 32.56 ? ? ? ? ? ? 34  LYS A CG  1 
ATOM   262 C CD  . LYS A 1 35 ? 5.754   -11.712 -21.037 1.00 37.67 ? ? ? ? ? ? 34  LYS A CD  1 
ATOM   263 C CE  . LYS A 1 35 ? 5.258   -12.093 -22.405 1.00 41.82 ? ? ? ? ? ? 34  LYS A CE  1 
ATOM   264 N NZ  . LYS A 1 35 ? 5.127   -10.910 -23.256 1.00 41.06 ? ? ? ? ? ? 34  LYS A NZ  1 
ATOM   265 N N   . PRO A 1 36 ? 3.290   -14.730 -17.128 1.00 34.86 ? ? ? ? ? ? 35  PRO A N   1 
ATOM   266 C CA  . PRO A 1 36 ? 2.001   -15.117 -16.564 1.00 35.60 ? ? ? ? ? ? 35  PRO A CA  1 
ATOM   267 C C   . PRO A 1 36 ? 0.880   -14.605 -17.454 1.00 32.24 ? ? ? ? ? ? 35  PRO A C   1 
ATOM   268 O O   . PRO A 1 36 ? 1.049   -13.656 -18.203 1.00 33.41 ? ? ? ? ? ? 35  PRO A O   1 
ATOM   269 C CB  . PRO A 1 36 ? 1.937   -14.449 -15.187 1.00 33.55 ? ? ? ? ? ? 35  PRO A CB  1 
ATOM   270 C CG  . PRO A 1 36 ? 2.955   -13.309 -15.224 1.00 36.13 ? ? ? ? ? ? 35  PRO A CG  1 
ATOM   271 C CD  . PRO A 1 36 ? 3.913   -13.620 -16.408 1.00 34.55 ? ? ? ? ? ? 35  PRO A CD  1 
ATOM   272 N N   . PRO A 1 37 ? -0.353  -15.117 -17.278 1.00 36.13 ? ? ? ? ? ? 36  PRO A N   1 
ATOM   273 C CA  . PRO A 1 37 ? -1.533  -14.471 -17.870 1.00 40.84 ? ? ? ? ? ? 36  PRO A CA  1 
ATOM   274 C C   . PRO A 1 37 ? -1.732  -13.032 -17.404 1.00 43.52 ? ? ? ? ? ? 36  PRO A C   1 
ATOM   275 O O   . PRO A 1 37 ? -1.228  -12.644 -16.347 1.00 34.78 ? ? ? ? ? ? 36  PRO A O   1 
ATOM   276 C CB  . PRO A 1 37 ? -2.706  -15.345 -17.400 1.00 39.56 ? ? ? ? ? ? 36  PRO A CB  1 
ATOM   277 C CG  . PRO A 1 37 ? -2.085  -16.638 -16.930 1.00 37.21 ? ? ? ? ? ? 36  PRO A CG  1 
ATOM   278 C CD  . PRO A 1 37 ? -0.651  -16.346 -16.520 1.00 38.02 ? ? ? ? ? ? 36  PRO A CD  1 
ATOM   279 N N   . PRO A 1 38 ? -2.506  -12.190 -18.132 1.00 39.64 ? ? ? ? ? ? 37  PRO A N   1 
ATOM   280 C CA  . PRO A 1 38 ? -2.863  -10.859 -17.634 1.00 40.52 ? ? ? ? ? ? 37  PRO A CA  1 
ATOM   281 C C   . PRO A 1 38 ? -3.502  -10.923 -16.252 1.00 35.66 ? ? ? ? ? ? 37  PRO A C   1 
ATOM   282 O O   . PRO A 1 38 ? -4.191  -11.891 -15.932 1.00 41.53 ? ? ? ? ? ? 37  PRO A O   1 
ATOM   283 C CB  . PRO A 1 38 ? -3.842  -10.276 -18.692 1.00 44.01 ? ? ? ? ? ? 37  PRO A CB  1 
ATOM   284 C CG  . PRO A 1 38 ? -4.225  -11.484 -19.500 1.00 38.56 ? ? ? ? ? ? 37  PRO A CG  1 
ATOM   285 C CD  . PRO A 1 38 ? -3.065  -12.464 -19.475 1.00 45.36 ? ? ? ? ? ? 37  PRO A CD  1 
ATOM   286 N N   . ASN A 1 39 ? -3.184  -9.907  -15.445 1.00 38.98 ? ? ? ? ? ? 38  ASN A N   1 
ATOM   287 C CA  . ASN A 1 39 ? -3.696  -9.709  -14.104 1.00 38.29 ? ? ? ? ? ? 38  ASN A CA  1 
ATOM   288 C C   . ASN A 1 39 ? -3.166  -10.770 -13.142 1.00 34.49 ? ? ? ? ? ? 38  ASN A C   1 
ATOM   289 O O   . ASN A 1 39 ? -3.612  -10.775 -11.993 1.00 35.17 ? ? ? ? ? ? 38  ASN A O   1 
ATOM   290 C CB  . ASN A 1 39 ? -5.217  -9.597  -14.066 1.00 44.23 ? ? ? ? ? ? 38  ASN A CB  1 
ATOM   291 C CG  . ASN A 1 39 ? -5.671  -8.445  -14.931 1.00 48.08 ? ? ? ? ? ? 38  ASN A CG  1 
ATOM   292 O OD1 . ASN A 1 39 ? -5.514  -7.276  -14.550 1.00 48.77 ? ? ? ? ? ? 38  ASN A OD1 1 
ATOM   293 N ND2 . ASN A 1 39 ? -6.166  -8.765  -16.114 1.00 48.24 ? ? ? ? ? ? 38  ASN A ND2 1 
ATOM   294 N N   . LYS A 1 40 ? -2.191  -11.605 -13.575 1.00 29.58 ? ? ? ? ? ? 39  LYS A N   1 
ATOM   295 C CA  . LYS A 1 40 ? -1.667  -12.633 -12.675 1.00 23.13 ? ? ? ? ? ? 39  LYS A CA  1 
ATOM   296 C C   . LYS A 1 40 ? -0.178  -12.353 -12.450 1.00 23.56 ? ? ? ? ? ? 39  LYS A C   1 
ATOM   297 O O   . LYS A 1 40 ? 0.504   -11.678 -13.225 1.00 27.06 ? ? ? ? ? ? 39  LYS A O   1 
ATOM   298 C CB  . LYS A 1 40 ? -1.804  -14.079 -13.145 1.00 25.24 ? ? ? ? ? ? 39  LYS A CB  1 
ATOM   299 C CG  . LYS A 1 40 ? -3.203  -14.602 -13.564 1.00 30.75 ? ? ? ? ? ? 39  LYS A CG  1 
ATOM   300 C CD  . LYS A 1 40 ? -4.108  -14.521 -12.356 1.00 34.48 ? ? ? ? ? ? 39  LYS A CD  1 
ATOM   301 C CE  . LYS A 1 40 ? -5.556  -14.857 -12.700 1.00 39.97 ? ? ? ? ? ? 39  LYS A CE  1 
ATOM   302 N NZ  . LYS A 1 40 ? -5.816  -16.285 -12.885 1.00 46.38 ? ? ? ? ? ? 39  LYS A NZ  1 
ATOM   303 N N   . TYR A 1 41 ? 0.287   -12.757 -11.277 1.00 20.49 ? ? ? ? ? ? 40  TYR A N   1 
ATOM   304 C CA  . TYR A 1 41 ? 1.698   -12.647 -10.899 1.00 21.48 ? ? ? ? ? ? 40  TYR A CA  1 
ATOM   305 C C   . TYR A 1 41 ? 2.315   -14.031 -10.794 1.00 21.35 ? ? ? ? ? ? 40  TYR A C   1 
ATOM   306 O O   . TYR A 1 41 ? 1.672   -15.003 -10.405 1.00 21.98 ? ? ? ? ? ? 40  TYR A O   1 
ATOM   307 C CB  . TYR A 1 41 ? 1.763   -12.038 -9.471  1.00 21.27 ? ? ? ? ? ? 40  TYR A CB  1 
ATOM   308 C CG  . TYR A 1 41 ? 1.288   -10.600 -9.463  1.00 22.47 ? ? ? ? ? ? 40  TYR A CG  1 
ATOM   309 C CD1 . TYR A 1 41 ? -0.076  -10.332 -9.298  1.00 26.11 ? ? ? ? ? ? 40  TYR A CD1 1 
ATOM   310 C CD2 . TYR A 1 41 ? 2.155   -9.530  -9.632  1.00 24.79 ? ? ? ? ? ? 40  TYR A CD2 1 
ATOM   311 C CE1 . TYR A 1 41 ? -0.561  -9.042  -9.419  1.00 27.07 ? ? ? ? ? ? 40  TYR A CE1 1 
ATOM   312 C CE2 . TYR A 1 41 ? 1.683   -8.219  -9.655  1.00 25.81 ? ? ? ? ? ? 40  TYR A CE2 1 
ATOM   313 C CZ  . TYR A 1 41 ? 0.320   -7.986  -9.544  1.00 30.89 ? ? ? ? ? ? 40  TYR A CZ  1 
ATOM   314 O OH  . TYR A 1 41 ? -0.187  -6.729  -9.680  1.00 31.48 ? ? ? ? ? ? 40  TYR A OH  1 
ATOM   315 N N   . PRO A 1 42 ? 3.649   -14.173 -11.038 1.00 21.33 ? ? ? ? ? ? 41  PRO A N   1 
ATOM   316 C CA  . PRO A 1 42 ? 4.332   -15.453 -10.816 1.00 21.44 ? ? ? ? ? ? 41  PRO A CA  1 
ATOM   317 C C   . PRO A 1 42 ? 4.666   -15.552 -9.339  1.00 21.06 ? ? ? ? ? ? 41  PRO A C   1 
ATOM   318 O O   . PRO A 1 42 ? 5.339   -14.656 -8.825  1.00 22.01 ? ? ? ? ? ? 41  PRO A O   1 
ATOM   319 C CB  . PRO A 1 42 ? 5.618   -15.323 -11.683 1.00 23.03 ? ? ? ? ? ? 41  PRO A CB  1 
ATOM   320 C CG  . PRO A 1 42 ? 5.818   -13.866 -11.876 1.00 22.81 ? ? ? ? ? ? 41  PRO A CG  1 
ATOM   321 C CD  . PRO A 1 42 ? 4.506   -13.101 -11.568 1.00 23.65 ? ? ? ? ? ? 41  PRO A CD  1 
ATOM   322 N N   . ILE A 1 43 ? 4.140   -16.587 -8.706  1.00 21.00 ? ? ? ? ? ? 42  ILE A N   1 
ATOM   323 C CA  . ILE A 1 43 ? 4.332   -16.732 -7.262  1.00 18.81 ? ? ? ? ? ? 42  ILE A CA  1 
ATOM   324 C C   . ILE A 1 43 ? 5.277   -17.915 -7.079  1.00 21.97 ? ? ? ? ? ? 42  ILE A C   1 
ATOM   325 O O   . ILE A 1 43 ? 4.974   -19.083 -7.490  1.00 23.33 ? ? ? ? ? ? 42  ILE A O   1 
ATOM   326 C CB  . ILE A 1 43 ? 2.980   -16.999 -6.582  1.00 19.73 ? ? ? ? ? ? 42  ILE A CB  1 
ATOM   327 C CG1 . ILE A 1 43 ? 1.956   -15.893 -6.907  1.00 21.11 ? ? ? ? ? ? 42  ILE A CG1 1 
ATOM   328 C CG2 . ILE A 1 43 ? 3.233   -17.139 -5.070  1.00 18.91 ? ? ? ? ? ? 42  ILE A CG2 1 
ATOM   329 C CD1 . ILE A 1 43 ? 2.492   -14.499 -6.573  1.00 22.16 ? ? ? ? ? ? 42  ILE A CD1 1 
ATOM   330 N N   . PHE A 1 44 ? 6.393   -17.648 -6.364  1.00 20.60 ? ? ? ? ? ? 43  PHE A N   1 
ATOM   331 C CA  . PHE A 1 44 ? 7.245   -18.746 -6.022  1.00 21.06 ? ? ? ? ? ? 43  PHE A CA  1 
ATOM   332 C C   . PHE A 1 44 ? 6.950   -19.132 -4.580  1.00 19.11 ? ? ? ? ? ? 43  PHE A C   1 
ATOM   333 O O   . PHE A 1 44 ? 7.009   -18.307 -3.677  1.00 20.99 ? ? ? ? ? ? 43  PHE A O   1 
ATOM   334 C CB  . PHE A 1 44 ? 8.695   -18.227 -6.133  1.00 20.62 ? ? ? ? ? ? 43  PHE A CB  1 
ATOM   335 C CG  . PHE A 1 44 ? 9.752   -19.253 -5.733  1.00 21.43 ? ? ? ? ? ? 43  PHE A CG  1 
ATOM   336 C CD1 . PHE A 1 44 ? 10.109  -20.265 -6.622  1.00 23.18 ? ? ? ? ? ? 43  PHE A CD1 1 
ATOM   337 C CD2 . PHE A 1 44 ? 10.331  -19.205 -4.465  1.00 24.29 ? ? ? ? ? ? 43  PHE A CD2 1 
ATOM   338 C CE1 . PHE A 1 44 ? 11.074  -21.194 -6.248  1.00 28.22 ? ? ? ? ? ? 43  PHE A CE1 1 
ATOM   339 C CE2 . PHE A 1 44 ? 11.304  -20.152 -4.099  1.00 25.26 ? ? ? ? ? ? 43  PHE A CE2 1 
ATOM   340 C CZ  . PHE A 1 44 ? 11.665  -21.118 -5.010  1.00 25.53 ? ? ? ? ? ? 43  PHE A CZ  1 
