data_XXXX
# 
loop_
_audit_author.name 
_audit_author.pdbx_ordinal 
_audit_author.identifier_ORCID 
"Prasad, A."        1 ? 
"Schmitt, A."       2 ? 
"Preuss, F."        3 ? 
"Maskos, K."        4 ? 
"Wang, X."          5 ? 
"Gotchev, D."       6 ? 
"Konz Makino, D.L." 7 ? 
# 
_struct.entry_id                     XXXX 
_struct.title                        "Crystal structure of SARS-CoV-2 Mpro with compound 5" 
_struct.pdbx_model_details           ? 
_struct.pdbx_formula_weight          ? 
_struct.pdbx_formula_weight_method   ? 
_struct.pdbx_model_type_details      ? 
_struct.pdbx_CASP_flag               N 
# 
_struct_keywords.entry_id        XXXX 
_struct_keywords.text            "mPRO, SARS-CoV-2, HYDROLASE" 
_struct_keywords.pdbx_keywords   HYDROLASE 
# 
_exptl.absorpt_coefficient_mu     ? 
_exptl.absorpt_correction_T_max   ? 
_exptl.absorpt_correction_T_min   ? 
_exptl.absorpt_correction_type    ? 
_exptl.absorpt_process_details    ? 
_exptl.entry_id                   XXXX 
_exptl.crystals_number            1 
_exptl.details                    ? 
_exptl.method                     "X-RAY DIFFRACTION" 
_exptl.method_details             ? 
# 
_citation.abstract                  ? 
_citation.abstract_id_CAS           ? 
_citation.book_id_ISBN              ? 
_citation.book_publisher            ? 
_citation.book_publisher_city       ? 
_citation.book_title                ? 
_citation.coordinate_linkage        ? 
_citation.country                   US 
_citation.database_id_Medline       ? 
_citation.details                   ? 
_citation.id                        primary 
_citation.journal_abbrev            J.Med.Chem. 
_citation.journal_id_ASTM           JMCMAR 
_citation.journal_id_CSD            0151 
_citation.journal_id_ISSN           0022-2623 
_citation.journal_full              ? 
_citation.journal_issue             ? 
_citation.journal_volume            67 
_citation.language                  ? 
_citation.page_first                19623 
_citation.page_last                 19667 
_citation.title                     
"Rational Design of Macrocyclic Noncovalent Inhibitors of SARS-CoV-2 M pro from a DNA-Encoded Chemical Library Screening Hit That Demonstrate Potent Inhibition against Pan-Coronavirus Homologues and Nirmatrelvir-Resistant Variants." 
_citation.year                      2024 
_citation.database_id_CSD           ? 
_citation.pdbx_database_id_DOI      10.1021/acs.jmedchem.4c02009 
_citation.pdbx_database_id_PubMed   39453309 
_citation.pdbx_database_id_patent   ? 
_citation.unpublished_flag          ? 
# 
loop_
_citation_author.citation_id 
_citation_author.name 
_citation_author.ordinal 
_citation_author.identifier_ORCID 
primary "Wang, X."           1  ? 
primary "Gotchev, D."        2  ? 
primary "Fan, K.Y."          3  ? 
primary "Vega, M.M."         4  ? 
primary "Mani, N."           5  ? 
primary "McGovern-Gooch, K." 6  ? 
primary "Cuconati, A."       7  ? 
primary "Tercero, B."        8  ? 
primary "Wang, X."           9  ? 
primary "Carpino, P."        10 ? 
primary "Maskos, K."         11 ? 
primary "Centrella, P.A."    12 ? 
primary "Schmitt, A."        13 ? 
primary "Preuss, F."         14 ? 
primary "Prasad, A."         15 ? 
primary "Chen, C.Y."         16 ? 
primary "Clark, M.A."        17 ? 
primary "Guilinger, J.P."    18 ? 
primary "Johnstone, S."      19 ? 
primary "von Konig, K."      20 ? 
primary "Keefe, A.D."        21 ? 
primary "Liu, J."            22 ? 
primary "Turcotte, S."       23 ? 
primary "Zhang, Y."          24 ? 
primary "Konz Makino, D.L."  25 ? 
primary "Lam, A.M."          26 ? 
primary "Cole, A.G."         27 ? 
primary "Sofia, M.J."        28 ? 
# 
_entity_poly.entity_id                      1 
_entity_poly.type                           "polypeptide(L)" 
_entity_poly.nstd_linkage                   no 
_entity_poly.nstd_monomer                   no 
_entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code       
;SGFRKMAFPSGKVEGCMVQVTCGTTTLNGLWLDDVVYCPRHVICTSEDMLNPNYEDLLIRKSNHNFLVQAGNVQLRVIGH
SMQNCVLKLKVDTANPKTPKYKFVRIQPGQTFSVLACYNGSPSGVYQCAMRPNFTIKGSFLNGSCGSVGFNIDYDCVSFC
YMHHMELPTGVHAGTDLEGNFYGPFVDRQTAQAAGTDTTITVNVLAWLYAAVINGDRWFLNRFTTTLNDFNLVAMKYNYE
PLTQDHVDILGPLSAQTGIAVLDMCASLKELLQNGMNGRTILGSALLEDEFTPFDVVRQCSGVTFQ
;
_entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code_can   
;SGFRKMAFPSGKVEGCMVQVTCGTTTLNGLWLDDVVYCPRHVICTSEDMLNPNYEDLLIRKSNHNFLVQAGNVQLRVIGH
SMQNCVLKLKVDTANPKTPKYKFVRIQPGQTFSVLACYNGSPSGVYQCAMRPNFTIKGSFLNGSCGSVGFNIDYDCVSFC
YMHHMELPTGVHAGTDLEGNFYGPFVDRQTAQAAGTDTTITVNVLAWLYAAVINGDRWFLNRFTTTLNDFNLVAMKYNYE
PLTQDHVDILGPLSAQTGIAVLDMCASLKELLQNGMNGRTILGSALLEDEFTPFDVVRQCSGVTFQ
;
_entity_poly.pdbx_strand_id                 A,A-2 
_entity_poly.pdbx_target_identifier         ? 
# 
loop_
_entity_poly_seq.entity_id 
_entity_poly_seq.num 
_entity_poly_seq.mon_id 
_entity_poly_seq.hetero 
1 1   SER n 
1 2   GLY n 
1 3   PHE n 
1 4   ARG n 
1 5   LYS n 
1 6   MET n 
1 7   ALA n 
1 8   PHE n 
1 9   PRO n 
1 10  SER n 
1 11  GLY n 
1 12  LYS n 
1 13  VAL n 
1 14  GLU n 
1 15  GLY n 
1 16  CYS n 
1 17  MET n 
1 18  VAL n 
1 19  GLN n 
1 20  VAL n 
1 21  THR n 
1 22  CYS n 
1 23  GLY n 
1 24  THR n 
1 25  THR n 
1 26  THR n 
1 27  LEU n 
1 28  ASN n 
1 29  GLY n 
1 30  LEU n 
1 31  TRP n 
1 32  LEU n 
1 33  ASP n 
1 34  ASP n 
1 35  VAL n 
1 36  VAL n 
1 37  TYR n 
1 38  CYS n 
1 39  PRO n 
1 40  ARG n 
1 41  HIS n 
1 42  VAL n 
1 43  ILE n 
1 44  CYS n 
1 45  THR n 
1 46  SER n 
1 47  GLU n 
1 48  ASP n 
1 49  MET n 
1 50  LEU n 
1 51  ASN n 
1 52  PRO n 
1 53  ASN n 
1 54  TYR n 
1 55  GLU n 
1 56  ASP n 
1 57  LEU n 
1 58  LEU n 
1 59  ILE n 
1 60  ARG n 
1 61  LYS n 
1 62  SER n 
1 63  ASN n 
1 64  HIS n 
1 65  ASN n 
1 66  PHE n 
1 67  LEU n 
1 68  VAL n 
1 69  GLN n 
1 70  ALA n 
1 71  GLY n 
1 72  ASN n 
1 73  VAL n 
1 74  GLN n 
1 75  LEU n 
1 76  ARG n 
1 77  VAL n 
1 78  ILE n 
1 79  GLY n 
1 80  HIS n 
1 81  SER n 
1 82  MET n 
1 83  GLN n 
1 84  ASN n 
1 85  CYS n 
1 86  VAL n 
1 87  LEU n 
1 88  LYS n 
1 89  LEU n 
1 90  LYS n 
1 91  VAL n 
1 92  ASP n 
1 93  THR n 
1 94  ALA n 
1 95  ASN n 
1 96  PRO n 
1 97  LYS n 
1 98  THR n 
1 99  PRO n 
1 100 LYS n 
1 101 TYR n 
1 102 LYS n 
1 103 PHE n 
1 104 VAL n 
1 105 ARG n 
1 106 ILE n 
1 107 GLN n 
1 108 PRO n 
1 109 GLY n 
1 110 GLN n 
1 111 THR n 
1 112 PHE n 
1 113 SER n 
1 114 VAL n 
1 115 LEU n 
1 116 ALA n 
1 117 CYS n 
1 118 TYR n 
1 119 ASN n 
1 120 GLY n 
1 121 SER n 
1 122 PRO n 
1 123 SER n 
1 124 GLY n 
1 125 VAL n 
1 126 TYR n 
1 127 GLN n 
1 128 CYS n 
1 129 ALA n 
1 130 MET n 
1 131 ARG n 
1 132 PRO n 
1 133 ASN n 
1 134 PHE n 
1 135 THR n 
1 136 ILE n 
1 137 LYS n 
1 138 GLY n 
1 139 SER n 
1 140 PHE n 
1 141 LEU n 
1 142 ASN n 
1 143 GLY n 
1 144 SER n 
1 145 CYS n 
1 146 GLY n 
1 147 SER n 
1 148 VAL n 
1 149 GLY n 
1 150 PHE n 
1 151 ASN n 
1 152 ILE n 
1 153 ASP n 
1 154 TYR n 
1 155 ASP n 
1 156 CYS n 
1 157 VAL n 
1 158 SER n 
1 159 PHE n 
1 160 CYS n 
1 161 TYR n 
1 162 MET n 
1 163 HIS n 
1 164 HIS n 
1 165 MET n 
1 166 GLU n 
1 167 LEU n 
1 168 PRO n 
1 169 THR n 
1 170 GLY n 
1 171 VAL n 
1 172 HIS n 
1 173 ALA n 
1 174 GLY n 
1 175 THR n 
1 176 ASP n 
1 177 LEU n 
1 178 GLU n 
1 179 GLY n 
1 180 ASN n 
1 181 PHE n 
1 182 TYR n 
1 183 GLY n 
1 184 PRO n 
1 185 PHE n 
1 186 VAL n 
1 187 ASP n 
1 188 ARG n 
1 189 GLN n 
1 190 THR n 
1 191 ALA n 
1 192 GLN n 
1 193 ALA n 
1 194 ALA n 
1 195 GLY n 
1 196 THR n 
1 197 ASP n 
1 198 THR n 
1 199 THR n 
1 200 ILE n 
1 201 THR n 
1 202 VAL n 
1 203 ASN n 
1 204 VAL n 
1 205 LEU n 
1 206 ALA n 
1 207 TRP n 
1 208 LEU n 
1 209 TYR n 
1 210 ALA n 
1 211 ALA n 
1 212 VAL n 
1 213 ILE n 
1 214 ASN n 
1 215 GLY n 
1 216 ASP n 
1 217 ARG n 
1 218 TRP n 
1 219 PHE n 
1 220 LEU n 
1 221 ASN n 
1 222 ARG n 
1 223 PHE n 
1 224 THR n 
1 225 THR n 
1 226 THR n 
1 227 LEU n 
1 228 ASN n 
1 229 ASP n 
1 230 PHE n 
1 231 ASN n 
1 232 LEU n 
1 233 VAL n 
1 234 ALA n 
1 235 MET n 
1 236 LYS n 
1 237 TYR n 
1 238 ASN n 
1 239 TYR n 
1 240 GLU n 
1 241 PRO n 
1 242 LEU n 
1 243 THR n 
1 244 GLN n 
1 245 ASP n 
1 246 HIS n 
1 247 VAL n 
1 248 ASP n 
1 249 ILE n 
1 250 LEU n 
1 251 GLY n 
1 252 PRO n 
1 253 LEU n 
1 254 SER n 
1 255 ALA n 
1 256 GLN n 
1 257 THR n 
1 258 GLY n 
1 259 ILE n 
1 260 ALA n 
1 261 VAL n 
1 262 LEU n 
1 263 ASP n 
1 264 MET n 
1 265 CYS n 
1 266 ALA n 
1 267 SER n 
1 268 LEU n 
1 269 LYS n 
1 270 GLU n 
1 271 LEU n 
1 272 LEU n 
1 273 GLN n 
1 274 ASN n 
1 275 GLY n 
1 276 MET n 
1 277 ASN n 
1 278 GLY n 
1 279 ARG n 
1 280 THR n 
1 281 ILE n 
1 282 LEU n 
1 283 GLY n 
1 284 SER n 
1 285 ALA n 
1 286 LEU n 
1 287 LEU n 
1 288 GLU n 
1 289 ASP n 
1 290 GLU n 
1 291 PHE n 
1 292 THR n 
1 293 PRO n 
1 294 PHE n 
1 295 ASP n 
1 296 VAL n 
1 297 VAL n 
1 298 ARG n 
1 299 GLN n 
1 300 CYS n 
1 301 SER n 
1 302 GLY n 
1 303 VAL n 
1 304 THR n 
1 305 PHE n 
1 306 GLN n 
# 
loop_
_entity.id 
_entity.type 
_entity.src_method 
_entity.pdbx_description 
_entity.formula_weight 
_entity.pdbx_number_of_molecules 
_entity.pdbx_ec 
_entity.pdbx_mutation 
_entity.pdbx_fragment 
_entity.details 
1 polymer     nat "3C-like proteinase nsp5"                                                                                                           33825.547 2   3.4.22.69 ? ? ? 
2 non-polymer syn "(2~{R})-3-(4-chlorophenyl)-2-[2-[(2~{R})-1-isoquinolin-4-ylcarbonylpyrrolidin-2-yl]ethanoyl-methyl-amino]-~{N}-methyl-propanamide" 492.997   2   ?         ? ? ? 
3 water       nat water                                                                                                                               18.015    708 ?         ? ? ? 
# 
loop_
_pdbx_poly_seq_scheme.asym_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.entity_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.seq_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.ndb_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.auth_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.auth_mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_strand_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_ins_code 
_pdbx_poly_seq_scheme.hetero 
A   1 1   SER 1   1   1   SER SER A   ? n 
A   1 2   GLY 2   2   2   GLY GLY A   ? n 
A   1 3   PHE 3   3   3   PHE PHE A   ? n 
A   1 4   ARG 4   4   4   ARG ARG A   ? n 
A   1 5   LYS 5   5   5   LYS LYS A   ? n 
A   1 6   MET 6   6   6   MET MET A   ? n 
A   1 7   ALA 7   7   7   ALA ALA A   ? n 
A   1 8   PHE 8   8   8   PHE PHE A   ? n 
A   1 9   PRO 9   9   9   PRO PRO A   ? n 
A   1 10  SER 10  10  10  SER SER A   ? n 
A   1 11  GLY 11  11  11  GLY GLY A   ? n 
A   1 12  LYS 12  12  12  LYS LYS A   ? n 
A   1 13  VAL 13  13  13  VAL VAL A   ? n 
A   1 14  GLU 14  14  14  GLU GLU A   ? n 
A   1 15  GLY 15  15  15  GLY GLY A   ? n 
A   1 16  CYS 16  16  16  CYS CYS A   ? n 
A   1 17  MET 17  17  17  MET MET A   ? n 
A   1 18  VAL 18  18  18  VAL VAL A   ? n 
A   1 19  GLN 19  19  19  GLN GLN A   ? n 
A   1 20  VAL 20  20  20  VAL VAL A   ? n 
A   1 21  THR 21  21  21  THR THR A   ? n 
A   1 22  CYS 22  22  22  CYS CYS A   ? n 
A   1 23  GLY 23  23  23  GLY GLY A   ? n 
A   1 24  THR 24  24  24  THR THR A   ? n 
A   1 25  THR 25  25  25  THR THR A   ? n 
A   1 26  THR 26  26  26  THR THR A   ? n 
A   1 27  LEU 27  27  27  LEU LEU A   ? n 
A   1 28  ASN 28  28  28  ASN ASN A   ? n 
A   1 29  GLY 29  29  29  GLY GLY A   ? n 
A   1 30  LEU 30  30  30  LEU LEU A   ? n 
A   1 31  TRP 31  31  31  TRP TRP A   ? n 
A   1 32  LEU 32  32  32  LEU LEU A   ? n 
A   1 33  ASP 33  33  33  ASP ASP A   ? n 
A   1 34  ASP 34  34  34  ASP ASP A   ? n 
A   1 35  VAL 35  35  35  VAL VAL A   ? n 
A   1 36  VAL 36  36  36  VAL VAL A   ? n 
A   1 37  TYR 37  37  37  TYR TYR A   ? n 
A   1 38  CYS 38  38  38  CYS CYS A   ? n 
A   1 39  PRO 39  39  39  PRO PRO A   ? n 
A   1 40  ARG 40  40  40  ARG ARG A   ? n 
A   1 41  HIS 41  41  41  HIS HIS A   ? n 
A   1 42  VAL 42  42  42  VAL VAL A   ? n 
A   1 43  ILE 43  43  43  ILE ILE A   ? n 
A   1 44  CYS 44  44  44  CYS CYS A   ? n 
A   1 45  THR 45  45  45  THR THR A   ? n 
A   1 46  SER 46  46  46  SER SER A   ? n 
A   1 47  GLU 47  47  47  GLU GLU A   ? n 
A   1 48  ASP 48  48  48  ASP ASP A   ? n 
A   1 49  MET 49  49  49  MET MET A   ? n 
A   1 50  LEU 50  50  50  LEU LEU A   ? n 
A   1 51  ASN 51  51  51  ASN ASN A   ? n 
A   1 52  PRO 52  52  52  PRO PRO A   ? n 
A   1 53  ASN 53  53  53  ASN ASN A   ? n 
A   1 54  TYR 54  54  54  TYR TYR A   ? n 
A   1 55  GLU 55  55  55  GLU GLU A   ? n 
A   1 56  ASP 56  56  56  ASP ASP A   ? n 
A   1 57  LEU 57  57  57  LEU LEU A   ? n 
A   1 58  LEU 58  58  58  LEU LEU A   ? n 
A   1 59  ILE 59  59  59  ILE ILE A   ? n 
A   1 60  ARG 60  60  60  ARG ARG A   ? n 
A   1 61  LYS 61  61  61  LYS LYS A   ? n 
A   1 62  SER 62  62  62  SER SER A   ? n 
A   1 63  ASN 63  63  63  ASN ASN A   ? n 
A   1 64  HIS 64  64  64  HIS HIS A   ? n 
A   1 65  ASN 65  65  65  ASN ASN A   ? n 
A   1 66  PHE 66  66  66  PHE PHE A   ? n 
A   1 67  LEU 67  67  67  LEU LEU A   ? n 
A   1 68  VAL 68  68  68  VAL VAL A   ? n 
A   1 69  GLN 69  69  69  GLN GLN A   ? n 
A   1 70  ALA 70  70  70  ALA ALA A   ? n 
A   1 71  GLY 71  71  71  GLY GLY A   ? n 
A   1 72  ASN 72  72  72  ASN ASN A   ? n 
A   1 73  VAL 73  73  73  VAL VAL A   ? n 
A   1 74  GLN 74  74  74  GLN GLN A   ? n 
A   1 75  LEU 75  75  75  LEU LEU A   ? n 
A   1 76  ARG 76  76  76  ARG ARG A   ? n 
A   1 77  VAL 77  77  77  VAL VAL A   ? n 
A   1 78  ILE 78  78  78  ILE ILE A   ? n 
A   1 79  GLY 79  79  79  GLY GLY A   ? n 
A   1 80  HIS 80  80  80  HIS HIS A   ? n 
A   1 81  SER 81  81  81  SER SER A   ? n 
A   1 82  MET 82  82  82  MET MET A   ? n 
A   1 83  GLN 83  83  83  GLN GLN A   ? n 
A   1 84  ASN 84  84  84  ASN ASN A   ? n 
A   1 85  CYS 85  85  85  CYS CYS A   ? n 
A   1 86  VAL 86  86  86  VAL VAL A   ? n 
A   1 87  LEU 87  87  87  LEU LEU A   ? n 
A   1 88  LYS 88  88  88  LYS LYS A   ? n 
A   1 89  LEU 89  89  89  LEU LEU A   ? n 
A   1 90  LYS 90  90  90  LYS LYS A   ? n 
A   1 91  VAL 91  91  91  VAL VAL A   ? n 
A   1 92  ASP 92  92  92  ASP ASP A   ? n 
A   1 93  THR 93  93  93  THR THR A   ? n 
A   1 94  ALA 94  94  94  ALA ALA A   ? n 
A   1 95  ASN 95  95  95  ASN ASN A   ? n 
A   1 96  PRO 96  96  96  PRO PRO A   ? n 
A   1 97  LYS 97  97  97  LYS LYS A   ? n 
A   1 98  THR 98  98  98  THR THR A   ? n 
A   1 99  PRO 99  99  99  PRO PRO A   ? n 
A   1 100 LYS 100 100 100 LYS LYS A   ? n 
A   1 101 TYR 101 101 101 TYR TYR A   ? n 
A   1 102 LYS 102 102 102 LYS LYS A   ? n 
A   1 103 PHE 103 103 103 PHE PHE A   ? n 
A   1 104 VAL 104 104 104 VAL VAL A   ? n 
A   1 105 ARG 105 105 105 ARG ARG A   ? n 
A   1 106 ILE 106 106 106 ILE ILE A   ? n 
A   1 107 GLN 107 107 107 GLN GLN A   ? n 
A   1 108 PRO 108 108 108 PRO PRO A   ? n 
A   1 109 GLY 109 109 109 GLY GLY A   ? n 
A   1 110 GLN 110 110 110 GLN GLN A   ? n 
A   1 111 THR 111 111 111 THR THR A   ? n 
A   1 112 PHE 112 112 112 PHE PHE A   ? n 
A   1 113 SER 113 113 113 SER SER A   ? n 
A   1 114 VAL 114 114 114 VAL VAL A   ? n 
A   1 115 LEU 115 115 115 LEU LEU A   ? n 
A   1 116 ALA 116 116 116 ALA ALA A   ? n 
A   1 117 CYS 117 117 117 CYS CYS A   ? n 
A   1 118 TYR 118 118 118 TYR TYR A   ? n 
A   1 119 ASN 119 119 119 ASN ASN A   ? n 
A   1 120 GLY 120 120 120 GLY GLY A   ? n 
A   1 121 SER 121 121 121 SER SER A   ? n 
A   1 122 PRO 122 122 122 PRO PRO A   ? n 
A   1 123 SER 123 123 123 SER SER A   ? n 
A   1 124 GLY 124 124 124 GLY GLY A   ? n 
A   1 125 VAL 125 125 125 VAL VAL A   ? n 
A   1 126 TYR 126 126 126 TYR TYR A   ? n 
A   1 127 GLN 127 127 127 GLN GLN A   ? n 
A   1 128 CYS 128 128 128 CYS CYS A   ? n 
A   1 129 ALA 129 129 129 ALA ALA A   ? n 
A   1 130 MET 130 130 130 MET MET A   ? n 
A   1 131 ARG 131 131 131 ARG ARG A   ? n 
A   1 132 PRO 132 132 132 PRO PRO A   ? n 
A   1 133 ASN 133 133 133 ASN ASN A   ? n 
A   1 134 PHE 134 134 134 PHE PHE A   ? n 
A   1 135 THR 135 135 135 THR THR A   ? n 
A   1 136 ILE 136 136 136 ILE ILE A   ? n 
A   1 137 LYS 137 137 137 LYS LYS A   ? n 
A   1 138 GLY 138 138 138 GLY GLY A   ? n 
A   1 139 SER 139 139 139 SER SER A   ? n 
A   1 140 PHE 140 140 140 PHE PHE A   ? n 
A   1 141 LEU 141 141 141 LEU LEU A   ? n 
A   1 142 ASN 142 142 142 ASN ASN A   ? n 
A   1 143 GLY 143 143 143 GLY GLY A   ? n 
A   1 144 SER 144 144 144 SER SER A   ? n 
A   1 145 CYS 145 145 145 CYS CYS A   ? n 
A   1 146 GLY 146 146 146 GLY GLY A   ? n 
A   1 147 SER 147 147 147 SER SER A   ? n 
A   1 148 VAL 148 148 148 VAL VAL A   ? n 
A   1 149 GLY 149 149 149 GLY GLY A   ? n 
A   1 150 PHE 150 150 150 PHE PHE A   ? n 
A   1 151 ASN 151 151 151 ASN ASN A   ? n 
A   1 152 ILE 152 152 152 ILE ILE A   ? n 
A   1 153 ASP 153 153 153 ASP ASP A   ? n 
A   1 154 TYR 154 154 154 TYR TYR A   ? n 
A   1 155 ASP 155 155 155 ASP ASP A   ? n 
A   1 156 CYS 156 156 156 CYS CYS A   ? n 
A   1 157 VAL 157 157 157 VAL VAL A   ? n 
A   1 158 SER 158 158 158 SER SER A   ? n 
A   1 159 PHE 159 159 159 PHE PHE A   ? n 
A   1 160 CYS 160 160 160 CYS CYS A   ? n 
A   1 161 TYR 161 161 161 TYR TYR A   ? n 
A   1 162 MET 162 162 162 MET MET A   ? n 
A   1 163 HIS 163 163 163 HIS HIS A   ? n 
A   1 164 HIS 164 164 164 HIS HIS A   ? n 
A   1 165 MET 165 165 165 MET MET A   ? n 
A   1 166 GLU 166 166 166 GLU GLU A   ? n 
A   1 167 LEU 167 167 167 LEU LEU A   ? n 
A   1 168 PRO 168 168 168 PRO PRO A   ? n 
A   1 169 THR 169 169 169 THR THR A   ? n 
A   1 170 GLY 170 170 170 GLY GLY A   ? n 
A   1 171 VAL 171 171 171 VAL VAL A   ? n 
A   1 172 HIS 172 172 172 HIS HIS A   ? n 
A   1 173 ALA 173 173 173 ALA ALA A   ? n 
A   1 174 GLY 174 174 174 GLY GLY A   ? n 
A   1 175 THR 175 175 175 THR THR A   ? n 
A   1 176 ASP 176 176 176 ASP ASP A   ? n 
A   1 177 LEU 177 177 177 LEU LEU A   ? n 
A   1 178 GLU 178 178 178 GLU GLU A   ? n 
A   1 179 GLY 179 179 179 GLY GLY A   ? n 
A   1 180 ASN 180 180 180 ASN ASN A   ? n 
A   1 181 PHE 181 181 181 PHE PHE A   ? n 
A   1 182 TYR 182 182 182 TYR TYR A   ? n 
A   1 183 GLY 183 183 183 GLY GLY A   ? n 
A   1 184 PRO 184 184 184 PRO PRO A   ? n 
A   1 185 PHE 185 185 185 PHE PHE A   ? n 
A   1 186 VAL 186 186 186 VAL VAL A   ? n 
A   1 187 ASP 187 187 187 ASP ASP A   ? n 
A   1 188 ARG 188 188 188 ARG ARG A   ? n 
A   1 189 GLN 189 189 189 GLN GLN A   ? n 
A   1 190 THR 190 190 190 THR THR A   ? n 
A   1 191 ALA 191 191 191 ALA ALA A   ? n 
A   1 192 GLN 192 192 192 GLN GLN A   ? n 
A   1 193 ALA 193 193 193 ALA ALA A   ? n 
A   1 194 ALA 194 194 194 ALA ALA A   ? n 
A   1 195 GLY 195 195 195 GLY GLY A   ? n 
A   1 196 THR 196 196 196 THR THR A   ? n 
A   1 197 ASP 197 197 197 ASP ASP A   ? n 
A   1 198 THR 198 198 198 THR THR A   ? n 
A   1 199 THR 199 199 199 THR THR A   ? n 
A   1 200 ILE 200 200 200 ILE ILE A   ? n 
A   1 201 THR 201 201 201 THR THR A   ? n 
A   1 202 VAL 202 202 202 VAL VAL A   ? n 
A   1 203 ASN 203 203 203 ASN ASN A   ? n 
A   1 204 VAL 204 204 204 VAL VAL A   ? n 
A   1 205 LEU 205 205 205 LEU LEU A   ? n 
A   1 206 ALA 206 206 206 ALA ALA A   ? n 
A   1 207 TRP 207 207 207 TRP TRP A   ? n 
A   1 208 LEU 208 208 208 LEU LEU A   ? n 
A   1 209 TYR 209 209 209 TYR TYR A   ? n 
A   1 210 ALA 210 210 210 ALA ALA A   ? n 
A   1 211 ALA 211 211 211 ALA ALA A   ? n 
A   1 212 VAL 212 212 212 VAL VAL A   ? n 
A   1 213 ILE 213 213 213 ILE ILE A   ? n 
A   1 214 ASN 214 214 214 ASN ASN A   ? n 
A   1 215 GLY 215 215 215 GLY GLY A   ? n 
A   1 216 ASP 216 216 216 ASP ASP A   ? n 
A   1 217 ARG 217 217 217 ARG ARG A   ? n 
A   1 218 TRP 218 218 218 TRP TRP A   ? n 
A   1 219 PHE 219 219 219 PHE PHE A   ? n 
A   1 220 LEU 220 220 220 LEU LEU A   ? n 
A   1 221 ASN 221 221 221 ASN ASN A   ? n 
A   1 222 ARG 222 222 222 ARG ARG A   ? n 
A   1 223 PHE 223 223 223 PHE PHE A   ? n 
A   1 224 THR 224 224 224 THR THR A   ? n 
A   1 225 THR 225 225 225 THR THR A   ? n 
A   1 226 THR 226 226 226 THR THR A   ? n 
A   1 227 LEU 227 227 227 LEU LEU A   ? n 
A   1 228 ASN 228 228 228 ASN ASN A   ? n 
A   1 229 ASP 229 229 229 ASP ASP A   ? n 
A   1 230 PHE 230 230 230 PHE PHE A   ? n 
A   1 231 ASN 231 231 231 ASN ASN A   ? n 
A   1 232 LEU 232 232 232 LEU LEU A   ? n 
A   1 233 VAL 233 233 233 VAL VAL A   ? n 
A   1 234 ALA 234 234 234 ALA ALA A   ? n 
A   1 235 MET 235 235 235 MET MET A   ? n 
A   1 236 LYS 236 236 236 LYS LYS A   ? n 
A   1 237 TYR 237 237 237 TYR TYR A   ? n 
A   1 238 ASN 238 238 238 ASN ASN A   ? n 
A   1 239 TYR 239 239 239 TYR TYR A   ? n 
A   1 240 GLU 240 240 240 GLU GLU A   ? n 
A   1 241 PRO 241 241 241 PRO PRO A   ? n 
A   1 242 LEU 242 242 242 LEU LEU A   ? n 
A   1 243 THR 243 243 243 THR THR A   ? n 
A   1 244 GLN 244 244 244 GLN GLN A   ? n 
A   1 245 ASP 245 245 245 ASP ASP A   ? n 
A   1 246 HIS 246 246 246 HIS HIS A   ? n 
A   1 247 VAL 247 247 247 VAL VAL A   ? n 
A   1 248 ASP 248 248 248 ASP ASP A   ? n 
A   1 249 ILE 249 249 249 ILE ILE A   ? n 
A   1 250 LEU 250 250 250 LEU LEU A   ? n 
A   1 251 GLY 251 251 251 GLY GLY A   ? n 
A   1 252 PRO 252 252 252 PRO PRO A   ? n 
A   1 253 LEU 253 253 253 LEU LEU A   ? n 
A   1 254 SER 254 254 254 SER SER A   ? n 
A   1 255 ALA 255 255 255 ALA ALA A   ? n 
A   1 256 GLN 256 256 256 GLN GLN A   ? n 
A   1 257 THR 257 257 257 THR THR A   ? n 
A   1 258 GLY 258 258 258 GLY GLY A   ? n 
A   1 259 ILE 259 259 259 ILE ILE A   ? n 
A   1 260 ALA 260 260 260 ALA ALA A   ? n 
A   1 261 VAL 261 261 261 VAL VAL A   ? n 
A   1 262 LEU 262 262 262 LEU LEU A   ? n 
A   1 263 ASP 263 263 263 ASP ASP A   ? n 
A   1 264 MET 264 264 264 MET MET A   ? n 
A   1 265 CYS 265 265 265 CYS CYS A   ? n 
A   1 266 ALA 266 266 266 ALA ALA A   ? n 
A   1 267 SER 267 267 267 SER SER A   ? n 
A   1 268 LEU 268 268 268 LEU LEU A   ? n 
A   1 269 LYS 269 269 269 LYS LYS A   ? n 
A   1 270 GLU 270 270 270 GLU GLU A   ? n 
A   1 271 LEU 271 271 271 LEU LEU A   ? n 
A   1 272 LEU 272 272 272 LEU LEU A   ? n 
A   1 273 GLN 273 273 273 GLN GLN A   ? n 
A   1 274 ASN 274 274 274 ASN ASN A   ? n 
A   1 275 GLY 275 275 275 GLY GLY A   ? n 
A   1 276 MET 276 276 276 MET MET A   ? n 
A   1 277 ASN 277 277 277 ASN ASN A   ? n 
A   1 278 GLY 278 278 278 GLY GLY A   ? n 
A   1 279 ARG 279 279 279 ARG ARG A   ? n 
A   1 280 THR 280 280 280 THR THR A   ? n 
A   1 281 ILE 281 281 281 ILE ILE A   ? n 
A   1 282 LEU 282 282 282 LEU LEU A   ? n 
A   1 283 GLY 283 283 283 GLY GLY A   ? n 
A   1 284 SER 284 284 284 SER SER A   ? n 
A   1 285 ALA 285 285 285 ALA ALA A   ? n 
A   1 286 LEU 286 286 286 LEU LEU A   ? n 
A   1 287 LEU 287 287 287 LEU LEU A   ? n 
A   1 288 GLU 288 288 288 GLU GLU A   ? n 
A   1 289 ASP 289 289 289 ASP ASP A   ? n 
A   1 290 GLU 290 290 290 GLU GLU A   ? n 
A   1 291 PHE 291 291 291 PHE PHE A   ? n 
A   1 292 THR 292 292 292 THR THR A   ? n 
A   1 293 PRO 293 293 293 PRO PRO A   ? n 
A   1 294 PHE 294 294 294 PHE PHE A   ? n 
A   1 295 ASP 295 295 295 ASP ASP A   ? n 
A   1 296 VAL 296 296 296 VAL VAL A   ? n 
A   1 297 VAL 297 297 297 VAL VAL A   ? n 
A   1 298 ARG 298 298 298 ARG ARG A   ? n 
A   1 299 GLN 299 299 299 GLN GLN A   ? n 
A   1 300 CYS 300 300 300 CYS CYS A   ? n 
A   1 301 SER 301 301 301 SER SER A   ? n 
A   1 302 GLY 302 302 302 GLY GLY A   ? n 
A   1 303 VAL 303 303 303 VAL VAL A   ? n 
A   1 304 THR 304 304 ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 305 PHE 305 305 ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 306 GLN 306 306 ?   ?   ?   A   ? n 
A-2 1 1   SER 1   1   1   SER SER A-2 ? n 
A-2 1 2   GLY 2   2   2   GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 3   PHE 3   3   3   PHE PHE A-2 ? n 
A-2 1 4   ARG 4   4   4   ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 5   LYS 5   5   5   LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 6   MET 6   6   6   MET MET A-2 ? n 
A-2 1 7   ALA 7   7   7   ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 8   PHE 8   8   8   PHE PHE A-2 ? n 
A-2 1 9   PRO 9   9   9   PRO PRO A-2 ? n 
A-2 1 10  SER 10  10  10  SER SER A-2 ? n 
A-2 1 11  GLY 11  11  11  GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 12  LYS 12  12  12  LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 13  VAL 13  13  13  VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 14  GLU 14  14  14  GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 15  GLY 15  15  15  GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 16  CYS 16  16  16  CYS CYS A-2 ? n 
A-2 1 17  MET 17  17  17  MET MET A-2 ? n 
A-2 1 18  VAL 18  18  18  VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 19  GLN 19  19  19  GLN GLN A-2 ? n 
A-2 1 20  VAL 20  20  20  VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 21  THR 21  21  21  THR THR A-2 ? n 
A-2 1 22  CYS 22  22  22  CYS CYS A-2 ? n 
A-2 1 23  GLY 23  23  23  GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 24  THR 24  24  24  THR THR A-2 ? n 
A-2 1 25  THR 25  25  25  THR THR A-2 ? n 
A-2 1 26  THR 26  26  26  THR THR A-2 ? n 
A-2 1 27  LEU 27  27  27  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 28  ASN 28  28  28  ASN ASN A-2 ? n 
A-2 1 29  GLY 29  29  29  GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 30  LEU 30  30  30  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 31  TRP 31  31  31  TRP TRP A-2 ? n 
A-2 1 32  LEU 32  32  32  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 33  ASP 33  33  33  ASP ASP A-2 ? n 
A-2 1 34  ASP 34  34  34  ASP ASP A-2 ? n 
A-2 1 35  VAL 35  35  35  VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 36  VAL 36  36  36  VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 37  TYR 37  37  37  TYR TYR A-2 ? n 
A-2 1 38  CYS 38  38  38  CYS CYS A-2 ? n 
A-2 1 39  PRO 39  39  39  PRO PRO A-2 ? n 
A-2 1 40  ARG 40  40  40  ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 41  HIS 41  41  41  HIS HIS A-2 ? n 
A-2 1 42  VAL 42  42  42  VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 43  ILE 43  43  43  ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 44  CYS 44  44  44  CYS CYS A-2 ? n 
A-2 1 45  THR 45  45  45  THR THR A-2 ? n 
A-2 1 46  SER 46  46  46  SER SER A-2 ? n 
A-2 1 47  GLU 47  47  47  GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 48  ASP 48  48  48  ASP ASP A-2 ? n 
A-2 1 49  MET 49  49  49  MET MET A-2 ? n 
A-2 1 50  LEU 50  50  50  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 51  ASN 51  51  51  ASN ASN A-2 ? n 
A-2 1 52  PRO 52  52  52  PRO PRO A-2 ? n 
A-2 1 53  ASN 53  53  53  ASN ASN A-2 ? n 
A-2 1 54  TYR 54  54  54  TYR TYR A-2 ? n 
A-2 1 55  GLU 55  55  55  GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 56  ASP 56  56  56  ASP ASP A-2 ? n 
A-2 1 57  LEU 57  57  57  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 58  LEU 58  58  58  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 59  ILE 59  59  59  ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 60  ARG 60  60  60  ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 61  LYS 61  61  61  LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 62  SER 62  62  62  SER SER A-2 ? n 
A-2 1 63  ASN 63  63  63  ASN ASN A-2 ? n 
A-2 1 64  HIS 64  64  64  HIS HIS A-2 ? n 
A-2 1 65  ASN 65  65  65  ASN ASN A-2 ? n 
A-2 1 66  PHE 66  66  66  PHE PHE A-2 ? n 
A-2 1 67  LEU 67  67  67  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 68  VAL 68  68  68  VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 69  GLN 69  69  69  GLN GLN A-2 ? n 
A-2 1 70  ALA 70  70  70  ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 71  GLY 71  71  71  GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 72  ASN 72  72  72  ASN ASN A-2 ? n 
A-2 1 73  VAL 73  73  73  VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 74  GLN 74  74  74  GLN GLN A-2 ? n 
A-2 1 75  LEU 75  75  75  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 76  ARG 76  76  76  ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 77  VAL 77  77  77  VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 78  ILE 78  78  78  ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 79  GLY 79  79  79  GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 80  HIS 80  80  80  HIS HIS A-2 ? n 
A-2 1 81  SER 81  81  81  SER SER A-2 ? n 
A-2 1 82  MET 82  82  82  MET MET A-2 ? n 
A-2 1 83  GLN 83  83  83  GLN GLN A-2 ? n 
A-2 1 84  ASN 84  84  84  ASN ASN A-2 ? n 
A-2 1 85  CYS 85  85  85  CYS CYS A-2 ? n 
A-2 1 86  VAL 86  86  86  VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 87  LEU 87  87  87  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 88  LYS 88  88  88  LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 89  LEU 89  89  89  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 90  LYS 90  90  90  LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 91  VAL 91  91  91  VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 92  ASP 92  92  92  ASP ASP A-2 ? n 
A-2 1 93  THR 93  93  93  THR THR A-2 ? n 
A-2 1 94  ALA 94  94  94  ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 95  ASN 95  95  95  ASN ASN A-2 ? n 
A-2 1 96  PRO 96  96  96  PRO PRO A-2 ? n 
A-2 1 97  LYS 97  97  97  LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 98  THR 98  98  98  THR THR A-2 ? n 
A-2 1 99  PRO 99  99  99  PRO PRO A-2 ? n 
A-2 1 100 LYS 100 100 100 LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 101 TYR 101 101 101 TYR TYR A-2 ? n 
A-2 1 102 LYS 102 102 102 LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 103 PHE 103 103 103 PHE PHE A-2 ? n 
A-2 1 104 VAL 104 104 104 VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 105 ARG 105 105 105 ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 106 ILE 106 106 106 ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 107 GLN 107 107 107 GLN GLN A-2 ? n 
A-2 1 108 PRO 108 108 108 PRO PRO A-2 ? n 
A-2 1 109 GLY 109 109 109 GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 110 GLN 110 110 110 GLN GLN A-2 ? n 
A-2 1 111 THR 111 111 111 THR THR A-2 ? n 
A-2 1 112 PHE 112 112 112 PHE PHE A-2 ? n 
A-2 1 113 SER 113 113 113 SER SER A-2 ? n 
A-2 1 114 VAL 114 114 114 VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 115 LEU 115 115 115 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 116 ALA 116 116 116 ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 117 CYS 117 117 117 CYS CYS A-2 ? n 
A-2 1 118 TYR 118 118 118 TYR TYR A-2 ? n 
A-2 1 119 ASN 119 119 119 ASN ASN A-2 ? n 
A-2 1 120 GLY 120 120 120 GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 121 SER 121 121 121 SER SER A-2 ? n 
A-2 1 122 PRO 122 122 122 PRO PRO A-2 ? n 
A-2 1 123 SER 123 123 123 SER SER A-2 ? n 
A-2 1 124 GLY 124 124 124 GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 125 VAL 125 125 125 VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 126 TYR 126 126 126 TYR TYR A-2 ? n 
A-2 1 127 GLN 127 127 127 GLN GLN A-2 ? n 
A-2 1 128 CYS 128 128 128 CYS CYS A-2 ? n 
A-2 1 129 ALA 129 129 129 ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 130 MET 130 130 130 MET MET A-2 ? n 
A-2 1 131 ARG 131 131 131 ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 132 PRO 132 132 132 PRO PRO A-2 ? n 
A-2 1 133 ASN 133 133 133 ASN ASN A-2 ? n 
A-2 1 134 PHE 134 134 134 PHE PHE A-2 ? n 
A-2 1 135 THR 135 135 135 THR THR A-2 ? n 
A-2 1 136 ILE 136 136 136 ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 137 LYS 137 137 137 LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 138 GLY 138 138 138 GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 139 SER 139 139 139 SER SER A-2 ? n 
A-2 1 140 PHE 140 140 140 PHE PHE A-2 ? n 
A-2 1 141 LEU 141 141 141 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 142 ASN 142 142 142 ASN ASN A-2 ? n 
A-2 1 143 GLY 143 143 143 GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 144 SER 144 144 144 SER SER A-2 ? n 
A-2 1 145 CYS 145 145 145 CYS CYS A-2 ? n 
A-2 1 146 GLY 146 146 146 GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 147 SER 147 147 147 SER SER A-2 ? n 
A-2 1 148 VAL 148 148 148 VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 149 GLY 149 149 149 GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 150 PHE 150 150 150 PHE PHE A-2 ? n 
A-2 1 151 ASN 151 151 151 ASN ASN A-2 ? n 
A-2 1 152 ILE 152 152 152 ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 153 ASP 153 153 153 ASP ASP A-2 ? n 
A-2 1 154 TYR 154 154 154 TYR TYR A-2 ? n 
A-2 1 155 ASP 155 155 155 ASP ASP A-2 ? n 
A-2 1 156 CYS 156 156 156 CYS CYS A-2 ? n 
A-2 1 157 VAL 157 157 157 VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 158 SER 158 158 158 SER SER A-2 ? n 
A-2 1 159 PHE 159 159 159 PHE PHE A-2 ? n 
A-2 1 160 CYS 160 160 160 CYS CYS A-2 ? n 
A-2 1 161 TYR 161 161 161 TYR TYR A-2 ? n 
A-2 1 162 MET 162 162 162 MET MET A-2 ? n 
A-2 1 163 HIS 163 163 163 HIS HIS A-2 ? n 
A-2 1 164 HIS 164 164 164 HIS HIS A-2 ? n 
A-2 1 165 MET 165 165 165 MET MET A-2 ? n 
A-2 1 166 GLU 166 166 166 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 167 LEU 167 167 167 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 168 PRO 168 168 168 PRO PRO A-2 ? n 
A-2 1 169 THR 169 169 169 THR THR A-2 ? n 
A-2 1 170 GLY 170 170 170 GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 171 VAL 171 171 171 VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 172 HIS 172 172 172 HIS HIS A-2 ? n 
A-2 1 173 ALA 173 173 173 ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 174 GLY 174 174 174 GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 175 THR 175 175 175 THR THR A-2 ? n 
A-2 1 176 ASP 176 176 176 ASP ASP A-2 ? n 
A-2 1 177 LEU 177 177 177 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 178 GLU 178 178 178 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 179 GLY 179 179 179 GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 180 ASN 180 180 180 ASN ASN A-2 ? n 
A-2 1 181 PHE 181 181 181 PHE PHE A-2 ? n 
A-2 1 182 TYR 182 182 182 TYR TYR A-2 ? n 
A-2 1 183 GLY 183 183 183 GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 184 PRO 184 184 184 PRO PRO A-2 ? n 
A-2 1 185 PHE 185 185 185 PHE PHE A-2 ? n 
A-2 1 186 VAL 186 186 186 VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 187 ASP 187 187 187 ASP ASP A-2 ? n 
A-2 1 188 ARG 188 188 188 ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 189 GLN 189 189 189 GLN GLN A-2 ? n 
A-2 1 190 THR 190 190 190 THR THR A-2 ? n 
A-2 1 191 ALA 191 191 191 ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 192 GLN 192 192 192 GLN GLN A-2 ? n 
A-2 1 193 ALA 193 193 193 ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 194 ALA 194 194 194 ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 195 GLY 195 195 195 GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 196 THR 196 196 196 THR THR A-2 ? n 
A-2 1 197 ASP 197 197 197 ASP ASP A-2 ? n 
A-2 1 198 THR 198 198 198 THR THR A-2 ? n 
A-2 1 199 THR 199 199 199 THR THR A-2 ? n 
A-2 1 200 ILE 200 200 200 ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 201 THR 201 201 201 THR THR A-2 ? n 
A-2 1 202 VAL 202 202 202 VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 203 ASN 203 203 203 ASN ASN A-2 ? n 
A-2 1 204 VAL 204 204 204 VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 205 LEU 205 205 205 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 206 ALA 206 206 206 ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 207 TRP 207 207 207 TRP TRP A-2 ? n 
A-2 1 208 LEU 208 208 208 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 209 TYR 209 209 209 TYR TYR A-2 ? n 
A-2 1 210 ALA 210 210 210 ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 211 ALA 211 211 211 ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 212 VAL 212 212 212 VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 213 ILE 213 213 213 ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 214 ASN 214 214 214 ASN ASN A-2 ? n 
A-2 1 215 GLY 215 215 215 GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 216 ASP 216 216 216 ASP ASP A-2 ? n 
A-2 1 217 ARG 217 217 217 ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 218 TRP 218 218 218 TRP TRP A-2 ? n 
A-2 1 219 PHE 219 219 219 PHE PHE A-2 ? n 
A-2 1 220 LEU 220 220 220 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 221 ASN 221 221 221 ASN ASN A-2 ? n 
A-2 1 222 ARG 222 222 222 ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 223 PHE 223 223 223 PHE PHE A-2 ? n 
A-2 1 224 THR 224 224 224 THR THR A-2 ? n 
A-2 1 225 THR 225 225 225 THR THR A-2 ? n 
A-2 1 226 THR 226 226 226 THR THR A-2 ? n 
A-2 1 227 LEU 227 227 227 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 228 ASN 228 228 228 ASN ASN A-2 ? n 
A-2 1 229 ASP 229 229 229 ASP ASP A-2 ? n 
A-2 1 230 PHE 230 230 230 PHE PHE A-2 ? n 
A-2 1 231 ASN 231 231 231 ASN ASN A-2 ? n 
A-2 1 232 LEU 232 232 232 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 233 VAL 233 233 233 VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 234 ALA 234 234 234 ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 235 MET 235 235 235 MET MET A-2 ? n 
A-2 1 236 LYS 236 236 236 LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 237 TYR 237 237 237 TYR TYR A-2 ? n 
A-2 1 238 ASN 238 238 238 ASN ASN A-2 ? n 
A-2 1 239 TYR 239 239 239 TYR TYR A-2 ? n 
A-2 1 240 GLU 240 240 240 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 241 PRO 241 241 241 PRO PRO A-2 ? n 
A-2 1 242 LEU 242 242 242 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 243 THR 243 243 243 THR THR A-2 ? n 
A-2 1 244 GLN 244 244 244 GLN GLN A-2 ? n 
A-2 1 245 ASP 245 245 245 ASP ASP A-2 ? n 
A-2 1 246 HIS 246 246 246 HIS HIS A-2 ? n 
A-2 1 247 VAL 247 247 247 VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 248 ASP 248 248 248 ASP ASP A-2 ? n 
A-2 1 249 ILE 249 249 249 ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 250 LEU 250 250 250 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 251 GLY 251 251 251 GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 252 PRO 252 252 252 PRO PRO A-2 ? n 
A-2 1 253 LEU 253 253 253 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 254 SER 254 254 254 SER SER A-2 ? n 
A-2 1 255 ALA 255 255 255 ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 256 GLN 256 256 256 GLN GLN A-2 ? n 
A-2 1 257 THR 257 257 257 THR THR A-2 ? n 
A-2 1 258 GLY 258 258 258 GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 259 ILE 259 259 259 ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 260 ALA 260 260 260 ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 261 VAL 261 261 261 VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 262 LEU 262 262 262 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 263 ASP 263 263 263 ASP ASP A-2 ? n 
A-2 1 264 MET 264 264 264 MET MET A-2 ? n 
A-2 1 265 CYS 265 265 265 CYS CYS A-2 ? n 
A-2 1 266 ALA 266 266 266 ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 267 SER 267 267 267 SER SER A-2 ? n 
A-2 1 268 LEU 268 268 268 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 269 LYS 269 269 269 LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 270 GLU 270 270 270 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 271 LEU 271 271 271 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 272 LEU 272 272 272 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 273 GLN 273 273 273 GLN GLN A-2 ? n 
A-2 1 274 ASN 274 274 274 ASN ASN A-2 ? n 
A-2 1 275 GLY 275 275 275 GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 276 MET 276 276 276 MET MET A-2 ? n 
A-2 1 277 ASN 277 277 277 ASN ASN A-2 ? n 
A-2 1 278 GLY 278 278 278 GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 279 ARG 279 279 279 ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 280 THR 280 280 280 THR THR A-2 ? n 
A-2 1 281 ILE 281 281 281 ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 282 LEU 282 282 282 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 283 GLY 283 283 283 GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 284 SER 284 284 284 SER SER A-2 ? n 
A-2 1 285 ALA 285 285 285 ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 286 LEU 286 286 286 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 287 LEU 287 287 287 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 288 GLU 288 288 288 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 289 ASP 289 289 289 ASP ASP A-2 ? n 
A-2 1 290 GLU 290 290 290 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 291 PHE 291 291 291 PHE PHE A-2 ? n 
A-2 1 292 THR 292 292 292 THR THR A-2 ? n 
A-2 1 293 PRO 293 293 293 PRO PRO A-2 ? n 
A-2 1 294 PHE 294 294 294 PHE PHE A-2 ? n 
A-2 1 295 ASP 295 295 295 ASP ASP A-2 ? n 
A-2 1 296 VAL 296 296 296 VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 297 VAL 297 297 297 VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 298 ARG 298 298 298 ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 299 GLN 299 299 299 GLN GLN A-2 ? n 
A-2 1 300 CYS 300 300 300 CYS CYS A-2 ? n 
A-2 1 301 SER 301 301 301 SER SER A-2 ? n 
A-2 1 302 GLY 302 302 302 GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 303 VAL 303 303 303 VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 304 THR 304 304 ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 305 PHE 305 305 ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 306 GLN 306 306 ?   ?   ?   A-2 ? n 
# 
loop_
_pdbx_nonpoly_scheme.asym_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.entity_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.mon_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.ndb_seq_num 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_seq_num 
_pdbx_nonpoly_scheme.auth_seq_num 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_mon_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.auth_mon_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_strand_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_ins_code 
B   2 A1IL0 1   401 1   A1IL0 INX A   ? 
B-2 2 A1IL0 1   401 1   A1IL0 INX A-2 ? 
C   3 HOH   1   501 134 HOH   HOH A   ? 
C   3 HOH   2   502 227 HOH   HOH A   ? 
C   3 HOH   3   503 302 HOH   HOH A   ? 
C   3 HOH   4   504 285 HOH   HOH A   ? 
C   3 HOH   5   505 225 HOH   HOH A   ? 
C   3 HOH   6   506 303 HOH   HOH A   ? 
C   3 HOH   7   507 192 HOH   HOH A   ? 
C   3 HOH   8   508 233 HOH   HOH A   ? 
C   3 HOH   9   509 126 HOH   HOH A   ? 
C   3 HOH   10  510 165 HOH   HOH A   ? 
C   3 HOH   11  511 273 HOH   HOH A   ? 
C   3 HOH   12  512 188 HOH   HOH A   ? 
C   3 HOH   13  513 176 HOH   HOH A   ? 
C   3 HOH   14  514 353 HOH   HOH A   ? 
C   3 HOH   15  515 306 HOH   HOH A   ? 
C   3 HOH   16  516 226 HOH   HOH A   ? 
C   3 HOH   17  517 151 HOH   HOH A   ? 
C   3 HOH   18  518 308 HOH   HOH A   ? 
C   3 HOH   19  519 164 HOH   HOH A   ? 
C   3 HOH   20  520 148 HOH   HOH A   ? 
C   3 HOH   21  521 210 HOH   HOH A   ? 
C   3 HOH   22  522 60  HOH   HOH A   ? 
C   3 HOH   23  523 143 HOH   HOH A   ? 
C   3 HOH   24  524 223 HOH   HOH A   ? 
C   3 HOH   25  525 229 HOH   HOH A   ? 
C   3 HOH   26  526 349 HOH   HOH A   ? 
C   3 HOH   27  527 311 HOH   HOH A   ? 
C   3 HOH   28  528 177 HOH   HOH A   ? 
C   3 HOH   29  529 235 HOH   HOH A   ? 
C   3 HOH   30  530 147 HOH   HOH A   ? 
C   3 HOH   31  531 149 HOH   HOH A   ? 
C   3 HOH   32  532 173 HOH   HOH A   ? 
C   3 HOH   33  533 74  HOH   HOH A   ? 
C   3 HOH   34  534 180 HOH   HOH A   ? 
C   3 HOH   35  535 288 HOH   HOH A   ? 
C   3 HOH   36  536 340 HOH   HOH A   ? 
C   3 HOH   37  537 251 HOH   HOH A   ? 
C   3 HOH   38  538 230 HOH   HOH A   ? 
C   3 HOH   39  539 238 HOH   HOH A   ? 
C   3 HOH   40  540 124 HOH   HOH A   ? 
C   3 HOH   41  541 127 HOH   HOH A   ? 
C   3 HOH   42  542 224 HOH   HOH A   ? 
C   3 HOH   43  543 286 HOH   HOH A   ? 
C   3 HOH   44  544 129 HOH   HOH A   ? 
C   3 HOH   45  545 100 HOH   HOH A   ? 
C   3 HOH   46  546 56  HOH   HOH A   ? 
C   3 HOH   47  547 211 HOH   HOH A   ? 
C   3 HOH   48  548 324 HOH   HOH A   ? 
C   3 HOH   49  549 44  HOH   HOH A   ? 
C   3 HOH   50  550 133 HOH   HOH A   ? 
C   3 HOH   51  551 39  HOH   HOH A   ? 
C   3 HOH   52  552 28  HOH   HOH A   ? 
C   3 HOH   53  553 295 HOH   HOH A   ? 
C   3 HOH   54  554 20  HOH   HOH A   ? 
C   3 HOH   55  555 108 HOH   HOH A   ? 
C   3 HOH   56  556 1   HOH   HOH A   ? 
C   3 HOH   57  557 55  HOH   HOH A   ? 
C   3 HOH   58  558 153 HOH   HOH A   ? 
C   3 HOH   59  559 57  HOH   HOH A   ? 
C   3 HOH   60  560 85  HOH   HOH A   ? 
C   3 HOH   61  561 209 HOH   HOH A   ? 
C   3 HOH   62  562 135 HOH   HOH A   ? 
C   3 HOH   63  563 167 HOH   HOH A   ? 
C   3 HOH   64  564 342 HOH   HOH A   ? 
C   3 HOH   65  565 43  HOH   HOH A   ? 
C   3 HOH   66  566 52  HOH   HOH A   ? 
C   3 HOH   67  567 168 HOH   HOH A   ? 
C   3 HOH   68  568 160 HOH   HOH A   ? 
C   3 HOH   69  569 18  HOH   HOH A   ? 
C   3 HOH   70  570 83  HOH   HOH A   ? 
C   3 HOH   71  571 144 HOH   HOH A   ? 
C   3 HOH   72  572 198 HOH   HOH A   ? 
C   3 HOH   73  573 71  HOH   HOH A   ? 
C   3 HOH   74  574 166 HOH   HOH A   ? 
C   3 HOH   75  575 12  HOH   HOH A   ? 
C   3 HOH   76  576 130 HOH   HOH A   ? 
C   3 HOH   77  577 7   HOH   HOH A   ? 
C   3 HOH   78  578 29  HOH   HOH A   ? 
C   3 HOH   79  579 137 HOH   HOH A   ? 
C   3 HOH   80  580 48  HOH   HOH A   ? 
C   3 HOH   81  581 27  HOH   HOH A   ? 
C   3 HOH   82  582 63  HOH   HOH A   ? 
C   3 HOH   83  583 104 HOH   HOH A   ? 
C   3 HOH   84  584 270 HOH   HOH A   ? 
C   3 HOH   85  585 120 HOH   HOH A   ? 
C   3 HOH   86  586 106 HOH   HOH A   ? 
C   3 HOH   87  587 319 HOH   HOH A   ? 
C   3 HOH   88  588 42  HOH   HOH A   ? 
C   3 HOH   89  589 218 HOH   HOH A   ? 
C   3 HOH   90  590 3   HOH   HOH A   ? 
C   3 HOH   91  591 4   HOH   HOH A   ? 
C   3 HOH   92  592 13  HOH   HOH A   ? 
C   3 HOH   93  593 64  HOH   HOH A   ? 
C   3 HOH   94  594 92  HOH   HOH A   ? 
C   3 HOH   95  595 352 HOH   HOH A   ? 
C   3 HOH   96  596 99  HOH   HOH A   ? 
C   3 HOH   97  597 242 HOH   HOH A   ? 
C   3 HOH   98  598 252 HOH   HOH A   ? 
C   3 HOH   99  599 11  HOH   HOH A   ? 
C   3 HOH   100 600 184 HOH   HOH A   ? 
C   3 HOH   101 601 150 HOH   HOH A   ? 
C   3 HOH   102 602 54  HOH   HOH A   ? 
C   3 HOH   103 603 2   HOH   HOH A   ? 
C   3 HOH   104 604 53  HOH   HOH A   ? 
C   3 HOH   105 605 95  HOH   HOH A   ? 
C   3 HOH   106 606 26  HOH   HOH A   ? 
C   3 HOH   107 607 86  HOH   HOH A   ? 
C   3 HOH   108 608 105 HOH   HOH A   ? 
C   3 HOH   109 609 289 HOH   HOH A   ? 
C   3 HOH   110 610 96  HOH   HOH A   ? 
C   3 HOH   111 611 237 HOH   HOH A   ? 
C   3 HOH   112 612 84  HOH   HOH A   ? 
C   3 HOH   113 613 15  HOH   HOH A   ? 
C   3 HOH   114 614 111 HOH   HOH A   ? 
C   3 HOH   115 615 50  HOH   HOH A   ? 
C   3 HOH   116 616 221 HOH   HOH A   ? 
C   3 HOH   117 617 122 HOH   HOH A   ? 
C   3 HOH   118 618 182 HOH   HOH A   ? 
C   3 HOH   119 619 142 HOH   HOH A   ? 
C   3 HOH   120 620 88  HOH   HOH A   ? 
C   3 HOH   121 621 102 HOH   HOH A   ? 
C   3 HOH   122 622 236 HOH   HOH A   ? 
C   3 HOH   123 623 282 HOH   HOH A   ? 
C   3 HOH   124 624 241 HOH   HOH A   ? 
C   3 HOH   125 625 350 HOH   HOH A   ? 
C   3 HOH   126 626 103 HOH   HOH A   ? 
C   3 HOH   127 627 277 HOH   HOH A   ? 
C   3 HOH   128 628 199 HOH   HOH A   ? 
C   3 HOH   129 629 189 HOH   HOH A   ? 
C   3 HOH   130 630 76  HOH   HOH A   ? 
C   3 HOH   131 631 38  HOH   HOH A   ? 
C   3 HOH   132 632 62  HOH   HOH A   ? 
C   3 HOH   133 633 10  HOH   HOH A   ? 
C   3 HOH   134 634 16  HOH   HOH A   ? 
C   3 HOH   135 635 33  HOH   HOH A   ? 
C   3 HOH   136 636 296 HOH   HOH A   ? 
C   3 HOH   137 637 70  HOH   HOH A   ? 
C   3 HOH   138 638 204 HOH   HOH A   ? 
C   3 HOH   139 639 98  HOH   HOH A   ? 
C   3 HOH   140 640 90  HOH   HOH A   ? 
C   3 HOH   141 641 266 HOH   HOH A   ? 
C   3 HOH   142 642 244 HOH   HOH A   ? 
C   3 HOH   143 643 161 HOH   HOH A   ? 
C   3 HOH   144 644 78  HOH   HOH A   ? 
C   3 HOH   145 645 32  HOH   HOH A   ? 
C   3 HOH   146 646 355 HOH   HOH A   ? 
C   3 HOH   147 647 72  HOH   HOH A   ? 
C   3 HOH   148 648 200 HOH   HOH A   ? 
C   3 HOH   149 649 22  HOH   HOH A   ? 
C   3 HOH   150 650 6   HOH   HOH A   ? 
C   3 HOH   151 651 318 HOH   HOH A   ? 
C   3 HOH   152 652 17  HOH   HOH A   ? 
C   3 HOH   153 653 110 HOH   HOH A   ? 
C   3 HOH   154 654 157 HOH   HOH A   ? 
C   3 HOH   155 655 231 HOH   HOH A   ? 
C   3 HOH   156 656 19  HOH   HOH A   ? 
C   3 HOH   157 657 68  HOH   HOH A   ? 
C   3 HOH   158 658 191 HOH   HOH A   ? 
C   3 HOH   159 659 337 HOH   HOH A   ? 
C   3 HOH   160 660 232 HOH   HOH A   ? 
C   3 HOH   161 661 300 HOH   HOH A   ? 
C   3 HOH   162 662 14  HOH   HOH A   ? 
C   3 HOH   163 663 245 HOH   HOH A   ? 
C   3 HOH   164 664 114 HOH   HOH A   ? 
C   3 HOH   165 665 183 HOH   HOH A   ? 
C   3 HOH   166 666 246 HOH   HOH A   ? 
C   3 HOH   167 667 101 HOH   HOH A   ? 
C   3 HOH   168 668 23  HOH   HOH A   ? 
C   3 HOH   169 669 40  HOH   HOH A   ? 
C   3 HOH   170 670 35  HOH   HOH A   ? 
C   3 HOH   171 671 275 HOH   HOH A   ? 
C   3 HOH   172 672 24  HOH   HOH A   ? 
C   3 HOH   173 673 136 HOH   HOH A   ? 
C   3 HOH   174 674 5   HOH   HOH A   ? 
C   3 HOH   175 675 179 HOH   HOH A   ? 
C   3 HOH   176 676 247 HOH   HOH A   ? 
C   3 HOH   177 677 351 HOH   HOH A   ? 
C   3 HOH   178 678 89  HOH   HOH A   ? 
C   3 HOH   179 679 9   HOH   HOH A   ? 
C   3 HOH   180 680 195 HOH   HOH A   ? 
C   3 HOH   181 681 326 HOH   HOH A   ? 
C   3 HOH   182 682 45  HOH   HOH A   ? 
C   3 HOH   183 683 41  HOH   HOH A   ? 
C   3 HOH   184 684 69  HOH   HOH A   ? 
C   3 HOH   185 685 81  HOH   HOH A   ? 
C   3 HOH   186 686 31  HOH   HOH A   ? 
C   3 HOH   187 687 73  HOH   HOH A   ? 
C   3 HOH   188 688 75  HOH   HOH A   ? 
C   3 HOH   189 689 280 HOH   HOH A   ? 
C   3 HOH   190 690 112 HOH   HOH A   ? 
C   3 HOH   191 691 58  HOH   HOH A   ? 
C   3 HOH   192 692 65  HOH   HOH A   ? 
C   3 HOH   193 693 36  HOH   HOH A   ? 
C   3 HOH   194 694 109 HOH   HOH A   ? 
C   3 HOH   195 695 25  HOH   HOH A   ? 
C   3 HOH   196 696 216 HOH   HOH A   ? 
C   3 HOH   197 697 46  HOH   HOH A   ? 
C   3 HOH   198 698 193 HOH   HOH A   ? 
C   3 HOH   199 699 49  HOH   HOH A   ? 
C   3 HOH   200 700 80  HOH   HOH A   ? 
C   3 HOH   201 701 77  HOH   HOH A   ? 
C   3 HOH   202 702 228 HOH   HOH A   ? 
C   3 HOH   203 703 30  HOH   HOH A   ? 
C   3 HOH   204 704 51  HOH   HOH A   ? 
C   3 HOH   205 705 249 HOH   HOH A   ? 
C   3 HOH   206 706 47  HOH   HOH A   ? 
C   3 HOH   207 707 61  HOH   HOH A   ? 
C   3 HOH   208 708 317 HOH   HOH A   ? 
C   3 HOH   209 709 21  HOH   HOH A   ? 
C   3 HOH   210 710 91  HOH   HOH A   ? 
C   3 HOH   211 711 97  HOH   HOH A   ? 
C   3 HOH   212 712 171 HOH   HOH A   ? 
C   3 HOH   213 713 222 HOH   HOH A   ? 
C   3 HOH   214 714 115 HOH   HOH A   ? 
C   3 HOH   215 715 37  HOH   HOH A   ? 
C   3 HOH   216 716 116 HOH   HOH A   ? 
C   3 HOH   217 717 82  HOH   HOH A   ? 
C   3 HOH   218 718 271 HOH   HOH A   ? 
C   3 HOH   219 719 281 HOH   HOH A   ? 
C   3 HOH   220 720 59  HOH   HOH A   ? 
C   3 HOH   221 721 79  HOH   HOH A   ? 
C   3 HOH   222 722 121 HOH   HOH A   ? 
C   3 HOH   223 723 299 HOH   HOH A   ? 
C   3 HOH   224 724 107 HOH   HOH A   ? 
C   3 HOH   225 725 201 HOH   HOH A   ? 
C   3 HOH   226 726 208 HOH   HOH A   ? 
C   3 HOH   227 727 263 HOH   HOH A   ? 
C   3 HOH   228 728 255 HOH   HOH A   ? 
C   3 HOH   229 729 194 HOH   HOH A   ? 
C   3 HOH   230 730 276 HOH   HOH A   ? 
C   3 HOH   231 731 341 HOH   HOH A   ? 
C   3 HOH   232 732 298 HOH   HOH A   ? 
C   3 HOH   233 733 66  HOH   HOH A   ? 
C   3 HOH   234 734 339 HOH   HOH A   ? 
C   3 HOH   235 735 187 HOH   HOH A   ? 
C   3 HOH   236 736 239 HOH   HOH A   ? 
C   3 HOH   237 737 87  HOH   HOH A   ? 
C   3 HOH   238 738 294 HOH   HOH A   ? 
C   3 HOH   239 739 338 HOH   HOH A   ? 
C   3 HOH   240 740 322 HOH   HOH A   ? 
C   3 HOH   241 741 260 HOH   HOH A   ? 
C   3 HOH   242 742 278 HOH   HOH A   ? 
C   3 HOH   243 743 272 HOH   HOH A   ? 
C   3 HOH   244 744 293 HOH   HOH A   ? 
C   3 HOH   245 745 67  HOH   HOH A   ? 
C   3 HOH   246 746 219 HOH   HOH A   ? 
C   3 HOH   247 747 265 HOH   HOH A   ? 
C   3 HOH   248 748 348 HOH   HOH A   ? 
C   3 HOH   249 749 313 HOH   HOH A   ? 
C   3 HOH   250 750 140 HOH   HOH A   ? 
C   3 HOH   251 751 128 HOH   HOH A   ? 
C   3 HOH   252 752 287 HOH   HOH A   ? 
C   3 HOH   253 753 240 HOH   HOH A   ? 
C   3 HOH   254 754 309 HOH   HOH A   ? 
C   3 HOH   255 755 174 HOH   HOH A   ? 
C   3 HOH   256 756 156 HOH   HOH A   ? 
C   3 HOH   257 757 354 HOH   HOH A   ? 
C   3 HOH   258 758 290 HOH   HOH A   ? 
C   3 HOH   259 759 123 HOH   HOH A   ? 
C   3 HOH   260 760 145 HOH   HOH A   ? 
C   3 HOH   261 761 279 HOH   HOH A   ? 
C   3 HOH   262 762 291 HOH   HOH A   ? 
C   3 HOH   263 763 203 HOH   HOH A   ? 
C   3 HOH   264 764 332 HOH   HOH A   ? 
C   3 HOH   265 765 220 HOH   HOH A   ? 
C   3 HOH   266 766 206 HOH   HOH A   ? 
C   3 HOH   267 767 113 HOH   HOH A   ? 
C   3 HOH   268 768 8   HOH   HOH A   ? 
C   3 HOH   269 769 138 HOH   HOH A   ? 
C   3 HOH   270 770 316 HOH   HOH A   ? 
C   3 HOH   271 771 248 HOH   HOH A   ? 
C   3 HOH   272 772 170 HOH   HOH A   ? 
C   3 HOH   273 773 185 HOH   HOH A   ? 
C   3 HOH   274 774 162 HOH   HOH A   ? 
C   3 HOH   275 775 264 HOH   HOH A   ? 
C   3 HOH   276 776 146 HOH   HOH A   ? 
C   3 HOH   277 777 196 HOH   HOH A   ? 
C   3 HOH   278 778 34  HOH   HOH A   ? 
C   3 HOH   279 779 205 HOH   HOH A   ? 
C   3 HOH   280 780 158 HOH   HOH A   ? 
C   3 HOH   281 781 243 HOH   HOH A   ? 
C   3 HOH   282 782 268 HOH   HOH A   ? 
C   3 HOH   283 783 186 HOH   HOH A   ? 
C   3 HOH   284 784 304 HOH   HOH A   ? 
C   3 HOH   285 785 141 HOH   HOH A   ? 
C   3 HOH   286 786 259 HOH   HOH A   ? 
C   3 HOH   287 787 331 HOH   HOH A   ? 
C   3 HOH   288 788 330 HOH   HOH A   ? 
C   3 HOH   289 789 347 HOH   HOH A   ? 
C   3 HOH   290 790 310 HOH   HOH A   ? 
C   3 HOH   291 791 125 HOH   HOH A   ? 
C   3 HOH   292 792 172 HOH   HOH A   ? 
C   3 HOH   293 793 117 HOH   HOH A   ? 
C   3 HOH   294 794 197 HOH   HOH A   ? 
C   3 HOH   295 795 336 HOH   HOH A   ? 
C   3 HOH   296 796 155 HOH   HOH A   ? 
C   3 HOH   297 797 212 HOH   HOH A   ? 
C   3 HOH   298 798 254 HOH   HOH A   ? 
C   3 HOH   299 799 343 HOH   HOH A   ? 
C   3 HOH   300 800 267 HOH   HOH A   ? 
C   3 HOH   301 801 163 HOH   HOH A   ? 
C   3 HOH   302 802 323 HOH   HOH A   ? 
C   3 HOH   303 803 258 HOH   HOH A   ? 
C   3 HOH   304 804 333 HOH   HOH A   ? 
C   3 HOH   305 805 213 HOH   HOH A   ? 
C   3 HOH   306 806 131 HOH   HOH A   ? 
C   3 HOH   307 807 93  HOH   HOH A   ? 
C   3 HOH   308 808 262 HOH   HOH A   ? 
C   3 HOH   309 809 325 HOH   HOH A   ? 
C   3 HOH   310 810 315 HOH   HOH A   ? 
C   3 HOH   311 811 214 HOH   HOH A   ? 
C   3 HOH   312 812 297 HOH   HOH A   ? 
C   3 HOH   313 813 292 HOH   HOH A   ? 
C   3 HOH   314 814 139 HOH   HOH A   ? 
C   3 HOH   315 815 329 HOH   HOH A   ? 
C   3 HOH   316 816 301 HOH   HOH A   ? 
C   3 HOH   317 817 320 HOH   HOH A   ? 
C   3 HOH   318 818 169 HOH   HOH A   ? 
C   3 HOH   319 819 159 HOH   HOH A   ? 
C   3 HOH   320 820 346 HOH   HOH A   ? 
C   3 HOH   321 821 328 HOH   HOH A   ? 
C   3 HOH   322 822 94  HOH   HOH A   ? 
C   3 HOH   323 823 181 HOH   HOH A   ? 
C   3 HOH   324 824 190 HOH   HOH A   ? 
C   3 HOH   325 825 253 HOH   HOH A   ? 
C   3 HOH   326 826 202 HOH   HOH A   ? 
C   3 HOH   327 827 118 HOH   HOH A   ? 
C   3 HOH   328 828 250 HOH   HOH A   ? 
C   3 HOH   329 829 312 HOH   HOH A   ? 
C   3 HOH   330 830 154 HOH   HOH A   ? 
C   3 HOH   331 831 119 HOH   HOH A   ? 
C   3 HOH   332 832 256 HOH   HOH A   ? 
C   3 HOH   333 833 175 HOH   HOH A   ? 
C   3 HOH   334 834 327 HOH   HOH A   ? 
C   3 HOH   335 835 344 HOH   HOH A   ? 
C   3 HOH   336 836 283 HOH   HOH A   ? 
C   3 HOH   337 837 234 HOH   HOH A   ? 
C   3 HOH   338 838 178 HOH   HOH A   ? 
C   3 HOH   339 839 274 HOH   HOH A   ? 
C   3 HOH   340 840 152 HOH   HOH A   ? 
C   3 HOH   341 841 132 HOH   HOH A   ? 
C   3 HOH   342 842 257 HOH   HOH A   ? 
C   3 HOH   343 843 307 HOH   HOH A   ? 
C   3 HOH   344 844 321 HOH   HOH A   ? 
C   3 HOH   345 845 334 HOH   HOH A   ? 
C   3 HOH   346 846 261 HOH   HOH A   ? 
C   3 HOH   347 847 207 HOH   HOH A   ? 
C   3 HOH   348 848 269 HOH   HOH A   ? 
C   3 HOH   349 849 215 HOH   HOH A   ? 
C   3 HOH   350 850 284 HOH   HOH A   ? 
C   3 HOH   351 851 314 HOH   HOH A   ? 
C   3 HOH   352 852 335 HOH   HOH A   ? 
C   3 HOH   353 853 305 HOH   HOH A   ? 
C   3 HOH   354 854 345 HOH   HOH A   ? 
C-2 3 HOH   1   501 134 HOH   HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH   2   502 227 HOH   HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH   3   503 302 HOH   HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH   4   504 285 HOH   HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH   5   505 225 HOH   HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH   6   506 303 HOH   HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH   7   507 192 HOH   HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH   8   508 233 HOH   HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH   9   509 126 HOH   HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH   10  510 165 HOH   HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH   11  511 273 HOH   HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH   12  512 188 HOH   HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH   13  513 176 HOH   HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH   14  514 353 HOH   HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH   15  515 306 HOH   HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH   16  516 226 HOH   HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH   17  517 151 HOH   HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH   18  518 308 HOH   HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH   19  519 164 HOH   HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH   20  520 148 HOH   HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH   21  521 210 HOH   HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH   22  522 60  HOH   HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH   23  523 143 HOH   HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH   24  524 223 HOH   HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH   25  525 229 HOH   HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH   26  526 349 HOH   HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH   27  527 311 HOH   HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH   28  528 177 HOH   HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH   29  529 235 HOH   HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH   30  530 147 HOH   HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH   31  531 149 HOH   HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH   32  532 173 HOH   HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH   33  533 74  HOH   HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH   34  534 180 HOH   HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH   35  535 288 HOH   HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH   36  536 340 HOH   HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH   37  537 251 HOH   HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH   38  538 230 HOH   HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH   39  539 238 HOH   HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH   40  540 124 HOH   HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH   41  541 127 HOH   HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH   42  542 224 HOH   HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH   43  543 286 HOH   HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH   44  544 129 HOH   HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH   45  545 100 HOH   HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH   46  546 56  HOH   HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH   47  547 211 HOH   HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH   48  548 324 HOH   HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH   49  549 44  HOH   HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH   50  550 133 HOH   HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH   51  551 39  HOH   HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH   52  552 28  HOH   HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH   53  553 295 HOH   HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH   54  554 20  HOH   HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH   55  555 108 HOH   HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH   56  556 1   HOH   HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH   57  557 55  HOH   HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH   58  558 153 HOH   HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH   59  559 57  HOH   HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH   60  560 85  HOH   HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH   61  561 209 HOH   HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH   62  562 135 HOH   HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH   63  563 167 HOH   HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH   64  564 342 HOH   HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH   65  565 43  HOH   HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH   66  566 52  HOH   HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH   67  567 168 HOH   HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH   68  568 160 HOH   HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH   69  569 18  HOH   HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH   70  570 83  HOH   HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH   71  571 144 HOH   HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH   72  572 198 HOH   HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH   73  573 71  HOH   HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH   74  574 166 HOH   HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH   75  575 12  HOH   HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH   76  576 130 HOH   HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH   77  577 7   HOH   HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH   78  578 29  HOH   HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH   79  579 137 HOH   HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH   80  580 48  HOH   HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH   81  581 27  HOH   HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH   82  582 63  HOH   HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH   83  583 104 HOH   HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH   84  584 270 HOH   HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH   85  585 120 HOH   HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH   86  586 106 HOH   HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH   87  587 319 HOH   HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH   88  588 42  HOH   HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH   89  589 218 HOH   HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH   90  590 3   HOH   HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH   91  591 4   HOH   HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH   92  592 13  HOH   HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH   93  593 64  HOH   HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH   94  594 92  HOH   HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH   95  595 352 HOH   HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH   96  596 99  HOH   HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH   97  597 242 HOH   HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH   98  598 252 HOH   HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH   99  599 11  HOH   HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH   100 600 184 HOH   HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH   101 601 150 HOH   HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH   102 602 54  HOH   HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH   103 603 2   HOH   HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH   104 604 53  HOH   HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH   105 605 95  HOH   HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH   106 606 26  HOH   HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH   107 607 86  HOH   HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH   108 608 105 HOH   HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH   109 609 289 HOH   HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH   110 610 96  HOH   HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH   111 611 237 HOH   HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH   112 612 84  HOH   HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH   113 613 15  HOH   HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH   114 614 111 HOH   HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH   115 615 50  HOH   HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH   116 616 221 HOH   HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH   117 617 122 HOH   HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH   118 618 182 HOH   HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH   119 619 142 HOH   HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH   120 620 88  HOH   HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH   121 621 102 HOH   HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH   122 622 236 HOH   HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH   123 623 282 HOH   HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH   124 624 241 HOH   HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH   125 625 350 HOH   HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH   126 626 103 HOH   HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH   127 627 277 HOH   HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH   128 628 199 HOH   HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH   129 629 189 HOH   HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH   130 630 76  HOH   HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH   131 631 38  HOH   HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH   132 632 62  HOH   HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH   133 633 10  HOH   HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH   134 634 16  HOH   HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH   135 635 33  HOH   HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH   136 636 296 HOH   HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH   137 637 70  HOH   HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH   138 638 204 HOH   HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH   139 639 98  HOH   HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH   140 640 90  HOH   HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH   141 641 266 HOH   HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH   142 642 244 HOH   HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH   143 643 161 HOH   HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH   144 644 78  HOH   HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH   145 645 32  HOH   HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH   146 646 355 HOH   HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH   147 647 72  HOH   HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH   148 648 200 HOH   HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH   149 649 22  HOH   HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH   150 650 6   HOH   HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH   151 651 318 HOH   HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH   152 652 17  HOH   HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH   153 653 110 HOH   HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH   154 654 157 HOH   HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH   155 655 231 HOH   HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH   156 656 19  HOH   HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH   157 657 68  HOH   HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH   158 658 191 HOH   HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH   159 659 337 HOH   HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH   160 660 232 HOH   HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH   161 661 300 HOH   HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH   162 662 14  HOH   HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH   163 663 245 HOH   HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH   164 664 114 HOH   HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH   165 665 183 HOH   HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH   166 666 246 HOH   HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH   167 667 101 HOH   HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH   168 668 23  HOH   HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH   169 669 40  HOH   HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH   170 670 35  HOH   HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH   171 671 275 HOH   HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH   172 672 24  HOH   HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH   173 673 136 HOH   HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH   174 674 5   HOH   HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH   175 675 179 HOH   HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH   176 676 247 HOH   HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH   177 677 351 HOH   HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH   178 678 89  HOH   HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH   179 679 9   HOH   HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH   180 680 195 HOH   HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH   181 681 326 HOH   HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH   182 682 45  HOH   HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH   183 683 41  HOH   HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH   184 684 69  HOH   HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH   185 685 81  HOH   HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH   186 686 31  HOH   HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH   187 687 73  HOH   HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH   188 688 75  HOH   HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH   189 689 280 HOH   HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH   190 690 112 HOH   HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH   191 691 58  HOH   HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH   192 692 65  HOH   HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH   193 693 36  HOH   HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH   194 694 109 HOH   HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH   195 695 25  HOH   HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH   196 696 216 HOH   HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH   197 697 46  HOH   HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH   198 698 193 HOH   HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH   199 699 49  HOH   HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH   200 700 80  HOH   HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH   201 701 77  HOH   HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH   202 702 228 HOH   HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH   203 703 30  HOH   HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH   204 704 51  HOH   HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH   205 705 249 HOH   HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH   206 706 47  HOH   HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH   207 707 61  HOH   HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH   208 708 317 HOH   HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH   209 709 21  HOH   HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH   210 710 91  HOH   HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH   211 711 97  HOH   HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH   212 712 171 HOH   HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH   213 713 222 HOH   HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH   214 714 115 HOH   HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH   215 715 37  HOH   HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH   216 716 116 HOH   HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH   217 717 82  HOH   HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH   218 718 271 HOH   HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH   219 719 281 HOH   HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH   220 720 59  HOH   HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH   221 721 79  HOH   HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH   222 722 121 HOH   HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH   223 723 299 HOH   HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH   224 724 107 HOH   HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH   225 725 201 HOH   HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH   226 726 208 HOH   HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH   227 727 263 HOH   HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH   228 728 255 HOH   HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH   229 729 194 HOH   HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH   230 730 276 HOH   HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH   231 731 341 HOH   HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH   232 732 298 HOH   HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH   233 733 66  HOH   HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH   234 734 339 HOH   HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH   235 735 187 HOH   HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH   236 736 239 HOH   HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH   237 737 87  HOH   HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH   238 738 294 HOH   HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH   239 739 338 HOH   HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH   240 740 322 HOH   HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH   241 741 260 HOH   HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH   242 742 278 HOH   HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH   243 743 272 HOH   HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH   244 744 293 HOH   HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH   245 745 67  HOH   HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH   246 746 219 HOH   HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH   247 747 265 HOH   HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH   248 748 348 HOH   HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH   249 749 313 HOH   HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH   250 750 140 HOH   HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH   251 751 128 HOH   HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH   252 752 287 HOH   HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH   253 753 240 HOH   HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH   254 754 309 HOH   HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH   255 755 174 HOH   HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH   256 756 156 HOH   HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH   257 757 354 HOH   HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH   258 758 290 HOH   HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH   259 759 123 HOH   HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH   260 760 145 HOH   HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH   261 761 279 HOH   HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH   262 762 291 HOH   HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH   263 763 203 HOH   HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH   264 764 332 HOH   HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH   265 765 220 HOH   HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH   266 766 206 HOH   HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH   267 767 113 HOH   HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH   268 768 8   HOH   HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH   269 769 138 HOH   HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH   270 770 316 HOH   HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH   271 771 248 HOH   HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH   272 772 170 HOH   HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH   273 773 185 HOH   HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH   274 774 162 HOH   HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH   275 775 264 HOH   HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH   276 776 146 HOH   HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH   277 777 196 HOH   HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH   278 778 34  HOH   HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH   279 779 205 HOH   HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH   280 780 158 HOH   HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH   281 781 243 HOH   HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH   282 782 268 HOH   HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH   283 783 186 HOH   HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH   284 784 304 HOH   HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH   285 785 141 HOH   HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH   286 786 259 HOH   HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH   287 787 331 HOH   HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH   288 788 330 HOH   HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH   289 789 347 HOH   HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH   290 790 310 HOH   HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH   291 791 125 HOH   HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH   292 792 172 HOH   HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH   293 793 117 HOH   HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH   294 794 197 HOH   HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH   295 795 336 HOH   HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH   296 796 155 HOH   HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH   297 797 212 HOH   HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH   298 798 254 HOH   HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH   299 799 343 HOH   HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH   300 800 267 HOH   HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH   301 801 163 HOH   HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH   302 802 323 HOH   HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH   303 803 258 HOH   HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH   304 804 333 HOH   HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH   305 805 213 HOH   HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH   306 806 131 HOH   HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH   307 807 93  HOH   HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH   308 808 262 HOH   HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH   309 809 325 HOH   HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH   310 810 315 HOH   HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH   311 811 214 HOH   HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH   312 812 297 HOH   HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH   313 813 292 HOH   HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH   314 814 139 HOH   HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH   315 815 329 HOH   HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH   316 816 301 HOH   HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH   317 817 320 HOH   HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH   318 818 169 HOH   HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH   319 819 159 HOH   HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH   320 820 346 HOH   HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH   321 821 328 HOH   HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH   322 822 94  HOH   HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH   323 823 181 HOH   HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH   324 824 190 HOH   HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH   325 825 253 HOH   HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH   326 826 202 HOH   HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH   327 827 118 HOH   HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH   328 828 250 HOH   HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH   329 829 312 HOH   HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH   330 830 154 HOH   HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH   331 831 119 HOH   HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH   332 832 256 HOH   HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH   333 833 175 HOH   HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH   334 834 327 HOH   HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH   335 835 344 HOH   HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH   336 836 283 HOH   HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH   337 837 234 HOH   HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH   338 838 178 HOH   HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH   339 839 274 HOH   HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH   340 840 152 HOH   HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH   341 841 132 HOH   HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH   342 842 257 HOH   HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH   343 843 307 HOH   HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH   344 844 321 HOH   HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH   345 845 334 HOH   HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH   346 846 261 HOH   HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH   347 847 207 HOH   HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH   348 848 269 HOH   HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH   349 849 215 HOH   HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH   350 850 284 HOH   HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH   351 851 314 HOH   HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH   352 852 335 HOH   HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH   353 853 305 HOH   HOH A-2 ? 
C-2 3 HOH   354 854 345 HOH   HOH A-2 ? 
# 
loop_
_chem_comp.id 
_chem_comp.type 
_chem_comp.mon_nstd_flag 
_chem_comp.name 
_chem_comp.pdbx_synonyms 
_chem_comp.formula 
_chem_comp.formula_weight 
A1IL0 non-polymer         . "(2~{R})-3-(4-chlorophenyl)-2-[2-[(2~{R})-1-isoquinolin-4-ylcarbonylpyrrolidin-2-yl]ethanoyl-methyl-amino]-~{N}-methyl-propanamide" ? "C27 H29 Cl N4 O3" 492.997 
ALA   "L-peptide linking" y ALANINE                                                                                                                             ? "C3 H7 N O2"       89.093  
ARG   "L-peptide linking" y ARGININE                                                                                                                            ? "C6 H15 N4 O2 1"   175.209 
ASN   "L-peptide linking" y ASPARAGINE                                                                                                                          ? "C4 H8 N2 O3"      132.118 
ASP   "L-peptide linking" y "ASPARTIC ACID"                                                                                                                     ? "C4 H7 N O4"       133.103 
CYS   "L-peptide linking" y CYSTEINE                                                                                                                            ? "C3 H7 N O2 S"     121.158 
GLN   "L-peptide linking" y GLUTAMINE                                                                                                                           ? "C5 H10 N2 O3"     146.144 
GLU   "L-peptide linking" y "GLUTAMIC ACID"                                                                                                                     ? "C5 H9 N O4"       147.129 
GLY   "peptide linking"   y GLYCINE                                                                                                                             ? "C2 H5 N O2"       75.067  
HIS   "L-peptide linking" y HISTIDINE                                                                                                                           ? "C6 H10 N3 O2 1"   156.162 
HOH   non-polymer         . WATER                                                                                                                               ? "H2 O"             18.015  
ILE   "L-peptide linking" y ISOLEUCINE                                                                                                                          ? "C6 H13 N O2"      131.173 
LEU   "L-peptide linking" y LEUCINE                                                                                                                             ? "C6 H13 N O2"      131.173 
LYS   "L-peptide linking" y LYSINE                                                                                                                              ? "C6 H15 N2 O2 1"   147.195 
MET   "L-peptide linking" y METHIONINE                                                                                                                          ? "C5 H11 N O2 S"    149.211 
PHE   "L-peptide linking" y PHENYLALANINE                                                                                                                       ? "C9 H11 N O2"      165.189 
PRO   "L-peptide linking" y PROLINE                                                                                                                             ? "C5 H9 N O2"       115.130 
SER   "L-peptide linking" y SERINE                                                                                                                              ? "C3 H7 N O3"       105.093 
THR   "L-peptide linking" y THREONINE                                                                                                                           ? "C4 H9 N O3"       119.119 
TRP   "L-peptide linking" y TRYPTOPHAN                                                                                                                          ? "C11 H12 N2 O2"    204.225 
TYR   "L-peptide linking" y TYROSINE                                                                                                                            ? "C9 H11 N O3"      181.189 
VAL   "L-peptide linking" y VALINE                                                                                                                              ? "C5 H11 N O2"      117.146 
# 
loop_
_struct_asym.id 
_struct_asym.pdbx_blank_PDB_chainid_flag 
_struct_asym.pdbx_modified 
_struct_asym.entity_id 
_struct_asym.details 
A   N N 1 ? 
A-2 N N 1 ? 
B   N N 2 ? 
B-2 N N 2 ? 
C   N N 3 ? 
C-2 N N 3 ? 
# 
_struct_conf_type.id          HELX_P 
_struct_conf_type.criteria    ? 
_struct_conf_type.reference   ? 
# 
loop_
_struct_conf.conf_type_id 
_struct_conf.id 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_id 
_struct_conf.beg_label_comp_id 
_struct_conf.beg_label_asym_id 
_struct_conf.beg_label_seq_id 
_struct_conf.pdbx_beg_PDB_ins_code 
_struct_conf.end_label_comp_id 
_struct_conf.end_label_asym_id 
_struct_conf.end_label_seq_id 
_struct_conf.pdbx_end_PDB_ins_code 
_struct_conf.beg_auth_comp_id 
_struct_conf.beg_auth_asym_id 
_struct_conf.beg_auth_seq_id 
_struct_conf.end_auth_comp_id 
_struct_conf.end_auth_asym_id 
_struct_conf.end_auth_seq_id 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_class 
_struct_conf.details 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_length 
HELX_P HELX_P1  AA1 SER A   10  ? GLY A   15  ? SER A   10  GLY A   15  1 ? 6  
HELX_P HELX_P2  AA2 HIS A   41  ? CYS A   44  ? HIS A   41  CYS A   44  5 ? 4  
HELX_P HELX_P3  AA3 SER A   46  ? LEU A   50  ? SER A   46  LEU A   50  5 ? 5  
HELX_P HELX_P4  AA4 ASN A   53  ? ARG A   60  ? ASN A   53  ARG A   60  1 ? 8  
HELX_P HELX_P5  AA5 SER A   62  ? HIS A   64  ? SER A   62  HIS A   64  5 ? 3  
HELX_P HELX_P6  AA6 ILE A   200 ? ASN A   214 ? ILE A   200 ASN A   214 1 ? 15 
HELX_P HELX_P7  AA7 THR A   226 ? TYR A   237 ? THR A   226 TYR A   237 1 ? 12 
HELX_P HELX_P8  AA8 THR A   243 ? LEU A   250 ? THR A   243 LEU A   250 1 ? 8  
HELX_P HELX_P9  AA9 LEU A   250 ? GLY A   258 ? LEU A   250 GLY A   258 1 ? 9  
HELX_P HELX_P10 AB1 ALA A   260 ? GLY A   275 ? ALA A   260 GLY A   275 1 ? 16 
HELX_P HELX_P11 AB2 THR A   292 ? CYS A   300 ? THR A   292 CYS A   300 1 ? 9  
HELX_P HELX_P12 AB3 SER A-2 10  ? GLY A-2 15  ? SER A-2 10  GLY A-2 15  1 ? 6  
HELX_P HELX_P13 AB4 HIS A-2 41  ? CYS A-2 44  ? HIS A-2 41  CYS A-2 44  5 ? 4  
HELX_P HELX_P14 AB5 SER A-2 46  ? LEU A-2 50  ? SER A-2 46  LEU A-2 50  5 ? 5  
HELX_P HELX_P15 AB6 ASN A-2 53  ? ARG A-2 60  ? ASN A-2 53  ARG A-2 60  1 ? 8  
HELX_P HELX_P16 AB7 SER A-2 62  ? HIS A-2 64  ? SER A-2 62  HIS A-2 64  5 ? 3  
HELX_P HELX_P17 AB8 ILE A-2 200 ? ASN A-2 214 ? ILE A-2 200 ASN A-2 214 1 ? 15 
HELX_P HELX_P18 AB9 THR A-2 226 ? TYR A-2 237 ? THR A-2 226 TYR A-2 237 1 ? 12 
HELX_P HELX_P19 AC1 THR A-2 243 ? LEU A-2 250 ? THR A-2 243 LEU A-2 250 1 ? 8  
HELX_P HELX_P20 AC2 LEU A-2 250 ? GLY A-2 258 ? LEU A-2 250 GLY A-2 258 1 ? 9  
HELX_P HELX_P21 AC3 ALA A-2 260 ? GLY A-2 275 ? ALA A-2 260 GLY A-2 275 1 ? 16 
HELX_P HELX_P22 AC4 THR A-2 292 ? CYS A-2 300 ? THR A-2 292 CYS A-2 300 1 ? 9  
# 
loop_
_struct_sheet.id 
_struct_sheet.type 
_struct_sheet.number_strands 
_struct_sheet.details 
AA1 ? 7 ? 
AA2 ? 5 ? 
AA3 ? 3 ? 
AA4 ? 7 ? 
AA5 ? 5 ? 
AA6 ? 3 ? 
# 
loop_
_struct_sheet_order.sheet_id 
_struct_sheet_order.range_id_1 
_struct_sheet_order.range_id_2 
_struct_sheet_order.offset 
_struct_sheet_order.sense 
AA1 1 2 ? anti-parallel 
AA1 2 3 ? anti-parallel 
AA1 3 4 ? anti-parallel 
AA1 4 5 ? anti-parallel 
AA1 5 6 ? anti-parallel 
AA1 6 7 ? anti-parallel 
AA2 1 2 ? parallel      
AA2 2 3 ? anti-parallel 
AA2 3 4 ? anti-parallel 
AA2 4 5 ? anti-parallel 
AA3 1 2 ? parallel      
AA3 2 3 ? anti-parallel 
AA4 1 2 ? anti-parallel 
AA4 2 3 ? anti-parallel 
AA4 3 4 ? anti-parallel 
AA4 4 5 ? anti-parallel 
AA4 5 6 ? anti-parallel 
AA4 6 7 ? anti-parallel 
AA5 1 2 ? parallel      
AA5 2 3 ? anti-parallel 
AA5 3 4 ? anti-parallel 
AA5 4 5 ? anti-parallel 
AA6 1 2 ? parallel      
AA6 2 3 ? anti-parallel 
# 
loop_
_struct_sheet_range.sheet_id 
_struct_sheet_range.id 
_struct_sheet_range.beg_label_comp_id 
_struct_sheet_range.beg_label_asym_id 
_struct_sheet_range.beg_label_seq_id 
_struct_sheet_range.pdbx_beg_PDB_ins_code 
_struct_sheet_range.end_label_comp_id 
_struct_sheet_range.end_label_asym_id 
_struct_sheet_range.end_label_seq_id 
_struct_sheet_range.pdbx_end_PDB_ins_code 
_struct_sheet_range.beg_auth_comp_id 
_struct_sheet_range.beg_auth_asym_id 
_struct_sheet_range.beg_auth_seq_id 
_struct_sheet_range.end_auth_comp_id 
_struct_sheet_range.end_auth_asym_id 
_struct_sheet_range.end_auth_seq_id 
AA1 1 VAL A   73  ? LEU A   75  ? VAL A   73  LEU A   75  
AA1 2 PHE A   66  ? ALA A   70  ? PHE A   66  ALA A   70  
AA1 3 MET A   17  ? CYS A   22  ? MET A   17  CYS A   22  
AA1 4 THR A   25  ? LEU A   32  ? THR A   25  LEU A   32  
AA1 5 VAL A   35  ? PRO A   39  ? VAL A   35  PRO A   39  
AA1 6 VAL A   86  ? VAL A   91  ? VAL A   86  VAL A   91  
AA1 7 VAL A   77  ? GLN A   83  ? VAL A   77  GLN A   83  
AA2 1 LYS A   100 ? PHE A   103 ? LYS A   100 PHE A   103 
AA2 2 CYS A   156 ? GLU A   166 ? CYS A   156 GLU A   166 
AA2 3 VAL A   148 ? ASP A   153 ? VAL A   148 ASP A   153 
AA2 4 THR A   111 ? TYR A   118 ? THR A   111 TYR A   118 
AA2 5 SER A   121 ? ALA A   129 ? SER A   121 ALA A   129 
AA3 1 LYS A   100 ? PHE A   103 ? LYS A   100 PHE A   103 
AA3 2 CYS A   156 ? GLU A   166 ? CYS A   156 GLU A   166 
AA3 3 HIS A   172 ? THR A   175 ? HIS A   172 THR A   175 
AA4 1 VAL A-2 73  ? LEU A-2 75  ? VAL A-2 73  LEU A-2 75  
AA4 2 PHE A-2 66  ? ALA A-2 70  ? PHE A-2 66  ALA A-2 70  
AA4 3 MET A-2 17  ? CYS A-2 22  ? MET A-2 17  CYS A-2 22  
AA4 4 THR A-2 25  ? LEU A-2 32  ? THR A-2 25  LEU A-2 32  
AA4 5 VAL A-2 35  ? PRO A-2 39  ? VAL A-2 35  PRO A-2 39  
AA4 6 VAL A-2 86  ? VAL A-2 91  ? VAL A-2 86  VAL A-2 91  
AA4 7 VAL A-2 77  ? GLN A-2 83  ? VAL A-2 77  GLN A-2 83  
AA5 1 LYS A-2 100 ? PHE A-2 103 ? LYS A-2 100 PHE A-2 103 
AA5 2 CYS A-2 156 ? GLU A-2 166 ? CYS A-2 156 GLU A-2 166 
AA5 3 VAL A-2 148 ? ASP A-2 153 ? VAL A-2 148 ASP A-2 153 
AA5 4 THR A-2 111 ? TYR A-2 118 ? THR A-2 111 TYR A-2 118 
AA5 5 SER A-2 121 ? ALA A-2 129 ? SER A-2 121 ALA A-2 129 
AA6 1 LYS A-2 100 ? PHE A-2 103 ? LYS A-2 100 PHE A-2 103 
AA6 2 CYS A-2 156 ? GLU A-2 166 ? CYS A-2 156 GLU A-2 166 
AA6 3 HIS A-2 172 ? THR A-2 175 ? HIS A-2 172 THR A-2 175 
# 
loop_
_pdbx_struct_oper_list.id 
_pdbx_struct_oper_list.type 
_pdbx_struct_oper_list.name 
_pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[1][1] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[1][2] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[1][3] 
_pdbx_struct_oper_list.vector[1] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[2][1] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[2][2] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[2][3] 
_pdbx_struct_oper_list.vector[2] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[3][1] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[3][2] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[3][3] 
_pdbx_struct_oper_list.vector[3] 
1 "identity operation"         1_555 x,y,z     1.0000000000  0.0000000000 0.0000000000 0.0000000000   0.0000000000 1.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 1.0000000000  0.0000000000  
2 "crystal symmetry operation" 2_556 -x,y,-z+1 -1.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 -21.6827012756 0.0000000000 1.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 -1.0000000000 46.9687160714 
# 
_atom_sites.entry_id                    XXXX 
_atom_sites.Cartn_transf_matrix[1][1]   ? 
_atom_sites.Cartn_transf_matrix[1][2]   ? 
_atom_sites.Cartn_transf_matrix[1][3]   ? 
_atom_sites.Cartn_transf_matrix[2][1]   ? 
_atom_sites.Cartn_transf_matrix[2][2]   ? 
_atom_sites.Cartn_transf_matrix[2][3]   ? 
_atom_sites.Cartn_transf_matrix[3][1]   ? 
_atom_sites.Cartn_transf_matrix[3][2]   ? 
_atom_sites.Cartn_transf_matrix[3][3]   ? 
_atom_sites.Cartn_transf_vector[1]      ? 
_atom_sites.Cartn_transf_vector[2]      ? 
_atom_sites.Cartn_transf_vector[3]      ? 
_atom_sites.Cartn_transform_axes        ? 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][1]   0.010188 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][2]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][3]   0.004704 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][1]   -0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][2]   0.012311 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][3]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][1]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][2]   -0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][3]   0.021291 
_atom_sites.fract_transf_vector[1]      0.000000 
_atom_sites.fract_transf_vector[2]      0.000000 
_atom_sites.fract_transf_vector[3]      0.000000 
_atom_sites.solution_primary            ? 
_atom_sites.solution_secondary          ? 
_atom_sites.solution_hydrogens          ? 
_atom_sites.special_details             ? 
# 
loop_
_atom_type.symbol 
C  
CL 
N  
O  
S  
# 
_entry.id   XXXX 
# 
loop_
_pdbx_chain_remapping.entity_id 
_pdbx_chain_remapping.label_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.auth_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.orig_label_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.orig_auth_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.applied_operations 
1 A   A   A A 1 
1 A-2 A-2 A A 2 
2 B   A   B A 1 
2 B-2 A-2 B A 2 
3 C   A   C A 1 
3 C-2 A-2 C A 2 
# 
loop_
_pdbx_entity_nonpoly.entity_id 
_pdbx_entity_nonpoly.name 
_pdbx_entity_nonpoly.comp_id 
2 "(2~{R})-3-(4-chlorophenyl)-2-[2-[(2~{R})-1-isoquinolin-4-ylcarbonylpyrrolidin-2-yl]ethanoyl-methyl-amino]-~{N}-methyl-propanamide" A1IL0 
3 water                                                                                                                               HOH   
# 
loop_
_pdbx_entity_remapping.entity_id 
_pdbx_entity_remapping.orig_entity_id 
1 1 
2 2 
3 3 
# 
loop_
_pdbx_struct_sheet_hbond.sheet_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_1 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_2 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_PDB_ins_code 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_PDB_ins_code 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_seq_id 
AA1 1 2 O LEU A   75  ? O LEU A   75  N VAL A   68  ? N VAL A   68  
AA1 2 3 O LEU A   67  ? O LEU A   67  N THR A   21  ? N THR A   21  
AA1 3 4 N VAL A   20  ? N VAL A   20  O LEU A   27  ? O LEU A   27  
AA1 4 5 N LEU A   30  ? N LEU A   30  O TYR A   37  ? O TYR A   37  
AA1 5 6 N VAL A   36  ? N VAL A   36  O LEU A   89  ? O LEU A   89  
AA1 6 7 O LYS A   88  ? O LYS A   88  N SER A   81  ? N SER A   81  
AA2 1 2 N LYS A   100 ? N LYS A   100 O VAL A   157 ? O VAL A   157 
AA2 2 3 O SER A   158 ? O SER A   158 N ASN A   151 ? N ASN A   151 
AA2 3 4 O PHE A   150 ? O PHE A   150 N SER A   113 ? N SER A   113 
AA2 4 5 N ALA A   116 ? N ALA A   116 O SER A   123 ? O SER A   123 
AA3 1 2 N LYS A   100 ? N LYS A   100 O VAL A   157 ? O VAL A   157 
AA3 2 3 N MET A   165 ? N MET A   165 O ALA A   173 ? O ALA A   173 
AA4 1 2 O LEU A-2 75  ? O LEU A-2 75  N VAL A-2 68  ? N VAL A-2 68  
AA4 2 3 O LEU A-2 67  ? O LEU A-2 67  N THR A-2 21  ? N THR A-2 21  
AA4 3 4 N VAL A-2 20  ? N VAL A-2 20  O LEU A-2 27  ? O LEU A-2 27  
AA4 4 5 N LEU A-2 30  ? N LEU A-2 30  O TYR A-2 37  ? O TYR A-2 37  
AA4 5 6 N VAL A-2 36  ? N VAL A-2 36  O LEU A-2 89  ? O LEU A-2 89  
AA4 6 7 O LYS A-2 88  ? O LYS A-2 88  N SER A-2 81  ? N SER A-2 81  
AA5 1 2 N LYS A-2 100 ? N LYS A-2 100 O VAL A-2 157 ? O VAL A-2 157 
AA5 2 3 O SER A-2 158 ? O SER A-2 158 N ASN A-2 151 ? N ASN A-2 151 
AA5 3 4 O PHE A-2 150 ? O PHE A-2 150 N SER A-2 113 ? N SER A-2 113 
AA5 4 5 N ALA A-2 116 ? N ALA A-2 116 O SER A-2 123 ? O SER A-2 123 
AA6 1 2 N LYS A-2 100 ? N LYS A-2 100 O VAL A-2 157 ? O VAL A-2 157 
AA6 2 3 N MET A-2 165 ? N MET A-2 165 O ALA A-2 173 ? O ALA A-2 173 
# 
loop_
_atom_site.group_PDB 
_atom_site.id 
_atom_site.type_symbol 
_atom_site.label_atom_id 
_atom_site.label_alt_id 
_atom_site.label_comp_id 
_atom_site.label_asym_id 
_atom_site.label_entity_id 
_atom_site.label_seq_id 
_atom_site.pdbx_PDB_ins_code 
_atom_site.Cartn_x 
_atom_site.Cartn_y 
_atom_site.Cartn_z 
_atom_site.occupancy 
_atom_site.B_iso_or_equiv 
_atom_site.Cartn_x_esd 
_atom_site.Cartn_y_esd 
_atom_site.Cartn_z_esd 
_atom_site.occupancy_esd 
_atom_site.B_iso_or_equiv_esd 
_atom_site.pdbx_formal_charge 
_atom_site.auth_seq_id 
_atom_site.auth_comp_id 
_atom_site.auth_asym_id 
_atom_site.auth_atom_id 
_atom_site.pdbx_PDB_model_num 
ATOM   1    N  N    . SER   A   1 1   ? -0.304  -19.497 36.568  1.00 24.46  ? ? ? ? ? ? 1   SER   A   N    1 
ATOM   2    C  CA   . SER   A   1 1   ? -0.655  -20.786 35.975  1.00 24.06  ? ? ? ? ? ? 1   SER   A   CA   1 
ATOM   3    C  C    . SER   A   1 1   ? -1.900  -20.631 35.099  1.00 20.21  ? ? ? ? ? ? 1   SER   A   C    1 
ATOM   4    O  O    . SER   A   1 1   ? -2.604  -19.563 35.155  1.00 18.77  ? ? ? ? ? ? 1   SER   A   O    1 
ATOM   5    C  CB   . SER   A   1 1   ? -0.853  -21.854 37.046  1.00 29.35  ? ? ? ? ? ? 1   SER   A   CB   1 
ATOM   6    O  OG   . SER   A   1 1   ? 0.272   -21.904 37.926  1.00 37.68  ? ? ? ? ? ? 1   SER   A   OG   1 
ATOM   7    N  N    . GLY   A   1 2   ? -2.168  -21.667 34.314  1.00 21.24  ? ? ? ? ? ? 2   GLY   A   N    1 
ATOM   8    C  CA   . GLY   A   1 2   ? -3.340  -21.743 33.428  1.00 21.22  ? ? ? ? ? ? 2   GLY   A   CA   1 
ATOM   9    C  C    . GLY   A   1 2   ? -2.961  -21.456 31.992  1.00 21.27  ? ? ? ? ? ? 2   GLY   A   C    1 
ATOM   10   O  O    . GLY   A   1 2   ? -1.861  -20.986 31.743  1.00 23.83  ? ? ? ? ? ? 2   GLY   A   O    1 
ATOM   11   N  N    . PHE   A   1 3   ? -3.844  -21.778 31.047  1.00 20.70  ? ? ? ? ? ? 3   PHE   A   N    1 
ATOM   12   C  CA   . PHE   A   1 3   ? -3.542  -21.607 29.611  1.00 20.53  ? ? ? ? ? ? 3   PHE   A   CA   1 
ATOM   13   C  C    . PHE   A   1 3   ? -4.857  -21.533 28.851  1.00 20.59  ? ? ? ? ? ? 3   PHE   A   C    1 
ATOM   14   O  O    . PHE   A   1 3   ? -5.630  -22.491 28.893  1.00 22.34  ? ? ? ? ? ? 3   PHE   A   O    1 
ATOM   15   C  CB   . PHE   A   1 3   ? -2.604  -22.699 29.098  1.00 23.99  ? ? ? ? ? ? 3   PHE   A   CB   1 
ATOM   16   C  CG   . PHE   A   1 3   ? -1.910  -22.336 27.811  1.00 24.10  ? ? ? ? ? ? 3   PHE   A   CG   1 
ATOM   17   C  CD1  . PHE   A   1 3   ? -0.877  -21.409 27.802  1.00 26.91  ? ? ? ? ? ? 3   PHE   A   CD1  1 
ATOM   18   C  CD2  . PHE   A   1 3   ? -2.275  -22.929 26.612  1.00 25.73  ? ? ? ? ? ? 3   PHE   A   CD2  1 
ATOM   19   C  CE1  . PHE   A   1 3   ? -0.232  -21.075 26.617  1.00 28.33  ? ? ? ? ? ? 3   PHE   A   CE1  1 
ATOM   20   C  CE2  . PHE   A   1 3   ? -1.628  -22.597 25.432  1.00 26.98  ? ? ? ? ? ? 3   PHE   A   CE2  1 
ATOM   21   C  CZ   . PHE   A   1 3   ? -0.610  -21.671 25.435  1.00 27.39  ? ? ? ? ? ? 3   PHE   A   CZ   1 
ATOM   22   N  N    . ARG   A   1 4   ? -5.096  -20.375 28.244  1.00 20.26  ? ? ? ? ? ? 4   ARG   A   N    1 
ATOM   23   C  CA   . ARG   A   1 4   ? -6.371  -20.038 27.572  1.00 19.16  ? ? ? ? ? ? 4   ARG   A   CA   1 
ATOM   24   C  C    . ARG   A   1 4   ? -6.090  -19.610 26.132  1.00 17.48  ? ? ? ? ? ? 4   ARG   A   C    1 
ATOM   25   O  O    . ARG   A   1 4   ? -5.000  -19.131 25.834  1.00 18.49  ? ? ? ? ? ? 4   ARG   A   O    1 
ATOM   26   C  CB   . ARG   A   1 4   ? -7.082  -18.907 28.326  1.00 21.25  ? ? ? ? ? ? 4   ARG   A   CB   1 
ATOM   27   C  CG   . ARG   A   1 4   ? -7.711  -19.322 29.644  1.00 22.10  ? ? ? ? ? ? 4   ARG   A   CG   1 
ATOM   28   C  CD   . ARG   A   1 4   ? -8.970  -20.107 29.404  1.00 27.33  ? ? ? ? ? ? 4   ARG   A   CD   1 
ATOM   29   N  NE   . ARG   A   1 4   ? -9.762  -20.392 30.585  1.00 27.76  ? ? ? ? ? ? 4   ARG   A   NE   1 
ATOM   30   C  CZ   . ARG   A   1 4   ? -10.909 -21.072 30.550  1.00 26.93  ? ? ? ? ? ? 4   ARG   A   CZ   1 
ATOM   31   N  NH1  . ARG   A   1 4   ? -11.376 -21.541 29.400  1.00 31.22  ? ? ? ? ? ? 4   ARG   A   NH1  1 
ATOM   32   N  NH2  . ARG   A   1 4   ? -11.575 -21.304 31.665  1.00 25.36  ? ? ? ? ? ? 4   ARG   A   NH2  1 
ATOM   33   N  N    . LYS   A   1 5   ? -7.096  -19.746 25.274  1.00 19.70  ? ? ? ? ? ? 5   LYS   A   N    1 
ATOM   34   C  CA   . LYS   A   1 5   ? -7.120  -19.070 23.962  1.00 20.96  ? ? ? ? ? ? 5   LYS   A   CA   1 
ATOM   35   C  C    . LYS   A   1 5   ? -7.240  -17.586 24.275  1.00 21.56  ? ? ? ? ? ? 5   LYS   A   C    1 
ATOM   36   O  O    . LYS   A   1 5   ? -8.336  -17.146 24.613  1.00 27.77  ? ? ? ? ? ? 5   LYS   A   O    1 
ATOM   37   C  CB   . LYS   A   1 5   ? -8.304  -19.554 23.125  1.00 24.52  ? ? ? ? ? ? 5   LYS   A   CB   1 
ATOM   38   C  CG   . LYS   A   1 5   ? -8.140  -20.940 22.549  1.00 32.76  ? ? ? ? ? ? 5   LYS   A   CG   1 
ATOM   39   C  CD   . LYS   A   1 5   ? -7.298  -20.931 21.315  1.00 39.51  ? ? ? ? ? ? 5   LYS   A   CD   1 
ATOM   40   C  CE   . LYS   A   1 5   ? -7.367  -22.251 20.581  1.00 42.36  ? ? ? ? ? ? 5   LYS   A   CE   1 
ATOM   41   N  NZ   . LYS   A   1 5   ? -6.076  -22.536 19.932  1.00 50.13  ? ? ? ? ? ? 5   LYS   A   NZ   1 
ATOM   42   N  N    A MET   A   1 6   ? -6.127  -16.862 24.172  0.50 19.26  ? ? ? ? ? ? 6   MET   A   N    1 
ATOM   43   N  N    B MET   A   1 6   ? -6.123  -16.868 24.223  0.50 19.25  ? ? ? ? ? ? 6   MET   A   N    1 
ATOM   44   C  CA   A MET   A   1 6   ? -5.977  -15.467 24.661  0.50 20.56  ? ? ? ? ? ? 6   MET   A   CA   1 
ATOM   45   C  CA   B MET   A   1 6   ? -6.058  -15.457 24.671  0.50 20.04  ? ? ? ? ? ? 6   MET   A   CA   1 
ATOM   46   C  C    A MET   A   1 6   ? -5.840  -14.520 23.465  0.50 19.61  ? ? ? ? ? ? 6   MET   A   C    1 
ATOM   47   C  C    B MET   A   1 6   ? -5.867  -14.542 23.464  0.50 19.36  ? ? ? ? ? ? 6   MET   A   C    1 
ATOM   48   O  O    A MET   A   1 6   ? -4.825  -14.614 22.738  0.50 21.18  ? ? ? ? ? ? 6   MET   A   O    1 
ATOM   49   O  O    B MET   A   1 6   ? -4.853  -14.679 22.744  0.50 21.62  ? ? ? ? ? ? 6   MET   A   O    1 
ATOM   50   C  CB   A MET   A   1 6   ? -4.738  -15.351 25.549  0.50 22.59  ? ? ? ? ? ? 6   MET   A   CB   1 
ATOM   51   C  CB   B MET   A   1 6   ? -4.924  -15.225 25.662  0.50 21.73  ? ? ? ? ? ? 6   MET   A   CB   1 
ATOM   52   C  CG   A MET   A   1 6   ? -4.515  -13.953 26.050  0.50 24.90  ? ? ? ? ? ? 6   MET   A   CG   1 
ATOM   53   C  CG   B MET   A   1 6   ? -5.081  -13.907 26.348  0.50 23.28  ? ? ? ? ? ? 6   MET   A   CG   1 
ATOM   54   S  SD   A MET   A   1 6   ? -3.179  -13.859 27.252  0.50 29.75  ? ? ? ? ? ? 6   MET   A   SD   1 
ATOM   55   S  SD   B MET   A   1 6   ? -4.027  -13.803 27.782  0.50 23.21  ? ? ? ? ? ? 6   MET   A   SD   1 
ATOM   56   C  CE   A MET   A   1 6   ? -3.828  -14.884 28.571  0.50 26.24  ? ? ? ? ? ? 6   MET   A   CE   1 
ATOM   57   C  CE   B MET   A   1 6   ? -2.431  -14.058 27.002  0.50 23.79  ? ? ? ? ? ? 6   MET   A   CE   1 
ATOM   58   N  N    . ALA   A   1 7   ? -6.817  -13.635 23.275  1.00 19.97  ? ? ? ? ? ? 7   ALA   A   N    1 
ATOM   59   C  CA   . ALA   A   1 7   ? -6.791  -12.627 22.198  1.00 19.79  ? ? ? ? ? ? 7   ALA   A   CA   1 
ATOM   60   C  C    . ALA   A   1 7   ? -6.028  -11.404 22.701  1.00 20.63  ? ? ? ? ? ? 7   ALA   A   C    1 
ATOM   61   O  O    . ALA   A   1 7   ? -5.857  -11.244 23.932  1.00 20.18  ? ? ? ? ? ? 7   ALA   A   O    1 
ATOM   62   C  CB   . ALA   A   1 7   ? -8.196  -12.294 21.766  1.00 21.77  ? ? ? ? ? ? 7   ALA   A   CB   1 
ATOM   63   N  N    . PHE   A   1 8   ? -5.589  -10.560 21.777  1.00 19.71  ? ? ? ? ? ? 8   PHE   A   N    1 
ATOM   64   C  CA   . PHE   A   1 8   ? -5.086  -9.212  22.136  1.00 22.00  ? ? ? ? ? ? 8   PHE   A   CA   1 
ATOM   65   C  C    . PHE   A   1 8   ? -6.256  -8.346  22.595  1.00 21.65  ? ? ? ? ? ? 8   PHE   A   C    1 
ATOM   66   O  O    . PHE   A   1 8   ? -7.383  -8.515  22.135  1.00 21.74  ? ? ? ? ? ? 8   PHE   A   O    1 
ATOM   67   C  CB   . PHE   A   1 8   ? -4.296  -8.599  20.981  1.00 22.50  ? ? ? ? ? ? 8   PHE   A   CB   1 
ATOM   68   C  CG   . PHE   A   1 8   ? -2.950  -9.242  20.799  1.00 23.20  ? ? ? ? ? ? 8   PHE   A   CG   1 
ATOM   69   C  CD1  . PHE   A   1 8   ? -1.914  -8.951  21.673  1.00 24.77  ? ? ? ? ? ? 8   PHE   A   CD1  1 
ATOM   70   C  CD2  . PHE   A   1 8   ? -2.726  -10.164 19.786  1.00 23.94  ? ? ? ? ? ? 8   PHE   A   CD2  1 
ATOM   71   C  CE1  . PHE   A   1 8   ? -0.673  -9.552  21.528  1.00 25.58  ? ? ? ? ? ? 8   PHE   A   CE1  1 
ATOM   72   C  CE2  . PHE   A   1 8   ? -1.479  -10.753 19.637  1.00 26.23  ? ? ? ? ? ? 8   PHE   A   CE2  1 
ATOM   73   C  CZ   . PHE   A   1 8   ? -0.452  -10.439 20.501  1.00 26.12  ? ? ? ? ? ? 8   PHE   A   CZ   1 
ATOM   74   N  N    . PRO   A   1 9   ? -6.033  -7.378  23.513  1.00 23.31  ? ? ? ? ? ? 9   PRO   A   N    1 
ATOM   75   C  CA   . PRO   A   1 9   ? -7.067  -6.404  23.850  1.00 22.82  ? ? ? ? ? ? 9   PRO   A   CA   1 
ATOM   76   C  C    . PRO   A   1 9   ? -7.488  -5.676  22.564  1.00 21.00  ? ? ? ? ? ? 9   PRO   A   C    1 
ATOM   77   O  O    . PRO   A   1 9   ? -6.621  -5.333  21.766  1.00 24.34  ? ? ? ? ? ? 9   PRO   A   O    1 
ATOM   78   C  CB   . PRO   A   1 9   ? -6.386  -5.440  24.829  1.00 24.51  ? ? ? ? ? ? 9   PRO   A   CB   1 
ATOM   79   C  CG   . PRO   A   1 9   ? -5.165  -6.190  25.323  1.00 25.98  ? ? ? ? ? ? 9   PRO   A   CG   1 
ATOM   80   C  CD   . PRO   A   1 9   ? -4.758  -7.105  24.188  1.00 25.19  ? ? ? ? ? ? 9   PRO   A   CD   1 
ATOM   81   N  N    . SER   A   1 10  ? -8.792  -5.503  22.363  1.00 22.33  ? ? ? ? ? ? 10  SER   A   N    1 
ATOM   82   C  CA   . SER   A   1 10  ? -9.384  -5.115  21.057  1.00 23.12  ? ? ? ? ? ? 10  SER   A   CA   1 
ATOM   83   C  C    . SER   A   1 10  ? -9.597  -3.600  20.949  1.00 23.83  ? ? ? ? ? ? 10  SER   A   C    1 
ATOM   84   O  O    . SER   A   1 10  ? -9.977  -3.176  19.860  1.00 24.93  ? ? ? ? ? ? 10  SER   A   O    1 
ATOM   85   C  CB   . SER   A   1 10  ? -10.671 -5.858  20.807  1.00 22.71  ? ? ? ? ? ? 10  SER   A   CB   1 
ATOM   86   O  OG   . SER   A   1 10  ? -11.594 -5.686  21.865  1.00 24.77  ? ? ? ? ? ? 10  SER   A   OG   1 
ATOM   87   N  N    . GLY   A   1 11  ? -9.381  -2.828  22.023  1.00 22.50  ? ? ? ? ? ? 11  GLY   A   N    1 
ATOM   88   C  CA   . GLY   A   1 11  ? -9.740  -1.397  22.088  1.00 25.49  ? ? ? ? ? ? 11  GLY   A   CA   1 
ATOM   89   C  C    . GLY   A   1 11  ? -9.239  -0.610  20.888  1.00 26.33  ? ? ? ? ? ? 11  GLY   A   C    1 
ATOM   90   O  O    . GLY   A   1 11  ? -10.049 0.140   20.286  1.00 29.01  ? ? ? ? ? ? 11  GLY   A   O    1 
ATOM   91   N  N    . LYS   A   1 12  ? -7.958  -0.761  20.542  1.00 26.49  ? ? ? ? ? ? 12  LYS   A   N    1 
ATOM   92   C  CA   . LYS   A   1 12  ? -7.306  0.007   19.445  1.00 27.73  ? ? ? ? ? ? 12  LYS   A   CA   1 
ATOM   93   C  C    . LYS   A   1 12  ? -8.010  -0.270  18.112  1.00 27.30  ? ? ? ? ? ? 12  LYS   A   C    1 
ATOM   94   O  O    . LYS   A   1 12  ? -8.020  0.636   17.260  1.00 31.75  ? ? ? ? ? ? 12  LYS   A   O    1 
ATOM   95   C  CB   . LYS   A   1 12  ? -5.809  -0.302  19.365  1.00 28.16  ? ? ? ? ? ? 12  LYS   A   CB   1 
ATOM   96   C  CG   . LYS   A   1 12  ? -4.981  0.290   20.497  1.00 30.88  ? ? ? ? ? ? 12  LYS   A   CG   1 
ATOM   97   C  CD   . LYS   A   1 12  ? -3.510  -0.030  20.388  1.00 36.19  ? ? ? ? ? ? 12  LYS   A   CD   1 
ATOM   98   C  CE   . LYS   A   1 12  ? -2.675  0.674   21.434  1.00 40.90  ? ? ? ? ? ? 12  LYS   A   CE   1 
ATOM   99   N  NZ   . LYS   A   1 12  ? -3.031  0.243   22.806  1.00 44.47  ? ? ? ? ? ? 12  LYS   A   NZ   1 
ATOM   100  N  N    . VAL   A   1 13  ? -8.583  -1.461  17.933  1.00 26.21  ? ? ? ? ? ? 13  VAL   A   N    1 
ATOM   101  C  CA   . VAL   A   1 13  ? -9.284  -1.834  16.667  1.00 26.15  ? ? ? ? ? ? 13  VAL   A   CA   1 
ATOM   102  C  C    . VAL   A   1 13  ? -10.756 -1.406  16.731  1.00 25.36  ? ? ? ? ? ? 13  VAL   A   C    1 
ATOM   103  O  O    . VAL   A   1 13  ? -11.275 -0.977  15.690  1.00 27.19  ? ? ? ? ? ? 13  VAL   A   O    1 
ATOM   104  C  CB   . VAL   A   1 13  ? -9.116  -3.334  16.384  1.00 25.36  ? ? ? ? ? ? 13  VAL   A   CB   1 
ATOM   105  C  CG1  . VAL   A   1 13  ? -9.818  -3.746  15.092  1.00 26.64  ? ? ? ? ? ? 13  VAL   A   CG1  1 
ATOM   106  C  CG2  . VAL   A   1 13  ? -7.636  -3.681  16.338  1.00 24.50  ? ? ? ? ? ? 13  VAL   A   CG2  1 
ATOM   107  N  N    . GLU   A   1 14  ? -11.410 -1.505  17.893  1.00 25.82  ? ? ? ? ? ? 14  GLU   A   N    1 
ATOM   108  C  CA   . GLU   A   1 14  ? -12.840 -1.115  18.068  1.00 25.23  ? ? ? ? ? ? 14  GLU   A   CA   1 
ATOM   109  C  C    . GLU   A   1 14  ? -13.048 0.315   17.553  1.00 26.07  ? ? ? ? ? ? 14  GLU   A   C    1 
ATOM   110  O  O    . GLU   A   1 14  ? -14.061 0.547   16.872  1.00 29.21  ? ? ? ? ? ? 14  GLU   A   O    1 
ATOM   111  C  CB   . GLU   A   1 14  ? -13.279 -1.194  19.527  1.00 26.48  ? ? ? ? ? ? 14  GLU   A   CB   1 
ATOM   112  C  CG   . GLU   A   1 14  ? -13.342 -2.602  20.084  1.00 27.38  ? ? ? ? ? ? 14  GLU   A   CG   1 
ATOM   113  C  CD   . GLU   A   1 14  ? -13.538 -2.632  21.591  1.00 29.47  ? ? ? ? ? ? 14  GLU   A   CD   1 
ATOM   114  O  OE1  . GLU   A   1 14  ? -14.449 -1.938  22.090  1.00 31.84  ? ? ? ? ? ? 14  GLU   A   OE1  1 
ATOM   115  O  OE2  . GLU   A   1 14  ? -12.783 -3.342  22.266  1.00 26.52  ? ? ? ? ? ? 14  GLU   A   OE2  1 
ATOM   116  N  N    . GLY   A   1 15  ? -12.096 1.211   17.831  1.00 29.11  ? ? ? ? ? ? 15  GLY   A   N    1 
ATOM   117  C  CA   . GLY   A   1 15  ? -12.165 2.628   17.437  1.00 30.15  ? ? ? ? ? ? 15  GLY   A   CA   1 
ATOM   118  C  C    . GLY   A   1 15  ? -12.004 2.847   15.940  1.00 30.78  ? ? ? ? ? ? 15  GLY   A   C    1 
ATOM   119  O  O    . GLY   A   1 15  ? -12.225 3.984   15.493  1.00 33.00  ? ? ? ? ? ? 15  GLY   A   O    1 
ATOM   120  N  N    . CYS   A   1 16  ? -11.620 1.821   15.183  1.00 29.11  ? ? ? ? ? ? 16  CYS   A   N    1 
ATOM   121  C  CA   . CYS   A   1 16  ? -11.410 1.890   13.714  1.00 30.36  ? ? ? ? ? ? 16  CYS   A   CA   1 
ATOM   122  C  C    . CYS   A   1 16  ? -12.600 1.318   12.935  1.00 28.08  ? ? ? ? ? ? 16  CYS   A   C    1 
ATOM   123  O  O    . CYS   A   1 16  ? -12.586 1.464   11.712  1.00 29.98  ? ? ? ? ? ? 16  CYS   A   O    1 
ATOM   124  C  CB   . CYS   A   1 16  ? -10.150 1.144   13.314  1.00 28.53  ? ? ? ? ? ? 16  CYS   A   CB   1 
ATOM   125  S  SG   . CYS   A   1 16  ? -8.654  1.824   14.065  1.00 32.48  ? ? ? ? ? ? 16  CYS   A   SG   1 
ATOM   126  N  N    . MET   A   1 17  ? -13.589 0.708   13.595  1.00 27.19  ? ? ? ? ? ? 17  MET   A   N    1 
ATOM   127  C  CA   . MET   A   1 17  ? -14.677 -0.021  12.897  1.00 27.50  ? ? ? ? ? ? 17  MET   A   CA   1 
ATOM   128  C  C    . MET   A   1 17  ? -15.805 0.954   12.552  1.00 29.49  ? ? ? ? ? ? 17  MET   A   C    1 
ATOM   129  O  O    . MET   A   1 17  ? -16.143 1.820   13.393  1.00 32.42  ? ? ? ? ? ? 17  MET   A   O    1 
ATOM   130  C  CB   . MET   A   1 17  ? -15.204 -1.194  13.729  1.00 29.67  ? ? ? ? ? ? 17  MET   A   CB   1 
ATOM   131  C  CG   . MET   A   1 17  ? -14.130 -2.222  14.085  1.00 29.91  ? ? ? ? ? ? 17  MET   A   CG   1 
ATOM   132  S  SD   . MET   A   1 17  ? -13.109 -2.810  12.689  1.00 28.84  ? ? ? ? ? ? 17  MET   A   SD   1 
ATOM   133  C  CE   . MET   A   1 17  ? -14.377 -3.419  11.578  1.00 27.71  ? ? ? ? ? ? 17  MET   A   CE   1 
ATOM   134  N  N    . VAL   A   1 18  ? -16.327 0.833   11.332  1.00 30.83  ? ? ? ? ? ? 18  VAL   A   N    1 
ATOM   135  C  CA   . VAL   A   1 18  ? -17.427 1.683   10.794  1.00 30.93  ? ? ? ? ? ? 18  VAL   A   CA   1 
ATOM   136  C  C    . VAL   A   1 18  ? -18.401 0.799   10.009  1.00 29.70  ? ? ? ? ? ? 18  VAL   A   C    1 
ATOM   137  O  O    . VAL   A   1 18  ? -18.056 -0.341  9.697   1.00 30.40  ? ? ? ? ? ? 18  VAL   A   O    1 
ATOM   138  C  CB   . VAL   A   1 18  ? -16.877 2.841   9.936   1.00 32.30  ? ? ? ? ? ? 18  VAL   A   CB   1 
ATOM   139  C  CG1  . VAL   A   1 18  ? -15.971 3.754   10.745  1.00 34.76  ? ? ? ? ? ? 18  VAL   A   CG1  1 
ATOM   140  C  CG2  . VAL   A   1 18  ? -16.149 2.356   8.690   1.00 30.84  ? ? ? ? ? ? 18  VAL   A   CG2  1 
ATOM   141  N  N    . GLN   A   1 19  ? -19.589 1.331   9.730   1.00 32.33  ? ? ? ? ? ? 19  GLN   A   N    1 
ATOM   142  C  CA   . GLN   A   1 19  ? -20.634 0.708   8.883   1.00 33.10  ? ? ? ? ? ? 19  GLN   A   CA   1 
ATOM   143  C  C    . GLN   A   1 19  ? -20.495 1.290   7.474   1.00 34.51  ? ? ? ? ? ? 19  GLN   A   C    1 
ATOM   144  O  O    . GLN   A   1 19  ? -20.380 2.532   7.358   1.00 34.94  ? ? ? ? ? ? 19  GLN   A   O    1 
ATOM   145  C  CB   . GLN   A   1 19  ? -22.023 1.009   9.450   1.00 37.52  ? ? ? ? ? ? 19  GLN   A   CB   1 
ATOM   146  C  CG   . GLN   A   1 19  ? -23.142 0.217   8.788   1.00 41.86  ? ? ? ? ? ? 19  GLN   A   CG   1 
ATOM   147  C  CD   . GLN   A   1 19  ? -24.462 0.397   9.492   1.00 47.64  ? ? ? ? ? ? 19  GLN   A   CD   1 
ATOM   148  O  OE1  . GLN   A   1 19  ? -25.097 -0.564  9.923   1.00 53.71  ? ? ? ? ? ? 19  GLN   A   OE1  1 
ATOM   149  N  NE2  . GLN   A   1 19  ? -24.888 1.643   9.614   1.00 53.65  ? ? ? ? ? ? 19  GLN   A   NE2  1 
ATOM   150  N  N    . VAL   A   1 20  ? -20.485 0.424   6.459   1.00 32.61  ? ? ? ? ? ? 20  VAL   A   N    1 
ATOM   151  C  CA   . VAL   A   1 20  ? -20.470 0.820   5.025   1.00 34.43  ? ? ? ? ? ? 20  VAL   A   CA   1 
ATOM   152  C  C    . VAL   A   1 20  ? -21.730 0.253   4.371   1.00 33.79  ? ? ? ? ? ? 20  VAL   A   C    1 
ATOM   153  O  O    . VAL   A   1 20  ? -21.948 -0.956  4.448   1.00 35.42  ? ? ? ? ? ? 20  VAL   A   O    1 
ATOM   154  C  CB   . VAL   A   1 20  ? -19.191 0.366   4.302   1.00 34.85  ? ? ? ? ? ? 20  VAL   A   CB   1 
ATOM   155  C  CG1  . VAL   A   1 20  ? -19.185 0.839   2.856   1.00 34.74  ? ? ? ? ? ? 20  VAL   A   CG1  1 
ATOM   156  C  CG2  . VAL   A   1 20  ? -17.938 0.832   5.031   1.00 35.03  ? ? ? ? ? ? 20  VAL   A   CG2  1 
ATOM   157  N  N    . THR   A   1 21  ? -22.527 1.117   3.741   1.00 34.93  ? ? ? ? ? ? 21  THR   A   N    1 
ATOM   158  C  CA   . THR   A   1 21  ? -23.774 0.727   3.040   1.00 36.77  ? ? ? ? ? ? 21  THR   A   CA   1 
ATOM   159  C  C    . THR   A   1 21  ? -23.672 1.197   1.590   1.00 37.09  ? ? ? ? ? ? 21  THR   A   C    1 
ATOM   160  O  O    . THR   A   1 21  ? -23.307 2.376   1.374   1.00 41.80  ? ? ? ? ? ? 21  THR   A   O    1 
ATOM   161  C  CB   . THR   A   1 21  ? -25.021 1.279   3.742   1.00 40.58  ? ? ? ? ? ? 21  THR   A   CB   1 
ATOM   162  O  OG1  . THR   A   1 21  ? -24.985 0.844   5.101   1.00 42.35  ? ? ? ? ? ? 21  THR   A   OG1  1 
ATOM   163  C  CG2  . THR   A   1 21  ? -26.306 0.824   3.087   1.00 44.66  ? ? ? ? ? ? 21  THR   A   CG2  1 
ATOM   164  N  N    . CYS   A   1 22  ? -23.916 0.284   0.650   1.00 37.80  ? ? ? ? ? ? 22  CYS   A   N    1 
ATOM   165  C  CA   . CYS   A   1 22  ? -24.019 0.562   -0.808  1.00 44.17  ? ? ? ? ? ? 22  CYS   A   CA   1 
ATOM   166  C  C    . CYS   A   1 22  ? -25.271 -0.152  -1.322  1.00 41.91  ? ? ? ? ? ? 22  CYS   A   C    1 
ATOM   167  O  O    . CYS   A   1 22  ? -25.328 -1.385  -1.221  1.00 42.54  ? ? ? ? ? ? 22  CYS   A   O    1 
ATOM   168  C  CB   . CYS   A   1 22  ? -22.763 0.129   -1.561  1.00 44.87  ? ? ? ? ? ? 22  CYS   A   CB   1 
ATOM   169  S  SG   . CYS   A   1 22  ? -22.647 0.850   -3.218  1.00 56.81  ? ? ? ? ? ? 22  CYS   A   SG   1 
ATOM   170  N  N    . GLY   A   1 23  ? -26.258 0.608   -1.792  1.00 45.34  ? ? ? ? ? ? 23  GLY   A   N    1 
ATOM   171  C  CA   . GLY   A   1 23  ? -27.603 0.097   -2.108  1.00 50.66  ? ? ? ? ? ? 23  GLY   A   CA   1 
ATOM   172  C  C    . GLY   A   1 23  ? -28.211 -0.597  -0.901  1.00 45.48  ? ? ? ? ? ? 23  GLY   A   C    1 
ATOM   173  O  O    . GLY   A   1 23  ? -28.291 0.039   0.163   1.00 56.06  ? ? ? ? ? ? 23  GLY   A   O    1 
ATOM   174  N  N    . THR   A   1 24  ? -28.548 -1.883  -1.046  1.00 48.78  ? ? ? ? ? ? 24  THR   A   N    1 
ATOM   175  C  CA   . THR   A   1 24  ? -29.256 -2.711  -0.031  1.00 47.23  ? ? ? ? ? ? 24  THR   A   CA   1 
ATOM   176  C  C    . THR   A   1 24  ? -28.258 -3.474  0.860   1.00 45.22  ? ? ? ? ? ? 24  THR   A   C    1 
ATOM   177  O  O    . THR   A   1 24  ? -28.714 -4.154  1.792   1.00 50.23  ? ? ? ? ? ? 24  THR   A   O    1 
ATOM   178  C  CB   . THR   A   1 24  ? -30.244 -3.661  -0.720  1.00 53.29  ? ? ? ? ? ? 24  THR   A   CB   1 
ATOM   179  O  OG1  . THR   A   1 24  ? -31.123 -4.160  0.288   1.00 68.72  ? ? ? ? ? ? 24  THR   A   OG1  1 
ATOM   180  C  CG2  . THR   A   1 24  ? -29.596 -4.815  -1.458  1.00 51.95  ? ? ? ? ? ? 24  THR   A   CG2  1 
ATOM   181  N  N    . THR   A   1 25  ? -26.952 -3.384  0.594   1.00 43.35  ? ? ? ? ? ? 25  THR   A   N    1 
ATOM   182  C  CA   . THR   A   1 25  ? -25.907 -4.189  1.283   1.00 41.05  ? ? ? ? ? ? 25  THR   A   CA   1 
ATOM   183  C  C    . THR   A   1 25  ? -25.221 -3.345  2.362   1.00 38.47  ? ? ? ? ? ? 25  THR   A   C    1 
ATOM   184  O  O    . THR   A   1 25  ? -24.682 -2.279  2.019   1.00 39.10  ? ? ? ? ? ? 25  THR   A   O    1 
ATOM   185  C  CB   . THR   A   1 25  ? -24.867 -4.723  0.290   1.00 42.94  ? ? ? ? ? ? 25  THR   A   CB   1 
ATOM   186  O  OG1  . THR   A   1 25  ? -25.556 -5.492  -0.695  1.00 48.18  ? ? ? ? ? ? 25  THR   A   OG1  1 
ATOM   187  C  CG2  . THR   A   1 25  ? -23.809 -5.574  0.957   1.00 43.86  ? ? ? ? ? ? 25  THR   A   CG2  1 
ATOM   188  N  N    . THR   A   1 26  ? -25.199 -3.833  3.606   1.00 37.91  ? ? ? ? ? ? 26  THR   A   N    1 
ATOM   189  C  CA   . THR   A   1 26  ? -24.417 -3.236  4.717   1.00 35.46  ? ? ? ? ? ? 26  THR   A   CA   1 
ATOM   190  C  C    . THR   A   1 26  ? -23.365 -4.246  5.197   1.00 31.90  ? ? ? ? ? ? 26  THR   A   C    1 
ATOM   191  O  O    . THR   A   1 26  ? -23.694 -5.435  5.362   1.00 36.76  ? ? ? ? ? ? 26  THR   A   O    1 
ATOM   192  C  CB   . THR   A   1 26  ? -25.324 -2.756  5.856   1.00 38.47  ? ? ? ? ? ? 26  THR   A   CB   1 
ATOM   193  O  OG1  . THR   A   1 26  ? -26.113 -1.679  5.357   1.00 44.76  ? ? ? ? ? ? 26  THR   A   OG1  1 
ATOM   194  C  CG2  . THR   A   1 26  ? -24.556 -2.269  7.065   1.00 39.26  ? ? ? ? ? ? 26  THR   A   CG2  1 
ATOM   195  N  N    . LEU   A   1 27  ? -22.133 -3.779  5.352   1.00 31.06  ? ? ? ? ? ? 27  LEU   A   N    1 
ATOM   196  C  CA   . LEU   A   1 27  ? -21.065 -4.544  6.030   1.00 28.97  ? ? ? ? ? ? 27  LEU   A   CA   1 
ATOM   197  C  C    . LEU   A   1 27  ? -20.132 -3.578  6.770   1.00 31.57  ? ? ? ? ? ? 27  LEU   A   C    1 
ATOM   198  O  O    . LEU   A   1 27  ? -20.490 -2.386  6.928   1.00 35.53  ? ? ? ? ? ? 27  LEU   A   O    1 
ATOM   199  C  CB   . LEU   A   1 27  ? -20.362 -5.459  5.011   1.00 29.76  ? ? ? ? ? ? 27  LEU   A   CB   1 
ATOM   200  C  CG   . LEU   A   1 27  ? -19.903 -4.865  3.677   1.00 28.53  ? ? ? ? ? ? 27  LEU   A   CG   1 
ATOM   201  C  CD1  . LEU   A   1 27  ? -18.901 -3.739  3.870   1.00 31.02  ? ? ? ? ? ? 27  LEU   A   CD1  1 
ATOM   202  C  CD2  . LEU   A   1 27  ? -19.293 -5.963  2.807   1.00 31.10  ? ? ? ? ? ? 27  LEU   A   CD2  1 
ATOM   203  N  N    . ASN   A   1 28  ? -19.018 -4.098  7.289   1.00 26.45  ? ? ? ? ? ? 28  ASN   A   N    1 
ATOM   204  C  CA   . ASN   A   1 28  ? -18.082 -3.349  8.155   1.00 25.78  ? ? ? ? ? ? 28  ASN   A   CA   1 
ATOM   205  C  C    . ASN   A   1 28  ? -16.916 -2.823  7.324   1.00 26.64  ? ? ? ? ? ? 28  ASN   A   C    1 
ATOM   206  O  O    . ASN   A   1 28  ? -16.522 -3.491  6.344   1.00 27.52  ? ? ? ? ? ? 28  ASN   A   O    1 
ATOM   207  C  CB   . ASN   A   1 28  ? -17.551 -4.241  9.273   1.00 25.67  ? ? ? ? ? ? 28  ASN   A   CB   1 
ATOM   208  C  CG   . ASN   A   1 28  ? -18.676 -4.922  10.024  1.00 26.97  ? ? ? ? ? ? 28  ASN   A   CG   1 
ATOM   209  O  OD1  . ASN   A   1 28  ? -19.331 -4.291  10.852  1.00 26.64  ? ? ? ? ? ? 28  ASN   A   OD1  1 
ATOM   210  N  ND2  . ASN   A   1 28  ? -18.908 -6.201  9.737   1.00 25.27  ? ? ? ? ? ? 28  ASN   A   ND2  1 
ATOM   211  N  N    . GLY   A   1 29  ? -16.375 -1.682  7.743   1.00 27.74  ? ? ? ? ? ? 29  GLY   A   N    1 
ATOM   212  C  CA   . GLY   A   1 29  ? -15.145 -1.101  7.192   1.00 27.02  ? ? ? ? ? ? 29  GLY   A   CA   1 
ATOM   213  C  C    . GLY   A   1 29  ? -14.151 -0.781  8.291   1.00 24.79  ? ? ? ? ? ? 29  GLY   A   C    1 
ATOM   214  O  O    . GLY   A   1 29  ? -14.556 -0.671  9.465   1.00 27.72  ? ? ? ? ? ? 29  GLY   A   O    1 
ATOM   215  N  N    . LEU   A   1 30  ? -12.894 -0.617  7.901   1.00 26.29  ? ? ? ? ? ? 30  LEU   A   N    1 
ATOM   216  C  CA   . LEU   A   1 30  ? -11.760 -0.283  8.794   1.00 28.06  ? ? ? ? ? ? 30  LEU   A   CA   1 
ATOM   217  C  C    . LEU   A   1 30  ? -11.291 1.127   8.435   1.00 27.40  ? ? ? ? ? ? 30  LEU   A   C    1 
ATOM   218  O  O    . LEU   A   1 30  ? -10.820 1.338   7.303   1.00 27.02  ? ? ? ? ? ? 30  LEU   A   O    1 
ATOM   219  C  CB   . LEU   A   1 30  ? -10.650 -1.321  8.613   1.00 26.04  ? ? ? ? ? ? 30  LEU   A   CB   1 
ATOM   220  C  CG   . LEU   A   1 30  ? -9.444  -1.150  9.535   1.00 27.97  ? ? ? ? ? ? 30  LEU   A   CG   1 
ATOM   221  C  CD1  . LEU   A   1 30  ? -9.813  -1.505  10.963  1.00 27.89  ? ? ? ? ? ? 30  LEU   A   CD1  1 
ATOM   222  C  CD2  . LEU   A   1 30  ? -8.268  -1.985  9.061   1.00 30.46  ? ? ? ? ? ? 30  LEU   A   CD2  1 
ATOM   223  N  N    . TRP   A   1 31  ? -11.407 2.039   9.397   1.00 29.67  ? ? ? ? ? ? 31  TRP   A   N    1 
ATOM   224  C  CA   . TRP   A   1 31  ? -11.174 3.495   9.234   1.00 31.13  ? ? ? ? ? ? 31  TRP   A   CA   1 
ATOM   225  C  C    . TRP   A   1 31  ? -9.821  3.840   9.864   1.00 31.31  ? ? ? ? ? ? 31  TRP   A   C    1 
ATOM   226  O  O    . TRP   A   1 31  ? -9.733  3.846   11.122  1.00 34.13  ? ? ? ? ? ? 31  TRP   A   O    1 
ATOM   227  C  CB   . TRP   A   1 31  ? -12.340 4.261   9.863   1.00 31.62  ? ? ? ? ? ? 31  TRP   A   CB   1 
ATOM   228  C  CG   . TRP   A   1 31  ? -12.250 5.747   9.736   1.00 32.38  ? ? ? ? ? ? 31  TRP   A   CG   1 
ATOM   229  C  CD1  . TRP   A   1 31  ? -11.614 6.464   8.764   1.00 35.12  ? ? ? ? ? ? 31  TRP   A   CD1  1 
ATOM   230  C  CD2  . TRP   A   1 31  ? -12.849 6.708   10.622  1.00 34.40  ? ? ? ? ? ? 31  TRP   A   CD2  1 
ATOM   231  N  NE1  . TRP   A   1 31  ? -11.766 7.806   8.992   1.00 36.89  ? ? ? ? ? ? 31  TRP   A   NE1  1 
ATOM   232  C  CE2  . TRP   A   1 31  ? -12.528 7.988   10.116  1.00 38.49  ? ? ? ? ? ? 31  TRP   A   CE2  1 
ATOM   233  C  CE3  . TRP   A   1 31  ? -13.623 6.608   11.783  1.00 35.99  ? ? ? ? ? ? 31  TRP   A   CE3  1 
ATOM   234  C  CZ2  . TRP   A   1 31  ? -12.948 9.159   10.749  1.00 40.11  ? ? ? ? ? ? 31  TRP   A   CZ2  1 
ATOM   235  C  CZ3  . TRP   A   1 31  ? -14.041 7.765   12.405  1.00 40.03  ? ? ? ? ? ? 31  TRP   A   CZ3  1 
ATOM   236  C  CH2  . TRP   A   1 31  ? -13.703 9.022   11.894  1.00 40.69  ? ? ? ? ? ? 31  TRP   A   CH2  1 
ATOM   237  N  N    . LEU   A   1 32  ? -8.805  4.052   8.997   1.00 29.61  ? ? ? ? ? ? 32  LEU   A   N    1 
ATOM   238  C  CA   . LEU   A   1 32  ? -7.420  4.410   9.400   1.00 32.29  ? ? ? ? ? ? 32  LEU   A   CA   1 
ATOM   239  C  C    . LEU   A   1 32  ? -7.046  5.690   8.661   1.00 37.05  ? ? ? ? ? ? 32  LEU   A   C    1 
ATOM   240  O  O    . LEU   A   1 32  ? -7.204  5.715   7.424   1.00 38.94  ? ? ? ? ? ? 32  LEU   A   O    1 
ATOM   241  C  CB   . LEU   A   1 32  ? -6.468  3.274   9.019   1.00 32.36  ? ? ? ? ? ? 32  LEU   A   CB   1 
ATOM   242  C  CG   . LEU   A   1 32  ? -6.783  1.915   9.635   1.00 31.87  ? ? ? ? ? ? 32  LEU   A   CG   1 
ATOM   243  C  CD1  . LEU   A   1 32  ? -5.925  0.836   8.994   1.00 33.05  ? ? ? ? ? ? 32  LEU   A   CD1  1 
ATOM   244  C  CD2  . LEU   A   1 32  ? -6.597  1.941   11.148  1.00 30.59  ? ? ? ? ? ? 32  LEU   A   CD2  1 
ATOM   245  N  N    . ASP   A   1 33  ? -6.604  6.712   9.395   1.00 35.40  ? ? ? ? ? ? 33  ASP   A   N    1 
ATOM   246  C  CA   . ASP   A   1 33  ? -6.361  8.056   8.808   1.00 36.77  ? ? ? ? ? ? 33  ASP   A   CA   1 
ATOM   247  C  C    . ASP   A   1 33  ? -7.641  8.421   8.041   1.00 36.21  ? ? ? ? ? ? 33  ASP   A   C    1 
ATOM   248  O  O    . ASP   A   1 33  ? -8.724  8.245   8.628   1.00 35.34  ? ? ? ? ? ? 33  ASP   A   O    1 
ATOM   249  C  CB   . ASP   A   1 33  ? -5.046  8.034   8.025   1.00 39.24  ? ? ? ? ? ? 33  ASP   A   CB   1 
ATOM   250  C  CG   . ASP   A   1 33  ? -3.863  7.566   8.860   1.00 44.30  ? ? ? ? ? ? 33  ASP   A   CG   1 
ATOM   251  O  OD1  . ASP   A   1 33  ? -3.747  8.017   10.019  1.00 48.70  ? ? ? ? ? ? 33  ASP   A   OD1  1 
ATOM   252  O  OD2  . ASP   A   1 33  ? -3.074  6.739   8.356   1.00 49.78  ? ? ? ? ? ? 33  ASP   A   OD2  1 
ATOM   253  N  N    . ASP   A   1 34  ? -7.562  8.869   6.781   1.00 38.94  ? ? ? ? ? ? 34  ASP   A   N    1 
ATOM   254  C  CA   . ASP   A   1 34  ? -8.769  9.332   6.042   1.00 39.95  ? ? ? ? ? ? 34  ASP   A   CA   1 
ATOM   255  C  C    . ASP   A   1 34  ? -9.202  8.289   5.001   1.00 35.65  ? ? ? ? ? ? 34  ASP   A   C    1 
ATOM   256  O  O    . ASP   A   1 34  ? -9.775  8.695   3.968   1.00 40.69  ? ? ? ? ? ? 34  ASP   A   O    1 
ATOM   257  C  CB   . ASP   A   1 34  ? -8.519  10.715  5.437   1.00 43.36  ? ? ? ? ? ? 34  ASP   A   CB   1 
ATOM   258  C  CG   . ASP   A   1 34  ? -7.445  10.758  4.361   1.00 49.63  ? ? ? ? ? ? 34  ASP   A   CG   1 
ATOM   259  O  OD1  . ASP   A   1 34  ? -6.678  9.774   4.240   1.00 46.74  ? ? ? ? ? ? 34  ASP   A   OD1  1 
ATOM   260  O  OD2  . ASP   A   1 34  ? -7.380  11.784  3.656   1.00 53.80  ? ? ? ? ? ? 34  ASP   A   OD2  1 
ATOM   261  N  N    . VAL   A   1 35  ? -8.968  6.999   5.253   1.00 35.01  ? ? ? ? ? ? 35  VAL   A   N    1 
ATOM   262  C  CA   . VAL   A   1 35  ? -9.367  5.905   4.320   1.00 34.70  ? ? ? ? ? ? 35  VAL   A   CA   1 
ATOM   263  C  C    . VAL   A   1 35  ? -10.186 4.874   5.097   1.00 32.14  ? ? ? ? ? ? 35  VAL   A   C    1 
ATOM   264  O  O    . VAL   A   1 35  ? -9.778  4.509   6.224   1.00 29.47  ? ? ? ? ? ? 35  VAL   A   O    1 
ATOM   265  C  CB   . VAL   A   1 35  ? -8.152  5.260   3.628   1.00 35.36  ? ? ? ? ? ? 35  VAL   A   CB   1 
ATOM   266  C  CG1  . VAL   A   1 35  ? -8.576  4.109   2.723   1.00 35.46  ? ? ? ? ? ? 35  VAL   A   CG1  1 
ATOM   267  C  CG2  . VAL   A   1 35  ? -7.345  6.289   2.849   1.00 35.38  ? ? ? ? ? ? 35  VAL   A   CG2  1 
ATOM   268  N  N    . VAL   A   1 36  ? -11.287 4.425   4.490   1.00 32.17  ? ? ? ? ? ? 36  VAL   A   N    1 
ATOM   269  C  CA   . VAL   A   1 36  ? -12.109 3.276   4.959   1.00 32.64  ? ? ? ? ? ? 36  VAL   A   CA   1 
ATOM   270  C  C    . VAL   A   1 36  ? -11.883 2.117   3.981   1.00 31.86  ? ? ? ? ? ? 36  VAL   A   C    1 
ATOM   271  O  O    . VAL   A   1 36  ? -12.148 2.278   2.768   1.00 31.44  ? ? ? ? ? ? 36  VAL   A   O    1 
ATOM   272  C  CB   . VAL   A   1 36  ? -13.597 3.637   5.099   1.00 33.01  ? ? ? ? ? ? 36  VAL   A   CB   1 
ATOM   273  C  CG1  . VAL   A   1 36  ? -14.441 2.412   5.425   1.00 32.31  ? ? ? ? ? ? 36  VAL   A   CG1  1 
ATOM   274  C  CG2  . VAL   A   1 36  ? -13.804 4.738   6.133   1.00 34.46  ? ? ? ? ? ? 36  VAL   A   CG2  1 
ATOM   275  N  N    . TYR   A   1 37  ? -11.402 0.997   4.513   1.00 27.10  ? ? ? ? ? ? 37  TYR   A   N    1 
ATOM   276  C  CA   . TYR   A   1 37  ? -11.130 -0.271  3.784   1.00 27.31  ? ? ? ? ? ? 37  TYR   A   CA   1 
ATOM   277  C  C    . TYR   A   1 37  ? -12.312 -1.208  4.034   1.00 26.78  ? ? ? ? ? ? 37  TYR   A   C    1 
ATOM   278  O  O    . TYR   A   1 37  ? -12.723 -1.371  5.212   1.00 28.71  ? ? ? ? ? ? 37  TYR   A   O    1 
ATOM   279  C  CB   . TYR   A   1 37  ? -9.818  -0.899  4.268   1.00 26.28  ? ? ? ? ? ? 37  TYR   A   CB   1 
ATOM   280  C  CG   . TYR   A   1 37  ? -8.597  -0.018  4.174   1.00 27.47  ? ? ? ? ? ? 37  TYR   A   CG   1 
ATOM   281  C  CD1  . TYR   A   1 37  ? -8.327  0.947   5.134   1.00 27.42  ? ? ? ? ? ? 37  TYR   A   CD1  1 
ATOM   282  C  CD2  . TYR   A   1 37  ? -7.707  -0.130  3.114   1.00 27.32  ? ? ? ? ? ? 37  TYR   A   CD2  1 
ATOM   283  C  CE1  . TYR   A   1 37  ? -7.214  1.770   5.046   1.00 30.76  ? ? ? ? ? ? 37  TYR   A   CE1  1 
ATOM   284  C  CE2  . TYR   A   1 37  ? -6.582  0.676   3.021   1.00 29.05  ? ? ? ? ? ? 37  TYR   A   CE2  1 
ATOM   285  C  CZ   . TYR   A   1 37  ? -6.344  1.643   3.980   1.00 29.51  ? ? ? ? ? ? 37  TYR   A   CZ   1 
ATOM   286  O  OH   . TYR   A   1 37  ? -5.241  2.441   3.878   1.00 35.76  ? ? ? ? ? ? 37  TYR   A   OH   1 
ATOM   287  N  N    . CYS   A   1 38  ? -12.852 -1.818  2.978   1.00 24.97  ? ? ? ? ? ? 38  CYS   A   N    1 
ATOM   288  C  CA   . CYS   A   1 38  ? -13.935 -2.827  3.104   1.00 27.12  ? ? ? ? ? ? 38  CYS   A   CA   1 
ATOM   289  C  C    . CYS   A   1 38  ? -13.911 -3.804  1.933   1.00 23.84  ? ? ? ? ? ? 38  CYS   A   C    1 
ATOM   290  O  O    . CYS   A   1 38  ? -13.268 -3.549  0.914   1.00 25.37  ? ? ? ? ? ? 38  CYS   A   O    1 
ATOM   291  C  CB   . CYS   A   1 38  ? -15.299 -2.164  3.228   1.00 29.11  ? ? ? ? ? ? 38  CYS   A   CB   1 
ATOM   292  S  SG   . CYS   A   1 38  ? -15.904 -1.427  1.693   1.00 32.35  ? ? ? ? ? ? 38  CYS   A   SG   1 
ATOM   293  N  N    . PRO   A   1 39  ? -14.582 -4.972  2.054   1.00 24.86  ? ? ? ? ? ? 39  PRO   A   N    1 
ATOM   294  C  CA   . PRO   A   1 39  ? -14.655 -5.923  0.944   1.00 24.29  ? ? ? ? ? ? 39  PRO   A   CA   1 
ATOM   295  C  C    . PRO   A   1 39  ? -15.333 -5.278  -0.270  1.00 23.81  ? ? ? ? ? ? 39  PRO   A   C    1 
ATOM   296  O  O    . PRO   A   1 39  ? -16.342 -4.608  -0.112  1.00 25.96  ? ? ? ? ? ? 39  PRO   A   O    1 
ATOM   297  C  CB   . PRO   A   1 39  ? -15.475 -7.090  1.507   1.00 25.37  ? ? ? ? ? ? 39  PRO   A   CB   1 
ATOM   298  C  CG   . PRO   A   1 39  ? -15.288 -6.966  2.995   1.00 24.07  ? ? ? ? ? ? 39  PRO   A   CG   1 
ATOM   299  C  CD   . PRO   A   1 39  ? -15.264 -5.477  3.254   1.00 25.47  ? ? ? ? ? ? 39  PRO   A   CD   1 
ATOM   300  N  N    . ARG   A   1 40  ? -14.773 -5.498  -1.455  1.00 24.21  ? ? ? ? ? ? 40  ARG   A   N    1 
ATOM   301  C  CA   . ARG   A   1 40  ? -15.319 -4.902  -2.692  1.00 26.68  ? ? ? ? ? ? 40  ARG   A   CA   1 
ATOM   302  C  C    . ARG   A   1 40  ? -16.702 -5.484  -3.009  1.00 26.83  ? ? ? ? ? ? 40  ARG   A   C    1 
ATOM   303  O  O    . ARG   A   1 40  ? -17.442 -4.795  -3.710  1.00 29.97  ? ? ? ? ? ? 40  ARG   A   O    1 
ATOM   304  C  CB   . ARG   A   1 40  ? -14.342 -5.042  -3.861  1.00 25.09  ? ? ? ? ? ? 40  ARG   A   CB   1 
ATOM   305  C  CG   . ARG   A   1 40  ? -14.199 -6.457  -4.392  1.00 25.48  ? ? ? ? ? ? 40  ARG   A   CG   1 
ATOM   306  C  CD   . ARG   A   1 40  ? -13.321 -6.459  -5.617  1.00 25.43  ? ? ? ? ? ? 40  ARG   A   CD   1 
ATOM   307  N  NE   . ARG   A   1 40  ? -13.075 -7.823  -6.056  1.00 25.31  ? ? ? ? ? ? 40  ARG   A   NE   1 
ATOM   308  C  CZ   . ARG   A   1 40  ? -12.429 -8.165  -7.164  1.00 25.93  ? ? ? ? ? ? 40  ARG   A   CZ   1 
ATOM   309  N  NH1  . ARG   A   1 40  ? -11.951 -7.242  -7.984  1.00 28.34  ? ? ? ? ? ? 40  ARG   A   NH1  1 
ATOM   310  N  NH2  . ARG   A   1 40  ? -12.300 -9.443  -7.472  1.00 28.12  ? ? ? ? ? ? 40  ARG   A   NH2  1 
ATOM   311  N  N    . HIS   A   1 41  ? -17.070 -6.661  -2.491  1.00 26.84  ? ? ? ? ? ? 41  HIS   A   N    1 
ATOM   312  C  CA   . HIS   A   1 41  ? -18.380 -7.301  -2.792  1.00 28.79  ? ? ? ? ? ? 41  HIS   A   CA   1 
ATOM   313  C  C    . HIS   A   1 41  ? -19.559 -6.487  -2.226  1.00 30.84  ? ? ? ? ? ? 41  HIS   A   C    1 
ATOM   314  O  O    . HIS   A   1 41  ? -20.710 -6.815  -2.592  1.00 33.12  ? ? ? ? ? ? 41  HIS   A   O    1 
ATOM   315  C  CB   . HIS   A   1 41  ? -18.373 -8.800  -2.450  1.00 29.76  ? ? ? ? ? ? 41  HIS   A   CB   1 
ATOM   316  C  CG   . HIS   A   1 41  ? -18.377 -9.176  -1.005  1.00 30.15  ? ? ? ? ? ? 41  HIS   A   CG   1 
ATOM   317  N  ND1  . HIS   A   1 41  ? -19.414 -8.865  -0.157  1.00 29.77  ? ? ? ? ? ? 41  HIS   A   ND1  1 
ATOM   318  C  CD2  . HIS   A   1 41  ? -17.526 -9.947  -0.283  1.00 29.69  ? ? ? ? ? ? 41  HIS   A   CD2  1 
ATOM   319  C  CE1  . HIS   A   1 41  ? -19.179 -9.383  1.040   1.00 27.35  ? ? ? ? ? ? 41  HIS   A   CE1  1 
ATOM   320  N  NE2  . HIS   A   1 41  ? -18.028 -10.045 0.987   1.00 27.88  ? ? ? ? ? ? 41  HIS   A   NE2  1 
ATOM   321  N  N    . VAL   A   1 42  ? -19.304 -5.432  -1.440  1.00 29.25  ? ? ? ? ? ? 42  VAL   A   N    1 
ATOM   322  C  CA   . VAL   A   1 42  ? -20.338 -4.441  -1.003  1.00 31.62  ? ? ? ? ? ? 42  VAL   A   CA   1 
ATOM   323  C  C    . VAL   A   1 42  ? -21.002 -3.800  -2.230  1.00 32.18  ? ? ? ? ? ? 42  VAL   A   C    1 
ATOM   324  O  O    . VAL   A   1 42  ? -22.175 -3.403  -2.105  1.00 36.87  ? ? ? ? ? ? 42  VAL   A   O    1 
ATOM   325  C  CB   . VAL   A   1 42  ? -19.754 -3.372  -0.055  1.00 31.97  ? ? ? ? ? ? 42  VAL   A   CB   1 
ATOM   326  C  CG1  . VAL   A   1 42  ? -18.833 -2.395  -0.765  1.00 32.83  ? ? ? ? ? ? 42  VAL   A   CG1  1 
ATOM   327  C  CG2  . VAL   A   1 42  ? -20.846 -2.633  0.696   1.00 32.79  ? ? ? ? ? ? 42  VAL   A   CG2  1 
ATOM   328  N  N    . ILE   A   1 43  ? -20.312 -3.717  -3.374  1.00 34.06  ? ? ? ? ? ? 43  ILE   A   N    1 
ATOM   329  C  CA   . ILE   A   1 43  ? -20.854 -3.044  -4.598  1.00 39.28  ? ? ? ? ? ? 43  ILE   A   CA   1 
ATOM   330  C  C    . ILE   A   1 43  ? -21.734 -3.999  -5.422  1.00 41.05  ? ? ? ? ? ? 43  ILE   A   C    1 
ATOM   331  O  O    . ILE   A   1 43  ? -22.336 -3.504  -6.389  1.00 50.07  ? ? ? ? ? ? 43  ILE   A   O    1 
ATOM   332  C  CB   . ILE   A   1 43  ? -19.737 -2.408  -5.453  1.00 42.14  ? ? ? ? ? ? 43  ILE   A   CB   1 
ATOM   333  C  CG1  . ILE   A   1 43  ? -18.903 -3.428  -6.236  1.00 39.81  ? ? ? ? ? ? 43  ILE   A   CG1  1 
ATOM   334  C  CG2  . ILE   A   1 43  ? -18.873 -1.496  -4.598  1.00 43.40  ? ? ? ? ? ? 43  ILE   A   CG2  1 
ATOM   335  C  CD1  . ILE   A   1 43  ? -17.880 -2.787  -7.145  1.00 40.48  ? ? ? ? ? ? 43  ILE   A   CD1  1 
ATOM   336  N  N    . CYS   A   1 44  ? -21.808 -5.292  -5.083  1.00 42.09  ? ? ? ? ? ? 44  CYS   A   N    1 
ATOM   337  C  CA   . CYS   A   1 44  ? -22.601 -6.312  -5.829  1.00 51.55  ? ? ? ? ? ? 44  CYS   A   CA   1 
ATOM   338  C  C    . CYS   A   1 44  ? -24.075 -6.234  -5.421  1.00 57.26  ? ? ? ? ? ? 44  CYS   A   C    1 
ATOM   339  O  O    . CYS   A   1 44  ? -24.350 -5.893  -4.253  1.00 65.14  ? ? ? ? ? ? 44  CYS   A   O    1 
ATOM   340  C  CB   . CYS   A   1 44  ? -22.078 -7.724  -5.595  1.00 54.14  ? ? ? ? ? ? 44  CYS   A   CB   1 
ATOM   341  S  SG   . CYS   A   1 44  ? -20.437 -7.994  -6.312  1.00 61.14  ? ? ? ? ? ? 44  CYS   A   SG   1 
ATOM   342  N  N    . THR   A   1 45  ? -24.979 -6.554  -6.354  1.00 68.49  ? ? ? ? ? ? 45  THR   A   N    1 
ATOM   343  C  CA   . THR   A   1 45  ? -26.453 -6.527  -6.155  1.00 77.08  ? ? ? ? ? ? 45  THR   A   CA   1 
ATOM   344  C  C    . THR   A   1 45  ? -26.873 -7.784  -5.380  1.00 89.21  ? ? ? ? ? ? 45  THR   A   C    1 
ATOM   345  O  O    . THR   A   1 45  ? -27.203 -7.640  -4.187  1.00 99.13  ? ? ? ? ? ? 45  THR   A   O    1 
ATOM   346  C  CB   . THR   A   1 45  ? -27.183 -6.362  -7.496  1.00 81.49  ? ? ? ? ? ? 45  THR   A   CB   1 
ATOM   347  O  OG1  . THR   A   1 45  ? -26.628 -7.295  -8.425  1.00 88.61  ? ? ? ? ? ? 45  THR   A   OG1  1 
ATOM   348  C  CG2  . THR   A   1 45  ? -27.074 -4.958  -8.049  1.00 79.50  ? ? ? ? ? ? 45  THR   A   CG2  1 
ATOM   349  N  N    . SER   A   1 46  ? -26.828 -8.953  -6.034  1.00 96.17  ? ? ? ? ? ? 46  SER   A   N    1 
ATOM   350  C  CA   . SER   A   1 46  ? -27.177 -10.300 -5.495  1.00 101.29 ? ? ? ? ? ? 46  SER   A   CA   1 
ATOM   351  C  C    . SER   A   1 46  ? -27.205 -11.322 -6.641  1.00 106.66 ? ? ? ? ? ? 46  SER   A   C    1 
ATOM   352  O  O    . SER   A   1 46  ? -26.537 -12.368 -6.522  1.00 104.82 ? ? ? ? ? ? 46  SER   A   O    1 
ATOM   353  C  CB   . SER   A   1 46  ? -28.496 -10.304 -4.748  1.00 96.35  ? ? ? ? ? ? 46  SER   A   CB   1 
ATOM   354  O  OG   . SER   A   1 46  ? -28.802 -11.603 -4.264  1.00 88.13  ? ? ? ? ? ? 46  SER   A   OG   1 
ATOM   355  N  N    . GLU   A   1 47  ? -27.973 -11.026 -7.697  1.00 118.23 ? ? ? ? ? ? 47  GLU   A   N    1 
ATOM   356  C  CA   . GLU   A   1 47  ? -28.084 -11.843 -8.940  1.00 120.39 ? ? ? ? ? ? 47  GLU   A   CA   1 
ATOM   357  C  C    . GLU   A   1 47  ? -26.720 -11.930 -9.645  1.00 128.11 ? ? ? ? ? ? 47  GLU   A   C    1 
ATOM   358  O  O    . GLU   A   1 47  ? -26.443 -12.991 -10.242 1.00 144.73 ? ? ? ? ? ? 47  GLU   A   O    1 
ATOM   359  C  CB   . GLU   A   1 47  ? -29.178 -11.299 -9.871  1.00 120.30 ? ? ? ? ? ? 47  GLU   A   CB   1 
ATOM   360  C  CG   . GLU   A   1 47  ? -28.898 -9.940  -10.511 1.00 120.34 ? ? ? ? ? ? 47  GLU   A   CG   1 
ATOM   361  C  CD   . GLU   A   1 47  ? -29.254 -8.711  -9.688  1.00 115.83 ? ? ? ? ? ? 47  GLU   A   CD   1 
ATOM   362  O  OE1  . GLU   A   1 47  ? -29.318 -8.821  -8.446  1.00 109.05 ? ? ? ? ? ? 47  GLU   A   OE1  1 
ATOM   363  O  OE2  . GLU   A   1 47  ? -29.463 -7.640  -10.295 1.00 108.85 ? ? ? ? ? ? 47  GLU   A   OE2  1 
ATOM   364  N  N    . ASP   A   1 48  ? -25.903 -10.870 -9.564  1.00 118.84 ? ? ? ? ? ? 48  ASP   A   N    1 
ATOM   365  C  CA   . ASP   A   1 48  ? -24.621 -10.723 -10.306 1.00 112.59 ? ? ? ? ? ? 48  ASP   A   CA   1 
ATOM   366  C  C    . ASP   A   1 48  ? -23.430 -11.124 -9.419  1.00 113.08 ? ? ? ? ? ? 48  ASP   A   C    1 
ATOM   367  O  O    . ASP   A   1 48  ? -22.298 -10.758 -9.785  1.00 117.99 ? ? ? ? ? ? 48  ASP   A   O    1 
ATOM   368  C  CB   . ASP   A   1 48  ? -24.481 -9.289  -10.835 1.00 110.07 ? ? ? ? ? ? 48  ASP   A   CB   1 
ATOM   369  C  CG   . ASP   A   1 48  ? -23.732 -9.162  -12.153 1.00 104.68 ? ? ? ? ? ? 48  ASP   A   CG   1 
ATOM   370  O  OD1  . ASP   A   1 48  ? -23.965 -9.998  -13.050 1.00 108.49 ? ? ? ? ? ? 48  ASP   A   OD1  1 
ATOM   371  O  OD2  . ASP   A   1 48  ? -22.930 -8.216  -12.278 1.00 93.92  ? ? ? ? ? ? 48  ASP   A   OD2  1 
ATOM   372  N  N    . MET   A   1 49  ? -23.656 -11.866 -8.324  1.00 103.83 ? ? ? ? ? ? 49  MET   A   N    1 
ATOM   373  C  CA   . MET   A   1 49  ? -22.583 -12.406 -7.435  1.00 94.37  ? ? ? ? ? ? 49  MET   A   CA   1 
ATOM   374  C  C    . MET   A   1 49  ? -22.084 -13.768 -7.950  1.00 73.22  ? ? ? ? ? ? 49  MET   A   C    1 
ATOM   375  O  O    . MET   A   1 49  ? -21.122 -14.293 -7.349  1.00 67.71  ? ? ? ? ? ? 49  MET   A   O    1 
ATOM   376  C  CB   . MET   A   1 49  ? -23.065 -12.544 -5.983  1.00 105.69 ? ? ? ? ? ? 49  MET   A   CB   1 
ATOM   377  C  CG   . MET   A   1 49  ? -22.450 -11.524 -5.043  1.00 106.59 ? ? ? ? ? ? 49  MET   A   CG   1 
ATOM   378  S  SD   . MET   A   1 49  ? -23.360 -11.387 -3.485  1.00 111.48 ? ? ? ? ? ? 49  MET   A   SD   1 
ATOM   379  C  CE   . MET   A   1 49  ? -22.148 -10.525 -2.488  1.00 97.70  ? ? ? ? ? ? 49  MET   A   CE   1 
ATOM   380  N  N    . LEU   A   1 50  ? -22.695 -14.319 -9.008  1.00 66.37  ? ? ? ? ? ? 50  LEU   A   N    1 
ATOM   381  C  CA   . LEU   A   1 50  ? -22.238 -15.568 -9.683  1.00 71.47  ? ? ? ? ? ? 50  LEU   A   CA   1 
ATOM   382  C  C    . LEU   A   1 50  ? -20.977 -15.283 -10.513 1.00 76.03  ? ? ? ? ? ? 50  LEU   A   C    1 
ATOM   383  O  O    . LEU   A   1 50  ? -19.998 -16.042 -10.351 1.00 74.47  ? ? ? ? ? ? 50  LEU   A   O    1 
ATOM   384  C  CB   . LEU   A   1 50  ? -23.364 -16.138 -10.555 1.00 77.97  ? ? ? ? ? ? 50  LEU   A   CB   1 
ATOM   385  C  CG   . LEU   A   1 50  ? -24.451 -16.906 -9.802  1.00 80.90  ? ? ? ? ? ? 50  LEU   A   CG   1 
ATOM   386  C  CD1  . LEU   A   1 50  ? -25.682 -17.105 -10.675 1.00 82.28  ? ? ? ? ? ? 50  LEU   A   CD1  1 
ATOM   387  C  CD2  . LEU   A   1 50  ? -23.930 -18.247 -9.297  1.00 78.33  ? ? ? ? ? ? 50  LEU   A   CD2  1 
ATOM   388  N  N    . ASN   A   1 51  ? -21.004 -14.250 -11.367 1.00 77.05  ? ? ? ? ? ? 51  ASN   A   N    1 
ATOM   389  C  CA   . ASN   A   1 51  ? -19.860 -13.844 -12.234 1.00 72.50  ? ? ? ? ? ? 51  ASN   A   CA   1 
ATOM   390  C  C    . ASN   A   1 51  ? -19.824 -12.320 -12.378 1.00 59.56  ? ? ? ? ? ? 51  ASN   A   C    1 
ATOM   391  O  O    . ASN   A   1 51  ? -20.065 -11.780 -13.456 1.00 60.40  ? ? ? ? ? ? 51  ASN   A   O    1 
ATOM   392  C  CB   . ASN   A   1 51  ? -19.904 -14.562 -13.586 1.00 80.04  ? ? ? ? ? ? 51  ASN   A   CB   1 
ATOM   393  C  CG   . ASN   A   1 51  ? -18.582 -14.511 -14.325 1.00 92.16  ? ? ? ? ? ? 51  ASN   A   CG   1 
ATOM   394  O  OD1  . ASN   A   1 51  ? -17.529 -14.785 -13.748 1.00 93.52  ? ? ? ? ? ? 51  ASN   A   OD1  1 
ATOM   395  N  ND2  . ASN   A   1 51  ? -18.626 -14.170 -15.604 1.00 100.45 ? ? ? ? ? ? 51  ASN   A   ND2  1 
ATOM   396  N  N    . PRO   A   1 52  ? -19.497 -11.573 -11.296 1.00 54.10  ? ? ? ? ? ? 52  PRO   A   N    1 
ATOM   397  C  CA   . PRO   A   1 52  ? -19.382 -10.117 -11.374 1.00 51.90  ? ? ? ? ? ? 52  PRO   A   CA   1 
ATOM   398  C  C    . PRO   A   1 52  ? -18.114 -9.683  -12.122 1.00 44.68  ? ? ? ? ? ? 52  PRO   A   C    1 
ATOM   399  O  O    . PRO   A   1 52  ? -17.086 -10.306 -11.917 1.00 47.02  ? ? ? ? ? ? 52  PRO   A   O    1 
ATOM   400  C  CB   . PRO   A   1 52  ? -19.296 -9.669  -9.906  1.00 51.37  ? ? ? ? ? ? 52  PRO   A   CB   1 
ATOM   401  C  CG   . PRO   A   1 52  ? -18.740 -10.871 -9.169  1.00 54.12  ? ? ? ? ? ? 52  PRO   A   CG   1 
ATOM   402  C  CD   . PRO   A   1 52  ? -19.206 -12.085 -9.947  1.00 54.18  ? ? ? ? ? ? 52  PRO   A   CD   1 
ATOM   403  N  N    . ASN   A   1 53  ? -18.215 -8.650  -12.965 1.00 43.93  ? ? ? ? ? ? 53  ASN   A   N    1 
ATOM   404  C  CA   . ASN   A   1 53  ? -17.036 -7.856  -13.395 1.00 40.83  ? ? ? ? ? ? 53  ASN   A   CA   1 
ATOM   405  C  C    . ASN   A   1 53  ? -16.964 -6.625  -12.491 1.00 41.14  ? ? ? ? ? ? 53  ASN   A   C    1 
ATOM   406  O  O    . ASN   A   1 53  ? -17.746 -5.693  -12.693 1.00 39.49  ? ? ? ? ? ? 53  ASN   A   O    1 
ATOM   407  C  CB   . ASN   A   1 53  ? -17.041 -7.465  -14.871 1.00 45.30  ? ? ? ? ? ? 53  ASN   A   CB   1 
ATOM   408  C  CG   . ASN   A   1 53  ? -15.719 -6.828  -15.249 1.00 50.44  ? ? ? ? ? ? 53  ASN   A   CG   1 
ATOM   409  O  OD1  . ASN   A   1 53  ? -15.473 -5.670  -14.923 1.00 53.37  ? ? ? ? ? ? 53  ASN   A   OD1  1 
ATOM   410  N  ND2  . ASN   A   1 53  ? -14.836 -7.587  -15.881 1.00 59.20  ? ? ? ? ? ? 53  ASN   A   ND2  1 
ATOM   411  N  N    . TYR   A   1 54  ? -16.067 -6.642  -11.504 1.00 36.34  ? ? ? ? ? ? 54  TYR   A   N    1 
ATOM   412  C  CA   . TYR   A   1 54  ? -15.997 -5.594  -10.456 1.00 36.48  ? ? ? ? ? ? 54  TYR   A   CA   1 
ATOM   413  C  C    . TYR   A   1 54  ? -15.547 -4.247  -11.040 1.00 38.50  ? ? ? ? ? ? 54  TYR   A   C    1 
ATOM   414  O  O    . TYR   A   1 54  ? -15.989 -3.218  -10.495 1.00 40.38  ? ? ? ? ? ? 54  TYR   A   O    1 
ATOM   415  C  CB   . TYR   A   1 54  ? -15.086 -6.040  -9.316  1.00 34.75  ? ? ? ? ? ? 54  TYR   A   CB   1 
ATOM   416  C  CG   . TYR   A   1 54  ? -15.741 -6.994  -8.354  1.00 32.72  ? ? ? ? ? ? 54  TYR   A   CG   1 
ATOM   417  C  CD1  . TYR   A   1 54  ? -16.642 -6.542  -7.402  1.00 32.78  ? ? ? ? ? ? 54  TYR   A   CD1  1 
ATOM   418  C  CD2  . TYR   A   1 54  ? -15.441 -8.350  -8.375  1.00 35.56  ? ? ? ? ? ? 54  TYR   A   CD2  1 
ATOM   419  C  CE1  . TYR   A   1 54  ? -17.216 -7.415  -6.488  1.00 37.65  ? ? ? ? ? ? 54  TYR   A   CE1  1 
ATOM   420  C  CE2  . TYR   A   1 54  ? -16.013 -9.234  -7.474  1.00 31.52  ? ? ? ? ? ? 54  TYR   A   CE2  1 
ATOM   421  C  CZ   . TYR   A   1 54  ? -16.903 -8.766  -6.525  1.00 36.00  ? ? ? ? ? ? 54  TYR   A   CZ   1 
ATOM   422  O  OH   . TYR   A   1 54  ? -17.459 -9.658  -5.651  1.00 36.14  ? ? ? ? ? ? 54  TYR   A   OH   1 
ATOM   423  N  N    . GLU   A   1 55  ? -14.687 -4.244  -12.065 1.00 35.10  ? ? ? ? ? ? 55  GLU   A   N    1 
ATOM   424  C  CA   . GLU   A   1 55  ? -14.204 -3.001  -12.723 1.00 36.06  ? ? ? ? ? ? 55  GLU   A   CA   1 
ATOM   425  C  C    . GLU   A   1 55  ? -15.423 -2.298  -13.340 1.00 37.33  ? ? ? ? ? ? 55  GLU   A   C    1 
ATOM   426  O  O    . GLU   A   1 55  ? -15.534 -1.080  -13.143 1.00 37.69  ? ? ? ? ? ? 55  GLU   A   O    1 
ATOM   427  C  CB   . GLU   A   1 55  ? -13.089 -3.297  -13.732 1.00 42.52  ? ? ? ? ? ? 55  GLU   A   CB   1 
ATOM   428  C  CG   . GLU   A   1 55  ? -12.350 -2.047  -14.201 1.00 53.66  ? ? ? ? ? ? 55  GLU   A   CG   1 
ATOM   429  C  CD   . GLU   A   1 55  ? -11.243 -2.247  -15.229 1.00 59.58  ? ? ? ? ? ? 55  GLU   A   CD   1 
ATOM   430  O  OE1  . GLU   A   1 55  ? -10.842 -1.245  -15.863 1.00 63.62  ? ? ? ? ? ? 55  GLU   A   OE1  1 
ATOM   431  O  OE2  . GLU   A   1 55  ? -10.775 -3.397  -15.395 1.00 80.48  ? ? ? ? ? ? 55  GLU   A   OE2  1 
ATOM   432  N  N    . ASP   A   1 56  ? -16.324 -3.049  -13.989 1.00 39.54  ? ? ? ? ? ? 56  ASP   A   N    1 
ATOM   433  C  CA   . ASP   A   1 56  ? -17.584 -2.524  -14.597 1.00 41.02  ? ? ? ? ? ? 56  ASP   A   CA   1 
ATOM   434  C  C    . ASP   A   1 56  ? -18.549 -2.061  -13.498 1.00 45.88  ? ? ? ? ? ? 56  ASP   A   C    1 
ATOM   435  O  O    . ASP   A   1 56  ? -19.195 -1.006  -13.677 1.00 48.36  ? ? ? ? ? ? 56  ASP   A   O    1 
ATOM   436  C  CB   . ASP   A   1 56  ? -18.286 -3.574  -15.465 1.00 47.55  ? ? ? ? ? ? 56  ASP   A   CB   1 
ATOM   437  C  CG   . ASP   A   1 56  ? -17.754 -3.694  -16.882 1.00 49.38  ? ? ? ? ? ? 56  ASP   A   CG   1 
ATOM   438  O  OD1  . ASP   A   1 56  ? -17.280 -2.675  -17.429 1.00 53.40  ? ? ? ? ? ? 56  ASP   A   OD1  1 
ATOM   439  O  OD2  . ASP   A   1 56  ? -17.832 -4.809  -17.432 1.00 60.03  ? ? ? ? ? ? 56  ASP   A   OD2  1 
ATOM   440  N  N    . LEU   A   1 57  ? -18.666 -2.824  -12.407 1.00 40.20  ? ? ? ? ? ? 57  LEU   A   N    1 
ATOM   441  C  CA   . LEU   A   1 57  ? -19.594 -2.478  -11.302 1.00 38.49  ? ? ? ? ? ? 57  LEU   A   CA   1 
ATOM   442  C  C    . LEU   A   1 57  ? -19.120 -1.181  -10.628 1.00 40.85  ? ? ? ? ? ? 57  LEU   A   C    1 
ATOM   443  O  O    . LEU   A   1 57  ? -19.993 -0.361  -10.290 1.00 43.55  ? ? ? ? ? ? 57  LEU   A   O    1 
ATOM   444  C  CB   . LEU   A   1 57  ? -19.690 -3.644  -10.311 1.00 38.47  ? ? ? ? ? ? 57  LEU   A   CB   1 
ATOM   445  C  CG   . LEU   A   1 57  ? -20.313 -4.929  -10.864 1.00 44.87  ? ? ? ? ? ? 57  LEU   A   CG   1 
ATOM   446  C  CD1  . LEU   A   1 57  ? -20.324 -6.029  -9.809  1.00 46.27  ? ? ? ? ? ? 57  LEU   A   CD1  1 
ATOM   447  C  CD2  . LEU   A   1 57  ? -21.716 -4.690  -11.407 1.00 46.50  ? ? ? ? ? ? 57  LEU   A   CD2  1 
ATOM   448  N  N    . LEU   A   1 58  ? -17.800 -0.978  -10.469 1.00 35.37  ? ? ? ? ? ? 58  LEU   A   N    1 
ATOM   449  C  CA   . LEU   A   1 58  ? -17.251 0.177   -9.705  1.00 35.68  ? ? ? ? ? ? 58  LEU   A   CA   1 
ATOM   450  C  C    . LEU   A   1 58  ? -17.349 1.460   -10.542 1.00 38.48  ? ? ? ? ? ? 58  LEU   A   C    1 
ATOM   451  O  O    . LEU   A   1 58  ? -17.681 2.517   -9.971  1.00 41.68  ? ? ? ? ? ? 58  LEU   A   O    1 
ATOM   452  C  CB   . LEU   A   1 58  ? -15.802 -0.094  -9.279  1.00 38.98  ? ? ? ? ? ? 58  LEU   A   CB   1 
ATOM   453  C  CG   . LEU   A   1 58  ? -15.189 0.967   -8.360  1.00 40.38  ? ? ? ? ? ? 58  LEU   A   CG   1 
ATOM   454  C  CD1  . LEU   A   1 58  ? -16.061 1.215   -7.139  1.00 41.71  ? ? ? ? ? ? 58  LEU   A   CD1  1 
ATOM   455  C  CD2  . LEU   A   1 58  ? -13.786 0.589   -7.930  1.00 43.11  ? ? ? ? ? ? 58  LEU   A   CD2  1 
ATOM   456  N  N    . ILE   A   1 59  ? -17.084 1.372   -11.846 1.00 37.11  ? ? ? ? ? ? 59  ILE   A   N    1 
ATOM   457  C  CA   . ILE   A   1 59  ? -17.087 2.549   -12.761 1.00 39.62  ? ? ? ? ? ? 59  ILE   A   CA   1 
ATOM   458  C  C    . ILE   A   1 59  ? -18.512 3.136   -12.797 1.00 39.62  ? ? ? ? ? ? 59  ILE   A   C    1 
ATOM   459  O  O    . ILE   A   1 59  ? -18.638 4.367   -12.990 1.00 43.94  ? ? ? ? ? ? 59  ILE   A   O    1 
ATOM   460  C  CB   . ILE   A   1 59  ? -16.488 2.161   -14.136 1.00 42.36  ? ? ? ? ? ? 59  ILE   A   CB   1 
ATOM   461  C  CG1  . ILE   A   1 59  ? -15.767 3.331   -14.817 1.00 54.50  ? ? ? ? ? ? 59  ILE   A   CG1  1 
ATOM   462  C  CG2  . ILE   A   1 59  ? -17.510 1.496   -15.050 1.00 45.24  ? ? ? ? ? ? 59  ILE   A   CG2  1 
ATOM   463  C  CD1  . ILE   A   1 59  ? -16.628 4.197   -15.690 1.00 62.13  ? ? ? ? ? ? 59  ILE   A   CD1  1 
ATOM   464  N  N    . ARG   A   1 60  ? -19.538 2.312   -12.549 1.00 37.35  ? ? ? ? ? ? 60  ARG   A   N    1 
ATOM   465  C  CA   . ARG   A   1 60  ? -20.975 2.719   -12.496 1.00 40.09  ? ? ? ? ? ? 60  ARG   A   CA   1 
ATOM   466  C  C    . ARG   A   1 60  ? -21.352 3.376   -11.155 1.00 45.04  ? ? ? ? ? ? 60  ARG   A   C    1 
ATOM   467  O  O    . ARG   A   1 60  ? -22.516 3.797   -11.025 1.00 42.47  ? ? ? ? ? ? 60  ARG   A   O    1 
ATOM   468  C  CB   . ARG   A   1 60  ? -21.863 1.499   -12.761 1.00 44.01  ? ? ? ? ? ? 60  ARG   A   CB   1 
ATOM   469  C  CG   . ARG   A   1 60  ? -21.771 1.004   -14.201 1.00 51.47  ? ? ? ? ? ? 60  ARG   A   CG   1 
ATOM   470  C  CD   . ARG   A   1 60  ? -22.114 -0.492  -14.360 1.00 46.39  ? ? ? ? ? ? 60  ARG   A   CD   1 
ATOM   471  N  NE   . ARG   A   1 60  ? -21.800 -0.874  -15.739 1.00 55.57  ? ? ? ? ? ? 60  ARG   A   NE   1 
ATOM   472  C  CZ   . ARG   A   1 60  ? -21.971 -2.088  -16.264 1.00 56.02  ? ? ? ? ? ? 60  ARG   A   CZ   1 
ATOM   473  N  NH1  . ARG   A   1 60  ? -22.474 -3.067  -15.526 1.00 55.51  ? ? ? ? ? ? 60  ARG   A   NH1  1 
ATOM   474  N  NH2  . ARG   A   1 60  ? -21.636 -2.316  -17.531 1.00 54.82  ? ? ? ? ? ? 60  ARG   A   NH2  1 
ATOM   475  N  N    . LYS   A   1 61  ? -20.434 3.440   -10.182 1.00 42.24  ? ? ? ? ? ? 61  LYS   A   N    1 
ATOM   476  C  CA   . LYS   A   1 61  ? -20.680 4.018   -8.836  1.00 44.46  ? ? ? ? ? ? 61  LYS   A   CA   1 
ATOM   477  C  C    . LYS   A   1 61  ? -20.064 5.418   -8.751  1.00 48.07  ? ? ? ? ? ? 61  LYS   A   C    1 
ATOM   478  O  O    . LYS   A   1 61  ? -19.108 5.708   -9.492  1.00 44.85  ? ? ? ? ? ? 61  LYS   A   O    1 
ATOM   479  C  CB   . LYS   A   1 61  ? -20.083 3.129   -7.740  1.00 46.49  ? ? ? ? ? ? 61  LYS   A   CB   1 
ATOM   480  C  CG   . LYS   A   1 61  ? -20.673 1.729   -7.645  1.00 47.07  ? ? ? ? ? ? 61  LYS   A   CG   1 
ATOM   481  C  CD   . LYS   A   1 61  ? -21.848 1.653   -6.708  1.00 54.88  ? ? ? ? ? ? 61  LYS   A   CD   1 
ATOM   482  C  CE   . LYS   A   1 61  ? -22.586 0.338   -6.794  1.00 58.85  ? ? ? ? ? ? 61  LYS   A   CE   1 
ATOM   483  N  NZ   . LYS   A   1 61  ? -23.701 0.295   -5.823  1.00 62.98  ? ? ? ? ? ? 61  LYS   A   NZ   1 
ATOM   484  N  N    . SER   A   1 62  ? -20.611 6.246   -7.863  1.00 51.86  ? ? ? ? ? ? 62  SER   A   N    1 
ATOM   485  C  CA   . SER   A   1 62  ? -20.044 7.550   -7.439  1.00 51.71  ? ? ? ? ? ? 62  SER   A   CA   1 
ATOM   486  C  C    . SER   A   1 62  ? -19.904 7.561   -5.915  1.00 51.07  ? ? ? ? ? ? 62  SER   A   C    1 
ATOM   487  O  O    . SER   A   1 62  ? -20.493 6.680   -5.264  1.00 52.88  ? ? ? ? ? ? 62  SER   A   O    1 
ATOM   488  C  CB   . SER   A   1 62  ? -20.906 8.683   -7.914  1.00 53.47  ? ? ? ? ? ? 62  SER   A   CB   1 
ATOM   489  O  OG   . SER   A   1 62  ? -22.223 8.537   -7.411  1.00 59.41  ? ? ? ? ? ? 62  SER   A   OG   1 
ATOM   490  N  N    . ASN   A   1 63  ? -19.185 8.557   -5.387  1.00 47.04  ? ? ? ? ? ? 63  ASN   A   N    1 
ATOM   491  C  CA   . ASN   A   1 63  ? -18.913 8.723   -3.934  1.00 48.84  ? ? ? ? ? ? 63  ASN   A   CA   1 
ATOM   492  C  C    . ASN   A   1 63  ? -20.227 8.712   -3.139  1.00 50.29  ? ? ? ? ? ? 63  ASN   A   C    1 
ATOM   493  O  O    . ASN   A   1 63  ? -20.239 8.094   -2.056  1.00 47.75  ? ? ? ? ? ? 63  ASN   A   O    1 
ATOM   494  C  CB   . ASN   A   1 63  ? -18.128 10.005  -3.640  1.00 45.29  ? ? ? ? ? ? 63  ASN   A   CB   1 
ATOM   495  C  CG   . ASN   A   1 63  ? -16.706 10.005  -4.170  1.00 48.94  ? ? ? ? ? ? 63  ASN   A   CG   1 
ATOM   496  O  OD1  . ASN   A   1 63  ? -16.083 8.953   -4.333  1.00 51.72  ? ? ? ? ? ? 63  ASN   A   OD1  1 
ATOM   497  N  ND2  . ASN   A   1 63  ? -16.171 11.190  -4.415  1.00 49.41  ? ? ? ? ? ? 63  ASN   A   ND2  1 
ATOM   498  N  N    . HIS   A   1 64  ? -21.291 9.354   -3.641  1.00 51.09  ? ? ? ? ? ? 64  HIS   A   N    1 
ATOM   499  C  CA   . HIS   A   1 64  ? -22.586 9.517   -2.918  1.00 63.27  ? ? ? ? ? ? 64  HIS   A   CA   1 
ATOM   500  C  C    . HIS   A   1 64  ? -23.292 8.158   -2.751  1.00 56.78  ? ? ? ? ? ? 64  HIS   A   C    1 
ATOM   501  O  O    . HIS   A   1 64  ? -24.114 8.047   -1.814  1.00 57.62  ? ? ? ? ? ? 64  HIS   A   O    1 
ATOM   502  C  CB   . HIS   A   1 64  ? -23.458 10.635  -3.540  1.00 66.12  ? ? ? ? ? ? 64  HIS   A   CB   1 
ATOM   503  C  CG   . HIS   A   1 64  ? -24.223 10.288  -4.780  1.00 74.13  ? ? ? ? ? ? 64  HIS   A   CG   1 
ATOM   504  N  ND1  . HIS   A   1 64  ? -25.152 9.260   -4.820  1.00 76.38  ? ? ? ? ? ? 64  HIS   A   ND1  1 
ATOM   505  C  CD2  . HIS   A   1 64  ? -24.248 10.857  -6.007  1.00 85.11  ? ? ? ? ? ? 64  HIS   A   CD2  1 
ATOM   506  C  CE1  . HIS   A   1 64  ? -25.689 9.200   -6.023  1.00 80.34  ? ? ? ? ? ? 64  HIS   A   CE1  1 
ATOM   507  N  NE2  . HIS   A   1 64  ? -25.148 10.165  -6.771  1.00 90.65  ? ? ? ? ? ? 64  HIS   A   NE2  1 
ATOM   508  N  N    . ASN   A   1 65  ? -22.964 7.149   -3.572  1.00 56.35  ? ? ? ? ? ? 65  ASN   A   N    1 
ATOM   509  C  CA   . ASN   A   1 65  ? -23.552 5.781   -3.482  1.00 56.39  ? ? ? ? ? ? 65  ASN   A   CA   1 
ATOM   510  C  C    . ASN   A   1 65  ? -23.114 5.080   -2.185  1.00 51.66  ? ? ? ? ? ? 65  ASN   A   C    1 
ATOM   511  O  O    . ASN   A   1 65  ? -23.806 4.132   -1.784  1.00 49.97  ? ? ? ? ? ? 65  ASN   A   O    1 
ATOM   512  C  CB   . ASN   A   1 65  ? -23.178 4.885   -4.671  1.00 59.06  ? ? ? ? ? ? 65  ASN   A   CB   1 
ATOM   513  C  CG   . ASN   A   1 65  ? -23.752 5.331   -5.999  1.00 60.29  ? ? ? ? ? ? 65  ASN   A   CG   1 
ATOM   514  O  OD1  . ASN   A   1 65  ? -23.067 5.283   -7.020  1.00 64.40  ? ? ? ? ? ? 65  ASN   A   OD1  1 
ATOM   515  N  ND2  . ASN   A   1 65  ? -25.010 5.746   -6.007  1.00 61.37  ? ? ? ? ? ? 65  ASN   A   ND2  1 
ATOM   516  N  N    . PHE   A   1 66  ? -22.004 5.501   -1.570  1.00 46.41  ? ? ? ? ? ? 66  PHE   A   N    1 
ATOM   517  C  CA   . PHE   A   1 66  ? -21.434 4.876   -0.346  1.00 45.11  ? ? ? ? ? ? 66  PHE   A   CA   1 
ATOM   518  C  C    . PHE   A   1 66  ? -21.825 5.702   0.883   1.00 45.91  ? ? ? ? ? ? 66  PHE   A   C    1 
ATOM   519  O  O    . PHE   A   1 66  ? -21.413 6.872   0.970   1.00 53.27  ? ? ? ? ? ? 66  PHE   A   O    1 
ATOM   520  C  CB   . PHE   A   1 66  ? -19.915 4.744   -0.482  1.00 43.74  ? ? ? ? ? ? 66  PHE   A   CB   1 
ATOM   521  C  CG   . PHE   A   1 66  ? -19.473 3.882   -1.638  1.00 45.68  ? ? ? ? ? ? 66  PHE   A   CG   1 
ATOM   522  C  CD1  . PHE   A   1 66  ? -19.534 2.497   -1.554  1.00 45.30  ? ? ? ? ? ? 66  PHE   A   CD1  1 
ATOM   523  C  CD2  . PHE   A   1 66  ? -18.998 4.449   -2.813  1.00 44.24  ? ? ? ? ? ? 66  PHE   A   CD2  1 
ATOM   524  C  CE1  . PHE   A   1 66  ? -19.139 1.704   -2.620  1.00 42.15  ? ? ? ? ? ? 66  PHE   A   CE1  1 
ATOM   525  C  CE2  . PHE   A   1 66  ? -18.597 3.653   -3.877  1.00 41.84  ? ? ? ? ? ? 66  PHE   A   CE2  1 
ATOM   526  C  CZ   . PHE   A   1 66  ? -18.666 2.280   -3.777  1.00 45.33  ? ? ? ? ? ? 66  PHE   A   CZ   1 
ATOM   527  N  N    . LEU   A   1 67  ? -22.602 5.109   1.796   1.00 42.59  ? ? ? ? ? ? 67  LEU   A   N    1 
ATOM   528  C  CA   . LEU   A   1 67  ? -22.909 5.682   3.134   1.00 43.70  ? ? ? ? ? ? 67  LEU   A   CA   1 
ATOM   529  C  C    . LEU   A   1 67  ? -21.962 5.051   4.162   1.00 40.73  ? ? ? ? ? ? 67  LEU   A   C    1 
ATOM   530  O  O    . LEU   A   1 67  ? -22.026 3.816   4.336   1.00 43.28  ? ? ? ? ? ? 67  LEU   A   O    1 
ATOM   531  C  CB   . LEU   A   1 67  ? -24.379 5.418   3.481   1.00 47.59  ? ? ? ? ? ? 67  LEU   A   CB   1 
ATOM   532  C  CG   . LEU   A   1 67  ? -24.840 5.889   4.863   1.00 54.79  ? ? ? ? ? ? 67  LEU   A   CG   1 
ATOM   533  C  CD1  . LEU   A   1 67  ? -24.470 7.347   5.109   1.00 59.07  ? ? ? ? ? ? 67  LEU   A   CD1  1 
ATOM   534  C  CD2  . LEU   A   1 67  ? -26.339 5.688   5.024   1.00 57.85  ? ? ? ? ? ? 67  LEU   A   CD2  1 
ATOM   535  N  N    . VAL   A   1 68  ? -21.089 5.867   4.767   1.00 41.88  ? ? ? ? ? ? 68  VAL   A   N    1 
ATOM   536  C  CA   . VAL   A   1 68  ? -20.125 5.464   5.835   1.00 39.18  ? ? ? ? ? ? 68  VAL   A   CA   1 
ATOM   537  C  C    . VAL   A   1 68  ? -20.547 6.148   7.140   1.00 40.59  ? ? ? ? ? ? 68  VAL   A   C    1 
ATOM   538  O  O    . VAL   A   1 68  ? -20.712 7.387   7.133   1.00 46.03  ? ? ? ? ? ? 68  VAL   A   O    1 
ATOM   539  C  CB   . VAL   A   1 68  ? -18.672 5.816   5.457   1.00 39.63  ? ? ? ? ? ? 68  VAL   A   CB   1 
ATOM   540  C  CG1  . VAL   A   1 68  ? -17.679 5.402   6.536   1.00 39.70  ? ? ? ? ? ? 68  VAL   A   CG1  1 
ATOM   541  C  CG2  . VAL   A   1 68  ? -18.277 5.205   4.123   1.00 40.86  ? ? ? ? ? ? 68  VAL   A   CG2  1 
ATOM   542  N  N    . GLN   A   1 69  ? -20.681 5.369   8.216   1.00 42.66  ? ? ? ? ? ? 69  GLN   A   N    1 
ATOM   543  C  CA   . GLN   A   1 69  ? -21.126 5.838   9.554   1.00 44.32  ? ? ? ? ? ? 69  GLN   A   CA   1 
ATOM   544  C  C    . GLN   A   1 69  ? -20.162 5.299   10.618  1.00 41.39  ? ? ? ? ? ? 69  GLN   A   C    1 
ATOM   545  O  O    . GLN   A   1 69  ? -20.015 4.055   10.708  1.00 40.12  ? ? ? ? ? ? 69  GLN   A   O    1 
ATOM   546  C  CB   . GLN   A   1 69  ? -22.563 5.388   9.820   1.00 49.96  ? ? ? ? ? ? 69  GLN   A   CB   1 
ATOM   547  C  CG   . GLN   A   1 69  ? -23.543 5.774   8.720   1.00 54.87  ? ? ? ? ? ? 69  GLN   A   CG   1 
ATOM   548  C  CD   . GLN   A   1 69  ? -24.964 5.393   9.058   1.00 62.04  ? ? ? ? ? ? 69  GLN   A   CD   1 
ATOM   549  O  OE1  . GLN   A   1 69  ? -25.474 5.715   10.128  1.00 77.06  ? ? ? ? ? ? 69  GLN   A   OE1  1 
ATOM   550  N  NE2  . GLN   A   1 69  ? -25.623 4.703   8.140   1.00 71.02  ? ? ? ? ? ? 69  GLN   A   NE2  1 
ATOM   551  N  N    . ALA   A   1 70  ? -19.503 6.206   11.349  1.00 42.70  ? ? ? ? ? ? 70  ALA   A   N    1 
ATOM   552  C  CA   . ALA   A   1 70  ? -18.681 5.918   12.549  1.00 42.47  ? ? ? ? ? ? 70  ALA   A   CA   1 
ATOM   553  C  C    . ALA   A   1 70  ? -19.552 6.170   13.783  1.00 50.68  ? ? ? ? ? ? 70  ALA   A   C    1 
ATOM   554  O  O    . ALA   A   1 70  ? -19.616 7.334   14.246  1.00 51.98  ? ? ? ? ? ? 70  ALA   A   O    1 
ATOM   555  C  CB   . ALA   A   1 70  ? -17.430 6.761   12.552  1.00 49.22  ? ? ? ? ? ? 70  ALA   A   CB   1 
ATOM   556  N  N    . GLY   A   1 71  ? -20.220 5.118   14.268  1.00 52.73  ? ? ? ? ? ? 71  GLY   A   N    1 
ATOM   557  C  CA   . GLY   A   1 71  ? -21.360 5.223   15.197  1.00 55.94  ? ? ? ? ? ? 71  GLY   A   CA   1 
ATOM   558  C  C    . GLY   A   1 71  ? -22.481 6.027   14.563  1.00 60.87  ? ? ? ? ? ? 71  GLY   A   C    1 
ATOM   559  O  O    . GLY   A   1 71  ? -23.002 5.586   13.521  1.00 67.00  ? ? ? ? ? ? 71  GLY   A   O    1 
ATOM   560  N  N    . ASN   A   1 72  ? -22.795 7.194   15.135  1.00 63.04  ? ? ? ? ? ? 72  ASN   A   N    1 
ATOM   561  C  CA   . ASN   A   1 72  ? -23.850 8.126   14.652  1.00 68.59  ? ? ? ? ? ? 72  ASN   A   CA   1 
ATOM   562  C  C    . ASN   A   1 72  ? -23.272 9.101   13.615  1.00 69.02  ? ? ? ? ? ? 72  ASN   A   C    1 
ATOM   563  O  O    . ASN   A   1 72  ? -24.069 9.631   12.817  1.00 77.67  ? ? ? ? ? ? 72  ASN   A   O    1 
ATOM   564  C  CB   . ASN   A   1 72  ? -24.489 8.903   15.808  1.00 75.16  ? ? ? ? ? ? 72  ASN   A   CB   1 
ATOM   565  C  CG   . ASN   A   1 72  ? -25.003 8.009   16.917  1.00 81.96  ? ? ? ? ? ? 72  ASN   A   CG   1 
ATOM   566  O  OD1  . ASN   A   1 72  ? -25.414 6.876   16.674  1.00 81.20  ? ? ? ? ? ? 72  ASN   A   OD1  1 
ATOM   567  N  ND2  . ASN   A   1 72  ? -24.982 8.509   18.142  1.00 88.61  ? ? ? ? ? ? 72  ASN   A   ND2  1 
ATOM   568  N  N    . VAL   A   1 73  ? -21.953 9.333   13.622  1.00 60.51  ? ? ? ? ? ? 73  VAL   A   N    1 
ATOM   569  C  CA   . VAL   A   1 73  ? -21.284 10.390  12.803  1.00 60.09  ? ? ? ? ? ? 73  VAL   A   CA   1 
ATOM   570  C  C    . VAL   A   1 73  ? -21.194 9.902   11.352  1.00 54.16  ? ? ? ? ? ? 73  VAL   A   C    1 
ATOM   571  O  O    . VAL   A   1 73  ? -20.612 8.818   11.127  1.00 49.48  ? ? ? ? ? ? 73  VAL   A   O    1 
ATOM   572  C  CB   . VAL   A   1 73  ? -19.898 10.762  13.370  1.00 64.92  ? ? ? ? ? ? 73  VAL   A   CB   1 
ATOM   573  C  CG1  . VAL   A   1 73  ? -19.147 11.733  12.465  1.00 67.88  ? ? ? ? ? ? 73  VAL   A   CG1  1 
ATOM   574  C  CG2  . VAL   A   1 73  ? -20.004 11.320  14.784  1.00 64.37  ? ? ? ? ? ? 73  VAL   A   CG2  1 
ATOM   575  N  N    . GLN   A   1 74  ? -21.733 10.685  10.413  1.00 58.72  ? ? ? ? ? ? 74  GLN   A   N    1 
ATOM   576  C  CA   . GLN   A   1 74  ? -21.680 10.410  8.951   1.00 60.60  ? ? ? ? ? ? 74  GLN   A   CA   1 
ATOM   577  C  C    . GLN   A   1 74  ? -20.301 10.846  8.442   1.00 59.86  ? ? ? ? ? ? 74  GLN   A   C    1 
ATOM   578  O  O    . GLN   A   1 74  ? -19.906 11.989  8.737   1.00 58.33  ? ? ? ? ? ? 74  GLN   A   O    1 
ATOM   579  C  CB   . GLN   A   1 74  ? -22.778 11.157  8.182   1.00 71.17  ? ? ? ? ? ? 74  GLN   A   CB   1 
