data_XXXX
# 
loop_
_audit_author.name 
_audit_author.pdbx_ordinal 
_audit_author.identifier_ORCID 
"Liu, F."        1 ? 
"Shoichet, B.K." 2 ? 
# 
_struct.entry_id                     XXXX 
_struct.title                        "X-ray crystal structure of AmpC beta-lactamase with inhibitor" 
_struct.pdbx_model_details           ? 
_struct.pdbx_formula_weight          ? 
_struct.pdbx_formula_weight_method   ? 
_struct.pdbx_model_type_details      ? 
_struct.pdbx_CASP_flag               N 
# 
_struct_keywords.entry_id        XXXX 
_struct_keywords.text            "inhibitor, HYDROLASE" 
_struct_keywords.pdbx_keywords   HYDROLASE 
# 
_exptl.absorpt_coefficient_mu     ? 
_exptl.absorpt_correction_T_max   ? 
_exptl.absorpt_correction_T_min   ? 
_exptl.absorpt_correction_type    ? 
_exptl.absorpt_process_details    ? 
_exptl.entry_id                   XXXX 
_exptl.crystals_number            1 
_exptl.details                    ? 
_exptl.method                     "X-RAY DIFFRACTION" 
_exptl.method_details             ? 
# 
_citation.abstract                  ? 
_citation.abstract_id_CAS           ? 
_citation.book_id_ISBN              ? 
_citation.book_publisher            ? 
_citation.book_publisher_city       ? 
_citation.book_title                ? 
_citation.coordinate_linkage        ? 
_citation.country                   US 
_citation.database_id_Medline       ? 
_citation.details                   ? 
_citation.id                        primary 
_citation.journal_abbrev            Nat.Chem.Biol. 
_citation.journal_id_ASTM           ? 
_citation.journal_id_CSD            ? 
_citation.journal_id_ISSN           1552-4469 
_citation.journal_full              ? 
_citation.journal_issue             ? 
_citation.journal_volume            ? 
_citation.language                  ? 
_citation.page_first                ? 
_citation.page_last                 ? 
_citation.title                     "The impact of library size and scale of testing on virtual screening." 
_citation.year                      2025 
_citation.database_id_CSD           ? 
_citation.pdbx_database_id_DOI      10.1038/s41589-024-01797-w 
_citation.pdbx_database_id_PubMed   39753705 
_citation.pdbx_database_id_patent   ? 
_citation.unpublished_flag          ? 
# 
loop_
_citation_author.citation_id 
_citation_author.name 
_citation_author.ordinal 
_citation_author.identifier_ORCID 
primary "Liu, F."              1  ?                   
primary "Mailhot, O."          2  0000-0002-7533-4561 
primary "Glenn, I.S."          3  ?                   
primary "Vigneron, S.F."       4  ?                   
primary "Bassim, V."           5  ?                   
primary "Xu, X."               6  ?                   
primary "Fonseca-Valencia, K." 7  0000-0002-7495-6262 
primary "Smith, M.S."          8  ?                   
primary "Radchenko, D.S."      9  0000-0001-5444-7754 
primary "Fraser, J.S."         10 0000-0002-5080-2859 
primary "Moroz, Y.S."          11 0000-0001-6073-002X 
primary "Irwin, J.J."          12 0000-0002-1195-6417 
primary "Shoichet, B.K."       13 0000-0002-6098-7367 
# 
_entity_poly.entity_id                      1 
_entity_poly.type                           "polypeptide(L)" 
_entity_poly.nstd_linkage                   no 
_entity_poly.nstd_monomer                   no 
_entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code       
;MFKTTLCALLITASCSTFAAPQQINDIVHRTITPLIEQQKIPGMAVAVIYQGKPYYFTWGYADIAKKQPVTQQTLFELGS
VSKTFTGVLGGDAIARGEIKLSDPTTKYWPELTAKQWNGITLLHLATYTAGGLPLQVPDEVKSSSDLLRFYQNWQPAWAP
GTQRLYANSSIGLFGALAVKPSGLSFEQAMQTRVFQPLKLNHTWINVPPAEEKNYAWGYREGKAVHVSPGALDAEAYGVK
STIEDMARWVQSNLKPLDINEKTLQQGIQLAQSRYWQTGDMYQGLGWEMLDWPVNPDSIINGSDNKIALAARPVKAITPP
TPAVRASWVHKTGATGGFGSYVAFIPEKELGIVMLANKNYPNPARVDAAWQILNALQ
;
_entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code_can   
;MFKTTLCALLITASCSTFAAPQQINDIVHRTITPLIEQQKIPGMAVAVIYQGKPYYFTWGYADIAKKQPVTQQTLFELGS
VSKTFTGVLGGDAIARGEIKLSDPTTKYWPELTAKQWNGITLLHLATYTAGGLPLQVPDEVKSSSDLLRFYQNWQPAWAP
GTQRLYANSSIGLFGALAVKPSGLSFEQAMQTRVFQPLKLNHTWINVPPAEEKNYAWGYREGKAVHVSPGALDAEAYGVK
STIEDMARWVQSNLKPLDINEKTLQQGIQLAQSRYWQTGDMYQGLGWEMLDWPVNPDSIINGSDNKIALAARPVKAITPP
TPAVRASWVHKTGATGGFGSYVAFIPEKELGIVMLANKNYPNPARVDAAWQILNALQ
;
_entity_poly.pdbx_strand_id                 A 
_entity_poly.pdbx_target_identifier         ? 
# 
loop_
_entity_poly_seq.entity_id 
_entity_poly_seq.num 
_entity_poly_seq.mon_id 
_entity_poly_seq.hetero 
1 1   MET n 
1 2   PHE n 
1 3   LYS n 
1 4   THR n 
1 5   THR n 
1 6   LEU n 
1 7   CYS n 
1 8   ALA n 
1 9   LEU n 
1 10  LEU n 
1 11  ILE n 
1 12  THR n 
1 13  ALA n 
1 14  SER n 
1 15  CYS n 
1 16  SER n 
1 17  THR n 
1 18  PHE n 
1 19  ALA n 
1 20  ALA n 
1 21  PRO n 
1 22  GLN n 
1 23  GLN n 
1 24  ILE n 
1 25  ASN n 
1 26  ASP n 
1 27  ILE n 
1 28  VAL n 
1 29  HIS n 
1 30  ARG n 
1 31  THR n 
1 32  ILE n 
1 33  THR n 
1 34  PRO n 
1 35  LEU n 
1 36  ILE n 
1 37  GLU n 
1 38  GLN n 
1 39  GLN n 
1 40  LYS n 
1 41  ILE n 
1 42  PRO n 
1 43  GLY n 
1 44  MET n 
1 45  ALA n 
1 46  VAL n 
1 47  ALA n 
1 48  VAL n 
1 49  ILE n 
1 50  TYR n 
1 51  GLN n 
1 52  GLY n 
1 53  LYS n 
1 54  PRO n 
1 55  TYR n 
1 56  TYR n 
1 57  PHE n 
1 58  THR n 
1 59  TRP n 
1 60  GLY n 
1 61  TYR n 
1 62  ALA n 
1 63  ASP n 
1 64  ILE n 
1 65  ALA n 
1 66  LYS n 
1 67  LYS n 
1 68  GLN n 
1 69  PRO n 
1 70  VAL n 
1 71  THR n 
1 72  GLN n 
1 73  GLN n 
1 74  THR n 
1 75  LEU n 
1 76  PHE n 
1 77  GLU n 
1 78  LEU n 
1 79  GLY n 
1 80  SER n 
1 81  VAL n 
1 82  SER n 
1 83  LYS n 
1 84  THR n 
1 85  PHE n 
1 86  THR n 
1 87  GLY n 
1 88  VAL n 
1 89  LEU n 
1 90  GLY n 
1 91  GLY n 
1 92  ASP n 
1 93  ALA n 
1 94  ILE n 
1 95  ALA n 
1 96  ARG n 
1 97  GLY n 
1 98  GLU n 
1 99  ILE n 
1 100 LYS n 
1 101 LEU n 
1 102 SER n 
1 103 ASP n 
1 104 PRO n 
1 105 THR n 
1 106 THR n 
1 107 LYS n 
1 108 TYR n 
1 109 TRP n 
1 110 PRO n 
1 111 GLU n 
1 112 LEU n 
1 113 THR n 
1 114 ALA n 
1 115 LYS n 
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1 117 TRP n 
1 118 ASN n 
1 119 GLY n 
1 120 ILE n 
1 121 THR n 
1 122 LEU n 
1 123 LEU n 
1 124 HIS n 
1 125 LEU n 
1 126 ALA n 
1 127 THR n 
1 128 TYR n 
1 129 THR n 
1 130 ALA n 
1 131 GLY n 
1 132 GLY n 
1 133 LEU n 
1 134 PRO n 
1 135 LEU n 
1 136 GLN n 
1 137 VAL n 
1 138 PRO n 
1 139 ASP n 
1 140 GLU n 
1 141 VAL n 
1 142 LYS n 
1 143 SER n 
1 144 SER n 
1 145 SER n 
1 146 ASP n 
1 147 LEU n 
1 148 LEU n 
1 149 ARG n 
1 150 PHE n 
1 151 TYR n 
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1 153 ASN n 
1 154 TRP n 
1 155 GLN n 
1 156 PRO n 
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1 158 TRP n 
1 159 ALA n 
1 160 PRO n 
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1 162 THR n 
1 163 GLN n 
1 164 ARG n 
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1 167 ALA n 
1 168 ASN n 
1 169 SER n 
1 170 SER n 
1 171 ILE n 
1 172 GLY n 
1 173 LEU n 
1 174 PHE n 
1 175 GLY n 
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1 177 LEU n 
1 178 ALA n 
1 179 VAL n 
1 180 LYS n 
1 181 PRO n 
1 182 SER n 
1 183 GLY n 
1 184 LEU n 
1 185 SER n 
1 186 PHE n 
1 187 GLU n 
1 188 GLN n 
1 189 ALA n 
1 190 MET n 
1 191 GLN n 
1 192 THR n 
1 193 ARG n 
1 194 VAL n 
1 195 PHE n 
1 196 GLN n 
1 197 PRO n 
1 198 LEU n 
1 199 LYS n 
1 200 LEU n 
1 201 ASN n 
1 202 HIS n 
1 203 THR n 
1 204 TRP n 
1 205 ILE n 
1 206 ASN n 
1 207 VAL n 
1 208 PRO n 
1 209 PRO n 
1 210 ALA n 
1 211 GLU n 
1 212 GLU n 
1 213 LYS n 
1 214 ASN n 
1 215 TYR n 
1 216 ALA n 
1 217 TRP n 
1 218 GLY n 
1 219 TYR n 
1 220 ARG n 
1 221 GLU n 
1 222 GLY n 
1 223 LYS n 
1 224 ALA n 
1 225 VAL n 
1 226 HIS n 
1 227 VAL n 
1 228 SER n 
1 229 PRO n 
1 230 GLY n 
1 231 ALA n 
1 232 LEU n 
1 233 ASP n 
1 234 ALA n 
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1 236 ALA n 
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1 241 SER n 
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1 243 ILE n 
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1 247 ALA n 
1 248 ARG n 
1 249 TRP n 
1 250 VAL n 
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1 252 SER n 
1 253 ASN n 
1 254 LEU n 
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1 263 THR n 
1 264 LEU n 
1 265 GLN n 
1 266 GLN n 
1 267 GLY n 
1 268 ILE n 
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1 270 LEU n 
1 271 ALA n 
1 272 GLN n 
1 273 SER n 
1 274 ARG n 
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1 279 GLY n 
1 280 ASP n 
1 281 MET n 
1 282 TYR n 
1 283 GLN n 
1 284 GLY n 
1 285 LEU n 
1 286 GLY n 
1 287 TRP n 
1 288 GLU n 
1 289 MET n 
1 290 LEU n 
1 291 ASP n 
1 292 TRP n 
1 293 PRO n 
1 294 VAL n 
1 295 ASN n 
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1 298 SER n 
1 299 ILE n 
1 300 ILE n 
1 301 ASN n 
1 302 GLY n 
1 303 SER n 
1 304 ASP n 
1 305 ASN n 
1 306 LYS n 
1 307 ILE n 
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1 309 LEU n 
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1 324 VAL n 
1 325 ARG n 
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1 327 SER n 
1 328 TRP n 
1 329 VAL n 
1 330 HIS n 
1 331 LYS n 
1 332 THR n 
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1 334 ALA n 
1 335 THR n 
1 336 GLY n 
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1 339 GLY n 
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1 344 PHE n 
1 345 ILE n 
1 346 PRO n 
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1 348 LYS n 
1 349 GLU n 
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1 351 GLY n 
1 352 ILE n 
1 353 VAL n 
1 354 MET n 
1 355 LEU n 
1 356 ALA n 
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1 358 LYS n 
1 359 ASN n 
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1 362 ASN n 
1 363 PRO n 
1 364 ALA n 
1 365 ARG n 
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1 367 ASP n 
1 368 ALA n 
1 369 ALA n 
1 370 TRP n 
1 371 GLN n 
1 372 ILE n 
1 373 LEU n 
1 374 ASN n 
1 375 ALA n 
1 376 LEU n 
1 377 GLN n 
# 
loop_
_entity.id 
_entity.type 
_entity.src_method 
_entity.pdbx_description 
_entity.formula_weight 
_entity.pdbx_number_of_molecules 
_entity.pdbx_ec 
_entity.pdbx_mutation 
_entity.pdbx_fragment 
_entity.details 
1 polymer     man "AmpC Beta-lactamase"                                                            41593.359 1   3.5.2.6 ? ? ? 
2 non-polymer nat "N-(1-acetyl-2,3-dihydro-1H-indol-4-yl)-3-chloro-2-hydroxybenzene-1-sulfonamide" 366.819   1   ?       ? ? ? 
3 water       nat water                                                                            18.015    303 ?       ? ? ? 
# 
loop_
_pdbx_poly_seq_scheme.asym_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.entity_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.seq_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.ndb_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.auth_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.auth_mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_strand_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_ins_code 
_pdbx_poly_seq_scheme.hetero 
A 1 1   MET 1   -15 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 2   PHE 2   -14 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 3   LYS 3   -13 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 4   THR 4   -12 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 5   THR 5   -11 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 6   LEU 6   -10 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 7   CYS 7   -9  ?   ?   ?   A ? n 
A 1 8   ALA 8   -8  ?   ?   ?   A ? n 
A 1 9   LEU 9   -7  ?   ?   ?   A ? n 
A 1 10  LEU 10  -6  ?   ?   ?   A ? n 
A 1 11  ILE 11  -5  ?   ?   ?   A ? n 
A 1 12  THR 12  -4  ?   ?   ?   A ? n 
A 1 13  ALA 13  -3  ?   ?   ?   A ? n 
A 1 14  SER 14  -2  ?   ?   ?   A ? n 
A 1 15  CYS 15  -1  ?   ?   ?   A ? n 
A 1 16  SER 16  0   ?   ?   ?   A ? n 
A 1 17  THR 17  1   ?   ?   ?   A ? n 
A 1 18  PHE 18  2   ?   ?   ?   A ? n 
A 1 19  ALA 19  3   ?   ?   ?   A ? n 
A 1 20  ALA 20  4   4   ALA ALA A ? n 
A 1 21  PRO 21  5   5   PRO PRO A ? n 
A 1 22  GLN 22  6   6   GLN GLN A ? n 
A 1 23  GLN 23  7   7   GLN GLN A ? n 
A 1 24  ILE 24  8   8   ILE ILE A ? n 
A 1 25  ASN 25  9   9   ASN ASN A ? n 
A 1 26  ASP 26  10  10  ASP ASP A ? n 
A 1 27  ILE 27  11  11  ILE ILE A ? n 
A 1 28  VAL 28  12  12  VAL VAL A ? n 
A 1 29  HIS 29  13  13  HIS HIS A ? n 
A 1 30  ARG 30  14  14  ARG ARG A ? n 
A 1 31  THR 31  15  15  THR THR A ? n 
A 1 32  ILE 32  16  16  ILE ILE A ? n 
A 1 33  THR 33  17  17  THR THR A ? n 
A 1 34  PRO 34  18  18  PRO PRO A ? n 
A 1 35  LEU 35  19  19  LEU LEU A ? n 
A 1 36  ILE 36  20  20  ILE ILE A ? n 
A 1 37  GLU 37  21  21  GLU GLU A ? n 
A 1 38  GLN 38  22  22  GLN GLN A ? n 
A 1 39  GLN 39  23  23  GLN GLN A ? n 
A 1 40  LYS 40  24  24  LYS LYS A ? n 
A 1 41  ILE 41  25  25  ILE ILE A ? n 
A 1 42  PRO 42  26  26  PRO PRO A ? n 
A 1 43  GLY 43  27  27  GLY GLY A ? n 
A 1 44  MET 44  28  28  MET MET A ? n 
A 1 45  ALA 45  29  29  ALA ALA A ? n 
A 1 46  VAL 46  30  30  VAL VAL A ? n 
A 1 47  ALA 47  31  31  ALA ALA A ? n 
A 1 48  VAL 48  32  32  VAL VAL A ? n 
A 1 49  ILE 49  33  33  ILE ILE A ? n 
A 1 50  TYR 50  34  34  TYR TYR A ? n 
A 1 51  GLN 51  35  35  GLN GLN A ? n 
A 1 52  GLY 52  36  36  GLY GLY A ? n 
A 1 53  LYS 53  37  37  LYS LYS A ? n 
A 1 54  PRO 54  38  38  PRO PRO A ? n 
A 1 55  TYR 55  39  39  TYR TYR A ? n 
A 1 56  TYR 56  40  40  TYR TYR A ? n 
A 1 57  PHE 57  41  41  PHE PHE A ? n 
A 1 58  THR 58  42  42  THR THR A ? n 
A 1 59  TRP 59  43  43  TRP TRP A ? n 
A 1 60  GLY 60  44  44  GLY GLY A ? n 
A 1 61  TYR 61  45  45  TYR TYR A ? n 
A 1 62  ALA 62  46  46  ALA ALA A ? n 
A 1 63  ASP 63  47  47  ASP ASP A ? n 
A 1 64  ILE 64  48  48  ILE ILE A ? n 
A 1 65  ALA 65  49  49  ALA ALA A ? n 
A 1 66  LYS 66  50  50  LYS LYS A ? n 
A 1 67  LYS 67  51  51  LYS LYS A ? n 
A 1 68  GLN 68  52  52  GLN GLN A ? n 
A 1 69  PRO 69  53  53  PRO PRO A ? n 
A 1 70  VAL 70  54  54  VAL VAL A ? n 
A 1 71  THR 71  55  55  THR THR A ? n 
A 1 72  GLN 72  56  56  GLN GLN A ? n 
A 1 73  GLN 73  57  57  GLN GLN A ? n 
A 1 74  THR 74  58  58  THR THR A ? n 
A 1 75  LEU 75  59  59  LEU LEU A ? n 
A 1 76  PHE 76  60  60  PHE PHE A ? n 
A 1 77  GLU 77  61  61  GLU GLU A ? n 
A 1 78  LEU 78  62  62  LEU LEU A ? n 
A 1 79  GLY 79  63  63  GLY GLY A ? n 
A 1 80  SER 80  64  64  SER SER A ? n 
A 1 81  VAL 81  65  65  VAL VAL A ? n 
A 1 82  SER 82  66  66  SER SER A ? n 
A 1 83  LYS 83  67  67  LYS LYS A ? n 
A 1 84  THR 84  68  68  THR THR A ? n 
A 1 85  PHE 85  69  69  PHE PHE A ? n 
A 1 86  THR 86  70  70  THR THR A ? n 
A 1 87  GLY 87  71  71  GLY GLY A ? n 
A 1 88  VAL 88  72  72  VAL VAL A ? n 
A 1 89  LEU 89  73  73  LEU LEU A ? n 
A 1 90  GLY 90  74  74  GLY GLY A ? n 
A 1 91  GLY 91  75  75  GLY GLY A ? n 
A 1 92  ASP 92  76  76  ASP ASP A ? n 
A 1 93  ALA 93  77  77  ALA ALA A ? n 
A 1 94  ILE 94  78  78  ILE ILE A ? n 
A 1 95  ALA 95  79  79  ALA ALA A ? n 
A 1 96  ARG 96  80  80  ARG ARG A ? n 
A 1 97  GLY 97  81  81  GLY GLY A ? n 
A 1 98  GLU 98  82  82  GLU GLU A ? n 
A 1 99  ILE 99  83  83  ILE ILE A ? n 
A 1 100 LYS 100 84  84  LYS LYS A ? n 
A 1 101 LEU 101 85  85  LEU LEU A ? n 
A 1 102 SER 102 86  86  SER SER A ? n 
A 1 103 ASP 103 87  87  ASP ASP A ? n 
A 1 104 PRO 104 88  88  PRO PRO A ? n 
A 1 105 THR 105 89  89  THR THR A ? n 
A 1 106 THR 106 90  90  THR THR A ? n 
A 1 107 LYS 107 91  91  LYS LYS A ? n 
A 1 108 TYR 108 92  92  TYR TYR A ? n 
A 1 109 TRP 109 93  93  TRP TRP A ? n 
A 1 110 PRO 110 94  94  PRO PRO A ? n 
A 1 111 GLU 111 95  95  GLU GLU A ? n 
A 1 112 LEU 112 96  96  LEU LEU A ? n 
A 1 113 THR 113 97  97  THR THR A ? n 
A 1 114 ALA 114 98  98  ALA ALA A ? n 
A 1 115 LYS 115 99  99  LYS LYS A ? n 
A 1 116 GLN 116 100 100 GLN GLN A ? n 
A 1 117 TRP 117 101 101 TRP TRP A ? n 
A 1 118 ASN 118 102 102 ASN ASN A ? n 
A 1 119 GLY 119 103 103 GLY GLY A ? n 
A 1 120 ILE 120 104 104 ILE ILE A ? n 
A 1 121 THR 121 105 105 THR THR A ? n 
A 1 122 LEU 122 106 106 LEU LEU A ? n 
A 1 123 LEU 123 107 107 LEU LEU A ? n 
A 1 124 HIS 124 108 108 HIS HIS A ? n 
A 1 125 LEU 125 109 109 LEU LEU A ? n 
A 1 126 ALA 126 110 110 ALA ALA A ? n 
A 1 127 THR 127 111 111 THR THR A ? n 
A 1 128 TYR 128 112 112 TYR TYR A ? n 
A 1 129 THR 129 113 113 THR THR A ? n 
A 1 130 ALA 130 114 114 ALA ALA A ? n 
A 1 131 GLY 131 115 115 GLY GLY A ? n 
A 1 132 GLY 132 116 116 GLY GLY A ? n 
A 1 133 LEU 133 117 117 LEU LEU A ? n 
A 1 134 PRO 134 118 118 PRO PRO A ? n 
A 1 135 LEU 135 119 119 LEU LEU A ? n 
A 1 136 GLN 136 120 120 GLN GLN A ? n 
A 1 137 VAL 137 121 121 VAL VAL A ? n 
A 1 138 PRO 138 122 122 PRO PRO A ? n 
A 1 139 ASP 139 123 123 ASP ASP A ? n 
A 1 140 GLU 140 124 124 GLU GLU A ? n 
A 1 141 VAL 141 125 125 VAL VAL A ? n 
A 1 142 LYS 142 126 126 LYS LYS A ? n 
A 1 143 SER 143 127 127 SER SER A ? n 
A 1 144 SER 144 128 128 SER SER A ? n 
A 1 145 SER 145 129 129 SER SER A ? n 
A 1 146 ASP 146 130 130 ASP ASP A ? n 
A 1 147 LEU 147 131 131 LEU LEU A ? n 
A 1 148 LEU 148 132 132 LEU LEU A ? n 
A 1 149 ARG 149 133 133 ARG ARG A ? n 
A 1 150 PHE 150 134 134 PHE PHE A ? n 
A 1 151 TYR 151 135 135 TYR TYR A ? n 
A 1 152 GLN 152 136 136 GLN GLN A ? n 
A 1 153 ASN 153 137 137 ASN ASN A ? n 
A 1 154 TRP 154 138 138 TRP TRP A ? n 
A 1 155 GLN 155 139 139 GLN GLN A ? n 
A 1 156 PRO 156 140 140 PRO PRO A ? n 
A 1 157 ALA 157 141 141 ALA ALA A ? n 
A 1 158 TRP 158 142 142 TRP TRP A ? n 
A 1 159 ALA 159 143 143 ALA ALA A ? n 
A 1 160 PRO 160 144 144 PRO PRO A ? n 
A 1 161 GLY 161 145 145 GLY GLY A ? n 
A 1 162 THR 162 146 146 THR THR A ? n 
A 1 163 GLN 163 147 147 GLN GLN A ? n 
A 1 164 ARG 164 148 148 ARG ARG A ? n 
A 1 165 LEU 165 149 149 LEU LEU A ? n 
A 1 166 TYR 166 150 150 TYR TYR A ? n 
A 1 167 ALA 167 151 151 ALA ALA A ? n 
A 1 168 ASN 168 152 152 ASN ASN A ? n 
A 1 169 SER 169 153 153 SER SER A ? n 
A 1 170 SER 170 154 154 SER SER A ? n 
A 1 171 ILE 171 155 155 ILE ILE A ? n 
A 1 172 GLY 172 156 156 GLY GLY A ? n 
A 1 173 LEU 173 157 157 LEU LEU A ? n 
A 1 174 PHE 174 158 158 PHE PHE A ? n 
A 1 175 GLY 175 159 159 GLY GLY A ? n 
A 1 176 ALA 176 160 160 ALA ALA A ? n 
A 1 177 LEU 177 161 161 LEU LEU A ? n 
A 1 178 ALA 178 162 162 ALA ALA A ? n 
A 1 179 VAL 179 163 163 VAL VAL A ? n 
A 1 180 LYS 180 164 164 LYS LYS A ? n 
A 1 181 PRO 181 165 165 PRO PRO A ? n 
A 1 182 SER 182 166 166 SER SER A ? n 
A 1 183 GLY 183 167 167 GLY GLY A ? n 
A 1 184 LEU 184 168 168 LEU LEU A ? n 
A 1 185 SER 185 169 169 SER SER A ? n 
A 1 186 PHE 186 170 170 PHE PHE A ? n 
A 1 187 GLU 187 171 171 GLU GLU A ? n 
A 1 188 GLN 188 172 172 GLN GLN A ? n 
A 1 189 ALA 189 173 173 ALA ALA A ? n 
A 1 190 MET 190 174 174 MET MET A ? n 
A 1 191 GLN 191 175 175 GLN GLN A ? n 
A 1 192 THR 192 176 176 THR THR A ? n 
A 1 193 ARG 193 177 177 ARG ARG A ? n 
A 1 194 VAL 194 178 178 VAL VAL A ? n 
A 1 195 PHE 195 179 179 PHE PHE A ? n 
A 1 196 GLN 196 180 180 GLN GLN A ? n 
A 1 197 PRO 197 181 181 PRO PRO A ? n 
A 1 198 LEU 198 182 182 LEU LEU A ? n 
A 1 199 LYS 199 183 183 LYS LYS A ? n 
A 1 200 LEU 200 184 184 LEU LEU A ? n 
A 1 201 ASN 201 185 185 ASN ASN A ? n 
A 1 202 HIS 202 186 186 HIS HIS A ? n 
A 1 203 THR 203 187 187 THR THR A ? n 
A 1 204 TRP 204 188 188 TRP TRP A ? n 
A 1 205 ILE 205 189 189 ILE ILE A ? n 
A 1 206 ASN 206 190 190 ASN ASN A ? n 
A 1 207 VAL 207 191 191 VAL VAL A ? n 
A 1 208 PRO 208 192 192 PRO PRO A ? n 
A 1 209 PRO 209 193 193 PRO PRO A ? n 
A 1 210 ALA 210 194 194 ALA ALA A ? n 
A 1 211 GLU 211 195 195 GLU GLU A ? n 
A 1 212 GLU 212 196 196 GLU GLU A ? n 
A 1 213 LYS 213 197 197 LYS LYS A ? n 
A 1 214 ASN 214 198 198 ASN ASN A ? n 
A 1 215 TYR 215 199 199 TYR TYR A ? n 
A 1 216 ALA 216 200 200 ALA ALA A ? n 
A 1 217 TRP 217 201 201 TRP TRP A ? n 
A 1 218 GLY 218 202 202 GLY GLY A ? n 
A 1 219 TYR 219 203 203 TYR TYR A ? n 
A 1 220 ARG 220 204 204 ARG ARG A ? n 
A 1 221 GLU 221 205 205 GLU GLU A ? n 
A 1 222 GLY 222 206 206 GLY GLY A ? n 
A 1 223 LYS 223 207 207 LYS LYS A ? n 
A 1 224 ALA 224 208 208 ALA ALA A ? n 
A 1 225 VAL 225 209 209 VAL VAL A ? n 
A 1 226 HIS 226 210 210 HIS HIS A ? n 
A 1 227 VAL 227 211 211 VAL VAL A ? n 
A 1 228 SER 228 212 212 SER SER A ? n 
A 1 229 PRO 229 213 213 PRO PRO A ? n 
A 1 230 GLY 230 214 214 GLY GLY A ? n 
A 1 231 ALA 231 215 215 ALA ALA A ? n 
A 1 232 LEU 232 216 216 LEU LEU A ? n 
A 1 233 ASP 233 217 217 ASP ASP A ? n 
A 1 234 ALA 234 218 218 ALA ALA A ? n 
A 1 235 GLU 235 219 219 GLU GLU A ? n 
A 1 236 ALA 236 220 220 ALA ALA A ? n 
A 1 237 TYR 237 221 221 TYR TYR A ? n 
A 1 238 GLY 238 222 222 GLY GLY A ? n 
A 1 239 VAL 239 223 223 VAL VAL A ? n 
A 1 240 LYS 240 224 224 LYS LYS A ? n 
A 1 241 SER 241 225 225 SER SER A ? n 
A 1 242 THR 242 226 226 THR THR A ? n 
A 1 243 ILE 243 227 227 ILE ILE A ? n 
A 1 244 GLU 244 228 228 GLU GLU A ? n 
A 1 245 ASP 245 229 229 ASP ASP A ? n 
A 1 246 MET 246 230 230 MET MET A ? n 
A 1 247 ALA 247 231 231 ALA ALA A ? n 
A 1 248 ARG 248 232 232 ARG ARG A ? n 
A 1 249 TRP 249 233 233 TRP TRP A ? n 
A 1 250 VAL 250 234 234 VAL VAL A ? n 
A 1 251 GLN 251 235 235 GLN GLN A ? n 
A 1 252 SER 252 236 236 SER SER A ? n 
A 1 253 ASN 253 237 237 ASN ASN A ? n 
A 1 254 LEU 254 238 238 LEU LEU A ? n 
A 1 255 LYS 255 239 239 LYS LYS A ? n 
A 1 256 PRO 256 240 240 PRO PRO A ? n 
A 1 257 LEU 257 241 241 LEU LEU A ? n 
A 1 258 ASP 258 242 242 ASP ASP A ? n 
A 1 259 ILE 259 243 243 ILE ILE A ? n 
A 1 260 ASN 260 244 244 ASN ASN A ? n 
A 1 261 GLU 261 245 245 GLU GLU A ? n 
A 1 262 LYS 262 246 246 LYS LYS A ? n 
A 1 263 THR 263 247 247 THR THR A ? n 
A 1 264 LEU 264 248 248 LEU LEU A ? n 
A 1 265 GLN 265 249 249 GLN GLN A ? n 
A 1 266 GLN 266 250 250 GLN GLN A ? n 
A 1 267 GLY 267 251 251 GLY GLY A ? n 
A 1 268 ILE 268 252 252 ILE ILE A ? n 
A 1 269 GLN 269 253 253 GLN GLN A ? n 
A 1 270 LEU 270 254 254 LEU LEU A ? n 
A 1 271 ALA 271 255 255 ALA ALA A ? n 
A 1 272 GLN 272 256 256 GLN GLN A ? n 
A 1 273 SER 273 257 257 SER SER A ? n 
A 1 274 ARG 274 258 258 ARG ARG A ? n 
A 1 275 TYR 275 259 259 TYR TYR A ? n 
A 1 276 TRP 276 260 260 TRP TRP A ? n 
A 1 277 GLN 277 261 261 GLN GLN A ? n 
A 1 278 THR 278 262 262 THR THR A ? n 
A 1 279 GLY 279 263 263 GLY GLY A ? n 
A 1 280 ASP 280 264 264 ASP ASP A ? n 
A 1 281 MET 281 265 265 MET MET A ? n 
A 1 282 TYR 282 266 266 TYR TYR A ? n 
A 1 283 GLN 283 267 267 GLN GLN A ? n 
A 1 284 GLY 284 268 268 GLY GLY A ? n 
A 1 285 LEU 285 269 269 LEU LEU A ? n 
A 1 286 GLY 286 270 270 GLY GLY A ? n 
A 1 287 TRP 287 271 271 TRP TRP A ? n 
A 1 288 GLU 288 272 272 GLU GLU A ? n 
A 1 289 MET 289 273 273 MET MET A ? n 
A 1 290 LEU 290 274 274 LEU LEU A ? n 
A 1 291 ASP 291 275 275 ASP ASP A ? n 
A 1 292 TRP 292 276 276 TRP TRP A ? n 
A 1 293 PRO 293 277 277 PRO PRO A ? n 
A 1 294 VAL 294 278 278 VAL VAL A ? n 
A 1 295 ASN 295 279 279 ASN ASN A ? n 
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E 3 HOH   187 687 127 HOH   HOH A ? 
E 3 HOH   188 688 183 HOH   HOH A ? 
E 3 HOH   189 689 9   HOH   HOH A ? 
E 3 HOH   190 690 68  HOH   HOH A ? 
E 3 HOH   191 691 212 HOH   HOH A ? 
E 3 HOH   192 692 298 HOH   HOH A ? 
E 3 HOH   193 693 209 HOH   HOH A ? 
E 3 HOH   194 694 335 HOH   HOH A ? 
E 3 HOH   195 695 521 HOH   HOH A ? 
E 3 HOH   196 696 522 HOH   HOH A ? 
E 3 HOH   197 697 86  HOH   HOH A ? 
E 3 HOH   198 698 140 HOH   HOH A ? 
E 3 HOH   199 699 314 HOH   HOH A ? 
E 3 HOH   200 700 160 HOH   HOH A ? 
E 3 HOH   201 701 251 HOH   HOH A ? 
E 3 HOH   202 702 71  HOH   HOH A ? 
E 3 HOH   203 703 297 HOH   HOH A ? 
E 3 HOH   204 704 265 HOH   HOH A ? 
E 3 HOH   205 705 135 HOH   HOH A ? 
E 3 HOH   206 706 492 HOH   HOH A ? 
E 3 HOH   207 707 284 HOH   HOH A ? 
E 3 HOH   208 708 295 HOH   HOH A ? 
E 3 HOH   209 709 300 HOH   HOH A ? 
E 3 HOH   210 710 532 HOH   HOH A ? 
E 3 HOH   211 711 24  HOH   HOH A ? 
E 3 HOH   212 712 533 HOH   HOH A ? 
E 3 HOH   213 713 361 HOH   HOH A ? 
E 3 HOH   214 714 443 HOH   HOH A ? 
E 3 HOH   215 715 517 HOH   HOH A ? 
E 3 HOH   216 716 435 HOH   HOH A ? 
E 3 HOH   217 717 342 HOH   HOH A ? 
E 3 HOH   218 718 218 HOH   HOH A ? 
E 3 HOH   219 719 354 HOH   HOH A ? 
E 3 HOH   220 720 497 HOH   HOH A ? 
E 3 HOH   221 721 277 HOH   HOH A ? 
E 3 HOH   222 722 344 HOH   HOH A ? 
E 3 HOH   223 723 112 HOH   HOH A ? 
E 3 HOH   224 724 98  HOH   HOH A ? 
E 3 HOH   225 725 464 HOH   HOH A ? 
E 3 HOH   226 726 175 HOH   HOH A ? 
E 3 HOH   227 727 476 HOH   HOH A ? 
E 3 HOH   228 728 306 HOH   HOH A ? 
E 3 HOH   229 729 606 HOH   HOH A ? 
E 3 HOH   230 730 505 HOH   HOH A ? 
E 3 HOH   231 731 499 HOH   HOH A ? 
E 3 HOH   232 732 525 HOH   HOH A ? 
E 3 HOH   233 733 224 HOH   HOH A ? 
E 3 HOH   234 734 319 HOH   HOH A ? 
E 3 HOH   235 735 566 HOH   HOH A ? 
E 3 HOH   236 736 557 HOH   HOH A ? 
E 3 HOH   237 737 333 HOH   HOH A ? 
E 3 HOH   238 738 383 HOH   HOH A ? 
E 3 HOH   239 739 436 HOH   HOH A ? 
E 3 HOH   240 740 287 HOH   HOH A ? 
E 3 HOH   241 741 570 HOH   HOH A ? 
E 3 HOH   242 742 547 HOH   HOH A ? 
E 3 HOH   243 743 609 HOH   HOH A ? 
E 3 HOH   244 744 447 HOH   HOH A ? 
E 3 HOH   245 745 74  HOH   HOH A ? 
E 3 HOH   246 746 407 HOH   HOH A ? 
E 3 HOH   247 747 262 HOH   HOH A ? 
E 3 HOH   248 748 612 HOH   HOH A ? 
E 3 HOH   249 749 597 HOH   HOH A ? 
E 3 HOH   250 750 519 HOH   HOH A ? 
E 3 HOH   251 751 477 HOH   HOH A ? 
E 3 HOH   252 752 278 HOH   HOH A ? 
E 3 HOH   253 753 482 HOH   HOH A ? 
E 3 HOH   254 754 271 HOH   HOH A ? 
E 3 HOH   255 755 581 HOH   HOH A ? 
E 3 HOH   256 756 115 HOH   HOH A ? 
E 3 HOH   257 757 491 HOH   HOH A ? 
E 3 HOH   258 758 527 HOH   HOH A ? 
E 3 HOH   259 759 576 HOH   HOH A ? 
E 3 HOH   260 760 404 HOH   HOH A ? 
E 3 HOH   261 761 412 HOH   HOH A ? 
E 3 HOH   262 762 587 HOH   HOH A ? 
E 3 HOH   263 763 266 HOH   HOH A ? 
E 3 HOH   264 764 503 HOH   HOH A ? 
E 3 HOH   265 765 578 HOH   HOH A ? 
E 3 HOH   266 766 334 HOH   HOH A ? 
E 3 HOH   267 767 461 HOH   HOH A ? 
E 3 HOH   268 768 572 HOH   HOH A ? 
E 3 HOH   269 769 531 HOH   HOH A ? 
E 3 HOH   270 770 326 HOH   HOH A ? 
E 3 HOH   271 771 259 HOH   HOH A ? 
E 3 HOH   272 772 330 HOH   HOH A ? 
E 3 HOH   273 773 614 HOH   HOH A ? 
E 3 HOH   274 774 457 HOH   HOH A ? 
E 3 HOH   275 775 324 HOH   HOH A ? 
E 3 HOH   276 776 586 HOH   HOH A ? 
E 3 HOH   277 777 366 HOH   HOH A ? 
E 3 HOH   278 778 536 HOH   HOH A ? 
E 3 HOH   279 779 263 HOH   HOH A ? 
E 3 HOH   280 780 452 HOH   HOH A ? 
E 3 HOH   281 781 553 HOH   HOH A ? 
E 3 HOH   282 782 232 HOH   HOH A ? 
E 3 HOH   283 783 384 HOH   HOH A ? 
E 3 HOH   284 784 186 HOH   HOH A ? 
E 3 HOH   285 785 425 HOH   HOH A ? 
E 3 HOH   286 786 473 HOH   HOH A ? 
E 3 HOH   287 787 535 HOH   HOH A ? 
E 3 HOH   288 788 458 HOH   HOH A ? 
E 3 HOH   289 789 558 HOH   HOH A ? 
E 3 HOH   290 790 438 HOH   HOH A ? 
E 3 HOH   291 791 538 HOH   HOH A ? 
E 3 HOH   292 792 502 HOH   HOH A ? 
E 3 HOH   293 793 374 HOH   HOH A ? 
E 3 HOH   294 794 495 HOH   HOH A ? 
E 3 HOH   295 795 397 HOH   HOH A ? 
E 3 HOH   296 796 441 HOH   HOH A ? 
E 3 HOH   297 797 518 HOH   HOH A ? 
E 3 HOH   298 798 556 HOH   HOH A ? 
E 3 HOH   299 799 561 HOH   HOH A ? 
E 3 HOH   300 800 489 HOH   HOH A ? 
E 3 HOH   301 801 574 HOH   HOH A ? 
E 3 HOH   302 802 608 HOH   HOH A ? 
E 3 HOH   303 803 605 HOH   HOH A ? 
# 
loop_
_chem_comp.id 
_chem_comp.type 
_chem_comp.mon_nstd_flag 
_chem_comp.name 
_chem_comp.pdbx_synonyms 
_chem_comp.formula 
_chem_comp.formula_weight 
A1AU5 non-polymer         . "N-(1-acetyl-2,3-dihydro-1H-indol-4-yl)-3-chloro-2-hydroxybenzene-1-sulfonamide" ? "C16 H15 Cl N2 O4 S" 366.819 
ALA   "L-peptide linking" y ALANINE                                                                          ? "C3 H7 N O2"         89.093  
ARG   "L-peptide linking" y ARGININE                                                                         ? "C6 H15 N4 O2 1"     175.209 
ASN   "L-peptide linking" y ASPARAGINE                                                                       ? "C4 H8 N2 O3"        132.118 
ASP   "L-peptide linking" y "ASPARTIC ACID"                                                                  ? "C4 H7 N O4"         133.103 
CYS   "L-peptide linking" y CYSTEINE                                                                         ? "C3 H7 N O2 S"       121.158 
GLN   "L-peptide linking" y GLUTAMINE                                                                        ? "C5 H10 N2 O3"       146.144 
GLU   "L-peptide linking" y "GLUTAMIC ACID"                                                                  ? "C5 H9 N O4"         147.129 
GLY   "peptide linking"   y GLYCINE                                                                          ? "C2 H5 N O2"         75.067  
HIS   "L-peptide linking" y HISTIDINE                                                                        ? "C6 H10 N3 O2 1"     156.162 
HOH   non-polymer         . WATER                                                                            ? "H2 O"               18.015  
ILE   "L-peptide linking" y ISOLEUCINE                                                                       ? "C6 H13 N O2"        131.173 
LEU   "L-peptide linking" y LEUCINE                                                                          ? "C6 H13 N O2"        131.173 
LYS   "L-peptide linking" y LYSINE                                                                           ? "C6 H15 N2 O2 1"     147.195 
MET   "L-peptide linking" y METHIONINE                                                                       ? "C5 H11 N O2 S"      149.211 
PHE   "L-peptide linking" y PHENYLALANINE                                                                    ? "C9 H11 N O2"        165.189 
PRO   "L-peptide linking" y PROLINE                                                                          ? "C5 H9 N O2"         115.130 
SER   "L-peptide linking" y SERINE                                                                           ? "C3 H7 N O3"         105.093 
THR   "L-peptide linking" y THREONINE                                                                        ? "C4 H9 N O3"         119.119 
TRP   "L-peptide linking" y TRYPTOPHAN                                                                       ? "C11 H12 N2 O2"      204.225 
TYR   "L-peptide linking" y TYROSINE                                                                         ? "C9 H11 N O3"        181.189 
VAL   "L-peptide linking" y VALINE                                                                           ? "C5 H11 N O2"        117.146 
# 
loop_
_struct_asym.id 
_struct_asym.pdbx_blank_PDB_chainid_flag 
_struct_asym.pdbx_modified 
_struct_asym.entity_id 
_struct_asym.details 
A N N 1 ? 
C N N 2 ? 
E N N 3 ? 
# 
_struct_conf_type.id          HELX_P 
_struct_conf_type.criteria    ? 
_struct_conf_type.reference   ? 
# 
loop_
_struct_conf.conf_type_id 
_struct_conf.id 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_id 
_struct_conf.beg_label_comp_id 
_struct_conf.beg_label_asym_id 
_struct_conf.beg_label_seq_id 
_struct_conf.pdbx_beg_PDB_ins_code 
_struct_conf.end_label_comp_id 
_struct_conf.end_label_asym_id 
_struct_conf.end_label_seq_id 
_struct_conf.pdbx_end_PDB_ins_code 
_struct_conf.beg_auth_comp_id 
_struct_conf.beg_auth_asym_id 
_struct_conf.beg_auth_seq_id 
_struct_conf.end_auth_comp_id 
_struct_conf.end_auth_asym_id 
_struct_conf.end_auth_seq_id 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_class 
_struct_conf.details 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_length 
HELX_P HELX_P1  AA1 PRO A 21  ? LYS A 40  ? PRO A 5   LYS A 24  1 ? 20 
HELX_P HELX_P2  AA2 VAL A 81  ? ARG A 96  ? VAL A 65  ARG A 80  1 ? 16 
HELX_P HELX_P3  AA3 PRO A 104 ? TYR A 108 ? PRO A 88  TYR A 92  5 ? 5  
HELX_P HELX_P4  AA4 ALA A 114 ? ASN A 118 ? ALA A 98  ASN A 102 5 ? 5  
HELX_P HELX_P5  AA5 THR A 121 ? THR A 127 ? THR A 105 THR A 111 1 ? 7  
HELX_P HELX_P6  AA6 SER A 143 ? TRP A 154 ? SER A 127 TRP A 138 1 ? 12 
HELX_P HELX_P7  AA7 ALA A 167 ? VAL A 179 ? ALA A 151 VAL A 163 1 ? 13 
HELX_P HELX_P8  AA8 LYS A 180 ? GLY A 183 ? LYS A 164 GLY A 167 5 ? 4  
HELX_P HELX_P9  AA9 SER A 185 ? VAL A 194 ? SER A 169 VAL A 178 1 ? 10 
HELX_P HELX_P10 AB1 PRO A 208 ? TYR A 215 ? PRO A 192 TYR A 199 5 ? 8  
HELX_P HELX_P11 AB2 LEU A 232 ? GLY A 238 ? LEU A 216 GLY A 222 1 ? 7  
HELX_P HELX_P12 AB3 THR A 242 ? LYS A 255 ? THR A 226 LYS A 239 1 ? 14 
HELX_P HELX_P13 AB4 PRO A 256 ? ILE A 259 ? PRO A 240 ILE A 243 5 ? 4  
HELX_P HELX_P14 AB5 GLU A 261 ? GLN A 272 ? GLU A 245 GLN A 256 1 ? 12 
HELX_P HELX_P15 AB6 ASN A 295 ? ASN A 301 ? ASN A 279 ASN A 285 1 ? 7  
HELX_P HELX_P16 AB7 PRO A 346 ? GLU A 349 ? PRO A 330 GLU A 333 5 ? 4  
HELX_P HELX_P17 AB8 PRO A 361 ? GLN A 377 ? PRO A 345 GLN A 361 1 ? 17 
# 
loop_
_struct_sheet.id 
_struct_sheet.type 
_struct_sheet.number_strands 
_struct_sheet.details 
AA1 ? 10 ? 
AA2 ? 3  ? 
AA3 ? 2  ? 
AA4 ? 2  ? 
# 
loop_
_struct_sheet_order.sheet_id 
_struct_sheet_order.range_id_1 
_struct_sheet_order.range_id_2 
_struct_sheet_order.offset 
_struct_sheet_order.sense 
AA1 1 2  ? anti-parallel 
AA1 2 3  ? anti-parallel 
AA1 3 4  ? anti-parallel 
AA1 4 5  ? anti-parallel 
AA1 5 6  ? anti-parallel 
AA1 6 7  ? anti-parallel 
AA1 7 8  ? anti-parallel 
AA1 8 9  ? anti-parallel 
AA1 9 10 ? anti-parallel 
AA2 1 2  ? anti-parallel 
AA2 2 3  ? anti-parallel 
AA3 1 2  ? anti-parallel 
AA4 1 2  ? anti-parallel 
# 
loop_
_struct_sheet_range.sheet_id 
_struct_sheet_range.id 
_struct_sheet_range.beg_label_comp_id 
_struct_sheet_range.beg_label_asym_id 
_struct_sheet_range.beg_label_seq_id 
_struct_sheet_range.pdbx_beg_PDB_ins_code 
_struct_sheet_range.end_label_comp_id 
_struct_sheet_range.end_label_asym_id 
_struct_sheet_range.end_label_seq_id 
_struct_sheet_range.pdbx_end_PDB_ins_code 
_struct_sheet_range.beg_auth_comp_id 
_struct_sheet_range.beg_auth_asym_id 
_struct_sheet_range.beg_auth_seq_id 
_struct_sheet_range.end_auth_comp_id 
_struct_sheet_range.end_auth_asym_id 
_struct_sheet_range.end_auth_seq_id 
AA1 1  GLN A 68  ? PRO A 69  ? GLN A 52  PRO A 53  
AA1 2  LYS A 53  ? ASP A 63  ? LYS A 37  ASP A 47  
AA1 3  GLY A 43  ? TYR A 50  ? GLY A 27  TYR A 34  
AA1 4  LEU A 350 ? ALA A 356 ? LEU A 334 ALA A 340 
AA1 5  PHE A 338 ? ILE A 345 ? PHE A 322 ILE A 329 
AA1 6  SER A 327 ? THR A 335 ? SER A 311 THR A 319 
AA1 7  GLU A 288 ? ASP A 291 ? GLU A 272 ASP A 275 
AA1 8  MET A 281 ? GLN A 283 ? MET A 265 GLN A 267 
AA1 9  ARG A 274 ? THR A 278 ? ARG A 258 THR A 262 
AA1 10 LYS A 315 ? THR A 321 ? LYS A 299 THR A 305 
AA2 1  PHE A 76  ? GLU A 77  ? PHE A 60  GLU A 61  
AA2 2  LYS A 240 ? SER A 241 ? LYS A 224 SER A 225 
AA2 3  THR A 203 ? TRP A 204 ? THR A 187 TRP A 188 
AA3 1  GLN A 163 ? ARG A 164 ? GLN A 147 ARG A 148 
AA3 2  ARG A 312 ? PRO A 313 ? ARG A 296 PRO A 297 
AA4 1  GLY A 218 ? ARG A 220 ? GLY A 202 ARG A 204 
AA4 2  LYS A 223 ? VAL A 225 ? LYS A 207 VAL A 209 
# 
_atom_sites.entry_id                    XXXX 
_atom_sites.Cartn_transf_matrix[1][1]   ? 
_atom_sites.Cartn_transf_matrix[1][2]   ? 
_atom_sites.Cartn_transf_matrix[1][3]   ? 
_atom_sites.Cartn_transf_matrix[2][1]   ? 
_atom_sites.Cartn_transf_matrix[2][2]   ? 
_atom_sites.Cartn_transf_matrix[2][3]   ? 
_atom_sites.Cartn_transf_matrix[3][1]   ? 
_atom_sites.Cartn_transf_matrix[3][2]   ? 
_atom_sites.Cartn_transf_matrix[3][3]   ? 
_atom_sites.Cartn_transf_vector[1]      ? 
_atom_sites.Cartn_transf_vector[2]      ? 
_atom_sites.Cartn_transf_vector[3]      ? 
_atom_sites.Cartn_transform_axes        ? 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][1]   0.008455 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][2]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][3]   0.004224 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][1]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][2]   0.012999 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][3]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][1]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][2]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][3]   0.011439 
_atom_sites.fract_transf_vector[1]      0.00000 
_atom_sites.fract_transf_vector[2]      0.00000 
_atom_sites.fract_transf_vector[3]      0.00000 
_atom_sites.solution_primary            ? 
_atom_sites.solution_secondary          ? 
_atom_sites.solution_hydrogens          ? 
_atom_sites.special_details             ? 
