data_XXXX
# 
loop_
_audit_author.name 
_audit_author.pdbx_ordinal 
_audit_author.identifier_ORCID 
"Balourdas, D.I."                      1 ? 
"Edmonds, A.K."                        2 ? 
"Marsh, G.P."                          3 ? 
"Maple, H.J."                          4 ? 
"Spencer, J."                          5 ? 
"Knapp, S."                            6 ? 
"Joerger, A.C."                        7 ? 
"Structural Genomics Consortium (SGC)" 8 ? 
# 
_struct.entry_id                     XXXX 
_struct.title                        "First bromodomain of BRD4 in complex with ISOX-DUAL based degrader 45" 
_struct.pdbx_model_details           ? 
_struct.pdbx_formula_weight          ? 
_struct.pdbx_formula_weight_method   ? 
_struct.pdbx_model_type_details      ? 
_struct.pdbx_CASP_flag               N 
# 
_struct_keywords.entry_id        XXXX 
_struct_keywords.text            "Bromodomain, epigenetic drugs, inhibitor, protacs, VHL, GENE REGULATION" 
_struct_keywords.pdbx_keywords   "GENE REGULATION" 
# 
_exptl.absorpt_coefficient_mu     ? 
_exptl.absorpt_correction_T_max   ? 
_exptl.absorpt_correction_T_min   ? 
_exptl.absorpt_correction_type    ? 
_exptl.absorpt_process_details    ? 
_exptl.entry_id                   XXXX 
_exptl.crystals_number            1 
_exptl.details                    ? 
_exptl.method                     "X-RAY DIFFRACTION" 
_exptl.method_details             ? 
# 
_citation.abstract                  ? 
_citation.abstract_id_CAS           ? 
_citation.book_id_ISBN              ? 
_citation.book_publisher            ? 
_citation.book_publisher_city       ? 
_citation.book_title                ? 
_citation.coordinate_linkage        ? 
_citation.country                   ? 
_citation.database_id_Medline       ? 
_citation.details                   ? 
_citation.id                        primary 
_citation.journal_abbrev            "to be published" 
_citation.journal_id_ASTM           ? 
_citation.journal_id_CSD            0353 
_citation.journal_id_ISSN           ? 
_citation.journal_full              ? 
_citation.journal_issue             ? 
_citation.journal_volume            ? 
_citation.language                  ? 
_citation.page_first                ? 
_citation.page_last                 ? 
_citation.title                     "First bromodomain of BRD4 in complex with ISOX-DUAL based degrader 45" 
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_citation.pdbx_database_id_patent   ? 
_citation.unpublished_flag          ? 
# 
loop_
_citation_author.citation_id 
_citation_author.name 
_citation_author.ordinal 
_citation_author.identifier_ORCID 
primary "Balourdas, D.I."                      1 ? 
primary "Edmonds, A.K."                        2 ? 
primary "Marsh, G.P."                          3 ? 
primary "Maple, H.J."                          4 ? 
primary "Spencer, J."                          5 ? 
primary "Knapp, S."                            6 ? 
primary "Joerger, A.C."                        7 ? 
primary "Structural Genomics Consortium (SGC)" 8 ? 
# 
_entity_poly.entity_id                      1 
_entity_poly.type                           "polypeptide(L)" 
_entity_poly.nstd_linkage                   no 
_entity_poly.nstd_monomer                   no 
_entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code       
;SMNPPPPETSNPNKPKRQTNQLQYLLRVVLKTLWKHQFAWPFQQPVDAVKLNLPDYYKIIKTPMDMGTIKKRLENNYYWN
AQECIQDFNTMFTNCYIYNKPGDDIVLMAEALEKLFLQKINELPTEE
;
_entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code_can   
;SMNPPPPETSNPNKPKRQTNQLQYLLRVVLKTLWKHQFAWPFQQPVDAVKLNLPDYYKIIKTPMDMGTIKKRLENNYYWN
AQECIQDFNTMFTNCYIYNKPGDDIVLMAEALEKLFLQKINELPTEE
;
_entity_poly.pdbx_strand_id                 D 
_entity_poly.pdbx_target_identifier         ? 
# 
loop_
_entity_poly_seq.entity_id 
_entity_poly_seq.num 
_entity_poly_seq.mon_id 
_entity_poly_seq.hetero 
1 1   SER n 
1 2   MET n 
1 3   ASN n 
1 4   PRO n 
1 5   PRO n 
1 6   PRO n 
1 7   PRO n 
1 8   GLU n 
1 9   THR n 
1 10  SER n 
1 11  ASN n 
1 12  PRO n 
1 13  ASN n 
1 14  LYS n 
1 15  PRO n 
1 16  LYS n 
1 17  ARG n 
1 18  GLN n 
1 19  THR n 
1 20  ASN n 
1 21  GLN n 
1 22  LEU n 
1 23  GLN n 
1 24  TYR n 
1 25  LEU n 
1 26  LEU n 
1 27  ARG n 
1 28  VAL n 
1 29  VAL n 
1 30  LEU n 
1 31  LYS n 
1 32  THR n 
1 33  LEU n 
1 34  TRP n 
1 35  LYS n 
1 36  HIS n 
1 37  GLN n 
1 38  PHE n 
1 39  ALA n 
1 40  TRP n 
1 41  PRO n 
1 42  PHE n 
1 43  GLN n 
1 44  GLN n 
1 45  PRO n 
1 46  VAL n 
1 47  ASP n 
1 48  ALA n 
1 49  VAL n 
1 50  LYS n 
1 51  LEU n 
1 52  ASN n 
1 53  LEU n 
1 54  PRO n 
1 55  ASP n 
1 56  TYR n 
1 57  TYR n 
1 58  LYS n 
1 59  ILE n 
1 60  ILE n 
1 61  LYS n 
1 62  THR n 
1 63  PRO n 
1 64  MET n 
1 65  ASP n 
1 66  MET n 
1 67  GLY n 
1 68  THR n 
1 69  ILE n 
1 70  LYS n 
1 71  LYS n 
1 72  ARG n 
1 73  LEU n 
1 74  GLU n 
1 75  ASN n 
1 76  ASN n 
1 77  TYR n 
1 78  TYR n 
1 79  TRP n 
1 80  ASN n 
1 81  ALA n 
1 82  GLN n 
1 83  GLU n 
1 84  CYS n 
1 85  ILE n 
1 86  GLN n 
1 87  ASP n 
1 88  PHE n 
1 89  ASN n 
1 90  THR n 
1 91  MET n 
1 92  PHE n 
1 93  THR n 
1 94  ASN n 
1 95  CYS n 
1 96  TYR n 
1 97  ILE n 
1 98  TYR n 
1 99  ASN n 
1 100 LYS n 
1 101 PRO n 
1 102 GLY n 
1 103 ASP n 
1 104 ASP n 
1 105 ILE n 
1 106 VAL n 
1 107 LEU n 
1 108 MET n 
1 109 ALA n 
1 110 GLU n 
1 111 ALA n 
1 112 LEU n 
1 113 GLU n 
1 114 LYS n 
1 115 LEU n 
1 116 PHE n 
1 117 LEU n 
1 118 GLN n 
1 119 LYS n 
1 120 ILE n 
1 121 ASN n 
1 122 GLU n 
1 123 LEU n 
1 124 PRO n 
1 125 THR n 
1 126 GLU n 
1 127 GLU n 
# 
loop_
_entity.id 
_entity.type 
_entity.src_method 
_entity.pdbx_description 
_entity.formula_weight 
_entity.pdbx_number_of_molecules 
_entity.pdbx_ec 
_entity.pdbx_mutation 
_entity.pdbx_fragment 
_entity.details 
1 polymer     man "Bromodomain-containing protein 4" 15099.380 1  ? ? "First bromodomain, UNP residues 44-168" ? 
2 non-polymer syn 
;1-[2-[7-[2-[4-[2-[2-[2-[4-[3-(dimethylamino)propoxy]phenyl]ethyl]-5-(3,5-dimethyl-1,2-oxazol-4-yl)benzimidazol-1-yl]ethyl]piperazin-1-yl]ethanoylamino]heptanoylamino]-3,3-dimethyl-butanoyl]-N-[[4-(4-methyl-1,3-thiazol-5-yl)phenyl]methyl]-4-oxidanyl-pyrrolidine-2-carboxamide
;
1128.473  1  ? ? ?                                        ? 
3 non-polymer syn 1,2-ETHANEDIOL 62.068    1  ? ? ?                                        ? 
4 non-polymer syn "SODIUM ION" 22.990    1  ? ? ?                                        ? 
5 water       nat water 18.015    72 ? ? ?                                        ? 
# 
loop_
_pdbx_poly_seq_scheme.asym_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.entity_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.seq_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.ndb_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.auth_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.auth_mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_strand_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_ins_code 
_pdbx_poly_seq_scheme.hetero 
D 1 1   SER 1   42  ?   ?   ?   D ? n 
D 1 2   MET 2   43  43  MET MET D ? n 
D 1 3   ASN 3   44  44  ASN ASN D ? n 
D 1 4   PRO 4   45  45  PRO PRO D ? n 
D 1 5   PRO 5   46  46  PRO PRO D ? n 
D 1 6   PRO 6   47  47  PRO PRO D ? n 
D 1 7   PRO 7   48  48  PRO PRO D ? n 
D 1 8   GLU 8   49  49  GLU GLU D ? n 
D 1 9   THR 9   50  50  THR THR D ? n 
D 1 10  SER 10  51  51  SER SER D ? n 
D 1 11  ASN 11  52  52  ASN ASN D ? n 
D 1 12  PRO 12  53  53  PRO PRO D ? n 
D 1 13  ASN 13  54  54  ASN ASN D ? n 
D 1 14  LYS 14  55  55  LYS LYS D ? n 
D 1 15  PRO 15  56  56  PRO PRO D ? n 
D 1 16  LYS 16  57  57  LYS LYS D ? n 
D 1 17  ARG 17  58  58  ARG ARG D ? n 
D 1 18  GLN 18  59  59  GLN GLN D ? n 
D 1 19  THR 19  60  60  THR THR D ? n 
D 1 20  ASN 20  61  61  ASN ASN D ? n 
D 1 21  GLN 21  62  62  GLN GLN D ? n 
D 1 22  LEU 22  63  63  LEU LEU D ? n 
D 1 23  GLN 23  64  64  GLN GLN D ? n 
D 1 24  TYR 24  65  65  TYR TYR D ? n 
D 1 25  LEU 25  66  66  LEU LEU D ? n 
D 1 26  LEU 26  67  67  LEU LEU D ? n 
D 1 27  ARG 27  68  68  ARG ARG D ? n 
D 1 28  VAL 28  69  69  VAL VAL D ? n 
D 1 29  VAL 29  70  70  VAL VAL D ? n 
D 1 30  LEU 30  71  71  LEU LEU D ? n 
D 1 31  LYS 31  72  72  LYS LYS D ? n 
D 1 32  THR 32  73  73  THR THR D ? n 
D 1 33  LEU 33  74  74  LEU LEU D ? n 
D 1 34  TRP 34  75  75  TRP TRP D ? n 
D 1 35  LYS 35  76  76  LYS LYS D ? n 
D 1 36  HIS 36  77  77  HIS HIS D ? n 
D 1 37  GLN 37  78  78  GLN GLN D ? n 
D 1 38  PHE 38  79  79  PHE PHE D ? n 
D 1 39  ALA 39  80  80  ALA ALA D ? n 
D 1 40  TRP 40  81  81  TRP TRP D ? n 
D 1 41  PRO 41  82  82  PRO PRO D ? n 
D 1 42  PHE 42  83  83  PHE PHE D ? n 
D 1 43  GLN 43  84  84  GLN GLN D ? n 
D 1 44  GLN 44  85  85  GLN GLN D ? n 
D 1 45  PRO 45  86  86  PRO PRO D ? n 
D 1 46  VAL 46  87  87  VAL VAL D ? n 
D 1 47  ASP 47  88  88  ASP ASP D ? n 
D 1 48  ALA 48  89  89  ALA ALA D ? n 
D 1 49  VAL 49  90  90  VAL VAL D ? n 
D 1 50  LYS 50  91  91  LYS LYS D ? n 
D 1 51  LEU 51  92  92  LEU LEU D ? n 
D 1 52  ASN 52  93  93  ASN ASN D ? n 
D 1 53  LEU 53  94  94  LEU LEU D ? n 
D 1 54  PRO 54  95  95  PRO PRO D ? n 
D 1 55  ASP 55  96  96  ASP ASP D ? n 
D 1 56  TYR 56  97  97  TYR TYR D ? n 
D 1 57  TYR 57  98  98  TYR TYR D ? n 
D 1 58  LYS 58  99  99  LYS LYS D ? n 
D 1 59  ILE 59  100 100 ILE ILE D ? n 
D 1 60  ILE 60  101 101 ILE ILE D ? n 
D 1 61  LYS 61  102 102 LYS LYS D ? n 
D 1 62  THR 62  103 103 THR THR D ? n 
D 1 63  PRO 63  104 104 PRO PRO D ? n 
D 1 64  MET 64  105 105 MET MET D ? n 
D 1 65  ASP 65  106 106 ASP ASP D ? n 
D 1 66  MET 66  107 107 MET MET D ? n 
D 1 67  GLY 67  108 108 GLY GLY D ? n 
D 1 68  THR 68  109 109 THR THR D ? n 
D 1 69  ILE 69  110 110 ILE ILE D ? n 
D 1 70  LYS 70  111 111 LYS LYS D ? n 
D 1 71  LYS 71  112 112 LYS LYS D ? n 
D 1 72  ARG 72  113 113 ARG ARG D ? n 
D 1 73  LEU 73  114 114 LEU LEU D ? n 
D 1 74  GLU 74  115 115 GLU GLU D ? n 
D 1 75  ASN 75  116 116 ASN ASN D ? n 
D 1 76  ASN 76  117 117 ASN ASN D ? n 
D 1 77  TYR 77  118 118 TYR TYR D ? n 
D 1 78  TYR 78  119 119 TYR TYR D ? n 
D 1 79  TRP 79  120 120 TRP TRP D ? n 
D 1 80  ASN 80  121 121 ASN ASN D ? n 
D 1 81  ALA 81  122 122 ALA ALA D ? n 
D 1 82  GLN 82  123 123 GLN GLN D ? n 
D 1 83  GLU 83  124 124 GLU GLU D ? n 
D 1 84  CYS 84  125 125 CYS CYS D ? n 
D 1 85  ILE 85  126 126 ILE ILE D ? n 
D 1 86  GLN 86  127 127 GLN GLN D ? n 
D 1 87  ASP 87  128 128 ASP ASP D ? n 
D 1 88  PHE 88  129 129 PHE PHE D ? n 
D 1 89  ASN 89  130 130 ASN ASN D ? n 
D 1 90  THR 90  131 131 THR THR D ? n 
D 1 91  MET 91  132 132 MET MET D ? n 
D 1 92  PHE 92  133 133 PHE PHE D ? n 
D 1 93  THR 93  134 134 THR THR D ? n 
D 1 94  ASN 94  135 135 ASN ASN D ? n 
D 1 95  CYS 95  136 136 CYS CYS D ? n 
D 1 96  TYR 96  137 137 TYR TYR D ? n 
D 1 97  ILE 97  138 138 ILE ILE D ? n 
D 1 98  TYR 98  139 139 TYR TYR D ? n 
D 1 99  ASN 99  140 140 ASN ASN D ? n 
D 1 100 LYS 100 141 141 LYS LYS D ? n 
D 1 101 PRO 101 142 142 PRO PRO D ? n 
D 1 102 GLY 102 143 143 GLY GLY D ? n 
D 1 103 ASP 103 144 144 ASP ASP D ? n 
D 1 104 ASP 104 145 145 ASP ASP D ? n 
D 1 105 ILE 105 146 146 ILE ILE D ? n 
D 1 106 VAL 106 147 147 VAL VAL D ? n 
D 1 107 LEU 107 148 148 LEU LEU D ? n 
D 1 108 MET 108 149 149 MET MET D ? n 
D 1 109 ALA 109 150 150 ALA ALA D ? n 
D 1 110 GLU 110 151 151 GLU GLU D ? n 
D 1 111 ALA 111 152 152 ALA ALA D ? n 
D 1 112 LEU 112 153 153 LEU LEU D ? n 
D 1 113 GLU 113 154 154 GLU GLU D ? n 
D 1 114 LYS 114 155 155 LYS LYS D ? n 
D 1 115 LEU 115 156 156 LEU LEU D ? n 
D 1 116 PHE 116 157 157 PHE PHE D ? n 
D 1 117 LEU 117 158 158 LEU LEU D ? n 
D 1 118 GLN 118 159 159 GLN GLN D ? n 
D 1 119 LYS 119 160 160 LYS LYS D ? n 
D 1 120 ILE 120 161 161 ILE ILE D ? n 
D 1 121 ASN 121 162 162 ASN ASN D ? n 
D 1 122 GLU 122 163 163 GLU GLU D ? n 
D 1 123 LEU 123 164 164 LEU LEU D ? n 
D 1 124 PRO 124 165 165 PRO PRO D ? n 
D 1 125 THR 125 166 166 THR THR D ? n 
D 1 126 GLU 126 167 167 GLU GLU D ? n 
D 1 127 GLU 127 168 168 GLU GLU D ? n 
# 
loop_
_pdbx_nonpoly_scheme.asym_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.entity_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.mon_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.ndb_seq_num 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_seq_num 
_pdbx_nonpoly_scheme.auth_seq_num 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_mon_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.auth_mon_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_strand_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_ins_code 
N 2 A1H80 1  201 201 A1H80 141 D ? 
O 3 EDO   1  202 301 EDO   EDO D ? 
P 4 NA    1  203 2   NA    NA  D ? 
T 5 HOH   1  301 210 HOH   HOH D ? 
T 5 HOH   2  302 333 HOH   HOH D ? 
T 5 HOH   3  303 363 HOH   HOH D ? 
T 5 HOH   4  304 224 HOH   HOH D ? 
T 5 HOH   5  305 276 HOH   HOH D ? 
T 5 HOH   6  306 113 HOH   HOH D ? 
T 5 HOH   7  307 229 HOH   HOH D ? 
T 5 HOH   8  308 299 HOH   HOH D ? 
T 5 HOH   9  309 2   HOH   HOH D ? 
T 5 HOH   10 310 93  HOH   HOH D ? 
T 5 HOH   11 311 7   HOH   HOH D ? 
T 5 HOH   12 312 362 HOH   HOH D ? 
T 5 HOH   13 313 209 HOH   HOH D ? 
T 5 HOH   14 314 42  HOH   HOH D ? 
T 5 HOH   15 315 325 HOH   HOH D ? 
T 5 HOH   16 316 184 HOH   HOH D ? 
T 5 HOH   17 317 329 HOH   HOH D ? 
T 5 HOH   18 318 119 HOH   HOH D ? 
T 5 HOH   19 319 348 HOH   HOH D ? 
T 5 HOH   20 320 115 HOH   HOH D ? 
T 5 HOH   21 321 55  HOH   HOH D ? 
T 5 HOH   22 322 44  HOH   HOH D ? 
T 5 HOH   23 323 225 HOH   HOH D ? 
T 5 HOH   24 324 24  HOH   HOH D ? 
T 5 HOH   25 325 281 HOH   HOH D ? 
T 5 HOH   26 326 48  HOH   HOH D ? 
T 5 HOH   27 327 75  HOH   HOH D ? 
T 5 HOH   28 328 80  HOH   HOH D ? 
T 5 HOH   29 329 162 HOH   HOH D ? 
T 5 HOH   30 330 282 HOH   HOH D ? 
T 5 HOH   31 331 118 HOH   HOH D ? 
T 5 HOH   32 332 375 HOH   HOH D ? 
T 5 HOH   33 333 57  HOH   HOH D ? 
T 5 HOH   34 334 272 HOH   HOH D ? 
T 5 HOH   35 335 25  HOH   HOH D ? 
T 5 HOH   36 336 350 HOH   HOH D ? 
T 5 HOH   37 337 179 HOH   HOH D ? 
T 5 HOH   38 338 266 HOH   HOH D ? 
T 5 HOH   39 339 73  HOH   HOH D ? 
T 5 HOH   40 340 34  HOH   HOH D ? 
T 5 HOH   41 341 331 HOH   HOH D ? 
T 5 HOH   42 342 170 HOH   HOH D ? 
T 5 HOH   43 343 356 HOH   HOH D ? 
T 5 HOH   44 344 84  HOH   HOH D ? 
T 5 HOH   45 345 112 HOH   HOH D ? 
T 5 HOH   46 346 259 HOH   HOH D ? 
T 5 HOH   47 347 366 HOH   HOH D ? 
T 5 HOH   48 348 330 HOH   HOH D ? 
T 5 HOH   49 349 221 HOH   HOH D ? 
T 5 HOH   50 350 311 HOH   HOH D ? 
T 5 HOH   51 351 137 HOH   HOH D ? 
T 5 HOH   52 352 367 HOH   HOH D ? 
T 5 HOH   53 353 172 HOH   HOH D ? 
T 5 HOH   54 354 315 HOH   HOH D ? 
T 5 HOH   55 355 298 HOH   HOH D ? 
T 5 HOH   56 356 22  HOH   HOH D ? 
T 5 HOH   57 357 271 HOH   HOH D ? 
T 5 HOH   58 358 102 HOH   HOH D ? 
T 5 HOH   59 359 167 HOH   HOH D ? 
T 5 HOH   60 360 139 HOH   HOH D ? 
T 5 HOH   61 361 309 HOH   HOH D ? 
T 5 HOH   62 362 334 HOH   HOH D ? 
T 5 HOH   63 363 355 HOH   HOH D ? 
T 5 HOH   64 364 301 HOH   HOH D ? 
T 5 HOH   65 365 297 HOH   HOH D ? 
T 5 HOH   66 366 193 HOH   HOH D ? 
T 5 HOH   67 367 178 HOH   HOH D ? 
T 5 HOH   68 368 51  HOH   HOH D ? 
T 5 HOH   69 369 292 HOH   HOH D ? 
T 5 HOH   70 370 274 HOH   HOH D ? 
T 5 HOH   71 371 125 HOH   HOH D ? 
T 5 HOH   72 372 283 HOH   HOH D ? 
# 
loop_
_chem_comp.id 
_chem_comp.type 
_chem_comp.mon_nstd_flag 
_chem_comp.name 
_chem_comp.pdbx_synonyms 
_chem_comp.formula 
_chem_comp.formula_weight 
A1H80 non-polymer         . 
;1-[2-[7-[2-[4-[2-[2-[2-[4-[3-(dimethylamino)propoxy]phenyl]ethyl]-5-(3,5-dimethyl-1,2-oxazol-4-yl)benzimidazol-1-yl]ethyl]piperazin-1-yl]ethanoylamino]heptanoylamino]-3,3-dimethyl-butanoyl]-N-[[4-(4-methyl-1,3-thiazol-5-yl)phenyl]methyl]-4-oxidanyl-pyrrolidine-2-carboxamide
;
"Meropenem, bound form" "C62 H85 N11 O7 S" 1128.473 
ALA   "L-peptide linking" y ALANINE ?                       "C3 H7 N O2"       89.093   
ARG   "L-peptide linking" y ARGININE ?                       "C6 H15 N4 O2 1"   175.209  
ASN   "L-peptide linking" y ASPARAGINE ?                       "C4 H8 N2 O3"      132.118  
ASP   "L-peptide linking" y "ASPARTIC ACID" ?                       "C4 H7 N O4"       133.103  
CYS   "L-peptide linking" y CYSTEINE ?                       "C3 H7 N O2 S"     121.158  
EDO   non-polymer         . 1,2-ETHANEDIOL "ETHYLENE GLYCOL"       "C2 H6 O2"         62.068   
GLN   "L-peptide linking" y GLUTAMINE ?                       "C5 H10 N2 O3"     146.144  
GLU   "L-peptide linking" y "GLUTAMIC ACID" ?                       "C5 H9 N O4"       147.129  
GLY   "peptide linking"   y GLYCINE ?                       "C2 H5 N O2"       75.067   
HIS   "L-peptide linking" y HISTIDINE ?                       "C6 H10 N3 O2 1"   156.162  
HOH   non-polymer         . WATER ?                       "H2 O"             18.015   
ILE   "L-peptide linking" y ISOLEUCINE ?                       "C6 H13 N O2"      131.173  
LEU   "L-peptide linking" y LEUCINE ?                       "C6 H13 N O2"      131.173  
LYS   "L-peptide linking" y LYSINE ?                       "C6 H15 N2 O2 1"   147.195  
MET   "L-peptide linking" y METHIONINE ?                       "C5 H11 N O2 S"    149.211  
NA    non-polymer         . "SODIUM ION" ?                       "Na 1"             22.990   
PHE   "L-peptide linking" y PHENYLALANINE ?                       "C9 H11 N O2"      165.189  
PRO   "L-peptide linking" y PROLINE ?                       "C5 H9 N O2"       115.130  
SER   "L-peptide linking" y SERINE ?                       "C3 H7 N O3"       105.093  
THR   "L-peptide linking" y THREONINE ?                       "C4 H9 N O3"       119.119  
TRP   "L-peptide linking" y TRYPTOPHAN ?                       "C11 H12 N2 O2"    204.225  
TYR   "L-peptide linking" y TYROSINE ?                       "C9 H11 N O3"      181.189  
VAL   "L-peptide linking" y VALINE ?                       "C5 H11 N O2"      117.146  
# 
loop_
_struct_asym.id 
_struct_asym.pdbx_blank_PDB_chainid_flag 
_struct_asym.pdbx_modified 
_struct_asym.entity_id 
_struct_asym.details 
D N N 1 ? 
N N N 2 ? 
O N N 3 ? 
P N N 4 ? 
T N N 5 ? 
# 
_struct_conf_type.id          HELX_P 
_struct_conf_type.criteria    ? 
_struct_conf_type.reference   ? 
# 
loop_
_struct_conf.conf_type_id 
_struct_conf.id 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_id 
_struct_conf.beg_label_comp_id 
_struct_conf.beg_label_asym_id 
_struct_conf.beg_label_seq_id 
_struct_conf.pdbx_beg_PDB_ins_code 
_struct_conf.end_label_comp_id 
_struct_conf.end_label_asym_id 
_struct_conf.end_label_seq_id 
_struct_conf.pdbx_end_PDB_ins_code 
_struct_conf.beg_auth_comp_id 
_struct_conf.beg_auth_asym_id 
_struct_conf.beg_auth_seq_id 
_struct_conf.end_auth_comp_id 
_struct_conf.end_auth_asym_id 
_struct_conf.end_auth_seq_id 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_class 
_struct_conf.details 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_length 
HELX_P HELX_P1 AA1 THR D 19  ? VAL D 28  ? THR D 60  VAL D 69  1 ? 10 
HELX_P HELX_P2 AA2 VAL D 28  ? LYS D 35  ? VAL D 69  LYS D 76  1 ? 8  
HELX_P HELX_P3 AA3 ALA D 39  ? GLN D 43  ? ALA D 80  GLN D 84  5 ? 5  
HELX_P HELX_P4 AA4 ASP D 55  ? ILE D 60  ? ASP D 96  ILE D 101 1 ? 6  
HELX_P HELX_P5 AA5 ASP D 65  ? ASN D 75  ? ASP D 106 ASN D 116 1 ? 11 
HELX_P HELX_P6 AA6 ASN D 80  ? ASN D 99  ? ASN D 121 ASN D 140 1 ? 20 
HELX_P HELX_P7 AA7 ASP D 103 ? GLU D 122 ? ASP D 144 GLU D 163 1 ? 20 
# 
_atom_sites.entry_id                    XXXX 
_atom_sites.Cartn_transf_matrix[1][1]   ? 
_atom_sites.Cartn_transf_matrix[1][2]   ? 
_atom_sites.Cartn_transf_matrix[1][3]   ? 
_atom_sites.Cartn_transf_matrix[2][1]   ? 
_atom_sites.Cartn_transf_matrix[2][2]   ? 
_atom_sites.Cartn_transf_matrix[2][3]   ? 
_atom_sites.Cartn_transf_matrix[3][1]   ? 
_atom_sites.Cartn_transf_matrix[3][2]   ? 
_atom_sites.Cartn_transf_matrix[3][3]   ? 
_atom_sites.Cartn_transf_vector[1]      ? 
_atom_sites.Cartn_transf_vector[2]      ? 
_atom_sites.Cartn_transf_vector[3]      ? 
_atom_sites.Cartn_transform_axes        ? 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][1]   0.013813 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][2]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][3]   0.004872 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][1]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][2]   0.020541 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][3]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][1]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][2]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][3]   0.014526 
_atom_sites.fract_transf_vector[1]      0.00000 
_atom_sites.fract_transf_vector[2]      0.00000 
_atom_sites.fract_transf_vector[3]      0.00000 
_atom_sites.solution_primary            ? 
_atom_sites.solution_secondary          ? 
_atom_sites.solution_hydrogens          ? 
_atom_sites.special_details             ? 
# 
loop_
_atom_type.symbol 
_atom_type.scat_dispersion_real 
_atom_type.scat_dispersion_imag 
_atom_type.scat_Cromer_Mann_a1 
_atom_type.scat_Cromer_Mann_a2 
_atom_type.scat_Cromer_Mann_b1 
_atom_type.scat_Cromer_Mann_b2 
_atom_type.scat_Cromer_Mann_c 
_atom_type.scat_source 
_atom_type.scat_dispersion_source 
C  ? ? 3.54356 2.42580 25.62398 1.50364  0.0 "2-Gaussian fit: Grosse-Kunstleve RW, Sauter NK, Adams PD: Newsletter of the IUCr Commission on Crystallographic Computing 2004, 3, 22-31." ? 