ATOM   580  C  CG   . GLN   A   1 74  ? -24.183 11.051  8.771   1.00 83.41  ? ? ? ? ? ? 74  GLN   A   CG   1 
ATOM   581  C  CD   . GLN   A   1 74  ? -24.764 9.658   8.723   1.00 86.37  ? ? ? ? ? ? 74  GLN   A   CD   1 
ATOM   582  O  OE1  . GLN   A   1 74  ? -25.470 9.296   7.784   1.00 93.00  ? ? ? ? ? ? 74  GLN   A   OE1  1 
ATOM   583  N  NE2  . GLN   A   1 74  ? -24.493 8.869   9.751   1.00 92.27  ? ? ? ? ? ? 74  GLN   A   NE2  1 
ATOM   584  N  N    . LEU   A   1 75  ? -19.591 9.968   7.728   1.00 51.54  ? ? ? ? ? ? 75  LEU   A   N    1 
ATOM   585  C  CA   . LEU   A   1 75  ? -18.305 10.285  7.053   1.00 52.73  ? ? ? ? ? ? 75  LEU   A   CA   1 
ATOM   586  C  C    . LEU   A   1 75  ? -18.585 10.433  5.556   1.00 59.15  ? ? ? ? ? ? 75  LEU   A   C    1 
ATOM   587  O  O    . LEU   A   1 75  ? -18.929 9.420   4.917   1.00 62.69  ? ? ? ? ? ? 75  LEU   A   O    1 
ATOM   588  C  CB   . LEU   A   1 75  ? -17.285 9.170   7.307   1.00 53.72  ? ? ? ? ? ? 75  LEU   A   CB   1 
ATOM   589  C  CG   . LEU   A   1 75  ? -16.953 8.863   8.765   1.00 53.69  ? ? ? ? ? ? 75  LEU   A   CG   1 
ATOM   590  C  CD1  . LEU   A   1 75  ? -15.856 7.814   8.843   1.00 53.25  ? ? ? ? ? ? 75  LEU   A   CD1  1 
ATOM   591  C  CD2  . LEU   A   1 75  ? -16.538 10.113  9.524   1.00 58.42  ? ? ? ? ? ? 75  LEU   A   CD2  1 
ATOM   592  N  N    . ARG   A   1 76  ? -18.459 11.643  5.017   1.00 57.17  ? ? ? ? ? ? 76  ARG   A   N    1 
ATOM   593  C  CA   . ARG   A   1 76  ? -18.700 11.896  3.575   1.00 54.07  ? ? ? ? ? ? 76  ARG   A   CA   1 
ATOM   594  C  C    . ARG   A   1 76  ? -17.559 11.255  2.781   1.00 49.21  ? ? ? ? ? ? 76  ARG   A   C    1 
ATOM   595  O  O    . ARG   A   1 76  ? -16.384 11.614  3.035   1.00 45.01  ? ? ? ? ? ? 76  ARG   A   O    1 
ATOM   596  C  CB   . ARG   A   1 76  ? -18.815 13.392  3.267   1.00 59.25  ? ? ? ? ? ? 76  ARG   A   CB   1 
ATOM   597  C  CG   . ARG   A   1 76  ? -19.396 13.681  1.890   1.00 64.58  ? ? ? ? ? ? 76  ARG   A   CG   1 
ATOM   598  C  CD   . ARG   A   1 76  ? -19.729 15.149  1.701   1.00 67.93  ? ? ? ? ? ? 76  ARG   A   CD   1 
ATOM   599  N  NE   . ARG   A   1 76  ? -18.539 15.997  1.764   1.00 76.31  ? ? ? ? ? ? 76  ARG   A   NE   1 
ATOM   600  C  CZ   . ARG   A   1 76  ? -17.752 16.335  0.737   1.00 77.72  ? ? ? ? ? ? 76  ARG   A   CZ   1 
ATOM   601  N  NH1  . ARG   A   1 76  ? -17.996 15.910  -0.495  1.00 82.64  ? ? ? ? ? ? 76  ARG   A   NH1  1 
ATOM   602  N  NH2  . ARG   A   1 76  ? -16.703 17.113  0.952   1.00 78.15  ? ? ? ? ? ? 76  ARG   A   NH2  1 
ATOM   603  N  N    . VAL   A   1 77  ? -17.893 10.338  1.868   1.00 49.59  ? ? ? ? ? ? 77  VAL   A   N    1 
ATOM   604  C  CA   . VAL   A   1 77  ? -16.918 9.740   0.908   1.00 50.81  ? ? ? ? ? ? 77  VAL   A   CA   1 
ATOM   605  C  C    . VAL   A   1 77  ? -16.528 10.815  -0.119  1.00 46.18  ? ? ? ? ? ? 77  VAL   A   C    1 
ATOM   606  O  O    . VAL   A   1 77  ? -17.440 11.384  -0.748  1.00 48.34  ? ? ? ? ? ? 77  VAL   A   O    1 
ATOM   607  C  CB   . VAL   A   1 77  ? -17.499 8.477   0.245   1.00 46.11  ? ? ? ? ? ? 77  VAL   A   CB   1 
ATOM   608  C  CG1  . VAL   A   1 77  ? -16.552 7.902   -0.799  1.00 45.69  ? ? ? ? ? ? 77  VAL   A   CG1  1 
ATOM   609  C  CG2  . VAL   A   1 77  ? -17.857 7.435   1.297   1.00 50.17  ? ? ? ? ? ? 77  VAL   A   CG2  1 
ATOM   610  N  N    . ILE   A   1 78  ? -15.225 11.091  -0.264  1.00 43.70  ? ? ? ? ? ? 78  ILE   A   N    1 
ATOM   611  C  CA   . ILE   A   1 78  ? -14.669 12.107  -1.213  1.00 46.57  ? ? ? ? ? ? 78  ILE   A   CA   1 
ATOM   612  C  C    . ILE   A   1 78  ? -13.825 11.428  -2.304  1.00 47.11  ? ? ? ? ? ? 78  ILE   A   C    1 
ATOM   613  O  O    . ILE   A   1 78  ? -13.315 12.150  -3.177  1.00 45.15  ? ? ? ? ? ? 78  ILE   A   O    1 
ATOM   614  C  CB   . ILE   A   1 78  ? -13.869 13.189  -0.453  1.00 47.89  ? ? ? ? ? ? 78  ILE   A   CB   1 
ATOM   615  C  CG1  . ILE   A   1 78  ? -12.640 12.625  0.271   1.00 54.33  ? ? ? ? ? ? 78  ILE   A   CG1  1 
ATOM   616  C  CG2  . ILE   A   1 78  ? -14.784 13.949  0.499   1.00 50.09  ? ? ? ? ? ? 78  ILE   A   CG2  1 
ATOM   617  C  CD1  . ILE   A   1 78  ? -11.624 13.679  0.668   1.00 55.76  ? ? ? ? ? ? 78  ILE   A   CD1  1 
ATOM   618  N  N    . GLY   A   1 79  ? -13.670 10.099  -2.262  1.00 48.21  ? ? ? ? ? ? 79  GLY   A   N    1 
ATOM   619  C  CA   . GLY   A   1 79  ? -12.949 9.328   -3.289  1.00 43.19  ? ? ? ? ? ? 79  GLY   A   CA   1 
ATOM   620  C  C    . GLY   A   1 79  ? -13.209 7.843   -3.109  1.00 41.53  ? ? ? ? ? ? 79  GLY   A   C    1 
ATOM   621  O  O    . GLY   A   1 79  ? -13.546 7.442   -1.977  1.00 45.37  ? ? ? ? ? ? 79  GLY   A   O    1 
ATOM   622  N  N    . HIS   A   1 80  ? -13.128 7.068   -4.187  1.00 37.97  ? ? ? ? ? ? 80  HIS   A   N    1 
ATOM   623  C  CA   . HIS   A   1 80  ? -13.236 5.587   -4.149  1.00 35.57  ? ? ? ? ? ? 80  HIS   A   CA   1 
ATOM   624  C  C    . HIS   A   1 80  ? -12.234 4.988   -5.135  1.00 35.21  ? ? ? ? ? ? 80  HIS   A   C    1 
ATOM   625  O  O    . HIS   A   1 80  ? -12.050 5.539   -6.249  1.00 40.86  ? ? ? ? ? ? 80  HIS   A   O    1 
ATOM   626  C  CB   . HIS   A   1 80  ? -14.678 5.113   -4.372  1.00 36.76  ? ? ? ? ? ? 80  HIS   A   CB   1 
ATOM   627  C  CG   . HIS   A   1 80  ? -15.243 5.503   -5.692  1.00 42.38  ? ? ? ? ? ? 80  HIS   A   CG   1 
ATOM   628  N  ND1  . HIS   A   1 80  ? -15.721 6.771   -5.927  1.00 46.22  ? ? ? ? ? ? 80  HIS   A   ND1  1 
ATOM   629  C  CD2  . HIS   A   1 80  ? -15.409 4.812   -6.840  1.00 46.92  ? ? ? ? ? ? 80  HIS   A   CD2  1 
ATOM   630  C  CE1  . HIS   A   1 80  ? -16.153 6.852   -7.166  1.00 50.45  ? ? ? ? ? ? 80  HIS   A   CE1  1 
ATOM   631  N  NE2  . HIS   A   1 80  ? -15.978 5.664   -7.747  1.00 47.51  ? ? ? ? ? ? 80  HIS   A   NE2  1 
ATOM   632  N  N    . SER   A   1 81  ? -11.619 3.884   -4.725  1.00 35.34  ? ? ? ? ? ? 81  SER   A   N    1 
ATOM   633  C  CA   . SER   A   1 81  ? -10.536 3.158   -5.436  1.00 37.08  ? ? ? ? ? ? 81  SER   A   CA   1 
ATOM   634  C  C    . SER   A   1 81  ? -10.709 1.663   -5.145  1.00 35.42  ? ? ? ? ? ? 81  SER   A   C    1 
ATOM   635  O  O    . SER   A   1 81  ? -11.176 1.341   -4.054  1.00 35.20  ? ? ? ? ? ? 81  SER   A   O    1 
ATOM   636  C  CB   . SER   A   1 81  ? -9.192  3.665   -4.970  1.00 42.09  ? ? ? ? ? ? 81  SER   A   CB   1 
ATOM   637  O  OG   . SER   A   1 81  ? -8.129  2.998   -5.622  1.00 57.30  ? ? ? ? ? ? 81  SER   A   OG   1 
ATOM   638  N  N    . MET   A   1 82  ? -10.436 0.799   -6.114  1.00 32.52  ? ? ? ? ? ? 82  MET   A   N    1 
ATOM   639  C  CA   . MET   A   1 82  ? -10.344 -0.665  -5.897  1.00 31.34  ? ? ? ? ? ? 82  MET   A   CA   1 
ATOM   640  C  C    . MET   A   1 82  ? -8.865  -1.026  -5.814  1.00 31.76  ? ? ? ? ? ? 82  MET   A   C    1 
ATOM   641  O  O    . MET   A   1 82  ? -8.101  -0.598  -6.696  1.00 36.38  ? ? ? ? ? ? 82  MET   A   O    1 
ATOM   642  C  CB   . MET   A   1 82  ? -11.001 -1.441  -7.038  1.00 38.04  ? ? ? ? ? ? 82  MET   A   CB   1 
ATOM   643  C  CG   . MET   A   1 82  ? -11.041 -2.924  -6.806  1.00 39.75  ? ? ? ? ? ? 82  MET   A   CG   1 
ATOM   644  S  SD   . MET   A   1 82  ? -12.379 -3.714  -7.708  1.00 42.08  ? ? ? ? ? ? 82  MET   A   SD   1 
ATOM   645  C  CE   . MET   A   1 82  ? -11.957 -3.262  -9.391  1.00 50.43  ? ? ? ? ? ? 82  MET   A   CE   1 
ATOM   646  N  N    . GLN   A   1 83  ? -8.486  -1.778  -4.777  1.00 30.68  ? ? ? ? ? ? 83  GLN   A   N    1 
ATOM   647  C  CA   . GLN   A   1 83  ? -7.139  -2.386  -4.660  1.00 32.33  ? ? ? ? ? ? 83  GLN   A   CA   1 
ATOM   648  C  C    . GLN   A   1 83  ? -7.343  -3.889  -4.465  1.00 26.85  ? ? ? ? ? ? 83  GLN   A   C    1 
ATOM   649  O  O    . GLN   A   1 83  ? -7.754  -4.287  -3.374  1.00 27.31  ? ? ? ? ? ? 83  GLN   A   O    1 
ATOM   650  C  CB   . GLN   A   1 83  ? -6.343  -1.757  -3.519  1.00 36.68  ? ? ? ? ? ? 83  GLN   A   CB   1 
ATOM   651  C  CG   . GLN   A   1 83  ? -4.928  -2.309  -3.440  1.00 42.84  ? ? ? ? ? ? 83  GLN   A   CG   1 
ATOM   652  C  CD   . GLN   A   1 83  ? -4.096  -1.602  -2.406  1.00 48.38  ? ? ? ? ? ? 83  GLN   A   CD   1 
ATOM   653  O  OE1  . GLN   A   1 83  ? -4.026  -0.375  -2.377  1.00 47.93  ? ? ? ? ? ? 83  GLN   A   OE1  1 
ATOM   654  N  NE2  . GLN   A   1 83  ? -3.441  -2.385  -1.564  1.00 56.47  ? ? ? ? ? ? 83  GLN   A   NE2  1 
ATOM   655  N  N    . ASN   A   1 84  ? -7.163  -4.667  -5.526  1.00 25.59  ? ? ? ? ? ? 84  ASN   A   N    1 
ATOM   656  C  CA   . ASN   A   1 84  ? -7.410  -6.128  -5.501  1.00 23.51  ? ? ? ? ? ? 84  ASN   A   CA   1 
ATOM   657  C  C    . ASN   A   1 84  ? -8.866  -6.358  -5.053  1.00 24.33  ? ? ? ? ? ? 84  ASN   A   C    1 
ATOM   658  O  O    . ASN   A   1 84  ? -9.769  -5.809  -5.714  1.00 27.33  ? ? ? ? ? ? 84  ASN   A   O    1 
ATOM   659  C  CB   . ASN   A   1 84  ? -6.284  -6.779  -4.696  1.00 23.23  ? ? ? ? ? ? 84  ASN   A   CB   1 
ATOM   660  C  CG   . ASN   A   1 84  ? -4.926  -6.421  -5.260  1.00 24.80  ? ? ? ? ? ? 84  ASN   A   CG   1 
ATOM   661  O  OD1  . ASN   A   1 84  ? -4.677  -6.602  -6.453  1.00 29.06  ? ? ? ? ? ? 84  ASN   A   OD1  1 
ATOM   662  N  ND2  . ASN   A   1 84  ? -4.048  -5.888  -4.423  1.00 25.15  ? ? ? ? ? ? 84  ASN   A   ND2  1 
ATOM   663  N  N    . CYS   A   1 85  ? -9.118  -7.099  -3.972  1.00 22.50  ? ? ? ? ? ? 85  CYS   A   N    1 
ATOM   664  C  CA   . CYS   A   1 85  ? -10.486 -7.454  -3.514  1.00 22.31  ? ? ? ? ? ? 85  CYS   A   CA   1 
ATOM   665  C  C    . CYS   A   1 85  ? -10.990 -6.513  -2.412  1.00 22.66  ? ? ? ? ? ? 85  CYS   A   C    1 
ATOM   666  O  O    . CYS   A   1 85  ? -12.081 -6.785  -1.879  1.00 22.45  ? ? ? ? ? ? 85  CYS   A   O    1 
ATOM   667  C  CB   . CYS   A   1 85  ? -10.557 -8.911  -3.087  1.00 22.87  ? ? ? ? ? ? 85  CYS   A   CB   1 
ATOM   668  S  SG   . CYS   A   1 85  ? -10.192 -10.023 -4.466  1.00 25.24  ? ? ? ? ? ? 85  CYS   A   SG   1 
ATOM   669  N  N    . VAL   A   1 86  ? -10.293 -5.403  -2.144  1.00 23.76  ? ? ? ? ? ? 86  VAL   A   N    1 
ATOM   670  C  CA   . VAL   A   1 86  ? -10.787 -4.379  -1.181  1.00 26.40  ? ? ? ? ? ? 86  VAL   A   CA   1 
ATOM   671  C  C    . VAL   A   1 86  ? -11.094 -3.070  -1.914  1.00 25.43  ? ? ? ? ? ? 86  VAL   A   C    1 
ATOM   672  O  O    . VAL   A   1 86  ? -10.448 -2.741  -2.934  1.00 27.87  ? ? ? ? ? ? 86  VAL   A   O    1 
ATOM   673  C  CB   . VAL   A   1 86  ? -9.845  -4.151  0.015   1.00 29.17  ? ? ? ? ? ? 86  VAL   A   CB   1 
ATOM   674  C  CG1  . VAL   A   1 86  ? -9.737  -5.399  0.875   1.00 29.13  ? ? ? ? ? ? 86  VAL   A   CG1  1 
ATOM   675  C  CG2  . VAL   A   1 86  ? -8.473  -3.641  -0.387  1.00 32.85  ? ? ? ? ? ? 86  VAL   A   CG2  1 
ATOM   676  N  N    . LEU   A   1 87  ? -12.054 -2.359  -1.350  1.00 26.38  ? ? ? ? ? ? 87  LEU   A   N    1 
ATOM   677  C  CA   A LEU   A   1 87  ? -12.438 -0.980  -1.736  0.50 27.24  ? ? ? ? ? ? 87  LEU   A   CA   1 
ATOM   678  C  CA   B LEU   A   1 87  ? -12.402 -0.971  -1.752  0.50 27.93  ? ? ? ? ? ? 87  LEU   A   CA   1 
ATOM   679  C  C    . LEU   A   1 87  ? -11.745 -0.022  -0.756  1.00 29.23  ? ? ? ? ? ? 87  LEU   A   C    1 
ATOM   680  O  O    . LEU   A   1 87  ? -11.739 -0.351  0.463   1.00 29.67  ? ? ? ? ? ? 87  LEU   A   O    1 
ATOM   681  C  CB   A LEU   A   1 87  ? -13.967 -0.944  -1.655  0.50 30.46  ? ? ? ? ? ? 87  LEU   A   CB   1 
ATOM   682  C  CB   B LEU   A   1 87  ? -13.919 -0.777  -1.757  0.50 32.17  ? ? ? ? ? ? 87  LEU   A   CB   1 
ATOM   683  C  CG   A LEU   A   1 87  ? -14.677 0.343   -2.057  0.50 30.38  ? ? ? ? ? ? 87  LEU   A   CG   1 
ATOM   684  C  CG   B LEU   A   1 87  ? -14.635 -1.296  -2.995  0.50 33.72  ? ? ? ? ? ? 87  LEU   A   CG   1 
ATOM   685  C  CD1  A LEU   A   1 87  ? -14.548 0.617   -3.546  0.50 31.17  ? ? ? ? ? ? 87  LEU   A   CD1  1 
ATOM   686  C  CD1  B LEU   A   1 87  ? -16.009 -0.665  -3.106  0.50 36.16  ? ? ? ? ? ? 87  LEU   A   CD1  1 
ATOM   687  C  CD2  A LEU   A   1 87  ? -16.140 0.242   -1.667  0.50 30.83  ? ? ? ? ? ? 87  LEU   A   CD2  1 
ATOM   688  C  CD2  B LEU   A   1 87  ? -13.813 -1.046  -4.249  0.50 33.51  ? ? ? ? ? ? 87  LEU   A   CD2  1 
ATOM   689  N  N    . LYS   A   1 88  ? -11.170 1.069   -1.264  1.00 30.92  ? ? ? ? ? ? 88  LYS   A   N    1 
ATOM   690  C  CA   . LYS   A   1 88  ? -10.579 2.152   -0.440  1.00 30.08  ? ? ? ? ? ? 88  LYS   A   CA   1 
ATOM   691  C  C    . LYS   A   1 88  ? -11.470 3.374   -0.633  1.00 31.99  ? ? ? ? ? ? 88  LYS   A   C    1 
ATOM   692  O  O    . LYS   A   1 88  ? -11.508 3.887   -1.760  1.00 36.83  ? ? ? ? ? ? 88  LYS   A   O    1 
ATOM   693  C  CB   . LYS   A   1 88  ? -9.128  2.433   -0.831  1.00 30.94  ? ? ? ? ? ? 88  LYS   A   CB   1 
ATOM   694  C  CG   . LYS   A   1 88  ? -8.167  1.279   -0.603  1.00 33.27  ? ? ? ? ? ? 88  LYS   A   CG   1 
ATOM   695  C  CD   . LYS   A   1 88  ? -6.736  1.706   -0.409  1.00 41.99  ? ? ? ? ? ? 88  LYS   A   CD   1 
ATOM   696  C  CE   . LYS   A   1 88  ? -6.063  2.172   -1.676  1.00 49.92  ? ? ? ? ? ? 88  LYS   A   CE   1 
ATOM   697  N  NZ   . LYS   A   1 88  ? -4.684  2.636   -1.395  1.00 64.22  ? ? ? ? ? ? 88  LYS   A   NZ   1 
ATOM   698  N  N    . LEU   A   1 89  ? -12.225 3.745   0.402   1.00 30.10  ? ? ? ? ? ? 89  LEU   A   N    1 
ATOM   699  C  CA   . LEU   A   1 89  ? -13.127 4.920   0.373   1.00 32.32  ? ? ? ? ? ? 89  LEU   A   CA   1 
ATOM   700  C  C    . LEU   A   1 89  ? -12.409 6.066   1.079   1.00 38.69  ? ? ? ? ? ? 89  LEU   A   C    1 
ATOM   701  O  O    . LEU   A   1 89  ? -12.226 5.973   2.311   1.00 38.84  ? ? ? ? ? ? 89  LEU   A   O    1 
ATOM   702  C  CB   . LEU   A   1 89  ? -14.444 4.549   1.060   1.00 37.19  ? ? ? ? ? ? 89  LEU   A   CB   1 
ATOM   703  C  CG   . LEU   A   1 89  ? -15.224 3.402   0.417   1.00 36.56  ? ? ? ? ? ? 89  LEU   A   CG   1 
ATOM   704  C  CD1  . LEU   A   1 89  ? -16.479 3.097   1.216   1.00 40.13  ? ? ? ? ? ? 89  LEU   A   CD1  1 
ATOM   705  C  CD2  . LEU   A   1 89  ? -15.577 3.722   -1.028  1.00 38.78  ? ? ? ? ? ? 89  LEU   A   CD2  1 
ATOM   706  N  N    . LYS   A   1 90  ? -11.978 7.085   0.327   1.00 39.39  ? ? ? ? ? ? 90  LYS   A   N    1 
ATOM   707  C  CA   . LYS   A   1 90  ? -11.348 8.288   0.920   1.00 40.46  ? ? ? ? ? ? 90  LYS   A   CA   1 
ATOM   708  C  C    . LYS   A   1 90  ? -12.487 9.089   1.552   1.00 42.12  ? ? ? ? ? ? 90  LYS   A   C    1 
ATOM   709  O  O    . LYS   A   1 90  ? -13.528 9.270   0.873   1.00 40.87  ? ? ? ? ? ? 90  LYS   A   O    1 
ATOM   710  C  CB   . LYS   A   1 90  ? -10.559 9.092   -0.119  1.00 44.87  ? ? ? ? ? ? 90  LYS   A   CB   1 
ATOM   711  C  CG   . LYS   A   1 90  ? -9.576  10.093  0.477   1.00 46.81  ? ? ? ? ? ? 90  LYS   A   CG   1 
ATOM   712  C  CD   . LYS   A   1 90  ? -8.799  10.880  -0.551  1.00 55.09  ? ? ? ? ? ? 90  LYS   A   CD   1 
ATOM   713  C  CE   . LYS   A   1 90  ? -7.679  11.691  0.068   1.00 64.79  ? ? ? ? ? ? 90  LYS   A   CE   1 
ATOM   714  N  NZ   . LYS   A   1 90  ? -7.058  12.607  -0.917  1.00 72.31  ? ? ? ? ? ? 90  LYS   A   NZ   1 
ATOM   715  N  N    . VAL   A   1 91  ? -12.323 9.489   2.814   1.00 39.75  ? ? ? ? ? ? 91  VAL   A   N    1 
ATOM   716  C  CA   . VAL   A   1 91  ? -13.363 10.236  3.583   1.00 42.95  ? ? ? ? ? ? 91  VAL   A   CA   1 
ATOM   717  C  C    . VAL   A   1 91  ? -12.800 11.609  3.960   1.00 44.41  ? ? ? ? ? ? 91  VAL   A   C    1 
ATOM   718  O  O    . VAL   A   1 91  ? -11.567 11.791  3.896   1.00 43.29  ? ? ? ? ? ? 91  VAL   A   O    1 
ATOM   719  C  CB   . VAL   A   1 91  ? -13.859 9.441   4.807   1.00 42.08  ? ? ? ? ? ? 91  VAL   A   CB   1 
ATOM   720  C  CG1  . VAL   A   1 91  ? -14.742 8.278   4.383   1.00 39.99  ? ? ? ? ? ? 91  VAL   A   CG1  1 
ATOM   721  C  CG2  . VAL   A   1 91  ? -12.719 8.967   5.698   1.00 42.23  ? ? ? ? ? ? 91  VAL   A   CG2  1 
ATOM   722  N  N    . ASP   A   1 92  ? -13.690 12.535  4.323   1.00 51.67  ? ? ? ? ? ? 92  ASP   A   N    1 
ATOM   723  C  CA   . ASP   A   1 92  ? -13.365 13.962  4.602   1.00 54.18  ? ? ? ? ? ? 92  ASP   A   CA   1 
ATOM   724  C  C    . ASP   A   1 92  ? -12.721 14.130  5.986   1.00 53.57  ? ? ? ? ? ? 92  ASP   A   C    1 
ATOM   725  O  O    . ASP   A   1 92  ? -12.230 15.251  6.249   1.00 52.59  ? ? ? ? ? ? 92  ASP   A   O    1 
ATOM   726  C  CB   . ASP   A   1 92  ? -14.610 14.850  4.481   1.00 60.05  ? ? ? ? ? ? 92  ASP   A   CB   1 
ATOM   727  C  CG   . ASP   A   1 92  ? -15.768 14.461  5.389   1.00 63.63  ? ? ? ? ? ? 92  ASP   A   CG   1 
ATOM   728  O  OD1  . ASP   A   1 92  ? -15.625 13.483  6.157   1.00 71.69  ? ? ? ? ? ? 92  ASP   A   OD1  1 
ATOM   729  O  OD2  . ASP   A   1 92  ? -16.810 15.133  5.316   1.00 75.30  ? ? ? ? ? ? 92  ASP   A   OD2  1 
ATOM   730  N  N    . THR   A   1 93  ? -12.741 13.092  6.837   1.00 49.20  ? ? ? ? ? ? 93  THR   A   N    1 
ATOM   731  C  CA   . THR   A   1 93  ? -12.278 13.145  8.248   1.00 48.98  ? ? ? ? ? ? 93  THR   A   CA   1 
ATOM   732  C  C    . THR   A   1 93  ? -11.248 12.038  8.487   1.00 44.30  ? ? ? ? ? ? 93  THR   A   C    1 
ATOM   733  O  O    . THR   A   1 93  ? -11.577 10.873  8.192   1.00 47.78  ? ? ? ? ? ? 93  THR   A   O    1 
ATOM   734  C  CB   . THR   A   1 93  ? -13.466 13.013  9.210   1.00 52.49  ? ? ? ? ? ? 93  THR   A   CB   1 
ATOM   735  O  OG1  . THR   A   1 93  ? -14.464 13.961  8.826   1.00 56.14  ? ? ? ? ? ? 93  THR   A   OG1  1 
ATOM   736  C  CG2  . THR   A   1 93  ? -13.076 13.237  10.654  1.00 54.45  ? ? ? ? ? ? 93  THR   A   CG2  1 
ATOM   737  N  N    . ALA   A   1 94  ? -10.057 12.397  8.990   1.00 42.83  ? ? ? ? ? ? 94  ALA   A   N    1 
ATOM   738  C  CA   . ALA   A   1 94  ? -9.043  11.439  9.486   1.00 40.31  ? ? ? ? ? ? 94  ALA   A   CA   1 
ATOM   739  C  C    . ALA   A   1 94  ? -9.512  10.884  10.839  1.00 38.76  ? ? ? ? ? ? 94  ALA   A   C    1 
ATOM   740  O  O    . ALA   A   1 94  ? -9.959  11.663  11.693  1.00 38.50  ? ? ? ? ? ? 94  ALA   A   O    1 
ATOM   741  C  CB   . ALA   A   1 94  ? -7.680  12.077  9.583   1.00 44.88  ? ? ? ? ? ? 94  ALA   A   CB   1 
ATOM   742  N  N    . ASN   A   1 95  ? -9.439  9.563   11.021  1.00 37.63  ? ? ? ? ? ? 95  ASN   A   N    1 
ATOM   743  C  CA   . ASN   A   1 95  ? -9.877  8.910   12.282  1.00 36.02  ? ? ? ? ? ? 95  ASN   A   CA   1 
ATOM   744  C  C    . ASN   A   1 95  ? -8.984  9.419   13.406  1.00 36.19  ? ? ? ? ? ? 95  ASN   A   C    1 
ATOM   745  O  O    . ASN   A   1 95  ? -7.784  9.145   13.395  1.00 37.08  ? ? ? ? ? ? 95  ASN   A   O    1 
ATOM   746  C  CB   . ASN   A   1 95  ? -9.820  7.390   12.203  1.00 35.90  ? ? ? ? ? ? 95  ASN   A   CB   1 
ATOM   747  C  CG   . ASN   A   1 95  ? -10.403 6.698   13.423  1.00 38.50  ? ? ? ? ? ? 95  ASN   A   CG   1 
ATOM   748  O  OD1  . ASN   A   1 95  ? -10.790 7.346   14.399  1.00 37.03  ? ? ? ? ? ? 95  ASN   A   OD1  1 
ATOM   749  N  ND2  . ASN   A   1 95  ? -10.478 5.377   13.373  1.00 37.38  ? ? ? ? ? ? 95  ASN   A   ND2  1 
ATOM   750  N  N    . PRO   A   1 96  ? -9.531  10.160  14.407  1.00 38.94  ? ? ? ? ? ? 96  PRO   A   N    1 
ATOM   751  C  CA   . PRO   A   1 96  ? -8.715  10.658  15.515  1.00 40.69  ? ? ? ? ? ? 96  PRO   A   CA   1 
ATOM   752  C  C    . PRO   A   1 96  ? -8.230  9.517   16.426  1.00 38.84  ? ? ? ? ? ? 96  PRO   A   C    1 
ATOM   753  O  O    . PRO   A   1 96  ? -7.286  9.723   17.163  1.00 42.47  ? ? ? ? ? ? 96  PRO   A   O    1 
ATOM   754  C  CB   . PRO   A   1 96  ? -9.655  11.629  16.246  1.00 42.89  ? ? ? ? ? ? 96  PRO   A   CB   1 
ATOM   755  C  CG   . PRO   A   1 96  ? -11.043 11.095  15.956  1.00 41.97  ? ? ? ? ? ? 96  PRO   A   CG   1 
ATOM   756  C  CD   . PRO   A   1 96  ? -10.955 10.519  14.559  1.00 39.95  ? ? ? ? ? ? 96  PRO   A   CD   1 
ATOM   757  N  N    . LYS   A   1 97  ? -8.854  8.339   16.320  1.00 39.03  ? ? ? ? ? ? 97  LYS   A   N    1 
ATOM   758  C  CA   . LYS   A   1 97  ? -8.489  7.128   17.102  1.00 38.99  ? ? ? ? ? ? 97  LYS   A   CA   1 
ATOM   759  C  C    . LYS   A   1 97  ? -7.553  6.206   16.296  1.00 35.89  ? ? ? ? ? ? 97  LYS   A   C    1 
ATOM   760  O  O    . LYS   A   1 97  ? -7.338  5.061   16.755  1.00 34.14  ? ? ? ? ? ? 97  LYS   A   O    1 
ATOM   761  C  CB   . LYS   A   1 97  ? -9.765  6.392   17.529  1.00 43.24  ? ? ? ? ? ? 97  LYS   A   CB   1 
ATOM   762  C  CG   . LYS   A   1 97  ? -10.730 7.196   18.389  1.00 48.47  ? ? ? ? ? ? 97  LYS   A   CG   1 
ATOM   763  C  CD   . LYS   A   1 97  ? -11.932 6.392   18.837  1.00 51.63  ? ? ? ? ? ? 97  LYS   A   CD   1 
ATOM   764  C  CE   . LYS   A   1 97  ? -13.076 7.251   19.328  1.00 60.75  ? ? ? ? ? ? 97  LYS   A   CE   1 
ATOM   765  N  NZ   . LYS   A   1 97  ? -12.673 8.097   20.476  1.00 68.62  ? ? ? ? ? ? 97  LYS   A   NZ   1 
ATOM   766  N  N    . THR   A   1 98  ? -6.984  6.642   15.160  1.00 37.48  ? ? ? ? ? ? 98  THR   A   N    1 
ATOM   767  C  CA   . THR   A   1 98  ? -6.078  5.778   14.347  1.00 34.03  ? ? ? ? ? ? 98  THR   A   CA   1 
ATOM   768  C  C    . THR   A   1 98  ? -4.899  5.348   15.213  1.00 31.97  ? ? ? ? ? ? 98  THR   A   C    1 
ATOM   769  O  O    . THR   A   1 98  ? -4.155  6.209   15.688  1.00 36.80  ? ? ? ? ? ? 98  THR   A   O    1 
ATOM   770  C  CB   . THR   A   1 98  ? -5.551  6.470   13.083  1.00 36.07  ? ? ? ? ? ? 98  THR   A   CB   1 
ATOM   771  O  OG1  . THR   A   1 98  ? -6.662  6.880   12.290  1.00 36.85  ? ? ? ? ? ? 98  THR   A   OG1  1 
ATOM   772  C  CG2  . THR   A   1 98  ? -4.665  5.568   12.250  1.00 36.81  ? ? ? ? ? ? 98  THR   A   CG2  1 
ATOM   773  N  N    . PRO   A   1 99  ? -4.691  4.027   15.456  1.00 29.50  ? ? ? ? ? ? 99  PRO   A   N    1 
ATOM   774  C  CA   . PRO   A   1 99  ? -3.515  3.564   16.185  1.00 30.45  ? ? ? ? ? ? 99  PRO   A   CA   1 
ATOM   775  C  C    . PRO   A   1 99  ? -2.298  3.565   15.251  1.00 32.14  ? ? ? ? ? ? 99  PRO   A   C    1 
ATOM   776  O  O    . PRO   A   1 99  ? -2.500  3.677   14.044  1.00 35.14  ? ? ? ? ? ? 99  PRO   A   O    1 
ATOM   777  C  CB   . PRO   A   1 99  ? -3.883  2.134   16.589  1.00 31.01  ? ? ? ? ? ? 99  PRO   A   CB   1 
ATOM   778  C  CG   . PRO   A   1 99  ? -4.768  1.667   15.452  1.00 31.27  ? ? ? ? ? ? 99  PRO   A   CG   1 
ATOM   779  C  CD   . PRO   A   1 99  ? -5.534  2.901   15.011  1.00 29.89  ? ? ? ? ? ? 99  PRO   A   CD   1 
ATOM   780  N  N    . LYS   A   1 100 ? -1.092  3.437   15.813  1.00 32.52  ? ? ? ? ? ? 100 LYS   A   N    1 
ATOM   781  C  CA   . LYS   A   1 100 ? 0.098   3.003   15.039  1.00 33.42  ? ? ? ? ? ? 100 LYS   A   CA   1 
ATOM   782  C  C    . LYS   A   1 100 ? -0.269  1.652   14.422  1.00 33.10  ? ? ? ? ? ? 100 LYS   A   C    1 
ATOM   783  O  O    . LYS   A   1 100 ? -0.773  0.804   15.171  1.00 32.32  ? ? ? ? ? ? 100 LYS   A   O    1 
ATOM   784  C  CB   . LYS   A   1 100 ? 1.355   2.879   15.902  1.00 37.46  ? ? ? ? ? ? 100 LYS   A   CB   1 
ATOM   785  C  CG   . LYS   A   1 100 ? 2.652   2.761   15.111  1.00 44.28  ? ? ? ? ? ? 100 LYS   A   CG   1 
ATOM   786  C  CD   . LYS   A   1 100 ? 3.890   2.583   15.964  1.00 52.99  ? ? ? ? ? ? 100 LYS   A   CD   1 
ATOM   787  C  CE   . LYS   A   1 100 ? 5.111   2.200   15.151  1.00 59.34  ? ? ? ? ? ? 100 LYS   A   CE   1 
ATOM   788  N  NZ   . LYS   A   1 100 ? 6.202   1.689   16.015  1.00 66.32  ? ? ? ? ? ? 100 LYS   A   NZ   1 
ATOM   789  N  N    . TYR   A   1 101 ? -0.117  1.494   13.110  1.00 28.72  ? ? ? ? ? ? 101 TYR   A   N    1 
ATOM   790  C  CA   . TYR   A   1 101 ? -0.548  0.239   12.444  1.00 27.06  ? ? ? ? ? ? 101 TYR   A   CA   1 
ATOM   791  C  C    . TYR   A   1 101 ? 0.382   -0.103  11.284  1.00 27.15  ? ? ? ? ? ? 101 TYR   A   C    1 
ATOM   792  O  O    . TYR   A   1 101 ? 1.080   0.780   10.741  1.00 29.64  ? ? ? ? ? ? 101 TYR   A   O    1 
ATOM   793  C  CB   . TYR   A   1 101 ? -2.005  0.324   11.985  1.00 27.51  ? ? ? ? ? ? 101 TYR   A   CB   1 
ATOM   794  C  CG   . TYR   A   1 101 ? -2.208  1.164   10.751  1.00 30.46  ? ? ? ? ? ? 101 TYR   A   CG   1 
ATOM   795  C  CD1  . TYR   A   1 101 ? -2.125  0.614   9.478   1.00 31.46  ? ? ? ? ? ? 101 TYR   A   CD1  1 
ATOM   796  C  CD2  . TYR   A   1 101 ? -2.452  2.522   10.854  1.00 31.57  ? ? ? ? ? ? 101 TYR   A   CD2  1 
ATOM   797  C  CE1  . TYR   A   1 101 ? -2.300  1.393   8.342   1.00 33.54  ? ? ? ? ? ? 101 TYR   A   CE1  1 
ATOM   798  C  CE2  . TYR   A   1 101 ? -2.633  3.314   9.732   1.00 33.38  ? ? ? ? ? ? 101 TYR   A   CE2  1 
ATOM   799  C  CZ   . TYR   A   1 101 ? -2.557  2.748   8.470   1.00 34.38  ? ? ? ? ? ? 101 TYR   A   CZ   1 
ATOM   800  O  OH   . TYR   A   1 101 ? -2.724  3.542   7.372   1.00 40.82  ? ? ? ? ? ? 101 TYR   A   OH   1 
ATOM   801  N  N    . LYS   A   1 102 ? 0.354   -1.387  10.936  1.00 26.75  ? ? ? ? ? ? 102 LYS   A   N    1 
ATOM   802  C  CA   . LYS   A   1 102 ? 1.015   -1.983  9.758   1.00 27.04  ? ? ? ? ? ? 102 LYS   A   CA   1 
ATOM   803  C  C    . LYS   A   1 102 ? 0.002   -2.930  9.107   1.00 24.84  ? ? ? ? ? ? 102 LYS   A   C    1 
ATOM   804  O  O    . LYS   A   1 102 ? -0.880  -3.462  9.820   1.00 25.83  ? ? ? ? ? ? 102 LYS   A   O    1 
ATOM   805  C  CB   . LYS   A   1 102 ? 2.234   -2.825  10.145  1.00 32.36  ? ? ? ? ? ? 102 LYS   A   CB   1 
ATOM   806  C  CG   . LYS   A   1 102 ? 3.406   -2.100  10.780  1.00 35.07  ? ? ? ? ? ? 102 LYS   A   CG   1 
ATOM   807  C  CD   . LYS   A   1 102 ? 4.466   -3.077  11.237  1.00 42.00  ? ? ? ? ? ? 102 LYS   A   CD   1 
ATOM   808  C  CE   . LYS   A   1 102 ? 5.658   -2.402  11.879  1.00 50.30  ? ? ? ? ? ? 102 LYS   A   CE   1 
ATOM   809  N  NZ   . LYS   A   1 102 ? 6.615   -3.395  12.415  1.00 58.68  ? ? ? ? ? ? 102 LYS   A   NZ   1 
ATOM   810  N  N    . PHE   A   1 103 ? 0.112   -3.106  7.798   1.00 23.58  ? ? ? ? ? ? 103 PHE   A   N    1 
ATOM   811  C  CA   . PHE   A   1 103 ? -0.574  -4.188  7.052   1.00 22.83  ? ? ? ? ? ? 103 PHE   A   CA   1 
ATOM   812  C  C    . PHE   A   1 103 ? 0.462   -5.272  6.789   1.00 22.84  ? ? ? ? ? ? 103 PHE   A   C    1 
ATOM   813  O  O    . PHE   A   1 103 ? 1.422   -5.033  6.040   1.00 23.32  ? ? ? ? ? ? 103 PHE   A   O    1 
ATOM   814  C  CB   . PHE   A   1 103 ? -1.176  -3.659  5.746   1.00 24.44  ? ? ? ? ? ? 103 PHE   A   CB   1 
ATOM   815  C  CG   . PHE   A   1 103 ? -2.348  -2.711  5.849   1.00 24.20  ? ? ? ? ? ? 103 PHE   A   CG   1 
ATOM   816  C  CD1  . PHE   A   1 103 ? -3.038  -2.491  7.034   1.00 22.83  ? ? ? ? ? ? 103 PHE   A   CD1  1 
ATOM   817  C  CD2  . PHE   A   1 103 ? -2.794  -2.053  4.710   1.00 24.47  ? ? ? ? ? ? 103 PHE   A   CD2  1 
ATOM   818  C  CE1  . PHE   A   1 103 ? -4.142  -1.652  7.071   1.00 24.21  ? ? ? ? ? ? 103 PHE   A   CE1  1 
ATOM   819  C  CE2  . PHE   A   1 103 ? -3.889  -1.201  4.756   1.00 25.64  ? ? ? ? ? ? 103 PHE   A   CE2  1 
ATOM   820  C  CZ   . PHE   A   1 103 ? -4.566  -1.006  5.934   1.00 24.15  ? ? ? ? ? ? 103 PHE   A   CZ   1 
ATOM   821  N  N    . VAL   A   1 104 ? 0.289   -6.424  7.433   1.00 23.07  ? ? ? ? ? ? 104 VAL   A   N    1 
ATOM   822  C  CA   . VAL   A   1 104 ? 1.230   -7.568  7.322   1.00 23.22  ? ? ? ? ? ? 104 VAL   A   CA   1 
ATOM   823  C  C    . VAL   A   1 104 ? 0.426   -8.757  6.813   1.00 24.69  ? ? ? ? ? ? 104 VAL   A   C    1 
ATOM   824  O  O    . VAL   A   1 104 ? -0.741  -8.918  7.202   1.00 34.83  ? ? ? ? ? ? 104 VAL   A   O    1 
ATOM   825  C  CB   . VAL   A   1 104 ? 1.938   -7.873  8.652   1.00 27.20  ? ? ? ? ? ? 104 VAL   A   CB   1 
ATOM   826  C  CG1  . VAL   A   1 104 ? 2.609   -6.624  9.197   1.00 26.73  ? ? ? ? ? ? 104 VAL   A   CG1  1 
ATOM   827  C  CG2  . VAL   A   1 104 ? 1.000   -8.486  9.678   1.00 33.01  ? ? ? ? ? ? 104 VAL   A   CG2  1 
ATOM   828  N  N    . ARG   A   1 105 ? 1.035   -9.550  5.963   1.00 19.31  ? ? ? ? ? ? 105 ARG   A   N    1 
ATOM   829  C  CA   . ARG   A   1 105 ? 0.419   -10.819 5.533   1.00 16.88  ? ? ? ? ? ? 105 ARG   A   CA   1 
ATOM   830  C  C    . ARG   A   1 105 ? 1.040   -11.916 6.384   1.00 17.24  ? ? ? ? ? ? 105 ARG   A   C    1 
ATOM   831  O  O    . ARG   A   1 105 ? 2.285   -11.906 6.536   1.00 19.24  ? ? ? ? ? ? 105 ARG   A   O    1 
ATOM   832  C  CB   . ARG   A   1 105 ? 0.656   -11.058 4.048   1.00 17.36  ? ? ? ? ? ? 105 ARG   A   CB   1 
ATOM   833  C  CG   . ARG   A   1 105 ? -0.132  -12.246 3.517   1.00 18.70  ? ? ? ? ? ? 105 ARG   A   CG   1 
ATOM   834  C  CD   . ARG   A   1 105 ? 0.209   -12.410 2.059   1.00 18.16  ? ? ? ? ? ? 105 ARG   A   CD   1 
ATOM   835  N  NE   . ARG   A   1 105 ? -0.439  -13.592 1.515   1.00 17.90  ? ? ? ? ? ? 105 ARG   A   NE   1 
ATOM   836  C  CZ   . ARG   A   1 105 ? -1.660  -13.640 0.981   1.00 18.58  ? ? ? ? ? ? 105 ARG   A   CZ   1 
ATOM   837  N  NH1  . ARG   A   1 105 ? -2.407  -12.552 0.868   1.00 18.70  ? ? ? ? ? ? 105 ARG   A   NH1  1 
ATOM   838  N  NH2  . ARG   A   1 105 ? -2.119  -14.788 0.512   1.00 18.09  ? ? ? ? ? ? 105 ARG   A   NH2  1 
ATOM   839  N  N    . ILE   A   1 106 ? 0.216   -12.811 6.910   1.00 17.44  ? ? ? ? ? ? 106 ILE   A   N    1 
ATOM   840  C  CA   . ILE   A   1 106 ? 0.706   -13.921 7.768   1.00 17.51  ? ? ? ? ? ? 106 ILE   A   CA   1 
ATOM   841  C  C    . ILE   A   1 106 ? 0.856   -15.204 6.961   1.00 17.72  ? ? ? ? ? ? 106 ILE   A   C    1 
ATOM   842  O  O    . ILE   A   1 106 ? 0.353   -15.306 5.838   1.00 18.76  ? ? ? ? ? ? 106 ILE   A   O    1 
ATOM   843  C  CB   . ILE   A   1 106 ? -0.171  -14.131 9.003   1.00 19.47  ? ? ? ? ? ? 106 ILE   A   CB   1 
ATOM   844  C  CG1  . ILE   A   1 106 ? -1.616  -14.481 8.650   1.00 20.46  ? ? ? ? ? ? 106 ILE   A   CG1  1 
ATOM   845  C  CG2  . ILE   A   1 106 ? -0.047  -12.918 9.909   1.00 23.96  ? ? ? ? ? ? 106 ILE   A   CG2  1 
ATOM   846  C  CD1  . ILE   A   1 106 ? -2.417  -14.969 9.817   1.00 24.61  ? ? ? ? ? ? 106 ILE   A   CD1  1 
ATOM   847  N  N    . GLN   A   1 107 ? 1.610   -16.110 7.567   1.00 17.50  ? ? ? ? ? ? 107 GLN   A   N    1 
ATOM   848  C  CA   . GLN   A   1 107 ? 1.904   -17.468 7.084   1.00 19.00  ? ? ? ? ? ? 107 GLN   A   CA   1 
ATOM   849  C  C    . GLN   A   1 107 ? 0.845   -18.420 7.626   1.00 18.37  ? ? ? ? ? ? 107 GLN   A   C    1 
ATOM   850  O  O    . GLN   A   1 107 ? 0.339   -18.253 8.734   1.00 18.12  ? ? ? ? ? ? 107 GLN   A   O    1 
ATOM   851  C  CB   . GLN   A   1 107 ? 3.296   -17.882 7.569   1.00 19.69  ? ? ? ? ? ? 107 GLN   A   CB   1 
ATOM   852  C  CG   . GLN   A   1 107 ? 4.448   -17.248 6.815   1.00 21.90  ? ? ? ? ? ? 107 GLN   A   CG   1 
ATOM   853  C  CD   . GLN   A   1 107 ? 4.490   -17.724 5.384   1.00 22.53  ? ? ? ? ? ? 107 GLN   A   CD   1 
ATOM   854  O  OE1  . GLN   A   1 107 ? 4.390   -18.923 5.108   1.00 23.08  ? ? ? ? ? ? 107 GLN   A   OE1  1 
ATOM   855  N  NE2  . GLN   A   1 107 ? 4.583   -16.781 4.456   1.00 23.43  ? ? ? ? ? ? 107 GLN   A   NE2  1 
ATOM   856  N  N    . PRO   A   1 108 ? 0.514   -19.491 6.877   1.00 18.51  ? ? ? ? ? ? 108 PRO   A   N    1 
ATOM   857  C  CA   . PRO   A   1 108 ? -0.185  -20.618 7.474   1.00 19.71  ? ? ? ? ? ? 108 PRO   A   CA   1 
ATOM   858  C  C    . PRO   A   1 108 ? 0.527   -21.057 8.758   1.00 18.38  ? ? ? ? ? ? 108 PRO   A   C    1 
ATOM   859  O  O    . PRO   A   1 108 ? 1.751   -21.113 8.757   1.00 21.73  ? ? ? ? ? ? 108 PRO   A   O    1 
ATOM   860  C  CB   . PRO   A   1 108 ? -0.117  -21.701 6.400   1.00 21.83  ? ? ? ? ? ? 108 PRO   A   CB   1 
ATOM   861  C  CG   . PRO   A   1 108 ? 0.058   -20.941 5.105   1.00 25.46  ? ? ? ? ? ? 108 PRO   A   CG   1 
ATOM   862  C  CD   . PRO   A   1 108 ? 0.845   -19.699 5.460   1.00 19.62  ? ? ? ? ? ? 108 PRO   A   CD   1 
ATOM   863  N  N    . GLY   A   1 109 ? -0.250  -21.316 9.810   1.00 19.09  ? ? ? ? ? ? 109 GLY   A   N    1 
ATOM   864  C  CA   . GLY   A   1 109 ? 0.243   -21.738 11.134  1.00 20.07  ? ? ? ? ? ? 109 GLY   A   CA   1 
ATOM   865  C  C    . GLY   A   1 109 ? 0.332   -20.577 12.111  1.00 19.74  ? ? ? ? ? ? 109 GLY   A   C    1 
ATOM   866  O  O    . GLY   A   1 109 ? 0.346   -20.845 13.321  1.00 23.97  ? ? ? ? ? ? 109 GLY   A   O    1 
ATOM   867  N  N    . GLN   A   1 110 ? 0.336   -19.328 11.618  1.00 17.51  ? ? ? ? ? ? 110 GLN   A   N    1 
ATOM   868  C  CA   . GLN   A   1 110 ? 0.347   -18.114 12.477  1.00 18.83  ? ? ? ? ? ? 110 GLN   A   CA   1 
ATOM   869  C  C    . GLN   A   1 110 ? -1.068  -17.869 13.011  1.00 17.85  ? ? ? ? ? ? 110 GLN   A   C    1 
ATOM   870  O  O    . GLN   A   1 110 ? -2.085  -18.208 12.324  1.00 18.89  ? ? ? ? ? ? 110 GLN   A   O    1 
ATOM   871  C  CB   . GLN   A   1 110 ? 0.835   -16.876 11.715  1.00 22.38  ? ? ? ? ? ? 110 GLN   A   CB   1 
ATOM   872  C  CG   . GLN   A   1 110 ? 2.330   -16.840 11.380  1.00 27.44  ? ? ? ? ? ? 110 GLN   A   CG   1 
ATOM   873  C  CD   . GLN   A   1 110 ? 2.847   -15.456 11.009  1.00 34.31  ? ? ? ? ? ? 110 GLN   A   CD   1 
ATOM   874  O  OE1  . GLN   A   1 110 ? 3.223   -15.157 9.864   1.00 25.05  ? ? ? ? ? ? 110 GLN   A   OE1  1 
ATOM   875  N  NE2  . GLN   A   1 110 ? 2.911   -14.580 12.003  1.00 44.60  ? ? ? ? ? ? 110 GLN   A   NE2  1 
ATOM   876  N  N    . THR   A   1 111 ? -1.145  -17.273 14.190  1.00 16.19  ? ? ? ? ? ? 111 THR   A   N    1 
ATOM   877  C  CA   . THR   A   1 111 ? -2.405  -16.964 14.890  1.00 17.06  ? ? ? ? ? ? 111 THR   A   CA   1 
ATOM   878  C  C    . THR   A   1 111 ? -2.646  -15.453 14.849  1.00 18.76  ? ? ? ? ? ? 111 THR   A   C    1 
ATOM   879  O  O    . THR   A   1 111 ? -1.715  -14.681 14.577  1.00 20.13  ? ? ? ? ? ? 111 THR   A   O    1 
ATOM   880  C  CB   . THR   A   1 111 ? -2.367  -17.524 16.317  1.00 18.95  ? ? ? ? ? ? 111 THR   A   CB   1 
ATOM   881  O  OG1  . THR   A   1 111 ? -1.239  -16.929 16.959  1.00 19.48  ? ? ? ? ? ? 111 THR   A   OG1  1 
ATOM   882  C  CG2  . THR   A   1 111 ? -2.271  -19.033 16.312  1.00 20.73  ? ? ? ? ? ? 111 THR   A   CG2  1 
ATOM   883  N  N    . PHE   A   1 112 ? -3.889  -15.079 15.100  1.00 18.33  ? ? ? ? ? ? 112 PHE   A   N    1 
ATOM   884  C  CA   . PHE   A   1 112 ? -4.302  -13.664 15.200  1.00 17.42  ? ? ? ? ? ? 112 PHE   A   CA   1 
ATOM   885  C  C    . PHE   A   1 112 ? -5.618  -13.587 15.964  1.00 18.36  ? ? ? ? ? ? 112 PHE   A   C    1 
ATOM   886  O  O    . PHE   A   1 112 ? -6.349  -14.588 16.090  1.00 18.40  ? ? ? ? ? ? 112 PHE   A   O    1 
ATOM   887  C  CB   . PHE   A   1 112 ? -4.394  -13.040 13.809  1.00 18.51  ? ? ? ? ? ? 112 PHE   A   CB   1 
ATOM   888  C  CG   . PHE   A   1 112 ? -5.279  -13.779 12.842  1.00 19.09  ? ? ? ? ? ? 112 PHE   A   CG   1 
ATOM   889  C  CD1  . PHE   A   1 112 ? -4.806  -14.862 12.114  1.00 19.69  ? ? ? ? ? ? 112 PHE   A   CD1  1 
ATOM   890  C  CD2  . PHE   A   1 112 ? -6.596  -13.384 12.665  1.00 19.42  ? ? ? ? ? ? 112 PHE   A   CD2  1 
ATOM   891  C  CE1  . PHE   A   1 112 ? -5.639  -15.525 11.223  1.00 22.27  ? ? ? ? ? ? 112 PHE   A   CE1  1 
ATOM   892  C  CE2  . PHE   A   1 112 ? -7.422  -14.038 11.764  1.00 21.81  ? ? ? ? ? ? 112 PHE   A   CE2  1 
ATOM   893  C  CZ   . PHE   A   1 112 ? -6.939  -15.106 11.051  1.00 22.89  ? ? ? ? ? ? 112 PHE   A   CZ   1 
ATOM   894  N  N    . SER   A   1 113 ? -5.912  -12.387 16.442  1.00 17.80  ? ? ? ? ? ? 113 SER   A   N    1 
ATOM   895  C  CA   . SER   A   1 113 ? -7.183  -12.054 17.111  1.00 17.08  ? ? ? ? ? ? 113 SER   A   CA   1 
ATOM   896  C  C    . SER   A   1 113 ? -8.147  -11.551 16.048  1.00 17.75  ? ? ? ? ? ? 113 SER   A   C    1 
ATOM   897  O  O    . SER   A   1 113 ? -7.705  -10.813 15.157  1.00 20.66  ? ? ? ? ? ? 113 SER   A   O    1 
ATOM   898  C  CB   . SER   A   1 113 ? -6.981  -11.021 18.182  1.00 19.37  ? ? ? ? ? ? 113 SER   A   CB   1 
ATOM   899  O  OG   . SER   A   1 113 ? -5.970  -11.449 19.080  1.00 19.62  ? ? ? ? ? ? 113 SER   A   OG   1 
ATOM   900  N  N    . VAL   A   1 114 ? -9.393  -11.980 16.154  1.00 17.86  ? ? ? ? ? ? 114 VAL   A   N    1 
ATOM   901  C  CA   . VAL   A   1 114 ? -10.509 -11.514 15.295  1.00 18.11  ? ? ? ? ? ? 114 VAL   A   CA   1 
ATOM   902  C  C    . VAL   A   1 114 ? -11.442 -10.663 16.140  1.00 18.17  ? ? ? ? ? ? 114 VAL   A   C    1 
ATOM   903  O  O    . VAL   A   1 114 ? -11.936 -11.152 17.168  1.00 19.36  ? ? ? ? ? ? 114 VAL   A   O    1 
ATOM   904  C  CB   . VAL   A   1 114 ? -11.254 -12.696 14.656  1.00 18.69  ? ? ? ? ? ? 114 VAL   A   CB   1 
ATOM   905  C  CG1  . VAL   A   1 114 ? -12.529 -12.227 13.960  1.00 21.43  ? ? ? ? ? ? 114 VAL   A   CG1  1 
ATOM   906  C  CG2  . VAL   A   1 114 ? -10.338 -13.431 13.690  1.00 21.13  ? ? ? ? ? ? 114 VAL   A   CG2  1 
ATOM   907  N  N    . LEU   A   1 115 ? -11.734 -9.451  15.667  1.00 20.57  ? ? ? ? ? ? 115 LEU   A   N    1 
ATOM   908  C  CA   . LEU   A   1 115 ? -12.846 -8.658  16.232  1.00 21.21  ? ? ? ? ? ? 115 LEU   A   CA   1 
ATOM   909  C  C    . LEU   A   1 115 ? -14.049 -8.823  15.302  1.00 22.38  ? ? ? ? ? ? 115 LEU   A   C    1 
ATOM   910  O  O    . LEU   A   1 115 ? -14.089 -8.155  14.248  1.00 23.20  ? ? ? ? ? ? 115 LEU   A   O    1 
ATOM   911  C  CB   . LEU   A   1 115 ? -12.412 -7.200  16.369  1.00 22.31  ? ? ? ? ? ? 115 LEU   A   CB   1 
ATOM   912  C  CG   . LEU   A   1 115 ? -13.426 -6.303  17.063  1.00 24.02  ? ? ? ? ? ? 115 LEU   A   CG   1 
ATOM   913  C  CD1  . LEU   A   1 115 ? -13.640 -6.728  18.513  1.00 23.19  ? ? ? ? ? ? 115 LEU   A   CD1  1 
ATOM   914  C  CD2  . LEU   A   1 115 ? -12.981 -4.858  16.971  1.00 25.40  ? ? ? ? ? ? 115 LEU   A   CD2  1 
ATOM   915  N  N    . ALA   A   1 116 ? -14.980 -9.698  15.672  1.00 21.19  ? ? ? ? ? ? 116 ALA   A   N    1 
ATOM   916  C  CA   . ALA   A   1 116 ? -16.235 -9.940  14.923  1.00 22.00  ? ? ? ? ? ? 116 ALA   A   CA   1 
ATOM   917  C  C    . ALA   A   1 116 ? -17.140 -8.718  15.099  1.00 24.58  ? ? ? ? ? ? 116 ALA   A   C    1 
ATOM   918  O  O    . ALA   A   1 116 ? -17.413 -8.334  16.249  1.00 25.27  ? ? ? ? ? ? 116 ALA   A   O    1 
ATOM   919  C  CB   . ALA   A   1 116 ? -16.908 -11.209 15.389  1.00 23.31  ? ? ? ? ? ? 116 ALA   A   CB   1 
ATOM   920  N  N    . CYS   A   1 117 ? -17.600 -8.168  13.976  1.00 23.10  ? ? ? ? ? ? 117 CYS   A   N    1 
ATOM   921  C  CA   A CYS   A   1 117 ? -18.367 -6.898  13.914  0.50 23.99  ? ? ? ? ? ? 117 CYS   A   CA   1 
ATOM   922  C  CA   B CYS   A   1 117 ? -18.328 -6.880  13.878  0.50 25.59  ? ? ? ? ? ? 117 CYS   A   CA   1 
ATOM   923  C  C    . CYS   A   1 117 ? -19.620 -7.084  13.071  1.00 24.75  ? ? ? ? ? ? 117 CYS   A   C    1 
ATOM   924  O  O    . CYS   A   1 117 ? -19.571 -7.857  12.104  1.00 23.65  ? ? ? ? ? ? 117 CYS   A   O    1 
ATOM   925  C  CB   A CYS   A   1 117 ? -17.521 -5.789  13.320  0.50 22.83  ? ? ? ? ? ? 117 CYS   A   CB   1 
ATOM   926  C  CB   B CYS   A   1 117 ? -17.385 -5.872  13.238  0.50 29.76  ? ? ? ? ? ? 117 CYS   A   CB   1 
ATOM   927  S  SG   A CYS   A   1 117 ? -16.145 -5.330  14.393  0.50 21.39  ? ? ? ? ? ? 117 CYS   A   SG   1 
ATOM   928  S  SG   B CYS   A   1 117 ? -17.739 -4.151  13.669  0.50 35.44  ? ? ? ? ? ? 117 CYS   A   SG   1 
ATOM   929  N  N    . TYR   A   1 118 ? -20.702 -6.417  13.473  1.00 25.17  ? ? ? ? ? ? 118 TYR   A   N    1 
ATOM   930  C  CA   . TYR   A   1 118 ? -22.002 -6.372  12.755  1.00 26.53  ? ? ? ? ? ? 118 TYR   A   CA   1 
ATOM   931  C  C    . TYR   A   1 118 ? -22.475 -4.920  12.749  1.00 27.78  ? ? ? ? ? ? 118 TYR   A   C    1 
ATOM   932  O  O    . TYR   A   1 118 ? -22.470 -4.281  13.818  1.00 28.55  ? ? ? ? ? ? 118 TYR   A   O    1 
ATOM   933  C  CB   . TYR   A   1 118 ? -23.009 -7.336  13.386  1.00 26.85  ? ? ? ? ? ? 118 TYR   A   CB   1 
ATOM   934  C  CG   . TYR   A   1 118 ? -22.518 -8.756  13.341  1.00 25.90  ? ? ? ? ? ? 118 TYR   A   CG   1 
ATOM   935  C  CD1  . TYR   A   1 118 ? -22.716 -9.543  12.215  1.00 25.09  ? ? ? ? ? ? 118 TYR   A   CD1  1 
ATOM   936  C  CD2  . TYR   A   1 118 ? -21.734 -9.266  14.361  1.00 24.73  ? ? ? ? ? ? 118 TYR   A   CD2  1 
ATOM   937  C  CE1  . TYR   A   1 118 ? -22.201 -10.823 12.132  1.00 25.00  ? ? ? ? ? ? 118 TYR   A   CE1  1 
ATOM   938  C  CE2  . TYR   A   1 118 ? -21.223 -10.551 14.298  1.00 24.46  ? ? ? ? ? ? 118 TYR   A   CE2  1 
ATOM   939  C  CZ   . TYR   A   1 118 ? -21.445 -11.330 13.175  1.00 24.37  ? ? ? ? ? ? 118 TYR   A   CZ   1 
ATOM   940  O  OH   . TYR   A   1 118 ? -20.924 -12.591 13.075  1.00 23.64  ? ? ? ? ? ? 118 TYR   A   OH   1 
ATOM   941  N  N    . ASN   A   1 119 ? -22.805 -4.393  11.568  1.00 29.93  ? ? ? ? ? ? 119 ASN   A   N    1 
ATOM   942  C  CA   . ASN   A   1 119 ? -23.358 -3.022  11.422  1.00 30.20  ? ? ? ? ? ? 119 ASN   A   CA   1 
ATOM   943  C  C    . ASN   A   1 119 ? -22.345 -2.000  11.968  1.00 30.19  ? ? ? ? ? ? 119 ASN   A   C    1 
ATOM   944  O  O    . ASN   A   1 119 ? -22.786 -0.972  12.515  1.00 33.65  ? ? ? ? ? ? 119 ASN   A   O    1 
ATOM   945  C  CB   . ASN   A   1 119 ? -24.725 -2.937  12.107  1.00 36.45  ? ? ? ? ? ? 119 ASN   A   CB   1 
ATOM   946  C  CG   . ASN   A   1 119 ? -25.708 -3.943  11.547  1.00 46.78  ? ? ? ? ? ? 119 ASN   A   CG   1 
ATOM   947  O  OD1  . ASN   A   1 119 ? -26.019 -3.912  10.356  1.00 60.03  ? ? ? ? ? ? 119 ASN   A   OD1  1 
ATOM   948  N  ND2  . ASN   A   1 119 ? -26.201 -4.839  12.389  1.00 53.85  ? ? ? ? ? ? 119 ASN   A   ND2  1 
ATOM   949  N  N    . GLY   A   1 120 ? -21.039 -2.285  11.838  1.00 27.00  ? ? ? ? ? ? 120 GLY   A   N    1 
ATOM   950  C  CA   . GLY   A   1 120 ? -19.932 -1.418  12.299  1.00 28.25  ? ? ? ? ? ? 120 GLY   A   CA   1 
ATOM   951  C  C    . GLY   A   1 120 ? -19.723 -1.437  13.810  1.00 29.74  ? ? ? ? ? ? 120 GLY   A   C    1 
ATOM   952  O  O    . GLY   A   1 120 ? -18.861 -0.656  14.280  1.00 32.38  ? ? ? ? ? ? 120 GLY   A   O    1 
ATOM   953  N  N    . SER   A   1 121 ? -20.447 -2.299  14.542  1.00 31.28  ? ? ? ? ? ? 121 SER   A   N    1 
ATOM   954  C  CA   A SER   A   1 121 ? -20.382 -2.422  16.022  0.80 32.43  ? ? ? ? ? ? 121 SER   A   CA   1 
ATOM   955  C  CA   B SER   A   1 121 ? -20.385 -2.420  16.022  0.20 30.03  ? ? ? ? ? ? 121 SER   A   CA   1 
ATOM   956  C  C    . SER   A   1 121 ? -19.666 -3.716  16.397  1.00 31.07  ? ? ? ? ? ? 121 SER   A   C    1 
ATOM   957  O  O    . SER   A   1 121 ? -20.140 -4.803  16.062  1.00 30.53  ? ? ? ? ? ? 121 SER   A   O    1 
ATOM   958  C  CB   A SER   A   1 121 ? -21.754 -2.392  16.635  0.80 38.23  ? ? ? ? ? ? 121 SER   A   CB   1 
ATOM   959  C  CB   B SER   A   1 121 ? -21.769 -2.358  16.619  0.20 27.01  ? ? ? ? ? ? 121 SER   A   CB   1 
ATOM   960  O  OG   A SER   A   1 121 ? -22.319 -1.106  16.520  0.80 45.85  ? ? ? ? ? ? 121 SER   A   OG   1 
ATOM   961  O  OG   B SER   A   1 121 ? -21.707 -2.266  18.035  0.20 22.87  ? ? ? ? ? ? 121 SER   A   OG   1 
ATOM   962  N  N    . PRO   A   1 122 ? -18.498 -3.660  17.083  1.00 30.18  ? ? ? ? ? ? 122 PRO   A   N    1 
ATOM   963  C  CA   . PRO   A   1 122 ? -17.842 -4.881  17.570  1.00 29.03  ? ? ? ? ? ? 122 PRO   A   CA   1 
ATOM   964  C  C    . PRO   A   1 122 ? -18.743 -5.717  18.496  1.00 27.57  ? ? ? ? ? ? 122 PRO   A   C    1 
ATOM   965  O  O    . PRO   A   1 122 ? -19.343 -5.156  19.402  1.00 30.00  ? ? ? ? ? ? 122 PRO   A   O    1 
ATOM   966  C  CB   . PRO   A   1 122 ? -16.607 -4.358  18.321  1.00 32.16  ? ? ? ? ? ? 122 PRO   A   CB   1 
ATOM   967  C  CG   . PRO   A   1 122 ? -16.330 -3.001  17.708  1.00 32.86  ? ? ? ? ? ? 122 PRO   A   CG   1 
ATOM   968  C  CD   . PRO   A   1 122 ? -17.697 -2.453  17.365  1.00 31.73  ? ? ? ? ? ? 122 PRO   A   CD   1 
ATOM   969  N  N    A SER   A   1 123 ? -18.838 -7.032  18.250  0.50 27.39  ? ? ? ? ? ? 123 SER   A   N    1 
ATOM   970  N  N    B SER   A   1 123 ? -18.812 -7.028  18.228  0.50 25.75  ? ? ? ? ? ? 123 SER   A   N    1 
ATOM   971  C  CA   A SER   A   1 123 ? -19.676 -7.989  19.028  0.50 27.06  ? ? ? ? ? ? 123 SER   A   CA   1 
ATOM   972  C  CA   B SER   A   1 123 ? -19.658 -8.031  18.929  0.50 25.69  ? ? ? ? ? ? 123 SER   A   CA   1 
ATOM   973  C  C    A SER   A   1 123 ? -18.811 -8.918  19.890  0.50 24.21  ? ? ? ? ? ? 123 SER   A   C    1 
ATOM   974  C  C    B SER   A   1 123 ? -18.815 -8.905  19.865  0.50 24.21  ? ? ? ? ? ? 123 SER   A   C    1 
ATOM   975  O  O    A SER   A   1 123 ? -19.288 -9.319  20.972  0.50 26.95  ? ? ? ? ? ? 123 SER   A   O    1 
ATOM   976  O  O    B SER   A   1 123 ? -19.308 -9.254  20.957  0.50 27.21  ? ? ? ? ? ? 123 SER   A   O    1 
ATOM   977  C  CB   A SER   A   1 123 ? -20.581 -8.786  18.125  0.50 30.45  ? ? ? ? ? ? 123 SER   A   CB   1 
ATOM   978  C  CB   B SER   A   1 123 ? -20.391 -8.886  17.930  0.50 26.26  ? ? ? ? ? ? 123 SER   A   CB   1 
ATOM   979  O  OG   A SER   A   1 123 ? -19.833 -9.683  17.323  0.50 31.98  ? ? ? ? ? ? 123 SER   A   OG   1 
ATOM   980  O  OG   B SER   A   1 123 ? -21.103 -9.920  18.587  0.50 26.49  ? ? ? ? ? ? 123 SER   A   OG   1 
ATOM   981  N  N    . GLY   A   1 124 ? -17.603 -9.271  19.449  1.00 23.08  ? ? ? ? ? ? 124 GLY   A   N    1 
ATOM   982  C  CA   . GLY   A   1 124 ? -16.771 -10.204 20.226  1.00 22.05  ? ? ? ? ? ? 124 GLY   A   CA   1 
ATOM   983  C  C    . GLY   A   1 124 ? -15.377 -10.359 19.685  1.00 22.32  ? ? ? ? ? ? 124 GLY   A   C    1 
ATOM   984  O  O    . GLY   A   1 124 ? -15.119 -9.951  18.538  1.00 21.97  ? ? ? ? ? ? 124 GLY   A   O    1 
ATOM   985  N  N    . VAL   A   1 125 ? -14.498 -10.938 20.507  1.00 21.32  ? ? ? ? ? ? 125 VAL   A   N    1 
ATOM   986  C  CA   . VAL   A   1 125 ? -13.075 -11.117 20.133  1.00 20.37  ? ? ? ? ? ? 125 VAL   A   CA   1 
ATOM   987  C  C    . VAL   A   1 125 ? -12.714 -12.572 20.413  1.00 18.72  ? ? ? ? ? ? 125 VAL   A   C    1 
ATOM   988  O  O    . VAL   A   1 125 ? -13.171 -13.131 21.435  1.00 20.66  ? ? ? ? ? ? 125 VAL   A   O    1 
ATOM   989  C  CB   . VAL   A   1 125 ? -12.150 -10.097 20.823  1.00 25.00  ? ? ? ? ? ? 125 VAL   A   CB   1 
ATOM   990  C  CG1  . VAL   A   1 125 ? -12.141 -10.231 22.328  1.00 30.61  ? ? ? ? ? ? 125 VAL   A   CG1  1 
ATOM   991  C  CG2  . VAL   A   1 125 ? -10.740 -10.161 20.272  1.00 24.52  ? ? ? ? ? ? 125 VAL   A   CG2  1 
ATOM   992  N  N    . TYR   A   1 126 ? -11.966 -13.173 19.500  1.00 19.85  ? ? ? ? ? ? 126 TYR   A   N    1 
ATOM   993  C  CA   . TYR   A   1 126 ? -11.483 -14.567 19.661  1.00 18.22  ? ? ? ? ? ? 126 TYR   A   CA   1 
ATOM   994  C  C    . TYR   A   1 126 ? -10.174 -14.748 18.910  1.00 18.99  ? ? ? ? ? ? 126 TYR   A   C    1 
ATOM   995  O  O    . TYR   A   1 126 ? -9.857  -13.936 18.037  1.00 20.15  ? ? ? ? ? ? 126 TYR   A   O    1 
ATOM   996  C  CB   . TYR   A   1 126 ? -12.556 -15.575 19.235  1.00 19.11  ? ? ? ? ? ? 126 TYR   A   CB   1 
ATOM   997  C  CG   . TYR   A   1 126 ? -13.083 -15.440 17.830  1.00 19.21  ? ? ? ? ? ? 126 TYR   A   CG   1 
ATOM   998  C  CD1  . TYR   A   1 126 ? -12.400 -15.961 16.745  1.00 20.23  ? ? ? ? ? ? 126 TYR   A   CD1  1 
ATOM   999  C  CD2  . TYR   A   1 126 ? -14.292 -14.808 17.592  1.00 21.22  ? ? ? ? ? ? 126 TYR   A   CD2  1 
ATOM   1000 C  CE1  . TYR   A   1 126 ? -12.898 -15.845 15.453  1.00 21.14  ? ? ? ? ? ? 126 TYR   A   CE1  1 
ATOM   1001 C  CE2  . TYR   A   1 126 ? -14.803 -14.683 16.312  1.00 21.51  ? ? ? ? ? ? 126 TYR   A   CE2  1 
ATOM   1002 C  CZ   . TYR   A   1 126 ? -14.098 -15.190 15.240  1.00 21.64  ? ? ? ? ? ? 126 TYR   A   CZ   1 
ATOM   1003 O  OH   . TYR   A   1 126 ? -14.604 -15.089 13.974  1.00 26.11  ? ? ? ? ? ? 126 TYR   A   OH   1 
ATOM   1004 N  N    . GLN   A   1 127 ? -9.452  -15.817 19.258  1.00 19.46  ? ? ? ? ? ? 127 GLN   A   N    1 
ATOM   1005 C  CA   . GLN   A   1 127 ? -8.199  -16.210 18.571  1.00 20.02  ? ? ? ? ? ? 127 GLN   A   CA   1 
ATOM   1006 C  C    . GLN   A   1 127 ? -8.512  -17.180 17.442  1.00 19.82  ? ? ? ? ? ? 127 GLN   A   C    1 
ATOM   1007 O  O    . GLN   A   1 127 ? -9.308  -18.085 17.669  1.00 25.42  ? ? ? ? ? ? 127 GLN   A   O    1 
ATOM   1008 C  CB   . GLN   A   1 127 ? -7.245  -16.979 19.472  1.00 24.17  ? ? ? ? ? ? 127 GLN   A   CB   1 
ATOM   1009 C  CG   . GLN   A   1 127 ? -6.368  -16.141 20.358  1.00 27.07  ? ? ? ? ? ? 127 GLN   A   CG   1 
ATOM   1010 C  CD   . GLN   A   1 127 ? -5.529  -15.167 19.578  1.00 24.15  ? ? ? ? ? ? 127 GLN   A   CD   1 
ATOM   1011 O  OE1  . GLN   A   1 127 ? -5.981  -14.067 19.306  1.00 24.19  ? ? ? ? ? ? 127 GLN   A   OE1  1 
ATOM   1012 N  NE2  . GLN   A   1 127 ? -4.318  -15.559 19.220  1.00 25.35  ? ? ? ? ? ? 127 GLN   A   NE2  1 
ATOM   1013 N  N    . CYS   A   1 128 ? -7.783  -17.047 16.346  1.00 20.50  ? ? ? ? ? ? 128 CYS   A   N    1 
ATOM   1014 C  CA   . CYS   A   1 128 ? -7.869  -17.876 15.120  1.00 22.91  ? ? ? ? ? ? 128 CYS   A   CA   1 
ATOM   1015 C  C    . CYS   A   1 128 ? -6.463  -18.250 14.682  1.00 19.61  ? ? ? ? ? ? 128 CYS   A   C    1 
ATOM   1016 O  O    . CYS   A   1 128 ? -5.543  -17.571 15.108  1.00 23.33  ? ? ? ? ? ? 128 CYS   A   O    1 
ATOM   1017 C  CB   . CYS   A   1 128 ? -8.525  -17.076 14.000  1.00 28.75  ? ? ? ? ? ? 128 CYS   A   CB   1 
ATOM   1018 S  SG   . CYS   A   1 128 ? -10.215 -17.619 13.772  1.00 40.88  ? ? ? ? ? ? 128 CYS   A   SG   1 
ATOM   1019 N  N    . ALA   A   1 129 ? -6.318  -19.296 13.879  1.00 22.86  ? ? ? ? ? ? 129 ALA   A   N    1 
ATOM   1020 C  CA   . ALA   A   1 129 ? -5.072  -19.611 13.155  1.00 20.39  ? ? ? ? ? ? 129 ALA   A   CA   1 
ATOM   1021 C  C    . ALA   A   1 129 ? -5.363  -19.595 11.651  1.00 19.00  ? ? ? ? ? ? 129 ALA   A   C    1 
ATOM   1022 O  O    . ALA   A   1 129 ? -6.468  -19.999 11.231  1.00 22.56  ? ? ? ? ? ? 129 ALA   A   O    1 
ATOM   1023 C  CB   . ALA   A   1 129 ? -4.533  -20.945 13.583  1.00 24.20  ? ? ? ? ? ? 129 ALA   A   CB   1 
ATOM   1024 N  N    . MET   A   1 130 ? -4.386  -19.173 10.863  1.00 17.79  ? ? ? ? ? ? 130 MET   A   N    1 
ATOM   1025 C  CA   . MET   A   1 130 ? -4.384  -19.399 9.400   1.00 17.96  ? ? ? ? ? ? 130 MET   A   CA   1 
ATOM   1026 C  C    . MET   A   1 130 ? -4.079  -20.892 9.206   1.00 17.87  ? ? ? ? ? ? 130 MET   A   C    1 
ATOM   1027 O  O    . MET   A   1 130 ? -2.985  -21.356 9.609   1.00 18.06  ? ? ? ? ? ? 130 MET   A   O    1 
ATOM   1028 C  CB   . MET   A   1 130 ? -3.338  -18.520 8.707   1.00 19.93  ? ? ? ? ? ? 130 MET   A   CB   1 
ATOM   1029 C  CG   . MET   A   1 130 ? -3.344  -18.598 7.184   1.00 21.44  ? ? ? ? ? ? 130 MET   A   CG   1 
ATOM   1030 S  SD   . MET   A   1 130 ? -4.915  -18.234 6.396   1.00 22.48  ? ? ? ? ? ? 130 MET   A   SD   1 
ATOM   1031 C  CE   . MET   A   1 130 ? -5.138  -16.507 6.833   1.00 21.72  ? ? ? ? ? ? 130 MET   A   CE   1 
ATOM   1032 N  N    . ARG   A   1 131 ? -5.031  -21.652 8.666   1.00 16.14  ? ? ? ? ? ? 131 ARG   A   N    1 
ATOM   1033 C  CA   . ARG   A   1 131 ? -4.823  -23.106 8.465   1.00 16.11  ? ? ? ? ? ? 131 ARG   A   CA   1 
ATOM   1034 C  C    . ARG   A   1 131 ? -3.813  -23.295 7.335   1.00 17.47  ? ? ? ? ? ? 131 ARG   A   C    1 
ATOM   1035 O  O    . ARG   A   1 131 ? -3.660  -22.434 6.467   1.00 17.66  ? ? ? ? ? ? 131 ARG   A   O    1 
ATOM   1036 C  CB   . ARG   A   1 131 ? -6.147  -23.792 8.111   1.00 16.82  ? ? ? ? ? ? 131 ARG   A   CB   1 
ATOM   1037 C  CG   . ARG   A   1 131 ? -7.229  -23.749 9.179   1.00 18.69  ? ? ? ? ? ? 131 ARG   A   CG   1 
ATOM   1038 C  CD   . ARG   A   1 131 ? -6.829  -24.231 10.556  1.00 19.47  ? ? ? ? ? ? 131 ARG   A   CD   1 
ATOM   1039 N  NE   . ARG   A   1 131 ? -6.153  -25.526 10.529  1.00 19.13  ? ? ? ? ? ? 131 ARG   A   NE   1 
ATOM   1040 C  CZ   . ARG   A   1 131 ? -5.506  -26.060 11.565  1.00 21.17  ? ? ? ? ? ? 131 ARG   A   CZ   1 
ATOM   1041 N  NH1  . ARG   A   1 131 ? -5.475  -25.447 12.744  1.00 21.23  ? ? ? ? ? ? 131 ARG   A   NH1  1 
ATOM   1042 N  NH2  . ARG   A   1 131 ? -4.886  -27.210 11.402  1.00 21.94  ? ? ? ? ? ? 131 ARG   A   NH2  1 
ATOM   1043 N  N    . PRO   A   1 132 ? -3.116  -24.450 7.264   1.00 16.89  ? ? ? ? ? ? 132 PRO   A   N    1 
ATOM   1044 C  CA   . PRO   A   1 132 ? -2.294  -24.778 6.102   1.00 16.74  ? ? ? ? ? ? 132 PRO   A   CA   1 
ATOM   1045 C  C    . PRO   A   1 132 ? -3.017  -24.638 4.758   1.00 16.98  ? ? ? ? ? ? 132 PRO   A   C    1 
ATOM   1046 O  O    . PRO   A   1 132 ? -2.346  -24.331 3.784   1.00 19.59  ? ? ? ? ? ? 132 PRO   A   O    1 
ATOM   1047 C  CB   . PRO   A   1 132 ? -1.890  -26.229 6.395   1.00 17.48  ? ? ? ? ? ? 132 PRO   A   CB   1 
ATOM   1048 C  CG   . PRO   A   1 132 ? -1.812  -26.271 7.895   1.00 18.49  ? ? ? ? ? ? 132 PRO   A   CG   1 
ATOM   1049 C  CD   . PRO   A   1 132 ? -3.003  -25.459 8.339   1.00 17.99  ? ? ? ? ? ? 132 PRO   A   CD   1 
ATOM   1050 N  N    . ASN   A   1 133 ? -4.339  -24.856 4.732   1.00 16.86  ? ? ? ? ? ? 133 ASN   A   N    1 
ATOM   1051 C  CA   . ASN   A   1 133 ? -5.134  -24.736 3.470   1.00 17.72  ? ? ? ? ? ? 133 ASN   A   CA   1 
ATOM   1052 C  C    . ASN   A   1 133 ? -5.642  -23.301 3.251   1.00 17.93  ? ? ? ? ? ? 133 ASN   A   C    1 
ATOM   1053 O  O    . ASN   A   1 133 ? -6.486  -23.115 2.351   1.00 19.70  ? ? ? ? ? ? 133 ASN   A   O    1 
ATOM   1054 C  CB   . ASN   A   1 133 ? -6.262  -25.767 3.403   1.00 17.60  ? ? ? ? ? ? 133 ASN   A   CB   1 
ATOM   1055 C  CG   . ASN   A   1 133 ? -7.377  -25.511 4.393   1.00 17.37  ? ? ? ? ? ? 133 ASN   A   CG   1 
ATOM   1056 O  OD1  . ASN   A   1 133 ? -7.334  -24.537 5.163   1.00 17.22  ? ? ? ? ? ? 133 ASN   A   OD1  1 
ATOM   1057 N  ND2  . ASN   A   1 133 ? -8.375  -26.378 4.392   1.00 19.97  ? ? ? ? ? ? 133 ASN   A   ND2  1 
ATOM   1058 N  N    . PHE   A   1 134 ? -5.161  -22.336 4.047   1.00 15.61  ? ? ? ? ? ? 134 PHE   A   N    1 
ATOM   1059 C  CA   . PHE   A   1 134 ? -5.442  -20.879 3.914   1.00 17.04  ? ? ? ? ? ? 134 PHE   A   CA   1 
ATOM   1060 C  C    . PHE   A   1 134 ? -6.905  -20.544 4.209   1.00 17.67  ? ? ? ? ? ? 134 PHE   A   C    1 
ATOM   1061 O  O    . PHE   A   1 134 ? -7.362  -19.454 3.787   1.00 23.27  ? ? ? ? ? ? 134 PHE   A   O    1 
ATOM   1062 C  CB   . PHE   A   1 134 ? -5.039  -20.361 2.535   1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 134 PHE   A   CB   1 
ATOM   1063 C  CG   . PHE   A   1 134 ? -3.560  -20.274 2.289   1.00 18.26  ? ? ? ? ? ? 134 PHE   A   CG   1 
ATOM   1064 C  CD1  . PHE   A   1 134 ? -2.822  -19.210 2.793   1.00 18.83  ? ? ? ? ? ? 134 PHE   A   CD1  1 
ATOM   1065 C  CD2  . PHE   A   1 134 ? -2.922  -21.201 1.483   1.00 18.80  ? ? ? ? ? ? 134 PHE   A   CD2  1 
ATOM   1066 C  CE1  . PHE   A   1 134 ? -1.467  -19.102 2.518   1.00 21.43  ? ? ? ? ? ? 134 PHE   A   CE1  1 
ATOM   1067 C  CE2  . PHE   A   1 134 ? -1.559  -21.106 1.240   1.00 20.73  ? ? ? ? ? ? 134 PHE   A   CE2  1 
ATOM   1068 C  CZ   . PHE   A   1 134 ? -0.834  -20.051 1.749   1.00 22.40  ? ? ? ? ? ? 134 PHE   A   CZ   1 
ATOM   1069 N  N    . THR   A   1 135 ? -7.615  -21.405 4.932   1.00 18.16  ? ? ? ? ? ? 135 THR   A   N    1 
ATOM   1070 C  CA   . THR   A   1 135 ? -8.912  -21.078 5.554   1.00 16.37  ? ? ? ? ? ? 135 THR   A   CA   1 
ATOM   1071 C  C    . THR   A   1 135 ? -8.660  -20.711 7.012   1.00 17.67  ? ? ? ? ? ? 135 THR   A   C    1 
ATOM   1072 O  O    . THR   A   1 135 ? -7.559  -20.999 7.528   1.00 17.18  ? ? ? ? ? ? 135 THR   A   O    1 
ATOM   1073 C  CB   . THR   A   1 135 ? -9.927  -22.215 5.411   1.00 18.06  ? ? ? ? ? ? 135 THR   A   CB   1 
ATOM   1074 O  OG1  . THR   A   1 135 ? -9.499  -23.312 6.226   1.00 17.43  ? ? ? ? ? ? 135 THR   A   OG1  1 
ATOM   1075 C  CG2  . THR   A   1 135 ? -10.111 -22.628 3.964   1.00 18.86  ? ? ? ? ? ? 135 THR   A   CG2  1 
ATOM   1076 N  N    . ILE   A   1 136 ? -9.648  -20.095 7.641   1.00 17.33  ? ? ? ? ? ? 136 ILE   A   N    1 
ATOM   1077 C  CA   . ILE   A   1 136 ? -9.674  -19.891 9.110   1.00 17.83  ? ? ? ? ? ? 136 ILE   A   CA   1 
ATOM   1078 C  C    . ILE   A   1 136 ? -10.964 -20.502 9.649   1.00 17.48  ? ? ? ? ? ? 136 ILE   A   C    1 
ATOM   1079 O  O    . ILE   A   1 136 ? -12.001 -20.445 8.975   1.00 18.68  ? ? ? ? ? ? 136 ILE   A   O    1 
ATOM   1080 C  CB   . ILE   A   1 136 ? -9.447  -18.419 9.509   1.00 21.48  ? ? ? ? ? ? 136 ILE   A   CB   1 
ATOM   1081 C  CG1  . ILE   A   1 136 ? -10.674 -17.539 9.275   1.00 22.68  ? ? ? ? ? ? 136 ILE   A   CG1  1 
ATOM   1082 C  CG2  . ILE   A   1 136 ? -8.213  -17.876 8.804   1.00 22.90  ? ? ? ? ? ? 136 ILE   A   CG2  1 
ATOM   1083 C  CD1  . ILE   A   1 136 ? -10.545 -16.154 9.874   1.00 23.50  ? ? ? ? ? ? 136 ILE   A   CD1  1 
ATOM   1084 N  N    . LYS   A   1 137 ? -10.868 -21.146 10.805  1.00 18.69  ? ? ? ? ? ? 137 LYS   A   N    1 
ATOM   1085 C  CA   . LYS   A   1 137 ? -12.031 -21.712 11.524  1.00 19.56  ? ? ? ? ? ? 137 LYS   A   CA   1 
ATOM   1086 C  C    . LYS   A   1 137 ? -12.568 -20.586 12.404  1.00 19.24  ? ? ? ? ? ? 137 LYS   A   C    1 
ATOM   1087 O  O    . LYS   A   1 137 ? -12.338 -20.573 13.610  1.00 22.28  ? ? ? ? ? ? 137 LYS   A   O    1 
ATOM   1088 C  CB   . LYS   A   1 137 ? -11.631 -22.992 12.259  1.00 22.29  ? ? ? ? ? ? 137 LYS   A   CB   1 
ATOM   1089 C  CG   . LYS   A   1 137 ? -11.154 -24.118 11.351  1.00 28.00  ? ? ? ? ? ? 137 LYS   A   CG   1 
ATOM   1090 C  CD   . LYS   A   1 137 ? -10.921 -25.437 12.071  1.00 34.26  ? ? ? ? ? ? 137 LYS   A   CD   1 
ATOM   1091 C  CE   . LYS   A   1 137 ? -10.554 -26.575 11.139  1.00 43.96  ? ? ? ? ? ? 137 LYS   A   CE   1 
ATOM   1092 N  NZ   . LYS   A   1 137 ? -11.674 -26.964 10.249  1.00 50.60  ? ? ? ? ? ? 137 LYS   A   NZ   1 
ATOM   1093 N  N    . GLY   A   1 138 ? -13.236 -19.632 11.769  1.00 17.80  ? ? ? ? ? ? 138 GLY   A   N    1 
ATOM   1094 C  CA   . GLY   A   1 138 ? -13.774 -18.456 12.460  1.00 18.78  ? ? ? ? ? ? 138 GLY   A   CA   1 
ATOM   1095 C  C    . GLY   A   1 138 ? -15.142 -18.723 13.040  1.00 19.27  ? ? ? ? ? ? 138 GLY   A   C    1 
ATOM   1096 O  O    . GLY   A   1 138 ? -15.629 -19.875 13.007  1.00 20.94  ? ? ? ? ? ? 138 GLY   A   O    1 
ATOM   1097 N  N    . SER   A   1 139 ? -15.759 -17.668 13.538  1.00 17.81  ? ? ? ? ? ? 139 SER   A   N    1 
ATOM   1098 C  CA   . SER   A   1 139 ? -17.163 -17.668 14.000  1.00 17.59  ? ? ? ? ? ? 139 SER   A   CA   1 
ATOM   1099 C  C    . SER   A   1 139 ? -17.812 -16.398 13.460  1.00 18.56  ? ? ? ? ? ? 139 SER   A   C    1 
ATOM   1100 O  O    . SER   A   1 139 ? -17.549 -15.317 13.985  1.00 20.00  ? ? ? ? ? ? 139 SER   A   O    1 
ATOM   1101 C  CB   . SER   A   1 139 ? -17.263 -17.771 15.489  1.00 19.32  ? ? ? ? ? ? 139 SER   A   CB   1 
ATOM   1102 O  OG   . SER   A   1 139 ? -18.616 -17.748 15.892  1.00 20.87  ? ? ? ? ? ? 139 SER   A   OG   1 
ATOM   1103 N  N    . PHE   A   1 140 ? -18.554 -16.542 12.372  1.00 19.13  ? ? ? ? ? ? 140 PHE   A   N    1 
ATOM   1104 C  CA   . PHE   A   1 140 ? -19.051 -15.405 11.570  1.00 18.81  ? ? ? ? ? ? 140 PHE   A   CA   1 
ATOM   1105 C  C    . PHE   A   1 140 ? -20.465 -15.717 11.088  1.00 20.03  ? ? ? ? ? ? 140 PHE   A   C    1 
ATOM   1106 O  O    . PHE   A   1 140 ? -20.721 -16.856 10.643  1.00 22.04  ? ? ? ? ? ? 140 PHE   A   O    1 
ATOM   1107 C  CB   . PHE   A   1 140 ? -18.119 -15.172 10.386  1.00 18.30  ? ? ? ? ? ? 140 PHE   A   CB   1 
ATOM   1108 C  CG   . PHE   A   1 140 ? -16.767 -14.580 10.687  1.00 19.96  ? ? ? ? ? ? 140 PHE   A   CG   1 
ATOM   1109 C  CD1  . PHE   A   1 140 ? -16.636 -13.374 11.363  1.00 19.87  ? ? ? ? ? ? 140 PHE   A   CD1  1 
ATOM   1110 C  CD2  . PHE   A   1 140 ? -15.616 -15.204 10.236  1.00 20.60  ? ? ? ? ? ? 140 PHE   A   CD2  1 
ATOM   1111 C  CE1  . PHE   A   1 140 ? -15.384 -12.821 11.584  1.00 20.72  ? ? ? ? ? ? 140 PHE   A   CE1  1 
ATOM   1112 C  CE2  . PHE   A   1 140 ? -14.369 -14.633 10.428  1.00 22.01  ? ? ? ? ? ? 140 PHE   A   CE2  1 
ATOM   1113 C  CZ   . PHE   A   1 140 ? -14.259 -13.436 11.090  1.00 21.46  ? ? ? ? ? ? 140 PHE   A   CZ   1 
ATOM   1114 N  N    . LEU   A   1 141 ? -21.318 -14.700 11.115  1.00 21.46  ? ? ? ? ? ? 141 LEU   A   N    1 
ATOM   1115 C  CA   . LEU   A   1 141 ? -22.708 -14.761 10.612  1.00 23.80  ? ? ? ? ? ? 141 LEU   A   CA   1 
ATOM   1116 C  C    . LEU   A   1 141 ? -22.906 -13.723 9.511   1.00 23.81  ? ? ? ? ? ? 141 LEU   A   C    1 
ATOM   1117 O  O    . LEU   A   1 141 ? -21.988 -12.936 9.234   1.00 24.01  ? ? ? ? ? ? 141 LEU   A   O    1 
ATOM   1118 C  CB   . LEU   A   1 141 ? -23.653 -14.472 11.777  1.00 25.41  ? ? ? ? ? ? 141 LEU   A   CB   1 
ATOM   1119 C  CG   . LEU   A   1 141 ? -23.503 -15.409 12.983  1.00 27.01  ? ? ? ? ? ? 141 LEU   A   CG   1 
ATOM   1120 C  CD1  . LEU   A   1 141 ? -24.414 -14.935 14.159  1.00 29.29  ? ? ? ? ? ? 141 LEU   A   CD1  1 
ATOM   1121 C  CD2  . LEU   A   1 141 ? -23.830 -16.888 12.573  1.00 28.55  ? ? ? ? ? ? 141 LEU   A   CD2  1 
ATOM   1122 N  N    . ASN   A   1 142 ? -24.103 -13.712 8.934   1.00 26.12  ? ? ? ? ? ? 142 ASN   A   N    1 
ATOM   1123 C  CA   . ASN   A   1 142 ? -24.531 -12.664 7.976   1.00 27.38  ? ? ? ? ? ? 142 ASN   A   CA   1 
ATOM   1124 C  C    . ASN   A   1 142 ? -24.213 -11.275 8.553   1.00 26.77  ? ? ? ? ? ? 142 ASN   A   C    1 
ATOM   1125 O  O    . ASN   A   1 142 ? -24.587 -11.001 9.733   1.00 28.24  ? ? ? ? ? ? 142 ASN   A   O    1 
ATOM   1126 C  CB   . ASN   A   1 142 ? -26.003 -12.830 7.620   1.00 28.99  ? ? ? ? ? ? 142 ASN   A   CB   1 
ATOM   1127 C  CG   . ASN   A   1 142 ? -26.435 -11.825 6.574   1.00 34.09  ? ? ? ? ? ? 142 ASN   A   CG   1 
ATOM   1128 O  OD1  . ASN   A   1 142 ? -25.752 -11.637 5.571   1.00 39.26  ? ? ? ? ? ? 142 ASN   A   OD1  1 
ATOM   1129 N  ND2  . ASN   A   1 142 ? -27.533 -11.141 6.828   1.00 41.15  ? ? ? ? ? ? 142 ASN   A   ND2  1 
ATOM   1130 N  N    . GLY   A   1 143 ? -23.497 -10.453 7.780   1.00 25.79  ? ? ? ? ? ? 143 GLY   A   N    1 
ATOM   1131 C  CA   . GLY   A   1 143 ? -23.159 -9.059  8.135   1.00 27.78  ? ? ? ? ? ? 143 GLY   A   CA   1 
ATOM   1132 C  C    . GLY   A   1 143 ? -21.767 -8.908  8.720   1.00 25.11  ? ? ? ? ? ? 143 GLY   A   C    1 
ATOM   1133 O  O    . GLY   A   1 143 ? -21.385 -7.766  9.009   1.00 25.67  ? ? ? ? ? ? 143 GLY   A   O    1 
ATOM   1134 N  N    . SER   A   1 144 ? -21.015 -10.003 8.888   1.00 25.13  ? ? ? ? ? ? 144 SER   A   N    1 
ATOM   1135 C  CA   . SER   A   1 144 ? -19.665 -9.997  9.507   1.00 23.08  ? ? ? ? ? ? 144 SER   A   CA   1 
ATOM   1136 C  C    . SER   A   1 144 ? -18.566 -9.575  8.526   1.00 21.36  ? ? ? ? ? ? 144 SER   A   C    1 
ATOM   1137 O  O    . SER   A   1 144 ? -17.427 -9.350  8.988   1.00 21.72  ? ? ? ? ? ? 144 SER   A   O    1 
ATOM   1138 C  CB   . SER   A   1 144 ? -19.350 -11.341 10.079  1.00 22.27  ? ? ? ? ? ? 144 SER   A   CB   1 
ATOM   1139 O  OG   . SER   A   1 144 ? -19.352 -12.317 9.055   1.00 23.47  ? ? ? ? ? ? 144 SER   A   OG   1 
ATOM   1140 N  N    . CYS   A   1 145 ? -18.840 -9.490  7.222   1.00 22.84  ? ? ? ? ? ? 145 CYS   A   N    1 
ATOM   1141 C  CA   . CYS   A   1 145 ? -17.807 -9.126  6.221   1.00 24.25  ? ? ? ? ? ? 145 CYS   A   CA   1 
ATOM   1142 C  C    . CYS   A   1 145 ? -17.190 -7.771  6.592   1.00 23.78  ? ? ? ? ? ? 145 CYS   A   C    1 
ATOM   1143 O  O    . CYS   A   1 145 ? -17.926 -6.884  7.076   1.00 26.63  ? ? ? ? ? ? 145 CYS   A   O    1 
ATOM   1144 C  CB   . CYS   A   1 145 ? -18.374 -9.111  4.809   1.00 25.01  ? ? ? ? ? ? 145 CYS   A   CB   1 
ATOM   1145 S  SG   . CYS   A   1 145 ? -18.996 -10.739 4.310   1.00 29.23  ? ? ? ? ? ? 145 CYS   A   SG   1 
ATOM   1146 N  N    . GLY   A   1 146 ? -15.877 -7.638  6.408   1.00 20.97  ? ? ? ? ? ? 146 GLY   A   N    1 
ATOM   1147 C  CA   . GLY   A   1 146 ? -15.106 -6.452  6.829   1.00 24.12  ? ? ? ? ? ? 146 GLY   A   CA   1 
ATOM   1148 C  C    . GLY   A   1 146 ? -14.592 -6.542  8.254   1.00 21.84  ? ? ? ? ? ? 146 GLY   A   C    1 
ATOM   1149 O  O    . GLY   A   1 146 ? -13.782 -5.676  8.616   1.00 23.84  ? ? ? ? ? ? 146 GLY   A   O    1 
ATOM   1150 N  N    . SER   A   1 147 ? -15.024 -7.529  9.051   1.00 22.99  ? ? ? ? ? ? 147 SER   A   N    1 
ATOM   1151 C  CA   . SER   A   1 147 ? -14.380 -7.849  10.354  1.00 21.23  ? ? ? ? ? ? 147 SER   A   CA   1 
ATOM   1152 C  C    . SER   A   1 147 ? -12.896 -8.118  10.088  1.00 21.79  ? ? ? ? ? ? 147 SER   A   C    1 
ATOM   1153 O  O    . SER   A   1 147 ? -12.574 -8.697  9.021   1.00 21.21  ? ? ? ? ? ? 147 SER   A   O    1 
ATOM   1154 C  CB   . SER   A   1 147 ? -15.013 -9.029  11.030  1.00 21.11  ? ? ? ? ? ? 147 SER   A   CB   1 
ATOM   1155 O  OG   . SER   A   1 147 ? -16.365 -8.801  11.360  1.00 22.72  ? ? ? ? ? ? 147 SER   A   OG   1 
ATOM   1156 N  N    . VAL   A   1 148 ? -12.013 -7.710  11.002  1.00 21.39  ? ? ? ? ? ? 148 VAL   A   N    1 
ATOM   1157 C  CA   . VAL   A   1 148 ? -10.551 -7.813  10.763  1.00 20.85  ? ? ? ? ? ? 148 VAL   A   CA   1 
ATOM   1158 C  C    . VAL   A   1 148 ? -9.878  -8.699  11.807  1.00 18.66  ? ? ? ? ? ? 148 VAL   A   C    1 
ATOM   1159 O  O    . VAL   A   1 148 ? -10.410 -8.869  12.926  1.00 20.75  ? ? ? ? ? ? 148 VAL   A   O    1 
ATOM   1160 C  CB   . VAL   A   1 148 ? -9.841  -6.458  10.653  1.00 22.19  ? ? ? ? ? ? 148 VAL   A   CB   1 
ATOM   1161 C  CG1  . VAL   A   1 148 ? -10.375 -5.681  9.465   1.00 22.53  ? ? ? ? ? ? 148 VAL   A   CG1  1 
ATOM   1162 C  CG2  . VAL   A   1 148 ? -9.911  -5.647  11.935  1.00 22.66  ? ? ? ? ? ? 148 VAL   A   CG2  1 
ATOM   1163 N  N    . GLY   A   1 149 ? -8.755  -9.258  11.377  1.00 19.86  ? ? ? ? ? ? 149 GLY   A   N    1 
ATOM   1164 C  CA   . GLY   A   1 149 ? -7.831  -10.031 12.217  1.00 19.00  ? ? ? ? ? ? 149 GLY   A   CA   1 
ATOM   1165 C  C    . GLY   A   1 149 ? -6.551  -9.242  12.403  1.00 20.21  ? ? ? ? ? ? 149 GLY   A   C    1 
ATOM   1166 O  O    . GLY   A   1 149 ? -6.123  -8.545  11.462  1.00 20.15  ? ? ? ? ? ? 149 GLY   A   O    1 
ATOM   1167 N  N    . PHE   A   1 150 ? -5.925  -9.371  13.566  1.00 18.62  ? ? ? ? ? ? 150 PHE   A   N    1 
ATOM   1168 C  CA   . PHE   A   1 150 ? -4.768  -8.529  13.928  1.00 18.84  ? ? ? ? ? ? 150 PHE   A   CA   1 
ATOM   1169 C  C    . PHE   A   1 150 ? -3.958  -9.179  15.046  1.00 19.18  ? ? ? ? ? ? 150 PHE   A   C    1 
ATOM   1170 O  O    . PHE   A   1 150 ? -4.477  -10.037 15.794  1.00 19.11  ? ? ? ? ? ? 150 PHE   A   O    1 
ATOM   1171 C  CB   . PHE   A   1 150 ? -5.238  -7.142  14.365  1.00 21.09  ? ? ? ? ? ? 150 PHE   A   CB   1 
ATOM   1172 C  CG   . PHE   A   1 150 ? -6.138  -7.173  15.572  1.00 21.01  ? ? ? ? ? ? 150 PHE   A   CG   1 
ATOM   1173 C  CD1  . PHE   A   1 150 ? -7.489  -7.463  15.450  1.00 24.35  ? ? ? ? ? ? 150 PHE   A   CD1  1 
ATOM   1174 C  CD2  . PHE   A   1 150 ? -5.625  -6.945  16.840  1.00 24.79  ? ? ? ? ? ? 150 PHE   A   CD2  1 
ATOM   1175 C  CE1  . PHE   A   1 150 ? -8.309  -7.524  16.567  1.00 26.73  ? ? ? ? ? ? 150 PHE   A   CE1  1 
ATOM   1176 C  CE2  . PHE   A   1 150 ? -6.448  -7.004  17.957  1.00 25.59  ? ? ? ? ? ? 150 PHE   A   CE2  1 
ATOM   1177 C  CZ   . PHE   A   1 150 ? -7.785  -7.294  17.821  1.00 26.15  ? ? ? ? ? ? 150 PHE   A   CZ   1 
ATOM   1178 N  N    . ASN   A   1 151 ? -2.719  -8.710  15.139  1.00 21.46  ? ? ? ? ? ? 151 ASN   A   N    1 
ATOM   1179 C  CA   . ASN   A   1 151 ? -1.790  -8.926  16.273  1.00 20.42  ? ? ? ? ? ? 151 ASN   A   CA   1 
ATOM   1180 C  C    . ASN   A   1 151 ? -1.343  -7.549  16.764  1.00 21.34  ? ? ? ? ? ? 151 ASN   A   C    1 
ATOM   1181 O  O    . ASN   A   1 151 ? -1.406  -6.590  15.985  1.00 23.18  ? ? ? ? ? ? 151 ASN   A   O    1 
ATOM   1182 C  CB   . ASN   A   1 151 ? -0.622  -9.810  15.858  1.00 21.54  ? ? ? ? ? ? 151 ASN   A   CB   1 
ATOM   1183 C  CG   . ASN   A   1 151 ? -1.061  -11.249 15.702  1.00 22.40  ? ? ? ? ? ? 151 ASN   A   CG   1 
ATOM   1184 O  OD1  . ASN   A   1 151 ? -1.357  -11.913 16.685  1.00 28.00  ? ? ? ? ? ? 151 ASN   A   OD1  1 
ATOM   1185 N  ND2  . ASN   A   1 151 ? -1.164  -11.716 14.477  1.00 24.03  ? ? ? ? ? ? 151 ASN   A   ND2  1 
ATOM   1186 N  N    . ILE   A   1 152 ? -0.932  -7.450  18.025  1.00 22.11  ? ? ? ? ? ? 152 ILE   A   N    1 
ATOM   1187 C  CA   . ILE   A   1 152 ? -0.429  -6.164  18.587  1.00 25.35  ? ? ? ? ? ? 152 ILE   A   CA   1 
ATOM   1188 C  C    . ILE   A   1 152 ? 0.984   -6.418  19.097  1.00 29.63  ? ? ? ? ? ? 152 ILE   A   C    1 
ATOM   1189 O  O    . ILE   A   1 152 ? 1.170   -7.399  19.809  1.00 31.89  ? ? ? ? ? ? 152 ILE   A   O    1 
ATOM   1190 C  CB   . ILE   A   1 152 ? -1.392  -5.581  19.644  1.00 28.52  ? ? ? ? ? ? 152 ILE   A   CB   1 
ATOM   1191 C  CG1  . ILE   A   1 152 ? -2.786  -5.373  19.034  1.00 29.96  ? ? ? ? ? ? 152 ILE   A   CG1  1 
ATOM   1192 C  CG2  . ILE   A   1 152 ? -0.823  -4.287  20.222  1.00 32.08  ? ? ? ? ? ? 152 ILE   A   CG2  1 
ATOM   1193 C  CD1  . ILE   A   1 152 ? -3.821  -4.768  19.957  1.00 33.28  ? ? ? ? ? ? 152 ILE   A   CD1  1 
ATOM   1194 N  N    . ASP   A   1 153 ? 1.926   -5.574  18.677  1.00 35.58  ? ? ? ? ? ? 153 ASP   A   N    1 
ATOM   1195 C  CA   . ASP   A   1 153 ? 3.353   -5.572  19.096  1.00 41.17  ? ? ? ? ? ? 153 ASP   A   CA   1 
ATOM   1196 C  C    . ASP   A   1 153 ? 3.634   -4.183  19.680  1.00 43.96  ? ? ? ? ? ? 153 ASP   A   C    1 
ATOM   1197 O  O    . ASP   A   1 153 ? 3.628   -3.204  18.906  1.00 47.28  ? ? ? ? ? ? 153 ASP   A   O    1 
ATOM   1198 C  CB   . ASP   A   1 153 ? 4.283   -5.950  17.935  1.00 53.67  ? ? ? ? ? ? 153 ASP   A   CB   1 
ATOM   1199 C  CG   . ASP   A   1 153 ? 4.002   -5.245  16.612  1.00 60.99  ? ? ? ? ? ? 153 ASP   A   CG   1 
ATOM   1200 O  OD1  . ASP   A   1 153 ? 2.962   -5.559  15.985  1.00 64.21  ? ? ? ? ? ? 153 ASP   A   OD1  1 
ATOM   1201 O  OD2  . ASP   A   1 153 ? 4.822   -4.389  16.211  1.00 75.28  ? ? ? ? ? ? 153 ASP   A   OD2  1 
ATOM   1202 N  N    . TYR   A   1 154 ? 3.818   -4.113  21.004  1.00 50.22  ? ? ? ? ? ? 154 TYR   A   N    1 
ATOM   1203 C  CA   . TYR   A   1 154 ? 3.945   -2.873  21.810  1.00 54.41  ? ? ? ? ? ? 154 TYR   A   CA   1 
ATOM   1204 C  C    . TYR   A   1 154 ? 2.661   -2.054  21.616  1.00 53.33  ? ? ? ? ? ? 154 TYR   A   C    1 
ATOM   1205 O  O    . TYR   A   1 154 ? 1.611   -2.505  22.126  1.00 66.75  ? ? ? ? ? ? 154 TYR   A   O    1 
ATOM   1206 C  CB   . TYR   A   1 154 ? 5.297   -2.220  21.504  1.00 58.93  ? ? ? ? ? ? 154 TYR   A   CB   1 
ATOM   1207 C  CG   . TYR   A   1 154 ? 6.457   -3.075  21.955  1.00 64.83  ? ? ? ? ? ? 154 TYR   A   CG   1 
ATOM   1208 C  CD1  . TYR   A   1 154 ? 6.931   -3.006  23.258  1.00 70.84  ? ? ? ? ? ? 154 TYR   A   CD1  1 
ATOM   1209 C  CD2  . TYR   A   1 154 ? 7.040   -4.002  21.101  1.00 66.53  ? ? ? ? ? ? 154 TYR   A   CD2  1 
ATOM   1210 C  CE1  . TYR   A   1 154 ? 7.974   -3.811  23.693  1.00 73.52  ? ? ? ? ? ? 154 TYR   A   CE1  1 
ATOM   1211 C  CE2  . TYR   A   1 154 ? 8.083   -4.815  21.520  1.00 71.60  ? ? ? ? ? ? 154 TYR   A   CE2  1 
ATOM   1212 C  CZ   . TYR   A   1 154 ? 8.551   -4.719  22.820  1.00 76.89  ? ? ? ? ? ? 154 TYR   A   CZ   1 
ATOM   1213 O  OH   . TYR   A   1 154 ? 9.579   -5.513  23.240  1.00 80.04  ? ? ? ? ? ? 154 TYR   A   OH   1 
ATOM   1214 N  N    . ASP   A   1 155 ? 2.718   -0.949  20.873  1.00 53.02  ? ? ? ? ? ? 155 ASP   A   N    1 
ATOM   1215 C  CA   . ASP   A   1 155 ? 1.569   -0.021  20.673  1.00 56.69  ? ? ? ? ? ? 155 ASP   A   CA   1 
ATOM   1216 C  C    . ASP   A   1 155 ? 0.998   -0.195  19.258  1.00 48.10  ? ? ? ? ? ? 155 ASP   A   C    1 
ATOM   1217 O  O    . ASP   A   1 155 ? 0.014   0.500   18.929  1.00 46.54  ? ? ? ? ? ? 155 ASP   A   O    1 
ATOM   1218 C  CB   . ASP   A   1 155 ? 1.991   1.430   20.931  1.00 62.82  ? ? ? ? ? ? 155 ASP   A   CB   1 
ATOM   1219 C  CG   . ASP   A   1 155 ? 3.057   1.956   19.980  1.00 73.12  ? ? ? ? ? ? 155 ASP   A   CG   1 
ATOM   1220 O  OD1  . ASP   A   1 155 ? 3.928   1.156   19.568  1.00 72.49  ? ? ? ? ? ? 155 ASP   A   OD1  1 
ATOM   1221 O  OD2  . ASP   A   1 155 ? 3.006   3.160   19.651  1.00 84.10  ? ? ? ? ? ? 155 ASP   A   OD2  1 
ATOM   1222 N  N    . CYS   A   1 156 ? 1.571   -1.101  18.458  1.00 38.37  ? ? ? ? ? ? 156 CYS   A   N    1 
ATOM   1223 C  CA   . CYS   A   1 156 ? 1.395   -1.141  16.984  1.00 30.61  ? ? ? ? ? ? 156 CYS   A   CA   1 
ATOM   1224 C  C    . CYS   A   1 156 ? 0.464   -2.287  16.590  1.00 28.93  ? ? ? ? ? ? 156 CYS   A   C    1 
ATOM   1225 O  O    . CYS   A   1 156 ? 0.785   -3.452  16.929  1.00 29.76  ? ? ? ? ? ? 156 CYS   A   O    1 
ATOM   1226 C  CB   . CYS   A   1 156 ? 2.720   -1.328  16.262  1.00 33.39  ? ? ? ? ? ? 156 CYS   A   CB   1 
ATOM   1227 S  SG   . CYS   A   1 156 ? 2.517   -1.248  14.465  1.00 37.49  ? ? ? ? ? ? 156 CYS   A   SG   1 
ATOM   1228 N  N    . VAL   A   1 157 ? -0.638  -1.974  15.902  1.00 25.99  ? ? ? ? ? ? 157 VAL   A   N    1 
ATOM   1229 C  CA   . VAL   A   1 157 ? -1.611  -2.994  15.420  1.00 24.84  ? ? ? ? ? ? 157 VAL   A   CA   1 
ATOM   1230 C  C    . VAL   A   1 157 ? -1.139  -3.489  14.055  1.00 23.27  ? ? ? ? ? ? 157 VAL   A   C    1 
ATOM   1231 O  O    . VAL   A   1 157 ? -1.121  -2.695  13.117  1.00 25.23  ? ? ? ? ? ? 157 VAL   A   O    1 
ATOM   1232 C  CB   . VAL   A   1 157 ? -3.057  -2.470  15.359  1.00 26.59  ? ? ? ? ? ? 157 VAL   A   CB   1 
ATOM   1233 C  CG1  . VAL   A   1 157 ? -4.013  -3.559  14.876  1.00 26.18  ? ? ? ? ? ? 157 VAL   A   CG1  1 
ATOM   1234 C  CG2  . VAL   A   1 157 ? -3.501  -1.916  16.702  1.00 30.83  ? ? ? ? ? ? 157 VAL   A   CG2  1 
ATOM   1235 N  N    . SER   A   1 158 ? -0.817  -4.779  13.955  1.00 22.81  ? ? ? ? ? ? 158 SER   A   N    1 
ATOM   1236 C  CA   . SER   A   1 158 ? -0.476  -5.446  12.676  1.00 23.02  ? ? ? ? ? ? 158 SER   A   CA   1 
ATOM   1237 C  C    . SER   A   1 158 ? -1.746  -6.112  12.145  1.00 21.92  ? ? ? ? ? ? 158 SER   A   C    1 
ATOM   1238 O  O    . SER   A   1 158 ? -2.076  -7.198  12.630  1.00 22.28  ? ? ? ? ? ? 158 SER   A   O    1 
ATOM   1239 C  CB   . SER   A   1 158 ? 0.658   -6.420  12.845  1.00 26.30  ? ? ? ? ? ? 158 SER   A   CB   1 
ATOM   1240 O  OG   . SER   A   1 158 ? 1.877   -5.721  13.048  1.00 30.79  ? ? ? ? ? ? 158 SER   A   OG   1 
ATOM   1241 N  N    . PHE   A   1 159 ? -2.468  -5.443  11.239  1.00 20.85  ? ? ? ? ? ? 159 PHE   A   N    1 
ATOM   1242 C  CA   . PHE   A   1 159 ? -3.681  -6.006  10.587  1.00 20.90  ? ? ? ? ? ? 159 PHE   A   CA   1 
ATOM   1243 C  C    . PHE   A   1 159 ? -3.256  -7.063  9.569   1.00 21.98  ? ? ? ? ? ? 159 PHE   A   C    1 
ATOM   1244 O  O    . PHE   A   1 159 ? -2.380  -6.786  8.740   1.00 21.64  ? ? ? ? ? ? 159 PHE   A   O    1 
ATOM   1245 C  CB   . PHE   A   1 159 ? -4.491  -4.913  9.899   1.00 20.91  ? ? ? ? ? ? 159 PHE   A   CB   1 
ATOM   1246 C  CG   . PHE   A   1 159 ? -5.099  -3.913  10.839  1.00 22.47  ? ? ? ? ? ? 159 PHE   A   CG   1 
ATOM   1247 C  CD1  . PHE   A   1 159 ? -6.224  -4.243  11.574  1.00 21.63  ? ? ? ? ? ? 159 PHE   A   CD1  1 
ATOM   1248 C  CD2  . PHE   A   1 159 ? -4.561  -2.636  10.964  1.00 23.13  ? ? ? ? ? ? 159 PHE   A   CD2  1 
ATOM   1249 C  CE1  . PHE   A   1 159 ? -6.800  -3.323  12.434  1.00 23.44  ? ? ? ? ? ? 159 PHE   A   CE1  1 
ATOM   1250 C  CE2  . PHE   A   1 159 ? -5.138  -1.720  11.826  1.00 23.78  ? ? ? ? ? ? 159 PHE   A   CE2  1 
ATOM   1251 C  CZ   . PHE   A   1 159 ? -6.265  -2.058  12.542  1.00 22.48  ? ? ? ? ? ? 159 PHE   A   CZ   1 
ATOM   1252 N  N    . CYS   A   1 160 ? -3.828  -8.264  9.651   1.00 20.79  ? ? ? ? ? ? 160 CYS   A   N    1 
ATOM   1253 C  CA   . CYS   A   1 160 ? -3.421  -9.382  8.765   1.00 20.70  ? ? ? ? ? ? 160 CYS   A   CA   1 
ATOM   1254 C  C    . CYS   A   1 160 ? -4.591  -9.991  7.995   1.00 19.27  ? ? ? ? ? ? 160 CYS   A   C    1 
ATOM   1255 O  O    . CYS   A   1 160 ? -4.299  -10.680 7.019   1.00 21.99  ? ? ? ? ? ? 160 CYS   A   O    1 
ATOM   1256 C  CB   . CYS   A   1 160 ? -2.680  -10.470 9.536   1.00 20.00  ? ? ? ? ? ? 160 CYS   A   CB   1 
ATOM   1257 S  SG   . CYS   A   1 160 ? -3.615  -11.155 10.922  1.00 21.47  ? ? ? ? ? ? 160 CYS   A   SG   1 
ATOM   1258 N  N    . TYR   A   1 161 ? -5.835  -9.758  8.395   1.00 17.94  ? ? ? ? ? ? 161 TYR   A   N    1 
ATOM   1259 C  CA   . TYR   A   1 161 ? -7.011  -10.438 7.797   1.00 18.93  ? ? ? ? ? ? 161 TYR   A   CA   1 
ATOM   1260 C  C    . TYR   A   1 161 ? -8.189  -9.475  7.718   1.00 19.86  ? ? ? ? ? ? 161 TYR   A   C    1 
ATOM   1261 O  O    . TYR   A   1 161 ? -8.447  -8.725  8.674   1.00 20.39  ? ? ? ? ? ? 161 TYR   A   O    1 
ATOM   1262 C  CB   . TYR   A   1 161 ? -7.362  -11.685 8.611   1.00 18.53  ? ? ? ? ? ? 161 TYR   A   CB   1 
ATOM   1263 C  CG   . TYR   A   1 161 ? -8.553  -12.464 8.114   1.00 18.01  ? ? ? ? ? ? 161 TYR   A   CG   1 
ATOM   1264 C  CD1  . TYR   A   1 161 ? -8.411  -13.386 7.098   1.00 19.09  ? ? ? ? ? ? 161 TYR   A   CD1  1 
ATOM   1265 C  CD2  . TYR   A   1 161 ? -9.807  -12.319 8.679   1.00 19.09  ? ? ? ? ? ? 161 TYR   A   CD2  1 
ATOM   1266 C  CE1  . TYR   A   1 161 ? -9.492  -14.112 6.634   1.00 19.06  ? ? ? ? ? ? 161 TYR   A   CE1  1 
ATOM   1267 C  CE2  . TYR   A   1 161 ? -10.902 -13.048 8.234   1.00 18.60  ? ? ? ? ? ? 161 TYR   A   CE2  1 
ATOM   1268 C  CZ   . TYR   A   1 161 ? -10.744 -13.945 7.195   1.00 17.96  ? ? ? ? ? ? 161 TYR   A   CZ   1 
ATOM   1269 O  OH   . TYR   A   1 161 ? -11.799 -14.674 6.698   1.00 19.35  ? ? ? ? ? ? 161 TYR   A   OH   1 
ATOM   1270 N  N    . MET   A   1 162 ? -8.880  -9.505  6.581   1.00 17.53  ? ? ? ? ? ? 162 MET   A   N    1 
ATOM   1271 C  CA   . MET   A   1 162 ? -10.247 -8.962  6.454   1.00 20.27  ? ? ? ? ? ? 162 MET   A   CA   1 
ATOM   1272 C  C    . MET   A   1 162 ? -11.170 -10.091 5.991   1.00 17.45  ? ? ? ? ? ? 162 MET   A   C    1 
ATOM   1273 O  O    . MET   A   1 162 ? -10.818 -10.773 5.006   1.00 18.95  ? ? ? ? ? ? 162 MET   A   O    1 
ATOM   1274 C  CB   . MET   A   1 162 ? -10.302 -7.796  5.465   1.00 22.29  ? ? ? ? ? ? 162 MET   A   CB   1 
ATOM   1275 C  CG   . MET   A   1 162 ? -11.697 -7.232  5.336   1.00 23.13  ? ? ? ? ? ? 162 MET   A   CG   1 
ATOM   1276 S  SD   . MET   A   1 162 ? -11.750 -5.611  4.532   1.00 29.45  ? ? ? ? ? ? 162 MET   A   SD   1 
ATOM   1277 C  CE   . MET   A   1 162 ? -11.352 -4.508  5.894   1.00 29.87  ? ? ? ? ? ? 162 MET   A   CE   1 
ATOM   1278 N  N    . HIS   A   1 163 ? -12.324 -10.230 6.645   1.00 18.30  ? ? ? ? ? ? 163 HIS   A   N    1 
ATOM   1279 C  CA   . HIS   A   1 163 ? -13.297 -11.330 6.394   1.00 19.25  ? ? ? ? ? ? 163 HIS   A   CA   1 
ATOM   1280 C  C    . HIS   A   1 163 ? -14.129 -11.050 5.133   1.00 20.25  ? ? ? ? ? ? 163 HIS   A   C    1 
ATOM   1281 O  O    . HIS   A   1 163 ? -14.740 -9.974  5.055   1.00 21.74  ? ? ? ? ? ? 163 HIS   A   O    1 
ATOM   1282 C  CB   . HIS   A   1 163 ? -14.198 -11.542 7.603   1.00 20.39  ? ? ? ? ? ? 163 HIS   A   CB   1 
ATOM   1283 C  CG   . HIS   A   1 163 ? -15.116 -12.691 7.401   1.00 18.08  ? ? ? ? ? ? 163 HIS   A   CG   1 
ATOM   1284 N  ND1  . HIS   A   1 163 ? -14.664 -13.924 6.974   1.00 20.14  ? ? ? ? ? ? 163 HIS   A   ND1  1 
ATOM   1285 C  CD2  . HIS   A   1 163 ? -16.455 -12.782 7.501   1.00 18.78  ? ? ? ? ? ? 163 HIS   A   CD2  1 
ATOM   1286 C  CE1  . HIS   A   1 163 ? -15.695 -14.731 6.849   1.00 20.01  ? ? ? ? ? ? 163 HIS   A   CE1  1 
ATOM   1287 N  NE2  . HIS   A   1 163 ? -16.799 -14.059 7.157   1.00 20.55  ? ? ? ? ? ? 163 HIS   A   NE2  1 
ATOM   1288 N  N    . HIS   A   1 164 ? -14.161 -11.999 4.188   1.00 20.32  ? ? ? ? ? ? 164 HIS   A   N    1 
ATOM   1289 C  CA   . HIS   A   1 164 ? -14.922 -11.867 2.919   1.00 20.55  ? ? ? ? ? ? 164 HIS   A   CA   1 
ATOM   1290 C  C    . HIS   A   1 164 ? -16.058 -12.874 2.827   1.00 21.72  ? ? ? ? ? ? 164 HIS   A   C    1 
ATOM   1291 O  O    . HIS   A   1 164 ? -17.107 -12.472 2.324   1.00 24.58  ? ? ? ? ? ? 164 HIS   A   O    1 
ATOM   1292 C  CB   . HIS   A   1 164 ? -14.003 -11.971 1.707   1.00 20.47  ? ? ? ? ? ? 164 HIS   A   CB   1 
ATOM   1293 C  CG   . HIS   A   1 164 ? -13.195 -10.745 1.480   1.00 20.83  ? ? ? ? ? ? 164 HIS   A   CG   1 
ATOM   1294 N  ND1  . HIS   A   1 164 ? -13.385 -9.919  0.385   1.00 20.39  ? ? ? ? ? ? 164 HIS   A   ND1  1 
ATOM   1295 C  CD2  . HIS   A   1 164 ? -12.187 -10.209 2.198   1.00 19.92  ? ? ? ? ? ? 164 HIS   A   CD2  1 
ATOM   1296 C  CE1  . HIS   A   1 164 ? -12.524 -8.925  0.450   1.00 22.38  ? ? ? ? ? ? 164 HIS   A   CE1  1 
ATOM   1297 N  NE2  . HIS   A   1 164 ? -11.761 -9.093  1.547   1.00 21.55  ? ? ? ? ? ? 164 HIS   A   NE2  1 
ATOM   1298 N  N    . MET   A   1 165 ? -15.866 -14.137 3.210   1.00 21.07  ? ? ? ? ? ? 165 MET   A   N    1 
ATOM   1299 C  CA   . MET   A   1 165 ? -16.860 -15.170 2.837   1.00 22.21  ? ? ? ? ? ? 165 MET   A   CA   1 
ATOM   1300 C  C    . MET   A   1 165 ? -16.732 -16.440 3.671   1.00 20.43  ? ? ? ? ? ? 165 MET   A   C    1 
ATOM   1301 O  O    . MET   A   1 165 ? -15.706 -16.651 4.368   1.00 19.77  ? ? ? ? ? ? 165 MET   A   O    1 
ATOM   1302 C  CB   . MET   A   1 165 ? -16.709 -15.524 1.357   1.00 25.47  ? ? ? ? ? ? 165 MET   A   CB   1 
ATOM   1303 C  CG   . MET   A   1 165 ? -15.370 -16.088 1.014   1.00 27.65  ? ? ? ? ? ? 165 MET   A   CG   1 
ATOM   1304 S  SD   . MET   A   1 165 ? -15.274 -16.420 -0.743  1.00 37.03  ? ? ? ? ? ? 165 MET   A   SD   1 
ATOM   1305 C  CE   . MET   A   1 165 ? -14.288 -17.908 -0.710  1.00 39.20  ? ? ? ? ? ? 165 MET   A   CE   1 
ATOM   1306 N  N    . GLU   A   1 166 ? -17.740 -17.285 3.536   1.00 21.19  ? ? ? ? ? ? 166 GLU   A   N    1 
ATOM   1307 C  CA   . GLU   A   1 166 ? -17.819 -18.614 4.176   1.00 19.94  ? ? ? ? ? ? 166 GLU   A   CA   1 
ATOM   1308 C  C    . GLU   A   1 166 ? -17.818 -19.670 3.071   1.00 21.82  ? ? ? ? ? ? 166 GLU   A   C    1 
ATOM   1309 O  O    . GLU   A   1 166 ? -18.437 -19.452 2.003   1.00 25.43  ? ? ? ? ? ? 166 GLU   A   O    1 
ATOM   1310 C  CB   . GLU   A   1 166 ? -19.049 -18.692 5.076   1.00 22.52  ? ? ? ? ? ? 166 GLU   A   CB   1 
ATOM   1311 C  CG   . GLU   A   1 166 ? -19.088 -19.937 5.930   1.00 23.64  ? ? ? ? ? ? 166 GLU   A   CG   1 
ATOM   1312 C  CD   . GLU   A   1 166 ? -20.222 -19.943 6.934   1.00 27.06  ? ? ? ? ? ? 166 GLU   A   CD   1 
ATOM   1313 O  OE1  . GLU   A   1 166 ? -21.250 -20.539 6.624   1.00 35.13  ? ? ? ? ? ? 166 GLU   A   OE1  1 
ATOM   1314 O  OE2  . GLU   A   1 166 ? -20.060 -19.350 8.025   1.00 26.72  ? ? ? ? ? ? 166 GLU   A   OE2  1 
ATOM   1315 N  N    . LEU   A   1 167 ? -17.104 -20.757 3.319   1.00 20.72  ? ? ? ? ? ? 167 LEU   A   N    1 
ATOM   1316 C  CA   . LEU   A   1 167 ? -17.034 -21.930 2.414   1.00 21.18  ? ? ? ? ? ? 167 LEU   A   CA   1 
ATOM   1317 C  C    . LEU   A   1 167 ? -18.040 -22.977 2.871   1.00 22.12  ? ? ? ? ? ? 167 LEU   A   C    1 
ATOM   1318 O  O    . LEU   A   1 167 ? -18.547 -22.914 3.992   1.00 23.79  ? ? ? ? ? ? 167 LEU   A   O    1 
ATOM   1319 C  CB   . LEU   A   1 167 ? -15.594 -22.441 2.433   1.00 22.34  ? ? ? ? ? ? 167 LEU   A   CB   1 
ATOM   1320 C  CG   . LEU   A   1 167 ? -14.615 -21.502 1.736   1.00 23.44  ? ? ? ? ? ? 167 LEU   A   CG   1 
ATOM   1321 C  CD1  . LEU   A   1 167 ? -13.192 -21.769 2.179   1.00 25.72  ? ? ? ? ? ? 167 LEU   A   CD1  1 
ATOM   1322 C  CD2  . LEU   A   1 167 ? -14.737 -21.616 0.225   1.00 24.16  ? ? ? ? ? ? 167 LEU   A   CD2  1 
ATOM   1323 N  N    . PRO   A   1 168 ? -18.388 -23.952 2.001   1.00 26.54  ? ? ? ? ? ? 168 PRO   A   N    1 
ATOM   1324 C  CA   . PRO   A   1 168 ? -19.428 -24.936 2.319   1.00 29.09  ? ? ? ? ? ? 168 PRO   A   CA   1 
ATOM   1325 C  C    . PRO   A   1 168 ? -19.249 -25.721 3.632   1.00 28.03  ? ? ? ? ? ? 168 PRO   A   C    1 
ATOM   1326 O  O    . PRO   A   1 168 ? -20.253 -26.047 4.233   1.00 31.56  ? ? ? ? ? ? 168 PRO   A   O    1 
ATOM   1327 C  CB   . PRO   A   1 168 ? -19.369 -25.898 1.127   1.00 32.35  ? ? ? ? ? ? 168 PRO   A   CB   1 
ATOM   1328 C  CG   . PRO   A   1 168 ? -18.882 -25.037 -0.009  1.00 32.38  ? ? ? ? ? ? 168 PRO   A   CG   1 
ATOM   1329 C  CD   . PRO   A   1 168 ? -17.885 -24.091 0.624   1.00 27.58  ? ? ? ? ? ? 168 PRO   A   CD   1 
ATOM   1330 N  N    . THR   A   1 169 ? -18.008 -25.976 4.064   1.00 25.75  ? ? ? ? ? ? 169 THR   A   N    1 
ATOM   1331 C  CA   . THR   A   1 169 ? -17.711 -26.730 5.318   1.00 25.99  ? ? ? ? ? ? 169 THR   A   CA   1 
ATOM   1332 C  C    . THR   A   1 169 ? -17.846 -25.823 6.558   1.00 25.23  ? ? ? ? ? ? 169 THR   A   C    1 
ATOM   1333 O  O    . THR   A   1 169 ? -17.647 -26.342 7.662   1.00 27.51  ? ? ? ? ? ? 169 THR   A   O    1 
ATOM   1334 C  CB   . THR   A   1 169 ? -16.336 -27.407 5.253   1.00 25.42  ? ? ? ? ? ? 169 THR   A   CB   1 
ATOM   1335 O  OG1  . THR   A   1 169 ? -15.356 -26.419 4.929   1.00 26.00  ? ? ? ? ? ? 169 THR   A   OG1  1 
ATOM   1336 C  CG2  . THR   A   1 169 ? -16.280 -28.535 4.246   1.00 29.11  ? ? ? ? ? ? 169 THR   A   CG2  1 
ATOM   1337 N  N    . GLY   A   1 170 ? -18.174 -24.530 6.403   1.00 22.73  ? ? ? ? ? ? 170 GLY   A   N    1 
ATOM   1338 C  CA   . GLY   A   1 170 ? -18.415 -23.607 7.530   1.00 24.98  ? ? ? ? ? ? 170 GLY   A   CA   1 
ATOM   1339 C  C    . GLY   A   1 170 ? -17.144 -22.924 8.007   1.00 23.19  ? ? ? ? ? ? 170 GLY   A   C    1 
ATOM   1340 O  O    . GLY   A   1 170 ? -17.203 -22.218 9.023   1.00 26.60  ? ? ? ? ? ? 170 GLY   A   O    1 
ATOM   1341 N  N    . VAL   A   1 171 ? -16.048 -23.076 7.272   1.00 19.57  ? ? ? ? ? ? 171 VAL   A   N    1 
ATOM   1342 C  CA   . VAL   A   1 171 ? -14.772 -22.346 7.507   1.00 19.74  ? ? ? ? ? ? 171 VAL   A   CA   1 
ATOM   1343 C  C    . VAL   A   1 171 ? -14.789 -21.088 6.634   1.00 18.77  ? ? ? ? ? ? 171 VAL   A   C    1 
ATOM   1344 O  O    . VAL   A   1 171 ? -15.713 -20.912 5.807   1.00 18.77  ? ? ? ? ? ? 171 VAL   A   O    1 
ATOM   1345 C  CB   . VAL   A   1 171 ? -13.528 -23.222 7.260   1.00 18.76  ? ? ? ? ? ? 171 VAL   A   CB   1 
ATOM   1346 C  CG1  . VAL   A   1 171 ? -13.538 -24.452 8.156   1.00 19.76  ? ? ? ? ? ? 171 VAL   A   CG1  1 
ATOM   1347 C  CG2  . VAL   A   1 171 ? -13.340 -23.616 5.803   1.00 19.24  ? ? ? ? ? ? 171 VAL   A   CG2  1 
ATOM   1348 N  N    . HIS   A   1 172 ? -13.817 -20.212 6.847   1.00 16.13  ? ? ? ? ? ? 172 HIS   A   N    1 
ATOM   1349 C  CA   . HIS   A   1 172 ? -13.886 -18.808 6.381   1.00 16.64  ? ? ? ? ? ? 172 HIS   A   CA   1 
ATOM   1350 C  C    . HIS   A   1 172 ? -12.692 -18.479 5.504   1.00 16.69  ? ? ? ? ? ? 172 HIS   A   C    1 
ATOM   1351 O  O    . HIS   A   1 172 ? -11.601 -19.060 5.677   1.00 19.13  ? ? ? ? ? ? 172 HIS   A   O    1 
ATOM   1352 C  CB   . HIS   A   1 172 ? -14.047 -17.890 7.592   1.00 15.70  ? ? ? ? ? ? 172 HIS   A   CB   1 
ATOM   1353 C  CG   . HIS   A   1 172 ? -15.297 -18.217 8.327   1.00 17.90  ? ? ? ? ? ? 172 HIS   A   CG   1 
ATOM   1354 N  ND1  . HIS   A   1 172 ? -15.290 -18.856 9.557   1.00 17.96  ? ? ? ? ? ? 172 HIS   A   ND1  1 
ATOM   1355 C  CD2  . HIS   A   1 172 ? -16.590 -18.142 7.946   1.00 19.75  ? ? ? ? ? ? 172 HIS   A   CD2  1 
ATOM   1356 C  CE1  . HIS   A   1 172 ? -16.531 -19.067 9.939   1.00 20.61  ? ? ? ? ? ? 172 HIS   A   CE1  1 
ATOM   1357 N  NE2  . HIS   A   1 172 ? -17.349 -18.627 8.967   1.00 21.14  ? ? ? ? ? ? 172 HIS   A   NE2  1 
ATOM   1358 N  N    . ALA   A   1 173 ? -12.897 -17.538 4.598   1.00 17.32  ? ? ? ? ? ? 173 ALA   A   N    1 
ATOM   1359 C  CA   . ALA   A   1 173 ? -11.861 -17.076 3.667   1.00 17.90  ? ? ? ? ? ? 173 ALA   A   CA   1 
ATOM   1360 C  C    . ALA   A   1 173 ? -11.894 -15.558 3.593   1.00 18.64  ? ? ? ? ? ? 173 ALA   A   C    1 
ATOM   1361 O  O    . ALA   A   1 173 ? -12.982 -14.924 3.704   1.00 19.42  ? ? ? ? ? ? 173 ALA   A   O    1 
ATOM   1362 C  CB   . ALA   A   1 173 ? -12.028 -17.709 2.312   1.00 20.57  ? ? ? ? ? ? 173 ALA   A   CB   1 
ATOM   1363 N  N    . GLY   A   1 174 ? -10.721 -14.999 3.403   1.00 17.21  ? ? ? ? ? ? 174 GLY   A   N    1 
ATOM   1364 C  CA   . GLY   A   1 174 ? -10.579 -13.546 3.332   1.00 17.26  ? ? ? ? ? ? 174 GLY   A   CA   1 
ATOM   1365 C  C    . GLY   A   1 174 ? -9.237  -13.161 2.793   1.00 16.90  ? ? ? ? ? ? 174 GLY   A   C    1 
ATOM   1366 O  O    . GLY   A   1 174 ? -8.540  -14.010 2.219   1.00 18.19  ? ? ? ? ? ? 174 GLY   A   O    1 
ATOM   1367 N  N    . THR   A   1 175 ? -8.897  -11.892 2.981   1.00 16.75  ? ? ? ? ? ? 175 THR   A   N    1 
ATOM   1368 C  CA   . THR   A   1 175 ? -7.758  -11.261 2.307   1.00 17.53  ? ? ? ? ? ? 175 THR   A   CA   1 
ATOM   1369 C  C    . THR   A   1 175 ? -6.841  -10.665 3.362   1.00 16.95  ? ? ? ? ? ? 175 THR   A   C    1 
ATOM   1370 O  O    . THR   A   1 175 ? -7.268  -10.477 4.526   1.00 18.42  ? ? ? ? ? ? 175 THR   A   O    1 
ATOM   1371 C  CB   . THR   A   1 175 ? -8.205  -10.147 1.343   1.00 19.81  ? ? ? ? ? ? 175 THR   A   CB   1 
ATOM   1372 O  OG1  . THR   A   1 175 ? -8.822  -9.082  2.075   1.00 20.72  ? ? ? ? ? ? 175 THR   A   OG1  1 
ATOM   1373 C  CG2  . THR   A   1 175 ? -9.129  -10.646 0.256   1.00 20.05  ? ? ? ? ? ? 175 THR   A   CG2  1 
ATOM   1374 N  N    . ASP   A   1 176 ? -5.635  -10.338 2.935   1.00 16.79  ? ? ? ? ? ? 176 ASP   A   N    1 
ATOM   1375 C  CA   . ASP   A   1 176 ? -4.806  -9.365  3.684   1.00 17.71  ? ? ? ? ? ? 176 ASP   A   CA   1 
ATOM   1376 C  C    . ASP   A   1 176 ? -5.420  -7.978  3.458   1.00 19.68  ? ? ? ? ? ? 176 ASP   A   C    1 
ATOM   1377 O  O    . ASP   A   1 176 ? -6.417  -7.849  2.704   1.00 20.80  ? ? ? ? ? ? 176 ASP   A   O    1 
ATOM   1378 C  CB   . ASP   A   1 176 ? -3.329  -9.514  3.331   1.00 18.77  ? ? ? ? ? ? 176 ASP   A   CB   1 
ATOM   1379 C  CG   . ASP   A   1 176 ? -2.975  -9.203  1.892   1.00 20.38  ? ? ? ? ? ? 176 ASP   A   CG   1 
ATOM   1380 O  OD1  . ASP   A   1 176 ? -3.721  -8.441  1.245   1.00 21.26  ? ? ? ? ? ? 176 ASP   A   OD1  1 
ATOM   1381 O  OD2  . ASP   A   1 176 ? -1.957  -9.725  1.431   1.00 22.26  ? ? ? ? ? ? 176 ASP   A   OD2  1 
ATOM   1382 N  N    . LEU   A   1 177 ? -4.873  -6.957  4.102   1.00 19.48  ? ? ? ? ? ? 177 LEU   A   N    1 
ATOM   1383 C  CA   . LEU   A   1 177 ? -5.466  -5.601  4.028   1.00 20.45  ? ? ? ? ? ? 177 LEU   A   CA   1 
ATOM   1384 C  C    . LEU   A   1 177 ? -5.026  -4.904  2.735   1.00 23.58  ? ? ? ? ? ? 177 LEU   A   C    1 
ATOM   1385 O  O    . LEU   A   1 177 ? -5.487  -3.765  2.516   1.00 27.05  ? ? ? ? ? ? 177 LEU   A   O    1 
ATOM   1386 C  CB   . LEU   A   1 177 ? -5.120  -4.808  5.294   1.00 21.93  ? ? ? ? ? ? 177 LEU   A   CB   1 
ATOM   1387 C  CG   . LEU   A   1 177 ? -6.143  -4.934  6.427   1.00 22.83  ? ? ? ? ? ? 177 LEU   A   CG   1 
ATOM   1388 C  CD1  . LEU   A   1 177 ? -7.503  -4.382  6.021   1.00 26.06  ? ? ? ? ? ? 177 LEU   A   CD1  1 
ATOM   1389 C  CD2  . LEU   A   1 177 ? -6.279  -6.376  6.894   1.00 24.69  ? ? ? ? ? ? 177 LEU   A   CD2  1 
ATOM   1390 N  N    . GLU   A   1 178 ? -4.215  -5.559  1.896   1.00 21.78  ? ? ? ? ? ? 178 GLU   A   N    1 
ATOM   1391 C  CA   . GLU   A   1 178 ? -3.922  -5.095  0.510   1.00 25.05  ? ? ? ? ? ? 178 GLU   A   CA   1 
ATOM   1392 C  C    . GLU   A   1 178 ? -4.947  -5.704  -0.456  1.00 23.44  ? ? ? ? ? ? 178 GLU   A   C    1 
ATOM   1393 O  O    . GLU   A   1 178 ? -4.840  -5.424  -1.664  1.00 25.66  ? ? ? ? ? ? 178 GLU   A   O    1 
ATOM   1394 C  CB   . GLU   A   1 178 ? -2.495  -5.460  0.091   1.00 28.48  ? ? ? ? ? ? 178 GLU   A   CB   1 
ATOM   1395 C  CG   . GLU   A   1 178 ? -1.412  -5.109  1.104   1.00 34.27  ? ? ? ? ? ? 178 GLU   A   CG   1 
ATOM   1396 C  CD   . GLU   A   1 178 ? -1.079  -3.640  1.269   1.00 39.22  ? ? ? ? ? ? 178 GLU   A   CD   1 
ATOM   1397 O  OE1  . GLU   A   1 178 ? -0.181  -3.327  2.106   1.00 43.79  ? ? ? ? ? ? 178 GLU   A   OE1  1 
ATOM   1398 O  OE2  . GLU   A   1 178 ? -1.709  -2.806  0.575   1.00 40.34  ? ? ? ? ? ? 178 GLU   A   OE2  1 
ATOM   1399 N  N    . GLY   A   1 179 ? -5.900  -6.497  0.053   1.00 20.59  ? ? ? ? ? ? 179 GLY   A   N    1 
ATOM   1400 C  CA   . GLY   A   1 179 ? -7.009  -7.090  -0.716  1.00 20.61  ? ? ? ? ? ? 179 GLY   A   CA   1 
ATOM   1401 C  C    . GLY   A   1 179 ? -6.608  -8.358  -1.450  1.00 20.83  ? ? ? ? ? ? 179 GLY   A   C    1 
ATOM   1402 O  O    . GLY   A   1 179 ? -7.379  -8.786  -2.320  1.00 20.45  ? ? ? ? ? ? 179 GLY   A   O    1 
ATOM   1403 N  N    . ASN   A   1 180 ? -5.497  -9.002  -1.076  1.00 19.79  ? ? ? ? ? ? 180 ASN   A   N    1 
ATOM   1404 C  CA   . ASN   A   1 180 ? -5.049  -10.252 -1.742  1.00 19.29  ? ? ? ? ? ? 180 ASN   A   CA   1 
ATOM   1405 C  C    . ASN   A   1 180 ? -5.547  -11.445 -0.928  1.00 18.34  ? ? ? ? ? ? 180 ASN   A   C    1 
ATOM   1406 O  O    . ASN   A   1 180 ? -5.216  -11.525 0.259   1.00 18.38  ? ? ? ? ? ? 180 ASN   A   O    1 
ATOM   1407 C  CB   . ASN   A   1 180 ? -3.540  -10.251 -1.950  1.00 18.99  ? ? ? ? ? ? 180 ASN   A   CB   1 
ATOM   1408 C  CG   . ASN   A   1 180 ? -3.110  -9.078  -2.805  1.00 21.28  ? ? ? ? ? ? 180 ASN   A   CG   1 
ATOM   1409 O  OD1  . ASN   A   1 180 ? -3.501  -8.986  -3.966  1.00 23.97  ? ? ? ? ? ? 180 ASN   A   OD1  1 
ATOM   1410 N  ND2  . ASN   A   1 180 ? -2.295  -8.189  -2.255  1.00 24.14  ? ? ? ? ? ? 180 ASN   A   ND2  1 
ATOM   1411 N  N    . PHE   A   1 181 ? -6.346  -12.319 -1.541  1.00 17.99  ? ? ? ? ? ? 181 PHE   A   N    1 
ATOM   1412 C  CA   . PHE   A   1 181 ? -6.896  -13.504 -0.840  1.00 17.55  ? ? ? ? ? ? 181 PHE   A   CA   1 
ATOM   1413 C  C    . PHE   A   1 181 ? -5.761  -14.343 -0.257  1.00 16.69  ? ? ? ? ? ? 181 PHE   A   C    1 
ATOM   1414 O  O    . PHE   A   1 181 ? -4.681  -14.467 -0.856  1.00 15.93  ? ? ? ? ? ? 181 PHE   A   O    1 
ATOM   1415 C  CB   . PHE   A   1 181 ? -7.781  -14.381 -1.726  1.00 18.15  ? ? ? ? ? ? 181 PHE   A   CB   1 
ATOM   1416 C  CG   . PHE   A   1 181 ? -9.245  -14.099 -1.528  1.00 18.06  ? ? ? ? ? ? 181 PHE   A   CG   1 
ATOM   1417 C  CD1  . PHE   A   1 181 ? -9.960  -14.729 -0.524  1.00 19.02  ? ? ? ? ? ? 181 PHE   A   CD1  1 
ATOM   1418 C  CD2  . PHE   A   1 181 ? -9.886  -13.143 -2.306  1.00 19.88  ? ? ? ? ? ? 181 PHE   A   CD2  1 
ATOM   1419 C  CE1  . PHE   A   1 181 ? -11.301 -14.438 -0.323  1.00 20.14  ? ? ? ? ? ? 181 PHE   A   CE1  1 
ATOM   1420 C  CE2  . PHE   A   1 181 ? -11.226 -12.856 -2.105  1.00 20.69  ? ? ? ? ? ? 181 PHE   A   CE2  1 
ATOM   1421 C  CZ   . PHE   A   1 181 ? -11.932 -13.498 -1.115  1.00 21.42  ? ? ? ? ? ? 181 PHE   A   CZ   1 
ATOM   1422 N  N    . TYR   A   1 182 ? -6.028  -14.861 0.937   1.00 16.00  ? ? ? ? ? ? 182 TYR   A   N    1 
ATOM   1423 C  CA   . TYR   A   1 182 ? -5.349  -16.060 1.468   1.00 15.20  ? ? ? ? ? ? 182 TYR   A   CA   1 
ATOM   1424 C  C    . TYR   A   1 182 ? -5.932  -17.261 0.746   1.00 16.03  ? ? ? ? ? ? 182 TYR   A   C    1 
ATOM   1425 O  O    . TYR   A   1 182 ? -7.153  -17.506 0.873   1.00 17.68  ? ? ? ? ? ? 182 TYR   A   O    1 
ATOM   1426 C  CB   . TYR   A   1 182 ? -5.519  -16.153 2.975   1.00 15.70  ? ? ? ? ? ? 182 TYR   A   CB   1 
ATOM   1427 C  CG   . TYR   A   1 182 ? -4.750  -15.112 3.742   1.00 16.65  ? ? ? ? ? ? 182 TYR   A   CG   1 
ATOM   1428 C  CD1  . TYR   A   1 182 ? -3.389  -15.266 3.978   1.00 16.43  ? ? ? ? ? ? 182 TYR   A   CD1  1 
ATOM   1429 C  CD2  . TYR   A   1 182 ? -5.381  -13.992 4.250   1.00 17.53  ? ? ? ? ? ? 182 TYR   A   CD2  1 
ATOM   1430 C  CE1  . TYR   A   1 182 ? -2.681  -14.334 4.721   1.00 17.22  ? ? ? ? ? ? 182 TYR   A   CE1  1 
ATOM   1431 C  CE2  . TYR   A   1 182 ? -4.689  -13.057 5.003   1.00 17.25  ? ? ? ? ? ? 182 TYR   A   CE2  1 
ATOM   1432 C  CZ   . TYR   A   1 182 ? -3.331  -13.218 5.216   1.00 17.22  ? ? ? ? ? ? 182 TYR   A   CZ   1 
ATOM   1433 O  OH   . TYR   A   1 182 ? -2.628  -12.325 5.964   1.00 17.72  ? ? ? ? ? ? 182 TYR   A   OH   1 
ATOM   1434 N  N    . GLY   A   1 183 ? -5.087  -17.964 0.011   1.00 15.99  ? ? ? ? ? ? 183 GLY   A   N    1 
ATOM   1435 C  CA   . GLY   A   1 183 ? -5.485  -19.248 -0.580  1.00 16.72  ? ? ? ? ? ? 183 GLY   A   CA   1 
ATOM   1436 C  C    . GLY   A   1 183 ? -6.192  -19.066 -1.910  1.00 16.77  ? ? ? ? ? ? 183 GLY   A   C    1 
ATOM   1437 O  O    . GLY   A   1 183 ? -6.338  -17.945 -2.409  1.00 17.58  ? ? ? ? ? ? 183 GLY   A   O    1 
ATOM   1438 N  N    . PRO   A   1 184 ? -6.593  -20.203 -2.512  1.00 18.09  ? ? ? ? ? ? 184 PRO   A   N    1 
ATOM   1439 C  CA   . PRO   A   1 184 ? -7.143  -20.250 -3.869  1.00 20.10  ? ? ? ? ? ? 184 PRO   A   CA   1 
ATOM   1440 C  C    . PRO   A   1 184 ? -8.652  -20.009 -3.879  1.00 22.71  ? ? ? ? ? ? 184 PRO   A   C    1 
ATOM   1441 O  O    . PRO   A   1 184 ? -9.402  -20.841 -4.389  1.00 26.02  ? ? ? ? ? ? 184 PRO   A   O    1 
ATOM   1442 C  CB   . PRO   A   1 184 ? -6.802  -21.689 -4.293  1.00 22.11  ? ? ? ? ? ? 184 PRO   A   CB   1 
ATOM   1443 C  CG   . PRO   A   1 184 ? -6.966  -22.455 -3.000  1.00 22.78  ? ? ? ? ? ? 184 PRO   A   CG   1 
ATOM   1444 C  CD   . PRO   A   1 184 ? -6.383  -21.548 -1.948  1.00 19.94  ? ? ? ? ? ? 184 PRO   A   CD   1 
ATOM   1445 N  N    . PHE   A   1 185 ? -9.054  -18.873 -3.331  1.00 20.31  ? ? ? ? ? ? 185 PHE   A   N    1 
ATOM   1446 C  CA   . PHE   A   1 185 ? -10.472 -18.477 -3.159  1.00 21.66  ? ? ? ? ? ? 185 PHE   A   CA   1 
ATOM   1447 C  C    . PHE   A   1 185 ? -10.721 -17.165 -3.905  1.00 23.74  ? ? ? ? ? ? 185 PHE   A   C    1 
ATOM   1448 O  O    . PHE   A   1 185 ? -9.787  -16.368 -4.110  1.00 23.27  ? ? ? ? ? ? 185 PHE   A   O    1 
ATOM   1449 C  CB   . PHE   A   1 185 ? -10.804 -18.399 -1.669  1.00 23.27  ? ? ? ? ? ? 185 PHE   A   CB   1 
ATOM   1450 C  CG   . PHE   A   1 185 ? -10.499 -19.683 -0.940  1.00 21.09  ? ? ? ? ? ? 185 PHE   A   CG   1 
ATOM   1451 C  CD1  . PHE   A   1 185 ? -11.154 -20.859 -1.279  1.00 22.10  ? ? ? ? ? ? 185 PHE   A   CD1  1 
ATOM   1452 C  CD2  . PHE   A   1 185 ? -9.498  -19.738 0.017   1.00 19.84  ? ? ? ? ? ? 185 PHE   A   CD2  1 
ATOM   1453 C  CE1  . PHE   A   1 185 ? -10.857 -22.047 -0.633  1.00 22.92  ? ? ? ? ? ? 185 PHE   A   CE1  1 
ATOM   1454 C  CE2  . PHE   A   1 185 ? -9.194  -20.929 0.658   1.00 20.39  ? ? ? ? ? ? 185 PHE   A   CE2  1 
ATOM   1455 C  CZ   . PHE   A   1 185 ? -9.855  -22.087 0.312   1.00 20.56  ? ? ? ? ? ? 185 PHE   A   CZ   1 
ATOM   1456 N  N    . VAL   A   1 186 ? -11.972 -16.975 -4.311  1.00 22.67  ? ? ? ? ? ? 186 VAL   A   N    1 
ATOM   1457 C  CA   . VAL   A   1 186 ? -12.430 -15.772 -5.064  1.00 23.60  ? ? ? ? ? ? 186 VAL   A   CA   1 
ATOM   1458 C  C    . VAL   A   1 186 ? -13.709 -15.232 -4.425  1.00 23.12  ? ? ? ? ? ? 186 VAL   A   C    1 
ATOM   1459 O  O    . VAL   A   1 186 ? -14.487 -16.024 -3.866  1.00 24.52  ? ? ? ? ? ? 186 VAL   A   O    1 
ATOM   1460 C  CB   . VAL   A   1 186 ? -12.604 -16.108 -6.553  1.00 23.87  ? ? ? ? ? ? 186 VAL   A   CB   1 
ATOM   1461 C  CG1  . VAL   A   1 186 ? -11.249 -16.412 -7.177  1.00 24.50  ? ? ? ? ? ? 186 VAL   A   CG1  1 
ATOM   1462 C  CG2  . VAL   A   1 186 ? -13.592 -17.250 -6.786  1.00 25.58  ? ? ? ? ? ? 186 VAL   A   CG2  1 
ATOM   1463 N  N    . ASP   A   1 187 ? -13.913 -13.919 -4.528  1.00 24.57  ? ? ? ? ? ? 187 ASP   A   N    1 
ATOM   1464 C  CA   . ASP   A   1 187 ? -15.063 -13.201 -3.913  1.00 26.62  ? ? ? ? ? ? 187 ASP   A   CA   1 
ATOM   1465 C  C    . ASP   A   1 187 ? -16.248 -13.223 -4.885  1.00 28.36  ? ? ? ? ? ? 187 ASP   A   C    1 
ATOM   1466 O  O    . ASP   A   1 187 ? -16.669 -12.155 -5.388  1.00 31.23  ? ? ? ? ? ? 187 ASP   A   O    1 
ATOM   1467 C  CB   . ASP   A   1 187 ? -14.659 -11.802 -3.453  1.00 25.65  ? ? ? ? ? ? 187 ASP   A   CB   1 
ATOM   1468 C  CG   . ASP   A   1 187 ? -14.030 -10.908 -4.503  1.00 27.06  ? ? ? ? ? ? 187 ASP   A   CG   1 
ATOM   1469 O  OD1  . ASP   A   1 187 ? -13.615 -11.424 -5.583  1.00 26.47  ? ? ? ? ? ? 187 ASP   A   OD1  1 
ATOM   1470 O  OD2  . ASP   A   1 187 ? -13.926 -9.701  -4.217  1.00 29.15  ? ? ? ? ? ? 187 ASP   A   OD2  1 
ATOM   1471 N  N    . ARG   A   1 188 ? -16.756 -14.422 -5.146  1.00 28.47  ? ? ? ? ? ? 188 ARG   A   N    1 
ATOM   1472 C  CA   . ARG   A   1 188 ? -18.001 -14.649 -5.913  1.00 33.30  ? ? ? ? ? ? 188 ARG   A   CA   1 
ATOM   1473 C  C    . ARG   A   1 188 ? -18.512 -16.046 -5.568  1.00 29.95  ? ? ? ? ? ? 188 ARG   A   C    1 
ATOM   1474 O  O    . ARG   A   1 188 ? -17.731 -16.840 -5.006  1.00 28.68  ? ? ? ? ? ? 188 ARG   A   O    1 
ATOM   1475 C  CB   . ARG   A   1 188 ? -17.762 -14.428 -7.411  1.00 38.16  ? ? ? ? ? ? 188 ARG   A   CB   1 
ATOM   1476 C  CG   . ARG   A   1 188 ? -16.831 -15.419 -8.087  1.00 40.86  ? ? ? ? ? ? 188 ARG   A   CG   1 
ATOM   1477 C  CD   . ARG   A   1 188 ? -16.745 -15.129 -9.575  1.00 49.25  ? ? ? ? ? ? 188 ARG   A   CD   1 
ATOM   1478 N  NE   . ARG   A   1 188 ? -15.854 -16.043 -10.279 1.00 55.83  ? ? ? ? ? ? 188 ARG   A   NE   1 
ATOM   1479 C  CZ   . ARG   A   1 188 ? -14.520 -15.961 -10.315 1.00 58.12  ? ? ? ? ? ? 188 ARG   A   CZ   1 
ATOM   1480 N  NH1  . ARG   A   1 188 ? -13.871 -14.996 -9.678  1.00 58.16  ? ? ? ? ? ? 188 ARG   A   NH1  1 
ATOM   1481 N  NH2  . ARG   A   1 188 ? -13.832 -16.864 -10.997 1.00 61.07  ? ? ? ? ? ? 188 ARG   A   NH2  1 
ATOM   1482 N  N    . GLN   A   1 189 ? -19.789 -16.311 -5.849  1.00 32.54  ? ? ? ? ? ? 189 GLN   A   N    1 
ATOM   1483 C  CA   . GLN   A   1 189 ? -20.401 -17.633 -5.580  1.00 36.43  ? ? ? ? ? ? 189 GLN   A   CA   1 
ATOM   1484 C  C    . GLN   A   1 189 ? -19.917 -18.606 -6.663  1.00 34.17  ? ? ? ? ? ? 189 GLN   A   C    1 
ATOM   1485 O  O    . GLN   A   1 189 ? -20.238 -18.400 -7.831  1.00 38.94  ? ? ? ? ? ? 189 GLN   A   O    1 
ATOM   1486 C  CB   . GLN   A   1 189 ? -21.922 -17.532 -5.498  1.00 42.96  ? ? ? ? ? ? 189 GLN   A   CB   1 
ATOM   1487 C  CG   . GLN   A   1 189 ? -22.576 -18.831 -5.044  1.00 50.55  ? ? ? ? ? ? 189 GLN   A   CG   1 
ATOM   1488 C  CD   . GLN   A   1 189 ? -23.713 -18.633 -4.070  1.00 57.20  ? ? ? ? ? ? 189 GLN   A   CD   1 
ATOM   1489 O  OE1  . GLN   A   1 189 ? -24.468 -17.663 -4.138  1.00 61.08  ? ? ? ? ? ? 189 GLN   A   OE1  1 
ATOM   1490 N  NE2  . GLN   A   1 189 ? -23.847 -19.573 -3.149  1.00 63.03  ? ? ? ? ? ? 189 GLN   A   NE2  1 
ATOM   1491 N  N    . THR   A   1 190 ? -19.099 -19.585 -6.281  1.00 35.31  ? ? ? ? ? ? 190 THR   A   N    1 
ATOM   1492 C  CA   . THR   A   1 190 ? -18.677 -20.724 -7.139  1.00 36.47  ? ? ? ? ? ? 190 THR   A   CA   1 
ATOM   1493 C  C    . THR   A   1 190 ? -18.818 -22.012 -6.322  1.00 36.72  ? ? ? ? ? ? 190 THR   A   C    1 
ATOM   1494 O  O    . THR   A   1 190 ? -19.331 -21.941 -5.183  1.00 36.82  ? ? ? ? ? ? 190 THR   A   O    1 
ATOM   1495 C  CB   . THR   A   1 190 ? -17.254 -20.529 -7.690  1.00 37.12  ? ? ? ? ? ? 190 THR   A   CB   1 
ATOM   1496 O  OG1  . THR   A   1 190 ? -16.287 -20.799 -6.671  1.00 32.68  ? ? ? ? ? ? 190 THR   A   OG1  1 
ATOM   1497 C  CG2  . THR   A   1 190 ? -17.003 -19.142 -8.238  1.00 37.65  ? ? ? ? ? ? 190 THR   A   CG2  1 
ATOM   1498 N  N    . ALA   A   1 191 ? -18.354 -23.135 -6.874  1.00 38.04  ? ? ? ? ? ? 191 ALA   A   N    1 
ATOM   1499 C  CA   . ALA   A   1 191 ? -18.321 -24.457 -6.207  1.00 37.85  ? ? ? ? ? ? 191 ALA   A   CA   1 
ATOM   1500 C  C    . ALA   A   1 191 ? -17.040 -24.594 -5.376  1.00 33.51  ? ? ? ? ? ? 191 ALA   A   C    1 
ATOM   1501 O  O    . ALA   A   1 191 ? -16.758 -25.725 -4.912  1.00 33.62  ? ? ? ? ? ? 191 ALA   A   O    1 
ATOM   1502 C  CB   . ALA   A   1 191 ? -18.433 -25.550 -7.246  1.00 41.51  ? ? ? ? ? ? 191 ALA   A   CB   1 
ATOM   1503 N  N    . GLN   A   1 192 ? -16.290 -23.501 -5.181  1.00 30.24  ? ? ? ? ? ? 192 GLN   A   N    1 
ATOM   1504 C  CA   . GLN   A   1 192 ? -14.994 -23.526 -4.456  1.00 26.83  ? ? ? ? ? ? 192 GLN   A   CA   1 
ATOM   1505 C  C    . GLN   A   1 192 ? -15.185 -24.143 -3.064  1.00 26.12  ? ? ? ? ? ? 192 GLN   A   C    1 
ATOM   1506 O  O    . GLN   A   1 192 ? -16.247 -23.960 -2.418  1.00 25.92  ? ? ? ? ? ? 192 GLN   A   O    1 
ATOM   1507 C  CB   . GLN   A   1 192 ? -14.345 -22.140 -4.385  1.00 26.40  ? ? ? ? ? ? 192 GLN   A   CB   1 
ATOM   1508 C  CG   . GLN   A   1 192 ? -15.151 -21.101 -3.621  1.00 25.21  ? ? ? ? ? ? 192 GLN   A   CG   1 
ATOM   1509 C  CD   . GLN   A   1 192 ? -14.599 -19.714 -3.836  1.00 25.02  ? ? ? ? ? ? 192 GLN   A   CD   1 
ATOM   1510 O  OE1  . GLN   A   1 192 ? -13.394 -19.524 -3.984  1.00 24.35  ? ? ? ? ? ? 192 GLN   A   OE1  1 
ATOM   1511 N  NE2  . GLN   A   1 192 ? -15.488 -18.733 -3.881  1.00 27.79  ? ? ? ? ? ? 192 GLN   A   NE2  1 
ATOM   1512 N  N    . ALA   A   1 193 ? -14.174 -24.885 -2.631  1.00 26.28  ? ? ? ? ? ? 193 ALA   A   N    1 
ATOM   1513 C  CA   . ALA   A   1 193 ? -14.201 -25.666 -1.380  1.00 26.34  ? ? ? ? ? ? 193 ALA   A   CA   1 
ATOM   1514 C  C    . ALA   A   1 193 ? -12.816 -25.598 -0.755  1.00 22.92  ? ? ? ? ? ? 193 ALA   A   C    1 
ATOM   1515 O  O    . ALA   A   1 193 ? -11.835 -25.430 -1.502  1.00 24.08  ? ? ? ? ? ? 193 ALA   A   O    1 
ATOM   1516 C  CB   . ALA   A   1 193 ? -14.616 -27.092 -1.657  1.00 27.89  ? ? ? ? ? ? 193 ALA   A   CB   1 
ATOM   1517 N  N    . ALA   A   1 194 ? -12.767 -25.691 0.568   1.00 22.82  ? ? ? ? ? ? 194 ALA   A   N    1 
ATOM   1518 C  CA   . ALA   A   1 194 ? -11.502 -25.799 1.323   1.00 23.31  ? ? ? ? ? ? 194 ALA   A   CA   1 
ATOM   1519 C  C    . ALA   A   1 194 ? -10.726 -27.007 0.783   1.00 25.99  ? ? ? ? ? ? 194 ALA   A   C    1 
ATOM   1520 O  O    . ALA   A   1 194 ? -11.334 -28.075 0.565   1.00 26.54  ? ? ? ? ? ? 194 ALA   A   O    1 
ATOM   1521 C  CB   . ALA   A   1 194 ? -11.795 -25.927 2.790   1.00 24.16  ? ? ? ? ? ? 194 ALA   A   CB   1 
ATOM   1522 N  N    . GLY   A   1 195 ? -9.433  -26.836 0.535   1.00 25.10  ? ? ? ? ? ? 195 GLY   A   N    1 
ATOM   1523 C  CA   . GLY   A   1 195 ? -8.546  -27.951 0.169   1.00 27.18  ? ? ? ? ? ? 195 GLY   A   CA   1 
ATOM   1524 C  C    . GLY   A   1 195 ? -8.301  -28.848 1.369   1.00 26.77  ? ? ? ? ? ? 195 GLY   A   C    1 
ATOM   1525 O  O    . GLY   A   1 195 ? -8.693  -28.474 2.500   1.00 25.81  ? ? ? ? ? ? 195 GLY   A   O    1 
ATOM   1526 N  N    . THR   A   1 196 ? -7.663  -29.994 1.146   1.00 28.70  ? ? ? ? ? ? 196 THR   A   N    1 
ATOM   1527 C  CA   . THR   A   1 196 ? -7.206  -30.889 2.238   1.00 30.26  ? ? ? ? ? ? 196 THR   A   CA   1 
ATOM   1528 C  C    . THR   A   1 196 ? -6.367  -30.047 3.205   1.00 29.94  ? ? ? ? ? ? 196 THR   A   C    1 
ATOM   1529 O  O    . THR   A   1 196 ? -5.612  -29.164 2.723   1.00 30.68  ? ? ? ? ? ? 196 THR   A   O    1 
ATOM   1530 C  CB   . THR   A   1 196 ? -6.436  -32.092 1.689   1.00 35.20  ? ? ? ? ? ? 196 THR   A   CB   1 
ATOM   1531 O  OG1  . THR   A   1 196 ? -5.320  -31.573 0.962   1.00 42.59  ? ? ? ? ? ? 196 THR   A   OG1  1 
ATOM   1532 C  CG2  . THR   A   1 196 ? -7.285  -32.977 0.801   1.00 35.82  ? ? ? ? ? ? 196 THR   A   CG2  1 
ATOM   1533 N  N    . ASP   A   1 197 ? -6.550  -30.261 4.506   1.00 27.60  ? ? ? ? ? ? 197 ASP   A   N    1 
ATOM   1534 C  CA   . ASP   A   1 197 ? -5.807  -29.551 5.581   1.00 24.79  ? ? ? ? ? ? 197 ASP   A   CA   1 
ATOM   1535 C  C    . ASP   A   1 197 ? -4.906  -30.553 6.305   1.00 28.37  ? ? ? ? ? ? 197 ASP   A   C    1 
ATOM   1536 O  O    . ASP   A   1 197 ? -5.131  -31.768 6.204   1.00 34.19  ? ? ? ? ? ? 197 ASP   A   O    1 
ATOM   1537 C  CB   . ASP   A   1 197 ? -6.759  -28.883 6.578   1.00 25.20  ? ? ? ? ? ? 197 ASP   A   CB   1 
ATOM   1538 C  CG   . ASP   A   1 197 ? -6.164  -27.687 7.306   1.00 22.62  ? ? ? ? ? ? 197 ASP   A   CG   1 
ATOM   1539 O  OD1  . ASP   A   1 197 ? -5.225  -27.063 6.742   1.00 22.71  ? ? ? ? ? ? 197 ASP   A   OD1  1 
ATOM   1540 O  OD2  . ASP   A   1 197 ? -6.657  -27.377 8.419   1.00 25.27  ? ? ? ? ? ? 197 ASP   A   OD2  1 
ATOM   1541 N  N    . THR   A   1 198 ? -3.913  -30.024 7.007   1.00 25.42  ? ? ? ? ? ? 198 THR   A   N    1 
ATOM   1542 C  CA   . THR   A   1 198 ? -2.960  -30.791 7.838   1.00 24.57  ? ? ? ? ? ? 198 THR   A   CA   1 
ATOM   1543 C  C    . THR   A   1 198 ? -2.898  -30.135 9.213   1.00 23.73  ? ? ? ? ? ? 198 THR   A   C    1 
ATOM   1544 O  O    . THR   A   1 198 ? -3.392  -29.015 9.369   1.00 23.47  ? ? ? ? ? ? 198 THR   A   O    1 
ATOM   1545 C  CB   . THR   A   1 198 ? -1.578  -30.832 7.181   1.00 30.97  ? ? ? ? ? ? 198 THR   A   CB   1 
ATOM   1546 O  OG1  . THR   A   1 198 ? -1.276  -29.483 6.838   1.00 30.09  ? ? ? ? ? ? 198 THR   A   OG1  1 
ATOM   1547 C  CG2  . THR   A   1 198 ? -1.523  -31.694 5.942   1.00 36.35  ? ? ? ? ? ? 198 THR   A   CG2  1 
ATOM   1548 N  N    . THR   A   1 199 ? -2.283  -30.822 10.162  1.00 22.00  ? ? ? ? ? ? 199 THR   A   N    1 
ATOM   1549 C  CA   . THR   A   1 199 ? -2.079  -30.331 11.541  1.00 21.64  ? ? ? ? ? ? 199 THR   A   CA   1 
ATOM   1550 C  C    . THR   A   1 199 ? -0.728  -29.614 11.603  1.00 20.43  ? ? ? ? ? ? 199 THR   A   C    1 
ATOM   1551 O  O    . THR   A   1 199 ? 0.265   -30.095 10.986  1.00 22.67  ? ? ? ? ? ? 199 THR   A   O    1 
ATOM   1552 C  CB   . THR   A   1 199 ? -2.197  -31.486 12.538  1.00 22.22  ? ? ? ? ? ? 199 THR   A   CB   1 
ATOM   1553 O  OG1  . THR   A   1 199 ? -3.519  -32.028 12.410  1.00 24.18  ? ? ? ? ? ? 199 THR   A   OG1  1 
ATOM   1554 C  CG2  . THR   A   1 199 ? -1.929  -31.042 13.956  1.00 23.32  ? ? ? ? ? ? 199 THR   A   CG2  1 
ATOM   1555 N  N    . ILE   A   1 200 ? -0.693  -28.498 12.318  1.00 18.74  ? ? ? ? ? ? 200 ILE   A   N    1 
ATOM   1556 C  CA   . ILE   A   1 200 ? 0.506   -27.620 12.408  1.00 19.60  ? ? ? ? ? ? 200 ILE   A   CA   1 
ATOM   1557 C  C    . ILE   A   1 200 ? 1.431   -28.173 13.509  1.00 18.92  ? ? ? ? ? ? 200 ILE   A   C    1 
ATOM   1558 O  O    . ILE   A   1 200 ? 1.258   -27.833 14.688  1.00 18.00  ? ? ? ? ? ? 200 ILE   A   O    1 
ATOM   1559 C  CB   . ILE   A   1 200 ? 0.100   -26.154 12.646  1.00 18.83  ? ? ? ? ? ? 200 ILE   A   CB   1 
ATOM   1560 C  CG1  . ILE   A   1 200 ? -0.943  -25.658 11.638  1.00 19.73  ? ? ? ? ? ? 200 ILE   A   CG1  1 
ATOM   1561 C  CG2  . ILE   A   1 200 ? 1.339   -25.273 12.654  1.00 19.48  ? ? ? ? ? ? 200 ILE   A   CG2  1 
ATOM   1562 C  CD1  . ILE   A   1 200 ? -1.872  -24.604 12.203  1.00 20.97  ? ? ? ? ? ? 200 ILE   A   CD1  1 
ATOM   1563 N  N    . THR   A   1 201 ? 2.393   -29.000 13.114  1.00 19.90  ? ? ? ? ? ? 201 THR   A   N    1 
ATOM   1564 C  CA   . THR   A   1 201 ? 3.260   -29.801 14.015  1.00 18.19  ? ? ? ? ? ? 201 THR   A   CA   1 
ATOM   1565 C  C    . THR   A   1 201 ? 3.991   -28.897 15.015  1.00 18.66  ? ? ? ? ? ? 201 THR   A   C    1 
ATOM   1566 O  O    . THR   A   1 201 ? 3.960   -29.207 16.233  1.00 19.13  ? ? ? ? ? ? 201 THR   A   O    1 
ATOM   1567 C  CB   . THR   A   1 201 ? 4.257   -30.604 13.182  1.00 21.04  ? ? ? ? ? ? 201 THR   A   CB   1 
ATOM   1568 O  OG1  . THR   A   1 201 ? 3.468   -31.303 12.216  1.00 21.69  ? ? ? ? ? ? 201 THR   A   OG1  1 
ATOM   1569 C  CG2  . THR   A   1 201 ? 5.059   -31.575 14.017  1.00 22.78  ? ? ? ? ? ? 201 THR   A   CG2  1 
ATOM   1570 N  N    . VAL   A   1 202 ? 4.623   -27.818 14.537  1.00 18.48  ? ? ? ? ? ? 202 VAL   A   N    1 
ATOM   1571 C  CA   . VAL   A   1 202 ? 5.430   -26.935 15.434  1.00 19.55  ? ? ? ? ? ? 202 VAL   A   CA   1 
ATOM   1572 C  C    . VAL   A   1 202 ? 4.525   -26.360 16.535  1.00 18.90  ? ? ? ? ? ? 202 VAL   A   C    1 
ATOM   1573 O  O    . VAL   A   1 202 ? 4.999   -26.175 17.654  1.00 19.60  ? ? ? ? ? ? 202 VAL   A   O    1 
ATOM   1574 C  CB   . VAL   A   1 202 ? 6.179   -25.837 14.658  1.00 20.69  ? ? ? ? ? ? 202 VAL   A   CB   1 
ATOM   1575 C  CG1  . VAL   A   1 202 ? 5.237   -24.849 13.963  1.00 20.54  ? ? ? ? ? ? 202 VAL   A   CG1  1 
ATOM   1576 C  CG2  . VAL   A   1 202 ? 7.166   -25.108 15.558  1.00 22.66  ? ? ? ? ? ? 202 VAL   A   CG2  1 
ATOM   1577 N  N    . ASN   A   1 203 ? 3.257   -26.083 16.234  1.00 17.71  ? ? ? ? ? ? 203 ASN   A   N    1 
ATOM   1578 C  CA   . ASN   A   1 203 ? 2.290   -25.528 17.218  1.00 16.84  ? ? ? ? ? ? 203 ASN   A   CA   1 
ATOM   1579 C  C    . ASN   A   1 203 ? 1.920   -26.606 18.244  1.00 15.34  ? ? ? ? ? ? 203 ASN   A   C    1 
ATOM   1580 O  O    . ASN   A   1 203 ? 1.792   -26.278 19.431  1.00 17.24  ? ? ? ? ? ? 203 ASN   A   O    1 
ATOM   1581 C  CB   . ASN   A   1 203 ? 1.049   -24.970 16.540  1.00 17.20  ? ? ? ? ? ? 203 ASN   A   CB   1 
ATOM   1582 C  CG   . ASN   A   1 203 ? 1.311   -23.672 15.802  1.00 17.27  ? ? ? ? ? ? 203 ASN   A   CG   1 
ATOM   1583 O  OD1  . ASN   A   1 203 ? 2.446   -23.208 15.710  1.00 17.43  ? ? ? ? ? ? 203 ASN   A   OD1  1 
ATOM   1584 N  ND2  . ASN   A   1 203 ? 0.263   -23.111 15.220  1.00 17.77  ? ? ? ? ? ? 203 ASN   A   ND2  1 
ATOM   1585 N  N    . VAL   A   1 204 ? 1.682   -27.837 17.798  1.00 17.30  ? ? ? ? ? ? 204 VAL   A   N    1 
ATOM   1586 C  CA   . VAL   A   1 204 ? 1.381   -28.954 18.739  1.00 17.77  ? ? ? ? ? ? 204 VAL   A   CA   1 
ATOM   1587 C  C    . VAL   A   1 204 ? 2.555   -29.069 19.719  1.00 17.17  ? ? ? ? ? ? 204 VAL   A   C    1 
ATOM   1588 O  O    . VAL   A   1 204 ? 2.284   -29.160 20.938  1.00 17.96  ? ? ? ? ? ? 204 VAL   A   O    1 
ATOM   1589 C  CB   . VAL   A   1 204 ? 1.071   -30.271 18.012  1.00 17.88  ? ? ? ? ? ? 204 VAL   A   CB   1 
ATOM   1590 C  CG1  . VAL   A   1 204 ? 0.858   -31.410 18.999  1.00 19.88  ? ? ? ? ? ? 204 VAL   A   CG1  1 
ATOM   1591 C  CG2  . VAL   A   1 204 ? -0.144  -30.112 17.109  1.00 19.14  ? ? ? ? ? ? 204 VAL   A   CG2  1 
ATOM   1592 N  N    . LEU   A   1 205 ? 3.792   -29.035 19.224  1.00 18.96  ? ? ? ? ? ? 205 LEU   A   N    1 
ATOM   1593 C  CA   . LEU   A   1 205 ? 4.986   -29.154 20.102  1.00 20.21  ? ? ? ? ? ? 205 LEU   A   CA   1 
ATOM   1594 C  C    . LEU   A   1 205 ? 5.039   -27.963 21.064  1.00 18.94  ? ? ? ? ? ? 205 LEU   A   C    1 
ATOM   1595 O  O    . LEU   A   1 205 ? 5.251   -28.198 22.253  1.00 20.83  ? ? ? ? ? ? 205 LEU   A   O    1 
ATOM   1596 C  CB   . LEU   A   1 205 ? 6.248   -29.260 19.253  1.00 20.07  ? ? ? ? ? ? 205 LEU   A   CB   1 
ATOM   1597 C  CG   . LEU   A   1 205 ? 6.406   -30.566 18.480  1.00 20.26  ? ? ? ? ? ? 205 LEU   A   CG   1 
ATOM   1598 C  CD1  . LEU   A   1 205 ? 7.505   -30.418 17.446  1.00 23.29  ? ? ? ? ? ? 205 LEU   A   CD1  1 
ATOM   1599 C  CD2  . LEU   A   1 205 ? 6.697   -31.738 19.410  1.00 23.09  ? ? ? ? ? ? 205 LEU   A   CD2  1 
ATOM   1600 N  N    . ALA   A   1 206 ? 4.792   -26.736 20.589  1.00 18.00  ? ? ? ? ? ? 206 ALA   A   N    1 
ATOM   1601 C  CA   . ALA   A   1 206 ? 4.749   -25.532 21.458  1.00 18.09  ? ? ? ? ? ? 206 ALA   A   CA   1 
ATOM   1602 C  C    . ALA   A   1 206 ? 3.742   -25.748 22.596  1.00 18.15  ? ? ? ? ? ? 206 ALA   A   C    1 
ATOM   1603 O  O    . ALA   A   1 206 ? 4.034   -25.400 23.756  1.00 18.91  ? ? ? ? ? ? 206 ALA   A   O    1 
ATOM   1604 C  CB   . ALA   A   1 206 ? 4.385   -24.316 20.650  1.00 18.81  ? ? ? ? ? ? 206 ALA   A   CB   1 
ATOM   1605 N  N    . TRP   A   1 207 ? 2.577   -26.314 22.276  1.00 17.95  ? ? ? ? ? ? 207 TRP   A   N    1 
ATOM   1606 C  CA   . TRP   A   1 207 ? 1.478   -26.530 23.241  1.00 18.55  ? ? ? ? ? ? 207 TRP   A   CA   1 
ATOM   1607 C  C    . TRP   A   1 207 ? 1.856   -27.629 24.239  1.00 18.49  ? ? ? ? ? ? 207 TRP   A   C    1 
ATOM   1608 O  O    . TRP   A   1 207 ? 1.531   -27.460 25.419  1.00 19.30  ? ? ? ? ? ? 207 TRP   A   O    1 
ATOM   1609 C  CB   . TRP   A   1 207 ? 0.197   -26.815 22.463  1.00 18.86  ? ? ? ? ? ? 207 TRP   A   CB   1 
ATOM   1610 C  CG   . TRP   A   1 207 ? -0.975  -27.260 23.265  1.00 20.41  ? ? ? ? ? ? 207 TRP   A   CG   1 
ATOM   1611 C  CD1  . TRP   A   1 207 ? -1.851  -26.509 23.986  1.00 21.10  ? ? ? ? ? ? 207 TRP   A   CD1  1 
ATOM   1612 C  CD2  . TRP   A   1 207 ? -1.420  -28.616 23.366  1.00 20.27  ? ? ? ? ? ? 207 TRP   A   CD2  1 
ATOM   1613 N  NE1  . TRP   A   1 207 ? -2.831  -27.306 24.506  1.00 23.47  ? ? ? ? ? ? 207 TRP   A   NE1  1 
ATOM   1614 C  CE2  . TRP   A   1 207 ? -2.592  -28.607 24.149  1.00 22.57  ? ? ? ? ? ? 207 TRP   A   CE2  1 
ATOM   1615 C  CE3  . TRP   A   1 207 ? -0.952  -29.823 22.841  1.00 23.10  ? ? ? ? ? ? 207 TRP   A   CE3  1 
ATOM   1616 C  CZ2  . TRP   A   1 207 ? -3.297  -29.776 24.427  1.00 24.78  ? ? ? ? ? ? 207 TRP   A   CZ2  1 
ATOM   1617 C  CZ3  . TRP   A   1 207 ? -1.649  -30.977 23.116  1.00 23.75  ? ? ? ? ? ? 207 TRP   A   CZ3  1 
ATOM   1618 C  CH2  . TRP   A   1 207 ? -2.802  -30.948 23.900  1.00 24.50  ? ? ? ? ? ? 207 TRP   A   CH2  1 
ATOM   1619 N  N    . LEU   A   1 208 ? 2.574   -28.666 23.810  1.00 20.13  ? ? ? ? ? ? 208 LEU   A   N    1 
ATOM   1620 C  CA   . LEU   A   1 208 ? 3.115   -29.673 24.769  1.00 20.15  ? ? ? ? ? ? 208 LEU   A   CA   1 
ATOM   1621 C  C    . LEU   A   1 208 ? 4.108   -28.994 25.729  1.00 23.24  ? ? ? ? ? ? 208 LEU   A   C    1 
ATOM   1622 O  O    . LEU   A   1 208 ? 4.068   -29.311 26.934  1.00 23.22  ? ? ? ? ? ? 208 LEU   A   O    1 
ATOM   1623 C  CB   . LEU   A   1 208 ? 3.742   -30.855 24.020  1.00 21.97  ? ? ? ? ? ? 208 LEU   A   CB   1 
ATOM   1624 C  CG   . LEU   A   1 208 ? 2.743   -31.717 23.253  1.00 23.31  ? ? ? ? ? ? 208 LEU   A   CG   1 
ATOM   1625 C  CD1  . LEU   A   1 208 ? 3.439   -32.750 22.391  1.00 25.67  ? ? ? ? ? ? 208 LEU   A   CD1  1 
ATOM   1626 C  CD2  . LEU   A   1 208 ? 1.730   -32.363 24.184  1.00 23.21  ? ? ? ? ? ? 208 LEU   A   CD2  1 
ATOM   1627 N  N    . TYR   A   1 209 ? 4.919   -28.048 25.254  1.00 20.73  ? ? ? ? ? ? 209 TYR   A   N    1 
ATOM   1628 C  CA   . TYR   A   1 209 ? 5.825   -27.253 26.132  1.00 22.85  ? ? ? ? ? ? 209 TYR   A   CA   1 
ATOM   1629 C  C    . TYR   A   1 209 ? 5.009   -26.394 27.106  1.00 23.54  ? ? ? ? ? ? 209 TYR   A   C    1 
ATOM   1630 O  O    . TYR   A   1 209 ? 5.400   -26.307 28.276  1.00 23.92  ? ? ? ? ? ? 209 TYR   A   O    1 
ATOM   1631 C  CB   . TYR   A   1 209 ? 6.813   -26.412 25.328  1.00 24.83  ? ? ? ? ? ? 209 TYR   A   CB   1 
ATOM   1632 C  CG   . TYR   A   1 209 ? 8.002   -27.184 24.831  1.00 25.13  ? ? ? ? ? ? 209 TYR   A   CG   1 
ATOM   1633 C  CD1  . TYR   A   1 209 ? 8.970   -27.634 25.711  1.00 26.12  ? ? ? ? ? ? 209 TYR   A   CD1  1 
ATOM   1634 C  CD2  . TYR   A   1 209 ? 8.158   -27.472 23.484  1.00 25.07  ? ? ? ? ? ? 209 TYR   A   CD2  1 
ATOM   1635 C  CE1  . TYR   A   1 209 ? 10.067  -28.347 25.257  1.00 28.47  ? ? ? ? ? ? 209 TYR   A   CE1  1 
ATOM   1636 C  CE2  . TYR   A   1 209 ? 9.249   -28.176 23.013  1.00 29.15  ? ? ? ? ? ? 209 TYR   A   CE2  1 
ATOM   1637 C  CZ   . TYR   A   1 209 ? 10.202  -28.624 23.906  1.00 27.98  ? ? ? ? ? ? 209 TYR   A   CZ   1 
ATOM   1638 O  OH   . TYR   A   1 209 ? 11.283  -29.311 23.447  1.00 29.23  ? ? ? ? ? ? 209 TYR   A   OH   1 
ATOM   1639 N  N    . ALA   A   1 210 ? 3.930   -25.754 26.653  1.00 21.63  ? ? ? ? ? ? 210 ALA   A   N    1 
ATOM   1640 C  CA   . ALA   A   1 210 ? 2.992   -25.016 27.535  1.00 22.99  ? ? ? ? ? ? 210 ALA   A   CA   1 
ATOM   1641 C  C    . ALA   A   1 210 ? 2.480   -25.943 28.645  1.00 22.12  ? ? ? ? ? ? 210 ALA   A   C    1 
ATOM   1642 O  O    . ALA   A   1 210 ? 2.407   -25.513 29.809  1.00 24.91  ? ? ? ? ? ? 210 ALA   A   O    1 
ATOM   1643 C  CB   . ALA   A   1 210 ? 1.837   -24.443 26.749  1.00 21.94  ? ? ? ? ? ? 210 ALA   A   CB   1 
ATOM   1644 N  N    . ALA   A   1 211 ? 2.134   -27.180 28.290  1.00 22.28  ? ? ? ? ? ? 211 ALA   A   N    1 
ATOM   1645 C  CA   . ALA   A   1 211 ? 1.566   -28.169 29.230  1.00 24.79  ? ? ? ? ? ? 211 ALA   A   CA   1 
ATOM   1646 C  C    . ALA   A   1 211 ? 2.627   -28.467 30.295  1.00 25.80  ? ? ? ? ? ? 211 ALA   A   C    1 
ATOM   1647 O  O    . ALA   A   1 211 ? 2.299   -28.413 31.512  1.00 26.24  ? ? ? ? ? ? 211 ALA   A   O    1 
ATOM   1648 C  CB   . ALA   A   1 211 ? 1.111   -29.394 28.478  1.00 24.65  ? ? ? ? ? ? 211 ALA   A   CB   1 
ATOM   1649 N  N    . VAL   A   1 212 ? 3.868   -28.692 29.872  1.00 25.10  ? ? ? ? ? ? 212 VAL   A   N    1 
ATOM   1650 C  CA   . VAL   A   1 212 ? 4.975   -29.021 30.819  1.00 27.84  ? ? ? ? ? ? 212 VAL   A   CA   1 
ATOM   1651 C  C    . VAL   A   1 212 ? 5.205   -27.819 31.743  1.00 29.26  ? ? ? ? ? ? 212 VAL   A   C    1 
ATOM   1652 O  O    . VAL   A   1 212 ? 5.287   -28.040 32.957  1.00 35.66  ? ? ? ? ? ? 212 VAL   A   O    1 
ATOM   1653 C  CB   . VAL   A   1 212 ? 6.267   -29.448 30.099  1.00 27.43  ? ? ? ? ? ? 212 VAL   A   CB   1 
ATOM   1654 C  CG1  . VAL   A   1 212 ? 7.439   -29.561 31.063  1.00 30.65  ? ? ? ? ? ? 212 VAL   A   CG1  1 
ATOM   1655 C  CG2  . VAL   A   1 212 ? 6.068   -30.757 29.352  1.00 27.07  ? ? ? ? ? ? 212 VAL   A   CG2  1 
ATOM   1656 N  N    . ILE   A   1 213 ? 5.229   -26.595 31.205  1.00 30.15  ? ? ? ? ? ? 213 ILE   A   N    1 
ATOM   1657 C  CA   . ILE   A   1 213 ? 5.404   -25.346 32.010  1.00 31.43  ? ? ? ? ? ? 213 ILE   A   CA   1 
ATOM   1658 C  C    . ILE   A   1 213 ? 4.292   -25.276 33.069  1.00 33.87  ? ? ? ? ? ? 213 ILE   A   C    1 
ATOM   1659 O  O    . ILE   A   1 213 ? 4.591   -24.812 34.202  1.00 36.61  ? ? ? ? ? ? 213 ILE   A   O    1 
ATOM   1660 C  CB   . ILE   A   1 213 ? 5.474   -24.087 31.112  1.00 29.38  ? ? ? ? ? ? 213 ILE   A   CB   1 
ATOM   1661 C  CG1  . ILE   A   1 213 ? 6.733   -24.100 30.236  1.00 29.32  ? ? ? ? ? ? 213 ILE   A   CG1  1 
ATOM   1662 C  CG2  . ILE   A   1 213 ? 5.409   -22.814 31.952  1.00 30.51  ? ? ? ? ? ? 213 ILE   A   CG2  1 
ATOM   1663 C  CD1  . ILE   A   1 213 ? 6.714   -23.132 29.077  1.00 32.15  ? ? ? ? ? ? 213 ILE   A   CD1  1 
ATOM   1664 N  N    . ASN   A   1 214 ? 3.086   -25.760 32.728  1.00 32.08  ? ? ? ? ? ? 214 ASN   A   N    1 
ATOM   1665 C  CA   . ASN   A   1 214 ? 1.860   -25.733 33.575  1.00 33.89  ? ? ? ? ? ? 214 ASN   A   CA   1 
ATOM   1666 C  C    . ASN   A   1 214 ? 1.704   -27.013 34.414  1.00 37.00  ? ? ? ? ? ? 214 ASN   A   C    1 
ATOM   1667 O  O    . ASN   A   1 214 ? 0.717   -27.091 35.173  1.00 41.23  ? ? ? ? ? ? 214 ASN   A   O    1 
ATOM   1668 C  CB   . ASN   A   1 214 ? 0.616   -25.479 32.716  1.00 33.79  ? ? ? ? ? ? 214 ASN   A   CB   1 
ATOM   1669 C  CG   . ASN   A   1 214 ? 0.368   -23.999 32.544  1.00 43.01  ? ? ? ? ? ? 214 ASN   A   CG   1 
ATOM   1670 O  OD1  . ASN   A   1 214 ? -0.231  -23.374 33.418  1.00 48.02  ? ? ? ? ? ? 214 ASN   A   OD1  1 
ATOM   1671 N  ND2  . ASN   A   1 214 ? 0.853   -23.433 31.450  1.00 47.30  ? ? ? ? ? ? 214 ASN   A   ND2  1 
ATOM   1672 N  N    . GLY   A   1 215 ? 2.609   -27.984 34.272  1.00 38.70  ? ? ? ? ? ? 215 GLY   A   N    1 
ATOM   1673 C  CA   . GLY   A   1 215 ? 2.750   -29.146 35.171  1.00 39.94  ? ? ? ? ? ? 215 GLY   A   CA   1 
ATOM   1674 C  C    . GLY   A   1 215 ? 2.054   -30.413 34.686  1.00 37.06  ? ? ? ? ? ? 215 GLY   A   C    1 
ATOM   1675 O  O    . GLY   A   1 215 ? 1.967   -31.356 35.503  1.00 40.91  ? ? ? ? ? ? 215 GLY   A   O    1 
ATOM   1676 N  N    . ASP   A   1 216 ? 1.551   -30.462 33.444  1.00 32.62  ? ? ? ? ? ? 216 ASP   A   N    1 
ATOM   1677 C  CA   . ASP   A   1 216 ? 1.112   -31.729 32.797  1.00 33.48  ? ? ? ? ? ? 216 ASP   A   CA   1 
ATOM   1678 C  C    . ASP   A   1 216 ? 2.354   -32.396 32.205  1.00 36.95  ? ? ? ? ? ? 216 ASP   A   C    1 
ATOM   1679 O  O    . ASP   A   1 216 ? 2.932   -31.823 31.261  1.00 40.63  ? ? ? ? ? ? 216 ASP   A   O    1 
ATOM   1680 C  CB   . ASP   A   1 216 ? 0.055   -31.510 31.714  1.00 37.69  ? ? ? ? ? ? 216 ASP   A   CB   1 
ATOM   1681 C  CG   . ASP   A   1 216 ? -1.266  -30.992 32.240  1.00 43.34  ? ? ? ? ? ? 216 ASP   A   CG   1 
ATOM   1682 O  OD1  . ASP   A   1 216 ? -1.551  -31.219 33.434  1.00 51.84  ? ? ? ? ? ? 216 ASP   A   OD1  1 
ATOM   1683 O  OD2  . ASP   A   1 216 ? -1.992  -30.365 31.452  1.00 42.85  ? ? ? ? ? ? 216 ASP   A   OD2  1 
ATOM   1684 N  N    . ARG   A   1 217 ? 2.771   -33.533 32.769  1.00 35.59  ? ? ? ? ? ? 217 ARG   A   N    1 
ATOM   1685 C  CA   . ARG   A   1 217 ? 4.033   -34.215 32.375  1.00 36.12  ? ? ? ? ? ? 217 ARG   A   CA   1 
ATOM   1686 C  C    . ARG   A   1 217 ? 3.825   -35.691 32.026  1.00 32.73  ? ? ? ? ? ? 217 ARG   A   C    1 
ATOM   1687 O  O    . ARG   A   1 217 ? 4.835   -36.347 31.687  1.00 35.81  ? ? ? ? ? ? 217 ARG   A   O    1 
ATOM   1688 C  CB   . ARG   A   1 217 ? 5.026   -34.152 33.528  1.00 37.39  ? ? ? ? ? ? 217 ARG   A   CB   1 
ATOM   1689 C  CG   . ARG   A   1 217 ? 5.338   -32.756 34.033  1.00 38.54  ? ? ? ? ? ? 217 ARG   A   CG   1 
ATOM   1690 C  CD   . ARG   A   1 217 ? 6.345   -32.896 35.157  1.00 37.52  ? ? ? ? ? ? 217 ARG   A   CD   1 
ATOM   1691 N  NE   . ARG   A   1 217 ? 7.577   -33.493 34.655  1.00 36.58  ? ? ? ? ? ? 217 ARG   A   NE   1 
ATOM   1692 C  CZ   . ARG   A   1 217 ? 8.606   -32.840 34.121  1.00 38.48  ? ? ? ? ? ? 217 ARG   A   CZ   1 
ATOM   1693 N  NH1  . ARG   A   1 217 ? 8.596   -31.518 33.992  1.00 37.65  ? ? ? ? ? ? 217 ARG   A   NH1  1 
ATOM   1694 N  NH2  . ARG   A   1 217 ? 9.661   -33.528 33.711  1.00 35.18  ? ? ? ? ? ? 217 ARG   A   NH2  1 
ATOM   1695 N  N    . TRP   A   1 218 ? 2.588   -36.193 32.070  1.00 34.56  ? ? ? ? ? ? 218 TRP   A   N    1 
ATOM   1696 C  CA   . TRP   A   1 218 ? 2.278   -37.645 31.968  1.00 36.23  ? ? ? ? ? ? 218 TRP   A   CA   1 
ATOM   1697 C  C    . TRP   A   1 218 ? 2.706   -38.205 30.609  1.00 35.86  ? ? ? ? ? ? 218 TRP   A   C    1 
ATOM   1698 O  O    . TRP   A   1 218 ? 2.937   -39.414 30.534  1.00 35.56  ? ? ? ? ? ? 218 TRP   A   O    1 
ATOM   1699 C  CB   . TRP   A   1 218 ? 0.794   -37.922 32.239  1.00 38.43  ? ? ? ? ? ? 218 TRP   A   CB   1 
ATOM   1700 C  CG   . TRP   A   1 218 ? -0.172  -37.307 31.271  1.00 34.62  ? ? ? ? ? ? 218 TRP   A   CG   1 
ATOM   1701 C  CD1  . TRP   A   1 218 ? -0.896  -36.169 31.467  1.00 35.74  ? ? ? ? ? ? 218 TRP   A   CD1  1 
ATOM   1702 C  CD2  . TRP   A   1 218 ? -0.585  -37.831 29.996  1.00 31.78  ? ? ? ? ? ? 218 TRP   A   CD2  1 
ATOM   1703 N  NE1  . TRP   A   1 218 ? -1.700  -35.927 30.387  1.00 33.06  ? ? ? ? ? ? 218 TRP   A   NE1  1 
ATOM   1704 C  CE2  . TRP   A   1 218 ? -1.537  -36.928 29.471  1.00 31.72  ? ? ? ? ? ? 218 TRP   A   CE2  1 
ATOM   1705 C  CE3  . TRP   A   1 218 ? -0.228  -38.951 29.234  1.00 32.29  ? ? ? ? ? ? 218 TRP   A   CE3  1 
ATOM   1706 C  CZ2  . TRP   A   1 218 ? -2.139  -37.118 28.229  1.00 32.25  ? ? ? ? ? ? 218 TRP   A   CZ2  1 
ATOM   1707 C  CZ3  . TRP   A   1 218 ? -0.819  -39.135 28.002  1.00 32.85  ? ? ? ? ? ? 218 TRP   A   CZ3  1 
ATOM   1708 C  CH2  . TRP   A   1 218 ? -1.762  -38.230 27.511  1.00 33.38  ? ? ? ? ? ? 218 TRP   A   CH2  1 
ATOM   1709 N  N    . PHE   A   1 219 ? 2.741   -37.366 29.567  1.00 32.78  ? ? ? ? ? ? 219 PHE   A   N    1 
ATOM   1710 C  CA   . PHE   A   1 219 ? 3.034   -37.761 28.165  1.00 29.91  ? ? ? ? ? ? 219 PHE   A   CA   1 
ATOM   1711 C  C    . PHE   A   1 219 ? 4.545   -37.765 27.906  1.00 29.02  ? ? ? ? ? ? 219 PHE   A   C    1 
ATOM   1712 O  O    . PHE   A   1 219 ? 4.937   -38.164 26.796  1.00 29.84  ? ? ? ? ? ? 219 PHE   A   O    1 
ATOM   1713 C  CB   . PHE   A   1 219 ? 2.331   -36.819 27.182  1.00 29.54  ? ? ? ? ? ? 219 PHE   A   CB   1 
ATOM   1714 C  CG   . PHE   A   1 219 ? 2.570   -35.356 27.462  1.00 29.96  ? ? ? ? ? ? 219 PHE   A   CG   1 
ATOM   1715 C  CD1  . PHE   A   1 219 ? 3.732   -34.724 27.039  1.00 29.01  ? ? ? ? ? ? 219 PHE   A   CD1  1 
ATOM   1716 C  CD2  . PHE   A   1 219 ? 1.651   -34.627 28.202  1.00 28.67  ? ? ? ? ? ? 219 PHE   A   CD2  1 
ATOM   1717 C  CE1  . PHE   A   1 219 ? 3.958   -33.387 27.338  1.00 28.96  ? ? ? ? ? ? 219 PHE   A   CE1  1 
ATOM   1718 C  CE2  . PHE   A   1 219 ? 1.880   -33.291 28.499  1.00 30.35  ? ? ? ? ? ? 219 PHE   A   CE2  1 
ATOM   1719 C  CZ   . PHE   A   1 219 ? 3.035   -32.678 28.072  1.00 28.87  ? ? ? ? ? ? 219 PHE   A   CZ   1 
ATOM   1720 N  N    . LEU   A   1 220 ? 5.370   -37.334 28.867  1.00 26.60  ? ? ? ? ? ? 220 LEU   A   N    1 
ATOM   1721 C  CA   . LEU   A   1 220 ? 6.845   -37.338 28.687  1.00 27.14  ? ? ? ? ? ? 220 LEU   A   CA   1 
ATOM   1722 C  C    . LEU   A   1 220 ? 7.370   -38.776 28.753  1.00 31.03  ? ? ? ? ? ? 220 LEU   A   C    1 
ATOM   1723 O  O    . LEU   A   1 220 ? 6.707   -39.642 29.364  1.00 29.36  ? ? ? ? ? ? 220 LEU   A   O    1 
ATOM   1724 C  CB   . LEU   A   1 220 ? 7.519   -36.450 29.734  1.00 29.26  ? ? ? ? ? ? 220 LEU   A   CB   1 
ATOM   1725 C  CG   . LEU   A   1 220 ? 7.164   -34.965 29.655  1.00 29.30  ? ? ? ? ? ? 220 LEU   A   CG   1 
ATOM   1726 C  CD1  . LEU   A   1 220 ? 7.838   -34.201 30.781  1.00 32.21  ? ? ? ? ? ? 220 LEU   A   CD1  1 
ATOM   1727 C  CD2  . LEU   A   1 220 ? 7.537   -34.369 28.292  1.00 28.43  ? ? ? ? ? ? 220 LEU   A   CD2  1 
ATOM   1728 N  N    . ASN   A   1 221 ? 8.508   -39.012 28.101  1.00 29.76  ? ? ? ? ? ? 221 ASN   A   N    1 
ATOM   1729 C  CA   . ASN   A   1 221 ? 9.199   -40.327 28.112  1.00 33.81  ? ? ? ? ? ? 221 ASN   A   CA   1 
ATOM   1730 C  C    . ASN   A   1 221 ? 10.712  -40.097 28.074  1.00 33.56  ? ? ? ? ? ? 221 ASN   A   C    1 
ATOM   1731 O  O    . ASN   A   1 221 ? 11.153  -38.975 27.786  1.00 35.40  ? ? ? ? ? ? 221 ASN   A   O    1 
ATOM   1732 C  CB   . ASN   A   1 221 ? 8.689   -41.248 26.996  1.00 37.55  ? ? ? ? ? ? 221 ASN   A   CB   1 
ATOM   1733 C  CG   . ASN   A   1 221 ? 8.752   -40.633 25.609  1.00 43.95  ? ? ? ? ? ? 221 ASN   A   CG   1 
ATOM   1734 O  OD1  . ASN   A   1 221 ? 9.778   -40.090 25.191  1.00 44.08  ? ? ? ? ? ? 221 ASN   A   OD1  1 
ATOM   1735 N  ND2  . ASN   A   1 221 ? 7.656   -40.734 24.875  1.00 50.64  ? ? ? ? ? ? 221 ASN   A   ND2  1 
ATOM   1736 N  N    . ARG   A   1 222 ? 11.474  -41.136 28.423  1.00 38.03  ? ? ? ? ? ? 222 ARG   A   N    1 
ATOM   1737 C  CA   . ARG   A   1 222 ? 12.961  -41.138 28.357  1.00 43.04  ? ? ? ? ? ? 222 ARG   A   CA   1 
ATOM   1738 C  C    . ARG   A   1 222 ? 13.450  -41.169 26.901  1.00 49.77  ? ? ? ? ? ? 222 ARG   A   C    1 
ATOM   1739 O  O    . ARG   A   1 222 ? 14.620  -40.794 26.674  1.00 56.79  ? ? ? ? ? ? 222 ARG   A   O    1 
ATOM   1740 C  CB   . ARG   A   1 222 ? 13.507  -42.348 29.115  1.00 50.94  ? ? ? ? ? ? 222 ARG   A   CB   1 
ATOM   1741 C  CG   . ARG   A   1 222 ? 13.238  -43.687 28.438  1.00 54.59  ? ? ? ? ? ? 222 ARG   A   CG   1 
ATOM   1742 C  CD   . ARG   A   1 222 ? 13.451  -44.850 29.387  1.00 59.08  ? ? ? ? ? ? 222 ARG   A   CD   1 
ATOM   1743 N  NE   . ARG   A   1 222 ? 12.917  -46.102 28.860  1.00 68.25  ? ? ? ? ? ? 222 ARG   A   NE   1 
ATOM   1744 C  CZ   . ARG   A   1 222 ? 13.536  -46.927 28.009  1.00 75.67  ? ? ? ? ? ? 222 ARG   A   CZ   1 
ATOM   1745 N  NH1  . ARG   A   1 222 ? 14.748  -46.655 27.543  1.00 81.58  ? ? ? ? ? ? 222 ARG   A   NH1  1 
ATOM   1746 N  NH2  . ARG   A   1 222 ? 12.927  -48.037 27.620  1.00 77.89  ? ? ? ? ? ? 222 ARG   A   NH2  1 
ATOM   1747 N  N    . PHE   A   1 223 ? 12.609  -41.627 25.966  1.00 45.68  ? ? ? ? ? ? 223 PHE   A   N    1 
ATOM   1748 C  CA   . PHE   A   1 223 ? 12.969  -41.887 24.547  1.00 47.18  ? ? ? ? ? ? 223 PHE   A   CA   1 
ATOM   1749 C  C    . PHE   A   1 223 ? 13.275  -40.574 23.822  1.00 43.32  ? ? ? ? ? ? 223 PHE   A   C    1 
ATOM   1750 O  O    . PHE   A   1 223 ? 12.741  -39.506 24.194  1.00 38.07  ? ? ? ? ? ? 223 PHE   A   O    1 
ATOM   1751 C  CB   . PHE   A   1 223 ? 11.838  -42.607 23.806  1.00 51.36  ? ? ? ? ? ? 223 PHE   A   CB   1 
ATOM   1752 C  CG   . PHE   A   1 223 ? 11.512  -43.975 24.346  1.00 57.73  ? ? ? ? ? ? 223 PHE   A   CG   1 
ATOM   1753 C  CD1  . PHE   A   1 223 ? 12.360  -45.049 24.111  1.00 61.35  ? ? ? ? ? ? 223 PHE   A   CD1  1 
ATOM   1754 C  CD2  . PHE   A   1 223 ? 10.364  -44.187 25.095  1.00 59.72  ? ? ? ? ? ? 223 PHE   A   CD2  1 
ATOM   1755 C  CE1  . PHE   A   1 223 ? 12.063  -46.309 24.612  1.00 68.63  ? ? ? ? ? ? 223 PHE   A   CE1  1 
ATOM   1756 C  CE2  . PHE   A   1 223 ? 10.067  -45.448 25.594  1.00 69.60  ? ? ? ? ? ? 223 PHE   A   CE2  1 
ATOM   1757 C  CZ   . PHE   A   1 223 ? 10.916  -46.507 25.352  1.00 72.41  ? ? ? ? ? ? 223 PHE   A   CZ   1 
ATOM   1758 N  N    . THR   A   1 224 ? 14.099  -40.670 22.783  1.00 39.47  ? ? ? ? ? ? 224 THR   A   N    1 
ATOM   1759 C  CA   . THR   A   1 224 ? 14.294  -39.605 21.771  1.00 41.85  ? ? ? ? ? ? 224 THR   A   CA   1 
ATOM   1760 C  C    . THR   A   1 224 ? 14.047  -40.222 20.395  1.00 43.93  ? ? ? ? ? ? 224 THR   A   C    1 
ATOM   1761 O  O    . THR   A   1 224 ? 13.904  -41.460 20.312  1.00 52.41  ? ? ? ? ? ? 224 THR   A   O    1 
ATOM   1762 C  CB   . THR   A   1 224 ? 15.674  -38.953 21.919  1.00 47.50  ? ? ? ? ? ? 224 THR   A   CB   1 
ATOM   1763 O  OG1  . THR   A   1 224 ? 15.617  -37.717 21.206  1.00 46.62  ? ? ? ? ? ? 224 THR   A   OG1  1 
ATOM   1764 C  CG2  . THR   A   1 224 ? 16.808  -39.817 21.410  1.00 50.16  ? ? ? ? ? ? 224 THR   A   CG2  1 
ATOM   1765 N  N    . THR   A   1 225 ? 13.980  -39.379 19.370  1.00 40.36  ? ? ? ? ? ? 225 THR   A   N    1 
ATOM   1766 C  CA   . THR   A   1 225 ? 13.864  -39.780 17.946  1.00 44.76  ? ? ? ? ? ? 225 THR   A   CA   1 
ATOM   1767 C  C    . THR   A   1 225 ? 14.798  -38.888 17.122  1.00 40.40  ? ? ? ? ? ? 225 THR   A   C    1 
ATOM   1768 O  O    . THR   A   1 225 ? 15.298  -37.880 17.663  1.00 40.94  ? ? ? ? ? ? 225 THR   A   O    1 
ATOM   1769 C  CB   . THR   A   1 225 ? 12.394  -39.735 17.506  1.00 45.25  ? ? ? ? ? ? 225 THR   A   CB   1 
ATOM   1770 O  OG1  . THR   A   1 225 ? 12.293  -40.324 16.211  1.00 52.43  ? ? ? ? ? ? 225 THR   A   OG1  1 
ATOM   1771 C  CG2  . THR   A   1 225 ? 11.819  -38.336 17.470  1.00 46.24  ? ? ? ? ? ? 225 THR   A   CG2  1 
ATOM   1772 N  N    . THR   A   1 226 ? 15.049  -39.261 15.869  1.00 41.82  ? ? ? ? ? ? 226 THR   A   N    1 
ATOM   1773 C  CA   . THR   A   1 226 ? 15.707  -38.381 14.870  1.00 42.50  ? ? ? ? ? ? 226 THR   A   CA   1 
ATOM   1774 C  C    . THR   A   1 226 ? 14.618  -37.523 14.229  1.00 35.47  ? ? ? ? ? ? 226 THR   A   C    1 
ATOM   1775 O  O    . THR   A   1 226 ? 13.426  -37.924 14.290  1.00 34.10  ? ? ? ? ? ? 226 THR   A   O    1 
ATOM   1776 C  CB   . THR   A   1 226 ? 16.487  -39.173 13.814  1.00 43.56  ? ? ? ? ? ? 226 THR   A   CB   1 
ATOM   1777 O  OG1  . THR   A   1 226 ? 15.540  -39.935 13.064  1.00 48.48  ? ? ? ? ? ? 226 THR   A   OG1  1 
ATOM   1778 C  CG2  . THR   A   1 226 ? 17.543  -40.077 14.411  1.00 49.35  ? ? ? ? ? ? 226 THR   A   CG2  1 
ATOM   1779 N  N    . LEU   A   1 227 ? 15.004  -36.389 13.645  1.00 36.61  ? ? ? ? ? ? 227 LEU   A   N    1 
ATOM   1780 C  CA   . LEU   A   1 227 ? 14.075  -35.500 12.895  1.00 36.89  ? ? ? ? ? ? 227 LEU   A   CA   1 
ATOM   1781 C  C    . LEU   A   1 227 ? 13.492  -36.276 11.705  1.00 37.91  ? ? ? ? ? ? 227 LEU   A   C    1 
ATOM   1782 O  O    . LEU   A   1 227 ? 12.274  -36.154 11.471  1.00 38.93  ? ? ? ? ? ? 227 LEU   A   O    1 
ATOM   1783 C  CB   . LEU   A   1 227 ? 14.832  -34.248 12.443  1.00 38.25  ? ? ? ? ? ? 227 LEU   A   CB   1 
ATOM   1784 C  CG   . LEU   A   1 227 ? 13.987  -33.123 11.848  1.00 40.41  ? ? ? ? ? ? 227 LEU   A   CG   1 
ATOM   1785 C  CD1  . LEU   A   1 227 ? 12.815  -32.760 12.756  1.00 42.03  ? ? ? ? ? ? 227 LEU   A   CD1  1 
ATOM   1786 C  CD2  . LEU   A   1 227 ? 14.856  -31.902 11.585  1.00 43.44  ? ? ? ? ? ? 227 LEU   A   CD2  1 
ATOM   1787 N  N    . ASN   A   1 228 ? 14.314  -37.082 11.018  1.00 40.49  ? ? ? ? ? ? 228 ASN   A   N    1 
ATOM   1788 C  CA   A ASN   A   1 228 ? 13.886  -37.876 9.832   0.80 43.65  ? ? ? ? ? ? 228 ASN   A   CA   1 
ATOM   1789 C  CA   B ASN   A   1 228 ? 13.891  -37.884 9.835   0.20 41.54  ? ? ? ? ? ? 228 ASN   A   CA   1 
ATOM   1790 C  C    . ASN   A   1 228 ? 12.796  -38.877 10.247  1.00 42.62  ? ? ? ? ? ? 228 ASN   A   C    1 
ATOM   1791 O  O    . ASN   A   1 228 ? 11.751  -38.902 9.571   1.00 42.30  ? ? ? ? ? ? 228 ASN   A   O    1 
ATOM   1792 C  CB   A ASN   A   1 228 ? 15.071  -38.567 9.148   0.80 51.09  ? ? ? ? ? ? 228 ASN   A   CB   1 
ATOM   1793 C  CB   B ASN   A   1 228 ? 15.066  -38.611 9.171   0.20 40.62  ? ? ? ? ? ? 228 ASN   A   CB   1 
ATOM   1794 C  CG   A ASN   A   1 228 ? 14.673  -39.329 7.901   0.80 58.79  ? ? ? ? ? ? 228 ASN   A   CG   1 
ATOM   1795 C  CG   B ASN   A   1 228 ? 15.862  -37.712 8.250   0.20 39.56  ? ? ? ? ? ? 228 ASN   A   CG   1 
ATOM   1796 O  OD1  A ASN   A   1 228 ? 14.815  -38.824 6.787   0.80 70.38  ? ? ? ? ? ? 228 ASN   A   OD1  1 
ATOM   1797 O  OD1  B ASN   A   1 228 ? 15.323  -36.765 7.683   0.20 41.49  ? ? ? ? ? ? 228 ASN   A   OD1  1 
ATOM   1798 N  ND2  A ASN   A   1 228 ? 14.166  -40.540 8.073   0.80 64.02  ? ? ? ? ? ? 228 ASN   A   ND2  1 
ATOM   1799 N  ND2  B ASN   A   1 228 ? 17.143  -37.998 8.093   0.20 38.67  ? ? ? ? ? ? 228 ASN   A   ND2  1 
ATOM   1800 N  N    . ASP   A   1 229 ? 13.038  -39.658 11.309  1.00 42.30  ? ? ? ? ? ? 229 ASP   A   N    1 
ATOM   1801 C  CA   . ASP   A   1 229 ? 12.101  -40.717 11.788  1.00 43.99  ? ? ? ? ? ? 229 ASP   A   CA   1 
ATOM   1802 C  C    . ASP   A   1 229 ? 10.797  -40.076 12.283  1.00 39.05  ? ? ? ? ? ? 229 ASP   A   C    1 
ATOM   1803 O  O    . ASP   A   1 229 ? 9.713   -40.636 12.005  1.00 37.95  ? ? ? ? ? ? 229 ASP   A   O    1 
ATOM   1804 C  CB   . ASP   A   1 229 ? 12.726  -41.609 12.866  1.00 47.63  ? ? ? ? ? ? 229 ASP   A   CB   1 
ATOM   1805 C  CG   . ASP   A   1 229 ? 13.779  -42.582 12.351  1.00 53.87  ? ? ? ? ? ? 229 ASP   A   CG   1 
ATOM   1806 O  OD1  . ASP   A   1 229 ? 13.764  -42.901 11.139  1.00 58.66  ? ? ? ? ? ? 229 ASP   A   OD1  1 
ATOM   1807 O  OD2  . ASP   A   1 229 ? 14.606  -43.022 13.169  1.00 59.41  ? ? ? ? ? ? 229 ASP   A   OD2  1 
ATOM   1808 N  N    . PHE   A   1 230 ? 10.881  -38.946 12.989  1.00 31.84  ? ? ? ? ? ? 230 PHE   A   N    1 
ATOM   1809 C  CA   . PHE   A   1 230 ? 9.684   -38.176 13.404  1.00 31.92  ? ? ? ? ? ? 230 PHE   A   CA   1 
ATOM   1810 C  C    . PHE   A   1 230 ? 8.883   -37.783 12.157  1.00 30.98  ? ? ? ? ? ? 230 PHE   A   C    1 
ATOM   1811 O  O    . PHE   A   1 230 ? 7.666   -37.985 12.162  1.00 31.49  ? ? ? ? ? ? 230 PHE   A   O    1 
ATOM   1812 C  CB   . PHE   A   1 230 ? 10.032  -36.955 14.251  1.00 31.48  ? ? ? ? ? ? 230 PHE   A   CB   1 
ATOM   1813 C  CG   . PHE   A   1 230 ? 8.793   -36.176 14.594  1.00 30.19  ? ? ? ? ? ? 230 PHE   A   CG   1 
ATOM   1814 C  CD1  . PHE   A   1 230 ? 7.877   -36.669 15.511  1.00 31.15  ? ? ? ? ? ? 230 PHE   A   CD1  1 
ATOM   1815 C  CD2  . PHE   A   1 230 ? 8.475   -35.021 13.895  1.00 32.49  ? ? ? ? ? ? 230 PHE   A   CD2  1 
ATOM   1816 C  CE1  . PHE   A   1 230 ? 6.704   -35.976 15.778  1.00 31.82  ? ? ? ? ? ? 230 PHE   A   CE1  1 
ATOM   1817 C  CE2  . PHE   A   1 230 ? 7.304   -34.333 14.162  1.00 33.17  ? ? ? ? ? ? 230 PHE   A   CE2  1 
ATOM   1818 C  CZ   . PHE   A   1 230 ? 6.416   -34.809 15.101  1.00 30.36  ? ? ? ? ? ? 230 PHE   A   CZ   1 
ATOM   1819 N  N    . ASN   A   1 231 ? 9.542   -37.261 11.121  1.00 33.88  ? ? ? ? ? ? 231 ASN   A   N    1 
ATOM   1820 C  CA   . ASN   A   1 231 ? 8.844   -36.729 9.915   1.00 34.66  ? ? ? ? ? ? 231 ASN   A   CA   1 
ATOM   1821 C  C    . ASN   A   1 231 ? 8.146   -37.866 9.154   1.00 34.03  ? ? ? ? ? ? 231 ASN   A   C    1 
ATOM   1822 O  O    . ASN   A   1 231 ? 7.118   -37.576 8.527   1.00 38.37  ? ? ? ? ? ? 231 ASN   A   O    1 
ATOM   1823 C  CB   . ASN   A   1 231 ? 9.775   -35.881 9.044   1.00 36.47  ? ? ? ? ? ? 231 ASN   A   CB   1 
ATOM   1824 C  CG   . ASN   A   1 231 ? 9.865   -34.454 9.539   1.00 36.20  ? ? ? ? ? ? 231 ASN   A   CG   1 
ATOM   1825 O  OD1  . ASN   A   1 231 ? 8.852   -33.837 9.837   1.00 45.47  ? ? ? ? ? ? 231 ASN   A   OD1  1 
ATOM   1826 N  ND2  . ASN   A   1 231 ? 11.063  -33.908 9.619   1.00 37.11  ? ? ? ? ? ? 231 ASN   A   ND2  1 
ATOM   1827 N  N    . LEU   A   1 232 ? 8.644   -39.109 9.233   1.00 36.55  ? ? ? ? ? ? 232 LEU   A   N    1 
ATOM   1828 C  CA   . LEU   A   1 232 ? 7.943   -40.301 8.676   1.00 37.20  ? ? ? ? ? ? 232 LEU   A   CA   1 
ATOM   1829 C  C    . LEU   A   1 232 ? 6.608   -40.478 9.404   1.00 36.52  ? ? ? ? ? ? 232 LEU   A   C    1 
ATOM   1830 O  O    . LEU   A   1 232 ? 5.583   -40.683 8.721   1.00 40.35  ? ? ? ? ? ? 232 LEU   A   O    1 
ATOM   1831 C  CB   . LEU   A   1 232 ? 8.820   -41.552 8.805   1.00 41.99  ? ? ? ? ? ? 232 LEU   A   CB   1 
ATOM   1832 C  CG   . LEU   A   1 232 ? 10.067  -41.568 7.922   1.00 47.93  ? ? ? ? ? ? 232 LEU   A   CG   1 
ATOM   1833 C  CD1  . LEU   A   1 232 ? 10.985  -42.719 8.304   1.00 52.49  ? ? ? ? ? ? 232 LEU   A   CD1  1 
ATOM   1834 C  CD2  . LEU   A   1 232 ? 9.698   -41.642 6.447   1.00 49.91  ? ? ? ? ? ? 232 LEU   A   CD2  1 
ATOM   1835 N  N    . VAL   A   1 233 ? 6.607   -40.347 10.732  1.00 34.33  ? ? ? ? ? ? 233 VAL   A   N    1 
ATOM   1836 C  CA   . VAL   A   1 233 ? 5.369   -40.471 11.559  1.00 34.44  ? ? ? ? ? ? 233 VAL   A   CA   1 
ATOM   1837 C  C    . VAL   A   1 233 ? 4.452   -39.285 11.237  1.00 34.25  ? ? ? ? ? ? 233 VAL   A   C    1 
ATOM   1838 O  O    . VAL   A   1 233 ? 3.254   -39.521 11.011  1.00 34.79  ? ? ? ? ? ? 233 VAL   A   O    1 
ATOM   1839 C  CB   . VAL   A   1 233 ? 5.677   -40.582 13.064  1.00 36.85  ? ? ? ? ? ? 233 VAL   A   CB   1 
ATOM   1840 C  CG1  . VAL   A   1 233 ? 4.403   -40.615 13.897  1.00 39.42  ? ? ? ? ? ? 233 VAL   A   CG1  1 
ATOM   1841 C  CG2  . VAL   A   1 233 ? 6.536   -41.801 13.346  1.00 39.85  ? ? ? ? ? ? 233 VAL   A   CG2  1 
ATOM   1842 N  N    . ALA   A   1 234 ? 4.994   -38.065 11.179  1.00 35.42  ? ? ? ? ? ? 234 ALA   A   N    1 
ATOM   1843 C  CA   . ALA   A   1 234 ? 4.222   -36.846 10.839  1.00 33.36  ? ? ? ? ? ? 234 ALA   A   CA   1 
ATOM   1844 C  C    . ALA   A   1 234 ? 3.468   -37.079 9.523   1.00 33.52  ? ? ? ? ? ? 234 ALA   A   C    1 
ATOM   1845 O  O    . ALA   A   1 234 ? 2.248   -36.887 9.509   1.00 30.92  ? ? ? ? ? ? 234 ALA   A   O    1 
ATOM   1846 C  CB   . ALA   A   1 234 ? 5.120   -35.635 10.766  1.00 32.95  ? ? ? ? ? ? 234 ALA   A   CB   1 
ATOM   1847 N  N    . MET   A   1 235 ? 4.157   -37.559 8.483   1.00 34.96  ? ? ? ? ? ? 235 MET   A   N    1 
ATOM   1848 C  CA   . MET   A   1 235 ? 3.553   -37.822 7.147   1.00 36.94  ? ? ? ? ? ? 235 MET   A   CA   1 
ATOM   1849 C  C    . MET   A   1 235 ? 2.358   -38.777 7.306   1.00 35.85  ? ? ? ? ? ? 235 MET   A   C    1 
ATOM   1850 O  O    . MET   A   1 235 ? 1.286   -38.478 6.737   1.00 34.61  ? ? ? ? ? ? 235 MET   A   O    1 
ATOM   1851 C  CB   . MET   A   1 235 ? 4.577   -38.414 6.172   1.00 46.43  ? ? ? ? ? ? 235 MET   A   CB   1 
ATOM   1852 C  CG   . MET   A   1 235 ? 4.189   -38.270 4.708   1.00 55.74  ? ? ? ? ? ? 235 MET   A   CG   1 
ATOM   1853 S  SD   . MET   A   1 235 ? 5.620   -38.372 3.595   1.00 69.42  ? ? ? ? ? ? 235 MET   A   SD   1 
ATOM   1854 C  CE   . MET   A   1 235 ? 6.440   -36.821 3.963   1.00 69.53  ? ? ? ? ? ? 235 MET   A   CE   1 
ATOM   1855 N  N    . LYS   A   1 236 ? 2.526   -39.864 8.071   1.00 33.11  ? ? ? ? ? ? 236 LYS   A   N    1 
ATOM   1856 C  CA   . LYS   A   1 236 ? 1.483   -40.905 8.281   1.00 35.51  ? ? ? ? ? ? 236 LYS   A   CA   1 
ATOM   1857 C  C    . LYS   A   1 236 ? 0.217   -40.311 8.918   1.00 32.07  ? ? ? ? ? ? 236 LYS   A   C    1 
ATOM   1858 O  O    . LYS   A   1 236 ? -0.880  -40.768 8.557   1.00 36.69  ? ? ? ? ? ? 236 LYS   A   O    1 
ATOM   1859 C  CB   . LYS   A   1 236 ? 2.023   -42.058 9.133   1.00 41.31  ? ? ? ? ? ? 236 LYS   A   CB   1 
ATOM   1860 C  CG   . LYS   A   1 236 ? 0.999   -43.139 9.444   1.00 48.60  ? ? ? ? ? ? 236 LYS   A   CG   1 
ATOM   1861 C  CD   . LYS   A   1 236 ? 1.574   -44.393 10.050  1.00 53.05  ? ? ? ? ? ? 236 LYS   A   CD   1 
ATOM   1862 C  CE   . LYS   A   1 236 ? 0.495   -45.280 10.633  1.00 59.37  ? ? ? ? ? ? 236 LYS   A   CE   1 
ATOM   1863 N  NZ   . LYS   A   1 236 ? 1.062   -46.504 11.242  1.00 62.34  ? ? ? ? ? ? 236 LYS   A   NZ   1 
ATOM   1864 N  N    . TYR   A   1 237 ? 0.340   -39.342 9.833   1.00 32.07  ? ? ? ? ? ? 237 TYR   A   N    1 
ATOM   1865 C  CA   . TYR   A   1 237 ? -0.805  -38.800 10.618  1.00 31.53  ? ? ? ? ? ? 237 TYR   A   CA   1 
ATOM   1866 C  C    . TYR   A   1 237 ? -1.263  -37.443 10.070  1.00 26.83  ? ? ? ? ? ? 237 TYR   A   C    1 
ATOM   1867 O  O    . TYR   A   1 237 ? -2.004  -36.770 10.774  1.00 26.77  ? ? ? ? ? ? 237 TYR   A   O    1 
ATOM   1868 C  CB   . TYR   A   1 237 ? -0.450  -38.758 12.107  1.00 34.18  ? ? ? ? ? ? 237 TYR   A   CB   1 
ATOM   1869 C  CG   . TYR   A   1 237 ? -0.432  -40.130 12.724  1.00 34.64  ? ? ? ? ? ? 237 TYR   A   CG   1 
ATOM   1870 C  CD1  . TYR   A   1 237 ? -1.586  -40.696 13.240  1.00 37.40  ? ? ? ? ? ? 237 TYR   A   CD1  1 
ATOM   1871 C  CD2  . TYR   A   1 237 ? 0.724   -40.889 12.724  1.00 37.99  ? ? ? ? ? ? 237 TYR   A   CD2  1 
ATOM   1872 C  CE1  . TYR   A   1 237 ? -1.582  -41.976 13.773  1.00 39.62  ? ? ? ? ? ? 237 TYR   A   CE1  1 
ATOM   1873 C  CE2  . TYR   A   1 237 ? 0.748   -42.168 13.257  1.00 39.54  ? ? ? ? ? ? 237 TYR   A   CE2  1 
ATOM   1874 C  CZ   . TYR   A   1 237 ? -0.409  -42.711 13.786  1.00 40.46  ? ? ? ? ? ? 237 TYR   A   CZ   1 
ATOM   1875 O  OH   . TYR   A   1 237 ? -0.380  -43.967 14.310  1.00 45.64  ? ? ? ? ? ? 237 TYR   A   OH   1 
ATOM   1876 N  N    . ASN   A   1 238 ? -0.866  -37.076 8.846   1.00 27.83  ? ? ? ? ? ? 238 ASN   A   N    1 
ATOM   1877 C  CA   . ASN   A   1 238 ? -1.317  -35.830 8.179   1.00 26.80  ? ? ? ? ? ? 238 ASN   A   CA   1 
ATOM   1878 C  C    . ASN   A   1 238 ? -0.871  -34.606 9.000   1.00 24.21  ? ? ? ? ? ? 238 ASN   A   C    1 
ATOM   1879 O  O    . ASN   A   1 238 ? -1.637  -33.625 9.111   1.00 25.15  ? ? ? ? ? ? 238 ASN   A   O    1 
ATOM   1880 C  CB   . ASN   A   1 238 ? -2.831  -35.866 7.960   1.00 29.85  ? ? ? ? ? ? 238 ASN   A   CB   1 
ATOM   1881 C  CG   . ASN   A   1 238 ? -3.299  -34.809 6.990   1.00 33.05  ? ? ? ? ? ? 238 ASN   A   CG   1 
ATOM   1882 O  OD1  . ASN   A   1 238 ? -2.611  -34.520 6.016   1.00 41.64  ? ? ? ? ? ? 238 ASN   A   OD1  1 
ATOM   1883 N  ND2  . ASN   A   1 238 ? -4.451  -34.215 7.261   1.00 37.60  ? ? ? ? ? ? 238 ASN   A   ND2  1 
ATOM   1884 N  N    . TYR   A   1 239 ? 0.341   -34.661 9.550   1.00 22.87  ? ? ? ? ? ? 239 TYR   A   N    1 
ATOM   1885 C  CA   . TYR   A   1 239 ? 1.016   -33.534 10.239  1.00 23.27  ? ? ? ? ? ? 239 TYR   A   CA   1 
ATOM   1886 C  C    . TYR   A   1 239 ? 1.988   -32.879 9.253   1.00 24.28  ? ? ? ? ? ? 239 TYR   A   C    1 
ATOM   1887 O  O    . TYR   A   1 239 ? 2.540   -33.576 8.400   1.00 27.72  ? ? ? ? ? ? 239 TYR   A   O    1 
ATOM   1888 C  CB   . TYR   A   1 239 ? 1.738   -34.034 11.493  1.00 23.79  ? ? ? ? ? ? 239 TYR   A   CB   1 
ATOM   1889 C  CG   . TYR   A   1 239 ? 0.915   -34.021 12.758  1.00 22.74  ? ? ? ? ? ? 239 TYR   A   CG   1 
ATOM   1890 C  CD1  . TYR   A   1 239 ? -0.314  -34.662 12.828  1.00 21.22  ? ? ? ? ? ? 239 TYR   A   CD1  1 
ATOM   1891 C  CD2  . TYR   A   1 239 ? 1.370   -33.376 13.900  1.00 22.97  ? ? ? ? ? ? 239 TYR   A   CD2  1 
ATOM   1892 C  CE1  . TYR   A   1 239 ? -1.076  -34.644 13.989  1.00 23.37  ? ? ? ? ? ? 239 TYR   A   CE1  1 
ATOM   1893 C  CE2  . TYR   A   1 239 ? 0.630   -33.360 15.071  1.00 23.65  ? ? ? ? ? ? 239 TYR   A   CE2  1 
ATOM   1894 C  CZ   . TYR   A   1 239 ? -0.604  -33.984 15.116  1.00 23.63  ? ? ? ? ? ? 239 TYR   A   CZ   1 
ATOM   1895 O  OH   . TYR   A   1 239 ? -1.325  -33.948 16.273  1.00 25.38  ? ? ? ? ? ? 239 TYR   A   OH   1 
ATOM   1896 N  N    . GLU   A   1 240 ? 2.193   -31.568 9.382   1.00 26.70  ? ? ? ? ? ? 240 GLU   A   N    1 
ATOM   1897 C  CA   . GLU   A   1 240 ? 3.158   -30.800 8.554   1.00 28.35  ? ? ? ? ? ? 240 GLU   A   CA   1 
ATOM   1898 C  C    . GLU   A   1 240 ? 4.563   -31.315 8.868   1.00 28.08  ? ? ? ? ? ? 240 GLU   A   C    1 
ATOM   1899 O  O    . GLU   A   1 240 ? 4.839   -31.753 9.991   1.00 24.65  ? ? ? ? ? ? 240 GLU   A   O    1 
ATOM   1900 C  CB   . GLU   A   1 240 ? 3.040   -29.291 8.819   1.00 30.54  ? ? ? ? ? ? 240 GLU   A   CB   1 
ATOM   1901 C  CG   . GLU   A   1 240 ? 1.749   -28.669 8.304   1.00 34.64  ? ? ? ? ? ? 240 GLU   A   CG   1 
ATOM   1902 C  CD   . GLU   A   1 240 ? 1.695   -28.435 6.801   1.00 38.36  ? ? ? ? ? ? 240 GLU   A   CD   1 
ATOM   1903 O  OE1  . GLU   A   1 240 ? 2.299   -27.452 6.336   1.00 48.92  ? ? ? ? ? ? 240 GLU   A   OE1  1 
ATOM   1904 O  OE2  . GLU   A   1 240 ? 1.054   -29.249 6.088   1.00 47.28  ? ? ? ? ? ? 240 GLU   A   OE2  1 
ATOM   1905 N  N    . PRO   A   1 241 ? 5.500   -31.307 7.899   1.00 32.54  ? ? ? ? ? ? 241 PRO   A   N    1 
ATOM   1906 C  CA   . PRO   A   1 241 ? 6.895   -31.625 8.200   1.00 34.13  ? ? ? ? ? ? 241 PRO   A   CA   1 
ATOM   1907 C  C    . PRO   A   1 241 ? 7.451   -30.679 9.275   1.00 31.36  ? ? ? ? ? ? 241 PRO   A   C    1 
ATOM   1908 O  O    . PRO   A   1 241 ? 7.059   -29.519 9.322   1.00 35.76  ? ? ? ? ? ? 241 PRO   A   O    1 
ATOM   1909 C  CB   . PRO   A   1 241 ? 7.631   -31.440 6.864   1.00 38.27  ? ? ? ? ? ? 241 PRO   A   CB   1 
ATOM   1910 C  CG   . PRO   A   1 241 ? 6.545   -31.526 5.811   1.00 40.65  ? ? ? ? ? ? 241 PRO   A   CG   1 
ATOM   1911 C  CD   . PRO   A   1 241 ? 5.289   -31.002 6.474   1.00 37.88  ? ? ? ? ? ? 241 PRO   A   CD   1 
ATOM   1912 N  N    . LEU   A   1 242 ? 8.299   -31.208 10.153  1.00 30.93  ? ? ? ? ? ? 242 LEU   A   N    1 
ATOM   1913 C  CA   . LEU   A   1 242 ? 9.087   -30.394 11.108  1.00 29.95  ? ? ? ? ? ? 242 LEU   A   CA   1 
ATOM   1914 C  C    . LEU   A   1 242 ? 10.462  -30.136 10.490  1.00 29.85  ? ? ? ? ? ? 242 LEU   A   C    1 
ATOM   1915 O  O    . LEU   A   1 242 ? 11.106  -31.103 10.055  1.00 32.70  ? ? ? ? ? ? 242 LEU   A   O    1 
ATOM   1916 C  CB   . LEU   A   1 242 ? 9.210   -31.127 12.447  1.00 31.15  ? ? ? ? ? ? 242 LEU   A   CB   1 
ATOM   1917 C  CG   . LEU   A   1 242 ? 9.616   -30.239 13.624  1.00 30.65  ? ? ? ? ? ? 242 LEU   A   CG   1 
ATOM   1918 C  CD1  . LEU   A   1 242 ? 8.501   -29.269 13.993  1.00 29.12  ? ? ? ? ? ? 242 LEU   A   CD1  1 
ATOM   1919 C  CD2  . LEU   A   1 242 ? 9.994   -31.088 14.822  1.00 31.59  ? ? ? ? ? ? 242 LEU   A   CD2  1 
ATOM   1920 N  N    . THR   A   1 243 ? 10.869  -28.868 10.442  1.00 31.26  ? ? ? ? ? ? 243 THR   A   N    1 
ATOM   1921 C  CA   . THR   A   1 243 ? 12.153  -28.404 9.871   1.00 30.97  ? ? ? ? ? ? 243 THR   A   CA   1 
ATOM   1922 C  C    . THR   A   1 243 ? 13.127  -28.107 11.011  1.00 29.89  ? ? ? ? ? ? 243 THR   A   C    1 
ATOM   1923 O  O    . THR   A   1 243 ? 12.679  -27.936 12.163  1.00 31.39  ? ? ? ? ? ? 243 THR   A   O    1 
ATOM   1924 C  CB   . THR   A   1 243 ? 11.959  -27.152 9.004   1.00 31.06  ? ? ? ? ? ? 243 THR   A   CB   1 
ATOM   1925 O  OG1  . THR   A   1 243 ? 11.664  -26.054 9.869   1.00 31.77  ? ? ? ? ? ? 243 THR   A   OG1  1 
ATOM   1926 C  CG2  . THR   A   1 243 ? 10.857  -27.299 7.976   1.00 31.31  ? ? ? ? ? ? 243 THR   A   CG2  1 
ATOM   1927 N  N    . GLN   A   1 244 ? 14.411  -27.985 10.684  1.00 32.64  ? ? ? ? ? ? 244 GLN   A   N    1 
ATOM   1928 C  CA   . GLN   A   1 244 ? 15.436  -27.514 11.649  1.00 33.33  ? ? ? ? ? ? 244 GLN   A   CA   1 
ATOM   1929 C  C    . GLN   A   1 244 ? 15.087  -26.093 12.117  1.00 31.13  ? ? ? ? ? ? 244 GLN   A   C    1 
ATOM   1930 O  O    . GLN   A   1 244 ? 15.342  -25.796 13.301  1.00 34.03  ? ? ? ? ? ? 244 GLN   A   O    1 
ATOM   1931 C  CB   . GLN   A   1 244 ? 16.836  -27.610 11.040  1.00 35.02  ? ? ? ? ? ? 244 GLN   A   CB   1 
ATOM   1932 C  CG   . GLN   A   1 244 ? 17.956  -27.245 12.013  1.00 38.89  ? ? ? ? ? ? 244 GLN   A   CG   1 
ATOM   1933 C  CD   . GLN   A   1 244 ? 17.948  -28.083 13.270  1.00 37.28  ? ? ? ? ? ? 244 GLN   A   CD   1 
ATOM   1934 O  OE1  . GLN   A   1 244 ? 17.689  -29.286 13.238  1.00 41.92  ? ? ? ? ? ? 244 GLN   A   OE1  1 
ATOM   1935 N  NE2  . GLN   A   1 244 ? 18.222  -27.444 14.397  1.00 41.10  ? ? ? ? ? ? 244 GLN   A   NE2  1 
ATOM   1936 N  N    . ASP   A   1 245 ? 14.517  -25.250 11.244  1.00 31.90  ? ? ? ? ? ? 245 ASP   A   N    1 
ATOM   1937 C  CA   . ASP   A   1 245 ? 14.082  -23.870 11.601  1.00 31.20  ? ? ? ? ? ? 245 ASP   A   CA   1 
ATOM   1938 C  C    . ASP   A   1 245 ? 13.028  -23.958 12.723  1.00 27.90  ? ? ? ? ? ? 245 ASP   A   C    1 
ATOM   1939 O  O    . ASP   A   1 245 ? 13.109  -23.149 13.673  1.00 32.35  ? ? ? ? ? ? 245 ASP   A   O    1 
ATOM   1940 C  CB   . ASP   A   1 245 ? 13.590  -23.090 10.371  1.00 35.25  ? ? ? ? ? ? 245 ASP   A   CB   1 
ATOM   1941 C  CG   . ASP   A   1 245 ? 14.659  -22.707 9.348   1.00 49.54  ? ? ? ? ? ? 245 ASP   A   CG   1 
ATOM   1942 O  OD1  . ASP   A   1 245 ? 15.856  -22.975 9.604   1.00 56.07  ? ? ? ? ? ? 245 ASP   A   OD1  1 
ATOM   1943 O  OD2  . ASP   A   1 245 ? 14.289  -22.150 8.271   1.00 56.92  ? ? ? ? ? ? 245 ASP   A   OD2  1 
ATOM   1944 N  N    . HIS   A   1 246 ? 12.094  -24.917 12.653  1.00 27.93  ? ? ? ? ? ? 246 HIS   A   N    1 
ATOM   1945 C  CA   . HIS   A   1 246 ? 11.068  -25.166 13.707  1.00 28.23  ? ? ? ? ? ? 246 HIS   A   CA   1 
ATOM   1946 C  C    . HIS   A   1 246 ? 11.746  -25.598 15.007  1.00 29.58  ? ? ? ? ? ? 246 HIS   A   C    1 
ATOM   1947 O  O    . HIS   A   1 246 ? 11.345  -25.106 16.085  1.00 29.02  ? ? ? ? ? ? 246 HIS   A   O    1 
ATOM   1948 C  CB   . HIS   A   1 246 ? 10.044  -26.229 13.284  1.00 28.40  ? ? ? ? ? ? 246 HIS   A   CB   1 
ATOM   1949 C  CG   . HIS   A   1 246 ? 9.136   -25.801 12.179  1.00 29.70  ? ? ? ? ? ? 246 HIS   A   CG   1 
ATOM   1950 N  ND1  . HIS   A   1 246 ? 8.709   -26.679 11.209  1.00 30.42  ? ? ? ? ? ? 246 HIS   A   ND1  1 
ATOM   1951 C  CD2  . HIS   A   1 246 ? 8.560   -24.608 11.895  1.00 30.94  ? ? ? ? ? ? 246 HIS   A   CD2  1 
ATOM   1952 C  CE1  . HIS   A   1 246 ? 7.917   -26.046 10.364  1.00 32.63  ? ? ? ? ? ? 246 HIS   A   CE1  1 
ATOM   1953 N  NE2  . HIS   A   1 246 ? 7.803   -24.774 10.768  1.00 31.84  ? ? ? ? ? ? 246 HIS   A   NE2  1 
ATOM   1954 N  N    . VAL   A   1 247 ? 12.718  -26.505 14.908  1.00 30.03  ? ? ? ? ? ? 247 VAL   A   N    1 
ATOM   1955 C  CA   . VAL   A   1 247 ? 13.494  -27.001 16.084  1.00 31.67  ? ? ? ? ? ? 247 VAL   A   CA   1 
ATOM   1956 C  C    . VAL   A   1 247 ? 14.177  -25.801 16.758  1.00 30.67  ? ? ? ? ? ? 247 VAL   A   C    1 
ATOM   1957 O  O    . VAL   A   1 247 ? 14.107  -25.716 17.992  1.00 34.38  ? ? ? ? ? ? 247 VAL   A   O    1 
ATOM   1958 C  CB   . VAL   A   1 247 ? 14.482  -28.115 15.687  1.00 33.38  ? ? ? ? ? ? 247 VAL   A   CB   1 
ATOM   1959 C  CG1  . VAL   A   1 247 ? 15.469  -28.427 16.802  1.00 34.04  ? ? ? ? ? ? 247 VAL   A   CG1  1 
ATOM   1960 C  CG2  . VAL   A   1 247 ? 13.744  -29.377 15.255  1.00 32.81  ? ? ? ? ? ? 247 VAL   A   CG2  1 
ATOM   1961 N  N    . ASP   A   1 248 ? 14.758  -24.883 15.980  1.00 31.78  ? ? ? ? ? ? 248 ASP   A   N    1 
ATOM   1962 C  CA   . ASP   A   1 248 ? 15.438  -23.661 16.496  1.00 34.57  ? ? ? ? ? ? 248 ASP   A   CA   1 
ATOM   1963 C  C    . ASP   A   1 248 ? 14.414  -22.724 17.150  1.00 34.52  ? ? ? ? ? ? 248 ASP   A   C    1 
ATOM   1964 O  O    . ASP   A   1 248 ? 14.723  -22.167 18.219  1.00 37.05  ? ? ? ? ? ? 248 ASP   A   O    1 
ATOM   1965 C  CB   . ASP   A   1 248 ? 16.217  -22.935 15.394  1.00 34.74  ? ? ? ? ? ? 248 ASP   A   CB   1 
ATOM   1966 C  CG   . ASP   A   1 248 ? 17.364  -23.739 14.806  1.00 37.10  ? ? ? ? ? ? 248 ASP   A   CG   1 
ATOM   1967 O  OD1  . ASP   A   1 248 ? 17.846  -24.674 15.484  1.00 41.25  ? ? ? ? ? ? 248 ASP   A   OD1  1 
ATOM   1968 O  OD2  . ASP   A   1 248 ? 17.773  -23.423 13.672  1.00 41.27  ? ? ? ? ? ? 248 ASP   A   OD2  1 
ATOM   1969 N  N    . ILE   A   1 249 ? 13.235  -22.551 16.543  1.00 30.77  ? ? ? ? ? ? 249 ILE   A   N    1 
ATOM   1970 C  CA   . ILE   A   1 249 ? 12.149  -21.669 17.072  1.00 30.61  ? ? ? ? ? ? 249 ILE   A   CA   1 
ATOM   1971 C  C    . ILE   A   1 249 ? 11.692  -22.200 18.440  1.00 28.58  ? ? ? ? ? ? 249 ILE   A   C    1 
ATOM   1972 O  O    . ILE   A   1 249 ? 11.380  -21.361 19.317  1.00 33.09  ? ? ? ? ? ? 249 ILE   A   O    1 
ATOM   1973 C  CB   . ILE   A   1 249 ? 11.007  -21.530 16.042  1.00 32.73  ? ? ? ? ? ? 249 ILE   A   CB   1 
ATOM   1974 C  CG1  . ILE   A   1 249 ? 11.425  -20.615 14.887  1.00 34.37  ? ? ? ? ? ? 249 ILE   A   CG1  1 
ATOM   1975 C  CG2  . ILE   A   1 249 ? 9.720   -21.050 16.689  1.00 36.69  ? ? ? ? ? ? 249 ILE   A   CG2  1 
ATOM   1976 C  CD1  . ILE   A   1 249 ? 10.576  -20.759 13.642  1.00 34.87  ? ? ? ? ? ? 249 ILE   A   CD1  1 
ATOM   1977 N  N    . LEU   A   1 250 ? 11.703  -23.525 18.639  1.00 27.91  ? ? ? ? ? ? 250 LEU   A   N    1 
ATOM   1978 C  CA   . LEU   A   1 250 ? 11.324  -24.181 19.925  1.00 28.50  ? ? ? ? ? ? 250 LEU   A   CA   1 
ATOM   1979 C  C    . LEU   A   1 250 ? 12.483  -24.162 20.937  1.00 30.81  ? ? ? ? ? ? 250 LEU   A   C    1 
ATOM   1980 O  O    . LEU   A   1 250 ? 12.268  -24.676 22.049  1.00 33.21  ? ? ? ? ? ? 250 LEU   A   O    1 
ATOM   1981 C  CB   . LEU   A   1 250 ? 10.876  -25.621 19.654  1.00 27.94  ? ? ? ? ? ? 250 LEU   A   CB   1 
ATOM   1982 C  CG   . LEU   A   1 250 ? 9.566   -25.773 18.884  1.00 25.71  ? ? ? ? ? ? 250 LEU   A   CG   1 
ATOM   1983 C  CD1  . LEU   A   1 250 ? 9.391   -27.210 18.410  1.00 26.18  ? ? ? ? ? ? 250 LEU   A   CD1  1 
ATOM   1984 C  CD2  . LEU   A   1 250 ? 8.370   -25.331 19.720  1.00 26.73  ? ? ? ? ? ? 250 LEU   A   CD2  1 
ATOM   1985 N  N    . GLY   A   1 251 ? 13.644  -23.595 20.585  1.00 32.80  ? ? ? ? ? ? 251 GLY   A   N    1 
ATOM   1986 C  CA   . GLY   A   1 251 ? 14.841  -23.509 21.446  1.00 35.23  ? ? ? ? ? ? 251 GLY   A   CA   1 
ATOM   1987 C  C    . GLY   A   1 251 ? 14.538  -22.928 22.824  1.00 36.63  ? ? ? ? ? ? 251 GLY   A   C    1 
ATOM   1988 O  O    . GLY   A   1 251 ? 14.829  -23.571 23.834  1.00 38.37  ? ? ? ? ? ? 251 GLY   A   O    1 
ATOM   1989 N  N    . PRO   A   1 252 ? 14.005  -21.685 22.914  1.00 34.80  ? ? ? ? ? ? 252 PRO   A   N    1 
ATOM   1990 C  CA   . PRO   A   1 252 ? 13.675  -21.075 24.205  1.00 36.64  ? ? ? ? ? ? 252 PRO   A   CA   1 
ATOM   1991 C  C    . PRO   A   1 252 ? 12.773  -21.927 25.116  1.00 34.84  ? ? ? ? ? ? 252 PRO   A   C    1 
ATOM   1992 O  O    . PRO   A   1 252 ? 13.072  -22.027 26.289  1.00 35.18  ? ? ? ? ? ? 252 PRO   A   O    1 
ATOM   1993 C  CB   . PRO   A   1 252 ? 12.997  -19.759 23.800  1.00 38.18  ? ? ? ? ? ? 252 PRO   A   CB   1 
ATOM   1994 C  CG   . PRO   A   1 252 ? 13.668  -19.406 22.494  1.00 37.68  ? ? ? ? ? ? 252 PRO   A   CG   1 
ATOM   1995 C  CD   . PRO   A   1 252 ? 13.835  -20.741 21.797  1.00 36.18  ? ? ? ? ? ? 252 PRO   A   CD   1 
ATOM   1996 N  N    . LEU   A   1 253 ? 11.717  -22.544 24.576  1.00 29.00  ? ? ? ? ? ? 253 LEU   A   N    1 
ATOM   1997 C  CA   . LEU   A   1 253 ? 10.799  -23.408 25.374  1.00 30.01  ? ? ? ? ? ? 253 LEU   A   CA   1 
ATOM   1998 C  C    . LEU   A   1 253 ? 11.531  -24.691 25.802  1.00 29.44  ? ? ? ? ? ? 253 LEU   A   C    1 
ATOM   1999 O  O    . LEU   A   1 253 ? 11.314  -25.131 26.944  1.00 29.68  ? ? ? ? ? ? 253 LEU   A   O    1 
ATOM   2000 C  CB   . LEU   A   1 253 ? 9.532   -23.722 24.572  1.00 28.72  ? ? ? ? ? ? 253 LEU   A   CB   1 
ATOM   2001 C  CG   . LEU   A   1 253 ? 8.599   -22.535 24.331  1.00 28.06  ? ? ? ? ? ? 253 LEU   A   CG   1 
ATOM   2002 C  CD1  . LEU   A   1 253 ? 7.515   -22.901 23.326  1.00 28.24  ? ? ? ? ? ? 253 LEU   A   CD1  1 
ATOM   2003 C  CD2  . LEU   A   1 253 ? 7.979   -22.050 25.631  1.00 28.30  ? ? ? ? ? ? 253 LEU   A   CD2  1 
ATOM   2004 N  N    . SER   A   1 254 ? 12.378  -25.254 24.934  1.00 31.70  ? ? ? ? ? ? 254 SER   A   N    1 
ATOM   2005 C  CA   . SER   A   1 254 ? 13.242  -26.428 25.234  1.00 33.75  ? ? ? ? ? ? 254 SER   A   CA   1 
ATOM   2006 C  C    . SER   A   1 254 ? 14.178  -26.083 26.400  1.00 33.75  ? ? ? ? ? ? 254 SER   A   C    1 
ATOM   2007 O  O    . SER   A   1 254 ? 14.274  -26.899 27.343  1.00 35.99  ? ? ? ? ? ? 254 SER   A   O    1 
ATOM   2008 C  CB   . SER   A   1 254 ? 14.022  -26.863 24.017  1.00 37.76  ? ? ? ? ? ? 254 SER   A   CB   1 
ATOM   2009 O  OG   . SER   A   1 254 ? 14.757  -28.051 24.275  1.00 41.76  ? ? ? ? ? ? 254 SER   A   OG   1 
ATOM   2010 N  N    . ALA   A   1 255 ? 14.817  -24.908 26.347  1.00 35.53  ? ? ? ? ? ? 255 ALA   A   N    1 
ATOM   2011 C  CA   . ALA   A   1 255 ? 15.785  -24.424 27.364  1.00 39.25  ? ? ? ? ? ? 255 ALA   A   CA   1 
ATOM   2012 C  C    . ALA   A   1 255 ? 15.078  -24.247 28.713  1.00 41.29  ? ? ? ? ? ? 255 ALA   A   C    1 
ATOM   2013 O  O    . ALA   A   1 255 ? 15.655  -24.657 29.750  1.00 48.54  ? ? ? ? ? ? 255 ALA   A   O    1 
ATOM   2014 C  CB   . ALA   A   1 255 ? 16.419  -23.127 26.914  1.00 43.70  ? ? ? ? ? ? 255 ALA   A   CB   1 
ATOM   2015 N  N    . GLN   A   1 256 ? 13.874  -23.664 28.695  1.00 35.15  ? ? ? ? ? ? 256 GLN   A   N    1 
ATOM   2016 C  CA   . GLN   A   1 256 ? 13.096  -23.321 29.914  1.00 38.14  ? ? ? ? ? ? 256 GLN   A   CA   1 
ATOM   2017 C  C    . GLN   A   1 256 ? 12.659  -24.596 30.648  1.00 36.64  ? ? ? ? ? ? 256 GLN   A   C    1 
ATOM   2018 O  O    . GLN   A   1 256 ? 12.692  -24.586 31.891  1.00 42.18  ? ? ? ? ? ? 256 GLN   A   O    1 
ATOM   2019 C  CB   . GLN   A   1 256 ? 11.880  -22.468 29.563  1.00 38.49  ? ? ? ? ? ? 256 GLN   A   CB   1 
ATOM   2020 C  CG   . GLN   A   1 256 ? 11.103  -22.018 30.790  1.00 42.00  ? ? ? ? ? ? 256 GLN   A   CG   1 
ATOM   2021 C  CD   . GLN   A   1 256 ? 9.928   -21.143 30.449  1.00 42.23  ? ? ? ? ? ? 256 GLN   A   CD   1 
ATOM   2022 O  OE1  . GLN   A   1 256 ? 9.874   -20.521 29.389  1.00 50.71  ? ? ? ? ? ? 256 GLN   A   OE1  1 
ATOM   2023 N  NE2  . GLN   A   1 256 ? 8.966   -21.101 31.355  1.00 44.39  ? ? ? ? ? ? 256 GLN   A   NE2  1 
ATOM   2024 N  N    . THR   A   1 257 ? 12.248  -25.631 29.913  1.00 32.46  ? ? ? ? ? ? 257 THR   A   N    1 
ATOM   2025 C  CA   . THR   A   1 257 ? 11.699  -26.898 30.462  1.00 33.09  ? ? ? ? ? ? 257 THR   A   CA   1 
ATOM   2026 C  C    . THR   A   1 257 ? 12.803  -27.946 30.634  1.00 33.36  ? ? ? ? ? ? 257 THR   A   C    1 
ATOM   2027 O  O    . THR   A   1 257 ? 12.542  -28.925 31.328  1.00 35.34  ? ? ? ? ? ? 257 THR   A   O    1 
ATOM   2028 C  CB   . THR   A   1 257 ? 10.586  -27.463 29.572  1.00 31.64  ? ? ? ? ? ? 257 THR   A   CB   1 
ATOM   2029 O  OG1  . THR   A   1 257 ? 11.123  -27.722 28.272  1.00 30.06  ? ? ? ? ? ? 257 THR   A   OG1  1 
ATOM   2030 C  CG2  . THR   A   1 257 ? 9.392   -26.536 29.485  1.00 30.39  ? ? ? ? ? ? 257 THR   A   CG2  1 
ATOM   2031 N  N    . GLY   A   1 258 ? 13.953  -27.771 29.976  1.00 36.64  ? ? ? ? ? ? 258 GLY   A   N    1 
ATOM   2032 C  CA   . GLY   A   1 258 ? 15.038  -28.767 29.927  1.00 37.91  ? ? ? ? ? ? 258 GLY   A   CA   1 
ATOM   2033 C  C    . GLY   A   1 258 ? 14.632  -30.025 29.173  1.00 37.61  ? ? ? ? ? ? 258 GLY   A   C    1 
ATOM   2034 O  O    . GLY   A   1 258 ? 15.281  -31.052 29.386  1.00 42.51  ? ? ? ? ? ? 258 GLY   A   O    1 
ATOM   2035 N  N    . ILE   A   1 259 ? 13.601  -29.966 28.319  1.00 36.18  ? ? ? ? ? ? 259 ILE   A   N    1 
ATOM   2036 C  CA   . ILE   A   1 259 ? 13.201  -31.113 27.449  1.00 35.59  ? ? ? ? ? ? 259 ILE   A   CA   1 
ATOM   2037 C  C    . ILE   A   1 259 ? 13.666  -30.801 26.026  1.00 36.12  ? ? ? ? ? ? 259 ILE   A   C    1 
ATOM   2038 O  O    . ILE   A   1 259 ? 13.123  -29.846 25.430  1.00 35.66  ? ? ? ? ? ? 259 ILE   A   O    1 
ATOM   2039 C  CB   . ILE   A   1 259 ? 11.692  -31.396 27.547  1.00 35.22  ? ? ? ? ? ? 259 ILE   A   CB   1 
ATOM   2040 C  CG1  . ILE   A   1 259 ? 11.288  -31.602 29.012  1.00 38.18  ? ? ? ? ? ? 259 ILE   A   CG1  1 
ATOM   2041 C  CG2  . ILE   A   1 259 ? 11.294  -32.576 26.660  1.00 33.61  ? ? ? ? ? ? 259 ILE   A   CG2  1 
ATOM   2042 C  CD1  . ILE   A   1 259 ? 9.843   -31.912 29.220  1.00 42.68  ? ? ? ? ? ? 259 ILE   A   CD1  1 
ATOM   2043 N  N    . ALA   A   1 260 ? 14.628  -31.575 25.505  1.00 37.42  ? ? ? ? ? ? 260 ALA   A   N    1 
ATOM   2044 C  CA   . ALA   A   1 260 ? 15.148  -31.446 24.123  1.00 37.85  ? ? ? ? ? ? 260 ALA   A   CA   1 
ATOM   2045 C  C    . ALA   A   1 260 ? 13.974  -31.528 23.142  1.00 33.76  ? ? ? ? ? ? 260 ALA   A   C    1 
ATOM   2046 O  O    . ALA   A   1 260 ? 13.018  -32.278 23.408  1.00 29.73  ? ? ? ? ? ? 260 ALA   A   O    1 
ATOM   2047 C  CB   . ALA   A   1 260 ? 16.176  -32.503 23.823  1.00 40.22  ? ? ? ? ? ? 260 ALA   A   CB   1 
ATOM   2048 N  N    . VAL   A   1 261 ? 14.036  -30.784 22.039  1.00 33.31  ? ? ? ? ? ? 261 VAL   A   N    1 
ATOM   2049 C  CA   . VAL   A   1 261 ? 12.931  -30.768 21.041  1.00 29.94  ? ? ? ? ? ? 261 VAL   A   CA   1 
ATOM   2050 C  C    . VAL   A   1 261 ? 12.685  -32.194 20.528  1.00 28.17  ? ? ? ? ? ? 261 VAL   A   C    1 
ATOM   2051 O  O    . VAL   A   1 261 ? 11.519  -32.612 20.485  1.00 28.72  ? ? ? ? ? ? 261 VAL   A   O    1 
ATOM   2052 C  CB   . VAL   A   1 261 ? 13.195  -29.768 19.905  1.00 30.61  ? ? ? ? ? ? 261 VAL   A   CB   1 
ATOM   2053 C  CG1  . VAL   A   1 261 ? 12.089  -29.835 18.855  1.00 29.88  ? ? ? ? ? ? 261 VAL   A   CG1  1 
ATOM   2054 C  CG2  . VAL   A   1 261 ? 13.347  -28.354 20.455  1.00 32.98  ? ? ? ? ? ? 261 VAL   A   CG2  1 
ATOM   2055 N  N    . LEU   A   1 262 ? 13.733  -32.939 20.188  1.00 30.33  ? ? ? ? ? ? 262 LEU   A   N    1 
ATOM   2056 C  CA   . LEU   A   1 262 ? 13.572  -34.312 19.637  1.00 29.94  ? ? ? ? ? ? 262 LEU   A   CA   1 
ATOM   2057 C  C    . LEU   A   1 262 ? 13.039  -35.276 20.711  1.00 30.61  ? ? ? ? ? ? 262 LEU   A   C    1 
ATOM   2058 O  O    . LEU   A   1 262 ? 12.397  -36.276 20.321  1.00 32.37  ? ? ? ? ? ? 262 LEU   A   O    1 
ATOM   2059 C  CB   . LEU   A   1 262 ? 14.896  -34.760 19.012  1.00 32.43  ? ? ? ? ? ? 262 LEU   A   CB   1 
ATOM   2060 C  CG   . LEU   A   1 262 ? 15.254  -34.020 17.721  1.00 35.44  ? ? ? ? ? ? 262 LEU   A   CG   1 
ATOM   2061 C  CD1  . LEU   A   1 262 ? 16.610  -34.457 17.205  1.00 37.07  ? ? ? ? ? ? 262 LEU   A   CD1  1 
ATOM   2062 C  CD2  . LEU   A   1 262 ? 14.183  -34.217 16.652  1.00 37.74  ? ? ? ? ? ? 262 LEU   A   CD2  1 
ATOM   2063 N  N    . ASP   A   1 263 ? 13.225  -34.975 22.005  1.00 32.77  ? ? ? ? ? ? 263 ASP   A   N    1 