# 
loop_
_atom_type.symbol 
C  
CL 
H  
N  
O  
S  
# 
_entry.id   XXXX 
# 
loop_
_pdbx_chain_remapping.entity_id 
_pdbx_chain_remapping.label_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.auth_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.orig_label_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.orig_auth_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.applied_operations 
1 A A A A 1 
2 C A C A 1 
3 E A E A 1 
# 
loop_
_pdbx_entity_nonpoly.entity_id 
_pdbx_entity_nonpoly.name 
_pdbx_entity_nonpoly.comp_id 
2 "N-(1-acetyl-2,3-dihydro-1H-indol-4-yl)-3-chloro-2-hydroxybenzene-1-sulfonamide" A1AU5 
3 water                                                                            HOH   
# 
loop_
_pdbx_entity_remapping.entity_id 
_pdbx_entity_remapping.orig_entity_id 
1 1 
2 2 
3 3 
# 
loop_
_pdbx_struct_sheet_hbond.sheet_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_1 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_2 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_PDB_ins_code 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_PDB_ins_code 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_seq_id 
AA1 1 2  O GLN A 68  ? O GLN A 52  N ALA A 62  ? N ALA A 46  
AA1 2 3  O PHE A 57  ? O PHE A 41  N VAL A 46  ? N VAL A 30  
AA1 3 4  N ALA A 45  ? N ALA A 29  O LEU A 355 ? O LEU A 339 
AA1 4 5  O LEU A 350 ? O LEU A 334 N ILE A 345 ? N ILE A 329 
AA1 5 6  O SER A 340 ? O SER A 324 N GLY A 333 ? N GLY A 317 
AA1 6 7  O TRP A 328 ? O TRP A 312 N LEU A 290 ? N LEU A 274 
AA1 7 8  O MET A 289 ? O MET A 273 N TYR A 282 ? N TYR A 266 
AA1 8 9  O MET A 281 ? O MET A 265 N THR A 278 ? N THR A 262 
AA1 9 10 N ARG A 274 ? N ARG A 258 O THR A 321 ? O THR A 305 
AA2 1 2  N PHE A 76  ? N PHE A 60  O SER A 241 ? O SER A 225 
AA2 2 3  O LYS A 240 ? O LYS A 224 N TRP A 204 ? N TRP A 188 
AA3 1 2  N ARG A 164 ? N ARG A 148 O ARG A 312 ? O ARG A 296 
AA4 1 2  N GLY A 218 ? N GLY A 202 O VAL A 225 ? O VAL A 209 
# 
loop_
_atom_site.group_PDB 
_atom_site.id 
_atom_site.type_symbol 
_atom_site.label_atom_id 
_atom_site.label_alt_id 
_atom_site.label_comp_id 
_atom_site.label_asym_id 
_atom_site.label_entity_id 
_atom_site.label_seq_id 
_atom_site.pdbx_PDB_ins_code 
_atom_site.Cartn_x 
_atom_site.Cartn_y 
_atom_site.Cartn_z 
_atom_site.occupancy 
_atom_site.B_iso_or_equiv 
_atom_site.Cartn_x_esd 
_atom_site.Cartn_y_esd 
_atom_site.Cartn_z_esd 
_atom_site.occupancy_esd 
_atom_site.B_iso_or_equiv_esd 
_atom_site.pdbx_formal_charge 
_atom_site.auth_seq_id 
_atom_site.auth_comp_id 
_atom_site.auth_asym_id 
_atom_site.auth_atom_id 
_atom_site.pdbx_PDB_model_num 
ATOM   1    N  N    . ALA   A 1 20  ? 24.079 -21.887 34.660  1.000 60.48247 ? ? ? ? ? ?  4   ALA   A N    1 
ATOM   2    C  CA   . ALA   A 1 20  ? 23.545 -20.578 35.027  1.000 46.17375 ? ? ? ? ? ?  4   ALA   A CA   1 
ATOM   3    C  C    . ALA   A 1 20  ? 23.378 -20.464 36.542  1.000 38.80930 ? ? ? ? ? ?  4   ALA   A C    1 
ATOM   4    O  O    . ALA   A 1 20  ? 22.302 -20.767 37.072  1.000 39.28033 ? ? ? ? ? ?  4   ALA   A O    1 
ATOM   5    C  CB   . ALA   A 1 20  ? 22.222 -20.328 34.325  1.000 44.46590 ? ? ? ? ? ?  4   ALA   A CB   1 
ATOM   6    N  N    . PRO   A 1 21  ? 24.448 -20.049 37.224  1.000 38.81070 ? ? ? ? ? ?  5   PRO   A N    1 
ATOM   7    C  CA   . PRO   A 1 21  ? 24.370 -19.821 38.673  1.000 35.09350 ? ? ? ? ? ?  5   PRO   A CA   1 
ATOM   8    C  C    . PRO   A 1 21  ? 23.167 -18.958 39.021  1.000 36.36839 ? ? ? ? ? ?  5   PRO   A C    1 
ATOM   9    O  O    . PRO   A 1 21  ? 22.831 -18.015 38.299  1.000 28.98796 ? ? ? ? ? ?  5   PRO   A O    1 
ATOM   10   C  CB   . PRO   A 1 21  ? 25.690 -19.106 38.986  1.000 34.10866 ? ? ? ? ? ?  5   PRO   A CB   1 
ATOM   11   C  CG   . PRO   A 1 21  ? 26.634 -19.596 37.913  1.000 34.93056 ? ? ? ? ? ?  5   PRO   A CG   1 
ATOM   12   C  CD   . PRO   A 1 21  ? 25.793 -19.779 36.683  1.000 35.61585 ? ? ? ? ? ?  5   PRO   A CD   1 
ATOM   13   N  N    . GLN   A 1 22  ? 22.512 -19.291 40.142  1.000 33.16943 ? ? ? ? ? ?  6   GLN   A N    1 
ATOM   14   C  CA   . GLN   A 1 22  ? 21.272 -18.603 40.492  1.000 27.36833 ? ? ? ? ? ?  6   GLN   A CA   1 
ATOM   15   C  C    . GLN   A 1 22  ? 21.497 -17.107 40.670  1.000 27.18014 ? ? ? ? ? ?  6   GLN   A C    1 
ATOM   16   O  O    . GLN   A 1 22  ? 20.639 -16.297 40.303  1.000 26.10268 ? ? ? ? ? ?  6   GLN   A O    1 
ATOM   17   C  CB   . GLN   A 1 22  ? 20.658 -19.211 41.758  1.000 28.30577 ? ? ? ? ? ?  6   GLN   A CB   1 
ATOM   18   C  CG   . GLN   A 1 22  ? 19.267 -18.655 42.057  1.000 38.58054 ? ? ? ? ? ?  6   GLN   A CG   1 
ATOM   19   C  CD   . GLN   A 1 22  ? 18.494 -19.460 43.100  1.000 36.20211 ? ? ? ? ? ?  6   GLN   A CD   1 
ATOM   20   O  OE1  . GLN   A 1 22  ? 19.078 -20.108 43.966  1.000 30.77349 ? ? ? ? ? ?  6   GLN   A OE1  1 
ATOM   21   N  NE2  . GLN   A 1 22  ? 17.171 -19.422 43.008  1.000 39.49525 ? ? ? ? ? ?  6   GLN   A NE2  1 
ATOM   22   N  N    . GLN   A 1 23  ? 22.651 -16.718 41.217  1.000 26.01120 ? ? ? ? ? ?  7   GLN   A N    1 
ATOM   23   C  CA   . GLN   A 1 23  ? 22.931 -15.301 41.412  1.000 28.72272 ? ? ? ? ? ?  7   GLN   A CA   1 
ATOM   24   C  C    . GLN   A 1 23  ? 22.939 -14.547 40.086  1.000 28.77244 ? ? ? ? ? ?  7   GLN   A C    1 
ATOM   25   O  O    . GLN   A 1 23  ? 22.418 -13.429 39.994  1.000 26.95329 ? ? ? ? ? ?  7   GLN   A O    1 
ATOM   26   C  CB   . GLN   A 1 23  ? 24.275 -15.123 42.121  1.000 39.03107 ? ? ? ? ? ?  7   GLN   A CB   1 
ATOM   27   C  CG   . GLN   A 1 23  ? 24.602 -13.664 42.412  1.000 46.21176 ? ? ? ? ? ?  7   GLN   A CG   1 
ATOM   28   C  CD   . GLN   A 1 23  ? 26.061 -13.432 42.759  1.000 44.89297 ? ? ? ? ? ?  7   GLN   A CD   1 
ATOM   29   O  OE1  . GLN   A 1 23  ? 26.925 -14.255 42.450  1.000 56.93159 ? ? ? ? ? ?  7   GLN   A OE1  1 
ATOM   30   N  NE2  . GLN   A 1 23  ? 26.343 -12.297 43.398  1.000 51.30198 ? ? ? ? ? ?  7   GLN   A NE2  1 
ATOM   31   N  N    . ILE   A 1 24  ? 23.544 -15.137 39.053  1.000 24.86895 ? ? ? ? ? ?  8   ILE   A N    1 
ATOM   32   C  CA   . ILE   A 1 24  ? 23.549 -14.498 37.745  1.000 27.33115 ? ? ? ? ? ?  8   ILE   A CA   1 
ATOM   33   C  C    . ILE   A 1 24  ? 22.145 -14.496 37.163  1.000 22.50590 ? ? ? ? ? ?  8   ILE   A C    1 
ATOM   34   O  O    . ILE   A 1 24  ? 21.678 -13.480 36.638  1.000 25.31659 ? ? ? ? ? ?  8   ILE   A O    1 
ATOM   35   C  CB   . ILE   A 1 24  ? 24.553 -15.203 36.812  1.000 28.77825 ? ? ? ? ? ?  8   ILE   A CB   1 
ATOM   36   C  CG1  . ILE   A 1 24  ? 25.967 -15.076 37.371  1.000 35.14260 ? ? ? ? ? ?  8   ILE   A CG1  1 
ATOM   37   C  CG2  . ILE   A 1 24  ? 24.485 -14.620 35.414  1.000 30.26629 ? ? ? ? ? ?  8   ILE   A CG2  1 
ATOM   38   C  CD1  . ILE   A 1 24  ? 26.999 -15.820 36.556  1.000 35.52181 ? ? ? ? ? ?  8   ILE   A CD1  1 
ATOM   39   N  N    . ASN   A 1 25  ? 21.448 -15.633 37.255  1.000 24.28617 ? ? ? ? ? ?  9   ASN   A N    1 
ATOM   40   C  CA   . ASN   A 1 25  ? 20.066 -15.700 36.790  1.000 27.40302 ? ? ? ? ? ?  9   ASN   A CA   1 
ATOM   41   C  C    . ASN   A 1 25  ? 19.219 -14.585 37.402  1.000 27.12866 ? ? ? ? ? ?  9   ASN   A C    1 
ATOM   42   O  O    . ASN   A 1 25  ? 18.523 -13.858 36.684  1.000 27.99805 ? ? ? ? ? ?  9   ASN   A O    1 
ATOM   43   C  CB   . ASN   A 1 25  ? 19.473 -17.069 37.122  1.000 28.79573 ? ? ? ? ? ?  9   ASN   A CB   1 
ATOM   44   C  CG   . ASN   A 1 25  ? 18.033 -17.203 36.669  1.000 29.31003 ? ? ? ? ? ?  9   ASN   A CG   1 
ATOM   45   O  OD1  . ASN   A 1 25  ? 17.765 -17.559 35.516  1.000 30.47095 ? ? ? ? ? ?  9   ASN   A OD1  1 
ATOM   46   N  ND2  . ASN   A 1 25  ? 17.091 -16.923 37.575  1.000 28.72433 ? ? ? ? ? ?  9   ASN   A ND2  1 
ATOM   47   N  N    . ASP   A 1 26  ? 19.294 -14.416 38.728  1.000 24.36251 ? ? ? ? ? ?  10  ASP   A N    1 
ATOM   48   C  CA   . ASP   A 1 26  ? 18.391 -13.488 39.411  1.000 24.68444 ? ? ? ? ? ?  10  ASP   A CA   1 
ATOM   49   C  C    . ASP   A 1 26  ? 18.690 -12.032 39.063  1.000 23.82747 ? ? ? ? ? ?  10  ASP   A C    1 
ATOM   50   O  O    . ASP   A 1 26  ? 17.767 -11.262 38.768  1.000 25.69676 ? ? ? ? ? ?  10  ASP   A O    1 
ATOM   51   C  CB   . ASP   A 1 26  ? 18.448 -13.689 40.929  1.000 24.03283 ? ? ? ? ? ?  10  ASP   A CB   1 
ATOM   52   C  CG   . ASP   A 1 26  ? 17.835 -15.011 41.372  1.000 35.58996 ? ? ? ? ? ?  10  ASP   A CG   1 
ATOM   53   O  OD1  . ASP   A 1 26  ? 17.187 -15.691 40.541  1.000 34.16462 ? ? ? ? ? ?  10  ASP   A OD1  1 
ATOM   54   O  OD2  . ASP   A 1 26  ? 18.027 -15.385 42.550  1.000 31.68773 ? ? ? ? ? ?  10  ASP   A OD2  1 
ATOM   55   N  N    . ILE   A 1 27  ? 19.963 -11.619 39.123  1.000 24.56156 ? ? ? ? ? ?  11  ILE   A N    1 
ATOM   56   C  CA   . ILE   A 1 27  ? 20.260 -10.211 38.851  1.000 27.23762 ? ? ? ? ? ?  11  ILE   A CA   1 
ATOM   57   C  C    . ILE   A 1 27  ? 19.916 -9.862  37.410  1.000 23.82750 ? ? ? ? ? ?  11  ILE   A C    1 
ATOM   58   O  O    . ILE   A 1 27  ? 19.369 -8.790  37.139  1.000 23.70635 ? ? ? ? ? ?  11  ILE   A O    1 
ATOM   59   C  CB   . ILE   A 1 27  ? 21.720 -9.843  39.199  1.000 26.88709 ? ? ? ? ? ?  11  ILE   A CB   1 
ATOM   60   C  CG1  . ILE   A 1 27  ? 21.888 -8.310  39.205  1.000 34.18302 ? ? ? ? ? ?  11  ILE   A CG1  1 
ATOM   61   C  CG2  . ILE   A 1 27  ? 22.716 -10.412 38.204  1.000 27.77683 ? ? ? ? ? ?  11  ILE   A CG2  1 
ATOM   62   C  CD1  . ILE   A 1 27  ? 21.016 -7.585  40.227  1.000 38.17434 ? ? ? ? ? ?  11  ILE   A CD1  1 
ATOM   63   N  N    . VAL   A 1 28  ? 20.193 -10.768 36.465  1.000 23.11855 ? ? ? ? ? ?  12  VAL   A N    1 
ATOM   64   C  CA   . VAL   A 1 28  ? 19.887 -10.467 35.069  1.000 24.53570 ? ? ? ? ? ?  12  VAL   A CA   1 
ATOM   65   C  C    . VAL   A 1 28  ? 18.384 -10.321 34.869  1.000 20.77650 ? ? ? ? ? ?  12  VAL   A C    1 
ATOM   66   O  O    . VAL   A 1 28  ? 17.908 -9.315  34.335  1.000 21.36236 ? ? ? ? ? ?  12  VAL   A O    1 
ATOM   67   C  CB   . VAL   A 1 28  ? 20.481 -11.544 34.140  1.000 20.06460 ? ? ? ? ? ?  12  VAL   A CB   1 
ATOM   68   C  CG1  . VAL   A 1 28  ? 19.970 -11.353 32.716  1.000 19.90727 ? ? ? ? ? ?  12  VAL   A CG1  1 
ATOM   69   C  CG2  . VAL   A 1 28  ? 22.002 -11.477 34.168  1.000 20.29620 ? ? ? ? ? ?  12  VAL   A CG2  1 
ATOM   70   N  N    . HIS   A 1 29  ? 17.606 -11.319 35.306  1.000 21.51768 ? ? ? ? ? ?  13  HIS   A N    1 
ATOM   71   C  CA   . HIS   A 1 29  ? 16.168 -11.271 35.035  1.000 22.20336 ? ? ? ? ? ?  13  HIS   A CA   1 
ATOM   72   C  C    . HIS   A 1 29  ? 15.496 -10.121 35.773  1.000 25.63112 ? ? ? ? ? ?  13  HIS   A C    1 
ATOM   73   O  O    . HIS   A 1 29  ? 14.579 -9.483  35.240  1.000 22.98432 ? ? ? ? ? ?  13  HIS   A O    1 
ATOM   74   C  CB   . HIS   A 1 29  ? 15.517 -12.603 35.403  1.000 21.28814 ? ? ? ? ? ?  13  HIS   A CB   1 
ATOM   75   C  CG   . HIS   A 1 29  ? 15.740 -13.672 34.379  1.000 23.32694 ? ? ? ? ? ?  13  HIS   A CG   1 
ATOM   76   N  ND1  . HIS   A 1 29  ? 15.032 -13.722 33.198  1.000 26.87829 ? ? ? ? ? ?  13  HIS   A ND1  1 
ATOM   77   C  CD2  . HIS   A 1 29  ? 16.594 -14.720 34.352  1.000 25.72479 ? ? ? ? ? ?  13  HIS   A CD2  1 
ATOM   78   C  CE1  . HIS   A 1 29  ? 15.435 -14.764 32.490  1.000 33.49886 ? ? ? ? ? ?  13  HIS   A CE1  1 
ATOM   79   N  NE2  . HIS   A 1 29  ? 16.383 -15.388 33.168  1.000 27.96828 ? ? ? ? ? ?  13  HIS   A NE2  1 
ATOM   80   N  N    . ARG   A 1 30  ? 15.937 -9.834  36.994  1.000 26.85105 ? ? ? ? ? ?  14  ARG   A N    1 
ATOM   81   C  CA   . ARG   A 1 30  ? 15.267 -8.790  37.757  1.000 27.62287 ? ? ? ? ? ?  14  ARG   A CA   1 
ATOM   82   C  C    . ARG   A 1 30  ? 15.607 -7.402  37.252  1.000 28.16319 ? ? ? ? ? ?  14  ARG   A C    1 
ATOM   83   O  O    . ARG   A 1 30  ? 14.858 -6.454  37.519  1.000 24.04004 ? ? ? ? ? ?  14  ARG   A O    1 
ATOM   84   C  CB   . ARG   A 1 30  ? 15.611 -8.927  39.234  1.000 31.15820 ? ? ? ? ? ?  14  ARG   A CB   1 
ATOM   85   C  CG   . ARG   A 1 30  ? 14.928 -10.140 39.817  1.000 36.32865 ? ? ? ? ? ?  14  ARG   A CG   1 
ATOM   86   C  CD   . ARG   A 1 30  ? 15.302 -10.390 41.250  1.000 37.87189 ? ? ? ? ? ?  14  ARG   A CD   1 
ATOM   87   N  NE   . ARG   A 1 30  ? 14.927 -11.743 41.641  1.000 45.93436 ? ? ? ? ? ?  14  ARG   A NE   1 
ATOM   88   C  CZ   . ARG   A 1 30  ? 15.277 -12.304 42.788  1.000 42.29873 ? ? ? ? ? ?  14  ARG   A CZ   1 
ATOM   89   N  NH1  . ARG   A 1 30  ? 15.995 -11.647 43.683  1.000 37.32366 ? ? ? ? ? ?  14  ARG   A NH1  1 
ATOM   90   N  NH2  . ARG   A 1 30  ? 14.906 -13.557 43.038  1.000 44.41620 ? ? ? ? ? ?  14  ARG   A NH2  1 
ATOM   91   N  N    . THR   A 1 31  ? 16.707 -7.266  36.518  1.000 18.97831 ? ? ? ? ? ?  15  THR   A N    1 
ATOM   92   C  CA   . THR   A 1 31  ? 17.062 -5.993  35.907  1.000 21.21258 ? ? ? ? ? ?  15  THR   A CA   1 
ATOM   93   C  C    . THR   A 1 31  ? 16.460 -5.843  34.514  1.000 29.80238 ? ? ? ? ? ?  15  THR   A C    1 
ATOM   94   O  O    . THR   A 1 31  ? 15.955 -4.769  34.161  1.000 22.97682 ? ? ? ? ? ?  15  THR   A O    1 
ATOM   95   C  CB   . THR   A 1 31  ? 18.585 -5.872  35.832  1.000 22.68092 ? ? ? ? ? ?  15  THR   A CB   1 
ATOM   96   O  OG1  . THR   A 1 31  ? 19.145 -5.973  37.148  1.000 25.64555 ? ? ? ? ? ?  15  THR   A OG1  1 
ATOM   97   C  CG2  . THR   A 1 31  ? 19.012 -4.559  35.202  1.000 21.84064 ? ? ? ? ? ?  15  THR   A CG2  1 
ATOM   98   N  N    . ILE   A 1 32  ? 16.500 -6.909  33.710  1.000 23.44799 ? ? ? ? ? ?  16  ILE   A N    1 
ATOM   99   C  CA   . ILE   A 1 32  ? 16.164 -6.763  32.299  1.000 22.04022 ? ? ? ? ? ?  16  ILE   A CA   1 
ATOM   100  C  C    . ILE   A 1 32  ? 14.657 -6.814  32.076  1.000 19.81203 ? ? ? ? ? ?  16  ILE   A C    1 
ATOM   101  O  O    . ILE   A 1 32  ? 14.126 -6.111  31.210  1.000 22.01246 ? ? ? ? ? ?  16  ILE   A O    1 
ATOM   102  C  CB   . ILE   A 1 32  ? 16.897 -7.839  31.472  1.000 18.86349 ? ? ? ? ? ?  16  ILE   A CB   1 
ATOM   103  C  CG1  . ILE   A 1 32  ? 18.413 -7.632  31.557  1.000 18.61024 ? ? ? ? ? ?  16  ILE   A CG1  1 
ATOM   104  C  CG2  . ILE   A 1 32  ? 16.424 -7.798  30.025  1.000 29.27308 ? ? ? ? ? ?  16  ILE   A CG2  1 
ATOM   105  C  CD1  . ILE   A 1 32  ? 18.892 -6.305  30.967  1.000 20.87054 ? ? ? ? ? ?  16  ILE   A CD1  1 
ATOM   106  N  N    . THR   A 1 33  ? 13.941 -7.654  32.825  1.000 21.94050 ? ? ? ? ? ?  17  THR   A N    1 
ATOM   107  C  CA   . THR   A 1 33  ? 12.494 -7.738  32.630  1.000 28.47566 ? ? ? ? ? ?  17  THR   A CA   1 
ATOM   108  C  C    . THR   A 1 33  ? 11.810 -6.388  32.800  1.000 25.60199 ? ? ? ? ? ?  17  THR   A C    1 
ATOM   109  O  O    . THR   A 1 33  ? 11.031 -6.000  31.909  1.000 28.39166 ? ? ? ? ? ?  17  THR   A O    1 
ATOM   110  C  CB   . THR   A 1 33  ? 11.912 -8.813  33.559  1.000 32.32313 ? ? ? ? ? ?  17  THR   A CB   1 
ATOM   111  O  OG1  . THR   A 1 33  ? 12.250 -10.101 33.036  1.000 40.59822 ? ? ? ? ? ?  17  THR   A OG1  1 
ATOM   112  C  CG2  . THR   A 1 33  ? 10.397 -8.675  33.668  1.000 42.93570 ? ? ? ? ? ?  17  THR   A CG2  1 
ATOM   113  N  N    . PRO   A 1 34  ? 12.064 -5.612  33.857  1.000 32.04147 ? ? ? ? ? ?  18  PRO   A N    1 
ATOM   114  C  CA   . PRO   A 1 34  ? 11.451 -4.273  33.932  1.000 29.09729 ? ? ? ? ? ?  18  PRO   A CA   1 
ATOM   115  C  C    . PRO   A 1 34  ? 11.933 -3.331  32.844  1.000 34.60145 ? ? ? ? ? ?  18  PRO   A C    1 
ATOM   116  O  O    . PRO   A 1 34  ? 11.156 -2.484  32.382  1.000 31.47629 ? ? ? ? ? ?  18  PRO   A O    1 
ATOM   117  C  CB   . PRO   A 1 34  ? 11.865 -3.776  35.325  1.000 34.14966 ? ? ? ? ? ?  18  PRO   A CB   1 
ATOM   118  C  CG   . PRO   A 1 34  ? 12.186 -5.013  36.090  1.000 38.92452 ? ? ? ? ? ?  18  PRO   A CG   1 
ATOM   119  C  CD   . PRO   A 1 34  ? 12.786 -5.947  35.100  1.000 36.00110 ? ? ? ? ? ?  18  PRO   A CD   1 
ATOM   120  N  N    . LEU   A 1 35  ? 13.198 -3.448  32.431  1.000 26.81247 ? ? ? ? ? ?  19  LEU   A N    1 
ATOM   121  C  CA   . LEU   A 1 35  ? 13.719 -2.603  31.356  1.000 18.86413 ? ? ? ? ? ?  19  LEU   A CA   1 
ATOM   122  C  C    . LEU   A 1 35  ? 12.932 -2.822  30.075  1.000 21.09750 ? ? ? ? ? ?  19  LEU   A C    1 
ATOM   123  O  O    . LEU   A 1 35  ? 12.512 -1.867  29.417  1.000 22.86230 ? ? ? ? ? ?  19  LEU   A O    1 
ATOM   124  C  CB   . LEU   A 1 35  ? 15.208 -2.902  31.134  1.000 22.36975 ? ? ? ? ? ?  19  LEU   A CB   1 
ATOM   125  C  CG   . LEU   A 1 35  ? 15.877 -2.252  29.911  1.000 23.87883 ? ? ? ? ? ?  19  LEU   A CG   1 
ATOM   126  C  CD1  . LEU   A 1 35  ? 15.988 -0.738  30.121  1.000 22.08073 ? ? ? ? ? ?  19  LEU   A CD1  1 
ATOM   127  C  CD2  . LEU   A 1 35  ? 17.236 -2.825  29.621  1.000 19.80077 ? ? ? ? ? ?  19  LEU   A CD2  1 
ATOM   128  N  N    . ILE   A 1 36  ? 12.732 -4.088  29.699  1.000 20.70409 ? ? ? ? ? ?  20  ILE   A N    1 
ATOM   129  C  CA   . ILE   A 1 36  ? 11.955 -4.421  28.510  1.000 23.73636 ? ? ? ? ? ?  20  ILE   A CA   1 
ATOM   130  C  C    . ILE   A 1 36  ? 10.545 -3.851  28.600  1.000 24.31445 ? ? ? ? ? ?  20  ILE   A C    1 
ATOM   131  O  O    . ILE   A 1 36  ? 10.017 -3.307  27.622  1.000 26.61372 ? ? ? ? ? ?  20  ILE   A O    1 
ATOM   132  C  CB   . ILE   A 1 36  ? 11.940 -5.949  28.317  1.000 23.78932 ? ? ? ? ? ?  20  ILE   A CB   1 
ATOM   133  C  CG1  . ILE   A 1 36  ? 13.312 -6.421  27.858  1.000 19.07609 ? ? ? ? ? ?  20  ILE   A CG1  1 
ATOM   134  C  CG2  . ILE   A 1 36  ? 10.853 -6.371  27.344  1.000 28.17885 ? ? ? ? ? ?  20  ILE   A CG2  1 
ATOM   135  C  CD1  . ILE   A 1 36  ? 13.435 -7.935  27.943  1.000 20.41603 ? ? ? ? ? ?  20  ILE   A CD1  1 
ATOM   136  N  N    . GLU   A 1 37  ? 9.913  -3.967  29.770  1.000 24.53098 ? ? ? ? ? ?  21  GLU   A N    1 
ATOM   137  C  CA   . GLU   A 1 37  ? 8.568  -3.423  29.953  1.000 30.13798 ? ? ? ? ? ?  21  GLU   A CA   1 
ATOM   138  C  C    . GLU   A 1 37  ? 8.564  -1.897  29.868  1.000 33.55155 ? ? ? ? ? ?  21  GLU   A C    1 
ATOM   139  O  O    . GLU   A 1 37  ? 7.708  -1.304  29.201  1.000 33.24308 ? ? ? ? ? ?  21  GLU   A O    1 
ATOM   140  C  CB   . GLU   A 1 37  ? 8.004  -3.893  31.298  1.000 39.01165 ? ? ? ? ? ?  21  GLU   A CB   1 
ATOM   141  C  CG   . GLU   A 1 37  ? 6.551  -3.512  31.547  1.000 51.97454 ? ? ? ? ? ?  21  GLU   A CG   1 
ATOM   142  C  CD   . GLU   A 1 37  ? 6.303  -3.075  32.981  1.000 66.75031 ? ? ? ? ? ?  21  GLU   A CD   1 
ATOM   143  O  OE1  . GLU   A 1 37  ? 7.188  -2.406  33.564  1.000 64.08895 ? ? ? ? ? ?  21  GLU   A OE1  1 
ATOM   144  O  OE2  . GLU   A 1 37  ? 5.226  -3.403  33.527  1.000 79.44933 ? ? ? ? ? ?  21  GLU   A OE2  1 
ATOM   145  N  N    . GLN   A 1 38  ? 9.509  -1.241  30.545  1.000 28.33093 ? ? ? ? ? ?  22  GLN   A N    1 
ATOM   146  C  CA   . GLN   A 1 38  ? 9.493  0.217   30.601  1.000 28.41858 ? ? ? ? ? ?  22  GLN   A CA   1 
ATOM   147  C  C    . GLN   A 1 38  ? 9.821  0.830   29.247  1.000 35.54873 ? ? ? ? ? ?  22  GLN   A C    1 
ATOM   148  O  O    . GLN   A 1 38  ? 9.265  1.874   28.879  1.000 29.05815 ? ? ? ? ? ?  22  GLN   A O    1 
ATOM   149  C  CB   . GLN   A 1 38  ? 10.477 0.711   31.659  1.000 34.17046 ? ? ? ? ? ?  22  GLN   A CB   1 
ATOM   150  C  CG   . GLN   A 1 38  ? 10.075 0.376   33.089  1.000 55.63605 ? ? ? ? ? ?  22  GLN   A CG   1 
ATOM   151  C  CD   . GLN   A 1 38  ? 11.261 0.343   34.046  1.000 60.97616 ? ? ? ? ? ?  22  GLN   A CD   1 
ATOM   152  O  OE1  . GLN   A 1 38  ? 11.117 -0.009  35.220  1.000 52.58094 ? ? ? ? ? ?  22  GLN   A OE1  1 
ATOM   153  N  NE2  . GLN   A 1 38  ? 12.440 0.703   33.544  1.000 58.39787 ? ? ? ? ? ?  22  GLN   A NE2  1 
ATOM   154  N  N    . GLN   A 1 39  ? 10.722 0.202   28.490  1.000 26.35459 ? ? ? ? ? ?  23  GLN   A N    1 
ATOM   155  C  CA   . GLN   A 1 39  ? 11.148 0.738   27.204  1.000 27.75111 ? ? ? ? ? ?  23  GLN   A CA   1 
ATOM   156  C  C    . GLN   A 1 39  ? 10.362 0.161   26.038  1.000 27.04697 ? ? ? ? ? ?  23  GLN   A C    1 
ATOM   157  O  O    . GLN   A 1 39  ? 10.564 0.601   24.899  1.000 23.71221 ? ? ? ? ? ?  23  GLN   A O    1 
ATOM   158  C  CB   . GLN   A 1 39  ? 12.647 0.489   26.993  1.000 23.07683 ? ? ? ? ? ?  23  GLN   A CB   1 
ATOM   159  C  CG   . GLN   A 1 39  ? 13.533 1.035   28.101  1.000 21.23285 ? ? ? ? ? ?  23  GLN   A CG   1 
ATOM   160  C  CD   . GLN   A 1 39  ? 13.475 2.550   28.201  1.000 34.03117 ? ? ? ? ? ?  23  GLN   A CD   1 
ATOM   161  O  OE1  . GLN   A 1 39  ? 13.124 3.233   27.241  1.000 29.83161 ? ? ? ? ? ?  23  GLN   A OE1  1 
ATOM   162  N  NE2  . GLN   A 1 39  ? 13.821 3.081   29.368  1.000 35.55193 ? ? ? ? ? ?  23  GLN   A NE2  1 
ATOM   163  N  N    . LYS   A 1 40  ? 9.468  -0.793  26.305  1.000 22.03433 ? ? ? ? ? ?  24  LYS   A N    1 
ATOM   164  C  CA   . LYS   A 1 40  ? 8.667  -1.478  25.291  1.000 27.71481 ? ? ? ? ? ?  24  LYS   A CA   1 
ATOM   165  C  C    . LYS   A 1 40  ? 9.558  -2.052  24.192  1.000 32.36455 ? ? ? ? ? ?  24  LYS   A C    1 
ATOM   166  O  O    . LYS   A 1 40  ? 9.327  -1.860  22.998  1.000 25.13451 ? ? ? ? ? ?  24  LYS   A O    1 
ATOM   167  C  CB   . LYS   A 1 40  ? 7.592  -0.555  24.720  1.000 33.34698 ? ? ? ? ? ?  24  LYS   A CB   1 
ATOM   168  C  CG   . LYS   A 1 40  ? 6.706  0.069   25.809  1.000 43.65042 ? ? ? ? ? ?  24  LYS   A CG   1 
ATOM   169  C  CD   . LYS   A 1 40  ? 5.299  0.365   25.312  1.000 60.21425 ? ? ? ? ? ?  24  LYS   A CD   1 
ATOM   170  C  CE   . LYS   A 1 40  ? 4.518  1.166   26.343  1.000 68.99021 ? ? ? ? ? ?  24  LYS   A CE   1 
ATOM   171  N  NZ   . LYS   A 1 40  ? 5.177  2.473   26.625  1.000 71.44015 ? ? ? ? ? ?  24  LYS   A NZ   1 
ATOM   172  N  N    . ILE   A 1 41  ? 10.596 -2.755  24.625  1.000 26.86019 ? ? ? ? ? ?  25  ILE   A N    1 
ATOM   173  C  CA   . ILE   A 1 41  ? 11.553 -3.394  23.716  1.000 21.51633 ? ? ? ? ? ?  25  ILE   A CA   1 
ATOM   174  C  C    . ILE   A 1 41  ? 10.939 -4.691  23.194  1.000 26.21262 ? ? ? ? ? ?  25  ILE   A C    1 
ATOM   175  O  O    . ILE   A 1 41  ? 10.496 -5.520  24.002  1.000 21.70936 ? ? ? ? ? ?  25  ILE   A O    1 
ATOM   176  C  CB   . ILE   A 1 41  ? 12.864 -3.666  24.454  1.000 28.15125 ? ? ? ? ? ?  25  ILE   A CB   1 
ATOM   177  C  CG1  . ILE   A 1 41  ? 13.564 -2.344  24.807  1.000 24.84167 ? ? ? ? ? ?  25  ILE   A CG1  1 
ATOM   178  C  CG2  . ILE   A 1 41  ? 13.783 -4.594  23.638  1.000 20.20541 ? ? ? ? ? ?  25  ILE   A CG2  1 
ATOM   179  C  CD1  . ILE   A 1 41  ? 14.679 -2.504  25.858  1.000 23.96477 ? ? ? ? ? ?  25  ILE   A CD1  1 
ATOM   180  N  N    . PRO   A 1 42  ? 10.889 -4.906  21.873  1.000 24.43122 ? ? ? ? ? ?  26  PRO   A N    1 
ATOM   181  C  CA   . PRO   A 1 42  ? 10.226 -6.129  21.371  1.000 23.56380 ? ? ? ? ? ?  26  PRO   A CA   1 
ATOM   182  C  C    . PRO   A 1 42  ? 10.989 -7.406  21.684  1.000 23.73481 ? ? ? ? ? ?  26  PRO   A C    1 
ATOM   183  O  O    . PRO   A 1 42  ? 10.367 -8.417  22.066  1.000 19.39752 ? ? ? ? ? ?  26  PRO   A O    1 
ATOM   184  C  CB   . PRO   A 1 42  ? 10.126 -5.882  19.855  1.000 21.22993 ? ? ? ? ? ?  26  PRO   A CB   1 
ATOM   185  C  CG   . PRO   A 1 42  ? 10.228 -4.356  19.714  1.000 23.14219 ? ? ? ? ? ?  26  PRO   A CG   1 
ATOM   186  C  CD   . PRO   A 1 42  ? 11.183 -3.943  20.798  1.000 21.08642 ? ? ? ? ? ?  26  PRO   A CD   1 
ATOM   187  N  N    . GLY   A 1 43  ? 12.310 -7.383  21.548  1.000 21.17407 ? ? ? ? ? ?  27  GLY   A N    1 
ATOM   188  C  CA   . GLY   A 1 43  ? 13.139 -8.556  21.784  1.000 17.15457 ? ? ? ? ? ?  27  GLY   A CA   1 
ATOM   189  C  C    . GLY   A 1 43  ? 14.514 -8.149  22.267  1.000 18.08677 ? ? ? ? ? ?  27  GLY   A C    1 
ATOM   190  O  O    . GLY   A 1 43  ? 15.022 -7.078  21.926  1.000 17.44857 ? ? ? ? ? ?  27  GLY   A O    1 
ATOM   191  N  N    . MET   A 1 44  ? 15.131 -9.017  23.053  1.000 16.58381 ? ? ? ? ? ?  28  MET   A N    1 
ATOM   192  C  CA   . MET   A 1 44  ? 16.418 -8.694  23.647  1.000 16.19599 ? ? ? ? ? ?  28  MET   A CA   1 
ATOM   193  C  C    . MET   A 1 44  ? 17.229 -9.962  23.858  1.000 22.05619 ? ? ? ? ? ?  28  MET   A C    1 
ATOM   194  O  O    . MET   A 1 44  ? 16.675 -11.011 24.196  1.000 19.24142 ? ? ? ? ? ?  28  MET   A O    1 
ATOM   195  C  CB   . MET   A 1 44  ? 16.211 -7.972  24.984  1.000 21.23644 ? ? ? ? ? ?  28  MET   A CB   1 
ATOM   196  C  CG   . MET   A 1 44  ? 17.446 -7.392  25.601  1.000 26.15216 ? ? ? ? ? ?  28  MET   A CG   1 
ATOM   197  S  SD   . MET   A 1 44  ? 17.012 -5.862  26.493  1.000 31.55152 ? ? ? ? ? ?  28  MET   A SD   1 
ATOM   198  C  CE   . MET   A 1 44  ? 18.638 -5.398  27.058  1.000 31.05045 ? ? ? ? ? ?  28  MET   A CE   1 
ATOM   199  N  N    . ALA   A 1 45  ? 18.545 -9.854  23.694  1.000 19.18541 ? ? ? ? ? ?  29  ALA   A N    1 
ATOM   200  C  CA   . ALA   A 1 45  ? 19.460 -10.920 24.091  1.000 24.46516 ? ? ? ? ? ?  29  ALA   A CA   1 
ATOM   201  C  C    . ALA   A 1 45  ? 20.522 -10.327 25.003  1.000 17.12256 ? ? ? ? ? ?  29  ALA   A C    1 
ATOM   202  O  O    . ALA   A 1 45  ? 20.987 -9.214  24.774  1.000 17.68858 ? ? ? ? ? ?  29  ALA   A O    1 
ATOM   203  C  CB   . ALA   A 1 45  ? 20.123 -11.599 22.876  1.000 19.94613 ? ? ? ? ? ?  29  ALA   A CB   1 
ATOM   204  N  N    . VAL   A 1 46  ? 20.900 -11.063 26.046  1.000 18.13021 ? ? ? ? ? ?  30  VAL   A N    1 
ATOM   205  C  CA   . VAL   A 1 46  ? 21.938 -10.619 26.970  1.000 18.32747 ? ? ? ? ? ?  30  VAL   A CA   1 
ATOM   206  C  C    . VAL   A 1 46  ? 22.944 -11.745 27.175  1.000 20.53127 ? ? ? ? ? ?  30  VAL   A C    1 
ATOM   207  O  O    . VAL   A 1 46  ? 22.570 -12.921 27.279  1.000 19.20293 ? ? ? ? ? ?  30  VAL   A O    1 
ATOM   208  C  CB   . VAL   A 1 46  ? 21.337 -10.159 28.328  1.000 16.99187 ? ? ? ? ? ?  30  VAL   A CB   1 
ATOM   209  C  CG1  . VAL   A 1 46  ? 22.451 -9.886  29.339  1.000 19.15669 ? ? ? ? ? ?  30  VAL   A CG1  1 
ATOM   210  C  CG2  . VAL   A 1 46  ? 20.466 -8.910  28.155  1.000 18.08816 ? ? ? ? ? ?  30  VAL   A CG2  1 
ATOM   211  N  N    . ALA   A 1 47  ? 24.222 -11.386 27.251  1.000 18.99990 ? ? ? ? ? ?  31  ALA   A N    1 
ATOM   212  C  CA   . ALA   A 1 47  ? 25.272 -12.316 27.647  1.000 17.55658 ? ? ? ? ? ?  31  ALA   A CA   1 
ATOM   213  C  C    . ALA   A 1 47  ? 26.014 -11.715 28.823  1.000 23.95721 ? ? ? ? ? ?  31  ALA   A C    1 
ATOM   214  O  O    . ALA   A 1 47  ? 26.369 -10.537 28.788  1.000 19.11968 ? ? ? ? ? ?  31  ALA   A O    1 
ATOM   215  C  CB   . ALA   A 1 47  ? 26.252 -12.592 26.505  1.000 18.49981 ? ? ? ? ? ?  31  ALA   A CB   1 
ATOM   216  N  N    . VAL   A 1 48  ? 26.208 -12.503 29.879  1.000 20.87693 ? ? ? ? ? ?  32  VAL   A N    1 
ATOM   217  C  CA   . VAL   A 1 48  ? 27.093 -12.129 30.974  1.000 20.07726 ? ? ? ? ? ?  32  VAL   A CA   1 
ATOM   218  C  C    . VAL   A 1 48  ? 28.318 -13.027 30.928  1.000 21.57438 ? ? ? ? ? ?  32  VAL   A C    1 
ATOM   219  O  O    . VAL   A 1 48  ? 28.198 -14.261 30.882  1.000 22.89919 ? ? ? ? ? ?  32  VAL   A O    1 
ATOM   220  C  CB   . VAL   A 1 48  ? 26.392 -12.223 32.345  1.000 28.28057 ? ? ? ? ? ?  32  VAL   A CB   1 
ATOM   221  C  CG1  . VAL   A 1 48  ? 27.432 -12.084 33.459  1.000 22.39479 ? ? ? ? ? ?  32  VAL   A CG1  1 
ATOM   222  C  CG2  . VAL   A 1 48  ? 25.325 -11.132 32.478  1.000 21.57289 ? ? ? ? ? ?  32  VAL   A CG2  1 
ATOM   223  N  N    . ILE   A 1 49  ? 29.493 -12.410 30.923  1.000 19.13875 ? ? ? ? ? ?  33  ILE   A N    1 
ATOM   224  C  CA   . ILE   A 1 49  ? 30.756 -13.119 31.045  1.000 28.53794 ? ? ? ? ? ?  33  ILE   A CA   1 
ATOM   225  C  C    . ILE   A 1 49  ? 31.190 -13.003 32.494  1.000 27.06680 ? ? ? ? ? ?  33  ILE   A C    1 
ATOM   226  O  O    . ILE   A 1 49  ? 31.445 -11.902 32.989  1.000 23.95256 ? ? ? ? ? ?  33  ILE   A O    1 
ATOM   227  C  CB   . ILE   A 1 49  ? 31.823 -12.559 30.091  1.000 27.37151 ? ? ? ? ? ?  33  ILE   A CB   1 
ATOM   228  C  CG1  . ILE   A 1 49  ? 31.455 -12.863 28.635  1.000 27.69489 ? ? ? ? ? ?  33  ILE   A CG1  1 
ATOM   229  C  CG2  . ILE   A 1 49  ? 33.180 -13.152 30.429  1.000 26.23935 ? ? ? ? ? ?  33  ILE   A CG2  1 
ATOM   230  C  CD1  . ILE   A 1 49  ? 30.445 -11.893 28.019  1.000 36.99004 ? ? ? ? ? ?  33  ILE   A CD1  1 
ATOM   231  N  N    . TYR   A 1 50  ? 31.253 -14.133 33.189  1.000 26.31417 ? ? ? ? ? ?  34  TYR   A N    1 
ATOM   232  C  CA   . TYR   A 1 50  ? 31.531 -14.150 34.619  1.000 28.12926 ? ? ? ? ? ?  34  TYR   A CA   1 
ATOM   233  C  C    . TYR   A 1 50  ? 32.678 -15.118 34.856  1.000 31.15047 ? ? ? ? ? ?  34  TYR   A C    1 
ATOM   234  O  O    . TYR   A 1 50  ? 32.576 -16.299 34.503  1.000 25.55430 ? ? ? ? ? ?  34  TYR   A O    1 
ATOM   235  C  CB   . TYR   A 1 50  ? 30.285 -14.558 35.411  1.000 27.05675 ? ? ? ? ? ?  34  TYR   A CB   1 
ATOM   236  C  CG   . TYR   A 1 50  ? 30.487 -14.698 36.901  1.000 35.00393 ? ? ? ? ? ?  34  TYR   A CG   1 
ATOM   237  C  CD1  . TYR   A 1 50  ? 30.646 -13.583 37.713  1.000 32.77330 ? ? ? ? ? ?  34  TYR   A CD1  1 
ATOM   238  C  CD2  . TYR   A 1 50  ? 30.487 -15.951 37.502  1.000 37.33829 ? ? ? ? ? ?  34  TYR   A CD2  1 
ATOM   239  C  CE1  . TYR   A 1 50  ? 30.817 -13.712 39.083  1.000 39.17433 ? ? ? ? ? ?  34  TYR   A CE1  1 
ATOM   240  C  CE2  . TYR   A 1 50  ? 30.655 -16.090 38.864  1.000 35.60422 ? ? ? ? ? ?  34  TYR   A CE2  1 
ATOM   241  C  CZ   . TYR   A 1 50  ? 30.820 -14.972 39.651  1.000 47.81424 ? ? ? ? ? ?  34  TYR   A CZ   1 
ATOM   242  O  OH   . TYR   A 1 50  ? 30.988 -15.119 41.009  1.000 50.11973 ? ? ? ? ? ?  34  TYR   A OH   1 
ATOM   243  N  N    . GLN   A 1 51  ? 33.767 -14.613 35.440  1.000 32.14847 ? ? ? ? ? ?  35  GLN   A N    1 
ATOM   244  C  CA   . GLN   A 1 51  ? 35.014 -15.372 35.577  1.000 35.52317 ? ? ? ? ? ?  35  GLN   A CA   1 
ATOM   245  C  C    . GLN   A 1 51  ? 35.394 -16.051 34.262  1.000 38.91979 ? ? ? ? ? ?  35  GLN   A C    1 
ATOM   246  O  O    . GLN   A 1 51  ? 35.857 -17.193 34.233  1.000 34.98803 ? ? ? ? ? ?  35  GLN   A O    1 
ATOM   247  C  CB   . GLN   A 1 51  ? 34.912 -16.379 36.724  1.000 42.31637 ? ? ? ? ? ?  35  GLN   A CB   1 
ATOM   248  C  CG   . GLN   A 1 51  ? 34.620 -15.691 38.057  1.000 44.80263 ? ? ? ? ? ?  35  GLN   A CG   1 
ATOM   249  C  CD   . GLN   A 1 51  ? 34.428 -16.653 39.212  1.000 53.28947 ? ? ? ? ? ?  35  GLN   A CD   1 
ATOM   250  O  OE1  . GLN   A 1 51  ? 34.185 -17.846 39.017  1.000 51.27617 ? ? ? ? ? ?  35  GLN   A OE1  1 
ATOM   251  N  NE2  . GLN   A 1 51  ? 34.531 -16.133 40.429  1.000 58.52018 ? ? ? ? ? ?  35  GLN   A NE2  1 
ATOM   252  N  N    . GLY   A 1 52  ? 35.176 -15.338 33.153  1.000 39.58184 ? ? ? ? ? ?  36  GLY   A N    1 
ATOM   253  C  CA   . GLY   A 1 52  ? 35.589 -15.801 31.845  1.000 37.49690 ? ? ? ? ? ?  36  GLY   A CA   1 
ATOM   254  C  C    . GLY   A 1 52  ? 34.591 -16.654 31.088  1.000 41.36999 ? ? ? ? ? ?  36  GLY   A C    1 
ATOM   255  O  O    . GLY   A 1 52  ? 34.809 -16.907 29.894  1.000 42.50656 ? ? ? ? ? ?  36  GLY   A O    1 
ATOM   256  N  N    . LYS   A 1 53  ? 33.491 -17.112 31.735  1.000 28.99072 ? ? ? ? ? ?  37  LYS   A N    1 
ATOM   257  C  CA   . LYS   A 1 53  ? 32.564 -18.013 31.069  1.000 26.39753 ? ? ? ? ? ?  37  LYS   A CA   1 
ATOM   258  C  C    . LYS   A 1 53  ? 31.260 -17.299 30.713  1.000 26.58157 ? ? ? ? ? ?  37  LYS   A C    1 
ATOM   259  O  O    . LYS   A 1 53  ? 30.774 -16.477 31.495  1.000 25.17520 ? ? ? ? ? ?  37  LYS   A O    1 
ATOM   260  C  CB   . LYS   A 1 53  ? 32.254 -19.218 31.971  1.000 31.52743 ? ? ? ? ? ?  37  LYS   A CB   1 
ATOM   261  C  CG   . LYS   A 1 53  ? 33.462 -19.651 32.806  1.000 47.08983 ? ? ? ? ? ?  37  LYS   A CG   1 
ATOM   262  C  CD   . LYS   A 1 53  ? 33.130 -20.697 33.876  1.000 56.44207 ? ? ? ? ? ?  37  LYS   A CD   1 
ATOM   263  C  CE   . LYS   A 1 53  ? 32.184 -20.170 34.954  1.000 59.94695 ? ? ? ? ? ?  37  LYS   A CE   1 
ATOM   264  N  NZ   . LYS   A 1 53  ? 32.563 -18.861 35.557  1.000 40.30241 ? ? ? ? ? ?  37  LYS   A NZ   1 
ATOM   265  N  N    . PRO   A 1 54  ? 30.663 -17.610 29.560  1.000 27.86087 ? ? ? ? ? ?  38  PRO   A N    1 
ATOM   266  C  CA   . PRO   A 1 54  ? 29.455 -16.903 29.119  1.000 28.35408 ? ? ? ? ? ?  38  PRO   A CA   1 
ATOM   267  C  C    . PRO   A 1 54  ? 28.166 -17.580 29.556  1.000 24.15717 ? ? ? ? ? ?  38  PRO   A C    1 
ATOM   268  O  O    . PRO   A 1 54  ? 28.043 -18.811 29.564  1.000 21.83370 ? ? ? ? ? ?  38  PRO   A O    1 
ATOM   269  C  CB   . PRO   A 1 54  ? 29.584 -16.949 27.590  1.000 31.94253 ? ? ? ? ? ?  38  PRO   A CB   1 
ATOM   270  C  CG   . PRO   A 1 54  ? 30.210 -18.304 27.349  1.000 28.77979 ? ? ? ? ? ?  38  PRO   A CG   1 
ATOM   271  C  CD   . PRO   A 1 54  ? 31.185 -18.503 28.505  1.000 32.05411 ? ? ? ? ? ?  38  PRO   A CD   1 
ATOM   272  N  N    . TYR   A 1 55  ? 27.193 -16.741 29.915  1.000 18.10727 ? ? ? ? ? ?  39  TYR   A N    1 
ATOM   273  C  CA   . TYR   A 1 55  ? 25.826 -17.140 30.215  1.000 22.16715 ? ? ? ? ? ?  39  TYR   A CA   1 
ATOM   274  C  C    . TYR   A 1 55  ? 24.862 -16.293 29.398  1.000 23.65535 ? ? ? ? ? ?  39  TYR   A C    1 
ATOM   275  O  O    . TYR   A 1 55  ? 25.002 -15.065 29.340  1.000 20.98185 ? ? ? ? ? ?  39  TYR   A O    1 
ATOM   276  C  CB   . TYR   A 1 55  ? 25.523 -16.988 31.719  1.000 21.74296 ? ? ? ? ? ?  39  TYR   A CB   1 
ATOM   277  C  CG   . TYR   A 1 55  ? 26.493 -17.791 32.531  1.000 18.13778 ? ? ? ? ? ?  39  TYR   A CG   1 
ATOM   278  C  CD1  . TYR   A 1 55  ? 26.278 -19.154 32.731  1.000 23.60314 ? ? ? ? ? ?  39  TYR   A CD1  1 
ATOM   279  C  CD2  . TYR   A 1 55  ? 27.660 -17.225 33.023  1.000 21.84032 ? ? ? ? ? ?  39  TYR   A CD2  1 
ATOM   280  C  CE1  . TYR   A 1 55  ? 27.178 -19.918 33.438  1.000 27.99569 ? ? ? ? ? ?  39  TYR   A CE1  1 
ATOM   281  C  CE2  . TYR   A 1 55  ? 28.572 -17.981 33.741  1.000 26.49168 ? ? ? ? ? ?  39  TYR   A CE2  1 
ATOM   282  C  CZ   . TYR   A 1 55  ? 28.319 -19.327 33.946  1.000 25.12729 ? ? ? ? ? ?  39  TYR   A CZ   1 
ATOM   283  O  OH   . TYR   A 1 55  ? 29.208 -20.094 34.658  1.000 32.42679 ? ? ? ? ? ?  39  TYR   A OH   1 
ATOM   284  N  N    . TYR   A 1 56  ? 23.856 -16.940 28.813  1.000 21.15947 ? ? ? ? ? ?  40  TYR   A N    1 
ATOM   285  C  CA   . TYR   A 1 56  ? 22.991 -16.317 27.813  1.000 22.33009 ? ? ? ? ? ?  40  TYR   A CA   1 
ATOM   286  C  C    . TYR   A 1 56  ? 21.546 -16.247 28.277  1.000 28.33431 ? ? ? ? ? ?  40  TYR   A C    1 
ATOM   287  O  O    . TYR   A 1 56  ? 21.048 -17.152 28.967  1.000 21.47832 ? ? ? ? ? ?  40  TYR   A O    1 
ATOM   288  C  CB   . TYR   A 1 56  ? 23.054 -17.081 26.478  1.000 19.87494 ? ? ? ? ? ?  40  TYR   A CB   1 
ATOM   289  C  CG   . TYR   A 1 56  ? 24.446 -17.227 25.940  1.000 24.08587 ? ? ? ? ? ?  40  TYR   A CG   1 
ATOM   290  C  CD1  . TYR   A 1 56  ? 25.144 -16.123 25.443  1.000 28.52760 ? ? ? ? ? ?  40  TYR   A CD1  1 
ATOM   291  C  CD2  . TYR   A 1 56  ? 25.072 -18.468 25.910  1.000 23.35186 ? ? ? ? ? ?  40  TYR   A CD2  1 
ATOM   292  C  CE1  . TYR   A 1 56  ? 26.423 -16.262 24.944  1.000 23.06265 ? ? ? ? ? ?  40  TYR   A CE1  1 
ATOM   293  C  CE2  . TYR   A 1 56  ? 26.355 -18.612 25.409  1.000 25.48803 ? ? ? ? ? ?  40  TYR   A CE2  1 
ATOM   294  C  CZ   . TYR   A 1 56  ? 27.022 -17.503 24.922  1.000 33.93444 ? ? ? ? ? ?  40  TYR   A CZ   1 
ATOM   295  O  OH   . TYR   A 1 56  ? 28.300 -17.646 24.423  1.000 39.23269 ? ? ? ? ? ?  40  TYR   A OH   1 
ATOM   296  N  N    . PHE   A 1 57  ? 20.872 -15.160 27.884  1.000 19.55881 ? ? ? ? ? ?  41  PHE   A N    1 
ATOM   297  C  CA   . PHE   A 1 57  ? 19.481 -14.909 28.223  1.000 17.11613 ? ? ? ? ? ?  41  PHE   A CA   1 
ATOM   298  C  C    . PHE   A 1 57  ? 18.789 -14.300 27.014  1.000 19.45378 ? ? ? ? ? ?  41  PHE   A C    1 
ATOM   299  O  O    . PHE   A 1 57  ? 19.374 -13.455 26.334  1.000 21.31723 ? ? ? ? ? ?  41  PHE   A O    1 
ATOM   300  C  CB   . PHE   A 1 57  ? 19.401 -13.976 29.445  1.000 18.44985 ? ? ? ? ? ?  41  PHE   A CB   1 
ATOM   301  C  CG   . PHE   A 1 57  ? 20.201 -14.468 30.619  1.000 21.88142 ? ? ? ? ? ?  41  PHE   A CG   1 
ATOM   302  C  CD1  . PHE   A 1 57  ? 21.560 -14.183 30.728  1.000 16.24450 ? ? ? ? ? ?  41  PHE   A CD1  1 
ATOM   303  C  CD2  . PHE   A 1 57  ? 19.594 -15.245 31.603  1.000 27.66867 ? ? ? ? ? ?  41  PHE   A CD2  1 
ATOM   304  C  CE1  . PHE   A 1 57  ? 22.296 -14.659 31.805  1.000 20.68053 ? ? ? ? ? ?  41  PHE   A CE1  1 
ATOM   305  C  CE2  . PHE   A 1 57  ? 20.327 -15.722 32.686  1.000 28.60736 ? ? ? ? ? ?  41  PHE   A CE2  1 
ATOM   306  C  CZ   . PHE   A 1 57  ? 21.673 -15.430 32.786  1.000 26.34068 ? ? ? ? ? ?  41  PHE   A CZ   1 
ATOM   307  N  N    . THR   A 1 58  ? 17.542 -14.706 26.743  1.000 21.55037 ? ? ? ? ? ?  42  THR   A N    1 
ATOM   308  C  CA   . THR   A 1 58  ? 16.790 -14.092 25.651  1.000 19.07846 ? ? ? ? ? ?  42  THR   A CA   1 
ATOM   309  C  C    . THR   A 1 58  ? 15.336 -13.855 26.044  1.000 24.30504 ? ? ? ? ? ?  42  THR   A C    1 
ATOM   310  O  O    . THR   A 1 58  ? 14.754 -14.601 26.840  1.000 23.45759 ? ? ? ? ? ?  42  THR   A O    1 
ATOM   311  C  CB   . THR   A 1 58  ? 16.817 -14.916 24.361  1.000 26.78968 ? ? ? ? ? ?  42  THR   A CB   1 
ATOM   312  O  OG1  . THR   A 1 58  ? 16.151 -16.162 24.585  1.000 31.49360 ? ? ? ? ? ?  42  THR   A OG1  1 
ATOM   313  C  CG2  . THR   A 1 58  ? 18.266 -15.156 23.884  1.000 24.27408 ? ? ? ? ? ?  42  THR   A CG2  1 
ATOM   314  N  N    . TRP   A 1 59  ? 14.759 -12.784 25.480  1.000 18.94362 ? ? ? ? ? ?  43  TRP   A N    1 
ATOM   315  C  CA   . TRP   A 1 59  ? 13.361 -12.417 25.691  1.000 21.59623 ? ? ? ? ? ?  43  TRP   A CA   1 
ATOM   316  C  C    . TRP   A 1 59  ? 12.715 -11.966 24.385  1.000 20.95159 ? ? ? ? ? ?  43  TRP   A C    1 
ATOM   317  O  O    . TRP   A 1 59  ? 13.358 -11.336 23.541  1.000 20.76324 ? ? ? ? ? ?  43  TRP   A O    1 
ATOM   318  C  CB   . TRP   A 1 59  ? 13.189 -11.243 26.697  1.000 22.89035 ? ? ? ? ? ?  43  TRP   A CB   1 
ATOM   319  C  CG   . TRP   A 1 59  ? 13.798 -11.415 28.057  1.000 25.80258 ? ? ? ? ? ?  43  TRP   A CG   1 
ATOM   320  C  CD1  . TRP   A 1 59  ? 13.131 -11.678 29.226  1.000 25.19964 ? ? ? ? ? ?  43  TRP   A CD1  1 
ATOM   321  C  CD2  . TRP   A 1 59  ? 15.188 -11.281 28.410  1.000 22.68408 ? ? ? ? ? ?  43  TRP   A CD2  1 
ATOM   322  N  NE1  . TRP   A 1 59  ? 14.025 -11.752 30.273  1.000 29.00074 ? ? ? ? ? ?  43  TRP   A NE1  1 
ATOM   323  C  CE2  . TRP   A 1 59  ? 15.289 -11.506 29.800  1.000 30.48056 ? ? ? ? ? ?  43  TRP   A CE2  1 
ATOM   324  C  CE3  . TRP   A 1 59  ? 16.355 -11.007 27.686  1.000 18.68831 ? ? ? ? ? ?  43  TRP   A CE3  1 
ATOM   325  C  CZ2  . TRP   A 1 59  ? 16.505 -11.468 30.475  1.000 18.71670 ? ? ? ? ? ?  43  TRP   A CZ2  1 
ATOM   326  C  CZ3  . TRP   A 1 59  ? 17.566 -10.978 28.366  1.000 19.02016 ? ? ? ? ? ?  43  TRP   A CZ3  1 
ATOM   327  C  CH2  . TRP   A 1 59  ? 17.625 -11.187 29.743  1.000 16.33791 ? ? ? ? ? ?  43  TRP   A CH2  1 
ATOM   328  N  N    . GLY   A 1 60  ? 11.419 -12.259 24.237  1.000 16.83691 ? ? ? ? ? ?  44  GLY   A N    1 
ATOM   329  C  CA   . GLY   A 1 60  ? 10.648 -11.538 23.228  1.000 22.24785 ? ? ? ? ? ?  44  GLY   A CA   1 
ATOM   330  C  C    . GLY   A 1 60  ? 10.895 -11.944 21.782  1.000 22.70638 ? ? ? ? ? ?  44  GLY   A C    1 
ATOM   331  O  O    . GLY   A 1 60  ? 11.244 -13.085 21.479  1.000 17.54085 ? ? ? ? ? ?  44  GLY   A O    1 
ATOM   332  N  N    . TYR   A 1 61  ? 10.731 -10.975 20.870  1.000 16.96164 ? ? ? ? ? ?  45  TYR   A N    1 
ATOM   333  C  CA   . TYR   A 1 61  ? 10.500 -11.263 19.461  1.000 19.71772 ? ? ? ? ? ?  45  TYR   A CA   1 
ATOM   334  C  C    . TYR   A 1 61  ? 11.567 -10.638 18.578  1.000 28.21098 ? ? ? ? ? ?  45  TYR   A C    1 
ATOM   335  O  O    . TYR   A 1 61  ? 11.859 -9.443  18.695  1.000 19.53288 ? ? ? ? ? ?  45  TYR   A O    1 
ATOM   336  C  CB   . TYR   A 1 61  ? 9.096  -10.788 19.052  1.000 19.58826 ? ? ? ? ? ?  45  TYR   A CB   1 
ATOM   337  C  CG   . TYR   A 1 61  ? 8.054  -11.741 19.607  1.000 26.41849 ? ? ? ? ? ?  45  TYR   A CG   1 
ATOM   338  C  CD1  . TYR   A 1 61  ? 7.760  -12.914 18.928  1.000 31.82852 ? ? ? ? ? ?  45  TYR   A CD1  1 
ATOM   339  C  CD2  . TYR   A 1 61  ? 7.451  -11.527 20.840  1.000 33.49066 ? ? ? ? ? ?  45  TYR   A CD2  1 