N  ? ? 4.01032 2.96436 19.97189 1.75589  0.0 "2-Gaussian fit: Grosse-Kunstleve RW, Sauter NK, Adams PD: Newsletter of the IUCr Commission on Crystallographic Computing 2004, 3, 22-31." ? 
NA ? ? 9.38062 1.54875 3.38349  72.32734 0.0 "2-Gaussian fit: Grosse-Kunstleve RW, Sauter NK, Adams PD: Newsletter of the IUCr Commission on Crystallographic Computing 2004, 3, 22-31." ? 
O  ? ? 4.49882 3.47563 15.80542 1.70748  0.0 "2-Gaussian fit: Grosse-Kunstleve RW, Sauter NK, Adams PD: Newsletter of the IUCr Commission on Crystallographic Computing 2004, 3, 22-31." ? 
S  ? ? 9.55732 6.39887 1.23737  29.19336 0.0 "2-Gaussian fit: Grosse-Kunstleve RW, Sauter NK, Adams PD: Newsletter of the IUCr Commission on Crystallographic Computing 2004, 3, 22-31." ? 
# 
_entry.id   XXXX 
# 
loop_
_pdbx_chain_remapping.entity_id 
_pdbx_chain_remapping.label_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.auth_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.orig_label_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.orig_auth_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.applied_operations 
1 D D D D 1 
2 N D N D 1 
3 O D O D 1 
4 P D P D 1 
5 T D T D 1 
# 
loop_
_pdbx_entity_nonpoly.entity_id 
_pdbx_entity_nonpoly.name 
_pdbx_entity_nonpoly.comp_id 
2 
;1-[2-[7-[2-[4-[2-[2-[2-[4-[3-(dimethylamino)propoxy]phenyl]ethyl]-5-(3,5-dimethyl-1,2-oxazol-4-yl)benzimidazol-1-yl]ethyl]piperazin-1-yl]ethanoylamino]heptanoylamino]-3,3-dimethyl-butanoyl]-N-[[4-(4-methyl-1,3-thiazol-5-yl)phenyl]methyl]-4-oxidanyl-pyrrolidine-2-carboxamide
;
A1H80 
3 1,2-ETHANEDIOL EDO   
4 "SODIUM ION" NA    
5 water HOH   
# 
loop_
_pdbx_entity_remapping.entity_id 
_pdbx_entity_remapping.orig_entity_id 
1 1 
2 4 
3 2 
4 3 
5 5 
# 
loop_
_atom_site.group_PDB 
_atom_site.id 
_atom_site.type_symbol 
_atom_site.label_atom_id 
_atom_site.label_alt_id 
_atom_site.label_comp_id 
_atom_site.label_asym_id 
_atom_site.label_entity_id 
_atom_site.label_seq_id 
_atom_site.pdbx_PDB_ins_code 
_atom_site.Cartn_x 
_atom_site.Cartn_y 
_atom_site.Cartn_z 
_atom_site.occupancy 
_atom_site.B_iso_or_equiv 
_atom_site.Cartn_x_esd 
_atom_site.Cartn_y_esd 
_atom_site.Cartn_z_esd 
_atom_site.occupancy_esd 
_atom_site.B_iso_or_equiv_esd 
_atom_site.pdbx_formal_charge 
_atom_site.auth_seq_id 
_atom_site.auth_comp_id 
_atom_site.auth_asym_id 
_atom_site.auth_atom_id 
_atom_site.pdbx_PDB_model_num 
ATOM   1    N  N   . MET   D 1 2   ? 16.587  7.705  73.078 1.000 44.76390 ? ? ? ? ? ? 43  MET   D N   1 
ATOM   2    C  CA  . MET   D 1 2   ? 17.402  8.793  72.529 1.000 45.56810 ? ? ? ? ? ? 43  MET   D CA  1 
ATOM   3    C  C   . MET   D 1 2   ? 17.087  9.082  71.060 1.000 38.31179 ? ? ? ? ? ? 43  MET   D C   1 
ATOM   4    O  O   . MET   D 1 2   ? 16.854  8.172  70.247 1.000 38.46206 ? ? ? ? ? ? 43  MET   D O   1 
ATOM   5    C  CB  . MET   D 1 2   ? 18.890  8.481  72.684 1.000 41.97167 ? ? ? ? ? ? 43  MET   D CB  1 
ATOM   6    C  CG  . MET   D 1 2   ? 19.875  9.483  72.083 1.000 47.37985 ? ? ? ? ? ? 43  MET   D CG  1 
ATOM   7    S  SD  . MET   D 1 2   ? 20.244  10.969 73.057 1.000 70.59498 ? ? ? ? ? ? 43  MET   D SD  1 
ATOM   8    C  CE  . MET   D 1 2   ? 18.784  11.997 72.777 1.000 47.93294 ? ? ? ? ? ? 43  MET   D CE  1 
ATOM   9    N  N   . ASN   D 1 3   ? 17.090  10.365 70.738 1.000 33.33393 ? ? ? ? ? ? 44  ASN   D N   1 
ATOM   10   C  CA  . ASN   D 1 3   ? 16.750  10.801 69.396 1.000 29.58883 ? ? ? ? ? ? 44  ASN   D CA  1 
ATOM   11   C  C   . ASN   D 1 3   ? 17.909  10.542 68.442 1.000 31.01279 ? ? ? ? ? ? 44  ASN   D C   1 
ATOM   12   O  O   . ASN   D 1 3   ? 19.070  10.688 68.819 1.000 30.60929 ? ? ? ? ? ? 44  ASN   D O   1 
ATOM   13   C  CB  . ASN   D 1 3   ? 16.423  12.292 69.378 1.000 26.35033 ? ? ? ? ? ? 44  ASN   D CB  1 
ATOM   14   C  CG  . ASN   D 1 3   ? 15.182  12.623 70.146 1.000 29.89164 ? ? ? ? ? ? 44  ASN   D CG  1 
ATOM   15   O  OD1 . ASN   D 1 3   ? 14.291  11.790 70.300 1.000 29.75584 ? ? ? ? ? ? 44  ASN   D OD1 1 
ATOM   16   N  ND2 . ASN   D 1 3   ? 15.089  13.868 70.599 1.000 35.01315 ? ? ? ? ? ? 44  ASN   D ND2 1 
ATOM   17   N  N   . PRO   D 1 4   ? 17.625  10.192 67.197 1.000 29.29237 ? ? ? ? ? ? 45  PRO   D N   1 
ATOM   18   C  CA  . PRO   D 1 4   ? 18.646  10.254 66.164 1.000 25.93744 ? ? ? ? ? ? 45  PRO   D CA  1 
ATOM   19   C  C   . PRO   D 1 4   ? 18.840  11.687 65.712 1.000 24.87764 ? ? ? ? ? ? 45  PRO   D C   1 
ATOM   20   O  O   . PRO   D 1 4   ? 18.056  12.578 66.074 1.000 23.72371 ? ? ? ? ? ? 45  PRO   D O   1 
ATOM   21   C  CB  . PRO   D 1 4   ? 18.051  9.395  65.042 1.000 25.38596 ? ? ? ? ? ? 45  PRO   D CB  1 
ATOM   22   C  CG  . PRO   D 1 4   ? 16.567  9.631  65.174 1.000 29.75324 ? ? ? ? ? ? 45  PRO   D CG  1 
ATOM   23   C  CD  . PRO   D 1 4   ? 16.308  9.817  66.659 1.000 28.76764 ? ? ? ? ? ? 45  PRO   D CD  1 
ATOM   24   N  N   . PRO   D 1 5   ? 19.884  11.970 64.940 1.000 25.55248 ? ? ? ? ? ? 46  PRO   D N   1 
ATOM   25   C  CA  . PRO   D 1 5   ? 19.932  13.246 64.262 1.000 23.49277 ? ? ? ? ? ? 46  PRO   D CA  1 
ATOM   26   C  C   . PRO   D 1 5   ? 18.747  13.373 63.325 1.000 24.23099 ? ? ? ? ? ? 46  PRO   D C   1 
ATOM   27   O  O   . PRO   D 1 5   ? 18.251  12.369 62.780 1.000 24.41830 ? ? ? ? ? ? 46  PRO   D O   1 
ATOM   28   C  CB  . PRO   D 1 5   ? 21.263  13.195 63.496 1.000 27.60288 ? ? ? ? ? ? 46  PRO   D CB  1 
ATOM   29   C  CG  . PRO   D 1 5   ? 21.603  11.749 63.389 1.000 26.62450 ? ? ? ? ? ? 46  PRO   D CG  1 
ATOM   30   C  CD  . PRO   D 1 5   ? 21.056  11.126 64.643 1.000 26.68209 ? ? ? ? ? ? 46  PRO   D CD  1 
ATOM   31   N  N   . PRO   D 1 6   ? 18.245  14.580 63.128 1.000 25.45595 ? ? ? ? ? ? 47  PRO   D N   1 
ATOM   32   C  CA  . PRO   D 1 6   ? 17.122  14.772 62.217 1.000 23.37788 ? ? ? ? ? ? 47  PRO   D CA  1 
ATOM   33   C  C   . PRO   D 1 6   ? 17.548  14.454 60.799 1.000 23.60907 ? ? ? ? ? ? 47  PRO   D C   1 
ATOM   34   O  O   . PRO   D 1 6   ? 18.754  14.440 60.508 1.000 24.35985 ? ? ? ? ? ? 47  PRO   D O   1 
ATOM   35   C  CB  . PRO   D 1 6   ? 16.794  16.262 62.381 1.000 27.25355 ? ? ? ? ? ? 47  PRO   D CB  1 
ATOM   36   C  CG  . PRO   D 1 6   ? 18.067  16.874 62.859 1.000 24.64794 ? ? ? ? ? ? 47  PRO   D CG  1 
ATOM   37   C  CD  . PRO   D 1 6   ? 18.656  15.840 63.772 1.000 28.65211 ? ? ? ? ? ? 47  PRO   D CD  1 
ATOM   38   N  N   . PRO   D 1 7   ? 16.602  14.220 59.889 1.000 22.87888 ? ? ? ? ? ? 48  PRO   D N   1 
ATOM   39   C  CA  . PRO   D 1 7   ? 16.983  13.976 58.492 1.000 23.20749 ? ? ? ? ? ? 48  PRO   D CA  1 
ATOM   40   C  C   . PRO   D 1 7   ? 17.762  15.159 57.941 1.000 21.05870 ? ? ? ? ? ? 48  PRO   D C   1 
ATOM   41   O  O   . PRO   D 1 7   ? 17.518  16.304 58.310 1.000 19.87014 ? ? ? ? ? ? 48  PRO   D O   1 
ATOM   42   C  CB  . PRO   D 1 7   ? 15.638  13.810 57.767 1.000 21.56061 ? ? ? ? ? ? 48  PRO   D CB  1 
ATOM   43   C  CG  . PRO   D 1 7   ? 14.602  13.565 58.842 1.000 21.53729 ? ? ? ? ? ? 48  PRO   D CG  1 
ATOM   44   C  CD  . PRO   D 1 7   ? 15.137  14.181 60.110 1.000 20.58131 ? ? ? ? ? ? 48  PRO   D CD  1 
ATOM   45   N  N   . GLU   D 1 8   ? 18.711  14.873 57.050 1.000 24.50913 ? ? ? ? ? ? 49  GLU   D N   1 
ATOM   46   C  CA  . GLU   D 1 8   ? 19.420  15.945 56.358 1.000 26.63844 ? ? ? ? ? ? 49  GLU   D CA  1 
ATOM   47   C  C   . GLU   D 1 8   ? 18.453  16.799 55.532 1.000 26.20258 ? ? ? ? ? ? 49  GLU   D C   1 
ATOM   48   O  O   . GLU   D 1 8   ? 17.484  16.299 54.947 1.000 20.61894 ? ? ? ? ? ? 49  GLU   D O   1 
ATOM   49   C  CB  . GLU   D 1 8   ? 20.516  15.366 55.451 1.000 24.92133 ? ? ? ? ? ? 49  GLU   D CB  1 
ATOM   50   N  N   . THR   D 1 9   ? 18.731  18.106 55.491 1.000 23.42409 ? ? ? ? ? ? 50  THR   D N   1 
ATOM   51   C  CA  . THR   D 1 9   ? 17.936  19.072 54.743 1.000 25.04053 ? ? ? ? ? ? 50  THR   D CA  1 
ATOM   52   C  C   . THR   D 1 9   ? 18.767  19.860 53.750 1.000 24.94523 ? ? ? ? ? ? 50  THR   D C   1 
ATOM   53   O  O   . THR   D 1 9   ? 18.212  20.684 53.018 1.000 26.39713 ? ? ? ? ? ? 50  THR   D O   1 
ATOM   54   C  CB  . THR   D 1 9   ? 17.248  20.049 55.693 1.000 25.63354 ? ? ? ? ? ? 50  THR   D CB  1 
ATOM   55   O  OG1 . THR   D 1 9   ? 18.257  20.716 56.463 1.000 25.89442 ? ? ? ? ? ? 50  THR   D OG1 1 
ATOM   56   C  CG2 . THR   D 1 9   ? 16.328  19.290 56.660 1.000 25.93171 ? ? ? ? ? ? 50  THR   D CG2 1 
ATOM   57   N  N   . SER   D 1 10  ? 20.071  19.640 53.728 1.000 26.85981 ? ? ? ? ? ? 51  SER   D N   1 
ATOM   58   C  CA  . SER   D 1 10  ? 20.985  20.194 52.747 1.000 32.21492 ? ? ? ? ? ? 51  SER   D CA  1 
ATOM   59   C  C   . SER   D 1 10  ? 21.816  19.052 52.205 1.000 33.85585 ? ? ? ? ? ? 51  SER   D C   1 
ATOM   60   O  O   . SER   D 1 10  ? 22.072  18.072 52.914 1.000 37.94365 ? ? ? ? ? ? 51  SER   D O   1 
ATOM   61   C  CB  . SER   D 1 10  ? 21.923  21.251 53.361 1.000 31.56108 ? ? ? ? ? ? 51  SER   D CB  1 
ATOM   62   O  OG  . SER   D 1 10  ? 21.320  22.522 53.368 1.000 39.27066 ? ? ? ? ? ? 51  SER   D OG  1 
ATOM   63   N  N   . ASN   D 1 11  ? 22.215  19.165 50.942 1.000 32.62186 ? ? ? ? ? ? 52  ASN   D N   1 
ATOM   64   C  CA  . ASN   D 1 11  ? 23.213  18.243 50.420 1.000 36.61578 ? ? ? ? ? ? 52  ASN   D CA  1 
ATOM   65   C  C   . ASN   D 1 11  ? 24.091  18.988 49.428 1.000 37.01830 ? ? ? ? ? ? 52  ASN   D C   1 
ATOM   66   O  O   . ASN   D 1 11  ? 23.645  19.311 48.316 1.000 34.37832 ? ? ? ? ? ? 52  ASN   D O   1 
ATOM   67   C  CB  . ASN   D 1 11  ? 22.584  17.019 49.759 1.000 34.06070 ? ? ? ? ? ? 52  ASN   D CB  1 
ATOM   68   C  CG  . ASN   D 1 11  ? 23.621  15.935 49.440 1.000 43.43895 ? ? ? ? ? ? 52  ASN   D CG  1 
ATOM   69   O  OD1 . ASN   D 1 11  ? 24.826  16.208 49.344 1.000 40.03598 ? ? ? ? ? ? 52  ASN   D OD1 1 
ATOM   70   N  ND2 . ASN   D 1 11  ? 23.155  14.698 49.285 1.000 45.56931 ? ? ? ? ? ? 52  ASN   D ND2 1 
ATOM   71   N  N   . PRO   D 1 12  ? 25.341  19.274 49.794 1.000 38.72640 ? ? ? ? ? ? 53  PRO   D N   1 
ATOM   72   C  CA  . PRO   D 1 12  ? 26.195  20.071 48.902 1.000 38.39668 ? ? ? ? ? ? 53  PRO   D CA  1 
ATOM   73   C  C   . PRO   D 1 12  ? 26.517  19.389 47.587 1.000 35.16728 ? ? ? ? ? ? 53  PRO   D C   1 
ATOM   74   O  O   . PRO   D 1 12  ? 26.804  20.081 46.606 1.000 43.16649 ? ? ? ? ? ? 53  PRO   D O   1 
ATOM   75   C  CB  . PRO   D 1 12  ? 27.457  20.288 49.744 1.000 41.10376 ? ? ? ? ? ? 53  PRO   D CB  1 
ATOM   76   C  CG  . PRO   D 1 12  ? 27.486  19.111 50.663 1.000 44.08929 ? ? ? ? ? ? 53  PRO   D CG  1 
ATOM   77   C  CD  . PRO   D 1 12  ? 26.051  18.874 51.019 1.000 39.13669 ? ? ? ? ? ? 53  PRO   D CD  1 
ATOM   78   N  N   . ASN   D 1 13  ? 26.483  18.062 47.526 1.000 32.93890 ? ? ? ? ? ? 54  ASN   D N   1 
ATOM   79   C  CA  . ASN   D 1 13  ? 26.882  17.368 46.312 1.000 39.61813 ? ? ? ? ? ? 54  ASN   D CA  1 
ATOM   80   C  C   . ASN   D 1 13  ? 25.737  17.109 45.339 1.000 38.85301 ? ? ? ? ? ? 54  ASN   D C   1 
ATOM   81   O  O   . ASN   D 1 13  ? 26.005  16.726 44.195 1.000 41.93925 ? ? ? ? ? ? 54  ASN   D O   1 
ATOM   82   C  CB  . ASN   D 1 13  ? 27.550  16.037 46.663 1.000 46.04097 ? ? ? ? ? ? 54  ASN   D CB  1 
ATOM   83   C  CG  . ASN   D 1 13  ? 29.027  16.034 46.340 1.000 48.17439 ? ? ? ? ? ? 54  ASN   D CG  1 
ATOM   84   O  OD1 . ASN   D 1 13  ? 29.619  17.086 46.101 1.000 49.91250 ? ? ? ? ? ? 54  ASN   D OD1 1 
ATOM   85   N  ND2 . ASN   D 1 13  ? 29.633  14.850 46.328 1.000 51.02660 ? ? ? ? ? ? 54  ASN   D ND2 1 
ATOM   86   N  N   . LYS   D 1 14  ? 24.473  17.302 45.753 1.000 32.90693 ? ? ? ? ? ? 55  LYS   D N   1 
ATOM   87   C  CA  . LYS   D 1 14  ? 23.334  17.013 44.881 1.000 33.12037 ? ? ? ? ? ? 55  LYS   D CA  1 
ATOM   88   C  C   . LYS   D 1 14  ? 23.014  18.232 44.025 1.000 33.31551 ? ? ? ? ? ? 55  LYS   D C   1 
ATOM   89   O  O   . LYS   D 1 14  ? 22.944  19.350 44.556 1.000 30.59828 ? ? ? ? ? ? 55  LYS   D O   1 
ATOM   90   C  CB  . LYS   D 1 14  ? 22.105  16.622 45.706 1.000 33.00035 ? ? ? ? ? ? 55  LYS   D CB  1 
ATOM   91   N  N   . PRO   D 1 15  ? 22.806  18.063 42.716 1.000 33.24248 ? ? ? ? ? ? 56  PRO   D N   1 
ATOM   92   C  CA  . PRO   D 1 15  ? 22.423  19.206 41.870 1.000 31.00566 ? ? ? ? ? ? 56  PRO   D CA  1 
ATOM   93   C  C   . PRO   D 1 15  ? 21.099  19.801 42.324 1.000 29.67129 ? ? ? ? ? ? 56  PRO   D C   1 
ATOM   94   O  O   . PRO   D 1 15  ? 20.303  19.168 43.018 1.000 32.10715 ? ? ? ? ? ? 56  PRO   D O   1 
ATOM   95   C  CB  . PRO   D 1 15  ? 22.303  18.601 40.463 1.000 29.71813 ? ? ? ? ? ? 56  PRO   D CB  1 
ATOM   96   C  CG  . PRO   D 1 15  ? 22.993  17.257 40.553 1.000 33.95078 ? ? ? ? ? ? 56  PRO   D CG  1 
ATOM   97   C  CD  . PRO   D 1 15  ? 22.854  16.799 41.964 1.000 32.30642 ? ? ? ? ? ? 56  PRO   D CD  1 
ATOM   98   N  N   . LYS   D 1 16  ? 20.877  21.051 41.948 1.000 29.87463 ? ? ? ? ? ? 57  LYS   D N   1 
ATOM   99   C  CA  . LYS   D 1 16  ? 19.671  21.757 42.346 1.000 29.54652 ? ? ? ? ? ? 57  LYS   D CA  1 
ATOM   100  C  C   . LYS   D 1 16  ? 18.970  22.315 41.124 1.000 27.99698 ? ? ? ? ? ? 57  LYS   D C   1 
ATOM   101  O  O   . LYS   D 1 16  ? 19.614  22.721 40.147 1.000 27.51748 ? ? ? ? ? ? 57  LYS   D O   1 
ATOM   102  C  CB  . LYS   D 1 16  ? 19.995  22.901 43.320 1.000 24.01594 ? ? ? ? ? ? 57  LYS   D CB  1 
ATOM   103  C  CG  . LYS   D 1 16  ? 20.597  22.415 44.612 1.000 28.12222 ? ? ? ? ? ? 57  LYS   D CG  1 
ATOM   104  C  CD  . LYS   D 1 16  ? 21.149  23.578 45.426 1.000 28.35054 ? ? ? ? ? ? 57  LYS   D CD  1 
ATOM   105  C  CE  . LYS   D 1 16  ? 21.422  23.141 46.849 1.000 31.89883 ? ? ? ? ? ? 57  LYS   D CE  1 
ATOM   106  N  NZ  . LYS   D 1 16  ? 21.696  24.320 47.727 1.000 35.34979 ? ? ? ? ? ? 57  LYS   D NZ  1 
ATOM   107  N  N   . ARG   D 1 17  ? 17.645  22.364 41.194 1.000 26.66411 ? ? ? ? ? ? 58  ARG   D N   1 
ATOM   108  C  CA  . ARG   D 1 17  ? 16.854  23.032 40.172 1.000 28.68900 ? ? ? ? ? ? 58  ARG   D CA  1 
ATOM   109  C  C   . ARG   D 1 17  ? 15.567  23.534 40.810 1.000 29.98275 ? ? ? ? ? ? 58  ARG   D C   1 
ATOM   110  O  O   . ARG   D 1 17  ? 15.203  23.146 41.919 1.000 29.59204 ? ? ? ? ? ? 58  ARG   D O   1 
ATOM   111  C  CB  . ARG   D 1 17  ? 16.542  22.111 38.980 1.000 26.82436 ? ? ? ? ? ? 58  ARG   D CB  1 
ATOM   112  C  CG  . ARG   D 1 17  ? 15.606  20.939 39.330 1.000 26.33807 ? ? ? ? ? ? 58  ARG   D CG  1 
ATOM   113  C  CD  . ARG   D 1 17  ? 15.243  20.104 38.117 1.000 23.60036 ? ? ? ? ? ? 58  ARG   D CD  1 
ATOM   114  N  NE  . ARG   D 1 17  ? 14.303  19.032 38.451 1.000 19.83479 ? ? ? ? ? ? 58  ARG   D NE  1 
ATOM   115  C  CZ  . ARG   D 1 17  ? 13.691  18.290 37.536 1.000 28.14553 ? ? ? ? ? ? 58  ARG   D CZ  1 
ATOM   116  N  NH1 . ARG   D 1 17  ? 13.942  18.509 36.258 1.000 24.45677 ? ? ? ? ? ? 58  ARG   D NH1 1 
ATOM   117  N  NH2 . ARG   D 1 17  ? 12.830  17.335 37.889 1.000 28.43876 ? ? ? ? ? ? 58  ARG   D NH2 1 
ATOM   118  N  N   . GLN   D 1 18  ? 14.885  24.410 40.089 1.000 27.99398 ? ? ? ? ? ? 59  GLN   D N   1 
ATOM   119  C  CA  . GLN   D 1 18  ? 13.571  24.903 40.463 1.000 28.71577 ? ? ? ? ? ? 59  GLN   D CA  1 
ATOM   120  C  C   . GLN   D 1 18  ? 12.594  24.440 39.399 1.000 32.67868 ? ? ? ? ? ? 59  GLN   D C   1 
ATOM   121  O  O   . GLN   D 1 18  ? 12.881  24.551 38.205 1.000 33.41373 ? ? ? ? ? ? 59  GLN   D O   1 
ATOM   122  C  CB  . GLN   D 1 18  ? 13.561  26.436 40.569 1.000 32.84753 ? ? ? ? ? ? 59  GLN   D CB  1 
ATOM   123  N  N   . THR   D 1 19  ? 11.470  23.870 39.820 1.000 29.98954 ? ? ? ? ? ? 60  THR   D N   1 
ATOM   124  C  CA  . THR   D 1 19  ? 10.411  23.507 38.887 1.000 27.27302 ? ? ? ? ? ? 60  THR   D CA  1 
ATOM   125  C  C   . THR   D 1 19  ? 9.101   24.090 39.402 1.000 28.83059 ? ? ? ? ? ? 60  THR   D C   1 
ATOM   126  O  O   . THR   D 1 19  ? 8.977   24.423 40.584 1.000 26.19593 ? ? ? ? ? ? 60  THR   D O   1 
ATOM   127  C  CB  . THR   D 1 19  ? 10.271  21.984 38.713 1.000 26.45528 ? ? ? ? ? ? 60  THR   D CB  1 
ATOM   128  O  OG1 . THR   D 1 19  ? 9.623   21.426 39.862 1.000 24.79744 ? ? ? ? ? ? 60  THR   D OG1 1 
ATOM   129  C  CG2 . THR   D 1 19  ? 11.643  21.315 38.528 1.000 28.90386 ? ? ? ? ? ? 60  THR   D CG2 1 
ATOM   130  N  N   . ASN   D 1 20  ? 8.111   24.210 38.512 1.000 26.29405 ? ? ? ? ? ? 61  ASN   D N   1 
ATOM   131  C  CA  . ASN   D 1 20  ? 6.824   24.722 38.979 1.000 26.25234 ? ? ? ? ? ? 61  ASN   D CA  1 
ATOM   132  C  C   . ASN   D 1 20  ? 6.151   23.740 39.927 1.000 26.38210 ? ? ? ? ? ? 61  ASN   D C   1 
ATOM   133  O  O   . ASN   D 1 20  ? 5.342   24.150 40.761 1.000 25.80685 ? ? ? ? ? ? 61  ASN   D O   1 
ATOM   134  C  CB  . ASN   D 1 20  ? 5.893   25.035 37.809 1.000 29.17188 ? ? ? ? ? ? 61  ASN   D CB  1 
ATOM   135  C  CG  . ASN   D 1 20  ? 5.499   23.796 37.020 1.000 36.68484 ? ? ? ? ? ? 61  ASN   D CG  1 
ATOM   136  O  OD1 . ASN   D 1 20  ? 6.348   22.946 36.720 1.000 32.83949 ? ? ? ? ? ? 61  ASN   D OD1 1 
ATOM   137  N  ND2 . ASN   D 1 20  ? 4.202   23.687 36.673 1.000 33.90802 ? ? ? ? ? ? 61  ASN   D ND2 1 
ATOM   138  N  N   . GLN   D 1 21  ? 6.449   22.445 39.791 1.000 23.54684 ? ? ? ? ? ? 62  GLN   D N   1 
ATOM   139  C  CA  . GLN   D 1 21  ? 5.905   21.442 40.706 1.000 24.74491 ? ? ? ? ? ? 62  GLN   D CA  1 
ATOM   140  C  C   . GLN   D 1 21  ? 6.512   21.575 42.099 1.000 21.97768 ? ? ? ? ? ? 62  GLN   D C   1 
ATOM   141  O  O   . GLN   D 1 21  ? 5.801   21.508 43.111 1.000 19.79556 ? ? ? ? ? ? 62  GLN   D O   1 
ATOM   142  C  CB  . GLN   D 1 21  ? 6.153   20.040 40.146 1.000 24.13607 ? ? ? ? ? ? 62  GLN   D CB  1 
ATOM   143  C  CG  . GLN   D 1 21  ? 5.418   19.779 38.835 1.000 31.04654 ? ? ? ? ? ? 62  GLN   D CG  1 
ATOM   144  C  CD  . GLN   D 1 21  ? 5.432   18.314 38.449 1.000 28.51397 ? ? ? ? ? ? 62  GLN   D CD  1 
ATOM   145  O  OE1 . GLN   D 1 21  ? 6.417   17.624 38.682 1.000 31.36613 ? ? ? ? ? ? 62  GLN   D OE1 1 