ATOM   2064 C  CA   . ASP   A   1 263 ? 12.583  -35.734 23.116  1.00 33.98  ? ? ? ? ? ? 263 ASP   A   CA   1 
ATOM   2065 C  C    . ASP   A   1 263 ? 11.083  -35.438 23.101  1.00 30.61  ? ? ? ? ? ? 263 ASP   A   C    1 
ATOM   2066 O  O    . ASP   A   1 263 ? 10.275  -36.390 23.195  1.00 30.28  ? ? ? ? ? ? 263 ASP   A   O    1 
ATOM   2067 C  CB   . ASP   A   1 263 ? 13.200  -35.414 24.483  1.00 38.69  ? ? ? ? ? ? 263 ASP   A   CB   1 
ATOM   2068 C  CG   . ASP   A   1 263 ? 14.460  -36.205 24.777  1.00 48.15  ? ? ? ? ? ? 263 ASP   A   CG   1 
ATOM   2069 O  OD1  . ASP   A   1 263 ? 15.207  -36.511 23.815  1.00 51.02  ? ? ? ? ? ? 263 ASP   A   OD1  1 
ATOM   2070 O  OD2  . ASP   A   1 263 ? 14.680  -36.515 25.967  1.00 62.26  ? ? ? ? ? ? 263 ASP   A   OD2  1 
ATOM   2071 N  N    . MET   A   1 264 ? 10.712  -34.170 22.947  1.00 28.08  ? ? ? ? ? ? 264 MET   A   N    1 
ATOM   2072 C  CA   . MET   A   1 264 ? 9.280   -33.803 22.852  1.00 28.43  ? ? ? ? ? ? 264 MET   A   CA   1 
ATOM   2073 C  C    . MET   A   1 264 ? 8.678   -34.435 21.589  1.00 25.25  ? ? ? ? ? ? 264 MET   A   C    1 
ATOM   2074 O  O    . MET   A   1 264 ? 7.511   -34.835 21.651  1.00 29.82  ? ? ? ? ? ? 264 MET   A   O    1 
ATOM   2075 C  CB   . MET   A   1 264 ? 9.061   -32.288 22.853  1.00 26.68  ? ? ? ? ? ? 264 MET   A   CB   1 
ATOM   2076 C  CG   . MET   A   1 264 ? 7.623   -31.931 23.150  1.00 27.13  ? ? ? ? ? ? 264 MET   A   CG   1 
ATOM   2077 S  SD   . MET   A   1 264 ? 7.040   -32.480 24.785  1.00 27.90  ? ? ? ? ? ? 264 MET   A   SD   1 
ATOM   2078 C  CE   . MET   A   1 264 ? 7.504   -31.043 25.751  1.00 29.01  ? ? ? ? ? ? 264 MET   A   CE   1 
ATOM   2079 N  N    . CYS   A   1 265 ? 9.443   -34.547 20.496  1.00 26.61  ? ? ? ? ? ? 265 CYS   A   N    1 
ATOM   2080 C  CA   . CYS   A   1 265 ? 8.984   -35.219 19.248  1.00 28.60  ? ? ? ? ? ? 265 CYS   A   CA   1 
ATOM   2081 C  C    . CYS   A   1 265 ? 8.675   -36.696 19.534  1.00 28.04  ? ? ? ? ? ? 265 CYS   A   C    1 
ATOM   2082 O  O    . CYS   A   1 265 ? 7.667   -37.198 19.010  1.00 28.61  ? ? ? ? ? ? 265 CYS   A   O    1 
ATOM   2083 C  CB   . CYS   A   1 265 ? 9.999   -35.075 18.120  1.00 27.52  ? ? ? ? ? ? 265 CYS   A   CB   1 
ATOM   2084 S  SG   . CYS   A   1 265 ? 10.081  -33.397 17.447  1.00 29.70  ? ? ? ? ? ? 265 CYS   A   SG   1 
ATOM   2085 N  N    . ALA   A   1 266 ? 9.489   -37.367 20.356  1.00 31.04  ? ? ? ? ? ? 266 ALA   A   N    1 
ATOM   2086 C  CA   . ALA   A   1 266 ? 9.255   -38.772 20.759  1.00 32.26  ? ? ? ? ? ? 266 ALA   A   CA   1 
ATOM   2087 C  C    . ALA   A   1 266 ? 7.931   -38.867 21.525  1.00 28.69  ? ? ? ? ? ? 266 ALA   A   C    1 
ATOM   2088 O  O    . ALA   A   1 266 ? 7.189   -39.830 21.292  1.00 30.45  ? ? ? ? ? ? 266 ALA   A   O    1 
ATOM   2089 C  CB   . ALA   A   1 266 ? 10.424  -39.312 21.558  1.00 34.42  ? ? ? ? ? ? 266 ALA   A   CB   1 
ATOM   2090 N  N    . SER   A   1 267 ? 7.626   -37.893 22.387  1.00 29.86  ? ? ? ? ? ? 267 SER   A   N    1 
ATOM   2091 C  CA   . SER   A   1 267 ? 6.347   -37.847 23.144  1.00 30.87  ? ? ? ? ? ? 267 SER   A   CA   1 
ATOM   2092 C  C    . SER   A   1 267 ? 5.177   -37.706 22.165  1.00 28.74  ? ? ? ? ? ? 267 SER   A   C    1 
ATOM   2093 O  O    . SER   A   1 267 ? 4.184   -38.441 22.312  1.00 29.25  ? ? ? ? ? ? 267 SER   A   O    1 
ATOM   2094 C  CB   . SER   A   1 267 ? 6.337   -36.750 24.177  1.00 34.18  ? ? ? ? ? ? 267 SER   A   CB   1 
ATOM   2095 O  OG   . SER   A   1 267 ? 7.273   -37.026 25.197  1.00 40.52  ? ? ? ? ? ? 267 SER   A   OG   1 
ATOM   2096 N  N    . LEU   A   1 268 ? 5.286   -36.796 21.194  1.00 29.05  ? ? ? ? ? ? 268 LEU   A   N    1 
ATOM   2097 C  CA   . LEU   A   1 268 ? 4.212   -36.579 20.195  1.00 27.07  ? ? ? ? ? ? 268 LEU   A   CA   1 
ATOM   2098 C  C    . LEU   A   1 268 ? 3.995   -37.855 19.363  1.00 25.97  ? ? ? ? ? ? 268 LEU   A   C    1 
ATOM   2099 O  O    . LEU   A   1 268 ? 2.828   -38.228 19.175  1.00 28.14  ? ? ? ? ? ? 268 LEU   A   O    1 
ATOM   2100 C  CB   . LEU   A   1 268 ? 4.552   -35.359 19.336  1.00 25.09  ? ? ? ? ? ? 268 LEU   A   CB   1 
ATOM   2101 C  CG   . LEU   A   1 268 ? 3.542   -34.994 18.246  1.00 24.41  ? ? ? ? ? ? 268 LEU   A   CG   1 
ATOM   2102 C  CD1  . LEU   A   1 268 ? 2.113   -34.916 18.772  1.00 23.77  ? ? ? ? ? ? 268 LEU   A   CD1  1 
ATOM   2103 C  CD2  . LEU   A   1 268 ? 3.943   -33.679 17.602  1.00 25.55  ? ? ? ? ? ? 268 LEU   A   CD2  1 
ATOM   2104 N  N    . LYS   A   1 269 ? 5.060   -38.536 18.933  1.00 28.52  ? ? ? ? ? ? 269 LYS   A   N    1 
ATOM   2105 C  CA   A LYS   A   1 269 ? 4.961   -39.832 18.205  0.80 30.64  ? ? ? ? ? ? 269 LYS   A   CA   1 
ATOM   2106 C  CA   B LYS   A   1 269 ? 4.968   -39.836 18.207  0.20 30.14  ? ? ? ? ? ? 269 LYS   A   CA   1 
ATOM   2107 C  C    . LYS   A   1 269 ? 4.104   -40.809 19.022  1.00 30.64  ? ? ? ? ? ? 269 LYS   A   C    1 
ATOM   2108 O  O    . LYS   A   1 269 ? 3.180   -41.405 18.434  1.00 33.98  ? ? ? ? ? ? 269 LYS   A   O    1 
ATOM   2109 C  CB   A LYS   A   1 269 ? 6.362   -40.380 17.919  0.80 36.33  ? ? ? ? ? ? 269 LYS   A   CB   1 
ATOM   2110 C  CB   B LYS   A   1 269 ? 6.361   -40.418 17.936  0.20 31.28  ? ? ? ? ? ? 269 LYS   A   CB   1 
ATOM   2111 C  CG   A LYS   A   1 269 ? 6.427   -41.772 17.294  0.80 41.45  ? ? ? ? ? ? 269 LYS   A   CG   1 
ATOM   2112 C  CG   B LYS   A   1 269 ? 6.385   -41.833 17.365  0.20 31.41  ? ? ? ? ? ? 269 LYS   A   CG   1 
ATOM   2113 C  CD   A LYS   A   1 269 ? 7.840   -42.316 17.113  0.80 48.32  ? ? ? ? ? ? 269 LYS   A   CD   1 
ATOM   2114 C  CD   B LYS   A   1 269 ? 7.756   -42.284 16.905  0.20 32.21  ? ? ? ? ? ? 269 LYS   A   CD   1 
ATOM   2115 C  CE   A LYS   A   1 269 ? 8.800   -41.373 16.412  0.80 51.32  ? ? ? ? ? ? 269 LYS   A   CE   1 
ATOM   2116 C  CE   B LYS   A   1 269 ? 7.765   -43.714 16.403  0.20 32.30  ? ? ? ? ? ? 269 LYS   A   CE   1 
ATOM   2117 N  NZ   A LYS   A   1 269 ? 10.091  -42.032 16.099  0.80 57.01  ? ? ? ? ? ? 269 LYS   A   NZ   1 
ATOM   2118 N  NZ   B LYS   A   1 269 ? 9.128   -44.161 16.034  0.20 32.42  ? ? ? ? ? ? 269 LYS   A   NZ   1 
ATOM   2119 N  N    . GLU   A   1 270 ? 4.379   -40.945 20.322  1.00 33.62  ? ? ? ? ? ? 270 GLU   A   N    1 
ATOM   2120 C  CA   . GLU   A   1 270 ? 3.634   -41.899 21.198  1.00 35.60  ? ? ? ? ? ? 270 GLU   A   CA   1 
ATOM   2121 C  C    . GLU   A   1 270 ? 2.170   -41.461 21.328  1.00 30.32  ? ? ? ? ? ? 270 GLU   A   C    1 
ATOM   2122 O  O    . GLU   A   1 270 ? 1.290   -42.335 21.270  1.00 33.36  ? ? ? ? ? ? 270 GLU   A   O    1 
ATOM   2123 C  CB   . GLU   A   1 270 ? 4.292   -42.052 22.572  1.00 40.30  ? ? ? ? ? ? 270 GLU   A   CB   1 
ATOM   2124 C  CG   . GLU   A   1 270 ? 5.611   -42.801 22.528  1.00 49.10  ? ? ? ? ? ? 270 GLU   A   CG   1 
ATOM   2125 C  CD   . GLU   A   1 270 ? 5.577   -44.159 21.838  1.00 54.32  ? ? ? ? ? ? 270 GLU   A   CD   1 
ATOM   2126 O  OE1  . GLU   A   1 270 ? 6.525   -44.456 21.076  1.00 66.20  ? ? ? ? ? ? 270 GLU   A   OE1  1 
ATOM   2127 O  OE2  . GLU   A   1 270 ? 4.598   -44.912 22.053  1.00 57.23  ? ? ? ? ? ? 270 GLU   A   OE2  1 
ATOM   2128 N  N    . LEU   A   1 271 ? 1.908   -40.157 21.440  1.00 29.88  ? ? ? ? ? ? 271 LEU   A   N    1 
ATOM   2129 C  CA   . LEU   A   1 271 ? 0.517   -39.635 21.533  1.00 30.09  ? ? ? ? ? ? 271 LEU   A   CA   1 
ATOM   2130 C  C    . LEU   A   1 271 ? -0.234  -39.905 20.223  1.00 32.05  ? ? ? ? ? ? 271 LEU   A   C    1 
ATOM   2131 O  O    . LEU   A   1 271 ? -1.440  -40.219 20.292  1.00 35.86  ? ? ? ? ? ? 271 LEU   A   O    1 
ATOM   2132 C  CB   . LEU   A   1 271 ? 0.545   -38.147 21.878  1.00 29.35  ? ? ? ? ? ? 271 LEU   A   CB   1 
ATOM   2133 C  CG   . LEU   A   1 271 ? 0.989   -37.794 23.295  1.00 30.53  ? ? ? ? ? ? 271 LEU   A   CG   1 
ATOM   2134 C  CD1  . LEU   A   1 271 ? 1.187   -36.293 23.438  1.00 30.72  ? ? ? ? ? ? 271 LEU   A   CD1  1 
ATOM   2135 C  CD2  . LEU   A   1 271 ? -0.008  -38.297 24.326  1.00 36.68  ? ? ? ? ? ? 271 LEU   A   CD2  1 
ATOM   2136 N  N    . LEU   A   1 272 ? 0.452   -39.823 19.078  1.00 30.11  ? ? ? ? ? ? 272 LEU   A   N    1 
ATOM   2137 C  CA   . LEU   A   1 272 ? -0.154  -40.073 17.744  1.00 31.59  ? ? ? ? ? ? 272 LEU   A   CA   1 
ATOM   2138 C  C    . LEU   A   1 272 ? -0.467  -41.562 17.575  1.00 34.79  ? ? ? ? ? ? 272 LEU   A   C    1 
ATOM   2139 O  O    . LEU   A   1 272 ? -1.535  -41.876 17.023  1.00 39.73  ? ? ? ? ? ? 272 LEU   A   O    1 
ATOM   2140 C  CB   . LEU   A   1 272 ? 0.795   -39.589 16.644  1.00 31.50  ? ? ? ? ? ? 272 LEU   A   CB   1 
ATOM   2141 C  CG   . LEU   A   1 272 ? 0.872   -38.077 16.470  1.00 30.33  ? ? ? ? ? ? 272 LEU   A   CG   1 
ATOM   2142 C  CD1  . LEU   A   1 272 ? 1.887   -37.715 15.400  1.00 30.94  ? ? ? ? ? ? 272 LEU   A   CD1  1 
ATOM   2143 C  CD2  . LEU   A   1 272 ? -0.498  -37.503 16.133  1.00 30.24  ? ? ? ? ? ? 272 LEU   A   CD2  1 
ATOM   2144 N  N    . GLN   A   1 273 ? 0.431   -42.436 18.028  1.00 36.68  ? ? ? ? ? ? 273 GLN   A   N    1 
ATOM   2145 C  CA   . GLN   A   1 273 ? 0.342   -43.907 17.814  1.00 40.88  ? ? ? ? ? ? 273 GLN   A   CA   1 
ATOM   2146 C  C    . GLN   A   1 273 ? -0.639  -44.534 18.813  1.00 42.48  ? ? ? ? ? ? 273 GLN   A   C    1 
ATOM   2147 O  O    . GLN   A   1 273 ? -1.354  -45.478 18.411  1.00 47.84  ? ? ? ? ? ? 273 GLN   A   O    1 
ATOM   2148 C  CB   . GLN   A   1 273 ? 1.739   -44.521 17.899  1.00 41.83  ? ? ? ? ? ? 273 GLN   A   CB   1 
ATOM   2149 C  CG   . GLN   A   1 273 ? 2.607   -44.176 16.700  1.00 42.73  ? ? ? ? ? ? 273 GLN   A   CG   1 
ATOM   2150 C  CD   . GLN   A   1 273 ? 4.005   -44.733 16.786  1.00 47.84  ? ? ? ? ? ? 273 GLN   A   CD   1 
ATOM   2151 O  OE1  . GLN   A   1 273 ? 4.442   -45.235 17.823  1.00 54.20  ? ? ? ? ? ? 273 GLN   A   OE1  1 
ATOM   2152 N  NE2  . GLN   A   1 273 ? 4.724   -44.649 15.678  1.00 48.57  ? ? ? ? ? ? 273 GLN   A   NE2  1 
ATOM   2153 N  N    . ASN   A   1 274 ? -0.681  -44.027 20.050  1.00 42.25  ? ? ? ? ? ? 274 ASN   A   N    1 
ATOM   2154 C  CA   . ASN   A   1 274 ? -1.426  -44.637 21.187  1.00 49.34  ? ? ? ? ? ? 274 ASN   A   CA   1 
ATOM   2155 C  C    . ASN   A   1 274 ? -2.701  -43.847 21.517  1.00 47.51  ? ? ? ? ? ? 274 ASN   A   C    1 
ATOM   2156 O  O    . ASN   A   1 274 ? -3.634  -44.467 22.045  1.00 50.71  ? ? ? ? ? ? 274 ASN   A   O    1 
ATOM   2157 C  CB   . ASN   A   1 274 ? -0.538  -44.758 22.429  1.00 52.36  ? ? ? ? ? ? 274 ASN   A   CB   1 
ATOM   2158 C  CG   . ASN   A   1 274 ? 0.773   -45.461 22.148  1.00 56.81  ? ? ? ? ? ? 274 ASN   A   CG   1 
ATOM   2159 O  OD1  . ASN   A   1 274 ? 0.863   -46.282 21.236  1.00 62.68  ? ? ? ? ? ? 274 ASN   A   OD1  1 
ATOM   2160 N  ND2  . ASN   A   1 274 ? 1.797   -45.142 22.920  1.00 66.73  ? ? ? ? ? ? 274 ASN   A   ND2  1 
ATOM   2161 N  N    . GLY   A   1 275 ? -2.753  -42.542 21.229  1.00 50.38  ? ? ? ? ? ? 275 GLY   A   N    1 
ATOM   2162 C  CA   . GLY   A   1 275 ? -3.784  -41.638 21.779  1.00 49.18  ? ? ? ? ? ? 275 GLY   A   CA   1 
ATOM   2163 C  C    . GLY   A   1 275 ? -3.448  -41.248 23.209  1.00 47.32  ? ? ? ? ? ? 275 GLY   A   C    1 
ATOM   2164 O  O    . GLY   A   1 275 ? -2.284  -41.444 23.614  1.00 51.67  ? ? ? ? ? ? 275 GLY   A   O    1 
ATOM   2165 N  N    . MET   A   1 276 ? -4.424  -40.714 23.952  1.00 52.78  ? ? ? ? ? ? 276 MET   A   N    1 
ATOM   2166 C  CA   . MET   A   1 276 ? -4.239  -40.179 25.332  1.00 55.98  ? ? ? ? ? ? 276 MET   A   CA   1 
ATOM   2167 C  C    . MET   A   1 276 ? -4.666  -41.191 26.404  1.00 59.34  ? ? ? ? ? ? 276 MET   A   C    1 
ATOM   2168 O  O    . MET   A   1 276 ? -4.293  -40.973 27.576  1.00 56.11  ? ? ? ? ? ? 276 MET   A   O    1 
ATOM   2169 C  CB   . MET   A   1 276 ? -5.046  -38.893 25.513  1.00 57.12  ? ? ? ? ? ? 276 MET   A   CB   1 
ATOM   2170 C  CG   . MET   A   1 276 ? -4.703  -37.848 24.485  1.00 56.15  ? ? ? ? ? ? 276 MET   A   CG   1 
ATOM   2171 S  SD   . MET   A   1 276 ? -4.842  -36.202 25.176  1.00 53.12  ? ? ? ? ? ? 276 MET   A   SD   1 
ATOM   2172 C  CE   . MET   A   1 276 ? -4.325  -35.231 23.766  1.00 50.94  ? ? ? ? ? ? 276 MET   A   CE   1 
ATOM   2173 N  N    . ASN   A   1 277 ? -5.408  -42.240 26.029  1.00 62.98  ? ? ? ? ? ? 277 ASN   A   N    1 
ATOM   2174 C  CA   . ASN   A   1 277 ? -5.919  -43.291 26.950  1.00 63.33  ? ? ? ? ? ? 277 ASN   A   CA   1 
ATOM   2175 C  C    . ASN   A   1 277 ? -6.843  -42.623 27.981  1.00 64.56  ? ? ? ? ? ? 277 ASN   A   C    1 
ATOM   2176 O  O    . ASN   A   1 277 ? -6.655  -42.853 29.196  1.00 62.93  ? ? ? ? ? ? 277 ASN   A   O    1 
ATOM   2177 C  CB   . ASN   A   1 277 ? -4.760  -44.083 27.569  1.00 69.13  ? ? ? ? ? ? 277 ASN   A   CB   1 
ATOM   2178 C  CG   . ASN   A   1 277 ? -5.193  -45.347 28.283  1.00 73.12  ? ? ? ? ? ? 277 ASN   A   CG   1 
ATOM   2179 O  OD1  . ASN   A   1 277 ? -6.205  -45.955 27.938  1.00 76.14  ? ? ? ? ? ? 277 ASN   A   OD1  1 
ATOM   2180 N  ND2  . ASN   A   1 277 ? -4.428  -45.751 29.285  1.00 79.18  ? ? ? ? ? ? 277 ASN   A   ND2  1 
ATOM   2181 N  N    . GLY   A   1 278 ? -7.778  -41.793 27.499  1.00 59.18  ? ? ? ? ? ? 278 GLY   A   N    1 
ATOM   2182 C  CA   . GLY   A   1 278 ? -8.807  -41.104 28.305  1.00 59.71  ? ? ? ? ? ? 278 GLY   A   CA   1 
ATOM   2183 C  C    . GLY   A   1 278 ? -8.265  -39.976 29.176  1.00 59.72  ? ? ? ? ? ? 278 GLY   A   C    1 
ATOM   2184 O  O    . GLY   A   1 278 ? -9.021  -39.527 30.062  1.00 66.44  ? ? ? ? ? ? 278 GLY   A   O    1 
ATOM   2185 N  N    . ARG   A   1 279 ? -7.031  -39.507 28.942  1.00 51.54  ? ? ? ? ? ? 279 ARG   A   N    1 
ATOM   2186 C  CA   . ARG   A   1 279 ? -6.396  -38.414 29.730  1.00 46.43  ? ? ? ? ? ? 279 ARG   A   CA   1 
ATOM   2187 C  C    . ARG   A   1 279 ? -6.489  -37.107 28.940  1.00 40.07  ? ? ? ? ? ? 279 ARG   A   C    1 
ATOM   2188 O  O    . ARG   A   1 279 ? -6.896  -37.134 27.759  1.00 41.50  ? ? ? ? ? ? 279 ARG   A   O    1 
ATOM   2189 C  CB   . ARG   A   1 279 ? -4.941  -38.748 30.076  1.00 46.94  ? ? ? ? ? ? 279 ARG   A   CB   1 
ATOM   2190 C  CG   . ARG   A   1 279 ? -4.801  -39.820 31.148  1.00 50.37  ? ? ? ? ? ? 279 ARG   A   CG   1 
ATOM   2191 C  CD   . ARG   A   1 279 ? -3.396  -40.379 31.264  1.00 55.05  ? ? ? ? ? ? 279 ARG   A   CD   1 
ATOM   2192 N  NE   . ARG   A   1 279 ? -3.001  -41.122 30.070  1.00 59.77  ? ? ? ? ? ? 279 ARG   A   NE   1 
ATOM   2193 C  CZ   . ARG   A   1 279 ? -1.870  -41.812 29.923  1.00 62.74  ? ? ? ? ? ? 279 ARG   A   CZ   1 
ATOM   2194 N  NH1  . ARG   A   1 279 ? -0.979  -41.878 30.904  1.00 65.72  ? ? ? ? ? ? 279 ARG   A   NH1  1 
ATOM   2195 N  NH2  . ARG   A   1 279 ? -1.631  -42.436 28.779  1.00 61.13  ? ? ? ? ? ? 279 ARG   A   NH2  1 
ATOM   2196 N  N    . THR   A   1 280 ? -6.126  -35.999 29.583  1.00 36.50  ? ? ? ? ? ? 280 THR   A   N    1 
ATOM   2197 C  CA   . THR   A   1 280 ? -6.210  -34.641 28.996  1.00 34.52  ? ? ? ? ? ? 280 THR   A   CA   1 
ATOM   2198 C  C    . THR   A   1 280 ? -4.880  -33.907 29.164  1.00 31.84  ? ? ? ? ? ? 280 THR   A   C    1 
ATOM   2199 O  O    . THR   A   1 280 ? -4.128  -34.206 30.108  1.00 31.71  ? ? ? ? ? ? 280 THR   A   O    1 
ATOM   2200 C  CB   . THR   A   1 280 ? -7.370  -33.842 29.603  1.00 37.80  ? ? ? ? ? ? 280 THR   A   CB   1 
ATOM   2201 O  OG1  . THR   A   1 280 ? -7.112  -33.672 30.995  1.00 39.25  ? ? ? ? ? ? 280 THR   A   OG1  1 
ATOM   2202 C  CG2  . THR   A   1 280 ? -8.710  -34.514 29.407  1.00 42.22  ? ? ? ? ? ? 280 THR   A   CG2  1 
ATOM   2203 N  N    . ILE   A   1 281 ? -4.636  -32.956 28.267  1.00 28.76  ? ? ? ? ? ? 281 ILE   A   N    1 
ATOM   2204 C  CA   . ILE   A   1 281 ? -3.486  -32.014 28.305  1.00 26.08  ? ? ? ? ? ? 281 ILE   A   CA   1 
ATOM   2205 C  C    . ILE   A   1 281 ? -4.079  -30.607 28.245  1.00 26.30  ? ? ? ? ? ? 281 ILE   A   C    1 
ATOM   2206 O  O    . ILE   A   1 281 ? -4.809  -30.323 27.270  1.00 27.12  ? ? ? ? ? ? 281 ILE   A   O    1 
ATOM   2207 C  CB   . ILE   A   1 281 ? -2.509  -32.287 27.145  1.00 25.29  ? ? ? ? ? ? 281 ILE   A   CB   1 
ATOM   2208 C  CG1  . ILE   A   1 281 ? -2.029  -33.744 27.135  1.00 29.38  ? ? ? ? ? ? 281 ILE   A   CG1  1 
ATOM   2209 C  CG2  . ILE   A   1 281 ? -1.353  -31.293 27.182  1.00 25.36  ? ? ? ? ? ? 281 ILE   A   CG2  1 
ATOM   2210 C  CD1  . ILE   A   1 281 ? -1.138  -34.112 25.960  1.00 28.11  ? ? ? ? ? ? 281 ILE   A   CD1  1 
ATOM   2211 N  N    . LEU   A   1 282 ? -3.814  -29.782 29.263  1.00 27.81  ? ? ? ? ? ? 282 LEU   A   N    1 
ATOM   2212 C  CA   . LEU   A   1 282 ? -4.293  -28.375 29.336  1.00 27.37  ? ? ? ? ? ? 282 LEU   A   CA   1 
ATOM   2213 C  C    . LEU   A   1 282 ? -5.796  -28.337 29.023  1.00 29.27  ? ? ? ? ? ? 282 LEU   A   C    1 
ATOM   2214 O  O    . LEU   A   1 282 ? -6.237  -27.481 28.219  1.00 30.23  ? ? ? ? ? ? 282 LEU   A   O    1 
ATOM   2215 C  CB   . LEU   A   1 282 ? -3.443  -27.539 28.374  1.00 25.63  ? ? ? ? ? ? 282 LEU   A   CB   1 
ATOM   2216 C  CG   . LEU   A   1 282 ? -2.019  -27.258 28.847  1.00 26.21  ? ? ? ? ? ? 282 LEU   A   CG   1 
ATOM   2217 C  CD1  . LEU   A   1 282 ? -1.226  -26.541 27.771  1.00 26.82  ? ? ? ? ? ? 282 LEU   A   CD1  1 
ATOM   2218 C  CD2  . LEU   A   1 282 ? -2.021  -26.457 30.145  1.00 27.15  ? ? ? ? ? ? 282 LEU   A   CD2  1 
ATOM   2219 N  N    . GLY   A   1 283 ? -6.549  -29.263 29.629  1.00 29.02  ? ? ? ? ? ? 283 GLY   A   N    1 
ATOM   2220 C  CA   . GLY   A   1 283 ? -8.018  -29.351 29.528  1.00 32.57  ? ? ? ? ? ? 283 GLY   A   CA   1 
ATOM   2221 C  C    . GLY   A   1 283 ? -8.519  -29.729 28.143  1.00 30.29  ? ? ? ? ? ? 283 GLY   A   C    1 
ATOM   2222 O  O    . GLY   A   1 283 ? -9.708  -29.486 27.880  1.00 35.09  ? ? ? ? ? ? 283 GLY   A   O    1 
ATOM   2223 N  N    . SER   A   1 284 ? -7.678  -30.317 27.285  1.00 29.43  ? ? ? ? ? ? 284 SER   A   N    1 
ATOM   2224 C  CA   . SER   A   1 284 ? -8.060  -30.808 25.935  1.00 27.68  ? ? ? ? ? ? 284 SER   A   CA   1 
ATOM   2225 C  C    . SER   A   1 284 ? -7.827  -32.319 25.865  1.00 28.62  ? ? ? ? ? ? 284 SER   A   C    1 
ATOM   2226 O  O    . SER   A   1 284 ? -6.815  -32.798 26.417  1.00 30.24  ? ? ? ? ? ? 284 SER   A   O    1 
ATOM   2227 C  CB   . SER   A   1 284 ? -7.305  -30.084 24.847  1.00 28.69  ? ? ? ? ? ? 284 SER   A   CB   1 
ATOM   2228 O  OG   . SER   A   1 284 ? -7.722  -30.523 23.557  1.00 31.64  ? ? ? ? ? ? 284 SER   A   OG   1 
ATOM   2229 N  N    . ALA   A   1 285 ? -8.730  -33.034 25.204  1.00 29.51  ? ? ? ? ? ? 285 ALA   A   N    1 
ATOM   2230 C  CA   . ALA   A   1 285 ? -8.606  -34.481 24.912  1.00 32.23  ? ? ? ? ? ? 285 ALA   A   CA   1 
ATOM   2231 C  C    . ALA   A   1 285 ? -8.095  -34.682 23.482  1.00 33.52  ? ? ? ? ? ? 285 ALA   A   C    1 
ATOM   2232 O  O    . ALA   A   1 285 ? -8.098  -35.836 23.021  1.00 36.36  ? ? ? ? ? ? 285 ALA   A   O    1 
ATOM   2233 C  CB   . ALA   A   1 285 ? -9.937  -35.164 25.127  1.00 39.12  ? ? ? ? ? ? 285 ALA   A   CB   1 
ATOM   2234 N  N    . LEU   A   1 286 ? -7.683  -33.615 22.788  1.00 27.66  ? ? ? ? ? ? 286 LEU   A   N    1 
ATOM   2235 C  CA   . LEU   A   1 286 ? -7.004  -33.740 21.473  1.00 28.63  ? ? ? ? ? ? 286 LEU   A   CA   1 
ATOM   2236 C  C    . LEU   A   1 286 ? -5.772  -32.845 21.437  1.00 23.86  ? ? ? ? ? ? 286 LEU   A   C    1 
ATOM   2237 O  O    . LEU   A   1 286 ? -5.591  -32.023 22.350  1.00 24.88  ? ? ? ? ? ? 286 LEU   A   O    1 
ATOM   2238 C  CB   . LEU   A   1 286 ? -7.969  -33.464 20.317  1.00 33.82  ? ? ? ? ? ? 286 LEU   A   CB   1 
ATOM   2239 C  CG   . LEU   A   1 286 ? -8.675  -32.115 20.268  1.00 36.54  ? ? ? ? ? ? 286 LEU   A   CG   1 
ATOM   2240 C  CD1  . LEU   A   1 286 ? -7.767  -31.028 19.701  1.00 41.04  ? ? ? ? ? ? 286 LEU   A   CD1  1 
ATOM   2241 C  CD2  . LEU   A   1 286 ? -9.945  -32.238 19.432  1.00 36.48  ? ? ? ? ? ? 286 LEU   A   CD2  1 
ATOM   2242 N  N    . LEU   A   1 287 ? -4.939  -33.067 20.427  1.00 24.17  ? ? ? ? ? ? 287 LEU   A   N    1 
ATOM   2243 C  CA   . LEU   A   1 287 ? -3.642  -32.376 20.254  1.00 24.41  ? ? ? ? ? ? 287 LEU   A   CA   1 
ATOM   2244 C  C    . LEU   A   1 287 ? -3.937  -31.023 19.596  1.00 22.06  ? ? ? ? ? ? 287 LEU   A   C    1 
ATOM   2245 O  O    . LEU   A   1 287 ? -4.287  -30.997 18.413  1.00 26.74  ? ? ? ? ? ? 287 LEU   A   O    1 
ATOM   2246 C  CB   . LEU   A   1 287 ? -2.710  -33.277 19.435  1.00 23.84  ? ? ? ? ? ? 287 LEU   A   CB   1 
ATOM   2247 C  CG   . LEU   A   1 287 ? -2.430  -34.647 20.058  1.00 26.36  ? ? ? ? ? ? 287 LEU   A   CG   1 
ATOM   2248 C  CD1  . LEU   A   1 287 ? -1.678  -35.552 19.096  1.00 29.72  ? ? ? ? ? ? 287 LEU   A   CD1  1 
ATOM   2249 C  CD2  . LEU   A   1 287 ? -1.654  -34.495 21.352  1.00 27.88  ? ? ? ? ? ? 287 LEU   A   CD2  1 
ATOM   2250 N  N    . GLU   A   1 288 ? -3.826  -29.949 20.374  1.00 20.83  ? ? ? ? ? ? 288 GLU   A   N    1 
ATOM   2251 C  CA   . GLU   A   1 288 ? -4.135  -28.556 19.963  1.00 20.17  ? ? ? ? ? ? 288 GLU   A   CA   1 
ATOM   2252 C  C    . GLU   A   1 288 ? -3.015  -27.974 19.093  1.00 18.91  ? ? ? ? ? ? 288 GLU   A   C    1 
ATOM   2253 O  O    . GLU   A   1 288 ? -1.844  -27.994 19.523  1.00 19.19  ? ? ? ? ? ? 288 GLU   A   O    1 
ATOM   2254 C  CB   . GLU   A   1 288 ? -4.326  -27.680 21.200  1.00 22.49  ? ? ? ? ? ? 288 GLU   A   CB   1 
ATOM   2255 C  CG   . GLU   A   1 288 ? -5.513  -28.086 22.040  1.00 26.65  ? ? ? ? ? ? 288 GLU   A   CG   1 
ATOM   2256 C  CD   . GLU   A   1 288 ? -6.875  -27.855 21.406  1.00 34.43  ? ? ? ? ? ? 288 GLU   A   CD   1 
ATOM   2257 O  OE1  . GLU   A   1 288 ? -7.794  -28.646 21.719  1.00 42.05  ? ? ? ? ? ? 288 GLU   A   OE1  1 
ATOM   2258 O  OE2  . GLU   A   1 288 ? -7.026  -26.873 20.630  1.00 32.93  ? ? ? ? ? ? 288 GLU   A   OE2  1 
ATOM   2259 N  N    . ASP   A   1 289 ? -3.365  -27.372 17.952  1.00 18.67  ? ? ? ? ? ? 289 ASP   A   N    1 
ATOM   2260 C  CA   . ASP   A   1 289 ? -2.369  -26.844 16.984  1.00 18.64  ? ? ? ? ? ? 289 ASP   A   CA   1 
ATOM   2261 C  C    . ASP   A   1 289 ? -2.590  -25.353 16.678  1.00 17.43  ? ? ? ? ? ? 289 ASP   A   C    1 
ATOM   2262 O  O    . ASP   A   1 289 ? -1.960  -24.897 15.730  1.00 19.33  ? ? ? ? ? ? 289 ASP   A   O    1 
ATOM   2263 C  CB   . ASP   A   1 289 ? -2.330  -27.698 15.717  1.00 18.57  ? ? ? ? ? ? 289 ASP   A   CB   1 
ATOM   2264 C  CG   . ASP   A   1 289 ? -3.415  -27.438 14.686  1.00 19.87  ? ? ? ? ? ? 289 ASP   A   CG   1 
ATOM   2265 O  OD1  . ASP   A   1 289 ? -4.475  -26.894 15.055  1.00 22.38  ? ? ? ? ? ? 289 ASP   A   OD1  1 
ATOM   2266 O  OD2  . ASP   A   1 289 ? -3.176  -27.797 13.506  1.00 21.32  ? ? ? ? ? ? 289 ASP   A   OD2  1 
ATOM   2267 N  N    . GLU   A   1 290 ? -3.393  -24.611 17.449  1.00 18.67  ? ? ? ? ? ? 290 GLU   A   N    1 
ATOM   2268 C  CA   . GLU   A   1 290 ? -3.614  -23.165 17.156  1.00 19.02  ? ? ? ? ? ? 290 GLU   A   CA   1 
ATOM   2269 C  C    . GLU   A   1 290 ? -2.951  -22.290 18.234  1.00 18.97  ? ? ? ? ? ? 290 GLU   A   C    1 
ATOM   2270 O  O    . GLU   A   1 290 ? -3.375  -21.147 18.410  1.00 21.40  ? ? ? ? ? ? 290 GLU   A   O    1 
ATOM   2271 C  CB   . GLU   A   1 290 ? -5.095  -22.915 16.884  1.00 22.39  ? ? ? ? ? ? 290 GLU   A   CB   1 
ATOM   2272 C  CG   . GLU   A   1 290 ? -5.574  -23.542 15.571  1.00 23.83  ? ? ? ? ? ? 290 GLU   A   CG   1 
ATOM   2273 C  CD   . GLU   A   1 290 ? -6.854  -22.968 14.976  1.00 25.60  ? ? ? ? ? ? 290 GLU   A   CD   1 
ATOM   2274 O  OE1  . GLU   A   1 290 ? -7.270  -23.444 13.874  1.00 24.35  ? ? ? ? ? ? 290 GLU   A   OE1  1 
ATOM   2275 O  OE2  . GLU   A   1 290 ? -7.428  -22.034 15.591  1.00 27.34  ? ? ? ? ? ? 290 GLU   A   OE2  1 
ATOM   2276 N  N    . PHE   A   1 291 ? -1.878  -22.776 18.868  1.00 17.47  ? ? ? ? ? ? 291 PHE   A   N    1 
ATOM   2277 C  CA   . PHE   A   1 291 ? -0.957  -21.932 19.677  1.00 18.37  ? ? ? ? ? ? 291 PHE   A   CA   1 
ATOM   2278 C  C    . PHE   A   1 291 ? 0.438   -22.003 19.063  1.00 18.88  ? ? ? ? ? ? 291 PHE   A   C    1 
ATOM   2279 O  O    . PHE   A   1 291 ? 1.022   -23.107 18.974  1.00 19.95  ? ? ? ? ? ? 291 PHE   A   O    1 
ATOM   2280 C  CB   . PHE   A   1 291 ? -0.884  -22.378 21.137  1.00 19.19  ? ? ? ? ? ? 291 PHE   A   CB   1 
ATOM   2281 C  CG   . PHE   A   1 291 ? -2.164  -22.299 21.920  1.00 21.72  ? ? ? ? ? ? 291 PHE   A   CG   1 
ATOM   2282 C  CD1  . PHE   A   1 291 ? -2.556  -21.110 22.523  1.00 24.71  ? ? ? ? ? ? 291 PHE   A   CD1  1 
ATOM   2283 C  CD2  . PHE   A   1 291 ? -2.945  -23.428 22.117  1.00 23.13  ? ? ? ? ? ? 291 PHE   A   CD2  1 
ATOM   2284 C  CE1  . PHE   A   1 291 ? -3.716  -21.048 23.281  1.00 25.69  ? ? ? ? ? ? 291 PHE   A   CE1  1 
ATOM   2285 C  CE2  . PHE   A   1 291 ? -4.096  -23.366 22.889  1.00 25.09  ? ? ? ? ? ? 291 PHE   A   CE2  1 
ATOM   2286 C  CZ   . PHE   A   1 291 ? -4.486  -22.172 23.459  1.00 27.48  ? ? ? ? ? ? 291 PHE   A   CZ   1 
ATOM   2287 N  N    . THR   A   1 292 ? 0.982   -20.848 18.682  1.00 18.35  ? ? ? ? ? ? 292 THR   A   N    1 
ATOM   2288 C  CA   . THR   A   1 292 ? 2.360   -20.746 18.153  1.00 18.55  ? ? ? ? ? ? 292 THR   A   CA   1 
ATOM   2289 C  C    . THR   A   1 292 ? 3.334   -20.779 19.322  1.00 17.37  ? ? ? ? ? ? 292 THR   A   C    1 
ATOM   2290 O  O    . THR   A   1 292 ? 2.954   -20.503 20.462  1.00 19.75  ? ? ? ? ? ? 292 THR   A   O    1 
ATOM   2291 C  CB   . THR   A   1 292 ? 2.559   -19.478 17.321  1.00 20.52  ? ? ? ? ? ? 292 THR   A   CB   1 
ATOM   2292 O  OG1  . THR   A   1 292 ? 2.442   -18.390 18.235  1.00 21.93  ? ? ? ? ? ? 292 THR   A   OG1  1 
ATOM   2293 C  CG2  . THR   A   1 292 ? 1.561   -19.361 16.186  1.00 21.27  ? ? ? ? ? ? 292 THR   A   CG2  1 
ATOM   2294 N  N    . PRO   A   1 293 ? 4.621   -21.067 19.057  1.00 19.81  ? ? ? ? ? ? 293 PRO   A   N    1 
ATOM   2295 C  CA   . PRO   A   1 293 ? 5.663   -20.875 20.071  1.00 20.26  ? ? ? ? ? ? 293 PRO   A   CA   1 
ATOM   2296 C  C    . PRO   A   1 293 ? 5.591   -19.476 20.710  1.00 20.81  ? ? ? ? ? ? 293 PRO   A   C    1 
ATOM   2297 O  O    . PRO   A   1 293 ? 5.684   -19.379 21.914  1.00 23.51  ? ? ? ? ? ? 293 PRO   A   O    1 
ATOM   2298 C  CB   . PRO   A   1 293 ? 6.949   -21.104 19.275  1.00 21.31  ? ? ? ? ? ? 293 PRO   A   CB   1 
ATOM   2299 C  CG   . PRO   A   1 293 ? 6.539   -22.089 18.203  1.00 20.27  ? ? ? ? ? ? 293 PRO   A   CG   1 
ATOM   2300 C  CD   . PRO   A   1 293 ? 5.146   -21.646 17.808  1.00 19.41  ? ? ? ? ? ? 293 PRO   A   CD   1 
ATOM   2301 N  N    . PHE   A   1 294 ? 5.370   -18.432 19.902  1.00 21.46  ? ? ? ? ? ? 294 PHE   A   N    1 
ATOM   2302 C  CA   . PHE   A   1 294 ? 5.208   -17.033 20.381  1.00 24.42  ? ? ? ? ? ? 294 PHE   A   CA   1 
ATOM   2303 C  C    . PHE   A   1 294 ? 4.050   -16.929 21.378  1.00 22.35  ? ? ? ? ? ? 294 PHE   A   C    1 
ATOM   2304 O  O    . PHE   A   1 294 ? 4.203   -16.255 22.409  1.00 25.28  ? ? ? ? ? ? 294 PHE   A   O    1 
ATOM   2305 C  CB   . PHE   A   1 294 ? 4.964   -16.068 19.223  1.00 27.17  ? ? ? ? ? ? 294 PHE   A   CB   1 
ATOM   2306 C  CG   . PHE   A   1 294 ? 4.769   -14.642 19.668  1.00 33.56  ? ? ? ? ? ? 294 PHE   A   CG   1 
ATOM   2307 C  CD1  . PHE   A   1 294 ? 3.508   -14.156 20.002  1.00 34.57  ? ? ? ? ? ? 294 PHE   A   CD1  1 
ATOM   2308 C  CD2  . PHE   A   1 294 ? 5.855   -13.786 19.772  1.00 38.13  ? ? ? ? ? ? 294 PHE   A   CD2  1 
ATOM   2309 C  CE1  . PHE   A   1 294 ? 3.341   -12.841 20.413  1.00 37.53  ? ? ? ? ? ? 294 PHE   A   CE1  1 
ATOM   2310 C  CE2  . PHE   A   1 294 ? 5.684   -12.474 20.185  1.00 39.01  ? ? ? ? ? ? 294 PHE   A   CE2  1 
ATOM   2311 C  CZ   . PHE   A   1 294 ? 4.432   -12.009 20.516  1.00 36.71  ? ? ? ? ? ? 294 PHE   A   CZ   1 
ATOM   2312 N  N    . ASP   A   1 295 ? 2.901   -17.533 21.054  1.00 20.45  ? ? ? ? ? ? 295 ASP   A   N    1 
ATOM   2313 C  CA   . ASP   A   1 295 ? 1.680   -17.486 21.902  1.00 21.76  ? ? ? ? ? ? 295 ASP   A   CA   1 
ATOM   2314 C  C    . ASP   A   1 295 ? 1.991   -18.117 23.261  1.00 21.29  ? ? ? ? ? ? 295 ASP   A   C    1 
ATOM   2315 O  O    . ASP   A   1 295 ? 1.486   -17.622 24.282  1.00 22.02  ? ? ? ? ? ? 295 ASP   A   O    1 
ATOM   2316 C  CB   . ASP   A   1 295 ? 0.503   -18.219 21.252  1.00 22.69  ? ? ? ? ? ? 295 ASP   A   CB   1 
ATOM   2317 C  CG   . ASP   A   1 295 ? 0.025   -17.581 19.961  1.00 23.96  ? ? ? ? ? ? 295 ASP   A   CG   1 
ATOM   2318 O  OD1  . ASP   A   1 295 ? 0.329   -16.390 19.760  1.00 25.00  ? ? ? ? ? ? 295 ASP   A   OD1  1 
ATOM   2319 O  OD2  . ASP   A   1 295 ? -0.630  -18.300 19.154  1.00 22.79  ? ? ? ? ? ? 295 ASP   A   OD2  1 
ATOM   2320 N  N    . VAL   A   1 296 ? 2.759   -19.206 23.255  1.00 21.03  ? ? ? ? ? ? 296 VAL   A   N    1 
ATOM   2321 C  CA   . VAL   A   1 296 ? 3.102   -19.946 24.497  1.00 20.45  ? ? ? ? ? ? 296 VAL   A   CA   1 
ATOM   2322 C  C    . VAL   A   1 296 ? 4.011   -19.053 25.343  1.00 22.16  ? ? ? ? ? ? 296 VAL   A   C    1 
ATOM   2323 O  O    . VAL   A   1 296 ? 3.704   -18.874 26.518  1.00 24.69  ? ? ? ? ? ? 296 VAL   A   O    1 
ATOM   2324 C  CB   . VAL   A   1 296 ? 3.710   -21.320 24.197  1.00 20.65  ? ? ? ? ? ? 296 VAL   A   CB   1 
ATOM   2325 C  CG1  . VAL   A   1 296 ? 4.269   -21.955 25.467  1.00 22.70  ? ? ? ? ? ? 296 VAL   A   CG1  1 
ATOM   2326 C  CG2  . VAL   A   1 296 ? 2.696   -22.232 23.537  1.00 21.29  ? ? ? ? ? ? 296 VAL   A   CG2  1 
ATOM   2327 N  N    . VAL   A   1 297 ? 5.062   -18.486 24.753  1.00 24.80  ? ? ? ? ? ? 297 VAL   A   N    1 
ATOM   2328 C  CA   . VAL   A   1 297 ? 6.004   -17.576 25.474  1.00 27.17  ? ? ? ? ? ? 297 VAL   A   CA   1 
ATOM   2329 C  C    . VAL   A   1 297 ? 5.242   -16.339 25.974  1.00 28.45  ? ? ? ? ? ? 297 VAL   A   C    1 
ATOM   2330 O  O    . VAL   A   1 297 ? 5.499   -15.915 27.124  1.00 29.96  ? ? ? ? ? ? 297 VAL   A   O    1 
ATOM   2331 C  CB   . VAL   A   1 297 ? 7.213   -17.206 24.594  1.00 28.90  ? ? ? ? ? ? 297 VAL   A   CB   1 
ATOM   2332 C  CG1  . VAL   A   1 297 ? 8.058   -16.100 25.215  1.00 32.92  ? ? ? ? ? ? 297 VAL   A   CG1  1 
ATOM   2333 C  CG2  . VAL   A   1 297 ? 8.069   -18.428 24.314  1.00 31.81  ? ? ? ? ? ? 297 VAL   A   CG2  1 
ATOM   2334 N  N    . ARG   A   1 298 ? 4.329   -15.795 25.166  1.00 26.63  ? ? ? ? ? ? 298 ARG   A   N    1 
ATOM   2335 C  CA   . ARG   A   1 298 ? 3.550   -14.570 25.494  1.00 30.37  ? ? ? ? ? ? 298 ARG   A   CA   1 
ATOM   2336 C  C    . ARG   A   1 298 ? 2.755   -14.811 26.779  1.00 28.61  ? ? ? ? ? ? 298 ARG   A   C    1 
ATOM   2337 O  O    . ARG   A   1 298 ? 2.659   -13.893 27.606  1.00 32.66  ? ? ? ? ? ? 298 ARG   A   O    1 
ATOM   2338 C  CB   . ARG   A   1 298 ? 2.622   -14.205 24.326  1.00 31.43  ? ? ? ? ? ? 298 ARG   A   CB   1 
ATOM   2339 C  CG   . ARG   A   1 298 ? 1.651   -13.059 24.579  1.00 34.57  ? ? ? ? ? ? 298 ARG   A   CG   1 
ATOM   2340 C  CD   . ARG   A   1 298 ? 0.632   -12.894 23.454  1.00 33.83  ? ? ? ? ? ? 298 ARG   A   CD   1 
ATOM   2341 N  NE   . ARG   A   1 298 ? -0.507  -12.117 23.935  1.00 33.76  ? ? ? ? ? ? 298 ARG   A   NE   1 
ATOM   2342 C  CZ   . ARG   A   1 298 ? -1.779  -12.228 23.540  1.00 31.67  ? ? ? ? ? ? 298 ARG   A   CZ   1 
ATOM   2343 N  NH1  . ARG   A   1 298 ? -2.162  -13.106 22.616  1.00 39.55  ? ? ? ? ? ? 298 ARG   A   NH1  1 
ATOM   2344 N  NH2  . ARG   A   1 298 ? -2.685  -11.462 24.116  1.00 28.33  ? ? ? ? ? ? 298 ARG   A   NH2  1 
ATOM   2345 N  N    . GLN   A   1 299 ? 2.194   -16.009 26.930  1.00 26.75  ? ? ? ? ? ? 299 GLN   A   N    1 
ATOM   2346 C  CA   . GLN   A   1 299 ? 1.169   -16.286 27.956  1.00 25.94  ? ? ? ? ? ? 299 GLN   A   CA   1 
ATOM   2347 C  C    . GLN   A   1 299 ? 1.784   -16.984 29.173  1.00 26.38  ? ? ? ? ? ? 299 GLN   A   C    1 
ATOM   2348 O  O    . GLN   A   1 299 ? 1.304   -16.715 30.285  1.00 29.21  ? ? ? ? ? ? 299 GLN   A   O    1 
ATOM   2349 C  CB   . GLN   A   1 299 ? 0.037   -17.106 27.342  1.00 25.32  ? ? ? ? ? ? 299 GLN   A   CB   1 
ATOM   2350 C  CG   . GLN   A   1 299 ? -1.127  -17.229 28.291  1.00 23.71  ? ? ? ? ? ? 299 GLN   A   CG   1 
ATOM   2351 C  CD   . GLN   A   1 299 ? -2.327  -17.962 27.753  1.00 22.55  ? ? ? ? ? ? 299 GLN   A   CD   1 
ATOM   2352 O  OE1  . GLN   A   1 299 ? -3.146  -18.415 28.537  1.00 22.66  ? ? ? ? ? ? 299 GLN   A   OE1  1 
ATOM   2353 N  NE2  . GLN   A   1 299 ? -2.454  -18.069 26.438  1.00 22.12  ? ? ? ? ? ? 299 GLN   A   NE2  1 
ATOM   2354 N  N    . CYS   A   1 300 ? 2.769   -17.858 28.976  1.00 27.92  ? ? ? ? ? ? 300 CYS   A   N    1 
ATOM   2355 C  CA   . CYS   A   1 300 ? 3.247   -18.783 30.030  1.00 30.64  ? ? ? ? ? ? 300 CYS   A   CA   1 
ATOM   2356 C  C    . CYS   A   1 300 ? 4.286   -18.088 30.899  1.00 33.25  ? ? ? ? ? ? 300 CYS   A   C    1 
ATOM   2357 O  O    . CYS   A   1 300 ? 4.924   -17.106 30.441  1.00 33.46  ? ? ? ? ? ? 300 CYS   A   O    1 
ATOM   2358 C  CB   . CYS   A   1 300 ? 3.825   -20.077 29.475  1.00 29.72  ? ? ? ? ? ? 300 CYS   A   CB   1 
ATOM   2359 S  SG   . CYS   A   1 300 ? 2.531   -21.209 28.923  1.00 34.72  ? ? ? ? ? ? 300 CYS   A   SG   1 
ATOM   2360 N  N    . SER   A   1 301 ? 4.418   -18.590 32.123  1.00 37.60  ? ? ? ? ? ? 301 SER   A   N    1 
ATOM   2361 C  CA   . SER   A   1 301 ? 5.483   -18.201 33.071  1.00 38.76  ? ? ? ? ? ? 301 SER   A   CA   1 
ATOM   2362 C  C    . SER   A   1 301 ? 6.846   -18.331 32.385  1.00 40.46  ? ? ? ? ? ? 301 SER   A   C    1 
ATOM   2363 O  O    . SER   A   1 301 ? 6.983   -19.219 31.505  1.00 38.31  ? ? ? ? ? ? 301 SER   A   O    1 
ATOM   2364 C  CB   . SER   A   1 301 ? 5.442   -19.046 34.303  1.00 42.36  ? ? ? ? ? ? 301 SER   A   CB   1 
ATOM   2365 O  OG   . SER   A   1 301 ? 6.435   -18.601 35.207  1.00 44.28  ? ? ? ? ? ? 301 SER   A   OG   1 
ATOM   2366 N  N    . GLY   A   1 302 ? 7.800   -17.488 32.793  1.00 44.12  ? ? ? ? ? ? 302 GLY   A   N    1 
ATOM   2367 C  CA   . GLY   A   1 302 ? 9.212   -17.537 32.368  1.00 45.49  ? ? ? ? ? ? 302 GLY   A   CA   1 
ATOM   2368 C  C    . GLY   A   1 302 ? 10.054  -18.502 33.192  1.00 50.07  ? ? ? ? ? ? 302 GLY   A   C    1 
ATOM   2369 O  O    . GLY   A   1 302 ? 11.258  -18.603 32.882  1.00 58.34  ? ? ? ? ? ? 302 GLY   A   O    1 
ATOM   2370 N  N    . VAL   A   1 303 ? 9.468   -19.192 34.186  1.00 58.96  ? ? ? ? ? ? 303 VAL   A   N    1 
ATOM   2371 C  CA   . VAL   A   1 303 ? 10.173  -20.168 35.080  1.00 63.18  ? ? ? ? ? ? 303 VAL   A   CA   1 
ATOM   2372 C  C    . VAL   A   1 303 ? 9.425   -21.509 35.065  1.00 65.30  ? ? ? ? ? ? 303 VAL   A   C    1 
ATOM   2373 O  O    . VAL   A   1 303 ? 8.196   -21.590 35.035  1.00 71.20  ? ? ? ? ? ? 303 VAL   A   O    1 
ATOM   2374 C  CB   . VAL   A   1 303 ? 10.336  -19.617 36.513  1.00 67.39  ? ? ? ? ? ? 303 VAL   A   CB   1 
ATOM   2375 C  CG1  . VAL   A   1 303 ? 11.243  -18.396 36.534  1.00 72.00  ? ? ? ? ? ? 303 VAL   A   CG1  1 
ATOM   2376 C  CG2  . VAL   A   1 303 ? 9.008   -19.297 37.190  1.00 67.84  ? ? ? ? ? ? 303 VAL   A   CG2  1 
ATOM   2377 N  N    . SER   A-2 1 1   ? -21.379 -19.497 10.401  1.00 24.46  ? ? ? ? ? ? 1   SER   A-2 N    1 
ATOM   2378 C  CA   . SER   A-2 1 1   ? -21.028 -20.786 10.994  1.00 24.06  ? ? ? ? ? ? 1   SER   A-2 CA   1 
ATOM   2379 C  C    . SER   A-2 1 1   ? -19.783 -20.631 11.870  1.00 20.21  ? ? ? ? ? ? 1   SER   A-2 C    1 
ATOM   2380 O  O    . SER   A-2 1 1   ? -19.079 -19.563 11.814  1.00 18.77  ? ? ? ? ? ? 1   SER   A-2 O    1 
ATOM   2381 C  CB   . SER   A-2 1 1   ? -20.830 -21.854 9.923   1.00 29.35  ? ? ? ? ? ? 1   SER   A-2 CB   1 
ATOM   2382 O  OG   . SER   A-2 1 1   ? -21.955 -21.904 9.043   1.00 37.68  ? ? ? ? ? ? 1   SER   A-2 OG   1 
ATOM   2383 N  N    . GLY   A-2 1 2   ? -19.515 -21.667 12.655  1.00 21.24  ? ? ? ? ? ? 2   GLY   A-2 N    1 
ATOM   2384 C  CA   . GLY   A-2 1 2   ? -18.343 -21.743 13.541  1.00 21.22  ? ? ? ? ? ? 2   GLY   A-2 CA   1 
ATOM   2385 C  C    . GLY   A-2 1 2   ? -18.722 -21.456 14.977  1.00 21.27  ? ? ? ? ? ? 2   GLY   A-2 C    1 
ATOM   2386 O  O    . GLY   A-2 1 2   ? -19.822 -20.986 15.226  1.00 23.83  ? ? ? ? ? ? 2   GLY   A-2 O    1 
ATOM   2387 N  N    . PHE   A-2 1 3   ? -17.839 -21.778 15.922  1.00 20.70  ? ? ? ? ? ? 3   PHE   A-2 N    1 
ATOM   2388 C  CA   . PHE   A-2 1 3   ? -18.141 -21.607 17.358  1.00 20.53  ? ? ? ? ? ? 3   PHE   A-2 CA   1 
ATOM   2389 C  C    . PHE   A-2 1 3   ? -16.826 -21.533 18.118  1.00 20.59  ? ? ? ? ? ? 3   PHE   A-2 C    1 
ATOM   2390 O  O    . PHE   A-2 1 3   ? -16.053 -22.491 18.076  1.00 22.34  ? ? ? ? ? ? 3   PHE   A-2 O    1 
ATOM   2391 C  CB   . PHE   A-2 1 3   ? -19.079 -22.699 17.871  1.00 23.99  ? ? ? ? ? ? 3   PHE   A-2 CB   1 
ATOM   2392 C  CG   . PHE   A-2 1 3   ? -19.773 -22.336 19.158  1.00 24.10  ? ? ? ? ? ? 3   PHE   A-2 CG   1 
ATOM   2393 C  CD1  . PHE   A-2 1 3   ? -20.806 -21.409 19.167  1.00 26.91  ? ? ? ? ? ? 3   PHE   A-2 CD1  1 
ATOM   2394 C  CD2  . PHE   A-2 1 3   ? -19.408 -22.929 20.357  1.00 25.73  ? ? ? ? ? ? 3   PHE   A-2 CD2  1 
ATOM   2395 C  CE1  . PHE   A-2 1 3   ? -21.451 -21.075 20.352  1.00 28.33  ? ? ? ? ? ? 3   PHE   A-2 CE1  1 
ATOM   2396 C  CE2  . PHE   A-2 1 3   ? -20.055 -22.597 21.537  1.00 26.98  ? ? ? ? ? ? 3   PHE   A-2 CE2  1 
ATOM   2397 C  CZ   . PHE   A-2 1 3   ? -21.073 -21.671 21.534  1.00 27.39  ? ? ? ? ? ? 3   PHE   A-2 CZ   1 
ATOM   2398 N  N    . ARG   A-2 1 4   ? -16.587 -20.375 18.725  1.00 20.26  ? ? ? ? ? ? 4   ARG   A-2 N    1 
ATOM   2399 C  CA   . ARG   A-2 1 4   ? -15.312 -20.038 19.397  1.00 19.16  ? ? ? ? ? ? 4   ARG   A-2 CA   1 
ATOM   2400 C  C    . ARG   A-2 1 4   ? -15.593 -19.610 20.837  1.00 17.48  ? ? ? ? ? ? 4   ARG   A-2 C    1 
ATOM   2401 O  O    . ARG   A-2 1 4   ? -16.683 -19.131 21.135  1.00 18.49  ? ? ? ? ? ? 4   ARG   A-2 O    1 
ATOM   2402 C  CB   . ARG   A-2 1 4   ? -14.601 -18.907 18.643  1.00 21.25  ? ? ? ? ? ? 4   ARG   A-2 CB   1 
ATOM   2403 C  CG   . ARG   A-2 1 4   ? -13.972 -19.322 17.325  1.00 22.10  ? ? ? ? ? ? 4   ARG   A-2 CG   1 
ATOM   2404 C  CD   . ARG   A-2 1 4   ? -12.713 -20.107 17.565  1.00 27.33  ? ? ? ? ? ? 4   ARG   A-2 CD   1 
ATOM   2405 N  NE   . ARG   A-2 1 4   ? -11.921 -20.392 16.384  1.00 27.76  ? ? ? ? ? ? 4   ARG   A-2 NE   1 
ATOM   2406 C  CZ   . ARG   A-2 1 4   ? -10.774 -21.072 16.419  1.00 26.93  ? ? ? ? ? ? 4   ARG   A-2 CZ   1 
ATOM   2407 N  NH1  . ARG   A-2 1 4   ? -10.307 -21.541 17.569  1.00 31.22  ? ? ? ? ? ? 4   ARG   A-2 NH1  1 
ATOM   2408 N  NH2  . ARG   A-2 1 4   ? -10.108 -21.304 15.304  1.00 25.36  ? ? ? ? ? ? 4   ARG   A-2 NH2  1 
ATOM   2409 N  N    . LYS   A-2 1 5   ? -14.587 -19.746 21.695  1.00 19.70  ? ? ? ? ? ? 5   LYS   A-2 N    1 
ATOM   2410 C  CA   . LYS   A-2 1 5   ? -14.563 -19.070 23.007  1.00 20.96  ? ? ? ? ? ? 5   LYS   A-2 CA   1 
ATOM   2411 C  C    . LYS   A-2 1 5   ? -14.443 -17.586 22.694  1.00 21.56  ? ? ? ? ? ? 5   LYS   A-2 C    1 
ATOM   2412 O  O    . LYS   A-2 1 5   ? -13.347 -17.146 22.356  1.00 27.77  ? ? ? ? ? ? 5   LYS   A-2 O    1 
ATOM   2413 C  CB   . LYS   A-2 1 5   ? -13.379 -19.554 23.844  1.00 24.52  ? ? ? ? ? ? 5   LYS   A-2 CB   1 
ATOM   2414 C  CG   . LYS   A-2 1 5   ? -13.543 -20.940 24.420  1.00 32.76  ? ? ? ? ? ? 5   LYS   A-2 CG   1 
ATOM   2415 C  CD   . LYS   A-2 1 5   ? -14.385 -20.931 25.654  1.00 39.51  ? ? ? ? ? ? 5   LYS   A-2 CD   1 
ATOM   2416 C  CE   . LYS   A-2 1 5   ? -14.316 -22.251 26.388  1.00 42.36  ? ? ? ? ? ? 5   LYS   A-2 CE   1 
ATOM   2417 N  NZ   . LYS   A-2 1 5   ? -15.607 -22.536 27.037  1.00 50.13  ? ? ? ? ? ? 5   LYS   A-2 NZ   1 
ATOM   2418 N  N    A MET   A-2 1 6   ? -15.556 -16.862 22.797  0.50 19.26  ? ? ? ? ? ? 6   MET   A-2 N    1 
ATOM   2419 N  N    B MET   A-2 1 6   ? -15.560 -16.868 22.746  0.50 19.25  ? ? ? ? ? ? 6   MET   A-2 N    1 
ATOM   2420 C  CA   A MET   A-2 1 6   ? -15.706 -15.467 22.308  0.50 20.56  ? ? ? ? ? ? 6   MET   A-2 CA   1 
ATOM   2421 C  CA   B MET   A-2 1 6   ? -15.625 -15.457 22.298  0.50 20.04  ? ? ? ? ? ? 6   MET   A-2 CA   1 
ATOM   2422 C  C    A MET   A-2 1 6   ? -15.843 -14.520 23.504  0.50 19.61  ? ? ? ? ? ? 6   MET   A-2 C    1 
ATOM   2423 C  C    B MET   A-2 1 6   ? -15.816 -14.542 23.505  0.50 19.36  ? ? ? ? ? ? 6   MET   A-2 C    1 
ATOM   2424 O  O    A MET   A-2 1 6   ? -16.858 -14.614 24.231  0.50 21.18  ? ? ? ? ? ? 6   MET   A-2 O    1 
ATOM   2425 O  O    B MET   A-2 1 6   ? -16.830 -14.679 24.225  0.50 21.62  ? ? ? ? ? ? 6   MET   A-2 O    1 
ATOM   2426 C  CB   A MET   A-2 1 6   ? -16.945 -15.351 21.420  0.50 22.59  ? ? ? ? ? ? 6   MET   A-2 CB   1 
ATOM   2427 C  CB   B MET   A-2 1 6   ? -16.759 -15.225 21.307  0.50 21.73  ? ? ? ? ? ? 6   MET   A-2 CB   1 
ATOM   2428 C  CG   A MET   A-2 1 6   ? -17.168 -13.953 20.919  0.50 24.90  ? ? ? ? ? ? 6   MET   A-2 CG   1 
ATOM   2429 C  CG   B MET   A-2 1 6   ? -16.602 -13.907 20.621  0.50 23.28  ? ? ? ? ? ? 6   MET   A-2 CG   1 
ATOM   2430 S  SD   A MET   A-2 1 6   ? -18.504 -13.859 19.717  0.50 29.75  ? ? ? ? ? ? 6   MET   A-2 SD   1 
ATOM   2431 S  SD   B MET   A-2 1 6   ? -17.656 -13.803 19.187  0.50 23.21  ? ? ? ? ? ? 6   MET   A-2 SD   1 
ATOM   2432 C  CE   A MET   A-2 1 6   ? -17.855 -14.884 18.398  0.50 26.24  ? ? ? ? ? ? 6   MET   A-2 CE   1 
ATOM   2433 C  CE   B MET   A-2 1 6   ? -19.252 -14.058 19.967  0.50 23.79  ? ? ? ? ? ? 6   MET   A-2 CE   1 
ATOM   2434 N  N    . ALA   A-2 1 7   ? -14.866 -13.635 23.694  1.00 19.97  ? ? ? ? ? ? 7   ALA   A-2 N    1 
ATOM   2435 C  CA   . ALA   A-2 1 7   ? -14.892 -12.627 24.771  1.00 19.79  ? ? ? ? ? ? 7   ALA   A-2 CA   1 
ATOM   2436 C  C    . ALA   A-2 1 7   ? -15.655 -11.404 24.268  1.00 20.63  ? ? ? ? ? ? 7   ALA   A-2 C    1 
ATOM   2437 O  O    . ALA   A-2 1 7   ? -15.826 -11.244 23.037  1.00 20.18  ? ? ? ? ? ? 7   ALA   A-2 O    1 
ATOM   2438 C  CB   . ALA   A-2 1 7   ? -13.487 -12.294 25.203  1.00 21.77  ? ? ? ? ? ? 7   ALA   A-2 CB   1 
ATOM   2439 N  N    . PHE   A-2 1 8   ? -16.094 -10.560 25.192  1.00 19.71  ? ? ? ? ? ? 8   PHE   A-2 N    1 
ATOM   2440 C  CA   . PHE   A-2 1 8   ? -16.597 -9.212  24.833  1.00 22.00  ? ? ? ? ? ? 8   PHE   A-2 CA   1 
ATOM   2441 C  C    . PHE   A-2 1 8   ? -15.427 -8.346  24.374  1.00 21.65  ? ? ? ? ? ? 8   PHE   A-2 C    1 
ATOM   2442 O  O    . PHE   A-2 1 8   ? -14.300 -8.515  24.834  1.00 21.74  ? ? ? ? ? ? 8   PHE   A-2 O    1 
ATOM   2443 C  CB   . PHE   A-2 1 8   ? -17.387 -8.599  25.988  1.00 22.50  ? ? ? ? ? ? 8   PHE   A-2 CB   1 
ATOM   2444 C  CG   . PHE   A-2 1 8   ? -18.733 -9.242  26.170  1.00 23.20  ? ? ? ? ? ? 8   PHE   A-2 CG   1 
ATOM   2445 C  CD1  . PHE   A-2 1 8   ? -19.769 -8.951  25.296  1.00 24.77  ? ? ? ? ? ? 8   PHE   A-2 CD1  1 
ATOM   2446 C  CD2  . PHE   A-2 1 8   ? -18.957 -10.164 27.183  1.00 23.94  ? ? ? ? ? ? 8   PHE   A-2 CD2  1 
ATOM   2447 C  CE1  . PHE   A-2 1 8   ? -21.010 -9.552  25.441  1.00 25.58  ? ? ? ? ? ? 8   PHE   A-2 CE1  1 
ATOM   2448 C  CE2  . PHE   A-2 1 8   ? -20.204 -10.753 27.332  1.00 26.23  ? ? ? ? ? ? 8   PHE   A-2 CE2  1 
ATOM   2449 C  CZ   . PHE   A-2 1 8   ? -21.231 -10.439 26.468  1.00 26.12  ? ? ? ? ? ? 8   PHE   A-2 CZ   1 
ATOM   2450 N  N    . PRO   A-2 1 9   ? -15.650 -7.378  23.456  1.00 23.31  ? ? ? ? ? ? 9   PRO   A-2 N    1 
ATOM   2451 C  CA   . PRO   A-2 1 9   ? -14.616 -6.404  23.119  1.00 22.82  ? ? ? ? ? ? 9   PRO   A-2 CA   1 
ATOM   2452 C  C    . PRO   A-2 1 9   ? -14.195 -5.676  24.405  1.00 21.00  ? ? ? ? ? ? 9   PRO   A-2 C    1 
ATOM   2453 O  O    . PRO   A-2 1 9   ? -15.062 -5.333  25.203  1.00 24.34  ? ? ? ? ? ? 9   PRO   A-2 O    1 
ATOM   2454 C  CB   . PRO   A-2 1 9   ? -15.297 -5.440  22.140  1.00 24.51  ? ? ? ? ? ? 9   PRO   A-2 CB   1 
ATOM   2455 C  CG   . PRO   A-2 1 9   ? -16.518 -6.190  21.646  1.00 25.98  ? ? ? ? ? ? 9   PRO   A-2 CG   1 
ATOM   2456 C  CD   . PRO   A-2 1 9   ? -16.925 -7.105  22.781  1.00 25.19  ? ? ? ? ? ? 9   PRO   A-2 CD   1 
ATOM   2457 N  N    . SER   A-2 1 10  ? -12.891 -5.503  24.606  1.00 22.33  ? ? ? ? ? ? 10  SER   A-2 N    1 
ATOM   2458 C  CA   . SER   A-2 1 10  ? -12.299 -5.115  25.912  1.00 23.12  ? ? ? ? ? ? 10  SER   A-2 CA   1 
ATOM   2459 C  C    . SER   A-2 1 10  ? -12.086 -3.600  26.020  1.00 23.83  ? ? ? ? ? ? 10  SER   A-2 C    1 
ATOM   2460 O  O    . SER   A-2 1 10  ? -11.706 -3.176  27.109  1.00 24.93  ? ? ? ? ? ? 10  SER   A-2 O    1 
ATOM   2461 C  CB   . SER   A-2 1 10  ? -11.012 -5.858  26.162  1.00 22.71  ? ? ? ? ? ? 10  SER   A-2 CB   1 
ATOM   2462 O  OG   . SER   A-2 1 10  ? -10.089 -5.686  25.104  1.00 24.77  ? ? ? ? ? ? 10  SER   A-2 OG   1 
ATOM   2463 N  N    . GLY   A-2 1 11  ? -12.302 -2.828  24.946  1.00 22.50  ? ? ? ? ? ? 11  GLY   A-2 N    1 
ATOM   2464 C  CA   . GLY   A-2 1 11  ? -11.943 -1.397  24.881  1.00 25.49  ? ? ? ? ? ? 11  GLY   A-2 CA   1 
ATOM   2465 C  C    . GLY   A-2 1 11  ? -12.444 -0.610  26.081  1.00 26.33  ? ? ? ? ? ? 11  GLY   A-2 C    1 
ATOM   2466 O  O    . GLY   A-2 1 11  ? -11.634 0.140   26.683  1.00 29.01  ? ? ? ? ? ? 11  GLY   A-2 O    1 
ATOM   2467 N  N    . LYS   A-2 1 12  ? -13.725 -0.761  26.427  1.00 26.49  ? ? ? ? ? ? 12  LYS   A-2 N    1 
ATOM   2468 C  CA   . LYS   A-2 1 12  ? -14.377 0.007   27.524  1.00 27.73  ? ? ? ? ? ? 12  LYS   A-2 CA   1 
ATOM   2469 C  C    . LYS   A-2 1 12  ? -13.673 -0.270  28.857  1.00 27.30  ? ? ? ? ? ? 12  LYS   A-2 C    1 
ATOM   2470 O  O    . LYS   A-2 1 12  ? -13.663 0.636   29.709  1.00 31.75  ? ? ? ? ? ? 12  LYS   A-2 O    1 
ATOM   2471 C  CB   . LYS   A-2 1 12  ? -15.874 -0.302  27.604  1.00 28.16  ? ? ? ? ? ? 12  LYS   A-2 CB   1 
ATOM   2472 C  CG   . LYS   A-2 1 12  ? -16.702 0.290   26.472  1.00 30.88  ? ? ? ? ? ? 12  LYS   A-2 CG   1 
ATOM   2473 C  CD   . LYS   A-2 1 12  ? -18.173 -0.030  26.581  1.00 36.19  ? ? ? ? ? ? 12  LYS   A-2 CD   1 
ATOM   2474 C  CE   . LYS   A-2 1 12  ? -19.008 0.674   25.535  1.00 40.90  ? ? ? ? ? ? 12  LYS   A-2 CE   1 
ATOM   2475 N  NZ   . LYS   A-2 1 12  ? -18.652 0.243   24.163  1.00 44.47  ? ? ? ? ? ? 12  LYS   A-2 NZ   1 
ATOM   2476 N  N    . VAL   A-2 1 13  ? -13.100 -1.461  29.036  1.00 26.21  ? ? ? ? ? ? 13  VAL   A-2 N    1 
ATOM   2477 C  CA   . VAL   A-2 1 13  ? -12.399 -1.834  30.302  1.00 26.15  ? ? ? ? ? ? 13  VAL   A-2 CA   1 
ATOM   2478 C  C    . VAL   A-2 1 13  ? -10.927 -1.406  30.238  1.00 25.36  ? ? ? ? ? ? 13  VAL   A-2 C    1 
ATOM   2479 O  O    . VAL   A-2 1 13  ? -10.408 -0.977  31.279  1.00 27.19  ? ? ? ? ? ? 13  VAL   A-2 O    1 
ATOM   2480 C  CB   . VAL   A-2 1 13  ? -12.567 -3.334  30.585  1.00 25.36  ? ? ? ? ? ? 13  VAL   A-2 CB   1 
ATOM   2481 C  CG1  . VAL   A-2 1 13  ? -11.865 -3.746  31.877  1.00 26.64  ? ? ? ? ? ? 13  VAL   A-2 CG1  1 
ATOM   2482 C  CG2  . VAL   A-2 1 13  ? -14.047 -3.681  30.631  1.00 24.50  ? ? ? ? ? ? 13  VAL   A-2 CG2  1 
ATOM   2483 N  N    . GLU   A-2 1 14  ? -10.273 -1.505  29.076  1.00 25.82  ? ? ? ? ? ? 14  GLU   A-2 N    1 
ATOM   2484 C  CA   . GLU   A-2 1 14  ? -8.843  -1.115  28.901  1.00 25.23  ? ? ? ? ? ? 14  GLU   A-2 CA   1 
ATOM   2485 C  C    . GLU   A-2 1 14  ? -8.635  0.315   29.416  1.00 26.07  ? ? ? ? ? ? 14  GLU   A-2 C    1 
ATOM   2486 O  O    . GLU   A-2 1 14  ? -7.622  0.547   30.097  1.00 29.21  ? ? ? ? ? ? 14  GLU   A-2 O    1 
ATOM   2487 C  CB   . GLU   A-2 1 14  ? -8.404  -1.194  27.442  1.00 26.48  ? ? ? ? ? ? 14  GLU   A-2 CB   1 
ATOM   2488 C  CG   . GLU   A-2 1 14  ? -8.341  -2.602  26.885  1.00 27.38  ? ? ? ? ? ? 14  GLU   A-2 CG   1 
ATOM   2489 C  CD   . GLU   A-2 1 14  ? -8.145  -2.632  25.378  1.00 29.47  ? ? ? ? ? ? 14  GLU   A-2 CD   1 
ATOM   2490 O  OE1  . GLU   A-2 1 14  ? -7.234  -1.938  24.879  1.00 31.84  ? ? ? ? ? ? 14  GLU   A-2 OE1  1 
ATOM   2491 O  OE2  . GLU   A-2 1 14  ? -8.900  -3.342  24.703  1.00 26.52  ? ? ? ? ? ? 14  GLU   A-2 OE2  1 
ATOM   2492 N  N    . GLY   A-2 1 15  ? -9.587  1.211   29.138  1.00 29.11  ? ? ? ? ? ? 15  GLY   A-2 N    1 
ATOM   2493 C  CA   . GLY   A-2 1 15  ? -9.518  2.628   29.532  1.00 30.15  ? ? ? ? ? ? 15  GLY   A-2 CA   1 
ATOM   2494 C  C    . GLY   A-2 1 15  ? -9.679  2.847   31.029  1.00 30.78  ? ? ? ? ? ? 15  GLY   A-2 C    1 
ATOM   2495 O  O    . GLY   A-2 1 15  ? -9.458  3.984   31.476  1.00 33.00  ? ? ? ? ? ? 15  GLY   A-2 O    1 
ATOM   2496 N  N    . CYS   A-2 1 16  ? -10.063 1.821   31.786  1.00 29.11  ? ? ? ? ? ? 16  CYS   A-2 N    1 
ATOM   2497 C  CA   . CYS   A-2 1 16  ? -10.273 1.890   33.255  1.00 30.36  ? ? ? ? ? ? 16  CYS   A-2 CA   1 
ATOM   2498 C  C    . CYS   A-2 1 16  ? -9.083  1.318   34.034  1.00 28.08  ? ? ? ? ? ? 16  CYS   A-2 C    1 
ATOM   2499 O  O    . CYS   A-2 1 16  ? -9.097  1.464   35.257  1.00 29.98  ? ? ? ? ? ? 16  CYS   A-2 O    1 
ATOM   2500 C  CB   . CYS   A-2 1 16  ? -11.533 1.144   33.655  1.00 28.53  ? ? ? ? ? ? 16  CYS   A-2 CB   1 
ATOM   2501 S  SG   . CYS   A-2 1 16  ? -13.029 1.824   32.904  1.00 32.48  ? ? ? ? ? ? 16  CYS   A-2 SG   1 
ATOM   2502 N  N    . MET   A-2 1 17  ? -8.094  0.708   33.374  1.00 27.19  ? ? ? ? ? ? 17  MET   A-2 N    1 
ATOM   2503 C  CA   . MET   A-2 1 17  ? -7.006  -0.021  34.072  1.00 27.50  ? ? ? ? ? ? 17  MET   A-2 CA   1 
ATOM   2504 C  C    . MET   A-2 1 17  ? -5.878  0.954   34.417  1.00 29.49  ? ? ? ? ? ? 17  MET   A-2 C    1 
ATOM   2505 O  O    . MET   A-2 1 17  ? -5.540  1.820   33.576  1.00 32.42  ? ? ? ? ? ? 17  MET   A-2 O    1 
ATOM   2506 C  CB   . MET   A-2 1 17  ? -6.479  -1.194  33.240  1.00 29.67  ? ? ? ? ? ? 17  MET   A-2 CB   1 
ATOM   2507 C  CG   . MET   A-2 1 17  ? -7.553  -2.222  32.884  1.00 29.91  ? ? ? ? ? ? 17  MET   A-2 CG   1 
ATOM   2508 S  SD   . MET   A-2 1 17  ? -8.574  -2.810  34.280  1.00 28.84  ? ? ? ? ? ? 17  MET   A-2 SD   1 
ATOM   2509 C  CE   . MET   A-2 1 17  ? -7.306  -3.419  35.391  1.00 27.71  ? ? ? ? ? ? 17  MET   A-2 CE   1 
ATOM   2510 N  N    . VAL   A-2 1 18  ? -5.356  0.833   35.637  1.00 30.83  ? ? ? ? ? ? 18  VAL   A-2 N    1 
ATOM   2511 C  CA   . VAL   A-2 1 18  ? -4.256  1.683   36.175  1.00 30.93  ? ? ? ? ? ? 18  VAL   A-2 CA   1 
ATOM   2512 C  C    . VAL   A-2 1 18  ? -3.282  0.799   36.960  1.00 29.70  ? ? ? ? ? ? 18  VAL   A-2 C    1 
ATOM   2513 O  O    . VAL   A-2 1 18  ? -3.627  -0.341  37.272  1.00 30.40  ? ? ? ? ? ? 18  VAL   A-2 O    1 
ATOM   2514 C  CB   . VAL   A-2 1 18  ? -4.806  2.841   37.033  1.00 32.30  ? ? ? ? ? ? 18  VAL   A-2 CB   1 
ATOM   2515 C  CG1  . VAL   A-2 1 18  ? -5.712  3.754   36.224  1.00 34.76  ? ? ? ? ? ? 18  VAL   A-2 CG1  1 
ATOM   2516 C  CG2  . VAL   A-2 1 18  ? -5.534  2.356   38.279  1.00 30.84  ? ? ? ? ? ? 18  VAL   A-2 CG2  1 
ATOM   2517 N  N    . GLN   A-2 1 19  ? -2.094  1.331   37.239  1.00 32.33  ? ? ? ? ? ? 19  GLN   A-2 N    1 
ATOM   2518 C  CA   . GLN   A-2 1 19  ? -1.049  0.708   38.086  1.00 33.10  ? ? ? ? ? ? 19  GLN   A-2 CA   1 
ATOM   2519 C  C    . GLN   A-2 1 19  ? -1.188  1.290   39.495  1.00 34.51  ? ? ? ? ? ? 19  GLN   A-2 C    1 
ATOM   2520 O  O    . GLN   A-2 1 19  ? -1.303  2.532   39.611  1.00 34.94  ? ? ? ? ? ? 19  GLN   A-2 O    1 
ATOM   2521 C  CB   . GLN   A-2 1 19  ? 0.340   1.009   37.519  1.00 37.52  ? ? ? ? ? ? 19  GLN   A-2 CB   1 
ATOM   2522 C  CG   . GLN   A-2 1 19  ? 1.459   0.217   38.181  1.00 41.86  ? ? ? ? ? ? 19  GLN   A-2 CG   1 
ATOM   2523 C  CD   . GLN   A-2 1 19  ? 2.779   0.397   37.477  1.00 47.64  ? ? ? ? ? ? 19  GLN   A-2 CD   1 
ATOM   2524 O  OE1  . GLN   A-2 1 19  ? 3.414   -0.564  37.046  1.00 53.71  ? ? ? ? ? ? 19  GLN   A-2 OE1  1 
ATOM   2525 N  NE2  . GLN   A-2 1 19  ? 3.205   1.643   37.355  1.00 53.65  ? ? ? ? ? ? 19  GLN   A-2 NE2  1 
ATOM   2526 N  N    . VAL   A-2 1 20  ? -1.198  0.424   40.510  1.00 32.61  ? ? ? ? ? ? 20  VAL   A-2 N    1 
ATOM   2527 C  CA   . VAL   A-2 1 20  ? -1.213  0.820   41.944  1.00 34.43  ? ? ? ? ? ? 20  VAL   A-2 CA   1 
ATOM   2528 C  C    . VAL   A-2 1 20  ? 0.047   0.253   42.598  1.00 33.79  ? ? ? ? ? ? 20  VAL   A-2 C    1 
ATOM   2529 O  O    . VAL   A-2 1 20  ? 0.265   -0.956  42.521  1.00 35.42  ? ? ? ? ? ? 20  VAL   A-2 O    1 
ATOM   2530 C  CB   . VAL   A-2 1 20  ? -2.492  0.366   42.667  1.00 34.85  ? ? ? ? ? ? 20  VAL   A-2 CB   1 
ATOM   2531 C  CG1  . VAL   A-2 1 20  ? -2.498  0.839   44.113  1.00 34.74  ? ? ? ? ? ? 20  VAL   A-2 CG1  1 
ATOM   2532 C  CG2  . VAL   A-2 1 20  ? -3.745  0.832   41.938  1.00 35.03  ? ? ? ? ? ? 20  VAL   A-2 CG2  1 
ATOM   2533 N  N    . THR   A-2 1 21  ? 0.844   1.117   43.228  1.00 34.93  ? ? ? ? ? ? 21  THR   A-2 N    1 
ATOM   2534 C  CA   . THR   A-2 1 21  ? 2.091   0.727   43.929  1.00 36.77  ? ? ? ? ? ? 21  THR   A-2 CA   1 
ATOM   2535 C  C    . THR   A-2 1 21  ? 1.989   1.197   45.379  1.00 37.09  ? ? ? ? ? ? 21  THR   A-2 C    1 
ATOM   2536 O  O    . THR   A-2 1 21  ? 1.624   2.376   45.595  1.00 41.80  ? ? ? ? ? ? 21  THR   A-2 O    1 
ATOM   2537 C  CB   . THR   A-2 1 21  ? 3.338   1.279   43.227  1.00 40.58  ? ? ? ? ? ? 21  THR   A-2 CB   1 
ATOM   2538 O  OG1  . THR   A-2 1 21  ? 3.302   0.844   41.868  1.00 42.35  ? ? ? ? ? ? 21  THR   A-2 OG1  1 
ATOM   2539 C  CG2  . THR   A-2 1 21  ? 4.623   0.824   43.882  1.00 44.66  ? ? ? ? ? ? 21  THR   A-2 CG2  1 
ATOM   2540 N  N    . CYS   A-2 1 22  ? 2.233   0.284   46.319  1.00 37.80  ? ? ? ? ? ? 22  CYS   A-2 N    1 
ATOM   2541 C  CA   . CYS   A-2 1 22  ? 2.336   0.562   47.777  1.00 44.17  ? ? ? ? ? ? 22  CYS   A-2 CA   1 
ATOM   2542 C  C    . CYS   A-2 1 22  ? 3.588   -0.152  48.291  1.00 41.91  ? ? ? ? ? ? 22  CYS   A-2 C    1 
ATOM   2543 O  O    . CYS   A-2 1 22  ? 3.645   -1.385  48.190  1.00 42.54  ? ? ? ? ? ? 22  CYS   A-2 O    1 
ATOM   2544 C  CB   . CYS   A-2 1 22  ? 1.080   0.129   48.530  1.00 44.87  ? ? ? ? ? ? 22  CYS   A-2 CB   1 
ATOM   2545 S  SG   . CYS   A-2 1 22  ? 0.964   0.850   50.187  1.00 56.81  ? ? ? ? ? ? 22  CYS   A-2 SG   1 
ATOM   2546 N  N    . GLY   A-2 1 23  ? 4.575   0.608   48.761  1.00 45.34  ? ? ? ? ? ? 23  GLY   A-2 N    1 
ATOM   2547 C  CA   . GLY   A-2 1 23  ? 5.920   0.097   49.077  1.00 50.66  ? ? ? ? ? ? 23  GLY   A-2 CA   1 
ATOM   2548 C  C    . GLY   A-2 1 23  ? 6.528   -0.597  47.870  1.00 45.48  ? ? ? ? ? ? 23  GLY   A-2 C    1 
ATOM   2549 O  O    . GLY   A-2 1 23  ? 6.608   0.039   46.806  1.00 56.06  ? ? ? ? ? ? 23  GLY   A-2 O    1 
ATOM   2550 N  N    . THR   A-2 1 24  ? 6.865   -1.883  48.015  1.00 48.78  ? ? ? ? ? ? 24  THR   A-2 N    1 
ATOM   2551 C  CA   . THR   A-2 1 24  ? 7.573   -2.711  47.000  1.00 47.23  ? ? ? ? ? ? 24  THR   A-2 CA   1 
ATOM   2552 C  C    . THR   A-2 1 24  ? 6.575   -3.474  46.109  1.00 45.22  ? ? ? ? ? ? 24  THR   A-2 C    1 
ATOM   2553 O  O    . THR   A-2 1 24  ? 7.031   -4.154  45.177  1.00 50.23  ? ? ? ? ? ? 24  THR   A-2 O    1 
ATOM   2554 C  CB   . THR   A-2 1 24  ? 8.561   -3.661  47.689  1.00 53.29  ? ? ? ? ? ? 24  THR   A-2 CB   1 
ATOM   2555 O  OG1  . THR   A-2 1 24  ? 9.440   -4.160  46.681  1.00 68.72  ? ? ? ? ? ? 24  THR   A-2 OG1  1 
ATOM   2556 C  CG2  . THR   A-2 1 24  ? 7.913   -4.815  48.427  1.00 51.95  ? ? ? ? ? ? 24  THR   A-2 CG2  1 
ATOM   2557 N  N    . THR   A-2 1 25  ? 5.269   -3.384  46.375  1.00 43.35  ? ? ? ? ? ? 25  THR   A-2 N    1 
ATOM   2558 C  CA   . THR   A-2 1 25  ? 4.224   -4.189  45.686  1.00 41.05  ? ? ? ? ? ? 25  THR   A-2 CA   1 
ATOM   2559 C  C    . THR   A-2 1 25  ? 3.538   -3.345  44.607  1.00 38.47  ? ? ? ? ? ? 25  THR   A-2 C    1 
ATOM   2560 O  O    . THR   A-2 1 25  ? 2.999   -2.279  44.950  1.00 39.10  ? ? ? ? ? ? 25  THR   A-2 O    1 
ATOM   2561 C  CB   . THR   A-2 1 25  ? 3.184   -4.723  46.679  1.00 42.94  ? ? ? ? ? ? 25  THR   A-2 CB   1 
ATOM   2562 O  OG1  . THR   A-2 1 25  ? 3.873   -5.492  47.664  1.00 48.18  ? ? ? ? ? ? 25  THR   A-2 OG1  1 
ATOM   2563 C  CG2  . THR   A-2 1 25  ? 2.126   -5.574  46.012  1.00 43.86  ? ? ? ? ? ? 25  THR   A-2 CG2  1 
ATOM   2564 N  N    . THR   A-2 1 26  ? 3.516   -3.833  43.363  1.00 37.91  ? ? ? ? ? ? 26  THR   A-2 N    1 
ATOM   2565 C  CA   . THR   A-2 1 26  ? 2.734   -3.236  42.252  1.00 35.46  ? ? ? ? ? ? 26  THR   A-2 CA   1 
ATOM   2566 C  C    . THR   A-2 1 26  ? 1.682   -4.246  41.772  1.00 31.90  ? ? ? ? ? ? 26  THR   A-2 C    1 
ATOM   2567 O  O    . THR   A-2 1 26  ? 2.011   -5.435  41.607  1.00 36.76  ? ? ? ? ? ? 26  THR   A-2 O    1 
ATOM   2568 C  CB   . THR   A-2 1 26  ? 3.641   -2.756  41.113  1.00 38.47  ? ? ? ? ? ? 26  THR   A-2 CB   1 
ATOM   2569 O  OG1  . THR   A-2 1 26  ? 4.430   -1.679  41.612  1.00 44.76  ? ? ? ? ? ? 26  THR   A-2 OG1  1 
ATOM   2570 C  CG2  . THR   A-2 1 26  ? 2.873   -2.269  39.904  1.00 39.26  ? ? ? ? ? ? 26  THR   A-2 CG2  1 
ATOM   2571 N  N    . LEU   A-2 1 27  ? 0.450   -3.779  41.617  1.00 31.06  ? ? ? ? ? ? 27  LEU   A-2 N    1 
ATOM   2572 C  CA   . LEU   A-2 1 27  ? -0.618  -4.544  40.939  1.00 28.97  ? ? ? ? ? ? 27  LEU   A-2 CA   1 
ATOM   2573 C  C    . LEU   A-2 1 27  ? -1.551  -3.578  40.199  1.00 31.57  ? ? ? ? ? ? 27  LEU   A-2 C    1 
ATOM   2574 O  O    . LEU   A-2 1 27  ? -1.193  -2.386  40.041  1.00 35.53  ? ? ? ? ? ? 27  LEU   A-2 O    1 
ATOM   2575 C  CB   . LEU   A-2 1 27  ? -1.321  -5.459  41.958  1.00 29.76  ? ? ? ? ? ? 27  LEU   A-2 CB   1 
ATOM   2576 C  CG   . LEU   A-2 1 27  ? -1.780  -4.865  43.292  1.00 28.53  ? ? ? ? ? ? 27  LEU   A-2 CG   1 
ATOM   2577 C  CD1  . LEU   A-2 1 27  ? -2.782  -3.739  43.099  1.00 31.02  ? ? ? ? ? ? 27  LEU   A-2 CD1  1 
ATOM   2578 C  CD2  . LEU   A-2 1 27  ? -2.390  -5.963  44.162  1.00 31.10  ? ? ? ? ? ? 27  LEU   A-2 CD2  1 
ATOM   2579 N  N    . ASN   A-2 1 28  ? -2.665  -4.098  39.680  1.00 26.45  ? ? ? ? ? ? 28  ASN   A-2 N    1 
ATOM   2580 C  CA   . ASN   A-2 1 28  ? -3.601  -3.349  38.814  1.00 25.78  ? ? ? ? ? ? 28  ASN   A-2 CA   1 
ATOM   2581 C  C    . ASN   A-2 1 28  ? -4.767  -2.823  39.645  1.00 26.64  ? ? ? ? ? ? 28  ASN   A-2 C    1 
ATOM   2582 O  O    . ASN   A-2 1 28  ? -5.161  -3.491  40.625  1.00 27.52  ? ? ? ? ? ? 28  ASN   A-2 O    1 
ATOM   2583 C  CB   . ASN   A-2 1 28  ? -4.132  -4.241  37.696  1.00 25.67  ? ? ? ? ? ? 28  ASN   A-2 CB   1 
ATOM   2584 C  CG   . ASN   A-2 1 28  ? -3.007  -4.922  36.945  1.00 26.97  ? ? ? ? ? ? 28  ASN   A-2 CG   1 
ATOM   2585 O  OD1  . ASN   A-2 1 28  ? -2.352  -4.291  36.117  1.00 26.64  ? ? ? ? ? ? 28  ASN   A-2 OD1  1 
ATOM   2586 N  ND2  . ASN   A-2 1 28  ? -2.775  -6.201  37.232  1.00 25.27  ? ? ? ? ? ? 28  ASN   A-2 ND2  1 
ATOM   2587 N  N    . GLY   A-2 1 29  ? -5.308  -1.682  39.226  1.00 27.74  ? ? ? ? ? ? 29  GLY   A-2 N    1 
ATOM   2588 C  CA   . GLY   A-2 1 29  ? -6.538  -1.101  39.777  1.00 27.02  ? ? ? ? ? ? 29  GLY   A-2 CA   1 
ATOM   2589 C  C    . GLY   A-2 1 29  ? -7.532  -0.781  38.678  1.00 24.79  ? ? ? ? ? ? 29  GLY   A-2 C    1 
ATOM   2590 O  O    . GLY   A-2 1 29  ? -7.127  -0.671  37.504  1.00 27.72  ? ? ? ? ? ? 29  GLY   A-2 O    1 
ATOM   2591 N  N    . LEU   A-2 1 30  ? -8.789  -0.617  39.068  1.00 26.29  ? ? ? ? ? ? 30  LEU   A-2 N    1 
ATOM   2592 C  CA   . LEU   A-2 1 30  ? -9.923  -0.283  38.175  1.00 28.06  ? ? ? ? ? ? 30  LEU   A-2 CA   1 
ATOM   2593 C  C    . LEU   A-2 1 30  ? -10.392 1.127   38.534  1.00 27.40  ? ? ? ? ? ? 30  LEU   A-2 C    1 
ATOM   2594 O  O    . LEU   A-2 1 30  ? -10.863 1.338   39.666  1.00 27.02  ? ? ? ? ? ? 30  LEU   A-2 O    1 
ATOM   2595 C  CB   . LEU   A-2 1 30  ? -11.033 -1.321  38.356  1.00 26.04  ? ? ? ? ? ? 30  LEU   A-2 CB   1 
ATOM   2596 C  CG   . LEU   A-2 1 30  ? -12.239 -1.150  37.434  1.00 27.97  ? ? ? ? ? ? 30  LEU   A-2 CG   1 
ATOM   2597 C  CD1  . LEU   A-2 1 30  ? -11.870 -1.505  36.006  1.00 27.89  ? ? ? ? ? ? 30  LEU   A-2 CD1  1 
ATOM   2598 C  CD2  . LEU   A-2 1 30  ? -13.415 -1.985  37.908  1.00 30.46  ? ? ? ? ? ? 30  LEU   A-2 CD2  1 
ATOM   2599 N  N    . TRP   A-2 1 31  ? -10.276 2.039   37.572  1.00 29.67  ? ? ? ? ? ? 31  TRP   A-2 N    1 
ATOM   2600 C  CA   . TRP   A-2 1 31  ? -10.509 3.495   37.735  1.00 31.13  ? ? ? ? ? ? 31  TRP   A-2 CA   1 
ATOM   2601 C  C    . TRP   A-2 1 31  ? -11.862 3.840   37.105  1.00 31.31  ? ? ? ? ? ? 31  TRP   A-2 C    1 
ATOM   2602 O  O    . TRP   A-2 1 31  ? -11.950 3.846   35.847  1.00 34.13  ? ? ? ? ? ? 31  TRP   A-2 O    1 
ATOM   2603 C  CB   . TRP   A-2 1 31  ? -9.343  4.261   37.106  1.00 31.62  ? ? ? ? ? ? 31  TRP   A-2 CB   1 
ATOM   2604 C  CG   . TRP   A-2 1 31  ? -9.433  5.747   37.233  1.00 32.38  ? ? ? ? ? ? 31  TRP   A-2 CG   1 
ATOM   2605 C  CD1  . TRP   A-2 1 31  ? -10.069 6.464   38.205  1.00 35.12  ? ? ? ? ? ? 31  TRP   A-2 CD1  1 
ATOM   2606 C  CD2  . TRP   A-2 1 31  ? -8.834  6.708   36.347  1.00 34.40  ? ? ? ? ? ? 31  TRP   A-2 CD2  1 
ATOM   2607 N  NE1  . TRP   A-2 1 31  ? -9.917  7.806   37.977  1.00 36.89  ? ? ? ? ? ? 31  TRP   A-2 NE1  1 
ATOM   2608 C  CE2  . TRP   A-2 1 31  ? -9.155  7.988   36.853  1.00 38.49  ? ? ? ? ? ? 31  TRP   A-2 CE2  1 
ATOM   2609 C  CE3  . TRP   A-2 1 31  ? -8.060  6.608   35.186  1.00 35.99  ? ? ? ? ? ? 31  TRP   A-2 CE3  1 
ATOM   2610 C  CZ2  . TRP   A-2 1 31  ? -8.735  9.159   36.220  1.00 40.11  ? ? ? ? ? ? 31  TRP   A-2 CZ2  1 
ATOM   2611 C  CZ3  . TRP   A-2 1 31  ? -7.642  7.765   34.564  1.00 40.03  ? ? ? ? ? ? 31  TRP   A-2 CZ3  1 
ATOM   2612 C  CH2  . TRP   A-2 1 31  ? -7.980  9.022   35.075  1.00 40.69  ? ? ? ? ? ? 31  TRP   A-2 CH2  1 
ATOM   2613 N  N    . LEU   A-2 1 32  ? -12.878 4.052   37.972  1.00 29.61  ? ? ? ? ? ? 32  LEU   A-2 N    1 
ATOM   2614 C  CA   . LEU   A-2 1 32  ? -14.263 4.410   37.569  1.00 32.29  ? ? ? ? ? ? 32  LEU   A-2 CA   1 
ATOM   2615 C  C    . LEU   A-2 1 32  ? -14.637 5.690   38.308  1.00 37.05  ? ? ? ? ? ? 32  LEU   A-2 C    1 
ATOM   2616 O  O    . LEU   A-2 1 32  ? -14.479 5.715   39.545  1.00 38.94  ? ? ? ? ? ? 32  LEU   A-2 O    1 
ATOM   2617 C  CB   . LEU   A-2 1 32  ? -15.215 3.274   37.950  1.00 32.36  ? ? ? ? ? ? 32  LEU   A-2 CB   1 
ATOM   2618 C  CG   . LEU   A-2 1 32  ? -14.900 1.915   37.334  1.00 31.87  ? ? ? ? ? ? 32  LEU   A-2 CG   1 
ATOM   2619 C  CD1  . LEU   A-2 1 32  ? -15.758 0.836   37.975  1.00 33.05  ? ? ? ? ? ? 32  LEU   A-2 CD1  1 
ATOM   2620 C  CD2  . LEU   A-2 1 32  ? -15.086 1.941   35.821  1.00 30.59  ? ? ? ? ? ? 32  LEU   A-2 CD2  1 
ATOM   2621 N  N    . ASP   A-2 1 33  ? -15.079 6.712   37.574  1.00 35.40  ? ? ? ? ? ? 33  ASP   A-2 N    1 
ATOM   2622 C  CA   . ASP   A-2 1 33  ? -15.322 8.056   38.161  1.00 36.77  ? ? ? ? ? ? 33  ASP   A-2 CA   1 
ATOM   2623 C  C    . ASP   A-2 1 33  ? -14.042 8.421   38.928  1.00 36.21  ? ? ? ? ? ? 33  ASP   A-2 C    1 
ATOM   2624 O  O    . ASP   A-2 1 33  ? -12.959 8.245   38.341  1.00 35.34  ? ? ? ? ? ? 33  ASP   A-2 O    1 
ATOM   2625 C  CB   . ASP   A-2 1 33  ? -16.637 8.034   38.944  1.00 39.24  ? ? ? ? ? ? 33  ASP   A-2 CB   1 
ATOM   2626 C  CG   . ASP   A-2 1 33  ? -17.820 7.566   38.109  1.00 44.30  ? ? ? ? ? ? 33  ASP   A-2 CG   1 
ATOM   2627 O  OD1  . ASP   A-2 1 33  ? -17.936 8.017   36.950  1.00 48.70  ? ? ? ? ? ? 33  ASP   A-2 OD1  1 
ATOM   2628 O  OD2  . ASP   A-2 1 33  ? -18.609 6.739   38.613  1.00 49.78  ? ? ? ? ? ? 33  ASP   A-2 OD2  1 
ATOM   2629 N  N    . ASP   A-2 1 34  ? -14.121 8.869   40.188  1.00 38.94  ? ? ? ? ? ? 34  ASP   A-2 N    1 
ATOM   2630 C  CA   . ASP   A-2 1 34  ? -12.914 9.332   40.927  1.00 39.95  ? ? ? ? ? ? 34  ASP   A-2 CA   1 
ATOM   2631 C  C    . ASP   A-2 1 34  ? -12.481 8.289   41.968  1.00 35.65  ? ? ? ? ? ? 34  ASP   A-2 C    1 
ATOM   2632 O  O    . ASP   A-2 1 34  ? -11.908 8.695   43.001  1.00 40.69  ? ? ? ? ? ? 34  ASP   A-2 O    1 
ATOM   2633 C  CB   . ASP   A-2 1 34  ? -13.164 10.715  41.532  1.00 43.36  ? ? ? ? ? ? 34  ASP   A-2 CB   1 
ATOM   2634 C  CG   . ASP   A-2 1 34  ? -14.238 10.758  42.608  1.00 49.63  ? ? ? ? ? ? 34  ASP   A-2 CG   1 
ATOM   2635 O  OD1  . ASP   A-2 1 34  ? -15.005 9.774   42.729  1.00 46.74  ? ? ? ? ? ? 34  ASP   A-2 OD1  1 
ATOM   2636 O  OD2  . ASP   A-2 1 34  ? -14.303 11.784  43.313  1.00 53.80  ? ? ? ? ? ? 34  ASP   A-2 OD2  1 
ATOM   2637 N  N    . VAL   A-2 1 35  ? -12.715 6.999   41.716  1.00 35.01  ? ? ? ? ? ? 35  VAL   A-2 N    1 
ATOM   2638 C  CA   . VAL   A-2 1 35  ? -12.316 5.905   42.649  1.00 34.70  ? ? ? ? ? ? 35  VAL   A-2 CA   1 
ATOM   2639 C  C    . VAL   A-2 1 35  ? -11.497 4.874   41.872  1.00 32.14  ? ? ? ? ? ? 35  VAL   A-2 C    1 
ATOM   2640 O  O    . VAL   A-2 1 35  ? -11.905 4.509   40.745  1.00 29.47  ? ? ? ? ? ? 35  VAL   A-2 O    1 
ATOM   2641 C  CB   . VAL   A-2 1 35  ? -13.531 5.260   43.341  1.00 35.36  ? ? ? ? ? ? 35  VAL   A-2 CB   1 
ATOM   2642 C  CG1  . VAL   A-2 1 35  ? -13.107 4.109   44.246  1.00 35.46  ? ? ? ? ? ? 35  VAL   A-2 CG1  1 
ATOM   2643 C  CG2  . VAL   A-2 1 35  ? -14.338 6.289   44.120  1.00 35.38  ? ? ? ? ? ? 35  VAL   A-2 CG2  1 
ATOM   2644 N  N    . VAL   A-2 1 36  ? -10.396 4.425   42.479  1.00 32.17  ? ? ? ? ? ? 36  VAL   A-2 N    1 
ATOM   2645 C  CA   . VAL   A-2 1 36  ? -9.574  3.276   42.010  1.00 32.64  ? ? ? ? ? ? 36  VAL   A-2 CA   1 
ATOM   2646 C  C    . VAL   A-2 1 36  ? -9.800  2.117   42.988  1.00 31.86  ? ? ? ? ? ? 36  VAL   A-2 C    1 
ATOM   2647 O  O    . VAL   A-2 1 36  ? -9.535  2.278   44.201  1.00 31.44  ? ? ? ? ? ? 36  VAL   A-2 O    1 
ATOM   2648 C  CB   . VAL   A-2 1 36  ? -8.086  3.637   41.870  1.00 33.01  ? ? ? ? ? ? 36  VAL   A-2 CB   1 
ATOM   2649 C  CG1  . VAL   A-2 1 36  ? -7.242  2.412   41.544  1.00 32.31  ? ? ? ? ? ? 36  VAL   A-2 CG1  1 
ATOM   2650 C  CG2  . VAL   A-2 1 36  ? -7.879  4.738   40.836  1.00 34.46  ? ? ? ? ? ? 36  VAL   A-2 CG2  1 
ATOM   2651 N  N    . TYR   A-2 1 37  ? -10.281 0.997   42.456  1.00 27.10  ? ? ? ? ? ? 37  TYR   A-2 N    1 
ATOM   2652 C  CA   . TYR   A-2 1 37  ? -10.553 -0.271  43.185  1.00 27.31  ? ? ? ? ? ? 37  TYR   A-2 CA   1 
ATOM   2653 C  C    . TYR   A-2 1 37  ? -9.371  -1.208  42.935  1.00 26.78  ? ? ? ? ? ? 37  TYR   A-2 C    1 
ATOM   2654 O  O    . TYR   A-2 1 37  ? -8.960  -1.371  41.757  1.00 28.71  ? ? ? ? ? ? 37  TYR   A-2 O    1 
ATOM   2655 C  CB   . TYR   A-2 1 37  ? -11.865 -0.899  42.701  1.00 26.28  ? ? ? ? ? ? 37  TYR   A-2 CB   1 
ATOM   2656 C  CG   . TYR   A-2 1 37  ? -13.086 -0.018  42.795  1.00 27.47  ? ? ? ? ? ? 37  TYR   A-2 CG   1 
ATOM   2657 C  CD1  . TYR   A-2 1 37  ? -13.356 0.947   41.835  1.00 27.42  ? ? ? ? ? ? 37  TYR   A-2 CD1  1 
ATOM   2658 C  CD2  . TYR   A-2 1 37  ? -13.976 -0.130  43.855  1.00 27.32  ? ? ? ? ? ? 37  TYR   A-2 CD2  1 
ATOM   2659 C  CE1  . TYR   A-2 1 37  ? -14.469 1.770   41.923  1.00 30.76  ? ? ? ? ? ? 37  TYR   A-2 CE1  1 
ATOM   2660 C  CE2  . TYR   A-2 1 37  ? -15.101 0.676   43.948  1.00 29.05  ? ? ? ? ? ? 37  TYR   A-2 CE2  1 
ATOM   2661 C  CZ   . TYR   A-2 1 37  ? -15.339 1.643   42.989  1.00 29.51  ? ? ? ? ? ? 37  TYR   A-2 CZ   1 
ATOM   2662 O  OH   . TYR   A-2 1 37  ? -16.442 2.441   43.091  1.00 35.76  ? ? ? ? ? ? 37  TYR   A-2 OH   1 
ATOM   2663 N  N    . CYS   A-2 1 38  ? -8.831  -1.818  43.991  1.00 24.97  ? ? ? ? ? ? 38  CYS   A-2 N    1 
ATOM   2664 C  CA   . CYS   A-2 1 38  ? -7.748  -2.827  43.865  1.00 27.12  ? ? ? ? ? ? 38  CYS   A-2 CA   1 
ATOM   2665 C  C    . CYS   A-2 1 38  ? -7.772  -3.804  45.036  1.00 23.84  ? ? ? ? ? ? 38  CYS   A-2 C    1 
ATOM   2666 O  O    . CYS   A-2 1 38  ? -8.415  -3.549  46.055  1.00 25.37  ? ? ? ? ? ? 38  CYS   A-2 O    1 
ATOM   2667 C  CB   . CYS   A-2 1 38  ? -6.384  -2.164  43.741  1.00 29.11  ? ? ? ? ? ? 38  CYS   A-2 CB   1 
ATOM   2668 S  SG   . CYS   A-2 1 38  ? -5.779  -1.427  45.276  1.00 32.35  ? ? ? ? ? ? 38  CYS   A-2 SG   1 
ATOM   2669 N  N    . PRO   A-2 1 39  ? -7.101  -4.972  44.915  1.00 24.86  ? ? ? ? ? ? 39  PRO   A-2 N    1 
ATOM   2670 C  CA   . PRO   A-2 1 39  ? -7.028  -5.923  46.025  1.00 24.29  ? ? ? ? ? ? 39  PRO   A-2 CA   1 
ATOM   2671 C  C    . PRO   A-2 1 39  ? -6.350  -5.278  47.239  1.00 23.81  ? ? ? ? ? ? 39  PRO   A-2 C    1 
ATOM   2672 O  O    . PRO   A-2 1 39  ? -5.341  -4.608  47.081  1.00 25.96  ? ? ? ? ? ? 39  PRO   A-2 O    1 
ATOM   2673 C  CB   . PRO   A-2 1 39  ? -6.208  -7.090  45.462  1.00 25.37  ? ? ? ? ? ? 39  PRO   A-2 CB   1 
ATOM   2674 C  CG   . PRO   A-2 1 39  ? -6.395  -6.966  43.974  1.00 24.07  ? ? ? ? ? ? 39  PRO   A-2 CG   1 
ATOM   2675 C  CD   . PRO   A-2 1 39  ? -6.419  -5.477  43.715  1.00 25.47  ? ? ? ? ? ? 39  PRO   A-2 CD   1 
ATOM   2676 N  N    . ARG   A-2 1 40  ? -6.910  -5.498  48.424  1.00 24.21  ? ? ? ? ? ? 40  ARG   A-2 N    1 
ATOM   2677 C  CA   . ARG   A-2 1 40  ? -6.364  -4.902  49.661  1.00 26.68  ? ? ? ? ? ? 40  ARG   A-2 CA   1 
ATOM   2678 C  C    . ARG   A-2 1 40  ? -4.981  -5.484  49.978  1.00 26.83  ? ? ? ? ? ? 40  ARG   A-2 C    1 
ATOM   2679 O  O    . ARG   A-2 1 40  ? -4.241  -4.795  50.679  1.00 29.97  ? ? ? ? ? ? 40  ARG   A-2 O    1 
ATOM   2680 C  CB   . ARG   A-2 1 40  ? -7.341  -5.042  50.830  1.00 25.09  ? ? ? ? ? ? 40  ARG   A-2 CB   1 
ATOM   2681 C  CG   . ARG   A-2 1 40  ? -7.484  -6.457  51.361  1.00 25.48  ? ? ? ? ? ? 40  ARG   A-2 CG   1 
ATOM   2682 C  CD   . ARG   A-2 1 40  ? -8.362  -6.459  52.586  1.00 25.43  ? ? ? ? ? ? 40  ARG   A-2 CD   1 
ATOM   2683 N  NE   . ARG   A-2 1 40  ? -8.608  -7.823  53.025  1.00 25.31  ? ? ? ? ? ? 40  ARG   A-2 NE   1 
ATOM   2684 C  CZ   . ARG   A-2 1 40  ? -9.254  -8.165  54.133  1.00 25.93  ? ? ? ? ? ? 40  ARG   A-2 CZ   1 
ATOM   2685 N  NH1  . ARG   A-2 1 40  ? -9.732  -7.242  54.953  1.00 28.34  ? ? ? ? ? ? 40  ARG   A-2 NH1  1 
ATOM   2686 N  NH2  . ARG   A-2 1 40  ? -9.383  -9.443  54.441  1.00 28.12  ? ? ? ? ? ? 40  ARG   A-2 NH2  1 
ATOM   2687 N  N    . HIS   A-2 1 41  ? -4.613  -6.661  49.460  1.00 26.84  ? ? ? ? ? ? 41  HIS   A-2 N    1 
ATOM   2688 C  CA   . HIS   A-2 1 41  ? -3.303  -7.301  49.761  1.00 28.79  ? ? ? ? ? ? 41  HIS   A-2 CA   1 
ATOM   2689 C  C    . HIS   A-2 1 41  ? -2.124  -6.487  49.195  1.00 30.84  ? ? ? ? ? ? 41  HIS   A-2 C    1 
ATOM   2690 O  O    . HIS   A-2 1 41  ? -0.973  -6.815  49.561  1.00 33.12  ? ? ? ? ? ? 41  HIS   A-2 O    1 
ATOM   2691 C  CB   . HIS   A-2 1 41  ? -3.310  -8.800  49.419  1.00 29.76  ? ? ? ? ? ? 41  HIS   A-2 CB   1 
ATOM   2692 C  CG   . HIS   A-2 1 41  ? -3.306  -9.176  47.974  1.00 30.15  ? ? ? ? ? ? 41  HIS   A-2 CG   1 
ATOM   2693 N  ND1  . HIS   A-2 1 41  ? -2.269  -8.865  47.126  1.00 29.77  ? ? ? ? ? ? 41  HIS   A-2 ND1  1 
ATOM   2694 C  CD2  . HIS   A-2 1 41  ? -4.157  -9.947  47.252  1.00 29.69  ? ? ? ? ? ? 41  HIS   A-2 CD2  1 
ATOM   2695 C  CE1  . HIS   A-2 1 41  ? -2.504  -9.383  45.929  1.00 27.35  ? ? ? ? ? ? 41  HIS   A-2 CE1  1 
ATOM   2696 N  NE2  . HIS   A-2 1 41  ? -3.655  -10.045 45.982  1.00 27.88  ? ? ? ? ? ? 41  HIS   A-2 NE2  1 
ATOM   2697 N  N    . VAL   A-2 1 42  ? -2.379  -5.432  48.409  1.00 29.25  ? ? ? ? ? ? 42  VAL   A-2 N    1 
ATOM   2698 C  CA   . VAL   A-2 1 42  ? -1.345  -4.441  47.972  1.00 31.62  ? ? ? ? ? ? 42  VAL   A-2 CA   1 
ATOM   2699 C  C    . VAL   A-2 1 42  ? -0.681  -3.800  49.199  1.00 32.18  ? ? ? ? ? ? 42  VAL   A-2 C    1 
ATOM   2700 O  O    . VAL   A-2 1 42  ? 0.492   -3.403  49.074  1.00 36.87  ? ? ? ? ? ? 42  VAL   A-2 O    1 
ATOM   2701 C  CB   . VAL   A-2 1 42  ? -1.929  -3.372  47.024  1.00 31.97  ? ? ? ? ? ? 42  VAL   A-2 CB   1 
ATOM   2702 C  CG1  . VAL   A-2 1 42  ? -2.850  -2.395  47.734  1.00 32.83  ? ? ? ? ? ? 42  VAL   A-2 CG1  1 
ATOM   2703 C  CG2  . VAL   A-2 1 42  ? -0.837  -2.633  46.273  1.00 32.79  ? ? ? ? ? ? 42  VAL   A-2 CG2  1 
ATOM   2704 N  N    . ILE   A-2 1 43  ? -1.371  -3.717  50.343  1.00 34.06  ? ? ? ? ? ? 43  ILE   A-2 N    1 
ATOM   2705 C  CA   . ILE   A-2 1 43  ? -0.829  -3.044  51.567  1.00 39.28  ? ? ? ? ? ? 43  ILE   A-2 CA   1 
ATOM   2706 C  C    . ILE   A-2 1 43  ? 0.051   -3.999  52.391  1.00 41.05  ? ? ? ? ? ? 43  ILE   A-2 C    1 
ATOM   2707 O  O    . ILE   A-2 1 43  ? 0.653   -3.504  53.358  1.00 50.07  ? ? ? ? ? ? 43  ILE   A-2 O    1 
ATOM   2708 C  CB   . ILE   A-2 1 43  ? -1.946  -2.408  52.422  1.00 42.14  ? ? ? ? ? ? 43  ILE   A-2 CB   1 
ATOM   2709 C  CG1  . ILE   A-2 1 43  ? -2.780  -3.428  53.205  1.00 39.81  ? ? ? ? ? ? 43  ILE   A-2 CG1  1 
ATOM   2710 C  CG2  . ILE   A-2 1 43  ? -2.810  -1.496  51.567  1.00 43.40  ? ? ? ? ? ? 43  ILE   A-2 CG2  1 
ATOM   2711 C  CD1  . ILE   A-2 1 43  ? -3.803  -2.787  54.114  1.00 40.48  ? ? ? ? ? ? 43  ILE   A-2 CD1  1 
ATOM   2712 N  N    . CYS   A-2 1 44  ? 0.125   -5.292  52.052  1.00 42.09  ? ? ? ? ? ? 44  CYS   A-2 N    1 
ATOM   2713 C  CA   . CYS   A-2 1 44  ? 0.918   -6.312  52.798  1.00 51.55  ? ? ? ? ? ? 44  CYS   A-2 CA   1 
ATOM   2714 C  C    . CYS   A-2 1 44  ? 2.392   -6.234  52.390  1.00 57.26  ? ? ? ? ? ? 44  CYS   A-2 C    1 
ATOM   2715 O  O    . CYS   A-2 1 44  ? 2.667   -5.893  51.222  1.00 65.14  ? ? ? ? ? ? 44  CYS   A-2 O    1 
ATOM   2716 C  CB   . CYS   A-2 1 44  ? 0.395   -7.724  52.564  1.00 54.14  ? ? ? ? ? ? 44  CYS   A-2 CB   1 
ATOM   2717 S  SG   . CYS   A-2 1 44  ? -1.246  -7.994  53.281  1.00 61.14  ? ? ? ? ? ? 44  CYS   A-2 SG   1 
ATOM   2718 N  N    . THR   A-2 1 45  ? 3.296   -6.554  53.323  1.00 68.49  ? ? ? ? ? ? 45  THR   A-2 N    1 
ATOM   2719 C  CA   . THR   A-2 1 45  ? 4.770   -6.527  53.124  1.00 77.08  ? ? ? ? ? ? 45  THR   A-2 CA   1 
ATOM   2720 C  C    . THR   A-2 1 45  ? 5.190   -7.784  52.349  1.00 89.21  ? ? ? ? ? ? 45  THR   A-2 C    1 
ATOM   2721 O  O    . THR   A-2 1 45  ? 5.520   -7.640  51.156  1.00 99.13  ? ? ? ? ? ? 45  THR   A-2 O    1 
ATOM   2722 C  CB   . THR   A-2 1 45  ? 5.500   -6.362  54.465  1.00 81.49  ? ? ? ? ? ? 45  THR   A-2 CB   1 
ATOM   2723 O  OG1  . THR   A-2 1 45  ? 4.945   -7.295  55.394  1.00 88.61  ? ? ? ? ? ? 45  THR   A-2 OG1  1 
ATOM   2724 C  CG2  . THR   A-2 1 45  ? 5.391   -4.958  55.018  1.00 79.50  ? ? ? ? ? ? 45  THR   A-2 CG2  1 
ATOM   2725 N  N    . SER   A-2 1 46  ? 5.145   -8.953  53.003  1.00 96.17  ? ? ? ? ? ? 46  SER   A-2 N    1 
ATOM   2726 C  CA   . SER   A-2 1 46  ? 5.494   -10.300 52.464  1.00 101.29 ? ? ? ? ? ? 46  SER   A-2 CA   1 
ATOM   2727 C  C    . SER   A-2 1 46  ? 5.522   -11.322 53.610  1.00 106.66 ? ? ? ? ? ? 46  SER   A-2 C    1 
ATOM   2728 O  O    . SER   A-2 1 46  ? 4.854   -12.368 53.491  1.00 104.82 ? ? ? ? ? ? 46  SER   A-2 O    1 
ATOM   2729 C  CB   . SER   A-2 1 46  ? 6.813   -10.304 51.717  1.00 96.35  ? ? ? ? ? ? 46  SER   A-2 CB   1 
ATOM   2730 O  OG   . SER   A-2 1 46  ? 7.119   -11.603 51.233  1.00 88.13  ? ? ? ? ? ? 46  SER   A-2 OG   1 
ATOM   2731 N  N    . GLU   A-2 1 47  ? 6.290   -11.026 54.666  1.00 118.23 ? ? ? ? ? ? 47  GLU   A-2 N    1 
ATOM   2732 C  CA   . GLU   A-2 1 47  ? 6.401   -11.843 55.909  1.00 120.39 ? ? ? ? ? ? 47  GLU   A-2 CA   1 
ATOM   2733 C  C    . GLU   A-2 1 47  ? 5.037   -11.930 56.614  1.00 128.11 ? ? ? ? ? ? 47  GLU   A-2 C    1 
ATOM   2734 O  O    . GLU   A-2 1 47  ? 4.760   -12.991 57.211  1.00 144.73 ? ? ? ? ? ? 47  GLU   A-2 O    1 
ATOM   2735 C  CB   . GLU   A-2 1 47  ? 7.495   -11.299 56.840  1.00 120.30 ? ? ? ? ? ? 47  GLU   A-2 CB   1 
ATOM   2736 C  CG   . GLU   A-2 1 47  ? 7.215   -9.940  57.480  1.00 120.34 ? ? ? ? ? ? 47  GLU   A-2 CG   1 
ATOM   2737 C  CD   . GLU   A-2 1 47  ? 7.571   -8.711  56.657  1.00 115.83 ? ? ? ? ? ? 47  GLU   A-2 CD   1 
ATOM   2738 O  OE1  . GLU   A-2 1 47  ? 7.635   -8.821  55.415  1.00 109.05 ? ? ? ? ? ? 47  GLU   A-2 OE1  1 
ATOM   2739 O  OE2  . GLU   A-2 1 47  ? 7.780   -7.640  57.264  1.00 108.85 ? ? ? ? ? ? 47  GLU   A-2 OE2  1 
ATOM   2740 N  N    . ASP   A-2 1 48  ? 4.220   -10.870 56.533  1.00 118.84 ? ? ? ? ? ? 48  ASP   A-2 N    1 
ATOM   2741 C  CA   . ASP   A-2 1 48  ? 2.938   -10.723 57.275  1.00 112.59 ? ? ? ? ? ? 48  ASP   A-2 CA   1 
ATOM   2742 C  C    . ASP   A-2 1 48  ? 1.747   -11.124 56.388  1.00 113.08 ? ? ? ? ? ? 48  ASP   A-2 C    1 
ATOM   2743 O  O    . ASP   A-2 1 48  ? 0.615   -10.758 56.754  1.00 117.99 ? ? ? ? ? ? 48  ASP   A-2 O    1 
ATOM   2744 C  CB   . ASP   A-2 1 48  ? 2.798   -9.289  57.804  1.00 110.07 ? ? ? ? ? ? 48  ASP   A-2 CB   1 
ATOM   2745 C  CG   . ASP   A-2 1 48  ? 2.049   -9.162  59.122  1.00 104.68 ? ? ? ? ? ? 48  ASP   A-2 CG   1 
ATOM   2746 O  OD1  . ASP   A-2 1 48  ? 2.282   -9.998  60.019  1.00 108.49 ? ? ? ? ? ? 48  ASP   A-2 OD1  1 
ATOM   2747 O  OD2  . ASP   A-2 1 48  ? 1.247   -8.216  59.247  1.00 93.92  ? ? ? ? ? ? 48  ASP   A-2 OD2  1 
ATOM   2748 N  N    . MET   A-2 1 49  ? 1.973   -11.866 55.293  1.00 103.83 ? ? ? ? ? ? 49  MET   A-2 N    1 
ATOM   2749 C  CA   . MET   A-2 1 49  ? 0.900   -12.406 54.404  1.00 94.37  ? ? ? ? ? ? 49  MET   A-2 CA   1 
ATOM   2750 C  C    . MET   A-2 1 49  ? 0.401   -13.768 54.919  1.00 73.22  ? ? ? ? ? ? 49  MET   A-2 C    1 
ATOM   2751 O  O    . MET   A-2 1 49  ? -0.561  -14.293 54.318  1.00 67.71  ? ? ? ? ? ? 49  MET   A-2 O    1 
ATOM   2752 C  CB   . MET   A-2 1 49  ? 1.382   -12.544 52.952  1.00 105.69 ? ? ? ? ? ? 49  MET   A-2 CB   1 
ATOM   2753 C  CG   . MET   A-2 1 49  ? 0.767   -11.524 52.012  1.00 106.59 ? ? ? ? ? ? 49  MET   A-2 CG   1 
ATOM   2754 S  SD   . MET   A-2 1 49  ? 1.677   -11.387 50.454  1.00 111.48 ? ? ? ? ? ? 49  MET   A-2 SD   1 
ATOM   2755 C  CE   . MET   A-2 1 49  ? 0.465   -10.525 49.457  1.00 97.70  ? ? ? ? ? ? 49  MET   A-2 CE   1 
ATOM   2756 N  N    . LEU   A-2 1 50  ? 1.012   -14.319 55.977  1.00 66.37  ? ? ? ? ? ? 50  LEU   A-2 N    1 
ATOM   2757 C  CA   . LEU   A-2 1 50  ? 0.555   -15.568 56.652  1.00 71.47  ? ? ? ? ? ? 50  LEU   A-2 CA   1 
ATOM   2758 C  C    . LEU   A-2 1 50  ? -0.706  -15.283 57.482  1.00 76.03  ? ? ? ? ? ? 50  LEU   A-2 C    1 
ATOM   2759 O  O    . LEU   A-2 1 50  ? -1.685  -16.042 57.320  1.00 74.47  ? ? ? ? ? ? 50  LEU   A-2 O    1 
ATOM   2760 C  CB   . LEU   A-2 1 50  ? 1.681   -16.138 57.524  1.00 77.97  ? ? ? ? ? ? 50  LEU   A-2 CB   1 
ATOM   2761 C  CG   . LEU   A-2 1 50  ? 2.768   -16.906 56.771  1.00 80.90  ? ? ? ? ? ? 50  LEU   A-2 CG   1 
ATOM   2762 C  CD1  . LEU   A-2 1 50  ? 3.999   -17.105 57.644  1.00 82.28  ? ? ? ? ? ? 50  LEU   A-2 CD1  1 
ATOM   2763 C  CD2  . LEU   A-2 1 50  ? 2.247   -18.247 56.266  1.00 78.33  ? ? ? ? ? ? 50  LEU   A-2 CD2  1 
ATOM   2764 N  N    . ASN   A-2 1 51  ? -0.679  -14.250 58.336  1.00 77.05  ? ? ? ? ? ? 51  ASN   A-2 N    1 
ATOM   2765 C  CA   . ASN   A-2 1 51  ? -1.823  -13.844 59.203  1.00 72.50  ? ? ? ? ? ? 51  ASN   A-2 CA   1 
ATOM   2766 C  C    . ASN   A-2 1 51  ? -1.859  -12.320 59.347  1.00 59.56  ? ? ? ? ? ? 51  ASN   A-2 C    1 
ATOM   2767 O  O    . ASN   A-2 1 51  ? -1.618  -11.780 60.425  1.00 60.40  ? ? ? ? ? ? 51  ASN   A-2 O    1 
ATOM   2768 C  CB   . ASN   A-2 1 51  ? -1.779  -14.562 60.555  1.00 80.04  ? ? ? ? ? ? 51  ASN   A-2 CB   1 
ATOM   2769 C  CG   . ASN   A-2 1 51  ? -3.101  -14.511 61.294  1.00 92.16  ? ? ? ? ? ? 51  ASN   A-2 CG   1 
ATOM   2770 O  OD1  . ASN   A-2 1 51  ? -4.154  -14.785 60.717  1.00 93.52  ? ? ? ? ? ? 51  ASN   A-2 OD1  1 
ATOM   2771 N  ND2  . ASN   A-2 1 51  ? -3.057  -14.170 62.573  1.00 100.45 ? ? ? ? ? ? 51  ASN   A-2 ND2  1 
ATOM   2772 N  N    . PRO   A-2 1 52  ? -2.186  -11.573 58.265  1.00 54.10  ? ? ? ? ? ? 52  PRO   A-2 N    1 
ATOM   2773 C  CA   . PRO   A-2 1 52  ? -2.301  -10.117 58.343  1.00 51.90  ? ? ? ? ? ? 52  PRO   A-2 CA   1 
ATOM   2774 C  C    . PRO   A-2 1 52  ? -3.569  -9.683  59.091  1.00 44.68  ? ? ? ? ? ? 52  PRO   A-2 C    1 
ATOM   2775 O  O    . PRO   A-2 1 52  ? -4.597  -10.306 58.886  1.00 47.02  ? ? ? ? ? ? 52  PRO   A-2 O    1 
ATOM   2776 C  CB   . PRO   A-2 1 52  ? -2.387  -9.669  56.875  1.00 51.37  ? ? ? ? ? ? 52  PRO   A-2 CB   1 
ATOM   2777 C  CG   . PRO   A-2 1 52  ? -2.943  -10.871 56.138  1.00 54.12  ? ? ? ? ? ? 52  PRO   A-2 CG   1 
ATOM   2778 C  CD   . PRO   A-2 1 52  ? -2.477  -12.085 56.916  1.00 54.18  ? ? ? ? ? ? 52  PRO   A-2 CD   1 
ATOM   2779 N  N    . ASN   A-2 1 53  ? -3.468  -8.650  59.934  1.00 43.93  ? ? ? ? ? ? 53  ASN   A-2 N    1 
ATOM   2780 C  CA   . ASN   A-2 1 53  ? -4.647  -7.856  60.364  1.00 40.83  ? ? ? ? ? ? 53  ASN   A-2 CA   1 
ATOM   2781 C  C    . ASN   A-2 1 53  ? -4.719  -6.625  59.460  1.00 41.14  ? ? ? ? ? ? 53  ASN   A-2 C    1 
ATOM   2782 O  O    . ASN   A-2 1 53  ? -3.937  -5.693  59.662  1.00 39.49  ? ? ? ? ? ? 53  ASN   A-2 O    1 
ATOM   2783 C  CB   . ASN   A-2 1 53  ? -4.642  -7.465  61.840  1.00 45.30  ? ? ? ? ? ? 53  ASN   A-2 CB   1 
ATOM   2784 C  CG   . ASN   A-2 1 53  ? -5.964  -6.828  62.218  1.00 50.44  ? ? ? ? ? ? 53  ASN   A-2 CG   1 
ATOM   2785 O  OD1  . ASN   A-2 1 53  ? -6.210  -5.670  61.892  1.00 53.37  ? ? ? ? ? ? 53  ASN   A-2 OD1  1 
ATOM   2786 N  ND2  . ASN   A-2 1 53  ? -6.847  -7.587  62.850  1.00 59.20  ? ? ? ? ? ? 53  ASN   A-2 ND2  1 
ATOM   2787 N  N    . TYR   A-2 1 54  ? -5.616  -6.642  58.473  1.00 36.34  ? ? ? ? ? ? 54  TYR   A-2 N    1 
ATOM   2788 C  CA   . TYR   A-2 1 54  ? -5.686  -5.594  57.425  1.00 36.48  ? ? ? ? ? ? 54  TYR   A-2 CA   1 
ATOM   2789 C  C    . TYR   A-2 1 54  ? -6.136  -4.247  58.009  1.00 38.50  ? ? ? ? ? ? 54  TYR   A-2 C    1 
ATOM   2790 O  O    . TYR   A-2 1 54  ? -5.694  -3.218  57.464  1.00 40.38  ? ? ? ? ? ? 54  TYR   A-2 O    1 
ATOM   2791 C  CB   . TYR   A-2 1 54  ? -6.597  -6.040  56.285  1.00 34.75  ? ? ? ? ? ? 54  TYR   A-2 CB   1 
ATOM   2792 C  CG   . TYR   A-2 1 54  ? -5.942  -6.994  55.323  1.00 32.72  ? ? ? ? ? ? 54  TYR   A-2 CG   1 
ATOM   2793 C  CD1  . TYR   A-2 1 54  ? -5.041  -6.542  54.371  1.00 32.78  ? ? ? ? ? ? 54  TYR   A-2 CD1  1 
ATOM   2794 C  CD2  . TYR   A-2 1 54  ? -6.242  -8.350  55.344  1.00 35.56  ? ? ? ? ? ? 54  TYR   A-2 CD2  1 
ATOM   2795 C  CE1  . TYR   A-2 1 54  ? -4.467  -7.415  53.457  1.00 37.65  ? ? ? ? ? ? 54  TYR   A-2 CE1  1 
ATOM   2796 C  CE2  . TYR   A-2 1 54  ? -5.670  -9.234  54.443  1.00 31.52  ? ? ? ? ? ? 54  TYR   A-2 CE2  1 
ATOM   2797 C  CZ   . TYR   A-2 1 54  ? -4.780  -8.766  53.494  1.00 36.00  ? ? ? ? ? ? 54  TYR   A-2 CZ   1 
ATOM   2798 O  OH   . TYR   A-2 1 54  ? -4.224  -9.658  52.620  1.00 36.14  ? ? ? ? ? ? 54  TYR   A-2 OH   1 
ATOM   2799 N  N    . GLU   A-2 1 55  ? -6.996  -4.244  59.034  1.00 35.10  ? ? ? ? ? ? 55  GLU   A-2 N    1 
ATOM   2800 C  CA   . GLU   A-2 1 55  ? -7.479  -3.001  59.692  1.00 36.06  ? ? ? ? ? ? 55  GLU   A-2 CA   1 
ATOM   2801 C  C    . GLU   A-2 1 55  ? -6.260  -2.298  60.309  1.00 37.33  ? ? ? ? ? ? 55  GLU   A-2 C    1 
ATOM   2802 O  O    . GLU   A-2 1 55  ? -6.149  -1.080  60.112  1.00 37.69  ? ? ? ? ? ? 55  GLU   A-2 O    1 
ATOM   2803 C  CB   . GLU   A-2 1 55  ? -8.594  -3.297  60.701  1.00 42.52  ? ? ? ? ? ? 55  GLU   A-2 CB   1 
ATOM   2804 C  CG   . GLU   A-2 1 55  ? -9.333  -2.047  61.170  1.00 53.66  ? ? ? ? ? ? 55  GLU   A-2 CG   1 
ATOM   2805 C  CD   . GLU   A-2 1 55  ? -10.440 -2.247  62.198  1.00 59.58  ? ? ? ? ? ? 55  GLU   A-2 CD   1 
ATOM   2806 O  OE1  . GLU   A-2 1 55  ? -10.841 -1.245  62.832  1.00 63.62  ? ? ? ? ? ? 55  GLU   A-2 OE1  1 
ATOM   2807 O  OE2  . GLU   A-2 1 55  ? -10.908 -3.397  62.364  1.00 80.48  ? ? ? ? ? ? 55  GLU   A-2 OE2  1 
ATOM   2808 N  N    . ASP   A-2 1 56  ? -5.359  -3.049  60.958  1.00 39.54  ? ? ? ? ? ? 56  ASP   A-2 N    1 
ATOM   2809 C  CA   . ASP   A-2 1 56  ? -4.099  -2.524  61.566  1.00 41.02  ? ? ? ? ? ? 56  ASP   A-2 CA   1 
ATOM   2810 C  C    . ASP   A-2 1 56  ? -3.134  -2.061  60.467  1.00 45.88  ? ? ? ? ? ? 56  ASP   A-2 C    1 
ATOM   2811 O  O    . ASP   A-2 1 56  ? -2.488  -1.006  60.646  1.00 48.36  ? ? ? ? ? ? 56  ASP   A-2 O    1 
ATOM   2812 C  CB   . ASP   A-2 1 56  ? -3.397  -3.574  62.434  1.00 47.55  ? ? ? ? ? ? 56  ASP   A-2 CB   1 
ATOM   2813 C  CG   . ASP   A-2 1 56  ? -3.929  -3.694  63.851  1.00 49.38  ? ? ? ? ? ? 56  ASP   A-2 CG   1 
ATOM   2814 O  OD1  . ASP   A-2 1 56  ? -4.403  -2.675  64.398  1.00 53.40  ? ? ? ? ? ? 56  ASP   A-2 OD1  1 
ATOM   2815 O  OD2  . ASP   A-2 1 56  ? -3.851  -4.809  64.401  1.00 60.03  ? ? ? ? ? ? 56  ASP   A-2 OD2  1 
ATOM   2816 N  N    . LEU   A-2 1 57  ? -3.017  -2.824  59.376  1.00 40.20  ? ? ? ? ? ? 57  LEU   A-2 N    1 
ATOM   2817 C  CA   . LEU   A-2 1 57  ? -2.089  -2.478  58.271  1.00 38.49  ? ? ? ? ? ? 57  LEU   A-2 CA   1 
ATOM   2818 C  C    . LEU   A-2 1 57  ? -2.563  -1.181  57.597  1.00 40.85  ? ? ? ? ? ? 57  LEU   A-2 C    1 
ATOM   2819 O  O    . LEU   A-2 1 57  ? -1.690  -0.361  57.259  1.00 43.55  ? ? ? ? ? ? 57  LEU   A-2 O    1 
ATOM   2820 C  CB   . LEU   A-2 1 57  ? -1.993  -3.644  57.280  1.00 38.47  ? ? ? ? ? ? 57  LEU   A-2 CB   1 
ATOM   2821 C  CG   . LEU   A-2 1 57  ? -1.370  -4.929  57.833  1.00 44.87  ? ? ? ? ? ? 57  LEU   A-2 CG   1 
ATOM   2822 C  CD1  . LEU   A-2 1 57  ? -1.359  -6.029  56.778  1.00 46.27  ? ? ? ? ? ? 57  LEU   A-2 CD1  1 
ATOM   2823 C  CD2  . LEU   A-2 1 57  ? 0.033   -4.690  58.376  1.00 46.50  ? ? ? ? ? ? 57  LEU   A-2 CD2  1 
ATOM   2824 N  N    . LEU   A-2 1 58  ? -3.883  -0.978  57.438  1.00 35.37  ? ? ? ? ? ? 58  LEU   A-2 N    1 
ATOM   2825 C  CA   . LEU   A-2 1 58  ? -4.432  0.177   56.674  1.00 35.68  ? ? ? ? ? ? 58  LEU   A-2 CA   1 
ATOM   2826 C  C    . LEU   A-2 1 58  ? -4.334  1.460   57.511  1.00 38.48  ? ? ? ? ? ? 58  LEU   A-2 C    1 
ATOM   2827 O  O    . LEU   A-2 1 58  ? -4.002  2.517   56.940  1.00 41.68  ? ? ? ? ? ? 58  LEU   A-2 O    1 
ATOM   2828 C  CB   . LEU   A-2 1 58  ? -5.881  -0.094  56.248  1.00 38.98  ? ? ? ? ? ? 58  LEU   A-2 CB   1 
ATOM   2829 C  CG   . LEU   A-2 1 58  ? -6.494  0.967   55.329  1.00 40.38  ? ? ? ? ? ? 58  LEU   A-2 CG   1 
ATOM   2830 C  CD1  . LEU   A-2 1 58  ? -5.622  1.215   54.108  1.00 41.71  ? ? ? ? ? ? 58  LEU   A-2 CD1  1 
ATOM   2831 C  CD2  . LEU   A-2 1 58  ? -7.897  0.589   54.899  1.00 43.11  ? ? ? ? ? ? 58  LEU   A-2 CD2  1 
ATOM   2832 N  N    . ILE   A-2 1 59  ? -4.599  1.372   58.815  1.00 37.11  ? ? ? ? ? ? 59  ILE   A-2 N    1 
ATOM   2833 C  CA   . ILE   A-2 1 59  ? -4.596  2.549   59.730  1.00 39.62  ? ? ? ? ? ? 59  ILE   A-2 CA   1 
ATOM   2834 C  C    . ILE   A-2 1 59  ? -3.171  3.136   59.766  1.00 39.62  ? ? ? ? ? ? 59  ILE   A-2 C    1 
ATOM   2835 O  O    . ILE   A-2 1 59  ? -3.045  4.367   59.959  1.00 43.94  ? ? ? ? ? ? 59  ILE   A-2 O    1 
ATOM   2836 C  CB   . ILE   A-2 1 59  ? -5.195  2.161   61.105  1.00 42.36  ? ? ? ? ? ? 59  ILE   A-2 CB   1 
ATOM   2837 C  CG1  . ILE   A-2 1 59  ? -5.916  3.331   61.786  1.00 54.50  ? ? ? ? ? ? 59  ILE   A-2 CG1  1 
ATOM   2838 C  CG2  . ILE   A-2 1 59  ? -4.173  1.496   62.019  1.00 45.24  ? ? ? ? ? ? 59  ILE   A-2 CG2  1 
ATOM   2839 C  CD1  . ILE   A-2 1 59  ? -5.055  4.197   62.659  1.00 62.13  ? ? ? ? ? ? 59  ILE   A-2 CD1  1 
ATOM   2840 N  N    . ARG   A-2 1 60  ? -2.145  2.312   59.518  1.00 37.35  ? ? ? ? ? ? 60  ARG   A-2 N    1 
ATOM   2841 C  CA   . ARG   A-2 1 60  ? -0.708  2.719   59.465  1.00 40.09  ? ? ? ? ? ? 60  ARG   A-2 CA   1 
ATOM   2842 C  C    . ARG   A-2 1 60  ? -0.331  3.376   58.124  1.00 45.04  ? ? ? ? ? ? 60  ARG   A-2 C    1 
ATOM   2843 O  O    . ARG   A-2 1 60  ? 0.833   3.797   57.994  1.00 42.47  ? ? ? ? ? ? 60  ARG   A-2 O    1 
ATOM   2844 C  CB   . ARG   A-2 1 60  ? 0.180   1.499   59.730  1.00 44.01  ? ? ? ? ? ? 60  ARG   A-2 CB   1 
ATOM   2845 C  CG   . ARG   A-2 1 60  ? 0.088   1.004   61.170  1.00 51.47  ? ? ? ? ? ? 60  ARG   A-2 CG   1 
ATOM   2846 C  CD   . ARG   A-2 1 60  ? 0.431   -0.492  61.329  1.00 46.39  ? ? ? ? ? ? 60  ARG   A-2 CD   1 
ATOM   2847 N  NE   . ARG   A-2 1 60  ? 0.117   -0.874  62.708  1.00 55.57  ? ? ? ? ? ? 60  ARG   A-2 NE   1 
ATOM   2848 C  CZ   . ARG   A-2 1 60  ? 0.288   -2.088  63.233  1.00 56.02  ? ? ? ? ? ? 60  ARG   A-2 CZ   1 
ATOM   2849 N  NH1  . ARG   A-2 1 60  ? 0.791   -3.067  62.495  1.00 55.51  ? ? ? ? ? ? 60  ARG   A-2 NH1  1 
ATOM   2850 N  NH2  . ARG   A-2 1 60  ? -0.047  -2.316  64.500  1.00 54.82  ? ? ? ? ? ? 60  ARG   A-2 NH2  1 
ATOM   2851 N  N    . LYS   A-2 1 61  ? -1.249  3.440   57.151  1.00 42.24  ? ? ? ? ? ? 61  LYS   A-2 N    1 
ATOM   2852 C  CA   . LYS   A-2 1 61  ? -1.003  4.018   55.805  1.00 44.46  ? ? ? ? ? ? 61  LYS   A-2 CA   1 
ATOM   2853 C  C    . LYS   A-2 1 61  ? -1.619  5.418   55.720  1.00 48.07  ? ? ? ? ? ? 61  LYS   A-2 C    1 
ATOM   2854 O  O    . LYS   A-2 1 61  ? -2.575  5.708   56.461  1.00 44.85  ? ? ? ? ? ? 61  LYS   A-2 O    1 
ATOM   2855 C  CB   . LYS   A-2 1 61  ? -1.600  3.129   54.709  1.00 46.49  ? ? ? ? ? ? 61  LYS   A-2 CB   1 
ATOM   2856 C  CG   . LYS   A-2 1 61  ? -1.010  1.729   54.614  1.00 47.07  ? ? ? ? ? ? 61  LYS   A-2 CG   1 
ATOM   2857 C  CD   . LYS   A-2 1 61  ? 0.165   1.653   53.677  1.00 54.88  ? ? ? ? ? ? 61  LYS   A-2 CD   1 
ATOM   2858 C  CE   . LYS   A-2 1 61  ? 0.903   0.338   53.763  1.00 58.85  ? ? ? ? ? ? 61  LYS   A-2 CE   1 
ATOM   2859 N  NZ   . LYS   A-2 1 61  ? 2.018   0.295   52.792  1.00 62.98  ? ? ? ? ? ? 61  LYS   A-2 NZ   1 
ATOM   2860 N  N    . SER   A-2 1 62  ? -1.072  6.246   54.832  1.00 51.86  ? ? ? ? ? ? 62  SER   A-2 N    1 
ATOM   2861 C  CA   . SER   A-2 1 62  ? -1.639  7.550   54.408  1.00 51.71  ? ? ? ? ? ? 62  SER   A-2 CA   1 
ATOM   2862 C  C    . SER   A-2 1 62  ? -1.779  7.561   52.884  1.00 51.07  ? ? ? ? ? ? 62  SER   A-2 C    1 
ATOM   2863 O  O    . SER   A-2 1 62  ? -1.190  6.680   52.233  1.00 52.88  ? ? ? ? ? ? 62  SER   A-2 O    1 
ATOM   2864 C  CB   . SER   A-2 1 62  ? -0.777  8.683   54.883  1.00 53.47  ? ? ? ? ? ? 62  SER   A-2 CB   1 
ATOM   2865 O  OG   . SER   A-2 1 62  ? 0.540   8.537   54.380  1.00 59.41  ? ? ? ? ? ? 62  SER   A-2 OG   1 
ATOM   2866 N  N    . ASN   A-2 1 63  ? -2.498  8.557   52.356  1.00 47.04  ? ? ? ? ? ? 63  ASN   A-2 N    1 
ATOM   2867 C  CA   . ASN   A-2 1 63  ? -2.770  8.723   50.903  1.00 48.84  ? ? ? ? ? ? 63  ASN   A-2 CA   1 
ATOM   2868 C  C    . ASN   A-2 1 63  ? -1.456  8.712   50.108  1.00 50.29  ? ? ? ? ? ? 63  ASN   A-2 C    1 
ATOM   2869 O  O    . ASN   A-2 1 63  ? -1.444  8.094   49.025  1.00 47.75  ? ? ? ? ? ? 63  ASN   A-2 O    1 
ATOM   2870 C  CB   . ASN   A-2 1 63  ? -3.555  10.005  50.609  1.00 45.29  ? ? ? ? ? ? 63  ASN   A-2 CB   1 
ATOM   2871 C  CG   . ASN   A-2 1 63  ? -4.977  10.005  51.139  1.00 48.94  ? ? ? ? ? ? 63  ASN   A-2 CG   1 
ATOM   2872 O  OD1  . ASN   A-2 1 63  ? -5.600  8.953   51.302  1.00 51.72  ? ? ? ? ? ? 63  ASN   A-2 OD1  1 
ATOM   2873 N  ND2  . ASN   A-2 1 63  ? -5.512  11.190  51.384  1.00 49.41  ? ? ? ? ? ? 63  ASN   A-2 ND2  1 
ATOM   2874 N  N    . HIS   A-2 1 64  ? -0.392  9.354   50.610  1.00 51.09  ? ? ? ? ? ? 64  HIS   A-2 N    1 
ATOM   2875 C  CA   . HIS   A-2 1 64  ? 0.903   9.517   49.887  1.00 63.27  ? ? ? ? ? ? 64  HIS   A-2 CA   1 
ATOM   2876 C  C    . HIS   A-2 1 64  ? 1.609   8.158   49.720  1.00 56.78  ? ? ? ? ? ? 64  HIS   A-2 C    1 
ATOM   2877 O  O    . HIS   A-2 1 64  ? 2.431   8.047   48.783  1.00 57.62  ? ? ? ? ? ? 64  HIS   A-2 O    1 
ATOM   2878 C  CB   . HIS   A-2 1 64  ? 1.775   10.635  50.509  1.00 66.12  ? ? ? ? ? ? 64  HIS   A-2 CB   1 
ATOM   2879 C  CG   . HIS   A-2 1 64  ? 2.540   10.288  51.749  1.00 74.13  ? ? ? ? ? ? 64  HIS   A-2 CG   1 
ATOM   2880 N  ND1  . HIS   A-2 1 64  ? 3.469   9.260   51.789  1.00 76.38  ? ? ? ? ? ? 64  HIS   A-2 ND1  1 
ATOM   2881 C  CD2  . HIS   A-2 1 64  ? 2.565   10.857  52.976  1.00 85.11  ? ? ? ? ? ? 64  HIS   A-2 CD2  1 
ATOM   2882 C  CE1  . HIS   A-2 1 64  ? 4.006   9.200   52.992  1.00 80.34  ? ? ? ? ? ? 64  HIS   A-2 CE1  1 
ATOM   2883 N  NE2  . HIS   A-2 1 64  ? 3.465   10.165  53.740  1.00 90.65  ? ? ? ? ? ? 64  HIS   A-2 NE2  1 
ATOM   2884 N  N    . ASN   A-2 1 65  ? 1.281   7.149   50.541  1.00 56.35  ? ? ? ? ? ? 65  ASN   A-2 N    1 
ATOM   2885 C  CA   . ASN   A-2 1 65  ? 1.869   5.781   50.451  1.00 56.39  ? ? ? ? ? ? 65  ASN   A-2 CA   1 
ATOM   2886 C  C    . ASN   A-2 1 65  ? 1.431   5.080   49.154  1.00 51.66  ? ? ? ? ? ? 65  ASN   A-2 C    1 
ATOM   2887 O  O    . ASN   A-2 1 65  ? 2.123   4.132   48.753  1.00 49.97  ? ? ? ? ? ? 65  ASN   A-2 O    1 
ATOM   2888 C  CB   . ASN   A-2 1 65  ? 1.495   4.885   51.640  1.00 59.06  ? ? ? ? ? ? 65  ASN   A-2 CB   1 
ATOM   2889 C  CG   . ASN   A-2 1 65  ? 2.069   5.331   52.968  1.00 60.29  ? ? ? ? ? ? 65  ASN   A-2 CG   1 
ATOM   2890 O  OD1  . ASN   A-2 1 65  ? 1.384   5.283   53.989  1.00 64.40  ? ? ? ? ? ? 65  ASN   A-2 OD1  1 
ATOM   2891 N  ND2  . ASN   A-2 1 65  ? 3.327   5.746   52.976  1.00 61.37  ? ? ? ? ? ? 65  ASN   A-2 ND2  1 
ATOM   2892 N  N    . PHE   A-2 1 66  ? 0.321   5.501   48.539  1.00 46.41  ? ? ? ? ? ? 66  PHE   A-2 N    1 
ATOM   2893 C  CA   . PHE   A-2 1 66  ? -0.249  4.876   47.315  1.00 45.11  ? ? ? ? ? ? 66  PHE   A-2 CA   1 
ATOM   2894 C  C    . PHE   A-2 1 66  ? 0.142   5.702   46.086  1.00 45.91  ? ? ? ? ? ? 66  PHE   A-2 C    1 
ATOM   2895 O  O    . PHE   A-2 1 66  ? -0.270  6.872   45.999  1.00 53.27  ? ? ? ? ? ? 66  PHE   A-2 O    1 
ATOM   2896 C  CB   . PHE   A-2 1 66  ? -1.768  4.744   47.451  1.00 43.74  ? ? ? ? ? ? 66  PHE   A-2 CB   1 
ATOM   2897 C  CG   . PHE   A-2 1 66  ? -2.210  3.882   48.607  1.00 45.68  ? ? ? ? ? ? 66  PHE   A-2 CG   1 
ATOM   2898 C  CD1  . PHE   A-2 1 66  ? -2.149  2.497   48.523  1.00 45.30  ? ? ? ? ? ? 66  PHE   A-2 CD1  1 
ATOM   2899 C  CD2  . PHE   A-2 1 66  ? -2.685  4.449   49.782  1.00 44.24  ? ? ? ? ? ? 66  PHE   A-2 CD2  1 
ATOM   2900 C  CE1  . PHE   A-2 1 66  ? -2.544  1.704   49.589  1.00 42.15  ? ? ? ? ? ? 66  PHE   A-2 CE1  1 
ATOM   2901 C  CE2  . PHE   A-2 1 66  ? -3.086  3.653   50.846  1.00 41.84  ? ? ? ? ? ? 66  PHE   A-2 CE2  1 
ATOM   2902 C  CZ   . PHE   A-2 1 66  ? -3.017  2.280   50.746  1.00 45.33  ? ? ? ? ? ? 66  PHE   A-2 CZ   1 
ATOM   2903 N  N    . LEU   A-2 1 67  ? 0.919   5.109   45.173  1.00 42.59  ? ? ? ? ? ? 67  LEU   A-2 N    1 
ATOM   2904 C  CA   . LEU   A-2 1 67  ? 1.226   5.682   43.835  1.00 43.70  ? ? ? ? ? ? 67  LEU   A-2 CA   1 
ATOM   2905 C  C    . LEU   A-2 1 67  ? 0.279   5.051   42.807  1.00 40.73  ? ? ? ? ? ? 67  LEU   A-2 C    1 
ATOM   2906 O  O    . LEU   A-2 1 67  ? 0.343   3.816   42.633  1.00 43.28  ? ? ? ? ? ? 67  LEU   A-2 O    1 
ATOM   2907 C  CB   . LEU   A-2 1 67  ? 2.696   5.418   43.488  1.00 47.59  ? ? ? ? ? ? 67  LEU   A-2 CB   1 
ATOM   2908 C  CG   . LEU   A-2 1 67  ? 3.157   5.889   42.106  1.00 54.79  ? ? ? ? ? ? 67  LEU   A-2 CG   1 
ATOM   2909 C  CD1  . LEU   A-2 1 67  ? 2.787   7.347   41.860  1.00 59.07  ? ? ? ? ? ? 67  LEU   A-2 CD1  1 
ATOM   2910 C  CD2  . LEU   A-2 1 67  ? 4.656   5.688   41.945  1.00 57.85  ? ? ? ? ? ? 67  LEU   A-2 CD2  1 
ATOM   2911 N  N    . VAL   A-2 1 68  ? -0.594  5.867   42.202  1.00 41.88  ? ? ? ? ? ? 68  VAL   A-2 N    1 
ATOM   2912 C  CA   . VAL   A-2 1 68  ? -1.558  5.464   41.134  1.00 39.18  ? ? ? ? ? ? 68  VAL   A-2 CA   1 
ATOM   2913 C  C    . VAL   A-2 1 68  ? -1.136  6.148   39.829  1.00 40.59  ? ? ? ? ? ? 68  VAL   A-2 C    1 
ATOM   2914 O  O    . VAL   A-2 1 68  ? -0.971  7.387   39.836  1.00 46.03  ? ? ? ? ? ? 68  VAL   A-2 O    1 
ATOM   2915 C  CB   . VAL   A-2 1 68  ? -3.011  5.816   41.512  1.00 39.63  ? ? ? ? ? ? 68  VAL   A-2 CB   1 
ATOM   2916 C  CG1  . VAL   A-2 1 68  ? -4.004  5.402   40.433  1.00 39.70  ? ? ? ? ? ? 68  VAL   A-2 CG1  1 
ATOM   2917 C  CG2  . VAL   A-2 1 68  ? -3.406  5.205   42.846  1.00 40.86  ? ? ? ? ? ? 68  VAL   A-2 CG2  1 
ATOM   2918 N  N    . GLN   A-2 1 69  ? -1.002  5.369   38.753  1.00 42.66  ? ? ? ? ? ? 69  GLN   A-2 N    1 
ATOM   2919 C  CA   . GLN   A-2 1 69  ? -0.557  5.838   37.415  1.00 44.32  ? ? ? ? ? ? 69  GLN   A-2 CA   1 
ATOM   2920 C  C    . GLN   A-2 1 69  ? -1.521  5.299   36.351  1.00 41.39  ? ? ? ? ? ? 69  GLN   A-2 C    1 
ATOM   2921 O  O    . GLN   A-2 1 69  ? -1.668  4.055   36.261  1.00 40.12  ? ? ? ? ? ? 69  GLN   A-2 O    1 
ATOM   2922 C  CB   . GLN   A-2 1 69  ? 0.880   5.388   37.149  1.00 49.96  ? ? ? ? ? ? 69  GLN   A-2 CB   1 
ATOM   2923 C  CG   . GLN   A-2 1 69  ? 1.860   5.774   38.249  1.00 54.87  ? ? ? ? ? ? 69  GLN   A-2 CG   1 
ATOM   2924 C  CD   . GLN   A-2 1 69  ? 3.281   5.393   37.911  1.00 62.04  ? ? ? ? ? ? 69  GLN   A-2 CD   1 
ATOM   2925 O  OE1  . GLN   A-2 1 69  ? 3.791   5.715   36.841  1.00 77.06  ? ? ? ? ? ? 69  GLN   A-2 OE1  1 
ATOM   2926 N  NE2  . GLN   A-2 1 69  ? 3.940   4.703   38.829  1.00 71.02  ? ? ? ? ? ? 69  GLN   A-2 NE2  1 
ATOM   2927 N  N    . ALA   A-2 1 70  ? -2.180  6.206   35.620  1.00 42.70  ? ? ? ? ? ? 70  ALA   A-2 N    1 
ATOM   2928 C  CA   . ALA   A-2 1 70  ? -3.002  5.918   34.420  1.00 42.47  ? ? ? ? ? ? 70  ALA   A-2 CA   1 
ATOM   2929 C  C    . ALA   A-2 1 70  ? -2.131  6.170   33.186  1.00 50.68  ? ? ? ? ? ? 70  ALA   A-2 C    1 
ATOM   2930 O  O    . ALA   A-2 1 70  ? -2.067  7.334   32.723  1.00 51.98  ? ? ? ? ? ? 70  ALA   A-2 O    1 
ATOM   2931 C  CB   . ALA   A-2 1 70  ? -4.253  6.761   34.417  1.00 49.22  ? ? ? ? ? ? 70  ALA   A-2 CB   1 
ATOM   2932 N  N    . GLY   A-2 1 71  ? -1.463  5.118   32.701  1.00 52.73  ? ? ? ? ? ? 71  GLY   A-2 N    1 
ATOM   2933 C  CA   . GLY   A-2 1 71  ? -0.323  5.223   31.772  1.00 55.94  ? ? ? ? ? ? 71  GLY   A-2 CA   1 
ATOM   2934 C  C    . GLY   A-2 1 71  ? 0.798   6.027   32.406  1.00 60.87  ? ? ? ? ? ? 71  GLY   A-2 C    1 
ATOM   2935 O  O    . GLY   A-2 1 71  ? 1.319   5.586   33.448  1.00 67.00  ? ? ? ? ? ? 71  GLY   A-2 O    1 
ATOM   2936 N  N    . ASN   A-2 1 72  ? 1.112   7.194   31.834  1.00 63.04  ? ? ? ? ? ? 72  ASN   A-2 N    1 
ATOM   2937 C  CA   . ASN   A-2 1 72  ? 2.167   8.126   32.317  1.00 68.59  ? ? ? ? ? ? 72  ASN   A-2 CA   1 
ATOM   2938 C  C    . ASN   A-2 1 72  ? 1.589   9.101   33.354  1.00 69.02  ? ? ? ? ? ? 72  ASN   A-2 C    1 
ATOM   2939 O  O    . ASN   A-2 1 72  ? 2.386   9.631   34.152  1.00 77.67  ? ? ? ? ? ? 72  ASN   A-2 O    1 
ATOM   2940 C  CB   . ASN   A-2 1 72  ? 2.806   8.903   31.161  1.00 75.16  ? ? ? ? ? ? 72  ASN   A-2 CB   1 
ATOM   2941 C  CG   . ASN   A-2 1 72  ? 3.320   8.009   30.052  1.00 81.96  ? ? ? ? ? ? 72  ASN   A-2 CG   1 
ATOM   2942 O  OD1  . ASN   A-2 1 72  ? 3.731   6.876   30.295  1.00 81.20  ? ? ? ? ? ? 72  ASN   A-2 OD1  1 
ATOM   2943 N  ND2  . ASN   A-2 1 72  ? 3.299   8.509   28.827  1.00 88.61  ? ? ? ? ? ? 72  ASN   A-2 ND2  1 
ATOM   2944 N  N    . VAL   A-2 1 73  ? 0.270   9.333   33.347  1.00 60.51  ? ? ? ? ? ? 73  VAL   A-2 N    1 
ATOM   2945 C  CA   . VAL   A-2 1 73  ? -0.399  10.390  34.166  1.00 60.09  ? ? ? ? ? ? 73  VAL   A-2 CA   1 
ATOM   2946 C  C    . VAL   A-2 1 73  ? -0.489  9.902   35.617  1.00 54.16  ? ? ? ? ? ? 73  VAL   A-2 C    1 
ATOM   2947 O  O    . VAL   A-2 1 73  ? -1.071  8.818   35.842  1.00 49.48  ? ? ? ? ? ? 73  VAL   A-2 O    1 
ATOM   2948 C  CB   . VAL   A-2 1 73  ? -1.785  10.762  33.599  1.00 64.92  ? ? ? ? ? ? 73  VAL   A-2 CB   1 
ATOM   2949 C  CG1  . VAL   A-2 1 73  ? -2.536  11.733  34.504  1.00 67.88  ? ? ? ? ? ? 73  VAL   A-2 CG1  1 
ATOM   2950 C  CG2  . VAL   A-2 1 73  ? -1.679  11.320  32.185  1.00 64.37  ? ? ? ? ? ? 73  VAL   A-2 CG2  1 
ATOM   2951 N  N    . GLN   A-2 1 74  ? 0.050   10.685  36.556  1.00 58.72  ? ? ? ? ? ? 74  GLN   A-2 N    1 
ATOM   2952 C  CA   . GLN   A-2 1 74  ? -0.003  10.410  38.018  1.00 60.60  ? ? ? ? ? ? 74  GLN   A-2 CA   1 
ATOM   2953 C  C    . GLN   A-2 1 74  ? -1.382  10.846  38.527  1.00 59.86  ? ? ? ? ? ? 74  GLN   A-2 C    1 
ATOM   2954 O  O    . GLN   A-2 1 74  ? -1.777  11.989  38.232  1.00 58.33  ? ? ? ? ? ? 74  GLN   A-2 O    1 
ATOM   2955 C  CB   . GLN   A-2 1 74  ? 1.095   11.157  38.787  1.00 71.17  ? ? ? ? ? ? 74  GLN   A-2 CB   1 
ATOM   2956 C  CG   . GLN   A-2 1 74  ? 2.500   11.051  38.198  1.00 83.41  ? ? ? ? ? ? 74  GLN   A-2 CG   1 
ATOM   2957 C  CD   . GLN   A-2 1 74  ? 3.081   9.658   38.246  1.00 86.37  ? ? ? ? ? ? 74  GLN   A-2 CD   1 
ATOM   2958 O  OE1  . GLN   A-2 1 74  ? 3.787   9.296   39.185  1.00 93.00  ? ? ? ? ? ? 74  GLN   A-2 OE1  1 
ATOM   2959 N  NE2  . GLN   A-2 1 74  ? 2.810   8.869   37.218  1.00 92.27  ? ? ? ? ? ? 74  GLN   A-2 NE2  1 
ATOM   2960 N  N    . LEU   A-2 1 75  ? -2.092  9.968   39.241  1.00 51.54  ? ? ? ? ? ? 75  LEU   A-2 N    1 
ATOM   2961 C  CA   . LEU   A-2 1 75  ? -3.378  10.285  39.916  1.00 52.73  ? ? ? ? ? ? 75  LEU   A-2 CA   1 
ATOM   2962 C  C    . LEU   A-2 1 75  ? -3.098  10.433  41.413  1.00 59.15  ? ? ? ? ? ? 75  LEU   A-2 C    1 
ATOM   2963 O  O    . LEU   A-2 1 75  ? -2.754  9.420   42.052  1.00 62.69  ? ? ? ? ? ? 75  LEU   A-2 O    1 
ATOM   2964 C  CB   . LEU   A-2 1 75  ? -4.398  9.170   39.662  1.00 53.72  ? ? ? ? ? ? 75  LEU   A-2 CB   1 
ATOM   2965 C  CG   . LEU   A-2 1 75  ? -4.730  8.863   38.204  1.00 53.69  ? ? ? ? ? ? 75  LEU   A-2 CG   1 
ATOM   2966 C  CD1  . LEU   A-2 1 75  ? -5.827  7.814   38.126  1.00 53.25  ? ? ? ? ? ? 75  LEU   A-2 CD1  1 
ATOM   2967 C  CD2  . LEU   A-2 1 75  ? -5.145  10.113  37.445  1.00 58.42  ? ? ? ? ? ? 75  LEU   A-2 CD2  1 
ATOM   2968 N  N    . ARG   A-2 1 76  ? -3.224  11.643  41.952  1.00 57.17  ? ? ? ? ? ? 76  ARG   A-2 N    1 
ATOM   2969 C  CA   . ARG   A-2 1 76  ? -2.983  11.896  43.394  1.00 54.07  ? ? ? ? ? ? 76  ARG   A-2 CA   1 
ATOM   2970 C  C    . ARG   A-2 1 76  ? -4.124  11.255  44.188  1.00 49.21  ? ? ? ? ? ? 76  ARG   A-2 C    1 
ATOM   2971 O  O    . ARG   A-2 1 76  ? -5.299  11.614  43.934  1.00 45.01  ? ? ? ? ? ? 76  ARG   A-2 O    1 
ATOM   2972 C  CB   . ARG   A-2 1 76  ? -2.868  13.392  43.702  1.00 59.25  ? ? ? ? ? ? 76  ARG   A-2 CB   1 
ATOM   2973 C  CG   . ARG   A-2 1 76  ? -2.287  13.681  45.079  1.00 64.58  ? ? ? ? ? ? 76  ARG   A-2 CG   1 
ATOM   2974 C  CD   . ARG   A-2 1 76  ? -1.954  15.149  45.268  1.00 67.93  ? ? ? ? ? ? 76  ARG   A-2 CD   1 
ATOM   2975 N  NE   . ARG   A-2 1 76  ? -3.144  15.997  45.205  1.00 76.31  ? ? ? ? ? ? 76  ARG   A-2 NE   1 
ATOM   2976 C  CZ   . ARG   A-2 1 76  ? -3.931  16.335  46.232  1.00 77.72  ? ? ? ? ? ? 76  ARG   A-2 CZ   1 
ATOM   2977 N  NH1  . ARG   A-2 1 76  ? -3.687  15.910  47.464  1.00 82.64  ? ? ? ? ? ? 76  ARG   A-2 NH1  1 
ATOM   2978 N  NH2  . ARG   A-2 1 76  ? -4.980  17.113  46.017  1.00 78.15  ? ? ? ? ? ? 76  ARG   A-2 NH2  1 
ATOM   2979 N  N    . VAL   A-2 1 77  ? -3.790  10.338  45.101  1.00 49.59  ? ? ? ? ? ? 77  VAL   A-2 N    1 
ATOM   2980 C  CA   . VAL   A-2 1 77  ? -4.765  9.740   46.061  1.00 50.81  ? ? ? ? ? ? 77  VAL   A-2 CA   1 
ATOM   2981 C  C    . VAL   A-2 1 77  ? -5.155  10.815  47.088  1.00 46.18  ? ? ? ? ? ? 77  VAL   A-2 C    1 
ATOM   2982 O  O    . VAL   A-2 1 77  ? -4.243  11.384  47.717  1.00 48.34  ? ? ? ? ? ? 77  VAL   A-2 O    1 
ATOM   2983 C  CB   . VAL   A-2 1 77  ? -4.184  8.477   46.724  1.00 46.11  ? ? ? ? ? ? 77  VAL   A-2 CB   1 
ATOM   2984 C  CG1  . VAL   A-2 1 77  ? -5.131  7.902   47.768  1.00 45.69  ? ? ? ? ? ? 77  VAL   A-2 CG1  1 
ATOM   2985 C  CG2  . VAL   A-2 1 77  ? -3.826  7.435   45.672  1.00 50.17  ? ? ? ? ? ? 77  VAL   A-2 CG2  1 
ATOM   2986 N  N    . ILE   A-2 1 78  ? -6.458  11.091  47.233  1.00 43.70  ? ? ? ? ? ? 78  ILE   A-2 N    1 
ATOM   2987 C  CA   . ILE   A-2 1 78  ? -7.014  12.107  48.182  1.00 46.57  ? ? ? ? ? ? 78  ILE   A-2 CA   1 
ATOM   2988 C  C    . ILE   A-2 1 78  ? -7.858  11.428  49.273  1.00 47.11  ? ? ? ? ? ? 78  ILE   A-2 C    1 
ATOM   2989 O  O    . ILE   A-2 1 78  ? -8.368  12.150  50.146  1.00 45.15  ? ? ? ? ? ? 78  ILE   A-2 O    1 
ATOM   2990 C  CB   . ILE   A-2 1 78  ? -7.814  13.189  47.422  1.00 47.89  ? ? ? ? ? ? 78  ILE   A-2 CB   1 
ATOM   2991 C  CG1  . ILE   A-2 1 78  ? -9.043  12.625  46.698  1.00 54.33  ? ? ? ? ? ? 78  ILE   A-2 CG1  1 
ATOM   2992 C  CG2  . ILE   A-2 1 78  ? -6.899  13.949  46.470  1.00 50.09  ? ? ? ? ? ? 78  ILE   A-2 CG2  1 
ATOM   2993 C  CD1  . ILE   A-2 1 78  ? -10.059 13.679  46.301  1.00 55.76  ? ? ? ? ? ? 78  ILE   A-2 CD1  1 
ATOM   2994 N  N    . GLY   A-2 1 79  ? -8.013  10.099  49.231  1.00 48.21  ? ? ? ? ? ? 79  GLY   A-2 N    1 
ATOM   2995 C  CA   . GLY   A-2 1 79  ? -8.734  9.328   50.258  1.00 43.19  ? ? ? ? ? ? 79  GLY   A-2 CA   1 
ATOM   2996 C  C    . GLY   A-2 1 79  ? -8.474  7.843   50.078  1.00 41.53  ? ? ? ? ? ? 79  GLY   A-2 C    1 
ATOM   2997 O  O    . GLY   A-2 1 79  ? -8.137  7.442   48.946  1.00 45.37  ? ? ? ? ? ? 79  GLY   A-2 O    1 
ATOM   2998 N  N    . HIS   A-2 1 80  ? -8.555  7.068   51.156  1.00 37.97  ? ? ? ? ? ? 80  HIS   A-2 N    1 
ATOM   2999 C  CA   . HIS   A-2 1 80  ? -8.447  5.587   51.118  1.00 35.57  ? ? ? ? ? ? 80  HIS   A-2 CA   1 
ATOM   3000 C  C    . HIS   A-2 1 80  ? -9.449  4.988   52.104  1.00 35.21  ? ? ? ? ? ? 80  HIS   A-2 C    1 
ATOM   3001 O  O    . HIS   A-2 1 80  ? -9.633  5.539   53.218  1.00 40.86  ? ? ? ? ? ? 80  HIS   A-2 O    1 
ATOM   3002 C  CB   . HIS   A-2 1 80  ? -7.005  5.113   51.341  1.00 36.76  ? ? ? ? ? ? 80  HIS   A-2 CB   1 
ATOM   3003 C  CG   . HIS   A-2 1 80  ? -6.440  5.503   52.661  1.00 42.38  ? ? ? ? ? ? 80  HIS   A-2 CG   1 
ATOM   3004 N  ND1  . HIS   A-2 1 80  ? -5.962  6.771   52.896  1.00 46.22  ? ? ? ? ? ? 80  HIS   A-2 ND1  1 
ATOM   3005 C  CD2  . HIS   A-2 1 80  ? -6.274  4.812   53.809  1.00 46.92  ? ? ? ? ? ? 80  HIS   A-2 CD2  1 
ATOM   3006 C  CE1  . HIS   A-2 1 80  ? -5.530  6.852   54.135  1.00 50.45  ? ? ? ? ? ? 80  HIS   A-2 CE1  1 
ATOM   3007 N  NE2  . HIS   A-2 1 80  ? -5.705  5.664   54.716  1.00 47.51  ? ? ? ? ? ? 80  HIS   A-2 NE2  1 
ATOM   3008 N  N    . SER   A-2 1 81  ? -10.064 3.884   51.694  1.00 35.34  ? ? ? ? ? ? 81  SER   A-2 N    1 
ATOM   3009 C  CA   . SER   A-2 1 81  ? -11.147 3.158   52.405  1.00 37.08  ? ? ? ? ? ? 81  SER   A-2 CA   1 
ATOM   3010 C  C    . SER   A-2 1 81  ? -10.974 1.663   52.114  1.00 35.42  ? ? ? ? ? ? 81  SER   A-2 C    1 
ATOM   3011 O  O    . SER   A-2 1 81  ? -10.507 1.341   51.023  1.00 35.20  ? ? ? ? ? ? 81  SER   A-2 O    1 
ATOM   3012 C  CB   . SER   A-2 1 81  ? -12.491 3.665   51.939  1.00 42.09  ? ? ? ? ? ? 81  SER   A-2 CB   1 
ATOM   3013 O  OG   . SER   A-2 1 81  ? -13.554 2.998   52.591  1.00 57.30  ? ? ? ? ? ? 81  SER   A-2 OG   1 
ATOM   3014 N  N    . MET   A-2 1 82  ? -11.247 0.799   53.083  1.00 32.52  ? ? ? ? ? ? 82  MET   A-2 N    1 
ATOM   3015 C  CA   . MET   A-2 1 82  ? -11.339 -0.665  52.866  1.00 31.34  ? ? ? ? ? ? 82  MET   A-2 CA   1 
ATOM   3016 C  C    . MET   A-2 1 82  ? -12.818 -1.026  52.783  1.00 31.76  ? ? ? ? ? ? 82  MET   A-2 C    1 
ATOM   3017 O  O    . MET   A-2 1 82  ? -13.582 -0.598  53.665  1.00 36.38  ? ? ? ? ? ? 82  MET   A-2 O    1 
ATOM   3018 C  CB   . MET   A-2 1 82  ? -10.682 -1.441  54.007  1.00 38.04  ? ? ? ? ? ? 82  MET   A-2 CB   1 
ATOM   3019 C  CG   . MET   A-2 1 82  ? -10.642 -2.924  53.775  1.00 39.75  ? ? ? ? ? ? 82  MET   A-2 CG   1 
ATOM   3020 S  SD   . MET   A-2 1 82  ? -9.304  -3.714  54.677  1.00 42.08  ? ? ? ? ? ? 82  MET   A-2 SD   1 
ATOM   3021 C  CE   . MET   A-2 1 82  ? -9.726  -3.262  56.360  1.00 50.43  ? ? ? ? ? ? 82  MET   A-2 CE   1 
ATOM   3022 N  N    . GLN   A-2 1 83  ? -13.197 -1.778  51.746  1.00 30.68  ? ? ? ? ? ? 83  GLN   A-2 N    1 
ATOM   3023 C  CA   . GLN   A-2 1 83  ? -14.544 -2.386  51.629  1.00 32.33  ? ? ? ? ? ? 83  GLN   A-2 CA   1 
ATOM   3024 C  C    . GLN   A-2 1 83  ? -14.340 -3.889  51.434  1.00 26.85  ? ? ? ? ? ? 83  GLN   A-2 C    1 
ATOM   3025 O  O    . GLN   A-2 1 83  ? -13.929 -4.287  50.343  1.00 27.31  ? ? ? ? ? ? 83  GLN   A-2 O    1 
ATOM   3026 C  CB   . GLN   A-2 1 83  ? -15.340 -1.757  50.488  1.00 36.68  ? ? ? ? ? ? 83  GLN   A-2 CB   1 
ATOM   3027 C  CG   . GLN   A-2 1 83  ? -16.755 -2.309  50.409  1.00 42.84  ? ? ? ? ? ? 83  GLN   A-2 CG   1 
ATOM   3028 C  CD   . GLN   A-2 1 83  ? -17.587 -1.602  49.375  1.00 48.38  ? ? ? ? ? ? 83  GLN   A-2 CD   1 
ATOM   3029 O  OE1  . GLN   A-2 1 83  ? -17.657 -0.375  49.346  1.00 47.93  ? ? ? ? ? ? 83  GLN   A-2 OE1  1 
ATOM   3030 N  NE2  . GLN   A-2 1 83  ? -18.242 -2.385  48.533  1.00 56.47  ? ? ? ? ? ? 83  GLN   A-2 NE2  1 
ATOM   3031 N  N    . ASN   A-2 1 84  ? -14.520 -4.667  52.495  1.00 25.59  ? ? ? ? ? ? 84  ASN   A-2 N    1 
ATOM   3032 C  CA   . ASN   A-2 1 84  ? -14.273 -6.128  52.470  1.00 23.51  ? ? ? ? ? ? 84  ASN   A-2 CA   1 
ATOM   3033 C  C    . ASN   A-2 1 84  ? -12.817 -6.358  52.022  1.00 24.33  ? ? ? ? ? ? 84  ASN   A-2 C    1 
ATOM   3034 O  O    . ASN   A-2 1 84  ? -11.914 -5.809  52.683  1.00 27.33  ? ? ? ? ? ? 84  ASN   A-2 O    1 
ATOM   3035 C  CB   . ASN   A-2 1 84  ? -15.399 -6.779  51.665  1.00 23.23  ? ? ? ? ? ? 84  ASN   A-2 CB   1 
ATOM   3036 C  CG   . ASN   A-2 1 84  ? -16.757 -6.421  52.229  1.00 24.80  ? ? ? ? ? ? 84  ASN   A-2 CG   1 
ATOM   3037 O  OD1  . ASN   A-2 1 84  ? -17.006 -6.602  53.422  1.00 29.06  ? ? ? ? ? ? 84  ASN   A-2 OD1  1 
ATOM   3038 N  ND2  . ASN   A-2 1 84  ? -17.635 -5.888  51.392  1.00 25.15  ? ? ? ? ? ? 84  ASN   A-2 ND2  1 
ATOM   3039 N  N    . CYS   A-2 1 85  ? -12.565 -7.099  50.941  1.00 22.50  ? ? ? ? ? ? 85  CYS   A-2 N    1 
ATOM   3040 C  CA   . CYS   A-2 1 85  ? -11.197 -7.454  50.483  1.00 22.31  ? ? ? ? ? ? 85  CYS   A-2 CA   1 
ATOM   3041 C  C    . CYS   A-2 1 85  ? -10.693 -6.513  49.381  1.00 22.66  ? ? ? ? ? ? 85  CYS   A-2 C    1 
ATOM   3042 O  O    . CYS   A-2 1 85  ? -9.602  -6.785  48.848  1.00 22.45  ? ? ? ? ? ? 85  CYS   A-2 O    1 
ATOM   3043 C  CB   . CYS   A-2 1 85  ? -11.126 -8.911  50.056  1.00 22.87  ? ? ? ? ? ? 85  CYS   A-2 CB   1 
ATOM   3044 S  SG   . CYS   A-2 1 85  ? -11.491 -10.023 51.435  1.00 25.24  ? ? ? ? ? ? 85  CYS   A-2 SG   1 
ATOM   3045 N  N    . VAL   A-2 1 86  ? -11.390 -5.403  49.113  1.00 23.76  ? ? ? ? ? ? 86  VAL   A-2 N    1 
ATOM   3046 C  CA   . VAL   A-2 1 86  ? -10.896 -4.379  48.150  1.00 26.40  ? ? ? ? ? ? 86  VAL   A-2 CA   1 
ATOM   3047 C  C    . VAL   A-2 1 86  ? -10.589 -3.070  48.883  1.00 25.43  ? ? ? ? ? ? 86  VAL   A-2 C    1 
ATOM   3048 O  O    . VAL   A-2 1 86  ? -11.235 -2.741  49.903  1.00 27.87  ? ? ? ? ? ? 86  VAL   A-2 O    1 
ATOM   3049 C  CB   . VAL   A-2 1 86  ? -11.838 -4.151  46.954  1.00 29.17  ? ? ? ? ? ? 86  VAL   A-2 CB   1 
ATOM   3050 C  CG1  . VAL   A-2 1 86  ? -11.946 -5.399  46.094  1.00 29.13  ? ? ? ? ? ? 86  VAL   A-2 CG1  1 
ATOM   3051 C  CG2  . VAL   A-2 1 86  ? -13.210 -3.641  47.356  1.00 32.85  ? ? ? ? ? ? 86  VAL   A-2 CG2  1 
ATOM   3052 N  N    . LEU   A-2 1 87  ? -9.629  -2.359  48.319  1.00 26.38  ? ? ? ? ? ? 87  LEU   A-2 N    1 
ATOM   3053 C  CA   A LEU   A-2 1 87  ? -9.245  -0.980  48.705  0.50 27.24  ? ? ? ? ? ? 87  LEU   A-2 CA   1 
ATOM   3054 C  CA   B LEU   A-2 1 87  ? -9.281  -0.971  48.721  0.50 27.93  ? ? ? ? ? ? 87  LEU   A-2 CA   1 
ATOM   3055 C  C    . LEU   A-2 1 87  ? -9.938  -0.022  47.725  1.00 29.23  ? ? ? ? ? ? 87  LEU   A-2 C    1 
ATOM   3056 O  O    . LEU   A-2 1 87  ? -9.944  -0.351  46.506  1.00 29.67  ? ? ? ? ? ? 87  LEU   A-2 O    1 
ATOM   3057 C  CB   A LEU   A-2 1 87  ? -7.716  -0.944  48.624  0.50 30.46  ? ? ? ? ? ? 87  LEU   A-2 CB   1 
ATOM   3058 C  CB   B LEU   A-2 1 87  ? -7.764  -0.777  48.726  0.50 32.17  ? ? ? ? ? ? 87  LEU   A-2 CB   1 
ATOM   3059 C  CG   A LEU   A-2 1 87  ? -7.006  0.343   49.026  0.50 30.38  ? ? ? ? ? ? 87  LEU   A-2 CG   1 
ATOM   3060 C  CG   B LEU   A-2 1 87  ? -7.048  -1.296  49.964  0.50 33.72  ? ? ? ? ? ? 87  LEU   A-2 CG   1 
ATOM   3061 C  CD1  A LEU   A-2 1 87  ? -7.135  0.617   50.515  0.50 31.17  ? ? ? ? ? ? 87  LEU   A-2 CD1  1 
ATOM   3062 C  CD1  B LEU   A-2 1 87  ? -5.674  -0.665  50.075  0.50 36.16  ? ? ? ? ? ? 87  LEU   A-2 CD1  1 
ATOM   3063 C  CD2  A LEU   A-2 1 87  ? -5.543  0.242   48.636  0.50 30.83  ? ? ? ? ? ? 87  LEU   A-2 CD2  1 
ATOM   3064 C  CD2  B LEU   A-2 1 87  ? -7.870  -1.046  51.218  0.50 33.51  ? ? ? ? ? ? 87  LEU   A-2 CD2  1 
ATOM   3065 N  N    . LYS   A-2 1 88  ? -10.513 1.069   48.233  1.00 30.92  ? ? ? ? ? ? 88  LYS   A-2 N    1 
ATOM   3066 C  CA   . LYS   A-2 1 88  ? -11.104 2.152   47.409  1.00 30.08  ? ? ? ? ? ? 88  LYS   A-2 CA   1 
ATOM   3067 C  C    . LYS   A-2 1 88  ? -10.213 3.374   47.602  1.00 31.99  ? ? ? ? ? ? 88  LYS   A-2 C    1 
ATOM   3068 O  O    . LYS   A-2 1 88  ? -10.175 3.887   48.729  1.00 36.83  ? ? ? ? ? ? 88  LYS   A-2 O    1 
ATOM   3069 C  CB   . LYS   A-2 1 88  ? -12.555 2.433   47.800  1.00 30.94  ? ? ? ? ? ? 88  LYS   A-2 CB   1 
ATOM   3070 C  CG   . LYS   A-2 1 88  ? -13.516 1.279   47.572  1.00 33.27  ? ? ? ? ? ? 88  LYS   A-2 CG   1 
ATOM   3071 C  CD   . LYS   A-2 1 88  ? -14.947 1.706   47.378  1.00 41.99  ? ? ? ? ? ? 88  LYS   A-2 CD   1 
ATOM   3072 C  CE   . LYS   A-2 1 88  ? -15.620 2.172   48.645  1.00 49.92  ? ? ? ? ? ? 88  LYS   A-2 CE   1 
ATOM   3073 N  NZ   . LYS   A-2 1 88  ? -16.999 2.636   48.364  1.00 64.22  ? ? ? ? ? ? 88  LYS   A-2 NZ   1 
ATOM   3074 N  N    . LEU   A-2 1 89  ? -9.458  3.745   46.567  1.00 30.10  ? ? ? ? ? ? 89  LEU   A-2 N    1 
ATOM   3075 C  CA   . LEU   A-2 1 89  ? -8.556  4.920   46.596  1.00 32.32  ? ? ? ? ? ? 89  LEU   A-2 CA   1 
ATOM   3076 C  C    . LEU   A-2 1 89  ? -9.274  6.066   45.890  1.00 38.69  ? ? ? ? ? ? 89  LEU   A-2 C    1 
ATOM   3077 O  O    . LEU   A-2 1 89  ? -9.457  5.973   44.658  1.00 38.84  ? ? ? ? ? ? 89  LEU   A-2 O    1 
ATOM   3078 C  CB   . LEU   A-2 1 89  ? -7.239  4.549   45.909  1.00 37.19  ? ? ? ? ? ? 89  LEU   A-2 CB   1 
ATOM   3079 C  CG   . LEU   A-2 1 89  ? -6.459  3.402   46.552  1.00 36.56  ? ? ? ? ? ? 89  LEU   A-2 CG   1 
ATOM   3080 C  CD1  . LEU   A-2 1 89  ? -5.204  3.097   45.753  1.00 40.13  ? ? ? ? ? ? 89  LEU   A-2 CD1  1 
ATOM   3081 C  CD2  . LEU   A-2 1 89  ? -6.106  3.722   47.997  1.00 38.78  ? ? ? ? ? ? 89  LEU   A-2 CD2  1 
ATOM   3082 N  N    . LYS   A-2 1 90  ? -9.705  7.085   46.642  1.00 39.39  ? ? ? ? ? ? 90  LYS   A-2 N    1 
ATOM   3083 C  CA   . LYS   A-2 1 90  ? -10.335 8.288   46.049  1.00 40.46  ? ? ? ? ? ? 90  LYS   A-2 CA   1 
ATOM   3084 C  C    . LYS   A-2 1 90  ? -9.196  9.089   45.417  1.00 42.12  ? ? ? ? ? ? 90  LYS   A-2 C    1 
ATOM   3085 O  O    . LYS   A-2 1 90  ? -8.155  9.270   46.096  1.00 40.87  ? ? ? ? ? ? 90  LYS   A-2 O    1 
ATOM   3086 C  CB   . LYS   A-2 1 90  ? -11.124 9.092   47.088  1.00 44.87  ? ? ? ? ? ? 90  LYS   A-2 CB   1 
ATOM   3087 C  CG   . LYS   A-2 1 90  ? -12.107 10.093  46.492  1.00 46.81  ? ? ? ? ? ? 90  LYS   A-2 CG   1 
ATOM   3088 C  CD   . LYS   A-2 1 90  ? -12.884 10.880  47.520  1.00 55.09  ? ? ? ? ? ? 90  LYS   A-2 CD   1 
ATOM   3089 C  CE   . LYS   A-2 1 90  ? -14.004 11.691  46.901  1.00 64.79  ? ? ? ? ? ? 90  LYS   A-2 CE   1 
ATOM   3090 N  NZ   . LYS   A-2 1 90  ? -14.625 12.607  47.886  1.00 72.31  ? ? ? ? ? ? 90  LYS   A-2 NZ   1 
ATOM   3091 N  N    . VAL   A-2 1 91  ? -9.360  9.489   44.155  1.00 39.75  ? ? ? ? ? ? 91  VAL   A-2 N    1 
ATOM   3092 C  CA   . VAL   A-2 1 91  ? -8.320  10.236  43.386  1.00 42.95  ? ? ? ? ? ? 91  VAL   A-2 CA   1 
ATOM   3093 C  C    . VAL   A-2 1 91  ? -8.883  11.609  43.009  1.00 44.41  ? ? ? ? ? ? 91  VAL   A-2 C    1 
ATOM   3094 O  O    . VAL   A-2 1 91  ? -10.116 11.791  43.073  1.00 43.29  ? ? ? ? ? ? 91  VAL   A-2 O    1 
ATOM   3095 C  CB   . VAL   A-2 1 91  ? -7.824  9.441   42.162  1.00 42.08  ? ? ? ? ? ? 91  VAL   A-2 CB   1 
ATOM   3096 C  CG1  . VAL   A-2 1 91  ? -6.941  8.278   42.586  1.00 39.99  ? ? ? ? ? ? 91  VAL   A-2 CG1  1 
ATOM   3097 C  CG2  . VAL   A-2 1 91  ? -8.964  8.967   41.271  1.00 42.23  ? ? ? ? ? ? 91  VAL   A-2 CG2  1 
ATOM   3098 N  N    . ASP   A-2 1 92  ? -7.993  12.535  42.646  1.00 51.67  ? ? ? ? ? ? 92  ASP   A-2 N    1 
ATOM   3099 C  CA   . ASP   A-2 1 92  ? -8.318  13.962  42.367  1.00 54.18  ? ? ? ? ? ? 92  ASP   A-2 CA   1 
ATOM   3100 C  C    . ASP   A-2 1 92  ? -8.962  14.130  40.983  1.00 53.57  ? ? ? ? ? ? 92  ASP   A-2 C    1 
ATOM   3101 O  O    . ASP   A-2 1 92  ? -9.453  15.251  40.720  1.00 52.59  ? ? ? ? ? ? 92  ASP   A-2 O    1 
ATOM   3102 C  CB   . ASP   A-2 1 92  ? -7.073  14.850  42.488  1.00 60.05  ? ? ? ? ? ? 92  ASP   A-2 CB   1 
ATOM   3103 C  CG   . ASP   A-2 1 92  ? -5.915  14.461  41.580  1.00 63.63  ? ? ? ? ? ? 92  ASP   A-2 CG   1 
ATOM   3104 O  OD1  . ASP   A-2 1 92  ? -6.058  13.483  40.812  1.00 71.69  ? ? ? ? ? ? 92  ASP   A-2 OD1  1 
ATOM   3105 O  OD2  . ASP   A-2 1 92  ? -4.873  15.133  41.653  1.00 75.30  ? ? ? ? ? ? 92  ASP   A-2 OD2  1 
ATOM   3106 N  N    . THR   A-2 1 93  ? -8.942  13.092  40.132  1.00 49.20  ? ? ? ? ? ? 93  THR   A-2 N    1 
ATOM   3107 C  CA   . THR   A-2 1 93  ? -9.405  13.145  38.721  1.00 48.98  ? ? ? ? ? ? 93  THR   A-2 CA   1 
ATOM   3108 C  C    . THR   A-2 1 93  ? -10.435 12.038  38.482  1.00 44.30  ? ? ? ? ? ? 93  THR   A-2 C    1 
ATOM   3109 O  O    . THR   A-2 1 93  ? -10.106 10.873  38.777  1.00 47.78  ? ? ? ? ? ? 93  THR   A-2 O    1 
ATOM   3110 C  CB   . THR   A-2 1 93  ? -8.217  13.013  37.759  1.00 52.49  ? ? ? ? ? ? 93  THR   A-2 CB   1 
ATOM   3111 O  OG1  . THR   A-2 1 93  ? -7.219  13.961  38.143  1.00 56.14  ? ? ? ? ? ? 93  THR   A-2 OG1  1 
ATOM   3112 C  CG2  . THR   A-2 1 93  ? -8.607  13.237  36.315  1.00 54.45  ? ? ? ? ? ? 93  THR   A-2 CG2  1 
ATOM   3113 N  N    . ALA   A-2 1 94  ? -11.626 12.397  37.979  1.00 42.83  ? ? ? ? ? ? 94  ALA   A-2 N    1 
ATOM   3114 C  CA   . ALA   A-2 1 94  ? -12.640 11.439  37.483  1.00 40.31  ? ? ? ? ? ? 94  ALA   A-2 CA   1 
ATOM   3115 C  C    . ALA   A-2 1 94  ? -12.171 10.884  36.130  1.00 38.76  ? ? ? ? ? ? 94  ALA   A-2 C    1 
ATOM   3116 O  O    . ALA   A-2 1 94  ? -11.724 11.663  35.276  1.00 38.50  ? ? ? ? ? ? 94  ALA   A-2 O    1 
ATOM   3117 C  CB   . ALA   A-2 1 94  ? -14.003 12.077  37.386  1.00 44.88  ? ? ? ? ? ? 94  ALA   A-2 CB   1 
ATOM   3118 N  N    . ASN   A-2 1 95  ? -12.244 9.563   35.948  1.00 37.63  ? ? ? ? ? ? 95  ASN   A-2 N    1 
ATOM   3119 C  CA   . ASN   A-2 1 95  ? -11.806 8.910   34.687  1.00 36.02  ? ? ? ? ? ? 95  ASN   A-2 CA   1 
ATOM   3120 C  C    . ASN   A-2 1 95  ? -12.699 9.419   33.563  1.00 36.19  ? ? ? ? ? ? 95  ASN   A-2 C    1 
ATOM   3121 O  O    . ASN   A-2 1 95  ? -13.899 9.145   33.574  1.00 37.08  ? ? ? ? ? ? 95  ASN   A-2 O    1 
ATOM   3122 C  CB   . ASN   A-2 1 95  ? -11.863 7.390   34.766  1.00 35.90  ? ? ? ? ? ? 95  ASN   A-2 CB   1 
ATOM   3123 C  CG   . ASN   A-2 1 95  ? -11.280 6.698   33.546  1.00 38.50  ? ? ? ? ? ? 95  ASN   A-2 CG   1 
ATOM   3124 O  OD1  . ASN   A-2 1 95  ? -10.893 7.346   32.570  1.00 37.03  ? ? ? ? ? ? 95  ASN   A-2 OD1  1 
ATOM   3125 N  ND2  . ASN   A-2 1 95  ? -11.205 5.377   33.596  1.00 37.38  ? ? ? ? ? ? 95  ASN   A-2 ND2  1 
ATOM   3126 N  N    . PRO   A-2 1 96  ? -12.152 10.160  32.562  1.00 38.94  ? ? ? ? ? ? 96  PRO   A-2 N    1 
ATOM   3127 C  CA   . PRO   A-2 1 96  ? -12.968 10.658  31.454  1.00 40.69  ? ? ? ? ? ? 96  PRO   A-2 CA   1 
ATOM   3128 C  C    . PRO   A-2 1 96  ? -13.453 9.517   30.543  1.00 38.84  ? ? ? ? ? ? 96  PRO   A-2 C    1 
ATOM   3129 O  O    . PRO   A-2 1 96  ? -14.397 9.723   29.806  1.00 42.47  ? ? ? ? ? ? 96  PRO   A-2 O    1 
ATOM   3130 C  CB   . PRO   A-2 1 96  ? -12.028 11.629  30.723  1.00 42.89  ? ? ? ? ? ? 96  PRO   A-2 CB   1 
ATOM   3131 C  CG   . PRO   A-2 1 96  ? -10.640 11.095  31.013  1.00 41.97  ? ? ? ? ? ? 96  PRO   A-2 CG   1 
ATOM   3132 C  CD   . PRO   A-2 1 96  ? -10.728 10.519  32.410  1.00 39.95  ? ? ? ? ? ? 96  PRO   A-2 CD   1 
ATOM   3133 N  N    . LYS   A-2 1 97  ? -12.829 8.339   30.649  1.00 39.03  ? ? ? ? ? ? 97  LYS   A-2 N    1 
ATOM   3134 C  CA   . LYS   A-2 1 97  ? -13.194 7.128   29.867  1.00 38.99  ? ? ? ? ? ? 97  LYS   A-2 CA   1 
ATOM   3135 C  C    . LYS   A-2 1 97  ? -14.130 6.206   30.673  1.00 35.89  ? ? ? ? ? ? 97  LYS   A-2 C    1 
ATOM   3136 O  O    . LYS   A-2 1 97  ? -14.345 5.061   30.214  1.00 34.14  ? ? ? ? ? ? 97  LYS   A-2 O    1 
ATOM   3137 C  CB   . LYS   A-2 1 97  ? -11.918 6.392   29.440  1.00 43.24  ? ? ? ? ? ? 97  LYS   A-2 CB   1 
ATOM   3138 C  CG   . LYS   A-2 1 97  ? -10.953 7.196   28.580  1.00 48.47  ? ? ? ? ? ? 97  LYS   A-2 CG   1 
ATOM   3139 C  CD   . LYS   A-2 1 97  ? -9.751  6.392   28.132  1.00 51.63  ? ? ? ? ? ? 97  LYS   A-2 CD   1 
ATOM   3140 C  CE   . LYS   A-2 1 97  ? -8.607  7.251   27.641  1.00 60.75  ? ? ? ? ? ? 97  LYS   A-2 CE   1 
ATOM   3141 N  NZ   . LYS   A-2 1 97  ? -9.010  8.097   26.493  1.00 68.62  ? ? ? ? ? ? 97  LYS   A-2 NZ   1 
ATOM   3142 N  N    . THR   A-2 1 98  ? -14.699 6.642   31.809  1.00 37.48  ? ? ? ? ? ? 98  THR   A-2 N    1 
ATOM   3143 C  CA   . THR   A-2 1 98  ? -15.605 5.778   32.622  1.00 34.03  ? ? ? ? ? ? 98  THR   A-2 CA   1 
ATOM   3144 C  C    . THR   A-2 1 98  ? -16.784 5.348   31.756  1.00 31.97  ? ? ? ? ? ? 98  THR   A-2 C    1 
ATOM   3145 O  O    . THR   A-2 1 98  ? -17.528 6.209   31.281  1.00 36.80  ? ? ? ? ? ? 98  THR   A-2 O    1 
ATOM   3146 C  CB   . THR   A-2 1 98  ? -16.132 6.470   33.886  1.00 36.07  ? ? ? ? ? ? 98  THR   A-2 CB   1 
ATOM   3147 O  OG1  . THR   A-2 1 98  ? -15.021 6.880   34.679  1.00 36.85  ? ? ? ? ? ? 98  THR   A-2 OG1  1 
ATOM   3148 C  CG2  . THR   A-2 1 98  ? -17.018 5.568   34.719  1.00 36.81  ? ? ? ? ? ? 98  THR   A-2 CG2  1 
ATOM   3149 N  N    . PRO   A-2 1 99  ? -16.992 4.027   31.513  1.00 29.50  ? ? ? ? ? ? 99  PRO   A-2 N    1 
ATOM   3150 C  CA   . PRO   A-2 1 99  ? -18.168 3.564   30.784  1.00 30.45  ? ? ? ? ? ? 99  PRO   A-2 CA   1 
ATOM   3151 C  C    . PRO   A-2 1 99  ? -19.385 3.565   31.718  1.00 32.14  ? ? ? ? ? ? 99  PRO   A-2 C    1 
ATOM   3152 O  O    . PRO   A-2 1 99  ? -19.183 3.677   32.925  1.00 35.14  ? ? ? ? ? ? 99  PRO   A-2 O    1 
ATOM   3153 C  CB   . PRO   A-2 1 99  ? -17.800 2.134   30.380  1.00 31.01  ? ? ? ? ? ? 99  PRO   A-2 CB   1 
ATOM   3154 C  CG   . PRO   A-2 1 99  ? -16.915 1.667   31.517  1.00 31.27  ? ? ? ? ? ? 99  PRO   A-2 CG   1 
ATOM   3155 C  CD   . PRO   A-2 1 99  ? -16.149 2.901   31.958  1.00 29.89  ? ? ? ? ? ? 99  PRO   A-2 CD   1 
ATOM   3156 N  N    . LYS   A-2 1 100 ? -20.591 3.437   31.156  1.00 32.52  ? ? ? ? ? ? 100 LYS   A-2 N    1 
ATOM   3157 C  CA   . LYS   A-2 1 100 ? -21.781 3.003   31.930  1.00 33.42  ? ? ? ? ? ? 100 LYS   A-2 CA   1 
ATOM   3158 C  C    . LYS   A-2 1 100 ? -21.414 1.652   32.547  1.00 33.10  ? ? ? ? ? ? 100 LYS   A-2 C    1 
ATOM   3159 O  O    . LYS   A-2 1 100 ? -20.910 0.804   31.798  1.00 32.32  ? ? ? ? ? ? 100 LYS   A-2 O    1 
ATOM   3160 C  CB   . LYS   A-2 1 100 ? -23.038 2.879   31.067  1.00 37.46  ? ? ? ? ? ? 100 LYS   A-2 CB   1 
ATOM   3161 C  CG   . LYS   A-2 1 100 ? -24.335 2.761   31.858  1.00 44.28  ? ? ? ? ? ? 100 LYS   A-2 CG   1 
ATOM   3162 C  CD   . LYS   A-2 1 100 ? -25.573 2.583   31.005  1.00 52.99  ? ? ? ? ? ? 100 LYS   A-2 CD   1 
ATOM   3163 C  CE   . LYS   A-2 1 100 ? -26.794 2.200   31.818  1.00 59.34  ? ? ? ? ? ? 100 LYS   A-2 CE   1 
ATOM   3164 N  NZ   . LYS   A-2 1 100 ? -27.885 1.689   30.954  1.00 66.32  ? ? ? ? ? ? 100 LYS   A-2 NZ   1 
ATOM   3165 N  N    . TYR   A-2 1 101 ? -21.566 1.494   33.859  1.00 28.72  ? ? ? ? ? ? 101 TYR   A-2 N    1 
ATOM   3166 C  CA   . TYR   A-2 1 101 ? -21.135 0.239   34.525  1.00 27.06  ? ? ? ? ? ? 101 TYR   A-2 CA   1 
ATOM   3167 C  C    . TYR   A-2 1 101 ? -22.065 -0.103  35.685  1.00 27.15  ? ? ? ? ? ? 101 TYR   A-2 C    1 
ATOM   3168 O  O    . TYR   A-2 1 101 ? -22.763 0.780   36.228  1.00 29.64  ? ? ? ? ? ? 101 TYR   A-2 O    1 
ATOM   3169 C  CB   . TYR   A-2 1 101 ? -19.678 0.324   34.984  1.00 27.51  ? ? ? ? ? ? 101 TYR   A-2 CB   1 
ATOM   3170 C  CG   . TYR   A-2 1 101 ? -19.475 1.164   36.218  1.00 30.46  ? ? ? ? ? ? 101 TYR   A-2 CG   1 
ATOM   3171 C  CD1  . TYR   A-2 1 101 ? -19.558 0.614   37.491  1.00 31.46  ? ? ? ? ? ? 101 TYR   A-2 CD1  1 
ATOM   3172 C  CD2  . TYR   A-2 1 101 ? -19.231 2.522   36.115  1.00 31.57  ? ? ? ? ? ? 101 TYR   A-2 CD2  1 
ATOM   3173 C  CE1  . TYR   A-2 1 101 ? -19.383 1.393   38.627  1.00 33.54  ? ? ? ? ? ? 101 TYR   A-2 CE1  1 
ATOM   3174 C  CE2  . TYR   A-2 1 101 ? -19.050 3.314   37.237  1.00 33.38  ? ? ? ? ? ? 101 TYR   A-2 CE2  1 
ATOM   3175 C  CZ   . TYR   A-2 1 101 ? -19.126 2.748   38.499  1.00 34.38  ? ? ? ? ? ? 101 TYR   A-2 CZ   1 
ATOM   3176 O  OH   . TYR   A-2 1 101 ? -18.959 3.542   39.597  1.00 40.82  ? ? ? ? ? ? 101 TYR   A-2 OH   1 
ATOM   3177 N  N    . LYS   A-2 1 102 ? -22.037 -1.387  36.033  1.00 26.75  ? ? ? ? ? ? 102 LYS   A-2 N    1 
ATOM   3178 C  CA   . LYS   A-2 1 102 ? -22.698 -1.983  37.211  1.00 27.04  ? ? ? ? ? ? 102 LYS   A-2 CA   1 
ATOM   3179 C  C    . LYS   A-2 1 102 ? -21.685 -2.930  37.862  1.00 24.84  ? ? ? ? ? ? 102 LYS   A-2 C    1 
ATOM   3180 O  O    . LYS   A-2 1 102 ? -20.803 -3.462  37.149  1.00 25.83  ? ? ? ? ? ? 102 LYS   A-2 O    1 
ATOM   3181 C  CB   . LYS   A-2 1 102 ? -23.917 -2.825  36.824  1.00 32.36  ? ? ? ? ? ? 102 LYS   A-2 CB   1 
ATOM   3182 C  CG   . LYS   A-2 1 102 ? -25.089 -2.100  36.189  1.00 35.07  ? ? ? ? ? ? 102 LYS   A-2 CG   1 
ATOM   3183 C  CD   . LYS   A-2 1 102 ? -26.149 -3.077  35.732  1.00 42.00  ? ? ? ? ? ? 102 LYS   A-2 CD   1 
ATOM   3184 C  CE   . LYS   A-2 1 102 ? -27.341 -2.402  35.090  1.00 50.30  ? ? ? ? ? ? 102 LYS   A-2 CE   1 
ATOM   3185 N  NZ   . LYS   A-2 1 102 ? -28.298 -3.395  34.554  1.00 58.68  ? ? ? ? ? ? 102 LYS   A-2 NZ   1 
ATOM   3186 N  N    . PHE   A-2 1 103 ? -21.795 -3.106  39.171  1.00 23.58  ? ? ? ? ? ? 103 PHE   A-2 N    1 
ATOM   3187 C  CA   . PHE   A-2 1 103 ? -21.109 -4.188  39.917  1.00 22.83  ? ? ? ? ? ? 103 PHE   A-2 CA   1 
ATOM   3188 C  C    . PHE   A-2 1 103 ? -22.145 -5.272  40.180  1.00 22.84  ? ? ? ? ? ? 103 PHE   A-2 C    1 
ATOM   3189 O  O    . PHE   A-2 1 103 ? -23.105 -5.033  40.929  1.00 23.32  ? ? ? ? ? ? 103 PHE   A-2 O    1 
ATOM   3190 C  CB   . PHE   A-2 1 103 ? -20.507 -3.659  41.223  1.00 24.44  ? ? ? ? ? ? 103 PHE   A-2 CB   1 
ATOM   3191 C  CG   . PHE   A-2 1 103 ? -19.335 -2.711  41.120  1.00 24.20  ? ? ? ? ? ? 103 PHE   A-2 CG   1 
ATOM   3192 C  CD1  . PHE   A-2 1 103 ? -18.645 -2.491  39.935  1.00 22.83  ? ? ? ? ? ? 103 PHE   A-2 CD1  1 
ATOM   3193 C  CD2  . PHE   A-2 1 103 ? -18.889 -2.053  42.259  1.00 24.47  ? ? ? ? ? ? 103 PHE   A-2 CD2  1 
ATOM   3194 C  CE1  . PHE   A-2 1 103 ? -17.541 -1.652  39.898  1.00 24.21  ? ? ? ? ? ? 103 PHE   A-2 CE1  1 
ATOM   3195 C  CE2  . PHE   A-2 1 103 ? -17.794 -1.201  42.213  1.00 25.64  ? ? ? ? ? ? 103 PHE   A-2 CE2  1 
ATOM   3196 C  CZ   . PHE   A-2 1 103 ? -17.117 -1.006  41.035  1.00 24.15  ? ? ? ? ? ? 103 PHE   A-2 CZ   1 
ATOM   3197 N  N    . VAL   A-2 1 104 ? -21.972 -6.424  39.536  1.00 23.07  ? ? ? ? ? ? 104 VAL   A-2 N    1 
ATOM   3198 C  CA   . VAL   A-2 1 104 ? -22.913 -7.568  39.647  1.00 23.22  ? ? ? ? ? ? 104 VAL   A-2 CA   1 
ATOM   3199 C  C    . VAL   A-2 1 104 ? -22.109 -8.757  40.156  1.00 24.69  ? ? ? ? ? ? 104 VAL   A-2 C    1 
ATOM   3200 O  O    . VAL   A-2 1 104 ? -20.942 -8.918  39.767  1.00 34.83  ? ? ? ? ? ? 104 VAL   A-2 O    1 
ATOM   3201 C  CB   . VAL   A-2 1 104 ? -23.621 -7.873  38.317  1.00 27.20  ? ? ? ? ? ? 104 VAL   A-2 CB   1 
ATOM   3202 C  CG1  . VAL   A-2 1 104 ? -24.292 -6.624  37.772  1.00 26.73  ? ? ? ? ? ? 104 VAL   A-2 CG1  1 
ATOM   3203 C  CG2  . VAL   A-2 1 104 ? -22.683 -8.486  37.291  1.00 33.01  ? ? ? ? ? ? 104 VAL   A-2 CG2  1 
ATOM   3204 N  N    . ARG   A-2 1 105 ? -22.718 -9.550  41.006  1.00 19.31  ? ? ? ? ? ? 105 ARG   A-2 N    1 
ATOM   3205 C  CA   . ARG   A-2 1 105 ? -22.102 -10.819 41.436  1.00 16.88  ? ? ? ? ? ? 105 ARG   A-2 CA   1 
ATOM   3206 C  C    . ARG   A-2 1 105 ? -22.723 -11.916 40.585  1.00 17.24  ? ? ? ? ? ? 105 ARG   A-2 C    1 
ATOM   3207 O  O    . ARG   A-2 1 105 ? -23.968 -11.906 40.433  1.00 19.24  ? ? ? ? ? ? 105 ARG   A-2 O    1 
ATOM   3208 C  CB   . ARG   A-2 1 105 ? -22.339 -11.058 42.921  1.00 17.36  ? ? ? ? ? ? 105 ARG   A-2 CB   1 
ATOM   3209 C  CG   . ARG   A-2 1 105 ? -21.551 -12.246 43.452  1.00 18.70  ? ? ? ? ? ? 105 ARG   A-2 CG   1 
ATOM   3210 C  CD   . ARG   A-2 1 105 ? -21.892 -12.410 44.910  1.00 18.16  ? ? ? ? ? ? 105 ARG   A-2 CD   1 
ATOM   3211 N  NE   . ARG   A-2 1 105 ? -21.244 -13.592 45.454  1.00 17.90  ? ? ? ? ? ? 105 ARG   A-2 NE   1 
ATOM   3212 C  CZ   . ARG   A-2 1 105 ? -20.023 -13.640 45.988  1.00 18.58  ? ? ? ? ? ? 105 ARG   A-2 CZ   1 
ATOM   3213 N  NH1  . ARG   A-2 1 105 ? -19.276 -12.552 46.101  1.00 18.70  ? ? ? ? ? ? 105 ARG   A-2 NH1  1 
ATOM   3214 N  NH2  . ARG   A-2 1 105 ? -19.564 -14.788 46.457  1.00 18.09  ? ? ? ? ? ? 105 ARG   A-2 NH2  1 
ATOM   3215 N  N    . ILE   A-2 1 106 ? -21.899 -12.811 40.059  1.00 17.44  ? ? ? ? ? ? 106 ILE   A-2 N    1 
ATOM   3216 C  CA   . ILE   A-2 1 106 ? -22.389 -13.921 39.201  1.00 17.51  ? ? ? ? ? ? 106 ILE   A-2 CA   1 
ATOM   3217 C  C    . ILE   A-2 1 106 ? -22.539 -15.204 40.008  1.00 17.72  ? ? ? ? ? ? 106 ILE   A-2 C    1 
ATOM   3218 O  O    . ILE   A-2 1 106 ? -22.036 -15.306 41.131  1.00 18.76  ? ? ? ? ? ? 106 ILE   A-2 O    1 
ATOM   3219 C  CB   . ILE   A-2 1 106 ? -21.512 -14.131 37.966  1.00 19.47  ? ? ? ? ? ? 106 ILE   A-2 CB   1 
ATOM   3220 C  CG1  . ILE   A-2 1 106 ? -20.067 -14.481 38.319  1.00 20.46  ? ? ? ? ? ? 106 ILE   A-2 CG1  1 
ATOM   3221 C  CG2  . ILE   A-2 1 106 ? -21.636 -12.918 37.060  1.00 23.96  ? ? ? ? ? ? 106 ILE   A-2 CG2  1 
ATOM   3222 C  CD1  . ILE   A-2 1 106 ? -19.266 -14.969 37.152  1.00 24.61  ? ? ? ? ? ? 106 ILE   A-2 CD1  1 
ATOM   3223 N  N    . GLN   A-2 1 107 ? -23.293 -16.110 39.402  1.00 17.50  ? ? ? ? ? ? 107 GLN   A-2 N    1 
ATOM   3224 C  CA   . GLN   A-2 1 107 ? -23.587 -17.468 39.885  1.00 19.00  ? ? ? ? ? ? 107 GLN   A-2 CA   1 
ATOM   3225 C  C    . GLN   A-2 1 107 ? -22.528 -18.420 39.343  1.00 18.37  ? ? ? ? ? ? 107 GLN   A-2 C    1 
ATOM   3226 O  O    . GLN   A-2 1 107 ? -22.022 -18.253 38.235  1.00 18.12  ? ? ? ? ? ? 107 GLN   A-2 O    1 
ATOM   3227 C  CB   . GLN   A-2 1 107 ? -24.979 -17.882 39.400  1.00 19.69  ? ? ? ? ? ? 107 GLN   A-2 CB   1 
ATOM   3228 C  CG   . GLN   A-2 1 107 ? -26.131 -17.248 40.154  1.00 21.90  ? ? ? ? ? ? 107 GLN   A-2 CG   1 
ATOM   3229 C  CD   . GLN   A-2 1 107 ? -26.173 -17.724 41.585  1.00 22.53  ? ? ? ? ? ? 107 GLN   A-2 CD   1 
ATOM   3230 O  OE1  . GLN   A-2 1 107 ? -26.073 -18.923 41.861  1.00 23.08  ? ? ? ? ? ? 107 GLN   A-2 OE1  1 
ATOM   3231 N  NE2  . GLN   A-2 1 107 ? -26.266 -16.781 42.513  1.00 23.43  ? ? ? ? ? ? 107 GLN   A-2 NE2  1 
ATOM   3232 N  N    . PRO   A-2 1 108 ? -22.197 -19.491 40.092  1.00 18.51  ? ? ? ? ? ? 108 PRO   A-2 N    1 
ATOM   3233 C  CA   . PRO   A-2 1 108 ? -21.498 -20.618 39.495  1.00 19.71  ? ? ? ? ? ? 108 PRO   A-2 CA   1 
ATOM   3234 C  C    . PRO   A-2 1 108 ? -22.210 -21.057 38.211  1.00 18.38  ? ? ? ? ? ? 108 PRO   A-2 C    1 
ATOM   3235 O  O    . PRO   A-2 1 108 ? -23.434 -21.113 38.212  1.00 21.73  ? ? ? ? ? ? 108 PRO   A-2 O    1 
ATOM   3236 C  CB   . PRO   A-2 1 108 ? -21.566 -21.701 40.569  1.00 21.83  ? ? ? ? ? ? 108 PRO   A-2 CB   1 
ATOM   3237 C  CG   . PRO   A-2 1 108 ? -21.741 -20.941 41.864  1.00 25.46  ? ? ? ? ? ? 108 PRO   A-2 CG   1 
ATOM   3238 C  CD   . PRO   A-2 1 108 ? -22.528 -19.699 41.509  1.00 19.62  ? ? ? ? ? ? 108 PRO   A-2 CD   1 
ATOM   3239 N  N    . GLY   A-2 1 109 ? -21.433 -21.316 37.159  1.00 19.09  ? ? ? ? ? ? 109 GLY   A-2 N    1 
ATOM   3240 C  CA   . GLY   A-2 1 109 ? -21.926 -21.738 35.835  1.00 20.07  ? ? ? ? ? ? 109 GLY   A-2 CA   1 
ATOM   3241 C  C    . GLY   A-2 1 109 ? -22.015 -20.577 34.858  1.00 19.74  ? ? ? ? ? ? 109 GLY   A-2 C    1 
ATOM   3242 O  O    . GLY   A-2 1 109 ? -22.029 -20.845 33.648  1.00 23.97  ? ? ? ? ? ? 109 GLY   A-2 O    1 
ATOM   3243 N  N    . GLN   A-2 1 110 ? -22.019 -19.328 35.351  1.00 17.51  ? ? ? ? ? ? 110 GLN   A-2 N    1 
ATOM   3244 C  CA   . GLN   A-2 1 110 ? -22.030 -18.114 34.492  1.00 18.83  ? ? ? ? ? ? 110 GLN   A-2 CA   1 
ATOM   3245 C  C    . GLN   A-2 1 110 ? -20.615 -17.869 33.958  1.00 17.85  ? ? ? ? ? ? 110 GLN   A-2 C    1 
ATOM   3246 O  O    . GLN   A-2 1 110 ? -19.598 -18.208 34.645  1.00 18.89  ? ? ? ? ? ? 110 GLN   A-2 O    1 
ATOM   3247 C  CB   . GLN   A-2 1 110 ? -22.518 -16.876 35.254  1.00 22.38  ? ? ? ? ? ? 110 GLN   A-2 CB   1 
ATOM   3248 C  CG   . GLN   A-2 1 110 ? -24.013 -16.840 35.589  1.00 27.44  ? ? ? ? ? ? 110 GLN   A-2 CG   1 
ATOM   3249 C  CD   . GLN   A-2 1 110 ? -24.530 -15.456 35.960  1.00 34.31  ? ? ? ? ? ? 110 GLN   A-2 CD   1 
ATOM   3250 O  OE1  . GLN   A-2 1 110 ? -24.906 -15.157 37.105  1.00 25.05  ? ? ? ? ? ? 110 GLN   A-2 OE1  1 
ATOM   3251 N  NE2  . GLN   A-2 1 110 ? -24.594 -14.580 34.966  1.00 44.60  ? ? ? ? ? ? 110 GLN   A-2 NE2  1 
ATOM   3252 N  N    . THR   A-2 1 111 ? -20.538 -17.273 32.779  1.00 16.19  ? ? ? ? ? ? 111 THR   A-2 N    1 
ATOM   3253 C  CA   . THR   A-2 1 111 ? -19.278 -16.964 32.079  1.00 17.06  ? ? ? ? ? ? 111 THR   A-2 CA   1 
ATOM   3254 C  C    . THR   A-2 1 111 ? -19.037 -15.453 32.120  1.00 18.76  ? ? ? ? ? ? 111 THR   A-2 C    1 
ATOM   3255 O  O    . THR   A-2 1 111 ? -19.968 -14.681 32.392  1.00 20.13  ? ? ? ? ? ? 111 THR   A-2 O    1 
ATOM   3256 C  CB   . THR   A-2 1 111 ? -19.316 -17.524 30.652  1.00 18.95  ? ? ? ? ? ? 111 THR   A-2 CB   1 
ATOM   3257 O  OG1  . THR   A-2 1 111 ? -20.444 -16.929 30.010  1.00 19.48  ? ? ? ? ? ? 111 THR   A-2 OG1  1 
ATOM   3258 C  CG2  . THR   A-2 1 111 ? -19.412 -19.033 30.657  1.00 20.73  ? ? ? ? ? ? 111 THR   A-2 CG2  1 
ATOM   3259 N  N    . PHE   A-2 1 112 ? -17.794 -15.079 31.869  1.00 18.33  ? ? ? ? ? ? 112 PHE   A-2 N    1 
ATOM   3260 C  CA   . PHE   A-2 1 112 ? -17.381 -13.664 31.769  1.00 17.42  ? ? ? ? ? ? 112 PHE   A-2 CA   1 
ATOM   3261 C  C    . PHE   A-2 1 112 ? -16.065 -13.587 31.005  1.00 18.36  ? ? ? ? ? ? 112 PHE   A-2 C    1 
ATOM   3262 O  O    . PHE   A-2 1 112 ? -15.334 -14.588 30.879  1.00 18.40  ? ? ? ? ? ? 112 PHE   A-2 O    1 
ATOM   3263 C  CB   . PHE   A-2 1 112 ? -17.289 -13.040 33.160  1.00 18.51  ? ? ? ? ? ? 112 PHE   A-2 CB   1 
ATOM   3264 C  CG   . PHE   A-2 1 112 ? -16.404 -13.779 34.127  1.00 19.09  ? ? ? ? ? ? 112 PHE   A-2 CG   1 
ATOM   3265 C  CD1  . PHE   A-2 1 112 ? -16.877 -14.862 34.855  1.00 19.69  ? ? ? ? ? ? 112 PHE   A-2 CD1  1 
ATOM   3266 C  CD2  . PHE   A-2 1 112 ? -15.087 -13.384 34.304  1.00 19.42  ? ? ? ? ? ? 112 PHE   A-2 CD2  1 
ATOM   3267 C  CE1  . PHE   A-2 1 112 ? -16.044 -15.525 35.746  1.00 22.27  ? ? ? ? ? ? 112 PHE   A-2 CE1  1 
ATOM   3268 C  CE2  . PHE   A-2 1 112 ? -14.261 -14.038 35.205  1.00 21.81  ? ? ? ? ? ? 112 PHE   A-2 CE2  1 
ATOM   3269 C  CZ   . PHE   A-2 1 112 ? -14.744 -15.106 35.918  1.00 22.89  ? ? ? ? ? ? 112 PHE   A-2 CZ   1 
ATOM   3270 N  N    . SER   A-2 1 113 ? -15.771 -12.387 30.527  1.00 17.80  ? ? ? ? ? ? 113 SER   A-2 N    1 
ATOM   3271 C  CA   . SER   A-2 1 113 ? -14.500 -12.054 29.858  1.00 17.08  ? ? ? ? ? ? 113 SER   A-2 CA   1 
ATOM   3272 C  C    . SER   A-2 1 113 ? -13.536 -11.551 30.921  1.00 17.75  ? ? ? ? ? ? 113 SER   A-2 C    1 
ATOM   3273 O  O    . SER   A-2 1 113 ? -13.978 -10.813 31.812  1.00 20.66  ? ? ? ? ? ? 113 SER   A-2 O    1 
ATOM   3274 C  CB   . SER   A-2 1 113 ? -14.702 -11.021 28.787  1.00 19.37  ? ? ? ? ? ? 113 SER   A-2 CB   1 
ATOM   3275 O  OG   . SER   A-2 1 113 ? -15.713 -11.449 27.889  1.00 19.62  ? ? ? ? ? ? 113 SER   A-2 OG   1 
ATOM   3276 N  N    . VAL   A-2 1 114 ? -12.290 -11.980 30.815  1.00 17.86  ? ? ? ? ? ? 114 VAL   A-2 N    1 
ATOM   3277 C  CA   . VAL   A-2 1 114 ? -11.174 -11.514 31.674  1.00 18.11  ? ? ? ? ? ? 114 VAL   A-2 CA   1 
ATOM   3278 C  C    . VAL   A-2 1 114 ? -10.241 -10.663 30.829  1.00 18.17  ? ? ? ? ? ? 114 VAL   A-2 C    1 
ATOM   3279 O  O    . VAL   A-2 1 114 ? -9.747  -11.152 29.801  1.00 19.36  ? ? ? ? ? ? 114 VAL   A-2 O    1 
ATOM   3280 C  CB   . VAL   A-2 1 114 ? -10.429 -12.696 32.313  1.00 18.69  ? ? ? ? ? ? 114 VAL   A-2 CB   1 
ATOM   3281 C  CG1  . VAL   A-2 1 114 ? -9.154  -12.227 33.009  1.00 21.43  ? ? ? ? ? ? 114 VAL   A-2 CG1  1 
ATOM   3282 C  CG2  . VAL   A-2 1 114 ? -11.345 -13.431 33.279  1.00 21.13  ? ? ? ? ? ? 114 VAL   A-2 CG2  1 
ATOM   3283 N  N    . LEU   A-2 1 115 ? -9.949  -9.451  31.302  1.00 20.57  ? ? ? ? ? ? 115 LEU   A-2 N    1 
ATOM   3284 C  CA   . LEU   A-2 1 115 ? -8.837  -8.658  30.737  1.00 21.21  ? ? ? ? ? ? 115 LEU   A-2 CA   1 
ATOM   3285 C  C    . LEU   A-2 1 115 ? -7.634  -8.823  31.667  1.00 22.38  ? ? ? ? ? ? 115 LEU   A-2 C    1 
ATOM   3286 O  O    . LEU   A-2 1 115 ? -7.594  -8.155  32.721  1.00 23.20  ? ? ? ? ? ? 115 LEU   A-2 O    1 
ATOM   3287 C  CB   . LEU   A-2 1 115 ? -9.271  -7.200  30.600  1.00 22.31  ? ? ? ? ? ? 115 LEU   A-2 CB   1 
ATOM   3288 C  CG   . LEU   A-2 1 115 ? -8.257  -6.303  29.906  1.00 24.02  ? ? ? ? ? ? 115 LEU   A-2 CG   1 
ATOM   3289 C  CD1  . LEU   A-2 1 115 ? -8.043  -6.728  28.456  1.00 23.19  ? ? ? ? ? ? 115 LEU   A-2 CD1  1 
ATOM   3290 C  CD2  . LEU   A-2 1 115 ? -8.702  -4.858  29.998  1.00 25.40  ? ? ? ? ? ? 115 LEU   A-2 CD2  1 
ATOM   3291 N  N    . ALA   A-2 1 116 ? -6.703  -9.698  31.297  1.00 21.19  ? ? ? ? ? ? 116 ALA   A-2 N    1 
ATOM   3292 C  CA   . ALA   A-2 1 116 ? -5.448  -9.940  32.046  1.00 22.00  ? ? ? ? ? ? 116 ALA   A-2 CA   1 
ATOM   3293 C  C    . ALA   A-2 1 116 ? -4.543  -8.718  31.870  1.00 24.58  ? ? ? ? ? ? 116 ALA   A-2 C    1 
ATOM   3294 O  O    . ALA   A-2 1 116 ? -4.270  -8.334  30.720  1.00 25.27  ? ? ? ? ? ? 116 ALA   A-2 O    1 
ATOM   3295 C  CB   . ALA   A-2 1 116 ? -4.775  -11.209 31.580  1.00 23.31  ? ? ? ? ? ? 116 ALA   A-2 CB   1 
ATOM   3296 N  N    . CYS   A-2 1 117 ? -4.083  -8.168  32.993  1.00 23.10  ? ? ? ? ? ? 117 CYS   A-2 N    1 
ATOM   3297 C  CA   A CYS   A-2 1 117 ? -3.316  -6.898  33.055  0.50 23.99  ? ? ? ? ? ? 117 CYS   A-2 CA   1 
ATOM   3298 C  CA   B CYS   A-2 1 117 ? -3.355  -6.880  33.091  0.50 25.59  ? ? ? ? ? ? 117 CYS   A-2 CA   1 
ATOM   3299 C  C    . CYS   A-2 1 117 ? -2.063  -7.084  33.898  1.00 24.75  ? ? ? ? ? ? 117 CYS   A-2 C    1 
ATOM   3300 O  O    . CYS   A-2 1 117 ? -2.112  -7.857  34.865  1.00 23.65  ? ? ? ? ? ? 117 CYS   A-2 O    1 
ATOM   3301 C  CB   A CYS   A-2 1 117 ? -4.162  -5.789  33.649  0.50 22.83  ? ? ? ? ? ? 117 CYS   A-2 CB   1 
ATOM   3302 C  CB   B CYS   A-2 1 117 ? -4.298  -5.872  33.731  0.50 29.76  ? ? ? ? ? ? 117 CYS   A-2 CB   1 
ATOM   3303 S  SG   A CYS   A-2 1 117 ? -5.538  -5.330  32.576  0.50 21.39  ? ? ? ? ? ? 117 CYS   A-2 SG   1 
ATOM   3304 S  SG   B CYS   A-2 1 117 ? -3.944  -4.151  33.300  0.50 35.44  ? ? ? ? ? ? 117 CYS   A-2 SG   1 
ATOM   3305 N  N    . TYR   A-2 1 118 ? -0.981  -6.417  33.496  1.00 25.17  ? ? ? ? ? ? 118 TYR   A-2 N    1 
ATOM   3306 C  CA   . TYR   A-2 1 118 ? 0.319   -6.372  34.214  1.00 26.53  ? ? ? ? ? ? 118 TYR   A-2 CA   1 
ATOM   3307 C  C    . TYR   A-2 1 118 ? 0.792   -4.920  34.220  1.00 27.78  ? ? ? ? ? ? 118 TYR   A-2 C    1 
ATOM   3308 O  O    . TYR   A-2 1 118 ? 0.787   -4.281  33.151  1.00 28.55  ? ? ? ? ? ? 118 TYR   A-2 O    1 
ATOM   3309 C  CB   . TYR   A-2 1 118 ? 1.326   -7.336  33.583  1.00 26.85  ? ? ? ? ? ? 118 TYR   A-2 CB   1 
ATOM   3310 C  CG   . TYR   A-2 1 118 ? 0.835   -8.756  33.628  1.00 25.90  ? ? ? ? ? ? 118 TYR   A-2 CG   1 
ATOM   3311 C  CD1  . TYR   A-2 1 118 ? 1.033   -9.543  34.754  1.00 25.09  ? ? ? ? ? ? 118 TYR   A-2 CD1  1 
ATOM   3312 C  CD2  . TYR   A-2 1 118 ? 0.051   -9.266  32.608  1.00 24.73  ? ? ? ? ? ? 118 TYR   A-2 CD2  1 
ATOM   3313 C  CE1  . TYR   A-2 1 118 ? 0.518   -10.823 34.837  1.00 25.00  ? ? ? ? ? ? 118 TYR   A-2 CE1  1 
ATOM   3314 C  CE2  . TYR   A-2 1 118 ? -0.460  -10.551 32.671  1.00 24.46  ? ? ? ? ? ? 118 TYR   A-2 CE2  1 
ATOM   3315 C  CZ   . TYR   A-2 1 118 ? -0.238  -11.330 33.794  1.00 24.37  ? ? ? ? ? ? 118 TYR   A-2 CZ   1 
ATOM   3316 O  OH   . TYR   A-2 1 118 ? -0.759  -12.591 33.894  1.00 23.64  ? ? ? ? ? ? 118 TYR   A-2 OH   1 
ATOM   3317 N  N    . ASN   A-2 1 119 ? 1.122   -4.393  35.401  1.00 29.93  ? ? ? ? ? ? 119 ASN   A-2 N    1 
ATOM   3318 C  CA   . ASN   A-2 1 119 ? 1.675   -3.022  35.547  1.00 30.20  ? ? ? ? ? ? 119 ASN   A-2 CA   1 
ATOM   3319 C  C    . ASN   A-2 1 119 ? 0.662   -2.000  35.001  1.00 30.19  ? ? ? ? ? ? 119 ASN   A-2 C    1 
ATOM   3320 O  O    . ASN   A-2 1 119 ? 1.103   -0.972  34.454  1.00 33.65  ? ? ? ? ? ? 119 ASN   A-2 O    1 
ATOM   3321 C  CB   . ASN   A-2 1 119 ? 3.042   -2.937  34.862  1.00 36.45  ? ? ? ? ? ? 119 ASN   A-2 CB   1 
ATOM   3322 C  CG   . ASN   A-2 1 119 ? 4.025   -3.943  35.422  1.00 46.78  ? ? ? ? ? ? 119 ASN   A-2 CG   1 
ATOM   3323 O  OD1  . ASN   A-2 1 119 ? 4.336   -3.912  36.613  1.00 60.03  ? ? ? ? ? ? 119 ASN   A-2 OD1  1 
ATOM   3324 N  ND2  . ASN   A-2 1 119 ? 4.518   -4.839  34.580  1.00 53.85  ? ? ? ? ? ? 119 ASN   A-2 ND2  1 
ATOM   3325 N  N    . GLY   A-2 1 120 ? -0.644  -2.285  35.131  1.00 27.00  ? ? ? ? ? ? 120 GLY   A-2 N    1 
ATOM   3326 C  CA   . GLY   A-2 1 120 ? -1.751  -1.418  34.670  1.00 28.25  ? ? ? ? ? ? 120 GLY   A-2 CA   1 
ATOM   3327 C  C    . GLY   A-2 1 120 ? -1.960  -1.437  33.159  1.00 29.74  ? ? ? ? ? ? 120 GLY   A-2 C    1 
ATOM   3328 O  O    . GLY   A-2 1 120 ? -2.822  -0.656  32.689  1.00 32.38  ? ? ? ? ? ? 120 GLY   A-2 O    1 
ATOM   3329 N  N    . SER   A-2 1 121 ? -1.236  -2.299  32.427  1.00 31.28  ? ? ? ? ? ? 121 SER   A-2 N    1 
ATOM   3330 C  CA   A SER   A-2 1 121 ? -1.301  -2.422  30.947  0.80 32.43  ? ? ? ? ? ? 121 SER   A-2 CA   1 
ATOM   3331 C  CA   B SER   A-2 1 121 ? -1.298  -2.420  30.947  0.20 30.03  ? ? ? ? ? ? 121 SER   A-2 CA   1 
ATOM   3332 C  C    . SER   A-2 1 121 ? -2.017  -3.716  30.572  1.00 31.07  ? ? ? ? ? ? 121 SER   A-2 C    1 
ATOM   3333 O  O    . SER   A-2 1 121 ? -1.543  -4.803  30.907  1.00 30.53  ? ? ? ? ? ? 121 SER   A-2 O    1 
ATOM   3334 C  CB   A SER   A-2 1 121 ? 0.071   -2.392  30.334  0.80 38.23  ? ? ? ? ? ? 121 SER   A-2 CB   1 
ATOM   3335 C  CB   B SER   A-2 1 121 ? 0.086   -2.358  30.350  0.20 27.01  ? ? ? ? ? ? 121 SER   A-2 CB   1 
ATOM   3336 O  OG   A SER   A-2 1 121 ? 0.636   -1.106  30.449  0.80 45.85  ? ? ? ? ? ? 121 SER   A-2 OG   1 
ATOM   3337 O  OG   B SER   A-2 1 121 ? 0.024   -2.266  28.934  0.20 22.87  ? ? ? ? ? ? 121 SER   A-2 OG   1 
ATOM   3338 N  N    . PRO   A-2 1 122 ? -3.185  -3.660  29.886  1.00 30.18  ? ? ? ? ? ? 122 PRO   A-2 N    1 
ATOM   3339 C  CA   . PRO   A-2 1 122 ? -3.841  -4.881  29.399  1.00 29.03  ? ? ? ? ? ? 122 PRO   A-2 CA   1 
ATOM   3340 C  C    . PRO   A-2 1 122 ? -2.940  -5.717  28.473  1.00 27.57  ? ? ? ? ? ? 122 PRO   A-2 C    1 
ATOM   3341 O  O    . PRO   A-2 1 122 ? -2.340  -5.156  27.567  1.00 30.00  ? ? ? ? ? ? 122 PRO   A-2 O    1 
ATOM   3342 C  CB   . PRO   A-2 1 122 ? -5.076  -4.358  28.648  1.00 32.16  ? ? ? ? ? ? 122 PRO   A-2 CB   1 
ATOM   3343 C  CG   . PRO   A-2 1 122 ? -5.353  -3.001  29.261  1.00 32.86  ? ? ? ? ? ? 122 PRO   A-2 CG   1 
ATOM   3344 C  CD   . PRO   A-2 1 122 ? -3.986  -2.453  29.604  1.00 31.73  ? ? ? ? ? ? 122 PRO   A-2 CD   1 
ATOM   3345 N  N    A SER   A-2 1 123 ? -2.845  -7.032  28.719  0.50 27.39  ? ? ? ? ? ? 123 SER   A-2 N    1 
ATOM   3346 N  N    B SER   A-2 1 123 ? -2.871  -7.028  28.741  0.50 25.75  ? ? ? ? ? ? 123 SER   A-2 N    1 
ATOM   3347 C  CA   A SER   A-2 1 123 ? -2.007  -7.989  27.941  0.50 27.06  ? ? ? ? ? ? 123 SER   A-2 CA   1 
ATOM   3348 C  CA   B SER   A-2 1 123 ? -2.025  -8.031  28.040  0.50 25.69  ? ? ? ? ? ? 123 SER   A-2 CA   1 
ATOM   3349 C  C    A SER   A-2 1 123 ? -2.872  -8.918  27.079  0.50 24.21  ? ? ? ? ? ? 123 SER   A-2 C    1 
ATOM   3350 C  C    B SER   A-2 1 123 ? -2.868  -8.905  27.104  0.50 24.21  ? ? ? ? ? ? 123 SER   A-2 C    1 
ATOM   3351 O  O    A SER   A-2 1 123 ? -2.395  -9.319  25.997  0.50 26.95  ? ? ? ? ? ? 123 SER   A-2 O    1 
ATOM   3352 O  O    B SER   A-2 1 123 ? -2.375  -9.254  26.012  0.50 27.21  ? ? ? ? ? ? 123 SER   A-2 O    1 
ATOM   3353 C  CB   A SER   A-2 1 123 ? -1.102  -8.786  28.844  0.50 30.45  ? ? ? ? ? ? 123 SER   A-2 CB   1 
ATOM   3354 C  CB   B SER   A-2 1 123 ? -1.292  -8.886  29.039  0.50 26.26  ? ? ? ? ? ? 123 SER   A-2 CB   1 
ATOM   3355 O  OG   A SER   A-2 1 123 ? -1.850  -9.683  29.646  0.50 31.98  ? ? ? ? ? ? 123 SER   A-2 OG   1 
ATOM   3356 O  OG   B SER   A-2 1 123 ? -0.580  -9.920  28.382  0.50 26.49  ? ? ? ? ? ? 123 SER   A-2 OG   1 
ATOM   3357 N  N    . GLY   A-2 1 124 ? -4.080  -9.271  27.520  1.00 23.08  ? ? ? ? ? ? 124 GLY   A-2 N    1 
ATOM   3358 C  CA   . GLY   A-2 1 124 ? -4.912  -10.204 26.743  1.00 22.05  ? ? ? ? ? ? 124 GLY   A-2 CA   1 
ATOM   3359 C  C    . GLY   A-2 1 124 ? -6.306  -10.359 27.284  1.00 22.32  ? ? ? ? ? ? 124 GLY   A-2 C    1 
ATOM   3360 O  O    . GLY   A-2 1 124 ? -6.564  -9.951  28.431  1.00 21.97  ? ? ? ? ? ? 124 GLY   A-2 O    1 
ATOM   3361 N  N    . VAL   A-2 1 125 ? -7.185  -10.938 26.462  1.00 21.32  ? ? ? ? ? ? 125 VAL   A-2 N    1 
ATOM   3362 C  CA   . VAL   A-2 1 125 ? -8.608  -11.117 26.836  1.00 20.37  ? ? ? ? ? ? 125 VAL   A-2 CA   1 
ATOM   3363 C  C    . VAL   A-2 1 125 ? -8.969  -12.572 26.556  1.00 18.72  ? ? ? ? ? ? 125 VAL   A-2 C    1 
ATOM   3364 O  O    . VAL   A-2 1 125 ? -8.512  -13.131 25.534  1.00 20.66  ? ? ? ? ? ? 125 VAL   A-2 O    1 
ATOM   3365 C  CB   . VAL   A-2 1 125 ? -9.533  -10.097 26.146  1.00 25.00  ? ? ? ? ? ? 125 VAL   A-2 CB   1 
ATOM   3366 C  CG1  . VAL   A-2 1 125 ? -9.542  -10.231 24.641  1.00 30.61  ? ? ? ? ? ? 125 VAL   A-2 CG1  1 
ATOM   3367 C  CG2  . VAL   A-2 1 125 ? -10.943 -10.161 26.697  1.00 24.52  ? ? ? ? ? ? 125 VAL   A-2 CG2  1 
ATOM   3368 N  N    . TYR   A-2 1 126 ? -9.717  -13.173 27.469  1.00 19.85  ? ? ? ? ? ? 126 TYR   A-2 N    1 
ATOM   3369 C  CA   . TYR   A-2 1 126 ? -10.200 -14.567 27.308  1.00 18.22  ? ? ? ? ? ? 126 TYR   A-2 CA   1 
ATOM   3370 C  C    . TYR   A-2 1 126 ? -11.509 -14.748 28.059  1.00 18.99  ? ? ? ? ? ? 126 TYR   A-2 C    1 
ATOM   3371 O  O    . TYR   A-2 1 126 ? -11.826 -13.936 28.932  1.00 20.15  ? ? ? ? ? ? 126 TYR   A-2 O    1 
ATOM   3372 C  CB   . TYR   A-2 1 126 ? -9.127  -15.575 27.734  1.00 19.11  ? ? ? ? ? ? 126 TYR   A-2 CB   1 
ATOM   3373 C  CG   . TYR   A-2 1 126 ? -8.600  -15.440 29.139  1.00 19.21  ? ? ? ? ? ? 126 TYR   A-2 CG   1 
ATOM   3374 C  CD1  . TYR   A-2 1 126 ? -9.283  -15.961 30.224  1.00 20.23  ? ? ? ? ? ? 126 TYR   A-2 CD1  1 
ATOM   3375 C  CD2  . TYR   A-2 1 126 ? -7.391  -14.808 29.377  1.00 21.22  ? ? ? ? ? ? 126 TYR   A-2 CD2  1 
ATOM   3376 C  CE1  . TYR   A-2 1 126 ? -8.785  -15.845 31.516  1.00 21.14  ? ? ? ? ? ? 126 TYR   A-2 CE1  1 
ATOM   3377 C  CE2  . TYR   A-2 1 126 ? -6.880  -14.683 30.657  1.00 21.51  ? ? ? ? ? ? 126 TYR   A-2 CE2  1 
ATOM   3378 C  CZ   . TYR   A-2 1 126 ? -7.585  -15.190 31.729  1.00 21.64  ? ? ? ? ? ? 126 TYR   A-2 CZ   1 
ATOM   3379 O  OH   . TYR   A-2 1 126 ? -7.079  -15.089 32.995  1.00 26.11  ? ? ? ? ? ? 126 TYR   A-2 OH   1 
ATOM   3380 N  N    . GLN   A-2 1 127 ? -12.231 -15.817 27.711  1.00 19.46  ? ? ? ? ? ? 127 GLN   A-2 N    1 
ATOM   3381 C  CA   . GLN   A-2 1 127 ? -13.484 -16.210 28.398  1.00 20.02  ? ? ? ? ? ? 127 GLN   A-2 CA   1 
ATOM   3382 C  C    . GLN   A-2 1 127 ? -13.171 -17.180 29.527  1.00 19.82  ? ? ? ? ? ? 127 GLN   A-2 C    1 
ATOM   3383 O  O    . GLN   A-2 1 127 ? -12.375 -18.085 29.300  1.00 25.42  ? ? ? ? ? ? 127 GLN   A-2 O    1 
ATOM   3384 C  CB   . GLN   A-2 1 127 ? -14.438 -16.979 27.497  1.00 24.17  ? ? ? ? ? ? 127 GLN   A-2 CB   1 
ATOM   3385 C  CG   . GLN   A-2 1 127 ? -15.315 -16.141 26.611  1.00 27.07  ? ? ? ? ? ? 127 GLN   A-2 CG   1 
ATOM   3386 C  CD   . GLN   A-2 1 127 ? -16.154 -15.167 27.391  1.00 24.15  ? ? ? ? ? ? 127 GLN   A-2 CD   1 
ATOM   3387 O  OE1  . GLN   A-2 1 127 ? -15.702 -14.067 27.663  1.00 24.19  ? ? ? ? ? ? 127 GLN   A-2 OE1  1 
ATOM   3388 N  NE2  . GLN   A-2 1 127 ? -17.365 -15.559 27.749  1.00 25.35  ? ? ? ? ? ? 127 GLN   A-2 NE2  1 
ATOM   3389 N  N    . CYS   A-2 1 128 ? -13.900 -17.047 30.623  1.00 20.50  ? ? ? ? ? ? 128 CYS   A-2 N    1 
ATOM   3390 C  CA   . CYS   A-2 1 128 ? -13.814 -17.876 31.849  1.00 22.91  ? ? ? ? ? ? 128 CYS   A-2 CA   1 
ATOM   3391 C  C    . CYS   A-2 1 128 ? -15.220 -18.250 32.287  1.00 19.61  ? ? ? ? ? ? 128 CYS   A-2 C    1 
ATOM   3392 O  O    . CYS   A-2 1 128 ? -16.140 -17.571 31.861  1.00 23.33  ? ? ? ? ? ? 128 CYS   A-2 O    1 
ATOM   3393 C  CB   . CYS   A-2 1 128 ? -13.158 -17.076 32.969  1.00 28.75  ? ? ? ? ? ? 128 CYS   A-2 CB   1 
ATOM   3394 S  SG   . CYS   A-2 1 128 ? -11.468 -17.619 33.197  1.00 40.88  ? ? ? ? ? ? 128 CYS   A-2 SG   1 
ATOM   3395 N  N    . ALA   A-2 1 129 ? -15.365 -19.296 33.090  1.00 22.86  ? ? ? ? ? ? 129 ALA   A-2 N    1 
ATOM   3396 C  CA   . ALA   A-2 1 129 ? -16.611 -19.611 33.814  1.00 20.39  ? ? ? ? ? ? 129 ALA   A-2 CA   1 
ATOM   3397 C  C    . ALA   A-2 1 129 ? -16.320 -19.595 35.318  1.00 19.00  ? ? ? ? ? ? 129 ALA   A-2 C    1 
ATOM   3398 O  O    . ALA   A-2 1 129 ? -15.215 -19.999 35.738  1.00 22.56  ? ? ? ? ? ? 129 ALA   A-2 O    1 
ATOM   3399 C  CB   . ALA   A-2 1 129 ? -17.150 -20.945 33.386  1.00 24.20  ? ? ? ? ? ? 129 ALA   A-2 CB   1 
ATOM   3400 N  N    . MET   A-2 1 130 ? -17.297 -19.173 36.106  1.00 17.79  ? ? ? ? ? ? 130 MET   A-2 N    1 
ATOM   3401 C  CA   . MET   A-2 1 130 ? -17.299 -19.399 37.569  1.00 17.96  ? ? ? ? ? ? 130 MET   A-2 CA   1 
ATOM   3402 C  C    . MET   A-2 1 130 ? -17.604 -20.892 37.763  1.00 17.87  ? ? ? ? ? ? 130 MET   A-2 C    1 
ATOM   3403 O  O    . MET   A-2 1 130 ? -18.698 -21.356 37.360  1.00 18.06  ? ? ? ? ? ? 130 MET   A-2 O    1 
ATOM   3404 C  CB   . MET   A-2 1 130 ? -18.345 -18.520 38.262  1.00 19.93  ? ? ? ? ? ? 130 MET   A-2 CB   1 
ATOM   3405 C  CG   . MET   A-2 1 130 ? -18.339 -18.598 39.785  1.00 21.44  ? ? ? ? ? ? 130 MET   A-2 CG   1 
ATOM   3406 S  SD   . MET   A-2 1 130 ? -16.768 -18.234 40.573  1.00 22.48  ? ? ? ? ? ? 130 MET   A-2 SD   1 
ATOM   3407 C  CE   . MET   A-2 1 130 ? -16.545 -16.507 40.136  1.00 21.72  ? ? ? ? ? ? 130 MET   A-2 CE   1 
ATOM   3408 N  N    . ARG   A-2 1 131 ? -16.652 -21.652 38.303  1.00 16.14  ? ? ? ? ? ? 131 ARG   A-2 N    1 
ATOM   3409 C  CA   . ARG   A-2 1 131 ? -16.860 -23.106 38.504  1.00 16.11  ? ? ? ? ? ? 131 ARG   A-2 CA   1 
ATOM   3410 C  C    . ARG   A-2 1 131 ? -17.870 -23.295 39.634  1.00 17.47  ? ? ? ? ? ? 131 ARG   A-2 C    1 
ATOM   3411 O  O    . ARG   A-2 1 131 ? -18.023 -22.434 40.502  1.00 17.66  ? ? ? ? ? ? 131 ARG   A-2 O    1 
ATOM   3412 C  CB   . ARG   A-2 1 131 ? -15.536 -23.792 38.858  1.00 16.82  ? ? ? ? ? ? 131 ARG   A-2 CB   1 
ATOM   3413 C  CG   . ARG   A-2 1 131 ? -14.454 -23.749 37.790  1.00 18.69  ? ? ? ? ? ? 131 ARG   A-2 CG   1 
ATOM   3414 C  CD   . ARG   A-2 1 131 ? -14.854 -24.231 36.413  1.00 19.47  ? ? ? ? ? ? 131 ARG   A-2 CD   1 
ATOM   3415 N  NE   . ARG   A-2 1 131 ? -15.530 -25.526 36.440  1.00 19.13  ? ? ? ? ? ? 131 ARG   A-2 NE   1 
ATOM   3416 C  CZ   . ARG   A-2 1 131 ? -16.177 -26.060 35.404  1.00 21.17  ? ? ? ? ? ? 131 ARG   A-2 CZ   1 
ATOM   3417 N  NH1  . ARG   A-2 1 131 ? -16.208 -25.447 34.225  1.00 21.23  ? ? ? ? ? ? 131 ARG   A-2 NH1  1 
ATOM   3418 N  NH2  . ARG   A-2 1 131 ? -16.797 -27.210 35.567  1.00 21.94  ? ? ? ? ? ? 131 ARG   A-2 NH2  1 
ATOM   3419 N  N    . PRO   A-2 1 132 ? -18.567 -24.450 39.705  1.00 16.89  ? ? ? ? ? ? 132 PRO   A-2 N    1 
ATOM   3420 C  CA   . PRO   A-2 1 132 ? -19.389 -24.778 40.867  1.00 16.74  ? ? ? ? ? ? 132 PRO   A-2 CA   1 
ATOM   3421 C  C    . PRO   A-2 1 132 ? -18.666 -24.638 42.211  1.00 16.98  ? ? ? ? ? ? 132 PRO   A-2 C    1 
ATOM   3422 O  O    . PRO   A-2 1 132 ? -19.337 -24.331 43.185  1.00 19.59  ? ? ? ? ? ? 132 PRO   A-2 O    1 
ATOM   3423 C  CB   . PRO   A-2 1 132 ? -19.793 -26.229 40.574  1.00 17.48  ? ? ? ? ? ? 132 PRO   A-2 CB   1 
ATOM   3424 C  CG   . PRO   A-2 1 132 ? -19.871 -26.271 39.074  1.00 18.49  ? ? ? ? ? ? 132 PRO   A-2 CG   1 
ATOM   3425 C  CD   . PRO   A-2 1 132 ? -18.680 -25.459 38.630  1.00 17.99  ? ? ? ? ? ? 132 PRO   A-2 CD   1 
ATOM   3426 N  N    . ASN   A-2 1 133 ? -17.344 -24.856 42.237  1.00 16.86  ? ? ? ? ? ? 133 ASN   A-2 N    1 
ATOM   3427 C  CA   . ASN   A-2 1 133 ? -16.549 -24.736 43.499  1.00 17.72  ? ? ? ? ? ? 133 ASN   A-2 CA   1 
ATOM   3428 C  C    . ASN   A-2 1 133 ? -16.041 -23.301 43.718  1.00 17.93  ? ? ? ? ? ? 133 ASN   A-2 C    1 
ATOM   3429 O  O    . ASN   A-2 1 133 ? -15.197 -23.115 44.618  1.00 19.70  ? ? ? ? ? ? 133 ASN   A-2 O    1 
ATOM   3430 C  CB   . ASN   A-2 1 133 ? -15.421 -25.767 43.566  1.00 17.60  ? ? ? ? ? ? 133 ASN   A-2 CB   1 
ATOM   3431 C  CG   . ASN   A-2 1 133 ? -14.306 -25.511 42.576  1.00 17.37  ? ? ? ? ? ? 133 ASN   A-2 CG   1 
ATOM   3432 O  OD1  . ASN   A-2 1 133 ? -14.349 -24.537 41.806  1.00 17.22  ? ? ? ? ? ? 133 ASN   A-2 OD1  1 
ATOM   3433 N  ND2  . ASN   A-2 1 133 ? -13.308 -26.378 42.577  1.00 19.97  ? ? ? ? ? ? 133 ASN   A-2 ND2  1 
ATOM   3434 N  N    . PHE   A-2 1 134 ? -16.522 -22.336 42.922  1.00 15.61  ? ? ? ? ? ? 134 PHE   A-2 N    1 
ATOM   3435 C  CA   . PHE   A-2 1 134 ? -16.241 -20.879 43.055  1.00 17.04  ? ? ? ? ? ? 134 PHE   A-2 CA   1 
ATOM   3436 C  C    . PHE   A-2 1 134 ? -14.778 -20.544 42.760  1.00 17.67  ? ? ? ? ? ? 134 PHE   A-2 C    1 
ATOM   3437 O  O    . PHE   A-2 1 134 ? -14.321 -19.454 43.182  1.00 23.27  ? ? ? ? ? ? 134 PHE   A-2 O    1 
ATOM   3438 C  CB   . PHE   A-2 1 134 ? -16.644 -20.361 44.434  1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 134 PHE   A-2 CB   1 
ATOM   3439 C  CG   . PHE   A-2 1 134 ? -18.123 -20.274 44.680  1.00 18.26  ? ? ? ? ? ? 134 PHE   A-2 CG   1 
ATOM   3440 C  CD1  . PHE   A-2 1 134 ? -18.861 -19.210 44.176  1.00 18.83  ? ? ? ? ? ? 134 PHE   A-2 CD1  1 
ATOM   3441 C  CD2  . PHE   A-2 1 134 ? -18.761 -21.201 45.486  1.00 18.80  ? ? ? ? ? ? 134 PHE   A-2 CD2  1 
ATOM   3442 C  CE1  . PHE   A-2 1 134 ? -20.216 -19.102 44.451  1.00 21.43  ? ? ? ? ? ? 134 PHE   A-2 CE1  1 
ATOM   3443 C  CE2  . PHE   A-2 1 134 ? -20.124 -21.106 45.729  1.00 20.73  ? ? ? ? ? ? 134 PHE   A-2 CE2  1 
ATOM   3444 C  CZ   . PHE   A-2 1 134 ? -20.849 -20.051 45.220  1.00 22.40  ? ? ? ? ? ? 134 PHE   A-2 CZ   1 
ATOM   3445 N  N    . THR   A-2 1 135 ? -14.068 -21.405 42.037  1.00 18.16  ? ? ? ? ? ? 135 THR   A-2 N    1 
ATOM   3446 C  CA   . THR   A-2 1 135 ? -12.771 -21.078 41.415  1.00 16.37  ? ? ? ? ? ? 135 THR   A-2 CA   1 
ATOM   3447 C  C    . THR   A-2 1 135 ? -13.023 -20.711 39.957  1.00 17.67  ? ? ? ? ? ? 135 THR   A-2 C    1 
ATOM   3448 O  O    . THR   A-2 1 135 ? -14.124 -20.999 39.441  1.00 17.18  ? ? ? ? ? ? 135 THR   A-2 O    1 
ATOM   3449 C  CB   . THR   A-2 1 135 ? -11.756 -22.215 41.558  1.00 18.06  ? ? ? ? ? ? 135 THR   A-2 CB   1 
ATOM   3450 O  OG1  . THR   A-2 1 135 ? -12.184 -23.312 40.743  1.00 17.43  ? ? ? ? ? ? 135 THR   A-2 OG1  1 
ATOM   3451 C  CG2  . THR   A-2 1 135 ? -11.572 -22.628 43.005  1.00 18.86  ? ? ? ? ? ? 135 THR   A-2 CG2  1 
ATOM   3452 N  N    . ILE   A-2 1 136 ? -12.035 -20.095 39.328  1.00 17.33  ? ? ? ? ? ? 136 ILE   A-2 N    1 
ATOM   3453 C  CA   . ILE   A-2 1 136 ? -12.009 -19.891 37.859  1.00 17.83  ? ? ? ? ? ? 136 ILE   A-2 CA   1 
ATOM   3454 C  C    . ILE   A-2 1 136 ? -10.719 -20.502 37.320  1.00 17.48  ? ? ? ? ? ? 136 ILE   A-2 C    1 
ATOM   3455 O  O    . ILE   A-2 1 136 ? -9.682  -20.445 37.994  1.00 18.68  ? ? ? ? ? ? 136 ILE   A-2 O    1 
ATOM   3456 C  CB   . ILE   A-2 1 136 ? -12.236 -18.419 37.460  1.00 21.48  ? ? ? ? ? ? 136 ILE   A-2 CB   1 
ATOM   3457 C  CG1  . ILE   A-2 1 136 ? -11.009 -17.539 37.694  1.00 22.68  ? ? ? ? ? ? 136 ILE   A-2 CG1  1 
ATOM   3458 C  CG2  . ILE   A-2 1 136 ? -13.470 -17.876 38.165  1.00 22.90  ? ? ? ? ? ? 136 ILE   A-2 CG2  1 
ATOM   3459 C  CD1  . ILE   A-2 1 136 ? -11.138 -16.154 37.095  1.00 23.50  ? ? ? ? ? ? 136 ILE   A-2 CD1  1 
ATOM   3460 N  N    . LYS   A-2 1 137 ? -10.815 -21.146 36.164  1.00 18.69  ? ? ? ? ? ? 137 LYS   A-2 N    1 
ATOM   3461 C  CA   . LYS   A-2 1 137 ? -9.652  -21.712 35.445  1.00 19.56  ? ? ? ? ? ? 137 LYS   A-2 CA   1 
ATOM   3462 C  C    . LYS   A-2 1 137 ? -9.115  -20.586 34.565  1.00 19.24  ? ? ? ? ? ? 137 LYS   A-2 C    1 
ATOM   3463 O  O    . LYS   A-2 1 137 ? -9.345  -20.573 33.359  1.00 22.28  ? ? ? ? ? ? 137 LYS   A-2 O    1 
ATOM   3464 C  CB   . LYS   A-2 1 137 ? -10.052 -22.992 34.710  1.00 22.29  ? ? ? ? ? ? 137 LYS   A-2 CB   1 
ATOM   3465 C  CG   . LYS   A-2 1 137 ? -10.529 -24.118 35.618  1.00 28.00  ? ? ? ? ? ? 137 LYS   A-2 CG   1 
ATOM   3466 C  CD   . LYS   A-2 1 137 ? -10.762 -25.437 34.898  1.00 34.26  ? ? ? ? ? ? 137 LYS   A-2 CD   1 
ATOM   3467 C  CE   . LYS   A-2 1 137 ? -11.129 -26.575 35.830  1.00 43.96  ? ? ? ? ? ? 137 LYS   A-2 CE   1 
ATOM   3468 N  NZ   . LYS   A-2 1 137 ? -10.009 -26.964 36.720  1.00 50.60  ? ? ? ? ? ? 137 LYS   A-2 NZ   1 
ATOM   3469 N  N    . GLY   A-2 1 138 ? -8.447  -19.632 35.200  1.00 17.80  ? ? ? ? ? ? 138 GLY   A-2 N    1 
ATOM   3470 C  CA   . GLY   A-2 1 138 ? -7.909  -18.456 34.509  1.00 18.78  ? ? ? ? ? ? 138 GLY   A-2 CA   1 
ATOM   3471 C  C    . GLY   A-2 1 138 ? -6.541  -18.723 33.929  1.00 19.27  ? ? ? ? ? ? 138 GLY   A-2 C    1 
ATOM   3472 O  O    . GLY   A-2 1 138 ? -6.054  -19.875 33.962  1.00 20.94  ? ? ? ? ? ? 138 GLY   A-2 O    1 
ATOM   3473 N  N    . SER   A-2 1 139 ? -5.924  -17.668 33.431  1.00 17.81  ? ? ? ? ? ? 139 SER   A-2 N    1 
ATOM   3474 C  CA   . SER   A-2 1 139 ? -4.520  -17.668 32.969  1.00 17.59  ? ? ? ? ? ? 139 SER   A-2 CA   1 
ATOM   3475 C  C    . SER   A-2 1 139 ? -3.871  -16.398 33.509  1.00 18.56  ? ? ? ? ? ? 139 SER   A-2 C    1 
ATOM   3476 O  O    . SER   A-2 1 139 ? -4.134  -15.317 32.984  1.00 20.00  ? ? ? ? ? ? 139 SER   A-2 O    1 
ATOM   3477 C  CB   . SER   A-2 1 139 ? -4.420  -17.771 31.480  1.00 19.32  ? ? ? ? ? ? 139 SER   A-2 CB   1 
ATOM   3478 O  OG   . SER   A-2 1 139 ? -3.067  -17.748 31.077  1.00 20.87  ? ? ? ? ? ? 139 SER   A-2 OG   1 
ATOM   3479 N  N    . PHE   A-2 1 140 ? -3.129  -16.542 34.597  1.00 19.13  ? ? ? ? ? ? 140 PHE   A-2 N    1 
ATOM   3480 C  CA   . PHE   A-2 1 140 ? -2.632  -15.405 35.399  1.00 18.81  ? ? ? ? ? ? 140 PHE   A-2 CA   1 
ATOM   3481 C  C    . PHE   A-2 1 140 ? -1.218  -15.717 35.881  1.00 20.03  ? ? ? ? ? ? 140 PHE   A-2 C    1 
ATOM   3482 O  O    . PHE   A-2 1 140 ? -0.962  -16.856 36.326  1.00 22.04  ? ? ? ? ? ? 140 PHE   A-2 O    1 
ATOM   3483 C  CB   . PHE   A-2 1 140 ? -3.564  -15.172 36.583  1.00 18.30  ? ? ? ? ? ? 140 PHE   A-2 CB   1 
ATOM   3484 C  CG   . PHE   A-2 1 140 ? -4.916  -14.580 36.282  1.00 19.96  ? ? ? ? ? ? 140 PHE   A-2 CG   1 
ATOM   3485 C  CD1  . PHE   A-2 1 140 ? -5.047  -13.374 35.606  1.00 19.87  ? ? ? ? ? ? 140 PHE   A-2 CD1  1 
ATOM   3486 C  CD2  . PHE   A-2 1 140 ? -6.067  -15.204 36.733  1.00 20.60  ? ? ? ? ? ? 140 PHE   A-2 CD2  1 
ATOM   3487 C  CE1  . PHE   A-2 1 140 ? -6.299  -12.821 35.385  1.00 20.72  ? ? ? ? ? ? 140 PHE   A-2 CE1  1 
ATOM   3488 C  CE2  . PHE   A-2 1 140 ? -7.314  -14.633 36.541  1.00 22.01  ? ? ? ? ? ? 140 PHE   A-2 CE2  1 
ATOM   3489 C  CZ   . PHE   A-2 1 140 ? -7.424  -13.436 35.879  1.00 21.46  ? ? ? ? ? ? 140 PHE   A-2 CZ   1 
ATOM   3490 N  N    . LEU   A-2 1 141 ? -0.365  -14.700 35.854  1.00 21.46  ? ? ? ? ? ? 141 LEU   A-2 N    1 
ATOM   3491 C  CA   . LEU   A-2 1 141 ? 1.025   -14.761 36.357  1.00 23.80  ? ? ? ? ? ? 141 LEU   A-2 CA   1 
ATOM   3492 C  C    . LEU   A-2 1 141 ? 1.223   -13.723 37.458  1.00 23.81  ? ? ? ? ? ? 141 LEU   A-2 C    1 
ATOM   3493 O  O    . LEU   A-2 1 141 ? 0.305   -12.936 37.735  1.00 24.01  ? ? ? ? ? ? 141 LEU   A-2 O    1 
ATOM   3494 C  CB   . LEU   A-2 1 141 ? 1.970   -14.472 35.192  1.00 25.41  ? ? ? ? ? ? 141 LEU   A-2 CB   1 
ATOM   3495 C  CG   . LEU   A-2 1 141 ? 1.820   -15.409 33.986  1.00 27.01  ? ? ? ? ? ? 141 LEU   A-2 CG   1 
ATOM   3496 C  CD1  . LEU   A-2 1 141 ? 2.731   -14.935 32.810  1.00 29.29  ? ? ? ? ? ? 141 LEU   A-2 CD1  1 
ATOM   3497 C  CD2  . LEU   A-2 1 141 ? 2.147   -16.888 34.396  1.00 28.55  ? ? ? ? ? ? 141 LEU   A-2 CD2  1 
ATOM   3498 N  N    . ASN   A-2 1 142 ? 2.420   -13.712 38.035  1.00 26.12  ? ? ? ? ? ? 142 ASN   A-2 N    1 
ATOM   3499 C  CA   . ASN   A-2 1 142 ? 2.848   -12.664 38.993  1.00 27.38  ? ? ? ? ? ? 142 ASN   A-2 CA   1 
ATOM   3500 C  C    . ASN   A-2 1 142 ? 2.530   -11.275 38.416  1.00 26.77  ? ? ? ? ? ? 142 ASN   A-2 C    1 
ATOM   3501 O  O    . ASN   A-2 1 142 ? 2.904   -11.001 37.236  1.00 28.24  ? ? ? ? ? ? 142 ASN   A-2 O    1 
ATOM   3502 C  CB   . ASN   A-2 1 142 ? 4.320   -12.830 39.349  1.00 28.99  ? ? ? ? ? ? 142 ASN   A-2 CB   1 
ATOM   3503 C  CG   . ASN   A-2 1 142 ? 4.752   -11.825 40.395  1.00 34.09  ? ? ? ? ? ? 142 ASN   A-2 CG   1 
ATOM   3504 O  OD1  . ASN   A-2 1 142 ? 4.069   -11.637 41.398  1.00 39.26  ? ? ? ? ? ? 142 ASN   A-2 OD1  1 
ATOM   3505 N  ND2  . ASN   A-2 1 142 ? 5.850   -11.141 40.141  1.00 41.15  ? ? ? ? ? ? 142 ASN   A-2 ND2  1 
ATOM   3506 N  N    . GLY   A-2 1 143 ? 1.814   -10.453 39.189  1.00 25.79  ? ? ? ? ? ? 143 GLY   A-2 N    1 
ATOM   3507 C  CA   . GLY   A-2 1 143 ? 1.476   -9.059  38.834  1.00 27.78  ? ? ? ? ? ? 143 GLY   A-2 CA   1 
ATOM   3508 C  C    . GLY   A-2 1 143 ? 0.084   -8.908  38.249  1.00 25.11  ? ? ? ? ? ? 143 GLY   A-2 C    1 
ATOM   3509 O  O    . GLY   A-2 1 143 ? -0.298  -7.766  37.960  1.00 25.67  ? ? ? ? ? ? 143 GLY   A-2 O    1 
ATOM   3510 N  N    . SER   A-2 1 144 ? -0.668  -10.003 38.081  1.00 25.13  ? ? ? ? ? ? 144 SER   A-2 N    1 
ATOM   3511 C  CA   . SER   A-2 1 144 ? -2.018  -9.997  37.462  1.00 23.08  ? ? ? ? ? ? 144 SER   A-2 CA   1 
ATOM   3512 C  C    . SER   A-2 1 144 ? -3.117  -9.575  38.443  1.00 21.36  ? ? ? ? ? ? 144 SER   A-2 C    1 
ATOM   3513 O  O    . SER   A-2 1 144 ? -4.256  -9.350  37.981  1.00 21.72  ? ? ? ? ? ? 144 SER   A-2 O    1 
ATOM   3514 C  CB   . SER   A-2 1 144 ? -2.333  -11.341 36.890  1.00 22.27  ? ? ? ? ? ? 144 SER   A-2 CB   1 
ATOM   3515 O  OG   . SER   A-2 1 144 ? -2.331  -12.317 37.914  1.00 23.47  ? ? ? ? ? ? 144 SER   A-2 OG   1 
ATOM   3516 N  N    . CYS   A-2 1 145 ? -2.843  -9.490  39.747  1.00 22.84  ? ? ? ? ? ? 145 CYS   A-2 N    1 
ATOM   3517 C  CA   . CYS   A-2 1 145 ? -3.876  -9.126  40.748  1.00 24.25  ? ? ? ? ? ? 145 CYS   A-2 CA   1 
ATOM   3518 C  C    . CYS   A-2 1 145 ? -4.493  -7.771  40.377  1.00 23.78  ? ? ? ? ? ? 145 CYS   A-2 C    1 
ATOM   3519 O  O    . CYS   A-2 1 145 ? -3.757  -6.884  39.893  1.00 26.63  ? ? ? ? ? ? 145 CYS   A-2 O    1 
ATOM   3520 C  CB   . CYS   A-2 1 145 ? -3.309  -9.111  42.160  1.00 25.01  ? ? ? ? ? ? 145 CYS   A-2 CB   1 
ATOM   3521 S  SG   . CYS   A-2 1 145 ? -2.687  -10.739 42.659  1.00 29.23  ? ? ? ? ? ? 145 CYS   A-2 SG   1 
ATOM   3522 N  N    . GLY   A-2 1 146 ? -5.806  -7.638  40.561  1.00 20.97  ? ? ? ? ? ? 146 GLY   A-2 N    1 
ATOM   3523 C  CA   . GLY   A-2 1 146 ? -6.577  -6.452  40.140  1.00 24.12  ? ? ? ? ? ? 146 GLY   A-2 CA   1 
ATOM   3524 C  C    . GLY   A-2 1 146 ? -7.091  -6.542  38.715  1.00 21.84  ? ? ? ? ? ? 146 GLY   A-2 C    1 
ATOM   3525 O  O    . GLY   A-2 1 146 ? -7.901  -5.676  38.353  1.00 23.84  ? ? ? ? ? ? 146 GLY   A-2 O    1 
ATOM   3526 N  N    . SER   A-2 1 147 ? -6.659  -7.529  37.918  1.00 22.99  ? ? ? ? ? ? 147 SER   A-2 N    1 
ATOM   3527 C  CA   . SER   A-2 1 147 ? -7.303  -7.849  36.615  1.00 21.23  ? ? ? ? ? ? 147 SER   A-2 CA   1 
ATOM   3528 C  C    . SER   A-2 1 147 ? -8.787  -8.118  36.881  1.00 21.79  ? ? ? ? ? ? 147 SER   A-2 C    1 
ATOM   3529 O  O    . SER   A-2 1 147 ? -9.109  -8.697  37.948  1.00 21.21  ? ? ? ? ? ? 147 SER   A-2 O    1 
ATOM   3530 C  CB   . SER   A-2 1 147 ? -6.670  -9.029  35.939  1.00 21.11  ? ? ? ? ? ? 147 SER   A-2 CB   1 
ATOM   3531 O  OG   . SER   A-2 1 147 ? -5.318  -8.801  35.609  1.00 22.72  ? ? ? ? ? ? 147 SER   A-2 OG   1 
ATOM   3532 N  N    . VAL   A-2 1 148 ? -9.670  -7.710  35.967  1.00 21.39  ? ? ? ? ? ? 148 VAL   A-2 N    1 
ATOM   3533 C  CA   . VAL   A-2 1 148 ? -11.132 -7.813  36.206  1.00 20.85  ? ? ? ? ? ? 148 VAL   A-2 CA   1 
ATOM   3534 C  C    . VAL   A-2 1 148 ? -11.805 -8.699  35.162  1.00 18.66  ? ? ? ? ? ? 148 VAL   A-2 C    1 
ATOM   3535 O  O    . VAL   A-2 1 148 ? -11.273 -8.869  34.043  1.00 20.75  ? ? ? ? ? ? 148 VAL   A-2 O    1 
ATOM   3536 C  CB   . VAL   A-2 1 148 ? -11.842 -6.458  36.316  1.00 22.19  ? ? ? ? ? ? 148 VAL   A-2 CB   1 
ATOM   3537 C  CG1  . VAL   A-2 1 148 ? -11.308 -5.681  37.504  1.00 22.53  ? ? ? ? ? ? 148 VAL   A-2 CG1  1 
ATOM   3538 C  CG2  . VAL   A-2 1 148 ? -11.772 -5.647  35.034  1.00 22.66  ? ? ? ? ? ? 148 VAL   A-2 CG2  1 
ATOM   3539 N  N    . GLY   A-2 1 149 ? -12.928 -9.258  35.592  1.00 19.86  ? ? ? ? ? ? 149 GLY   A-2 N    1 
ATOM   3540 C  CA   . GLY   A-2 1 149 ? -13.852 -10.031 34.752  1.00 19.00  ? ? ? ? ? ? 149 GLY   A-2 CA   1 
ATOM   3541 C  C    . GLY   A-2 1 149 ? -15.132 -9.242  34.566  1.00 20.21  ? ? ? ? ? ? 149 GLY   A-2 C    1 
ATOM   3542 O  O    . GLY   A-2 1 149 ? -15.560 -8.545  35.507  1.00 20.15  ? ? ? ? ? ? 149 GLY   A-2 O    1 
ATOM   3543 N  N    . PHE   A-2 1 150 ? -15.758 -9.371  33.403  1.00 18.62  ? ? ? ? ? ? 150 PHE   A-2 N    1 
ATOM   3544 C  CA   . PHE   A-2 1 150 ? -16.915 -8.529  33.041  1.00 18.84  ? ? ? ? ? ? 150 PHE   A-2 CA   1 
ATOM   3545 C  C    . PHE   A-2 1 150 ? -17.725 -9.179  31.923  1.00 19.18  ? ? ? ? ? ? 150 PHE   A-2 C    1 
ATOM   3546 O  O    . PHE   A-2 1 150 ? -17.206 -10.037 31.175  1.00 19.11  ? ? ? ? ? ? 150 PHE   A-2 O    1 
ATOM   3547 C  CB   . PHE   A-2 1 150 ? -16.445 -7.142  32.604  1.00 21.09  ? ? ? ? ? ? 150 PHE   A-2 CB   1 