ATOM   340  C  CE1  . TYR   A 1 61  ? 6.856  -13.832 19.430  1.000 32.98507 ? ? ? ? ? ?  45  TYR   A CE1  1 
ATOM   341  C  CE2  . TYR   A 1 61  ? 6.526  -12.458 21.358  1.000 29.87622 ? ? ? ? ? ?  45  TYR   A CE2  1 
ATOM   342  C  CZ   . TYR   A 1 61  ? 6.241  -13.607 20.636  1.000 31.26789 ? ? ? ? ? ?  45  TYR   A CZ   1 
ATOM   343  O  OH   . TYR   A 1 61  ? 5.346  -14.565 21.098  1.000 34.97767 ? ? ? ? ? ?  45  TYR   A OH   1 
ATOM   344  N  N    . ALA   A 1 62  ? 12.147 -11.465 17.700  1.000 17.75023 ? ? ? ? ? ?  46  ALA   A N    1 
ATOM   345  C  CA   . ALA   A 1 62  ? 12.999 -10.973 16.625  1.000 19.96087 ? ? ? ? ? ?  46  ALA   A CA   1 
ATOM   346  C  C    . ALA   A 1 62  ? 12.165 -10.443 15.468  1.000 25.04553 ? ? ? ? ? ?  46  ALA   A C    1 
ATOM   347  O  O    . ALA   A 1 62  ? 12.602 -9.528  14.757  1.000 23.57488 ? ? ? ? ? ?  46  ALA   A O    1 
ATOM   348  C  CB   . ALA   A 1 62  ? 13.933 -12.097 16.146  1.000 19.38354 ? ? ? ? ? ?  46  ALA   A CB   1 
ATOM   349  N  N    . ASP   A 1 63  ? 10.955 -10.983 15.290  1.000 21.96734 ? ? ? ? ? ?  47  ASP   A N    1 
ATOM   350  C  CA   . ASP   A 1 63  ? 10.032 -10.582 14.230  1.000 22.06164 ? ? ? ? ? ?  47  ASP   A CA   1 
ATOM   351  C  C    . ASP   A 1 63  ? 8.636  -10.651 14.829  1.000 25.82727 ? ? ? ? ? ?  47  ASP   A C    1 
ATOM   352  O  O    . ASP   A 1 63  ? 8.112  -11.747 15.046  1.000 24.19511 ? ? ? ? ? ?  47  ASP   A O    1 
ATOM   353  C  CB   . ASP   A 1 63  ? 10.165 -11.489 13.002  1.000 25.00144 ? ? ? ? ? ?  47  ASP   A CB   1 
ATOM   354  C  CG   . ASP   A 1 63  ? 9.276  -11.048 11.833  1.000 32.33729 ? ? ? ? ? ?  47  ASP   A CG   1 
ATOM   355  O  OD1  . ASP   A 1 63  ? 8.207  -10.455 12.064  1.000 29.05171 ? ? ? ? ? ?  47  ASP   A OD1  1 
ATOM   356  O  OD2  . ASP   A 1 63  ? 9.663  -11.295 10.670  1.000 30.23928 ? ? ? ? ? ?  47  ASP   A OD2  1 
ATOM   357  N  N    . ILE   A 1 64  ? 8.047  -9.486  15.108  1.000 20.98271 ? ? ? ? ? ?  48  ILE   A N    1 
ATOM   358  C  CA   . ILE   A 1 64  ? 6.737  -9.440  15.761  1.000 26.34073 ? ? ? ? ? ?  48  ILE   A CA   1 
ATOM   359  C  C    . ILE   A 1 64  ? 5.671  -10.049 14.861  1.000 30.69876 ? ? ? ? ? ?  48  ILE   A C    1 
ATOM   360  O  O    . ILE   A 1 64  ? 4.863  -10.879 15.299  1.000 30.27720 ? ? ? ? ? ?  48  ILE   A O    1 
ATOM   361  C  CB   . ILE   A 1 64  ? 6.382  -7.991  16.142  1.000 23.65483 ? ? ? ? ? ?  48  ILE   A CB   1 
ATOM   362  C  CG1  . ILE   A 1 64  ? 7.329  -7.465  17.213  1.000 24.51033 ? ? ? ? ? ?  48  ILE   A CG1  1 
ATOM   363  C  CG2  . ILE   A 1 64  ? 4.938  -7.904  16.640  1.000 29.36037 ? ? ? ? ? ?  48  ILE   A CG2  1 
ATOM   364  C  CD1  . ILE   A 1 64  ? 7.108  -5.984  17.525  1.000 28.76590 ? ? ? ? ? ?  48  ILE   A CD1  1 
ATOM   365  N  N    . ALA   A 1 65  ? 5.665  -9.661  13.583  1.000 30.83209 ? ? ? ? ? ?  49  ALA   A N    1 
ATOM   366  C  CA   . ALA   A 1 65  ? 4.602  -10.098 12.681  1.000 35.09828 ? ? ? ? ? ?  49  ALA   A CA   1 
ATOM   367  C  C    . ALA   A 1 65  ? 4.660  -11.601 12.427  1.000 40.57228 ? ? ? ? ? ?  49  ALA   A C    1 
ATOM   368  O  O    . ALA   A 1 65  ? 3.617  -12.259 12.345  1.000 40.76540 ? ? ? ? ? ?  49  ALA   A O    1 
ATOM   369  C  CB   . ALA   A 1 65  ? 4.679  -9.327  11.362  1.000 36.82691 ? ? ? ? ? ?  49  ALA   A CB   1 
ATOM   370  N  N    . LYS   A 1 66  ? 5.861  -12.163 12.288  1.000 29.01505 ? ? ? ? ? ?  50  LYS   A N    1 
ATOM   371  C  CA   . LYS   A 1 66  ? 6.004  -13.596 12.047  1.000 29.17376 ? ? ? ? ? ?  50  LYS   A CA   1 
ATOM   372  C  C    . LYS   A 1 66  ? 6.144  -14.405 13.331  1.000 32.23909 ? ? ? ? ? ?  50  LYS   A C    1 
ATOM   373  O  O    . LYS   A 1 66  ? 6.298  -15.630 13.255  1.000 27.49748 ? ? ? ? ? ?  50  LYS   A O    1 
ATOM   374  C  CB   . LYS   A 1 66  ? 7.193  -13.876 11.126  1.000 32.18227 ? ? ? ? ? ?  50  LYS   A CB   1 
ATOM   375  C  CG   . LYS   A 1 66  ? 6.993  -13.302 9.734   1.000 36.60034 ? ? ? ? ? ?  50  LYS   A CG   1 
ATOM   376  C  CD   . LYS   A 1 66  ? 7.990  -13.848 8.731   1.000 37.85389 ? ? ? ? ? ?  50  LYS   A CD   1 
ATOM   377  C  CE   . LYS   A 1 66  ? 7.748  -13.228 7.356   1.000 42.95066 ? ? ? ? ? ?  50  LYS   A CE   1 
ATOM   378  N  NZ   . LYS   A 1 66  ? 8.739  -13.674 6.335   1.000 49.90861 ? ? ? ? ? ?  50  LYS   A NZ   1 
ATOM   379  N  N    . LYS   A 1 67  ? 6.075  -13.756 14.495  1.000 23.78044 ? ? ? ? ? ?  51  LYS   A N    1 
ATOM   380  C  CA   . LYS   A 1 67  ? 6.091  -14.433 15.799  1.000 35.42297 ? ? ? ? ? ?  51  LYS   A CA   1 
ATOM   381  C  C    . LYS   A 1 67  ? 7.371  -15.244 16.004  1.000 29.60376 ? ? ? ? ? ?  51  LYS   A C    1 
ATOM   382  O  O    . LYS   A 1 67  ? 7.363  -16.309 16.636  1.000 28.53980 ? ? ? ? ? ?  51  LYS   A O    1 
ATOM   383  C  CB   . LYS   A 1 67  ? 4.855  -15.321 15.975  1.000 36.81576 ? ? ? ? ? ?  51  LYS   A CB   1 
ATOM   384  C  CG   . LYS   A 1 67  ? 3.536  -14.602 15.756  1.000 39.83003 ? ? ? ? ? ?  51  LYS   A CG   1 
ATOM   385  C  CD   . LYS   A 1 67  ? 2.383  -15.595 15.721  1.000 52.08959 ? ? ? ? ? ?  51  LYS   A CD   1 
ATOM   386  C  CE   . LYS   A 1 67  ? 1.039  -14.892 15.635  1.000 50.88764 ? ? ? ? ? ?  51  LYS   A CE   1 
ATOM   387  N  NZ   . LYS   A 1 67  ? -0.085 -15.875 15.639  1.000 64.05382 ? ? ? ? ? ?  51  LYS   A NZ   1 
ATOM   388  N  N    . GLN   A 1 68  ? 8.506  -14.728 15.451  1.000 23.10655 ? ? ? ? ? ?  52  GLN   A N    1 
ATOM   389  C  CA   . GLN   A 1 68  ? 9.796  -15.393 15.626  1.000 19.72505 ? ? ? ? ? ?  52  GLN   A CA   1 
ATOM   390  C  C    . GLN   A 1 68  ? 10.448 -14.914 16.916  1.000 19.97493 ? ? ? ? ? ?  52  GLN   A C    1 
ATOM   391  O  O    . GLN   A 1 68  ? 10.587 -13.698 17.120  1.000 21.06883 ? ? ? ? ? ?  52  GLN   A O    1 
ATOM   392  C  CB   . GLN   A 1 68  ? 10.732 -15.125 14.448  1.000 25.03985 ? ? ? ? ? ?  52  GLN   A CB   1 
ATOM   393  C  CG   . GLN   A 1 68  ? 10.178 -15.541 13.100  1.000 29.53636 ? ? ? ? ? ?  52  GLN   A CG   1 
ATOM   394  C  CD   . GLN   A 1 68  ? 10.018 -17.047 12.981  1.000 32.07997 ? ? ? ? ? ?  52  GLN   A CD   1 
ATOM   395  O  OE1  . GLN   A 1 68  ? 10.972 -17.795 13.164  1.000 37.45295 ? ? ? ? ? ?  52  GLN   A OE1  1 
ATOM   396  N  NE2  . GLN   A 1 68  ? 8.804  -17.493 12.677  1.000 31.56833 ? ? ? ? ? ?  52  GLN   A NE2  1 
ATOM   397  N  N    . PRO   A 1 69  ? 10.832 -15.822 17.805  1.000 18.44412 ? ? ? ? ? ?  53  PRO   A N    1 
ATOM   398  C  CA   . PRO   A 1 69  ? 11.457 -15.421 19.068  1.000 15.32004 ? ? ? ? ? ?  53  PRO   A CA   1 
ATOM   399  C  C    . PRO   A 1 69  ? 12.920 -15.046 18.889  1.000 19.76969 ? ? ? ? ? ?  53  PRO   A C    1 
ATOM   400  O  O    . PRO   A 1 69  ? 13.590 -15.489 17.953  1.000 21.24061 ? ? ? ? ? ?  53  PRO   A O    1 
ATOM   401  C  CB   . PRO   A 1 69  ? 11.348 -16.688 19.919  1.000 15.46501 ? ? ? ? ? ?  53  PRO   A CB   1 
ATOM   402  C  CG   . PRO   A 1 69  ? 11.529 -17.794 18.877  1.000 17.31467 ? ? ? ? ? ?  53  PRO   A CG   1 
ATOM   403  C  CD   . PRO   A 1 69  ? 10.778 -17.294 17.655  1.000 20.42888 ? ? ? ? ? ?  53  PRO   A CD   1 
ATOM   404  N  N    . VAL   A 1 70  ? 13.419 -14.260 19.851  1.000 18.46851 ? ? ? ? ? ?  54  VAL   A N    1 
ATOM   405  C  CA   . VAL   A 1 70  ? 14.860 -14.064 19.987  1.000 20.96482 ? ? ? ? ? ?  54  VAL   A CA   1 
ATOM   406  C  C    . VAL   A 1 70  ? 15.484 -15.353 20.492  1.000 22.74175 ? ? ? ? ? ?  54  VAL   A C    1 
ATOM   407  O  O    . VAL   A 1 70  ? 15.030 -15.925 21.494  1.000 19.83912 ? ? ? ? ? ?  54  VAL   A O    1 
ATOM   408  C  CB   . VAL   A 1 70  ? 15.185 -12.908 20.942  1.000 17.69060 ? ? ? ? ? ?  54  VAL   A CB   1 
ATOM   409  C  CG1  . VAL   A 1 70  ? 16.696 -12.830 21.180  1.000 18.96574 ? ? ? ? ? ?  54  VAL   A CG1  1 
ATOM   410  C  CG2  . VAL   A 1 70  ? 14.656 -11.585 20.397  1.000 17.38698 ? ? ? ? ? ?  54  VAL   A CG2  1 
ATOM   411  N  N    . THR   A 1 71  ? 16.517 -15.824 19.799  1.000 17.65979 ? ? ? ? ? ?  55  THR   A N    1 
ATOM   412  C  CA   . THR   A 1 71  ? 17.296 -16.979 20.240  1.000 21.76562 ? ? ? ? ? ?  55  THR   A CA   1 
ATOM   413  C  C    . THR   A 1 71  ? 18.766 -16.589 20.375  1.000 17.33763 ? ? ? ? ? ?  55  THR   A C    1 
ATOM   414  O  O    . THR   A 1 71  ? 19.160 -15.453 20.092  1.000 19.03550 ? ? ? ? ? ?  55  THR   A O    1 
ATOM   415  C  CB   . THR   A 1 71  ? 17.161 -18.148 19.261  1.000 18.88907 ? ? ? ? ? ?  55  THR   A CB   1 
ATOM   416  O  OG1  . THR   A 1 71  ? 17.895 -17.851 18.060  1.000 23.16937 ? ? ? ? ? ?  55  THR   A OG1  1 
ATOM   417  C  CG2  . THR   A 1 71  ? 15.703 -18.392 18.915  1.000 19.70241 ? ? ? ? ? ?  55  THR   A CG2  1 
ATOM   418  N  N    . GLN   A 1 72  ? 19.592 -17.553 20.787  1.000 18.31761 ? ? ? ? ? ?  56  GLN   A N    1 
ATOM   419  C  CA   . GLN   A 1 72  ? 21.031 -17.310 20.842  1.000 18.32260 ? ? ? ? ? ?  56  GLN   A CA   1 
ATOM   420  C  C    . GLN   A 1 72  ? 21.647 -17.195 19.457  1.000 20.40034 ? ? ? ? ? ?  56  GLN   A C    1 
ATOM   421  O  O    . GLN   A 1 72  ? 22.827 -16.837 19.352  1.000 21.18395 ? ? ? ? ? ?  56  GLN   A O    1 
ATOM   422  C  CB   . GLN   A 1 72  ? 21.724 -18.416 21.650  1.000 22.39189 ? ? ? ? ? ?  56  GLN   A CB   1 
ATOM   423  C  CG   . GLN   A 1 72  ? 21.318 -18.331 23.127  1.000 21.43854 ? ? ? ? ? ?  56  GLN   A CG   1 
ATOM   424  C  CD   . GLN   A 1 72  ? 21.768 -19.506 23.969  1.000 34.11308 ? ? ? ? ? ?  56  GLN   A CD   1 
ATOM   425  O  OE1  . GLN   A 1 72  ? 21.156 -19.794 25.005  1.000 27.49299 ? ? ? ? ? ?  56  GLN   A OE1  1 
ATOM   426  N  NE2  . GLN   A 1 72  ? 22.841 -20.182 23.548  1.000 23.90267 ? ? ? ? ? ?  56  GLN   A NE2  1 
ATOM   427  N  N    . GLN   A 1 73  ? 20.880 -17.479 18.404  1.000 15.26026 ? ? ? ? ? ?  57  GLN   A N    1 
ATOM   428  C  CA   . GLN   A 1 73  ? 21.370 -17.386 17.033  1.000 20.34647 ? ? ? ? ? ?  57  GLN   A CA   1 
ATOM   429  C  C    . GLN   A 1 73  ? 20.807 -16.184 16.280  1.000 20.30187 ? ? ? ? ? ?  57  GLN   A C    1 
ATOM   430  O  O    . GLN   A 1 73  ? 21.109 -16.018 15.096  1.000 19.19584 ? ? ? ? ? ?  57  GLN   A O    1 
ATOM   431  C  CB   . GLN   A 1 73  ? 21.042 -18.678 16.270  1.000 22.40389 ? ? ? ? ? ?  57  GLN   A CB   1 
ATOM   432  C  CG   . GLN   A 1 73  ? 21.763 -19.927 16.796  1.000 31.48734 ? ? ? ? ? ?  57  GLN   A CG   1 
ATOM   433  C  CD   . GLN   A 1 73  ? 21.127 -20.517 18.045  1.000 31.77993 ? ? ? ? ? ?  57  GLN   A CD   1 
ATOM   434  O  OE1  . GLN   A 1 73  ? 19.903 -20.476 18.215  1.000 33.06764 ? ? ? ? ? ?  57  GLN   A OE1  1 
ATOM   435  N  NE2  . GLN   A 1 73  ? 21.961 -21.066 18.935  1.000 29.44662 ? ? ? ? ? ?  57  GLN   A NE2  1 
ATOM   436  N  N    . THR   A 1 74  ? 19.977 -15.365 16.933  1.000 18.89223 ? ? ? ? ? ?  58  THR   A N    1 
ATOM   437  C  CA   . THR   A 1 74  ? 19.384 -14.189 16.309  1.000 20.82733 ? ? ? ? ? ?  58  THR   A CA   1 
ATOM   438  C  C    . THR   A 1 74  ? 20.466 -13.158 16.007  1.000 18.47528 ? ? ? ? ? ?  58  THR   A C    1 
ATOM   439  O  O    . THR   A 1 74  ? 21.331 -12.889 16.848  1.000 18.20026 ? ? ? ? ? ?  58  THR   A O    1 
ATOM   440  C  CB   . THR   A 1 74  ? 18.319 -13.582 17.235  1.000 20.98612 ? ? ? ? ? ?  58  THR   A CB   1 
ATOM   441  O  OG1  . THR   A 1 74  ? 17.239 -14.510 17.396  1.000 18.20147 ? ? ? ? ? ?  58  THR   A OG1  1 
ATOM   442  C  CG2  . THR   A 1 74  ? 17.753 -12.294 16.641  1.000 17.87260 ? ? ? ? ? ?  58  THR   A CG2  1 
ATOM   443  N  N    . LEU   A 1 75  ? 20.430 -12.603 14.794  1.000 16.69913 ? ? ? ? ? ?  59  LEU   A N    1 
ATOM   444  C  CA   . LEU   A 1 75  ? 21.339 -11.527 14.413  1.000 16.53899 ? ? ? ? ? ?  59  LEU   A CA   1 
ATOM   445  C  C    . LEU   A 1 75  ? 20.713 -10.182 14.738  1.000 15.01568 ? ? ? ? ? ?  59  LEU   A C    1 
ATOM   446  O  O    . LEU   A 1 75  ? 19.543 -9.929  14.408  1.000 15.87256 ? ? ? ? ? ?  59  LEU   A O    1 
ATOM   447  C  CB   . LEU   A 1 75  ? 21.670 -11.582 12.922  1.000 19.57445 ? ? ? ? ? ?  59  LEU   A CB   1 
ATOM   448  C  CG   . LEU   A 1 75  ? 22.445 -12.798 12.428  1.000 22.96094 ? ? ? ? ? ?  59  LEU   A CG   1 
ATOM   449  C  CD1  . LEU   A 1 75  ? 22.389 -12.875 10.899  1.000 18.74982 ? ? ? ? ? ?  59  LEU   A CD1  1 
ATOM   450  C  CD2  . LEU   A 1 75  ? 23.886 -12.733 12.896  1.000 18.20984 ? ? ? ? ? ?  59  LEU   A CD2  1 
ATOM   451  N  N    . PHE   A 1 76  ? 21.525 -9.305  15.343  1.000 15.51248 ? ? ? ? ? ?  60  PHE   A N    1 
ATOM   452  C  CA   . PHE   A 1 76  ? 21.160 -7.936  15.701  1.000 16.87286 ? ? ? ? ? ?  60  PHE   A CA   1 
ATOM   453  C  C    . PHE   A 1 76  ? 22.099 -6.967  14.997  1.000 16.18440 ? ? ? ? ? ?  60  PHE   A C    1 
ATOM   454  O  O    . PHE   A 1 76  ? 23.288 -7.248  14.846  1.000 17.94243 ? ? ? ? ? ?  60  PHE   A O    1 
ATOM   455  C  CB   . PHE   A 1 76  ? 21.274 -7.687  17.216  1.000 15.81233 ? ? ? ? ? ?  60  PHE   A CB   1 
ATOM   456  C  CG   . PHE   A 1 76  ? 20.231 -8.401  18.059  1.000 16.11845 ? ? ? ? ? ?  60  PHE   A CG   1 
ATOM   457  C  CD1  . PHE   A 1 76  ? 20.393 -9.740  18.420  1.000 18.49664 ? ? ? ? ? ?  60  PHE   A CD1  1 
ATOM   458  C  CD2  . PHE   A 1 76  ? 19.116 -7.711  18.528  1.000 17.57416 ? ? ? ? ? ?  60  PHE   A CD2  1 
ATOM   459  C  CE1  . PHE   A 1 76  ? 19.433 -10.379 19.224  1.000 16.91911 ? ? ? ? ? ?  60  PHE   A CE1  1 
ATOM   460  C  CE2  . PHE   A 1 76  ? 18.156 -8.332  19.332  1.000 19.89060 ? ? ? ? ? ?  60  PHE   A CE2  1 
ATOM   461  C  CZ   . PHE   A 1 76  ? 18.314 -9.689  19.668  1.000 19.00195 ? ? ? ? ? ?  60  PHE   A CZ   1 
ATOM   462  N  N    . GLU   A 1 77  ? 21.571 -5.796  14.623  1.000 17.64543 ? ? ? ? ? ?  61  GLU   A N    1 
ATOM   463  C  CA   . GLU   A 1 77  ? 22.429 -4.714  14.142  1.000 15.60769 ? ? ? ? ? ?  61  GLU   A CA   1 
ATOM   464  C  C    . GLU   A 1 77  ? 23.169 -4.093  15.325  1.000 22.21538 ? ? ? ? ? ?  61  GLU   A C    1 
ATOM   465  O  O    . GLU   A 1 77  ? 22.536 -3.621  16.277  1.000 21.20576 ? ? ? ? ? ?  61  GLU   A O    1 
ATOM   466  C  CB   . GLU   A 1 77  ? 21.592 -3.661  13.417  1.000 17.00003 ? ? ? ? ? ?  61  GLU   A CB   1 
ATOM   467  C  CG   . GLU   A 1 77  ? 21.078 -4.149  12.079  1.000 20.24212 ? ? ? ? ? ?  61  GLU   A CG   1 
ATOM   468  C  CD   . GLU   A 1 77  ? 20.069 -3.222  11.428  1.000 22.75753 ? ? ? ? ? ?  61  GLU   A CD   1 
ATOM   469  O  OE1  . GLU   A 1 77  ? 19.843 -2.083  11.911  1.000 24.83104 ? ? ? ? ? ?  61  GLU   A OE1  1 
ATOM   470  O  OE2  . GLU   A 1 77  ? 19.486 -3.645  10.413  1.000 25.59032 ? ? ? ? ? ?  61  GLU   A OE2  1 
ATOM   471  N  N    . LEU   A 1 78  ? 24.507 -4.092  15.269  1.000 18.16876 ? ? ? ? ? ?  62  LEU   A N    1 
ATOM   472  C  CA   . LEU   A 1 78  ? 25.300 -3.537  16.360  1.000 18.68976 ? ? ? ? ? ?  62  LEU   A CA   1 
ATOM   473  C  C    . LEU   A 1 78  ? 25.378 -2.025  16.323  1.000 19.28597 ? ? ? ? ? ?  62  LEU   A C    1 
ATOM   474  O  O    . LEU   A 1 78  ? 25.775 -1.420  17.321  1.000 18.01090 ? ? ? ? ? ?  62  LEU   A O    1 
ATOM   475  C  CB   . LEU   A 1 78  ? 26.735 -4.067  16.326  1.000 14.92055 ? ? ? ? ? ?  62  LEU   A CB   1 
ATOM   476  C  CG   . LEU   A 1 78  ? 26.865 -5.582  16.393  1.000 16.95779 ? ? ? ? ? ?  62  LEU   A CG   1 
ATOM   477  C  CD1  . LEU   A 1 78  ? 28.327 -5.953  16.430  1.000 22.55216 ? ? ? ? ? ?  62  LEU   A CD1  1 
ATOM   478  C  CD2  . LEU   A 1 78  ? 26.150 -6.125  17.636  1.000 19.92917 ? ? ? ? ? ?  62  LEU   A CD2  1 
ATOM   479  N  N    . GLY   A 1 79  ? 25.059 -1.409  15.197  1.000 19.21919 ? ? ? ? ? ?  63  GLY   A N    1 
ATOM   480  C  CA   . GLY   A 1 79  ? 25.298 0.027   15.113  1.000 18.34918 ? ? ? ? ? ?  63  GLY   A CA   1 
ATOM   481  C  C    . GLY   A 1 79  ? 26.747 0.380   15.412  1.000 23.52655 ? ? ? ? ? ?  63  GLY   A C    1 
ATOM   482  O  O    . GLY   A 1 79  ? 27.689 -0.271  14.939  1.000 18.30184 ? ? ? ? ? ?  63  GLY   A O    1 
ATOM   483  N  N    . SER   A 1 80  ? 26.936 1.446   16.200  1.000 16.96387 ? ? ? ? ? ?  64  SER   A N    1 
ATOM   484  C  CA   . SER   A 1 80  ? 28.280 1.928   16.488  1.000 18.63927 ? ? ? ? ? ?  64  SER   A CA   1 
ATOM   485  C  C    . SER   A 1 80  ? 29.145 0.983   17.317  1.000 17.47816 ? ? ? ? ? ?  64  SER   A C    1 
ATOM   486  O  O    . SER   A 1 80  ? 30.338 1.262   17.460  1.000 15.07075 ? ? ? ? ? ?  64  SER   A O    1 
ATOM   487  C  CB   . SER   A 1 80  ? 28.205 3.270   17.201  1.000 23.24158 ? ? ? ? ? ?  64  SER   A CB   1 
ATOM   488  O  OG   . SER   A 1 80  ? 27.837 4.249   16.262  1.000 27.74828 ? ? ? ? ? ?  64  SER   A OG   1 
ATOM   489  N  N    . VAL   A 1 81  ? 28.617 -0.113  17.877  1.000 18.08518 ? ? ? ? ? ?  65  VAL   A N    1 
ATOM   490  C  CA   . VAL   A 1 81  ? 29.539 -1.091  18.454  1.000 16.50398 ? ? ? ? ? ?  65  VAL   A CA   1 
ATOM   491  C  C    . VAL   A 1 81  ? 30.439 -1.697  17.366  1.000 18.13597 ? ? ? ? ? ?  65  VAL   A C    1 
ATOM   492  O  O    . VAL   A 1 81  ? 31.537 -2.195  17.660  1.000 16.56692 ? ? ? ? ? ?  65  VAL   A O    1 
ATOM   493  C  CB   . VAL   A 1 81  ? 28.744 -2.150  19.253  1.000 19.19812 ? ? ? ? ? ?  65  VAL   A CB   1 
ATOM   494  C  CG1  . VAL   A 1 81  ? 29.606 -3.353  19.640  1.000 20.12129 ? ? ? ? ? ?  65  VAL   A CG1  1 
ATOM   495  C  CG2  . VAL   A 1 81  ? 28.115 -1.501  20.519  1.000 18.97211 ? ? ? ? ? ?  65  VAL   A CG2  1 
ATOM   496  N  N    . SER   A 1 82  ? 30.025 -1.596  16.096  1.000 19.28630 ? ? ? ? ? ?  66  SER   A N    1 
ATOM   497  C  CA   . SER   A 1 82  ? 30.897 -1.954  14.975  1.000 16.46455 ? ? ? ? ? ?  66  SER   A CA   1 
ATOM   498  C  C    . SER   A 1 82  ? 32.230 -1.222  15.022  1.000 20.57623 ? ? ? ? ? ?  66  SER   A C    1 
ATOM   499  O  O    . SER   A 1 82  ? 33.246 -1.744  14.548  1.000 20.61556 ? ? ? ? ? ?  66  SER   A O    1 
ATOM   500  C  CB   . SER   A 1 82  ? 30.220 -1.630  13.641  1.000 15.48017 ? ? ? ? ? ?  66  SER   A CB   1 
ATOM   501  O  OG   . SER   A 1 82  ? 28.913 -2.172  13.576  1.000 17.21583 ? ? ? ? ? ?  66  SER   A OG   1 
ATOM   502  N  N    . LYS   A 1 83  ? 32.245 0.004   15.561  1.000 16.96948 ? ? ? ? ? ?  67  LYS   A N    1 
ATOM   503  C  CA   . LYS   A 1 83  ? 33.487 0.758   15.627  1.000 11.93750 ? ? ? ? ? ?  67  LYS   A CA   1 
ATOM   504  C  C    . LYS   A 1 83  ? 34.541 0.076   16.487  1.000 15.86087 ? ? ? ? ? ?  67  LYS   A C    1 
ATOM   505  O  O    . LYS   A 1 83  ? 35.732 0.349   16.313  1.000 15.90911 ? ? ? ? ? ?  67  LYS   A O    1 
ATOM   506  C  CB   . LYS   A 1 83  ? 33.212 2.185   16.156  1.000 15.95941 ? ? ? ? ? ?  67  LYS   A CB   1 
ATOM   507  C  CG   . LYS   A 1 83  ? 32.322 3.046   15.256  1.000 16.34113 ? ? ? ? ? ?  67  LYS   A CG   1 
ATOM   508  C  CD   . LYS   A 1 83  ? 32.024 4.397   15.949  1.000 16.21365 ? ? ? ? ? ?  67  LYS   A CD   1 
ATOM   509  C  CE   . LYS   A 1 83  ? 31.297 5.362   15.025  1.000 20.62137 ? ? ? ? ? ?  67  LYS   A CE   1 
ATOM   510  N  NZ   . LYS   A 1 83  ? 29.928 4.886   14.671  1.000 19.08402 ? ? ? ? ? ?  67  LYS   A NZ   1 
ATOM   511  N  N    . THR   A 1 84  ? 34.150 -0.829  17.398  1.000 17.28144 ? ? ? ? ? ?  68  THR   A N    1 
ATOM   512  C  CA   . THR   A 1 84  ? 35.168 -1.571  18.137  1.000 16.12992 ? ? ? ? ? ?  68  THR   A CA   1 
ATOM   513  C  C    . THR   A 1 84  ? 35.865 -2.592  17.236  1.000 18.44760 ? ? ? ? ? ?  68  THR   A C    1 
ATOM   514  O  O    . THR   A 1 84  ? 37.074 -2.818  17.375  1.000 17.65998 ? ? ? ? ? ?  68  THR   A O    1 
ATOM   515  C  CB   . THR   A 1 84  ? 34.552 -2.253  19.374  1.000 15.33810 ? ? ? ? ? ?  68  THR   A CB   1 
ATOM   516  O  OG1  . THR   A 1 84  ? 33.652 -3.309  18.992  1.000 17.45858 ? ? ? ? ? ?  68  THR   A OG1  1 
ATOM   517  C  CG2  . THR   A 1 84  ? 33.793 -1.216  20.233  1.000 15.48608 ? ? ? ? ? ?  68  THR   A CG2  1 
ATOM   518  N  N    . PHE   A 1 85  ? 35.128 -3.175  16.287  1.000 16.11724 ? ? ? ? ? ?  69  PHE   A N    1 
ATOM   519  C  CA   . PHE   A 1 85  ? 35.759 -4.050  15.304  1.000 15.71157 ? ? ? ? ? ?  69  PHE   A CA   1 
ATOM   520  C  C    . PHE   A 1 85  ? 36.678 -3.261  14.379  1.000 18.27293 ? ? ? ? ? ?  69  PHE   A C    1 
ATOM   521  O  O    . PHE   A 1 85  ? 37.787 -3.709  14.067  1.000 20.30711 ? ? ? ? ? ?  69  PHE   A O    1 
ATOM   522  C  CB   . PHE   A 1 85  ? 34.685 -4.788  14.504  1.000 17.86591 ? ? ? ? ? ?  69  PHE   A CB   1 
ATOM   523  C  CG   . PHE   A 1 85  ? 33.935 -5.802  15.304  1.000 18.76970 ? ? ? ? ? ?  69  PHE   A CG   1 
ATOM   524  C  CD1  . PHE   A 1 85  ? 34.424 -7.091  15.427  1.000 21.51409 ? ? ? ? ? ?  69  PHE   A CD1  1 
ATOM   525  C  CD2  . PHE   A 1 85  ? 32.743 -5.471  15.930  1.000 21.61098 ? ? ? ? ? ?  69  PHE   A CD2  1 
ATOM   526  C  CE1  . PHE   A 1 85  ? 33.738 -8.057  16.183  1.000 19.87809 ? ? ? ? ? ?  69  PHE   A CE1  1 
ATOM   527  C  CE2  . PHE   A 1 85  ? 32.051 -6.430  16.676  1.000 25.83547 ? ? ? ? ? ?  69  PHE   A CE2  1 
ATOM   528  C  CZ   . PHE   A 1 85  ? 32.551 -7.724  16.796  1.000 21.20365 ? ? ? ? ? ?  69  PHE   A CZ   1 
ATOM   529  N  N    . THR   A 1 86  ? 36.255 -2.061  13.964  1.000 20.42025 ? ? ? ? ? ?  70  THR   A N    1 
ATOM   530  C  CA   . THR   A 1 86  ? 37.113 -1.231  13.120  1.000 17.42785 ? ? ? ? ? ?  70  THR   A CA   1 
ATOM   531  C  C    . THR   A 1 86  ? 38.386 -0.837  13.864  1.000 18.74216 ? ? ? ? ? ?  70  THR   A C    1 
ATOM   532  O  O    . THR   A 1 86  ? 39.486 -0.884  13.300  1.000 20.68141 ? ? ? ? ? ?  70  THR   A O    1 
ATOM   533  C  CB   . THR   A 1 86  ? 36.320 -0.003  12.668  1.000 17.77857 ? ? ? ? ? ?  70  THR   A CB   1 
ATOM   534  O  OG1  . THR   A 1 86  ? 35.163 -0.429  11.927  1.000 19.00729 ? ? ? ? ? ?  70  THR   A OG1  1 
ATOM   535  C  CG2  . THR   A 1 86  ? 37.164 0.952   11.805  1.000 19.02870 ? ? ? ? ? ?  70  THR   A CG2  1 
ATOM   536  N  N    . GLY   A 1 87  ? 38.249 -0.438  15.137  1.000 19.68277 ? ? ? ? ? ?  71  GLY   A N    1 
ATOM   537  C  CA   . GLY   A 1 87  ? 39.416 -0.069  15.926  1.000 18.27984 ? ? ? ? ? ?  71  GLY   A CA   1 
ATOM   538  C  C    . GLY   A 1 87  ? 40.423 -1.196  16.044  1.000 20.41491 ? ? ? ? ? ?  71  GLY   A C    1 
ATOM   539  O  O    . GLY   A 1 87  ? 41.633 -0.976  15.913  1.000 21.57357 ? ? ? ? ? ?  71  GLY   A O    1 
ATOM   540  N  N    . VAL   A 1 88  ? 39.936 -2.422  16.269  1.000 17.70003 ? ? ? ? ? ?  72  VAL   A N    1 
ATOM   541  C  CA   . VAL   A 1 88  ? 40.817 -3.583  16.424  1.000 16.67544 ? ? ? ? ? ?  72  VAL   A CA   1 
ATOM   542  C  C    . VAL   A 1 88  ? 41.459 -3.965  15.095  1.000 20.23162 ? ? ? ? ? ?  72  VAL   A C    1 
ATOM   543  O  O    . VAL   A 1 88  ? 42.655 -4.283  15.045  1.000 21.85076 ? ? ? ? ? ?  72  VAL   A O    1 
ATOM   544  C  CB   . VAL   A 1 88  ? 40.039 -4.766  17.041  1.000 15.66243 ? ? ? ? ? ?  72  VAL   A CB   1 
ATOM   545  C  CG1  . VAL   A 1 88  ? 40.856 -6.083  16.941  1.000 20.44182 ? ? ? ? ? ?  72  VAL   A CG1  1 
ATOM   546  C  CG2  . VAL   A 1 88  ? 39.662 -4.478  18.500  1.000 19.98689 ? ? ? ? ? ?  72  VAL   A CG2  1 
ATOM   547  N  N    . LEU   A 1 89  ? 40.688 -3.949  14.000  1.000 19.11299 ? ? ? ? ? ?  73  LEU   A N    1 
ATOM   548  C  CA   . LEU   A 1 89  ? 41.271 -4.211  12.683  1.000 18.48143 ? ? ? ? ? ?  73  LEU   A CA   1 
ATOM   549  C  C    . LEU   A 1 89  ? 42.360 -3.201  12.353  1.000 20.38713 ? ? ? ? ? ?  73  LEU   A C    1 
ATOM   550  O  O    . LEU   A 1 89  ? 43.397 -3.561  11.780  1.000 21.85416 ? ? ? ? ? ?  73  LEU   A O    1 
ATOM   551  C  CB   . LEU   A 1 89  ? 40.202 -4.171  11.596  1.000 19.57351 ? ? ? ? ? ?  73  LEU   A CB   1 
ATOM   552  C  CG   . LEU   A 1 89  ? 40.643 -4.491  10.159  1.000 24.12891 ? ? ? ? ? ?  73  LEU   A CG   1 
ATOM   553  C  CD1  . LEU   A 1 89  ? 41.110 -5.947  10.079  1.000 21.49356 ? ? ? ? ? ?  73  LEU   A CD1  1 
ATOM   554  C  CD2  . LEU   A 1 89  ? 39.495 -4.256  9.181   1.000 27.28571 ? ? ? ? ? ?  73  LEU   A CD2  1 
ATOM   555  N  N    . GLY   A 1 90  ? 42.127 -1.926  12.683  1.000 20.98203 ? ? ? ? ? ?  74  GLY   A N    1 
ATOM   556  C  CA   . GLY   A 1 90  ? 43.171 -0.932  12.507  1.000 19.99579 ? ? ? ? ? ?  74  GLY   A CA   1 
ATOM   557  C  C    . GLY   A 1 90  ? 44.388 -1.221  13.365  1.000 25.25496 ? ? ? ? ? ?  74  GLY   A C    1 
ATOM   558  O  O    . GLY   A 1 90  ? 45.531 -1.103  12.906  1.000 22.32430 ? ? ? ? ? ?  74  GLY   A O    1 
ATOM   559  N  N    . GLY   A 1 91  ? 44.165 -1.605  14.622  1.000 22.65867 ? ? ? ? ? ?  75  GLY   A N    1 
ATOM   560  C  CA   . GLY   A 1 91  ? 45.282 -1.976  15.472  1.000 25.85357 ? ? ? ? ? ?  75  GLY   A CA   1 
ATOM   561  C  C    . GLY   A 1 91  ? 46.063 -3.150  14.909  1.000 27.51488 ? ? ? ? ? ?  75  GLY   A C    1 
ATOM   562  O  O    . GLY   A 1 91  ? 47.290 -3.222  15.058  1.000 23.85332 ? ? ? ? ? ?  75  GLY   A O    1 
ATOM   563  N  N    . ASP   A 1 92  ? 45.371 -4.081  14.259  1.000 22.26075 ? ? ? ? ? ?  76  ASP   A N    1 
ATOM   564  C  CA   . ASP   A 1 92  ? 46.063 -5.226  13.676  1.000 21.38295 ? ? ? ? ? ?  76  ASP   A CA   1 
ATOM   565  C  C    . ASP   A 1 92  ? 46.912 -4.785  12.489  1.000 30.68957 ? ? ? ? ? ?  76  ASP   A C    1 
ATOM   566  O  O    . ASP   A 1 92  ? 48.033 -5.276  12.297  1.000 29.19347 ? ? ? ? ? ?  76  ASP   A O    1 
ATOM   567  C  CB   . ASP   A 1 92  ? 45.032 -6.290  13.289  1.000 23.18909 ? ? ? ? ? ?  76  ASP   A CB   1 
ATOM   568  C  CG   . ASP   A 1 92  ? 45.631 -7.453  12.503  1.000 34.20536 ? ? ? ? ? ?  76  ASP   A CG   1 
ATOM   569  O  OD1  . ASP   A 1 92  ? 46.171 -8.389  13.137  1.000 29.79286 ? ? ? ? ? ?  76  ASP   A OD1  1 
ATOM   570  O  OD2  . ASP   A 1 92  ? 45.535 -7.423  11.252  1.000 26.88154 ? ? ? ? ? ?  76  ASP   A OD2  1 
ATOM   571  N  N    . ALA   A 1 93  ? 46.415 -3.823  11.707  1.000 25.58725 ? ? ? ? ? ?  77  ALA   A N    1 
ATOM   572  C  CA   . ALA   A 1 93  ? 47.208 -3.290  10.605  1.000 24.85683 ? ? ? ? ? ?  77  ALA   A CA   1 
ATOM   573  C  C    . ALA   A 1 93  ? 48.436 -2.545  11.115  1.000 27.40071 ? ? ? ? ? ?  77  ALA   A C    1 
ATOM   574  O  O    . ALA   A 1 93  ? 49.510 -2.628  10.514  1.000 26.02313 ? ? ? ? ? ?  77  ALA   A O    1 
ATOM   575  C  CB   . ALA   A 1 93  ? 46.349 -2.380  9.729   1.000 21.20680 ? ? ? ? ? ?  77  ALA   A CB   1 
ATOM   576  N  N    . ILE   A 1 94  ? 48.298 -1.799  12.212  1.000 26.30601 ? ? ? ? ? ?  78  ILE   A N    1 
ATOM   577  C  CA   . ILE   A 1 94  ? 49.463 -1.176  12.836  1.000 24.92386 ? ? ? ? ? ?  78  ILE   A CA   1 
ATOM   578  C  C    . ILE   A 1 94  ? 50.473 -2.236  13.254  1.000 28.35917 ? ? ? ? ? ?  78  ILE   A C    1 
ATOM   579  O  O    . ILE   A 1 94  ? 51.671 -2.130  12.963  1.000 26.24912 ? ? ? ? ? ?  78  ILE   A O    1 
ATOM   580  C  CB   . ILE   A 1 94  ? 49.037 -0.324  14.043  1.000 27.30157 ? ? ? ? ? ?  78  ILE   A CB   1 
ATOM   581  C  CG1  . ILE   A 1 94  ? 48.106 0.792   13.592  1.000 22.87271 ? ? ? ? ? ?  78  ILE   A CG1  1 
ATOM   582  C  CG2  . ILE   A 1 94  ? 50.270 0.253   14.730  1.000 35.59109 ? ? ? ? ? ?  78  ILE   A CG2  1 
ATOM   583  C  CD1  . ILE   A 1 94  ? 47.225 1.295   14.707  1.000 26.77661 ? ? ? ? ? ?  78  ILE   A CD1  1 
ATOM   584  N  N    . ALA   A 1 95  ? 50.001 -3.272  13.951  1.000 24.72355 ? ? ? ? ? ?  79  ALA   A N    1 
ATOM   585  C  CA   . ALA   A 1 95  ? 50.892 -4.315  14.449  1.000 30.90733 ? ? ? ? ? ?  79  ALA   A CA   1 
ATOM   586  C  C    . ALA   A 1 95  ? 51.583 -5.056  13.312  1.000 31.45136 ? ? ? ? ? ?  79  ALA   A C    1 
ATOM   587  O  O    . ALA   A 1 95  ? 52.733 -5.483  13.464  1.000 29.46524 ? ? ? ? ? ?  79  ALA   A O    1 
ATOM   588  C  CB   . ALA   A 1 95  ? 50.111 -5.293  15.335  1.000 28.25030 ? ? ? ? ? ?  79  ALA   A CB   1 
ATOM   589  N  N    . ARG   A 1 96  ? 50.915 -5.199  12.165  1.000 26.09232 ? ? ? ? ? ?  80  ARG   A N    1 
ATOM   590  C  CA   . ARG   A 1 96  ? 51.545 -5.808  10.997  1.000 27.65757 ? ? ? ? ? ?  80  ARG   A CA   1 
ATOM   591  C  C    . ARG   A 1 96  ? 52.578 -4.907  10.332  1.000 31.90388 ? ? ? ? ? ?  80  ARG   A C    1 
ATOM   592  O  O    . ARG   A 1 96  ? 53.277 -5.371  9.424   1.000 30.07944 ? ? ? ? ? ?  80  ARG   A O    1 
ATOM   593  C  CB   . ARG   A 1 96  ? 50.486 -6.184  9.956   1.000 23.95416 ? ? ? ? ? ?  80  ARG   A CB   1 
ATOM   594  C  CG   . ARG   A 1 96  ? 49.551 -7.289  10.385  1.000 27.18543 ? ? ? ? ? ?  80  ARG   A CG   1 
ATOM   595  C  CD   . ARG   A 1 96  ? 48.414 -7.413  9.406   1.000 27.02428 ? ? ? ? ? ?  80  ARG   A CD   1 
ATOM   596  N  NE   . ARG   A 1 96  ? 47.541 -8.525  9.752   1.000 30.19282 ? ? ? ? ? ?  80  ARG   A NE   1 
ATOM   597  C  CZ   . ARG   A 1 96  ? 47.687 -9.752  9.274   1.000 33.29646 ? ? ? ? ? ?  80  ARG   A CZ   1 
ATOM   598  N  NH1  . ARG   A 1 96  ? 48.642 -10.041 8.404   1.000 31.13747 ? ? ? ? ? ?  80  ARG   A NH1  1 
ATOM   599  N  NH2  . ARG   A 1 96  ? 46.857 -10.709 9.678   1.000 26.20688 ? ? ? ? ? ?  80  ARG   A NH2  1 
ATOM   600  N  N    . GLY   A 1 97  ? 52.672 -3.636  10.730  1.000 30.25472 ? ? ? ? ? ?  81  GLY   A N    1 
ATOM   601  C  CA   . GLY   A 1 97  ? 53.542 -2.693  10.055  1.000 28.80852 ? ? ? ? ? ?  81  GLY   A CA   1 
ATOM   602  C  C    . GLY   A 1 97  ? 52.999 -2.120  8.765   1.000 31.94963 ? ? ? ? ? ?  81  GLY   A C    1 
ATOM   603  O  O    . GLY   A 1 97  ? 53.763 -1.509  8.009   1.000 29.69750 ? ? ? ? ? ?  81  GLY   A O    1 
ATOM   604  N  N    . GLU   A 1 98  ? 51.702 -2.295  8.487   1.000 23.83572 ? ? ? ? ? ?  82  GLU   A N    1 
ATOM   605  C  CA   . GLU   A 1 98  ? 51.127 -1.767  7.258   1.000 25.95713 ? ? ? ? ? ?  82  GLU   A CA   1 
ATOM   606  C  C    . GLU   A 1 98  ? 50.799 -0.274  7.352   1.000 25.19605 ? ? ? ? ? ?  82  GLU   A C    1 
ATOM   607  O  O    . GLU   A 1 98  ? 50.866 0.434   6.337   1.000 26.48110 ? ? ? ? ? ?  82  GLU   A O    1 
ATOM   608  C  CB   . GLU   A 1 98  ? 49.880 -2.573  6.896   1.000 23.14538 ? ? ? ? ? ?  82  GLU   A CB   1 
ATOM   609  C  CG   . GLU   A 1 98  ? 50.214 -4.048  6.591   1.000 21.32486 ? ? ? ? ? ?  82  GLU   A CG   1 
ATOM   610  C  CD   . GLU   A 1 98  ? 48.987 -4.865  6.288   1.000 37.02230 ? ? ? ? ? ?  82  GLU   A CD   1 
ATOM   611  O  OE1  . GLU   A 1 98  ? 47.887 -4.461  6.727   1.000 28.26939 ? ? ? ? ? ?  82  GLU   A OE1  1 
ATOM   612  O  OE2  . GLU   A 1 98  ? 49.119 -5.927  5.629   1.000 29.59689 ? ? ? ? ? ?  82  GLU   A OE2  1 
ATOM   613  N  N    . ILE   A 1 99  ? 50.420 0.214   8.539   1.000 26.44176 ? ? ? ? ? ?  83  ILE   A N    1 
ATOM   614  C  CA   . ILE   A 1 99  ? 50.147 1.631   8.777   1.000 21.66774 ? ? ? ? ? ?  83  ILE   A CA   1 
ATOM   615  C  C    . ILE   A 1 99  ? 50.763 2.036   10.107  1.000 23.57867 ? ? ? ? ? ?  83  ILE   A C    1 
ATOM   616  O  O    . ILE   A 1 99  ? 51.141 1.200   10.926  1.000 23.45793 ? ? ? ? ? ?  83  ILE   A O    1 
ATOM   617  C  CB   . ILE   A 1 99  ? 48.635 1.961   8.799   1.000 22.54545 ? ? ? ? ? ?  83  ILE   A CB   1 
ATOM   618  C  CG1  . ILE   A 1 99  ? 47.956 1.262   9.986   1.000 27.54284 ? ? ? ? ? ?  83  ILE   A CG1  1 
ATOM   619  C  CG2  . ILE   A 1 99  ? 47.976 1.618   7.461   1.000 27.74982 ? ? ? ? ? ?  83  ILE   A CG2  1 
ATOM   620  C  CD1  . ILE   A 1 99  ? 46.502 1.688   10.207  1.000 23.83470 ? ? ? ? ? ?  83  ILE   A CD1  1 
ATOM   621  N  N    . LYS   A 1 100 ? 50.846 3.355   10.319  1.000 26.54199 ? ? ? ? ? ?  84  LYS   A N    1 
ATOM   622  C  CA   . LYS   A 1 100 ? 51.162 3.943   11.614  1.000 25.03621 ? ? ? ? ? ?  84  LYS   A CA   1 
ATOM   623  C  C    . LYS   A 1 100 ? 50.124 5.017   11.910  1.000 22.23438 ? ? ? ? ? ?  84  LYS   A C    1 
ATOM   624  O  O    . LYS   A 1 100 ? 49.702 5.743   11.004  1.000 23.21742 ? ? ? ? ? ?  84  LYS   A O    1 
ATOM   625  C  CB   . LYS   A 1 100 ? 52.574 4.573   11.646  1.000 26.38483 ? ? ? ? ? ?  84  LYS   A CB   1 
ATOM   626  C  CG   . LYS   A 1 100 ? 53.690 3.623   11.220  1.000 32.01285 ? ? ? ? ? ?  84  LYS   A CG   1 
ATOM   627  C  CD   . LYS   A 1 100 ? 55.085 4.168   11.538  1.000 41.07169 ? ? ? ? ? ?  84  LYS   A CD   1 
ATOM   628  C  CE   . LYS   A 1 100 ? 55.281 5.588   11.042  1.000 40.60873 ? ? ? ? ? ?  84  LYS   A CE   1 
ATOM   629  N  NZ   . LYS   A 1 100 ? 55.278 5.690   9.556   1.000 49.19682 ? ? ? ? ? ?  84  LYS   A NZ   1 
ATOM   630  N  N    . LEU   A 1 101 ? 49.715 5.111   13.178  1.000 20.89582 ? ? ? ? ? ?  85  LEU   A N    1 
ATOM   631  C  CA   . LEU   A 1 101 ? 48.773 6.155   13.579  1.000 21.57143 ? ? ? ? ? ?  85  LEU   A CA   1 
ATOM   632  C  C    . LEU   A 1 101 ? 49.366 7.551   13.435  1.000 23.07647 ? ? ? ? ? ?  85  LEU   A C    1 
ATOM   633  O  O    . LEU   A 1 101 ? 48.612 8.521   13.291  1.000 22.72726 ? ? ? ? ? ?  85  LEU   A O    1 
ATOM   634  C  CB   . LEU   A 1 101 ? 48.308 5.922   15.016  1.000 20.82944 ? ? ? ? ? ?  85  LEU   A CB   1 
ATOM   635  C  CG   . LEU   A 1 101 ? 47.366 4.745   15.297  1.000 23.71559 ? ? ? ? ? ?  85  LEU   A CG   1 
ATOM   636  C  CD1  . LEU   A 1 101 ? 47.078 4.604   16.784  1.000 23.36354 ? ? ? ? ? ?  85  LEU   A CD1  1 
ATOM   637  C  CD2  . LEU   A 1 101 ? 46.055 4.900   14.522  1.000 29.22688 ? ? ? ? ? ?  85  LEU   A CD2  1 
ATOM   638  N  N    . SER   A 1 102 ? 50.693 7.674   13.467  1.000 23.41233 ? ? ? ? ? ?  86  SER   A N    1 
ATOM   639  C  CA   . SER   A 1 102 ? 51.342 8.952   13.218  1.000 21.00813 ? ? ? ? ? ?  86  SER   A CA   1 
ATOM   640  C  C    . SER   A 1 102 ? 51.408 9.307   11.735  1.000 24.08439 ? ? ? ? ? ?  86  SER   A C    1 
ATOM   641  O  O    . SER   A 1 102 ? 51.834 10.419  11.406  1.000 27.37914 ? ? ? ? ? ?  86  SER   A O    1 
ATOM   642  C  CB   . SER   A 1 102 ? 52.753 8.941   13.826  1.000 27.16587 ? ? ? ? ? ?  86  SER   A CB   1 
ATOM   643  O  OG   . SER   A 1 102 ? 53.478 7.779   13.418  1.000 26.08043 ? ? ? ? ? ?  86  SER   A OG   1 
ATOM   644  N  N    . ASP   A 1 103 ? 50.986 8.411   10.836  1.000 25.90043 ? ? ? ? ? ?  87  ASP   A N    1 
ATOM   645  C  CA   . ASP   A 1 103 ? 51.019 8.714   9.403   1.000 26.81447 ? ? ? ? ? ?  87  ASP   A CA   1 
ATOM   646  C  C    . ASP   A 1 103 ? 50.035 9.840   9.071   1.000 30.86436 ? ? ? ? ? ?  87  ASP   A C    1 
ATOM   647  O  O    . ASP   A 1 103 ? 48.910 9.854   9.582   1.000 26.34336 ? ? ? ? ? ?  87  ASP   A O    1 
ATOM   648  C  CB   . ASP   A 1 103 ? 50.648 7.483   8.566   1.000 28.62926 ? ? ? ? ? ?  87  ASP   A CB   1 
ATOM   649  C  CG   . ASP   A 1 103 ? 51.784 6.470   8.423   1.000 36.96144 ? ? ? ? ? ?  87  ASP   A CG   1 
ATOM   650  O  OD1  . ASP   A 1 103 ? 52.962 6.857   8.526   1.000 29.72080 ? ? ? ? ? ?  87  ASP   A OD1  1 
ATOM   651  O  OD2  . ASP   A 1 103 ? 51.479 5.272   8.190   1.000 33.47907 ? ? ? ? ? ?  87  ASP   A OD2  1 
ATOM   652  N  N    . PRO   A 1 104 ? 50.415 10.777  8.199   1.000 24.73683 ? ? ? ? ? ?  88  PRO   A N    1 
ATOM   653  C  CA   . PRO   A 1 104 ? 49.429 11.702  7.634   1.000 25.53035 ? ? ? ? ? ?  88  PRO   A CA   1 
ATOM   654  C  C    . PRO   A 1 104 ? 48.381 10.954  6.833   1.000 25.82042 ? ? ? ? ? ?  88  PRO   A C    1 
ATOM   655  O  O    . PRO   A 1 104 ? 48.664 9.936   6.191   1.000 24.70814 ? ? ? ? ? ?  88  PRO   A O    1 
ATOM   656  C  CB   . PRO   A 1 104 ? 50.266 12.614  6.719   1.000 33.75941 ? ? ? ? ? ?  88  PRO   A CB   1 
ATOM   657  C  CG   . PRO   A 1 104 ? 51.694 12.336  7.073   1.000 36.57892 ? ? ? ? ? ?  88  PRO   A CG   1 
ATOM   658  C  CD   . PRO   A 1 104 ? 51.741 10.936  7.579   1.000 29.59561 ? ? ? ? ? ?  88  PRO   A CD   1 
ATOM   659  N  N    . THR   A 1 105 ? 47.156 11.480  6.876   1.000 21.44139 ? ? ? ? ? ?  89  THR   A N    1 
ATOM   660  C  CA   . THR   A 1 105 ? 46.055 10.913  6.108   1.000 24.02206 ? ? ? ? ? ?  89  THR   A CA   1 
ATOM   661  C  C    . THR   A 1 105 ? 46.396 10.845  4.628   1.000 24.27968 ? ? ? ? ? ?  89  THR   A C    1 
ATOM   662  O  O    . THR   A 1 105 ? 46.029 9.888   3.938   1.000 26.54403 ? ? ? ? ? ?  89  THR   A O    1 
ATOM   663  C  CB   . THR   A 1 105 ? 44.798 11.753  6.325   1.000 24.37511 ? ? ? ? ? ?  89  THR   A CB   1 
ATOM   664  O  OG1  . THR   A 1 105 ? 44.411 11.699  7.707   1.000 25.42321 ? ? ? ? ? ?  89  THR   A OG1  1 
ATOM   665  C  CG2  . THR   A 1 105 ? 43.653 11.262  5.462   1.000 23.85671 ? ? ? ? ? ?  89  THR   A CG2  1 
ATOM   666  N  N    . THR   A 1 106 ? 47.090 11.864  4.121   1.000 24.90021 ? ? ? ? ? ?  90  THR   A N    1 
ATOM   667  C  CA   . THR   A 1 106 ? 47.417 11.931  2.704   1.000 26.68308 ? ? ? ? ? ?  90  THR   A CA   1 
ATOM   668  C  C    . THR   A 1 106 ? 48.380 10.840  2.253   1.000 31.78078 ? ? ? ? ? ?  90  THR   A C    1 
ATOM   669  O  O    . THR   A 1 106 ? 48.505 10.614  1.046   1.000 31.91865 ? ? ? ? ? ?  90  THR   A O    1 
ATOM   670  C  CB   . THR   A 1 106 ? 48.027 13.293  2.383   1.000 26.40775 ? ? ? ? ? ?  90  THR   A CB   1 
ATOM   671  O  OG1  . THR   A 1 106 ? 49.079 13.572  3.318   1.000 29.21478 ? ? ? ? ? ?  90  THR   A OG1  1 
ATOM   672  C  CG2  . THR   A 1 106 ? 46.980 14.372  2.493   1.000 30.24547 ? ? ? ? ? ?  90  THR   A CG2  1 
ATOM   673  N  N    . LYS   A 1 107 ? 49.091 10.188  3.176   1.000 31.39603 ? ? ? ? ? ?  91  LYS   A N    1 
ATOM   674  C  CA   . LYS   A 1 107 ? 49.977 9.105   2.768   1.000 29.76274 ? ? ? ? ? ?  91  LYS   A CA   1 
ATOM   675  C  C    . LYS   A 1 107 ? 49.195 7.946   2.167   1.000 38.71449 ? ? ? ? ? ?  91  LYS   A C    1 
ATOM   676  O  O    . LYS   A 1 107 ? 49.702 7.247   1.281   1.000 34.32009 ? ? ? ? ? ?  91  LYS   A O    1 
ATOM   677  C  CB   . LYS   A 1 107 ? 50.823 8.639   3.953   1.000 30.31705 ? ? ? ? ? ?  91  LYS   A CB   1 
ATOM   678  C  CG   . LYS   A 1 107 ? 51.650 7.393   3.671   1.000 30.56421 ? ? ? ? ? ?  91  LYS   A CG   1 
ATOM   679  C  CD   . LYS   A 1 107 ? 52.671 7.136   4.769   1.000 35.97806 ? ? ? ? ? ?  91  LYS   A CD   1 
ATOM   680  C  CE   . LYS   A 1 107 ? 53.632 6.028   4.362   1.000 50.01761 ? ? ? ? ? ?  91  LYS   A CE   1 
ATOM   681  N  NZ   . LYS   A 1 107 ? 54.265 5.372   5.538   1.000 50.17431 ? ? ? ? ? ?  91  LYS   A NZ   1 
ATOM   682  N  N    . TYR   A 1 108 ? 47.954 7.734   2.612   1.000 28.01929 ? ? ? ? ? ?  92  TYR   A N    1 
ATOM   683  C  CA   . TYR   A 1 108 ? 47.124 6.660   2.091   1.000 26.05414 ? ? ? ? ? ?  92  TYR   A CA   1 
ATOM   684  C  C    . TYR   A 1 108 ? 46.045 7.148   1.144   1.000 36.70872 ? ? ? ? ? ?  92  TYR   A C    1 
ATOM   685  O  O    . TYR   A 1 108 ? 45.371 6.320   0.521   1.000 28.86461 ? ? ? ? ? ?  92  TYR   A O    1 
ATOM   686  C  CB   . TYR   A 1 108 ? 46.499 5.884   3.257   1.000 29.76757 ? ? ? ? ? ?  92  TYR   A CB   1 
ATOM   687  C  CG   . TYR   A 1 108 ? 47.593 5.375   4.153   1.000 32.14631 ? ? ? ? ? ?  92  TYR   A CG   1 
ATOM   688  C  CD1  . TYR   A 1 108 ? 48.338 4.261   3.790   1.000 37.08762 ? ? ? ? ? ?  92  TYR   A CD1  1 
ATOM   689  C  CD2  . TYR   A 1 108 ? 47.941 6.049   5.310   1.000 33.41840 ? ? ? ? ? ?  92  TYR   A CD2  1 
ATOM   690  C  CE1  . TYR   A 1 108 ? 49.371 3.808   4.580   1.000 36.48331 ? ? ? ? ? ?  92  TYR   A CE1  1 
ATOM   691  C  CE2  . TYR   A 1 108 ? 48.974 5.598   6.108   1.000 31.20805 ? ? ? ? ? ?  92  TYR   A CE2  1 
ATOM   692  C  CZ   . TYR   A 1 108 ? 49.679 4.475   5.737   1.000 32.66231 ? ? ? ? ? ?  92  TYR   A CZ   1 
ATOM   693  O  OH   . TYR   A 1 108 ? 50.711 4.026   6.524   1.000 47.36427 ? ? ? ? ? ?  92  TYR   A OH   1 
ATOM   694  N  N    . TRP   A 1 109 ? 45.885 8.464   1.005   1.000 29.07319 ? ? ? ? ? ?  93  TRP   A N    1 
ATOM   695  C  CA   . TRP   A 1 109 ? 44.941 9.061   0.062   1.000 29.39900 ? ? ? ? ? ?  93  TRP   A CA   1 
ATOM   696  C  C    . TRP   A 1 109 ? 45.597 10.300  -0.528  1.000 32.69364 ? ? ? ? ? ?  93  TRP   A C    1 
ATOM   697  O  O    . TRP   A 1 109 ? 45.280 11.434  -0.147  1.000 29.23101 ? ? ? ? ? ?  93  TRP   A O    1 
ATOM   698  C  CB   . TRP   A 1 109 ? 43.621 9.415   0.748   1.000 24.52045 ? ? ? ? ? ?  93  TRP   A CB   1 
ATOM   699  C  CG   . TRP   A 1 109 ? 42.451 9.380   -0.175  1.000 25.08513 ? ? ? ? ? ?  93  TRP   A CG   1 
ATOM   700  C  CD1  . TRP   A 1 109 ? 42.473 9.079   -1.503  1.000 31.55528 ? ? ? ? ? ?  93  TRP   A CD1  1 
ATOM   701  C  CD2  . TRP   A 1 109 ? 41.081 9.634   0.158   1.000 28.89818 ? ? ? ? ? ?  93  TRP   A CD2  1 