ATOM   146  N  NE2 . GLN   D 1 21  ? 4.336   17.833 37.861 1.000 28.11914 ? ? ? ? ? ? 62  GLN   D NE2 1 
ATOM   147  N  N   . LEU   D 1 22  ? 7.825   21.765 42.170 1.000 20.91635 ? ? ? ? ? ? 63  LEU   D N   1 
ATOM   148  C  CA  . LEU   D 1 22  ? 8.459   22.001 43.461 1.000 22.36013 ? ? ? ? ? ? 63  LEU   D CA  1 
ATOM   149  C  C   . LEU   D 1 22  ? 7.966   23.303 44.086 1.000 23.84876 ? ? ? ? ? ? 63  LEU   D C   1 
ATOM   150  O  O   . LEU   D 1 22  ? 7.746   23.370 45.305 1.000 20.58972 ? ? ? ? ? ? 63  LEU   D O   1 
ATOM   151  C  CB  . LEU   D 1 22  ? 9.982   22.020 43.308 1.000 25.42277 ? ? ? ? ? ? 63  LEU   D CB  1 
ATOM   152  C  CG  . LEU   D 1 22  ? 10.655  20.696 42.924 1.000 21.43383 ? ? ? ? ? ? 63  LEU   D CG  1 
ATOM   153  C  CD1 . LEU   D 1 22  ? 12.152  20.888 42.695 1.000 22.20491 ? ? ? ? ? ? 63  LEU   D CD1 1 
ATOM   154  C  CD2 . LEU   D 1 22  ? 10.414  19.625 44.004 1.000 23.63938 ? ? ? ? ? ? 63  LEU   D CD2 1 
ATOM   155  N  N   . GLN   D 1 23  ? 7.793   24.352 43.272 1.000 22.77018 ? ? ? ? ? ? 64  GLN   D N   1 
ATOM   156  C  CA  . GLN   D 1 23  ? 7.225   25.602 43.782 1.000 23.00999 ? ? ? ? ? ? 64  GLN   D CA  1 
ATOM   157  C  C   . GLN   D 1 23  ? 5.827   25.375 44.347 1.000 24.35513 ? ? ? ? ? ? 64  GLN   D C   1 
ATOM   158  O  O   . GLN   D 1 23  ? 5.486   25.904 45.414 1.000 21.05173 ? ? ? ? ? ? 64  GLN   D O   1 
ATOM   159  C  CB  . GLN   D 1 23  ? 7.169   26.662 42.678 1.000 25.34877 ? ? ? ? ? ? 64  GLN   D CB  1 
ATOM   160  C  CG  . GLN   D 1 23  ? 8.511   27.281 42.261 1.000 30.42573 ? ? ? ? ? ? 64  GLN   D CG  1 
ATOM   161  C  CD  . GLN   D 1 23  ? 8.328   28.492 41.327 1.000 41.88760 ? ? ? ? ? ? 64  GLN   D CD  1 
ATOM   162  O  OE1 . GLN   D 1 23  ? 7.515   29.388 41.597 1.000 44.48121 ? ? ? ? ? ? 64  GLN   D OE1 1 
ATOM   163  N  NE2 . GLN   D 1 23  ? 9.080   28.518 40.230 1.000 42.73680 ? ? ? ? ? ? 64  GLN   D NE2 1 
ATOM   164  N  N   . TYR   D 1 24  ? 5.005   24.583 43.642 1.000 21.20204 ? ? ? ? ? ? 65  TYR   D N   1 
ATOM   165  C  CA  . TYR   D 1 24  ? 3.655   24.273 44.113 1.000 19.35837 ? ? ? ? ? ? 65  TYR   D CA  1 
ATOM   166  C  C   . TYR   D 1 24  ? 3.681   23.463 45.406 1.000 20.91250 ? ? ? ? ? ? 65  TYR   D C   1 
ATOM   167  O  O   . TYR   D 1 24  ? 2.861   23.689 46.298 1.000 20.42393 ? ? ? ? ? ? 65  TYR   D O   1 
ATOM   168  C  CB  . TYR   D 1 24  ? 2.877   23.529 43.015 1.000 21.09207 ? ? ? ? ? ? 65  TYR   D CB  1 
ATOM   169  C  CG  . TYR   D 1 24  ? 1.486   23.060 43.421 1.000 22.96003 ? ? ? ? ? ? 65  TYR   D CG  1 
ATOM   170  C  CD1 . TYR   D 1 24  ? 0.356   23.840 43.175 1.000 24.17825 ? ? ? ? ? ? 65  TYR   D CD1 1 
ATOM   171  C  CD2 . TYR   D 1 24  ? 1.303   21.816 44.022 1.000 23.36374 ? ? ? ? ? ? 65  TYR   D CD2 1 
ATOM   172  C  CE1 . TYR   D 1 24  ? -0.920  23.404 43.537 1.000 20.91757 ? ? ? ? ? ? 65  TYR   D CE1 1 
ATOM   173  C  CE2 . TYR   D 1 24  ? 0.041   21.370 44.392 1.000 24.81865 ? ? ? ? ? ? 65  TYR   D CE2 1 
ATOM   174  C  CZ  . TYR   D 1 24  ? -1.061  22.166 44.157 1.000 20.55929 ? ? ? ? ? ? 65  TYR   D CZ  1 
ATOM   175  O  OH  . TYR   D 1 24  ? -2.285  21.687 44.529 1.000 23.54472 ? ? ? ? ? ? 65  TYR   D OH  1 
ATOM   176  N  N   . LEU   D 1 25  ? 4.602   22.501 45.519 1.000 19.18197 ? ? ? ? ? ? 66  LEU   D N   1 
ATOM   177  C  CA  . LEU   D 1 25  ? 4.692   21.702 46.737 1.000 19.92929 ? ? ? ? ? ? 66  LEU   D CA  1 
ATOM   178  C  C   . LEU   D 1 25  ? 5.021   22.554 47.953 1.000 22.50367 ? ? ? ? ? ? 66  LEU   D C   1 
ATOM   179  O  O   . LEU   D 1 25  ? 4.561   22.251 49.062 1.000 19.66360 ? ? ? ? ? ? 66  LEU   D O   1 
ATOM   180  C  CB  . LEU   D 1 25  ? 5.738   20.613 46.556 1.000 23.45231 ? ? ? ? ? ? 66  LEU   D CB  1 
ATOM   181  C  CG  . LEU   D 1 25  ? 5.243   19.431 45.708 1.000 19.99621 ? ? ? ? ? ? 66  LEU   D CG  1 
ATOM   182  C  CD1 . LEU   D 1 25  ? 6.464   18.700 45.158 1.000 20.28020 ? ? ? ? ? ? 66  LEU   D CD1 1 
ATOM   183  C  CD2 . LEU   D 1 25  ? 4.408   18.509 46.588 1.000 24.07261 ? ? ? ? ? ? 66  LEU   D CD2 1 
ATOM   184  N  N   . LEU   D 1 26  ? 5.810   23.617 47.768 1.000 19.35093 ? ? ? ? ? ? 67  LEU   D N   1 
ATOM   185  C  CA  . LEU   D 1 26  ? 6.052   24.547 48.867 1.000 23.74369 ? ? ? ? ? ? 67  LEU   D CA  1 
ATOM   186  C  C   . LEU   D 1 26  ? 4.892   25.527 49.062 1.000 20.99383 ? ? ? ? ? ? 67  LEU   D C   1 
ATOM   187  O  O   . LEU   D 1 26  ? 4.354   25.640 50.164 1.000 22.03667 ? ? ? ? ? ? 67  LEU   D O   1 
ATOM   188  C  CB  . LEU   D 1 26  ? 7.360   25.314 48.649 1.000 21.85289 ? ? ? ? ? ? 67  LEU   D CB  1 
ATOM   189  C  CG  . LEU   D 1 26  ? 7.726   26.295 49.777 1.000 22.19225 ? ? ? ? ? ? 67  LEU   D CG  1 
ATOM   190  C  CD1 . LEU   D 1 26  ? 7.951   25.591 51.112 1.000 23.83490 ? ? ? ? ? ? 67  LEU   D CD1 1 
ATOM   191  C  CD2 . LEU   D 1 26  ? 8.957   27.149 49.442 1.000 26.21758 ? ? ? ? ? ? 67  LEU   D CD2 1 
ATOM   192  N  N   . ARG   D 1 27  ? 4.489   26.259 48.025 1.000 21.82610 ? ? ? ? ? ? 68  ARG   D N   1 
ATOM   193  C  CA  . ARG   D 1 27  ? 3.576   27.357 48.343 1.000 25.42584 ? ? ? ? ? ? 68  ARG   D CA  1 
ATOM   194  C  C   . ARG   D 1 27  ? 2.138   26.904 48.532 1.000 23.39434 ? ? ? ? ? ? 68  ARG   D C   1 
ATOM   195  O  O   . ARG   D 1 27  ? 1.382   27.615 49.206 1.000 25.19200 ? ? ? ? ? ? 68  ARG   D O   1 
ATOM   196  C  CB  . ARG   D 1 27  ? 3.647   28.485 47.303 1.000 29.84648 ? ? ? ? ? ? 68  ARG   D CB  1 
ATOM   197  C  CG  . ARG   D 1 27  ? 2.829   28.329 46.046 1.000 33.06443 ? ? ? ? ? ? 68  ARG   D CG  1 
ATOM   198  C  CD  . ARG   D 1 27  ? 2.816   29.652 45.223 1.000 30.95411 ? ? ? ? ? ? 68  ARG   D CD  1 
ATOM   199  N  NE  . ARG   D 1 27  ? 1.974   30.684 45.835 1.000 35.28554 ? ? ? ? ? ? 68  ARG   D NE  1 
ATOM   200  C  CZ  . ARG   D 1 27  ? 0.644   30.705 45.742 1.000 30.35703 ? ? ? ? ? ? 68  ARG   D CZ  1 
ATOM   201  N  NH1 . ARG   D 1 27  ? 0.007   29.754 45.061 1.000 27.03737 ? ? ? ? ? ? 68  ARG   D NH1 1 
ATOM   202  N  NH2 . ARG   D 1 27  ? -0.055  31.670 46.328 1.000 31.63625 ? ? ? ? ? ? 68  ARG   D NH2 1 
ATOM   203  N  N   . VAL   D 1 28  ? 1.741   25.754 47.985 1.000 22.84739 ? ? ? ? ? ? 69  VAL   D N   1 
ATOM   204  C  CA  . VAL   D 1 28  ? 0.389   25.215 48.164 1.000 20.50752 ? ? ? ? ? ? 69  VAL   D CA  1 
ATOM   205  C  C   . VAL   D 1 28  ? 0.393   24.042 49.141 1.000 23.36964 ? ? ? ? ? ? 69  VAL   D C   1 
ATOM   206  O  O   . VAL   D 1 28  ? -0.230  24.101 50.204 1.000 23.42704 ? ? ? ? ? ? 69  VAL   D O   1 
ATOM   207  C  CB  . VAL   D 1 28  ? -0.251  24.811 46.814 1.000 19.52821 ? ? ? ? ? ? 69  VAL   D CB  1 
ATOM   208  C  CG1 . VAL   D 1 28  ? -1.589  24.072 47.048 1.000 21.25227 ? ? ? ? ? ? 69  VAL   D CG1 1 
ATOM   209  C  CG2 . VAL   D 1 28  ? -0.485  26.016 45.949 1.000 24.57715 ? ? ? ? ? ? 69  VAL   D CG2 1 
ATOM   210  N  N   . VAL   D 1 29  ? 1.091   22.959 48.796 1.000 20.87190 ? ? ? ? ? ? 70  VAL   D N   1 
ATOM   211  C  CA  . VAL   D 1 29  ? 0.940   21.733 49.569 1.000 21.15873 ? ? ? ? ? ? 70  VAL   D CA  1 
ATOM   212  C  C   . VAL   D 1 29  ? 1.496   21.927 50.968 1.000 20.81725 ? ? ? ? ? ? 70  VAL   D C   1 
ATOM   213  O  O   . VAL   D 1 29  ? 0.778   21.786 51.966 1.000 20.91433 ? ? ? ? ? ? 70  VAL   D O   1 
ATOM   214  C  CB  . VAL   D 1 29  ? 1.612   20.550 48.850 1.000 20.06933 ? ? ? ? ? ? 70  VAL   D CB  1 
ATOM   215  C  CG1 . VAL   D 1 29  ? 1.444   19.268 49.649 1.000 22.60133 ? ? ? ? ? ? 70  VAL   D CG1 1 
ATOM   216  C  CG2 . VAL   D 1 29  ? 1.004   20.372 47.473 1.000 19.82468 ? ? ? ? ? ? 70  VAL   D CG2 1 
ATOM   217  N  N   . LEU   D 1 30  ? 2.780   22.265 51.062 1.000 19.80212 ? ? ? ? ? ? 71  LEU   D N   1 
ATOM   218  C  CA  . LEU   D 1 30  ? 3.389   22.422 52.381 1.000 18.83108 ? ? ? ? ? ? 71  LEU   D CA  1 
ATOM   219  C  C   . LEU   D 1 30  ? 2.682   23.512 53.187 1.000 23.45871 ? ? ? ? ? ? 71  LEU   D C   1 
ATOM   220  O  O   . LEU   D 1 30  ? 2.324   23.298 54.349 1.000 21.33196 ? ? ? ? ? ? 71  LEU   D O   1 
ATOM   221  C  CB  . LEU   D 1 30  ? 4.885   22.732 52.247 1.000 19.34927 ? ? ? ? ? ? 71  LEU   D CB  1 
ATOM   222  C  CG  . LEU   D 1 30  ? 5.746   22.773 53.539 1.000 21.03395 ? ? ? ? ? ? 71  LEU   D CG  1 
ATOM   223  C  CD1 . LEU   D 1 30  ? 5.676   24.125 54.241 1.000 22.22698 ? ? ? ? ? ? 71  LEU   D CD1 1 
ATOM   224  C  CD2 . LEU   D 1 30  ? 5.426   21.619 54.535 1.000 22.20535 ? ? ? ? ? ? 71  LEU   D CD2 1 
ATOM   225  N  N   . LYS   D 1 31  ? 2.479   24.698 52.586 1.000 24.00276 ? ? ? ? ? ? 72  LYS   D N   1 
ATOM   226  C  CA  . LYS   D 1 31  ? 1.934   25.817 53.355 1.000 23.66202 ? ? ? ? ? ? 72  LYS   D CA  1 
ATOM   227  C  C   . LYS   D 1 31  ? 0.518   25.530 53.839 1.000 26.39698 ? ? ? ? ? ? 72  LYS   D C   1 
ATOM   228  O  O   . LYS   D 1 31  ? 0.156   25.913 54.959 1.000 25.91487 ? ? ? ? ? ? 72  LYS   D O   1 
ATOM   229  C  CB  . LYS   D 1 31  ? 1.965   27.107 52.539 1.000 27.62841 ? ? ? ? ? ? 72  LYS   D CB  1 
ATOM   230  N  N   . THR   D 1 32  ? -0.292  24.836 53.027 1.000 23.23129 ? ? ? ? ? ? 73  THR   D N   1 
ATOM   231  C  CA  . THR   D 1 32  ? -1.656  24.522 53.453 1.000 24.86891 ? ? ? ? ? ? 73  THR   D CA  1 
ATOM   232  C  C   . THR   D 1 32  ? -1.658  23.562 54.635 1.000 25.05876 ? ? ? ? ? ? 73  THR   D C   1 
ATOM   233  O  O   . THR   D 1 32  ? -2.440  23.727 55.580 1.000 22.24116 ? ? ? ? ? ? 73  THR   D O   1 
ATOM   234  C  CB  . THR   D 1 32  ? -2.475  23.937 52.294 1.000 25.92126 ? ? ? ? ? ? 73  THR   D CB  1 
ATOM   235  O  OG1 . THR   D 1 32  ? -2.607  24.902 51.241 1.000 27.63902 ? ? ? ? ? ? 73  THR   D OG1 1 
ATOM   236  C  CG2 . THR   D 1 32  ? -3.863  23.521 52.763 1.000 28.33646 ? ? ? ? ? ? 73  THR   D CG2 1 
ATOM   237  N  N   . LEU   D 1 33  ? -0.813  22.534 54.598 1.000 22.18108 ? ? ? ? ? ? 74  LEU   D N   1 
ATOM   238  C  CA  . LEU   D 1 33  ? -0.770  21.616 55.734 1.000 23.14518 ? ? ? ? ? ? 74  LEU   D CA  1 
ATOM   239  C  C   . LEU   D 1 33  ? -0.147  22.292 56.956 1.000 24.02353 ? ? ? ? ? ? 74  LEU   D C   1 
ATOM   240  O  O   . LEU   D 1 33  ? -0.582  22.058 58.090 1.000 23.98148 ? ? ? ? ? ? 74  LEU   D O   1 
ATOM   241  C  CB  . LEU   D 1 33  ? 0.005   20.349 55.366 1.000 18.32686 ? ? ? ? ? ? 74  LEU   D CB  1 
ATOM   242  C  CG  . LEU   D 1 33  ? -0.662  19.150 54.660 1.000 26.96407 ? ? ? ? ? ? 74  LEU   D CG  1 
ATOM   243  C  CD1 . LEU   D 1 33  ? -1.786  19.538 53.716 1.000 25.09492 ? ? ? ? ? ? 74  LEU   D CD1 1 
ATOM   244  C  CD2 . LEU   D 1 33  ? 0.411   18.334 53.888 1.000 22.90160 ? ? ? ? ? ? 74  LEU   D CD2 1 
ATOM   245  N  N   . TRP   D 1 34  ? 0.861   23.140 56.730 1.000 23.41650 ? ? ? ? ? ? 75  TRP   D N   1 
ATOM   246  C  CA  . TRP   D 1 34  ? 1.576   23.812 57.819 1.000 24.36899 ? ? ? ? ? ? 75  TRP   D CA  1 
ATOM   247  C  C   . TRP   D 1 34  ? 0.650   24.675 58.659 1.000 24.36620 ? ? ? ? ? ? 75  TRP   D C   1 
ATOM   248  O  O   . TRP   D 1 34  ? 0.837   24.794 59.875 1.000 27.74531 ? ? ? ? ? ? 75  TRP   D O   1 
ATOM   249  C  CB  . TRP   D 1 34  ? 2.705   24.671 57.240 1.000 22.51859 ? ? ? ? ? ? 75  TRP   D CB  1 
ATOM   250  C  CG  . TRP   D 1 34  ? 3.667   25.166 58.284 1.000 25.23238 ? ? ? ? ? ? 75  TRP   D CG  1 
ATOM   251  C  CD1 . TRP   D 1 34  ? 3.625   26.361 58.939 1.000 26.30053 ? ? ? ? ? ? 75  TRP   D CD1 1 
ATOM   252  C  CD2 . TRP   D 1 34  ? 4.804   24.458 58.804 1.000 26.04162 ? ? ? ? ? ? 75  TRP   D CD2 1 
ATOM   253  N  NE1 . TRP   D 1 34  ? 4.678   26.450 59.829 1.000 24.51869 ? ? ? ? ? ? 75  TRP   D NE1 1 
ATOM   254  C  CE2 . TRP   D 1 34  ? 5.408   25.289 59.771 1.000 26.32295 ? ? ? ? ? ? 75  TRP   D CE2 1 
ATOM   255  C  CE3 . TRP   D 1 34  ? 5.362   23.202 58.548 1.000 26.66903 ? ? ? ? ? ? 75  TRP   D CE3 1 
ATOM   256  C  CZ2 . TRP   D 1 34  ? 6.537   24.901 60.485 1.000 27.93045 ? ? ? ? ? ? 75  TRP   D CZ2 1 
ATOM   257  C  CZ3 . TRP   D 1 34  ? 6.488   22.813 59.259 1.000 24.80310 ? ? ? ? ? ? 75  TRP   D CZ3 1 
ATOM   258  C  CH2 . TRP   D 1 34  ? 7.070   23.667 60.214 1.000 27.74523 ? ? ? ? ? ? 75  TRP   D CH2 1 
ATOM   259  N  N   . LYS   D 1 35  ? -0.356  25.264 58.033 1.000 25.66228 ? ? ? ? ? ? 76  LYS   D N   1 
ATOM   260  C  CA  . LYS   D 1 35  ? -1.314  26.132 58.692 1.000 29.71586 ? ? ? ? ? ? 76  LYS   D CA  1 
ATOM   261  C  C   . LYS   D 1 35  ? -2.515  25.370 59.227 1.000 24.89308 ? ? ? ? ? ? 76  LYS   D C   1 
ATOM   262  O  O   . LYS   D 1 35  ? -3.345  25.962 59.915 1.000 32.00115 ? ? ? ? ? ? 76  LYS   D O   1 
ATOM   263  C  CB  . LYS   D 1 35  ? -1.798  27.207 57.713 1.000 32.22735 ? ? ? ? ? ? 76  LYS   D CB  1 
ATOM   264  C  CG  . LYS   D 1 35  ? -0.704  28.090 57.140 1.000 32.01386 ? ? ? ? ? ? 76  LYS   D CG  1 
ATOM   265  C  CD  . LYS   D 1 35  ? -1.236  28.900 55.956 1.000 35.91119 ? ? ? ? ? ? 76  LYS   D CD  1 
ATOM   266  N  N   . HIS   D 1 36  ? -2.642  24.087 58.910 1.000 24.70483 ? ? ? ? ? ? 77  HIS   D N   1 
ATOM   267  C  CA  . HIS   D 1 36  ? -3.823  23.341 59.316 1.000 27.10105 ? ? ? ? ? ? 77  HIS   D CA  1 
ATOM   268  C  C   . HIS   D 1 36  ? -3.901  23.259 60.836 1.000 25.40953 ? ? ? ? ? ? 77  HIS   D C   1 
ATOM   269  O  O   . HIS   D 1 36  ? -2.889  23.330 61.539 1.000 22.50180 ? ? ? ? ? ? 77  HIS   D O   1 
ATOM   270  C  CB  . HIS   D 1 36  ? -3.804  21.930 58.716 1.000 28.61800 ? ? ? ? ? ? 77  HIS   D CB  1 
ATOM   271  C  CG  . HIS   D 1 36  ? -5.091  21.179 58.886 1.000 27.98247 ? ? ? ? ? ? 77  HIS   D CG  1 
ATOM   272  N  ND1 . HIS   D 1 36  ? -5.375  20.440 60.014 1.000 27.46746 ? ? ? ? ? ? 77  HIS   D ND1 1 
ATOM   273  C  CD2 . HIS   D 1 36  ? -6.156  21.029 58.060 1.000 32.11876 ? ? ? ? ? ? 77  HIS   D CD2 1 
ATOM   274  C  CE1 . HIS   D 1 36  ? -6.563  19.877 59.885 1.000 30.19263 ? ? ? ? ? ? 77  HIS   D CE1 1 
ATOM   275  N  NE2 . HIS   D 1 36  ? -7.057  20.212 58.703 1.000 28.72984 ? ? ? ? ? ? 77  HIS   D NE2 1 
ATOM   276  N  N   . GLN   D 1 37  ? -5.130  23.109 61.337 1.000 26.28466 ? ? ? ? ? ? 78  GLN   D N   1 
ATOM   277  C  CA  . GLN   D 1 37  ? -5.348  23.022 62.779 1.000 30.09694 ? ? ? ? ? ? 78  GLN   D CA  1 
ATOM   278  C  C   . GLN   D 1 37  ? -4.539  21.899 63.418 1.000 29.46783 ? ? ? ? ? ? 78  GLN   D C   1 
ATOM   279  O  O   . GLN   D 1 37  ? -4.119  22.009 64.575 1.000 25.94616 ? ? ? ? ? ? 78  GLN   D O   1 
ATOM   280  C  CB  . GLN   D 1 37  ? -6.846  22.833 63.029 1.000 28.80426 ? ? ? ? ? ? 78  GLN   D CB  1 
ATOM   281  C  CG  . GLN   D 1 37  ? -7.259  22.644 64.458 1.000 41.00102 ? ? ? ? ? ? 78  GLN   D CG  1 
ATOM   282  C  CD  . GLN   D 1 37  ? -8.700  22.147 64.555 1.000 42.45466 ? ? ? ? ? ? 78  GLN   D CD  1 
ATOM   283  O  OE1 . GLN   D 1 37  ? -9.331  21.825 63.536 1.000 46.83695 ? ? ? ? ? ? 78  GLN   D OE1 1 
ATOM   284  N  NE2 . GLN   D 1 37  ? -9.228  22.087 65.774 1.000 51.06300 ? ? ? ? ? ? 78  GLN   D NE2 1 
ATOM   285  N  N   . PHE   D 1 38  ? -4.308  20.811 62.688 1.000 29.81342 ? ? ? ? ? ? 79  PHE   D N   1 
ATOM   286  C  CA  . PHE   D 1 38  ? -3.678  19.622 63.248 1.000 25.93580 ? ? ? ? ? ? 79  PHE   D CA  1 
ATOM   287  C  C   . PHE   D 1 38  ? -2.184  19.526 62.946 1.000 25.54598 ? ? ? ? ? ? 79  PHE   D C   1 
ATOM   288  O  O   . PHE   D 1 38  ? -1.602  18.469 63.179 1.000 21.99178 ? ? ? ? ? ? 79  PHE   D O   1 
ATOM   289  C  CB  . PHE   D 1 38  ? -4.380  18.360 62.726 1.000 26.24538 ? ? ? ? ? ? 79  PHE   D CB  1 
ATOM   290  C  CG  . PHE   D 1 38  ? -5.819  18.258 63.128 1.000 26.71261 ? ? ? ? ? ? 79  PHE   D CG  1 
ATOM   291  C  CD1 . PHE   D 1 38  ? -6.273  18.853 64.299 1.000 28.14300 ? ? ? ? ? ? 79  PHE   D CD1 1 
ATOM   292  C  CD2 . PHE   D 1 38  ? -6.717  17.567 62.339 1.000 30.32883 ? ? ? ? ? ? 79  PHE   D CD2 1 
ATOM   293  C  CE1 . PHE   D 1 38  ? -7.610  18.754 64.669 1.000 29.01958 ? ? ? ? ? ? 79  PHE   D CE1 1 
ATOM   294  C  CE2 . PHE   D 1 38  ? -8.042  17.475 62.698 1.000 31.54314 ? ? ? ? ? ? 79  PHE   D CE2 1 
ATOM   295  C  CZ  . PHE   D 1 38  ? -8.488  18.070 63.865 1.000 27.58602 ? ? ? ? ? ? 79  PHE   D CZ  1 
ATOM   296  N  N   . ALA   D 1 39  ? -1.555  20.598 62.444 1.000 25.13022 ? ? ? ? ? ? 80  ALA   D N   1 
ATOM   297  C  CA  . ALA   D 1 39  ? -0.170  20.509 61.977 1.000 25.00191 ? ? ? ? ? ? 80  ALA   D CA  1 
ATOM   298  C  C   . ALA   D 1 39  ? 0.839   20.332 63.106 1.000 23.15260 ? ? ? ? ? ? 80  ALA   D C   1 
ATOM   299  O  O   . ALA   D 1 39  ? 1.878   19.703 62.896 1.000 20.01504 ? ? ? ? ? ? 80  ALA   D O   1 
ATOM   300  C  CB  . ALA   D 1 39  ? 0.205   21.761 61.187 1.000 23.32998 ? ? ? ? ? ? 80  ALA   D CB  1 
ATOM   301  N  N   . TRP   D 1 40  ? 0.587   20.918 64.285 1.000 21.96520 ? ? ? ? ? ? 81  TRP   D N   1 
ATOM   302  C  CA  . TRP   D 1 40  ? 1.588   21.055 65.341 1.000 23.74996 ? ? ? ? ? ? 81  TRP   D CA  1 
ATOM   303  C  C   . TRP   D 1 40  ? 2.442   19.807 65.572 1.000 20.93038 ? ? ? ? ? ? 81  TRP   D C   1 
ATOM   304  O  O   . TRP   D 1 40  ? 3.668   19.902 65.448 1.000 20.78016 ? ? ? ? ? ? 81  TRP   D O   1 
ATOM   305  C  CB  . TRP   D 1 40  ? 0.911   21.499 66.641 1.000 25.70061 ? ? ? ? ? ? 81  TRP   D CB  1 
ATOM   306  C  CG  . TRP   D 1 40  ? 1.838   21.584 67.807 1.000 30.35445 ? ? ? ? ? ? 81  TRP   D CG  1 
ATOM   307  C  CD1 . TRP   D 1 40  ? 3.135   22.023 67.812 1.000 31.76858 ? ? ? ? ? ? 81  TRP   D CD1 1 
ATOM   308  C  CD2 . TRP   D 1 40  ? 1.535   21.212 69.153 1.000 32.47974 ? ? ? ? ? ? 81  TRP   D CD2 1 
ATOM   309  N  NE1 . TRP   D 1 40  ? 3.656   21.958 69.088 1.000 30.24067 ? ? ? ? ? ? 81  TRP   D NE1 1 
ATOM   310  C  CE2 . TRP   D 1 40  ? 2.694   21.462 69.929 1.000 35.07389 ? ? ? ? ? ? 81  TRP   D CE2 1 
ATOM   311  C  CE3 . TRP   D 1 40  ? 0.392   20.701 69.780 1.000 31.46001 ? ? ? ? ? ? 81  TRP   D CE3 1 
ATOM   312  C  CZ2 . TRP   D 1 40  ? 2.741   21.212 71.301 1.000 34.70598 ? ? ? ? ? ? 81  TRP   D CZ2 1 