ATOM   3548 C  CG   . PHE   A-2 1 150 ? -15.545 -7.173  31.397  1.00 21.01  ? ? ? ? ? ? 150 PHE   A-2 CG   1 
ATOM   3549 C  CD1  . PHE   A-2 1 150 ? -14.194 -7.463  31.519  1.00 24.35  ? ? ? ? ? ? 150 PHE   A-2 CD1  1 
ATOM   3550 C  CD2  . PHE   A-2 1 150 ? -16.058 -6.945  30.129  1.00 24.79  ? ? ? ? ? ? 150 PHE   A-2 CD2  1 
ATOM   3551 C  CE1  . PHE   A-2 1 150 ? -13.374 -7.524  30.402  1.00 26.73  ? ? ? ? ? ? 150 PHE   A-2 CE1  1 
ATOM   3552 C  CE2  . PHE   A-2 1 150 ? -15.235 -7.004  29.012  1.00 25.59  ? ? ? ? ? ? 150 PHE   A-2 CE2  1 
ATOM   3553 C  CZ   . PHE   A-2 1 150 ? -13.898 -7.294  29.148  1.00 26.15  ? ? ? ? ? ? 150 PHE   A-2 CZ   1 
ATOM   3554 N  N    . ASN   A-2 1 151 ? -18.964 -8.710  31.830  1.00 21.46  ? ? ? ? ? ? 151 ASN   A-2 N    1 
ATOM   3555 C  CA   . ASN   A-2 1 151 ? -19.893 -8.926  30.696  1.00 20.42  ? ? ? ? ? ? 151 ASN   A-2 CA   1 
ATOM   3556 C  C    . ASN   A-2 1 151 ? -20.340 -7.549  30.205  1.00 21.34  ? ? ? ? ? ? 151 ASN   A-2 C    1 
ATOM   3557 O  O    . ASN   A-2 1 151 ? -20.277 -6.590  30.984  1.00 23.18  ? ? ? ? ? ? 151 ASN   A-2 O    1 
ATOM   3558 C  CB   . ASN   A-2 1 151 ? -21.061 -9.810  31.111  1.00 21.54  ? ? ? ? ? ? 151 ASN   A-2 CB   1 
ATOM   3559 C  CG   . ASN   A-2 1 151 ? -20.622 -11.249 31.267  1.00 22.40  ? ? ? ? ? ? 151 ASN   A-2 CG   1 
ATOM   3560 O  OD1  . ASN   A-2 1 151 ? -20.326 -11.913 30.284  1.00 28.00  ? ? ? ? ? ? 151 ASN   A-2 OD1  1 
ATOM   3561 N  ND2  . ASN   A-2 1 151 ? -20.519 -11.716 32.492  1.00 24.03  ? ? ? ? ? ? 151 ASN   A-2 ND2  1 
ATOM   3562 N  N    . ILE   A-2 1 152 ? -20.751 -7.450  28.944  1.00 22.11  ? ? ? ? ? ? 152 ILE   A-2 N    1 
ATOM   3563 C  CA   . ILE   A-2 1 152 ? -21.254 -6.164  28.382  1.00 25.35  ? ? ? ? ? ? 152 ILE   A-2 CA   1 
ATOM   3564 C  C    . ILE   A-2 1 152 ? -22.667 -6.418  27.872  1.00 29.63  ? ? ? ? ? ? 152 ILE   A-2 C    1 
ATOM   3565 O  O    . ILE   A-2 1 152 ? -22.853 -7.399  27.160  1.00 31.89  ? ? ? ? ? ? 152 ILE   A-2 O    1 
ATOM   3566 C  CB   . ILE   A-2 1 152 ? -20.291 -5.581  27.325  1.00 28.52  ? ? ? ? ? ? 152 ILE   A-2 CB   1 
ATOM   3567 C  CG1  . ILE   A-2 1 152 ? -18.897 -5.373  27.935  1.00 29.96  ? ? ? ? ? ? 152 ILE   A-2 CG1  1 
ATOM   3568 C  CG2  . ILE   A-2 1 152 ? -20.860 -4.287  26.747  1.00 32.08  ? ? ? ? ? ? 152 ILE   A-2 CG2  1 
ATOM   3569 C  CD1  . ILE   A-2 1 152 ? -17.862 -4.768  27.012  1.00 33.28  ? ? ? ? ? ? 152 ILE   A-2 CD1  1 
ATOM   3570 N  N    . ASP   A-2 1 153 ? -23.609 -5.574  28.292  1.00 35.58  ? ? ? ? ? ? 153 ASP   A-2 N    1 
ATOM   3571 C  CA   . ASP   A-2 1 153 ? -25.036 -5.572  27.873  1.00 41.17  ? ? ? ? ? ? 153 ASP   A-2 CA   1 
ATOM   3572 C  C    . ASP   A-2 1 153 ? -25.317 -4.183  27.289  1.00 43.96  ? ? ? ? ? ? 153 ASP   A-2 C    1 
ATOM   3573 O  O    . ASP   A-2 1 153 ? -25.311 -3.204  28.063  1.00 47.28  ? ? ? ? ? ? 153 ASP   A-2 O    1 
ATOM   3574 C  CB   . ASP   A-2 1 153 ? -25.966 -5.950  29.034  1.00 53.67  ? ? ? ? ? ? 153 ASP   A-2 CB   1 
ATOM   3575 C  CG   . ASP   A-2 1 153 ? -25.685 -5.245  30.357  1.00 60.99  ? ? ? ? ? ? 153 ASP   A-2 CG   1 
ATOM   3576 O  OD1  . ASP   A-2 1 153 ? -24.645 -5.559  30.984  1.00 64.21  ? ? ? ? ? ? 153 ASP   A-2 OD1  1 
ATOM   3577 O  OD2  . ASP   A-2 1 153 ? -26.505 -4.389  30.758  1.00 75.28  ? ? ? ? ? ? 153 ASP   A-2 OD2  1 
ATOM   3578 N  N    . TYR   A-2 1 154 ? -25.501 -4.113  25.965  1.00 50.22  ? ? ? ? ? ? 154 TYR   A-2 N    1 
ATOM   3579 C  CA   . TYR   A-2 1 154 ? -25.628 -2.873  25.159  1.00 54.41  ? ? ? ? ? ? 154 TYR   A-2 CA   1 
ATOM   3580 C  C    . TYR   A-2 1 154 ? -24.344 -2.054  25.353  1.00 53.33  ? ? ? ? ? ? 154 TYR   A-2 C    1 
ATOM   3581 O  O    . TYR   A-2 1 154 ? -23.294 -2.505  24.843  1.00 66.75  ? ? ? ? ? ? 154 TYR   A-2 O    1 
ATOM   3582 C  CB   . TYR   A-2 1 154 ? -26.980 -2.220  25.465  1.00 58.93  ? ? ? ? ? ? 154 TYR   A-2 CB   1 
ATOM   3583 C  CG   . TYR   A-2 1 154 ? -28.140 -3.075  25.014  1.00 64.83  ? ? ? ? ? ? 154 TYR   A-2 CG   1 
ATOM   3584 C  CD1  . TYR   A-2 1 154 ? -28.614 -3.006  23.711  1.00 70.84  ? ? ? ? ? ? 154 TYR   A-2 CD1  1 
ATOM   3585 C  CD2  . TYR   A-2 1 154 ? -28.723 -4.002  25.868  1.00 66.53  ? ? ? ? ? ? 154 TYR   A-2 CD2  1 
ATOM   3586 C  CE1  . TYR   A-2 1 154 ? -29.657 -3.811  23.276  1.00 73.52  ? ? ? ? ? ? 154 TYR   A-2 CE1  1 
ATOM   3587 C  CE2  . TYR   A-2 1 154 ? -29.766 -4.815  25.449  1.00 71.60  ? ? ? ? ? ? 154 TYR   A-2 CE2  1 
ATOM   3588 C  CZ   . TYR   A-2 1 154 ? -30.234 -4.719  24.149  1.00 76.89  ? ? ? ? ? ? 154 TYR   A-2 CZ   1 
ATOM   3589 O  OH   . TYR   A-2 1 154 ? -31.262 -5.513  23.729  1.00 80.04  ? ? ? ? ? ? 154 TYR   A-2 OH   1 
ATOM   3590 N  N    . ASP   A-2 1 155 ? -24.401 -0.949  26.096  1.00 53.02  ? ? ? ? ? ? 155 ASP   A-2 N    1 
ATOM   3591 C  CA   . ASP   A-2 1 155 ? -23.252 -0.021  26.296  1.00 56.69  ? ? ? ? ? ? 155 ASP   A-2 CA   1 
ATOM   3592 C  C    . ASP   A-2 1 155 ? -22.681 -0.195  27.711  1.00 48.10  ? ? ? ? ? ? 155 ASP   A-2 C    1 
ATOM   3593 O  O    . ASP   A-2 1 155 ? -21.697 0.500   28.040  1.00 46.54  ? ? ? ? ? ? 155 ASP   A-2 O    1 
ATOM   3594 C  CB   . ASP   A-2 1 155 ? -23.674 1.430   26.038  1.00 62.82  ? ? ? ? ? ? 155 ASP   A-2 CB   1 
ATOM   3595 C  CG   . ASP   A-2 1 155 ? -24.740 1.956   26.989  1.00 73.12  ? ? ? ? ? ? 155 ASP   A-2 CG   1 
ATOM   3596 O  OD1  . ASP   A-2 1 155 ? -25.611 1.156   27.401  1.00 72.49  ? ? ? ? ? ? 155 ASP   A-2 OD1  1 
ATOM   3597 O  OD2  . ASP   A-2 1 155 ? -24.689 3.160   27.318  1.00 84.10  ? ? ? ? ? ? 155 ASP   A-2 OD2  1 
ATOM   3598 N  N    . CYS   A-2 1 156 ? -23.254 -1.101  28.511  1.00 38.37  ? ? ? ? ? ? 156 CYS   A-2 N    1 
ATOM   3599 C  CA   . CYS   A-2 1 156 ? -23.078 -1.141  29.985  1.00 30.61  ? ? ? ? ? ? 156 CYS   A-2 CA   1 
ATOM   3600 C  C    . CYS   A-2 1 156 ? -22.147 -2.287  30.379  1.00 28.93  ? ? ? ? ? ? 156 CYS   A-2 C    1 
ATOM   3601 O  O    . CYS   A-2 1 156 ? -22.468 -3.452  30.040  1.00 29.76  ? ? ? ? ? ? 156 CYS   A-2 O    1 
ATOM   3602 C  CB   . CYS   A-2 1 156 ? -24.403 -1.328  30.707  1.00 33.39  ? ? ? ? ? ? 156 CYS   A-2 CB   1 
ATOM   3603 S  SG   . CYS   A-2 1 156 ? -24.200 -1.248  32.504  1.00 37.49  ? ? ? ? ? ? 156 CYS   A-2 SG   1 
ATOM   3604 N  N    . VAL   A-2 1 157 ? -21.045 -1.974  31.067  1.00 25.99  ? ? ? ? ? ? 157 VAL   A-2 N    1 
ATOM   3605 C  CA   . VAL   A-2 1 157 ? -20.072 -2.994  31.549  1.00 24.84  ? ? ? ? ? ? 157 VAL   A-2 CA   1 
ATOM   3606 C  C    . VAL   A-2 1 157 ? -20.544 -3.489  32.914  1.00 23.27  ? ? ? ? ? ? 157 VAL   A-2 C    1 
ATOM   3607 O  O    . VAL   A-2 1 157 ? -20.562 -2.695  33.852  1.00 25.23  ? ? ? ? ? ? 157 VAL   A-2 O    1 
ATOM   3608 C  CB   . VAL   A-2 1 157 ? -18.626 -2.470  31.610  1.00 26.59  ? ? ? ? ? ? 157 VAL   A-2 CB   1 
ATOM   3609 C  CG1  . VAL   A-2 1 157 ? -17.670 -3.559  32.093  1.00 26.18  ? ? ? ? ? ? 157 VAL   A-2 CG1  1 
ATOM   3610 C  CG2  . VAL   A-2 1 157 ? -18.182 -1.916  30.267  1.00 30.83  ? ? ? ? ? ? 157 VAL   A-2 CG2  1 
ATOM   3611 N  N    . SER   A-2 1 158 ? -20.866 -4.779  33.014  1.00 22.81  ? ? ? ? ? ? 158 SER   A-2 N    1 
ATOM   3612 C  CA   . SER   A-2 1 158 ? -21.207 -5.446  34.293  1.00 23.02  ? ? ? ? ? ? 158 SER   A-2 CA   1 
ATOM   3613 C  C    . SER   A-2 1 158 ? -19.937 -6.112  34.824  1.00 21.92  ? ? ? ? ? ? 158 SER   A-2 C    1 
ATOM   3614 O  O    . SER   A-2 1 158 ? -19.607 -7.198  34.339  1.00 22.28  ? ? ? ? ? ? 158 SER   A-2 O    1 
ATOM   3615 C  CB   . SER   A-2 1 158 ? -22.341 -6.420  34.124  1.00 26.30  ? ? ? ? ? ? 158 SER   A-2 CB   1 
ATOM   3616 O  OG   . SER   A-2 1 158 ? -23.560 -5.721  33.921  1.00 30.79  ? ? ? ? ? ? 158 SER   A-2 OG   1 
ATOM   3617 N  N    . PHE   A-2 1 159 ? -19.215 -5.443  35.730  1.00 20.85  ? ? ? ? ? ? 159 PHE   A-2 N    1 
ATOM   3618 C  CA   . PHE   A-2 1 159 ? -18.002 -6.006  36.382  1.00 20.90  ? ? ? ? ? ? 159 PHE   A-2 CA   1 
ATOM   3619 C  C    . PHE   A-2 1 159 ? -18.427 -7.063  37.400  1.00 21.98  ? ? ? ? ? ? 159 PHE   A-2 C    1 
ATOM   3620 O  O    . PHE   A-2 1 159 ? -19.303 -6.786  38.229  1.00 21.64  ? ? ? ? ? ? 159 PHE   A-2 O    1 
ATOM   3621 C  CB   . PHE   A-2 1 159 ? -17.192 -4.913  37.070  1.00 20.91  ? ? ? ? ? ? 159 PHE   A-2 CB   1 
ATOM   3622 C  CG   . PHE   A-2 1 159 ? -16.584 -3.913  36.130  1.00 22.47  ? ? ? ? ? ? 159 PHE   A-2 CG   1 
ATOM   3623 C  CD1  . PHE   A-2 1 159 ? -15.459 -4.243  35.395  1.00 21.63  ? ? ? ? ? ? 159 PHE   A-2 CD1  1 
ATOM   3624 C  CD2  . PHE   A-2 1 159 ? -17.122 -2.636  36.005  1.00 23.13  ? ? ? ? ? ? 159 PHE   A-2 CD2  1 
ATOM   3625 C  CE1  . PHE   A-2 1 159 ? -14.883 -3.323  34.535  1.00 23.44  ? ? ? ? ? ? 159 PHE   A-2 CE1  1 
ATOM   3626 C  CE2  . PHE   A-2 1 159 ? -16.545 -1.720  35.143  1.00 23.78  ? ? ? ? ? ? 159 PHE   A-2 CE2  1 
ATOM   3627 C  CZ   . PHE   A-2 1 159 ? -15.418 -2.058  34.427  1.00 22.48  ? ? ? ? ? ? 159 PHE   A-2 CZ   1 
ATOM   3628 N  N    . CYS   A-2 1 160 ? -17.855 -8.264  37.318  1.00 20.79  ? ? ? ? ? ? 160 CYS   A-2 N    1 
ATOM   3629 C  CA   . CYS   A-2 1 160 ? -18.262 -9.382  38.204  1.00 20.70  ? ? ? ? ? ? 160 CYS   A-2 CA   1 
ATOM   3630 C  C    . CYS   A-2 1 160 ? -17.092 -9.991  38.974  1.00 19.27  ? ? ? ? ? ? 160 CYS   A-2 C    1 
ATOM   3631 O  O    . CYS   A-2 1 160 ? -17.384 -10.680 39.950  1.00 21.99  ? ? ? ? ? ? 160 CYS   A-2 O    1 
ATOM   3632 C  CB   . CYS   A-2 1 160 ? -19.003 -10.470 37.433  1.00 20.00  ? ? ? ? ? ? 160 CYS   A-2 CB   1 
ATOM   3633 S  SG   . CYS   A-2 1 160 ? -18.068 -11.155 36.047  1.00 21.47  ? ? ? ? ? ? 160 CYS   A-2 SG   1 
ATOM   3634 N  N    . TYR   A-2 1 161 ? -15.848 -9.758  38.574  1.00 17.94  ? ? ? ? ? ? 161 TYR   A-2 N    1 
ATOM   3635 C  CA   . TYR   A-2 1 161 ? -14.672 -10.438 39.172  1.00 18.93  ? ? ? ? ? ? 161 TYR   A-2 CA   1 
ATOM   3636 C  C    . TYR   A-2 1 161 ? -13.494 -9.475  39.251  1.00 19.86  ? ? ? ? ? ? 161 TYR   A-2 C    1 
ATOM   3637 O  O    . TYR   A-2 1 161 ? -13.236 -8.725  38.295  1.00 20.39  ? ? ? ? ? ? 161 TYR   A-2 O    1 
ATOM   3638 C  CB   . TYR   A-2 1 161 ? -14.321 -11.685 38.358  1.00 18.53  ? ? ? ? ? ? 161 TYR   A-2 CB   1 
ATOM   3639 C  CG   . TYR   A-2 1 161 ? -13.130 -12.464 38.855  1.00 18.01  ? ? ? ? ? ? 161 TYR   A-2 CG   1 
ATOM   3640 C  CD1  . TYR   A-2 1 161 ? -13.272 -13.386 39.871  1.00 19.09  ? ? ? ? ? ? 161 TYR   A-2 CD1  1 
ATOM   3641 C  CD2  . TYR   A-2 1 161 ? -11.876 -12.319 38.290  1.00 19.09  ? ? ? ? ? ? 161 TYR   A-2 CD2  1 
ATOM   3642 C  CE1  . TYR   A-2 1 161 ? -12.191 -14.112 40.335  1.00 19.06  ? ? ? ? ? ? 161 TYR   A-2 CE1  1 
ATOM   3643 C  CE2  . TYR   A-2 1 161 ? -10.781 -13.048 38.735  1.00 18.60  ? ? ? ? ? ? 161 TYR   A-2 CE2  1 
ATOM   3644 C  CZ   . TYR   A-2 1 161 ? -10.939 -13.945 39.774  1.00 17.96  ? ? ? ? ? ? 161 TYR   A-2 CZ   1 
ATOM   3645 O  OH   . TYR   A-2 1 161 ? -9.884  -14.674 40.271  1.00 19.35  ? ? ? ? ? ? 161 TYR   A-2 OH   1 
ATOM   3646 N  N    . MET   A-2 1 162 ? -12.803 -9.505  40.388  1.00 17.53  ? ? ? ? ? ? 162 MET   A-2 N    1 
ATOM   3647 C  CA   . MET   A-2 1 162 ? -11.436 -8.962  40.515  1.00 20.27  ? ? ? ? ? ? 162 MET   A-2 CA   1 
ATOM   3648 C  C    . MET   A-2 1 162 ? -10.513 -10.091 40.978  1.00 17.45  ? ? ? ? ? ? 162 MET   A-2 C    1 
ATOM   3649 O  O    . MET   A-2 1 162 ? -10.865 -10.773 41.963  1.00 18.95  ? ? ? ? ? ? 162 MET   A-2 O    1 
ATOM   3650 C  CB   . MET   A-2 1 162 ? -11.381 -7.796  41.504  1.00 22.29  ? ? ? ? ? ? 162 MET   A-2 CB   1 
ATOM   3651 C  CG   . MET   A-2 1 162 ? -9.986  -7.232  41.633  1.00 23.13  ? ? ? ? ? ? 162 MET   A-2 CG   1 
ATOM   3652 S  SD   . MET   A-2 1 162 ? -9.933  -5.611  42.437  1.00 29.45  ? ? ? ? ? ? 162 MET   A-2 SD   1 
ATOM   3653 C  CE   . MET   A-2 1 162 ? -10.331 -4.508  41.075  1.00 29.87  ? ? ? ? ? ? 162 MET   A-2 CE   1 
ATOM   3654 N  N    . HIS   A-2 1 163 ? -9.359  -10.230 40.324  1.00 18.30  ? ? ? ? ? ? 163 HIS   A-2 N    1 
ATOM   3655 C  CA   . HIS   A-2 1 163 ? -8.386  -11.330 40.575  1.00 19.25  ? ? ? ? ? ? 163 HIS   A-2 CA   1 
ATOM   3656 C  C    . HIS   A-2 1 163 ? -7.554  -11.050 41.836  1.00 20.25  ? ? ? ? ? ? 163 HIS   A-2 C    1 
ATOM   3657 O  O    . HIS   A-2 1 163 ? -6.943  -9.974  41.914  1.00 21.74  ? ? ? ? ? ? 163 HIS   A-2 O    1 
ATOM   3658 C  CB   . HIS   A-2 1 163 ? -7.485  -11.542 39.366  1.00 20.39  ? ? ? ? ? ? 163 HIS   A-2 CB   1 
ATOM   3659 C  CG   . HIS   A-2 1 163 ? -6.567  -12.691 39.568  1.00 18.08  ? ? ? ? ? ? 163 HIS   A-2 CG   1 
ATOM   3660 N  ND1  . HIS   A-2 1 163 ? -7.019  -13.924 39.995  1.00 20.14  ? ? ? ? ? ? 163 HIS   A-2 ND1  1 
ATOM   3661 C  CD2  . HIS   A-2 1 163 ? -5.228  -12.782 39.468  1.00 18.78  ? ? ? ? ? ? 163 HIS   A-2 CD2  1 
ATOM   3662 C  CE1  . HIS   A-2 1 163 ? -5.988  -14.731 40.120  1.00 20.01  ? ? ? ? ? ? 163 HIS   A-2 CE1  1 
ATOM   3663 N  NE2  . HIS   A-2 1 163 ? -4.884  -14.059 39.812  1.00 20.55  ? ? ? ? ? ? 163 HIS   A-2 NE2  1 
ATOM   3664 N  N    . HIS   A-2 1 164 ? -7.522  -11.999 42.781  1.00 20.32  ? ? ? ? ? ? 164 HIS   A-2 N    1 
ATOM   3665 C  CA   . HIS   A-2 1 164 ? -6.761  -11.867 44.050  1.00 20.55  ? ? ? ? ? ? 164 HIS   A-2 CA   1 
ATOM   3666 C  C    . HIS   A-2 1 164 ? -5.625  -12.874 44.142  1.00 21.72  ? ? ? ? ? ? 164 HIS   A-2 C    1 
ATOM   3667 O  O    . HIS   A-2 1 164 ? -4.576  -12.472 44.645  1.00 24.58  ? ? ? ? ? ? 164 HIS   A-2 O    1 
ATOM   3668 C  CB   . HIS   A-2 1 164 ? -7.680  -11.971 45.262  1.00 20.47  ? ? ? ? ? ? 164 HIS   A-2 CB   1 
ATOM   3669 C  CG   . HIS   A-2 1 164 ? -8.488  -10.745 45.489  1.00 20.83  ? ? ? ? ? ? 164 HIS   A-2 CG   1 
ATOM   3670 N  ND1  . HIS   A-2 1 164 ? -8.298  -9.919  46.584  1.00 20.39  ? ? ? ? ? ? 164 HIS   A-2 ND1  1 
ATOM   3671 C  CD2  . HIS   A-2 1 164 ? -9.496  -10.209 44.771  1.00 19.92  ? ? ? ? ? ? 164 HIS   A-2 CD2  1 
ATOM   3672 C  CE1  . HIS   A-2 1 164 ? -9.159  -8.925  46.519  1.00 22.38  ? ? ? ? ? ? 164 HIS   A-2 CE1  1 
ATOM   3673 N  NE2  . HIS   A-2 1 164 ? -9.922  -9.093  45.422  1.00 21.55  ? ? ? ? ? ? 164 HIS   A-2 NE2  1 
ATOM   3674 N  N    . MET   A-2 1 165 ? -5.817  -14.137 43.759  1.00 21.07  ? ? ? ? ? ? 165 MET   A-2 N    1 
ATOM   3675 C  CA   . MET   A-2 1 165 ? -4.823  -15.170 44.132  1.00 22.21  ? ? ? ? ? ? 165 MET   A-2 CA   1 
ATOM   3676 C  C    . MET   A-2 1 165 ? -4.951  -16.440 43.298  1.00 20.43  ? ? ? ? ? ? 165 MET   A-2 C    1 
ATOM   3677 O  O    . MET   A-2 1 165 ? -5.977  -16.651 42.601  1.00 19.77  ? ? ? ? ? ? 165 MET   A-2 O    1 
ATOM   3678 C  CB   . MET   A-2 1 165 ? -4.974  -15.524 45.612  1.00 25.47  ? ? ? ? ? ? 165 MET   A-2 CB   1 
ATOM   3679 C  CG   . MET   A-2 1 165 ? -6.313  -16.088 45.955  1.00 27.65  ? ? ? ? ? ? 165 MET   A-2 CG   1 
ATOM   3680 S  SD   . MET   A-2 1 165 ? -6.409  -16.420 47.712  1.00 37.03  ? ? ? ? ? ? 165 MET   A-2 SD   1 
ATOM   3681 C  CE   . MET   A-2 1 165 ? -7.395  -17.908 47.679  1.00 39.20  ? ? ? ? ? ? 165 MET   A-2 CE   1 
ATOM   3682 N  N    . GLU   A-2 1 166 ? -3.943  -17.285 43.433  1.00 21.19  ? ? ? ? ? ? 166 GLU   A-2 N    1 
ATOM   3683 C  CA   . GLU   A-2 1 166 ? -3.864  -18.614 42.793  1.00 19.94  ? ? ? ? ? ? 166 GLU   A-2 CA   1 
ATOM   3684 C  C    . GLU   A-2 1 166 ? -3.865  -19.670 43.898  1.00 21.82  ? ? ? ? ? ? 166 GLU   A-2 C    1 
ATOM   3685 O  O    . GLU   A-2 1 166 ? -3.246  -19.452 44.966  1.00 25.43  ? ? ? ? ? ? 166 GLU   A-2 O    1 
ATOM   3686 C  CB   . GLU   A-2 1 166 ? -2.634  -18.692 41.893  1.00 22.52  ? ? ? ? ? ? 166 GLU   A-2 CB   1 
ATOM   3687 C  CG   . GLU   A-2 1 166 ? -2.595  -19.937 41.039  1.00 23.64  ? ? ? ? ? ? 166 GLU   A-2 CG   1 
ATOM   3688 C  CD   . GLU   A-2 1 166 ? -1.461  -19.943 40.035  1.00 27.06  ? ? ? ? ? ? 166 GLU   A-2 CD   1 
ATOM   3689 O  OE1  . GLU   A-2 1 166 ? -0.433  -20.539 40.345  1.00 35.13  ? ? ? ? ? ? 166 GLU   A-2 OE1  1 
ATOM   3690 O  OE2  . GLU   A-2 1 166 ? -1.623  -19.350 38.944  1.00 26.72  ? ? ? ? ? ? 166 GLU   A-2 OE2  1 
ATOM   3691 N  N    . LEU   A-2 1 167 ? -4.579  -20.757 43.650  1.00 20.72  ? ? ? ? ? ? 167 LEU   A-2 N    1 
ATOM   3692 C  CA   . LEU   A-2 1 167 ? -4.649  -21.930 44.555  1.00 21.18  ? ? ? ? ? ? 167 LEU   A-2 CA   1 
ATOM   3693 C  C    . LEU   A-2 1 167 ? -3.643  -22.977 44.098  1.00 22.12  ? ? ? ? ? ? 167 LEU   A-2 C    1 
ATOM   3694 O  O    . LEU   A-2 1 167 ? -3.136  -22.914 42.977  1.00 23.79  ? ? ? ? ? ? 167 LEU   A-2 O    1 
ATOM   3695 C  CB   . LEU   A-2 1 167 ? -6.089  -22.441 44.536  1.00 22.34  ? ? ? ? ? ? 167 LEU   A-2 CB   1 
ATOM   3696 C  CG   . LEU   A-2 1 167 ? -7.068  -21.502 45.233  1.00 23.44  ? ? ? ? ? ? 167 LEU   A-2 CG   1 
ATOM   3697 C  CD1  . LEU   A-2 1 167 ? -8.491  -21.769 44.790  1.00 25.72  ? ? ? ? ? ? 167 LEU   A-2 CD1  1 
ATOM   3698 C  CD2  . LEU   A-2 1 167 ? -6.946  -21.616 46.744  1.00 24.16  ? ? ? ? ? ? 167 LEU   A-2 CD2  1 
ATOM   3699 N  N    . PRO   A-2 1 168 ? -3.295  -23.952 44.968  1.00 26.54  ? ? ? ? ? ? 168 PRO   A-2 N    1 
ATOM   3700 C  CA   . PRO   A-2 1 168 ? -2.255  -24.936 44.650  1.00 29.09  ? ? ? ? ? ? 168 PRO   A-2 CA   1 
ATOM   3701 C  C    . PRO   A-2 1 168 ? -2.434  -25.721 43.337  1.00 28.03  ? ? ? ? ? ? 168 PRO   A-2 C    1 
ATOM   3702 O  O    . PRO   A-2 1 168 ? -1.430  -26.047 42.736  1.00 31.56  ? ? ? ? ? ? 168 PRO   A-2 O    1 
ATOM   3703 C  CB   . PRO   A-2 1 168 ? -2.314  -25.898 45.842  1.00 32.35  ? ? ? ? ? ? 168 PRO   A-2 CB   1 
ATOM   3704 C  CG   . PRO   A-2 1 168 ? -2.801  -25.037 46.978  1.00 32.38  ? ? ? ? ? ? 168 PRO   A-2 CG   1 
ATOM   3705 C  CD   . PRO   A-2 1 168 ? -3.798  -24.091 46.345  1.00 27.58  ? ? ? ? ? ? 168 PRO   A-2 CD   1 
ATOM   3706 N  N    . THR   A-2 1 169 ? -3.675  -25.976 42.905  1.00 25.75  ? ? ? ? ? ? 169 THR   A-2 N    1 
ATOM   3707 C  CA   . THR   A-2 1 169 ? -3.972  -26.730 41.651  1.00 25.99  ? ? ? ? ? ? 169 THR   A-2 CA   1 
ATOM   3708 C  C    . THR   A-2 1 169 ? -3.837  -25.823 40.411  1.00 25.23  ? ? ? ? ? ? 169 THR   A-2 C    1 
ATOM   3709 O  O    . THR   A-2 1 169 ? -4.036  -26.342 39.307  1.00 27.51  ? ? ? ? ? ? 169 THR   A-2 O    1 
ATOM   3710 C  CB   . THR   A-2 1 169 ? -5.347  -27.407 41.716  1.00 25.42  ? ? ? ? ? ? 169 THR   A-2 CB   1 
ATOM   3711 O  OG1  . THR   A-2 1 169 ? -6.327  -26.419 42.040  1.00 26.00  ? ? ? ? ? ? 169 THR   A-2 OG1  1 
ATOM   3712 C  CG2  . THR   A-2 1 169 ? -5.403  -28.535 42.723  1.00 29.11  ? ? ? ? ? ? 169 THR   A-2 CG2  1 
ATOM   3713 N  N    . GLY   A-2 1 170 ? -3.509  -24.530 40.566  1.00 22.73  ? ? ? ? ? ? 170 GLY   A-2 N    1 
ATOM   3714 C  CA   . GLY   A-2 1 170 ? -3.268  -23.607 39.439  1.00 24.98  ? ? ? ? ? ? 170 GLY   A-2 CA   1 
ATOM   3715 C  C    . GLY   A-2 1 170 ? -4.539  -22.924 38.962  1.00 23.19  ? ? ? ? ? ? 170 GLY   A-2 C    1 
ATOM   3716 O  O    . GLY   A-2 1 170 ? -4.480  -22.218 37.946  1.00 26.60  ? ? ? ? ? ? 170 GLY   A-2 O    1 
ATOM   3717 N  N    . VAL   A-2 1 171 ? -5.635  -23.076 39.697  1.00 19.57  ? ? ? ? ? ? 171 VAL   A-2 N    1 
ATOM   3718 C  CA   . VAL   A-2 1 171 ? -6.911  -22.346 39.462  1.00 19.74  ? ? ? ? ? ? 171 VAL   A-2 CA   1 
ATOM   3719 C  C    . VAL   A-2 1 171 ? -6.894  -21.088 40.335  1.00 18.77  ? ? ? ? ? ? 171 VAL   A-2 C    1 
ATOM   3720 O  O    . VAL   A-2 1 171 ? -5.970  -20.912 41.162  1.00 18.77  ? ? ? ? ? ? 171 VAL   A-2 O    1 
ATOM   3721 C  CB   . VAL   A-2 1 171 ? -8.155  -23.222 39.709  1.00 18.76  ? ? ? ? ? ? 171 VAL   A-2 CB   1 
ATOM   3722 C  CG1  . VAL   A-2 1 171 ? -8.145  -24.452 38.813  1.00 19.76  ? ? ? ? ? ? 171 VAL   A-2 CG1  1 
ATOM   3723 C  CG2  . VAL   A-2 1 171 ? -8.343  -23.616 41.166  1.00 19.24  ? ? ? ? ? ? 171 VAL   A-2 CG2  1 
ATOM   3724 N  N    . HIS   A-2 1 172 ? -7.866  -20.212 40.122  1.00 16.13  ? ? ? ? ? ? 172 HIS   A-2 N    1 
ATOM   3725 C  CA   . HIS   A-2 1 172 ? -7.797  -18.808 40.588  1.00 16.64  ? ? ? ? ? ? 172 HIS   A-2 CA   1 
ATOM   3726 C  C    . HIS   A-2 1 172 ? -8.991  -18.479 41.465  1.00 16.69  ? ? ? ? ? ? 172 HIS   A-2 C    1 
ATOM   3727 O  O    . HIS   A-2 1 172 ? -10.082 -19.060 41.292  1.00 19.13  ? ? ? ? ? ? 172 HIS   A-2 O    1 
ATOM   3728 C  CB   . HIS   A-2 1 172 ? -7.636  -17.890 39.377  1.00 15.70  ? ? ? ? ? ? 172 HIS   A-2 CB   1 
ATOM   3729 C  CG   . HIS   A-2 1 172 ? -6.386  -18.217 38.642  1.00 17.90  ? ? ? ? ? ? 172 HIS   A-2 CG   1 
ATOM   3730 N  ND1  . HIS   A-2 1 172 ? -6.393  -18.856 37.412  1.00 17.96  ? ? ? ? ? ? 172 HIS   A-2 ND1  1 
ATOM   3731 C  CD2  . HIS   A-2 1 172 ? -5.093  -18.142 39.023  1.00 19.75  ? ? ? ? ? ? 172 HIS   A-2 CD2  1 
ATOM   3732 C  CE1  . HIS   A-2 1 172 ? -5.152  -19.067 37.030  1.00 20.61  ? ? ? ? ? ? 172 HIS   A-2 CE1  1 
ATOM   3733 N  NE2  . HIS   A-2 1 172 ? -4.334  -18.627 38.002  1.00 21.14  ? ? ? ? ? ? 172 HIS   A-2 NE2  1 
ATOM   3734 N  N    . ALA   A-2 1 173 ? -8.786  -17.538 42.371  1.00 17.32  ? ? ? ? ? ? 173 ALA   A-2 N    1 
ATOM   3735 C  CA   . ALA   A-2 1 173 ? -9.822  -17.076 43.302  1.00 17.90  ? ? ? ? ? ? 173 ALA   A-2 CA   1 
ATOM   3736 C  C    . ALA   A-2 1 173 ? -9.789  -15.558 43.376  1.00 18.64  ? ? ? ? ? ? 173 ALA   A-2 C    1 
ATOM   3737 O  O    . ALA   A-2 1 173 ? -8.701  -14.924 43.265  1.00 19.42  ? ? ? ? ? ? 173 ALA   A-2 O    1 
ATOM   3738 C  CB   . ALA   A-2 1 173 ? -9.655  -17.709 44.657  1.00 20.57  ? ? ? ? ? ? 173 ALA   A-2 CB   1 
ATOM   3739 N  N    . GLY   A-2 1 174 ? -10.962 -14.999 43.566  1.00 17.21  ? ? ? ? ? ? 174 GLY   A-2 N    1 
ATOM   3740 C  CA   . GLY   A-2 1 174 ? -11.104 -13.546 43.637  1.00 17.26  ? ? ? ? ? ? 174 GLY   A-2 CA   1 
ATOM   3741 C  C    . GLY   A-2 1 174 ? -12.446 -13.161 44.176  1.00 16.90  ? ? ? ? ? ? 174 GLY   A-2 C    1 
ATOM   3742 O  O    . GLY   A-2 1 174 ? -13.143 -14.010 44.750  1.00 18.19  ? ? ? ? ? ? 174 GLY   A-2 O    1 
ATOM   3743 N  N    . THR   A-2 1 175 ? -12.786 -11.892 43.988  1.00 16.75  ? ? ? ? ? ? 175 THR   A-2 N    1 
ATOM   3744 C  CA   . THR   A-2 1 175 ? -13.925 -11.261 44.662  1.00 17.53  ? ? ? ? ? ? 175 THR   A-2 CA   1 
ATOM   3745 C  C    . THR   A-2 1 175 ? -14.842 -10.665 43.607  1.00 16.95  ? ? ? ? ? ? 175 THR   A-2 C    1 
ATOM   3746 O  O    . THR   A-2 1 175 ? -14.415 -10.477 42.443  1.00 18.42  ? ? ? ? ? ? 175 THR   A-2 O    1 
ATOM   3747 C  CB   . THR   A-2 1 175 ? -13.478 -10.147 45.626  1.00 19.81  ? ? ? ? ? ? 175 THR   A-2 CB   1 
ATOM   3748 O  OG1  . THR   A-2 1 175 ? -12.861 -9.082  44.894  1.00 20.72  ? ? ? ? ? ? 175 THR   A-2 OG1  1 
ATOM   3749 C  CG2  . THR   A-2 1 175 ? -12.554 -10.646 46.713  1.00 20.05  ? ? ? ? ? ? 175 THR   A-2 CG2  1 
ATOM   3750 N  N    . ASP   A-2 1 176 ? -16.048 -10.338 44.034  1.00 16.79  ? ? ? ? ? ? 176 ASP   A-2 N    1 
ATOM   3751 C  CA   . ASP   A-2 1 176 ? -16.877 -9.365  43.285  1.00 17.71  ? ? ? ? ? ? 176 ASP   A-2 CA   1 
ATOM   3752 C  C    . ASP   A-2 1 176 ? -16.263 -7.978  43.511  1.00 19.68  ? ? ? ? ? ? 176 ASP   A-2 C    1 
ATOM   3753 O  O    . ASP   A-2 1 176 ? -15.266 -7.849  44.265  1.00 20.80  ? ? ? ? ? ? 176 ASP   A-2 O    1 
ATOM   3754 C  CB   . ASP   A-2 1 176 ? -18.354 -9.514  43.638  1.00 18.77  ? ? ? ? ? ? 176 ASP   A-2 CB   1 
ATOM   3755 C  CG   . ASP   A-2 1 176 ? -18.708 -9.203  45.077  1.00 20.38  ? ? ? ? ? ? 176 ASP   A-2 CG   1 
ATOM   3756 O  OD1  . ASP   A-2 1 176 ? -17.962 -8.441  45.724  1.00 21.26  ? ? ? ? ? ? 176 ASP   A-2 OD1  1 
ATOM   3757 O  OD2  . ASP   A-2 1 176 ? -19.726 -9.725  45.538  1.00 22.26  ? ? ? ? ? ? 176 ASP   A-2 OD2  1 
ATOM   3758 N  N    . LEU   A-2 1 177 ? -16.810 -6.957  42.867  1.00 19.48  ? ? ? ? ? ? 177 LEU   A-2 N    1 
ATOM   3759 C  CA   . LEU   A-2 1 177 ? -16.217 -5.601  42.941  1.00 20.45  ? ? ? ? ? ? 177 LEU   A-2 CA   1 
ATOM   3760 C  C    . LEU   A-2 1 177 ? -16.657 -4.904  44.234  1.00 23.58  ? ? ? ? ? ? 177 LEU   A-2 C    1 
ATOM   3761 O  O    . LEU   A-2 1 177 ? -16.196 -3.765  44.453  1.00 27.05  ? ? ? ? ? ? 177 LEU   A-2 O    1 
ATOM   3762 C  CB   . LEU   A-2 1 177 ? -16.563 -4.808  41.675  1.00 21.93  ? ? ? ? ? ? 177 LEU   A-2 CB   1 
ATOM   3763 C  CG   . LEU   A-2 1 177 ? -15.540 -4.934  40.542  1.00 22.83  ? ? ? ? ? ? 177 LEU   A-2 CG   1 
ATOM   3764 C  CD1  . LEU   A-2 1 177 ? -14.180 -4.382  40.948  1.00 26.06  ? ? ? ? ? ? 177 LEU   A-2 CD1  1 
ATOM   3765 C  CD2  . LEU   A-2 1 177 ? -15.404 -6.376  40.075  1.00 24.69  ? ? ? ? ? ? 177 LEU   A-2 CD2  1 
ATOM   3766 N  N    . GLU   A-2 1 178 ? -17.468 -5.559  45.073  1.00 21.78  ? ? ? ? ? ? 178 GLU   A-2 N    1 
ATOM   3767 C  CA   . GLU   A-2 1 178 ? -17.761 -5.095  46.459  1.00 25.05  ? ? ? ? ? ? 178 GLU   A-2 CA   1 
ATOM   3768 C  C    . GLU   A-2 1 178 ? -16.736 -5.704  47.425  1.00 23.44  ? ? ? ? ? ? 178 GLU   A-2 C    1 
ATOM   3769 O  O    . GLU   A-2 1 178 ? -16.843 -5.424  48.633  1.00 25.66  ? ? ? ? ? ? 178 GLU   A-2 O    1 
ATOM   3770 C  CB   . GLU   A-2 1 178 ? -19.188 -5.460  46.878  1.00 28.48  ? ? ? ? ? ? 178 GLU   A-2 CB   1 
ATOM   3771 C  CG   . GLU   A-2 1 178 ? -20.271 -5.109  45.865  1.00 34.27  ? ? ? ? ? ? 178 GLU   A-2 CG   1 
ATOM   3772 C  CD   . GLU   A-2 1 178 ? -20.604 -3.640  45.700  1.00 39.22  ? ? ? ? ? ? 178 GLU   A-2 CD   1 
ATOM   3773 O  OE1  . GLU   A-2 1 178 ? -21.502 -3.327  44.863  1.00 43.79  ? ? ? ? ? ? 178 GLU   A-2 OE1  1 
ATOM   3774 O  OE2  . GLU   A-2 1 178 ? -19.974 -2.806  46.394  1.00 40.34  ? ? ? ? ? ? 178 GLU   A-2 OE2  1 
ATOM   3775 N  N    . GLY   A-2 1 179 ? -15.783 -6.497  46.916  1.00 20.59  ? ? ? ? ? ? 179 GLY   A-2 N    1 
ATOM   3776 C  CA   . GLY   A-2 1 179 ? -14.674 -7.090  47.685  1.00 20.61  ? ? ? ? ? ? 179 GLY   A-2 CA   1 
ATOM   3777 C  C    . GLY   A-2 1 179 ? -15.075 -8.358  48.419  1.00 20.83  ? ? ? ? ? ? 179 GLY   A-2 C    1 
ATOM   3778 O  O    . GLY   A-2 1 179 ? -14.304 -8.786  49.289  1.00 20.45  ? ? ? ? ? ? 179 GLY   A-2 O    1 
ATOM   3779 N  N    . ASN   A-2 1 180 ? -16.186 -9.002  48.045  1.00 19.79  ? ? ? ? ? ? 180 ASN   A-2 N    1 
ATOM   3780 C  CA   . ASN   A-2 1 180 ? -16.634 -10.252 48.711  1.00 19.29  ? ? ? ? ? ? 180 ASN   A-2 CA   1 
ATOM   3781 C  C    . ASN   A-2 1 180 ? -16.136 -11.445 47.897  1.00 18.34  ? ? ? ? ? ? 180 ASN   A-2 C    1 
ATOM   3782 O  O    . ASN   A-2 1 180 ? -16.467 -11.525 46.710  1.00 18.38  ? ? ? ? ? ? 180 ASN   A-2 O    1 
ATOM   3783 C  CB   . ASN   A-2 1 180 ? -18.143 -10.251 48.919  1.00 18.99  ? ? ? ? ? ? 180 ASN   A-2 CB   1 
ATOM   3784 C  CG   . ASN   A-2 1 180 ? -18.573 -9.078  49.774  1.00 21.28  ? ? ? ? ? ? 180 ASN   A-2 CG   1 
ATOM   3785 O  OD1  . ASN   A-2 1 180 ? -18.182 -8.986  50.935  1.00 23.97  ? ? ? ? ? ? 180 ASN   A-2 OD1  1 
ATOM   3786 N  ND2  . ASN   A-2 1 180 ? -19.388 -8.189  49.224  1.00 24.14  ? ? ? ? ? ? 180 ASN   A-2 ND2  1 
ATOM   3787 N  N    . PHE   A-2 1 181 ? -15.337 -12.319 48.510  1.00 17.99  ? ? ? ? ? ? 181 PHE   A-2 N    1 
ATOM   3788 C  CA   . PHE   A-2 1 181 ? -14.787 -13.504 47.809  1.00 17.55  ? ? ? ? ? ? 181 PHE   A-2 CA   1 
ATOM   3789 C  C    . PHE   A-2 1 181 ? -15.922 -14.343 47.226  1.00 16.69  ? ? ? ? ? ? 181 PHE   A-2 C    1 
ATOM   3790 O  O    . PHE   A-2 1 181 ? -17.002 -14.467 47.825  1.00 15.93  ? ? ? ? ? ? 181 PHE   A-2 O    1 
ATOM   3791 C  CB   . PHE   A-2 1 181 ? -13.902 -14.381 48.695  1.00 18.15  ? ? ? ? ? ? 181 PHE   A-2 CB   1 
ATOM   3792 C  CG   . PHE   A-2 1 181 ? -12.438 -14.099 48.497  1.00 18.06  ? ? ? ? ? ? 181 PHE   A-2 CG   1 
ATOM   3793 C  CD1  . PHE   A-2 1 181 ? -11.723 -14.729 47.493  1.00 19.02  ? ? ? ? ? ? 181 PHE   A-2 CD1  1 
ATOM   3794 C  CD2  . PHE   A-2 1 181 ? -11.797 -13.143 49.275  1.00 19.88  ? ? ? ? ? ? 181 PHE   A-2 CD2  1 
ATOM   3795 C  CE1  . PHE   A-2 1 181 ? -10.382 -14.438 47.292  1.00 20.14  ? ? ? ? ? ? 181 PHE   A-2 CE1  1 
ATOM   3796 C  CE2  . PHE   A-2 1 181 ? -10.457 -12.856 49.074  1.00 20.69  ? ? ? ? ? ? 181 PHE   A-2 CE2  1 
ATOM   3797 C  CZ   . PHE   A-2 1 181 ? -9.751  -13.498 48.084  1.00 21.42  ? ? ? ? ? ? 181 PHE   A-2 CZ   1 
ATOM   3798 N  N    . TYR   A-2 1 182 ? -15.655 -14.861 46.032  1.00 16.00  ? ? ? ? ? ? 182 TYR   A-2 N    1 
ATOM   3799 C  CA   . TYR   A-2 1 182 ? -16.334 -16.060 45.501  1.00 15.20  ? ? ? ? ? ? 182 TYR   A-2 CA   1 
ATOM   3800 C  C    . TYR   A-2 1 182 ? -15.751 -17.261 46.223  1.00 16.03  ? ? ? ? ? ? 182 TYR   A-2 C    1 
ATOM   3801 O  O    . TYR   A-2 1 182 ? -14.530 -17.506 46.096  1.00 17.68  ? ? ? ? ? ? 182 TYR   A-2 O    1 
ATOM   3802 C  CB   . TYR   A-2 1 182 ? -16.164 -16.153 43.994  1.00 15.70  ? ? ? ? ? ? 182 TYR   A-2 CB   1 
ATOM   3803 C  CG   . TYR   A-2 1 182 ? -16.933 -15.112 43.227  1.00 16.65  ? ? ? ? ? ? 182 TYR   A-2 CG   1 
ATOM   3804 C  CD1  . TYR   A-2 1 182 ? -18.294 -15.266 42.991  1.00 16.43  ? ? ? ? ? ? 182 TYR   A-2 CD1  1 
ATOM   3805 C  CD2  . TYR   A-2 1 182 ? -16.302 -13.992 42.719  1.00 17.53  ? ? ? ? ? ? 182 TYR   A-2 CD2  1 
ATOM   3806 C  CE1  . TYR   A-2 1 182 ? -19.002 -14.334 42.248  1.00 17.22  ? ? ? ? ? ? 182 TYR   A-2 CE1  1 
ATOM   3807 C  CE2  . TYR   A-2 1 182 ? -16.994 -13.057 41.966  1.00 17.25  ? ? ? ? ? ? 182 TYR   A-2 CE2  1 
ATOM   3808 C  CZ   . TYR   A-2 1 182 ? -18.352 -13.218 41.753  1.00 17.22  ? ? ? ? ? ? 182 TYR   A-2 CZ   1 
ATOM   3809 O  OH   . TYR   A-2 1 182 ? -19.055 -12.325 41.005  1.00 17.72  ? ? ? ? ? ? 182 TYR   A-2 OH   1 
ATOM   3810 N  N    . GLY   A-2 1 183 ? -16.596 -17.964 46.958  1.00 15.99  ? ? ? ? ? ? 183 GLY   A-2 N    1 
ATOM   3811 C  CA   . GLY   A-2 1 183 ? -16.198 -19.248 47.549  1.00 16.72  ? ? ? ? ? ? 183 GLY   A-2 CA   1 
ATOM   3812 C  C    . GLY   A-2 1 183 ? -15.491 -19.066 48.879  1.00 16.77  ? ? ? ? ? ? 183 GLY   A-2 C    1 
ATOM   3813 O  O    . GLY   A-2 1 183 ? -15.345 -17.945 49.378  1.00 17.58  ? ? ? ? ? ? 183 GLY   A-2 O    1 
ATOM   3814 N  N    . PRO   A-2 1 184 ? -15.090 -20.203 49.481  1.00 18.09  ? ? ? ? ? ? 184 PRO   A-2 N    1 
ATOM   3815 C  CA   . PRO   A-2 1 184 ? -14.540 -20.250 50.838  1.00 20.10  ? ? ? ? ? ? 184 PRO   A-2 CA   1 
ATOM   3816 C  C    . PRO   A-2 1 184 ? -13.031 -20.009 50.848  1.00 22.71  ? ? ? ? ? ? 184 PRO   A-2 C    1 
ATOM   3817 O  O    . PRO   A-2 1 184 ? -12.281 -20.841 51.358  1.00 26.02  ? ? ? ? ? ? 184 PRO   A-2 O    1 
ATOM   3818 C  CB   . PRO   A-2 1 184 ? -14.881 -21.689 51.262  1.00 22.11  ? ? ? ? ? ? 184 PRO   A-2 CB   1 
ATOM   3819 C  CG   . PRO   A-2 1 184 ? -14.717 -22.455 49.969  1.00 22.78  ? ? ? ? ? ? 184 PRO   A-2 CG   1 
ATOM   3820 C  CD   . PRO   A-2 1 184 ? -15.300 -21.548 48.917  1.00 19.94  ? ? ? ? ? ? 184 PRO   A-2 CD   1 
ATOM   3821 N  N    . PHE   A-2 1 185 ? -12.629 -18.873 50.300  1.00 20.31  ? ? ? ? ? ? 185 PHE   A-2 N    1 
ATOM   3822 C  CA   . PHE   A-2 1 185 ? -11.211 -18.477 50.128  1.00 21.66  ? ? ? ? ? ? 185 PHE   A-2 CA   1 
ATOM   3823 C  C    . PHE   A-2 1 185 ? -10.962 -17.165 50.874  1.00 23.74  ? ? ? ? ? ? 185 PHE   A-2 C    1 
ATOM   3824 O  O    . PHE   A-2 1 185 ? -11.896 -16.368 51.079  1.00 23.27  ? ? ? ? ? ? 185 PHE   A-2 O    1 
ATOM   3825 C  CB   . PHE   A-2 1 185 ? -10.879 -18.399 48.638  1.00 23.27  ? ? ? ? ? ? 185 PHE   A-2 CB   1 
ATOM   3826 C  CG   . PHE   A-2 1 185 ? -11.184 -19.683 47.909  1.00 21.09  ? ? ? ? ? ? 185 PHE   A-2 CG   1 
ATOM   3827 C  CD1  . PHE   A-2 1 185 ? -10.529 -20.859 48.248  1.00 22.10  ? ? ? ? ? ? 185 PHE   A-2 CD1  1 
ATOM   3828 C  CD2  . PHE   A-2 1 185 ? -12.185 -19.738 46.952  1.00 19.84  ? ? ? ? ? ? 185 PHE   A-2 CD2  1 
ATOM   3829 C  CE1  . PHE   A-2 1 185 ? -10.826 -22.047 47.602  1.00 22.92  ? ? ? ? ? ? 185 PHE   A-2 CE1  1 
ATOM   3830 C  CE2  . PHE   A-2 1 185 ? -12.489 -20.929 46.311  1.00 20.39  ? ? ? ? ? ? 185 PHE   A-2 CE2  1 
ATOM   3831 C  CZ   . PHE   A-2 1 185 ? -11.828 -22.087 46.657  1.00 20.56  ? ? ? ? ? ? 185 PHE   A-2 CZ   1 
ATOM   3832 N  N    . VAL   A-2 1 186 ? -9.711  -16.975 51.280  1.00 22.67  ? ? ? ? ? ? 186 VAL   A-2 N    1 
ATOM   3833 C  CA   . VAL   A-2 1 186 ? -9.253  -15.772 52.033  1.00 23.60  ? ? ? ? ? ? 186 VAL   A-2 CA   1 
ATOM   3834 C  C    . VAL   A-2 1 186 ? -7.974  -15.232 51.394  1.00 23.12  ? ? ? ? ? ? 186 VAL   A-2 C    1 
ATOM   3835 O  O    . VAL   A-2 1 186 ? -7.196  -16.024 50.835  1.00 24.52  ? ? ? ? ? ? 186 VAL   A-2 O    1 
ATOM   3836 C  CB   . VAL   A-2 1 186 ? -9.079  -16.108 53.522  1.00 23.87  ? ? ? ? ? ? 186 VAL   A-2 CB   1 
ATOM   3837 C  CG1  . VAL   A-2 1 186 ? -10.434 -16.412 54.146  1.00 24.50  ? ? ? ? ? ? 186 VAL   A-2 CG1  1 
ATOM   3838 C  CG2  . VAL   A-2 1 186 ? -8.091  -17.250 53.755  1.00 25.58  ? ? ? ? ? ? 186 VAL   A-2 CG2  1 
ATOM   3839 N  N    . ASP   A-2 1 187 ? -7.770  -13.919 51.497  1.00 24.57  ? ? ? ? ? ? 187 ASP   A-2 N    1 
ATOM   3840 C  CA   . ASP   A-2 1 187 ? -6.620  -13.201 50.882  1.00 26.62  ? ? ? ? ? ? 187 ASP   A-2 CA   1 
ATOM   3841 C  C    . ASP   A-2 1 187 ? -5.435  -13.223 51.854  1.00 28.36  ? ? ? ? ? ? 187 ASP   A-2 C    1 
ATOM   3842 O  O    . ASP   A-2 1 187 ? -5.014  -12.155 52.357  1.00 31.23  ? ? ? ? ? ? 187 ASP   A-2 O    1 
ATOM   3843 C  CB   . ASP   A-2 1 187 ? -7.024  -11.802 50.422  1.00 25.65  ? ? ? ? ? ? 187 ASP   A-2 CB   1 
ATOM   3844 C  CG   . ASP   A-2 1 187 ? -7.653  -10.908 51.472  1.00 27.06  ? ? ? ? ? ? 187 ASP   A-2 CG   1 
ATOM   3845 O  OD1  . ASP   A-2 1 187 ? -8.068  -11.424 52.552  1.00 26.47  ? ? ? ? ? ? 187 ASP   A-2 OD1  1 
ATOM   3846 O  OD2  . ASP   A-2 1 187 ? -7.757  -9.701  51.186  1.00 29.15  ? ? ? ? ? ? 187 ASP   A-2 OD2  1 
ATOM   3847 N  N    . ARG   A-2 1 188 ? -4.927  -14.422 52.115  1.00 28.47  ? ? ? ? ? ? 188 ARG   A-2 N    1 
ATOM   3848 C  CA   . ARG   A-2 1 188 ? -3.682  -14.649 52.882  1.00 33.30  ? ? ? ? ? ? 188 ARG   A-2 CA   1 
ATOM   3849 C  C    . ARG   A-2 1 188 ? -3.171  -16.046 52.537  1.00 29.95  ? ? ? ? ? ? 188 ARG   A-2 C    1 
ATOM   3850 O  O    . ARG   A-2 1 188 ? -3.952  -16.840 51.975  1.00 28.68  ? ? ? ? ? ? 188 ARG   A-2 O    1 
ATOM   3851 C  CB   . ARG   A-2 1 188 ? -3.921  -14.428 54.380  1.00 38.16  ? ? ? ? ? ? 188 ARG   A-2 CB   1 
ATOM   3852 C  CG   . ARG   A-2 1 188 ? -4.852  -15.419 55.056  1.00 40.86  ? ? ? ? ? ? 188 ARG   A-2 CG   1 
ATOM   3853 C  CD   . ARG   A-2 1 188 ? -4.938  -15.129 56.544  1.00 49.25  ? ? ? ? ? ? 188 ARG   A-2 CD   1 
ATOM   3854 N  NE   . ARG   A-2 1 188 ? -5.829  -16.043 57.248  1.00 55.83  ? ? ? ? ? ? 188 ARG   A-2 NE   1 
ATOM   3855 C  CZ   . ARG   A-2 1 188 ? -7.163  -15.961 57.284  1.00 58.12  ? ? ? ? ? ? 188 ARG   A-2 CZ   1 
ATOM   3856 N  NH1  . ARG   A-2 1 188 ? -7.812  -14.996 56.647  1.00 58.16  ? ? ? ? ? ? 188 ARG   A-2 NH1  1 
ATOM   3857 N  NH2  . ARG   A-2 1 188 ? -7.851  -16.864 57.966  1.00 61.07  ? ? ? ? ? ? 188 ARG   A-2 NH2  1 
ATOM   3858 N  N    . GLN   A-2 1 189 ? -1.894  -16.311 52.818  1.00 32.54  ? ? ? ? ? ? 189 GLN   A-2 N    1 
ATOM   3859 C  CA   . GLN   A-2 1 189 ? -1.282  -17.633 52.549  1.00 36.43  ? ? ? ? ? ? 189 GLN   A-2 CA   1 
ATOM   3860 C  C    . GLN   A-2 1 189 ? -1.766  -18.606 53.632  1.00 34.17  ? ? ? ? ? ? 189 GLN   A-2 C    1 
ATOM   3861 O  O    . GLN   A-2 1 189 ? -1.445  -18.400 54.800  1.00 38.94  ? ? ? ? ? ? 189 GLN   A-2 O    1 
ATOM   3862 C  CB   . GLN   A-2 1 189 ? 0.239   -17.532 52.467  1.00 42.96  ? ? ? ? ? ? 189 GLN   A-2 CB   1 
ATOM   3863 C  CG   . GLN   A-2 1 189 ? 0.893   -18.831 52.013  1.00 50.55  ? ? ? ? ? ? 189 GLN   A-2 CG   1 
ATOM   3864 C  CD   . GLN   A-2 1 189 ? 2.030   -18.633 51.039  1.00 57.20  ? ? ? ? ? ? 189 GLN   A-2 CD   1 
ATOM   3865 O  OE1  . GLN   A-2 1 189 ? 2.785   -17.663 51.107  1.00 61.08  ? ? ? ? ? ? 189 GLN   A-2 OE1  1 
ATOM   3866 N  NE2  . GLN   A-2 1 189 ? 2.164   -19.573 50.118  1.00 63.03  ? ? ? ? ? ? 189 GLN   A-2 NE2  1 
ATOM   3867 N  N    . THR   A-2 1 190 ? -2.584  -19.585 53.250  1.00 35.31  ? ? ? ? ? ? 190 THR   A-2 N    1 
ATOM   3868 C  CA   . THR   A-2 1 190 ? -3.006  -20.724 54.108  1.00 36.47  ? ? ? ? ? ? 190 THR   A-2 CA   1 
ATOM   3869 C  C    . THR   A-2 1 190 ? -2.865  -22.012 53.291  1.00 36.72  ? ? ? ? ? ? 190 THR   A-2 C    1 
ATOM   3870 O  O    . THR   A-2 1 190 ? -2.352  -21.941 52.152  1.00 36.82  ? ? ? ? ? ? 190 THR   A-2 O    1 
ATOM   3871 C  CB   . THR   A-2 1 190 ? -4.429  -20.529 54.659  1.00 37.12  ? ? ? ? ? ? 190 THR   A-2 CB   1 
ATOM   3872 O  OG1  . THR   A-2 1 190 ? -5.396  -20.799 53.640  1.00 32.68  ? ? ? ? ? ? 190 THR   A-2 OG1  1 
ATOM   3873 C  CG2  . THR   A-2 1 190 ? -4.680  -19.142 55.207  1.00 37.65  ? ? ? ? ? ? 190 THR   A-2 CG2  1 
ATOM   3874 N  N    . ALA   A-2 1 191 ? -3.329  -23.135 53.843  1.00 38.04  ? ? ? ? ? ? 191 ALA   A-2 N    1 
ATOM   3875 C  CA   . ALA   A-2 1 191 ? -3.362  -24.457 53.176  1.00 37.85  ? ? ? ? ? ? 191 ALA   A-2 CA   1 
ATOM   3876 C  C    . ALA   A-2 1 191 ? -4.643  -24.594 52.345  1.00 33.51  ? ? ? ? ? ? 191 ALA   A-2 C    1 
ATOM   3877 O  O    . ALA   A-2 1 191 ? -4.925  -25.725 51.881  1.00 33.62  ? ? ? ? ? ? 191 ALA   A-2 O    1 
ATOM   3878 C  CB   . ALA   A-2 1 191 ? -3.250  -25.550 54.215  1.00 41.51  ? ? ? ? ? ? 191 ALA   A-2 CB   1 
ATOM   3879 N  N    . GLN   A-2 1 192 ? -5.393  -23.501 52.150  1.00 30.24  ? ? ? ? ? ? 192 GLN   A-2 N    1 
ATOM   3880 C  CA   . GLN   A-2 1 192 ? -6.689  -23.526 51.425  1.00 26.83  ? ? ? ? ? ? 192 GLN   A-2 CA   1 
ATOM   3881 C  C    . GLN   A-2 1 192 ? -6.498  -24.143 50.033  1.00 26.12  ? ? ? ? ? ? 192 GLN   A-2 C    1 
ATOM   3882 O  O    . GLN   A-2 1 192 ? -5.436  -23.960 49.387  1.00 25.92  ? ? ? ? ? ? 192 GLN   A-2 O    1 
ATOM   3883 C  CB   . GLN   A-2 1 192 ? -7.338  -22.140 51.354  1.00 26.40  ? ? ? ? ? ? 192 GLN   A-2 CB   1 
ATOM   3884 C  CG   . GLN   A-2 1 192 ? -6.532  -21.101 50.590  1.00 25.21  ? ? ? ? ? ? 192 GLN   A-2 CG   1 
ATOM   3885 C  CD   . GLN   A-2 1 192 ? -7.084  -19.714 50.805  1.00 25.02  ? ? ? ? ? ? 192 GLN   A-2 CD   1 
ATOM   3886 O  OE1  . GLN   A-2 1 192 ? -8.289  -19.524 50.953  1.00 24.35  ? ? ? ? ? ? 192 GLN   A-2 OE1  1 
ATOM   3887 N  NE2  . GLN   A-2 1 192 ? -6.195  -18.733 50.850  1.00 27.79  ? ? ? ? ? ? 192 GLN   A-2 NE2  1 
ATOM   3888 N  N    . ALA   A-2 1 193 ? -7.509  -24.885 49.600  1.00 26.28  ? ? ? ? ? ? 193 ALA   A-2 N    1 
ATOM   3889 C  CA   . ALA   A-2 1 193 ? -7.482  -25.666 48.349  1.00 26.34  ? ? ? ? ? ? 193 ALA   A-2 CA   1 
ATOM   3890 C  C    . ALA   A-2 1 193 ? -8.867  -25.598 47.724  1.00 22.92  ? ? ? ? ? ? 193 ALA   A-2 C    1 
ATOM   3891 O  O    . ALA   A-2 1 193 ? -9.848  -25.430 48.471  1.00 24.08  ? ? ? ? ? ? 193 ALA   A-2 O    1 
ATOM   3892 C  CB   . ALA   A-2 1 193 ? -7.067  -27.092 48.626  1.00 27.89  ? ? ? ? ? ? 193 ALA   A-2 CB   1 
ATOM   3893 N  N    . ALA   A-2 1 194 ? -8.916  -25.691 46.401  1.00 22.82  ? ? ? ? ? ? 194 ALA   A-2 N    1 
ATOM   3894 C  CA   . ALA   A-2 1 194 ? -10.181 -25.799 45.646  1.00 23.31  ? ? ? ? ? ? 194 ALA   A-2 CA   1 
ATOM   3895 C  C    . ALA   A-2 1 194 ? -10.957 -27.007 46.186  1.00 25.99  ? ? ? ? ? ? 194 ALA   A-2 C    1 
ATOM   3896 O  O    . ALA   A-2 1 194 ? -10.349 -28.075 46.404  1.00 26.54  ? ? ? ? ? ? 194 ALA   A-2 O    1 
ATOM   3897 C  CB   . ALA   A-2 1 194 ? -9.888  -25.927 44.179  1.00 24.16  ? ? ? ? ? ? 194 ALA   A-2 CB   1 
ATOM   3898 N  N    . GLY   A-2 1 195 ? -12.250 -26.836 46.434  1.00 25.10  ? ? ? ? ? ? 195 GLY   A-2 N    1 
ATOM   3899 C  CA   . GLY   A-2 1 195 ? -13.137 -27.951 46.800  1.00 27.18  ? ? ? ? ? ? 195 GLY   A-2 CA   1 
ATOM   3900 C  C    . GLY   A-2 1 195 ? -13.382 -28.848 45.600  1.00 26.77  ? ? ? ? ? ? 195 GLY   A-2 C    1 
ATOM   3901 O  O    . GLY   A-2 1 195 ? -12.990 -28.474 44.469  1.00 25.81  ? ? ? ? ? ? 195 GLY   A-2 O    1 
ATOM   3902 N  N    . THR   A-2 1 196 ? -14.020 -29.994 45.823  1.00 28.70  ? ? ? ? ? ? 196 THR   A-2 N    1 
ATOM   3903 C  CA   . THR   A-2 1 196 ? -14.477 -30.889 44.731  1.00 30.26  ? ? ? ? ? ? 196 THR   A-2 CA   1 
ATOM   3904 C  C    . THR   A-2 1 196 ? -15.316 -30.047 43.764  1.00 29.94  ? ? ? ? ? ? 196 THR   A-2 C    1 
ATOM   3905 O  O    . THR   A-2 1 196 ? -16.071 -29.164 44.246  1.00 30.68  ? ? ? ? ? ? 196 THR   A-2 O    1 
ATOM   3906 C  CB   . THR   A-2 1 196 ? -15.247 -32.092 45.280  1.00 35.20  ? ? ? ? ? ? 196 THR   A-2 CB   1 
ATOM   3907 O  OG1  . THR   A-2 1 196 ? -16.363 -31.573 46.007  1.00 42.59  ? ? ? ? ? ? 196 THR   A-2 OG1  1 
ATOM   3908 C  CG2  . THR   A-2 1 196 ? -14.398 -32.977 46.168  1.00 35.82  ? ? ? ? ? ? 196 THR   A-2 CG2  1 
ATOM   3909 N  N    . ASP   A-2 1 197 ? -15.133 -30.261 42.463  1.00 27.60  ? ? ? ? ? ? 197 ASP   A-2 N    1 
ATOM   3910 C  CA   . ASP   A-2 1 197 ? -15.876 -29.551 41.388  1.00 24.79  ? ? ? ? ? ? 197 ASP   A-2 CA   1 
ATOM   3911 C  C    . ASP   A-2 1 197 ? -16.777 -30.553 40.664  1.00 28.37  ? ? ? ? ? ? 197 ASP   A-2 C    1 
ATOM   3912 O  O    . ASP   A-2 1 197 ? -16.552 -31.768 40.765  1.00 34.19  ? ? ? ? ? ? 197 ASP   A-2 O    1 
ATOM   3913 C  CB   . ASP   A-2 1 197 ? -14.924 -28.883 40.391  1.00 25.20  ? ? ? ? ? ? 197 ASP   A-2 CB   1 
ATOM   3914 C  CG   . ASP   A-2 1 197 ? -15.519 -27.687 39.663  1.00 22.62  ? ? ? ? ? ? 197 ASP   A-2 CG   1 
ATOM   3915 O  OD1  . ASP   A-2 1 197 ? -16.458 -27.063 40.227  1.00 22.71  ? ? ? ? ? ? 197 ASP   A-2 OD1  1 
ATOM   3916 O  OD2  . ASP   A-2 1 197 ? -15.026 -27.377 38.550  1.00 25.27  ? ? ? ? ? ? 197 ASP   A-2 OD2  1 
ATOM   3917 N  N    . THR   A-2 1 198 ? -17.770 -30.024 39.962  1.00 25.42  ? ? ? ? ? ? 198 THR   A-2 N    1 
ATOM   3918 C  CA   . THR   A-2 1 198 ? -18.723 -30.791 39.131  1.00 24.57  ? ? ? ? ? ? 198 THR   A-2 CA   1 
ATOM   3919 C  C    . THR   A-2 1 198 ? -18.785 -30.135 37.756  1.00 23.73  ? ? ? ? ? ? 198 THR   A-2 C    1 
ATOM   3920 O  O    . THR   A-2 1 198 ? -18.291 -29.015 37.600  1.00 23.47  ? ? ? ? ? ? 198 THR   A-2 O    1 
ATOM   3921 C  CB   . THR   A-2 1 198 ? -20.105 -30.832 39.788  1.00 30.97  ? ? ? ? ? ? 198 THR   A-2 CB   1 
ATOM   3922 O  OG1  . THR   A-2 1 198 ? -20.407 -29.483 40.131  1.00 30.09  ? ? ? ? ? ? 198 THR   A-2 OG1  1 
ATOM   3923 C  CG2  . THR   A-2 1 198 ? -20.160 -31.694 41.027  1.00 36.35  ? ? ? ? ? ? 198 THR   A-2 CG2  1 
ATOM   3924 N  N    . THR   A-2 1 199 ? -19.400 -30.822 36.807  1.00 22.00  ? ? ? ? ? ? 199 THR   A-2 N    1 
ATOM   3925 C  CA   . THR   A-2 1 199 ? -19.604 -30.331 35.428  1.00 21.64  ? ? ? ? ? ? 199 THR   A-2 CA   1 
ATOM   3926 C  C    . THR   A-2 1 199 ? -20.955 -29.614 35.366  1.00 20.43  ? ? ? ? ? ? 199 THR   A-2 C    1 
ATOM   3927 O  O    . THR   A-2 1 199 ? -21.948 -30.095 35.983  1.00 22.67  ? ? ? ? ? ? 199 THR   A-2 O    1 
ATOM   3928 C  CB   . THR   A-2 1 199 ? -19.486 -31.486 34.431  1.00 22.22  ? ? ? ? ? ? 199 THR   A-2 CB   1 
ATOM   3929 O  OG1  . THR   A-2 1 199 ? -18.164 -32.028 34.559  1.00 24.18  ? ? ? ? ? ? 199 THR   A-2 OG1  1 
ATOM   3930 C  CG2  . THR   A-2 1 199 ? -19.754 -31.042 33.013  1.00 23.32  ? ? ? ? ? ? 199 THR   A-2 CG2  1 
ATOM   3931 N  N    . ILE   A-2 1 200 ? -20.990 -28.498 34.651  1.00 18.74  ? ? ? ? ? ? 200 ILE   A-2 N    1 
ATOM   3932 C  CA   . ILE   A-2 1 200 ? -22.189 -27.620 34.561  1.00 19.60  ? ? ? ? ? ? 200 ILE   A-2 CA   1 
ATOM   3933 C  C    . ILE   A-2 1 200 ? -23.114 -28.173 33.460  1.00 18.92  ? ? ? ? ? ? 200 ILE   A-2 C    1 
ATOM   3934 O  O    . ILE   A-2 1 200 ? -22.941 -27.833 32.281  1.00 18.00  ? ? ? ? ? ? 200 ILE   A-2 O    1 
ATOM   3935 C  CB   . ILE   A-2 1 200 ? -21.783 -26.154 34.323  1.00 18.83  ? ? ? ? ? ? 200 ILE   A-2 CB   1 
ATOM   3936 C  CG1  . ILE   A-2 1 200 ? -20.740 -25.658 35.331  1.00 19.73  ? ? ? ? ? ? 200 ILE   A-2 CG1  1 
ATOM   3937 C  CG2  . ILE   A-2 1 200 ? -23.022 -25.273 34.315  1.00 19.48  ? ? ? ? ? ? 200 ILE   A-2 CG2  1 
ATOM   3938 C  CD1  . ILE   A-2 1 200 ? -19.811 -24.604 34.766  1.00 20.97  ? ? ? ? ? ? 200 ILE   A-2 CD1  1 
ATOM   3939 N  N    . THR   A-2 1 201 ? -24.076 -29.000 33.855  1.00 19.90  ? ? ? ? ? ? 201 THR   A-2 N    1 
ATOM   3940 C  CA   . THR   A-2 1 201 ? -24.943 -29.801 32.954  1.00 18.19  ? ? ? ? ? ? 201 THR   A-2 CA   1 
ATOM   3941 C  C    . THR   A-2 1 201 ? -25.674 -28.897 31.954  1.00 18.66  ? ? ? ? ? ? 201 THR   A-2 C    1 
ATOM   3942 O  O    . THR   A-2 1 201 ? -25.643 -29.207 30.736  1.00 19.13  ? ? ? ? ? ? 201 THR   A-2 O    1 
ATOM   3943 C  CB   . THR   A-2 1 201 ? -25.940 -30.604 33.787  1.00 21.04  ? ? ? ? ? ? 201 THR   A-2 CB   1 
ATOM   3944 O  OG1  . THR   A-2 1 201 ? -25.151 -31.303 34.753  1.00 21.69  ? ? ? ? ? ? 201 THR   A-2 OG1  1 
ATOM   3945 C  CG2  . THR   A-2 1 201 ? -26.742 -31.575 32.952  1.00 22.78  ? ? ? ? ? ? 201 THR   A-2 CG2  1 
ATOM   3946 N  N    . VAL   A-2 1 202 ? -26.306 -27.818 32.432  1.00 18.48  ? ? ? ? ? ? 202 VAL   A-2 N    1 
ATOM   3947 C  CA   . VAL   A-2 1 202 ? -27.113 -26.935 31.535  1.00 19.55  ? ? ? ? ? ? 202 VAL   A-2 CA   1 
ATOM   3948 C  C    . VAL   A-2 1 202 ? -26.208 -26.360 30.434  1.00 18.90  ? ? ? ? ? ? 202 VAL   A-2 C    1 
ATOM   3949 O  O    . VAL   A-2 1 202 ? -26.682 -26.175 29.315  1.00 19.60  ? ? ? ? ? ? 202 VAL   A-2 O    1 
ATOM   3950 C  CB   . VAL   A-2 1 202 ? -27.862 -25.837 32.311  1.00 20.69  ? ? ? ? ? ? 202 VAL   A-2 CB   1 
ATOM   3951 C  CG1  . VAL   A-2 1 202 ? -26.920 -24.849 33.006  1.00 20.54  ? ? ? ? ? ? 202 VAL   A-2 CG1  1 
ATOM   3952 C  CG2  . VAL   A-2 1 202 ? -28.849 -25.108 31.411  1.00 22.66  ? ? ? ? ? ? 202 VAL   A-2 CG2  1 
ATOM   3953 N  N    . ASN   A-2 1 203 ? -24.940 -26.083 30.735  1.00 17.71  ? ? ? ? ? ? 203 ASN   A-2 N    1 
ATOM   3954 C  CA   . ASN   A-2 1 203 ? -23.973 -25.528 29.751  1.00 16.84  ? ? ? ? ? ? 203 ASN   A-2 CA   1 
ATOM   3955 C  C    . ASN   A-2 1 203 ? -23.603 -26.606 28.725  1.00 15.34  ? ? ? ? ? ? 203 ASN   A-2 C    1 
ATOM   3956 O  O    . ASN   A-2 1 203 ? -23.475 -26.278 27.538  1.00 17.24  ? ? ? ? ? ? 203 ASN   A-2 O    1 
ATOM   3957 C  CB   . ASN   A-2 1 203 ? -22.732 -24.970 30.429  1.00 17.20  ? ? ? ? ? ? 203 ASN   A-2 CB   1 
ATOM   3958 C  CG   . ASN   A-2 1 203 ? -22.994 -23.672 31.167  1.00 17.27  ? ? ? ? ? ? 203 ASN   A-2 CG   1 
ATOM   3959 O  OD1  . ASN   A-2 1 203 ? -24.129 -23.208 31.259  1.00 17.43  ? ? ? ? ? ? 203 ASN   A-2 OD1  1 
ATOM   3960 N  ND2  . ASN   A-2 1 203 ? -21.946 -23.111 31.749  1.00 17.77  ? ? ? ? ? ? 203 ASN   A-2 ND2  1 
ATOM   3961 N  N    . VAL   A-2 1 204 ? -23.365 -27.837 29.171  1.00 17.30  ? ? ? ? ? ? 204 VAL   A-2 N    1 
ATOM   3962 C  CA   . VAL   A-2 1 204 ? -23.064 -28.954 28.230  1.00 17.77  ? ? ? ? ? ? 204 VAL   A-2 CA   1 
ATOM   3963 C  C    . VAL   A-2 1 204 ? -24.238 -29.069 27.250  1.00 17.17  ? ? ? ? ? ? 204 VAL   A-2 C    1 
ATOM   3964 O  O    . VAL   A-2 1 204 ? -23.967 -29.160 26.031  1.00 17.96  ? ? ? ? ? ? 204 VAL   A-2 O    1 
ATOM   3965 C  CB   . VAL   A-2 1 204 ? -22.754 -30.271 28.957  1.00 17.88  ? ? ? ? ? ? 204 VAL   A-2 CB   1 
ATOM   3966 C  CG1  . VAL   A-2 1 204 ? -22.541 -31.410 27.970  1.00 19.88  ? ? ? ? ? ? 204 VAL   A-2 CG1  1 
ATOM   3967 C  CG2  . VAL   A-2 1 204 ? -21.539 -30.112 29.860  1.00 19.14  ? ? ? ? ? ? 204 VAL   A-2 CG2  1 
ATOM   3968 N  N    . LEU   A-2 1 205 ? -25.475 -29.035 27.745  1.00 18.96  ? ? ? ? ? ? 205 LEU   A-2 N    1 
ATOM   3969 C  CA   . LEU   A-2 1 205 ? -26.669 -29.154 26.867  1.00 20.21  ? ? ? ? ? ? 205 LEU   A-2 CA   1 
ATOM   3970 C  C    . LEU   A-2 1 205 ? -26.722 -27.963 25.905  1.00 18.94  ? ? ? ? ? ? 205 LEU   A-2 C    1 
ATOM   3971 O  O    . LEU   A-2 1 205 ? -26.934 -28.198 24.716  1.00 20.83  ? ? ? ? ? ? 205 LEU   A-2 O    1 
ATOM   3972 C  CB   . LEU   A-2 1 205 ? -27.931 -29.260 27.716  1.00 20.07  ? ? ? ? ? ? 205 LEU   A-2 CB   1 
ATOM   3973 C  CG   . LEU   A-2 1 205 ? -28.089 -30.566 28.489  1.00 20.26  ? ? ? ? ? ? 205 LEU   A-2 CG   1 
ATOM   3974 C  CD1  . LEU   A-2 1 205 ? -29.188 -30.418 29.523  1.00 23.29  ? ? ? ? ? ? 205 LEU   A-2 CD1  1 
ATOM   3975 C  CD2  . LEU   A-2 1 205 ? -28.380 -31.738 27.559  1.00 23.09  ? ? ? ? ? ? 205 LEU   A-2 CD2  1 
ATOM   3976 N  N    . ALA   A-2 1 206 ? -26.475 -26.736 26.380  1.00 18.00  ? ? ? ? ? ? 206 ALA   A-2 N    1 
ATOM   3977 C  CA   . ALA   A-2 1 206 ? -26.432 -25.532 25.511  1.00 18.09  ? ? ? ? ? ? 206 ALA   A-2 CA   1 
ATOM   3978 C  C    . ALA   A-2 1 206 ? -25.425 -25.748 24.373  1.00 18.15  ? ? ? ? ? ? 206 ALA   A-2 C    1 
ATOM   3979 O  O    . ALA   A-2 1 206 ? -25.717 -25.400 23.213  1.00 18.91  ? ? ? ? ? ? 206 ALA   A-2 O    1 
ATOM   3980 C  CB   . ALA   A-2 1 206 ? -26.068 -24.316 26.319  1.00 18.81  ? ? ? ? ? ? 206 ALA   A-2 CB   1 
ATOM   3981 N  N    . TRP   A-2 1 207 ? -24.260 -26.314 24.693  1.00 17.95  ? ? ? ? ? ? 207 TRP   A-2 N    1 
ATOM   3982 C  CA   . TRP   A-2 1 207 ? -23.161 -26.530 23.728  1.00 18.55  ? ? ? ? ? ? 207 TRP   A-2 CA   1 
ATOM   3983 C  C    . TRP   A-2 1 207 ? -23.539 -27.629 22.730  1.00 18.49  ? ? ? ? ? ? 207 TRP   A-2 C    1 
ATOM   3984 O  O    . TRP   A-2 1 207 ? -23.214 -27.460 21.550  1.00 19.30  ? ? ? ? ? ? 207 TRP   A-2 O    1 
ATOM   3985 C  CB   . TRP   A-2 1 207 ? -21.880 -26.815 24.506  1.00 18.86  ? ? ? ? ? ? 207 TRP   A-2 CB   1 
ATOM   3986 C  CG   . TRP   A-2 1 207 ? -20.708 -27.260 23.704  1.00 20.41  ? ? ? ? ? ? 207 TRP   A-2 CG   1 
ATOM   3987 C  CD1  . TRP   A-2 1 207 ? -19.832 -26.509 22.983  1.00 21.10  ? ? ? ? ? ? 207 TRP   A-2 CD1  1 
ATOM   3988 C  CD2  . TRP   A-2 1 207 ? -20.263 -28.616 23.603  1.00 20.27  ? ? ? ? ? ? 207 TRP   A-2 CD2  1 
ATOM   3989 N  NE1  . TRP   A-2 1 207 ? -18.852 -27.306 22.463  1.00 23.47  ? ? ? ? ? ? 207 TRP   A-2 NE1  1 
ATOM   3990 C  CE2  . TRP   A-2 1 207 ? -19.091 -28.607 22.820  1.00 22.57  ? ? ? ? ? ? 207 TRP   A-2 CE2  1 
ATOM   3991 C  CE3  . TRP   A-2 1 207 ? -20.731 -29.823 24.128  1.00 23.10  ? ? ? ? ? ? 207 TRP   A-2 CE3  1 
ATOM   3992 C  CZ2  . TRP   A-2 1 207 ? -18.386 -29.776 22.542  1.00 24.78  ? ? ? ? ? ? 207 TRP   A-2 CZ2  1 
ATOM   3993 C  CZ3  . TRP   A-2 1 207 ? -20.034 -30.977 23.853  1.00 23.75  ? ? ? ? ? ? 207 TRP   A-2 CZ3  1 
ATOM   3994 C  CH2  . TRP   A-2 1 207 ? -18.881 -30.948 23.069  1.00 24.50  ? ? ? ? ? ? 207 TRP   A-2 CH2  1 
ATOM   3995 N  N    . LEU   A-2 1 208 ? -24.257 -28.666 23.159  1.00 20.13  ? ? ? ? ? ? 208 LEU   A-2 N    1 
ATOM   3996 C  CA   . LEU   A-2 1 208 ? -24.798 -29.673 22.200  1.00 20.15  ? ? ? ? ? ? 208 LEU   A-2 CA   1 
ATOM   3997 C  C    . LEU   A-2 1 208 ? -25.791 -28.994 21.240  1.00 23.24  ? ? ? ? ? ? 208 LEU   A-2 C    1 
ATOM   3998 O  O    . LEU   A-2 1 208 ? -25.751 -29.311 20.035  1.00 23.22  ? ? ? ? ? ? 208 LEU   A-2 O    1 
ATOM   3999 C  CB   . LEU   A-2 1 208 ? -25.425 -30.855 22.949  1.00 21.97  ? ? ? ? ? ? 208 LEU   A-2 CB   1 
ATOM   4000 C  CG   . LEU   A-2 1 208 ? -24.426 -31.717 23.716  1.00 23.31  ? ? ? ? ? ? 208 LEU   A-2 CG   1 
ATOM   4001 C  CD1  . LEU   A-2 1 208 ? -25.122 -32.750 24.578  1.00 25.67  ? ? ? ? ? ? 208 LEU   A-2 CD1  1 
ATOM   4002 C  CD2  . LEU   A-2 1 208 ? -23.413 -32.363 22.785  1.00 23.21  ? ? ? ? ? ? 208 LEU   A-2 CD2  1 
ATOM   4003 N  N    . TYR   A-2 1 209 ? -26.602 -28.048 21.715  1.00 20.73  ? ? ? ? ? ? 209 TYR   A-2 N    1 
ATOM   4004 C  CA   . TYR   A-2 1 209 ? -27.508 -27.253 20.837  1.00 22.85  ? ? ? ? ? ? 209 TYR   A-2 CA   1 
ATOM   4005 C  C    . TYR   A-2 1 209 ? -26.692 -26.394 19.863  1.00 23.54  ? ? ? ? ? ? 209 TYR   A-2 C    1 
ATOM   4006 O  O    . TYR   A-2 1 209 ? -27.083 -26.307 18.693  1.00 23.92  ? ? ? ? ? ? 209 TYR   A-2 O    1 
ATOM   4007 C  CB   . TYR   A-2 1 209 ? -28.496 -26.412 21.641  1.00 24.83  ? ? ? ? ? ? 209 TYR   A-2 CB   1 
ATOM   4008 C  CG   . TYR   A-2 1 209 ? -29.685 -27.184 22.138  1.00 25.13  ? ? ? ? ? ? 209 TYR   A-2 CG   1 
ATOM   4009 C  CD1  . TYR   A-2 1 209 ? -30.653 -27.634 21.258  1.00 26.12  ? ? ? ? ? ? 209 TYR   A-2 CD1  1 
ATOM   4010 C  CD2  . TYR   A-2 1 209 ? -29.841 -27.472 23.485  1.00 25.07  ? ? ? ? ? ? 209 TYR   A-2 CD2  1 
ATOM   4011 C  CE1  . TYR   A-2 1 209 ? -31.750 -28.347 21.712  1.00 28.47  ? ? ? ? ? ? 209 TYR   A-2 CE1  1 
ATOM   4012 C  CE2  . TYR   A-2 1 209 ? -30.932 -28.176 23.956  1.00 29.15  ? ? ? ? ? ? 209 TYR   A-2 CE2  1 
ATOM   4013 C  CZ   . TYR   A-2 1 209 ? -31.885 -28.624 23.063  1.00 27.98  ? ? ? ? ? ? 209 TYR   A-2 CZ   1 
ATOM   4014 O  OH   . TYR   A-2 1 209 ? -32.966 -29.311 23.522  1.00 29.23  ? ? ? ? ? ? 209 TYR   A-2 OH   1 
ATOM   4015 N  N    . ALA   A-2 1 210 ? -25.613 -25.754 20.316  1.00 21.63  ? ? ? ? ? ? 210 ALA   A-2 N    1 
ATOM   4016 C  CA   . ALA   A-2 1 210 ? -24.675 -25.016 19.434  1.00 22.99  ? ? ? ? ? ? 210 ALA   A-2 CA   1 
ATOM   4017 C  C    . ALA   A-2 1 210 ? -24.163 -25.943 18.324  1.00 22.12  ? ? ? ? ? ? 210 ALA   A-2 C    1 
ATOM   4018 O  O    . ALA   A-2 1 210 ? -24.090 -25.513 17.160  1.00 24.91  ? ? ? ? ? ? 210 ALA   A-2 O    1 
ATOM   4019 C  CB   . ALA   A-2 1 210 ? -23.520 -24.443 20.220  1.00 21.94  ? ? ? ? ? ? 210 ALA   A-2 CB   1 
ATOM   4020 N  N    . ALA   A-2 1 211 ? -23.817 -27.180 18.679  1.00 22.28  ? ? ? ? ? ? 211 ALA   A-2 N    1 
ATOM   4021 C  CA   . ALA   A-2 1 211 ? -23.249 -28.169 17.739  1.00 24.79  ? ? ? ? ? ? 211 ALA   A-2 CA   1 
ATOM   4022 C  C    . ALA   A-2 1 211 ? -24.310 -28.467 16.674  1.00 25.80  ? ? ? ? ? ? 211 ALA   A-2 C    1 
ATOM   4023 O  O    . ALA   A-2 1 211 ? -23.982 -28.413 15.457  1.00 26.24  ? ? ? ? ? ? 211 ALA   A-2 O    1 
ATOM   4024 C  CB   . ALA   A-2 1 211 ? -22.794 -29.394 18.491  1.00 24.65  ? ? ? ? ? ? 211 ALA   A-2 CB   1 
ATOM   4025 N  N    . VAL   A-2 1 212 ? -25.551 -28.692 17.097  1.00 25.10  ? ? ? ? ? ? 212 VAL   A-2 N    1 
ATOM   4026 C  CA   . VAL   A-2 1 212 ? -26.658 -29.021 16.150  1.00 27.84  ? ? ? ? ? ? 212 VAL   A-2 CA   1 
ATOM   4027 C  C    . VAL   A-2 1 212 ? -26.888 -27.819 15.226  1.00 29.26  ? ? ? ? ? ? 212 VAL   A-2 C    1 
ATOM   4028 O  O    . VAL   A-2 1 212 ? -26.970 -28.040 14.012  1.00 35.66  ? ? ? ? ? ? 212 VAL   A-2 O    1 
ATOM   4029 C  CB   . VAL   A-2 1 212 ? -27.950 -29.448 16.870  1.00 27.43  ? ? ? ? ? ? 212 VAL   A-2 CB   1 
ATOM   4030 C  CG1  . VAL   A-2 1 212 ? -29.122 -29.561 15.906  1.00 30.65  ? ? ? ? ? ? 212 VAL   A-2 CG1  1 
ATOM   4031 C  CG2  . VAL   A-2 1 212 ? -27.751 -30.757 17.617  1.00 27.07  ? ? ? ? ? ? 212 VAL   A-2 CG2  1 
ATOM   4032 N  N    . ILE   A-2 1 213 ? -26.912 -26.595 15.764  1.00 30.15  ? ? ? ? ? ? 213 ILE   A-2 N    1 
ATOM   4033 C  CA   . ILE   A-2 1 213 ? -27.087 -25.346 14.959  1.00 31.43  ? ? ? ? ? ? 213 ILE   A-2 CA   1 
ATOM   4034 C  C    . ILE   A-2 1 213 ? -25.975 -25.276 13.900  1.00 33.87  ? ? ? ? ? ? 213 ILE   A-2 C    1 
ATOM   4035 O  O    . ILE   A-2 1 213 ? -26.274 -24.812 12.767  1.00 36.61  ? ? ? ? ? ? 213 ILE   A-2 O    1 
ATOM   4036 C  CB   . ILE   A-2 1 213 ? -27.157 -24.087 15.857  1.00 29.38  ? ? ? ? ? ? 213 ILE   A-2 CB   1 
ATOM   4037 C  CG1  . ILE   A-2 1 213 ? -28.416 -24.100 16.733  1.00 29.32  ? ? ? ? ? ? 213 ILE   A-2 CG1  1 
ATOM   4038 C  CG2  . ILE   A-2 1 213 ? -27.092 -22.814 15.017  1.00 30.51  ? ? ? ? ? ? 213 ILE   A-2 CG2  1 
ATOM   4039 C  CD1  . ILE   A-2 1 213 ? -28.397 -23.132 17.892  1.00 32.15  ? ? ? ? ? ? 213 ILE   A-2 CD1  1 
ATOM   4040 N  N    . ASN   A-2 1 214 ? -24.769 -25.760 14.241  1.00 32.08  ? ? ? ? ? ? 214 ASN   A-2 N    1 
ATOM   4041 C  CA   . ASN   A-2 1 214 ? -23.543 -25.733 13.394  1.00 33.89  ? ? ? ? ? ? 214 ASN   A-2 CA   1 
ATOM   4042 C  C    . ASN   A-2 1 214 ? -23.387 -27.013 12.555  1.00 37.00  ? ? ? ? ? ? 214 ASN   A-2 C    1 
ATOM   4043 O  O    . ASN   A-2 1 214 ? -22.400 -27.091 11.796  1.00 41.23  ? ? ? ? ? ? 214 ASN   A-2 O    1 
ATOM   4044 C  CB   . ASN   A-2 1 214 ? -22.299 -25.479 14.253  1.00 33.79  ? ? ? ? ? ? 214 ASN   A-2 CB   1 
ATOM   4045 C  CG   . ASN   A-2 1 214 ? -22.051 -23.999 14.425  1.00 43.01  ? ? ? ? ? ? 214 ASN   A-2 CG   1 
ATOM   4046 O  OD1  . ASN   A-2 1 214 ? -21.452 -23.374 13.551  1.00 48.02  ? ? ? ? ? ? 214 ASN   A-2 OD1  1 
ATOM   4047 N  ND2  . ASN   A-2 1 214 ? -22.536 -23.433 15.519  1.00 47.30  ? ? ? ? ? ? 214 ASN   A-2 ND2  1 
ATOM   4048 N  N    . GLY   A-2 1 215 ? -24.292 -27.984 12.697  1.00 38.70  ? ? ? ? ? ? 215 GLY   A-2 N    1 
ATOM   4049 C  CA   . GLY   A-2 1 215 ? -24.433 -29.146 11.798  1.00 39.94  ? ? ? ? ? ? 215 GLY   A-2 CA   1 
ATOM   4050 C  C    . GLY   A-2 1 215 ? -23.737 -30.413 12.283  1.00 37.06  ? ? ? ? ? ? 215 GLY   A-2 C    1 
ATOM   4051 O  O    . GLY   A-2 1 215 ? -23.650 -31.356 11.466  1.00 40.91  ? ? ? ? ? ? 215 GLY   A-2 O    1 
ATOM   4052 N  N    . ASP   A-2 1 216 ? -23.234 -30.462 13.525  1.00 32.62  ? ? ? ? ? ? 216 ASP   A-2 N    1 
ATOM   4053 C  CA   . ASP   A-2 1 216 ? -22.795 -31.729 14.172  1.00 33.48  ? ? ? ? ? ? 216 ASP   A-2 CA   1 
ATOM   4054 C  C    . ASP   A-2 1 216 ? -24.037 -32.396 14.764  1.00 36.95  ? ? ? ? ? ? 216 ASP   A-2 C    1 
ATOM   4055 O  O    . ASP   A-2 1 216 ? -24.615 -31.823 15.708  1.00 40.63  ? ? ? ? ? ? 216 ASP   A-2 O    1 
ATOM   4056 C  CB   . ASP   A-2 1 216 ? -21.738 -31.510 15.255  1.00 37.69  ? ? ? ? ? ? 216 ASP   A-2 CB   1 
ATOM   4057 C  CG   . ASP   A-2 1 216 ? -20.417 -30.992 14.729  1.00 43.34  ? ? ? ? ? ? 216 ASP   A-2 CG   1 
ATOM   4058 O  OD1  . ASP   A-2 1 216 ? -20.132 -31.219 13.535  1.00 51.84  ? ? ? ? ? ? 216 ASP   A-2 OD1  1 
ATOM   4059 O  OD2  . ASP   A-2 1 216 ? -19.691 -30.365 15.517  1.00 42.85  ? ? ? ? ? ? 216 ASP   A-2 OD2  1 
ATOM   4060 N  N    . ARG   A-2 1 217 ? -24.454 -33.533 14.200  1.00 35.59  ? ? ? ? ? ? 217 ARG   A-2 N    1 
ATOM   4061 C  CA   . ARG   A-2 1 217 ? -25.716 -34.215 14.594  1.00 36.12  ? ? ? ? ? ? 217 ARG   A-2 CA   1 
ATOM   4062 C  C    . ARG   A-2 1 217 ? -25.508 -35.691 14.943  1.00 32.73  ? ? ? ? ? ? 217 ARG   A-2 C    1 
ATOM   4063 O  O    . ARG   A-2 1 217 ? -26.518 -36.347 15.282  1.00 35.81  ? ? ? ? ? ? 217 ARG   A-2 O    1 
ATOM   4064 C  CB   . ARG   A-2 1 217 ? -26.709 -34.152 13.441  1.00 37.39  ? ? ? ? ? ? 217 ARG   A-2 CB   1 
ATOM   4065 C  CG   . ARG   A-2 1 217 ? -27.021 -32.756 12.936  1.00 38.54  ? ? ? ? ? ? 217 ARG   A-2 CG   1 
ATOM   4066 C  CD   . ARG   A-2 1 217 ? -28.028 -32.896 11.812  1.00 37.52  ? ? ? ? ? ? 217 ARG   A-2 CD   1 
ATOM   4067 N  NE   . ARG   A-2 1 217 ? -29.260 -33.493 12.314  1.00 36.58  ? ? ? ? ? ? 217 ARG   A-2 NE   1 
ATOM   4068 C  CZ   . ARG   A-2 1 217 ? -30.289 -32.840 12.848  1.00 38.48  ? ? ? ? ? ? 217 ARG   A-2 CZ   1 
ATOM   4069 N  NH1  . ARG   A-2 1 217 ? -30.279 -31.518 12.977  1.00 37.65  ? ? ? ? ? ? 217 ARG   A-2 NH1  1 
ATOM   4070 N  NH2  . ARG   A-2 1 217 ? -31.344 -33.528 13.258  1.00 35.18  ? ? ? ? ? ? 217 ARG   A-2 NH2  1 
ATOM   4071 N  N    . TRP   A-2 1 218 ? -24.271 -36.193 14.899  1.00 34.56  ? ? ? ? ? ? 218 TRP   A-2 N    1 
ATOM   4072 C  CA   . TRP   A-2 1 218 ? -23.961 -37.645 15.001  1.00 36.23  ? ? ? ? ? ? 218 TRP   A-2 CA   1 
ATOM   4073 C  C    . TRP   A-2 1 218 ? -24.389 -38.205 16.360  1.00 35.86  ? ? ? ? ? ? 218 TRP   A-2 C    1 
ATOM   4074 O  O    . TRP   A-2 1 218 ? -24.620 -39.414 16.435  1.00 35.56  ? ? ? ? ? ? 218 TRP   A-2 O    1 
ATOM   4075 C  CB   . TRP   A-2 1 218 ? -22.477 -37.922 14.730  1.00 38.43  ? ? ? ? ? ? 218 TRP   A-2 CB   1 
ATOM   4076 C  CG   . TRP   A-2 1 218 ? -21.511 -37.307 15.698  1.00 34.62  ? ? ? ? ? ? 218 TRP   A-2 CG   1 
ATOM   4077 C  CD1  . TRP   A-2 1 218 ? -20.787 -36.169 15.502  1.00 35.74  ? ? ? ? ? ? 218 TRP   A-2 CD1  1 
ATOM   4078 C  CD2  . TRP   A-2 1 218 ? -21.098 -37.831 16.973  1.00 31.78  ? ? ? ? ? ? 218 TRP   A-2 CD2  1 
ATOM   4079 N  NE1  . TRP   A-2 1 218 ? -19.983 -35.927 16.582  1.00 33.06  ? ? ? ? ? ? 218 TRP   A-2 NE1  1 
ATOM   4080 C  CE2  . TRP   A-2 1 218 ? -20.146 -36.928 17.498  1.00 31.72  ? ? ? ? ? ? 218 TRP   A-2 CE2  1 
ATOM   4081 C  CE3  . TRP   A-2 1 218 ? -21.455 -38.951 17.735  1.00 32.29  ? ? ? ? ? ? 218 TRP   A-2 CE3  1 
ATOM   4082 C  CZ2  . TRP   A-2 1 218 ? -19.544 -37.118 18.740  1.00 32.25  ? ? ? ? ? ? 218 TRP   A-2 CZ2  1 
ATOM   4083 C  CZ3  . TRP   A-2 1 218 ? -20.864 -39.135 18.967  1.00 32.85  ? ? ? ? ? ? 218 TRP   A-2 CZ3  1 
ATOM   4084 C  CH2  . TRP   A-2 1 218 ? -19.921 -38.230 19.458  1.00 33.38  ? ? ? ? ? ? 218 TRP   A-2 CH2  1 
ATOM   4085 N  N    . PHE   A-2 1 219 ? -24.424 -37.366 17.402  1.00 32.78  ? ? ? ? ? ? 219 PHE   A-2 N    1 
ATOM   4086 C  CA   . PHE   A-2 1 219 ? -24.717 -37.761 18.804  1.00 29.91  ? ? ? ? ? ? 219 PHE   A-2 CA   1 
ATOM   4087 C  C    . PHE   A-2 1 219 ? -26.228 -37.765 19.063  1.00 29.02  ? ? ? ? ? ? 219 PHE   A-2 C    1 
ATOM   4088 O  O    . PHE   A-2 1 219 ? -26.620 -38.164 20.173  1.00 29.84  ? ? ? ? ? ? 219 PHE   A-2 O    1 
ATOM   4089 C  CB   . PHE   A-2 1 219 ? -24.014 -36.819 19.787  1.00 29.54  ? ? ? ? ? ? 219 PHE   A-2 CB   1 
ATOM   4090 C  CG   . PHE   A-2 1 219 ? -24.253 -35.356 19.507  1.00 29.96  ? ? ? ? ? ? 219 PHE   A-2 CG   1 
ATOM   4091 C  CD1  . PHE   A-2 1 219 ? -25.415 -34.724 19.930  1.00 29.01  ? ? ? ? ? ? 219 PHE   A-2 CD1  1 
ATOM   4092 C  CD2  . PHE   A-2 1 219 ? -23.334 -34.627 18.767  1.00 28.67  ? ? ? ? ? ? 219 PHE   A-2 CD2  1 
ATOM   4093 C  CE1  . PHE   A-2 1 219 ? -25.641 -33.387 19.631  1.00 28.96  ? ? ? ? ? ? 219 PHE   A-2 CE1  1 
ATOM   4094 C  CE2  . PHE   A-2 1 219 ? -23.563 -33.291 18.470  1.00 30.35  ? ? ? ? ? ? 219 PHE   A-2 CE2  1 
ATOM   4095 C  CZ   . PHE   A-2 1 219 ? -24.718 -32.678 18.897  1.00 28.87  ? ? ? ? ? ? 219 PHE   A-2 CZ   1 
ATOM   4096 N  N    . LEU   A-2 1 220 ? -27.053 -37.334 18.102  1.00 26.60  ? ? ? ? ? ? 220 LEU   A-2 N    1 
ATOM   4097 C  CA   . LEU   A-2 1 220 ? -28.528 -37.338 18.282  1.00 27.14  ? ? ? ? ? ? 220 LEU   A-2 CA   1 
ATOM   4098 C  C    . LEU   A-2 1 220 ? -29.053 -38.776 18.216  1.00 31.03  ? ? ? ? ? ? 220 LEU   A-2 C    1 
ATOM   4099 O  O    . LEU   A-2 1 220 ? -28.390 -39.642 17.605  1.00 29.36  ? ? ? ? ? ? 220 LEU   A-2 O    1 
ATOM   4100 C  CB   . LEU   A-2 1 220 ? -29.202 -36.450 17.235  1.00 29.26  ? ? ? ? ? ? 220 LEU   A-2 CB   1 
ATOM   4101 C  CG   . LEU   A-2 1 220 ? -28.847 -34.965 17.314  1.00 29.30  ? ? ? ? ? ? 220 LEU   A-2 CG   1 
ATOM   4102 C  CD1  . LEU   A-2 1 220 ? -29.521 -34.201 16.188  1.00 32.21  ? ? ? ? ? ? 220 LEU   A-2 CD1  1 
ATOM   4103 C  CD2  . LEU   A-2 1 220 ? -29.220 -34.369 18.677  1.00 28.43  ? ? ? ? ? ? 220 LEU   A-2 CD2  1 
ATOM   4104 N  N    . ASN   A-2 1 221 ? -30.191 -39.012 18.868  1.00 29.76  ? ? ? ? ? ? 221 ASN   A-2 N    1 
ATOM   4105 C  CA   . ASN   A-2 1 221 ? -30.882 -40.327 18.857  1.00 33.81  ? ? ? ? ? ? 221 ASN   A-2 CA   1 
ATOM   4106 C  C    . ASN   A-2 1 221 ? -32.395 -40.097 18.895  1.00 33.56  ? ? ? ? ? ? 221 ASN   A-2 C    1 
ATOM   4107 O  O    . ASN   A-2 1 221 ? -32.836 -38.975 19.183  1.00 35.40  ? ? ? ? ? ? 221 ASN   A-2 O    1 
ATOM   4108 C  CB   . ASN   A-2 1 221 ? -30.372 -41.248 19.973  1.00 37.55  ? ? ? ? ? ? 221 ASN   A-2 CB   1 
ATOM   4109 C  CG   . ASN   A-2 1 221 ? -30.435 -40.633 21.360  1.00 43.95  ? ? ? ? ? ? 221 ASN   A-2 CG   1 
ATOM   4110 O  OD1  . ASN   A-2 1 221 ? -31.461 -40.090 21.778  1.00 44.08  ? ? ? ? ? ? 221 ASN   A-2 OD1  1 
ATOM   4111 N  ND2  . ASN   A-2 1 221 ? -29.339 -40.734 22.094  1.00 50.64  ? ? ? ? ? ? 221 ASN   A-2 ND2  1 
ATOM   4112 N  N    . ARG   A-2 1 222 ? -33.157 -41.136 18.546  1.00 38.03  ? ? ? ? ? ? 222 ARG   A-2 N    1 
ATOM   4113 C  CA   . ARG   A-2 1 222 ? -34.644 -41.138 18.612  1.00 43.04  ? ? ? ? ? ? 222 ARG   A-2 CA   1 
ATOM   4114 C  C    . ARG   A-2 1 222 ? -35.133 -41.169 20.068  1.00 49.77  ? ? ? ? ? ? 222 ARG   A-2 C    1 
ATOM   4115 O  O    . ARG   A-2 1 222 ? -36.303 -40.794 20.295  1.00 56.79  ? ? ? ? ? ? 222 ARG   A-2 O    1 
ATOM   4116 C  CB   . ARG   A-2 1 222 ? -35.190 -42.348 17.854  1.00 50.94  ? ? ? ? ? ? 222 ARG   A-2 CB   1 
ATOM   4117 C  CG   . ARG   A-2 1 222 ? -34.921 -43.687 18.531  1.00 54.59  ? ? ? ? ? ? 222 ARG   A-2 CG   1 
ATOM   4118 C  CD   . ARG   A-2 1 222 ? -35.134 -44.850 17.582  1.00 59.08  ? ? ? ? ? ? 222 ARG   A-2 CD   1 
ATOM   4119 N  NE   . ARG   A-2 1 222 ? -34.600 -46.102 18.109  1.00 68.25  ? ? ? ? ? ? 222 ARG   A-2 NE   1 
ATOM   4120 C  CZ   . ARG   A-2 1 222 ? -35.219 -46.927 18.960  1.00 75.67  ? ? ? ? ? ? 222 ARG   A-2 CZ   1 
ATOM   4121 N  NH1  . ARG   A-2 1 222 ? -36.431 -46.655 19.426  1.00 81.58  ? ? ? ? ? ? 222 ARG   A-2 NH1  1 
ATOM   4122 N  NH2  . ARG   A-2 1 222 ? -34.610 -48.037 19.349  1.00 77.89  ? ? ? ? ? ? 222 ARG   A-2 NH2  1 
ATOM   4123 N  N    . PHE   A-2 1 223 ? -34.292 -41.627 21.003  1.00 45.68  ? ? ? ? ? ? 223 PHE   A-2 N    1 
ATOM   4124 C  CA   . PHE   A-2 1 223 ? -34.652 -41.887 22.422  1.00 47.18  ? ? ? ? ? ? 223 PHE   A-2 CA   1 
ATOM   4125 C  C    . PHE   A-2 1 223 ? -34.958 -40.574 23.147  1.00 43.32  ? ? ? ? ? ? 223 PHE   A-2 C    1 
ATOM   4126 O  O    . PHE   A-2 1 223 ? -34.424 -39.506 22.775  1.00 38.07  ? ? ? ? ? ? 223 PHE   A-2 O    1 
ATOM   4127 C  CB   . PHE   A-2 1 223 ? -33.521 -42.607 23.163  1.00 51.36  ? ? ? ? ? ? 223 PHE   A-2 CB   1 
ATOM   4128 C  CG   . PHE   A-2 1 223 ? -33.195 -43.975 22.623  1.00 57.73  ? ? ? ? ? ? 223 PHE   A-2 CG   1 
ATOM   4129 C  CD1  . PHE   A-2 1 223 ? -34.043 -45.049 22.858  1.00 61.35  ? ? ? ? ? ? 223 PHE   A-2 CD1  1 
ATOM   4130 C  CD2  . PHE   A-2 1 223 ? -32.047 -44.187 21.874  1.00 59.72  ? ? ? ? ? ? 223 PHE   A-2 CD2  1 
ATOM   4131 C  CE1  . PHE   A-2 1 223 ? -33.746 -46.309 22.357  1.00 68.63  ? ? ? ? ? ? 223 PHE   A-2 CE1  1 
ATOM   4132 C  CE2  . PHE   A-2 1 223 ? -31.750 -45.448 21.375  1.00 69.60  ? ? ? ? ? ? 223 PHE   A-2 CE2  1 
ATOM   4133 C  CZ   . PHE   A-2 1 223 ? -32.599 -46.507 21.617  1.00 72.41  ? ? ? ? ? ? 223 PHE   A-2 CZ   1 
ATOM   4134 N  N    . THR   A-2 1 224 ? -35.782 -40.670 24.186  1.00 39.47  ? ? ? ? ? ? 224 THR   A-2 N    1 
ATOM   4135 C  CA   . THR   A-2 1 224 ? -35.977 -39.605 25.198  1.00 41.85  ? ? ? ? ? ? 224 THR   A-2 CA   1 
ATOM   4136 C  C    . THR   A-2 1 224 ? -35.730 -40.222 26.574  1.00 43.93  ? ? ? ? ? ? 224 THR   A-2 C    1 
ATOM   4137 O  O    . THR   A-2 1 224 ? -35.587 -41.460 26.657  1.00 52.41  ? ? ? ? ? ? 224 THR   A-2 O    1 
ATOM   4138 C  CB   . THR   A-2 1 224 ? -37.357 -38.953 25.050  1.00 47.50  ? ? ? ? ? ? 224 THR   A-2 CB   1 
ATOM   4139 O  OG1  . THR   A-2 1 224 ? -37.300 -37.717 25.763  1.00 46.62  ? ? ? ? ? ? 224 THR   A-2 OG1  1 
ATOM   4140 C  CG2  . THR   A-2 1 224 ? -38.491 -39.817 25.559  1.00 50.16  ? ? ? ? ? ? 224 THR   A-2 CG2  1 
ATOM   4141 N  N    . THR   A-2 1 225 ? -35.663 -39.379 27.599  1.00 40.36  ? ? ? ? ? ? 225 THR   A-2 N    1 
ATOM   4142 C  CA   . THR   A-2 1 225 ? -35.547 -39.780 29.023  1.00 44.76  ? ? ? ? ? ? 225 THR   A-2 CA   1 
ATOM   4143 C  C    . THR   A-2 1 225 ? -36.481 -38.888 29.847  1.00 40.40  ? ? ? ? ? ? 225 THR   A-2 C    1 
ATOM   4144 O  O    . THR   A-2 1 225 ? -36.981 -37.880 29.306  1.00 40.94  ? ? ? ? ? ? 225 THR   A-2 O    1 
ATOM   4145 C  CB   . THR   A-2 1 225 ? -34.077 -39.735 29.463  1.00 45.25  ? ? ? ? ? ? 225 THR   A-2 CB   1 
ATOM   4146 O  OG1  . THR   A-2 1 225 ? -33.976 -40.324 30.758  1.00 52.43  ? ? ? ? ? ? 225 THR   A-2 OG1  1 
ATOM   4147 C  CG2  . THR   A-2 1 225 ? -33.502 -38.336 29.499  1.00 46.24  ? ? ? ? ? ? 225 THR   A-2 CG2  1 
ATOM   4148 N  N    . THR   A-2 1 226 ? -36.732 -39.261 31.100  1.00 41.82  ? ? ? ? ? ? 226 THR   A-2 N    1 
ATOM   4149 C  CA   . THR   A-2 1 226 ? -37.390 -38.381 32.099  1.00 42.50  ? ? ? ? ? ? 226 THR   A-2 CA   1 
ATOM   4150 C  C    . THR   A-2 1 226 ? -36.301 -37.523 32.740  1.00 35.47  ? ? ? ? ? ? 226 THR   A-2 C    1 
ATOM   4151 O  O    . THR   A-2 1 226 ? -35.109 -37.924 32.679  1.00 34.10  ? ? ? ? ? ? 226 THR   A-2 O    1 
ATOM   4152 C  CB   . THR   A-2 1 226 ? -38.170 -39.173 33.155  1.00 43.56  ? ? ? ? ? ? 226 THR   A-2 CB   1 
ATOM   4153 O  OG1  . THR   A-2 1 226 ? -37.223 -39.935 33.905  1.00 48.48  ? ? ? ? ? ? 226 THR   A-2 OG1  1 
ATOM   4154 C  CG2  . THR   A-2 1 226 ? -39.226 -40.077 32.558  1.00 49.35  ? ? ? ? ? ? 226 THR   A-2 CG2  1 
ATOM   4155 N  N    . LEU   A-2 1 227 ? -36.687 -36.389 33.324  1.00 36.61  ? ? ? ? ? ? 227 LEU   A-2 N    1 
ATOM   4156 C  CA   . LEU   A-2 1 227 ? -35.758 -35.500 34.074  1.00 36.89  ? ? ? ? ? ? 227 LEU   A-2 CA   1 
ATOM   4157 C  C    . LEU   A-2 1 227 ? -35.175 -36.276 35.264  1.00 37.91  ? ? ? ? ? ? 227 LEU   A-2 C    1 
ATOM   4158 O  O    . LEU   A-2 1 227 ? -33.957 -36.154 35.498  1.00 38.93  ? ? ? ? ? ? 227 LEU   A-2 O    1 
ATOM   4159 C  CB   . LEU   A-2 1 227 ? -36.515 -34.248 34.526  1.00 38.25  ? ? ? ? ? ? 227 LEU   A-2 CB   1 
ATOM   4160 C  CG   . LEU   A-2 1 227 ? -35.670 -33.123 35.121  1.00 40.41  ? ? ? ? ? ? 227 LEU   A-2 CG   1 
ATOM   4161 C  CD1  . LEU   A-2 1 227 ? -34.498 -32.760 34.213  1.00 42.03  ? ? ? ? ? ? 227 LEU   A-2 CD1  1 
ATOM   4162 C  CD2  . LEU   A-2 1 227 ? -36.539 -31.902 35.384  1.00 43.44  ? ? ? ? ? ? 227 LEU   A-2 CD2  1 
ATOM   4163 N  N    . ASN   A-2 1 228 ? -35.997 -37.082 35.951  1.00 40.49  ? ? ? ? ? ? 228 ASN   A-2 N    1 
ATOM   4164 C  CA   A ASN   A-2 1 228 ? -35.569 -37.876 37.137  0.80 43.65  ? ? ? ? ? ? 228 ASN   A-2 CA   1 
ATOM   4165 C  CA   B ASN   A-2 1 228 ? -35.574 -37.884 37.134  0.20 41.54  ? ? ? ? ? ? 228 ASN   A-2 CA   1 
ATOM   4166 C  C    . ASN   A-2 1 228 ? -34.479 -38.877 36.722  1.00 42.62  ? ? ? ? ? ? 228 ASN   A-2 C    1 
ATOM   4167 O  O    . ASN   A-2 1 228 ? -33.434 -38.902 37.398  1.00 42.30  ? ? ? ? ? ? 228 ASN   A-2 O    1 
ATOM   4168 C  CB   A ASN   A-2 1 228 ? -36.754 -38.567 37.821  0.80 51.09  ? ? ? ? ? ? 228 ASN   A-2 CB   1 
ATOM   4169 C  CB   B ASN   A-2 1 228 ? -36.749 -38.611 37.798  0.20 40.62  ? ? ? ? ? ? 228 ASN   A-2 CB   1 
ATOM   4170 C  CG   A ASN   A-2 1 228 ? -36.356 -39.329 39.068  0.80 58.79  ? ? ? ? ? ? 228 ASN   A-2 CG   1 
ATOM   4171 C  CG   B ASN   A-2 1 228 ? -37.545 -37.712 38.719  0.20 39.56  ? ? ? ? ? ? 228 ASN   A-2 CG   1 
ATOM   4172 O  OD1  A ASN   A-2 1 228 ? -36.498 -38.824 40.182  0.80 70.38  ? ? ? ? ? ? 228 ASN   A-2 OD1  1 
ATOM   4173 O  OD1  B ASN   A-2 1 228 ? -37.006 -36.765 39.286  0.20 41.49  ? ? ? ? ? ? 228 ASN   A-2 OD1  1 
ATOM   4174 N  ND2  A ASN   A-2 1 228 ? -35.849 -40.540 38.896  0.80 64.02  ? ? ? ? ? ? 228 ASN   A-2 ND2  1 
ATOM   4175 N  ND2  B ASN   A-2 1 228 ? -38.826 -37.998 38.876  0.20 38.67  ? ? ? ? ? ? 228 ASN   A-2 ND2  1 
ATOM   4176 N  N    . ASP   A-2 1 229 ? -34.721 -39.658 35.660  1.00 42.30  ? ? ? ? ? ? 229 ASP   A-2 N    1 
ATOM   4177 C  CA   . ASP   A-2 1 229 ? -33.784 -40.717 35.181  1.00 43.99  ? ? ? ? ? ? 229 ASP   A-2 CA   1 
ATOM   4178 C  C    . ASP   A-2 1 229 ? -32.480 -40.076 34.686  1.00 39.05  ? ? ? ? ? ? 229 ASP   A-2 C    1 
ATOM   4179 O  O    . ASP   A-2 1 229 ? -31.396 -40.636 34.964  1.00 37.95  ? ? ? ? ? ? 229 ASP   A-2 O    1 
ATOM   4180 C  CB   . ASP   A-2 1 229 ? -34.409 -41.609 34.103  1.00 47.63  ? ? ? ? ? ? 229 ASP   A-2 CB   1 
ATOM   4181 C  CG   . ASP   A-2 1 229 ? -35.462 -42.582 34.618  1.00 53.87  ? ? ? ? ? ? 229 ASP   A-2 CG   1 
ATOM   4182 O  OD1  . ASP   A-2 1 229 ? -35.447 -42.901 35.830  1.00 58.66  ? ? ? ? ? ? 229 ASP   A-2 OD1  1 
ATOM   4183 O  OD2  . ASP   A-2 1 229 ? -36.289 -43.022 33.800  1.00 59.41  ? ? ? ? ? ? 229 ASP   A-2 OD2  1 
ATOM   4184 N  N    . PHE   A-2 1 230 ? -32.564 -38.946 33.980  1.00 31.84  ? ? ? ? ? ? 230 PHE   A-2 N    1 
ATOM   4185 C  CA   . PHE   A-2 1 230 ? -31.367 -38.176 33.565  1.00 31.92  ? ? ? ? ? ? 230 PHE   A-2 CA   1 
ATOM   4186 C  C    . PHE   A-2 1 230 ? -30.566 -37.783 34.812  1.00 30.98  ? ? ? ? ? ? 230 PHE   A-2 C    1 
ATOM   4187 O  O    . PHE   A-2 1 230 ? -29.349 -37.985 34.807  1.00 31.49  ? ? ? ? ? ? 230 PHE   A-2 O    1 
ATOM   4188 C  CB   . PHE   A-2 1 230 ? -31.715 -36.955 32.718  1.00 31.48  ? ? ? ? ? ? 230 PHE   A-2 CB   1 
ATOM   4189 C  CG   . PHE   A-2 1 230 ? -30.476 -36.176 32.375  1.00 30.19  ? ? ? ? ? ? 230 PHE   A-2 CG   1 
ATOM   4190 C  CD1  . PHE   A-2 1 230 ? -29.560 -36.669 31.458  1.00 31.15  ? ? ? ? ? ? 230 PHE   A-2 CD1  1 
ATOM   4191 C  CD2  . PHE   A-2 1 230 ? -30.158 -35.021 33.074  1.00 32.49  ? ? ? ? ? ? 230 PHE   A-2 CD2  1 
ATOM   4192 C  CE1  . PHE   A-2 1 230 ? -28.387 -35.976 31.191  1.00 31.82  ? ? ? ? ? ? 230 PHE   A-2 CE1  1 
ATOM   4193 C  CE2  . PHE   A-2 1 230 ? -28.987 -34.333 32.807  1.00 33.17  ? ? ? ? ? ? 230 PHE   A-2 CE2  1 
ATOM   4194 C  CZ   . PHE   A-2 1 230 ? -28.099 -34.809 31.868  1.00 30.36  ? ? ? ? ? ? 230 PHE   A-2 CZ   1 
ATOM   4195 N  N    . ASN   A-2 1 231 ? -31.225 -37.261 35.848  1.00 33.88  ? ? ? ? ? ? 231 ASN   A-2 N    1 
ATOM   4196 C  CA   . ASN   A-2 1 231 ? -30.527 -36.729 37.054  1.00 34.66  ? ? ? ? ? ? 231 ASN   A-2 CA   1 
ATOM   4197 C  C    . ASN   A-2 1 231 ? -29.829 -37.866 37.815  1.00 34.03  ? ? ? ? ? ? 231 ASN   A-2 C    1 
ATOM   4198 O  O    . ASN   A-2 1 231 ? -28.801 -37.576 38.442  1.00 38.37  ? ? ? ? ? ? 231 ASN   A-2 O    1 
ATOM   4199 C  CB   . ASN   A-2 1 231 ? -31.458 -35.881 37.925  1.00 36.47  ? ? ? ? ? ? 231 ASN   A-2 CB   1 
ATOM   4200 C  CG   . ASN   A-2 1 231 ? -31.548 -34.454 37.430  1.00 36.20  ? ? ? ? ? ? 231 ASN   A-2 CG   1 
ATOM   4201 O  OD1  . ASN   A-2 1 231 ? -30.535 -33.837 37.132  1.00 45.47  ? ? ? ? ? ? 231 ASN   A-2 OD1  1 
ATOM   4202 N  ND2  . ASN   A-2 1 231 ? -32.746 -33.908 37.350  1.00 37.11  ? ? ? ? ? ? 231 ASN   A-2 ND2  1 
ATOM   4203 N  N    . LEU   A-2 1 232 ? -30.327 -39.109 37.736  1.00 36.55  ? ? ? ? ? ? 232 LEU   A-2 N    1 
ATOM   4204 C  CA   . LEU   A-2 1 232 ? -29.626 -40.301 38.293  1.00 37.20  ? ? ? ? ? ? 232 LEU   A-2 CA   1 
ATOM   4205 C  C    . LEU   A-2 1 232 ? -28.291 -40.478 37.565  1.00 36.52  ? ? ? ? ? ? 232 LEU   A-2 C    1 
ATOM   4206 O  O    . LEU   A-2 1 232 ? -27.266 -40.683 38.248  1.00 40.35  ? ? ? ? ? ? 232 LEU   A-2 O    1 
ATOM   4207 C  CB   . LEU   A-2 1 232 ? -30.503 -41.552 38.164  1.00 41.99  ? ? ? ? ? ? 232 LEU   A-2 CB   1 
ATOM   4208 C  CG   . LEU   A-2 1 232 ? -31.750 -41.568 39.047  1.00 47.93  ? ? ? ? ? ? 232 LEU   A-2 CG   1 
ATOM   4209 C  CD1  . LEU   A-2 1 232 ? -32.668 -42.719 38.665  1.00 52.49  ? ? ? ? ? ? 232 LEU   A-2 CD1  1 
ATOM   4210 C  CD2  . LEU   A-2 1 232 ? -31.381 -41.642 40.522  1.00 49.91  ? ? ? ? ? ? 232 LEU   A-2 CD2  1 
ATOM   4211 N  N    . VAL   A-2 1 233 ? -28.290 -40.347 36.237  1.00 34.33  ? ? ? ? ? ? 233 VAL   A-2 N    1 
ATOM   4212 C  CA   . VAL   A-2 1 233 ? -27.052 -40.471 35.410  1.00 34.44  ? ? ? ? ? ? 233 VAL   A-2 CA   1 
ATOM   4213 C  C    . VAL   A-2 1 233 ? -26.135 -39.285 35.732  1.00 34.25  ? ? ? ? ? ? 233 VAL   A-2 C    1 
ATOM   4214 O  O    . VAL   A-2 1 233 ? -24.937 -39.521 35.958  1.00 34.79  ? ? ? ? ? ? 233 VAL   A-2 O    1 
ATOM   4215 C  CB   . VAL   A-2 1 233 ? -27.360 -40.582 33.905  1.00 36.85  ? ? ? ? ? ? 233 VAL   A-2 CB   1 
ATOM   4216 C  CG1  . VAL   A-2 1 233 ? -26.086 -40.615 33.072  1.00 39.42  ? ? ? ? ? ? 233 VAL   A-2 CG1  1 
ATOM   4217 C  CG2  . VAL   A-2 1 233 ? -28.219 -41.801 33.623  1.00 39.85  ? ? ? ? ? ? 233 VAL   A-2 CG2  1 
ATOM   4218 N  N    . ALA   A-2 1 234 ? -26.677 -38.065 35.790  1.00 35.42  ? ? ? ? ? ? 234 ALA   A-2 N    1 
ATOM   4219 C  CA   . ALA   A-2 1 234 ? -25.905 -36.846 36.130  1.00 33.36  ? ? ? ? ? ? 234 ALA   A-2 CA   1 
ATOM   4220 C  C    . ALA   A-2 1 234 ? -25.151 -37.079 37.446  1.00 33.52  ? ? ? ? ? ? 234 ALA   A-2 C    1 
ATOM   4221 O  O    . ALA   A-2 1 234 ? -23.931 -36.887 37.460  1.00 30.92  ? ? ? ? ? ? 234 ALA   A-2 O    1 
ATOM   4222 C  CB   . ALA   A-2 1 234 ? -26.803 -35.635 36.203  1.00 32.95  ? ? ? ? ? ? 234 ALA   A-2 CB   1 
ATOM   4223 N  N    . MET   A-2 1 235 ? -25.840 -37.559 38.486  1.00 34.96  ? ? ? ? ? ? 235 MET   A-2 N    1 
ATOM   4224 C  CA   . MET   A-2 1 235 ? -25.236 -37.822 39.822  1.00 36.94  ? ? ? ? ? ? 235 MET   A-2 CA   1 
ATOM   4225 C  C    . MET   A-2 1 235 ? -24.041 -38.777 39.663  1.00 35.85  ? ? ? ? ? ? 235 MET   A-2 C    1 
ATOM   4226 O  O    . MET   A-2 1 235 ? -22.969 -38.478 40.232  1.00 34.61  ? ? ? ? ? ? 235 MET   A-2 O    1 
ATOM   4227 C  CB   . MET   A-2 1 235 ? -26.260 -38.414 40.797  1.00 46.43  ? ? ? ? ? ? 235 MET   A-2 CB   1 
ATOM   4228 C  CG   . MET   A-2 1 235 ? -25.872 -38.270 42.261  1.00 55.74  ? ? ? ? ? ? 235 MET   A-2 CG   1 
ATOM   4229 S  SD   . MET   A-2 1 235 ? -27.303 -38.372 43.374  1.00 69.42  ? ? ? ? ? ? 235 MET   A-2 SD   1 
ATOM   4230 C  CE   . MET   A-2 1 235 ? -28.123 -36.821 43.006  1.00 69.53  ? ? ? ? ? ? 235 MET   A-2 CE   1 
ATOM   4231 N  N    . LYS   A-2 1 236 ? -24.209 -39.864 38.898  1.00 33.11  ? ? ? ? ? ? 236 LYS   A-2 N    1 
ATOM   4232 C  CA   . LYS   A-2 1 236 ? -23.166 -40.905 38.688  1.00 35.51  ? ? ? ? ? ? 236 LYS   A-2 CA   1 
ATOM   4233 C  C    . LYS   A-2 1 236 ? -21.900 -40.311 38.051  1.00 32.07  ? ? ? ? ? ? 236 LYS   A-2 C    1 
ATOM   4234 O  O    . LYS   A-2 1 236 ? -20.803 -40.768 38.412  1.00 36.69  ? ? ? ? ? ? 236 LYS   A-2 O    1 
ATOM   4235 C  CB   . LYS   A-2 1 236 ? -23.706 -42.058 37.836  1.00 41.31  ? ? ? ? ? ? 236 LYS   A-2 CB   1 
ATOM   4236 C  CG   . LYS   A-2 1 236 ? -22.682 -43.139 37.525  1.00 48.60  ? ? ? ? ? ? 236 LYS   A-2 CG   1 
ATOM   4237 C  CD   . LYS   A-2 1 236 ? -23.257 -44.393 36.919  1.00 53.05  ? ? ? ? ? ? 236 LYS   A-2 CD   1 
ATOM   4238 C  CE   . LYS   A-2 1 236 ? -22.178 -45.280 36.336  1.00 59.37  ? ? ? ? ? ? 236 LYS   A-2 CE   1 
ATOM   4239 N  NZ   . LYS   A-2 1 236 ? -22.745 -46.504 35.727  1.00 62.34  ? ? ? ? ? ? 236 LYS   A-2 NZ   1 
ATOM   4240 N  N    . TYR   A-2 1 237 ? -22.023 -39.342 37.136  1.00 32.07  ? ? ? ? ? ? 237 TYR   A-2 N    1 
ATOM   4241 C  CA   . TYR   A-2 1 237 ? -20.878 -38.800 36.351  1.00 31.53  ? ? ? ? ? ? 237 TYR   A-2 CA   1 
ATOM   4242 C  C    . TYR   A-2 1 237 ? -20.420 -37.443 36.899  1.00 26.83  ? ? ? ? ? ? 237 TYR   A-2 C    1 
ATOM   4243 O  O    . TYR   A-2 1 237 ? -19.679 -36.770 36.195  1.00 26.77  ? ? ? ? ? ? 237 TYR   A-2 O    1 
ATOM   4244 C  CB   . TYR   A-2 1 237 ? -21.233 -38.758 34.862  1.00 34.18  ? ? ? ? ? ? 237 TYR   A-2 CB   1 
ATOM   4245 C  CG   . TYR   A-2 1 237 ? -21.251 -40.130 34.245  1.00 34.64  ? ? ? ? ? ? 237 TYR   A-2 CG   1 
ATOM   4246 C  CD1  . TYR   A-2 1 237 ? -20.097 -40.696 33.729  1.00 37.40  ? ? ? ? ? ? 237 TYR   A-2 CD1  1 
ATOM   4247 C  CD2  . TYR   A-2 1 237 ? -22.407 -40.889 34.245  1.00 37.99  ? ? ? ? ? ? 237 TYR   A-2 CD2  1 
ATOM   4248 C  CE1  . TYR   A-2 1 237 ? -20.101 -41.976 33.196  1.00 39.62  ? ? ? ? ? ? 237 TYR   A-2 CE1  1 
ATOM   4249 C  CE2  . TYR   A-2 1 237 ? -22.431 -42.168 33.712  1.00 39.54  ? ? ? ? ? ? 237 TYR   A-2 CE2  1 
ATOM   4250 C  CZ   . TYR   A-2 1 237 ? -21.274 -42.711 33.183  1.00 40.46  ? ? ? ? ? ? 237 TYR   A-2 CZ   1 
ATOM   4251 O  OH   . TYR   A-2 1 237 ? -21.303 -43.967 32.659  1.00 45.64  ? ? ? ? ? ? 237 TYR   A-2 OH   1 
ATOM   4252 N  N    . ASN   A-2 1 238 ? -20.817 -37.076 38.123  1.00 27.83  ? ? ? ? ? ? 238 ASN   A-2 N    1 
ATOM   4253 C  CA   . ASN   A-2 1 238 ? -20.366 -35.830 38.790  1.00 26.80  ? ? ? ? ? ? 238 ASN   A-2 CA   1 
ATOM   4254 C  C    . ASN   A-2 1 238 ? -20.812 -34.606 37.969  1.00 24.21  ? ? ? ? ? ? 238 ASN   A-2 C    1 
ATOM   4255 O  O    . ASN   A-2 1 238 ? -20.046 -33.625 37.858  1.00 25.15  ? ? ? ? ? ? 238 ASN   A-2 O    1 
ATOM   4256 C  CB   . ASN   A-2 1 238 ? -18.852 -35.866 39.009  1.00 29.85  ? ? ? ? ? ? 238 ASN   A-2 CB   1 
ATOM   4257 C  CG   . ASN   A-2 1 238 ? -18.384 -34.809 39.979  1.00 33.05  ? ? ? ? ? ? 238 ASN   A-2 CG   1 
ATOM   4258 O  OD1  . ASN   A-2 1 238 ? -19.072 -34.520 40.953  1.00 41.64  ? ? ? ? ? ? 238 ASN   A-2 OD1  1 
ATOM   4259 N  ND2  . ASN   A-2 1 238 ? -17.232 -34.215 39.708  1.00 37.60  ? ? ? ? ? ? 238 ASN   A-2 ND2  1 
ATOM   4260 N  N    . TYR   A-2 1 239 ? -22.024 -34.661 37.419  1.00 22.87  ? ? ? ? ? ? 239 TYR   A-2 N    1 
ATOM   4261 C  CA   . TYR   A-2 1 239 ? -22.699 -33.534 36.730  1.00 23.27  ? ? ? ? ? ? 239 TYR   A-2 CA   1 
ATOM   4262 C  C    . TYR   A-2 1 239 ? -23.671 -32.879 37.716  1.00 24.28  ? ? ? ? ? ? 239 TYR   A-2 C    1 
ATOM   4263 O  O    . TYR   A-2 1 239 ? -24.223 -33.576 38.569  1.00 27.72  ? ? ? ? ? ? 239 TYR   A-2 O    1 
ATOM   4264 C  CB   . TYR   A-2 1 239 ? -23.421 -34.034 35.476  1.00 23.79  ? ? ? ? ? ? 239 TYR   A-2 CB   1 
ATOM   4265 C  CG   . TYR   A-2 1 239 ? -22.598 -34.021 34.211  1.00 22.74  ? ? ? ? ? ? 239 TYR   A-2 CG   1 
ATOM   4266 C  CD1  . TYR   A-2 1 239 ? -21.369 -34.662 34.141  1.00 21.22  ? ? ? ? ? ? 239 TYR   A-2 CD1  1 
ATOM   4267 C  CD2  . TYR   A-2 1 239 ? -23.053 -33.376 33.069  1.00 22.97  ? ? ? ? ? ? 239 TYR   A-2 CD2  1 
ATOM   4268 C  CE1  . TYR   A-2 1 239 ? -20.607 -34.644 32.980  1.00 23.37  ? ? ? ? ? ? 239 TYR   A-2 CE1  1 
ATOM   4269 C  CE2  . TYR   A-2 1 239 ? -22.313 -33.360 31.898  1.00 23.65  ? ? ? ? ? ? 239 TYR   A-2 CE2  1 
ATOM   4270 C  CZ   . TYR   A-2 1 239 ? -21.079 -33.984 31.853  1.00 23.63  ? ? ? ? ? ? 239 TYR   A-2 CZ   1 
ATOM   4271 O  OH   . TYR   A-2 1 239 ? -20.358 -33.948 30.696  1.00 25.38  ? ? ? ? ? ? 239 TYR   A-2 OH   1 
ATOM   4272 N  N    . GLU   A-2 1 240 ? -23.876 -31.568 37.587  1.00 26.70  ? ? ? ? ? ? 240 GLU   A-2 N    1 
ATOM   4273 C  CA   . GLU   A-2 1 240 ? -24.841 -30.800 38.415  1.00 28.35  ? ? ? ? ? ? 240 GLU   A-2 CA   1 
ATOM   4274 C  C    . GLU   A-2 1 240 ? -26.246 -31.315 38.101  1.00 28.08  ? ? ? ? ? ? 240 GLU   A-2 C    1 
ATOM   4275 O  O    . GLU   A-2 1 240 ? -26.522 -31.753 36.978  1.00 24.65  ? ? ? ? ? ? 240 GLU   A-2 O    1 
ATOM   4276 C  CB   . GLU   A-2 1 240 ? -24.723 -29.291 38.150  1.00 30.54  ? ? ? ? ? ? 240 GLU   A-2 CB   1 
ATOM   4277 C  CG   . GLU   A-2 1 240 ? -23.432 -28.669 38.665  1.00 34.64  ? ? ? ? ? ? 240 GLU   A-2 CG   1 
ATOM   4278 C  CD   . GLU   A-2 1 240 ? -23.378 -28.435 40.168  1.00 38.36  ? ? ? ? ? ? 240 GLU   A-2 CD   1 
ATOM   4279 O  OE1  . GLU   A-2 1 240 ? -23.982 -27.452 40.633  1.00 48.92  ? ? ? ? ? ? 240 GLU   A-2 OE1  1 
ATOM   4280 O  OE2  . GLU   A-2 1 240 ? -22.737 -29.249 40.881  1.00 47.28  ? ? ? ? ? ? 240 GLU   A-2 OE2  1 
ATOM   4281 N  N    . PRO   A-2 1 241 ? -27.183 -31.307 39.070  1.00 32.54  ? ? ? ? ? ? 241 PRO   A-2 N    1 
ATOM   4282 C  CA   . PRO   A-2 1 241 ? -28.578 -31.625 38.769  1.00 34.13  ? ? ? ? ? ? 241 PRO   A-2 CA   1 
ATOM   4283 C  C    . PRO   A-2 1 241 ? -29.134 -30.679 37.694  1.00 31.36  ? ? ? ? ? ? 241 PRO   A-2 C    1 
ATOM   4284 O  O    . PRO   A-2 1 241 ? -28.742 -29.519 37.647  1.00 35.76  ? ? ? ? ? ? 241 PRO   A-2 O    1 
ATOM   4285 C  CB   . PRO   A-2 1 241 ? -29.314 -31.440 40.105  1.00 38.27  ? ? ? ? ? ? 241 PRO   A-2 CB   1 
ATOM   4286 C  CG   . PRO   A-2 1 241 ? -28.228 -31.526 41.158  1.00 40.65  ? ? ? ? ? ? 241 PRO   A-2 CG   1 
ATOM   4287 C  CD   . PRO   A-2 1 241 ? -26.972 -31.002 40.495  1.00 37.88  ? ? ? ? ? ? 241 PRO   A-2 CD   1 
ATOM   4288 N  N    . LEU   A-2 1 242 ? -29.982 -31.208 36.816  1.00 30.93  ? ? ? ? ? ? 242 LEU   A-2 N    1 
ATOM   4289 C  CA   . LEU   A-2 1 242 ? -30.770 -30.394 35.861  1.00 29.95  ? ? ? ? ? ? 242 LEU   A-2 CA   1 
ATOM   4290 C  C    . LEU   A-2 1 242 ? -32.145 -30.136 36.479  1.00 29.85  ? ? ? ? ? ? 242 LEU   A-2 C    1 
ATOM   4291 O  O    . LEU   A-2 1 242 ? -32.789 -31.103 36.914  1.00 32.70  ? ? ? ? ? ? 242 LEU   A-2 O    1 
ATOM   4292 C  CB   . LEU   A-2 1 242 ? -30.893 -31.127 34.522  1.00 31.15  ? ? ? ? ? ? 242 LEU   A-2 CB   1 
ATOM   4293 C  CG   . LEU   A-2 1 242 ? -31.299 -30.239 33.345  1.00 30.65  ? ? ? ? ? ? 242 LEU   A-2 CG   1 
ATOM   4294 C  CD1  . LEU   A-2 1 242 ? -30.184 -29.269 32.976  1.00 29.12  ? ? ? ? ? ? 242 LEU   A-2 CD1  1 
ATOM   4295 C  CD2  . LEU   A-2 1 242 ? -31.677 -31.088 32.147  1.00 31.59  ? ? ? ? ? ? 242 LEU   A-2 CD2  1 
ATOM   4296 N  N    . THR   A-2 1 243 ? -32.552 -28.868 36.527  1.00 31.26  ? ? ? ? ? ? 243 THR   A-2 N    1 
ATOM   4297 C  CA   . THR   A-2 1 243 ? -33.836 -28.404 37.098  1.00 30.97  ? ? ? ? ? ? 243 THR   A-2 CA   1 
ATOM   4298 C  C    . THR   A-2 1 243 ? -34.810 -28.107 35.958  1.00 29.89  ? ? ? ? ? ? 243 THR   A-2 C    1 
ATOM   4299 O  O    . THR   A-2 1 243 ? -34.362 -27.936 34.806  1.00 31.39  ? ? ? ? ? ? 243 THR   A-2 O    1 
ATOM   4300 C  CB   . THR   A-2 1 243 ? -33.642 -27.152 37.965  1.00 31.06  ? ? ? ? ? ? 243 THR   A-2 CB   1 
ATOM   4301 O  OG1  . THR   A-2 1 243 ? -33.347 -26.054 37.100  1.00 31.77  ? ? ? ? ? ? 243 THR   A-2 OG1  1 
ATOM   4302 C  CG2  . THR   A-2 1 243 ? -32.540 -27.299 38.993  1.00 31.31  ? ? ? ? ? ? 243 THR   A-2 CG2  1 
ATOM   4303 N  N    . GLN   A-2 1 244 ? -36.094 -27.985 36.285  1.00 32.64  ? ? ? ? ? ? 244 GLN   A-2 N    1 
ATOM   4304 C  CA   . GLN   A-2 1 244 ? -37.119 -27.514 35.320  1.00 33.33  ? ? ? ? ? ? 244 GLN   A-2 CA   1 
ATOM   4305 C  C    . GLN   A-2 1 244 ? -36.770 -26.093 34.852  1.00 31.13  ? ? ? ? ? ? 244 GLN   A-2 C    1 
ATOM   4306 O  O    . GLN   A-2 1 244 ? -37.025 -25.796 33.668  1.00 34.03  ? ? ? ? ? ? 244 GLN   A-2 O    1 
ATOM   4307 C  CB   . GLN   A-2 1 244 ? -38.519 -27.610 35.929  1.00 35.02  ? ? ? ? ? ? 244 GLN   A-2 CB   1 
ATOM   4308 C  CG   . GLN   A-2 1 244 ? -39.639 -27.245 34.956  1.00 38.89  ? ? ? ? ? ? 244 GLN   A-2 CG   1 
ATOM   4309 C  CD   . GLN   A-2 1 244 ? -39.631 -28.083 33.699  1.00 37.28  ? ? ? ? ? ? 244 GLN   A-2 CD   1 
ATOM   4310 O  OE1  . GLN   A-2 1 244 ? -39.372 -29.286 33.731  1.00 41.92  ? ? ? ? ? ? 244 GLN   A-2 OE1  1 
ATOM   4311 N  NE2  . GLN   A-2 1 244 ? -39.905 -27.444 32.572  1.00 41.10  ? ? ? ? ? ? 244 GLN   A-2 NE2  1 
ATOM   4312 N  N    . ASP   A-2 1 245 ? -36.200 -25.250 35.725  1.00 31.90  ? ? ? ? ? ? 245 ASP   A-2 N    1 
ATOM   4313 C  CA   . ASP   A-2 1 245 ? -35.765 -23.870 35.368  1.00 31.20  ? ? ? ? ? ? 245 ASP   A-2 CA   1 
ATOM   4314 C  C    . ASP   A-2 1 245 ? -34.711 -23.958 34.246  1.00 27.90  ? ? ? ? ? ? 245 ASP   A-2 C    1 
ATOM   4315 O  O    . ASP   A-2 1 245 ? -34.792 -23.149 33.296  1.00 32.35  ? ? ? ? ? ? 245 ASP   A-2 O    1 
ATOM   4316 C  CB   . ASP   A-2 1 245 ? -35.273 -23.090 36.598  1.00 35.25  ? ? ? ? ? ? 245 ASP   A-2 CB   1 
ATOM   4317 C  CG   . ASP   A-2 1 245 ? -36.342 -22.707 37.621  1.00 49.54  ? ? ? ? ? ? 245 ASP   A-2 CG   1 
ATOM   4318 O  OD1  . ASP   A-2 1 245 ? -37.539 -22.975 37.365  1.00 56.07  ? ? ? ? ? ? 245 ASP   A-2 OD1  1 
ATOM   4319 O  OD2  . ASP   A-2 1 245 ? -35.972 -22.150 38.698  1.00 56.92  ? ? ? ? ? ? 245 ASP   A-2 OD2  1 
ATOM   4320 N  N    . HIS   A-2 1 246 ? -33.777 -24.917 34.316  1.00 27.93  ? ? ? ? ? ? 246 HIS   A-2 N    1 
ATOM   4321 C  CA   . HIS   A-2 1 246 ? -32.751 -25.166 33.262  1.00 28.23  ? ? ? ? ? ? 246 HIS   A-2 CA   1 
ATOM   4322 C  C    . HIS   A-2 1 246 ? -33.429 -25.598 31.962  1.00 29.58  ? ? ? ? ? ? 246 HIS   A-2 C    1 
ATOM   4323 O  O    . HIS   A-2 1 246 ? -33.028 -25.106 30.884  1.00 29.02  ? ? ? ? ? ? 246 HIS   A-2 O    1 
ATOM   4324 C  CB   . HIS   A-2 1 246 ? -31.727 -26.229 33.685  1.00 28.40  ? ? ? ? ? ? 246 HIS   A-2 CB   1 
ATOM   4325 C  CG   . HIS   A-2 1 246 ? -30.819 -25.801 34.790  1.00 29.70  ? ? ? ? ? ? 246 HIS   A-2 CG   1 
ATOM   4326 N  ND1  . HIS   A-2 1 246 ? -30.392 -26.679 35.760  1.00 30.42  ? ? ? ? ? ? 246 HIS   A-2 ND1  1 
ATOM   4327 C  CD2  . HIS   A-2 1 246 ? -30.243 -24.608 35.074  1.00 30.94  ? ? ? ? ? ? 246 HIS   A-2 CD2  1 
ATOM   4328 C  CE1  . HIS   A-2 1 246 ? -29.600 -26.046 36.605  1.00 32.63  ? ? ? ? ? ? 246 HIS   A-2 CE1  1 
ATOM   4329 N  NE2  . HIS   A-2 1 246 ? -29.486 -24.774 36.201  1.00 31.84  ? ? ? ? ? ? 246 HIS   A-2 NE2  1 
ATOM   4330 N  N    . VAL   A-2 1 247 ? -34.401 -26.505 32.061  1.00 30.03  ? ? ? ? ? ? 247 VAL   A-2 N    1 
ATOM   4331 C  CA   . VAL   A-2 1 247 ? -35.177 -27.001 30.885  1.00 31.67  ? ? ? ? ? ? 247 VAL   A-2 CA   1 
ATOM   4332 C  C    . VAL   A-2 1 247 ? -35.860 -25.801 30.211  1.00 30.67  ? ? ? ? ? ? 247 VAL   A-2 C    1 
ATOM   4333 O  O    . VAL   A-2 1 247 ? -35.790 -25.716 28.977  1.00 34.38  ? ? ? ? ? ? 247 VAL   A-2 O    1 
ATOM   4334 C  CB   . VAL   A-2 1 247 ? -36.165 -28.115 31.282  1.00 33.38  ? ? ? ? ? ? 247 VAL   A-2 CB   1 
ATOM   4335 C  CG1  . VAL   A-2 1 247 ? -37.152 -28.427 30.167  1.00 34.04  ? ? ? ? ? ? 247 VAL   A-2 CG1  1 
ATOM   4336 C  CG2  . VAL   A-2 1 247 ? -35.427 -29.377 31.714  1.00 32.81  ? ? ? ? ? ? 247 VAL   A-2 CG2  1 
ATOM   4337 N  N    . ASP   A-2 1 248 ? -36.441 -24.883 30.989  1.00 31.78  ? ? ? ? ? ? 248 ASP   A-2 N    1 
ATOM   4338 C  CA   . ASP   A-2 1 248 ? -37.121 -23.661 30.473  1.00 34.57  ? ? ? ? ? ? 248 ASP   A-2 CA   1 
ATOM   4339 C  C    . ASP   A-2 1 248 ? -36.097 -22.724 29.819  1.00 34.52  ? ? ? ? ? ? 248 ASP   A-2 C    1 
ATOM   4340 O  O    . ASP   A-2 1 248 ? -36.406 -22.167 28.750  1.00 37.05  ? ? ? ? ? ? 248 ASP   A-2 O    1 
ATOM   4341 C  CB   . ASP   A-2 1 248 ? -37.900 -22.935 31.575  1.00 34.74  ? ? ? ? ? ? 248 ASP   A-2 CB   1 
ATOM   4342 C  CG   . ASP   A-2 1 248 ? -39.047 -23.739 32.163  1.00 37.10  ? ? ? ? ? ? 248 ASP   A-2 CG   1 
ATOM   4343 O  OD1  . ASP   A-2 1 248 ? -39.529 -24.674 31.485  1.00 41.25  ? ? ? ? ? ? 248 ASP   A-2 OD1  1 
ATOM   4344 O  OD2  . ASP   A-2 1 248 ? -39.456 -23.423 33.297  1.00 41.27  ? ? ? ? ? ? 248 ASP   A-2 OD2  1 
ATOM   4345 N  N    . ILE   A-2 1 249 ? -34.918 -22.551 30.426  1.00 30.77  ? ? ? ? ? ? 249 ILE   A-2 N    1 
ATOM   4346 C  CA   . ILE   A-2 1 249 ? -33.832 -21.669 29.897  1.00 30.61  ? ? ? ? ? ? 249 ILE   A-2 CA   1 
ATOM   4347 C  C    . ILE   A-2 1 249 ? -33.375 -22.200 28.529  1.00 28.58  ? ? ? ? ? ? 249 ILE   A-2 C    1 
ATOM   4348 O  O    . ILE   A-2 1 249 ? -33.063 -21.361 27.652  1.00 33.09  ? ? ? ? ? ? 249 ILE   A-2 O    1 
ATOM   4349 C  CB   . ILE   A-2 1 249 ? -32.690 -21.530 30.927  1.00 32.73  ? ? ? ? ? ? 249 ILE   A-2 CB   1 
ATOM   4350 C  CG1  . ILE   A-2 1 249 ? -33.108 -20.615 32.082  1.00 34.37  ? ? ? ? ? ? 249 ILE   A-2 CG1  1 
ATOM   4351 C  CG2  . ILE   A-2 1 249 ? -31.403 -21.050 30.280  1.00 36.69  ? ? ? ? ? ? 249 ILE   A-2 CG2  1 
ATOM   4352 C  CD1  . ILE   A-2 1 249 ? -32.259 -20.759 33.327  1.00 34.87  ? ? ? ? ? ? 249 ILE   A-2 CD1  1 
ATOM   4353 N  N    . LEU   A-2 1 250 ? -33.386 -23.525 28.330  1.00 27.91  ? ? ? ? ? ? 250 LEU   A-2 N    1 
ATOM   4354 C  CA   . LEU   A-2 1 250 ? -33.007 -24.181 27.044  1.00 28.50  ? ? ? ? ? ? 250 LEU   A-2 CA   1 
ATOM   4355 C  C    . LEU   A-2 1 250 ? -34.166 -24.162 26.032  1.00 30.81  ? ? ? ? ? ? 250 LEU   A-2 C    1 
ATOM   4356 O  O    . LEU   A-2 1 250 ? -33.951 -24.676 24.920  1.00 33.21  ? ? ? ? ? ? 250 LEU   A-2 O    1 
ATOM   4357 C  CB   . LEU   A-2 1 250 ? -32.559 -25.621 27.315  1.00 27.94  ? ? ? ? ? ? 250 LEU   A-2 CB   1 
ATOM   4358 C  CG   . LEU   A-2 1 250 ? -31.249 -25.773 28.085  1.00 25.71  ? ? ? ? ? ? 250 LEU   A-2 CG   1 
ATOM   4359 C  CD1  . LEU   A-2 1 250 ? -31.074 -27.210 28.559  1.00 26.18  ? ? ? ? ? ? 250 LEU   A-2 CD1  1 
ATOM   4360 C  CD2  . LEU   A-2 1 250 ? -30.053 -25.331 27.249  1.00 26.73  ? ? ? ? ? ? 250 LEU   A-2 CD2  1 
ATOM   4361 N  N    . GLY   A-2 1 251 ? -35.327 -23.595 26.384  1.00 32.80  ? ? ? ? ? ? 251 GLY   A-2 N    1 
ATOM   4362 C  CA   . GLY   A-2 1 251 ? -36.524 -23.509 25.523  1.00 35.23  ? ? ? ? ? ? 251 GLY   A-2 CA   1 
ATOM   4363 C  C    . GLY   A-2 1 251 ? -36.221 -22.928 24.145  1.00 36.63  ? ? ? ? ? ? 251 GLY   A-2 C    1 
ATOM   4364 O  O    . GLY   A-2 1 251 ? -36.512 -23.571 23.135  1.00 38.37  ? ? ? ? ? ? 251 GLY   A-2 O    1 
ATOM   4365 N  N    . PRO   A-2 1 252 ? -35.688 -21.685 24.055  1.00 34.80  ? ? ? ? ? ? 252 PRO   A-2 N    1 
ATOM   4366 C  CA   . PRO   A-2 1 252 ? -35.358 -21.075 22.764  1.00 36.64  ? ? ? ? ? ? 252 PRO   A-2 CA   1 
ATOM   4367 C  C    . PRO   A-2 1 252 ? -34.456 -21.927 21.853  1.00 34.84  ? ? ? ? ? ? 252 PRO   A-2 C    1 
ATOM   4368 O  O    . PRO   A-2 1 252 ? -34.755 -22.027 20.680  1.00 35.18  ? ? ? ? ? ? 252 PRO   A-2 O    1 
ATOM   4369 C  CB   . PRO   A-2 1 252 ? -34.680 -19.759 23.169  1.00 38.18  ? ? ? ? ? ? 252 PRO   A-2 CB   1 
ATOM   4370 C  CG   . PRO   A-2 1 252 ? -35.351 -19.406 24.475  1.00 37.68  ? ? ? ? ? ? 252 PRO   A-2 CG   1 
ATOM   4371 C  CD   . PRO   A-2 1 252 ? -35.518 -20.741 25.172  1.00 36.18  ? ? ? ? ? ? 252 PRO   A-2 CD   1 
ATOM   4372 N  N    . LEU   A-2 1 253 ? -33.400 -22.544 22.393  1.00 29.00  ? ? ? ? ? ? 253 LEU   A-2 N    1 
ATOM   4373 C  CA   . LEU   A-2 1 253 ? -32.482 -23.408 21.595  1.00 30.01  ? ? ? ? ? ? 253 LEU   A-2 CA   1 
ATOM   4374 C  C    . LEU   A-2 1 253 ? -33.214 -24.691 21.167  1.00 29.44  ? ? ? ? ? ? 253 LEU   A-2 C    1 
ATOM   4375 O  O    . LEU   A-2 1 253 ? -32.997 -25.131 20.025  1.00 29.68  ? ? ? ? ? ? 253 LEU   A-2 O    1 
ATOM   4376 C  CB   . LEU   A-2 1 253 ? -31.215 -23.722 22.397  1.00 28.72  ? ? ? ? ? ? 253 LEU   A-2 CB   1 
ATOM   4377 C  CG   . LEU   A-2 1 253 ? -30.282 -22.535 22.638  1.00 28.06  ? ? ? ? ? ? 253 LEU   A-2 CG   1 
ATOM   4378 C  CD1  . LEU   A-2 1 253 ? -29.198 -22.901 23.643  1.00 28.24  ? ? ? ? ? ? 253 LEU   A-2 CD1  1 
ATOM   4379 C  CD2  . LEU   A-2 1 253 ? -29.662 -22.050 21.338  1.00 28.30  ? ? ? ? ? ? 253 LEU   A-2 CD2  1 
ATOM   4380 N  N    . SER   A-2 1 254 ? -34.061 -25.254 22.035  1.00 31.70  ? ? ? ? ? ? 254 SER   A-2 N    1 
ATOM   4381 C  CA   . SER   A-2 1 254 ? -34.925 -26.428 21.735  1.00 33.75  ? ? ? ? ? ? 254 SER   A-2 CA   1 
ATOM   4382 C  C    . SER   A-2 1 254 ? -35.861 -26.083 20.569  1.00 33.75  ? ? ? ? ? ? 254 SER   A-2 C    1 
ATOM   4383 O  O    . SER   A-2 1 254 ? -35.957 -26.899 19.626  1.00 35.99  ? ? ? ? ? ? 254 SER   A-2 O    1 
ATOM   4384 C  CB   . SER   A-2 1 254 ? -35.705 -26.863 22.952  1.00 37.76  ? ? ? ? ? ? 254 SER   A-2 CB   1 
ATOM   4385 O  OG   . SER   A-2 1 254 ? -36.440 -28.051 22.694  1.00 41.76  ? ? ? ? ? ? 254 SER   A-2 OG   1 
ATOM   4386 N  N    . ALA   A-2 1 255 ? -36.500 -24.908 20.622  1.00 35.53  ? ? ? ? ? ? 255 ALA   A-2 N    1 
ATOM   4387 C  CA   . ALA   A-2 1 255 ? -37.468 -24.424 19.605  1.00 39.25  ? ? ? ? ? ? 255 ALA   A-2 CA   1 
ATOM   4388 C  C    . ALA   A-2 1 255 ? -36.761 -24.247 18.256  1.00 41.29  ? ? ? ? ? ? 255 ALA   A-2 C    1 
ATOM   4389 O  O    . ALA   A-2 1 255 ? -37.338 -24.657 17.219  1.00 48.54  ? ? ? ? ? ? 255 ALA   A-2 O    1 
ATOM   4390 C  CB   . ALA   A-2 1 255 ? -38.102 -23.127 20.055  1.00 43.70  ? ? ? ? ? ? 255 ALA   A-2 CB   1 
ATOM   4391 N  N    . GLN   A-2 1 256 ? -35.557 -23.664 18.274  1.00 35.15  ? ? ? ? ? ? 256 GLN   A-2 N    1 
ATOM   4392 C  CA   . GLN   A-2 1 256 ? -34.779 -23.321 17.055  1.00 38.14  ? ? ? ? ? ? 256 GLN   A-2 CA   1 
ATOM   4393 C  C    . GLN   A-2 1 256 ? -34.342 -24.596 16.321  1.00 36.64  ? ? ? ? ? ? 256 GLN   A-2 C    1 
ATOM   4394 O  O    . GLN   A-2 1 256 ? -34.375 -24.586 15.078  1.00 42.18  ? ? ? ? ? ? 256 GLN   A-2 O    1 
ATOM   4395 C  CB   . GLN   A-2 1 256 ? -33.563 -22.468 17.406  1.00 38.49  ? ? ? ? ? ? 256 GLN   A-2 CB   1 
ATOM   4396 C  CG   . GLN   A-2 1 256 ? -32.786 -22.018 16.179  1.00 42.00  ? ? ? ? ? ? 256 GLN   A-2 CG   1 
ATOM   4397 C  CD   . GLN   A-2 1 256 ? -31.611 -21.143 16.520  1.00 42.23  ? ? ? ? ? ? 256 GLN   A-2 CD   1 
ATOM   4398 O  OE1  . GLN   A-2 1 256 ? -31.557 -20.521 17.580  1.00 50.71  ? ? ? ? ? ? 256 GLN   A-2 OE1  1 
ATOM   4399 N  NE2  . GLN   A-2 1 256 ? -30.649 -21.101 15.614  1.00 44.39  ? ? ? ? ? ? 256 GLN   A-2 NE2  1 
ATOM   4400 N  N    . THR   A-2 1 257 ? -33.931 -25.631 17.056  1.00 32.46  ? ? ? ? ? ? 257 THR   A-2 N    1 
ATOM   4401 C  CA   . THR   A-2 1 257 ? -33.382 -26.898 16.507  1.00 33.09  ? ? ? ? ? ? 257 THR   A-2 CA   1 
ATOM   4402 C  C    . THR   A-2 1 257 ? -34.486 -27.946 16.335  1.00 33.36  ? ? ? ? ? ? 257 THR   A-2 C    1 
ATOM   4403 O  O    . THR   A-2 1 257 ? -34.225 -28.925 15.641  1.00 35.34  ? ? ? ? ? ? 257 THR   A-2 O    1 
ATOM   4404 C  CB   . THR   A-2 1 257 ? -32.269 -27.463 17.397  1.00 31.64  ? ? ? ? ? ? 257 THR   A-2 CB   1 
ATOM   4405 O  OG1  . THR   A-2 1 257 ? -32.806 -27.722 18.697  1.00 30.06  ? ? ? ? ? ? 257 THR   A-2 OG1  1 
ATOM   4406 C  CG2  . THR   A-2 1 257 ? -31.075 -26.536 17.484  1.00 30.39  ? ? ? ? ? ? 257 THR   A-2 CG2  1 
ATOM   4407 N  N    . GLY   A-2 1 258 ? -35.636 -27.771 16.993  1.00 36.64  ? ? ? ? ? ? 258 GLY   A-2 N    1 
ATOM   4408 C  CA   . GLY   A-2 1 258 ? -36.721 -28.767 17.042  1.00 37.91  ? ? ? ? ? ? 258 GLY   A-2 CA   1 
ATOM   4409 C  C    . GLY   A-2 1 258 ? -36.315 -30.025 17.796  1.00 37.61  ? ? ? ? ? ? 258 GLY   A-2 C    1 
ATOM   4410 O  O    . GLY   A-2 1 258 ? -36.964 -31.052 17.583  1.00 42.51  ? ? ? ? ? ? 258 GLY   A-2 O    1 
ATOM   4411 N  N    . ILE   A-2 1 259 ? -35.284 -29.966 18.650  1.00 36.18  ? ? ? ? ? ? 259 ILE   A-2 N    1 
ATOM   4412 C  CA   . ILE   A-2 1 259 ? -34.884 -31.113 19.520  1.00 35.59  ? ? ? ? ? ? 259 ILE   A-2 CA   1 
ATOM   4413 C  C    . ILE   A-2 1 259 ? -35.349 -30.801 20.943  1.00 36.12  ? ? ? ? ? ? 259 ILE   A-2 C    1 
ATOM   4414 O  O    . ILE   A-2 1 259 ? -34.806 -29.846 21.539  1.00 35.66  ? ? ? ? ? ? 259 ILE   A-2 O    1 
ATOM   4415 C  CB   . ILE   A-2 1 259 ? -33.375 -31.396 19.422  1.00 35.22  ? ? ? ? ? ? 259 ILE   A-2 CB   1 
ATOM   4416 C  CG1  . ILE   A-2 1 259 ? -32.971 -31.602 17.957  1.00 38.18  ? ? ? ? ? ? 259 ILE   A-2 CG1  1 
ATOM   4417 C  CG2  . ILE   A-2 1 259 ? -32.977 -32.576 20.309  1.00 33.61  ? ? ? ? ? ? 259 ILE   A-2 CG2  1 
ATOM   4418 C  CD1  . ILE   A-2 1 259 ? -31.526 -31.912 17.749  1.00 42.68  ? ? ? ? ? ? 259 ILE   A-2 CD1  1 
ATOM   4419 N  N    . ALA   A-2 1 260 ? -36.311 -31.575 21.464  1.00 37.42  ? ? ? ? ? ? 260 ALA   A-2 N    1 
ATOM   4420 C  CA   . ALA   A-2 1 260 ? -36.831 -31.446 22.846  1.00 37.85  ? ? ? ? ? ? 260 ALA   A-2 CA   1 
ATOM   4421 C  C    . ALA   A-2 1 260 ? -35.657 -31.528 23.827  1.00 33.76  ? ? ? ? ? ? 260 ALA   A-2 C    1 
ATOM   4422 O  O    . ALA   A-2 1 260 ? -34.701 -32.278 23.561  1.00 29.73  ? ? ? ? ? ? 260 ALA   A-2 O    1 
ATOM   4423 C  CB   . ALA   A-2 1 260 ? -37.859 -32.503 23.146  1.00 40.22  ? ? ? ? ? ? 260 ALA   A-2 CB   1 
ATOM   4424 N  N    . VAL   A-2 1 261 ? -35.719 -30.784 24.930  1.00 33.31  ? ? ? ? ? ? 261 VAL   A-2 N    1 
ATOM   4425 C  CA   . VAL   A-2 1 261 ? -34.614 -30.768 25.928  1.00 29.94  ? ? ? ? ? ? 261 VAL   A-2 CA   1 
ATOM   4426 C  C    . VAL   A-2 1 261 ? -34.368 -32.194 26.441  1.00 28.17  ? ? ? ? ? ? 261 VAL   A-2 C    1 
ATOM   4427 O  O    . VAL   A-2 1 261 ? -33.202 -32.612 26.484  1.00 28.72  ? ? ? ? ? ? 261 VAL   A-2 O    1 
ATOM   4428 C  CB   . VAL   A-2 1 261 ? -34.878 -29.768 27.064  1.00 30.61  ? ? ? ? ? ? 261 VAL   A-2 CB   1 
ATOM   4429 C  CG1  . VAL   A-2 1 261 ? -33.772 -29.835 28.114  1.00 29.88  ? ? ? ? ? ? 261 VAL   A-2 CG1  1 
ATOM   4430 C  CG2  . VAL   A-2 1 261 ? -35.030 -28.354 26.514  1.00 32.98  ? ? ? ? ? ? 261 VAL   A-2 CG2  1 
ATOM   4431 N  N    . LEU   A-2 1 262 ? -35.416 -32.939 26.781  1.00 30.33  ? ? ? ? ? ? 262 LEU   A-2 N    1 
ATOM   4432 C  CA   . LEU   A-2 1 262 ? -35.255 -34.312 27.332  1.00 29.94  ? ? ? ? ? ? 262 LEU   A-2 CA   1 
ATOM   4433 C  C    . LEU   A-2 1 262 ? -34.722 -35.276 26.258  1.00 30.61  ? ? ? ? ? ? 262 LEU   A-2 C    1 
ATOM   4434 O  O    . LEU   A-2 1 262 ? -34.080 -36.276 26.648  1.00 32.37  ? ? ? ? ? ? 262 LEU   A-2 O    1 
ATOM   4435 C  CB   . LEU   A-2 1 262 ? -36.579 -34.760 27.957  1.00 32.43  ? ? ? ? ? ? 262 LEU   A-2 CB   1 
ATOM   4436 C  CG   . LEU   A-2 1 262 ? -36.937 -34.020 29.248  1.00 35.44  ? ? ? ? ? ? 262 LEU   A-2 CG   1 
ATOM   4437 C  CD1  . LEU   A-2 1 262 ? -38.293 -34.457 29.764  1.00 37.07  ? ? ? ? ? ? 262 LEU   A-2 CD1  1 
ATOM   4438 C  CD2  . LEU   A-2 1 262 ? -35.866 -34.217 30.317  1.00 37.74  ? ? ? ? ? ? 262 LEU   A-2 CD2  1 
ATOM   4439 N  N    . ASP   A-2 1 263 ? -34.908 -34.975 24.964  1.00 32.77  ? ? ? ? ? ? 263 ASP   A-2 N    1 
ATOM   4440 C  CA   . ASP   A-2 1 263 ? -34.266 -35.734 23.853  1.00 33.98  ? ? ? ? ? ? 263 ASP   A-2 CA   1 
ATOM   4441 C  C    . ASP   A-2 1 263 ? -32.766 -35.438 23.868  1.00 30.61  ? ? ? ? ? ? 263 ASP   A-2 C    1 
ATOM   4442 O  O    . ASP   A-2 1 263 ? -31.958 -36.390 23.774  1.00 30.28  ? ? ? ? ? ? 263 ASP   A-2 O    1 
ATOM   4443 C  CB   . ASP   A-2 1 263 ? -34.883 -35.414 22.486  1.00 38.69  ? ? ? ? ? ? 263 ASP   A-2 CB   1 
ATOM   4444 C  CG   . ASP   A-2 1 263 ? -36.143 -36.205 22.192  1.00 48.15  ? ? ? ? ? ? 263 ASP   A-2 CG   1 
ATOM   4445 O  OD1  . ASP   A-2 1 263 ? -36.890 -36.511 23.154  1.00 51.02  ? ? ? ? ? ? 263 ASP   A-2 OD1  1 
ATOM   4446 O  OD2  . ASP   A-2 1 263 ? -36.363 -36.515 21.002  1.00 62.26  ? ? ? ? ? ? 263 ASP   A-2 OD2  1 
ATOM   4447 N  N    . MET   A-2 1 264 ? -32.395 -34.170 24.022  1.00 28.08  ? ? ? ? ? ? 264 MET   A-2 N    1 
ATOM   4448 C  CA   . MET   A-2 1 264 ? -30.963 -33.803 24.117  1.00 28.43  ? ? ? ? ? ? 264 MET   A-2 CA   1 
ATOM   4449 C  C    . MET   A-2 1 264 ? -30.361 -34.435 25.380  1.00 25.25  ? ? ? ? ? ? 264 MET   A-2 C    1 
ATOM   4450 O  O    . MET   A-2 1 264 ? -29.194 -34.835 25.318  1.00 29.82  ? ? ? ? ? ? 264 MET   A-2 O    1 
ATOM   4451 C  CB   . MET   A-2 1 264 ? -30.744 -32.288 24.116  1.00 26.68  ? ? ? ? ? ? 264 MET   A-2 CB   1 
ATOM   4452 C  CG   . MET   A-2 1 264 ? -29.306 -31.931 23.819  1.00 27.13  ? ? ? ? ? ? 264 MET   A-2 CG   1 
ATOM   4453 S  SD   . MET   A-2 1 264 ? -28.723 -32.480 22.184  1.00 27.90  ? ? ? ? ? ? 264 MET   A-2 SD   1 
ATOM   4454 C  CE   . MET   A-2 1 264 ? -29.187 -31.043 21.218  1.00 29.01  ? ? ? ? ? ? 264 MET   A-2 CE   1 
ATOM   4455 N  N    . CYS   A-2 1 265 ? -31.126 -34.547 26.473  1.00 26.61  ? ? ? ? ? ? 265 CYS   A-2 N    1 
ATOM   4456 C  CA   . CYS   A-2 1 265 ? -30.667 -35.219 27.721  1.00 28.60  ? ? ? ? ? ? 265 CYS   A-2 CA   1 
ATOM   4457 C  C    . CYS   A-2 1 265 ? -30.358 -36.696 27.435  1.00 28.04  ? ? ? ? ? ? 265 CYS   A-2 C    1 
ATOM   4458 O  O    . CYS   A-2 1 265 ? -29.350 -37.198 27.959  1.00 28.61  ? ? ? ? ? ? 265 CYS   A-2 O    1 
ATOM   4459 C  CB   . CYS   A-2 1 265 ? -31.682 -35.075 28.849  1.00 27.52  ? ? ? ? ? ? 265 CYS   A-2 CB   1 
ATOM   4460 S  SG   . CYS   A-2 1 265 ? -31.764 -33.397 29.522  1.00 29.70  ? ? ? ? ? ? 265 CYS   A-2 SG   1 
ATOM   4461 N  N    . ALA   A-2 1 266 ? -31.172 -37.367 26.613  1.00 31.04  ? ? ? ? ? ? 266 ALA   A-2 N    1 
ATOM   4462 C  CA   . ALA   A-2 1 266 ? -30.938 -38.772 26.210  1.00 32.26  ? ? ? ? ? ? 266 ALA   A-2 CA   1 
ATOM   4463 C  C    . ALA   A-2 1 266 ? -29.614 -38.867 25.444  1.00 28.69  ? ? ? ? ? ? 266 ALA   A-2 C    1 
ATOM   4464 O  O    . ALA   A-2 1 266 ? -28.872 -39.830 25.677  1.00 30.45  ? ? ? ? ? ? 266 ALA   A-2 O    1 
ATOM   4465 C  CB   . ALA   A-2 1 266 ? -32.107 -39.312 25.411  1.00 34.42  ? ? ? ? ? ? 266 ALA   A-2 CB   1 
ATOM   4466 N  N    . SER   A-2 1 267 ? -29.309 -37.893 24.582  1.00 29.86  ? ? ? ? ? ? 267 SER   A-2 N    1 
ATOM   4467 C  CA   . SER   A-2 1 267 ? -28.030 -37.847 23.825  1.00 30.87  ? ? ? ? ? ? 267 SER   A-2 CA   1 
ATOM   4468 C  C    . SER   A-2 1 267 ? -26.860 -37.706 24.804  1.00 28.74  ? ? ? ? ? ? 267 SER   A-2 C    1 
ATOM   4469 O  O    . SER   A-2 1 267 ? -25.867 -38.441 24.657  1.00 29.25  ? ? ? ? ? ? 267 SER   A-2 O    1 
ATOM   4470 C  CB   . SER   A-2 1 267 ? -28.020 -36.750 22.792  1.00 34.18  ? ? ? ? ? ? 267 SER   A-2 CB   1 
ATOM   4471 O  OG   . SER   A-2 1 267 ? -28.956 -37.026 21.772  1.00 40.52  ? ? ? ? ? ? 267 SER   A-2 OG   1 
ATOM   4472 N  N    . LEU   A-2 1 268 ? -26.969 -36.796 25.775  1.00 29.05  ? ? ? ? ? ? 268 LEU   A-2 N    1 
ATOM   4473 C  CA   . LEU   A-2 1 268 ? -25.895 -36.579 26.774  1.00 27.07  ? ? ? ? ? ? 268 LEU   A-2 CA   1 
ATOM   4474 C  C    . LEU   A-2 1 268 ? -25.678 -37.855 27.606  1.00 25.97  ? ? ? ? ? ? 268 LEU   A-2 C    1 
ATOM   4475 O  O    . LEU   A-2 1 268 ? -24.511 -38.228 27.794  1.00 28.14  ? ? ? ? ? ? 268 LEU   A-2 O    1 
ATOM   4476 C  CB   . LEU   A-2 1 268 ? -26.235 -35.359 27.633  1.00 25.09  ? ? ? ? ? ? 268 LEU   A-2 CB   1 
ATOM   4477 C  CG   . LEU   A-2 1 268 ? -25.225 -34.994 28.723  1.00 24.41  ? ? ? ? ? ? 268 LEU   A-2 CG   1 
ATOM   4478 C  CD1  . LEU   A-2 1 268 ? -23.796 -34.916 28.197  1.00 23.77  ? ? ? ? ? ? 268 LEU   A-2 CD1  1 
ATOM   4479 C  CD2  . LEU   A-2 1 268 ? -25.626 -33.679 29.367  1.00 25.55  ? ? ? ? ? ? 268 LEU   A-2 CD2  1 
ATOM   4480 N  N    . LYS   A-2 1 269 ? -26.743 -38.536 28.036  1.00 28.52  ? ? ? ? ? ? 269 LYS   A-2 N    1 
ATOM   4481 C  CA   A LYS   A-2 1 269 ? -26.644 -39.832 28.764  0.80 30.64  ? ? ? ? ? ? 269 LYS   A-2 CA   1 
ATOM   4482 C  CA   B LYS   A-2 1 269 ? -26.651 -39.836 28.762  0.20 30.14  ? ? ? ? ? ? 269 LYS   A-2 CA   1 
ATOM   4483 C  C    . LYS   A-2 1 269 ? -25.787 -40.809 27.947  1.00 30.64  ? ? ? ? ? ? 269 LYS   A-2 C    1 
ATOM   4484 O  O    . LYS   A-2 1 269 ? -24.863 -41.405 28.535  1.00 33.98  ? ? ? ? ? ? 269 LYS   A-2 O    1 
ATOM   4485 C  CB   A LYS   A-2 1 269 ? -28.045 -40.380 29.050  0.80 36.33  ? ? ? ? ? ? 269 LYS   A-2 CB   1 
ATOM   4486 C  CB   B LYS   A-2 1 269 ? -28.044 -40.418 29.033  0.20 31.28  ? ? ? ? ? ? 269 LYS   A-2 CB   1 
ATOM   4487 C  CG   A LYS   A-2 1 269 ? -28.110 -41.772 29.675  0.80 41.45  ? ? ? ? ? ? 269 LYS   A-2 CG   1 
ATOM   4488 C  CG   B LYS   A-2 1 269 ? -28.068 -41.833 29.604  0.20 31.41  ? ? ? ? ? ? 269 LYS   A-2 CG   1 
ATOM   4489 C  CD   A LYS   A-2 1 269 ? -29.523 -42.316 29.856  0.80 48.32  ? ? ? ? ? ? 269 LYS   A-2 CD   1 
ATOM   4490 C  CD   B LYS   A-2 1 269 ? -29.439 -42.284 30.064  0.20 32.21  ? ? ? ? ? ? 269 LYS   A-2 CD   1 
ATOM   4491 C  CE   A LYS   A-2 1 269 ? -30.483 -41.373 30.557  0.80 51.32  ? ? ? ? ? ? 269 LYS   A-2 CE   1 
ATOM   4492 C  CE   B LYS   A-2 1 269 ? -29.448 -43.714 30.566  0.20 32.30  ? ? ? ? ? ? 269 LYS   A-2 CE   1 
ATOM   4493 N  NZ   A LYS   A-2 1 269 ? -31.774 -42.032 30.870  0.80 57.01  ? ? ? ? ? ? 269 LYS   A-2 NZ   1 
ATOM   4494 N  NZ   B LYS   A-2 1 269 ? -30.811 -44.161 30.935  0.20 32.42  ? ? ? ? ? ? 269 LYS   A-2 NZ   1 
ATOM   4495 N  N    . GLU   A-2 1 270 ? -26.062 -40.945 26.647  1.00 33.62  ? ? ? ? ? ? 270 GLU   A-2 N    1 
ATOM   4496 C  CA   . GLU   A-2 1 270 ? -25.317 -41.899 25.771  1.00 35.60  ? ? ? ? ? ? 270 GLU   A-2 CA   1 
ATOM   4497 C  C    . GLU   A-2 1 270 ? -23.853 -41.461 25.641  1.00 30.32  ? ? ? ? ? ? 270 GLU   A-2 C    1 
ATOM   4498 O  O    . GLU   A-2 1 270 ? -22.973 -42.335 25.699  1.00 33.36  ? ? ? ? ? ? 270 GLU   A-2 O    1 
ATOM   4499 C  CB   . GLU   A-2 1 270 ? -25.975 -42.052 24.397  1.00 40.30  ? ? ? ? ? ? 270 GLU   A-2 CB   1 
ATOM   4500 C  CG   . GLU   A-2 1 270 ? -27.294 -42.801 24.441  1.00 49.10  ? ? ? ? ? ? 270 GLU   A-2 CG   1 
ATOM   4501 C  CD   . GLU   A-2 1 270 ? -27.260 -44.159 25.131  1.00 54.32  ? ? ? ? ? ? 270 GLU   A-2 CD   1 
ATOM   4502 O  OE1  . GLU   A-2 1 270 ? -28.208 -44.456 25.893  1.00 66.20  ? ? ? ? ? ? 270 GLU   A-2 OE1  1 
ATOM   4503 O  OE2  . GLU   A-2 1 270 ? -26.281 -44.912 24.916  1.00 57.23  ? ? ? ? ? ? 270 GLU   A-2 OE2  1 
ATOM   4504 N  N    . LEU   A-2 1 271 ? -23.591 -40.157 25.529  1.00 29.88  ? ? ? ? ? ? 271 LEU   A-2 N    1 
ATOM   4505 C  CA   . LEU   A-2 1 271 ? -22.200 -39.635 25.436  1.00 30.09  ? ? ? ? ? ? 271 LEU   A-2 CA   1 
ATOM   4506 C  C    . LEU   A-2 1 271 ? -21.449 -39.905 26.746  1.00 32.05  ? ? ? ? ? ? 271 LEU   A-2 C    1 
ATOM   4507 O  O    . LEU   A-2 1 271 ? -20.243 -40.219 26.677  1.00 35.86  ? ? ? ? ? ? 271 LEU   A-2 O    1 
ATOM   4508 C  CB   . LEU   A-2 1 271 ? -22.228 -38.147 25.091  1.00 29.35  ? ? ? ? ? ? 271 LEU   A-2 CB   1 
ATOM   4509 C  CG   . LEU   A-2 1 271 ? -22.672 -37.794 23.674  1.00 30.53  ? ? ? ? ? ? 271 LEU   A-2 CG   1 
ATOM   4510 C  CD1  . LEU   A-2 1 271 ? -22.870 -36.293 23.531  1.00 30.72  ? ? ? ? ? ? 271 LEU   A-2 CD1  1 
ATOM   4511 C  CD2  . LEU   A-2 1 271 ? -21.675 -38.297 22.643  1.00 36.68  ? ? ? ? ? ? 271 LEU   A-2 CD2  1 
ATOM   4512 N  N    . LEU   A-2 1 272 ? -22.135 -39.823 27.891  1.00 30.11  ? ? ? ? ? ? 272 LEU   A-2 N    1 
ATOM   4513 C  CA   . LEU   A-2 1 272 ? -21.529 -40.073 29.225  1.00 31.59  ? ? ? ? ? ? 272 LEU   A-2 CA   1 
ATOM   4514 C  C    . LEU   A-2 1 272 ? -21.216 -41.562 29.394  1.00 34.79  ? ? ? ? ? ? 272 LEU   A-2 C    1 
ATOM   4515 O  O    . LEU   A-2 1 272 ? -20.148 -41.876 29.946  1.00 39.73  ? ? ? ? ? ? 272 LEU   A-2 O    1 
ATOM   4516 C  CB   . LEU   A-2 1 272 ? -22.478 -39.589 30.325  1.00 31.50  ? ? ? ? ? ? 272 LEU   A-2 CB   1 
ATOM   4517 C  CG   . LEU   A-2 1 272 ? -22.555 -38.077 30.499  1.00 30.33  ? ? ? ? ? ? 272 LEU   A-2 CG   1 
ATOM   4518 C  CD1  . LEU   A-2 1 272 ? -23.570 -37.715 31.569  1.00 30.94  ? ? ? ? ? ? 272 LEU   A-2 CD1  1 
ATOM   4519 C  CD2  . LEU   A-2 1 272 ? -21.185 -37.503 30.836  1.00 30.24  ? ? ? ? ? ? 272 LEU   A-2 CD2  1 
ATOM   4520 N  N    . GLN   A-2 1 273 ? -22.114 -42.436 28.941  1.00 36.68  ? ? ? ? ? ? 273 GLN   A-2 N    1 
ATOM   4521 C  CA   . GLN   A-2 1 273 ? -22.025 -43.907 29.155  1.00 40.88  ? ? ? ? ? ? 273 GLN   A-2 CA   1 
ATOM   4522 C  C    . GLN   A-2 1 273 ? -21.044 -44.534 28.156  1.00 42.48  ? ? ? ? ? ? 273 GLN   A-2 C    1 
ATOM   4523 O  O    . GLN   A-2 1 273 ? -20.329 -45.478 28.558  1.00 47.84  ? ? ? ? ? ? 273 GLN   A-2 O    1 
ATOM   4524 C  CB   . GLN   A-2 1 273 ? -23.422 -44.521 29.070  1.00 41.83  ? ? ? ? ? ? 273 GLN   A-2 CB   1 
ATOM   4525 C  CG   . GLN   A-2 1 273 ? -24.290 -44.176 30.269  1.00 42.73  ? ? ? ? ? ? 273 GLN   A-2 CG   1 
ATOM   4526 C  CD   . GLN   A-2 1 273 ? -25.688 -44.733 30.183  1.00 47.84  ? ? ? ? ? ? 273 GLN   A-2 CD   1 
ATOM   4527 O  OE1  . GLN   A-2 1 273 ? -26.125 -45.235 29.146  1.00 54.20  ? ? ? ? ? ? 273 GLN   A-2 OE1  1 
ATOM   4528 N  NE2  . GLN   A-2 1 273 ? -26.407 -44.649 31.291  1.00 48.57  ? ? ? ? ? ? 273 GLN   A-2 NE2  1 
ATOM   4529 N  N    . ASN   A-2 1 274 ? -21.002 -44.027 26.919  1.00 42.25  ? ? ? ? ? ? 274 ASN   A-2 N    1 
ATOM   4530 C  CA   . ASN   A-2 1 274 ? -20.257 -44.637 25.782  1.00 49.34  ? ? ? ? ? ? 274 ASN   A-2 CA   1 
ATOM   4531 C  C    . ASN   A-2 1 274 ? -18.982 -43.847 25.452  1.00 47.51  ? ? ? ? ? ? 274 ASN   A-2 C    1 
ATOM   4532 O  O    . ASN   A-2 1 274 ? -18.049 -44.467 24.924  1.00 50.71  ? ? ? ? ? ? 274 ASN   A-2 O    1 
ATOM   4533 C  CB   . ASN   A-2 1 274 ? -21.145 -44.758 24.540  1.00 52.36  ? ? ? ? ? ? 274 ASN   A-2 CB   1 
ATOM   4534 C  CG   . ASN   A-2 1 274 ? -22.456 -45.461 24.821  1.00 56.81  ? ? ? ? ? ? 274 ASN   A-2 CG   1 
ATOM   4535 O  OD1  . ASN   A-2 1 274 ? -22.546 -46.282 25.733  1.00 62.68  ? ? ? ? ? ? 274 ASN   A-2 OD1  1 
ATOM   4536 N  ND2  . ASN   A-2 1 274 ? -23.480 -45.142 24.049  1.00 66.73  ? ? ? ? ? ? 274 ASN   A-2 ND2  1 
ATOM   4537 N  N    . GLY   A-2 1 275 ? -18.930 -42.542 25.740  1.00 50.38  ? ? ? ? ? ? 275 GLY   A-2 N    1 
ATOM   4538 C  CA   . GLY   A-2 1 275 ? -17.899 -41.638 25.190  1.00 49.18  ? ? ? ? ? ? 275 GLY   A-2 CA   1 
ATOM   4539 C  C    . GLY   A-2 1 275 ? -18.235 -41.248 23.760  1.00 47.32  ? ? ? ? ? ? 275 GLY   A-2 C    1 
ATOM   4540 O  O    . GLY   A-2 1 275 ? -19.399 -41.444 23.355  1.00 51.67  ? ? ? ? ? ? 275 GLY   A-2 O    1 
ATOM   4541 N  N    . MET   A-2 1 276 ? -17.259 -40.714 23.017  1.00 52.78  ? ? ? ? ? ? 276 MET   A-2 N    1 
ATOM   4542 C  CA   . MET   A-2 1 276 ? -17.444 -40.179 21.637  1.00 55.98  ? ? ? ? ? ? 276 MET   A-2 CA   1 
ATOM   4543 C  C    . MET   A-2 1 276 ? -17.017 -41.191 20.565  1.00 59.34  ? ? ? ? ? ? 276 MET   A-2 C    1 
ATOM   4544 O  O    . MET   A-2 1 276 ? -17.390 -40.973 19.393  1.00 56.11  ? ? ? ? ? ? 276 MET   A-2 O    1 
ATOM   4545 C  CB   . MET   A-2 1 276 ? -16.637 -38.893 21.456  1.00 57.12  ? ? ? ? ? ? 276 MET   A-2 CB   1 
ATOM   4546 C  CG   . MET   A-2 1 276 ? -16.980 -37.848 22.484  1.00 56.15  ? ? ? ? ? ? 276 MET   A-2 CG   1 
ATOM   4547 S  SD   . MET   A-2 1 276 ? -16.841 -36.202 21.793  1.00 53.12  ? ? ? ? ? ? 276 MET   A-2 SD   1 
ATOM   4548 C  CE   . MET   A-2 1 276 ? -17.358 -35.231 23.203  1.00 50.94  ? ? ? ? ? ? 276 MET   A-2 CE   1 
ATOM   4549 N  N    . ASN   A-2 1 277 ? -16.275 -42.240 20.940  1.00 62.98  ? ? ? ? ? ? 277 ASN   A-2 N    1 
ATOM   4550 C  CA   . ASN   A-2 1 277 ? -15.764 -43.291 20.019  1.00 63.33  ? ? ? ? ? ? 277 ASN   A-2 CA   1 
ATOM   4551 C  C    . ASN   A-2 1 277 ? -14.840 -42.623 18.988  1.00 64.56  ? ? ? ? ? ? 277 ASN   A-2 C    1 
ATOM   4552 O  O    . ASN   A-2 1 277 ? -15.028 -42.853 17.773  1.00 62.93  ? ? ? ? ? ? 277 ASN   A-2 O    1 
ATOM   4553 C  CB   . ASN   A-2 1 277 ? -16.923 -44.083 19.400  1.00 69.13  ? ? ? ? ? ? 277 ASN   A-2 CB   1 
ATOM   4554 C  CG   . ASN   A-2 1 277 ? -16.490 -45.347 18.686  1.00 73.12  ? ? ? ? ? ? 277 ASN   A-2 CG   1 
ATOM   4555 O  OD1  . ASN   A-2 1 277 ? -15.478 -45.955 19.031  1.00 76.14  ? ? ? ? ? ? 277 ASN   A-2 OD1  1 
ATOM   4556 N  ND2  . ASN   A-2 1 277 ? -17.255 -45.751 17.684  1.00 79.18  ? ? ? ? ? ? 277 ASN   A-2 ND2  1 
ATOM   4557 N  N    . GLY   A-2 1 278 ? -13.905 -41.793 19.470  1.00 59.18  ? ? ? ? ? ? 278 GLY   A-2 N    1 
ATOM   4558 C  CA   . GLY   A-2 1 278 ? -12.876 -41.104 18.664  1.00 59.71  ? ? ? ? ? ? 278 GLY   A-2 CA   1 
ATOM   4559 C  C    . GLY   A-2 1 278 ? -13.418 -39.976 17.793  1.00 59.72  ? ? ? ? ? ? 278 GLY   A-2 C    1 
ATOM   4560 O  O    . GLY   A-2 1 278 ? -12.662 -39.527 16.907  1.00 66.44  ? ? ? ? ? ? 278 GLY   A-2 O    1 
ATOM   4561 N  N    . ARG   A-2 1 279 ? -14.652 -39.507 18.027  1.00 51.54  ? ? ? ? ? ? 279 ARG   A-2 N    1 
ATOM   4562 C  CA   . ARG   A-2 1 279 ? -15.287 -38.414 17.239  1.00 46.43  ? ? ? ? ? ? 279 ARG   A-2 CA   1 
ATOM   4563 C  C    . ARG   A-2 1 279 ? -15.194 -37.107 18.029  1.00 40.07  ? ? ? ? ? ? 279 ARG   A-2 C    1 
ATOM   4564 O  O    . ARG   A-2 1 279 ? -14.787 -37.134 19.210  1.00 41.50  ? ? ? ? ? ? 279 ARG   A-2 O    1 
ATOM   4565 C  CB   . ARG   A-2 1 279 ? -16.742 -38.748 16.893  1.00 46.94  ? ? ? ? ? ? 279 ARG   A-2 CB   1 
ATOM   4566 C  CG   . ARG   A-2 1 279 ? -16.882 -39.820 15.821  1.00 50.37  ? ? ? ? ? ? 279 ARG   A-2 CG   1 
ATOM   4567 C  CD   . ARG   A-2 1 279 ? -18.287 -40.379 15.705  1.00 55.05  ? ? ? ? ? ? 279 ARG   A-2 CD   1 
ATOM   4568 N  NE   . ARG   A-2 1 279 ? -18.682 -41.122 16.899  1.00 59.77  ? ? ? ? ? ? 279 ARG   A-2 NE   1 
ATOM   4569 C  CZ   . ARG   A-2 1 279 ? -19.813 -41.812 17.046  1.00 62.74  ? ? ? ? ? ? 279 ARG   A-2 CZ   1 
ATOM   4570 N  NH1  . ARG   A-2 1 279 ? -20.704 -41.878 16.065  1.00 65.72  ? ? ? ? ? ? 279 ARG   A-2 NH1  1 
ATOM   4571 N  NH2  . ARG   A-2 1 279 ? -20.052 -42.436 18.190  1.00 61.13  ? ? ? ? ? ? 279 ARG   A-2 NH2  1 
ATOM   4572 N  N    . THR   A-2 1 280 ? -15.557 -35.999 17.386  1.00 36.50  ? ? ? ? ? ? 280 THR   A-2 N    1 
ATOM   4573 C  CA   . THR   A-2 1 280 ? -15.473 -34.641 17.973  1.00 34.52  ? ? ? ? ? ? 280 THR   A-2 CA   1 
ATOM   4574 C  C    . THR   A-2 1 280 ? -16.803 -33.907 17.805  1.00 31.84  ? ? ? ? ? ? 280 THR   A-2 C    1 
ATOM   4575 O  O    . THR   A-2 1 280 ? -17.555 -34.206 16.861  1.00 31.71  ? ? ? ? ? ? 280 THR   A-2 O    1 
ATOM   4576 C  CB   . THR   A-2 1 280 ? -14.313 -33.842 17.366  1.00 37.80  ? ? ? ? ? ? 280 THR   A-2 CB   1 
ATOM   4577 O  OG1  . THR   A-2 1 280 ? -14.571 -33.672 15.974  1.00 39.25  ? ? ? ? ? ? 280 THR   A-2 OG1  1 
ATOM   4578 C  CG2  . THR   A-2 1 280 ? -12.973 -34.514 17.562  1.00 42.22  ? ? ? ? ? ? 280 THR   A-2 CG2  1 
ATOM   4579 N  N    . ILE   A-2 1 281 ? -17.047 -32.956 18.702  1.00 28.76  ? ? ? ? ? ? 281 ILE   A-2 N    1 
ATOM   4580 C  CA   . ILE   A-2 1 281 ? -18.197 -32.014 18.664  1.00 26.08  ? ? ? ? ? ? 281 ILE   A-2 CA   1 
ATOM   4581 C  C    . ILE   A-2 1 281 ? -17.604 -30.607 18.724  1.00 26.30  ? ? ? ? ? ? 281 ILE   A-2 C    1 
ATOM   4582 O  O    . ILE   A-2 1 281 ? -16.874 -30.323 19.699  1.00 27.12  ? ? ? ? ? ? 281 ILE   A-2 O    1 
ATOM   4583 C  CB   . ILE   A-2 1 281 ? -19.174 -32.287 19.824  1.00 25.29  ? ? ? ? ? ? 281 ILE   A-2 CB   1 
ATOM   4584 C  CG1  . ILE   A-2 1 281 ? -19.654 -33.744 19.834  1.00 29.38  ? ? ? ? ? ? 281 ILE   A-2 CG1  1 
ATOM   4585 C  CG2  . ILE   A-2 1 281 ? -20.330 -31.293 19.787  1.00 25.36  ? ? ? ? ? ? 281 ILE   A-2 CG2  1 
ATOM   4586 C  CD1  . ILE   A-2 1 281 ? -20.545 -34.112 21.009  1.00 28.11  ? ? ? ? ? ? 281 ILE   A-2 CD1  1 
ATOM   4587 N  N    . LEU   A-2 1 282 ? -17.869 -29.782 17.706  1.00 27.81  ? ? ? ? ? ? 282 LEU   A-2 N    1 
ATOM   4588 C  CA   . LEU   A-2 1 282 ? -17.390 -28.375 17.633  1.00 27.37  ? ? ? ? ? ? 282 LEU   A-2 CA   1 
ATOM   4589 C  C    . LEU   A-2 1 282 ? -15.887 -28.337 17.946  1.00 29.27  ? ? ? ? ? ? 282 LEU   A-2 C    1 
ATOM   4590 O  O    . LEU   A-2 1 282 ? -15.446 -27.481 18.750  1.00 30.23  ? ? ? ? ? ? 282 LEU   A-2 O    1 
ATOM   4591 C  CB   . LEU   A-2 1 282 ? -18.240 -27.539 18.595  1.00 25.63  ? ? ? ? ? ? 282 LEU   A-2 CB   1 
ATOM   4592 C  CG   . LEU   A-2 1 282 ? -19.664 -27.258 18.122  1.00 26.21  ? ? ? ? ? ? 282 LEU   A-2 CG   1 
ATOM   4593 C  CD1  . LEU   A-2 1 282 ? -20.457 -26.541 19.198  1.00 26.82  ? ? ? ? ? ? 282 LEU   A-2 CD1  1 
ATOM   4594 C  CD2  . LEU   A-2 1 282 ? -19.662 -26.457 16.824  1.00 27.15  ? ? ? ? ? ? 282 LEU   A-2 CD2  1 
ATOM   4595 N  N    . GLY   A-2 1 283 ? -15.134 -29.263 17.340  1.00 29.02  ? ? ? ? ? ? 283 GLY   A-2 N    1 
ATOM   4596 C  CA   . GLY   A-2 1 283 ? -13.665 -29.351 17.441  1.00 32.57  ? ? ? ? ? ? 283 GLY   A-2 CA   1 
ATOM   4597 C  C    . GLY   A-2 1 283 ? -13.164 -29.729 18.826  1.00 30.29  ? ? ? ? ? ? 283 GLY   A-2 C    1 
ATOM   4598 O  O    . GLY   A-2 1 283 ? -11.975 -29.486 19.089  1.00 35.09  ? ? ? ? ? ? 283 GLY   A-2 O    1 
ATOM   4599 N  N    . SER   A-2 1 284 ? -14.005 -30.317 19.684  1.00 29.43  ? ? ? ? ? ? 284 SER   A-2 N    1 
ATOM   4600 C  CA   . SER   A-2 1 284 ? -13.623 -30.808 21.034  1.00 27.68  ? ? ? ? ? ? 284 SER   A-2 CA   1 
ATOM   4601 C  C    . SER   A-2 1 284 ? -13.856 -32.319 21.104  1.00 28.62  ? ? ? ? ? ? 284 SER   A-2 C    1 
ATOM   4602 O  O    . SER   A-2 1 284 ? -14.868 -32.798 20.552  1.00 30.24  ? ? ? ? ? ? 284 SER   A-2 O    1 
ATOM   4603 C  CB   . SER   A-2 1 284 ? -14.378 -30.084 22.122  1.00 28.69  ? ? ? ? ? ? 284 SER   A-2 CB   1 
ATOM   4604 O  OG   . SER   A-2 1 284 ? -13.961 -30.523 23.412  1.00 31.64  ? ? ? ? ? ? 284 SER   A-2 OG   1 
ATOM   4605 N  N    . ALA   A-2 1 285 ? -12.953 -33.034 21.765  1.00 29.51  ? ? ? ? ? ? 285 ALA   A-2 N    1 
ATOM   4606 C  CA   . ALA   A-2 1 285 ? -13.077 -34.481 22.057  1.00 32.23  ? ? ? ? ? ? 285 ALA   A-2 CA   1 
ATOM   4607 C  C    . ALA   A-2 1 285 ? -13.588 -34.682 23.487  1.00 33.52  ? ? ? ? ? ? 285 ALA   A-2 C    1 
ATOM   4608 O  O    . ALA   A-2 1 285 ? -13.585 -35.836 23.948  1.00 36.36  ? ? ? ? ? ? 285 ALA   A-2 O    1 
ATOM   4609 C  CB   . ALA   A-2 1 285 ? -11.746 -35.164 21.842  1.00 39.12  ? ? ? ? ? ? 285 ALA   A-2 CB   1 
ATOM   4610 N  N    . LEU   A-2 1 286 ? -14.000 -33.615 24.181  1.00 27.66  ? ? ? ? ? ? 286 LEU   A-2 N    1 
ATOM   4611 C  CA   . LEU   A-2 1 286 ? -14.679 -33.740 25.496  1.00 28.63  ? ? ? ? ? ? 286 LEU   A-2 CA   1 
ATOM   4612 C  C    . LEU   A-2 1 286 ? -15.911 -32.845 25.532  1.00 23.86  ? ? ? ? ? ? 286 LEU   A-2 C    1 
ATOM   4613 O  O    . LEU   A-2 1 286 ? -16.092 -32.023 24.619  1.00 24.88  ? ? ? ? ? ? 286 LEU   A-2 O    1 
ATOM   4614 C  CB   . LEU   A-2 1 286 ? -13.714 -33.464 26.652  1.00 33.82  ? ? ? ? ? ? 286 LEU   A-2 CB   1 
ATOM   4615 C  CG   . LEU   A-2 1 286 ? -13.008 -32.115 26.701  1.00 36.54  ? ? ? ? ? ? 286 LEU   A-2 CG   1 
ATOM   4616 C  CD1  . LEU   A-2 1 286 ? -13.916 -31.028 27.268  1.00 41.04  ? ? ? ? ? ? 286 LEU   A-2 CD1  1 
ATOM   4617 C  CD2  . LEU   A-2 1 286 ? -11.738 -32.238 27.537  1.00 36.48  ? ? ? ? ? ? 286 LEU   A-2 CD2  1 
ATOM   4618 N  N    . LEU   A-2 1 287 ? -16.744 -33.067 26.542  1.00 24.17  ? ? ? ? ? ? 287 LEU   A-2 N    1 
ATOM   4619 C  CA   . LEU   A-2 1 287 ? -18.041 -32.376 26.715  1.00 24.41  ? ? ? ? ? ? 287 LEU   A-2 CA   1 
ATOM   4620 C  C    . LEU   A-2 1 287 ? -17.746 -31.023 27.373  1.00 22.06  ? ? ? ? ? ? 287 LEU   A-2 C    1 
ATOM   4621 O  O    . LEU   A-2 1 287 ? -17.396 -30.997 28.556  1.00 26.74  ? ? ? ? ? ? 287 LEU   A-2 O    1 
ATOM   4622 C  CB   . LEU   A-2 1 287 ? -18.973 -33.277 27.534  1.00 23.84  ? ? ? ? ? ? 287 LEU   A-2 CB   1 
ATOM   4623 C  CG   . LEU   A-2 1 287 ? -19.253 -34.647 26.911  1.00 26.36  ? ? ? ? ? ? 287 LEU   A-2 CG   1 
ATOM   4624 C  CD1  . LEU   A-2 1 287 ? -20.005 -35.552 27.873  1.00 29.72  ? ? ? ? ? ? 287 LEU   A-2 CD1  1 
ATOM   4625 C  CD2  . LEU   A-2 1 287 ? -20.029 -34.495 25.617  1.00 27.88  ? ? ? ? ? ? 287 LEU   A-2 CD2  1 
ATOM   4626 N  N    . GLU   A-2 1 288 ? -17.857 -29.949 26.595  1.00 20.83  ? ? ? ? ? ? 288 GLU   A-2 N    1 
ATOM   4627 C  CA   . GLU   A-2 1 288 ? -17.548 -28.556 27.006  1.00 20.17  ? ? ? ? ? ? 288 GLU   A-2 CA   1 
ATOM   4628 C  C    . GLU   A-2 1 288 ? -18.668 -27.974 27.876  1.00 18.91  ? ? ? ? ? ? 288 GLU   A-2 C    1 
ATOM   4629 O  O    . GLU   A-2 1 288 ? -19.839 -27.994 27.446  1.00 19.19  ? ? ? ? ? ? 288 GLU   A-2 O    1 
ATOM   4630 C  CB   . GLU   A-2 1 288 ? -17.357 -27.680 25.769  1.00 22.49  ? ? ? ? ? ? 288 GLU   A-2 CB   1 
ATOM   4631 C  CG   . GLU   A-2 1 288 ? -16.170 -28.086 24.929  1.00 26.65  ? ? ? ? ? ? 288 GLU   A-2 CG   1 
ATOM   4632 C  CD   . GLU   A-2 1 288 ? -14.808 -27.855 25.563  1.00 34.43  ? ? ? ? ? ? 288 GLU   A-2 CD   1 
ATOM   4633 O  OE1  . GLU   A-2 1 288 ? -13.889 -28.646 25.250  1.00 42.05  ? ? ? ? ? ? 288 GLU   A-2 OE1  1 
ATOM   4634 O  OE2  . GLU   A-2 1 288 ? -14.657 -26.873 26.339  1.00 32.93  ? ? ? ? ? ? 288 GLU   A-2 OE2  1 
ATOM   4635 N  N    . ASP   A-2 1 289 ? -18.318 -27.372 29.017  1.00 18.67  ? ? ? ? ? ? 289 ASP   A-2 N    1 
ATOM   4636 C  CA   . ASP   A-2 1 289 ? -19.314 -26.844 29.985  1.00 18.64  ? ? ? ? ? ? 289 ASP   A-2 CA   1 
ATOM   4637 C  C    . ASP   A-2 1 289 ? -19.093 -25.353 30.291  1.00 17.43  ? ? ? ? ? ? 289 ASP   A-2 C    1 
ATOM   4638 O  O    . ASP   A-2 1 289 ? -19.723 -24.897 31.239  1.00 19.33  ? ? ? ? ? ? 289 ASP   A-2 O    1 
ATOM   4639 C  CB   . ASP   A-2 1 289 ? -19.353 -27.698 31.252  1.00 18.57  ? ? ? ? ? ? 289 ASP   A-2 CB   1 
ATOM   4640 C  CG   . ASP   A-2 1 289 ? -18.268 -27.438 32.283  1.00 19.87  ? ? ? ? ? ? 289 ASP   A-2 CG   1 
ATOM   4641 O  OD1  . ASP   A-2 1 289 ? -17.208 -26.894 31.914  1.00 22.38  ? ? ? ? ? ? 289 ASP   A-2 OD1  1 
ATOM   4642 O  OD2  . ASP   A-2 1 289 ? -18.507 -27.797 33.463  1.00 21.32  ? ? ? ? ? ? 289 ASP   A-2 OD2  1 
ATOM   4643 N  N    . GLU   A-2 1 290 ? -18.290 -24.611 29.520  1.00 18.67  ? ? ? ? ? ? 290 GLU   A-2 N    1 
ATOM   4644 C  CA   . GLU   A-2 1 290 ? -18.069 -23.165 29.813  1.00 19.02  ? ? ? ? ? ? 290 GLU   A-2 CA   1 
ATOM   4645 C  C    . GLU   A-2 1 290 ? -18.732 -22.290 28.735  1.00 18.97  ? ? ? ? ? ? 290 GLU   A-2 C    1 
ATOM   4646 O  O    . GLU   A-2 1 290 ? -18.308 -21.147 28.559  1.00 21.40  ? ? ? ? ? ? 290 GLU   A-2 O    1 
ATOM   4647 C  CB   . GLU   A-2 1 290 ? -16.588 -22.915 30.085  1.00 22.39  ? ? ? ? ? ? 290 GLU   A-2 CB   1 
ATOM   4648 C  CG   . GLU   A-2 1 290 ? -16.109 -23.542 31.398  1.00 23.83  ? ? ? ? ? ? 290 GLU   A-2 CG   1 
ATOM   4649 C  CD   . GLU   A-2 1 290 ? -14.829 -22.968 31.993  1.00 25.60  ? ? ? ? ? ? 290 GLU   A-2 CD   1 
ATOM   4650 O  OE1  . GLU   A-2 1 290 ? -14.413 -23.444 33.095  1.00 24.35  ? ? ? ? ? ? 290 GLU   A-2 OE1  1 
ATOM   4651 O  OE2  . GLU   A-2 1 290 ? -14.255 -22.034 31.378  1.00 27.34  ? ? ? ? ? ? 290 GLU   A-2 OE2  1 
ATOM   4652 N  N    . PHE   A-2 1 291 ? -19.805 -22.776 28.101  1.00 17.47  ? ? ? ? ? ? 291 PHE   A-2 N    1 
ATOM   4653 C  CA   . PHE   A-2 1 291 ? -20.726 -21.932 27.292  1.00 18.37  ? ? ? ? ? ? 291 PHE   A-2 CA   1 
ATOM   4654 C  C    . PHE   A-2 1 291 ? -22.121 -22.003 27.906  1.00 18.88  ? ? ? ? ? ? 291 PHE   A-2 C    1 
ATOM   4655 O  O    . PHE   A-2 1 291 ? -22.705 -23.107 27.995  1.00 19.95  ? ? ? ? ? ? 291 PHE   A-2 O    1 
ATOM   4656 C  CB   . PHE   A-2 1 291 ? -20.799 -22.378 25.832  1.00 19.19  ? ? ? ? ? ? 291 PHE   A-2 CB   1 
ATOM   4657 C  CG   . PHE   A-2 1 291 ? -19.519 -22.299 25.049  1.00 21.72  ? ? ? ? ? ? 291 PHE   A-2 CG   1 
ATOM   4658 C  CD1  . PHE   A-2 1 291 ? -19.127 -21.110 24.446  1.00 24.71  ? ? ? ? ? ? 291 PHE   A-2 CD1  1 
ATOM   4659 C  CD2  . PHE   A-2 1 291 ? -18.738 -23.428 24.852  1.00 23.13  ? ? ? ? ? ? 291 PHE   A-2 CD2  1 
ATOM   4660 C  CE1  . PHE   A-2 1 291 ? -17.967 -21.048 23.688  1.00 25.69  ? ? ? ? ? ? 291 PHE   A-2 CE1  1 
ATOM   4661 C  CE2  . PHE   A-2 1 291 ? -17.587 -23.366 24.080  1.00 25.09  ? ? ? ? ? ? 291 PHE   A-2 CE2  1 
ATOM   4662 C  CZ   . PHE   A-2 1 291 ? -17.197 -22.172 23.510  1.00 27.48  ? ? ? ? ? ? 291 PHE   A-2 CZ   1 
ATOM   4663 N  N    . THR   A-2 1 292 ? -22.665 -20.848 28.287  1.00 18.35  ? ? ? ? ? ? 292 THR   A-2 N    1 
ATOM   4664 C  CA   . THR   A-2 1 292 ? -24.043 -20.746 28.816  1.00 18.55  ? ? ? ? ? ? 292 THR   A-2 CA   1 
ATOM   4665 C  C    . THR   A-2 1 292 ? -25.017 -20.779 27.647  1.00 17.37  ? ? ? ? ? ? 292 THR   A-2 C    1 
ATOM   4666 O  O    . THR   A-2 1 292 ? -24.637 -20.503 26.507  1.00 19.75  ? ? ? ? ? ? 292 THR   A-2 O    1 
ATOM   4667 C  CB   . THR   A-2 1 292 ? -24.242 -19.478 29.648  1.00 20.52  ? ? ? ? ? ? 292 THR   A-2 CB   1 
ATOM   4668 O  OG1  . THR   A-2 1 292 ? -24.125 -18.390 28.734  1.00 21.93  ? ? ? ? ? ? 292 THR   A-2 OG1  1 
ATOM   4669 C  CG2  . THR   A-2 1 292 ? -23.244 -19.361 30.783  1.00 21.27  ? ? ? ? ? ? 292 THR   A-2 CG2  1 
ATOM   4670 N  N    . PRO   A-2 1 293 ? -26.304 -21.067 27.912  1.00 19.81  ? ? ? ? ? ? 293 PRO   A-2 N    1 
ATOM   4671 C  CA   . PRO   A-2 1 293 ? -27.346 -20.875 26.898  1.00 20.26  ? ? ? ? ? ? 293 PRO   A-2 CA   1 
ATOM   4672 C  C    . PRO   A-2 1 293 ? -27.274 -19.476 26.259  1.00 20.81  ? ? ? ? ? ? 293 PRO   A-2 C    1 
ATOM   4673 O  O    . PRO   A-2 1 293 ? -27.367 -19.379 25.055  1.00 23.51  ? ? ? ? ? ? 293 PRO   A-2 O    1 
ATOM   4674 C  CB   . PRO   A-2 1 293 ? -28.632 -21.104 27.694  1.00 21.31  ? ? ? ? ? ? 293 PRO   A-2 CB   1 
ATOM   4675 C  CG   . PRO   A-2 1 293 ? -28.222 -22.089 28.766  1.00 20.27  ? ? ? ? ? ? 293 PRO   A-2 CG   1 
ATOM   4676 C  CD   . PRO   A-2 1 293 ? -26.829 -21.646 29.161  1.00 19.41  ? ? ? ? ? ? 293 PRO   A-2 CD   1 
ATOM   4677 N  N    . PHE   A-2 1 294 ? -27.053 -18.432 27.067  1.00 21.46  ? ? ? ? ? ? 294 PHE   A-2 N    1 
ATOM   4678 C  CA   . PHE   A-2 1 294 ? -26.891 -17.033 26.588  1.00 24.42  ? ? ? ? ? ? 294 PHE   A-2 CA   1 
ATOM   4679 C  C    . PHE   A-2 1 294 ? -25.733 -16.929 25.591  1.00 22.35  ? ? ? ? ? ? 294 PHE   A-2 C    1 
ATOM   4680 O  O    . PHE   A-2 1 294 ? -25.886 -16.255 24.560  1.00 25.28  ? ? ? ? ? ? 294 PHE   A-2 O    1 
ATOM   4681 C  CB   . PHE   A-2 1 294 ? -26.647 -16.068 27.746  1.00 27.17  ? ? ? ? ? ? 294 PHE   A-2 CB   1 
ATOM   4682 C  CG   . PHE   A-2 1 294 ? -26.452 -14.642 27.301  1.00 33.56  ? ? ? ? ? ? 294 PHE   A-2 CG   1 
ATOM   4683 C  CD1  . PHE   A-2 1 294 ? -25.191 -14.156 26.967  1.00 34.57  ? ? ? ? ? ? 294 PHE   A-2 CD1  1 
ATOM   4684 C  CD2  . PHE   A-2 1 294 ? -27.538 -13.786 27.197  1.00 38.13  ? ? ? ? ? ? 294 PHE   A-2 CD2  1 
ATOM   4685 C  CE1  . PHE   A-2 1 294 ? -25.024 -12.841 26.556  1.00 37.53  ? ? ? ? ? ? 294 PHE   A-2 CE1  1 
ATOM   4686 C  CE2  . PHE   A-2 1 294 ? -27.367 -12.474 26.784  1.00 39.01  ? ? ? ? ? ? 294 PHE   A-2 CE2  1 
ATOM   4687 C  CZ   . PHE   A-2 1 294 ? -26.115 -12.009 26.453  1.00 36.71  ? ? ? ? ? ? 294 PHE   A-2 CZ   1 
ATOM   4688 N  N    . ASP   A-2 1 295 ? -24.584 -17.533 25.915  1.00 20.45  ? ? ? ? ? ? 295 ASP   A-2 N    1 
ATOM   4689 C  CA   . ASP   A-2 1 295 ? -23.363 -17.486 25.067  1.00 21.76  ? ? ? ? ? ? 295 ASP   A-2 CA   1 
ATOM   4690 C  C    . ASP   A-2 1 295 ? -23.674 -18.117 23.708  1.00 21.29  ? ? ? ? ? ? 295 ASP   A-2 C    1 
ATOM   4691 O  O    . ASP   A-2 1 295 ? -23.169 -17.622 22.687  1.00 22.02  ? ? ? ? ? ? 295 ASP   A-2 O    1 
ATOM   4692 C  CB   . ASP   A-2 1 295 ? -22.186 -18.219 25.717  1.00 22.69  ? ? ? ? ? ? 295 ASP   A-2 CB   1 
ATOM   4693 C  CG   . ASP   A-2 1 295 ? -21.708 -17.581 27.008  1.00 23.96  ? ? ? ? ? ? 295 ASP   A-2 CG   1 
ATOM   4694 O  OD1  . ASP   A-2 1 295 ? -22.012 -16.390 27.209  1.00 25.00  ? ? ? ? ? ? 295 ASP   A-2 OD1  1 
ATOM   4695 O  OD2  . ASP   A-2 1 295 ? -21.053 -18.300 27.815  1.00 22.79  ? ? ? ? ? ? 295 ASP   A-2 OD2  1 
ATOM   4696 N  N    . VAL   A-2 1 296 ? -24.442 -19.206 23.714  1.00 21.03  ? ? ? ? ? ? 296 VAL   A-2 N    1 
ATOM   4697 C  CA   . VAL   A-2 1 296 ? -24.785 -19.946 22.472  1.00 20.45  ? ? ? ? ? ? 296 VAL   A-2 CA   1 
ATOM   4698 C  C    . VAL   A-2 1 296 ? -25.694 -19.053 21.626  1.00 22.16  ? ? ? ? ? ? 296 VAL   A-2 C    1 
ATOM   4699 O  O    . VAL   A-2 1 296 ? -25.387 -18.874 20.451  1.00 24.69  ? ? ? ? ? ? 296 VAL   A-2 O    1 
ATOM   4700 C  CB   . VAL   A-2 1 296 ? -25.393 -21.320 22.772  1.00 20.65  ? ? ? ? ? ? 296 VAL   A-2 CB   1 
ATOM   4701 C  CG1  . VAL   A-2 1 296 ? -25.952 -21.955 21.502  1.00 22.70  ? ? ? ? ? ? 296 VAL   A-2 CG1  1 
ATOM   4702 C  CG2  . VAL   A-2 1 296 ? -24.379 -22.232 23.432  1.00 21.29  ? ? ? ? ? ? 296 VAL   A-2 CG2  1 
ATOM   4703 N  N    . VAL   A-2 1 297 ? -26.745 -18.486 22.216  1.00 24.80  ? ? ? ? ? ? 297 VAL   A-2 N    1 
ATOM   4704 C  CA   . VAL   A-2 1 297 ? -27.687 -17.576 21.495  1.00 27.17  ? ? ? ? ? ? 297 VAL   A-2 CA   1 
ATOM   4705 C  C    . VAL   A-2 1 297 ? -26.925 -16.339 20.995  1.00 28.45  ? ? ? ? ? ? 297 VAL   A-2 C    1 
ATOM   4706 O  O    . VAL   A-2 1 297 ? -27.182 -15.915 19.845  1.00 29.96  ? ? ? ? ? ? 297 VAL   A-2 O    1 
ATOM   4707 C  CB   . VAL   A-2 1 297 ? -28.896 -17.206 22.375  1.00 28.90  ? ? ? ? ? ? 297 VAL   A-2 CB   1 
ATOM   4708 C  CG1  . VAL   A-2 1 297 ? -29.741 -16.100 21.754  1.00 32.92  ? ? ? ? ? ? 297 VAL   A-2 CG1  1 
ATOM   4709 C  CG2  . VAL   A-2 1 297 ? -29.752 -18.428 22.655  1.00 31.81  ? ? ? ? ? ? 297 VAL   A-2 CG2  1 
ATOM   4710 N  N    . ARG   A-2 1 298 ? -26.012 -15.795 21.803  1.00 26.63  ? ? ? ? ? ? 298 ARG   A-2 N    1 
ATOM   4711 C  CA   . ARG   A-2 1 298 ? -25.233 -14.570 21.475  1.00 30.37  ? ? ? ? ? ? 298 ARG   A-2 CA   1 
ATOM   4712 C  C    . ARG   A-2 1 298 ? -24.438 -14.811 20.190  1.00 28.61  ? ? ? ? ? ? 298 ARG   A-2 C    1 
ATOM   4713 O  O    . ARG   A-2 1 298 ? -24.342 -13.893 19.363  1.00 32.66  ? ? ? ? ? ? 298 ARG   A-2 O    1 
ATOM   4714 C  CB   . ARG   A-2 1 298 ? -24.305 -14.205 22.643  1.00 31.43  ? ? ? ? ? ? 298 ARG   A-2 CB   1 
ATOM   4715 C  CG   . ARG   A-2 1 298 ? -23.334 -13.059 22.390  1.00 34.57  ? ? ? ? ? ? 298 ARG   A-2 CG   1 
ATOM   4716 C  CD   . ARG   A-2 1 298 ? -22.315 -12.894 23.515  1.00 33.83  ? ? ? ? ? ? 298 ARG   A-2 CD   1 
ATOM   4717 N  NE   . ARG   A-2 1 298 ? -21.176 -12.117 23.034  1.00 33.76  ? ? ? ? ? ? 298 ARG   A-2 NE   1 
ATOM   4718 C  CZ   . ARG   A-2 1 298 ? -19.904 -12.228 23.429  1.00 31.67  ? ? ? ? ? ? 298 ARG   A-2 CZ   1 
ATOM   4719 N  NH1  . ARG   A-2 1 298 ? -19.521 -13.106 24.353  1.00 39.55  ? ? ? ? ? ? 298 ARG   A-2 NH1  1 
ATOM   4720 N  NH2  . ARG   A-2 1 298 ? -18.998 -11.462 22.853  1.00 28.33  ? ? ? ? ? ? 298 ARG   A-2 NH2  1 
ATOM   4721 N  N    . GLN   A-2 1 299 ? -23.877 -16.009 20.039  1.00 26.75  ? ? ? ? ? ? 299 GLN   A-2 N    1 
ATOM   4722 C  CA   . GLN   A-2 1 299 ? -22.852 -16.286 19.013  1.00 25.94  ? ? ? ? ? ? 299 GLN   A-2 CA   1 
ATOM   4723 C  C    . GLN   A-2 1 299 ? -23.467 -16.984 17.796  1.00 26.38  ? ? ? ? ? ? 299 GLN   A-2 C    1 
ATOM   4724 O  O    . GLN   A-2 1 299 ? -22.987 -16.715 16.684  1.00 29.21  ? ? ? ? ? ? 299 GLN   A-2 O    1 
ATOM   4725 C  CB   . GLN   A-2 1 299 ? -21.720 -17.106 19.627  1.00 25.32  ? ? ? ? ? ? 299 GLN   A-2 CB   1 
ATOM   4726 C  CG   . GLN   A-2 1 299 ? -20.556 -17.229 18.678  1.00 23.71  ? ? ? ? ? ? 299 GLN   A-2 CG   1 
ATOM   4727 C  CD   . GLN   A-2 1 299 ? -19.356 -17.962 19.216  1.00 22.55  ? ? ? ? ? ? 299 GLN   A-2 CD   1 
ATOM   4728 O  OE1  . GLN   A-2 1 299 ? -18.537 -18.415 18.432  1.00 22.66  ? ? ? ? ? ? 299 GLN   A-2 OE1  1 
ATOM   4729 N  NE2  . GLN   A-2 1 299 ? -19.229 -18.069 20.531  1.00 22.12  ? ? ? ? ? ? 299 GLN   A-2 NE2  1 
ATOM   4730 N  N    . CYS   A-2 1 300 ? -24.452 -17.858 17.993  1.00 27.92  ? ? ? ? ? ? 300 CYS   A-2 N    1 
ATOM   4731 C  CA   . CYS   A-2 1 300 ? -24.930 -18.783 16.939  1.00 30.64  ? ? ? ? ? ? 300 CYS   A-2 CA   1 
ATOM   4732 C  C    . CYS   A-2 1 300 ? -25.969 -18.088 16.070  1.00 33.25  ? ? ? ? ? ? 300 CYS   A-2 C    1 
ATOM   4733 O  O    . CYS   A-2 1 300 ? -26.607 -17.106 16.528  1.00 33.46  ? ? ? ? ? ? 300 CYS   A-2 O    1 
ATOM   4734 C  CB   . CYS   A-2 1 300 ? -25.508 -20.077 17.494  1.00 29.72  ? ? ? ? ? ? 300 CYS   A-2 CB   1 
ATOM   4735 S  SG   . CYS   A-2 1 300 ? -24.214 -21.209 18.046  1.00 34.72  ? ? ? ? ? ? 300 CYS   A-2 SG   1 
ATOM   4736 N  N    . SER   A-2 1 301 ? -26.101 -18.590 14.846  1.00 37.60  ? ? ? ? ? ? 301 SER   A-2 N    1 
ATOM   4737 C  CA   . SER   A-2 1 301 ? -27.166 -18.201 13.898  1.00 38.76  ? ? ? ? ? ? 301 SER   A-2 CA   1 
ATOM   4738 C  C    . SER   A-2 1 301 ? -28.529 -18.331 14.584  1.00 40.46  ? ? ? ? ? ? 301 SER   A-2 C    1 
ATOM   4739 O  O    . SER   A-2 1 301 ? -28.666 -19.219 15.464  1.00 38.31  ? ? ? ? ? ? 301 SER   A-2 O    1 
ATOM   4740 C  CB   . SER   A-2 1 301 ? -27.125 -19.046 12.666  1.00 42.36  ? ? ? ? ? ? 301 SER   A-2 CB   1 
ATOM   4741 O  OG   . SER   A-2 1 301 ? -28.118 -18.601 11.762  1.00 44.28  ? ? ? ? ? ? 301 SER   A-2 OG   1 
ATOM   4742 N  N    . GLY   A-2 1 302 ? -29.483 -17.488 14.176  1.00 44.12  ? ? ? ? ? ? 302 GLY   A-2 N    1 
ATOM   4743 C  CA   . GLY   A-2 1 302 ? -30.895 -17.537 14.601  1.00 45.49  ? ? ? ? ? ? 302 GLY   A-2 CA   1 
ATOM   4744 C  C    . GLY   A-2 1 302 ? -31.737 -18.502 13.777  1.00 50.07  ? ? ? ? ? ? 302 GLY   A-2 C    1 
ATOM   4745 O  O    . GLY   A-2 1 302 ? -32.941 -18.603 14.087  1.00 58.34  ? ? ? ? ? ? 302 GLY   A-2 O    1 
ATOM   4746 N  N    . VAL   A-2 1 303 ? -31.151 -19.192 12.783  1.00 58.96  ? ? ? ? ? ? 303 VAL   A-2 N    1 
ATOM   4747 C  CA   . VAL   A-2 1 303 ? -31.856 -20.168 11.889  1.00 63.18  ? ? ? ? ? ? 303 VAL   A-2 CA   1 
ATOM   4748 C  C    . VAL   A-2 1 303 ? -31.108 -21.509 11.904  1.00 65.30  ? ? ? ? ? ? 303 VAL   A-2 C    1 
ATOM   4749 O  O    . VAL   A-2 1 303 ? -29.879 -21.590 11.934  1.00 71.20  ? ? ? ? ? ? 303 VAL   A-2 O    1 
ATOM   4750 C  CB   . VAL   A-2 1 303 ? -32.019 -19.617 10.456  1.00 67.39  ? ? ? ? ? ? 303 VAL   A-2 CB   1 
ATOM   4751 C  CG1  . VAL   A-2 1 303 ? -32.926 -18.396 10.435  1.00 72.00  ? ? ? ? ? ? 303 VAL   A-2 CG1  1 
ATOM   4752 C  CG2  . VAL   A-2 1 303 ? -30.691 -19.297 9.779   1.00 67.84  ? ? ? ? ? ? 303 VAL   A-2 CG2  1 
HETATM 4753 C  C2   . A1IL0 B   2 .   ? -21.832 -12.820 4.808   1.00 26.66  ? ? ? ? ? ? 401 A1IL0 A   C2   1 
HETATM 4754 C  C3   . A1IL0 B   2 .   ? -21.349 -13.916 5.702   1.00 24.25  ? ? ? ? ? ? 401 A1IL0 A   C3   1 
HETATM 4755 C  C4   . A1IL0 B   2 .   ? -20.010 -13.945 6.130   1.00 24.30  ? ? ? ? ? ? 401 A1IL0 A   C4   1 
HETATM 4756 C  C6   . A1IL0 B   2 .   ? -20.318 -15.876 7.397   1.00 23.50  ? ? ? ? ? ? 401 A1IL0 A   C6   1 
HETATM 4757 C  C7   . A1IL0 B   2 .   ? -21.691 -15.962 7.030   1.00 23.89  ? ? ? ? ? ? 401 A1IL0 A   C7   1 
HETATM 4758 C  C8   . A1IL0 B   2 .   ? -22.523 -16.994 7.498   1.00 25.43  ? ? ? ? ? ? 401 A1IL0 A   C8   1 
HETATM 4759 C  C11  . A1IL0 B   2 .   ? -23.612 -15.077 5.809   1.00 26.56  ? ? ? ? ? ? 401 A1IL0 A   C11  1 
HETATM 4760 C  C12  . A1IL0 B   2 .   ? -22.243 -14.976 6.168   1.00 24.63  ? ? ? ? ? ? 401 A1IL0 A   C12  1 
HETATM 4761 N  N13  . A1IL0 B   2 .   ? -21.632 -12.856 3.486   1.00 27.04  ? ? ? ? ? ? 401 A1IL0 A   N13  1 
HETATM 4762 C  C15  . A1IL0 B   2 .   ? -21.581 -12.245 1.144   1.00 28.88  ? ? ? ? ? ? 401 A1IL0 A   C15  1 
HETATM 4763 C  C16  . A1IL0 B   2 .   ? -20.429 -13.219 1.473   1.00 25.36  ? ? ? ? ? ? 401 A1IL0 A   C16  1 
HETATM 4764 C  C17  . A1IL0 B   2 .   ? -20.923 -13.911 2.754   1.00 25.03  ? ? ? ? ? ? 401 A1IL0 A   C17  1 
HETATM 4765 C  C19  . A1IL0 B   2 .   ? -21.853 -15.124 2.494   1.00 25.65  ? ? ? ? ? ? 401 A1IL0 A   C19  1 
HETATM 4766 N  N22  . A1IL0 B   2 .   ? -21.696 -17.109 0.918   1.00 26.68  ? ? ? ? ? ? 401 A1IL0 A   N22  1 
HETATM 4767 C  C23  . A1IL0 B   2 .   ? -23.151 -17.061 0.715   1.00 29.85  ? ? ? ? ? ? 401 A1IL0 A   C23  1 
HETATM 4768 C  C24  . A1IL0 B   2 .   ? -20.928 -18.136 0.176   1.00 28.09  ? ? ? ? ? ? 401 A1IL0 A   C24  1 
HETATM 4769 C  C27  . A1IL0 B   2 .   ? -20.565 -16.562 -1.687  1.00 28.87  ? ? ? ? ? ? 401 A1IL0 A   C27  1 
HETATM 4770 C  C30  . A1IL0 B   2 .   ? -19.494 -14.060 -2.242  1.00 33.28  ? ? ? ? ? ? 401 A1IL0 A   C30  1 
HETATM 4771 C  C32  . A1IL0 B   2 .   ? -18.649 -15.141 -2.047  1.00 31.44  ? ? ? ? ? ? 401 A1IL0 A   C32  1 
HETATM 4772 C  C33  . A1IL0 B   2 .   ? -19.187 -16.388 -1.776  1.00 30.21  ? ? ? ? ? ? 401 A1IL0 A   C33  1 
HETATM 4773 C  C34  . A1IL0 B   2 .   ? -21.246 -19.547 0.627   1.00 30.34  ? ? ? ? ? ? 401 A1IL0 A   C34  1 
HETATM 4774 C  C37  . A1IL0 B   2 .   ? -21.997 -21.165 2.316   1.00 35.86  ? ? ? ? ? ? 401 A1IL0 A   C37  1 
HETATM 4775 O  O1   . A1IL0 B   2 .   ? -22.454 -11.878 5.263   1.00 28.16  ? ? ? ? ? ? 401 A1IL0 A   O1   1 
HETATM 4776 N  N5   . A1IL0 B   2 .   ? -19.544 -14.902 6.944   1.00 24.10  ? ? ? ? ? ? 401 A1IL0 A   N5   1 
HETATM 4777 C  C9   . A1IL0 B   2 .   ? -23.836 -17.060 7.139   1.00 26.36  ? ? ? ? ? ? 401 A1IL0 A   C9   1 
HETATM 4778 C  C10  . A1IL0 B   2 .   ? -24.382 -16.096 6.290   1.00 25.85  ? ? ? ? ? ? 401 A1IL0 A   C10  1 
HETATM 4779 C  C14  . A1IL0 B   2 .   ? -22.090 -11.812 2.543   1.00 27.34  ? ? ? ? ? ? 401 A1IL0 A   C14  1 
HETATM 4780 C  C20  . A1IL0 B   2 .   ? -21.089 -16.219 1.756   1.00 25.30  ? ? ? ? ? ? 401 A1IL0 A   C20  1 
HETATM 4781 O  O21  . A1IL0 B   2 .   ? -19.875 -16.281 1.915   1.00 23.46  ? ? ? ? ? ? 401 A1IL0 A   O21  1 
HETATM 4782 C  C26  . A1IL0 B   2 .   ? -21.106 -17.929 -1.356  1.00 30.31  ? ? ? ? ? ? 401 A1IL0 A   C26  1 
HETATM 4783 C  C28  . A1IL0 B   2 .   ? -21.413 -15.482 -1.883  1.00 32.79  ? ? ? ? ? ? 401 A1IL0 A   C28  1 
HETATM 4784 C  C29  . A1IL0 B   2 .   ? -20.875 -14.230 -2.159  1.00 31.86  ? ? ? ? ? ? 401 A1IL0 A   C29  1 
HETATM 4785 CL CL31 . A1IL0 B   2 .   ? -18.816 -12.499 -2.584  1.00 47.56  ? ? ? ? ? ? 401 A1IL0 A   CL31 1 
HETATM 4786 O  O35  . A1IL0 B   2 .   ? -21.015 -20.484 -0.125  1.00 37.70  ? ? ? ? ? ? 401 A1IL0 A   O35  1 
HETATM 4787 N  N36  . A1IL0 B   2 .   ? -21.725 -19.790 1.865   1.00 31.77  ? ? ? ? ? ? 401 A1IL0 A   N36  1 
HETATM 4788 C  C2   . A1IL0 B-2 2 .   ? 0.149   -12.820 42.161  1.00 26.66  ? ? ? ? ? ? 401 A1IL0 A-2 C2   1 
HETATM 4789 C  C3   . A1IL0 B-2 2 .   ? -0.334  -13.916 41.267  1.00 24.25  ? ? ? ? ? ? 401 A1IL0 A-2 C3   1 
HETATM 4790 C  C4   . A1IL0 B-2 2 .   ? -1.673  -13.945 40.839  1.00 24.30  ? ? ? ? ? ? 401 A1IL0 A-2 C4   1 
HETATM 4791 C  C6   . A1IL0 B-2 2 .   ? -1.365  -15.876 39.572  1.00 23.50  ? ? ? ? ? ? 401 A1IL0 A-2 C6   1 
HETATM 4792 C  C7   . A1IL0 B-2 2 .   ? 0.008   -15.962 39.939  1.00 23.89  ? ? ? ? ? ? 401 A1IL0 A-2 C7   1 
HETATM 4793 C  C8   . A1IL0 B-2 2 .   ? 0.840   -16.994 39.471  1.00 25.43  ? ? ? ? ? ? 401 A1IL0 A-2 C8   1 
HETATM 4794 C  C11  . A1IL0 B-2 2 .   ? 1.929   -15.077 41.160  1.00 26.56  ? ? ? ? ? ? 401 A1IL0 A-2 C11  1 
HETATM 4795 C  C12  . A1IL0 B-2 2 .   ? 0.560   -14.976 40.801  1.00 24.63  ? ? ? ? ? ? 401 A1IL0 A-2 C12  1 
HETATM 4796 N  N13  . A1IL0 B-2 2 .   ? -0.051  -12.856 43.483  1.00 27.04  ? ? ? ? ? ? 401 A1IL0 A-2 N13  1 
HETATM 4797 C  C15  . A1IL0 B-2 2 .   ? -0.102  -12.245 45.825  1.00 28.88  ? ? ? ? ? ? 401 A1IL0 A-2 C15  1 
HETATM 4798 C  C16  . A1IL0 B-2 2 .   ? -1.254  -13.219 45.496  1.00 25.36  ? ? ? ? ? ? 401 A1IL0 A-2 C16  1 
HETATM 4799 C  C17  . A1IL0 B-2 2 .   ? -0.760  -13.911 44.215  1.00 25.03  ? ? ? ? ? ? 401 A1IL0 A-2 C17  1 
HETATM 4800 C  C19  . A1IL0 B-2 2 .   ? 0.170   -15.124 44.475  1.00 25.65  ? ? ? ? ? ? 401 A1IL0 A-2 C19  1 
HETATM 4801 N  N22  . A1IL0 B-2 2 .   ? 0.013   -17.109 46.051  1.00 26.68  ? ? ? ? ? ? 401 A1IL0 A-2 N22  1 
HETATM 4802 C  C23  . A1IL0 B-2 2 .   ? 1.468   -17.061 46.254  1.00 29.85  ? ? ? ? ? ? 401 A1IL0 A-2 C23  1 
HETATM 4803 C  C24  . A1IL0 B-2 2 .   ? -0.755  -18.136 46.793  1.00 28.09  ? ? ? ? ? ? 401 A1IL0 A-2 C24  1 
HETATM 4804 C  C27  . A1IL0 B-2 2 .   ? -1.118  -16.562 48.656  1.00 28.87  ? ? ? ? ? ? 401 A1IL0 A-2 C27  1 
HETATM 4805 C  C30  . A1IL0 B-2 2 .   ? -2.189  -14.060 49.211  1.00 33.28  ? ? ? ? ? ? 401 A1IL0 A-2 C30  1 
HETATM 4806 C  C32  . A1IL0 B-2 2 .   ? -3.034  -15.141 49.016  1.00 31.44  ? ? ? ? ? ? 401 A1IL0 A-2 C32  1 
HETATM 4807 C  C33  . A1IL0 B-2 2 .   ? -2.496  -16.388 48.745  1.00 30.21  ? ? ? ? ? ? 401 A1IL0 A-2 C33  1 
HETATM 4808 C  C34  . A1IL0 B-2 2 .   ? -0.437  -19.547 46.342  1.00 30.34  ? ? ? ? ? ? 401 A1IL0 A-2 C34  1 
HETATM 4809 C  C37  . A1IL0 B-2 2 .   ? 0.314   -21.165 44.653  1.00 35.86  ? ? ? ? ? ? 401 A1IL0 A-2 C37  1 
HETATM 4810 O  O1   . A1IL0 B-2 2 .   ? 0.771   -11.878 41.706  1.00 28.16  ? ? ? ? ? ? 401 A1IL0 A-2 O1   1 
HETATM 4811 N  N5   . A1IL0 B-2 2 .   ? -2.139  -14.902 40.025  1.00 24.10  ? ? ? ? ? ? 401 A1IL0 A-2 N5   1 
HETATM 4812 C  C9   . A1IL0 B-2 2 .   ? 2.153   -17.060 39.830  1.00 26.36  ? ? ? ? ? ? 401 A1IL0 A-2 C9   1 
HETATM 4813 C  C10  . A1IL0 B-2 2 .   ? 2.699   -16.096 40.679  1.00 25.85  ? ? ? ? ? ? 401 A1IL0 A-2 C10  1 
HETATM 4814 C  C14  . A1IL0 B-2 2 .   ? 0.407   -11.812 44.426  1.00 27.34  ? ? ? ? ? ? 401 A1IL0 A-2 C14  1 
HETATM 4815 C  C20  . A1IL0 B-2 2 .   ? -0.594  -16.219 45.213  1.00 25.30  ? ? ? ? ? ? 401 A1IL0 A-2 C20  1 
HETATM 4816 O  O21  . A1IL0 B-2 2 .   ? -1.808  -16.281 45.054  1.00 23.46  ? ? ? ? ? ? 401 A1IL0 A-2 O21  1 
HETATM 4817 C  C26  . A1IL0 B-2 2 .   ? -0.577  -17.929 48.325  1.00 30.31  ? ? ? ? ? ? 401 A1IL0 A-2 C26  1 
HETATM 4818 C  C28  . A1IL0 B-2 2 .   ? -0.270  -15.482 48.852  1.00 32.79  ? ? ? ? ? ? 401 A1IL0 A-2 C28  1 
HETATM 4819 C  C29  . A1IL0 B-2 2 .   ? -0.808  -14.230 49.128  1.00 31.86  ? ? ? ? ? ? 401 A1IL0 A-2 C29  1 
HETATM 4820 CL CL31 . A1IL0 B-2 2 .   ? -2.867  -12.499 49.553  1.00 47.56  ? ? ? ? ? ? 401 A1IL0 A-2 CL31 1 
HETATM 4821 O  O35  . A1IL0 B-2 2 .   ? -0.668  -20.484 47.094  1.00 37.70  ? ? ? ? ? ? 401 A1IL0 A-2 O35  1 
HETATM 4822 N  N36  . A1IL0 B-2 2 .   ? 0.042   -19.790 45.104  1.00 31.77  ? ? ? ? ? ? 401 A1IL0 A-2 N36  1 
HETATM 4823 O  O    . HOH   C   3 .   ? -25.262 -1.472  -5.503  1.00 49.78  ? ? ? ? ? ? 501 HOH   A   O    1 
HETATM 4824 O  O    . HOH   C   3 .   ? -25.874 3.367   -2.735  1.00 61.16  ? ? ? ? ? ? 502 HOH   A   O    1 
HETATM 4825 O  O    . HOH   C   3 .   ? -23.509 -3.555  -8.486  1.00 62.47  ? ? ? ? ? ? 503 HOH   A   O    1 
HETATM 4826 O  O    . HOH   C   3 .   ? -7.750  -37.440 21.258  1.00 60.38  ? ? ? ? ? ? 504 HOH   A   O    1 
HETATM 4827 O  O    . HOH   C   3 .   ? -20.974 8.612   3.916   1.00 46.96  ? ? ? ? ? ? 505 HOH   A   O    1 
HETATM 4828 O  O    . HOH   C   3 .   ? -5.734  -25.185 19.343  1.00 26.54  ? ? ? ? ? ? 506 HOH   A   O    1 
HETATM 4829 O  O    . HOH   C   3 .   ? 2.413   -7.987  15.996  1.00 58.64  ? ? ? ? ? ? 507 HOH   A   O    1 
HETATM 4830 O  O    . HOH   C   3 .   ? -7.020  -1.037  -8.915  1.00 56.17  ? ? ? ? ? ? 508 HOH   A   O    1 
HETATM 4831 O  O    . HOH   C   3 .   ? -28.244 -2.068  4.069   1.00 52.14  ? ? ? ? ? ? 509 HOH   A   O    1 
HETATM 4832 O  O    . HOH   C   3 .   ? 5.334   -41.980 6.567   1.00 50.22  ? ? ? ? ? ? 510 HOH   A   O    1 
HETATM 4833 O  O    . HOH   C   3 .   ? 8.782   -18.727 27.968  1.00 51.18  ? ? ? ? ? ? 511 HOH   A   O    1 
HETATM 4834 O  O    . HOH   C   3 .   ? -22.474 -0.808  -10.010 1.00 47.95  ? ? ? ? ? ? 512 HOH   A   O    1 
HETATM 4835 O  O    . HOH   C   3 .   ? -5.180  -19.392 18.058  1.00 39.88  ? ? ? ? ? ? 513 HOH   A   O    1 
HETATM 4836 O  O    . HOH   C   3 .   ? 16.548  -38.237 25.797  1.00 62.27  ? ? ? ? ? ? 514 HOH   A   O    1 
HETATM 4837 O  O    . HOH   C   3 .   ? 17.082  -21.651 19.028  1.00 49.46  ? ? ? ? ? ? 515 HOH   A   O    1 
HETATM 4838 O  O    . HOH   C   3 .   ? -20.986 9.387   1.077   1.00 54.27  ? ? ? ? ? ? 516 HOH   A   O    1 
HETATM 4839 O  O    . HOH   C   3 .   ? -0.740  2.945   18.791  1.00 39.61  ? ? ? ? ? ? 517 HOH   A   O    1 
HETATM 4840 O  O    . HOH   C   3 .   ? 3.058   -8.895  20.683  1.00 55.89  ? ? ? ? ? ? 518 HOH   A   O    1 
HETATM 4841 O  O    . HOH   C   3 .   ? 9.555   -36.850 26.351  1.00 35.32  ? ? ? ? ? ? 519 HOH   A   O    1 
HETATM 4842 O  O    . HOH   C   3 .   ? -13.182 -6.062  13.076  1.00 28.20  ? ? ? ? ? ? 520 HOH   A   O    1 
HETATM 4843 O  O    . HOH   C   3 .   ? 0.752   -36.692 4.973   1.00 44.33  ? ? ? ? ? ? 521 HOH   A   O    1 
HETATM 4844 O  O    . HOH   C   3 .   ? -23.758 -20.553 7.179   1.00 38.77  ? ? ? ? ? ? 522 HOH   A   O    1 
HETATM 4845 O  O    . HOH   C   3 .   ? 1.626   -24.974 6.226   1.00 30.81  ? ? ? ? ? ? 523 HOH   A   O    1 
HETATM 4846 O  O    . HOH   C   3 .   ? -10.351 -28.930 21.701  1.00 52.02  ? ? ? ? ? ? 524 HOH   A   O    1 
HETATM 4847 O  O    . HOH   C   3 .   ? -23.952 -7.342  -2.156  1.00 57.93  ? ? ? ? ? ? 525 HOH   A   O    1 
HETATM 4848 O  O    . HOH   C   3 .   ? -6.837  -40.237 23.159  1.00 61.57  ? ? ? ? ? ? 526 HOH   A   O    1 
HETATM 4849 O  O    . HOH   C   3 .   ? -3.789  -33.859 3.800   1.00 59.26  ? ? ? ? ? ? 527 HOH   A   O    1 
HETATM 4850 O  O    . HOH   C   3 .   ? -6.054  -30.837 16.517  1.00 46.39  ? ? ? ? ? ? 528 HOH   A   O    1 
HETATM 4851 O  O    . HOH   C   3 .   ? -25.003 3.183   -11.476 1.00 50.20  ? ? ? ? ? ? 529 HOH   A   O    1 
HETATM 4852 O  O    . HOH   C   3 .   ? -0.536  -14.058 20.535  1.00 37.02  ? ? ? ? ? ? 530 HOH   A   O    1 
HETATM 4853 O  O    . HOH   C   3 .   ? -19.544 -13.573 15.055  1.00 26.00  ? ? ? ? ? ? 531 HOH   A   O    1 
HETATM 4854 O  O    . HOH   C   3 .   ? 7.158   -16.805 28.926  1.00 40.32  ? ? ? ? ? ? 532 HOH   A   O    1 
HETATM 4855 O  O    . HOH   C   3 .   ? -18.541 -22.716 -2.622  1.00 40.67  ? ? ? ? ? ? 533 HOH   A   O    1 
HETATM 4856 O  O    . HOH   C   3 .   ? 17.082  -21.838 11.703  1.00 46.93  ? ? ? ? ? ? 534 HOH   A   O    1 
HETATM 4857 O  O    . HOH   C   3 .   ? -19.192 -2.887  20.710  1.00 47.19  ? ? ? ? ? ? 535 HOH   A   O    1 
HETATM 4858 O  O    . HOH   C   3 .   ? 16.554  -34.808 8.926   1.00 52.91  ? ? ? ? ? ? 536 HOH   A   O    1 
HETATM 4859 O  O    . HOH   C   3 .   ? 17.822  -36.370 20.728  1.00 55.97  ? ? ? ? ? ? 537 HOH   A   O    1 
HETATM 4860 O  O    . HOH   C   3 .   ? -15.264 -11.573 -10.506 1.00 50.59  ? ? ? ? ? ? 538 HOH   A   O    1 
HETATM 4861 O  O    . HOH   C   3 .   ? -23.782 8.207   -9.516  1.00 55.86  ? ? ? ? ? ? 539 HOH   A   O    1 
HETATM 4862 O  O    . HOH   C   3 .   ? -8.442  3.089   18.144  1.00 38.86  ? ? ? ? ? ? 540 HOH   A   O    1 
HETATM 4863 O  O    . HOH   C   3 .   ? -23.222 -7.834  4.351   1.00 42.45  ? ? ? ? ? ? 541 HOH   A   O    1 
HETATM 4864 O  O    . HOH   C   3 .   ? -11.595 -28.856 29.625  1.00 51.47  ? ? ? ? ? ? 542 HOH   A   O    1 
HETATM 4865 O  O    . HOH   C   3 .   ? -24.717 -0.821  15.431  1.00 90.18  ? ? ? ? ? ? 543 HOH   A   O    1 
HETATM 4866 O  O    . HOH   C   3 .   ? -22.909 -5.599  8.969   1.00 31.45  ? ? ? ? ? ? 544 HOH   A   O    1 
HETATM 4867 O  O    . HOH   C   3 .   ? -4.323  -33.719 10.533  1.00 37.94  ? ? ? ? ? ? 545 HOH   A   O    1 
HETATM 4868 O  O    . HOH   C   3 .   ? 0.000   -8.641  0.000   0.50 31.28  ? ? ? ? ? ? 546 HOH   A   O    1 
HETATM 4869 O  O    . HOH   C   3 .   ? -3.270  -31.286 2.634   1.00 47.48  ? ? ? ? ? ? 547 HOH   A   O    1 
HETATM 4870 O  O    . HOH   C   3 .   ? 17.857  -26.150 29.806  1.00 58.37  ? ? ? ? ? ? 548 HOH   A   O    1 
HETATM 4871 O  O    . HOH   C   3 .   ? -3.746  -35.043 16.126  1.00 27.86  ? ? ? ? ? ? 549 HOH   A   O    1 
HETATM 4872 O  O    . HOH   C   3 .   ? -21.279 -22.912 5.402   1.00 40.10  ? ? ? ? ? ? 550 HOH   A   O    1 
HETATM 4873 O  O    . HOH   C   3 .   ? 6.625   -29.505 34.745  1.00 35.60  ? ? ? ? ? ? 551 HOH   A   O    1 
HETATM 4874 O  O    . HOH   C   3 .   ? -13.001 -27.209 5.925   1.00 24.33  ? ? ? ? ? ? 552 HOH   A   O    1 
HETATM 4875 O  O    . HOH   C   3 .   ? -24.509 -6.198  -9.641  1.00 71.44  ? ? ? ? ? ? 553 HOH   A   O    1 
HETATM 4876 O  O    . HOH   C   3 .   ? -7.539  -24.577 0.369   1.00 24.72  ? ? ? ? ? ? 554 HOH   A   O    1 
HETATM 4877 O  O    . HOH   C   3 .   ? 5.773   -22.395 35.846  1.00 56.74  ? ? ? ? ? ? 555 HOH   A   O    1 
HETATM 4878 O  O    . HOH   C   3 .   ? -8.436  -21.382 12.411  1.00 19.79  ? ? ? ? ? ? 556 HOH   A   O    1 
HETATM 4879 O  O    . HOH   C   3 .   ? 0.323   -24.202 3.585   1.00 31.83  ? ? ? ? ? ? 557 HOH   A   O    1 
HETATM 4880 O  O    . HOH   C   3 .   ? -13.642 -28.910 1.642   1.00 40.92  ? ? ? ? ? ? 558 HOH   A   O    1 
HETATM 4881 O  O    . HOH   C   3 .   ? -11.575 -20.579 -5.937  1.00 29.07  ? ? ? ? ? ? 559 HOH   A   O    1 
HETATM 4882 O  O    . HOH   C   3 .   ? 11.963  -18.742 19.325  1.00 43.49  ? ? ? ? ? ? 560 HOH   A   O    1 
HETATM 4883 O  O    . HOH   C   3 .   ? 14.818  -41.962 15.629  1.00 47.95  ? ? ? ? ? ? 561 HOH   A   O    1 
HETATM 4884 O  O    . HOH   C   3 .   ? -13.562 0.587   -12.393 1.00 44.45  ? ? ? ? ? ? 562 HOH   A   O    1 
HETATM 4885 O  O    . HOH   C   3 .   ? -4.010  -37.585 12.373  1.00 37.95  ? ? ? ? ? ? 563 HOH   A   O    1 
HETATM 4886 O  O    . HOH   C   3 .   ? -20.674 -7.673  -13.645 1.00 56.98  ? ? ? ? ? ? 564 HOH   A   O    1 
HETATM 4887 O  O    . HOH   C   3 .   ? 10.587  -21.522 21.887  1.00 34.50  ? ? ? ? ? ? 565 HOH   A   O    1 
HETATM 4888 O  O    . HOH   C   3 .   ? -3.520  -40.187 16.335  1.00 40.33  ? ? ? ? ? ? 566 HOH   A   O    1 
HETATM 4889 O  O    . HOH   C   3 .   ? 4.395   -34.349 6.602   1.00 41.87  ? ? ? ? ? ? 567 HOH   A   O    1 
HETATM 4890 O  O    . HOH   C   3 .   ? -9.353  -27.408 8.323   1.00 31.62  ? ? ? ? ? ? 568 HOH   A   O    1 
HETATM 4891 O  O    . HOH   C   3 .   ? -1.827  -14.278 17.914  1.00 25.13  ? ? ? ? ? ? 569 HOH   A   O    1 
HETATM 4892 O  O    . HOH   C   3 .   ? 16.344  -25.757 19.517  1.00 43.36  ? ? ? ? ? ? 570 HOH   A   O    1 
HETATM 4893 O  O    . HOH   C   3 .   ? 3.618   -21.640 13.836  1.00 27.12  ? ? ? ? ? ? 571 HOH   A   O    1 
HETATM 4894 O  O    . HOH   C   3 .   ? -4.832  -1.501  1.177   1.00 40.27  ? ? ? ? ? ? 572 HOH   A   O    1 
HETATM 4895 O  O    . HOH   C   3 .   ? -2.176  -24.886 1.132   1.00 33.22  ? ? ? ? ? ? 573 HOH   A   O    1 
HETATM 4896 O  O    . HOH   C   3 .   ? 3.095   -47.221 9.591   1.00 57.49  ? ? ? ? ? ? 574 HOH   A   O    1 
HETATM 4897 O  O    . HOH   C   3 .   ? 0.083   -19.560 32.994  1.00 30.20  ? ? ? ? ? ? 575 HOH   A   O    1 
HETATM 4898 O  O    . HOH   C   3 .   ? -26.244 -11.831 11.724  1.00 43.68  ? ? ? ? ? ? 576 HOH   A   O    1 
HETATM 4899 O  O    . HOH   C   3 .   ? -3.388  -13.570 -3.077  1.00 18.94  ? ? ? ? ? ? 577 HOH   A   O    1 
HETATM 4900 O  O    . HOH   C   3 .   ? -9.191  -25.058 -2.050  1.00 32.08  ? ? ? ? ? ? 578 HOH   A   O    1 
HETATM 4901 O  O    . HOH   C   3 .   ? -9.701  5.748   -2.610  1.00 43.94  ? ? ? ? ? ? 579 HOH   A   O    1 
HETATM 4902 O  O    . HOH   C   3 .   ? 3.899   -20.529 10.338  1.00 39.24  ? ? ? ? ? ? 580 HOH   A   O    1 
HETATM 4903 O  O    . HOH   C   3 .   ? 10.346  -24.001 8.642   1.00 32.34  ? ? ? ? ? ? 581 HOH   A   O    1 
HETATM 4904 O  O    . HOH   C   3 .   ? -24.703 -3.414  -3.143  1.00 47.74  ? ? ? ? ? ? 582 HOH   A   O    1 
HETATM 4905 O  O    . HOH   C   3 .   ? 3.737   -39.696 24.877  1.00 40.44  ? ? ? ? ? ? 583 HOH   A   O    1 
HETATM 4906 O  O    . HOH   C   3 .   ? -1.187  -28.932 35.848  1.00 65.14  ? ? ? ? ? ? 584 HOH   A   O    1 
HETATM 4907 O  O    . HOH   C   3 .   ? -23.484 2.884   6.452   1.00 40.99  ? ? ? ? ? ? 585 HOH   A   O    1 
HETATM 4908 O  O    . HOH   C   3 .   ? -10.402 14.091  12.877  1.00 52.33  ? ? ? ? ? ? 586 HOH   A   O    1 
HETATM 4909 O  O    . HOH   C   3 .   ? 11.727  -38.367 6.885   1.00 54.99  ? ? ? ? ? ? 587 HOH   A   O    1 
HETATM 4910 O  O    . HOH   C   3 .   ? 1.933   -15.846 17.347  1.00 28.66  ? ? ? ? ? ? 588 HOH   A   O    1 
HETATM 4911 O  O    . HOH   C   3 .   ? -0.909  -25.929 37.063  1.00 53.61  ? ? ? ? ? ? 589 HOH   A   O    1 
HETATM 4912 O  O    . HOH   C   3 .   ? -8.786  -17.209 3.079   1.00 19.24  ? ? ? ? ? ? 590 HOH   A   O    1 
HETATM 4913 O  O    . HOH   C   3 .   ? -14.963 -8.841  -1.818  1.00 25.71  ? ? ? ? ? ? 591 HOH   A   O    1 
HETATM 4914 O  O    . HOH   C   3 .   ? -3.234  -18.277 20.055  1.00 23.36  ? ? ? ? ? ? 592 HOH   A   O    1 
HETATM 4915 O  O    . HOH   C   3 .   ? -5.889  -31.092 31.583  1.00 42.84  ? ? ? ? ? ? 593 HOH   A   O    1 
HETATM 4916 O  O    . HOH   C   3 .   ? -11.650 -29.266 -1.908  1.00 41.34  ? ? ? ? ? ? 594 HOH   A   O    1 
HETATM 4917 O  O    . HOH   C   3 .   ? 3.115   -41.459 28.682  1.00 51.57  ? ? ? ? ? ? 595 HOH   A   O    1 
HETATM 4918 O  O    . HOH   C   3 .   ? -9.254  -5.585  -8.423  1.00 38.04  ? ? ? ? ? ? 596 HOH   A   O    1 
HETATM 4919 O  O    . HOH   C   3 .   ? 6.176   -27.765 7.373   1.00 52.37  ? ? ? ? ? ? 597 HOH   A   O    1 
HETATM 4920 O  O    . HOH   C   3 .   ? 18.039  -37.765 18.026  1.00 53.85  ? ? ? ? ? ? 598 HOH   A   O    1 
HETATM 4921 O  O    . HOH   C   3 .   ? -21.365 -9.357  5.607   1.00 30.98  ? ? ? ? ? ? 599 HOH   A   O    1 
HETATM 4922 O  O    . HOH   C   3 .   ? 3.290   -11.941 11.258  1.00 43.76  ? ? ? ? ? ? 600 HOH   A   O    1 
HETATM 4923 O  O    . HOH   C   3 .   ? -22.063 -8.159  -0.553  1.00 59.09  ? ? ? ? ? ? 601 HOH   A   O    1 
HETATM 4924 O  O    . HOH   C   3 .   ? -9.851  -23.582 -4.458  1.00 33.22  ? ? ? ? ? ? 602 HOH   A   O    1 
HETATM 4925 O  O    . HOH   C   3 .   ? -0.891  -25.383 19.549  1.00 17.25  ? ? ? ? ? ? 603 HOH   A   O    1 
HETATM 4926 O  O    . HOH   C   3 .   ? -21.003 -16.844 14.791  1.00 35.09  ? ? ? ? ? ? 604 HOH   A   O    1 
HETATM 4927 O  O    . HOH   C   3 .   ? -22.499 -18.267 4.058   1.00 36.13  ? ? ? ? ? ? 605 HOH   A   O    1 
HETATM 4928 O  O    . HOH   C   3 .   ? -15.381 -22.122 11.124  1.00 23.56  ? ? ? ? ? ? 606 HOH   A   O    1 
HETATM 4929 O  O    . HOH   C   3 .   ? -4.887  -33.326 14.457  1.00 37.11  ? ? ? ? ? ? 607 HOH   A   O    1 
HETATM 4930 O  O    . HOH   C   3 .   ? -4.650  -28.067 0.349   1.00 40.97  ? ? ? ? ? ? 608 HOH   A   O    1 
HETATM 4931 O  O    . HOH   C   3 .   ? -16.908 -1.616  20.810  1.00 44.95  ? ? ? ? ? ? 609 HOH   A   O    1 
HETATM 4932 O  O    . HOH   C   3 .   ? -17.909 -19.812 -0.714  1.00 43.09  ? ? ? ? ? ? 610 HOH   A   O    1 
HETATM 4933 O  O    . HOH   C   3 .   ? -17.541 8.007   -9.728  1.00 53.15  ? ? ? ? ? ? 611 HOH   A   O    1 
HETATM 4934 O  O    . HOH   C   3 .   ? -5.148  4.549   5.707   1.00 39.12  ? ? ? ? ? ? 612 HOH   A   O    1 
HETATM 4935 O  O    . HOH   C   3 .   ? 1.048   -15.094 14.671  1.00 38.53  ? ? ? ? ? ? 613 HOH   A   O    1 
HETATM 4936 O  O    . HOH   C   3 .   ? 15.387  -34.048 27.076  1.00 54.35  ? ? ? ? ? ? 614 HOH   A   O    1 
HETATM 4937 O  O    . HOH   C   3 .   ? -6.347  -28.876 14.431  1.00 37.78  ? ? ? ? ? ? 615 HOH   A   O    1 
HETATM 4938 O  O    . HOH   C   3 .   ? -5.886  -24.989 30.134  1.00 37.81  ? ? ? ? ? ? 616 HOH   A   O    1 
HETATM 4939 O  O    . HOH   C   3 .   ? -1.105  -16.559 24.198  1.00 24.66  ? ? ? ? ? ? 617 HOH   A   O    1 
HETATM 4940 O  O    . HOH   C   3 .   ? 5.701   -16.384 10.318  1.00 43.50  ? ? ? ? ? ? 618 HOH   A   O    1 
HETATM 4941 O  O    . HOH   C   3 .   ? 3.130   -19.905 2.802   1.00 22.02  ? ? ? ? ? ? 619 HOH   A   O    1 
HETATM 4942 O  O    . HOH   C   3 .   ? -17.497 8.358   15.775  1.00 54.97  ? ? ? ? ? ? 620 HOH   A   O    1 
HETATM 4943 O  O    . HOH   C   3 .   ? 4.020   -21.252 6.632   1.00 35.59  ? ? ? ? ? ? 621 HOH   A   O    1 
HETATM 4944 O  O    . HOH   C   3 .   ? -16.221 4.860   -10.488 1.00 59.69  ? ? ? ? ? ? 622 HOH   A   O    1 
HETATM 4945 O  O    . HOH   C   3 .   ? 14.457  -19.948 27.586  1.00 50.71  ? ? ? ? ? ? 623 HOH   A   O    1 
HETATM 4946 O  O    . HOH   C   3 .   ? 3.156   -27.999 3.706   1.00 52.32  ? ? ? ? ? ? 624 HOH   A   O    1 
HETATM 4947 O  O    . HOH   C   3 .   ? -5.988  -43.897 23.498  1.00 57.21  ? ? ? ? ? ? 625 HOH   A   O    1 
HETATM 4948 O  O    . HOH   C   3 .   ? -6.984  -29.640 10.081  1.00 35.62  ? ? ? ? ? ? 626 HOH   A   O    1 
HETATM 4949 O  O    . HOH   C   3 .   ? 8.413   -42.318 20.742  1.00 51.21  ? ? ? ? ? ? 627 HOH   A   O    1 
HETATM 4950 O  O    . HOH   C   3 .   ? 3.850   -7.692  12.542  1.00 42.49  ? ? ? ? ? ? 628 HOH   A   O    1 
HETATM 4951 O  O    . HOH   C   3 .   ? 2.006   -1.506  6.423   1.00 43.92  ? ? ? ? ? ? 629 HOH   A   O    1 
HETATM 4952 O  O    . HOH   C   3 .   ? -8.725  -26.168 27.865  1.00 45.15  ? ? ? ? ? ? 630 HOH   A   O    1 
HETATM 4953 O  O    . HOH   C   3 .   ? -11.237 -12.804 -6.276  1.00 31.74  ? ? ? ? ? ? 631 HOH   A   O    1 
HETATM 4954 O  O    . HOH   C   3 .   ? 6.930   -35.013 7.324   1.00 38.63  ? ? ? ? ? ? 632 HOH   A   O    1 
HETATM 4955 O  O    . HOH   C   3 .   ? -10.538 -25.954 6.363   1.00 24.57  ? ? ? ? ? ? 633 HOH   A   O    1 
HETATM 4956 O  O    . HOH   C   3 .   ? -2.507  -7.145  5.666   1.00 27.88  ? ? ? ? ? ? 634 HOH   A   O    1 
HETATM 4957 O  O    . HOH   C   3 .   ? 4.594   -10.566 5.558   1.00 32.22  ? ? ? ? ? ? 635 HOH   A   O    1 
HETATM 4958 O  O    . HOH   C   3 .   ? -21.399 -5.698  -15.609 1.00 54.97  ? ? ? ? ? ? 636 HOH   A   O    1 
HETATM 4959 O  O    . HOH   C   3 .   ? -5.680  -8.974  -7.674  1.00 39.02  ? ? ? ? ? ? 637 HOH   A   O    1 
HETATM 4960 O  O    . HOH   C   3 .   ? 0.488   -9.781  25.236  1.00 54.52  ? ? ? ? ? ? 638 HOH   A   O    1 
HETATM 4961 O  O    . HOH   C   3 .   ? 5.998   -14.138 23.081  1.00 39.02  ? ? ? ? ? ? 639 HOH   A   O    1 
HETATM 4962 O  O    . HOH   C   3 .   ? -18.876 2.407   13.981  1.00 45.18  ? ? ? ? ? ? 640 HOH   A   O    1 
HETATM 4963 O  O    . HOH   C   3 .   ? -3.752  -39.412 18.817  1.00 51.99  ? ? ? ? ? ? 641 HOH   A   O    1 
HETATM 4964 O  O    . HOH   C   3 .   ? 15.023  -25.362 8.266   1.00 43.63  ? ? ? ? ? ? 642 HOH   A   O    1 
HETATM 4965 O  O    . HOH   C   3 .   ? -5.851  -30.369 12.397  1.00 39.38  ? ? ? ? ? ? 643 HOH   A   O    1 
HETATM 4966 O  O    . HOH   C   3 .   ? -14.530 -12.517 -8.066  1.00 39.70  ? ? ? ? ? ? 644 HOH   A   O    1 
HETATM 4967 O  O    . HOH   C   3 .   ? -5.413  -26.413 25.689  1.00 27.46  ? ? ? ? ? ? 645 HOH   A   O    1 
HETATM 4968 O  O    . HOH   C   3 .   ? -6.620  -23.675 26.472  1.00 48.28  ? ? ? ? ? ? 646 HOH   A   O    1 
HETATM 4969 O  O    . HOH   C   3 .   ? -26.229 -15.577 9.439   1.00 42.93  ? ? ? ? ? ? 647 HOH   A   O    1 
HETATM 4970 O  O    . HOH   C   3 .   ? -13.596 -28.173 8.472   1.00 39.03  ? ? ? ? ? ? 648 HOH   A   O    1 
HETATM 4971 O  O    . HOH   C   3 .   ? -3.436  -17.194 22.692  1.00 24.63  ? ? ? ? ? ? 649 HOH   A   O    1 
HETATM 4972 O  O    . HOH   C   3 .   ? 1.281   -15.490 3.110   1.00 18.74  ? ? ? ? ? ? 650 HOH   A   O    1 
HETATM 4973 O  O    . HOH   C   3 .   ? 12.707  -35.799 6.924   1.00 59.05  ? ? ? ? ? ? 651 HOH   A   O    1 
HETATM 4974 O  O    . HOH   C   3 .   ? -0.680  -9.713  12.331  1.00 25.94  ? ? ? ? ? ? 652 HOH   A   O    1 
HETATM 4975 O  O    . HOH   C   3 .   ? -4.323  1.391   -4.649  1.00 45.08  ? ? ? ? ? ? 653 HOH   A   O    1 
HETATM 4976 O  O    . HOH   C   3 .   ? -10.290 -29.950 4.408   1.00 45.95  ? ? ? ? ? ? 654 HOH   A   O    1 
HETATM 4977 O  O    . HOH   C   3 .   ? -10.713 -7.308  -10.603 1.00 47.43  ? ? ? ? ? ? 655 HOH   A   O    1 
HETATM 4978 O  O    . HOH   C   3 .   ? -6.281  -2.503  22.288  1.00 34.30  ? ? ? ? ? ? 656 HOH   A   O    1 
HETATM 4979 O  O    . HOH   C   3 .   ? 16.650  -29.573 21.667  1.00 47.38  ? ? ? ? ? ? 657 HOH   A   O    1 
HETATM 4980 O  O    . HOH   C   3 .   ? -1.035  5.793   12.696  1.00 47.83  ? ? ? ? ? ? 658 HOH   A   O    1 
HETATM 4981 O  O    . HOH   C   3 .   ? -5.890  12.020  18.267  1.00 65.52  ? ? ? ? ? ? 659 HOH   A   O    1 
HETATM 4982 O  O    . HOH   C   3 .   ? -6.467  -3.524  -8.107  1.00 40.73  ? ? ? ? ? ? 660 HOH   A   O    1 
HETATM 4983 O  O    . HOH   C   3 .   ? -29.481 -9.751  5.173   1.00 70.18  ? ? ? ? ? ? 661 HOH   A   O    1 
HETATM 4984 O  O    . HOH   C   3 .   ? -6.917  -12.056 -4.388  1.00 24.85  ? ? ? ? ? ? 662 HOH   A   O    1 
HETATM 4985 O  O    . HOH   C   3 .   ? 15.170  -28.773 7.977   1.00 44.87  ? ? ? ? ? ? 663 HOH   A   O    1 
HETATM 4986 O  O    . HOH   C   3 .   ? 16.907  -31.519 14.949  1.00 43.90  ? ? ? ? ? ? 664 HOH   A   O    1 
HETATM 4987 O  O    . HOH   C   3 .   ? 4.863   -13.558 8.047   1.00 43.13  ? ? ? ? ? ? 665 HOH   A   O    1 
HETATM 4988 O  O    . HOH   C   3 .   ? 17.240  -37.080 11.062  1.00 47.95  ? ? ? ? ? ? 666 HOH   A   O    1 
HETATM 4989 O  O    . HOH   C   3 .   ? -7.821  -32.877 4.883   1.00 46.13  ? ? ? ? ? ? 667 HOH   A   O    1 
HETATM 4990 O  O    . HOH   C   3 .   ? -18.377 -19.607 -3.438  1.00 31.07  ? ? ? ? ? ? 668 HOH   A   O    1 
HETATM 4991 O  O    . HOH   C   3 .   ? -5.558  -35.042 18.345  1.00 30.97  ? ? ? ? ? ? 669 HOH   A   O    1 
HETATM 4992 O  O    . HOH   C   3 .   ? -6.597  -22.034 32.062  1.00 27.59  ? ? ? ? ? ? 670 HOH   A   O    1 
HETATM 4993 O  O    . HOH   C   3 .   ? 4.551   -14.200 30.108  1.00 52.78  ? ? ? ? ? ? 671 HOH   A   O    1 
HETATM 4994 O  O    . HOH   C   3 .   ? 0.000   -16.774 0.000   0.50 20.87  ? ? ? ? ? ? 672 HOH   A   O    1 
HETATM 4995 O  O    . HOH   C   3 .   ? -21.362 11.330  -5.829  1.00 49.26  ? ? ? ? ? ? 673 HOH   A   O    1 
HETATM 4996 O  O    . HOH   C   3 .   ? -15.407 -26.086 1.986   1.00 22.40  ? ? ? ? ? ? 674 HOH   A   O    1 
HETATM 4997 O  O    . HOH   C   3 .   ? 3.046   -45.081 13.268  1.00 54.91  ? ? ? ? ? ? 675 HOH   A   O    1 
HETATM 4998 O  O    . HOH   C   3 .   ? 18.699  -31.219 11.217  1.00 59.32  ? ? ? ? ? ? 676 HOH   A   O    1 
HETATM 4999 O  O    . HOH   C   3 .   ? 5.313   -42.224 25.945  1.00 58.69  ? ? ? ? ? ? 677 HOH   A   O    1 
HETATM 5000 O  O    . HOH   C   3 .   ? -17.969 10.368  -7.423  1.00 51.86  ? ? ? ? ? ? 678 HOH   A   O    1 
HETATM 5001 O  O    . HOH   C   3 .   ? 4.963   -27.534 11.585  1.00 25.15  ? ? ? ? ? ? 679 HOH   A   O    1 
HETATM 5002 O  O    . HOH   C   3 .   ? -9.285  15.241  9.467   1.00 53.05  ? ? ? ? ? ? 680 HOH   A   O    1 
HETATM 5003 O  O    . HOH   C   3 .   ? 15.775  -43.147 22.778  1.00 54.69  ? ? ? ? ? ? 681 HOH   A   O    1 
HETATM 5004 O  O    . HOH   C   3 .   ? -7.187  -30.220 -1.803  1.00 43.52  ? ? ? ? ? ? 682 HOH   A   O    1 
HETATM 5005 O  O    . HOH   C   3 .   ? -26.898 -6.255  4.085   1.00 50.82  ? ? ? ? ? ? 683 HOH   A   O    1 
HETATM 5006 O  O    . HOH   C   3 .   ? -10.075 1.835   -8.916  1.00 43.37  ? ? ? ? ? ? 684 HOH   A   O    1 
HETATM 5007 O  O    . HOH   C   3 .   ? 2.446   -20.654 33.075  1.00 32.08  ? ? ? ? ? ? 685 HOH   A   O    1 
HETATM 5008 O  O    . HOH   C   3 .   ? -8.762  -13.891 -5.490  1.00 26.40  ? ? ? ? ? ? 686 HOH   A   O    1 
HETATM 5009 O  O    . HOH   C   3 .   ? -22.752 -5.987  16.994  1.00 41.02  ? ? ? ? ? ? 687 HOH   A   O    1 
HETATM 5010 O  O    . HOH   C   3 .   ? 1.003   -34.890 34.825  1.00 44.29  ? ? ? ? ? ? 688 HOH   A   O    1 
HETATM 5011 O  O    . HOH   C   3 .   ? 16.909  -28.096 26.412  1.00 54.53  ? ? ? ? ? ? 689 HOH   A   O    1 
HETATM 5012 O  O    . HOH   C   3 .   ? -12.776 -6.492  -12.777 1.00 49.61  ? ? ? ? ? ? 690 HOH   A   O    1 
HETATM 5013 O  O    . HOH   C   3 .   ? 4.715   -13.914 5.450   1.00 27.71  ? ? ? ? ? ? 691 HOH   A   O    1 
HETATM 5014 O  O    . HOH   C   3 .   ? -6.351  -27.028 17.443  1.00 38.10  ? ? ? ? ? ? 692 HOH   A   O    1 
HETATM 5015 O  O    . HOH   C   3 .   ? 0.847   4.039   11.754  1.00 37.89  ? ? ? ? ? ? 693 HOH   A   O    1 
HETATM 5016 O  O    . HOH   C   3 .   ? 1.490   -12.153 17.727  1.00 43.64  ? ? ? ? ? ? 694 HOH   A   O    1 
HETATM 5017 O  O    . HOH   C   3 .   ? -10.741 -17.463 21.478  1.00 36.94  ? ? ? ? ? ? 695 HOH   A   O    1 
HETATM 5018 O  O    . HOH   C   3 .   ? -25.473 -13.336 3.052   1.00 51.16  ? ? ? ? ? ? 696 HOH   A   O    1 
HETATM 5019 O  O    . HOH   C   3 .   ? -12.042 -25.058 -4.810  1.00 33.32  ? ? ? ? ? ? 697 HOH   A   O    1 
HETATM 5020 O  O    . HOH   C   3 .   ? 3.848   1.376   11.907  1.00 48.06  ? ? ? ? ? ? 698 HOH   A   O    1 
HETATM 5021 O  O    . HOH   C   3 .   ? -14.268 -20.551 29.208  1.00 30.64  ? ? ? ? ? ? 699 HOH   A   O    1 
HETATM 5022 O  O    . HOH   C   3 .   ? -25.528 -6.236  7.688   1.00 48.21  ? ? ? ? ? ? 700 HOH   A   O    1 
HETATM 5023 O  O    . HOH   C   3 .   ? -0.344  -14.122 30.233  1.00 48.32  ? ? ? ? ? ? 701 HOH   A   O    1 
HETATM 5024 O  O    . HOH   C   3 .   ? -21.438 1.300   14.085  1.00 55.68  ? ? ? ? ? ? 702 HOH   A   O    1 
HETATM 5025 O  O    . HOH   C   3 .   ? -10.843 -31.604 23.484  0.50 26.80  ? ? ? ? ? ? 703 HOH   A   O    1 
HETATM 5026 O  O    . HOH   C   3 .   ? 16.574  -31.756 20.135  1.00 41.71  ? ? ? ? ? ? 704 HOH   A   O    1 
HETATM 5027 O  O    . HOH   C   3 .   ? 17.962  -35.535 13.821  1.00 47.92  ? ? ? ? ? ? 705 HOH   A   O    1 
HETATM 5028 O  O    . HOH   C   3 .   ? -4.021  -3.668  -7.150  1.00 38.90  ? ? ? ? ? ? 706 HOH   A   O    1 
HETATM 5029 O  O    . HOH   C   3 .   ? 0.865   -6.576  22.801  1.00 46.30  ? ? ? ? ? ? 707 HOH   A   O    1 
HETATM 5030 O  O    . HOH   C   3 .   ? 11.282  -31.457 6.960   1.00 62.47  ? ? ? ? ? ? 708 HOH   A   O    1 
HETATM 5031 O  O    . HOH   C   3 .   ? -1.183  -5.429  -3.270  1.00 28.91  ? ? ? ? ? ? 709 HOH   A   O    1 