ATOM   702  N  NE1  . TRP   A 1 109 ? 41.205 9.143   -2.024  1.000 33.11265 ? ? ? ? ? ?  93  TRP   A NE1  1 
ATOM   703  C  CE2  . TRP   A 1 109 ? 40.329 9.476   -1.024  1.000 29.82482 ? ? ? ? ? ?  93  TRP   A CE2  1 
ATOM   704  C  CE3  . TRP   A 1 109 ? 40.414 9.988   1.340   1.000 26.18091 ? ? ? ? ? ?  93  TRP   A CE3  1 
ATOM   705  C  CZ2  . TRP   A 1 109 ? 38.947 9.654   -1.060  1.000 33.79478 ? ? ? ? ? ?  93  TRP   A CZ2  1 
ATOM   706  C  CZ3  . TRP   A 1 109 ? 39.042 10.164  1.301   1.000 24.41078 ? ? ? ? ? ?  93  TRP   A CZ3  1 
ATOM   707  C  CH2  . TRP   A 1 109 ? 38.321 9.995   0.112   1.000 33.95751 ? ? ? ? ? ?  93  TRP   A CH2  1 
ATOM   708  N  N    . PRO   A 1 110 ? 46.544 10.119  -1.453  1.000 34.68335 ? ? ? ? ? ?  94  PRO   A N    1 
ATOM   709  C  CA   . PRO   A 1 110 ? 47.257 11.282  -2.016  1.000 35.18326 ? ? ? ? ? ?  94  PRO   A CA   1 
ATOM   710  C  C    . PRO   A 1 110 ? 46.362 12.250  -2.777  1.000 35.67386 ? ? ? ? ? ?  94  PRO   A C    1 
ATOM   711  O  O    . PRO   A 1 110 ? 46.713 13.432  -2.891  1.000 36.83916 ? ? ? ? ? ?  94  PRO   A O    1 
ATOM   712  C  CB   . PRO   A 1 110 ? 48.300 10.636  -2.938  1.000 36.47739 ? ? ? ? ? ?  94  PRO   A CB   1 
ATOM   713  C  CG   . PRO   A 1 110 ? 48.496 9.270   -2.387  1.000 42.52304 ? ? ? ? ? ?  94  PRO   A CG   1 
ATOM   714  C  CD   . PRO   A 1 110 ? 47.159 8.845   -1.864  1.000 38.05573 ? ? ? ? ? ?  94  PRO   A CD   1 
ATOM   715  N  N    . GLU   A 1 111 ? 45.212 11.796  -3.291  1.000 29.99361 ? ? ? ? ? ?  95  GLU   A N    1 
ATOM   716  C  CA   . GLU   A 1 111 ? 44.275 12.694  -3.961  1.000 32.57655 ? ? ? ? ? ?  95  GLU   A CA   1 
ATOM   717  C  C    . GLU   A 1 111 ? 43.633 13.690  -3.002  1.000 32.08233 ? ? ? ? ? ?  95  GLU   A C    1 
ATOM   718  O  O    . GLU   A 1 111 ? 42.965 14.628  -3.453  1.000 31.77933 ? ? ? ? ? ?  95  GLU   A O    1 
ATOM   719  C  CB   . GLU   A 1 111 ? 43.199 11.872  -4.675  1.000 35.04990 ? ? ? ? ? ?  95  GLU   A CB   1 
ATOM   720  C  CG   . GLU   A 1 111 ? 43.763 10.695  -5.485  1.000 45.55019 ? ? ? ? ? ?  95  GLU   A CG   1 
ATOM   721  C  CD   . GLU   A 1 111 ? 43.941 9.425   -4.657  1.000 48.02541 ? ? ? ? ? ?  95  GLU   A CD   1 
ATOM   722  O  OE1  . GLU   A 1 111 ? 42.950 8.677   -4.482  1.000 64.22571 ? ? ? ? ? ?  95  GLU   A OE1  1 
ATOM   723  O  OE2  . GLU   A 1 111 ? 45.066 9.171   -4.176  1.000 53.12422 ? ? ? ? ? ?  95  GLU   A OE2  1 
ATOM   724  N  N    . LEU   A 1 112 ? 43.827 13.516  -1.695  1.000 28.74670 ? ? ? ? ? ?  96  LEU   A N    1 
ATOM   725  C  CA   . LEU   A 1 112 ? 43.317 14.449  -0.692  1.000 30.24045 ? ? ? ? ? ?  96  LEU   A CA   1 
ATOM   726  C  C    . LEU   A 1 112 ? 44.314 15.598  -0.568  1.000 31.58307 ? ? ? ? ? ?  96  LEU   A C    1 
ATOM   727  O  O    . LEU   A 1 112 ? 45.144 15.655  0.341   1.000 33.22885 ? ? ? ? ? ?  96  LEU   A O    1 
ATOM   728  C  CB   . LEU   A 1 112 ? 43.106 13.723  0.632   1.000 27.92241 ? ? ? ? ? ?  96  LEU   A CB   1 
ATOM   729  C  CG   . LEU   A 1 112 ? 42.120 14.234  1.664   1.000 36.79813 ? ? ? ? ? ?  96  LEU   A CG   1 
ATOM   730  C  CD1  . LEU   A 1 112 ? 40.717 14.295  1.095   1.000 29.52041 ? ? ? ? ? ?  96  LEU   A CD1  1 
ATOM   731  C  CD2  . LEU   A 1 112 ? 42.172 13.276  2.846   1.000 32.85460 ? ? ? ? ? ?  96  LEU   A CD2  1 
ATOM   732  N  N    . THR   A 1 113 ? 44.224 16.541  -1.506  1.000 31.01150 ? ? ? ? ? ?  97  THR   A N    1 
ATOM   733  C  CA   . THR   A 1 113 ? 45.230 17.589  -1.637  1.000 32.72184 ? ? ? ? ? ?  97  THR   A CA   1 
ATOM   734  C  C    . THR   A 1 113 ? 44.858 18.907  -0.969  1.000 35.78500 ? ? ? ? ? ?  97  THR   A C    1 
ATOM   735  O  O    . THR   A 1 113 ? 45.709 19.806  -0.904  1.000 33.07913 ? ? ? ? ? ?  97  THR   A O    1 
ATOM   736  C  CB   . THR   A 1 113 ? 45.527 17.855  -3.117  1.000 33.93541 ? ? ? ? ? ?  97  THR   A CB   1 
ATOM   737  O  OG1  . THR   A 1 113 ? 44.304 18.172  -3.791  1.000 31.51191 ? ? ? ? ? ?  97  THR   A OG1  1 
ATOM   738  C  CG2  . THR   A 1 113 ? 46.155 16.638  -3.758  1.000 26.15206 ? ? ? ? ? ?  97  THR   A CG2  1 
ATOM   739  N  N    A ALA   A 1 114 ? 43.631 19.055  -0.476  0.678 29.49967 ? ? ? ? ? ?  98  ALA   A N    1 
ATOM   740  N  N    B ALA   A 1 114 ? 43.629 19.055  -0.480  0.322 29.59784 ? ? ? ? ? ?  98  ALA   A N    1 
ATOM   741  C  CA   A ALA   A 1 114 ? 43.227 20.327  0.111   0.678 30.25004 ? ? ? ? ? ?  98  ALA   A CA   1 
ATOM   742  C  CA   B ALA   A 1 114 ? 43.223 20.320  0.120   0.322 30.29268 ? ? ? ? ? ?  98  ALA   A CA   1 
ATOM   743  C  C    A ALA   A 1 114 ? 44.046 20.622  1.364   0.678 30.36221 ? ? ? ? ? ?  98  ALA   A C    1 
ATOM   744  C  C    B ALA   A 1 114 ? 44.061 20.617  1.359   0.322 30.41749 ? ? ? ? ? ?  98  ALA   A C    1 
ATOM   745  O  O    A ALA   A 1 114 ? 44.355 19.727  2.152   0.678 28.44144 ? ? ? ? ? ?  98  ALA   A O    1 
ATOM   746  O  O    B ALA   A 1 114 ? 44.394 19.719  2.136   0.322 28.46739 ? ? ? ? ? ?  98  ALA   A O    1 
ATOM   747  C  CB   A ALA   A 1 114 ? 41.732 20.321  0.424   0.678 28.30947 ? ? ? ? ? ?  98  ALA   A CB   1 
ATOM   748  C  CB   B ALA   A 1 114 ? 41.735 20.289  0.465   0.322 28.40940 ? ? ? ? ? ?  98  ALA   A CB   1 
ATOM   749  N  N    . LYS   A 1 115 ? 44.410 21.894  1.538   1.000 33.17482 ? ? ? ? ? ?  99  LYS   A N    1 
ATOM   750  C  CA   . LYS   A 1 115 ? 45.412 22.262  2.537   1.000 31.44364 ? ? ? ? ? ?  99  LYS   A CA   1 
ATOM   751  C  C    . LYS   A 1 115 ? 44.975 22.015  3.980   1.000 31.12593 ? ? ? ? ? ?  99  LYS   A C    1 
ATOM   752  O  O    . LYS   A 1 115 ? 45.837 21.905  4.863   1.000 26.60676 ? ? ? ? ? ?  99  LYS   A O    1 
ATOM   753  C  CB   . LYS   A 1 115 ? 45.797 23.737  2.357   1.000 39.37206 ? ? ? ? ? ?  99  LYS   A CB   1 
ATOM   754  C  CG   . LYS   A 1 115 ? 44.659 24.717  2.596   1.000 51.19254 ? ? ? ? ? ?  99  LYS   A CG   1 
ATOM   755  C  CD   . LYS   A 1 115 ? 44.909 26.049  1.890   1.000 60.67969 ? ? ? ? ? ?  99  LYS   A CD   1 
ATOM   756  C  CE   . LYS   A 1 115 ? 44.283 27.201  2.655   1.000 54.41969 ? ? ? ? ? ?  99  LYS   A CE   1 
ATOM   757  N  NZ   . LYS   A 1 115 ? 43.015 26.797  3.322   1.000 67.34470 ? ? ? ? ? ?  99  LYS   A NZ   1 
ATOM   758  N  N    . GLN   A 1 116 ? 43.673 21.923  4.252   1.000 27.50073 ? ? ? ? ? ?  100 GLN   A N    1 
ATOM   759  C  CA   . GLN   A 1 116 ? 43.256 21.693  5.629   1.000 30.66886 ? ? ? ? ? ?  100 GLN   A CA   1 
ATOM   760  C  C    . GLN   A 1 116 ? 43.683 20.321  6.139   1.000 28.21648 ? ? ? ? ? ?  100 GLN   A C    1 
ATOM   761  O  O    . GLN   A 1 116 ? 43.679 20.101  7.355   1.000 31.18498 ? ? ? ? ? ?  100 GLN   A O    1 
ATOM   762  C  CB   . GLN   A 1 116 ? 41.736 21.853  5.768   1.000 29.85501 ? ? ? ? ? ?  100 GLN   A CB   1 
ATOM   763  C  CG   . GLN   A 1 116 ? 40.907 20.764  5.078   1.000 30.90751 ? ? ? ? ? ?  100 GLN   A CG   1 
ATOM   764  C  CD   . GLN   A 1 116 ? 40.565 21.133  3.654   1.000 30.57939 ? ? ? ? ? ?  100 GLN   A CD   1 
ATOM   765  O  OE1  . GLN   A 1 116 ? 41.258 21.940  3.033   1.000 33.34049 ? ? ? ? ? ?  100 GLN   A OE1  1 
ATOM   766  N  NE2  . GLN   A 1 116 ? 39.479 20.561  3.129   1.000 33.02145 ? ? ? ? ? ?  100 GLN   A NE2  1 
ATOM   767  N  N    . TRP   A 1 117 ? 44.065 19.402  5.244   1.000 24.21863 ? ? ? ? ? ?  101 TRP   A N    1 
ATOM   768  C  CA   . TRP   A 1 117 ? 44.460 18.062  5.657   1.000 26.42531 ? ? ? ? ? ?  101 TRP   A CA   1 
ATOM   769  C  C    . TRP   A 1 117 ? 45.914 17.969  6.097   1.000 32.51680 ? ? ? ? ? ?  101 TRP   A C    1 
ATOM   770  O  O    . TRP   A 1 117 ? 46.315 16.927  6.621   1.000 29.13516 ? ? ? ? ? ?  101 TRP   A O    1 
ATOM   771  C  CB   . TRP   A 1 117 ? 44.177 17.056  4.532   1.000 27.09539 ? ? ? ? ? ?  101 TRP   A CB   1 
ATOM   772  C  CG   . TRP   A 1 117 ? 42.705 16.812  4.411   1.000 24.17530 ? ? ? ? ? ?  101 TRP   A CG   1 
ATOM   773  C  CD1  . TRP   A 1 117 ? 41.827 17.472  3.600   1.000 23.69144 ? ? ? ? ? ?  101 TRP   A CD1  1 
ATOM   774  C  CD2  . TRP   A 1 117 ? 41.922 15.896  5.189   1.000 22.83057 ? ? ? ? ? ?  101 TRP   A CD2  1 
ATOM   775  N  NE1  . TRP   A 1 117 ? 40.550 17.008  3.801   1.000 23.28881 ? ? ? ? ? ?  101 TRP   A NE1  1 
ATOM   776  C  CE2  . TRP   A 1 117 ? 40.581 16.033  4.766   1.000 23.07351 ? ? ? ? ? ?  101 TRP   A CE2  1 
ATOM   777  C  CE3  . TRP   A 1 117 ? 42.227 14.956  6.182   1.000 26.69004 ? ? ? ? ? ?  101 TRP   A CE3  1 
ATOM   778  C  CZ2  . TRP   A 1 117 ? 39.548 15.286  5.317   1.000 20.38910 ? ? ? ? ? ?  101 TRP   A CZ2  1 
ATOM   779  C  CZ3  . TRP   A 1 117 ? 41.192 14.200  6.722   1.000 21.49113 ? ? ? ? ? ?  101 TRP   A CZ3  1 
ATOM   780  C  CH2  . TRP   A 1 117 ? 39.876 14.367  6.285   1.000 24.22425 ? ? ? ? ? ?  101 TRP   A CH2  1 
ATOM   781  N  N    . ASN   A 1 118 ? 46.708 19.021  5.916   1.000 32.61934 ? ? ? ? ? ?  102 ASN   A N    1 
ATOM   782  C  CA   . ASN   A 1 118 ? 48.068 19.012  6.439   1.000 37.18535 ? ? ? ? ? ?  102 ASN   A CA   1 
ATOM   783  C  C    . ASN   A 1 118 ? 48.020 18.986  7.958   1.000 37.64041 ? ? ? ? ? ?  102 ASN   A C    1 
ATOM   784  O  O    . ASN   A 1 118 ? 47.438 19.878  8.583   1.000 42.50463 ? ? ? ? ? ?  102 ASN   A O    1 
ATOM   785  C  CB   . ASN   A 1 118 ? 48.843 20.226  5.941   1.000 40.36258 ? ? ? ? ? ?  102 ASN   A CB   1 
ATOM   786  C  CG   . ASN   A 1 118 ? 49.056 20.196  4.448   1.000 43.66829 ? ? ? ? ? ?  102 ASN   A CG   1 
ATOM   787  O  OD1  . ASN   A 1 118 ? 49.258 19.129  3.864   1.000 53.90874 ? ? ? ? ? ?  102 ASN   A OD1  1 
ATOM   788  N  ND2  . ASN   A 1 118 ? 49.003 21.366  3.815   1.000 52.97584 ? ? ? ? ? ?  102 ASN   A ND2  1 
ATOM   789  N  N    . GLY   A 1 119 ? 48.610 17.951  8.550   1.000 31.23927 ? ? ? ? ? ?  103 GLY   A N    1 
ATOM   790  C  CA   . GLY   A 1 119 ? 48.631 17.801  9.982   1.000 30.97788 ? ? ? ? ? ?  103 GLY   A CA   1 
ATOM   791  C  C    . GLY   A 1 119 ? 47.571 16.878  10.543  1.000 26.45014 ? ? ? ? ? ?  103 GLY   A C    1 
ATOM   792  O  O    . GLY   A 1 119 ? 47.568 16.642  11.753  1.000 24.31951 ? ? ? ? ? ?  103 GLY   A O    1 
ATOM   793  N  N    . ILE   A 1 120 ? 46.679 16.355  9.708   1.000 24.15232 ? ? ? ? ? ?  104 ILE   A N    1 
ATOM   794  C  CA   . ILE   A 1 120 ? 45.650 15.422  10.162  1.000 22.47072 ? ? ? ? ? ?  104 ILE   A CA   1 
ATOM   795  C  C    . ILE   A 1 120 ? 46.167 14.002  9.950   1.000 21.52148 ? ? ? ? ? ?  104 ILE   A C    1 
ATOM   796  O  O    . ILE   A 1 120 ? 46.381 13.582  8.807   1.000 25.28337 ? ? ? ? ? ?  104 ILE   A O    1 
ATOM   797  C  CB   . ILE   A 1 120 ? 44.323 15.645  9.420   1.000 20.00836 ? ? ? ? ? ?  104 ILE   A CB   1 
ATOM   798  C  CG1  . ILE   A 1 120 ? 43.750 17.023  9.777   1.000 21.03817 ? ? ? ? ? ?  104 ILE   A CG1  1 
ATOM   799  C  CG2  . ILE   A 1 120 ? 43.318 14.566  9.818   1.000 21.82043 ? ? ? ? ? ?  104 ILE   A CG2  1 
ATOM   800  C  CD1  . ILE   A 1 120 ? 42.426 17.358  9.078   1.000 22.06983 ? ? ? ? ? ?  104 ILE   A CD1  1 
ATOM   801  N  N    . THR   A 1 121 ? 46.359 13.264  11.047  1.000 19.84848 ? ? ? ? ? ?  105 THR   A N    1 
ATOM   802  C  CA   . THR   A 1 121 ? 46.926 11.914  11.005  1.000 22.36688 ? ? ? ? ? ?  105 THR   A CA   1 
ATOM   803  C  C    . THR   A 1 121 ? 45.836 10.847  11.125  1.000 21.76568 ? ? ? ? ? ?  105 THR   A C    1 
ATOM   804  O  O    . THR   A 1 121 ? 44.675 11.125  11.443  1.000 19.13874 ? ? ? ? ? ?  105 THR   A O    1 
ATOM   805  C  CB   . THR   A 1 121 ? 47.963 11.716  12.127  1.000 23.76329 ? ? ? ? ? ?  105 THR   A CB   1 
ATOM   806  O  OG1  . THR   A 1 121 ? 47.308 11.755  13.405  1.000 21.54279 ? ? ? ? ? ?  105 THR   A OG1  1 
ATOM   807  C  CG2  . THR   A 1 121 ? 49.040 12.797  12.083  1.000 24.25305 ? ? ? ? ? ?  105 THR   A CG2  1 
ATOM   808  N  N    . LEU   A 1 122 ? 46.232 9.587   10.881  1.000 16.70303 ? ? ? ? ? ?  106 LEU   A N    1 
ATOM   809  C  CA   . LEU   A 1 122 ? 45.286 8.496   11.083  1.000 18.23710 ? ? ? ? ? ?  106 LEU   A CA   1 
ATOM   810  C  C    . LEU   A 1 122 ? 44.785 8.461   12.520  1.000 21.04944 ? ? ? ? ? ?  106 LEU   A C    1 
ATOM   811  O  O    . LEU   A 1 122 ? 43.615 8.152   12.767  1.000 18.84858 ? ? ? ? ? ?  106 LEU   A O    1 
ATOM   812  C  CB   . LEU   A 1 122 ? 45.923 7.155   10.715  1.000 19.34470 ? ? ? ? ? ?  106 LEU   A CB   1 
ATOM   813  C  CG   . LEU   A 1 122 ? 46.266 6.987   9.245   1.000 23.63115 ? ? ? ? ? ?  106 LEU   A CG   1 
ATOM   814  C  CD1  . LEU   A 1 122 ? 46.810 5.579   9.060   1.000 23.94138 ? ? ? ? ? ?  106 LEU   A CD1  1 
ATOM   815  C  CD2  . LEU   A 1 122 ? 45.046 7.221   8.364   1.000 22.85061 ? ? ? ? ? ?  106 LEU   A CD2  1 
ATOM   816  N  N    . LEU   A 1 123 ? 45.653 8.786   13.482  1.000 17.80510 ? ? ? ? ? ?  107 LEU   A N    1 
ATOM   817  C  CA   . LEU   A 1 123 ? 45.217 8.868   14.873  1.000 24.42112 ? ? ? ? ? ?  107 LEU   A CA   1 
ATOM   818  C  C    . LEU   A 1 123 ? 44.041 9.831   15.041  1.000 23.04769 ? ? ? ? ? ?  107 LEU   A C    1 
ATOM   819  O  O    . LEU   A 1 123 ? 43.088 9.538   15.770  1.000 16.71308 ? ? ? ? ? ?  107 LEU   A O    1 
ATOM   820  C  CB   . LEU   A 1 123 ? 46.383 9.305   15.758  1.000 20.24241 ? ? ? ? ? ?  107 LEU   A CB   1 
ATOM   821  C  CG   . LEU   A 1 123 ? 45.981 9.658   17.195  1.000 23.74244 ? ? ? ? ? ?  107 LEU   A CG   1 
ATOM   822  C  CD1  . LEU   A 1 123 ? 45.616 8.426   18.010  1.000 23.23983 ? ? ? ? ? ?  107 LEU   A CD1  1 
ATOM   823  C  CD2  . LEU   A 1 123 ? 47.073 10.467  17.868  1.000 28.19225 ? ? ? ? ? ?  107 LEU   A CD2  1 
ATOM   824  N  N    . HIS   A 1 124 ? 44.100 10.995  14.386  1.000 17.90749 ? ? ? ? ? ?  108 HIS   A N    1 
ATOM   825  C  CA   . HIS   A 1 124 ? 43.009 11.957  14.537  1.000 17.96133 ? ? ? ? ? ?  108 HIS   A CA   1 
ATOM   826  C  C    . HIS   A 1 124 ? 41.710 11.403  13.968  1.000 18.23701 ? ? ? ? ? ?  108 HIS   A C    1 
ATOM   827  O  O    . HIS   A 1 124 ? 40.639 11.574  14.558  1.000 18.14601 ? ? ? ? ? ?  108 HIS   A O    1 
ATOM   828  C  CB   . HIS   A 1 124 ? 43.363 13.274  13.847  1.000 16.66027 ? ? ? ? ? ?  108 HIS   A CB   1 
ATOM   829  C  CG   . HIS   A 1 124 ? 44.534 13.979  14.455  1.000 21.60887 ? ? ? ? ? ?  108 HIS   A CG   1 
ATOM   830  N  ND1  . HIS   A 1 124 ? 45.570 14.494  13.702  1.000 21.29913 ? ? ? ? ? ?  108 HIS   A ND1  1 
ATOM   831  C  CD2  . HIS   A 1 124 ? 44.823 14.269  15.745  1.000 23.27572 ? ? ? ? ? ?  108 HIS   A CD2  1 
ATOM   832  C  CE1  . HIS   A 1 124 ? 46.455 15.055  14.507  1.000 22.80989 ? ? ? ? ? ?  108 HIS   A CE1  1 
ATOM   833  N  NE2  . HIS   A 1 124 ? 46.028 14.928  15.752  1.000 22.23696 ? ? ? ? ? ?  108 HIS   A NE2  1 
ATOM   834  N  N    . LEU   A 1 125 ? 41.785 10.724  12.820  1.000 14.37725 ? ? ? ? ? ?  109 LEU   A N    1 
ATOM   835  C  CA   . LEU   A 1 125 ? 40.584 10.109  12.259  1.000 17.34806 ? ? ? ? ? ?  109 LEU   A CA   1 
ATOM   836  C  C    . LEU   A 1 125 ? 40.023 9.056   13.200  1.000 18.88474 ? ? ? ? ? ?  109 LEU   A C    1 
ATOM   837  O  O    . LEU   A 1 125 ? 38.810 8.998   13.436  1.000 21.46478 ? ? ? ? ? ?  109 LEU   A O    1 
ATOM   838  C  CB   . LEU   A 1 125 ? 40.897 9.458   10.907  1.000 18.93663 ? ? ? ? ? ?  109 LEU   A CB   1 
ATOM   839  C  CG   . LEU   A 1 125 ? 41.342 10.430  9.822   1.000 18.44478 ? ? ? ? ? ?  109 LEU   A CG   1 
ATOM   840  C  CD1  . LEU   A 1 125 ? 41.606 9.599   8.562   1.000 19.88311 ? ? ? ? ? ?  109 LEU   A CD1  1 
ATOM   841  C  CD2  . LEU   A 1 125 ? 40.273 11.478  9.616   1.000 19.77485 ? ? ? ? ? ?  109 LEU   A CD2  1 
ATOM   842  N  N    . ALA   A 1 126 ? 40.893 8.204   13.739  1.000 18.67944 ? ? ? ? ? ?  110 ALA   A N    1 
ATOM   843  C  CA   . ALA   A 1 126 ? 40.435 7.085   14.550  1.000 16.07118 ? ? ? ? ? ?  110 ALA   A CA   1 
ATOM   844  C  C    . ALA   A 1 126 ? 39.797 7.523   15.860  1.000 17.49659 ? ? ? ? ? ?  110 ALA   A C    1 
ATOM   845  O  O    . ALA   A 1 126 ? 39.012 6.754   16.431  1.000 20.33909 ? ? ? ? ? ?  110 ALA   A O    1 
ATOM   846  C  CB   . ALA   A 1 126 ? 41.604 6.136   14.838  1.000 18.73868 ? ? ? ? ? ?  110 ALA   A CB   1 
ATOM   847  N  N    . THR   A 1 127 ? 40.113 8.729   16.351  1.000 15.56356 ? ? ? ? ? ?  111 THR   A N    1 
ATOM   848  C  CA   . THR   A 1 127 ? 39.702 9.148   17.683  1.000 17.05949 ? ? ? ? ? ?  111 THR   A CA   1 
ATOM   849  C  C    . THR   A 1 127 ? 38.802 10.383  17.674  1.000 20.22180 ? ? ? ? ? ?  111 THR   A C    1 
ATOM   850  O  O    . THR   A 1 127 ? 38.580 10.972  18.733  1.000 15.03848 ? ? ? ? ? ?  111 THR   A O    1 
ATOM   851  C  CB   . THR   A 1 127 ? 40.945 9.392   18.554  1.000 16.86936 ? ? ? ? ? ?  111 THR   A CB   1 
ATOM   852  O  OG1  . THR   A 1 127 ? 41.789 10.375  17.940  1.000 19.77299 ? ? ? ? ? ?  111 THR   A OG1  1 
ATOM   853  C  CG2  . THR   A 1 127 ? 41.734 8.090   18.733  1.000 20.51474 ? ? ? ? ? ?  111 THR   A CG2  1 
ATOM   854  N  N    . TYR   A 1 128 ? 38.279 10.781  16.508  1.000 20.80020 ? ? ? ? ? ?  112 TYR   A N    1 
ATOM   855  C  CA   . TYR   A 1 128 ? 37.310 11.886  16.379  1.000 17.93307 ? ? ? ? ? ?  112 TYR   A CA   1 
ATOM   856  C  C    . TYR   A 1 128 ? 37.933 13.242  16.696  1.000 18.39243 ? ? ? ? ? ?  112 TYR   A C    1 
ATOM   857  O  O    . TYR   A 1 128 ? 37.228 14.161  17.138  1.000 15.89598 ? ? ? ? ? ?  112 TYR   A O    1 
ATOM   858  C  CB   . TYR   A 1 128 ? 36.059 11.692  17.261  1.000 13.22991 ? ? ? ? ? ?  112 TYR   A CB   1 
ATOM   859  C  CG   . TYR   A 1 128 ? 35.589 10.252  17.380  1.000 15.77910 ? ? ? ? ? ?  112 TYR   A CG   1 
ATOM   860  C  CD1  . TYR   A 1 128 ? 35.156 9.556   16.266  1.000 16.00196 ? ? ? ? ? ?  112 TYR   A CD1  1 
ATOM   861  C  CD2  . TYR   A 1 128 ? 35.557 9.611   18.612  1.000 15.34585 ? ? ? ? ? ?  112 TYR   A CD2  1 
ATOM   862  C  CE1  . TYR   A 1 128 ? 34.714 8.236   16.369  1.000 18.59649 ? ? ? ? ? ?  112 TYR   A CE1  1 
ATOM   863  C  CE2  . TYR   A 1 128 ? 35.125 8.286   18.722  1.000 18.07936 ? ? ? ? ? ?  112 TYR   A CE2  1 
ATOM   864  C  CZ   . TYR   A 1 128 ? 34.688 7.617   17.606  1.000 17.22169 ? ? ? ? ? ?  112 TYR   A CZ   1 
ATOM   865  O  OH   . TYR   A 1 128 ? 34.266 6.291   17.727  1.000 20.36091 ? ? ? ? ? ?  112 TYR   A OH   1 
ATOM   866  N  N    . THR   A 1 129 ? 39.245 13.382  16.493  1.000 15.53385 ? ? ? ? ? ?  113 THR   A N    1 
ATOM   867  C  CA   . THR   A 1 129 ? 39.951 14.609  16.865  1.000 17.11734 ? ? ? ? ? ?  113 THR   A CA   1 
ATOM   868  C  C    . THR   A 1 129 ? 40.536 15.366  15.672  1.000 20.81112 ? ? ? ? ? ?  113 THR   A C    1 
ATOM   869  O  O    . THR   A 1 129 ? 41.412 16.212  15.867  1.000 21.58587 ? ? ? ? ? ?  113 THR   A O    1 
ATOM   870  C  CB   . THR   A 1 129 ? 41.058 14.299  17.880  1.000 17.29002 ? ? ? ? ? ?  113 THR   A CB   1 
ATOM   871  O  OG1  . THR   A 1 129 ? 41.889 13.234  17.386  1.000 19.13866 ? ? ? ? ? ?  113 THR   A OG1  1 
ATOM   872  C  CG2  . THR   A 1 129 ? 40.455 13.853  19.209  1.000 21.11125 ? ? ? ? ? ?  113 THR   A CG2  1 
ATOM   873  N  N    . ALA   A 1 130 ? 40.044 15.124  14.450  1.000 16.40938 ? ? ? ? ? ?  114 ALA   A N    1 
ATOM   874  C  CA   . ALA   A 1 130 ? 40.612 15.762  13.263  1.000 16.83178 ? ? ? ? ? ?  114 ALA   A CA   1 
ATOM   875  C  C    . ALA   A 1 130 ? 40.282 17.244  13.156  1.000 19.65448 ? ? ? ? ? ?  114 ALA   A C    1 
ATOM   876  O  O    . ALA   A 1 130 ? 40.933 17.948  12.370  1.000 20.47457 ? ? ? ? ? ?  114 ALA   A O    1 
ATOM   877  C  CB   . ALA   A 1 130 ? 40.125 15.071  11.993  1.000 19.23751 ? ? ? ? ? ?  114 ALA   A CB   1 
ATOM   878  N  N    . GLY   A 1 131 ? 39.278 17.724  13.886  1.000 17.67084 ? ? ? ? ? ?  115 GLY   A N    1 
ATOM   879  C  CA   . GLY   A 1 131 ? 38.937 19.138  13.839  1.000 17.15989 ? ? ? ? ? ?  115 GLY   A CA   1 
ATOM   880  C  C    . GLY   A 1 131 ? 37.485 19.394  13.468  1.000 30.82678 ? ? ? ? ? ?  115 GLY   A C    1 
ATOM   881  O  O    . GLY   A 1 131 ? 37.139 20.447  12.921  1.000 20.58936 ? ? ? ? ? ?  115 GLY   A O    1 
ATOM   882  N  N    . GLY   A 1 132 ? 36.620 18.434  13.764  1.000 22.99410 ? ? ? ? ? ?  116 GLY   A N    1 
ATOM   883  C  CA   . GLY   A 1 132 ? 35.205 18.591  13.547  1.000 23.10341 ? ? ? ? ? ?  116 GLY   A CA   1 
ATOM   884  C  C    . GLY   A 1 132 ? 34.629 17.915  12.319  1.000 22.99001 ? ? ? ? ? ?  116 GLY   A C    1 
ATOM   885  O  O    . GLY   A 1 132 ? 33.677 18.441  11.736  1.000 19.79956 ? ? ? ? ? ?  116 GLY   A O    1 
ATOM   886  N  N    . LEU   A 1 133 ? 35.148 16.759  11.919  1.000 21.95762 ? ? ? ? ? ?  117 LEU   A N    1 
ATOM   887  C  CA   . LEU   A 1 133 ? 34.457 16.001  10.886  1.000 15.13540 ? ? ? ? ? ?  117 LEU   A CA   1 
ATOM   888  C  C    . LEU   A 1 133 ? 33.031 15.705  11.355  1.000 18.61848 ? ? ? ? ? ?  117 LEU   A C    1 
ATOM   889  O  O    . LEU   A 1 133 ? 32.810 15.463  12.545  1.000 20.13475 ? ? ? ? ? ?  117 LEU   A O    1 
ATOM   890  C  CB   . LEU   A 1 133 ? 35.220 14.705  10.575  1.000 14.23737 ? ? ? ? ? ?  117 LEU   A CB   1 
ATOM   891  C  CG   . LEU   A 1 133 ? 36.451 14.869  9.663   1.000 19.80432 ? ? ? ? ? ?  117 LEU   A CG   1 
ATOM   892  C  CD1  . LEU   A 1 133 ? 37.335 13.631  9.673   1.000 17.37935 ? ? ? ? ? ?  117 LEU   A CD1  1 
ATOM   893  C  CD2  . LEU   A 1 133 ? 36.006 15.186  8.242   1.000 23.45045 ? ? ? ? ? ?  117 LEU   A CD2  1 
ATOM   894  N  N    . PRO   A 1 134 ? 32.044 15.727  10.460  1.000 18.16725 ? ? ? ? ? ?  118 PRO   A N    1 
ATOM   895  C  CA   . PRO   A 1 134 ? 30.637 15.634  10.883  1.000 18.72247 ? ? ? ? ? ?  118 PRO   A CA   1 
ATOM   896  C  C    . PRO   A 1 134 ? 30.219 14.233  11.300  1.000 25.93843 ? ? ? ? ? ?  118 PRO   A C    1 
ATOM   897  O  O    . PRO   A 1 134 ? 30.774 13.223  10.854  1.000 23.25180 ? ? ? ? ? ?  118 PRO   A O    1 
ATOM   898  C  CB   . PRO   A 1 134 ? 29.871 16.056  9.629   1.000 26.44812 ? ? ? ? ? ?  118 PRO   A CB   1 
ATOM   899  C  CG   . PRO   A 1 134 ? 30.746 15.637  8.524   1.000 27.38072 ? ? ? ? ? ?  118 PRO   A CG   1 
ATOM   900  C  CD   . PRO   A 1 134 ? 32.174 15.843  8.998   1.000 24.81764 ? ? ? ? ? ?  118 PRO   A CD   1 
ATOM   901  N  N    . LEU   A 1 135 ? 29.164 14.183  12.127  1.000 18.79687 ? ? ? ? ? ?  119 LEU   A N    1 
ATOM   902  C  CA   . LEU   A 1 135 ? 28.683 12.893  12.630  1.000 19.94570 ? ? ? ? ? ?  119 LEU   A CA   1 
ATOM   903  C  C    . LEU   A 1 135 ? 28.303 11.947  11.496  1.000 24.69709 ? ? ? ? ? ?  119 LEU   A C    1 
ATOM   904  O  O    . LEU   A 1 135 ? 28.589 10.742  11.560  1.000 23.58464 ? ? ? ? ? ?  119 LEU   A O    1 
ATOM   905  C  CB   . LEU   A 1 135 ? 27.491 13.102  13.567  1.000 21.81110 ? ? ? ? ? ?  119 LEU   A CB   1 
ATOM   906  C  CG   . LEU   A 1 135 ? 26.735 11.835  13.998  1.000 29.99841 ? ? ? ? ? ?  119 LEU   A CG   1 
ATOM   907  C  CD1  . LEU   A 1 135 ? 27.634 10.794  14.701  1.000 35.17605 ? ? ? ? ? ?  119 LEU   A CD1  1 
ATOM   908  C  CD2  . LEU   A 1 135 ? 25.553 12.201  14.869  1.000 28.09547 ? ? ? ? ? ?  119 LEU   A CD2  1 
ATOM   909  N  N    . GLN   A 1 136 ? 27.662 12.467  10.452  1.000 19.35428 ? ? ? ? ? ?  120 GLN   A N    1 
ATOM   910  C  CA   . GLN   A 1 136 ? 27.089 11.648  9.394   1.000 23.94665 ? ? ? ? ? ?  120 GLN   A CA   1 
ATOM   911  C  C    . GLN   A 1 136 ? 27.720 11.997  8.058   1.000 28.19089 ? ? ? ? ? ?  120 GLN   A C    1 
ATOM   912  O  O    . GLN   A 1 136 ? 27.948 13.175  7.752   1.000 23.94339 ? ? ? ? ? ?  120 GLN   A O    1 
ATOM   913  C  CB   . GLN   A 1 136 ? 25.570 11.851  9.292   1.000 25.97266 ? ? ? ? ? ?  120 GLN   A CB   1 
ATOM   914  C  CG   . GLN   A 1 136 ? 24.786 11.465  10.533  1.000 32.96383 ? ? ? ? ? ?  120 GLN   A CG   1 
ATOM   915  C  CD   . GLN   A 1 136 ? 23.855 12.576  10.996  1.000 34.73565 ? ? ? ? ? ?  120 GLN   A CD   1 
ATOM   916  O  OE1  . GLN   A 1 136 ? 24.227 13.749  11.012  1.000 31.92371 ? ? ? ? ? ?  120 GLN   A OE1  1 
ATOM   917  N  NE2  . GLN   A 1 136 ? 22.634 12.208  11.367  1.000 38.79365 ? ? ? ? ? ?  120 GLN   A NE2  1 
ATOM   918  N  N    . VAL   A 1 137 ? 28.004 10.974  7.267   1.000 24.56690 ? ? ? ? ? ?  121 VAL   A N    1 
ATOM   919  C  CA   . VAL   A 1 137 ? 28.282 11.219  5.850   1.000 24.38299 ? ? ? ? ? ?  121 VAL   A CA   1 
ATOM   920  C  C    . VAL   A 1 137 ? 26.964 11.559  5.162   1.000 31.47090 ? ? ? ? ? ?  121 VAL   A C    1 
ATOM   921  O  O    . VAL   A 1 137 ? 25.960 10.856  5.379   1.000 29.06987 ? ? ? ? ? ?  121 VAL   A O    1 
ATOM   922  C  CB   . VAL   A 1 137 ? 28.943 9.988   5.210   1.000 31.19006 ? ? ? ? ? ?  121 VAL   A CB   1 
ATOM   923  C  CG1  . VAL   A 1 137 ? 29.215 10.250  3.727   1.000 31.81304 ? ? ? ? ? ?  121 VAL   A CG1  1 
ATOM   924  C  CG2  . VAL   A 1 137 ? 30.252 9.632   5.930   1.000 25.66830 ? ? ? ? ? ?  121 VAL   A CG2  1 
ATOM   925  N  N    . PRO   A 1 138 ? 26.891 12.634  4.380   1.000 30.94837 ? ? ? ? ? ?  122 PRO   A N    1 
ATOM   926  C  CA   . PRO   A 1 138 ? 25.623 12.973  3.726   1.000 26.95238 ? ? ? ? ? ?  122 PRO   A CA   1 
ATOM   927  C  C    . PRO   A 1 138 ? 25.127 11.855  2.822   1.000 31.97427 ? ? ? ? ? ?  122 PRO   A C    1 
ATOM   928  O  O    . PRO   A 1 138 ? 25.908 11.149  2.177   1.000 30.65588 ? ? ? ? ? ?  122 PRO   A O    1 
ATOM   929  C  CB   . PRO   A 1 138 ? 25.971 14.229  2.921   1.000 33.48403 ? ? ? ? ? ?  122 PRO   A CB   1 
ATOM   930  C  CG   . PRO   A 1 138 ? 27.141 14.827  3.655   1.000 30.43209 ? ? ? ? ? ?  122 PRO   A CG   1 
ATOM   931  C  CD   . PRO   A 1 138 ? 27.925 13.663  4.171   1.000 29.53881 ? ? ? ? ? ?  122 PRO   A CD   1 
ATOM   932  N  N    . ASP   A 1 139 ? 23.797 11.712  2.773   1.000 32.98453 ? ? ? ? ? ?  123 ASP   A N    1 
ATOM   933  C  CA   . ASP   A 1 139 ? 23.177 10.672  1.954   1.000 39.85888 ? ? ? ? ? ?  123 ASP   A CA   1 
ATOM   934  C  C    . ASP   A 1 139 ? 23.533 10.817  0.482   1.000 41.16794 ? ? ? ? ? ?  123 ASP   A C    1 
ATOM   935  O  O    . ASP   A 1 139 ? 23.541 9.821   -0.252  1.000 34.61112 ? ? ? ? ? ?  123 ASP   A O    1 
ATOM   936  C  CB   . ASP   A 1 139 ? 21.661 10.707  2.122   1.000 44.57626 ? ? ? ? ? ?  123 ASP   A CB   1 
ATOM   937  C  CG   . ASP   A 1 139 ? 21.188 9.843   3.261   1.000 61.85643 ? ? ? ? ? ?  123 ASP   A CG   1 
ATOM   938  O  OD1  . ASP   A 1 139 ? 21.771 9.943   4.363   1.000 65.22823 ? ? ? ? ? ?  123 ASP   A OD1  1 
ATOM   939  O  OD2  . ASP   A 1 139 ? 20.233 9.065   3.051   1.000 75.73619 ? ? ? ? ? ?  123 ASP   A OD2  1 
ATOM   940  N  N    A GLU   A 1 140 ? 23.819 12.045  0.035   0.458 36.77598 ? ? ? ? ? ?  124 GLU   A N    1 
ATOM   941  N  N    B GLU   A 1 140 ? 23.832 12.040  0.038   0.542 36.76822 ? ? ? ? ? ?  124 GLU   A N    1 
ATOM   942  C  CA   A GLU   A 1 140 ? 24.213 12.289  -1.349  0.458 34.00144 ? ? ? ? ? ?  124 GLU   A CA   1 
ATOM   943  C  CA   B GLU   A 1 140 ? 24.207 12.284  -1.350  0.542 33.94781 ? ? ? ? ? ?  124 GLU   A CA   1 
ATOM   944  C  C    A GLU   A 1 140 ? 25.530 11.618  -1.706  0.458 39.73389 ? ? ? ? ? ?  124 GLU   A C    1 
ATOM   945  C  C    B GLU   A 1 140 ? 25.549 11.660  -1.707  0.542 39.75564 ? ? ? ? ? ?  124 GLU   A C    1 
ATOM   946  O  O    A GLU   A 1 140 ? 25.804 11.402  -2.892  0.458 40.49452 ? ? ? ? ? ?  124 GLU   A O    1 
ATOM   947  O  O    B GLU   A 1 140 ? 25.857 11.517  -2.896  0.542 40.51503 ? ? ? ? ? ?  124 GLU   A O    1 
ATOM   948  C  CB   A GLU   A 1 140 ? 24.324 13.798  -1.602  0.458 38.90207 ? ? ? ? ? ?  124 GLU   A CB   1 
ATOM   949  C  CB   B GLU   A 1 140 ? 24.252 13.793  -1.623  0.542 38.91094 ? ? ? ? ? ?  124 GLU   A CB   1 
ATOM   950  C  CG   A GLU   A 1 140 ? 25.348 14.506  -0.712  0.458 34.59603 ? ? ? ? ? ?  124 GLU   A CG   1 
ATOM   951  C  CG   B GLU   A 1 140 ? 22.997 14.558  -1.196  0.542 39.72488 ? ? ? ? ? ?  124 GLU   A CG   1 
ATOM   952  C  CD   A GLU   A 1 140 ? 25.428 15.999  -0.972  0.458 45.10732 ? ? ? ? ? ?  124 GLU   A CD   1 
ATOM   953  C  CD   B GLU   A 1 140 ? 22.943 14.834  0.300   0.542 43.95478 ? ? ? ? ? ?  124 GLU   A CD   1 
ATOM   954  O  OE1  A GLU   A 1 140 ? 24.893 16.451  -2.004  0.458 50.56003 ? ? ? ? ? ?  124 GLU   A OE1  1 
ATOM   955  O  OE1  B GLU   A 1 140 ? 23.892 15.449  0.832   0.542 50.59030 ? ? ? ? ? ?  124 GLU   A OE1  1 
ATOM   956  O  OE2  A GLU   A 1 140 ? 26.022 16.725  -0.144  0.458 41.59479 ? ? ? ? ? ?  124 GLU   A OE2  1 
ATOM   957  O  OE2  B GLU   A 1 140 ? 21.953 14.428  0.945   0.542 39.22849 ? ? ? ? ? ?  124 GLU   A OE2  1 
ATOM   958  N  N    . VAL   A 1 141 ? 26.350 11.288  -0.715  1.000 28.96902 ? ? ? ? ? ?  125 VAL   A N    1 
ATOM   959  C  CA   . VAL   A 1 141 ? 27.695 10.785  -0.947  1.000 28.45367 ? ? ? ? ? ?  125 VAL   A CA   1 
ATOM   960  C  C    . VAL   A 1 141 ? 27.627 9.270   -1.108  1.000 42.50632 ? ? ? ? ? ?  125 VAL   A C    1 
ATOM   961  O  O    . VAL   A 1 141 ? 27.284 8.545   -0.171  1.000 39.29231 ? ? ? ? ? ?  125 VAL   A O    1 
ATOM   962  C  CB   . VAL   A 1 141 ? 28.634 11.190  0.192   1.000 27.54339 ? ? ? ? ? ?  125 VAL   A CB   1 
ATOM   963  C  CG1  . VAL   A 1 141 ? 30.009 10.630  -0.047  1.000 30.19218 ? ? ? ? ? ?  125 VAL   A CG1  1 
ATOM   964  C  CG2  . VAL   A 1 141 ? 28.672 12.702  0.321   1.000 35.28491 ? ? ? ? ? ?  125 VAL   A CG2  1 
ATOM   965  N  N    . LYS   A 1 142 ? 27.962 8.788   -2.299  1.000 38.30399 ? ? ? ? ? ?  126 LYS   A N    1 
ATOM   966  C  CA   . LYS   A 1 142 ? 27.883 7.362   -2.583  1.000 42.31838 ? ? ? ? ? ?  126 LYS   A CA   1 
ATOM   967  C  C    . LYS   A 1 142 ? 29.187 6.798   -3.145  1.000 49.69958 ? ? ? ? ? ?  126 LYS   A C    1 
ATOM   968  O  O    . LYS   A 1 142 ? 29.717 5.815   -2.613  1.000 52.00619 ? ? ? ? ? ?  126 LYS   A O    1 
ATOM   969  C  CB   . LYS   A 1 142 ? 26.716 7.095   -3.535  1.000 41.81826 ? ? ? ? ? ?  126 LYS   A CB   1 
ATOM   970  C  CG   . LYS   A 1 142 ? 25.354 7.304   -2.873  1.000 47.22455 ? ? ? ? ? ?  126 LYS   A CG   1 
ATOM   971  C  CD   . LYS   A 1 142 ? 24.246 7.577   -3.880  1.000 49.74909 ? ? ? ? ? ?  126 LYS   A CD   1 
ATOM   972  C  CE   . LYS   A 1 142 ? 23.753 9.011   -3.772  1.000 50.90790 ? ? ? ? ? ?  126 LYS   A CE   1 
ATOM   973  N  NZ   . LYS   A 1 142 ? 22.589 9.280   -4.663  1.000 58.41281 ? ? ? ? ? ?  126 LYS   A NZ   1 
ATOM   974  N  N    . SER   A 1 143 ? 29.720 7.409   -4.202  1.000 31.46203 ? ? ? ? ? ?  127 SER   A N    1 
ATOM   975  C  CA   . SER   A 1 143 ? 30.833 6.818   -4.939  1.000 38.46029 ? ? ? ? ? ?  127 SER   A CA   1 
ATOM   976  C  C    . SER   A 1 143 ? 32.169 7.138   -4.275  1.000 37.39761 ? ? ? ? ? ?  127 SER   A C    1 
ATOM   977  O  O    . SER   A 1 143 ? 32.252 7.909   -3.314  1.000 38.39356 ? ? ? ? ? ?  127 SER   A O    1 
ATOM   978  C  CB   . SER   A 1 143 ? 30.837 7.311   -6.382  1.000 42.62553 ? ? ? ? ? ?  127 SER   A CB   1 
ATOM   979  O  OG   . SER   A 1 143 ? 31.183 8.687   -6.442  1.000 51.06370 ? ? ? ? ? ?  127 SER   A OG   1 
ATOM   980  N  N    . SER   A 1 144 ? 33.241 6.531   -4.797  1.000 34.53517 ? ? ? ? ? ?  128 SER   A N    1 
ATOM   981  C  CA   . SER   A 1 144 ? 34.574 6.894   -4.334  1.000 36.65897 ? ? ? ? ? ?  128 SER   A CA   1 
ATOM   982  C  C    . SER   A 1 144 ? 34.894 8.344   -4.685  1.000 40.68193 ? ? ? ? ? ?  128 SER   A C    1 
ATOM   983  O  O    . SER   A 1 144 ? 35.584 9.028   -3.923  1.000 42.05658 ? ? ? ? ? ?  128 SER   A O    1 
ATOM   984  C  CB   . SER   A 1 144 ? 35.624 5.941   -4.924  1.000 48.77769 ? ? ? ? ? ?  128 SER   A CB   1 
ATOM   985  O  OG   . SER   A 1 144 ? 35.612 5.950   -6.344  1.000 47.94209 ? ? ? ? ? ?  128 SER   A OG   1 
ATOM   986  N  N    . SER   A 1 145 ? 34.371 8.839   -5.808  1.000 40.62954 ? ? ? ? ? ?  129 SER   A N    1 
ATOM   987  C  CA   . SER   A 1 145 ? 34.625 10.224  -6.192  1.000 39.15702 ? ? ? ? ? ?  129 SER   A CA   1 
ATOM   988  C  C    . SER   A 1 145 ? 33.787 11.206  -5.375  1.000 41.92154 ? ? ? ? ? ?  129 SER   A C    1 
ATOM   989  O  O    . SER   A 1 145 ? 34.272 12.291  -5.029  1.000 30.42533 ? ? ? ? ? ?  129 SER   A O    1 
ATOM   990  C  CB   . SER   A 1 145 ? 34.379 10.406  -7.693  1.000 41.26860 ? ? ? ? ? ?  129 SER   A CB   1 
ATOM   991  O  OG   . SER   A 1 145 ? 33.010 10.274  -8.027  1.000 46.43771 ? ? ? ? ? ?  129 SER   A OG   1 
ATOM   992  N  N    . ASP   A 1 146 ? 32.528 10.849  -5.069  1.000 39.31087 ? ? ? ? ? ?  130 ASP   A N    1 
ATOM   993  C  CA   . ASP   A 1 146 ? 31.711 11.630  -4.135  1.000 35.13767 ? ? ? ? ? ?  130 ASP   A CA   1 
ATOM   994  C  C    . ASP   A 1 146 ? 32.393 11.774  -2.787  1.000 33.97640 ? ? ? ? ? ?  130 ASP   A C    1 
ATOM   995  O  O    . ASP   A 1 146 ? 32.321 12.835  -2.147  1.000 29.43657 ? ? ? ? ? ?  130 ASP   A O    1 
ATOM   996  C  CB   . ASP   A 1 146 ? 30.356 10.961  -3.890  1.000 35.72094 ? ? ? ? ? ?  130 ASP   A CB   1 
ATOM   997  C  CG   . ASP   A 1 146 ? 29.531 10.808  -5.129  1.000 50.24705 ? ? ? ? ? ?  130 ASP   A CG   1 
ATOM   998  O  OD1  . ASP   A 1 146 ? 29.730 11.585  -6.090  1.000 41.75308 ? ? ? ? ? ?  130 ASP   A OD1  1 
ATOM   999  O  OD2  . ASP   A 1 146 ? 28.666 9.901   -5.120  1.000 49.11083 ? ? ? ? ? ?  130 ASP   A OD2  1 
ATOM   1000 N  N    . LEU   A 1 147 ? 32.976 10.680  -2.298  1.000 31.29898 ? ? ? ? ? ?  131 LEU   A N    1 
ATOM   1001 C  CA   . LEU   A 1 147 ? 33.607 10.691  -0.986  1.000 39.01326 ? ? ? ? ? ?  131 LEU   A CA   1 
ATOM   1002 C  C    . LEU   A 1 147 ? 34.818 11.616  -0.980  1.000 29.05646 ? ? ? ? ? ?  131 LEU   A C    1 
ATOM   1003 O  O    . LEU   A 1 147 ? 34.978 12.439  -0.067  1.000 26.98435 ? ? ? ? ? ?  131 LEU   A O    1 
ATOM   1004 C  CB   . LEU   A 1 147 ? 33.989 9.258   -0.593  1.000 36.49010 ? ? ? ? ? ?  131 LEU   A CB   1 
ATOM   1005 C  CG   . LEU   A 1 147 ? 34.058 8.893   0.894   1.000 35.17713 ? ? ? ? ? ?  131 LEU   A CG   1 
ATOM   1006 C  CD1  . LEU   A 1 147 ? 32.760 9.190   1.627   1.000 29.36457 ? ? ? ? ? ?  131 LEU   A CD1  1 
ATOM   1007 C  CD2  . LEU   A 1 147 ? 34.425 7.432   1.061   1.000 37.48219 ? ? ? ? ? ?  131 LEU   A CD2  1 
ATOM   1008 N  N    . LEU   A 1 148 ? 35.668 11.510  -2.015  1.000 32.25321 ? ? ? ? ? ?  132 LEU   A N    1 
ATOM   1009 C  CA   . LEU   A 1 148 ? 36.810 12.412  -2.153  1.000 31.26336 ? ? ? ? ? ?  132 LEU   A CA   1 
ATOM   1010 C  C    . LEU   A 1 148 ? 36.360 13.862  -2.140  1.000 24.80952 ? ? ? ? ? ?  132 LEU   A C    1 
ATOM   1011 O  O    . LEU   A 1 148 ? 36.958 14.702  -1.457  1.000 24.97148 ? ? ? ? ? ?  132 LEU   A O    1 
ATOM   1012 C  CB   . LEU   A 1 148 ? 37.583 12.115  -3.447  1.000 29.32076 ? ? ? ? ? ?  132 LEU   A CB   1 
ATOM   1013 C  CG   . LEU   A 1 148 ? 38.750 13.073  -3.738  1.000 33.34064 ? ? ? ? ? ?  132 LEU   A CG   1 
ATOM   1014 C  CD1  . LEU   A 1 148 ? 39.775 13.068  -2.608  1.000 27.66193 ? ? ? ? ? ?  132 LEU   A CD1  1 
ATOM   1015 C  CD2  . LEU   A 1 148 ? 39.426 12.741  -5.061  1.000 34.05084 ? ? ? ? ? ?  132 LEU   A CD2  1 
ATOM   1016 N  N    . ARG   A 1 149 ? 35.294 14.169  -2.874  1.000 28.35004 ? ? ? ? ? ?  133 ARG   A N    1 
ATOM   1017 C  CA   . ARG   A 1 149 ? 34.823 15.544  -2.963  1.000 29.48689 ? ? ? ? ? ?  133 ARG   A CA   1 
ATOM   1018 C  C    . ARG   A 1 149 ? 34.313 16.035  -1.613  1.000 32.01560 ? ? ? ? ? ?  133 ARG   A C    1 
ATOM   1019 O  O    . ARG   A 1 149 ? 34.522 17.195  -1.238  1.000 25.74770 ? ? ? ? ? ?  133 ARG   A O    1 
ATOM   1020 C  CB   . ARG   A 1 149 ? 33.737 15.629  -4.034  1.000 41.45297 ? ? ? ? ? ?  133 ARG   A CB   1 
ATOM   1021 C  CG   . ARG   A 1 149 ? 33.199 17.014  -4.305  1.000 31.58168 ? ? ? ? ? ?  133 ARG   A CG   1 
ATOM   1022 C  CD   . ARG   A 1 149 ? 32.369 16.985  -5.575  1.000 39.89046 ? ? ? ? ? ?  133 ARG   A CD   1 
ATOM   1023 N  NE   . ARG   A 1 149 ? 31.252 16.056  -5.456  1.000 49.48505 ? ? ? ? ? ?  133 ARG   A NE   1 
ATOM   1024 C  CZ   . ARG   A 1 149 ? 30.824 15.267  -6.431  1.000 50.55791 ? ? ? ? ? ?  133 ARG   A CZ   1 
ATOM   1025 N  NH1  . ARG   A 1 149 ? 31.426 15.236  -7.610  1.000 59.74376 ? ? ? ? ? ?  133 ARG   A NH1  1 
ATOM   1026 N  NH2  . ARG   A 1 149 ? 29.774 14.480  -6.214  1.000 49.52931 ? ? ? ? ? ?  133 ARG   A NH2  1 
ATOM   1027 N  N    . PHE   A 1 150 ? 33.660 15.151  -0.857  1.000 26.49057 ? ? ? ? ? ?  134 PHE   A N    1 
ATOM   1028 C  CA   . PHE   A 1 150 ? 33.145 15.520  0.453   1.000 24.14869 ? ? ? ? ? ?  134 PHE   A CA   1 
ATOM   1029 C  C    . PHE   A 1 150 ? 34.278 15.870  1.414   1.000 20.83393 ? ? ? ? ? ?  134 PHE   A C    1 
ATOM   1030 O  O    . PHE   A 1 150 ? 34.215 16.881  2.131   1.000 23.58314 ? ? ? ? ? ?  134 PHE   A O    1 
ATOM   1031 C  CB   . PHE   A 1 150 ? 32.284 14.366  0.986   1.000 26.29937 ? ? ? ? ? ?  134 PHE   A CB   1 
ATOM   1032 C  CG   . PHE   A 1 150 ? 32.054 14.396  2.471   1.000 21.18025 ? ? ? ? ? ?  134 PHE   A CG   1 
ATOM   1033 C  CD1  . PHE   A 1 150 ? 31.240 15.350  3.050   1.000 24.76105 ? ? ? ? ? ?  134 PHE   A CD1  1 
ATOM   1034 C  CD2  . PHE   A 1 150 ? 32.641 13.429  3.285   1.000 27.04241 ? ? ? ? ? ?  134 PHE   A CD2  1 
ATOM   1035 C  CE1  . PHE   A 1 150 ? 31.030 15.362  4.421   1.000 30.98293 ? ? ? ? ? ?  134 PHE   A CE1  1 
ATOM   1036 C  CE2  . PHE   A 1 150 ? 32.439 13.432  4.648   1.000 27.27055 ? ? ? ? ? ?  134 PHE   A CE2  1 
ATOM   1037 C  CZ   . PHE   A 1 150 ? 31.633 14.405  5.222   1.000 26.17435 ? ? ? ? ? ?  134 PHE   A CZ   1 
ATOM   1038 N  N    . TYR   A 1 151 ? 35.317 15.037  1.456   1.000 21.08910 ? ? ? ? ? ?  135 TYR   A N    1 
ATOM   1039 C  CA   . TYR   A 1 151 ? 36.425 15.285  2.376   1.000 20.30697 ? ? ? ? ? ?  135 TYR   A CA   1 
ATOM   1040 C  C    . TYR   A 1 151 ? 37.277 16.468  1.924   1.000 25.81699 ? ? ? ? ? ?  135 TYR   A C    1 
ATOM   1041 O  O    . TYR   A 1 151 ? 37.829 17.190  2.764   1.000 24.24458 ? ? ? ? ? ?  135 TYR   A O    1 
ATOM   1042 C  CB   . TYR   A 1 151 ? 37.278 14.019  2.518   1.000 20.70119 ? ? ? ? ? ?  135 TYR   A CB   1 
ATOM   1043 C  CG   . TYR   A 1 151 ? 36.605 12.975  3.389   1.000 20.92544 ? ? ? ? ? ?  135 TYR   A CG   1 
ATOM   1044 C  CD1  . TYR   A 1 151 ? 36.411 13.203  4.748   1.000 22.56173 ? ? ? ? ? ?  135 TYR   A CD1  1 
ATOM   1045 C  CD2  . TYR   A 1 151 ? 36.147 11.776  2.854   1.000 22.03763 ? ? ? ? ? ?  135 TYR   A CD2  1 
ATOM   1046 C  CE1  . TYR   A 1 151 ? 35.772 12.246  5.559   1.000 19.73911 ? ? ? ? ? ?  135 TYR   A CE1  1 
ATOM   1047 C  CE2  . TYR   A 1 151 ? 35.502 10.828  3.659   1.000 20.34993 ? ? ? ? ? ?  135 TYR   A CE2  1 
ATOM   1048 C  CZ   . TYR   A 1 151 ? 35.322 11.075  5.002   1.000 18.82325 ? ? ? ? ? ?  135 TYR   A CZ   1 
ATOM   1049 O  OH   . TYR   A 1 151 ? 34.691 10.121  5.805   1.000 20.94356 ? ? ? ? ? ?  135 TYR   A OH   1 
ATOM   1050 N  N    . GLN   A 1 152 ? 37.384 16.685  0.613   1.000 22.76251 ? ? ? ? ? ?  136 GLN   A N    1 
ATOM   1051 C  CA   . GLN   A 1 152 ? 38.104 17.859  0.113   1.000 23.06700 ? ? ? ? ? ?  136 GLN   A CA   1 
ATOM   1052 C  C    . GLN   A 1 152 ? 37.418 19.156  0.513   1.000 23.73976 ? ? ? ? ? ?  136 GLN   A C    1 
ATOM   1053 O  O    . GLN   A 1 152 ? 38.089 20.156  0.811   1.000 23.61532 ? ? ? ? ? ?  136 GLN   A O    1 
ATOM   1054 C  CB   . GLN   A 1 152 ? 38.234 17.795  -1.412  1.000 28.30118 ? ? ? ? ? ?  136 GLN   A CB   1 
ATOM   1055 C  CG   . GLN   A 1 152 ? 39.256 16.812  -1.936  1.000 23.38039 ? ? ? ? ? ?  136 GLN   A CG   1 
ATOM   1056 C  CD   . GLN   A 1 152 ? 40.672 17.357  -1.917  1.000 30.68068 ? ? ? ? ? ?  136 GLN   A CD   1 
ATOM   1057 O  OE1  . GLN   A 1 152 ? 41.319 17.403  -0.874  1.000 31.84082 ? ? ? ? ? ?  136 GLN   A OE1  1 
ATOM   1058 N  NE2  . GLN   A 1 152 ? 41.162 17.773  -3.079  1.000 28.87455 ? ? ? ? ? ?  136 GLN   A NE2  1 
ATOM   1059 N  N    . ASN   A 1 153 ? 36.088 19.190  0.483   1.000 26.00636 ? ? ? ? ? ?  137 ASN   A N    1 
ATOM   1060 C  CA   . ASN   A 1 153 ? 35.373 20.433  0.738   1.000 22.13731 ? ? ? ? ? ?  137 ASN   A CA   1 
ATOM   1061 C  C    . ASN   A 1 153 ? 35.116 20.688  2.211   1.000 33.96320 ? ? ? ? ? ?  137 ASN   A C    1 
ATOM   1062 O  O    . ASN   A 1 153 ? 34.725 21.808  2.571   1.000 26.41568 ? ? ? ? ? ?  137 ASN   A O    1 
ATOM   1063 C  CB   . ASN   A 1 153 ? 34.059 20.437  -0.043  1.000 23.84422 ? ? ? ? ? ?  137 ASN   A CB   1 
ATOM   1064 C  CG   . ASN   A 1 153 ? 34.295 20.594  -1.527  1.000 28.81463 ? ? ? ? ? ?  137 ASN   A CG   1 