ATOM   313  C  CZ3 . TRP   D 1 40  ? 0.439   20.450 71.148 1.000 35.29279 ? ? ? ? ? ? 81  TRP   D CZ3 1 
ATOM   314  C  CH2 . TRP   D 1 40  ? 1.606   20.698 71.889 1.000 36.23748 ? ? ? ? ? ? 81  TRP   D CH2 1 
ATOM   315  N  N   . PRO   D 1 41  ? 1.883   18.625 65.874 1.000 23.08004 ? ? ? ? ? ? 82  PRO   D N   1 
ATOM   316  C  CA  . PRO   D 1 41  ? 2.764   17.464 66.153 1.000 25.17546 ? ? ? ? ? ? 82  PRO   D CA  1 
ATOM   317  C  C   . PRO   D 1 41  ? 3.601   17.015 64.964 1.000 20.83061 ? ? ? ? ? ? 82  PRO   D C   1 
ATOM   318  O  O   . PRO   D 1 41  ? 4.547   16.242 65.157 1.000 23.11824 ? ? ? ? ? ? 82  PRO   D O   1 
ATOM   319  C  CB  . PRO   D 1 41  ? 1.793   16.354 66.585 1.000 23.45504 ? ? ? ? ? ? 82  PRO   D CB  1 
ATOM   320  C  CG  . PRO   D 1 41  ? 0.460   16.768 66.027 1.000 21.14382 ? ? ? ? ? ? 82  PRO   D CG  1 
ATOM   321  C  CD  . PRO   D 1 41  ? 0.451   18.265 65.956 1.000 23.02174 ? ? ? ? ? ? 82  PRO   D CD  1 
ATOM   322  N  N   . PHE   D 1 42  ? 3.273   17.453 63.754 1.000 20.02780 ? ? ? ? ? ? 83  PHE   D N   1 
ATOM   323  C  CA  . PHE   D 1 42  ? 3.983   17.048 62.552 1.000 23.24144 ? ? ? ? ? ? 83  PHE   D CA  1 
ATOM   324  C  C   . PHE   D 1 42  ? 4.966   18.109 62.062 1.000 22.69280 ? ? ? ? ? ? 83  PHE   D C   1 
ATOM   325  O  O   . PHE   D 1 42  ? 5.560   17.946 60.984 1.000 19.58190 ? ? ? ? ? ? 83  PHE   D O   1 
ATOM   326  C  CB  . PHE   D 1 42  ? 2.977   16.707 61.447 1.000 18.73327 ? ? ? ? ? ? 83  PHE   D CB  1 
ATOM   327  C  CG  . PHE   D 1 42  ? 2.031   15.599 61.827 1.000 21.05710 ? ? ? ? ? ? 83  PHE   D CG  1 
ATOM   328  C  CD1 . PHE   D 1 42  ? 2.424   14.278 61.699 1.000 23.25701 ? ? ? ? ? ? 83  PHE   D CD1 1 
ATOM   329  C  CD2 . PHE   D 1 42  ? 0.776   15.875 62.379 1.000 22.55824 ? ? ? ? ? ? 83  PHE   D CD2 1 
ATOM   330  C  CE1 . PHE   D 1 42  ? 1.576   13.234 62.052 1.000 25.01823 ? ? ? ? ? ? 83  PHE   D CE1 1 
ATOM   331  C  CE2 . PHE   D 1 42  ? -0.085  14.836 62.739 1.000 20.06684 ? ? ? ? ? ? 83  PHE   D CE2 1 
ATOM   332  C  CZ  . PHE   D 1 42  ? 0.309   13.517 62.577 1.000 21.59832 ? ? ? ? ? ? 83  PHE   D CZ  1 
ATOM   333  N  N   . GLN   D 1 43  ? 5.143   19.195 62.815 1.000 20.75656 ? ? ? ? ? ? 84  GLN   D N   1 
ATOM   334  C  CA  . GLN   D 1 43  ? 6.016   20.290 62.399 1.000 19.63374 ? ? ? ? ? ? 84  GLN   D CA  1 
ATOM   335  C  C   . GLN   D 1 43  ? 7.479   20.096 62.805 1.000 22.64229 ? ? ? ? ? ? 84  GLN   D C   1 
ATOM   336  O  O   . GLN   D 1 43  ? 8.307   20.954 62.507 1.000 21.34995 ? ? ? ? ? ? 84  GLN   D O   1 
ATOM   337  C  CB  . GLN   D 1 43  ? 5.496   21.619 62.958 1.000 23.11112 ? ? ? ? ? ? 84  GLN   D CB  1 
ATOM   338  C  CG  . GLN   D 1 43  ? 4.252   22.106 62.233 1.000 22.10330 ? ? ? ? ? ? 84  GLN   D CG  1 
ATOM   339  C  CD  . GLN   D 1 43  ? 3.763   23.430 62.765 1.000 29.42784 ? ? ? ? ? ? 84  GLN   D CD  1 
ATOM   340  O  OE1 . GLN   D 1 43  ? 4.028   23.770 63.914 1.000 30.39418 ? ? ? ? ? ? 84  GLN   D OE1 1 
ATOM   341  N  NE2 . GLN   D 1 43  ? 3.028   24.176 61.942 1.000 27.16853 ? ? ? ? ? ? 84  GLN   D NE2 1 
ATOM   342  N  N   . GLN   D 1 44  ? 7.834   18.989 63.440 1.000 22.04132 ? ? ? ? ? ? 85  GLN   D N   1 
ATOM   343  C  CA  . GLN   D 1 44  ? 9.234   18.740 63.765 1.000 24.02937 ? ? ? ? ? ? 85  GLN   D CA  1 
ATOM   344  C  C   . GLN   D 1 44  ? 9.408   17.249 63.976 1.000 24.01443 ? ? ? ? ? ? 85  GLN   D C   1 
ATOM   345  O  O   . GLN   D 1 44  ? 8.415   16.531 64.161 1.000 20.80209 ? ? ? ? ? ? 85  GLN   D O   1 
ATOM   346  C  CB  . GLN   D 1 44  ? 9.678   19.533 65.016 1.000 23.43338 ? ? ? ? ? ? 85  GLN   D CB  1 
ATOM   347  C  CG  . GLN   D 1 44  ? 8.836   19.265 66.268 1.000 23.80911 ? ? ? ? ? ? 85  GLN   D CG  1 
ATOM   348  C  CD  . GLN   D 1 44  ? 7.497   19.945 66.187 1.000 24.71323 ? ? ? ? ? ? 85  GLN   D CD  1 
ATOM   349  O  OE1 . GLN   D 1 44  ? 7.419   21.125 65.850 1.000 22.93904 ? ? ? ? ? ? 85  GLN   D OE1 1 
ATOM   350  N  NE2 . GLN   D 1 44  ? 6.429   19.197 66.447 1.000 22.18131 ? ? ? ? ? ? 85  GLN   D NE2 1 
ATOM   351  N  N   . PRO   D 1 45  ? 10.644  16.746 63.921 1.000 23.55316 ? ? ? ? ? ? 86  PRO   D N   1 
ATOM   352  C  CA  . PRO   D 1 45  ? 10.871  15.327 64.208 1.000 23.76088 ? ? ? ? ? ? 86  PRO   D CA  1 
ATOM   353  C  C   . PRO   D 1 45  ? 10.200  14.902 65.503 1.000 24.98441 ? ? ? ? ? ? 86  PRO   D C   1 
ATOM   354  O  O   . PRO   D 1 45  ? 10.117  15.673 66.466 1.000 23.91212 ? ? ? ? ? ? 86  PRO   D O   1 
ATOM   355  C  CB  . PRO   D 1 45  ? 12.400  15.229 64.304 1.000 21.13314 ? ? ? ? ? ? 86  PRO   D CB  1 
ATOM   356  C  CG  . PRO   D 1 45  ? 12.847  16.226 63.299 1.000 23.10780 ? ? ? ? ? ? 86  PRO   D CG  1 
ATOM   357  C  CD  . PRO   D 1 45  ? 11.909  17.418 63.544 1.000 22.86332 ? ? ? ? ? ? 86  PRO   D CD  1 
ATOM   358  N  N   . VAL   D 1 46  ? 9.692   13.667 65.501 1.000 20.57875 ? ? ? ? ? ? 87  VAL   D N   1 
ATOM   359  C  CA  . VAL   D 1 46  ? 9.204   13.052 66.731 1.000 21.29299 ? ? ? ? ? ? 87  VAL   D CA  1 
ATOM   360  C  C   . VAL   D 1 46  ? 10.325  13.066 67.762 1.000 25.48780 ? ? ? ? ? ? 87  VAL   D C   1 
ATOM   361  O  O   . VAL   D 1 46  ? 11.393  12.479 67.553 1.000 25.63350 ? ? ? ? ? ? 87  VAL   D O   1 
ATOM   362  C  CB  . VAL   D 1 46  ? 8.706   11.624 66.463 1.000 22.79574 ? ? ? ? ? ? 87  VAL   D CB  1 
ATOM   363  C  CG1 . VAL   D 1 46  ? 8.533   10.854 67.765 1.000 25.14300 ? ? ? ? ? ? 87  VAL   D CG1 1 
ATOM   364  C  CG2 . VAL   D 1 46  ? 7.388   11.670 65.691 1.000 21.48821 ? ? ? ? ? ? 87  VAL   D CG2 1 
ATOM   365  N  N   . ASP   D 1 47  ? 10.085  13.741 68.881 1.000 26.35235 ? ? ? ? ? ? 88  ASP   D N   1 
ATOM   366  C  CA  . ASP   D 1 47  ? 11.051  13.797 69.971 1.000 26.36472 ? ? ? ? ? ? 88  ASP   D CA  1 
ATOM   367  C  C   . ASP   D 1 47  ? 10.738  12.646 70.922 1.000 28.09140 ? ? ? ? ? ? 88  ASP   D C   1 
ATOM   368  O  O   . ASP   D 1 47  ? 9.877   12.754 71.798 1.000 28.60151 ? ? ? ? ? ? 88  ASP   D O   1 
ATOM   369  C  CB  . ASP   D 1 47  ? 10.995  15.149 70.669 1.000 27.66659 ? ? ? ? ? ? 88  ASP   D CB  1 
ATOM   370  C  CG  . ASP   D 1 47  ? 12.108  15.316 71.682 1.000 29.66115 ? ? ? ? ? ? 88  ASP   D CG  1 
ATOM   371  O  OD1 . ASP   D 1 47  ? 12.598  14.294 72.203 1.000 25.45002 ? ? ? ? ? ? 88  ASP   D OD1 1 
ATOM   372  O  OD2 . ASP   D 1 47  ? 12.498  16.468 71.934 1.000 33.88231 ? ? ? ? ? ? 88  ASP   D OD2 1 
ATOM   373  N  N   . ALA   D 1 48  ? 11.459  11.544 70.751 1.000 29.53344 ? ? ? ? ? ? 89  ALA   D N   1 
ATOM   374  C  CA  . ALA   D 1 48  ? 11.231  10.346 71.546 1.000 33.66001 ? ? ? ? ? ? 89  ALA   D CA  1 
ATOM   375  C  C   . ALA   D 1 48  ? 11.618  10.514 73.017 1.000 33.74937 ? ? ? ? ? ? 89  ALA   D C   1 
ATOM   376  O  O   . ALA   D 1 48  ? 11.069  9.804  73.864 1.000 28.89995 ? ? ? ? ? ? 89  ALA   D O   1 
ATOM   377  C  CB  . ALA   D 1 48  ? 11.994  9.168  70.930 1.000 29.76776 ? ? ? ? ? ? 89  ALA   D CB  1 
ATOM   378  N  N   . VAL   D 1 49  ? 12.539  11.423 73.354 1.000 36.43425 ? ? ? ? ? ? 90  VAL   D N   1 
ATOM   379  C  CA  . VAL   D 1 49  ? 12.819  11.613 74.779 1.000 35.25613 ? ? ? ? ? ? 90  VAL   D CA  1 
ATOM   380  C  C   . VAL   D 1 49  ? 11.765  12.520 75.419 1.000 38.11526 ? ? ? ? ? ? 90  VAL   D C   1 
ATOM   381  O  O   . VAL   D 1 49  ? 11.251  12.213 76.500 1.000 38.47440 ? ? ? ? ? ? 90  VAL   D O   1 
ATOM   382  C  CB  . VAL   D 1 49  ? 14.265  12.110 75.031 1.000 39.18438 ? ? ? ? ? ? 90  VAL   D CB  1 
ATOM   383  C  CG1 . VAL   D 1 49  ? 15.143  11.951 73.811 1.000 36.36366 ? ? ? ? ? ? 90  VAL   D CG1 1 
ATOM   384  C  CG2 . VAL   D 1 49  ? 14.332  13.532 75.612 1.000 38.94727 ? ? ? ? ? ? 90  VAL   D CG2 1 
ATOM   385  N  N   . LYS   D 1 50  ? 11.395  13.624 74.762 1.000 34.95669 ? ? ? ? ? ? 91  LYS   D N   1 
ATOM   386  C  CA  . LYS   D 1 50  ? 10.331  14.468 75.299 1.000 37.66926 ? ? ? ? ? ? 91  LYS   D CA  1 
ATOM   387  C  C   . LYS   D 1 50  ? 9.035   13.680 75.443 1.000 39.34546 ? ? ? ? ? ? 91  LYS   D C   1 
ATOM   388  O  O   . LYS   D 1 50  ? 8.366   13.742 76.481 1.000 40.52183 ? ? ? ? ? ? 91  LYS   D O   1 
ATOM   389  C  CB  . LYS   D 1 50  ? 10.112  15.682 74.404 1.000 32.30138 ? ? ? ? ? ? 91  LYS   D CB  1 
ATOM   390  C  CG  . LYS   D 1 50  ? 10.390  17.017 75.051 1.000 36.21214 ? ? ? ? ? ? 91  LYS   D CG  1 
ATOM   391  N  N   . LEU   D 1 51  ? 8.671   12.925 74.405 1.000 35.42757 ? ? ? ? ? ? 92  LEU   D N   1 
ATOM   392  C  CA  . LEU   D 1 51  ? 7.459   12.117 74.390 1.000 33.87596 ? ? ? ? ? ? 92  LEU   D CA  1 
ATOM   393  C  C   . LEU   D 1 51  ? 7.611   10.810 75.155 1.000 38.98823 ? ? ? ? ? ? 92  LEU   D C   1 
ATOM   394  O  O   . LEU   D 1 51  ? 6.619   10.081 75.307 1.000 38.86335 ? ? ? ? ? ? 92  LEU   D O   1 
ATOM   395  C  CB  . LEU   D 1 51  ? 7.049   11.837 72.944 1.000 32.70281 ? ? ? ? ? ? 92  LEU   D CB  1 
ATOM   396  C  CG  . LEU   D 1 51  ? 6.552   13.057 72.163 1.000 32.75171 ? ? ? ? ? ? 92  LEU   D CG  1 
ATOM   397  C  CD1 . LEU   D 1 51  ? 6.429   12.761 70.667 1.000 29.16319 ? ? ? ? ? ? 92  LEU   D CD1 1 
ATOM   398  C  CD2 . LEU   D 1 51  ? 5.230   13.532 72.717 1.000 34.39427 ? ? ? ? ? ? 92  LEU   D CD2 1 
ATOM   399  N  N   . ASN   D 1 52  ? 8.814   10.522 75.652 1.000 35.48279 ? ? ? ? ? ? 93  ASN   D N   1 
ATOM   400  C  CA  . ASN   D 1 52  ? 9.148   9.258  76.310 1.000 42.98736 ? ? ? ? ? ? 93  ASN   D CA  1 
ATOM   401  C  C   . ASN   D 1 52  ? 8.615   8.063  75.513 1.000 41.92910 ? ? ? ? ? ? 93  ASN   D C   1 
ATOM   402  O  O   . ASN   D 1 52  ? 7.767   7.293  75.974 1.000 40.15127 ? ? ? ? ? ? 93  ASN   D O   1 
ATOM   403  C  CB  . ASN   D 1 52  ? 8.632   9.236  77.750 1.000 44.62638 ? ? ? ? ? ? 93  ASN   D CB  1 
ATOM   404  C  CG  . ASN   D 1 52  ? 9.270   8.137  78.574 1.000 45.33294 ? ? ? ? ? ? 93  ASN   D CG  1 
ATOM   405  O  OD1 . ASN   D 1 52  ? 10.412  7.737  78.324 1.000 48.00475 ? ? ? ? ? ? 93  ASN   D OD1 1 
ATOM   406  N  ND2 . ASN   D 1 52  ? 8.540   7.646  79.568 1.000 51.53599 ? ? ? ? ? ? 93  ASN   D ND2 1 
ATOM   407  N  N   . LEU   D 1 53  ? 9.127   7.928  74.281 1.000 38.22014 ? ? ? ? ? ? 94  LEU   D N   1 
ATOM   408  C  CA  . LEU   D 1 53  ? 8.793   6.830  73.371 1.000 34.22425 ? ? ? ? ? ? 94  LEU   D CA  1 
ATOM   409  C  C   . LEU   D 1 53  ? 10.081  6.070  73.078 1.000 36.20164 ? ? ? ? ? ? 94  LEU   D C   1 
ATOM   410  O  O   . LEU   D 1 53  ? 10.688  6.244  72.007 1.000 32.81908 ? ? ? ? ? ? 94  LEU   D O   1 
ATOM   411  C  CB  . LEU   D 1 53  ? 8.164   7.322  72.068 1.000 33.59671 ? ? ? ? ? ? 94  LEU   D CB  1 
ATOM   412  C  CG  . LEU   D 1 53  ? 7.042   8.344  72.168 1.000 34.31311 ? ? ? ? ? ? 94  LEU   D CG  1 
ATOM   413  C  CD1 . LEU   D 1 53  ? 6.681   8.812  70.773 1.000 36.39736 ? ? ? ? ? ? 94  LEU   D CD1 1 
ATOM   414  C  CD2 . LEU   D 1 53  ? 5.841   7.742  72.860 1.000 35.03781 ? ? ? ? ? ? 94  LEU   D CD2 1 
ATOM   415  N  N   . PRO   D 1 54  ? 10.527  5.223  74.015 1.000 35.38039 ? ? ? ? ? ? 95  PRO   D N   1 
ATOM   416  C  CA  . PRO   D 1 54  ? 11.796  4.499  73.831 1.000 34.88609 ? ? ? ? ? ? 95  PRO   D CA  1 
ATOM   417  C  C   . PRO   D 1 54  ? 11.776  3.482  72.699 1.000 33.50858 ? ? ? ? ? ? 95  PRO   D C   1 
ATOM   418  O  O   . PRO   D 1 54  ? 12.852  3.041  72.274 1.000 35.31828 ? ? ? ? ? ? 95  PRO   D O   1 
ATOM   419  C  CB  . PRO   D 1 54  ? 11.997  3.791  75.181 1.000 36.94498 ? ? ? ? ? ? 95  PRO   D CB  1 
ATOM   420  C  CG  . PRO   D 1 54  ? 11.050  4.462  76.129 1.000 37.18218 ? ? ? ? ? ? 95  PRO   D CG  1 
ATOM   421  C  CD  . PRO   D 1 54  ? 9.903   4.930  75.315 1.000 40.06953 ? ? ? ? ? ? 95  PRO   D CD  1 
ATOM   422  N  N   . ASP   D 1 55  ? 10.607  3.066  72.218 1.000 26.85262 ? ? ? ? ? ? 96  ASP   D N   1 
ATOM   423  C  CA  . ASP   D 1 55  ? 10.540  2.151  71.090 1.000 29.95878 ? ? ? ? ? ? 96  ASP   D CA  1 
ATOM   424  C  C   . ASP   D 1 55  ? 10.267  2.839  69.754 1.000 30.75692 ? ? ? ? ? ? 96  ASP   D C   1 
ATOM   425  O  O   . ASP   D 1 55  ? 10.181  2.139  68.736 1.000 25.53227 ? ? ? ? ? ? 96  ASP   D O   1 
ATOM   426  C  CB  . ASP   D 1 55  ? 9.460   1.093  71.332 1.000 28.33178 ? ? ? ? ? ? 96  ASP   D CB  1 
ATOM   427  C  CG  . ASP   D 1 55  ? 8.089   1.706  71.570 1.000 31.86967 ? ? ? ? ? ? 96  ASP   D CG  1 
ATOM   428  O  OD1 . ASP   D 1 55  ? 8.016   2.917  71.895 1.000 34.23678 ? ? ? ? ? ? 96  ASP   D OD1 1 
ATOM   429  O  OD2 . ASP   D 1 55  ? 7.084   0.970  71.457 1.000 35.65869 ? ? ? ? ? ? 96  ASP   D OD2 1 
ATOM   430  N  N   . TYR   D 1 56  ? 10.126  4.172  69.724 1.000 27.83915 ? ? ? ? ? ? 97  TYR   D N   1 
ATOM   431  C  CA  . TYR   D 1 56  ? 9.720   4.835  68.478 1.000 26.47980 ? ? ? ? ? ? 97  TYR   D CA  1 
ATOM   432  C  C   . TYR   D 1 56  ? 10.728  4.590  67.357 1.000 28.47843 ? ? ? ? ? ? 97  TYR   D C   1 
ATOM   433  O  O   . TYR   D 1 56  ? 10.352  4.175  66.253 1.000 24.56693 ? ? ? ? ? ? 97  TYR   D O   1 
ATOM   434  C  CB  . TYR   D 1 56  ? 9.506   6.350  68.672 1.000 23.51143 ? ? ? ? ? ? 97  TYR   D CB  1 
ATOM   435  C  CG  . TYR   D 1 56  ? 8.987   6.983  67.387 1.000 26.24490 ? ? ? ? ? ? 97  TYR   D CG  1 
ATOM   436  C  CD1 . TYR   D 1 56  ? 7.622   6.957  67.069 1.000 23.49926 ? ? ? ? ? ? 97  TYR   D CD1 1 
ATOM   437  C  CD2 . TYR   D 1 56  ? 9.867   7.562  66.460 1.000 26.12916 ? ? ? ? ? ? 97  TYR   D CD2 1 
ATOM   438  C  CE1 . TYR   D 1 56  ? 7.149   7.509  65.860 1.000 26.49211 ? ? ? ? ? ? 97  TYR   D CE1 1 
ATOM   439  C  CE2 . TYR   D 1 56  ? 9.407   8.110  65.259 1.000 23.37737 ? ? ? ? ? ? 97  TYR   D CE2 1 
ATOM   440  C  CZ  . TYR   D 1 56  ? 8.049   8.082  64.966 1.000 25.77659 ? ? ? ? ? ? 97  TYR   D CZ  1 
ATOM   441  O  OH  . TYR   D 1 56  ? 7.609   8.624  63.769 1.000 23.85606 ? ? ? ? ? ? 97  TYR   D OH  1 
ATOM   442  N  N   . TYR   D 1 57  ? 12.017  4.847  67.619 1.000 26.65103 ? ? ? ? ? ? 98  TYR   D N   1 
ATOM   443  C  CA  . TYR   D 1 57  ? 13.058  4.668  66.612 1.000 26.43625 ? ? ? ? ? ? 98  TYR   D CA  1 
ATOM   444  C  C   . TYR   D 1 57  ? 13.586  3.246  66.564 1.000 27.36984 ? ? ? ? ? ? 98  TYR   D C   1 
ATOM   445  O  O   . TYR   D 1 57  ? 14.457  2.956  65.741 1.000 28.74453 ? ? ? ? ? ? 98  TYR   D O   1 
ATOM   446  C  CB  . TYR   D 1 57  ? 14.202  5.667  66.850 1.000 26.81563 ? ? ? ? ? ? 98  TYR   D CB  1 
ATOM   447  C  CG  . TYR   D 1 57  ? 13.749  7.075  66.537 1.000 24.63390 ? ? ? ? ? ? 98  TYR   D CG  1 
ATOM   448  C  CD1 . TYR   D 1 57  ? 13.496  7.460  65.217 1.000 26.89452 ? ? ? ? ? ? 98  TYR   D CD1 1 
ATOM   449  C  CD2 . TYR   D 1 57  ? 13.516  7.994  67.547 1.000 24.91381 ? ? ? ? ? ? 98  TYR   D CD2 1 
ATOM   450  C  CE1 . TYR   D 1 57  ? 13.042  8.736  64.912 1.000 27.25092 ? ? ? ? ? ? 98  TYR   D CE1 1 
ATOM   451  C  CE2 . TYR   D 1 57  ? 13.063  9.270  67.257 1.000 25.36802 ? ? ? ? ? ? 98  TYR   D CE2 1 
ATOM   452  C  CZ  . TYR   D 1 57  ? 12.834  9.642  65.929 1.000 28.96060 ? ? ? ? ? ? 98  TYR   D CZ  1 
ATOM   453  O  OH  . TYR   D 1 57  ? 12.387  10.916 65.616 1.000 25.07755 ? ? ? ? ? ? 98  TYR   D OH  1 
ATOM   454  N  N   . LYS   D 1 58  ? 13.082  2.364  67.437 1.000 31.81241 ? ? ? ? ? ? 99  LYS   D N   1 
ATOM   455  C  CA  . LYS   D 1 58  ? 13.223  0.936  67.212 1.000 32.34549 ? ? ? ? ? ? 99  LYS   D CA  1 
ATOM   456  C  C   . LYS   D 1 58  ? 12.250  0.466  66.153 1.000 29.92904 ? ? ? ? ? ? 99  LYS   D C   1 
ATOM   457  O  O   . LYS   D 1 58  ? 12.543  -0.486 65.422 1.000 30.73968 ? ? ? ? ? ? 99  LYS   D O   1 
ATOM   458  C  CB  . LYS   D 1 58  ? 12.992  0.148  68.508 1.000 32.49518 ? ? ? ? ? ? 99  LYS   D CB  1 
ATOM   459  C  CG  . LYS   D 1 58  ? 13.809  0.653  69.677 1.000 34.82350 ? ? ? ? ? ? 99  LYS   D CG  1 
ATOM   460  C  CD  . LYS   D 1 58  ? 13.829  -0.358 70.822 1.000 33.66170 ? ? ? ? ? ? 99  LYS   D CD  1 
ATOM   461  C  CE  . LYS   D 1 58  ? 14.943  -0.054 71.795 1.000 34.38199 ? ? ? ? ? ? 99  LYS   D CE  1 
ATOM   462  N  NZ  . LYS   D 1 58  ? 16.276  -0.466 71.297 1.000 40.41200 ? ? ? ? ? ? 99  LYS   D NZ  1 
ATOM   463  N  N   . ILE   D 1 59  ? 11.101  1.127  66.054 1.000 29.10846 ? ? ? ? ? ? 100 ILE   D N   1 
ATOM   464  C  CA  . ILE   D 1 59  ? 10.079  0.773  65.074 1.000 26.10629 ? ? ? ? ? ? 100 ILE   D CA  1 
ATOM   465  C  C   . ILE   D 1 59  ? 10.240  1.570  63.788 1.000 25.54231 ? ? ? ? ? ? 100 ILE   D C   1 
ATOM   466  O  O   . ILE   D 1 59  ? 10.158  1.030  62.680 1.000 28.57231 ? ? ? ? ? ? 100 ILE   D O   1 
ATOM   467  C  CB  . ILE   D 1 59  ? 8.678   0.995  65.695 1.000 25.65525 ? ? ? ? ? ? 100 ILE   D CB  1 
ATOM   468  C  CG1 . ILE   D 1 59  ? 8.437   -0.024 66.834 1.000 31.79112 ? ? ? ? ? ? 100 ILE   D CG1 1 
ATOM   469  C  CG2 . ILE   D 1 59  ? 7.609   0.942  64.623 1.000 25.73841 ? ? ? ? ? ? 100 ILE   D CG2 1 
ATOM   470  C  CD1 . ILE   D 1 59  ? 7.207   0.243  67.685 1.000 30.53835 ? ? ? ? ? ? 100 ILE   D CD1 1 
ATOM   471  N  N   . ILE   D 1 60  ? 10.415  2.872  63.923 1.000 23.80692 ? ? ? ? ? ? 101 ILE   D N   1 
ATOM   472  C  CA  . ILE   D 1 60  ? 10.402  3.800  62.797 1.000 23.62266 ? ? ? ? ? ? 101 ILE   D CA  1 
ATOM   473  C  C   . ILE   D 1 60  ? 11.845  4.073  62.406 1.000 25.78966 ? ? ? ? ? ? 101 ILE   D C   1 
ATOM   474  O  O   . ILE   D 1 60  ? 12.553  4.803  63.104 1.000 23.02365 ? ? ? ? ? ? 101 ILE   D O   1 
ATOM   475  C  CB  . ILE   D 1 60  ? 9.683   5.100  63.155 1.000 21.29766 ? ? ? ? ? ? 101 ILE   D CB  1 
ATOM   476  C  CG1 . ILE   D 1 60  ? 8.236   4.804  63.578 1.000 20.60659 ? ? ? ? ? ? 101 ILE   D CG1 1 
ATOM   477  C  CG2 . ILE   D 1 60  ? 9.760   6.084  61.969 1.000 22.29332 ? ? ? ? ? ? 101 ILE   D CG2 1 
ATOM   478  C  CD1 . ILE   D 1 60  ? 7.449   4.013  62.524 1.000 21.06029 ? ? ? ? ? ? 101 ILE   D CD1 1 
ATOM   479  N  N   . LYS   D 1 61  ? 12.268  3.506  61.280 1.000 27.09713 ? ? ? ? ? ? 102 LYS   D N   1 
ATOM   480  C  CA  . LYS   D 1 61  ? 13.628  3.675  60.806 1.000 24.15352 ? ? ? ? ? ? 102 LYS   D CA  1 