HETATM 5032 O  O    . HOH   C   3 .   ? -7.712  -17.389 -6.225  1.00 54.56  ? ? ? ? ? ? 710 HOH   A   O    1 
HETATM 5033 O  O    . HOH   C   3 .   ? -14.025 -9.019  -11.746 1.00 39.05  ? ? ? ? ? ? 711 HOH   A   O    1 
HETATM 5034 O  O    . HOH   C   3 .   ? 18.986  -28.644 17.205  1.00 47.96  ? ? ? ? ? ? 712 HOH   A   O    1 
HETATM 5035 O  O    . HOH   C   3 .   ? -7.349  -26.444 23.924  1.00 50.75  ? ? ? ? ? ? 713 HOH   A   O    1 
HETATM 5036 O  O    . HOH   C   3 .   ? -2.454  -28.788 4.002   1.00 42.12  ? ? ? ? ? ? 714 HOH   A   O    1 
HETATM 5037 O  O    . HOH   C   3 .   ? 6.082   -18.423 16.829  1.00 27.19  ? ? ? ? ? ? 715 HOH   A   O    1 
HETATM 5038 O  O    . HOH   C   3 .   ? -3.848  -34.929 33.168  1.00 72.07  ? ? ? ? ? ? 716 HOH   A   O    1 
HETATM 5039 O  O    . HOH   C   3 .   ? -11.500 -12.980 -9.087  1.00 39.28  ? ? ? ? ? ? 717 HOH   A   O    1 
HETATM 5040 O  O    . HOH   C   3 .   ? -3.766  -28.368 33.164  1.00 60.66  ? ? ? ? ? ? 718 HOH   A   O    1 
HETATM 5041 O  O    . HOH   C   3 .   ? 17.468  -25.324 23.526  1.00 53.62  ? ? ? ? ? ? 719 HOH   A   O    1 
HETATM 5042 O  O    . HOH   C   3 .   ? -13.341 -24.068 29.135  1.00 41.03  ? ? ? ? ? ? 720 HOH   A   O    1 
HETATM 5043 O  O    . HOH   C   3 .   ? 1.682   -24.318 8.958   1.00 29.40  ? ? ? ? ? ? 721 HOH   A   O    1 
HETATM 5044 O  O    . HOH   C   3 .   ? -9.877  -21.069 26.203  1.00 22.80  ? ? ? ? ? ? 722 HOH   A   O    1 
HETATM 5045 O  O    . HOH   C   3 .   ? -25.060 -4.585  15.710  1.00 55.59  ? ? ? ? ? ? 723 HOH   A   O    1 
HETATM 5046 O  O    . HOH   C   3 .   ? -9.939  7.837   -4.198  1.00 61.15  ? ? ? ? ? ? 724 HOH   A   O    1 
HETATM 5047 O  O    . HOH   C   3 .   ? -10.843 -14.206 23.484  0.50 52.21  ? ? ? ? ? ? 725 HOH   A   O    1 
HETATM 5048 O  O    . HOH   C   3 .   ? 14.310  -20.414 12.296  1.00 60.08  ? ? ? ? ? ? 726 HOH   A   O    1 
HETATM 5049 O  O    . HOH   C   3 .   ? -6.589  -32.079 9.151   1.00 53.29  ? ? ? ? ? ? 727 HOH   A   O    1 
HETATM 5050 O  O    . HOH   C   3 .   ? -21.532 -25.195 7.165   1.00 44.76  ? ? ? ? ? ? 728 HOH   A   O    1 
HETATM 5051 O  O    . HOH   C   3 .   ? -4.611  11.286  6.362   1.00 63.98  ? ? ? ? ? ? 729 HOH   A   O    1 
HETATM 5052 O  O    . HOH   C   3 .   ? 6.402   -12.735 27.679  1.00 63.65  ? ? ? ? ? ? 730 HOH   A   O    1 
HETATM 5053 O  O    . HOH   C   3 .   ? 10.359  -43.108 19.274  1.00 55.68  ? ? ? ? ? ? 731 HOH   A   O    1 
HETATM 5054 O  O    . HOH   C   3 .   ? -25.945 -7.738  10.668  1.00 57.23  ? ? ? ? ? ? 732 HOH   A   O    1 
HETATM 5055 O  O    . HOH   C   3 .   ? -0.599  -7.443  3.547   1.00 34.68  ? ? ? ? ? ? 733 HOH   A   O    1 
HETATM 5056 O  O    . HOH   C   3 .   ? 6.069   -20.470 7.625   1.00 44.92  ? ? ? ? ? ? 734 HOH   A   O    1 
HETATM 5057 O  O    . HOH   C   3 .   ? 2.725   -9.834  17.997  1.00 47.23  ? ? ? ? ? ? 735 HOH   A   O    1 
HETATM 5058 O  O    . HOH   C   3 .   ? -18.514 13.685  -4.454  1.00 52.10  ? ? ? ? ? ? 736 HOH   A   O    1 
HETATM 5059 O  O    . HOH   C   3 .   ? -4.092  -29.833 -1.796  1.00 63.54  ? ? ? ? ? ? 737 HOH   A   O    1 
HETATM 5060 O  O    . HOH   C   3 .   ? -14.185 2.673   20.215  1.00 56.20  ? ? ? ? ? ? 738 HOH   A   O    1 
HETATM 5061 O  O    . HOH   C   3 .   ? 0.910   -1.793  25.471  1.00 59.12  ? ? ? ? ? ? 739 HOH   A   O    1 
HETATM 5062 O  O    . HOH   C   3 .   ? 17.303  -20.719 23.624  1.00 66.12  ? ? ? ? ? ? 740 HOH   A   O    1 
HETATM 5063 O  O    . HOH   C   3 .   ? -0.828  -1.210  -3.656  1.00 56.75  ? ? ? ? ? ? 741 HOH   A   O    1 
HETATM 5064 O  O    . HOH   C   3 .   ? 14.926  -18.690 18.966  1.00 59.13  ? ? ? ? ? ? 742 HOH   A   O    1 
HETATM 5065 O  O    . HOH   C   3 .   ? -8.479  -23.651 31.253  1.00 46.11  ? ? ? ? ? ? 743 HOH   A   O    1 
HETATM 5066 O  O    . HOH   C   3 .   ? -9.291  3.617   20.524  1.00 49.47  ? ? ? ? ? ? 744 HOH   A   O    1 
HETATM 5067 O  O    . HOH   C   3 .   ? -24.037 -2.230  -12.430 1.00 45.90  ? ? ? ? ? ? 745 HOH   A   O    1 
HETATM 5068 O  O    . HOH   C   3 .   ? -3.231  -24.725 35.874  1.00 43.70  ? ? ? ? ? ? 746 HOH   A   O    1 
HETATM 5069 O  O    . HOH   C   3 .   ? -6.674  -36.665 8.704   1.00 63.41  ? ? ? ? ? ? 747 HOH   A   O    1 
HETATM 5070 O  O    . HOH   C   3 .   ? -4.132  -44.295 16.168  1.00 67.47  ? ? ? ? ? ? 748 HOH   A   O    1 
HETATM 5071 O  O    . HOH   C   3 .   ? 3.010   -41.638 4.907   1.00 60.68  ? ? ? ? ? ? 749 HOH   A   O    1 
HETATM 5072 O  O    . HOH   C   3 .   ? -8.308  -19.485 -7.609  1.00 40.36  ? ? ? ? ? ? 750 HOH   A   O    1 
HETATM 5073 O  O    . HOH   C   3 .   ? -22.245 -8.460  2.142   1.00 43.05  ? ? ? ? ? ? 751 HOH   A   O    1 
HETATM 5074 O  O    . HOH   C   3 .   ? -22.892 -6.122  19.789  1.00 55.91  ? ? ? ? ? ? 752 HOH   A   O    1 
HETATM 5075 O  O    . HOH   C   3 .   ? 0.941   -26.746 2.959   1.00 52.55  ? ? ? ? ? ? 753 HOH   A   O    1 
HETATM 5076 O  O    . HOH   C   3 .   ? -23.342 -23.950 4.209   1.00 52.57  ? ? ? ? ? ? 754 HOH   A   O    1 
HETATM 5077 O  O    . HOH   C   3 .   ? 8.571   -16.649 20.621  1.00 45.16  ? ? ? ? ? ? 755 HOH   A   O    1 
HETATM 5078 O  O    . HOH   C   3 .   ? -11.997 -27.789 -4.437  1.00 40.06  ? ? ? ? ? ? 756 HOH   A   O    1 
HETATM 5079 O  O    . HOH   C   3 .   ? 14.049  -34.770 29.249  1.00 54.93  ? ? ? ? ? ? 757 HOH   A   O    1 
HETATM 5080 O  O    . HOH   C   3 .   ? -16.960 0.734   19.281  1.00 50.36  ? ? ? ? ? ? 758 HOH   A   O    1 
HETATM 5081 O  O    . HOH   C   3 .   ? -7.299  0.645   24.022  1.00 45.92  ? ? ? ? ? ? 759 HOH   A   O    1 
HETATM 5082 O  O    . HOH   C   3 .   ? 3.760   -18.809 13.238  1.00 39.71  ? ? ? ? ? ? 760 HOH   A   O    1 
HETATM 5083 O  O    . HOH   C   3 .   ? 7.691   -21.068 11.777  1.00 49.48  ? ? ? ? ? ? 761 HOH   A   O    1 
HETATM 5084 O  O    . HOH   C   3 .   ? -19.546 -4.267  23.135  1.00 47.43  ? ? ? ? ? ? 762 HOH   A   O    1 
HETATM 5085 O  O    . HOH   C   3 .   ? 2.711   -10.271 22.923  1.00 49.61  ? ? ? ? ? ? 763 HOH   A   O    1 
HETATM 5086 O  O    . HOH   C   3 .   ? -25.511 -19.991 1.142   1.00 49.59  ? ? ? ? ? ? 764 HOH   A   O    1 
HETATM 5087 O  O    . HOH   C   3 .   ? -4.694  -25.197 32.624  1.00 40.40  ? ? ? ? ? ? 765 HOH   A   O    1 
HETATM 5088 O  O    . HOH   C   3 .   ? 8.474   -17.347 17.859  1.00 45.86  ? ? ? ? ? ? 766 HOH   A   O    1 
HETATM 5089 O  O    . HOH   C   3 .   ? 4.416   -16.448 15.523  1.00 69.12  ? ? ? ? ? ? 767 HOH   A   O    1 
HETATM 5090 O  O    . HOH   C   3 .   ? 2.310   -17.638 1.432   1.00 17.36  ? ? ? ? ? ? 768 HOH   A   O    1 
HETATM 5091 O  O    . HOH   C   3 .   ? -8.707  -10.198 -8.817  1.00 55.75  ? ? ? ? ? ? 769 HOH   A   O    1 
HETATM 5092 O  O    . HOH   C   3 .   ? 11.074  -33.713 5.709   1.00 53.08  ? ? ? ? ? ? 770 HOH   A   O    1 
HETATM 5093 O  O    . HOH   C   3 .   ? 18.461  -33.099 13.685  1.00 46.78  ? ? ? ? ? ? 771 HOH   A   O    1 
HETATM 5094 O  O    . HOH   C   3 .   ? 10.248  -21.768 10.175  1.00 43.78  ? ? ? ? ? ? 772 HOH   A   O    1 
HETATM 5095 O  O    . HOH   C   3 .   ? 1.952   -10.044 12.777  1.00 39.82  ? ? ? ? ? ? 773 HOH   A   O    1 
HETATM 5096 O  O    . HOH   C   3 .   ? -8.731  -27.541 13.483  1.00 49.09  ? ? ? ? ? ? 774 HOH   A   O    1 
HETATM 5097 O  O    . HOH   C   3 .   ? -5.798  -35.689 11.166  1.00 47.01  ? ? ? ? ? ? 775 HOH   A   O    1 
HETATM 5098 O  O    . HOH   C   3 .   ? 4.473   -22.690 11.308  1.00 42.77  ? ? ? ? ? ? 776 HOH   A   O    1 
HETATM 5099 O  O    . HOH   C   3 .   ? -7.602  14.466  6.617   1.00 62.28  ? ? ? ? ? ? 777 HOH   A   O    1 
HETATM 5100 O  O    . HOH   C   3 .   ? 3.969   -25.669 9.886   1.00 38.07  ? ? ? ? ? ? 778 HOH   A   O    1 
HETATM 5101 O  O    . HOH   C   3 .   ? 10.490  -18.226 21.702  1.00 46.00  ? ? ? ? ? ? 779 HOH   A   O    1 
HETATM 5102 O  O    . HOH   C   3 .   ? -12.725 -29.436 4.391   1.00 36.88  ? ? ? ? ? ? 780 HOH   A   O    1 
HETATM 5103 O  O    . HOH   C   3 .   ? 5.380   -25.569 4.525   1.00 52.19  ? ? ? ? ? ? 781 HOH   A   O    1 
HETATM 5104 O  O    . HOH   C   3 .   ? -7.226  -26.887 -2.859  1.00 52.45  ? ? ? ? ? ? 782 HOH   A   O    1 
HETATM 5105 O  O    . HOH   C   3 .   ? 6.085   -12.056 11.831  1.00 86.62  ? ? ? ? ? ? 783 HOH   A   O    1 
HETATM 5106 O  O    . HOH   C   3 .   ? 18.394  -40.515 18.153  1.00 55.26  ? ? ? ? ? ? 784 HOH   A   O    1 
HETATM 5107 O  O    . HOH   C   3 .   ? -12.630 -23.683 -7.059  1.00 47.82  ? ? ? ? ? ? 785 HOH   A   O    1 
HETATM 5108 O  O    . HOH   C   3 .   ? -15.463 -24.548 11.940  1.00 48.43  ? ? ? ? ? ? 786 HOH   A   O    1 
HETATM 5109 O  O    . HOH   C   3 .   ? -25.209 -18.359 3.636   1.00 50.84  ? ? ? ? ? ? 787 HOH   A   O    1 
HETATM 5110 O  O    . HOH   C   3 .   ? -24.413 -11.439 16.517  1.00 66.12  ? ? ? ? ? ? 788 HOH   A   O    1 
HETATM 5111 O  O    . HOH   C   3 .   ? -4.876  -39.776 11.331  1.00 52.83  ? ? ? ? ? ? 789 HOH   A   O    1 
HETATM 5112 O  O    . HOH   C   3 .   ? -11.351 -32.275 0.729   1.00 52.02  ? ? ? ? ? ? 790 HOH   A   O    1 
HETATM 5113 O  O    . HOH   C   3 .   ? -4.498  3.966   19.655  1.00 52.89  ? ? ? ? ? ? 791 HOH   A   O    1 
HETATM 5114 O  O    . HOH   C   3 .   ? 11.278  -17.861 26.424  1.00 58.04  ? ? ? ? ? ? 792 HOH   A   O    1 
HETATM 5115 O  O    . HOH   C   3 .   ? 3.804   -23.624 5.306   1.00 29.59  ? ? ? ? ? ? 793 HOH   A   O    1 
HETATM 5116 O  O    . HOH   C   3 .   ? -7.308  5.992   -1.287  1.00 47.59  ? ? ? ? ? ? 794 HOH   A   O    1 
HETATM 5117 O  O    . HOH   C   3 .   ? -24.798 -8.579  16.914  1.00 59.40  ? ? ? ? ? ? 795 HOH   A   O    1 
HETATM 5118 O  O    . HOH   C   3 .   ? -16.850 -28.455 0.756   1.00 48.37  ? ? ? ? ? ? 796 HOH   A   O    1 
HETATM 5119 O  O    . HOH   C   3 .   ? -3.684  -24.010 -0.821  1.00 36.84  ? ? ? ? ? ? 797 HOH   A   O    1 
HETATM 5120 O  O    . HOH   C   3 .   ? 5.708   -8.004  20.835  1.00 59.38  ? ? ? ? ? ? 798 HOH   A   O    1 
HETATM 5121 O  O    . HOH   C   3 .   ? 1.446   -47.720 15.466  1.00 59.57  ? ? ? ? ? ? 799 HOH   A   O    1 
HETATM 5122 O  O    . HOH   C   3 .   ? -5.261  -37.413 20.142  1.00 53.95  ? ? ? ? ? ? 800 HOH   A   O    1 
HETATM 5123 O  O    . HOH   C   3 .   ? -8.299  -24.244 -6.870  1.00 34.94  ? ? ? ? ? ? 801 HOH   A   O    1 
HETATM 5124 O  O    . HOH   C   3 .   ? 16.861  -19.071 20.881  1.00 64.33  ? ? ? ? ? ? 802 HOH   A   O    1 
HETATM 5125 O  O    . HOH   C   3 .   ? -28.098 -15.494 6.851   1.00 58.77  ? ? ? ? ? ? 803 HOH   A   O    1 
HETATM 5126 O  O    . HOH   C   3 .   ? -22.780 -24.436 0.671   1.00 57.96  ? ? ? ? ? ? 804 HOH   A   O    1 
HETATM 5127 O  O    . HOH   C   3 .   ? -5.441  -25.794 -0.999  1.00 39.21  ? ? ? ? ? ? 805 HOH   A   O    1 
HETATM 5128 O  O    . HOH   C   3 .   ? -27.743 -14.145 11.374  1.00 47.83  ? ? ? ? ? ? 806 HOH   A   O    1 
HETATM 5129 O  O    . HOH   C   3 .   ? -24.137 -19.573 9.847   1.00 31.75  ? ? ? ? ? ? 807 HOH   A   O    1 
HETATM 5130 O  O    . HOH   C   3 .   ? -15.548 -30.223 8.103   1.00 54.59  ? ? ? ? ? ? 808 HOH   A   O    1 
HETATM 5131 O  O    . HOH   C   3 .   ? 9.092   -14.718 29.571  1.00 52.71  ? ? ? ? ? ? 809 HOH   A   O    1 
HETATM 5132 O  O    . HOH   C   3 .   ? 8.809   -34.962 5.350   1.00 57.39  ? ? ? ? ? ? 810 HOH   A   O    1 
HETATM 5133 O  O    . HOH   C   3 .   ? 0.000   -24.262 0.000   0.50 37.23  ? ? ? ? ? ? 811 HOH   A   O    1 
HETATM 5134 O  O    . HOH   C   3 .   ? -24.848 -13.475 0.459   1.00 61.57  ? ? ? ? ? ? 812 HOH   A   O    1 
HETATM 5135 O  O    . HOH   C   3 .   ? 5.892   -7.597  10.907  1.00 61.27  ? ? ? ? ? ? 813 HOH   A   O    1 
HETATM 5136 O  O    . HOH   C   3 .   ? -7.495  -14.904 -7.730  1.00 48.26  ? ? ? ? ? ? 814 HOH   A   O    1 
HETATM 5137 O  O    . HOH   C   3 .   ? -25.631 -11.220 14.134  1.00 56.39  ? ? ? ? ? ? 815 HOH   A   O    1 
HETATM 5138 O  O    . HOH   C   3 .   ? -9.347  -15.017 -9.895  1.00 52.38  ? ? ? ? ? ? 816 HOH   A   O    1 
HETATM 5139 O  O    . HOH   C   3 .   ? 20.027  -25.163 10.142  1.00 47.78  ? ? ? ? ? ? 817 HOH   A   O    1 
HETATM 5140 O  O    . HOH   C   3 .   ? 3.873   -33.704 4.065   1.00 47.76  ? ? ? ? ? ? 818 HOH   A   O    1 
HETATM 5141 O  O    . HOH   C   3 .   ? -10.274 -30.085 7.268   1.00 48.15  ? ? ? ? ? ? 819 HOH   A   O    1 
HETATM 5142 O  O    . HOH   C   3 .   ? -7.351  -34.304 13.382  1.00 49.02  ? ? ? ? ? ? 820 HOH   A   O    1 
HETATM 5143 O  O    . HOH   C   3 .   ? -9.244  -31.161 -3.002  1.00 52.18  ? ? ? ? ? ? 821 HOH   A   O    1 
HETATM 5144 O  O    . HOH   C   3 .   ? -13.804 -30.870 -2.117  1.00 53.72  ? ? ? ? ? ? 822 HOH   A   O    1 
HETATM 5145 O  O    . HOH   C   3 .   ? 5.766   -18.984 10.060  1.00 44.10  ? ? ? ? ? ? 823 HOH   A   O    1 
HETATM 5146 O  O    . HOH   C   3 .   ? 0.126   0.946   4.848   1.00 62.56  ? ? ? ? ? ? 824 HOH   A   O    1 
HETATM 5147 O  O    . HOH   C   3 .   ? 19.414  -36.909 15.764  1.00 63.52  ? ? ? ? ? ? 825 HOH   A   O    1 
HETATM 5148 O  O    . HOH   C   3 .   ? 4.916   -11.381 23.832  1.00 60.22  ? ? ? ? ? ? 826 HOH   A   O    1 
HETATM 5149 O  O    . HOH   C   3 .   ? 2.630   -22.598 2.836   1.00 28.83  ? ? ? ? ? ? 827 HOH   A   O    1 
HETATM 5150 O  O    . HOH   C   3 .   ? 18.312  -33.623 20.817  1.00 44.37  ? ? ? ? ? ? 828 HOH   A   O    1 
HETATM 5151 O  O    . HOH   C   3 .   ? 8.639   -27.749 5.276   1.00 51.73  ? ? ? ? ? ? 829 HOH   A   O    1 
HETATM 5152 O  O    . HOH   C   3 .   ? -15.250 -30.656 0.657   1.00 49.03  ? ? ? ? ? ? 830 HOH   A   O    1 
HETATM 5153 O  O    . HOH   C   3 .   ? 17.917  -31.013 17.610  1.00 47.05  ? ? ? ? ? ? 831 HOH   A   O    1 
HETATM 5154 O  O    . HOH   C   3 .   ? -25.831 -19.891 5.657   1.00 46.43  ? ? ? ? ? ? 832 HOH   A   O    1 
HETATM 5155 O  O    . HOH   C   3 .   ? 6.471   -21.104 14.385  1.00 40.30  ? ? ? ? ? ? 833 HOH   A   O    1 
HETATM 5156 O  O    . HOH   C   3 .   ? -10.433 -33.093 3.422   1.00 62.04  ? ? ? ? ? ? 834 HOH   A   O    1 
HETATM 5157 O  O    . HOH   C   3 .   ? -5.377  -41.315 14.292  1.00 60.10  ? ? ? ? ? ? 835 HOH   A   O    1 
HETATM 5158 O  O    . HOH   C   3 .   ? 16.022  -18.288 25.619  1.00 66.72  ? ? ? ? ? ? 836 HOH   A   O    1 
HETATM 5159 O  O    . HOH   C   3 .   ? -11.319 -0.224  -10.736 1.00 47.61  ? ? ? ? ? ? 837 HOH   A   O    1 
HETATM 5160 O  O    . HOH   C   3 .   ? -4.070  -37.761 15.024  1.00 36.21  ? ? ? ? ? ? 838 HOH   A   O    1 
HETATM 5161 O  O    . HOH   C   3 .   ? 8.608   -14.309 22.031  1.00 51.72  ? ? ? ? ? ? 839 HOH   A   O    1 
HETATM 5162 O  O    . HOH   C   3 .   ? -1.009  -6.935  24.602  1.00 53.84  ? ? ? ? ? ? 840 HOH   A   O    1 
HETATM 5163 O  O    . HOH   C   3 .   ? -26.240 -18.119 9.709   1.00 39.22  ? ? ? ? ? ? 841 HOH   A   O    1 
HETATM 5164 O  O    . HOH   C   3 .   ? -26.477 -15.939 3.189   1.00 62.42  ? ? ? ? ? ? 842 HOH   A   O    1 
HETATM 5165 O  O    . HOH   C   3 .   ? 7.233   -9.784  22.206  1.00 57.66  ? ? ? ? ? ? 843 HOH   A   O    1 
HETATM 5166 O  O    . HOH   C   3 .   ? 20.325  -27.751 9.199   1.00 52.54  ? ? ? ? ? ? 844 HOH   A   O    1 
HETATM 5167 O  O    . HOH   C   3 .   ? -23.202 -23.899 9.970   1.00 51.21  ? ? ? ? ? ? 845 HOH   A   O    1 
HETATM 5168 O  O    . HOH   C   3 .   ? -14.322 -31.595 5.384   1.00 48.25  ? ? ? ? ? ? 846 HOH   A   O    1 
HETATM 5169 O  O    . HOH   C   3 .   ? 11.687  -16.926 23.952  1.00 50.51  ? ? ? ? ? ? 847 HOH   A   O    1 
HETATM 5170 O  O    . HOH   C   3 .   ? 0.000   -28.034 0.000   0.50 68.01  ? ? ? ? ? ? 848 HOH   A   O    1 
HETATM 5171 O  O    . HOH   C   3 .   ? -10.170 -29.717 -5.067  1.00 44.59  ? ? ? ? ? ? 849 HOH   A   O    1 
HETATM 5172 O  O    . HOH   C   3 .   ? 14.251  -15.909 24.081  1.00 53.73  ? ? ? ? ? ? 850 HOH   A   O    1 
HETATM 5173 O  O    . HOH   C   3 .   ? 7.610   -33.871 3.004   1.00 48.94  ? ? ? ? ? ? 851 HOH   A   O    1 
HETATM 5174 O  O    . HOH   C   3 .   ? -24.711 -21.716 11.583  1.00 39.23  ? ? ? ? ? ? 852 HOH   A   O    1 
HETATM 5175 O  O    . HOH   C   3 .   ? 19.901  -32.951 17.950  1.00 54.03  ? ? ? ? ? ? 853 HOH   A   O    1 
HETATM 5176 O  O    . HOH   C   3 .   ? -7.002  -37.682 15.518  1.00 56.63  ? ? ? ? ? ? 854 HOH   A   O    1 
HETATM 5177 O  O    . HOH   C-2 3 .   ? 3.579   -1.472  52.472  1.00 49.78  ? ? ? ? ? ? 501 HOH   A-2 O    1 
HETATM 5178 O  O    . HOH   C-2 3 .   ? 4.191   3.367   49.704  1.00 61.16  ? ? ? ? ? ? 502 HOH   A-2 O    1 
HETATM 5179 O  O    . HOH   C-2 3 .   ? 1.826   -3.555  55.455  1.00 62.47  ? ? ? ? ? ? 503 HOH   A-2 O    1 
HETATM 5180 O  O    . HOH   C-2 3 .   ? -13.933 -37.440 25.711  1.00 60.38  ? ? ? ? ? ? 504 HOH   A-2 O    1 
HETATM 5181 O  O    . HOH   C-2 3 .   ? -0.709  8.612   43.053  1.00 46.96  ? ? ? ? ? ? 505 HOH   A-2 O    1 
HETATM 5182 O  O    . HOH   C-2 3 .   ? -15.949 -25.185 27.626  1.00 26.54  ? ? ? ? ? ? 506 HOH   A-2 O    1 
HETATM 5183 O  O    . HOH   C-2 3 .   ? -24.096 -7.987  30.973  1.00 58.64  ? ? ? ? ? ? 507 HOH   A-2 O    1 
HETATM 5184 O  O    . HOH   C-2 3 .   ? -14.663 -1.037  55.884  1.00 56.17  ? ? ? ? ? ? 508 HOH   A-2 O    1 
HETATM 5185 O  O    . HOH   C-2 3 .   ? 6.561   -2.068  42.900  1.00 52.14  ? ? ? ? ? ? 509 HOH   A-2 O    1 
HETATM 5186 O  O    . HOH   C-2 3 .   ? -27.017 -41.980 40.402  1.00 50.22  ? ? ? ? ? ? 510 HOH   A-2 O    1 
HETATM 5187 O  O    . HOH   C-2 3 .   ? -30.465 -18.727 19.001  1.00 51.18  ? ? ? ? ? ? 511 HOH   A-2 O    1 
HETATM 5188 O  O    . HOH   C-2 3 .   ? 0.791   -0.808  56.979  1.00 47.95  ? ? ? ? ? ? 512 HOH   A-2 O    1 
HETATM 5189 O  O    . HOH   C-2 3 .   ? -16.503 -19.392 28.911  1.00 39.88  ? ? ? ? ? ? 513 HOH   A-2 O    1 
HETATM 5190 O  O    . HOH   C-2 3 .   ? -38.231 -38.237 21.172  1.00 62.27  ? ? ? ? ? ? 514 HOH   A-2 O    1 
HETATM 5191 O  O    . HOH   C-2 3 .   ? -38.765 -21.651 27.941  1.00 49.46  ? ? ? ? ? ? 515 HOH   A-2 O    1 
HETATM 5192 O  O    . HOH   C-2 3 .   ? -0.697  9.387   45.892  1.00 54.27  ? ? ? ? ? ? 516 HOH   A-2 O    1 
HETATM 5193 O  O    . HOH   C-2 3 .   ? -20.943 2.945   28.178  1.00 39.61  ? ? ? ? ? ? 517 HOH   A-2 O    1 
HETATM 5194 O  O    . HOH   C-2 3 .   ? -24.741 -8.895  26.286  1.00 55.89  ? ? ? ? ? ? 518 HOH   A-2 O    1 
HETATM 5195 O  O    . HOH   C-2 3 .   ? -31.238 -36.850 20.618  1.00 35.32  ? ? ? ? ? ? 519 HOH   A-2 O    1 
HETATM 5196 O  O    . HOH   C-2 3 .   ? -8.501  -6.062  33.893  1.00 28.20  ? ? ? ? ? ? 520 HOH   A-2 O    1 
HETATM 5197 O  O    . HOH   C-2 3 .   ? -22.435 -36.692 41.996  1.00 44.33  ? ? ? ? ? ? 521 HOH   A-2 O    1 
HETATM 5198 O  O    . HOH   C-2 3 .   ? 2.075   -20.553 39.790  1.00 38.77  ? ? ? ? ? ? 522 HOH   A-2 O    1 
HETATM 5199 O  O    . HOH   C-2 3 .   ? -23.309 -24.974 40.743  1.00 30.81  ? ? ? ? ? ? 523 HOH   A-2 O    1 
HETATM 5200 O  O    . HOH   C-2 3 .   ? -11.332 -28.930 25.268  1.00 52.02  ? ? ? ? ? ? 524 HOH   A-2 O    1 
HETATM 5201 O  O    . HOH   C-2 3 .   ? 2.269   -7.342  49.125  1.00 57.93  ? ? ? ? ? ? 525 HOH   A-2 O    1 
HETATM 5202 O  O    . HOH   C-2 3 .   ? -14.846 -40.237 23.810  1.00 61.57  ? ? ? ? ? ? 526 HOH   A-2 O    1 
HETATM 5203 O  O    . HOH   C-2 3 .   ? -17.894 -33.859 43.169  1.00 59.26  ? ? ? ? ? ? 527 HOH   A-2 O    1 
HETATM 5204 O  O    . HOH   C-2 3 .   ? -15.629 -30.837 30.452  1.00 46.39  ? ? ? ? ? ? 528 HOH   A-2 O    1 
HETATM 5205 O  O    . HOH   C-2 3 .   ? 3.320   3.183   58.445  1.00 50.20  ? ? ? ? ? ? 529 HOH   A-2 O    1 
HETATM 5206 O  O    . HOH   C-2 3 .   ? -21.147 -14.058 26.434  1.00 37.02  ? ? ? ? ? ? 530 HOH   A-2 O    1 
HETATM 5207 O  O    . HOH   C-2 3 .   ? -2.139  -13.573 31.914  1.00 26.00  ? ? ? ? ? ? 531 HOH   A-2 O    1 
HETATM 5208 O  O    . HOH   C-2 3 .   ? -28.841 -16.805 18.043  1.00 40.32  ? ? ? ? ? ? 532 HOH   A-2 O    1 
HETATM 5209 O  O    . HOH   C-2 3 .   ? -3.142  -22.716 49.591  1.00 40.67  ? ? ? ? ? ? 533 HOH   A-2 O    1 
HETATM 5210 O  O    . HOH   C-2 3 .   ? -38.765 -21.838 35.266  1.00 46.93  ? ? ? ? ? ? 534 HOH   A-2 O    1 
HETATM 5211 O  O    . HOH   C-2 3 .   ? -2.491  -2.887  26.259  1.00 47.19  ? ? ? ? ? ? 535 HOH   A-2 O    1 
HETATM 5212 O  O    . HOH   C-2 3 .   ? -38.237 -34.808 38.043  1.00 52.91  ? ? ? ? ? ? 536 HOH   A-2 O    1 
HETATM 5213 O  O    . HOH   C-2 3 .   ? -39.505 -36.370 26.241  1.00 55.97  ? ? ? ? ? ? 537 HOH   A-2 O    1 
HETATM 5214 O  O    . HOH   C-2 3 .   ? -6.419  -11.573 57.475  1.00 50.59  ? ? ? ? ? ? 538 HOH   A-2 O    1 
HETATM 5215 O  O    . HOH   C-2 3 .   ? 2.099   8.207   56.485  1.00 55.86  ? ? ? ? ? ? 539 HOH   A-2 O    1 
HETATM 5216 O  O    . HOH   C-2 3 .   ? -13.241 3.089   28.825  1.00 38.86  ? ? ? ? ? ? 540 HOH   A-2 O    1 
HETATM 5217 O  O    . HOH   C-2 3 .   ? 1.539   -7.834  42.618  1.00 42.45  ? ? ? ? ? ? 541 HOH   A-2 O    1 
HETATM 5218 O  O    . HOH   C-2 3 .   ? -10.088 -28.856 17.344  1.00 51.47  ? ? ? ? ? ? 542 HOH   A-2 O    1 
HETATM 5219 O  O    . HOH   C-2 3 .   ? 3.034   -0.821  31.538  1.00 90.18  ? ? ? ? ? ? 543 HOH   A-2 O    1 
HETATM 5220 O  O    . HOH   C-2 3 .   ? 1.226   -5.599  38.000  1.00 31.45  ? ? ? ? ? ? 544 HOH   A-2 O    1 
HETATM 5221 O  O    . HOH   C-2 3 .   ? -17.360 -33.719 36.436  1.00 37.94  ? ? ? ? ? ? 545 HOH   A-2 O    1 
HETATM 5222 O  O    . HOH   C-2 3 .   ? -21.683 -8.641  46.969  0.50 31.28  ? ? ? ? ? ? 546 HOH   A-2 O    1 
HETATM 5223 O  O    . HOH   C-2 3 .   ? -18.413 -31.286 44.335  1.00 47.48  ? ? ? ? ? ? 547 HOH   A-2 O    1 
HETATM 5224 O  O    . HOH   C-2 3 .   ? -39.540 -26.150 17.163  1.00 58.37  ? ? ? ? ? ? 548 HOH   A-2 O    1 
HETATM 5225 O  O    . HOH   C-2 3 .   ? -17.937 -35.043 30.843  1.00 27.86  ? ? ? ? ? ? 549 HOH   A-2 O    1 
HETATM 5226 O  O    . HOH   C-2 3 .   ? -0.404  -22.912 41.567  1.00 40.10  ? ? ? ? ? ? 550 HOH   A-2 O    1 
HETATM 5227 O  O    . HOH   C-2 3 .   ? -28.308 -29.505 12.224  1.00 35.60  ? ? ? ? ? ? 551 HOH   A-2 O    1 
HETATM 5228 O  O    . HOH   C-2 3 .   ? -8.682  -27.209 41.044  1.00 24.33  ? ? ? ? ? ? 552 HOH   A-2 O    1 
HETATM 5229 O  O    . HOH   C-2 3 .   ? 2.826   -6.198  56.610  1.00 71.44  ? ? ? ? ? ? 553 HOH   A-2 O    1 
HETATM 5230 O  O    . HOH   C-2 3 .   ? -14.144 -24.577 46.600  1.00 24.72  ? ? ? ? ? ? 554 HOH   A-2 O    1 
HETATM 5231 O  O    . HOH   C-2 3 .   ? -27.456 -22.395 11.123  1.00 56.74  ? ? ? ? ? ? 555 HOH   A-2 O    1 
HETATM 5232 O  O    . HOH   C-2 3 .   ? -13.247 -21.382 34.558  1.00 19.79  ? ? ? ? ? ? 556 HOH   A-2 O    1 
HETATM 5233 O  O    . HOH   C-2 3 .   ? -22.006 -24.202 43.384  1.00 31.83  ? ? ? ? ? ? 557 HOH   A-2 O    1 
HETATM 5234 O  O    . HOH   C-2 3 .   ? -8.041  -28.910 45.327  1.00 40.92  ? ? ? ? ? ? 558 HOH   A-2 O    1 
HETATM 5235 O  O    . HOH   C-2 3 .   ? -10.108 -20.579 52.906  1.00 29.07  ? ? ? ? ? ? 559 HOH   A-2 O    1 
HETATM 5236 O  O    . HOH   C-2 3 .   ? -33.646 -18.742 27.644  1.00 43.49  ? ? ? ? ? ? 560 HOH   A-2 O    1 
HETATM 5237 O  O    . HOH   C-2 3 .   ? -36.501 -41.962 31.340  1.00 47.95  ? ? ? ? ? ? 561 HOH   A-2 O    1 
HETATM 5238 O  O    . HOH   C-2 3 .   ? -8.121  0.587   59.362  1.00 44.45  ? ? ? ? ? ? 562 HOH   A-2 O    1 
HETATM 5239 O  O    . HOH   C-2 3 .   ? -17.673 -37.585 34.596  1.00 37.95  ? ? ? ? ? ? 563 HOH   A-2 O    1 
HETATM 5240 O  O    . HOH   C-2 3 .   ? -1.009  -7.673  60.614  1.00 56.98  ? ? ? ? ? ? 564 HOH   A-2 O    1 
HETATM 5241 O  O    . HOH   C-2 3 .   ? -32.270 -21.522 25.082  1.00 34.50  ? ? ? ? ? ? 565 HOH   A-2 O    1 
HETATM 5242 O  O    . HOH   C-2 3 .   ? -18.163 -40.187 30.634  1.00 40.33  ? ? ? ? ? ? 566 HOH   A-2 O    1 
HETATM 5243 O  O    . HOH   C-2 3 .   ? -26.078 -34.349 40.367  1.00 41.87  ? ? ? ? ? ? 567 HOH   A-2 O    1 
HETATM 5244 O  O    . HOH   C-2 3 .   ? -12.330 -27.408 38.646  1.00 31.62  ? ? ? ? ? ? 568 HOH   A-2 O    1 
HETATM 5245 O  O    . HOH   C-2 3 .   ? -19.856 -14.278 29.055  1.00 25.13  ? ? ? ? ? ? 569 HOH   A-2 O    1 
HETATM 5246 O  O    . HOH   C-2 3 .   ? -38.027 -25.757 27.452  1.00 43.36  ? ? ? ? ? ? 570 HOH   A-2 O    1 
HETATM 5247 O  O    . HOH   C-2 3 .   ? -25.301 -21.640 33.133  1.00 27.12  ? ? ? ? ? ? 571 HOH   A-2 O    1 
HETATM 5248 O  O    . HOH   C-2 3 .   ? -16.851 -1.501  45.792  1.00 40.27  ? ? ? ? ? ? 572 HOH   A-2 O    1 
HETATM 5249 O  O    . HOH   C-2 3 .   ? -19.507 -24.886 45.837  1.00 33.22  ? ? ? ? ? ? 573 HOH   A-2 O    1 
HETATM 5250 O  O    . HOH   C-2 3 .   ? -24.778 -47.221 37.378  1.00 57.49  ? ? ? ? ? ? 574 HOH   A-2 O    1 
HETATM 5251 O  O    . HOH   C-2 3 .   ? -21.766 -19.560 13.975  1.00 30.20  ? ? ? ? ? ? 575 HOH   A-2 O    1 
HETATM 5252 O  O    . HOH   C-2 3 .   ? 4.561   -11.831 35.245  1.00 43.68  ? ? ? ? ? ? 576 HOH   A-2 O    1 
HETATM 5253 O  O    . HOH   C-2 3 .   ? -18.295 -13.570 50.046  1.00 18.94  ? ? ? ? ? ? 577 HOH   A-2 O    1 
HETATM 5254 O  O    . HOH   C-2 3 .   ? -12.492 -25.058 49.019  1.00 32.08  ? ? ? ? ? ? 578 HOH   A-2 O    1 
HETATM 5255 O  O    . HOH   C-2 3 .   ? -11.982 5.748   49.579  1.00 43.94  ? ? ? ? ? ? 579 HOH   A-2 O    1 
HETATM 5256 O  O    . HOH   C-2 3 .   ? -25.582 -20.529 36.631  1.00 39.24  ? ? ? ? ? ? 580 HOH   A-2 O    1 
HETATM 5257 O  O    . HOH   C-2 3 .   ? -32.029 -24.001 38.327  1.00 32.34  ? ? ? ? ? ? 581 HOH   A-2 O    1 
HETATM 5258 O  O    . HOH   C-2 3 .   ? 3.020   -3.414  50.112  1.00 47.74  ? ? ? ? ? ? 582 HOH   A-2 O    1 
HETATM 5259 O  O    . HOH   C-2 3 .   ? -25.420 -39.696 22.092  1.00 40.44  ? ? ? ? ? ? 583 HOH   A-2 O    1 
HETATM 5260 O  O    . HOH   C-2 3 .   ? -20.496 -28.932 11.121  1.00 65.14  ? ? ? ? ? ? 584 HOH   A-2 O    1 
HETATM 5261 O  O    . HOH   C-2 3 .   ? 1.801   2.884   40.517  1.00 40.99  ? ? ? ? ? ? 585 HOH   A-2 O    1 
HETATM 5262 O  O    . HOH   C-2 3 .   ? -11.281 14.091  34.092  1.00 52.33  ? ? ? ? ? ? 586 HOH   A-2 O    1 
HETATM 5263 O  O    . HOH   C-2 3 .   ? -33.410 -38.367 40.084  1.00 54.99  ? ? ? ? ? ? 587 HOH   A-2 O    1 
HETATM 5264 O  O    . HOH   C-2 3 .   ? -23.616 -15.846 29.622  1.00 28.66  ? ? ? ? ? ? 588 HOH   A-2 O    1 
HETATM 5265 O  O    . HOH   C-2 3 .   ? -20.774 -25.929 9.906   1.00 53.61  ? ? ? ? ? ? 589 HOH   A-2 O    1 
HETATM 5266 O  O    . HOH   C-2 3 .   ? -12.897 -17.209 43.890  1.00 19.24  ? ? ? ? ? ? 590 HOH   A-2 O    1 
HETATM 5267 O  O    . HOH   C-2 3 .   ? -6.720  -8.841  48.787  1.00 25.71  ? ? ? ? ? ? 591 HOH   A-2 O    1 
HETATM 5268 O  O    . HOH   C-2 3 .   ? -18.449 -18.277 26.914  1.00 23.36  ? ? ? ? ? ? 592 HOH   A-2 O    1 
HETATM 5269 O  O    . HOH   C-2 3 .   ? -15.794 -31.092 15.386  1.00 42.84  ? ? ? ? ? ? 593 HOH   A-2 O    1 
HETATM 5270 O  O    . HOH   C-2 3 .   ? -10.033 -29.266 48.877  1.00 41.34  ? ? ? ? ? ? 594 HOH   A-2 O    1 
HETATM 5271 O  O    . HOH   C-2 3 .   ? -24.798 -41.459 18.287  1.00 51.57  ? ? ? ? ? ? 595 HOH   A-2 O    1 
HETATM 5272 O  O    . HOH   C-2 3 .   ? -12.429 -5.585  55.392  1.00 38.04  ? ? ? ? ? ? 596 HOH   A-2 O    1 
HETATM 5273 O  O    . HOH   C-2 3 .   ? -27.859 -27.765 39.596  1.00 52.37  ? ? ? ? ? ? 597 HOH   A-2 O    1 
HETATM 5274 O  O    . HOH   C-2 3 .   ? -39.722 -37.765 28.943  1.00 53.85  ? ? ? ? ? ? 598 HOH   A-2 O    1 
HETATM 5275 O  O    . HOH   C-2 3 .   ? -0.318  -9.357  41.362  1.00 30.98  ? ? ? ? ? ? 599 HOH   A-2 O    1 
HETATM 5276 O  O    . HOH   C-2 3 .   ? -24.973 -11.941 35.711  1.00 43.76  ? ? ? ? ? ? 600 HOH   A-2 O    1 
HETATM 5277 O  O    . HOH   C-2 3 .   ? 0.380   -8.159  47.522  1.00 59.09  ? ? ? ? ? ? 601 HOH   A-2 O    1 
HETATM 5278 O  O    . HOH   C-2 3 .   ? -11.832 -23.582 51.427  1.00 33.22  ? ? ? ? ? ? 602 HOH   A-2 O    1 
HETATM 5279 O  O    . HOH   C-2 3 .   ? -20.792 -25.383 27.420  1.00 17.25  ? ? ? ? ? ? 603 HOH   A-2 O    1 
HETATM 5280 O  O    . HOH   C-2 3 .   ? -0.680  -16.844 32.178  1.00 35.09  ? ? ? ? ? ? 604 HOH   A-2 O    1 
HETATM 5281 O  O    . HOH   C-2 3 .   ? 0.816   -18.267 42.911  1.00 36.13  ? ? ? ? ? ? 605 HOH   A-2 O    1 
HETATM 5282 O  O    . HOH   C-2 3 .   ? -6.302  -22.122 35.845  1.00 23.56  ? ? ? ? ? ? 606 HOH   A-2 O    1 
HETATM 5283 O  O    . HOH   C-2 3 .   ? -16.796 -33.326 32.512  1.00 37.11  ? ? ? ? ? ? 607 HOH   A-2 O    1 
HETATM 5284 O  O    . HOH   C-2 3 .   ? -17.033 -28.067 46.620  1.00 40.97  ? ? ? ? ? ? 608 HOH   A-2 O    1 
HETATM 5285 O  O    . HOH   C-2 3 .   ? -4.775  -1.616  26.159  1.00 44.95  ? ? ? ? ? ? 609 HOH   A-2 O    1 
HETATM 5286 O  O    . HOH   C-2 3 .   ? -3.774  -19.812 47.683  1.00 43.09  ? ? ? ? ? ? 610 HOH   A-2 O    1 
HETATM 5287 O  O    . HOH   C-2 3 .   ? -4.142  8.007   56.697  1.00 53.15  ? ? ? ? ? ? 611 HOH   A-2 O    1 
HETATM 5288 O  O    . HOH   C-2 3 .   ? -16.535 4.549   41.262  1.00 39.12  ? ? ? ? ? ? 612 HOH   A-2 O    1 
HETATM 5289 O  O    . HOH   C-2 3 .   ? -22.731 -15.094 32.298  1.00 38.53  ? ? ? ? ? ? 613 HOH   A-2 O    1 
HETATM 5290 O  O    . HOH   C-2 3 .   ? -37.070 -34.048 19.893  1.00 54.35  ? ? ? ? ? ? 614 HOH   A-2 O    1 
HETATM 5291 O  O    . HOH   C-2 3 .   ? -15.336 -28.876 32.538  1.00 37.78  ? ? ? ? ? ? 615 HOH   A-2 O    1 
HETATM 5292 O  O    . HOH   C-2 3 .   ? -15.797 -24.989 16.835  1.00 37.81  ? ? ? ? ? ? 616 HOH   A-2 O    1 
HETATM 5293 O  O    . HOH   C-2 3 .   ? -20.578 -16.559 22.771  1.00 24.66  ? ? ? ? ? ? 617 HOH   A-2 O    1 
HETATM 5294 O  O    . HOH   C-2 3 .   ? -27.384 -16.384 36.651  1.00 43.50  ? ? ? ? ? ? 618 HOH   A-2 O    1 
HETATM 5295 O  O    . HOH   C-2 3 .   ? -24.813 -19.905 44.167  1.00 22.02  ? ? ? ? ? ? 619 HOH   A-2 O    1 
HETATM 5296 O  O    . HOH   C-2 3 .   ? -4.186  8.358   31.194  1.00 54.97  ? ? ? ? ? ? 620 HOH   A-2 O    1 
HETATM 5297 O  O    . HOH   C-2 3 .   ? -25.703 -21.252 40.337  1.00 35.59  ? ? ? ? ? ? 621 HOH   A-2 O    1 
HETATM 5298 O  O    . HOH   C-2 3 .   ? -5.462  4.860   57.457  1.00 59.69  ? ? ? ? ? ? 622 HOH   A-2 O    1 
HETATM 5299 O  O    . HOH   C-2 3 .   ? -36.140 -19.948 19.383  1.00 50.71  ? ? ? ? ? ? 623 HOH   A-2 O    1 
HETATM 5300 O  O    . HOH   C-2 3 .   ? -24.839 -27.999 43.263  1.00 52.32  ? ? ? ? ? ? 624 HOH   A-2 O    1 
HETATM 5301 O  O    . HOH   C-2 3 .   ? -15.695 -43.897 23.471  1.00 57.21  ? ? ? ? ? ? 625 HOH   A-2 O    1 
HETATM 5302 O  O    . HOH   C-2 3 .   ? -14.699 -29.640 36.888  1.00 35.62  ? ? ? ? ? ? 626 HOH   A-2 O    1 
HETATM 5303 O  O    . HOH   C-2 3 .   ? -30.096 -42.318 26.227  1.00 51.21  ? ? ? ? ? ? 627 HOH   A-2 O    1 
HETATM 5304 O  O    . HOH   C-2 3 .   ? -25.533 -7.692  34.427  1.00 42.49  ? ? ? ? ? ? 628 HOH   A-2 O    1 
HETATM 5305 O  O    . HOH   C-2 3 .   ? -23.689 -1.506  40.546  1.00 43.92  ? ? ? ? ? ? 629 HOH   A-2 O    1 
HETATM 5306 O  O    . HOH   C-2 3 .   ? -12.958 -26.168 19.104  1.00 45.15  ? ? ? ? ? ? 630 HOH   A-2 O    1 
HETATM 5307 O  O    . HOH   C-2 3 .   ? -10.446 -12.804 53.245  1.00 31.74  ? ? ? ? ? ? 631 HOH   A-2 O    1 
HETATM 5308 O  O    . HOH   C-2 3 .   ? -28.613 -35.013 39.645  1.00 38.63  ? ? ? ? ? ? 632 HOH   A-2 O    1 
HETATM 5309 O  O    . HOH   C-2 3 .   ? -11.145 -25.954 40.606  1.00 24.57  ? ? ? ? ? ? 633 HOH   A-2 O    1 
HETATM 5310 O  O    . HOH   C-2 3 .   ? -19.176 -7.145  41.303  1.00 27.88  ? ? ? ? ? ? 634 HOH   A-2 O    1 
HETATM 5311 O  O    . HOH   C-2 3 .   ? -26.277 -10.566 41.411  1.00 32.22  ? ? ? ? ? ? 635 HOH   A-2 O    1 
HETATM 5312 O  O    . HOH   C-2 3 .   ? -0.284  -5.698  62.578  1.00 54.97  ? ? ? ? ? ? 636 HOH   A-2 O    1 
HETATM 5313 O  O    . HOH   C-2 3 .   ? -16.003 -8.974  54.643  1.00 39.02  ? ? ? ? ? ? 637 HOH   A-2 O    1 
HETATM 5314 O  O    . HOH   C-2 3 .   ? -22.171 -9.781  21.733  1.00 54.52  ? ? ? ? ? ? 638 HOH   A-2 O    1 
HETATM 5315 O  O    . HOH   C-2 3 .   ? -27.681 -14.138 23.888  1.00 39.02  ? ? ? ? ? ? 639 HOH   A-2 O    1 
HETATM 5316 O  O    . HOH   C-2 3 .   ? -2.807  2.407   32.988  1.00 45.18  ? ? ? ? ? ? 640 HOH   A-2 O    1 
HETATM 5317 O  O    . HOH   C-2 3 .   ? -17.931 -39.412 28.152  1.00 51.99  ? ? ? ? ? ? 641 HOH   A-2 O    1 
HETATM 5318 O  O    . HOH   C-2 3 .   ? -36.706 -25.362 38.703  1.00 43.63  ? ? ? ? ? ? 642 HOH   A-2 O    1 
HETATM 5319 O  O    . HOH   C-2 3 .   ? -15.832 -30.369 34.572  1.00 39.38  ? ? ? ? ? ? 643 HOH   A-2 O    1 
HETATM 5320 O  O    . HOH   C-2 3 .   ? -7.153  -12.517 55.035  1.00 39.70  ? ? ? ? ? ? 644 HOH   A-2 O    1 
HETATM 5321 O  O    . HOH   C-2 3 .   ? -16.270 -26.413 21.280  1.00 27.46  ? ? ? ? ? ? 645 HOH   A-2 O    1 
HETATM 5322 O  O    . HOH   C-2 3 .   ? -15.063 -23.675 20.497  1.00 48.28  ? ? ? ? ? ? 646 HOH   A-2 O    1 
HETATM 5323 O  O    . HOH   C-2 3 .   ? 4.546   -15.577 37.530  1.00 42.93  ? ? ? ? ? ? 647 HOH   A-2 O    1 
HETATM 5324 O  O    . HOH   C-2 3 .   ? -8.087  -28.173 38.497  1.00 39.03  ? ? ? ? ? ? 648 HOH   A-2 O    1 
HETATM 5325 O  O    . HOH   C-2 3 .   ? -18.247 -17.194 24.277  1.00 24.63  ? ? ? ? ? ? 649 HOH   A-2 O    1 
HETATM 5326 O  O    . HOH   C-2 3 .   ? -22.964 -15.490 43.859  1.00 18.74  ? ? ? ? ? ? 650 HOH   A-2 O    1 
HETATM 5327 O  O    . HOH   C-2 3 .   ? -34.390 -35.799 40.045  1.00 59.05  ? ? ? ? ? ? 651 HOH   A-2 O    1 
HETATM 5328 O  O    . HOH   C-2 3 .   ? -21.003 -9.713  34.638  1.00 25.94  ? ? ? ? ? ? 652 HOH   A-2 O    1 
HETATM 5329 O  O    . HOH   C-2 3 .   ? -17.360 1.391   51.618  1.00 45.08  ? ? ? ? ? ? 653 HOH   A-2 O    1 
HETATM 5330 O  O    . HOH   C-2 3 .   ? -11.393 -29.950 42.561  1.00 45.95  ? ? ? ? ? ? 654 HOH   A-2 O    1 
HETATM 5331 O  O    . HOH   C-2 3 .   ? -10.970 -7.308  57.572  1.00 47.43  ? ? ? ? ? ? 655 HOH   A-2 O    1 
HETATM 5332 O  O    . HOH   C-2 3 .   ? -15.402 -2.503  24.681  1.00 34.30  ? ? ? ? ? ? 656 HOH   A-2 O    1 
HETATM 5333 O  O    . HOH   C-2 3 .   ? -38.333 -29.573 25.302  1.00 47.38  ? ? ? ? ? ? 657 HOH   A-2 O    1 
HETATM 5334 O  O    . HOH   C-2 3 .   ? -20.648 5.793   34.273  1.00 47.83  ? ? ? ? ? ? 658 HOH   A-2 O    1 
HETATM 5335 O  O    . HOH   C-2 3 .   ? -15.793 12.020  28.702  1.00 65.52  ? ? ? ? ? ? 659 HOH   A-2 O    1 
HETATM 5336 O  O    . HOH   C-2 3 .   ? -15.216 -3.524  55.076  1.00 40.73  ? ? ? ? ? ? 660 HOH   A-2 O    1 
HETATM 5337 O  O    . HOH   C-2 3 .   ? 7.798   -9.751  41.796  1.00 70.18  ? ? ? ? ? ? 661 HOH   A-2 O    1 
HETATM 5338 O  O    . HOH   C-2 3 .   ? -14.766 -12.056 51.357  1.00 24.85  ? ? ? ? ? ? 662 HOH   A-2 O    1 
HETATM 5339 O  O    . HOH   C-2 3 .   ? -36.853 -28.773 38.992  1.00 44.87  ? ? ? ? ? ? 663 HOH   A-2 O    1 
HETATM 5340 O  O    . HOH   C-2 3 .   ? -38.590 -31.519 32.020  1.00 43.90  ? ? ? ? ? ? 664 HOH   A-2 O    1 
HETATM 5341 O  O    . HOH   C-2 3 .   ? -26.546 -13.558 38.922  1.00 43.13  ? ? ? ? ? ? 665 HOH   A-2 O    1 
HETATM 5342 O  O    . HOH   C-2 3 .   ? -38.923 -37.080 35.907  1.00 47.95  ? ? ? ? ? ? 666 HOH   A-2 O    1 
HETATM 5343 O  O    . HOH   C-2 3 .   ? -13.862 -32.877 42.086  1.00 46.13  ? ? ? ? ? ? 667 HOH   A-2 O    1 
HETATM 5344 O  O    . HOH   C-2 3 .   ? -3.306  -19.607 50.407  1.00 31.07  ? ? ? ? ? ? 668 HOH   A-2 O    1 
HETATM 5345 O  O    . HOH   C-2 3 .   ? -16.125 -35.042 28.624  1.00 30.97  ? ? ? ? ? ? 669 HOH   A-2 O    1 
HETATM 5346 O  O    . HOH   C-2 3 .   ? -15.086 -22.034 14.907  1.00 27.59  ? ? ? ? ? ? 670 HOH   A-2 O    1 
HETATM 5347 O  O    . HOH   C-2 3 .   ? -26.234 -14.200 16.861  1.00 52.78  ? ? ? ? ? ? 671 HOH   A-2 O    1 
HETATM 5348 O  O    . HOH   C-2 3 .   ? -21.683 -16.774 46.969  0.50 20.87  ? ? ? ? ? ? 672 HOH   A-2 O    1 
HETATM 5349 O  O    . HOH   C-2 3 .   ? -0.321  11.330  52.798  1.00 49.26  ? ? ? ? ? ? 673 HOH   A-2 O    1 
HETATM 5350 O  O    . HOH   C-2 3 .   ? -6.276  -26.086 44.983  1.00 22.40  ? ? ? ? ? ? 674 HOH   A-2 O    1 
HETATM 5351 O  O    . HOH   C-2 3 .   ? -24.729 -45.081 33.701  1.00 54.91  ? ? ? ? ? ? 675 HOH   A-2 O    1 
HETATM 5352 O  O    . HOH   C-2 3 .   ? -40.382 -31.219 35.752  1.00 59.32  ? ? ? ? ? ? 676 HOH   A-2 O    1 
HETATM 5353 O  O    . HOH   C-2 3 .   ? -26.996 -42.224 21.024  1.00 58.69  ? ? ? ? ? ? 677 HOH   A-2 O    1 
HETATM 5354 O  O    . HOH   C-2 3 .   ? -3.714  10.368  54.392  1.00 51.86  ? ? ? ? ? ? 678 HOH   A-2 O    1 
HETATM 5355 O  O    . HOH   C-2 3 .   ? -26.646 -27.534 35.384  1.00 25.15  ? ? ? ? ? ? 679 HOH   A-2 O    1 
HETATM 5356 O  O    . HOH   C-2 3 .   ? -12.398 15.241  37.502  1.00 53.05  ? ? ? ? ? ? 680 HOH   A-2 O    1 
HETATM 5357 O  O    . HOH   C-2 3 .   ? -37.458 -43.147 24.191  1.00 54.69  ? ? ? ? ? ? 681 HOH   A-2 O    1 
HETATM 5358 O  O    . HOH   C-2 3 .   ? -14.496 -30.220 48.772  1.00 43.52  ? ? ? ? ? ? 682 HOH   A-2 O    1 
HETATM 5359 O  O    . HOH   C-2 3 .   ? 5.215   -6.255  42.884  1.00 50.82  ? ? ? ? ? ? 683 HOH   A-2 O    1 
HETATM 5360 O  O    . HOH   C-2 3 .   ? -11.608 1.835   55.885  1.00 43.37  ? ? ? ? ? ? 684 HOH   A-2 O    1 
HETATM 5361 O  O    . HOH   C-2 3 .   ? -24.129 -20.654 13.894  1.00 32.08  ? ? ? ? ? ? 685 HOH   A-2 O    1 
HETATM 5362 O  O    . HOH   C-2 3 .   ? -12.921 -13.891 52.459  1.00 26.40  ? ? ? ? ? ? 686 HOH   A-2 O    1 
HETATM 5363 O  O    . HOH   C-2 3 .   ? 1.069   -5.987  29.975  1.00 41.02  ? ? ? ? ? ? 687 HOH   A-2 O    1 
HETATM 5364 O  O    . HOH   C-2 3 .   ? -22.686 -34.890 12.144  1.00 44.29  ? ? ? ? ? ? 688 HOH   A-2 O    1 
HETATM 5365 O  O    . HOH   C-2 3 .   ? -38.592 -28.096 20.557  1.00 54.53  ? ? ? ? ? ? 689 HOH   A-2 O    1 
HETATM 5366 O  O    . HOH   C-2 3 .   ? -8.907  -6.492  59.746  1.00 49.61  ? ? ? ? ? ? 690 HOH   A-2 O    1 
HETATM 5367 O  O    . HOH   C-2 3 .   ? -26.398 -13.914 41.519  1.00 27.71  ? ? ? ? ? ? 691 HOH   A-2 O    1 
HETATM 5368 O  O    . HOH   C-2 3 .   ? -15.332 -27.028 29.526  1.00 38.10  ? ? ? ? ? ? 692 HOH   A-2 O    1 
HETATM 5369 O  O    . HOH   C-2 3 .   ? -22.530 4.039   35.215  1.00 37.89  ? ? ? ? ? ? 693 HOH   A-2 O    1 
HETATM 5370 O  O    . HOH   C-2 3 .   ? -23.173 -12.153 29.242  1.00 43.64  ? ? ? ? ? ? 694 HOH   A-2 O    1 
HETATM 5371 O  O    . HOH   C-2 3 .   ? -10.942 -17.463 25.491  1.00 36.94  ? ? ? ? ? ? 695 HOH   A-2 O    1 
HETATM 5372 O  O    . HOH   C-2 3 .   ? 3.790   -13.336 43.917  1.00 51.16  ? ? ? ? ? ? 696 HOH   A-2 O    1 
HETATM 5373 O  O    . HOH   C-2 3 .   ? -9.641  -25.058 51.779  1.00 33.32  ? ? ? ? ? ? 697 HOH   A-2 O    1 
HETATM 5374 O  O    . HOH   C-2 3 .   ? -25.531 1.376   35.062  1.00 48.06  ? ? ? ? ? ? 698 HOH   A-2 O    1 
HETATM 5375 O  O    . HOH   C-2 3 .   ? -7.415  -20.551 17.761  1.00 30.64  ? ? ? ? ? ? 699 HOH   A-2 O    1 
HETATM 5376 O  O    . HOH   C-2 3 .   ? 3.845   -6.236  39.281  1.00 48.21  ? ? ? ? ? ? 700 HOH   A-2 O    1 
HETATM 5377 O  O    . HOH   C-2 3 .   ? -21.339 -14.122 16.736  1.00 48.32  ? ? ? ? ? ? 701 HOH   A-2 O    1 
HETATM 5378 O  O    . HOH   C-2 3 .   ? -0.245  1.300   32.884  1.00 55.68  ? ? ? ? ? ? 702 HOH   A-2 O    1 
HETATM 5379 O  O    . HOH   C-2 3 .   ? -10.840 -31.604 23.485  0.50 26.80  ? ? ? ? ? ? 703 HOH   A-2 O    1 
HETATM 5380 O  O    . HOH   C-2 3 .   ? -38.257 -31.756 26.834  1.00 41.71  ? ? ? ? ? ? 704 HOH   A-2 O    1 
HETATM 5381 O  O    . HOH   C-2 3 .   ? -39.645 -35.535 33.148  1.00 47.92  ? ? ? ? ? ? 705 HOH   A-2 O    1 
HETATM 5382 O  O    . HOH   C-2 3 .   ? -17.662 -3.668  54.119  1.00 38.90  ? ? ? ? ? ? 706 HOH   A-2 O    1 
HETATM 5383 O  O    . HOH   C-2 3 .   ? -22.548 -6.576  24.168  1.00 46.30  ? ? ? ? ? ? 707 HOH   A-2 O    1 
HETATM 5384 O  O    . HOH   C-2 3 .   ? -32.965 -31.457 40.009  1.00 62.47  ? ? ? ? ? ? 708 HOH   A-2 O    1 
HETATM 5385 O  O    . HOH   C-2 3 .   ? -20.500 -5.429  50.239  1.00 28.91  ? ? ? ? ? ? 709 HOH   A-2 O    1 
HETATM 5386 O  O    . HOH   C-2 3 .   ? -13.971 -17.389 53.194  1.00 54.56  ? ? ? ? ? ? 710 HOH   A-2 O    1 
HETATM 5387 O  O    . HOH   C-2 3 .   ? -7.658  -9.019  58.715  1.00 39.05  ? ? ? ? ? ? 711 HOH   A-2 O    1 
HETATM 5388 O  O    . HOH   C-2 3 .   ? -40.669 -28.644 29.764  1.00 47.96  ? ? ? ? ? ? 712 HOH   A-2 O    1 
HETATM 5389 O  O    . HOH   C-2 3 .   ? -14.334 -26.444 23.045  1.00 50.75  ? ? ? ? ? ? 713 HOH   A-2 O    1 
HETATM 5390 O  O    . HOH   C-2 3 .   ? -19.229 -28.788 42.967  1.00 42.12  ? ? ? ? ? ? 714 HOH   A-2 O    1 
HETATM 5391 O  O    . HOH   C-2 3 .   ? -27.765 -18.423 30.140  1.00 27.19  ? ? ? ? ? ? 715 HOH   A-2 O    1 
HETATM 5392 O  O    . HOH   C-2 3 .   ? -17.835 -34.929 13.801  1.00 72.07  ? ? ? ? ? ? 716 HOH   A-2 O    1 
HETATM 5393 O  O    . HOH   C-2 3 .   ? -10.183 -12.980 56.056  1.00 39.28  ? ? ? ? ? ? 717 HOH   A-2 O    1 
HETATM 5394 O  O    . HOH   C-2 3 .   ? -17.917 -28.368 13.805  1.00 60.66  ? ? ? ? ? ? 718 HOH   A-2 O    1 
HETATM 5395 O  O    . HOH   C-2 3 .   ? -39.151 -25.324 23.443  1.00 53.62  ? ? ? ? ? ? 719 HOH   A-2 O    1 
HETATM 5396 O  O    . HOH   C-2 3 .   ? -8.342  -24.068 17.834  1.00 41.03  ? ? ? ? ? ? 720 HOH   A-2 O    1 
HETATM 5397 O  O    . HOH   C-2 3 .   ? -23.365 -24.318 38.011  1.00 29.40  ? ? ? ? ? ? 721 HOH   A-2 O    1 
HETATM 5398 O  O    . HOH   C-2 3 .   ? -11.806 -21.069 20.766  1.00 22.80  ? ? ? ? ? ? 722 HOH   A-2 O    1 
HETATM 5399 O  O    . HOH   C-2 3 .   ? 3.377   -4.585  31.259  1.00 55.59  ? ? ? ? ? ? 723 HOH   A-2 O    1 
HETATM 5400 O  O    . HOH   C-2 3 .   ? -11.744 7.837   51.167  1.00 61.15  ? ? ? ? ? ? 724 HOH   A-2 O    1 
HETATM 5401 O  O    . HOH   C-2 3 .   ? -10.840 -14.206 23.485  0.50 52.21  ? ? ? ? ? ? 725 HOH   A-2 O    1 
HETATM 5402 O  O    . HOH   C-2 3 .   ? -35.993 -20.414 34.673  1.00 60.08  ? ? ? ? ? ? 726 HOH   A-2 O    1 
HETATM 5403 O  O    . HOH   C-2 3 .   ? -15.094 -32.079 37.818  1.00 53.29  ? ? ? ? ? ? 727 HOH   A-2 O    1 
HETATM 5404 O  O    . HOH   C-2 3 .   ? -0.151  -25.195 39.804  1.00 44.76  ? ? ? ? ? ? 728 HOH   A-2 O    1 
HETATM 5405 O  O    . HOH   C-2 3 .   ? -17.072 11.286  40.607  1.00 63.98  ? ? ? ? ? ? 729 HOH   A-2 O    1 
HETATM 5406 O  O    . HOH   C-2 3 .   ? -28.085 -12.735 19.290  1.00 63.65  ? ? ? ? ? ? 730 HOH   A-2 O    1 
HETATM 5407 O  O    . HOH   C-2 3 .   ? -32.042 -43.108 27.695  1.00 55.68  ? ? ? ? ? ? 731 HOH   A-2 O    1 
HETATM 5408 O  O    . HOH   C-2 3 .   ? 4.262   -7.738  36.301  1.00 57.23  ? ? ? ? ? ? 732 HOH   A-2 O    1 
HETATM 5409 O  O    . HOH   C-2 3 .   ? -21.084 -7.443  43.422  1.00 34.68  ? ? ? ? ? ? 733 HOH   A-2 O    1 
HETATM 5410 O  O    . HOH   C-2 3 .   ? -27.752 -20.470 39.344  1.00 44.92  ? ? ? ? ? ? 734 HOH   A-2 O    1 
HETATM 5411 O  O    . HOH   C-2 3 .   ? -24.408 -9.834  28.972  1.00 47.23  ? ? ? ? ? ? 735 HOH   A-2 O    1 
HETATM 5412 O  O    . HOH   C-2 3 .   ? -3.169  13.685  51.423  1.00 52.10  ? ? ? ? ? ? 736 HOH   A-2 O    1 
HETATM 5413 O  O    . HOH   C-2 3 .   ? -17.591 -29.833 48.765  1.00 63.54  ? ? ? ? ? ? 737 HOH   A-2 O    1 
HETATM 5414 O  O    . HOH   C-2 3 .   ? -7.498  2.673   26.754  1.00 56.20  ? ? ? ? ? ? 738 HOH   A-2 O    1 
HETATM 5415 O  O    . HOH   C-2 3 .   ? -22.593 -1.793  21.498  1.00 59.12  ? ? ? ? ? ? 739 HOH   A-2 O    1 
HETATM 5416 O  O    . HOH   C-2 3 .   ? -38.986 -20.719 23.345  1.00 66.12  ? ? ? ? ? ? 740 HOH   A-2 O    1 
HETATM 5417 O  O    . HOH   C-2 3 .   ? -20.855 -1.210  50.625  1.00 56.75  ? ? ? ? ? ? 741 HOH   A-2 O    1 
HETATM 5418 O  O    . HOH   C-2 3 .   ? -36.609 -18.690 28.003  1.00 59.13  ? ? ? ? ? ? 742 HOH   A-2 O    1 
HETATM 5419 O  O    . HOH   C-2 3 .   ? -13.204 -23.651 15.716  1.00 46.11  ? ? ? ? ? ? 743 HOH   A-2 O    1 
HETATM 5420 O  O    . HOH   C-2 3 .   ? -12.392 3.617   26.445  1.00 49.47  ? ? ? ? ? ? 744 HOH   A-2 O    1 
HETATM 5421 O  O    . HOH   C-2 3 .   ? 2.354   -2.230  59.399  1.00 45.90  ? ? ? ? ? ? 745 HOH   A-2 O    1 
HETATM 5422 O  O    . HOH   C-2 3 .   ? -18.452 -24.725 11.095  1.00 43.70  ? ? ? ? ? ? 746 HOH   A-2 O    1 
HETATM 5423 O  O    . HOH   C-2 3 .   ? -15.009 -36.665 38.265  1.00 63.41  ? ? ? ? ? ? 747 HOH   A-2 O    1 
HETATM 5424 O  O    . HOH   C-2 3 .   ? -17.551 -44.295 30.801  1.00 67.47  ? ? ? ? ? ? 748 HOH   A-2 O    1 
HETATM 5425 O  O    . HOH   C-2 3 .   ? -24.693 -41.638 42.062  1.00 60.68  ? ? ? ? ? ? 749 HOH   A-2 O    1 
HETATM 5426 O  O    . HOH   C-2 3 .   ? -13.375 -19.485 54.578  1.00 40.36  ? ? ? ? ? ? 750 HOH   A-2 O    1 
HETATM 5427 O  O    . HOH   C-2 3 .   ? 0.562   -8.460  44.827  1.00 43.05  ? ? ? ? ? ? 751 HOH   A-2 O    1 
HETATM 5428 O  O    . HOH   C-2 3 .   ? 1.209   -6.122  27.180  1.00 55.91  ? ? ? ? ? ? 752 HOH   A-2 O    1 
HETATM 5429 O  O    . HOH   C-2 3 .   ? -22.624 -26.746 44.010  1.00 52.55  ? ? ? ? ? ? 753 HOH   A-2 O    1 
HETATM 5430 O  O    . HOH   C-2 3 .   ? 1.659   -23.950 42.760  1.00 52.57  ? ? ? ? ? ? 754 HOH   A-2 O    1 
HETATM 5431 O  O    . HOH   C-2 3 .   ? -30.254 -16.649 26.348  1.00 45.16  ? ? ? ? ? ? 755 HOH   A-2 O    1 
HETATM 5432 O  O    . HOH   C-2 3 .   ? -9.686  -27.789 51.406  1.00 40.06  ? ? ? ? ? ? 756 HOH   A-2 O    1 
HETATM 5433 O  O    . HOH   C-2 3 .   ? -35.732 -34.770 17.720  1.00 54.93  ? ? ? ? ? ? 757 HOH   A-2 O    1 
HETATM 5434 O  O    . HOH   C-2 3 .   ? -4.723  0.734   27.688  1.00 50.36  ? ? ? ? ? ? 758 HOH   A-2 O    1 
HETATM 5435 O  O    . HOH   C-2 3 .   ? -14.384 0.645   22.947  1.00 45.92  ? ? ? ? ? ? 759 HOH   A-2 O    1 
HETATM 5436 O  O    . HOH   C-2 3 .   ? -25.443 -18.809 33.731  1.00 39.71  ? ? ? ? ? ? 760 HOH   A-2 O    1 
HETATM 5437 O  O    . HOH   C-2 3 .   ? -29.374 -21.068 35.192  1.00 49.48  ? ? ? ? ? ? 761 HOH   A-2 O    1 
HETATM 5438 O  O    . HOH   C-2 3 .   ? -2.137  -4.267  23.834  1.00 47.43  ? ? ? ? ? ? 762 HOH   A-2 O    1 
HETATM 5439 O  O    . HOH   C-2 3 .   ? -24.394 -10.271 24.046  1.00 49.61  ? ? ? ? ? ? 763 HOH   A-2 O    1 
HETATM 5440 O  O    . HOH   C-2 3 .   ? 3.828   -19.991 45.827  1.00 49.59  ? ? ? ? ? ? 764 HOH   A-2 O    1 
HETATM 5441 O  O    . HOH   C-2 3 .   ? -16.989 -25.197 14.345  1.00 40.40  ? ? ? ? ? ? 765 HOH   A-2 O    1 
HETATM 5442 O  O    . HOH   C-2 3 .   ? -30.157 -17.347 29.110  1.00 45.86  ? ? ? ? ? ? 766 HOH   A-2 O    1 
HETATM 5443 O  O    . HOH   C-2 3 .   ? -26.099 -16.448 31.446  1.00 69.12  ? ? ? ? ? ? 767 HOH   A-2 O    1 
HETATM 5444 O  O    . HOH   C-2 3 .   ? -23.993 -17.638 45.537  1.00 17.36  ? ? ? ? ? ? 768 HOH   A-2 O    1 
HETATM 5445 O  O    . HOH   C-2 3 .   ? -12.976 -10.198 55.786  1.00 55.75  ? ? ? ? ? ? 769 HOH   A-2 O    1 
HETATM 5446 O  O    . HOH   C-2 3 .   ? -32.757 -33.713 41.260  1.00 53.08  ? ? ? ? ? ? 770 HOH   A-2 O    1 
HETATM 5447 O  O    . HOH   C-2 3 .   ? -40.144 -33.099 33.284  1.00 46.78  ? ? ? ? ? ? 771 HOH   A-2 O    1 
HETATM 5448 O  O    . HOH   C-2 3 .   ? -31.931 -21.768 36.794  1.00 43.78  ? ? ? ? ? ? 772 HOH   A-2 O    1 
HETATM 5449 O  O    . HOH   C-2 3 .   ? -23.635 -10.044 34.192  1.00 39.82  ? ? ? ? ? ? 773 HOH   A-2 O    1 
HETATM 5450 O  O    . HOH   C-2 3 .   ? -12.952 -27.541 33.486  1.00 49.09  ? ? ? ? ? ? 774 HOH   A-2 O    1 
HETATM 5451 O  O    . HOH   C-2 3 .   ? -15.885 -35.689 35.803  1.00 47.01  ? ? ? ? ? ? 775 HOH   A-2 O    1 
HETATM 5452 O  O    . HOH   C-2 3 .   ? -26.156 -22.690 35.661  1.00 42.77  ? ? ? ? ? ? 776 HOH   A-2 O    1 
HETATM 5453 O  O    . HOH   C-2 3 .   ? -14.081 14.466  40.352  1.00 62.28  ? ? ? ? ? ? 777 HOH   A-2 O    1 
HETATM 5454 O  O    . HOH   C-2 3 .   ? -25.652 -25.669 37.083  1.00 38.07  ? ? ? ? ? ? 778 HOH   A-2 O    1 
HETATM 5455 O  O    . HOH   C-2 3 .   ? -32.173 -18.226 25.267  1.00 46.00  ? ? ? ? ? ? 779 HOH   A-2 O    1 
HETATM 5456 O  O    . HOH   C-2 3 .   ? -8.958  -29.436 42.578  1.00 36.88  ? ? ? ? ? ? 780 HOH   A-2 O    1 
HETATM 5457 O  O    . HOH   C-2 3 .   ? -27.063 -25.569 42.444  1.00 52.19  ? ? ? ? ? ? 781 HOH   A-2 O    1 
HETATM 5458 O  O    . HOH   C-2 3 .   ? -14.457 -26.887 49.828  1.00 52.45  ? ? ? ? ? ? 782 HOH   A-2 O    1 
HETATM 5459 O  O    . HOH   C-2 3 .   ? -27.768 -12.056 35.138  1.00 86.62  ? ? ? ? ? ? 783 HOH   A-2 O    1 
HETATM 5460 O  O    . HOH   C-2 3 .   ? -40.077 -40.515 28.816  1.00 55.26  ? ? ? ? ? ? 784 HOH   A-2 O    1 
HETATM 5461 O  O    . HOH   C-2 3 .   ? -9.053  -23.683 54.028  1.00 47.82  ? ? ? ? ? ? 785 HOH   A-2 O    1 
HETATM 5462 O  O    . HOH   C-2 3 .   ? -6.220  -24.548 35.029  1.00 48.43  ? ? ? ? ? ? 786 HOH   A-2 O    1 
HETATM 5463 O  O    . HOH   C-2 3 .   ? 3.526   -18.359 43.333  1.00 50.84  ? ? ? ? ? ? 787 HOH   A-2 O    1 
HETATM 5464 O  O    . HOH   C-2 3 .   ? 2.730   -11.439 30.452  1.00 66.12  ? ? ? ? ? ? 788 HOH   A-2 O    1 
HETATM 5465 O  O    . HOH   C-2 3 .   ? -16.807 -39.776 35.638  1.00 52.83  ? ? ? ? ? ? 789 HOH   A-2 O    1 
HETATM 5466 O  O    . HOH   C-2 3 .   ? -10.332 -32.275 46.240  1.00 52.02  ? ? ? ? ? ? 790 HOH   A-2 O    1 
HETATM 5467 O  O    . HOH   C-2 3 .   ? -17.185 3.966   27.314  1.00 52.89  ? ? ? ? ? ? 791 HOH   A-2 O    1 
HETATM 5468 O  O    . HOH   C-2 3 .   ? -32.961 -17.861 20.545  1.00 58.04  ? ? ? ? ? ? 792 HOH   A-2 O    1 
HETATM 5469 O  O    . HOH   C-2 3 .   ? -25.487 -23.624 41.663  1.00 29.59  ? ? ? ? ? ? 793 HOH   A-2 O    1 
HETATM 5470 O  O    . HOH   C-2 3 .   ? -14.375 5.992   48.256  1.00 47.59  ? ? ? ? ? ? 794 HOH   A-2 O    1 
HETATM 5471 O  O    . HOH   C-2 3 .   ? 3.115   -8.579  30.055  1.00 59.40  ? ? ? ? ? ? 795 HOH   A-2 O    1 
HETATM 5472 O  O    . HOH   C-2 3 .   ? -4.833  -28.455 46.213  1.00 48.37  ? ? ? ? ? ? 796 HOH   A-2 O    1 
HETATM 5473 O  O    . HOH   C-2 3 .   ? -17.999 -24.010 47.790  1.00 36.84  ? ? ? ? ? ? 797 HOH   A-2 O    1 
HETATM 5474 O  O    . HOH   C-2 3 .   ? -27.391 -8.004  26.134  1.00 59.38  ? ? ? ? ? ? 798 HOH   A-2 O    1 
HETATM 5475 O  O    . HOH   C-2 3 .   ? -23.129 -47.720 31.503  1.00 59.57  ? ? ? ? ? ? 799 HOH   A-2 O    1 
HETATM 5476 O  O    . HOH   C-2 3 .   ? -16.422 -37.413 26.827  1.00 53.95  ? ? ? ? ? ? 800 HOH   A-2 O    1 
HETATM 5477 O  O    . HOH   C-2 3 .   ? -13.384 -24.244 53.839  1.00 34.94  ? ? ? ? ? ? 801 HOH   A-2 O    1 
HETATM 5478 O  O    . HOH   C-2 3 .   ? -38.544 -19.071 26.088  1.00 64.33  ? ? ? ? ? ? 802 HOH   A-2 O    1 
HETATM 5479 O  O    . HOH   C-2 3 .   ? 6.415   -15.494 40.118  1.00 58.77  ? ? ? ? ? ? 803 HOH   A-2 O    1 
HETATM 5480 O  O    . HOH   C-2 3 .   ? 1.097   -24.436 46.298  1.00 57.96  ? ? ? ? ? ? 804 HOH   A-2 O    1 
HETATM 5481 O  O    . HOH   C-2 3 .   ? -16.242 -25.794 47.968  1.00 39.21  ? ? ? ? ? ? 805 HOH   A-2 O    1 
HETATM 5482 O  O    . HOH   C-2 3 .   ? 6.060   -14.145 35.595  1.00 47.83  ? ? ? ? ? ? 806 HOH   A-2 O    1 
HETATM 5483 O  O    . HOH   C-2 3 .   ? 2.454   -19.573 37.122  1.00 31.75  ? ? ? ? ? ? 807 HOH   A-2 O    1 
HETATM 5484 O  O    . HOH   C-2 3 .   ? -6.135  -30.223 38.866  1.00 54.59  ? ? ? ? ? ? 808 HOH   A-2 O    1 
HETATM 5485 O  O    . HOH   C-2 3 .   ? -30.775 -14.718 17.398  1.00 52.71  ? ? ? ? ? ? 809 HOH   A-2 O    1 
HETATM 5486 O  O    . HOH   C-2 3 .   ? -30.492 -34.962 41.619  1.00 57.39  ? ? ? ? ? ? 810 HOH   A-2 O    1 
HETATM 5487 O  O    . HOH   C-2 3 .   ? -21.683 -24.262 46.969  0.50 37.23  ? ? ? ? ? ? 811 HOH   A-2 O    1 
HETATM 5488 O  O    . HOH   C-2 3 .   ? 3.165   -13.475 46.510  1.00 61.57  ? ? ? ? ? ? 812 HOH   A-2 O    1 
HETATM 5489 O  O    . HOH   C-2 3 .   ? -27.575 -7.597  36.062  1.00 61.27  ? ? ? ? ? ? 813 HOH   A-2 O    1 
HETATM 5490 O  O    . HOH   C-2 3 .   ? -14.188 -14.904 54.699  1.00 48.26  ? ? ? ? ? ? 814 HOH   A-2 O    1 
HETATM 5491 O  O    . HOH   C-2 3 .   ? 3.948   -11.220 32.835  1.00 56.39  ? ? ? ? ? ? 815 HOH   A-2 O    1 
HETATM 5492 O  O    . HOH   C-2 3 .   ? -12.336 -15.017 56.864  1.00 52.38  ? ? ? ? ? ? 816 HOH   A-2 O    1 
HETATM 5493 O  O    . HOH   C-2 3 .   ? -41.710 -25.163 36.827  1.00 47.78  ? ? ? ? ? ? 817 HOH   A-2 O    1 
HETATM 5494 O  O    . HOH   C-2 3 .   ? -25.556 -33.704 42.904  1.00 47.76  ? ? ? ? ? ? 818 HOH   A-2 O    1 
HETATM 5495 O  O    . HOH   C-2 3 .   ? -11.409 -30.085 39.701  1.00 48.15  ? ? ? ? ? ? 819 HOH   A-2 O    1 
HETATM 5496 O  O    . HOH   C-2 3 .   ? -14.332 -34.304 33.587  1.00 49.02  ? ? ? ? ? ? 820 HOH   A-2 O    1 
HETATM 5497 O  O    . HOH   C-2 3 .   ? -12.439 -31.161 49.971  1.00 52.18  ? ? ? ? ? ? 821 HOH   A-2 O    1 
HETATM 5498 O  O    . HOH   C-2 3 .   ? -7.879  -30.870 49.086  1.00 53.72  ? ? ? ? ? ? 822 HOH   A-2 O    1 
HETATM 5499 O  O    . HOH   C-2 3 .   ? -27.449 -18.984 36.909  1.00 44.10  ? ? ? ? ? ? 823 HOH   A-2 O    1 
HETATM 5500 O  O    . HOH   C-2 3 .   ? -21.809 0.946   42.121  1.00 62.56  ? ? ? ? ? ? 824 HOH   A-2 O    1 
HETATM 5501 O  O    . HOH   C-2 3 .   ? -41.097 -36.909 31.205  1.00 63.52  ? ? ? ? ? ? 825 HOH   A-2 O    1 
HETATM 5502 O  O    . HOH   C-2 3 .   ? -26.599 -11.381 23.137  1.00 60.22  ? ? ? ? ? ? 826 HOH   A-2 O    1 
HETATM 5503 O  O    . HOH   C-2 3 .   ? -24.313 -22.598 44.133  1.00 28.83  ? ? ? ? ? ? 827 HOH   A-2 O    1 
HETATM 5504 O  O    . HOH   C-2 3 .   ? -39.995 -33.623 26.152  1.00 44.37  ? ? ? ? ? ? 828 HOH   A-2 O    1 
HETATM 5505 O  O    . HOH   C-2 3 .   ? -30.322 -27.749 41.693  1.00 51.73  ? ? ? ? ? ? 829 HOH   A-2 O    1 
HETATM 5506 O  O    . HOH   C-2 3 .   ? -6.433  -30.656 46.312  1.00 49.03  ? ? ? ? ? ? 830 HOH   A-2 O    1 
HETATM 5507 O  O    . HOH   C-2 3 .   ? -39.600 -31.013 29.359  1.00 47.05  ? ? ? ? ? ? 831 HOH   A-2 O    1 
HETATM 5508 O  O    . HOH   C-2 3 .   ? 4.148   -19.891 41.312  1.00 46.43  ? ? ? ? ? ? 832 HOH   A-2 O    1 
HETATM 5509 O  O    . HOH   C-2 3 .   ? -28.154 -21.104 32.584  1.00 40.30  ? ? ? ? ? ? 833 HOH   A-2 O    1 
HETATM 5510 O  O    . HOH   C-2 3 .   ? -11.250 -33.093 43.547  1.00 62.04  ? ? ? ? ? ? 834 HOH   A-2 O    1 
HETATM 5511 O  O    . HOH   C-2 3 .   ? -16.306 -41.315 32.677  1.00 60.10  ? ? ? ? ? ? 835 HOH   A-2 O    1 
HETATM 5512 O  O    . HOH   C-2 3 .   ? -37.705 -18.288 21.350  1.00 66.72  ? ? ? ? ? ? 836 HOH   A-2 O    1 
HETATM 5513 O  O    . HOH   C-2 3 .   ? -10.364 -0.224  57.705  1.00 47.61  ? ? ? ? ? ? 837 HOH   A-2 O    1 
HETATM 5514 O  O    . HOH   C-2 3 .   ? -17.613 -37.761 31.945  1.00 36.21  ? ? ? ? ? ? 838 HOH   A-2 O    1 
HETATM 5515 O  O    . HOH   C-2 3 .   ? -30.291 -14.309 24.938  1.00 51.72  ? ? ? ? ? ? 839 HOH   A-2 O    1 
HETATM 5516 O  O    . HOH   C-2 3 .   ? -20.674 -6.935  22.367  1.00 53.84  ? ? ? ? ? ? 840 HOH   A-2 O    1 
HETATM 5517 O  O    . HOH   C-2 3 .   ? 4.557   -18.119 37.260  1.00 39.22  ? ? ? ? ? ? 841 HOH   A-2 O    1 
HETATM 5518 O  O    . HOH   C-2 3 .   ? 4.794   -15.939 43.780  1.00 62.42  ? ? ? ? ? ? 842 HOH   A-2 O    1 
HETATM 5519 O  O    . HOH   C-2 3 .   ? -28.916 -9.784  24.763  1.00 57.66  ? ? ? ? ? ? 843 HOH   A-2 O    1 
HETATM 5520 O  O    . HOH   C-2 3 .   ? -42.008 -27.751 37.770  1.00 52.54  ? ? ? ? ? ? 844 HOH   A-2 O    1 
HETATM 5521 O  O    . HOH   C-2 3 .   ? 1.519   -23.899 36.999  1.00 51.21  ? ? ? ? ? ? 845 HOH   A-2 O    1 
HETATM 5522 O  O    . HOH   C-2 3 .   ? -7.361  -31.595 41.585  1.00 48.25  ? ? ? ? ? ? 846 HOH   A-2 O    1 
HETATM 5523 O  O    . HOH   C-2 3 .   ? -33.370 -16.926 23.017  1.00 50.51  ? ? ? ? ? ? 847 HOH   A-2 O    1 
HETATM 5524 O  O    . HOH   C-2 3 .   ? -21.683 -28.034 46.969  0.50 68.01  ? ? ? ? ? ? 848 HOH   A-2 O    1 
HETATM 5525 O  O    . HOH   C-2 3 .   ? -11.513 -29.717 52.036  1.00 44.59  ? ? ? ? ? ? 849 HOH   A-2 O    1 
HETATM 5526 O  O    . HOH   C-2 3 .   ? -35.934 -15.909 22.888  1.00 53.73  ? ? ? ? ? ? 850 HOH   A-2 O    1 
HETATM 5527 O  O    . HOH   C-2 3 .   ? -29.293 -33.871 43.965  1.00 48.94  ? ? ? ? ? ? 851 HOH   A-2 O    1 
HETATM 5528 O  O    . HOH   C-2 3 .   ? 3.028   -21.716 35.386  1.00 39.23  ? ? ? ? ? ? 852 HOH   A-2 O    1 
HETATM 5529 O  O    . HOH   C-2 3 .   ? -41.584 -32.951 29.019  1.00 54.03  ? ? ? ? ? ? 853 HOH   A-2 O    1 
HETATM 5530 O  O    . HOH   C-2 3 .   ? -14.681 -37.682 31.451  1.00 56.63  ? ? ? ? ? ? 854 HOH   A-2 O    1 
# 
loop_
_atom_site_anisotrop.id 
_atom_site_anisotrop.type_symbol 
_atom_site_anisotrop.pdbx_label_atom_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_label_alt_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_label_comp_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_label_asym_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_label_seq_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_PDB_ins_code 
_atom_site_anisotrop.U[1][1] 
_atom_site_anisotrop.U[2][2] 
_atom_site_anisotrop.U[3][3] 
_atom_site_anisotrop.U[1][2] 
_atom_site_anisotrop.U[1][3] 
_atom_site_anisotrop.U[2][3] 
_atom_site_anisotrop.U[1][1]_esd 
_atom_site_anisotrop.U[2][2]_esd 
_atom_site_anisotrop.U[3][3]_esd 
_atom_site_anisotrop.U[1][2]_esd 
_atom_site_anisotrop.U[1][3]_esd 
_atom_site_anisotrop.U[2][3]_esd 
_atom_site_anisotrop.pdbx_auth_seq_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_auth_comp_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_auth_asym_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_auth_atom_id 
1    N  N    . SER   A   1   ? 0.2809 0.3195 0.3289 -0.0209 -0.1322 0.0061  ? ? ? ? ? ? 1   SER   A   N    
2    C  CA   . SER   A   1   ? 0.2789 0.3067 0.3284 -0.0149 -0.0983 0.0219  ? ? ? ? ? ? 1   SER   A   CA   
3    C  C    . SER   A   1   ? 0.2305 0.2501 0.2870 -0.0060 -0.0492 0.0109  ? ? ? ? ? ? 1   SER   A   C    
4    O  O    . SER   A   1   ? 0.1898 0.2497 0.2735 -0.0177 -0.0879 0.0211  ? ? ? ? ? ? 1   SER   A   O    
5    C  CB   . SER   A   1   ? 0.3574 0.4056 0.3520 -0.0003 -0.0904 0.0793  ? ? ? ? ? ? 1   SER   A   CB   
6    O  OG   . SER   A   1   ? 0.3915 0.5370 0.5030 0.0557  -0.1408 0.0666  ? ? ? ? ? ? 1   SER   A   OG   
7    N  N    . GLY   A   2   ? 0.2337 0.2551 0.3181 -0.0007 -0.0926 0.0063  ? ? ? ? ? ? 2   GLY   A   N    
8    C  CA   . GLY   A   2   ? 0.2264 0.2525 0.3272 -0.0084 -0.0953 -0.0091 ? ? ? ? ? ? 2   GLY   A   CA   
9    C  C    . GLY   A   2   ? 0.2270 0.2501 0.3308 -0.0160 -0.1158 0.0211  ? ? ? ? ? ? 2   GLY   A   C    
10   O  O    . GLY   A   2   ? 0.2240 0.3461 0.3350 0.0154  -0.0558 0.0342  ? ? ? ? ? ? 2   GLY   A   O    
11   N  N    . PHE   A   3   ? 0.2219 0.2470 0.3176 -0.0529 -0.0936 0.0192  ? ? ? ? ? ? 3   PHE   A   N    
12   C  CA   . PHE   A   3   ? 0.2204 0.2477 0.3117 -0.0170 -0.0802 0.0287  ? ? ? ? ? ? 3   PHE   A   CA   
13   C  C    . PHE   A   3   ? 0.2371 0.2285 0.3166 -0.0278 -0.0951 0.0337  ? ? ? ? ? ? 3   PHE   A   C    
14   O  O    . PHE   A   3   ? 0.2703 0.2122 0.3663 -0.0315 -0.1004 0.0559  ? ? ? ? ? ? 3   PHE   A   O    
15   C  CB   . PHE   A   3   ? 0.2706 0.2823 0.3584 0.0275  -0.0547 0.0512  ? ? ? ? ? ? 3   PHE   A   CB   
16   C  CG   . PHE   A   3   ? 0.2814 0.2640 0.3703 0.0424  -0.0251 0.0420  ? ? ? ? ? ? 3   PHE   A   CG   
17   C  CD1  . PHE   A   3   ? 0.2707 0.3631 0.3883 0.0088  -0.0171 0.0297  ? ? ? ? ? ? 3   PHE   A   CD1  
18   C  CD2  . PHE   A   3   ? 0.3413 0.2754 0.3607 0.0636  -0.0090 0.0275  ? ? ? ? ? ? 3   PHE   A   CD2  
19   C  CE1  . PHE   A   3   ? 0.3094 0.3769 0.3901 0.0480  -0.0039 0.0334  ? ? ? ? ? ? 3   PHE   A   CE1  
20   C  CE2  . PHE   A   3   ? 0.3395 0.3160 0.3694 0.0551  -0.0191 0.0674  ? ? ? ? ? ? 3   PHE   A   CE2  
21   C  CZ   . PHE   A   3   ? 0.3235 0.3621 0.3550 0.0551  0.0059  0.0597  ? ? ? ? ? ? 3   PHE   A   CZ   
22   N  N    . ARG   A   4   ? 0.2575 0.2359 0.2763 -0.0052 -0.0847 0.0323  ? ? ? ? ? ? 4   ARG   A   N    
23   C  CA   . ARG   A   4   ? 0.2228 0.2503 0.2547 -0.0110 -0.0614 0.0155  ? ? ? ? ? ? 4   ARG   A   CA   
24   C  C    . ARG   A   4   ? 0.2123 0.2086 0.2433 -0.0114 -0.0491 -0.0113 ? ? ? ? ? ? 4   ARG   A   C    
25   O  O    . ARG   A   4   ? 0.2039 0.2294 0.2692 0.0000  -0.0575 0.0299  ? ? ? ? ? ? 4   ARG   A   O    
26   C  CB   . ARG   A   4   ? 0.2526 0.3080 0.2465 0.0213  -0.0516 0.0115  ? ? ? ? ? ? 4   ARG   A   CB   
27   C  CG   . ARG   A   4   ? 0.2140 0.3329 0.2929 -0.0304 -0.0410 0.0278  ? ? ? ? ? ? 4   ARG   A   CG   
28   C  CD   . ARG   A   4   ? 0.2383 0.4662 0.3338 -0.0855 -0.0383 0.0102  ? ? ? ? ? ? 4   ARG   A   CD   
29   N  NE   . ARG   A   4   ? 0.2744 0.4763 0.3039 -0.0723 -0.0506 -0.0026 ? ? ? ? ? ? 4   ARG   A   NE   
30   C  CZ   . ARG   A   4   ? 0.2724 0.4241 0.3266 -0.0523 -0.0555 -0.0609 ? ? ? ? ? ? 4   ARG   A   CZ   
31   N  NH1  . ARG   A   4   ? 0.3602 0.5087 0.3173 -0.0725 -0.0681 -0.0700 ? ? ? ? ? ? 4   ARG   A   NH1  
32   N  NH2  . ARG   A   4   ? 0.2748 0.3642 0.3244 -0.0407 -0.0589 -0.0348 ? ? ? ? ? ? 4   ARG   A   NH2  
33   N  N    . LYS   A   5   ? 0.2400 0.2062 0.3020 -0.0505 -0.0859 -0.0105 ? ? ? ? ? ? 5   LYS   A   N    
34   C  CA   . LYS   A   5   ? 0.2700 0.2148 0.3112 -0.0317 -0.0594 -0.0061 ? ? ? ? ? ? 5   LYS   A   CA   
35   C  C    . LYS   A   5   ? 0.2870 0.2195 0.3126 -0.0088 -0.0586 -0.0042 ? ? ? ? ? ? 5   LYS   A   C    
36   O  O    . LYS   A   5   ? 0.3456 0.2214 0.4880 0.0124  0.0020  -0.0328 ? ? ? ? ? ? 5   LYS   A   O    
37   C  CB   . LYS   A   5   ? 0.2956 0.2897 0.3463 -0.0102 -0.1231 0.0048  ? ? ? ? ? ? 5   LYS   A   CB   
38   C  CG   . LYS   A   5   ? 0.4758 0.3621 0.4066 0.0076  -0.0498 -0.0646 ? ? ? ? ? ? 5   LYS   A   CG   
39   C  CD   . LYS   A   5   ? 0.6117 0.4229 0.4664 0.0518  0.0160  -0.0183 ? ? ? ? ? ? 5   LYS   A   CD   
40   C  CE   . LYS   A   5   ? 0.6986 0.3546 0.5562 0.0683  -0.0105 0.0004  ? ? ? ? ? ? 5   LYS   A   CE   
41   N  NZ   . LYS   A   5   ? 0.7280 0.5135 0.6629 0.0220  0.0657  0.0658  ? ? ? ? ? ? 5   LYS   A   NZ   
42   N  N    A MET   A   6   ? 0.2793 0.2049 0.2473 0.0037  -0.0590 0.0087  ? ? ? ? ? ? 6   MET   A   N    
43   N  N    B MET   A   6   ? 0.2820 0.2046 0.2448 -0.0007 -0.0518 0.0020  ? ? ? ? ? ? 6   MET   A   N    
44   C  CA   A MET   A   6   ? 0.3040 0.2073 0.2696 -0.0201 -0.0529 0.0115  ? ? ? ? ? ? 6   MET   A   CA   
45   C  CA   B MET   A   6   ? 0.2917 0.2051 0.2646 -0.0237 -0.0489 0.0047  ? ? ? ? ? ? 6   MET   A   CA   
46   C  C    A MET   A   6   ? 0.2891 0.2268 0.2290 -0.0253 -0.0770 -0.0034 ? ? ? ? ? ? 6   MET   A   C    
47   C  C    B MET   A   6   ? 0.2823 0.2263 0.2269 -0.0288 -0.0758 -0.0075 ? ? ? ? ? ? 6   MET   A   C    
48   O  O    A MET   A   6   ? 0.3026 0.2506 0.2513 -0.0064 -0.0623 0.0630  ? ? ? ? ? ? 6   MET   A   O    
49   O  O    B MET   A   6   ? 0.2969 0.2657 0.2589 -0.0082 -0.0582 0.0455  ? ? ? ? ? ? 6   MET   A   O    
50   C  CB   A MET   A   6   ? 0.3306 0.2591 0.2685 -0.0058 -0.0686 0.0311  ? ? ? ? ? ? 6   MET   A   CB   
51   C  CB   B MET   A   6   ? 0.3275 0.2495 0.2484 -0.0264 -0.0588 0.0132  ? ? ? ? ? ? 6   MET   A   CB   
52   C  CG   A MET   A   6   ? 0.3728 0.2501 0.3232 -0.0110 -0.0413 0.0250  ? ? ? ? ? ? 6   MET   A   CG   
53   C  CG   B MET   A   6   ? 0.3515 0.2213 0.3117 -0.0597 -0.0562 0.0118  ? ? ? ? ? ? 6   MET   A   CG   
54   S  SD   A MET   A   6   ? 0.4352 0.3385 0.3563 -0.0207 -0.0846 0.0302  ? ? ? ? ? ? 6   MET   A   SD   
55   S  SD   B MET   A   6   ? 0.3415 0.2706 0.2697 -0.0629 -0.0228 -0.0055 ? ? ? ? ? ? 6   MET   A   SD   
56   C  CE   A MET   A   6   ? 0.2935 0.3203 0.3832 -0.0210 -0.1096 0.0448  ? ? ? ? ? ? 6   MET   A   CE   
57   C  CE   B MET   A   6   ? 0.3443 0.2724 0.2870 -0.0313 -0.0447 -0.0440 ? ? ? ? ? ? 6   MET   A   CE   
58   N  N    . ALA   A   7   ? 0.3068 0.2386 0.2131 -0.0142 -0.0713 -0.0003 ? ? ? ? ? ? 7   ALA   A   N    
59   C  CA   . ALA   A   7   ? 0.3004 0.1925 0.2590 -0.0525 -0.0580 0.0115  ? ? ? ? ? ? 7   ALA   A   CA   
60   C  C    . ALA   A   7   ? 0.3490 0.1947 0.2400 -0.0589 -0.0409 0.0004  ? ? ? ? ? ? 7   ALA   A   C    
61   O  O    . ALA   A   7   ? 0.3265 0.2062 0.2340 -0.0097 -0.0431 0.0048  ? ? ? ? ? ? 7   ALA   A   O    
62   C  CB   . ALA   A   7   ? 0.2994 0.2461 0.2816 -0.0193 -0.0399 -0.0142 ? ? ? ? ? ? 7   ALA   A   CB   
63   N  N    . PHE   A   8   ? 0.3593 0.1731 0.2165 -0.0319 -0.0543 0.0124  ? ? ? ? ? ? 8   PHE   A   N    
64   C  CA   . PHE   A   8   ? 0.3715 0.2147 0.2495 -0.0840 -0.0550 0.0003  ? ? ? ? ? ? 8   PHE   A   CA   
65   C  C    . PHE   A   8   ? 0.3731 0.2072 0.2423 -0.0965 -0.0335 0.0002  ? ? ? ? ? ? 8   PHE   A   C    
66   O  O    . PHE   A   8   ? 0.3566 0.1986 0.2707 -0.0214 -0.0528 -0.0003 ? ? ? ? ? ? 8   PHE   A   O    
67   C  CB   . PHE   A   8   ? 0.3942 0.2122 0.2484 -0.0720 -0.0422 0.0098  ? ? ? ? ? ? 8   PHE   A   CB   
68   C  CG   . PHE   A   8   ? 0.4082 0.2049 0.2682 -0.0468 -0.0469 0.0240  ? ? ? ? ? ? 8   PHE   A   CG   
69   C  CD1  . PHE   A   8   ? 0.4207 0.2529 0.2674 -0.0545 -0.0413 -0.0052 ? ? ? ? ? ? 8   PHE   A   CD1  
70   C  CD2  . PHE   A   8   ? 0.4434 0.2245 0.2415 0.0004  -0.0185 0.0574  ? ? ? ? ? ? 8   PHE   A   CD2  
71   C  CE1  . PHE   A   8   ? 0.4085 0.2514 0.3119 -0.0582 -0.0572 0.0089  ? ? ? ? ? ? 8   PHE   A   CE1  
72   C  CE2  . PHE   A   8   ? 0.4158 0.2868 0.2938 -0.0223 0.0099  0.0203  ? ? ? ? ? ? 8   PHE   A   CE2  
73   C  CZ   . PHE   A   8   ? 0.4256 0.2567 0.3099 -0.0021 -0.0160 0.0293  ? ? ? ? ? ? 8   PHE   A   CZ   
74   N  N    . PRO   A   9   ? 0.4233 0.2179 0.2443 -0.0349 -0.0452 -0.0227 ? ? ? ? ? ? 9   PRO   A   N    
75   C  CA   . PRO   A   9   ? 0.4085 0.2439 0.2144 -0.0327 -0.0538 -0.0236 ? ? ? ? ? ? 9   PRO   A   CA   
76   C  C    . PRO   A   9   ? 0.3749 0.1731 0.2496 -0.0077 -0.0535 -0.0166 ? ? ? ? ? ? 9   PRO   A   C    
77   O  O    . PRO   A   9   ? 0.4394 0.2151 0.2704 -0.0176 -0.0382 0.0117  ? ? ? ? ? ? 9   PRO   A   O    
78   C  CB   . PRO   A   9   ? 0.4407 0.2735 0.2168 -0.0272 -0.0777 -0.0386 ? ? ? ? ? ? 9   PRO   A   CB   
79   C  CG   . PRO   A   9   ? 0.4352 0.2740 0.2777 -0.0131 -0.0638 -0.0451 ? ? ? ? ? ? 9   PRO   A   CG   
80   C  CD   . PRO   A   9   ? 0.4444 0.2643 0.2483 -0.0311 -0.0616 -0.0146 ? ? ? ? ? ? 9   PRO   A   CD   
81   N  N    . SER   A   10  ? 0.3870 0.2124 0.2489 0.0118  -0.0237 0.0128  ? ? ? ? ? ? 10  SER   A   N    
82   C  CA   . SER   A   10  ? 0.4416 0.1910 0.2456 0.0235  -0.0378 0.0097  ? ? ? ? ? ? 10  SER   A   CA   
83   C  C    . SER   A   10  ? 0.4853 0.1809 0.2392 0.0081  -0.0468 -0.0295 ? ? ? ? ? ? 10  SER   A   C    
84   O  O    . SER   A   10  ? 0.4956 0.1955 0.2561 0.0165  -0.0410 0.0042  ? ? ? ? ? ? 10  SER   A   O    
85   C  CB   . SER   A   10  ? 0.4330 0.1555 0.2742 0.0273  -0.0391 0.0241  ? ? ? ? ? ? 10  SER   A   CB   
86   O  OG   . SER   A   10  ? 0.4865 0.1971 0.2574 0.0250  -0.0333 0.0186  ? ? ? ? ? ? 10  SER   A   OG   
87   N  N    . GLY   A   11  ? 0.4730 0.1946 0.1871 0.0013  -0.0354 0.0010  ? ? ? ? ? ? 11  GLY   A   N    
88   C  CA   . GLY   A   11  ? 0.5288 0.2055 0.2339 0.0166  -0.0026 -0.0207 ? ? ? ? ? ? 11  GLY   A   CA   
89   C  C    . GLY   A   11  ? 0.5330 0.2175 0.2499 0.0071  0.0059  -0.0146 ? ? ? ? ? ? 11  GLY   A   C    
90   O  O    . GLY   A   11  ? 0.6095 0.2278 0.2647 0.0241  0.0076  0.0264  ? ? ? ? ? ? 11  GLY   A   O    
91   N  N    . LYS   A   12  ? 0.5581 0.1648 0.2834 -0.0197 0.0252  -0.0199 ? ? ? ? ? ? 12  LYS   A   N    
92   C  CA   . LYS   A   12  ? 0.5924 0.1895 0.2714 -0.0395 0.0260  -0.0261 ? ? ? ? ? ? 12  LYS   A   CA   
93   C  C    . LYS   A   12  ? 0.5958 0.1642 0.2772 -0.0375 0.0146  0.0167  ? ? ? ? ? ? 12  LYS   A   C    
94   O  O    . LYS   A   12  ? 0.6777 0.2227 0.3056 0.0171  -0.0125 0.0693  ? ? ? ? ? ? 12  LYS   A   O    
95   C  CB   . LYS   A   12  ? 0.5803 0.1882 0.3015 -0.0632 -0.0028 -0.0330 ? ? ? ? ? ? 12  LYS   A   CB   
96   C  CG   . LYS   A   12  ? 0.6151 0.2433 0.3150 -0.1063 -0.0195 -0.0194 ? ? ? ? ? ? 12  LYS   A   CG   
97   C  CD   . LYS   A   12  ? 0.6168 0.3733 0.3850 -0.1184 -0.0226 -0.0074 ? ? ? ? ? ? 12  LYS   A   CD   
98   C  CE   . LYS   A   12  ? 0.7061 0.4132 0.4344 -0.1553 -0.0488 -0.0397 ? ? ? ? ? ? 12  LYS   A   CE   
99   N  NZ   . LYS   A   12  ? 0.7633 0.4560 0.4703 -0.1070 -0.0105 -0.0130 ? ? ? ? ? ? 12  LYS   A   NZ   
100  N  N    . VAL   A   13  ? 0.5853 0.1575 0.2530 -0.0288 -0.0126 0.0260  ? ? ? ? ? ? 13  VAL   A   N    
101  C  CA   . VAL   A   13  ? 0.5441 0.1832 0.2663 -0.0252 -0.0003 -0.0036 ? ? ? ? ? ? 13  VAL   A   CA   
102  C  C    . VAL   A   13  ? 0.5415 0.1741 0.2479 -0.0107 0.0164  0.0020  ? ? ? ? ? ? 13  VAL   A   C    
103  O  O    . VAL   A   13  ? 0.5727 0.1819 0.2784 0.0423  0.0018  0.0143  ? ? ? ? ? ? 13  VAL   A   O    
104  C  CB   . VAL   A   13  ? 0.5003 0.1843 0.2789 -0.0116 0.0018  -0.0076 ? ? ? ? ? ? 13  VAL   A   CB   
105  C  CG1  . VAL   A   13  ? 0.4774 0.2359 0.2986 0.0102  -0.0357 0.0211  ? ? ? ? ? ? 13  VAL   A   CG1  
106  C  CG2  . VAL   A   13  ? 0.4767 0.1789 0.2753 -0.0199 -0.0497 -0.0144 ? ? ? ? ? ? 13  VAL   A   CG2  
107  N  N    . GLU   A   14  ? 0.5283 0.2172 0.2352 0.0138  0.0044  0.0156  ? ? ? ? ? ? 14  GLU   A   N    
108  C  CA   . GLU   A   14  ? 0.5479 0.1572 0.2535 0.0319  0.0202  0.0259  ? ? ? ? ? ? 14  GLU   A   CA   
109  C  C    . GLU   A   14  ? 0.5520 0.1622 0.2763 0.0744  0.0082  0.0156  ? ? ? ? ? ? 14  GLU   A   C    
110  O  O    . GLU   A   14  ? 0.5607 0.2427 0.3065 0.1085  -0.0042 0.0363  ? ? ? ? ? ? 14  GLU   A   O    
111  C  CB   . GLU   A   14  ? 0.5486 0.1991 0.2581 0.0386  0.0324  0.0115  ? ? ? ? ? ? 14  GLU   A   CB   
112  C  CG   . GLU   A   14  ? 0.5431 0.1947 0.3026 0.0347  0.0145  0.0166  ? ? ? ? ? ? 14  GLU   A   CG   
113  C  CD   . GLU   A   14  ? 0.5400 0.2755 0.3041 0.0377  0.0101  0.0164  ? ? ? ? ? ? 14  GLU   A   CD   
114  O  OE1  . GLU   A   14  ? 0.6094 0.2481 0.3523 0.0895  -0.0091 0.0113  ? ? ? ? ? ? 14  GLU   A   OE1  
115  O  OE2  . GLU   A   14  ? 0.5201 0.2358 0.2515 -0.0009 -0.0167 -0.0137 ? ? ? ? ? ? 14  GLU   A   OE2  
116  N  N    . GLY   A   15  ? 0.6024 0.1959 0.3074 0.0378  0.0274  0.0246  ? ? ? ? ? ? 15  GLY   A   N    
117  C  CA   . GLY   A   15  ? 0.6745 0.1871 0.2839 0.0493  0.0326  0.0088  ? ? ? ? ? ? 15  GLY   A   CA   
118  C  C    . GLY   A   15  ? 0.7030 0.1811 0.2852 0.0853  0.0436  -0.0041 ? ? ? ? ? ? 15  GLY   A   C    
119  O  O    . GLY   A   15  ? 0.7500 0.1687 0.3350 0.0514  0.0160  0.0169  ? ? ? ? ? ? 15  GLY   A   O    
120  N  N    . CYS   A   16  ? 0.6818 0.1302 0.2938 0.0709  -0.0052 -0.0001 ? ? ? ? ? ? 16  CYS   A   N    
121  C  CA   . CYS   A   16  ? 0.6412 0.2140 0.2981 0.0412  0.0150  0.0334  ? ? ? ? ? ? 16  CYS   A   CA   
122  C  C    . CYS   A   16  ? 0.5997 0.1985 0.2684 0.0838  0.0190  0.0374  ? ? ? ? ? ? 16  CYS   A   C    
123  O  O    . CYS   A   16  ? 0.6459 0.2374 0.2558 0.0894  -0.0380 0.0227  ? ? ? ? ? ? 16  CYS   A   O    
124  C  CB   . CYS   A   16  ? 0.5875 0.2286 0.2678 0.0303  0.0273  0.0676  ? ? ? ? ? ? 16  CYS   A   CB   
125  S  SG   . CYS   A   16  ? 0.6212 0.3136 0.2992 0.0257  -0.0020 0.0387  ? ? ? ? ? ? 16  CYS   A   SG   
126  N  N    . MET   A   17  ? 0.5665 0.2306 0.2358 0.1075  0.0168  0.0222  ? ? ? ? ? ? 17  MET   A   N    
127  C  CA   . MET   A   17  ? 0.5145 0.2610 0.2693 0.1385  -0.0055 0.0165  ? ? ? ? ? ? 17  MET   A   CA   
128  C  C    . MET   A   17  ? 0.5707 0.2343 0.3154 0.1601  -0.0003 -0.0096 ? ? ? ? ? ? 17  MET   A   C    
129  O  O    . MET   A   17  ? 0.6655 0.2460 0.3202 0.1766  -0.0286 -0.0245 ? ? ? ? ? ? 17  MET   A   O    
130  C  CB   . MET   A   17  ? 0.5670 0.2835 0.2769 0.1243  0.0189  0.0101  ? ? ? ? ? ? 17  MET   A   CB   
131  C  CG   . MET   A   17  ? 0.5271 0.2728 0.3363 0.1039  -0.0013 0.0387  ? ? ? ? ? ? 17  MET   A   CG   
132  S  SD   . MET   A   17  ? 0.5477 0.2293 0.3185 0.0894  -0.0279 0.0424  ? ? ? ? ? ? 17  MET   A   SD   
133  C  CE   . MET   A   17  ? 0.4206 0.2157 0.4165 0.1486  -0.0570 0.0964  ? ? ? ? ? ? 17  MET   A   CE   
134  N  N    . VAL   A   18  ? 0.5609 0.2895 0.3207 0.1737  -0.0165 0.0121  ? ? ? ? ? ? 18  VAL   A   N    
135  C  CA   . VAL   A   18  ? 0.5678 0.2933 0.3140 0.1725  -0.0057 0.0477  ? ? ? ? ? ? 18  VAL   A   CA   
136  C  C    . VAL   A   18  ? 0.5332 0.2937 0.3015 0.1919  0.0175  0.0307  ? ? ? ? ? ? 18  VAL   A   C    
137  O  O    . VAL   A   18  ? 0.5855 0.2867 0.2828 0.2127  -0.0546 0.0429  ? ? ? ? ? ? 18  VAL   A   O    
138  C  CB   . VAL   A   18  ? 0.5810 0.3264 0.3197 0.1251  -0.0008 0.0550  ? ? ? ? ? ? 18  VAL   A   CB   
139  C  CG1  . VAL   A   18  ? 0.6288 0.3443 0.3473 0.1062  -0.0003 0.0485  ? ? ? ? ? ? 18  VAL   A   CG1  
140  C  CG2  . VAL   A   18  ? 0.5768 0.2615 0.3332 0.1283  0.0077  0.0665  ? ? ? ? ? ? 18  VAL   A   CG2  
141  N  N    . GLN   A   19  ? 0.5691 0.3154 0.3435 0.2298  -0.0008 0.0731  ? ? ? ? ? ? 19  GLN   A   N    
142  C  CA   . GLN   A   19  ? 0.6068 0.3353 0.3155 0.1972  -0.0041 0.0803  ? ? ? ? ? ? 19  GLN   A   CA   
143  C  C    . GLN   A   19  ? 0.5948 0.3829 0.3334 0.1896  0.0348  0.0872  ? ? ? ? ? ? 19  GLN   A   C    
144  O  O    . GLN   A   19  ? 0.5616 0.3902 0.3755 0.1798  0.0460  0.0900  ? ? ? ? ? ? 19  GLN   A   O    
145  C  CB   . GLN   A   19  ? 0.6478 0.4321 0.3454 0.1975  0.0256  0.0735  ? ? ? ? ? ? 19  GLN   A   CB   
146  C  CG   . GLN   A   19  ? 0.6291 0.4840 0.4773 0.2457  -0.0130 0.0113  ? ? ? ? ? ? 19  GLN   A   CG   
147  C  CD   . GLN   A   19  ? 0.6213 0.6195 0.5691 0.3030  -0.0253 0.0229  ? ? ? ? ? ? 19  GLN   A   CD   
148  O  OE1  . GLN   A   19  ? 0.6017 0.7965 0.6422 0.1809  -0.0012 -0.0250 ? ? ? ? ? ? 19  GLN   A   OE1  
149  N  NE2  . GLN   A   19  ? 0.6441 0.7086 0.6857 0.4124  0.0427  -0.1173 ? ? ? ? ? ? 19  GLN   A   NE2  
150  N  N    . VAL   A   20  ? 0.5147 0.3576 0.3666 0.2623  -0.0131 0.0772  ? ? ? ? ? ? 20  VAL   A   N    
151  C  CA   . VAL   A   20  ? 0.5464 0.4046 0.3569 0.2299  0.0016  0.0563  ? ? ? ? ? ? 20  VAL   A   CA   
152  C  C    . VAL   A   20  ? 0.4935 0.4126 0.3776 0.2467  -0.0207 0.0913  ? ? ? ? ? ? 20  VAL   A   C    
153  O  O    . VAL   A   20  ? 0.6034 0.3950 0.3474 0.2643  -0.0286 0.0667  ? ? ? ? ? ? 20  VAL   A   O    
154  C  CB   . VAL   A   20  ? 0.5652 0.3614 0.3974 0.2418  0.0260  0.0482  ? ? ? ? ? ? 20  VAL   A   CB   
155  C  CG1  . VAL   A   20  ? 0.5513 0.3918 0.3766 0.2576  -0.0112 0.0320  ? ? ? ? ? ? 20  VAL   A   CG1  
156  C  CG2  . VAL   A   20  ? 0.6388 0.2959 0.3961 0.2312  -0.0020 0.0640  ? ? ? ? ? ? 20  VAL   A   CG2  
157  N  N    . THR   A   21  ? 0.5628 0.3388 0.4257 0.2548  -0.0191 0.0977  ? ? ? ? ? ? 21  THR   A   N    
158  C  CA   . THR   A   21  ? 0.5182 0.4743 0.4046 0.2316  0.0236  0.0643  ? ? ? ? ? ? 21  THR   A   CA   
159  C  C    . THR   A   21  ? 0.5414 0.4971 0.3708 0.2615  -0.0353 0.0437  ? ? ? ? ? ? 21  THR   A   C    
160  O  O    . THR   A   21  ? 0.6088 0.5169 0.4623 0.2328  -0.0109 0.0836  ? ? ? ? ? ? 21  THR   A   O    
161  C  CB   . THR   A   21  ? 0.5686 0.5308 0.4423 0.2393  0.0701  0.0277  ? ? ? ? ? ? 21  THR   A   CB   
162  O  OG1  . THR   A   21  ? 0.5948 0.5432 0.4710 0.2749  0.0352  0.0762  ? ? ? ? ? ? 21  THR   A   OG1  
163  C  CG2  . THR   A   21  ? 0.5737 0.6187 0.5043 0.2245  0.0416  0.0441  ? ? ? ? ? ? 21  THR   A   CG2  
164  N  N    . CYS   A   22  ? 0.5783 0.4091 0.4488 0.3021  -0.0599 0.0386  ? ? ? ? ? ? 22  CYS   A   N    
165  C  CA   . CYS   A   22  ? 0.6666 0.5471 0.4643 0.2215  -0.1180 0.0992  ? ? ? ? ? ? 22  CYS   A   CA   
166  C  C    . CYS   A   22  ? 0.5158 0.5813 0.4952 0.3015  -0.0821 0.0704  ? ? ? ? ? ? 22  CYS   A   C    
167  O  O    . CYS   A   22  ? 0.5400 0.5988 0.4774 0.2892  -0.1256 0.1268  ? ? ? ? ? ? 22  CYS   A   O    
168  C  CB   . CYS   A   22  ? 0.6319 0.5630 0.5096 0.2551  -0.1626 0.0957  ? ? ? ? ? ? 22  CYS   A   CB   
169  S  SG   . CYS   A   22  ? 0.7045 0.8872 0.5667 0.1544  -0.1133 0.1614  ? ? ? ? ? ? 22  CYS   A   SG   
170  N  N    . GLY   A   23  ? 0.5882 0.6308 0.5035 0.2906  -0.1512 0.1597  ? ? ? ? ? ? 23  GLY   A   N    
171  C  CA   . GLY   A   23  ? 0.5407 0.7258 0.6579 0.2650  -0.0991 0.0944  ? ? ? ? ? ? 23  GLY   A   CA   
172  C  C    . GLY   A   23  ? 0.4062 0.7037 0.6178 0.3578  -0.1258 0.0909  ? ? ? ? ? ? 23  GLY   A   C    
173  O  O    . GLY   A   23  ? 0.5915 0.7648 0.7734 0.2667  -0.2218 -0.0648 ? ? ? ? ? ? 23  GLY   A   O    
174  N  N    . THR   A   24  ? 0.4990 0.7622 0.5922 0.2460  -0.1444 0.1142  ? ? ? ? ? ? 24  THR   A   N    
175  C  CA   . THR   A   24  ? 0.3685 0.8202 0.6056 0.2899  -0.0988 0.1240  ? ? ? ? ? ? 24  THR   A   CA   
176  C  C    . THR   A   24  ? 0.4570 0.7671 0.4939 0.2169  -0.1295 0.1432  ? ? ? ? ? ? 24  THR   A   C    
177  O  O    . THR   A   24  ? 0.4396 0.8978 0.5709 0.1745  -0.0623 0.1824  ? ? ? ? ? ? 24  THR   A   O    
178  C  CB   . THR   A   24  ? 0.5044 0.9423 0.5781 0.1918  -0.1416 0.1220  ? ? ? ? ? ? 24  THR   A   CB   
179  O  OG1  . THR   A   24  ? 0.8533 1.1340 0.6237 0.0670  0.0329  0.0361  ? ? ? ? ? ? 24  THR   A   OG1  
180  C  CG2  . THR   A   24  ? 0.4801 0.9418 0.5517 0.1475  -0.1595 0.0862  ? ? ? ? ? ? 24  THR   A   CG2  
181  N  N    . THR   A   25  ? 0.4962 0.6687 0.4820 0.2596  -0.0647 0.1057  ? ? ? ? ? ? 25  THR   A   N    
182  C  CA   . THR   A   25  ? 0.4998 0.6193 0.4407 0.2368  -0.0834 0.0759  ? ? ? ? ? ? 25  THR   A   CA   
183  C  C    . THR   A   25  ? 0.5211 0.5523 0.3882 0.2255  0.0352  0.0231  ? ? ? ? ? ? 25  THR   A   C    
184  O  O    . THR   A   25  ? 0.5673 0.5729 0.3454 0.2207  -0.0996 0.0891  ? ? ? ? ? ? 25  THR   A   O    
185  C  CB   . THR   A   25  ? 0.5463 0.5682 0.5169 0.2470  -0.0625 0.0307  ? ? ? ? ? ? 25  THR   A   CB   
186  O  OG1  . THR   A   25  ? 0.6830 0.5822 0.5651 0.2499  -0.0966 -0.0106 ? ? ? ? ? ? 25  THR   A   OG1  
187  C  CG2  . THR   A   25  ? 0.5203 0.5441 0.6020 0.2334  -0.0858 0.0140  ? ? ? ? ? ? 25  THR   A   CG2  
188  N  N    . THR   A   26  ? 0.4921 0.5574 0.3908 0.2435  -0.0177 0.0121  ? ? ? ? ? ? 26  THR   A   N    
189  C  CA   . THR   A   26  ? 0.4916 0.4746 0.3808 0.2760  -0.0683 0.0691  ? ? ? ? ? ? 26  THR   A   CA   
190  C  C    . THR   A   26  ? 0.4099 0.4620 0.3402 0.2304  -0.0778 0.0477  ? ? ? ? ? ? 26  THR   A   C    
191  O  O    . THR   A   26  ? 0.4915 0.4928 0.4122 0.1983  -0.0722 0.0789  ? ? ? ? ? ? 26  THR   A   O    
192  C  CB   . THR   A   26  ? 0.5040 0.5540 0.4036 0.2544  -0.0262 0.0707  ? ? ? ? ? ? 26  THR   A   CB   
193  O  OG1  . THR   A   26  ? 0.6232 0.5732 0.5042 0.3317  -0.0237 0.0563  ? ? ? ? ? ? 26  THR   A   OG1  
194  C  CG2  . THR   A   26  ? 0.5294 0.5777 0.3845 0.2690  -0.0515 0.0976  ? ? ? ? ? ? 26  THR   A   CG2  
195  N  N    . LEU   A   27  ? 0.4231 0.3982 0.3586 0.2537  -0.0759 0.0432  ? ? ? ? ? ? 27  LEU   A   N    
196  C  CA   . LEU   A   27  ? 0.4294 0.3849 0.2861 0.2096  -0.0933 0.0487  ? ? ? ? ? ? 27  LEU   A   CA   
197  C  C    . LEU   A   27  ? 0.4385 0.4127 0.3480 0.2062  -0.0920 -0.0009 ? ? ? ? ? ? 27  LEU   A   C    
198  O  O    . LEU   A   27  ? 0.5533 0.4285 0.3681 0.2674  -0.0409 0.0414  ? ? ? ? ? ? 27  LEU   A   O    
199  C  CB   . LEU   A   27  ? 0.4154 0.4209 0.2944 0.1852  -0.0654 0.0284  ? ? ? ? ? ? 27  LEU   A   CB   
200  C  CG   . LEU   A   27  ? 0.4174 0.3577 0.3087 0.1880  -0.0653 0.0365  ? ? ? ? ? ? 27  LEU   A   CG   
201  C  CD1  . LEU   A   27  ? 0.4653 0.3641 0.3491 0.1567  -0.0096 0.0553  ? ? ? ? ? ? 27  LEU   A   CD1  
202  C  CD2  . LEU   A   27  ? 0.4864 0.3831 0.3119 0.1825  -0.0718 0.0126  ? ? ? ? ? ? 27  LEU   A   CD2  
203  N  N    . ASN   A   28  ? 0.4808 0.2493 0.2748 0.2139  -0.0805 0.0227  ? ? ? ? ? ? 28  ASN   A   N    
204  C  CA   . ASN   A   28  ? 0.4702 0.2146 0.2946 0.1823  -0.0459 0.0234  ? ? ? ? ? ? 28  ASN   A   CA   
205  C  C    . ASN   A   28  ? 0.5226 0.2611 0.2282 0.1439  -0.0694 0.0445  ? ? ? ? ? ? 28  ASN   A   C    
206  O  O    . ASN   A   28  ? 0.4774 0.3154 0.2527 0.1903  -0.0514 0.0420  ? ? ? ? ? ? 28  ASN   A   O    
207  C  CB   . ASN   A   28  ? 0.4685 0.2058 0.3010 0.1460  -0.0752 0.0231  ? ? ? ? ? ? 28  ASN   A   CB   
208  C  CG   . ASN   A   28  ? 0.4625 0.2597 0.3022 0.1382  -0.0366 -0.0042 ? ? ? ? ? ? 28  ASN   A   CG   
209  O  OD1  . ASN   A   28  ? 0.4579 0.2211 0.3332 0.1435  -0.0087 0.0241  ? ? ? ? ? ? 28  ASN   A   OD1  
210  N  ND2  . ASN   A   28  ? 0.4198 0.2566 0.2837 0.1389  -0.0227 -0.0058 ? ? ? ? ? ? 28  ASN   A   ND2  
211  N  N    . GLY   A   29  ? 0.4962 0.2181 0.3394 0.1467  -0.0221 0.0645  ? ? ? ? ? ? 29  GLY   A   N    
212  C  CA   . GLY   A   29  ? 0.4991 0.2382 0.2892 0.1431  -0.0082 0.0515  ? ? ? ? ? ? 29  GLY   A   CA   
213  C  C    . GLY   A   29  ? 0.4778 0.1753 0.2886 0.1586  -0.0042 0.0604  ? ? ? ? ? ? 29  GLY   A   C    
214  O  O    . GLY   A   29  ? 0.5366 0.2243 0.2922 0.1714  0.0062  0.0653  ? ? ? ? ? ? 29  GLY   A   O    
215  N  N    . LEU   A   30  ? 0.4751 0.1984 0.3252 0.1026  -0.0262 0.0257  ? ? ? ? ? ? 30  LEU   A   N    
216  C  CA   . LEU   A   30  ? 0.5440 0.2185 0.3036 0.0821  -0.0331 0.0154  ? ? ? ? ? ? 30  LEU   A   CA   
217  C  C    . LEU   A   30  ? 0.5810 0.1955 0.2646 0.1076  0.0044  0.0107  ? ? ? ? ? ? 30  LEU   A   C    
218  O  O    . LEU   A   30  ? 0.5810 0.1884 0.2572 0.1045  -0.0183 0.0346  ? ? ? ? ? ? 30  LEU   A   O    
219  C  CB   . LEU   A   30  ? 0.5403 0.1645 0.2843 0.0635  0.0006  0.0352  ? ? ? ? ? ? 30  LEU   A   CB   
220  C  CG   . LEU   A   30  ? 0.5565 0.2099 0.2962 0.0770  -0.0173 0.0315  ? ? ? ? ? ? 30  LEU   A   CG   
221  C  CD1  . LEU   A   30  ? 0.5855 0.1798 0.2943 0.0849  -0.0051 0.0157  ? ? ? ? ? ? 30  LEU   A   CD1  
222  C  CD2  . LEU   A   30  ? 0.5650 0.2588 0.3333 0.0895  0.0170  0.0437  ? ? ? ? ? ? 30  LEU   A   CD2  
223  N  N    . TRP   A   31  ? 0.6727 0.1651 0.2895 0.1041  0.0022  0.0074  ? ? ? ? ? ? 31  TRP   A   N    
224  C  CA   . TRP   A   31  ? 0.7001 0.1773 0.3051 0.0785  0.0123  0.0222  ? ? ? ? ? ? 31  TRP   A   CA   
225  C  C    . TRP   A   31  ? 0.6589 0.1117 0.4187 0.0680  0.0541  0.0000  ? ? ? ? ? ? 31  TRP   A   C    
226  O  O    . TRP   A   31  ? 0.7133 0.2204 0.3630 0.0599  -0.0044 0.0049  ? ? ? ? ? ? 31  TRP   A   O    
227  C  CB   . TRP   A   31  ? 0.6966 0.1695 0.3353 0.1031  0.0115  0.0797  ? ? ? ? ? ? 31  TRP   A   CB   
228  C  CG   . TRP   A   31  ? 0.7362 0.1597 0.3341 0.1327  -0.0019 0.0462  ? ? ? ? ? ? 31  TRP   A   CG   
229  C  CD1  . TRP   A   31  ? 0.7791 0.1773 0.3779 0.0664  0.0379  0.0140  ? ? ? ? ? ? 31  TRP   A   CD1  
230  C  CD2  . TRP   A   31  ? 0.7938 0.1912 0.3218 0.1265  0.0096  0.0194  ? ? ? ? ? ? 31  TRP   A   CD2  
231  N  NE1  . TRP   A   31  ? 0.8522 0.1687 0.3807 0.0954  0.0332  0.0461  ? ? ? ? ? ? 31  TRP   A   NE1  
232  C  CE2  . TRP   A   31  ? 0.8499 0.1679 0.4446 0.1046  0.0662  -0.0242 ? ? ? ? ? ? 31  TRP   A   CE2  
233  C  CE3  . TRP   A   31  ? 0.7899 0.1886 0.3886 0.1608  0.0382  0.0236  ? ? ? ? ? ? 31  TRP   A   CE3  
234  C  CZ2  . TRP   A   31  ? 0.8976 0.1702 0.4559 0.0776  0.0628  -0.0572 ? ? ? ? ? ? 31  TRP   A   CZ2  
235  C  CZ3  . TRP   A   31  ? 0.9112 0.2281 0.3815 0.1494  0.0639  -0.0234 ? ? ? ? ? ? 31  TRP   A   CZ3  
236  C  CH2  . TRP   A   31  ? 0.8735 0.2009 0.4714 0.1159  0.0721  -0.0469 ? ? ? ? ? ? 31  TRP   A   CH2  
237  N  N    . LEU   A   32  ? 0.6616 0.1679 0.2954 0.0416  0.0361  0.0257  ? ? ? ? ? ? 32  LEU   A   N    
238  C  CA   . LEU   A   32  ? 0.6965 0.2232 0.3071 0.0287  0.0488  0.0356  ? ? ? ? ? ? 32  LEU   A   CA   
239  C  C    . LEU   A   32  ? 0.8031 0.2273 0.3772 -0.0486 0.0379  0.0384  ? ? ? ? ? ? 32  LEU   A   C    
240  O  O    . LEU   A   32  ? 0.8955 0.2249 0.3589 0.0187  0.0404  0.0202  ? ? ? ? ? ? 32  LEU   A   O    
241  C  CB   . LEU   A   32  ? 0.6834 0.2035 0.3426 -0.0006 0.0475  0.0039  ? ? ? ? ? ? 32  LEU   A   CB   
242  C  CG   . LEU   A   32  ? 0.6797 0.2017 0.3295 0.0219  -0.0022 0.0227  ? ? ? ? ? ? 32  LEU   A   CG   
243  C  CD1  . LEU   A   32  ? 0.6772 0.2345 0.3439 0.0279  -0.0167 0.0000  ? ? ? ? ? ? 32  LEU   A   CD1  
244  C  CD2  . LEU   A   32  ? 0.6924 0.1477 0.3222 0.0057  0.0505  -0.0011 ? ? ? ? ? ? 32  LEU   A   CD2  
245  N  N    . ASP   A   33  ? 0.8028 0.2159 0.3262 0.0192  0.0206  0.0402  ? ? ? ? ? ? 33  ASP   A   N    
246  C  CA   . ASP   A   33  ? 0.8243 0.2370 0.3357 -0.0296 0.0160  0.0460  ? ? ? ? ? ? 33  ASP   A   CA   
247  C  C    . ASP   A   33  ? 0.7814 0.2560 0.3384 0.0175  0.0326  -0.0267 ? ? ? ? ? ? 33  ASP   A   C    
248  O  O    . ASP   A   33  ? 0.7785 0.2089 0.3551 0.0320  0.0392  0.0580  ? ? ? ? ? ? 33  ASP   A   O    
249  C  CB   . ASP   A   33  ? 0.8318 0.2534 0.4055 -0.0246 0.0120  0.0337  ? ? ? ? ? ? 33  ASP   A   CB   
250  C  CG   . ASP   A   33  ? 0.8550 0.3680 0.4601 -0.0542 -0.0106 0.0514  ? ? ? ? ? ? 33  ASP   A   CG   
251  O  OD1  . ASP   A   33  ? 0.8947 0.5271 0.4285 -0.1586 0.0057  0.0652  ? ? ? ? ? ? 33  ASP   A   OD1  
252  O  OD2  . ASP   A   33  ? 0.8078 0.4677 0.6158 0.0239  0.0623  0.1682  ? ? ? ? ? ? 33  ASP   A   OD2  
253  N  N    . ASP   A   34  ? 0.8733 0.2428 0.3632 0.0022  0.0276  0.0058  ? ? ? ? ? ? 34  ASP   A   N    
254  C  CA   . ASP   A   34  ? 0.8831 0.2110 0.4238 0.0195  0.0260  -0.0024 ? ? ? ? ? ? 34  ASP   A   CA   
255  C  C    . ASP   A   34  ? 0.8537 0.1038 0.3970 0.0498  0.0003  0.0679  ? ? ? ? ? ? 34  ASP   A   C    
256  O  O    . ASP   A   34  ? 0.8829 0.3162 0.3468 0.1239  -0.0125 0.0317  ? ? ? ? ? ? 34  ASP   A   O    
257  C  CB   . ASP   A   34  ? 0.9361 0.2171 0.4943 0.0236  0.0359  0.0434  ? ? ? ? ? ? 34  ASP   A   CB   
258  C  CG   . ASP   A   34  ? 0.9485 0.3705 0.5665 0.0043  0.0554  0.1229  ? ? ? ? ? ? 34  ASP   A   CG   
259  O  OD1  . ASP   A   34  ? 0.9781 0.2979 0.4996 0.0092  0.0279  0.2242  ? ? ? ? ? ? 34  ASP   A   OD1  
260  O  OD2  . ASP   A   34  ? 1.0213 0.3291 0.6937 0.0442  0.0641  0.1577  ? ? ? ? ? ? 34  ASP   A   OD2  
261  N  N    . VAL   A   35  ? 0.8417 0.1139 0.3743 0.1159  0.0049  0.0369  ? ? ? ? ? ? 35  VAL   A   N    
262  C  CA   . VAL   A   35  ? 0.7550 0.2163 0.3471 0.0867  -0.0347 0.0338  ? ? ? ? ? ? 35  VAL   A   CA   
263  C  C    . VAL   A   35  ? 0.6579 0.2861 0.2769 0.1053  -0.0419 0.0277  ? ? ? ? ? ? 35  VAL   A   C    
264  O  O    . VAL   A   35  ? 0.6541 0.2002 0.2653 0.0776  -0.0413 0.0274  ? ? ? ? ? ? 35  VAL   A   O    
265  C  CB   . VAL   A   35  ? 0.6952 0.3007 0.3475 0.0676  -0.0330 0.0552  ? ? ? ? ? ? 35  VAL   A   CB   
266  C  CG1  . VAL   A   35  ? 0.7024 0.3233 0.3213 0.0847  -0.0600 0.0528  ? ? ? ? ? ? 35  VAL   A   CG1  
267  C  CG2  . VAL   A   35  ? 0.7116 0.2354 0.3971 0.0639  -0.0372 0.0356  ? ? ? ? ? ? 35  VAL   A   CG2  
268  N  N    . VAL   A   36  ? 0.6311 0.2493 0.3419 0.1646  -0.0753 0.0353  ? ? ? ? ? ? 36  VAL   A   N    
269  C  CA   . VAL   A   36  ? 0.6713 0.2717 0.2969 0.1311  -0.0269 0.0022  ? ? ? ? ? ? 36  VAL   A   CA   
270  C  C    . VAL   A   36  ? 0.6930 0.2122 0.3054 0.1753  -0.0674 0.0365  ? ? ? ? ? ? 36  VAL   A   C    
271  O  O    . VAL   A   36  ? 0.7061 0.2012 0.2871 0.1634  -0.0463 0.0262  ? ? ? ? ? ? 36  VAL   A   O    
272  C  CB   . VAL   A   36  ? 0.6880 0.2887 0.2774 0.1612  -0.0169 0.0250  ? ? ? ? ? ? 36  VAL   A   CB   
273  C  CG1  . VAL   A   36  ? 0.6295 0.3110 0.2869 0.1736  -0.0143 0.0086  ? ? ? ? ? ? 36  VAL   A   CG1  
274  C  CG2  . VAL   A   36  ? 0.6953 0.2636 0.3505 0.1930  0.0239  0.0254  ? ? ? ? ? ? 36  VAL   A   CG2  
275  N  N    . TYR   A   37  ? 0.5591 0.2143 0.2559 0.1569  -0.0776 0.0250  ? ? ? ? ? ? 37  TYR   A   N    
276  C  CA   . TYR   A   37  ? 0.5403 0.2583 0.2387 0.1393  -0.0621 -0.0031 ? ? ? ? ? ? 37  TYR   A   CA   
277  C  C    . TYR   A   37  ? 0.5138 0.2428 0.2607 0.1515  -0.0536 -0.0196 ? ? ? ? ? ? 37  TYR   A   C    
278  O  O    . TYR   A   37  ? 0.5976 0.2059 0.2870 0.1305  -0.0153 -0.0049 ? ? ? ? ? ? 37  TYR   A   O    
279  C  CB   . TYR   A   37  ? 0.5455 0.2183 0.2345 0.1453  -0.0550 0.0312  ? ? ? ? ? ? 37  TYR   A   CB   
280  C  CG   . TYR   A   37  ? 0.5267 0.2808 0.2362 0.1301  -0.0421 0.0444  ? ? ? ? ? ? 37  TYR   A   CG   
281  C  CD1  . TYR   A   37  ? 0.5031 0.2632 0.2756 0.1064  -0.0485 0.0334  ? ? ? ? ? ? 37  TYR   A   CD1  
282  C  CD2  . TYR   A   37  ? 0.5181 0.2756 0.2442 0.1042  -0.0261 0.0406  ? ? ? ? ? ? 37  TYR   A   CD2  
283  C  CE1  . TYR   A   37  ? 0.5318 0.3182 0.3185 0.0756  -0.0235 0.0555  ? ? ? ? ? ? 37  TYR   A   CE1  
284  C  CE2  . TYR   A   37  ? 0.5336 0.3128 0.2574 0.0882  -0.0172 0.0549  ? ? ? ? ? ? 37  TYR   A   CE2  
285  C  CZ   . TYR   A   37  ? 0.4957 0.3396 0.2859 0.0444  -0.0460 0.0579  ? ? ? ? ? ? 37  TYR   A   CZ   
286  O  OH   . TYR   A   37  ? 0.5682 0.3536 0.4369 0.0108  -0.0094 0.1249  ? ? ? ? ? ? 37  TYR   A   OH   
287  N  N    . CYS   A   38  ? 0.4681 0.2783 0.2022 0.1443  -0.0419 0.0324  ? ? ? ? ? ? 38  CYS   A   N    
288  C  CA   . CYS   A   38  ? 0.4512 0.2829 0.2962 0.1400  -0.0228 0.0202  ? ? ? ? ? ? 38  CYS   A   CA   
289  C  C    . CYS   A   38  ? 0.3751 0.2607 0.2700 0.1566  -0.0270 0.0389  ? ? ? ? ? ? 38  CYS   A   C    
290  O  O    . CYS   A   38  ? 0.4397 0.2518 0.2723 0.1100  -0.0185 0.0237  ? ? ? ? ? ? 38  CYS   A   O    
291  C  CB   . CYS   A   38  ? 0.4851 0.2809 0.3398 0.1857  -0.0480 0.0432  ? ? ? ? ? ? 38  CYS   A   CB   
292  S  SG   . CYS   A   38  ? 0.5629 0.3248 0.3414 0.2170  -0.0378 0.0583  ? ? ? ? ? ? 38  CYS   A   SG   
293  N  N    . PRO   A   39  ? 0.3681 0.2917 0.2847 0.1212  -0.0378 0.0039  ? ? ? ? ? ? 39  PRO   A   N    
294  C  CA   . PRO   A   39  ? 0.3752 0.3084 0.2391 0.1278  -0.0670 0.0302  ? ? ? ? ? ? 39  PRO   A   CA   
295  C  C    . PRO   A   39  ? 0.3315 0.3090 0.2640 0.1656  -0.0527 0.0322  ? ? ? ? ? ? 39  PRO   A   C    
296  O  O    . PRO   A   39  ? 0.3465 0.3617 0.2780 0.1914  -0.0300 0.0331  ? ? ? ? ? ? 39  PRO   A   O    
297  C  CB   . PRO   A   39  ? 0.3999 0.2754 0.2883 0.1368  -0.0665 0.0259  ? ? ? ? ? ? 39  PRO   A   CB   
298  C  CG   . PRO   A   39  ? 0.3940 0.2505 0.2699 0.1358  -0.0516 0.0660  ? ? ? ? ? ? 39  PRO   A   CG   
299  C  CD   . PRO   A   39  ? 0.4133 0.2751 0.2793 0.1093  -0.0567 0.0193  ? ? ? ? ? ? 39  PRO   A   CD   
300  N  N    . ARG   A   40  ? 0.3587 0.2881 0.2728 0.1775  -0.0493 0.0449  ? ? ? ? ? ? 40  ARG   A   N    
301  C  CA   . ARG   A   40  ? 0.3936 0.3364 0.2834 0.1811  -0.0627 0.0690  ? ? ? ? ? ? 40  ARG   A   CA   
302  C  C    . ARG   A   40  ? 0.3768 0.3495 0.2931 0.1974  -0.0363 0.0738  ? ? ? ? ? ? 40  ARG   A   C    
303  O  O    . ARG   A   40  ? 0.4240 0.4346 0.2800 0.2513  -0.0312 0.0973  ? ? ? ? ? ? 40  ARG   A   O    
304  C  CB   . ARG   A   40  ? 0.3672 0.3291 0.2568 0.1678  -0.0924 0.0801  ? ? ? ? ? ? 40  ARG   A   CB   
305  C  CG   . ARG   A   40  ? 0.3798 0.3388 0.2493 0.1636  -0.0791 0.0496  ? ? ? ? ? ? 40  ARG   A   CG   
306  C  CD   . ARG   A   40  ? 0.3948 0.3260 0.2451 0.1204  -0.0739 0.0659  ? ? ? ? ? ? 40  ARG   A   CD   
307  N  NE   . ARG   A   40  ? 0.4029 0.3341 0.2245 0.1249  -0.0478 0.0528  ? ? ? ? ? ? 40  ARG   A   NE   
308  C  CZ   . ARG   A   40  ? 0.3425 0.3709 0.2715 0.1323  -0.0334 0.0330  ? ? ? ? ? ? 40  ARG   A   CZ   
309  N  NH1  . ARG   A   40  ? 0.3624 0.4015 0.3127 0.1697  0.0112  0.0611  ? ? ? ? ? ? 40  ARG   A   NH1  
310  N  NH2  . ARG   A   40  ? 0.4192 0.3907 0.2585 0.1748  -0.0814 0.0166  ? ? ? ? ? ? 40  ARG   A   NH2  
311  N  N    . HIS   A   41  ? 0.4297 0.3245 0.2656 0.1849  -0.0607 0.0455  ? ? ? ? ? ? 41  HIS   A   N    
312  C  CA   . HIS   A   41  ? 0.4012 0.4326 0.2599 0.1758  -0.0691 0.0444  ? ? ? ? ? ? 41  HIS   A   CA   
313  C  C    . HIS   A   41  ? 0.4623 0.4277 0.2815 0.1793  -0.0304 0.0185  ? ? ? ? ? ? 41  HIS   A   C    
314  O  O    . HIS   A   41  ? 0.4535 0.4558 0.3491 0.2300  -0.0526 0.0554  ? ? ? ? ? ? 41  HIS   A   O    
315  C  CB   . HIS   A   41  ? 0.3760 0.4348 0.3200 0.1591  -0.0454 0.0635  ? ? ? ? ? ? 41  HIS   A   CB   
316  C  CG   . HIS   A   41  ? 0.4099 0.4308 0.3047 0.1523  -0.0377 0.0512  ? ? ? ? ? ? 41  HIS   A   CG   
317  N  ND1  . HIS   A   41  ? 0.4159 0.4341 0.2809 0.1662  -0.0501 0.0508  ? ? ? ? ? ? 41  HIS   A   ND1  
318  C  CD2  . HIS   A   41  ? 0.4160 0.4299 0.2820 0.1567  -0.0230 0.0546  ? ? ? ? ? ? 41  HIS   A   CD2  
319  C  CE1  . HIS   A   41  ? 0.3653 0.3937 0.2800 0.1622  -0.0336 0.0493  ? ? ? ? ? ? 41  HIS   A   CE1  
320  N  NE2  . HIS   A   41  ? 0.3362 0.4210 0.3019 0.1346  -0.0158 0.0414  ? ? ? ? ? ? 41  HIS   A   NE2  
321  N  N    . VAL   A   42  ? 0.4558 0.3916 0.2638 0.2088  -0.0619 0.0481  ? ? ? ? ? ? 42  VAL   A   N    
322  C  CA   . VAL   A   42  ? 0.4682 0.4698 0.2633 0.2258  -0.0277 0.0341  ? ? ? ? ? ? 42  VAL   A   CA   
323  C  C    . VAL   A   42  ? 0.4361 0.4582 0.3283 0.2135  -0.0621 0.0557  ? ? ? ? ? ? 42  VAL   A   C    
324  O  O    . VAL   A   42  ? 0.4485 0.5752 0.3770 0.2695  -0.0689 0.0804  ? ? ? ? ? ? 42  VAL   A   O    
325  C  CB   . VAL   A   42  ? 0.5001 0.3992 0.3153 0.2198  -0.0471 0.0689  ? ? ? ? ? ? 42  VAL   A   CB   
326  C  CG1  . VAL   A   42  ? 0.4720 0.4607 0.3146 0.2095  -0.0837 0.0886  ? ? ? ? ? ? 42  VAL   A   CG1  
327  C  CG2  . VAL   A   42  ? 0.5142 0.4213 0.3103 0.2519  -0.0571 0.0845  ? ? ? ? ? ? 42  VAL   A   CG2  
328  N  N    . ILE   A   43  ? 0.4478 0.5105 0.3357 0.2137  -0.0688 0.0724  ? ? ? ? ? ? 43  ILE   A   N    
329  C  CA   . ILE   A   43  ? 0.5777 0.5304 0.3843 0.2480  -0.0840 0.1268  ? ? ? ? ? ? 43  ILE   A   CA   
330  C  C    . ILE   A   43  ? 0.5250 0.6360 0.3984 0.2593  -0.0593 0.0528  ? ? ? ? ? ? 43  ILE   A   C    
331  O  O    . ILE   A   43  ? 0.6636 0.8009 0.4379 0.2189  -0.1325 0.1323  ? ? ? ? ? ? 43  ILE   A   O    
332  C  CB   . ILE   A   43  ? 0.5916 0.6244 0.3851 0.2252  -0.0937 0.1228  ? ? ? ? ? ? 43  ILE   A   CB   
333  C  CG1  . ILE   A   43  ? 0.6035 0.5184 0.3908 0.2213  -0.0935 0.1355  ? ? ? ? ? ? 43  ILE   A   CG1  
334  C  CG2  . ILE   A   43  ? 0.6272 0.6505 0.3712 0.1955  -0.0867 0.1244  ? ? ? ? ? ? 43  ILE   A   CG2  
335  C  CD1  . ILE   A   43  ? 0.6393 0.5146 0.3842 0.1994  -0.0587 0.0862  ? ? ? ? ? ? 43  ILE   A   CD1  
336  N  N    . CYS   A   44  ? 0.4536 0.6516 0.4938 0.3011  -0.1131 0.0615  ? ? ? ? ? ? 44  CYS   A   N    
337  C  CA   . CYS   A   44  ? 0.5432 0.7362 0.6792 0.2302  -0.1667 0.0362  ? ? ? ? ? ? 44  CYS   A   CA   
338  C  C    . CYS   A   44  ? 0.5963 0.7832 0.7961 0.2378  -0.0797 0.0192  ? ? ? ? ? ? 44  CYS   A   C    
339  O  O    . CYS   A   44  ? 0.8133 0.8532 0.8084 0.1502  -0.0776 -0.0517 ? ? ? ? ? ? 44  CYS   A   O    
340  C  CB   . CYS   A   44  ? 0.5380 0.7616 0.7574 0.2778  -0.1566 0.0044  ? ? ? ? ? ? 44  CYS   A   CB   
341  S  SG   . CYS   A   44  ? 0.5411 0.9559 0.8259 0.2569  -0.1583 -0.1119 ? ? ? ? ? ? 44  CYS   A   SG   
342  N  N    . THR   A   45  ? 0.8545 0.8572 0.8903 0.1695  -0.2529 0.0758  ? ? ? ? ? ? 45  THR   A   N    
343  C  CA   . THR   A   45  ? 0.9105 1.1076 0.9104 -0.0372 -0.2225 0.0711  ? ? ? ? ? ? 45  THR   A   CA   
344  C  C    . THR   A   45  ? 1.2529 1.1778 0.9589 -0.1418 -0.2463 0.1261  ? ? ? ? ? ? 45  THR   A   C    
345  O  O    . THR   A   45  ? 1.4600 1.3245 0.9819 -0.2321 -0.1469 0.1931  ? ? ? ? ? ? 45  THR   A   O    
346  C  CB   . THR   A   45  ? 1.1156 1.1343 0.8461 -0.0640 -0.2281 0.0358  ? ? ? ? ? ? 45  THR   A   CB   
347  O  OG1  . THR   A   45  ? 1.3449 1.3323 0.6892 -0.1062 -0.1817 -0.0229 ? ? ? ? ? ? 45  THR   A   OG1  
348  C  CG2  . THR   A   45  ? 1.0960 1.0573 0.8672 -0.0358 -0.2141 -0.0233 ? ? ? ? ? ? 45  THR   A   CG2  
349  N  N    . SER   A   46  ? 1.4558 1.1420 1.0559 -0.2197 -0.2284 0.1217  ? ? ? ? ? ? 46  SER   A   N    
350  C  CA   . SER   A   46  ? 1.4646 1.2567 1.1271 -0.1976 -0.1877 0.2721  ? ? ? ? ? ? 46  SER   A   CA   
351  C  C    . SER   A   46  ? 1.5989 1.2874 1.1663 -0.0803 -0.1490 0.2451  ? ? ? ? ? ? 46  SER   A   C    
352  O  O    . SER   A   46  ? 1.6325 1.2971 1.0528 -0.0740 -0.1571 0.3702  ? ? ? ? ? ? 46  SER   A   O    
353  C  CB   . SER   A   46  ? 1.3445 1.1360 1.1799 -0.3502 -0.2555 0.2802  ? ? ? ? ? ? 46  SER   A   CB   
354  O  OG   . SER   A   46  ? 1.0077 1.1921 1.1488 -0.4678 -0.2572 0.2709  ? ? ? ? ? ? 46  SER   A   OG   
355  N  N    . GLU   A   47  ? 1.6284 1.5354 1.3283 0.0598  -0.2138 0.2599  ? ? ? ? ? ? 47  GLU   A   N    
356  C  CA   . GLU   A   47  ? 1.6578 1.5080 1.4084 0.1797  -0.1340 0.1991  ? ? ? ? ? ? 47  GLU   A   CA   
357  C  C    . GLU   A   47  ? 1.6434 1.7091 1.5150 0.1565  -0.1224 0.2128  ? ? ? ? ? ? 47  GLU   A   C    
358  O  O    . GLU   A   47  ? 2.0260 1.7695 1.7034 0.1832  -0.1306 0.1071  ? ? ? ? ? ? 47  GLU   A   O    
359  C  CB   . GLU   A   47  ? 1.6695 1.3346 1.5667 0.2624  -0.1313 0.2193  ? ? ? ? ? ? 47  GLU   A   CB   
360  C  CG   . GLU   A   47  ? 1.6561 1.2261 1.6902 0.3764  -0.1685 0.2010  ? ? ? ? ? ? 47  GLU   A   CG   
361  C  CD   . GLU   A   47  ? 1.6030 0.9681 1.8299 0.3451  -0.1533 0.3177  ? ? ? ? ? ? 47  GLU   A   CD   
362  O  OE1  . GLU   A   47  ? 1.6196 0.6939 1.8299 0.3863  -0.0908 0.2347  ? ? ? ? ? ? 47  GLU   A   OE1  
363  O  OE2  . GLU   A   47  ? 1.3165 0.9114 1.9078 0.5335  -0.0971 0.2496  ? ? ? ? ? ? 47  GLU   A   OE2  
364  N  N    . ASP   A   48  ? 1.2730 1.8311 1.4110 0.1841  -0.0624 0.3212  ? ? ? ? ? ? 48  ASP   A   N    
365  C  CA   . ASP   A   48  ? 1.0674 1.8185 1.3918 0.1600  -0.2234 0.3886  ? ? ? ? ? ? 48  ASP   A   CA   
366  C  C    . ASP   A   48  ? 1.1355 1.8564 1.3047 0.1942  -0.1990 0.4635  ? ? ? ? ? ? 48  ASP   A   C    
367  O  O    . ASP   A   48  ? 1.2465 1.9577 1.2788 0.0840  -0.1974 0.6589  ? ? ? ? ? ? 48  ASP   A   O    
368  C  CB   . ASP   A   48  ? 0.9793 1.7958 1.4071 0.1044  -0.1461 0.3268  ? ? ? ? ? ? 48  ASP   A   CB   
369  C  CG   . ASP   A   48  ? 1.0435 1.7049 1.2286 0.0232  -0.2777 0.2348  ? ? ? ? ? ? 48  ASP   A   CG   
370  O  OD1  . ASP   A   48  ? 1.1089 1.8714 1.1417 0.0513  -0.2539 0.1751  ? ? ? ? ? ? 48  ASP   A   OD1  
371  O  OD2  . ASP   A   48  ? 0.9150 1.6894 0.9641 0.0305  -0.4840 0.1879  ? ? ? ? ? ? 48  ASP   A   OD2  
372  N  N    . MET   A   49  ? 1.0348 1.6940 1.2163 0.2031  -0.2028 0.3435  ? ? ? ? ? ? 49  MET   A   N    
373  C  CA   . MET   A   49  ? 1.0530 1.3997 1.1327 0.1976  -0.1949 0.2157  ? ? ? ? ? ? 49  MET   A   CA   
374  C  C    . MET   A   49  ? 0.6050 1.2111 0.9658 0.1614  -0.4301 0.3321  ? ? ? ? ? ? 49  MET   A   C    
375  O  O    . MET   A   49  ? 0.3623 0.9615 1.2486 0.0958  -0.3572 0.2919  ? ? ? ? ? ? 49  MET   A   O    
376  C  CB   . MET   A   49  ? 1.2356 1.6258 1.1543 0.1053  -0.1099 0.1828  ? ? ? ? ? ? 49  MET   A   CB   
377  C  CG   . MET   A   49  ? 1.3064 1.5189 1.2245 0.1534  -0.1023 0.2373  ? ? ? ? ? ? 49  MET   A   CG   
378  S  SD   . MET   A   49  ? 1.2010 1.5189 1.5157 0.2885  0.0014  0.2740  ? ? ? ? ? ? 49  MET   A   SD   
379  C  CE   . MET   A   49  ? 1.3832 0.9896 1.3392 0.4682  -0.1053 0.6123  ? ? ? ? ? ? 49  MET   A   CE   
380  N  N    . LEU   A   50  ? 0.5070 0.9213 1.0933 0.0856  -0.3369 0.2361  ? ? ? ? ? ? 50  LEU   A   N    
381  C  CA   . LEU   A   50  ? 0.6919 1.0086 1.0148 -0.0679 -0.3600 0.0800  ? ? ? ? ? ? 50  LEU   A   CA   
382  C  C    . LEU   A   50  ? 0.9008 0.9856 1.0021 -0.0929 -0.2206 0.0544  ? ? ? ? ? ? 50  LEU   A   C    
383  O  O    . LEU   A   50  ? 0.8111 0.9412 1.0769 -0.1852 -0.2421 0.0136  ? ? ? ? ? ? 50  LEU   A   O    
384  C  CB   . LEU   A   50  ? 0.7302 1.1195 1.1125 -0.1261 -0.3631 -0.0052 ? ? ? ? ? ? 50  LEU   A   CB   
385  C  CG   . LEU   A   50  ? 0.7269 1.1520 1.1948 -0.1624 -0.3800 -0.0146 ? ? ? ? ? ? 50  LEU   A   CG   
386  C  CD1  . LEU   A   50  ? 0.8056 1.1174 1.2029 -0.1571 -0.4349 -0.0561 ? ? ? ? ? ? 50  LEU   A   CD1  
387  C  CD2  . LEU   A   50  ? 0.6295 1.1666 1.1801 -0.1450 -0.4390 -0.0545 ? ? ? ? ? ? 50  LEU   A   CD2  
388  N  N    . ASN   A   51  ? 1.0356 0.9645 0.9273 -0.0623 -0.1016 0.0104  ? ? ? ? ? ? 51  ASN   A   N    
389  C  CA   . ASN   A   51  ? 1.0505 0.8580 0.8461 -0.0120 -0.1129 0.0567  ? ? ? ? ? ? 51  ASN   A   CA   
390  C  C    . ASN   A   51  ? 0.8775 0.8492 0.5360 0.0730  -0.1968 0.1175  ? ? ? ? ? ? 51  ASN   A   C    
391  O  O    . ASN   A   51  ? 0.8909 0.8636 0.5405 0.1268  -0.2649 0.0972  ? ? ? ? ? ? 51  ASN   A   O    
392  C  CB   . ASN   A   51  ? 1.2134 1.0959 0.7319 -0.0627 -0.0434 0.1093  ? ? ? ? ? ? 51  ASN   A   CB   
393  C  CG   . ASN   A   51  ? 1.1917 1.3117 0.9980 -0.0439 -0.0064 0.1049  ? ? ? ? ? ? 51  ASN   A   CG   
394  O  OD1  . ASN   A   51  ? 1.1838 1.3447 1.0248 0.0246  0.0087  0.1495  ? ? ? ? ? ? 51  ASN   A   OD1  
395  N  ND2  . ASN   A   51  ? 1.3601 1.4296 1.0269 -0.0631 -0.0633 0.1561  ? ? ? ? ? ? 51  ASN   A   ND2  
396  N  N    . PRO   A   52  ? 0.7737 0.6318 0.6500 0.1415  -0.1946 0.1025  ? ? ? ? ? ? 52  PRO   A   N    
397  C  CA   . PRO   A   52  ? 0.7072 0.6300 0.6347 0.1198  -0.1337 0.0706  ? ? ? ? ? ? 52  PRO   A   CA   
398  C  C    . PRO   A   52  ? 0.6670 0.5685 0.4620 0.1614  -0.1666 0.0598  ? ? ? ? ? ? 52  PRO   A   C    
399  O  O    . PRO   A   52  ? 0.6638 0.5228 0.5998 0.1770  -0.0901 0.0676  ? ? ? ? ? ? 52  PRO   A   O    
400  C  CB   . PRO   A   52  ? 0.7668 0.5571 0.6279 0.2169  -0.1360 0.1094  ? ? ? ? ? ? 52  PRO   A   CB   
401  C  CG   . PRO   A   52  ? 0.8402 0.5776 0.6382 0.1514  -0.2095 0.1547  ? ? ? ? ? ? 52  PRO   A   CG   
402  C  CD   . PRO   A   52  ? 0.8238 0.5565 0.6783 0.1687  -0.1905 0.1347  ? ? ? ? ? ? 52  PRO   A   CD   
403  N  N    . ASN   A   53  ? 0.6285 0.5425 0.4978 0.1933  -0.1848 0.0576  ? ? ? ? ? ? 53  ASN   A   N    
404  C  CA   . ASN   A   53  ? 0.6814 0.4845 0.3854 0.2380  -0.1473 0.0740  ? ? ? ? ? ? 53  ASN   A   CA   
405  C  C    . ASN   A   53  ? 0.6522 0.6172 0.2935 0.2675  -0.1878 0.0181  ? ? ? ? ? ? 53  ASN   A   C    
406  O  O    . ASN   A   53  ? 0.6368 0.4884 0.3752 0.1945  -0.1533 0.0750  ? ? ? ? ? ? 53  ASN   A   O    
407  C  CB   . ASN   A   53  ? 0.7327 0.6186 0.3696 0.2679  -0.1582 0.0614  ? ? ? ? ? ? 53  ASN   A   CB   
408  C  CG   . ASN   A   53  ? 0.8717 0.5904 0.4542 0.2018  -0.0667 0.0630  ? ? ? ? ? ? 53  ASN   A   CG   
409  O  OD1  . ASN   A   53  ? 0.9989 0.5814 0.4474 0.1755  0.0076  0.0775  ? ? ? ? ? ? 53  ASN   A   OD1  
410  N  ND2  . ASN   A   53  ? 0.8667 0.7343 0.6482 0.3196  -0.0802 0.0800  ? ? ? ? ? ? 53  ASN   A   ND2  
411  N  N    . TYR   A   54  ? 0.5281 0.5563 0.2961 0.2643  -0.1346 0.0789  ? ? ? ? ? ? 54  TYR   A   N    
412  C  CA   . TYR   A   54  ? 0.5126 0.5470 0.3263 0.2225  -0.1180 0.0566  ? ? ? ? ? ? 54  TYR   A   CA   
413  C  C    . TYR   A   54  ? 0.5858 0.5821 0.2949 0.2002  -0.0316 0.0409  ? ? ? ? ? ? 54  TYR   A   C    
414  O  O    . TYR   A   54  ? 0.6579 0.5380 0.3381 0.2902  -0.0559 0.1054  ? ? ? ? ? ? 54  TYR   A   O    
415  C  CB   . TYR   A   54  ? 0.4545 0.5017 0.3641 0.2254  -0.1195 0.0496  ? ? ? ? ? ? 54  TYR   A   CB   
416  C  CG   . TYR   A   54  ? 0.3841 0.5251 0.3338 0.2491  -0.0980 0.0393  ? ? ? ? ? ? 54  TYR   A   CG   
417  C  CD1  . TYR   A   54  ? 0.4377 0.5192 0.2883 0.2544  -0.1054 0.0240  ? ? ? ? ? ? 54  TYR   A   CD1  
418  C  CD2  . TYR   A   54  ? 0.5119 0.4889 0.3503 0.1613  -0.1076 0.0212  ? ? ? ? ? ? 54  TYR   A   CD2  
419  C  CE1  . TYR   A   54  ? 0.5130 0.5294 0.3880 0.2200  -0.0293 0.0098  ? ? ? ? ? ? 54  TYR   A   CE1  
420  C  CE2  . TYR   A   54  ? 0.4155 0.4776 0.3043 0.1796  -0.1312 0.0026  ? ? ? ? ? ? 54  TYR   A   CE2  
421  C  CZ   . TYR   A   54  ? 0.4859 0.5333 0.3485 0.1926  -0.0669 0.0335  ? ? ? ? ? ? 54  TYR   A   CZ   
422  O  OH   . TYR   A   54  ? 0.4583 0.5722 0.3427 0.1431  -0.0616 0.0072  ? ? ? ? ? ? 54  TYR   A   OH   
423  N  N    . GLU   A   55  ? 0.5295 0.4876 0.3165 0.2286  -0.0418 0.0600  ? ? ? ? ? ? 55  GLU   A   N    
424  C  CA   . GLU   A   55  ? 0.4543 0.5164 0.3992 0.2310  -0.0493 0.0856  ? ? ? ? ? ? 55  GLU   A   CA   
425  C  C    . GLU   A   55  ? 0.4983 0.5459 0.3741 0.2515  -0.0751 0.0907  ? ? ? ? ? ? 55  GLU   A   C    
426  O  O    . GLU   A   55  ? 0.5107 0.5132 0.4081 0.2411  -0.0413 0.1206  ? ? ? ? ? ? 55  GLU   A   O    
427  C  CB   . GLU   A   55  ? 0.5852 0.5921 0.4382 0.1685  0.0529  0.0811  ? ? ? ? ? ? 55  GLU   A   CB   
428  C  CG   . GLU   A   55  ? 0.6798 0.6452 0.7136 0.1243  0.0142  0.1464  ? ? ? ? ? ? 55  GLU   A   CG   
429  C  CD   . GLU   A   55  ? 0.7883 0.6710 0.8041 0.1566  0.1122  0.2356  ? ? ? ? ? ? 55  GLU   A   CD   
430  O  OE1  . GLU   A   55  ? 0.7718 0.6510 0.9945 0.0861  0.0552  0.2656  ? ? ? ? ? ? 55  GLU   A   OE1  
431  O  OE2  . GLU   A   55  ? 1.0851 0.6993 1.2733 0.2783  -0.0485 0.2236  ? ? ? ? ? ? 55  GLU   A   OE2  
432  N  N    . ASP   A   56  ? 0.5059 0.5585 0.4378 0.2573  -0.0850 0.0954  ? ? ? ? ? ? 56  ASP   A   N    
433  C  CA   . ASP   A   56  ? 0.5214 0.6297 0.4075 0.2469  -0.0854 0.1434  ? ? ? ? ? ? 56  ASP   A   CA   
434  C  C    . ASP   A   56  ? 0.6729 0.6269 0.4432 0.1869  0.0231  0.1639  ? ? ? ? ? ? 56  ASP   A   C    
435  O  O    . ASP   A   56  ? 0.6735 0.7033 0.4605 0.2926  0.0378  0.2078  ? ? ? ? ? ? 56  ASP   A   O    
436  C  CB   . ASP   A   56  ? 0.6671 0.6624 0.4770 0.2101  -0.0484 0.0956  ? ? ? ? ? ? 56  ASP   A   CB   
437  C  CG   . ASP   A   56  ? 0.8571 0.5776 0.4412 0.2054  -0.0439 0.0883  ? ? ? ? ? ? 56  ASP   A   CG   
438  O  OD1  . ASP   A   56  ? 1.0229 0.5172 0.4888 0.2040  0.0785  0.0457  ? ? ? ? ? ? 56  ASP   A   OD1  
439  O  OD2  . ASP   A   56  ? 1.0418 0.6620 0.5768 0.1620  -0.1394 -0.0069 ? ? ? ? ? ? 56  ASP   A   OD2  
440  N  N    . LEU   A   57  ? 0.6215 0.5091 0.3968 0.2056  -0.0719 0.1321  ? ? ? ? ? ? 57  LEU   A   N    
441  C  CA   . LEU   A   57  ? 0.5401 0.5140 0.4082 0.1992  -0.0809 0.1809  ? ? ? ? ? ? 57  LEU   A   CA   
442  C  C    . LEU   A   57  ? 0.5495 0.6006 0.4020 0.1181  -0.0010 0.1089  ? ? ? ? ? ? 57  LEU   A   C    
443  O  O    . LEU   A   57  ? 0.6385 0.5119 0.5039 0.2055  -0.0598 0.1909  ? ? ? ? ? ? 57  LEU   A   O    
444  C  CB   . LEU   A   57  ? 0.5324 0.5240 0.4050 0.2483  -0.1048 0.2028  ? ? ? ? ? ? 57  LEU   A   CB   
445  C  CG   . LEU   A   57  ? 0.6613 0.5362 0.5074 0.2313  -0.0989 0.1775  ? ? ? ? ? ? 57  LEU   A   CG   
446  C  CD1  . LEU   A   57  ? 0.6927 0.5048 0.5605 0.2565  -0.0477 0.1885  ? ? ? ? ? ? 57  LEU   A   CD1  
447  C  CD2  . LEU   A   57  ? 0.6696 0.5824 0.5145 0.2015  -0.1173 0.2019  ? ? ? ? ? ? 57  LEU   A   CD2  
448  N  N    . LEU   A   58  ? 0.4924 0.4413 0.4099 0.2101  0.0165  0.1517  ? ? ? ? ? ? 58  LEU   A   N    
449  C  CA   . LEU   A   58  ? 0.5391 0.4510 0.3654 0.2107  0.0119  0.1175  ? ? ? ? ? ? 58  LEU   A   CA   
450  C  C    . LEU   A   58  ? 0.5979 0.4967 0.3672 0.1981  0.0180  0.1481  ? ? ? ? ? ? 58  LEU   A   C    
451  O  O    . LEU   A   58  ? 0.6164 0.5397 0.4275 0.2640  0.0062  0.1570  ? ? ? ? ? ? 58  LEU   A   O    
452  C  CB   . LEU   A   58  ? 0.5518 0.4852 0.4437 0.1973  -0.0073 0.1149  ? ? ? ? ? ? 58  LEU   A   CB   
453  C  CG   . LEU   A   58  ? 0.5674 0.4751 0.4918 0.1785  -0.0047 0.1147  ? ? ? ? ? ? 58  LEU   A   CG   
454  C  CD1  . LEU   A   58  ? 0.6312 0.5260 0.4276 0.1900  -0.0216 0.1336  ? ? ? ? ? ? 58  LEU   A   CD1  
455  C  CD2  . LEU   A   58  ? 0.6010 0.5532 0.4837 0.2037  -0.0230 0.1653  ? ? ? ? ? ? 58  LEU   A   CD2  
456  N  N    . ILE   A   59  ? 0.5564 0.4720 0.3814 0.2895  0.0132  0.1890  ? ? ? ? ? ? 59  ILE   A   N    
457  C  CA   . ILE   A   59  ? 0.6383 0.4729 0.3940 0.2392  -0.0059 0.1976  ? ? ? ? ? ? 59  ILE   A   CA   
458  C  C    . ILE   A   59  ? 0.5676 0.5624 0.3754 0.1643  0.0076  0.1328  ? ? ? ? ? ? 59  ILE   A   C    
459  O  O    . ILE   A   59  ? 0.6000 0.5712 0.4982 0.2445  -0.0471 0.1468  ? ? ? ? ? ? 59  ILE   A   O    
460  C  CB   . ILE   A   59  ? 0.7610 0.4940 0.3543 0.2084  -0.0287 0.1902  ? ? ? ? ? ? 59  ILE   A   CB   
461  C  CG1  . ILE   A   59  ? 0.8514 0.6111 0.6080 0.0512  0.0207  0.1480  ? ? ? ? ? ? 59  ILE   A   CG1  
462  C  CG2  . ILE   A   59  ? 0.6312 0.6712 0.4164 0.2027  -0.0162 0.1492  ? ? ? ? ? ? 59  ILE   A   CG2  
463  C  CD1  . ILE   A   59  ? 0.8423 0.7672 0.7510 0.1308  -0.0647 0.1129  ? ? ? ? ? ? 59  ILE   A   CD1  
464  N  N    . ARG   A   60  ? 0.5725 0.4654 0.3811 0.2054  0.0161  0.1916  ? ? ? ? ? ? 60  ARG   A   N    
465  C  CA   . ARG   A   60  ? 0.5596 0.5511 0.4126 0.2150  -0.0018 0.2085  ? ? ? ? ? ? 60  ARG   A   CA   
466  C  C    . ARG   A   60  ? 0.5388 0.6380 0.5343 0.1723  0.0292  0.0660  ? ? ? ? ? ? 60  ARG   A   C    
467  O  O    . ARG   A   60  ? 0.6012 0.5329 0.4795 0.2581  0.0397  0.1524  ? ? ? ? ? ? 60  ARG   A   O    
468  C  CB   . ARG   A   60  ? 0.5874 0.5583 0.5262 0.1875  0.0407  0.2715  ? ? ? ? ? ? 60  ARG   A   CB   
469  C  CG   . ARG   A   60  ? 0.6514 0.7115 0.5927 0.1704  0.1182  0.1801  ? ? ? ? ? ? 60  ARG   A   CG   
470  C  CD   . ARG   A   60  ? 0.6997 0.6014 0.4614 0.2964  -0.0753 0.3942  ? ? ? ? ? ? 60  ARG   A   CD   
471  N  NE   . ARG   A   60  ? 0.6735 0.7532 0.6846 0.0546  0.1288  0.1077  ? ? ? ? ? ? 60  ARG   A   NE   
472  C  CZ   . ARG   A   60  ? 0.7338 0.7060 0.6886 0.1998  0.0180  0.1264  ? ? ? ? ? ? 60  ARG   A   CZ   
473  N  NH1  . ARG   A   60  ? 0.6623 0.7827 0.6639 0.2447  -0.0267 0.1837  ? ? ? ? ? ? 60  ARG   A   NH1  
474  N  NH2  . ARG   A   60  ? 0.7417 0.6190 0.7221 0.1969  0.0458  0.0260  ? ? ? ? ? ? 60  ARG   A   NH2  
475  N  N    . LYS   A   61  ? 0.5414 0.5812 0.4820 0.3574  0.0124  0.0670  ? ? ? ? ? ? 61  LYS   A   N    
476  C  CA   . LYS   A   61  ? 0.6071 0.6179 0.4640 0.2986  -0.0508 0.0480  ? ? ? ? ? ? 61  LYS   A   CA   
477  C  C    . LYS   A   61  ? 0.7322 0.5902 0.5040 0.2867  -0.0466 0.1020  ? ? ? ? ? ? 61  LYS   A   C    
478  O  O    . LYS   A   61  ? 0.7763 0.5326 0.3949 0.1579  -0.1297 0.0894  ? ? ? ? ? ? 61  LYS   A   O    
479  C  CB   . LYS   A   61  ? 0.6960 0.5901 0.4802 0.3053  0.0347  0.1177  ? ? ? ? ? ? 61  LYS   A   CB   
480  C  CG   . LYS   A   61  ? 0.6989 0.5611 0.5283 0.3168  0.0792  0.1502  ? ? ? ? ? ? 61  LYS   A   CG   
481  C  CD   . LYS   A   61  ? 0.6823 0.6798 0.7230 0.2874  0.1248  0.1455  ? ? ? ? ? ? 61  LYS   A   CD   
482  C  CE   . LYS   A   61  ? 0.7448 0.6530 0.8379 0.3064  0.1338  0.1687  ? ? ? ? ? ? 61  LYS   A   CE   
483  N  NZ   . LYS   A   61  ? 0.8385 0.7205 0.8338 0.3071  0.1820  0.1645  ? ? ? ? ? ? 61  LYS   A   NZ   
484  N  N    . SER   A   62  ? 0.8502 0.5386 0.5814 0.2645  0.0486  0.1388  ? ? ? ? ? ? 62  SER   A   N    
485  C  CA   . SER   A   62  ? 0.8693 0.5395 0.5558 0.3195  0.0021  0.0541  ? ? ? ? ? ? 62  SER   A   CA   
486  C  C    . SER   A   62  ? 0.8352 0.5481 0.5571 0.2321  -0.0148 0.0786  ? ? ? ? ? ? 62  SER   A   C    
487  O  O    . SER   A   62  ? 0.9540 0.5928 0.4621 0.2648  0.0349  0.1104  ? ? ? ? ? ? 62  SER   A   O    
488  C  CB   . SER   A   62  ? 0.7772 0.6620 0.5923 0.3961  0.0258  0.0725  ? ? ? ? ? ? 62  SER   A   CB   
489  O  OG   . SER   A   62  ? 0.8396 0.6518 0.7658 0.2684  0.0657  0.1031  ? ? ? ? ? ? 62  SER   A   OG   
490  N  N    . ASN   A   63  ? 0.8757 0.3928 0.5188 0.2202  0.0441  0.1812  ? ? ? ? ? ? 63  ASN   A   N    
491  C  CA   . ASN   A   63  ? 0.8269 0.5069 0.5216 0.2658  0.0218  0.0729  ? ? ? ? ? ? 63  ASN   A   CA   
492  C  C    . ASN   A   63  ? 0.8580 0.5901 0.4625 0.2936  0.0251  0.0860  ? ? ? ? ? ? 63  ASN   A   C    
493  O  O    . ASN   A   63  ? 0.8015 0.4499 0.5626 0.3506  0.0757  0.1603  ? ? ? ? ? ? 63  ASN   A   O    
494  C  CB   . ASN   A   63  ? 0.8263 0.3896 0.5046 0.3605  0.0272  0.1411  ? ? ? ? ? ? 63  ASN   A   CB   
495  C  CG   . ASN   A   63  ? 0.9327 0.4278 0.4989 0.2684  0.1679  0.1355  ? ? ? ? ? ? 63  ASN   A   CG   
496  O  OD1  . ASN   A   63  ? 1.1128 0.3797 0.4726 0.2748  0.0704  0.0130  ? ? ? ? ? ? 63  ASN   A   OD1  
497  N  ND2  . ASN   A   63  ? 1.0069 0.3794 0.4910 0.2864  0.1936  0.1575  ? ? ? ? ? ? 63  ASN   A   ND2  
498  N  N    . HIS   A   64  ? 0.8864 0.5403 0.5142 0.2880  -0.0727 0.0436  ? ? ? ? ? ? 64  HIS   A   N    
499  C  CA   . HIS   A   64  ? 0.9496 0.7983 0.6558 0.1445  0.0263  -0.0412 ? ? ? ? ? ? 64  HIS   A   CA   
500  C  C    . HIS   A   64  ? 0.9430 0.7094 0.5049 0.2154  -0.0272 0.0350  ? ? ? ? ? ? 64  HIS   A   C    
501  O  O    . HIS   A   64  ? 0.9428 0.5436 0.7029 0.3613  0.0816  0.0903  ? ? ? ? ? ? 64  HIS   A   O    
502  C  CB   . HIS   A   64  ? 1.0765 0.7361 0.6997 0.1887  -0.0975 0.0093  ? ? ? ? ? ? 64  HIS   A   CB   
503  C  CG   . HIS   A   64  ? 1.3012 0.7032 0.8122 0.2586  -0.1556 -0.0773 ? ? ? ? ? ? 64  HIS   A   CG   
504  N  ND1  . HIS   A   64  ? 1.2140 0.8106 0.8773 0.2268  -0.1198 -0.0767 ? ? ? ? ? ? 64  HIS   A   ND1  
505  C  CD2  . HIS   A   64  ? 1.3019 0.9616 0.9702 0.1019  -0.1604 0.0697  ? ? ? ? ? ? 64  HIS   A   CD2  
506  C  CE1  . HIS   A   64  ? 1.3764 0.7888 0.8873 0.3148  -0.1785 -0.0290 ? ? ? ? ? ? 64  HIS   A   CE1  
507  N  NE2  . HIS   A   64  ? 1.4416 1.0421 0.9604 0.1045  -0.1974 -0.0264 ? ? ? ? ? ? 64  HIS   A   NE2  
508  N  N    . ASN   A   65  ? 0.9111 0.7287 0.5013 0.2656  -0.1260 0.0467  ? ? ? ? ? ? 65  ASN   A   N    
509  C  CA   . ASN   A   65  ? 0.8956 0.7181 0.5285 0.2920  -0.0998 0.0772  ? ? ? ? ? ? 65  ASN   A   CA   
510  C  C    . ASN   A   65  ? 0.7922 0.6548 0.5157 0.2698  -0.0354 0.0860  ? ? ? ? ? ? 65  ASN   A   C    
511  O  O    . ASN   A   65  ? 0.7473 0.6582 0.4932 0.3689  -0.0063 0.1926  ? ? ? ? ? ? 65  ASN   A   O    
512  C  CB   . ASN   A   65  ? 0.9394 0.6735 0.6311 0.2978  -0.0880 0.0272  ? ? ? ? ? ? 65  ASN   A   CB   
513  C  CG   . ASN   A   65  ? 0.8428 0.7919 0.6558 0.2796  -0.1375 0.0074  ? ? ? ? ? ? 65  ASN   A   CG   
514  O  OD1  . ASN   A   65  ? 1.0117 0.8085 0.6264 0.4436  -0.1734 0.0377  ? ? ? ? ? ? 65  ASN   A   OD1  
515  N  ND2  . ASN   A   65  ? 0.8695 0.8047 0.6575 0.3195  -0.2051 0.1173  ? ? ? ? ? ? 65  ASN   A   ND2  
516  N  N    . PHE   A   66  ? 0.7896 0.4645 0.5091 0.3336  -0.0342 0.1480  ? ? ? ? ? ? 66  PHE   A   N    
517  C  CA   . PHE   A   66  ? 0.7836 0.5224 0.4079 0.2786  0.0312  0.1301  ? ? ? ? ? ? 66  PHE   A   CA   
518  C  C    . PHE   A   66  ? 0.7479 0.5669 0.4294 0.2784  0.0226  0.1178  ? ? ? ? ? ? 66  PHE   A   C    
519  O  O    . PHE   A   66  ? 0.8352 0.5563 0.6322 0.2862  0.0920  0.1137  ? ? ? ? ? ? 66  PHE   A   O    
520  C  CB   . PHE   A   66  ? 0.7869 0.4506 0.4241 0.2677  0.0304  0.1401  ? ? ? ? ? ? 66  PHE   A   CB   
521  C  CG   . PHE   A   66  ? 0.7833 0.4907 0.4614 0.2668  0.0416  0.0778  ? ? ? ? ? ? 66  PHE   A   CG   
522  C  CD1  . PHE   A   66  ? 0.7588 0.4991 0.4632 0.2607  0.0327  0.0703  ? ? ? ? ? ? 66  PHE   A   CD1  
523  C  CD2  . PHE   A   66  ? 0.7678 0.4154 0.4977 0.2674  0.0530  0.0753  ? ? ? ? ? ? 66  PHE   A   CD2  
524  C  CE1  . PHE   A   66  ? 0.6900 0.4620 0.4493 0.3232  -0.0381 0.0922  ? ? ? ? ? ? 66  PHE   A   CE1  
525  C  CE2  . PHE   A   66  ? 0.7211 0.4675 0.4011 0.3033  -0.0027 0.1158  ? ? ? ? ? ? 66  PHE   A   CE2  
526  C  CZ   . PHE   A   66  ? 0.7491 0.4595 0.5134 0.2648  0.0517  0.0781  ? ? ? ? ? ? 66  PHE   A   CZ   
527  N  N    . LEU   A   67  ? 0.6215 0.4965 0.4999 0.3460  0.0062  0.1330  ? ? ? ? ? ? 67  LEU   A   N    
528  C  CA   . LEU   A   67  ? 0.6784 0.5106 0.4713 0.3088  -0.0093 0.1396  ? ? ? ? ? ? 67  LEU   A   CA   
529  C  C    . LEU   A   67  ? 0.6989 0.4839 0.3644 0.2533  -0.0137 0.1099  ? ? ? ? ? ? 67  LEU   A   C    
530  O  O    . LEU   A   67  ? 0.7182 0.4826 0.4435 0.2680  0.0147  0.1295  ? ? ? ? ? ? 67  LEU   A   O    
531  C  CB   . LEU   A   67  ? 0.6607 0.5811 0.5661 0.3234  0.0189  0.1382  ? ? ? ? ? ? 67  LEU   A   CB   
532  C  CG   . LEU   A   67  ? 0.7938 0.6767 0.6111 0.2621  0.0910  0.1137  ? ? ? ? ? ? 67  LEU   A   CG   
533  C  CD1  . LEU   A   67  ? 0.8537 0.7117 0.6788 0.2113  0.0878  0.1085  ? ? ? ? ? ? 67  LEU   A   CD1  
534  C  CD2  . LEU   A   67  ? 0.8017 0.7194 0.6769 0.2299  0.1156  0.1554  ? ? ? ? ? ? 67  LEU   A   CD2  
535  N  N    . VAL   A   68  ? 0.7210 0.4568 0.4135 0.2811  0.0180  0.0407  ? ? ? ? ? ? 68  VAL   A   N    
536  C  CA   . VAL   A   68  ? 0.7333 0.3530 0.4024 0.2721  0.0358  0.0929  ? ? ? ? ? ? 68  VAL   A   CA   
537  C  C    . VAL   A   68  ? 0.7865 0.2940 0.4617 0.2571  0.0695  0.0730  ? ? ? ? ? ? 68  VAL   A   C    
538  O  O    . VAL   A   68  ? 0.9155 0.2839 0.5492 0.2835  0.0836  0.1352  ? ? ? ? ? ? 68  VAL   A   O    
539  C  CB   . VAL   A   68  ? 0.7367 0.3174 0.4515 0.2443  -0.0010 0.0823  ? ? ? ? ? ? 68  VAL   A   CB   
540  C  CG1  . VAL   A   68  ? 0.6808 0.3397 0.4876 0.2311  0.0001  0.0655  ? ? ? ? ? ? 68  VAL   A   CG1  
541  C  CG2  . VAL   A   68  ? 0.7457 0.3700 0.4368 0.2227  0.0335  0.1064  ? ? ? ? ? ? 68  VAL   A   CG2  
542  N  N    . GLN   A   69  ? 0.8306 0.3225 0.4677 0.2790  0.0563  0.0971  ? ? ? ? ? ? 69  GLN   A   N    
543  C  CA   . GLN   A   69  ? 0.8700 0.3639 0.4499 0.2659  0.0154  0.0849  ? ? ? ? ? ? 69  GLN   A   CA   
544  C  C    . GLN   A   69  ? 0.8540 0.3053 0.4133 0.2080  0.0143  0.0940  ? ? ? ? ? ? 69  GLN   A   C    
545  O  O    . GLN   A   69  ? 0.7632 0.3097 0.4511 0.2553  0.0618  0.0350  ? ? ? ? ? ? 69  GLN   A   O    
546  C  CB   . GLN   A   69  ? 0.8659 0.5250 0.5073 0.2989  0.0930  0.0713  ? ? ? ? ? ? 69  GLN   A   CB   
547  C  CG   . GLN   A   69  ? 0.9359 0.6596 0.4892 0.2984  0.0825  0.0906  ? ? ? ? ? ? 69  GLN   A   CG   
548  C  CD   . GLN   A   69  ? 0.9544 0.8377 0.5651 0.2755  0.1126  0.0862  ? ? ? ? ? ? 69  GLN   A   CD   
549  O  OE1  . GLN   A   69  ? 1.1572 1.0421 0.7286 0.2960  0.2017  -0.1352 ? ? ? ? ? ? 69  GLN   A   OE1  
550  N  NE2  . GLN   A   69  ? 1.0519 0.9625 0.6839 0.2414  0.0866  0.0107  ? ? ? ? ? ? 69  GLN   A   NE2  
551  N  N    . ALA   A   70  ? 0.8714 0.3024 0.4483 0.2112  0.0477  0.0433  ? ? ? ? ? ? 70  ALA   A   N    
552  C  CA   . ALA   A   70  ? 0.9767 0.2367 0.4002 0.1650  0.0369  -0.0364 ? ? ? ? ? ? 70  ALA   A   CA   
553  C  C    . ALA   A   70  ? 0.9993 0.4594 0.4667 0.1532  0.0856  -0.0651 ? ? ? ? ? ? 70  ALA   A   C    
554  O  O    . ALA   A   70  ? 1.0299 0.4211 0.5241 0.2282  0.0994  -0.0250 ? ? ? ? ? ? 70  ALA   A   O    
555  C  CB   . ALA   A   70  ? 1.0121 0.3931 0.4650 0.1116  0.0566  -0.0114 ? ? ? ? ? ? 70  ALA   A   CB   
556  N  N    . GLY   A   71  ? 1.0400 0.4917 0.4718 0.1401  0.0959  -0.0346 ? ? ? ? ? ? 71  GLY   A   N    
557  C  CA   . GLY   A   71  ? 1.0203 0.5837 0.5215 0.1852  0.0902  -0.0420 ? ? ? ? ? ? 71  GLY   A   CA   
558  C  C    . GLY   A   71  ? 1.0865 0.5865 0.6398 0.2215  0.0248  -0.0710 ? ? ? ? ? ? 71  GLY   A   C    
559  O  O    . GLY   A   71  ? 1.2783 0.7125 0.5549 0.2446  -0.0034 -0.0357 ? ? ? ? ? ? 71  GLY   A   O    
560  N  N    . ASN   A   72  ? 1.0617 0.6804 0.6530 0.2336  0.2069  -0.1051 ? ? ? ? ? ? 72  ASN   A   N    
561  C  CA   . ASN   A   72  ? 1.0598 0.7788 0.7674 0.1951  0.1375  0.0103  ? ? ? ? ? ? 72  ASN   A   CA   
562  C  C    . ASN   A   72  ? 0.9953 0.7715 0.8554 0.2109  0.0751  0.0847  ? ? ? ? ? ? 72  ASN   A   C    
563  O  O    . ASN   A   72  ? 1.0356 0.7484 1.1668 0.3467  -0.0071 0.0928  ? ? ? ? ? ? 72  ASN   A   O    
564  C  CB   . ASN   A   72  ? 1.1032 0.8420 0.9106 0.2046  0.2090  -0.0756 ? ? ? ? ? ? 72  ASN   A   CB   
565  C  CG   . ASN   A   72  ? 1.1424 0.9863 0.9853 0.1299  0.2796  -0.0751 ? ? ? ? ? ? 72  ASN   A   CG   
566  O  OD1  . ASN   A   72  ? 0.9132 1.0710 1.1010 0.1444  0.4452  -0.2573 ? ? ? ? ? ? 72  ASN   A   OD1  
567  N  ND2  . ASN   A   72  ? 1.2441 1.1018 1.0205 0.1020  0.1886  -0.1084 ? ? ? ? ? ? 72  ASN   A   ND2  
568  N  N    . VAL   A   73  ? 0.9583 0.6214 0.7191 0.2811  0.1921  -0.0304 ? ? ? ? ? ? 73  VAL   A   N    
569  C  CA   . VAL   A   73  ? 1.0473 0.6085 0.6272 0.2976  0.1962  -0.0361 ? ? ? ? ? ? 73  VAL   A   CA   
570  C  C    . VAL   A   73  ? 1.0309 0.4184 0.6085 0.3512  0.0656  0.0144  ? ? ? ? ? ? 73  VAL   A   C    
571  O  O    . VAL   A   73  ? 0.9970 0.3870 0.4956 0.3100  0.1297  0.0304  ? ? ? ? ? ? 73  VAL   A   O    
572  C  CB   . VAL   A   73  ? 1.1708 0.6423 0.6533 0.1920  0.1652  -0.0379 ? ? ? ? ? ? 73  VAL   A   CB   
573  C  CG1  . VAL   A   73  ? 1.2499 0.5716 0.7574 0.1579  0.1751  -0.0462 ? ? ? ? ? ? 73  VAL   A   CG1  
574  C  CG2  . VAL   A   73  ? 1.2070 0.6126 0.6262 0.2099  0.1445  -0.0061 ? ? ? ? ? ? 73  VAL   A   CG2  
575  N  N    . GLN   A   74  ? 1.0634 0.3607 0.8068 0.3718  -0.0042 0.0664  ? ? ? ? ? ? 74  GLN   A   N    
576  C  CA   . GLN   A   74  ? 1.0799 0.3915 0.8308 0.2703  0.0475  -0.0134 ? ? ? ? ? ? 74  GLN   A   CA   
577  C  C    . GLN   A   74  ? 1.1034 0.4454 0.7255 0.2906  0.0829  0.0205  ? ? ? ? ? ? 74  GLN   A   C    
578  O  O    . GLN   A   74  ? 1.0280 0.3933 0.7947 0.2876  0.1766  0.0167  ? ? ? ? ? ? 74  GLN   A   O    
579  C  CB   . GLN   A   74  ? 1.1317 0.6590 0.9134 0.2181  -0.0979 0.0498  ? ? ? ? ? ? 74  GLN   A   CB   
580  C  CG   . GLN   A   74  ? 1.1165 0.9876 1.0649 0.0881  -0.1334 0.0676  ? ? ? ? ? ? 74  GLN   A   CG   
581  C  CD   . GLN   A   74  ? 1.1046 1.0806 1.0961 0.0076  -0.2699 0.0039  ? ? ? ? ? ? 74  GLN   A   CD   
582  O  OE1  . GLN   A   74  ? 1.0468 1.2587 1.2280 0.0934  -0.4723 0.1155  ? ? ? ? ? ? 74  GLN   A   OE1  
583  N  NE2  . GLN   A   74  ? 1.1381 1.2104 1.1571 0.0194  -0.1333 0.1250  ? ? ? ? ? ? 74  GLN   A   NE2  
584  N  N    . LEU   A   75  ? 1.0507 0.2979 0.6095 0.3378  0.0686  0.1298  ? ? ? ? ? ? 75  LEU   A   N    
585  C  CA   . LEU   A   75  ? 1.1176 0.3288 0.5570 0.3339  0.1401  0.0532  ? ? ? ? ? ? 75  LEU   A   CA   
586  C  C    . LEU   A   75  ? 1.1931 0.4908 0.5635 0.2935  0.1480  0.0848  ? ? ? ? ? ? 75  LEU   A   C    
587  O  O    . LEU   A   75  ? 1.3038 0.4636 0.6143 0.1683  0.1480  0.0887  ? ? ? ? ? ? 75  LEU   A   O    
588  C  CB   . LEU   A   75  ? 1.1376 0.3369 0.5664 0.3416  0.1172  0.0346  ? ? ? ? ? ? 75  LEU   A   CB   
589  C  CG   . LEU   A   75  ? 1.1791 0.3006 0.5601 0.3109  0.1251  0.0550  ? ? ? ? ? ? 75  LEU   A   CG   
590  C  CD1  . LEU   A   75  ? 1.1365 0.3739 0.5127 0.3249  0.1626  0.0515  ? ? ? ? ? ? 75  LEU   A   CD1  
591  C  CD2  . LEU   A   75  ? 1.1899 0.3806 0.6491 0.2987  0.0595  -0.0068 ? ? ? ? ? ? 75  LEU   A   CD2  
592  N  N    . ARG   A   76  ? 1.1321 0.4451 0.5949 0.3001  0.1422  0.0574  ? ? ? ? ? ? 76  ARG   A   N    
593  C  CA   . ARG   A   76  ? 0.9740 0.4796 0.6007 0.2922  0.1405  0.0802  ? ? ? ? ? ? 76  ARG   A   CA   
594  C  C    . ARG   A   76  ? 0.7508 0.5074 0.6115 0.1159  0.1100  -0.0119 ? ? ? ? ? ? 76  ARG   A   C    
595  O  O    . ARG   A   76  ? 0.7394 0.4340 0.5365 0.0913  0.1185  -0.0096 ? ? ? ? ? ? 76  ARG   A   O    
596  C  CB   . ARG   A   76  ? 1.0726 0.4263 0.7521 0.3509  0.1347  -0.0087 ? ? ? ? ? ? 76  ARG   A   CB   
597  C  CG   . ARG   A   76  ? 1.2739 0.3775 0.8022 0.2144  0.0561  0.0814  ? ? ? ? ? ? 76  ARG   A   CG   
598  C  CD   . ARG   A   76  ? 1.2802 0.3767 0.9239 0.2523  0.0884  0.0605  ? ? ? ? ? ? 76  ARG   A   CD   
599  N  NE   . ARG   A   76  ? 1.4100 0.4586 1.0306 0.1132  0.0790  -0.0015 ? ? ? ? ? ? 76  ARG   A   NE   
600  C  CZ   . ARG   A   76  ? 1.3054 0.5133 1.1340 0.0500  0.1165  -0.1089 ? ? ? ? ? ? 76  ARG   A   CZ   
601  N  NH1  . ARG   A   76  ? 1.2865 0.6922 1.1611 0.1191  0.0110  -0.1350 ? ? ? ? ? ? 76  ARG   A   NH1  
602  N  NH2  . ARG   A   76  ? 1.4472 0.2663 1.2558 -0.0208 0.1393  -0.0875 ? ? ? ? ? ? 76  ARG   A   NH2  
603  N  N    . VAL   A   77  ? 0.8669 0.4218 0.5955 0.1311  0.0657  0.0839  ? ? ? ? ? ? 77  VAL   A   N    
604  C  CA   . VAL   A   77  ? 0.8987 0.5020 0.5297 0.2032  0.0539  0.0929  ? ? ? ? ? ? 77  VAL   A   CA   
605  C  C    . VAL   A   77  ? 0.8227 0.3800 0.5518 0.2495  0.0085  0.0595  ? ? ? ? ? ? 77  VAL   A   C    
606  O  O    . VAL   A   77  ? 0.8885 0.4854 0.4628 0.3269  0.0472  0.1378  ? ? ? ? ? ? 77  VAL   A   O    
607  C  CB   . VAL   A   77  ? 0.8875 0.4583 0.4060 0.2185  0.0150  0.1735  ? ? ? ? ? ? 77  VAL   A   CB   
608  C  CG1  . VAL   A   77  ? 0.8498 0.4643 0.4218 0.2285  -0.0159 0.1147  ? ? ? ? ? ? 77  VAL   A   CG1  
609  C  CG2  . VAL   A   77  ? 0.9701 0.4454 0.4905 0.1981  0.0514  0.1889  ? ? ? ? ? ? 77  VAL   A   CG2  
610  N  N    . ILE   A   78  ? 0.8760 0.3235 0.4607 0.1848  0.0586  0.1121  ? ? ? ? ? ? 78  ILE   A   N    
611  C  CA   . ILE   A   78  ? 0.9594 0.3688 0.4409 0.1793  0.0597  0.1391  ? ? ? ? ? ? 78  ILE   A   CA   
612  C  C    . ILE   A   78  ? 0.9109 0.3752 0.5036 0.1704  0.0895  0.1143  ? ? ? ? ? ? 78  ILE   A   C    
613  O  O    . ILE   A   78  ? 0.9325 0.2720 0.5109 0.1225  0.1001  0.0617  ? ? ? ? ? ? 78  ILE   A   O    
614  C  CB   . ILE   A   78  ? 1.0110 0.3938 0.4146 0.1619  0.0477  0.1345  ? ? ? ? ? ? 78  ILE   A   CB   
615  C  CG1  . ILE   A   78  ? 1.0333 0.4464 0.5845 0.1780  -0.0024 0.1240  ? ? ? ? ? ? 78  ILE   A   CG1  
616  C  CG2  . ILE   A   78  ? 1.0203 0.3478 0.5349 0.1723  0.0655  0.1099  ? ? ? ? ? ? 78  ILE   A   CG2  
617  C  CD1  . ILE   A   78  ? 1.0319 0.4818 0.6049 0.1331  0.0085  0.1989  ? ? ? ? ? ? 78  ILE   A   CD1  
618  N  N    . GLY   A   79  ? 0.9508 0.3773 0.5034 0.1644  0.0769  0.1569  ? ? ? ? ? ? 79  GLY   A   N    
619  C  CA   . GLY   A   79  ? 0.9193 0.3287 0.3927 0.1930  0.0087  0.1508  ? ? ? ? ? ? 79  GLY   A   CA   
620  C  C    . GLY   A   79  ? 0.8766 0.2966 0.4047 0.1950  0.0282  0.0323  ? ? ? ? ? ? 79  GLY   A   C    
621  O  O    . GLY   A   79  ? 0.9462 0.3903 0.3873 0.2336  0.0503  0.0567  ? ? ? ? ? ? 79  GLY   A   O    
622  N  N    . HIS   A   80  ? 0.7972 0.2737 0.3716 0.2529  0.0296  0.0705  ? ? ? ? ? ? 80  HIS   A   N    
623  C  CA   . HIS   A   80  ? 0.7522 0.2856 0.3138 0.2160  -0.0067 0.0539  ? ? ? ? ? ? 80  HIS   A   CA   
624  C  C    . HIS   A   80  ? 0.7532 0.2825 0.3020 0.2346  0.0013  0.0762  ? ? ? ? ? ? 80  HIS   A   C    
625  O  O    . HIS   A   80  ? 0.7986 0.4532 0.3007 0.1826  0.0015  0.1344  ? ? ? ? ? ? 80  HIS   A   O    
626  C  CB   . HIS   A   80  ? 0.7714 0.3145 0.3108 0.1959  0.0025  0.0811  ? ? ? ? ? ? 80  HIS   A   CB   
627  C  CG   . HIS   A   80  ? 0.8089 0.4447 0.3567 0.2764  -0.0341 0.1111  ? ? ? ? ? ? 80  HIS   A   CG   
628  N  ND1  . HIS   A   80  ? 0.8918 0.4042 0.4598 0.2395  0.0277  0.1311  ? ? ? ? ? ? 80  HIS   A   ND1  
629  C  CD2  . HIS   A   80  ? 0.8809 0.4891 0.4127 0.2505  -0.0252 0.0721  ? ? ? ? ? ? 80  HIS   A   CD2  
630  C  CE1  . HIS   A   80  ? 0.8989 0.5460 0.4718 0.2707  0.0015  0.0609  ? ? ? ? ? ? 80  HIS   A   CE1  
631  N  NE2  . HIS   A   80  ? 0.9319 0.5115 0.3617 0.2384  0.0280  0.1127  ? ? ? ? ? ? 80  HIS   A   NE2  
632  N  N    . SER   A   81  ? 0.6461 0.3599 0.3367 0.2182  -0.0637 0.1495  ? ? ? ? ? ? 81  SER   A   N    
633  C  CA   . SER   A   81  ? 0.7912 0.2695 0.3481 0.1214  0.0586  0.0451  ? ? ? ? ? ? 81  SER   A   CA   
634  C  C    . SER   A   81  ? 0.7273 0.2869 0.3315 0.1108  0.0418  0.0713  ? ? ? ? ? ? 81  SER   A   C    
635  O  O    . SER   A   81  ? 0.7336 0.2936 0.3102 0.1185  0.0211  0.0852  ? ? ? ? ? ? 81  SER   A   O    
636  C  CB   . SER   A   81  ? 0.8315 0.2753 0.4923 0.0401  0.1311  -0.0266 ? ? ? ? ? ? 81  SER   A   CB   
637  O  OG   . SER   A   81  ? 0.8883 0.5856 0.7031 0.0666  0.2234  -0.0527 ? ? ? ? ? ? 81  SER   A   OG   
638  N  N    . MET   A   82  ? 0.6344 0.2480 0.3533 0.1960  0.0050  0.1076  ? ? ? ? ? ? 82  MET   A   N    
639  C  CA   . MET   A   82  ? 0.5895 0.2344 0.3669 0.1300  0.0152  0.0955  ? ? ? ? ? ? 82  MET   A   CA   
640  C  C    . MET   A   82  ? 0.5860 0.2670 0.3535 0.1151  -0.0274 0.0630  ? ? ? ? ? ? 82  MET   A   C    
641  O  O    . MET   A   82  ? 0.5802 0.3138 0.4881 0.1361  0.0064  0.1354  ? ? ? ? ? ? 82  MET   A   O    
642  C  CB   . MET   A   82  ? 0.6431 0.3600 0.4420 0.1352  -0.0451 0.0434  ? ? ? ? ? ? 82  MET   A   CB   
643  C  CG   . MET   A   82  ? 0.6915 0.3762 0.4426 0.0796  -0.0630 0.0884  ? ? ? ? ? ? 82  MET   A   CG   
644  S  SD   . MET   A   82  ? 0.6777 0.4962 0.4247 0.1205  -0.1135 0.1538  ? ? ? ? ? ? 82  MET   A   SD   
645  C  CE   . MET   A   82  ? 0.8464 0.6619 0.4077 0.0470  -0.1273 0.1507  ? ? ? ? ? ? 82  MET   A   CE   
646  N  N    . GLN   A   83  ? 0.5844 0.2681 0.3129 0.1161  -0.0091 0.0562  ? ? ? ? ? ? 83  GLN   A   N    
647  C  CA   . GLN   A   83  ? 0.5822 0.1994 0.4466 0.0752  -0.0422 0.0475  ? ? ? ? ? ? 83  GLN   A   CA   
648  C  C    . GLN   A   83  ? 0.4956 0.2042 0.3201 0.0708  -0.0579 0.0482  ? ? ? ? ? ? 83  GLN   A   C    
649  O  O    . GLN   A   83  ? 0.4718 0.2130 0.3528 0.0738  -0.0169 0.0467  ? ? ? ? ? ? 83  GLN   A   O    
650  C  CB   . GLN   A   83  ? 0.6884 0.1787 0.5264 0.0310  -0.0803 0.0141  ? ? ? ? ? ? 83  GLN   A   CB   
651  C  CG   . GLN   A   83  ? 0.6906 0.3100 0.6270 0.0258  -0.0569 -0.0149 ? ? ? ? ? ? 83  GLN   A   CG   
652  C  CD   . GLN   A   83  ? 0.7971 0.4415 0.5994 0.0268  -0.1096 -0.0266 ? ? ? ? ? ? 83  GLN   A   CD   
653  O  OE1  . GLN   A   83  ? 0.8142 0.4300 0.5767 0.0650  0.0216  0.0270  ? ? ? ? ? ? 83  GLN   A   OE1  
654  N  NE2  . GLN   A   83  ? 0.9841 0.3777 0.7837 0.0205  -0.0605 0.1373  ? ? ? ? ? ? 83  GLN   A   NE2  
655  N  N    . ASN   A   84  ? 0.4445 0.2444 0.2834 0.0819  -0.0452 0.0639  ? ? ? ? ? ? 84  ASN   A   N    
656  C  CA   . ASN   A   84  ? 0.4108 0.2402 0.2422 0.0786  -0.0547 0.0487  ? ? ? ? ? ? 84  ASN   A   CA   
657  C  C    . ASN   A   84  ? 0.4070 0.2956 0.2218 0.1016  -0.0724 0.0414  ? ? ? ? ? ? 84  ASN   A   C    
658  O  O    . ASN   A   84  ? 0.4417 0.3226 0.2738 0.1109  -0.1042 0.0642  ? ? ? ? ? ? 84  ASN   A   O    
659  C  CB   . ASN   A   84  ? 0.4016 0.2288 0.2519 0.0784  -0.0516 0.0494  ? ? ? ? ? ? 84  ASN   A   CB   
660  C  CG   . ASN   A   84  ? 0.4185 0.2391 0.2845 0.0690  -0.0489 0.0615  ? ? ? ? ? ? 84  ASN   A   CG   
661  O  OD1  . ASN   A   84  ? 0.4971 0.3081 0.2987 0.0560  -0.0315 0.0051  ? ? ? ? ? ? 84  ASN   A   OD1  
662  N  ND2  . ASN   A   84  ? 0.4679 0.2108 0.2767 0.0484  -0.0511 0.0599  ? ? ? ? ? ? 84  ASN   A   ND2  
663  N  N    . CYS   A   85  ? 0.3597 0.2569 0.2381 0.1003  -0.0904 0.0504  ? ? ? ? ? ? 85  CYS   A   N    
664  C  CA   . CYS   A   85  ? 0.3618 0.2672 0.2186 0.1133  -0.0899 0.0431  ? ? ? ? ? ? 85  CYS   A   CA   
665  C  C    . CYS   A   85  ? 0.3656 0.2905 0.2047 0.0974  -0.0614 0.0609  ? ? ? ? ? ? 85  CYS   A   C    
666  O  O    . CYS   A   85  ? 0.3046 0.2446 0.3035 0.1486  -0.0630 0.0568  ? ? ? ? ? ? 85  CYS   A   O    
667  C  CB   . CYS   A   85  ? 0.3783 0.2798 0.2106 0.1032  -0.0777 0.0689  ? ? ? ? ? ? 85  CYS   A   CB   
668  S  SG   . CYS   A   85  ? 0.3860 0.2887 0.2843 0.1034  -0.0959 0.0200  ? ? ? ? ? ? 85  CYS   A   SG   
669  N  N    . VAL   A   86  ? 0.4052 0.2604 0.2371 0.1236  -0.1026 0.0647  ? ? ? ? ? ? 86  VAL   A   N    
670  C  CA   . VAL   A   86  ? 0.4633 0.2493 0.2903 0.1615  -0.0475 0.0778  ? ? ? ? ? ? 86  VAL   A   CA   
671  C  C    . VAL   A   86  ? 0.4328 0.2512 0.2822 0.1435  -0.0420 0.0804  ? ? ? ? ? ? 86  VAL   A   C    
672  O  O    . VAL   A   86  ? 0.4731 0.2891 0.2966 0.1401  -0.0167 0.0634  ? ? ? ? ? ? 86  VAL   A   O    
673  C  CB   . VAL   A   86  ? 0.4695 0.3381 0.3006 0.1546  -0.0525 0.0751  ? ? ? ? ? ? 86  VAL   A   CB   
674  C  CG1  . VAL   A   86  ? 0.5195 0.3115 0.2757 0.1720  -0.0395 0.0446  ? ? ? ? ? ? 86  VAL   A   CG1  
675  C  CG2  . VAL   A   86  ? 0.5033 0.3902 0.3545 0.1343  -0.0360 0.0847  ? ? ? ? ? ? 86  VAL   A   CG2  
676  N  N    . LEU   A   87  ? 0.4629 0.2589 0.2803 0.1493  -0.0284 0.0550  ? ? ? ? ? ? 87  LEU   A   N    
677  C  CA   A LEU   A   87  ? 0.4932 0.2598 0.2818 0.1567  -0.0068 0.0579  ? ? ? ? ? ? 87  LEU   A   CA   
678  C  CA   B LEU   A   87  ? 0.5161 0.2589 0.2860 0.1500  -0.0200 0.0598  ? ? ? ? ? ? 87  LEU   A   CA   
679  C  C    . LEU   A   87  ? 0.5483 0.2903 0.2717 0.1174  0.0131  0.0378  ? ? ? ? ? ? 87  LEU   A   C    
680  O  O    . LEU   A   87  ? 0.6201 0.2281 0.2790 0.1341  -0.0220 0.0495  ? ? ? ? ? ? 87  LEU   A   O    
681  C  CB   A LEU   A   87  ? 0.4922 0.3175 0.3476 0.1665  0.0063  0.0620  ? ? ? ? ? ? 87  LEU   A   CB   
682  C  CB   B LEU   A   87  ? 0.5157 0.3474 0.3591 0.1470  -0.0268 0.0506  ? ? ? ? ? ? 87  LEU   A   CB   
683  C  CG   A LEU   A   87  ? 0.4855 0.3312 0.3372 0.1614  0.0056  0.0887  ? ? ? ? ? ? 87  LEU   A   CG   
684  C  CG   B LEU   A   87  ? 0.5434 0.3526 0.3851 0.1187  -0.0615 0.0768  ? ? ? ? ? ? 87  LEU   A   CG   
685  C  CD1  A LEU   A   87  ? 0.4577 0.3843 0.3422 0.1432  -0.0085 0.1058  ? ? ? ? ? ? 87  LEU   A   CD1  
686  C  CD1  B LEU   A   87  ? 0.5325 0.4046 0.4367 0.1125  -0.0956 0.0885  ? ? ? ? ? ? 87  LEU   A   CD1  
687  C  CD2  A LEU   A   87  ? 0.4859 0.3418 0.3437 0.1581  0.0217  0.1105  ? ? ? ? ? ? 87  LEU   A   CD2  
688  C  CD2  B LEU   A   87  ? 0.5431 0.3946 0.3356 0.1335  -0.0877 0.0690  ? ? ? ? ? ? 87  LEU   A   CD2  
689  N  N    . LYS   A   88  ? 0.6268 0.2956 0.2521 0.1119  -0.0495 0.0694  ? ? ? ? ? ? 88  LYS   A   N    
690  C  CA   . LYS   A   88  ? 0.6352 0.2390 0.2684 0.1230  -0.0297 0.0797  ? ? ? ? ? ? 88  LYS   A   CA   
691  C  C    . LYS   A   88  ? 0.6609 0.2356 0.3189 0.1470  0.0159  0.0492  ? ? ? ? ? ? 88  LYS   A   C    
692  O  O    . LYS   A   88  ? 0.7553 0.3021 0.3418 0.1543  0.0307  0.1101  ? ? ? ? ? ? 88  LYS   A   O    
693  C  CB   . LYS   A   88  ? 0.6274 0.2857 0.2624 0.1224  -0.0356 0.0581  ? ? ? ? ? ? 88  LYS   A   CB   
694  C  CG   . LYS   A   88  ? 0.6816 0.2605 0.3220 0.1212  -0.1228 0.0558  ? ? ? ? ? ? 88  LYS   A   CG   
695  C  CD   . LYS   A   88  ? 0.6972 0.3777 0.5204 0.0899  -0.0653 0.0836  ? ? ? ? ? ? 88  LYS   A   CD   
696  C  CE   . LYS   A   88  ? 0.7312 0.5220 0.6434 0.0581  0.0095  0.1033  ? ? ? ? ? ? 88  LYS   A   CE   
697  N  NZ   . LYS   A   88  ? 0.7779 0.7593 0.9026 -0.0237 -0.0512 0.0553  ? ? ? ? ? ? 88  LYS   A   NZ   
698  N  N    . LEU   A   89  ? 0.6529 0.2001 0.2904 0.1915  -0.0268 0.0631  ? ? ? ? ? ? 89  LEU   A   N    
699  C  CA   . LEU   A   89  ? 0.7075 0.2075 0.3128 0.2136  -0.0395 0.1044  ? ? ? ? ? ? 89  LEU   A   CA   
700  C  C    . LEU   A   89  ? 0.8211 0.3184 0.3304 0.0962  0.0676  0.0291  ? ? ? ? ? ? 89  LEU   A   C    
701  O  O    . LEU   A   89  ? 0.9241 0.2031 0.3485 0.1587  -0.0074 0.0582  ? ? ? ? ? ? 89  LEU   A   O    
702  C  CB   . LEU   A   89  ? 0.7156 0.3535 0.3436 0.2008  -0.0360 0.0891  ? ? ? ? ? ? 89  LEU   A   CB   
703  C  CG   . LEU   A   89  ? 0.7242 0.3395 0.3252 0.2051  -0.0320 0.0763  ? ? ? ? ? ? 89  LEU   A   CG   
704  C  CD1  . LEU   A   89  ? 0.7450 0.4180 0.3616 0.1528  -0.0075 0.0625  ? ? ? ? ? ? 89  LEU   A   CD1  
705  C  CD2  . LEU   A   89  ? 0.7583 0.3900 0.3248 0.2046  -0.0581 0.0487  ? ? ? ? ? ? 89  LEU   A   CD2  
706  N  N    . LYS   A   90  ? 0.8787 0.3270 0.2909 0.1550  0.0176  0.0998  ? ? ? ? ? ? 90  LYS   A   N    
707  C  CA   . LYS   A   90  ? 0.8528 0.3439 0.3405 0.1254  0.0356  0.1043  ? ? ? ? ? ? 90  LYS   A   CA   
708  C  C    . LYS   A   90  ? 0.8610 0.3277 0.4116 0.0905  0.0493  0.0380  ? ? ? ? ? ? 90  LYS   A   C    
709  O  O    . LYS   A   90  ? 0.8476 0.3027 0.4025 0.1861  0.0482  0.0429  ? ? ? ? ? ? 90  LYS   A   O    
710  C  CB   . LYS   A   90  ? 0.9584 0.3324 0.4138 0.0669  0.0469  0.1313  ? ? ? ? ? ? 90  LYS   A   CB   
711  C  CG   . LYS   A   90  ? 1.0174 0.3451 0.4158 0.0366  0.0374  0.1164  ? ? ? ? ? ? 90  LYS   A   CG   
712  C  CD   . LYS   A   90  ? 1.0613 0.4586 0.5732 -0.0409 0.1382  0.0834  ? ? ? ? ? ? 90  LYS   A   CD   
713  C  CE   . LYS   A   90  ? 1.0728 0.6097 0.7792 -0.0671 0.0835  0.0862  ? ? ? ? ? ? 90  LYS   A   CE   
714  N  NZ   . LYS   A   90  ? 1.2069 0.7585 0.7819 -0.0757 0.0893  0.1584  ? ? ? ? ? ? 90  LYS   A   NZ   
715  N  N    . VAL   A   91  ? 0.8871 0.2198 0.4034 0.1116  0.0402  0.0729  ? ? ? ? ? ? 91  VAL   A   N    
716  C  CA   . VAL   A   91  ? 0.8790 0.3816 0.3709 0.1225  0.0626  0.0798  ? ? ? ? ? ? 91  VAL   A   CA   
717  C  C    . VAL   A   91  ? 0.8363 0.4045 0.4463 0.0991  0.0372  0.0805  ? ? ? ? ? ? 91  VAL   A   C    
718  O  O    . VAL   A   91  ? 0.8331 0.2946 0.5168 0.0559  0.0530  0.0780  ? ? ? ? ? ? 91  VAL   A   O    
719  C  CB   . VAL   A   91  ? 0.8731 0.2643 0.4613 0.1044  0.0952  0.0674  ? ? ? ? ? ? 91  VAL   A   CB   
720  C  CG1  . VAL   A   91  ? 0.7455 0.3332 0.4406 0.1246  0.0869  0.0688  ? ? ? ? ? ? 91  VAL   A   CG1  
721  C  CG2  . VAL   A   91  ? 0.8847 0.2368 0.4827 0.0722  0.0614  0.0412  ? ? ? ? ? ? 91  VAL   A   CG2  
722  N  N    . ASP   A   92  ? 1.0149 0.4256 0.5224 0.1656  0.0639  0.0206  ? ? ? ? ? ? 92  ASP   A   N    
723  C  CA   . ASP   A   92  ? 1.0820 0.4250 0.5513 0.1298  0.0227  0.0392  ? ? ? ? ? ? 92  ASP   A   CA   
724  C  C    . ASP   A   92  ? 1.1125 0.3391 0.5838 0.1667  -0.0116 0.0445  ? ? ? ? ? ? 92  ASP   A   C    
725  O  O    . ASP   A   92  ? 1.0988 0.3962 0.5030 -0.0793 -0.0154 -0.1164 ? ? ? ? ? ? 92  ASP   A   O    
726  C  CB   . ASP   A   92  ? 1.1888 0.4507 0.6418 0.2425  0.0402  -0.0184 ? ? ? ? ? ? 92  ASP   A   CB   
727  C  CG   . ASP   A   92  ? 1.2212 0.4915 0.7046 0.3580  0.1222  -0.0644 ? ? ? ? ? ? 92  ASP   A   CG   
728  O  OD1  . ASP   A   92  ? 1.4218 0.6203 0.6815 0.4021  0.0304  -0.0318 ? ? ? ? ? ? 92  ASP   A   OD1  
729  O  OD2  . ASP   A   92  ? 1.3433 0.7386 0.7791 0.5088  -0.0172 -0.0366 ? ? ? ? ? ? 92  ASP   A   OD2  
730  N  N    . THR   A   93  ? 1.0767 0.3920 0.4004 0.0712  0.0232  0.0479  ? ? ? ? ? ? 93  THR   A   N    
731  C  CA   . THR   A   93  ? 1.0537 0.3586 0.4484 0.1485  -0.0164 0.0119  ? ? ? ? ? ? 93  THR   A   CA   
732  C  C    . THR   A   93  ? 0.9739 0.3273 0.3818 0.0943  0.0031  -0.0436 ? ? ? ? ? ? 93  THR   A   C    
733  O  O    . THR   A   93  ? 1.0972 0.2600 0.4581 0.0869  0.0854  0.0111  ? ? ? ? ? ? 93  THR   A   O    
734  C  CB   . THR   A   93  ? 1.0205 0.3978 0.5758 0.2295  0.0294  0.0101  ? ? ? ? ? ? 93  THR   A   CB   
735  O  OG1  . THR   A   93  ? 1.0055 0.4066 0.7207 0.2029  -0.0302 0.0184  ? ? ? ? ? ? 93  THR   A   OG1  
736  C  CG2  . THR   A   93  ? 1.0548 0.4232 0.5907 0.2709  0.0379  -0.0310 ? ? ? ? ? ? 93  THR   A   CG2  
737  N  N    . ALA   A   94  ? 0.9191 0.2857 0.4224 0.0558  0.0364  0.0397  ? ? ? ? ? ? 94  ALA   A   N    
738  C  CA   . ALA   A   94  ? 0.9500 0.1849 0.3967 0.0270  0.0361  0.0405  ? ? ? ? ? ? 94  ALA   A   CA   
739  C  C    . ALA   A   94  ? 0.9451 0.1356 0.3919 0.0344  0.0084  0.0686  ? ? ? ? ? ? 94  ALA   A   C    
740  O  O    . ALA   A   94  ? 0.8548 0.2218 0.3860 0.0664  0.0551  0.0131  ? ? ? ? ? ? 94  ALA   A   O    
741  C  CB   . ALA   A   94  ? 0.9737 0.2857 0.4456 -0.0030 0.0574  0.0148  ? ? ? ? ? ? 94  ALA   A   CB   
742  N  N    . ASN   A   95  ? 0.9100 0.1370 0.3826 0.0426  0.0662  0.0685  ? ? ? ? ? ? 95  ASN   A   N    
743  C  CA   . ASN   A   95  ? 0.8965 0.0552 0.4168 0.0259  0.0753  0.0441  ? ? ? ? ? ? 95  ASN   A   CA   
744  C  C    . ASN   A   95  ? 0.8234 0.1768 0.3749 0.0066  0.1110  0.0373  ? ? ? ? ? ? 95  ASN   A   C    
745  O  O    . ASN   A   95  ? 0.8028 0.1987 0.4071 -0.0309 0.0574  -0.0345 ? ? ? ? ? ? 95  ASN   A   O    
746  C  CB   . ASN   A   95  ? 0.9186 0.0530 0.3924 0.0071  0.0732  0.0180  ? ? ? ? ? ? 95  ASN   A   CB   
747  C  CG   . ASN   A   95  ? 0.9126 0.1750 0.3752 0.0300  0.0996  0.0416  ? ? ? ? ? ? 95  ASN   A   CG   
748  O  OD1  . ASN   A   95  ? 0.8544 0.1739 0.3785 0.0189  0.0356  -0.0026 ? ? ? ? ? ? 95  ASN   A   OD1  
749  N  ND2  . ASN   A   95  ? 0.8795 0.1693 0.3712 0.0622  0.0510  0.0116  ? ? ? ? ? ? 95  ASN   A   ND2  
750  N  N    . PRO   A   96  ? 0.8675 0.2400 0.3719 0.0882  0.0686  0.0332  ? ? ? ? ? ? 96  PRO   A   N    
751  C  CA   . PRO   A   96  ? 0.8901 0.2525 0.4033 0.0511  0.0620  0.0273  ? ? ? ? ? ? 96  PRO   A   CA   
752  C  C    . PRO   A   96  ? 0.9013 0.2205 0.3539 0.0024  0.0219  0.0004  ? ? ? ? ? ? 96  PRO   A   C    
753  O  O    . PRO   A   96  ? 0.8949 0.3139 0.4048 -0.0026 0.0007  0.0068  ? ? ? ? ? ? 96  PRO   A   O    
754  C  CB   . PRO   A   96  ? 0.9095 0.2839 0.4360 0.0655  0.0453  -0.0238 ? ? ? ? ? ? 96  PRO   A   CB   
755  C  CG   . PRO   A   96  ? 0.8943 0.2951 0.4052 0.0865  0.0393  -0.0296 ? ? ? ? ? ? 96  PRO   A   CG   
756  C  CD   . PRO   A   96  ? 0.8595 0.2700 0.3883 0.0791  0.0931  0.0017  ? ? ? ? ? ? 96  PRO   A   CD   
757  N  N    . LYS   A   97  ? 0.9543 0.1935 0.3348 0.0082  0.0564  0.0213  ? ? ? ? ? ? 97  LYS   A   N    
758  C  CA   . LYS   A   97  ? 0.9366 0.1654 0.3792 0.0528  0.0553  -0.0063 ? ? ? ? ? ? 97  LYS   A   CA   
759  C  C    . LYS   A   97  ? 0.8711 0.1711 0.3212 0.0033  0.0735  0.0090  ? ? ? ? ? ? 97  LYS   A   C    
760  O  O    . LYS   A   97  ? 0.7877 0.1933 0.3162 0.0314  0.0474  0.0229  ? ? ? ? ? ? 97  LYS   A   O    
761  C  CB   . LYS   A   97  ? 0.9494 0.2355 0.4578 0.0560  0.1014  0.0269  ? ? ? ? ? ? 97  LYS   A   CB   
762  C  CG   . LYS   A   97  ? 0.9910 0.3174 0.5330 0.1326  0.1060  0.0420  ? ? ? ? ? ? 97  LYS   A   CG   
763  C  CD   . LYS   A   97  ? 1.0620 0.3114 0.5882 0.0854  0.1060  0.0294  ? ? ? ? ? ? 97  LYS   A   CD   
764  C  CE   . LYS   A   97  ? 1.0698 0.5540 0.6842 0.1547  0.0766  -0.0421 ? ? ? ? ? ? 97  LYS   A   CE   
765  N  NZ   . LYS   A   97  ? 1.1558 0.6799 0.7715 0.0796  -0.0205 -0.0557 ? ? ? ? ? ? 97  LYS   A   NZ   
766  N  N    . THR   A   98  ? 0.9081 0.2168 0.2990 0.0059  0.0827  -0.0210 ? ? ? ? ? ? 98  THR   A   N    
767  C  CA   . THR   A   98  ? 0.7566 0.2789 0.2574 -0.0092 0.0303  -0.0168 ? ? ? ? ? ? 98  THR   A   CA   
768  C  C    . THR   A   98  ? 0.7091 0.1556 0.3498 -0.0491 0.0379  0.0038  ? ? ? ? ? ? 98  THR   A   C    
769  O  O    . THR   A   98  ? 0.8315 0.2119 0.3547 -0.0898 -0.0356 -0.0284 ? ? ? ? ? ? 98  THR   A   O    
770  C  CB   . THR   A   98  ? 0.7590 0.2881 0.3231 -0.0080 0.0461  0.0310  ? ? ? ? ? ? 98  THR   A   CB   
771  O  OG1  . THR   A   98  ? 0.8319 0.2090 0.3592 0.0245  -0.0082 -0.0072 ? ? ? ? ? ? 98  THR   A   OG1  
772  C  CG2  . THR   A   98  ? 0.8118 0.3208 0.2657 0.0249  0.0185  0.0237  ? ? ? ? ? ? 98  THR   A   CG2  
773  N  N    . PRO   A   99  ? 0.6475 0.1585 0.3146 -0.0450 -0.0086 -0.0014 ? ? ? ? ? ? 99  PRO   A   N    
774  C  CA   . PRO   A   99  ? 0.6671 0.1924 0.2972 -0.0619 -0.0337 -0.0133 ? ? ? ? ? ? 99  PRO   A   CA   
775  C  C    . PRO   A   99  ? 0.6787 0.1861 0.3563 -0.0593 -0.0021 0.0054  ? ? ? ? ? ? 99  PRO   A   C    
776  O  O    . PRO   A   99  ? 0.7747 0.2255 0.3347 -0.0616 0.0303  -0.0105 ? ? ? ? ? ? 99  PRO   A   O    
777  C  CB   . PRO   A   99  ? 0.6343 0.2054 0.3384 -0.0341 -0.0060 0.0266  ? ? ? ? ? ? 99  PRO   A   CB   
778  C  CG   . PRO   A   99  ? 0.6374 0.2093 0.3413 -0.0065 -0.0119 -0.0016 ? ? ? ? ? ? 99  PRO   A   CG   
779  C  CD   . PRO   A   99  ? 0.6378 0.1688 0.3290 -0.0418 -0.0066 0.0067  ? ? ? ? ? ? 99  PRO   A   CD   
780  N  N    . LYS   A   100 ? 0.6967 0.2380 0.3007 -0.1197 -0.0325 -0.0192 ? ? ? ? ? ? 100 LYS   A   N    
781  C  CA   . LYS   A   100 ? 0.7319 0.1900 0.3477 -0.0813 -0.0177 -0.0386 ? ? ? ? ? ? 100 LYS   A   CA   
782  C  C    . LYS   A   100 ? 0.7369 0.2540 0.2667 -0.1133 0.0020  -0.0841 ? ? ? ? ? ? 100 LYS   A   C    
783  O  O    . LYS   A   100 ? 0.6969 0.2537 0.2772 -0.0711 0.0014  -0.0399 ? ? ? ? ? ? 100 LYS   A   O    
784  C  CB   . LYS   A   100 ? 0.7607 0.3121 0.3502 -0.0581 -0.0329 -0.0557 ? ? ? ? ? ? 100 LYS   A   CB   
785  C  CG   . LYS   A   100 ? 0.7738 0.3837 0.5249 -0.0238 0.0126  -0.0834 ? ? ? ? ? ? 100 LYS   A   CG   
786  C  CD   . LYS   A   100 ? 0.7711 0.5810 0.6613 0.0457  0.0001  0.0007  ? ? ? ? ? ? 100 LYS   A   CD   
787  C  CE   . LYS   A   100 ? 0.7297 0.6962 0.8285 0.0968  0.0174  0.0346  ? ? ? ? ? ? 100 LYS   A   CE   
788  N  NZ   . LYS   A   100 ? 0.7298 0.8812 0.9085 0.1332  -0.0411 -0.0236 ? ? ? ? ? ? 100 LYS   A   NZ   
789  N  N    . TYR   A   101 ? 0.6692 0.1648 0.2570 -0.1125 -0.0047 -0.0334 ? ? ? ? ? ? 101 TYR   A   N    
790  C  CA   . TYR   A   101 ? 0.6253 0.1626 0.2400 -0.0744 -0.0066 -0.0417 ? ? ? ? ? ? 101 TYR   A   CA   
791  C  C    . TYR   A   101 ? 0.6189 0.1744 0.2381 -0.1105 0.0074  -0.0305 ? ? ? ? ? ? 101 TYR   A   C    
792  O  O    . TYR   A   101 ? 0.6440 0.2147 0.2674 -0.1680 -0.0318 -0.0131 ? ? ? ? ? ? 101 TYR   A   O    
793  C  CB   . TYR   A   101 ? 0.6163 0.1604 0.2683 -0.0745 0.0106  -0.0220 ? ? ? ? ? ? 101 TYR   A   CB   
794  C  CG   . TYR   A   101 ? 0.6780 0.2235 0.2558 -0.0757 0.0128  -0.0013 ? ? ? ? ? ? 101 TYR   A   CG   
795  C  CD1  . TYR   A   101 ? 0.6766 0.2324 0.2863 -0.0714 -0.0275 -0.0357 ? ? ? ? ? ? 101 TYR   A   CD1  
796  C  CD2  . TYR   A   101 ? 0.6854 0.2237 0.2902 -0.0931 -0.0115 -0.0306 ? ? ? ? ? ? 101 TYR   A   CD2  
797  C  CE1  . TYR   A   101 ? 0.7002 0.2799 0.2940 -0.0590 -0.0146 -0.0125 ? ? ? ? ? ? 101 TYR   A   CE1  
798  C  CE2  . TYR   A   101 ? 0.7107 0.2187 0.3388 -0.1209 -0.0329 0.0099  ? ? ? ? ? ? 101 TYR   A   CE2  
799  C  CZ   . TYR   A   101 ? 0.7463 0.2487 0.3111 -0.0951 -0.0418 0.0298  ? ? ? ? ? ? 101 TYR   A   CZ   
800  O  OH   . TYR   A   101 ? 0.8224 0.3657 0.3629 -0.1012 -0.1045 0.0931  ? ? ? ? ? ? 101 TYR   A   OH   
801  N  N    . LYS   A   102 ? 0.5944 0.1634 0.2587 -0.0645 -0.0301 -0.0160 ? ? ? ? ? ? 102 LYS   A   N    
802  C  CA   . LYS   A   102 ? 0.5346 0.2384 0.2543 -0.0879 -0.0450 -0.0626 ? ? ? ? ? ? 102 LYS   A   CA   
803  C  C    . LYS   A   102 ? 0.4989 0.1959 0.2487 -0.0671 -0.0316 -0.0456 ? ? ? ? ? ? 102 LYS   A   C    
804  O  O    . LYS   A   102 ? 0.5178 0.2096 0.2538 -0.0776 -0.0336 -0.0224 ? ? ? ? ? ? 102 LYS   A   O    
805  C  CB   . LYS   A   102 ? 0.5309 0.3792 0.3190 -0.0784 -0.0635 -0.0504 ? ? ? ? ? ? 102 LYS   A   CB   
806  C  CG   . LYS   A   102 ? 0.4960 0.4936 0.3428 -0.1064 -0.0325 -0.0478 ? ? ? ? ? ? 102 LYS   A   CG   
807  C  CD   . LYS   A   102 ? 0.5904 0.5424 0.4630 -0.0232 -0.0531 -0.0825 ? ? ? ? ? ? 102 LYS   A   CD   
808  C  CE   . LYS   A   102 ? 0.5654 0.7012 0.6442 -0.0238 -0.1152 -0.0532 ? ? ? ? ? ? 102 LYS   A   CE   
809  N  NZ   . LYS   A   102 ? 0.7043 0.7626 0.7624 0.0506  -0.1330 -0.0043 ? ? ? ? ? ? 102 LYS   A   NZ   
810  N  N    . PHE   A   103 ? 0.4771 0.1864 0.2322 -0.0607 -0.0547 -0.0161 ? ? ? ? ? ? 103 PHE   A   N    
811  C  CA   . PHE   A   103 ? 0.4458 0.1967 0.2247 -0.0597 -0.0615 -0.0142 ? ? ? ? ? ? 103 PHE   A   CA   
812  C  C    . PHE   A   103 ? 0.3589 0.2750 0.2336 -0.0584 -0.0646 0.0208  ? ? ? ? ? ? 103 PHE   A   C    
813  O  O    . PHE   A   103 ? 0.4023 0.2514 0.2321 -0.0661 -0.0511 0.0331  ? ? ? ? ? ? 103 PHE   A   O    
814  C  CB   . PHE   A   103 ? 0.4478 0.2412 0.2393 -0.0249 -0.0667 0.0028  ? ? ? ? ? ? 103 PHE   A   CB   
815  C  CG   . PHE   A   103 ? 0.4325 0.2421 0.2448 -0.0338 -0.0215 -0.0039 ? ? ? ? ? ? 103 PHE   A   CG   
816  C  CD1  . PHE   A   103 ? 0.4303 0.1937 0.2432 -0.0184 -0.0240 -0.0171 ? ? ? ? ? ? 103 PHE   A   CD1  
817  C  CD2  . PHE   A   103 ? 0.4437 0.2271 0.2586 -0.0063 -0.0090 0.0126  ? ? ? ? ? ? 103 PHE   A   CD2  
818  C  CE1  . PHE   A   103 ? 0.4958 0.2046 0.2191 0.0129  -0.0302 -0.0244 ? ? ? ? ? ? 103 PHE   A   CE1  
819  C  CE2  . PHE   A   103 ? 0.4776 0.2374 0.2592 0.0201  0.0055  0.0072  ? ? ? ? ? ? 103 PHE   A   CE2  
820  C  CZ   . PHE   A   103 ? 0.4781 0.1760 0.2635 0.0262  -0.0061 0.0129  ? ? ? ? ? ? 103 PHE   A   CZ   
821  N  N    . VAL   A   104 ? 0.3926 0.2526 0.2312 -0.0694 -0.0338 -0.0105 ? ? ? ? ? ? 104 VAL   A   N    
822  C  CA   . VAL   A   104 ? 0.3788 0.2364 0.2668 -0.0939 -0.0207 -0.0429 ? ? ? ? ? ? 104 VAL   A   CA   
823  C  C    . VAL   A   104 ? 0.3900 0.2293 0.3187 -0.0928 0.0031  -0.0630 ? ? ? ? ? ? 104 VAL   A   C    
824  O  O    . VAL   A   104 ? 0.4629 0.3252 0.5350 -0.1387 0.0993  -0.1832 ? ? ? ? ? ? 104 VAL   A   O    
825  C  CB   . VAL   A   104 ? 0.4506 0.2973 0.2854 -0.0629 -0.0579 -0.0625 ? ? ? ? ? ? 104 VAL   A   CB   
826  C  CG1  . VAL   A   104 ? 0.4686 0.2940 0.2527 -0.0423 -0.0767 -0.0717 ? ? ? ? ? ? 104 VAL   A   CG1  
827  C  CG2  . VAL   A   104 ? 0.5098 0.3810 0.3633 -0.0855 -0.0381 -0.0440 ? ? ? ? ? ? 104 VAL   A   CG2  
828  N  N    . ARG   A   105 ? 0.3108 0.1994 0.2234 -0.0690 -0.0297 0.0002  ? ? ? ? ? ? 105 ARG   A   N    
829  C  CA   . ARG   A   105 ? 0.2661 0.1461 0.2292 -0.0123 -0.0383 0.0109  ? ? ? ? ? ? 105 ARG   A   CA   
830  C  C    . ARG   A   105 ? 0.2429 0.1788 0.2334 0.0065  -0.0487 0.0098  ? ? ? ? ? ? 105 ARG   A   C    
831  O  O    . ARG   A   105 ? 0.2470 0.1997 0.2843 -0.0357 -0.0624 0.0200  ? ? ? ? ? ? 105 ARG   A   O    
832  C  CB   . ARG   A   105 ? 0.2754 0.1606 0.2234 0.0025  -0.0456 0.0112  ? ? ? ? ? ? 105 ARG   A   CB   
833  C  CG   . ARG   A   105 ? 0.2938 0.1825 0.2339 -0.0215 -0.0362 0.0053  ? ? ? ? ? ? 105 ARG   A   CG   
834  C  CD   . ARG   A   105 ? 0.2985 0.1730 0.2185 -0.0001 -0.0499 0.0021  ? ? ? ? ? ? 105 ARG   A   CD   
835  N  NE   . ARG   A   105 ? 0.2546 0.1828 0.2424 -0.0069 -0.0557 0.0103  ? ? ? ? ? ? 105 ARG   A   NE   
836  C  CZ   . ARG   A   105 ? 0.2661 0.1974 0.2422 0.0172  -0.0446 0.0133  ? ? ? ? ? ? 105 ARG   A   CZ   
837  N  NH1  . ARG   A   105 ? 0.2704 0.2171 0.2229 0.0294  -0.0948 0.0351  ? ? ? ? ? ? 105 ARG   A   NH1  
838  N  NH2  . ARG   A   105 ? 0.2530 0.1858 0.2485 0.0355  -0.0694 0.0093  ? ? ? ? ? ? 105 ARG   A   NH2  
839  N  N    . ILE   A   106 ? 0.2554 0.1893 0.2178 -0.0022 -0.0890 0.0183  ? ? ? ? ? ? 106 ILE   A   N    
840  C  CA   . ILE   A   106 ? 0.2552 0.1797 0.2302 0.0154  -0.0755 0.0173  ? ? ? ? ? ? 106 ILE   A   CA   
841  C  C    . ILE   A   106 ? 0.2680 0.1695 0.2354 0.0116  -0.0575 0.0326  ? ? ? ? ? ? 106 ILE   A   C    
842  O  O    . ILE   A   106 ? 0.2685 0.1967 0.2473 0.0016  -0.0639 0.0230  ? ? ? ? ? ? 106 ILE   A   O    
843  C  CB   . ILE   A   106 ? 0.2873 0.1889 0.2633 0.0146  -0.0263 -0.0129 ? ? ? ? ? ? 106 ILE   A   CB   
844  C  CG1  . ILE   A   106 ? 0.2800 0.2273 0.2701 0.0632  -0.0545 0.0445  ? ? ? ? ? ? 106 ILE   A   CG1  
845  C  CG2  . ILE   A   106 ? 0.3844 0.2068 0.3190 -0.0200 -0.0414 -0.0373 ? ? ? ? ? ? 106 ILE   A   CG2  
846  C  CD1  . ILE   A   106 ? 0.3707 0.2706 0.2935 0.0200  -0.0224 0.0240  ? ? ? ? ? ? 106 ILE   A   CD1  
847  N  N    . GLN   A   107 ? 0.2067 0.2123 0.2459 0.0255  -0.0641 0.0242  ? ? ? ? ? ? 107 GLN   A   N    
848  C  CA   . GLN   A   107 ? 0.2210 0.2323 0.2685 0.0279  -0.0372 0.0120  ? ? ? ? ? ? 107 GLN   A   CA   
849  C  C    . GLN   A   107 ? 0.2516 0.1875 0.2586 0.0202  -0.0315 -0.0066 ? ? ? ? ? ? 107 GLN   A   C    
850  O  O    . GLN   A   107 ? 0.2373 0.1886 0.2624 0.0011  -0.0392 -0.0058 ? ? ? ? ? ? 107 GLN   A   O    
851  C  CB   . GLN   A   107 ? 0.2106 0.2537 0.2838 0.0289  -0.0393 0.0106  ? ? ? ? ? ? 107 GLN   A   CB   
852  C  CG   . GLN   A   107 ? 0.2135 0.3046 0.3140 0.0175  -0.0352 0.0178  ? ? ? ? ? ? 107 GLN   A   CG   
853  C  CD   . GLN   A   107 ? 0.2563 0.2830 0.3168 0.0081  -0.0127 0.0087  ? ? ? ? ? ? 107 GLN   A   CD   
854  O  OE1  . GLN   A   107 ? 0.2967 0.2691 0.3111 0.0065  -0.0232 0.0159  ? ? ? ? ? ? 107 GLN   A   OE1  
855  N  NE2  . GLN   A   107 ? 0.3200 0.2938 0.2761 -0.0247 -0.0840 0.0059  ? ? ? ? ? ? 107 GLN   A   NE2  
856  N  N    . PRO   A   108 ? 0.2364 0.2078 0.2592 -0.0154 -0.0479 -0.0054 ? ? ? ? ? ? 108 PRO   A   N    
857  C  CA   . PRO   A   108 ? 0.2268 0.2309 0.2910 -0.0220 -0.0326 -0.0084 ? ? ? ? ? ? 108 PRO   A   CA   
858  C  C    . PRO   A   108 ? 0.2253 0.1685 0.3042 -0.0103 -0.0451 -0.0254 ? ? ? ? ? ? 108 PRO   A   C    
859  O  O    . PRO   A   108 ? 0.2240 0.2085 0.3929 0.0097  -0.0456 0.0361  ? ? ? ? ? ? 108 PRO   A   O    
860  C  CB   . PRO   A   108 ? 0.2851 0.2078 0.3366 -0.0381 -0.0608 -0.0353 ? ? ? ? ? ? 108 PRO   A   CB   
861  C  CG   . PRO   A   108 ? 0.3671 0.2611 0.3389 -0.0509 -0.0478 -0.0392 ? ? ? ? ? ? 108 PRO   A   CG   
862  C  CD   . PRO   A   108 ? 0.2481 0.2317 0.2655 -0.0219 -0.0284 0.0126  ? ? ? ? ? ? 108 PRO   A   CD   
863  N  N    . GLY   A   109 ? 0.2407 0.2196 0.2650 -0.0164 -0.0755 -0.0021 ? ? ? ? ? ? 109 GLY   A   N    
864  C  CA   . GLY   A   109 ? 0.3040 0.1826 0.2758 -0.0032 -0.0817 0.0228  ? ? ? ? ? ? 109 GLY   A   CA   
865  C  C    . GLY   A   109 ? 0.3142 0.1656 0.2701 -0.0139 -0.0660 0.0360  ? ? ? ? ? ? 109 GLY   A   C    
866  O  O    . GLY   A   109 ? 0.4015 0.2219 0.2872 -0.0034 -0.1060 0.0661  ? ? ? ? ? ? 109 GLY   A   O    
867  N  N    . GLN   A   110 ? 0.2385 0.1732 0.2534 -0.0099 -0.0576 0.0479  ? ? ? ? ? ? 110 GLN   A   N    
868  C  CA   . GLN   A   110 ? 0.2596 0.2317 0.2238 -0.0106 -0.0603 0.0063  ? ? ? ? ? ? 110 GLN   A   CA   
869  C  C    . GLN   A   110 ? 0.2741 0.1938 0.2102 -0.0188 -0.0542 -0.0095 ? ? ? ? ? ? 110 GLN   A   C    
870  O  O    . GLN   A   110 ? 0.2482 0.2013 0.2681 -0.0044 -0.0757 0.0048  ? ? ? ? ? ? 110 GLN   A   O    
871  C  CB   . GLN   A   110 ? 0.3629 0.2628 0.2244 -0.0628 -0.0027 -0.0069 ? ? ? ? ? ? 110 GLN   A   CB   
872  C  CG   . GLN   A   110 ? 0.3735 0.3831 0.2859 -0.0451 -0.0202 -0.0587 ? ? ? ? ? ? 110 GLN   A   CG   
873  C  CD   . GLN   A   110 ? 0.5198 0.4507 0.3332 -0.0828 0.0370  0.0273  ? ? ? ? ? ? 110 GLN   A   CD   
874  O  OE1  . GLN   A   110 ? 0.3389 0.3724 0.2405 0.0188  -0.0789 0.0148  ? ? ? ? ? ? 110 GLN   A   OE1  
875  N  NE2  . GLN   A   110 ? 0.6730 0.5644 0.4571 -0.0421 0.0296  -0.0681 ? ? ? ? ? ? 110 GLN   A   NE2  
876  N  N    . THR   A   111 ? 0.2364 0.1765 0.2020 -0.0196 -0.0780 0.0010  ? ? ? ? ? ? 111 THR   A   N    
877  C  CA   . THR   A   111 ? 0.2510 0.1698 0.2273 -0.0164 -0.0698 -0.0010 ? ? ? ? ? ? 111 THR   A   CA   
878  C  C    . THR   A   111 ? 0.2754 0.1822 0.2550 0.0062  -0.0341 0.0151  ? ? ? ? ? ? 111 THR   A   C    
879  O  O    . THR   A   111 ? 0.2576 0.2297 0.2776 -0.0034 -0.0530 0.0289  ? ? ? ? ? ? 111 THR   A   O    
880  C  CB   . THR   A   111 ? 0.2579 0.2142 0.2476 -0.0409 -0.0738 0.0261  ? ? ? ? ? ? 111 THR   A   CB   
881  O  OG1  . THR   A   111 ? 0.2320 0.2595 0.2485 -0.0235 -0.0763 -0.0012 ? ? ? ? ? ? 111 THR   A   OG1  
882  C  CG2  . THR   A   111 ? 0.2870 0.2213 0.2792 -0.0207 -0.0672 0.0370  ? ? ? ? ? ? 111 THR   A   CG2  
883  N  N    . PHE   A   112 ? 0.2746 0.1875 0.2343 0.0269  -0.0581 0.0082  ? ? ? ? ? ? 112 PHE   A   N    
884  C  CA   . PHE   A   112 ? 0.2441 0.1870 0.2305 0.0196  -0.0532 -0.0028 ? ? ? ? ? ? 112 PHE   A   CA   
885  C  C    . PHE   A   112 ? 0.2628 0.1940 0.2407 0.0113  -0.0407 -0.0048 ? ? ? ? ? ? 112 PHE   A   C    
886  O  O    . PHE   A   112 ? 0.3121 0.1601 0.2269 0.0059  -0.0823 -0.0223 ? ? ? ? ? ? 112 PHE   A   O    
887  C  CB   . PHE   A   112 ? 0.2724 0.1956 0.2352 -0.0157 -0.0580 0.0013  ? ? ? ? ? ? 112 PHE   A   CB   
888  C  CG   . PHE   A   112 ? 0.2755 0.1964 0.2535 -0.0041 -0.0559 -0.0277 ? ? ? ? ? ? 112 PHE   A   CG   
889  C  CD1  . PHE   A   112 ? 0.2746 0.2205 0.2531 0.0074  -0.0615 -0.0308 ? ? ? ? ? ? 112 PHE   A   CD1  
890  C  CD2  . PHE   A   112 ? 0.2794 0.1800 0.2784 -0.0081 -0.0653 -0.0525 ? ? ? ? ? ? 112 PHE   A   CD2  
891  C  CE1  . PHE   A   112 ? 0.3088 0.2586 0.2785 0.0367  -0.0785 -0.0870 ? ? ? ? ? ? 112 PHE   A   CE1  
892  C  CE2  . PHE   A   112 ? 0.2779 0.2455 0.3052 -0.0030 -0.0962 -0.0545 ? ? ? ? ? ? 112 PHE   A   CE2  
893  C  CZ   . PHE   A   112 ? 0.2727 0.3049 0.2921 -0.0269 -0.0924 -0.1155 ? ? ? ? ? ? 112 PHE   A   CZ   
894  N  N    . SER   A   113 ? 0.3095 0.1719 0.1947 -0.0043 -0.0580 -0.0036 ? ? ? ? ? ? 113 SER   A   N    
895  C  CA   . SER   A   113 ? 0.2607 0.1945 0.1936 -0.0119 -0.0760 0.0128  ? ? ? ? ? ? 113 SER   A   CA   
896  C  C    . SER   A   113 ? 0.2595 0.2110 0.2040 0.0069  -0.0742 -0.0015 ? ? ? ? ? ? 113 SER   A   C    
897  O  O    . SER   A   113 ? 0.2915 0.2436 0.2499 -0.0144 -0.0731 0.0307  ? ? ? ? ? ? 113 SER   A   O    
898  C  CB   . SER   A   113 ? 0.3030 0.1872 0.2457 -0.0054 -0.0874 -0.0093 ? ? ? ? ? ? 113 SER   A   CB   
899  O  OG   . SER   A   113 ? 0.2893 0.2131 0.2429 -0.0188 -0.0927 -0.0087 ? ? ? ? ? ? 113 SER   A   OG   
900  N  N    . VAL   A   114 ? 0.2698 0.1785 0.2301 0.0016  -0.0548 0.0120  ? ? ? ? ? ? 114 VAL   A   N    
901  C  CA   . VAL   A   114 ? 0.2759 0.1735 0.2386 0.0201  -0.0596 0.0145  ? ? ? ? ? ? 114 VAL   A   CA   
902  C  C    . VAL   A   114 ? 0.2928 0.1610 0.2365 0.0163  -0.0678 0.0112  ? ? ? ? ? ? 114 VAL   A   C    
903  O  O    . VAL   A   114 ? 0.2779 0.2082 0.2493 0.0568  -0.0450 0.0221  ? ? ? ? ? ? 114 VAL   A   O    
904  C  CB   . VAL   A   114 ? 0.2686 0.2118 0.2297 0.0061  -0.0516 -0.0081 ? ? ? ? ? ? 114 VAL   A   CB   
905  C  CG1  . VAL   A   114 ? 0.3191 0.2718 0.2230 0.0402  -0.0749 0.0034  ? ? ? ? ? ? 114 VAL   A   CG1  
906  C  CG2  . VAL   A   114 ? 0.2993 0.2390 0.2645 0.0159  -0.0308 -0.0145 ? ? ? ? ? ? 114 VAL   A   CG2  
907  N  N    . LEU   A   115 ? 0.3560 0.1660 0.2595 0.0055  -0.0564 0.0431  ? ? ? ? ? ? 115 LEU   A   N    
908  C  CA   . LEU   A   115 ? 0.3558 0.2076 0.2424 0.0261  -0.0494 0.0324  ? ? ? ? ? ? 115 LEU   A   CA   
909  C  C    . LEU   A   115 ? 0.3664 0.2459 0.2379 0.0318  -0.0430 0.0132  ? ? ? ? ? ? 115 LEU   A   C    
910  O  O    . LEU   A   115 ? 0.3930 0.2348 0.2536 0.0328  -0.0577 0.0338  ? ? ? ? ? ? 115 LEU   A   O    
911  C  CB   . LEU   A   115 ? 0.3689 0.2091 0.2695 0.0207  -0.0349 0.0544  ? ? ? ? ? ? 115 LEU   A   CB   
912  C  CG   . LEU   A   115 ? 0.4144 0.2171 0.2808 0.0314  -0.0294 0.0140  ? ? ? ? ? ? 115 LEU   A   CG   
913  C  CD1  . LEU   A   115 ? 0.4171 0.1837 0.2800 0.0400  -0.0197 -0.0062 ? ? ? ? ? ? 115 LEU   A   CD1  
914  C  CD2  . LEU   A   115 ? 0.4747 0.2176 0.2725 0.0201  -0.0449 0.0150  ? ? ? ? ? ? 115 LEU   A   CD2  
915  N  N    . ALA   A   116 ? 0.3373 0.2249 0.2429 0.0667  -0.0263 0.0215  ? ? ? ? ? ? 116 ALA   A   N    
916  C  CA   . ALA   A   116 ? 0.3451 0.2647 0.2258 0.0805  -0.0482 -0.0080 ? ? ? ? ? ? 116 ALA   A   CA   
917  C  C    . ALA   A   116 ? 0.4002 0.2621 0.2717 0.0951  -0.0426 0.0212  ? ? ? ? ? ? 116 ALA   A   C    
918  O  O    . ALA   A   116 ? 0.4338 0.2560 0.2702 0.1435  -0.0379 0.0415  ? ? ? ? ? ? 116 ALA   A   O    
919  C  CB   . ALA   A   116 ? 0.3588 0.2535 0.2732 0.0968  -0.0841 0.0220  ? ? ? ? ? ? 116 ALA   A   CB   
920  N  N    . CYS   A   117 ? 0.3794 0.2238 0.2745 0.1087  -0.0379 0.0152  ? ? ? ? ? ? 117 CYS   A   N    
921  C  CA   A CYS   A   117 ? 0.3958 0.2377 0.2777 0.1231  -0.0324 0.0170  ? ? ? ? ? ? 117 CYS   A   CA   
922  C  CA   B CYS   A   117 ? 0.4085 0.2693 0.2942 0.1522  -0.0469 0.0191  ? ? ? ? ? ? 117 CYS   A   CA   
923  C  C    . CYS   A   117 ? 0.3792 0.2694 0.2914 0.1187  -0.0144 0.0163  ? ? ? ? ? ? 117 CYS   A   C    
924  O  O    . CYS   A   117 ? 0.3606 0.2368 0.3011 0.1763  -0.0348 0.0217  ? ? ? ? ? ? 117 CYS   A   O    
925  C  CB   A CYS   A   117 ? 0.3743 0.2077 0.2853 0.1045  -0.0838 0.0102  ? ? ? ? ? ? 117 CYS   A   CB   
926  C  CB   B CYS   A   117 ? 0.4360 0.3328 0.3616 0.1119  -0.0679 0.0614  ? ? ? ? ? ? 117 CYS   A   CB   
927  S  SG   A CYS   A   117 ? 0.3688 0.1783 0.2655 0.0827  -0.0763 0.0338  ? ? ? ? ? ? 117 CYS   A   SG   
928  S  SG   B CYS   A   117 ? 0.5624 0.3778 0.4062 0.0970  -0.0529 -0.0201 ? ? ? ? ? ? 117 CYS   A   SG   
929  N  N    . TYR   A   118 ? 0.3868 0.2687 0.3008 0.1309  -0.0291 0.0036  ? ? ? ? ? ? 118 TYR   A   N    
930  C  CA   . TYR   A   118 ? 0.3960 0.3001 0.3120 0.1405  -0.0388 -0.0108 ? ? ? ? ? ? 118 TYR   A   CA   
931  C  C    . TYR   A   118 ? 0.4502 0.3053 0.2999 0.1607  -0.0225 0.0437  ? ? ? ? ? ? 118 TYR   A   C    
932  O  O    . TYR   A   118 ? 0.4907 0.2852 0.3087 0.1804  -0.0388 0.0348  ? ? ? ? ? ? 118 TYR   A   O    
933  C  CB   . TYR   A   118 ? 0.4168 0.2845 0.3186 0.1349  -0.0551 0.0185  ? ? ? ? ? ? 118 TYR   A   CB   
934  C  CG   . TYR   A   118 ? 0.3847 0.2980 0.3011 0.1480  -0.0674 -0.0129 ? ? ? ? ? ? 118 TYR   A   CG   
935  C  CD1  . TYR   A   118 ? 0.3601 0.2913 0.3019 0.1335  -0.0716 -0.0082 ? ? ? ? ? ? 118 TYR   A   CD1  
936  C  CD2  . TYR   A   118 ? 0.3924 0.2929 0.2542 0.1015  -0.0750 -0.0251 ? ? ? ? ? ? 118 TYR   A   CD2  
937  C  CE1  . TYR   A   118 ? 0.3941 0.2736 0.2822 0.1214  -0.0806 0.0184  ? ? ? ? ? ? 118 TYR   A   CE1  
938  C  CE2  . TYR   A   118 ? 0.3438 0.3000 0.2855 0.1110  -0.0869 -0.0090 ? ? ? ? ? ? 118 TYR   A   CE2  
939  C  CZ   . TYR   A   118 ? 0.3904 0.2754 0.2601 0.1179  -0.0766 0.0071  ? ? ? ? ? ? 118 TYR   A   CZ   
940  O  OH   . TYR   A   118 ? 0.3452 0.2646 0.2881 0.0989  -0.0662 -0.0087 ? ? ? ? ? ? 118 TYR   A   OH   
941  N  N    . ASN   A   119 ? 0.5033 0.3546 0.2792 0.2180  -0.0102 0.0202  ? ? ? ? ? ? 119 ASN   A   N    
942  C  CA   . ASN   A   119 ? 0.4710 0.3558 0.3204 0.2099  -0.0462 0.0731  ? ? ? ? ? ? 119 ASN   A   CA   
943  C  C    . ASN   A   119 ? 0.4910 0.3568 0.2991 0.2204  0.0008  0.0272  ? ? ? ? ? ? 119 ASN   A   C    
944  O  O    . ASN   A   119 ? 0.5733 0.3579 0.3471 0.2371  -0.0064 0.0002  ? ? ? ? ? ? 119 ASN   A   O    
945  C  CB   . ASN   A   119 ? 0.5273 0.4253 0.4323 0.2599  0.0115  0.0110  ? ? ? ? ? ? 119 ASN   A   CB   
946  C  CG   . ASN   A   119 ? 0.5864 0.5604 0.6306 0.1906  -0.0227 0.0035  ? ? ? ? ? ? 119 ASN   A   CG   
947  O  OD1  . ASN   A   119 ? 0.7925 0.8665 0.6218 0.1726  0.0054  -0.0959 ? ? ? ? ? ? 119 ASN   A   OD1  
948  N  ND2  . ASN   A   119 ? 0.6660 0.6740 0.7058 0.1584  -0.0215 0.0661  ? ? ? ? ? ? 119 ASN   A   ND2  
949  N  N    . GLY   A   120 ? 0.4732 0.2304 0.3222 0.1963  -0.0031 0.0273  ? ? ? ? ? ? 120 GLY   A   N    
950  C  CA   . GLY   A   120 ? 0.4747 0.2708 0.3277 0.2053  -0.0312 0.0574  ? ? ? ? ? ? 120 GLY   A   CA   
951  C  C    . GLY   A   120 ? 0.5081 0.2819 0.3398 0.1401  -0.0539 0.0174  ? ? ? ? ? ? 120 GLY   A   C    
952  O  O    . GLY   A   120 ? 0.5633 0.2582 0.4088 0.1154  -0.0742 0.0135  ? ? ? ? ? ? 120 GLY   A   O    
953  N  N    . SER   A   121 ? 0.5391 0.2952 0.3541 0.1625  -0.0177 0.0417  ? ? ? ? ? ? 121 SER   A   N    
954  C  CA   A SER   A   121 ? 0.5868 0.2891 0.3562 0.1533  -0.0249 0.0242  ? ? ? ? ? ? 121 SER   A   CA   
955  C  CA   B SER   A   121 ? 0.5090 0.2867 0.3450 0.1501  -0.0086 0.0098  ? ? ? ? ? ? 121 SER   A   CA   
956  C  C    . SER   A   121 ? 0.4860 0.3148 0.3795 0.1588  -0.0453 0.0088  ? ? ? ? ? ? 121 SER   A   C    
957  O  O    . SER   A   121 ? 0.5234 0.3003 0.3362 0.1601  -0.0955 0.0447  ? ? ? ? ? ? 121 SER   A   O    
958  C  CB   A SER   A   121 ? 0.5613 0.3984 0.4929 0.1648  -0.0229 -0.0348 ? ? ? ? ? ? 121 SER   A   CB   
959  C  CB   B SER   A   121 ? 0.5075 0.2250 0.2935 0.1797  -0.0123 -0.0065 ? ? ? ? ? ? 121 SER   A   CB   
960  O  OG   A SER   A   121 ? 0.7921 0.3574 0.5926 0.1579  0.0096  -0.0375 ? ? ? ? ? ? 121 SER   A   OG   
961  O  OG   B SER   A   121 ? 0.4662 0.1211 0.2816 0.1942  0.0210  0.0143  ? ? ? ? ? ? 121 SER   A   OG   
962  N  N    . PRO   A   122 ? 0.4828 0.2889 0.3750 0.1715  -0.0357 0.0528  ? ? ? ? ? ? 122 PRO   A   N    
963  C  CA   . PRO   A   122 ? 0.4704 0.2809 0.3516 0.1838  -0.0299 0.0256  ? ? ? ? ? ? 122 PRO   A   CA   
964  C  C    . PRO   A   122 ? 0.4874 0.2473 0.3126 0.1747  -0.0314 -0.0034 ? ? ? ? ? ? 122 PRO   A   C    
965  O  O    . PRO   A   122 ? 0.4777 0.3338 0.3282 0.1627  0.0018  -0.0111 ? ? ? ? ? ? 122 PRO   A   O    
966  C  CB   . PRO   A   122 ? 0.5219 0.3581 0.3419 0.1217  -0.0434 0.1065  ? ? ? ? ? ? 122 PRO   A   CB   
967  C  CG   . PRO   A   122 ? 0.5035 0.3265 0.4182 0.1479  -0.0663 0.0946  ? ? ? ? ? ? 122 PRO   A   CG   
968  C  CD   . PRO   A   122 ? 0.5040 0.3019 0.3996 0.1520  -0.0419 0.0948  ? ? ? ? ? ? 122 PRO   A   CD   
969  N  N    A SER   A   123 ? 0.4716 0.2613 0.3076 0.1362  -0.0445 -0.0243 ? ? ? ? ? ? 123 SER   A   N    
970  N  N    B SER   A   123 ? 0.4266 0.2637 0.2881 0.1381  -0.0333 -0.0237 ? ? ? ? ? ? 123 SER   A   N    
971  C  CA   A SER   A   123 ? 0.4553 0.2436 0.3293 0.1492  -0.0565 -0.0015 ? ? ? ? ? ? 123 SER   A   CA   
972  C  CA   B SER   A   123 ? 0.3854 0.2941 0.2966 0.1439  -0.0369 0.0000  ? ? ? ? ? ? 123 SER   A   CA   
973  C  C    A SER   A   123 ? 0.3830 0.2546 0.2821 0.1101  -0.0581 -0.0155 ? ? ? ? ? ? 123 SER   A   C    
974  C  C    B SER   A   123 ? 0.3769 0.2770 0.2658 0.1040  -0.0549 -0.0115 ? ? ? ? ? ? 123 SER   A   C    
975  O  O    A SER   A   123 ? 0.3951 0.3186 0.3102 0.1014  -0.0465 0.0178  ? ? ? ? ? ? 123 SER   A   O    
976  O  O    B SER   A   123 ? 0.3964 0.3442 0.2930 0.0884  -0.0415 0.0191  ? ? ? ? ? ? 123 SER   A   O    
977  C  CB   A SER   A   123 ? 0.5002 0.2509 0.4056 0.1202  -0.0876 -0.0013 ? ? ? ? ? ? 123 SER   A   CB   
978  C  CB   B SER   A   123 ? 0.3582 0.3138 0.3257 0.1349  -0.0438 0.0019  ? ? ? ? ? ? 123 SER   A   CB   
979  O  OG   A SER   A   123 ? 0.5455 0.2424 0.4272 0.0992  -0.0755 -0.0277 ? ? ? ? ? ? 123 SER   A   OG   
980  O  OG   B SER   A   123 ? 0.2739 0.4325 0.2999 0.0953  -0.0398 0.0223  ? ? ? ? ? ? 123 SER   A   OG   
981  N  N    . GLY   A   124 ? 0.3731 0.2651 0.2384 0.0712  -0.0504 0.0023  ? ? ? ? ? ? 124 GLY   A   N    
982  C  CA   . GLY   A   124 ? 0.3773 0.1922 0.2681 0.0459  -0.0589 -0.0037 ? ? ? ? ? ? 124 GLY   A   CA   
983  C  C    . GLY   A   124 ? 0.3879 0.1977 0.2622 0.0431  -0.0633 -0.0045 ? ? ? ? ? ? 124 GLY   A   C    
984  O  O    . GLY   A   124 ? 0.3847 0.1981 0.2520 0.0730  -0.0849 0.0090  ? ? ? ? ? ? 124 GLY   A   O    
985  N  N    . VAL   A   125 ? 0.3517 0.2213 0.2370 0.0212  -0.0394 0.0267  ? ? ? ? ? ? 125 VAL   A   N    
986  C  CA   . VAL   A   125 ? 0.3228 0.1909 0.2600 0.0132  -0.0626 -0.0011 ? ? ? ? ? ? 125 VAL   A   CA   
987  C  C    . VAL   A   125 ? 0.2615 0.1934 0.2563 0.0014  -0.0642 0.0016  ? ? ? ? ? ? 125 VAL   A   C    
988  O  O    . VAL   A   125 ? 0.3068 0.2149 0.2632 0.0242  -0.0473 0.0262  ? ? ? ? ? ? 125 VAL   A   O    
989  C  CB   . VAL   A   125 ? 0.3129 0.2862 0.3508 -0.0347 -0.0430 -0.0431 ? ? ? ? ? ? 125 VAL   A   CB   
990  C  CG1  . VAL   A   125 ? 0.4277 0.3623 0.3728 -0.0213 -0.0404 0.0096  ? ? ? ? ? ? 125 VAL   A   CG1  
991  C  CG2  . VAL   A   125 ? 0.2847 0.2462 0.4006 0.0056  -0.0584 -0.0647 ? ? ? ? ? ? 125 VAL   A   CG2  
992  N  N    . TYR   A   126 ? 0.3207 0.1882 0.2452 0.0265  -0.0409 0.0330  ? ? ? ? ? ? 126 TYR   A   N    
993  C  CA   . TYR   A   126 ? 0.2830 0.1678 0.2413 0.0046  -0.0507 0.0195  ? ? ? ? ? ? 126 TYR   A   CA   
994  C  C    . TYR   A   126 ? 0.2597 0.1930 0.2686 0.0254  -0.0737 0.0155  ? ? ? ? ? ? 126 TYR   A   C    