ATOM   1065 O  OD1  . ASN   A 1 153 ? 35.290 21.189  -1.926  1.000 22.10541 ? ? ? ? ? ?  137 ASN   A OD1  1 
ATOM   1066 N  ND2  . ASN   A 1 153 ? 33.400 20.060  -2.348  1.000 27.24564 ? ? ? ? ? ?  137 ASN   A ND2  1 
ATOM   1067 N  N    . TRP   A 1 154 ? 35.340 19.690  3.065   1.000 22.24392 ? ? ? ? ? ?  138 TRP   A N    1 
ATOM   1068 C  CA   . TRP   A 1 154 ? 35.085 19.844  4.488   1.000 25.57629 ? ? ? ? ? ?  138 TRP   A CA   1 
ATOM   1069 C  C    . TRP   A 1 154 ? 36.005 20.896  5.094   1.000 26.44521 ? ? ? ? ? ?  138 TRP   A C    1 
ATOM   1070 O  O    . TRP   A 1 154 ? 37.221 20.880  4.876   1.000 25.31577 ? ? ? ? ? ?  138 TRP   A O    1 
ATOM   1071 C  CB   . TRP   A 1 154 ? 35.279 18.494  5.189   1.000 21.70953 ? ? ? ? ? ?  138 TRP   A CB   1 
ATOM   1072 C  CG   . TRP   A 1 154 ? 35.452 18.625  6.667   1.000 24.13068 ? ? ? ? ? ?  138 TRP   A CG   1 
ATOM   1073 C  CD1  . TRP   A 1 154 ? 34.490 18.928  7.584   1.000 21.66211 ? ? ? ? ? ?  138 TRP   A CD1  1 
ATOM   1074 C  CD2  . TRP   A 1 154 ? 36.665 18.446  7.398   1.000 17.19606 ? ? ? ? ? ?  138 TRP   A CD2  1 
ATOM   1075 N  NE1  . TRP   A 1 154 ? 35.032 18.954  8.843   1.000 18.57194 ? ? ? ? ? ?  138 TRP   A NE1  1 
ATOM   1076 C  CE2  . TRP   A 1 154 ? 36.367 18.669  8.756   1.000 17.69486 ? ? ? ? ? ?  138 TRP   A CE2  1 
ATOM   1077 C  CE3  . TRP   A 1 154 ? 37.975 18.111  7.036   1.000 18.20085 ? ? ? ? ? ?  138 TRP   A CE3  1 
ATOM   1078 C  CZ2  . TRP   A 1 154 ? 37.332 18.567  9.761   1.000 18.09841 ? ? ? ? ? ?  138 TRP   A CZ2  1 
ATOM   1079 C  CZ3  . TRP   A 1 154 ? 38.938 18.021  8.028   1.000 20.53920 ? ? ? ? ? ?  138 TRP   A CZ3  1 
ATOM   1080 C  CH2  . TRP   A 1 154 ? 38.605 18.240  9.379   1.000 18.19961 ? ? ? ? ? ?  138 TRP   A CH2  1 
ATOM   1081 N  N    . GLN   A 1 155 ? 35.423 21.811  5.862   1.000 25.23702 ? ? ? ? ? ?  139 GLN   A N    1 
ATOM   1082 C  CA   . GLN   A 1 155 ? 36.189 22.863  6.514   1.000 27.20533 ? ? ? ? ? ?  139 GLN   A CA   1 
ATOM   1083 C  C    . GLN   A 1 155 ? 36.263 22.627  8.014   1.000 19.78277 ? ? ? ? ? ?  139 GLN   A C    1 
ATOM   1084 O  O    . GLN   A 1 155 ? 35.238 22.743  8.704   1.000 23.63490 ? ? ? ? ? ?  139 GLN   A O    1 
ATOM   1085 C  CB   . GLN   A 1 155 ? 35.565 24.229  6.220   1.000 30.62569 ? ? ? ? ? ?  139 GLN   A CB   1 
ATOM   1086 C  CG   . GLN   A 1 155 ? 35.766 24.660  4.782   1.000 36.30514 ? ? ? ? ? ?  139 GLN   A CG   1 
ATOM   1087 C  CD   . GLN   A 1 155 ? 37.237 24.729  4.403   1.000 47.47436 ? ? ? ? ? ?  139 GLN   A CD   1 
ATOM   1088 O  OE1  . GLN   A 1 155 ? 38.011 25.466  5.017   1.000 51.72514 ? ? ? ? ? ?  139 GLN   A OE1  1 
ATOM   1089 N  NE2  . GLN   A 1 155 ? 37.634 23.948  3.401   1.000 37.94363 ? ? ? ? ? ?  139 GLN   A NE2  1 
ATOM   1090 N  N    . PRO   A 1 156 ? 37.440 22.328  8.564   1.000 24.46761 ? ? ? ? ? ?  140 PRO   A N    1 
ATOM   1091 C  CA   . PRO   A 1 156 ? 37.536 22.091  10.005  1.000 20.98361 ? ? ? ? ? ?  140 PRO   A CA   1 
ATOM   1092 C  C    . PRO   A 1 156 ? 37.230 23.346  10.792  1.000 22.20172 ? ? ? ? ? ?  140 PRO   A C    1 
ATOM   1093 O  O    . PRO   A 1 156 ? 37.583 24.455  10.391  1.000 24.80545 ? ? ? ? ? ?  140 PRO   A O    1 
ATOM   1094 C  CB   . PRO   A 1 156 ? 38.991 21.645  10.207  1.000 21.71321 ? ? ? ? ? ?  140 PRO   A CB   1 
ATOM   1095 C  CG   . PRO   A 1 156 ? 39.708 22.003  8.957   1.000 26.29266 ? ? ? ? ? ?  140 PRO   A CG   1 
ATOM   1096 C  CD   . PRO   A 1 156 ? 38.695 22.013  7.859   1.000 28.33501 ? ? ? ? ? ?  140 PRO   A CD   1 
ATOM   1097 N  N    . ALA   A 1 157 ? 36.544 23.158  11.915  1.000 23.89034 ? ? ? ? ? ?  141 ALA   A N    1 
ATOM   1098 C  CA   . ALA   A 1 157 ? 36.309 24.258  12.830  1.000 30.54387 ? ? ? ? ? ?  141 ALA   A CA   1 
ATOM   1099 C  C    . ALA   A 1 157 ? 37.495 24.488  13.750  1.000 27.54946 ? ? ? ? ? ?  141 ALA   A C    1 
ATOM   1100 O  O    . ALA   A 1 157 ? 37.686 25.614  14.224  1.000 24.93501 ? ? ? ? ? ?  141 ALA   A O    1 
ATOM   1101 C  CB   . ALA   A 1 157 ? 35.048 23.982  13.648  1.000 32.74590 ? ? ? ? ? ?  141 ALA   A CB   1 
ATOM   1102 N  N    . TRP   A 1 158 ? 38.315 23.458  13.962  1.000 19.02878 ? ? ? ? ? ?  142 TRP   A N    1 
ATOM   1103 C  CA   . TRP   A 1 158 ? 39.361 23.456  14.970  1.000 22.67619 ? ? ? ? ? ?  142 TRP   A CA   1 
ATOM   1104 C  C    . TRP   A 1 158 ? 40.641 22.885  14.391  1.000 24.36839 ? ? ? ? ? ?  142 TRP   A C    1 
ATOM   1105 O  O    . TRP   A 1 158 ? 40.624 22.129  13.416  1.000 20.51760 ? ? ? ? ? ?  142 TRP   A O    1 
ATOM   1106 C  CB   . TRP   A 1 158 ? 38.962 22.609  16.193  1.000 17.99388 ? ? ? ? ? ?  142 TRP   A CB   1 
ATOM   1107 C  CG   . TRP   A 1 158 ? 37.538 22.808  16.630  1.000 22.23930 ? ? ? ? ? ?  142 TRP   A CG   1 
ATOM   1108 C  CD1  . TRP   A 1 158 ? 36.936 23.994  16.972  1.000 23.83348 ? ? ? ? ? ?  142 TRP   A CD1  1 
ATOM   1109 C  CD2  . TRP   A 1 158 ? 36.549 21.796  16.814  1.000 16.60455 ? ? ? ? ? ?  142 TRP   A CD2  1 
ATOM   1110 N  NE1  . TRP   A 1 158 ? 35.628 23.781  17.323  1.000 19.91969 ? ? ? ? ? ?  142 TRP   A NE1  1 
ATOM   1111 C  CE2  . TRP   A 1 158 ? 35.365 22.436  17.248  1.000 20.47809 ? ? ? ? ? ?  142 TRP   A CE2  1 
ATOM   1112 C  CE3  . TRP   A 1 158 ? 36.545 20.405  16.645  1.000 18.87588 ? ? ? ? ? ?  142 TRP   A CE3  1 
ATOM   1113 C  CZ2  . TRP   A 1 158 ? 34.193 21.739  17.513  1.000 21.05708 ? ? ? ? ? ?  142 TRP   A CZ2  1 
ATOM   1114 C  CZ3  . TRP   A 1 158 ? 35.383 19.719  16.911  1.000 21.94840 ? ? ? ? ? ?  142 TRP   A CZ3  1 
ATOM   1115 C  CH2  . TRP   A 1 158 ? 34.221 20.381  17.346  1.000 24.10148 ? ? ? ? ? ?  142 TRP   A CH2  1 
ATOM   1116 N  N    . ALA   A 1 159 ? 41.752 23.202  15.058  1.000 21.86776 ? ? ? ? ? ?  143 ALA   A N    1 
ATOM   1117 C  CA   . ALA   A 1 159 ? 43.024 22.579  14.740  1.000 20.75207 ? ? ? ? ? ?  143 ALA   A CA   1 
ATOM   1118 C  C    . ALA   A 1 159 ? 42.967 21.101  15.115  1.000 21.64354 ? ? ? ? ? ?  143 ALA   A C    1 
ATOM   1119 O  O    . ALA   A 1 159 ? 42.241 20.713  16.035  1.000 20.75100 ? ? ? ? ? ?  143 ALA   A O    1 
ATOM   1120 C  CB   . ALA   A 1 159 ? 44.160 23.251  15.503  1.000 23.26223 ? ? ? ? ? ?  143 ALA   A CB   1 
ATOM   1121 N  N    . PRO   A 1 160 ? 43.726 20.253  14.432  1.000 21.22286 ? ? ? ? ? ?  144 PRO   A N    1 
ATOM   1122 C  CA   . PRO   A 1 160 ? 43.693 18.831  14.788  1.000 22.28199 ? ? ? ? ? ?  144 PRO   A CA   1 
ATOM   1123 C  C    . PRO   A 1 160 ? 44.237 18.592  16.187  1.000 28.64848 ? ? ? ? ? ?  144 PRO   A C    1 
ATOM   1124 O  O    . PRO   A 1 160 ? 45.114 19.313  16.680  1.000 24.76117 ? ? ? ? ? ?  144 PRO   A O    1 
ATOM   1125 C  CB   . PRO   A 1 160 ? 44.564 18.167  13.718  1.000 20.85573 ? ? ? ? ? ?  144 PRO   A CB   1 
ATOM   1126 C  CG   . PRO   A 1 160 ? 45.356 19.239  13.110  1.000 22.33201 ? ? ? ? ? ?  144 PRO   A CG   1 
ATOM   1127 C  CD   . PRO   A 1 160 ? 44.605 20.524  13.280  1.000 24.68313 ? ? ? ? ? ?  144 PRO   A CD   1 
ATOM   1128 N  N    . GLY   A 1 161 ? 43.651 17.602  16.852  1.000 24.61460 ? ? ? ? ? ?  145 GLY   A N    1 
ATOM   1129 C  CA   . GLY   A 1 161 ? 44.094 17.221  18.173  1.000 22.31642 ? ? ? ? ? ?  145 GLY   A CA   1 
ATOM   1130 C  C    . GLY   A 1 161 ? 43.715 18.163  19.288  1.000 23.32114 ? ? ? ? ? ?  145 GLY   A C    1 
ATOM   1131 O  O    . GLY   A 1 161 ? 44.404 18.188  20.313  1.000 20.51755 ? ? ? ? ? ?  145 GLY   A O    1 
ATOM   1132 N  N    . THR   A 1 162 ? 42.638 18.931  19.139  1.000 21.43525 ? ? ? ? ? ?  146 THR   A N    1 
ATOM   1133 C  CA   . THR   A 1 162 ? 42.216 19.844  20.197  1.000 18.57261 ? ? ? ? ? ?  146 THR   A CA   1 
ATOM   1134 C  C    . THR   A 1 162 ? 40.808 19.595  20.737  1.000 21.73910 ? ? ? ? ? ?  146 THR   A C    1 
ATOM   1135 O  O    . THR   A 1 162 ? 40.553 19.882  21.913  1.000 22.06445 ? ? ? ? ? ?  146 THR   A O    1 
ATOM   1136 C  CB   . THR   A 1 162 ? 42.319 21.296  19.714  1.000 25.22533 ? ? ? ? ? ?  146 THR   A CB   1 
ATOM   1137 O  OG1  . THR   A 1 162 ? 41.465 21.495  18.580  1.000 23.40911 ? ? ? ? ? ?  146 THR   A OG1  1 
ATOM   1138 C  CG2  . THR   A 1 162 ? 43.746 21.599  19.320  1.000 23.29291 ? ? ? ? ? ?  146 THR   A CG2  1 
ATOM   1139 N  N    . GLN   A 1 163 ? 39.877 19.098  19.922  1.000 19.58380 ? ? ? ? ? ?  147 GLN   A N    1 
ATOM   1140 C  CA   . GLN   A 1 163 ? 38.536 18.812  20.417  1.000 17.90270 ? ? ? ? ? ?  147 GLN   A CA   1 
ATOM   1141 C  C    . GLN   A 1 163 ? 38.044 17.498  19.820  1.000 17.94196 ? ? ? ? ? ?  147 GLN   A C    1 
ATOM   1142 O  O    . GLN   A 1 163 ? 38.400 17.140  18.696  1.000 20.38792 ? ? ? ? ? ?  147 GLN   A O    1 
ATOM   1143 C  CB   . GLN   A 1 163 ? 37.536 19.931  20.094  1.000 25.27805 ? ? ? ? ? ?  147 GLN   A CB   1 
ATOM   1144 C  CG   . GLN   A 1 163 ? 37.952 21.313  20.598  1.000 27.61185 ? ? ? ? ? ?  147 GLN   A CG   1 
ATOM   1145 C  CD   . GLN   A 1 163 ? 36.800 22.299  20.641  1.000 28.61153 ? ? ? ? ? ?  147 GLN   A CD   1 
ATOM   1146 O  OE1  . GLN   A 1 163 ? 35.664 21.935  20.958  1.000 37.40528 ? ? ? ? ? ?  147 GLN   A OE1  1 
ATOM   1147 N  NE2  . GLN   A 1 163 ? 37.088 23.560  20.325  1.000 29.50610 ? ? ? ? ? ?  147 GLN   A NE2  1 
ATOM   1148 N  N    . ARG   A 1 164 ? 37.201 16.807  20.579  1.000 18.19695 ? ? ? ? ? ?  148 ARG   A N    1 
ATOM   1149 C  CA   . ARG   A 1 164 ? 36.598 15.539  20.157  1.000 19.89202 ? ? ? ? ? ?  148 ARG   A CA   1 
ATOM   1150 C  C    . ARG   A 1 164 ? 35.156 15.801  19.734  1.000 19.15605 ? ? ? ? ? ?  148 ARG   A C    1 
ATOM   1151 O  O    . ARG   A 1 164 ? 34.396 16.459  20.460  1.000 18.37093 ? ? ? ? ? ?  148 ARG   A O    1 
ATOM   1152 C  CB   . ARG   A 1 164 ? 36.630 14.519  21.300  1.000 22.34879 ? ? ? ? ? ?  148 ARG   A CB   1 
ATOM   1153 C  CG   . ARG   A 1 164 ? 35.927 13.157  21.032  1.000 18.13235 ? ? ? ? ? ?  148 ARG   A CG   1 
ATOM   1154 C  CD   . ARG   A 1 164 ? 35.869 12.336  22.327  1.000 20.57639 ? ? ? ? ? ?  148 ARG   A CD   1 
ATOM   1155 N  NE   . ARG   A 1 164 ? 35.310 10.994  22.152  1.000 19.51851 ? ? ? ? ? ?  148 ARG   A NE   1 
ATOM   1156 C  CZ   . ARG   A 1 164 ? 34.015 10.714  22.152  1.000 19.46975 ? ? ? ? ? ?  148 ARG   A CZ   1 
ATOM   1157 N  NH1  . ARG   A 1 164 ? 33.102 11.661  22.306  1.000 22.24990 ? ? ? ? ? ?  148 ARG   A NH1  1 
ATOM   1158 N  NH2  . ARG   A 1 164 ? 33.624 9.447   22.002  1.000 19.79109 ? ? ? ? ? ?  148 ARG   A NH2  1 
ATOM   1159 N  N    . LEU   A 1 165 ? 34.785 15.303  18.561  1.000 15.05116 ? ? ? ? ? ?  149 LEU   A N    1 
ATOM   1160 C  CA   . LEU   A 1 165 ? 33.396 15.326  18.102  1.000 17.40359 ? ? ? ? ? ?  149 LEU   A CA   1 
ATOM   1161 C  C    . LEU   A 1 165 ? 33.101 13.965  17.491  1.000 17.07844 ? ? ? ? ? ?  149 LEU   A C    1 
ATOM   1162 O  O    . LEU   A 1 165 ? 33.611 13.651  16.415  1.000 18.17966 ? ? ? ? ? ?  149 LEU   A O    1 
ATOM   1163 C  CB   . LEU   A 1 165 ? 33.169 16.451  17.079  1.000 19.54327 ? ? ? ? ? ?  149 LEU   A CB   1 
ATOM   1164 C  CG   . LEU   A 1 165 ? 31.726 16.590  16.594  1.000 23.20069 ? ? ? ? ? ?  149 LEU   A CG   1 
ATOM   1165 C  CD1  . LEU   A 1 165 ? 30.823 17.036  17.757  1.000 28.32457 ? ? ? ? ? ?  149 LEU   A CD1  1 
ATOM   1166 C  CD2  . LEU   A 1 165 ? 31.624 17.566  15.416  1.000 22.90674 ? ? ? ? ? ?  149 LEU   A CD2  1 
ATOM   1167 N  N    . TYR   A 1 166 ? 32.312 13.151  18.192  1.000 19.26982 ? ? ? ? ? ?  150 TYR   A N    1 
ATOM   1168 C  CA   . TYR   A 1 166 ? 31.997 11.800  17.723  1.000 17.95342 ? ? ? ? ? ?  150 TYR   A CA   1 
ATOM   1169 C  C    . TYR   A 1 166 ? 31.468 11.836  16.293  1.000 19.99683 ? ? ? ? ? ?  150 TYR   A C    1 
ATOM   1170 O  O    . TYR   A 1 166 ? 30.591 12.639  15.973  1.000 22.91179 ? ? ? ? ? ?  150 TYR   A O    1 
ATOM   1171 C  CB   . TYR   A 1 166 ? 30.957 11.212  18.673  1.000 19.69786 ? ? ? ? ? ?  150 TYR   A CB   1 
ATOM   1172 C  CG   . TYR   A 1 166 ? 30.595 9.763   18.458  1.000 20.75086 ? ? ? ? ? ?  150 TYR   A CG   1 
ATOM   1173 C  CD1  . TYR   A 1 166 ? 31.452 8.758   18.840  1.000 21.30975 ? ? ? ? ? ?  150 TYR   A CD1  1 
ATOM   1174 C  CD2  . TYR   A 1 166 ? 29.362 9.423   17.916  1.000 25.55443 ? ? ? ? ? ?  150 TYR   A CD2  1 
ATOM   1175 C  CE1  . TYR   A 1 166 ? 31.094 7.409   18.669  1.000 20.07346 ? ? ? ? ? ?  150 TYR   A CE1  1 
ATOM   1176 C  CE2  . TYR   A 1 166 ? 29.009 8.092   17.730  1.000 32.09371 ? ? ? ? ? ?  150 TYR   A CE2  1 
ATOM   1177 C  CZ   . TYR   A 1 166 ? 29.875 7.108   18.113  1.000 24.18132 ? ? ? ? ? ?  150 TYR   A CZ   1 
ATOM   1178 O  OH   . TYR   A 1 166 ? 29.499 5.796   17.949  1.000 24.29139 ? ? ? ? ? ?  150 TYR   A OH   1 
ATOM   1179 N  N    . ALA   A 1 167 ? 31.990 10.962  15.423  1.000 18.71877 ? ? ? ? ? ?  151 ALA   A N    1 
ATOM   1180 C  CA   . ALA   A 1 167 ? 31.719 11.133  14.000  1.000 18.42764 ? ? ? ? ? ?  151 ALA   A CA   1 
ATOM   1181 C  C    . ALA   A 1 167 ? 31.945 9.855   13.206  1.000 18.61226 ? ? ? ? ? ?  151 ALA   A C    1 
ATOM   1182 O  O    . ALA   A 1 167 ? 33.055 9.315   13.202  1.000 19.78405 ? ? ? ? ? ?  151 ALA   A O    1 
ATOM   1183 C  CB   . ALA   A 1 167 ? 32.605 12.242  13.429  1.000 16.86311 ? ? ? ? ? ?  151 ALA   A CB   1 
ATOM   1184 N  N    . ASN   A 1 168 ? 30.912 9.436   12.462  1.000 17.99206 ? ? ? ? ? ?  152 ASN   A N    1 
ATOM   1185 C  CA   . ASN   A 1 168 ? 31.053 8.305   11.543  1.000 20.23368 ? ? ? ? ? ?  152 ASN   A CA   1 
ATOM   1186 C  C    . ASN   A 1 168 ? 32.030 8.626   10.422  1.000 19.39457 ? ? ? ? ? ?  152 ASN   A C    1 
ATOM   1187 O  O    . ASN   A 1 168 ? 32.749 7.748   9.942   1.000 20.49969 ? ? ? ? ? ?  152 ASN   A O    1 
ATOM   1188 C  CB   . ASN   A 1 168 ? 29.703 7.945   10.925  1.000 19.30369 ? ? ? ? ? ?  152 ASN   A CB   1 
ATOM   1189 C  CG   . ASN   A 1 168 ? 28.742 7.347   11.914  1.000 29.17561 ? ? ? ? ? ?  152 ASN   A CG   1 
ATOM   1190 O  OD1  . ASN   A 1 168 ? 29.149 6.795   12.926  1.000 27.18750 ? ? ? ? ? ?  152 ASN   A OD1  1 
ATOM   1191 N  ND2  . ASN   A 1 168 ? 27.449 7.456   11.622  1.000 36.64362 ? ? ? ? ? ?  152 ASN   A ND2  1 
ATOM   1192 N  N    . SER   A 1 169 ? 32.032 9.876   9.958   1.000 18.20385 ? ? ? ? ? ?  153 SER   A N    1 
ATOM   1193 C  CA   . SER   A 1 169 ? 32.889 10.255  8.853   1.000 16.29510 ? ? ? ? ? ?  153 SER   A CA   1 
ATOM   1194 C  C    . SER   A 1 169 ? 34.357 10.265  9.241   1.000 21.20792 ? ? ? ? ? ?  153 SER   A C    1 
ATOM   1195 O  O    . SER   A 1 169 ? 35.220 10.306  8.354   1.000 23.69096 ? ? ? ? ? ?  153 SER   A O    1 
ATOM   1196 C  CB   . SER   A 1 169 ? 32.473 11.633  8.329   1.000 18.51504 ? ? ? ? ? ?  153 SER   A CB   1 
ATOM   1197 O  OG   . SER   A 1 169 ? 32.820 12.627  9.265   1.000 21.28824 ? ? ? ? ? ?  153 SER   A OG   1 
ATOM   1198 N  N    . SER   A 1 170 ? 34.649 10.219  10.534  1.000 19.97230 ? ? ? ? ? ?  154 SER   A N    1 
ATOM   1199 C  CA   . SER   A 1 170 ? 36.031 10.234  11.035  1.000 19.16515 ? ? ? ? ? ?  154 SER   A CA   1 
ATOM   1200 C  C    . SER   A 1 170 ? 36.557 8.801   11.137  1.000 23.40479 ? ? ? ? ? ?  154 SER   A C    1 
ATOM   1201 O  O    . SER   A 1 170 ? 37.477 8.412   10.408  1.000 17.78719 ? ? ? ? ? ?  154 SER   A O    1 
ATOM   1202 C  CB   . SER   A 1 170 ? 36.070 10.989  12.371  1.000 16.09420 ? ? ? ? ? ?  154 SER   A CB   1 
ATOM   1203 O  OG   . SER   A 1 170 ? 37.392 11.262  12.815  1.000 19.70557 ? ? ? ? ? ?  154 SER   A OG   1 
ATOM   1204 N  N    . ILE   A 1 171 ? 35.968 7.997   12.025  1.000 17.76134 ? ? ? ? ? ?  155 ILE   A N    1 
ATOM   1205 C  CA   . ILE   A 1 171 ? 36.472 6.633   12.173  1.000 19.77127 ? ? ? ? ? ?  155 ILE   A CA   1 
ATOM   1206 C  C    . ILE   A 1 171 ? 36.149 5.807   10.931  1.000 23.69141 ? ? ? ? ? ?  155 ILE   A C    1 
ATOM   1207 O  O    . ILE   A 1 171 ? 36.871 4.851   10.607  1.000 20.05725 ? ? ? ? ? ?  155 ILE   A O    1 
ATOM   1208 C  CB   . ILE   A 1 171 ? 35.951 5.971   13.468  1.000 17.43756 ? ? ? ? ? ?  155 ILE   A CB   1 
ATOM   1209 C  CG1  . ILE   A 1 171 ? 36.668 4.624   13.690  1.000 22.27226 ? ? ? ? ? ?  155 ILE   A CG1  1 
ATOM   1210 C  CG2  . ILE   A 1 171 ? 34.435 5.769   13.427  1.000 18.21354 ? ? ? ? ? ?  155 ILE   A CG2  1 
ATOM   1211 C  CD1  . ILE   A 1 171 ? 36.410 3.996   15.047  1.000 24.44915 ? ? ? ? ? ?  155 ILE   A CD1  1 
ATOM   1212 N  N    . GLY   A 1 172 ? 35.095 6.162   10.195  1.000 17.92612 ? ? ? ? ? ?  156 GLY   A N    1 
ATOM   1213 C  CA   . GLY   A 1 172 ? 34.825 5.450   8.950   1.000 21.62170 ? ? ? ? ? ?  156 GLY   A CA   1 
ATOM   1214 C  C    . GLY   A 1 172 ? 35.958 5.588   7.948   1.000 24.31560 ? ? ? ? ? ?  156 GLY   A C    1 
ATOM   1215 O  O    . GLY   A 1 172 ? 36.356 4.616   7.296   1.000 19.98863 ? ? ? ? ? ?  156 GLY   A O    1 
ATOM   1216 N  N    . LEU   A 1 173 ? 36.495 6.796   7.814   1.000 20.56030 ? ? ? ? ? ?  157 LEU   A N    1 
ATOM   1217 C  CA   . LEU   A 1 173 ? 37.604 7.010   6.891   1.000 20.35947 ? ? ? ? ? ?  157 LEU   A CA   1 
ATOM   1218 C  C    . LEU   A 1 173 ? 38.863 6.317   7.390   1.000 19.18950 ? ? ? ? ? ?  157 LEU   A C    1 
ATOM   1219 O  O    . LEU   A 1 173 ? 39.605 5.722   6.595   1.000 20.08671 ? ? ? ? ? ?  157 LEU   A O    1 
ATOM   1220 C  CB   . LEU   A 1 173 ? 37.838 8.515   6.683   1.000 17.05672 ? ? ? ? ? ?  157 LEU   A CB   1 
ATOM   1221 C  CG   . LEU   A 1 173 ? 38.999 8.852   5.741   1.000 20.06389 ? ? ? ? ? ?  157 LEU   A CG   1 
ATOM   1222 C  CD1  . LEU   A 1 173 ? 38.806 8.171   4.392   1.000 21.44190 ? ? ? ? ? ?  157 LEU   A CD1  1 
ATOM   1223 C  CD2  . LEU   A 1 173 ? 39.122 10.381  5.559   1.000 23.45739 ? ? ? ? ? ?  157 LEU   A CD2  1 
ATOM   1224 N  N    . PHE   A 1 174 ? 39.082 6.321   8.713   1.000 20.08685 ? ? ? ? ? ?  158 PHE   A N    1 
ATOM   1225 C  CA   . PHE   A 1 174 ? 40.196 5.572   9.283   1.000 21.55072 ? ? ? ? ? ?  158 PHE   A CA   1 
ATOM   1226 C  C    . PHE   A 1 174 ? 40.141 4.113   8.862   1.000 22.74743 ? ? ? ? ? ?  158 PHE   A C    1 
ATOM   1227 O  O    . PHE   A 1 174 ? 41.145 3.552   8.420   1.000 21.51914 ? ? ? ? ? ?  158 PHE   A O    1 
ATOM   1228 C  CB   . PHE   A 1 174 ? 40.207 5.678   10.813  1.000 19.34310 ? ? ? ? ? ?  158 PHE   A CB   1 
ATOM   1229 C  CG   . PHE   A 1 174 ? 41.180 4.725   11.475  1.000 16.69857 ? ? ? ? ? ?  158 PHE   A CG   1 
ATOM   1230 C  CD1  . PHE   A 1 174 ? 42.542 4.997   11.498  1.000 22.68930 ? ? ? ? ? ?  158 PHE   A CD1  1 
ATOM   1231 C  CD2  . PHE   A 1 174 ? 40.721 3.561   12.074  1.000 20.32203 ? ? ? ? ? ?  158 PHE   A CD2  1 
ATOM   1232 C  CE1  . PHE   A 1 174 ? 43.437 4.129   12.105  1.000 23.68586 ? ? ? ? ? ?  158 PHE   A CE1  1 
ATOM   1233 C  CE2  . PHE   A 1 174 ? 41.604 2.670   12.683  1.000 21.77308 ? ? ? ? ? ?  158 PHE   A CE2  1 
ATOM   1234 C  CZ   . PHE   A 1 174 ? 42.957 2.943   12.705  1.000 20.88244 ? ? ? ? ? ?  158 PHE   A CZ   1 
ATOM   1235 N  N    . GLY   A 1 175 ? 38.967 3.486   8.991   1.000 19.59250 ? ? ? ? ? ?  159 GLY   A N    1 
ATOM   1236 C  CA   . GLY   A 1 175 ? 38.845 2.084   8.619   1.000 17.76395 ? ? ? ? ? ?  159 GLY   A CA   1 
ATOM   1237 C  C    . GLY   A 1 175 ? 39.111 1.846   7.146   1.000 20.71663 ? ? ? ? ? ?  159 GLY   A C    1 
ATOM   1238 O  O    . GLY   A 1 175 ? 39.755 0.860   6.771   1.000 18.80467 ? ? ? ? ? ?  159 GLY   A O    1 
ATOM   1239 N  N    . ALA   A 1 176 ? 38.615 2.738   6.289   1.000 24.50918 ? ? ? ? ? ?  160 ALA   A N    1 
ATOM   1240 C  CA   . ALA   A 1 176 ? 38.838 2.564   4.856   1.000 27.52131 ? ? ? ? ? ?  160 ALA   A CA   1 
ATOM   1241 C  C    . ALA   A 1 176 ? 40.310 2.712   4.501   1.000 27.78594 ? ? ? ? ? ?  160 ALA   A C    1 
ATOM   1242 O  O    . ALA   A 1 176 ? 40.839 1.954   3.672   1.000 23.30547 ? ? ? ? ? ?  160 ALA   A O    1 
ATOM   1243 C  CB   . ALA   A 1 176 ? 37.999 3.565   4.067   1.000 22.58395 ? ? ? ? ? ?  160 ALA   A CB   1 
ATOM   1244 N  N    . LEU   A 1 177 ? 40.994 3.678   5.117   1.000 20.08696 ? ? ? ? ? ?  161 LEU   A N    1 
ATOM   1245 C  CA   . LEU   A 1 177 ? 42.403 3.874   4.794   1.000 25.47253 ? ? ? ? ? ?  161 LEU   A CA   1 
ATOM   1246 C  C    . LEU   A 1 177 ? 43.273 2.801   5.425   1.000 27.81106 ? ? ? ? ? ?  161 LEU   A C    1 
ATOM   1247 O  O    . LEU   A 1 177 ? 44.278 2.395   4.833   1.000 22.33639 ? ? ? ? ? ?  161 LEU   A O    1 
ATOM   1248 C  CB   . LEU   A 1 177 ? 42.860 5.270   5.244   1.000 22.49258 ? ? ? ? ? ?  161 LEU   A CB   1 
ATOM   1249 C  CG   . LEU   A 1 177 ? 42.106 6.422   4.591   1.000 19.87450 ? ? ? ? ? ?  161 LEU   A CG   1 
ATOM   1250 C  CD1  . LEU   A 1 177 ? 42.699 7.745   5.060   1.000 24.90074 ? ? ? ? ? ?  161 LEU   A CD1  1 
ATOM   1251 C  CD2  . LEU   A 1 177 ? 42.148 6.341   3.072   1.000 23.11351 ? ? ? ? ? ?  161 LEU   A CD2  1 
ATOM   1252 N  N    . ALA   A 1 178 ? 42.886 2.303   6.601   1.000 23.90465 ? ? ? ? ? ?  162 ALA   A N    1 
ATOM   1253 C  CA   . ALA   A 1 178 ? 43.739 1.368   7.314   1.000 20.65622 ? ? ? ? ? ?  162 ALA   A CA   1 
ATOM   1254 C  C    . ALA   A 1 178 ? 43.936 0.082   6.531   1.000 21.02199 ? ? ? ? ? ?  162 ALA   A C    1 
ATOM   1255 O  O    . ALA   A 1 178 ? 44.981 -0.559  6.664   1.000 24.53025 ? ? ? ? ? ?  162 ALA   A O    1 
ATOM   1256 C  CB   . ALA   A 1 178 ? 43.156 1.062   8.693   1.000 21.11635 ? ? ? ? ? ?  162 ALA   A CB   1 
ATOM   1257 N  N    . VAL   A 1 179 ? 42.962 -0.300  5.695   1.000 18.88421 ? ? ? ? ? ?  163 VAL   A N    1 
ATOM   1258 C  CA   . VAL   A 1 179 ? 43.092 -1.566  4.974   1.000 21.61506 ? ? ? ? ? ?  163 VAL   A CA   1 
ATOM   1259 C  C    . VAL   A 1 179 ? 43.719 -1.393  3.599   1.000 27.71889 ? ? ? ? ? ?  163 VAL   A C    1 
ATOM   1260 O  O    . VAL   A 1 179 ? 43.967 -2.396  2.914   1.000 25.62957 ? ? ? ? ? ?  163 VAL   A O    1 
ATOM   1261 C  CB   . VAL   A 1 179 ? 41.739 -2.302  4.839   1.000 22.70595 ? ? ? ? ? ?  163 VAL   A CB   1 
ATOM   1262 C  CG1  . VAL   A 1 179 ? 41.156 -2.620  6.226   1.000 23.73983 ? ? ? ? ? ?  163 VAL   A CG1  1 
ATOM   1263 C  CG2  . VAL   A 1 179 ? 40.751 -1.501  4.003   1.000 24.02383 ? ? ? ? ? ?  163 VAL   A CG2  1 
ATOM   1264 N  N    . LYS   A 1 180 ? 44.023 -0.165  3.181   1.000 22.75355 ? ? ? ? ? ?  164 LYS   A N    1 
ATOM   1265 C  CA   . LYS   A 1 180 ? 44.532 0.019   1.821   1.000 24.91342 ? ? ? ? ? ?  164 LYS   A CA   1 
ATOM   1266 C  C    . LYS   A 1 180 ? 45.856 -0.692  1.565   1.000 27.43441 ? ? ? ? ? ?  164 LYS   A C    1 
ATOM   1267 O  O    . LYS   A 1 180 ? 45.970 -1.354  0.518   1.000 31.49333 ? ? ? ? ? ?  164 LYS   A O    1 
ATOM   1268 C  CB   . LYS   A 1 180 ? 44.612 1.515   1.496   1.000 26.79024 ? ? ? ? ? ?  164 LYS   A CB   1 
ATOM   1269 C  CG   . LYS   A 1 180 ? 43.289 2.070   1.009   1.000 27.16091 ? ? ? ? ? ?  164 LYS   A CG   1 
ATOM   1270 C  CD   . LYS   A 1 180 ? 43.450 3.502   0.485   1.000 38.63501 ? ? ? ? ? ?  164 LYS   A CD   1 
ATOM   1271 C  CE   . LYS   A 1 180 ? 42.150 4.010   -0.114  1.000 51.74503 ? ? ? ? ? ?  164 LYS   A CE   1 
ATOM   1272 N  NZ   . LYS   A 1 180 ? 41.150 2.907   -0.274  1.000 48.78647 ? ? ? ? ? ?  164 LYS   A NZ   1 
ATOM   1273 N  N    . PRO   A 1 181 ? 46.871 -0.634  2.438   1.000 30.21069 ? ? ? ? ? ?  165 PRO   A N    1 
ATOM   1274 C  CA   . PRO   A 1 181 ? 48.118 -1.360  2.135   1.000 33.92081 ? ? ? ? ? ?  165 PRO   A CA   1 
ATOM   1275 C  C    . PRO   A 1 181 ? 47.947 -2.865  2.040   1.000 44.71597 ? ? ? ? ? ?  165 PRO   A C    1 
ATOM   1276 O  O    . PRO   A 1 181 ? 48.783 -3.528  1.414   1.000 42.46964 ? ? ? ? ? ?  165 PRO   A O    1 
ATOM   1277 C  CB   . PRO   A 1 181 ? 49.043 -0.978  3.299   1.000 34.96115 ? ? ? ? ? ?  165 PRO   A CB   1 
ATOM   1278 C  CG   . PRO   A 1 181 ? 48.526 0.339   3.758   1.000 28.77329 ? ? ? ? ? ?  165 PRO   A CG   1 
ATOM   1279 C  CD   . PRO   A 1 181 ? 47.036 0.227   3.628   1.000 31.20158 ? ? ? ? ? ?  165 PRO   A CD   1 
ATOM   1280 N  N    . SER   A 1 182 ? 46.895 -3.428  2.638   1.000 33.02822 ? ? ? ? ? ?  166 SER   A N    1 
ATOM   1281 C  CA   . SER   A 1 182 ? 46.689 -4.871  2.589   1.000 28.99007 ? ? ? ? ? ?  166 SER   A CA   1 
ATOM   1282 C  C    . SER   A 1 182 ? 46.207 -5.347  1.222   1.000 34.68903 ? ? ? ? ? ?  166 SER   A C    1 
ATOM   1283 O  O    . SER   A 1 182 ? 46.306 -6.545  0.925   1.000 40.65690 ? ? ? ? ? ?  166 SER   A O    1 
ATOM   1284 C  CB   . SER   A 1 182 ? 45.681 -5.282  3.667   1.000 26.44772 ? ? ? ? ? ?  166 SER   A CB   1 
ATOM   1285 O  OG   . SER   A 1 182 ? 44.351 -5.075  3.223   1.000 26.17016 ? ? ? ? ? ?  166 SER   A OG   1 
ATOM   1286 N  N    . GLY   A 1 183 ? 45.677 -4.451  0.393   1.000 30.91823 ? ? ? ? ? ?  167 GLY   A N    1 
ATOM   1287 C  CA   . GLY   A 1 183 ? 45.054 -4.833  -0.856  1.000 39.76371 ? ? ? ? ? ?  167 GLY   A CA   1 
ATOM   1288 C  C    . GLY   A 1 183 ? 43.660 -5.408  -0.729  1.000 45.76107 ? ? ? ? ? ?  167 GLY   A C    1 
ATOM   1289 O  O    . GLY   A 1 183 ? 42.949 -5.506  -1.743  1.000 40.79712 ? ? ? ? ? ?  167 GLY   A O    1 
ATOM   1290 N  N    . LEU   A 1 184 ? 43.238 -5.782  0.475   1.000 36.08145 ? ? ? ? ? ?  168 LEU   A N    1 
ATOM   1291 C  CA   . LEU   A 1 184 ? 41.926 -6.377  0.674   1.000 32.47358 ? ? ? ? ? ?  168 LEU   A CA   1 
ATOM   1292 C  C    . LEU   A 1 184 ? 40.859 -5.299  0.777   1.000 41.22376 ? ? ? ? ? ?  168 LEU   A C    1 
ATOM   1293 O  O    . LEU   A 1 184 ? 41.121 -4.178  1.226   1.000 30.01767 ? ? ? ? ? ?  168 LEU   A O    1 
ATOM   1294 C  CB   . LEU   A 1 184 ? 41.909 -7.217  1.951   1.000 23.28241 ? ? ? ? ? ?  168 LEU   A CB   1 
ATOM   1295 C  CG   . LEU   A 1 184 ? 42.990 -8.279  2.114   1.000 29.75038 ? ? ? ? ? ?  168 LEU   A CG   1 
ATOM   1296 C  CD1  . LEU   A 1 184 ? 42.918 -8.901  3.489   1.000 32.92294 ? ? ? ? ? ?  168 LEU   A CD1  1 
ATOM   1297 C  CD2  . LEU   A 1 184 ? 42.836 -9.330  1.035   1.000 29.54578 ? ? ? ? ? ?  168 LEU   A CD2  1 
ATOM   1298 N  N    . SER   A 1 185 ? 39.645 -5.646  0.352   1.000 32.19815 ? ? ? ? ? ?  169 SER   A N    1 
ATOM   1299 C  CA   . SER   A 1 185 ? 38.492 -4.834  0.706   1.000 35.07992 ? ? ? ? ? ?  169 SER   A CA   1 
ATOM   1300 C  C    . SER   A 1 185 ? 38.343 -4.814  2.227   1.000 28.28417 ? ? ? ? ? ?  169 SER   A C    1 
ATOM   1301 O  O    . SER   A 1 185 ? 38.858 -5.690  2.933   1.000 23.28623 ? ? ? ? ? ?  169 SER   A O    1 
ATOM   1302 C  CB   . SER   A 1 185 ? 37.226 -5.389  0.052   1.000 33.75887 ? ? ? ? ? ?  169 SER   A CB   1 
ATOM   1303 O  OG   . SER   A 1 185 ? 36.800 -6.582  0.703   1.000 33.08209 ? ? ? ? ? ?  169 SER   A OG   1 
ATOM   1304 N  N    . PHE   A 1 186 ? 37.657 -3.784  2.737   1.000 25.29785 ? ? ? ? ? ?  170 PHE   A N    1 
ATOM   1305 C  CA   . PHE   A 1 186 ? 37.442 -3.692  4.182   1.000 25.16860 ? ? ? ? ? ?  170 PHE   A CA   1 
ATOM   1306 C  C    . PHE   A 1 186 ? 36.753 -4.942  4.717   1.000 20.71461 ? ? ? ? ? ?  170 PHE   A C    1 
ATOM   1307 O  O    . PHE   A 1 186 ? 37.176 -5.513  5.729   1.000 22.42074 ? ? ? ? ? ?  170 PHE   A O    1 
ATOM   1308 C  CB   . PHE   A 1 186 ? 36.625 -2.443  4.531   1.000 22.97452 ? ? ? ? ? ?  170 PHE   A CB   1 
ATOM   1309 C  CG   . PHE   A 1 186 ? 36.415 -2.256  6.014   1.000 24.56805 ? ? ? ? ? ?  170 PHE   A CG   1 
ATOM   1310 C  CD1  . PHE   A 1 186 ? 37.401 -1.671  6.805   1.000 20.23914 ? ? ? ? ? ?  170 PHE   A CD1  1 
ATOM   1311 C  CD2  . PHE   A 1 186 ? 35.245 -2.700  6.625   1.000 26.91515 ? ? ? ? ? ?  170 PHE   A CD2  1 
ATOM   1312 C  CE1  . PHE   A 1 186 ? 37.216 -1.518  8.178   1.000 19.04361 ? ? ? ? ? ?  170 PHE   A CE1  1 
ATOM   1313 C  CE2  . PHE   A 1 186 ? 35.051 -2.536  7.987   1.000 21.14428 ? ? ? ? ? ?  170 PHE   A CE2  1 
ATOM   1314 C  CZ   . PHE   A 1 186 ? 36.041 -1.950  8.767   1.000 21.43348 ? ? ? ? ? ?  170 PHE   A CZ   1 
ATOM   1315 N  N    . GLU   A 1 187 ? 35.692 -5.386  4.041   1.000 23.72154 ? ? ? ? ? ?  171 GLU   A N    1 
ATOM   1316 C  CA   . GLU   A 1 187 ? 34.977 -6.578  4.484   1.000 26.04802 ? ? ? ? ? ?  171 GLU   A CA   1 
ATOM   1317 C  C    . GLU   A 1 187 ? 35.873 -7.812  4.474   1.000 27.35302 ? ? ? ? ? ?  171 GLU   A C    1 
ATOM   1318 O  O    . GLU   A 1 187 ? 35.832 -8.623  5.408   1.000 23.31072 ? ? ? ? ? ?  171 GLU   A O    1 
ATOM   1319 C  CB   . GLU   A 1 187 ? 33.744 -6.818  3.613   1.000 32.58983 ? ? ? ? ? ?  171 GLU   A CB   1 
ATOM   1320 C  CG   . GLU   A 1 187 ? 33.041 -8.152  3.951   1.000 32.72221 ? ? ? ? ? ?  171 GLU   A CG   1 
ATOM   1321 C  CD   . GLU   A 1 187 ? 31.796 -8.401  3.112   1.000 41.30268 ? ? ? ? ? ?  171 GLU   A CD   1 
ATOM   1322 O  OE1  . GLU   A 1 187 ? 31.802 -8.026  1.917   1.000 43.89077 ? ? ? ? ? ?  171 GLU   A OE1  1 
ATOM   1323 O  OE2  . GLU   A 1 187 ? 30.812 -8.962  3.646   1.000 40.10763 ? ? ? ? ? ?  171 GLU   A OE2  1 
ATOM   1324 N  N    . GLN   A 1 188 ? 36.691 -7.980  3.424   1.000 21.75052 ? ? ? ? ? ?  172 GLN   A N    1 
ATOM   1325 C  CA   . GLN   A 1 188 ? 37.542 -9.167  3.346   1.000 22.80351 ? ? ? ? ? ?  172 GLN   A CA   1 
ATOM   1326 C  C    . GLN   A 1 188 ? 38.645 -9.127  4.395   1.000 22.30178 ? ? ? ? ? ?  172 GLN   A C    1 
ATOM   1327 O  O    . GLN   A 1 188 ? 38.991 -10.158 4.976   1.000 22.27606 ? ? ? ? ? ?  172 GLN   A O    1 
ATOM   1328 C  CB   . GLN   A 1 188 ? 38.145 -9.304  1.944   1.000 27.65244 ? ? ? ? ? ?  172 GLN   A CB   1 
ATOM   1329 C  CG   . GLN   A 1 188 ? 38.935 -10.580 1.743   1.000 34.43315 ? ? ? ? ? ?  172 GLN   A CG   1 
ATOM   1330 C  CD   . GLN   A 1 188 ? 38.056 -11.813 1.801   1.000 36.54463 ? ? ? ? ? ?  172 GLN   A CD   1 
ATOM   1331 O  OE1  . GLN   A 1 188 ? 37.297 -12.089 0.871   1.000 47.75870 ? ? ? ? ? ?  172 GLN   A OE1  1 
ATOM   1332 N  NE2  . GLN   A 1 188 ? 38.141 -12.554 2.903   1.000 43.88825 ? ? ? ? ? ?  172 GLN   A NE2  1 
ATOM   1333 N  N    . ALA   A 1 189 ? 39.172 -7.931  4.695   1.000 20.27673 ? ? ? ? ? ?  173 ALA   A N    1 
ATOM   1334 C  CA   . ALA   A 1 189 ? 40.165 -7.822  5.758   1.000 19.99692 ? ? ? ? ? ?  173 ALA   A CA   1 
ATOM   1335 C  C    . ALA   A 1 189 ? 39.555 -8.148  7.115   1.000 17.04178 ? ? ? ? ? ?  173 ALA   A C    1 
ATOM   1336 O  O    . ALA   A 1 189 ? 40.169 -8.858  7.922   1.000 20.90992 ? ? ? ? ? ?  173 ALA   A O    1 
ATOM   1337 C  CB   . ALA   A 1 189 ? 40.770 -6.411  5.778   1.000 25.76796 ? ? ? ? ? ?  173 ALA   A CB   1 
ATOM   1338 N  N    . MET   A 1 190 ? 38.356 -7.620  7.387   1.000 22.20328 ? ? ? ? ? ?  174 MET   A N    1 
ATOM   1339 C  CA   . MET   A 1 190 ? 37.682 -7.893  8.654   1.000 22.68177 ? ? ? ? ? ?  174 MET   A CA   1 
ATOM   1340 C  C    . MET   A 1 190 ? 37.406 -9.387  8.825   1.000 24.03862 ? ? ? ? ? ?  174 MET   A C    1 
ATOM   1341 O  O    . MET   A 1 190 ? 37.610 -9.944  9.911   1.000 22.03833 ? ? ? ? ? ?  174 MET   A O    1 
ATOM   1342 C  CB   . MET   A 1 190 ? 36.387 -7.081  8.741   1.000 22.19890 ? ? ? ? ? ?  174 MET   A CB   1 
ATOM   1343 C  CG   . MET   A 1 190 ? 35.693 -7.175  10.089  1.000 23.80591 ? ? ? ? ? ?  174 MET   A CG   1 
ATOM   1344 S  SD   . MET   A 1 190 ? 36.592 -6.378  11.430  1.000 21.36506 ? ? ? ? ? ?  174 MET   A SD   1 
ATOM   1345 C  CE   . MET   A 1 190 ? 36.225 -4.618  11.140  1.000 20.62643 ? ? ? ? ? ?  174 MET   A CE   1 
ATOM   1346 N  N    A GLN   A 1 191 ? 36.972 -10.063 7.759   0.448 24.41724 ? ? ? ? ? ?  175 GLN   A N    1 
ATOM   1347 N  N    B GLN   A 1 191 ? 36.951 -10.048 7.756   0.552 24.39353 ? ? ? ? ? ?  175 GLN   A N    1 
ATOM   1348 C  CA   A GLN   A 1 191 ? 36.686 -11.494 7.877   0.448 25.31539 ? ? ? ? ? ?  175 GLN   A CA   1 
ATOM   1349 C  CA   B GLN   A 1 191 ? 36.694 -11.487 7.814   0.552 25.33155 ? ? ? ? ? ?  175 GLN   A CA   1 
ATOM   1350 C  C    A GLN   A 1 191 ? 37.964 -12.302 8.082   0.448 25.71080 ? ? ? ? ? ?  175 GLN   A C    1 
ATOM   1351 C  C    B GLN   A 1 191 ? 37.971 -12.264 8.095   0.552 25.67181 ? ? ? ? ? ?  175 GLN   A C    1 
ATOM   1352 O  O    A GLN   A 1 191 ? 38.028 -13.170 8.964   0.448 25.27880 ? ? ? ? ? ?  175 GLN   A O    1 
ATOM   1353 O  O    B GLN   A 1 191 ? 38.037 -13.076 9.029   0.552 25.36633 ? ? ? ? ? ?  175 GLN   A O    1 
ATOM   1354 C  CB   A GLN   A 1 191 ? 35.921 -11.985 6.645   0.448 25.20542 ? ? ? ? ? ?  175 GLN   A CB   1 
ATOM   1355 C  CB   B GLN   A 1 191 ? 36.075 -11.955 6.496   0.552 24.84577 ? ? ? ? ? ?  175 GLN   A CB   1 
ATOM   1356 C  CG   A GLN   A 1 191 ? 34.432 -11.621 6.642   0.448 28.75333 ? ? ? ? ? ?  175 GLN   A CG   1 
ATOM   1357 C  CG   B GLN   A 1 191 ? 34.657 -11.482 6.283   0.552 28.24701 ? ? ? ? ? ?  175 GLN   A CG   1 
ATOM   1358 C  CD   A GLN   A 1 191 ? 33.561 -12.588 7.446   0.448 31.43188 ? ? ? ? ? ?  175 GLN   A CD   1 
ATOM   1359 C  CD   B GLN   A 1 191 ? 34.152 -11.737 4.879   0.552 30.43577 ? ? ? ? ? ?  175 GLN   A CD   1 
ATOM   1360 O  OE1  A GLN   A 1 191 ? 34.004 -13.676 7.836   0.448 23.59691 ? ? ? ? ? ?  175 GLN   A OE1  1 
ATOM   1361 O  OE1  B GLN   A 1 191 ? 34.931 -11.821 3.932   0.552 34.95572 ? ? ? ? ? ?  175 GLN   A OE1  1 
ATOM   1362 N  NE2  A GLN   A 1 191 ? 32.307 -12.192 7.690   0.448 26.51126 ? ? ? ? ? ?  175 GLN   A NE2  1 
ATOM   1363 N  NE2  B GLN   A 1 191 ? 32.837 -11.860 4.739   0.552 28.64425 ? ? ? ? ? ?  175 GLN   A NE2  1 
ATOM   1364 N  N    . THR   A 1 192 ? 38.999 -12.023 7.287   1.000 21.82350 ? ? ? ? ? ?  176 THR   A N    1 
ATOM   1365 C  CA   . THR   A 1 192 ? 40.219 -12.821 7.341   1.000 22.85111 ? ? ? ? ? ?  176 THR   A CA   1 
ATOM   1366 C  C    . THR   A 1 192 ? 41.033 -12.539 8.592   1.000 24.04965 ? ? ? ? ? ?  176 THR   A C    1 
ATOM   1367 O  O    . THR   A 1 192 ? 41.651 -13.447 9.152   1.000 26.22579 ? ? ? ? ? ?  176 THR   A O    1 
ATOM   1368 C  CB   . THR   A 1 192 ? 41.047 -12.531 6.083   1.000 26.70738 ? ? ? ? ? ?  176 THR   A CB   1 
ATOM   1369 O  OG1  . THR   A 1 192 ? 40.360 -13.040 4.935   1.000 30.74230 ? ? ? ? ? ?  176 THR   A OG1  1 
ATOM   1370 C  CG2  . THR   A 1 192 ? 42.439 -13.142 6.164   1.000 33.65305 ? ? ? ? ? ?  176 THR   A CG2  1 
ATOM   1371 N  N    . ARG   A 1 193 ? 41.043 -11.292 9.052   1.000 19.13221 ? ? ? ? ? ?  177 ARG   A N    1 
ATOM   1372 C  CA   . ARG   A 1 193 ? 41.978 -10.900 10.092  1.000 21.55124 ? ? ? ? ? ?  177 ARG   A CA   1 
ATOM   1373 C  C    . ARG   A 1 193 ? 41.351 -10.788 11.468  1.000 19.51993 ? ? ? ? ? ?  177 ARG   A C    1 
ATOM   1374 O  O    . ARG   A 1 193 ? 42.091 -10.790 12.458  1.000 20.89349 ? ? ? ? ? ?  177 ARG   A O    1 
ATOM   1375 C  CB   . ARG   A 1 193 ? 42.630 -9.557  9.724   1.000 22.69032 ? ? ? ? ? ?  177 ARG   A CB   1 
ATOM   1376 C  CG   . ARG   A 1 193 ? 43.497 -9.665  8.491   1.000 20.45329 ? ? ? ? ? ?  177 ARG   A CG   1 
ATOM   1377 C  CD   . ARG   A 1 193 ? 44.067 -8.316  8.107   1.000 18.81978 ? ? ? ? ? ?  177 ARG   A CD   1 
ATOM   1378 N  NE   . ARG   A 1 193 ? 45.099 -8.475  7.090   1.000 26.76410 ? ? ? ? ? ?  177 ARG   A NE   1 
ATOM   1379 C  CZ   . ARG   A 1 193 ? 45.935 -7.513  6.734   1.000 34.29820 ? ? ? ? ? ?  177 ARG   A CZ   1 
ATOM   1380 N  NH1  . ARG   A 1 193 ? 45.841 -6.300  7.252   1.000 26.48533 ? ? ? ? ? ?  177 ARG   A NH1  1 
ATOM   1381 N  NH2  . ARG   A 1 193 ? 46.902 -7.783  5.853   1.000 33.03167 ? ? ? ? ? ?  177 ARG   A NH2  1 
ATOM   1382 N  N    . VAL   A 1 194 ? 40.023 -10.717 11.566  1.000 20.79513 ? ? ? ? ? ?  178 VAL   A N    1 
ATOM   1383 C  CA   . VAL   A 1 194 ? 39.385 -10.575 12.876  1.000 23.78763 ? ? ? ? ? ?  178 VAL   A CA   1 
ATOM   1384 C  C    . VAL   A 1 194 ? 38.326 -11.654 13.107  1.000 21.31741 ? ? ? ? ? ?  178 VAL   A C    1 
ATOM   1385 O  O    . VAL   A 1 194 ? 38.410 -12.416 14.080  1.000 23.87849 ? ? ? ? ? ?  178 VAL   A O    1 
ATOM   1386 C  CB   . VAL   A 1 194 ? 38.784 -9.165  13.047  1.000 26.13866 ? ? ? ? ? ?  178 VAL   A CB   1 
ATOM   1387 C  CG1  . VAL   A 1 194 ? 38.070 -9.056  14.397  1.000 17.70503 ? ? ? ? ? ?  178 VAL   A CG1  1 
ATOM   1388 C  CG2  . VAL   A 1 194 ? 39.885 -8.095  12.925  1.000 19.90803 ? ? ? ? ? ?  178 VAL   A CG2  1 
ATOM   1389 N  N    . PHE   A 1 195 ? 37.316 -11.732 12.232  1.000 20.18128 ? ? ? ? ? ?  179 PHE   A N    1 
ATOM   1390 C  CA   . PHE   A 1 195 ? 36.208 -12.660 12.475  1.000 17.90018 ? ? ? ? ? ?  179 PHE   A CA   1 
ATOM   1391 C  C    . PHE   A 1 195 ? 36.692 -14.108 12.492  1.000 28.57894 ? ? ? ? ? ?  179 PHE   A C    1 
ATOM   1392 O  O    . PHE   A 1 195 ? 36.411 -14.857 13.436  1.000 22.75066 ? ? ? ? ? ?  179 PHE   A O    1 
ATOM   1393 C  CB   . PHE   A 1 195 ? 35.117 -12.512 11.409  1.000 20.03600 ? ? ? ? ? ?  179 PHE   A CB   1 
ATOM   1394 C  CG   . PHE   A 1 195 ? 34.393 -11.185 11.415  1.000 24.27850 ? ? ? ? ? ?  179 PHE   A CG   1 
ATOM   1395 C  CD1  . PHE   A 1 195 ? 34.506 -10.291 12.477  1.000 21.54700 ? ? ? ? ? ?  179 PHE   A CD1  1 
ATOM   1396 C  CD2  . PHE   A 1 195 ? 33.568 -10.845 10.348  1.000 18.68500 ? ? ? ? ? ?  179 PHE   A CD2  1 
ATOM   1397 C  CE1  . PHE   A 1 195 ? 33.819 -9.080  12.461  1.000 20.79039 ? ? ? ? ? ?  179 PHE   A CE1  1 
ATOM   1398 C  CE2  . PHE   A 1 195 ? 32.878 -9.651  10.327  1.000 19.95110 ? ? ? ? ? ?  179 PHE   A CE2  1 
ATOM   1399 C  CZ   . PHE   A 1 195 ? 32.996 -8.761  11.380  1.000 22.78924 ? ? ? ? ? ?  179 PHE   A CZ   1 
ATOM   1400 N  N    . GLN   A 1 196 ? 37.421 -14.523 11.444  1.000 24.23291 ? ? ? ? ? ?  180 GLN   A N    1 
ATOM   1401 C  CA   . GLN   A 1 196 ? 37.818 -15.929 11.342  1.000 25.51041 ? ? ? ? ? ?  180 GLN   A CA   1 
ATOM   1402 C  C    . GLN   A 1 196 ? 38.778 -16.355 12.451  1.000 29.47685 ? ? ? ? ? ?  180 GLN   A C    1 
ATOM   1403 O  O    . GLN   A 1 196 ? 38.556 -17.421 13.052  1.000 27.46336 ? ? ? ? ? ?  180 GLN   A O    1 
ATOM   1404 C  CB   . GLN   A 1 196 ? 38.405 -16.208 9.951   1.000 27.34461 ? ? ? ? ? ?  180 GLN   A CB   1 
ATOM   1405 C  CG   . GLN   A 1 196 ? 37.383 -16.251 8.837   1.000 36.79336 ? ? ? ? ? ?  180 GLN   A CG   1 
ATOM   1406 C  CD   . GLN   A 1 196 ? 38.013 -16.266 7.446   1.000 42.59859 ? ? ? ? ? ?  180 GLN   A CD   1 
ATOM   1407 O  OE1  . GLN   A 1 196 ? 39.233 -16.432 7.289   1.000 40.01490 ? ? ? ? ? ?  180 GLN   A OE1  1 
ATOM   1408 N  NE2  . GLN   A 1 196 ? 37.181 -16.075 6.429   1.000 37.42769 ? ? ? ? ? ?  180 GLN   A NE2  1 
ATOM   1409 N  N    . PRO   A 1 197 ? 39.856 -15.622 12.752  1.000 26.59249 ? ? ? ? ? ?  181 PRO   A N    1 
ATOM   1410 C  CA   . PRO   A 1 197 ? 40.738 -16.054 13.852  1.000 26.57196 ? ? ? ? ? ?  181 PRO   A CA   1 
ATOM   1411 C  C    . PRO   A 1 197 ? 40.034 -16.183 15.194  1.000 31.51970 ? ? ? ? ? ?  181 PRO   A C    1 
ATOM   1412 O  O    . PRO   A 1 197 ? 40.415 -17.045 16.001  1.000 23.36184 ? ? ? ? ? ?  181 PRO   A O    1 
ATOM   1413 C  CB   . PRO   A 1 197 ? 41.813 -14.965 13.885  1.000 25.19926 ? ? ? ? ? ?  181 PRO   A CB   1 
ATOM   1414 C  CG   . PRO   A 1 197 ? 41.784 -14.364 12.520  1.000 29.01085 ? ? ? ? ? ?  181 PRO   A CG   1 
ATOM   1415 C  CD   . PRO   A 1 197 ? 40.363 -14.402 12.097  1.000 25.29167 ? ? ? ? ? ?  181 PRO   A CD   1 
ATOM   1416 N  N    . LEU   A 1 198 ? 39.017 -15.358 15.460  1.000 20.99321 ? ? ? ? ? ?  182 LEU   A N    1 
ATOM   1417 C  CA   . LEU   A 1 198 ? 38.298 -15.386 16.727  1.000 23.70519 ? ? ? ? ? ?  182 LEU   A CA   1 
ATOM   1418 C  C    . LEU   A 1 198 ? 37.075 -16.299 16.705  1.000 23.54015 ? ? ? ? ? ?  182 LEU   A C    1 
ATOM   1419 O  O    . LEU   A 1 198 ? 36.336 -16.345 17.698  1.000 26.79792 ? ? ? ? ? ?  182 LEU   A O    1 
ATOM   1420 C  CB   . LEU   A 1 198 ? 37.885 -13.965 17.120  1.000 22.46666 ? ? ? ? ? ?  182 LEU   A CB   1 
ATOM   1421 C  CG   . LEU   A 1 198 ? 39.051 -12.999 17.261  1.000 20.15667 ? ? ? ? ? ?  182 LEU   A CG   1 
ATOM   1422 C  CD1  . LEU   A 1 198 ? 38.504 -11.620 17.581  1.000 21.36058 ? ? ? ? ? ?  182 LEU   A CD1  1 
ATOM   1423 C  CD2  . LEU   A 1 198 ? 40.031 -13.444 18.333  1.000 25.02765 ? ? ? ? ? ?  182 LEU   A CD2  1 
ATOM   1424 N  N    . LYS   A 1 199 ? 36.864 -17.041 15.614  1.000 23.65466 ? ? ? ? ? ?  183 LYS   A N    1 
ATOM   1425 C  CA   . LYS   A 1 199 ? 35.738 -17.971 15.480  1.000 29.35061 ? ? ? ? ? ?  183 LYS   A CA   1 
ATOM   1426 C  C    . LYS   A 1 199 ? 34.397 -17.248 15.577  1.000 29.27763 ? ? ? ? ? ?  183 LYS   A C    1 
ATOM   1427 O  O    . LYS   A 1 199 ? 33.422 -17.776 16.125  1.000 23.47187 ? ? ? ? ? ?  183 LYS   A O    1 