ATOM   341 N N   . PHE A 1 45 ? 6.659   -20.417 -4.391  1.00 20.59 ? ? ? ? ? ? 44  PHE A N   1 
ATOM   342 C CA  . PHE A 1 45 ? 6.300   -20.942 -3.091  1.00 20.40 ? ? ? ? ? ? 44  PHE A CA  1 
ATOM   343 C C   . PHE A 1 45 ? 7.561   -21.440 -2.401  1.00 23.10 ? ? ? ? ? ? 44  PHE A C   1 
ATOM   344 O O   . PHE A 1 45 ? 8.287   -22.297 -2.948  1.00 23.22 ? ? ? ? ? ? 44  PHE A O   1 
ATOM   345 C CB  . PHE A 1 45 ? 5.270   -22.081 -3.329  1.00 22.11 ? ? ? ? ? ? 44  PHE A CB  1 
ATOM   346 C CG  . PHE A 1 45 ? 3.880   -21.606 -3.725  1.00 21.76 ? ? ? ? ? ? 44  PHE A CG  1 
ATOM   347 C CD1 . PHE A 1 45 ? 3.554   -21.431 -5.061  1.00 25.20 ? ? ? ? ? ? 44  PHE A CD1 1 
ATOM   348 C CD2 . PHE A 1 45 ? 2.919   -21.343 -2.748  1.00 23.89 ? ? ? ? ? ? 44  PHE A CD2 1 
ATOM   349 C CE1 . PHE A 1 45 ? 2.284   -20.973 -5.424  1.00 28.67 ? ? ? ? ? ? 44  PHE A CE1 1 
ATOM   350 C CE2 . PHE A 1 45 ? 1.662   -20.867 -3.112  1.00 25.08 ? ? ? ? ? ? 44  PHE A CE2 1 
ATOM   351 C CZ  . PHE A 1 45 ? 1.382   -20.667 -4.444  1.00 26.58 ? ? ? ? ? ? 44  PHE A CZ  1 
ATOM   352 N N   . PHE A 1 46 ? 7.815   -20.885 -1.205  1.00 21.71 ? ? ? ? ? ? 45  PHE A N   1 
ATOM   353 C CA  . PHE A 1 46 ? 9.010   -21.353 -0.497  1.00 21.86 ? ? ? ? ? ? 45  PHE A CA  1 
ATOM   354 C C   . PHE A 1 46 ? 8.791   -22.796 -0.052  1.00 22.62 ? ? ? ? ? ? 45  PHE A C   1 
ATOM   355 O O   . PHE A 1 46 ? 7.645   -23.262 0.096   1.00 24.10 ? ? ? ? ? ? 45  PHE A O   1 
ATOM   356 C CB  . PHE A 1 46 ? 9.226   -20.452 0.729   1.00 19.75 ? ? ? ? ? ? 45  PHE A CB  1 
ATOM   357 C CG  . PHE A 1 46 ? 9.700   -19.064 0.326   1.00 20.62 ? ? ? ? ? ? 45  PHE A CG  1 
ATOM   358 C CD1 . PHE A 1 46 ? 10.970  -18.881 -0.224  1.00 20.03 ? ? ? ? ? ? 45  PHE A CD1 1 
ATOM   359 C CD2 . PHE A 1 46 ? 8.953   -17.907 0.610   1.00 21.31 ? ? ? ? ? ? 45  PHE A CD2 1 
ATOM   360 C CE1 . PHE A 1 46 ? 11.403  -17.613 -0.594  1.00 19.77 ? ? ? ? ? ? 45  PHE A CE1 1 
ATOM   361 C CE2 . PHE A 1 46 ? 9.371   -16.642 0.254   1.00 19.50 ? ? ? ? ? ? 45  PHE A CE2 1 
ATOM   362 C CZ  . PHE A 1 46 ? 10.651  -16.468 -0.313  1.00 19.58 ? ? ? ? ? ? 45  PHE A CZ  1 
ATOM   363 N N   . GLY A 1 47 ? 9.899   -23.513 0.150   1.00 24.51 ? ? ? ? ? ? 46  GLY A N   1 
ATOM   364 C CA  . GLY A 1 47 ? 9.838   -24.882 0.648   1.00 23.69 ? ? ? ? ? ? 46  GLY A CA  1 
ATOM   365 C C   . GLY A 1 47 ? 9.589   -25.863 -0.504  1.00 29.49 ? ? ? ? ? ? 46  GLY A C   1 
ATOM   366 O O   . GLY A 1 47 ? 10.439  -26.693 -0.815  1.00 30.18 ? ? ? ? ? ? 46  GLY A O   1 
ATOM   367 N N   . THR A 1 48 ? 8.433   -25.766 -1.191  1.00 25.48 ? ? ? ? ? ? 47  THR A N   1 
ATOM   368 C CA  . THR A 1 48 ? 8.210   -26.622 -2.346  1.00 27.39 ? ? ? ? ? ? 47  THR A CA  1 
ATOM   369 C C   . THR A 1 48 ? 9.017   -26.146 -3.550  1.00 28.87 ? ? ? ? ? ? 47  THR A C   1 
ATOM   370 O O   . THR A 1 48 ? 9.306   -26.925 -4.471  1.00 29.01 ? ? ? ? ? ? 47  THR A O   1 
ATOM   371 C CB  . THR A 1 48 ? 6.718   -26.677 -2.677  1.00 29.45 ? ? ? ? ? ? 47  THR A CB  1 
ATOM   372 O OG1 . THR A 1 48 ? 6.325   -25.380 -3.120  1.00 29.22 ? ? ? ? ? ? 47  THR A OG1 1 
ATOM   373 C CG2 . THR A 1 48 ? 5.869   -27.189 -1.540  1.00 30.21 ? ? ? ? ? ? 47  THR A CG2 1 
ATOM   374 N N   . HIS A 1 49 ? 9.299   -24.832 -3.608  1.00 26.26 ? ? ? ? ? ? 48  HIS A N   1 
ATOM   375 C CA  . HIS A 1 49 ? 9.990   -24.203 -4.727  1.00 26.62 ? ? ? ? ? ? 48  HIS A CA  1 
ATOM   376 C C   . HIS A 1 49 ? 9.192   -24.355 -6.023  1.00 25.73 ? ? ? ? ? ? 48  HIS A C   1 
ATOM   377 O O   . HIS A 1 49 ? 9.757   -24.314 -7.105  1.00 28.44 ? ? ? ? ? ? 48  HIS A O   1 
ATOM   378 C CB  . HIS A 1 49 ? 11.455  -24.675 -4.896  1.00 24.92 ? ? ? ? ? ? 48  HIS A CB  1 
ATOM   379 C CG  . HIS A 1 49 ? 12.156  -24.740 -3.568  1.00 28.16 ? ? ? ? ? ? 48  HIS A CG  1 
ATOM   380 N ND1 . HIS A 1 49 ? 12.969  -25.789 -3.212  1.00 31.04 ? ? ? ? ? ? 48  HIS A ND1 1 
ATOM   381 C CD2 . HIS A 1 49 ? 12.203  -23.862 -2.525  1.00 26.30 ? ? ? ? ? ? 48  HIS A CD2 1 
ATOM   382 C CE1 . HIS A 1 49 ? 13.447  -25.582 -1.988  1.00 32.70 ? ? ? ? ? ? 48  HIS A CE1 1 
ATOM   383 N NE2 . HIS A 1 49 ? 13.011  -24.398 -1.552  1.00 29.24 ? ? ? ? ? ? 48  HIS A NE2 1 
ATOM   384 N N   . GLU A 1 50 ? 7.860   -24.442 -5.903  1.00 27.28 ? ? ? ? ? ? 49  GLU A N   1 
ATOM   385 C CA  . GLU A 1 50 ? 6.992   -24.460 -7.073  1.00 29.98 ? ? ? ? ? ? 49  GLU A CA  1 
ATOM   386 C C   . GLU A 1 50 ? 6.490   -23.055 -7.425  1.00 28.30 ? ? ? ? ? ? 49  GLU A C   1 
ATOM   387 O O   . GLU A 1 50 ? 6.631   -22.127 -6.626  1.00 25.95 ? ? ? ? ? ? 49  GLU A O   1 
ATOM   388 C CB  . GLU A 1 50 ? 5.787   -25.349 -6.791  1.00 32.13 ? ? ? ? ? ? 49  GLU A CB  1 
ATOM   389 C CG  . GLU A 1 50 ? 6.216   -26.795 -6.558  1.00 43.17 ? ? ? ? ? ? 49  GLU A CG  1 
ATOM   390 C CD  . GLU A 1 50 ? 5.120   -27.738 -6.111  1.00 49.36 ? ? ? ? ? ? 49  GLU A CD  1 
ATOM   391 O OE1 . GLU A 1 50 ? 3.924   -27.379 -6.137  1.00 47.72 ? ? ? ? ? ? 49  GLU A OE1 1 
ATOM   392 O OE2 . GLU A 1 50 ? 5.512   -28.860 -5.721  1.00 53.39 ? ? ? ? ? ? 49  GLU A OE2 1 
ATOM   393 N N   . THR A 1 51 ? 6.072   -22.882 -8.687  1.00 25.38 ? ? ? ? ? ? 50  THR A N   1 
ATOM   394 C CA  . THR A 1 51 ? 5.558   -21.610 -9.177  1.00 23.86 ? ? ? ? ? ? 50  THR A CA  1 
ATOM   395 C C   . THR A 1 51 ? 4.108   -21.824 -9.605  1.00 25.53 ? ? ? ? ? ? 50  THR A C   1 
ATOM   396 O O   . THR A 1 51 ? 3.803   -22.798 -10.309 1.00 28.65 ? ? ? ? ? ? 50  THR A O   1 
ATOM   397 C CB  . THR A 1 51 ? 6.353   -21.054 -10.362 1.00 26.78 ? ? ? ? ? ? 50  THR A CB  1 
ATOM   398 O OG1 . THR A 1 51 ? 7.676   -20.731 -9.922  1.00 28.15 ? ? ? ? ? ? 50  THR A OG1 1 
ATOM   399 C CG2 . THR A 1 51 ? 5.731   -19.794 -10.952 1.00 28.88 ? ? ? ? ? ? 50  THR A CG2 1 
ATOM   400 N N   . ALA A 1 52 ? 3.217   -20.911 -9.212  1.00 23.80 ? ? ? ? ? ? 51  ALA A N   1 
ATOM   401 C CA  . ALA A 1 52 ? 1.882   -20.844 -9.797  1.00 23.46 ? ? ? ? ? ? 51  ALA A CA  1 
ATOM   402 C C   . ALA A 1 52 ? 1.587   -19.382 -10.117 1.00 25.07 ? ? ? ? ? ? 51  ALA A C   1 
ATOM   403 O O   . ALA A 1 52 ? 2.284   -18.459 -9.654  1.00 25.80 ? ? ? ? ? ? 51  ALA A O   1 
ATOM   404 C CB  . ALA A 1 52 ? 0.859   -21.376 -8.822  1.00 24.93 ? ? ? ? ? ? 51  ALA A CB  1 
ATOM   405 N N   . PHE A 1 53 ? 0.490   -19.146 -10.860 1.00 24.03 ? ? ? ? ? ? 52  PHE A N   1 
ATOM   406 C CA  . PHE A 1 53 ? 0.121   -17.797 -11.233 1.00 24.13 ? ? ? ? ? ? 52  PHE A CA  1 
ATOM   407 C C   . PHE A 1 53 ? -1.136  -17.434 -10.471 1.00 26.72 ? ? ? ? ? ? 52  PHE A C   1 
ATOM   408 O O   . PHE A 1 53 ? -2.119  -18.152 -10.530 1.00 30.77 ? ? ? ? ? ? 52  PHE A O   1 
ATOM   409 C CB  . PHE A 1 53 ? -0.158  -17.742 -12.737 1.00 25.39 ? ? ? ? ? ? 52  PHE A CB  1 
ATOM   410 C CG  . PHE A 1 53 ? 1.035   -18.123 -13.579 1.00 26.89 ? ? ? ? ? ? 52  PHE A CG  1 
ATOM   411 C CD1 . PHE A 1 53 ? 2.195   -17.354 -13.555 1.00 30.95 ? ? ? ? ? ? 52  PHE A CD1 1 
ATOM   412 C CD2 . PHE A 1 53 ? 0.940   -19.182 -14.481 1.00 31.79 ? ? ? ? ? ? 52  PHE A CD2 1 
ATOM   413 C CE1 . PHE A 1 53 ? 3.288   -17.702 -14.336 1.00 41.98 ? ? ? ? ? ? 52  PHE A CE1 1 
ATOM   414 C CE2 . PHE A 1 53 ? 2.045   -19.523 -15.243 1.00 36.47 ? ? ? ? ? ? 52  PHE A CE2 1 
ATOM   415 C CZ  . PHE A 1 53 ? 3.188   -18.766 -15.208 1.00 35.61 ? ? ? ? ? ? 52  PHE A CZ  1 
ATOM   416 N N   . LEU A 1 54 ? -1.063  -16.347 -9.706  1.00 22.19 ? ? ? ? ? ? 53  LEU A N   1 
ATOM   417 C CA  . LEU A 1 54 ? -2.176  -15.963 -8.843  1.00 21.84 ? ? ? ? ? ? 53  LEU A CA  1 
ATOM   418 C C   . LEU A 1 54 ? -2.438  -14.484 -8.975  1.00 21.79 ? ? ? ? ? ? 53  LEU A C   1 
ATOM   419 O O   . LEU A 1 54 ? -1.592  -13.648 -9.330  1.00 22.42 ? ? ? ? ? ? 53  LEU A O   1 
ATOM   420 C CB  . LEU A 1 54 ? -1.830  -16.265 -7.380  1.00 23.59 ? ? ? ? ? ? 53  LEU A CB  1 