995  O  O    . TYR   A   126 ? 0.2701 0.1925 0.3030 0.0190  -0.0855 0.0235  ? ? ? ? ? ? 126 TYR   A   O    
996  C  CB   . TYR   A   126 ? 0.2406 0.2129 0.2724 0.0040  -0.0470 0.0097  ? ? ? ? ? ? 126 TYR   A   CB   
997  C  CG   . TYR   A   126 ? 0.2609 0.1960 0.2727 0.0164  -0.0493 0.0029  ? ? ? ? ? ? 126 TYR   A   CG   
998  C  CD1  . TYR   A   126 ? 0.2593 0.2328 0.2763 0.0163  -0.0629 -0.0107 ? ? ? ? ? ? 126 TYR   A   CD1  
999  C  CD2  . TYR   A   126 ? 0.2768 0.2405 0.2888 0.0411  -0.0545 -0.0414 ? ? ? ? ? ? 126 TYR   A   CD2  
1000 C  CE1  . TYR   A   126 ? 0.2898 0.2265 0.2869 -0.0081 -0.0891 -0.0365 ? ? ? ? ? ? 126 TYR   A   CE1  
1001 C  CE2  . TYR   A   126 ? 0.2746 0.2196 0.3229 0.0432  -0.0898 0.0067  ? ? ? ? ? ? 126 TYR   A   CE2  
1002 C  CZ   . TYR   A   126 ? 0.3063 0.2292 0.2866 0.0042  -0.0839 -0.0025 ? ? ? ? ? ? 126 TYR   A   CZ   
1003 O  OH   . TYR   A   126 ? 0.4050 0.2646 0.3223 -0.0141 -0.1488 0.0090  ? ? ? ? ? ? 126 TYR   A   OH   
1004 N  N    . GLN   A   127 ? 0.2839 0.2059 0.2493 0.0237  -0.0725 0.0712  ? ? ? ? ? ? 127 GLN   A   N    
1005 C  CA   . GLN   A   127 ? 0.2803 0.1908 0.2894 0.0013  -0.0632 0.0577  ? ? ? ? ? ? 127 GLN   A   CA   
1006 C  C    . GLN   A   127 ? 0.2599 0.2157 0.2772 0.0311  -0.0588 0.0450  ? ? ? ? ? ? 127 GLN   A   C    
1007 O  O    . GLN   A   127 ? 0.3340 0.2455 0.3863 -0.0281 -0.0191 0.0138  ? ? ? ? ? ? 127 GLN   A   O    
1008 C  CB   . GLN   A   127 ? 0.3696 0.2396 0.3091 0.0081  -0.0914 0.1138  ? ? ? ? ? ? 127 GLN   A   CB   
1009 C  CG   . GLN   A   127 ? 0.4243 0.2422 0.3620 -0.0232 -0.0773 0.0623  ? ? ? ? ? ? 127 GLN   A   CG   
1010 C  CD   . GLN   A   127 ? 0.3671 0.2818 0.2684 -0.0037 -0.0761 0.0497  ? ? ? ? ? ? 127 GLN   A   CD   
1011 O  OE1  . GLN   A   127 ? 0.3437 0.2392 0.3360 -0.0241 -0.0954 0.0104  ? ? ? ? ? ? 127 GLN   A   OE1  
1012 N  NE2  . GLN   A   127 ? 0.3647 0.2756 0.3229 -0.0331 -0.0617 -0.0143 ? ? ? ? ? ? 127 GLN   A   NE2  
1013 N  N    . CYS   A   128 ? 0.2221 0.2441 0.3127 0.0313  -0.0512 0.0444  ? ? ? ? ? ? 128 CYS   A   N    
1014 C  CA   . CYS   A   128 ? 0.2867 0.2459 0.3376 0.0103  -0.0491 0.0248  ? ? ? ? ? ? 128 CYS   A   CA   
1015 C  C    . CYS   A   128 ? 0.2741 0.1630 0.3078 0.0110  -0.0672 0.0066  ? ? ? ? ? ? 128 CYS   A   C    
1016 O  O    . CYS   A   128 ? 0.2939 0.2221 0.3704 -0.0036 -0.0956 -0.0615 ? ? ? ? ? ? 128 CYS   A   O    
1017 C  CB   . CYS   A   128 ? 0.4083 0.3270 0.3569 0.0552  -0.1120 0.0077  ? ? ? ? ? ? 128 CYS   A   CB   
1018 S  SG   . CYS   A   128 ? 0.4859 0.5402 0.5272 -0.0263 -0.1579 0.1568  ? ? ? ? ? ? 128 CYS   A   SG   
1019 N  N    . ALA   A   129 ? 0.2863 0.2716 0.3106 -0.0486 -0.0219 -0.0649 ? ? ? ? ? ? 129 ALA   A   N    
1020 C  CA   . ALA   A   129 ? 0.2660 0.2369 0.2717 -0.0154 -0.0406 -0.0267 ? ? ? ? ? ? 129 ALA   A   CA   
1021 C  C    . ALA   A   129 ? 0.2390 0.2059 0.2770 0.0164  -0.0639 0.0104  ? ? ? ? ? ? 129 ALA   A   C    
1022 O  O    . ALA   A   129 ? 0.2381 0.2954 0.3234 0.0313  -0.0989 -0.0120 ? ? ? ? ? ? 129 ALA   A   O    
1023 C  CB   . ALA   A   129 ? 0.2829 0.3089 0.3275 0.0233  -0.0752 0.0260  ? ? ? ? ? ? 129 ALA   A   CB   
1024 N  N    . MET   A   130 ? 0.2070 0.2001 0.2688 0.0222  -0.0662 -0.0250 ? ? ? ? ? ? 130 MET   A   N    
1025 C  CA   . MET   A   130 ? 0.2049 0.2073 0.2702 0.0460  -0.0600 -0.0443 ? ? ? ? ? ? 130 MET   A   CA   
1026 C  C    . MET   A   130 ? 0.2068 0.1897 0.2823 0.0221  -0.0911 -0.0256 ? ? ? ? ? ? 130 MET   A   C    
1027 O  O    . MET   A   130 ? 0.2061 0.2014 0.2787 0.0251  -0.0932 -0.0244 ? ? ? ? ? ? 130 MET   A   O    
1028 C  CB   . MET   A   130 ? 0.2843 0.2049 0.2677 0.0366  -0.0397 -0.0224 ? ? ? ? ? ? 130 MET   A   CB   
1029 C  CG   . MET   A   130 ? 0.2519 0.2910 0.2715 0.0359  -0.0448 -0.0963 ? ? ? ? ? ? 130 MET   A   CG   
1030 S  SD   . MET   A   130 ? 0.3447 0.2214 0.2879 0.0596  -0.0896 0.0040  ? ? ? ? ? ? 130 MET   A   SD   
1031 C  CE   . MET   A   130 ? 0.3571 0.1961 0.2717 0.0363  -0.0436 0.0253  ? ? ? ? ? ? 130 MET   A   CE   
1032 N  N    . ARG   A   131 ? 0.1998 0.1644 0.2491 0.0280  -0.0814 -0.0131 ? ? ? ? ? ? 131 ARG   A   N    
1033 C  CA   . ARG   A   131 ? 0.1886 0.1650 0.2585 0.0226  -0.0781 -0.0061 ? ? ? ? ? ? 131 ARG   A   CA   
1034 C  C    . ARG   A   131 ? 0.1949 0.1985 0.2705 0.0252  -0.0704 -0.0113 ? ? ? ? ? ? 131 ARG   A   C    
1035 O  O    . ARG   A   131 ? 0.2108 0.1802 0.2801 0.0010  -0.0816 -0.0171 ? ? ? ? ? ? 131 ARG   A   O    
1036 C  CB   . ARG   A   131 ? 0.1596 0.1660 0.3133 0.0293  -0.0597 0.0008  ? ? ? ? ? ? 131 ARG   A   CB   
1037 C  CG   . ARG   A   131 ? 0.2152 0.1953 0.2997 0.0098  -0.0439 0.0099  ? ? ? ? ? ? 131 ARG   A   CG   
1038 C  CD   . ARG   A   131 ? 0.2183 0.2027 0.3186 0.0361  -0.0420 0.0249  ? ? ? ? ? ? 131 ARG   A   CD   
1039 N  NE   . ARG   A   131 ? 0.2440 0.1874 0.2955 0.0308  -0.0681 0.0229  ? ? ? ? ? ? 131 ARG   A   NE   
1040 C  CZ   . ARG   A   131 ? 0.2618 0.2313 0.3111 0.0535  -0.0668 0.0300  ? ? ? ? ? ? 131 ARG   A   CZ   
1041 N  NH1  . ARG   A   131 ? 0.2571 0.2196 0.3298 0.0767  -0.0634 0.0215  ? ? ? ? ? ? 131 ARG   A   NH1  
1042 N  NH2  . ARG   A   131 ? 0.2991 0.2097 0.3247 0.0395  -0.0922 -0.0075 ? ? ? ? ? ? 131 ARG   A   NH2  
1043 N  N    . PRO   A   132 ? 0.1754 0.1936 0.2727 0.0211  -0.0517 -0.0022 ? ? ? ? ? ? 132 PRO   A   N    
1044 C  CA   . PRO   A   132 ? 0.1872 0.1756 0.2732 0.0134  -0.0427 0.0117  ? ? ? ? ? ? 132 PRO   A   CA   
1045 C  C    . PRO   A   132 ? 0.1973 0.1689 0.2786 0.0326  -0.0450 -0.0171 ? ? ? ? ? ? 132 PRO   A   C    
1046 O  O    . PRO   A   132 ? 0.2236 0.2264 0.2943 0.0169  -0.0362 -0.0090 ? ? ? ? ? ? 132 PRO   A   O    
1047 C  CB   . PRO   A   132 ? 0.1893 0.1733 0.3015 0.0313  -0.0155 -0.0106 ? ? ? ? ? ? 132 PRO   A   CB   
1048 C  CG   . PRO   A   132 ? 0.2002 0.1984 0.3039 0.0196  -0.0274 -0.0007 ? ? ? ? ? ? 132 PRO   A   CG   
1049 C  CD   . PRO   A   132 ? 0.1813 0.2358 0.2664 0.0244  -0.0477 0.0113  ? ? ? ? ? ? 132 PRO   A   CD   
1050 N  N    . ASN   A   133 ? 0.1982 0.1846 0.2575 0.0177  -0.0481 -0.0098 ? ? ? ? ? ? 133 ASN   A   N    
1051 C  CA   . ASN   A   133 ? 0.2349 0.1844 0.2538 0.0200  -0.0631 -0.0072 ? ? ? ? ? ? 133 ASN   A   CA   
1052 C  C    . ASN   A   133 ? 0.2329 0.1632 0.2848 -0.0017 -0.0518 -0.0379 ? ? ? ? ? ? 133 ASN   A   C    
1053 O  O    . ASN   A   133 ? 0.2405 0.2041 0.3036 0.0091  -0.0583 -0.0250 ? ? ? ? ? ? 133 ASN   A   O    
1054 C  CB   . ASN   A   133 ? 0.2305 0.2074 0.2307 0.0117  -0.0765 -0.0137 ? ? ? ? ? ? 133 ASN   A   CB   
1055 C  CG   . ASN   A   133 ? 0.2253 0.2078 0.2268 0.0387  -0.0771 -0.0208 ? ? ? ? ? ? 133 ASN   A   CG   
1056 O  OD1  . ASN   A   133 ? 0.1899 0.2047 0.2597 0.0123  -0.0637 -0.0433 ? ? ? ? ? ? 133 ASN   A   OD1  
1057 N  ND2  . ASN   A   133 ? 0.2391 0.2416 0.2778 0.0223  -0.0521 -0.0194 ? ? ? ? ? ? 133 ASN   A   ND2  
1058 N  N    . PHE   A   134 ? 0.2017 0.1666 0.2246 -0.0011 -0.0683 -0.0124 ? ? ? ? ? ? 134 PHE   A   N    
1059 C  CA   . PHE   A   134 ? 0.2059 0.1802 0.2614 0.0230  -0.0459 -0.0115 ? ? ? ? ? ? 134 PHE   A   CA   
1060 C  C    . PHE   A   134 ? 0.2075 0.2098 0.2538 0.0333  -0.0541 -0.0006 ? ? ? ? ? ? 134 PHE   A   C    
1061 O  O    . PHE   A   134 ? 0.3062 0.2041 0.3736 0.0491  -0.0079 0.0431  ? ? ? ? ? ? 134 PHE   A   O    
1062 C  CB   . PHE   A   134 ? 0.2132 0.1865 0.2522 0.0290  -0.0512 -0.0165 ? ? ? ? ? ? 134 PHE   A   CB   
1063 C  CG   . PHE   A   134 ? 0.2108 0.2221 0.2606 0.0049  -0.0510 0.0074  ? ? ? ? ? ? 134 PHE   A   CG   
1064 C  CD1  . PHE   A   134 ? 0.2463 0.1964 0.2726 0.0239  -0.0677 -0.0081 ? ? ? ? ? ? 134 PHE   A   CD1  
1065 C  CD2  . PHE   A   134 ? 0.2014 0.2179 0.2947 0.0406  -0.0629 0.0210  ? ? ? ? ? ? 134 PHE   A   CD2  
1066 C  CE1  . PHE   A   134 ? 0.2485 0.2199 0.3458 0.0092  -0.0745 -0.0314 ? ? ? ? ? ? 134 PHE   A   CE1  
1067 C  CE2  . PHE   A   134 ? 0.2069 0.2346 0.3459 0.0391  -0.0298 0.0020  ? ? ? ? ? ? 134 PHE   A   CE2  
1068 C  CZ   . PHE   A   134 ? 0.2611 0.2721 0.3178 0.0338  -0.0527 -0.0179 ? ? ? ? ? ? 134 PHE   A   CZ   
1069 N  N    . THR   A   135 ? 0.2036 0.2095 0.2766 0.0329  -0.0467 -0.0027 ? ? ? ? ? ? 135 THR   A   N    
1070 C  CA   . THR   A   135 ? 0.1978 0.1853 0.2389 0.0208  -0.0406 0.0181  ? ? ? ? ? ? 135 THR   A   CA   
1071 C  C    . THR   A   135 ? 0.1887 0.2344 0.2483 0.0284  -0.0431 0.0040  ? ? ? ? ? ? 135 THR   A   C    
1072 O  O    . THR   A   135 ? 0.2122 0.1852 0.2552 0.0231  -0.0717 -0.0064 ? ? ? ? ? ? 135 THR   A   O    
1073 C  CB   . THR   A   135 ? 0.2118 0.2014 0.2727 0.0094  -0.0524 0.0061  ? ? ? ? ? ? 135 THR   A   CB   
1074 O  OG1  . THR   A   135 ? 0.1802 0.1950 0.2869 0.0108  -0.0831 -0.0038 ? ? ? ? ? ? 135 THR   A   OG1  
1075 C  CG2  . THR   A   135 ? 0.2028 0.2246 0.2889 0.0312  -0.0605 -0.0115 ? ? ? ? ? ? 135 THR   A   CG2  
1076 N  N    . ILE   A   136 ? 0.1865 0.2191 0.2527 0.0520  -0.0707 -0.0040 ? ? ? ? ? ? 136 ILE   A   N    
1077 C  CA   . ILE   A   136 ? 0.2052 0.2184 0.2539 0.0539  -0.0569 -0.0088 ? ? ? ? ? ? 136 ILE   A   CA   
1078 C  C    . ILE   A   136 ? 0.2027 0.2135 0.2479 0.0472  -0.0628 -0.0171 ? ? ? ? ? ? 136 ILE   A   C    
1079 O  O    . ILE   A   136 ? 0.2159 0.2426 0.2512 0.0093  -0.0865 -0.0152 ? ? ? ? ? ? 136 ILE   A   O    
1080 C  CB   . ILE   A   136 ? 0.2797 0.2283 0.3080 0.0200  -0.0464 -0.0137 ? ? ? ? ? ? 136 ILE   A   CB   
1081 C  CG1  . ILE   A   136 ? 0.2898 0.2498 0.3219 0.0218  -0.0892 0.0020  ? ? ? ? ? ? 136 ILE   A   CG1  
1082 C  CG2  . ILE   A   136 ? 0.2845 0.2361 0.3495 -0.0160 -0.0358 -0.0676 ? ? ? ? ? ? 136 ILE   A   CG2  
1083 C  CD1  . ILE   A   136 ? 0.3589 0.2433 0.2905 0.0353  -0.0846 0.0079  ? ? ? ? ? ? 136 ILE   A   CD1  
1084 N  N    . LYS   A   137 ? 0.2379 0.2269 0.2451 0.0350  -0.0841 -0.0012 ? ? ? ? ? ? 137 LYS   A   N    
1085 C  CA   . LYS   A   137 ? 0.2325 0.2363 0.2743 0.0459  -0.0696 0.0023  ? ? ? ? ? ? 137 LYS   A   CA   
1086 C  C    . LYS   A   137 ? 0.2436 0.2127 0.2746 0.0355  -0.0647 0.0094  ? ? ? ? ? ? 137 LYS   A   C    
1087 O  O    . LYS   A   137 ? 0.2921 0.2787 0.2755 0.0465  -0.0656 0.0045  ? ? ? ? ? ? 137 LYS   A   O    
1088 C  CB   . LYS   A   137 ? 0.2750 0.2486 0.3231 0.0425  -0.0819 0.0357  ? ? ? ? ? ? 137 LYS   A   CB   
1089 C  CG   . LYS   A   137 ? 0.3724 0.3461 0.3451 0.0456  -0.0239 -0.0082 ? ? ? ? ? ? 137 LYS   A   CG   
1090 C  CD   . LYS   A   137 ? 0.4740 0.3739 0.4538 0.0656  -0.0119 0.0352  ? ? ? ? ? ? 137 LYS   A   CD   
1091 C  CE   . LYS   A   137 ? 0.5829 0.5289 0.5582 0.0709  0.0218  -0.0827 ? ? ? ? ? ? 137 LYS   A   CE   
1092 N  NZ   . LYS   A   137 ? 0.6888 0.6320 0.6018 0.0921  -0.0355 -0.0833 ? ? ? ? ? ? 137 LYS   A   NZ   
1093 N  N    . GLY   A   138 ? 0.2110 0.2029 0.2622 0.0142  -0.0717 0.0039  ? ? ? ? ? ? 138 GLY   A   N    
1094 C  CA   . GLY   A   138 ? 0.2106 0.2465 0.2562 0.0339  -0.0611 -0.0086 ? ? ? ? ? ? 138 GLY   A   CA   
1095 C  C    . GLY   A   138 ? 0.2211 0.2512 0.2596 0.0316  -0.0528 -0.0063 ? ? ? ? ? ? 138 GLY   A   C    
1096 O  O    . GLY   A   138 ? 0.2195 0.2376 0.3384 0.0447  -0.0777 -0.0087 ? ? ? ? ? ? 138 GLY   A   O    
1097 N  N    . SER   A   139 ? 0.1914 0.2378 0.2472 0.0238  -0.0648 -0.0153 ? ? ? ? ? ? 139 SER   A   N    
1098 C  CA   . SER   A   139 ? 0.2023 0.2072 0.2587 0.0303  -0.0410 -0.0054 ? ? ? ? ? ? 139 SER   A   CA   
1099 C  C    . SER   A   139 ? 0.2145 0.2360 0.2547 0.0419  -0.0616 0.0032  ? ? ? ? ? ? 139 SER   A   C    
1100 O  O    . SER   A   139 ? 0.2561 0.2509 0.2527 0.0424  -0.0857 -0.0175 ? ? ? ? ? ? 139 SER   A   O    
1101 C  CB   . SER   A   139 ? 0.2469 0.2221 0.2650 0.0207  -0.0302 0.0192  ? ? ? ? ? ? 139 SER   A   CB   
1102 O  OG   . SER   A   139 ? 0.2328 0.2669 0.2931 0.0032  -0.0395 0.0008  ? ? ? ? ? ? 139 SER   A   OG   
1103 N  N    . PHE   A   140 ? 0.2240 0.2411 0.2614 0.0384  -0.0695 -0.0092 ? ? ? ? ? ? 140 PHE   A   N    
1104 C  CA   . PHE   A   140 ? 0.1971 0.2347 0.2825 0.0397  -0.0798 -0.0088 ? ? ? ? ? ? 140 PHE   A   CA   
1105 C  C    . PHE   A   140 ? 0.1836 0.2692 0.3083 0.0546  -0.0789 0.0157  ? ? ? ? ? ? 140 PHE   A   C    
1106 O  O    . PHE   A   140 ? 0.2389 0.2823 0.3160 0.0555  -0.0643 -0.0046 ? ? ? ? ? ? 140 PHE   A   O    
1107 C  CB   . PHE   A   140 ? 0.2330 0.2012 0.2608 0.0746  -0.0814 0.0254  ? ? ? ? ? ? 140 PHE   A   CB   
1108 C  CG   . PHE   A   140 ? 0.2612 0.2554 0.2415 0.0430  -0.0784 -0.0081 ? ? ? ? ? ? 140 PHE   A   CG   
1109 C  CD1  . PHE   A   140 ? 0.2383 0.2426 0.2738 0.0561  -0.0654 -0.0117 ? ? ? ? ? ? 140 PHE   A   CD1  
1110 C  CD2  . PHE   A   140 ? 0.2681 0.2854 0.2291 0.0273  -0.0646 -0.0338 ? ? ? ? ? ? 140 PHE   A   CD2  
1111 C  CE1  . PHE   A   140 ? 0.2463 0.3072 0.2338 0.0415  -0.0619 0.0061  ? ? ? ? ? ? 140 PHE   A   CE1  
1112 C  CE2  . PHE   A   140 ? 0.2554 0.3027 0.2782 0.0336  -0.0386 -0.0235 ? ? ? ? ? ? 140 PHE   A   CE2  
1113 C  CZ   . PHE   A   140 ? 0.2646 0.2997 0.2511 0.0202  -0.0400 -0.0115 ? ? ? ? ? ? 140 PHE   A   CZ   
1114 N  N    . LEU   A   141 ? 0.2146 0.2864 0.3143 0.0742  -0.0549 -0.0138 ? ? ? ? ? ? 141 LEU   A   N    
1115 C  CA   . LEU   A   141 ? 0.2179 0.3155 0.3706 0.0625  -0.0770 0.0080  ? ? ? ? ? ? 141 LEU   A   CA   
1116 C  C    . LEU   A   141 ? 0.1922 0.3306 0.3817 0.1031  -0.0963 0.0166  ? ? ? ? ? ? 141 LEU   A   C    
1117 O  O    . LEU   A   141 ? 0.2559 0.2827 0.3735 0.1040  -0.0809 0.0096  ? ? ? ? ? ? 141 LEU   A   O    
1118 C  CB   . LEU   A   141 ? 0.2507 0.3557 0.3587 0.0450  -0.0721 0.0000  ? ? ? ? ? ? 141 LEU   A   CB   
1119 C  CG   . LEU   A   141 ? 0.2632 0.4016 0.3613 0.0836  -0.0437 0.0103  ? ? ? ? ? ? 141 LEU   A   CG   
1120 C  CD1  . LEU   A   141 ? 0.2901 0.4817 0.3408 0.0757  -0.0178 0.0459  ? ? ? ? ? ? 141 LEU   A   CD1  
1121 C  CD2  . LEU   A   141 ? 0.2989 0.3902 0.3954 0.0487  -0.0753 0.0552  ? ? ? ? ? ? 141 LEU   A   CD2  
1122 N  N    . ASN   A   142 ? 0.1920 0.4028 0.3977 0.0961  -0.0988 -0.0064 ? ? ? ? ? ? 142 ASN   A   N    
1123 C  CA   . ASN   A   142 ? 0.2320 0.4164 0.3916 0.1210  -0.1063 0.0044  ? ? ? ? ? ? 142 ASN   A   CA   
1124 C  C    . ASN   A   142 ? 0.2705 0.4115 0.3348 0.1342  -0.0708 0.0325  ? ? ? ? ? ? 142 ASN   A   C    
1125 O  O    . ASN   A   142 ? 0.2919 0.4515 0.3294 0.1758  -0.0742 0.0256  ? ? ? ? ? ? 142 ASN   A   O    
1126 C  CB   . ASN   A   142 ? 0.2095 0.4323 0.4596 0.1441  -0.0856 0.0539  ? ? ? ? ? ? 142 ASN   A   CB   
1127 C  CG   . ASN   A   142 ? 0.2907 0.5478 0.4566 0.1644  -0.1574 0.0813  ? ? ? ? ? ? 142 ASN   A   CG   
1128 O  OD1  . ASN   A   142 ? 0.3484 0.6556 0.4875 0.0976  -0.1401 0.0534  ? ? ? ? ? ? 142 ASN   A   OD1  
1129 N  ND2  . ASN   A   142 ? 0.3350 0.5980 0.6303 0.1844  -0.0461 0.1009  ? ? ? ? ? ? 142 ASN   A   ND2  
1130 N  N    . GLY   A   143 ? 0.2477 0.3968 0.3354 0.1167  -0.0974 0.0226  ? ? ? ? ? ? 143 GLY   A   N    
1131 C  CA   . GLY   A   143 ? 0.3297 0.3552 0.3703 0.1461  -0.0429 0.0408  ? ? ? ? ? ? 143 GLY   A   CA   
1132 C  C    . GLY   A   143 ? 0.3451 0.2873 0.3215 0.1502  -0.0559 0.0528  ? ? ? ? ? ? 143 GLY   A   C    
1133 O  O    . GLY   A   143 ? 0.3699 0.3064 0.2988 0.1550  -0.0751 0.0405  ? ? ? ? ? ? 143 GLY   A   O    
1134 N  N    . SER   A   144 ? 0.3519 0.2997 0.3030 0.1692  -0.0611 0.0100  ? ? ? ? ? ? 144 SER   A   N    
1135 C  CA   . SER   A   144 ? 0.3362 0.2590 0.2818 0.1271  -0.0484 0.0361  ? ? ? ? ? ? 144 SER   A   CA   
1136 C  C    . SER   A   144 ? 0.3092 0.2388 0.2636 0.1105  -0.0685 0.0092  ? ? ? ? ? ? 144 SER   A   C    
1137 O  O    . SER   A   144 ? 0.2903 0.2454 0.2895 0.0883  -0.0596 0.0245  ? ? ? ? ? ? 144 SER   A   O    
1138 C  CB   . SER   A   144 ? 0.3199 0.2689 0.2573 0.1162  -0.0972 0.0442  ? ? ? ? ? ? 144 SER   A   CB   
1139 O  OG   . SER   A   144 ? 0.3060 0.2677 0.3178 0.1125  -0.1030 0.0135  ? ? ? ? ? ? 144 SER   A   OG   
1140 N  N    . CYS   A   145 ? 0.2957 0.2973 0.2746 0.1331  -0.0827 0.0133  ? ? ? ? ? ? 145 CYS   A   N    
1141 C  CA   . CYS   A   145 ? 0.3509 0.3224 0.2480 0.1268  -0.0776 0.0313  ? ? ? ? ? ? 145 CYS   A   CA   
1142 C  C    . CYS   A   145 ? 0.3415 0.3316 0.2302 0.1174  -0.0518 0.0307  ? ? ? ? ? ? 145 CYS   A   C    
1143 O  O    . CYS   A   145 ? 0.3720 0.3253 0.3144 0.1567  -0.0923 0.0073  ? ? ? ? ? ? 145 CYS   A   O    
1144 C  CB   . CYS   A   145 ? 0.4083 0.3122 0.2296 0.1252  -0.0758 0.0238  ? ? ? ? ? ? 145 CYS   A   CB   
1145 S  SG   . CYS   A   145 ? 0.4463 0.3527 0.3113 0.0860  -0.0936 0.0026  ? ? ? ? ? ? 145 CYS   A   SG   
1146 N  N    . GLY   A   146 ? 0.3293 0.2340 0.2332 0.1085  -0.0682 0.0320  ? ? ? ? ? ? 146 GLY   A   N    
1147 C  CA   . GLY   A   146 ? 0.3753 0.2600 0.2809 0.0912  -0.0626 0.0108  ? ? ? ? ? ? 146 GLY   A   CA   
1148 C  C    . GLY   A   146 ? 0.3259 0.2473 0.2565 0.0702  -0.0246 0.0202  ? ? ? ? ? ? 146 GLY   A   C    
1149 O  O    . GLY   A   146 ? 0.3823 0.2361 0.2873 0.0434  -0.0555 0.0458  ? ? ? ? ? ? 146 GLY   A   O    
1150 N  N    . SER   A   147 ? 0.3753 0.2533 0.2450 0.0594  -0.0621 0.0311  ? ? ? ? ? ? 147 SER   A   N    
1151 C  CA   . SER   A   147 ? 0.3558 0.2251 0.2256 0.0704  -0.0520 0.0031  ? ? ? ? ? ? 147 SER   A   CA   
1152 C  C    . SER   A   147 ? 0.3670 0.2205 0.2401 0.0324  -0.0239 -0.0010 ? ? ? ? ? ? 147 SER   A   C    
1153 O  O    . SER   A   147 ? 0.3744 0.2367 0.1946 0.0782  -0.0685 0.0187  ? ? ? ? ? ? 147 SER   A   O    
1154 C  CB   . SER   A   147 ? 0.3194 0.2376 0.2450 0.0580  -0.0456 0.0040  ? ? ? ? ? ? 147 SER   A   CB   
1155 O  OG   . SER   A   147 ? 0.3480 0.2679 0.2472 0.0944  -0.0265 0.0325  ? ? ? ? ? ? 147 SER   A   OG   
1156 N  N    . VAL   A   148 ? 0.3859 0.1785 0.2481 0.0128  -0.0187 -0.0006 ? ? ? ? ? ? 148 VAL   A   N    
1157 C  CA   . VAL   A   148 ? 0.3732 0.1939 0.2249 0.0359  -0.0285 0.0174  ? ? ? ? ? ? 148 VAL   A   CA   
1158 C  C    . VAL   A   148 ? 0.3231 0.1614 0.2244 0.0053  -0.0538 -0.0042 ? ? ? ? ? ? 148 VAL   A   C    
1159 O  O    . VAL   A   148 ? 0.3758 0.1796 0.2328 0.0476  -0.0422 0.0107  ? ? ? ? ? ? 148 VAL   A   O    
1160 C  CB   . VAL   A   148 ? 0.4011 0.1972 0.2447 0.0276  -0.0537 0.0280  ? ? ? ? ? ? 148 VAL   A   CB   
1161 C  CG1  . VAL   A   148 ? 0.3861 0.2152 0.2547 0.0519  -0.0571 0.0309  ? ? ? ? ? ? 148 VAL   A   CG1  
1162 C  CG2  . VAL   A   148 ? 0.3863 0.2350 0.2394 0.0160  -0.0618 0.0128  ? ? ? ? ? ? 148 VAL   A   CG2  
1163 N  N    . GLY   A   149 ? 0.3411 0.2046 0.2089 0.0397  -0.0642 0.0066  ? ? ? ? ? ? 149 GLY   A   N    
1164 C  CA   . GLY   A   149 ? 0.3150 0.1930 0.2139 0.0234  -0.0713 0.0099  ? ? ? ? ? ? 149 GLY   A   CA   
1165 C  C    . GLY   A   149 ? 0.3477 0.1982 0.2219 -0.0041 -0.0563 0.0118  ? ? ? ? ? ? 149 GLY   A   C    
1166 O  O    . GLY   A   149 ? 0.3397 0.2126 0.2131 -0.0178 -0.0572 0.0038  ? ? ? ? ? ? 149 GLY   A   O    
1167 N  N    . PHE   A   150 ? 0.3185 0.1772 0.2118 -0.0144 -0.0450 0.0261  ? ? ? ? ? ? 150 PHE   A   N    
1168 C  CA   . PHE   A   150 ? 0.3155 0.1807 0.2193 0.0007  -0.0539 0.0160  ? ? ? ? ? ? 150 PHE   A   CA   
1169 C  C    . PHE   A   150 ? 0.3149 0.2018 0.2120 0.0004  -0.0649 0.0076  ? ? ? ? ? ? 150 PHE   A   C    
1170 O  O    . PHE   A   150 ? 0.2964 0.1976 0.2321 -0.0390 -0.0570 -0.0255 ? ? ? ? ? ? 150 PHE   A   O    
1171 C  CB   . PHE   A   150 ? 0.3673 0.1860 0.2478 0.0227  -0.0572 0.0045  ? ? ? ? ? ? 150 PHE   A   CB   
1172 C  CG   . PHE   A   150 ? 0.3808 0.1415 0.2757 0.0455  -0.0255 -0.0049 ? ? ? ? ? ? 150 PHE   A   CG   
1173 C  CD1  . PHE   A   150 ? 0.4037 0.1815 0.3399 0.0232  -0.0291 -0.0454 ? ? ? ? ? ? 150 PHE   A   CD1  
1174 C  CD2  . PHE   A   150 ? 0.4307 0.2090 0.3022 0.0483  -0.0472 -0.0404 ? ? ? ? ? ? 150 PHE   A   CD2  
1175 C  CE1  . PHE   A   150 ? 0.4549 0.2092 0.3516 0.0574  -0.0105 -0.0561 ? ? ? ? ? ? 150 PHE   A   CE1  
1176 C  CE2  . PHE   A   150 ? 0.4485 0.1862 0.3374 0.0839  -0.0102 -0.0210 ? ? ? ? ? ? 150 PHE   A   CE2  
1177 C  CZ   . PHE   A   150 ? 0.4349 0.2333 0.3253 0.0831  -0.0038 -0.0093 ? ? ? ? ? ? 150 PHE   A   CZ   
1178 N  N    . ASN   A   151 ? 0.3443 0.2444 0.2265 -0.0370 -0.0752 0.0345  ? ? ? ? ? ? 151 ASN   A   N    
1179 C  CA   . ASN   A   151 ? 0.3592 0.2101 0.2062 -0.0746 -0.0874 0.0077  ? ? ? ? ? ? 151 ASN   A   CA   
1180 C  C    . ASN   A   151 ? 0.3853 0.2087 0.2169 -0.0889 -0.0686 0.0121  ? ? ? ? ? ? 151 ASN   A   C    
1181 O  O    . ASN   A   151 ? 0.4419 0.1984 0.2401 -0.0742 -0.0944 0.0140  ? ? ? ? ? ? 151 ASN   A   O    
1182 C  CB   . ASN   A   151 ? 0.3569 0.2251 0.2364 -0.0763 -0.0873 -0.0041 ? ? ? ? ? ? 151 ASN   A   CB   
1183 C  CG   . ASN   A   151 ? 0.3847 0.2179 0.2482 -0.0669 -0.0611 -0.0067 ? ? ? ? ? ? 151 ASN   A   CG   
1184 O  OD1  . ASN   A   151 ? 0.5514 0.2408 0.2715 -0.0903 -0.0796 0.0292  ? ? ? ? ? ? 151 ASN   A   OD1  
1185 N  ND2  . ASN   A   151 ? 0.3991 0.2757 0.2380 -0.0356 -0.0663 -0.0157 ? ? ? ? ? ? 151 ASN   A   ND2  
1186 N  N    . ILE   A   152 ? 0.3873 0.2317 0.2210 -0.1085 -0.0819 0.0321  ? ? ? ? ? ? 152 ILE   A   N    
1187 C  CA   . ILE   A   152 ? 0.4464 0.2127 0.3038 -0.1076 -0.0760 0.0167  ? ? ? ? ? ? 152 ILE   A   CA   
1188 C  C    . ILE   A   152 ? 0.4569 0.2603 0.4086 -0.1494 -0.1223 0.0476  ? ? ? ? ? ? 152 ILE   A   C    
1189 O  O    . ILE   A   152 ? 0.5394 0.2569 0.4154 -0.1100 -0.2082 0.0265  ? ? ? ? ? ? 152 ILE   A   O    
1190 C  CB   . ILE   A   152 ? 0.4957 0.2384 0.3495 -0.1426 -0.0007 0.0048  ? ? ? ? ? ? 152 ILE   A   CB   
1191 C  CG1  . ILE   A   152 ? 0.4986 0.2658 0.3737 -0.1366 0.0056  -0.0431 ? ? ? ? ? ? 152 ILE   A   CG1  
1192 C  CG2  . ILE   A   152 ? 0.5929 0.2973 0.3286 -0.1469 -0.0133 -0.0584 ? ? ? ? ? ? 152 ILE   A   CG2  
1193 C  CD1  . ILE   A   152 ? 0.5470 0.2768 0.4404 -0.1150 0.0278  -0.0489 ? ? ? ? ? ? 152 ILE   A   CD1  
1194 N  N    . ASP   A   153 ? 0.5517 0.2736 0.5265 -0.1758 -0.1062 0.1204  ? ? ? ? ? ? 153 ASP   A   N    
1195 C  CA   . ASP   A   153 ? 0.5819 0.3798 0.6023 -0.2021 -0.1465 0.0551  ? ? ? ? ? ? 153 ASP   A   CA   
1196 C  C    . ASP   A   153 ? 0.7370 0.3867 0.5465 -0.2294 -0.1830 0.0774  ? ? ? ? ? ? 153 ASP   A   C    
1197 O  O    . ASP   A   153 ? 0.8217 0.4155 0.5590 -0.2265 -0.1091 0.1033  ? ? ? ? ? ? 153 ASP   A   O    
1198 C  CB   . ASP   A   153 ? 0.6609 0.5831 0.7949 -0.1306 -0.0340 -0.0111 ? ? ? ? ? ? 153 ASP   A   CB   
1199 C  CG   . ASP   A   153 ? 0.7658 0.7087 0.8427 -0.1739 -0.0427 0.0328  ? ? ? ? ? ? 153 ASP   A   CG   
1200 O  OD1  . ASP   A   153 ? 0.8659 0.6960 0.8777 -0.2606 0.0377  -0.3237 ? ? ? ? ? ? 153 ASP   A   OD1  
1201 O  OD2  . ASP   A   153 ? 0.7887 0.7706 1.3007 -0.3557 -0.0393 -0.1461 ? ? ? ? ? ? 153 ASP   A   OD2  
1202 N  N    . TYR   A   154 ? 0.9028 0.4429 0.5622 -0.1753 -0.2645 0.0430  ? ? ? ? ? ? 154 TYR   A   N    
1203 C  CA   . TYR   A   154 ? 0.9014 0.4925 0.6731 -0.1276 -0.2368 -0.0244 ? ? ? ? ? ? 154 TYR   A   CA   
1204 C  C    . TYR   A   154 ? 1.0252 0.4006 0.6002 -0.0719 -0.2243 -0.1092 ? ? ? ? ? ? 154 TYR   A   C    
1205 O  O    . TYR   A   154 ? 0.9476 0.8574 0.7310 -0.0887 -0.1923 -0.2239 ? ? ? ? ? ? 154 TYR   A   O    
1206 C  CB   . TYR   A   154 ? 0.9154 0.5760 0.7476 -0.1537 -0.1934 -0.0095 ? ? ? ? ? ? 154 TYR   A   CB   
1207 C  CG   . TYR   A   154 ? 0.8322 0.8011 0.8300 -0.1658 -0.2651 -0.0165 ? ? ? ? ? ? 154 TYR   A   CG   
1208 C  CD1  . TYR   A   154 ? 0.9140 0.9904 0.7870 -0.0012 -0.2487 0.1071  ? ? ? ? ? ? 154 TYR   A   CD1  
1209 C  CD2  . TYR   A   154 ? 0.8105 0.8529 0.8642 -0.1517 -0.2227 -0.0158 ? ? ? ? ? ? 154 TYR   A   CD2  
1210 C  CE1  . TYR   A   154 ? 0.8529 1.1661 0.7743 0.0041  -0.3022 0.1061  ? ? ? ? ? ? 154 TYR   A   CE1  
1211 C  CE2  . TYR   A   154 ? 0.8298 0.9760 0.9146 -0.1015 -0.2651 -0.0252 ? ? ? ? ? ? 154 TYR   A   CE2  
1212 C  CZ   . TYR   A   154 ? 0.9172 1.1005 0.9037 0.0112  -0.2904 0.0844  ? ? ? ? ? ? 154 TYR   A   CZ   
1213 O  OH   . TYR   A   154 ? 1.1024 0.9656 0.9728 0.0705  -0.1904 0.2124  ? ? ? ? ? ? 154 TYR   A   OH   
1214 N  N    . ASP   A   155 ? 1.1266 0.5087 0.3790 -0.0181 -0.2095 -0.0913 ? ? ? ? ? ? 155 ASP   A   N    
1215 C  CA   . ASP   A   155 ? 1.0518 0.5466 0.5554 -0.0576 -0.1527 -0.0247 ? ? ? ? ? ? 155 ASP   A   CA   
1216 C  C    . ASP   A   155 ? 0.9106 0.4205 0.4964 -0.0668 -0.0415 -0.1013 ? ? ? ? ? ? 155 ASP   A   C    
1217 O  O    . ASP   A   155 ? 0.8538 0.4637 0.4505 -0.0510 0.0206  -0.1254 ? ? ? ? ? ? 155 ASP   A   O    
1218 C  CB   . ASP   A   155 ? 1.0927 0.6052 0.6889 -0.0996 -0.2165 -0.1638 ? ? ? ? ? ? 155 ASP   A   CB   
1219 C  CG   . ASP   A   155 ? 1.1570 0.7218 0.8992 -0.1332 -0.1459 -0.0310 ? ? ? ? ? ? 155 ASP   A   CG   
1220 O  OD1  . ASP   A   155 ? 0.9539 0.8880 0.9123 -0.0954 -0.1816 0.0980  ? ? ? ? ? ? 155 ASP   A   OD1  
1221 O  OD2  . ASP   A   155 ? 1.3634 0.6907 1.1411 -0.1969 -0.0957 -0.0473 ? ? ? ? ? ? 155 ASP   A   OD2  
1222 N  N    . CYS   A   156 ? 0.7968 0.3450 0.3158 -0.1425 -0.0504 -0.0107 ? ? ? ? ? ? 156 CYS   A   N    
1223 C  CA   . CYS   A   156 ? 0.6226 0.2315 0.3088 -0.1382 -0.0711 -0.0291 ? ? ? ? ? ? 156 CYS   A   CA   
1224 C  C    . CYS   A   156 ? 0.5634 0.2300 0.3057 -0.1003 -0.1029 -0.0335 ? ? ? ? ? ? 156 CYS   A   C    
1225 O  O    . CYS   A   156 ? 0.5789 0.2617 0.2899 -0.0760 -0.0935 -0.0147 ? ? ? ? ? ? 156 CYS   A   O    
1226 C  CB   . CYS   A   156 ? 0.6219 0.2859 0.3607 -0.1475 -0.0533 -0.0061 ? ? ? ? ? ? 156 CYS   A   CB   
1227 S  SG   . CYS   A   156 ? 0.7170 0.3670 0.3404 -0.1611 0.0002  -0.0310 ? ? ? ? ? ? 156 CYS   A   SG   
1228 N  N    . VAL   A   157 ? 0.5310 0.2105 0.2457 -0.0856 -0.0542 -0.0223 ? ? ? ? ? ? 157 VAL   A   N    
1229 C  CA   . VAL   A   157 ? 0.5134 0.1866 0.2435 -0.0795 -0.0191 -0.0239 ? ? ? ? ? ? 157 VAL   A   CA   
1230 C  C    . VAL   A   157 ? 0.4815 0.1738 0.2286 -0.0527 -0.0227 0.0170  ? ? ? ? ? ? 157 VAL   A   C    
1231 O  O    . VAL   A   157 ? 0.5595 0.1910 0.2080 -0.0921 -0.0508 0.0106  ? ? ? ? ? ? 157 VAL   A   O    
1232 C  CB   . VAL   A   157 ? 0.5338 0.2312 0.2452 -0.0414 -0.0207 0.0198  ? ? ? ? ? ? 157 VAL   A   CB   
1233 C  CG1  . VAL   A   157 ? 0.5207 0.2022 0.2716 -0.0289 -0.0026 0.0309  ? ? ? ? ? ? 157 VAL   A   CG1  
1234 C  CG2  . VAL   A   157 ? 0.6251 0.2706 0.2756 0.0092  -0.0033 0.0057  ? ? ? ? ? ? 157 VAL   A   CG2  
1235 N  N    . SER   A   158 ? 0.4380 0.1769 0.2515 -0.0413 -0.0383 -0.0096 ? ? ? ? ? ? 158 SER   A   N    
1236 C  CA   . SER   A   158 ? 0.4190 0.2352 0.2202 -0.0488 -0.0440 0.0011  ? ? ? ? ? ? 158 SER   A   CA   
1237 C  C    . SER   A   158 ? 0.3862 0.2150 0.2316 -0.0138 -0.0600 0.0188  ? ? ? ? ? ? 158 SER   A   C    
1238 O  O    . SER   A   158 ? 0.3867 0.2192 0.2406 -0.0571 -0.0872 0.0075  ? ? ? ? ? ? 158 SER   A   O    
1239 C  CB   . SER   A   158 ? 0.4416 0.2763 0.2811 -0.0276 -0.0599 0.0105  ? ? ? ? ? ? 158 SER   A   CB   
1240 O  OG   . SER   A   158 ? 0.5026 0.3317 0.3355 -0.0749 -0.0594 -0.0113 ? ? ? ? ? ? 158 SER   A   OG   
1241 N  N    . PHE   A   159 ? 0.3979 0.1501 0.2440 -0.0248 -0.0567 0.0322  ? ? ? ? ? ? 159 PHE   A   N    
1242 C  CA   . PHE   A   159 ? 0.3476 0.1956 0.2506 0.0079  -0.0423 0.0370  ? ? ? ? ? ? 159 PHE   A   CA   
1243 C  C    . PHE   A   159 ? 0.3697 0.2007 0.2645 -0.0119 -0.0486 0.0172  ? ? ? ? ? ? 159 PHE   A   C    
1244 O  O    . PHE   A   159 ? 0.3919 0.1793 0.2508 -0.0051 -0.0414 -0.0123 ? ? ? ? ? ? 159 PHE   A   O    
1245 C  CB   . PHE   A   159 ? 0.3726 0.1791 0.2428 0.0249  -0.0417 0.0133  ? ? ? ? ? ? 159 PHE   A   CB   
1246 C  CG   . PHE   A   159 ? 0.4142 0.1686 0.2708 0.0026  -0.0033 0.0103  ? ? ? ? ? ? 159 PHE   A   CG   
1247 C  CD1  . PHE   A   159 ? 0.3912 0.2011 0.2293 0.0033  -0.0360 0.0174  ? ? ? ? ? ? 159 PHE   A   CD1  
1248 C  CD2  . PHE   A   159 ? 0.4207 0.1771 0.2807 -0.0201 0.0128  0.0414  ? ? ? ? ? ? 159 PHE   A   CD2  
1249 C  CE1  . PHE   A   159 ? 0.4179 0.2009 0.2717 -0.0001 -0.0073 0.0146  ? ? ? ? ? ? 159 PHE   A   CE1  
1250 C  CE2  . PHE   A   159 ? 0.4382 0.1748 0.2903 0.0081  0.0020  0.0440  ? ? ? ? ? ? 159 PHE   A   CE2  
1251 C  CZ   . PHE   A   159 ? 0.4310 0.1732 0.2500 0.0182  -0.0089 0.0090  ? ? ? ? ? ? 159 PHE   A   CZ   
1252 N  N    . CYS   A   160 ? 0.3623 0.2049 0.2227 -0.0133 -0.0646 0.0098  ? ? ? ? ? ? 160 CYS   A   N    
1253 C  CA   . CYS   A   160 ? 0.3181 0.2232 0.2449 -0.0033 -0.0557 -0.0081 ? ? ? ? ? ? 160 CYS   A   CA   
1254 C  C    . CYS   A   160 ? 0.2813 0.2280 0.2225 0.0214  -0.0597 0.0395  ? ? ? ? ? ? 160 CYS   A   C    
1255 O  O    . CYS   A   160 ? 0.3164 0.2374 0.2817 0.0206  -0.0854 -0.0176 ? ? ? ? ? ? 160 CYS   A   O    
1256 C  CB   . CYS   A   160 ? 0.3284 0.2177 0.2137 0.0103  -0.0697 -0.0407 ? ? ? ? ? ? 160 CYS   A   CB   
1257 S  SG   . CYS   A   160 ? 0.3565 0.2045 0.2548 0.0150  -0.0609 0.0088  ? ? ? ? ? ? 160 CYS   A   SG   
1258 N  N    . TYR   A   161 ? 0.3008 0.1526 0.2282 0.0226  -0.0453 0.0066  ? ? ? ? ? ? 161 TYR   A   N    
1259 C  CA   . TYR   A   161 ? 0.3143 0.1604 0.2446 0.0294  -0.0699 0.0046  ? ? ? ? ? ? 161 TYR   A   CA   
1260 C  C    . TYR   A   161 ? 0.3242 0.2175 0.2126 0.0556  -0.0688 0.0169  ? ? ? ? ? ? 161 TYR   A   C    
1261 O  O    . TYR   A   161 ? 0.3531 0.2180 0.2034 0.0774  -0.0753 0.0215  ? ? ? ? ? ? 161 TYR   A   O    
1262 C  CB   . TYR   A   161 ? 0.3117 0.1699 0.2225 0.0493  -0.0764 0.0281  ? ? ? ? ? ? 161 TYR   A   CB   
1263 C  CG   . TYR   A   161 ? 0.2998 0.1675 0.2168 0.0583  -0.0735 0.0252  ? ? ? ? ? ? 161 TYR   A   CG   
1264 C  CD1  . TYR   A   161 ? 0.2882 0.2084 0.2286 0.0620  -0.0788 0.0102  ? ? ? ? ? ? 161 TYR   A   CD1  
1265 C  CD2  . TYR   A   161 ? 0.3072 0.1811 0.2370 0.0381  -0.0684 0.0093  ? ? ? ? ? ? 161 TYR   A   CD2  
1266 C  CE1  . TYR   A   161 ? 0.2944 0.2020 0.2276 0.0342  -0.0624 0.0089  ? ? ? ? ? ? 161 TYR   A   CE1  
1267 C  CE2  . TYR   A   161 ? 0.2771 0.1859 0.2436 0.0498  -0.0567 0.0229  ? ? ? ? ? ? 161 TYR   A   CE2  
1268 C  CZ   . TYR   A   161 ? 0.2803 0.1710 0.2310 0.0337  -0.0814 0.0267  ? ? ? ? ? ? 161 TYR   A   CZ   
1269 O  OH   . TYR   A   161 ? 0.2452 0.1989 0.2911 0.0464  -0.0899 0.0064  ? ? ? ? ? ? 161 TYR   A   OH   
1270 N  N    . MET   A   162 ? 0.2928 0.1787 0.1944 0.0479  -0.0486 0.0014  ? ? ? ? ? ? 162 MET   A   N    
1271 C  CA   . MET   A   162 ? 0.2886 0.2133 0.2681 0.0542  -0.0393 0.0046  ? ? ? ? ? ? 162 MET   A   CA   
1272 C  C    . MET   A   162 ? 0.2743 0.1891 0.1995 0.0686  -0.0485 0.0482  ? ? ? ? ? ? 162 MET   A   C    
1273 O  O    . MET   A   162 ? 0.2882 0.2107 0.2209 0.0646  -0.0437 0.0172  ? ? ? ? ? ? 162 MET   A   O    
1274 C  CB   . MET   A   162 ? 0.3336 0.2600 0.2533 0.0400  -0.0472 0.0246  ? ? ? ? ? ? 162 MET   A   CB   
1275 C  CG   . MET   A   162 ? 0.3594 0.2514 0.2679 0.0823  -0.0729 0.0495  ? ? ? ? ? ? 162 MET   A   CG   
1276 S  SD   . MET   A   162 ? 0.4693 0.2661 0.3834 0.1057  -0.0881 0.0927  ? ? ? ? ? ? 162 MET   A   SD   
1277 C  CE   . MET   A   162 ? 0.4889 0.2026 0.4434 0.0572  -0.1552 0.1147  ? ? ? ? ? ? 162 MET   A   CE   
1278 N  N    . HIS   A   163 ? 0.2561 0.2117 0.2272 0.0773  -0.0491 0.0269  ? ? ? ? ? ? 163 HIS   A   N    
1279 C  CA   . HIS   A   163 ? 0.2401 0.2363 0.2550 0.0687  -0.0628 0.0254  ? ? ? ? ? ? 163 HIS   A   CA   
1280 C  C    . HIS   A   163 ? 0.2854 0.2349 0.2490 0.0787  -0.0759 -0.0031 ? ? ? ? ? ? 163 HIS   A   C    
1281 O  O    . HIS   A   163 ? 0.3248 0.2474 0.2537 0.1005  -0.0548 0.0154  ? ? ? ? ? ? 163 HIS   A   O    
1282 C  CB   . HIS   A   163 ? 0.2458 0.2728 0.2561 0.0631  -0.0729 0.0308  ? ? ? ? ? ? 163 HIS   A   CB   
1283 C  CG   . HIS   A   163 ? 0.2049 0.2502 0.2316 0.0808  -0.0732 0.0149  ? ? ? ? ? ? 163 HIS   A   CG   
1284 N  ND1  . HIS   A   163 ? 0.2618 0.2288 0.2745 0.0664  -0.0774 0.0248  ? ? ? ? ? ? 163 HIS   A   ND1  
1285 C  CD2  . HIS   A   163 ? 0.1970 0.2366 0.2798 0.1021  -0.0718 0.0154  ? ? ? ? ? ? 163 HIS   A   CD2  
1286 C  CE1  . HIS   A   163 ? 0.2583 0.2289 0.2728 0.0646  -0.0454 0.0256  ? ? ? ? ? ? 163 HIS   A   CE1  
1287 N  NE2  . HIS   A   163 ? 0.2490 0.2535 0.2784 0.0747  -0.0641 0.0123  ? ? ? ? ? ? 163 HIS   A   NE2  
1288 N  N    . HIS   A   164 ? 0.3251 0.2082 0.2386 0.0930  -0.0825 0.0095  ? ? ? ? ? ? 164 HIS   A   N    
1289 C  CA   . HIS   A   164 ? 0.2517 0.2650 0.2638 0.1131  -0.0751 0.0103  ? ? ? ? ? ? 164 HIS   A   CA   
1290 C  C    . HIS   A   164 ? 0.2407 0.2769 0.3075 0.1200  -0.0753 0.0000  ? ? ? ? ? ? 164 HIS   A   C    
1291 O  O    . HIS   A   164 ? 0.2664 0.3703 0.2972 0.1401  -0.1076 -0.0094 ? ? ? ? ? ? 164 HIS   A   O    
1292 C  CB   . HIS   A   164 ? 0.3012 0.2665 0.2101 0.0815  -0.0741 -0.0033 ? ? ? ? ? ? 164 HIS   A   CB   
1293 C  CG   . HIS   A   164 ? 0.3026 0.2510 0.2379 0.0930  -0.0820 0.0304  ? ? ? ? ? ? 164 HIS   A   CG   
1294 N  ND1  . HIS   A   164 ? 0.2875 0.2662 0.2207 0.0884  -0.0493 0.0378  ? ? ? ? ? ? 164 HIS   A   ND1  
1295 C  CD2  . HIS   A   164 ? 0.2792 0.2469 0.2307 0.0744  -0.0661 0.0321  ? ? ? ? ? ? 164 HIS   A   CD2  
1296 C  CE1  . HIS   A   164 ? 0.3361 0.2554 0.2588 0.0866  -0.0679 0.0587  ? ? ? ? ? ? 164 HIS   A   CE1  
1297 N  NE2  . HIS   A   164 ? 0.3399 0.2344 0.2443 0.1006  -0.0555 0.0392  ? ? ? ? ? ? 164 HIS   A   NE2  
1298 N  N    . MET   A   165 ? 0.2346 0.2858 0.2800 0.1081  -0.0825 0.0076  ? ? ? ? ? ? 165 MET   A   N    
1299 C  CA   . MET   A   165 ? 0.2510 0.3103 0.2825 0.0894  -0.0613 -0.0082 ? ? ? ? ? ? 165 MET   A   CA   
1300 C  C    . MET   A   165 ? 0.1951 0.3054 0.2758 0.0685  -0.0877 -0.0066 ? ? ? ? ? ? 165 MET   A   C    
1301 O  O    . MET   A   165 ? 0.2015 0.2807 0.2689 0.1080  -0.0808 -0.0130 ? ? ? ? ? ? 165 MET   A   O    
1302 C  CB   . MET   A   165 ? 0.3280 0.3565 0.2831 0.0649  -0.0388 -0.0086 ? ? ? ? ? ? 165 MET   A   CB   
1303 C  CG   . MET   A   165 ? 0.3522 0.3764 0.3217 0.0878  -0.0311 -0.0313 ? ? ? ? ? ? 165 MET   A   CG   
1304 S  SD   . MET   A   165 ? 0.5449 0.5368 0.3251 0.0949  -0.0619 -0.0492 ? ? ? ? ? ? 165 MET   A   SD   
1305 C  CE   . MET   A   165 ? 0.4726 0.5976 0.4191 0.1187  -0.1855 -0.0398 ? ? ? ? ? ? 165 MET   A   CE   
1306 N  N    . GLU   A   166 ? 0.2016 0.3389 0.2644 0.0627  -0.1085 -0.0060 ? ? ? ? ? ? 166 GLU   A   N    
1307 C  CA   . GLU   A   166 ? 0.1833 0.3180 0.2563 0.0359  -0.1186 -0.0230 ? ? ? ? ? ? 166 GLU   A   CA   
1308 C  C    . GLU   A   166 ? 0.2358 0.2948 0.2984 0.0644  -0.0935 -0.0278 ? ? ? ? ? ? 166 GLU   A   C    
1309 O  O    . GLU   A   166 ? 0.2656 0.3772 0.3232 0.0832  -0.1265 -0.0300 ? ? ? ? ? ? 166 GLU   A   O    
1310 C  CB   . GLU   A   166 ? 0.2236 0.3396 0.2924 0.0400  -0.0807 -0.0428 ? ? ? ? ? ? 166 GLU   A   CB   
1311 C  CG   . GLU   A   166 ? 0.2255 0.3463 0.3263 0.0062  -0.0667 -0.0350 ? ? ? ? ? ? 166 GLU   A   CG   
1312 C  CD   . GLU   A   166 ? 0.2462 0.4138 0.3680 0.0003  -0.0408 -0.0492 ? ? ? ? ? ? 166 GLU   A   CD   
1313 O  OE1  . GLU   A   166 ? 0.2986 0.6066 0.4294 -0.0771 -0.0411 -0.1542 ? ? ? ? ? ? 166 GLU   A   OE1  
1314 O  OE2  . GLU   A   166 ? 0.2149 0.3976 0.4025 0.0186  -0.0948 -0.0707 ? ? ? ? ? ? 166 GLU   A   OE2  
1315 N  N    . LEU   A   167 ? 0.2179 0.2971 0.2721 0.0648  -0.1067 -0.0208 ? ? ? ? ? ? 167 LEU   A   N    
1316 C  CA   . LEU   A   167 ? 0.2097 0.3047 0.2900 0.0438  -0.0938 -0.0415 ? ? ? ? ? ? 167 LEU   A   CA   
1317 C  C    . LEU   A   167 ? 0.2004 0.3560 0.2839 0.0192  -0.1056 -0.0494 ? ? ? ? ? ? 167 LEU   A   C    
1318 O  O    . LEU   A   167 ? 0.2298 0.3558 0.3183 0.0064  -0.0599 -0.0466 ? ? ? ? ? ? 167 LEU   A   O    
1319 C  CB   . LEU   A   167 ? 0.2260 0.3175 0.3051 0.0627  -0.0942 -0.0635 ? ? ? ? ? ? 167 LEU   A   CB   
1320 C  CG   . LEU   A   167 ? 0.2166 0.3768 0.2970 0.0554  -0.0667 -0.0658 ? ? ? ? ? ? 167 LEU   A   CG   
1321 C  CD1  . LEU   A   167 ? 0.2331 0.3891 0.3551 0.0836  -0.0800 -0.0304 ? ? ? ? ? ? 167 LEU   A   CD1  
1322 C  CD2  . LEU   A   167 ? 0.2298 0.3900 0.2981 0.0909  -0.0782 -0.0548 ? ? ? ? ? ? 167 LEU   A   CD2  
1323 N  N    . PRO   A   168 ? 0.3077 0.3950 0.3056 -0.0245 -0.0744 -0.0877 ? ? ? ? ? ? 168 PRO   A   N    
1324 C  CA   . PRO   A   168 ? 0.3584 0.4059 0.3409 -0.0500 -0.0621 -0.0823 ? ? ? ? ? ? 168 PRO   A   CA   
1325 C  C    . PRO   A   168 ? 0.3122 0.3819 0.3709 -0.0279 -0.0713 -0.0703 ? ? ? ? ? ? 168 PRO   A   C    
1326 O  O    . PRO   A   168 ? 0.2941 0.5346 0.3704 -0.0389 -0.0711 -0.0912 ? ? ? ? ? ? 168 PRO   A   O    
1327 C  CB   . PRO   A   168 ? 0.4294 0.4728 0.3267 -0.0760 -0.0792 -0.1055 ? ? ? ? ? ? 168 PRO   A   CB   
1328 C  CG   . PRO   A   168 ? 0.4319 0.4187 0.3795 -0.0876 -0.0907 -0.0894 ? ? ? ? ? ? 168 PRO   A   CG   
1329 C  CD   . PRO   A   168 ? 0.2954 0.4266 0.3257 -0.0309 -0.0577 -0.0853 ? ? ? ? ? ? 168 PRO   A   CD   
1330 N  N    . THR   A   169 ? 0.2837 0.3252 0.3695 -0.0484 -0.0638 -0.0991 ? ? ? ? ? ? 169 THR   A   N    
1331 C  CA   . THR   A   169 ? 0.2792 0.3263 0.3819 -0.0386 -0.0501 -0.0898 ? ? ? ? ? ? 169 THR   A   CA   
1332 C  C    . THR   A   169 ? 0.2903 0.3240 0.3441 -0.0024 -0.0443 -0.0562 ? ? ? ? ? ? 169 THR   A   C    
1333 O  O    . THR   A   169 ? 0.3771 0.3240 0.3440 -0.0085 -0.0560 -0.0392 ? ? ? ? ? ? 169 THR   A   O    
1334 C  CB   . THR   A   169 ? 0.3024 0.2914 0.3719 -0.0139 -0.0547 -0.0476 ? ? ? ? ? ? 169 THR   A   CB   
1335 O  OG1  . THR   A   169 ? 0.2814 0.2745 0.4320 -0.0001 -0.0386 -0.0418 ? ? ? ? ? ? 169 THR   A   OG1  
1336 C  CG2  . THR   A   169 ? 0.3541 0.3162 0.4356 -0.0366 -0.0512 -0.0822 ? ? ? ? ? ? 169 THR   A   CG2  
1337 N  N    . GLY   A   170 ? 0.1913 0.3218 0.3505 -0.0130 -0.0571 -0.0538 ? ? ? ? ? ? 170 GLY   A   N    
1338 C  CA   . GLY   A   170 ? 0.2436 0.3557 0.3496 -0.0019 -0.0443 -0.0586 ? ? ? ? ? ? 170 GLY   A   CA   
1339 C  C    . GLY   A   170 ? 0.2389 0.3430 0.2991 0.0194  -0.0588 -0.0486 ? ? ? ? ? ? 170 GLY   A   C    
1340 O  O    . GLY   A   170 ? 0.2205 0.4597 0.3304 -0.0448 -0.0644 -0.1150 ? ? ? ? ? ? 170 GLY   A   O    
1341 N  N    . VAL   A   171 ? 0.2302 0.2305 0.2828 -0.0042 -0.0700 -0.0362 ? ? ? ? ? ? 171 VAL   A   N    
1342 C  CA   . VAL   A   171 ? 0.2213 0.2318 0.2966 0.0025  -0.0661 -0.0210 ? ? ? ? ? ? 171 VAL   A   CA   
1343 C  C    . VAL   A   171 ? 0.1850 0.2417 0.2865 -0.0026 -0.0981 -0.0062 ? ? ? ? ? ? 171 VAL   A   C    
1344 O  O    . VAL   A   171 ? 0.1920 0.2510 0.2700 0.0445  -0.0926 -0.0285 ? ? ? ? ? ? 171 VAL   A   O    
1345 C  CB   . VAL   A   171 ? 0.1991 0.2554 0.2581 0.0018  -0.0867 -0.0247 ? ? ? ? ? ? 171 VAL   A   CB   
1346 C  CG1  . VAL   A   171 ? 0.2063 0.2772 0.2672 -0.0283 -0.0742 -0.0090 ? ? ? ? ? ? 171 VAL   A   CG1  
1347 C  CG2  . VAL   A   171 ? 0.2184 0.2520 0.2604 0.0213  -0.0587 -0.0225 ? ? ? ? ? ? 171 VAL   A   CG2  
1348 N  N    . HIS   A   172 ? 0.1479 0.2083 0.2567 0.0233  -0.0572 -0.0089 ? ? ? ? ? ? 172 HIS   A   N    
1349 C  CA   . HIS   A   172 ? 0.1872 0.2187 0.2263 0.0437  -0.0862 0.0006  ? ? ? ? ? ? 172 HIS   A   CA   
1350 C  C    . HIS   A   172 ? 0.1920 0.2065 0.2353 0.0290  -0.0771 -0.0086 ? ? ? ? ? ? 172 HIS   A   C    
1351 O  O    . HIS   A   172 ? 0.2024 0.2226 0.3017 0.0506  -0.0710 -0.0287 ? ? ? ? ? ? 172 HIS   A   O    
1352 C  CB   . HIS   A   172 ? 0.1987 0.1726 0.2250 0.0577  -0.0795 0.0173  ? ? ? ? ? ? 172 HIS   A   CB   
1353 C  CG   . HIS   A   172 ? 0.2035 0.2180 0.2583 0.0505  -0.0461 -0.0326 ? ? ? ? ? ? 172 HIS   A   CG   
1354 N  ND1  . HIS   A   172 ? 0.1753 0.2474 0.2593 0.0290  -0.0455 -0.0153 ? ? ? ? ? ? 172 HIS   A   ND1  
1355 C  CD2  . HIS   A   172 ? 0.2323 0.2435 0.2746 0.0482  -0.0988 -0.0013 ? ? ? ? ? ? 172 HIS   A   CD2  
1356 C  CE1  . HIS   A   172 ? 0.1979 0.3111 0.2738 0.0221  -0.0255 -0.0302 ? ? ? ? ? ? 172 HIS   A   CE1  
1357 N  NE2  . HIS   A   172 ? 0.2480 0.2894 0.2656 0.0251  -0.0611 -0.0654 ? ? ? ? ? ? 172 HIS   A   NE2  
1358 N  N    . ALA   A   173 ? 0.1705 0.2323 0.2550 0.0544  -0.0965 0.0025  ? ? ? ? ? ? 173 ALA   A   N    
1359 C  CA   . ALA   A   173 ? 0.1929 0.2388 0.2482 0.0565  -0.0657 -0.0231 ? ? ? ? ? ? 173 ALA   A   CA   
1360 C  C    . ALA   A   173 ? 0.2130 0.2445 0.2506 0.0615  -0.0410 -0.0003 ? ? ? ? ? ? 173 ALA   A   C    
1361 O  O    . ALA   A   173 ? 0.2130 0.2698 0.2550 0.0748  -0.0668 -0.0130 ? ? ? ? ? ? 173 ALA   A   O    
1362 C  CB   . ALA   A   173 ? 0.2224 0.3172 0.2419 0.0252  -0.0657 -0.0337 ? ? ? ? ? ? 173 ALA   A   CB   
1363 N  N    . GLY   A   174 ? 0.2180 0.1959 0.2397 0.0671  -0.0601 0.0034  ? ? ? ? ? ? 174 GLY   A   N    
1364 C  CA   . GLY   A   174 ? 0.2229 0.1906 0.2420 0.0509  -0.0727 0.0016  ? ? ? ? ? ? 174 GLY   A   CA   
1365 C  C    . GLY   A   174 ? 0.2374 0.1826 0.2217 0.0312  -0.0825 0.0018  ? ? ? ? ? ? 174 GLY   A   C    
1366 O  O    . GLY   A   174 ? 0.2445 0.2066 0.2398 0.0416  -0.0760 -0.0029 ? ? ? ? ? ? 174 GLY   A   O    
1367 N  N    . THR   A   175 ? 0.2504 0.1517 0.2343 0.0664  -0.0846 -0.0109 ? ? ? ? ? ? 175 THR   A   N    
1368 C  CA   . THR   A   175 ? 0.2819 0.1686 0.2154 0.0630  -0.0572 0.0022  ? ? ? ? ? ? 175 THR   A   CA   
1369 C  C    . THR   A   175 ? 0.2756 0.1460 0.2222 0.0449  -0.0471 0.0056  ? ? ? ? ? ? 175 THR   A   C    
1370 O  O    . THR   A   175 ? 0.2833 0.1879 0.2285 0.0694  -0.0469 0.0083  ? ? ? ? ? ? 175 THR   A   O    
1371 C  CB   . THR   A   175 ? 0.2955 0.2154 0.2417 0.0730  -0.0740 0.0332  ? ? ? ? ? ? 175 THR   A   CB   
1372 O  OG1  . THR   A   175 ? 0.3471 0.2323 0.2077 0.0791  -0.0754 0.0388  ? ? ? ? ? ? 175 THR   A   OG1  
1373 C  CG2  . THR   A   175 ? 0.3549 0.1629 0.2437 0.0544  -0.0733 0.0220  ? ? ? ? ? ? 175 THR   A   CG2  
1374 N  N    . ASP   A   176 ? 0.2719 0.1384 0.2276 0.0288  -0.0683 -0.0045 ? ? ? ? ? ? 176 ASP   A   N    
1375 C  CA   . ASP   A   176 ? 0.3076 0.1445 0.2206 -0.0020 -0.0602 -0.0057 ? ? ? ? ? ? 176 ASP   A   CA   
1376 C  C    . ASP   A   176 ? 0.3141 0.1564 0.2771 0.0033  -0.0600 0.0085  ? ? ? ? ? ? 176 ASP   A   C    
1377 O  O    . ASP   A   176 ? 0.3636 0.1726 0.2539 0.0332  -0.0783 0.0167  ? ? ? ? ? ? 176 ASP   A   O    
1378 C  CB   . ASP   A   176 ? 0.3020 0.1588 0.2525 0.0274  -0.0638 -0.0203 ? ? ? ? ? ? 176 ASP   A   CB   
1379 C  CG   . ASP   A   176 ? 0.3148 0.1910 0.2682 0.0068  -0.0487 -0.0122 ? ? ? ? ? ? 176 ASP   A   CG   
1380 O  OD1  . ASP   A   176 ? 0.3762 0.1945 0.2369 0.0099  -0.0779 -0.0123 ? ? ? ? ? ? 176 ASP   A   OD1  
1381 O  OD2  . ASP   A   176 ? 0.3153 0.2197 0.3106 0.0379  -0.0279 0.0459  ? ? ? ? ? ? 176 ASP   A   OD2  
1382 N  N    . LEU   A   177 ? 0.3610 0.1557 0.2233 0.0258  -0.0701 -0.0002 ? ? ? ? ? ? 177 LEU   A   N    
1383 C  CA   . LEU   A   177 ? 0.3881 0.1593 0.2294 0.0446  -0.0468 -0.0096 ? ? ? ? ? ? 177 LEU   A   CA   
1384 C  C    . LEU   A   177 ? 0.4491 0.2193 0.2276 0.0531  -0.0358 0.0011  ? ? ? ? ? ? 177 LEU   A   C    
1385 O  O    . LEU   A   177 ? 0.5607 0.2033 0.2638 0.0718  -0.0304 -0.0048 ? ? ? ? ? ? 177 LEU   A   O    
1386 C  CB   . LEU   A   177 ? 0.4533 0.1228 0.2571 0.0304  -0.0290 -0.0310 ? ? ? ? ? ? 177 LEU   A   CB   
1387 C  CG   . LEU   A   177 ? 0.4297 0.1732 0.2643 0.0187  -0.0428 -0.0234 ? ? ? ? ? ? 177 LEU   A   CG   
1388 C  CD1  . LEU   A   177 ? 0.4305 0.2485 0.3109 0.0339  -0.0557 -0.0434 ? ? ? ? ? ? 177 LEU   A   CD1  
1389 C  CD2  . LEU   A   177 ? 0.4862 0.1894 0.2622 -0.0216 -0.0358 -0.0096 ? ? ? ? ? ? 177 LEU   A   CD2  
1390 N  N    . GLU   A   178 ? 0.4237 0.1568 0.2469 0.0186  -0.0291 0.0141  ? ? ? ? ? ? 178 GLU   A   N    
1391 C  CA   . GLU   A   178 ? 0.4903 0.2377 0.2236 0.0442  -0.0380 0.0060  ? ? ? ? ? ? 178 GLU   A   CA   
1392 C  C    . GLU   A   178 ? 0.3969 0.2191 0.2747 0.0587  -0.0121 0.0146  ? ? ? ? ? ? 178 GLU   A   C    
1393 O  O    . GLU   A   178 ? 0.4670 0.2239 0.2838 0.0673  -0.0304 0.0441  ? ? ? ? ? ? 178 GLU   A   O    
1394 C  CB   . GLU   A   178 ? 0.4967 0.3330 0.2523 0.0042  -0.0307 -0.0518 ? ? ? ? ? ? 178 GLU   A   CB   
1395 C  CG   . GLU   A   178 ? 0.5634 0.4951 0.2436 -0.0297 -0.0581 -0.0384 ? ? ? ? ? ? 178 GLU   A   CG   
1396 C  CD   . GLU   A   178 ? 0.6979 0.4570 0.3352 0.0103  0.0170  -0.0458 ? ? ? ? ? ? 178 GLU   A   CD   
1397 O  OE1  . GLU   A   178 ? 0.7747 0.6171 0.2720 0.0547  0.0046  -0.0894 ? ? ? ? ? ? 178 GLU   A   OE1  
1398 O  OE2  . GLU   A   178 ? 0.6224 0.6212 0.2890 -0.0124 -0.0638 -0.0266 ? ? ? ? ? ? 178 GLU   A   OE2  
1399 N  N    . GLY   A   179 ? 0.3251 0.2182 0.2389 0.0764  -0.0550 0.0131  ? ? ? ? ? ? 179 GLY   A   N    
1400 C  CA   . GLY   A   179 ? 0.3189 0.2098 0.2541 0.0833  -0.0724 0.0226  ? ? ? ? ? ? 179 GLY   A   CA   
1401 C  C    . GLY   A   179 ? 0.3158 0.2069 0.2687 0.0568  -0.0764 0.0065  ? ? ? ? ? ? 179 GLY   A   C    
1402 O  O    . GLY   A   179 ? 0.3337 0.1948 0.2483 0.0954  -0.1035 0.0209  ? ? ? ? ? ? 179 GLY   A   O    
1403 N  N    . ASN   A   180 ? 0.3076 0.2079 0.2363 0.0546  -0.0636 -0.0007 ? ? ? ? ? ? 180 ASN   A   N    
1404 C  CA   . ASN   A   180 ? 0.3108 0.2024 0.2197 0.0325  -0.0512 0.0053  ? ? ? ? ? ? 180 ASN   A   CA   
1405 C  C    . ASN   A   180 ? 0.2986 0.1754 0.2226 0.0158  -0.0573 -0.0207 ? ? ? ? ? ? 180 ASN   A   C    
1406 O  O    . ASN   A   180 ? 0.2936 0.1763 0.2284 0.0501  -0.0743 -0.0139 ? ? ? ? ? ? 180 ASN   A   O    
1407 C  CB   . ASN   A   180 ? 0.3080 0.1689 0.2447 -0.0055 -0.0405 -0.0273 ? ? ? ? ? ? 180 ASN   A   CB   
1408 C  CG   . ASN   A   180 ? 0.3623 0.1635 0.2826 0.0424  -0.0614 0.0234  ? ? ? ? ? ? 180 ASN   A   CG   
1409 O  OD1  . ASN   A   180 ? 0.4029 0.2233 0.2845 0.0987  -0.0424 0.0374  ? ? ? ? ? ? 180 ASN   A   OD1  
1410 N  ND2  . ASN   A   180 ? 0.3714 0.1772 0.3686 0.0053  -0.0786 0.0602  ? ? ? ? ? ? 180 ASN   A   ND2  
1411 N  N    . PHE   A   181 ? 0.2579 0.2072 0.2182 0.0242  -0.0867 -0.0048 ? ? ? ? ? ? 181 PHE   A   N    
1412 C  CA   . PHE   A   181 ? 0.2471 0.1933 0.2263 0.0314  -0.0802 -0.0164 ? ? ? ? ? ? 181 PHE   A   CA   
1413 C  C    . PHE   A   181 ? 0.2194 0.2103 0.2043 0.0349  -0.0537 -0.0194 ? ? ? ? ? ? 181 PHE   A   C    
1414 O  O    . PHE   A   181 ? 0.2036 0.1837 0.2179 0.0332  -0.0660 0.0125  ? ? ? ? ? ? 181 PHE   A   O    
1415 C  CB   . PHE   A   181 ? 0.2544 0.1967 0.2384 0.0403  -0.1035 -0.0139 ? ? ? ? ? ? 181 PHE   A   CB   
1416 C  CG   . PHE   A   181 ? 0.2510 0.2184 0.2164 0.0303  -0.0781 -0.0196 ? ? ? ? ? ? 181 PHE   A   CG   
1417 C  CD1  . PHE   A   181 ? 0.2579 0.2585 0.2062 0.0435  -0.0889 -0.0083 ? ? ? ? ? ? 181 PHE   A   CD1  
1418 C  CD2  . PHE   A   181 ? 0.2809 0.2551 0.2192 0.0530  -0.0762 0.0017  ? ? ? ? ? ? 181 PHE   A   CD2  
1419 C  CE1  . PHE   A   181 ? 0.2506 0.2976 0.2170 0.0591  -0.1047 0.0200  ? ? ? ? ? ? 181 PHE   A   CE1  
1420 C  CE2  . PHE   A   181 ? 0.2725 0.2948 0.2186 0.0498  -0.0869 0.0068  ? ? ? ? ? ? 181 PHE   A   CE2  
1421 C  CZ   . PHE   A   181 ? 0.2880 0.2854 0.2402 0.0653  -0.0887 0.0399  ? ? ? ? ? ? 181 PHE   A   CZ   
1422 N  N    . TYR   A   182 ? 0.2121 0.1698 0.2260 0.0370  -0.0550 -0.0107 ? ? ? ? ? ? 182 TYR   A   N    
1423 C  CA   . TYR   A   182 ? 0.1915 0.1747 0.2112 0.0117  -0.0705 0.0057  ? ? ? ? ? ? 182 TYR   A   CA   
1424 C  C    . TYR   A   182 ? 0.2202 0.1878 0.2007 0.0188  -0.0487 -0.0177 ? ? ? ? ? ? 182 TYR   A   C    
1425 O  O    . TYR   A   182 ? 0.2175 0.1914 0.2629 0.0298  -0.0441 -0.0112 ? ? ? ? ? ? 182 TYR   A   O    
1426 C  CB   . TYR   A   182 ? 0.1941 0.1921 0.2101 0.0097  -0.0681 0.0156  ? ? ? ? ? ? 182 TYR   A   CB   
1427 C  CG   . TYR   A   182 ? 0.2268 0.1835 0.2222 -0.0018 -0.0598 0.0088  ? ? ? ? ? ? 182 TYR   A   CG   
1428 C  CD1  . TYR   A   182 ? 0.2235 0.1616 0.2390 0.0145  -0.0496 -0.0079 ? ? ? ? ? ? 182 TYR   A   CD1  
1429 C  CD2  . TYR   A   182 ? 0.2314 0.2009 0.2337 0.0315  -0.0823 0.0214  ? ? ? ? ? ? 182 TYR   A   CD2  
1430 C  CE1  . TYR   A   182 ? 0.2364 0.1876 0.2301 -0.0013 -0.0635 0.0058  ? ? ? ? ? ? 182 TYR   A   CE1  
1431 C  CE2  . TYR   A   182 ? 0.2450 0.1833 0.2268 0.0199  -0.0405 -0.0030 ? ? ? ? ? ? 182 TYR   A   CE2  
1432 C  CZ   . TYR   A   182 ? 0.2395 0.1772 0.2375 -0.0192 -0.0406 -0.0016 ? ? ? ? ? ? 182 TYR   A   CZ   
1433 O  OH   . TYR   A   182 ? 0.2402 0.1995 0.2333 -0.0052 -0.0779 -0.0055 ? ? ? ? ? ? 182 TYR   A   OH   
1434 N  N    . GLY   A   183 ? 0.1916 0.2077 0.2081 0.0222  -0.0682 -0.0209 ? ? ? ? ? ? 183 GLY   A   N    
1435 C  CA   . GLY   A   183 ? 0.2343 0.1829 0.2179 0.0509  -0.0529 -0.0354 ? ? ? ? ? ? 183 GLY   A   CA   
1436 C  C    . GLY   A   183 ? 0.2314 0.1757 0.2299 0.0284  -0.0531 -0.0148 ? ? ? ? ? ? 183 GLY   A   C    
1437 O  O    . GLY   A   183 ? 0.2240 0.1733 0.2705 0.0420  -0.0778 -0.0126 ? ? ? ? ? ? 183 GLY   A   O    
1438 N  N    . PRO   A   184 ? 0.2076 0.2193 0.2604 -0.0101 -0.0630 -0.0402 ? ? ? ? ? ? 184 PRO   A   N    
1439 C  CA   . PRO   A   184 ? 0.2484 0.2560 0.2592 0.0135  -0.0672 -0.0354 ? ? ? ? ? ? 184 PRO   A   CA   
1440 C  C    . PRO   A   184 ? 0.2433 0.3180 0.3013 0.0154  -0.0266 -0.0992 ? ? ? ? ? ? 184 PRO   A   C    
1441 O  O    . PRO   A   184 ? 0.2743 0.3751 0.3391 -0.0116 -0.0877 -0.0938 ? ? ? ? ? ? 184 PRO   A   O    
1442 C  CB   . PRO   A   184 ? 0.2749 0.2326 0.3324 -0.0230 -0.0451 -0.0465 ? ? ? ? ? ? 184 PRO   A   CB   
1443 C  CG   . PRO   A   184 ? 0.3206 0.2240 0.3208 -0.0364 -0.0496 -0.0638 ? ? ? ? ? ? 184 PRO   A   CG   
1444 C  CD   . PRO   A   184 ? 0.2657 0.2242 0.2677 -0.0043 -0.0503 -0.0330 ? ? ? ? ? ? 184 PRO   A   CD   
1445 N  N    . PHE   A   185 ? 0.2057 0.2482 0.3178 0.0283  -0.1161 -0.0565 ? ? ? ? ? ? 185 PHE   A   N    
1446 C  CA   . PHE   A   185 ? 0.2226 0.2717 0.3287 0.0437  -0.0676 -0.0195 ? ? ? ? ? ? 185 PHE   A   CA   
1447 C  C    . PHE   A   185 ? 0.2452 0.3110 0.3457 0.0631  -0.0631 0.0082  ? ? ? ? ? ? 185 PHE   A   C    
1448 O  O    . PHE   A   185 ? 0.2564 0.2898 0.3379 0.0553  -0.1040 -0.0016 ? ? ? ? ? ? 185 PHE   A   O    
1449 C  CB   . PHE   A   185 ? 0.2631 0.2899 0.3309 0.0651  -0.0602 -0.0189 ? ? ? ? ? ? 185 PHE   A   CB   
1450 C  CG   . PHE   A   185 ? 0.2159 0.2854 0.3000 0.0587  -0.0995 -0.0255 ? ? ? ? ? ? 185 PHE   A   CG   
1451 C  CD1  . PHE   A   185 ? 0.2561 0.3009 0.2824 0.0429  -0.0834 -0.0361 ? ? ? ? ? ? 185 PHE   A   CD1  
1452 C  CD2  . PHE   A   185 ? 0.2114 0.2248 0.3175 0.0203  -0.1103 -0.0596 ? ? ? ? ? ? 185 PHE   A   CD2  
1453 C  CE1  . PHE   A   185 ? 0.2635 0.3138 0.2933 0.0344  -0.0983 -0.0302 ? ? ? ? ? ? 185 PHE   A   CE1  
1454 C  CE2  . PHE   A   185 ? 0.1959 0.2720 0.3064 0.0346  -0.0624 -0.0136 ? ? ? ? ? ? 185 PHE   A   CE2  
1455 C  CZ   . PHE   A   185 ? 0.2064 0.2606 0.3143 0.0508  -0.0839 -0.0213 ? ? ? ? ? ? 185 PHE   A   CZ   
1456 N  N    . VAL   A   186 ? 0.2576 0.3015 0.3021 0.0748  -0.0818 -0.0228 ? ? ? ? ? ? 186 VAL   A   N    
1457 C  CA   . VAL   A   186 ? 0.3238 0.2842 0.2887 0.0704  -0.0605 -0.0219 ? ? ? ? ? ? 186 VAL   A   CA   
1458 C  C    . VAL   A   186 ? 0.2613 0.3097 0.3073 0.0851  -0.1117 -0.0150 ? ? ? ? ? ? 186 VAL   A   C    
1459 O  O    . VAL   A   186 ? 0.3220 0.3194 0.2902 0.1052  -0.0986 0.0027  ? ? ? ? ? ? 186 VAL   A   O    
1460 C  CB   . VAL   A   186 ? 0.3102 0.3164 0.2801 0.0794  -0.0688 -0.0069 ? ? ? ? ? ? 186 VAL   A   CB   
1461 C  CG1  . VAL   A   186 ? 0.2823 0.3201 0.3282 0.0711  -0.0888 -0.0290 ? ? ? ? ? ? 186 VAL   A   CG1  
1462 C  CG2  . VAL   A   186 ? 0.3038 0.3678 0.3002 0.0664  -0.0942 -0.0023 ? ? ? ? ? ? 186 VAL   A   CG2  
1463 N  N    . ASP   A   187 ? 0.3353 0.3124 0.2855 0.0930  -0.1042 -0.0124 ? ? ? ? ? ? 187 ASP   A   N    
1464 C  CA   . ASP   A   187 ? 0.3255 0.3835 0.3022 0.1080  -0.0887 0.0077  ? ? ? ? ? ? 187 ASP   A   CA   
1465 C  C    . ASP   A   187 ? 0.3373 0.3930 0.3472 0.1037  -0.1146 0.0554  ? ? ? ? ? ? 187 ASP   A   C    
1466 O  O    . ASP   A   187 ? 0.3383 0.4197 0.4284 0.1472  -0.1080 0.0759  ? ? ? ? ? ? 187 ASP   A   O    
1467 C  CB   . ASP   A   187 ? 0.3101 0.3514 0.3129 0.1213  -0.0725 0.0019  ? ? ? ? ? ? 187 ASP   A   CB   
1468 C  CG   . ASP   A   187 ? 0.3867 0.3587 0.2827 0.1257  -0.1018 0.0175  ? ? ? ? ? ? 187 ASP   A   CG   
1469 O  OD1  . ASP   A   187 ? 0.3848 0.3258 0.2951 0.1359  -0.0986 0.0234  ? ? ? ? ? ? 187 ASP   A   OD1  
1470 O  OD2  . ASP   A   187 ? 0.5014 0.3292 0.2768 0.1347  -0.0756 0.0494  ? ? ? ? ? ? 187 ASP   A   OD2  
1471 N  N    . ARG   A   188 ? 0.3569 0.3946 0.3301 0.1061  -0.1211 0.0423  ? ? ? ? ? ? 188 ARG   A   N    
1472 C  CA   . ARG   A   188 ? 0.3232 0.5246 0.4174 0.1006  -0.1169 0.0122  ? ? ? ? ? ? 188 ARG   A   CA   
1473 C  C    . ARG   A   188 ? 0.2499 0.5065 0.3815 0.1245  -0.1187 -0.0165 ? ? ? ? ? ? 188 ARG   A   C    
1474 O  O    . ARG   A   188 ? 0.3216 0.4608 0.3070 0.1122  -0.1077 -0.0009 ? ? ? ? ? ? 188 ARG   A   O    
1475 C  CB   . ARG   A   188 ? 0.4275 0.5914 0.4308 0.0893  -0.1365 0.0764  ? ? ? ? ? ? 188 ARG   A   CB   
1476 C  CG   . ARG   A   188 ? 0.5071 0.5889 0.4565 0.0950  -0.0927 0.0757  ? ? ? ? ? ? 188 ARG   A   CG   
1477 C  CD   . ARG   A   188 ? 0.6521 0.7355 0.4837 0.0765  -0.0175 0.1184  ? ? ? ? ? ? 188 ARG   A   CD   
1478 N  NE   . ARG   A   188 ? 0.7820 0.7929 0.5464 0.1123  0.0663  0.0973  ? ? ? ? ? ? 188 ARG   A   NE   
1479 C  CZ   . ARG   A   188 ? 0.7940 0.8891 0.5251 0.1554  0.0503  0.1109  ? ? ? ? ? ? 188 ARG   A   CZ   
1480 N  NH1  . ARG   A   188 ? 0.8652 0.8598 0.4845 0.1677  0.0498  0.1161  ? ? ? ? ? ? 188 ARG   A   NH1  
1481 N  NH2  . ARG   A   188 ? 0.9660 0.9100 0.4442 0.1876  0.0475  0.0905  ? ? ? ? ? ? 188 ARG   A   NH2  
1482 N  N    . GLN   A   189 ? 0.2353 0.5841 0.4168 0.1223  -0.1238 -0.0073 ? ? ? ? ? ? 189 GLN   A   N    
1483 C  CA   . GLN   A   189 ? 0.3680 0.5838 0.4322 0.1005  -0.1122 -0.0149 ? ? ? ? ? ? 189 GLN   A   CA   
1484 C  C    . GLN   A   189 ? 0.3007 0.6278 0.3699 0.1018  -0.1329 -0.0109 ? ? ? ? ? ? 189 GLN   A   C    
1485 O  O    . GLN   A   189 ? 0.4639 0.6296 0.3858 0.1493  -0.1929 -0.0219 ? ? ? ? ? ? 189 GLN   A   O    
1486 C  CB   . GLN   A   189 ? 0.3761 0.6807 0.5752 0.1128  -0.1005 0.0542  ? ? ? ? ? ? 189 GLN   A   CB   
1487 C  CG   . GLN   A   189 ? 0.4500 0.7240 0.7466 0.0082  -0.0697 0.0085  ? ? ? ? ? ? 189 GLN   A   CG   
1488 C  CD   . GLN   A   189 ? 0.5840 0.8493 0.7397 0.0744  -0.0115 0.0660  ? ? ? ? ? ? 189 GLN   A   CD   
1489 O  OE1  . GLN   A   189 ? 0.4905 0.9336 0.8964 0.0977  -0.0907 0.1724  ? ? ? ? ? ? 189 GLN   A   OE1  
1490 N  NE2  . GLN   A   189 ? 0.7939 0.8637 0.7373 -0.0321 -0.1569 0.0731  ? ? ? ? ? ? 189 GLN   A   NE2  
1491 N  N    . THR   A   190 ? 0.3919 0.5665 0.3831 0.1037  -0.0985 0.0153  ? ? ? ? ? ? 190 THR   A   N    
1492 C  CA   . THR   A   190 ? 0.4230 0.5783 0.3841 0.0722  -0.1671 -0.0468 ? ? ? ? ? ? 190 THR   A   CA   
1493 C  C    . THR   A   190 ? 0.4098 0.5342 0.4512 0.0553  -0.1651 -0.0763 ? ? ? ? ? ? 190 THR   A   C    
1494 O  O    . THR   A   190 ? 0.3194 0.5731 0.5062 0.0711  -0.1430 -0.0297 ? ? ? ? ? ? 190 THR   A   O    
1495 C  CB   . THR   A   190 ? 0.4461 0.6088 0.3553 0.1035  -0.1492 -0.0057 ? ? ? ? ? ? 190 THR   A   CB   
1496 O  OG1  . THR   A   190 ? 0.3759 0.4789 0.3865 0.0840  -0.1409 -0.0052 ? ? ? ? ? ? 190 THR   A   OG1  
1497 C  CG2  . THR   A   190 ? 0.4548 0.5429 0.4326 0.1730  -0.0853 -0.0408 ? ? ? ? ? ? 190 THR   A   CG2  
1498 N  N    . ALA   A   191 ? 0.4678 0.5208 0.4567 0.0232  -0.1890 -0.1175 ? ? ? ? ? ? 191 ALA   A   N    
1499 C  CA   . ALA   A   191 ? 0.4267 0.5126 0.4988 0.0437  -0.2128 -0.1328 ? ? ? ? ? ? 191 ALA   A   CA   
1500 C  C    . ALA   A   191 ? 0.4076 0.4484 0.4172 0.0038  -0.1751 -0.0796 ? ? ? ? ? ? 191 ALA   A   C    
1501 O  O    . ALA   A   191 ? 0.3790 0.4662 0.4321 0.0429  -0.1687 -0.0777 ? ? ? ? ? ? 191 ALA   A   O    
1502 C  CB   . ALA   A   191 ? 0.4940 0.5652 0.5177 -0.0075 -0.2903 -0.1721 ? ? ? ? ? ? 191 ALA   A   CB   
1503 N  N    . GLN   A   192 ? 0.3433 0.4277 0.3777 0.0322  -0.1099 -0.0803 ? ? ? ? ? ? 192 GLN   A   N    
1504 C  CA   . GLN   A   192 ? 0.2958 0.3832 0.3401 0.0440  -0.0600 -0.0632 ? ? ? ? ? ? 192 GLN   A   CA   
1505 C  C    . GLN   A   192 ? 0.3013 0.3390 0.3519 0.0477  -0.0604 -0.0697 ? ? ? ? ? ? 192 GLN   A   C    
1506 O  O    . GLN   A   192 ? 0.2588 0.3950 0.3307 0.0415  -0.0960 -0.0289 ? ? ? ? ? ? 192 GLN   A   O    
1507 C  CB   . GLN   A   192 ? 0.2967 0.3980 0.3082 0.0386  -0.0700 -0.0651 ? ? ? ? ? ? 192 GLN   A   CB   
1508 C  CG   . GLN   A   192 ? 0.1967 0.4161 0.3449 0.0620  -0.0553 -0.0208 ? ? ? ? ? ? 192 GLN   A   CG   
1509 C  CD   . GLN   A   192 ? 0.2268 0.4027 0.3209 0.0455  -0.0465 -0.0521 ? ? ? ? ? ? 192 GLN   A   CD   
1510 O  OE1  . GLN   A   192 ? 0.2213 0.3565 0.3472 0.0503  -0.0755 -0.0497 ? ? ? ? ? ? 192 GLN   A   OE1  
1511 N  NE2  . GLN   A   192 ? 0.2866 0.4171 0.3520 0.0721  -0.0428 -0.0241 ? ? ? ? ? ? 192 GLN   A   NE2  
1512 N  N    . ALA   A   193 ? 0.3183 0.3213 0.3589 0.0496  -0.0677 -0.0677 ? ? ? ? ? ? 193 ALA   A   N    
1513 C  CA   . ALA   A   193 ? 0.2905 0.3606 0.3497 0.0231  -0.0802 -0.0585 ? ? ? ? ? ? 193 ALA   A   CA   
1514 C  C    . ALA   A   193 ? 0.2681 0.2835 0.3192 0.0000  -0.0463 -0.0719 ? ? ? ? ? ? 193 ALA   A   C    
1515 O  O    . ALA   A   193 ? 0.2194 0.3222 0.3731 0.0067  -0.0625 -0.0361 ? ? ? ? ? ? 193 ALA   A   O    
1516 C  CB   . ALA   A   193 ? 0.2910 0.3805 0.3882 -0.0129 -0.0696 -0.0829 ? ? ? ? ? ? 193 ALA   A   CB   
1517 N  N    . ALA   A   194 ? 0.2550 0.2911 0.3208 0.0291  -0.0977 -0.0089 ? ? ? ? ? ? 194 ALA   A   N    
1518 C  CA   . ALA   A   194 ? 0.2173 0.2973 0.3711 0.0084  -0.0811 -0.0153 ? ? ? ? ? ? 194 ALA   A   CA   
1519 C  C    . ALA   A   194 ? 0.2932 0.2792 0.4150 -0.0197 -0.0416 -0.0452 ? ? ? ? ? ? 194 ALA   A   C    
1520 O  O    . ALA   A   194 ? 0.3158 0.2590 0.4336 -0.0139 -0.0996 -0.0383 ? ? ? ? ? ? 194 ALA   A   O    
1521 C  CB   . ALA   A   194 ? 0.2750 0.2731 0.3695 -0.0193 -0.0579 -0.0440 ? ? ? ? ? ? 194 ALA   A   CB   
1522 N  N    . GLY   A   195 ? 0.2741 0.3147 0.3648 0.0063  -0.0780 -0.0087 ? ? ? ? ? ? 195 GLY   A   N    
1523 C  CA   . GLY   A   195 ? 0.3522 0.3233 0.3570 0.0332  -0.0757 -0.0415 ? ? ? ? ? ? 195 GLY   A   CA   
1524 C  C    . GLY   A   195 ? 0.3658 0.2708 0.3803 0.0692  -0.0692 -0.0491 ? ? ? ? ? ? 195 GLY   A   C    
1525 O  O    . GLY   A   195 ? 0.3585 0.2542 0.3677 0.0788  -0.1070 -0.0464 ? ? ? ? ? ? 195 GLY   A   O    
1526 N  N    . THR   A   196 ? 0.4405 0.2625 0.3872 0.0698  -0.1357 -0.1276 ? ? ? ? ? ? 196 THR   A   N    
1527 C  CA   . THR   A   196 ? 0.4880 0.2518 0.4097 0.0560  -0.1615 -0.1305 ? ? ? ? ? ? 196 THR   A   CA   
1528 C  C    . THR   A   196 ? 0.4808 0.2838 0.3730 0.0198  -0.1385 -0.1123 ? ? ? ? ? ? 196 THR   A   C    
1529 O  O    . THR   A   196 ? 0.4399 0.3620 0.3636 0.0400  -0.1150 -0.0927 ? ? ? ? ? ? 196 THR   A   O    
1530 C  CB   . THR   A   196 ? 0.5156 0.2967 0.5251 0.1027  -0.1649 -0.1632 ? ? ? ? ? ? 196 THR   A   CB   
1531 O  OG1  . THR   A   196 ? 0.5658 0.4598 0.5924 0.0459  -0.1309 -0.2006 ? ? ? ? ? ? 196 THR   A   OG1  
1532 C  CG2  . THR   A   196 ? 0.5124 0.3330 0.5152 0.1283  -0.2052 -0.1612 ? ? ? ? ? ? 196 THR   A   CG2  
1533 N  N    . ASP   A   197 ? 0.4481 0.2352 0.3652 0.0131  -0.1904 -0.0591 ? ? ? ? ? ? 197 ASP   A   N    
1534 C  CA   . ASP   A   197 ? 0.3522 0.1959 0.3935 0.0164  -0.2074 -0.0193 ? ? ? ? ? ? 197 ASP   A   CA   
1535 C  C    . ASP   A   197 ? 0.4342 0.2321 0.4113 0.0188  -0.2481 0.0164  ? ? ? ? ? ? 197 ASP   A   C    
1536 O  O    . ASP   A   197 ? 0.5113 0.2259 0.5616 0.0496  -0.2218 -0.0023 ? ? ? ? ? ? 197 ASP   A   O    
1537 C  CB   . ASP   A   197 ? 0.3772 0.1849 0.3954 0.0119  -0.1727 0.0143  ? ? ? ? ? ? 197 ASP   A   CB   
1538 C  CG   . ASP   A   197 ? 0.3066 0.2051 0.3476 -0.0015 -0.1214 0.0181  ? ? ? ? ? ? 197 ASP   A   CG   
1539 O  OD1  . ASP   A   197 ? 0.2938 0.2429 0.3261 0.0036  -0.0915 0.0043  ? ? ? ? ? ? 197 ASP   A   OD1  
1540 O  OD2  . ASP   A   197 ? 0.3865 0.2164 0.3571 -0.0291 -0.1078 -0.0174 ? ? ? ? ? ? 197 ASP   A   OD2  
1541 N  N    . THR   A   198 ? 0.3874 0.2188 0.3597 0.0350  -0.1785 -0.0277 ? ? ? ? ? ? 198 THR   A   N    
1542 C  CA   . THR   A   198 ? 0.4007 0.2141 0.3186 0.0444  -0.1257 0.0144  ? ? ? ? ? ? 198 THR   A   CA   
1543 C  C    . THR   A   198 ? 0.3792 0.2018 0.3205 0.0630  -0.0938 0.0130  ? ? ? ? ? ? 198 THR   A   C    
1544 O  O    . THR   A   198 ? 0.3857 0.2067 0.2990 0.0740  -0.1077 -0.0033 ? ? ? ? ? ? 198 THR   A   O    
1545 C  CB   . THR   A   198 ? 0.4790 0.3078 0.3898 -0.0166 -0.0415 0.0150  ? ? ? ? ? ? 198 THR   A   CB   
1546 O  OG1  . THR   A   198 ? 0.4238 0.2806 0.4388 0.0468  -0.0520 0.0435  ? ? ? ? ? ? 198 THR   A   OG1  
1547 C  CG2  . THR   A   198 ? 0.5500 0.3927 0.4382 0.0138  -0.0211 -0.0390 ? ? ? ? ? ? 198 THR   A   CG2  
1548 N  N    . THR   A   199 ? 0.3245 0.1685 0.3428 0.0478  -0.0741 0.0422  ? ? ? ? ? ? 199 THR   A   N    
1549 C  CA   . THR   A   199 ? 0.2847 0.2009 0.3365 0.0405  -0.0658 0.0511  ? ? ? ? ? ? 199 THR   A   CA   
1550 C  C    . THR   A   199 ? 0.2932 0.1816 0.3011 0.0290  -0.0615 0.0502  ? ? ? ? ? ? 199 THR   A   C    
1551 O  O    . THR   A   199 ? 0.2997 0.2207 0.3408 0.0372  -0.0567 0.0349  ? ? ? ? ? ? 199 THR   A   O    
1552 C  CB   . THR   A   199 ? 0.2648 0.1929 0.3866 0.0163  -0.0604 0.0672  ? ? ? ? ? ? 199 THR   A   CB   
1553 O  OG1  . THR   A   199 ? 0.2571 0.2210 0.4404 0.0060  -0.0510 0.0498  ? ? ? ? ? ? 199 THR   A   OG1  
1554 C  CG2  . THR   A   199 ? 0.2987 0.2276 0.3597 0.0460  -0.0737 0.1000  ? ? ? ? ? ? 199 THR   A   CG2  
1555 N  N    . ILE   A   200 ? 0.2132 0.2160 0.2827 0.0565  -0.0686 0.0300  ? ? ? ? ? ? 200 ILE   A   N    
1556 C  CA   . ILE   A   200 ? 0.2353 0.2143 0.2950 0.0230  -0.0721 0.0580  ? ? ? ? ? ? 200 ILE   A   CA   
1557 C  C    . ILE   A   200 ? 0.2339 0.2312 0.2535 0.0281  -0.0502 0.0471  ? ? ? ? ? ? 200 ILE   A   C    
1558 O  O    . ILE   A   200 ? 0.1819 0.2424 0.2597 0.0369  -0.0402 0.0442  ? ? ? ? ? ? 200 ILE   A   O    
1559 C  CB   . ILE   A   200 ? 0.2347 0.2207 0.2598 0.0298  -0.0727 0.0518  ? ? ? ? ? ? 200 ILE   A   CB   
1560 C  CG1  . ILE   A   200 ? 0.2643 0.1959 0.2893 0.0241  -0.0969 0.0569  ? ? ? ? ? ? 200 ILE   A   CG1  
1561 C  CG2  . ILE   A   200 ? 0.2452 0.2297 0.2650 0.0163  -0.0556 0.0743  ? ? ? ? ? ? 200 ILE   A   CG2  
1562 C  CD1  . ILE   A   200 ? 0.2532 0.2458 0.2977 0.0532  -0.1080 0.0548  ? ? ? ? ? ? 200 ILE   A   CD1  
1563 N  N    . THR   A   201 ? 0.2505 0.2490 0.2565 0.0460  -0.0585 0.0537  ? ? ? ? ? ? 201 THR   A   N    
1564 C  CA   . THR   A   201 ? 0.2299 0.1871 0.2742 0.0448  -0.0470 0.0408  ? ? ? ? ? ? 201 THR   A   CA   
1565 C  C    . THR   A   201 ? 0.1919 0.2662 0.2509 0.0070  -0.0144 0.0361  ? ? ? ? ? ? 201 THR   A   C    
1566 O  O    . THR   A   201 ? 0.1712 0.2853 0.2701 0.0155  -0.0226 0.0750  ? ? ? ? ? ? 201 THR   A   O    
1567 C  CB   . THR   A   201 ? 0.2107 0.2758 0.3127 0.0504  -0.0309 0.0343  ? ? ? ? ? ? 201 THR   A   CB   
1568 O  OG1  . THR   A   201 ? 0.2709 0.2542 0.2988 0.0634  -0.0565 0.0329  ? ? ? ? ? ? 201 THR   A   OG1  
1569 C  CG2  . THR   A   201 ? 0.2488 0.2559 0.3608 0.0415  -0.0324 0.0703  ? ? ? ? ? ? 201 THR   A   CG2  
1570 N  N    . VAL   A   202 ? 0.2004 0.2526 0.2492 0.0108  -0.0172 0.0325  ? ? ? ? ? ? 202 VAL   A   N    
1571 C  CA   . VAL   A   202 ? 0.2094 0.2685 0.2647 0.0036  -0.0383 0.0465  ? ? ? ? ? ? 202 VAL   A   CA   
1572 C  C    . VAL   A   202 ? 0.1902 0.2656 0.2623 0.0040  -0.0309 0.0672  ? ? ? ? ? ? 202 VAL   A   C    
1573 O  O    . VAL   A   202 ? 0.1629 0.3139 0.2678 0.0181  -0.0395 0.0665  ? ? ? ? ? ? 202 VAL   A   O    
1574 C  CB   . VAL   A   202 ? 0.2135 0.2965 0.2758 -0.0107 -0.0153 0.0488  ? ? ? ? ? ? 202 VAL   A   CB   
1575 C  CG1  . VAL   A   202 ? 0.2127 0.2719 0.2956 -0.0235 -0.0199 0.0524  ? ? ? ? ? ? 202 VAL   A   CG1  
1576 C  CG2  . VAL   A   202 ? 0.2526 0.3412 0.2669 -0.0306 -0.0022 0.0379  ? ? ? ? ? ? 202 VAL   A   CG2  
1577 N  N    . ASN   A   203 ? 0.1799 0.2575 0.2355 -0.0068 -0.0266 0.0473  ? ? ? ? ? ? 203 ASN   A   N    
1578 C  CA   . ASN   A   203 ? 0.1500 0.2500 0.2398 0.0125  -0.0385 0.0583  ? ? ? ? ? ? 203 ASN   A   CA   
1579 C  C    . ASN   A   203 ? 0.1179 0.2122 0.2526 0.0513  -0.0372 0.0519  ? ? ? ? ? ? 203 ASN   A   C    
1580 O  O    . ASN   A   203 ? 0.1770 0.2462 0.2317 0.0379  -0.0452 0.0674  ? ? ? ? ? ? 203 ASN   A   O    
1581 C  CB   . ASN   A   203 ? 0.1608 0.2295 0.2631 0.0109  -0.0554 0.0538  ? ? ? ? ? ? 203 ASN   A   CB   
1582 C  CG   . ASN   A   203 ? 0.1689 0.2335 0.2534 -0.0042 -0.0473 0.0485  ? ? ? ? ? ? 203 ASN   A   CG   
1583 O  OD1  . ASN   A   203 ? 0.1883 0.2342 0.2397 -0.0260 -0.0405 0.0580  ? ? ? ? ? ? 203 ASN   A   OD1  
1584 N  ND2  . ASN   A   203 ? 0.1877 0.2152 0.2722 0.0058  -0.0676 0.0449  ? ? ? ? ? ? 203 ASN   A   ND2  
1585 N  N    . VAL   A   204 ? 0.1903 0.2247 0.2422 0.0202  -0.0394 0.0378  ? ? ? ? ? ? 204 VAL   A   N    
1586 C  CA   . VAL   A   204 ? 0.1578 0.2489 0.2684 0.0551  -0.0324 0.0663  ? ? ? ? ? ? 204 VAL   A   CA   
1587 C  C    . VAL   A   204 ? 0.1555 0.2294 0.2672 0.0355  -0.0337 0.0494  ? ? ? ? ? ? 204 VAL   A   C    
1588 O  O    . VAL   A   204 ? 0.1238 0.2796 0.2789 0.0502  -0.0420 0.0689  ? ? ? ? ? ? 204 VAL   A   O    
1589 C  CB   . VAL   A   204 ? 0.1425 0.2213 0.3153 0.0698  -0.0278 0.0666  ? ? ? ? ? ? 204 VAL   A   CB   
1590 C  CG1  . VAL   A   204 ? 0.1844 0.2468 0.3238 0.0747  0.0075  0.0749  ? ? ? ? ? ? 204 VAL   A   CG1  
1591 C  CG2  . VAL   A   204 ? 0.1997 0.2123 0.3150 0.0567  -0.0692 0.0592  ? ? ? ? ? ? 204 VAL   A   CG2  
1592 N  N    . LEU   A   205 ? 0.1845 0.2989 0.2367 0.0687  -0.0126 0.0746  ? ? ? ? ? ? 205 LEU   A   N    
1593 C  CA   . LEU   A   205 ? 0.1770 0.3133 0.2776 0.0421  -0.0234 0.0765  ? ? ? ? ? ? 205 LEU   A   CA   
1594 C  C    . LEU   A   205 ? 0.1592 0.2886 0.2715 0.0364  0.0147  0.0893  ? ? ? ? ? ? 205 LEU   A   C    
1595 O  O    . LEU   A   205 ? 0.1600 0.3521 0.2790 0.0606  -0.0323 0.0888  ? ? ? ? ? ? 205 LEU   A   O    
1596 C  CB   . LEU   A   205 ? 0.1770 0.3268 0.2585 0.0815  -0.0291 0.0821  ? ? ? ? ? ? 205 LEU   A   CB   
1597 C  CG   . LEU   A   205 ? 0.1784 0.3342 0.2569 0.0955  -0.0358 0.0751  ? ? ? ? ? ? 205 LEU   A   CG   
1598 C  CD1  . LEU   A   205 ? 0.2285 0.3705 0.2859 0.0697  0.0011  0.0895  ? ? ? ? ? ? 205 LEU   A   CD1  
1599 C  CD2  . LEU   A   205 ? 0.2378 0.3694 0.2701 0.0944  -0.0223 0.1040  ? ? ? ? ? ? 205 LEU   A   CD2  
1600 N  N    . ALA   A   206 ? 0.1618 0.2797 0.2422 0.0323  -0.0263 0.0832  ? ? ? ? ? ? 206 ALA   A   N    
1601 C  CA   . ALA   A   206 ? 0.1278 0.2878 0.2716 0.0350  -0.0352 0.0533  ? ? ? ? ? ? 206 ALA   A   CA   
1602 C  C    . ALA   A   206 ? 0.2051 0.2419 0.2426 0.0226  -0.0225 0.0528  ? ? ? ? ? ? 206 ALA   A   C    
1603 O  O    . ALA   A   206 ? 0.1740 0.3166 0.2279 0.0428  -0.0361 0.0680  ? ? ? ? ? ? 206 ALA   A   O    
1604 C  CB   . ALA   A   206 ? 0.1688 0.2784 0.2672 -0.0090 -0.0227 0.0629  ? ? ? ? ? ? 206 ALA   A   CB   
1605 N  N    . TRP   A   207 ? 0.2033 0.2469 0.2318 0.0339  -0.0361 0.0757  ? ? ? ? ? ? 207 TRP   A   N    
1606 C  CA   . TRP   A   207 ? 0.1941 0.2427 0.2681 0.0571  -0.0295 0.0794  ? ? ? ? ? ? 207 TRP   A   CA   
1607 C  C    . TRP   A   207 ? 0.1882 0.2637 0.2504 0.0440  -0.0254 0.0896  ? ? ? ? ? ? 207 TRP   A   C    
1608 O  O    . TRP   A   207 ? 0.1735 0.3030 0.2567 0.0845  -0.0268 0.0926  ? ? ? ? ? ? 207 TRP   A   O    
1609 C  CB   . TRP   A   207 ? 0.1937 0.2393 0.2834 0.0506  -0.0330 0.0737  ? ? ? ? ? ? 207 TRP   A   CB   
1610 C  CG   . TRP   A   207 ? 0.1911 0.2801 0.3041 0.0441  -0.0281 0.0691  ? ? ? ? ? ? 207 TRP   A   CG   
1611 C  CD1  . TRP   A   207 ? 0.2189 0.2815 0.3011 0.0652  -0.0279 0.0810  ? ? ? ? ? ? 207 TRP   A   CD1  
1612 C  CD2  . TRP   A   207 ? 0.1918 0.3021 0.2761 0.0045  0.0056  0.0973  ? ? ? ? ? ? 207 TRP   A   CD2  
1613 N  NE1  . TRP   A   207 ? 0.2045 0.3612 0.3259 0.0467  -0.0102 0.0653  ? ? ? ? ? ? 207 TRP   A   NE1  
1614 C  CE2  . TRP   A   207 ? 0.1916 0.3359 0.3301 0.0339  0.0166  0.0925  ? ? ? ? ? ? 207 TRP   A   CE2  
1615 C  CE3  . TRP   A   207 ? 0.1950 0.3139 0.3685 0.0375  -0.0081 0.1053  ? ? ? ? ? ? 207 TRP   A   CE3  
1616 C  CZ2  . TRP   A   207 ? 0.2404 0.3482 0.3529 0.0065  -0.0335 0.0945  ? ? ? ? ? ? 207 TRP   A   CZ2  
1617 C  CZ3  . TRP   A   207 ? 0.2483 0.2921 0.3619 0.0410  -0.0224 0.1436  ? ? ? ? ? ? 207 TRP   A   CZ3  
1618 C  CH2  . TRP   A   207 ? 0.2704 0.3018 0.3587 -0.0026 -0.0040 0.1261  ? ? ? ? ? ? 207 TRP   A   CH2  
1619 N  N    . LEU   A   208 ? 0.2158 0.3042 0.2447 0.0738  -0.0128 0.0973  ? ? ? ? ? ? 208 LEU   A   N    
1620 C  CA   . LEU   A   208 ? 0.2237 0.2731 0.2687 0.0636  0.0047  0.1112  ? ? ? ? ? ? 208 LEU   A   CA   
1621 C  C    . LEU   A   208 ? 0.2585 0.3387 0.2859 0.0583  -0.0070 0.0959  ? ? ? ? ? ? 208 LEU   A   C    
1622 O  O    . LEU   A   208 ? 0.2379 0.3474 0.2967 0.1213  0.0189  0.1235  ? ? ? ? ? ? 208 LEU   A   O    
1623 C  CB   . LEU   A   208 ? 0.2481 0.2945 0.2922 0.0920  0.0032  0.1064  ? ? ? ? ? ? 208 LEU   A   CB   
1624 C  CG   . LEU   A   208 ? 0.2973 0.2672 0.3209 0.0792  -0.0104 0.1038  ? ? ? ? ? ? 208 LEU   A   CG   
1625 C  CD1  . LEU   A   208 ? 0.3194 0.2911 0.3646 0.0958  0.0084  0.1009  ? ? ? ? ? ? 208 LEU   A   CD1  
1626 C  CD2  . LEU   A   208 ? 0.2812 0.2768 0.3237 0.0960  -0.0090 0.1026  ? ? ? ? ? ? 208 LEU   A   CD2  
1627 N  N    . TYR   A   209 ? 0.1966 0.3300 0.2608 0.0755  -0.0370 0.0928  ? ? ? ? ? ? 209 TYR   A   N    
1628 C  CA   . TYR   A   209 ? 0.2462 0.3592 0.2626 0.0808  -0.0680 0.0787  ? ? ? ? ? ? 209 TYR   A   CA   
1629 C  C    . TYR   A   209 ? 0.2463 0.3619 0.2860 0.0800  -0.0727 0.0636  ? ? ? ? ? ? 209 TYR   A   C    
1630 O  O    . TYR   A   209 ? 0.2370 0.4005 0.2713 0.0972  -0.0702 0.0869  ? ? ? ? ? ? 209 TYR   A   O    
1631 C  CB   . TYR   A   209 ? 0.2272 0.4471 0.2689 0.0672  -0.0684 0.0719  ? ? ? ? ? ? 209 TYR   A   CB   
1632 C  CG   . TYR   A   209 ? 0.2246 0.4511 0.2789 0.0880  -0.0673 0.0869  ? ? ? ? ? ? 209 TYR   A   CG   
1633 C  CD1  . TYR   A   209 ? 0.2450 0.4887 0.2584 0.1242  -0.0639 0.0621  ? ? ? ? ? ? 209 TYR   A   CD1  
1634 C  CD2  . TYR   A   209 ? 0.2090 0.4688 0.2747 0.0945  -0.0841 0.0964  ? ? ? ? ? ? 209 TYR   A   CD2  
1635 C  CE1  . TYR   A   209 ? 0.1671 0.5922 0.3221 0.1171  -0.0480 0.0737  ? ? ? ? ? ? 209 TYR   A   CE1  
1636 C  CE2  . TYR   A   209 ? 0.2664 0.5187 0.3224 0.1243  -0.0548 0.0837  ? ? ? ? ? ? 209 TYR   A   CE2  
1637 C  CZ   . TYR   A   209 ? 0.1830 0.5407 0.3392 0.1461  -0.0254 0.0596  ? ? ? ? ? ? 209 TYR   A   CZ   
1638 O  OH   . TYR   A   209 ? 0.1297 0.6142 0.3665 0.1350  -0.0329 0.0474  ? ? ? ? ? ? 209 TYR   A   OH   
1639 N  N    . ALA   A   210 ? 0.2308 0.3463 0.2444 0.0703  -0.0549 0.0763  ? ? ? ? ? ? 210 ALA   A   N    
1640 C  CA   . ALA   A   210 ? 0.2429 0.3481 0.2823 0.0969  -0.0517 0.0787  ? ? ? ? ? ? 210 ALA   A   CA   
1641 C  C    . ALA   A   210 ? 0.1954 0.3268 0.3182 0.1086  -0.0259 0.0683  ? ? ? ? ? ? 210 ALA   A   C    
1642 O  O    . ALA   A   210 ? 0.2560 0.3846 0.3058 0.1393  0.0105  0.0943  ? ? ? ? ? ? 210 ALA   A   O    
1643 C  CB   . ALA   A   210 ? 0.2095 0.3435 0.2803 0.0569  -0.0526 0.0919  ? ? ? ? ? ? 210 ALA   A   CB   
1644 N  N    . ALA   A   211 ? 0.2007 0.3276 0.3181 0.0974  -0.0124 0.0845  ? ? ? ? ? ? 211 ALA   A   N    
1645 C  CA   . ALA   A   211 ? 0.2525 0.3591 0.3303 0.1295  0.0178  0.1129  ? ? ? ? ? ? 211 ALA   A   CA   
1646 C  C    . ALA   A   211 ? 0.2842 0.3894 0.3065 0.1378  0.0143  0.1107  ? ? ? ? ? ? 211 ALA   A   C    
1647 O  O    . ALA   A   211 ? 0.3126 0.3813 0.3029 0.1691  0.0154  0.1141  ? ? ? ? ? ? 211 ALA   A   O    
1648 C  CB   . ALA   A   211 ? 0.2087 0.3651 0.3627 0.1207  0.0153  0.1067  ? ? ? ? ? ? 211 ALA   A   CB   
1649 N  N    . VAL   A   212 ? 0.2756 0.4209 0.2570 0.1436  -0.0051 0.1402  ? ? ? ? ? ? 212 VAL   A   N    
1650 C  CA   . VAL   A   212 ? 0.2945 0.4897 0.2733 0.2081  -0.0103 0.1349  ? ? ? ? ? ? 212 VAL   A   CA   
1651 C  C    . VAL   A   212 ? 0.3581 0.4851 0.2684 0.1899  0.0239  0.1165  ? ? ? ? ? ? 212 VAL   A   C    
1652 O  O    . VAL   A   212 ? 0.4890 0.6045 0.2614 0.2491  -0.0214 0.1085  ? ? ? ? ? ? 212 VAL   A   O    
1653 C  CB   . VAL   A   212 ? 0.2422 0.5010 0.2988 0.1729  -0.0171 0.1411  ? ? ? ? ? ? 212 VAL   A   CB   
1654 C  CG1  . VAL   A   212 ? 0.3076 0.5231 0.3336 0.2171  -0.0607 0.1309  ? ? ? ? ? ? 212 VAL   A   CG1  
1655 C  CG2  . VAL   A   212 ? 0.2067 0.4897 0.3322 0.1833  -0.0260 0.1438  ? ? ? ? ? ? 212 VAL   A   CG2  
1656 N  N    . ILE   A   213 ? 0.3854 0.4905 0.2694 0.1626  -0.0615 0.1301  ? ? ? ? ? ? 213 ILE   A   N    
1657 C  CA   . ILE   A   213 ? 0.3694 0.5049 0.3199 0.1669  -0.0675 0.0947  ? ? ? ? ? ? 213 ILE   A   CA   
1658 C  C    . ILE   A   213 ? 0.4587 0.5075 0.3206 0.1461  -0.0216 0.0963  ? ? ? ? ? ? 213 ILE   A   C    
1659 O  O    . ILE   A   213 ? 0.5250 0.5858 0.2803 0.2657  -0.0613 0.0992  ? ? ? ? ? ? 213 ILE   A   O    
1660 C  CB   . ILE   A   213 ? 0.2977 0.4902 0.3284 0.1176  -0.0788 0.0721  ? ? ? ? ? ? 213 ILE   A   CB   
1661 C  CG1  . ILE   A   213 ? 0.2781 0.5108 0.3250 0.0665  -0.0852 0.0255  ? ? ? ? ? ? 213 ILE   A   CG1  
1662 C  CG2  . ILE   A   213 ? 0.3160 0.5362 0.3067 0.1040  -0.1206 0.0367  ? ? ? ? ? ? 213 ILE   A   CG2  
1663 C  CD1  . ILE   A   213 ? 0.3140 0.5517 0.3556 0.0284  -0.0594 0.0587  ? ? ? ? ? ? 213 ILE   A   CD1  
1664 N  N    . ASN   A   214 ? 0.4171 0.5275 0.2743 0.1796  0.0207  0.1258  ? ? ? ? ? ? 214 ASN   A   N    
1665 C  CA   . ASN   A   214 ? 0.4497 0.5799 0.2578 0.2574  0.0445  0.1266  ? ? ? ? ? ? 214 ASN   A   CA   
1666 C  C    . ASN   A   214 ? 0.5613 0.5450 0.2994 0.2763  0.1193  0.1127  ? ? ? ? ? ? 214 ASN   A   C    
1667 O  O    . ASN   A   214 ? 0.5633 0.6161 0.3872 0.3210  0.1436  0.1818  ? ? ? ? ? ? 214 ASN   A   O    
1668 C  CB   . ASN   A   214 ? 0.4058 0.5041 0.3738 0.2884  0.0469  0.1341  ? ? ? ? ? ? 214 ASN   A   CB   
1669 C  CG   . ASN   A   214 ? 0.5436 0.5049 0.5854 0.3007  0.0023  0.0748  ? ? ? ? ? ? 214 ASN   A   CG   
1670 O  OD1  . ASN   A   214 ? 0.4033 0.6484 0.7726 0.2175  0.0791  -0.0747 ? ? ? ? ? ? 214 ASN   A   OD1  
1671 N  ND2  . ASN   A   214 ? 0.6688 0.5089 0.6194 0.2607  0.0256  0.0892  ? ? ? ? ? ? 214 ASN   A   ND2  
1672 N  N    . GLY   A   215 ? 0.4991 0.6322 0.3391 0.3110  0.0524  0.1782  ? ? ? ? ? ? 215 GLY   A   N    
1673 C  CA   . GLY   A   215 ? 0.5369 0.6232 0.3571 0.2068  0.0204  0.2014  ? ? ? ? ? ? 215 GLY   A   CA   
1674 C  C    . GLY   A   215 ? 0.5272 0.5803 0.3004 0.2482  -0.0006 0.2130  ? ? ? ? ? ? 215 GLY   A   C    
1675 O  O    . GLY   A   215 ? 0.6057 0.5474 0.4009 0.2804  0.0643  0.2398  ? ? ? ? ? ? 215 GLY   A   O    
1676 N  N    . ASP   A   216 ? 0.4436 0.5264 0.2693 0.2407  0.0642  0.1577  ? ? ? ? ? ? 216 ASP   A   N    
1677 C  CA   . ASP   A   216 ? 0.4245 0.4991 0.3482 0.2724  0.0131  0.1675  ? ? ? ? ? ? 216 ASP   A   CA   
1678 C  C    . ASP   A   216 ? 0.4837 0.5032 0.4170 0.2663  0.0924  0.1688  ? ? ? ? ? ? 216 ASP   A   C    
1679 O  O    . ASP   A   216 ? 0.5661 0.5904 0.3872 0.2505  0.1139  0.1787  ? ? ? ? ? ? 216 ASP   A   O    
1680 C  CB   . ASP   A   216 ? 0.4757 0.6011 0.3550 0.2346  -0.0152 0.1845  ? ? ? ? ? ? 216 ASP   A   CB   
1681 C  CG   . ASP   A   216 ? 0.4564 0.7529 0.4373 0.2461  0.0011  0.2235  ? ? ? ? ? ? 216 ASP   A   CG   
1682 O  OD1  . ASP   A   216 ? 0.5683 0.9070 0.4940 0.0815  0.0069  0.3391  ? ? ? ? ? ? 216 ASP   A   OD1  
1683 O  OD2  . ASP   A   216 ? 0.5069 0.6551 0.4660 0.2253  -0.0410 0.2085  ? ? ? ? ? ? 216 ASP   A   OD2  
1684 N  N    . ARG   A   217 ? 0.5052 0.4857 0.3612 0.2375  0.0934  0.1716  ? ? ? ? ? ? 217 ARG   A   N    
1685 C  CA   . ARG   A   217 ? 0.4906 0.5297 0.3522 0.2424  0.0621  0.1377  ? ? ? ? ? ? 217 ARG   A   CA   
1686 C  C    . ARG   A   217 ? 0.4291 0.5177 0.2965 0.2126  0.0829  0.1504  ? ? ? ? ? ? 217 ARG   A   C    
1687 O  O    . ARG   A   217 ? 0.5245 0.4977 0.3381 0.2767  0.0995  0.1474  ? ? ? ? ? ? 217 ARG   A   O    
1688 C  CB   . ARG   A   217 ? 0.5471 0.5135 0.3598 0.2420  0.0132  0.1323  ? ? ? ? ? ? 217 ARG   A   CB   
1689 C  CG   . ARG   A   217 ? 0.6192 0.4808 0.3642 0.2664  -0.0388 0.1478  ? ? ? ? ? ? 217 ARG   A   CG   
1690 C  CD   . ARG   A   217 ? 0.5685 0.4702 0.3867 0.2675  -0.0368 0.1218  ? ? ? ? ? ? 217 ARG   A   CD   
1691 N  NE   . ARG   A   217 ? 0.5212 0.5155 0.3529 0.2170  -0.0171 0.1477  ? ? ? ? ? ? 217 ARG   A   NE   
1692 C  CZ   . ARG   A   217 ? 0.4841 0.6177 0.3601 0.2263  0.0273  0.0879  ? ? ? ? ? ? 217 ARG   A   CZ   
1693 N  NH1  . ARG   A   217 ? 0.4060 0.6338 0.3905 0.2935  -0.0029 0.1100  ? ? ? ? ? ? 217 ARG   A   NH1  
1694 N  NH2  . ARG   A   217 ? 0.4564 0.5594 0.3209 0.2602  -0.0586 0.1038  ? ? ? ? ? ? 217 ARG   A   NH2  
1695 N  N    . TRP   A   218 ? 0.4414 0.5431 0.3286 0.1994  0.0620  0.1697  ? ? ? ? ? ? 218 TRP   A   N    
1696 C  CA   . TRP   A   218 ? 0.4734 0.5397 0.3631 0.1754  0.0155  0.1817  ? ? ? ? ? ? 218 TRP   A   CA   
1697 C  C    . TRP   A   218 ? 0.5359 0.4356 0.3909 0.1824  0.0829  0.2052  ? ? ? ? ? ? 218 TRP   A   C    
1698 O  O    . TRP   A   218 ? 0.4585 0.4099 0.4826 0.2491  0.0498  0.2754  ? ? ? ? ? ? 218 TRP   A   O    
1699 C  CB   . TRP   A   218 ? 0.4763 0.5358 0.4479 0.1988  0.0562  0.2077  ? ? ? ? ? ? 218 TRP   A   CB   
1700 C  CG   . TRP   A   218 ? 0.4250 0.4608 0.4295 0.1547  0.0668  0.1855  ? ? ? ? ? ? 218 TRP   A   CG   
1701 C  CD1  . TRP   A   218 ? 0.3967 0.4967 0.4643 0.1986  0.0559  0.2366  ? ? ? ? ? ? 218 TRP   A   CD1  
1702 C  CD2  . TRP   A   218 ? 0.4214 0.3707 0.4152 0.1623  0.0768  0.1751  ? ? ? ? ? ? 218 TRP   A   CD2  
1703 N  NE1  . TRP   A   218 ? 0.3593 0.4306 0.4660 0.2232  0.0596  0.1698  ? ? ? ? ? ? 218 TRP   A   NE1  
1704 C  CE2  . TRP   A   218 ? 0.3792 0.3667 0.4592 0.1392  0.0724  0.1776  ? ? ? ? ? ? 218 TRP   A   CE2  
1705 C  CE3  . TRP   A   218 ? 0.4349 0.3355 0.4565 0.1403  0.0304  0.1528  ? ? ? ? ? ? 218 TRP   A   CE3  
1706 C  CZ2  . TRP   A   218 ? 0.4071 0.3438 0.4743 0.1261  0.0740  0.1499  ? ? ? ? ? ? 218 TRP   A   CZ2  
1707 C  CZ3  . TRP   A   218 ? 0.4342 0.3681 0.4457 0.1469  0.0460  0.1295  ? ? ? ? ? ? 218 TRP   A   CZ3  
1708 C  CH2  . TRP   A   218 ? 0.4486 0.3643 0.4551 0.1467  0.0695  0.1536  ? ? ? ? ? ? 218 TRP   A   CH2  
1709 N  N    . PHE   A   219 ? 0.4750 0.3817 0.3887 0.1922  0.0202  0.1895  ? ? ? ? ? ? 219 PHE   A   N    
1710 C  CA   . PHE   A   219 ? 0.3479 0.3953 0.3932 0.1649  -0.0007 0.1676  ? ? ? ? ? ? 219 PHE   A   CA   
1711 C  C    . PHE   A   219 ? 0.3422 0.3804 0.3799 0.1408  -0.0046 0.1005  ? ? ? ? ? ? 219 PHE   A   C    
1712 O  O    . PHE   A   219 ? 0.3798 0.4013 0.3524 0.1654  -0.0184 0.1238  ? ? ? ? ? ? 219 PHE   A   O    
1713 C  CB   . PHE   A   219 ? 0.3343 0.4153 0.3728 0.1731  -0.0321 0.1365  ? ? ? ? ? ? 219 PHE   A   CB   
1714 C  CG   . PHE   A   219 ? 0.3346 0.4129 0.3906 0.1587  0.0042  0.1087  ? ? ? ? ? ? 219 PHE   A   CG   
1715 C  CD1  . PHE   A   219 ? 0.3035 0.4181 0.3804 0.1663  -0.0187 0.1332  ? ? ? ? ? ? 219 PHE   A   CD1  
1716 C  CD2  . PHE   A   219 ? 0.2978 0.4028 0.3885 0.1705  0.0179  0.1584  ? ? ? ? ? ? 219 PHE   A   CD2  
1717 C  CE1  . PHE   A   219 ? 0.3033 0.4195 0.3773 0.1908  -0.0124 0.1532  ? ? ? ? ? ? 219 PHE   A   CE1  
1718 C  CE2  . PHE   A   219 ? 0.3555 0.4077 0.3898 0.1599  0.0327  0.1206  ? ? ? ? ? ? 219 PHE   A   CE2  
1719 C  CZ   . PHE   A   219 ? 0.3678 0.3623 0.3668 0.1724  0.0208  0.1550  ? ? ? ? ? ? 219 PHE   A   CZ   
1720 N  N    . LEU   A   220 ? 0.3320 0.3682 0.3104 0.1621  0.0293  0.1082  ? ? ? ? ? ? 220 LEU   A   N    
1721 C  CA   . LEU   A   220 ? 0.3354 0.3550 0.3405 0.1762  0.0367  0.0784  ? ? ? ? ? ? 220 LEU   A   CA   
1722 C  C    . LEU   A   220 ? 0.4178 0.3346 0.4263 0.1564  0.0386  0.0748  ? ? ? ? ? ? 220 LEU   A   C    
1723 O  O    . LEU   A   220 ? 0.3413 0.3694 0.4048 0.1583  -0.0049 0.0819  ? ? ? ? ? ? 220 LEU   A   O    
1724 C  CB   . LEU   A   220 ? 0.4054 0.3688 0.3376 0.1755  0.0192  0.0796  ? ? ? ? ? ? 220 LEU   A   CB   
1725 C  CG   . LEU   A   220 ? 0.4130 0.3745 0.3257 0.1875  -0.0186 0.0901  ? ? ? ? ? ? 220 LEU   A   CG   
1726 C  CD1  . LEU   A   220 ? 0.4599 0.4111 0.3528 0.2015  -0.0780 0.0948  ? ? ? ? ? ? 220 LEU   A   CD1  
1727 C  CD2  . LEU   A   220 ? 0.3682 0.4122 0.2999 0.1806  -0.0577 0.0817  ? ? ? ? ? ? 220 LEU   A   CD2  
1728 N  N    . ASN   A   221 ? 0.3912 0.3541 0.3854 0.1861  0.0001  0.0768  ? ? ? ? ? ? 221 ASN   A   N    
1729 C  CA   . ASN   A   221 ? 0.4878 0.3848 0.4119 0.2410  -0.0096 0.0836  ? ? ? ? ? ? 221 ASN   A   CA   
1730 C  C    . ASN   A   221 ? 0.4579 0.4239 0.3934 0.2514  -0.0494 0.1146  ? ? ? ? ? ? 221 ASN   A   C    
1731 O  O    . ASN   A   221 ? 0.4889 0.4154 0.4407 0.2400  0.0090  0.0955  ? ? ? ? ? ? 221 ASN   A   O    
1732 C  CB   . ASN   A   221 ? 0.6265 0.3843 0.4158 0.2673  -0.0306 0.0642  ? ? ? ? ? ? 221 ASN   A   CB   
1733 C  CG   . ASN   A   221 ? 0.6593 0.5534 0.4570 0.1621  -0.0559 0.1322  ? ? ? ? ? ? 221 ASN   A   CG   
1734 O  OD1  . ASN   A   221 ? 0.5367 0.7332 0.4046 0.2034  0.0112  -0.0357 ? ? ? ? ? ? 221 ASN   A   OD1  
1735 N  ND2  . ASN   A   221 ? 0.6891 0.6283 0.6065 0.1104  -0.1261 0.1419  ? ? ? ? ? ? 221 ASN   A   ND2  
1736 N  N    . ARG   A   222 ? 0.5217 0.4335 0.4894 0.2744  -0.0078 0.1792  ? ? ? ? ? ? 222 ARG   A   N    
1737 C  CA   . ARG   A   222 ? 0.5248 0.6097 0.5005 0.2474  0.0002  0.1691  ? ? ? ? ? ? 222 ARG   A   CA   
1738 C  C    . ARG   A   222 ? 0.6026 0.7501 0.5384 0.2455  0.0645  0.0446  ? ? ? ? ? ? 222 ARG   A   C    
1739 O  O    . ARG   A   222 ? 0.6033 0.9636 0.5906 0.2442  0.0413  0.0761  ? ? ? ? ? ? 222 ARG   A   O    
1740 C  CB   . ARG   A   222 ? 0.6573 0.6850 0.5930 0.3127  -0.0340 0.2336  ? ? ? ? ? ? 222 ARG   A   CB   
1741 C  CG   . ARG   A   222 ? 0.7812 0.7175 0.5752 0.2899  0.0157  0.1973  ? ? ? ? ? ? 222 ARG   A   CG   
1742 C  CD   . ARG   A   222 ? 0.9089 0.6721 0.6635 0.3499  0.0058  0.1952  ? ? ? ? ? ? 222 ARG   A   CD   
1743 N  NE   . ARG   A   222 ? 1.0556 0.7672 0.7702 0.2291  0.0487  0.1353  ? ? ? ? ? ? 222 ARG   A   NE   
1744 C  CZ   . ARG   A   222 ? 1.1832 0.8924 0.7992 0.1643  0.1299  0.0667  ? ? ? ? ? ? 222 ARG   A   CZ   
1745 N  NH1  . ARG   A   222 ? 1.2114 0.9881 0.9000 0.1158  0.1614  0.0742  ? ? ? ? ? ? 222 ARG   A   NH1  
1746 N  NH2  . ARG   A   222 ? 1.3080 0.8438 0.8073 0.0914  0.1361  0.1676  ? ? ? ? ? ? 222 ARG   A   NH2  
1747 N  N    . PHE   A   223 ? 0.5460 0.6924 0.4970 0.2459  0.1213  0.0471  ? ? ? ? ? ? 223 PHE   A   N    
1748 C  CA   . PHE   A   223 ? 0.6141 0.6791 0.4991 0.2828  0.1094  0.0296  ? ? ? ? ? ? 223 PHE   A   CA   
1749 C  C    . PHE   A   223 ? 0.4928 0.6601 0.4928 0.3299  0.1386  0.0151  ? ? ? ? ? ? 223 PHE   A   C    
1750 O  O    . PHE   A   223 ? 0.4751 0.5936 0.3776 0.3263  0.0448  0.0857  ? ? ? ? ? ? 223 PHE   A   O    
1751 C  CB   . PHE   A   223 ? 0.6954 0.6766 0.5792 0.2442  0.0973  0.0074  ? ? ? ? ? ? 223 PHE   A   CB   
1752 C  CG   . PHE   A   223 ? 0.8285 0.7242 0.6408 0.2346  0.0895  0.0859  ? ? ? ? ? ? 223 PHE   A   CG   
1753 C  CD1  . PHE   A   223 ? 0.8799 0.7930 0.6580 0.2973  0.0786  0.0794  ? ? ? ? ? ? 223 PHE   A   CD1  
1754 C  CD2  . PHE   A   223 ? 0.7592 0.7617 0.7482 0.3056  0.0966  0.0395  ? ? ? ? ? ? 223 PHE   A   CD2  
1755 C  CE1  . PHE   A   223 ? 0.9725 0.8324 0.8027 0.1916  0.1223  0.0660  ? ? ? ? ? ? 223 PHE   A   CE1  
1756 C  CE2  . PHE   A   223 ? 0.9110 0.8565 0.8767 0.2129  0.1147  0.0981  ? ? ? ? ? ? 223 PHE   A   CE2  
1757 C  CZ   . PHE   A   223 ? 0.9329 0.9440 0.8744 0.2595  0.1449  0.0529  ? ? ? ? ? ? 223 PHE   A   CZ   
1758 N  N    . THR   A   224 ? 0.4923 0.6627 0.3445 0.3446  0.0363  0.0681  ? ? ? ? ? ? 224 THR   A   N    
1759 C  CA   . THR   A   224 ? 0.5104 0.6581 0.4216 0.2873  0.0999  0.0540  ? ? ? ? ? ? 224 THR   A   CA   
1760 C  C    . THR   A   224 ? 0.5588 0.7048 0.4054 0.2627  0.0645  0.0739  ? ? ? ? ? ? 224 THR   A   C    
1761 O  O    . THR   A   224 ? 0.7059 0.7060 0.5794 0.3202  -0.1016 0.0144  ? ? ? ? ? ? 224 THR   A   O    
1762 C  CB   . THR   A   224 ? 0.5696 0.6840 0.5511 0.2300  0.0797  0.0516  ? ? ? ? ? ? 224 THR   A   CB   
1763 O  OG1  . THR   A   224 ? 0.5745 0.6610 0.5358 0.2783  0.0481  0.0321  ? ? ? ? ? ? 224 THR   A   OG1  
1764 C  CG2  . THR   A   224 ? 0.5861 0.7548 0.5648 0.2418  0.1294  0.0550  ? ? ? ? ? ? 224 THR   A   CG2  
1765 N  N    . THR   A   225 ? 0.4342 0.6808 0.4186 0.3240  -0.0142 0.0684  ? ? ? ? ? ? 225 THR   A   N    
1766 C  CA   . THR   A   225 ? 0.4845 0.7876 0.4282 0.2317  0.0222  0.0225  ? ? ? ? ? ? 225 THR   A   CA   
1767 C  C    . THR   A   225 ? 0.3748 0.7614 0.3988 0.2860  0.0175  0.0040  ? ? ? ? ? ? 225 THR   A   C    
1768 O  O    . THR   A   225 ? 0.4128 0.7534 0.3891 0.2593  0.0429  -0.0009 ? ? ? ? ? ? 225 THR   A   O    
1769 C  CB   . THR   A   225 ? 0.4839 0.8643 0.3710 0.2462  0.0327  -0.0051 ? ? ? ? ? ? 225 THR   A   CB   
1770 O  OG1  . THR   A   225 ? 0.5840 0.9858 0.4222 0.1428  0.0438  -0.0819 ? ? ? ? ? ? 225 THR   A   OG1  
1771 C  CG2  . THR   A   225 ? 0.5245 0.8880 0.3441 0.2687  0.0474  -0.0220 ? ? ? ? ? ? 225 THR   A   CG2  
1772 N  N    . THR   A   226 ? 0.4089 0.7598 0.4201 0.2872  0.0480  -0.0077 ? ? ? ? ? ? 226 THR   A   N    
1773 C  CA   . THR   A   226 ? 0.4223 0.7668 0.4257 0.2570  0.0190  0.0161  ? ? ? ? ? ? 226 THR   A   CA   
1774 C  C    . THR   A   226 ? 0.2922 0.7000 0.3552 0.1966  0.0711  -0.0033 ? ? ? ? ? ? 226 THR   A   C    
1775 O  O    . THR   A   226 ? 0.3011 0.6419 0.3527 0.1998  0.0129  0.0296  ? ? ? ? ? ? 226 THR   A   O    
1776 C  CB   . THR   A   226 ? 0.3860 0.8135 0.4553 0.2999  0.0086  -0.0019 ? ? ? ? ? ? 226 THR   A   CB   
1777 O  OG1  . THR   A   226 ? 0.4601 0.8779 0.5040 0.2423  0.0016  -0.0562 ? ? ? ? ? ? 226 THR   A   OG1  
1778 C  CG2  . THR   A   226 ? 0.4221 0.8565 0.5963 0.3215  -0.0112 0.0280  ? ? ? ? ? ? 226 THR   A   CG2  
1779 N  N    . LEU   A   227 ? 0.2744 0.6950 0.4215 0.1311  0.0224  -0.0459 ? ? ? ? ? ? 227 LEU   A   N    
1780 C  CA   . LEU   A   227 ? 0.3487 0.6599 0.3930 0.1454  0.0475  -0.0156 ? ? ? ? ? ? 227 LEU   A   CA   
1781 C  C    . LEU   A   227 ? 0.3993 0.7216 0.3193 0.1741  0.0606  -0.0213 ? ? ? ? ? ? 227 LEU   A   C    
1782 O  O    . LEU   A   227 ? 0.4117 0.6879 0.3796 0.2033  0.0456  0.0265  ? ? ? ? ? ? 227 LEU   A   O    
1783 C  CB   . LEU   A   227 ? 0.3316 0.7235 0.3983 0.1081  0.0194  0.0241  ? ? ? ? ? ? 227 LEU   A   CB   
1784 C  CG   . LEU   A   227 ? 0.3733 0.7371 0.4249 0.0953  0.0055  0.0672  ? ? ? ? ? ? 227 LEU   A   CG   
1785 C  CD1  . LEU   A   227 ? 0.3849 0.7883 0.4235 0.0916  0.0187  0.0836  ? ? ? ? ? ? 227 LEU   A   CD1  
1786 C  CD2  . LEU   A   227 ? 0.4032 0.7742 0.4732 0.0608  -0.0195 0.0721  ? ? ? ? ? ? 227 LEU   A   CD2  
1787 N  N    . ASN   A   228 ? 0.3828 0.7509 0.4046 0.2001  0.0490  -0.0368 ? ? ? ? ? ? 228 ASN   A   N    
1788 C  CA   A ASN   A   228 ? 0.4662 0.7527 0.4394 0.2043  0.0552  -0.0805 ? ? ? ? ? ? 228 ASN   A   CA   
1789 C  CA   B ASN   A   228 ? 0.4182 0.7387 0.4211 0.2159  0.0275  -0.0498 ? ? ? ? ? ? 228 ASN   A   CA   
1790 C  C    . ASN   A   228 ? 0.4510 0.7321 0.4360 0.1941  0.0080  -0.0728 ? ? ? ? ? ? 228 ASN   A   C    
1791 O  O    . ASN   A   228 ? 0.4170 0.7162 0.4739 0.1975  0.0065  -0.0108 ? ? ? ? ? ? 228 ASN   A   O    
1792 C  CB   A ASN   A   228 ? 0.5746 0.8570 0.5096 0.2775  0.0959  -0.1187 ? ? ? ? ? ? 228 ASN   A   CB   
1793 C  CB   B ASN   A   228 ? 0.4180 0.7274 0.3980 0.2095  0.0181  -0.0570 ? ? ? ? ? ? 228 ASN   A   CB   
1794 C  CG   A ASN   A   228 ? 0.7612 0.9094 0.5628 0.2168  0.0698  -0.1422 ? ? ? ? ? ? 228 ASN   A   CG   
1795 C  CG   B ASN   A   228 ? 0.4086 0.7200 0.3742 0.2019  -0.0051 -0.0527 ? ? ? ? ? ? 228 ASN   A   CG   
1796 O  OD1  A ASN   A   228 ? 0.9503 1.0063 0.7174 0.2151  0.0310  0.0554  ? ? ? ? ? ? 228 ASN   A   OD1  
1797 O  OD1  B ASN   A   228 ? 0.3974 0.7001 0.4790 0.2237  0.0192  -0.0476 ? ? ? ? ? ? 228 ASN   A   OD1  
1798 N  ND2  A ASN   A   228 ? 0.7789 0.9908 0.6625 0.1471  0.1005  -0.0727 ? ? ? ? ? ? 228 ASN   A   ND2  
1799 N  ND2  B ASN   A   228 ? 0.3936 0.7051 0.3703 0.1785  -0.0335 -0.0518 ? ? ? ? ? ? 228 ASN   A   ND2  
1800 N  N    . ASP   A   229 ? 0.4402 0.6639 0.5031 0.2457  0.0119  -0.0652 ? ? ? ? ? ? 229 ASP   A   N    
1801 C  CA   . ASP   A   229 ? 0.4263 0.6913 0.5536 0.2298  -0.0091 -0.0500 ? ? ? ? ? ? 229 ASP   A   CA   
1802 C  C    . ASP   A   229 ? 0.3958 0.5574 0.5302 0.1671  -0.0121 -0.0437 ? ? ? ? ? ? 229 ASP   A   C    
1803 O  O    . ASP   A   229 ? 0.4224 0.4448 0.5747 0.1447  0.0071  -0.0195 ? ? ? ? ? ? 229 ASP   A   O    
1804 C  CB   . ASP   A   229 ? 0.5284 0.6851 0.5961 0.2849  -0.0567 -0.0719 ? ? ? ? ? ? 229 ASP   A   CB   
1805 C  CG   . ASP   A   229 ? 0.5679 0.7878 0.6909 0.3373  -0.0024 -0.0578 ? ? ? ? ? ? 229 ASP   A   CG   
1806 O  OD1  . ASP   A   229 ? 0.7544 0.8017 0.6724 0.3582  -0.0826 -0.0140 ? ? ? ? ? ? 229 ASP   A   OD1  
1807 O  OD2  . ASP   A   229 ? 0.5462 0.8660 0.8449 0.3192  -0.0581 0.0002  ? ? ? ? ? ? 229 ASP   A   OD2  
1808 N  N    . PHE   A   230 ? 0.2727 0.5155 0.4216 0.1843  -0.0180 0.0229  ? ? ? ? ? ? 230 PHE   A   N    
1809 C  CA   . PHE   A   230 ? 0.3304 0.4727 0.4097 0.1856  0.0178  0.0214  ? ? ? ? ? ? 230 PHE   A   CA   
1810 C  C    . PHE   A   230 ? 0.3381 0.4522 0.3867 0.1305  -0.0032 -0.0133 ? ? ? ? ? ? 230 PHE   A   C    
1811 O  O    . PHE   A   230 ? 0.3184 0.4897 0.3884 0.1474  0.0038  0.0023  ? ? ? ? ? ? 230 PHE   A   O    
1812 C  CB   . PHE   A   230 ? 0.3869 0.4593 0.3497 0.1761  0.0285  0.0554  ? ? ? ? ? ? 230 PHE   A   CB   
1813 C  CG   . PHE   A   230 ? 0.3786 0.4049 0.3634 0.1712  0.0234  0.0839  ? ? ? ? ? ? 230 PHE   A   CG   
1814 C  CD1  . PHE   A   230 ? 0.4187 0.4069 0.3577 0.1712  0.0058  0.1246  ? ? ? ? ? ? 230 PHE   A   CD1  
1815 C  CD2  . PHE   A   230 ? 0.3755 0.4405 0.4184 0.1440  0.0625  0.1517  ? ? ? ? ? ? 230 PHE   A   CD2  
1816 C  CE1  . PHE   A   230 ? 0.4262 0.4139 0.3689 0.1590  0.0512  0.1145  ? ? ? ? ? ? 230 PHE   A   CE1  
1817 C  CE2  . PHE   A   230 ? 0.4062 0.4139 0.4402 0.1492  0.0763  0.1012  ? ? ? ? ? ? 230 PHE   A   CE2  
1818 C  CZ   . PHE   A   230 ? 0.3862 0.3920 0.3751 0.1572  0.0500  0.1086  ? ? ? ? ? ? 230 PHE   A   CZ   
1819 N  N    . ASN   A   231 ? 0.3349 0.5729 0.3793 0.1457  -0.0033 -0.0013 ? ? ? ? ? ? 231 ASN   A   N    
1820 C  CA   . ASN   A   231 ? 0.3933 0.5299 0.3937 0.1387  -0.0156 0.0179  ? ? ? ? ? ? 231 ASN   A   CA   
1821 C  C    . ASN   A   231 ? 0.3763 0.5395 0.3769 0.1303  0.0224  0.0003  ? ? ? ? ? ? 231 ASN   A   C    
1822 O  O    . ASN   A   231 ? 0.4481 0.5803 0.4293 0.1541  -0.0365 -0.0026 ? ? ? ? ? ? 231 ASN   A   O    
1823 C  CB   . ASN   A   231 ? 0.4064 0.5697 0.4094 0.0878  -0.0466 0.0401  ? ? ? ? ? ? 231 ASN   A   CB   
1824 C  CG   . ASN   A   231 ? 0.3589 0.5877 0.4289 0.0824  -0.0292 0.0376  ? ? ? ? ? ? 231 ASN   A   CG   
1825 O  OD1  . ASN   A   231 ? 0.3523 0.6914 0.6837 0.0387  0.0518  -0.0691 ? ? ? ? ? ? 231 ASN   A   OD1  
1826 N  ND2  . ASN   A   231 ? 0.3398 0.6449 0.4250 0.0856  -0.0547 0.0552  ? ? ? ? ? ? 231 ASN   A   ND2  
1827 N  N    . LEU   A   232 ? 0.4250 0.5615 0.4020 0.1524  -0.0434 -0.0088 ? ? ? ? ? ? 232 LEU   A   N    
1828 C  CA   . LEU   A   232 ? 0.4549 0.4997 0.4586 0.1626  0.0026  -0.0110 ? ? ? ? ? ? 232 LEU   A   CA   
1829 C  C    . LEU   A   232 ? 0.5035 0.4681 0.4160 0.1502  0.0315  -0.0003 ? ? ? ? ? ? 232 LEU   A   C    
1830 O  O    . LEU   A   232 ? 0.5378 0.5721 0.4228 0.1672  -0.0013 0.0002  ? ? ? ? ? ? 232 LEU   A   O    
1831 C  CB   . LEU   A   232 ? 0.4777 0.5543 0.5633 0.2146  0.0130  -0.0831 ? ? ? ? ? ? 232 LEU   A   CB   
1832 C  CG   . LEU   A   232 ? 0.5394 0.6821 0.5996 0.1805  0.0593  -0.0964 ? ? ? ? ? ? 232 LEU   A   CG   
1833 C  CD1  . LEU   A   232 ? 0.6316 0.6875 0.6753 0.2283  0.0656  -0.0986 ? ? ? ? ? ? 232 LEU   A   CD1  
1834 C  CD2  . LEU   A   232 ? 0.5526 0.7388 0.6048 0.1799  0.0122  -0.1016 ? ? ? ? ? ? 232 LEU   A   CD2  
1835 N  N    . VAL   A   233 ? 0.4431 0.4491 0.4119 0.1710  -0.0099 0.0546  ? ? ? ? ? ? 233 VAL   A   N    
1836 C  CA   . VAL   A   233 ? 0.4407 0.4633 0.4045 0.1687  0.0041  0.0391  ? ? ? ? ? ? 233 VAL   A   CA   
1837 C  C    . VAL   A   233 ? 0.4375 0.4143 0.4495 0.1329  0.0009  0.0362  ? ? ? ? ? ? 233 VAL   A   C    
1838 O  O    . VAL   A   233 ? 0.4501 0.4430 0.4284 0.1016  -0.0325 0.0480  ? ? ? ? ? ? 233 VAL   A   O    
1839 C  CB   . VAL   A   233 ? 0.4732 0.5153 0.4116 0.1548  0.0161  0.0515  ? ? ? ? ? ? 233 VAL   A   CB   
1840 C  CG1  . VAL   A   233 ? 0.5213 0.5512 0.4250 0.1563  0.0559  0.0212  ? ? ? ? ? ? 233 VAL   A   CG1  
1841 C  CG2  . VAL   A   233 ? 0.5131 0.5206 0.4801 0.1615  0.0076  0.0911  ? ? ? ? ? ? 233 VAL   A   CG2  
1842 N  N    . ALA   A   234 ? 0.4505 0.4255 0.4697 0.1275  -0.0579 0.0156  ? ? ? ? ? ? 234 ALA   A   N    
1843 C  CA   . ALA   A   234 ? 0.3270 0.4389 0.5015 0.1258  -0.0419 -0.0031 ? ? ? ? ? ? 234 ALA   A   CA   
1844 C  C    . ALA   A   234 ? 0.3610 0.4101 0.5025 0.0909  -0.0438 0.0046  ? ? ? ? ? ? 234 ALA   A   C    
1845 O  O    . ALA   A   234 ? 0.3338 0.3357 0.5053 0.0348  -0.0561 -0.0280 ? ? ? ? ? ? 234 ALA   A   O    
1846 C  CB   . ALA   A   234 ? 0.2897 0.4765 0.4855 0.1223  -0.0840 0.0007  ? ? ? ? ? ? 234 ALA   A   CB   
1847 N  N    . MET   A   235 ? 0.3531 0.4621 0.5130 0.1062  -0.0515 0.0144  ? ? ? ? ? ? 235 MET   A   N    
1848 C  CA   . MET   A   235 ? 0.4381 0.4428 0.5226 0.1233  -0.1097 0.0426  ? ? ? ? ? ? 235 MET   A   CA   
1849 C  C    . MET   A   235 ? 0.4833 0.3832 0.4956 0.1182  -0.0838 0.0916  ? ? ? ? ? ? 235 MET   A   C    
1850 O  O    . MET   A   235 ? 0.4321 0.3800 0.5027 0.0586  -0.0874 0.0260  ? ? ? ? ? ? 235 MET   A   O    
1851 C  CB   . MET   A   235 ? 0.4847 0.6446 0.6347 0.1175  -0.0057 0.0435  ? ? ? ? ? ? 235 MET   A   CB   
1852 C  CG   . MET   A   235 ? 0.6836 0.8012 0.6328 0.0525  0.0188  0.0203  ? ? ? ? ? ? 235 MET   A   CG   
1853 S  SD   . MET   A   235 ? 0.9131 0.9561 0.7683 -0.0667 0.2207  0.0304  ? ? ? ? ? ? 235 MET   A   SD   
1854 C  CE   . MET   A   235 ? 0.9496 0.9015 0.7905 -0.0544 0.1354  0.0392  ? ? ? ? ? ? 235 MET   A   CE   
1855 N  N    . LYS   A   236 ? 0.4584 0.2601 0.5395 0.1305  -0.0640 0.0141  ? ? ? ? ? ? 236 LYS   A   N    
1856 C  CA   . LYS   A   236 ? 0.5360 0.2642 0.5488 0.0918  -0.0664 0.0153  ? ? ? ? ? ? 236 LYS   A   CA   
1857 C  C    . LYS   A   236 ? 0.4727 0.2389 0.5066 0.0692  -0.1089 0.0236  ? ? ? ? ? ? 236 LYS   A   C    
1858 O  O    . LYS   A   236 ? 0.5047 0.2554 0.6339 0.0524  -0.1351 -0.0410 ? ? ? ? ? ? 236 LYS   A   O    
1859 C  CB   . LYS   A   236 ? 0.6362 0.2980 0.6352 0.1201  -0.0793 0.0654  ? ? ? ? ? ? 236 LYS   A   CB   
1860 C  CG   . LYS   A   236 ? 0.6907 0.3937 0.7622 0.0676  -0.0992 0.1310  ? ? ? ? ? ? 236 LYS   A   CG   
1861 C  CD   . LYS   A   236 ? 0.7867 0.3512 0.8777 0.0949  -0.0806 0.1292  ? ? ? ? ? ? 236 LYS   A   CD   
1862 C  CE   . LYS   A   236 ? 0.8179 0.4675 0.9701 0.0321  -0.0988 0.1864  ? ? ? ? ? ? 236 LYS   A   CE   
1863 N  NZ   . LYS   A   236 ? 0.8642 0.4565 1.0477 0.0431  -0.0750 0.2069  ? ? ? ? ? ? 236 LYS   A   NZ   
1864 N  N    . TYR   A   237 ? 0.4730 0.2609 0.4845 0.0561  -0.0907 0.0245  ? ? ? ? ? ? 237 TYR   A   N    
1865 C  CA   . TYR   A   237 ? 0.4649 0.2050 0.5280 0.0394  -0.0521 0.0492  ? ? ? ? ? ? 237 TYR   A   CA   
1866 C  C    . TYR   A   237 ? 0.3526 0.2268 0.4400 0.0537  -0.0559 0.0290  ? ? ? ? ? ? 237 TYR   A   C    
1867 O  O    . TYR   A   237 ? 0.3925 0.1915 0.4330 0.0331  -0.0480 -0.0016 ? ? ? ? ? ? 237 TYR   A   O    
1868 C  CB   . TYR   A   237 ? 0.5216 0.2443 0.5329 0.0792  -0.0359 0.0961  ? ? ? ? ? ? 237 TYR   A   CB   
1869 C  CG   . TYR   A   237 ? 0.5400 0.1884 0.5877 0.0473  -0.0035 0.0564  ? ? ? ? ? ? 237 TYR   A   CG   
1870 C  CD1  . TYR   A   237 ? 0.5604 0.2758 0.5846 0.0945  0.0572  0.1031  ? ? ? ? ? ? 237 TYR   A   CD1  
1871 C  CD2  . TYR   A   237 ? 0.6153 0.2323 0.5958 0.1064  0.0589  0.0951  ? ? ? ? ? ? 237 TYR   A   CD2  
1872 C  CE1  . TYR   A   237 ? 0.5907 0.2437 0.6707 0.0641  0.0288  0.0742  ? ? ? ? ? ? 237 TYR   A   CE1  
1873 C  CE2  . TYR   A   237 ? 0.6426 0.2353 0.6243 0.0545  0.0201  0.1140  ? ? ? ? ? ? 237 TYR   A   CE2  
1874 C  CZ   . TYR   A   237 ? 0.6261 0.2491 0.6619 0.0951  0.0488  0.0734  ? ? ? ? ? ? 237 TYR   A   CZ   
1875 O  OH   . TYR   A   237 ? 0.7064 0.2311 0.7965 0.0995  0.0156  0.0950  ? ? ? ? ? ? 237 TYR   A   OH   
1876 N  N    . ASN   A   238 ? 0.4130 0.2078 0.4366 0.0372  -0.0638 0.0060  ? ? ? ? ? ? 238 ASN   A   N    
1877 C  CA   . ASN   A   238 ? 0.3948 0.1919 0.4313 0.0014  -0.0897 0.0063  ? ? ? ? ? ? 238 ASN   A   CA   
1878 C  C    . ASN   A   238 ? 0.2915 0.2167 0.4116 0.0053  -0.0720 -0.0049 ? ? ? ? ? ? 238 ASN   A   C    
1879 O  O    . ASN   A   238 ? 0.3365 0.2155 0.4035 0.0204  -0.0656 0.0243  ? ? ? ? ? ? 238 ASN   A   O    
1880 C  CB   . ASN   A   238 ? 0.3980 0.2465 0.4893 -0.0098 -0.0944 -0.0166 ? ? ? ? ? ? 238 ASN   A   CB   
1881 C  CG   . ASN   A   238 ? 0.4748 0.2612 0.5194 0.0201  -0.0504 0.0130  ? ? ? ? ? ? 238 ASN   A   CG   
1882 O  OD1  . ASN   A   238 ? 0.5312 0.4758 0.5751 0.0589  0.0217  0.0503  ? ? ? ? ? ? 238 ASN   A   OD1  
1883 N  ND2  . ASN   A   238 ? 0.3934 0.3182 0.7167 -0.0466 -0.0438 0.0016  ? ? ? ? ? ? 238 ASN   A   ND2  
1884 N  N    . TYR   A   239 ? 0.3184 0.2014 0.3488 0.0442  -0.0855 0.0201  ? ? ? ? ? ? 239 TYR   A   N    
1885 C  CA   . TYR   A   239 ? 0.3486 0.2068 0.3285 0.0205  -0.0515 0.0230  ? ? ? ? ? ? 239 TYR   A   CA   
1886 C  C    . TYR   A   239 ? 0.3638 0.2749 0.2837 0.0158  -0.0365 0.0000  ? ? ? ? ? ? 239 TYR   A   C    
1887 O  O    . TYR   A   239 ? 0.4250 0.2906 0.3375 0.0147  -0.0007 -0.0263 ? ? ? ? ? ? 239 TYR   A   O    
1888 C  CB   . TYR   A   239 ? 0.3234 0.2640 0.3165 0.0496  -0.0320 0.0343  ? ? ? ? ? ? 239 TYR   A   CB   
1889 C  CG   . TYR   A   239 ? 0.3005 0.2210 0.3423 0.0391  -0.0132 0.0394  ? ? ? ? ? ? 239 TYR   A   CG   
1890 C  CD1  . TYR   A   239 ? 0.2900 0.1827 0.3334 0.0580  -0.0375 0.0500  ? ? ? ? ? ? 239 TYR   A   CD1  
1891 C  CD2  . TYR   A   239 ? 0.3288 0.2108 0.3330 0.0583  -0.0237 0.0324  ? ? ? ? ? ? 239 TYR   A   CD2  
1892 C  CE1  . TYR   A   239 ? 0.3217 0.2089 0.3572 0.0606  -0.0005 0.0452  ? ? ? ? ? ? 239 TYR   A   CE1  
1893 C  CE2  . TYR   A   239 ? 0.3136 0.2071 0.3775 0.0665  -0.0020 0.0361  ? ? ? ? ? ? 239 TYR   A   CE2  
1894 C  CZ   . TYR   A   239 ? 0.3229 0.2058 0.3691 0.0635  -0.0084 0.0492  ? ? ? ? ? ? 239 TYR   A   CZ   
1895 O  OH   . TYR   A   239 ? 0.3538 0.2357 0.3749 0.0495  0.0063  0.0432  ? ? ? ? ? ? 239 TYR   A   OH   
1896 N  N    . GLU   A   240 ? 0.4102 0.2744 0.3298 -0.0065 -0.0182 0.0126  ? ? ? ? ? ? 240 GLU   A   N    
1897 C  CA   . GLU   A   240 ? 0.4273 0.3480 0.3019 -0.0233 -0.0104 0.0100  ? ? ? ? ? ? 240 GLU   A   CA   
1898 C  C    . GLU   A   240 ? 0.3984 0.3847 0.2838 -0.0543 -0.0135 0.0219  ? ? ? ? ? ? 240 GLU   A   C    
1899 O  O    . GLU   A   240 ? 0.2888 0.3414 0.3063 0.0004  0.0047  0.0552  ? ? ? ? ? ? 240 GLU   A   O    
1900 C  CB   . GLU   A   240 ? 0.4840 0.3406 0.3359 -0.0034 0.0303  0.0308  ? ? ? ? ? ? 240 GLU   A   CB   
1901 C  CG   . GLU   A   240 ? 0.4842 0.4532 0.3785 -0.0036 0.0124  0.0007  ? ? ? ? ? ? 240 GLU   A   CG   
1902 C  CD   . GLU   A   240 ? 0.5811 0.4649 0.4115 -0.0653 -0.0095 0.0553  ? ? ? ? ? ? 240 GLU   A   CD   
1903 O  OE1  . GLU   A   240 ? 0.6622 0.4753 0.7213 -0.1323 0.0293  0.0937  ? ? ? ? ? ? 240 GLU   A   OE1  
1904 O  OE2  . GLU   A   240 ? 0.6791 0.6059 0.5111 -0.0641 -0.0306 -0.0892 ? ? ? ? ? ? 240 GLU   A   OE2  
1905 N  N    . PRO   A   241 ? 0.3692 0.5562 0.3110 -0.0567 -0.0134 0.0066  ? ? ? ? ? ? 241 PRO   A   N    
1906 C  CA   . PRO   A   241 ? 0.3735 0.6251 0.2981 -0.0537 -0.0167 0.0155  ? ? ? ? ? ? 241 PRO   A   CA   
1907 C  C    . PRO   A   241 ? 0.3736 0.5425 0.2754 -0.0474 -0.0283 0.0689  ? ? ? ? ? ? 241 PRO   A   C    
1908 O  O    . PRO   A   241 ? 0.5527 0.4976 0.3082 -0.1007 -0.1377 0.1113  ? ? ? ? ? ? 241 PRO   A   O    
1909 C  CB   . PRO   A   241 ? 0.4320 0.7197 0.3023 -0.0751 0.0145  -0.0108 ? ? ? ? ? ? 241 PRO   A   CB   
1910 C  CG   . PRO   A   241 ? 0.4322 0.7549 0.3573 -0.0679 -0.0060 0.0203  ? ? ? ? ? ? 241 PRO   A   CG   
1911 C  CD   . PRO   A   241 ? 0.4560 0.6742 0.3091 -0.0609 -0.0075 0.0224  ? ? ? ? ? ? 241 PRO   A   CD   
1912 N  N    . LEU   A   242 ? 0.3513 0.5298 0.2940 -0.0277 -0.0149 0.0651  ? ? ? ? ? ? 242 LEU   A   N    
1913 C  CA   . LEU   A   242 ? 0.3427 0.5181 0.2772 -0.0378 -0.0139 0.0788  ? ? ? ? ? ? 242 LEU   A   CA   
1914 C  C    . LEU   A   242 ? 0.3714 0.5010 0.2616 -0.0403 0.0150  0.1041  ? ? ? ? ? ? 242 LEU   A   C    
1915 O  O    . LEU   A   242 ? 0.3390 0.5217 0.3814 -0.0095 -0.0387 0.0883  ? ? ? ? ? ? 242 LEU   A   O    
1916 C  CB   . LEU   A   242 ? 0.4103 0.4937 0.2794 -0.0687 -0.0043 0.0811  ? ? ? ? ? ? 242 LEU   A   CB   
1917 C  CG   . LEU   A   242 ? 0.3725 0.5234 0.2687 -0.0332 0.0220  0.0463  ? ? ? ? ? ? 242 LEU   A   CG   
1918 C  CD1  . LEU   A   242 ? 0.3589 0.5004 0.2469 -0.0456 0.0024  0.0620  ? ? ? ? ? ? 242 LEU   A   CD1  
1919 C  CD2  . LEU   A   242 ? 0.3748 0.5522 0.2729 0.0181  0.0194  0.0452  ? ? ? ? ? ? 242 LEU   A   CD2  
1920 N  N    . THR   A   243 ? 0.3589 0.5161 0.3127 -0.0598 0.0037  0.0652  ? ? ? ? ? ? 243 THR   A   N    
1921 C  CA   . THR   A   243 ? 0.2912 0.5278 0.3577 -0.0235 -0.0165 0.0679  ? ? ? ? ? ? 243 THR   A   CA   
1922 C  C    . THR   A   243 ? 0.2722 0.5448 0.3187 -0.0332 0.0183  0.1155  ? ? ? ? ? ? 243 THR   A   C    
1923 O  O    . THR   A   243 ? 0.2415 0.6305 0.3204 -0.0367 0.0120  0.1264  ? ? ? ? ? ? 243 THR   A   O    
1924 C  CB   . THR   A   243 ? 0.3001 0.5596 0.3202 -0.0543 -0.0245 0.0828  ? ? ? ? ? ? 243 THR   A   CB   
1925 O  OG1  . THR   A   243 ? 0.3158 0.5434 0.3477 -0.0341 -0.0156 0.0914  ? ? ? ? ? ? 243 THR   A   OG1  
1926 C  CG2  . THR   A   243 ? 0.3134 0.5751 0.3011 -0.0505 -0.0250 0.0747  ? ? ? ? ? ? 243 THR   A   CG2  
1927 N  N    . GLN   A   244 ? 0.2581 0.6492 0.3327 0.0135  0.0283  0.0783  ? ? ? ? ? ? 244 GLN   A   N    
1928 C  CA   . GLN   A   244 ? 0.2642 0.6302 0.3718 0.0113  -0.0171 0.1204  ? ? ? ? ? ? 244 GLN   A   CA   
1929 C  C    . GLN   A   244 ? 0.2091 0.6138 0.3597 -0.0065 0.0336  0.1307  ? ? ? ? ? ? 244 GLN   A   C    
1930 O  O    . GLN   A   244 ? 0.2894 0.6227 0.3808 0.0707  -0.0007 0.0869  ? ? ? ? ? ? 244 GLN   A   O    
1931 C  CB   . GLN   A   244 ? 0.2612 0.6755 0.3937 0.0210  -0.0091 0.1305  ? ? ? ? ? ? 244 GLN   A   CB   
1932 C  CG   . GLN   A   244 ? 0.2696 0.7536 0.4542 -0.0016 -0.0198 0.0918  ? ? ? ? ? ? 244 GLN   A   CG   
1933 C  CD   . GLN   A   244 ? 0.2190 0.7666 0.4310 0.0244  -0.0799 0.0810  ? ? ? ? ? ? 244 GLN   A   CD   
1934 O  OE1  . GLN   A   244 ? 0.2845 0.7964 0.5117 -0.0067 -0.0537 0.0913  ? ? ? ? ? ? 244 GLN   A   OE1  
1935 N  NE2  . GLN   A   244 ? 0.3724 0.7537 0.4355 -0.0587 -0.0657 0.0853  ? ? ? ? ? ? 244 GLN   A   NE2  
1936 N  N    . ASP   A   245 ? 0.2705 0.6146 0.3268 -0.0008 0.0044  0.0976  ? ? ? ? ? ? 245 ASP   A   N    
1937 C  CA   . ASP   A   245 ? 0.1906 0.6147 0.3799 -0.0080 0.0056  0.0907  ? ? ? ? ? ? 245 ASP   A   CA   
1938 C  C    . ASP   A   245 ? 0.2326 0.4973 0.3302 -0.0616 -0.0053 0.0829  ? ? ? ? ? ? 245 ASP   A   C    
1939 O  O    . ASP   A   245 ? 0.2709 0.5805 0.3778 -0.0505 -0.0149 0.0201  ? ? ? ? ? ? 245 ASP   A   O    
1940 C  CB   . ASP   A   245 ? 0.2866 0.6666 0.3861 -0.0476 -0.0719 0.1075  ? ? ? ? ? ? 245 ASP   A   CB   
1941 C  CG   . ASP   A   245 ? 0.5243 0.8633 0.4946 -0.0489 0.0886  0.1091  ? ? ? ? ? ? 245 ASP   A   CG   
1942 O  OD1  . ASP   A   245 ? 0.5821 0.9471 0.6010 -0.1042 -0.0883 0.1156  ? ? ? ? ? ? 245 ASP   A   OD1  
1943 O  OD2  . ASP   A   245 ? 0.7684 0.9889 0.4054 0.0346  0.0766  0.0105  ? ? ? ? ? ? 245 ASP   A   OD2  
1944 N  N    . HIS   A   246 ? 0.2663 0.4831 0.3117 -0.0701 -0.0233 0.0665  ? ? ? ? ? ? 246 HIS   A   N    
1945 C  CA   . HIS   A   246 ? 0.2417 0.5107 0.3201 -0.0269 -0.0164 0.0582  ? ? ? ? ? ? 246 HIS   A   CA   
1946 C  C    . HIS   A   246 ? 0.2432 0.5309 0.3497 -0.0108 -0.0222 0.0788  ? ? ? ? ? ? 246 HIS   A   C    
1947 O  O    . HIS   A   246 ? 0.1868 0.5572 0.3584 0.0009  -0.0419 0.0611  ? ? ? ? ? ? 246 HIS   A   O    
1948 C  CB   . HIS   A   246 ? 0.2429 0.5215 0.3146 -0.0605 0.0016  0.1024  ? ? ? ? ? ? 246 HIS   A   CB   
1949 C  CG   . HIS   A   246 ? 0.2979 0.5618 0.2686 -0.0581 -0.0141 0.0851  ? ? ? ? ? ? 246 HIS   A   CG   
1950 N  ND1  . HIS   A   246 ? 0.3268 0.5227 0.3062 -0.0595 0.0180  0.0663  ? ? ? ? ? ? 246 HIS   A   ND1  
1951 C  CD2  . HIS   A   246 ? 0.3645 0.5482 0.2629 -0.0820 -0.0204 0.0538  ? ? ? ? ? ? 246 HIS   A   CD2  
1952 C  CE1  . HIS   A   246 ? 0.3840 0.5687 0.2869 -0.0583 -0.0420 0.0496  ? ? ? ? ? ? 246 HIS   A   CE1  
1953 N  NE2  . HIS   A   246 ? 0.3692 0.5564 0.2840 -0.0477 -0.0481 0.0601  ? ? ? ? ? ? 246 HIS   A   NE2  
1954 N  N    . VAL   A   247 ? 0.2185 0.5546 0.3678 -0.0101 -0.0205 0.0968  ? ? ? ? ? ? 247 VAL   A   N    
1955 C  CA   . VAL   A   247 ? 0.2918 0.5728 0.3384 0.0227  -0.0150 0.0964  ? ? ? ? ? ? 247 VAL   A   CA   
1956 C  C    . VAL   A   247 ? 0.2228 0.5700 0.3723 0.0041  -0.0155 0.1116  ? ? ? ? ? ? 247 VAL   A   C    
1957 O  O    . VAL   A   247 ? 0.2289 0.6778 0.3995 0.0059  0.0211  0.0020  ? ? ? ? ? ? 247 VAL   A   O    
1958 C  CB   . VAL   A   247 ? 0.3665 0.5534 0.3484 0.0476  0.0167  0.1025  ? ? ? ? ? ? 247 VAL   A   CB   
1959 C  CG1  . VAL   A   247 ? 0.3622 0.5578 0.3730 0.0819  0.0193  0.0957  ? ? ? ? ? ? 247 VAL   A   CG1  
1960 C  CG2  . VAL   A   247 ? 0.3940 0.5314 0.3211 0.0633  0.0042  0.1423  ? ? ? ? ? ? 247 VAL   A   CG2  
1961 N  N    . ASP   A   248 ? 0.2092 0.6403 0.3577 -0.0474 -0.0312 0.1134  ? ? ? ? ? ? 248 ASP   A   N    
1962 C  CA   . ASP   A   248 ? 0.2877 0.6690 0.3567 -0.0590 -0.0665 0.1147  ? ? ? ? ? ? 248 ASP   A   CA   
1963 C  C    . ASP   A   248 ? 0.2267 0.6967 0.3881 -0.0595 -0.0705 0.1115  ? ? ? ? ? ? 248 ASP   A   C    
1964 O  O    . ASP   A   248 ? 0.2221 0.7846 0.4010 -0.0590 -0.0178 0.0669  ? ? ? ? ? ? 248 ASP   A   O    
1965 C  CB   . ASP   A   248 ? 0.1847 0.7309 0.4041 -0.0725 -0.0809 0.1359  ? ? ? ? ? ? 248 ASP   A   CB   
1966 C  CG   . ASP   A   248 ? 0.2410 0.7573 0.4112 -0.0485 -0.0334 0.1543  ? ? ? ? ? ? 248 ASP   A   CG   
1967 O  OD1  . ASP   A   248 ? 0.2321 0.7816 0.5534 0.0003  -0.0701 0.1655  ? ? ? ? ? ? 248 ASP   A   OD1  
1968 O  OD2  . ASP   A   248 ? 0.2760 0.8880 0.4038 -0.0478 -0.0040 0.1211  ? ? ? ? ? ? 248 ASP   A   OD2  
1969 N  N    . ILE   A   249 ? 0.2296 0.5874 0.3519 -0.0587 -0.0664 0.0453  ? ? ? ? ? ? 249 ILE   A   N    
1970 C  CA   . ILE   A   249 ? 0.2540 0.5610 0.3480 -0.0626 -0.0380 0.0407  ? ? ? ? ? ? 249 ILE   A   CA   
1971 C  C    . ILE   A   249 ? 0.1921 0.5360 0.3577 -0.0475 -0.0428 0.0403  ? ? ? ? ? ? 249 ILE   A   C    
1972 O  O    . ILE   A   249 ? 0.3363 0.5371 0.3836 -0.0103 -0.0600 0.0132  ? ? ? ? ? ? 249 ILE   A   O    
1973 C  CB   . ILE   A   249 ? 0.2864 0.5926 0.3645 -0.0203 -0.0514 0.0721  ? ? ? ? ? ? 249 ILE   A   CB   
1974 C  CG1  . ILE   A   249 ? 0.3158 0.6066 0.3834 -0.0402 -0.0622 0.0798  ? ? ? ? ? ? 249 ILE   A   CG1  
1975 C  CG2  . ILE   A   249 ? 0.3122 0.6563 0.4252 -0.0242 -0.0040 0.0638  ? ? ? ? ? ? 249 ILE   A   CG2  
1976 C  CD1  . ILE   A   249 ? 0.3155 0.6059 0.4036 0.0300  -0.0927 0.0899  ? ? ? ? ? ? 249 ILE   A   CD1  
1977 N  N    . LEU   A   250 ? 0.1812 0.5513 0.3278 -0.0380 -0.0652 0.0720  ? ? ? ? ? ? 250 LEU   A   N    
1978 C  CA   . LEU   A   250 ? 0.2066 0.5862 0.2898 -0.0418 -0.0551 0.0400  ? ? ? ? ? ? 250 LEU   A   CA   
1979 C  C    . LEU   A   250 ? 0.2025 0.6549 0.3132 -0.0457 -0.0674 0.0579  ? ? ? ? ? ? 250 LEU   A   C    
1980 O  O    . LEU   A   250 ? 0.2216 0.7399 0.3003 -0.0434 -0.0749 0.0643  ? ? ? ? ? ? 250 LEU   A   O    
1981 C  CB   . LEU   A   250 ? 0.1726 0.5321 0.3568 -0.0090 -0.0305 0.0867  ? ? ? ? ? ? 250 LEU   A   CB   
1982 C  CG   . LEU   A   250 ? 0.1884 0.4825 0.3057 0.0053  -0.0313 0.0763  ? ? ? ? ? ? 250 LEU   A   CG   
1983 C  CD1  . LEU   A   250 ? 0.1541 0.4768 0.3638 0.0152  -0.0193 0.0706  ? ? ? ? ? ? 250 LEU   A   CD1  
1984 C  CD2  . LEU   A   250 ? 0.1861 0.4833 0.3459 0.0418  -0.0350 0.0927  ? ? ? ? ? ? 250 LEU   A   CD2  
1985 N  N    . GLY   A   251 ? 0.2499 0.6830 0.3132 -0.0832 -0.0596 0.0314  ? ? ? ? ? ? 251 GLY   A   N    
1986 C  CA   . GLY   A   251 ? 0.2055 0.7404 0.3926 -0.0690 -0.0604 0.0060  ? ? ? ? ? ? 251 GLY   A   CA   
1987 C  C    . GLY   A   251 ? 0.2848 0.6847 0.4222 -0.0744 -0.0400 -0.0047 ? ? ? ? ? ? 251 GLY   A   C    
1988 O  O    . GLY   A   251 ? 0.2085 0.7761 0.4730 -0.0172 -0.0631 0.0284  ? ? ? ? ? ? 251 GLY   A   O    
1989 N  N    . PRO   A   252 ? 0.2425 0.6915 0.3882 -0.0516 -0.0644 0.0076  ? ? ? ? ? ? 252 PRO   A   N    
1990 C  CA   . PRO   A   252 ? 0.2989 0.6859 0.4073 -0.0456 -0.0560 -0.0005 ? ? ? ? ? ? 252 PRO   A   CA   
1991 C  C    . PRO   A   252 ? 0.2265 0.7044 0.3926 -0.0745 -0.0838 -0.0227 ? ? ? ? ? ? 252 PRO   A   C    
1992 O  O    . PRO   A   252 ? 0.2583 0.6830 0.3953 -0.0252 -0.0907 -0.0051 ? ? ? ? ? ? 252 PRO   A   O    
1993 C  CB   . PRO   A   252 ? 0.3164 0.6883 0.4460 -0.0221 -0.0367 -0.0194 ? ? ? ? ? ? 252 PRO   A   CB   
1994 C  CG   . PRO   A   252 ? 0.3312 0.6491 0.4512 -0.0366 -0.0644 0.0133  ? ? ? ? ? ? 252 PRO   A   CG   
1995 C  CD   . PRO   A   252 ? 0.2952 0.6663 0.4128 -0.0439 -0.0428 -0.0001 ? ? ? ? ? ? 252 PRO   A   CD   
1996 N  N    . LEU   A   253 ? 0.1828 0.5834 0.3357 -0.0137 -0.0961 0.0431  ? ? ? ? ? ? 253 LEU   A   N    
1997 C  CA   . LEU   A   253 ? 0.2181 0.5956 0.3263 -0.0042 -0.0481 0.0429  ? ? ? ? ? ? 253 LEU   A   CA   
1998 C  C    . LEU   A   253 ? 0.1880 0.5856 0.3448 0.0040  -0.0228 0.0171  ? ? ? ? ? ? 253 LEU   A   C    
1999 O  O    . LEU   A   253 ? 0.1907 0.5881 0.3486 0.0827  -0.0718 0.0538  ? ? ? ? ? ? 253 LEU   A   O    
2000 C  CB   . LEU   A   253 ? 0.2484 0.5586 0.2840 0.0181  -0.0631 0.0351  ? ? ? ? ? ? 253 LEU   A   CB   
2001 C  CG   . LEU   A   253 ? 0.2006 0.5373 0.3282 -0.0054 -0.0401 0.0231  ? ? ? ? ? ? 253 LEU   A   CG   
2002 C  CD1  . LEU   A   253 ? 0.2364 0.5074 0.3289 0.0026  -0.0694 0.0477  ? ? ? ? ? ? 253 LEU   A   CD1  
2003 C  CD2  . LEU   A   253 ? 0.2114 0.5325 0.3312 0.0068  -0.0603 0.0097  ? ? ? ? ? ? 253 LEU   A   CD2  
2004 N  N    . SER   A   254 ? 0.2317 0.6663 0.3062 0.0214  -0.0132 0.0267  ? ? ? ? ? ? 254 SER   A   N    
2005 C  CA   . SER   A   254 ? 0.2228 0.7263 0.3333 0.0450  -0.0744 0.0082  ? ? ? ? ? ? 254 SER   A   CA   
2006 C  C    . SER   A   254 ? 0.2090 0.7322 0.3412 0.0260  -0.0777 0.0333  ? ? ? ? ? ? 254 SER   A   C    
2007 O  O    . SER   A   254 ? 0.2686 0.7617 0.3371 0.0794  -0.0728 0.0444  ? ? ? ? ? ? 254 SER   A   O    
2008 C  CB   . SER   A   254 ? 0.3026 0.7691 0.3628 0.0772  -0.0470 -0.0175 ? ? ? ? ? ? 254 SER   A   CB   
2009 O  OG   . SER   A   254 ? 0.3203 0.8540 0.4125 0.1185  -0.0348 0.0277  ? ? ? ? ? ? 254 SER   A   OG   
2010 N  N    . ALA   A   255 ? 0.2803 0.7342 0.3355 0.0151  -0.0865 0.0082  ? ? ? ? ? ? 255 ALA   A   N    
2011 C  CA   . ALA   A   255 ? 0.3042 0.8331 0.3540 -0.0144 -0.1104 0.0172  ? ? ? ? ? ? 255 ALA   A   CA   
2012 C  C    . ALA   A   255 ? 0.3621 0.8273 0.3794 0.0575  -0.0824 0.0618  ? ? ? ? ? ? 255 ALA   A   C    
2013 O  O    . ALA   A   255 ? 0.4017 1.0701 0.3723 0.0012  -0.1590 0.0795  ? ? ? ? ? ? 255 ALA   A   O    
2014 C  CB   . ALA   A   255 ? 0.3761 0.8834 0.4008 -0.0726 -0.1264 0.0315  ? ? ? ? ? ? 255 ALA   A   CB   
2015 N  N    . GLN   A   256 ? 0.3101 0.7634 0.2620 0.0107  -0.1387 0.0387  ? ? ? ? ? ? 256 GLN   A   N    
2016 C  CA   . GLN   A   256 ? 0.3560 0.7777 0.3152 0.0707  -0.1054 0.0204  ? ? ? ? ? ? 256 GLN   A   CA   
2017 C  C    . GLN   A   256 ? 0.3606 0.7235 0.3079 0.0609  -0.0721 -0.0243 ? ? ? ? ? ? 256 GLN   A   C    
2018 O  O    . GLN   A   256 ? 0.4815 0.8156 0.3052 0.0756  -0.1286 0.0049  ? ? ? ? ? ? 256 GLN   A   O    
2019 C  CB   . GLN   A   256 ? 0.3636 0.7872 0.3113 0.0749  -0.1360 0.0010  ? ? ? ? ? ? 256 GLN   A   CB   
2020 C  CG   . GLN   A   256 ? 0.4129 0.7983 0.3844 0.0998  -0.0583 0.0397  ? ? ? ? ? ? 256 GLN   A   CG   
2021 C  CD   . GLN   A   256 ? 0.4047 0.8062 0.3934 0.0907  -0.1110 -0.0038 ? ? ? ? ? ? 256 GLN   A   CD   
2022 O  OE1  . GLN   A   256 ? 0.5727 0.8446 0.5093 0.1232  0.0476  0.1207  ? ? ? ? ? ? 256 GLN   A   OE1  
2023 N  NE2  . GLN   A   256 ? 0.4666 0.7965 0.4234 0.0228  -0.0580 0.0101  ? ? ? ? ? ? 256 GLN   A   NE2  
2024 N  N    . THR   A   257 ? 0.2742 0.6637 0.2954 0.1017  -0.0899 0.0043  ? ? ? ? ? ? 257 THR   A   N    
2025 C  CA   . THR   A   257 ? 0.3089 0.6529 0.2954 0.1219  -0.0555 0.0192  ? ? ? ? ? ? 257 THR   A   CA   
2026 C  C    . THR   A   257 ? 0.2871 0.6684 0.3119 0.1056  -0.1059 0.0697  ? ? ? ? ? ? 257 THR   A   C    
2027 O  O    . THR   A   257 ? 0.3841 0.6651 0.2935 0.1393  -0.0775 0.0757  ? ? ? ? ? ? 257 THR   A   O    
2028 C  CB   . THR   A   257 ? 0.2652 0.6189 0.3182 0.1153  -0.0417 0.0399  ? ? ? ? ? ? 257 THR   A   CB   
2029 O  OG1  . THR   A   257 ? 0.2673 0.5789 0.2958 0.0844  -0.0699 0.0199  ? ? ? ? ? ? 257 THR   A   OG1  
2030 C  CG2  . THR   A   257 ? 0.2412 0.5794 0.3341 0.0840  -0.0432 0.0150  ? ? ? ? ? ? 257 THR   A   CG2  
2031 N  N    . GLY   A   258 ? 0.3170 0.7388 0.3363 0.1811  -0.0694 0.0567  ? ? ? ? ? ? 258 GLY   A   N    
2032 C  CA   . GLY   A   258 ? 0.3038 0.7543 0.3820 0.1773  -0.0449 0.0361  ? ? ? ? ? ? 258 GLY   A   CA   
2033 C  C    . GLY   A   258 ? 0.3114 0.7243 0.3930 0.1742  -0.1000 0.0647  ? ? ? ? ? ? 258 GLY   A   C    
2034 O  O    . GLY   A   258 ? 0.3482 0.7848 0.4821 0.2363  -0.0936 0.0877  ? ? ? ? ? ? 258 GLY   A   O    
2035 N  N    . ILE   A   259 ? 0.3432 0.6737 0.3575 0.2379  -0.1003 0.0684  ? ? ? ? ? ? 259 ILE   A   N    
2036 C  CA   . ILE   A   259 ? 0.3148 0.6961 0.3411 0.2055  -0.0523 0.0514  ? ? ? ? ? ? 259 ILE   A   CA   
2037 C  C    . ILE   A   259 ? 0.3222 0.7212 0.3286 0.2004  -0.0432 0.0329  ? ? ? ? ? ? 259 ILE   A   C    
2038 O  O    . ILE   A   259 ? 0.3091 0.7069 0.3387 0.1728  -0.0092 0.0749  ? ? ? ? ? ? 259 ILE   A   O    
2039 C  CB   . ILE   A   259 ? 0.3332 0.6534 0.3515 0.2190  -0.0001 0.0144  ? ? ? ? ? ? 259 ILE   A   CB   
2040 C  CG1  . ILE   A   259 ? 0.4485 0.6550 0.3471 0.1636  0.0080  0.0149  ? ? ? ? ? ? 259 ILE   A   CG1  
2041 C  CG2  . ILE   A   259 ? 0.3026 0.6756 0.2987 0.2222  -0.0249 0.0348  ? ? ? ? ? ? 259 ILE   A   CG2  
2042 C  CD1  . ILE   A   259 ? 0.4904 0.6716 0.4595 0.1028  -0.0068 0.0420  ? ? ? ? ? ? 259 ILE   A   CD1  
2043 N  N    . ALA   A   260 ? 0.2736 0.7646 0.3834 0.2290  -0.0766 0.0474  ? ? ? ? ? ? 260 ALA   A   N    
2044 C  CA   . ALA   A   260 ? 0.2895 0.7567 0.3917 0.1922  -0.0540 0.0354  ? ? ? ? ? ? 260 ALA   A   CA   
2045 C  C    . ALA   A   260 ? 0.2113 0.7225 0.3488 0.1230  0.0117  0.0652  ? ? ? ? ? ? 260 ALA   A   C    
2046 O  O    . ALA   A   260 ? 0.2478 0.5879 0.2936 0.1375  -0.0635 0.0595  ? ? ? ? ? ? 260 ALA   A   O    
2047 C  CB   . ALA   A   260 ? 0.2398 0.8436 0.4446 0.2071  -0.0746 0.0155  ? ? ? ? ? ? 260 ALA   A   CB   
2048 N  N    . VAL   A   261 ? 0.1916 0.6770 0.3968 0.1103  -0.0085 0.0643  ? ? ? ? ? ? 261 VAL   A   N    
2049 C  CA   . VAL   A   261 ? 0.2732 0.5633 0.3007 0.1377  -0.0132 0.0873  ? ? ? ? ? ? 261 VAL   A   CA   
2050 C  C    . VAL   A   261 ? 0.2385 0.5167 0.3149 0.1619  0.0083  0.1205  ? ? ? ? ? ? 261 VAL   A   C    
2051 O  O    . VAL   A   261 ? 0.2700 0.4979 0.3231 0.1204  -0.0275 0.0755  ? ? ? ? ? ? 261 VAL   A   O    
2052 C  CB   . VAL   A   261 ? 0.2916 0.5627 0.3087 0.0775  -0.0008 0.0866  ? ? ? ? ? ? 261 VAL   A   CB   
2053 C  CG1  . VAL   A   261 ? 0.2524 0.5584 0.3245 0.0945  0.0032  0.1106  ? ? ? ? ? ? 261 VAL   A   CG1  
2054 C  CG2  . VAL   A   261 ? 0.3755 0.5839 0.2935 0.0909  -0.0062 0.0831  ? ? ? ? ? ? 261 VAL   A   CG2  
2055 N  N    . LEU   A   262 ? 0.1911 0.5919 0.3692 0.1353  0.0013  0.0507  ? ? ? ? ? ? 262 LEU   A   N    
2056 C  CA   . LEU   A   262 ? 0.2102 0.5424 0.3848 0.2053  0.0129  0.0850  ? ? ? ? ? ? 262 LEU   A   CA   
2057 C  C    . LEU   A   262 ? 0.2743 0.5194 0.3692 0.1960  -0.0064 0.0733  ? ? ? ? ? ? 262 LEU   A   C    
2058 O  O    . LEU   A   262 ? 0.3111 0.5396 0.3791 0.1653  0.0201  0.0943  ? ? ? ? ? ? 262 LEU   A   O    
2059 C  CB   . LEU   A   262 ? 0.1868 0.6515 0.3936 0.1894  0.0201  0.1172  ? ? ? ? ? ? 262 LEU   A   CB   
2060 C  CG   . LEU   A   262 ? 0.2367 0.7009 0.4089 0.1550  0.0456  0.1256  ? ? ? ? ? ? 262 LEU   A   CG   
2061 C  CD1  . LEU   A   262 ? 0.2309 0.7289 0.4485 0.1454  0.0448  0.0735  ? ? ? ? ? ? 262 LEU   A   CD1  
2062 C  CD2  . LEU   A   262 ? 0.3412 0.7027 0.3899 0.0691  0.0369  0.0958  ? ? ? ? ? ? 262 LEU   A   CD2  
2063 N  N    . ASP   A   263 ? 0.3132 0.5555 0.3764 0.2070  -0.0022 0.0403  ? ? ? ? ? ? 263 ASP   A   N    
2064 C  CA   . ASP   A   263 ? 0.3160 0.5939 0.3811 0.2180  0.0004  0.0545  ? ? ? ? ? ? 263 ASP   A   CA   
2065 C  C    . ASP   A   263 ? 0.2993 0.5004 0.3632 0.1593  0.0253  0.0723  ? ? ? ? ? ? 263 ASP   A   C    
2066 O  O    . ASP   A   263 ? 0.2965 0.5124 0.3414 0.1661  -0.0219 0.0940  ? ? ? ? ? ? 263 ASP   A   O    
2067 C  CB   . ASP   A   263 ? 0.4293 0.6535 0.3872 0.2580  -0.0583 0.0826  ? ? ? ? ? ? 263 ASP   A   CB   
2068 C  CG   . ASP   A   263 ? 0.4622 0.8557 0.5114 0.3410  -0.0630 0.1123  ? ? ? ? ? ? 263 ASP   A   CG   
2069 O  OD1  . ASP   A   263 ? 0.5080 0.9141 0.5162 0.3063  -0.0186 0.1536  ? ? ? ? ? ? 263 ASP   A   OD1  
2070 O  OD2  . ASP   A   263 ? 0.6981 1.1633 0.5042 0.2989  -0.2616 0.0601  ? ? ? ? ? ? 263 ASP   A   OD2  
2071 N  N    . MET   A   264 ? 0.2834 0.4808 0.3025 0.1163  0.0341  0.0674  ? ? ? ? ? ? 264 MET   A   N    
2072 C  CA   . MET   A   264 ? 0.2992 0.4632 0.3178 0.1444  0.0182  0.0955  ? ? ? ? ? ? 264 MET   A   CA   
2073 C  C    . MET   A   264 ? 0.2803 0.3613 0.3174 0.1330  0.0594  0.0914  ? ? ? ? ? ? 264 MET   A   C    
2074 O  O    . MET   A   264 ? 0.2761 0.4592 0.3974 0.1196  0.0636  0.1260  ? ? ? ? ? ? 264 MET   A   O    
2075 C  CB   . MET   A   264 ? 0.2672 0.4553 0.2912 0.1098  0.0115  0.0958  ? ? ? ? ? ? 264 MET   A   CB   
2076 C  CG   . MET   A   264 ? 0.2736 0.4575 0.2994 0.1412  0.0131  0.0920  ? ? ? ? ? ? 264 MET   A   CG   
2077 S  SD   . MET   A   264 ? 0.2914 0.4660 0.3025 0.1630  0.0041  0.1165  ? ? ? ? ? ? 264 MET   A   SD   
2078 C  CE   . MET   A   264 ? 0.2962 0.4492 0.3569 0.1439  0.0192  0.1043  ? ? ? ? ? ? 264 MET   A   CE   
2079 N  N    . CYS   A   265 ? 0.2070 0.4741 0.3298 0.1560  0.0353  0.0776  ? ? ? ? ? ? 265 CYS   A   N    
2080 C  CA   . CYS   A   265 ? 0.2861 0.4640 0.3366 0.1367  0.0257  0.0847  ? ? ? ? ? ? 265 CYS   A   CA   
2081 C  C    . CYS   A   265 ? 0.2623 0.4584 0.3445 0.1547  0.0325  0.0976  ? ? ? ? ? ? 265 CYS   A   C    
2082 O  O    . CYS   A   265 ? 0.3226 0.4003 0.3642 0.1326  -0.0069 0.1115  ? ? ? ? ? ? 265 CYS   A   O    
2083 C  CB   . CYS   A   265 ? 0.2235 0.4783 0.3438 0.1359  0.0037  0.1115  ? ? ? ? ? ? 265 CYS   A   CB   
2084 S  SG   . CYS   A   265 ? 0.2883 0.4920 0.3480 0.1512  0.0041  0.1235  ? ? ? ? ? ? 265 CYS   A   SG   
2085 N  N    . ALA   A   266 ? 0.2754 0.5020 0.4020 0.2063  0.0212  0.0883  ? ? ? ? ? ? 266 ALA   A   N    
2086 C  CA   . ALA   A   266 ? 0.3168 0.4962 0.4126 0.2103  0.0313  0.1003  ? ? ? ? ? ? 266 ALA   A   CA   
2087 C  C    . ALA   A   266 ? 0.3084 0.4141 0.3676 0.1704  0.0072  0.1015  ? ? ? ? ? ? 266 ALA   A   C    
2088 O  O    . ALA   A   266 ? 0.3301 0.3946 0.4324 0.1520  0.0376  0.1007  ? ? ? ? ? ? 266 ALA   A   O    
2089 C  CB   . ALA   A   266 ? 0.4244 0.4572 0.4261 0.2200  -0.0124 0.1668  ? ? ? ? ? ? 266 ALA   A   CB   
2090 N  N    . SER   A   267 ? 0.3662 0.4035 0.3646 0.1851  0.0174  0.1397  ? ? ? ? ? ? 267 SER   A   N    
2091 C  CA   . SER   A   267 ? 0.3636 0.4209 0.3882 0.1681  0.0382  0.1403  ? ? ? ? ? ? 267 SER   A   CA   
2092 C  C    . SER   A   267 ? 0.3642 0.3755 0.3521 0.1320  0.0451  0.1159  ? ? ? ? ? ? 267 SER   A   C    
2093 O  O    . SER   A   267 ? 0.3776 0.3332 0.4002 0.1375  0.0419  0.1324  ? ? ? ? ? ? 267 SER   A   O    
2094 C  CB   . SER   A   267 ? 0.4200 0.5092 0.3693 0.1455  -0.0151 0.1134  ? ? ? ? ? ? 267 SER   A   CB   
2095 O  OG   . SER   A   267 ? 0.5534 0.6585 0.3275 0.1512  -0.0551 0.1007  ? ? ? ? ? ? 267 SER   A   OG   
2096 N  N    . LEU   A   268 ? 0.3282 0.3974 0.3779 0.1250  0.0434  0.1272  ? ? ? ? ? ? 268 LEU   A   N    
2097 C  CA   . LEU   A   268 ? 0.3060 0.3262 0.3961 0.1249  0.0299  0.1213  ? ? ? ? ? ? 268 LEU   A   CA   
2098 C  C    . LEU   A   268 ? 0.3054 0.3015 0.3798 0.1637  0.0390  0.1260  ? ? ? ? ? ? 268 LEU   A   C    
2099 O  O    . LEU   A   268 ? 0.3760 0.3027 0.3905 0.1107  -0.0100 0.1410  ? ? ? ? ? ? 268 LEU   A   O    
2100 C  CB   . LEU   A   268 ? 0.2909 0.3077 0.3546 0.0988  0.0321  0.0908  ? ? ? ? ? ? 268 LEU   A   CB   
2101 C  CG   . LEU   A   268 ? 0.2604 0.2948 0.3722 0.0959  0.0263  0.0700  ? ? ? ? ? ? 268 LEU   A   CG   
2102 C  CD1  . LEU   A   268 ? 0.2788 0.2661 0.3582 0.0879  0.0352  0.0677  ? ? ? ? ? ? 268 LEU   A   CD1  
2103 C  CD2  . LEU   A   268 ? 0.2893 0.3313 0.3501 0.1098  -0.0126 0.1235  ? ? ? ? ? ? 268 LEU   A   CD2  
2104 N  N    . LYS   A   269 ? 0.3492 0.3521 0.3822 0.2046  0.0292  0.1107  ? ? ? ? ? ? 269 LYS   A   N    
2105 C  CA   A LYS   A   269 ? 0.3677 0.3660 0.4303 0.1682  0.0301  0.0900  ? ? ? ? ? ? 269 LYS   A   CA   
2106 C  CA   B LYS   A   269 ? 0.3843 0.3425 0.4184 0.1881  0.0347  0.1073  ? ? ? ? ? ? 269 LYS   A   CA   
2107 C  C    . LYS   A   269 ? 0.4391 0.2991 0.4259 0.1837  0.0313  0.1091  ? ? ? ? ? ? 269 LYS   A   C    
2108 O  O    . LYS   A   269 ? 0.5008 0.3225 0.4675 0.1364  0.0358  0.1149  ? ? ? ? ? ? 269 LYS   A   O    
2109 C  CB   A LYS   A   269 ? 0.3811 0.4857 0.5132 0.2153  0.0156  0.0892  ? ? ? ? ? ? 269 LYS   A   CB   
2110 C  CB   B LYS   A   269 ? 0.3931 0.3649 0.4304 0.2015  0.0382  0.1029  ? ? ? ? ? ? 269 LYS   A   CB   
2111 C  CG   A LYS   A   269 ? 0.4857 0.5198 0.5694 0.1919  0.0367  0.0413  ? ? ? ? ? ? 269 LYS   A   CG   
2112 C  CG   B LYS   A   269 ? 0.3900 0.3645 0.4388 0.2132  0.0560  0.0992  ? ? ? ? ? ? 269 LYS   A   CG   
2113 C  CD   A LYS   A   269 ? 0.4663 0.6815 0.6881 0.2082  0.0101  0.0253  ? ? ? ? ? ? 269 LYS   A   CD   
2114 C  CD   B LYS   A   269 ? 0.3922 0.3811 0.4505 0.2217  0.0571  0.0987  ? ? ? ? ? ? 269 LYS   A   CD   
2115 C  CE   A LYS   A   269 ? 0.4806 0.7193 0.7499 0.1603  -0.0285 0.0207  ? ? ? ? ? ? 269 LYS   A   CE   
2116 C  CE   B LYS   A   269 ? 0.3721 0.3908 0.4643 0.2304  0.0722  0.0806  ? ? ? ? ? ? 269 LYS   A   CE   
2117 N  NZ   A LYS   A   269 ? 0.4788 0.7971 0.8898 0.1626  0.0135  0.0142  ? ? ? ? ? ? 269 LYS   A   NZ   
2118 N  NZ   B LYS   A   269 ? 0.3751 0.3739 0.4827 0.2493  0.0565  0.0801  ? ? ? ? ? ? 269 LYS   A   NZ   
2119 N  N    . GLU   A   270 ? 0.4787 0.3396 0.4589 0.1456  -0.0063 0.1069  ? ? ? ? ? ? 270 GLU   A   N    
2120 C  CA   . GLU   A   270 ? 0.5170 0.3326 0.5028 0.1419  0.0154  0.1266  ? ? ? ? ? ? 270 GLU   A   CA   
2121 C  C    . GLU   A   270 ? 0.5071 0.2373 0.4075 0.1191  0.0375  0.1128  ? ? ? ? ? ? 270 GLU   A   C    
2122 O  O    . GLU   A   270 ? 0.4872 0.2836 0.4965 0.1009  0.0208  0.1392  ? ? ? ? ? ? 270 GLU   A   O    
2123 C  CB   . GLU   A   270 ? 0.5816 0.4333 0.5159 0.1557  -0.0238 0.0489  ? ? ? ? ? ? 270 GLU   A   CB   
2124 C  CG   . GLU   A   270 ? 0.6339 0.5398 0.6917 0.2115  -0.0419 0.0471  ? ? ? ? ? ? 270 GLU   A   CG   
2125 C  CD   . GLU   A   270 ? 0.7487 0.5236 0.7915 0.2377  -0.0054 0.0238  ? ? ? ? ? ? 270 GLU   A   CD   
2126 O  OE1  . GLU   A   270 ? 0.7824 0.6509 1.0820 0.3105  0.0617  -0.1398 ? ? ? ? ? ? 270 GLU   A   OE1  
2127 O  OE2  . GLU   A   270 ? 0.7035 0.6080 0.8628 0.2131  -0.0688 0.0585  ? ? ? ? ? ? 270 GLU   A   OE2  
2128 N  N    . LEU   A   271 ? 0.4443 0.2504 0.4406 0.1607  0.0404  0.1220  ? ? ? ? ? ? 271 LEU   A   N    
2129 C  CA   . LEU   A   271 ? 0.4073 0.2536 0.4822 0.0997  0.0749  0.1495  ? ? ? ? ? ? 271 LEU   A   CA   
2130 C  C    . LEU   A   271 ? 0.4597 0.2607 0.4971 0.1000  0.0747  0.1074  ? ? ? ? ? ? 271 LEU   A   C    
2131 O  O    . LEU   A   271 ? 0.4931 0.2889 0.5803 0.0533  0.0981  0.1187  ? ? ? ? ? ? 271 LEU   A   O    
2132 C  CB   . LEU   A   271 ? 0.4269 0.2510 0.4372 0.1229  0.0424  0.1365  ? ? ? ? ? ? 271 LEU   A   CB   
2133 C  CG   . LEU   A   271 ? 0.4264 0.3058 0.4278 0.1237  0.0352  0.1450  ? ? ? ? ? ? 271 LEU   A   CG   
2134 C  CD1  . LEU   A   271 ? 0.4314 0.3161 0.4195 0.1527  -0.0254 0.1054  ? ? ? ? ? ? 271 LEU   A   CD1  
2135 C  CD2  . LEU   A   271 ? 0.5029 0.4362 0.4543 0.0787  0.0718  0.1141  ? ? ? ? ? ? 271 LEU   A   CD2  
2136 N  N    . LEU   A   272 ? 0.3883 0.2422 0.5134 0.1017  0.0626  0.0966  ? ? ? ? ? ? 272 LEU   A   N    
2137 C  CA   . LEU   A   272 ? 0.4371 0.2341 0.5289 0.0733  0.0467  0.0627  ? ? ? ? ? ? 272 LEU   A   CA   
2138 C  C    . LEU   A   272 ? 0.4938 0.2173 0.6106 0.1130  0.0590  0.0376  ? ? ? ? ? ? 272 LEU   A   C    
2139 O  O    . LEU   A   272 ? 0.5230 0.2670 0.7196 0.0442  0.0526  0.0712  ? ? ? ? ? ? 272 LEU   A   O    
2140 C  CB   . LEU   A   272 ? 0.4070 0.2462 0.5434 0.0832  0.0489  0.0458  ? ? ? ? ? ? 272 LEU   A   CB   
2141 C  CG   . LEU   A   272 ? 0.3787 0.2472 0.5262 0.1101  0.0324  0.0675  ? ? ? ? ? ? 272 LEU   A   CG   
2142 C  CD1  . LEU   A   272 ? 0.3706 0.2700 0.5349 0.1056  0.0301  0.0707  ? ? ? ? ? ? 272 LEU   A   CD1  
2143 C  CD2  . LEU   A   272 ? 0.3496 0.2340 0.5651 0.0882  0.0467  0.0516  ? ? ? ? ? ? 272 LEU   A   CD2  
2144 N  N    . GLN   A   273 ? 0.5469 0.2587 0.5879 0.1285  0.0880  0.1092  ? ? ? ? ? ? 273 GLN   A   N    
2145 C  CA   . GLN   A   273 ? 0.6378 0.2465 0.6688 0.1283  0.0586  0.1241  ? ? ? ? ? ? 273 GLN   A   CA   
2146 C  C    . GLN   A   273 ? 0.6314 0.3317 0.6507 0.1070  0.0445  0.1148  ? ? ? ? ? ? 273 GLN   A   C    
2147 O  O    . GLN   A   273 ? 0.7632 0.3227 0.7315 0.0448  0.0943  0.0763  ? ? ? ? ? ? 273 GLN   A   O    
2148 C  CB   . GLN   A   273 ? 0.6903 0.2760 0.6228 0.1833  0.0582  0.1166  ? ? ? ? ? ? 273 GLN   A   CB   
2149 C  CG   . GLN   A   273 ? 0.7146 0.2655 0.6432 0.1602  0.0910  0.0933  ? ? ? ? ? ? 273 GLN   A   CG   
2150 C  CD   . GLN   A   273 ? 0.7663 0.3968 0.6546 0.2353  0.0894  0.1286  ? ? ? ? ? ? 273 GLN   A   CD   
2151 O  OE1  . GLN   A   273 ? 0.9448 0.4594 0.6550 0.2854  0.0322  0.1066  ? ? ? ? ? ? 273 GLN   A   OE1  
2152 N  NE2  . GLN   A   273 ? 0.7408 0.3815 0.7231 0.3155  0.1557  0.1006  ? ? ? ? ? ? 273 GLN   A   NE2  
2153 N  N    . ASN   A   274 ? 0.6545 0.3077 0.6430 0.1055  0.0177  0.1221  ? ? ? ? ? ? 274 ASN   A   N    
2154 C  CA   . ASN   A   274 ? 0.7078 0.4044 0.7623 0.0238  0.0780  0.1368  ? ? ? ? ? ? 274 ASN   A   CA   
2155 C  C    . ASN   A   274 ? 0.7188 0.3363 0.7499 0.0146  0.0986  0.1038  ? ? ? ? ? ? 274 ASN   A   C    
2156 O  O    . ASN   A   274 ? 0.7861 0.3561 0.7845 -0.0015 0.1344  0.1366  ? ? ? ? ? ? 274 ASN   A   O    
2157 C  CB   . ASN   A   274 ? 0.7458 0.4773 0.7663 0.0040  0.0561  0.1202  ? ? ? ? ? ? 274 ASN   A   CB   
2158 C  CG   . ASN   A   274 ? 0.8175 0.4914 0.8495 0.1360  -0.0695 0.1535  ? ? ? ? ? ? 274 ASN   A   CG   
2159 O  OD1  . ASN   A   274 ? 0.9893 0.5822 0.8099 0.2174  -0.0418 0.1465  ? ? ? ? ? ? 274 ASN   A   OD1  
2160 N  ND2  . ASN   A   274 ? 0.9061 0.7090 0.9202 0.0744  -0.1171 0.1024  ? ? ? ? ? ? 274 ASN   A   ND2  
2161 N  N    . GLY   A   275 ? 0.7713 0.3336 0.8092 -0.0452 0.1031  0.0925  ? ? ? ? ? ? 275 GLY   A   N    
2162 C  CA   . GLY   A   275 ? 0.7383 0.3363 0.7939 -0.0112 0.0894  0.1479  ? ? ? ? ? ? 275 GLY   A   CA   
2163 C  C    . GLY   A   275 ? 0.7025 0.3626 0.7326 -0.0567 0.1506  0.2102  ? ? ? ? ? ? 275 GLY   A   C    
2164 O  O    . GLY   A   275 ? 0.7332 0.4565 0.7732 -0.0111 0.1196  0.2014  ? ? ? ? ? ? 275 GLY   A   O    
2165 N  N    . MET   A   276 ? 0.7229 0.4882 0.7940 -0.0306 0.1390  0.1661  ? ? ? ? ? ? 276 MET   A   N    
2166 C  CA   . MET   A   276 ? 0.8311 0.4606 0.8352 -0.0029 0.0791  0.1522  ? ? ? ? ? ? 276 MET   A   CA   
2167 C  C    . MET   A   276 ? 0.8787 0.5977 0.7780 -0.1065 0.1330  0.1340  ? ? ? ? ? ? 276 MET   A   C    
2168 O  O    . MET   A   276 ? 0.8907 0.4657 0.7752 -0.0277 0.0925  0.2211  ? ? ? ? ? ? 276 MET   A   O    
2169 C  CB   . MET   A   276 ? 0.7993 0.4941 0.8766 0.0199  0.0025  0.2013  ? ? ? ? ? ? 276 MET   A   CB   
2170 C  CG   . MET   A   276 ? 0.7798 0.5903 0.7632 0.0129  -0.0387 0.2030  ? ? ? ? ? ? 276 MET   A   CG   
2171 S  SD   . MET   A   276 ? 0.6416 0.5641 0.8125 -0.0305 -0.0758 0.2111  ? ? ? ? ? ? 276 MET   A   SD   
2172 C  CE   . MET   A   276 ? 0.5660 0.4140 0.9553 0.0490  -0.0783 0.3254  ? ? ? ? ? ? 276 MET   A   CE   
2173 N  N    . ASN   A   277 ? 0.8751 0.6471 0.8707 -0.1654 0.1292  0.1913  ? ? ? ? ? ? 277 ASN   A   N    
2174 C  CA   . ASN   A   277 ? 0.8774 0.6220 0.9066 -0.1565 0.1559  0.1856  ? ? ? ? ? ? 277 ASN   A   CA   
2175 C  C    . ASN   A   277 ? 0.8768 0.6217 0.9544 -0.1528 0.1521  0.1352  ? ? ? ? ? ? 277 ASN   A   C    
2176 O  O    . ASN   A   277 ? 0.8722 0.5732 0.9454 -0.1322 0.1286  0.0625  ? ? ? ? ? ? 277 ASN   A   O    
2177 C  CB   . ASN   A   277 ? 0.9447 0.6519 1.0301 -0.1848 0.0616  0.2257  ? ? ? ? ? ? 277 ASN   A   CB   
2178 C  CG   . ASN   A   277 ? 0.9592 0.6502 1.1686 -0.2281 0.0188  0.2469  ? ? ? ? ? ? 277 ASN   A   CG   
2179 O  OD1  . ASN   A   277 ? 1.1516 0.5443 1.1967 -0.2748 -0.0887 0.1105  ? ? ? ? ? ? 277 ASN   A   OD1  
2180 N  ND2  . ASN   A   277 ? 0.9805 0.8460 1.1817 -0.1909 0.0122  0.2569  ? ? ? ? ? ? 277 ASN   A   ND2  
2181 N  N    . GLY   A   278 ? 0.7836 0.5737 0.8912 -0.1650 0.1966  0.0808  ? ? ? ? ? ? 278 GLY   A   N    
2182 C  CA   . GLY   A   278 ? 0.7123 0.6440 0.9122 -0.1445 0.2040  0.1394  ? ? ? ? ? ? 278 GLY   A   CA   
2183 C  C    . GLY   A   278 ? 0.6988 0.6566 0.9136 -0.1293 0.2336  0.1120  ? ? ? ? ? ? 278 GLY   A   C    
2184 O  O    . GLY   A   278 ? 0.8873 0.6874 0.9497 -0.0341 0.2730  0.0940  ? ? ? ? ? ? 278 GLY   A   O    
2185 N  N    . ARG   A   279 ? 0.6858 0.4994 0.7731 -0.1009 0.2123  0.0682  ? ? ? ? ? ? 279 ARG   A   N    
2186 C  CA   . ARG   A   279 ? 0.6349 0.4657 0.6633 -0.0198 0.1667  0.1258  ? ? ? ? ? ? 279 ARG   A   CA   
2187 C  C    . ARG   A   279 ? 0.5277 0.4556 0.5391 0.0229  0.1561  0.0832  ? ? ? ? ? ? 279 ARG   A   C    
2188 O  O    . ARG   A   279 ? 0.5430 0.4648 0.5690 -0.0619 0.1135  0.0902  ? ? ? ? ? ? 279 ARG   A   O    
2189 C  CB   . ARG   A   279 ? 0.6587 0.4654 0.6594 0.0489  0.1757  0.1879  ? ? ? ? ? ? 279 ARG   A   CB   
2190 C  CG   . ARG   A   279 ? 0.7564 0.4917 0.6656 0.0319  0.1862  0.2075  ? ? ? ? ? ? 279 ARG   A   CG   
2191 C  CD   . ARG   A   279 ? 0.7730 0.5874 0.7313 0.0754  0.1966  0.1801  ? ? ? ? ? ? 279 ARG   A   CD   
2192 N  NE   . ARG   A   279 ? 0.8597 0.6477 0.7636 0.1048  0.1915  0.1480  ? ? ? ? ? ? 279 ARG   A   NE   
2193 C  CZ   . ARG   A   279 ? 0.9484 0.5998 0.8355 0.1625  0.2020  0.1382  ? ? ? ? ? ? 279 ARG   A   CZ   
2194 N  NH1  . ARG   A   279 ? 1.0077 0.7120 0.7772 0.1057  0.2326  0.1446  ? ? ? ? ? ? 279 ARG   A   NH1  
2195 N  NH2  . ARG   A   279 ? 1.0149 0.4646 0.8428 0.2165  0.1146  0.1402  ? ? ? ? ? ? 279 ARG   A   NH2  
2196 N  N    . THR   A   280 ? 0.4588 0.3978 0.5301 0.0536  0.1228  0.1576  ? ? ? ? ? ? 280 THR   A   N    
2197 C  CA   . THR   A   280 ? 0.4197 0.4435 0.4482 0.0570  0.0966  0.1986  ? ? ? ? ? ? 280 THR   A   CA   
2198 C  C    . THR   A   280 ? 0.3544 0.4547 0.4004 0.0968  0.1131  0.1779  ? ? ? ? ? ? 280 THR   A   C    
2199 O  O    . THR   A   280 ? 0.4158 0.3605 0.4282 0.1315  0.1040  0.1800  ? ? ? ? ? ? 280 THR   A   O    
2200 C  CB   . THR   A   280 ? 0.4530 0.5010 0.4819 0.0583  0.1378  0.1553  ? ? ? ? ? ? 280 THR   A   CB   
2201 O  OG1  . THR   A   280 ? 0.4678 0.5618 0.4614 0.1138  0.1521  0.1774  ? ? ? ? ? ? 280 THR   A   OG1  
2202 C  CG2  . THR   A   280 ? 0.4558 0.6026 0.5455 0.0437  0.1304  0.1649  ? ? ? ? ? ? 280 THR   A   CG2  
2203 N  N    . ILE   A   281 ? 0.3162 0.3584 0.4180 0.1017  0.0749  0.1398  ? ? ? ? ? ? 281 ILE   A   N    
2204 C  CA   . ILE   A   281 ? 0.2763 0.3362 0.3781 0.1043  0.0369  0.1212  ? ? ? ? ? ? 281 ILE   A   CA   
2205 C  C    . ILE   A   281 ? 0.2825 0.3109 0.4056 0.0661  0.0617  0.1089  ? ? ? ? ? ? 281 ILE   A   C    
2206 O  O    . ILE   A   281 ? 0.2853 0.3466 0.3985 0.0915  0.0567  0.0965  ? ? ? ? ? ? 281 ILE   A   O    
2207 C  CB   . ILE   A   281 ? 0.2927 0.2976 0.3705 0.1054  0.0327  0.1164  ? ? ? ? ? ? 281 ILE   A   CB   
2208 C  CG1  . ILE   A   281 ? 0.3794 0.3094 0.4272 0.1354  0.0560  0.1152  ? ? ? ? ? ? 281 ILE   A   CG1  
2209 C  CG2  . ILE   A   281 ? 0.3100 0.3047 0.3486 0.0986  -0.0157 0.1407  ? ? ? ? ? ? 281 ILE   A   CG2  
2210 C  CD1  . ILE   A   281 ? 0.3537 0.2932 0.4210 0.1437  0.0583  0.1614  ? ? ? ? ? ? 281 ILE   A   CD1  
2211 N  N    . LEU   A   282 ? 0.3051 0.3326 0.4187 0.0862  0.0690  0.1010  ? ? ? ? ? ? 282 LEU   A   N    
2212 C  CA   . LEU   A   282 ? 0.2903 0.3220 0.4276 0.0661  0.0257  0.0982  ? ? ? ? ? ? 282 LEU   A   CA   
2213 C  C    . LEU   A   282 ? 0.2786 0.3768 0.4567 0.0584  0.0471  0.1062  ? ? ? ? ? ? 282 LEU   A   C    
2214 O  O    . LEU   A   282 ? 0.2669 0.3779 0.5038 0.0605  0.0293  0.1202  ? ? ? ? ? ? 282 LEU   A   O    
2215 C  CB   . LEU   A   282 ? 0.2589 0.3291 0.3856 0.1001  -0.0103 0.1316  ? ? ? ? ? ? 282 LEU   A   CB   
2216 C  CG   . LEU   A   282 ? 0.2677 0.3370 0.3909 0.0972  -0.0024 0.1123  ? ? ? ? ? ? 282 LEU   A   CG   
2217 C  CD1  . LEU   A   282 ? 0.2287 0.3833 0.4068 0.0922  -0.0114 0.1294  ? ? ? ? ? ? 282 LEU   A   CD1  
2218 C  CD2  . LEU   A   282 ? 0.3058 0.3158 0.4101 0.0997  -0.0064 0.1093  ? ? ? ? ? ? 282 LEU   A   CD2  
2219 N  N    . GLY   A   283 ? 0.2877 0.3659 0.4488 0.0443  0.0520  0.0809  ? ? ? ? ? ? 283 GLY   A   N    
2220 C  CA   . GLY   A   283 ? 0.2803 0.4531 0.5041 0.0488  0.0643  0.0829  ? ? ? ? ? ? 283 GLY   A   CA   
2221 C  C    . GLY   A   283 ? 0.2418 0.3983 0.5106 0.0564  0.0755  0.0488  ? ? ? ? ? ? 283 GLY   A   C    
2222 O  O    . GLY   A   283 ? 0.2263 0.5086 0.5981 0.0450  0.0475  -0.0262 ? ? ? ? ? ? 283 GLY   A   O    
2223 N  N    . SER   A   284 ? 0.3139 0.3528 0.4513 0.0437  0.0666  0.0610  ? ? ? ? ? ? 284 SER   A   N    
2224 C  CA   . SER   A   284 ? 0.2685 0.3428 0.4403 0.0563  0.0651  0.0476  ? ? ? ? ? ? 284 SER   A   CA   
2225 C  C    . SER   A   284 ? 0.3277 0.3215 0.4379 -0.0046 0.0524  0.0543  ? ? ? ? ? ? 284 SER   A   C    
2226 O  O    . SER   A   284 ? 0.3512 0.3577 0.4401 0.0396  0.0698  0.0751  ? ? ? ? ? ? 284 SER   A   O    
2227 C  CB   . SER   A   284 ? 0.3302 0.3486 0.4109 0.0180  0.0386  0.0491  ? ? ? ? ? ? 284 SER   A   CB   
2228 O  OG   . SER   A   284 ? 0.4481 0.3008 0.4531 0.0072  0.0032  0.0334  ? ? ? ? ? ? 284 SER   A   OG   
2229 N  N    . ALA   A   285 ? 0.2429 0.3475 0.5306 0.0060  0.0636  0.0483  ? ? ? ? ? ? 285 ALA   A   N    
2230 C  CA   . ALA   A   285 ? 0.3037 0.3490 0.5718 -0.0183 0.0484  0.0244  ? ? ? ? ? ? 285 ALA   A   CA   
2231 C  C    . ALA   A   285 ? 0.3496 0.3364 0.5875 -0.0135 0.0735  0.0433  ? ? ? ? ? ? 285 ALA   A   C    
2232 O  O    . ALA   A   285 ? 0.3978 0.3155 0.6679 -0.0170 0.0710  0.0454  ? ? ? ? ? ? 285 ALA   A   O    
2233 C  CB   . ALA   A   285 ? 0.3272 0.5116 0.6474 -0.0847 0.0552  0.0144  ? ? ? ? ? ? 285 ALA   A   CB   
2234 N  N    . LEU   A   286 ? 0.1888 0.3146 0.5472 0.0240  0.0635  0.0182  ? ? ? ? ? ? 286 LEU   A   N    
2235 C  CA   . LEU   A   286 ? 0.3064 0.2951 0.4863 -0.0156 0.0402  0.0039  ? ? ? ? ? ? 286 LEU   A   CA   
2236 C  C    . LEU   A   286 ? 0.2475 0.2245 0.4343 0.0511  0.0249  0.0516  ? ? ? ? ? ? 286 LEU   A   C    
2237 O  O    . LEU   A   286 ? 0.2736 0.2736 0.3979 0.0444  0.0192  0.0598  ? ? ? ? ? ? 286 LEU   A   O    
2238 C  CB   . LEU   A   286 ? 0.3527 0.4256 0.5067 0.0231  0.0054  -0.0115 ? ? ? ? ? ? 286 LEU   A   CB   
2239 C  CG   . LEU   A   286 ? 0.3287 0.5226 0.5370 0.0840  -0.0070 0.0008  ? ? ? ? ? ? 286 LEU   A   CG   
2240 C  CD1  . LEU   A   286 ? 0.2726 0.6455 0.6411 0.0358  -0.0316 -0.0129 ? ? ? ? ? ? 286 LEU   A   CD1  
2241 C  CD2  . LEU   A   286 ? 0.2296 0.5640 0.5923 -0.0021 0.0331  0.0093  ? ? ? ? ? ? 286 LEU   A   CD2  
2242 N  N    . LEU   A   287 ? 0.2858 0.2213 0.4113 0.0304  0.0350  0.0805  ? ? ? ? ? ? 287 LEU   A   N    
2243 C  CA   . LEU   A   287 ? 0.2769 0.2308 0.4198 0.0321  0.0154  0.0837  ? ? ? ? ? ? 287 LEU   A   CA   
2244 C  C    . LEU   A   287 ? 0.2522 0.2402 0.3457 0.0569  -0.0201 0.0591  ? ? ? ? ? ? 287 LEU   A   C    
2245 O  O    . LEU   A   287 ? 0.3981 0.2515 0.3663 0.0588  -0.0734 0.0089  ? ? ? ? ? ? 287 LEU   A   O    
2246 C  CB   . LEU   A   287 ? 0.2537 0.2396 0.4125 0.0395  0.0005  0.0885  ? ? ? ? ? ? 287 LEU   A   CB   
2247 C  CG   . LEU   A   287 ? 0.3067 0.2589 0.4356 0.0739  0.0215  0.1085  ? ? ? ? ? ? 287 LEU   A   CG   
2248 C  CD1  . LEU   A   287 ? 0.3725 0.2807 0.4759 0.0779  0.0424  0.1048  ? ? ? ? ? ? 287 LEU   A   CD1  
2249 C  CD2  . LEU   A   287 ? 0.3606 0.2406 0.4578 0.1102  0.0010  0.0885  ? ? ? ? ? ? 287 LEU   A   CD2  
2250 N  N    . GLU   A   288 ? 0.2121 0.2278 0.3515 0.0488  -0.0246 0.0744  ? ? ? ? ? ? 288 GLU   A   N    
2251 C  CA   . GLU   A   288 ? 0.1801 0.2485 0.3374 0.0540  -0.0483 0.1036  ? ? ? ? ? ? 288 GLU   A   CA   
2252 C  C    . GLU   A   288 ? 0.1796 0.2333 0.3054 0.0381  -0.0515 0.0752  ? ? ? ? ? ? 288 GLU   A   C    
2253 O  O    . GLU   A   288 ? 0.1872 0.2399 0.3019 0.0659  -0.0612 0.0809  ? ? ? ? ? ? 288 GLU   A   O    
2254 C  CB   . GLU   A   288 ? 0.1898 0.3227 0.3418 0.0541  -0.0396 0.0814  ? ? ? ? ? ? 288 GLU   A   CB   
2255 C  CG   . GLU   A   288 ? 0.2617 0.3439 0.4067 0.0916  0.0201  0.1167  ? ? ? ? ? ? 288 GLU   A   CG   
2256 C  CD   . GLU   A   288 ? 0.2992 0.4707 0.5380 0.0722  -0.0373 0.1921  ? ? ? ? ? ? 288 GLU   A   CD   
2257 O  OE1  . GLU   A   288 ? 0.3878 0.5122 0.6976 -0.0066 -0.0352 0.1963  ? ? ? ? ? ? 288 GLU   A   OE1  
2258 O  OE2  . GLU   A   288 ? 0.2556 0.4926 0.5029 0.0996  -0.0373 0.2036  ? ? ? ? ? ? 288 GLU   A   OE2  
2259 N  N    . ASP   A   289 ? 0.1695 0.2387 0.3011 0.0200  -0.0802 0.0629  ? ? ? ? ? ? 289 ASP   A   N    
2260 C  CA   . ASP   A   289 ? 0.1882 0.2203 0.2995 0.0394  -0.0704 0.0639  ? ? ? ? ? ? 289 ASP   A   CA   
2261 C  C    . ASP   A   289 ? 0.1724 0.2143 0.2755 0.0242  -0.0790 0.0564  ? ? ? ? ? ? 289 ASP   A   C    
2262 O  O    . ASP   A   289 ? 0.2209 0.2282 0.2853 -0.0204 -0.0812 0.0611  ? ? ? ? ? ? 289 ASP   A   O    
2263 C  CB   . ASP   A   289 ? 0.1700 0.2397 0.2958 0.0430  -0.0623 0.0551  ? ? ? ? ? ? 289 ASP   A   CB   
2264 C  CG   . ASP   A   289 ? 0.2295 0.2463 0.2791 0.0288  -0.0826 0.0718  ? ? ? ? ? ? 289 ASP   A   CG   
2265 O  OD1  . ASP   A   289 ? 0.2720 0.2572 0.3210 0.0115  -0.0382 0.0297  ? ? ? ? ? ? 289 ASP   A   OD1  
2266 O  OD2  . ASP   A   289 ? 0.2895 0.2269 0.2936 0.0045  -0.0900 0.0401  ? ? ? ? ? ? 289 ASP   A   OD2  
2267 N  N    . GLU   A   290 ? 0.2101 0.2194 0.2796 0.0170  -0.0608 0.0508  ? ? ? ? ? ? 290 GLU   A   N    
2268 C  CA   . GLU   A   290 ? 0.1983 0.2160 0.3082 0.0284  -0.0670 0.0239  ? ? ? ? ? ? 290 GLU   A   CA   
2269 C  C    . GLU   A   290 ? 0.1884 0.2580 0.2743 0.0445  -0.0753 0.0228  ? ? ? ? ? ? 290 GLU   A   C    
2270 O  O    . GLU   A   290 ? 0.2541 0.2304 0.3284 -0.0004 -0.0984 0.0024  ? ? ? ? ? ? 290 GLU   A   O    
2271 C  CB   . GLU   A   290 ? 0.2035 0.2585 0.3887 0.0739  -0.0575 -0.0092 ? ? ? ? ? ? 290 GLU   A   CB   
2272 C  CG   . GLU   A   290 ? 0.2522 0.2597 0.3933 0.0738  -0.0780 -0.0133 ? ? ? ? ? ? 290 GLU   A   CG   
2273 C  CD   . GLU   A   290 ? 0.2522 0.3330 0.3874 0.0578  -0.0887 0.0170  ? ? ? ? ? ? 290 GLU   A   CD   
2274 O  OE1  . GLU   A   290 ? 0.2975 0.2697 0.3577 0.0590  -0.0454 0.0098  ? ? ? ? ? ? 290 GLU   A   OE1  
2275 O  OE2  . GLU   A   290 ? 0.3711 0.3475 0.3199 0.0799  -0.1278 -0.0025 ? ? ? ? ? ? 290 GLU   A   OE2  
2276 N  N    . PHE   A   291 ? 0.1859 0.2052 0.2727 0.0256  -0.0658 0.0517  ? ? ? ? ? ? 291 PHE   A   N    
2277 C  CA   . PHE   A   291 ? 0.2133 0.2240 0.2608 0.0217  -0.0709 0.0396  ? ? ? ? ? ? 291 PHE   A   CA   
2278 C  C    . PHE   A   291 ? 0.2276 0.2453 0.2444 -0.0084 -0.0613 0.0273  ? ? ? ? ? ? 291 PHE   A   C    
2279 O  O    . PHE   A   291 ? 0.2228 0.2408 0.2943 -0.0159 -0.0595 0.0052  ? ? ? ? ? ? 291 PHE   A   O    
2280 C  CB   . PHE   A   291 ? 0.2123 0.2521 0.2645 0.0612  -0.0680 0.0442  ? ? ? ? ? ? 291 PHE   A   CB   
2281 C  CG   . PHE   A   291 ? 0.2624 0.3006 0.2623 0.0751  -0.0296 0.0326  ? ? ? ? ? ? 291 PHE   A   CG   
2282 C  CD1  . PHE   A   291 ? 0.3204 0.2981 0.3201 0.0651  -0.0103 0.0176  ? ? ? ? ? ? 291 PHE   A   CD1  
2283 C  CD2  . PHE   A   291 ? 0.2435 0.2850 0.3502 0.0976  -0.0169 0.0326  ? ? ? ? ? ? 291 PHE   A   CD2  
2284 C  CE1  . PHE   A   291 ? 0.2945 0.3139 0.3677 0.0886  -0.0202 0.0035  ? ? ? ? ? ? 291 PHE   A   CE1  
2285 C  CE2  . PHE   A   291 ? 0.2427 0.3670 0.3434 0.0706  -0.0160 0.0522  ? ? ? ? ? ? 291 PHE   A   CE2  
2286 C  CZ   . PHE   A   291 ? 0.2755 0.3892 0.3793 0.0474  0.0293  0.0213  ? ? ? ? ? ? 291 PHE   A   CZ   
2287 N  N    . THR   A   292 ? 0.2042 0.2413 0.2515 0.0047  -0.0766 0.0542  ? ? ? ? ? ? 292 THR   A   N    
2288 C  CA   . THR   A   292 ? 0.2153 0.2427 0.2467 -0.0139 -0.0676 0.0344  ? ? ? ? ? ? 292 THR   A   CA   
2289 C  C    . THR   A   292 ? 0.1996 0.2252 0.2349 -0.0131 -0.0517 0.0615  ? ? ? ? ? ? 292 THR   A   C    
2290 O  O    . THR   A   292 ? 0.2189 0.2908 0.2406 -0.0405 -0.0584 0.0411  ? ? ? ? ? ? 292 THR   A   O    
2291 C  CB   . THR   A   292 ? 0.2399 0.2665 0.2730 -0.0177 -0.0775 0.0571  ? ? ? ? ? ? 292 THR   A   CB   
2292 O  OG1  . THR   A   292 ? 0.2821 0.2997 0.2514 -0.0462 -0.0925 0.0325  ? ? ? ? ? ? 292 THR   A   OG1  
2293 C  CG2  . THR   A   292 ? 0.2712 0.2464 0.2903 0.0057  -0.1058 0.0296  ? ? ? ? ? ? 292 THR   A   CG2  
2294 N  N    . PRO   A   293 ? 0.1903 0.3101 0.2523 -0.0179 -0.0601 0.0324  ? ? ? ? ? ? 293 PRO   A   N    
2295 C  CA   . PRO   A   293 ? 0.1718 0.3334 0.2642 -0.0370 -0.0580 0.0348  ? ? ? ? ? ? 293 PRO   A   CA   
2296 C  C    . PRO   A   293 ? 0.1950 0.3332 0.2624 -0.0289 -0.0122 0.0547  ? ? ? ? ? ? 293 PRO   A   C    
2297 O  O    . PRO   A   293 ? 0.2766 0.3580 0.2587 -0.0207 -0.0612 0.0422  ? ? ? ? ? ? 293 PRO   A   O    
2298 C  CB   . PRO   A   293 ? 0.2004 0.3308 0.2781 -0.0169 -0.0421 0.0374  ? ? ? ? ? ? 293 PRO   A   CB   
2299 C  CG   . PRO   A   293 ? 0.1715 0.2993 0.2991 -0.0124 -0.0474 0.0425  ? ? ? ? ? ? 293 PRO   A   CG   
2300 C  CD   . PRO   A   293 ? 0.1767 0.3017 0.2590 -0.0201 -0.0633 0.0356  ? ? ? ? ? ? 293 PRO   A   CD   
2301 N  N    . PHE   A   294 ? 0.2072 0.3278 0.2802 -0.0343 -0.0489 0.0609  ? ? ? ? ? ? 294 PHE   A   N    
2302 C  CA   . PHE   A   294 ? 0.2687 0.3307 0.3283 -0.0756 -0.0857 0.0238  ? ? ? ? ? ? 294 PHE   A   CA   
2303 C  C    . PHE   A   294 ? 0.2708 0.2841 0.2942 -0.0725 -0.0993 0.0493  ? ? ? ? ? ? 294 PHE   A   C    
2304 O  O    . PHE   A   294 ? 0.3113 0.3177 0.3313 -0.0637 -0.1049 0.0099  ? ? ? ? ? ? 294 PHE   A   O    
2305 C  CB   . PHE   A   294 ? 0.3287 0.3335 0.3699 -0.0961 -0.0214 0.0744  ? ? ? ? ? ? 294 PHE   A   CB   
2306 C  CG   . PHE   A   294 ? 0.4998 0.3557 0.4196 -0.0985 -0.0205 0.0446  ? ? ? ? ? ? 294 PHE   A   CG   
2307 C  CD1  . PHE   A   294 ? 0.5471 0.3384 0.4281 -0.0610 -0.0427 0.0587  ? ? ? ? ? ? 294 PHE   A   CD1  
2308 C  CD2  . PHE   A   294 ? 0.5226 0.4071 0.5189 -0.1104 -0.0570 -0.0217 ? ? ? ? ? ? 294 PHE   A   CD2  
2309 C  CE1  . PHE   A   294 ? 0.5984 0.3531 0.4742 -0.0411 -0.0752 0.0633  ? ? ? ? ? ? 294 PHE   A   CE1  
2310 C  CE2  . PHE   A   294 ? 0.5713 0.3389 0.5720 -0.0815 -0.1001 0.0464  ? ? ? ? ? ? 294 PHE   A   CE2  
2311 C  CZ   . PHE   A   294 ? 0.5965 0.3060 0.4921 -0.0409 -0.0898 0.0919  ? ? ? ? ? ? 294 PHE   A   CZ   
2312 N  N    . ASP   A   295 ? 0.2657 0.2447 0.2665 -0.0536 -0.1091 0.0333  ? ? ? ? ? ? 295 ASP   A   N    
2313 C  CA   . ASP   A   295 ? 0.2794 0.2533 0.2939 -0.0318 -0.0872 0.0410  ? ? ? ? ? ? 295 ASP   A   CA   
2314 C  C    . ASP   A   295 ? 0.2284 0.3031 0.2772 -0.0170 -0.0834 0.0177  ? ? ? ? ? ? 295 ASP   A   C    
2315 O  O    . ASP   A   295 ? 0.2569 0.3003 0.2793 0.0057  -0.0809 0.0209  ? ? ? ? ? ? 295 ASP   A   O    
2316 C  CB   . ASP   A   295 ? 0.3153 0.2391 0.3075 -0.0248 -0.1075 0.0198  ? ? ? ? ? ? 295 ASP   A   CB   
2317 C  CG   . ASP   A   295 ? 0.3559 0.2780 0.2765 -0.0452 -0.0737 0.0296  ? ? ? ? ? ? 295 ASP   A   CG   
2318 O  OD1  . ASP   A   295 ? 0.3767 0.2492 0.3238 -0.0224 -0.1078 0.0157  ? ? ? ? ? ? 295 ASP   A   OD1  
2319 O  OD2  . ASP   A   295 ? 0.3532 0.2445 0.2681 0.0026  -0.1004 0.0184  ? ? ? ? ? ? 295 ASP   A   OD2  
2320 N  N    . VAL   A   296 ? 0.2328 0.2972 0.2688 -0.0197 -0.0346 0.0409  ? ? ? ? ? ? 296 VAL   A   N    
2321 C  CA   . VAL   A   296 ? 0.1853 0.3361 0.2556 -0.0135 -0.0554 0.0405  ? ? ? ? ? ? 296 VAL   A   CA   
2322 C  C    . VAL   A   296 ? 0.2020 0.3447 0.2952 -0.0331 -0.0410 0.0229  ? ? ? ? ? ? 296 VAL   A   C    
2323 O  O    . VAL   A   296 ? 0.2160 0.4371 0.2850 -0.0058 -0.0535 0.0267  ? ? ? ? ? ? 296 VAL   A   O    
2324 C  CB   . VAL   A   296 ? 0.2090 0.3473 0.2281 0.0045  -0.0331 0.0602  ? ? ? ? ? ? 296 VAL   A   CB   
2325 C  CG1  . VAL   A   296 ? 0.2717 0.3343 0.2564 0.0239  -0.0557 0.0712  ? ? ? ? ? ? 296 VAL   A   CG1  
2326 C  CG2  . VAL   A   296 ? 0.2447 0.3034 0.2607 0.0123  -0.0374 0.0496  ? ? ? ? ? ? 296 VAL   A   CG2  
2327 N  N    . VAL   A   297 ? 0.2249 0.3962 0.3211 -0.0768 -0.0499 0.0176  ? ? ? ? ? ? 297 VAL   A   N    
2328 C  CA   . VAL   A   297 ? 0.2937 0.4554 0.2829 -0.0626 -0.1171 -0.0150 ? ? ? ? ? ? 297 VAL   A   CA   
2329 C  C    . VAL   A   297 ? 0.2982 0.4606 0.3221 -0.0422 -0.0984 0.0149  ? ? ? ? ? ? 297 VAL   A   C    
2330 O  O    . VAL   A   297 ? 0.2545 0.5298 0.3539 -0.0462 -0.1103 -0.0257 ? ? ? ? ? ? 297 VAL   A   O    
2331 C  CB   . VAL   A   297 ? 0.3354 0.4884 0.2742 -0.0764 -0.0877 -0.0296 ? ? ? ? ? ? 297 VAL   A   CB   
2332 C  CG1  . VAL   A   297 ? 0.3874 0.4999 0.3636 -0.1148 -0.1188 -0.0077 ? ? ? ? ? ? 297 VAL   A   CG1  
2333 C  CG2  . VAL   A   297 ? 0.3981 0.4803 0.3300 -0.0645 -0.0730 -0.0125 ? ? ? ? ? ? 297 VAL   A   CG2  
2334 N  N    . ARG   A   298 ? 0.3172 0.3796 0.3147 -0.0767 -0.1291 -0.0088 ? ? ? ? ? ? 298 ARG   A   N    
2335 C  CA   . ARG   A   298 ? 0.3588 0.4157 0.3791 -0.0622 -0.0810 -0.0375 ? ? ? ? ? ? 298 ARG   A   CA   
2336 C  C    . ARG   A   298 ? 0.3185 0.3941 0.3743 -0.0758 -0.1062 -0.0424 ? ? ? ? ? ? 298 ARG   A   C    
2337 O  O    . ARG   A   298 ? 0.3638 0.4656 0.4112 -0.0629 -0.1193 -0.1015 ? ? ? ? ? ? 298 ARG   A   O    
2338 C  CB   . ARG   A   298 ? 0.4245 0.3827 0.3869 -0.0527 -0.1074 -0.0181 ? ? ? ? ? ? 298 ARG   A   CB   
2339 C  CG   . ARG   A   298 ? 0.4520 0.4474 0.4141 -0.0339 -0.0772 -0.0455 ? ? ? ? ? ? 298 ARG   A   CG   
2340 C  CD   . ARG   A   298 ? 0.4381 0.4000 0.4473 -0.0625 -0.0810 0.0176  ? ? ? ? ? ? 298 ARG   A   CD   
2341 N  NE   . ARG   A   298 ? 0.4411 0.3683 0.4733 -0.0674 -0.0714 0.0753  ? ? ? ? ? ? 298 ARG   A   NE   
2342 C  CZ   . ARG   A   298 ? 0.4208 0.3068 0.4753 -0.0330 -0.0421 0.0646  ? ? ? ? ? ? 298 ARG   A   CZ   
2343 N  NH1  . ARG   A   298 ? 0.5937 0.3706 0.5382 -0.1234 0.0531  0.0039  ? ? ? ? ? ? 298 ARG   A   NH1  
2344 N  NH2  . ARG   A   298 ? 0.3439 0.3227 0.4095 -0.0474 -0.1171 0.0198  ? ? ? ? ? ? 298 ARG   A   NH2  
2345 N  N    . GLN   A   299 ? 0.2719 0.3796 0.3647 -0.0357 -0.1067 -0.0235 ? ? ? ? ? ? 299 GLN   A   N    
2346 C  CA   . GLN   A   299 ? 0.3280 0.3485 0.3091 -0.0758 -0.1004 -0.0374 ? ? ? ? ? ? 299 GLN   A   CA   
2347 C  C    . GLN   A   299 ? 0.3080 0.3831 0.3111 -0.0850 -0.0763 -0.0131 ? ? ? ? ? ? 299 GLN   A   C    
2348 O  O    . GLN   A   299 ? 0.2861 0.5082 0.3153 -0.0436 -0.0895 -0.0259 ? ? ? ? ? ? 299 GLN   A   O    
2349 C  CB   . GLN   A   299 ? 0.2682 0.3620 0.3317 -0.0608 -0.0975 -0.0087 ? ? ? ? ? ? 299 GLN   A   CB   
2350 C  CG   . GLN   A   299 ? 0.3047 0.2856 0.3104 -0.0586 -0.0700 0.0173  ? ? ? ? ? ? 299 GLN   A   CG   
2351 C  CD   . GLN   A   299 ? 0.2733 0.2839 0.2996 -0.0381 -0.0412 -0.0205 ? ? ? ? ? ? 299 GLN   A   CD   
2352 O  OE1  . GLN   A   299 ? 0.2716 0.2776 0.3115 -0.0372 -0.0502 -0.0036 ? ? ? ? ? ? 299 GLN   A   OE1  
2353 N  NE2  . GLN   A   299 ? 0.2594 0.2794 0.3014 -0.0223 -0.0499 -0.0014 ? ? ? ? ? ? 299 GLN   A   NE2  
2354 N  N    . CYS   A   300 ? 0.3401 0.4218 0.2989 -0.0624 -0.0127 0.0054  ? ? ? ? ? ? 300 CYS   A   N    
2355 C  CA   . CYS   A   300 ? 0.3715 0.5130 0.2795 -0.0712 -0.0429 0.0275  ? ? ? ? ? ? 300 CYS   A   CA   
2356 C  C    . CYS   A   300 ? 0.3751 0.5980 0.2901 -0.0920 -0.0767 0.0748  ? ? ? ? ? ? 300 CYS   A   C    
2357 O  O    . CYS   A   300 ? 0.3724 0.5967 0.3022 -0.1378 -0.0856 0.0456  ? ? ? ? ? ? 300 CYS   A   O    
2358 C  CB   . CYS   A   300 ? 0.3582 0.5328 0.2379 -0.0195 -0.0417 0.0746  ? ? ? ? ? ? 300 CYS   A   CB   
2359 S  SG   . CYS   A   300 ? 0.4557 0.4600 0.4032 -0.0381 -0.0172 0.0772  ? ? ? ? ? ? 300 CYS   A   SG   
2360 N  N    . SER   A   301 ? 0.4586 0.6511 0.3187 0.0004  -0.1226 0.1069  ? ? ? ? ? ? 301 SER   A   N    
2361 C  CA   . SER   A   301 ? 0.3299 0.7770 0.3656 -0.0044 -0.0634 0.0629  ? ? ? ? ? ? 301 SER   A   CA   
2362 C  C    . SER   A   301 ? 0.3884 0.7481 0.4008 -0.0276 0.0087  0.0584  ? ? ? ? ? ? 301 SER   A   C    
2363 O  O    . SER   A   301 ? 0.3847 0.7095 0.3611 -0.0163 -0.0632 0.0696  ? ? ? ? ? ? 301 SER   A   O    
2364 C  CB   . SER   A   301 ? 0.4397 0.7812 0.3884 0.0110  -0.0451 0.0971  ? ? ? ? ? ? 301 SER   A   CB   
2365 O  OG   . SER   A   301 ? 0.4180 0.7922 0.4720 -0.0055 -0.1013 0.1146  ? ? ? ? ? ? 301 SER   A   OG   
2366 N  N    . GLY   A   302 ? 0.4430 0.7625 0.4708 -0.0608 -0.0460 0.0385  ? ? ? ? ? ? 302 GLY   A   N    
2367 C  CA   . GLY   A   302 ? 0.4308 0.8086 0.4890 -0.0721 -0.0435 0.0968  ? ? ? ? ? ? 302 GLY   A   CA   
2368 C  C    . GLY   A   302 ? 0.4905 0.9234 0.4883 -0.1212 -0.2052 0.1040  ? ? ? ? ? ? 302 GLY   A   C    
2369 O  O    . GLY   A   302 ? 0.5144 1.0001 0.7021 -0.1882 -0.0963 0.1138  ? ? ? ? ? ? 302 GLY   A   O    
2370 N  N    . VAL   A   303 ? 0.6377 1.0712 0.5310 -0.1826 -0.1682 0.1410  ? ? ? ? ? ? 303 VAL   A   N    
2371 C  CA   . VAL   A   303 ? 0.7329 1.0430 0.6246 -0.1749 -0.1549 0.1949  ? ? ? ? ? ? 303 VAL   A   CA   
2372 C  C    . VAL   A   303 ? 0.8085 1.0669 0.6054 -0.2216 -0.1516 0.2016  ? ? ? ? ? ? 303 VAL   A   C    
2373 O  O    . VAL   A   303 ? 0.8329 1.0319 0.8402 -0.3420 -0.2184 0.2261  ? ? ? ? ? ? 303 VAL   A   O    
2374 C  CB   . VAL   A   303 ? 0.7176 1.0986 0.7441 -0.2310 -0.0963 0.0428  ? ? ? ? ? ? 303 VAL   A   CB   
2375 C  CG1  . VAL   A   303 ? 0.7983 1.1148 0.8224 -0.2749 -0.0519 0.0004  ? ? ? ? ? ? 303 VAL   A   CG1  
2376 C  CG2  . VAL   A   303 ? 0.7235 1.0852 0.7689 -0.3005 -0.0156 0.0910  ? ? ? ? ? ? 303 VAL   A   CG2  
2377 N  N    . SER   A-2 1   ? 0.2809 0.3195 0.3289 -0.0209 -0.1322 0.0061  ? ? ? ? ? ? 1   SER   A-2 N    
2378 C  CA   . SER   A-2 1   ? 0.2789 0.3067 0.3284 -0.0149 -0.0983 0.0219  ? ? ? ? ? ? 1   SER   A-2 CA   
2379 C  C    . SER   A-2 1   ? 0.2305 0.2501 0.2870 -0.0060 -0.0492 0.0109  ? ? ? ? ? ? 1   SER   A-2 C    
2380 O  O    . SER   A-2 1   ? 0.1898 0.2497 0.2735 -0.0177 -0.0879 0.0211  ? ? ? ? ? ? 1   SER   A-2 O    
2381 C  CB   . SER   A-2 1   ? 0.3574 0.4056 0.3520 -0.0003 -0.0904 0.0793  ? ? ? ? ? ? 1   SER   A-2 CB   
2382 O  OG   . SER   A-2 1   ? 0.3915 0.5370 0.5030 0.0557  -0.1408 0.0666  ? ? ? ? ? ? 1   SER   A-2 OG   
2383 N  N    . GLY   A-2 2   ? 0.2337 0.2551 0.3181 -0.0007 -0.0926 0.0063  ? ? ? ? ? ? 2   GLY   A-2 N    
2384 C  CA   . GLY   A-2 2   ? 0.2264 0.2525 0.3272 -0.0084 -0.0953 -0.0091 ? ? ? ? ? ? 2   GLY   A-2 CA   
2385 C  C    . GLY   A-2 2   ? 0.2270 0.2501 0.3308 -0.0160 -0.1158 0.0211  ? ? ? ? ? ? 2   GLY   A-2 C    
2386 O  O    . GLY   A-2 2   ? 0.2240 0.3461 0.3350 0.0154  -0.0558 0.0342  ? ? ? ? ? ? 2   GLY   A-2 O    
2387 N  N    . PHE   A-2 3   ? 0.2219 0.2470 0.3176 -0.0529 -0.0936 0.0192  ? ? ? ? ? ? 3   PHE   A-2 N    
2388 C  CA   . PHE   A-2 3   ? 0.2204 0.2477 0.3117 -0.0170 -0.0802 0.0287  ? ? ? ? ? ? 3   PHE   A-2 CA   
2389 C  C    . PHE   A-2 3   ? 0.2371 0.2285 0.3166 -0.0278 -0.0951 0.0337  ? ? ? ? ? ? 3   PHE   A-2 C    
2390 O  O    . PHE   A-2 3   ? 0.2703 0.2122 0.3663 -0.0315 -0.1004 0.0559  ? ? ? ? ? ? 3   PHE   A-2 O    
2391 C  CB   . PHE   A-2 3   ? 0.2706 0.2823 0.3584 0.0275  -0.0547 0.0512  ? ? ? ? ? ? 3   PHE   A-2 CB   
2392 C  CG   . PHE   A-2 3   ? 0.2814 0.2640 0.3703 0.0424  -0.0251 0.0420  ? ? ? ? ? ? 3   PHE   A-2 CG   
2393 C  CD1  . PHE   A-2 3   ? 0.2707 0.3631 0.3883 0.0088  -0.0171 0.0297  ? ? ? ? ? ? 3   PHE   A-2 CD1  
2394 C  CD2  . PHE   A-2 3   ? 0.3413 0.2754 0.3607 0.0636  -0.0090 0.0275  ? ? ? ? ? ? 3   PHE   A-2 CD2  
2395 C  CE1  . PHE   A-2 3   ? 0.3094 0.3769 0.3901 0.0480  -0.0039 0.0334  ? ? ? ? ? ? 3   PHE   A-2 CE1  
2396 C  CE2  . PHE   A-2 3   ? 0.3395 0.3160 0.3694 0.0551  -0.0191 0.0674  ? ? ? ? ? ? 3   PHE   A-2 CE2  
2397 C  CZ   . PHE   A-2 3   ? 0.3235 0.3621 0.3550 0.0551  0.0059  0.0597  ? ? ? ? ? ? 3   PHE   A-2 CZ   
2398 N  N    . ARG   A-2 4   ? 0.2575 0.2359 0.2763 -0.0052 -0.0847 0.0323  ? ? ? ? ? ? 4   ARG   A-2 N    
2399 C  CA   . ARG   A-2 4   ? 0.2228 0.2503 0.2547 -0.0110 -0.0614 0.0155  ? ? ? ? ? ? 4   ARG   A-2 CA   
2400 C  C    . ARG   A-2 4   ? 0.2123 0.2086 0.2433 -0.0114 -0.0491 -0.0113 ? ? ? ? ? ? 4   ARG   A-2 C    
2401 O  O    . ARG   A-2 4   ? 0.2039 0.2294 0.2692 0.0000  -0.0575 0.0299  ? ? ? ? ? ? 4   ARG   A-2 O    
2402 C  CB   . ARG   A-2 4   ? 0.2526 0.3080 0.2465 0.0213  -0.0516 0.0115  ? ? ? ? ? ? 4   ARG   A-2 CB   
2403 C  CG   . ARG   A-2 4   ? 0.2140 0.3329 0.2929 -0.0304 -0.0410 0.0278  ? ? ? ? ? ? 4   ARG   A-2 CG   
2404 C  CD   . ARG   A-2 4   ? 0.2383 0.4662 0.3338 -0.0855 -0.0383 0.0102  ? ? ? ? ? ? 4   ARG   A-2 CD   
2405 N  NE   . ARG   A-2 4   ? 0.2744 0.4763 0.3039 -0.0723 -0.0506 -0.0026 ? ? ? ? ? ? 4   ARG   A-2 NE   
2406 C  CZ   . ARG   A-2 4   ? 0.2724 0.4241 0.3266 -0.0523 -0.0555 -0.0609 ? ? ? ? ? ? 4   ARG   A-2 CZ   
2407 N  NH1  . ARG   A-2 4   ? 0.3602 0.5087 0.3173 -0.0725 -0.0681 -0.0700 ? ? ? ? ? ? 4   ARG   A-2 NH1  
2408 N  NH2  . ARG   A-2 4   ? 0.2748 0.3642 0.3244 -0.0407 -0.0589 -0.0348 ? ? ? ? ? ? 4   ARG   A-2 NH2  
2409 N  N    . LYS   A-2 5   ? 0.2400 0.2062 0.3020 -0.0505 -0.0859 -0.0105 ? ? ? ? ? ? 5   LYS   A-2 N    
2410 C  CA   . LYS   A-2 5   ? 0.2700 0.2148 0.3112 -0.0317 -0.0594 -0.0061 ? ? ? ? ? ? 5   LYS   A-2 CA   
2411 C  C    . LYS   A-2 5   ? 0.2870 0.2195 0.3126 -0.0088 -0.0586 -0.0042 ? ? ? ? ? ? 5   LYS   A-2 C    
2412 O  O    . LYS   A-2 5   ? 0.3456 0.2214 0.4880 0.0124  0.0020  -0.0328 ? ? ? ? ? ? 5   LYS   A-2 O    
2413 C  CB   . LYS   A-2 5   ? 0.2956 0.2897 0.3463 -0.0102 -0.1231 0.0048  ? ? ? ? ? ? 5   LYS   A-2 CB   
2414 C  CG   . LYS   A-2 5   ? 0.4758 0.3621 0.4066 0.0076  -0.0498 -0.0646 ? ? ? ? ? ? 5   LYS   A-2 CG   
2415 C  CD   . LYS   A-2 5   ? 0.6117 0.4229 0.4664 0.0518  0.0160  -0.0183 ? ? ? ? ? ? 5   LYS   A-2 CD   
2416 C  CE   . LYS   A-2 5   ? 0.6986 0.3546 0.5562 0.0683  -0.0105 0.0004  ? ? ? ? ? ? 5   LYS   A-2 CE   
2417 N  NZ   . LYS   A-2 5   ? 0.7280 0.5135 0.6629 0.0220  0.0657  0.0658  ? ? ? ? ? ? 5   LYS   A-2 NZ   
2418 N  N    A MET   A-2 6   ? 0.2793 0.2049 0.2473 0.0037  -0.0590 0.0087  ? ? ? ? ? ? 6   MET   A-2 N    
2419 N  N    B MET   A-2 6   ? 0.2820 0.2046 0.2448 -0.0007 -0.0518 0.0020  ? ? ? ? ? ? 6   MET   A-2 N    
2420 C  CA   A MET   A-2 6   ? 0.3040 0.2073 0.2696 -0.0201 -0.0529 0.0115  ? ? ? ? ? ? 6   MET   A-2 CA   
2421 C  CA   B MET   A-2 6   ? 0.2917 0.2051 0.2646 -0.0237 -0.0489 0.0047  ? ? ? ? ? ? 6   MET   A-2 CA   
2422 C  C    A MET   A-2 6   ? 0.2891 0.2268 0.2290 -0.0253 -0.0770 -0.0034 ? ? ? ? ? ? 6   MET   A-2 C    
2423 C  C    B MET   A-2 6   ? 0.2823 0.2263 0.2269 -0.0288 -0.0758 -0.0075 ? ? ? ? ? ? 6   MET   A-2 C    
2424 O  O    A MET   A-2 6   ? 0.3026 0.2506 0.2513 -0.0064 -0.0623 0.0630  ? ? ? ? ? ? 6   MET   A-2 O    
2425 O  O    B MET   A-2 6   ? 0.2969 0.2657 0.2589 -0.0082 -0.0582 0.0455  ? ? ? ? ? ? 6   MET   A-2 O    
2426 C  CB   A MET   A-2 6   ? 0.3306 0.2591 0.2685 -0.0058 -0.0686 0.0311  ? ? ? ? ? ? 6   MET   A-2 CB   
2427 C  CB   B MET   A-2 6   ? 0.3275 0.2495 0.2484 -0.0264 -0.0588 0.0132  ? ? ? ? ? ? 6   MET   A-2 CB   
2428 C  CG   A MET   A-2 6   ? 0.3728 0.2501 0.3232 -0.0110 -0.0413 0.0250  ? ? ? ? ? ? 6   MET   A-2 CG   
2429 C  CG   B MET   A-2 6   ? 0.3515 0.2213 0.3117 -0.0597 -0.0562 0.0118  ? ? ? ? ? ? 6   MET   A-2 CG   
2430 S  SD   A MET   A-2 6   ? 0.4352 0.3385 0.3563 -0.0207 -0.0846 0.0302  ? ? ? ? ? ? 6   MET   A-2 SD   
2431 S  SD   B MET   A-2 6   ? 0.3415 0.2706 0.2697 -0.0629 -0.0228 -0.0055 ? ? ? ? ? ? 6   MET   A-2 SD   
2432 C  CE   A MET   A-2 6   ? 0.2935 0.3203 0.3832 -0.0210 -0.1096 0.0448  ? ? ? ? ? ? 6   MET   A-2 CE   
2433 C  CE   B MET   A-2 6   ? 0.3443 0.2724 0.2870 -0.0313 -0.0447 -0.0440 ? ? ? ? ? ? 6   MET   A-2 CE   
2434 N  N    . ALA   A-2 7   ? 0.3068 0.2386 0.2131 -0.0142 -0.0713 -0.0003 ? ? ? ? ? ? 7   ALA   A-2 N    
2435 C  CA   . ALA   A-2 7   ? 0.3004 0.1925 0.2590 -0.0525 -0.0580 0.0115  ? ? ? ? ? ? 7   ALA   A-2 CA   
2436 C  C    . ALA   A-2 7   ? 0.3490 0.1947 0.2400 -0.0589 -0.0409 0.0004  ? ? ? ? ? ? 7   ALA   A-2 C    
2437 O  O    . ALA   A-2 7   ? 0.3265 0.2062 0.2340 -0.0097 -0.0431 0.0048  ? ? ? ? ? ? 7   ALA   A-2 O    
2438 C  CB   . ALA   A-2 7   ? 0.2994 0.2461 0.2816 -0.0193 -0.0399 -0.0142 ? ? ? ? ? ? 7   ALA   A-2 CB   
2439 N  N    . PHE   A-2 8   ? 0.3593 0.1731 0.2165 -0.0319 -0.0543 0.0124  ? ? ? ? ? ? 8   PHE   A-2 N    
2440 C  CA   . PHE   A-2 8   ? 0.3715 0.2147 0.2495 -0.0840 -0.0550 0.0003  ? ? ? ? ? ? 8   PHE   A-2 CA   
2441 C  C    . PHE   A-2 8   ? 0.3731 0.2072 0.2423 -0.0965 -0.0335 0.0002  ? ? ? ? ? ? 8   PHE   A-2 C    
2442 O  O    . PHE   A-2 8   ? 0.3566 0.1986 0.2707 -0.0214 -0.0528 -0.0003 ? ? ? ? ? ? 8   PHE   A-2 O    
2443 C  CB   . PHE   A-2 8   ? 0.3942 0.2122 0.2484 -0.0720 -0.0422 0.0098  ? ? ? ? ? ? 8   PHE   A-2 CB   
2444 C  CG   . PHE   A-2 8   ? 0.4082 0.2049 0.2682 -0.0468 -0.0469 0.0240  ? ? ? ? ? ? 8   PHE   A-2 CG   
2445 C  CD1  . PHE   A-2 8   ? 0.4207 0.2529 0.2674 -0.0545 -0.0413 -0.0052 ? ? ? ? ? ? 8   PHE   A-2 CD1  
2446 C  CD2  . PHE   A-2 8   ? 0.4434 0.2245 0.2415 0.0004  -0.0185 0.0574  ? ? ? ? ? ? 8   PHE   A-2 CD2  
2447 C  CE1  . PHE   A-2 8   ? 0.4085 0.2514 0.3119 -0.0582 -0.0572 0.0089  ? ? ? ? ? ? 8   PHE   A-2 CE1  
2448 C  CE2  . PHE   A-2 8   ? 0.4158 0.2868 0.2938 -0.0223 0.0099  0.0203  ? ? ? ? ? ? 8   PHE   A-2 CE2  
2449 C  CZ   . PHE   A-2 8   ? 0.4256 0.2567 0.3099 -0.0021 -0.0160 0.0293  ? ? ? ? ? ? 8   PHE   A-2 CZ   
2450 N  N    . PRO   A-2 9   ? 0.4233 0.2179 0.2443 -0.0349 -0.0452 -0.0227 ? ? ? ? ? ? 9   PRO   A-2 N    
2451 C  CA   . PRO   A-2 9   ? 0.4085 0.2439 0.2144 -0.0327 -0.0538 -0.0236 ? ? ? ? ? ? 9   PRO   A-2 CA   
2452 C  C    . PRO   A-2 9   ? 0.3749 0.1731 0.2496 -0.0077 -0.0535 -0.0166 ? ? ? ? ? ? 9   PRO   A-2 C    
2453 O  O    . PRO   A-2 9   ? 0.4394 0.2151 0.2704 -0.0176 -0.0382 0.0117  ? ? ? ? ? ? 9   PRO   A-2 O    
2454 C  CB   . PRO   A-2 9   ? 0.4407 0.2735 0.2168 -0.0272 -0.0777 -0.0386 ? ? ? ? ? ? 9   PRO   A-2 CB   
2455 C  CG   . PRO   A-2 9   ? 0.4352 0.2740 0.2777 -0.0131 -0.0638 -0.0451 ? ? ? ? ? ? 9   PRO   A-2 CG   
2456 C  CD   . PRO   A-2 9   ? 0.4444 0.2643 0.2483 -0.0311 -0.0616 -0.0146 ? ? ? ? ? ? 9   PRO   A-2 CD   
2457 N  N    . SER   A-2 10  ? 0.3870 0.2124 0.2489 0.0118  -0.0237 0.0128  ? ? ? ? ? ? 10  SER   A-2 N    
2458 C  CA   . SER   A-2 10  ? 0.4416 0.1910 0.2456 0.0235  -0.0378 0.0097  ? ? ? ? ? ? 10  SER   A-2 CA   
2459 C  C    . SER   A-2 10  ? 0.4853 0.1809 0.2392 0.0081  -0.0468 -0.0295 ? ? ? ? ? ? 10  SER   A-2 C    
2460 O  O    . SER   A-2 10  ? 0.4956 0.1955 0.2561 0.0165  -0.0410 0.0042  ? ? ? ? ? ? 10  SER   A-2 O    
2461 C  CB   . SER   A-2 10  ? 0.4330 0.1555 0.2742 0.0273  -0.0391 0.0241  ? ? ? ? ? ? 10  SER   A-2 CB   
2462 O  OG   . SER   A-2 10  ? 0.4865 0.1971 0.2574 0.0250  -0.0333 0.0186  ? ? ? ? ? ? 10  SER   A-2 OG   
2463 N  N    . GLY   A-2 11  ? 0.4730 0.1946 0.1871 0.0013  -0.0354 0.0010  ? ? ? ? ? ? 11  GLY   A-2 N    
2464 C  CA   . GLY   A-2 11  ? 0.5288 0.2055 0.2339 0.0166  -0.0026 -0.0207 ? ? ? ? ? ? 11  GLY   A-2 CA   
2465 C  C    . GLY   A-2 11  ? 0.5330 0.2175 0.2499 0.0071  0.0059  -0.0146 ? ? ? ? ? ? 11  GLY   A-2 C    
2466 O  O    . GLY   A-2 11  ? 0.6095 0.2278 0.2647 0.0241  0.0076  0.0264  ? ? ? ? ? ? 11  GLY   A-2 O    
2467 N  N    . LYS   A-2 12  ? 0.5581 0.1648 0.2834 -0.0197 0.0252  -0.0199 ? ? ? ? ? ? 12  LYS   A-2 N    
2468 C  CA   . LYS   A-2 12  ? 0.5924 0.1895 0.2714 -0.0395 0.0260  -0.0261 ? ? ? ? ? ? 12  LYS   A-2 CA   
2469 C  C    . LYS   A-2 12  ? 0.5958 0.1642 0.2772 -0.0375 0.0146  0.0167  ? ? ? ? ? ? 12  LYS   A-2 C    
2470 O  O    . LYS   A-2 12  ? 0.6777 0.2227 0.3056 0.0171  -0.0125 0.0693  ? ? ? ? ? ? 12  LYS   A-2 O    
2471 C  CB   . LYS   A-2 12  ? 0.5803 0.1882 0.3015 -0.0632 -0.0028 -0.0330 ? ? ? ? ? ? 12  LYS   A-2 CB   
2472 C  CG   . LYS   A-2 12  ? 0.6151 0.2433 0.3150 -0.1063 -0.0195 -0.0194 ? ? ? ? ? ? 12  LYS   A-2 CG   
2473 C  CD   . LYS   A-2 12  ? 0.6168 0.3733 0.3850 -0.1184 -0.0226 -0.0074 ? ? ? ? ? ? 12  LYS   A-2 CD   
2474 C  CE   . LYS   A-2 12  ? 0.7061 0.4132 0.4344 -0.1553 -0.0488 -0.0397 ? ? ? ? ? ? 12  LYS   A-2 CE   
2475 N  NZ   . LYS   A-2 12  ? 0.7633 0.4560 0.4703 -0.1070 -0.0105 -0.0130 ? ? ? ? ? ? 12  LYS   A-2 NZ   
2476 N  N    . VAL   A-2 13  ? 0.5853 0.1575 0.2530 -0.0288 -0.0126 0.0260  ? ? ? ? ? ? 13  VAL   A-2 N    
2477 C  CA   . VAL   A-2 13  ? 0.5441 0.1832 0.2663 -0.0252 -0.0003 -0.0036 ? ? ? ? ? ? 13  VAL   A-2 CA   
2478 C  C    . VAL   A-2 13  ? 0.5415 0.1741 0.2479 -0.0107 0.0164  0.0020  ? ? ? ? ? ? 13  VAL   A-2 C    
2479 O  O    . VAL   A-2 13  ? 0.5727 0.1819 0.2784 0.0423  0.0018  0.0143  ? ? ? ? ? ? 13  VAL   A-2 O    
2480 C  CB   . VAL   A-2 13  ? 0.5003 0.1843 0.2789 -0.0116 0.0018  -0.0076 ? ? ? ? ? ? 13  VAL   A-2 CB   
2481 C  CG1  . VAL   A-2 13  ? 0.4774 0.2359 0.2986 0.0102  -0.0357 0.0211  ? ? ? ? ? ? 13  VAL   A-2 CG1  
2482 C  CG2  . VAL   A-2 13  ? 0.4767 0.1789 0.2753 -0.0199 -0.0497 -0.0144 ? ? ? ? ? ? 13  VAL   A-2 CG2  
2483 N  N    . GLU   A-2 14  ? 0.5283 0.2172 0.2352 0.0138  0.0044  0.0156  ? ? ? ? ? ? 14  GLU   A-2 N    
2484 C  CA   . GLU   A-2 14  ? 0.5479 0.1572 0.2535 0.0319  0.0202  0.0259  ? ? ? ? ? ? 14  GLU   A-2 CA   
2485 C  C    . GLU   A-2 14  ? 0.5520 0.1622 0.2763 0.0744  0.0082  0.0156  ? ? ? ? ? ? 14  GLU   A-2 C    
2486 O  O    . GLU   A-2 14  ? 0.5607 0.2427 0.3065 0.1085  -0.0042 0.0363  ? ? ? ? ? ? 14  GLU   A-2 O    
2487 C  CB   . GLU   A-2 14  ? 0.5486 0.1991 0.2581 0.0386  0.0324  0.0115  ? ? ? ? ? ? 14  GLU   A-2 CB   
2488 C  CG   . GLU   A-2 14  ? 0.5431 0.1947 0.3026 0.0347  0.0145  0.0166  ? ? ? ? ? ? 14  GLU   A-2 CG   
2489 C  CD   . GLU   A-2 14  ? 0.5400 0.2755 0.3041 0.0377  0.0101  0.0164  ? ? ? ? ? ? 14  GLU   A-2 CD   
2490 O  OE1  . GLU   A-2 14  ? 0.6094 0.2481 0.3523 0.0895  -0.0091 0.0113  ? ? ? ? ? ? 14  GLU   A-2 OE1  
2491 O  OE2  . GLU   A-2 14  ? 0.5201 0.2358 0.2515 -0.0009 -0.0167 -0.0137 ? ? ? ? ? ? 14  GLU   A-2 OE2  
2492 N  N    . GLY   A-2 15  ? 0.6024 0.1959 0.3074 0.0378  0.0274  0.0246  ? ? ? ? ? ? 15  GLY   A-2 N    
2493 C  CA   . GLY   A-2 15  ? 0.6745 0.1871 0.2839 0.0493  0.0326  0.0088  ? ? ? ? ? ? 15  GLY   A-2 CA   
2494 C  C    . GLY   A-2 15  ? 0.7030 0.1811 0.2852 0.0853  0.0436  -0.0041 ? ? ? ? ? ? 15  GLY   A-2 C    
2495 O  O    . GLY   A-2 15  ? 0.7500 0.1687 0.3350 0.0514  0.0160  0.0169  ? ? ? ? ? ? 15  GLY   A-2 O    
2496 N  N    . CYS   A-2 16  ? 0.6818 0.1302 0.2938 0.0709  -0.0052 -0.0001 ? ? ? ? ? ? 16  CYS   A-2 N    
2497 C  CA   . CYS   A-2 16  ? 0.6412 0.2140 0.2981 0.0412  0.0150  0.0334  ? ? ? ? ? ? 16  CYS   A-2 CA   
2498 C  C    . CYS   A-2 16  ? 0.5997 0.1985 0.2684 0.0838  0.0190  0.0374  ? ? ? ? ? ? 16  CYS   A-2 C    
2499 O  O    . CYS   A-2 16  ? 0.6459 0.2374 0.2558 0.0894  -0.0380 0.0227  ? ? ? ? ? ? 16  CYS   A-2 O    
2500 C  CB   . CYS   A-2 16  ? 0.5875 0.2286 0.2678 0.0303  0.0273  0.0676  ? ? ? ? ? ? 16  CYS   A-2 CB   
2501 S  SG   . CYS   A-2 16  ? 0.6212 0.3136 0.2992 0.0257  -0.0020 0.0387  ? ? ? ? ? ? 16  CYS   A-2 SG   
2502 N  N    . MET   A-2 17  ? 0.5665 0.2306 0.2358 0.1075  0.0168  0.0222  ? ? ? ? ? ? 17  MET   A-2 N    
2503 C  CA   . MET   A-2 17  ? 0.5145 0.2610 0.2693 0.1385  -0.0055 0.0165  ? ? ? ? ? ? 17  MET   A-2 CA   
2504 C  C    . MET   A-2 17  ? 0.5707 0.2343 0.3154 0.1601  -0.0003 -0.0096 ? ? ? ? ? ? 17  MET   A-2 C    
2505 O  O    . MET   A-2 17  ? 0.6655 0.2460 0.3202 0.1766  -0.0286 -0.0245 ? ? ? ? ? ? 17  MET   A-2 O    
2506 C  CB   . MET   A-2 17  ? 0.5670 0.2835 0.2769 0.1243  0.0189  0.0101  ? ? ? ? ? ? 17  MET   A-2 CB   