ATOM   1428 C  CB   . LYS   A 1 199 ? 35.815 -19.100 16.518  1.000 32.27161 ? ? ? ? ? ?  183 LYS   A CB   1 
ATOM   1429 C  CG   . LYS   A 1 199 ? 37.195 -19.713 16.702  1.000 41.45264 ? ? ? ? ? ?  183 LYS   A CG   1 
ATOM   1430 C  CD   . LYS   A 1 199 ? 37.584 -20.581 15.532  1.000 50.96816 ? ? ? ? ? ?  183 LYS   A CD   1 
ATOM   1431 C  CE   . LYS   A 1 199 ? 38.465 -21.745 15.989  1.000 61.41771 ? ? ? ? ? ?  183 LYS   A CE   1 
ATOM   1432 N  NZ   . LYS   A 1 199 ? 39.422 -21.352 17.067  1.000 60.92934 ? ? ? ? ? ?  183 LYS   A NZ   1 
ATOM   1433 N  N    . LEU   A 1 200 ? 34.343 -16.024 15.046  1.000 22.22554 ? ? ? ? ? ?  184 LEU   A N    1 
ATOM   1434 C  CA   . LEU   A 1 200 ? 33.091 -15.271 14.990  1.000 24.98593 ? ? ? ? ? ?  184 LEU   A CA   1 
ATOM   1435 C  C    . LEU   A 1 200 ? 32.426 -15.637 13.670  1.000 28.21111 ? ? ? ? ? ?  184 LEU   A C    1 
ATOM   1436 O  O    . LEU   A 1 200 ? 32.510 -14.929 12.665  1.000 25.30535 ? ? ? ? ? ?  184 LEU   A O    1 
ATOM   1437 C  CB   . LEU   A 1 200 ? 33.351 -13.771 15.115  1.000 23.81450 ? ? ? ? ? ?  184 LEU   A CB   1 
ATOM   1438 C  CG   . LEU   A 1 200 ? 34.276 -13.347 16.258  1.000 22.18071 ? ? ? ? ? ?  184 LEU   A CG   1 
ATOM   1439 C  CD1  . LEU   A 1 200 ? 34.353 -11.794 16.316  1.000 18.41279 ? ? ? ? ? ?  184 LEU   A CD1  1 
ATOM   1440 C  CD2  . LEU   A 1 200 ? 33.818 -13.915 17.594  1.000 26.05425 ? ? ? ? ? ?  184 LEU   A CD2  1 
ATOM   1441 N  N    . ASN   A 1 201 ? 31.798 -16.808 13.660  1.000 25.31265 ? ? ? ? ? ?  185 ASN   A N    1 
ATOM   1442 C  CA   . ASN   A 1 201 ? 31.317 -17.394 12.421  1.000 23.08420 ? ? ? ? ? ?  185 ASN   A CA   1 
ATOM   1443 C  C    . ASN   A 1 201 ? 29.895 -16.993 12.087  1.000 24.06449 ? ? ? ? ? ?  185 ASN   A C    1 
ATOM   1444 O  O    . ASN   A 1 201 ? 29.374 -17.422 11.054  1.000 23.99317 ? ? ? ? ? ?  185 ASN   A O    1 
ATOM   1445 C  CB   . ASN   A 1 201 ? 31.425 -18.930 12.498  1.000 24.02321 ? ? ? ? ? ?  185 ASN   A CB   1 
ATOM   1446 C  CG   . ASN   A 1 201 ? 32.860 -19.395 12.621  1.000 30.62883 ? ? ? ? ? ?  185 ASN   A CG   1 
ATOM   1447 O  OD1  . ASN   A 1 201 ? 33.749 -18.847 11.974  1.000 34.26887 ? ? ? ? ? ?  185 ASN   A OD1  1 
ATOM   1448 N  ND2  . ASN   A 1 201 ? 33.099 -20.394 13.466  1.000 32.61786 ? ? ? ? ? ?  185 ASN   A ND2  1 
ATOM   1449 N  N    . HIS   A 1 202 ? 29.255 -16.180 12.926  1.000 15.57464 ? ? ? ? ? ?  186 HIS   A N    1 
ATOM   1450 C  CA   . HIS   A 1 202 ? 27.915 -15.682 12.666  1.000 16.95706 ? ? ? ? ? ?  186 HIS   A CA   1 
ATOM   1451 C  C    . HIS   A 1 202 ? 27.899 -14.181 12.877  1.000 18.87222 ? ? ? ? ? ?  186 HIS   A C    1 
ATOM   1452 O  O    . HIS   A 1 202 ? 26.990 -13.625 13.494  1.000 16.75356 ? ? ? ? ? ?  186 HIS   A O    1 
ATOM   1453 C  CB   . HIS   A 1 202 ? 26.889 -16.393 13.536  1.000 21.66378 ? ? ? ? ? ?  186 HIS   A CB   1 
ATOM   1454 C  CG   . HIS   A 1 202 ? 26.790 -17.847 13.212  1.000 20.81562 ? ? ? ? ? ?  186 HIS   A CG   1 
ATOM   1455 N  ND1  . HIS   A 1 202 ? 27.596 -18.793 13.804  1.000 27.32962 ? ? ? ? ? ?  186 HIS   A ND1  1 
ATOM   1456 C  CD2  . HIS   A 1 202 ? 26.063 -18.496 12.276  1.000 18.96517 ? ? ? ? ? ?  186 HIS   A CD2  1 
ATOM   1457 C  CE1  . HIS   A 1 202 ? 27.337 -19.978 13.275  1.000 30.00929 ? ? ? ? ? ?  186 HIS   A CE1  1 
ATOM   1458 N  NE2  . HIS   A 1 202 ? 26.404 -19.828 12.351  1.000 24.22113 ? ? ? ? ? ?  186 HIS   A NE2  1 
ATOM   1459 N  N    . THR   A 1 203 ? 28.953 -13.534 12.383  1.000 19.55876 ? ? ? ? ? ?  187 THR   A N    1 
ATOM   1460 C  CA   . THR   A 1 203 ? 29.129 -12.084 12.421  1.000 19.15137 ? ? ? ? ? ?  187 THR   A CA   1 
ATOM   1461 C  C    . THR   A 1 203 ? 29.403 -11.621 10.995  1.000 24.28007 ? ? ? ? ? ?  187 THR   A C    1 
ATOM   1462 O  O    . THR   A 1 203 ? 30.258 -12.196 10.310  1.000 19.67388 ? ? ? ? ? ?  187 THR   A O    1 
ATOM   1463 C  CB   . THR   A 1 203 ? 30.277 -11.725 13.371  1.000 20.72545 ? ? ? ? ? ?  187 THR   A CB   1 
ATOM   1464 O  OG1  . THR   A 1 203 ? 29.963 -12.239 14.683  1.000 20.54749 ? ? ? ? ? ?  187 THR   A OG1  1 
ATOM   1465 C  CG2  . THR   A 1 203 ? 30.460 -10.197 13.462  1.000 22.81061 ? ? ? ? ? ?  187 THR   A CG2  1 
ATOM   1466 N  N    . TRP   A 1 204 ? 28.666 -10.601 10.549  1.000 21.49831 ? ? ? ? ? ?  188 TRP   A N    1 
ATOM   1467 C  CA   . TRP   A 1 204 ? 28.547 -10.254 9.139   1.000 15.53782 ? ? ? ? ? ?  188 TRP   A CA   1 
ATOM   1468 C  C    . TRP   A 1 204 ? 28.539 -8.746  8.954   1.000 15.49382 ? ? ? ? ? ?  188 TRP   A C    1 
ATOM   1469 O  O    . TRP   A 1 204 ? 27.877 -8.030  9.702   1.000 21.05588 ? ? ? ? ? ?  188 TRP   A O    1 
ATOM   1470 C  CB   . TRP   A 1 204 ? 27.252 -10.802 8.532   1.000 17.59424 ? ? ? ? ? ?  188 TRP   A CB   1 
ATOM   1471 C  CG   . TRP   A 1 204 ? 26.966 -12.229 8.914   1.000 16.52920 ? ? ? ? ? ?  188 TRP   A CG   1 
ATOM   1472 C  CD1  . TRP   A 1 204 ? 26.113 -12.665 9.893   1.000 24.45152 ? ? ? ? ? ?  188 TRP   A CD1  1 
ATOM   1473 C  CD2  . TRP   A 1 204 ? 27.545 -13.401 8.330   1.000 24.74007 ? ? ? ? ? ?  188 TRP   A CD2  1 
ATOM   1474 N  NE1  . TRP   A 1 204 ? 26.124 -14.052 9.942   1.000 24.15083 ? ? ? ? ? ?  188 TRP   A NE1  1 
ATOM   1475 C  CE2  . TRP   A 1 204 ? 26.996 -14.518 8.995   1.000 21.59800 ? ? ? ? ? ?  188 TRP   A CE2  1 
ATOM   1476 C  CE3  . TRP   A 1 204 ? 28.477 -13.612 7.305   1.000 29.64001 ? ? ? ? ? ?  188 TRP   A CE3  1 
ATOM   1477 C  CZ2  . TRP   A 1 204 ? 27.349 -15.829 8.673   1.000 31.33709 ? ? ? ? ? ?  188 TRP   A CZ2  1 
ATOM   1478 C  CZ3  . TRP   A 1 204 ? 28.820 -14.918 6.981   1.000 31.19491 ? ? ? ? ? ?  188 TRP   A CZ3  1 
ATOM   1479 C  CH2  . TRP   A 1 204 ? 28.258 -16.006 7.662   1.000 30.50060 ? ? ? ? ? ?  188 TRP   A CH2  1 
ATOM   1480 N  N    . ILE   A 1 205 ? 29.234 -8.287  7.914   1.000 18.63272 ? ? ? ? ? ?  189 ILE   A N    1 
ATOM   1481 C  CA   . ILE   A 1 205 ? 29.004 -6.929  7.427   1.000 21.39207 ? ? ? ? ? ?  189 ILE   A CA   1 
ATOM   1482 C  C    . ILE   A 1 205 ? 27.812 -6.910  6.476   1.000 23.14002 ? ? ? ? ? ?  189 ILE   A C    1 
ATOM   1483 O  O    . ILE   A 1 205 ? 26.998 -5.983  6.490   1.000 23.89572 ? ? ? ? ? ?  189 ILE   A O    1 
ATOM   1484 C  CB   . ILE   A 1 205 ? 30.296 -6.401  6.776   1.000 23.51831 ? ? ? ? ? ?  189 ILE   A CB   1 
ATOM   1485 C  CG1  . ILE   A 1 205 ? 31.318 -6.116  7.883   1.000 31.32431 ? ? ? ? ? ?  189 ILE   A CG1  1 
ATOM   1486 C  CG2  . ILE   A 1 205 ? 30.028 -5.173  5.895   1.000 25.78108 ? ? ? ? ? ?  189 ILE   A CG2  1 
ATOM   1487 C  CD1  . ILE   A 1 205 ? 32.720 -5.976  7.409   1.000 35.85395 ? ? ? ? ? ?  189 ILE   A CD1  1 
ATOM   1488 N  N    . ASN   A 1 206 ? 27.671 -7.949  5.660   1.000 19.89353 ? ? ? ? ? ?  190 ASN   A N    1 
ATOM   1489 C  CA   . ASN   A 1 206 ? 26.494 -8.151  4.828   1.000 20.97268 ? ? ? ? ? ?  190 ASN   A CA   1 
ATOM   1490 C  C    . ASN   A 1 206 ? 25.884 -9.489  5.207   1.000 18.45622 ? ? ? ? ? ?  190 ASN   A C    1 
ATOM   1491 O  O    . ASN   A 1 206 ? 26.571 -10.510 5.157   1.000 22.33811 ? ? ? ? ? ?  190 ASN   A O    1 
ATOM   1492 C  CB   . ASN   A 1 206 ? 26.868 -8.126  3.345   1.000 31.98213 ? ? ? ? ? ?  190 ASN   A CB   1 
ATOM   1493 C  CG   . ASN   A 1 206 ? 27.425 -6.789  2.925   1.000 26.24228 ? ? ? ? ? ?  190 ASN   A CG   1 
ATOM   1494 O  OD1  . ASN   A 1 206 ? 26.691 -5.808  2.828   1.000 27.07403 ? ? ? ? ? ?  190 ASN   A OD1  1 
ATOM   1495 N  ND2  . ASN   A 1 206 ? 28.731 -6.737  2.697   1.000 29.22817 ? ? ? ? ? ?  190 ASN   A ND2  1 
ATOM   1496 N  N    . VAL   A 1 207 ? 24.613 -9.484  5.597   1.000 20.97860 ? ? ? ? ? ?  191 VAL   A N    1 
ATOM   1497 C  CA   . VAL   A 1 207 ? 23.993 -10.737 6.031   1.000 18.01800 ? ? ? ? ? ?  191 VAL   A CA   1 
ATOM   1498 C  C    . VAL   A 1 207 ? 23.751 -11.608 4.806   1.000 19.75067 ? ? ? ? ? ?  191 VAL   A C    1 
ATOM   1499 O  O    . VAL   A 1 207 ? 23.058 -11.176 3.874   1.000 23.13825 ? ? ? ? ? ?  191 VAL   A O    1 
ATOM   1500 C  CB   . VAL   A 1 207 ? 22.682 -10.505 6.796   1.000 22.03162 ? ? ? ? ? ?  191 VAL   A CB   1 
ATOM   1501 C  CG1  . VAL   A 1 207 ? 22.102 -11.844 7.260   1.000 24.15204 ? ? ? ? ? ?  191 VAL   A CG1  1 
ATOM   1502 C  CG2  . VAL   A 1 207 ? 22.917 -9.573  7.983   1.000 20.86607 ? ? ? ? ? ?  191 VAL   A CG2  1 
ATOM   1503 N  N    . PRO   A 1 208 ? 24.273 -12.828 4.768   1.000 23.24622 ? ? ? ? ? ?  192 PRO   A N    1 
ATOM   1504 C  CA   . PRO   A 1 208 ? 24.040 -13.696 3.606   1.000 22.89907 ? ? ? ? ? ?  192 PRO   A CA   1 
ATOM   1505 C  C    . PRO   A 1 208 ? 22.622 -14.236 3.602   1.000 23.09294 ? ? ? ? ? ?  192 PRO   A C    1 
ATOM   1506 O  O    . PRO   A 1 208 ? 21.977 -14.327 4.660   1.000 21.67706 ? ? ? ? ? ?  192 PRO   A O    1 
ATOM   1507 C  CB   . PRO   A 1 208 ? 25.070 -14.824 3.776   1.000 30.73124 ? ? ? ? ? ?  192 PRO   A CB   1 
ATOM   1508 C  CG   . PRO   A 1 208 ? 25.542 -14.748 5.164   1.000 33.76619 ? ? ? ? ? ?  192 PRO   A CG   1 
ATOM   1509 C  CD   . PRO   A 1 208 ? 25.288 -13.367 5.688   1.000 24.70965 ? ? ? ? ? ?  192 PRO   A CD   1 
ATOM   1510 N  N    . PRO   A 1 209 ? 22.097 -14.603 2.428   1.000 25.71021 ? ? ? ? ? ?  193 PRO   A N    1 
ATOM   1511 C  CA   . PRO   A 1 209 ? 20.723 -15.117 2.377   1.000 23.55945 ? ? ? ? ? ?  193 PRO   A CA   1 
ATOM   1512 C  C    . PRO   A 1 209 ? 20.494 -16.319 3.271   1.000 19.56279 ? ? ? ? ? ?  193 PRO   A C    1 
ATOM   1513 O  O    . PRO   A 1 209 ? 19.381 -16.476 3.782   1.000 25.55497 ? ? ? ? ? ?  193 PRO   A O    1 
ATOM   1514 C  CB   . PRO   A 1 209 ? 20.535 -15.465 0.895   1.000 25.06916 ? ? ? ? ? ?  193 PRO   A CB   1 
ATOM   1515 C  CG   . PRO   A 1 209 ? 21.452 -14.541 0.193   1.000 24.66213 ? ? ? ? ? ?  193 PRO   A CG   1 
ATOM   1516 C  CD   . PRO   A 1 209 ? 22.676 -14.472 1.080   1.000 25.56751 ? ? ? ? ? ?  193 PRO   A CD   1 
ATOM   1517 N  N    . ALA   A 1 210 ? 21.510 -17.168 3.475   1.000 24.66029 ? ? ? ? ? ?  194 ALA   A N    1 
ATOM   1518 C  CA   . ALA   A 1 210 ? 21.354 -18.346 4.329   1.000 23.61981 ? ? ? ? ? ?  194 ALA   A CA   1 
ATOM   1519 C  C    . ALA   A 1 210 ? 21.079 -17.974 5.779   1.000 28.18897 ? ? ? ? ? ?  194 ALA   A C    1 
ATOM   1520 O  O    . ALA   A 1 210 ? 20.564 -18.802 6.542   1.000 25.07895 ? ? ? ? ? ?  194 ALA   A O    1 
ATOM   1521 C  CB   . ALA   A 1 210 ? 22.607 -19.222 4.257   1.000 19.75919 ? ? ? ? ? ?  194 ALA   A CB   1 
ATOM   1522 N  N    . GLU   A 1 211 ? 21.398 -16.750 6.181   1.000 24.28065 ? ? ? ? ? ?  195 GLU   A N    1 
ATOM   1523 C  CA   . GLU   A 1 211 ? 21.247 -16.366 7.571   1.000 25.74833 ? ? ? ? ? ?  195 GLU   A CA   1 
ATOM   1524 C  C    . GLU   A 1 211 ? 20.074 -15.422 7.790   1.000 28.40250 ? ? ? ? ? ?  195 GLU   A C    1 
ATOM   1525 O  O    . GLU   A 1 211 ? 19.818 -15.032 8.933   1.000 24.07300 ? ? ? ? ? ?  195 GLU   A O    1 
ATOM   1526 C  CB   . GLU   A 1 211 ? 22.560 -15.751 8.085   1.000 26.07595 ? ? ? ? ? ?  195 GLU   A CB   1 
ATOM   1527 C  CG   . GLU   A 1 211 ? 23.834 -16.524 7.651   1.000 30.98441 ? ? ? ? ? ?  195 GLU   A CG   1 
ATOM   1528 C  CD   . GLU   A 1 211 ? 24.021 -17.882 8.341   1.000 39.78858 ? ? ? ? ? ?  195 GLU   A CD   1 
ATOM   1529 O  OE1  . GLU   A 1 211 ? 23.522 -18.050 9.472   1.000 36.52178 ? ? ? ? ? ?  195 GLU   A OE1  1 
ATOM   1530 O  OE2  . GLU   A 1 211 ? 24.684 -18.781 7.748   1.000 34.49356 ? ? ? ? ? ?  195 GLU   A OE2  1 
ATOM   1531 N  N    . GLU   A 1 212 ? 19.306 -15.102 6.741   1.000 26.74905 ? ? ? ? ? ?  196 GLU   A N    1 
ATOM   1532 C  CA   . GLU   A 1 212 ? 18.238 -14.115 6.879   1.000 26.60627 ? ? ? ? ? ?  196 GLU   A CA   1 
ATOM   1533 C  C    . GLU   A 1 212 ? 17.122 -14.599 7.793   1.000 29.65198 ? ? ? ? ? ?  196 GLU   A C    1 
ATOM   1534 O  O    . GLU   A 1 212 ? 16.431 -13.772 8.399   1.000 30.77963 ? ? ? ? ? ?  196 GLU   A O    1 
ATOM   1535 C  CB   . GLU   A 1 212 ? 17.671 -13.744 5.512   1.000 29.42980 ? ? ? ? ? ?  196 GLU   A CB   1 
ATOM   1536 C  CG   . GLU   A 1 212 ? 18.626 -12.921 4.666   1.000 39.47084 ? ? ? ? ? ?  196 GLU   A CG   1 
ATOM   1537 C  CD   . GLU   A 1 212 ? 18.037 -12.556 3.317   1.000 49.32812 ? ? ? ? ? ?  196 GLU   A CD   1 
ATOM   1538 O  OE1  . GLU   A 1 212 ? 16.828 -12.804 3.110   1.000 52.83346 ? ? ? ? ? ?  196 GLU   A OE1  1 
ATOM   1539 O  OE2  . GLU   A 1 212 ? 18.781 -12.024 2.465   1.000 47.64706 ? ? ? ? ? ?  196 GLU   A OE2  1 
ATOM   1540 N  N    . LYS   A 1 213 ? 16.927 -15.917 7.905   1.000 25.16706 ? ? ? ? ? ?  197 LYS   A N    1 
ATOM   1541 C  CA   . LYS   A 1 213 ? 15.939 -16.442 8.844   1.000 30.95946 ? ? ? ? ? ?  197 LYS   A CA   1 
ATOM   1542 C  C    . LYS   A 1 213 ? 16.228 -16.006 10.273  1.000 31.40704 ? ? ? ? ? ?  197 LYS   A C    1 
ATOM   1543 O  O    . LYS   A 1 213 ? 15.305 -15.948 11.093  1.000 32.68852 ? ? ? ? ? ?  197 LYS   A O    1 
ATOM   1544 C  CB   . LYS   A 1 213 ? 15.896 -17.972 8.778   1.000 31.76148 ? ? ? ? ? ?  197 LYS   A CB   1 
ATOM   1545 C  CG   . LYS   A 1 213 ? 17.188 -18.646 9.248   1.000 31.67058 ? ? ? ? ? ?  197 LYS   A CG   1 
ATOM   1546 C  CD   . LYS   A 1 213 ? 17.141 -20.174 9.060   1.000 46.69607 ? ? ? ? ? ?  197 LYS   A CD   1 
ATOM   1547 C  CE   . LYS   A 1 213 ? 18.519 -20.737 8.706   1.000 51.47678 ? ? ? ? ? ?  197 LYS   A CE   1 
ATOM   1548 N  NZ   . LYS   A 1 213 ? 19.511 -20.664 9.824   1.000 51.06043 ? ? ? ? ? ?  197 LYS   A NZ   1 
ATOM   1549 N  N    . ASN   A 1 214 ? 17.486 -15.691 10.584  1.000 23.29117 ? ? ? ? ? ?  198 ASN   A N    1 
ATOM   1550 C  CA   . ASN   A 1 214 ? 17.898 -15.298 11.924  1.000 23.18758 ? ? ? ? ? ?  198 ASN   A CA   1 
ATOM   1551 C  C    . ASN   A 1 214 ? 18.036 -13.793 12.103  1.000 24.40396 ? ? ? ? ? ?  198 ASN   A C    1 
ATOM   1552 O  O    . ASN   A 1 214 ? 18.272 -13.344 13.227  1.000 19.89394 ? ? ? ? ? ?  198 ASN   A O    1 
ATOM   1553 C  CB   . ASN   A 1 214 ? 19.228 -15.960 12.270  1.000 23.86305 ? ? ? ? ? ?  198 ASN   A CB   1 
ATOM   1554 C  CG   . ASN   A 1 214 ? 19.059 -17.423 12.590  1.000 33.09431 ? ? ? ? ? ?  198 ASN   A CG   1 
ATOM   1555 O  OD1  . ASN   A 1 214 ? 18.100 -17.808 13.260  1.000 39.86371 ? ? ? ? ? ?  198 ASN   A OD1  1 
ATOM   1556 N  ND2  . ASN   A 1 214 ? 19.965 -18.244 12.101  1.000 35.53106 ? ? ? ? ? ?  198 ASN   A ND2  1 
ATOM   1557 N  N    . TYR   A 1 215 ? 17.897 -13.012 11.036  1.000 22.78317 ? ? ? ? ? ?  199 TYR   A N    1 
ATOM   1558 C  CA   . TYR   A 1 215 ? 18.120 -11.571 11.089  1.000 20.44906 ? ? ? ? ? ?  199 TYR   A CA   1 
ATOM   1559 C  C    . TYR   A 1 215 ? 16.877 -10.906 11.689  1.000 24.30645 ? ? ? ? ? ?  199 TYR   A C    1 
ATOM   1560 O  O    . TYR   A 1 215 ? 15.812 -10.845 11.056  1.000 19.53732 ? ? ? ? ? ?  199 TYR   A O    1 
ATOM   1561 C  CB   . TYR   A 1 215 ? 18.445 -11.082 9.680   1.000 19.28456 ? ? ? ? ? ?  199 TYR   A CB   1 
ATOM   1562 C  CG   . TYR   A 1 215 ? 18.925 -9.655  9.530   1.000 20.00707 ? ? ? ? ? ?  199 TYR   A CG   1 
ATOM   1563 C  CD1  . TYR   A 1 215 ? 19.171 -8.848  10.633  1.000 25.43636 ? ? ? ? ? ?  199 TYR   A CD1  1 
ATOM   1564 C  CD2  . TYR   A 1 215 ? 19.106 -9.125  8.274   1.000 23.08772 ? ? ? ? ? ?  199 TYR   A CD2  1 
ATOM   1565 C  CE1  . TYR   A 1 215 ? 19.592 -7.525  10.471  1.000 20.21048 ? ? ? ? ? ?  199 TYR   A CE1  1 
ATOM   1566 C  CE2  . TYR   A 1 215 ? 19.523 -7.815  8.098   1.000 23.09823 ? ? ? ? ? ?  199 TYR   A CE2  1 
ATOM   1567 C  CZ   . TYR   A 1 215 ? 19.773 -7.028  9.190   1.000 21.86061 ? ? ? ? ? ?  199 TYR   A CZ   1 
ATOM   1568 O  OH   . TYR   A 1 215 ? 20.199 -5.722  8.984   1.000 22.07918 ? ? ? ? ? ?  199 TYR   A OH   1 
ATOM   1569 N  N    . ALA   A 1 216 ? 16.998 -10.436 12.930  1.000 17.69627 ? ? ? ? ? ?  200 ALA   A N    1 
ATOM   1570 C  CA   . ALA   A 1 216 ? 15.893 -9.733  13.571  1.000 16.85330 ? ? ? ? ? ?  200 ALA   A CA   1 
ATOM   1571 C  C    . ALA   A 1 216 ? 15.519 -8.490  12.774  1.000 19.25591 ? ? ? ? ? ?  200 ALA   A C    1 
ATOM   1572 O  O    . ALA   A 1 216 ? 16.347 -7.908  12.070  1.000 22.73481 ? ? ? ? ? ?  200 ALA   A O    1 
ATOM   1573 C  CB   . ALA   A 1 216 ? 16.283 -9.324  14.990  1.000 19.05417 ? ? ? ? ? ?  200 ALA   A CB   1 
ATOM   1574 N  N    . TRP   A 1 217 ? 14.249 -8.107  12.862  1.000 21.58688 ? ? ? ? ? ?  201 TRP   A N    1 
ATOM   1575 C  CA   . TRP   A 1 217 ? 13.839 -6.777  12.428  1.000 20.95511 ? ? ? ? ? ?  201 TRP   A CA   1 
ATOM   1576 C  C    . TRP   A 1 217 ? 14.102 -5.764  13.531  1.000 22.40792 ? ? ? ? ? ?  201 TRP   A C    1 
ATOM   1577 O  O    . TRP   A 1 217 ? 13.955 -6.069  14.717  1.000 20.47588 ? ? ? ? ? ?  201 TRP   A O    1 
ATOM   1578 C  CB   . TRP   A 1 217 ? 12.355 -6.769  12.044  1.000 21.31086 ? ? ? ? ? ?  201 TRP   A CB   1 
ATOM   1579 C  CG   . TRP   A 1 217 ? 12.159 -7.426  10.735  1.000 22.58832 ? ? ? ? ? ?  201 TRP   A CG   1 
ATOM   1580 C  CD1  . TRP   A 1 217 ? 11.788 -8.727  10.514  1.000 32.56680 ? ? ? ? ? ?  201 TRP   A CD1  1 
ATOM   1581 C  CD2  . TRP   A 1 217 ? 12.382 -6.845  9.444   1.000 22.42018 ? ? ? ? ? ?  201 TRP   A CD2  1 
ATOM   1582 N  NE1  . TRP   A 1 217 ? 11.754 -8.983  9.159   1.000 35.33637 ? ? ? ? ? ?  201 TRP   A NE1  1 
ATOM   1583 C  CE2  . TRP   A 1 217 ? 12.120 -7.846  8.483   1.000 36.35009 ? ? ? ? ? ?  201 TRP   A CE2  1 
ATOM   1584 C  CE3  . TRP   A 1 217 ? 12.788 -5.578  9.005   1.000 26.83896 ? ? ? ? ? ?  201 TRP   A CE3  1 
ATOM   1585 C  CZ2  . TRP   A 1 217 ? 12.233 -7.613  7.110   1.000 36.32426 ? ? ? ? ? ?  201 TRP   A CZ2  1 
ATOM   1586 C  CZ3  . TRP   A 1 217 ? 12.901 -5.351  7.641   1.000 25.12859 ? ? ? ? ? ?  201 TRP   A CZ3  1 
ATOM   1587 C  CH2  . TRP   A 1 217 ? 12.623 -6.361  6.712   1.000 33.45779 ? ? ? ? ? ?  201 TRP   A CH2  1 
ATOM   1588 N  N    . GLY   A 1 218 ? 14.521 -4.548  13.141  1.000 19.91549 ? ? ? ? ? ?  202 GLY   A N    1 
ATOM   1589 C  CA   . GLY   A 1 218 ? 14.466 -3.440  14.076  1.000 19.85157 ? ? ? ? ? ?  202 GLY   A CA   1 
ATOM   1590 C  C    . GLY   A 1 218 ? 13.105 -2.789  14.079  1.000 16.93849 ? ? ? ? ? ?  202 GLY   A C    1 
ATOM   1591 O  O    . GLY   A 1 218 ? 12.319 -2.936  13.149  1.000 24.68617 ? ? ? ? ? ?  202 GLY   A O    1 
ATOM   1592 N  N    . TYR   A 1 219 ? 12.808 -2.039  15.138  1.000 20.09790 ? ? ? ? ? ?  203 TYR   A N    1 
ATOM   1593 C  CA   . TYR   A 1 219 ? 11.488 -1.441  15.286  1.000 19.20559 ? ? ? ? ? ?  203 TYR   A CA   1 
ATOM   1594 C  C    . TYR   A 1 219 ? 11.645 0.029   15.635  1.000 21.44105 ? ? ? ? ? ?  203 TYR   A C    1 
ATOM   1595 O  O    . TYR   A 1 219 ? 12.195 0.370   16.686  1.000 22.61727 ? ? ? ? ? ?  203 TYR   A O    1 
ATOM   1596 C  CB   . TYR   A 1 219 ? 10.637 -2.199  16.320  1.000 23.51086 ? ? ? ? ? ?  203 TYR   A CB   1 
ATOM   1597 C  CG   . TYR   A 1 219 ? 10.205 -3.525  15.739  1.000 22.89189 ? ? ? ? ? ?  203 TYR   A CG   1 
ATOM   1598 C  CD1  . TYR   A 1 219 ? 9.093  -3.608  14.905  1.000 19.92367 ? ? ? ? ? ?  203 TYR   A CD1  1 
ATOM   1599 C  CD2  . TYR   A 1 219 ? 10.952 -4.678  15.951  1.000 24.90635 ? ? ? ? ? ?  203 TYR   A CD2  1 
ATOM   1600 C  CE1  . TYR   A 1 219 ? 8.725  -4.812  14.325  1.000 22.25794 ? ? ? ? ? ?  203 TYR   A CE1  1 
ATOM   1601 C  CE2  . TYR   A 1 219 ? 10.596 -5.878  15.376  1.000 24.31513 ? ? ? ? ? ?  203 TYR   A CE2  1 
ATOM   1602 C  CZ   . TYR   A 1 219 ? 9.479  -5.943  14.570  1.000 25.93097 ? ? ? ? ? ?  203 TYR   A CZ   1 
ATOM   1603 O  OH   . TYR   A 1 219 ? 9.119  -7.135  13.981  1.000 22.61391 ? ? ? ? ? ?  203 TYR   A OH   1 
ATOM   1604 N  N    A ARG   A 1 220 ? 11.162 0.889   14.745  0.468 24.02542 ? ? ? ? ? ?  204 ARG   A N    1 
ATOM   1605 N  N    B ARG   A 1 220 ? 11.193 0.891   14.731  0.532 24.02887 ? ? ? ? ? ?  204 ARG   A N    1 
ATOM   1606 C  CA   A ARG   A 1 220 ? 11.207 2.337   14.921  0.468 23.69967 ? ? ? ? ? ?  204 ARG   A CA   1 
ATOM   1607 C  CA   B ARG   A 1 220 ? 11.210 2.338   14.934  0.532 23.63526 ? ? ? ? ? ?  204 ARG   A CA   1 
ATOM   1608 C  C    A ARG   A 1 220 ? 9.803  2.878   14.703  0.468 26.78563 ? ? ? ? ? ?  204 ARG   A C    1 
ATOM   1609 C  C    B ARG   A 1 220 ? 9.800  2.860   14.713  0.532 26.75171 ? ? ? ? ? ?  204 ARG   A C    1 
ATOM   1610 O  O    A ARG   A 1 220 ? 9.248  2.735   13.609  0.468 28.05442 ? ? ? ? ? ?  204 ARG   A O    1 
ATOM   1611 O  O    B ARG   A 1 220 ? 9.240  2.689   13.625  0.532 27.99899 ? ? ? ? ? ?  204 ARG   A O    1 
ATOM   1612 C  CB   A ARG   A 1 220 ? 12.195 2.974   13.941  0.468 23.04250 ? ? ? ? ? ?  204 ARG   A CB   1 
ATOM   1613 C  CB   B ARG   A 1 220 ? 12.194 3.024   13.984  0.532 23.06641 ? ? ? ? ? ?  204 ARG   A CB   1 
ATOM   1614 C  CG   A ARG   A 1 220 ? 12.321 4.494   14.055  0.468 26.51836 ? ? ? ? ? ?  204 ARG   A CG   1 
ATOM   1615 C  CG   B ARG   A 1 220 ? 12.270 4.550   14.179  0.532 26.22483 ? ? ? ? ? ?  204 ARG   A CG   1 
ATOM   1616 C  CD   A ARG   A 1 220 ? 13.230 5.015   12.957  0.468 33.14786 ? ? ? ? ? ?  204 ARG   A CD   1 
ATOM   1617 C  CD   B ARG   A 1 220 ? 13.279 5.179   13.235  0.532 33.36108 ? ? ? ? ? ?  204 ARG   A CD   1 
ATOM   1618 N  NE   A ARG   A 1 220 ? 12.694 4.705   11.637  0.468 33.10176 ? ? ? ? ? ?  204 ARG   A NE   1 
ATOM   1619 N  NE   B ARG   A 1 220 ? 13.489 6.596   13.510  0.532 36.94412 ? ? ? ? ? ?  204 ARG   A NE   1 
ATOM   1620 C  CZ   A ARG   A 1 220 ? 13.409 4.678   10.521  0.468 36.54636 ? ? ? ? ? ?  204 ARG   A CZ   1 
ATOM   1621 C  CZ   B ARG   A 1 220 ? 12.891 7.587   12.861  0.532 47.76590 ? ? ? ? ? ?  204 ARG   A CZ   1 
ATOM   1622 N  NH1  A ARG   A 1 220 ? 14.712 4.912   10.528  0.468 36.03416 ? ? ? ? ? ?  204 ARG   A NH1  1 
ATOM   1623 N  NH1  B ARG   A 1 220 ? 12.023 7.355   11.890  0.532 46.88874 ? ? ? ? ? ?  204 ARG   A NH1  1 
ATOM   1624 N  NH2  A ARG   A 1 220 ? 12.803 4.403   9.371   0.468 30.50828 ? ? ? ? ? ?  204 ARG   A NH2  1 
ATOM   1625 N  NH2  B ARG   A 1 220 ? 13.177 8.843   13.191  0.532 43.76356 ? ? ? ? ? ?  204 ARG   A NH2  1 
ATOM   1626 N  N    . GLU   A 1 221 ? 9.230  3.482   15.747  1.000 31.59982 ? ? ? ? ? ?  205 GLU   A N    1 
ATOM   1627 C  CA   . GLU   A 1 221 ? 7.847  3.971   15.719  1.000 40.95002 ? ? ? ? ? ?  205 GLU   A CA   1 
ATOM   1628 C  C    . GLU   A 1 221 ? 6.872  2.872   15.295  1.000 35.75395 ? ? ? ? ? ?  205 GLU   A C    1 
ATOM   1629 O  O    . GLU   A 1 221 ? 5.904  3.110   14.571  1.000 36.82563 ? ? ? ? ? ?  205 GLU   A O    1 
ATOM   1630 C  CB   . GLU   A 1 221 ? 7.715  5.207   14.826  1.000 37.57703 ? ? ? ? ? ?  205 GLU   A CB   1 
ATOM   1631 C  CG   . GLU   A 1 221 ? 8.568  6.377   15.291  1.000 46.83517 ? ? ? ? ? ?  205 GLU   A CG   1 
ATOM   1632 C  CD   . GLU   A 1 221 ? 8.141  7.702   14.681  1.000 73.02450 ? ? ? ? ? ?  205 GLU   A CD   1 
ATOM   1633 O  OE1  . GLU   A 1 221 ? 7.075  8.231   15.074  1.000 71.08262 ? ? ? ? ? ?  205 GLU   A OE1  1 
ATOM   1634 O  OE2  . GLU   A 1 221 ? 8.872  8.212   13.803  1.000 75.66370 ? ? ? ? ? ?  205 GLU   A OE2  1 
ATOM   1635 N  N    . GLY   A 1 222 ? 7.138  1.647   15.752  1.000 37.82056 ? ? ? ? ? ?  206 GLY   A N    1 
ATOM   1636 C  CA   . GLY   A 1 222 ? 6.304  0.501   15.451  1.000 34.04438 ? ? ? ? ? ?  206 GLY   A CA   1 
ATOM   1637 C  C    . GLY   A 1 222 ? 6.519  -0.149  14.098  1.000 38.49506 ? ? ? ? ? ?  206 GLY   A C    1 
ATOM   1638 O  O    . GLY   A 1 222 ? 5.884  -1.174  13.817  1.000 38.31607 ? ? ? ? ? ?  206 GLY   A O    1 
ATOM   1639 N  N    A LYS   A 1 223 ? 7.377  0.409   13.250  0.551 30.11353 ? ? ? ? ? ?  207 LYS   A N    1 
ATOM   1640 N  N    B LYS   A 1 223 ? 7.399  0.387   13.262  0.449 30.11794 ? ? ? ? ? ?  207 LYS   A N    1 
ATOM   1641 C  CA   A LYS   A 1 223 ? 7.619  -0.109  11.910  0.551 31.66609 ? ? ? ? ? ?  207 LYS   A CA   1 
ATOM   1642 C  CA   B LYS   A 1 223 ? 7.602  -0.124  11.914  0.449 31.66510 ? ? ? ? ? ?  207 LYS   A CA   1 
ATOM   1643 C  C    A LYS   A 1 223 ? 8.872  -0.978  11.905  0.551 29.16054 ? ? ? ? ? ?  207 LYS   A C    1 
ATOM   1644 C  C    B LYS   A 1 223 ? 8.878  -0.956  11.862  0.449 29.18076 ? ? ? ? ? ?  207 LYS   A C    1 
ATOM   1645 O  O    A LYS   A 1 223 ? 9.888  -0.620  12.509  0.551 27.74776 ? ? ? ? ? ?  207 LYS   A O    1 
ATOM   1646 O  O    B LYS   A 1 223 ? 9.914  -0.549  12.401  0.449 27.78969 ? ? ? ? ? ?  207 LYS   A O    1 
ATOM   1647 C  CB   A LYS   A 1 223 ? 7.774  1.042   10.911  0.551 35.52171 ? ? ? ? ? ?  207 LYS   A CB   1 
ATOM   1648 C  CB   B LYS   A 1 223 ? 7.659  1.022   10.901  0.449 35.60835 ? ? ? ? ? ?  207 LYS   A CB   1 
ATOM   1649 C  CG   A LYS   A 1 223 ? 7.682  0.637   9.443   0.551 34.92860 ? ? ? ? ? ?  207 LYS   A CG   1 
ATOM   1650 C  CG   B LYS   A 1 223 ? 6.283  1.500   10.416  0.449 37.15134 ? ? ? ? ? ?  207 LYS   A CG   1 
ATOM   1651 C  CD   A LYS   A 1 223 ? 7.524  1.863   8.551   0.551 43.54709 ? ? ? ? ? ?  207 LYS   A CD   1 
ATOM   1652 C  CD   B LYS   A 1 223 ? 5.438  2.046   11.554  0.449 40.61009 ? ? ? ? ? ?  207 LYS   A CD   1 
ATOM   1653 C  CE   A LYS   A 1 223 ? 7.254  1.479   7.102   0.551 48.80428 ? ? ? ? ? ?  207 LYS   A CE   1 
ATOM   1654 C  CE   B LYS   A 1 223 ? 3.960  2.086   11.203  0.449 36.44915 ? ? ? ? ? ?  207 LYS   A CE   1 
ATOM   1655 N  NZ   A LYS   A 1 223 ? 6.911  2.663   6.259   0.551 46.19881 ? ? ? ? ? ?  207 LYS   A NZ   1 
ATOM   1656 N  NZ   B LYS   A 1 223 ? 3.125  2.433   12.392  0.449 43.42399 ? ? ? ? ? ?  207 LYS   A NZ   1 
ATOM   1657 N  N    . ALA   A 1 224 ? 8.793  -2.124  11.227  1.000 26.03825 ? ? ? ? ? ?  208 ALA   A N    1 
ATOM   1658 C  CA   . ALA   A 1 224 ? 9.948  -3.005  11.088  1.000 22.46644 ? ? ? ? ? ?  208 ALA   A CA   1 
ATOM   1659 C  C    . ALA   A 1 224 ? 10.936 -2.425  10.073  1.000 31.91135 ? ? ? ? ? ?  208 ALA   A C    1 
ATOM   1660 O  O    . ALA   A 1 224 ? 10.551 -2.054  8.957   1.000 26.63443 ? ? ? ? ? ?  208 ALA   A O    1 
ATOM   1661 C  CB   . ALA   A 1 224 ? 9.499  -4.407  10.669  1.000 26.58430 ? ? ? ? ? ?  208 ALA   A CB   1 
ATOM   1662 N  N    . VAL   A 1 225 ? 12.209 -2.324  10.464  1.000 23.01443 ? ? ? ? ? ?  209 VAL   A N    1 
ATOM   1663 C  CA   . VAL   A 1 225 ? 13.208 -1.604  9.673   1.000 28.81086 ? ? ? ? ? ?  209 VAL   A CA   1 
ATOM   1664 C  C    . VAL   A 1 225 ? 14.564 -2.292  9.799   1.000 29.81964 ? ? ? ? ? ?  209 VAL   A C    1 
ATOM   1665 O  O    . VAL   A 1 225 ? 14.913 -2.844  10.850  1.000 22.41668 ? ? ? ? ? ?  209 VAL   A O    1 
ATOM   1666 C  CB   . VAL   A 1 225 ? 13.329 -0.107  10.085  1.000 27.55409 ? ? ? ? ? ?  209 VAL   A CB   1 
ATOM   1667 C  CG1  . VAL   A 1 225 ? 12.053 0.660   9.786   1.000 36.74496 ? ? ? ? ? ?  209 VAL   A CG1  1 
ATOM   1668 C  CG2  . VAL   A 1 225 ? 13.701 0.042   11.556  1.000 34.38637 ? ? ? ? ? ?  209 VAL   A CG2  1 
ATOM   1669 N  N    . HIS   A 1 226 ? 15.334 -2.246  8.712   1.000 23.60552 ? ? ? ? ? ?  210 HIS   A N    1 
ATOM   1670 C  CA   . HIS   A 1 226 ? 16.739 -2.628  8.697   1.000 21.28237 ? ? ? ? ? ?  210 HIS   A CA   1 
ATOM   1671 C  C    . HIS   A 1 226 ? 17.579 -1.423  8.292   1.000 28.55740 ? ? ? ? ? ?  210 HIS   A C    1 
ATOM   1672 O  O    . HIS   A 1 226 ? 17.092 -0.515  7.611   1.000 26.92299 ? ? ? ? ? ?  210 HIS   A O    1 
ATOM   1673 C  CB   . HIS   A 1 226 ? 17.003 -3.786  7.730   1.000 25.22335 ? ? ? ? ? ?  210 HIS   A CB   1 
ATOM   1674 C  CG   . HIS   A 1 226 ? 16.622 -5.129  8.274   1.000 22.74631 ? ? ? ? ? ?  210 HIS   A CG   1 
ATOM   1675 N  ND1  . HIS   A 1 226 ? 16.305 -6.191  7.457   1.000 26.31167 ? ? ? ? ? ?  210 HIS   A ND1  1 
ATOM   1676 C  CD2  . HIS   A 1 226 ? 16.545 -5.594  9.544   1.000 22.83378 ? ? ? ? ? ?  210 HIS   A CD2  1 
ATOM   1677 C  CE1  . HIS   A 1 226 ? 16.026 -7.250  8.202   1.000 30.47090 ? ? ? ? ? ?  210 HIS   A CE1  1 
ATOM   1678 N  NE2  . HIS   A 1 226 ? 16.169 -6.916  9.471   1.000 22.67312 ? ? ? ? ? ?  210 HIS   A NE2  1 
ATOM   1679 N  N    . VAL   A 1 227 ? 18.845 -1.410  8.718   1.000 21.66845 ? ? ? ? ? ?  211 VAL   A N    1 
ATOM   1680 C  CA   . VAL   A 1 227 ? 19.713 -0.280  8.378   1.000 22.28191 ? ? ? ? ? ?  211 VAL   A CA   1 
ATOM   1681 C  C    . VAL   A 1 227 ? 19.872 -0.168  6.863   1.000 27.92742 ? ? ? ? ? ?  211 VAL   A C    1 
ATOM   1682 O  O    . VAL   A 1 227 ? 20.021 -1.166  6.145   1.000 25.50840 ? ? ? ? ? ?  211 VAL   A O    1 
ATOM   1683 C  CB   . VAL   A 1 227 ? 21.074 -0.418  9.089   1.000 26.04267 ? ? ? ? ? ?  211 VAL   A CB   1 
ATOM   1684 C  CG1  . VAL   A 1 227 ? 21.833 -1.649  8.614   1.000 24.75543 ? ? ? ? ? ?  211 VAL   A CG1  1 
ATOM   1685 C  CG2  . VAL   A 1 227 ? 21.914 0.854   8.913   1.000 27.19599 ? ? ? ? ? ?  211 VAL   A CG2  1 
ATOM   1686 N  N    . SER   A 1 228 ? 19.812 1.100   6.352   1.000 28.49474 ? ? ? ? ? ?  212 SER   A N    1 
ATOM   1687 C  CA   . SER   A 1 228 ? 19.940 1.334   4.922   1.000 28.67466 ? ? ? ? ? ?  212 SER   A CA   1 
ATOM   1688 C  C    . SER   A 1 228 ? 21.407 1.487   4.533   1.000 30.92824 ? ? ? ? ? ?  212 SER   A C    1 
ATOM   1689 O  O    . SER   A 1 228 ? 22.233 1.907   5.358   1.000 26.42045 ? ? ? ? ? ?  212 SER   A O    1 
ATOM   1690 C  CB   . SER   A 1 228 ? 19.176 2.595   4.523   1.000 32.69654 ? ? ? ? ? ?  212 SER   A CB   1 
ATOM   1691 O  OG   . SER   A 1 228 ? 17.822 2.538   4.935   1.000 34.53292 ? ? ? ? ? ?  212 SER   A OG   1 
ATOM   1692 N  N    . PRO   A 1 229 ? 21.746 1.156   3.280   1.000 29.36000 ? ? ? ? ? ?  213 PRO   A N    1 
ATOM   1693 C  CA   . PRO   A 1 229 ? 23.130 1.331   2.816   1.000 28.39020 ? ? ? ? ? ?  213 PRO   A CA   1 
ATOM   1694 C  C    . PRO   A 1 229 ? 23.565 2.789   2.868   1.000 26.80626 ? ? ? ? ? ?  213 PRO   A C    1 
ATOM   1695 O  O    . PRO   A 1 229 ? 22.765 3.709   2.688   1.000 30.68203 ? ? ? ? ? ?  213 PRO   A O    1 
ATOM   1696 C  CB   . PRO   A 1 229 ? 23.090 0.821   1.370   1.000 31.96842 ? ? ? ? ? ?  213 PRO   A CB   1 
ATOM   1697 C  CG   . PRO   A 1 229 ? 21.858 -0.041  1.292   1.000 34.90765 ? ? ? ? ? ?  213 PRO   A CG   1 
ATOM   1698 C  CD   . PRO   A 1 229 ? 20.880 0.588   2.230   1.000 34.19305 ? ? ? ? ? ?  213 PRO   A CD   1 
ATOM   1699 N  N    . GLY   A 1 230 ? 24.858 2.988   3.104   1.000 28.27588 ? ? ? ? ? ?  214 GLY   A N    1 
ATOM   1700 C  CA   . GLY   A 1 230 ? 25.416 4.327   3.127   1.000 25.00790 ? ? ? ? ? ?  214 GLY   A CA   1 
ATOM   1701 C  C    . GLY   A 1 230 ? 26.913 4.299   2.938   1.000 24.66190 ? ? ? ? ? ?  214 GLY   A C    1 
ATOM   1702 O  O    . GLY   A 1 230 ? 27.563 3.265   3.100   1.000 26.08284 ? ? ? ? ? ?  214 GLY   A O    1 
ATOM   1703 N  N    . ALA   A 1 231 ? 27.468 5.456   2.582   1.000 29.04632 ? ? ? ? ? ?  215 ALA   A N    1 
ATOM   1704 C  CA   . ALA   A 1 231 ? 28.915 5.525   2.439   1.000 24.27397 ? ? ? ? ? ?  215 ALA   A CA   1 
ATOM   1705 C  C    . ALA   A 1 231 ? 29.583 5.254   3.780   1.000 21.02268 ? ? ? ? ? ?  215 ALA   A C    1 
ATOM   1706 O  O    . ALA   A 1 231 ? 29.149 5.759   4.820   1.000 25.91758 ? ? ? ? ? ?  215 ALA   A O    1 
ATOM   1707 C  CB   . ALA   A 1 231 ? 29.337 6.899   1.899   1.000 25.39993 ? ? ? ? ? ?  215 ALA   A CB   1 
ATOM   1708 N  N    . LEU   A 1 232 ? 30.647 4.451   3.742   1.000 19.00189 ? ? ? ? ? ?  216 LEU   A N    1 
ATOM   1709 C  CA   . LEU   A 1 232 ? 31.418 4.054   4.926   1.000 27.81238 ? ? ? ? ? ?  216 LEU   A CA   1 
ATOM   1710 C  C    . LEU   A 1 232 ? 30.556 3.358   5.984   1.000 28.08303 ? ? ? ? ? ?  216 LEU   A C    1 
ATOM   1711 O  O    . LEU   A 1 232 ? 30.895 3.368   7.167   1.000 24.49857 ? ? ? ? ? ?  216 LEU   A O    1 
ATOM   1712 C  CB   . LEU   A 1 232 ? 32.145 5.257   5.541   1.000 24.35096 ? ? ? ? ? ?  216 LEU   A CB   1 
ATOM   1713 C  CG   . LEU   A 1 232 ? 33.144 5.905   4.579   1.000 21.27523 ? ? ? ? ? ?  216 LEU   A CG   1 
ATOM   1714 C  CD1  . LEU   A 1 232 ? 33.711 7.179   5.197   1.000 25.67547 ? ? ? ? ? ?  216 LEU   A CD1  1 
ATOM   1715 C  CD2  . LEU   A 1 232 ? 34.245 4.937   4.164   1.000 20.88347 ? ? ? ? ? ?  216 LEU   A CD2  1 
ATOM   1716 N  N    . ASP   A 1 233 ? 29.444 2.737   5.575   1.000 25.26269 ? ? ? ? ? ?  217 ASP   A N    1 
ATOM   1717 C  CA   . ASP   A 1 233 ? 28.587 2.061   6.551   1.000 23.73163 ? ? ? ? ? ?  217 ASP   A CA   1 
ATOM   1718 C  C    . ASP   A 1 233 ? 29.287 0.860   7.176   1.000 22.65820 ? ? ? ? ? ?  217 ASP   A C    1 
ATOM   1719 O  O    . ASP   A 1 233 ? 29.195 0.653   8.395   1.000 24.29214 ? ? ? ? ? ?  217 ASP   A O    1 
ATOM   1720 C  CB   . ASP   A 1 233 ? 27.251 1.653   5.918   1.000 18.78771 ? ? ? ? ? ?  217 ASP   A CB   1 
ATOM   1721 C  CG   . ASP   A 1 233 ? 27.406 0.774   4.682   1.000 22.48139 ? ? ? ? ? ?  217 ASP   A CG   1 
ATOM   1722 O  OD1  . ASP   A 1 233 ? 28.546 0.425   4.301   1.000 22.48258 ? ? ? ? ? ?  217 ASP   A OD1  1 
ATOM   1723 O  OD2  . ASP   A 1 233 ? 26.358 0.453   4.074   1.000 25.12256 ? ? ? ? ? ?  217 ASP   A OD2  1 
ATOM   1724 N  N    . ALA   A 1 234 ? 30.004 0.071   6.371   1.000 19.45015 ? ? ? ? ? ?  218 ALA   A N    1 
ATOM   1725 C  CA   . ALA   A 1 234 ? 30.671 -1.109  6.917   1.000 28.85422 ? ? ? ? ? ?  218 ALA   A CA   1 
ATOM   1726 C  C    . ALA   A 1 234 ? 31.652 -0.720  8.013   1.000 25.77406 ? ? ? ? ? ?  218 ALA   A C    1 
ATOM   1727 O  O    . ALA   A 1 234 ? 31.726 -1.382  9.054   1.000 23.22460 ? ? ? ? ? ?  218 ALA   A O    1 
ATOM   1728 C  CB   . ALA   A 1 234 ? 31.383 -1.883  5.804   1.000 22.71287 ? ? ? ? ? ?  218 ALA   A CB   1 
ATOM   1729 N  N    . GLU   A 1 235 ? 32.358 0.400   7.819   1.000 20.28386 ? ? ? ? ? ?  219 GLU   A N    1 
ATOM   1730 C  CA   . GLU   A 1 235 ? 33.425 0.825   8.717   1.000 17.71654 ? ? ? ? ? ?  219 GLU   A CA   1 
ATOM   1731 C  C    . GLU   A 1 235 ? 32.908 1.506   9.982   1.000 17.51241 ? ? ? ? ? ?  219 GLU   A C    1 
ATOM   1732 O  O    . GLU   A 1 235 ? 33.592 1.478   11.012  1.000 25.09441 ? ? ? ? ? ?  219 GLU   A O    1 
ATOM   1733 C  CB   . GLU   A 1 235 ? 34.362 1.786   7.973   1.000 19.90163 ? ? ? ? ? ?  219 GLU   A CB   1 
ATOM   1734 C  CG   . GLU   A 1 235 ? 35.131 1.173   6.775   1.000 22.88060 ? ? ? ? ? ?  219 GLU   A CG   1 
ATOM   1735 C  CD   . GLU   A 1 235 ? 34.343 1.164   5.455   1.000 31.25517 ? ? ? ? ? ?  219 GLU   A CD   1 
ATOM   1736 O  OE1  . GLU   A 1 235 ? 33.118 1.408   5.449   1.000 26.43895 ? ? ? ? ? ?  219 GLU   A OE1  1 
ATOM   1737 O  OE2  . GLU   A 1 235 ? 34.964 0.891   4.403   1.000 32.69644 ? ? ? ? ? ?  219 GLU   A OE2  1 
ATOM   1738 N  N    . ALA   A 1 236 ? 31.736 2.136   9.936   1.000 17.56370 ? ? ? ? ? ?  220 ALA   A N    1 
ATOM   1739 C  CA   . ALA   A 1 236 ? 31.249 2.900   11.079  1.000 21.84398 ? ? ? ? ? ?  220 ALA   A CA   1 
ATOM   1740 C  C    . ALA   A 1 236 ? 30.074 2.261   11.812  1.000 24.22873 ? ? ? ? ? ?  220 ALA   A C    1 
ATOM   1741 O  O    . ALA   A 1 236 ? 29.953 2.436   13.031  1.000 21.43114 ? ? ? ? ? ?  220 ALA   A O    1 
ATOM   1742 C  CB   . ALA   A 1 236 ? 30.862 4.321   10.631  1.000 18.84787 ? ? ? ? ? ?  220 ALA   A CB   1 
ATOM   1743 N  N    . TYR   A 1 237 ? 29.208 1.509   11.133  1.000 20.96248 ? ? ? ? ? ?  221 TYR   A N    1 
ATOM   1744 C  CA   . TYR   A 1 237 ? 28.049 0.995   11.849  1.000 19.11422 ? ? ? ? ? ?  221 TYR   A CA   1 
ATOM   1745 C  C    . TYR   A 1 237 ? 27.447 -0.255  11.218  1.000 18.80313 ? ? ? ? ? ?  221 TYR   A C    1 
ATOM   1746 O  O    . TYR   A 1 237 ? 26.259 -0.536  11.417  1.000 27.77306 ? ? ? ? ? ?  221 TYR   A O    1 
ATOM   1747 C  CB   . TYR   A 1 237 ? 26.980 2.082   11.945  1.000 25.04428 ? ? ? ? ? ?  221 TYR   A CB   1 
ATOM   1748 C  CG   . TYR   A 1 237 ? 26.593 2.729   10.623  1.000 26.99093 ? ? ? ? ? ?  221 TYR   A CG   1 
ATOM   1749 C  CD1  . TYR   A 1 237 ? 25.608 2.177   9.815   1.000 27.71206 ? ? ? ? ? ?  221 TYR   A CD1  1 
ATOM   1750 C  CD2  . TYR   A 1 237 ? 27.187 3.917   10.209  1.000 25.06924 ? ? ? ? ? ?  221 TYR   A CD2  1 
ATOM   1751 C  CE1  . TYR   A 1 237 ? 25.240 2.767   8.622   1.000 23.45393 ? ? ? ? ? ?  221 TYR   A CE1  1 
ATOM   1752 C  CE2  . TYR   A 1 237 ? 26.824 4.511   9.028   1.000 27.26508 ? ? ? ? ? ?  221 TYR   A CE2  1 
ATOM   1753 C  CZ   . TYR   A 1 237 ? 25.856 3.945   8.235   1.000 31.18426 ? ? ? ? ? ?  221 TYR   A CZ   1 
ATOM   1754 O  OH   . TYR   A 1 237 ? 25.506 4.554   7.051   1.000 23.22119 ? ? ? ? ? ?  221 TYR   A OH   1 
ATOM   1755 N  N    . GLY   A 1 238 ? 28.250 -1.023  10.506  1.000 20.66645 ? ? ? ? ? ?  222 GLY   A N    1 
ATOM   1756 C  CA   . GLY   A 1 238 ? 27.705 -2.030  9.623   1.000 31.10675 ? ? ? ? ? ?  222 GLY   A CA   1 
ATOM   1757 C  C    . GLY   A 1 238 ? 27.728 -3.482  10.056  1.000 27.91697 ? ? ? ? ? ?  222 GLY   A C    1 
ATOM   1758 O  O    . GLY   A 1 238 ? 27.377 -4.342  9.245   1.000 26.53428 ? ? ? ? ? ?  222 GLY   A O    1 
ATOM   1759 N  N    . VAL   A 1 239 ? 28.138 -3.803  11.273  1.000 18.97255 ? ? ? ? ? ?  223 VAL   A N    1 
ATOM   1760 C  CA   . VAL   A 1 239 ? 28.255 -5.209  11.672  1.000 20.34553 ? ? ? ? ? ?  223 VAL   A CA   1 
ATOM   1761 C  C    . VAL   A 1 239 ? 26.941 -5.713  12.273  1.000 20.58215 ? ? ? ? ? ?  223 VAL   A C    1 
ATOM   1762 O  O    . VAL   A 1 239 ? 26.250 -5.007  13.014  1.000 15.93875 ? ? ? ? ? ?  223 VAL   A O    1 
ATOM   1763 C  CB   . VAL   A 1 239 ? 29.427 -5.395  12.662  1.000 15.60034 ? ? ? ? ? ?  223 VAL   A CB   1 
ATOM   1764 C  CG1  . VAL   A 1 239 ? 29.509 -6.830  13.148  1.000 17.29657 ? ? ? ? ? ?  223 VAL   A CG1  1 
ATOM   1765 C  CG2  . VAL   A 1 239 ? 30.765 -4.978  12.008  1.000 18.33395 ? ? ? ? ? ?  223 VAL   A CG2  1 
ATOM   1766 N  N    . LYS   A 1 240 ? 26.608 -6.972  11.969  1.000 18.84074 ? ? ? ? ? ?  224 LYS   A N    1 
ATOM   1767 C  CA   . LYS   A 1 240 ? 25.482 -7.656  12.594  1.000 15.10862 ? ? ? ? ? ?  224 LYS   A CA   1 
ATOM   1768 C  C    . LYS   A 1 240 ? 26.039 -8.911  13.248  1.000 16.66913 ? ? ? ? ? ?  224 LYS   A C    1 
ATOM   1769 O  O    . LYS   A 1 240 ? 26.975 -9.515  12.712  1.000 18.85314 ? ? ? ? ? ?  224 LYS   A O    1 
ATOM   1770 C  CB   . LYS   A 1 240 ? 24.389 -8.014  11.557  1.000 18.31440 ? ? ? ? ? ?  224 LYS   A CB   1 
ATOM   1771 C  CG   . LYS   A 1 240 ? 23.753 -6.829  10.821  1.000 19.60208 ? ? ? ? ? ?  224 LYS   A CG   1 
ATOM   1772 C  CD   . LYS   A 1 240 ? 24.560 -6.415  9.569   1.000 22.73617 ? ? ? ? ? ?  224 LYS   A CD   1 
ATOM   1773 C  CE   . LYS   A 1 240 ? 24.094 -5.066  9.049   1.000 28.56828 ? ? ? ? ? ?  224 LYS   A CE   1 
ATOM   1774 N  NZ   . LYS   A 1 240 ? 24.755 -4.791  7.740   1.000 25.52441 ? ? ? ? ? ?  224 LYS   A NZ   1 
ATOM   1775 N  N    . SER   A 1 241 ? 25.491 -9.299  14.410  1.000 15.55273 ? ? ? ? ? ?  225 SER   A N    1 
ATOM   1776 C  CA   . SER   A 1 241 ? 26.079 -10.420 15.141  1.000 15.45837 ? ? ? ? ? ?  225 SER   A CA   1 
ATOM   1777 C  C    . SER   A 1 241 ? 25.050 -11.034 16.086  1.000 15.19634 ? ? ? ? ? ?  225 SER   A C    1 
ATOM   1778 O  O    . SER   A 1 241 ? 24.024 -10.429 16.396  1.000 17.44282 ? ? ? ? ? ?  225 SER   A O    1 
ATOM   1779 C  CB   . SER   A 1 241 ? 27.330 -9.964  15.912  1.000 18.29641 ? ? ? ? ? ?  225 SER   A CB   1 
ATOM   1780 O  OG   . SER   A 1 241 ? 28.047 -11.071 16.429  1.000 20.24658 ? ? ? ? ? ?  225 SER   A OG   1 
ATOM   1781 N  N    . THR   A 1 242 ? 25.343 -12.263 16.527  1.000 18.48249 ? ? ? ? ? ?  226 THR   A N    1 
ATOM   1782 C  CA   . THR   A 1 242 ? 24.561 -12.970 17.530  1.000 17.04406 ? ? ? ? ? ?  226 THR   A CA   1 
ATOM   1783 C  C    . THR   A 1 242 ? 25.095 -12.702 18.936  1.000 18.83777 ? ? ? ? ? ?  226 THR   A C    1 
ATOM   1784 O  O    . THR   A 1 242 ? 26.228 -12.261 19.131  1.000 16.49578 ? ? ? ? ? ?  226 THR   A O    1 
ATOM   1785 C  CB   . THR   A 1 242 ? 24.618 -14.475 17.266  1.000 17.86351 ? ? ? ? ? ?  226 THR   A CB   1 
ATOM   1786 O  OG1  . THR   A 1 242 ? 25.945 -14.944 17.526  1.000 17.92495 ? ? ? ? ? ?  226 THR   A OG1  1 
ATOM   1787 C  CG2  . THR   A 1 242 ? 24.261 -14.785 15.830  1.000 20.72930 ? ? ? ? ? ?  226 THR   A CG2  1 
ATOM   1788 N  N    . ILE   A 1 243 ? 24.281 -13.053 19.937  1.000 19.16821 ? ? ? ? ? ?  227 ILE   A N    1 
ATOM   1789 C  CA   . ILE   A 1 243 ? 24.724 -12.892 21.316  1.000 20.08670 ? ? ? ? ? ?  227 ILE   A CA   1 
ATOM   1790 C  C    . ILE   A 1 243 ? 25.889 -13.833 21.636  1.000 20.17646 ? ? ? ? ? ?  227 ILE   A C    1 