ATOM   421 C CG  . LEU A 1 54 ? -1.704  -17.740 -7.027  1.00 23.90 ? ? ? ? ? ? 53  LEU A CG  1 
ATOM   422 C CD1 . LEU A 1 54 ? -1.354  -17.796 -5.539  1.00 24.43 ? ? ? ? ? ? 53  LEU A CD1 1 
ATOM   423 C CD2 . LEU A 1 54 ? -3.087  -18.424 -7.214  1.00 28.18 ? ? ? ? ? ? 53  LEU A CD2 1 
ATOM   424 N N   . GLY A 1 55 ? -3.712  -14.129 -8.714  1.00 20.04 ? ? ? ? ? ? 54  GLY A N   1 
ATOM   425 C CA  . GLY A 1 55 ? -3.997  -12.710 -8.617  1.00 22.24 ? ? ? ? ? ? 54  GLY A CA  1 
ATOM   426 C C   . GLY A 1 55 ? -4.041  -12.216 -7.164  1.00 19.06 ? ? ? ? ? ? 54  GLY A C   1 
ATOM   427 O O   . GLY A 1 55 ? -4.014  -13.007 -6.226  1.00 19.59 ? ? ? ? ? ? 54  GLY A O   1 
ATOM   428 N N   . PRO A 1 56 ? -4.131  -10.887 -6.983  1.00 19.81 ? ? ? ? ? ? 55  PRO A N   1 
ATOM   429 C CA  . PRO A 1 56 ? -4.090  -10.287 -5.651  1.00 20.91 ? ? ? ? ? ? 55  PRO A CA  1 
ATOM   430 C C   . PRO A 1 56 ? -5.063  -10.816 -4.622  1.00 21.04 ? ? ? ? ? ? 55  PRO A C   1 
ATOM   431 O O   . PRO A 1 56 ? -4.786  -10.746 -3.432  1.00 20.63 ? ? ? ? ? ? 55  PRO A O   1 
ATOM   432 C CB  . PRO A 1 56 ? -4.297  -8.803  -5.928  1.00 21.50 ? ? ? ? ? ? 55  PRO A CB  1 
ATOM   433 C CG  . PRO A 1 56 ? -3.754  -8.578  -7.329  1.00 22.87 ? ? ? ? ? ? 55  PRO A CG  1 
ATOM   434 C CD  . PRO A 1 56 ? -4.085  -9.876  -8.061  1.00 21.66 ? ? ? ? ? ? 55  PRO A CD  1 
ATOM   435 N N   . LYS A 1 57 ? -6.231  -11.312 -5.096  1.00 21.94 ? ? ? ? ? ? 56  LYS A N   1 
ATOM   436 C CA  . LYS A 1 57 ? -7.192  -11.868 -4.123  1.00 21.63 ? ? ? ? ? ? 56  LYS A CA  1 
ATOM   437 C C   . LYS A 1 57 ? -6.651  -13.017 -3.268  1.00 21.17 ? ? ? ? ? ? 56  LYS A C   1 
ATOM   438 O O   . LYS A 1 57 ? -7.069  -13.231 -2.123  1.00 21.29 ? ? ? ? ? ? 56  LYS A O   1 
ATOM   439 C CB  . LYS A 1 57 ? -8.506  -12.325 -4.794  1.00 25.51 ? ? ? ? ? ? 56  LYS A CB  1 
ATOM   440 C CG  . LYS A 1 57 ? -8.290  -13.617 -5.559  1.00 27.77 ? ? ? ? ? ? 56  LYS A CG  1 
ATOM   441 C CD  . LYS A 1 57 ? -9.607  -14.074 -6.215  1.00 33.21 ? ? ? ? ? ? 56  LYS A CD  1 
ATOM   442 C CE  . LYS A 1 57 ? -9.460  -15.392 -6.932  1.00 35.05 ? ? ? ? ? ? 56  LYS A CE  1 
ATOM   443 N NZ  . LYS A 1 57 ? -9.449  -16.510 -5.983  1.00 41.11 ? ? ? ? ? ? 56  LYS A NZ  1 
ATOM   444 N N   . ASP A 1 58 ? -5.571  -13.688 -3.736  1.00 19.95 ? ? ? ? ? ? 57  ASP A N   1 
ATOM   445 C CA  . ASP A 1 58 ? -5.014  -14.842 -3.063  1.00 20.60 ? ? ? ? ? ? 57  ASP A CA  1 
ATOM   446 C C   . ASP A 1 58 ? -3.632  -14.466 -2.464  1.00 18.86 ? ? ? ? ? ? 57  ASP A C   1 
ATOM   447 O O   . ASP A 1 58 ? -2.951  -15.350 -1.985  1.00 22.50 ? ? ? ? ? ? 57  ASP A O   1 
ATOM   448 C CB  . ASP A 1 58 ? -4.926  -15.989 -4.068  1.00 21.56 ? ? ? ? ? ? 57  ASP A CB  1 
ATOM   449 C CG  . ASP A 1 58 ? -6.324  -16.533 -4.391  1.00 23.82 ? ? ? ? ? ? 57  ASP A CG  1 
ATOM   450 O OD1 . ASP A 1 58 ? -7.104  -16.604 -3.424  1.00 27.31 ? ? ? ? ? ? 57  ASP A OD1 1 
ATOM   451 O OD2 . ASP A 1 58 ? -6.551  -16.939 -5.544  1.00 27.79 ? ? ? ? ? ? 57  ASP A OD2 1 
ATOM   452 N N   . LEU A 1 59 ? -3.330  -13.165 -2.430  1.00 18.79 ? ? ? ? ? ? 58  LEU A N   1 
ATOM   453 C CA  . LEU A 1 59 ? -1.982  -12.743 -1.960  1.00 17.75 ? ? ? ? ? ? 58  LEU A CA  1 
ATOM   454 C C   . LEU A 1 59 ? -2.115  -11.869 -0.699  1.00 17.98 ? ? ? ? ? ? 58  LEU A C   1 
ATOM   455 O O   . LEU A 1 59 ? -2.683  -10.762 -0.723  1.00 18.93 ? ? ? ? ? ? 58  LEU A O   1 
ATOM   456 C CB  . LEU A 1 59 ? -1.257  -11.971 -3.072  1.00 18.68 ? ? ? ? ? ? 58  LEU A CB  1 
ATOM   457 C CG  . LEU A 1 59 ? -1.066  -12.779 -4.349  1.00 20.21 ? ? ? ? ? ? 58  LEU A CG  1 
ATOM   458 C CD1 . LEU A 1 59 ? -0.393  -11.911 -5.421  1.00 21.94 ? ? ? ? ? ? 58  LEU A CD1 1 
ATOM   459 C CD2 . LEU A 1 59 ? -0.280  -14.057 -4.184  1.00 19.88 ? ? ? ? ? ? 58  LEU A CD2 1 
ATOM   460 N N   . PHE A 1 60 ? -1.519  -12.352 0.400   1.00 19.02 ? ? ? ? ? ? 59  PHE A N   1 
ATOM   461 C CA  . PHE A 1 60 ? -1.604  -11.682 1.706   1.00 19.66 ? ? ? ? ? ? 59  PHE A CA  1 
ATOM   462 C C   . PHE A 1 60 ? -0.224  -11.170 2.120   1.00 20.38 ? ? ? ? ? ? 59  PHE A C   1 
ATOM   463 O O   . PHE A 1 60 ? 0.675   -11.983 2.310   1.00 22.06 ? ? ? ? ? ? 59  PHE A O   1 
ATOM   464 C CB  . PHE A 1 60 ? -2.061  -12.739 2.703   1.00 21.00 ? ? ? ? ? ? 59  PHE A CB  1 
ATOM   465 C CG  . PHE A 1 60 ? -3.514  -13.155 2.459   1.00 21.41 ? ? ? ? ? ? 59  PHE A CG  1 
ATOM   466 C CD1 . PHE A 1 60 ? -3.825  -14.060 1.457   1.00 21.25 ? ? ? ? ? ? 59  PHE A CD1 1 
ATOM   467 C CD2 . PHE A 1 60 ? -4.526  -12.621 3.241   1.00 22.96 ? ? ? ? ? ? 59  PHE A CD2 1 
ATOM   468 C CE1 . PHE A 1 60 ? -5.140  -14.433 1.197   1.00 25.35 ? ? ? ? ? ? 59  PHE A CE1 1 
ATOM   469 C CE2 . PHE A 1 60 ? -5.846  -13.016 2.964   1.00 22.13 ? ? ? ? ? ? 59  PHE A CE2 1 
ATOM   470 C CZ  . PHE A 1 60 ? -6.131  -13.920 1.988   1.00 24.75 ? ? ? ? ? ? 59  PHE A CZ  1 
ATOM   471 N N   . PRO A 1 61 ? -0.010  -9.862  2.269   1.00 22.79 ? ? ? ? ? ? 60  PRO A N   1 
ATOM   472 C CA  . PRO A 1 61 ? 1.357   -9.368  2.548   1.00 21.88 ? ? ? ? ? ? 60  PRO A CA  1 
ATOM   473 C C   . PRO A 1 61 ? 1.873   -10.051 3.806   1.00 20.56 ? ? ? ? ? ? 60  PRO A C   1 
ATOM   474 O O   . PRO A 1 61 ? 1.212   -10.216 4.819   1.00 23.84 ? ? ? ? ? ? 60  PRO A O   1 
ATOM   475 C CB  . PRO A 1 61 ? 1.135   -7.852  2.712   1.00 24.25 ? ? ? ? ? ? 60  PRO A CB  1 
ATOM   476 C CG  . PRO A 1 61 ? 0.008   -7.553  1.642   1.00 27.39 ? ? ? ? ? ? 60  PRO A CG  1 
ATOM   477 C CD  . PRO A 1 61 ? -0.927  -8.751  1.950   1.00 25.19 ? ? ? ? ? ? 60  PRO A CD  1 
ATOM   478 N N   . TYR A 1 62 ? 3.178   -10.459 3.792   1.00 20.91 ? ? ? ? ? ? 61  TYR A N   1 
ATOM   479 C CA  . TYR A 1 62 ? 3.712   -11.319 4.833   1.00 21.42 ? ? ? ? ? ? 61  TYR A CA  1 
ATOM   480 C C   . TYR A 1 62 ? 3.766   -10.642 6.211   1.00 20.40 ? ? ? ? ? ? 61  TYR A C   1 
ATOM   481 O O   . TYR A 1 62 ? 3.437   -11.310 7.176   1.00 24.50 ? ? ? ? ? ? 61  TYR A O   1 
ATOM   482 C CB  . TYR A 1 62 ? 5.145   -11.675 4.360   1.00 21.60 ? ? ? ? ? ? 61  TYR A CB  1 
ATOM   483 C CG  . TYR A 1 62 ? 5.930   -12.453 5.405   1.00 22.19 ? ? ? ? ? ? 61  TYR A CG  1 
ATOM   484 C CD1 . TYR A 1 62 ? 5.691   -13.793 5.635   1.00 21.09 ? ? ? ? ? ? 61  TYR A CD1 1 
ATOM   485 C CD2 . TYR A 1 62 ? 6.986   -11.835 6.071   1.00 27.44 ? ? ? ? ? ? 61  TYR A CD2 1 
ATOM   486 C CE1 . TYR A 1 62 ? 6.382   -14.536 6.603   1.00 24.42 ? ? ? ? ? ? 61  TYR A CE1 1 
ATOM   487 C CE2 . TYR A 1 62 ? 7.669   -12.566 7.028   1.00 26.24 ? ? ? ? ? ? 61  TYR A CE2 1 
ATOM   488 C CZ  . TYR A 1 62 ? 7.401   -13.889 7.277   1.00 26.47 ? ? ? ? ? ? 61  TYR A CZ  1 
ATOM   489 O OH  . TYR A 1 62 ? 8.153   -14.597 8.203   1.00 28.18 ? ? ? ? ? ? 61  TYR A OH  1 
ATOM   490 N N   . ASP A 1 63 ? 4.200   -9.372  6.239   1.00 23.59 ? ? ? ? ? ? 62  ASP A N   1 
ATOM   491 C CA  . ASP A 1 63 ? 4.330   -8.690  7.532   1.00 27.75 ? ? ? ? ? ? 62  ASP A CA  1 
ATOM   492 C C   . ASP A 1 63 ? 2.997   -8.641  8.280   1.00 28.22 ? ? ? ? ? ? 62  ASP A C   1 
ATOM   493 O O   . ASP A 1 63 ? 2.949   -9.102  9.418   1.00 34.95 ? ? ? ? ? ? 62  ASP A O   1 
ATOM   494 C CB  . ASP A 1 63 ? 5.094   -7.384  7.430   1.00 30.13 ? ? ? ? ? ? 62  ASP A CB  1 
ATOM   495 C CG  . ASP A 1 63 ? 6.449   -7.470  8.113   1.00 57.59 ? ? ? ? ? ? 62  ASP A CG  1 
ATOM   496 O OD1 . ASP A 1 63 ? 7.467   -7.429  7.395   1.00 61.60 ? ? ? ? ? ? 62  ASP A OD1 1 
ATOM   497 O OD2 . ASP A 1 63 ? 6.459   -7.617  9.368   1.00 59.36 ? ? ? ? ? ? 62  ASP A OD2 1 
ATOM   498 N N   . LYS A 1 64 ? 1.941   -8.206  7.588   1.00 29.82 ? ? ? ? ? ? 63  LYS A N   1 
ATOM   499 C CA  . LYS A 1 64 ? 0.604   -8.150  8.185   1.00 29.77 ? ? ? ? ? ? 63  LYS A CA  1 