2507 C  CG   . MET   A-2 17  ? 0.5271 0.2728 0.3363 0.1039  -0.0013 0.0387  ? ? ? ? ? ? 17  MET   A-2 CG   
2508 S  SD   . MET   A-2 17  ? 0.5477 0.2293 0.3185 0.0894  -0.0279 0.0424  ? ? ? ? ? ? 17  MET   A-2 SD   
2509 C  CE   . MET   A-2 17  ? 0.4206 0.2157 0.4165 0.1486  -0.0570 0.0964  ? ? ? ? ? ? 17  MET   A-2 CE   
2510 N  N    . VAL   A-2 18  ? 0.5609 0.2895 0.3207 0.1737  -0.0165 0.0121  ? ? ? ? ? ? 18  VAL   A-2 N    
2511 C  CA   . VAL   A-2 18  ? 0.5678 0.2933 0.3140 0.1725  -0.0057 0.0477  ? ? ? ? ? ? 18  VAL   A-2 CA   
2512 C  C    . VAL   A-2 18  ? 0.5332 0.2937 0.3015 0.1919  0.0175  0.0307  ? ? ? ? ? ? 18  VAL   A-2 C    
2513 O  O    . VAL   A-2 18  ? 0.5855 0.2867 0.2828 0.2127  -0.0546 0.0429  ? ? ? ? ? ? 18  VAL   A-2 O    
2514 C  CB   . VAL   A-2 18  ? 0.5810 0.3264 0.3197 0.1251  -0.0008 0.0550  ? ? ? ? ? ? 18  VAL   A-2 CB   
2515 C  CG1  . VAL   A-2 18  ? 0.6288 0.3443 0.3473 0.1062  -0.0003 0.0485  ? ? ? ? ? ? 18  VAL   A-2 CG1  
2516 C  CG2  . VAL   A-2 18  ? 0.5768 0.2615 0.3332 0.1283  0.0077  0.0665  ? ? ? ? ? ? 18  VAL   A-2 CG2  
2517 N  N    . GLN   A-2 19  ? 0.5691 0.3154 0.3435 0.2298  -0.0008 0.0731  ? ? ? ? ? ? 19  GLN   A-2 N    
2518 C  CA   . GLN   A-2 19  ? 0.6068 0.3353 0.3155 0.1972  -0.0041 0.0803  ? ? ? ? ? ? 19  GLN   A-2 CA   
2519 C  C    . GLN   A-2 19  ? 0.5948 0.3829 0.3334 0.1896  0.0348  0.0872  ? ? ? ? ? ? 19  GLN   A-2 C    
2520 O  O    . GLN   A-2 19  ? 0.5616 0.3902 0.3755 0.1798  0.0460  0.0900  ? ? ? ? ? ? 19  GLN   A-2 O    
2521 C  CB   . GLN   A-2 19  ? 0.6478 0.4321 0.3454 0.1975  0.0256  0.0735  ? ? ? ? ? ? 19  GLN   A-2 CB   
2522 C  CG   . GLN   A-2 19  ? 0.6291 0.4840 0.4773 0.2457  -0.0130 0.0113  ? ? ? ? ? ? 19  GLN   A-2 CG   
2523 C  CD   . GLN   A-2 19  ? 0.6213 0.6195 0.5691 0.3030  -0.0253 0.0229  ? ? ? ? ? ? 19  GLN   A-2 CD   
2524 O  OE1  . GLN   A-2 19  ? 0.6017 0.7965 0.6422 0.1809  -0.0012 -0.0250 ? ? ? ? ? ? 19  GLN   A-2 OE1  
2525 N  NE2  . GLN   A-2 19  ? 0.6441 0.7086 0.6857 0.4124  0.0427  -0.1173 ? ? ? ? ? ? 19  GLN   A-2 NE2  
2526 N  N    . VAL   A-2 20  ? 0.5147 0.3576 0.3666 0.2623  -0.0131 0.0772  ? ? ? ? ? ? 20  VAL   A-2 N    
2527 C  CA   . VAL   A-2 20  ? 0.5464 0.4046 0.3569 0.2299  0.0016  0.0563  ? ? ? ? ? ? 20  VAL   A-2 CA   
2528 C  C    . VAL   A-2 20  ? 0.4935 0.4126 0.3776 0.2467  -0.0207 0.0913  ? ? ? ? ? ? 20  VAL   A-2 C    
2529 O  O    . VAL   A-2 20  ? 0.6034 0.3950 0.3474 0.2643  -0.0286 0.0667  ? ? ? ? ? ? 20  VAL   A-2 O    
2530 C  CB   . VAL   A-2 20  ? 0.5652 0.3614 0.3974 0.2418  0.0260  0.0482  ? ? ? ? ? ? 20  VAL   A-2 CB   
2531 C  CG1  . VAL   A-2 20  ? 0.5513 0.3918 0.3766 0.2576  -0.0112 0.0320  ? ? ? ? ? ? 20  VAL   A-2 CG1  
2532 C  CG2  . VAL   A-2 20  ? 0.6388 0.2959 0.3961 0.2312  -0.0020 0.0640  ? ? ? ? ? ? 20  VAL   A-2 CG2  
2533 N  N    . THR   A-2 21  ? 0.5628 0.3388 0.4257 0.2548  -0.0191 0.0977  ? ? ? ? ? ? 21  THR   A-2 N    
2534 C  CA   . THR   A-2 21  ? 0.5182 0.4743 0.4046 0.2316  0.0236  0.0643  ? ? ? ? ? ? 21  THR   A-2 CA   
2535 C  C    . THR   A-2 21  ? 0.5414 0.4971 0.3708 0.2615  -0.0353 0.0437  ? ? ? ? ? ? 21  THR   A-2 C    
2536 O  O    . THR   A-2 21  ? 0.6088 0.5169 0.4623 0.2328  -0.0109 0.0836  ? ? ? ? ? ? 21  THR   A-2 O    
2537 C  CB   . THR   A-2 21  ? 0.5686 0.5308 0.4423 0.2393  0.0701  0.0277  ? ? ? ? ? ? 21  THR   A-2 CB   
2538 O  OG1  . THR   A-2 21  ? 0.5948 0.5432 0.4710 0.2749  0.0352  0.0762  ? ? ? ? ? ? 21  THR   A-2 OG1  
2539 C  CG2  . THR   A-2 21  ? 0.5737 0.6187 0.5043 0.2245  0.0416  0.0441  ? ? ? ? ? ? 21  THR   A-2 CG2  
2540 N  N    . CYS   A-2 22  ? 0.5783 0.4091 0.4488 0.3021  -0.0599 0.0386  ? ? ? ? ? ? 22  CYS   A-2 N    
2541 C  CA   . CYS   A-2 22  ? 0.6666 0.5471 0.4643 0.2215  -0.1180 0.0992  ? ? ? ? ? ? 22  CYS   A-2 CA   
2542 C  C    . CYS   A-2 22  ? 0.5158 0.5813 0.4952 0.3015  -0.0821 0.0704  ? ? ? ? ? ? 22  CYS   A-2 C    
2543 O  O    . CYS   A-2 22  ? 0.5400 0.5988 0.4774 0.2892  -0.1256 0.1268  ? ? ? ? ? ? 22  CYS   A-2 O    
2544 C  CB   . CYS   A-2 22  ? 0.6319 0.5630 0.5096 0.2551  -0.1626 0.0957  ? ? ? ? ? ? 22  CYS   A-2 CB   
2545 S  SG   . CYS   A-2 22  ? 0.7045 0.8872 0.5667 0.1544  -0.1133 0.1614  ? ? ? ? ? ? 22  CYS   A-2 SG   
2546 N  N    . GLY   A-2 23  ? 0.5882 0.6308 0.5035 0.2906  -0.1512 0.1597  ? ? ? ? ? ? 23  GLY   A-2 N    
2547 C  CA   . GLY   A-2 23  ? 0.5407 0.7258 0.6579 0.2650  -0.0991 0.0944  ? ? ? ? ? ? 23  GLY   A-2 CA   
2548 C  C    . GLY   A-2 23  ? 0.4062 0.7037 0.6178 0.3578  -0.1258 0.0909  ? ? ? ? ? ? 23  GLY   A-2 C    
2549 O  O    . GLY   A-2 23  ? 0.5915 0.7648 0.7734 0.2667  -0.2218 -0.0648 ? ? ? ? ? ? 23  GLY   A-2 O    
2550 N  N    . THR   A-2 24  ? 0.4990 0.7622 0.5922 0.2460  -0.1444 0.1142  ? ? ? ? ? ? 24  THR   A-2 N    
2551 C  CA   . THR   A-2 24  ? 0.3685 0.8202 0.6056 0.2899  -0.0988 0.1240  ? ? ? ? ? ? 24  THR   A-2 CA   
2552 C  C    . THR   A-2 24  ? 0.4570 0.7671 0.4939 0.2169  -0.1295 0.1432  ? ? ? ? ? ? 24  THR   A-2 C    
2553 O  O    . THR   A-2 24  ? 0.4396 0.8978 0.5709 0.1745  -0.0623 0.1824  ? ? ? ? ? ? 24  THR   A-2 O    
2554 C  CB   . THR   A-2 24  ? 0.5044 0.9423 0.5781 0.1918  -0.1416 0.1220  ? ? ? ? ? ? 24  THR   A-2 CB   
2555 O  OG1  . THR   A-2 24  ? 0.8533 1.1340 0.6237 0.0670  0.0329  0.0361  ? ? ? ? ? ? 24  THR   A-2 OG1  
2556 C  CG2  . THR   A-2 24  ? 0.4801 0.9418 0.5517 0.1475  -0.1595 0.0862  ? ? ? ? ? ? 24  THR   A-2 CG2  
2557 N  N    . THR   A-2 25  ? 0.4962 0.6687 0.4820 0.2596  -0.0647 0.1057  ? ? ? ? ? ? 25  THR   A-2 N    
2558 C  CA   . THR   A-2 25  ? 0.4998 0.6193 0.4407 0.2368  -0.0834 0.0759  ? ? ? ? ? ? 25  THR   A-2 CA   
2559 C  C    . THR   A-2 25  ? 0.5211 0.5523 0.3882 0.2255  0.0352  0.0231  ? ? ? ? ? ? 25  THR   A-2 C    
2560 O  O    . THR   A-2 25  ? 0.5673 0.5729 0.3454 0.2207  -0.0996 0.0891  ? ? ? ? ? ? 25  THR   A-2 O    
2561 C  CB   . THR   A-2 25  ? 0.5463 0.5682 0.5169 0.2470  -0.0625 0.0307  ? ? ? ? ? ? 25  THR   A-2 CB   
2562 O  OG1  . THR   A-2 25  ? 0.6830 0.5822 0.5651 0.2499  -0.0966 -0.0106 ? ? ? ? ? ? 25  THR   A-2 OG1  
2563 C  CG2  . THR   A-2 25  ? 0.5203 0.5441 0.6020 0.2334  -0.0858 0.0140  ? ? ? ? ? ? 25  THR   A-2 CG2  
2564 N  N    . THR   A-2 26  ? 0.4921 0.5574 0.3908 0.2435  -0.0177 0.0121  ? ? ? ? ? ? 26  THR   A-2 N    
2565 C  CA   . THR   A-2 26  ? 0.4916 0.4746 0.3808 0.2760  -0.0683 0.0691  ? ? ? ? ? ? 26  THR   A-2 CA   
2566 C  C    . THR   A-2 26  ? 0.4099 0.4620 0.3402 0.2304  -0.0778 0.0477  ? ? ? ? ? ? 26  THR   A-2 C    
2567 O  O    . THR   A-2 26  ? 0.4915 0.4928 0.4122 0.1983  -0.0722 0.0789  ? ? ? ? ? ? 26  THR   A-2 O    
2568 C  CB   . THR   A-2 26  ? 0.5040 0.5540 0.4036 0.2544  -0.0262 0.0707  ? ? ? ? ? ? 26  THR   A-2 CB   
2569 O  OG1  . THR   A-2 26  ? 0.6232 0.5732 0.5042 0.3317  -0.0237 0.0563  ? ? ? ? ? ? 26  THR   A-2 OG1  
2570 C  CG2  . THR   A-2 26  ? 0.5294 0.5777 0.3845 0.2690  -0.0515 0.0976  ? ? ? ? ? ? 26  THR   A-2 CG2  
2571 N  N    . LEU   A-2 27  ? 0.4231 0.3982 0.3586 0.2537  -0.0759 0.0432  ? ? ? ? ? ? 27  LEU   A-2 N    
2572 C  CA   . LEU   A-2 27  ? 0.4294 0.3849 0.2861 0.2096  -0.0933 0.0487  ? ? ? ? ? ? 27  LEU   A-2 CA   
2573 C  C    . LEU   A-2 27  ? 0.4385 0.4127 0.3480 0.2062  -0.0920 -0.0009 ? ? ? ? ? ? 27  LEU   A-2 C    
2574 O  O    . LEU   A-2 27  ? 0.5533 0.4285 0.3681 0.2674  -0.0409 0.0414  ? ? ? ? ? ? 27  LEU   A-2 O    
2575 C  CB   . LEU   A-2 27  ? 0.4154 0.4209 0.2944 0.1852  -0.0654 0.0284  ? ? ? ? ? ? 27  LEU   A-2 CB   
2576 C  CG   . LEU   A-2 27  ? 0.4174 0.3577 0.3087 0.1880  -0.0653 0.0365  ? ? ? ? ? ? 27  LEU   A-2 CG   
2577 C  CD1  . LEU   A-2 27  ? 0.4653 0.3641 0.3491 0.1567  -0.0096 0.0553  ? ? ? ? ? ? 27  LEU   A-2 CD1  
2578 C  CD2  . LEU   A-2 27  ? 0.4864 0.3831 0.3119 0.1825  -0.0718 0.0126  ? ? ? ? ? ? 27  LEU   A-2 CD2  
2579 N  N    . ASN   A-2 28  ? 0.4808 0.2493 0.2748 0.2139  -0.0805 0.0227  ? ? ? ? ? ? 28  ASN   A-2 N    
2580 C  CA   . ASN   A-2 28  ? 0.4702 0.2146 0.2946 0.1823  -0.0459 0.0234  ? ? ? ? ? ? 28  ASN   A-2 CA   
2581 C  C    . ASN   A-2 28  ? 0.5226 0.2611 0.2282 0.1439  -0.0694 0.0445  ? ? ? ? ? ? 28  ASN   A-2 C    
2582 O  O    . ASN   A-2 28  ? 0.4774 0.3154 0.2527 0.1903  -0.0514 0.0420  ? ? ? ? ? ? 28  ASN   A-2 O    
2583 C  CB   . ASN   A-2 28  ? 0.4685 0.2058 0.3010 0.1460  -0.0752 0.0231  ? ? ? ? ? ? 28  ASN   A-2 CB   
2584 C  CG   . ASN   A-2 28  ? 0.4625 0.2597 0.3022 0.1382  -0.0366 -0.0042 ? ? ? ? ? ? 28  ASN   A-2 CG   
2585 O  OD1  . ASN   A-2 28  ? 0.4579 0.2211 0.3332 0.1435  -0.0087 0.0241  ? ? ? ? ? ? 28  ASN   A-2 OD1  
2586 N  ND2  . ASN   A-2 28  ? 0.4198 0.2566 0.2837 0.1389  -0.0227 -0.0058 ? ? ? ? ? ? 28  ASN   A-2 ND2  
2587 N  N    . GLY   A-2 29  ? 0.4962 0.2181 0.3394 0.1467  -0.0221 0.0645  ? ? ? ? ? ? 29  GLY   A-2 N    
2588 C  CA   . GLY   A-2 29  ? 0.4991 0.2382 0.2892 0.1431  -0.0082 0.0515  ? ? ? ? ? ? 29  GLY   A-2 CA   
2589 C  C    . GLY   A-2 29  ? 0.4778 0.1753 0.2886 0.1586  -0.0042 0.0604  ? ? ? ? ? ? 29  GLY   A-2 C    
2590 O  O    . GLY   A-2 29  ? 0.5366 0.2243 0.2922 0.1714  0.0062  0.0653  ? ? ? ? ? ? 29  GLY   A-2 O    
2591 N  N    . LEU   A-2 30  ? 0.4751 0.1984 0.3252 0.1026  -0.0262 0.0257  ? ? ? ? ? ? 30  LEU   A-2 N    
2592 C  CA   . LEU   A-2 30  ? 0.5440 0.2185 0.3036 0.0821  -0.0331 0.0154  ? ? ? ? ? ? 30  LEU   A-2 CA   
2593 C  C    . LEU   A-2 30  ? 0.5810 0.1955 0.2646 0.1076  0.0044  0.0107  ? ? ? ? ? ? 30  LEU   A-2 C    
2594 O  O    . LEU   A-2 30  ? 0.5810 0.1884 0.2572 0.1045  -0.0183 0.0346  ? ? ? ? ? ? 30  LEU   A-2 O    
2595 C  CB   . LEU   A-2 30  ? 0.5403 0.1645 0.2843 0.0635  0.0006  0.0352  ? ? ? ? ? ? 30  LEU   A-2 CB   
2596 C  CG   . LEU   A-2 30  ? 0.5565 0.2099 0.2962 0.0770  -0.0173 0.0315  ? ? ? ? ? ? 30  LEU   A-2 CG   
2597 C  CD1  . LEU   A-2 30  ? 0.5855 0.1798 0.2943 0.0849  -0.0051 0.0157  ? ? ? ? ? ? 30  LEU   A-2 CD1  
2598 C  CD2  . LEU   A-2 30  ? 0.5650 0.2588 0.3333 0.0895  0.0170  0.0437  ? ? ? ? ? ? 30  LEU   A-2 CD2  
2599 N  N    . TRP   A-2 31  ? 0.6727 0.1651 0.2895 0.1041  0.0022  0.0074  ? ? ? ? ? ? 31  TRP   A-2 N    
2600 C  CA   . TRP   A-2 31  ? 0.7001 0.1773 0.3051 0.0785  0.0123  0.0222  ? ? ? ? ? ? 31  TRP   A-2 CA   
2601 C  C    . TRP   A-2 31  ? 0.6589 0.1117 0.4187 0.0680  0.0541  0.0000  ? ? ? ? ? ? 31  TRP   A-2 C    
2602 O  O    . TRP   A-2 31  ? 0.7133 0.2204 0.3630 0.0599  -0.0044 0.0049  ? ? ? ? ? ? 31  TRP   A-2 O    
2603 C  CB   . TRP   A-2 31  ? 0.6966 0.1695 0.3353 0.1031  0.0115  0.0797  ? ? ? ? ? ? 31  TRP   A-2 CB   
2604 C  CG   . TRP   A-2 31  ? 0.7362 0.1597 0.3341 0.1327  -0.0019 0.0462  ? ? ? ? ? ? 31  TRP   A-2 CG   
2605 C  CD1  . TRP   A-2 31  ? 0.7791 0.1773 0.3779 0.0664  0.0379  0.0140  ? ? ? ? ? ? 31  TRP   A-2 CD1  
2606 C  CD2  . TRP   A-2 31  ? 0.7938 0.1912 0.3218 0.1265  0.0096  0.0194  ? ? ? ? ? ? 31  TRP   A-2 CD2  
2607 N  NE1  . TRP   A-2 31  ? 0.8522 0.1687 0.3807 0.0954  0.0332  0.0461  ? ? ? ? ? ? 31  TRP   A-2 NE1  
2608 C  CE2  . TRP   A-2 31  ? 0.8499 0.1679 0.4446 0.1046  0.0662  -0.0242 ? ? ? ? ? ? 31  TRP   A-2 CE2  
2609 C  CE3  . TRP   A-2 31  ? 0.7899 0.1886 0.3886 0.1608  0.0382  0.0236  ? ? ? ? ? ? 31  TRP   A-2 CE3  
2610 C  CZ2  . TRP   A-2 31  ? 0.8976 0.1702 0.4559 0.0776  0.0628  -0.0572 ? ? ? ? ? ? 31  TRP   A-2 CZ2  
2611 C  CZ3  . TRP   A-2 31  ? 0.9112 0.2281 0.3815 0.1494  0.0639  -0.0234 ? ? ? ? ? ? 31  TRP   A-2 CZ3  
2612 C  CH2  . TRP   A-2 31  ? 0.8735 0.2009 0.4714 0.1159  0.0721  -0.0469 ? ? ? ? ? ? 31  TRP   A-2 CH2  
2613 N  N    . LEU   A-2 32  ? 0.6616 0.1679 0.2954 0.0416  0.0361  0.0257  ? ? ? ? ? ? 32  LEU   A-2 N    
2614 C  CA   . LEU   A-2 32  ? 0.6965 0.2232 0.3071 0.0287  0.0488  0.0356  ? ? ? ? ? ? 32  LEU   A-2 CA   
2615 C  C    . LEU   A-2 32  ? 0.8031 0.2273 0.3772 -0.0486 0.0379  0.0384  ? ? ? ? ? ? 32  LEU   A-2 C    
2616 O  O    . LEU   A-2 32  ? 0.8955 0.2249 0.3589 0.0187  0.0404  0.0202  ? ? ? ? ? ? 32  LEU   A-2 O    
2617 C  CB   . LEU   A-2 32  ? 0.6834 0.2035 0.3426 -0.0006 0.0475  0.0039  ? ? ? ? ? ? 32  LEU   A-2 CB   
2618 C  CG   . LEU   A-2 32  ? 0.6797 0.2017 0.3295 0.0219  -0.0022 0.0227  ? ? ? ? ? ? 32  LEU   A-2 CG   
2619 C  CD1  . LEU   A-2 32  ? 0.6772 0.2345 0.3439 0.0279  -0.0167 0.0000  ? ? ? ? ? ? 32  LEU   A-2 CD1  
2620 C  CD2  . LEU   A-2 32  ? 0.6924 0.1477 0.3222 0.0057  0.0505  -0.0011 ? ? ? ? ? ? 32  LEU   A-2 CD2  
2621 N  N    . ASP   A-2 33  ? 0.8028 0.2159 0.3262 0.0192  0.0206  0.0402  ? ? ? ? ? ? 33  ASP   A-2 N    
2622 C  CA   . ASP   A-2 33  ? 0.8243 0.2370 0.3357 -0.0296 0.0160  0.0460  ? ? ? ? ? ? 33  ASP   A-2 CA   
2623 C  C    . ASP   A-2 33  ? 0.7814 0.2560 0.3384 0.0175  0.0326  -0.0267 ? ? ? ? ? ? 33  ASP   A-2 C    
2624 O  O    . ASP   A-2 33  ? 0.7785 0.2089 0.3551 0.0320  0.0392  0.0580  ? ? ? ? ? ? 33  ASP   A-2 O    
2625 C  CB   . ASP   A-2 33  ? 0.8318 0.2534 0.4055 -0.0246 0.0120  0.0337  ? ? ? ? ? ? 33  ASP   A-2 CB   
2626 C  CG   . ASP   A-2 33  ? 0.8550 0.3680 0.4601 -0.0542 -0.0106 0.0514  ? ? ? ? ? ? 33  ASP   A-2 CG   
2627 O  OD1  . ASP   A-2 33  ? 0.8947 0.5271 0.4285 -0.1586 0.0057  0.0652  ? ? ? ? ? ? 33  ASP   A-2 OD1  
2628 O  OD2  . ASP   A-2 33  ? 0.8078 0.4677 0.6158 0.0239  0.0623  0.1682  ? ? ? ? ? ? 33  ASP   A-2 OD2  
2629 N  N    . ASP   A-2 34  ? 0.8733 0.2428 0.3632 0.0022  0.0276  0.0058  ? ? ? ? ? ? 34  ASP   A-2 N    
2630 C  CA   . ASP   A-2 34  ? 0.8831 0.2110 0.4238 0.0195  0.0260  -0.0024 ? ? ? ? ? ? 34  ASP   A-2 CA   
2631 C  C    . ASP   A-2 34  ? 0.8537 0.1038 0.3970 0.0498  0.0003  0.0679  ? ? ? ? ? ? 34  ASP   A-2 C    
2632 O  O    . ASP   A-2 34  ? 0.8829 0.3162 0.3468 0.1239  -0.0125 0.0317  ? ? ? ? ? ? 34  ASP   A-2 O    
2633 C  CB   . ASP   A-2 34  ? 0.9361 0.2171 0.4943 0.0236  0.0359  0.0434  ? ? ? ? ? ? 34  ASP   A-2 CB   
2634 C  CG   . ASP   A-2 34  ? 0.9485 0.3705 0.5665 0.0043  0.0554  0.1229  ? ? ? ? ? ? 34  ASP   A-2 CG   
2635 O  OD1  . ASP   A-2 34  ? 0.9781 0.2979 0.4996 0.0092  0.0279  0.2242  ? ? ? ? ? ? 34  ASP   A-2 OD1  
2636 O  OD2  . ASP   A-2 34  ? 1.0213 0.3291 0.6937 0.0442  0.0641  0.1577  ? ? ? ? ? ? 34  ASP   A-2 OD2  
2637 N  N    . VAL   A-2 35  ? 0.8417 0.1139 0.3743 0.1159  0.0049  0.0369  ? ? ? ? ? ? 35  VAL   A-2 N    
2638 C  CA   . VAL   A-2 35  ? 0.7550 0.2163 0.3471 0.0867  -0.0347 0.0338  ? ? ? ? ? ? 35  VAL   A-2 CA   
2639 C  C    . VAL   A-2 35  ? 0.6579 0.2861 0.2769 0.1053  -0.0419 0.0277  ? ? ? ? ? ? 35  VAL   A-2 C    
2640 O  O    . VAL   A-2 35  ? 0.6541 0.2002 0.2653 0.0776  -0.0413 0.0274  ? ? ? ? ? ? 35  VAL   A-2 O    
2641 C  CB   . VAL   A-2 35  ? 0.6952 0.3007 0.3475 0.0676  -0.0330 0.0552  ? ? ? ? ? ? 35  VAL   A-2 CB   
2642 C  CG1  . VAL   A-2 35  ? 0.7024 0.3233 0.3213 0.0847  -0.0600 0.0528  ? ? ? ? ? ? 35  VAL   A-2 CG1  
2643 C  CG2  . VAL   A-2 35  ? 0.7116 0.2354 0.3971 0.0639  -0.0372 0.0356  ? ? ? ? ? ? 35  VAL   A-2 CG2  
2644 N  N    . VAL   A-2 36  ? 0.6311 0.2493 0.3419 0.1646  -0.0753 0.0353  ? ? ? ? ? ? 36  VAL   A-2 N    
2645 C  CA   . VAL   A-2 36  ? 0.6713 0.2717 0.2969 0.1311  -0.0269 0.0022  ? ? ? ? ? ? 36  VAL   A-2 CA   
2646 C  C    . VAL   A-2 36  ? 0.6930 0.2122 0.3054 0.1753  -0.0674 0.0365  ? ? ? ? ? ? 36  VAL   A-2 C    
2647 O  O    . VAL   A-2 36  ? 0.7061 0.2012 0.2871 0.1634  -0.0463 0.0262  ? ? ? ? ? ? 36  VAL   A-2 O    
2648 C  CB   . VAL   A-2 36  ? 0.6880 0.2887 0.2774 0.1612  -0.0169 0.0250  ? ? ? ? ? ? 36  VAL   A-2 CB   
2649 C  CG1  . VAL   A-2 36  ? 0.6295 0.3110 0.2869 0.1736  -0.0143 0.0086  ? ? ? ? ? ? 36  VAL   A-2 CG1  
2650 C  CG2  . VAL   A-2 36  ? 0.6953 0.2636 0.3505 0.1930  0.0239  0.0254  ? ? ? ? ? ? 36  VAL   A-2 CG2  
2651 N  N    . TYR   A-2 37  ? 0.5591 0.2143 0.2559 0.1569  -0.0776 0.0250  ? ? ? ? ? ? 37  TYR   A-2 N    
2652 C  CA   . TYR   A-2 37  ? 0.5403 0.2583 0.2387 0.1393  -0.0621 -0.0031 ? ? ? ? ? ? 37  TYR   A-2 CA   
2653 C  C    . TYR   A-2 37  ? 0.5138 0.2428 0.2607 0.1515  -0.0536 -0.0196 ? ? ? ? ? ? 37  TYR   A-2 C    
2654 O  O    . TYR   A-2 37  ? 0.5976 0.2059 0.2870 0.1305  -0.0153 -0.0049 ? ? ? ? ? ? 37  TYR   A-2 O    
2655 C  CB   . TYR   A-2 37  ? 0.5455 0.2183 0.2345 0.1453  -0.0550 0.0312  ? ? ? ? ? ? 37  TYR   A-2 CB   
2656 C  CG   . TYR   A-2 37  ? 0.5267 0.2808 0.2362 0.1301  -0.0421 0.0444  ? ? ? ? ? ? 37  TYR   A-2 CG   
2657 C  CD1  . TYR   A-2 37  ? 0.5031 0.2632 0.2756 0.1064  -0.0485 0.0334  ? ? ? ? ? ? 37  TYR   A-2 CD1  
2658 C  CD2  . TYR   A-2 37  ? 0.5181 0.2756 0.2442 0.1042  -0.0261 0.0406  ? ? ? ? ? ? 37  TYR   A-2 CD2  
2659 C  CE1  . TYR   A-2 37  ? 0.5318 0.3182 0.3185 0.0756  -0.0235 0.0555  ? ? ? ? ? ? 37  TYR   A-2 CE1  
2660 C  CE2  . TYR   A-2 37  ? 0.5336 0.3128 0.2574 0.0882  -0.0172 0.0549  ? ? ? ? ? ? 37  TYR   A-2 CE2  
2661 C  CZ   . TYR   A-2 37  ? 0.4957 0.3396 0.2859 0.0444  -0.0460 0.0579  ? ? ? ? ? ? 37  TYR   A-2 CZ   
2662 O  OH   . TYR   A-2 37  ? 0.5682 0.3536 0.4369 0.0108  -0.0094 0.1249  ? ? ? ? ? ? 37  TYR   A-2 OH   
2663 N  N    . CYS   A-2 38  ? 0.4681 0.2783 0.2022 0.1443  -0.0419 0.0324  ? ? ? ? ? ? 38  CYS   A-2 N    
2664 C  CA   . CYS   A-2 38  ? 0.4512 0.2829 0.2962 0.1400  -0.0228 0.0202  ? ? ? ? ? ? 38  CYS   A-2 CA   
2665 C  C    . CYS   A-2 38  ? 0.3751 0.2607 0.2700 0.1566  -0.0270 0.0389  ? ? ? ? ? ? 38  CYS   A-2 C    
2666 O  O    . CYS   A-2 38  ? 0.4397 0.2518 0.2723 0.1100  -0.0185 0.0237  ? ? ? ? ? ? 38  CYS   A-2 O    
2667 C  CB   . CYS   A-2 38  ? 0.4851 0.2809 0.3398 0.1857  -0.0480 0.0432  ? ? ? ? ? ? 38  CYS   A-2 CB   
2668 S  SG   . CYS   A-2 38  ? 0.5629 0.3248 0.3414 0.2170  -0.0378 0.0583  ? ? ? ? ? ? 38  CYS   A-2 SG   
2669 N  N    . PRO   A-2 39  ? 0.3681 0.2917 0.2847 0.1212  -0.0378 0.0039  ? ? ? ? ? ? 39  PRO   A-2 N    
2670 C  CA   . PRO   A-2 39  ? 0.3752 0.3084 0.2391 0.1278  -0.0670 0.0302  ? ? ? ? ? ? 39  PRO   A-2 CA   
2671 C  C    . PRO   A-2 39  ? 0.3315 0.3090 0.2640 0.1656  -0.0527 0.0322  ? ? ? ? ? ? 39  PRO   A-2 C    
2672 O  O    . PRO   A-2 39  ? 0.3465 0.3617 0.2780 0.1914  -0.0300 0.0331  ? ? ? ? ? ? 39  PRO   A-2 O    
2673 C  CB   . PRO   A-2 39  ? 0.3999 0.2754 0.2883 0.1368  -0.0665 0.0259  ? ? ? ? ? ? 39  PRO   A-2 CB   
2674 C  CG   . PRO   A-2 39  ? 0.3940 0.2505 0.2699 0.1358  -0.0516 0.0660  ? ? ? ? ? ? 39  PRO   A-2 CG   
2675 C  CD   . PRO   A-2 39  ? 0.4133 0.2751 0.2793 0.1093  -0.0567 0.0193  ? ? ? ? ? ? 39  PRO   A-2 CD   
2676 N  N    . ARG   A-2 40  ? 0.3587 0.2881 0.2728 0.1775  -0.0493 0.0449  ? ? ? ? ? ? 40  ARG   A-2 N    
2677 C  CA   . ARG   A-2 40  ? 0.3936 0.3364 0.2834 0.1811  -0.0627 0.0690  ? ? ? ? ? ? 40  ARG   A-2 CA   
2678 C  C    . ARG   A-2 40  ? 0.3768 0.3495 0.2931 0.1974  -0.0363 0.0738  ? ? ? ? ? ? 40  ARG   A-2 C    
2679 O  O    . ARG   A-2 40  ? 0.4240 0.4346 0.2800 0.2513  -0.0312 0.0973  ? ? ? ? ? ? 40  ARG   A-2 O    
2680 C  CB   . ARG   A-2 40  ? 0.3672 0.3291 0.2568 0.1678  -0.0924 0.0801  ? ? ? ? ? ? 40  ARG   A-2 CB   
2681 C  CG   . ARG   A-2 40  ? 0.3798 0.3388 0.2493 0.1636  -0.0791 0.0496  ? ? ? ? ? ? 40  ARG   A-2 CG   
2682 C  CD   . ARG   A-2 40  ? 0.3948 0.3260 0.2451 0.1204  -0.0739 0.0659  ? ? ? ? ? ? 40  ARG   A-2 CD   
2683 N  NE   . ARG   A-2 40  ? 0.4029 0.3341 0.2245 0.1249  -0.0478 0.0528  ? ? ? ? ? ? 40  ARG   A-2 NE   
2684 C  CZ   . ARG   A-2 40  ? 0.3425 0.3709 0.2715 0.1323  -0.0334 0.0330  ? ? ? ? ? ? 40  ARG   A-2 CZ   
2685 N  NH1  . ARG   A-2 40  ? 0.3624 0.4015 0.3127 0.1697  0.0112  0.0611  ? ? ? ? ? ? 40  ARG   A-2 NH1  
2686 N  NH2  . ARG   A-2 40  ? 0.4192 0.3907 0.2585 0.1748  -0.0814 0.0166  ? ? ? ? ? ? 40  ARG   A-2 NH2  
2687 N  N    . HIS   A-2 41  ? 0.4297 0.3245 0.2656 0.1849  -0.0607 0.0455  ? ? ? ? ? ? 41  HIS   A-2 N    
2688 C  CA   . HIS   A-2 41  ? 0.4012 0.4326 0.2599 0.1758  -0.0691 0.0444  ? ? ? ? ? ? 41  HIS   A-2 CA   
2689 C  C    . HIS   A-2 41  ? 0.4623 0.4277 0.2815 0.1793  -0.0304 0.0185  ? ? ? ? ? ? 41  HIS   A-2 C    
2690 O  O    . HIS   A-2 41  ? 0.4535 0.4558 0.3491 0.2300  -0.0526 0.0554  ? ? ? ? ? ? 41  HIS   A-2 O    
2691 C  CB   . HIS   A-2 41  ? 0.3760 0.4348 0.3200 0.1591  -0.0454 0.0635  ? ? ? ? ? ? 41  HIS   A-2 CB   
2692 C  CG   . HIS   A-2 41  ? 0.4099 0.4308 0.3047 0.1523  -0.0377 0.0512  ? ? ? ? ? ? 41  HIS   A-2 CG   
2693 N  ND1  . HIS   A-2 41  ? 0.4159 0.4341 0.2809 0.1662  -0.0501 0.0508  ? ? ? ? ? ? 41  HIS   A-2 ND1  
2694 C  CD2  . HIS   A-2 41  ? 0.4160 0.4299 0.2820 0.1567  -0.0230 0.0546  ? ? ? ? ? ? 41  HIS   A-2 CD2  
2695 C  CE1  . HIS   A-2 41  ? 0.3653 0.3937 0.2800 0.1622  -0.0336 0.0493  ? ? ? ? ? ? 41  HIS   A-2 CE1  
2696 N  NE2  . HIS   A-2 41  ? 0.3362 0.4210 0.3019 0.1346  -0.0158 0.0414  ? ? ? ? ? ? 41  HIS   A-2 NE2  
2697 N  N    . VAL   A-2 42  ? 0.4558 0.3916 0.2638 0.2088  -0.0619 0.0481  ? ? ? ? ? ? 42  VAL   A-2 N    
2698 C  CA   . VAL   A-2 42  ? 0.4682 0.4698 0.2633 0.2258  -0.0277 0.0341  ? ? ? ? ? ? 42  VAL   A-2 CA   
2699 C  C    . VAL   A-2 42  ? 0.4361 0.4582 0.3283 0.2135  -0.0621 0.0557  ? ? ? ? ? ? 42  VAL   A-2 C    
2700 O  O    . VAL   A-2 42  ? 0.4485 0.5752 0.3770 0.2695  -0.0689 0.0804  ? ? ? ? ? ? 42  VAL   A-2 O    
2701 C  CB   . VAL   A-2 42  ? 0.5001 0.3992 0.3153 0.2198  -0.0471 0.0689  ? ? ? ? ? ? 42  VAL   A-2 CB   
2702 C  CG1  . VAL   A-2 42  ? 0.4720 0.4607 0.3146 0.2095  -0.0837 0.0886  ? ? ? ? ? ? 42  VAL   A-2 CG1  
2703 C  CG2  . VAL   A-2 42  ? 0.5142 0.4213 0.3103 0.2519  -0.0571 0.0845  ? ? ? ? ? ? 42  VAL   A-2 CG2  
2704 N  N    . ILE   A-2 43  ? 0.4478 0.5105 0.3357 0.2137  -0.0688 0.0724  ? ? ? ? ? ? 43  ILE   A-2 N    
2705 C  CA   . ILE   A-2 43  ? 0.5777 0.5304 0.3843 0.2480  -0.0840 0.1268  ? ? ? ? ? ? 43  ILE   A-2 CA   
2706 C  C    . ILE   A-2 43  ? 0.5250 0.6360 0.3984 0.2593  -0.0593 0.0528  ? ? ? ? ? ? 43  ILE   A-2 C    
2707 O  O    . ILE   A-2 43  ? 0.6636 0.8009 0.4379 0.2189  -0.1325 0.1323  ? ? ? ? ? ? 43  ILE   A-2 O    
2708 C  CB   . ILE   A-2 43  ? 0.5916 0.6244 0.3851 0.2252  -0.0937 0.1228  ? ? ? ? ? ? 43  ILE   A-2 CB   
2709 C  CG1  . ILE   A-2 43  ? 0.6035 0.5184 0.3908 0.2213  -0.0935 0.1355  ? ? ? ? ? ? 43  ILE   A-2 CG1  
2710 C  CG2  . ILE   A-2 43  ? 0.6272 0.6505 0.3712 0.1955  -0.0867 0.1244  ? ? ? ? ? ? 43  ILE   A-2 CG2  
2711 C  CD1  . ILE   A-2 43  ? 0.6393 0.5146 0.3842 0.1994  -0.0587 0.0862  ? ? ? ? ? ? 43  ILE   A-2 CD1  
2712 N  N    . CYS   A-2 44  ? 0.4536 0.6516 0.4938 0.3011  -0.1131 0.0615  ? ? ? ? ? ? 44  CYS   A-2 N    
2713 C  CA   . CYS   A-2 44  ? 0.5432 0.7362 0.6792 0.2302  -0.1667 0.0362  ? ? ? ? ? ? 44  CYS   A-2 CA   
2714 C  C    . CYS   A-2 44  ? 0.5963 0.7832 0.7961 0.2378  -0.0797 0.0192  ? ? ? ? ? ? 44  CYS   A-2 C    
2715 O  O    . CYS   A-2 44  ? 0.8133 0.8532 0.8084 0.1502  -0.0776 -0.0517 ? ? ? ? ? ? 44  CYS   A-2 O    
2716 C  CB   . CYS   A-2 44  ? 0.5380 0.7616 0.7574 0.2778  -0.1566 0.0044  ? ? ? ? ? ? 44  CYS   A-2 CB   
2717 S  SG   . CYS   A-2 44  ? 0.5411 0.9559 0.8259 0.2569  -0.1583 -0.1119 ? ? ? ? ? ? 44  CYS   A-2 SG   
2718 N  N    . THR   A-2 45  ? 0.8545 0.8572 0.8903 0.1695  -0.2529 0.0758  ? ? ? ? ? ? 45  THR   A-2 N    
2719 C  CA   . THR   A-2 45  ? 0.9105 1.1076 0.9104 -0.0372 -0.2225 0.0711  ? ? ? ? ? ? 45  THR   A-2 CA   
2720 C  C    . THR   A-2 45  ? 1.2529 1.1778 0.9589 -0.1418 -0.2463 0.1261  ? ? ? ? ? ? 45  THR   A-2 C    
2721 O  O    . THR   A-2 45  ? 1.4600 1.3245 0.9819 -0.2321 -0.1469 0.1931  ? ? ? ? ? ? 45  THR   A-2 O    
2722 C  CB   . THR   A-2 45  ? 1.1156 1.1343 0.8461 -0.0640 -0.2281 0.0358  ? ? ? ? ? ? 45  THR   A-2 CB   
2723 O  OG1  . THR   A-2 45  ? 1.3449 1.3323 0.6892 -0.1062 -0.1817 -0.0229 ? ? ? ? ? ? 45  THR   A-2 OG1  
2724 C  CG2  . THR   A-2 45  ? 1.0960 1.0573 0.8672 -0.0358 -0.2141 -0.0233 ? ? ? ? ? ? 45  THR   A-2 CG2  
2725 N  N    . SER   A-2 46  ? 1.4558 1.1420 1.0559 -0.2197 -0.2284 0.1217  ? ? ? ? ? ? 46  SER   A-2 N    
2726 C  CA   . SER   A-2 46  ? 1.4646 1.2567 1.1271 -0.1976 -0.1877 0.2721  ? ? ? ? ? ? 46  SER   A-2 CA   
2727 C  C    . SER   A-2 46  ? 1.5989 1.2874 1.1663 -0.0803 -0.1490 0.2451  ? ? ? ? ? ? 46  SER   A-2 C    
2728 O  O    . SER   A-2 46  ? 1.6325 1.2971 1.0528 -0.0740 -0.1571 0.3702  ? ? ? ? ? ? 46  SER   A-2 O    
2729 C  CB   . SER   A-2 46  ? 1.3445 1.1360 1.1799 -0.3502 -0.2555 0.2802  ? ? ? ? ? ? 46  SER   A-2 CB   
2730 O  OG   . SER   A-2 46  ? 1.0077 1.1921 1.1488 -0.4678 -0.2572 0.2709  ? ? ? ? ? ? 46  SER   A-2 OG   
2731 N  N    . GLU   A-2 47  ? 1.6284 1.5354 1.3283 0.0598  -0.2138 0.2599  ? ? ? ? ? ? 47  GLU   A-2 N    
2732 C  CA   . GLU   A-2 47  ? 1.6578 1.5080 1.4084 0.1797  -0.1340 0.1991  ? ? ? ? ? ? 47  GLU   A-2 CA   
2733 C  C    . GLU   A-2 47  ? 1.6434 1.7091 1.5150 0.1565  -0.1224 0.2128  ? ? ? ? ? ? 47  GLU   A-2 C    
2734 O  O    . GLU   A-2 47  ? 2.0260 1.7695 1.7034 0.1832  -0.1306 0.1071  ? ? ? ? ? ? 47  GLU   A-2 O    
2735 C  CB   . GLU   A-2 47  ? 1.6695 1.3346 1.5667 0.2624  -0.1313 0.2193  ? ? ? ? ? ? 47  GLU   A-2 CB   
2736 C  CG   . GLU   A-2 47  ? 1.6561 1.2261 1.6902 0.3764  -0.1685 0.2010  ? ? ? ? ? ? 47  GLU   A-2 CG   
2737 C  CD   . GLU   A-2 47  ? 1.6030 0.9681 1.8299 0.3451  -0.1533 0.3177  ? ? ? ? ? ? 47  GLU   A-2 CD   
2738 O  OE1  . GLU   A-2 47  ? 1.6196 0.6939 1.8299 0.3863  -0.0908 0.2347  ? ? ? ? ? ? 47  GLU   A-2 OE1  
2739 O  OE2  . GLU   A-2 47  ? 1.3165 0.9114 1.9078 0.5335  -0.0971 0.2496  ? ? ? ? ? ? 47  GLU   A-2 OE2  
2740 N  N    . ASP   A-2 48  ? 1.2730 1.8311 1.4110 0.1841  -0.0624 0.3212  ? ? ? ? ? ? 48  ASP   A-2 N    
2741 C  CA   . ASP   A-2 48  ? 1.0674 1.8185 1.3918 0.1600  -0.2234 0.3886  ? ? ? ? ? ? 48  ASP   A-2 CA   
2742 C  C    . ASP   A-2 48  ? 1.1355 1.8564 1.3047 0.1942  -0.1990 0.4635  ? ? ? ? ? ? 48  ASP   A-2 C    
2743 O  O    . ASP   A-2 48  ? 1.2465 1.9577 1.2788 0.0840  -0.1974 0.6589  ? ? ? ? ? ? 48  ASP   A-2 O    
2744 C  CB   . ASP   A-2 48  ? 0.9793 1.7958 1.4071 0.1044  -0.1461 0.3268  ? ? ? ? ? ? 48  ASP   A-2 CB   
2745 C  CG   . ASP   A-2 48  ? 1.0435 1.7049 1.2286 0.0232  -0.2777 0.2348  ? ? ? ? ? ? 48  ASP   A-2 CG   
2746 O  OD1  . ASP   A-2 48  ? 1.1089 1.8714 1.1417 0.0513  -0.2539 0.1751  ? ? ? ? ? ? 48  ASP   A-2 OD1  
2747 O  OD2  . ASP   A-2 48  ? 0.9150 1.6894 0.9641 0.0305  -0.4840 0.1879  ? ? ? ? ? ? 48  ASP   A-2 OD2  
2748 N  N    . MET   A-2 49  ? 1.0348 1.6940 1.2163 0.2031  -0.2028 0.3435  ? ? ? ? ? ? 49  MET   A-2 N    
2749 C  CA   . MET   A-2 49  ? 1.0530 1.3997 1.1327 0.1976  -0.1949 0.2157  ? ? ? ? ? ? 49  MET   A-2 CA   
2750 C  C    . MET   A-2 49  ? 0.6050 1.2111 0.9658 0.1614  -0.4301 0.3321  ? ? ? ? ? ? 49  MET   A-2 C    
2751 O  O    . MET   A-2 49  ? 0.3623 0.9615 1.2486 0.0958  -0.3572 0.2919  ? ? ? ? ? ? 49  MET   A-2 O    
2752 C  CB   . MET   A-2 49  ? 1.2356 1.6258 1.1543 0.1053  -0.1099 0.1828  ? ? ? ? ? ? 49  MET   A-2 CB   
2753 C  CG   . MET   A-2 49  ? 1.3064 1.5189 1.2245 0.1534  -0.1023 0.2373  ? ? ? ? ? ? 49  MET   A-2 CG   
2754 S  SD   . MET   A-2 49  ? 1.2010 1.5189 1.5157 0.2885  0.0014  0.2740  ? ? ? ? ? ? 49  MET   A-2 SD   
2755 C  CE   . MET   A-2 49  ? 1.3832 0.9896 1.3392 0.4682  -0.1053 0.6123  ? ? ? ? ? ? 49  MET   A-2 CE   
2756 N  N    . LEU   A-2 50  ? 0.5070 0.9213 1.0933 0.0856  -0.3369 0.2361  ? ? ? ? ? ? 50  LEU   A-2 N    
2757 C  CA   . LEU   A-2 50  ? 0.6919 1.0086 1.0148 -0.0679 -0.3600 0.0800  ? ? ? ? ? ? 50  LEU   A-2 CA   
2758 C  C    . LEU   A-2 50  ? 0.9008 0.9856 1.0021 -0.0929 -0.2206 0.0544  ? ? ? ? ? ? 50  LEU   A-2 C    
2759 O  O    . LEU   A-2 50  ? 0.8111 0.9412 1.0769 -0.1852 -0.2421 0.0136  ? ? ? ? ? ? 50  LEU   A-2 O    
2760 C  CB   . LEU   A-2 50  ? 0.7302 1.1195 1.1125 -0.1261 -0.3631 -0.0052 ? ? ? ? ? ? 50  LEU   A-2 CB   
2761 C  CG   . LEU   A-2 50  ? 0.7269 1.1520 1.1948 -0.1624 -0.3800 -0.0146 ? ? ? ? ? ? 50  LEU   A-2 CG   
2762 C  CD1  . LEU   A-2 50  ? 0.8056 1.1174 1.2029 -0.1571 -0.4349 -0.0561 ? ? ? ? ? ? 50  LEU   A-2 CD1  
2763 C  CD2  . LEU   A-2 50  ? 0.6295 1.1666 1.1801 -0.1450 -0.4390 -0.0545 ? ? ? ? ? ? 50  LEU   A-2 CD2  
2764 N  N    . ASN   A-2 51  ? 1.0356 0.9645 0.9273 -0.0623 -0.1016 0.0104  ? ? ? ? ? ? 51  ASN   A-2 N    
2765 C  CA   . ASN   A-2 51  ? 1.0505 0.8580 0.8461 -0.0120 -0.1129 0.0567  ? ? ? ? ? ? 51  ASN   A-2 CA   
2766 C  C    . ASN   A-2 51  ? 0.8775 0.8492 0.5360 0.0730  -0.1968 0.1175  ? ? ? ? ? ? 51  ASN   A-2 C    
2767 O  O    . ASN   A-2 51  ? 0.8909 0.8636 0.5405 0.1268  -0.2649 0.0972  ? ? ? ? ? ? 51  ASN   A-2 O    
2768 C  CB   . ASN   A-2 51  ? 1.2134 1.0959 0.7319 -0.0627 -0.0434 0.1093  ? ? ? ? ? ? 51  ASN   A-2 CB   
2769 C  CG   . ASN   A-2 51  ? 1.1917 1.3117 0.9980 -0.0439 -0.0064 0.1049  ? ? ? ? ? ? 51  ASN   A-2 CG   
2770 O  OD1  . ASN   A-2 51  ? 1.1838 1.3447 1.0248 0.0246  0.0087  0.1495  ? ? ? ? ? ? 51  ASN   A-2 OD1  
2771 N  ND2  . ASN   A-2 51  ? 1.3601 1.4296 1.0269 -0.0631 -0.0633 0.1561  ? ? ? ? ? ? 51  ASN   A-2 ND2  
2772 N  N    . PRO   A-2 52  ? 0.7737 0.6318 0.6500 0.1415  -0.1946 0.1025  ? ? ? ? ? ? 52  PRO   A-2 N    
2773 C  CA   . PRO   A-2 52  ? 0.7072 0.6300 0.6347 0.1198  -0.1337 0.0706  ? ? ? ? ? ? 52  PRO   A-2 CA   
2774 C  C    . PRO   A-2 52  ? 0.6670 0.5685 0.4620 0.1614  -0.1666 0.0598  ? ? ? ? ? ? 52  PRO   A-2 C    
2775 O  O    . PRO   A-2 52  ? 0.6638 0.5228 0.5998 0.1770  -0.0901 0.0676  ? ? ? ? ? ? 52  PRO   A-2 O    
2776 C  CB   . PRO   A-2 52  ? 0.7668 0.5571 0.6279 0.2169  -0.1360 0.1094  ? ? ? ? ? ? 52  PRO   A-2 CB   
2777 C  CG   . PRO   A-2 52  ? 0.8402 0.5776 0.6382 0.1514  -0.2095 0.1547  ? ? ? ? ? ? 52  PRO   A-2 CG   
2778 C  CD   . PRO   A-2 52  ? 0.8238 0.5565 0.6783 0.1687  -0.1905 0.1347  ? ? ? ? ? ? 52  PRO   A-2 CD   
2779 N  N    . ASN   A-2 53  ? 0.6285 0.5425 0.4978 0.1933  -0.1848 0.0576  ? ? ? ? ? ? 53  ASN   A-2 N    
2780 C  CA   . ASN   A-2 53  ? 0.6814 0.4845 0.3854 0.2380  -0.1473 0.0740  ? ? ? ? ? ? 53  ASN   A-2 CA   
2781 C  C    . ASN   A-2 53  ? 0.6522 0.6172 0.2935 0.2675  -0.1878 0.0181  ? ? ? ? ? ? 53  ASN   A-2 C    
2782 O  O    . ASN   A-2 53  ? 0.6368 0.4884 0.3752 0.1945  -0.1533 0.0750  ? ? ? ? ? ? 53  ASN   A-2 O    
2783 C  CB   . ASN   A-2 53  ? 0.7327 0.6186 0.3696 0.2679  -0.1582 0.0614  ? ? ? ? ? ? 53  ASN   A-2 CB   
2784 C  CG   . ASN   A-2 53  ? 0.8717 0.5904 0.4542 0.2018  -0.0667 0.0630  ? ? ? ? ? ? 53  ASN   A-2 CG   
2785 O  OD1  . ASN   A-2 53  ? 0.9989 0.5814 0.4474 0.1755  0.0076  0.0775  ? ? ? ? ? ? 53  ASN   A-2 OD1  
2786 N  ND2  . ASN   A-2 53  ? 0.8667 0.7343 0.6482 0.3196  -0.0802 0.0800  ? ? ? ? ? ? 53  ASN   A-2 ND2  
2787 N  N    . TYR   A-2 54  ? 0.5281 0.5563 0.2961 0.2643  -0.1346 0.0789  ? ? ? ? ? ? 54  TYR   A-2 N    
2788 C  CA   . TYR   A-2 54  ? 0.5126 0.5470 0.3263 0.2225  -0.1180 0.0566  ? ? ? ? ? ? 54  TYR   A-2 CA   
2789 C  C    . TYR   A-2 54  ? 0.5858 0.5821 0.2949 0.2002  -0.0316 0.0409  ? ? ? ? ? ? 54  TYR   A-2 C    
2790 O  O    . TYR   A-2 54  ? 0.6579 0.5380 0.3381 0.2902  -0.0559 0.1054  ? ? ? ? ? ? 54  TYR   A-2 O    
2791 C  CB   . TYR   A-2 54  ? 0.4545 0.5017 0.3641 0.2254  -0.1195 0.0496  ? ? ? ? ? ? 54  TYR   A-2 CB   
2792 C  CG   . TYR   A-2 54  ? 0.3841 0.5251 0.3338 0.2491  -0.0980 0.0393  ? ? ? ? ? ? 54  TYR   A-2 CG   
2793 C  CD1  . TYR   A-2 54  ? 0.4377 0.5192 0.2883 0.2544  -0.1054 0.0240  ? ? ? ? ? ? 54  TYR   A-2 CD1  
2794 C  CD2  . TYR   A-2 54  ? 0.5119 0.4889 0.3503 0.1613  -0.1076 0.0212  ? ? ? ? ? ? 54  TYR   A-2 CD2  
2795 C  CE1  . TYR   A-2 54  ? 0.5130 0.5294 0.3880 0.2200  -0.0293 0.0098  ? ? ? ? ? ? 54  TYR   A-2 CE1  
2796 C  CE2  . TYR   A-2 54  ? 0.4155 0.4776 0.3043 0.1796  -0.1312 0.0026  ? ? ? ? ? ? 54  TYR   A-2 CE2  
2797 C  CZ   . TYR   A-2 54  ? 0.4859 0.5333 0.3485 0.1926  -0.0669 0.0335  ? ? ? ? ? ? 54  TYR   A-2 CZ   
2798 O  OH   . TYR   A-2 54  ? 0.4583 0.5722 0.3427 0.1431  -0.0616 0.0072  ? ? ? ? ? ? 54  TYR   A-2 OH   
2799 N  N    . GLU   A-2 55  ? 0.5295 0.4876 0.3165 0.2286  -0.0418 0.0600  ? ? ? ? ? ? 55  GLU   A-2 N    
2800 C  CA   . GLU   A-2 55  ? 0.4543 0.5164 0.3992 0.2310  -0.0493 0.0856  ? ? ? ? ? ? 55  GLU   A-2 CA   
2801 C  C    . GLU   A-2 55  ? 0.4983 0.5459 0.3741 0.2515  -0.0751 0.0907  ? ? ? ? ? ? 55  GLU   A-2 C    
2802 O  O    . GLU   A-2 55  ? 0.5107 0.5132 0.4081 0.2411  -0.0413 0.1206  ? ? ? ? ? ? 55  GLU   A-2 O    
2803 C  CB   . GLU   A-2 55  ? 0.5852 0.5921 0.4382 0.1685  0.0529  0.0811  ? ? ? ? ? ? 55  GLU   A-2 CB   
2804 C  CG   . GLU   A-2 55  ? 0.6798 0.6452 0.7136 0.1243  0.0142  0.1464  ? ? ? ? ? ? 55  GLU   A-2 CG   
2805 C  CD   . GLU   A-2 55  ? 0.7883 0.6710 0.8041 0.1566  0.1122  0.2356  ? ? ? ? ? ? 55  GLU   A-2 CD   
2806 O  OE1  . GLU   A-2 55  ? 0.7718 0.6510 0.9945 0.0861  0.0552  0.2656  ? ? ? ? ? ? 55  GLU   A-2 OE1  
2807 O  OE2  . GLU   A-2 55  ? 1.0851 0.6993 1.2733 0.2783  -0.0485 0.2236  ? ? ? ? ? ? 55  GLU   A-2 OE2  
2808 N  N    . ASP   A-2 56  ? 0.5059 0.5585 0.4378 0.2573  -0.0850 0.0954  ? ? ? ? ? ? 56  ASP   A-2 N    
2809 C  CA   . ASP   A-2 56  ? 0.5214 0.6297 0.4075 0.2469  -0.0854 0.1434  ? ? ? ? ? ? 56  ASP   A-2 CA   
2810 C  C    . ASP   A-2 56  ? 0.6729 0.6269 0.4432 0.1869  0.0231  0.1639  ? ? ? ? ? ? 56  ASP   A-2 C    
2811 O  O    . ASP   A-2 56  ? 0.6735 0.7033 0.4605 0.2926  0.0378  0.2078  ? ? ? ? ? ? 56  ASP   A-2 O    
2812 C  CB   . ASP   A-2 56  ? 0.6671 0.6624 0.4770 0.2101  -0.0484 0.0956  ? ? ? ? ? ? 56  ASP   A-2 CB   
2813 C  CG   . ASP   A-2 56  ? 0.8571 0.5776 0.4412 0.2054  -0.0439 0.0883  ? ? ? ? ? ? 56  ASP   A-2 CG   
2814 O  OD1  . ASP   A-2 56  ? 1.0229 0.5172 0.4888 0.2040  0.0785  0.0457  ? ? ? ? ? ? 56  ASP   A-2 OD1  
2815 O  OD2  . ASP   A-2 56  ? 1.0418 0.6620 0.5768 0.1620  -0.1394 -0.0069 ? ? ? ? ? ? 56  ASP   A-2 OD2  
2816 N  N    . LEU   A-2 57  ? 0.6215 0.5091 0.3968 0.2056  -0.0719 0.1321  ? ? ? ? ? ? 57  LEU   A-2 N    
2817 C  CA   . LEU   A-2 57  ? 0.5401 0.5140 0.4082 0.1992  -0.0809 0.1809  ? ? ? ? ? ? 57  LEU   A-2 CA   
2818 C  C    . LEU   A-2 57  ? 0.5495 0.6006 0.4020 0.1181  -0.0010 0.1089  ? ? ? ? ? ? 57  LEU   A-2 C    
2819 O  O    . LEU   A-2 57  ? 0.6385 0.5119 0.5039 0.2055  -0.0598 0.1909  ? ? ? ? ? ? 57  LEU   A-2 O    
2820 C  CB   . LEU   A-2 57  ? 0.5324 0.5240 0.4050 0.2483  -0.1048 0.2028  ? ? ? ? ? ? 57  LEU   A-2 CB   
2821 C  CG   . LEU   A-2 57  ? 0.6613 0.5362 0.5074 0.2313  -0.0989 0.1775  ? ? ? ? ? ? 57  LEU   A-2 CG   
2822 C  CD1  . LEU   A-2 57  ? 0.6927 0.5048 0.5605 0.2565  -0.0477 0.1885  ? ? ? ? ? ? 57  LEU   A-2 CD1  
2823 C  CD2  . LEU   A-2 57  ? 0.6696 0.5824 0.5145 0.2015  -0.1173 0.2019  ? ? ? ? ? ? 57  LEU   A-2 CD2  
2824 N  N    . LEU   A-2 58  ? 0.4924 0.4413 0.4099 0.2101  0.0165  0.1517  ? ? ? ? ? ? 58  LEU   A-2 N    
2825 C  CA   . LEU   A-2 58  ? 0.5391 0.4510 0.3654 0.2107  0.0119  0.1175  ? ? ? ? ? ? 58  LEU   A-2 CA   
2826 C  C    . LEU   A-2 58  ? 0.5979 0.4967 0.3672 0.1981  0.0180  0.1481  ? ? ? ? ? ? 58  LEU   A-2 C    
2827 O  O    . LEU   A-2 58  ? 0.6164 0.5397 0.4275 0.2640  0.0062  0.1570  ? ? ? ? ? ? 58  LEU   A-2 O    
2828 C  CB   . LEU   A-2 58  ? 0.5518 0.4852 0.4437 0.1973  -0.0073 0.1149  ? ? ? ? ? ? 58  LEU   A-2 CB   
2829 C  CG   . LEU   A-2 58  ? 0.5674 0.4751 0.4918 0.1785  -0.0047 0.1147  ? ? ? ? ? ? 58  LEU   A-2 CG   
2830 C  CD1  . LEU   A-2 58  ? 0.6312 0.5260 0.4276 0.1900  -0.0216 0.1336  ? ? ? ? ? ? 58  LEU   A-2 CD1  
2831 C  CD2  . LEU   A-2 58  ? 0.6010 0.5532 0.4837 0.2037  -0.0230 0.1653  ? ? ? ? ? ? 58  LEU   A-2 CD2  
2832 N  N    . ILE   A-2 59  ? 0.5564 0.4720 0.3814 0.2895  0.0132  0.1890  ? ? ? ? ? ? 59  ILE   A-2 N    
2833 C  CA   . ILE   A-2 59  ? 0.6383 0.4729 0.3940 0.2392  -0.0059 0.1976  ? ? ? ? ? ? 59  ILE   A-2 CA   
2834 C  C    . ILE   A-2 59  ? 0.5676 0.5624 0.3754 0.1643  0.0076  0.1328  ? ? ? ? ? ? 59  ILE   A-2 C    
2835 O  O    . ILE   A-2 59  ? 0.6000 0.5712 0.4982 0.2445  -0.0471 0.1468  ? ? ? ? ? ? 59  ILE   A-2 O    
2836 C  CB   . ILE   A-2 59  ? 0.7610 0.4940 0.3543 0.2084  -0.0287 0.1902  ? ? ? ? ? ? 59  ILE   A-2 CB   
2837 C  CG1  . ILE   A-2 59  ? 0.8514 0.6111 0.6080 0.0512  0.0207  0.1480  ? ? ? ? ? ? 59  ILE   A-2 CG1  
2838 C  CG2  . ILE   A-2 59  ? 0.6312 0.6712 0.4164 0.2027  -0.0162 0.1492  ? ? ? ? ? ? 59  ILE   A-2 CG2  
2839 C  CD1  . ILE   A-2 59  ? 0.8423 0.7672 0.7510 0.1308  -0.0647 0.1129  ? ? ? ? ? ? 59  ILE   A-2 CD1  
2840 N  N    . ARG   A-2 60  ? 0.5725 0.4654 0.3811 0.2054  0.0161  0.1916  ? ? ? ? ? ? 60  ARG   A-2 N    
2841 C  CA   . ARG   A-2 60  ? 0.5596 0.5511 0.4126 0.2150  -0.0018 0.2085  ? ? ? ? ? ? 60  ARG   A-2 CA   
2842 C  C    . ARG   A-2 60  ? 0.5388 0.6380 0.5343 0.1723  0.0292  0.0660  ? ? ? ? ? ? 60  ARG   A-2 C    
2843 O  O    . ARG   A-2 60  ? 0.6012 0.5329 0.4795 0.2581  0.0397  0.1524  ? ? ? ? ? ? 60  ARG   A-2 O    
2844 C  CB   . ARG   A-2 60  ? 0.5874 0.5583 0.5262 0.1875  0.0407  0.2715  ? ? ? ? ? ? 60  ARG   A-2 CB   
2845 C  CG   . ARG   A-2 60  ? 0.6514 0.7115 0.5927 0.1704  0.1182  0.1801  ? ? ? ? ? ? 60  ARG   A-2 CG   
2846 C  CD   . ARG   A-2 60  ? 0.6997 0.6014 0.4614 0.2964  -0.0753 0.3942  ? ? ? ? ? ? 60  ARG   A-2 CD   
2847 N  NE   . ARG   A-2 60  ? 0.6735 0.7532 0.6846 0.0546  0.1288  0.1077  ? ? ? ? ? ? 60  ARG   A-2 NE   
2848 C  CZ   . ARG   A-2 60  ? 0.7338 0.7060 0.6886 0.1998  0.0180  0.1264  ? ? ? ? ? ? 60  ARG   A-2 CZ   
2849 N  NH1  . ARG   A-2 60  ? 0.6623 0.7827 0.6639 0.2447  -0.0267 0.1837  ? ? ? ? ? ? 60  ARG   A-2 NH1  
2850 N  NH2  . ARG   A-2 60  ? 0.7417 0.6190 0.7221 0.1969  0.0458  0.0260  ? ? ? ? ? ? 60  ARG   A-2 NH2  
2851 N  N    . LYS   A-2 61  ? 0.5414 0.5812 0.4820 0.3574  0.0124  0.0670  ? ? ? ? ? ? 61  LYS   A-2 N    
2852 C  CA   . LYS   A-2 61  ? 0.6071 0.6179 0.4640 0.2986  -0.0508 0.0480  ? ? ? ? ? ? 61  LYS   A-2 CA   
2853 C  C    . LYS   A-2 61  ? 0.7322 0.5902 0.5040 0.2867  -0.0466 0.1020  ? ? ? ? ? ? 61  LYS   A-2 C    
2854 O  O    . LYS   A-2 61  ? 0.7763 0.5326 0.3949 0.1579  -0.1297 0.0894  ? ? ? ? ? ? 61  LYS   A-2 O    
2855 C  CB   . LYS   A-2 61  ? 0.6960 0.5901 0.4802 0.3053  0.0347  0.1177  ? ? ? ? ? ? 61  LYS   A-2 CB   
2856 C  CG   . LYS   A-2 61  ? 0.6989 0.5611 0.5283 0.3168  0.0792  0.1502  ? ? ? ? ? ? 61  LYS   A-2 CG   
2857 C  CD   . LYS   A-2 61  ? 0.6823 0.6798 0.7230 0.2874  0.1248  0.1455  ? ? ? ? ? ? 61  LYS   A-2 CD   
2858 C  CE   . LYS   A-2 61  ? 0.7448 0.6530 0.8379 0.3064  0.1338  0.1687  ? ? ? ? ? ? 61  LYS   A-2 CE   
2859 N  NZ   . LYS   A-2 61  ? 0.8385 0.7205 0.8338 0.3071  0.1820  0.1645  ? ? ? ? ? ? 61  LYS   A-2 NZ   
2860 N  N    . SER   A-2 62  ? 0.8502 0.5386 0.5814 0.2645  0.0486  0.1388  ? ? ? ? ? ? 62  SER   A-2 N    
2861 C  CA   . SER   A-2 62  ? 0.8693 0.5395 0.5558 0.3195  0.0021  0.0541  ? ? ? ? ? ? 62  SER   A-2 CA   
2862 C  C    . SER   A-2 62  ? 0.8352 0.5481 0.5571 0.2321  -0.0148 0.0786  ? ? ? ? ? ? 62  SER   A-2 C    
2863 O  O    . SER   A-2 62  ? 0.9540 0.5928 0.4621 0.2648  0.0349  0.1104  ? ? ? ? ? ? 62  SER   A-2 O    
2864 C  CB   . SER   A-2 62  ? 0.7772 0.6620 0.5923 0.3961  0.0258  0.0725  ? ? ? ? ? ? 62  SER   A-2 CB   
2865 O  OG   . SER   A-2 62  ? 0.8396 0.6518 0.7658 0.2684  0.0657  0.1031  ? ? ? ? ? ? 62  SER   A-2 OG   
2866 N  N    . ASN   A-2 63  ? 0.8757 0.3928 0.5188 0.2202  0.0441  0.1812  ? ? ? ? ? ? 63  ASN   A-2 N    
2867 C  CA   . ASN   A-2 63  ? 0.8269 0.5069 0.5216 0.2658  0.0218  0.0729  ? ? ? ? ? ? 63  ASN   A-2 CA   
2868 C  C    . ASN   A-2 63  ? 0.8580 0.5901 0.4625 0.2936  0.0251  0.0860  ? ? ? ? ? ? 63  ASN   A-2 C    
2869 O  O    . ASN   A-2 63  ? 0.8015 0.4499 0.5626 0.3506  0.0757  0.1603  ? ? ? ? ? ? 63  ASN   A-2 O    
2870 C  CB   . ASN   A-2 63  ? 0.8263 0.3896 0.5046 0.3605  0.0272  0.1411  ? ? ? ? ? ? 63  ASN   A-2 CB   
2871 C  CG   . ASN   A-2 63  ? 0.9327 0.4278 0.4989 0.2684  0.1679  0.1355  ? ? ? ? ? ? 63  ASN   A-2 CG   
2872 O  OD1  . ASN   A-2 63  ? 1.1128 0.3797 0.4726 0.2748  0.0704  0.0130  ? ? ? ? ? ? 63  ASN   A-2 OD1  
2873 N  ND2  . ASN   A-2 63  ? 1.0069 0.3794 0.4910 0.2864  0.1936  0.1575  ? ? ? ? ? ? 63  ASN   A-2 ND2  
2874 N  N    . HIS   A-2 64  ? 0.8864 0.5403 0.5142 0.2880  -0.0727 0.0436  ? ? ? ? ? ? 64  HIS   A-2 N    
2875 C  CA   . HIS   A-2 64  ? 0.9496 0.7983 0.6558 0.1445  0.0263  -0.0412 ? ? ? ? ? ? 64  HIS   A-2 CA   
2876 C  C    . HIS   A-2 64  ? 0.9430 0.7094 0.5049 0.2154  -0.0272 0.0350  ? ? ? ? ? ? 64  HIS   A-2 C    
2877 O  O    . HIS   A-2 64  ? 0.9428 0.5436 0.7029 0.3613  0.0816  0.0903  ? ? ? ? ? ? 64  HIS   A-2 O    
2878 C  CB   . HIS   A-2 64  ? 1.0765 0.7361 0.6997 0.1887  -0.0975 0.0093  ? ? ? ? ? ? 64  HIS   A-2 CB   
2879 C  CG   . HIS   A-2 64  ? 1.3012 0.7032 0.8122 0.2586  -0.1556 -0.0773 ? ? ? ? ? ? 64  HIS   A-2 CG   
2880 N  ND1  . HIS   A-2 64  ? 1.2140 0.8106 0.8773 0.2268  -0.1198 -0.0767 ? ? ? ? ? ? 64  HIS   A-2 ND1  
2881 C  CD2  . HIS   A-2 64  ? 1.3019 0.9616 0.9702 0.1019  -0.1604 0.0697  ? ? ? ? ? ? 64  HIS   A-2 CD2  
2882 C  CE1  . HIS   A-2 64  ? 1.3764 0.7888 0.8873 0.3148  -0.1785 -0.0290 ? ? ? ? ? ? 64  HIS   A-2 CE1  
2883 N  NE2  . HIS   A-2 64  ? 1.4416 1.0421 0.9604 0.1045  -0.1974 -0.0264 ? ? ? ? ? ? 64  HIS   A-2 NE2  
2884 N  N    . ASN   A-2 65  ? 0.9111 0.7287 0.5013 0.2656  -0.1260 0.0467  ? ? ? ? ? ? 65  ASN   A-2 N    
2885 C  CA   . ASN   A-2 65  ? 0.8956 0.7181 0.5285 0.2920  -0.0998 0.0772  ? ? ? ? ? ? 65  ASN   A-2 CA   
2886 C  C    . ASN   A-2 65  ? 0.7922 0.6548 0.5157 0.2698  -0.0354 0.0860  ? ? ? ? ? ? 65  ASN   A-2 C    
2887 O  O    . ASN   A-2 65  ? 0.7473 0.6582 0.4932 0.3689  -0.0063 0.1926  ? ? ? ? ? ? 65  ASN   A-2 O    
2888 C  CB   . ASN   A-2 65  ? 0.9394 0.6735 0.6311 0.2978  -0.0880 0.0272  ? ? ? ? ? ? 65  ASN   A-2 CB   
2889 C  CG   . ASN   A-2 65  ? 0.8428 0.7919 0.6558 0.2796  -0.1375 0.0074  ? ? ? ? ? ? 65  ASN   A-2 CG   
2890 O  OD1  . ASN   A-2 65  ? 1.0117 0.8085 0.6264 0.4436  -0.1734 0.0377  ? ? ? ? ? ? 65  ASN   A-2 OD1  
2891 N  ND2  . ASN   A-2 65  ? 0.8695 0.8047 0.6575 0.3195  -0.2051 0.1173  ? ? ? ? ? ? 65  ASN   A-2 ND2  
2892 N  N    . PHE   A-2 66  ? 0.7896 0.4645 0.5091 0.3336  -0.0342 0.1480  ? ? ? ? ? ? 66  PHE   A-2 N    
2893 C  CA   . PHE   A-2 66  ? 0.7836 0.5224 0.4079 0.2786  0.0312  0.1301  ? ? ? ? ? ? 66  PHE   A-2 CA   
2894 C  C    . PHE   A-2 66  ? 0.7479 0.5669 0.4294 0.2784  0.0226  0.1178  ? ? ? ? ? ? 66  PHE   A-2 C    
2895 O  O    . PHE   A-2 66  ? 0.8352 0.5563 0.6322 0.2862  0.0920  0.1137  ? ? ? ? ? ? 66  PHE   A-2 O    
2896 C  CB   . PHE   A-2 66  ? 0.7869 0.4506 0.4241 0.2677  0.0304  0.1401  ? ? ? ? ? ? 66  PHE   A-2 CB   
2897 C  CG   . PHE   A-2 66  ? 0.7833 0.4907 0.4614 0.2668  0.0416  0.0778  ? ? ? ? ? ? 66  PHE   A-2 CG   
2898 C  CD1  . PHE   A-2 66  ? 0.7588 0.4991 0.4632 0.2607  0.0327  0.0703  ? ? ? ? ? ? 66  PHE   A-2 CD1  
2899 C  CD2  . PHE   A-2 66  ? 0.7678 0.4154 0.4977 0.2674  0.0530  0.0753  ? ? ? ? ? ? 66  PHE   A-2 CD2  
2900 C  CE1  . PHE   A-2 66  ? 0.6900 0.4620 0.4493 0.3232  -0.0381 0.0922  ? ? ? ? ? ? 66  PHE   A-2 CE1  
2901 C  CE2  . PHE   A-2 66  ? 0.7211 0.4675 0.4011 0.3033  -0.0027 0.1158  ? ? ? ? ? ? 66  PHE   A-2 CE2  
2902 C  CZ   . PHE   A-2 66  ? 0.7491 0.4595 0.5134 0.2648  0.0517  0.0781  ? ? ? ? ? ? 66  PHE   A-2 CZ   
2903 N  N    . LEU   A-2 67  ? 0.6215 0.4965 0.4999 0.3460  0.0062  0.1330  ? ? ? ? ? ? 67  LEU   A-2 N    
2904 C  CA   . LEU   A-2 67  ? 0.6784 0.5106 0.4713 0.3088  -0.0093 0.1396  ? ? ? ? ? ? 67  LEU   A-2 CA   
2905 C  C    . LEU   A-2 67  ? 0.6989 0.4839 0.3644 0.2533  -0.0137 0.1099  ? ? ? ? ? ? 67  LEU   A-2 C    
2906 O  O    . LEU   A-2 67  ? 0.7182 0.4826 0.4435 0.2680  0.0147  0.1295  ? ? ? ? ? ? 67  LEU   A-2 O    
2907 C  CB   . LEU   A-2 67  ? 0.6607 0.5811 0.5661 0.3234  0.0189  0.1382  ? ? ? ? ? ? 67  LEU   A-2 CB   
2908 C  CG   . LEU   A-2 67  ? 0.7938 0.6767 0.6111 0.2621  0.0910  0.1137  ? ? ? ? ? ? 67  LEU   A-2 CG   
2909 C  CD1  . LEU   A-2 67  ? 0.8537 0.7117 0.6788 0.2113  0.0878  0.1085  ? ? ? ? ? ? 67  LEU   A-2 CD1  
2910 C  CD2  . LEU   A-2 67  ? 0.8017 0.7194 0.6769 0.2299  0.1156  0.1554  ? ? ? ? ? ? 67  LEU   A-2 CD2  
2911 N  N    . VAL   A-2 68  ? 0.7210 0.4568 0.4135 0.2811  0.0180  0.0407  ? ? ? ? ? ? 68  VAL   A-2 N    
2912 C  CA   . VAL   A-2 68  ? 0.7333 0.3530 0.4024 0.2721  0.0358  0.0929  ? ? ? ? ? ? 68  VAL   A-2 CA   
2913 C  C    . VAL   A-2 68  ? 0.7865 0.2940 0.4617 0.2571  0.0695  0.0730  ? ? ? ? ? ? 68  VAL   A-2 C    
2914 O  O    . VAL   A-2 68  ? 0.9155 0.2839 0.5492 0.2835  0.0836  0.1352  ? ? ? ? ? ? 68  VAL   A-2 O    
2915 C  CB   . VAL   A-2 68  ? 0.7367 0.3174 0.4515 0.2443  -0.0010 0.0823  ? ? ? ? ? ? 68  VAL   A-2 CB   
2916 C  CG1  . VAL   A-2 68  ? 0.6808 0.3397 0.4876 0.2311  0.0001  0.0655  ? ? ? ? ? ? 68  VAL   A-2 CG1  
2917 C  CG2  . VAL   A-2 68  ? 0.7457 0.3700 0.4368 0.2227  0.0335  0.1064  ? ? ? ? ? ? 68  VAL   A-2 CG2  
2918 N  N    . GLN   A-2 69  ? 0.8306 0.3225 0.4677 0.2790  0.0563  0.0971  ? ? ? ? ? ? 69  GLN   A-2 N    
2919 C  CA   . GLN   A-2 69  ? 0.8700 0.3639 0.4499 0.2659  0.0154  0.0849  ? ? ? ? ? ? 69  GLN   A-2 CA   
2920 C  C    . GLN   A-2 69  ? 0.8540 0.3053 0.4133 0.2080  0.0143  0.0940  ? ? ? ? ? ? 69  GLN   A-2 C    
2921 O  O    . GLN   A-2 69  ? 0.7632 0.3097 0.4511 0.2553  0.0618  0.0350  ? ? ? ? ? ? 69  GLN   A-2 O    
2922 C  CB   . GLN   A-2 69  ? 0.8659 0.5250 0.5073 0.2989  0.0930  0.0713  ? ? ? ? ? ? 69  GLN   A-2 CB   
2923 C  CG   . GLN   A-2 69  ? 0.9359 0.6596 0.4892 0.2984  0.0825  0.0906  ? ? ? ? ? ? 69  GLN   A-2 CG   
2924 C  CD   . GLN   A-2 69  ? 0.9544 0.8377 0.5651 0.2755  0.1126  0.0862  ? ? ? ? ? ? 69  GLN   A-2 CD   
2925 O  OE1  . GLN   A-2 69  ? 1.1572 1.0421 0.7286 0.2960  0.2017  -0.1352 ? ? ? ? ? ? 69  GLN   A-2 OE1  
2926 N  NE2  . GLN   A-2 69  ? 1.0519 0.9625 0.6839 0.2414  0.0866  0.0107  ? ? ? ? ? ? 69  GLN   A-2 NE2  
2927 N  N    . ALA   A-2 70  ? 0.8714 0.3024 0.4483 0.2112  0.0477  0.0433  ? ? ? ? ? ? 70  ALA   A-2 N    
2928 C  CA   . ALA   A-2 70  ? 0.9767 0.2367 0.4002 0.1650  0.0369  -0.0364 ? ? ? ? ? ? 70  ALA   A-2 CA   
2929 C  C    . ALA   A-2 70  ? 0.9993 0.4594 0.4667 0.1532  0.0856  -0.0651 ? ? ? ? ? ? 70  ALA   A-2 C    
2930 O  O    . ALA   A-2 70  ? 1.0299 0.4211 0.5241 0.2282  0.0994  -0.0250 ? ? ? ? ? ? 70  ALA   A-2 O    
2931 C  CB   . ALA   A-2 70  ? 1.0121 0.3931 0.4650 0.1116  0.0566  -0.0114 ? ? ? ? ? ? 70  ALA   A-2 CB   
2932 N  N    . GLY   A-2 71  ? 1.0400 0.4917 0.4718 0.1401  0.0959  -0.0346 ? ? ? ? ? ? 71  GLY   A-2 N    
2933 C  CA   . GLY   A-2 71  ? 1.0203 0.5837 0.5215 0.1852  0.0902  -0.0420 ? ? ? ? ? ? 71  GLY   A-2 CA   
2934 C  C    . GLY   A-2 71  ? 1.0865 0.5865 0.6398 0.2215  0.0248  -0.0710 ? ? ? ? ? ? 71  GLY   A-2 C    
2935 O  O    . GLY   A-2 71  ? 1.2783 0.7125 0.5549 0.2446  -0.0034 -0.0357 ? ? ? ? ? ? 71  GLY   A-2 O    
2936 N  N    . ASN   A-2 72  ? 1.0617 0.6804 0.6530 0.2336  0.2069  -0.1051 ? ? ? ? ? ? 72  ASN   A-2 N    
2937 C  CA   . ASN   A-2 72  ? 1.0598 0.7788 0.7674 0.1951  0.1375  0.0103  ? ? ? ? ? ? 72  ASN   A-2 CA   
2938 C  C    . ASN   A-2 72  ? 0.9953 0.7715 0.8554 0.2109  0.0751  0.0847  ? ? ? ? ? ? 72  ASN   A-2 C    
2939 O  O    . ASN   A-2 72  ? 1.0356 0.7484 1.1668 0.3467  -0.0071 0.0928  ? ? ? ? ? ? 72  ASN   A-2 O    
2940 C  CB   . ASN   A-2 72  ? 1.1032 0.8420 0.9106 0.2046  0.2090  -0.0756 ? ? ? ? ? ? 72  ASN   A-2 CB   
2941 C  CG   . ASN   A-2 72  ? 1.1424 0.9863 0.9853 0.1299  0.2796  -0.0751 ? ? ? ? ? ? 72  ASN   A-2 CG   
2942 O  OD1  . ASN   A-2 72  ? 0.9132 1.0710 1.1010 0.1444  0.4452  -0.2573 ? ? ? ? ? ? 72  ASN   A-2 OD1  
2943 N  ND2  . ASN   A-2 72  ? 1.2441 1.1018 1.0205 0.1020  0.1886  -0.1084 ? ? ? ? ? ? 72  ASN   A-2 ND2  
2944 N  N    . VAL   A-2 73  ? 0.9583 0.6214 0.7191 0.2811  0.1921  -0.0304 ? ? ? ? ? ? 73  VAL   A-2 N    
2945 C  CA   . VAL   A-2 73  ? 1.0473 0.6085 0.6272 0.2976  0.1962  -0.0361 ? ? ? ? ? ? 73  VAL   A-2 CA   
2946 C  C    . VAL   A-2 73  ? 1.0309 0.4184 0.6085 0.3512  0.0656  0.0144  ? ? ? ? ? ? 73  VAL   A-2 C    
2947 O  O    . VAL   A-2 73  ? 0.9970 0.3870 0.4956 0.3100  0.1297  0.0304  ? ? ? ? ? ? 73  VAL   A-2 O    
2948 C  CB   . VAL   A-2 73  ? 1.1708 0.6423 0.6533 0.1920  0.1652  -0.0379 ? ? ? ? ? ? 73  VAL   A-2 CB   
2949 C  CG1  . VAL   A-2 73  ? 1.2499 0.5716 0.7574 0.1579  0.1751  -0.0462 ? ? ? ? ? ? 73  VAL   A-2 CG1  
2950 C  CG2  . VAL   A-2 73  ? 1.2070 0.6126 0.6262 0.2099  0.1445  -0.0061 ? ? ? ? ? ? 73  VAL   A-2 CG2  
2951 N  N    . GLN   A-2 74  ? 1.0634 0.3607 0.8068 0.3718  -0.0042 0.0664  ? ? ? ? ? ? 74  GLN   A-2 N    
2952 C  CA   . GLN   A-2 74  ? 1.0799 0.3915 0.8308 0.2703  0.0475  -0.0134 ? ? ? ? ? ? 74  GLN   A-2 CA   
2953 C  C    . GLN   A-2 74  ? 1.1034 0.4454 0.7255 0.2906  0.0829  0.0205  ? ? ? ? ? ? 74  GLN   A-2 C    
2954 O  O    . GLN   A-2 74  ? 1.0280 0.3933 0.7947 0.2876  0.1766  0.0167  ? ? ? ? ? ? 74  GLN   A-2 O    
2955 C  CB   . GLN   A-2 74  ? 1.1317 0.6590 0.9134 0.2181  -0.0979 0.0498  ? ? ? ? ? ? 74  GLN   A-2 CB   
2956 C  CG   . GLN   A-2 74  ? 1.1165 0.9876 1.0649 0.0881  -0.1334 0.0676  ? ? ? ? ? ? 74  GLN   A-2 CG   
2957 C  CD   . GLN   A-2 74  ? 1.1046 1.0806 1.0961 0.0076  -0.2699 0.0039  ? ? ? ? ? ? 74  GLN   A-2 CD   
2958 O  OE1  . GLN   A-2 74  ? 1.0468 1.2587 1.2280 0.0934  -0.4723 0.1155  ? ? ? ? ? ? 74  GLN   A-2 OE1  
2959 N  NE2  . GLN   A-2 74  ? 1.1381 1.2104 1.1571 0.0194  -0.1333 0.1250  ? ? ? ? ? ? 74  GLN   A-2 NE2  
2960 N  N    . LEU   A-2 75  ? 1.0507 0.2979 0.6095 0.3378  0.0686  0.1298  ? ? ? ? ? ? 75  LEU   A-2 N    
2961 C  CA   . LEU   A-2 75  ? 1.1176 0.3288 0.5570 0.3339  0.1401  0.0532  ? ? ? ? ? ? 75  LEU   A-2 CA   
2962 C  C    . LEU   A-2 75  ? 1.1931 0.4908 0.5635 0.2935  0.1480  0.0848  ? ? ? ? ? ? 75  LEU   A-2 C    
2963 O  O    . LEU   A-2 75  ? 1.3038 0.4636 0.6143 0.1683  0.1480  0.0887  ? ? ? ? ? ? 75  LEU   A-2 O    
2964 C  CB   . LEU   A-2 75  ? 1.1376 0.3369 0.5664 0.3416  0.1172  0.0346  ? ? ? ? ? ? 75  LEU   A-2 CB   
2965 C  CG   . LEU   A-2 75  ? 1.1791 0.3006 0.5601 0.3109  0.1251  0.0550  ? ? ? ? ? ? 75  LEU   A-2 CG   
2966 C  CD1  . LEU   A-2 75  ? 1.1365 0.3739 0.5127 0.3249  0.1626  0.0515  ? ? ? ? ? ? 75  LEU   A-2 CD1  
2967 C  CD2  . LEU   A-2 75  ? 1.1899 0.3806 0.6491 0.2987  0.0595  -0.0068 ? ? ? ? ? ? 75  LEU   A-2 CD2  
2968 N  N    . ARG   A-2 76  ? 1.1321 0.4451 0.5949 0.3001  0.1422  0.0574  ? ? ? ? ? ? 76  ARG   A-2 N    
2969 C  CA   . ARG   A-2 76  ? 0.9740 0.4796 0.6007 0.2922  0.1405  0.0802  ? ? ? ? ? ? 76  ARG   A-2 CA   
2970 C  C    . ARG   A-2 76  ? 0.7508 0.5074 0.6115 0.1159  0.1100  -0.0119 ? ? ? ? ? ? 76  ARG   A-2 C    
2971 O  O    . ARG   A-2 76  ? 0.7394 0.4340 0.5365 0.0913  0.1185  -0.0096 ? ? ? ? ? ? 76  ARG   A-2 O    
2972 C  CB   . ARG   A-2 76  ? 1.0726 0.4263 0.7521 0.3509  0.1347  -0.0087 ? ? ? ? ? ? 76  ARG   A-2 CB   
2973 C  CG   . ARG   A-2 76  ? 1.2739 0.3775 0.8022 0.2144  0.0561  0.0814  ? ? ? ? ? ? 76  ARG   A-2 CG   
2974 C  CD   . ARG   A-2 76  ? 1.2802 0.3767 0.9239 0.2523  0.0884  0.0605  ? ? ? ? ? ? 76  ARG   A-2 CD   
2975 N  NE   . ARG   A-2 76  ? 1.4100 0.4586 1.0306 0.1132  0.0790  -0.0015 ? ? ? ? ? ? 76  ARG   A-2 NE   
2976 C  CZ   . ARG   A-2 76  ? 1.3054 0.5133 1.1340 0.0500  0.1165  -0.1089 ? ? ? ? ? ? 76  ARG   A-2 CZ   
2977 N  NH1  . ARG   A-2 76  ? 1.2865 0.6922 1.1611 0.1191  0.0110  -0.1350 ? ? ? ? ? ? 76  ARG   A-2 NH1  
2978 N  NH2  . ARG   A-2 76  ? 1.4472 0.2663 1.2558 -0.0208 0.1393  -0.0875 ? ? ? ? ? ? 76  ARG   A-2 NH2  
2979 N  N    . VAL   A-2 77  ? 0.8669 0.4218 0.5955 0.1311  0.0657  0.0839  ? ? ? ? ? ? 77  VAL   A-2 N    
2980 C  CA   . VAL   A-2 77  ? 0.8987 0.5020 0.5297 0.2032  0.0539  0.0929  ? ? ? ? ? ? 77  VAL   A-2 CA   
2981 C  C    . VAL   A-2 77  ? 0.8227 0.3800 0.5518 0.2495  0.0085  0.0595  ? ? ? ? ? ? 77  VAL   A-2 C    
2982 O  O    . VAL   A-2 77  ? 0.8885 0.4854 0.4628 0.3269  0.0472  0.1378  ? ? ? ? ? ? 77  VAL   A-2 O    
2983 C  CB   . VAL   A-2 77  ? 0.8875 0.4583 0.4060 0.2185  0.0150  0.1735  ? ? ? ? ? ? 77  VAL   A-2 CB   
2984 C  CG1  . VAL   A-2 77  ? 0.8498 0.4643 0.4218 0.2285  -0.0159 0.1147  ? ? ? ? ? ? 77  VAL   A-2 CG1  
2985 C  CG2  . VAL   A-2 77  ? 0.9701 0.4454 0.4905 0.1981  0.0514  0.1889  ? ? ? ? ? ? 77  VAL   A-2 CG2  
2986 N  N    . ILE   A-2 78  ? 0.8760 0.3235 0.4607 0.1848  0.0586  0.1121  ? ? ? ? ? ? 78  ILE   A-2 N    
2987 C  CA   . ILE   A-2 78  ? 0.9594 0.3688 0.4409 0.1793  0.0597  0.1391  ? ? ? ? ? ? 78  ILE   A-2 CA   
2988 C  C    . ILE   A-2 78  ? 0.9109 0.3752 0.5036 0.1704  0.0895  0.1143  ? ? ? ? ? ? 78  ILE   A-2 C    
2989 O  O    . ILE   A-2 78  ? 0.9325 0.2720 0.5109 0.1225  0.1001  0.0617  ? ? ? ? ? ? 78  ILE   A-2 O    
2990 C  CB   . ILE   A-2 78  ? 1.0110 0.3938 0.4146 0.1619  0.0477  0.1345  ? ? ? ? ? ? 78  ILE   A-2 CB   
2991 C  CG1  . ILE   A-2 78  ? 1.0333 0.4464 0.5845 0.1780  -0.0024 0.1240  ? ? ? ? ? ? 78  ILE   A-2 CG1  
2992 C  CG2  . ILE   A-2 78  ? 1.0203 0.3478 0.5349 0.1723  0.0655  0.1099  ? ? ? ? ? ? 78  ILE   A-2 CG2  
2993 C  CD1  . ILE   A-2 78  ? 1.0319 0.4818 0.6049 0.1331  0.0085  0.1989  ? ? ? ? ? ? 78  ILE   A-2 CD1  
2994 N  N    . GLY   A-2 79  ? 0.9508 0.3773 0.5034 0.1644  0.0769  0.1569  ? ? ? ? ? ? 79  GLY   A-2 N    
2995 C  CA   . GLY   A-2 79  ? 0.9193 0.3287 0.3927 0.1930  0.0087  0.1508  ? ? ? ? ? ? 79  GLY   A-2 CA   
2996 C  C    . GLY   A-2 79  ? 0.8766 0.2966 0.4047 0.1950  0.0282  0.0323  ? ? ? ? ? ? 79  GLY   A-2 C    
2997 O  O    . GLY   A-2 79  ? 0.9462 0.3903 0.3873 0.2336  0.0503  0.0567  ? ? ? ? ? ? 79  GLY   A-2 O    
2998 N  N    . HIS   A-2 80  ? 0.7972 0.2737 0.3716 0.2529  0.0296  0.0705  ? ? ? ? ? ? 80  HIS   A-2 N    
2999 C  CA   . HIS   A-2 80  ? 0.7522 0.2856 0.3138 0.2160  -0.0067 0.0539  ? ? ? ? ? ? 80  HIS   A-2 CA   
3000 C  C    . HIS   A-2 80  ? 0.7532 0.2825 0.3020 0.2346  0.0013  0.0762  ? ? ? ? ? ? 80  HIS   A-2 C    
3001 O  O    . HIS   A-2 80  ? 0.7986 0.4532 0.3007 0.1826  0.0015  0.1344  ? ? ? ? ? ? 80  HIS   A-2 O    
3002 C  CB   . HIS   A-2 80  ? 0.7714 0.3145 0.3108 0.1959  0.0025  0.0811  ? ? ? ? ? ? 80  HIS   A-2 CB   
3003 C  CG   . HIS   A-2 80  ? 0.8089 0.4447 0.3567 0.2764  -0.0341 0.1111  ? ? ? ? ? ? 80  HIS   A-2 CG   
3004 N  ND1  . HIS   A-2 80  ? 0.8918 0.4042 0.4598 0.2395  0.0277  0.1311  ? ? ? ? ? ? 80  HIS   A-2 ND1  
3005 C  CD2  . HIS   A-2 80  ? 0.8809 0.4891 0.4127 0.2505  -0.0252 0.0721  ? ? ? ? ? ? 80  HIS   A-2 CD2  
3006 C  CE1  . HIS   A-2 80  ? 0.8989 0.5460 0.4718 0.2707  0.0015  0.0609  ? ? ? ? ? ? 80  HIS   A-2 CE1  
3007 N  NE2  . HIS   A-2 80  ? 0.9319 0.5115 0.3617 0.2384  0.0280  0.1127  ? ? ? ? ? ? 80  HIS   A-2 NE2  
3008 N  N    . SER   A-2 81  ? 0.6461 0.3599 0.3367 0.2182  -0.0637 0.1495  ? ? ? ? ? ? 81  SER   A-2 N    
3009 C  CA   . SER   A-2 81  ? 0.7912 0.2695 0.3481 0.1214  0.0586  0.0451  ? ? ? ? ? ? 81  SER   A-2 CA   
3010 C  C    . SER   A-2 81  ? 0.7273 0.2869 0.3315 0.1108  0.0418  0.0713  ? ? ? ? ? ? 81  SER   A-2 C    
3011 O  O    . SER   A-2 81  ? 0.7336 0.2936 0.3102 0.1185  0.0211  0.0852  ? ? ? ? ? ? 81  SER   A-2 O    
3012 C  CB   . SER   A-2 81  ? 0.8315 0.2753 0.4923 0.0401  0.1311  -0.0266 ? ? ? ? ? ? 81  SER   A-2 CB   
3013 O  OG   . SER   A-2 81  ? 0.8883 0.5856 0.7031 0.0666  0.2234  -0.0527 ? ? ? ? ? ? 81  SER   A-2 OG   
3014 N  N    . MET   A-2 82  ? 0.6344 0.2480 0.3533 0.1960  0.0050  0.1076  ? ? ? ? ? ? 82  MET   A-2 N    
3015 C  CA   . MET   A-2 82  ? 0.5895 0.2344 0.3669 0.1300  0.0152  0.0955  ? ? ? ? ? ? 82  MET   A-2 CA   
3016 C  C    . MET   A-2 82  ? 0.5860 0.2670 0.3535 0.1151  -0.0274 0.0630  ? ? ? ? ? ? 82  MET   A-2 C    
3017 O  O    . MET   A-2 82  ? 0.5802 0.3138 0.4881 0.1361  0.0064  0.1354  ? ? ? ? ? ? 82  MET   A-2 O    
3018 C  CB   . MET   A-2 82  ? 0.6431 0.3600 0.4420 0.1352  -0.0451 0.0434  ? ? ? ? ? ? 82  MET   A-2 CB   
3019 C  CG   . MET   A-2 82  ? 0.6915 0.3762 0.4426 0.0796  -0.0630 0.0884  ? ? ? ? ? ? 82  MET   A-2 CG   
3020 S  SD   . MET   A-2 82  ? 0.6777 0.4962 0.4247 0.1205  -0.1135 0.1538  ? ? ? ? ? ? 82  MET   A-2 SD   
3021 C  CE   . MET   A-2 82  ? 0.8464 0.6619 0.4077 0.0470  -0.1273 0.1507  ? ? ? ? ? ? 82  MET   A-2 CE   
3022 N  N    . GLN   A-2 83  ? 0.5844 0.2681 0.3129 0.1161  -0.0091 0.0562  ? ? ? ? ? ? 83  GLN   A-2 N    
3023 C  CA   . GLN   A-2 83  ? 0.5822 0.1994 0.4466 0.0752  -0.0422 0.0475  ? ? ? ? ? ? 83  GLN   A-2 CA   
3024 C  C    . GLN   A-2 83  ? 0.4956 0.2042 0.3201 0.0708  -0.0579 0.0482  ? ? ? ? ? ? 83  GLN   A-2 C    
3025 O  O    . GLN   A-2 83  ? 0.4718 0.2130 0.3528 0.0738  -0.0169 0.0467  ? ? ? ? ? ? 83  GLN   A-2 O    
3026 C  CB   . GLN   A-2 83  ? 0.6884 0.1787 0.5264 0.0310  -0.0803 0.0141  ? ? ? ? ? ? 83  GLN   A-2 CB   
3027 C  CG   . GLN   A-2 83  ? 0.6906 0.3100 0.6270 0.0258  -0.0569 -0.0149 ? ? ? ? ? ? 83  GLN   A-2 CG   
3028 C  CD   . GLN   A-2 83  ? 0.7971 0.4415 0.5994 0.0268  -0.1096 -0.0266 ? ? ? ? ? ? 83  GLN   A-2 CD   
3029 O  OE1  . GLN   A-2 83  ? 0.8142 0.4300 0.5767 0.0650  0.0216  0.0270  ? ? ? ? ? ? 83  GLN   A-2 OE1  
3030 N  NE2  . GLN   A-2 83  ? 0.9841 0.3777 0.7837 0.0205  -0.0605 0.1373  ? ? ? ? ? ? 83  GLN   A-2 NE2  
3031 N  N    . ASN   A-2 84  ? 0.4445 0.2444 0.2834 0.0819  -0.0452 0.0639  ? ? ? ? ? ? 84  ASN   A-2 N    
3032 C  CA   . ASN   A-2 84  ? 0.4108 0.2402 0.2422 0.0786  -0.0547 0.0487  ? ? ? ? ? ? 84  ASN   A-2 CA   
3033 C  C    . ASN   A-2 84  ? 0.4070 0.2956 0.2218 0.1016  -0.0724 0.0414  ? ? ? ? ? ? 84  ASN   A-2 C    
3034 O  O    . ASN   A-2 84  ? 0.4417 0.3226 0.2738 0.1109  -0.1042 0.0642  ? ? ? ? ? ? 84  ASN   A-2 O    
3035 C  CB   . ASN   A-2 84  ? 0.4016 0.2288 0.2519 0.0784  -0.0516 0.0494  ? ? ? ? ? ? 84  ASN   A-2 CB   
3036 C  CG   . ASN   A-2 84  ? 0.4185 0.2391 0.2845 0.0690  -0.0489 0.0615  ? ? ? ? ? ? 84  ASN   A-2 CG   
3037 O  OD1  . ASN   A-2 84  ? 0.4971 0.3081 0.2987 0.0560  -0.0315 0.0051  ? ? ? ? ? ? 84  ASN   A-2 OD1  
3038 N  ND2  . ASN   A-2 84  ? 0.4679 0.2108 0.2767 0.0484  -0.0511 0.0599  ? ? ? ? ? ? 84  ASN   A-2 ND2  
3039 N  N    . CYS   A-2 85  ? 0.3597 0.2569 0.2381 0.1003  -0.0904 0.0504  ? ? ? ? ? ? 85  CYS   A-2 N    
3040 C  CA   . CYS   A-2 85  ? 0.3618 0.2672 0.2186 0.1133  -0.0899 0.0431  ? ? ? ? ? ? 85  CYS   A-2 CA   
3041 C  C    . CYS   A-2 85  ? 0.3656 0.2905 0.2047 0.0974  -0.0614 0.0609  ? ? ? ? ? ? 85  CYS   A-2 C    
3042 O  O    . CYS   A-2 85  ? 0.3046 0.2446 0.3035 0.1486  -0.0630 0.0568  ? ? ? ? ? ? 85  CYS   A-2 O    
3043 C  CB   . CYS   A-2 85  ? 0.3783 0.2798 0.2106 0.1032  -0.0777 0.0689  ? ? ? ? ? ? 85  CYS   A-2 CB   
3044 S  SG   . CYS   A-2 85  ? 0.3860 0.2887 0.2843 0.1034  -0.0959 0.0200  ? ? ? ? ? ? 85  CYS   A-2 SG   
3045 N  N    . VAL   A-2 86  ? 0.4052 0.2604 0.2371 0.1236  -0.1026 0.0647  ? ? ? ? ? ? 86  VAL   A-2 N    
3046 C  CA   . VAL   A-2 86  ? 0.4633 0.2493 0.2903 0.1615  -0.0475 0.0778  ? ? ? ? ? ? 86  VAL   A-2 CA   
3047 C  C    . VAL   A-2 86  ? 0.4328 0.2512 0.2822 0.1435  -0.0420 0.0804  ? ? ? ? ? ? 86  VAL   A-2 C    
3048 O  O    . VAL   A-2 86  ? 0.4731 0.2891 0.2966 0.1401  -0.0167 0.0634  ? ? ? ? ? ? 86  VAL   A-2 O    
3049 C  CB   . VAL   A-2 86  ? 0.4695 0.3381 0.3006 0.1546  -0.0525 0.0751  ? ? ? ? ? ? 86  VAL   A-2 CB   
3050 C  CG1  . VAL   A-2 86  ? 0.5195 0.3115 0.2757 0.1720  -0.0395 0.0446  ? ? ? ? ? ? 86  VAL   A-2 CG1  
3051 C  CG2  . VAL   A-2 86  ? 0.5033 0.3902 0.3545 0.1343  -0.0360 0.0847  ? ? ? ? ? ? 86  VAL   A-2 CG2  
3052 N  N    . LEU   A-2 87  ? 0.4629 0.2589 0.2803 0.1493  -0.0284 0.0550  ? ? ? ? ? ? 87  LEU   A-2 N    
3053 C  CA   A LEU   A-2 87  ? 0.4932 0.2598 0.2818 0.1567  -0.0068 0.0579  ? ? ? ? ? ? 87  LEU   A-2 CA   
3054 C  CA   B LEU   A-2 87  ? 0.5161 0.2589 0.2860 0.1500  -0.0200 0.0598  ? ? ? ? ? ? 87  LEU   A-2 CA   
3055 C  C    . LEU   A-2 87  ? 0.5483 0.2903 0.2717 0.1174  0.0131  0.0378  ? ? ? ? ? ? 87  LEU   A-2 C    
3056 O  O    . LEU   A-2 87  ? 0.6201 0.2281 0.2790 0.1341  -0.0220 0.0495  ? ? ? ? ? ? 87  LEU   A-2 O    
3057 C  CB   A LEU   A-2 87  ? 0.4922 0.3175 0.3476 0.1665  0.0063  0.0620  ? ? ? ? ? ? 87  LEU   A-2 CB   
3058 C  CB   B LEU   A-2 87  ? 0.5157 0.3474 0.3591 0.1470  -0.0268 0.0506  ? ? ? ? ? ? 87  LEU   A-2 CB   
3059 C  CG   A LEU   A-2 87  ? 0.4855 0.3312 0.3372 0.1614  0.0056  0.0887  ? ? ? ? ? ? 87  LEU   A-2 CG   
3060 C  CG   B LEU   A-2 87  ? 0.5434 0.3526 0.3851 0.1187  -0.0615 0.0768  ? ? ? ? ? ? 87  LEU   A-2 CG   
3061 C  CD1  A LEU   A-2 87  ? 0.4577 0.3843 0.3422 0.1432  -0.0085 0.1058  ? ? ? ? ? ? 87  LEU   A-2 CD1  
3062 C  CD1  B LEU   A-2 87  ? 0.5325 0.4046 0.4367 0.1125  -0.0956 0.0885  ? ? ? ? ? ? 87  LEU   A-2 CD1  
3063 C  CD2  A LEU   A-2 87  ? 0.4859 0.3418 0.3437 0.1581  0.0217  0.1105  ? ? ? ? ? ? 87  LEU   A-2 CD2  
3064 C  CD2  B LEU   A-2 87  ? 0.5431 0.3946 0.3356 0.1335  -0.0877 0.0690  ? ? ? ? ? ? 87  LEU   A-2 CD2  
3065 N  N    . LYS   A-2 88  ? 0.6268 0.2956 0.2521 0.1119  -0.0495 0.0694  ? ? ? ? ? ? 88  LYS   A-2 N    
3066 C  CA   . LYS   A-2 88  ? 0.6352 0.2390 0.2684 0.1230  -0.0297 0.0797  ? ? ? ? ? ? 88  LYS   A-2 CA   
3067 C  C    . LYS   A-2 88  ? 0.6609 0.2356 0.3189 0.1470  0.0159  0.0492  ? ? ? ? ? ? 88  LYS   A-2 C    
3068 O  O    . LYS   A-2 88  ? 0.7553 0.3021 0.3418 0.1543  0.0307  0.1101  ? ? ? ? ? ? 88  LYS   A-2 O    
3069 C  CB   . LYS   A-2 88  ? 0.6274 0.2857 0.2624 0.1224  -0.0356 0.0581  ? ? ? ? ? ? 88  LYS   A-2 CB   
3070 C  CG   . LYS   A-2 88  ? 0.6816 0.2605 0.3220 0.1212  -0.1228 0.0558  ? ? ? ? ? ? 88  LYS   A-2 CG   
3071 C  CD   . LYS   A-2 88  ? 0.6972 0.3777 0.5204 0.0899  -0.0653 0.0836  ? ? ? ? ? ? 88  LYS   A-2 CD   
3072 C  CE   . LYS   A-2 88  ? 0.7312 0.5220 0.6434 0.0581  0.0095  0.1033  ? ? ? ? ? ? 88  LYS   A-2 CE   
3073 N  NZ   . LYS   A-2 88  ? 0.7779 0.7593 0.9026 -0.0237 -0.0512 0.0553  ? ? ? ? ? ? 88  LYS   A-2 NZ   
3074 N  N    . LEU   A-2 89  ? 0.6529 0.2001 0.2904 0.1915  -0.0268 0.0631  ? ? ? ? ? ? 89  LEU   A-2 N    
3075 C  CA   . LEU   A-2 89  ? 0.7075 0.2075 0.3128 0.2136  -0.0395 0.1044  ? ? ? ? ? ? 89  LEU   A-2 CA   
3076 C  C    . LEU   A-2 89  ? 0.8211 0.3184 0.3304 0.0962  0.0676  0.0291  ? ? ? ? ? ? 89  LEU   A-2 C    
3077 O  O    . LEU   A-2 89  ? 0.9241 0.2031 0.3485 0.1587  -0.0074 0.0582  ? ? ? ? ? ? 89  LEU   A-2 O    
3078 C  CB   . LEU   A-2 89  ? 0.7156 0.3535 0.3436 0.2008  -0.0360 0.0891  ? ? ? ? ? ? 89  LEU   A-2 CB   
3079 C  CG   . LEU   A-2 89  ? 0.7242 0.3395 0.3252 0.2051  -0.0320 0.0763  ? ? ? ? ? ? 89  LEU   A-2 CG   
3080 C  CD1  . LEU   A-2 89  ? 0.7450 0.4180 0.3616 0.1528  -0.0075 0.0625  ? ? ? ? ? ? 89  LEU   A-2 CD1  
3081 C  CD2  . LEU   A-2 89  ? 0.7583 0.3900 0.3248 0.2046  -0.0581 0.0487  ? ? ? ? ? ? 89  LEU   A-2 CD2  
3082 N  N    . LYS   A-2 90  ? 0.8787 0.3270 0.2909 0.1550  0.0176  0.0998  ? ? ? ? ? ? 90  LYS   A-2 N    
3083 C  CA   . LYS   A-2 90  ? 0.8528 0.3439 0.3405 0.1254  0.0356  0.1043  ? ? ? ? ? ? 90  LYS   A-2 CA   
3084 C  C    . LYS   A-2 90  ? 0.8610 0.3277 0.4116 0.0905  0.0493  0.0380  ? ? ? ? ? ? 90  LYS   A-2 C    
3085 O  O    . LYS   A-2 90  ? 0.8476 0.3027 0.4025 0.1861  0.0482  0.0429  ? ? ? ? ? ? 90  LYS   A-2 O    
3086 C  CB   . LYS   A-2 90  ? 0.9584 0.3324 0.4138 0.0669  0.0469  0.1313  ? ? ? ? ? ? 90  LYS   A-2 CB   
3087 C  CG   . LYS   A-2 90  ? 1.0174 0.3451 0.4158 0.0366  0.0374  0.1164  ? ? ? ? ? ? 90  LYS   A-2 CG   
3088 C  CD   . LYS   A-2 90  ? 1.0613 0.4586 0.5732 -0.0409 0.1382  0.0834  ? ? ? ? ? ? 90  LYS   A-2 CD   
3089 C  CE   . LYS   A-2 90  ? 1.0728 0.6097 0.7792 -0.0671 0.0835  0.0862  ? ? ? ? ? ? 90  LYS   A-2 CE   
3090 N  NZ   . LYS   A-2 90  ? 1.2069 0.7585 0.7819 -0.0757 0.0893  0.1584  ? ? ? ? ? ? 90  LYS   A-2 NZ   
3091 N  N    . VAL   A-2 91  ? 0.8871 0.2198 0.4034 0.1116  0.0402  0.0729  ? ? ? ? ? ? 91  VAL   A-2 N    
3092 C  CA   . VAL   A-2 91  ? 0.8790 0.3816 0.3709 0.1225  0.0626  0.0798  ? ? ? ? ? ? 91  VAL   A-2 CA   
3093 C  C    . VAL   A-2 91  ? 0.8363 0.4045 0.4463 0.0991  0.0372  0.0805  ? ? ? ? ? ? 91  VAL   A-2 C    
3094 O  O    . VAL   A-2 91  ? 0.8331 0.2946 0.5168 0.0559  0.0530  0.0780  ? ? ? ? ? ? 91  VAL   A-2 O    
3095 C  CB   . VAL   A-2 91  ? 0.8731 0.2643 0.4613 0.1044  0.0952  0.0674  ? ? ? ? ? ? 91  VAL   A-2 CB   
3096 C  CG1  . VAL   A-2 91  ? 0.7455 0.3332 0.4406 0.1246  0.0869  0.0688  ? ? ? ? ? ? 91  VAL   A-2 CG1  
3097 C  CG2  . VAL   A-2 91  ? 0.8847 0.2368 0.4827 0.0722  0.0614  0.0412  ? ? ? ? ? ? 91  VAL   A-2 CG2  
3098 N  N    . ASP   A-2 92  ? 1.0149 0.4256 0.5224 0.1656  0.0639  0.0206  ? ? ? ? ? ? 92  ASP   A-2 N    
3099 C  CA   . ASP   A-2 92  ? 1.0820 0.4250 0.5513 0.1298  0.0227  0.0392  ? ? ? ? ? ? 92  ASP   A-2 CA   
3100 C  C    . ASP   A-2 92  ? 1.1125 0.3391 0.5838 0.1667  -0.0116 0.0445  ? ? ? ? ? ? 92  ASP   A-2 C    
3101 O  O    . ASP   A-2 92  ? 1.0988 0.3962 0.5030 -0.0793 -0.0154 -0.1164 ? ? ? ? ? ? 92  ASP   A-2 O    
3102 C  CB   . ASP   A-2 92  ? 1.1888 0.4507 0.6418 0.2425  0.0402  -0.0184 ? ? ? ? ? ? 92  ASP   A-2 CB   
3103 C  CG   . ASP   A-2 92  ? 1.2212 0.4915 0.7046 0.3580  0.1222  -0.0644 ? ? ? ? ? ? 92  ASP   A-2 CG   
3104 O  OD1  . ASP   A-2 92  ? 1.4218 0.6203 0.6815 0.4021  0.0304  -0.0318 ? ? ? ? ? ? 92  ASP   A-2 OD1  
3105 O  OD2  . ASP   A-2 92  ? 1.3433 0.7386 0.7791 0.5088  -0.0172 -0.0366 ? ? ? ? ? ? 92  ASP   A-2 OD2  
3106 N  N    . THR   A-2 93  ? 1.0767 0.3920 0.4004 0.0712  0.0232  0.0479  ? ? ? ? ? ? 93  THR   A-2 N    
3107 C  CA   . THR   A-2 93  ? 1.0537 0.3586 0.4484 0.1485  -0.0164 0.0119  ? ? ? ? ? ? 93  THR   A-2 CA   
3108 C  C    . THR   A-2 93  ? 0.9739 0.3273 0.3818 0.0943  0.0031  -0.0436 ? ? ? ? ? ? 93  THR   A-2 C    
3109 O  O    . THR   A-2 93  ? 1.0972 0.2600 0.4581 0.0869  0.0854  0.0111  ? ? ? ? ? ? 93  THR   A-2 O    
3110 C  CB   . THR   A-2 93  ? 1.0205 0.3978 0.5758 0.2295  0.0294  0.0101  ? ? ? ? ? ? 93  THR   A-2 CB   
3111 O  OG1  . THR   A-2 93  ? 1.0055 0.4066 0.7207 0.2029  -0.0302 0.0184  ? ? ? ? ? ? 93  THR   A-2 OG1  
3112 C  CG2  . THR   A-2 93  ? 1.0548 0.4232 0.5907 0.2709  0.0379  -0.0310 ? ? ? ? ? ? 93  THR   A-2 CG2  
3113 N  N    . ALA   A-2 94  ? 0.9191 0.2857 0.4224 0.0558  0.0364  0.0397  ? ? ? ? ? ? 94  ALA   A-2 N    
3114 C  CA   . ALA   A-2 94  ? 0.9500 0.1849 0.3967 0.0270  0.0361  0.0405  ? ? ? ? ? ? 94  ALA   A-2 CA   
3115 C  C    . ALA   A-2 94  ? 0.9451 0.1356 0.3919 0.0344  0.0084  0.0686  ? ? ? ? ? ? 94  ALA   A-2 C    
3116 O  O    . ALA   A-2 94  ? 0.8548 0.2218 0.3860 0.0664  0.0551  0.0131  ? ? ? ? ? ? 94  ALA   A-2 O    
3117 C  CB   . ALA   A-2 94  ? 0.9737 0.2857 0.4456 -0.0030 0.0574  0.0148  ? ? ? ? ? ? 94  ALA   A-2 CB   
3118 N  N    . ASN   A-2 95  ? 0.9100 0.1370 0.3826 0.0426  0.0662  0.0685  ? ? ? ? ? ? 95  ASN   A-2 N    
3119 C  CA   . ASN   A-2 95  ? 0.8965 0.0552 0.4168 0.0259  0.0753  0.0441  ? ? ? ? ? ? 95  ASN   A-2 CA   
3120 C  C    . ASN   A-2 95  ? 0.8234 0.1768 0.3749 0.0066  0.1110  0.0373  ? ? ? ? ? ? 95  ASN   A-2 C    
3121 O  O    . ASN   A-2 95  ? 0.8028 0.1987 0.4071 -0.0309 0.0574  -0.0345 ? ? ? ? ? ? 95  ASN   A-2 O    
3122 C  CB   . ASN   A-2 95  ? 0.9186 0.0530 0.3924 0.0071  0.0732  0.0180  ? ? ? ? ? ? 95  ASN   A-2 CB   
3123 C  CG   . ASN   A-2 95  ? 0.9126 0.1750 0.3752 0.0300  0.0996  0.0416  ? ? ? ? ? ? 95  ASN   A-2 CG   
3124 O  OD1  . ASN   A-2 95  ? 0.8544 0.1739 0.3785 0.0189  0.0356  -0.0026 ? ? ? ? ? ? 95  ASN   A-2 OD1  
3125 N  ND2  . ASN   A-2 95  ? 0.8795 0.1693 0.3712 0.0622  0.0510  0.0116  ? ? ? ? ? ? 95  ASN   A-2 ND2  
3126 N  N    . PRO   A-2 96  ? 0.8675 0.2400 0.3719 0.0882  0.0686  0.0332  ? ? ? ? ? ? 96  PRO   A-2 N    
3127 C  CA   . PRO   A-2 96  ? 0.8901 0.2525 0.4033 0.0511  0.0620  0.0273  ? ? ? ? ? ? 96  PRO   A-2 CA   
3128 C  C    . PRO   A-2 96  ? 0.9013 0.2205 0.3539 0.0024  0.0219  0.0004  ? ? ? ? ? ? 96  PRO   A-2 C    
3129 O  O    . PRO   A-2 96  ? 0.8949 0.3139 0.4048 -0.0026 0.0007  0.0068  ? ? ? ? ? ? 96  PRO   A-2 O    
3130 C  CB   . PRO   A-2 96  ? 0.9095 0.2839 0.4360 0.0655  0.0453  -0.0238 ? ? ? ? ? ? 96  PRO   A-2 CB   
3131 C  CG   . PRO   A-2 96  ? 0.8943 0.2951 0.4052 0.0865  0.0393  -0.0296 ? ? ? ? ? ? 96  PRO   A-2 CG   
3132 C  CD   . PRO   A-2 96  ? 0.8595 0.2700 0.3883 0.0791  0.0931  0.0017  ? ? ? ? ? ? 96  PRO   A-2 CD   
3133 N  N    . LYS   A-2 97  ? 0.9543 0.1935 0.3348 0.0082  0.0564  0.0213  ? ? ? ? ? ? 97  LYS   A-2 N    
3134 C  CA   . LYS   A-2 97  ? 0.9366 0.1654 0.3792 0.0528  0.0553  -0.0063 ? ? ? ? ? ? 97  LYS   A-2 CA   
3135 C  C    . LYS   A-2 97  ? 0.8711 0.1711 0.3212 0.0033  0.0735  0.0090  ? ? ? ? ? ? 97  LYS   A-2 C    
3136 O  O    . LYS   A-2 97  ? 0.7877 0.1933 0.3162 0.0314  0.0474  0.0229  ? ? ? ? ? ? 97  LYS   A-2 O    
3137 C  CB   . LYS   A-2 97  ? 0.9494 0.2355 0.4578 0.0560  0.1014  0.0269  ? ? ? ? ? ? 97  LYS   A-2 CB   
3138 C  CG   . LYS   A-2 97  ? 0.9910 0.3174 0.5330 0.1326  0.1060  0.0420  ? ? ? ? ? ? 97  LYS   A-2 CG   
3139 C  CD   . LYS   A-2 97  ? 1.0620 0.3114 0.5882 0.0854  0.1060  0.0294  ? ? ? ? ? ? 97  LYS   A-2 CD   
3140 C  CE   . LYS   A-2 97  ? 1.0698 0.5540 0.6842 0.1547  0.0766  -0.0421 ? ? ? ? ? ? 97  LYS   A-2 CE   
3141 N  NZ   . LYS   A-2 97  ? 1.1558 0.6799 0.7715 0.0796  -0.0205 -0.0557 ? ? ? ? ? ? 97  LYS   A-2 NZ   
3142 N  N    . THR   A-2 98  ? 0.9081 0.2168 0.2990 0.0059  0.0827  -0.0210 ? ? ? ? ? ? 98  THR   A-2 N    
3143 C  CA   . THR   A-2 98  ? 0.7566 0.2789 0.2574 -0.0092 0.0303  -0.0168 ? ? ? ? ? ? 98  THR   A-2 CA   
3144 C  C    . THR   A-2 98  ? 0.7091 0.1556 0.3498 -0.0491 0.0379  0.0038  ? ? ? ? ? ? 98  THR   A-2 C    
3145 O  O    . THR   A-2 98  ? 0.8315 0.2119 0.3547 -0.0898 -0.0356 -0.0284 ? ? ? ? ? ? 98  THR   A-2 O    
3146 C  CB   . THR   A-2 98  ? 0.7590 0.2881 0.3231 -0.0080 0.0461  0.0310  ? ? ? ? ? ? 98  THR   A-2 CB   
3147 O  OG1  . THR   A-2 98  ? 0.8319 0.2090 0.3592 0.0245  -0.0082 -0.0072 ? ? ? ? ? ? 98  THR   A-2 OG1  
3148 C  CG2  . THR   A-2 98  ? 0.8118 0.3208 0.2657 0.0249  0.0185  0.0237  ? ? ? ? ? ? 98  THR   A-2 CG2  
3149 N  N    . PRO   A-2 99  ? 0.6475 0.1585 0.3146 -0.0450 -0.0086 -0.0014 ? ? ? ? ? ? 99  PRO   A-2 N    
3150 C  CA   . PRO   A-2 99  ? 0.6671 0.1924 0.2972 -0.0619 -0.0337 -0.0133 ? ? ? ? ? ? 99  PRO   A-2 CA   
3151 C  C    . PRO   A-2 99  ? 0.6787 0.1861 0.3563 -0.0593 -0.0021 0.0054  ? ? ? ? ? ? 99  PRO   A-2 C    
3152 O  O    . PRO   A-2 99  ? 0.7747 0.2255 0.3347 -0.0616 0.0303  -0.0105 ? ? ? ? ? ? 99  PRO   A-2 O    
3153 C  CB   . PRO   A-2 99  ? 0.6343 0.2054 0.3384 -0.0341 -0.0060 0.0266  ? ? ? ? ? ? 99  PRO   A-2 CB   
3154 C  CG   . PRO   A-2 99  ? 0.6374 0.2093 0.3413 -0.0065 -0.0119 -0.0016 ? ? ? ? ? ? 99  PRO   A-2 CG   
3155 C  CD   . PRO   A-2 99  ? 0.6378 0.1688 0.3290 -0.0418 -0.0066 0.0067  ? ? ? ? ? ? 99  PRO   A-2 CD   
3156 N  N    . LYS   A-2 100 ? 0.6967 0.2380 0.3007 -0.1197 -0.0325 -0.0192 ? ? ? ? ? ? 100 LYS   A-2 N    
3157 C  CA   . LYS   A-2 100 ? 0.7319 0.1900 0.3477 -0.0813 -0.0177 -0.0386 ? ? ? ? ? ? 100 LYS   A-2 CA   
3158 C  C    . LYS   A-2 100 ? 0.7369 0.2540 0.2667 -0.1133 0.0020  -0.0841 ? ? ? ? ? ? 100 LYS   A-2 C    
3159 O  O    . LYS   A-2 100 ? 0.6969 0.2537 0.2772 -0.0711 0.0014  -0.0399 ? ? ? ? ? ? 100 LYS   A-2 O    
3160 C  CB   . LYS   A-2 100 ? 0.7607 0.3121 0.3502 -0.0581 -0.0329 -0.0557 ? ? ? ? ? ? 100 LYS   A-2 CB   
3161 C  CG   . LYS   A-2 100 ? 0.7738 0.3837 0.5249 -0.0238 0.0126  -0.0834 ? ? ? ? ? ? 100 LYS   A-2 CG   
3162 C  CD   . LYS   A-2 100 ? 0.7711 0.5810 0.6613 0.0457  0.0001  0.0007  ? ? ? ? ? ? 100 LYS   A-2 CD   
3163 C  CE   . LYS   A-2 100 ? 0.7297 0.6962 0.8285 0.0968  0.0174  0.0346  ? ? ? ? ? ? 100 LYS   A-2 CE   
3164 N  NZ   . LYS   A-2 100 ? 0.7298 0.8812 0.9085 0.1332  -0.0411 -0.0236 ? ? ? ? ? ? 100 LYS   A-2 NZ   
3165 N  N    . TYR   A-2 101 ? 0.6692 0.1648 0.2570 -0.1125 -0.0047 -0.0334 ? ? ? ? ? ? 101 TYR   A-2 N    
3166 C  CA   . TYR   A-2 101 ? 0.6253 0.1626 0.2400 -0.0744 -0.0066 -0.0417 ? ? ? ? ? ? 101 TYR   A-2 CA   
3167 C  C    . TYR   A-2 101 ? 0.6189 0.1744 0.2381 -0.1105 0.0074  -0.0305 ? ? ? ? ? ? 101 TYR   A-2 C    
3168 O  O    . TYR   A-2 101 ? 0.6440 0.2147 0.2674 -0.1680 -0.0318 -0.0131 ? ? ? ? ? ? 101 TYR   A-2 O    
3169 C  CB   . TYR   A-2 101 ? 0.6163 0.1604 0.2683 -0.0745 0.0106  -0.0220 ? ? ? ? ? ? 101 TYR   A-2 CB   
3170 C  CG   . TYR   A-2 101 ? 0.6780 0.2235 0.2558 -0.0757 0.0128  -0.0013 ? ? ? ? ? ? 101 TYR   A-2 CG   
3171 C  CD1  . TYR   A-2 101 ? 0.6766 0.2324 0.2863 -0.0714 -0.0275 -0.0357 ? ? ? ? ? ? 101 TYR   A-2 CD1  
3172 C  CD2  . TYR   A-2 101 ? 0.6854 0.2237 0.2902 -0.0931 -0.0115 -0.0306 ? ? ? ? ? ? 101 TYR   A-2 CD2  
3173 C  CE1  . TYR   A-2 101 ? 0.7002 0.2799 0.2940 -0.0590 -0.0146 -0.0125 ? ? ? ? ? ? 101 TYR   A-2 CE1  
3174 C  CE2  . TYR   A-2 101 ? 0.7107 0.2187 0.3388 -0.1209 -0.0329 0.0099  ? ? ? ? ? ? 101 TYR   A-2 CE2  
3175 C  CZ   . TYR   A-2 101 ? 0.7463 0.2487 0.3111 -0.0951 -0.0418 0.0298  ? ? ? ? ? ? 101 TYR   A-2 CZ   
3176 O  OH   . TYR   A-2 101 ? 0.8224 0.3657 0.3629 -0.1012 -0.1045 0.0931  ? ? ? ? ? ? 101 TYR   A-2 OH   
3177 N  N    . LYS   A-2 102 ? 0.5944 0.1634 0.2587 -0.0645 -0.0301 -0.0160 ? ? ? ? ? ? 102 LYS   A-2 N    
3178 C  CA   . LYS   A-2 102 ? 0.5346 0.2384 0.2543 -0.0879 -0.0450 -0.0626 ? ? ? ? ? ? 102 LYS   A-2 CA   
3179 C  C    . LYS   A-2 102 ? 0.4989 0.1959 0.2487 -0.0671 -0.0316 -0.0456 ? ? ? ? ? ? 102 LYS   A-2 C    
3180 O  O    . LYS   A-2 102 ? 0.5178 0.2096 0.2538 -0.0776 -0.0336 -0.0224 ? ? ? ? ? ? 102 LYS   A-2 O    
3181 C  CB   . LYS   A-2 102 ? 0.5309 0.3792 0.3190 -0.0784 -0.0635 -0.0504 ? ? ? ? ? ? 102 LYS   A-2 CB   
3182 C  CG   . LYS   A-2 102 ? 0.4960 0.4936 0.3428 -0.1064 -0.0325 -0.0478 ? ? ? ? ? ? 102 LYS   A-2 CG   
3183 C  CD   . LYS   A-2 102 ? 0.5904 0.5424 0.4630 -0.0232 -0.0531 -0.0825 ? ? ? ? ? ? 102 LYS   A-2 CD   
3184 C  CE   . LYS   A-2 102 ? 0.5654 0.7012 0.6442 -0.0238 -0.1152 -0.0532 ? ? ? ? ? ? 102 LYS   A-2 CE   
3185 N  NZ   . LYS   A-2 102 ? 0.7043 0.7626 0.7624 0.0506  -0.1330 -0.0043 ? ? ? ? ? ? 102 LYS   A-2 NZ   
3186 N  N    . PHE   A-2 103 ? 0.4771 0.1864 0.2322 -0.0607 -0.0547 -0.0161 ? ? ? ? ? ? 103 PHE   A-2 N    
3187 C  CA   . PHE   A-2 103 ? 0.4458 0.1967 0.2247 -0.0597 -0.0615 -0.0142 ? ? ? ? ? ? 103 PHE   A-2 CA   
3188 C  C    . PHE   A-2 103 ? 0.3589 0.2750 0.2336 -0.0584 -0.0646 0.0208  ? ? ? ? ? ? 103 PHE   A-2 C    
3189 O  O    . PHE   A-2 103 ? 0.4023 0.2514 0.2321 -0.0661 -0.0511 0.0331  ? ? ? ? ? ? 103 PHE   A-2 O    
3190 C  CB   . PHE   A-2 103 ? 0.4478 0.2412 0.2393 -0.0249 -0.0667 0.0028  ? ? ? ? ? ? 103 PHE   A-2 CB   
3191 C  CG   . PHE   A-2 103 ? 0.4325 0.2421 0.2448 -0.0338 -0.0215 -0.0039 ? ? ? ? ? ? 103 PHE   A-2 CG   
3192 C  CD1  . PHE   A-2 103 ? 0.4303 0.1937 0.2432 -0.0184 -0.0240 -0.0171 ? ? ? ? ? ? 103 PHE   A-2 CD1  
3193 C  CD2  . PHE   A-2 103 ? 0.4437 0.2271 0.2586 -0.0063 -0.0090 0.0126  ? ? ? ? ? ? 103 PHE   A-2 CD2  
3194 C  CE1  . PHE   A-2 103 ? 0.4958 0.2046 0.2191 0.0129  -0.0302 -0.0244 ? ? ? ? ? ? 103 PHE   A-2 CE1  
3195 C  CE2  . PHE   A-2 103 ? 0.4776 0.2374 0.2592 0.0201  0.0055  0.0072  ? ? ? ? ? ? 103 PHE   A-2 CE2  
3196 C  CZ   . PHE   A-2 103 ? 0.4781 0.1760 0.2635 0.0262  -0.0061 0.0129  ? ? ? ? ? ? 103 PHE   A-2 CZ   
3197 N  N    . VAL   A-2 104 ? 0.3926 0.2526 0.2312 -0.0694 -0.0338 -0.0105 ? ? ? ? ? ? 104 VAL   A-2 N    
3198 C  CA   . VAL   A-2 104 ? 0.3788 0.2364 0.2668 -0.0939 -0.0207 -0.0429 ? ? ? ? ? ? 104 VAL   A-2 CA   
3199 C  C    . VAL   A-2 104 ? 0.3900 0.2293 0.3187 -0.0928 0.0031  -0.0630 ? ? ? ? ? ? 104 VAL   A-2 C    
3200 O  O    . VAL   A-2 104 ? 0.4629 0.3252 0.5350 -0.1387 0.0993  -0.1832 ? ? ? ? ? ? 104 VAL   A-2 O    
3201 C  CB   . VAL   A-2 104 ? 0.4506 0.2973 0.2854 -0.0629 -0.0579 -0.0625 ? ? ? ? ? ? 104 VAL   A-2 CB   
3202 C  CG1  . VAL   A-2 104 ? 0.4686 0.2940 0.2527 -0.0423 -0.0767 -0.0717 ? ? ? ? ? ? 104 VAL   A-2 CG1  
3203 C  CG2  . VAL   A-2 104 ? 0.5098 0.3810 0.3633 -0.0855 -0.0381 -0.0440 ? ? ? ? ? ? 104 VAL   A-2 CG2  
3204 N  N    . ARG   A-2 105 ? 0.3108 0.1994 0.2234 -0.0690 -0.0297 0.0002  ? ? ? ? ? ? 105 ARG   A-2 N    
3205 C  CA   . ARG   A-2 105 ? 0.2661 0.1461 0.2292 -0.0123 -0.0383 0.0109  ? ? ? ? ? ? 105 ARG   A-2 CA   
3206 C  C    . ARG   A-2 105 ? 0.2429 0.1788 0.2334 0.0065  -0.0487 0.0098  ? ? ? ? ? ? 105 ARG   A-2 C    
3207 O  O    . ARG   A-2 105 ? 0.2470 0.1997 0.2843 -0.0357 -0.0624 0.0200  ? ? ? ? ? ? 105 ARG   A-2 O    
3208 C  CB   . ARG   A-2 105 ? 0.2754 0.1606 0.2234 0.0025  -0.0456 0.0112  ? ? ? ? ? ? 105 ARG   A-2 CB   
3209 C  CG   . ARG   A-2 105 ? 0.2938 0.1825 0.2339 -0.0215 -0.0362 0.0053  ? ? ? ? ? ? 105 ARG   A-2 CG   
3210 C  CD   . ARG   A-2 105 ? 0.2985 0.1730 0.2185 -0.0001 -0.0499 0.0021  ? ? ? ? ? ? 105 ARG   A-2 CD   
3211 N  NE   . ARG   A-2 105 ? 0.2546 0.1828 0.2424 -0.0069 -0.0557 0.0103  ? ? ? ? ? ? 105 ARG   A-2 NE   
3212 C  CZ   . ARG   A-2 105 ? 0.2661 0.1974 0.2422 0.0172  -0.0446 0.0133  ? ? ? ? ? ? 105 ARG   A-2 CZ   
3213 N  NH1  . ARG   A-2 105 ? 0.2704 0.2171 0.2229 0.0294  -0.0948 0.0351  ? ? ? ? ? ? 105 ARG   A-2 NH1  
3214 N  NH2  . ARG   A-2 105 ? 0.2530 0.1858 0.2485 0.0355  -0.0694 0.0093  ? ? ? ? ? ? 105 ARG   A-2 NH2  
3215 N  N    . ILE   A-2 106 ? 0.2554 0.1893 0.2178 -0.0022 -0.0890 0.0183  ? ? ? ? ? ? 106 ILE   A-2 N    
3216 C  CA   . ILE   A-2 106 ? 0.2552 0.1797 0.2302 0.0154  -0.0755 0.0173  ? ? ? ? ? ? 106 ILE   A-2 CA   
3217 C  C    . ILE   A-2 106 ? 0.2680 0.1695 0.2354 0.0116  -0.0575 0.0326  ? ? ? ? ? ? 106 ILE   A-2 C    
3218 O  O    . ILE   A-2 106 ? 0.2685 0.1967 0.2473 0.0016  -0.0639 0.0230  ? ? ? ? ? ? 106 ILE   A-2 O    
3219 C  CB   . ILE   A-2 106 ? 0.2873 0.1889 0.2633 0.0146  -0.0263 -0.0129 ? ? ? ? ? ? 106 ILE   A-2 CB   
3220 C  CG1  . ILE   A-2 106 ? 0.2800 0.2273 0.2701 0.0632  -0.0545 0.0445  ? ? ? ? ? ? 106 ILE   A-2 CG1  
3221 C  CG2  . ILE   A-2 106 ? 0.3844 0.2068 0.3190 -0.0200 -0.0414 -0.0373 ? ? ? ? ? ? 106 ILE   A-2 CG2  
3222 C  CD1  . ILE   A-2 106 ? 0.3707 0.2706 0.2935 0.0200  -0.0224 0.0240  ? ? ? ? ? ? 106 ILE   A-2 CD1  
3223 N  N    . GLN   A-2 107 ? 0.2067 0.2123 0.2459 0.0255  -0.0641 0.0242  ? ? ? ? ? ? 107 GLN   A-2 N    
3224 C  CA   . GLN   A-2 107 ? 0.2210 0.2323 0.2685 0.0279  -0.0372 0.0120  ? ? ? ? ? ? 107 GLN   A-2 CA   
3225 C  C    . GLN   A-2 107 ? 0.2516 0.1875 0.2586 0.0202  -0.0315 -0.0066 ? ? ? ? ? ? 107 GLN   A-2 C    
3226 O  O    . GLN   A-2 107 ? 0.2373 0.1886 0.2624 0.0011  -0.0392 -0.0058 ? ? ? ? ? ? 107 GLN   A-2 O    
3227 C  CB   . GLN   A-2 107 ? 0.2106 0.2537 0.2838 0.0289  -0.0393 0.0106  ? ? ? ? ? ? 107 GLN   A-2 CB   
3228 C  CG   . GLN   A-2 107 ? 0.2135 0.3046 0.3140 0.0175  -0.0352 0.0178  ? ? ? ? ? ? 107 GLN   A-2 CG   
3229 C  CD   . GLN   A-2 107 ? 0.2563 0.2830 0.3168 0.0081  -0.0127 0.0087  ? ? ? ? ? ? 107 GLN   A-2 CD   
3230 O  OE1  . GLN   A-2 107 ? 0.2967 0.2691 0.3111 0.0065  -0.0232 0.0159  ? ? ? ? ? ? 107 GLN   A-2 OE1  
3231 N  NE2  . GLN   A-2 107 ? 0.3200 0.2938 0.2761 -0.0247 -0.0840 0.0059  ? ? ? ? ? ? 107 GLN   A-2 NE2  
3232 N  N    . PRO   A-2 108 ? 0.2364 0.2078 0.2592 -0.0154 -0.0479 -0.0054 ? ? ? ? ? ? 108 PRO   A-2 N    
3233 C  CA   . PRO   A-2 108 ? 0.2268 0.2309 0.2910 -0.0220 -0.0326 -0.0084 ? ? ? ? ? ? 108 PRO   A-2 CA   
3234 C  C    . PRO   A-2 108 ? 0.2253 0.1685 0.3042 -0.0103 -0.0451 -0.0254 ? ? ? ? ? ? 108 PRO   A-2 C    
3235 O  O    . PRO   A-2 108 ? 0.2240 0.2085 0.3929 0.0097  -0.0456 0.0361  ? ? ? ? ? ? 108 PRO   A-2 O    
3236 C  CB   . PRO   A-2 108 ? 0.2851 0.2078 0.3366 -0.0381 -0.0608 -0.0353 ? ? ? ? ? ? 108 PRO   A-2 CB   
3237 C  CG   . PRO   A-2 108 ? 0.3671 0.2611 0.3389 -0.0509 -0.0478 -0.0392 ? ? ? ? ? ? 108 PRO   A-2 CG   
3238 C  CD   . PRO   A-2 108 ? 0.2481 0.2317 0.2655 -0.0219 -0.0284 0.0126  ? ? ? ? ? ? 108 PRO   A-2 CD   
3239 N  N    . GLY   A-2 109 ? 0.2407 0.2196 0.2650 -0.0164 -0.0755 -0.0021 ? ? ? ? ? ? 109 GLY   A-2 N    
3240 C  CA   . GLY   A-2 109 ? 0.3040 0.1826 0.2758 -0.0032 -0.0817 0.0228  ? ? ? ? ? ? 109 GLY   A-2 CA   
3241 C  C    . GLY   A-2 109 ? 0.3142 0.1656 0.2701 -0.0139 -0.0660 0.0360  ? ? ? ? ? ? 109 GLY   A-2 C    
3242 O  O    . GLY   A-2 109 ? 0.4015 0.2219 0.2872 -0.0034 -0.1060 0.0661  ? ? ? ? ? ? 109 GLY   A-2 O    
3243 N  N    . GLN   A-2 110 ? 0.2385 0.1732 0.2534 -0.0099 -0.0576 0.0479  ? ? ? ? ? ? 110 GLN   A-2 N    
3244 C  CA   . GLN   A-2 110 ? 0.2596 0.2317 0.2238 -0.0106 -0.0603 0.0063  ? ? ? ? ? ? 110 GLN   A-2 CA   
3245 C  C    . GLN   A-2 110 ? 0.2741 0.1938 0.2102 -0.0188 -0.0542 -0.0095 ? ? ? ? ? ? 110 GLN   A-2 C    
3246 O  O    . GLN   A-2 110 ? 0.2482 0.2013 0.2681 -0.0044 -0.0757 0.0048  ? ? ? ? ? ? 110 GLN   A-2 O    
3247 C  CB   . GLN   A-2 110 ? 0.3629 0.2628 0.2244 -0.0628 -0.0027 -0.0069 ? ? ? ? ? ? 110 GLN   A-2 CB   
3248 C  CG   . GLN   A-2 110 ? 0.3735 0.3831 0.2859 -0.0451 -0.0202 -0.0587 ? ? ? ? ? ? 110 GLN   A-2 CG   
3249 C  CD   . GLN   A-2 110 ? 0.5198 0.4507 0.3332 -0.0828 0.0370  0.0273  ? ? ? ? ? ? 110 GLN   A-2 CD   
3250 O  OE1  . GLN   A-2 110 ? 0.3389 0.3724 0.2405 0.0188  -0.0789 0.0148  ? ? ? ? ? ? 110 GLN   A-2 OE1  
3251 N  NE2  . GLN   A-2 110 ? 0.6730 0.5644 0.4571 -0.0421 0.0296  -0.0681 ? ? ? ? ? ? 110 GLN   A-2 NE2  
3252 N  N    . THR   A-2 111 ? 0.2364 0.1765 0.2020 -0.0196 -0.0780 0.0010  ? ? ? ? ? ? 111 THR   A-2 N    
3253 C  CA   . THR   A-2 111 ? 0.2510 0.1698 0.2273 -0.0164 -0.0698 -0.0010 ? ? ? ? ? ? 111 THR   A-2 CA   
3254 C  C    . THR   A-2 111 ? 0.2754 0.1822 0.2550 0.0062  -0.0341 0.0151  ? ? ? ? ? ? 111 THR   A-2 C    
3255 O  O    . THR   A-2 111 ? 0.2576 0.2297 0.2776 -0.0034 -0.0530 0.0289  ? ? ? ? ? ? 111 THR   A-2 O    
3256 C  CB   . THR   A-2 111 ? 0.2579 0.2142 0.2476 -0.0409 -0.0738 0.0261  ? ? ? ? ? ? 111 THR   A-2 CB   
3257 O  OG1  . THR   A-2 111 ? 0.2320 0.2595 0.2485 -0.0235 -0.0763 -0.0012 ? ? ? ? ? ? 111 THR   A-2 OG1  
3258 C  CG2  . THR   A-2 111 ? 0.2870 0.2213 0.2792 -0.0207 -0.0672 0.0370  ? ? ? ? ? ? 111 THR   A-2 CG2  
3259 N  N    . PHE   A-2 112 ? 0.2746 0.1875 0.2343 0.0269  -0.0581 0.0082  ? ? ? ? ? ? 112 PHE   A-2 N    
3260 C  CA   . PHE   A-2 112 ? 0.2441 0.1870 0.2305 0.0196  -0.0532 -0.0028 ? ? ? ? ? ? 112 PHE   A-2 CA   
3261 C  C    . PHE   A-2 112 ? 0.2628 0.1940 0.2407 0.0113  -0.0407 -0.0048 ? ? ? ? ? ? 112 PHE   A-2 C    
3262 O  O    . PHE   A-2 112 ? 0.3121 0.1601 0.2269 0.0059  -0.0823 -0.0223 ? ? ? ? ? ? 112 PHE   A-2 O    
3263 C  CB   . PHE   A-2 112 ? 0.2724 0.1956 0.2352 -0.0157 -0.0580 0.0013  ? ? ? ? ? ? 112 PHE   A-2 CB   
3264 C  CG   . PHE   A-2 112 ? 0.2755 0.1964 0.2535 -0.0041 -0.0559 -0.0277 ? ? ? ? ? ? 112 PHE   A-2 CG   
3265 C  CD1  . PHE   A-2 112 ? 0.2746 0.2205 0.2531 0.0074  -0.0615 -0.0308 ? ? ? ? ? ? 112 PHE   A-2 CD1  
3266 C  CD2  . PHE   A-2 112 ? 0.2794 0.1800 0.2784 -0.0081 -0.0653 -0.0525 ? ? ? ? ? ? 112 PHE   A-2 CD2  
3267 C  CE1  . PHE   A-2 112 ? 0.3088 0.2586 0.2785 0.0367  -0.0785 -0.0870 ? ? ? ? ? ? 112 PHE   A-2 CE1  
3268 C  CE2  . PHE   A-2 112 ? 0.2779 0.2455 0.3052 -0.0030 -0.0962 -0.0545 ? ? ? ? ? ? 112 PHE   A-2 CE2  
3269 C  CZ   . PHE   A-2 112 ? 0.2727 0.3049 0.2921 -0.0269 -0.0924 -0.1155 ? ? ? ? ? ? 112 PHE   A-2 CZ   
3270 N  N    . SER   A-2 113 ? 0.3095 0.1719 0.1947 -0.0043 -0.0580 -0.0036 ? ? ? ? ? ? 113 SER   A-2 N    
3271 C  CA   . SER   A-2 113 ? 0.2607 0.1945 0.1936 -0.0119 -0.0760 0.0128  ? ? ? ? ? ? 113 SER   A-2 CA   
3272 C  C    . SER   A-2 113 ? 0.2595 0.2110 0.2040 0.0069  -0.0742 -0.0015 ? ? ? ? ? ? 113 SER   A-2 C    
3273 O  O    . SER   A-2 113 ? 0.2915 0.2436 0.2499 -0.0144 -0.0731 0.0307  ? ? ? ? ? ? 113 SER   A-2 O    
3274 C  CB   . SER   A-2 113 ? 0.3030 0.1872 0.2457 -0.0054 -0.0874 -0.0093 ? ? ? ? ? ? 113 SER   A-2 CB   
3275 O  OG   . SER   A-2 113 ? 0.2893 0.2131 0.2429 -0.0188 -0.0927 -0.0087 ? ? ? ? ? ? 113 SER   A-2 OG   
3276 N  N    . VAL   A-2 114 ? 0.2698 0.1785 0.2301 0.0016  -0.0548 0.0120  ? ? ? ? ? ? 114 VAL   A-2 N    
3277 C  CA   . VAL   A-2 114 ? 0.2759 0.1735 0.2386 0.0201  -0.0596 0.0145  ? ? ? ? ? ? 114 VAL   A-2 CA   
3278 C  C    . VAL   A-2 114 ? 0.2928 0.1610 0.2365 0.0163  -0.0678 0.0112  ? ? ? ? ? ? 114 VAL   A-2 C    
3279 O  O    . VAL   A-2 114 ? 0.2779 0.2082 0.2493 0.0568  -0.0450 0.0221  ? ? ? ? ? ? 114 VAL   A-2 O    
3280 C  CB   . VAL   A-2 114 ? 0.2686 0.2118 0.2297 0.0061  -0.0516 -0.0081 ? ? ? ? ? ? 114 VAL   A-2 CB   
3281 C  CG1  . VAL   A-2 114 ? 0.3191 0.2718 0.2230 0.0402  -0.0749 0.0034  ? ? ? ? ? ? 114 VAL   A-2 CG1  
3282 C  CG2  . VAL   A-2 114 ? 0.2993 0.2390 0.2645 0.0159  -0.0308 -0.0145 ? ? ? ? ? ? 114 VAL   A-2 CG2  
3283 N  N    . LEU   A-2 115 ? 0.3560 0.1660 0.2595 0.0055  -0.0564 0.0431  ? ? ? ? ? ? 115 LEU   A-2 N    
3284 C  CA   . LEU   A-2 115 ? 0.3558 0.2076 0.2424 0.0261  -0.0494 0.0324  ? ? ? ? ? ? 115 LEU   A-2 CA   
3285 C  C    . LEU   A-2 115 ? 0.3664 0.2459 0.2379 0.0318  -0.0430 0.0132  ? ? ? ? ? ? 115 LEU   A-2 C    
3286 O  O    . LEU   A-2 115 ? 0.3930 0.2348 0.2536 0.0328  -0.0577 0.0338  ? ? ? ? ? ? 115 LEU   A-2 O    
3287 C  CB   . LEU   A-2 115 ? 0.3689 0.2091 0.2695 0.0207  -0.0349 0.0544  ? ? ? ? ? ? 115 LEU   A-2 CB   
3288 C  CG   . LEU   A-2 115 ? 0.4144 0.2171 0.2808 0.0314  -0.0294 0.0140  ? ? ? ? ? ? 115 LEU   A-2 CG   
3289 C  CD1  . LEU   A-2 115 ? 0.4171 0.1837 0.2800 0.0400  -0.0197 -0.0062 ? ? ? ? ? ? 115 LEU   A-2 CD1  
3290 C  CD2  . LEU   A-2 115 ? 0.4747 0.2176 0.2725 0.0201  -0.0449 0.0150  ? ? ? ? ? ? 115 LEU   A-2 CD2  
3291 N  N    . ALA   A-2 116 ? 0.3373 0.2249 0.2429 0.0667  -0.0263 0.0215  ? ? ? ? ? ? 116 ALA   A-2 N    
3292 C  CA   . ALA   A-2 116 ? 0.3451 0.2647 0.2258 0.0805  -0.0482 -0.0080 ? ? ? ? ? ? 116 ALA   A-2 CA   
3293 C  C    . ALA   A-2 116 ? 0.4002 0.2621 0.2717 0.0951  -0.0426 0.0212  ? ? ? ? ? ? 116 ALA   A-2 C    
3294 O  O    . ALA   A-2 116 ? 0.4338 0.2560 0.2702 0.1435  -0.0379 0.0415  ? ? ? ? ? ? 116 ALA   A-2 O    
3295 C  CB   . ALA   A-2 116 ? 0.3588 0.2535 0.2732 0.0968  -0.0841 0.0220  ? ? ? ? ? ? 116 ALA   A-2 CB   
3296 N  N    . CYS   A-2 117 ? 0.3794 0.2238 0.2745 0.1087  -0.0379 0.0152  ? ? ? ? ? ? 117 CYS   A-2 N    
3297 C  CA   A CYS   A-2 117 ? 0.3958 0.2377 0.2777 0.1231  -0.0324 0.0170  ? ? ? ? ? ? 117 CYS   A-2 CA   
3298 C  CA   B CYS   A-2 117 ? 0.4085 0.2693 0.2942 0.1522  -0.0469 0.0191  ? ? ? ? ? ? 117 CYS   A-2 CA   
3299 C  C    . CYS   A-2 117 ? 0.3792 0.2694 0.2914 0.1187  -0.0144 0.0163  ? ? ? ? ? ? 117 CYS   A-2 C    
3300 O  O    . CYS   A-2 117 ? 0.3606 0.2368 0.3011 0.1763  -0.0348 0.0217  ? ? ? ? ? ? 117 CYS   A-2 O    
3301 C  CB   A CYS   A-2 117 ? 0.3743 0.2077 0.2853 0.1045  -0.0838 0.0102  ? ? ? ? ? ? 117 CYS   A-2 CB   
3302 C  CB   B CYS   A-2 117 ? 0.4360 0.3328 0.3616 0.1119  -0.0679 0.0614  ? ? ? ? ? ? 117 CYS   A-2 CB   
3303 S  SG   A CYS   A-2 117 ? 0.3688 0.1783 0.2655 0.0827  -0.0763 0.0338  ? ? ? ? ? ? 117 CYS   A-2 SG   
3304 S  SG   B CYS   A-2 117 ? 0.5624 0.3778 0.4062 0.0970  -0.0529 -0.0201 ? ? ? ? ? ? 117 CYS   A-2 SG   
3305 N  N    . TYR   A-2 118 ? 0.3868 0.2687 0.3008 0.1309  -0.0291 0.0036  ? ? ? ? ? ? 118 TYR   A-2 N    
3306 C  CA   . TYR   A-2 118 ? 0.3960 0.3001 0.3120 0.1405  -0.0388 -0.0108 ? ? ? ? ? ? 118 TYR   A-2 CA   
3307 C  C    . TYR   A-2 118 ? 0.4502 0.3053 0.2999 0.1607  -0.0225 0.0437  ? ? ? ? ? ? 118 TYR   A-2 C    
3308 O  O    . TYR   A-2 118 ? 0.4907 0.2852 0.3087 0.1804  -0.0388 0.0348  ? ? ? ? ? ? 118 TYR   A-2 O    
3309 C  CB   . TYR   A-2 118 ? 0.4168 0.2845 0.3186 0.1349  -0.0551 0.0185  ? ? ? ? ? ? 118 TYR   A-2 CB   
3310 C  CG   . TYR   A-2 118 ? 0.3847 0.2980 0.3011 0.1480  -0.0674 -0.0129 ? ? ? ? ? ? 118 TYR   A-2 CG   
3311 C  CD1  . TYR   A-2 118 ? 0.3601 0.2913 0.3019 0.1335  -0.0716 -0.0082 ? ? ? ? ? ? 118 TYR   A-2 CD1  
3312 C  CD2  . TYR   A-2 118 ? 0.3924 0.2929 0.2542 0.1015  -0.0750 -0.0251 ? ? ? ? ? ? 118 TYR   A-2 CD2  
3313 C  CE1  . TYR   A-2 118 ? 0.3941 0.2736 0.2822 0.1214  -0.0806 0.0184  ? ? ? ? ? ? 118 TYR   A-2 CE1  
3314 C  CE2  . TYR   A-2 118 ? 0.3438 0.3000 0.2855 0.1110  -0.0869 -0.0090 ? ? ? ? ? ? 118 TYR   A-2 CE2  
3315 C  CZ   . TYR   A-2 118 ? 0.3904 0.2754 0.2601 0.1179  -0.0766 0.0071  ? ? ? ? ? ? 118 TYR   A-2 CZ   
3316 O  OH   . TYR   A-2 118 ? 0.3452 0.2646 0.2881 0.0989  -0.0662 -0.0087 ? ? ? ? ? ? 118 TYR   A-2 OH   
3317 N  N    . ASN   A-2 119 ? 0.5033 0.3546 0.2792 0.2180  -0.0102 0.0202  ? ? ? ? ? ? 119 ASN   A-2 N    
3318 C  CA   . ASN   A-2 119 ? 0.4710 0.3558 0.3204 0.2099  -0.0462 0.0731  ? ? ? ? ? ? 119 ASN   A-2 CA   
3319 C  C    . ASN   A-2 119 ? 0.4910 0.3568 0.2991 0.2204  0.0008  0.0272  ? ? ? ? ? ? 119 ASN   A-2 C    
3320 O  O    . ASN   A-2 119 ? 0.5733 0.3579 0.3471 0.2371  -0.0064 0.0002  ? ? ? ? ? ? 119 ASN   A-2 O    
3321 C  CB   . ASN   A-2 119 ? 0.5273 0.4253 0.4323 0.2599  0.0115  0.0110  ? ? ? ? ? ? 119 ASN   A-2 CB   
3322 C  CG   . ASN   A-2 119 ? 0.5864 0.5604 0.6306 0.1906  -0.0227 0.0035  ? ? ? ? ? ? 119 ASN   A-2 CG   
3323 O  OD1  . ASN   A-2 119 ? 0.7925 0.8665 0.6218 0.1726  0.0054  -0.0959 ? ? ? ? ? ? 119 ASN   A-2 OD1  
3324 N  ND2  . ASN   A-2 119 ? 0.6660 0.6740 0.7058 0.1584  -0.0215 0.0661  ? ? ? ? ? ? 119 ASN   A-2 ND2  
3325 N  N    . GLY   A-2 120 ? 0.4732 0.2304 0.3222 0.1963  -0.0031 0.0273  ? ? ? ? ? ? 120 GLY   A-2 N    
3326 C  CA   . GLY   A-2 120 ? 0.4747 0.2708 0.3277 0.2053  -0.0312 0.0574  ? ? ? ? ? ? 120 GLY   A-2 CA   
3327 C  C    . GLY   A-2 120 ? 0.5081 0.2819 0.3398 0.1401  -0.0539 0.0174  ? ? ? ? ? ? 120 GLY   A-2 C    
3328 O  O    . GLY   A-2 120 ? 0.5633 0.2582 0.4088 0.1154  -0.0742 0.0135  ? ? ? ? ? ? 120 GLY   A-2 O    
3329 N  N    . SER   A-2 121 ? 0.5391 0.2952 0.3541 0.1625  -0.0177 0.0417  ? ? ? ? ? ? 121 SER   A-2 N    
3330 C  CA   A SER   A-2 121 ? 0.5868 0.2891 0.3562 0.1533  -0.0249 0.0242  ? ? ? ? ? ? 121 SER   A-2 CA   
3331 C  CA   B SER   A-2 121 ? 0.5090 0.2867 0.3450 0.1501  -0.0086 0.0098  ? ? ? ? ? ? 121 SER   A-2 CA   
3332 C  C    . SER   A-2 121 ? 0.4860 0.3148 0.3795 0.1588  -0.0453 0.0088  ? ? ? ? ? ? 121 SER   A-2 C    
3333 O  O    . SER   A-2 121 ? 0.5234 0.3003 0.3362 0.1601  -0.0955 0.0447  ? ? ? ? ? ? 121 SER   A-2 O    
3334 C  CB   A SER   A-2 121 ? 0.5613 0.3984 0.4929 0.1648  -0.0229 -0.0348 ? ? ? ? ? ? 121 SER   A-2 CB   
3335 C  CB   B SER   A-2 121 ? 0.5075 0.2250 0.2935 0.1797  -0.0123 -0.0065 ? ? ? ? ? ? 121 SER   A-2 CB   
3336 O  OG   A SER   A-2 121 ? 0.7921 0.3574 0.5926 0.1579  0.0096  -0.0375 ? ? ? ? ? ? 121 SER   A-2 OG   
3337 O  OG   B SER   A-2 121 ? 0.4662 0.1211 0.2816 0.1942  0.0210  0.0143  ? ? ? ? ? ? 121 SER   A-2 OG   
3338 N  N    . PRO   A-2 122 ? 0.4828 0.2889 0.3750 0.1715  -0.0357 0.0528  ? ? ? ? ? ? 122 PRO   A-2 N    
3339 C  CA   . PRO   A-2 122 ? 0.4704 0.2809 0.3516 0.1838  -0.0299 0.0256  ? ? ? ? ? ? 122 PRO   A-2 CA   
3340 C  C    . PRO   A-2 122 ? 0.4874 0.2473 0.3126 0.1747  -0.0314 -0.0034 ? ? ? ? ? ? 122 PRO   A-2 C    
3341 O  O    . PRO   A-2 122 ? 0.4777 0.3338 0.3282 0.1627  0.0018  -0.0111 ? ? ? ? ? ? 122 PRO   A-2 O    
3342 C  CB   . PRO   A-2 122 ? 0.5219 0.3581 0.3419 0.1217  -0.0434 0.1065  ? ? ? ? ? ? 122 PRO   A-2 CB   
3343 C  CG   . PRO   A-2 122 ? 0.5035 0.3265 0.4182 0.1479  -0.0663 0.0946  ? ? ? ? ? ? 122 PRO   A-2 CG   
3344 C  CD   . PRO   A-2 122 ? 0.5040 0.3019 0.3996 0.1520  -0.0419 0.0948  ? ? ? ? ? ? 122 PRO   A-2 CD   
3345 N  N    A SER   A-2 123 ? 0.4716 0.2613 0.3076 0.1362  -0.0445 -0.0243 ? ? ? ? ? ? 123 SER   A-2 N    
3346 N  N    B SER   A-2 123 ? 0.4266 0.2637 0.2881 0.1381  -0.0333 -0.0237 ? ? ? ? ? ? 123 SER   A-2 N    
3347 C  CA   A SER   A-2 123 ? 0.4553 0.2436 0.3293 0.1492  -0.0565 -0.0015 ? ? ? ? ? ? 123 SER   A-2 CA   
3348 C  CA   B SER   A-2 123 ? 0.3854 0.2941 0.2966 0.1439  -0.0369 0.0000  ? ? ? ? ? ? 123 SER   A-2 CA   
3349 C  C    A SER   A-2 123 ? 0.3830 0.2546 0.2821 0.1101  -0.0581 -0.0155 ? ? ? ? ? ? 123 SER   A-2 C    
3350 C  C    B SER   A-2 123 ? 0.3769 0.2770 0.2658 0.1040  -0.0549 -0.0115 ? ? ? ? ? ? 123 SER   A-2 C    
3351 O  O    A SER   A-2 123 ? 0.3951 0.3186 0.3102 0.1014  -0.0465 0.0178  ? ? ? ? ? ? 123 SER   A-2 O    
3352 O  O    B SER   A-2 123 ? 0.3964 0.3442 0.2930 0.0884  -0.0415 0.0191  ? ? ? ? ? ? 123 SER   A-2 O    
3353 C  CB   A SER   A-2 123 ? 0.5002 0.2509 0.4056 0.1202  -0.0876 -0.0013 ? ? ? ? ? ? 123 SER   A-2 CB   
3354 C  CB   B SER   A-2 123 ? 0.3582 0.3138 0.3257 0.1349  -0.0438 0.0019  ? ? ? ? ? ? 123 SER   A-2 CB   
3355 O  OG   A SER   A-2 123 ? 0.5455 0.2424 0.4272 0.0992  -0.0755 -0.0277 ? ? ? ? ? ? 123 SER   A-2 OG   
3356 O  OG   B SER   A-2 123 ? 0.2739 0.4325 0.2999 0.0953  -0.0398 0.0223  ? ? ? ? ? ? 123 SER   A-2 OG   
3357 N  N    . GLY   A-2 124 ? 0.3731 0.2651 0.2384 0.0712  -0.0504 0.0023  ? ? ? ? ? ? 124 GLY   A-2 N    
3358 C  CA   . GLY   A-2 124 ? 0.3773 0.1922 0.2681 0.0459  -0.0589 -0.0037 ? ? ? ? ? ? 124 GLY   A-2 CA   
3359 C  C    . GLY   A-2 124 ? 0.3879 0.1977 0.2622 0.0431  -0.0633 -0.0045 ? ? ? ? ? ? 124 GLY   A-2 C    
3360 O  O    . GLY   A-2 124 ? 0.3847 0.1981 0.2520 0.0730  -0.0849 0.0090  ? ? ? ? ? ? 124 GLY   A-2 O    
3361 N  N    . VAL   A-2 125 ? 0.3517 0.2213 0.2370 0.0212  -0.0394 0.0267  ? ? ? ? ? ? 125 VAL   A-2 N    
3362 C  CA   . VAL   A-2 125 ? 0.3228 0.1909 0.2600 0.0132  -0.0626 -0.0011 ? ? ? ? ? ? 125 VAL   A-2 CA   
3363 C  C    . VAL   A-2 125 ? 0.2615 0.1934 0.2563 0.0014  -0.0642 0.0016  ? ? ? ? ? ? 125 VAL   A-2 C    
3364 O  O    . VAL   A-2 125 ? 0.3068 0.2149 0.2632 0.0242  -0.0473 0.0262  ? ? ? ? ? ? 125 VAL   A-2 O    
3365 C  CB   . VAL   A-2 125 ? 0.3129 0.2862 0.3508 -0.0347 -0.0430 -0.0431 ? ? ? ? ? ? 125 VAL   A-2 CB   
3366 C  CG1  . VAL   A-2 125 ? 0.4277 0.3623 0.3728 -0.0213 -0.0404 0.0096  ? ? ? ? ? ? 125 VAL   A-2 CG1  
3367 C  CG2  . VAL   A-2 125 ? 0.2847 0.2462 0.4006 0.0056  -0.0584 -0.0647 ? ? ? ? ? ? 125 VAL   A-2 CG2  
3368 N  N    . TYR   A-2 126 ? 0.3207 0.1882 0.2452 0.0265  -0.0409 0.0330  ? ? ? ? ? ? 126 TYR   A-2 N    
3369 C  CA   . TYR   A-2 126 ? 0.2830 0.1678 0.2413 0.0046  -0.0507 0.0195  ? ? ? ? ? ? 126 TYR   A-2 CA   
3370 C  C    . TYR   A-2 126 ? 0.2597 0.1930 0.2686 0.0254  -0.0737 0.0155  ? ? ? ? ? ? 126 TYR   A-2 C    
3371 O  O    . TYR   A-2 126 ? 0.2701 0.1925 0.3030 0.0190  -0.0855 0.0235  ? ? ? ? ? ? 126 TYR   A-2 O    
3372 C  CB   . TYR   A-2 126 ? 0.2406 0.2129 0.2724 0.0040  -0.0470 0.0097  ? ? ? ? ? ? 126 TYR   A-2 CB   
3373 C  CG   . TYR   A-2 126 ? 0.2609 0.1960 0.2727 0.0164  -0.0493 0.0029  ? ? ? ? ? ? 126 TYR   A-2 CG   
3374 C  CD1  . TYR   A-2 126 ? 0.2593 0.2328 0.2763 0.0163  -0.0629 -0.0107 ? ? ? ? ? ? 126 TYR   A-2 CD1  
3375 C  CD2  . TYR   A-2 126 ? 0.2768 0.2405 0.2888 0.0411  -0.0545 -0.0414 ? ? ? ? ? ? 126 TYR   A-2 CD2  
3376 C  CE1  . TYR   A-2 126 ? 0.2898 0.2265 0.2869 -0.0081 -0.0891 -0.0365 ? ? ? ? ? ? 126 TYR   A-2 CE1  
3377 C  CE2  . TYR   A-2 126 ? 0.2746 0.2196 0.3229 0.0432  -0.0898 0.0067  ? ? ? ? ? ? 126 TYR   A-2 CE2  
3378 C  CZ   . TYR   A-2 126 ? 0.3063 0.2292 0.2866 0.0042  -0.0839 -0.0025 ? ? ? ? ? ? 126 TYR   A-2 CZ   
3379 O  OH   . TYR   A-2 126 ? 0.4050 0.2646 0.3223 -0.0141 -0.1488 0.0090  ? ? ? ? ? ? 126 TYR   A-2 OH   
3380 N  N    . GLN   A-2 127 ? 0.2839 0.2059 0.2493 0.0237  -0.0725 0.0712  ? ? ? ? ? ? 127 GLN   A-2 N    
3381 C  CA   . GLN   A-2 127 ? 0.2803 0.1908 0.2894 0.0013  -0.0632 0.0577  ? ? ? ? ? ? 127 GLN   A-2 CA   
3382 C  C    . GLN   A-2 127 ? 0.2599 0.2157 0.2772 0.0311  -0.0588 0.0450  ? ? ? ? ? ? 127 GLN   A-2 C    
3383 O  O    . GLN   A-2 127 ? 0.3340 0.2455 0.3863 -0.0281 -0.0191 0.0138  ? ? ? ? ? ? 127 GLN   A-2 O    
3384 C  CB   . GLN   A-2 127 ? 0.3696 0.2396 0.3091 0.0081  -0.0914 0.1138  ? ? ? ? ? ? 127 GLN   A-2 CB   
3385 C  CG   . GLN   A-2 127 ? 0.4243 0.2422 0.3620 -0.0232 -0.0773 0.0623  ? ? ? ? ? ? 127 GLN   A-2 CG   
3386 C  CD   . GLN   A-2 127 ? 0.3671 0.2818 0.2684 -0.0037 -0.0761 0.0497  ? ? ? ? ? ? 127 GLN   A-2 CD   
3387 O  OE1  . GLN   A-2 127 ? 0.3437 0.2392 0.3360 -0.0241 -0.0954 0.0104  ? ? ? ? ? ? 127 GLN   A-2 OE1  
3388 N  NE2  . GLN   A-2 127 ? 0.3647 0.2756 0.3229 -0.0331 -0.0617 -0.0143 ? ? ? ? ? ? 127 GLN   A-2 NE2  
3389 N  N    . CYS   A-2 128 ? 0.2221 0.2441 0.3127 0.0313  -0.0512 0.0444  ? ? ? ? ? ? 128 CYS   A-2 N    
3390 C  CA   . CYS   A-2 128 ? 0.2867 0.2459 0.3376 0.0103  -0.0491 0.0248  ? ? ? ? ? ? 128 CYS   A-2 CA   
3391 C  C    . CYS   A-2 128 ? 0.2741 0.1630 0.3078 0.0110  -0.0672 0.0066  ? ? ? ? ? ? 128 CYS   A-2 C    
3392 O  O    . CYS   A-2 128 ? 0.2939 0.2221 0.3704 -0.0036 -0.0956 -0.0615 ? ? ? ? ? ? 128 CYS   A-2 O    
3393 C  CB   . CYS   A-2 128 ? 0.4083 0.3270 0.3569 0.0552  -0.1120 0.0077  ? ? ? ? ? ? 128 CYS   A-2 CB   
3394 S  SG   . CYS   A-2 128 ? 0.4859 0.5402 0.5272 -0.0263 -0.1579 0.1568  ? ? ? ? ? ? 128 CYS   A-2 SG   
3395 N  N    . ALA   A-2 129 ? 0.2863 0.2716 0.3106 -0.0486 -0.0219 -0.0649 ? ? ? ? ? ? 129 ALA   A-2 N    
3396 C  CA   . ALA   A-2 129 ? 0.2660 0.2369 0.2717 -0.0154 -0.0406 -0.0267 ? ? ? ? ? ? 129 ALA   A-2 CA   
3397 C  C    . ALA   A-2 129 ? 0.2390 0.2059 0.2770 0.0164  -0.0639 0.0104  ? ? ? ? ? ? 129 ALA   A-2 C    
3398 O  O    . ALA   A-2 129 ? 0.2381 0.2954 0.3234 0.0313  -0.0989 -0.0120 ? ? ? ? ? ? 129 ALA   A-2 O    
3399 C  CB   . ALA   A-2 129 ? 0.2829 0.3089 0.3275 0.0233  -0.0752 0.0260  ? ? ? ? ? ? 129 ALA   A-2 CB   
3400 N  N    . MET   A-2 130 ? 0.2070 0.2001 0.2688 0.0222  -0.0662 -0.0250 ? ? ? ? ? ? 130 MET   A-2 N    
3401 C  CA   . MET   A-2 130 ? 0.2049 0.2073 0.2702 0.0460  -0.0600 -0.0443 ? ? ? ? ? ? 130 MET   A-2 CA   
3402 C  C    . MET   A-2 130 ? 0.2068 0.1897 0.2823 0.0221  -0.0911 -0.0256 ? ? ? ? ? ? 130 MET   A-2 C    
3403 O  O    . MET   A-2 130 ? 0.2061 0.2014 0.2787 0.0251  -0.0932 -0.0244 ? ? ? ? ? ? 130 MET   A-2 O    
3404 C  CB   . MET   A-2 130 ? 0.2843 0.2049 0.2677 0.0366  -0.0397 -0.0224 ? ? ? ? ? ? 130 MET   A-2 CB   
3405 C  CG   . MET   A-2 130 ? 0.2519 0.2910 0.2715 0.0359  -0.0448 -0.0963 ? ? ? ? ? ? 130 MET   A-2 CG   
3406 S  SD   . MET   A-2 130 ? 0.3447 0.2214 0.2879 0.0596  -0.0896 0.0040  ? ? ? ? ? ? 130 MET   A-2 SD   
3407 C  CE   . MET   A-2 130 ? 0.3571 0.1961 0.2717 0.0363  -0.0436 0.0253  ? ? ? ? ? ? 130 MET   A-2 CE   
3408 N  N    . ARG   A-2 131 ? 0.1998 0.1644 0.2491 0.0280  -0.0814 -0.0131 ? ? ? ? ? ? 131 ARG   A-2 N    
3409 C  CA   . ARG   A-2 131 ? 0.1886 0.1650 0.2585 0.0226  -0.0781 -0.0061 ? ? ? ? ? ? 131 ARG   A-2 CA   
3410 C  C    . ARG   A-2 131 ? 0.1949 0.1985 0.2705 0.0252  -0.0704 -0.0113 ? ? ? ? ? ? 131 ARG   A-2 C    
3411 O  O    . ARG   A-2 131 ? 0.2108 0.1802 0.2801 0.0010  -0.0816 -0.0171 ? ? ? ? ? ? 131 ARG   A-2 O    
3412 C  CB   . ARG   A-2 131 ? 0.1596 0.1660 0.3133 0.0293  -0.0597 0.0008  ? ? ? ? ? ? 131 ARG   A-2 CB   
3413 C  CG   . ARG   A-2 131 ? 0.2152 0.1953 0.2997 0.0098  -0.0439 0.0099  ? ? ? ? ? ? 131 ARG   A-2 CG   
3414 C  CD   . ARG   A-2 131 ? 0.2183 0.2027 0.3186 0.0361  -0.0420 0.0249  ? ? ? ? ? ? 131 ARG   A-2 CD   
3415 N  NE   . ARG   A-2 131 ? 0.2440 0.1874 0.2955 0.0308  -0.0681 0.0229  ? ? ? ? ? ? 131 ARG   A-2 NE   
3416 C  CZ   . ARG   A-2 131 ? 0.2618 0.2313 0.3111 0.0535  -0.0668 0.0300  ? ? ? ? ? ? 131 ARG   A-2 CZ   
3417 N  NH1  . ARG   A-2 131 ? 0.2571 0.2196 0.3298 0.0767  -0.0634 0.0215  ? ? ? ? ? ? 131 ARG   A-2 NH1  
3418 N  NH2  . ARG   A-2 131 ? 0.2991 0.2097 0.3247 0.0395  -0.0922 -0.0075 ? ? ? ? ? ? 131 ARG   A-2 NH2  
3419 N  N    . PRO   A-2 132 ? 0.1754 0.1936 0.2727 0.0211  -0.0517 -0.0022 ? ? ? ? ? ? 132 PRO   A-2 N    
3420 C  CA   . PRO   A-2 132 ? 0.1872 0.1756 0.2732 0.0134  -0.0427 0.0117  ? ? ? ? ? ? 132 PRO   A-2 CA   
3421 C  C    . PRO   A-2 132 ? 0.1973 0.1689 0.2786 0.0326  -0.0450 -0.0171 ? ? ? ? ? ? 132 PRO   A-2 C    
3422 O  O    . PRO   A-2 132 ? 0.2236 0.2264 0.2943 0.0169  -0.0362 -0.0090 ? ? ? ? ? ? 132 PRO   A-2 O    
3423 C  CB   . PRO   A-2 132 ? 0.1893 0.1733 0.3015 0.0313  -0.0155 -0.0106 ? ? ? ? ? ? 132 PRO   A-2 CB   
3424 C  CG   . PRO   A-2 132 ? 0.2002 0.1984 0.3039 0.0196  -0.0274 -0.0007 ? ? ? ? ? ? 132 PRO   A-2 CG   
3425 C  CD   . PRO   A-2 132 ? 0.1813 0.2358 0.2664 0.0244  -0.0477 0.0113  ? ? ? ? ? ? 132 PRO   A-2 CD   
3426 N  N    . ASN   A-2 133 ? 0.1982 0.1846 0.2575 0.0177  -0.0481 -0.0098 ? ? ? ? ? ? 133 ASN   A-2 N    
3427 C  CA   . ASN   A-2 133 ? 0.2349 0.1844 0.2538 0.0200  -0.0631 -0.0072 ? ? ? ? ? ? 133 ASN   A-2 CA   
3428 C  C    . ASN   A-2 133 ? 0.2329 0.1632 0.2848 -0.0017 -0.0518 -0.0379 ? ? ? ? ? ? 133 ASN   A-2 C    
3429 O  O    . ASN   A-2 133 ? 0.2405 0.2041 0.3036 0.0091  -0.0583 -0.0250 ? ? ? ? ? ? 133 ASN   A-2 O    
3430 C  CB   . ASN   A-2 133 ? 0.2305 0.2074 0.2307 0.0117  -0.0765 -0.0137 ? ? ? ? ? ? 133 ASN   A-2 CB   
3431 C  CG   . ASN   A-2 133 ? 0.2253 0.2078 0.2268 0.0387  -0.0771 -0.0208 ? ? ? ? ? ? 133 ASN   A-2 CG   
3432 O  OD1  . ASN   A-2 133 ? 0.1899 0.2047 0.2597 0.0123  -0.0637 -0.0433 ? ? ? ? ? ? 133 ASN   A-2 OD1  
3433 N  ND2  . ASN   A-2 133 ? 0.2391 0.2416 0.2778 0.0223  -0.0521 -0.0194 ? ? ? ? ? ? 133 ASN   A-2 ND2  
3434 N  N    . PHE   A-2 134 ? 0.2017 0.1666 0.2246 -0.0011 -0.0683 -0.0124 ? ? ? ? ? ? 134 PHE   A-2 N    
3435 C  CA   . PHE   A-2 134 ? 0.2059 0.1802 0.2614 0.0230  -0.0459 -0.0115 ? ? ? ? ? ? 134 PHE   A-2 CA   
3436 C  C    . PHE   A-2 134 ? 0.2075 0.2098 0.2538 0.0333  -0.0541 -0.0006 ? ? ? ? ? ? 134 PHE   A-2 C    
3437 O  O    . PHE   A-2 134 ? 0.3062 0.2041 0.3736 0.0491  -0.0079 0.0431  ? ? ? ? ? ? 134 PHE   A-2 O    
3438 C  CB   . PHE   A-2 134 ? 0.2132 0.1865 0.2522 0.0290  -0.0512 -0.0165 ? ? ? ? ? ? 134 PHE   A-2 CB   
3439 C  CG   . PHE   A-2 134 ? 0.2108 0.2221 0.2606 0.0049  -0.0510 0.0074  ? ? ? ? ? ? 134 PHE   A-2 CG   
3440 C  CD1  . PHE   A-2 134 ? 0.2463 0.1964 0.2726 0.0239  -0.0677 -0.0081 ? ? ? ? ? ? 134 PHE   A-2 CD1  
3441 C  CD2  . PHE   A-2 134 ? 0.2014 0.2179 0.2947 0.0406  -0.0629 0.0210  ? ? ? ? ? ? 134 PHE   A-2 CD2  
3442 C  CE1  . PHE   A-2 134 ? 0.2485 0.2199 0.3458 0.0092  -0.0745 -0.0314 ? ? ? ? ? ? 134 PHE   A-2 CE1  
3443 C  CE2  . PHE   A-2 134 ? 0.2069 0.2346 0.3459 0.0391  -0.0298 0.0020  ? ? ? ? ? ? 134 PHE   A-2 CE2  
3444 C  CZ   . PHE   A-2 134 ? 0.2611 0.2721 0.3178 0.0338  -0.0527 -0.0179 ? ? ? ? ? ? 134 PHE   A-2 CZ   
3445 N  N    . THR   A-2 135 ? 0.2036 0.2095 0.2766 0.0329  -0.0467 -0.0027 ? ? ? ? ? ? 135 THR   A-2 N    
3446 C  CA   . THR   A-2 135 ? 0.1978 0.1853 0.2389 0.0208  -0.0406 0.0181  ? ? ? ? ? ? 135 THR   A-2 CA   
3447 C  C    . THR   A-2 135 ? 0.1887 0.2344 0.2483 0.0284  -0.0431 0.0040  ? ? ? ? ? ? 135 THR   A-2 C    
3448 O  O    . THR   A-2 135 ? 0.2122 0.1852 0.2552 0.0231  -0.0717 -0.0064 ? ? ? ? ? ? 135 THR   A-2 O    
3449 C  CB   . THR   A-2 135 ? 0.2118 0.2014 0.2727 0.0094  -0.0524 0.0061  ? ? ? ? ? ? 135 THR   A-2 CB   
3450 O  OG1  . THR   A-2 135 ? 0.1802 0.1950 0.2869 0.0108  -0.0831 -0.0038 ? ? ? ? ? ? 135 THR   A-2 OG1  
3451 C  CG2  . THR   A-2 135 ? 0.2028 0.2246 0.2889 0.0312  -0.0605 -0.0115 ? ? ? ? ? ? 135 THR   A-2 CG2  
3452 N  N    . ILE   A-2 136 ? 0.1865 0.2191 0.2527 0.0520  -0.0707 -0.0040 ? ? ? ? ? ? 136 ILE   A-2 N    
3453 C  CA   . ILE   A-2 136 ? 0.2052 0.2184 0.2539 0.0539  -0.0569 -0.0088 ? ? ? ? ? ? 136 ILE   A-2 CA   
3454 C  C    . ILE   A-2 136 ? 0.2027 0.2135 0.2479 0.0472  -0.0628 -0.0171 ? ? ? ? ? ? 136 ILE   A-2 C    
3455 O  O    . ILE   A-2 136 ? 0.2159 0.2426 0.2512 0.0093  -0.0865 -0.0152 ? ? ? ? ? ? 136 ILE   A-2 O    
3456 C  CB   . ILE   A-2 136 ? 0.2797 0.2283 0.3080 0.0200  -0.0464 -0.0137 ? ? ? ? ? ? 136 ILE   A-2 CB   
3457 C  CG1  . ILE   A-2 136 ? 0.2898 0.2498 0.3219 0.0218  -0.0892 0.0020  ? ? ? ? ? ? 136 ILE   A-2 CG1  
3458 C  CG2  . ILE   A-2 136 ? 0.2845 0.2361 0.3495 -0.0160 -0.0358 -0.0676 ? ? ? ? ? ? 136 ILE   A-2 CG2  
3459 C  CD1  . ILE   A-2 136 ? 0.3589 0.2433 0.2905 0.0353  -0.0846 0.0079  ? ? ? ? ? ? 136 ILE   A-2 CD1  
3460 N  N    . LYS   A-2 137 ? 0.2379 0.2269 0.2451 0.0350  -0.0841 -0.0012 ? ? ? ? ? ? 137 LYS   A-2 N    
3461 C  CA   . LYS   A-2 137 ? 0.2325 0.2363 0.2743 0.0459  -0.0696 0.0023  ? ? ? ? ? ? 137 LYS   A-2 CA   
3462 C  C    . LYS   A-2 137 ? 0.2436 0.2127 0.2746 0.0355  -0.0647 0.0094  ? ? ? ? ? ? 137 LYS   A-2 C    
3463 O  O    . LYS   A-2 137 ? 0.2921 0.2787 0.2755 0.0465  -0.0656 0.0045  ? ? ? ? ? ? 137 LYS   A-2 O    
3464 C  CB   . LYS   A-2 137 ? 0.2750 0.2486 0.3231 0.0425  -0.0819 0.0357  ? ? ? ? ? ? 137 LYS   A-2 CB   
3465 C  CG   . LYS   A-2 137 ? 0.3724 0.3461 0.3451 0.0456  -0.0239 -0.0082 ? ? ? ? ? ? 137 LYS   A-2 CG   
3466 C  CD   . LYS   A-2 137 ? 0.4740 0.3739 0.4538 0.0656  -0.0119 0.0352  ? ? ? ? ? ? 137 LYS   A-2 CD   
3467 C  CE   . LYS   A-2 137 ? 0.5829 0.5289 0.5582 0.0709  0.0218  -0.0827 ? ? ? ? ? ? 137 LYS   A-2 CE   
3468 N  NZ   . LYS   A-2 137 ? 0.6888 0.6320 0.6018 0.0921  -0.0355 -0.0833 ? ? ? ? ? ? 137 LYS   A-2 NZ   
3469 N  N    . GLY   A-2 138 ? 0.2110 0.2029 0.2622 0.0142  -0.0717 0.0039  ? ? ? ? ? ? 138 GLY   A-2 N    
3470 C  CA   . GLY   A-2 138 ? 0.2106 0.2465 0.2562 0.0339  -0.0611 -0.0086 ? ? ? ? ? ? 138 GLY   A-2 CA   
3471 C  C    . GLY   A-2 138 ? 0.2211 0.2512 0.2596 0.0316  -0.0528 -0.0063 ? ? ? ? ? ? 138 GLY   A-2 C    
3472 O  O    . GLY   A-2 138 ? 0.2195 0.2376 0.3384 0.0447  -0.0777 -0.0087 ? ? ? ? ? ? 138 GLY   A-2 O    
3473 N  N    . SER   A-2 139 ? 0.1914 0.2378 0.2472 0.0238  -0.0648 -0.0153 ? ? ? ? ? ? 139 SER   A-2 N    
3474 C  CA   . SER   A-2 139 ? 0.2023 0.2072 0.2587 0.0303  -0.0410 -0.0054 ? ? ? ? ? ? 139 SER   A-2 CA   
3475 C  C    . SER   A-2 139 ? 0.2145 0.2360 0.2547 0.0419  -0.0616 0.0032  ? ? ? ? ? ? 139 SER   A-2 C    
3476 O  O    . SER   A-2 139 ? 0.2561 0.2509 0.2527 0.0424  -0.0857 -0.0175 ? ? ? ? ? ? 139 SER   A-2 O    
3477 C  CB   . SER   A-2 139 ? 0.2469 0.2221 0.2650 0.0207  -0.0302 0.0192  ? ? ? ? ? ? 139 SER   A-2 CB   
3478 O  OG   . SER   A-2 139 ? 0.2328 0.2669 0.2931 0.0032  -0.0395 0.0008  ? ? ? ? ? ? 139 SER   A-2 OG   
3479 N  N    . PHE   A-2 140 ? 0.2240 0.2411 0.2614 0.0384  -0.0695 -0.0092 ? ? ? ? ? ? 140 PHE   A-2 N    
3480 C  CA   . PHE   A-2 140 ? 0.1971 0.2347 0.2825 0.0397  -0.0798 -0.0088 ? ? ? ? ? ? 140 PHE   A-2 CA   
3481 C  C    . PHE   A-2 140 ? 0.1836 0.2692 0.3083 0.0546  -0.0789 0.0157  ? ? ? ? ? ? 140 PHE   A-2 C    
3482 O  O    . PHE   A-2 140 ? 0.2389 0.2823 0.3160 0.0555  -0.0643 -0.0046 ? ? ? ? ? ? 140 PHE   A-2 O    
3483 C  CB   . PHE   A-2 140 ? 0.2330 0.2012 0.2608 0.0746  -0.0814 0.0254  ? ? ? ? ? ? 140 PHE   A-2 CB   
3484 C  CG   . PHE   A-2 140 ? 0.2612 0.2554 0.2415 0.0430  -0.0784 -0.0081 ? ? ? ? ? ? 140 PHE   A-2 CG   
3485 C  CD1  . PHE   A-2 140 ? 0.2383 0.2426 0.2738 0.0561  -0.0654 -0.0117 ? ? ? ? ? ? 140 PHE   A-2 CD1  
3486 C  CD2  . PHE   A-2 140 ? 0.2681 0.2854 0.2291 0.0273  -0.0646 -0.0338 ? ? ? ? ? ? 140 PHE   A-2 CD2  
3487 C  CE1  . PHE   A-2 140 ? 0.2463 0.3072 0.2338 0.0415  -0.0619 0.0061  ? ? ? ? ? ? 140 PHE   A-2 CE1  
3488 C  CE2  . PHE   A-2 140 ? 0.2554 0.3027 0.2782 0.0336  -0.0386 -0.0235 ? ? ? ? ? ? 140 PHE   A-2 CE2  
3489 C  CZ   . PHE   A-2 140 ? 0.2646 0.2997 0.2511 0.0202  -0.0400 -0.0115 ? ? ? ? ? ? 140 PHE   A-2 CZ   
3490 N  N    . LEU   A-2 141 ? 0.2146 0.2864 0.3143 0.0742  -0.0549 -0.0138 ? ? ? ? ? ? 141 LEU   A-2 N    
3491 C  CA   . LEU   A-2 141 ? 0.2179 0.3155 0.3706 0.0625  -0.0770 0.0080  ? ? ? ? ? ? 141 LEU   A-2 CA   
3492 C  C    . LEU   A-2 141 ? 0.1922 0.3306 0.3817 0.1031  -0.0963 0.0166  ? ? ? ? ? ? 141 LEU   A-2 C    
3493 O  O    . LEU   A-2 141 ? 0.2559 0.2827 0.3735 0.1040  -0.0809 0.0096  ? ? ? ? ? ? 141 LEU   A-2 O    
3494 C  CB   . LEU   A-2 141 ? 0.2507 0.3557 0.3587 0.0450  -0.0721 0.0000  ? ? ? ? ? ? 141 LEU   A-2 CB   
3495 C  CG   . LEU   A-2 141 ? 0.2632 0.4016 0.3613 0.0836  -0.0437 0.0103  ? ? ? ? ? ? 141 LEU   A-2 CG   
3496 C  CD1  . LEU   A-2 141 ? 0.2901 0.4817 0.3408 0.0757  -0.0178 0.0459  ? ? ? ? ? ? 141 LEU   A-2 CD1  
3497 C  CD2  . LEU   A-2 141 ? 0.2989 0.3902 0.3954 0.0487  -0.0753 0.0552  ? ? ? ? ? ? 141 LEU   A-2 CD2  
3498 N  N    . ASN   A-2 142 ? 0.1920 0.4028 0.3977 0.0961  -0.0988 -0.0064 ? ? ? ? ? ? 142 ASN   A-2 N    
3499 C  CA   . ASN   A-2 142 ? 0.2320 0.4164 0.3916 0.1210  -0.1063 0.0044  ? ? ? ? ? ? 142 ASN   A-2 CA   
3500 C  C    . ASN   A-2 142 ? 0.2705 0.4115 0.3348 0.1342  -0.0708 0.0325  ? ? ? ? ? ? 142 ASN   A-2 C    
3501 O  O    . ASN   A-2 142 ? 0.2919 0.4515 0.3294 0.1758  -0.0742 0.0256  ? ? ? ? ? ? 142 ASN   A-2 O    
3502 C  CB   . ASN   A-2 142 ? 0.2095 0.4323 0.4596 0.1441  -0.0856 0.0539  ? ? ? ? ? ? 142 ASN   A-2 CB   
3503 C  CG   . ASN   A-2 142 ? 0.2907 0.5478 0.4566 0.1644  -0.1574 0.0813  ? ? ? ? ? ? 142 ASN   A-2 CG   
3504 O  OD1  . ASN   A-2 142 ? 0.3484 0.6556 0.4875 0.0976  -0.1401 0.0534  ? ? ? ? ? ? 142 ASN   A-2 OD1  
3505 N  ND2  . ASN   A-2 142 ? 0.3350 0.5980 0.6303 0.1844  -0.0461 0.1009  ? ? ? ? ? ? 142 ASN   A-2 ND2  
3506 N  N    . GLY   A-2 143 ? 0.2477 0.3968 0.3354 0.1167  -0.0974 0.0226  ? ? ? ? ? ? 143 GLY   A-2 N    
3507 C  CA   . GLY   A-2 143 ? 0.3297 0.3552 0.3703 0.1461  -0.0429 0.0408  ? ? ? ? ? ? 143 GLY   A-2 CA   
3508 C  C    . GLY   A-2 143 ? 0.3451 0.2873 0.3215 0.1502  -0.0559 0.0528  ? ? ? ? ? ? 143 GLY   A-2 C    
3509 O  O    . GLY   A-2 143 ? 0.3699 0.3064 0.2988 0.1550  -0.0751 0.0405  ? ? ? ? ? ? 143 GLY   A-2 O    
3510 N  N    . SER   A-2 144 ? 0.3519 0.2997 0.3030 0.1692  -0.0611 0.0100  ? ? ? ? ? ? 144 SER   A-2 N    
3511 C  CA   . SER   A-2 144 ? 0.3362 0.2590 0.2818 0.1271  -0.0484 0.0361  ? ? ? ? ? ? 144 SER   A-2 CA   
3512 C  C    . SER   A-2 144 ? 0.3092 0.2388 0.2636 0.1105  -0.0685 0.0092  ? ? ? ? ? ? 144 SER   A-2 C    
3513 O  O    . SER   A-2 144 ? 0.2903 0.2454 0.2895 0.0883  -0.0596 0.0245  ? ? ? ? ? ? 144 SER   A-2 O    
3514 C  CB   . SER   A-2 144 ? 0.3199 0.2689 0.2573 0.1162  -0.0972 0.0442  ? ? ? ? ? ? 144 SER   A-2 CB   
3515 O  OG   . SER   A-2 144 ? 0.3060 0.2677 0.3178 0.1125  -0.1030 0.0135  ? ? ? ? ? ? 144 SER   A-2 OG   
3516 N  N    . CYS   A-2 145 ? 0.2957 0.2973 0.2746 0.1331  -0.0827 0.0133  ? ? ? ? ? ? 145 CYS   A-2 N    
3517 C  CA   . CYS   A-2 145 ? 0.3509 0.3224 0.2480 0.1268  -0.0776 0.0313  ? ? ? ? ? ? 145 CYS   A-2 CA   
3518 C  C    . CYS   A-2 145 ? 0.3415 0.3316 0.2302 0.1174  -0.0518 0.0307  ? ? ? ? ? ? 145 CYS   A-2 C    
3519 O  O    . CYS   A-2 145 ? 0.3720 0.3253 0.3144 0.1567  -0.0923 0.0073  ? ? ? ? ? ? 145 CYS   A-2 O    
3520 C  CB   . CYS   A-2 145 ? 0.4083 0.3122 0.2296 0.1252  -0.0758 0.0238  ? ? ? ? ? ? 145 CYS   A-2 CB   
3521 S  SG   . CYS   A-2 145 ? 0.4463 0.3527 0.3113 0.0860  -0.0936 0.0026  ? ? ? ? ? ? 145 CYS   A-2 SG   
3522 N  N    . GLY   A-2 146 ? 0.3293 0.2340 0.2332 0.1085  -0.0682 0.0320  ? ? ? ? ? ? 146 GLY   A-2 N    
3523 C  CA   . GLY   A-2 146 ? 0.3753 0.2600 0.2809 0.0912  -0.0626 0.0108  ? ? ? ? ? ? 146 GLY   A-2 CA   
3524 C  C    . GLY   A-2 146 ? 0.3259 0.2473 0.2565 0.0702  -0.0246 0.0202  ? ? ? ? ? ? 146 GLY   A-2 C    
3525 O  O    . GLY   A-2 146 ? 0.3823 0.2361 0.2873 0.0434  -0.0555 0.0458  ? ? ? ? ? ? 146 GLY   A-2 O    
3526 N  N    . SER   A-2 147 ? 0.3753 0.2533 0.2450 0.0594  -0.0621 0.0311  ? ? ? ? ? ? 147 SER   A-2 N    
3527 C  CA   . SER   A-2 147 ? 0.3558 0.2251 0.2256 0.0704  -0.0520 0.0031  ? ? ? ? ? ? 147 SER   A-2 CA   
3528 C  C    . SER   A-2 147 ? 0.3670 0.2205 0.2401 0.0324  -0.0239 -0.0010 ? ? ? ? ? ? 147 SER   A-2 C    
3529 O  O    . SER   A-2 147 ? 0.3744 0.2367 0.1946 0.0782  -0.0685 0.0187  ? ? ? ? ? ? 147 SER   A-2 O    
3530 C  CB   . SER   A-2 147 ? 0.3194 0.2376 0.2450 0.0580  -0.0456 0.0040  ? ? ? ? ? ? 147 SER   A-2 CB   
3531 O  OG   . SER   A-2 147 ? 0.3480 0.2679 0.2472 0.0944  -0.0265 0.0325  ? ? ? ? ? ? 147 SER   A-2 OG   
3532 N  N    . VAL   A-2 148 ? 0.3859 0.1785 0.2481 0.0128  -0.0187 -0.0006 ? ? ? ? ? ? 148 VAL   A-2 N    
3533 C  CA   . VAL   A-2 148 ? 0.3732 0.1939 0.2249 0.0359  -0.0285 0.0174  ? ? ? ? ? ? 148 VAL   A-2 CA   
3534 C  C    . VAL   A-2 148 ? 0.3231 0.1614 0.2244 0.0053  -0.0538 -0.0042 ? ? ? ? ? ? 148 VAL   A-2 C    
3535 O  O    . VAL   A-2 148 ? 0.3758 0.1796 0.2328 0.0476  -0.0422 0.0107  ? ? ? ? ? ? 148 VAL   A-2 O    
3536 C  CB   . VAL   A-2 148 ? 0.4011 0.1972 0.2447 0.0276  -0.0537 0.0280  ? ? ? ? ? ? 148 VAL   A-2 CB   
3537 C  CG1  . VAL   A-2 148 ? 0.3861 0.2152 0.2547 0.0519  -0.0571 0.0309  ? ? ? ? ? ? 148 VAL   A-2 CG1  
3538 C  CG2  . VAL   A-2 148 ? 0.3863 0.2350 0.2394 0.0160  -0.0618 0.0128  ? ? ? ? ? ? 148 VAL   A-2 CG2  
3539 N  N    . GLY   A-2 149 ? 0.3411 0.2046 0.2089 0.0397  -0.0642 0.0066  ? ? ? ? ? ? 149 GLY   A-2 N    
3540 C  CA   . GLY   A-2 149 ? 0.3150 0.1930 0.2139 0.0234  -0.0713 0.0099  ? ? ? ? ? ? 149 GLY   A-2 CA   
3541 C  C    . GLY   A-2 149 ? 0.3477 0.1982 0.2219 -0.0041 -0.0563 0.0118  ? ? ? ? ? ? 149 GLY   A-2 C    
3542 O  O    . GLY   A-2 149 ? 0.3397 0.2126 0.2131 -0.0178 -0.0572 0.0038  ? ? ? ? ? ? 149 GLY   A-2 O    
3543 N  N    . PHE   A-2 150 ? 0.3185 0.1772 0.2118 -0.0144 -0.0450 0.0261  ? ? ? ? ? ? 150 PHE   A-2 N    
3544 C  CA   . PHE   A-2 150 ? 0.3155 0.1807 0.2193 0.0007  -0.0539 0.0160  ? ? ? ? ? ? 150 PHE   A-2 CA   
3545 C  C    . PHE   A-2 150 ? 0.3149 0.2018 0.2120 0.0004  -0.0649 0.0076  ? ? ? ? ? ? 150 PHE   A-2 C    
3546 O  O    . PHE   A-2 150 ? 0.2964 0.1976 0.2321 -0.0390 -0.0570 -0.0255 ? ? ? ? ? ? 150 PHE   A-2 O    
3547 C  CB   . PHE   A-2 150 ? 0.3673 0.1860 0.2478 0.0227  -0.0572 0.0045  ? ? ? ? ? ? 150 PHE   A-2 CB   
3548 C  CG   . PHE   A-2 150 ? 0.3808 0.1415 0.2757 0.0455  -0.0255 -0.0049 ? ? ? ? ? ? 150 PHE   A-2 CG   
3549 C  CD1  . PHE   A-2 150 ? 0.4037 0.1815 0.3399 0.0232  -0.0291 -0.0454 ? ? ? ? ? ? 150 PHE   A-2 CD1  
3550 C  CD2  . PHE   A-2 150 ? 0.4307 0.2090 0.3022 0.0483  -0.0472 -0.0404 ? ? ? ? ? ? 150 PHE   A-2 CD2  
3551 C  CE1  . PHE   A-2 150 ? 0.4549 0.2092 0.3516 0.0574  -0.0105 -0.0561 ? ? ? ? ? ? 150 PHE   A-2 CE1  
3552 C  CE2  . PHE   A-2 150 ? 0.4485 0.1862 0.3374 0.0839  -0.0102 -0.0210 ? ? ? ? ? ? 150 PHE   A-2 CE2  
3553 C  CZ   . PHE   A-2 150 ? 0.4349 0.2333 0.3253 0.0831  -0.0038 -0.0093 ? ? ? ? ? ? 150 PHE   A-2 CZ   
3554 N  N    . ASN   A-2 151 ? 0.3443 0.2444 0.2265 -0.0370 -0.0752 0.0345  ? ? ? ? ? ? 151 ASN   A-2 N    
3555 C  CA   . ASN   A-2 151 ? 0.3592 0.2101 0.2062 -0.0746 -0.0874 0.0077  ? ? ? ? ? ? 151 ASN   A-2 CA   
3556 C  C    . ASN   A-2 151 ? 0.3853 0.2087 0.2169 -0.0889 -0.0686 0.0121  ? ? ? ? ? ? 151 ASN   A-2 C    
3557 O  O    . ASN   A-2 151 ? 0.4419 0.1984 0.2401 -0.0742 -0.0944 0.0140  ? ? ? ? ? ? 151 ASN   A-2 O    
3558 C  CB   . ASN   A-2 151 ? 0.3569 0.2251 0.2364 -0.0763 -0.0873 -0.0041 ? ? ? ? ? ? 151 ASN   A-2 CB   
3559 C  CG   . ASN   A-2 151 ? 0.3847 0.2179 0.2482 -0.0669 -0.0611 -0.0067 ? ? ? ? ? ? 151 ASN   A-2 CG   
3560 O  OD1  . ASN   A-2 151 ? 0.5514 0.2408 0.2715 -0.0903 -0.0796 0.0292  ? ? ? ? ? ? 151 ASN   A-2 OD1  
3561 N  ND2  . ASN   A-2 151 ? 0.3991 0.2757 0.2380 -0.0356 -0.0663 -0.0157 ? ? ? ? ? ? 151 ASN   A-2 ND2  
3562 N  N    . ILE   A-2 152 ? 0.3873 0.2317 0.2210 -0.1085 -0.0819 0.0321  ? ? ? ? ? ? 152 ILE   A-2 N    
3563 C  CA   . ILE   A-2 152 ? 0.4464 0.2127 0.3038 -0.1076 -0.0760 0.0167  ? ? ? ? ? ? 152 ILE   A-2 CA   
3564 C  C    . ILE   A-2 152 ? 0.4569 0.2603 0.4086 -0.1494 -0.1223 0.0476  ? ? ? ? ? ? 152 ILE   A-2 C    
3565 O  O    . ILE   A-2 152 ? 0.5394 0.2569 0.4154 -0.1100 -0.2082 0.0265  ? ? ? ? ? ? 152 ILE   A-2 O    
3566 C  CB   . ILE   A-2 152 ? 0.4957 0.2384 0.3495 -0.1426 -0.0007 0.0048  ? ? ? ? ? ? 152 ILE   A-2 CB   
3567 C  CG1  . ILE   A-2 152 ? 0.4986 0.2658 0.3737 -0.1366 0.0056  -0.0431 ? ? ? ? ? ? 152 ILE   A-2 CG1  
3568 C  CG2  . ILE   A-2 152 ? 0.5929 0.2973 0.3286 -0.1469 -0.0133 -0.0584 ? ? ? ? ? ? 152 ILE   A-2 CG2  
3569 C  CD1  . ILE   A-2 152 ? 0.5470 0.2768 0.4404 -0.1150 0.0278  -0.0489 ? ? ? ? ? ? 152 ILE   A-2 CD1  
3570 N  N    . ASP   A-2 153 ? 0.5517 0.2736 0.5265 -0.1758 -0.1062 0.1204  ? ? ? ? ? ? 153 ASP   A-2 N    
3571 C  CA   . ASP   A-2 153 ? 0.5819 0.3798 0.6023 -0.2021 -0.1465 0.0551  ? ? ? ? ? ? 153 ASP   A-2 CA   
3572 C  C    . ASP   A-2 153 ? 0.7370 0.3867 0.5465 -0.2294 -0.1830 0.0774  ? ? ? ? ? ? 153 ASP   A-2 C    
3573 O  O    . ASP   A-2 153 ? 0.8217 0.4155 0.5590 -0.2265 -0.1091 0.1033  ? ? ? ? ? ? 153 ASP   A-2 O    
3574 C  CB   . ASP   A-2 153 ? 0.6609 0.5831 0.7949 -0.1306 -0.0340 -0.0111 ? ? ? ? ? ? 153 ASP   A-2 CB   
3575 C  CG   . ASP   A-2 153 ? 0.7658 0.7087 0.8427 -0.1739 -0.0427 0.0328  ? ? ? ? ? ? 153 ASP   A-2 CG   
3576 O  OD1  . ASP   A-2 153 ? 0.8659 0.6960 0.8777 -0.2606 0.0377  -0.3237 ? ? ? ? ? ? 153 ASP   A-2 OD1  
3577 O  OD2  . ASP   A-2 153 ? 0.7887 0.7706 1.3007 -0.3557 -0.0393 -0.1461 ? ? ? ? ? ? 153 ASP   A-2 OD2  
3578 N  N    . TYR   A-2 154 ? 0.9028 0.4429 0.5622 -0.1753 -0.2645 0.0430  ? ? ? ? ? ? 154 TYR   A-2 N    
3579 C  CA   . TYR   A-2 154 ? 0.9014 0.4925 0.6731 -0.1276 -0.2368 -0.0244 ? ? ? ? ? ? 154 TYR   A-2 CA   
3580 C  C    . TYR   A-2 154 ? 1.0252 0.4006 0.6002 -0.0719 -0.2243 -0.1092 ? ? ? ? ? ? 154 TYR   A-2 C    
3581 O  O    . TYR   A-2 154 ? 0.9476 0.8574 0.7310 -0.0887 -0.1923 -0.2239 ? ? ? ? ? ? 154 TYR   A-2 O    
3582 C  CB   . TYR   A-2 154 ? 0.9154 0.5760 0.7476 -0.1537 -0.1934 -0.0095 ? ? ? ? ? ? 154 TYR   A-2 CB   
3583 C  CG   . TYR   A-2 154 ? 0.8322 0.8011 0.8300 -0.1658 -0.2651 -0.0165 ? ? ? ? ? ? 154 TYR   A-2 CG   
3584 C  CD1  . TYR   A-2 154 ? 0.9140 0.9904 0.7870 -0.0012 -0.2487 0.1071  ? ? ? ? ? ? 154 TYR   A-2 CD1  
3585 C  CD2  . TYR   A-2 154 ? 0.8105 0.8529 0.8642 -0.1517 -0.2227 -0.0158 ? ? ? ? ? ? 154 TYR   A-2 CD2  
3586 C  CE1  . TYR   A-2 154 ? 0.8529 1.1661 0.7743 0.0041  -0.3022 0.1061  ? ? ? ? ? ? 154 TYR   A-2 CE1  
3587 C  CE2  . TYR   A-2 154 ? 0.8298 0.9760 0.9146 -0.1015 -0.2651 -0.0252 ? ? ? ? ? ? 154 TYR   A-2 CE2  
3588 C  CZ   . TYR   A-2 154 ? 0.9172 1.1005 0.9037 0.0112  -0.2904 0.0844  ? ? ? ? ? ? 154 TYR   A-2 CZ   
3589 O  OH   . TYR   A-2 154 ? 1.1024 0.9656 0.9728 0.0705  -0.1904 0.2124  ? ? ? ? ? ? 154 TYR   A-2 OH   
3590 N  N    . ASP   A-2 155 ? 1.1266 0.5087 0.3790 -0.0181 -0.2095 -0.0913 ? ? ? ? ? ? 155 ASP   A-2 N    
3591 C  CA   . ASP   A-2 155 ? 1.0518 0.5466 0.5554 -0.0576 -0.1527 -0.0247 ? ? ? ? ? ? 155 ASP   A-2 CA   
3592 C  C    . ASP   A-2 155 ? 0.9106 0.4205 0.4964 -0.0668 -0.0415 -0.1013 ? ? ? ? ? ? 155 ASP   A-2 C    
3593 O  O    . ASP   A-2 155 ? 0.8538 0.4637 0.4505 -0.0510 0.0206  -0.1254 ? ? ? ? ? ? 155 ASP   A-2 O    
3594 C  CB   . ASP   A-2 155 ? 1.0927 0.6052 0.6889 -0.0996 -0.2165 -0.1638 ? ? ? ? ? ? 155 ASP   A-2 CB   
3595 C  CG   . ASP   A-2 155 ? 1.1570 0.7218 0.8992 -0.1332 -0.1459 -0.0310 ? ? ? ? ? ? 155 ASP   A-2 CG   
3596 O  OD1  . ASP   A-2 155 ? 0.9539 0.8880 0.9123 -0.0954 -0.1816 0.0980  ? ? ? ? ? ? 155 ASP   A-2 OD1  
3597 O  OD2  . ASP   A-2 155 ? 1.3634 0.6907 1.1411 -0.1969 -0.0957 -0.0473 ? ? ? ? ? ? 155 ASP   A-2 OD2  
3598 N  N    . CYS   A-2 156 ? 0.7968 0.3450 0.3158 -0.1425 -0.0504 -0.0107 ? ? ? ? ? ? 156 CYS   A-2 N    
3599 C  CA   . CYS   A-2 156 ? 0.6226 0.2315 0.3088 -0.1382 -0.0711 -0.0291 ? ? ? ? ? ? 156 CYS   A-2 CA   
3600 C  C    . CYS   A-2 156 ? 0.5634 0.2300 0.3057 -0.1003 -0.1029 -0.0335 ? ? ? ? ? ? 156 CYS   A-2 C    
3601 O  O    . CYS   A-2 156 ? 0.5789 0.2617 0.2899 -0.0760 -0.0935 -0.0147 ? ? ? ? ? ? 156 CYS   A-2 O    
3602 C  CB   . CYS   A-2 156 ? 0.6219 0.2859 0.3607 -0.1475 -0.0533 -0.0061 ? ? ? ? ? ? 156 CYS   A-2 CB   
3603 S  SG   . CYS   A-2 156 ? 0.7170 0.3670 0.3404 -0.1611 0.0002  -0.0310 ? ? ? ? ? ? 156 CYS   A-2 SG   
3604 N  N    . VAL   A-2 157 ? 0.5310 0.2105 0.2457 -0.0856 -0.0542 -0.0223 ? ? ? ? ? ? 157 VAL   A-2 N    
3605 C  CA   . VAL   A-2 157 ? 0.5134 0.1866 0.2435 -0.0795 -0.0191 -0.0239 ? ? ? ? ? ? 157 VAL   A-2 CA   
3606 C  C    . VAL   A-2 157 ? 0.4815 0.1738 0.2286 -0.0527 -0.0227 0.0170  ? ? ? ? ? ? 157 VAL   A-2 C    
3607 O  O    . VAL   A-2 157 ? 0.5595 0.1910 0.2080 -0.0921 -0.0508 0.0106  ? ? ? ? ? ? 157 VAL   A-2 O    
3608 C  CB   . VAL   A-2 157 ? 0.5338 0.2312 0.2452 -0.0414 -0.0207 0.0198  ? ? ? ? ? ? 157 VAL   A-2 CB   
3609 C  CG1  . VAL   A-2 157 ? 0.5207 0.2022 0.2716 -0.0289 -0.0026 0.0309  ? ? ? ? ? ? 157 VAL   A-2 CG1  
3610 C  CG2  . VAL   A-2 157 ? 0.6251 0.2706 0.2756 0.0092  -0.0033 0.0057  ? ? ? ? ? ? 157 VAL   A-2 CG2  
3611 N  N    . SER   A-2 158 ? 0.4380 0.1769 0.2515 -0.0413 -0.0383 -0.0096 ? ? ? ? ? ? 158 SER   A-2 N    
3612 C  CA   . SER   A-2 158 ? 0.4190 0.2352 0.2202 -0.0488 -0.0440 0.0011  ? ? ? ? ? ? 158 SER   A-2 CA   
3613 C  C    . SER   A-2 158 ? 0.3862 0.2150 0.2316 -0.0138 -0.0600 0.0188  ? ? ? ? ? ? 158 SER   A-2 C    
3614 O  O    . SER   A-2 158 ? 0.3867 0.2192 0.2406 -0.0571 -0.0872 0.0075  ? ? ? ? ? ? 158 SER   A-2 O    
3615 C  CB   . SER   A-2 158 ? 0.4416 0.2763 0.2811 -0.0276 -0.0599 0.0105  ? ? ? ? ? ? 158 SER   A-2 CB   
3616 O  OG   . SER   A-2 158 ? 0.5026 0.3317 0.3355 -0.0749 -0.0594 -0.0113 ? ? ? ? ? ? 158 SER   A-2 OG   
3617 N  N    . PHE   A-2 159 ? 0.3979 0.1501 0.2440 -0.0248 -0.0567 0.0322  ? ? ? ? ? ? 159 PHE   A-2 N    
3618 C  CA   . PHE   A-2 159 ? 0.3476 0.1956 0.2506 0.0079  -0.0423 0.0370  ? ? ? ? ? ? 159 PHE   A-2 CA   
3619 C  C    . PHE   A-2 159 ? 0.3697 0.2007 0.2645 -0.0119 -0.0486 0.0172  ? ? ? ? ? ? 159 PHE   A-2 C    
3620 O  O    . PHE   A-2 159 ? 0.3919 0.1793 0.2508 -0.0051 -0.0414 -0.0123 ? ? ? ? ? ? 159 PHE   A-2 O    
3621 C  CB   . PHE   A-2 159 ? 0.3726 0.1791 0.2428 0.0249  -0.0417 0.0133  ? ? ? ? ? ? 159 PHE   A-2 CB   
3622 C  CG   . PHE   A-2 159 ? 0.4142 0.1686 0.2708 0.0026  -0.0033 0.0103  ? ? ? ? ? ? 159 PHE   A-2 CG   
3623 C  CD1  . PHE   A-2 159 ? 0.3912 0.2011 0.2293 0.0033  -0.0360 0.0174  ? ? ? ? ? ? 159 PHE   A-2 CD1  
3624 C  CD2  . PHE   A-2 159 ? 0.4207 0.1771 0.2807 -0.0201 0.0128  0.0414  ? ? ? ? ? ? 159 PHE   A-2 CD2  
3625 C  CE1  . PHE   A-2 159 ? 0.4179 0.2009 0.2717 -0.0001 -0.0073 0.0146  ? ? ? ? ? ? 159 PHE   A-2 CE1  
3626 C  CE2  . PHE   A-2 159 ? 0.4382 0.1748 0.2903 0.0081  0.0020  0.0440  ? ? ? ? ? ? 159 PHE   A-2 CE2  
3627 C  CZ   . PHE   A-2 159 ? 0.4310 0.1732 0.2500 0.0182  -0.0089 0.0090  ? ? ? ? ? ? 159 PHE   A-2 CZ   
3628 N  N    . CYS   A-2 160 ? 0.3623 0.2049 0.2227 -0.0133 -0.0646 0.0098  ? ? ? ? ? ? 160 CYS   A-2 N    
3629 C  CA   . CYS   A-2 160 ? 0.3181 0.2232 0.2449 -0.0033 -0.0557 -0.0081 ? ? ? ? ? ? 160 CYS   A-2 CA   
3630 C  C    . CYS   A-2 160 ? 0.2813 0.2280 0.2225 0.0214  -0.0597 0.0395  ? ? ? ? ? ? 160 CYS   A-2 C    
3631 O  O    . CYS   A-2 160 ? 0.3164 0.2374 0.2817 0.0206  -0.0854 -0.0176 ? ? ? ? ? ? 160 CYS   A-2 O    
3632 C  CB   . CYS   A-2 160 ? 0.3284 0.2177 0.2137 0.0103  -0.0697 -0.0407 ? ? ? ? ? ? 160 CYS   A-2 CB   
3633 S  SG   . CYS   A-2 160 ? 0.3565 0.2045 0.2548 0.0150  -0.0609 0.0088  ? ? ? ? ? ? 160 CYS   A-2 SG   
3634 N  N    . TYR   A-2 161 ? 0.3008 0.1526 0.2282 0.0226  -0.0453 0.0066  ? ? ? ? ? ? 161 TYR   A-2 N    
3635 C  CA   . TYR   A-2 161 ? 0.3143 0.1604 0.2446 0.0294  -0.0699 0.0046  ? ? ? ? ? ? 161 TYR   A-2 CA   
3636 C  C    . TYR   A-2 161 ? 0.3242 0.2175 0.2126 0.0556  -0.0688 0.0169  ? ? ? ? ? ? 161 TYR   A-2 C    
3637 O  O    . TYR   A-2 161 ? 0.3531 0.2180 0.2034 0.0774  -0.0753 0.0215  ? ? ? ? ? ? 161 TYR   A-2 O    
3638 C  CB   . TYR   A-2 161 ? 0.3117 0.1699 0.2225 0.0493  -0.0764 0.0281  ? ? ? ? ? ? 161 TYR   A-2 CB   
3639 C  CG   . TYR   A-2 161 ? 0.2998 0.1675 0.2168 0.0583  -0.0735 0.0252  ? ? ? ? ? ? 161 TYR   A-2 CG   
3640 C  CD1  . TYR   A-2 161 ? 0.2882 0.2084 0.2286 0.0620  -0.0788 0.0102  ? ? ? ? ? ? 161 TYR   A-2 CD1  
3641 C  CD2  . TYR   A-2 161 ? 0.3072 0.1811 0.2370 0.0381  -0.0684 0.0093  ? ? ? ? ? ? 161 TYR   A-2 CD2  
3642 C  CE1  . TYR   A-2 161 ? 0.2944 0.2020 0.2276 0.0342  -0.0624 0.0089  ? ? ? ? ? ? 161 TYR   A-2 CE1  
3643 C  CE2  . TYR   A-2 161 ? 0.2771 0.1859 0.2436 0.0498  -0.0567 0.0229  ? ? ? ? ? ? 161 TYR   A-2 CE2  
3644 C  CZ   . TYR   A-2 161 ? 0.2803 0.1710 0.2310 0.0337  -0.0814 0.0267  ? ? ? ? ? ? 161 TYR   A-2 CZ   
3645 O  OH   . TYR   A-2 161 ? 0.2452 0.1989 0.2911 0.0464  -0.0899 0.0064  ? ? ? ? ? ? 161 TYR   A-2 OH   
3646 N  N    . MET   A-2 162 ? 0.2928 0.1787 0.1944 0.0479  -0.0486 0.0014  ? ? ? ? ? ? 162 MET   A-2 N    
3647 C  CA   . MET   A-2 162 ? 0.2886 0.2133 0.2681 0.0542  -0.0393 0.0046  ? ? ? ? ? ? 162 MET   A-2 CA   
3648 C  C    . MET   A-2 162 ? 0.2743 0.1891 0.1995 0.0686  -0.0485 0.0482  ? ? ? ? ? ? 162 MET   A-2 C    
3649 O  O    . MET   A-2 162 ? 0.2882 0.2107 0.2209 0.0646  -0.0437 0.0172  ? ? ? ? ? ? 162 MET   A-2 O    
3650 C  CB   . MET   A-2 162 ? 0.3336 0.2600 0.2533 0.0400  -0.0472 0.0246  ? ? ? ? ? ? 162 MET   A-2 CB   
3651 C  CG   . MET   A-2 162 ? 0.3594 0.2514 0.2679 0.0823  -0.0729 0.0495  ? ? ? ? ? ? 162 MET   A-2 CG   
3652 S  SD   . MET   A-2 162 ? 0.4693 0.2661 0.3834 0.1057  -0.0881 0.0927  ? ? ? ? ? ? 162 MET   A-2 SD   
3653 C  CE   . MET   A-2 162 ? 0.4889 0.2026 0.4434 0.0572  -0.1552 0.1147  ? ? ? ? ? ? 162 MET   A-2 CE   
3654 N  N    . HIS   A-2 163 ? 0.2561 0.2117 0.2272 0.0773  -0.0491 0.0269  ? ? ? ? ? ? 163 HIS   A-2 N    
3655 C  CA   . HIS   A-2 163 ? 0.2401 0.2363 0.2550 0.0687  -0.0628 0.0254  ? ? ? ? ? ? 163 HIS   A-2 CA   
3656 C  C    . HIS   A-2 163 ? 0.2854 0.2349 0.2490 0.0787  -0.0759 -0.0031 ? ? ? ? ? ? 163 HIS   A-2 C    
3657 O  O    . HIS   A-2 163 ? 0.3248 0.2474 0.2537 0.1005  -0.0548 0.0154  ? ? ? ? ? ? 163 HIS   A-2 O    
3658 C  CB   . HIS   A-2 163 ? 0.2458 0.2728 0.2561 0.0631  -0.0729 0.0308  ? ? ? ? ? ? 163 HIS   A-2 CB   
3659 C  CG   . HIS   A-2 163 ? 0.2049 0.2502 0.2316 0.0808  -0.0732 0.0149  ? ? ? ? ? ? 163 HIS   A-2 CG   
3660 N  ND1  . HIS   A-2 163 ? 0.2618 0.2288 0.2745 0.0664  -0.0774 0.0248  ? ? ? ? ? ? 163 HIS   A-2 ND1  
3661 C  CD2  . HIS   A-2 163 ? 0.1970 0.2366 0.2798 0.1021  -0.0718 0.0154  ? ? ? ? ? ? 163 HIS   A-2 CD2  
3662 C  CE1  . HIS   A-2 163 ? 0.2583 0.2289 0.2728 0.0646  -0.0454 0.0256  ? ? ? ? ? ? 163 HIS   A-2 CE1  
3663 N  NE2  . HIS   A-2 163 ? 0.2490 0.2535 0.2784 0.0747  -0.0641 0.0123  ? ? ? ? ? ? 163 HIS   A-2 NE2  
3664 N  N    . HIS   A-2 164 ? 0.3251 0.2082 0.2386 0.0930  -0.0825 0.0095  ? ? ? ? ? ? 164 HIS   A-2 N    
3665 C  CA   . HIS   A-2 164 ? 0.2517 0.2650 0.2638 0.1131  -0.0751 0.0103  ? ? ? ? ? ? 164 HIS   A-2 CA   
3666 C  C    . HIS   A-2 164 ? 0.2407 0.2769 0.3075 0.1200  -0.0753 0.0000  ? ? ? ? ? ? 164 HIS   A-2 C    
3667 O  O    . HIS   A-2 164 ? 0.2664 0.3703 0.2972 0.1401  -0.1076 -0.0094 ? ? ? ? ? ? 164 HIS   A-2 O    
3668 C  CB   . HIS   A-2 164 ? 0.3012 0.2665 0.2101 0.0815  -0.0741 -0.0033 ? ? ? ? ? ? 164 HIS   A-2 CB   
3669 C  CG   . HIS   A-2 164 ? 0.3026 0.2510 0.2379 0.0930  -0.0820 0.0304  ? ? ? ? ? ? 164 HIS   A-2 CG   
3670 N  ND1  . HIS   A-2 164 ? 0.2875 0.2662 0.2207 0.0884  -0.0493 0.0378  ? ? ? ? ? ? 164 HIS   A-2 ND1  
3671 C  CD2  . HIS   A-2 164 ? 0.2792 0.2469 0.2307 0.0744  -0.0661 0.0321  ? ? ? ? ? ? 164 HIS   A-2 CD2  
3672 C  CE1  . HIS   A-2 164 ? 0.3361 0.2554 0.2588 0.0866  -0.0679 0.0587  ? ? ? ? ? ? 164 HIS   A-2 CE1  
3673 N  NE2  . HIS   A-2 164 ? 0.3399 0.2344 0.2443 0.1006  -0.0555 0.0392  ? ? ? ? ? ? 164 HIS   A-2 NE2  
3674 N  N    . MET   A-2 165 ? 0.2346 0.2858 0.2800 0.1081  -0.0825 0.0076  ? ? ? ? ? ? 165 MET   A-2 N    
3675 C  CA   . MET   A-2 165 ? 0.2510 0.3103 0.2825 0.0894  -0.0613 -0.0082 ? ? ? ? ? ? 165 MET   A-2 CA   
3676 C  C    . MET   A-2 165 ? 0.1951 0.3054 0.2758 0.0685  -0.0877 -0.0066 ? ? ? ? ? ? 165 MET   A-2 C    
3677 O  O    . MET   A-2 165 ? 0.2015 0.2807 0.2689 0.1080  -0.0808 -0.0130 ? ? ? ? ? ? 165 MET   A-2 O    
3678 C  CB   . MET   A-2 165 ? 0.3280 0.3565 0.2831 0.0649  -0.0388 -0.0086 ? ? ? ? ? ? 165 MET   A-2 CB   
3679 C  CG   . MET   A-2 165 ? 0.3522 0.3764 0.3217 0.0878  -0.0311 -0.0313 ? ? ? ? ? ? 165 MET   A-2 CG   
3680 S  SD   . MET   A-2 165 ? 0.5449 0.5368 0.3251 0.0949  -0.0619 -0.0492 ? ? ? ? ? ? 165 MET   A-2 SD   
3681 C  CE   . MET   A-2 165 ? 0.4726 0.5976 0.4191 0.1187  -0.1855 -0.0398 ? ? ? ? ? ? 165 MET   A-2 CE   
3682 N  N    . GLU   A-2 166 ? 0.2016 0.3389 0.2644 0.0627  -0.1085 -0.0060 ? ? ? ? ? ? 166 GLU   A-2 N    
3683 C  CA   . GLU   A-2 166 ? 0.1833 0.3180 0.2563 0.0359  -0.1186 -0.0230 ? ? ? ? ? ? 166 GLU   A-2 CA   
3684 C  C    . GLU   A-2 166 ? 0.2358 0.2948 0.2984 0.0644  -0.0935 -0.0278 ? ? ? ? ? ? 166 GLU   A-2 C    
3685 O  O    . GLU   A-2 166 ? 0.2656 0.3772 0.3232 0.0832  -0.1265 -0.0300 ? ? ? ? ? ? 166 GLU   A-2 O    
3686 C  CB   . GLU   A-2 166 ? 0.2236 0.3396 0.2924 0.0400  -0.0807 -0.0428 ? ? ? ? ? ? 166 GLU   A-2 CB   
3687 C  CG   . GLU   A-2 166 ? 0.2255 0.3463 0.3263 0.0062  -0.0667 -0.0350 ? ? ? ? ? ? 166 GLU   A-2 CG   
3688 C  CD   . GLU   A-2 166 ? 0.2462 0.4138 0.3680 0.0003  -0.0408 -0.0492 ? ? ? ? ? ? 166 GLU   A-2 CD   
3689 O  OE1  . GLU   A-2 166 ? 0.2986 0.6066 0.4294 -0.0771 -0.0411 -0.1542 ? ? ? ? ? ? 166 GLU   A-2 OE1  
3690 O  OE2  . GLU   A-2 166 ? 0.2149 0.3976 0.4025 0.0186  -0.0948 -0.0707 ? ? ? ? ? ? 166 GLU   A-2 OE2  
3691 N  N    . LEU   A-2 167 ? 0.2179 0.2971 0.2721 0.0648  -0.1067 -0.0208 ? ? ? ? ? ? 167 LEU   A-2 N    
3692 C  CA   . LEU   A-2 167 ? 0.2097 0.3047 0.2900 0.0438  -0.0938 -0.0415 ? ? ? ? ? ? 167 LEU   A-2 CA   
3693 C  C    . LEU   A-2 167 ? 0.2004 0.3560 0.2839 0.0192  -0.1056 -0.0494 ? ? ? ? ? ? 167 LEU   A-2 C    
3694 O  O    . LEU   A-2 167 ? 0.2298 0.3558 0.3183 0.0064  -0.0599 -0.0466 ? ? ? ? ? ? 167 LEU   A-2 O    
3695 C  CB   . LEU   A-2 167 ? 0.2260 0.3175 0.3051 0.0627  -0.0942 -0.0635 ? ? ? ? ? ? 167 LEU   A-2 CB   
3696 C  CG   . LEU   A-2 167 ? 0.2166 0.3768 0.2970 0.0554  -0.0667 -0.0658 ? ? ? ? ? ? 167 LEU   A-2 CG   
3697 C  CD1  . LEU   A-2 167 ? 0.2331 0.3891 0.3551 0.0836  -0.0800 -0.0304 ? ? ? ? ? ? 167 LEU   A-2 CD1  
3698 C  CD2  . LEU   A-2 167 ? 0.2298 0.3900 0.2981 0.0909  -0.0782 -0.0548 ? ? ? ? ? ? 167 LEU   A-2 CD2  
3699 N  N    . PRO   A-2 168 ? 0.3077 0.3950 0.3056 -0.0245 -0.0744 -0.0877 ? ? ? ? ? ? 168 PRO   A-2 N    
3700 C  CA   . PRO   A-2 168 ? 0.3584 0.4059 0.3409 -0.0500 -0.0621 -0.0823 ? ? ? ? ? ? 168 PRO   A-2 CA   
3701 C  C    . PRO   A-2 168 ? 0.3122 0.3819 0.3709 -0.0279 -0.0713 -0.0703 ? ? ? ? ? ? 168 PRO   A-2 C    
3702 O  O    . PRO   A-2 168 ? 0.2941 0.5346 0.3704 -0.0389 -0.0711 -0.0912 ? ? ? ? ? ? 168 PRO   A-2 O    
3703 C  CB   . PRO   A-2 168 ? 0.4294 0.4728 0.3267 -0.0760 -0.0792 -0.1055 ? ? ? ? ? ? 168 PRO   A-2 CB   
3704 C  CG   . PRO   A-2 168 ? 0.4319 0.4187 0.3795 -0.0876 -0.0907 -0.0894 ? ? ? ? ? ? 168 PRO   A-2 CG   
3705 C  CD   . PRO   A-2 168 ? 0.2954 0.4266 0.3257 -0.0309 -0.0577 -0.0853 ? ? ? ? ? ? 168 PRO   A-2 CD   
3706 N  N    . THR   A-2 169 ? 0.2837 0.3252 0.3695 -0.0484 -0.0638 -0.0991 ? ? ? ? ? ? 169 THR   A-2 N    
3707 C  CA   . THR   A-2 169 ? 0.2792 0.3263 0.3819 -0.0386 -0.0501 -0.0898 ? ? ? ? ? ? 169 THR   A-2 CA   
3708 C  C    . THR   A-2 169 ? 0.2903 0.3240 0.3441 -0.0024 -0.0443 -0.0562 ? ? ? ? ? ? 169 THR   A-2 C    
3709 O  O    . THR   A-2 169 ? 0.3771 0.3240 0.3440 -0.0085 -0.0560 -0.0392 ? ? ? ? ? ? 169 THR   A-2 O    
3710 C  CB   . THR   A-2 169 ? 0.3024 0.2914 0.3719 -0.0139 -0.0547 -0.0476 ? ? ? ? ? ? 169 THR   A-2 CB   
3711 O  OG1  . THR   A-2 169 ? 0.2814 0.2745 0.4320 -0.0001 -0.0386 -0.0418 ? ? ? ? ? ? 169 THR   A-2 OG1  
3712 C  CG2  . THR   A-2 169 ? 0.3541 0.3162 0.4356 -0.0366 -0.0512 -0.0822 ? ? ? ? ? ? 169 THR   A-2 CG2  
3713 N  N    . GLY   A-2 170 ? 0.1913 0.3218 0.3505 -0.0130 -0.0571 -0.0538 ? ? ? ? ? ? 170 GLY   A-2 N    
3714 C  CA   . GLY   A-2 170 ? 0.2436 0.3557 0.3496 -0.0019 -0.0443 -0.0586 ? ? ? ? ? ? 170 GLY   A-2 CA   
3715 C  C    . GLY   A-2 170 ? 0.2389 0.3430 0.2991 0.0194  -0.0588 -0.0486 ? ? ? ? ? ? 170 GLY   A-2 C    
3716 O  O    . GLY   A-2 170 ? 0.2205 0.4597 0.3304 -0.0448 -0.0644 -0.1150 ? ? ? ? ? ? 170 GLY   A-2 O    
3717 N  N    . VAL   A-2 171 ? 0.2302 0.2305 0.2828 -0.0042 -0.0700 -0.0362 ? ? ? ? ? ? 171 VAL   A-2 N    
3718 C  CA   . VAL   A-2 171 ? 0.2213 0.2318 0.2966 0.0025  -0.0661 -0.0210 ? ? ? ? ? ? 171 VAL   A-2 CA   
3719 C  C    . VAL   A-2 171 ? 0.1850 0.2417 0.2865 -0.0026 -0.0981 -0.0062 ? ? ? ? ? ? 171 VAL   A-2 C    
3720 O  O    . VAL   A-2 171 ? 0.1920 0.2510 0.2700 0.0445  -0.0926 -0.0285 ? ? ? ? ? ? 171 VAL   A-2 O    
3721 C  CB   . VAL   A-2 171 ? 0.1991 0.2554 0.2581 0.0018  -0.0867 -0.0247 ? ? ? ? ? ? 171 VAL   A-2 CB   
3722 C  CG1  . VAL   A-2 171 ? 0.2063 0.2772 0.2672 -0.0283 -0.0742 -0.0090 ? ? ? ? ? ? 171 VAL   A-2 CG1  
3723 C  CG2  . VAL   A-2 171 ? 0.2184 0.2520 0.2604 0.0213  -0.0587 -0.0225 ? ? ? ? ? ? 171 VAL   A-2 CG2  
3724 N  N    . HIS   A-2 172 ? 0.1479 0.2083 0.2567 0.0233  -0.0572 -0.0089 ? ? ? ? ? ? 172 HIS   A-2 N    
3725 C  CA   . HIS   A-2 172 ? 0.1872 0.2187 0.2263 0.0437  -0.0862 0.0006  ? ? ? ? ? ? 172 HIS   A-2 CA   
3726 C  C    . HIS   A-2 172 ? 0.1920 0.2065 0.2353 0.0290  -0.0771 -0.0086 ? ? ? ? ? ? 172 HIS   A-2 C    
3727 O  O    . HIS   A-2 172 ? 0.2024 0.2226 0.3017 0.0506  -0.0710 -0.0287 ? ? ? ? ? ? 172 HIS   A-2 O    
3728 C  CB   . HIS   A-2 172 ? 0.1987 0.1726 0.2250 0.0577  -0.0795 0.0173  ? ? ? ? ? ? 172 HIS   A-2 CB   
3729 C  CG   . HIS   A-2 172 ? 0.2035 0.2180 0.2583 0.0505  -0.0461 -0.0326 ? ? ? ? ? ? 172 HIS   A-2 CG   
3730 N  ND1  . HIS   A-2 172 ? 0.1753 0.2474 0.2593 0.0290  -0.0455 -0.0153 ? ? ? ? ? ? 172 HIS   A-2 ND1  
3731 C  CD2  . HIS   A-2 172 ? 0.2323 0.2435 0.2746 0.0482  -0.0988 -0.0013 ? ? ? ? ? ? 172 HIS   A-2 CD2  
3732 C  CE1  . HIS   A-2 172 ? 0.1979 0.3111 0.2738 0.0221  -0.0255 -0.0302 ? ? ? ? ? ? 172 HIS   A-2 CE1  
3733 N  NE2  . HIS   A-2 172 ? 0.2480 0.2894 0.2656 0.0251  -0.0611 -0.0654 ? ? ? ? ? ? 172 HIS   A-2 NE2  
3734 N  N    . ALA   A-2 173 ? 0.1705 0.2323 0.2550 0.0544  -0.0965 0.0025  ? ? ? ? ? ? 173 ALA   A-2 N    
3735 C  CA   . ALA   A-2 173 ? 0.1929 0.2388 0.2482 0.0565  -0.0657 -0.0231 ? ? ? ? ? ? 173 ALA   A-2 CA   
3736 C  C    . ALA   A-2 173 ? 0.2130 0.2445 0.2506 0.0615  -0.0410 -0.0003 ? ? ? ? ? ? 173 ALA   A-2 C    
3737 O  O    . ALA   A-2 173 ? 0.2130 0.2698 0.2550 0.0748  -0.0668 -0.0130 ? ? ? ? ? ? 173 ALA   A-2 O    
3738 C  CB   . ALA   A-2 173 ? 0.2224 0.3172 0.2419 0.0252  -0.0657 -0.0337 ? ? ? ? ? ? 173 ALA   A-2 CB   
3739 N  N    . GLY   A-2 174 ? 0.2180 0.1959 0.2397 0.0671  -0.0601 0.0034  ? ? ? ? ? ? 174 GLY   A-2 N    
3740 C  CA   . GLY   A-2 174 ? 0.2229 0.1906 0.2420 0.0509  -0.0727 0.0016  ? ? ? ? ? ? 174 GLY   A-2 CA   
3741 C  C    . GLY   A-2 174 ? 0.2374 0.1826 0.2217 0.0312  -0.0825 0.0018  ? ? ? ? ? ? 174 GLY   A-2 C    
3742 O  O    . GLY   A-2 174 ? 0.2445 0.2066 0.2398 0.0416  -0.0760 -0.0029 ? ? ? ? ? ? 174 GLY   A-2 O    
3743 N  N    . THR   A-2 175 ? 0.2504 0.1517 0.2343 0.0664  -0.0846 -0.0109 ? ? ? ? ? ? 175 THR   A-2 N    
3744 C  CA   . THR   A-2 175 ? 0.2819 0.1686 0.2154 0.0630  -0.0572 0.0022  ? ? ? ? ? ? 175 THR   A-2 CA   
3745 C  C    . THR   A-2 175 ? 0.2756 0.1460 0.2222 0.0449  -0.0471 0.0056  ? ? ? ? ? ? 175 THR   A-2 C    
3746 O  O    . THR   A-2 175 ? 0.2833 0.1879 0.2285 0.0694  -0.0469 0.0083  ? ? ? ? ? ? 175 THR   A-2 O    
3747 C  CB   . THR   A-2 175 ? 0.2955 0.2154 0.2417 0.0730  -0.0740 0.0332  ? ? ? ? ? ? 175 THR   A-2 CB   
3748 O  OG1  . THR   A-2 175 ? 0.3471 0.2323 0.2077 0.0791  -0.0754 0.0388  ? ? ? ? ? ? 175 THR   A-2 OG1  
3749 C  CG2  . THR   A-2 175 ? 0.3549 0.1629 0.2437 0.0544  -0.0733 0.0220  ? ? ? ? ? ? 175 THR   A-2 CG2  
3750 N  N    . ASP   A-2 176 ? 0.2719 0.1384 0.2276 0.0288  -0.0683 -0.0045 ? ? ? ? ? ? 176 ASP   A-2 N    
3751 C  CA   . ASP   A-2 176 ? 0.3076 0.1445 0.2206 -0.0020 -0.0602 -0.0057 ? ? ? ? ? ? 176 ASP   A-2 CA   
3752 C  C    . ASP   A-2 176 ? 0.3141 0.1564 0.2771 0.0033  -0.0600 0.0085  ? ? ? ? ? ? 176 ASP   A-2 C    
3753 O  O    . ASP   A-2 176 ? 0.3636 0.1726 0.2539 0.0332  -0.0783 0.0167  ? ? ? ? ? ? 176 ASP   A-2 O    
3754 C  CB   . ASP   A-2 176 ? 0.3020 0.1588 0.2525 0.0274  -0.0638 -0.0203 ? ? ? ? ? ? 176 ASP   A-2 CB   
3755 C  CG   . ASP   A-2 176 ? 0.3148 0.1910 0.2682 0.0068  -0.0487 -0.0122 ? ? ? ? ? ? 176 ASP   A-2 CG   
3756 O  OD1  . ASP   A-2 176 ? 0.3762 0.1945 0.2369 0.0099  -0.0779 -0.0123 ? ? ? ? ? ? 176 ASP   A-2 OD1  
3757 O  OD2  . ASP   A-2 176 ? 0.3153 0.2197 0.3106 0.0379  -0.0279 0.0459  ? ? ? ? ? ? 176 ASP   A-2 OD2  
3758 N  N    . LEU   A-2 177 ? 0.3610 0.1557 0.2233 0.0258  -0.0701 -0.0002 ? ? ? ? ? ? 177 LEU   A-2 N    
3759 C  CA   . LEU   A-2 177 ? 0.3881 0.1593 0.2294 0.0446  -0.0468 -0.0096 ? ? ? ? ? ? 177 LEU   A-2 CA   
3760 C  C    . LEU   A-2 177 ? 0.4491 0.2193 0.2276 0.0531  -0.0358 0.0011  ? ? ? ? ? ? 177 LEU   A-2 C    
3761 O  O    . LEU   A-2 177 ? 0.5607 0.2033 0.2638 0.0718  -0.0304 -0.0048 ? ? ? ? ? ? 177 LEU   A-2 O    
3762 C  CB   . LEU   A-2 177 ? 0.4533 0.1228 0.2571 0.0304  -0.0290 -0.0310 ? ? ? ? ? ? 177 LEU   A-2 CB   
3763 C  CG   . LEU   A-2 177 ? 0.4297 0.1732 0.2643 0.0187  -0.0428 -0.0234 ? ? ? ? ? ? 177 LEU   A-2 CG   
3764 C  CD1  . LEU   A-2 177 ? 0.4305 0.2485 0.3109 0.0339  -0.0557 -0.0434 ? ? ? ? ? ? 177 LEU   A-2 CD1  
3765 C  CD2  . LEU   A-2 177 ? 0.4862 0.1894 0.2622 -0.0216 -0.0358 -0.0096 ? ? ? ? ? ? 177 LEU   A-2 CD2  
3766 N  N    . GLU   A-2 178 ? 0.4237 0.1568 0.2469 0.0186  -0.0291 0.0141  ? ? ? ? ? ? 178 GLU   A-2 N    
3767 C  CA   . GLU   A-2 178 ? 0.4903 0.2377 0.2236 0.0442  -0.0380 0.0060  ? ? ? ? ? ? 178 GLU   A-2 CA   
3768 C  C    . GLU   A-2 178 ? 0.3969 0.2191 0.2747 0.0587  -0.0121 0.0146  ? ? ? ? ? ? 178 GLU   A-2 C    
3769 O  O    . GLU   A-2 178 ? 0.4670 0.2239 0.2838 0.0673  -0.0304 0.0441  ? ? ? ? ? ? 178 GLU   A-2 O    
3770 C  CB   . GLU   A-2 178 ? 0.4967 0.3330 0.2523 0.0042  -0.0307 -0.0518 ? ? ? ? ? ? 178 GLU   A-2 CB   
3771 C  CG   . GLU   A-2 178 ? 0.5634 0.4951 0.2436 -0.0297 -0.0581 -0.0384 ? ? ? ? ? ? 178 GLU   A-2 CG   
3772 C  CD   . GLU   A-2 178 ? 0.6979 0.4570 0.3352 0.0103  0.0170  -0.0458 ? ? ? ? ? ? 178 GLU   A-2 CD   
3773 O  OE1  . GLU   A-2 178 ? 0.7747 0.6171 0.2720 0.0547  0.0046  -0.0894 ? ? ? ? ? ? 178 GLU   A-2 OE1  
3774 O  OE2  . GLU   A-2 178 ? 0.6224 0.6212 0.2890 -0.0124 -0.0638 -0.0266 ? ? ? ? ? ? 178 GLU   A-2 OE2  
3775 N  N    . GLY   A-2 179 ? 0.3251 0.2182 0.2389 0.0764  -0.0550 0.0131  ? ? ? ? ? ? 179 GLY   A-2 N    
3776 C  CA   . GLY   A-2 179 ? 0.3189 0.2098 0.2541 0.0833  -0.0724 0.0226  ? ? ? ? ? ? 179 GLY   A-2 CA   
3777 C  C    . GLY   A-2 179 ? 0.3158 0.2069 0.2687 0.0568  -0.0764 0.0065  ? ? ? ? ? ? 179 GLY   A-2 C    
3778 O  O    . GLY   A-2 179 ? 0.3337 0.1948 0.2483 0.0954  -0.1035 0.0209  ? ? ? ? ? ? 179 GLY   A-2 O    
3779 N  N    . ASN   A-2 180 ? 0.3076 0.2079 0.2363 0.0546  -0.0636 -0.0007 ? ? ? ? ? ? 180 ASN   A-2 N    
3780 C  CA   . ASN   A-2 180 ? 0.3108 0.2024 0.2197 0.0325  -0.0512 0.0053  ? ? ? ? ? ? 180 ASN   A-2 CA   
3781 C  C    . ASN   A-2 180 ? 0.2986 0.1754 0.2226 0.0158  -0.0573 -0.0207 ? ? ? ? ? ? 180 ASN   A-2 C    
3782 O  O    . ASN   A-2 180 ? 0.2936 0.1763 0.2284 0.0501  -0.0743 -0.0139 ? ? ? ? ? ? 180 ASN   A-2 O    
3783 C  CB   . ASN   A-2 180 ? 0.3080 0.1689 0.2447 -0.0055 -0.0405 -0.0273 ? ? ? ? ? ? 180 ASN   A-2 CB   
3784 C  CG   . ASN   A-2 180 ? 0.3623 0.1635 0.2826 0.0424  -0.0614 0.0234  ? ? ? ? ? ? 180 ASN   A-2 CG   
3785 O  OD1  . ASN   A-2 180 ? 0.4029 0.2233 0.2845 0.0987  -0.0424 0.0374  ? ? ? ? ? ? 180 ASN   A-2 OD1  
3786 N  ND2  . ASN   A-2 180 ? 0.3714 0.1772 0.3686 0.0053  -0.0786 0.0602  ? ? ? ? ? ? 180 ASN   A-2 ND2  
3787 N  N    . PHE   A-2 181 ? 0.2579 0.2072 0.2182 0.0242  -0.0867 -0.0048 ? ? ? ? ? ? 181 PHE   A-2 N    
3788 C  CA   . PHE   A-2 181 ? 0.2471 0.1933 0.2263 0.0314  -0.0802 -0.0164 ? ? ? ? ? ? 181 PHE   A-2 CA   
3789 C  C    . PHE   A-2 181 ? 0.2194 0.2103 0.2043 0.0349  -0.0537 -0.0194 ? ? ? ? ? ? 181 PHE   A-2 C    
3790 O  O    . PHE   A-2 181 ? 0.2036 0.1837 0.2179 0.0332  -0.0660 0.0125  ? ? ? ? ? ? 181 PHE   A-2 O    
3791 C  CB   . PHE   A-2 181 ? 0.2544 0.1967 0.2384 0.0403  -0.1035 -0.0139 ? ? ? ? ? ? 181 PHE   A-2 CB   
3792 C  CG   . PHE   A-2 181 ? 0.2510 0.2184 0.2164 0.0303  -0.0781 -0.0196 ? ? ? ? ? ? 181 PHE   A-2 CG   
3793 C  CD1  . PHE   A-2 181 ? 0.2579 0.2585 0.2062 0.0435  -0.0889 -0.0083 ? ? ? ? ? ? 181 PHE   A-2 CD1  
3794 C  CD2  . PHE   A-2 181 ? 0.2809 0.2551 0.2192 0.0530  -0.0762 0.0017  ? ? ? ? ? ? 181 PHE   A-2 CD2  
3795 C  CE1  . PHE   A-2 181 ? 0.2506 0.2976 0.2170 0.0591  -0.1047 0.0200  ? ? ? ? ? ? 181 PHE   A-2 CE1  
3796 C  CE2  . PHE   A-2 181 ? 0.2725 0.2948 0.2186 0.0498  -0.0869 0.0068  ? ? ? ? ? ? 181 PHE   A-2 CE2  
3797 C  CZ   . PHE   A-2 181 ? 0.2880 0.2854 0.2402 0.0653  -0.0887 0.0399  ? ? ? ? ? ? 181 PHE   A-2 CZ   
3798 N  N    . TYR   A-2 182 ? 0.2121 0.1698 0.2260 0.0370  -0.0550 -0.0107 ? ? ? ? ? ? 182 TYR   A-2 N    
3799 C  CA   . TYR   A-2 182 ? 0.1915 0.1747 0.2112 0.0117  -0.0705 0.0057  ? ? ? ? ? ? 182 TYR   A-2 CA   
3800 C  C    . TYR   A-2 182 ? 0.2202 0.1878 0.2007 0.0188  -0.0487 -0.0177 ? ? ? ? ? ? 182 TYR   A-2 C    
3801 O  O    . TYR   A-2 182 ? 0.2175 0.1914 0.2629 0.0298  -0.0441 -0.0112 ? ? ? ? ? ? 182 TYR   A-2 O    
3802 C  CB   . TYR   A-2 182 ? 0.1941 0.1921 0.2101 0.0097  -0.0681 0.0156  ? ? ? ? ? ? 182 TYR   A-2 CB   
3803 C  CG   . TYR   A-2 182 ? 0.2268 0.1835 0.2222 -0.0018 -0.0598 0.0088  ? ? ? ? ? ? 182 TYR   A-2 CG   
3804 C  CD1  . TYR   A-2 182 ? 0.2235 0.1616 0.2390 0.0145  -0.0496 -0.0079 ? ? ? ? ? ? 182 TYR   A-2 CD1  
3805 C  CD2  . TYR   A-2 182 ? 0.2314 0.2009 0.2337 0.0315  -0.0823 0.0214  ? ? ? ? ? ? 182 TYR   A-2 CD2  
3806 C  CE1  . TYR   A-2 182 ? 0.2364 0.1876 0.2301 -0.0013 -0.0635 0.0058  ? ? ? ? ? ? 182 TYR   A-2 CE1  
3807 C  CE2  . TYR   A-2 182 ? 0.2450 0.1833 0.2268 0.0199  -0.0405 -0.0030 ? ? ? ? ? ? 182 TYR   A-2 CE2  
3808 C  CZ   . TYR   A-2 182 ? 0.2395 0.1772 0.2375 -0.0192 -0.0406 -0.0016 ? ? ? ? ? ? 182 TYR   A-2 CZ   
3809 O  OH   . TYR   A-2 182 ? 0.2402 0.1995 0.2333 -0.0052 -0.0779 -0.0055 ? ? ? ? ? ? 182 TYR   A-2 OH   
3810 N  N    . GLY   A-2 183 ? 0.1916 0.2077 0.2081 0.0222  -0.0682 -0.0209 ? ? ? ? ? ? 183 GLY   A-2 N    
3811 C  CA   . GLY   A-2 183 ? 0.2343 0.1829 0.2179 0.0509  -0.0529 -0.0354 ? ? ? ? ? ? 183 GLY   A-2 CA   
3812 C  C    . GLY   A-2 183 ? 0.2314 0.1757 0.2299 0.0284  -0.0531 -0.0148 ? ? ? ? ? ? 183 GLY   A-2 C    
3813 O  O    . GLY   A-2 183 ? 0.2240 0.1733 0.2705 0.0420  -0.0778 -0.0126 ? ? ? ? ? ? 183 GLY   A-2 O    
3814 N  N    . PRO   A-2 184 ? 0.2076 0.2193 0.2604 -0.0101 -0.0630 -0.0402 ? ? ? ? ? ? 184 PRO   A-2 N    
3815 C  CA   . PRO   A-2 184 ? 0.2484 0.2560 0.2592 0.0135  -0.0672 -0.0354 ? ? ? ? ? ? 184 PRO   A-2 CA   
3816 C  C    . PRO   A-2 184 ? 0.2433 0.3180 0.3013 0.0154  -0.0266 -0.0992 ? ? ? ? ? ? 184 PRO   A-2 C    
3817 O  O    . PRO   A-2 184 ? 0.2743 0.3751 0.3391 -0.0116 -0.0877 -0.0938 ? ? ? ? ? ? 184 PRO   A-2 O    
3818 C  CB   . PRO   A-2 184 ? 0.2749 0.2326 0.3324 -0.0230 -0.0451 -0.0465 ? ? ? ? ? ? 184 PRO   A-2 CB   
3819 C  CG   . PRO   A-2 184 ? 0.3206 0.2240 0.3208 -0.0364 -0.0496 -0.0638 ? ? ? ? ? ? 184 PRO   A-2 CG   
3820 C  CD   . PRO   A-2 184 ? 0.2657 0.2242 0.2677 -0.0043 -0.0503 -0.0330 ? ? ? ? ? ? 184 PRO   A-2 CD   
3821 N  N    . PHE   A-2 185 ? 0.2057 0.2482 0.3178 0.0283  -0.1161 -0.0565 ? ? ? ? ? ? 185 PHE   A-2 N    
3822 C  CA   . PHE   A-2 185 ? 0.2226 0.2717 0.3287 0.0437  -0.0676 -0.0195 ? ? ? ? ? ? 185 PHE   A-2 CA   
3823 C  C    . PHE   A-2 185 ? 0.2452 0.3110 0.3457 0.0631  -0.0631 0.0082  ? ? ? ? ? ? 185 PHE   A-2 C    
3824 O  O    . PHE   A-2 185 ? 0.2564 0.2898 0.3379 0.0553  -0.1040 -0.0016 ? ? ? ? ? ? 185 PHE   A-2 O    
3825 C  CB   . PHE   A-2 185 ? 0.2631 0.2899 0.3309 0.0651  -0.0602 -0.0189 ? ? ? ? ? ? 185 PHE   A-2 CB   
3826 C  CG   . PHE   A-2 185 ? 0.2159 0.2854 0.3000 0.0587  -0.0995 -0.0255 ? ? ? ? ? ? 185 PHE   A-2 CG   
3827 C  CD1  . PHE   A-2 185 ? 0.2561 0.3009 0.2824 0.0429  -0.0834 -0.0361 ? ? ? ? ? ? 185 PHE   A-2 CD1  
3828 C  CD2  . PHE   A-2 185 ? 0.2114 0.2248 0.3175 0.0203  -0.1103 -0.0596 ? ? ? ? ? ? 185 PHE   A-2 CD2  
3829 C  CE1  . PHE   A-2 185 ? 0.2635 0.3138 0.2933 0.0344  -0.0983 -0.0302 ? ? ? ? ? ? 185 PHE   A-2 CE1  
3830 C  CE2  . PHE   A-2 185 ? 0.1959 0.2720 0.3064 0.0346  -0.0624 -0.0136 ? ? ? ? ? ? 185 PHE   A-2 CE2  
3831 C  CZ   . PHE   A-2 185 ? 0.2064 0.2606 0.3143 0.0508  -0.0839 -0.0213 ? ? ? ? ? ? 185 PHE   A-2 CZ   
3832 N  N    . VAL   A-2 186 ? 0.2576 0.3015 0.3021 0.0748  -0.0818 -0.0228 ? ? ? ? ? ? 186 VAL   A-2 N    
3833 C  CA   . VAL   A-2 186 ? 0.3238 0.2842 0.2887 0.0704  -0.0605 -0.0219 ? ? ? ? ? ? 186 VAL   A-2 CA   
3834 C  C    . VAL   A-2 186 ? 0.2613 0.3097 0.3073 0.0851  -0.1117 -0.0150 ? ? ? ? ? ? 186 VAL   A-2 C    
3835 O  O    . VAL   A-2 186 ? 0.3220 0.3194 0.2902 0.1052  -0.0986 0.0027  ? ? ? ? ? ? 186 VAL   A-2 O    
3836 C  CB   . VAL   A-2 186 ? 0.3102 0.3164 0.2801 0.0794  -0.0688 -0.0069 ? ? ? ? ? ? 186 VAL   A-2 CB   
3837 C  CG1  . VAL   A-2 186 ? 0.2823 0.3201 0.3282 0.0711  -0.0888 -0.0290 ? ? ? ? ? ? 186 VAL   A-2 CG1  
3838 C  CG2  . VAL   A-2 186 ? 0.3038 0.3678 0.3002 0.0664  -0.0942 -0.0023 ? ? ? ? ? ? 186 VAL   A-2 CG2  
3839 N  N    . ASP   A-2 187 ? 0.3353 0.3124 0.2855 0.0930  -0.1042 -0.0124 ? ? ? ? ? ? 187 ASP   A-2 N    
3840 C  CA   . ASP   A-2 187 ? 0.3255 0.3835 0.3022 0.1080  -0.0887 0.0077  ? ? ? ? ? ? 187 ASP   A-2 CA   
3841 C  C    . ASP   A-2 187 ? 0.3373 0.3930 0.3472 0.1037  -0.1146 0.0554  ? ? ? ? ? ? 187 ASP   A-2 C    
3842 O  O    . ASP   A-2 187 ? 0.3383 0.4197 0.4284 0.1472  -0.1080 0.0759  ? ? ? ? ? ? 187 ASP   A-2 O    
3843 C  CB   . ASP   A-2 187 ? 0.3101 0.3514 0.3129 0.1213  -0.0725 0.0019  ? ? ? ? ? ? 187 ASP   A-2 CB   
3844 C  CG   . ASP   A-2 187 ? 0.3867 0.3587 0.2827 0.1257  -0.1018 0.0175  ? ? ? ? ? ? 187 ASP   A-2 CG   
3845 O  OD1  . ASP   A-2 187 ? 0.3848 0.3258 0.2951 0.1359  -0.0986 0.0234  ? ? ? ? ? ? 187 ASP   A-2 OD1  
3846 O  OD2  . ASP   A-2 187 ? 0.5014 0.3292 0.2768 0.1347  -0.0756 0.0494  ? ? ? ? ? ? 187 ASP   A-2 OD2  
3847 N  N    . ARG   A-2 188 ? 0.3569 0.3946 0.3301 0.1061  -0.1211 0.0423  ? ? ? ? ? ? 188 ARG   A-2 N    
3848 C  CA   . ARG   A-2 188 ? 0.3232 0.5246 0.4174 0.1006  -0.1169 0.0122  ? ? ? ? ? ? 188 ARG   A-2 CA   
3849 C  C    . ARG   A-2 188 ? 0.2499 0.5065 0.3815 0.1245  -0.1187 -0.0165 ? ? ? ? ? ? 188 ARG   A-2 C    
3850 O  O    . ARG   A-2 188 ? 0.3216 0.4608 0.3070 0.1122  -0.1077 -0.0009 ? ? ? ? ? ? 188 ARG   A-2 O    
3851 C  CB   . ARG   A-2 188 ? 0.4275 0.5914 0.4308 0.0893  -0.1365 0.0764  ? ? ? ? ? ? 188 ARG   A-2 CB   
3852 C  CG   . ARG   A-2 188 ? 0.5071 0.5889 0.4565 0.0950  -0.0927 0.0757  ? ? ? ? ? ? 188 ARG   A-2 CG   
3853 C  CD   . ARG   A-2 188 ? 0.6521 0.7355 0.4837 0.0765  -0.0175 0.1184  ? ? ? ? ? ? 188 ARG   A-2 CD   
3854 N  NE   . ARG   A-2 188 ? 0.7820 0.7929 0.5464 0.1123  0.0663  0.0973  ? ? ? ? ? ? 188 ARG   A-2 NE   
3855 C  CZ   . ARG   A-2 188 ? 0.7940 0.8891 0.5251 0.1554  0.0503  0.1109  ? ? ? ? ? ? 188 ARG   A-2 CZ   
3856 N  NH1  . ARG   A-2 188 ? 0.8652 0.8598 0.4845 0.1677  0.0498  0.1161  ? ? ? ? ? ? 188 ARG   A-2 NH1  
3857 N  NH2  . ARG   A-2 188 ? 0.9660 0.9100 0.4442 0.1876  0.0475  0.0905  ? ? ? ? ? ? 188 ARG   A-2 NH2  
3858 N  N    . GLN   A-2 189 ? 0.2353 0.5841 0.4168 0.1223  -0.1238 -0.0073 ? ? ? ? ? ? 189 GLN   A-2 N    
3859 C  CA   . GLN   A-2 189 ? 0.3680 0.5838 0.4322 0.1005  -0.1122 -0.0149 ? ? ? ? ? ? 189 GLN   A-2 CA   
3860 C  C    . GLN   A-2 189 ? 0.3007 0.6278 0.3699 0.1018  -0.1329 -0.0109 ? ? ? ? ? ? 189 GLN   A-2 C    
3861 O  O    . GLN   A-2 189 ? 0.4639 0.6296 0.3858 0.1493  -0.1929 -0.0219 ? ? ? ? ? ? 189 GLN   A-2 O    
3862 C  CB   . GLN   A-2 189 ? 0.3761 0.6807 0.5752 0.1128  -0.1005 0.0542  ? ? ? ? ? ? 189 GLN   A-2 CB   
3863 C  CG   . GLN   A-2 189 ? 0.4500 0.7240 0.7466 0.0082  -0.0697 0.0085  ? ? ? ? ? ? 189 GLN   A-2 CG   
3864 C  CD   . GLN   A-2 189 ? 0.5840 0.8493 0.7397 0.0744  -0.0115 0.0660  ? ? ? ? ? ? 189 GLN   A-2 CD   
3865 O  OE1  . GLN   A-2 189 ? 0.4905 0.9336 0.8964 0.0977  -0.0907 0.1724  ? ? ? ? ? ? 189 GLN   A-2 OE1  
3866 N  NE2  . GLN   A-2 189 ? 0.7939 0.8637 0.7373 -0.0321 -0.1569 0.0731  ? ? ? ? ? ? 189 GLN   A-2 NE2  
3867 N  N    . THR   A-2 190 ? 0.3919 0.5665 0.3831 0.1037  -0.0985 0.0153  ? ? ? ? ? ? 190 THR   A-2 N    
3868 C  CA   . THR   A-2 190 ? 0.4230 0.5783 0.3841 0.0722  -0.1671 -0.0468 ? ? ? ? ? ? 190 THR   A-2 CA   
3869 C  C    . THR   A-2 190 ? 0.4098 0.5342 0.4512 0.0553  -0.1651 -0.0763 ? ? ? ? ? ? 190 THR   A-2 C    
3870 O  O    . THR   A-2 190 ? 0.3194 0.5731 0.5062 0.0711  -0.1430 -0.0297 ? ? ? ? ? ? 190 THR   A-2 O    
3871 C  CB   . THR   A-2 190 ? 0.4461 0.6088 0.3553 0.1035  -0.1492 -0.0057 ? ? ? ? ? ? 190 THR   A-2 CB   
3872 O  OG1  . THR   A-2 190 ? 0.3759 0.4789 0.3865 0.0840  -0.1409 -0.0052 ? ? ? ? ? ? 190 THR   A-2 OG1  
3873 C  CG2  . THR   A-2 190 ? 0.4548 0.5429 0.4326 0.1730  -0.0853 -0.0408 ? ? ? ? ? ? 190 THR   A-2 CG2  
3874 N  N    . ALA   A-2 191 ? 0.4678 0.5208 0.4567 0.0232  -0.1890 -0.1175 ? ? ? ? ? ? 191 ALA   A-2 N    
3875 C  CA   . ALA   A-2 191 ? 0.4267 0.5126 0.4988 0.0437  -0.2128 -0.1328 ? ? ? ? ? ? 191 ALA   A-2 CA   
3876 C  C    . ALA   A-2 191 ? 0.4076 0.4484 0.4172 0.0038  -0.1751 -0.0796 ? ? ? ? ? ? 191 ALA   A-2 C    
3877 O  O    . ALA   A-2 191 ? 0.3790 0.4662 0.4321 0.0429  -0.1687 -0.0777 ? ? ? ? ? ? 191 ALA   A-2 O    
3878 C  CB   . ALA   A-2 191 ? 0.4940 0.5652 0.5177 -0.0075 -0.2903 -0.1721 ? ? ? ? ? ? 191 ALA   A-2 CB   
3879 N  N    . GLN   A-2 192 ? 0.3433 0.4277 0.3777 0.0322  -0.1099 -0.0803 ? ? ? ? ? ? 192 GLN   A-2 N    
3880 C  CA   . GLN   A-2 192 ? 0.2958 0.3832 0.3401 0.0440  -0.0600 -0.0632 ? ? ? ? ? ? 192 GLN   A-2 CA   
3881 C  C    . GLN   A-2 192 ? 0.3013 0.3390 0.3519 0.0477  -0.0604 -0.0697 ? ? ? ? ? ? 192 GLN   A-2 C    
3882 O  O    . GLN   A-2 192 ? 0.2588 0.3950 0.3307 0.0415  -0.0960 -0.0289 ? ? ? ? ? ? 192 GLN   A-2 O    
3883 C  CB   . GLN   A-2 192 ? 0.2967 0.3980 0.3082 0.0386  -0.0700 -0.0651 ? ? ? ? ? ? 192 GLN   A-2 CB   
3884 C  CG   . GLN   A-2 192 ? 0.1967 0.4161 0.3449 0.0620  -0.0553 -0.0208 ? ? ? ? ? ? 192 GLN   A-2 CG   
3885 C  CD   . GLN   A-2 192 ? 0.2268 0.4027 0.3209 0.0455  -0.0465 -0.0521 ? ? ? ? ? ? 192 GLN   A-2 CD   
3886 O  OE1  . GLN   A-2 192 ? 0.2213 0.3565 0.3472 0.0503  -0.0755 -0.0497 ? ? ? ? ? ? 192 GLN   A-2 OE1  
3887 N  NE2  . GLN   A-2 192 ? 0.2866 0.4171 0.3520 0.0721  -0.0428 -0.0241 ? ? ? ? ? ? 192 GLN   A-2 NE2  
3888 N  N    . ALA   A-2 193 ? 0.3183 0.3213 0.3589 0.0496  -0.0677 -0.0677 ? ? ? ? ? ? 193 ALA   A-2 N    
3889 C  CA   . ALA   A-2 193 ? 0.2905 0.3606 0.3497 0.0231  -0.0802 -0.0585 ? ? ? ? ? ? 193 ALA   A-2 CA   
3890 C  C    . ALA   A-2 193 ? 0.2681 0.2835 0.3192 0.0000  -0.0463 -0.0719 ? ? ? ? ? ? 193 ALA   A-2 C    
3891 O  O    . ALA   A-2 193 ? 0.2194 0.3222 0.3731 0.0067  -0.0625 -0.0361 ? ? ? ? ? ? 193 ALA   A-2 O    
3892 C  CB   . ALA   A-2 193 ? 0.2910 0.3805 0.3882 -0.0129 -0.0696 -0.0829 ? ? ? ? ? ? 193 ALA   A-2 CB   
3893 N  N    . ALA   A-2 194 ? 0.2550 0.2911 0.3208 0.0291  -0.0977 -0.0089 ? ? ? ? ? ? 194 ALA   A-2 N    
3894 C  CA   . ALA   A-2 194 ? 0.2173 0.2973 0.3711 0.0084  -0.0811 -0.0153 ? ? ? ? ? ? 194 ALA   A-2 CA   
3895 C  C    . ALA   A-2 194 ? 0.2932 0.2792 0.4150 -0.0197 -0.0416 -0.0452 ? ? ? ? ? ? 194 ALA   A-2 C    
3896 O  O    . ALA   A-2 194 ? 0.3158 0.2590 0.4336 -0.0139 -0.0996 -0.0383 ? ? ? ? ? ? 194 ALA   A-2 O    
3897 C  CB   . ALA   A-2 194 ? 0.2750 0.2731 0.3695 -0.0193 -0.0579 -0.0440 ? ? ? ? ? ? 194 ALA   A-2 CB   
3898 N  N    . GLY   A-2 195 ? 0.2741 0.3147 0.3648 0.0063  -0.0780 -0.0087 ? ? ? ? ? ? 195 GLY   A-2 N    
3899 C  CA   . GLY   A-2 195 ? 0.3522 0.3233 0.3570 0.0332  -0.0757 -0.0415 ? ? ? ? ? ? 195 GLY   A-2 CA   
3900 C  C    . GLY   A-2 195 ? 0.3658 0.2708 0.3803 0.0692  -0.0692 -0.0491 ? ? ? ? ? ? 195 GLY   A-2 C    
3901 O  O    . GLY   A-2 195 ? 0.3585 0.2542 0.3677 0.0788  -0.1070 -0.0464 ? ? ? ? ? ? 195 GLY   A-2 O    
3902 N  N    . THR   A-2 196 ? 0.4405 0.2625 0.3872 0.0698  -0.1357 -0.1276 ? ? ? ? ? ? 196 THR   A-2 N    
3903 C  CA   . THR   A-2 196 ? 0.4880 0.2518 0.4097 0.0560  -0.1615 -0.1305 ? ? ? ? ? ? 196 THR   A-2 CA   
3904 C  C    . THR   A-2 196 ? 0.4808 0.2838 0.3730 0.0198  -0.1385 -0.1123 ? ? ? ? ? ? 196 THR   A-2 C    
3905 O  O    . THR   A-2 196 ? 0.4399 0.3620 0.3636 0.0400  -0.1150 -0.0927 ? ? ? ? ? ? 196 THR   A-2 O    
3906 C  CB   . THR   A-2 196 ? 0.5156 0.2967 0.5251 0.1027  -0.1649 -0.1632 ? ? ? ? ? ? 196 THR   A-2 CB   
3907 O  OG1  . THR   A-2 196 ? 0.5658 0.4598 0.5924 0.0459  -0.1309 -0.2006 ? ? ? ? ? ? 196 THR   A-2 OG1  
3908 C  CG2  . THR   A-2 196 ? 0.5124 0.3330 0.5152 0.1283  -0.2052 -0.1612 ? ? ? ? ? ? 196 THR   A-2 CG2  
3909 N  N    . ASP   A-2 197 ? 0.4481 0.2352 0.3652 0.0131  -0.1904 -0.0591 ? ? ? ? ? ? 197 ASP   A-2 N    
3910 C  CA   . ASP   A-2 197 ? 0.3522 0.1959 0.3935 0.0164  -0.2074 -0.0193 ? ? ? ? ? ? 197 ASP   A-2 CA   
3911 C  C    . ASP   A-2 197 ? 0.4342 0.2321 0.4113 0.0188  -0.2481 0.0164  ? ? ? ? ? ? 197 ASP   A-2 C    
3912 O  O    . ASP   A-2 197 ? 0.5113 0.2259 0.5616 0.0496  -0.2218 -0.0023 ? ? ? ? ? ? 197 ASP   A-2 O    
3913 C  CB   . ASP   A-2 197 ? 0.3772 0.1849 0.3954 0.0119  -0.1727 0.0143  ? ? ? ? ? ? 197 ASP   A-2 CB   
3914 C  CG   . ASP   A-2 197 ? 0.3066 0.2051 0.3476 -0.0015 -0.1214 0.0181  ? ? ? ? ? ? 197 ASP   A-2 CG   
3915 O  OD1  . ASP   A-2 197 ? 0.2938 0.2429 0.3261 0.0036  -0.0915 0.0043  ? ? ? ? ? ? 197 ASP   A-2 OD1  
3916 O  OD2  . ASP   A-2 197 ? 0.3865 0.2164 0.3571 -0.0291 -0.1078 -0.0174 ? ? ? ? ? ? 197 ASP   A-2 OD2  
3917 N  N    . THR   A-2 198 ? 0.3874 0.2188 0.3597 0.0350  -0.1785 -0.0277 ? ? ? ? ? ? 198 THR   A-2 N    
3918 C  CA   . THR   A-2 198 ? 0.4007 0.2141 0.3186 0.0444  -0.1257 0.0144  ? ? ? ? ? ? 198 THR   A-2 CA   
3919 C  C    . THR   A-2 198 ? 0.3792 0.2018 0.3205 0.0630  -0.0938 0.0130  ? ? ? ? ? ? 198 THR   A-2 C    
3920 O  O    . THR   A-2 198 ? 0.3857 0.2067 0.2990 0.0740  -0.1077 -0.0033 ? ? ? ? ? ? 198 THR   A-2 O    
3921 C  CB   . THR   A-2 198 ? 0.4790 0.3078 0.3898 -0.0166 -0.0415 0.0150  ? ? ? ? ? ? 198 THR   A-2 CB   
3922 O  OG1  . THR   A-2 198 ? 0.4238 0.2806 0.4388 0.0468  -0.0520 0.0435  ? ? ? ? ? ? 198 THR   A-2 OG1  
3923 C  CG2  . THR   A-2 198 ? 0.5500 0.3927 0.4382 0.0138  -0.0211 -0.0390 ? ? ? ? ? ? 198 THR   A-2 CG2  
3924 N  N    . THR   A-2 199 ? 0.3245 0.1685 0.3428 0.0478  -0.0741 0.0422  ? ? ? ? ? ? 199 THR   A-2 N    
3925 C  CA   . THR   A-2 199 ? 0.2847 0.2009 0.3365 0.0405  -0.0658 0.0511  ? ? ? ? ? ? 199 THR   A-2 CA   
3926 C  C    . THR   A-2 199 ? 0.2932 0.1816 0.3011 0.0290  -0.0615 0.0502  ? ? ? ? ? ? 199 THR   A-2 C    
3927 O  O    . THR   A-2 199 ? 0.2997 0.2207 0.3408 0.0372  -0.0567 0.0349  ? ? ? ? ? ? 199 THR   A-2 O    
3928 C  CB   . THR   A-2 199 ? 0.2648 0.1929 0.3866 0.0163  -0.0604 0.0672  ? ? ? ? ? ? 199 THR   A-2 CB   
3929 O  OG1  . THR   A-2 199 ? 0.2571 0.2210 0.4404 0.0060  -0.0510 0.0498  ? ? ? ? ? ? 199 THR   A-2 OG1  
3930 C  CG2  . THR   A-2 199 ? 0.2987 0.2276 0.3597 0.0460  -0.0737 0.1000  ? ? ? ? ? ? 199 THR   A-2 CG2  
3931 N  N    . ILE   A-2 200 ? 0.2132 0.2160 0.2827 0.0565  -0.0686 0.0300  ? ? ? ? ? ? 200 ILE   A-2 N    
3932 C  CA   . ILE   A-2 200 ? 0.2353 0.2143 0.2950 0.0230  -0.0721 0.0580  ? ? ? ? ? ? 200 ILE   A-2 CA   
3933 C  C    . ILE   A-2 200 ? 0.2339 0.2312 0.2535 0.0281  -0.0502 0.0471  ? ? ? ? ? ? 200 ILE   A-2 C    
3934 O  O    . ILE   A-2 200 ? 0.1819 0.2424 0.2597 0.0369  -0.0402 0.0442  ? ? ? ? ? ? 200 ILE   A-2 O    
3935 C  CB   . ILE   A-2 200 ? 0.2347 0.2207 0.2598 0.0298  -0.0727 0.0518  ? ? ? ? ? ? 200 ILE   A-2 CB   
3936 C  CG1  . ILE   A-2 200 ? 0.2643 0.1959 0.2893 0.0241  -0.0969 0.0569  ? ? ? ? ? ? 200 ILE   A-2 CG1  
3937 C  CG2  . ILE   A-2 200 ? 0.2452 0.2297 0.2650 0.0163  -0.0556 0.0743  ? ? ? ? ? ? 200 ILE   A-2 CG2  
3938 C  CD1  . ILE   A-2 200 ? 0.2532 0.2458 0.2977 0.0532  -0.1080 0.0548  ? ? ? ? ? ? 200 ILE   A-2 CD1  
3939 N  N    . THR   A-2 201 ? 0.2505 0.2490 0.2565 0.0460  -0.0585 0.0537  ? ? ? ? ? ? 201 THR   A-2 N    
3940 C  CA   . THR   A-2 201 ? 0.2299 0.1871 0.2742 0.0448  -0.0470 0.0408  ? ? ? ? ? ? 201 THR   A-2 CA   
3941 C  C    . THR   A-2 201 ? 0.1919 0.2662 0.2509 0.0070  -0.0144 0.0361  ? ? ? ? ? ? 201 THR   A-2 C    
3942 O  O    . THR   A-2 201 ? 0.1712 0.2853 0.2701 0.0155  -0.0226 0.0750  ? ? ? ? ? ? 201 THR   A-2 O    
3943 C  CB   . THR   A-2 201 ? 0.2107 0.2758 0.3127 0.0504  -0.0309 0.0343  ? ? ? ? ? ? 201 THR   A-2 CB   
3944 O  OG1  . THR   A-2 201 ? 0.2709 0.2542 0.2988 0.0634  -0.0565 0.0329  ? ? ? ? ? ? 201 THR   A-2 OG1  
3945 C  CG2  . THR   A-2 201 ? 0.2488 0.2559 0.3608 0.0415  -0.0324 0.0703  ? ? ? ? ? ? 201 THR   A-2 CG2  
3946 N  N    . VAL   A-2 202 ? 0.2004 0.2526 0.2492 0.0108  -0.0172 0.0325  ? ? ? ? ? ? 202 VAL   A-2 N    
3947 C  CA   . VAL   A-2 202 ? 0.2094 0.2685 0.2647 0.0036  -0.0383 0.0465  ? ? ? ? ? ? 202 VAL   A-2 CA   
3948 C  C    . VAL   A-2 202 ? 0.1902 0.2656 0.2623 0.0040  -0.0309 0.0672  ? ? ? ? ? ? 202 VAL   A-2 C    
3949 O  O    . VAL   A-2 202 ? 0.1629 0.3139 0.2678 0.0181  -0.0395 0.0665  ? ? ? ? ? ? 202 VAL   A-2 O    
3950 C  CB   . VAL   A-2 202 ? 0.2135 0.2965 0.2758 -0.0107 -0.0153 0.0488  ? ? ? ? ? ? 202 VAL   A-2 CB   
3951 C  CG1  . VAL   A-2 202 ? 0.2127 0.2719 0.2956 -0.0235 -0.0199 0.0524  ? ? ? ? ? ? 202 VAL   A-2 CG1  
3952 C  CG2  . VAL   A-2 202 ? 0.2526 0.3412 0.2669 -0.0306 -0.0022 0.0379  ? ? ? ? ? ? 202 VAL   A-2 CG2  
3953 N  N    . ASN   A-2 203 ? 0.1799 0.2575 0.2355 -0.0068 -0.0266 0.0473  ? ? ? ? ? ? 203 ASN   A-2 N    
3954 C  CA   . ASN   A-2 203 ? 0.1500 0.2500 0.2398 0.0125  -0.0385 0.0583  ? ? ? ? ? ? 203 ASN   A-2 CA   
3955 C  C    . ASN   A-2 203 ? 0.1179 0.2122 0.2526 0.0513  -0.0372 0.0519  ? ? ? ? ? ? 203 ASN   A-2 C    
3956 O  O    . ASN   A-2 203 ? 0.1770 0.2462 0.2317 0.0379  -0.0452 0.0674  ? ? ? ? ? ? 203 ASN   A-2 O    
3957 C  CB   . ASN   A-2 203 ? 0.1608 0.2295 0.2631 0.0109  -0.0554 0.0538  ? ? ? ? ? ? 203 ASN   A-2 CB   
3958 C  CG   . ASN   A-2 203 ? 0.1689 0.2335 0.2534 -0.0042 -0.0473 0.0485  ? ? ? ? ? ? 203 ASN   A-2 CG   
3959 O  OD1  . ASN   A-2 203 ? 0.1883 0.2342 0.2397 -0.0260 -0.0405 0.0580  ? ? ? ? ? ? 203 ASN   A-2 OD1  
3960 N  ND2  . ASN   A-2 203 ? 0.1877 0.2152 0.2722 0.0058  -0.0676 0.0449  ? ? ? ? ? ? 203 ASN   A-2 ND2  
3961 N  N    . VAL   A-2 204 ? 0.1903 0.2247 0.2422 0.0202  -0.0394 0.0378  ? ? ? ? ? ? 204 VAL   A-2 N    
3962 C  CA   . VAL   A-2 204 ? 0.1578 0.2489 0.2684 0.0551  -0.0324 0.0663  ? ? ? ? ? ? 204 VAL   A-2 CA   
3963 C  C    . VAL   A-2 204 ? 0.1555 0.2294 0.2672 0.0355  -0.0337 0.0494  ? ? ? ? ? ? 204 VAL   A-2 C    
3964 O  O    . VAL   A-2 204 ? 0.1238 0.2796 0.2789 0.0502  -0.0420 0.0689  ? ? ? ? ? ? 204 VAL   A-2 O    
3965 C  CB   . VAL   A-2 204 ? 0.1425 0.2213 0.3153 0.0698  -0.0278 0.0666  ? ? ? ? ? ? 204 VAL   A-2 CB   
3966 C  CG1  . VAL   A-2 204 ? 0.1844 0.2468 0.3238 0.0747  0.0075  0.0749  ? ? ? ? ? ? 204 VAL   A-2 CG1  
3967 C  CG2  . VAL   A-2 204 ? 0.1997 0.2123 0.3150 0.0567  -0.0692 0.0592  ? ? ? ? ? ? 204 VAL   A-2 CG2  
3968 N  N    . LEU   A-2 205 ? 0.1845 0.2989 0.2367 0.0687  -0.0126 0.0746  ? ? ? ? ? ? 205 LEU   A-2 N    
3969 C  CA   . LEU   A-2 205 ? 0.1770 0.3133 0.2776 0.0421  -0.0234 0.0765  ? ? ? ? ? ? 205 LEU   A-2 CA   
3970 C  C    . LEU   A-2 205 ? 0.1592 0.2886 0.2715 0.0364  0.0147  0.0893  ? ? ? ? ? ? 205 LEU   A-2 C    
3971 O  O    . LEU   A-2 205 ? 0.1600 0.3521 0.2790 0.0606  -0.0323 0.0888  ? ? ? ? ? ? 205 LEU   A-2 O    
3972 C  CB   . LEU   A-2 205 ? 0.1770 0.3268 0.2585 0.0815  -0.0291 0.0821  ? ? ? ? ? ? 205 LEU   A-2 CB   
3973 C  CG   . LEU   A-2 205 ? 0.1784 0.3342 0.2569 0.0955  -0.0358 0.0751  ? ? ? ? ? ? 205 LEU   A-2 CG   
3974 C  CD1  . LEU   A-2 205 ? 0.2285 0.3705 0.2859 0.0697  0.0011  0.0895  ? ? ? ? ? ? 205 LEU   A-2 CD1  
3975 C  CD2  . LEU   A-2 205 ? 0.2378 0.3694 0.2701 0.0944  -0.0223 0.1040  ? ? ? ? ? ? 205 LEU   A-2 CD2  
3976 N  N    . ALA   A-2 206 ? 0.1618 0.2797 0.2422 0.0323  -0.0263 0.0832  ? ? ? ? ? ? 206 ALA   A-2 N    
3977 C  CA   . ALA   A-2 206 ? 0.1278 0.2878 0.2716 0.0350  -0.0352 0.0533  ? ? ? ? ? ? 206 ALA   A-2 CA   
3978 C  C    . ALA   A-2 206 ? 0.2051 0.2419 0.2426 0.0226  -0.0225 0.0528  ? ? ? ? ? ? 206 ALA   A-2 C    
3979 O  O    . ALA   A-2 206 ? 0.1740 0.3166 0.2279 0.0428  -0.0361 0.0680  ? ? ? ? ? ? 206 ALA   A-2 O    
3980 C  CB   . ALA   A-2 206 ? 0.1688 0.2784 0.2672 -0.0090 -0.0227 0.0629  ? ? ? ? ? ? 206 ALA   A-2 CB   
3981 N  N    . TRP   A-2 207 ? 0.2033 0.2469 0.2318 0.0339  -0.0361 0.0757  ? ? ? ? ? ? 207 TRP   A-2 N    
3982 C  CA   . TRP   A-2 207 ? 0.1941 0.2427 0.2681 0.0571  -0.0295 0.0794  ? ? ? ? ? ? 207 TRP   A-2 CA   
3983 C  C    . TRP   A-2 207 ? 0.1882 0.2637 0.2504 0.0440  -0.0254 0.0896  ? ? ? ? ? ? 207 TRP   A-2 C    
3984 O  O    . TRP   A-2 207 ? 0.1735 0.3030 0.2567 0.0845  -0.0268 0.0926  ? ? ? ? ? ? 207 TRP   A-2 O    
3985 C  CB   . TRP   A-2 207 ? 0.1937 0.2393 0.2834 0.0506  -0.0330 0.0737  ? ? ? ? ? ? 207 TRP   A-2 CB   
3986 C  CG   . TRP   A-2 207 ? 0.1911 0.2801 0.3041 0.0441  -0.0281 0.0691  ? ? ? ? ? ? 207 TRP   A-2 CG   
3987 C  CD1  . TRP   A-2 207 ? 0.2189 0.2815 0.3011 0.0652  -0.0279 0.0810  ? ? ? ? ? ? 207 TRP   A-2 CD1  
3988 C  CD2  . TRP   A-2 207 ? 0.1918 0.3021 0.2761 0.0045  0.0056  0.0973  ? ? ? ? ? ? 207 TRP   A-2 CD2  
3989 N  NE1  . TRP   A-2 207 ? 0.2045 0.3612 0.3259 0.0467  -0.0102 0.0653  ? ? ? ? ? ? 207 TRP   A-2 NE1  
3990 C  CE2  . TRP   A-2 207 ? 0.1916 0.3359 0.3301 0.0339  0.0166  0.0925  ? ? ? ? ? ? 207 TRP   A-2 CE2  
3991 C  CE3  . TRP   A-2 207 ? 0.1950 0.3139 0.3685 0.0375  -0.0081 0.1053  ? ? ? ? ? ? 207 TRP   A-2 CE3  
3992 C  CZ2  . TRP   A-2 207 ? 0.2404 0.3482 0.3529 0.0065  -0.0335 0.0945  ? ? ? ? ? ? 207 TRP   A-2 CZ2  
3993 C  CZ3  . TRP   A-2 207 ? 0.2483 0.2921 0.3619 0.0410  -0.0224 0.1436  ? ? ? ? ? ? 207 TRP   A-2 CZ3  
3994 C  CH2  . TRP   A-2 207 ? 0.2704 0.3018 0.3587 -0.0026 -0.0040 0.1261  ? ? ? ? ? ? 207 TRP   A-2 CH2  
3995 N  N    . LEU   A-2 208 ? 0.2158 0.3042 0.2447 0.0738  -0.0128 0.0973  ? ? ? ? ? ? 208 LEU   A-2 N    
3996 C  CA   . LEU   A-2 208 ? 0.2237 0.2731 0.2687 0.0636  0.0047  0.1112  ? ? ? ? ? ? 208 LEU   A-2 CA   
3997 C  C    . LEU   A-2 208 ? 0.2585 0.3387 0.2859 0.0583  -0.0070 0.0959  ? ? ? ? ? ? 208 LEU   A-2 C    
3998 O  O    . LEU   A-2 208 ? 0.2379 0.3474 0.2967 0.1213  0.0189  0.1235  ? ? ? ? ? ? 208 LEU   A-2 O    
3999 C  CB   . LEU   A-2 208 ? 0.2481 0.2945 0.2922 0.0920  0.0032  0.1064  ? ? ? ? ? ? 208 LEU   A-2 CB   
4000 C  CG   . LEU   A-2 208 ? 0.2973 0.2672 0.3209 0.0792  -0.0104 0.1038  ? ? ? ? ? ? 208 LEU   A-2 CG   
4001 C  CD1  . LEU   A-2 208 ? 0.3194 0.2911 0.3646 0.0958  0.0084  0.1009  ? ? ? ? ? ? 208 LEU   A-2 CD1  
4002 C  CD2  . LEU   A-2 208 ? 0.2812 0.2768 0.3237 0.0960  -0.0090 0.1026  ? ? ? ? ? ? 208 LEU   A-2 CD2  
4003 N  N    . TYR   A-2 209 ? 0.1966 0.3300 0.2608 0.0755  -0.0370 0.0928  ? ? ? ? ? ? 209 TYR   A-2 N    
4004 C  CA   . TYR   A-2 209 ? 0.2462 0.3592 0.2626 0.0808  -0.0680 0.0787  ? ? ? ? ? ? 209 TYR   A-2 CA   
4005 C  C    . TYR   A-2 209 ? 0.2463 0.3619 0.2860 0.0800  -0.0727 0.0636  ? ? ? ? ? ? 209 TYR   A-2 C    
4006 O  O    . TYR   A-2 209 ? 0.2370 0.4005 0.2713 0.0972  -0.0702 0.0869  ? ? ? ? ? ? 209 TYR   A-2 O    
4007 C  CB   . TYR   A-2 209 ? 0.2272 0.4471 0.2689 0.0672  -0.0684 0.0719  ? ? ? ? ? ? 209 TYR   A-2 CB   
4008 C  CG   . TYR   A-2 209 ? 0.2246 0.4511 0.2789 0.0880  -0.0673 0.0869  ? ? ? ? ? ? 209 TYR   A-2 CG   
4009 C  CD1  . TYR   A-2 209 ? 0.2450 0.4887 0.2584 0.1242  -0.0639 0.0621  ? ? ? ? ? ? 209 TYR   A-2 CD1  
4010 C  CD2  . TYR   A-2 209 ? 0.2090 0.4688 0.2747 0.0945  -0.0841 0.0964  ? ? ? ? ? ? 209 TYR   A-2 CD2  
4011 C  CE1  . TYR   A-2 209 ? 0.1671 0.5922 0.3221 0.1171  -0.0480 0.0737  ? ? ? ? ? ? 209 TYR   A-2 CE1  
4012 C  CE2  . TYR   A-2 209 ? 0.2664 0.5187 0.3224 0.1243  -0.0548 0.0837  ? ? ? ? ? ? 209 TYR   A-2 CE2  
4013 C  CZ   . TYR   A-2 209 ? 0.1830 0.5407 0.3392 0.1461  -0.0254 0.0596  ? ? ? ? ? ? 209 TYR   A-2 CZ   
4014 O  OH   . TYR   A-2 209 ? 0.1297 0.6142 0.3665 0.1350  -0.0329 0.0474  ? ? ? ? ? ? 209 TYR   A-2 OH   
4015 N  N    . ALA   A-2 210 ? 0.2308 0.3463 0.2444 0.0703  -0.0549 0.0763  ? ? ? ? ? ? 210 ALA   A-2 N    
4016 C  CA   . ALA   A-2 210 ? 0.2429 0.3481 0.2823 0.0969  -0.0517 0.0787  ? ? ? ? ? ? 210 ALA   A-2 CA   
4017 C  C    . ALA   A-2 210 ? 0.1954 0.3268 0.3182 0.1086  -0.0259 0.0683  ? ? ? ? ? ? 210 ALA   A-2 C    
4018 O  O    . ALA   A-2 210 ? 0.2560 0.3846 0.3058 0.1393  0.0105  0.0943  ? ? ? ? ? ? 210 ALA   A-2 O    