ATOM   1791 O  O    . ILE   A 1 243 ? 26.759 -13.508 22.462  1.000 17.58125 ? ? ? ? ? ?  227 ILE   A O    1 
ATOM   1792 C  CB   . ILE   A 1 243 ? 23.521 -13.085 22.265  1.000 21.07611 ? ? ? ? ? ?  227 ILE   A CB   1 
ATOM   1793 C  CG1  . ILE   A 1 243 ? 23.791 -12.445 23.628  1.000 17.85707 ? ? ? ? ? ?  227 ILE   A CG1  1 
ATOM   1794 C  CG2  . ILE   A 1 243 ? 23.174 -14.595 22.432  1.000 15.49575 ? ? ? ? ? ?  227 ILE   A CG2  1 
ATOM   1795 C  CD1  . ILE   A 1 243 ? 23.924 -10.888 23.603  1.000 15.12121 ? ? ? ? ? ?  227 ILE   A CD1  1 
ATOM   1796 N  N    . GLU   A 1 244 ? 25.960 -14.996 20.980  1.000 17.88605 ? ? ? ? ? ?  228 GLU   A N    1 
ATOM   1797 C  CA   . GLU   A 1 244 ? 27.080 -15.886 21.252  1.000 18.78813 ? ? ? ? ? ?  228 GLU   A CA   1 
ATOM   1798 C  C    . GLU   A 1 244 ? 28.376 -15.320 20.700  1.000 19.86746 ? ? ? ? ? ?  228 GLU   A C    1 
ATOM   1799 O  O    . GLU   A 1 244 ? 29.412 -15.341 21.381  1.000 19.25073 ? ? ? ? ? ?  228 GLU   A O    1 
ATOM   1800 C  CB   . GLU   A 1 244 ? 26.802 -17.273 20.674  1.000 17.69661 ? ? ? ? ? ?  228 GLU   A CB   1 
ATOM   1801 C  CG   . GLU   A 1 244 ? 25.648 -17.977 21.357  1.000 21.59073 ? ? ? ? ? ?  228 GLU   A CG   1 
ATOM   1802 C  CD   . GLU   A 1 244 ? 25.526 -19.424 20.931  1.000 28.83142 ? ? ? ? ? ?  228 GLU   A CD   1 
ATOM   1803 O  OE1  . GLU   A 1 244 ? 26.294 -19.821 20.033  1.000 40.49033 ? ? ? ? ? ?  228 GLU   A OE1  1 
ATOM   1804 O  OE2  . GLU   A 1 244 ? 24.681 -20.158 21.486  1.000 29.56648 ? ? ? ? ? ?  228 GLU   A OE2  1 
ATOM   1805 N  N    . ASP   A 1 245 ? 28.340 -14.785 19.476  1.000 19.50347 ? ? ? ? ? ?  229 ASP   A N    1 
ATOM   1806 C  CA   . ASP   A 1 245 ? 29.553 -14.212 18.909  1.000 18.92703 ? ? ? ? ? ?  229 ASP   A CA   1 
ATOM   1807 C  C    . ASP   A 1 245 ? 29.979 -12.959 19.669  1.000 19.38026 ? ? ? ? ? ?  229 ASP   A C    1 
ATOM   1808 O  O    . ASP   A 1 245 ? 31.180 -12.718 19.850  1.000 20.38401 ? ? ? ? ? ?  229 ASP   A O    1 
ATOM   1809 C  CB   . ASP   A 1 245 ? 29.339 -13.900 17.424  1.000 17.32228 ? ? ? ? ? ?  229 ASP   A CB   1 
ATOM   1810 C  CG   . ASP   A 1 245 ? 29.680 -15.074 16.510  1.000 22.53709 ? ? ? ? ? ?  229 ASP   A CG   1 
ATOM   1811 O  OD1  . ASP   A 1 245 ? 29.756 -16.233 16.989  1.000 24.17210 ? ? ? ? ? ?  229 ASP   A OD1  1 
ATOM   1812 O  OD2  . ASP   A 1 245 ? 29.843 -14.846 15.294  1.000 20.49638 ? ? ? ? ? ?  229 ASP   A OD2  1 
ATOM   1813 N  N    . MET   A 1 246 ? 29.019 -12.181 20.162  1.000 17.35529 ? ? ? ? ? ?  230 MET   A N    1 
ATOM   1814 C  CA   . MET   A 1 246 ? 29.397 -10.995 20.917  1.000 19.39528 ? ? ? ? ? ?  230 MET   A CA   1 
ATOM   1815 C  C    . MET   A 1 246 ? 30.002 -11.358 22.263  1.000 18.46231 ? ? ? ? ? ?  230 MET   A C    1 
ATOM   1816 O  O    . MET   A 1 246 ? 30.928 -10.685 22.714  1.000 16.99262 ? ? ? ? ? ?  230 MET   A O    1 
ATOM   1817 C  CB   . MET   A 1 246 ? 28.199 -10.064 21.077  1.000 19.42879 ? ? ? ? ? ?  230 MET   A CB   1 
ATOM   1818 C  CG   . MET   A 1 246 ? 27.831 -9.387  19.753  1.000 20.40792 ? ? ? ? ? ?  230 MET   A CG   1 
ATOM   1819 S  SD   . MET   A 1 246 ? 29.192 -8.501  18.924  1.000 22.02101 ? ? ? ? ? ?  230 MET   A SD   1 
ATOM   1820 C  CE   . MET   A 1 246 ? 29.462 -7.190  20.105  1.000 17.92762 ? ? ? ? ? ?  230 MET   A CE   1 
ATOM   1821 N  N    . ALA   A 1 247 ? 29.532 -12.433 22.903  1.000 19.73738 ? ? ? ? ? ?  231 ALA   A N    1 
ATOM   1822 C  CA   . ALA   A 1 247 ? 30.205 -12.879 24.116  1.000 20.33821 ? ? ? ? ? ?  231 ALA   A CA   1 
ATOM   1823 C  C    . ALA   A 1 247 ? 31.648 -13.278 23.824  1.000 15.95601 ? ? ? ? ? ?  231 ALA   A C    1 
ATOM   1824 O  O    . ALA   A 1 247 ? 32.548 -13.015 24.628  1.000 20.04824 ? ? ? ? ? ?  231 ALA   A O    1 
ATOM   1825 C  CB   . ALA   A 1 247 ? 29.431 -14.037 24.758  1.000 24.27335 ? ? ? ? ? ?  231 ALA   A CB   1 
ATOM   1826 N  N    . ARG   A 1 248 ? 31.886 -13.945 22.687  1.000 17.03917 ? ? ? ? ? ?  232 ARG   A N    1 
ATOM   1827 C  CA   . ARG   A 1 248 ? 33.244 -14.311 22.306  1.000 19.13159 ? ? ? ? ? ?  232 ARG   A CA   1 
ATOM   1828 C  C    . ARG   A 1 248 ? 34.087 -13.076 22.000  1.000 25.69472 ? ? ? ? ? ?  232 ARG   A C    1 
ATOM   1829 O  O    . ARG   A 1 248 ? 35.283 -13.028 22.323  1.000 20.74449 ? ? ? ? ? ?  232 ARG   A O    1 
ATOM   1830 C  CB   . ARG   A 1 248 ? 33.179 -15.248 21.102  1.000 23.33239 ? ? ? ? ? ?  232 ARG   A CB   1 
ATOM   1831 C  CG   . ARG   A 1 248 ? 34.467 -15.915 20.758  1.000 35.89625 ? ? ? ? ? ?  232 ARG   A CG   1 
ATOM   1832 C  CD   . ARG   A 1 248 ? 34.197 -17.220 20.013  1.000 33.91865 ? ? ? ? ? ?  232 ARG   A CD   1 
ATOM   1833 N  NE   . ARG   A 1 248 ? 35.450 -17.921 19.779  1.000 44.40534 ? ? ? ? ? ?  232 ARG   A NE   1 
ATOM   1834 C  CZ   . ARG   A 1 248 ? 35.877 -18.944 20.506  1.000 47.00054 ? ? ? ? ? ?  232 ARG   A CZ   1 
ATOM   1835 N  NH1  . ARG   A 1 248 ? 35.141 -19.451 21.481  1.000 36.93995 ? ? ? ? ? ?  232 ARG   A NH1  1 
ATOM   1836 N  NH2  . ARG   A 1 248 ? 37.074 -19.466 20.250  1.000 47.46954 ? ? ? ? ? ?  232 ARG   A NH2  1 
ATOM   1837 N  N    . TRP   A 1 249 ? 33.473 -12.059 21.393  1.000 17.95545 ? ? ? ? ? ?  233 TRP   A N    1 
ATOM   1838 C  CA   . TRP   A 1 249 ? 34.151 -10.769 21.229  1.000 20.12769 ? ? ? ? ? ?  233 TRP   A CA   1 
ATOM   1839 C  C    . TRP   A 1 249 ? 34.575 -10.192 22.578  1.000 23.13887 ? ? ? ? ? ?  233 TRP   A C    1 
ATOM   1840 O  O    . TRP   A 1 249 ? 35.724 -9.770  22.744  1.000 20.01776 ? ? ? ? ? ?  233 TRP   A O    1 
ATOM   1841 C  CB   . TRP   A 1 249 ? 33.236 -9.808  20.470  1.000 16.01418 ? ? ? ? ? ?  233 TRP   A CB   1 
ATOM   1842 C  CG   . TRP   A 1 249 ? 33.810 -8.437  20.102  1.000 16.64090 ? ? ? ? ? ?  233 TRP   A CG   1 
ATOM   1843 C  CD1  . TRP   A 1 249 ? 33.251 -7.220  20.385  1.000 17.94416 ? ? ? ? ? ?  233 TRP   A CD1  1 
ATOM   1844 C  CD2  . TRP   A 1 249 ? 35.015 -8.163  19.369  1.000 21.90602 ? ? ? ? ? ?  233 TRP   A CD2  1 
ATOM   1845 N  NE1  . TRP   A 1 249 ? 34.029 -6.207  19.864  1.000 17.91497 ? ? ? ? ? ?  233 TRP   A NE1  1 
ATOM   1846 C  CE2  . TRP   A 1 249 ? 35.121 -6.757  19.248  1.000 19.42562 ? ? ? ? ? ?  233 TRP   A CE2  1 
ATOM   1847 C  CE3  . TRP   A 1 249 ? 36.018 -8.964  18.806  1.000 22.29396 ? ? ? ? ? ?  233 TRP   A CE3  1 
ATOM   1848 C  CZ2  . TRP   A 1 249 ? 36.184 -6.141  18.586  1.000 20.01988 ? ? ? ? ? ?  233 TRP   A CZ2  1 
ATOM   1849 C  CZ3  . TRP   A 1 249 ? 37.076 -8.349  18.149  1.000 20.88194 ? ? ? ? ? ?  233 TRP   A CZ3  1 
ATOM   1850 C  CH2  . TRP   A 1 249 ? 37.148 -6.943  18.045  1.000 17.77063 ? ? ? ? ? ?  233 TRP   A CH2  1 
ATOM   1851 N  N    . VAL   A 1 250 ? 33.672 -10.207 23.575  1.000 20.36936 ? ? ? ? ? ?  234 VAL   A N    1 
ATOM   1852 C  CA   . VAL   A 1 250 ? 34.033 -9.684  24.894  1.000 19.55199 ? ? ? ? ? ?  234 VAL   A CA   1 
ATOM   1853 C  C    . VAL   A 1 250 ? 35.146 -10.516 25.525  1.000 24.43421 ? ? ? ? ? ?  234 VAL   A C    1 
ATOM   1854 O  O    . VAL   A 1 250 ? 36.102 -9.964  26.083  1.000 21.32598 ? ? ? ? ? ?  234 VAL   A O    1 
ATOM   1855 C  CB   . VAL   A 1 250 ? 32.789 -9.604  25.798  1.000 21.22268 ? ? ? ? ? ?  234 VAL   A CB   1 
ATOM   1856 C  CG1  . VAL   A 1 250 ? 33.183 -9.293  27.234  1.000 21.76808 ? ? ? ? ? ?  234 VAL   A CG1  1 
ATOM   1857 C  CG2  . VAL   A 1 250 ? 31.870 -8.530  25.280  1.000 25.17574 ? ? ? ? ? ?  234 VAL   A CG2  1 
ATOM   1858 N  N    . GLN   A 1 251 ? 35.051 -11.857 25.442  1.000 24.40374 ? ? ? ? ? ?  235 GLN   A N    1 
ATOM   1859 C  CA   . GLN   A 1 251 ? 36.119 -12.706 25.974  1.000 21.18859 ? ? ? ? ? ?  235 GLN   A CA   1 
ATOM   1860 C  C    . GLN   A 1 251 ? 37.465 -12.378 25.343  1.000 21.22350 ? ? ? ? ? ?  235 GLN   A C    1 
ATOM   1861 O  O    . GLN   A 1 251 ? 38.487 -12.347 26.035  1.000 25.80943 ? ? ? ? ? ?  235 GLN   A O    1 
ATOM   1862 C  CB   . GLN   A 1 251 ? 35.808 -14.182 25.740  1.000 20.84276 ? ? ? ? ? ?  235 GLN   A CB   1 
ATOM   1863 C  CG   . GLN   A 1 251 ? 34.664 -14.744 26.576  1.000 29.96971 ? ? ? ? ? ?  235 GLN   A CG   1 
ATOM   1864 C  CD   . GLN   A 1 251 ? 34.365 -16.192 26.228  1.000 44.58828 ? ? ? ? ? ?  235 GLN   A CD   1 
ATOM   1865 O  OE1  . GLN   A 1 251 ? 34.202 -16.535 25.055  1.000 33.51937 ? ? ? ? ? ?  235 GLN   A OE1  1 
ATOM   1866 N  NE2  . GLN   A 1 251 ? 34.303 -17.051 27.245  1.000 37.34162 ? ? ? ? ? ?  235 GLN   A NE2  1 
ATOM   1867 N  N    . SER   A 1 252 ? 37.486 -12.169 24.022  1.000 24.21680 ? ? ? ? ? ?  236 SER   A N    1 
ATOM   1868 C  CA   . SER   A 1 252 ? 38.723 -11.838 23.320  1.000 23.86791 ? ? ? ? ? ?  236 SER   A CA   1 
ATOM   1869 C  C    . SER   A 1 252 ? 39.293 -10.503 23.793  1.000 29.57968 ? ? ? ? ? ?  236 SER   A C    1 
ATOM   1870 O  O    . SER   A 1 252 ? 40.513 -10.353 23.944  1.000 26.57318 ? ? ? ? ? ?  236 SER   A O    1 
ATOM   1871 C  CB   . SER   A 1 252 ? 38.456 -11.810 21.811  1.000 27.65272 ? ? ? ? ? ?  236 SER   A CB   1 
ATOM   1872 O  OG   . SER   A 1 252 ? 38.038 -13.096 21.342  1.000 27.96674 ? ? ? ? ? ?  236 SER   A OG   1 
ATOM   1873 N  N    . ASN   A 1 253 ? 38.430 -9.523  24.045  1.000 18.04390 ? ? ? ? ? ?  237 ASN   A N    1 
ATOM   1874 C  CA   . ASN   A 1 253 ? 38.916 -8.230  24.499  1.000 19.10006 ? ? ? ? ? ?  237 ASN   A CA   1 
ATOM   1875 C  C    . ASN   A 1 253 ? 39.251 -8.226  25.984  1.000 32.20242 ? ? ? ? ? ?  237 ASN   A C    1 
ATOM   1876 O  O    . ASN   A 1 253 ? 40.025 -7.369  26.425  1.000 27.31184 ? ? ? ? ? ?  237 ASN   A O    1 
ATOM   1877 C  CB   . ASN   A 1 253 ? 37.893 -7.131  24.182  1.000 20.97325 ? ? ? ? ? ?  237 ASN   A CB   1 
ATOM   1878 C  CG   . ASN   A 1 253 ? 37.954 -6.681  22.728  1.000 23.43438 ? ? ? ? ? ?  237 ASN   A CG   1 
ATOM   1879 O  OD1  . ASN   A 1 253 ? 38.666 -5.728  22.393  1.000 22.31221 ? ? ? ? ? ?  237 ASN   A OD1  1 
ATOM   1880 N  ND2  . ASN   A 1 253 ? 37.218 -7.367  21.858  1.000 21.59137 ? ? ? ? ? ?  237 ASN   A ND2  1 
ATOM   1881 N  N    . LEU   A 1 254 ? 38.701 -9.168  26.755  1.000 23.11897 ? ? ? ? ? ?  238 LEU   A N    1 
ATOM   1882 C  CA   . LEU   A 1 254 ? 39.069 -9.289  28.162  1.000 23.81406 ? ? ? ? ? ?  238 LEU   A CA   1 
ATOM   1883 C  C    . LEU   A 1 254 ? 40.470 -9.869  28.323  1.000 30.44118 ? ? ? ? ? ?  238 LEU   A C    1 
ATOM   1884 O  O    . LEU   A 1 254 ? 41.217 -9.457  29.220  1.000 34.39572 ? ? ? ? ? ?  238 LEU   A O    1 
ATOM   1885 C  CB   . LEU   A 1 254 ? 38.051 -10.172 28.895  1.000 30.98927 ? ? ? ? ? ?  238 LEU   A CB   1 
ATOM   1886 C  CG   . LEU   A 1 254 ? 36.734 -9.571  29.399  1.000 30.32253 ? ? ? ? ? ?  238 LEU   A CG   1 
ATOM   1887 C  CD1  . LEU   A 1 254 ? 35.788 -10.698 29.759  1.000 29.69899 ? ? ? ? ? ?  238 LEU   A CD1  1 
ATOM   1888 C  CD2  . LEU   A 1 254 ? 36.958 -8.689  30.611  1.000 23.97094 ? ? ? ? ? ?  238 LEU   A CD2  1 
ATOM   1889 N  N    . LYS   A 1 255 ? 40.828 -10.850 27.494  1.000 26.31116 ? ? ? ? ? ?  239 LYS   A N    1 
ATOM   1890 C  CA   . LYS   A 1 255 ? 42.103 -11.561 27.594  1.000 29.72427 ? ? ? ? ? ?  239 LYS   A CA   1 
ATOM   1891 C  C    . LYS   A 1 255 ? 42.751 -11.663 26.222  1.000 29.72341 ? ? ? ? ? ?  239 LYS   A C    1 
ATOM   1892 O  O    . LYS   A 1 255 ? 42.781 -12.737 25.608  1.000 31.38405 ? ? ? ? ? ?  239 LYS   A O    1 
ATOM   1893 C  CB   . LYS   A 1 255 ? 41.911 -12.954 28.194  1.000 37.25401 ? ? ? ? ? ?  239 LYS   A CB   1 
ATOM   1894 C  CG   . LYS   A 1 255 ? 41.342 -12.928 29.586  1.000 42.38851 ? ? ? ? ? ?  239 LYS   A CG   1 
ATOM   1895 C  CD   . LYS   A 1 255 ? 41.927 -14.016 30.457  1.000 53.01168 ? ? ? ? ? ?  239 LYS   A CD   1 
ATOM   1896 C  CE   . LYS   A 1 255 ? 42.167 -13.466 31.856  1.000 57.34628 ? ? ? ? ? ?  239 LYS   A CE   1 
ATOM   1897 N  NZ   . LYS   A 1 255 ? 42.444 -14.534 32.854  1.000 63.92384 ? ? ? ? ? ?  239 LYS   A NZ   1 
ATOM   1898 N  N    . PRO   A 1 256 ? 43.306 -10.562 25.719  1.000 26.39934 ? ? ? ? ? ?  240 PRO   A N    1 
ATOM   1899 C  CA   . PRO   A 1 256 ? 43.928 -10.604 24.387  1.000 26.44971 ? ? ? ? ? ?  240 PRO   A CA   1 
ATOM   1900 C  C    . PRO   A 1 256 ? 45.128 -11.540 24.299  1.000 35.16821 ? ? ? ? ? ?  240 PRO   A C    1 
ATOM   1901 O  O    . PRO   A 1 256 ? 45.413 -12.062 23.214  1.000 33.69866 ? ? ? ? ? ?  240 PRO   A O    1 
ATOM   1902 C  CB   . PRO   A 1 256 ? 44.322 -9.140  24.141  1.000 32.68087 ? ? ? ? ? ?  240 PRO   A CB   1 
ATOM   1903 C  CG   . PRO   A 1 256 ? 44.379 -8.516  25.496  1.000 33.22078 ? ? ? ? ? ?  240 PRO   A CG   1 
ATOM   1904 C  CD   . PRO   A 1 256 ? 43.357 -9.227  26.333  1.000 28.18444 ? ? ? ? ? ?  240 PRO   A CD   1 
ATOM   1905 N  N    . LEU   A 1 257 ? 45.823 -11.794 25.412  1.000 44.70949 ? ? ? ? ? ?  241 LEU   A N    1 
ATOM   1906 C  CA   . LEU   A 1 257 ? 47.027 -12.619 25.368  1.000 45.10441 ? ? ? ? ? ?  241 LEU   A CA   1 
ATOM   1907 C  C    . LEU   A 1 257 ? 46.728 -14.090 25.117  1.000 50.35516 ? ? ? ? ? ?  241 LEU   A C    1 
ATOM   1908 O  O    . LEU   A 1 257 ? 47.631 -14.825 24.702  1.000 52.41216 ? ? ? ? ? ?  241 LEU   A O    1 
ATOM   1909 C  CB   . LEU   A 1 257 ? 47.820 -12.483 26.665  1.000 50.47419 ? ? ? ? ? ?  241 LEU   A CB   1 
ATOM   1910 C  CG   . LEU   A 1 257 ? 48.421 -11.120 27.006  1.000 50.58077 ? ? ? ? ? ?  241 LEU   A CG   1 
ATOM   1911 C  CD1  . LEU   A 1 257 ? 49.678 -11.321 27.839  1.000 59.78894 ? ? ? ? ? ?  241 LEU   A CD1  1 
ATOM   1912 C  CD2  . LEU   A 1 257 ? 48.718 -10.293 25.765  1.000 54.70192 ? ? ? ? ? ?  241 LEU   A CD2  1 
ATOM   1913 N  N    . ASP   A 1 258 ? 45.498 -14.539 25.369  1.000 39.43163 ? ? ? ? ? ?  242 ASP   A N    1 
ATOM   1914 C  CA   . ASP   A 1 258 ? 45.102 -15.894 25.005  1.000 46.95411 ? ? ? ? ? ?  242 ASP   A CA   1 
ATOM   1915 C  C    . ASP   A 1 258 ? 44.930 -16.072 23.503  1.000 43.66020 ? ? ? ? ? ?  242 ASP   A C    1 
ATOM   1916 O  O    . ASP   A 1 258 ? 44.796 -17.209 23.040  1.000 45.23583 ? ? ? ? ? ?  242 ASP   A O    1 
ATOM   1917 C  CB   . ASP   A 1 258 ? 43.807 -16.273 25.721  1.000 54.53471 ? ? ? ? ? ?  242 ASP   A CB   1 
ATOM   1918 C  CG   . ASP   A 1 258 ? 44.036 -16.642 27.171  1.000 66.18166 ? ? ? ? ? ?  242 ASP   A CG   1 
ATOM   1919 O  OD1  . ASP   A 1 258 ? 45.216 -16.770 27.564  1.000 67.67663 ? ? ? ? ? ?  242 ASP   A OD1  1 
ATOM   1920 O  OD2  . ASP   A 1 258 ? 43.040 -16.802 27.913  1.000 63.03845 ? ? ? ? ? ?  242 ASP   A OD2  1 
ATOM   1921 N  N    . ILE   A 1 259 ? 44.936 -14.989 22.740  1.000 38.26210 ? ? ? ? ? ?  243 ILE   A N    1 
ATOM   1922 C  CA   . ILE   A 1 259 ? 44.798 -15.065 21.291  1.000 29.92235 ? ? ? ? ? ?  243 ILE   A CA   1 
ATOM   1923 C  C    . ILE   A 1 259 ? 46.145 -15.445 20.694  1.000 42.08890 ? ? ? ? ? ?  243 ILE   A C    1 
ATOM   1924 O  O    . ILE   A 1 259 ? 47.175 -14.840 21.018  1.000 39.77704 ? ? ? ? ? ?  243 ILE   A O    1 
ATOM   1925 C  CB   . ILE   A 1 259 ? 44.296 -13.721 20.738  1.000 35.12545 ? ? ? ? ? ?  243 ILE   A CB   1 
ATOM   1926 C  CG1  . ILE   A 1 259 ? 42.899 -13.446 21.292  1.000 33.44080 ? ? ? ? ? ?  243 ILE   A CG1  1 
ATOM   1927 C  CG2  . ILE   A 1 259 ? 44.335 -13.696 19.208  1.000 30.18793 ? ? ? ? ? ?  243 ILE   A CG2  1 
ATOM   1928 C  CD1  . ILE   A 1 259 ? 42.476 -12.036 21.123  1.000 34.89488 ? ? ? ? ? ?  243 ILE   A CD1  1 
ATOM   1929 N  N    . ASN   A 1 260 ? 46.146 -16.444 19.816  1.000 42.23723 ? ? ? ? ? ?  244 ASN   A N    1 
ATOM   1930 C  CA   . ASN   A 1 260 ? 47.406 -16.964 19.300  1.000 45.38791 ? ? ? ? ? ?  244 ASN   A CA   1 
ATOM   1931 C  C    . ASN   A 1 260 ? 47.944 -16.185 18.110  1.000 44.11633 ? ? ? ? ? ?  244 ASN   A C    1 
ATOM   1932 O  O    . ASN   A 1 260 ? 49.161 -16.180 17.891  1.000 46.25282 ? ? ? ? ? ?  244 ASN   A O    1 
ATOM   1933 C  CB   . ASN   A 1 260 ? 47.247 -18.437 18.931  1.000 49.34454 ? ? ? ? ? ?  244 ASN   A CB   1 
ATOM   1934 C  CG   . ASN   A 1 260 ? 47.156 -19.325 20.157  1.000 63.00613 ? ? ? ? ? ?  244 ASN   A CG   1 
ATOM   1935 O  OD1  . ASN   A 1 260 ? 46.160 -20.019 20.367  1.000 60.34839 ? ? ? ? ? ?  244 ASN   A OD1  1 
ATOM   1936 N  ND2  . ASN   A 1 260 ? 48.195 -19.290 20.989  1.000 60.01593 ? ? ? ? ? ?  244 ASN   A ND2  1 
ATOM   1937 N  N    . GLU   A 1 261 ? 47.081 -15.526 17.346  1.000 41.46913 ? ? ? ? ? ?  245 GLU   A N    1 
ATOM   1938 C  CA   . GLU   A 1 261 ? 47.541 -14.670 16.262  1.000 36.82838 ? ? ? ? ? ?  245 GLU   A CA   1 
ATOM   1939 C  C    . GLU   A 1 261 ? 48.191 -13.425 16.854  1.000 37.08621 ? ? ? ? ? ?  245 GLU   A C    1 
ATOM   1940 O  O    . GLU   A 1 261 ? 47.550 -12.674 17.602  1.000 33.41033 ? ? ? ? ? ?  245 GLU   A O    1 
ATOM   1941 C  CB   . GLU   A 1 261 ? 46.373 -14.307 15.349  1.000 41.25418 ? ? ? ? ? ?  245 GLU   A CB   1 
ATOM   1942 C  CG   . GLU   A 1 261 ? 45.784 -15.495 14.578  1.000 44.46175 ? ? ? ? ? ?  245 GLU   A CG   1 
ATOM   1943 C  CD   . GLU   A 1 261 ? 44.984 -16.460 15.455  1.000 46.16193 ? ? ? ? ? ?  245 GLU   A CD   1 
ATOM   1944 O  OE1  . GLU   A 1 261 ? 44.673 -16.114 16.619  1.000 45.24886 ? ? ? ? ? ?  245 GLU   A OE1  1 
ATOM   1945 O  OE2  . GLU   A 1 261 ? 44.667 -17.572 14.977  1.000 52.03279 ? ? ? ? ? ?  245 GLU   A OE2  1 
ATOM   1946 N  N    . LYS   A 1 262 ? 49.471 -13.218 16.536  1.000 27.34393 ? ? ? ? ? ?  246 LYS   A N    1 
ATOM   1947 C  CA   . LYS   A 1 262 ? 50.265 -12.241 17.275  1.000 35.40706 ? ? ? ? ? ?  246 LYS   A CA   1 
ATOM   1948 C  C    . LYS   A 1 262 ? 49.814 -10.816 16.989  1.000 26.64205 ? ? ? ? ? ?  246 LYS   A C    1 
ATOM   1949 O  O    . LYS   A 1 262 ? 49.663 -10.010 17.914  1.000 35.48127 ? ? ? ? ? ?  246 LYS   A O    1 
ATOM   1950 C  CB   . LYS   A 1 262 ? 51.749 -12.396 16.944  1.000 34.12387 ? ? ? ? ? ?  246 LYS   A CB   1 
ATOM   1951 C  CG   . LYS   A 1 262 ? 52.329 -13.760 17.276  1.000 47.97847 ? ? ? ? ? ?  246 LYS   A CG   1 
ATOM   1952 C  CD   . LYS   A 1 262 ? 53.204 -14.249 16.129  1.000 60.86780 ? ? ? ? ? ?  246 LYS   A CD   1 
ATOM   1953 C  CE   . LYS   A 1 262 ? 52.403 -14.317 14.832  1.000 63.27590 ? ? ? ? ? ?  246 LYS   A CE   1 
ATOM   1954 N  NZ   . LYS   A 1 262 ? 51.178 -15.165 14.970  1.000 44.83241 ? ? ? ? ? ?  246 LYS   A NZ   1 
ATOM   1955 N  N    A THR   A 1 263 ? 49.608 -10.474 15.713  0.575 29.16751 ? ? ? ? ? ?  247 THR   A N    1 
ATOM   1956 N  N    B THR   A 1 263 ? 49.605 -10.475 15.714  0.425 29.14767 ? ? ? ? ? ?  247 THR   A N    1 
ATOM   1957 C  CA   A THR   A 1 263 ? 49.237 -9.094  15.405  0.575 25.80789 ? ? ? ? ? ?  247 THR   A CA   1 
ATOM   1958 C  CA   B THR   A 1 263 ? 49.237 -9.095  15.402  0.425 25.87554 ? ? ? ? ? ?  247 THR   A CA   1 
ATOM   1959 C  C    A THR   A 1 263 ? 47.826 -8.777  15.880  0.575 26.85651 ? ? ? ? ? ?  247 THR   A C    1 
ATOM   1960 C  C    B THR   A 1 263 ? 47.822 -8.775  15.865  0.425 26.84589 ? ? ? ? ? ?  247 THR   A C    1 
ATOM   1961 O  O    A THR   A 1 263 ? 47.529 -7.619  16.198  0.575 26.21675 ? ? ? ? ? ?  247 THR   A O    1 
ATOM   1962 O  O    B THR   A 1 263 ? 47.518 -7.612  16.158  0.425 26.28705 ? ? ? ? ? ?  247 THR   A O    1 
ATOM   1963 C  CB   A THR   A 1 263 ? 49.367 -8.806  13.906  0.575 30.58948 ? ? ? ? ? ?  247 THR   A CB   1 
ATOM   1964 C  CB   B THR   A 1 263 ? 49.379 -8.813  13.904  0.425 30.54762 ? ? ? ? ? ?  247 THR   A CB   1 
ATOM   1965 O  OG1  A THR   A 1 263 ? 48.573 -9.734  13.154  0.575 27.56849 ? ? ? ? ? ?  247 THR   A OG1  1 
ATOM   1966 O  OG1  B THR   A 1 263 ? 48.586 -9.742  13.153  0.425 27.56043 ? ? ? ? ? ?  247 THR   A OG1  1 
ATOM   1967 C  CG2  A THR   A 1 263 ? 50.828 -8.891  13.467  0.575 26.46505 ? ? ? ? ? ?  247 THR   A CG2  1 
ATOM   1968 C  CG2  B THR   A 1 263 ? 50.841 -8.914  13.477  0.425 26.49234 ? ? ? ? ? ?  247 THR   A CG2  1 
ATOM   1969 N  N    . LEU   A 1 264 ? 46.947 -9.783  15.940  1.000 21.60022 ? ? ? ? ? ?  248 LEU   A N    1 
ATOM   1970 C  CA   . LEU   A 1 264 ? 45.591 -9.543  16.424  1.000 23.75951 ? ? ? ? ? ?  248 LEU   A CA   1 
ATOM   1971 C  C    . LEU   A 1 264 ? 45.596 -9.313  17.927  1.000 27.10554 ? ? ? ? ? ?  248 LEU   A C    1 
ATOM   1972 O  O    . LEU   A 1 264 ? 44.896 -8.428  18.435  1.000 26.07792 ? ? ? ? ? ?  248 LEU   A O    1 
ATOM   1973 C  CB   . LEU   A 1 264 ? 44.682 -10.716 16.053  1.000 25.36103 ? ? ? ? ? ?  248 LEU   A CB   1 
ATOM   1974 C  CG   . LEU   A 1 264 ? 43.202 -10.611 16.434  1.000 32.34267 ? ? ? ? ? ?  248 LEU   A CG   1 
ATOM   1975 C  CD1  . LEU   A 1 264 ? 42.585 -9.322  15.892  1.000 25.51466 ? ? ? ? ? ?  248 LEU   A CD1  1 
ATOM   1976 C  CD2  . LEU   A 1 264 ? 42.435 -11.856 15.934  1.000 24.58507 ? ? ? ? ? ?  248 LEU   A CD2  1 
ATOM   1977 N  N    . GLN   A 1 265 ? 46.391 -10.100 18.650  1.000 30.12705 ? ? ? ? ? ?  249 GLN   A N    1 
ATOM   1978 C  CA   . GLN   A 1 265 ? 46.606 -9.855  20.069  1.000 30.38126 ? ? ? ? ? ?  249 GLN   A CA   1 
ATOM   1979 C  C    . GLN   A 1 265 ? 47.048 -8.415  20.311  1.000 30.95096 ? ? ? ? ? ?  249 GLN   A C    1 
ATOM   1980 O  O    . GLN   A 1 265 ? 46.486 -7.708  21.162  1.000 28.07586 ? ? ? ? ? ?  249 GLN   A O    1 
ATOM   1981 C  CB   . GLN   A 1 265 ? 47.643 -10.852 20.590  1.000 40.23107 ? ? ? ? ? ?  249 GLN   A CB   1 
ATOM   1982 C  CG   . GLN   A 1 265 ? 48.085 -10.632 22.011  1.000 38.33056 ? ? ? ? ? ?  249 GLN   A CG   1 
ATOM   1983 C  CD   . GLN   A 1 265 ? 49.251 -11.533 22.392  1.000 46.92551 ? ? ? ? ? ?  249 GLN   A CD   1 
ATOM   1984 O  OE1  . GLN   A 1 265 ? 50.184 -11.100 23.063  1.000 52.58925 ? ? ? ? ? ?  249 GLN   A OE1  1 
ATOM   1985 N  NE2  . GLN   A 1 265 ? 49.197 -12.791 21.967  1.000 38.93519 ? ? ? ? ? ?  249 GLN   A NE2  1 
ATOM   1986 N  N    A GLN   A 1 266 ? 48.050 -7.953  19.558  0.552 28.73588 ? ? ? ? ? ?  250 GLN   A N    1 
ATOM   1987 N  N    B GLN   A 1 266 ? 48.054 -7.961  19.555  0.448 28.74203 ? ? ? ? ? ?  250 GLN   A N    1 
ATOM   1988 C  CA   A GLN   A 1 266 ? 48.529 -6.586  19.744  0.552 29.89331 ? ? ? ? ? ?  250 GLN   A CA   1 
ATOM   1989 C  CA   B GLN   A 1 266 ? 48.556 -6.597  19.706  0.448 29.93451 ? ? ? ? ? ?  250 GLN   A CA   1 
ATOM   1990 C  C    A GLN   A 1 266 ? 47.478 -5.568  19.327  0.552 30.42488 ? ? ? ? ? ?  250 GLN   A C    1 
ATOM   1991 C  C    B GLN   A 1 266 ? 47.503 -5.569  19.310  0.448 30.40489 ? ? ? ? ? ?  250 GLN   A C    1 
ATOM   1992 O  O    A GLN   A 1 266 ? 47.318 -4.531  19.984  0.552 24.98125 ? ? ? ? ? ?  250 GLN   A O    1 
ATOM   1993 O  O    B GLN   A 1 266 ? 47.360 -4.533  19.972  0.448 24.98282 ? ? ? ? ? ?  250 GLN   A O    1 
ATOM   1994 C  CB   A GLN   A 1 266 ? 49.823 -6.363  18.959  0.552 28.80221 ? ? ? ? ? ?  250 GLN   A CB   1 
ATOM   1995 C  CB   B GLN   A 1 266 ? 49.831 -6.416  18.872  0.448 28.82599 ? ? ? ? ? ?  250 GLN   A CB   1 
ATOM   1996 C  CG   A GLN   A 1 266 ? 50.397 -4.958  19.089  0.552 33.63860 ? ? ? ? ? ?  250 GLN   A CG   1 
ATOM   1997 C  CG   B GLN   A 1 266 ? 51.043 -7.192  19.404  0.448 34.64704 ? ? ? ? ? ?  250 GLN   A CG   1 
ATOM   1998 C  CD   A GLN   A 1 266 ? 50.937 -4.666  20.480  0.552 36.26555 ? ? ? ? ? ?  250 GLN   A CD   1 
ATOM   1999 C  CD   B GLN   A 1 266 ? 51.931 -7.780  18.303  0.448 36.95843 ? ? ? ? ? ?  250 GLN   A CD   1 
ATOM   2000 O  OE1  A GLN   A 1 266 ? 51.105 -5.569  21.301  0.552 40.31288 ? ? ? ? ? ?  250 GLN   A OE1  1 
ATOM   2001 O  OE1  B GLN   A 1 266 ? 52.089 -7.204  17.226  0.448 28.72783 ? ? ? ? ? ?  250 GLN   A OE1  1 
ATOM   2002 N  NE2  A GLN   A 1 266 ? 51.209 -3.396  20.750  0.552 41.60505 ? ? ? ? ? ?  250 GLN   A NE2  1 
ATOM   2003 N  NE2  B GLN   A 1 266 ? 52.508 -8.944  18.579  0.448 38.18258 ? ? ? ? ? ?  250 GLN   A NE2  1 
ATOM   2004 N  N    . GLY   A 1 267 ? 46.751 -5.845  18.242  1.000 26.40185 ? ? ? ? ? ?  251 GLY   A N    1 
ATOM   2005 C  CA   . GLY   A 1 267 ? 45.742 -4.902  17.784  1.000 24.38212 ? ? ? ? ? ?  251 GLY   A CA   1 
ATOM   2006 C  C    . GLY   A 1 267 ? 44.642 -4.664  18.801  1.000 24.15937 ? ? ? ? ? ?  251 GLY   A C    1 
ATOM   2007 O  O    . GLY   A 1 267 ? 44.147 -3.543  18.939  1.000 23.72541 ? ? ? ? ? ?  251 GLY   A O    1 
ATOM   2008 N  N    . ILE   A 1 268 ? 44.238 -5.718  19.520  1.000 21.07283 ? ? ? ? ? ?  252 ILE   A N    1 
ATOM   2009 C  CA   . ILE   A 1 268 ? 43.263 -5.559  20.594  1.000 23.42641 ? ? ? ? ? ?  252 ILE   A CA   1 
ATOM   2010 C  C    . ILE   A 1 268 ? 43.837 -4.695  21.704  1.000 27.26939 ? ? ? ? ? ?  252 ILE   A C    1 
ATOM   2011 O  O    . ILE   A 1 268 ? 43.171 -3.783  22.213  1.000 25.36221 ? ? ? ? ? ?  252 ILE   A O    1 
ATOM   2012 C  CB   . ILE   A 1 268 ? 42.825 -6.941  21.112  1.000 23.74619 ? ? ? ? ? ?  252 ILE   A CB   1 
ATOM   2013 C  CG1  . ILE   A 1 268 ? 41.994 -7.629  20.034  1.000 23.69718 ? ? ? ? ? ?  252 ILE   A CG1  1 
ATOM   2014 C  CG2  . ILE   A 1 268 ? 42.083 -6.807  22.424  1.000 25.04894 ? ? ? ? ? ?  252 ILE   A CG2  1 
ATOM   2015 C  CD1  . ILE   A 1 268 ? 41.547 -8.987  20.371  1.000 33.80885 ? ? ? ? ? ?  252 ILE   A CD1  1 
ATOM   2016 N  N    . GLN   A 1 269 ? 45.095 -4.942  22.070  1.000 23.58696 ? ? ? ? ? ?  253 GLN   A N    1 
ATOM   2017 C  CA   . GLN   A 1 269 ? 45.751 -4.114  23.075  1.000 22.12739 ? ? ? ? ? ?  253 GLN   A CA   1 
ATOM   2018 C  C    . GLN   A 1 269 ? 45.846 -2.654  22.638  1.000 22.14604 ? ? ? ? ? ?  253 GLN   A C    1 
ATOM   2019 O  O    . GLN   A 1 269 ? 45.672 -1.746  23.461  1.000 29.82128 ? ? ? ? ? ?  253 GLN   A O    1 
ATOM   2020 C  CB   . GLN   A 1 269 ? 47.135 -4.676  23.383  1.000 28.24921 ? ? ? ? ? ?  253 GLN   A CB   1 
ATOM   2021 C  CG   . GLN   A 1 269 ? 47.108 -5.872  24.320  1.000 35.44530 ? ? ? ? ? ?  253 GLN   A CG   1 
ATOM   2022 C  CD   . GLN   A 1 269 ? 48.462 -6.542  24.426  1.000 50.40987 ? ? ? ? ? ?  253 GLN   A CD   1 
ATOM   2023 O  OE1  . GLN   A 1 269 ? 49.070 -6.897  23.415  1.000 52.12054 ? ? ? ? ? ?  253 GLN   A OE1  1 
ATOM   2024 N  NE2  . GLN   A 1 269 ? 48.950 -6.706  25.651  1.000 52.70672 ? ? ? ? ? ?  253 GLN   A NE2  1 
ATOM   2025 N  N    . LEU   A 1 270 ? 46.124 -2.398  21.354  1.000 21.64142 ? ? ? ? ? ?  254 LEU   A N    1 
ATOM   2026 C  CA   . LEU   A 1 270 ? 46.203 -1.007  20.895  1.000 21.53800 ? ? ? ? ? ?  254 LEU   A CA   1 
ATOM   2027 C  C    . LEU   A 1 270 ? 44.845 -0.313  20.933  1.000 24.47956 ? ? ? ? ? ?  254 LEU   A C    1 
ATOM   2028 O  O    . LEU   A 1 270 ? 44.775 0.902   21.164  1.000 21.86849 ? ? ? ? ? ?  254 LEU   A O    1 
ATOM   2029 C  CB   . LEU   A 1 270 ? 46.766 -0.935  19.474  1.000 28.06010 ? ? ? ? ? ?  254 LEU   A CB   1 
ATOM   2030 C  CG   . LEU   A 1 270 ? 48.181 -1.476  19.282  1.000 31.06435 ? ? ? ? ? ?  254 LEU   A CG   1 
ATOM   2031 C  CD1  . LEU   A 1 270 ? 48.551 -1.459  17.805  1.000 27.63421 ? ? ? ? ? ?  254 LEU   A CD1  1 
ATOM   2032 C  CD2  . LEU   A 1 270 ? 49.164 -0.665  20.106  1.000 33.23897 ? ? ? ? ? ?  254 LEU   A CD2  1 
ATOM   2033 N  N    . ALA   A 1 271 ? 43.762 -1.038  20.668  1.000 28.36847 ? ? ? ? ? ?  255 ALA   A N    1 
ATOM   2034 C  CA   . ALA   A 1 271 ? 42.458 -0.383  20.675  1.000 24.39061 ? ? ? ? ? ?  255 ALA   A CA   1 
ATOM   2035 C  C    . ALA   A 1 271 ? 42.009 -0.009  22.081  1.000 26.25155 ? ? ? ? ? ?  255 ALA   A C    1 
ATOM   2036 O  O    . ALA   A 1 271 ? 41.145 0.872   22.238  1.000 21.55058 ? ? ? ? ? ?  255 ALA   A O    1 
ATOM   2037 C  CB   . ALA   A 1 271 ? 41.421 -1.279  19.991  1.000 22.77010 ? ? ? ? ? ?  255 ALA   A CB   1 
ATOM   2038 N  N    . GLN   A 1 272 ? 42.573 -0.635  23.113  1.000 23.87424 ? ? ? ? ? ?  256 GLN   A N    1 
ATOM   2039 C  CA   . GLN   A 1 272 ? 42.246 -0.294  24.492  1.000 23.73519 ? ? ? ? ? ?  256 GLN   A CA   1 
ATOM   2040 C  C    . GLN   A 1 272 ? 43.257 0.659   25.120  1.000 27.94626 ? ? ? ? ? ?  256 GLN   A C    1 
ATOM   2041 O  O    . GLN   A 1 272 ? 43.152 0.959   26.311  1.000 21.91838 ? ? ? ? ? ?  256 GLN   A O    1 
ATOM   2042 C  CB   . GLN   A 1 272 ? 42.114 -1.565  25.338  1.000 23.62179 ? ? ? ? ? ?  256 GLN   A CB   1 
ATOM   2043 C  CG   . GLN   A 1 272 ? 40.819 -2.304  25.087  1.000 26.73860 ? ? ? ? ? ?  256 GLN   A CG   1 
ATOM   2044 C  CD   . GLN   A 1 272 ? 40.716 -3.570  25.907  1.000 30.25817 ? ? ? ? ? ?  256 GLN   A CD   1 
ATOM   2045 O  OE1  . GLN   A 1 272 ? 40.911 -3.547  27.119  1.000 28.09954 ? ? ? ? ? ?  256 GLN   A OE1  1 
ATOM   2046 N  NE2  . GLN   A 1 272 ? 40.415 -4.683  25.251  1.000 26.43840 ? ? ? ? ? ?  256 GLN   A NE2  1 
ATOM   2047 N  N    . SER   A 1 273 ? 44.208 1.169   24.339  1.000 25.53206 ? ? ? ? ? ?  257 SER   A N    1 
ATOM   2048 C  CA   . SER   A 1 273 ? 45.108 2.200   24.840  1.000 24.37307 ? ? ? ? ? ?  257 SER   A CA   1 
ATOM   2049 C  C    . SER   A 1 273 ? 44.368 3.531   24.966  1.000 21.69970 ? ? ? ? ? ?  257 SER   A C    1 
ATOM   2050 O  O    . SER   A 1 273 ? 43.380 3.779   24.268  1.000 23.47425 ? ? ? ? ? ?  257 SER   A O    1 
ATOM   2051 C  CB   . SER   A 1 273 ? 46.310 2.352   23.914  1.000 28.43271 ? ? ? ? ? ?  257 SER   A CB   1 
ATOM   2052 O  OG   . SER   A 1 273 ? 47.069 1.151   23.901  1.000 29.79514 ? ? ? ? ? ?  257 SER   A OG   1 
ATOM   2053 N  N    . ARG   A 1 274 ? 44.837 4.377   25.886  1.000 21.10464 ? ? ? ? ? ?  258 ARG   A N    1 
ATOM   2054 C  CA   . ARG   A 1 274 ? 44.198 5.669   26.180  1.000 16.82315 ? ? ? ? ? ?  258 ARG   A CA   1 
ATOM   2055 C  C    . ARG   A 1 274 ? 44.944 6.777   25.441  1.000 22.11797 ? ? ? ? ? ?  258 ARG   A C    1 
ATOM   2056 O  O    . ARG   A 1 274 ? 46.087 7.102   25.781  1.000 25.54521 ? ? ? ? ? ?  258 ARG   A O    1 
ATOM   2057 C  CB   . ARG   A 1 274 ? 44.174 5.919   27.682  1.000 18.52578 ? ? ? ? ? ?  258 ARG   A CB   1 
ATOM   2058 C  CG   . ARG   A 1 274 ? 43.534 4.780   28.453  1.000 22.06465 ? ? ? ? ? ?  258 ARG   A CG   1 
ATOM   2059 C  CD   . ARG   A 1 274 ? 43.532 5.034   29.935  1.000 31.50723 ? ? ? ? ? ?  258 ARG   A CD   1 
ATOM   2060 N  NE   . ARG   A 1 274 ? 42.746 4.038   30.652  1.000 27.03641 ? ? ? ? ? ?  258 ARG   A NE   1 
ATOM   2061 C  CZ   . ARG   A 1 274 ? 42.451 4.122   31.941  1.000 33.45239 ? ? ? ? ? ?  258 ARG   A CZ   1 
ATOM   2062 N  NH1  . ARG   A 1 274 ? 42.888 5.125   32.685  1.000 41.17207 ? ? ? ? ? ?  258 ARG   A NH1  1 
ATOM   2063 N  NH2  . ARG   A 1 274 ? 41.691 3.184   32.495  1.000 31.33241 ? ? ? ? ? ?  258 ARG   A NH2  1 
ATOM   2064 N  N    . TYR   A 1 275 ? 44.293 7.361   24.440  1.000 18.12907 ? ? ? ? ? ?  259 TYR   A N    1 
ATOM   2065 C  CA   . TYR   A 1 275 ? 44.924 8.349   23.571  1.000 20.37100 ? ? ? ? ? ?  259 TYR   A CA   1 
ATOM   2066 C  C    . TYR   A 1 275 ? 44.590 9.789   23.946  1.000 26.31259 ? ? ? ? ? ?  259 TYR   A C    1 
ATOM   2067 O  O    . TYR   A 1 275 ? 45.429 10.696  23.743  1.000 20.66173 ? ? ? ? ? ?  259 TYR   A O    1 
ATOM   2068 C  CB   . TYR   A 1 275 ? 44.512 8.080   22.118  1.000 19.71889 ? ? ? ? ? ?  259 TYR   A CB   1 
ATOM   2069 C  CG   . TYR   A 1 275 ? 44.991 6.735   21.596  1.000 19.12678 ? ? ? ? ? ?  259 TYR   A CG   1 
ATOM   2070 C  CD1  . TYR   A 1 275 ? 46.242 6.608   20.990  1.000 23.22328 ? ? ? ? ? ?  259 TYR   A CD1  1 
ATOM   2071 C  CD2  . TYR   A 1 275 ? 44.200 5.595   21.708  1.000 21.41044 ? ? ? ? ? ?  259 TYR   A CD2  1 
ATOM   2072 C  CE1  . TYR   A 1 275 ? 46.695 5.382   20.505  1.000 19.65069 ? ? ? ? ? ?  259 TYR   A CE1  1 
ATOM   2073 C  CE2  . TYR   A 1 275 ? 44.643 4.364   21.239  1.000 24.80502 ? ? ? ? ? ?  259 TYR   A CE2  1 
ATOM   2074 C  CZ   . TYR   A 1 275 ? 45.886 4.264   20.636  1.000 22.21549 ? ? ? ? ? ?  259 TYR   A CZ   1 
ATOM   2075 O  OH   . TYR   A 1 275 ? 46.313 3.039   20.171  1.000 20.82002 ? ? ? ? ? ?  259 TYR   A OH   1 
ATOM   2076 N  N    . TRP   A 1 276 ? 43.384 10.012  24.474  1.000 20.54666 ? ? ? ? ? ?  260 TRP   A N    1 
ATOM   2077 C  CA   . TRP   A 1 276 ? 42.865 11.340  24.785  1.000 17.94226 ? ? ? ? ? ?  260 TRP   A CA   1 
ATOM   2078 C  C    . TRP   A 1 276 ? 42.009 11.228  26.032  1.000 27.95113 ? ? ? ? ? ?  260 TRP   A C    1 
ATOM   2079 O  O    . TRP   A 1 276 ? 41.398 10.188  26.289  1.000 23.78017 ? ? ? ? ? ?  260 TRP   A O    1 
ATOM   2080 C  CB   . TRP   A 1 276 ? 41.995 11.925  23.656  1.000 21.22056 ? ? ? ? ? ?  260 TRP   A CB   1 
ATOM   2081 C  CG   . TRP   A 1 276 ? 42.641 11.935  22.319  1.000 21.14761 ? ? ? ? ? ?  260 TRP   A CG   1 
ATOM   2082 C  CD1  . TRP   A 1 276 ? 42.561 10.961  21.358  1.000 25.62836 ? ? ? ? ? ?  260 TRP   A CD1  1 
ATOM   2083 C  CD2  . TRP   A 1 276 ? 43.497 12.949  21.785  1.000 23.30869 ? ? ? ? ? ?  260 TRP   A CD2  1 
ATOM   2084 N  NE1  . TRP   A 1 276 ? 43.301 11.316  20.261  1.000 24.09561 ? ? ? ? ? ?  260 TRP   A NE1  1 
ATOM   2085 C  CE2  . TRP   A 1 276 ? 43.884 12.533  20.493  1.000 25.01906 ? ? ? ? ? ?  260 TRP   A CE2  1 
ATOM   2086 C  CE3  . TRP   A 1 276 ? 43.956 14.188  22.264  1.000 20.22388 ? ? ? ? ? ?  260 TRP   A CE3  1 
ATOM   2087 C  CZ2  . TRP   A 1 276 ? 44.726 13.304  19.677  1.000 21.74833 ? ? ? ? ? ?  260 TRP   A CZ2  1 
ATOM   2088 C  CZ3  . TRP   A 1 276 ? 44.778 14.936  21.460  1.000 18.71063 ? ? ? ? ? ?  260 TRP   A CZ3  1 
ATOM   2089 C  CH2  . TRP   A 1 276 ? 45.165 14.490  20.185  1.000 25.08634 ? ? ? ? ? ?  260 TRP   A CH2  1 
ATOM   2090 N  N    . GLN   A 1 277 ? 41.933 12.315  26.792  1.000 21.34557 ? ? ? ? ? ?  261 GLN   A N    1 
ATOM   2091 C  CA   . GLN   A 1 277 ? 41.072 12.359  27.963  1.000 21.74142 ? ? ? ? ? ?  261 GLN   A CA   1 
ATOM   2092 C  C    . GLN   A 1 277 ? 40.104 13.527  27.841  1.000 26.59148 ? ? ? ? ? ?  261 GLN   A C    1 
ATOM   2093 O  O    . GLN   A 1 277 ? 40.503 14.638  27.467  1.000 25.09700 ? ? ? ? ? ?  261 GLN   A O    1 
ATOM   2094 C  CB   . GLN   A 1 277 ? 41.888 12.472  29.254  1.000 30.29852 ? ? ? ? ? ?  261 GLN   A CB   1 
ATOM   2095 C  CG   . GLN   A 1 277 ? 41.005 12.481  30.496  1.000 34.68958 ? ? ? ? ? ?  261 GLN   A CG   1 
ATOM   2096 C  CD   . GLN   A 1 277 ? 41.798 12.579  31.778  1.000 42.64866 ? ? ? ? ? ?  261 GLN   A CD   1 
ATOM   2097 O  OE1  . GLN   A 1 277 ? 42.996 12.851  31.757  1.000 38.21269 ? ? ? ? ? ?  261 GLN   A OE1  1 
ATOM   2098 N  NE2  . GLN   A 1 277 ? 41.134 12.342  32.905  1.000 40.57693 ? ? ? ? ? ?  261 GLN   A NE2  1 
ATOM   2099 N  N    . THR   A 1 278 ? 38.830 13.260  28.113  1.000 21.04839 ? ? ? ? ? ?  262 THR   A N    1 
ATOM   2100 C  CA   . THR   A 1 278 ? 37.815 14.305  28.227  1.000 29.02542 ? ? ? ? ? ?  262 THR   A CA   1 
ATOM   2101 C  C    . THR   A 1 278 ? 36.995 13.979  29.470  1.000 34.81774 ? ? ? ? ? ?  262 THR   A C    1 
ATOM   2102 O  O    . THR   A 1 278 ? 36.296 12.959  29.512  1.000 25.37749 ? ? ? ? ? ?  262 THR   A O    1 
ATOM   2103 C  CB   . THR   A 1 278 ? 36.955 14.396  26.957  1.000 37.93306 ? ? ? ? ? ?  262 THR   A CB   1 
ATOM   2104 O  OG1  . THR   A 1 278 ? 35.855 15.291  27.171  1.000 38.33883 ? ? ? ? ? ?  262 THR   A OG1  1 
ATOM   2105 C  CG2  . THR   A 1 278 ? 36.454 13.028  26.505  1.000 31.62467 ? ? ? ? ? ?  262 THR   A CG2  1 
ATOM   2106 N  N    A GLY   A 1 279 ? 37.104 14.828  30.486  0.702 33.87013 ? ? ? ? ? ?  263 GLY   A N    1 
ATOM   2107 N  N    B GLY   A 1 279 ? 37.101 14.827  30.487  0.298 33.87880 ? ? ? ? ? ?  263 GLY   A N    1 
ATOM   2108 C  CA   A GLY   A 1 279 ? 36.460 14.525  31.753  0.702 36.00604 ? ? ? ? ? ?  263 GLY   A CA   1 
ATOM   2109 C  CA   B GLY   A 1 279 ? 36.448 14.528  31.751  0.298 35.92118 ? ? ? ? ? ?  263 GLY   A CA   1 
ATOM   2110 C  C    A GLY   A 1 279 ? 37.040 13.262  32.358  0.702 36.34914 ? ? ? ? ? ?  263 GLY   A C    1 
ATOM   2111 C  C    B GLY   A 1 279 ? 37.033 13.275  32.372  0.298 36.23751 ? ? ? ? ? ?  263 GLY   A C    1 
ATOM   2112 O  O    A GLY   A 1 279 ? 38.258 13.122  32.530  0.702 31.32039 ? ? ? ? ? ?  263 GLY   A O    1 
ATOM   2113 O  O    B GLY   A 1 279 ? 38.248 13.155  32.569  0.298 31.30947 ? ? ? ? ? ?  263 GLY   A O    1 
ATOM   2114 N  N    . ASP   A 1 280 ? 36.160 12.321  32.683  1.000 27.78735 ? ? ? ? ? ?  264 ASP   A N    1 
ATOM   2115 C  CA   . ASP   A 1 280 ? 36.565 11.046  33.249  1.000 30.70816 ? ? ? ? ? ?  264 ASP   A CA   1 
ATOM   2116 C  C    . ASP   A 1 280 ? 36.749 9.968   32.191  1.000 31.31293 ? ? ? ? ? ?  264 ASP   A C    1 
ATOM   2117 O  O    . ASP   A 1 280 ? 37.080 8.828   32.539  1.000 26.55241 ? ? ? ? ? ?  264 ASP   A O    1 
ATOM   2118 C  CB   . ASP   A 1 280 ? 35.527 10.583  34.269  1.000 35.93805 ? ? ? ? ? ?  264 ASP   A CB   1 
ATOM   2119 C  CG   . ASP   A 1 280 ? 35.378 11.549  35.416  1.000 49.72706 ? ? ? ? ? ?  264 ASP   A CG   1 
ATOM   2120 O  OD1  . ASP   A 1 280 ? 36.422 11.989  35.948  1.000 44.30206 ? ? ? ? ? ?  264 ASP   A OD1  1 
ATOM   2121 O  OD2  . ASP   A 1 280 ? 34.223 11.873  35.774  1.000 54.93457 ? ? ? ? ? ?  264 ASP   A OD2  1 
ATOM   2122 N  N    . MET   A 1 281 ? 36.550 10.297  30.920  1.000 26.95024 ? ? ? ? ? ?  265 MET   A N    1 
ATOM   2123 C  CA   . MET   A 1 281 ? 36.553 9.308   29.850  1.000 32.71093 ? ? ? ? ? ?  265 MET   A CA   1 
ATOM   2124 C  C    . MET   A 1 281 ? 37.861 9.366   29.072  1.000 25.55794 ? ? ? ? ? ?  265 MET   A C    1 
ATOM   2125 O  O    . MET   A 1 281 ? 38.424 10.442  28.865  1.000 25.20881 ? ? ? ? ? ?  265 MET   A O    1 
ATOM   2126 C  CB   . MET   A 1 281 ? 35.371 9.533   28.897  1.000 29.94251 ? ? ? ? ? ?  265 MET   A CB   1 
ATOM   2127 C  CG   . MET   A 1 281 ? 35.216 8.449   27.825  1.000 39.58859 ? ? ? ? ? ?  265 MET   A CG   1 
ATOM   2128 S  SD   . MET   A 1 281 ? 35.869 8.932   26.198  1.000 54.07420 ? ? ? ? ? ?  265 MET   A SD   1 
ATOM   2129 C  CE   . MET   A 1 281 ? 34.587 10.061  25.664  1.000 41.96211 ? ? ? ? ? ?  265 MET   A CE   1 
ATOM   2130 N  N    . TYR   A 1 282 ? 38.338 8.192   28.649  1.000 19.61441 ? ? ? ? ? ?  266 TYR   A N    1 
ATOM   2131 C  CA   . TYR   A 1 282 ? 39.512 8.049   27.799  1.000 23.19304 ? ? ? ? ? ?  266 TYR   A CA   1 
ATOM   2132 C  C    . TYR   A 1 282 ? 39.092 7.434   26.472  1.000 23.08784 ? ? ? ? ? ?  266 TYR   A C    1 
ATOM   2133 O  O    . TYR   A 1 282 ? 38.325 6.465   26.446  1.000 24.84298 ? ? ? ? ? ?  266 TYR   A O    1 
ATOM   2134 C  CB   . TYR   A 1 282 ? 40.573 7.154   28.452  1.000 24.35915 ? ? ? ? ? ?  266 TYR   A CB   1 
ATOM   2135 C  CG   . TYR   A 1 282 ? 41.043 7.655   29.790  1.000 24.69534 ? ? ? ? ? ?  266 TYR   A CG   1 
ATOM   2136 C  CD1  . TYR   A 1 282 ? 42.109 8.536   29.884  1.000 31.23678 ? ? ? ? ? ?  266 TYR   A CD1  1 
ATOM   2137 C  CD2  . TYR   A 1 282 ? 40.425 7.236   30.963  1.000 33.75208 ? ? ? ? ? ?  266 TYR   A CD2  1 
ATOM   2138 C  CE1  . TYR   A 1 282 ? 42.536 9.010   31.115  1.000 40.31242 ? ? ? ? ? ?  266 TYR   A CE1  1 
ATOM   2139 C  CE2  . TYR   A 1 282 ? 40.843 7.703   32.198  1.000 38.78294 ? ? ? ? ? ?  266 TYR   A CE2  1 
ATOM   2140 C  CZ   . TYR   A 1 282 ? 41.902 8.585   32.268  1.000 40.27452 ? ? ? ? ? ?  266 TYR   A CZ   1 
ATOM   2141 O  OH   . TYR   A 1 282 ? 42.319 9.046   33.495  1.000 39.81624 ? ? ? ? ? ?  266 TYR   A OH   1 
ATOM   2142 N  N    . GLN   A 1 283 ? 39.617 7.975   25.379  1.000 21.82531 ? ? ? ? ? ?  267 GLN   A N    1 
ATOM   2143 C  CA   . GLN   A 1 283 ? 39.277 7.513   24.038  1.000 17.59775 ? ? ? ? ? ?  267 GLN   A CA   1 
ATOM   2144 C  C    . GLN   A 1 283 ? 40.297 6.485   23.552  1.000 21.16841 ? ? ? ? ? ?  267 GLN   A C    1 
ATOM   2145 O  O    . GLN   A 1 283 ? 41.496 6.777   23.486  1.000 20.77626 ? ? ? ? ? ?  267 GLN   A O    1 
ATOM   2146 C  CB   . GLN   A 1 283 ? 39.241 8.689   23.064  1.000 17.93694 ? ? ? ? ? ?  267 GLN   A CB   1 
ATOM   2147 C  CG   . GLN   A 1 283 ? 38.817 8.316   21.657  1.000 18.24740 ? ? ? ? ? ?  267 GLN   A CG   1 
ATOM   2148 C  CD   . GLN   A 1 283 ? 37.401 7.775   21.598  1.000 21.60286 ? ? ? ? ? ?  267 GLN   A CD   1 
ATOM   2149 O  OE1  . GLN   A 1 283 ? 36.456 8.453   21.979  1.000 20.14511 ? ? ? ? ? ?  267 GLN   A OE1  1 
ATOM   2150 N  NE2  . GLN   A 1 283 ? 37.252 6.522   21.127  1.000 17.95355 ? ? ? ? ? ?  267 GLN   A NE2  1 
ATOM   2151 N  N    . GLY   A 1 284 ? 39.814 5.295   23.197  1.000 19.95350 ? ? ? ? ? ?  268 GLY   A N    1 
ATOM   2152 C  CA   . GLY   A 1 284 ? 40.613 4.281   22.531  1.000 20.13971 ? ? ? ? ? ?  268 GLY   A CA   1 
ATOM   2153 C  C    . GLY   A 1 284 ? 40.400 4.300   21.028  1.000 21.50308 ? ? ? ? ? ?  268 GLY   A C    1 