ATOM   500 C C   . LYS A 1 64 ? 0.094   -9.521  8.629   1.00 31.23 ? ? ? ? ? ? 63  LYS A C   1 
ATOM   501 O O   . LYS A 1 64 ? -0.619  -9.601  9.631   1.00 29.95 ? ? ? ? ? ? 63  LYS A O   1 
ATOM   502 C CB  . LYS A 1 64 ? -0.376  -7.527  7.183   1.00 30.22 ? ? ? ? ? ? 63  LYS A CB  1 
ATOM   503 C CG  . LYS A 1 64 ? -1.821  -7.316  7.721   1.00 32.10 ? ? ? ? ? ? 63  LYS A CG  1 
ATOM   504 C CD  . LYS A 1 64 ? -2.577  -6.567  6.634   1.00 33.51 ? ? ? ? ? ? 63  LYS A CD  1 
ATOM   505 C CE  . LYS A 1 64 ? -3.631  -5.699  7.221   1.00 43.39 ? ? ? ? ? ? 63  LYS A CE  1 
ATOM   506 N NZ  . LYS A 1 64 ? -4.694  -6.397  7.938   1.00 42.43 ? ? ? ? ? ? 63  LYS A NZ  1 
ATOM   507 N N   . SER A 1 65 ? 0.410   -10.609 7.896   1.00 27.16 ? ? ? ? ? ? 64  SER A N   1 
ATOM   508 C CA  . SER A 1 65 ? -0.267  -11.891 7.990   1.00 27.34 ? ? ? ? ? ? 64  SER A CA  1 
ATOM   509 C C   . SER A 1 65 ? 0.505   -12.946 8.778   1.00 26.14 ? ? ? ? ? ? 64  SER A C   1 
ATOM   510 O O   . SER A 1 65 ? -0.005  -14.049 8.972   1.00 27.09 ? ? ? ? ? ? 64  SER A O   1 
ATOM   511 C CB  . SER A 1 65 ? -0.561  -12.432 6.606   1.00 29.04 ? ? ? ? ? ? 64  SER A CB  1 
ATOM   512 O OG  . SER A 1 65 ? -1.328  -11.458 5.924   1.00 34.02 ? ? ? ? ? ? 64  SER A OG  1 
ATOM   513 N N   . LYS A 1 66 ? 1.772   -12.678 9.128   1.00 26.48 ? ? ? ? ? ? 65  LYS A N   1 
ATOM   514 C CA  . LYS A 1 66 ? 2.583   -13.771 9.656   1.00 28.19 ? ? ? ? ? ? 65  LYS A CA  1 
ATOM   515 C C   . LYS A 1 66 ? 2.128   -14.280 11.024  1.00 26.42 ? ? ? ? ? ? 65  LYS A C   1 
ATOM   516 O O   . LYS A 1 66 ? 2.276   -15.466 11.314  1.00 29.76 ? ? ? ? ? ? 65  LYS A O   1 
ATOM   517 C CB  . LYS A 1 66 ? 4.070   -13.416 9.616   1.00 26.24 ? ? ? ? ? ? 65  LYS A CB  1 
ATOM   518 C CG  . LYS A 1 66 ? 4.454   -12.217 10.435  1.00 29.23 ? ? ? ? ? ? 65  LYS A CG  1 
ATOM   519 C CD  . LYS A 1 66 ? 5.950   -12.026 10.207  1.00 38.84 ? ? ? ? ? ? 65  LYS A CD  1 
ATOM   520 C CE  . LYS A 1 66 ? 6.455   -11.124 11.297  1.00 43.55 ? ? ? ? ? ? 65  LYS A CE  1 
ATOM   521 N NZ  . LYS A 1 66 ? 6.014   -9.753  11.028  1.00 49.83 ? ? ? ? ? ? 65  LYS A NZ  1 
ATOM   522 N N   A ASP A 1 67 ? 1.556   -13.384 11.838  0.50 30.73 ? ? ? ? ? ? 66  ASP A N   1 
ATOM   523 N N   B ASP A 1 67 ? 1.570   -13.379 11.844  0.50 30.18 ? ? ? ? ? ? 66  ASP A N   1 
ATOM   524 C CA  A ASP A 1 67 ? 1.057   -13.805 13.142  0.50 33.49 ? ? ? ? ? ? 66  ASP A CA  1 
ATOM   525 C CA  B ASP A 1 67 ? 1.044   -13.807 13.134  0.50 32.37 ? ? ? ? ? ? 66  ASP A CA  1 
ATOM   526 C C   A ASP A 1 67 ? -0.015  -14.885 12.978  0.50 35.46 ? ? ? ? ? ? 66  ASP A C   1 
ATOM   527 C C   B ASP A 1 67 ? 0.050   -14.946 12.917  0.50 34.72 ? ? ? ? ? ? 66  ASP A C   1 
ATOM   528 O O   A ASP A 1 67 ? -0.089  -15.828 13.753  0.50 36.19 ? ? ? ? ? ? 66  ASP A O   1 
ATOM   529 O O   B ASP A 1 67 ? 0.095   -15.971 13.587  0.50 35.22 ? ? ? ? ? ? 66  ASP A O   1 
ATOM   530 C CB  A ASP A 1 67 ? 0.657   -12.608 13.992  0.50 38.56 ? ? ? ? ? ? 66  ASP A CB  1 
ATOM   531 C CB  B ASP A 1 67 ? 0.377   -12.657 13.870  0.50 35.93 ? ? ? ? ? ? 66  ASP A CB  1 
ATOM   532 C CG  A ASP A 1 67 ? 1.816   -11.850 14.625  0.50 40.49 ? ? ? ? ? ? 66  ASP A CG  1 
ATOM   533 C CG  B ASP A 1 67 ? -0.023  -12.950 15.310  0.50 38.24 ? ? ? ? ? ? 66  ASP A CG  1 
ATOM   534 O OD1 A ASP A 1 67 ? 2.954   -12.372 14.581  0.50 46.23 ? ? ? ? ? ? 66  ASP A OD1 1 
ATOM   535 O OD1 B ASP A 1 67 ? 0.884   -13.024 16.164  0.50 39.53 ? ? ? ? ? ? 66  ASP A OD1 1 
ATOM   536 O OD2 A ASP A 1 67 ? 1.589   -10.741 15.147  0.50 43.80 ? ? ? ? ? ? 66  ASP A OD2 1 
ATOM   537 O OD2 B ASP A 1 67 ? -1.240  -13.095 15.565  0.50 45.81 ? ? ? ? ? ? 66  ASP A OD2 1 
ATOM   538 N N   . LYS A 1 68 ? -0.825  -14.778 11.919  1.00 30.68 ? ? ? ? ? ? 67  LYS A N   1 
ATOM   539 C CA  . LYS A 1 68 ? -1.900  -15.717 11.682  1.00 29.54 ? ? ? ? ? ? 67  LYS A CA  1 
ATOM   540 C C   . LYS A 1 68 ? -1.444  -16.948 10.920  1.00 31.15 ? ? ? ? ? ? 67  LYS A C   1 
ATOM   541 O O   . LYS A 1 68 ? -1.937  -18.043 11.177  1.00 32.65 ? ? ? ? ? ? 67  LYS A O   1 
ATOM   542 C CB  . LYS A 1 68 ? -3.000  -14.975 10.920  1.00 29.49 ? ? ? ? ? ? 67  LYS A CB  1 
ATOM   543 C CG  . LYS A 1 68 ? -4.265  -15.776 10.678  1.00 31.72 ? ? ? ? ? ? 67  LYS A CG  1 
ATOM   544 C CD  . LYS A 1 68 ? -5.300  -14.786 10.125  1.00 37.31 ? ? ? ? ? ? 67  LYS A CD  1 
ATOM   545 C CE  . LYS A 1 68 ? -6.672  -15.341 9.859   1.00 45.75 ? ? ? ? ? ? 67  LYS A CE  1 
ATOM   546 N NZ  . LYS A 1 68 ? -7.511  -14.297 9.235   1.00 38.99 ? ? ? ? ? ? 67  LYS A NZ  1 
ATOM   547 N N   . TYR A 1 69 ? -0.605  -16.756 9.876   1.00 26.66 ? ? ? ? ? ? 68  TYR A N   1 
ATOM   548 C CA  . TYR A 1 69 ? -0.351  -17.853 8.952   1.00 26.34 ? ? ? ? ? ? 68  TYR A CA  1 
ATOM   549 C C   . TYR A 1 69 ? 1.030   -18.499 9.145   1.00 25.01 ? ? ? ? ? ? 68  TYR A C   1 
ATOM   550 O O   . TYR A 1 69 ? 1.257   -19.587 8.599   1.00 27.84 ? ? ? ? ? ? 68  TYR A O   1 
ATOM   551 C CB  . TYR A 1 69 ? -0.510  -17.340 7.508   1.00 23.66 ? ? ? ? ? ? 68  TYR A CB  1 
ATOM   552 C CG  . TYR A 1 69 ? -1.915  -16.905 7.116   1.00 25.96 ? ? ? ? ? ? 68  TYR A CG  1 
ATOM   553 C CD1 . TYR A 1 69 ? -3.019  -17.649 7.520   1.00 27.14 ? ? ? ? ? ? 68  TYR A CD1 1 
ATOM   554 C CD2 . TYR A 1 69 ? -2.101  -15.723 6.396   1.00 25.48 ? ? ? ? ? ? 68  TYR A CD2 1 
ATOM   555 C CE1 . TYR A 1 69 ? -4.299  -17.243 7.148   1.00 28.11 ? ? ? ? ? ? 68  TYR A CE1 1 
ATOM   556 C CE2 . TYR A 1 69 ? -3.370  -15.305 6.033   1.00 28.21 ? ? ? ? ? ? 68  TYR A CE2 1 
ATOM   557 C CZ  . TYR A 1 69 ? -4.462  -16.068 6.427   1.00 29.51 ? ? ? ? ? ? 68  TYR A CZ  1 
ATOM   558 O OH  . TYR A 1 69 ? -5.701  -15.645 6.031   1.00 29.99 ? ? ? ? ? ? 68  TYR A OH  1 
ATOM   559 N N   . GLY A 1 70 ? 1.888   -17.854 9.933   1.00 28.03 ? ? ? ? ? ? 69  GLY A N   1 
ATOM   560 C CA  . GLY A 1 70 ? 3.292   -18.260 10.017  1.00 26.50 ? ? ? ? ? ? 69  GLY A CA  1 
ATOM   561 C C   . GLY A 1 70 ? 3.531   -19.230 11.183  1.00 30.97 ? ? ? ? ? ? 69  GLY A C   1 
ATOM   562 O O   . GLY A 1 70 ? 4.255   -18.927 12.099  1.00 36.75 ? ? ? ? ? ? 69  GLY A O   1 
ATOM   563 N N   . LYS A 1 71 ? 2.870   -20.363 11.135  1.00 31.97 ? ? ? ? ? ? 70  LYS A N   1 
ATOM   564 C CA  . LYS A 1 71 ? 2.946   -21.402 12.156  1.00 33.21 ? ? ? ? ? ? 70  LYS A CA  1 
ATOM   565 C C   . LYS A 1 71 ? 3.181   -22.734 11.451  1.00 33.37 ? ? ? ? ? ? 70  LYS A C   1 
ATOM   566 O O   . LYS A 1 71 ? 2.778   -22.955 10.311  1.00 33.57 ? ? ? ? ? ? 70  LYS A O   1 
ATOM   567 C CB  . LYS A 1 71 ? 1.700   -21.414 13.058  1.00 39.72 ? ? ? ? ? ? 70  LYS A CB  1 
ATOM   568 C CG  . LYS A 1 71 ? 1.643   -20.179 13.967  1.00 43.45 ? ? ? ? ? ? 70  LYS A CG  1 
ATOM   569 C CD  . LYS A 1 71 ? 0.446   -20.109 14.909  1.00 51.33 ? ? ? ? ? ? 70  LYS A CD  1 
ATOM   570 N N   . PRO A 1 72 ? 3.882   -23.704 12.086  1.00 35.24 ? ? ? ? ? ? 71  PRO A N   1 
ATOM   571 C CA  . PRO A 1 72 ? 4.176   -24.956 11.390  1.00 33.06 ? ? ? ? ? ? 71  PRO A CA  1 
ATOM   572 C C   . PRO A 1 72 ? 2.937   -25.687 10.909  1.00 34.05 ? ? ? ? ? ? 71  PRO A C   1 
ATOM   573 O O   . PRO A 1 72 ? 1.868   -25.544 11.501  1.00 41.69 ? ? ? ? ? ? 71  PRO A O   1 
ATOM   574 C CB  . PRO A 1 72 ? 4.988   -25.786 12.416  1.00 39.51 ? ? ? ? ? ? 71  PRO A CB  1 
ATOM   575 C CG  . PRO A 1 72 ? 5.510   -24.747 13.376  1.00 39.86 ? ? ? ? ? ? 71  PRO A CG  1 
ATOM   576 C CD  . PRO A 1 72 ? 4.466   -23.616 13.431  1.00 40.86 ? ? ? ? ? ? 71  PRO A CD  1 
ATOM   577 N N   . ASN A 1 73 ? 3.106   -26.463 9.843   1.00 36.87 ? ? ? ? ? ? 72  ASN A N   1 
ATOM   578 C CA  . ASN A 1 73 ? 2.035   -27.189 9.199   1.00 38.03 ? ? ? ? ? ? 72  ASN A CA  1 
ATOM   579 C C   . ASN A 1 73 ? 2.632   -28.524 8.787   1.00 48.48 ? ? ? ? ? ? 72  ASN A C   1 