4019 C  CB   . ALA   A-2 210 ? 0.2095 0.3435 0.2803 0.0569  -0.0526 0.0919  ? ? ? ? ? ? 210 ALA   A-2 CB   
4020 N  N    . ALA   A-2 211 ? 0.2007 0.3276 0.3181 0.0974  -0.0124 0.0845  ? ? ? ? ? ? 211 ALA   A-2 N    
4021 C  CA   . ALA   A-2 211 ? 0.2525 0.3591 0.3303 0.1295  0.0178  0.1129  ? ? ? ? ? ? 211 ALA   A-2 CA   
4022 C  C    . ALA   A-2 211 ? 0.2842 0.3894 0.3065 0.1378  0.0143  0.1107  ? ? ? ? ? ? 211 ALA   A-2 C    
4023 O  O    . ALA   A-2 211 ? 0.3126 0.3813 0.3029 0.1691  0.0154  0.1141  ? ? ? ? ? ? 211 ALA   A-2 O    
4024 C  CB   . ALA   A-2 211 ? 0.2087 0.3651 0.3627 0.1207  0.0153  0.1067  ? ? ? ? ? ? 211 ALA   A-2 CB   
4025 N  N    . VAL   A-2 212 ? 0.2756 0.4209 0.2570 0.1436  -0.0051 0.1402  ? ? ? ? ? ? 212 VAL   A-2 N    
4026 C  CA   . VAL   A-2 212 ? 0.2945 0.4897 0.2733 0.2081  -0.0103 0.1349  ? ? ? ? ? ? 212 VAL   A-2 CA   
4027 C  C    . VAL   A-2 212 ? 0.3581 0.4851 0.2684 0.1899  0.0239  0.1165  ? ? ? ? ? ? 212 VAL   A-2 C    
4028 O  O    . VAL   A-2 212 ? 0.4890 0.6045 0.2614 0.2491  -0.0214 0.1085  ? ? ? ? ? ? 212 VAL   A-2 O    
4029 C  CB   . VAL   A-2 212 ? 0.2422 0.5010 0.2988 0.1729  -0.0171 0.1411  ? ? ? ? ? ? 212 VAL   A-2 CB   
4030 C  CG1  . VAL   A-2 212 ? 0.3076 0.5231 0.3336 0.2171  -0.0607 0.1309  ? ? ? ? ? ? 212 VAL   A-2 CG1  
4031 C  CG2  . VAL   A-2 212 ? 0.2067 0.4897 0.3322 0.1833  -0.0260 0.1438  ? ? ? ? ? ? 212 VAL   A-2 CG2  
4032 N  N    . ILE   A-2 213 ? 0.3854 0.4905 0.2694 0.1626  -0.0615 0.1301  ? ? ? ? ? ? 213 ILE   A-2 N    
4033 C  CA   . ILE   A-2 213 ? 0.3694 0.5049 0.3199 0.1669  -0.0675 0.0947  ? ? ? ? ? ? 213 ILE   A-2 CA   
4034 C  C    . ILE   A-2 213 ? 0.4587 0.5075 0.3206 0.1461  -0.0216 0.0963  ? ? ? ? ? ? 213 ILE   A-2 C    
4035 O  O    . ILE   A-2 213 ? 0.5250 0.5858 0.2803 0.2657  -0.0613 0.0992  ? ? ? ? ? ? 213 ILE   A-2 O    
4036 C  CB   . ILE   A-2 213 ? 0.2977 0.4902 0.3284 0.1176  -0.0788 0.0721  ? ? ? ? ? ? 213 ILE   A-2 CB   
4037 C  CG1  . ILE   A-2 213 ? 0.2781 0.5108 0.3250 0.0665  -0.0852 0.0255  ? ? ? ? ? ? 213 ILE   A-2 CG1  
4038 C  CG2  . ILE   A-2 213 ? 0.3160 0.5362 0.3067 0.1040  -0.1206 0.0367  ? ? ? ? ? ? 213 ILE   A-2 CG2  
4039 C  CD1  . ILE   A-2 213 ? 0.3140 0.5517 0.3556 0.0284  -0.0594 0.0587  ? ? ? ? ? ? 213 ILE   A-2 CD1  
4040 N  N    . ASN   A-2 214 ? 0.4171 0.5275 0.2743 0.1796  0.0207  0.1258  ? ? ? ? ? ? 214 ASN   A-2 N    
4041 C  CA   . ASN   A-2 214 ? 0.4497 0.5799 0.2578 0.2574  0.0445  0.1266  ? ? ? ? ? ? 214 ASN   A-2 CA   
4042 C  C    . ASN   A-2 214 ? 0.5613 0.5450 0.2994 0.2763  0.1193  0.1127  ? ? ? ? ? ? 214 ASN   A-2 C    
4043 O  O    . ASN   A-2 214 ? 0.5633 0.6161 0.3872 0.3210  0.1436  0.1818  ? ? ? ? ? ? 214 ASN   A-2 O    
4044 C  CB   . ASN   A-2 214 ? 0.4058 0.5041 0.3738 0.2884  0.0469  0.1341  ? ? ? ? ? ? 214 ASN   A-2 CB   
4045 C  CG   . ASN   A-2 214 ? 0.5436 0.5049 0.5854 0.3007  0.0023  0.0748  ? ? ? ? ? ? 214 ASN   A-2 CG   
4046 O  OD1  . ASN   A-2 214 ? 0.4033 0.6484 0.7726 0.2175  0.0791  -0.0747 ? ? ? ? ? ? 214 ASN   A-2 OD1  
4047 N  ND2  . ASN   A-2 214 ? 0.6688 0.5089 0.6194 0.2607  0.0256  0.0892  ? ? ? ? ? ? 214 ASN   A-2 ND2  
4048 N  N    . GLY   A-2 215 ? 0.4991 0.6322 0.3391 0.3110  0.0524  0.1782  ? ? ? ? ? ? 215 GLY   A-2 N    
4049 C  CA   . GLY   A-2 215 ? 0.5369 0.6232 0.3571 0.2068  0.0204  0.2014  ? ? ? ? ? ? 215 GLY   A-2 CA   
4050 C  C    . GLY   A-2 215 ? 0.5272 0.5803 0.3004 0.2482  -0.0006 0.2130  ? ? ? ? ? ? 215 GLY   A-2 C    
4051 O  O    . GLY   A-2 215 ? 0.6057 0.5474 0.4009 0.2804  0.0643  0.2398  ? ? ? ? ? ? 215 GLY   A-2 O    
4052 N  N    . ASP   A-2 216 ? 0.4436 0.5264 0.2693 0.2407  0.0642  0.1577  ? ? ? ? ? ? 216 ASP   A-2 N    
4053 C  CA   . ASP   A-2 216 ? 0.4245 0.4991 0.3482 0.2724  0.0131  0.1675  ? ? ? ? ? ? 216 ASP   A-2 CA   
4054 C  C    . ASP   A-2 216 ? 0.4837 0.5032 0.4170 0.2663  0.0924  0.1688  ? ? ? ? ? ? 216 ASP   A-2 C    
4055 O  O    . ASP   A-2 216 ? 0.5661 0.5904 0.3872 0.2505  0.1139  0.1787  ? ? ? ? ? ? 216 ASP   A-2 O    
4056 C  CB   . ASP   A-2 216 ? 0.4757 0.6011 0.3550 0.2346  -0.0152 0.1845  ? ? ? ? ? ? 216 ASP   A-2 CB   
4057 C  CG   . ASP   A-2 216 ? 0.4564 0.7529 0.4373 0.2461  0.0011  0.2235  ? ? ? ? ? ? 216 ASP   A-2 CG   
4058 O  OD1  . ASP   A-2 216 ? 0.5683 0.9070 0.4940 0.0815  0.0069  0.3391  ? ? ? ? ? ? 216 ASP   A-2 OD1  
4059 O  OD2  . ASP   A-2 216 ? 0.5069 0.6551 0.4660 0.2253  -0.0410 0.2085  ? ? ? ? ? ? 216 ASP   A-2 OD2  
4060 N  N    . ARG   A-2 217 ? 0.5052 0.4857 0.3612 0.2375  0.0934  0.1716  ? ? ? ? ? ? 217 ARG   A-2 N    
4061 C  CA   . ARG   A-2 217 ? 0.4906 0.5297 0.3522 0.2424  0.0621  0.1377  ? ? ? ? ? ? 217 ARG   A-2 CA   
4062 C  C    . ARG   A-2 217 ? 0.4291 0.5177 0.2965 0.2126  0.0829  0.1504  ? ? ? ? ? ? 217 ARG   A-2 C    
4063 O  O    . ARG   A-2 217 ? 0.5245 0.4977 0.3381 0.2767  0.0995  0.1474  ? ? ? ? ? ? 217 ARG   A-2 O    
4064 C  CB   . ARG   A-2 217 ? 0.5471 0.5135 0.3598 0.2420  0.0132  0.1323  ? ? ? ? ? ? 217 ARG   A-2 CB   
4065 C  CG   . ARG   A-2 217 ? 0.6192 0.4808 0.3642 0.2664  -0.0388 0.1478  ? ? ? ? ? ? 217 ARG   A-2 CG   
4066 C  CD   . ARG   A-2 217 ? 0.5685 0.4702 0.3867 0.2675  -0.0368 0.1218  ? ? ? ? ? ? 217 ARG   A-2 CD   
4067 N  NE   . ARG   A-2 217 ? 0.5212 0.5155 0.3529 0.2170  -0.0171 0.1477  ? ? ? ? ? ? 217 ARG   A-2 NE   
4068 C  CZ   . ARG   A-2 217 ? 0.4841 0.6177 0.3601 0.2263  0.0273  0.0879  ? ? ? ? ? ? 217 ARG   A-2 CZ   
4069 N  NH1  . ARG   A-2 217 ? 0.4060 0.6338 0.3905 0.2935  -0.0029 0.1100  ? ? ? ? ? ? 217 ARG   A-2 NH1  
4070 N  NH2  . ARG   A-2 217 ? 0.4564 0.5594 0.3209 0.2602  -0.0586 0.1038  ? ? ? ? ? ? 217 ARG   A-2 NH2  
4071 N  N    . TRP   A-2 218 ? 0.4414 0.5431 0.3286 0.1994  0.0620  0.1697  ? ? ? ? ? ? 218 TRP   A-2 N    
4072 C  CA   . TRP   A-2 218 ? 0.4734 0.5397 0.3631 0.1754  0.0155  0.1817  ? ? ? ? ? ? 218 TRP   A-2 CA   
4073 C  C    . TRP   A-2 218 ? 0.5359 0.4356 0.3909 0.1824  0.0829  0.2052  ? ? ? ? ? ? 218 TRP   A-2 C    
4074 O  O    . TRP   A-2 218 ? 0.4585 0.4099 0.4826 0.2491  0.0498  0.2754  ? ? ? ? ? ? 218 TRP   A-2 O    
4075 C  CB   . TRP   A-2 218 ? 0.4763 0.5358 0.4479 0.1988  0.0562  0.2077  ? ? ? ? ? ? 218 TRP   A-2 CB   
4076 C  CG   . TRP   A-2 218 ? 0.4250 0.4608 0.4295 0.1547  0.0668  0.1855  ? ? ? ? ? ? 218 TRP   A-2 CG   
4077 C  CD1  . TRP   A-2 218 ? 0.3967 0.4967 0.4643 0.1986  0.0559  0.2366  ? ? ? ? ? ? 218 TRP   A-2 CD1  
4078 C  CD2  . TRP   A-2 218 ? 0.4214 0.3707 0.4152 0.1623  0.0768  0.1751  ? ? ? ? ? ? 218 TRP   A-2 CD2  
4079 N  NE1  . TRP   A-2 218 ? 0.3593 0.4306 0.4660 0.2232  0.0596  0.1698  ? ? ? ? ? ? 218 TRP   A-2 NE1  
4080 C  CE2  . TRP   A-2 218 ? 0.3792 0.3667 0.4592 0.1392  0.0724  0.1776  ? ? ? ? ? ? 218 TRP   A-2 CE2  
4081 C  CE3  . TRP   A-2 218 ? 0.4349 0.3355 0.4565 0.1403  0.0304  0.1528  ? ? ? ? ? ? 218 TRP   A-2 CE3  
4082 C  CZ2  . TRP   A-2 218 ? 0.4071 0.3438 0.4743 0.1261  0.0740  0.1499  ? ? ? ? ? ? 218 TRP   A-2 CZ2  
4083 C  CZ3  . TRP   A-2 218 ? 0.4342 0.3681 0.4457 0.1469  0.0460  0.1295  ? ? ? ? ? ? 218 TRP   A-2 CZ3  
4084 C  CH2  . TRP   A-2 218 ? 0.4486 0.3643 0.4551 0.1467  0.0695  0.1536  ? ? ? ? ? ? 218 TRP   A-2 CH2  
4085 N  N    . PHE   A-2 219 ? 0.4750 0.3817 0.3887 0.1922  0.0202  0.1895  ? ? ? ? ? ? 219 PHE   A-2 N    
4086 C  CA   . PHE   A-2 219 ? 0.3479 0.3953 0.3932 0.1649  -0.0007 0.1676  ? ? ? ? ? ? 219 PHE   A-2 CA   
4087 C  C    . PHE   A-2 219 ? 0.3422 0.3804 0.3799 0.1408  -0.0046 0.1005  ? ? ? ? ? ? 219 PHE   A-2 C    
4088 O  O    . PHE   A-2 219 ? 0.3798 0.4013 0.3524 0.1654  -0.0184 0.1238  ? ? ? ? ? ? 219 PHE   A-2 O    
4089 C  CB   . PHE   A-2 219 ? 0.3343 0.4153 0.3728 0.1731  -0.0321 0.1365  ? ? ? ? ? ? 219 PHE   A-2 CB   
4090 C  CG   . PHE   A-2 219 ? 0.3346 0.4129 0.3906 0.1587  0.0042  0.1087  ? ? ? ? ? ? 219 PHE   A-2 CG   
4091 C  CD1  . PHE   A-2 219 ? 0.3035 0.4181 0.3804 0.1663  -0.0187 0.1332  ? ? ? ? ? ? 219 PHE   A-2 CD1  
4092 C  CD2  . PHE   A-2 219 ? 0.2978 0.4028 0.3885 0.1705  0.0179  0.1584  ? ? ? ? ? ? 219 PHE   A-2 CD2  
4093 C  CE1  . PHE   A-2 219 ? 0.3033 0.4195 0.3773 0.1908  -0.0124 0.1532  ? ? ? ? ? ? 219 PHE   A-2 CE1  
4094 C  CE2  . PHE   A-2 219 ? 0.3555 0.4077 0.3898 0.1599  0.0327  0.1206  ? ? ? ? ? ? 219 PHE   A-2 CE2  
4095 C  CZ   . PHE   A-2 219 ? 0.3678 0.3623 0.3668 0.1724  0.0208  0.1550  ? ? ? ? ? ? 219 PHE   A-2 CZ   
4096 N  N    . LEU   A-2 220 ? 0.3320 0.3682 0.3104 0.1621  0.0293  0.1082  ? ? ? ? ? ? 220 LEU   A-2 N    
4097 C  CA   . LEU   A-2 220 ? 0.3354 0.3550 0.3405 0.1762  0.0367  0.0784  ? ? ? ? ? ? 220 LEU   A-2 CA   
4098 C  C    . LEU   A-2 220 ? 0.4178 0.3346 0.4263 0.1564  0.0386  0.0748  ? ? ? ? ? ? 220 LEU   A-2 C    
4099 O  O    . LEU   A-2 220 ? 0.3413 0.3694 0.4048 0.1583  -0.0049 0.0819  ? ? ? ? ? ? 220 LEU   A-2 O    
4100 C  CB   . LEU   A-2 220 ? 0.4054 0.3688 0.3376 0.1755  0.0192  0.0796  ? ? ? ? ? ? 220 LEU   A-2 CB   
4101 C  CG   . LEU   A-2 220 ? 0.4130 0.3745 0.3257 0.1875  -0.0186 0.0901  ? ? ? ? ? ? 220 LEU   A-2 CG   
4102 C  CD1  . LEU   A-2 220 ? 0.4599 0.4111 0.3528 0.2015  -0.0780 0.0948  ? ? ? ? ? ? 220 LEU   A-2 CD1  
4103 C  CD2  . LEU   A-2 220 ? 0.3682 0.4122 0.2999 0.1806  -0.0577 0.0817  ? ? ? ? ? ? 220 LEU   A-2 CD2  
4104 N  N    . ASN   A-2 221 ? 0.3912 0.3541 0.3854 0.1861  0.0001  0.0768  ? ? ? ? ? ? 221 ASN   A-2 N    
4105 C  CA   . ASN   A-2 221 ? 0.4878 0.3848 0.4119 0.2410  -0.0096 0.0836  ? ? ? ? ? ? 221 ASN   A-2 CA   
4106 C  C    . ASN   A-2 221 ? 0.4579 0.4239 0.3934 0.2514  -0.0494 0.1146  ? ? ? ? ? ? 221 ASN   A-2 C    
4107 O  O    . ASN   A-2 221 ? 0.4889 0.4154 0.4407 0.2400  0.0090  0.0955  ? ? ? ? ? ? 221 ASN   A-2 O    
4108 C  CB   . ASN   A-2 221 ? 0.6265 0.3843 0.4158 0.2673  -0.0306 0.0642  ? ? ? ? ? ? 221 ASN   A-2 CB   
4109 C  CG   . ASN   A-2 221 ? 0.6593 0.5534 0.4570 0.1621  -0.0559 0.1322  ? ? ? ? ? ? 221 ASN   A-2 CG   
4110 O  OD1  . ASN   A-2 221 ? 0.5367 0.7332 0.4046 0.2034  0.0112  -0.0357 ? ? ? ? ? ? 221 ASN   A-2 OD1  
4111 N  ND2  . ASN   A-2 221 ? 0.6891 0.6283 0.6065 0.1104  -0.1261 0.1419  ? ? ? ? ? ? 221 ASN   A-2 ND2  
4112 N  N    . ARG   A-2 222 ? 0.5217 0.4335 0.4894 0.2744  -0.0078 0.1792  ? ? ? ? ? ? 222 ARG   A-2 N    
4113 C  CA   . ARG   A-2 222 ? 0.5248 0.6097 0.5005 0.2474  0.0002  0.1691  ? ? ? ? ? ? 222 ARG   A-2 CA   
4114 C  C    . ARG   A-2 222 ? 0.6026 0.7501 0.5384 0.2455  0.0645  0.0446  ? ? ? ? ? ? 222 ARG   A-2 C    
4115 O  O    . ARG   A-2 222 ? 0.6033 0.9636 0.5906 0.2442  0.0413  0.0761  ? ? ? ? ? ? 222 ARG   A-2 O    
4116 C  CB   . ARG   A-2 222 ? 0.6573 0.6850 0.5930 0.3127  -0.0340 0.2336  ? ? ? ? ? ? 222 ARG   A-2 CB   
4117 C  CG   . ARG   A-2 222 ? 0.7812 0.7175 0.5752 0.2899  0.0157  0.1973  ? ? ? ? ? ? 222 ARG   A-2 CG   
4118 C  CD   . ARG   A-2 222 ? 0.9089 0.6721 0.6635 0.3499  0.0058  0.1952  ? ? ? ? ? ? 222 ARG   A-2 CD   
4119 N  NE   . ARG   A-2 222 ? 1.0556 0.7672 0.7702 0.2291  0.0487  0.1353  ? ? ? ? ? ? 222 ARG   A-2 NE   
4120 C  CZ   . ARG   A-2 222 ? 1.1832 0.8924 0.7992 0.1643  0.1299  0.0667  ? ? ? ? ? ? 222 ARG   A-2 CZ   
4121 N  NH1  . ARG   A-2 222 ? 1.2114 0.9881 0.9000 0.1158  0.1614  0.0742  ? ? ? ? ? ? 222 ARG   A-2 NH1  
4122 N  NH2  . ARG   A-2 222 ? 1.3080 0.8438 0.8073 0.0914  0.1361  0.1676  ? ? ? ? ? ? 222 ARG   A-2 NH2  
4123 N  N    . PHE   A-2 223 ? 0.5460 0.6924 0.4970 0.2459  0.1213  0.0471  ? ? ? ? ? ? 223 PHE   A-2 N    
4124 C  CA   . PHE   A-2 223 ? 0.6141 0.6791 0.4991 0.2828  0.1094  0.0296  ? ? ? ? ? ? 223 PHE   A-2 CA   
4125 C  C    . PHE   A-2 223 ? 0.4928 0.6601 0.4928 0.3299  0.1386  0.0151  ? ? ? ? ? ? 223 PHE   A-2 C    
4126 O  O    . PHE   A-2 223 ? 0.4751 0.5936 0.3776 0.3263  0.0448  0.0857  ? ? ? ? ? ? 223 PHE   A-2 O    
4127 C  CB   . PHE   A-2 223 ? 0.6954 0.6766 0.5792 0.2442  0.0973  0.0074  ? ? ? ? ? ? 223 PHE   A-2 CB   
4128 C  CG   . PHE   A-2 223 ? 0.8285 0.7242 0.6408 0.2346  0.0895  0.0859  ? ? ? ? ? ? 223 PHE   A-2 CG   
4129 C  CD1  . PHE   A-2 223 ? 0.8799 0.7930 0.6580 0.2973  0.0786  0.0794  ? ? ? ? ? ? 223 PHE   A-2 CD1  
4130 C  CD2  . PHE   A-2 223 ? 0.7592 0.7617 0.7482 0.3056  0.0966  0.0395  ? ? ? ? ? ? 223 PHE   A-2 CD2  
4131 C  CE1  . PHE   A-2 223 ? 0.9725 0.8324 0.8027 0.1916  0.1223  0.0660  ? ? ? ? ? ? 223 PHE   A-2 CE1  
4132 C  CE2  . PHE   A-2 223 ? 0.9110 0.8565 0.8767 0.2129  0.1147  0.0981  ? ? ? ? ? ? 223 PHE   A-2 CE2  
4133 C  CZ   . PHE   A-2 223 ? 0.9329 0.9440 0.8744 0.2595  0.1449  0.0529  ? ? ? ? ? ? 223 PHE   A-2 CZ   
4134 N  N    . THR   A-2 224 ? 0.4923 0.6627 0.3445 0.3446  0.0363  0.0681  ? ? ? ? ? ? 224 THR   A-2 N    
4135 C  CA   . THR   A-2 224 ? 0.5104 0.6581 0.4216 0.2873  0.0999  0.0540  ? ? ? ? ? ? 224 THR   A-2 CA   
4136 C  C    . THR   A-2 224 ? 0.5588 0.7048 0.4054 0.2627  0.0645  0.0739  ? ? ? ? ? ? 224 THR   A-2 C    
4137 O  O    . THR   A-2 224 ? 0.7059 0.7060 0.5794 0.3202  -0.1016 0.0144  ? ? ? ? ? ? 224 THR   A-2 O    
4138 C  CB   . THR   A-2 224 ? 0.5696 0.6840 0.5511 0.2300  0.0797  0.0516  ? ? ? ? ? ? 224 THR   A-2 CB   
4139 O  OG1  . THR   A-2 224 ? 0.5745 0.6610 0.5358 0.2783  0.0481  0.0321  ? ? ? ? ? ? 224 THR   A-2 OG1  
4140 C  CG2  . THR   A-2 224 ? 0.5861 0.7548 0.5648 0.2418  0.1294  0.0550  ? ? ? ? ? ? 224 THR   A-2 CG2  
4141 N  N    . THR   A-2 225 ? 0.4342 0.6808 0.4186 0.3240  -0.0142 0.0684  ? ? ? ? ? ? 225 THR   A-2 N    
4142 C  CA   . THR   A-2 225 ? 0.4845 0.7876 0.4282 0.2317  0.0222  0.0225  ? ? ? ? ? ? 225 THR   A-2 CA   
4143 C  C    . THR   A-2 225 ? 0.3748 0.7614 0.3988 0.2860  0.0175  0.0040  ? ? ? ? ? ? 225 THR   A-2 C    
4144 O  O    . THR   A-2 225 ? 0.4128 0.7534 0.3891 0.2593  0.0429  -0.0009 ? ? ? ? ? ? 225 THR   A-2 O    
4145 C  CB   . THR   A-2 225 ? 0.4839 0.8643 0.3710 0.2462  0.0327  -0.0051 ? ? ? ? ? ? 225 THR   A-2 CB   
4146 O  OG1  . THR   A-2 225 ? 0.5840 0.9858 0.4222 0.1428  0.0438  -0.0819 ? ? ? ? ? ? 225 THR   A-2 OG1  
4147 C  CG2  . THR   A-2 225 ? 0.5245 0.8880 0.3441 0.2687  0.0474  -0.0220 ? ? ? ? ? ? 225 THR   A-2 CG2  
4148 N  N    . THR   A-2 226 ? 0.4089 0.7598 0.4201 0.2872  0.0480  -0.0077 ? ? ? ? ? ? 226 THR   A-2 N    
4149 C  CA   . THR   A-2 226 ? 0.4223 0.7668 0.4257 0.2570  0.0190  0.0161  ? ? ? ? ? ? 226 THR   A-2 CA   
4150 C  C    . THR   A-2 226 ? 0.2922 0.7000 0.3552 0.1966  0.0711  -0.0033 ? ? ? ? ? ? 226 THR   A-2 C    
4151 O  O    . THR   A-2 226 ? 0.3011 0.6419 0.3527 0.1998  0.0129  0.0296  ? ? ? ? ? ? 226 THR   A-2 O    
4152 C  CB   . THR   A-2 226 ? 0.3860 0.8135 0.4553 0.2999  0.0086  -0.0019 ? ? ? ? ? ? 226 THR   A-2 CB   
4153 O  OG1  . THR   A-2 226 ? 0.4601 0.8779 0.5040 0.2423  0.0016  -0.0562 ? ? ? ? ? ? 226 THR   A-2 OG1  
4154 C  CG2  . THR   A-2 226 ? 0.4221 0.8565 0.5963 0.3215  -0.0112 0.0280  ? ? ? ? ? ? 226 THR   A-2 CG2  
4155 N  N    . LEU   A-2 227 ? 0.2744 0.6950 0.4215 0.1311  0.0224  -0.0459 ? ? ? ? ? ? 227 LEU   A-2 N    
4156 C  CA   . LEU   A-2 227 ? 0.3487 0.6599 0.3930 0.1454  0.0475  -0.0156 ? ? ? ? ? ? 227 LEU   A-2 CA   
4157 C  C    . LEU   A-2 227 ? 0.3993 0.7216 0.3193 0.1741  0.0606  -0.0213 ? ? ? ? ? ? 227 LEU   A-2 C    
4158 O  O    . LEU   A-2 227 ? 0.4117 0.6879 0.3796 0.2033  0.0456  0.0265  ? ? ? ? ? ? 227 LEU   A-2 O    
4159 C  CB   . LEU   A-2 227 ? 0.3316 0.7235 0.3983 0.1081  0.0194  0.0241  ? ? ? ? ? ? 227 LEU   A-2 CB   
4160 C  CG   . LEU   A-2 227 ? 0.3733 0.7371 0.4249 0.0953  0.0055  0.0672  ? ? ? ? ? ? 227 LEU   A-2 CG   
4161 C  CD1  . LEU   A-2 227 ? 0.3849 0.7883 0.4235 0.0916  0.0187  0.0836  ? ? ? ? ? ? 227 LEU   A-2 CD1  
4162 C  CD2  . LEU   A-2 227 ? 0.4032 0.7742 0.4732 0.0608  -0.0195 0.0721  ? ? ? ? ? ? 227 LEU   A-2 CD2  
4163 N  N    . ASN   A-2 228 ? 0.3828 0.7509 0.4046 0.2001  0.0490  -0.0368 ? ? ? ? ? ? 228 ASN   A-2 N    
4164 C  CA   A ASN   A-2 228 ? 0.4662 0.7527 0.4394 0.2043  0.0552  -0.0805 ? ? ? ? ? ? 228 ASN   A-2 CA   
4165 C  CA   B ASN   A-2 228 ? 0.4182 0.7387 0.4211 0.2159  0.0275  -0.0498 ? ? ? ? ? ? 228 ASN   A-2 CA   
4166 C  C    . ASN   A-2 228 ? 0.4510 0.7321 0.4360 0.1941  0.0080  -0.0728 ? ? ? ? ? ? 228 ASN   A-2 C    
4167 O  O    . ASN   A-2 228 ? 0.4170 0.7162 0.4739 0.1975  0.0065  -0.0108 ? ? ? ? ? ? 228 ASN   A-2 O    
4168 C  CB   A ASN   A-2 228 ? 0.5746 0.8570 0.5096 0.2775  0.0959  -0.1187 ? ? ? ? ? ? 228 ASN   A-2 CB   
4169 C  CB   B ASN   A-2 228 ? 0.4180 0.7274 0.3980 0.2095  0.0181  -0.0570 ? ? ? ? ? ? 228 ASN   A-2 CB   
4170 C  CG   A ASN   A-2 228 ? 0.7612 0.9094 0.5628 0.2168  0.0698  -0.1422 ? ? ? ? ? ? 228 ASN   A-2 CG   
4171 C  CG   B ASN   A-2 228 ? 0.4086 0.7200 0.3742 0.2019  -0.0051 -0.0527 ? ? ? ? ? ? 228 ASN   A-2 CG   
4172 O  OD1  A ASN   A-2 228 ? 0.9503 1.0063 0.7174 0.2151  0.0310  0.0554  ? ? ? ? ? ? 228 ASN   A-2 OD1  
4173 O  OD1  B ASN   A-2 228 ? 0.3974 0.7001 0.4790 0.2237  0.0192  -0.0476 ? ? ? ? ? ? 228 ASN   A-2 OD1  
4174 N  ND2  A ASN   A-2 228 ? 0.7789 0.9908 0.6625 0.1471  0.1005  -0.0727 ? ? ? ? ? ? 228 ASN   A-2 ND2  
4175 N  ND2  B ASN   A-2 228 ? 0.3936 0.7051 0.3703 0.1785  -0.0335 -0.0518 ? ? ? ? ? ? 228 ASN   A-2 ND2  
4176 N  N    . ASP   A-2 229 ? 0.4402 0.6639 0.5031 0.2457  0.0119  -0.0652 ? ? ? ? ? ? 229 ASP   A-2 N    
4177 C  CA   . ASP   A-2 229 ? 0.4263 0.6913 0.5536 0.2298  -0.0091 -0.0500 ? ? ? ? ? ? 229 ASP   A-2 CA   
4178 C  C    . ASP   A-2 229 ? 0.3958 0.5574 0.5302 0.1671  -0.0121 -0.0437 ? ? ? ? ? ? 229 ASP   A-2 C    
4179 O  O    . ASP   A-2 229 ? 0.4224 0.4448 0.5747 0.1447  0.0071  -0.0195 ? ? ? ? ? ? 229 ASP   A-2 O    
4180 C  CB   . ASP   A-2 229 ? 0.5284 0.6851 0.5961 0.2849  -0.0567 -0.0719 ? ? ? ? ? ? 229 ASP   A-2 CB   
4181 C  CG   . ASP   A-2 229 ? 0.5679 0.7878 0.6909 0.3373  -0.0024 -0.0578 ? ? ? ? ? ? 229 ASP   A-2 CG   
4182 O  OD1  . ASP   A-2 229 ? 0.7544 0.8017 0.6724 0.3582  -0.0826 -0.0140 ? ? ? ? ? ? 229 ASP   A-2 OD1  
4183 O  OD2  . ASP   A-2 229 ? 0.5462 0.8660 0.8449 0.3192  -0.0581 0.0002  ? ? ? ? ? ? 229 ASP   A-2 OD2  
4184 N  N    . PHE   A-2 230 ? 0.2727 0.5155 0.4216 0.1843  -0.0180 0.0229  ? ? ? ? ? ? 230 PHE   A-2 N    
4185 C  CA   . PHE   A-2 230 ? 0.3304 0.4727 0.4097 0.1856  0.0178  0.0214  ? ? ? ? ? ? 230 PHE   A-2 CA   
4186 C  C    . PHE   A-2 230 ? 0.3381 0.4522 0.3867 0.1305  -0.0032 -0.0133 ? ? ? ? ? ? 230 PHE   A-2 C    
4187 O  O    . PHE   A-2 230 ? 0.3184 0.4897 0.3884 0.1474  0.0038  0.0023  ? ? ? ? ? ? 230 PHE   A-2 O    
4188 C  CB   . PHE   A-2 230 ? 0.3869 0.4593 0.3497 0.1761  0.0285  0.0554  ? ? ? ? ? ? 230 PHE   A-2 CB   
4189 C  CG   . PHE   A-2 230 ? 0.3786 0.4049 0.3634 0.1712  0.0234  0.0839  ? ? ? ? ? ? 230 PHE   A-2 CG   
4190 C  CD1  . PHE   A-2 230 ? 0.4187 0.4069 0.3577 0.1712  0.0058  0.1246  ? ? ? ? ? ? 230 PHE   A-2 CD1  
4191 C  CD2  . PHE   A-2 230 ? 0.3755 0.4405 0.4184 0.1440  0.0625  0.1517  ? ? ? ? ? ? 230 PHE   A-2 CD2  
4192 C  CE1  . PHE   A-2 230 ? 0.4262 0.4139 0.3689 0.1590  0.0512  0.1145  ? ? ? ? ? ? 230 PHE   A-2 CE1  
4193 C  CE2  . PHE   A-2 230 ? 0.4062 0.4139 0.4402 0.1492  0.0763  0.1012  ? ? ? ? ? ? 230 PHE   A-2 CE2  
4194 C  CZ   . PHE   A-2 230 ? 0.3862 0.3920 0.3751 0.1572  0.0500  0.1086  ? ? ? ? ? ? 230 PHE   A-2 CZ   
4195 N  N    . ASN   A-2 231 ? 0.3349 0.5729 0.3793 0.1457  -0.0033 -0.0013 ? ? ? ? ? ? 231 ASN   A-2 N    
4196 C  CA   . ASN   A-2 231 ? 0.3933 0.5299 0.3937 0.1387  -0.0156 0.0179  ? ? ? ? ? ? 231 ASN   A-2 CA   
4197 C  C    . ASN   A-2 231 ? 0.3763 0.5395 0.3769 0.1303  0.0224  0.0003  ? ? ? ? ? ? 231 ASN   A-2 C    
4198 O  O    . ASN   A-2 231 ? 0.4481 0.5803 0.4293 0.1541  -0.0365 -0.0026 ? ? ? ? ? ? 231 ASN   A-2 O    
4199 C  CB   . ASN   A-2 231 ? 0.4064 0.5697 0.4094 0.0878  -0.0466 0.0401  ? ? ? ? ? ? 231 ASN   A-2 CB   
4200 C  CG   . ASN   A-2 231 ? 0.3589 0.5877 0.4289 0.0824  -0.0292 0.0376  ? ? ? ? ? ? 231 ASN   A-2 CG   
4201 O  OD1  . ASN   A-2 231 ? 0.3523 0.6914 0.6837 0.0387  0.0518  -0.0691 ? ? ? ? ? ? 231 ASN   A-2 OD1  
4202 N  ND2  . ASN   A-2 231 ? 0.3398 0.6449 0.4250 0.0856  -0.0547 0.0552  ? ? ? ? ? ? 231 ASN   A-2 ND2  
4203 N  N    . LEU   A-2 232 ? 0.4250 0.5615 0.4020 0.1524  -0.0434 -0.0088 ? ? ? ? ? ? 232 LEU   A-2 N    
4204 C  CA   . LEU   A-2 232 ? 0.4549 0.4997 0.4586 0.1626  0.0026  -0.0110 ? ? ? ? ? ? 232 LEU   A-2 CA   
4205 C  C    . LEU   A-2 232 ? 0.5035 0.4681 0.4160 0.1502  0.0315  -0.0003 ? ? ? ? ? ? 232 LEU   A-2 C    
4206 O  O    . LEU   A-2 232 ? 0.5378 0.5721 0.4228 0.1672  -0.0013 0.0002  ? ? ? ? ? ? 232 LEU   A-2 O    
4207 C  CB   . LEU   A-2 232 ? 0.4777 0.5543 0.5633 0.2146  0.0130  -0.0831 ? ? ? ? ? ? 232 LEU   A-2 CB   
4208 C  CG   . LEU   A-2 232 ? 0.5394 0.6821 0.5996 0.1805  0.0593  -0.0964 ? ? ? ? ? ? 232 LEU   A-2 CG   
4209 C  CD1  . LEU   A-2 232 ? 0.6316 0.6875 0.6753 0.2283  0.0656  -0.0986 ? ? ? ? ? ? 232 LEU   A-2 CD1  
4210 C  CD2  . LEU   A-2 232 ? 0.5526 0.7388 0.6048 0.1799  0.0122  -0.1016 ? ? ? ? ? ? 232 LEU   A-2 CD2  
4211 N  N    . VAL   A-2 233 ? 0.4431 0.4491 0.4119 0.1710  -0.0099 0.0546  ? ? ? ? ? ? 233 VAL   A-2 N    
4212 C  CA   . VAL   A-2 233 ? 0.4407 0.4633 0.4045 0.1687  0.0041  0.0391  ? ? ? ? ? ? 233 VAL   A-2 CA   
4213 C  C    . VAL   A-2 233 ? 0.4375 0.4143 0.4495 0.1329  0.0009  0.0362  ? ? ? ? ? ? 233 VAL   A-2 C    
4214 O  O    . VAL   A-2 233 ? 0.4501 0.4430 0.4284 0.1016  -0.0325 0.0480  ? ? ? ? ? ? 233 VAL   A-2 O    
4215 C  CB   . VAL   A-2 233 ? 0.4732 0.5153 0.4116 0.1548  0.0161  0.0515  ? ? ? ? ? ? 233 VAL   A-2 CB   
4216 C  CG1  . VAL   A-2 233 ? 0.5213 0.5512 0.4250 0.1563  0.0559  0.0212  ? ? ? ? ? ? 233 VAL   A-2 CG1  
4217 C  CG2  . VAL   A-2 233 ? 0.5131 0.5206 0.4801 0.1615  0.0076  0.0911  ? ? ? ? ? ? 233 VAL   A-2 CG2  
4218 N  N    . ALA   A-2 234 ? 0.4505 0.4255 0.4697 0.1275  -0.0579 0.0156  ? ? ? ? ? ? 234 ALA   A-2 N    
4219 C  CA   . ALA   A-2 234 ? 0.3270 0.4389 0.5015 0.1258  -0.0419 -0.0031 ? ? ? ? ? ? 234 ALA   A-2 CA   
4220 C  C    . ALA   A-2 234 ? 0.3610 0.4101 0.5025 0.0909  -0.0438 0.0046  ? ? ? ? ? ? 234 ALA   A-2 C    
4221 O  O    . ALA   A-2 234 ? 0.3338 0.3357 0.5053 0.0348  -0.0561 -0.0280 ? ? ? ? ? ? 234 ALA   A-2 O    
4222 C  CB   . ALA   A-2 234 ? 0.2897 0.4765 0.4855 0.1223  -0.0840 0.0007  ? ? ? ? ? ? 234 ALA   A-2 CB   
4223 N  N    . MET   A-2 235 ? 0.3531 0.4621 0.5130 0.1062  -0.0515 0.0144  ? ? ? ? ? ? 235 MET   A-2 N    
4224 C  CA   . MET   A-2 235 ? 0.4381 0.4428 0.5226 0.1233  -0.1097 0.0426  ? ? ? ? ? ? 235 MET   A-2 CA   
4225 C  C    . MET   A-2 235 ? 0.4833 0.3832 0.4956 0.1182  -0.0838 0.0916  ? ? ? ? ? ? 235 MET   A-2 C    
4226 O  O    . MET   A-2 235 ? 0.4321 0.3800 0.5027 0.0586  -0.0874 0.0260  ? ? ? ? ? ? 235 MET   A-2 O    
4227 C  CB   . MET   A-2 235 ? 0.4847 0.6446 0.6347 0.1175  -0.0057 0.0435  ? ? ? ? ? ? 235 MET   A-2 CB   
4228 C  CG   . MET   A-2 235 ? 0.6836 0.8012 0.6328 0.0525  0.0188  0.0203  ? ? ? ? ? ? 235 MET   A-2 CG   
4229 S  SD   . MET   A-2 235 ? 0.9131 0.9561 0.7683 -0.0667 0.2207  0.0304  ? ? ? ? ? ? 235 MET   A-2 SD   
4230 C  CE   . MET   A-2 235 ? 0.9496 0.9015 0.7905 -0.0544 0.1354  0.0392  ? ? ? ? ? ? 235 MET   A-2 CE   
4231 N  N    . LYS   A-2 236 ? 0.4584 0.2601 0.5395 0.1305  -0.0640 0.0141  ? ? ? ? ? ? 236 LYS   A-2 N    
4232 C  CA   . LYS   A-2 236 ? 0.5360 0.2642 0.5488 0.0918  -0.0664 0.0153  ? ? ? ? ? ? 236 LYS   A-2 CA   
4233 C  C    . LYS   A-2 236 ? 0.4727 0.2389 0.5066 0.0692  -0.1089 0.0236  ? ? ? ? ? ? 236 LYS   A-2 C    
4234 O  O    . LYS   A-2 236 ? 0.5047 0.2554 0.6339 0.0524  -0.1351 -0.0410 ? ? ? ? ? ? 236 LYS   A-2 O    
4235 C  CB   . LYS   A-2 236 ? 0.6362 0.2980 0.6352 0.1201  -0.0793 0.0654  ? ? ? ? ? ? 236 LYS   A-2 CB   
4236 C  CG   . LYS   A-2 236 ? 0.6907 0.3937 0.7622 0.0676  -0.0992 0.1310  ? ? ? ? ? ? 236 LYS   A-2 CG   
4237 C  CD   . LYS   A-2 236 ? 0.7867 0.3512 0.8777 0.0949  -0.0806 0.1292  ? ? ? ? ? ? 236 LYS   A-2 CD   
4238 C  CE   . LYS   A-2 236 ? 0.8179 0.4675 0.9701 0.0321  -0.0988 0.1864  ? ? ? ? ? ? 236 LYS   A-2 CE   
4239 N  NZ   . LYS   A-2 236 ? 0.8642 0.4565 1.0477 0.0431  -0.0750 0.2069  ? ? ? ? ? ? 236 LYS   A-2 NZ   
4240 N  N    . TYR   A-2 237 ? 0.4730 0.2609 0.4845 0.0561  -0.0907 0.0245  ? ? ? ? ? ? 237 TYR   A-2 N    
4241 C  CA   . TYR   A-2 237 ? 0.4649 0.2050 0.5280 0.0394  -0.0521 0.0492  ? ? ? ? ? ? 237 TYR   A-2 CA   
4242 C  C    . TYR   A-2 237 ? 0.3526 0.2268 0.4400 0.0537  -0.0559 0.0290  ? ? ? ? ? ? 237 TYR   A-2 C    
4243 O  O    . TYR   A-2 237 ? 0.3925 0.1915 0.4330 0.0331  -0.0480 -0.0016 ? ? ? ? ? ? 237 TYR   A-2 O    
4244 C  CB   . TYR   A-2 237 ? 0.5216 0.2443 0.5329 0.0792  -0.0359 0.0961  ? ? ? ? ? ? 237 TYR   A-2 CB   
4245 C  CG   . TYR   A-2 237 ? 0.5400 0.1884 0.5877 0.0473  -0.0035 0.0564  ? ? ? ? ? ? 237 TYR   A-2 CG   
4246 C  CD1  . TYR   A-2 237 ? 0.5604 0.2758 0.5846 0.0945  0.0572  0.1031  ? ? ? ? ? ? 237 TYR   A-2 CD1  
4247 C  CD2  . TYR   A-2 237 ? 0.6153 0.2323 0.5958 0.1064  0.0589  0.0951  ? ? ? ? ? ? 237 TYR   A-2 CD2  
4248 C  CE1  . TYR   A-2 237 ? 0.5907 0.2437 0.6707 0.0641  0.0288  0.0742  ? ? ? ? ? ? 237 TYR   A-2 CE1  
4249 C  CE2  . TYR   A-2 237 ? 0.6426 0.2353 0.6243 0.0545  0.0201  0.1140  ? ? ? ? ? ? 237 TYR   A-2 CE2  
4250 C  CZ   . TYR   A-2 237 ? 0.6261 0.2491 0.6619 0.0951  0.0488  0.0734  ? ? ? ? ? ? 237 TYR   A-2 CZ   
4251 O  OH   . TYR   A-2 237 ? 0.7064 0.2311 0.7965 0.0995  0.0156  0.0950  ? ? ? ? ? ? 237 TYR   A-2 OH   
4252 N  N    . ASN   A-2 238 ? 0.4130 0.2078 0.4366 0.0372  -0.0638 0.0060  ? ? ? ? ? ? 238 ASN   A-2 N    
4253 C  CA   . ASN   A-2 238 ? 0.3948 0.1919 0.4313 0.0014  -0.0897 0.0063  ? ? ? ? ? ? 238 ASN   A-2 CA   
4254 C  C    . ASN   A-2 238 ? 0.2915 0.2167 0.4116 0.0053  -0.0720 -0.0049 ? ? ? ? ? ? 238 ASN   A-2 C    
4255 O  O    . ASN   A-2 238 ? 0.3365 0.2155 0.4035 0.0204  -0.0656 0.0243  ? ? ? ? ? ? 238 ASN   A-2 O    
4256 C  CB   . ASN   A-2 238 ? 0.3980 0.2465 0.4893 -0.0098 -0.0944 -0.0166 ? ? ? ? ? ? 238 ASN   A-2 CB   
4257 C  CG   . ASN   A-2 238 ? 0.4748 0.2612 0.5194 0.0201  -0.0504 0.0130  ? ? ? ? ? ? 238 ASN   A-2 CG   
4258 O  OD1  . ASN   A-2 238 ? 0.5312 0.4758 0.5751 0.0589  0.0217  0.0503  ? ? ? ? ? ? 238 ASN   A-2 OD1  
4259 N  ND2  . ASN   A-2 238 ? 0.3934 0.3182 0.7167 -0.0466 -0.0438 0.0016  ? ? ? ? ? ? 238 ASN   A-2 ND2  
4260 N  N    . TYR   A-2 239 ? 0.3184 0.2014 0.3488 0.0442  -0.0855 0.0201  ? ? ? ? ? ? 239 TYR   A-2 N    
4261 C  CA   . TYR   A-2 239 ? 0.3486 0.2068 0.3285 0.0205  -0.0515 0.0230  ? ? ? ? ? ? 239 TYR   A-2 CA   
4262 C  C    . TYR   A-2 239 ? 0.3638 0.2749 0.2837 0.0158  -0.0365 0.0000  ? ? ? ? ? ? 239 TYR   A-2 C    
4263 O  O    . TYR   A-2 239 ? 0.4250 0.2906 0.3375 0.0147  -0.0007 -0.0263 ? ? ? ? ? ? 239 TYR   A-2 O    
4264 C  CB   . TYR   A-2 239 ? 0.3234 0.2640 0.3165 0.0496  -0.0320 0.0343  ? ? ? ? ? ? 239 TYR   A-2 CB   
4265 C  CG   . TYR   A-2 239 ? 0.3005 0.2210 0.3423 0.0391  -0.0132 0.0394  ? ? ? ? ? ? 239 TYR   A-2 CG   
4266 C  CD1  . TYR   A-2 239 ? 0.2900 0.1827 0.3334 0.0580  -0.0375 0.0500  ? ? ? ? ? ? 239 TYR   A-2 CD1  
4267 C  CD2  . TYR   A-2 239 ? 0.3288 0.2108 0.3330 0.0583  -0.0237 0.0324  ? ? ? ? ? ? 239 TYR   A-2 CD2  
4268 C  CE1  . TYR   A-2 239 ? 0.3217 0.2089 0.3572 0.0606  -0.0005 0.0452  ? ? ? ? ? ? 239 TYR   A-2 CE1  
4269 C  CE2  . TYR   A-2 239 ? 0.3136 0.2071 0.3775 0.0665  -0.0020 0.0361  ? ? ? ? ? ? 239 TYR   A-2 CE2  
4270 C  CZ   . TYR   A-2 239 ? 0.3229 0.2058 0.3691 0.0635  -0.0084 0.0492  ? ? ? ? ? ? 239 TYR   A-2 CZ   
4271 O  OH   . TYR   A-2 239 ? 0.3538 0.2357 0.3749 0.0495  0.0063  0.0432  ? ? ? ? ? ? 239 TYR   A-2 OH   
4272 N  N    . GLU   A-2 240 ? 0.4102 0.2744 0.3298 -0.0065 -0.0182 0.0126  ? ? ? ? ? ? 240 GLU   A-2 N    
4273 C  CA   . GLU   A-2 240 ? 0.4273 0.3480 0.3019 -0.0233 -0.0104 0.0100  ? ? ? ? ? ? 240 GLU   A-2 CA   
4274 C  C    . GLU   A-2 240 ? 0.3984 0.3847 0.2838 -0.0543 -0.0135 0.0219  ? ? ? ? ? ? 240 GLU   A-2 C    
4275 O  O    . GLU   A-2 240 ? 0.2888 0.3414 0.3063 0.0004  0.0047  0.0552  ? ? ? ? ? ? 240 GLU   A-2 O    
4276 C  CB   . GLU   A-2 240 ? 0.4840 0.3406 0.3359 -0.0034 0.0303  0.0308  ? ? ? ? ? ? 240 GLU   A-2 CB   
4277 C  CG   . GLU   A-2 240 ? 0.4842 0.4532 0.3785 -0.0036 0.0124  0.0007  ? ? ? ? ? ? 240 GLU   A-2 CG   
4278 C  CD   . GLU   A-2 240 ? 0.5811 0.4649 0.4115 -0.0653 -0.0095 0.0553  ? ? ? ? ? ? 240 GLU   A-2 CD   
4279 O  OE1  . GLU   A-2 240 ? 0.6622 0.4753 0.7213 -0.1323 0.0293  0.0937  ? ? ? ? ? ? 240 GLU   A-2 OE1  
4280 O  OE2  . GLU   A-2 240 ? 0.6791 0.6059 0.5111 -0.0641 -0.0306 -0.0892 ? ? ? ? ? ? 240 GLU   A-2 OE2  
4281 N  N    . PRO   A-2 241 ? 0.3692 0.5562 0.3110 -0.0567 -0.0134 0.0066  ? ? ? ? ? ? 241 PRO   A-2 N    
4282 C  CA   . PRO   A-2 241 ? 0.3735 0.6251 0.2981 -0.0537 -0.0167 0.0155  ? ? ? ? ? ? 241 PRO   A-2 CA   
4283 C  C    . PRO   A-2 241 ? 0.3736 0.5425 0.2754 -0.0474 -0.0283 0.0689  ? ? ? ? ? ? 241 PRO   A-2 C    
4284 O  O    . PRO   A-2 241 ? 0.5527 0.4976 0.3082 -0.1007 -0.1377 0.1113  ? ? ? ? ? ? 241 PRO   A-2 O    
4285 C  CB   . PRO   A-2 241 ? 0.4320 0.7197 0.3023 -0.0751 0.0145  -0.0108 ? ? ? ? ? ? 241 PRO   A-2 CB   
4286 C  CG   . PRO   A-2 241 ? 0.4322 0.7549 0.3573 -0.0679 -0.0060 0.0203  ? ? ? ? ? ? 241 PRO   A-2 CG   
4287 C  CD   . PRO   A-2 241 ? 0.4560 0.6742 0.3091 -0.0609 -0.0075 0.0224  ? ? ? ? ? ? 241 PRO   A-2 CD   
4288 N  N    . LEU   A-2 242 ? 0.3513 0.5298 0.2940 -0.0277 -0.0149 0.0651  ? ? ? ? ? ? 242 LEU   A-2 N    
4289 C  CA   . LEU   A-2 242 ? 0.3427 0.5181 0.2772 -0.0378 -0.0139 0.0788  ? ? ? ? ? ? 242 LEU   A-2 CA   
4290 C  C    . LEU   A-2 242 ? 0.3714 0.5010 0.2616 -0.0403 0.0150  0.1041  ? ? ? ? ? ? 242 LEU   A-2 C    
4291 O  O    . LEU   A-2 242 ? 0.3390 0.5217 0.3814 -0.0095 -0.0387 0.0883  ? ? ? ? ? ? 242 LEU   A-2 O    
4292 C  CB   . LEU   A-2 242 ? 0.4103 0.4937 0.2794 -0.0687 -0.0043 0.0811  ? ? ? ? ? ? 242 LEU   A-2 CB   
4293 C  CG   . LEU   A-2 242 ? 0.3725 0.5234 0.2687 -0.0332 0.0220  0.0463  ? ? ? ? ? ? 242 LEU   A-2 CG   
4294 C  CD1  . LEU   A-2 242 ? 0.3589 0.5004 0.2469 -0.0456 0.0024  0.0620  ? ? ? ? ? ? 242 LEU   A-2 CD1  
4295 C  CD2  . LEU   A-2 242 ? 0.3748 0.5522 0.2729 0.0181  0.0194  0.0452  ? ? ? ? ? ? 242 LEU   A-2 CD2  
4296 N  N    . THR   A-2 243 ? 0.3589 0.5161 0.3127 -0.0598 0.0037  0.0652  ? ? ? ? ? ? 243 THR   A-2 N    
4297 C  CA   . THR   A-2 243 ? 0.2912 0.5278 0.3577 -0.0235 -0.0165 0.0679  ? ? ? ? ? ? 243 THR   A-2 CA   
4298 C  C    . THR   A-2 243 ? 0.2722 0.5448 0.3187 -0.0332 0.0183  0.1155  ? ? ? ? ? ? 243 THR   A-2 C    
4299 O  O    . THR   A-2 243 ? 0.2415 0.6305 0.3204 -0.0367 0.0120  0.1264  ? ? ? ? ? ? 243 THR   A-2 O    
4300 C  CB   . THR   A-2 243 ? 0.3001 0.5596 0.3202 -0.0543 -0.0245 0.0828  ? ? ? ? ? ? 243 THR   A-2 CB   
4301 O  OG1  . THR   A-2 243 ? 0.3158 0.5434 0.3477 -0.0341 -0.0156 0.0914  ? ? ? ? ? ? 243 THR   A-2 OG1  
4302 C  CG2  . THR   A-2 243 ? 0.3134 0.5751 0.3011 -0.0505 -0.0250 0.0747  ? ? ? ? ? ? 243 THR   A-2 CG2  
4303 N  N    . GLN   A-2 244 ? 0.2581 0.6492 0.3327 0.0135  0.0283  0.0783  ? ? ? ? ? ? 244 GLN   A-2 N    
4304 C  CA   . GLN   A-2 244 ? 0.2642 0.6302 0.3718 0.0113  -0.0171 0.1204  ? ? ? ? ? ? 244 GLN   A-2 CA   
4305 C  C    . GLN   A-2 244 ? 0.2091 0.6138 0.3597 -0.0065 0.0336  0.1307  ? ? ? ? ? ? 244 GLN   A-2 C    
4306 O  O    . GLN   A-2 244 ? 0.2894 0.6227 0.3808 0.0707  -0.0007 0.0869  ? ? ? ? ? ? 244 GLN   A-2 O    
4307 C  CB   . GLN   A-2 244 ? 0.2612 0.6755 0.3937 0.0210  -0.0091 0.1305  ? ? ? ? ? ? 244 GLN   A-2 CB   
4308 C  CG   . GLN   A-2 244 ? 0.2696 0.7536 0.4542 -0.0016 -0.0198 0.0918  ? ? ? ? ? ? 244 GLN   A-2 CG   
4309 C  CD   . GLN   A-2 244 ? 0.2190 0.7666 0.4310 0.0244  -0.0799 0.0810  ? ? ? ? ? ? 244 GLN   A-2 CD   
4310 O  OE1  . GLN   A-2 244 ? 0.2845 0.7964 0.5117 -0.0067 -0.0537 0.0913  ? ? ? ? ? ? 244 GLN   A-2 OE1  
4311 N  NE2  . GLN   A-2 244 ? 0.3724 0.7537 0.4355 -0.0587 -0.0657 0.0853  ? ? ? ? ? ? 244 GLN   A-2 NE2  
4312 N  N    . ASP   A-2 245 ? 0.2705 0.6146 0.3268 -0.0008 0.0044  0.0976  ? ? ? ? ? ? 245 ASP   A-2 N    
4313 C  CA   . ASP   A-2 245 ? 0.1906 0.6147 0.3799 -0.0080 0.0056  0.0907  ? ? ? ? ? ? 245 ASP   A-2 CA   
4314 C  C    . ASP   A-2 245 ? 0.2326 0.4973 0.3302 -0.0616 -0.0053 0.0829  ? ? ? ? ? ? 245 ASP   A-2 C    
4315 O  O    . ASP   A-2 245 ? 0.2709 0.5805 0.3778 -0.0505 -0.0149 0.0201  ? ? ? ? ? ? 245 ASP   A-2 O    
4316 C  CB   . ASP   A-2 245 ? 0.2866 0.6666 0.3861 -0.0476 -0.0719 0.1075  ? ? ? ? ? ? 245 ASP   A-2 CB   
4317 C  CG   . ASP   A-2 245 ? 0.5243 0.8633 0.4946 -0.0489 0.0886  0.1091  ? ? ? ? ? ? 245 ASP   A-2 CG   
4318 O  OD1  . ASP   A-2 245 ? 0.5821 0.9471 0.6010 -0.1042 -0.0883 0.1156  ? ? ? ? ? ? 245 ASP   A-2 OD1  
4319 O  OD2  . ASP   A-2 245 ? 0.7684 0.9889 0.4054 0.0346  0.0766  0.0105  ? ? ? ? ? ? 245 ASP   A-2 OD2  
4320 N  N    . HIS   A-2 246 ? 0.2663 0.4831 0.3117 -0.0701 -0.0233 0.0665  ? ? ? ? ? ? 246 HIS   A-2 N    
4321 C  CA   . HIS   A-2 246 ? 0.2417 0.5107 0.3201 -0.0269 -0.0164 0.0582  ? ? ? ? ? ? 246 HIS   A-2 CA   
4322 C  C    . HIS   A-2 246 ? 0.2432 0.5309 0.3497 -0.0108 -0.0222 0.0788  ? ? ? ? ? ? 246 HIS   A-2 C    
4323 O  O    . HIS   A-2 246 ? 0.1868 0.5572 0.3584 0.0009  -0.0419 0.0611  ? ? ? ? ? ? 246 HIS   A-2 O    
4324 C  CB   . HIS   A-2 246 ? 0.2429 0.5215 0.3146 -0.0605 0.0016  0.1024  ? ? ? ? ? ? 246 HIS   A-2 CB   
4325 C  CG   . HIS   A-2 246 ? 0.2979 0.5618 0.2686 -0.0581 -0.0141 0.0851  ? ? ? ? ? ? 246 HIS   A-2 CG   
4326 N  ND1  . HIS   A-2 246 ? 0.3268 0.5227 0.3062 -0.0595 0.0180  0.0663  ? ? ? ? ? ? 246 HIS   A-2 ND1  
4327 C  CD2  . HIS   A-2 246 ? 0.3645 0.5482 0.2629 -0.0820 -0.0204 0.0538  ? ? ? ? ? ? 246 HIS   A-2 CD2  
4328 C  CE1  . HIS   A-2 246 ? 0.3840 0.5687 0.2869 -0.0583 -0.0420 0.0496  ? ? ? ? ? ? 246 HIS   A-2 CE1  
4329 N  NE2  . HIS   A-2 246 ? 0.3692 0.5564 0.2840 -0.0477 -0.0481 0.0601  ? ? ? ? ? ? 246 HIS   A-2 NE2  
4330 N  N    . VAL   A-2 247 ? 0.2185 0.5546 0.3678 -0.0101 -0.0205 0.0968  ? ? ? ? ? ? 247 VAL   A-2 N    
4331 C  CA   . VAL   A-2 247 ? 0.2918 0.5728 0.3384 0.0227  -0.0150 0.0964  ? ? ? ? ? ? 247 VAL   A-2 CA   
4332 C  C    . VAL   A-2 247 ? 0.2228 0.5700 0.3723 0.0041  -0.0155 0.1116  ? ? ? ? ? ? 247 VAL   A-2 C    
4333 O  O    . VAL   A-2 247 ? 0.2289 0.6778 0.3995 0.0059  0.0211  0.0020  ? ? ? ? ? ? 247 VAL   A-2 O    
4334 C  CB   . VAL   A-2 247 ? 0.3665 0.5534 0.3484 0.0476  0.0167  0.1025  ? ? ? ? ? ? 247 VAL   A-2 CB   
4335 C  CG1  . VAL   A-2 247 ? 0.3622 0.5578 0.3730 0.0819  0.0193  0.0957  ? ? ? ? ? ? 247 VAL   A-2 CG1  
4336 C  CG2  . VAL   A-2 247 ? 0.3940 0.5314 0.3211 0.0633  0.0042  0.1423  ? ? ? ? ? ? 247 VAL   A-2 CG2  
4337 N  N    . ASP   A-2 248 ? 0.2092 0.6403 0.3577 -0.0474 -0.0312 0.1134  ? ? ? ? ? ? 248 ASP   A-2 N    
4338 C  CA   . ASP   A-2 248 ? 0.2877 0.6690 0.3567 -0.0590 -0.0665 0.1147  ? ? ? ? ? ? 248 ASP   A-2 CA   
4339 C  C    . ASP   A-2 248 ? 0.2267 0.6967 0.3881 -0.0595 -0.0705 0.1115  ? ? ? ? ? ? 248 ASP   A-2 C    
4340 O  O    . ASP   A-2 248 ? 0.2221 0.7846 0.4010 -0.0590 -0.0178 0.0669  ? ? ? ? ? ? 248 ASP   A-2 O    
4341 C  CB   . ASP   A-2 248 ? 0.1847 0.7309 0.4041 -0.0725 -0.0809 0.1359  ? ? ? ? ? ? 248 ASP   A-2 CB   
4342 C  CG   . ASP   A-2 248 ? 0.2410 0.7573 0.4112 -0.0485 -0.0334 0.1543  ? ? ? ? ? ? 248 ASP   A-2 CG   
4343 O  OD1  . ASP   A-2 248 ? 0.2321 0.7816 0.5534 0.0003  -0.0701 0.1655  ? ? ? ? ? ? 248 ASP   A-2 OD1  
4344 O  OD2  . ASP   A-2 248 ? 0.2760 0.8880 0.4038 -0.0478 -0.0040 0.1211  ? ? ? ? ? ? 248 ASP   A-2 OD2  
4345 N  N    . ILE   A-2 249 ? 0.2296 0.5874 0.3519 -0.0587 -0.0664 0.0453  ? ? ? ? ? ? 249 ILE   A-2 N    
4346 C  CA   . ILE   A-2 249 ? 0.2540 0.5610 0.3480 -0.0626 -0.0380 0.0407  ? ? ? ? ? ? 249 ILE   A-2 CA   
4347 C  C    . ILE   A-2 249 ? 0.1921 0.5360 0.3577 -0.0475 -0.0428 0.0403  ? ? ? ? ? ? 249 ILE   A-2 C    
4348 O  O    . ILE   A-2 249 ? 0.3363 0.5371 0.3836 -0.0103 -0.0600 0.0132  ? ? ? ? ? ? 249 ILE   A-2 O    
4349 C  CB   . ILE   A-2 249 ? 0.2864 0.5926 0.3645 -0.0203 -0.0514 0.0721  ? ? ? ? ? ? 249 ILE   A-2 CB   
4350 C  CG1  . ILE   A-2 249 ? 0.3158 0.6066 0.3834 -0.0402 -0.0622 0.0798  ? ? ? ? ? ? 249 ILE   A-2 CG1  
4351 C  CG2  . ILE   A-2 249 ? 0.3122 0.6563 0.4252 -0.0242 -0.0040 0.0638  ? ? ? ? ? ? 249 ILE   A-2 CG2  
4352 C  CD1  . ILE   A-2 249 ? 0.3155 0.6059 0.4036 0.0300  -0.0927 0.0899  ? ? ? ? ? ? 249 ILE   A-2 CD1  
4353 N  N    . LEU   A-2 250 ? 0.1812 0.5513 0.3278 -0.0380 -0.0652 0.0720  ? ? ? ? ? ? 250 LEU   A-2 N    
4354 C  CA   . LEU   A-2 250 ? 0.2066 0.5862 0.2898 -0.0418 -0.0551 0.0400  ? ? ? ? ? ? 250 LEU   A-2 CA   
4355 C  C    . LEU   A-2 250 ? 0.2025 0.6549 0.3132 -0.0457 -0.0674 0.0579  ? ? ? ? ? ? 250 LEU   A-2 C    
4356 O  O    . LEU   A-2 250 ? 0.2216 0.7399 0.3003 -0.0434 -0.0749 0.0643  ? ? ? ? ? ? 250 LEU   A-2 O    
4357 C  CB   . LEU   A-2 250 ? 0.1726 0.5321 0.3568 -0.0090 -0.0305 0.0867  ? ? ? ? ? ? 250 LEU   A-2 CB   
4358 C  CG   . LEU   A-2 250 ? 0.1884 0.4825 0.3057 0.0053  -0.0313 0.0763  ? ? ? ? ? ? 250 LEU   A-2 CG   
4359 C  CD1  . LEU   A-2 250 ? 0.1541 0.4768 0.3638 0.0152  -0.0193 0.0706  ? ? ? ? ? ? 250 LEU   A-2 CD1  
4360 C  CD2  . LEU   A-2 250 ? 0.1861 0.4833 0.3459 0.0418  -0.0350 0.0927  ? ? ? ? ? ? 250 LEU   A-2 CD2  
4361 N  N    . GLY   A-2 251 ? 0.2499 0.6830 0.3132 -0.0832 -0.0596 0.0314  ? ? ? ? ? ? 251 GLY   A-2 N    
4362 C  CA   . GLY   A-2 251 ? 0.2055 0.7404 0.3926 -0.0690 -0.0604 0.0060  ? ? ? ? ? ? 251 GLY   A-2 CA   
4363 C  C    . GLY   A-2 251 ? 0.2848 0.6847 0.4222 -0.0744 -0.0400 -0.0047 ? ? ? ? ? ? 251 GLY   A-2 C    
4364 O  O    . GLY   A-2 251 ? 0.2085 0.7761 0.4730 -0.0172 -0.0631 0.0284  ? ? ? ? ? ? 251 GLY   A-2 O    
4365 N  N    . PRO   A-2 252 ? 0.2425 0.6915 0.3882 -0.0516 -0.0644 0.0076  ? ? ? ? ? ? 252 PRO   A-2 N    
4366 C  CA   . PRO   A-2 252 ? 0.2989 0.6859 0.4073 -0.0456 -0.0560 -0.0005 ? ? ? ? ? ? 252 PRO   A-2 CA   
4367 C  C    . PRO   A-2 252 ? 0.2265 0.7044 0.3926 -0.0745 -0.0838 -0.0227 ? ? ? ? ? ? 252 PRO   A-2 C    
4368 O  O    . PRO   A-2 252 ? 0.2583 0.6830 0.3953 -0.0252 -0.0907 -0.0051 ? ? ? ? ? ? 252 PRO   A-2 O    
4369 C  CB   . PRO   A-2 252 ? 0.3164 0.6883 0.4460 -0.0221 -0.0367 -0.0194 ? ? ? ? ? ? 252 PRO   A-2 CB   
4370 C  CG   . PRO   A-2 252 ? 0.3312 0.6491 0.4512 -0.0366 -0.0644 0.0133  ? ? ? ? ? ? 252 PRO   A-2 CG   
4371 C  CD   . PRO   A-2 252 ? 0.2952 0.6663 0.4128 -0.0439 -0.0428 -0.0001 ? ? ? ? ? ? 252 PRO   A-2 CD   
4372 N  N    . LEU   A-2 253 ? 0.1828 0.5834 0.3357 -0.0137 -0.0961 0.0431  ? ? ? ? ? ? 253 LEU   A-2 N    
4373 C  CA   . LEU   A-2 253 ? 0.2181 0.5956 0.3263 -0.0042 -0.0481 0.0429  ? ? ? ? ? ? 253 LEU   A-2 CA   
4374 C  C    . LEU   A-2 253 ? 0.1880 0.5856 0.3448 0.0040  -0.0228 0.0171  ? ? ? ? ? ? 253 LEU   A-2 C    
4375 O  O    . LEU   A-2 253 ? 0.1907 0.5881 0.3486 0.0827  -0.0718 0.0538  ? ? ? ? ? ? 253 LEU   A-2 O    
4376 C  CB   . LEU   A-2 253 ? 0.2484 0.5586 0.2840 0.0181  -0.0631 0.0351  ? ? ? ? ? ? 253 LEU   A-2 CB   
4377 C  CG   . LEU   A-2 253 ? 0.2006 0.5373 0.3282 -0.0054 -0.0401 0.0231  ? ? ? ? ? ? 253 LEU   A-2 CG   
4378 C  CD1  . LEU   A-2 253 ? 0.2364 0.5074 0.3289 0.0026  -0.0694 0.0477  ? ? ? ? ? ? 253 LEU   A-2 CD1  
4379 C  CD2  . LEU   A-2 253 ? 0.2114 0.5325 0.3312 0.0068  -0.0603 0.0097  ? ? ? ? ? ? 253 LEU   A-2 CD2  
4380 N  N    . SER   A-2 254 ? 0.2317 0.6663 0.3062 0.0214  -0.0132 0.0267  ? ? ? ? ? ? 254 SER   A-2 N    
4381 C  CA   . SER   A-2 254 ? 0.2228 0.7263 0.3333 0.0450  -0.0744 0.0082  ? ? ? ? ? ? 254 SER   A-2 CA   
4382 C  C    . SER   A-2 254 ? 0.2090 0.7322 0.3412 0.0260  -0.0777 0.0333  ? ? ? ? ? ? 254 SER   A-2 C    
4383 O  O    . SER   A-2 254 ? 0.2686 0.7617 0.3371 0.0794  -0.0728 0.0444  ? ? ? ? ? ? 254 SER   A-2 O    
4384 C  CB   . SER   A-2 254 ? 0.3026 0.7691 0.3628 0.0772  -0.0470 -0.0175 ? ? ? ? ? ? 254 SER   A-2 CB   
4385 O  OG   . SER   A-2 254 ? 0.3203 0.8540 0.4125 0.1185  -0.0348 0.0277  ? ? ? ? ? ? 254 SER   A-2 OG   
4386 N  N    . ALA   A-2 255 ? 0.2803 0.7342 0.3355 0.0151  -0.0865 0.0082  ? ? ? ? ? ? 255 ALA   A-2 N    
4387 C  CA   . ALA   A-2 255 ? 0.3042 0.8331 0.3540 -0.0144 -0.1104 0.0172  ? ? ? ? ? ? 255 ALA   A-2 CA   
4388 C  C    . ALA   A-2 255 ? 0.3621 0.8273 0.3794 0.0575  -0.0824 0.0618  ? ? ? ? ? ? 255 ALA   A-2 C    
4389 O  O    . ALA   A-2 255 ? 0.4017 1.0701 0.3723 0.0012  -0.1590 0.0795  ? ? ? ? ? ? 255 ALA   A-2 O    
4390 C  CB   . ALA   A-2 255 ? 0.3761 0.8834 0.4008 -0.0726 -0.1264 0.0315  ? ? ? ? ? ? 255 ALA   A-2 CB   
4391 N  N    . GLN   A-2 256 ? 0.3101 0.7634 0.2620 0.0107  -0.1387 0.0387  ? ? ? ? ? ? 256 GLN   A-2 N    
4392 C  CA   . GLN   A-2 256 ? 0.3560 0.7777 0.3152 0.0707  -0.1054 0.0204  ? ? ? ? ? ? 256 GLN   A-2 CA   
4393 C  C    . GLN   A-2 256 ? 0.3606 0.7235 0.3079 0.0609  -0.0721 -0.0243 ? ? ? ? ? ? 256 GLN   A-2 C    
4394 O  O    . GLN   A-2 256 ? 0.4815 0.8156 0.3052 0.0756  -0.1286 0.0049  ? ? ? ? ? ? 256 GLN   A-2 O    
4395 C  CB   . GLN   A-2 256 ? 0.3636 0.7872 0.3113 0.0749  -0.1360 0.0010  ? ? ? ? ? ? 256 GLN   A-2 CB   
4396 C  CG   . GLN   A-2 256 ? 0.4129 0.7983 0.3844 0.0998  -0.0583 0.0397  ? ? ? ? ? ? 256 GLN   A-2 CG   
4397 C  CD   . GLN   A-2 256 ? 0.4047 0.8062 0.3934 0.0907  -0.1110 -0.0038 ? ? ? ? ? ? 256 GLN   A-2 CD   
4398 O  OE1  . GLN   A-2 256 ? 0.5727 0.8446 0.5093 0.1232  0.0476  0.1207  ? ? ? ? ? ? 256 GLN   A-2 OE1  
4399 N  NE2  . GLN   A-2 256 ? 0.4666 0.7965 0.4234 0.0228  -0.0580 0.0101  ? ? ? ? ? ? 256 GLN   A-2 NE2  
4400 N  N    . THR   A-2 257 ? 0.2742 0.6637 0.2954 0.1017  -0.0899 0.0043  ? ? ? ? ? ? 257 THR   A-2 N    
4401 C  CA   . THR   A-2 257 ? 0.3089 0.6529 0.2954 0.1219  -0.0555 0.0192  ? ? ? ? ? ? 257 THR   A-2 CA   
4402 C  C    . THR   A-2 257 ? 0.2871 0.6684 0.3119 0.1056  -0.1059 0.0697  ? ? ? ? ? ? 257 THR   A-2 C    
4403 O  O    . THR   A-2 257 ? 0.3841 0.6651 0.2935 0.1393  -0.0775 0.0757  ? ? ? ? ? ? 257 THR   A-2 O    
4404 C  CB   . THR   A-2 257 ? 0.2652 0.6189 0.3182 0.1153  -0.0417 0.0399  ? ? ? ? ? ? 257 THR   A-2 CB   
4405 O  OG1  . THR   A-2 257 ? 0.2673 0.5789 0.2958 0.0844  -0.0699 0.0199  ? ? ? ? ? ? 257 THR   A-2 OG1  
4406 C  CG2  . THR   A-2 257 ? 0.2412 0.5794 0.3341 0.0840  -0.0432 0.0150  ? ? ? ? ? ? 257 THR   A-2 CG2  
4407 N  N    . GLY   A-2 258 ? 0.3170 0.7388 0.3363 0.1811  -0.0694 0.0567  ? ? ? ? ? ? 258 GLY   A-2 N    
4408 C  CA   . GLY   A-2 258 ? 0.3038 0.7543 0.3820 0.1773  -0.0449 0.0361  ? ? ? ? ? ? 258 GLY   A-2 CA   
4409 C  C    . GLY   A-2 258 ? 0.3114 0.7243 0.3930 0.1742  -0.1000 0.0647  ? ? ? ? ? ? 258 GLY   A-2 C    
4410 O  O    . GLY   A-2 258 ? 0.3482 0.7848 0.4821 0.2363  -0.0936 0.0877  ? ? ? ? ? ? 258 GLY   A-2 O    
4411 N  N    . ILE   A-2 259 ? 0.3432 0.6737 0.3575 0.2379  -0.1003 0.0684  ? ? ? ? ? ? 259 ILE   A-2 N    
4412 C  CA   . ILE   A-2 259 ? 0.3148 0.6961 0.3411 0.2055  -0.0523 0.0514  ? ? ? ? ? ? 259 ILE   A-2 CA   
4413 C  C    . ILE   A-2 259 ? 0.3222 0.7212 0.3286 0.2004  -0.0432 0.0329  ? ? ? ? ? ? 259 ILE   A-2 C    
4414 O  O    . ILE   A-2 259 ? 0.3091 0.7069 0.3387 0.1728  -0.0092 0.0749  ? ? ? ? ? ? 259 ILE   A-2 O    
4415 C  CB   . ILE   A-2 259 ? 0.3332 0.6534 0.3515 0.2190  -0.0001 0.0144  ? ? ? ? ? ? 259 ILE   A-2 CB   
4416 C  CG1  . ILE   A-2 259 ? 0.4485 0.6550 0.3471 0.1636  0.0080  0.0149  ? ? ? ? ? ? 259 ILE   A-2 CG1  
4417 C  CG2  . ILE   A-2 259 ? 0.3026 0.6756 0.2987 0.2222  -0.0249 0.0348  ? ? ? ? ? ? 259 ILE   A-2 CG2  
4418 C  CD1  . ILE   A-2 259 ? 0.4904 0.6716 0.4595 0.1028  -0.0068 0.0420  ? ? ? ? ? ? 259 ILE   A-2 CD1  
4419 N  N    . ALA   A-2 260 ? 0.2736 0.7646 0.3834 0.2290  -0.0766 0.0474  ? ? ? ? ? ? 260 ALA   A-2 N    
4420 C  CA   . ALA   A-2 260 ? 0.2895 0.7567 0.3917 0.1922  -0.0540 0.0354  ? ? ? ? ? ? 260 ALA   A-2 CA   
4421 C  C    . ALA   A-2 260 ? 0.2113 0.7225 0.3488 0.1230  0.0117  0.0652  ? ? ? ? ? ? 260 ALA   A-2 C    
4422 O  O    . ALA   A-2 260 ? 0.2478 0.5879 0.2936 0.1375  -0.0635 0.0595  ? ? ? ? ? ? 260 ALA   A-2 O    
4423 C  CB   . ALA   A-2 260 ? 0.2398 0.8436 0.4446 0.2071  -0.0746 0.0155  ? ? ? ? ? ? 260 ALA   A-2 CB   
4424 N  N    . VAL   A-2 261 ? 0.1916 0.6770 0.3968 0.1103  -0.0085 0.0643  ? ? ? ? ? ? 261 VAL   A-2 N    
4425 C  CA   . VAL   A-2 261 ? 0.2732 0.5633 0.3007 0.1377  -0.0132 0.0873  ? ? ? ? ? ? 261 VAL   A-2 CA   
4426 C  C    . VAL   A-2 261 ? 0.2385 0.5167 0.3149 0.1619  0.0083  0.1205  ? ? ? ? ? ? 261 VAL   A-2 C    
4427 O  O    . VAL   A-2 261 ? 0.2700 0.4979 0.3231 0.1204  -0.0275 0.0755  ? ? ? ? ? ? 261 VAL   A-2 O    
4428 C  CB   . VAL   A-2 261 ? 0.2916 0.5627 0.3087 0.0775  -0.0008 0.0866  ? ? ? ? ? ? 261 VAL   A-2 CB   
4429 C  CG1  . VAL   A-2 261 ? 0.2524 0.5584 0.3245 0.0945  0.0032  0.1106  ? ? ? ? ? ? 261 VAL   A-2 CG1  
4430 C  CG2  . VAL   A-2 261 ? 0.3755 0.5839 0.2935 0.0909  -0.0062 0.0831  ? ? ? ? ? ? 261 VAL   A-2 CG2  
4431 N  N    . LEU   A-2 262 ? 0.1911 0.5919 0.3692 0.1353  0.0013  0.0507  ? ? ? ? ? ? 262 LEU   A-2 N    
4432 C  CA   . LEU   A-2 262 ? 0.2102 0.5424 0.3848 0.2053  0.0129  0.0850  ? ? ? ? ? ? 262 LEU   A-2 CA   
4433 C  C    . LEU   A-2 262 ? 0.2743 0.5194 0.3692 0.1960  -0.0064 0.0733  ? ? ? ? ? ? 262 LEU   A-2 C    
4434 O  O    . LEU   A-2 262 ? 0.3111 0.5396 0.3791 0.1653  0.0201  0.0943  ? ? ? ? ? ? 262 LEU   A-2 O    
4435 C  CB   . LEU   A-2 262 ? 0.1868 0.6515 0.3936 0.1894  0.0201  0.1172  ? ? ? ? ? ? 262 LEU   A-2 CB   
4436 C  CG   . LEU   A-2 262 ? 0.2367 0.7009 0.4089 0.1550  0.0456  0.1256  ? ? ? ? ? ? 262 LEU   A-2 CG   
4437 C  CD1  . LEU   A-2 262 ? 0.2309 0.7289 0.4485 0.1454  0.0448  0.0735  ? ? ? ? ? ? 262 LEU   A-2 CD1  
4438 C  CD2  . LEU   A-2 262 ? 0.3412 0.7027 0.3899 0.0691  0.0369  0.0958  ? ? ? ? ? ? 262 LEU   A-2 CD2  
4439 N  N    . ASP   A-2 263 ? 0.3132 0.5555 0.3764 0.2070  -0.0022 0.0403  ? ? ? ? ? ? 263 ASP   A-2 N    
4440 C  CA   . ASP   A-2 263 ? 0.3160 0.5939 0.3811 0.2180  0.0004  0.0545  ? ? ? ? ? ? 263 ASP   A-2 CA   
4441 C  C    . ASP   A-2 263 ? 0.2993 0.5004 0.3632 0.1593  0.0253  0.0723  ? ? ? ? ? ? 263 ASP   A-2 C    
4442 O  O    . ASP   A-2 263 ? 0.2965 0.5124 0.3414 0.1661  -0.0219 0.0940  ? ? ? ? ? ? 263 ASP   A-2 O    
4443 C  CB   . ASP   A-2 263 ? 0.4293 0.6535 0.3872 0.2580  -0.0583 0.0826  ? ? ? ? ? ? 263 ASP   A-2 CB   
4444 C  CG   . ASP   A-2 263 ? 0.4622 0.8557 0.5114 0.3410  -0.0630 0.1123  ? ? ? ? ? ? 263 ASP   A-2 CG   
4445 O  OD1  . ASP   A-2 263 ? 0.5080 0.9141 0.5162 0.3063  -0.0186 0.1536  ? ? ? ? ? ? 263 ASP   A-2 OD1  
4446 O  OD2  . ASP   A-2 263 ? 0.6981 1.1633 0.5042 0.2989  -0.2616 0.0601  ? ? ? ? ? ? 263 ASP   A-2 OD2  
4447 N  N    . MET   A-2 264 ? 0.2834 0.4808 0.3025 0.1163  0.0341  0.0674  ? ? ? ? ? ? 264 MET   A-2 N    
4448 C  CA   . MET   A-2 264 ? 0.2992 0.4632 0.3178 0.1444  0.0182  0.0955  ? ? ? ? ? ? 264 MET   A-2 CA   
4449 C  C    . MET   A-2 264 ? 0.2803 0.3613 0.3174 0.1330  0.0594  0.0914  ? ? ? ? ? ? 264 MET   A-2 C    
4450 O  O    . MET   A-2 264 ? 0.2761 0.4592 0.3974 0.1196  0.0636  0.1260  ? ? ? ? ? ? 264 MET   A-2 O    
4451 C  CB   . MET   A-2 264 ? 0.2672 0.4553 0.2912 0.1098  0.0115  0.0958  ? ? ? ? ? ? 264 MET   A-2 CB   
4452 C  CG   . MET   A-2 264 ? 0.2736 0.4575 0.2994 0.1412  0.0131  0.0920  ? ? ? ? ? ? 264 MET   A-2 CG   
4453 S  SD   . MET   A-2 264 ? 0.2914 0.4660 0.3025 0.1630  0.0041  0.1165  ? ? ? ? ? ? 264 MET   A-2 SD   
4454 C  CE   . MET   A-2 264 ? 0.2962 0.4492 0.3569 0.1439  0.0192  0.1043  ? ? ? ? ? ? 264 MET   A-2 CE   
4455 N  N    . CYS   A-2 265 ? 0.2070 0.4741 0.3298 0.1560  0.0353  0.0776  ? ? ? ? ? ? 265 CYS   A-2 N    
4456 C  CA   . CYS   A-2 265 ? 0.2861 0.4640 0.3366 0.1367  0.0257  0.0847  ? ? ? ? ? ? 265 CYS   A-2 CA   
4457 C  C    . CYS   A-2 265 ? 0.2623 0.4584 0.3445 0.1547  0.0325  0.0976  ? ? ? ? ? ? 265 CYS   A-2 C    
4458 O  O    . CYS   A-2 265 ? 0.3226 0.4003 0.3642 0.1326  -0.0069 0.1115  ? ? ? ? ? ? 265 CYS   A-2 O    
4459 C  CB   . CYS   A-2 265 ? 0.2235 0.4783 0.3438 0.1359  0.0037  0.1115  ? ? ? ? ? ? 265 CYS   A-2 CB   
4460 S  SG   . CYS   A-2 265 ? 0.2883 0.4920 0.3480 0.1512  0.0041  0.1235  ? ? ? ? ? ? 265 CYS   A-2 SG   
4461 N  N    . ALA   A-2 266 ? 0.2754 0.5020 0.4020 0.2063  0.0212  0.0883  ? ? ? ? ? ? 266 ALA   A-2 N    
4462 C  CA   . ALA   A-2 266 ? 0.3168 0.4962 0.4126 0.2103  0.0313  0.1003  ? ? ? ? ? ? 266 ALA   A-2 CA   
4463 C  C    . ALA   A-2 266 ? 0.3084 0.4141 0.3676 0.1704  0.0072  0.1015  ? ? ? ? ? ? 266 ALA   A-2 C    
4464 O  O    . ALA   A-2 266 ? 0.3301 0.3946 0.4324 0.1520  0.0376  0.1007  ? ? ? ? ? ? 266 ALA   A-2 O    
4465 C  CB   . ALA   A-2 266 ? 0.4244 0.4572 0.4261 0.2200  -0.0124 0.1668  ? ? ? ? ? ? 266 ALA   A-2 CB   
4466 N  N    . SER   A-2 267 ? 0.3662 0.4035 0.3646 0.1851  0.0174  0.1397  ? ? ? ? ? ? 267 SER   A-2 N    
4467 C  CA   . SER   A-2 267 ? 0.3636 0.4209 0.3882 0.1681  0.0382  0.1403  ? ? ? ? ? ? 267 SER   A-2 CA   
4468 C  C    . SER   A-2 267 ? 0.3642 0.3755 0.3521 0.1320  0.0451  0.1159  ? ? ? ? ? ? 267 SER   A-2 C    
4469 O  O    . SER   A-2 267 ? 0.3776 0.3332 0.4002 0.1375  0.0419  0.1324  ? ? ? ? ? ? 267 SER   A-2 O    
4470 C  CB   . SER   A-2 267 ? 0.4200 0.5092 0.3693 0.1455  -0.0151 0.1134  ? ? ? ? ? ? 267 SER   A-2 CB   
4471 O  OG   . SER   A-2 267 ? 0.5534 0.6585 0.3275 0.1512  -0.0551 0.1007  ? ? ? ? ? ? 267 SER   A-2 OG   
4472 N  N    . LEU   A-2 268 ? 0.3282 0.3974 0.3779 0.1250  0.0434  0.1272  ? ? ? ? ? ? 268 LEU   A-2 N    
4473 C  CA   . LEU   A-2 268 ? 0.3060 0.3262 0.3961 0.1249  0.0299  0.1213  ? ? ? ? ? ? 268 LEU   A-2 CA   
4474 C  C    . LEU   A-2 268 ? 0.3054 0.3015 0.3798 0.1637  0.0390  0.1260  ? ? ? ? ? ? 268 LEU   A-2 C    
4475 O  O    . LEU   A-2 268 ? 0.3760 0.3027 0.3905 0.1107  -0.0100 0.1410  ? ? ? ? ? ? 268 LEU   A-2 O    
4476 C  CB   . LEU   A-2 268 ? 0.2909 0.3077 0.3546 0.0988  0.0321  0.0908  ? ? ? ? ? ? 268 LEU   A-2 CB   
4477 C  CG   . LEU   A-2 268 ? 0.2604 0.2948 0.3722 0.0959  0.0263  0.0700  ? ? ? ? ? ? 268 LEU   A-2 CG   
4478 C  CD1  . LEU   A-2 268 ? 0.2788 0.2661 0.3582 0.0879  0.0352  0.0677  ? ? ? ? ? ? 268 LEU   A-2 CD1  
4479 C  CD2  . LEU   A-2 268 ? 0.2893 0.3313 0.3501 0.1098  -0.0126 0.1235  ? ? ? ? ? ? 268 LEU   A-2 CD2  
4480 N  N    . LYS   A-2 269 ? 0.3492 0.3521 0.3822 0.2046  0.0292  0.1107  ? ? ? ? ? ? 269 LYS   A-2 N    
4481 C  CA   A LYS   A-2 269 ? 0.3677 0.3660 0.4303 0.1682  0.0301  0.0900  ? ? ? ? ? ? 269 LYS   A-2 CA   
4482 C  CA   B LYS   A-2 269 ? 0.3843 0.3425 0.4184 0.1881  0.0347  0.1073  ? ? ? ? ? ? 269 LYS   A-2 CA   
4483 C  C    . LYS   A-2 269 ? 0.4391 0.2991 0.4259 0.1837  0.0313  0.1091  ? ? ? ? ? ? 269 LYS   A-2 C    
4484 O  O    . LYS   A-2 269 ? 0.5008 0.3225 0.4675 0.1364  0.0358  0.1149  ? ? ? ? ? ? 269 LYS   A-2 O    
4485 C  CB   A LYS   A-2 269 ? 0.3811 0.4857 0.5132 0.2153  0.0156  0.0892  ? ? ? ? ? ? 269 LYS   A-2 CB   
4486 C  CB   B LYS   A-2 269 ? 0.3931 0.3649 0.4304 0.2015  0.0382  0.1029  ? ? ? ? ? ? 269 LYS   A-2 CB   
4487 C  CG   A LYS   A-2 269 ? 0.4857 0.5198 0.5694 0.1919  0.0367  0.0413  ? ? ? ? ? ? 269 LYS   A-2 CG   
4488 C  CG   B LYS   A-2 269 ? 0.3900 0.3645 0.4388 0.2132  0.0560  0.0992  ? ? ? ? ? ? 269 LYS   A-2 CG   
4489 C  CD   A LYS   A-2 269 ? 0.4663 0.6815 0.6881 0.2082  0.0101  0.0253  ? ? ? ? ? ? 269 LYS   A-2 CD   
4490 C  CD   B LYS   A-2 269 ? 0.3922 0.3811 0.4505 0.2217  0.0571  0.0987  ? ? ? ? ? ? 269 LYS   A-2 CD   
4491 C  CE   A LYS   A-2 269 ? 0.4806 0.7193 0.7499 0.1603  -0.0285 0.0207  ? ? ? ? ? ? 269 LYS   A-2 CE   
4492 C  CE   B LYS   A-2 269 ? 0.3721 0.3908 0.4643 0.2304  0.0722  0.0806  ? ? ? ? ? ? 269 LYS   A-2 CE   
4493 N  NZ   A LYS   A-2 269 ? 0.4788 0.7971 0.8898 0.1626  0.0135  0.0142  ? ? ? ? ? ? 269 LYS   A-2 NZ   
4494 N  NZ   B LYS   A-2 269 ? 0.3751 0.3739 0.4827 0.2493  0.0565  0.0801  ? ? ? ? ? ? 269 LYS   A-2 NZ   
4495 N  N    . GLU   A-2 270 ? 0.4787 0.3396 0.4589 0.1456  -0.0063 0.1069  ? ? ? ? ? ? 270 GLU   A-2 N    
4496 C  CA   . GLU   A-2 270 ? 0.5170 0.3326 0.5028 0.1419  0.0154  0.1266  ? ? ? ? ? ? 270 GLU   A-2 CA   
4497 C  C    . GLU   A-2 270 ? 0.5071 0.2373 0.4075 0.1191  0.0375  0.1128  ? ? ? ? ? ? 270 GLU   A-2 C    
4498 O  O    . GLU   A-2 270 ? 0.4872 0.2836 0.4965 0.1009  0.0208  0.1392  ? ? ? ? ? ? 270 GLU   A-2 O    
4499 C  CB   . GLU   A-2 270 ? 0.5816 0.4333 0.5159 0.1557  -0.0238 0.0489  ? ? ? ? ? ? 270 GLU   A-2 CB   
4500 C  CG   . GLU   A-2 270 ? 0.6339 0.5398 0.6917 0.2115  -0.0419 0.0471  ? ? ? ? ? ? 270 GLU   A-2 CG   
4501 C  CD   . GLU   A-2 270 ? 0.7487 0.5236 0.7915 0.2377  -0.0054 0.0238  ? ? ? ? ? ? 270 GLU   A-2 CD   
4502 O  OE1  . GLU   A-2 270 ? 0.7824 0.6509 1.0820 0.3105  0.0617  -0.1398 ? ? ? ? ? ? 270 GLU   A-2 OE1  
4503 O  OE2  . GLU   A-2 270 ? 0.7035 0.6080 0.8628 0.2131  -0.0688 0.0585  ? ? ? ? ? ? 270 GLU   A-2 OE2  
4504 N  N    . LEU   A-2 271 ? 0.4443 0.2504 0.4406 0.1607  0.0404  0.1220  ? ? ? ? ? ? 271 LEU   A-2 N    
4505 C  CA   . LEU   A-2 271 ? 0.4073 0.2536 0.4822 0.0997  0.0749  0.1495  ? ? ? ? ? ? 271 LEU   A-2 CA   
4506 C  C    . LEU   A-2 271 ? 0.4597 0.2607 0.4971 0.1000  0.0747  0.1074  ? ? ? ? ? ? 271 LEU   A-2 C    
4507 O  O    . LEU   A-2 271 ? 0.4931 0.2889 0.5803 0.0533  0.0981  0.1187  ? ? ? ? ? ? 271 LEU   A-2 O    
4508 C  CB   . LEU   A-2 271 ? 0.4269 0.2510 0.4372 0.1229  0.0424  0.1365  ? ? ? ? ? ? 271 LEU   A-2 CB   
4509 C  CG   . LEU   A-2 271 ? 0.4264 0.3058 0.4278 0.1237  0.0352  0.1450  ? ? ? ? ? ? 271 LEU   A-2 CG   
4510 C  CD1  . LEU   A-2 271 ? 0.4314 0.3161 0.4195 0.1527  -0.0254 0.1054  ? ? ? ? ? ? 271 LEU   A-2 CD1  
4511 C  CD2  . LEU   A-2 271 ? 0.5029 0.4362 0.4543 0.0787  0.0718  0.1141  ? ? ? ? ? ? 271 LEU   A-2 CD2  
4512 N  N    . LEU   A-2 272 ? 0.3883 0.2422 0.5134 0.1017  0.0626  0.0966  ? ? ? ? ? ? 272 LEU   A-2 N    
4513 C  CA   . LEU   A-2 272 ? 0.4371 0.2341 0.5289 0.0733  0.0467  0.0627  ? ? ? ? ? ? 272 LEU   A-2 CA   
4514 C  C    . LEU   A-2 272 ? 0.4938 0.2173 0.6106 0.1130  0.0590  0.0376  ? ? ? ? ? ? 272 LEU   A-2 C    
4515 O  O    . LEU   A-2 272 ? 0.5230 0.2670 0.7196 0.0442  0.0526  0.0712  ? ? ? ? ? ? 272 LEU   A-2 O    
4516 C  CB   . LEU   A-2 272 ? 0.4070 0.2462 0.5434 0.0832  0.0489  0.0458  ? ? ? ? ? ? 272 LEU   A-2 CB   
4517 C  CG   . LEU   A-2 272 ? 0.3787 0.2472 0.5262 0.1101  0.0324  0.0675  ? ? ? ? ? ? 272 LEU   A-2 CG   
4518 C  CD1  . LEU   A-2 272 ? 0.3706 0.2700 0.5349 0.1056  0.0301  0.0707  ? ? ? ? ? ? 272 LEU   A-2 CD1  
4519 C  CD2  . LEU   A-2 272 ? 0.3496 0.2340 0.5651 0.0882  0.0467  0.0516  ? ? ? ? ? ? 272 LEU   A-2 CD2  
4520 N  N    . GLN   A-2 273 ? 0.5469 0.2587 0.5879 0.1285  0.0880  0.1092  ? ? ? ? ? ? 273 GLN   A-2 N    
4521 C  CA   . GLN   A-2 273 ? 0.6378 0.2465 0.6688 0.1283  0.0586  0.1241  ? ? ? ? ? ? 273 GLN   A-2 CA   
4522 C  C    . GLN   A-2 273 ? 0.6314 0.3317 0.6507 0.1070  0.0445  0.1148  ? ? ? ? ? ? 273 GLN   A-2 C    
4523 O  O    . GLN   A-2 273 ? 0.7632 0.3227 0.7315 0.0448  0.0943  0.0763  ? ? ? ? ? ? 273 GLN   A-2 O    
4524 C  CB   . GLN   A-2 273 ? 0.6903 0.2760 0.6228 0.1833  0.0582  0.1166  ? ? ? ? ? ? 273 GLN   A-2 CB   
4525 C  CG   . GLN   A-2 273 ? 0.7146 0.2655 0.6432 0.1602  0.0910  0.0933  ? ? ? ? ? ? 273 GLN   A-2 CG   
4526 C  CD   . GLN   A-2 273 ? 0.7663 0.3968 0.6546 0.2353  0.0894  0.1286  ? ? ? ? ? ? 273 GLN   A-2 CD   
4527 O  OE1  . GLN   A-2 273 ? 0.9448 0.4594 0.6550 0.2854  0.0322  0.1066  ? ? ? ? ? ? 273 GLN   A-2 OE1  
4528 N  NE2  . GLN   A-2 273 ? 0.7408 0.3815 0.7231 0.3155  0.1557  0.1006  ? ? ? ? ? ? 273 GLN   A-2 NE2  
4529 N  N    . ASN   A-2 274 ? 0.6545 0.3077 0.6430 0.1055  0.0177  0.1221  ? ? ? ? ? ? 274 ASN   A-2 N    
4530 C  CA   . ASN   A-2 274 ? 0.7078 0.4044 0.7623 0.0238  0.0780  0.1368  ? ? ? ? ? ? 274 ASN   A-2 CA   
4531 C  C    . ASN   A-2 274 ? 0.7188 0.3363 0.7499 0.0146  0.0986  0.1038  ? ? ? ? ? ? 274 ASN   A-2 C    
4532 O  O    . ASN   A-2 274 ? 0.7861 0.3561 0.7845 -0.0015 0.1344  0.1366  ? ? ? ? ? ? 274 ASN   A-2 O    
4533 C  CB   . ASN   A-2 274 ? 0.7458 0.4773 0.7663 0.0040  0.0561  0.1202  ? ? ? ? ? ? 274 ASN   A-2 CB   
4534 C  CG   . ASN   A-2 274 ? 0.8175 0.4914 0.8495 0.1360  -0.0695 0.1535  ? ? ? ? ? ? 274 ASN   A-2 CG   
4535 O  OD1  . ASN   A-2 274 ? 0.9893 0.5822 0.8099 0.2174  -0.0418 0.1465  ? ? ? ? ? ? 274 ASN   A-2 OD1  
4536 N  ND2  . ASN   A-2 274 ? 0.9061 0.7090 0.9202 0.0744  -0.1171 0.1024  ? ? ? ? ? ? 274 ASN   A-2 ND2  
4537 N  N    . GLY   A-2 275 ? 0.7713 0.3336 0.8092 -0.0452 0.1031  0.0925  ? ? ? ? ? ? 275 GLY   A-2 N    
4538 C  CA   . GLY   A-2 275 ? 0.7383 0.3363 0.7939 -0.0112 0.0894  0.1479  ? ? ? ? ? ? 275 GLY   A-2 CA   
4539 C  C    . GLY   A-2 275 ? 0.7025 0.3626 0.7326 -0.0567 0.1506  0.2102  ? ? ? ? ? ? 275 GLY   A-2 C    
4540 O  O    . GLY   A-2 275 ? 0.7332 0.4565 0.7732 -0.0111 0.1196  0.2014  ? ? ? ? ? ? 275 GLY   A-2 O    
4541 N  N    . MET   A-2 276 ? 0.7229 0.4882 0.7940 -0.0306 0.1390  0.1661  ? ? ? ? ? ? 276 MET   A-2 N    
4542 C  CA   . MET   A-2 276 ? 0.8311 0.4606 0.8352 -0.0029 0.0791  0.1522  ? ? ? ? ? ? 276 MET   A-2 CA   
4543 C  C    . MET   A-2 276 ? 0.8787 0.5977 0.7780 -0.1065 0.1330  0.1340  ? ? ? ? ? ? 276 MET   A-2 C    
4544 O  O    . MET   A-2 276 ? 0.8907 0.4657 0.7752 -0.0277 0.0925  0.2211  ? ? ? ? ? ? 276 MET   A-2 O    
4545 C  CB   . MET   A-2 276 ? 0.7993 0.4941 0.8766 0.0199  0.0025  0.2013  ? ? ? ? ? ? 276 MET   A-2 CB   
4546 C  CG   . MET   A-2 276 ? 0.7798 0.5903 0.7632 0.0129  -0.0387 0.2030  ? ? ? ? ? ? 276 MET   A-2 CG   
4547 S  SD   . MET   A-2 276 ? 0.6416 0.5641 0.8125 -0.0305 -0.0758 0.2111  ? ? ? ? ? ? 276 MET   A-2 SD   
4548 C  CE   . MET   A-2 276 ? 0.5660 0.4140 0.9553 0.0490  -0.0783 0.3254  ? ? ? ? ? ? 276 MET   A-2 CE   
4549 N  N    . ASN   A-2 277 ? 0.8751 0.6471 0.8707 -0.1654 0.1292  0.1913  ? ? ? ? ? ? 277 ASN   A-2 N    
4550 C  CA   . ASN   A-2 277 ? 0.8774 0.6220 0.9066 -0.1565 0.1559  0.1856  ? ? ? ? ? ? 277 ASN   A-2 CA   
4551 C  C    . ASN   A-2 277 ? 0.8768 0.6217 0.9544 -0.1528 0.1521  0.1352  ? ? ? ? ? ? 277 ASN   A-2 C    
4552 O  O    . ASN   A-2 277 ? 0.8722 0.5732 0.9454 -0.1322 0.1286  0.0625  ? ? ? ? ? ? 277 ASN   A-2 O    
4553 C  CB   . ASN   A-2 277 ? 0.9447 0.6519 1.0301 -0.1848 0.0616  0.2257  ? ? ? ? ? ? 277 ASN   A-2 CB   
4554 C  CG   . ASN   A-2 277 ? 0.9592 0.6502 1.1686 -0.2281 0.0188  0.2469  ? ? ? ? ? ? 277 ASN   A-2 CG   
4555 O  OD1  . ASN   A-2 277 ? 1.1516 0.5443 1.1967 -0.2748 -0.0887 0.1105  ? ? ? ? ? ? 277 ASN   A-2 OD1  
4556 N  ND2  . ASN   A-2 277 ? 0.9805 0.8460 1.1817 -0.1909 0.0122  0.2569  ? ? ? ? ? ? 277 ASN   A-2 ND2  
4557 N  N    . GLY   A-2 278 ? 0.7836 0.5737 0.8912 -0.1650 0.1966  0.0808  ? ? ? ? ? ? 278 GLY   A-2 N    
4558 C  CA   . GLY   A-2 278 ? 0.7123 0.6440 0.9122 -0.1445 0.2040  0.1394  ? ? ? ? ? ? 278 GLY   A-2 CA   
4559 C  C    . GLY   A-2 278 ? 0.6988 0.6566 0.9136 -0.1293 0.2336  0.1120  ? ? ? ? ? ? 278 GLY   A-2 C    
4560 O  O    . GLY   A-2 278 ? 0.8873 0.6874 0.9497 -0.0341 0.2730  0.0940  ? ? ? ? ? ? 278 GLY   A-2 O    
4561 N  N    . ARG   A-2 279 ? 0.6858 0.4994 0.7731 -0.1009 0.2123  0.0682  ? ? ? ? ? ? 279 ARG   A-2 N    
4562 C  CA   . ARG   A-2 279 ? 0.6349 0.4657 0.6633 -0.0198 0.1667  0.1258  ? ? ? ? ? ? 279 ARG   A-2 CA   
4563 C  C    . ARG   A-2 279 ? 0.5277 0.4556 0.5391 0.0229  0.1561  0.0832  ? ? ? ? ? ? 279 ARG   A-2 C    
4564 O  O    . ARG   A-2 279 ? 0.5430 0.4648 0.5690 -0.0619 0.1135  0.0902  ? ? ? ? ? ? 279 ARG   A-2 O    
4565 C  CB   . ARG   A-2 279 ? 0.6587 0.4654 0.6594 0.0489  0.1757  0.1879  ? ? ? ? ? ? 279 ARG   A-2 CB   
4566 C  CG   . ARG   A-2 279 ? 0.7564 0.4917 0.6656 0.0319  0.1862  0.2075  ? ? ? ? ? ? 279 ARG   A-2 CG   
4567 C  CD   . ARG   A-2 279 ? 0.7730 0.5874 0.7313 0.0754  0.1966  0.1801  ? ? ? ? ? ? 279 ARG   A-2 CD   
4568 N  NE   . ARG   A-2 279 ? 0.8597 0.6477 0.7636 0.1048  0.1915  0.1480  ? ? ? ? ? ? 279 ARG   A-2 NE   
4569 C  CZ   . ARG   A-2 279 ? 0.9484 0.5998 0.8355 0.1625  0.2020  0.1382  ? ? ? ? ? ? 279 ARG   A-2 CZ   
4570 N  NH1  . ARG   A-2 279 ? 1.0077 0.7120 0.7772 0.1057  0.2326  0.1446  ? ? ? ? ? ? 279 ARG   A-2 NH1  
4571 N  NH2  . ARG   A-2 279 ? 1.0149 0.4646 0.8428 0.2165  0.1146  0.1402  ? ? ? ? ? ? 279 ARG   A-2 NH2  
4572 N  N    . THR   A-2 280 ? 0.4588 0.3978 0.5301 0.0536  0.1228  0.1576  ? ? ? ? ? ? 280 THR   A-2 N    
4573 C  CA   . THR   A-2 280 ? 0.4197 0.4435 0.4482 0.0570  0.0966  0.1986  ? ? ? ? ? ? 280 THR   A-2 CA   
4574 C  C    . THR   A-2 280 ? 0.3544 0.4547 0.4004 0.0968  0.1131  0.1779  ? ? ? ? ? ? 280 THR   A-2 C    
4575 O  O    . THR   A-2 280 ? 0.4158 0.3605 0.4282 0.1315  0.1040  0.1800  ? ? ? ? ? ? 280 THR   A-2 O    
4576 C  CB   . THR   A-2 280 ? 0.4530 0.5010 0.4819 0.0583  0.1378  0.1553  ? ? ? ? ? ? 280 THR   A-2 CB   
4577 O  OG1  . THR   A-2 280 ? 0.4678 0.5618 0.4614 0.1138  0.1521  0.1774  ? ? ? ? ? ? 280 THR   A-2 OG1  
4578 C  CG2  . THR   A-2 280 ? 0.4558 0.6026 0.5455 0.0437  0.1304  0.1649  ? ? ? ? ? ? 280 THR   A-2 CG2  
4579 N  N    . ILE   A-2 281 ? 0.3162 0.3584 0.4180 0.1017  0.0749  0.1398  ? ? ? ? ? ? 281 ILE   A-2 N    
4580 C  CA   . ILE   A-2 281 ? 0.2763 0.3362 0.3781 0.1043  0.0369  0.1212  ? ? ? ? ? ? 281 ILE   A-2 CA   
4581 C  C    . ILE   A-2 281 ? 0.2825 0.3109 0.4056 0.0661  0.0617  0.1089  ? ? ? ? ? ? 281 ILE   A-2 C    
4582 O  O    . ILE   A-2 281 ? 0.2853 0.3466 0.3985 0.0915  0.0567  0.0965  ? ? ? ? ? ? 281 ILE   A-2 O    
4583 C  CB   . ILE   A-2 281 ? 0.2927 0.2976 0.3705 0.1054  0.0327  0.1164  ? ? ? ? ? ? 281 ILE   A-2 CB   
4584 C  CG1  . ILE   A-2 281 ? 0.3794 0.3094 0.4272 0.1354  0.0560  0.1152  ? ? ? ? ? ? 281 ILE   A-2 CG1  
4585 C  CG2  . ILE   A-2 281 ? 0.3100 0.3047 0.3486 0.0986  -0.0157 0.1407  ? ? ? ? ? ? 281 ILE   A-2 CG2  
4586 C  CD1  . ILE   A-2 281 ? 0.3537 0.2932 0.4210 0.1437  0.0583  0.1614  ? ? ? ? ? ? 281 ILE   A-2 CD1  
4587 N  N    . LEU   A-2 282 ? 0.3051 0.3326 0.4187 0.0862  0.0690  0.1010  ? ? ? ? ? ? 282 LEU   A-2 N    
4588 C  CA   . LEU   A-2 282 ? 0.2903 0.3220 0.4276 0.0661  0.0257  0.0982  ? ? ? ? ? ? 282 LEU   A-2 CA   
4589 C  C    . LEU   A-2 282 ? 0.2786 0.3768 0.4567 0.0584  0.0471  0.1062  ? ? ? ? ? ? 282 LEU   A-2 C    
4590 O  O    . LEU   A-2 282 ? 0.2669 0.3779 0.5038 0.0605  0.0293  0.1202  ? ? ? ? ? ? 282 LEU   A-2 O    
4591 C  CB   . LEU   A-2 282 ? 0.2589 0.3291 0.3856 0.1001  -0.0103 0.1316  ? ? ? ? ? ? 282 LEU   A-2 CB   
4592 C  CG   . LEU   A-2 282 ? 0.2677 0.3370 0.3909 0.0972  -0.0024 0.1123  ? ? ? ? ? ? 282 LEU   A-2 CG   
4593 C  CD1  . LEU   A-2 282 ? 0.2287 0.3833 0.4068 0.0922  -0.0114 0.1294  ? ? ? ? ? ? 282 LEU   A-2 CD1  
4594 C  CD2  . LEU   A-2 282 ? 0.3058 0.3158 0.4101 0.0997  -0.0064 0.1093  ? ? ? ? ? ? 282 LEU   A-2 CD2  
4595 N  N    . GLY   A-2 283 ? 0.2877 0.3659 0.4488 0.0443  0.0520  0.0809  ? ? ? ? ? ? 283 GLY   A-2 N    
4596 C  CA   . GLY   A-2 283 ? 0.2803 0.4531 0.5041 0.0488  0.0643  0.0829  ? ? ? ? ? ? 283 GLY   A-2 CA   
4597 C  C    . GLY   A-2 283 ? 0.2418 0.3983 0.5106 0.0564  0.0755  0.0488  ? ? ? ? ? ? 283 GLY   A-2 C    
4598 O  O    . GLY   A-2 283 ? 0.2263 0.5086 0.5981 0.0450  0.0475  -0.0262 ? ? ? ? ? ? 283 GLY   A-2 O    
4599 N  N    . SER   A-2 284 ? 0.3139 0.3528 0.4513 0.0437  0.0666  0.0610  ? ? ? ? ? ? 284 SER   A-2 N    
4600 C  CA   . SER   A-2 284 ? 0.2685 0.3428 0.4403 0.0563  0.0651  0.0476  ? ? ? ? ? ? 284 SER   A-2 CA   
4601 C  C    . SER   A-2 284 ? 0.3277 0.3215 0.4379 -0.0046 0.0524  0.0543  ? ? ? ? ? ? 284 SER   A-2 C    
4602 O  O    . SER   A-2 284 ? 0.3512 0.3577 0.4401 0.0396  0.0698  0.0751  ? ? ? ? ? ? 284 SER   A-2 O    
4603 C  CB   . SER   A-2 284 ? 0.3302 0.3486 0.4109 0.0180  0.0386  0.0491  ? ? ? ? ? ? 284 SER   A-2 CB   
4604 O  OG   . SER   A-2 284 ? 0.4481 0.3008 0.4531 0.0072  0.0032  0.0334  ? ? ? ? ? ? 284 SER   A-2 OG   
4605 N  N    . ALA   A-2 285 ? 0.2429 0.3475 0.5306 0.0060  0.0636  0.0483  ? ? ? ? ? ? 285 ALA   A-2 N    
4606 C  CA   . ALA   A-2 285 ? 0.3037 0.3490 0.5718 -0.0183 0.0484  0.0244  ? ? ? ? ? ? 285 ALA   A-2 CA   
4607 C  C    . ALA   A-2 285 ? 0.3496 0.3364 0.5875 -0.0135 0.0735  0.0433  ? ? ? ? ? ? 285 ALA   A-2 C    
4608 O  O    . ALA   A-2 285 ? 0.3978 0.3155 0.6679 -0.0170 0.0710  0.0454  ? ? ? ? ? ? 285 ALA   A-2 O    
4609 C  CB   . ALA   A-2 285 ? 0.3272 0.5116 0.6474 -0.0847 0.0552  0.0144  ? ? ? ? ? ? 285 ALA   A-2 CB   
4610 N  N    . LEU   A-2 286 ? 0.1888 0.3146 0.5472 0.0240  0.0635  0.0182  ? ? ? ? ? ? 286 LEU   A-2 N    
4611 C  CA   . LEU   A-2 286 ? 0.3064 0.2951 0.4863 -0.0156 0.0402  0.0039  ? ? ? ? ? ? 286 LEU   A-2 CA   
4612 C  C    . LEU   A-2 286 ? 0.2475 0.2245 0.4343 0.0511  0.0249  0.0516  ? ? ? ? ? ? 286 LEU   A-2 C    
4613 O  O    . LEU   A-2 286 ? 0.2736 0.2736 0.3979 0.0444  0.0192  0.0598  ? ? ? ? ? ? 286 LEU   A-2 O    
4614 C  CB   . LEU   A-2 286 ? 0.3527 0.4256 0.5067 0.0231  0.0054  -0.0115 ? ? ? ? ? ? 286 LEU   A-2 CB   
4615 C  CG   . LEU   A-2 286 ? 0.3287 0.5226 0.5370 0.0840  -0.0070 0.0008  ? ? ? ? ? ? 286 LEU   A-2 CG   
4616 C  CD1  . LEU   A-2 286 ? 0.2726 0.6455 0.6411 0.0358  -0.0316 -0.0129 ? ? ? ? ? ? 286 LEU   A-2 CD1  
4617 C  CD2  . LEU   A-2 286 ? 0.2296 0.5640 0.5923 -0.0021 0.0331  0.0093  ? ? ? ? ? ? 286 LEU   A-2 CD2  
4618 N  N    . LEU   A-2 287 ? 0.2858 0.2213 0.4113 0.0304  0.0350  0.0805  ? ? ? ? ? ? 287 LEU   A-2 N    
4619 C  CA   . LEU   A-2 287 ? 0.2769 0.2308 0.4198 0.0321  0.0154  0.0837  ? ? ? ? ? ? 287 LEU   A-2 CA   
4620 C  C    . LEU   A-2 287 ? 0.2522 0.2402 0.3457 0.0569  -0.0201 0.0591  ? ? ? ? ? ? 287 LEU   A-2 C    
4621 O  O    . LEU   A-2 287 ? 0.3981 0.2515 0.3663 0.0588  -0.0734 0.0089  ? ? ? ? ? ? 287 LEU   A-2 O    
4622 C  CB   . LEU   A-2 287 ? 0.2537 0.2396 0.4125 0.0395  0.0005  0.0885  ? ? ? ? ? ? 287 LEU   A-2 CB   
4623 C  CG   . LEU   A-2 287 ? 0.3067 0.2589 0.4356 0.0739  0.0215  0.1085  ? ? ? ? ? ? 287 LEU   A-2 CG   
4624 C  CD1  . LEU   A-2 287 ? 0.3725 0.2807 0.4759 0.0779  0.0424  0.1048  ? ? ? ? ? ? 287 LEU   A-2 CD1  
4625 C  CD2  . LEU   A-2 287 ? 0.3606 0.2406 0.4578 0.1102  0.0010  0.0885  ? ? ? ? ? ? 287 LEU   A-2 CD2  
4626 N  N    . GLU   A-2 288 ? 0.2121 0.2278 0.3515 0.0488  -0.0246 0.0744  ? ? ? ? ? ? 288 GLU   A-2 N    
4627 C  CA   . GLU   A-2 288 ? 0.1801 0.2485 0.3374 0.0540  -0.0483 0.1036  ? ? ? ? ? ? 288 GLU   A-2 CA   
4628 C  C    . GLU   A-2 288 ? 0.1796 0.2333 0.3054 0.0381  -0.0515 0.0752  ? ? ? ? ? ? 288 GLU   A-2 C    
4629 O  O    . GLU   A-2 288 ? 0.1872 0.2399 0.3019 0.0659  -0.0612 0.0809  ? ? ? ? ? ? 288 GLU   A-2 O    
4630 C  CB   . GLU   A-2 288 ? 0.1898 0.3227 0.3418 0.0541  -0.0396 0.0814  ? ? ? ? ? ? 288 GLU   A-2 CB   
4631 C  CG   . GLU   A-2 288 ? 0.2617 0.3439 0.4067 0.0916  0.0201  0.1167  ? ? ? ? ? ? 288 GLU   A-2 CG   
4632 C  CD   . GLU   A-2 288 ? 0.2992 0.4707 0.5380 0.0722  -0.0373 0.1921  ? ? ? ? ? ? 288 GLU   A-2 CD   
4633 O  OE1  . GLU   A-2 288 ? 0.3878 0.5122 0.6976 -0.0066 -0.0352 0.1963  ? ? ? ? ? ? 288 GLU   A-2 OE1  
4634 O  OE2  . GLU   A-2 288 ? 0.2556 0.4926 0.5029 0.0996  -0.0373 0.2036  ? ? ? ? ? ? 288 GLU   A-2 OE2  
4635 N  N    . ASP   A-2 289 ? 0.1695 0.2387 0.3011 0.0200  -0.0802 0.0629  ? ? ? ? ? ? 289 ASP   A-2 N    
4636 C  CA   . ASP   A-2 289 ? 0.1882 0.2203 0.2995 0.0394  -0.0704 0.0639  ? ? ? ? ? ? 289 ASP   A-2 CA   
4637 C  C    . ASP   A-2 289 ? 0.1724 0.2143 0.2755 0.0242  -0.0790 0.0564  ? ? ? ? ? ? 289 ASP   A-2 C    
4638 O  O    . ASP   A-2 289 ? 0.2209 0.2282 0.2853 -0.0204 -0.0812 0.0611  ? ? ? ? ? ? 289 ASP   A-2 O    
4639 C  CB   . ASP   A-2 289 ? 0.1700 0.2397 0.2958 0.0430  -0.0623 0.0551  ? ? ? ? ? ? 289 ASP   A-2 CB   
4640 C  CG   . ASP   A-2 289 ? 0.2295 0.2463 0.2791 0.0288  -0.0826 0.0718  ? ? ? ? ? ? 289 ASP   A-2 CG   
4641 O  OD1  . ASP   A-2 289 ? 0.2720 0.2572 0.3210 0.0115  -0.0382 0.0297  ? ? ? ? ? ? 289 ASP   A-2 OD1  
4642 O  OD2  . ASP   A-2 289 ? 0.2895 0.2269 0.2936 0.0045  -0.0900 0.0401  ? ? ? ? ? ? 289 ASP   A-2 OD2  
4643 N  N    . GLU   A-2 290 ? 0.2101 0.2194 0.2796 0.0170  -0.0608 0.0508  ? ? ? ? ? ? 290 GLU   A-2 N    
4644 C  CA   . GLU   A-2 290 ? 0.1983 0.2160 0.3082 0.0284  -0.0670 0.0239  ? ? ? ? ? ? 290 GLU   A-2 CA   
4645 C  C    . GLU   A-2 290 ? 0.1884 0.2580 0.2743 0.0445  -0.0753 0.0228  ? ? ? ? ? ? 290 GLU   A-2 C    
4646 O  O    . GLU   A-2 290 ? 0.2541 0.2304 0.3284 -0.0004 -0.0984 0.0024  ? ? ? ? ? ? 290 GLU   A-2 O    
4647 C  CB   . GLU   A-2 290 ? 0.2035 0.2585 0.3887 0.0739  -0.0575 -0.0092 ? ? ? ? ? ? 290 GLU   A-2 CB   
4648 C  CG   . GLU   A-2 290 ? 0.2522 0.2597 0.3933 0.0738  -0.0780 -0.0133 ? ? ? ? ? ? 290 GLU   A-2 CG   
4649 C  CD   . GLU   A-2 290 ? 0.2522 0.3330 0.3874 0.0578  -0.0887 0.0170  ? ? ? ? ? ? 290 GLU   A-2 CD   
4650 O  OE1  . GLU   A-2 290 ? 0.2975 0.2697 0.3577 0.0590  -0.0454 0.0098  ? ? ? ? ? ? 290 GLU   A-2 OE1  
4651 O  OE2  . GLU   A-2 290 ? 0.3711 0.3475 0.3199 0.0799  -0.1278 -0.0025 ? ? ? ? ? ? 290 GLU   A-2 OE2  
4652 N  N    . PHE   A-2 291 ? 0.1859 0.2052 0.2727 0.0256  -0.0658 0.0517  ? ? ? ? ? ? 291 PHE   A-2 N    
4653 C  CA   . PHE   A-2 291 ? 0.2133 0.2240 0.2608 0.0217  -0.0709 0.0396  ? ? ? ? ? ? 291 PHE   A-2 CA   
4654 C  C    . PHE   A-2 291 ? 0.2276 0.2453 0.2444 -0.0084 -0.0613 0.0273  ? ? ? ? ? ? 291 PHE   A-2 C    
4655 O  O    . PHE   A-2 291 ? 0.2228 0.2408 0.2943 -0.0159 -0.0595 0.0052  ? ? ? ? ? ? 291 PHE   A-2 O    
4656 C  CB   . PHE   A-2 291 ? 0.2123 0.2521 0.2645 0.0612  -0.0680 0.0442  ? ? ? ? ? ? 291 PHE   A-2 CB   
4657 C  CG   . PHE   A-2 291 ? 0.2624 0.3006 0.2623 0.0751  -0.0296 0.0326  ? ? ? ? ? ? 291 PHE   A-2 CG   
4658 C  CD1  . PHE   A-2 291 ? 0.3204 0.2981 0.3201 0.0651  -0.0103 0.0176  ? ? ? ? ? ? 291 PHE   A-2 CD1  
4659 C  CD2  . PHE   A-2 291 ? 0.2435 0.2850 0.3502 0.0976  -0.0169 0.0326  ? ? ? ? ? ? 291 PHE   A-2 CD2  
4660 C  CE1  . PHE   A-2 291 ? 0.2945 0.3139 0.3677 0.0886  -0.0202 0.0035  ? ? ? ? ? ? 291 PHE   A-2 CE1  
4661 C  CE2  . PHE   A-2 291 ? 0.2427 0.3670 0.3434 0.0706  -0.0160 0.0522  ? ? ? ? ? ? 291 PHE   A-2 CE2  
4662 C  CZ   . PHE   A-2 291 ? 0.2755 0.3892 0.3793 0.0474  0.0293  0.0213  ? ? ? ? ? ? 291 PHE   A-2 CZ   
4663 N  N    . THR   A-2 292 ? 0.2042 0.2413 0.2515 0.0047  -0.0766 0.0542  ? ? ? ? ? ? 292 THR   A-2 N    
4664 C  CA   . THR   A-2 292 ? 0.2153 0.2427 0.2467 -0.0139 -0.0676 0.0344  ? ? ? ? ? ? 292 THR   A-2 CA   
4665 C  C    . THR   A-2 292 ? 0.1996 0.2252 0.2349 -0.0131 -0.0517 0.0615  ? ? ? ? ? ? 292 THR   A-2 C    
4666 O  O    . THR   A-2 292 ? 0.2189 0.2908 0.2406 -0.0405 -0.0584 0.0411  ? ? ? ? ? ? 292 THR   A-2 O    
4667 C  CB   . THR   A-2 292 ? 0.2399 0.2665 0.2730 -0.0177 -0.0775 0.0571  ? ? ? ? ? ? 292 THR   A-2 CB   
4668 O  OG1  . THR   A-2 292 ? 0.2821 0.2997 0.2514 -0.0462 -0.0925 0.0325  ? ? ? ? ? ? 292 THR   A-2 OG1  
4669 C  CG2  . THR   A-2 292 ? 0.2712 0.2464 0.2903 0.0057  -0.1058 0.0296  ? ? ? ? ? ? 292 THR   A-2 CG2  
4670 N  N    . PRO   A-2 293 ? 0.1903 0.3101 0.2523 -0.0179 -0.0601 0.0324  ? ? ? ? ? ? 293 PRO   A-2 N    
4671 C  CA   . PRO   A-2 293 ? 0.1718 0.3334 0.2642 -0.0370 -0.0580 0.0348  ? ? ? ? ? ? 293 PRO   A-2 CA   
4672 C  C    . PRO   A-2 293 ? 0.1950 0.3332 0.2624 -0.0289 -0.0122 0.0547  ? ? ? ? ? ? 293 PRO   A-2 C    
4673 O  O    . PRO   A-2 293 ? 0.2766 0.3580 0.2587 -0.0207 -0.0612 0.0422  ? ? ? ? ? ? 293 PRO   A-2 O    
4674 C  CB   . PRO   A-2 293 ? 0.2004 0.3308 0.2781 -0.0169 -0.0421 0.0374  ? ? ? ? ? ? 293 PRO   A-2 CB   
4675 C  CG   . PRO   A-2 293 ? 0.1715 0.2993 0.2991 -0.0124 -0.0474 0.0425  ? ? ? ? ? ? 293 PRO   A-2 CG   
4676 C  CD   . PRO   A-2 293 ? 0.1767 0.3017 0.2590 -0.0201 -0.0633 0.0356  ? ? ? ? ? ? 293 PRO   A-2 CD   
4677 N  N    . PHE   A-2 294 ? 0.2072 0.3278 0.2802 -0.0343 -0.0489 0.0609  ? ? ? ? ? ? 294 PHE   A-2 N    
4678 C  CA   . PHE   A-2 294 ? 0.2687 0.3307 0.3283 -0.0756 -0.0857 0.0238  ? ? ? ? ? ? 294 PHE   A-2 CA   
4679 C  C    . PHE   A-2 294 ? 0.2708 0.2841 0.2942 -0.0725 -0.0993 0.0493  ? ? ? ? ? ? 294 PHE   A-2 C    
4680 O  O    . PHE   A-2 294 ? 0.3113 0.3177 0.3313 -0.0637 -0.1049 0.0099  ? ? ? ? ? ? 294 PHE   A-2 O    
4681 C  CB   . PHE   A-2 294 ? 0.3287 0.3335 0.3699 -0.0961 -0.0214 0.0744  ? ? ? ? ? ? 294 PHE   A-2 CB   
4682 C  CG   . PHE   A-2 294 ? 0.4998 0.3557 0.4196 -0.0985 -0.0205 0.0446  ? ? ? ? ? ? 294 PHE   A-2 CG   
4683 C  CD1  . PHE   A-2 294 ? 0.5471 0.3384 0.4281 -0.0610 -0.0427 0.0587  ? ? ? ? ? ? 294 PHE   A-2 CD1  
4684 C  CD2  . PHE   A-2 294 ? 0.5226 0.4071 0.5189 -0.1104 -0.0570 -0.0217 ? ? ? ? ? ? 294 PHE   A-2 CD2  
4685 C  CE1  . PHE   A-2 294 ? 0.5984 0.3531 0.4742 -0.0411 -0.0752 0.0633  ? ? ? ? ? ? 294 PHE   A-2 CE1  
4686 C  CE2  . PHE   A-2 294 ? 0.5713 0.3389 0.5720 -0.0815 -0.1001 0.0464  ? ? ? ? ? ? 294 PHE   A-2 CE2  
4687 C  CZ   . PHE   A-2 294 ? 0.5965 0.3060 0.4921 -0.0409 -0.0898 0.0919  ? ? ? ? ? ? 294 PHE   A-2 CZ   
4688 N  N    . ASP   A-2 295 ? 0.2657 0.2447 0.2665 -0.0536 -0.1091 0.0333  ? ? ? ? ? ? 295 ASP   A-2 N    
4689 C  CA   . ASP   A-2 295 ? 0.2794 0.2533 0.2939 -0.0318 -0.0872 0.0410  ? ? ? ? ? ? 295 ASP   A-2 CA   
4690 C  C    . ASP   A-2 295 ? 0.2284 0.3031 0.2772 -0.0170 -0.0834 0.0177  ? ? ? ? ? ? 295 ASP   A-2 C    
4691 O  O    . ASP   A-2 295 ? 0.2569 0.3003 0.2793 0.0057  -0.0809 0.0209  ? ? ? ? ? ? 295 ASP   A-2 O    
4692 C  CB   . ASP   A-2 295 ? 0.3153 0.2391 0.3075 -0.0248 -0.1075 0.0198  ? ? ? ? ? ? 295 ASP   A-2 CB   
4693 C  CG   . ASP   A-2 295 ? 0.3559 0.2780 0.2765 -0.0452 -0.0737 0.0296  ? ? ? ? ? ? 295 ASP   A-2 CG   
4694 O  OD1  . ASP   A-2 295 ? 0.3767 0.2492 0.3238 -0.0224 -0.1078 0.0157  ? ? ? ? ? ? 295 ASP   A-2 OD1  
4695 O  OD2  . ASP   A-2 295 ? 0.3532 0.2445 0.2681 0.0026  -0.1004 0.0184  ? ? ? ? ? ? 295 ASP   A-2 OD2  
4696 N  N    . VAL   A-2 296 ? 0.2328 0.2972 0.2688 -0.0197 -0.0346 0.0409  ? ? ? ? ? ? 296 VAL   A-2 N    
4697 C  CA   . VAL   A-2 296 ? 0.1853 0.3361 0.2556 -0.0135 -0.0554 0.0405  ? ? ? ? ? ? 296 VAL   A-2 CA   
4698 C  C    . VAL   A-2 296 ? 0.2020 0.3447 0.2952 -0.0331 -0.0410 0.0229  ? ? ? ? ? ? 296 VAL   A-2 C    
4699 O  O    . VAL   A-2 296 ? 0.2160 0.4371 0.2850 -0.0058 -0.0535 0.0267  ? ? ? ? ? ? 296 VAL   A-2 O    
4700 C  CB   . VAL   A-2 296 ? 0.2090 0.3473 0.2281 0.0045  -0.0331 0.0602  ? ? ? ? ? ? 296 VAL   A-2 CB   
4701 C  CG1  . VAL   A-2 296 ? 0.2717 0.3343 0.2564 0.0239  -0.0557 0.0712  ? ? ? ? ? ? 296 VAL   A-2 CG1  
4702 C  CG2  . VAL   A-2 296 ? 0.2447 0.3034 0.2607 0.0123  -0.0374 0.0496  ? ? ? ? ? ? 296 VAL   A-2 CG2  
4703 N  N    . VAL   A-2 297 ? 0.2249 0.3962 0.3211 -0.0768 -0.0499 0.0176  ? ? ? ? ? ? 297 VAL   A-2 N    
4704 C  CA   . VAL   A-2 297 ? 0.2937 0.4554 0.2829 -0.0626 -0.1171 -0.0150 ? ? ? ? ? ? 297 VAL   A-2 CA   
4705 C  C    . VAL   A-2 297 ? 0.2982 0.4606 0.3221 -0.0422 -0.0984 0.0149  ? ? ? ? ? ? 297 VAL   A-2 C    
4706 O  O    . VAL   A-2 297 ? 0.2545 0.5298 0.3539 -0.0462 -0.1103 -0.0257 ? ? ? ? ? ? 297 VAL   A-2 O    
4707 C  CB   . VAL   A-2 297 ? 0.3354 0.4884 0.2742 -0.0764 -0.0877 -0.0296 ? ? ? ? ? ? 297 VAL   A-2 CB   
4708 C  CG1  . VAL   A-2 297 ? 0.3874 0.4999 0.3636 -0.1148 -0.1188 -0.0077 ? ? ? ? ? ? 297 VAL   A-2 CG1  
4709 C  CG2  . VAL   A-2 297 ? 0.3981 0.4803 0.3300 -0.0645 -0.0730 -0.0125 ? ? ? ? ? ? 297 VAL   A-2 CG2  
4710 N  N    . ARG   A-2 298 ? 0.3172 0.3796 0.3147 -0.0767 -0.1291 -0.0088 ? ? ? ? ? ? 298 ARG   A-2 N    
4711 C  CA   . ARG   A-2 298 ? 0.3588 0.4157 0.3791 -0.0622 -0.0810 -0.0375 ? ? ? ? ? ? 298 ARG   A-2 CA   
4712 C  C    . ARG   A-2 298 ? 0.3185 0.3941 0.3743 -0.0758 -0.1062 -0.0424 ? ? ? ? ? ? 298 ARG   A-2 C    
4713 O  O    . ARG   A-2 298 ? 0.3638 0.4656 0.4112 -0.0629 -0.1193 -0.1015 ? ? ? ? ? ? 298 ARG   A-2 O    
4714 C  CB   . ARG   A-2 298 ? 0.4245 0.3827 0.3869 -0.0527 -0.1074 -0.0181 ? ? ? ? ? ? 298 ARG   A-2 CB   
4715 C  CG   . ARG   A-2 298 ? 0.4520 0.4474 0.4141 -0.0339 -0.0772 -0.0455 ? ? ? ? ? ? 298 ARG   A-2 CG   
4716 C  CD   . ARG   A-2 298 ? 0.4381 0.4000 0.4473 -0.0625 -0.0810 0.0176  ? ? ? ? ? ? 298 ARG   A-2 CD   
4717 N  NE   . ARG   A-2 298 ? 0.4411 0.3683 0.4733 -0.0674 -0.0714 0.0753  ? ? ? ? ? ? 298 ARG   A-2 NE   
4718 C  CZ   . ARG   A-2 298 ? 0.4208 0.3068 0.4753 -0.0330 -0.0421 0.0646  ? ? ? ? ? ? 298 ARG   A-2 CZ   
4719 N  NH1  . ARG   A-2 298 ? 0.5937 0.3706 0.5382 -0.1234 0.0531  0.0039  ? ? ? ? ? ? 298 ARG   A-2 NH1  
4720 N  NH2  . ARG   A-2 298 ? 0.3439 0.3227 0.4095 -0.0474 -0.1171 0.0198  ? ? ? ? ? ? 298 ARG   A-2 NH2  
4721 N  N    . GLN   A-2 299 ? 0.2719 0.3796 0.3647 -0.0357 -0.1067 -0.0235 ? ? ? ? ? ? 299 GLN   A-2 N    
4722 C  CA   . GLN   A-2 299 ? 0.3280 0.3485 0.3091 -0.0758 -0.1004 -0.0374 ? ? ? ? ? ? 299 GLN   A-2 CA   
4723 C  C    . GLN   A-2 299 ? 0.3080 0.3831 0.3111 -0.0850 -0.0763 -0.0131 ? ? ? ? ? ? 299 GLN   A-2 C    
4724 O  O    . GLN   A-2 299 ? 0.2861 0.5082 0.3153 -0.0436 -0.0895 -0.0259 ? ? ? ? ? ? 299 GLN   A-2 O    
4725 C  CB   . GLN   A-2 299 ? 0.2682 0.3620 0.3317 -0.0608 -0.0975 -0.0087 ? ? ? ? ? ? 299 GLN   A-2 CB   
4726 C  CG   . GLN   A-2 299 ? 0.3047 0.2856 0.3104 -0.0586 -0.0700 0.0173  ? ? ? ? ? ? 299 GLN   A-2 CG   
4727 C  CD   . GLN   A-2 299 ? 0.2733 0.2839 0.2996 -0.0381 -0.0412 -0.0205 ? ? ? ? ? ? 299 GLN   A-2 CD   
4728 O  OE1  . GLN   A-2 299 ? 0.2716 0.2776 0.3115 -0.0372 -0.0502 -0.0036 ? ? ? ? ? ? 299 GLN   A-2 OE1  
4729 N  NE2  . GLN   A-2 299 ? 0.2594 0.2794 0.3014 -0.0223 -0.0499 -0.0014 ? ? ? ? ? ? 299 GLN   A-2 NE2  
4730 N  N    . CYS   A-2 300 ? 0.3401 0.4218 0.2989 -0.0624 -0.0127 0.0054  ? ? ? ? ? ? 300 CYS   A-2 N    
4731 C  CA   . CYS   A-2 300 ? 0.3715 0.5130 0.2795 -0.0712 -0.0429 0.0275  ? ? ? ? ? ? 300 CYS   A-2 CA   
4732 C  C    . CYS   A-2 300 ? 0.3751 0.5980 0.2901 -0.0920 -0.0767 0.0748  ? ? ? ? ? ? 300 CYS   A-2 C    
4733 O  O    . CYS   A-2 300 ? 0.3724 0.5967 0.3022 -0.1378 -0.0856 0.0456  ? ? ? ? ? ? 300 CYS   A-2 O    
4734 C  CB   . CYS   A-2 300 ? 0.3582 0.5328 0.2379 -0.0195 -0.0417 0.0746  ? ? ? ? ? ? 300 CYS   A-2 CB   
4735 S  SG   . CYS   A-2 300 ? 0.4557 0.4600 0.4032 -0.0381 -0.0172 0.0772  ? ? ? ? ? ? 300 CYS   A-2 SG   
4736 N  N    . SER   A-2 301 ? 0.4586 0.6511 0.3187 0.0004  -0.1226 0.1069  ? ? ? ? ? ? 301 SER   A-2 N    
4737 C  CA   . SER   A-2 301 ? 0.3299 0.7770 0.3656 -0.0044 -0.0634 0.0629  ? ? ? ? ? ? 301 SER   A-2 CA   
4738 C  C    . SER   A-2 301 ? 0.3884 0.7481 0.4008 -0.0276 0.0087  0.0584  ? ? ? ? ? ? 301 SER   A-2 C    
4739 O  O    . SER   A-2 301 ? 0.3847 0.7095 0.3611 -0.0163 -0.0632 0.0696  ? ? ? ? ? ? 301 SER   A-2 O    
4740 C  CB   . SER   A-2 301 ? 0.4397 0.7812 0.3884 0.0110  -0.0451 0.0971  ? ? ? ? ? ? 301 SER   A-2 CB   
4741 O  OG   . SER   A-2 301 ? 0.4180 0.7922 0.4720 -0.0055 -0.1013 0.1146  ? ? ? ? ? ? 301 SER   A-2 OG   
4742 N  N    . GLY   A-2 302 ? 0.4430 0.7625 0.4708 -0.0608 -0.0460 0.0385  ? ? ? ? ? ? 302 GLY   A-2 N    
4743 C  CA   . GLY   A-2 302 ? 0.4308 0.8086 0.4890 -0.0721 -0.0435 0.0968  ? ? ? ? ? ? 302 GLY   A-2 CA   
4744 C  C    . GLY   A-2 302 ? 0.4905 0.9234 0.4883 -0.1212 -0.2052 0.1040  ? ? ? ? ? ? 302 GLY   A-2 C    
4745 O  O    . GLY   A-2 302 ? 0.5144 1.0001 0.7021 -0.1882 -0.0963 0.1138  ? ? ? ? ? ? 302 GLY   A-2 O    
4746 N  N    . VAL   A-2 303 ? 0.6377 1.0712 0.5310 -0.1826 -0.1682 0.1410  ? ? ? ? ? ? 303 VAL   A-2 N    
4747 C  CA   . VAL   A-2 303 ? 0.7329 1.0430 0.6246 -0.1749 -0.1549 0.1949  ? ? ? ? ? ? 303 VAL   A-2 CA   
4748 C  C    . VAL   A-2 303 ? 0.8085 1.0669 0.6054 -0.2216 -0.1516 0.2016  ? ? ? ? ? ? 303 VAL   A-2 C    
4749 O  O    . VAL   A-2 303 ? 0.8329 1.0319 0.8402 -0.3420 -0.2184 0.2261  ? ? ? ? ? ? 303 VAL   A-2 O    
4750 C  CB   . VAL   A-2 303 ? 0.7176 1.0986 0.7441 -0.2310 -0.0963 0.0428  ? ? ? ? ? ? 303 VAL   A-2 CB   
4751 C  CG1  . VAL   A-2 303 ? 0.7983 1.1148 0.8224 -0.2749 -0.0519 0.0004  ? ? ? ? ? ? 303 VAL   A-2 CG1  
4752 C  CG2  . VAL   A-2 303 ? 0.7235 1.0852 0.7689 -0.3005 -0.0156 0.0910  ? ? ? ? ? ? 303 VAL   A-2 CG2  
4753 C  C2   . A1IL0 B   .   ? 0.3395 0.3758 0.2976 0.1453  -0.1077 0.0019  ? ? ? ? ? ? 401 A1IL0 A   C2   
4754 C  C3   . A1IL0 B   .   ? 0.2740 0.3735 0.2737 0.1293  -0.0914 -0.0011 ? ? ? ? ? ? 401 A1IL0 A   C3   
4755 C  C4   . A1IL0 B   .   ? 0.2710 0.3528 0.2991 0.0950  -0.0914 0.0193  ? ? ? ? ? ? 401 A1IL0 A   C4   
4756 C  C6   . A1IL0 B   .   ? 0.2586 0.3528 0.2814 0.1080  -0.0794 -0.0239 ? ? ? ? ? ? 401 A1IL0 A   C6   
4757 C  C7   . A1IL0 B   .   ? 0.2647 0.3383 0.3047 0.0984  -0.0887 -0.0208 ? ? ? ? ? ? 401 A1IL0 A   C7   
4758 C  C8   . A1IL0 B   .   ? 0.2313 0.3994 0.3355 0.0804  -0.0855 0.0014  ? ? ? ? ? ? 401 A1IL0 A   C8   
4759 C  C11  . A1IL0 B   .   ? 0.2692 0.3933 0.3467 0.0857  -0.1235 -0.0068 ? ? ? ? ? ? 401 A1IL0 A   C11  
4760 C  C12  . A1IL0 B   .   ? 0.2585 0.3686 0.3087 0.1170  -0.1033 -0.0261 ? ? ? ? ? ? 401 A1IL0 A   C12  
4761 N  N13  . A1IL0 B   .   ? 0.3349 0.3913 0.3011 0.1604  -0.1052 0.0198  ? ? ? ? ? ? 401 A1IL0 A   N13  
4762 C  C15  . A1IL0 B   .   ? 0.3333 0.4316 0.3321 0.1407  -0.1390 0.0240  ? ? ? ? ? ? 401 A1IL0 A   C15  
4763 C  C16  . A1IL0 B   .   ? 0.2887 0.3651 0.3098 0.1104  -0.1094 -0.0280 ? ? ? ? ? ? 401 A1IL0 A   C16  
4764 C  C17  . A1IL0 B   .   ? 0.3039 0.3281 0.3188 0.1113  -0.1311 -0.0159 ? ? ? ? ? ? 401 A1IL0 A   C17  
4765 C  C19  . A1IL0 B   .   ? 0.2493 0.4175 0.3077 0.0816  -0.1358 -0.0141 ? ? ? ? ? ? 401 A1IL0 A   C19  
4766 N  N22  . A1IL0 B   .   ? 0.2443 0.3715 0.3978 0.0522  -0.1086 -0.0273 ? ? ? ? ? ? 401 A1IL0 A   N22  
4767 C  C23  . A1IL0 B   .   ? 0.2419 0.4271 0.4650 0.0654  -0.0997 -0.0673 ? ? ? ? ? ? 401 A1IL0 A   C23  
4768 C  C24  . A1IL0 B   .   ? 0.2518 0.4447 0.3707 0.0675  -0.1118 -0.0562 ? ? ? ? ? ? 401 A1IL0 A   C24  
4769 C  C27  . A1IL0 B   .   ? 0.3093 0.4533 0.3341 0.1033  -0.1272 -0.0232 ? ? ? ? ? ? 401 A1IL0 A   C27  
4770 C  C30  . A1IL0 B   .   ? 0.3909 0.5618 0.3115 0.1465  -0.0758 0.0053  ? ? ? ? ? ? 401 A1IL0 A   C30  
4771 C  C32  . A1IL0 B   .   ? 0.3774 0.4901 0.3270 0.0872  -0.1122 0.0079  ? ? ? ? ? ? 401 A1IL0 A   C32  
4772 C  C33  . A1IL0 B   .   ? 0.3190 0.4915 0.3372 0.0894  -0.0830 0.0080  ? ? ? ? ? ? 401 A1IL0 A   C33  
4773 C  C34  . A1IL0 B   .   ? 0.2800 0.4381 0.4345 0.0546  -0.0986 -0.0602 ? ? ? ? ? ? 401 A1IL0 A   C34  
4774 C  C37  . A1IL0 B   .   ? 0.3217 0.4856 0.5550 0.0618  -0.0977 -0.0233 ? ? ? ? ? ? 401 A1IL0 A   C37  
4775 O  O1   . A1IL0 B   .   ? 0.3442 0.4148 0.3108 0.1773  -0.1075 -0.0011 ? ? ? ? ? ? 401 A1IL0 A   O1   
4776 N  N5   . A1IL0 B   .   ? 0.3195 0.3267 0.2693 0.1160  -0.0831 -0.0058 ? ? ? ? ? ? 401 A1IL0 A   N5   
4777 C  C9   . A1IL0 B   .   ? 0.2637 0.3870 0.3507 0.0597  -0.1335 0.0052  ? ? ? ? ? ? 401 A1IL0 A   C9   
4778 C  C10  . A1IL0 B   .   ? 0.2432 0.3871 0.3515 0.0694  -0.1629 -0.0147 ? ? ? ? ? ? 401 A1IL0 A   C10  
4779 C  C14  . A1IL0 B   .   ? 0.3500 0.3602 0.3284 0.1300  -0.1344 0.0209  ? ? ? ? ? ? 401 A1IL0 A   C14  
4780 C  C20  . A1IL0 B   .   ? 0.2057 0.3867 0.3688 0.0588  -0.1110 -0.0221 ? ? ? ? ? ? 401 A1IL0 A   C20  
4781 O  O21  . A1IL0 B   .   ? 0.2108 0.3587 0.3216 0.0708  -0.1196 -0.0320 ? ? ? ? ? ? 401 A1IL0 A   O21  
4782 C  C26  . A1IL0 B   .   ? 0.3152 0.4676 0.3687 0.0899  -0.0892 -0.0131 ? ? ? ? ? ? 401 A1IL0 A   C26  
4783 C  C28  . A1IL0 B   .   ? 0.4074 0.4526 0.3856 0.1401  -0.1066 0.0007  ? ? ? ? ? ? 401 A1IL0 A   C28  
4784 C  C29  . A1IL0 B   .   ? 0.3993 0.5316 0.2794 0.0850  -0.1190 0.0628  ? ? ? ? ? ? 401 A1IL0 A   C29  
4785 CL CL31 . A1IL0 B   .   ? 0.6527 0.6008 0.5532 0.1087  -0.0429 0.0105  ? ? ? ? ? ? 401 A1IL0 A   CL31 
4786 O  O35  . A1IL0 B   .   ? 0.4385 0.5372 0.4564 0.0437  -0.0781 -0.1409 ? ? ? ? ? ? 401 A1IL0 A   O35  
4787 N  N36  . A1IL0 B   .   ? 0.3146 0.4684 0.4240 0.0743  -0.1272 -0.0601 ? ? ? ? ? ? 401 A1IL0 A   N36  
4788 C  C2   . A1IL0 B-2 .   ? 0.3395 0.3758 0.2976 0.1453  -0.1077 0.0019  ? ? ? ? ? ? 401 A1IL0 A-2 C2   
4789 C  C3   . A1IL0 B-2 .   ? 0.2740 0.3735 0.2737 0.1293  -0.0914 -0.0011 ? ? ? ? ? ? 401 A1IL0 A-2 C3   
4790 C  C4   . A1IL0 B-2 .   ? 0.2710 0.3528 0.2991 0.0950  -0.0914 0.0193  ? ? ? ? ? ? 401 A1IL0 A-2 C4   
4791 C  C6   . A1IL0 B-2 .   ? 0.2586 0.3528 0.2814 0.1080  -0.0794 -0.0239 ? ? ? ? ? ? 401 A1IL0 A-2 C6   
4792 C  C7   . A1IL0 B-2 .   ? 0.2647 0.3383 0.3047 0.0984  -0.0887 -0.0208 ? ? ? ? ? ? 401 A1IL0 A-2 C7   
4793 C  C8   . A1IL0 B-2 .   ? 0.2313 0.3994 0.3355 0.0804  -0.0855 0.0014  ? ? ? ? ? ? 401 A1IL0 A-2 C8   
4794 C  C11  . A1IL0 B-2 .   ? 0.2692 0.3933 0.3467 0.0857  -0.1235 -0.0068 ? ? ? ? ? ? 401 A1IL0 A-2 C11  
4795 C  C12  . A1IL0 B-2 .   ? 0.2585 0.3686 0.3087 0.1170  -0.1033 -0.0261 ? ? ? ? ? ? 401 A1IL0 A-2 C12  
4796 N  N13  . A1IL0 B-2 .   ? 0.3349 0.3913 0.3011 0.1604  -0.1052 0.0198  ? ? ? ? ? ? 401 A1IL0 A-2 N13  
4797 C  C15  . A1IL0 B-2 .   ? 0.3333 0.4316 0.3321 0.1407  -0.1390 0.0240  ? ? ? ? ? ? 401 A1IL0 A-2 C15  
4798 C  C16  . A1IL0 B-2 .   ? 0.2887 0.3651 0.3098 0.1104  -0.1094 -0.0280 ? ? ? ? ? ? 401 A1IL0 A-2 C16  
4799 C  C17  . A1IL0 B-2 .   ? 0.3039 0.3281 0.3188 0.1113  -0.1311 -0.0159 ? ? ? ? ? ? 401 A1IL0 A-2 C17  
4800 C  C19  . A1IL0 B-2 .   ? 0.2493 0.4175 0.3077 0.0816  -0.1358 -0.0141 ? ? ? ? ? ? 401 A1IL0 A-2 C19  
4801 N  N22  . A1IL0 B-2 .   ? 0.2443 0.3715 0.3978 0.0522  -0.1086 -0.0273 ? ? ? ? ? ? 401 A1IL0 A-2 N22  
4802 C  C23  . A1IL0 B-2 .   ? 0.2419 0.4271 0.4650 0.0654  -0.0997 -0.0673 ? ? ? ? ? ? 401 A1IL0 A-2 C23  
4803 C  C24  . A1IL0 B-2 .   ? 0.2518 0.4447 0.3707 0.0675  -0.1118 -0.0562 ? ? ? ? ? ? 401 A1IL0 A-2 C24  
4804 C  C27  . A1IL0 B-2 .   ? 0.3093 0.4533 0.3341 0.1033  -0.1272 -0.0232 ? ? ? ? ? ? 401 A1IL0 A-2 C27  
4805 C  C30  . A1IL0 B-2 .   ? 0.3909 0.5618 0.3115 0.1465  -0.0758 0.0053  ? ? ? ? ? ? 401 A1IL0 A-2 C30  
4806 C  C32  . A1IL0 B-2 .   ? 0.3774 0.4901 0.3270 0.0872  -0.1122 0.0079  ? ? ? ? ? ? 401 A1IL0 A-2 C32  
4807 C  C33  . A1IL0 B-2 .   ? 0.3190 0.4915 0.3372 0.0894  -0.0830 0.0080  ? ? ? ? ? ? 401 A1IL0 A-2 C33  
4808 C  C34  . A1IL0 B-2 .   ? 0.2800 0.4381 0.4345 0.0546  -0.0986 -0.0602 ? ? ? ? ? ? 401 A1IL0 A-2 C34  
4809 C  C37  . A1IL0 B-2 .   ? 0.3217 0.4856 0.5550 0.0618  -0.0977 -0.0233 ? ? ? ? ? ? 401 A1IL0 A-2 C37  
4810 O  O1   . A1IL0 B-2 .   ? 0.3442 0.4148 0.3108 0.1773  -0.1075 -0.0011 ? ? ? ? ? ? 401 A1IL0 A-2 O1   
4811 N  N5   . A1IL0 B-2 .   ? 0.3195 0.3267 0.2693 0.1160  -0.0831 -0.0058 ? ? ? ? ? ? 401 A1IL0 A-2 N5   
4812 C  C9   . A1IL0 B-2 .   ? 0.2637 0.3870 0.3507 0.0597  -0.1335 0.0052  ? ? ? ? ? ? 401 A1IL0 A-2 C9   
4813 C  C10  . A1IL0 B-2 .   ? 0.2432 0.3871 0.3515 0.0694  -0.1629 -0.0147 ? ? ? ? ? ? 401 A1IL0 A-2 C10  
4814 C  C14  . A1IL0 B-2 .   ? 0.3500 0.3602 0.3284 0.1300  -0.1344 0.0209  ? ? ? ? ? ? 401 A1IL0 A-2 C14  
4815 C  C20  . A1IL0 B-2 .   ? 0.2057 0.3867 0.3688 0.0588  -0.1110 -0.0221 ? ? ? ? ? ? 401 A1IL0 A-2 C20  
4816 O  O21  . A1IL0 B-2 .   ? 0.2108 0.3587 0.3216 0.0708  -0.1196 -0.0320 ? ? ? ? ? ? 401 A1IL0 A-2 O21  
4817 C  C26  . A1IL0 B-2 .   ? 0.3152 0.4676 0.3687 0.0899  -0.0892 -0.0131 ? ? ? ? ? ? 401 A1IL0 A-2 C26  
4818 C  C28  . A1IL0 B-2 .   ? 0.4074 0.4526 0.3856 0.1401  -0.1066 0.0007  ? ? ? ? ? ? 401 A1IL0 A-2 C28  
4819 C  C29  . A1IL0 B-2 .   ? 0.3993 0.5316 0.2794 0.0850  -0.1190 0.0628  ? ? ? ? ? ? 401 A1IL0 A-2 C29  
4820 CL CL31 . A1IL0 B-2 .   ? 0.6527 0.6008 0.5532 0.1087  -0.0429 0.0105  ? ? ? ? ? ? 401 A1IL0 A-2 CL31 
4821 O  O35  . A1IL0 B-2 .   ? 0.4385 0.5372 0.4564 0.0437  -0.0781 -0.1409 ? ? ? ? ? ? 401 A1IL0 A-2 O35  
4822 N  N36  . A1IL0 B-2 .   ? 0.3146 0.4684 0.4240 0.0743  -0.1272 -0.0601 ? ? ? ? ? ? 401 A1IL0 A-2 N36  
4823 O  O    . HOH   C   .   ? 0.5695 0.7275 0.5944 0.2103  -0.0769 0.2059  ? ? ? ? ? ? 501 HOH   A   O    
4824 O  O    . HOH   C   .   ? 0.7142 0.8957 0.7139 0.4836  -0.1419 0.0179  ? ? ? ? ? ? 502 HOH   A   O    
4825 O  O    . HOH   C   .   ? 0.7820 0.9383 0.6530 0.0232  -0.2863 0.1972  ? ? ? ? ? ? 503 HOH   A   O    
4826 O  O    . HOH   C   .   ? 0.9547 0.5822 0.7572 -0.0919 0.3773  0.0688  ? ? ? ? ? ? 504 HOH   A   O    
4827 O  O    . HOH   C   .   ? 0.8441 0.2673 0.6726 0.2099  0.0406  0.1430  ? ? ? ? ? ? 505 HOH   A   O    
4828 O  O    . HOH   C   .   ? 0.2225 0.3581 0.4275 0.0614  -0.0570 0.0978  ? ? ? ? ? ? 506 HOH   A   O    
4829 O  O    . HOH   C   .   ? 0.5812 0.6018 1.0448 -0.1139 -0.0246 0.3046  ? ? ? ? ? ? 507 HOH   A   O    
4830 O  O    . HOH   C   .   ? 0.7745 0.7667 0.5928 0.3206  0.0577  0.0874  ? ? ? ? ? ? 508 HOH   A   O    
4831 O  O    . HOH   C   .   ? 0.8405 0.6169 0.5237 0.2325  -0.0818 0.0472  ? ? ? ? ? ? 509 HOH   A   O    
4832 O  O    . HOH   C   .   ? 0.8234 0.5474 0.5372 0.0349  0.0043  -0.0978 ? ? ? ? ? ? 510 HOH   A   O    
4833 O  O    . HOH   C   .   ? 0.5650 0.9367 0.4426 0.0144  -0.1432 0.1700  ? ? ? ? ? ? 511 HOH   A   O    
4834 O  O    . HOH   C   .   ? 0.5700 0.6511 0.6005 0.2404  0.0485  0.2586  ? ? ? ? ? ? 512 HOH   A   O    
4835 O  O    . HOH   C   .   ? 0.5180 0.3551 0.6420 0.1058  0.0764  0.1009  ? ? ? ? ? ? 513 HOH   A   O    
4836 O  O    . HOH   C   .   ? 0.5765 1.0203 0.7689 0.2463  -0.1680 0.0062  ? ? ? ? ? ? 514 HOH   A   O    
4837 O  O    . HOH   C   .   ? 0.4363 0.9455 0.4972 -0.1843 -0.0706 -0.0339 ? ? ? ? ? ? 515 HOH   A   O    
4838 O  O    . HOH   C   .   ? 0.8826 0.4093 0.7699 0.2022  -0.0007 0.1041  ? ? ? ? ? ? 516 HOH   A   O    
4839 O  O    . HOH   C   .   ? 0.8175 0.3697 0.3177 -0.0506 -0.0109 -0.0726 ? ? ? ? ? ? 517 HOH   A   O    
4840 O  O    . HOH   C   .   ? 0.6106 0.6875 0.8253 0.1004  -0.0017 0.3925  ? ? ? ? ? ? 518 HOH   A   O    
4841 O  O    . HOH   C   .   ? 0.3960 0.4785 0.4674 0.1443  0.0094  0.1332  ? ? ? ? ? ? 519 HOH   A   O    
4842 O  O    . HOH   C   .   ? 0.5115 0.2545 0.3054 0.0400  -0.0130 0.0067  ? ? ? ? ? ? 520 HOH   A   O    
4843 O  O    . HOH   C   .   ? 0.4876 0.6010 0.5956 -0.0026 -0.1518 -0.0050 ? ? ? ? ? ? 521 HOH   A   O    
4844 O  O    . HOH   C   .   ? 0.3481 0.6247 0.5000 0.1133  -0.0090 -0.0913 ? ? ? ? ? ? 522 HOH   A   O    
4845 O  O    . HOH   C   .   ? 0.3407 0.3896 0.4401 -0.0128 -0.0766 0.0901  ? ? ? ? ? ? 523 HOH   A   O    
4846 O  O    . HOH   C   .   ? 0.5005 0.7163 0.7597 -0.2987 0.0307  0.0014  ? ? ? ? ? ? 524 HOH   A   O    
4847 O  O    . HOH   C   .   ? 0.5222 0.8428 0.8360 0.0161  0.0668  0.1640  ? ? ? ? ? ? 525 HOH   A   O    
4848 O  O    . HOH   C   .   ? 0.8839 0.4290 1.0265 0.0287  0.0891  -0.1702 ? ? ? ? ? ? 526 HOH   A   O    
4849 O  O    . HOH   C   .   ? 1.0674 0.5061 0.6781 0.2402  -0.2218 0.0259  ? ? ? ? ? ? 527 HOH   A   O    
4850 O  O    . HOH   C   .   ? 0.4770 0.6808 0.6048 -0.0209 -0.1240 0.1233  ? ? ? ? ? ? 528 HOH   A   O    
4851 O  O    . HOH   C   .   ? 0.7714 0.6115 0.5242 0.1710  0.0375  0.0285  ? ? ? ? ? ? 529 HOH   A   O    
4852 O  O    . HOH   C   .   ? 0.3988 0.3046 0.7031 -0.0231 -0.1426 -0.0397 ? ? ? ? ? ? 530 HOH   A   O    
4853 O  O    . HOH   C   .   ? 0.3649 0.3007 0.3220 0.1189  -0.1004 -0.0218 ? ? ? ? ? ? 531 HOH   A   O    
4854 O  O    . HOH   C   .   ? 0.3058 0.6796 0.5466 -0.0287 -0.0135 0.0173  ? ? ? ? ? ? 532 HOH   A   O    
4855 O  O    . HOH   C   .   ? 0.2819 0.6298 0.6335 0.1526  -0.0145 0.1078  ? ? ? ? ? ? 533 HOH   A   O    
4856 O  O    . HOH   C   .   ? 0.4355 0.8595 0.4881 -0.2573 -0.0352 0.1080  ? ? ? ? ? ? 534 HOH   A   O    
4857 O  O    . HOH   C   .   ? 0.9984 0.3292 0.4651 0.0875  0.0230  -0.0167 ? ? ? ? ? ? 535 HOH   A   O    
4858 O  O    . HOH   C   .   ? 0.5146 0.8772 0.6182 0.1667  -0.0142 0.1308  ? ? ? ? ? ? 536 HOH   A   O    
4859 O  O    . HOH   C   .   ? 0.4395 0.9629 0.7241 0.2559  0.0416  0.2069  ? ? ? ? ? ? 537 HOH   A   O    
4860 O  O    . HOH   C   .   ? 0.7390 0.7367 0.4465 0.2333  -0.0632 0.0964  ? ? ? ? ? ? 538 HOH   A   O    
4861 O  O    . HOH   C   .   ? 0.9491 0.6400 0.5331 0.0352  0.2430  -0.0461 ? ? ? ? ? ? 539 HOH   A   O    
4862 O  O    . HOH   C   .   ? 0.8786 0.1804 0.4175 -0.0052 0.0660  0.0350  ? ? ? ? ? ? 540 HOH   A   O    
4863 O  O    . HOH   C   .   ? 0.6257 0.4977 0.4892 0.2262  -0.2039 0.0508  ? ? ? ? ? ? 541 HOH   A   O    
4864 O  O    . HOH   C   .   ? 0.2922 0.6735 0.9898 0.0071  0.0444  -0.2451 ? ? ? ? ? ? 542 HOH   A   O    
4865 O  O    . HOH   C   .   ? 1.2022 1.3672 0.8568 0.5282  -0.0904 -0.2950 ? ? ? ? ? ? 543 HOH   A   O    
4866 O  O    . HOH   C   .   ? 0.5242 0.3268 0.3436 0.1867  -0.1341 -0.0115 ? ? ? ? ? ? 544 HOH   A   O    
4867 O  O    . HOH   C   .   ? 0.5855 0.2699 0.5861 -0.0890 -0.1303 -0.0917 ? ? ? ? ? ? 545 HOH   A   O    
4868 O  O    . HOH   C   .   ? 0.5383 0.2386 0.4115 0.0000  0.1098  0.0000  ? ? ? ? ? ? 546 HOH   A   O    
4869 O  O    . HOH   C   .   ? 0.5396 0.4415 0.8226 -0.0650 -0.2595 -0.0362 ? ? ? ? ? ? 547 HOH   A   O    
4870 O  O    . HOH   C   .   ? 0.4737 1.2047 0.5394 0.2488  -0.1106 0.0107  ? ? ? ? ? ? 548 HOH   A   O    
4871 O  O    . HOH   C   .   ? 0.3187 0.2484 0.4913 0.0257  -0.0058 0.0184  ? ? ? ? ? ? 549 HOH   A   O    
4872 O  O    . HOH   C   .   ? 0.2504 0.6331 0.6399 0.0311  -0.0786 -0.0435 ? ? ? ? ? ? 550 HOH   A   O    
4873 O  O    . HOH   C   .   ? 0.4402 0.5456 0.3669 0.2612  0.0202  0.1359  ? ? ? ? ? ? 551 HOH   A   O    
4874 O  O    . HOH   C   .   ? 0.2668 0.2375 0.4198 0.0070  -0.0709 -0.0379 ? ? ? ? ? ? 552 HOH   A   O    
4875 O  O    . HOH   C   .   ? 0.6796 1.0634 0.9710 -0.1456 0.0724  -0.1640 ? ? ? ? ? ? 553 HOH   A   O    
4876 O  O    . HOH   C   .   ? 0.3840 0.2302 0.3248 0.0117  -0.1378 -0.0289 ? ? ? ? ? ? 554 HOH   A   O    
4877 O  O    . HOH   C   .   ? 0.7328 0.8403 0.5826 -0.1170 -0.1012 0.0110  ? ? ? ? ? ? 555 HOH   A   O    
4878 O  O    . HOH   C   .   ? 0.2217 0.2300 0.3002 0.0173  -0.0867 0.0119  ? ? ? ? ? ? 556 HOH   A   O    
4879 O  O    . HOH   C   .   ? 0.3167 0.3211 0.5715 -0.0316 0.0210  -0.0614 ? ? ? ? ? ? 557 HOH   A   O    
4880 O  O    . HOH   C   .   ? 0.4528 0.5773 0.5244 0.0450  0.0489  0.0072  ? ? ? ? ? ? 558 HOH   A   O    
4881 O  O    . HOH   C   .   ? 0.3454 0.3822 0.3769 -0.0192 -0.0978 -0.0820 ? ? ? ? ? ? 559 HOH   A   O    
4882 O  O    . HOH   C   .   ? 0.5634 0.6102 0.4787 -0.0437 -0.0756 0.0669  ? ? ? ? ? ? 560 HOH   A   O    
4883 O  O    . HOH   C   .   ? 0.6099 0.6035 0.6086 0.2562  -0.1583 -0.0323 ? ? ? ? ? ? 561 HOH   A   O    
4884 O  O    . HOH   C   .   ? 0.6696 0.4466 0.5725 0.1170  -0.1515 0.0720  ? ? ? ? ? ? 562 HOH   A   O    
4885 O  O    . HOH   C   .   ? 0.4303 0.4059 0.6055 0.0315  0.0479  -0.0317 ? ? ? ? ? ? 563 HOH   A   O    
4886 O  O    . HOH   C   .   ? 0.6391 0.7222 0.8033 0.2051  -0.3678 -0.1629 ? ? ? ? ? ? 564 HOH   A   O    
4887 O  O    . HOH   C   .   ? 0.2515 0.6102 0.4492 -0.0219 -0.0148 0.0223  ? ? ? ? ? ? 565 HOH   A   O    
4888 O  O    . HOH   C   .   ? 0.5794 0.2540 0.6988 0.0265  0.0278  0.0237  ? ? ? ? ? ? 566 HOH   A   O    
4889 O  O    . HOH   C   .   ? 0.5183 0.7005 0.3717 0.1006  0.0074  0.0553  ? ? ? ? ? ? 567 HOH   A   O    
4890 O  O    . HOH   C   .   ? 0.3930 0.3602 0.4482 0.0329  -0.0675 0.0888  ? ? ? ? ? ? 568 HOH   A   O    
4891 O  O    . HOH   C   .   ? 0.4148 0.2580 0.2818 -0.0238 -0.0863 0.0194  ? ? ? ? ? ? 569 HOH   A   O    
4892 O  O    . HOH   C   .   ? 0.3345 0.9692 0.3435 0.0662  -0.1009 -0.0267 ? ? ? ? ? ? 570 HOH   A   O    
4893 O  O    . HOH   C   .   ? 0.3585 0.3565 0.3152 0.0127  -0.0125 0.1130  ? ? ? ? ? ? 571 HOH   A   O    
4894 O  O    . HOH   C   .   ? 0.9572 0.2537 0.3191 0.0795  0.0972  0.0180  ? ? ? ? ? ? 572 HOH   A   O    
4895 O  O    . HOH   C   .   ? 0.4978 0.3327 0.4314 0.0880  -0.0945 -0.0552 ? ? ? ? ? ? 573 HOH   A   O    
4896 O  O    . HOH   C   .   ? 0.4916 0.7498 0.9426 0.0306  -0.0213 -0.1889 ? ? ? ? ? ? 574 HOH   A   O    
4897 O  O    . HOH   C   .   ? 0.2436 0.5053 0.3983 -0.1051 -0.1249 0.0756  ? ? ? ? ? ? 575 HOH   A   O    
4898 O  O    . HOH   C   .   ? 0.4244 0.6428 0.5925 0.2024  -0.0158 -0.0213 ? ? ? ? ? ? 576 HOH   A   O    
4899 O  O    . HOH   C   .   ? 0.2893 0.2026 0.2274 0.0164  -0.0856 -0.0424 ? ? ? ? ? ? 577 HOH   A   O    
4900 O  O    . HOH   C   .   ? 0.3765 0.3646 0.4776 -0.0263 0.0032  0.0129  ? ? ? ? ? ? 578 HOH   A   O    
4901 O  O    . HOH   C   .   ? 0.8191 0.4561 0.3941 0.1945  0.0412  0.0419  ? ? ? ? ? ? 579 HOH   A   O    
4902 O  O    . HOH   C   .   ? 0.3242 0.5939 0.5725 0.1213  -0.1383 -0.0714 ? ? ? ? ? ? 580 HOH   A   O    
4903 O  O    . HOH   C   .   ? 0.3234 0.5844 0.3210 -0.0217 -0.0274 0.0543  ? ? ? ? ? ? 581 HOH   A   O    
4904 O  O    . HOH   C   .   ? 0.6611 0.5657 0.5870 0.2585  -0.1092 0.0278  ? ? ? ? ? ? 582 HOH   A   O    
4905 O  O    . HOH   C   .   ? 0.5317 0.5547 0.4500 0.1620  0.0307  0.1166  ? ? ? ? ? ? 583 HOH   A   O    
4906 O  O    . HOH   C   .   ? 0.7330 1.0698 0.6720 0.0698  -0.1560 0.1648  ? ? ? ? ? ? 584 HOH   A   O    
4907 O  O    . HOH   C   .   ? 0.6005 0.5404 0.4164 0.2997  -0.0395 0.0943  ? ? ? ? ? ? 585 HOH   A   O    
4908 O  O    . HOH   C   .   ? 0.8980 0.3257 0.7643 -0.0022 -0.0257 0.0124  ? ? ? ? ? ? 586 HOH   A   O    
4909 O  O    . HOH   C   .   ? 0.6125 1.0350 0.4415 0.1447  0.0858  -0.0800 ? ? ? ? ? ? 587 HOH   A   O    
4910 O  O    . HOH   C   .   ? 0.3963 0.3264 0.3662 -0.0708 -0.1098 0.0196  ? ? ? ? ? ? 588 HOH   A   O    
4911 O  O    . HOH   C   .   ? 0.4516 0.8942 0.6909 0.1076  0.0585  -0.1705 ? ? ? ? ? ? 589 HOH   A   O    
4912 O  O    . HOH   C   .   ? 0.2067 0.2359 0.2882 0.0461  -0.0756 0.0031  ? ? ? ? ? ? 590 HOH   A   O    
4913 O  O    . HOH   C   .   ? 0.3874 0.3281 0.2613 0.1816  -0.1035 0.0149  ? ? ? ? ? ? 591 HOH   A   O    
4914 O  O    . HOH   C   .   ? 0.2978 0.2613 0.3284 0.0211  -0.0539 0.0185  ? ? ? ? ? ? 592 HOH   A   O    
4915 O  O    . HOH   C   .   ? 0.5474 0.6271 0.4529 0.0467  0.0752  0.1663  ? ? ? ? ? ? 593 HOH   A   O    
4916 O  O    . HOH   C   .   ? 0.3975 0.6008 0.5722 -0.0589 0.0201  -0.2142 ? ? ? ? ? ? 594 HOH   A   O    
4917 O  O    . HOH   C   .   ? 0.8188 0.4505 0.6899 0.2158  -0.0570 0.0959  ? ? ? ? ? ? 595 HOH   A   O    
4918 O  O    . HOH   C   .   ? 0.5343 0.5669 0.3442 0.0761  -0.1381 0.0760  ? ? ? ? ? ? 596 HOH   A   O    
4919 O  O    . HOH   C   .   ? 0.9576 0.5537 0.4785 -0.2347 -0.2177 0.1902  ? ? ? ? ? ? 597 HOH   A   O    
4920 O  O    . HOH   C   .   ? 0.4556 0.9011 0.6894 0.2553  -0.1122 -0.0553 ? ? ? ? ? ? 598 HOH   A   O    
4921 O  O    . HOH   C   .   ? 0.4068 0.3850 0.3852 0.1516  -0.0708 -0.0197 ? ? ? ? ? ? 599 HOH   A   O    
4922 O  O    . HOH   C   .   ? 0.5556 0.7030 0.4040 -0.0022 -0.1055 -0.0154 ? ? ? ? ? ? 600 HOH   A   O    
4923 O  O    . HOH   C   .   ? 0.6619 0.7132 0.8698 0.2343  0.1472  0.2589  ? ? ? ? ? ? 601 HOH   A   O    
4924 O  O    . HOH   C   .   ? 0.4440 0.3293 0.4888 -0.0067 -0.1276 -0.0655 ? ? ? ? ? ? 602 HOH   A   O    
4925 O  O    . HOH   C   .   ? 0.1616 0.2334 0.2603 0.0205  -0.0472 0.0391  ? ? ? ? ? ? 603 HOH   A   O    
4926 O  O    . HOH   C   .   ? 0.3488 0.6037 0.3804 0.1495  -0.0481 0.1195  ? ? ? ? ? ? 604 HOH   A   O    
4927 O  O    . HOH   C   .   ? 0.3936 0.5363 0.4428 0.0514  -0.0960 -0.0258 ? ? ? ? ? ? 605 HOH   A   O    
4928 O  O    . HOH   C   .   ? 0.2624 0.3222 0.3102 -0.0095 -0.0454 -0.0445 ? ? ? ? ? ? 606 HOH   A   O    
4929 O  O    . HOH   C   .   ? 0.4544 0.4695 0.4859 0.0093  -0.0592 -0.0294 ? ? ? ? ? ? 607 HOH   A   O    
4930 O  O    . HOH   C   .   ? 0.4396 0.4644 0.6524 0.0219  -0.0039 0.0033  ? ? ? ? ? ? 608 HOH   A   O    
4931 O  O    . HOH   C   .   ? 0.7986 0.4667 0.4426 0.1860  -0.1439 -0.0580 ? ? ? ? ? ? 609 HOH   A   O    
4932 O  O    . HOH   C   .   ? 0.5079 0.7787 0.3504 0.2909  -0.0812 0.0973  ? ? ? ? ? ? 610 HOH   A   O    
4933 O  O    . HOH   C   .   ? 0.9658 0.6845 0.3690 -0.0068 -0.1744 0.1894  ? ? ? ? ? ? 611 HOH   A   O    
4934 O  O    . HOH   C   .   ? 0.7389 0.4108 0.3367 -0.1002 -0.0322 -0.0182 ? ? ? ? ? ? 612 HOH   A   O    
4935 O  O    . HOH   C   .   ? 0.3374 0.6780 0.4483 -0.1400 -0.0981 -0.0647 ? ? ? ? ? ? 613 HOH   A   O    
4936 O  O    . HOH   C   .   ? 0.6828 0.8498 0.5324 0.2070  0.0178  -0.0559 ? ? ? ? ? ? 614 HOH   A   O    
4937 O  O    . HOH   C   .   ? 0.4456 0.4467 0.5429 -0.0029 -0.1050 -0.0011 ? ? ? ? ? ? 615 HOH   A   O    
4938 O  O    . HOH   C   .   ? 0.4730 0.3505 0.6129 -0.0057 0.1008  -0.0120 ? ? ? ? ? ? 616 HOH   A   O    
4939 O  O    . HOH   C   .   ? 0.3127 0.3213 0.3028 0.0517  -0.0409 0.0767  ? ? ? ? ? ? 617 HOH   A   O    
4940 O  O    . HOH   C   .   ? 0.5809 0.6504 0.4214 0.1239  -0.1261 0.0113  ? ? ? ? ? ? 618 HOH   A   O    
4941 O  O    . HOH   C   .   ? 0.2408 0.2979 0.2978 0.0069  -0.0316 0.0190  ? ? ? ? ? ? 619 HOH   A   O    
4942 O  O    . HOH   C   .   ? 0.8413 0.7153 0.5318 -0.1876 0.1115  -0.1045 ? ? ? ? ? ? 620 HOH   A   O    
4943 O  O    . HOH   C   .   ? 0.6218 0.3349 0.3953 0.0862  -0.0663 0.0078  ? ? ? ? ? ? 621 HOH   A   O    
4944 O  O    . HOH   C   .   ? 0.8679 0.7600 0.6400 0.1507  0.1721  0.1934  ? ? ? ? ? ? 622 HOH   A   O    
4945 O  O    . HOH   C   .   ? 0.4538 0.9770 0.4957 -0.2044 -0.1072 -0.0891 ? ? ? ? ? ? 623 HOH   A   O    
4946 O  O    . HOH   C   .   ? 0.6524 0.7054 0.6300 -0.2536 0.0773  -0.1062 ? ? ? ? ? ? 624 HOH   A   O    
4947 O  O    . HOH   C   .   ? 0.8242 0.5820 0.7673 -0.0408 0.1156  0.1796  ? ? ? ? ? ? 625 HOH   A   O    
4948 O  O    . HOH   C   .   ? 0.4677 0.3751 0.5105 0.0105  -0.0901 0.0268  ? ? ? ? ? ? 626 HOH   A   O    
4949 O  O    . HOH   C   .   ? 0.7215 0.4239 0.8000 0.2723  0.1928  0.2003  ? ? ? ? ? ? 627 HOH   A   O    
4950 O  O    . HOH   C   .   ? 0.5914 0.6499 0.3729 -0.0010 -0.0989 0.0750  ? ? ? ? ? ? 628 HOH   A   O    
4951 O  O    . HOH   C   .   ? 0.8808 0.4405 0.3473 -0.2639 0.1593  -0.0438 ? ? ? ? ? ? 629 HOH   A   O    
4952 O  O    . HOH   C   .   ? 0.4575 0.4665 0.7913 0.0053  0.0506  -0.0740 ? ? ? ? ? ? 630 HOH   A   O    
4953 O  O    . HOH   C   .   ? 0.3941 0.4113 0.4006 0.1515  -0.0364 -0.0108 ? ? ? ? ? ? 631 HOH   A   O    
4954 O  O    . HOH   C   .   ? 0.4377 0.6405 0.3896 0.1355  -0.0768 0.1244  ? ? ? ? ? ? 632 HOH   A   O    
4955 O  O    . HOH   C   .   ? 0.2505 0.2922 0.3907 0.0462  -0.0219 0.0229  ? ? ? ? ? ? 633 HOH   A   O    
4956 O  O    . HOH   C   .   ? 0.4244 0.2776 0.3570 0.0219  -0.1447 -0.0678 ? ? ? ? ? ? 634 HOH   A   O    
4957 O  O    . HOH   C   .   ? 0.5837 0.3258 0.3144 -0.0181 -0.0638 0.0486  ? ? ? ? ? ? 635 HOH   A   O    
4958 O  O    . HOH   C   .   ? 0.6652 0.5454 0.8781 0.1939  -0.1361 0.2075  ? ? ? ? ? ? 636 HOH   A   O    
4959 O  O    . HOH   C   .   ? 0.5129 0.4980 0.4715 0.0663  -0.1078 -0.1170 ? ? ? ? ? ? 637 HOH   A   O    
4960 O  O    . HOH   C   .   ? 0.6530 0.7362 0.6820 -0.1750 -0.0877 -0.1023 ? ? ? ? ? ? 638 HOH   A   O    
4961 O  O    . HOH   C   .   ? 0.4282 0.5907 0.4633 -0.1524 -0.1301 -0.0107 ? ? ? ? ? ? 639 HOH   A   O    
4962 O  O    . HOH   C   .   ? 0.6525 0.6260 0.4378 0.1875  0.0495  -0.0241 ? ? ? ? ? ? 640 HOH   A   O    
4963 O  O    . HOH   C   .   ? 0.8466 0.3809 0.7477 0.0895  0.0339  0.0792  ? ? ? ? ? ? 641 HOH   A   O    
4964 O  O    . HOH   C   .   ? 0.4380 0.8642 0.3554 -0.1708 0.0792  0.0176  ? ? ? ? ? ? 642 HOH   A   O    
4965 O  O    . HOH   C   .   ? 0.5173 0.3367 0.6419 -0.0142 -0.0374 0.1171  ? ? ? ? ? ? 643 HOH   A   O    
4966 O  O    . HOH   C   .   ? 0.5249 0.5842 0.3993 0.1184  -0.1239 0.0306  ? ? ? ? ? ? 644 HOH   A   O    
4967 O  O    . HOH   C   .   ? 0.1979 0.3866 0.4588 0.0682  -0.0371 0.0755  ? ? ? ? ? ? 645 HOH   A   O    
4968 O  O    . HOH   C   .   ? 0.6119 0.5718 0.6505 -0.0931 -0.2080 -0.1473 ? ? ? ? ? ? 646 HOH   A   O    
4969 O  O    . HOH   C   .   ? 0.4415 0.6327 0.5566 -0.0591 -0.1032 -0.1172 ? ? ? ? ? ? 647 HOH   A   O    
4970 O  O    . HOH   C   .   ? 0.5752 0.3394 0.5680 -0.0411 -0.0586 0.0876  ? ? ? ? ? ? 648 HOH   A   O    
4971 O  O    . HOH   C   .   ? 0.2668 0.3785 0.2904 0.0593  -0.1064 0.0232  ? ? ? ? ? ? 649 HOH   A   O    
4972 O  O    . HOH   C   .   ? 0.2588 0.1971 0.2560 -0.0143 -0.0922 0.0048  ? ? ? ? ? ? 650 HOH   A   O    
4973 O  O    . HOH   C   .   ? 0.5525 1.0020 0.6890 0.1136  0.1149  0.1925  ? ? ? ? ? ? 651 HOH   A   O    
4974 O  O    . HOH   C   .   ? 0.4574 0.2369 0.2911 -0.0819 -0.0875 0.0264  ? ? ? ? ? ? 652 HOH   A   O    
4975 O  O    . HOH   C   .   ? 0.7012 0.4521 0.5595 0.1052  0.0401  0.0565  ? ? ? ? ? ? 653 HOH   A   O    
4976 O  O    . HOH   C   .   ? 0.5439 0.3958 0.8060 -0.1066 -0.0200 0.0226  ? ? ? ? ? ? 654 HOH   A   O    
4977 O  O    . HOH   C   .   ? 0.6167 0.7201 0.4652 0.1937  0.0138  -0.0290 ? ? ? ? ? ? 655 HOH   A   O    
4978 O  O    . HOH   C   .   ? 0.7357 0.2047 0.3628 -0.0562 -0.0659 0.0634  ? ? ? ? ? ? 656 HOH   A   O    
4979 O  O    . HOH   C   .   ? 0.3359 0.8970 0.5670 0.0822  0.0418  -0.1046 ? ? ? ? ? ? 657 HOH   A   O    
4980 O  O    . HOH   C   .   ? 0.9723 0.3788 0.4659 -0.0860 -0.0088 0.1310  ? ? ? ? ? ? 658 HOH   A   O    
4981 O  O    . HOH   C   .   ? 1.0222 0.7297 0.7373 0.0684  0.1202  -0.0446 ? ? ? ? ? ? 659 HOH   A   O    
4982 O  O    . HOH   C   .   ? 0.7761 0.4157 0.3556 -0.0164 0.0389  0.0643  ? ? ? ? ? ? 660 HOH   A   O    
4983 O  O    . HOH   C   .   ? 0.5489 1.0227 1.0947 0.1827  -0.2403 0.5003  ? ? ? ? ? ? 661 HOH   A   O    
4984 O  O    . HOH   C   .   ? 0.3834 0.3641 0.1964 0.0489  -0.0999 0.0264  ? ? ? ? ? ? 662 HOH   A   O    
4985 O  O    . HOH   C   .   ? 0.4031 1.0015 0.3001 0.1434  -0.0544 -0.0417 ? ? ? ? ? ? 663 HOH   A   O    
4986 O  O    . HOH   C   .   ? 0.2589 0.8030 0.6058 0.0586  -0.0270 0.1214  ? ? ? ? ? ? 664 HOH   A   O    
4987 O  O    . HOH   C   .   ? 0.5501 0.6310 0.4575 -0.2947 -0.0735 -0.0177 ? ? ? ? ? ? 665 HOH   A   O    
4988 O  O    . HOH   C   .   ? 0.2975 0.9364 0.5879 0.1125  0.0733  -0.1272 ? ? ? ? ? ? 666 HOH   A   O    
4989 O  O    . HOH   C   .   ? 0.5606 0.5998 0.5923 -0.0708 -0.1629 0.1063  ? ? ? ? ? ? 667 HOH   A   O    
4990 O  O    . HOH   C   .   ? 0.2479 0.5549 0.3777 0.0956  -0.1058 -0.0822 ? ? ? ? ? ? 668 HOH   A   O    
4991 O  O    . HOH   C   .   ? 0.2557 0.3174 0.6036 -0.0299 0.0562  -0.0725 ? ? ? ? ? ? 669 HOH   A   O    
4992 O  O    . HOH   C   .   ? 0.2870 0.3537 0.4076 -0.0131 -0.0019 -0.0161 ? ? ? ? ? ? 670 HOH   A   O    
4993 O  O    . HOH   C   .   ? 0.4905 0.9985 0.5161 -0.1502 -0.0094 0.2155  ? ? ? ? ? ? 671 HOH   A   O    
4994 O  O    . HOH   C   .   ? 0.3182 0.1827 0.2919 0.0000  -0.0533 0.0000  ? ? ? ? ? ? 672 HOH   A   O    
4995 O  O    . HOH   C   .   ? 0.9111 0.4539 0.5065 0.2230  0.0194  0.0354  ? ? ? ? ? ? 673 HOH   A   O    
4996 O  O    . HOH   C   .   ? 0.2625 0.2808 0.3078 0.0298  -0.0254 -0.0485 ? ? ? ? ? ? 674 HOH   A   O    
4997 O  O    . HOH   C   .   ? 0.8744 0.4511 0.7605 0.2032  -0.0651 -0.0429 ? ? ? ? ? ? 675 HOH   A   O    
4998 O  O    . HOH   C   .   ? 0.5410 1.2976 0.4152 -0.0363 -0.0246 0.0993  ? ? ? ? ? ? 676 HOH   A   O    
4999 O  O    . HOH   C   .   ? 0.7507 0.7524 0.7267 0.1016  -0.0702 0.2598  ? ? ? ? ? ? 677 HOH   A   O    
5000 O  O    . HOH   C   .   ? 1.0181 0.6047 0.3477 0.1102  0.0380  0.1257  ? ? ? ? ? ? 678 HOH   A   O    
5001 O  O    . HOH   C   .   ? 0.3385 0.3399 0.2771 -0.0464 -0.0145 0.0419  ? ? ? ? ? ? 679 HOH   A   O    
5002 O  O    . HOH   C   .   ? 1.0825 0.2046 0.7284 0.0716  0.0085  0.0504  ? ? ? ? ? ? 680 HOH   A   O    
5003 O  O    . HOH   C   .   ? 0.6669 0.6649 0.7460 0.3105  0.1538  -0.0036 ? ? ? ? ? ? 681 HOH   A   O    
5004 O  O    . HOH   C   .   ? 0.5052 0.6942 0.4541 0.2176  -0.1118 -0.1525 ? ? ? ? ? ? 682 HOH   A   O    
5005 O  O    . HOH   C   .   ? 0.5401 0.7839 0.6066 0.1443  -0.1865 0.1252  ? ? ? ? ? ? 683 HOH   A   O    
5006 O  O    . HOH   C   .   ? 0.8343 0.4025 0.4111 0.1627  -0.0247 0.0983  ? ? ? ? ? ? 684 HOH   A   O    
5007 O  O    . HOH   C   .   ? 0.3313 0.4561 0.4312 -0.0522 -0.0340 0.0349  ? ? ? ? ? ? 685 HOH   A   O    
5008 O  O    . HOH   C   .   ? 0.3609 0.3602 0.2817 0.0650  -0.1111 -0.0287 ? ? ? ? ? ? 686 HOH   A   O    
5009 O  O    . HOH   C   .   ? 0.6063 0.5023 0.4498 0.2046  -0.0299 0.0114  ? ? ? ? ? ? 687 HOH   A   O    
5010 O  O    . HOH   C   .   ? 0.6045 0.5488 0.5294 0.2445  0.2068  0.2584  ? ? ? ? ? ? 688 HOH   A   O    
5011 O  O    . HOH   C   .   ? 0.3891 0.9530 0.7297 0.1595  -0.1740 -0.0986 ? ? ? ? ? ? 689 HOH   A   O    
5012 O  O    . HOH   C   .   ? 0.6171 0.7097 0.5580 0.2523  0.0170  -0.0786 ? ? ? ? ? ? 690 HOH   A   O    
5013 O  O    . HOH   C   .   ? 0.4770 0.2452 0.3304 -0.0597 -0.1769 0.0065  ? ? ? ? ? ? 691 HOH   A   O    
5014 O  O    . HOH   C   .   ? 0.3059 0.5171 0.6243 -0.0253 -0.0872 0.0002  ? ? ? ? ? ? 692 HOH   A   O    
5015 O  O    . HOH   C   .   ? 0.8022 0.2786 0.3587 -0.1575 -0.0172 -0.0006 ? ? ? ? ? ? 693 HOH   A   O    
5016 O  O    . HOH   C   .   ? 0.6105 0.5837 0.4637 0.1078  -0.1960 -0.0402 ? ? ? ? ? ? 694 HOH   A   O    
5017 O  O    . HOH   C   .   ? 0.4402 0.5137 0.4495 0.1859  0.0300  0.2888  ? ? ? ? ? ? 695 HOH   A   O    
5018 O  O    . HOH   C   .   ? 0.7085 0.6400 0.5954 0.1132  -0.2008 0.0733  ? ? ? ? ? ? 696 HOH   A   O    
5019 O  O    . HOH   C   .   ? 0.3136 0.6371 0.3151 0.0849  -0.0824 -0.0745 ? ? ? ? ? ? 697 HOH   A   O    
5020 O  O    . HOH   C   .   ? 0.6310 0.4740 0.7208 -0.1198 0.0784  -0.0941 ? ? ? ? ? ? 698 HOH   A   O    
5021 O  O    . HOH   C   .   ? 0.3390 0.2977 0.5273 -0.1033 -0.0988 0.0179  ? ? ? ? ? ? 699 HOH   A   O    
5022 O  O    . HOH   C   .   ? 0.3737 0.7907 0.6674 0.3107  -0.0872 0.0320  ? ? ? ? ? ? 700 HOH   A   O    
5023 O  O    . HOH   C   .   ? 0.6041 0.6171 0.6148 -0.2261 0.0497  -0.0591 ? ? ? ? ? ? 701 HOH   A   O    
5024 O  O    . HOH   C   .   ? 0.6562 0.6281 0.8313 0.2568  -0.1211 -0.1063 ? ? ? ? ? ? 702 HOH   A   O    
5025 O  O    . HOH   C   .   ? 0.2597 0.2328 0.5256 0.0000  0.0414  0.0000  ? ? ? ? ? ? 703 HOH   A   O    
5026 O  O    . HOH   C   .   ? 0.2124 0.7890 0.5833 0.0431  -0.0141 -0.0455 ? ? ? ? ? ? 704 HOH   A   O    
5027 O  O    . HOH   C   .   ? 0.2071 1.1885 0.4250 0.2790  0.0693  0.0104  ? ? ? ? ? ? 705 HOH   A   O    
5028 O  O    . HOH   C   .   ? 0.6593 0.3780 0.4407 0.0366  0.0218  0.0509  ? ? ? ? ? ? 706 HOH   A   O    
5029 O  O    . HOH   C   .   ? 0.8855 0.5082 0.3654 -0.1309 -0.1401 -0.0026 ? ? ? ? ? ? 707 HOH   A   O    
5030 O  O    . HOH   C   .   ? 0.7405 0.5274 1.1056 0.1018  0.2398  0.2313  ? ? ? ? ? ? 708 HOH   A   O    
5031 O  O    . HOH   C   .   ? 0.4824 0.3533 0.2626 0.0235  -0.0394 0.0169  ? ? ? ? ? ? 709 HOH   A   O    
5032 O  O    . HOH   C   .   ? 0.3769 0.5467 1.1494 0.0029  0.0501  0.4465  ? ? ? ? ? ? 710 HOH   A   O    
5033 O  O    . HOH   C   .   ? 0.6182 0.4379 0.4274 0.2511  -0.1023 0.0128  ? ? ? ? ? ? 711 HOH   A   O    
5034 O  O    . HOH   C   .   ? 0.3714 0.8721 0.5787 0.0193  -0.0489 0.1113  ? ? ? ? ? ? 712 HOH   A   O    
5035 O  O    . HOH   C   .   ? 0.5362 0.8031 0.5889 -0.0184 -0.0690 0.2756  ? ? ? ? ? ? 713 HOH   A   O    
5036 O  O    . HOH   C   .   ? 0.7863 0.3780 0.4359 -0.0024 -0.0677 -0.1045 ? ? ? ? ? ? 714 HOH   A   O    
5037 O  O    . HOH   C   .   ? 0.3375 0.3685 0.3272 -0.0685 -0.0538 0.0906  ? ? ? ? ? ? 715 HOH   A   O    
5038 O  O    . HOH   C   .   ? 0.7778 1.3000 0.6605 0.1498  0.1490  -0.3001 ? ? ? ? ? ? 716 HOH   A   O    
5039 O  O    . HOH   C   .   ? 0.4885 0.5525 0.4512 0.0001  -0.1050 -0.0594 ? ? ? ? ? ? 717 HOH   A   O    
5040 O  O    . HOH   C   .   ? 0.8586 0.7323 0.7137 -0.1020 0.1819  0.0769  ? ? ? ? ? ? 718 HOH   A   O    
5041 O  O    . HOH   C   .   ? 0.4715 0.8841 0.6816 -0.1360 0.0302  -0.0145 ? ? ? ? ? ? 719 HOH   A   O    
5042 O  O    . HOH   C   .   ? 0.4573 0.6417 0.4599 0.0212  -0.1061 0.0093  ? ? ? ? ? ? 720 HOH   A   O    
5043 O  O    . HOH   C   .   ? 0.3659 0.3143 0.4367 0.0266  -0.0132 0.0971  ? ? ? ? ? ? 721 HOH   A   O    
5044 O  O    . HOH   C   .   ? 0.2942 0.2994 0.2724 -0.0764 -0.0973 -0.0179 ? ? ? ? ? ? 722 HOH   A   O    
5045 O  O    . HOH   C   .   ? 0.8018 0.7332 0.5771 0.1018  0.0301  -0.0234 ? ? ? ? ? ? 723 HOH   A   O    
5046 O  O    . HOH   C   .   ? 0.8556 0.5703 0.8974 0.1926  0.1565  0.4083  ? ? ? ? ? ? 724 HOH   A   O    
5047 O  O    . HOH   C   .   ? 1.0990 0.3785 0.5062 -0.0001 0.0489  0.0001  ? ? ? ? ? ? 725 HOH   A   O    
5048 O  O    . HOH   C   .   ? 0.4915 0.9968 0.7944 -0.0671 -0.0243 0.3948  ? ? ? ? ? ? 726 HOH   A   O    
5049 O  O    . HOH   C   .   ? 0.6858 0.6187 0.7201 -0.0458 -0.2622 -0.0735 ? ? ? ? ? ? 727 HOH   A   O    
5050 O  O    . HOH   C   .   ? 0.3738 0.7529 0.5737 -0.0835 0.0111  -0.1714 ? ? ? ? ? ? 728 HOH   A   O    
5051 O  O    . HOH   C   .   ? 1.0316 0.4235 0.9758 -0.0698 -0.2805 0.1047  ? ? ? ? ? ? 729 HOH   A   O    
5052 O  O    . HOH   C   .   ? 0.9717 0.5880 0.8587 -0.1139 -0.5055 -0.1142 ? ? ? ? ? ? 730 HOH   A   O    
5053 O  O    . HOH   C   .   ? 0.6506 0.9303 0.5347 0.2642  0.0281  0.0171  ? ? ? ? ? ? 731 HOH   A   O    
5054 O  O    . HOH   C   .   ? 0.6342 0.9033 0.6368 0.2694  -0.1085 0.0823  ? ? ? ? ? ? 732 HOH   A   O    
5055 O  O    . HOH   C   .   ? 0.4080 0.4156 0.4940 -0.0110 -0.0833 -0.1752 ? ? ? ? ? ? 733 HOH   A   O    
5056 O  O    . HOH   C   .   ? 0.5407 0.6374 0.5284 -0.0869 0.0233  -0.0465 ? ? ? ? ? ? 734 HOH   A   O    
5057 O  O    . HOH   C   .   ? 0.7499 0.3742 0.6703 -0.0815 -0.1351 0.0708  ? ? ? ? ? ? 735 HOH   A   O    
5058 O  O    . HOH   C   .   ? 0.8128 0.5233 0.6433 -0.0061 -0.0858 -0.0707 ? ? ? ? ? ? 736 HOH   A   O    
5059 O  O    . HOH   C   .   ? 1.1362 0.4875 0.7905 0.2143  -0.0237 -0.0960 ? ? ? ? ? ? 737 HOH   A   O    
5060 O  O    . HOH   C   .   ? 1.0375 0.6228 0.4750 0.2469  0.1262  0.0034  ? ? ? ? ? ? 738 HOH   A   O    
5061 O  O    . HOH   C   .   ? 0.7587 0.7448 0.7424 0.0011  -0.0672 0.1726  ? ? ? ? ? ? 739 HOH   A   O    
5062 O  O    . HOH   C   .   ? 0.4412 1.0895 0.9815 -0.1078 0.0311  0.0821  ? ? ? ? ? ? 740 HOH   A   O    
5063 O  O    . HOH   C   .   ? 0.8887 0.5216 0.7459 0.0245  0.1010  -0.1236 ? ? ? ? ? ? 741 HOH   A   O    
5064 O  O    . HOH   C   .   ? 0.7037 0.9072 0.6358 0.0126  0.2054  0.2107  ? ? ? ? ? ? 742 HOH   A   O    
5065 O  O    . HOH   C   .   ? 0.5151 0.5425 0.6943 -0.2116 -0.0148 -0.2324 ? ? ? ? ? ? 743 HOH   A   O    
5066 O  O    . HOH   C   .   ? 0.8983 0.4551 0.5261 0.1750  0.1674  0.0848  ? ? ? ? ? ? 744 HOH   A   O    
5067 O  O    . HOH   C   .   ? 0.6014 0.4856 0.6570 0.1063  0.0167  0.2251  ? ? ? ? ? ? 745 HOH   A   O    
5068 O  O    . HOH   C   .   ? 0.5291 0.5539 0.5773 -0.1005 -0.0900 -0.0384 ? ? ? ? ? ? 746 HOH   A   O    
5069 O  O    . HOH   C   .   ? 0.9797 0.5966 0.8327 -0.0920 -0.2864 -0.0908 ? ? ? ? ? ? 747 HOH   A   O    
5070 O  O    . HOH   C   .   ? 1.2453 0.4561 0.8622 -0.0397 0.0241  0.2510  ? ? ? ? ? ? 748 HOH   A   O    
5071 O  O    . HOH   C   .   ? 0.4740 0.8475 0.9837 0.0831  0.0704  -0.2525 ? ? ? ? ? ? 749 HOH   A   O    
5072 O  O    . HOH   C   .   ? 0.6981 0.4307 0.4046 0.0858  -0.0974 -0.0015 ? ? ? ? ? ? 750 HOH   A   O    
5073 O  O    . HOH   C   .   ? 0.5707 0.4093 0.6555 0.1209  -0.0631 0.0846  ? ? ? ? ? ? 751 HOH   A   O    
5074 O  O    . HOH   C   .   ? 0.4995 0.9504 0.6744 0.2651  -0.0685 -0.0837 ? ? ? ? ? ? 752 HOH   A   O    
5075 O  O    . HOH   C   .   ? 0.6268 0.6413 0.7285 0.2648  -0.2008 -0.0033 ? ? ? ? ? ? 753 HOH   A   O    
5076 O  O    . HOH   C   .   ? 0.5168 0.7365 0.7439 -0.1844 -0.1440 0.1570  ? ? ? ? ? ? 754 HOH   A   O    
5077 O  O    . HOH   C   .   ? 0.3558 0.8060 0.5538 -0.0129 -0.0891 -0.0548 ? ? ? ? ? ? 755 HOH   A   O    
5078 O  O    . HOH   C   .   ? 0.4886 0.5838 0.4497 -0.0182 0.0900  -0.1294 ? ? ? ? ? ? 756 HOH   A   O    
5079 O  O    . HOH   C   .   ? 0.6488 0.5828 0.8553 0.1930  0.0891  -0.0373 ? ? ? ? ? ? 757 HOH   A   O    
5080 O  O    . HOH   C   .   ? 0.8615 0.4914 0.5604 0.1805  -0.1989 0.0708  ? ? ? ? ? ? 758 HOH   A   O    
5081 O  O    . HOH   C   .   ? 0.8065 0.3318 0.6064 -0.1474 -0.0383 -0.0060 ? ? ? ? ? ? 759 HOH   A   O    
5082 O  O    . HOH   C   .   ? 0.3766 0.4900 0.6419 -0.0300 0.0749  0.0730  ? ? ? ? ? ? 760 HOH   A   O    
5083 O  O    . HOH   C   .   ? 0.3734 0.9797 0.5266 -0.0543 -0.1051 0.1035  ? ? ? ? ? ? 761 HOH   A   O    
5084 O  O    . HOH   C   .   ? 0.6313 0.7158 0.4549 0.2521  -0.0083 0.1139  ? ? ? ? ? ? 762 HOH   A   O    
5085 O  O    . HOH   C   .   ? 0.6679 0.5993 0.6175 -0.0507 -0.0735 0.0421  ? ? ? ? ? ? 763 HOH   A   O    
5086 O  O    . HOH   C   .   ? 0.3686 0.7714 0.7439 -0.0852 -0.0163 -0.0685 ? ? ? ? ? ? 764 HOH   A   O    
5087 O  O    . HOH   C   .   ? 0.4780 0.5715 0.4854 -0.0598 0.0723  -0.0514 ? ? ? ? ? ? 765 HOH   A   O    
5088 O  O    . HOH   C   .   ? 0.4497 0.5206 0.7720 -0.0991 -0.0715 0.1039  ? ? ? ? ? ? 766 HOH   A   O    
5089 O  O    . HOH   C   .   ? 0.7882 0.4989 1.3390 0.1110  0.3895  0.2494  ? ? ? ? ? ? 767 HOH   A   O    
5090 O  O    . HOH   C   .   ? 0.2124 0.1834 0.2636 -0.0268 -0.0791 -0.0106 ? ? ? ? ? ? 768 HOH   A   O    
5091 O  O    . HOH   C   .   ? 0.7341 0.5967 0.7872 -0.0151 0.0155  0.0003  ? ? ? ? ? ? 769 HOH   A   O    
5092 O  O    . HOH   C   .   ? 0.6606 0.7585 0.5975 -0.0175 0.0083  -0.0853 ? ? ? ? ? ? 770 HOH   A   O    
5093 O  O    . HOH   C   .   ? 0.3983 0.9097 0.4693 -0.0216 -0.0041 -0.0798 ? ? ? ? ? ? 771 HOH   A   O    
5094 O  O    . HOH   C   .   ? 0.6420 0.4977 0.5237 -0.0823 0.0857  0.0164  ? ? ? ? ? ? 772 HOH   A   O    
5095 O  O    . HOH   C   .   ? 0.4442 0.5928 0.4757 0.0500  -0.0864 0.1325  ? ? ? ? ? ? 773 HOH   A   O    
5096 O  O    . HOH   C   .   ? 0.5730 0.6834 0.6088 -0.1532 0.0629  -0.0849 ? ? ? ? ? ? 774 HOH   A   O    
5097 O  O    . HOH   C   .   ? 0.3522 0.5657 0.8680 0.0067  -0.0660 0.1454  ? ? ? ? ? ? 775 HOH   A   O    
5098 O  O    . HOH   C   .   ? 0.5510 0.6613 0.4125 0.0804  -0.0001 0.1842  ? ? ? ? ? ? 776 HOH   A   O    
5099 O  O    . HOH   C   .   ? 1.0951 0.7051 0.5660 -0.2127 0.0835  0.1118  ? ? ? ? ? ? 777 HOH   A   O    
5100 O  O    . HOH   C   .   ? 0.4937 0.6249 0.3279 0.0085  -0.0197 0.0987  ? ? ? ? ? ? 778 HOH   A   O    
5101 O  O    . HOH   C   .   ? 0.4360 0.9510 0.3608 -0.2052 -0.0350 0.0631  ? ? ? ? ? ? 779 HOH   A   O    
5102 O  O    . HOH   C   .   ? 0.4786 0.3920 0.5307 0.0710  0.0085  -0.0423 ? ? ? ? ? ? 780 HOH   A   O    
5103 O  O    . HOH   C   .   ? 0.4048 0.5858 0.9923 -0.0073 -0.0364 0.2945  ? ? ? ? ? ? 781 HOH   A   O    
5104 O  O    . HOH   C   .   ? 0.8129 0.6065 0.5735 0.3383  0.0976  0.0630  ? ? ? ? ? ? 782 HOH   A   O    
5105 O  O    . HOH   C   .   ? 1.2588 0.8450 1.1870 0.1520  -0.3929 -0.4049 ? ? ? ? ? ? 783 HOH   A   O    
5106 O  O    . HOH   C   .   ? 0.9842 0.6713 0.4440 0.3740  -0.0877 -0.0011 ? ? ? ? ? ? 784 HOH   A   O    
5107 O  O    . HOH   C   .   ? 0.6295 0.8505 0.3367 0.2666  -0.0066 0.0412  ? ? ? ? ? ? 785 HOH   A   O    
5108 O  O    . HOH   C   .   ? 0.9148 0.2936 0.6314 0.0752  0.0546  -0.0835 ? ? ? ? ? ? 786 HOH   A   O    
5109 O  O    . HOH   C   .   ? 0.5011 1.0366 0.3940 0.0257  -0.1469 -0.0656 ? ? ? ? ? ? 787 HOH   A   O    
5110 O  O    . HOH   C   .   ? 0.7916 1.1738 0.5467 -0.0521 -0.0422 0.1025  ? ? ? ? ? ? 788 HOH   A   O    
5111 O  O    . HOH   C   .   ? 0.6659 0.5514 0.7900 -0.0283 -0.0907 -0.1598 ? ? ? ? ? ? 789 HOH   A   O    
5112 O  O    . HOH   C   .   ? 0.5460 0.6221 0.8083 0.0073  -0.0751 0.0199  ? ? ? ? ? ? 790 HOH   A   O    
5113 O  O    . HOH   C   .   ? 1.1586 0.3937 0.4573 -0.1007 0.1098  -0.0769 ? ? ? ? ? ? 791 HOH   A   O    
5114 O  O    . HOH   C   .   ? 0.5619 0.9286 0.7145 -0.2084 -0.2549 0.1742  ? ? ? ? ? ? 792 HOH   A   O    
5115 O  O    . HOH   C   .   ? 0.3458 0.3834 0.3949 -0.0631 -0.0704 0.0310  ? ? ? ? ? ? 793 HOH   A   O    
5116 O  O    . HOH   C   .   ? 0.8576 0.3771 0.5735 0.0203  -0.0768 0.1144  ? ? ? ? ? ? 794 HOH   A   O    
5117 O  O    . HOH   C   .   ? 0.9099 0.6959 0.6509 0.2794  0.0952  0.0542  ? ? ? ? ? ? 795 HOH   A   O    
5118 O  O    . HOH   C   .   ? 0.7222 0.5396 0.5760 -0.1363 0.0131  -0.2136 ? ? ? ? ? ? 796 HOH   A   O    
5119 O  O    . HOH   C   .   ? 0.4586 0.5110 0.4299 0.0614  0.0137  0.0547  ? ? ? ? ? ? 797 HOH   A   O    
5120 O  O    . HOH   C   .   ? 0.7942 0.7722 0.6895 0.0016  -0.0187 -0.0564 ? ? ? ? ? ? 798 HOH   A   O    
5121 O  O    . HOH   C   .   ? 0.9728 0.4510 0.8393 -0.0067 -0.1005 0.0474  ? ? ? ? ? ? 799 HOH   A   O    
5122 O  O    . HOH   C   .   ? 0.8235 0.4217 0.8045 -0.1587 0.2029  -0.0883 ? ? ? ? ? ? 800 HOH   A   O    
5123 O  O    . HOH   C   .   ? 0.3614 0.4689 0.4972 -0.0219 -0.1113 -0.1046 ? ? ? ? ? ? 801 HOH   A   O    
5124 O  O    . HOH   C   .   ? 0.5002 1.1328 0.8111 -0.3027 0.0344  -0.2188 ? ? ? ? ? ? 802 HOH   A   O    
5125 O  O    . HOH   C   .   ? 0.5060 0.6943 1.0324 0.1232  -0.0738 0.0485  ? ? ? ? ? ? 803 HOH   A   O    
5126 O  O    . HOH   C   .   ? 0.6490 0.6758 0.8774 0.1084  -0.1098 -0.0480 ? ? ? ? ? ? 804 HOH   A   O    
5127 O  O    . HOH   C   .   ? 0.3452 0.4571 0.6873 -0.0028 0.0448  -0.1348 ? ? ? ? ? ? 805 HOH   A   O    
5128 O  O    . HOH   C   .   ? 0.5724 0.6548 0.5899 -0.0972 0.0006  -0.0783 ? ? ? ? ? ? 806 HOH   A   O    
5129 O  O    . HOH   C   .   ? 0.2497 0.6225 0.3341 0.0049  -0.1145 -0.0603 ? ? ? ? ? ? 807 HOH   A   O    
5130 O  O    . HOH   C   .   ? 0.6096 0.5611 0.9034 0.0334  0.0638  0.1476  ? ? ? ? ? ? 808 HOH   A   O    
5131 O  O    . HOH   C   .   ? 0.5763 0.7896 0.6368 -0.1237 -0.0860 -0.0244 ? ? ? ? ? ? 809 HOH   A   O    
5132 O  O    . HOH   C   .   ? 0.5942 1.1216 0.4646 0.1396  0.0624  0.1928  ? ? ? ? ? ? 810 HOH   A   O    
5133 O  O    . HOH   C   .   ? 0.6302 0.4663 0.3177 0.0000  0.0502  0.0000  ? ? ? ? ? ? 811 HOH   A   O    
5134 O  O    . HOH   C   .   ? 0.3630 0.9799 0.9964 -0.0249 -0.2685 -0.0444 ? ? ? ? ? ? 812 HOH   A   O    
5135 O  O    . HOH   C   .   ? 0.6961 1.2310 0.4008 -0.1916 0.0257  0.0073  ? ? ? ? ? ? 813 HOH   A   O    
5136 O  O    . HOH   C   .   ? 0.5137 0.5071 0.8127 0.1321  0.1672  0.1134  ? ? ? ? ? ? 814 HOH   A   O    
5137 O  O    . HOH   C   .   ? 0.8435 0.6430 0.6560 0.0332  0.1958  -0.0539 ? ? ? ? ? ? 815 HOH   A   O    
5138 O  O    . HOH   C   .   ? 0.7561 0.7132 0.5206 0.0509  0.0403  0.0598  ? ? ? ? ? ? 816 HOH   A   O    
5139 O  O    . HOH   C   .   ? 0.4474 0.9247 0.4431 -0.0550 -0.0405 -0.0016 ? ? ? ? ? ? 817 HOH   A   O    
5140 O  O    . HOH   C   .   ? 0.5052 0.9120 0.3973 -0.0291 -0.1436 -0.0156 ? ? ? ? ? ? 818 HOH   A   O    
5141 O  O    . HOH   C   .   ? 0.4411 0.5511 0.8369 -0.0301 -0.1994 0.0883  ? ? ? ? ? ? 819 HOH   A   O    
5142 O  O    . HOH   C   .   ? 0.5996 0.6473 0.6153 -0.1056 -0.0745 0.0058  ? ? ? ? ? ? 820 HOH   A   O    
5143 O  O    . HOH   C   .   ? 0.5690 0.8484 0.5651 -0.2220 0.1121  -0.1235 ? ? ? ? ? ? 821 HOH   A   O    
5144 O  O    . HOH   C   .   ? 0.9159 0.3915 0.7335 -0.1138 -0.2037 -0.0869 ? ? ? ? ? ? 822 HOH   A   O    
5145 O  O    . HOH   C   .   ? 0.4304 0.6930 0.5520 0.1140  -0.2460 0.1032  ? ? ? ? ? ? 823 HOH   A   O    
5146 O  O    . HOH   C   .   ? 1.0770 0.4351 0.8648 -0.1419 -0.1332 0.0979  ? ? ? ? ? ? 824 HOH   A   O    
5147 O  O    . HOH   C   .   ? 0.5280 1.4306 0.4546 0.4353  0.0174  0.0592  ? ? ? ? ? ? 825 HOH   A   O    
5148 O  O    . HOH   C   .   ? 0.8547 0.6433 0.7901 -0.2686 -0.1935 -0.0354 ? ? ? ? ? ? 826 HOH   A   O    
5149 O  O    . HOH   C   .   ? 0.4169 0.2526 0.4257 -0.0010 -0.0142 0.0291  ? ? ? ? ? ? 827 HOH   A   O    
5150 O  O    . HOH   C   .   ? 0.4273 0.8056 0.4529 0.2585  -0.0336 0.0494  ? ? ? ? ? ? 828 HOH   A   O    
5151 O  O    . HOH   C   .   ? 0.6722 0.5693 0.7239 -0.1872 -0.0856 0.1589  ? ? ? ? ? ? 829 HOH   A   O    
5152 O  O    . HOH   C   .   ? 0.4492 0.5795 0.8340 -0.0634 -0.0124 -0.1682 ? ? ? ? ? ? 830 HOH   A   O    
5153 O  O    . HOH   C   .   ? 0.2951 1.0604 0.4321 0.1571  -0.0205 0.0314  ? ? ? ? ? ? 831 HOH   A   O    
5154 O  O    . HOH   C   .   ? 0.6181 0.7240 0.4220 -0.1052 -0.1394 -0.0525 ? ? ? ? ? ? 832 HOH   A   O    
5155 O  O    . HOH   C   .   ? 0.3823 0.6573 0.4913 -0.1389 -0.0696 0.2234  ? ? ? ? ? ? 833 HOH   A   O    
5156 O  O    . HOH   C   .   ? 0.8695 0.4990 0.9886 -0.1150 0.1672  -0.1264 ? ? ? ? ? ? 834 HOH   A   O    
5157 O  O    . HOH   C   .   ? 0.9954 0.5127 0.7752 -0.1394 -0.0322 -0.0337 ? ? ? ? ? ? 835 HOH   A   O    
5158 O  O    . HOH   C   .   ? 0.5115 1.2796 0.7438 -0.4030 -0.1465 -0.1773 ? ? ? ? ? ? 836 HOH   A   O    
5159 O  O    . HOH   C   .   ? 0.7812 0.5825 0.4452 0.2752  -0.1202 0.0231  ? ? ? ? ? ? 837 HOH   A   O    
5160 O  O    . HOH   C   .   ? 0.3693 0.3996 0.6066 -0.0157 -0.0173 -0.0263 ? ? ? ? ? ? 838 HOH   A   O    
5161 O  O    . HOH   C   .   ? 0.5886 0.7919 0.5844 -0.0810 -0.1230 0.0896  ? ? ? ? ? ? 839 HOH   A   O    
5162 O  O    . HOH   C   .   ? 0.8104 0.6968 0.5384 -0.3134 -0.0231 -0.1475 ? ? ? ? ? ? 840 HOH   A   O    
5163 O  O    . HOH   C   .   ? 0.3577 0.5985 0.5338 0.0945  -0.0631 -0.1332 ? ? ? ? ? ? 841 HOH   A   O    
5164 O  O    . HOH   C   .   ? 0.6581 0.9677 0.7458 0.0537  -0.1207 0.0623  ? ? ? ? ? ? 842 HOH   A   O    
5165 O  O    . HOH   C   .   ? 0.8985 0.6227 0.6692 -0.2546 -0.1303 -0.0944 ? ? ? ? ? ? 843 HOH   A   O    
5166 O  O    . HOH   C   .   ? 0.6193 0.7004 0.6764 0.2043  0.1762  0.3049  ? ? ? ? ? ? 844 HOH   A   O    
5167 O  O    . HOH   C   .   ? 0.6205 0.5507 0.7743 -0.2114 -0.2409 0.0365  ? ? ? ? ? ? 845 HOH   A   O    
5168 O  O    . HOH   C   .   ? 0.6400 0.4657 0.7273 0.0477  -0.0588 0.0831  ? ? ? ? ? ? 846 HOH   A   O    
5169 O  O    . HOH   C   .   ? 0.4858 0.7000 0.7330 -0.1691 -0.0196 0.1030  ? ? ? ? ? ? 847 HOH   A   O    
5170 O  O    . HOH   C   .   ? 0.5706 0.7435 1.2699 0.0000  0.1399  0.0000  ? ? ? ? ? ? 848 HOH   A   O    
5171 O  O    . HOH   C   .   ? 0.5863 0.5116 0.5963 -0.0708 0.0593  -0.1789 ? ? ? ? ? ? 849 HOH   A   O    
5172 O  O    . HOH   C   .   ? 0.3805 0.8059 0.8549 -0.0833 0.0295  0.0761  ? ? ? ? ? ? 850 HOH   A   O    
5173 O  O    . HOH   C   .   ? 0.6402 0.6952 0.5239 0.1171  0.1036  -0.0391 ? ? ? ? ? ? 851 HOH   A   O    
5174 O  O    . HOH   C   .   ? 0.3871 0.7053 0.3981 0.0046  -0.1049 -0.0975 ? ? ? ? ? ? 852 HOH   A   O    
5175 O  O    . HOH   C   .   ? 0.5675 0.9075 0.5777 0.0460  -0.0474 0.0070  ? ? ? ? ? ? 853 HOH   A   O    
5176 O  O    . HOH   C   .   ? 0.7893 0.6097 0.7527 -0.2005 -0.0602 -0.1278 ? ? ? ? ? ? 854 HOH   A   O    
5177 O  O    . HOH   C-2 .   ? 0.5695 0.7275 0.5944 0.2103  -0.0769 0.2059  ? ? ? ? ? ? 501 HOH   A-2 O    
5178 O  O    . HOH   C-2 .   ? 0.7142 0.8957 0.7139 0.4836  -0.1419 0.0179  ? ? ? ? ? ? 502 HOH   A-2 O    
5179 O  O    . HOH   C-2 .   ? 0.7820 0.9383 0.6530 0.0232  -0.2863 0.1972  ? ? ? ? ? ? 503 HOH   A-2 O    
5180 O  O    . HOH   C-2 .   ? 0.9547 0.5822 0.7572 -0.0919 0.3773  0.0688  ? ? ? ? ? ? 504 HOH   A-2 O    
5181 O  O    . HOH   C-2 .   ? 0.8441 0.2673 0.6726 0.2099  0.0406  0.1430  ? ? ? ? ? ? 505 HOH   A-2 O    
5182 O  O    . HOH   C-2 .   ? 0.2225 0.3581 0.4275 0.0614  -0.0570 0.0978  ? ? ? ? ? ? 506 HOH   A-2 O    
5183 O  O    . HOH   C-2 .   ? 0.5812 0.6018 1.0448 -0.1139 -0.0246 0.3046  ? ? ? ? ? ? 507 HOH   A-2 O    
5184 O  O    . HOH   C-2 .   ? 0.7745 0.7667 0.5928 0.3206  0.0577  0.0874  ? ? ? ? ? ? 508 HOH   A-2 O    
5185 O  O    . HOH   C-2 .   ? 0.8405 0.6169 0.5237 0.2325  -0.0818 0.0472  ? ? ? ? ? ? 509 HOH   A-2 O    
5186 O  O    . HOH   C-2 .   ? 0.8234 0.5474 0.5372 0.0349  0.0043  -0.0978 ? ? ? ? ? ? 510 HOH   A-2 O    
5187 O  O    . HOH   C-2 .   ? 0.5650 0.9367 0.4426 0.0144  -0.1432 0.1700  ? ? ? ? ? ? 511 HOH   A-2 O    
5188 O  O    . HOH   C-2 .   ? 0.5700 0.6511 0.6005 0.2404  0.0485  0.2586  ? ? ? ? ? ? 512 HOH   A-2 O    
5189 O  O    . HOH   C-2 .   ? 0.5180 0.3551 0.6420 0.1058  0.0764  0.1009  ? ? ? ? ? ? 513 HOH   A-2 O    
5190 O  O    . HOH   C-2 .   ? 0.5765 1.0203 0.7689 0.2463  -0.1680 0.0062  ? ? ? ? ? ? 514 HOH   A-2 O    
5191 O  O    . HOH   C-2 .   ? 0.4363 0.9455 0.4972 -0.1843 -0.0706 -0.0339 ? ? ? ? ? ? 515 HOH   A-2 O    
5192 O  O    . HOH   C-2 .   ? 0.8826 0.4093 0.7699 0.2022  -0.0007 0.1041  ? ? ? ? ? ? 516 HOH   A-2 O    
5193 O  O    . HOH   C-2 .   ? 0.8175 0.3697 0.3177 -0.0506 -0.0109 -0.0726 ? ? ? ? ? ? 517 HOH   A-2 O    
5194 O  O    . HOH   C-2 .   ? 0.6106 0.6875 0.8253 0.1004  -0.0017 0.3925  ? ? ? ? ? ? 518 HOH   A-2 O    
5195 O  O    . HOH   C-2 .   ? 0.3960 0.4785 0.4674 0.1443  0.0094  0.1332  ? ? ? ? ? ? 519 HOH   A-2 O    
5196 O  O    . HOH   C-2 .   ? 0.5115 0.2545 0.3054 0.0400  -0.0130 0.0067  ? ? ? ? ? ? 520 HOH   A-2 O    
5197 O  O    . HOH   C-2 .   ? 0.4876 0.6010 0.5956 -0.0026 -0.1518 -0.0050 ? ? ? ? ? ? 521 HOH   A-2 O    
5198 O  O    . HOH   C-2 .   ? 0.3481 0.6247 0.5000 0.1133  -0.0090 -0.0913 ? ? ? ? ? ? 522 HOH   A-2 O    
5199 O  O    . HOH   C-2 .   ? 0.3407 0.3896 0.4401 -0.0128 -0.0766 0.0901  ? ? ? ? ? ? 523 HOH   A-2 O    
5200 O  O    . HOH   C-2 .   ? 0.5005 0.7163 0.7597 -0.2987 0.0307  0.0014  ? ? ? ? ? ? 524 HOH   A-2 O    
5201 O  O    . HOH   C-2 .   ? 0.5222 0.8428 0.8360 0.0161  0.0668  0.1640  ? ? ? ? ? ? 525 HOH   A-2 O    
5202 O  O    . HOH   C-2 .   ? 0.8839 0.4290 1.0265 0.0287  0.0891  -0.1702 ? ? ? ? ? ? 526 HOH   A-2 O    
5203 O  O    . HOH   C-2 .   ? 1.0674 0.5061 0.6781 0.2402  -0.2218 0.0259  ? ? ? ? ? ? 527 HOH   A-2 O    
5204 O  O    . HOH   C-2 .   ? 0.4770 0.6808 0.6048 -0.0209 -0.1240 0.1233  ? ? ? ? ? ? 528 HOH   A-2 O    
5205 O  O    . HOH   C-2 .   ? 0.7714 0.6115 0.5242 0.1710  0.0375  0.0285  ? ? ? ? ? ? 529 HOH   A-2 O    
5206 O  O    . HOH   C-2 .   ? 0.3988 0.3046 0.7031 -0.0231 -0.1426 -0.0397 ? ? ? ? ? ? 530 HOH   A-2 O    
5207 O  O    . HOH   C-2 .   ? 0.3649 0.3007 0.3220 0.1189  -0.1004 -0.0218 ? ? ? ? ? ? 531 HOH   A-2 O    
5208 O  O    . HOH   C-2 .   ? 0.3058 0.6796 0.5466 -0.0287 -0.0135 0.0173  ? ? ? ? ? ? 532 HOH   A-2 O    
5209 O  O    . HOH   C-2 .   ? 0.2819 0.6298 0.6335 0.1526  -0.0145 0.1078  ? ? ? ? ? ? 533 HOH   A-2 O    
5210 O  O    . HOH   C-2 .   ? 0.4355 0.8595 0.4881 -0.2573 -0.0352 0.1080  ? ? ? ? ? ? 534 HOH   A-2 O    
5211 O  O    . HOH   C-2 .   ? 0.9984 0.3292 0.4651 0.0875  0.0230  -0.0167 ? ? ? ? ? ? 535 HOH   A-2 O    
5212 O  O    . HOH   C-2 .   ? 0.5146 0.8772 0.6182 0.1667  -0.0142 0.1308  ? ? ? ? ? ? 536 HOH   A-2 O    
5213 O  O    . HOH   C-2 .   ? 0.4395 0.9629 0.7241 0.2559  0.0416  0.2069  ? ? ? ? ? ? 537 HOH   A-2 O    
5214 O  O    . HOH   C-2 .   ? 0.7390 0.7367 0.4465 0.2333  -0.0632 0.0964  ? ? ? ? ? ? 538 HOH   A-2 O    
5215 O  O    . HOH   C-2 .   ? 0.9491 0.6400 0.5331 0.0352  0.2430  -0.0461 ? ? ? ? ? ? 539 HOH   A-2 O    
5216 O  O    . HOH   C-2 .   ? 0.8786 0.1804 0.4175 -0.0052 0.0660  0.0350  ? ? ? ? ? ? 540 HOH   A-2 O    
5217 O  O    . HOH   C-2 .   ? 0.6257 0.4977 0.4892 0.2262  -0.2039 0.0508  ? ? ? ? ? ? 541 HOH   A-2 O    
5218 O  O    . HOH   C-2 .   ? 0.2922 0.6735 0.9898 0.0071  0.0444  -0.2451 ? ? ? ? ? ? 542 HOH   A-2 O    
5219 O  O    . HOH   C-2 .   ? 1.2022 1.3672 0.8568 0.5282  -0.0904 -0.2950 ? ? ? ? ? ? 543 HOH   A-2 O    
5220 O  O    . HOH   C-2 .   ? 0.5242 0.3268 0.3436 0.1867  -0.1341 -0.0115 ? ? ? ? ? ? 544 HOH   A-2 O    
5221 O  O    . HOH   C-2 .   ? 0.5855 0.2699 0.5861 -0.0890 -0.1303 -0.0917 ? ? ? ? ? ? 545 HOH   A-2 O    
5222 O  O    . HOH   C-2 .   ? 0.5383 0.2386 0.4115 0.0000  0.1098  0.0000  ? ? ? ? ? ? 546 HOH   A-2 O    
5223 O  O    . HOH   C-2 .   ? 0.5396 0.4415 0.8226 -0.0650 -0.2595 -0.0362 ? ? ? ? ? ? 547 HOH   A-2 O    
5224 O  O    . HOH   C-2 .   ? 0.4737 1.2047 0.5394 0.2488  -0.1106 0.0107  ? ? ? ? ? ? 548 HOH   A-2 O    
5225 O  O    . HOH   C-2 .   ? 0.3187 0.2484 0.4913 0.0257  -0.0058 0.0184  ? ? ? ? ? ? 549 HOH   A-2 O    
5226 O  O    . HOH   C-2 .   ? 0.2504 0.6331 0.6399 0.0311  -0.0786 -0.0435 ? ? ? ? ? ? 550 HOH   A-2 O    
5227 O  O    . HOH   C-2 .   ? 0.4402 0.5456 0.3669 0.2612  0.0202  0.1359  ? ? ? ? ? ? 551 HOH   A-2 O    
5228 O  O    . HOH   C-2 .   ? 0.2668 0.2375 0.4198 0.0070  -0.0709 -0.0379 ? ? ? ? ? ? 552 HOH   A-2 O    
5229 O  O    . HOH   C-2 .   ? 0.6796 1.0634 0.9710 -0.1456 0.0724  -0.1640 ? ? ? ? ? ? 553 HOH   A-2 O    
5230 O  O    . HOH   C-2 .   ? 0.3840 0.2302 0.3248 0.0117  -0.1378 -0.0289 ? ? ? ? ? ? 554 HOH   A-2 O    
5231 O  O    . HOH   C-2 .   ? 0.7328 0.8403 0.5826 -0.1170 -0.1012 0.0110  ? ? ? ? ? ? 555 HOH   A-2 O    
5232 O  O    . HOH   C-2 .   ? 0.2217 0.2300 0.3002 0.0173  -0.0867 0.0119  ? ? ? ? ? ? 556 HOH   A-2 O    
5233 O  O    . HOH   C-2 .   ? 0.3167 0.3211 0.5715 -0.0316 0.0210  -0.0614 ? ? ? ? ? ? 557 HOH   A-2 O    
5234 O  O    . HOH   C-2 .   ? 0.4528 0.5773 0.5244 0.0450  0.0489  0.0072  ? ? ? ? ? ? 558 HOH   A-2 O    
5235 O  O    . HOH   C-2 .   ? 0.3454 0.3822 0.3769 -0.0192 -0.0978 -0.0820 ? ? ? ? ? ? 559 HOH   A-2 O    
5236 O  O    . HOH   C-2 .   ? 0.5634 0.6102 0.4787 -0.0437 -0.0756 0.0669  ? ? ? ? ? ? 560 HOH   A-2 O    
5237 O  O    . HOH   C-2 .   ? 0.6099 0.6035 0.6086 0.2562  -0.1583 -0.0323 ? ? ? ? ? ? 561 HOH   A-2 O    
5238 O  O    . HOH   C-2 .   ? 0.6696 0.4466 0.5725 0.1170  -0.1515 0.0720  ? ? ? ? ? ? 562 HOH   A-2 O    
5239 O  O    . HOH   C-2 .   ? 0.4303 0.4059 0.6055 0.0315  0.0479  -0.0317 ? ? ? ? ? ? 563 HOH   A-2 O    
5240 O  O    . HOH   C-2 .   ? 0.6391 0.7222 0.8033 0.2051  -0.3678 -0.1629 ? ? ? ? ? ? 564 HOH   A-2 O    
5241 O  O    . HOH   C-2 .   ? 0.2515 0.6102 0.4492 -0.0219 -0.0148 0.0223  ? ? ? ? ? ? 565 HOH   A-2 O    
5242 O  O    . HOH   C-2 .   ? 0.5794 0.2540 0.6988 0.0265  0.0278  0.0237  ? ? ? ? ? ? 566 HOH   A-2 O    
5243 O  O    . HOH   C-2 .   ? 0.5183 0.7005 0.3717 0.1006  0.0074  0.0553  ? ? ? ? ? ? 567 HOH   A-2 O    
5244 O  O    . HOH   C-2 .   ? 0.3930 0.3602 0.4482 0.0329  -0.0675 0.0888  ? ? ? ? ? ? 568 HOH   A-2 O    
5245 O  O    . HOH   C-2 .   ? 0.4148 0.2580 0.2818 -0.0238 -0.0863 0.0194  ? ? ? ? ? ? 569 HOH   A-2 O    
5246 O  O    . HOH   C-2 .   ? 0.3345 0.9692 0.3435 0.0662  -0.1009 -0.0267 ? ? ? ? ? ? 570 HOH   A-2 O    
5247 O  O    . HOH   C-2 .   ? 0.3585 0.3565 0.3152 0.0127  -0.0125 0.1130  ? ? ? ? ? ? 571 HOH   A-2 O    
5248 O  O    . HOH   C-2 .   ? 0.9572 0.2537 0.3191 0.0795  0.0972  0.0180  ? ? ? ? ? ? 572 HOH   A-2 O    
5249 O  O    . HOH   C-2 .   ? 0.4978 0.3327 0.4314 0.0880  -0.0945 -0.0552 ? ? ? ? ? ? 573 HOH   A-2 O    
5250 O  O    . HOH   C-2 .   ? 0.4916 0.7498 0.9426 0.0306  -0.0213 -0.1889 ? ? ? ? ? ? 574 HOH   A-2 O    
5251 O  O    . HOH   C-2 .   ? 0.2436 0.5053 0.3983 -0.1051 -0.1249 0.0756  ? ? ? ? ? ? 575 HOH   A-2 O    
5252 O  O    . HOH   C-2 .   ? 0.4244 0.6428 0.5925 0.2024  -0.0158 -0.0213 ? ? ? ? ? ? 576 HOH   A-2 O    
5253 O  O    . HOH   C-2 .   ? 0.2893 0.2026 0.2274 0.0164  -0.0856 -0.0424 ? ? ? ? ? ? 577 HOH   A-2 O    
5254 O  O    . HOH   C-2 .   ? 0.3765 0.3646 0.4776 -0.0263 0.0032  0.0129  ? ? ? ? ? ? 578 HOH   A-2 O    
5255 O  O    . HOH   C-2 .   ? 0.8191 0.4561 0.3941 0.1945  0.0412  0.0419  ? ? ? ? ? ? 579 HOH   A-2 O    
5256 O  O    . HOH   C-2 .   ? 0.3242 0.5939 0.5725 0.1213  -0.1383 -0.0714 ? ? ? ? ? ? 580 HOH   A-2 O    
5257 O  O    . HOH   C-2 .   ? 0.3234 0.5844 0.3210 -0.0217 -0.0274 0.0543  ? ? ? ? ? ? 581 HOH   A-2 O    
5258 O  O    . HOH   C-2 .   ? 0.6611 0.5657 0.5870 0.2585  -0.1092 0.0278  ? ? ? ? ? ? 582 HOH   A-2 O    
5259 O  O    . HOH   C-2 .   ? 0.5317 0.5547 0.4500 0.1620  0.0307  0.1166  ? ? ? ? ? ? 583 HOH   A-2 O    
5260 O  O    . HOH   C-2 .   ? 0.7330 1.0698 0.6720 0.0698  -0.1560 0.1648  ? ? ? ? ? ? 584 HOH   A-2 O    
5261 O  O    . HOH   C-2 .   ? 0.6005 0.5404 0.4164 0.2997  -0.0395 0.0943  ? ? ? ? ? ? 585 HOH   A-2 O    
5262 O  O    . HOH   C-2 .   ? 0.8980 0.3257 0.7643 -0.0022 -0.0257 0.0124  ? ? ? ? ? ? 586 HOH   A-2 O    
5263 O  O    . HOH   C-2 .   ? 0.6125 1.0350 0.4415 0.1447  0.0858  -0.0800 ? ? ? ? ? ? 587 HOH   A-2 O    
5264 O  O    . HOH   C-2 .   ? 0.3963 0.3264 0.3662 -0.0708 -0.1098 0.0196  ? ? ? ? ? ? 588 HOH   A-2 O    
5265 O  O    . HOH   C-2 .   ? 0.4516 0.8942 0.6909 0.1076  0.0585  -0.1705 ? ? ? ? ? ? 589 HOH   A-2 O    
5266 O  O    . HOH   C-2 .   ? 0.2067 0.2359 0.2882 0.0461  -0.0756 0.0031  ? ? ? ? ? ? 590 HOH   A-2 O    
5267 O  O    . HOH   C-2 .   ? 0.3874 0.3281 0.2613 0.1816  -0.1035 0.0149  ? ? ? ? ? ? 591 HOH   A-2 O    
5268 O  O    . HOH   C-2 .   ? 0.2978 0.2613 0.3284 0.0211  -0.0539 0.0185  ? ? ? ? ? ? 592 HOH   A-2 O    
5269 O  O    . HOH   C-2 .   ? 0.5474 0.6271 0.4529 0.0467  0.0752  0.1663  ? ? ? ? ? ? 593 HOH   A-2 O    
5270 O  O    . HOH   C-2 .   ? 0.3975 0.6008 0.5722 -0.0589 0.0201  -0.2142 ? ? ? ? ? ? 594 HOH   A-2 O    
5271 O  O    . HOH   C-2 .   ? 0.8188 0.4505 0.6899 0.2158  -0.0570 0.0959  ? ? ? ? ? ? 595 HOH   A-2 O    
5272 O  O    . HOH   C-2 .   ? 0.5343 0.5669 0.3442 0.0761  -0.1381 0.0760  ? ? ? ? ? ? 596 HOH   A-2 O    
5273 O  O    . HOH   C-2 .   ? 0.9576 0.5537 0.4785 -0.2347 -0.2177 0.1902  ? ? ? ? ? ? 597 HOH   A-2 O    
5274 O  O    . HOH   C-2 .   ? 0.4556 0.9011 0.6894 0.2553  -0.1122 -0.0553 ? ? ? ? ? ? 598 HOH   A-2 O    
5275 O  O    . HOH   C-2 .   ? 0.4068 0.3850 0.3852 0.1516  -0.0708 -0.0197 ? ? ? ? ? ? 599 HOH   A-2 O    
5276 O  O    . HOH   C-2 .   ? 0.5556 0.7030 0.4040 -0.0022 -0.1055 -0.0154 ? ? ? ? ? ? 600 HOH   A-2 O    
5277 O  O    . HOH   C-2 .   ? 0.6619 0.7132 0.8698 0.2343  0.1472  0.2589  ? ? ? ? ? ? 601 HOH   A-2 O    
5278 O  O    . HOH   C-2 .   ? 0.4440 0.3293 0.4888 -0.0067 -0.1276 -0.0655 ? ? ? ? ? ? 602 HOH   A-2 O    
5279 O  O    . HOH   C-2 .   ? 0.1616 0.2334 0.2603 0.0205  -0.0472 0.0391  ? ? ? ? ? ? 603 HOH   A-2 O    
5280 O  O    . HOH   C-2 .   ? 0.3488 0.6037 0.3804 0.1495  -0.0481 0.1195  ? ? ? ? ? ? 604 HOH   A-2 O    
5281 O  O    . HOH   C-2 .   ? 0.3936 0.5363 0.4428 0.0514  -0.0960 -0.0258 ? ? ? ? ? ? 605 HOH   A-2 O    
5282 O  O    . HOH   C-2 .   ? 0.2624 0.3222 0.3102 -0.0095 -0.0454 -0.0445 ? ? ? ? ? ? 606 HOH   A-2 O    
5283 O  O    . HOH   C-2 .   ? 0.4544 0.4695 0.4859 0.0093  -0.0592 -0.0294 ? ? ? ? ? ? 607 HOH   A-2 O    
5284 O  O    . HOH   C-2 .   ? 0.4396 0.4644 0.6524 0.0219  -0.0039 0.0033  ? ? ? ? ? ? 608 HOH   A-2 O    
5285 O  O    . HOH   C-2 .   ? 0.7986 0.4667 0.4426 0.1860  -0.1439 -0.0580 ? ? ? ? ? ? 609 HOH   A-2 O    
5286 O  O    . HOH   C-2 .   ? 0.5079 0.7787 0.3504 0.2909  -0.0812 0.0973  ? ? ? ? ? ? 610 HOH   A-2 O    
5287 O  O    . HOH   C-2 .   ? 0.9658 0.6845 0.3690 -0.0068 -0.1744 0.1894  ? ? ? ? ? ? 611 HOH   A-2 O    
5288 O  O    . HOH   C-2 .   ? 0.7389 0.4108 0.3367 -0.1002 -0.0322 -0.0182 ? ? ? ? ? ? 612 HOH   A-2 O    
5289 O  O    . HOH   C-2 .   ? 0.3374 0.6780 0.4483 -0.1400 -0.0981 -0.0647 ? ? ? ? ? ? 613 HOH   A-2 O    
5290 O  O    . HOH   C-2 .   ? 0.6828 0.8498 0.5324 0.2070  0.0178  -0.0559 ? ? ? ? ? ? 614 HOH   A-2 O    
5291 O  O    . HOH   C-2 .   ? 0.4456 0.4467 0.5429 -0.0029 -0.1050 -0.0011 ? ? ? ? ? ? 615 HOH   A-2 O    
5292 O  O    . HOH   C-2 .   ? 0.4730 0.3505 0.6129 -0.0057 0.1008  -0.0120 ? ? ? ? ? ? 616 HOH   A-2 O    
5293 O  O    . HOH   C-2 .   ? 0.3127 0.3213 0.3028 0.0517  -0.0409 0.0767  ? ? ? ? ? ? 617 HOH   A-2 O    
5294 O  O    . HOH   C-2 .   ? 0.5809 0.6504 0.4214 0.1239  -0.1261 0.0113  ? ? ? ? ? ? 618 HOH   A-2 O    
5295 O  O    . HOH   C-2 .   ? 0.2408 0.2979 0.2978 0.0069  -0.0316 0.0190  ? ? ? ? ? ? 619 HOH   A-2 O    
5296 O  O    . HOH   C-2 .   ? 0.8413 0.7153 0.5318 -0.1876 0.1115  -0.1045 ? ? ? ? ? ? 620 HOH   A-2 O    
5297 O  O    . HOH   C-2 .   ? 0.6218 0.3349 0.3953 0.0862  -0.0663 0.0078  ? ? ? ? ? ? 621 HOH   A-2 O    
5298 O  O    . HOH   C-2 .   ? 0.8679 0.7600 0.6400 0.1507  0.1721  0.1934  ? ? ? ? ? ? 622 HOH   A-2 O    
5299 O  O    . HOH   C-2 .   ? 0.4538 0.9770 0.4957 -0.2044 -0.1072 -0.0891 ? ? ? ? ? ? 623 HOH   A-2 O    
5300 O  O    . HOH   C-2 .   ? 0.6524 0.7054 0.6300 -0.2536 0.0773  -0.1062 ? ? ? ? ? ? 624 HOH   A-2 O    
5301 O  O    . HOH   C-2 .   ? 0.8242 0.5820 0.7673 -0.0408 0.1156  0.1796  ? ? ? ? ? ? 625 HOH   A-2 O    
5302 O  O    . HOH   C-2 .   ? 0.4677 0.3751 0.5105 0.0105  -0.0901 0.0268  ? ? ? ? ? ? 626 HOH   A-2 O    
5303 O  O    . HOH   C-2 .   ? 0.7215 0.4239 0.8000 0.2723  0.1928  0.2003  ? ? ? ? ? ? 627 HOH   A-2 O    
5304 O  O    . HOH   C-2 .   ? 0.5914 0.6499 0.3729 -0.0010 -0.0989 0.0750  ? ? ? ? ? ? 628 HOH   A-2 O    
5305 O  O    . HOH   C-2 .   ? 0.8808 0.4405 0.3473 -0.2639 0.1593  -0.0438 ? ? ? ? ? ? 629 HOH   A-2 O    
5306 O  O    . HOH   C-2 .   ? 0.4575 0.4665 0.7913 0.0053  0.0506  -0.0740 ? ? ? ? ? ? 630 HOH   A-2 O    
5307 O  O    . HOH   C-2 .   ? 0.3941 0.4113 0.4006 0.1515  -0.0364 -0.0108 ? ? ? ? ? ? 631 HOH   A-2 O    
5308 O  O    . HOH   C-2 .   ? 0.4377 0.6405 0.3896 0.1355  -0.0768 0.1244  ? ? ? ? ? ? 632 HOH   A-2 O    
5309 O  O    . HOH   C-2 .   ? 0.2505 0.2922 0.3907 0.0462  -0.0219 0.0229  ? ? ? ? ? ? 633 HOH   A-2 O    
5310 O  O    . HOH   C-2 .   ? 0.4244 0.2776 0.3570 0.0219  -0.1447 -0.0678 ? ? ? ? ? ? 634 HOH   A-2 O    
5311 O  O    . HOH   C-2 .   ? 0.5837 0.3258 0.3144 -0.0181 -0.0638 0.0486  ? ? ? ? ? ? 635 HOH   A-2 O    
5312 O  O    . HOH   C-2 .   ? 0.6652 0.5454 0.8781 0.1939  -0.1361 0.2075  ? ? ? ? ? ? 636 HOH   A-2 O    
5313 O  O    . HOH   C-2 .   ? 0.5129 0.4980 0.4715 0.0663  -0.1078 -0.1170 ? ? ? ? ? ? 637 HOH   A-2 O    
5314 O  O    . HOH   C-2 .   ? 0.6530 0.7362 0.6820 -0.1750 -0.0877 -0.1023 ? ? ? ? ? ? 638 HOH   A-2 O    
5315 O  O    . HOH   C-2 .   ? 0.4282 0.5907 0.4633 -0.1524 -0.1301 -0.0107 ? ? ? ? ? ? 639 HOH   A-2 O    
5316 O  O    . HOH   C-2 .   ? 0.6525 0.6260 0.4378 0.1875  0.0495  -0.0241 ? ? ? ? ? ? 640 HOH   A-2 O    
5317 O  O    . HOH   C-2 .   ? 0.8466 0.3809 0.7477 0.0895  0.0339  0.0792  ? ? ? ? ? ? 641 HOH   A-2 O    
5318 O  O    . HOH   C-2 .   ? 0.4380 0.8642 0.3554 -0.1708 0.0792  0.0176  ? ? ? ? ? ? 642 HOH   A-2 O    
5319 O  O    . HOH   C-2 .   ? 0.5173 0.3367 0.6419 -0.0142 -0.0374 0.1171  ? ? ? ? ? ? 643 HOH   A-2 O    
5320 O  O    . HOH   C-2 .   ? 0.5249 0.5842 0.3993 0.1184  -0.1239 0.0306  ? ? ? ? ? ? 644 HOH   A-2 O    
5321 O  O    . HOH   C-2 .   ? 0.1979 0.3866 0.4588 0.0682  -0.0371 0.0755  ? ? ? ? ? ? 645 HOH   A-2 O    
5322 O  O    . HOH   C-2 .   ? 0.6119 0.5718 0.6505 -0.0931 -0.2080 -0.1473 ? ? ? ? ? ? 646 HOH   A-2 O    
5323 O  O    . HOH   C-2 .   ? 0.4415 0.6327 0.5566 -0.0591 -0.1032 -0.1172 ? ? ? ? ? ? 647 HOH   A-2 O    
5324 O  O    . HOH   C-2 .   ? 0.5752 0.3394 0.5680 -0.0411 -0.0586 0.0876  ? ? ? ? ? ? 648 HOH   A-2 O    
5325 O  O    . HOH   C-2 .   ? 0.2668 0.3785 0.2904 0.0593  -0.1064 0.0232  ? ? ? ? ? ? 649 HOH   A-2 O    
5326 O  O    . HOH   C-2 .   ? 0.2588 0.1971 0.2560 -0.0143 -0.0922 0.0048  ? ? ? ? ? ? 650 HOH   A-2 O    
5327 O  O    . HOH   C-2 .   ? 0.5525 1.0020 0.6890 0.1136  0.1149  0.1925  ? ? ? ? ? ? 651 HOH   A-2 O    
5328 O  O    . HOH   C-2 .   ? 0.4574 0.2369 0.2911 -0.0819 -0.0875 0.0264  ? ? ? ? ? ? 652 HOH   A-2 O    
5329 O  O    . HOH   C-2 .   ? 0.7012 0.4521 0.5595 0.1052  0.0401  0.0565  ? ? ? ? ? ? 653 HOH   A-2 O    
5330 O  O    . HOH   C-2 .   ? 0.5439 0.3958 0.8060 -0.1066 -0.0200 0.0226  ? ? ? ? ? ? 654 HOH   A-2 O    
5331 O  O    . HOH   C-2 .   ? 0.6167 0.7201 0.4652 0.1937  0.0138  -0.0290 ? ? ? ? ? ? 655 HOH   A-2 O    
5332 O  O    . HOH   C-2 .   ? 0.7357 0.2047 0.3628 -0.0562 -0.0659 0.0634  ? ? ? ? ? ? 656 HOH   A-2 O    
5333 O  O    . HOH   C-2 .   ? 0.3359 0.8970 0.5670 0.0822  0.0418  -0.1046 ? ? ? ? ? ? 657 HOH   A-2 O    
5334 O  O    . HOH   C-2 .   ? 0.9723 0.3788 0.4659 -0.0860 -0.0088 0.1310  ? ? ? ? ? ? 658 HOH   A-2 O    
5335 O  O    . HOH   C-2 .   ? 1.0222 0.7297 0.7373 0.0684  0.1202  -0.0446 ? ? ? ? ? ? 659 HOH   A-2 O    
5336 O  O    . HOH   C-2 .   ? 0.7761 0.4157 0.3556 -0.0164 0.0389  0.0643  ? ? ? ? ? ? 660 HOH   A-2 O    
5337 O  O    . HOH   C-2 .   ? 0.5489 1.0227 1.0947 0.1827  -0.2403 0.5003  ? ? ? ? ? ? 661 HOH   A-2 O    
5338 O  O    . HOH   C-2 .   ? 0.3834 0.3641 0.1964 0.0489  -0.0999 0.0264  ? ? ? ? ? ? 662 HOH   A-2 O    
5339 O  O    . HOH   C-2 .   ? 0.4031 1.0015 0.3001 0.1434  -0.0544 -0.0417 ? ? ? ? ? ? 663 HOH   A-2 O    
5340 O  O    . HOH   C-2 .   ? 0.2589 0.8030 0.6058 0.0586  -0.0270 0.1214  ? ? ? ? ? ? 664 HOH   A-2 O    
5341 O  O    . HOH   C-2 .   ? 0.5501 0.6310 0.4575 -0.2947 -0.0735 -0.0177 ? ? ? ? ? ? 665 HOH   A-2 O    
5342 O  O    . HOH   C-2 .   ? 0.2975 0.9364 0.5879 0.1125  0.0733  -0.1272 ? ? ? ? ? ? 666 HOH   A-2 O    
5343 O  O    . HOH   C-2 .   ? 0.5606 0.5998 0.5923 -0.0708 -0.1629 0.1063  ? ? ? ? ? ? 667 HOH   A-2 O    
5344 O  O    . HOH   C-2 .   ? 0.2479 0.5549 0.3777 0.0956  -0.1058 -0.0822 ? ? ? ? ? ? 668 HOH   A-2 O    
5345 O  O    . HOH   C-2 .   ? 0.2557 0.3174 0.6036 -0.0299 0.0562  -0.0725 ? ? ? ? ? ? 669 HOH   A-2 O    
5346 O  O    . HOH   C-2 .   ? 0.2870 0.3537 0.4076 -0.0131 -0.0019 -0.0161 ? ? ? ? ? ? 670 HOH   A-2 O    
5347 O  O    . HOH   C-2 .   ? 0.4905 0.9985 0.5161 -0.1502 -0.0094 0.2155  ? ? ? ? ? ? 671 HOH   A-2 O    
5348 O  O    . HOH   C-2 .   ? 0.3182 0.1827 0.2919 0.0000  -0.0533 0.0000  ? ? ? ? ? ? 672 HOH   A-2 O    
5349 O  O    . HOH   C-2 .   ? 0.9111 0.4539 0.5065 0.2230  0.0194  0.0354  ? ? ? ? ? ? 673 HOH   A-2 O    
5350 O  O    . HOH   C-2 .   ? 0.2625 0.2808 0.3078 0.0298  -0.0254 -0.0485 ? ? ? ? ? ? 674 HOH   A-2 O    
5351 O  O    . HOH   C-2 .   ? 0.8744 0.4511 0.7605 0.2032  -0.0651 -0.0429 ? ? ? ? ? ? 675 HOH   A-2 O    
5352 O  O    . HOH   C-2 .   ? 0.5410 1.2976 0.4152 -0.0363 -0.0246 0.0993  ? ? ? ? ? ? 676 HOH   A-2 O    
5353 O  O    . HOH   C-2 .   ? 0.7507 0.7524 0.7267 0.1016  -0.0702 0.2598  ? ? ? ? ? ? 677 HOH   A-2 O    
5354 O  O    . HOH   C-2 .   ? 1.0181 0.6047 0.3477 0.1102  0.0380  0.1257  ? ? ? ? ? ? 678 HOH   A-2 O    
5355 O  O    . HOH   C-2 .   ? 0.3385 0.3399 0.2771 -0.0464 -0.0145 0.0419  ? ? ? ? ? ? 679 HOH   A-2 O    
5356 O  O    . HOH   C-2 .   ? 1.0825 0.2046 0.7284 0.0716  0.0085  0.0504  ? ? ? ? ? ? 680 HOH   A-2 O    
5357 O  O    . HOH   C-2 .   ? 0.6669 0.6649 0.7460 0.3105  0.1538  -0.0036 ? ? ? ? ? ? 681 HOH   A-2 O    
5358 O  O    . HOH   C-2 .   ? 0.5052 0.6942 0.4541 0.2176  -0.1118 -0.1525 ? ? ? ? ? ? 682 HOH   A-2 O    
5359 O  O    . HOH   C-2 .   ? 0.5401 0.7839 0.6066 0.1443  -0.1865 0.1252  ? ? ? ? ? ? 683 HOH   A-2 O    
5360 O  O    . HOH   C-2 .   ? 0.8343 0.4025 0.4111 0.1627  -0.0247 0.0983  ? ? ? ? ? ? 684 HOH   A-2 O    
5361 O  O    . HOH   C-2 .   ? 0.3313 0.4561 0.4312 -0.0522 -0.0340 0.0349  ? ? ? ? ? ? 685 HOH   A-2 O    
5362 O  O    . HOH   C-2 .   ? 0.3609 0.3602 0.2817 0.0650  -0.1111 -0.0287 ? ? ? ? ? ? 686 HOH   A-2 O    
5363 O  O    . HOH   C-2 .   ? 0.6063 0.5023 0.4498 0.2046  -0.0299 0.0114  ? ? ? ? ? ? 687 HOH   A-2 O    
5364 O  O    . HOH   C-2 .   ? 0.6045 0.5488 0.5294 0.2445  0.2068  0.2584  ? ? ? ? ? ? 688 HOH   A-2 O    
5365 O  O    . HOH   C-2 .   ? 0.3891 0.9530 0.7297 0.1595  -0.1740 -0.0986 ? ? ? ? ? ? 689 HOH   A-2 O    
5366 O  O    . HOH   C-2 .   ? 0.6171 0.7097 0.5580 0.2523  0.0170  -0.0786 ? ? ? ? ? ? 690 HOH   A-2 O    
5367 O  O    . HOH   C-2 .   ? 0.4770 0.2452 0.3304 -0.0597 -0.1769 0.0065  ? ? ? ? ? ? 691 HOH   A-2 O    
5368 O  O    . HOH   C-2 .   ? 0.3059 0.5171 0.6243 -0.0253 -0.0872 0.0002  ? ? ? ? ? ? 692 HOH   A-2 O    
5369 O  O    . HOH   C-2 .   ? 0.8022 0.2786 0.3587 -0.1575 -0.0172 -0.0006 ? ? ? ? ? ? 693 HOH   A-2 O    
5370 O  O    . HOH   C-2 .   ? 0.6105 0.5837 0.4637 0.1078  -0.1960 -0.0402 ? ? ? ? ? ? 694 HOH   A-2 O    
5371 O  O    . HOH   C-2 .   ? 0.4402 0.5137 0.4495 0.1859  0.0300  0.2888  ? ? ? ? ? ? 695 HOH   A-2 O    
5372 O  O    . HOH   C-2 .   ? 0.7085 0.6400 0.5954 0.1132  -0.2008 0.0733  ? ? ? ? ? ? 696 HOH   A-2 O    
5373 O  O    . HOH   C-2 .   ? 0.3136 0.6371 0.3151 0.0849  -0.0824 -0.0745 ? ? ? ? ? ? 697 HOH   A-2 O    
5374 O  O    . HOH   C-2 .   ? 0.6310 0.4740 0.7208 -0.1198 0.0784  -0.0941 ? ? ? ? ? ? 698 HOH   A-2 O    
5375 O  O    . HOH   C-2 .   ? 0.3390 0.2977 0.5273 -0.1033 -0.0988 0.0179  ? ? ? ? ? ? 699 HOH   A-2 O    
5376 O  O    . HOH   C-2 .   ? 0.3737 0.7907 0.6674 0.3107  -0.0872 0.0320  ? ? ? ? ? ? 700 HOH   A-2 O    
5377 O  O    . HOH   C-2 .   ? 0.6041 0.6171 0.6148 -0.2261 0.0497  -0.0591 ? ? ? ? ? ? 701 HOH   A-2 O    
5378 O  O    . HOH   C-2 .   ? 0.6562 0.6281 0.8313 0.2568  -0.1211 -0.1063 ? ? ? ? ? ? 702 HOH   A-2 O    
5379 O  O    . HOH   C-2 .   ? 0.2597 0.2328 0.5256 0.0000  0.0414  0.0000  ? ? ? ? ? ? 703 HOH   A-2 O    
5380 O  O    . HOH   C-2 .   ? 0.2124 0.7890 0.5833 0.0431  -0.0141 -0.0455 ? ? ? ? ? ? 704 HOH   A-2 O    
5381 O  O    . HOH   C-2 .   ? 0.2071 1.1885 0.4250 0.2790  0.0693  0.0104  ? ? ? ? ? ? 705 HOH   A-2 O    
5382 O  O    . HOH   C-2 .   ? 0.6593 0.3780 0.4407 0.0366  0.0218  0.0509  ? ? ? ? ? ? 706 HOH   A-2 O    
5383 O  O    . HOH   C-2 .   ? 0.8855 0.5082 0.3654 -0.1309 -0.1401 -0.0026 ? ? ? ? ? ? 707 HOH   A-2 O    
5384 O  O    . HOH   C-2 .   ? 0.7405 0.5274 1.1056 0.1018  0.2398  0.2313  ? ? ? ? ? ? 708 HOH   A-2 O    
5385 O  O    . HOH   C-2 .   ? 0.4824 0.3533 0.2626 0.0235  -0.0394 0.0169  ? ? ? ? ? ? 709 HOH   A-2 O    
5386 O  O    . HOH   C-2 .   ? 0.3769 0.5467 1.1494 0.0029  0.0501  0.4465  ? ? ? ? ? ? 710 HOH   A-2 O    
5387 O  O    . HOH   C-2 .   ? 0.6182 0.4379 0.4274 0.2511  -0.1023 0.0128  ? ? ? ? ? ? 711 HOH   A-2 O    
5388 O  O    . HOH   C-2 .   ? 0.3714 0.8721 0.5787 0.0193  -0.0489 0.1113  ? ? ? ? ? ? 712 HOH   A-2 O    
5389 O  O    . HOH   C-2 .   ? 0.5362 0.8031 0.5889 -0.0184 -0.0690 0.2756  ? ? ? ? ? ? 713 HOH   A-2 O    
5390 O  O    . HOH   C-2 .   ? 0.7863 0.3780 0.4359 -0.0024 -0.0677 -0.1045 ? ? ? ? ? ? 714 HOH   A-2 O    
5391 O  O    . HOH   C-2 .   ? 0.3375 0.3685 0.3272 -0.0685 -0.0538 0.0906  ? ? ? ? ? ? 715 HOH   A-2 O    
5392 O  O    . HOH   C-2 .   ? 0.7778 1.3000 0.6605 0.1498  0.1490  -0.3001 ? ? ? ? ? ? 716 HOH   A-2 O    
5393 O  O    . HOH   C-2 .   ? 0.4885 0.5525 0.4512 0.0001  -0.1050 -0.0594 ? ? ? ? ? ? 717 HOH   A-2 O    
5394 O  O    . HOH   C-2 .   ? 0.8586 0.7323 0.7137 -0.1020 0.1819  0.0769  ? ? ? ? ? ? 718 HOH   A-2 O    
5395 O  O    . HOH   C-2 .   ? 0.4715 0.8841 0.6816 -0.1360 0.0302  -0.0145 ? ? ? ? ? ? 719 HOH   A-2 O    
5396 O  O    . HOH   C-2 .   ? 0.4573 0.6417 0.4599 0.0212  -0.1061 0.0093  ? ? ? ? ? ? 720 HOH   A-2 O    
5397 O  O    . HOH   C-2 .   ? 0.3659 0.3143 0.4367 0.0266  -0.0132 0.0971  ? ? ? ? ? ? 721 HOH   A-2 O    
5398 O  O    . HOH   C-2 .   ? 0.2942 0.2994 0.2724 -0.0764 -0.0973 -0.0179 ? ? ? ? ? ? 722 HOH   A-2 O    
5399 O  O    . HOH   C-2 .   ? 0.8018 0.7332 0.5771 0.1018  0.0301  -0.0234 ? ? ? ? ? ? 723 HOH   A-2 O    
5400 O  O    . HOH   C-2 .   ? 0.8556 0.5703 0.8974 0.1926  0.1565  0.4083  ? ? ? ? ? ? 724 HOH   A-2 O    
5401 O  O    . HOH   C-2 .   ? 1.0990 0.3785 0.5062 -0.0001 0.0489  0.0001  ? ? ? ? ? ? 725 HOH   A-2 O    
5402 O  O    . HOH   C-2 .   ? 0.4915 0.9968 0.7944 -0.0671 -0.0243 0.3948  ? ? ? ? ? ? 726 HOH   A-2 O    
5403 O  O    . HOH   C-2 .   ? 0.6858 0.6187 0.7201 -0.0458 -0.2622 -0.0735 ? ? ? ? ? ? 727 HOH   A-2 O    
5404 O  O    . HOH   C-2 .   ? 0.3738 0.7529 0.5737 -0.0835 0.0111  -0.1714 ? ? ? ? ? ? 728 HOH   A-2 O    
5405 O  O    . HOH   C-2 .   ? 1.0316 0.4235 0.9758 -0.0698 -0.2805 0.1047  ? ? ? ? ? ? 729 HOH   A-2 O    
5406 O  O    . HOH   C-2 .   ? 0.9717 0.5880 0.8587 -0.1139 -0.5055 -0.1142 ? ? ? ? ? ? 730 HOH   A-2 O    
5407 O  O    . HOH   C-2 .   ? 0.6506 0.9303 0.5347 0.2642  0.0281  0.0171  ? ? ? ? ? ? 731 HOH   A-2 O    
5408 O  O    . HOH   C-2 .   ? 0.6342 0.9033 0.6368 0.2694  -0.1085 0.0823  ? ? ? ? ? ? 732 HOH   A-2 O    
5409 O  O    . HOH   C-2 .   ? 0.4080 0.4156 0.4940 -0.0110 -0.0833 -0.1752 ? ? ? ? ? ? 733 HOH   A-2 O    
5410 O  O    . HOH   C-2 .   ? 0.5407 0.6374 0.5284 -0.0869 0.0233  -0.0465 ? ? ? ? ? ? 734 HOH   A-2 O    
5411 O  O    . HOH   C-2 .   ? 0.7499 0.3742 0.6703 -0.0815 -0.1351 0.0708  ? ? ? ? ? ? 735 HOH   A-2 O    
5412 O  O    . HOH   C-2 .   ? 0.8128 0.5233 0.6433 -0.0061 -0.0858 -0.0707 ? ? ? ? ? ? 736 HOH   A-2 O    
5413 O  O    . HOH   C-2 .   ? 1.1362 0.4875 0.7905 0.2143  -0.0237 -0.0960 ? ? ? ? ? ? 737 HOH   A-2 O    
5414 O  O    . HOH   C-2 .   ? 1.0375 0.6228 0.4750 0.2469  0.1262  0.0034  ? ? ? ? ? ? 738 HOH   A-2 O    
5415 O  O    . HOH   C-2 .   ? 0.7587 0.7448 0.7424 0.0011  -0.0672 0.1726  ? ? ? ? ? ? 739 HOH   A-2 O    
5416 O  O    . HOH   C-2 .   ? 0.4412 1.0895 0.9815 -0.1078 0.0311  0.0821  ? ? ? ? ? ? 740 HOH   A-2 O    
5417 O  O    . HOH   C-2 .   ? 0.8887 0.5216 0.7459 0.0245  0.1010  -0.1236 ? ? ? ? ? ? 741 HOH   A-2 O    
5418 O  O    . HOH   C-2 .   ? 0.7037 0.9072 0.6358 0.0126  0.2054  0.2107  ? ? ? ? ? ? 742 HOH   A-2 O    
5419 O  O    . HOH   C-2 .   ? 0.5151 0.5425 0.6943 -0.2116 -0.0148 -0.2324 ? ? ? ? ? ? 743 HOH   A-2 O    
5420 O  O    . HOH   C-2 .   ? 0.8983 0.4551 0.5261 0.1750  0.1674  0.0848  ? ? ? ? ? ? 744 HOH   A-2 O    
5421 O  O    . HOH   C-2 .   ? 0.6014 0.4856 0.6570 0.1063  0.0167  0.2251  ? ? ? ? ? ? 745 HOH   A-2 O    
5422 O  O    . HOH   C-2 .   ? 0.5291 0.5539 0.5773 -0.1005 -0.0900 -0.0384 ? ? ? ? ? ? 746 HOH   A-2 O    
5423 O  O    . HOH   C-2 .   ? 0.9797 0.5966 0.8327 -0.0920 -0.2864 -0.0908 ? ? ? ? ? ? 747 HOH   A-2 O    
5424 O  O    . HOH   C-2 .   ? 1.2453 0.4561 0.8622 -0.0397 0.0241  0.2510  ? ? ? ? ? ? 748 HOH   A-2 O    
5425 O  O    . HOH   C-2 .   ? 0.4740 0.8475 0.9837 0.0831  0.0704  -0.2525 ? ? ? ? ? ? 749 HOH   A-2 O    
5426 O  O    . HOH   C-2 .   ? 0.6981 0.4307 0.4046 0.0858  -0.0974 -0.0015 ? ? ? ? ? ? 750 HOH   A-2 O    
5427 O  O    . HOH   C-2 .   ? 0.5707 0.4093 0.6555 0.1209  -0.0631 0.0846  ? ? ? ? ? ? 751 HOH   A-2 O    
5428 O  O    . HOH   C-2 .   ? 0.4995 0.9504 0.6744 0.2651  -0.0685 -0.0837 ? ? ? ? ? ? 752 HOH   A-2 O    
5429 O  O    . HOH   C-2 .   ? 0.6268 0.6413 0.7285 0.2648  -0.2008 -0.0033 ? ? ? ? ? ? 753 HOH   A-2 O    
5430 O  O    . HOH   C-2 .   ? 0.5168 0.7365 0.7439 -0.1844 -0.1440 0.1570  ? ? ? ? ? ? 754 HOH   A-2 O    
5431 O  O    . HOH   C-2 .   ? 0.3558 0.8060 0.5538 -0.0129 -0.0891 -0.0548 ? ? ? ? ? ? 755 HOH   A-2 O    
5432 O  O    . HOH   C-2 .   ? 0.4886 0.5838 0.4497 -0.0182 0.0900  -0.1294 ? ? ? ? ? ? 756 HOH   A-2 O    
5433 O  O    . HOH   C-2 .   ? 0.6488 0.5828 0.8553 0.1930  0.0891  -0.0373 ? ? ? ? ? ? 757 HOH   A-2 O    
5434 O  O    . HOH   C-2 .   ? 0.8615 0.4914 0.5604 0.1805  -0.1989 0.0708  ? ? ? ? ? ? 758 HOH   A-2 O    
5435 O  O    . HOH   C-2 .   ? 0.8065 0.3318 0.6064 -0.1474 -0.0383 -0.0060 ? ? ? ? ? ? 759 HOH   A-2 O    
5436 O  O    . HOH   C-2 .   ? 0.3766 0.4900 0.6419 -0.0300 0.0749  0.0730  ? ? ? ? ? ? 760 HOH   A-2 O    
5437 O  O    . HOH   C-2 .   ? 0.3734 0.9797 0.5266 -0.0543 -0.1051 0.1035  ? ? ? ? ? ? 761 HOH   A-2 O    
5438 O  O    . HOH   C-2 .   ? 0.6313 0.7158 0.4549 0.2521  -0.0083 0.1139  ? ? ? ? ? ? 762 HOH   A-2 O    
5439 O  O    . HOH   C-2 .   ? 0.6679 0.5993 0.6175 -0.0507 -0.0735 0.0421  ? ? ? ? ? ? 763 HOH   A-2 O    
5440 O  O    . HOH   C-2 .   ? 0.3686 0.7714 0.7439 -0.0852 -0.0163 -0.0685 ? ? ? ? ? ? 764 HOH   A-2 O    
5441 O  O    . HOH   C-2 .   ? 0.4780 0.5715 0.4854 -0.0598 0.0723  -0.0514 ? ? ? ? ? ? 765 HOH   A-2 O    
5442 O  O    . HOH   C-2 .   ? 0.4497 0.5206 0.7720 -0.0991 -0.0715 0.1039  ? ? ? ? ? ? 766 HOH   A-2 O    
5443 O  O    . HOH   C-2 .   ? 0.7882 0.4989 1.3390 0.1110  0.3895  0.2494  ? ? ? ? ? ? 767 HOH   A-2 O    
5444 O  O    . HOH   C-2 .   ? 0.2124 0.1834 0.2636 -0.0268 -0.0791 -0.0106 ? ? ? ? ? ? 768 HOH   A-2 O    
5445 O  O    . HOH   C-2 .   ? 0.7341 0.5967 0.7872 -0.0151 0.0155  0.0003  ? ? ? ? ? ? 769 HOH   A-2 O    
5446 O  O    . HOH   C-2 .   ? 0.6606 0.7585 0.5975 -0.0175 0.0083  -0.0853 ? ? ? ? ? ? 770 HOH   A-2 O    
5447 O  O    . HOH   C-2 .   ? 0.3983 0.9097 0.4693 -0.0216 -0.0041 -0.0798 ? ? ? ? ? ? 771 HOH   A-2 O    
5448 O  O    . HOH   C-2 .   ? 0.6420 0.4977 0.5237 -0.0823 0.0857  0.0164  ? ? ? ? ? ? 772 HOH   A-2 O    
5449 O  O    . HOH   C-2 .   ? 0.4442 0.5928 0.4757 0.0500  -0.0864 0.1325  ? ? ? ? ? ? 773 HOH   A-2 O    
5450 O  O    . HOH   C-2 .   ? 0.5730 0.6834 0.6088 -0.1532 0.0629  -0.0849 ? ? ? ? ? ? 774 HOH   A-2 O    
5451 O  O    . HOH   C-2 .   ? 0.3522 0.5657 0.8680 0.0067  -0.0660 0.1454  ? ? ? ? ? ? 775 HOH   A-2 O    
5452 O  O    . HOH   C-2 .   ? 0.5510 0.6613 0.4125 0.0804  -0.0001 0.1842  ? ? ? ? ? ? 776 HOH   A-2 O    
5453 O  O    . HOH   C-2 .   ? 1.0951 0.7051 0.5660 -0.2127 0.0835  0.1118  ? ? ? ? ? ? 777 HOH   A-2 O    
5454 O  O    . HOH   C-2 .   ? 0.4937 0.6249 0.3279 0.0085  -0.0197 0.0987  ? ? ? ? ? ? 778 HOH   A-2 O    
5455 O  O    . HOH   C-2 .   ? 0.4360 0.9510 0.3608 -0.2052 -0.0350 0.0631  ? ? ? ? ? ? 779 HOH   A-2 O    
5456 O  O    . HOH   C-2 .   ? 0.4786 0.3920 0.5307 0.0710  0.0085  -0.0423 ? ? ? ? ? ? 780 HOH   A-2 O    
5457 O  O    . HOH   C-2 .   ? 0.4048 0.5858 0.9923 -0.0073 -0.0364 0.2945  ? ? ? ? ? ? 781 HOH   A-2 O    
5458 O  O    . HOH   C-2 .   ? 0.8129 0.6065 0.5735 0.3383  0.0976  0.0630  ? ? ? ? ? ? 782 HOH   A-2 O    
5459 O  O    . HOH   C-2 .   ? 1.2588 0.8450 1.1870 0.1520  -0.3929 -0.4049 ? ? ? ? ? ? 783 HOH   A-2 O    
5460 O  O    . HOH   C-2 .   ? 0.9842 0.6713 0.4440 0.3740  -0.0877 -0.0011 ? ? ? ? ? ? 784 HOH   A-2 O    
5461 O  O    . HOH   C-2 .   ? 0.6295 0.8505 0.3367 0.2666  -0.0066 0.0412  ? ? ? ? ? ? 785 HOH   A-2 O    
5462 O  O    . HOH   C-2 .   ? 0.9148 0.2936 0.6314 0.0752  0.0546  -0.0835 ? ? ? ? ? ? 786 HOH   A-2 O    
5463 O  O    . HOH   C-2 .   ? 0.5011 1.0366 0.3940 0.0257  -0.1469 -0.0656 ? ? ? ? ? ? 787 HOH   A-2 O    
5464 O  O    . HOH   C-2 .   ? 0.7916 1.1738 0.5467 -0.0521 -0.0422 0.1025  ? ? ? ? ? ? 788 HOH   A-2 O    
5465 O  O    . HOH   C-2 .   ? 0.6659 0.5514 0.7900 -0.0283 -0.0907 -0.1598 ? ? ? ? ? ? 789 HOH   A-2 O    
5466 O  O    . HOH   C-2 .   ? 0.5460 0.6221 0.8083 0.0073  -0.0751 0.0199  ? ? ? ? ? ? 790 HOH   A-2 O    
5467 O  O    . HOH   C-2 .   ? 1.1586 0.3937 0.4573 -0.1007 0.1098  -0.0769 ? ? ? ? ? ? 791 HOH   A-2 O    
5468 O  O    . HOH   C-2 .   ? 0.5619 0.9286 0.7145 -0.2084 -0.2549 0.1742  ? ? ? ? ? ? 792 HOH   A-2 O    
5469 O  O    . HOH   C-2 .   ? 0.3458 0.3834 0.3949 -0.0631 -0.0704 0.0310  ? ? ? ? ? ? 793 HOH   A-2 O    
5470 O  O    . HOH   C-2 .   ? 0.8576 0.3771 0.5735 0.0203  -0.0768 0.1144  ? ? ? ? ? ? 794 HOH   A-2 O    
5471 O  O    . HOH   C-2 .   ? 0.9099 0.6959 0.6509 0.2794  0.0952  0.0542  ? ? ? ? ? ? 795 HOH   A-2 O    
5472 O  O    . HOH   C-2 .   ? 0.7222 0.5396 0.5760 -0.1363 0.0131  -0.2136 ? ? ? ? ? ? 796 HOH   A-2 O    
5473 O  O    . HOH   C-2 .   ? 0.4586 0.5110 0.4299 0.0614  0.0137  0.0547  ? ? ? ? ? ? 797 HOH   A-2 O    
5474 O  O    . HOH   C-2 .   ? 0.7942 0.7722 0.6895 0.0016  -0.0187 -0.0564 ? ? ? ? ? ? 798 HOH   A-2 O    
5475 O  O    . HOH   C-2 .   ? 0.9728 0.4510 0.8393 -0.0067 -0.1005 0.0474  ? ? ? ? ? ? 799 HOH   A-2 O    
5476 O  O    . HOH   C-2 .   ? 0.8235 0.4217 0.8045 -0.1587 0.2029  -0.0883 ? ? ? ? ? ? 800 HOH   A-2 O    
5477 O  O    . HOH   C-2 .   ? 0.3614 0.4689 0.4972 -0.0219 -0.1113 -0.1046 ? ? ? ? ? ? 801 HOH   A-2 O    
5478 O  O    . HOH   C-2 .   ? 0.5002 1.1328 0.8111 -0.3027 0.0344  -0.2188 ? ? ? ? ? ? 802 HOH   A-2 O    
5479 O  O    . HOH   C-2 .   ? 0.5060 0.6943 1.0324 0.1232  -0.0738 0.0485  ? ? ? ? ? ? 803 HOH   A-2 O    
5480 O  O    . HOH   C-2 .   ? 0.6490 0.6758 0.8774 0.1084  -0.1098 -0.0480 ? ? ? ? ? ? 804 HOH   A-2 O    
5481 O  O    . HOH   C-2 .   ? 0.3452 0.4571 0.6873 -0.0028 0.0448  -0.1348 ? ? ? ? ? ? 805 HOH   A-2 O    
5482 O  O    . HOH   C-2 .   ? 0.5724 0.6548 0.5899 -0.0972 0.0006  -0.0783 ? ? ? ? ? ? 806 HOH   A-2 O    
5483 O  O    . HOH   C-2 .   ? 0.2497 0.6225 0.3341 0.0049  -0.1145 -0.0603 ? ? ? ? ? ? 807 HOH   A-2 O    
5484 O  O    . HOH   C-2 .   ? 0.6096 0.5611 0.9034 0.0334  0.0638  0.1476  ? ? ? ? ? ? 808 HOH   A-2 O    
5485 O  O    . HOH   C-2 .   ? 0.5763 0.7896 0.6368 -0.1237 -0.0860 -0.0244 ? ? ? ? ? ? 809 HOH   A-2 O    
5486 O  O    . HOH   C-2 .   ? 0.5942 1.1216 0.4646 0.1396  0.0624  0.1928  ? ? ? ? ? ? 810 HOH   A-2 O    
5487 O  O    . HOH   C-2 .   ? 0.6302 0.4663 0.3177 0.0000  0.0502  0.0000  ? ? ? ? ? ? 811 HOH   A-2 O    
5488 O  O    . HOH   C-2 .   ? 0.3630 0.9799 0.9964 -0.0249 -0.2685 -0.0444 ? ? ? ? ? ? 812 HOH   A-2 O    
5489 O  O    . HOH   C-2 .   ? 0.6961 1.2310 0.4008 -0.1916 0.0257  0.0073  ? ? ? ? ? ? 813 HOH   A-2 O    
5490 O  O    . HOH   C-2 .   ? 0.5137 0.5071 0.8127 0.1321  0.1672  0.1134  ? ? ? ? ? ? 814 HOH   A-2 O    
5491 O  O    . HOH   C-2 .   ? 0.8435 0.6430 0.6560 0.0332  0.1958  -0.0539 ? ? ? ? ? ? 815 HOH   A-2 O    
5492 O  O    . HOH   C-2 .   ? 0.7561 0.7132 0.5206 0.0509  0.0403  0.0598  ? ? ? ? ? ? 816 HOH   A-2 O    
5493 O  O    . HOH   C-2 .   ? 0.4474 0.9247 0.4431 -0.0550 -0.0405 -0.0016 ? ? ? ? ? ? 817 HOH   A-2 O    
5494 O  O    . HOH   C-2 .   ? 0.5052 0.9120 0.3973 -0.0291 -0.1436 -0.0156 ? ? ? ? ? ? 818 HOH   A-2 O    
5495 O  O    . HOH   C-2 .   ? 0.4411 0.5511 0.8369 -0.0301 -0.1994 0.0883  ? ? ? ? ? ? 819 HOH   A-2 O    
5496 O  O    . HOH   C-2 .   ? 0.5996 0.6473 0.6153 -0.1056 -0.0745 0.0058  ? ? ? ? ? ? 820 HOH   A-2 O    
5497 O  O    . HOH   C-2 .   ? 0.5690 0.8484 0.5651 -0.2220 0.1121  -0.1235 ? ? ? ? ? ? 821 HOH   A-2 O    
5498 O  O    . HOH   C-2 .   ? 0.9159 0.3915 0.7335 -0.1138 -0.2037 -0.0869 ? ? ? ? ? ? 822 HOH   A-2 O    
5499 O  O    . HOH   C-2 .   ? 0.4304 0.6930 0.5520 0.1140  -0.2460 0.1032  ? ? ? ? ? ? 823 HOH   A-2 O    
5500 O  O    . HOH   C-2 .   ? 1.0770 0.4351 0.8648 -0.1419 -0.1332 0.0979  ? ? ? ? ? ? 824 HOH   A-2 O    
5501 O  O    . HOH   C-2 .   ? 0.5280 1.4306 0.4546 0.4353  0.0174  0.0592  ? ? ? ? ? ? 825 HOH   A-2 O    
5502 O  O    . HOH   C-2 .   ? 0.8547 0.6433 0.7901 -0.2686 -0.1935 -0.0354 ? ? ? ? ? ? 826 HOH   A-2 O    
5503 O  O    . HOH   C-2 .   ? 0.4169 0.2526 0.4257 -0.0010 -0.0142 0.0291  ? ? ? ? ? ? 827 HOH   A-2 O    
5504 O  O    . HOH   C-2 .   ? 0.4273 0.8056 0.4529 0.2585  -0.0336 0.0494  ? ? ? ? ? ? 828 HOH   A-2 O    
5505 O  O    . HOH   C-2 .   ? 0.6722 0.5693 0.7239 -0.1872 -0.0856 0.1589  ? ? ? ? ? ? 829 HOH   A-2 O    
5506 O  O    . HOH   C-2 .   ? 0.4492 0.5795 0.8340 -0.0634 -0.0124 -0.1682 ? ? ? ? ? ? 830 HOH   A-2 O    
5507 O  O    . HOH   C-2 .   ? 0.2951 1.0604 0.4321 0.1571  -0.0205 0.0314  ? ? ? ? ? ? 831 HOH   A-2 O    
5508 O  O    . HOH   C-2 .   ? 0.6181 0.7240 0.4220 -0.1052 -0.1394 -0.0525 ? ? ? ? ? ? 832 HOH   A-2 O    
5509 O  O    . HOH   C-2 .   ? 0.3823 0.6573 0.4913 -0.1389 -0.0696 0.2234  ? ? ? ? ? ? 833 HOH   A-2 O    
5510 O  O    . HOH   C-2 .   ? 0.8695 0.4990 0.9886 -0.1150 0.1672  -0.1264 ? ? ? ? ? ? 834 HOH   A-2 O    
5511 O  O    . HOH   C-2 .   ? 0.9954 0.5127 0.7752 -0.1394 -0.0322 -0.0337 ? ? ? ? ? ? 835 HOH   A-2 O    
5512 O  O    . HOH   C-2 .   ? 0.5115 1.2796 0.7438 -0.4030 -0.1465 -0.1773 ? ? ? ? ? ? 836 HOH   A-2 O    
5513 O  O    . HOH   C-2 .   ? 0.7812 0.5825 0.4452 0.2752  -0.1202 0.0231  ? ? ? ? ? ? 837 HOH   A-2 O    
5514 O  O    . HOH   C-2 .   ? 0.3693 0.3996 0.6066 -0.0157 -0.0173 -0.0263 ? ? ? ? ? ? 838 HOH   A-2 O    
5515 O  O    . HOH   C-2 .   ? 0.5886 0.7919 0.5844 -0.0810 -0.1230 0.0896  ? ? ? ? ? ? 839 HOH   A-2 O    
5516 O  O    . HOH   C-2 .   ? 0.8104 0.6968 0.5384 -0.3134 -0.0231 -0.1475 ? ? ? ? ? ? 840 HOH   A-2 O    
5517 O  O    . HOH   C-2 .   ? 0.3577 0.5985 0.5338 0.0945  -0.0631 -0.1332 ? ? ? ? ? ? 841 HOH   A-2 O    
5518 O  O    . HOH   C-2 .   ? 0.6581 0.9677 0.7458 0.0537  -0.1207 0.0623  ? ? ? ? ? ? 842 HOH   A-2 O    
5519 O  O    . HOH   C-2 .   ? 0.8985 0.6227 0.6692 -0.2546 -0.1303 -0.0944 ? ? ? ? ? ? 843 HOH   A-2 O    
5520 O  O    . HOH   C-2 .   ? 0.6193 0.7004 0.6764 0.2043  0.1762  0.3049  ? ? ? ? ? ? 844 HOH   A-2 O    
5521 O  O    . HOH   C-2 .   ? 0.6205 0.5507 0.7743 -0.2114 -0.2409 0.0365  ? ? ? ? ? ? 845 HOH   A-2 O    
5522 O  O    . HOH   C-2 .   ? 0.6400 0.4657 0.7273 0.0477  -0.0588 0.0831  ? ? ? ? ? ? 846 HOH   A-2 O    
5523 O  O    . HOH   C-2 .   ? 0.4858 0.7000 0.7330 -0.1691 -0.0196 0.1030  ? ? ? ? ? ? 847 HOH   A-2 O    
5524 O  O    . HOH   C-2 .   ? 0.5706 0.7435 1.2699 0.0000  0.1399  0.0000  ? ? ? ? ? ? 848 HOH   A-2 O    
5525 O  O    . HOH   C-2 .   ? 0.5863 0.5116 0.5963 -0.0708 0.0593  -0.1789 ? ? ? ? ? ? 849 HOH   A-2 O    
5526 O  O    . HOH   C-2 .   ? 0.3805 0.8059 0.8549 -0.0833 0.0295  0.0761  ? ? ? ? ? ? 850 HOH   A-2 O    
5527 O  O    . HOH   C-2 .   ? 0.6402 0.6952 0.5239 0.1171  0.1036  -0.0391 ? ? ? ? ? ? 851 HOH   A-2 O    
5528 O  O    . HOH   C-2 .   ? 0.3871 0.7053 0.3981 0.0046  -0.1049 -0.0975 ? ? ? ? ? ? 852 HOH   A-2 O    
5529 O  O    . HOH   C-2 .   ? 0.5675 0.9075 0.5777 0.0460  -0.0474 0.0070  ? ? ? ? ? ? 853 HOH   A-2 O    
5530 O  O    . HOH   C-2 .   ? 0.7893 0.6097 0.7527 -0.2005 -0.0602 -0.1278 ? ? ? ? ? ? 854 HOH   A-2 O    
# 