ATOM   481  C  C   . LYS   D 1 61  ? 13.753  4.742  59.729 1.000 25.19750 ? ? ? ? ? ? 102 LYS   D C   1 
ATOM   482  O  O   . LYS   D 1 61  ? 14.872  5.098  59.362 1.000 24.89533 ? ? ? ? ? ? 102 LYS   D O   1 
ATOM   483  C  CB  . LYS   D 1 61  ? 14.171  2.343  60.258 1.000 29.24202 ? ? ? ? ? ? 102 LYS   D CB  1 
ATOM   484  C  CG  . LYS   D 1 61  ? 14.118  1.183  61.235 1.000 29.35824 ? ? ? ? ? ? 102 LYS   D CG  1 
ATOM   485  C  CD  . LYS   D 1 61  ? 14.944  1.498  62.471 1.000 27.82492 ? ? ? ? ? ? 102 LYS   D CD  1 
ATOM   486  C  CE  . LYS   D 1 61  ? 15.160  0.239  63.307 1.000 33.37886 ? ? ? ? ? ? 102 LYS   D CE  1 
ATOM   487  N  NZ  . LYS   D 1 61  ? 15.855  0.562  64.578 1.000 30.11470 ? ? ? ? ? ? 102 LYS   D NZ  1 
ATOM   488  N  N   . THR   D 1 62  ? 12.645  5.237  59.178 1.000 21.63970 ? ? ? ? ? ? 103 THR   D N   1 
ATOM   489  C  CA  . THR   D 1 62  ? 12.686  6.281  58.154 1.000 22.49129 ? ? ? ? ? ? 103 THR   D CA  1 
ATOM   490  C  C   . THR   D 1 62  ? 11.798  7.428  58.618 1.000 22.40546 ? ? ? ? ? ? 103 THR   D C   1 
ATOM   491  O  O   . THR   D 1 62  ? 10.739  7.696  58.025 1.000 21.80461 ? ? ? ? ? ? 103 THR   D O   1 
ATOM   492  C  CB  . THR   D 1 62  ? 12.271  5.744  56.782 1.000 30.81543 ? ? ? ? ? ? 103 THR   D CB  1 
ATOM   493  O  OG1 . THR   D 1 62  ? 13.008  4.544  56.489 1.000 27.68430 ? ? ? ? ? ? 103 THR   D OG1 1 
ATOM   494  C  CG2 . THR   D 1 62  ? 12.550  6.789  55.667 1.000 27.14006 ? ? ? ? ? ? 103 THR   D CG2 1 
ATOM   495  N  N   . PRO   D 1 63  ? 12.199  8.117  59.696 1.000 22.50645 ? ? ? ? ? ? 104 PRO   D N   1 
ATOM   496  C  CA  . PRO   D 1 63  ? 11.391  9.220  60.219 1.000 21.66635 ? ? ? ? ? ? 104 PRO   D CA  1 
ATOM   497  C  C   . PRO   D 1 63  ? 11.293  10.361 59.225 1.000 22.04418 ? ? ? ? ? ? 104 PRO   D C   1 
ATOM   498  O  O   . PRO   D 1 63  ? 12.195  10.594 58.414 1.000 22.57180 ? ? ? ? ? ? 104 PRO   D O   1 
ATOM   499  C  CB  . PRO   D 1 63  ? 12.156  9.661  61.483 1.000 19.25215 ? ? ? ? ? ? 104 PRO   D CB  1 
ATOM   500  C  CG  . PRO   D 1 63  ? 13.524  9.266  61.252 1.000 20.26045 ? ? ? ? ? ? 104 PRO   D CG  1 
ATOM   501  C  CD  . PRO   D 1 63  ? 13.443  7.957  60.474 1.000 21.95155 ? ? ? ? ? ? 104 PRO   D CD  1 
ATOM   502  N  N   . MET   D 1 64  ? 10.193  11.097 59.325 1.000 19.16861 ? ? ? ? ? ? 105 MET   D N   1 
ATOM   503  C  CA  . MET   D 1 64  ? 9.977   12.263 58.480 1.000 16.88629 ? ? ? ? ? ? 105 MET   D CA  1 
ATOM   504  C  C   . MET   D 1 64  ? 8.912   13.138 59.126 1.000 18.68526 ? ? ? ? ? ? 105 MET   D C   1 
ATOM   505  O  O   . MET   D 1 64  ? 8.042   12.657 59.866 1.000 20.35009 ? ? ? ? ? ? 105 MET   D O   1 
ATOM   506  C  CB  . MET   D 1 64  ? 9.570   11.858 57.051 1.000 17.79533 ? ? ? ? ? ? 105 MET   D CB  1 
ATOM   507  C  CG  . MET   D 1 64  ? 9.532   13.000 56.033 1.000 19.36579 ? ? ? ? ? ? 105 MET   D CG  1 
ATOM   508  S  SD  . MET   D 1 64  ? 11.062  13.979 55.982 1.000 20.10333 ? ? ? ? ? ? 105 MET   D SD  1 
ATOM   509  C  CE  . MET   D 1 64  ? 12.321  12.742 55.660 1.000 19.32602 ? ? ? ? ? ? 105 MET   D CE  1 
ATOM   510  N  N   . ASP   D 1 65  ? 8.980   14.429 58.815 1.000 18.76119 ? ? ? ? ? ? 106 ASP   D N   1 
ATOM   511  C  CA  . ASP   D 1 65  ? 8.147   15.439 59.460 1.000 18.30149 ? ? ? ? ? ? 106 ASP   D CA  1 
ATOM   512  C  C   . ASP   D 1 65  ? 8.073   16.650 58.541 1.000 18.61959 ? ? ? ? ? ? 106 ASP   D C   1 
ATOM   513  O  O   . ASP   D 1 65  ? 8.897   16.813 57.636 1.000 17.99463 ? ? ? ? ? ? 106 ASP   D O   1 
ATOM   514  C  CB  . ASP   D 1 65  ? 8.721   15.842 60.824 1.000 20.70309 ? ? ? ? ? ? 106 ASP   D CB  1 
ATOM   515  C  CG  . ASP   D 1 65  ? 10.018  16.624 60.696 1.000 20.12881 ? ? ? ? ? ? 106 ASP   D CG  1 
ATOM   516  O  OD1 . ASP   D 1 65  ? 11.075  15.989 60.513 1.000 20.62899 ? ? ? ? ? ? 106 ASP   D OD1 1 
ATOM   517  O  OD2 . ASP   D 1 65  ? 9.976   17.868 60.753 1.000 20.13172 ? ? ? ? ? ? 106 ASP   D OD2 1 
ATOM   518  N  N   . MET   D 1 66  ? 7.120   17.542 58.821 1.000 16.75131 ? ? ? ? ? ? 107 MET   D N   1 
ATOM   519  C  CA  . MET   D 1 66  ? 6.918   18.650 57.890 1.000 22.65773 ? ? ? ? ? ? 107 MET   D CA  1 
ATOM   520  C  C   . MET   D 1 66  ? 7.971   19.746 58.012 1.000 21.89473 ? ? ? ? ? ? 107 MET   D C   1 
ATOM   521  O  O   . MET   D 1 66  ? 8.211   20.455 57.034 1.000 20.22710 ? ? ? ? ? ? 107 MET   D O   1 
ATOM   522  C  CB  . MET   D 1 66  ? 5.530   19.261 58.064 1.000 23.85504 ? ? ? ? ? ? 107 MET   D CB  1 
ATOM   523  C  CG  . MET   D 1 66  ? 4.434   18.314 57.639 1.000 21.25354 ? ? ? ? ? ? 107 MET   D CG  1 
ATOM   524  S  SD  . MET   D 1 66  ? 2.895   19.131 57.209 1.000 23.29156 ? ? ? ? ? ? 107 MET   D SD  1 
ATOM   525  C  CE  . MET   D 1 66  ? 2.493   19.867 58.818 1.000 21.88322 ? ? ? ? ? ? 107 MET   D CE  1 
ATOM   526  N  N   . GLY   D 1 67  ? 8.571   19.941 59.192 1.000 22.89756 ? ? ? ? ? ? 108 GLY   D N   1 
ATOM   527  C  CA  . GLY   D 1 67  ? 9.658   20.903 59.289 1.000 19.23563 ? ? ? ? ? ? 108 GLY   D CA  1 
ATOM   528  C  C   . GLY   D 1 67  ? 10.827  20.483 58.427 1.000 17.62653 ? ? ? ? ? ? 108 GLY   D C   1 
ATOM   529  O  O   . GLY   D 1 67  ? 11.423  21.304 57.731 1.000 21.26680 ? ? ? ? ? ? 108 GLY   D O   1 
ATOM   530  N  N   . THR   D 1 68  ? 11.132  19.182 58.423 1.000 20.78337 ? ? ? ? ? ? 109 THR   D N   1 
ATOM   531  C  CA  . THR   D 1 68  ? 12.136  18.639 57.506 1.000 20.16488 ? ? ? ? ? ? 109 THR   D CA  1 
ATOM   532  C  C   . THR   D 1 68  ? 11.742  18.883 56.051 1.000 20.87431 ? ? ? ? ? ? 109 THR   D C   1 
ATOM   533  O  O   . THR   D 1 68  ? 12.557  19.353 55.247 1.000 20.93034 ? ? ? ? ? ? 109 THR   D O   1 
ATOM   534  C  CB  . THR   D 1 68  ? 12.341  17.145 57.762 1.000 18.82548 ? ? ? ? ? ? 109 THR   D CB  1 
ATOM   535  O  OG1 . THR   D 1 68  ? 12.876  16.942 59.077 1.000 21.38312 ? ? ? ? ? ? 109 THR   D OG1 1 
ATOM   536  C  CG2 . THR   D 1 68  ? 13.321  16.543 56.736 1.000 20.72063 ? ? ? ? ? ? 109 THR   D CG2 1 
ATOM   537  N  N   . ILE   D 1 69  ? 10.495  18.578 55.688 1.000 19.89190 ? ? ? ? ? ? 110 ILE   D N   1 
ATOM   538  C  CA  . ILE   D 1 69  ? 10.075  18.787 54.300 1.000 17.75656 ? ? ? ? ? ? 110 ILE   D CA  1 
ATOM   539  C  C   . ILE   D 1 69  ? 10.167  20.268 53.939 1.000 22.19795 ? ? ? ? ? ? 110 ILE   D C   1 
ATOM   540  O  O   . ILE   D 1 69  ? 10.655  20.640 52.860 1.000 19.87393 ? ? ? ? ? ? 110 ILE   D O   1 
ATOM   541  C  CB  . ILE   D 1 69  ? 8.648   18.239 54.083 1.000 20.72240 ? ? ? ? ? ? 110 ILE   D CB  1 
ATOM   542  C  CG1 . ILE   D 1 69  ? 8.603   16.728 54.347 1.000 20.22475 ? ? ? ? ? ? 110 ILE   D CG1 1 
ATOM   543  C  CG2 . ILE   D 1 69  ? 8.138   18.561 52.659 1.000 19.02547 ? ? ? ? ? ? 110 ILE   D CG2 1 
ATOM   544  C  CD1 . ILE   D 1 69  ? 7.167   16.152 54.438 1.000 19.96373 ? ? ? ? ? ? 110 ILE   D CD1 1 
ATOM   545  N  N   . LYS   D 1 70  ? 9.693   21.132 54.838 1.000 19.86678 ? ? ? ? ? ? 111 LYS   D N   1 
ATOM   546  C  CA  . LYS   D 1 70  ? 9.724   22.565 54.589 1.000 21.76267 ? ? ? ? ? ? 111 LYS   D CA  1 
ATOM   547  C  C   . LYS   D 1 70  ? 11.159  23.058 54.370 1.000 23.78210 ? ? ? ? ? ? 111 LYS   D C   1 
ATOM   548  O  O   . LYS   D 1 70  ? 11.430  23.805 53.424 1.000 21.70619 ? ? ? ? ? ? 111 LYS   D O   1 
ATOM   549  C  CB  . LYS   D 1 70  ? 9.052   23.284 55.761 1.000 22.33141 ? ? ? ? ? ? 111 LYS   D CB  1 
ATOM   550  C  CG  . LYS   D 1 70  ? 9.033   24.796 55.659 1.000 24.68450 ? ? ? ? ? ? 111 LYS   D CG  1 
ATOM   551  C  CD  . LYS   D 1 70  ? 8.489   25.397 56.955 1.000 25.51309 ? ? ? ? ? ? 111 LYS   D CD  1 
ATOM   552  C  CE  . LYS   D 1 70  ? 8.329   26.918 56.875 1.000 33.23728 ? ? ? ? ? ? 111 LYS   D CE  1 
ATOM   553  N  NZ  . LYS   D 1 70  ? 9.630   27.672 56.999 1.000 36.75269 ? ? ? ? ? ? 111 LYS   D NZ  1 
ATOM   554  N  N   . LYS   D 1 71  ? 12.094  22.627 55.227 1.000 19.57966 ? ? ? ? ? ? 112 LYS   D N   1 
ATOM   555  C  CA  . LYS   D 1 71  ? 13.501  22.998 55.049 1.000 22.03913 ? ? ? ? ? ? 112 LYS   D CA  1 
ATOM   556  C  C   . LYS   D 1 71  ? 14.074  22.441 53.752 1.000 23.26504 ? ? ? ? ? ? 112 LYS   D C   1 
ATOM   557  O  O   . LYS   D 1 71  ? 14.856  23.118 53.071 1.000 22.26143 ? ? ? ? ? ? 112 LYS   D O   1 
ATOM   558  C  CB  . LYS   D 1 71  ? 14.348  22.498 56.222 1.000 22.69853 ? ? ? ? ? ? 112 LYS   D CB  1 
ATOM   559  C  CG  . LYS   D 1 71  ? 14.236  23.315 57.474 1.000 29.71209 ? ? ? ? ? ? 112 LYS   D CG  1 
ATOM   560  C  CD  . LYS   D 1 71  ? 15.217  22.800 58.527 1.000 31.41122 ? ? ? ? ? ? 112 LYS   D CD  1 
ATOM   561  C  CE  . LYS   D 1 71  ? 15.041  23.573 59.830 1.000 40.21980 ? ? ? ? ? ? 112 LYS   D CE  1 
ATOM   562  N  NZ  . LYS   D 1 71  ? 15.359  22.738 61.027 1.000 45.20518 ? ? ? ? ? ? 112 LYS   D NZ  1 
ATOM   563  N  N   . ARG   D 1 72  ? 13.759  21.180 53.432 1.000 20.69651 ? ? ? ? ? ? 113 ARG   D N   1 
ATOM   564  C  CA  . ARG   D 1 72  ? 14.226  20.581 52.179 1.000 21.55105 ? ? ? ? ? ? 113 ARG   D CA  1 
ATOM   565  C  C   . ARG   D 1 72  ? 13.755  21.376 50.962 1.000 23.41668 ? ? ? ? ? ? 113 ARG   D C   1 
ATOM   566  O  O   . ARG   D 1 72  ? 14.531  21.624 50.024 1.000 21.63325 ? ? ? ? ? ? 113 ARG   D O   1 
ATOM   567  C  CB  . ARG   D 1 72  ? 13.756  19.130 52.081 1.000 18.39638 ? ? ? ? ? ? 113 ARG   D CB  1 
ATOM   568  C  CG  . ARG   D 1 72  ? 14.497  18.228 53.042 1.000 19.92808 ? ? ? ? ? ? 113 ARG   D CG  1 
ATOM   569  C  CD  . ARG   D 1 72  ? 14.160  16.755 52.835 1.000 22.55661 ? ? ? ? ? ? 113 ARG   D CD  1 
ATOM   570  N  NE  . ARG   D 1 72  ? 15.120  15.906 53.542 1.000 17.78746 ? ? ? ? ? ? 113 ARG   D NE  1 
ATOM   571  C  CZ  . ARG   D 1 72  ? 15.147  14.587 53.454 1.000 22.49674 ? ? ? ? ? ? 113 ARG   D CZ  1 
ATOM   572  N  NH1 . ARG   D 1 72  ? 14.245  13.976 52.701 1.000 19.89552 ? ? ? ? ? ? 113 ARG   D NH1 1 
ATOM   573  N  NH2 . ARG   D 1 72  ? 16.061  13.884 54.133 1.000 21.53106 ? ? ? ? ? ? 113 ARG   D NH2 1 
ATOM   574  N  N   . LEU   D 1 73  ? 12.476  21.756 50.941 1.000 19.35391 ? ? ? ? ? ? 114 LEU   D N   1 
ATOM   575  C  CA  . LEU   D 1 73  ? 11.982  22.604 49.863 1.000 20.90490 ? ? ? ? ? ? 114 LEU   D CA  1 
ATOM   576  C  C   . LEU   D 1 73  ? 12.721  23.941 49.824 1.000 23.59390 ? ? ? ? ? ? 114 LEU   D C   1 
ATOM   577  O  O   . LEU   D 1 73  ? 13.132  24.399 48.750 1.000 22.63736 ? ? ? ? ? ? 114 LEU   D O   1 
ATOM   578  C  CB  . LEU   D 1 73  ? 10.474  22.829 50.012 1.000 21.10723 ? ? ? ? ? ? 114 LEU   D CB  1 
ATOM   579  C  CG  . LEU   D 1 73  ? 9.586   21.642 49.602 1.000 19.99508 ? ? ? ? ? ? 114 LEU   D CG  1 
ATOM   580  C  CD1 . LEU   D 1 73  ? 8.150   21.792 50.114 1.000 20.10191 ? ? ? ? ? ? 114 LEU   D CD1 1 
ATOM   581  C  CD2 . LEU   D 1 73  ? 9.619   21.441 48.086 1.000 22.82449 ? ? ? ? ? ? 114 LEU   D CD2 1 
ATOM   582  N  N   . GLU   D 1 74  ? 12.883  24.598 50.988 1.000 26.55994 ? ? ? ? ? ? 115 GLU   D N   1 
ATOM   583  C  CA  . GLU   D 1 74  ? 13.529  25.918 50.997 1.000 26.14075 ? ? ? ? ? ? 115 GLU   D CA  1 
ATOM   584  C  C   . GLU   D 1 74  ? 15.008  25.845 50.635 1.000 23.48164 ? ? ? ? ? ? 115 GLU   D C   1 
ATOM   585  O  O   . GLU   D 1 74  ? 15.564  26.834 50.149 1.000 25.70154 ? ? ? ? ? ? 115 GLU   D O   1 
ATOM   586  C  CB  . GLU   D 1 74  ? 13.361  26.583 52.364 1.000 25.31337 ? ? ? ? ? ? 115 GLU   D CB  1 
ATOM   587  C  CG  . GLU   D 1 74  ? 11.926  26.902 52.715 1.000 27.70107 ? ? ? ? ? ? 115 GLU   D CG  1 
ATOM   588  C  CD  . GLU   D 1 74  ? 11.702  27.183 54.194 1.000 30.36955 ? ? ? ? ? ? 115 GLU   D CD  1 
ATOM   589  O  OE1 . GLU   D 1 74  ? 12.550  26.796 55.035 1.000 31.05472 ? ? ? ? ? ? 115 GLU   D OE1 1 
ATOM   590  O  OE2 . GLU   D 1 74  ? 10.655  27.791 54.517 1.000 34.33949 ? ? ? ? ? ? 115 GLU   D OE2 1 
ATOM   591  N  N   . ASN   D 1 75  ? 15.657  24.700 50.861 1.000 22.74048 ? ? ? ? ? ? 116 ASN   D N   1 
ATOM   592  C  CA  . ASN   D 1 75  ? 17.058  24.495 50.504 1.000 23.98468 ? ? ? ? ? ? 116 ASN   D CA  1 
ATOM   593  C  C   . ASN   D 1 75  ? 17.240  23.866 49.121 1.000 28.77398 ? ? ? ? ? ? 116 ASN   D C   1 
ATOM   594  O  O   . ASN   D 1 75  ? 18.370  23.516 48.762 1.000 27.13297 ? ? ? ? ? ? 116 ASN   D O   1 
ATOM   595  C  CB  . ASN   D 1 75  ? 17.747  23.623 51.558 1.000 26.05549 ? ? ? ? ? ? 116 ASN   D CB  1 
ATOM   596  C  CG  . ASN   D 1 75  ? 17.711  24.254 52.948 1.000 32.01804 ? ? ? ? ? ? 116 ASN   D CG  1 
ATOM   597  O  OD1 . ASN   D 1 75  ? 17.448  25.445 53.082 1.000 37.50100 ? ? ? ? ? ? 116 ASN   D OD1 1 
ATOM   598  N  ND2 . ASN   D 1 75  ? 17.951  23.455 53.982 1.000 28.30637 ? ? ? ? ? ? 116 ASN   D ND2 1 
ATOM   599  N  N   . ASN   D 1 76  ? 16.162  23.722 48.345 1.000 24.24714 ? ? ? ? ? ? 117 ASN   D N   1 
ATOM   600  C  CA  . ASN   D 1 76  ? 16.202  23.078 47.016 1.000 28.62295 ? ? ? ? ? ? 117 ASN   D CA  1 
ATOM   601  C  C   . ASN   D 1 76  ? 16.842  21.707 47.097 1.000 24.66218 ? ? ? ? ? ? 117 ASN   D C   1 
ATOM   602  O  O   . ASN   D 1 76  ? 17.648  21.317 46.246 1.000 28.81464 ? ? ? ? ? ? 117 ASN   D O   1 
ATOM   603  C  CB  . ASN   D 1 76  ? 16.930  23.937 45.991 1.000 29.01362 ? ? ? ? ? ? 117 ASN   D CB  1 
ATOM   604  C  CG  . ASN   D 1 76  ? 16.426  25.339 45.972 1.000 31.33534 ? ? ? ? ? ? 117 ASN   D CG  1 
ATOM   605  O  OD1 . ASN   D 1 76  ? 16.908  26.194 46.728 1.000 41.35591 ? ? ? ? ? ? 117 ASN   D OD1 1 
ATOM   606  N  ND2 . ASN   D 1 76  ? 15.453  25.600 45.119 1.000 32.46887 ? ? ? ? ? ? 117 ASN   D ND2 1 
ATOM   607  N  N   . TYR   D 1 77  ? 16.490  20.978 48.157 1.000 23.64529 ? ? ? ? ? ? 118 TYR   D N   1 
ATOM   608  C  CA  . TYR   D 1 77  ? 17.035  19.647 48.386 1.000 24.75888 ? ? ? ? ? ? 118 TYR   D CA  1 
ATOM   609  C  C   . TYR   D 1 77  ? 16.433  18.627 47.430 1.000 25.87757 ? ? ? ? ? ? 118 TYR   D C   1 
ATOM   610  O  O   . TYR   D 1 77  ? 17.097  17.651 47.065 1.000 25.22278 ? ? ? ? ? ? 118 TYR   D O   1 
ATOM   611  C  CB  . TYR   D 1 77  ? 16.778  19.247 49.846 1.000 24.46086 ? ? ? ? ? ? 118 TYR   D CB  1 
ATOM   612  C  CG  . TYR   D 1 77  ? 17.239  17.870 50.252 1.000 23.00769 ? ? ? ? ? ? 118 TYR   D CG  1 
ATOM   613  C  CD1 . TYR   D 1 77  ? 16.418  16.761 50.079 1.000 21.85607 ? ? ? ? ? ? 118 TYR   D CD1 1 
ATOM   614  C  CD2 . TYR   D 1 77  ? 18.460  17.685 50.890 1.000 28.85741 ? ? ? ? ? ? 118 TYR   D CD2 1 
ATOM   615  C  CE1 . TYR   D 1 77  ? 16.821  15.494 50.466 1.000 27.49385 ? ? ? ? ? ? 118 TYR   D CE1 1 
ATOM   616  C  CE2 . TYR   D 1 77  ? 18.872  16.412 51.296 1.000 28.46751 ? ? ? ? ? ? 118 TYR   D CE2 1 
ATOM   617  C  CZ  . TYR   D 1 77  ? 18.045  15.325 51.082 1.000 28.36264 ? ? ? ? ? ? 118 TYR   D CZ  1 
ATOM   618  O  OH  . TYR   D 1 77  ? 18.444  14.063 51.476 1.000 36.77003 ? ? ? ? ? ? 118 TYR   D OH  1 
ATOM   619  N  N   . TYR   D 1 78  ? 15.187  18.836 47.007 1.000 23.66526 ? ? ? ? ? ? 119 TYR   D N   1 
ATOM   620  C  CA  . TYR   D 1 78  ? 14.520  17.921 46.097 1.000 22.00132 ? ? ? ? ? ? 119 TYR   D CA  1 
ATOM   621  C  C   . TYR   D 1 78  ? 14.786  18.316 44.658 1.000 24.19086 ? ? ? ? ? ? 119 TYR   D C   1 
ATOM   622  O  O   . TYR   D 1 78  ? 14.628  19.485 44.293 1.000 22.09431 ? ? ? ? ? ? 119 TYR   D O   1 
ATOM   623  C  CB  . TYR   D 1 78  ? 13.011  17.932 46.306 1.000 21.77026 ? ? ? ? ? ? 119 TYR   D CB  1 
ATOM   624  C  CG  . TYR   D 1 78  ? 12.542  17.587 47.688 1.000 21.38937 ? ? ? ? ? ? 119 TYR   D CG  1 
ATOM   625  C  CD1 . TYR   D 1 78  ? 12.826  16.348 48.246 1.000 22.48465 ? ? ? ? ? ? 119 TYR   D CD1 1 
ATOM   626  C  CD2 . TYR   D 1 78  ? 11.762  18.480 48.420 1.000 20.25407 ? ? ? ? ? ? 119 TYR   D CD2 1 
ATOM   627  C  CE1 . TYR   D 1 78  ? 12.354  16.006 49.521 1.000 20.88892 ? ? ? ? ? ? 119 TYR   D CE1 1 
ATOM   628  C  CE2 . TYR   D 1 78  ? 11.280  18.138 49.684 1.000 22.83418 ? ? ? ? ? ? 119 TYR   D CE2 1 
ATOM   629  C  CZ  . TYR   D 1 78  ? 11.570  16.909 50.222 1.000 21.74375 ? ? ? ? ? ? 119 TYR   D CZ  1 
ATOM   630  O  OH  . TYR   D 1 78  ? 11.103  16.551 51.472 1.000 23.08726 ? ? ? ? ? ? 119 TYR   D OH  1 
ATOM   631  N  N   . TRP   D 1 79  ? 15.124  17.321 43.835 1.000 22.14304 ? ? ? ? ? ? 120 TRP   D N   1 
ATOM   632  C  CA  . TRP   D 1 79  ? 15.204  17.465 42.387 1.000 24.10915 ? ? ? ? ? ? 120 TRP   D CA  1 
ATOM   633  C  C   . TRP   D 1 79  ? 13.885  17.109 41.706 1.000 23.08038 ? ? ? ? ? ? 120 TRP   D C   1 
ATOM   634  O  O   . TRP   D 1 79  ? 13.479  17.791 40.761 1.000 22.72744 ? ? ? ? ? ? 120 TRP   D O   1 
ATOM   635  C  CB  . TRP   D 1 79  ? 16.341  16.595 41.844 1.000 23.13071 ? ? ? ? ? ? 120 TRP   D CB  1 
ATOM   636  C  CG  . TRP   D 1 79  ? 16.543  16.656 40.350 1.000 24.39749 ? ? ? ? ? ? 120 TRP   D CG  1 
ATOM   637  C  CD1 . TRP   D 1 79  ? 15.975  15.858 39.409 1.000 22.53962 ? ? ? ? ? ? 120 TRP   D CD1 1 
ATOM   638  C  CD2 . TRP   D 1 79  ? 17.424  17.549 39.649 1.000 25.31016 ? ? ? ? ? ? 120 TRP   D CD2 1 
ATOM   639  N  NE1 . TRP   D 1 79  ? 16.443  16.199 38.147 1.000 25.28089 ? ? ? ? ? ? 120 TRP   D NE1 1 
ATOM   640  C  CE2 . TRP   D 1 79  ? 17.328  17.241 38.273 1.000 23.99818 ? ? ? ? ? ? 120 TRP   D CE2 1 
ATOM   641  C  CE3 . TRP   D 1 79  ? 18.293  18.579 40.058 1.000 27.12528 ? ? ? ? ? ? 120 TRP   D CE3 1 
ATOM   642  C  CZ2 . TRP   D 1 79  ? 18.059  17.923 37.305 1.000 24.47647 ? ? ? ? ? ? 120 TRP   D CZ2 1 
ATOM   643  C  CZ3 . TRP   D 1 79  ? 19.005  19.269 39.091 1.000 26.16365 ? ? ? ? ? ? 120 TRP   D CZ3 1 
ATOM   644  C  CH2 . TRP   D 1 79  ? 18.894  18.932 37.733 1.000 23.44858 ? ? ? ? ? ? 120 TRP   D CH2 1 
ATOM   645  N  N   . ASN   D 1 80  ? 13.196  16.069 42.189 1.000 23.92242 ? ? ? ? ? ? 121 ASN   D N   1 
ATOM   646  C  CA  . ASN   D 1 80  ? 11.919  15.618 41.655 1.000 23.63461 ? ? ? ? ? ? 121 ASN   D CA  1 
ATOM   647  C  C   . ASN   D 1 80  ? 10.817  15.855 42.670 1.000 23.12440 ? ? ? ? ? ? 121 ASN   D C   1 