ATOM   580 O O   . ASN A 1 73 ? 3.822   -28.613 8.481   1.00 45.99 ? ? ? ? ? ? 72  ASN A O   1 
ATOM   581 C CB  . ASN A 1 73 ? 1.524   -26.400 7.991   1.00 40.28 ? ? ? ? ? ? 72  ASN A CB  1 
ATOM   582 C CG  . ASN A 1 73 ? 0.199   -26.885 7.449   1.00 47.83 ? ? ? ? ? ? 72  ASN A CG  1 
ATOM   583 O OD1 . ASN A 1 73 ? 0.163   -27.770 6.585   1.00 47.60 ? ? ? ? ? ? 72  ASN A OD1 1 
ATOM   584 N ND2 . ASN A 1 73 ? -0.891  -26.271 7.885   1.00 45.76 ? ? ? ? ? ? 72  ASN A ND2 1 
ATOM   585 N N   . LYS A 1 74 ? 1.789   -29.552 8.789   1.00 50.74 ? ? ? ? ? ? 73  LYS A N   1 
ATOM   586 C CA  . LYS A 1 74 ? 2.194   -30.901 8.453   1.00 48.38 ? ? ? ? ? ? 73  LYS A CA  1 
ATOM   587 C C   . LYS A 1 74 ? 2.547   -31.028 6.971   1.00 43.59 ? ? ? ? ? ? 73  LYS A C   1 
ATOM   588 O O   . LYS A 1 74 ? 3.218   -31.979 6.574   1.00 44.09 ? ? ? ? ? ? 73  LYS A O   1 
ATOM   589 C CB  . LYS A 1 74 ? 1.041   -31.820 8.893   1.00 53.58 ? ? ? ? ? ? 73  LYS A CB  1 
ATOM   590 C CG  . LYS A 1 74 ? -0.176  -31.940 7.962   1.00 55.64 ? ? ? ? ? ? 73  LYS A CG  1 
ATOM   591 N N   . ARG A 1 75 ? 2.073   -30.100 6.127   1.00 41.60 ? ? ? ? ? ? 74  ARG A N   1 
ATOM   592 C CA  . ARG A 1 75 ? 2.155   -30.311 4.687   1.00 39.43 ? ? ? ? ? ? 74  ARG A CA  1 
ATOM   593 C C   . ARG A 1 75 ? 3.604   -30.287 4.204   1.00 36.18 ? ? ? ? ? ? 74  ARG A C   1 
ATOM   594 O O   . ARG A 1 75 ? 4.401   -29.514 4.738   1.00 33.60 ? ? ? ? ? ? 74  ARG A O   1 
ATOM   595 C CB  . ARG A 1 75 ? 1.310   -29.262 3.951   1.00 43.21 ? ? ? ? ? ? 74  ARG A CB  1 
ATOM   596 C CG  . ARG A 1 75 ? -0.164  -29.475 4.263   1.00 53.19 ? ? ? ? ? ? 74  ARG A CG  1 
ATOM   597 C CD  . ARG A 1 75 ? -0.784  -30.576 3.424   1.00 46.13 ? ? ? ? ? ? 74  ARG A CD  1 
ATOM   598 N NE  . ARG A 1 75 ? -1.723  -29.955 2.484   1.00 60.65 ? ? ? ? ? ? 74  ARG A NE  1 
ATOM   599 C CZ  . ARG A 1 75 ? -2.919  -29.441 2.805   1.00 55.37 ? ? ? ? ? ? 74  ARG A CZ  1 
ATOM   600 N NH1 . ARG A 1 75 ? -3.699  -28.985 1.852   1.00 61.68 ? ? ? ? ? ? 74  ARG A NH1 1 
ATOM   601 N NH2 . ARG A 1 75 ? -3.361  -29.439 4.058   1.00 62.65 ? ? ? ? ? ? 74  ARG A NH2 1 
ATOM   602 N N   . LYS A 1 76 ? 3.880   -31.083 3.159   1.00 35.16 ? ? ? ? ? ? 75  LYS A N   1 
ATOM   603 C CA  . LYS A 1 76 ? 5.211   -31.261 2.598   1.00 36.02 ? ? ? ? ? ? 75  LYS A CA  1 
ATOM   604 C C   . LYS A 1 76 ? 5.792   -29.903 2.211   1.00 33.78 ? ? ? ? ? ? 75  LYS A C   1 
ATOM   605 O O   . LYS A 1 76 ? 5.231   -29.221 1.360   1.00 29.97 ? ? ? ? ? ? 75  LYS A O   1 
ATOM   606 C CB  . LYS A 1 76 ? 5.197   -32.156 1.354   1.00 39.04 ? ? ? ? ? ? 75  LYS A CB  1 
ATOM   607 C CG  . LYS A 1 76 ? 6.529   -32.533 0.700   1.00 41.41 ? ? ? ? ? ? 75  LYS A CG  1 
ATOM   608 C CD  . LYS A 1 76 ? 6.439   -33.579 -0.413  1.00 45.06 ? ? ? ? ? ? 75  LYS A CD  1 
ATOM   609 C CE  . LYS A 1 76 ? 7.771   -34.040 -0.917  1.00 52.21 ? ? ? ? ? ? 75  LYS A CE  1 
ATOM   610 N N   . GLY A 1 77 ? 6.942   -29.553 2.797   1.00 31.55 ? ? ? ? ? ? 76  GLY A N   1 
ATOM   611 C CA  . GLY A 1 77 ? 7.670   -28.383 2.325   1.00 29.22 ? ? ? ? ? ? 76  GLY A CA  1 
ATOM   612 C C   . GLY A 1 77 ? 7.324   -27.123 3.107   1.00 29.25 ? ? ? ? ? ? 76  GLY A C   1 
ATOM   613 O O   . GLY A 1 77 ? 8.032   -26.131 2.997   1.00 29.52 ? ? ? ? ? ? 76  GLY A O   1 
ATOM   614 N N   . PHE A 1 78 ? 6.257   -27.149 3.898   1.00 27.59 ? ? ? ? ? ? 77  PHE A N   1 
ATOM   615 C CA  . PHE A 1 78 ? 5.793   -25.936 4.541   1.00 27.96 ? ? ? ? ? ? 77  PHE A CA  1 
ATOM   616 C C   . PHE A 1 78 ? 6.795   -25.359 5.547   1.00 29.77 ? ? ? ? ? ? 77  PHE A C   1 
ATOM   617 O O   . PHE A 1 78 ? 7.053   -24.157 5.575   1.00 27.58 ? ? ? ? ? ? 77  PHE A O   1 
ATOM   618 C CB  . PHE A 1 78 ? 4.427   -26.230 5.162   1.00 29.13 ? ? ? ? ? ? 77  PHE A CB  1 
ATOM   619 C CG  . PHE A 1 78 ? 3.691   -24.949 5.542   1.00 27.56 ? ? ? ? ? ? 77  PHE A CG  1 
ATOM   620 C CD1 . PHE A 1 78 ? 3.926   -24.296 6.744   1.00 28.49 ? ? ? ? ? ? 77  PHE A CD1 1 
ATOM   621 C CD2 . PHE A 1 78 ? 2.741   -24.402 4.666   1.00 29.49 ? ? ? ? ? ? 77  PHE A CD2 1 
ATOM   622 C CE1 . PHE A 1 78 ? 3.260   -23.133 7.077   1.00 29.12 ? ? ? ? ? ? 77  PHE A CE1 1 
ATOM   623 C CE2 . PHE A 1 78 ? 2.025   -23.250 5.031   1.00 26.69 ? ? ? ? ? ? 77  PHE A CE2 1 
ATOM   624 C CZ  . PHE A 1 78 ? 2.287   -22.613 6.228   1.00 27.62 ? ? ? ? ? ? 77  PHE A CZ  1 
ATOM   625 N N   . ASN A 1 79 ? 7.304   -26.187 6.470   1.00 26.30 ? ? ? ? ? ? 78  ASN A N   1 
ATOM   626 C CA  . ASN A 1 79 ? 8.186   -25.666 7.510   1.00 26.45 ? ? ? ? ? ? 78  ASN A CA  1 
ATOM   627 C C   . ASN A 1 79 ? 9.543   -25.208 6.913   1.00 23.88 ? ? ? ? ? ? 78  ASN A C   1 
ATOM   628 O O   . ASN A 1 79 ? 10.102  -24.219 7.397   1.00 27.44 ? ? ? ? ? ? 78  ASN A O   1 
ATOM   629 C CB  . ASN A 1 79 ? 8.370   -26.717 8.610   1.00 27.19 ? ? ? ? ? ? 78  ASN A CB  1 
ATOM   630 C CG  . ASN A 1 79 ? 7.030   -27.041 9.240   1.00 36.48 ? ? ? ? ? ? 78  ASN A CG  1 
ATOM   631 O OD1 . ASN A 1 79 ? 6.109   -26.213 9.183   1.00 31.17 ? ? ? ? ? ? 78  ASN A OD1 1 
ATOM   632 N ND2 . ASN A 1 79 ? 6.917   -28.195 9.896   1.00 32.01 ? ? ? ? ? ? 78  ASN A ND2 1 
ATOM   633 N N   . GLU A 1 80 ? 10.045  -25.908 5.878   1.00 24.75 ? ? ? ? ? ? 79  GLU A N   1 
ATOM   634 C CA  . GLU A 1 80 ? 11.217  -25.425 5.148   1.00 26.13 ? ? ? ? ? ? 79  GLU A CA  1 
ATOM   635 C C   . GLU A 1 80 ? 10.871  -24.044 4.594   1.00 22.71 ? ? ? ? ? ? 79  GLU A C   1 
ATOM   636 O O   . GLU A 1 80 ? 11.683  -23.104 4.607   1.00 23.37 ? ? ? ? ? ? 79  GLU A O   1 
ATOM   637 C CB  . GLU A 1 80 ? 11.607  -26.313 3.960   1.00 26.97 ? ? ? ? ? ? 79  GLU A CB  1 
ATOM   638 C CG  . GLU A 1 80 ? 12.873  -25.872 3.218   1.00 27.61 ? ? ? ? ? ? 79  GLU A CG  1 
ATOM   639 C CD  . GLU A 1 80 ? 13.426  -26.938 2.267   1.00 36.34 ? ? ? ? ? ? 79  GLU A CD  1 
ATOM   640 O OE1 . GLU A 1 80 ? 12.761  -27.965 2.036   1.00 43.02 ? ? ? ? ? ? 79  GLU A OE1 1 
ATOM   641 O OE2 . GLU A 1 80 ? 14.530  -26.752 1.755   1.00 38.36 ? ? ? ? ? ? 79  GLU A OE2 1 
ATOM   642 N N   . GLY A 1 81 ? 9.634   -23.927 4.089   1.00 24.74 ? ? ? ? ? ? 80  GLY A N   1 
ATOM   643 C CA  . GLY A 1 81 ? 9.207   -22.647 3.518   1.00 25.14 ? ? ? ? ? ? 80  GLY A CA  1 
ATOM   644 C C   . GLY A 1 81 ? 9.173   -21.512 4.551   1.00 21.36 ? ? ? ? ? ? 80  GLY A C   1 
ATOM   645 O O   . GLY A 1 81 ? 9.489   -20.363 4.218   1.00 21.68 ? ? ? ? ? ? 80  GLY A O   1 
ATOM   646 N N   . LEU A 1 82 ? 8.734   -21.813 5.784   1.00 21.53 ? ? ? ? ? ? 81  LEU A N   1 
ATOM   647 C CA  . LEU A 1 82 ? 8.770   -20.825 6.837   1.00 23.72 ? ? ? ? ? ? 81  LEU A CA  1 
ATOM   648 C C   . LEU A 1 82 ? 10.210  -20.361 7.110   1.00 21.82 ? ? ? ? ? ? 81  LEU A C   1 
ATOM   649 O O   . LEU A 1 82 ? 10.413  -19.167 7.373   1.00 21.94 ? ? ? ? ? ? 81  LEU A O   1 
ATOM   650 C CB  . LEU A 1 82 ? 8.126   -21.376 8.111   1.00 25.51 ? ? ? ? ? ? 81  LEU A CB  1 
ATOM   651 C CG  . LEU A 1 82 ? 6.614   -21.654 8.036   1.00 26.55 ? ? ? ? ? ? 81  LEU A CG  1 
ATOM   652 C CD1 . LEU A 1 82 ? 6.241   -22.211 9.396   1.00 28.67 ? ? ? ? ? ? 81  LEU A CD1 1 
ATOM   653 C CD2 . LEU A 1 82 ? 5.826   -20.374 7.849   1.00 25.18 ? ? ? ? ? ? 81  LEU A CD2 1 
ATOM   654 N N   . TRP A 1 83 ? 11.175  -21.310 7.032   1.00 23.70 ? ? ? ? ? ? 82  TRP A N   1 
ATOM   655 C CA  . TRP A 1 83 ? 12.556  -20.937 7.298   1.00 24.15 ? ? ? ? ? ? 82  TRP A CA  1 
ATOM   656 C C   . TRP A 1 83 ? 13.010  -19.974 6.213   1.00 21.02 ? ? ? ? ? ? 82  TRP A C   1 
ATOM   657 O O   . TRP A 1 83 ? 13.678  -18.994 6.492   1.00 22.81 ? ? ? ? ? ? 82  TRP A O   1 
ATOM   658 C CB  . TRP A 1 83 ? 13.480  -22.177 7.424   1.00 22.51 ? ? ? ? ? ? 82  TRP A CB  1 
ATOM   659 C CG  . TRP A 1 83 ? 14.926  -21.788 7.685   1.00 23.38 ? ? ? ? ? ? 82  TRP A CG  1 
ATOM   660 C CD1 . TRP A 1 83 ? 15.546  -21.661 8.899   1.00 26.27 ? ? ? ? ? ? 82  TRP A CD1 1 
ATOM   661 C CD2 . TRP A 1 83 ? 15.899  -21.467 6.665   1.00 23.95 ? ? ? ? ? ? 82  TRP A CD2 1 
ATOM   662 N NE1 . TRP A 1 83 ? 16.850  -21.298 8.703   1.00 26.31 ? ? ? ? ? ? 82  TRP A NE1 1 
ATOM   663 C CE2 . TRP A 1 83 ? 17.081  -21.137 7.357   1.00 24.37 ? ? ? ? ? ? 82  TRP A CE2 1 
ATOM   664 C CE3 . TRP A 1 83 ? 15.871  -21.429 5.257   1.00 23.47 ? ? ? ? ? ? 82  TRP A CE3 1 
ATOM   665 C CZ2 . TRP A 1 83 ? 18.246  -20.786 6.683   1.00 24.76 ? ? ? ? ? ? 82  TRP A CZ2 1 
ATOM   666 C CZ3 . TRP A 1 83 ? 17.018  -21.040 4.584   1.00 26.14 ? ? ? ? ? ? 82  TRP A CZ3 1 
ATOM   667 C CH2 . TRP A 1 83 ? 18.193  -20.743 5.303   1.00 26.08 ? ? ? ? ? ? 82  TRP A CH2 1 
ATOM   668 N N   . GLU A 1 84 ? 12.716  -20.340 4.964   1.00 21.16 ? ? ? ? ? ? 83  GLU A N   1 
ATOM   669 C CA  . GLU A 1 84 ? 13.157  -19.588 3.820   1.00 20.33 ? ? ? ? ? ? 83  GLU A CA  1 
ATOM   670 C C   . GLU A 1 84 ? 12.674  -18.145 3.868   1.00 22.72 ? ? ? ? ? ? 83  GLU A C   1 
ATOM   671 O O   . GLU A 1 84 ? 13.413  -17.212 3.649   1.00 21.64 ? ? ? ? ? ? 83  GLU A O   1 
ATOM   672 C CB  . GLU A 1 84 ? 12.790  -20.227 2.497   1.00 20.15 ? ? ? ? ? ? 83  GLU A CB  1 
ATOM   673 C CG  . GLU A 1 84 ? 13.518  -21.550 2.328   1.00 21.36 ? ? ? ? ? ? 83  GLU A CG  1 
ATOM   674 C CD  . GLU A 1 84 ? 13.118  -22.325 1.073   1.00 24.53 ? ? ? ? ? ? 83  GLU A CD  1 
ATOM   675 O OE1 . GLU A 1 84 ? 12.177  -21.894 0.381   1.00 24.12 ? ? ? ? ? ? 83  GLU A OE1 1 
ATOM   676 O OE2 . GLU A 1 84 ? 13.741  -23.399 0.750   1.00 25.91 ? ? ? ? ? ? 83  GLU A OE2 1 
ATOM   677 N N   . ILE A 1 85 ? 11.357  -17.981 4.115   1.00 19.62 ? ? ? ? ? ? 84  ILE A N   1 
ATOM   678 C CA  . ILE A 1 85 ? 10.813  -16.644 3.984   1.00 19.35 ? ? ? ? ? ? 84  ILE A CA  1 
ATOM   679 C C   . ILE A 1 85 ? 11.338  -15.734 5.104   1.00 20.39 ? ? ? ? ? ? 84  ILE A C   1 
ATOM   680 O O   . ILE A 1 85 ? 11.489  -14.540 4.912   1.00 21.73 ? ? ? ? ? ? 84  ILE A O   1 
ATOM   681 C CB  . ILE A 1 85 ? 9.265   -16.704 3.983   1.00 19.60 ? ? ? ? ? ? 84  ILE A CB  1 
ATOM   682 C CG1 . ILE A 1 85 ? 8.673   -15.326 3.555   1.00 18.75 ? ? ? ? ? ? 84  ILE A CG1 1 
ATOM   683 C CG2 . ILE A 1 85 ? 8.722   -17.080 5.383   1.00 21.33 ? ? ? ? ? ? 84  ILE A CG2 1 
ATOM   684 C CD1 . ILE A 1 85 ? 7.206   -15.420 3.049   1.00 18.56 ? ? ? ? ? ? 84  ILE A CD1 1 
ATOM   685 N N   . GLN A 1 86 ? 11.642  -16.335 6.274   1.00 21.04 ? ? ? ? ? ? 85  GLN A N   1 
ATOM   686 C CA  . GLN A 1 86 ? 12.198  -15.574 7.406   1.00 23.71 ? ? ? ? ? ? 85  GLN A CA  1 
ATOM   687 C C   . GLN A 1 86 ? 13.703  -15.299 7.263   1.00 23.33 ? ? ? ? ? ? 85  GLN A C   1 
ATOM   688 O O   . GLN A 1 86 ? 14.155  -14.183 7.640   1.00 27.08 ? ? ? ? ? ? 85  GLN A O   1 
ATOM   689 C CB  . GLN A 1 86 ? 11.843  -16.332 8.688   1.00 25.64 ? ? ? ? ? ? 85  GLN A CB  1 
ATOM   690 C CG  . GLN A 1 86 ? 12.380  -15.677 9.958   1.00 29.74 ? ? ? ? ? ? 85  GLN A CG  1 
ATOM   691 C CD  . GLN A 1 86 ? 11.749  -16.229 11.235  1.00 36.89 ? ? ? ? ? ? 85  GLN A CD  1 
ATOM   692 O OE1 . GLN A 1 86 ? 11.422  -17.427 11.348  1.00 36.29 ? ? ? ? ? ? 85  GLN A OE1 1 
ATOM   693 N NE2 . GLN A 1 86 ? 11.508  -15.337 12.191  1.00 40.12 ? ? ? ? ? ? 85  GLN A NE2 1 
ATOM   694 N N   . ASN A 1 87 ? 14.454  -16.271 6.715   1.00 20.70 ? ? ? ? ? ? 86  ASN A N   1 
ATOM   695 C CA  . ASN A 1 87 ? 15.932  -16.254 6.808   1.00 20.57 ? ? ? ? ? ? 86  ASN A CA  1 
ATOM   696 C C   . ASN A 1 87 ? 16.658  -15.913 5.512   1.00 23.00 ? ? ? ? ? ? 86  ASN A C   1 
ATOM   697 O O   . ASN A 1 87 ? 17.763  -15.354 5.576   1.00 23.80 ? ? ? ? ? ? 86  ASN A O   1 
ATOM   698 C CB  . ASN A 1 87 ? 16.450  -17.549 7.431   1.00 22.16 ? ? ? ? ? ? 86  ASN A CB  1 
ATOM   699 C CG  . ASN A 1 87 ? 15.982  -17.637 8.869   1.00 24.69 ? ? ? ? ? ? 86  ASN A CG  1 
ATOM   700 O OD1 . ASN A 1 87 ? 16.354  -16.771 9.681   1.00 30.29 ? ? ? ? ? ? 86  ASN A OD1 1 
ATOM   701 N ND2 . ASN A 1 87 ? 15.023  -18.498 9.181   1.00 24.22 ? ? ? ? ? ? 86  ASN A ND2 1 
ATOM   702 N N   . ASN A 1 88 ? 16.096  -16.243 4.343   1.00 20.80 ? ? ? ? ? ? 87  ASN A N   1 
ATOM   703 C CA  . ASN A 1 88 ? 16.728  -15.894 3.087   1.00 19.15 ? ? ? ? ? ? 87  ASN A CA  1 
ATOM   704 C C   . ASN A 1 88 ? 15.674  -15.838 1.979   1.00 20.71 ? ? ? ? ? ? 87  ASN A C   1 
ATOM   705 O O   . ASN A 1 88 ? 15.689  -16.548 0.972   1.00 20.75 ? ? ? ? ? ? 87  ASN A O   1 
ATOM   706 C CB  . ASN A 1 88 ? 17.928  -16.813 2.790   1.00 22.80 ? ? ? ? ? ? 87  ASN A CB  1 
ATOM   707 C CG  . ASN A 1 88 ? 18.969  -16.187 1.884   1.00 23.16 ? ? ? ? ? ? 87  ASN A CG  1 
ATOM   708 O OD1 . ASN A 1 88 ? 18.737  -15.176 1.204   1.00 21.81 ? ? ? ? ? ? 87  ASN A OD1 1 
ATOM   709 N ND2 . ASN A 1 88 ? 20.207  -16.718 1.885   1.00 26.82 ? ? ? ? ? ? 87  ASN A ND2 1 
ATOM   710 N N   . PRO A 1 89 ? 14.740  -14.875 2.083   1.00 19.58 ? ? ? ? ? ? 88  PRO A N   1 
ATOM   711 C CA  . PRO A 1 89 ? 13.604  -14.861 1.161   1.00 20.16 ? ? ? ? ? ? 88  PRO A CA  1 
ATOM   712 C C   . PRO A 1 89 ? 13.966  -14.409 -0.244  1.00 22.88 ? ? ? ? ? ? 88  PRO A C   1 
ATOM   713 O O   . PRO A 1 89 ? 13.198  -14.675 -1.144  1.00 21.05 ? ? ? ? ? ? 88  PRO A O   1 
ATOM   714 C CB  . PRO A 1 89 ? 12.677  -13.880 1.831   1.00 19.76 ? ? ? ? ? ? 88  PRO A CB  1 
ATOM   715 C CG  . PRO A 1 89 ? 13.619  -12.911 2.519   1.00 20.26 ? ? ? ? ? ? 88  PRO A CG  1 
ATOM   716 C CD  . PRO A 1 89 ? 14.652  -13.859 3.141   1.00 20.24 ? ? ? ? ? ? 88  PRO A CD  1 
ATOM   717 N N   . HIS A 1 90 ? 15.187  -13.832 -0.444  1.00 17.82 ? ? ? ? ? ? 89  HIS A N   1 
ATOM   718 C CA  . HIS A 1 90 ? 15.511  -13.323 -1.775  1.00 19.52 ? ? ? ? ? ? 89  HIS A CA  1 
ATOM   719 C C   . HIS A 1 90 ? 16.658  -14.120 -2.447  1.00 19.14 ? ? ? ? ? ? 89  HIS A C   1 
ATOM   720 O O   . HIS A 1 90 ? 17.073  -13.754 -3.552  1.00 22.20 ? ? ? ? ? ? 89  HIS A O   1 
ATOM   721 C CB  . HIS A 1 90 ? 15.891  -11.831 -1.650  1.00 19.23 ? ? ? ? ? ? 89  HIS A CB  1 
ATOM   722 C CG  . HIS A 1 90 ? 14.836  -10.951 -1.053  1.00 18.23 ? ? ? ? ? ? 89  HIS A CG  1 
ATOM   723 N ND1 . HIS A 1 90 ? 13.595  -10.865 -1.673  1.00 20.84 ? ? ? ? ? ? 89  HIS A ND1 1 
ATOM   724 C CD2 . HIS A 1 90 ? 14.776  -10.226 0.047   1.00 17.99 ? ? ? ? ? ? 89  HIS A CD2 1 
ATOM   725 C CE1 . HIS A 1 90 ? 12.813  -10.057 -0.972  1.00 20.01 ? ? ? ? ? ? 89  HIS A CE1 1 
ATOM   726 N NE2 . HIS A 1 90 ? 13.484  -9.660  0.106   1.00 20.91 ? ? ? ? ? ? 89  HIS A NE2 1 
ATOM   727 N N   . ALA A 1 91 ? 16.915  -15.309 -1.946  1.00 20.03 ? ? ? ? ? ? 90  ALA A N   1 
ATOM   728 C CA  . ALA A 1 91 ? 17.975  -16.152 -2.501  1.00 20.83 ? ? ? ? ? ? 90  ALA A CA  1 
ATOM   729 C C   . ALA A 1 91 ? 17.482  -16.852 -3.766  1.00 24.81 ? ? ? ? ? ? 90  ALA A C   1 
ATOM   730 O O   . ALA A 1 91 ? 16.289  -16.995 -4.037  1.00 23.92 ? ? ? ? ? ? 90  ALA A O   1 
ATOM   731 C CB  . ALA A 1 91 ? 18.422  -17.151 -1.471  1.00 22.87 ? ? ? ? ? ? 90  ALA A CB  1 
ATOM   732 N N   . SER A 1 92 ? 18.451  -17.418 -4.492  1.00 26.32 ? ? ? ? ? ? 91  SER A N   1 
ATOM   733 C CA  . SER A 1 92 ? 18.197  -18.328 -5.580  1.00 27.61 ? ? ? ? ? ? 91  SER A CA  1 
ATOM   734 C C   . SER A 1 92 ? 17.934  -19.716 -5.005  1.00 28.65 ? ? ? ? ? ? 91  SER A C   1 
ATOM   735 O O   . SER A 1 92 ? 18.759  -20.242 -4.244  1.00 30.50 ? ? ? ? ? ? 91  SER A O   1 
ATOM   736 C CB  . SER A 1 92 ? 19.423  -18.311 -6.435  1.00 31.74 ? ? ? ? ? ? 91  SER A CB  1 
ATOM   737 O OG  . SER A 1 92 ? 19.274  -19.328 -7.398  1.00 37.75 ? ? ? ? ? ? 91  SER A OG  1 
ATOM   738 N N   . TYR A 1 93 ? 16.759  -20.292 -5.325  1.00 26.80 ? ? ? ? ? ? 92  TYR A N   1 