ATOM   648  O  O   . ASN   D 1 80  ? 11.004  15.633 43.868 1.000 19.24309 ? ? ? ? ? ? 121 ASN   D O   1 
ATOM   649  C  CB  . ASN   D 1 80  ? 11.944  14.114 41.328 1.000 24.61949 ? ? ? ? ? ? 121 ASN   D CB  1 
ATOM   650  C  CG  . ASN   D 1 80  ? 12.851  13.789 40.174 1.000 26.21098 ? ? ? ? ? ? 121 ASN   D CG  1 
ATOM   651  O  OD1 . ASN   D 1 80  ? 12.968  14.567 39.214 1.000 27.60490 ? ? ? ? ? ? 121 ASN   D OD1 1 
ATOM   652  N  ND2 . ASN   D 1 80  ? 13.503  12.647 40.252 1.000 25.00993 ? ? ? ? ? ? 121 ASN   D ND2 1 
ATOM   653  N  N   . ALA   D 1 81  ? 9.644   16.239 42.170 1.000 20.71003 ? ? ? ? ? ? 122 ALA   D N   1 
ATOM   654  C  CA  . ALA   D 1 81  ? 8.479   16.366 43.029 1.000 22.70517 ? ? ? ? ? ? 122 ALA   D CA  1 
ATOM   655  C  C   . ALA   D 1 81  ? 8.186   15.052 43.766 1.000 22.69362 ? ? ? ? ? ? 122 ALA   D C   1 
ATOM   656  O  O   . ALA   D 1 81  ? 7.760   15.066 44.928 1.000 22.58629 ? ? ? ? ? ? 122 ALA   D O   1 
ATOM   657  C  CB  . ALA   D 1 81  ? 7.282   16.830 42.192 1.000 19.16072 ? ? ? ? ? ? 122 ALA   D CB  1 
ATOM   658  N  N   . GLN   D 1 82  ? 8.438   13.911 43.112 1.000 20.42938 ? ? ? ? ? ? 123 GLN   D N   1 
ATOM   659  C  CA  . GLN   D 1 82  ? 8.190   12.595 43.706 1.000 23.28459 ? ? ? ? ? ? 123 GLN   D CA  1 
ATOM   660  C  C   . GLN   D 1 82  ? 8.969   12.388 45.008 1.000 20.29482 ? ? ? ? ? ? 123 GLN   D C   1 
ATOM   661  O  O   . GLN   D 1 82  ? 8.460   11.754 45.939 1.000 19.93804 ? ? ? ? ? ? 123 GLN   D O   1 
ATOM   662  C  CB  . GLN   D 1 82  ? 8.518   11.522 42.662 1.000 28.09092 ? ? ? ? ? ? 123 GLN   D CB  1 
ATOM   663  C  CG  . GLN   D 1 82  ? 8.955   10.145 43.159 1.000 35.16857 ? ? ? ? ? ? 123 GLN   D CG  1 
ATOM   664  C  CD  . GLN   D 1 82  ? 9.594   9.300  42.032 1.000 34.65055 ? ? ? ? ? ? 123 GLN   D CD  1 
ATOM   665  O  OE1 . GLN   D 1 82  ? 10.757  9.515  41.635 1.000 35.51093 ? ? ? ? ? ? 123 GLN   D OE1 1 
ATOM   666  N  NE2 . GLN   D 1 82  ? 8.831   8.339  41.518 1.000 33.58132 ? ? ? ? ? ? 123 GLN   D NE2 1 
ATOM   667  N  N   . GLU   D 1 83  ? 10.177  12.952 45.126 1.000 19.97701 ? ? ? ? ? ? 124 GLU   D N   1 
ATOM   668  C  CA  . GLU   D 1 83  ? 10.911  12.804 46.386 1.000 19.87744 ? ? ? ? ? ? 124 GLU   D CA  1 
ATOM   669  C  C   . GLU   D 1 83  ? 10.162  13.474 47.527 1.000 18.64580 ? ? ? ? ? ? 124 GLU   D C   1 
ATOM   670  O  O   . GLU   D 1 83  ? 10.112  12.949 48.651 1.000 18.49058 ? ? ? ? ? ? 124 GLU   D O   1 
ATOM   671  C  CB  . GLU   D 1 83  ? 12.302  13.423 46.285 1.000 23.65379 ? ? ? ? ? ? 124 GLU   D CB  1 
ATOM   672  C  CG  . GLU   D 1 83  ? 13.248  12.805 45.288 1.000 21.28320 ? ? ? ? ? ? 124 GLU   D CG  1 
ATOM   673  C  CD  . GLU   D 1 83  ? 14.478  13.673 45.179 1.000 26.30576 ? ? ? ? ? ? 124 GLU   D CD  1 
ATOM   674  O  OE1 . GLU   D 1 83  ? 15.461  13.421 45.907 1.000 32.61431 ? ? ? ? ? ? 124 GLU   D OE1 1 
ATOM   675  O  OE2 . GLU   D 1 83  ? 14.427  14.652 44.423 1.000 22.85041 ? ? ? ? ? ? 124 GLU   D OE2 1 
ATOM   676  N  N   . CYS   D 1 84  ? 9.611   14.656 47.259 1.000 17.85010 ? ? ? ? ? ? 125 CYS   D N   1 
ATOM   677  C  CA  . CYS   D 1 84  ? 8.869   15.391 48.273 1.000 18.32391 ? ? ? ? ? ? 125 CYS   D CA  1 
ATOM   678  C  C   . CYS   D 1 84  ? 7.564   14.686 48.607 1.000 20.84765 ? ? ? ? ? ? 125 CYS   D C   1 
ATOM   679  O  O   . CYS   D 1 84  ? 7.224   14.503 49.776 1.000 17.86473 ? ? ? ? ? ? 125 CYS   D O   1 
ATOM   680  C  CB  . CYS   D 1 84  ? 8.600   16.807 47.778 1.000 22.34012 ? ? ? ? ? ? 125 CYS   D CB  1 
ATOM   681  S  SG  . CYS   D 1 84  ? 7.646   17.834 48.908 1.000 22.17113 ? ? ? ? ? ? 125 CYS   D SG  1 
ATOM   682  N  N   . ILE   D 1 85  ? 6.812   14.279 47.584 1.000 18.77022 ? ? ? ? ? ? 126 ILE   D N   1 
ATOM   683  C  CA  . ILE   D 1 85  ? 5.591   13.528 47.849 1.000 21.45248 ? ? ? ? ? ? 126 ILE   D CA  1 
ATOM   684  C  C   . ILE   D 1 85  ? 5.898   12.288 48.677 1.000 20.60985 ? ? ? ? ? ? 126 ILE   D C   1 
ATOM   685  O  O   . ILE   D 1 85  ? 5.138   11.927 49.578 1.000 18.68703 ? ? ? ? ? ? 126 ILE   D O   1 
ATOM   686  C  CB  . ILE   D 1 85  ? 4.886   13.190 46.520 1.000 21.10032 ? ? ? ? ? ? 126 ILE   D CB  1 
ATOM   687  C  CG1 . ILE   D 1 85  ? 4.502   14.489 45.822 1.000 19.95714 ? ? ? ? ? ? 126 ILE   D CG1 1 
ATOM   688  C  CG2 . ILE   D 1 85  ? 3.658   12.339 46.762 1.000 25.99169 ? ? ? ? ? ? 126 ILE   D CG2 1 
ATOM   689  C  CD1 . ILE   D 1 85  ? 3.972   14.311 44.406 1.000 26.83563 ? ? ? ? ? ? 126 ILE   D CD1 1 
ATOM   690  N  N   . GLN   D 1 86  ? 7.015   11.617 48.390 1.000 18.13739 ? ? ? ? ? ? 127 GLN   D N   1 
ATOM   691  C  CA  . GLN   D 1 86  ? 7.360   10.421 49.153 1.000 22.38116 ? ? ? ? ? ? 127 GLN   D CA  1 
ATOM   692  C  C   . GLN   D 1 86  ? 7.585   10.755 50.627 1.000 20.52813 ? ? ? ? ? ? 127 GLN   D C   1 
ATOM   693  O  O   . GLN   D 1 86  ? 7.162   9.998  51.522 1.000 19.26905 ? ? ? ? ? ? 127 GLN   D O   1 
ATOM   694  C  CB  . GLN   D 1 86  ? 8.609   9.769  48.558 1.000 21.18280 ? ? ? ? ? ? 127 GLN   D CB  1 
ATOM   695  C  CG  . GLN   D 1 86  ? 9.115   8.572  49.355 1.000 26.60169 ? ? ? ? ? ? 127 GLN   D CG  1 
ATOM   696  N  N   . ASP   D 1 87  ? 8.251   11.888 50.900 1.000 17.94194 ? ? ? ? ? ? 128 ASP   D N   1 
ATOM   697  C  CA  . ASP   D 1 87  ? 8.491   12.271 52.289 1.000 20.56422 ? ? ? ? ? ? 128 ASP   D CA  1 
ATOM   698  C  C   . ASP   D 1 87  ? 7.172   12.490 53.017 1.000 19.28906 ? ? ? ? ? ? 128 ASP   D C   1 
ATOM   699  O  O   . ASP   D 1 87  ? 7.013   12.060 54.168 1.000 19.45964 ? ? ? ? ? ? 128 ASP   D O   1 
ATOM   700  C  CB  . ASP   D 1 87  ? 9.365   13.536 52.376 1.000 16.82854 ? ? ? ? ? ? 128 ASP   D CB  1 
ATOM   701  C  CG  . ASP   D 1 87  ? 10.854  13.269 52.110 1.000 18.11547 ? ? ? ? ? ? 128 ASP   D CG  1 
ATOM   702  O  OD1 . ASP   D 1 87  ? 11.273  12.094 52.141 1.000 20.58526 ? ? ? ? ? ? 128 ASP   D OD1 1 
ATOM   703  O  OD2 . ASP   D 1 87  ? 11.610  14.258 51.925 1.000 20.83207 ? ? ? ? ? ? 128 ASP   D OD2 1 
ATOM   704  N  N   . PHE   D 1 88  ? 6.216   13.180 52.381 1.000 17.46306 ? ? ? ? ? ? 129 PHE   D N   1 
ATOM   705  C  CA  . PHE   D 1 88  ? 4.918   13.337 53.025 1.000 17.26240 ? ? ? ? ? ? 129 PHE   D CA  1 
ATOM   706  C  C   . PHE   D 1 88  ? 4.292   11.981 53.332 1.000 19.29201 ? ? ? ? ? ? 129 PHE   D C   1 
ATOM   707  O  O   . PHE   D 1 88  ? 3.756   11.775 54.426 1.000 20.11766 ? ? ? ? ? ? 129 PHE   D O   1 
ATOM   708  C  CB  . PHE   D 1 88  ? 3.954   14.144 52.154 1.000 18.82648 ? ? ? ? ? ? 129 PHE   D CB  1 
ATOM   709  C  CG  . PHE   D 1 88  ? 4.139   15.620 52.240 1.000 18.72652 ? ? ? ? ? ? 129 PHE   D CG  1 
ATOM   710  C  CD1 . PHE   D 1 88  ? 3.658   16.338 53.333 1.000 21.17836 ? ? ? ? ? ? 129 PHE   D CD1 1 
ATOM   711  C  CD2 . PHE   D 1 88  ? 4.739   16.298 51.195 1.000 20.55515 ? ? ? ? ? ? 129 PHE   D CD2 1 
ATOM   712  C  CE1 . PHE   D 1 88  ? 3.804   17.733 53.379 1.000 25.88359 ? ? ? ? ? ? 129 PHE   D CE1 1 
ATOM   713  C  CE2 . PHE   D 1 88  ? 4.904   17.673 51.231 1.000 21.79159 ? ? ? ? ? ? 129 PHE   D CE2 1 
ATOM   714  C  CZ  . PHE   D 1 88  ? 4.431   18.399 52.316 1.000 21.17611 ? ? ? ? ? ? 129 PHE   D CZ  1 
ATOM   715  N  N   . ASN   D 1 89  ? 4.344   11.060 52.367 1.000 19.60695 ? ? ? ? ? ? 130 ASN   D N   1 
ATOM   716  C  CA  . ASN   D 1 89  ? 3.743   9.744  52.539 1.000 20.27403 ? ? ? ? ? ? 130 ASN   D CA  1 
ATOM   717  C  C   . ASN   D 1 89  ? 4.454   8.961  53.628 1.000 18.61122 ? ? ? ? ? ? 130 ASN   D C   1 
ATOM   718  O  O   . ASN   D 1 89  ? 3.807   8.273  54.422 1.000 22.82310 ? ? ? ? ? ? 130 ASN   D O   1 
ATOM   719  C  CB  . ASN   D 1 89  ? 3.744   8.975  51.204 1.000 23.62417 ? ? ? ? ? ? 130 ASN   D CB  1 
ATOM   720  C  CG  . ASN   D 1 89  ? 2.656   9.482  50.215 1.000 26.93774 ? ? ? ? ? ? 130 ASN   D CG  1 
ATOM   721  O  OD1 . ASN   D 1 89  ? 1.610   9.977  50.630 1.000 28.56254 ? ? ? ? ? ? 130 ASN   D OD1 1 
ATOM   722  N  ND2 . ASN   D 1 89  ? 2.921   9.367  48.913 1.000 31.06728 ? ? ? ? ? ? 130 ASN   D ND2 1 
ATOM   723  N  N   . THR   D 1 90  ? 5.781   9.053  53.688 1.000 16.52273 ? ? ? ? ? ? 131 THR   D N   1 
ATOM   724  C  CA  . THR   D 1 90  ? 6.520   8.409  54.775 1.000 17.32471 ? ? ? ? ? ? 131 THR   D CA  1 
ATOM   725  C  C   . THR   D 1 90  ? 6.099   8.949  56.144 1.000 20.43119 ? ? ? ? ? ? 131 THR   D C   1 
ATOM   726  O  O   . THR   D 1 90  ? 5.960   8.188  57.110 1.000 19.69700 ? ? ? ? ? ? 131 THR   D O   1 
ATOM   727  C  CB  . THR   D 1 90  ? 8.019   8.603  54.531 1.000 19.10195 ? ? ? ? ? ? 131 THR   D CB  1 
ATOM   728  O  OG1 . THR   D 1 90  ? 8.382   7.862  53.361 1.000 19.16334 ? ? ? ? ? ? 131 THR   D OG1 1 
ATOM   729  C  CG2 . THR   D 1 90  ? 8.846   8.112  55.704 1.000 21.06031 ? ? ? ? ? ? 131 THR   D CG2 1 
ATOM   730  N  N   . MET   D 1 91  ? 5.882   10.258 56.241 1.000 16.99114 ? ? ? ? ? ? 132 MET   D N   1 
ATOM   731  C  CA  . MET   D 1 91  ? 5.470   10.867 57.500 1.000 17.82512 ? ? ? ? ? ? 132 MET   D CA  1 
ATOM   732  C  C   . MET   D 1 91  ? 4.127   10.330 57.979 1.000 14.37145 ? ? ? ? ? ? 132 MET   D C   1 
ATOM   733  O  O   . MET   D 1 91  ? 3.947   10.051 59.170 1.000 19.08521 ? ? ? ? ? ? 132 MET   D O   1 
ATOM   734  C  CB  . MET   D 1 91  ? 5.390   12.381 57.333 1.000 16.70136 ? ? ? ? ? ? 132 MET   D CB  1 
ATOM   735  C  CG  . MET   D 1 91  ? 4.887   13.133 58.583 1.000 18.70119 ? ? ? ? ? ? 132 MET   D CG  1 
ATOM   736  S  SD  . MET   D 1 91  ? 4.629   14.900 58.259 1.000 18.95638 ? ? ? ? ? ? 132 MET   D SD  1 
ATOM   737  C  CE  . MET   D 1 91  ? 3.177   14.859 57.211 1.000 20.62277 ? ? ? ? ? ? 132 MET   D CE  1 
ATOM   738  N  N   . PHE   D 1 92  ? 3.145   10.268 57.083 1.000 16.60318 ? ? ? ? ? ? 133 PHE   D N   1 
ATOM   739  C  CA  . PHE   D 1 92  ? 1.852   9.717  57.460 1.000 18.40141 ? ? ? ? ? ? 133 PHE   D CA  1 
ATOM   740  C  C   . PHE   D 1 92  ? 1.976   8.243  57.789 1.000 19.65694 ? ? ? ? ? ? 133 PHE   D C   1 
ATOM   741  O  O   . PHE   D 1 92  ? 1.436   7.775  58.795 1.000 19.34163 ? ? ? ? ? ? 133 PHE   D O   1 
ATOM   742  C  CB  . PHE   D 1 92  ? 0.824   9.945  56.339 1.000 17.36302 ? ? ? ? ? ? 133 PHE   D CB  1 
ATOM   743  C  CG  . PHE   D 1 92  ? 0.533   11.405 56.073 1.000 20.49271 ? ? ? ? ? ? 133 PHE   D CG  1 
ATOM   744  C  CD1 . PHE   D 1 92  ? 0.081   12.230 57.088 1.000 21.63963 ? ? ? ? ? ? 133 PHE   D CD1 1 
ATOM   745  C  CD2 . PHE   D 1 92  ? 0.692   11.945 54.815 1.000 22.15177 ? ? ? ? ? ? 133 PHE   D CD2 1 
ATOM   746  C  CE1 . PHE   D 1 92  ? -0.181  13.574 56.863 1.000 22.00162 ? ? ? ? ? ? 133 PHE   D CE1 1 
ATOM   747  C  CE2 . PHE   D 1 92  ? 0.418   13.299 54.582 1.000 23.12114 ? ? ? ? ? ? 133 PHE   D CE2 1 
ATOM   748  C  CZ  . PHE   D 1 92  ? -0.008  14.108 55.603 1.000 21.61160 ? ? ? ? ? ? 133 PHE   D CZ  1 
ATOM   749  N  N   . THR   D 1 93  ? 2.718   7.503  56.967 1.000 19.58900 ? ? ? ? ? ? 134 THR   D N   1 
ATOM   750  C  CA  . THR   D 1 93  ? 2.818   6.065  57.157 1.000 18.36688 ? ? ? ? ? ? 134 THR   D CA  1 
ATOM   751  C  C   . THR   D 1 93  ? 3.478   5.722  58.487 1.000 19.22152 ? ? ? ? ? ? 134 THR   D C   1 
ATOM   752  O  O   . THR   D 1 93  ? 3.010   4.824  59.199 1.000 20.56418 ? ? ? ? ? ? 134 THR   D O   1 
ATOM   753  C  CB  . THR   D 1 93  ? 3.566   5.449  55.975 1.000 22.48128 ? ? ? ? ? ? 134 THR   D CB  1 
ATOM   754  O  OG1 . THR   D 1 93  ? 2.869   5.782  54.762 1.000 21.87904 ? ? ? ? ? ? 134 THR   D OG1 1 
ATOM   755  C  CG2 . THR   D 1 93  ? 3.602   3.935  56.099 1.000 23.50358 ? ? ? ? ? ? 134 THR   D CG2 1 
ATOM   756  N  N   . ASN   D 1 94  ? 4.528   6.453  58.871 1.000 16.67305 ? ? ? ? ? ? 135 ASN   D N   1 
ATOM   757  C  CA  . ASN   D 1 94  ? 5.162   6.214  60.169 1.000 18.53413 ? ? ? ? ? ? 135 ASN   D CA  1 
ATOM   758  C  C   . ASN   D 1 94  ? 4.159   6.382  61.305 1.000 21.23755 ? ? ? ? ? ? 135 ASN   D C   1 
ATOM   759  O  O   . ASN   D 1 94  ? 4.165   5.615  62.274 1.000 18.98944 ? ? ? ? ? ? 135 ASN   D O   1 
ATOM   760  C  CB  . ASN   D 1 94  ? 6.327   7.183  60.406 1.000 21.14032 ? ? ? ? ? ? 135 ASN   D CB  1 
ATOM   761  C  CG  . ASN   D 1 94  ? 7.476   6.987  59.445 1.000 22.69452 ? ? ? ? ? ? 135 ASN   D CG  1 
ATOM   762  O  OD1 . ASN   D 1 94  ? 7.615   5.938  58.827 1.000 21.59038 ? ? ? ? ? ? 135 ASN   D OD1 1 
ATOM   763  N  ND2 . ASN   D 1 94  ? 8.316   8.012  59.319 1.000 20.68340 ? ? ? ? ? ? 135 ASN   D ND2 1 
ATOM   764  N  N   . CYS   D 1 95  ? 3.341   7.430  61.234 1.000 19.99910 ? ? ? ? ? ? 136 CYS   D N   1 
ATOM   765  C  CA  . CYS   D 1 95  ? 2.353   7.665  62.277 1.000 21.55910 ? ? ? ? ? ? 136 CYS   D CA  1 
ATOM   766  C  C   . CYS   D 1 95  ? 1.412   6.474  62.398 1.000 19.91411 ? ? ? ? ? ? 136 CYS   D C   1 
ATOM   767  O  O   . CYS   D 1 95  ? 1.106   6.028  63.509 1.000 21.13752 ? ? ? ? ? ? 136 CYS   D O   1 
ATOM   768  C  CB  . CYS   D 1 95  ? 1.578   8.944  61.961 1.000 21.13886 ? ? ? ? ? ? 136 CYS   D CB  1 
ATOM   769  S  SG  . CYS   D 1 95  ? 0.394   9.490  63.225 1.000 22.49723 ? ? ? ? ? ? 136 CYS   D SG  1 
ATOM   770  N  N   . TYR   D 1 96  ? 0.986   5.924  61.252 1.000 19.83546 ? ? ? ? ? ? 137 TYR   D N   1 
ATOM   771  C  CA  . TYR   D 1 96  ? 0.050   4.794  61.229 1.000 20.86108 ? ? ? ? ? ? 137 TYR   D CA  1 
ATOM   772  C  C   . TYR   D 1 96  ? 0.700   3.507  61.719 1.000 24.83001 ? ? ? ? ? ? 137 TYR   D C   1 
ATOM   773  O  O   . TYR   D 1 96  ? 0.050   2.694  62.397 1.000 21.57704 ? ? ? ? ? ? 137 TYR   D O   1 
ATOM   774  C  CB  . TYR   D 1 96  ? -0.484  4.597  59.807 1.000 21.13330 ? ? ? ? ? ? 137 TYR   D CB  1 
ATOM   775  C  CG  . TYR   D 1 96  ? -1.218  5.777  59.246 1.000 21.45830 ? ? ? ? ? ? 137 TYR   D CG  1 
ATOM   776  C  CD1 . TYR   D 1 96  ? -1.976  6.614  60.069 1.000 21.85799 ? ? ? ? ? ? 137 TYR   D CD1 1 
ATOM   777  C  CD2 . TYR   D 1 96  ? -1.152  6.066  57.894 1.000 23.53145 ? ? ? ? ? ? 137 TYR   D CD2 1 
ATOM   778  C  CE1 . TYR   D 1 96  ? -2.668  7.688  59.543 1.000 22.28971 ? ? ? ? ? ? 137 TYR   D CE1 1 
ATOM   779  C  CE2 . TYR   D 1 96  ? -1.830  7.142  57.354 1.000 20.49398 ? ? ? ? ? ? 137 TYR   D CE2 1 
ATOM   780  C  CZ  . TYR   D 1 96  ? -2.588  7.952  58.179 1.000 25.67178 ? ? ? ? ? ? 137 TYR   D CZ  1 
ATOM   781  O  OH  . TYR   D 1 96  ? -3.273  9.029  57.642 1.000 24.49539 ? ? ? ? ? ? 137 TYR   D OH  1 
ATOM   782  N  N   . ILE   D 1 97  ? 1.970   3.285  61.351 1.000 20.70618 ? ? ? ? ? ? 138 ILE   D N   1 
ATOM   783  C  CA  . ILE   D 1 97  ? 2.706   2.116  61.827 1.000 21.85913 ? ? ? ? ? ? 138 ILE   D CA  1 
ATOM   784  C  C   . ILE   D 1 97  ? 2.826   2.146  63.343 1.000 23.16697 ? ? ? ? ? ? 138 ILE   D C   1 
ATOM   785  O  O   . ILE   D 1 97  ? 2.593   1.138  64.027 1.000 21.62319 ? ? ? ? ? ? 138 ILE   D O   1 
ATOM   786  C  CB  . ILE   D 1 97  ? 4.108   2.055  61.187 1.000 19.50416 ? ? ? ? ? ? 138 ILE   D CB  1 
ATOM   787  C  CG1 . ILE   D 1 97  ? 4.056   1.729  59.704 1.000 19.90003 ? ? ? ? ? ? 138 ILE   D CG1 1 
ATOM   788  C  CG2 . ILE   D 1 97  ? 4.982   1.000  61.922 1.000 23.23272 ? ? ? ? ? ? 138 ILE   D CG2 1 
ATOM   789  C  CD1 . ILE   D 1 97  ? 5.430   1.927  59.003 1.000 19.40983 ? ? ? ? ? ? 138 ILE   D CD1 1 
ATOM   790  N  N   . TYR   D 1 98  ? 3.211   3.306  63.889 1.000 19.20819 ? ? ? ? ? ? 139 TYR   D N   1 
ATOM   791  C  CA  . TYR   D 1 98  ? 3.596   3.339  65.288 1.000 22.05069 ? ? ? ? ? ? 139 TYR   D CA  1 
ATOM   792  C  C   . TYR   D 1 98  ? 2.385   3.355  66.199 1.000 22.28821 ? ? ? ? ? ? 139 TYR   D C   1 
ATOM   793  O  O   . TYR   D 1 98  ? 2.394   2.725  67.261 1.000 24.83569 ? ? ? ? ? ? 139 TYR   D O   1 
ATOM   794  C  CB  . TYR   D 1 98  ? 4.473   4.549  65.583 1.000 19.50019 ? ? ? ? ? ? 139 TYR   D CB  1 
ATOM   795  C  CG  . TYR   D 1 98  ? 4.911   4.561  67.034 1.000 23.91242 ? ? ? ? ? ? 139 TYR   D CG  1 
ATOM   796  C  CD1 . TYR   D 1 98  ? 5.910   3.703  67.479 1.000 24.35257 ? ? ? ? ? ? 139 TYR   D CD1 1 
ATOM   797  C  CD2 . TYR   D 1 98  ? 4.311   5.400  67.958 1.000 23.98004 ? ? ? ? ? ? 139 TYR   D CD2 1 
ATOM   798  C  CE1 . TYR   D 1 98  ? 6.315   3.699  68.808 1.000 27.25174 ? ? ? ? ? ? 139 TYR   D CE1 1 
ATOM   799  C  CE2 . TYR   D 1 98  ? 4.703   5.400  69.288 1.000 25.01199 ? ? ? ? ? ? 139 TYR   D CE2 1 
ATOM   800  C  CZ  . TYR   D 1 98  ? 5.706   4.548  69.704 1.000 31.60442 ? ? ? ? ? ? 139 TYR   D CZ  1 
ATOM   801  O  OH  . TYR   D 1 98  ? 6.106   4.544  71.025 1.000 32.43960 ? ? ? ? ? ? 139 TYR   D OH  1 
ATOM   802  N  N   . ASN   D 1 99  ? 1.347   4.063  65.808 1.000 20.11452 ? ? ? ? ? ? 140 ASN   D N   1 
ATOM   803  C  CA  . ASN   D 1 99  ? 0.202   4.276  66.671 1.000 22.17690 ? ? ? ? ? ? 140 ASN   D CA  1 
ATOM   804  C  C   . ASN   D 1 99  ? -0.913  3.289  66.332 1.000 22.70409 ? ? ? ? ? ? 140 ASN   D C   1 
ATOM   805  O  O   . ASN   D 1 99  ? -0.716  2.329  65.587 1.000 24.85956 ? ? ? ? ? ? 140 ASN   D O   1 
ATOM   806  C  CB  . ASN   D 1 99  ? -0.216  5.734  66.551 1.000 21.43758 ? ? ? ? ? ? 140 ASN   D CB  1 
ATOM   807  C  CG  . ASN   D 1 99  ? 0.898   6.675  66.955 1.000 23.70331 ? ? ? ? ? ? 140 ASN   D CG  1 
ATOM   808  O  OD1 . ASN   D 1 99  ? 1.140   6.863  68.145 1.000 24.89881 ? ? ? ? ? ? 140 ASN   D OD1 1 
ATOM   809  N  ND2 . ASN   D 1 99  ? 1.589   7.268  65.967 1.000 20.99454 ? ? ? ? ? ? 140 ASN   D ND2 1 
ATOM   810  N  N   . LYS   D 1 100 ? -2.101  3.518  66.886 1.000 27.83235 ? ? ? ? ? ? 141 LYS   D N   1 
ATOM   811  C  CA  . LYS   D 1 100 ? -3.181  2.551  66.765 1.000 23.28600 ? ? ? ? ? ? 141 LYS   D CA  1 
ATOM   812  C  C   . LYS   D 1 100 ? -4.406  3.193  66.116 1.000 25.62470 ? ? ? ? ? ? 141 LYS   D C   1 
ATOM   813  O  O   . LYS   D 1 100 ? -4.590  4.412  66.186 1.000 22.82205 ? ? ? ? ? ? 141 LYS   D O   1 
ATOM   814  C  CB  . LYS   D 1 100 ? -3.577  1.985  68.138 1.000 21.87368 ? ? ? ? ? ? 141 LYS   D CB  1 
ATOM   815  C  CG  . LYS   D 1 100 ? -2.406  1.402  68.934 1.000 27.19526 ? ? ? ? ? ? 141 LYS   D CG  1 