ATOM   739 C CA  . TYR A 1 93 ? 16.389  -21.634 -4.908  1.00 27.47 ? ? ? ? ? ? 92  TYR A CA  1 
ATOM   740 C C   . TYR A 1 93 ? 16.281  -22.598 -6.090  1.00 31.91 ? ? ? ? ? ? 92  TYR A C   1 
ATOM   741 O O   . TYR A 1 93 ? 15.808  -23.715 -5.914  1.00 41.30 ? ? ? ? ? ? 92  TYR A O   1 
ATOM   742 C CB  . TYR A 1 93 ? 15.043  -21.580 -4.163  1.00 25.63 ? ? ? ? ? ? 92  TYR A CB  1 
ATOM   743 C CG  . TYR A 1 93 ? 15.215  -20.974 -2.779  1.00 25.18 ? ? ? ? ? ? 92  TYR A CG  1 
ATOM   744 C CD1 . TYR A 1 93 ? 15.653  -21.751 -1.685  1.00 25.27 ? ? ? ? ? ? 92  TYR A CD1 1 
ATOM   745 C CD2 . TYR A 1 93 ? 14.880  -19.632 -2.540  1.00 23.69 ? ? ? ? ? ? 92  TYR A CD2 1 
ATOM   746 C CE1 . TYR A 1 93 ? 15.816  -21.183 -0.425  1.00 28.69 ? ? ? ? ? ? 92  TYR A CE1 1 
ATOM   747 C CE2 . TYR A 1 93 ? 15.016  -19.076 -1.289  1.00 25.93 ? ? ? ? ? ? 92  TYR A CE2 1 
ATOM   748 C CZ  . TYR A 1 93 ? 15.512  -19.840 -0.245  1.00 25.57 ? ? ? ? ? ? 92  TYR A CZ  1 
ATOM   749 O OH  . TYR A 1 93 ? 15.737  -19.332 0.997   1.00 25.99 ? ? ? ? ? ? 92  TYR A OH  1 
ATOM   750 N N   . SER A 1 94 ? 16.690  -22.148 -7.275  1.00 40.94 ? ? ? ? ? ? 93  SER A N   1 
ATOM   751 C CA  . SER A 1 94 ? 16.859  -22.977 -8.460  1.00 52.82 ? ? ? ? ? ? 93  SER A CA  1 
ATOM   752 C C   . SER A 1 94 ? 17.895  -24.082 -8.196  1.00 65.73 ? ? ? ? ? ? 93  SER A C   1 
ATOM   753 O O   . SER A 1 94 ? 18.831  -23.828 -7.398  1.00 63.76 ? ? ? ? ? ? 93  SER A O   1 
ATOM   754 C CB  . SER A 1 94 ? 17.286  -22.122 -9.626  1.00 51.58 ? ? ? ? ? ? 93  SER A CB  1 
ATOM   755 O OG  . SER A 1 94 ? 16.249  -21.224 -10.000 1.00 59.98 ? ? ? ? ? ? 93  SER A OG  1 
ATOM   756 O OXT . SER A 1 94 ? 17.748  -25.163 -8.818  1.00 84.71 ? ? ? ? ? ? 93  SER A OXT 1 
HETATM 757 S S   . SO4 D 2 .  ? 1.344   -33.919 1.894   1.00 82.03 ? ? ? ? ? ? 101 SO4 A S   1 
HETATM 758 O O1  . SO4 D 2 .  ? 1.857   -34.420 0.641   1.00 65.36 ? ? ? ? ? ? 101 SO4 A O1  1 
HETATM 759 O O2  . SO4 D 2 .  ? 1.386   -32.478 1.901   1.00 72.11 ? ? ? ? ? ? 101 SO4 A O2  1 
HETATM 760 O O3  . SO4 D 2 .  ? -0.022  -34.355 2.065   1.00 92.66 ? ? ? ? ? ? 101 SO4 A O3  1 
HETATM 761 O O4  . SO4 D 2 .  ? 2.147   -34.423 2.981   1.00 79.08 ? ? ? ? ? ? 101 SO4 A O4  1 
HETATM 762 S S   . SO4 E 2 .  ? -9.386  -24.727 1.398   1.00 90.27 ? ? ? ? ? ? 102 SO4 A S   1 
HETATM 763 O O1  . SO4 E 2 .  ? -9.561  -24.501 -0.014  1.00 76.87 ? ? ? ? ? ? 102 SO4 A O1  1 
HETATM 764 O O2  . SO4 E 2 .  ? -9.589  -23.494 2.118   1.00 81.31 ? ? ? ? ? ? 102 SO4 A O2  1 
HETATM 765 O O3  . SO4 E 2 .  ? -10.337 -25.721 1.836   1.00 98.05 ? ? ? ? ? ? 102 SO4 A O3  1 
HETATM 766 O O4  . SO4 E 2 .  ? -8.055  -25.209 1.659   1.00 88.70 ? ? ? ? ? ? 102 SO4 A O4  1 
HETATM 767 C C1  . EDO F 3 .  ? 13.855  -19.513 -7.361  1.00 39.05 ? ? ? ? ? ? 103 EDO A C1  1 
HETATM 768 O O1  . EDO F 3 .  ? 15.124  -18.851 -7.215  1.00 30.79 ? ? ? ? ? ? 103 EDO A O1  1 
HETATM 769 C C2  . EDO F 3 .  ? 13.010  -19.051 -8.516  1.00 35.40 ? ? ? ? ? ? 103 EDO A C2  1 
HETATM 770 O O2  . EDO F 3 .  ? 12.521  -17.756 -8.314  1.00 33.15 ? ? ? ? ? ? 103 EDO A O2  1 
HETATM 771 S S   . SO4 G 2 .  ? 9.030   -29.380 5.764   1.00 53.94 ? ? ? ? ? ? 104 SO4 A S   1 
HETATM 772 O O1  . SO4 G 2 .  ? 9.908   -28.702 4.896   1.00 50.58 ? ? ? ? ? ? 104 SO4 A O1  1 
HETATM 773 O O2  . SO4 G 2 .  ? 8.484   -30.540 5.062   1.00 61.04 ? ? ? ? ? ? 104 SO4 A O2  1 
HETATM 774 O O3  . SO4 G 2 .  ? 9.758   -29.804 6.946   1.00 62.98 ? ? ? ? ? ? 104 SO4 A O3  1 
HETATM 775 O O4  . SO4 G 2 .  ? 7.947   -28.513 6.131   1.00 68.84 ? ? ? ? ? ? 104 SO4 A O4  1 
HETATM 776 O O   . HOH M 4 .  ? -1.439  -30.149 0.510   1.00 64.02 ? ? ? ? ? ? 201 HOH A O   1 
HETATM 777 O O   . HOH M 4 .  ? 8.489   -32.351 4.191   1.00 52.23 ? ? ? ? ? ? 202 HOH A O   1 
HETATM 778 O O   . HOH M 4 .  ? -2.937  -28.133 5.786   1.00 62.44 ? ? ? ? ? ? 203 HOH A O   1 
HETATM 779 O O   . HOH M 4 .  ? 3.930   -34.740 4.327   1.00 52.33 ? ? ? ? ? ? 204 HOH A O   1 
HETATM 780 O O   . HOH M 4 .  ? 5.812   -28.938 6.828   1.00 48.85 ? ? ? ? ? ? 205 HOH A O   1 
HETATM 781 O O   . HOH M 4 .  ? 10.796  -19.386 10.170  1.00 60.01 ? ? ? ? ? ? 206 HOH A O   1 
HETATM 782 O O   . HOH M 4 .  ? 4.010   -10.484 13.587  1.00 47.73 ? ? ? ? ? ? 207 HOH A O   1 
HETATM 783 O O   . HOH M 4 .  ? 11.091  -29.649 3.040   1.00 42.00 ? ? ? ? ? ? 208 HOH A O   1 
HETATM 784 O O   . HOH M 4 .  ? 1.353   2.530   3.906   1.00 56.16 ? ? ? ? ? ? 209 HOH A O   1 
HETATM 785 O O   . HOH M 4 .  ? -5.791  -13.622 -16.505 1.00 50.37 ? ? ? ? ? ? 210 HOH A O   1 
HETATM 786 O O   . HOH M 4 .  ? 8.169   -17.855 -15.911 1.00 48.68 ? ? ? ? ? ? 211 HOH A O   1 
HETATM 787 O O   . HOH M 4 .  ? -7.521  -21.099 -3.860  1.00 69.27 ? ? ? ? ? ? 212 HOH A O   1 
HETATM 788 O O   . HOH M 4 .  ? 10.993  -9.349  -13.272 1.00 58.69 ? ? ? ? ? ? 213 HOH A O   1 
HETATM 789 O O   . HOH M 4 .  ? -2.329  -30.870 -3.914  1.00 50.39 ? ? ? ? ? ? 214 HOH A O   1 
HETATM 790 O O   . HOH M 4 .  ? -2.551  -11.758 13.837  1.00 50.61 ? ? ? ? ? ? 215 HOH A O   1 
HETATM 791 O O   . HOH M 4 .  ? 0.521   -10.595 -15.545 1.00 45.75 ? ? ? ? ? ? 216 HOH A O   1 
HETATM 792 O O   . HOH M 4 .  ? 7.029   -10.661 -12.078 1.00 36.95 ? ? ? ? ? ? 217 HOH A O   1 
HETATM 793 O O   . HOH M 4 .  ? 4.631   -7.883  1.217   1.00 34.84 ? ? ? ? ? ? 218 HOH A O   1 
HETATM 794 O O   . HOH M 4 .  ? -8.321  -17.017 3.253   1.00 50.34 ? ? ? ? ? ? 219 HOH A O   1 
HETATM 795 O O   . HOH M 4 .  ? 11.080  -23.699 9.774   1.00 37.08 ? ? ? ? ? ? 220 HOH A O   1 
HETATM 796 O O   . HOH M 4 .  ? 2.442   -25.245 -6.527  1.00 48.02 ? ? ? ? ? ? 221 HOH A O   1 
HETATM 797 O O   . HOH M 4 .  ? 12.913  -11.917 8.123   1.00 61.23 ? ? ? ? ? ? 222 HOH A O   1 
HETATM 798 O O   . HOH M 4 .  ? -2.323  3.255   -2.054  1.00 37.08 ? ? ? ? ? ? 223 HOH A O   1 
HETATM 799 O O   . HOH M 4 .  ? -0.616  -29.474 9.878   1.00 52.39 ? ? ? ? ? ? 224 HOH A O   1 
HETATM 800 O O   . HOH M 4 .  ? 5.007   -13.996 14.200  1.00 62.31 ? ? ? ? ? ? 225 HOH A O   1 
HETATM 801 O O   . HOH M 4 .  ? 15.919  -24.502 1.889   1.00 38.69 ? ? ? ? ? ? 226 HOH A O   1 
HETATM 802 O O   . HOH M 4 .  ? 19.827  -15.557 7.237   1.00 29.73 ? ? ? ? ? ? 227 HOH A O   1 
HETATM 803 O O   . HOH M 4 .  ? 4.847   -1.540  -6.352  1.00 34.03 ? ? ? ? ? ? 228 HOH A O   1 
HETATM 804 O O   . HOH M 4 .  ? -4.295  -21.159 6.126   1.00 38.55 ? ? ? ? ? ? 229 HOH A O   1 
HETATM 805 O O   . HOH M 4 .  ? 4.384   -3.599  -3.270  1.00 30.33 ? ? ? ? ? ? 230 HOH A O   1 
HETATM 806 O O   . HOH M 4 .  ? 8.993   -18.275 -10.967 1.00 32.17 ? ? ? ? ? ? 231 HOH A O   1 
HETATM 807 O O   . HOH M 4 .  ? 14.017  -15.747 -9.280  1.00 33.27 ? ? ? ? ? ? 232 HOH A O   1 
HETATM 808 O O   . HOH M 4 .  ? 1.280   -24.701 13.999  1.00 59.72 ? ? ? ? ? ? 233 HOH A O   1 
HETATM 809 O O   . HOH M 4 .  ? -8.135  -15.741 -1.081  1.00 34.00 ? ? ? ? ? ? 234 HOH A O   1 
HETATM 810 O O   . HOH M 4 .  ? 9.610   -6.086  -1.682  1.00 32.76 ? ? ? ? ? ? 235 HOH A O   1 
HETATM 811 O O   . HOH M 4 .  ? -3.825  -10.878 6.805   1.00 34.62 ? ? ? ? ? ? 236 HOH A O   1 
HETATM 812 O O   . HOH M 4 .  ? 9.955   -13.109 9.587   1.00 39.61 ? ? ? ? ? ? 237 HOH A O   1 
HETATM 813 O O   . HOH M 4 .  ? 1.719   0.613   -7.367  1.00 35.73 ? ? ? ? ? ? 238 HOH A O   1 
HETATM 814 O O   . HOH M 4 .  ? -7.863  -17.240 6.578   1.00 40.28 ? ? ? ? ? ? 239 HOH A O   1 
HETATM 815 O O   . HOH M 4 .  ? 13.467  -27.944 -4.851  1.00 50.58 ? ? ? ? ? ? 240 HOH A O   1 
HETATM 816 O O   . HOH M 4 .  ? 2.334   -25.105 -9.967  1.00 34.47 ? ? ? ? ? ? 241 HOH A O   1 
HETATM 817 O O   . HOH M 4 .  ? 0.189   -33.680 4.775   1.00 55.31 ? ? ? ? ? ? 242 HOH A O   1 