ATOM   816  C  CD  . LYS   D 1 100 ? -1.820  0.167  68.229 1.000 27.43943 ? ? ? ? ? ? 141 LYS   D CD  1 
ATOM   817  C  CE  . LYS   D 1 100 ? -0.703  -0.497 69.040 1.000 29.50407 ? ? ? ? ? ? 141 LYS   D CE  1 
ATOM   818  N  NZ  . LYS   D 1 100 ? 0.626   0.215  68.926 1.000 32.43665 ? ? ? ? ? ? 141 LYS   D NZ  1 
ATOM   819  N  N   . PRO   D 1 101 ? -5.259  2.400  65.483 1.000 23.15900 ? ? ? ? ? ? 142 PRO   D N   1 
ATOM   820  C  CA  . PRO   D 1 101 ? -6.473  2.971  64.898 1.000 26.47367 ? ? ? ? ? ? 142 PRO   D CA  1 
ATOM   821  C  C   . PRO   D 1 101 ? -7.246  3.744  65.958 1.000 28.93863 ? ? ? ? ? ? 142 PRO   D C   1 
ATOM   822  O  O   . PRO   D 1 101 ? -7.288  3.365  67.134 1.000 27.01172 ? ? ? ? ? ? 142 PRO   D O   1 
ATOM   823  C  CB  . PRO   D 1 101 ? -7.234  1.742  64.397 1.000 30.80790 ? ? ? ? ? ? 142 PRO   D CB  1 
ATOM   824  C  CG  . PRO   D 1 101 ? -6.143  0.743  64.078 1.000 25.92880 ? ? ? ? ? ? 142 PRO   D CG  1 
ATOM   825  C  CD  . PRO   D 1 101 ? -5.116  0.960  65.176 1.000 25.01027 ? ? ? ? ? ? 142 PRO   D CD  1 
ATOM   826  N  N   . GLY   D 1 102 ? -7.762  4.893  65.555 1.000 26.40105 ? ? ? ? ? ? 143 GLY   D N   1 
ATOM   827  C  CA  . GLY   D 1 102 ? -8.506  5.734  66.458 1.000 29.40312 ? ? ? ? ? ? 143 GLY   D CA  1 
ATOM   828  C  C   . GLY   D 1 102 ? -7.690  6.612  67.385 1.000 30.89865 ? ? ? ? ? ? 143 GLY   D C   1 
ATOM   829  O  O   . GLY   D 1 102 ? -8.277  7.481  68.034 1.000 29.33728 ? ? ? ? ? ? 143 GLY   D O   1 
ATOM   830  N  N   . ASP   D 1 103 ? -6.369  6.415  67.500 1.000 25.85070 ? ? ? ? ? ? 144 ASP   D N   1 
ATOM   831  C  CA  . ASP   D 1 103 ? -5.575  7.313  68.339 1.000 29.05066 ? ? ? ? ? ? 144 ASP   D CA  1 
ATOM   832  C  C   . ASP   D 1 103 ? -5.737  8.755  67.857 1.000 27.97773 ? ? ? ? ? ? 144 ASP   D C   1 
ATOM   833  O  O   . ASP   D 1 103 ? -5.887  9.016  66.660 1.000 28.38509 ? ? ? ? ? ? 144 ASP   D O   1 
ATOM   834  C  CB  . ASP   D 1 103 ? -4.085  6.937  68.318 1.000 26.65082 ? ? ? ? ? ? 144 ASP   D CB  1 
ATOM   835  C  CG  . ASP   D 1 103 ? -3.758  5.730  69.175 1.000 27.79906 ? ? ? ? ? ? 144 ASP   D CG  1 
ATOM   836  O  OD1 . ASP   D 1 103 ? -4.644  5.222  69.909 1.000 26.67544 ? ? ? ? ? ? 144 ASP   D OD1 1 
ATOM   837  O  OD2 . ASP   D 1 103 ? -2.602  5.283  69.104 1.000 25.20693 ? ? ? ? ? ? 144 ASP   D OD2 1 
ATOM   838  N  N   . ASP   D 1 104 ? -5.709  9.697  68.806 1.000 30.29548 ? ? ? ? ? ? 145 ASP   D N   1 
ATOM   839  C  CA  . ASP   D 1 104 ? -5.774  11.116 68.460 1.000 27.52187 ? ? ? ? ? ? 145 ASP   D CA  1 
ATOM   840  C  C   . ASP   D 1 104 ? -4.791  11.459 67.335 1.000 26.15201 ? ? ? ? ? ? 145 ASP   D C   1 
ATOM   841  O  O   . ASP   D 1 104 ? -5.163  12.074 66.335 1.000 22.66264 ? ? ? ? ? ? 145 ASP   D O   1 
ATOM   842  C  CB  . ASP   D 1 104 ? -5.471  11.983 69.687 1.000 30.61119 ? ? ? ? ? ? 145 ASP   D CB  1 
ATOM   843  C  CG  . ASP   D 1 104 ? -6.617  12.031 70.693 1.000 33.95115 ? ? ? ? ? ? 145 ASP   D CG  1 
ATOM   844  O  OD1 . ASP   D 1 104 ? -7.753  11.707 70.326 1.000 29.84666 ? ? ? ? ? ? 145 ASP   D OD1 1 
ATOM   845  O  OD2 . ASP   D 1 104 ? -6.365  12.404 71.860 1.000 36.10073 ? ? ? ? ? ? 145 ASP   D OD2 1 
ATOM   846  N  N   . ILE   D 1 105 ? -3.530  11.060 67.489 1.000 26.42838 ? ? ? ? ? ? 146 ILE   D N   1 
ATOM   847  C  CA  . ILE   D 1 105 ? -2.528  11.455 66.502 1.000 23.61030 ? ? ? ? ? ? 146 ILE   D CA  1 
ATOM   848  C  C   . ILE   D 1 105 ? -2.833  10.841 65.140 1.000 25.06355 ? ? ? ? ? ? 146 ILE   D C   1 
ATOM   849  O  O   . ILE   D 1 105 ? -2.564  11.462 64.100 1.000 23.88209 ? ? ? ? ? ? 146 ILE   D O   1 
ATOM   850  C  CB  . ILE   D 1 105 ? -1.122  11.075 67.002 1.000 24.10310 ? ? ? ? ? ? 146 ILE   D CB  1 
ATOM   851  C  CG1 . ILE   D 1 105 ? -0.053  11.789 66.167 1.000 25.91528 ? ? ? ? ? ? 146 ILE   D CG1 1 
ATOM   852  C  CG2 . ILE   D 1 105 ? -0.918  9.558  67.014 1.000 21.95079 ? ? ? ? ? ? 146 ILE   D CG2 1 
ATOM   853  C  CD1 . ILE   D 1 105 ? -0.204  13.287 66.229 1.000 20.38278 ? ? ? ? ? ? 146 ILE   D CD1 1 
ATOM   854  N  N   . VAL   D 1 106 ? -3.408  9.633  65.120 1.000 21.73673 ? ? ? ? ? ? 147 VAL   D N   1 
ATOM   855  C  CA  . VAL   D 1 106 ? -3.790  8.979  63.870 1.000 22.07929 ? ? ? ? ? ? 147 VAL   D CA  1 
ATOM   856  C  C   . VAL   D 1 106 ? -4.972  9.693  63.214 1.000 24.05191 ? ? ? ? ? ? 147 VAL   D C   1 
ATOM   857  O  O   . VAL   D 1 106 ? -4.990  9.902  61.995 1.000 21.71023 ? ? ? ? ? ? 147 VAL   D O   1 
ATOM   858  C  CB  . VAL   D 1 106 ? -4.094  7.496  64.125 1.000 22.38068 ? ? ? ? ? ? 147 VAL   D CB  1 
ATOM   859  C  CG1 . VAL   D 1 106 ? -4.806  6.885  62.917 1.000 20.36149 ? ? ? ? ? ? 147 VAL   D CG1 1 
ATOM   860  C  CG2 . VAL   D 1 106 ? -2.810  6.746  64.465 1.000 21.51001 ? ? ? ? ? ? 147 VAL   D CG2 1 
ATOM   861  N  N   . LEU   D 1 107 ? -5.978  10.076 64.004 1.000 24.06264 ? ? ? ? ? ? 148 LEU   D N   1 
ATOM   862  C  CA  . LEU   D 1 107 ? -7.081  10.856 63.452 1.000 26.09701 ? ? ? ? ? ? 148 LEU   D CA  1 
ATOM   863  C  C   . LEU   D 1 107 ? -6.590  12.186 62.892 1.000 23.25562 ? ? ? ? ? ? 148 LEU   D C   1 
ATOM   864  O  O   . LEU   D 1 107 ? -7.098  12.666 61.872 1.000 23.61582 ? ? ? ? ? ? 148 LEU   D O   1 
ATOM   865  C  CB  . LEU   D 1 107 ? -8.132  11.105 64.527 1.000 30.86370 ? ? ? ? ? ? 148 LEU   D CB  1 
ATOM   866  C  CG  . LEU   D 1 107 ? -8.793  9.846  65.081 1.000 29.96915 ? ? ? ? ? ? 148 LEU   D CG  1 
ATOM   867  C  CD1 . LEU   D 1 107 ? -9.634  10.202 66.296 1.000 27.87414 ? ? ? ? ? ? 148 LEU   D CD1 1 
ATOM   868  C  CD2 . LEU   D 1 107 ? -9.632  9.216  63.997 1.000 28.13202 ? ? ? ? ? ? 148 LEU   D CD2 1 
ATOM   869  N  N   . MET   D 1 108 ? -5.606  12.795 63.553 1.000 22.40248 ? ? ? ? ? ? 149 MET   D N   1 
ATOM   870  C  CA  . MET   D 1 108 ? -5.003  14.020 63.043 1.000 22.93783 ? ? ? ? ? ? 149 MET   D CA  1 
ATOM   871  C  C   . MET   D 1 108 ? -4.258  13.764 61.738 1.000 23.83531 ? ? ? ? ? ? 149 MET   D C   1 
ATOM   872  O  O   . MET   D 1 108 ? -4.380  14.538 60.780 1.000 23.69904 ? ? ? ? ? ? 149 MET   D O   1 
ATOM   873  C  CB  . MET   D 1 108 ? -4.065  14.604 64.097 1.000 21.47849 ? ? ? ? ? ? 149 MET   D CB  1 
ATOM   874  C  CG  . MET   D 1 108 ? -4.809  15.189 65.287 1.000 26.19595 ? ? ? ? ? ? 149 MET   D CG  1 
ATOM   875  S  SD  . MET   D 1 108 ? -3.740  15.698 66.646 1.000 25.16942 ? ? ? ? ? ? 149 MET   D SD  1 
ATOM   876  C  CE  . MET   D 1 108 ? -3.232  17.323 66.048 1.000 30.80995 ? ? ? ? ? ? 149 MET   D CE  1 
ATOM   877  N  N   . ALA   D 1 109 ? -3.461  12.697 61.691 1.000 21.76795 ? ? ? ? ? ? 150 ALA   D N   1 
ATOM   878  C  CA  . ALA   D 1 109 ? -2.763  12.352 60.458 1.000 22.31825 ? ? ? ? ? ? 150 ALA   D CA  1 
ATOM   879  C  C   . ALA   D 1 109 ? -3.739  12.049 59.324 1.000 21.42021 ? ? ? ? ? ? 150 ALA   D C   1 
ATOM   880  O  O   . ALA   D 1 109 ? -3.500  12.424 58.168 1.000 19.53648 ? ? ? ? ? ? 150 ALA   D O   1 
ATOM   881  C  CB  . ALA   D 1 109 ? -1.839  11.155 60.698 1.000 21.53470 ? ? ? ? ? ? 150 ALA   D CB  1 
ATOM   882  N  N   . GLU   D 1 110 ? -4.847  11.366 59.624 1.000 21.69579 ? ? ? ? ? ? 151 GLU   D N   1 
ATOM   883  C  CA  . GLU   D 1 110 ? -5.780  11.030 58.549 1.000 21.89357 ? ? ? ? ? ? 151 GLU   D CA  1 
ATOM   884  C  C   . GLU   D 1 110 ? -6.378  12.286 57.925 1.000 23.10339 ? ? ? ? ? ? 151 GLU   D C   1 
ATOM   885  O  O   . GLU   D 1 110 ? -6.517  12.373 56.697 1.000 22.24407 ? ? ? ? ? ? 151 GLU   D O   1 
ATOM   886  C  CB  . GLU   D 1 110 ? -6.872  10.098 59.072 1.000 21.79618 ? ? ? ? ? ? 151 GLU   D CB  1 
ATOM   887  C  CG  . GLU   D 1 110 ? -6.427  8.655  59.121 1.000 24.65406 ? ? ? ? ? ? 151 GLU   D CG  1 
ATOM   888  C  CD  . GLU   D 1 110 ? -7.383  7.779  59.892 1.000 27.49198 ? ? ? ? ? ? 151 GLU   D CD  1 
ATOM   889  O  OE1 . GLU   D 1 110 ? -8.433  8.310  60.330 1.000 28.90097 ? ? ? ? ? ? 151 GLU   D OE1 1 
ATOM   890  O  OE2 . GLU   D 1 110 ? -7.076  6.568  60.066 1.000 28.11039 ? ? ? ? ? ? 151 GLU   D OE2 1 
ATOM   891  N  N   . ALA   D 1 111 ? -6.729  13.271 58.753 1.000 24.00707 ? ? ? ? ? ? 152 ALA   D N   1 
ATOM   892  C  CA  . ALA   D 1 111 ? -7.255  14.530 58.238 1.000 22.06739 ? ? ? ? ? ? 152 ALA   D CA  1 
ATOM   893  C  C   . ALA   D 1 111 ? -6.214  15.253 57.390 1.000 21.06237 ? ? ? ? ? ? 152 ALA   D C   1 
ATOM   894  O  O   . ALA   D 1 111 ? -6.508  15.703 56.274 1.000 19.91764 ? ? ? ? ? ? 152 ALA   D O   1 
ATOM   895  C  CB  . ALA   D 1 111 ? -7.707  15.422 59.397 1.000 24.35479 ? ? ? ? ? ? 152 ALA   D CB  1 
ATOM   896  N  N   . LEU   D 1 112 ? -4.993  15.387 57.908 1.000 19.79413 ? ? ? ? ? ? 153 LEU   D N   1 
ATOM   897  C  CA  . LEU   D 1 112 ? -3.952  16.054 57.133 1.000 22.19646 ? ? ? ? ? ? 153 LEU   D CA  1 
ATOM   898  C  C   . LEU   D 1 112 ? -3.699  15.319 55.829 1.000 22.04165 ? ? ? ? ? ? 153 LEU   D C   1 
ATOM   899  O  O   . LEU   D 1 112 ? -3.498  15.948 54.785 1.000 21.06755 ? ? ? ? ? ? 153 LEU   D O   1 
ATOM   900  C  CB  . LEU   D 1 112 ? -2.661  16.151 57.935 1.000 18.75036 ? ? ? ? ? ? 153 LEU   D CB  1 
ATOM   901  C  CG  . LEU   D 1 112 ? -2.736  17.130 59.105 1.000 25.10019 ? ? ? ? ? ? 153 LEU   D CG  1 
ATOM   902  C  CD1 . LEU   D 1 112 ? -1.541  16.911 60.025 1.000 24.46964 ? ? ? ? ? ? 153 LEU   D CD1 1 
ATOM   903  C  CD2 . LEU   D 1 112 ? -2.714  18.534 58.552 1.000 26.28356 ? ? ? ? ? ? 153 LEU   D CD2 1 
ATOM   904  N  N   . GLU   D 1 113 ? -3.677  13.986 55.877 1.000 21.98216 ? ? ? ? ? ? 154 GLU   D N   1 
ATOM   905  C  CA  . GLU   D 1 113 ? -3.400  13.228 54.660 1.000 19.34748 ? ? ? ? ? ? 154 GLU   D CA  1 
ATOM   906  C  C   . GLU   D 1 113 ? -4.510  13.408 53.626 1.000 21.42180 ? ? ? ? ? ? 154 GLU   D C   1 
ATOM   907  O  O   . GLU   D 1 113 ? -4.237  13.465 52.427 1.000 20.64731 ? ? ? ? ? ? 154 GLU   D O   1 
ATOM   908  C  CB  . GLU   D 1 113 ? -3.207  11.751 54.987 1.000 20.92331 ? ? ? ? ? ? 154 GLU   D CB  1 
ATOM   909  C  CG  . GLU   D 1 113 ? -2.762  10.919 53.788 1.000 21.66221 ? ? ? ? ? ? 154 GLU   D CG  1 
ATOM   910  C  CD  . GLU   D 1 113 ? -2.664  9.465  54.114 1.000 25.17857 ? ? ? ? ? ? 154 GLU   D CD  1 
ATOM   911  O  OE1 . GLU   D 1 113 ? -3.465  8.975  54.943 1.000 23.71172 ? ? ? ? ? ? 154 GLU   D OE1 1 
ATOM   912  O  OE2 . GLU   D 1 113 ? -1.783  8.812  53.536 1.000 30.37787 ? ? ? ? ? ? 154 GLU   D OE2 1 
ATOM   913  N  N   . LYS   D 1 114 ? -5.770  13.475 54.066 1.000 20.97116 ? ? ? ? ? ? 155 LYS   D N   1 
ATOM   914  C  CA  . LYS   D 1 114 ? -6.849  13.724 53.113 1.000 23.37422 ? ? ? ? ? ? 155 LYS   D CA  1 
ATOM   915  C  C   . LYS   D 1 114 ? -6.662  15.072 52.423 1.000 20.43891 ? ? ? ? ? ? 155 LYS   D C   1 
ATOM   916  O  O   . LYS   D 1 114 ? -6.860  15.201 51.205 1.000 23.87826 ? ? ? ? ? ? 155 LYS   D O   1 
ATOM   917  C  CB  . LYS   D 1 114 ? -8.199  13.653 53.845 1.000 30.04319 ? ? ? ? ? ? 155 LYS   D CB  1 
ATOM   918  C  CG  . LYS   D 1 114 ? -9.438  14.053 53.028 1.000 30.61998 ? ? ? ? ? ? 155 LYS   D CG  1 
ATOM   919  C  CD  . LYS   D 1 114 ? -10.692 13.520 53.721 1.000 34.96983 ? ? ? ? ? ? 155 LYS   D CD  1 
ATOM   920  C  CE  . LYS   D 1 114 ? -11.945 13.672 52.883 1.000 39.78645 ? ? ? ? ? ? 155 LYS   D CE  1 
ATOM   921  N  NZ  . LYS   D 1 114 ? -12.519 15.025 53.060 1.000 45.55667 ? ? ? ? ? ? 155 LYS   D NZ  1 
ATOM   922  N  N   . LEU   D 1 115 ? -6.279  16.086 53.187 1.000 21.11917 ? ? ? ? ? ? 156 LEU   D N   1 
ATOM   923  C  CA  . LEU   D 1 115 ? -6.020  17.397 52.604 1.000 21.10777 ? ? ? ? ? ? 156 LEU   D CA  1 
ATOM   924  C  C   . LEU   D 1 115 ? -4.793  17.356 51.697 1.000 22.52397 ? ? ? ? ? ? 156 LEU   D C   1 
ATOM   925  O  O   . LEU   D 1 115 ? -4.777  17.992 50.639 1.000 21.27105 ? ? ? ? ? ? 156 LEU   D O   1 
ATOM   926  C  CB  . LEU   D 1 115 ? -5.827  18.408 53.725 1.000 21.01062 ? ? ? ? ? ? 156 LEU   D CB  1 
ATOM   927  C  CG  . LEU   D 1 115 ? -5.497  19.828 53.274 1.000 23.25330 ? ? ? ? ? ? 156 LEU   D CG  1 
ATOM   928  C  CD1 . LEU   D 1 115 ? -6.571  20.283 52.285 1.000 21.17692 ? ? ? ? ? ? 156 LEU   D CD1 1 
ATOM   929  C  CD2 . LEU   D 1 115 ? -5.426  20.762 54.478 1.000 27.63662 ? ? ? ? ? ? 156 LEU   D CD2 1 
ATOM   930  N  N   . PHE   D 1 116 ? -3.754  16.617 52.111 1.000 20.94901 ? ? ? ? ? ? 157 PHE   D N   1 
ATOM   931  C  CA  . PHE   D 1 116 ? -2.561  16.436 51.282 1.000 21.88808 ? ? ? ? ? ? 157 PHE   D CA  1 
ATOM   932  C  C   . PHE   D 1 116 ? -2.916  15.787 49.951 1.000 20.78360 ? ? ? ? ? ? 157 PHE   D C   1 
ATOM   933  O  O   . PHE   D 1 116 ? -2.449  16.218 48.893 1.000 21.69480 ? ? ? ? ? ? 157 PHE   D O   1 
ATOM   934  C  CB  . PHE   D 1 116 ? -1.524  15.590 52.040 1.000 19.82295 ? ? ? ? ? ? 157 PHE   D CB  1 
ATOM   935  C  CG  . PHE   D 1 116 ? -0.422  15.048 51.169 1.000 19.62344 ? ? ? ? ? ? 157 PHE   D CG  1 
ATOM   936  C  CD1 . PHE   D 1 116 ? 0.588   15.882 50.697 1.000 22.55896 ? ? ? ? ? ? 157 PHE   D CD1 1 
ATOM   937  C  CD2 . PHE   D 1 116 ? -0.384  13.693 50.833 1.000 23.12214 ? ? ? ? ? ? 157 PHE   D CD2 1 
ATOM   938  C  CE1 . PHE   D 1 116 ? 1.625   15.370 49.883 1.000 22.44701 ? ? ? ? ? ? 157 PHE   D CE1 1 
ATOM   939  C  CE2 . PHE   D 1 116 ? 0.654   13.176 50.022 1.000 22.90293 ? ? ? ? ? ? 157 PHE   D CE2 1 
ATOM   940  C  CZ  . PHE   D 1 116 ? 1.648   14.019 49.550 1.000 23.76819 ? ? ? ? ? ? 157 PHE   D CZ  1 
ATOM   941  N  N   . LEU   D 1 117 ? -3.730  14.735 49.990 1.000 21.27128 ? ? ? ? ? ? 158 LEU   D N   1 
ATOM   942  C  CA  . LEU   D 1 117 ? -4.091  14.040 48.756 1.000 22.75531 ? ? ? ? ? ? 158 LEU   D CA  1 
ATOM   943  C  C   . LEU   D 1 117 ? -4.890  14.944 47.820 1.000 24.51485 ? ? ? ? ? ? 158 LEU   D C   1 
ATOM   944  O  O   . LEU   D 1 117 ? -4.719  14.880 46.597 1.000 25.25361 ? ? ? ? ? ? 158 LEU   D O   1 
ATOM   945  C  CB  . LEU   D 1 117 ? -4.873  12.765 49.079 1.000 24.88931 ? ? ? ? ? ? 158 LEU   D CB  1 
ATOM   946  C  CG  . LEU   D 1 117 ? -4.030  11.696 49.781 1.000 23.68643 ? ? ? ? ? ? 158 LEU   D CG  1 
ATOM   947  C  CD1 . LEU   D 1 117 ? -4.846  10.471 50.195 1.000 29.01657 ? ? ? ? ? ? 158 LEU   D CD1 1 
ATOM   948  C  CD2 . LEU   D 1 117 ? -2.855  11.293 48.917 1.000 26.77500 ? ? ? ? ? ? 158 LEU   D CD2 1 
ATOM   949  N  N   . GLN   D 1 118 ? -5.771  15.786 48.369 1.000 21.78552 ? ? ? ? ? ? 159 GLN   D N   1 
ATOM   950  C  CA  . GLN   D 1 118 ? -6.531  16.702 47.517 1.000 23.59364 ? ? ? ? ? ? 159 GLN   D CA  1 
ATOM   951  C  C   . GLN   D 1 118 ? -5.597  17.657 46.796 1.000 26.67592 ? ? ? ? ? ? 159 GLN   D C   1 
ATOM   952  O  O   . GLN   D 1 118 ? -5.690  17.849 45.577 1.000 24.47990 ? ? ? ? ? ? 159 GLN   D O   1 
ATOM   953  C  CB  . GLN   D 1 118 ? -7.556  17.484 48.333 1.000 23.30604 ? ? ? ? ? ? 159 GLN   D CB  1 
ATOM   954  C  CG  . GLN   D 1 118 ? -8.442  18.413 47.489 1.000 33.38218 ? ? ? ? ? ? 159 GLN   D CG  1 
ATOM   955  C  CD  . GLN   D 1 118 ? -9.157  17.705 46.322 1.000 37.17827 ? ? ? ? ? ? 159 GLN   D CD  1 
ATOM   956  O  OE1 . GLN   D 1 118 ? -9.046  18.126 45.164 1.000 35.75262 ? ? ? ? ? ? 159 GLN   D OE1 1 
ATOM   957  N  NE2 . GLN   D 1 118 ? -9.896  16.639 46.627 1.000 42.35987 ? ? ? ? ? ? 159 GLN   D NE2 1 
ATOM   958  N  N   . LYS   D 1 119 ? -4.657  18.233 47.533 1.000 22.92568 ? ? ? ? ? ? 160 LYS   D N   1 
ATOM   959  C  CA  . LYS   D 1 119 ? -3.740  19.185 46.928 1.000 19.28138 ? ? ? ? ? ? 160 LYS   D CA  1 
ATOM   960  C  C   . LYS   D 1 119 ? -2.795  18.508 45.952 1.000 21.67675 ? ? ? ? ? ? 160 LYS   D C   1 
ATOM   961  O  O   . LYS   D 1 119 ? -2.363  19.129 44.972 1.000 23.60194 ? ? ? ? ? ? 160 LYS   D O   1 
ATOM   962  C  CB  . LYS   D 1 119 ? -2.974  19.903 48.037 1.000 21.82193 ? ? ? ? ? ? 160 LYS   D CB  1 
ATOM   963  C  CG  . LYS   D 1 119 ? -3.887  20.758 48.932 1.000 20.85804 ? ? ? ? ? ? 160 LYS   D CG  1 
ATOM   964  C  CD  . LYS   D 1 119 ? -4.665  21.753 48.090 1.000 22.44101 ? ? ? ? ? ? 160 LYS   D CD  1 
ATOM   965  C  CE  . LYS   D 1 119 ? -5.200  22.873 48.963 1.000 32.81486 ? ? ? ? ? ? 160 LYS   D CE  1 
ATOM   966  N  NZ  . LYS   D 1 119 ? -5.964  23.866 48.147 1.000 38.38612 ? ? ? ? ? ? 160 LYS   D NZ  1 
ATOM   967  N  N   . ILE   D 1 120 ? -2.448  17.249 46.212 1.000 21.76981 ? ? ? ? ? ? 161 ILE   D N   1 
ATOM   968  C  CA  . ILE   D 1 120 ? -1.575  16.499 45.307 1.000 24.41429 ? ? ? ? ? ? 161 ILE   D CA  1 
ATOM   969  C  C   . ILE   D 1 120 ? -2.312  16.146 44.019 1.000 24.48029 ? ? ? ? ? ? 161 ILE   D C   1 
ATOM   970  O  O   . ILE   D 1 120 ? -1.722  16.130 42.928 1.000 23.87999 ? ? ? ? ? ? 161 ILE   D O   1 
ATOM   971  C  CB  . ILE   D 1 120 ? -1.045  15.245 46.022 1.000 26.43965 ? ? ? ? ? ? 161 ILE   D CB  1 
ATOM   972  C  CG1 . ILE   D 1 120 ? 0.107   15.635 46.928 1.000 25.20258 ? ? ? ? ? ? 161 ILE   D CG1 1 
ATOM   973  C  CG2 . ILE   D 1 120 ? -0.627  14.165 45.049 1.000 32.03628 ? ? ? ? ? ? 161 ILE   D CG2 1 
ATOM   974  C  CD1 . ILE   D 1 120 ? 1.155   16.408 46.212 1.000 24.79516 ? ? ? ? ? ? 161 ILE   D CD1 1 
ATOM   975  N  N   . ASN   D 1 121 ? -3.601  15.836 44.127 1.000 28.91084 ? ? ? ? ? ? 162 ASN   D N   1 
ATOM   976  C  CA  . ASN   D 1 121 ? -4.418  15.592 42.941 1.000 26.97223 ? ? ? ? ? ? 162 ASN   D CA  1 
ATOM   977  C  C   . ASN   D 1 121 ? -4.484  16.826 42.044 1.000 26.39721 ? ? ? ? ? ? 162 ASN   D C   1 
ATOM   978  O  O   . ASN   D 1 121 ? -4.739  16.698 40.838 1.000 24.87605 ? ? ? ? ? ? 162 ASN   D O   1 
ATOM   979  C  CB  . ASN   D 1 121 ? -5.819  15.140 43.369 1.000 24.99488 ? ? ? ? ? ? 162 ASN   D CB  1 
ATOM   980  C  CG  . ASN   D 1 121 ? -5.831  13.740 43.955 1.000 27.82085 ? ? ? ? ? ? 162 ASN   D CG  1 
ATOM   981  O  OD1 . ASN   D 1 121 ? -4.877  12.983 43.805 1.000 27.57248 ? ? ? ? ? ? 162 ASN   D OD1 1 
ATOM   982  N  ND2 . ASN   D 1 121 ? -6.926  13.388 44.613 1.000 30.95634 ? ? ? ? ? ? 162 ASN   D ND2 1 
ATOM   983  N  N   . GLU   D 1 122 ? -4.235  18.010 42.606 1.000 25.76459 ? ? ? ? ? ? 163 GLU   D N   1 
ATOM   984  C  CA  . GLU   D 1 122 ? -4.229  19.273 41.882 1.000 23.05336 ? ? ? ? ? ? 163 GLU   D CA  1 
ATOM   985  C  C   . GLU   D 1 122 ? -2.825  19.707 41.475 1.000 27.89682 ? ? ? ? ? ? 163 GLU   D C   1 
ATOM   986  O  O   . GLU   D 1 122 ? -2.630  20.866 41.091 1.000 26.33070 ? ? ? ? ? ? 163 GLU   D O   1 
ATOM   987  C  CB  . GLU   D 1 122 ? -4.902  20.357 42.751 1.000 28.44169 ? ? ? ? ? ? 163 GLU   D CB  1 
ATOM   988  C  CG  . GLU   D 1 122 ? -6.286  19.905 43.256 1.000 28.81053 ? ? ? ? ? ? 163 GLU   D CG  1 
ATOM   989  C  CD  . GLU   D 1 122 ? -7.053  20.919 44.116 1.000 34.44513 ? ? ? ? ? ? 163 GLU   D CD  1 
ATOM   990  O  OE1 . GLU   D 1 122 ? -6.441  21.689 44.906 1.000 31.40184 ? ? ? ? ? ? 163 GLU   D OE1 1 
ATOM   991  O  OE2 . GLU   D 1 122 ? -8.300  20.909 44.013 1.000 38.69222 ? ? ? ? ? ? 163 GLU   D OE2 1 
ATOM   992  N  N   . LEU   D 1 123 ? -1.839  18.817 41.566 1.000 26.45770 ? ? ? ? ? ? 164 LEU   D N   1 
ATOM   993  C  CA  . LEU   D 1 123 ? -0.476  19.183 41.180 1.000 28.51548 ? ? ? ? ? ? 164 LEU   D CA  1 
ATOM   994  C  C   . LEU   D 1 123 ? -0.448  19.630 39.718 1.000 27.93122 ? ? ? ? ? ? 164 LEU   D C   1 
ATOM   995  O  O   . LEU   D 1 123 ? -0.969  18.916 38.848 1.000 33.07366 ? ? ? ? ? ? 164 LEU   D O   1 
ATOM   996  C  CB  . LEU   D 1 123 ? 0.469   17.999 41.388 1.000 22.82213 ? ? ? ? ? ? 164 LEU   D CB  1 
ATOM   997  C  CG  . LEU   D 1 123 ? 1.950   18.181 41.072 1.000 24.52026 ? ? ? ? ? ? 164 LEU   D CG  1 
ATOM   998  C  CD1 . LEU   D 1 123 ? 2.613   18.890 42.220 1.000 27.32910 ? ? ? ? ? ? 164 LEU   D CD1 1 
ATOM   999  C  CD2 . LEU   D 1 123 ? 2.632   16.840 40.804 1.000 28.59278 ? ? ? ? ? ? 164 LEU   D CD2 1 
ATOM   1000 N  N   . PRO   D 1 124 ? 0.159   20.774 39.403 1.000 26.13705 ? ? ? ? ? ? 165 PRO   D N   1 
ATOM   1001 C  CA  . PRO   D 1 124 ? 0.241   21.199 38.002 1.000 28.54119 ? ? ? ? ? ? 165 PRO   D CA  1 
ATOM   1002 C  C   . PRO   D 1 124 ? 1.165   20.299 37.200 1.000 32.06548 ? ? ? ? ? ? 165 PRO   D C   1 
ATOM   1003 O  O   . PRO   D 1 124 ? 2.156   19.766 37.707 1.000 27.53311 ? ? ? ? ? ? 165 PRO   D O   1 
ATOM   1004 C  CB  . PRO   D 1 124 ? 0.802   22.625 38.089 1.000 27.72600 ? ? ? ? ? ? 165 PRO   D CB  1 
ATOM   1005 C  CG  . PRO   D 1 124 ? 1.638   22.617 39.367 1.000 31.23394 ? ? ? ? ? ? 165 PRO   D CG  1 
ATOM   1006 C  CD  . PRO   D 1 124 ? 0.880   21.689 40.310 1.000 27.47061 ? ? ? ? ? ? 165 PRO   D CD  1 
ATOM   1007 N  N   . THR   D 1 125 ? 0.823   20.128 35.929 1.000 31.61805 ? ? ? ? ? ? 166 THR   D N   1 
ATOM   1008 C  CA  . THR   D 1 125 ? 1.732   19.449 35.017 1.000 34.53294 ? ? ? ? ? ? 166 THR   D CA  1 
ATOM   1009 C  C   . THR   D 1 125 ? 3.019   20.252 34.933 1.000 33.93184 ? ? ? ? ? ? 166 THR   D C   1 
ATOM   1010 O  O   . THR   D 1 125 ? 3.006   21.484 35.044 1.000 35.26779 ? ? ? ? ? ? 166 THR   D O   1 
ATOM   1011 C  CB  . THR   D 1 125 ? 1.105   19.314 33.621 1.000 40.92122 ? ? ? ? ? ? 166 THR   D CB  1 
ATOM   1012 O  OG1 . THR   D 1 125 ? -0.295  19.011 33.743 1.000 39.23418 ? ? ? ? ? ? 166 THR   D OG1 1 
ATOM   1013 C  CG2 . THR   D 1 125 ? 1.785   18.203 32.836 1.000 39.09828 ? ? ? ? ? ? 166 THR   D CG2 1 
ATOM   1014 N  N   . GLU   D 1 126 ? 4.140   19.554 34.752 1.000 32.66963 ? ? ? ? ? ? 167 GLU   D N   1 
ATOM   1015 C  CA  . GLU   D 1 126 ? 5.421   20.240 34.684 1.000 36.85389 ? ? ? ? ? ? 167 GLU   D CA  1 
ATOM   1016 C  C   . GLU   D 1 126 ? 5.475   21.066 33.406 1.000 38.29097 ? ? ? ? ? ? 167 GLU   D C   1 
ATOM   1017 O  O   . GLU   D 1 126 ? 4.996   20.640 32.349 1.000 36.31288 ? ? ? ? ? ? 167 GLU   D O   1 
ATOM   1018 C  CB  . GLU   D 1 126 ? 6.588   19.241 34.760 1.000 39.13278 ? ? ? ? ? ? 167 GLU   D CB  1 
ATOM   1019 C  CG  . GLU   D 1 126 ? 7.963   19.917 34.988 1.000 38.65279 ? ? ? ? ? ? 167 GLU   D CG  1 
ATOM   1020 C  CD  . GLU   D 1 126 ? 8.940   19.124 35.879 1.000 42.25846 ? ? ? ? ? ? 167 GLU   D CD  1 
ATOM   1021 O  OE1 . GLU   D 1 126 ? 8.836   19.190 37.134 1.000 43.97630 ? ? ? ? ? ? 167 GLU   D OE1 1 
ATOM   1022 O  OE2 . GLU   D 1 126 ? 9.846   18.469 35.319 1.000 41.65552 ? ? ? ? ? ? 167 GLU   D OE2 1 
ATOM   1023 N  N   . GLU   D 1 127 ? 6.018   22.275 33.521 1.000 37.45024 ? ? ? ? ? ? 168 GLU   D N   1 
ATOM   1024 C  CA  . GLU   D 1 127 ? 5.995   23.244 32.427 1.000 37.15066 ? ? ? ? ? ? 168 GLU   D CA  1 
ATOM   1025 C  C   . GLU   D 1 127 ? 6.876   24.428 32.778 1.000 39.58688 ? ? ? ? ? ? 168 GLU   D C   1 
ATOM   1026 O  O   . GLU   D 1 127 ? 7.276   24.581 33.940 1.000 44.17935 ? ? ? ? ? ? 168 GLU   D O   1 
ATOM   1027 C  CB  . GLU   D 1 127 ? 4.562   23.713 32.133 1.000 38.45623 ? ? ? ? ? ? 168 GLU   D CB  1 
HETATM 1028 C  C5  . A1H80 N 2 .   ? 6.303   17.855 76.453 1.000 42.26463 ? ? ? ? ? ? 201 A1H80 D C5  1 
HETATM 1029 O  O6  . A1H80 N 2 .   ? 7.069   17.495 75.288 1.000 43.02590 ? ? ? ? ? ? 201 A1H80 D O6  1 
HETATM 1030 C  C7  . A1H80 N 2 .   ? 6.538   17.781 74.054 1.000 41.97386 ? ? ? ? ? ? 201 A1H80 D C7  1 
HETATM 1031 C  C9  . A1H80 N 2 .   ? 5.011   19.009 72.674 1.000 42.89112 ? ? ? ? ? ? 201 A1H80 D C9  1 
HETATM 1032 C  C11 . A1H80 N 2 .   ? 4.711   18.492 70.226 1.000 33.45169 ? ? ? ? ? ? 201 A1H80 D C11 1 
HETATM 1033 C  C15 . A1H80 N 2 .   ? 3.462   14.584 69.107 1.000 29.65817 ? ? ? ? ? ? 201 A1H80 D C15 1 
HETATM 1034 C  C16 . A1H80 N 2 .   ? 2.302   14.501 69.870 1.000 30.92002 ? ? ? ? ? ? 201 A1H80 D C16 1 
HETATM 1035 C  C18 . A1H80 N 2 .   ? 0.948   16.196 71.190 1.000 31.40940 ? ? ? ? ? ? 201 A1H80 D C18 1 
HETATM 1036 C  C21 . A1H80 N 2 .   ? -1.996  15.095 70.796 1.000 34.27607 ? ? ? ? ? ? 201 A1H80 D C21 1 
HETATM 1037 C  C22 . A1H80 N 2 .   ? -3.393  15.005 71.398 1.000 32.89329 ? ? ? ? ? ? 201 A1H80 D C22 1 
HETATM 1038 N  N23 . A1H80 N 2 .   ? -4.334  15.854 70.596 1.000 40.63901 ? ? ? ? ? ? 201 A1H80 D N23 1 
HETATM 1039 C  C25 . A1H80 N 2 .   ? -2.496  17.364 70.009 1.000 33.64708 ? ? ? ? ? ? 201 A1H80 D C25 1 
HETATM 1040 C  C26 . A1H80 N 2 .   ? -5.737  15.730 71.102 1.000 35.23834 ? ? ? ? ? ? 201 A1H80 D C26 1 
HETATM 1041 C  C10 . A1H80 N 2 .   ? 5.372   18.258 71.564 1.000 37.13583 ? ? ? ? ? ? 201 A1H80 D C10 1 
HETATM 1042 C  C12 . A1H80 N 2 .   ? 3.262   17.999 70.233 1.000 31.67834 ? ? ? ? ? ? 201 A1H80 D C12 1 
HETATM 1043 C  C13 . A1H80 N 2 .   ? 3.145   16.545 69.928 1.000 28.56004 ? ? ? ? ? ? 201 A1H80 D C13 1 
HETATM 1044 C  C19 . A1H80 N 2 .   ? -0.150  16.678 70.253 1.000 32.74670 ? ? ? ? ? ? 201 A1H80 D C19 1 
HETATM 1045 C  C24 . A1H80 N 2 .   ? -3.878  17.278 70.630 1.000 32.79482 ? ? ? ? ? ? 201 A1H80 D C24 1 
HETATM 1046 C  C27 . A1H80 N 2 .   ? -6.842  15.929 70.073 1.000 35.83645 ? ? ? ? ? ? 201 A1H80 D C27 1 
HETATM 1047 C  C68 . A1H80 N 2 .   ? 1.546   13.340 69.944 1.000 29.22268 ? ? ? ? ? ? 201 A1H80 D C68 1 
HETATM 1048 C  C69 . A1H80 N 2 .   ? 1.981   12.241 69.222 1.000 28.14311 ? ? ? ? ? ? 201 A1H80 D C69 1 
HETATM 1049 C  C70 . A1H80 N 2 .   ? 3.139   12.299 68.440 1.000 24.67892 ? ? ? ? ? ? 201 A1H80 D C70 1 
HETATM 1050 C  C71 . A1H80 N 2 .   ? 3.891   13.473 68.388 1.000 24.92734 ? ? ? ? ? ? 201 A1H80 D C71 1 
HETATM 1051 C  C72 . A1H80 N 2 .   ? 3.480   11.178 67.532 1.000 27.33581 ? ? ? ? ? ? 201 A1H80 D C72 1 
HETATM 1052 C  C73 . A1H80 N 2 .   ? 3.696   11.230 66.132 1.000 22.06920 ? ? ? ? ? ? 201 A1H80 D C73 1 
HETATM 1053 C  C76 . A1H80 N 2 .   ? 3.679   9.876  67.877 1.000 26.05108 ? ? ? ? ? ? 201 A1H80 D C76 1 
HETATM 1054 C  C77 . A1H80 N 2 .   ? 3.578   9.117  69.147 1.000 29.62871 ? ? ? ? ? ? 201 A1H80 D C77 1 
HETATM 1055 C  C78 . A1H80 N 2 .   ? 3.626   12.419 65.229 1.000 25.28389 ? ? ? ? ? ? 201 A1H80 D C78 1 
HETATM 1056 C  C79 . A1H80 N 2 .   ? 6.328   17.265 71.722 1.000 35.85006 ? ? ? ? ? ? 201 A1H80 D C79 1 
HETATM 1057 C  C8  . A1H80 N 2 .   ? 5.585   18.777 73.913 1.000 41.70499 ? ? ? ? ? ? 201 A1H80 D C8  1 
HETATM 1058 C  C80 . A1H80 N 2 .   ? 6.911   17.023 72.955 1.000 39.64541 ? ? ? ? ? ? 201 A1H80 D C80 1 
HETATM 1059 N  N14 . A1H80 N 2 .   ? 3.978   15.878 69.159 1.000 25.77259 ? ? ? ? ? ? 201 A1H80 D N14 1 
HETATM 1060 N  N17 . A1H80 N 2 .   ? 2.110   15.773 70.392 1.000 27.04329 ? ? ? ? ? ? 201 A1H80 D N17 1 
HETATM 1061 N  N20 . A1H80 N 2 .   ? -1.544  16.523 70.803 1.000 36.34424 ? ? ? ? ? ? 201 A1H80 D N20 1 
HETATM 1062 N  N74 . A1H80 N 2 .   ? 4.005   10.050 65.656 1.000 27.10150 ? ? ? ? ? ? 201 A1H80 D N74 1 
HETATM 1063 O  O28 . A1H80 N 2 .   ? -7.989  16.136 70.459 1.000 38.01869 ? ? ? ? ? ? 201 A1H80 D O28 1 
HETATM 1064 O  O75 . A1H80 N 2 .   ? 4.000   9.164  66.769 1.000 27.41200 ? ? ? ? ? ? 201 A1H80 D O75 1 
HETATM 1065 C  CC  . A1H80 N 2 .   ? -9.169  14.362 66.533 1.000 34.04786 ? ? ? ? ? ? 201 A1H80 D CC  1 
HETATM 1066 C  CB  . A1H80 N 2 .   ? -7.762  14.649 67.031 1.000 32.10136 ? ? ? ? ? ? 201 A1H80 D CB  1 
HETATM 1067 C  CA  . A1H80 N 2 .   ? -7.536  15.976 67.736 1.000 30.79977 ? ? ? ? ? ? 201 A1H80 D CA  1 
HETATM 1068 N  N29 . A1H80 N 2 .   ? -6.522  15.870 68.780 1.000 32.73136 ? ? ? ? ? ? 201 A1H80 D N29 1 
HETATM 1069 C  CD  . A1H80 N 2 .   ? -9.531  14.896 65.152 1.000 37.72100 ? ? ? ? ? ? 201 A1H80 D CD  1 
HETATM 1070 C  CE  . A1H80 N 2 .   ? -10.804 14.262 64.595 1.000 35.34441 ? ? ? ? ? ? 201 A1H80 D CE  1 
HETATM 1071 C  CF  . A1H80 N 2 .   ? -11.375 14.928 63.346 1.000 41.68486 ? ? ? ? ? ? 201 A1H80 D CF  1 
HETATM 1072 C  CG  . A1H80 N 2 .   ? -10.361 15.102 62.242 1.000 37.43048 ? ? ? ? ? ? 201 A1H80 D CG  1 
HETATM 1073 C  C1  . EDO   O 3 .   ? 9.652   1.967  59.406 1.000 30.64963 ? ? ? ? ? ? 202 EDO   D C1  1 
HETATM 1074 O  O1  . EDO   O 3 .   ? 11.008  1.518  59.370 1.000 33.95515 ? ? ? ? ? ? 202 EDO   D O1  1 
HETATM 1075 C  C2  . EDO   O 3 .   ? 9.459   3.110  58.416 1.000 28.96246 ? ? ? ? ? ? 202 EDO   D C2  1 
HETATM 1076 O  O2  . EDO   O 3 .   ? 9.959   4.344  58.954 1.000 24.81514 ? ? ? ? ? ? 202 EDO   D O2  1 
HETATM 1077 NA NA  . NA    P 4 .   ? -1.123  1.208  63.657 1.000 24.09676 ? ? ? ? ? ? 203 NA    D NA  1 
HETATM 1078 O  O   . HOH   T 5 .   ? -5.421  4.852  59.641 1.000 35.68340 ? ? ? ? ? ? 301 HOH   D O   1 
HETATM 1079 O  O   . HOH   T 5 .   ? 8.978   24.153 35.613 1.000 35.16981 ? ? ? ? ? ? 302 HOH   D O   1 
HETATM 1080 O  O   . HOH   T 5 .   ? -10.282 10.050 60.078 1.000 34.59086 ? ? ? ? ? ? 303 HOH   D O   1 
HETATM 1081 O  O   . HOH   T 5 .   ? 16.616  20.952 43.629 1.000 29.21203 ? ? ? ? ? ? 304 HOH   D O   1 
HETATM 1082 O  O   . HOH   T 5 .   ? 1.888   9.140  46.552 1.000 42.05695 ? ? ? ? ? ? 305 HOH   D O   1 
HETATM 1083 O  O   . HOH   T 5 .   ? 6.268   13.150 61.696 1.000 22.54647 ? ? ? ? ? ? 306 HOH   D O   1 
HETATM 1084 O  O   . HOH   T 5 .   ? 3.811   0.826  68.328 1.000 34.11813 ? ? ? ? ? ? 307 HOH   D O   1 
HETATM 1085 O  O   . HOH   T 5 .   ? -4.447  3.021  71.311 1.000 37.40089 ? ? ? ? ? ? 308 HOH   D O   1 
HETATM 1086 O  O   . HOH   T 5 .   ? 8.319   10.135 61.750 1.000 22.95292 ? ? ? ? ? ? 309 HOH   D O   1 
HETATM 1087 O  O   . HOH   T 5 .   ? 14.420  9.435  57.653 1.000 27.52986 ? ? ? ? ? ? 310 HOH   D O   1 
HETATM 1088 O  O   . HOH   T 5 .   ? 5.020   8.859  63.417 1.000 20.36574 ? ? ? ? ? ? 311 HOH   D O   1 
HETATM 1089 O  O   . HOH   T 5 .   ? 5.046   30.093 42.186 1.000 43.03866 ? ? ? ? ? ? 312 HOH   D O   1 
HETATM 1090 O  O   . HOH   T 5 .   ? 12.209  23.689 46.386 1.000 27.83678 ? ? ? ? ? ? 313 HOH   D O   1 
HETATM 1091 O  O   . HOH   T 5 .   ? 16.151  11.263 61.632 1.000 24.08631 ? ? ? ? ? ? 314 HOH   D O   1 
HETATM 1092 O  O   . HOH   T 5 .   ? 11.810  17.509 67.386 1.000 29.84278 ? ? ? ? ? ? 315 HOH   D O   1 
HETATM 1093 O  O   . HOH   T 5 .   ? 23.948  25.743 47.882 1.000 37.00973 ? ? ? ? ? ? 316 HOH   D O   1 
HETATM 1094 O  O   . HOH   T 5 .   ? -1.079  8.816  50.958 1.000 33.47267 ? ? ? ? ? ? 317 HOH   D O   1 
HETATM 1095 O  O   . HOH   T 5 .   ? -5.225  17.121 38.244 1.000 28.40032 ? ? ? ? ? ? 318 HOH   D O   1 
HETATM 1096 O  O   . HOH   T 5 .   ? 6.232   8.980  41.485 1.000 37.88523 ? ? ? ? ? ? 319 HOH   D O   1 
HETATM 1097 O  O   . HOH   T 5 .   ? -5.005  8.819  71.237 1.000 36.14630 ? ? ? ? ? ? 320 HOH   D O   1 
HETATM 1098 O  O   . HOH   T 5 .   ? 5.184   10.701 61.460 1.000 24.74603 ? ? ? ? ? ? 321 HOH   D O   1 
HETATM 1099 O  O   . HOH   T 5 .   ? 12.692  6.090  70.228 1.000 33.02460 ? ? ? ? ? ? 322 HOH   D O   1 
HETATM 1100 O  O   . HOH   T 5 .   ? -2.177  6.151  53.588 1.000 26.44710 ? ? ? ? ? ? 323 HOH   D O   1 
HETATM 1101 O  O   . HOH   T 5 .   ? 5.979   16.467 67.426 1.000 25.51626 ? ? ? ? ? ? 324 HOH   D O   1 
HETATM 1102 O  O   . HOH   T 5 .   ? 13.101  11.784 50.182 1.000 33.19184 ? ? ? ? ? ? 325 HOH   D O   1 
HETATM 1103 O  O   . HOH   T 5 .   ? 20.724  16.289 60.512 1.000 31.14264 ? ? ? ? ? ? 326 HOH   D O   1 
HETATM 1104 O  O   . HOH   T 5 .   ? 1.391   -0.200 66.065 1.000 26.54779 ? ? ? ? ? ? 327 HOH   D O   1 
HETATM 1105 O  O   . HOH   T 5 .   ? 8.405   15.867 68.592 1.000 27.61412 ? ? ? ? ? ? 328 HOH   D O   1 
HETATM 1106 O  O   . HOH   T 5 .   ? 10.541  9.301  52.517 1.000 23.41493 ? ? ? ? ? ? 329 HOH   D O   1 
HETATM 1107 O  O   . HOH   T 5 .   ? 18.278  14.902 67.493 1.000 35.35334 ? ? ? ? ? ? 330 HOH   D O   1 
HETATM 1108 O  O   . HOH   T 5 .   ? 15.508  17.747 59.484 1.000 26.67570 ? ? ? ? ? ? 331 HOH   D O   1 
HETATM 1109 O  O   . HOH   T 5 .   ? 15.262  -1.695 66.012 1.000 38.77102 ? ? ? ? ? ? 332 HOH   D O   1 
HETATM 1110 O  O   . HOH   T 5 .   ? 6.432   14.616 63.971 1.000 21.00961 ? ? ? ? ? ? 333 HOH   D O   1 
HETATM 1111 O  O   . HOH   T 5 .   ? -9.974  6.135  61.088 1.000 36.54442 ? ? ? ? ? ? 334 HOH   D O   1 
HETATM 1112 O  O   . HOH   T 5 .   ? 11.694  13.373 61.225 1.000 21.85163 ? ? ? ? ? ? 335 HOH   D O   1 
HETATM 1113 O  O   . HOH   T 5 .   ? 12.802  11.188 42.514 1.000 33.89783 ? ? ? ? ? ? 336 HOH   D O   1 
HETATM 1114 O  O   . HOH   T 5 .   ? -9.010  16.874 55.885 1.000 22.55244 ? ? ? ? ? ? 337 HOH   D O   1 
HETATM 1115 O  O   . HOH   T 5 .   ? 19.909  26.459 47.858 1.000 35.46946 ? ? ? ? ? ? 338 HOH   D O   1 
HETATM 1116 O  O   . HOH   T 5 .   ? 13.994  13.524 67.350 1.000 29.28780 ? ? ? ? ? ? 339 HOH   D O   1 
HETATM 1117 O  O   . HOH   T 5 .   ? 13.545  21.132 46.333 1.000 22.93674 ? ? ? ? ? ? 340 HOH   D O   1 
HETATM 1118 O  O   . HOH   T 5 .   ? -0.744  7.646  70.120 1.000 40.05250 ? ? ? ? ? ? 341 HOH   D O   1 
HETATM 1119 O  O   . HOH   T 5 .   ? 1.908   -1.242 62.603 1.000 24.31356 ? ? ? ? ? ? 342 HOH   D O   1 
HETATM 1120 O  O   . HOH   T 5 .   ? -2.700  23.631 40.372 1.000 34.46787 ? ? ? ? ? ? 343 HOH   D O   1 
HETATM 1121 O  O   . HOH   T 5 .   ? 14.057  14.553 36.572 1.000 26.89467 ? ? ? ? ? ? 344 HOH   D O   1 
HETATM 1122 O  O   . HOH   T 5 .   ? -2.609  10.029 70.002 1.000 33.47267 ? ? ? ? ? ? 345 HOH   D O   1 
HETATM 1123 O  O   . HOH   T 5 .   ? 6.938   6.891  51.063 1.000 30.22869 ? ? ? ? ? ? 346 HOH   D O   1 
HETATM 1124 O  O   . HOH   T 5 .   ? -7.390  23.609 59.619 1.000 36.40291 ? ? ? ? ? ? 347 HOH   D O   1 
HETATM 1125 O  O   . HOH   T 5 .   ? -8.239  5.673  62.813 1.000 35.26711 ? ? ? ? ? ? 348 HOH   D O   1 
HETATM 1126 O  O   . HOH   T 5 .   ? 6.921   4.771  56.260 1.000 24.65036 ? ? ? ? ? ? 349 HOH   D O   1 
HETATM 1127 O  O   . HOH   T 5 .   ? 9.528   16.842 39.324 1.000 31.40665 ? ? ? ? ? ? 350 HOH   D O   1 
HETATM 1128 O  O   . HOH   T 5 .   ? 18.727  12.011 56.477 1.000 26.40198 ? ? ? ? ? ? 351 HOH   D O   1 
HETATM 1129 O  O   . HOH   T 5 .   ? -9.570  19.734 57.297 1.000 36.54261 ? ? ? ? ? ? 352 HOH   D O   1 
HETATM 1130 O  O   . HOH   T 5 .   ? 15.478  13.472 65.024 1.000 23.85171 ? ? ? ? ? ? 353 HOH   D O   1 
HETATM 1131 O  O   . HOH   T 5 .   ? 21.349  18.850 56.614 1.000 28.12705 ? ? ? ? ? ? 354 HOH   D O   1 
HETATM 1132 O  O   . HOH   T 5 .   ? 13.762  23.265 35.694 1.000 38.20878 ? ? ? ? ? ? 355 HOH   D O   1 
HETATM 1133 O  O   . HOH   T 5 .   ? 9.814   12.208 62.928 1.000 25.11745 ? ? ? ? ? ? 356 HOH   D O   1 
HETATM 1134 O  O   . HOH   T 5 .   ? -6.351  9.670  54.793 1.000 32.75162 ? ? ? ? ? ? 357 HOH   D O   1 
HETATM 1135 O  O   . HOH   T 5 .   ? -3.115  18.610 36.782 1.000 42.24730 ? ? ? ? ? ? 358 HOH   D O   1 
HETATM 1136 O  O   . HOH   T 5 .   ? 17.987  15.090 45.551 1.000 39.26950 ? ? ? ? ? ? 359 HOH   D O   1 
HETATM 1137 O  O   . HOH   T 5 .   ? 10.540  13.564 37.658 1.000 28.47473 ? ? ? ? ? ? 360 HOH   D O   1 
HETATM 1138 O  O   . HOH   T 5 .   ? 16.570  25.782 37.873 1.000 29.13594 ? ? ? ? ? ? 361 HOH   D O   1 
HETATM 1139 O  O   . HOH   T 5 .   ? 14.004  7.380  74.793 1.000 42.67081 ? ? ? ? ? ? 362 HOH   D O   1 
HETATM 1140 O  O   . HOH   T 5 .   ? 20.259  21.095 49.410 1.000 33.35651 ? ? ? ? ? ? 363 HOH   D O   1 
HETATM 1141 O  O   . HOH   T 5 .   ? -8.596  14.172 73.206 1.000 50.72633 ? ? ? ? ? ? 364 HOH   D O   1 
HETATM 1142 O  O   . HOH   T 5 .   ? 22.849  23.102 40.467 1.000 35.74987 ? ? ? ? ? ? 365 HOH   D O   1 
HETATM 1143 O  O   . HOH   T 5 .   ? 13.941  12.243 63.062 1.000 25.46375 ? ? ? ? ? ? 366 HOH   D O   1 
HETATM 1144 O  O   . HOH   T 5 .   ? 0.423   3.222  70.199 1.000 30.86756 ? ? ? ? ? ? 367 HOH   D O   1 
HETATM 1145 O  O   . HOH   T 5 .   ? 3.456   14.694 37.538 1.000 37.96313 ? ? ? ? ? ? 368 HOH   D O   1 
HETATM 1146 O  O   . HOH   T 5 .   ? 20.573  19.849 46.816 1.000 37.47277 ? ? ? ? ? ? 369 HOH   D O   1 
HETATM 1147 O  O   . HOH   T 5 .   ? -3.489  18.546 32.695 1.000 37.88913 ? ? ? ? ? ? 370 HOH   D O   1 
HETATM 1148 O  O   . HOH   T 5 .   ? 14.053  16.242 68.221 1.000 29.88776 ? ? ? ? ? ? 371 HOH   D O   1 
HETATM 1149 O  O   . HOH   T 5 .   ? 14.021  19.454 61.842 1.000 36.98746 ? ? ? ? ? ? 372 HOH   D O   1 
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