HETATM 818 O O   . HOH M 4 .  ? -6.184  -11.514 -11.323 1.00 38.53 ? ? ? ? ? ? 243 HOH A O   1 
HETATM 819 O O   . HOH M 4 .  ? -5.807  -15.901 -7.999  1.00 28.26 ? ? ? ? ? ? 244 HOH A O   1 
HETATM 820 O O   . HOH M 4 .  ? 1.835   -4.690  -10.217 1.00 35.61 ? ? ? ? ? ? 245 HOH A O   1 
HETATM 821 O O   . HOH M 4 .  ? 10.804  -5.140  -7.738  1.00 32.46 ? ? ? ? ? ? 246 HOH A O   1 
HETATM 822 O O   . HOH M 4 .  ? 17.130  -12.901 1.376   1.00 20.26 ? ? ? ? ? ? 247 HOH A O   1 
HETATM 823 O O   . HOH M 4 .  ? -1.819  -22.039 -0.611  1.00 26.87 ? ? ? ? ? ? 248 HOH A O   1 
HETATM 824 O O   . HOH M 4 .  ? 12.443  -15.725 -11.996 1.00 58.23 ? ? ? ? ? ? 249 HOH A O   1 
HETATM 825 O O   . HOH M 4 .  ? 11.646  -16.552 -14.744 1.00 41.06 ? ? ? ? ? ? 250 HOH A O   1 
HETATM 826 O O   . HOH M 4 .  ? 12.986  -9.539  -7.161  1.00 39.60 ? ? ? ? ? ? 251 HOH A O   1 
HETATM 827 O O   . HOH M 4 .  ? 11.328  -6.118  -3.926  1.00 41.05 ? ? ? ? ? ? 252 HOH A O   1 
HETATM 828 O O   . HOH M 4 .  ? 11.520  -11.933 5.964   1.00 32.28 ? ? ? ? ? ? 253 HOH A O   1 
HETATM 829 O O   . HOH M 4 .  ? 13.282  -11.998 -4.230  1.00 20.84 ? ? ? ? ? ? 254 HOH A O   1 
HETATM 830 O O   . HOH M 4 .  ? 1.493   -18.516 -18.657 1.00 42.18 ? ? ? ? ? ? 255 HOH A O   1 
HETATM 831 O O   . HOH M 4 .  ? 15.661  -12.153 -5.395  1.00 32.57 ? ? ? ? ? ? 256 HOH A O   1 
HETATM 832 O O   . HOH M 4 .  ? -0.691  -20.969 7.042   1.00 33.60 ? ? ? ? ? ? 257 HOH A O   1 
HETATM 833 O O   . HOH M 4 .  ? 3.203   -29.583 -0.594  1.00 35.80 ? ? ? ? ? ? 258 HOH A O   1 
HETATM 834 O O   . HOH M 4 .  ? 1.680   -10.543 11.703  1.00 36.51 ? ? ? ? ? ? 259 HOH A O   1 
HETATM 835 O O   . HOH M 4 .  ? 12.558  -13.332 -8.549  1.00 40.13 ? ? ? ? ? ? 260 HOH A O   1 
HETATM 836 O O   . HOH M 4 .  ? 11.468  -12.367 -6.199  1.00 25.75 ? ? ? ? ? ? 261 HOH A O   1 
HETATM 837 O O   . HOH M 4 .  ? 8.828   -16.311 -13.140 1.00 34.70 ? ? ? ? ? ? 262 HOH A O   1 
HETATM 838 O O   . HOH M 4 .  ? -4.343  -25.936 -5.469  1.00 39.90 ? ? ? ? ? ? 263 HOH A O   1 
HETATM 839 O O   . HOH M 4 .  ? 6.241   -16.186 -15.001 1.00 43.30 ? ? ? ? ? ? 264 HOH A O   1 
HETATM 840 O O   . HOH M 4 .  ? -5.902  -19.735 -5.666  1.00 35.79 ? ? ? ? ? ? 265 HOH A O   1 
HETATM 841 O O   . HOH M 4 .  ? -8.626  -21.110 -1.250  1.00 37.49 ? ? ? ? ? ? 266 HOH A O   1 
HETATM 842 O O   . HOH M 4 .  ? -7.865  -16.694 1.577   1.00 37.23 ? ? ? ? ? ? 267 HOH A O   1 
HETATM 843 O O   . HOH M 4 .  ? 16.782  -12.320 -16.982 1.00 38.41 ? ? ? ? ? ? 268 HOH A O   1 
HETATM 844 O O   . HOH M 4 .  ? 9.761   -20.312 -18.403 1.00 40.26 ? ? ? ? ? ? 269 HOH A O   1 
HETATM 845 O O   . HOH M 4 .  ? 2.431   -6.306  5.428   1.00 37.75 ? ? ? ? ? ? 270 HOH A O   1 
HETATM 846 O O   . HOH M 4 .  ? -1.412  -11.902 11.264  1.00 36.40 ? ? ? ? ? ? 271 HOH A O   1 
HETATM 847 O O   . HOH M 4 .  ? -6.132  -12.830 6.733   1.00 39.47 ? ? ? ? ? ? 272 HOH A O   1 
HETATM 848 O O   . HOH M 4 .  ? -1.387  -7.446  11.474  1.00 45.20 ? ? ? ? ? ? 273 HOH A O   1 
HETATM 849 O O   . HOH M 4 .  ? 7.987   -7.884  1.229   1.00 31.08 ? ? ? ? ? ? 274 HOH A O   1 
HETATM 850 O O   . HOH M 4 .  ? -8.320  -19.283 -3.288  1.00 45.27 ? ? ? ? ? ? 275 HOH A O   1 
HETATM 851 O O   . HOH M 4 .  ? 2.889   -9.929  -13.292 1.00 44.84 ? ? ? ? ? ? 276 HOH A O   1 
HETATM 852 O O   . HOH M 4 .  ? -10.961 -15.969 -3.494  1.00 50.21 ? ? ? ? ? ? 277 HOH A O   1 
HETATM 853 O O   . HOH M 4 .  ? 8.038   -8.206  4.581   1.00 34.98 ? ? ? ? ? ? 278 HOH A O   1 
HETATM 854 O O   . HOH M 4 .  ? 0.132   -23.360 8.994   1.00 43.63 ? ? ? ? ? ? 279 HOH A O   1 
HETATM 855 O O   . HOH M 4 .  ? 6.407   -5.780  0.477   1.00 47.00 ? ? ? ? ? ? 280 HOH A O   1 
HETATM 856 O O   . HOH M 4 .  ? 14.431  -29.480 4.014   1.00 37.49 ? ? ? ? ? ? 281 HOH A O   1 
HETATM 857 O O   . HOH M 4 .  ? -6.074  -26.602 3.430   1.00 47.50 ? ? ? ? ? ? 282 HOH A O   1 
HETATM 858 O O   . HOH M 4 .  ? 5.060   -7.614  3.957   1.00 35.94 ? ? ? ? ? ? 283 HOH A O   1 
HETATM 859 O O   . HOH M 4 .  ? -6.709  -13.661 -11.680 1.00 56.75 ? ? ? ? ? ? 284 HOH A O   1 
HETATM 860 O O   . HOH M 4 .  ? 9.147   -2.625  -0.360  1.00 65.52 ? ? ? ? ? ? 285 HOH A O   1 
HETATM 861 O O   . HOH M 4 .  ? 4.677   6.171   -4.619  1.00 71.59 ? ? ? ? ? ? 286 HOH A O   1 
HETATM 862 O O   . HOH M 4 .  ? 22.205  -16.539 -0.410  1.00 39.43 ? ? ? ? ? ? 287 HOH A O   1 
HETATM 863 O O   . HOH M 4 .  ? 15.289  -28.109 -0.869  1.00 54.26 ? ? ? ? ? ? 288 HOH A O   1 
HETATM 864 O O   . HOH M 4 .  ? 8.149   -17.630 8.731   1.00 45.32 ? ? ? ? ? ? 289 HOH A O   1 
HETATM 865 O O   . HOH M 4 .  ? -3.888  -26.694 7.445   1.00 49.49 ? ? ? ? ? ? 290 HOH A O   1 
HETATM 866 O O   . HOH M 4 .  ? -7.379  -21.690 -5.998  1.00 45.94 ? ? ? ? ? ? 291 HOH A O   1 
HETATM 867 O O   . HOH M 4 .  ? 9.893   -27.525 -7.421  1.00 57.35 ? ? ? ? ? ? 292 HOH A O   1 
HETATM 868 O O   . HOH M 4 .  ? -7.276  -11.402 -7.984  1.00 28.44 ? ? ? ? ? ? 293 HOH A O   1 
HETATM 869 O O   . HOH M 4 .  ? 10.984  -7.854  0.373   1.00 23.59 ? ? ? ? ? ? 294 HOH A O   1 
HETATM 870 O O   . HOH M 4 .  ? 16.842  -18.159 -9.712  1.00 50.02 ? ? ? ? ? ? 295 HOH A O   1 
HETATM 871 O O   . HOH M 4 .  ? -0.457  -20.964 10.807  1.00 79.09 ? ? ? ? ? ? 296 HOH A O   1 
HETATM 872 O O   . HOH M 4 .  ? 21.369  -16.692 -3.426  1.00 28.36 ? ? ? ? ? ? 297 HOH A O   1 
HETATM 873 O O   . HOH M 4 .  ? -3.814  -7.888  10.620  1.00 47.53 ? ? ? ? ? ? 298 HOH A O   1 
HETATM 874 O O   . HOH M 4 .  ? -5.514  -17.266 -15.956 1.00 54.32 ? ? ? ? ? ? 299 HOH A O   1 
HETATM 875 O O   . HOH M 4 .  ? 1.398   -29.363 -7.121  1.00 54.03 ? ? ? ? ? ? 300 HOH A O   1 
HETATM 876 O O   . HOH M 4 .  ? 15.673  -13.471 10.659  1.00 55.22 ? ? ? ? ? ? 301 HOH A O   1 
HETATM 877 O O   . HOH M 4 .  ? 8.803   -9.145  -13.745 1.00 38.09 ? ? ? ? ? ? 302 HOH A O   1 
HETATM 878 O O   . HOH M 4 .  ? 4.835   -6.874  -10.879 1.00 44.48 ? ? ? ? ? ? 303 HOH A O   1 
HETATM 879 O O   . HOH M 4 .  ? -5.699  -23.504 -7.002  1.00 41.28 ? ? ? ? ? ? 304 HOH A O   1 
HETATM 880 O O   . HOH M 4 .  ? 16.891  -10.001 -9.828  1.00 50.34 ? ? ? ? ? ? 305 HOH A O   1 
HETATM 881 O O   . HOH M 4 .  ? -10.135 -28.237 -1.752  1.00 60.79 ? ? ? ? ? ? 306 HOH A O   1 
HETATM 882 O O   . HOH M 4 .  ? 8.881   -12.745 12.252  1.00 52.83 ? ? ? ? ? ? 307 HOH A O   1 
HETATM 883 O O   . HOH M 4 .  ? -7.387  -14.131 -9.165  1.00 36.76 ? ? ? ? ? ? 308 HOH A O   1 
HETATM 884 O O   . HOH M 4 .  ? -0.593  -3.292  -11.061 1.00 53.16 ? ? ? ? ? ? 309 HOH A O   1 
HETATM 885 O O   . HOH M 4 .  ? -6.179  -22.642 5.784   1.00 55.05 ? ? ? ? ? ? 310 HOH A O   1 
HETATM 886 O O   . HOH M 4 .  ? -9.455  -19.163 1.524   1.00 46.67 ? ? ? ? ? ? 311 HOH A O   1 
HETATM 887 O O   . HOH M 4 .  ? 4.725   -9.745  -11.360 1.00 42.07 ? ? ? ? ? ? 312 HOH A O   1 
HETATM 888 O O   . HOH M 4 .  ? -11.314 -13.556 -2.834  1.00 38.19 ? ? ? ? ? ? 313 HOH A O   1 
HETATM 889 O O   . HOH M 4 .  ? -7.132  -19.203 8.234   1.00 48.78 ? ? ? ? ? ? 314 HOH A O   1 
HETATM 890 O O   . HOH M 4 .  ? -3.068  -21.548 7.945   1.00 43.72 ? ? ? ? ? ? 315 HOH A O   1 
HETATM 891 O O   . HOH M 4 .  ? 5.828   -3.342  1.073   1.00 52.62 ? ? ? ? ? ? 316 HOH A O   1 
HETATM 892 O O   . HOH M 4 .  ? 7.874   -30.617 -2.067  1.00 53.31 ? ? ? ? ? ? 317 HOH A O   1 
HETATM 893 O O   . HOH M 4 .  ? 8.441   -22.482 -19.348 1.00 49.06 ? ? ? ? ? ? 318 HOH A O   1 
HETATM 894 O O   . HOH M 4 .  ? -5.077  -21.110 -8.037  1.00 51.54 ? ? ? ? ? ? 319 HOH A O   1 
HETATM 895 O O   . HOH M 4 .  ? 3.811   -3.197  1.905   1.00 66.91 ? ? ? ? ? ? 320 HOH A O   1 
HETATM 896 O O   . HOH M 4 .  ? 7.527   -38.626 4.941   1.00 57.99 ? ? ? ? ? ? 321 HOH A O   1 
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