ATOM   2154 O  O    . GLY   A 1 284 ? 40.021 5.315   20.436  1.000 20.78713 ? ? ? ? ? ?  268 GLY   A O    1 
ATOM   2155 N  N    . LEU   A 1 285 ? 40.695 3.171   20.386  1.000 19.80526 ? ? ? ? ? ?  269 LEU   A N    1 
ATOM   2156 C  CA   . LEU   A 1 285 ? 40.311 2.980   18.989  1.000 18.77538 ? ? ? ? ? ?  269 LEU   A CA   1 
ATOM   2157 C  C    . LEU   A 1 285 ? 38.984 2.231   18.998  1.000 20.90790 ? ? ? ? ? ?  269 LEU   A C    1 
ATOM   2158 O  O    . LEU   A 1 285 ? 38.942 1.001   19.156  1.000 20.85826 ? ? ? ? ? ?  269 LEU   A O    1 
ATOM   2159 C  CB   . LEU   A 1 285 ? 41.381 2.218   18.211  1.000 23.03967 ? ? ? ? ? ?  269 LEU   A CB   1 
ATOM   2160 C  CG   . LEU   A 1 285 ? 42.836 2.657   18.389  1.000 19.65302 ? ? ? ? ? ?  269 LEU   A CG   1 
ATOM   2161 C  CD1  . LEU   A 1 285 ? 43.789 1.797   17.566  1.000 17.83887 ? ? ? ? ? ?  269 LEU   A CD1  1 
ATOM   2162 C  CD2  . LEU   A 1 285 ? 42.990 4.144   18.013  1.000 25.05870 ? ? ? ? ? ?  269 LEU   A CD2  1 
ATOM   2163 N  N    . GLY   A 1 286 ? 37.888 2.970   18.848  1.000 19.26882 ? ? ? ? ? ?  270 GLY   A N    1 
ATOM   2164 C  CA   . GLY   A 1 286 ? 36.573 2.368   18.965  1.000 18.73197 ? ? ? ? ? ?  270 GLY   A CA   1 
ATOM   2165 C  C    . GLY   A 1 286 ? 36.109 2.297   20.408  1.000 16.89259 ? ? ? ? ? ?  270 GLY   A C    1 
ATOM   2166 O  O    . GLY   A 1 286 ? 35.137 2.956   20.796  1.000 18.08771 ? ? ? ? ? ?  270 GLY   A O    1 
ATOM   2167 N  N    . TRP   A 1 287 ? 36.806 1.513   21.227  1.000 20.68585 ? ? ? ? ? ?  271 TRP   A N    1 
ATOM   2168 C  CA   . TRP   A 1 287 ? 36.466 1.443   22.643  1.000 19.07892 ? ? ? ? ? ?  271 TRP   A CA   1 
ATOM   2169 C  C    . TRP   A 1 287 ? 36.648 2.799   23.315  1.000 24.48165 ? ? ? ? ? ?  271 TRP   A C    1 
ATOM   2170 O  O    . TRP   A 1 287 ? 37.493 3.610   22.918  1.000 19.53987 ? ? ? ? ? ?  271 TRP   A O    1 
ATOM   2171 C  CB   . TRP   A 1 287 ? 37.338 0.420   23.362  1.000 19.77120 ? ? ? ? ? ?  271 TRP   A CB   1 
ATOM   2172 C  CG   . TRP   A 1 287 ? 37.100 -1.012  22.936  1.000 18.33074 ? ? ? ? ? ?  271 TRP   A CG   1 
ATOM   2173 C  CD1  . TRP   A 1 287 ? 37.964 -1.817  22.261  1.000 19.53417 ? ? ? ? ? ?  271 TRP   A CD1  1 
ATOM   2174 C  CD2  . TRP   A 1 287 ? 35.912 -1.789  23.154  1.000 15.56124 ? ? ? ? ? ?  271 TRP   A CD2  1 
ATOM   2175 N  NE1  . TRP   A 1 287 ? 37.401 -3.061  22.058  1.000 17.69311 ? ? ? ? ? ?  271 TRP   A NE1  1 
ATOM   2176 C  CE2  . TRP   A 1 287 ? 36.139 -3.067  22.586  1.000 17.99440 ? ? ? ? ? ?  271 TRP   A CE2  1 
ATOM   2177 C  CE3  . TRP   A 1 287 ? 34.690 -1.536  23.776  1.000 16.23740 ? ? ? ? ? ?  271 TRP   A CE3  1 
ATOM   2178 C  CZ2  . TRP   A 1 287 ? 35.183 -4.071  22.613  1.000 19.77523 ? ? ? ? ? ?  271 TRP   A CZ2  1 
ATOM   2179 C  CZ3  . TRP   A 1 287 ? 33.737 -2.542  23.808  1.000 20.90308 ? ? ? ? ? ?  271 TRP   A CZ3  1 
ATOM   2180 C  CH2  . TRP   A 1 287 ? 33.993 -3.800  23.229  1.000 18.72538 ? ? ? ? ? ?  271 TRP   A CH2  1 
ATOM   2181 N  N    . GLU   A 1 288 ? 35.848 3.025   24.357  1.000 21.37360 ? ? ? ? ? ?  272 GLU   A N    1 
ATOM   2182 C  CA   . GLU   A 1 288 ? 35.990 4.143   25.282  1.000 23.93715 ? ? ? ? ? ?  272 GLU   A CA   1 
ATOM   2183 C  C    . GLU   A 1 288 ? 36.193 3.564   26.679  1.000 22.47042 ? ? ? ? ? ?  272 GLU   A C    1 
ATOM   2184 O  O    . GLU   A 1 288 ? 35.725 2.458   26.972  1.000 22.43722 ? ? ? ? ? ?  272 GLU   A O    1 
ATOM   2185 C  CB   . GLU   A 1 288 ? 34.751 5.057   25.219  1.000 24.69637 ? ? ? ? ? ?  272 GLU   A CB   1 
ATOM   2186 C  CG   . GLU   A 1 288 ? 34.618 5.742   23.859  1.000 21.41477 ? ? ? ? ? ?  272 GLU   A CG   1 
ATOM   2187 C  CD   . GLU   A 1 288 ? 33.222 6.246   23.559  1.000 31.93678 ? ? ? ? ? ?  272 GLU   A CD   1 
ATOM   2188 O  OE1  . GLU   A 1 288 ? 32.434 6.448   24.508  1.000 35.43506 ? ? ? ? ? ?  272 GLU   A OE1  1 
ATOM   2189 O  OE2  . GLU   A 1 288 ? 32.914 6.434   22.360  1.000 26.27334 ? ? ? ? ? ?  272 GLU   A OE2  1 
ATOM   2190 N  N    . MET   A 1 289 ? 36.947 4.265   27.528  1.000 20.57886 ? ? ? ? ? ?  273 MET   A N    1 
ATOM   2191 C  CA   . MET   A 1 289 ? 37.313 3.672   28.810  1.000 25.56294 ? ? ? ? ? ?  273 MET   A CA   1 
ATOM   2192 C  C    . MET   A 1 289 ? 37.190 4.680   29.941  1.000 29.74251 ? ? ? ? ? ?  273 MET   A C    1 
ATOM   2193 O  O    . MET   A 1 289 ? 37.361 5.886   29.747  1.000 24.11567 ? ? ? ? ? ?  273 MET   A O    1 
ATOM   2194 C  CB   . MET   A 1 289 ? 38.749 3.118   28.813  1.000 23.15411 ? ? ? ? ? ?  273 MET   A CB   1 
ATOM   2195 C  CG   . MET   A 1 289 ? 38.982 1.894   27.945  1.000 26.04094 ? ? ? ? ? ?  273 MET   A CG   1 
ATOM   2196 S  SD   . MET   A 1 289 ? 39.246 2.208   26.183  1.000 28.80164 ? ? ? ? ? ?  273 MET   A SD   1 
ATOM   2197 C  CE   . MET   A 1 289 ? 40.448 3.554   26.170  1.000 26.10444 ? ? ? ? ? ?  273 MET   A CE   1 
ATOM   2198 N  N    . LEU   A 1 290 ? 36.900 4.159   31.135  1.000 23.33853 ? ? ? ? ? ?  274 LEU   A N    1 
ATOM   2199 C  CA   . LEU   A 1 290 ? 37.010 4.916   32.375  1.000 29.96331 ? ? ? ? ? ?  274 LEU   A CA   1 
ATOM   2200 C  C    . LEU   A 1 290 ? 37.764 4.076   33.400  1.000 34.08230 ? ? ? ? ? ?  274 LEU   A C    1 
ATOM   2201 O  O    . LEU   A 1 290 ? 37.809 2.847   33.315  1.000 30.16295 ? ? ? ? ? ?  274 LEU   A O    1 
ATOM   2202 C  CB   . LEU   A 1 290 ? 35.638 5.323   32.925  1.000 27.88712 ? ? ? ? ? ?  274 LEU   A CB   1 
ATOM   2203 C  CG   . LEU   A 1 290 ? 34.789 6.255   32.056  1.000 31.61768 ? ? ? ? ? ?  274 LEU   A CG   1 
ATOM   2204 C  CD1  . LEU   A 1 290 ? 33.951 5.456   31.054  1.000 34.80258 ? ? ? ? ? ?  274 LEU   A CD1  1 
ATOM   2205 C  CD2  . LEU   A 1 290 ? 33.890 7.158   32.900  1.000 30.24784 ? ? ? ? ? ?  274 LEU   A CD2  1 
ATOM   2206 N  N    . ASP   A 1 291 ? 38.389 4.757   34.357  1.000 39.00790 ? ? ? ? ? ?  275 ASP   A N    1 
ATOM   2207 C  CA   . ASP   A 1 291 ? 39.050 4.067   35.461  1.000 37.57913 ? ? ? ? ? ?  275 ASP   A CA   1 
ATOM   2208 C  C    . ASP   A 1 291 ? 38.033 3.300   36.290  1.000 32.56130 ? ? ? ? ? ?  275 ASP   A C    1 
ATOM   2209 O  O    . ASP   A 1 291 ? 36.997 3.847   36.679  1.000 41.08908 ? ? ? ? ? ?  275 ASP   A O    1 
ATOM   2210 C  CB   . ASP   A 1 291 ? 39.779 5.068   36.360  1.000 38.55275 ? ? ? ? ? ?  275 ASP   A CB   1 
ATOM   2211 C  CG   . ASP   A 1 291 ? 41.064 5.582   35.754  1.000 38.39878 ? ? ? ? ? ?  275 ASP   A CG   1 
ATOM   2212 O  OD1  . ASP   A 1 291 ? 41.803 4.780   35.142  1.000 49.63004 ? ? ? ? ? ?  275 ASP   A OD1  1 
ATOM   2213 O  OD2  . ASP   A 1 291 ? 41.332 6.797   35.899  1.000 50.98592 ? ? ? ? ? ?  275 ASP   A OD2  1 
ATOM   2214 N  N    . TRP   A 1 292 ? 38.339 2.034   36.576  1.000 41.28172 ? ? ? ? ? ?  276 TRP   A N    1 
ATOM   2215 C  CA   . TRP   A 1 292 ? 37.520 1.219   37.460  1.000 46.02063 ? ? ? ? ? ?  276 TRP   A CA   1 
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ATOM   2217 O  O    . TRP   A 1 292 ? 39.302 1.114   39.057  1.000 47.24613 ? ? ? ? ? ?  276 TRP   A O    1 
ATOM   2218 C  CB   . TRP   A 1 292 ? 37.462 -0.229  36.964  1.000 40.93926 ? ? ? ? ? ?  276 TRP   A CB   1 
ATOM   2219 C  CG   . TRP   A 1 292 ? 36.733 -1.149  37.903  1.000 44.29337 ? ? ? ? ? ?  276 TRP   A CG   1 
ATOM   2220 C  CD1  . TRP   A 1 292 ? 37.290 -2.061  38.756  1.000 51.50580 ? ? ? ? ? ?  276 TRP   A CD1  1 
ATOM   2221 C  CD2  . TRP   A 1 292 ? 35.316 -1.239  38.090  1.000 43.25476 ? ? ? ? ? ?  276 TRP   A CD2  1 
ATOM   2222 N  NE1  . TRP   A 1 292 ? 36.305 -2.715  39.459  1.000 48.82454 ? ? ? ? ? ?  276 TRP   A NE1  1 
ATOM   2223 C  CE2  . TRP   A 1 292 ? 35.085 -2.228  39.070  1.000 49.32510 ? ? ? ? ? ?  276 TRP   A CE2  1 
ATOM   2224 C  CE3  . TRP   A 1 292 ? 34.219 -0.579  37.526  1.000 41.09334 ? ? ? ? ? ?  276 TRP   A CE3  1 
ATOM   2225 C  CZ2  . TRP   A 1 292 ? 33.803 -2.576  39.493  1.000 50.63393 ? ? ? ? ? ?  276 TRP   A CZ2  1 
ATOM   2226 C  CZ3  . TRP   A 1 292 ? 32.946 -0.922  37.951  1.000 43.40684 ? ? ? ? ? ?  276 TRP   A CZ3  1 
ATOM   2227 C  CH2  . TRP   A 1 292 ? 32.750 -1.914  38.923  1.000 49.89793 ? ? ? ? ? ?  276 TRP   A CH2  1 
ATOM   2228 N  N    . PRO   A 1 293 ? 37.259 1.402   39.925  1.000 50.24038 ? ? ? ? ? ?  277 PRO   A N    1 
ATOM   2229 C  CA   . PRO   A 1 293 ? 35.783 1.514   39.949  1.000 51.86014 ? ? ? ? ? ?  277 PRO   A CA   1 
ATOM   2230 C  C    . PRO   A 1 293 ? 35.230 2.806   39.362  1.000 50.92231 ? ? ? ? ? ?  277 PRO   A C    1 
ATOM   2231 O  O    . PRO   A 1 293 ? 35.824 3.869   39.510  1.000 48.44979 ? ? ? ? ? ?  277 PRO   A O    1 
ATOM   2232 C  CB   . PRO   A 1 293 ? 35.451 1.426   41.449  1.000 53.54775 ? ? ? ? ? ?  277 PRO   A CB   1 
ATOM   2233 C  CG   . PRO   A 1 293 ? 36.640 0.771   42.078  1.000 48.52495 ? ? ? ? ? ?  277 PRO   A CG   1 
ATOM   2234 C  CD   . PRO   A 1 293 ? 37.805 1.278   41.286  1.000 59.59441 ? ? ? ? ? ?  277 PRO   A CD   1 
ATOM   2235 N  N    . VAL   A 1 294 ? 34.075 2.736   38.702  1.000 54.37397 ? ? ? ? ? ?  278 VAL   A N    1 
ATOM   2236 C  CA   . VAL   A 1 294 ? 33.448 3.891   38.073  1.000 55.76204 ? ? ? ? ? ?  278 VAL   A CA   1 
ATOM   2237 C  C    . VAL   A 1 294 ? 32.248 4.313   38.898  1.000 50.17850 ? ? ? ? ? ?  278 VAL   A C    1 
ATOM   2238 O  O    . VAL   A 1 294 ? 31.462 3.475   39.358  1.000 56.00212 ? ? ? ? ? ?  278 VAL   A O    1 
ATOM   2239 C  CB   . VAL   A 1 294 ? 33.000 3.616   36.622  1.000 46.92128 ? ? ? ? ? ?  278 VAL   A CB   1 
ATOM   2240 C  CG1  . VAL   A 1 294 ? 34.150 3.753   35.670  1.000 49.39197 ? ? ? ? ? ?  278 VAL   A CG1  1 
ATOM   2241 C  CG2  . VAL   A 1 294 ? 32.363 2.241   36.506  1.000 48.68355 ? ? ? ? ? ?  278 VAL   A CG2  1 
ATOM   2242 N  N    . ASN   A 1 295 ? 32.102 5.611   39.065  1.000 54.46629 ? ? ? ? ? ?  279 ASN   A N    1 
ATOM   2243 C  CA   . ASN   A 1 295 ? 30.840 6.159   39.508  1.000 58.36069 ? ? ? ? ? ?  279 ASN   A CA   1 
ATOM   2244 C  C    . ASN   A 1 295 ? 29.821 5.944   38.393  1.000 50.76091 ? ? ? ? ? ?  279 ASN   A C    1 
ATOM   2245 O  O    . ASN   A 1 295 ? 30.082 6.336   37.245  1.000 50.33108 ? ? ? ? ? ?  279 ASN   A O    1 
ATOM   2246 C  CB   . ASN   A 1 295 ? 31.007 7.643   39.839  1.000 57.09647 ? ? ? ? ? ?  279 ASN   A CB   1 
ATOM   2247 C  CG   . ASN   A 1 295 ? 29.803 8.226   40.552  1.000 63.76342 ? ? ? ? ? ?  279 ASN   A CG   1 
ATOM   2248 O  OD1  . ASN   A 1 295 ? 29.394 9.357   40.279  1.000 70.71572 ? ? ? ? ? ?  279 ASN   A OD1  1 
ATOM   2249 N  ND2  . ASN   A 1 295 ? 29.227 7.456   41.473  1.000 69.28091 ? ? ? ? ? ?  279 ASN   A ND2  1 
ATOM   2250 N  N    . PRO   A 1 296 ? 28.682 5.304   38.664  1.000 48.72132 ? ? ? ? ? ?  280 PRO   A N    1 
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ATOM   2252 C  C    . PRO   A 1 296 ? 27.221 6.351   36.915  1.000 57.62241 ? ? ? ? ? ?  280 PRO   A C    1 
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ATOM   2327 C  CD   . LYS   A 1 306 ? 16.909 13.482  25.945  1.000 59.08120 ? ? ? ? ? ?  290 LYS   A CD   1 
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ATOM   2336 C  CG2  . ILE   A 1 307 ? 24.594 16.932  22.870  1.000 31.91537 ? ? ? ? ? ?  291 ILE   A CG2  1 
ATOM   2337 C  CD1  . ILE   A 1 307 ? 22.793 17.393  25.098  1.000 38.61212 ? ? ? ? ? ?  291 ILE   A CD1  1 
ATOM   2338 N  N    . ALA   A 1 308 ? 22.670 15.629  20.281  1.000 28.89195 ? ? ? ? ? ?  292 ALA   A N    1 
ATOM   2339 C  CA   . ALA   A 1 308 ? 22.943 15.258  18.897  1.000 32.49369 ? ? ? ? ? ?  292 ALA   A CA   1 
ATOM   2340 C  C    . ALA   A 1 308 ? 24.373 15.583  18.481  1.000 33.93449 ? ? ? ? ? ?  292 ALA   A C    1 
ATOM   2341 O  O    . ALA   A 1 308 ? 24.914 14.929  17.584  1.000 38.44087 ? ? ? ? ? ?  292 ALA   A O    1 
ATOM   2342 C  CB   . ALA   A 1 308 ? 21.952 15.963  17.965  1.000 31.35713 ? ? ? ? ? ?  292 ALA   A CB   1 
ATOM   2343 N  N    . LEU   A 1 309 ? 24.992 16.575  19.116  1.000 30.78169 ? ? ? ? ? ?  293 LEU   A N    1 
ATOM   2344 C  CA   . LEU   A 1 309 ? 26.361 16.992  18.815  1.000 28.17302 ? ? ? ? ? ?  293 LEU   A CA   1 
ATOM   2345 C  C    . LEU   A 1 309 ? 26.963 17.483  20.121  1.000 31.18990 ? ? ? ? ? ?  293 LEU   A C    1 
ATOM   2346 O  O    . LEU   A 1 309 ? 26.423 18.413  20.727  1.000 25.92694 ? ? ? ? ? ?  293 LEU   A O    1 
ATOM   2347 C  CB   . LEU   A 1 309 ? 26.379 18.105  17.745  1.000 25.63182 ? ? ? ? ? ?  293 LEU   A CB   1 
ATOM   2348 C  CG   . LEU   A 1 309 ? 27.642 18.856  17.281  1.000 40.63090 ? ? ? ? ? ?  293 LEU   A CG   1 
ATOM   2349 C  CD1  . LEU   A 1 309 ? 27.352 19.617  15.988  1.000 37.61057 ? ? ? ? ? ?  293 LEU   A CD1  1 
ATOM   2350 C  CD2  . LEU   A 1 309 ? 28.197 19.839  18.328  1.000 30.82033 ? ? ? ? ? ?  293 LEU   A CD2  1 
ATOM   2351 N  N    . ALA   A 1 310 ? 28.061 16.872  20.563  1.000 30.06306 ? ? ? ? ? ?  294 ALA   A N    1 
ATOM   2352 C  CA   . ALA   A 1 310 ? 28.709 17.254  21.821  1.000 24.07517 ? ? ? ? ? ?  294 ALA   A CA   1 
ATOM   2353 C  C    . ALA   A 1 310 ? 30.196 17.468  21.552  1.000 21.76093 ? ? ? ? ? ?  294 ALA   A C    1 
ATOM   2354 O  O    . ALA   A 1 310 ? 30.964 16.505  21.451  1.000 20.85556 ? ? ? ? ? ?  294 ALA   A O    1 
ATOM   2355 C  CB   . ALA   A 1 310 ? 28.486 16.205  22.900  1.000 28.03754 ? ? ? ? ? ?  294 ALA   A CB   1 
ATOM   2356 N  N    . ALA   A 1 311 ? 30.600 18.732  21.409  1.000 19.31074 ? ? ? ? ? ?  295 ALA   A N    1 
ATOM   2357 C  CA   . ALA   A 1 311 ? 31.996 19.075  21.180  1.000 17.58196 ? ? ? ? ? ?  295 ALA   A CA   1 
ATOM   2358 C  C    . ALA   A 1 311 ? 32.686 19.243  22.526  1.000 21.67128 ? ? ? ? ? ?  295 ALA   A C    1 
ATOM   2359 O  O    . ALA   A 1 311 ? 32.204 19.991  23.383  1.000 22.32266 ? ? ? ? ? ?  295 ALA   A O    1 
ATOM   2360 C  CB   . ALA   A 1 311 ? 32.115 20.365  20.359  1.000 20.52478 ? ? ? ? ? ?  295 ALA   A CB   1 
ATOM   2361 N  N    . ARG   A 1 312 ? 33.812 18.551  22.709  1.000 18.44449 ? ? ? ? ? ?  296 ARG   A N    1 
ATOM   2362 C  CA   . ARG   A 1 312 ? 34.508 18.539  23.989  1.000 19.53546 ? ? ? ? ? ?  296 ARG   A CA   1 
ATOM   2363 C  C    . ARG   A 1 312 ? 36.003 18.749  23.779  1.000 21.53422 ? ? ? ? ? ?  296 ARG   A C    1 
ATOM   2364 O  O    . ARG   A 1 312 ? 36.617 18.062  22.943  1.000 23.05078 ? ? ? ? ? ?  296 ARG   A O    1 
ATOM   2365 C  CB   . ARG   A 1 312 ? 34.273 17.218  24.739  1.000 23.62317 ? ? ? ? ? ?  296 ARG   A CB   1 
ATOM   2366 C  CG   . ARG   A 1 312 ? 32.885 17.063  25.349  1.000 30.36683 ? ? ? ? ? ?  296 ARG   A CG   1 
ATOM   2367 C  CD   . ARG   A 1 312 ? 32.689 18.035  26.523  1.000 40.42362 ? ? ? ? ? ?  296 ARG   A CD   1 
ATOM   2368 N  NE   . ARG   A 1 312 ? 33.489 17.659  27.688  1.000 43.17920 ? ? ? ? ? ?  296 ARG   A NE   1 
ATOM   2369 C  CZ   . ARG   A 1 312 ? 33.137 16.727  28.567  1.000 50.45951 ? ? ? ? ? ?  296 ARG   A CZ   1 
ATOM   2370 N  NH1  . ARG   A 1 312 ? 32.013 16.041  28.434  1.000 44.19385 ? ? ? ? ? ?  296 ARG   A NH1  1 
ATOM   2371 N  NH2  . ARG   A 1 312 ? 33.929 16.482  29.611  1.000 34.85408 ? ? ? ? ? ?  296 ARG   A NH2  1 
ATOM   2372 N  N    . PRO   A 1 313 ? 36.637 19.629  24.546  1.000 21.50304 ? ? ? ? ? ?  297 PRO   A N    1 
ATOM   2373 C  CA   . PRO   A 1 313 ? 38.102 19.731  24.492  1.000 17.96843 ? ? ? ? ? ?  297 PRO   A CA   1 
ATOM   2374 C  C    . PRO   A 1 313 ? 38.740 18.448  24.990  1.000 21.58502 ? ? ? ? ? ?  297 PRO   A C    1 
ATOM   2375 O  O    . PRO   A 1 313 ? 38.222 17.798  25.903  1.000 25.72626 ? ? ? ? ? ?  297 PRO   A O    1 
ATOM   2376 C  CB   . PRO   A 1 313 ? 38.416 20.902  25.434  1.000 28.48492 ? ? ? ? ? ?  297 PRO   A CB   1 
ATOM   2377 C  CG   . PRO   A 1 313 ? 37.133 21.644  25.568  1.000 28.37764 ? ? ? ? ? ?  297 PRO   A CG   1 
ATOM   2378 C  CD   . PRO   A 1 313 ? 36.049 20.607  25.476  1.000 27.20954 ? ? ? ? ? ?  297 PRO   A CD   1 
ATOM   2379 N  N    . VAL   A 1 314 ? 39.870 18.079  24.376  1.000 23.73877 ? ? ? ? ? ?  298 VAL   A N    1 
ATOM   2380 C  CA   . VAL   A 1 314 ? 40.588 16.864  24.754  1.000 23.74856 ? ? ? ? ? ?  298 VAL   A CA   1 
ATOM   2381 C  C    . VAL   A 1 314 ? 41.996 17.218  25.208  1.000 23.49724 ? ? ? ? ? ?  298 VAL   A C    1 
ATOM   2382 O  O    . VAL   A 1 314 ? 42.620 18.167  24.722  1.000 22.69493 ? ? ? ? ? ?  298 VAL   A O    1 
ATOM   2383 C  CB   . VAL   A 1 314 ? 40.657 15.814  23.619  1.000 21.36648 ? ? ? ? ? ?  298 VAL   A CB   1 
ATOM   2384 C  CG1  . VAL   A 1 314 ? 39.337 15.073  23.510  1.000 29.68761 ? ? ? ? ? ?  298 VAL   A CG1  1 
ATOM   2385 C  CG2  . VAL   A 1 314 ? 41.034 16.466  22.297  1.000 22.98543 ? ? ? ? ? ?  298 VAL   A CG2  1 
ATOM   2386 N  N    . LYS   A 1 315 ? 42.486 16.437  26.161  1.000 23.95056 ? ? ? ? ? ?  299 LYS   A N    1 
ATOM   2387 C  CA   . LYS   A 1 315 ? 43.876 16.470  26.584  1.000 20.52832 ? ? ? ? ? ?  299 LYS   A CA   1 
ATOM   2388 C  C    . LYS   A 1 315 ? 44.589 15.273  25.980  1.000 20.41708 ? ? ? ? ? ?  299 LYS   A C    1 
ATOM   2389 O  O    . LYS   A 1 315 ? 44.130 14.134  26.134  1.000 22.40617 ? ? ? ? ? ?  299 LYS   A O    1 
ATOM   2390 C  CB   . LYS   A 1 315 ? 43.973 16.432  28.111  1.000 28.78840 ? ? ? ? ? ?  299 LYS   A CB   1 
ATOM   2391 C  CG   . LYS   A 1 315 ? 45.391 16.278  28.639  1.000 37.45021 ? ? ? ? ? ?  299 LYS   A CG   1 
ATOM   2392 C  CD   . LYS   A 1 315 ? 45.461 16.518  30.143  1.000 42.02002 ? ? ? ? ? ?  299 LYS   A CD   1 
ATOM   2393 C  CE   . LYS   A 1 315 ? 44.580 15.560  30.934  1.000 51.92766 ? ? ? ? ? ?  299 LYS   A CE   1 
ATOM   2394 N  NZ   . LYS   A 1 315 ? 45.251 14.254  31.214  1.000 58.36080 ? ? ? ? ? ?  299 LYS   A NZ   1 
ATOM   2395 N  N    . ALA   A 1 316 ? 45.701 15.524  25.291  1.000 22.73221 ? ? ? ? ? ?  300 ALA   A N    1 
ATOM   2396 C  CA   . ALA   A 1 316 ? 46.479 14.417  24.746  1.000 27.32233 ? ? ? ? ? ?  300 ALA   A CA   1 
ATOM   2397 C  C    . ALA   A 1 316 ? 47.148 13.641  25.871  1.000 25.07157 ? ? ? ? ? ?  300 ALA   A C    1 
ATOM   2398 O  O    . ALA   A 1 316 ? 47.647 14.220  26.843  1.000 25.84515 ? ? ? ? ? ?  300 ALA   A O    1 
ATOM   2399 C  CB   . ALA   A 1 316 ? 47.534 14.924  23.757  1.000 27.99322 ? ? ? ? ? ?  300 ALA   A CB   1 
ATOM   2400 N  N    . ILE   A 1 317 ? 47.118 12.320  25.757  1.000 21.79583 ? ? ? ? ? ?  301 ILE   A N    1 
ATOM   2401 C  CA   . ILE   A 1 317 ? 47.843 11.434  26.656  1.000 25.47606 ? ? ? ? ? ?  301 ILE   A CA   1 
ATOM   2402 C  C    . ILE   A 1 317 ? 49.149 11.084  25.955  1.000 25.14247 ? ? ? ? ? ?  301 ILE   A C    1 
ATOM   2403 O  O    . ILE   A 1 317 ? 49.162 10.307  24.995  1.000 23.75855 ? ? ? ? ? ?  301 ILE   A O    1 
ATOM   2404 C  CB   . ILE   A 1 317 ? 47.027 10.181  27.006  1.000 24.96452 ? ? ? ? ? ?  301 ILE   A CB   1 
ATOM   2405 C  CG1  . ILE   A 1 317 ? 45.682 10.596  27.616  1.000 30.42522 ? ? ? ? ? ?  301 ILE   A CG1  1 
ATOM   2406 C  CG2  . ILE   A 1 317 ? 47.788 9.325   27.992  1.000 22.94662 ? ? ? ? ? ?  301 ILE   A CG2  1 
ATOM   2407 C  CD1  . ILE   A 1 317 ? 45.823 11.513  28.801  1.000 33.42689 ? ? ? ? ? ?  301 ILE   A CD1  1 
ATOM   2408 N  N    . THR   A 1 318 ? 50.245 11.681  26.419  1.000 23.07298 ? ? ? ? ? ?  302 THR   A N    1 
ATOM   2409 C  CA   . THR   A 1 318 ? 51.519 11.678  25.695  1.000 24.35172 ? ? ? ? ? ?  302 THR   A CA   1 
ATOM   2410 C  C    . THR   A 1 318 ? 52.588 10.974  26.509  1.000 25.14084 ? ? ? ? ? ?  302 THR   A C    1 
ATOM   2411 O  O    . THR   A 1 318 ? 53.108 11.556  27.478  1.000 22.85038 ? ? ? ? ? ?  302 THR   A O    1 
ATOM   2412 C  CB   . THR   A 1 318 ? 51.959 13.112  25.396  1.000 34.23085 ? ? ? ? ? ?  302 THR   A CB   1 
ATOM   2413 O  OG1  . THR   A 1 318 ? 50.896 13.812  24.743  1.000 28.65395 ? ? ? ? ? ?  302 THR   A OG1  1 
ATOM   2414 C  CG2  . THR   A 1 318 ? 53.207 13.130  24.514  1.000 31.02057 ? ? ? ? ? ?  302 THR   A CG2  1 
ATOM   2415 N  N    . PRO   A 1 319 ? 52.964 9.735   26.155  1.000 21.05628 ? ? ? ? ? ?  303 PRO   A N    1 
ATOM   2416 C  CA   . PRO   A 1 319 ? 52.402 8.888   25.095  1.000 25.78070 ? ? ? ? ? ?  303 PRO   A CA   1 
ATOM   2417 C  C    . PRO   A 1 319 ? 51.151 8.173   25.586  1.000 22.88016 ? ? ? ? ? ?  303 PRO   A C    1 
ATOM   2418 O  O    . PRO   A 1 319 ? 50.878 8.211   26.779  1.000 22.66277 ? ? ? ? ? ?  303 PRO   A O    1 
ATOM   2419 C  CB   . PRO   A 1 319 ? 53.542 7.905   24.809  1.000 31.31473 ? ? ? ? ? ?  303 PRO   A CB   1 
ATOM   2420 C  CG   . PRO   A 1 319 ? 54.164 7.706   26.162  1.000 24.60953 ? ? ? ? ? ?  303 PRO   A CG   1 
ATOM   2421 C  CD   . PRO   A 1 319 ? 54.100 9.072   26.822  1.000 26.54383 ? ? ? ? ? ?  303 PRO   A CD   1 
ATOM   2422 N  N    . PRO   A 1 320 ? 50.385 7.537   24.699  1.000 23.26014 ? ? ? ? ? ?  304 PRO   A N    1 
ATOM   2423 C  CA   . PRO   A 1 320 ? 49.173 6.836   25.142  1.000 27.24261 ? ? ? ? ? ?  304 PRO   A CA   1 
ATOM   2424 C  C    . PRO   A 1 320 ? 49.475 5.773   26.187  1.000 33.30377 ? ? ? ? ? ?  304 PRO   A C    1 
ATOM   2425 O  O    . PRO   A 1 320 ? 50.498 5.084   26.126  1.000 28.35470 ? ? ? ? ? ?  304 PRO   A O    1 
ATOM   2426 C  CB   . PRO   A 1 320 ? 48.635 6.213   23.849  1.000 22.16029 ? ? ? ? ? ?  304 PRO   A CB   1 
ATOM   2427 C  CG   . PRO   A 1 320 ? 49.152 7.116   22.767  1.000 24.59996 ? ? ? ? ? ?  304 PRO   A CG   1 
ATOM   2428 C  CD   . PRO   A 1 320 ? 50.525 7.512   23.230  1.000 25.51341 ? ? ? ? ? ?  304 PRO   A CD   1 
ATOM   2429 N  N    . THR   A 1 321 ? 48.555 5.635   27.133  1.000 24.64884 ? ? ? ? ? ?  305 THR   A N    1 
ATOM   2430 C  CA   . THR   A 1 321 ? 48.665 4.635   28.189  1.000 24.82504 ? ? ? ? ? ?  305 THR   A CA   1 
ATOM   2431 C  C    . THR   A 1 321 ? 48.275 3.270   27.644  1.000 33.46224 ? ? ? ? ? ?  305 THR   A C    1 
ATOM   2432 O  O    . THR   A 1 321 ? 47.166 3.120   27.111  1.000 29.73927 ? ? ? ? ? ?  305 THR   A O    1 
ATOM   2433 C  CB   . THR   A 1 321 ? 47.759 5.000   29.361  1.000 23.01615 ? ? ? ? ? ?  305 THR   A CB   1 
ATOM   2434 O  OG1  . THR   A 1 321 ? 48.089 6.309   29.836  1.000 26.86043 ? ? ? ? ? ?  305 THR   A OG1  1 
ATOM   2435 C  CG2  . THR   A 1 321 ? 47.913 4.011   30.498  1.000 28.78255 ? ? ? ? ? ?  305 THR   A CG2  1 
ATOM   2436 N  N    . PRO   A 1 322 ? 49.138 2.257   27.743  1.000 30.42739 ? ? ? ? ? ?  306 PRO   A N    1 
ATOM   2437 C  CA   . PRO   A 1 322 ? 48.741 0.905   27.333  1.000 30.08919 ? ? ? ? ? ?  306 PRO   A CA   1 
ATOM   2438 C  C    . PRO   A 1 322 ? 47.521 0.440   28.112  1.000 26.59867 ? ? ? ? ? ?  306 PRO   A C    1 
ATOM   2439 O  O    . PRO   A 1 322 ? 47.243 0.903   29.219  1.000 30.27012 ? ? ? ? ? ?  306 PRO   A O    1 
ATOM   2440 C  CB   . PRO   A 1 322 ? 49.971 0.046   27.663  1.000 33.34174 ? ? ? ? ? ?  306 PRO   A CB   1 
ATOM   2441 C  CG   . PRO   A 1 322 ? 51.110 1.010   27.713  1.000 32.86228 ? ? ? ? ? ?  306 PRO   A CG   1 
ATOM   2442 C  CD   . PRO   A 1 322 ? 50.538 2.318   28.200  1.000 28.74152 ? ? ? ? ? ?  306 PRO   A CD   1 
ATOM   2443 N  N    . ALA   A 1 323 ? 46.799 -0.504  27.510  1.000 33.23144 ? ? ? ? ? ?  307 ALA   A N    1 
ATOM   2444 C  CA   . ALA   A 1 323 ? 45.540 -1.007  28.044  1.000 39.60365 ? ? ? ? ? ?  307 ALA   A CA   1 
ATOM   2445 C  C    . ALA   A 1 323 ? 45.597 -1.244  29.550  1.000 34.01378 ? ? ? ? ? ?  307 ALA   A C    1 
ATOM   2446 O  O    . ALA   A 1 323 ? 46.384 -2.060  30.038  1.000 38.28980 ? ? ? ? ? ?  307 ALA   A O    1 
ATOM   2447 C  CB   . ALA   A 1 323 ? 45.172 -2.302  27.317  1.000 27.19624 ? ? ? ? ? ?  307 ALA   A CB   1 
ATOM   2448 N  N    . VAL   A 1 324 ? 44.771 -0.510  30.286  1.000 28.76236 ? ? ? ? ? ?  308 VAL   A N    1 
ATOM   2449 C  CA   . VAL   A 1 324 ? 44.717 -0.589  31.743  1.000 36.03529 ? ? ? ? ? ?  308 VAL   A CA   1 
ATOM   2450 C  C    . VAL   A 1 324 ? 43.699 -1.652  32.136  1.000 41.63497 ? ? ? ? ? ?  308 VAL   A C    1 
ATOM   2451 O  O    . VAL   A 1 324 ? 42.508 -1.517  31.840  1.000 37.13733 ? ? ? ? ? ?  308 VAL   A O    1 
ATOM   2452 C  CB   . VAL   A 1 324 ? 44.345 0.772   32.352  1.000 35.87322 ? ? ? ? ? ?  308 VAL   A CB   1 
ATOM   2453 C  CG1  . VAL   A 1 324 ? 44.086 0.644   33.842  1.000 33.66626 ? ? ? ? ? ?  308 VAL   A CG1  1 
ATOM   2454 C  CG2  . VAL   A 1 324 ? 45.429 1.793   32.078  1.000 40.35604 ? ? ? ? ? ?  308 VAL   A CG2  1 
ATOM   2455 N  N    . ARG   A 1 325 ? 44.154 -2.704  32.822  1.000 42.54663 ? ? ? ? ? ?  309 ARG   A N    1 
ATOM   2456 C  CA   . ARG   A 1 325 ? 43.225 -3.767  33.205  1.000 39.97706 ? ? ? ? ? ?  309 ARG   A CA   1 
ATOM   2457 C  C    . ARG   A 1 325 ? 42.175 -3.275  34.189  1.000 37.28820 ? ? ? ? ? ?  309 ARG   A C    1 
ATOM   2458 O  O    . ARG   A 1 325 ? 41.065 -3.817  34.232  1.000 43.08824 ? ? ? ? ? ?  309 ARG   A O    1 
ATOM   2459 C  CB   . ARG   A 1 325 ? 43.987 -4.962  33.782  1.000 42.35310 ? ? ? ? ? ?  309 ARG   A CB   1 
ATOM   2460 C  CG   . ARG   A 1 325 ? 44.766 -5.722  32.734  1.000 44.78880 ? ? ? ? ? ?  309 ARG   A CG   1 
ATOM   2461 C  CD   . ARG   A 1 325 ? 45.422 -6.972  33.296  1.000 52.79236 ? ? ? ? ? ?  309 ARG   A CD   1 
ATOM   2462 N  NE   . ARG   A 1 325 ? 44.471 -8.062  33.480  1.000 54.40069 ? ? ? ? ? ?  309 ARG   A NE   1 
ATOM   2463 C  CZ   . ARG   A 1 325 ? 44.006 -8.460  34.657  1.000 58.72999 ? ? ? ? ? ?  309 ARG   A CZ   1 
ATOM   2464 N  NH1  . ARG   A 1 325 ? 44.386 -7.876  35.784  1.000 57.17709 ? ? ? ? ? ?  309 ARG   A NH1  1 
ATOM   2465 N  NH2  . ARG   A 1 325 ? 43.145 -9.473  34.706  1.000 55.81114 ? ? ? ? ? ?  309 ARG   A NH2  1 
ATOM   2466 N  N    . ALA   A 1 326 ? 42.484 -2.240  34.965  1.000 43.76143 ? ? ? ? ? ?  310 ALA   A N    1 
ATOM   2467 C  CA   . ALA   A 1 326 ? 41.524 -1.694  35.925  1.000 41.79779 ? ? ? ? ? ?  310 ALA   A CA   1 
ATOM   2468 C  C    . ALA   A 1 326 ? 40.670 -0.599  35.276  1.000 48.04864 ? ? ? ? ? ?  310 ALA   A C    1 
ATOM   2469 O  O    . ALA   A 1 326 ? 40.683 0.568   35.675  1.000 40.65506 ? ? ? ? ? ?  310 ALA   A O    1 
ATOM   2470 C  CB   . ALA   A 1 326 ? 42.252 -1.170  37.157  1.000 47.77111 ? ? ? ? ? ?  310 ALA   A CB   1 
ATOM   2471 N  N    . SER   A 1 327 ? 39.898 -1.003  34.266  1.000 36.55444 ? ? ? ? ? ?  311 SER   A N    1 
ATOM   2472 C  CA   . SER   A 1 327 ? 39.091 -0.077  33.484  1.000 33.25019 ? ? ? ? ? ?  311 SER   A CA   1 
ATOM   2473 C  C    . SER   A 1 327 ? 37.684 -0.620  33.299  1.000 25.99602 ? ? ? ? ? ?  311 SER   A C    1 
ATOM   2474 O  O    . SER   A 1 327 ? 37.464 -1.834  33.290  1.000 28.85138 ? ? ? ? ? ?  311 SER   A O    1 
ATOM   2475 C  CB   . SER   A 1 327 ? 39.689 0.181   32.086  1.000 33.33909 ? ? ? ? ? ?  311 SER   A CB   1 
ATOM   2476 O  OG   . SER   A 1 327 ? 41.059 0.522   32.140  1.000 35.28221 ? ? ? ? ? ?  311 SER   A OG   1 
ATOM   2477 N  N    . TRP   A 1 328 ? 36.737 0.301   33.148  1.000 27.40423 ? ? ? ? ? ?  312 TRP   A N    1 
ATOM   2478 C  CA   . TRP   A 1 328 ? 35.437 0.009   32.552  1.000 31.23531 ? ? ? ? ? ?  312 TRP   A CA   1 
ATOM   2479 C  C    . TRP   A 1 328 ? 35.544 0.355   31.067  1.000 28.45607 ? ? ? ? ? ?  312 TRP   A C    1 
ATOM   2480 O  O    . TRP   A 1 328 ? 35.648 1.530   30.707  1.000 23.05562 ? ? ? ? ? ?  312 TRP   A O    1 
ATOM   2481 C  CB   . TRP   A 1 328 ? 34.347 0.812   33.258  1.000 25.45738 ? ? ? ? ? ?  312 TRP   A CB   1 
ATOM   2482 C  CG   . TRP   A 1 328 ? 32.951 0.726   32.695  1.000 23.80384 ? ? ? ? ? ?  312 TRP   A CG   1 
ATOM   2483 C  CD1  . TRP   A 1 328 ? 32.466 1.370   31.593  1.000 21.05239 ? ? ? ? ? ?  312 TRP   A CD1  1 
ATOM   2484 C  CD2  . TRP   A 1 328 ? 31.839 0.005   33.255  1.000 25.25532 ? ? ? ? ? ?  312 TRP   A CD2  1 
ATOM   2485 N  NE1  . TRP   A 1 328 ? 31.134 1.073   31.413  1.000 25.68737 ? ? ? ? ? ?  312 TRP   A NE1  1 
ATOM   2486 C  CE2  . TRP   A 1 328 ? 30.728 0.232   32.417  1.000 20.18253 ? ? ? ? ? ?  312 TRP   A CE2  1 
ATOM   2487 C  CE3  . TRP   A 1 328 ? 31.683 -0.832  34.371  1.000 27.27298 ? ? ? ? ? ?  312 TRP   A CE3  1 
ATOM   2488 C  CZ2  . TRP   A 1 328 ? 29.480 -0.326  32.665  1.000 30.38122 ? ? ? ? ? ?  312 TRP   A CZ2  1 
ATOM   2489 C  CZ3  . TRP   A 1 328 ? 30.444 -1.392  34.610  1.000 28.55378 ? ? ? ? ? ?  312 TRP   A CZ3  1 
ATOM   2490 C  CH2  . TRP   A 1 328 ? 29.355 -1.137  33.765  1.000 27.26979 ? ? ? ? ? ?  312 TRP   A CH2  1 
ATOM   2491 N  N    . VAL   A 1 329 ? 35.570 -0.665  30.211  1.000 23.39230 ? ? ? ? ? ?  313 VAL   A N    1 
ATOM   2492 C  CA   . VAL   A 1 329 ? 35.694 -0.496  28.762  1.000 22.93011 ? ? ? ? ? ?  313 VAL   A CA   1 
ATOM   2493 C  C    . VAL   A 1 329 ? 34.312 -0.705  28.165  1.000 18.25785 ? ? ? ? ? ?  313 VAL   A C    1 
ATOM   2494 O  O    . VAL   A 1 329 ? 33.653 -1.708  28.472  1.000 18.18078 ? ? ? ? ? ?  313 VAL   A O    1 
ATOM   2495 C  CB   . VAL   A 1 329 ? 36.697 -1.497  28.162  1.000 26.84503 ? ? ? ? ? ?  313 VAL   A CB   1 
ATOM   2496 C  CG1  . VAL   A 1 329 ? 36.989 -1.150  26.719  1.000 23.45348 ? ? ? ? ? ?  313 VAL   A CG1  1 
ATOM   2497 C  CG2  . VAL   A 1 329 ? 37.988 -1.550  28.985  1.000 31.94472 ? ? ? ? ? ?  313 VAL   A CG2  1 
ATOM   2498 N  N    . HIS   A 1 330 ? 33.853 0.224   27.327  1.000 16.36572 ? ? ? ? ? ?  314 HIS   A N    1 
ATOM   2499 C  CA   . HIS   A 1 330 ? 32.479 0.086   26.854  1.000 16.93890 ? ? ? ? ? ?  314 HIS   A CA   1 
ATOM   2500 C  C    . HIS   A 1 330 ? 32.274 0.774   25.511  1.000 18.25737 ? ? ? ? ? ?  314 HIS   A C    1 
ATOM   2501 O  O    . HIS   A 1 330 ? 33.131 1.521   25.020  1.000 17.42062 ? ? ? ? ? ?  314 HIS   A O    1 
ATOM   2502 C  CB   . HIS   A 1 330 ? 31.473 0.599   27.901  1.000 18.98573 ? ? ? ? ? ?  314 HIS   A CB   1 
ATOM   2503 C  CG   . HIS   A 1 330 ? 31.454 2.089   28.076  1.000 20.80981 ? ? ? ? ? ?  314 HIS   A CG   1 
ATOM   2504 N  ND1  . HIS   A 1 330 ? 30.391 2.742   28.661  1.000 24.39408 ? ? ? ? ? ?  314 HIS   A ND1  1 
ATOM   2505 C  CD2  . HIS   A 1 330 ? 32.357 3.047   27.762  1.000 17.06134 ? ? ? ? ? ?  314 HIS   A CD2  1 
ATOM   2506 C  CE1  . HIS   A 1 330 ? 30.637 4.040   28.696  1.000 27.36009 ? ? ? ? ? ?  314 HIS   A CE1  1 
ATOM   2507 N  NE2  . HIS   A 1 330 ? 31.822 4.254   28.153  1.000 20.23449 ? ? ? ? ? ?  314 HIS   A NE2  1 
ATOM   2508 N  N    . LYS   A 1 331 ? 31.104 0.503   24.928  1.000 17.24922 ? ? ? ? ? ?  315 LYS   A N    1 
ATOM   2509 C  CA   . LYS   A 1 331 ? 30.655 1.163   23.711  1.000 18.56562 ? ? ? ? ? ?  315 LYS   A CA   1 
ATOM   2510 C  C    . LYS   A 1 331 ? 29.152 0.969   23.561  1.000 19.19096 ? ? ? ? ? ?  315 LYS   A C    1 
ATOM   2511 O  O    . LYS   A 1 331 ? 28.649 -0.157  23.685  1.000 15.72732 ? ? ? ? ? ?  315 LYS   A O    1 
ATOM   2512 C  CB   . LYS   A 1 331 ? 31.379 0.620   22.465  1.000 17.27083 ? ? ? ? ? ?  315 LYS   A CB   1 
ATOM   2513 C  CG   . LYS   A 1 331 ? 31.087 1.423   21.178  1.000 15.59555 ? ? ? ? ? ?  315 LYS   A CG   1 
ATOM   2514 C  CD   . LYS   A 1 331 ? 31.802 2.774   21.192  1.000 21.04777 ? ? ? ? ? ?  315 LYS   A CD   1 
ATOM   2515 C  CE   . LYS   A 1 331 ? 31.354 3.635   20.029  1.000 21.30986 ? ? ? ? ? ?  315 LYS   A CE   1 
ATOM   2516 N  NZ   . LYS   A 1 331 ? 30.037 4.268   20.331  1.000 18.07413 ? ? ? ? ? ?  315 LYS   A NZ   1 
ATOM   2517 N  N    . THR   A 1 332 ? 28.449 2.066   23.306  1.000 16.93109 ? ? ? ? ? ?  316 THR   A N    1 
ATOM   2518 C  CA   . THR   A 1 332 ? 27.043 2.047   22.931  1.000 17.70184 ? ? ? ? ? ?  316 THR   A CA   1 
ATOM   2519 C  C    . THR   A 1 332 ? 26.935 2.026   21.413  1.000 19.94413 ? ? ? ? ? ?  316 THR   A C    1 
ATOM   2520 O  O    . THR   A 1 332 ? 27.835 2.474   20.700  1.000 20.83505 ? ? ? ? ? ?  316 THR   A O    1 
ATOM   2521 C  CB   . THR   A 1 332 ? 26.312 3.282   23.470  1.000 25.80026 ? ? ? ? ? ?  316 THR   A CB   1 
ATOM   2522 O  OG1  . THR   A 1 332 ? 26.845 4.454   22.839  1.000 27.18951 ? ? ? ? ? ?  316 THR   A OG1  1 
ATOM   2523 C  CG2  . THR   A 1 332 ? 26.480 3.418   24.961  1.000 29.41236 ? ? ? ? ? ?  316 THR   A CG2  1 
ATOM   2524 N  N    A GLY   A 1 333 ? 25.814 1.522   20.920  0.246 20.19365 ? ? ? ? ? ?  317 GLY   A N    1 
ATOM   2525 N  N    B GLY   A 1 333 ? 25.819 1.507   20.918  0.754 20.05548 ? ? ? ? ? ?  317 GLY   A N    1 
ATOM   2526 C  CA   A GLY   A 1 333 ? 25.580 1.498   19.486  0.246 22.37181 ? ? ? ? ? ?  317 GLY   A CA   1 
ATOM   2527 C  CA   B GLY   A 1 333 ? 25.583 1.508   19.484  0.754 22.32304 ? ? ? ? ? ?  317 GLY   A CA   1 
ATOM   2528 C  C    A GLY   A 1 333 ? 24.107 1.571   19.172  0.246 24.41032 ? ? ? ? ? ?  317 GLY   A C    1 
ATOM   2529 C  C    B GLY   A 1 333 ? 24.110 1.562   19.164  0.754 24.52264 ? ? ? ? ? ?  317 GLY   A C    1 
ATOM   2530 O  O    A GLY   A 1 333 ? 23.268 1.061   19.920  0.246 21.49833 ? ? ? ? ? ?  317 GLY   A O    1 
ATOM   2531 O  O    B GLY   A 1 333 ? 23.275 1.033   19.902  0.754 21.27774 ? ? ? ? ? ?  317 GLY   A O    1 
ATOM   2532 N  N    . ALA   A 1 334 ? 23.786 2.218   18.053  1.000 18.49273 ? ? ? ? ? ?  318 ALA   A N    1 
ATOM   2533 C  CA   . ALA   A 1 334 ? 22.405 2.294   17.624  1.000 21.10307 ? ? ? ? ? ?  318 ALA   A CA   1 
ATOM   2534 C  C    . ALA   A 1 334 ? 22.326 2.318   16.109  1.000 19.13584 ? ? ? ? ? ?  318 ALA   A C    1 
ATOM   2535 O  O    . ALA   A 1 334 ? 23.232 2.794   15.428  1.000 23.95522 ? ? ? ? ? ?  318 ALA   A O    1 
ATOM   2536 C  CB   . ALA   A 1 334 ? 21.695 3.524   18.215  1.000 26.91828 ? ? ? ? ? ?  318 ALA   A CB   1 
ATOM   2537 N  N    . THR   A 1 335 ? 21.238 1.773   15.598  1.000 22.68981 ? ? ? ? ? ?  319 THR   A N    1 
ATOM   2538 C  CA   . THR   A 1 335 ? 20.733 2.073   14.268  1.000 23.65415 ? ? ? ? ? ?  319 THR   A CA   1 
ATOM   2539 C  C    . THR   A 1 335 ? 19.310 2.571   14.446  1.000 27.12886 ? ? ? ? ? ?  319 THR   A C    1 
ATOM   2540 O  O    . THR   A 1 335 ? 18.810 2.681   15.571  1.000 25.25890 ? ? ? ? ? ?  319 THR   A O    1 
ATOM   2541 C  CB   . THR   A 1 335 ? 20.774 0.849   13.346  1.000 21.37804 ? ? ? ? ? ?  319 THR   A CB   1 
ATOM   2542 O  OG1  . THR   A 1 335 ? 19.926 -0.186  13.886  1.000 23.53522 ? ? ? ? ? ?  319 THR   A OG1  1 
ATOM   2543 C  CG2  . THR   A 1 335 ? 22.170 0.323   13.237  1.000 21.42245 ? ? ? ? ? ?  319 THR   A CG2  1 
ATOM   2544 N  N    . GLY   A 1 336 ? 18.638 2.836   13.329  1.000 24.45082 ? ? ? ? ? ?  320 GLY   A N    1 
ATOM   2545 C  CA   . GLY   A 1 336 ? 17.268 3.314   13.418  1.000 24.17649 ? ? ? ? ? ?  320 GLY   A CA   1 
ATOM   2546 C  C    . GLY   A 1 336 ? 16.387 2.405   14.250  1.000 19.47669 ? ? ? ? ? ?  320 GLY   A C    1 
ATOM   2547 O  O    . GLY   A 1 336 ? 15.519 2.872   14.987  1.000 22.40841 ? ? ? ? ? ?  320 GLY   A O    1 
ATOM   2548 N  N    . GLY   A 1 337 ? 16.619 1.097   14.172  1.000 19.02376 ? ? ? ? ? ?  321 GLY   A N    1 
ATOM   2549 C  CA   . GLY   A 1 337 ? 15.735 0.171   14.853  1.000 19.41589 ? ? ? ? ? ?  321 GLY   A CA   1 
ATOM   2550 C  C    . GLY   A 1 337 ? 16.371 -0.690  15.924  1.000 22.65277 ? ? ? ? ? ?  321 GLY   A C    1 
ATOM   2551 O  O    . GLY   A 1 337 ? 15.708 -1.592  16.446  1.000 21.74046 ? ? ? ? ? ?  321 GLY   A O    1 
ATOM   2552 N  N    . PHE   A 1 338 ? 17.634 -0.433  16.269  1.000 19.16922 ? ? ? ? ? ?  322 PHE   A N    1 
ATOM   2553 C  CA   . PHE   A 1 338 ? 18.364 -1.300  17.187  1.000 20.89450 ? ? ? ? ? ?  322 PHE   A CA   1 
ATOM   2554 C  C    . PHE   A 1 338 ? 19.153 -0.489  18.200  1.000 22.62120 ? ? ? ? ? ?  322 PHE   A C    1 
ATOM   2555 O  O    . PHE   A 1 338 ? 19.584 0.636   17.930  1.000 21.46033 ? ? ? ? ? ?  322 PHE   A O    1 
ATOM   2556 C  CB   . PHE   A 1 338 ? 19.355 -2.226  16.464  1.000 18.90919 ? ? ? ? ? ?  322 PHE   A CB   1 
ATOM   2557 C  CG   . PHE   A 1 338 ? 18.726 -3.345  15.679  1.000 20.18476 ? ? ? ? ? ?  322 PHE   A CG   1 
ATOM   2558 C  CD1  . PHE   A 1 338 ? 18.280 -3.135  14.381  1.000 20.30382 ? ? ? ? ? ?  322 PHE   A CD1  1 
ATOM   2559 C  CD2  . PHE   A 1 338 ? 18.674 -4.629  16.205  1.000 17.49509 ? ? ? ? ? ?  322 PHE   A CD2  1 
ATOM   2560 C  CE1  . PHE   A 1 338 ? 17.755 -4.174  13.640  1.000 27.99314 ? ? ? ? ? ?  322 PHE   A CE1  1 
ATOM   2561 C  CE2  . PHE   A 1 338 ? 18.153 -5.684  15.469  1.000 20.50324 ? ? ? ? ? ?  322 PHE   A CE2  1 
ATOM   2562 C  CZ   . PHE   A 1 338 ? 17.685 -5.460  14.186  1.000 21.73410 ? ? ? ? ? ?  322 PHE   A CZ   1 
ATOM   2563 N  N    A GLY   A 1 339 ? 19.340 -1.081  19.377  0.388 17.86757 ? ? ? ? ? ?  323 GLY   A N    1 
ATOM   2564 N  N    B GLY   A 1 339 ? 19.350 -1.083  19.375  0.612 17.74468 ? ? ? ? ? ?  323 GLY   A N    1 
ATOM   2565 C  CA   A GLY   A 1 339 ? 20.129 -0.480  20.434  0.388 17.87190 ? ? ? ? ? ?  323 GLY   A CA   1 
ATOM   2566 C  CA   B GLY   A 1 339 ? 20.135 -0.471  20.429  0.612 17.75602 ? ? ? ? ? ?  323 GLY   A CA   1 
ATOM   2567 C  C    A GLY   A 1 339 ? 20.995 -1.513  21.120  0.388 20.07911 ? ? ? ? ? ?  323 GLY   A C    1 
ATOM   2568 C  C    B GLY   A 1 339 ? 20.992 -1.499  21.134  0.612 20.16529 ? ? ? ? ? ?  323 GLY   A C    1 
ATOM   2569 O  O    A GLY   A 1 339 ? 20.483 -2.510  21.642  0.388 19.84655 ? ? ? ? ? ?  323 GLY   A O    1 
ATOM   2570 O  O    B GLY   A 1 339 ? 20.468 -2.474  21.686  0.612 19.71472 ? ? ? ? ? ?  323 GLY   A O    1 
ATOM   2571 N  N    . SER   A 1 340 ? 22.306 -1.287  21.130  1.000 17.20129 ? ? ? ? ? ?  324 SER   A N    1 
ATOM   2572 C  CA   . SER   A 1 340 ? 23.266 -2.252  21.644  1.000 21.62614 ? ? ? ? ? ?  324 SER   A CA   1 
ATOM   2573 C  C    . SER   A 1 340 ? 24.181 -1.609  22.679  1.000 20.40584 ? ? ? ? ? ?  324 SER   A C    1 
ATOM   2574 O  O    . SER   A 1 340 ? 24.379 -0.384  22.705  1.000 19.51966 ? ? ? ? ? ?  324 SER   A O    1 
ATOM   2575 C  CB   . SER   A 1 340 ? 24.102 -2.851  20.500  1.000 16.81835 ? ? ? ? ? ?  324 SER   A CB   1 
ATOM   2576 O  OG   . SER   A 1 340 ? 24.907 -1.836  19.902  1.000 29.12251 ? ? ? ? ? ?  324 SER   A OG   1 
ATOM   2577 N  N    . TYR   A 1 341 ? 24.731 -2.456  23.554  1.000 18.51619 ? ? ? ? ? ?  325 TYR   A N    1 
ATOM   2578 C  CA   . TYR   A 1 341 ? 25.685 -1.998  24.558  1.000 18.26242 ? ? ? ? ? ?  325 TYR   A CA   1 
ATOM   2579 C  C    . TYR   A 1 341 ? 26.615 -3.133  24.955  1.000 18.20663 ? ? ? ? ? ?  325 TYR   A C    1 
ATOM   2580 O  O    . TYR   A 1 341 ? 26.175 -4.274  25.170  1.000 18.48922 ? ? ? ? ? ?  325 TYR   A O    1 
ATOM   2581 C  CB   . TYR   A 1 341 ? 24.970 -1.450  25.812  1.000 19.16421 ? ? ? ? ? ?  325 TYR   A CB   1 
ATOM   2582 C  CG   . TYR   A 1 341 ? 25.896 -0.776  26.815  1.000 18.16582 ? ? ? ? ? ?  325 TYR   A CG   1 
ATOM   2583 C  CD1  . TYR   A 1 341 ? 26.613 0.367   26.472  1.000 22.25399 ? ? ? ? ? ?  325 TYR   A CD1  1 
ATOM   2584 C  CD2  . TYR   A 1 341 ? 26.030 -1.267  28.111  1.000 24.51505 ? ? ? ? ? ?  325 TYR   A CD2  1 
ATOM   2585 C  CE1  . TYR   A 1 341 ? 27.474 0.985   27.382  1.000 21.24420 ? ? ? ? ? ?  325 TYR   A CE1  1 
ATOM   2586 C  CE2  . TYR   A 1 341 ? 26.876 -0.651  29.033  1.000 26.41144 ? ? ? ? ? ?  325 TYR   A CE2  1 
ATOM   2587 C  CZ   . TYR   A 1 341 ? 27.585 0.484   28.662  1.000 26.76170 ? ? ? ? ? ?  325 TYR   A CZ   1 
ATOM   2588 O  OH   . TYR   A 1 341 ? 28.425 1.099   29.573  1.000 24.76452 ? ? ? ? ? ?  325 TYR   A OH   1 
ATOM   2589 N  N    . VAL   A 1 342 ? 27.898 -2.806  25.084  1.000 17.17784 ? ? ? ? ? ?  326 VAL   A N    1 
ATOM   2590 C  CA   . VAL   A 1 342 ? 28.923 -3.740  25.535  1.000 20.39101 ? ? ? ? ? ?  326 VAL   A CA   1 
ATOM   2591 C  C    . VAL   A 1 342 ? 29.751 -3.043  26.604  1.000 15.66754 ? ? ? ? ? ?  326 VAL   A C    1 
ATOM   2592 O  O    . VAL   A 1 342 ? 30.138 -1.885  26.425  1.000 17.85265 ? ? ? ? ? ?  326 VAL   A O    1 
ATOM   2593 C  CB   . VAL   A 1 342 ? 29.819 -4.212  24.369  1.000 21.96811 ? ? ? ? ? ?  326 VAL   A CB   1 
ATOM   2594 C  CG1  . VAL   A 1 342 ? 30.968 -5.072  24.880  1.000 21.76248 ? ? ? ? ? ?  326 VAL   A CG1  1 
ATOM   2595 C  CG2  . VAL   A 1 342 ? 28.992 -4.995  23.367  1.000 19.61434 ? ? ? ? ? ?  326 VAL   A CG2  1 
ATOM   2596 N  N    . ALA   A 1 343 ? 29.991 -3.730  27.729  1.000 21.32685 ? ? ? ? ? ?  327 ALA   A N    1 
ATOM   2597 C  CA   . ALA   A 1 343 ? 30.904 -3.222  28.745  1.000 17.26032 ? ? ? ? ? ?  327 ALA   A CA   1 
ATOM   2598 C  C    . ALA   A 1 343 ? 31.630 -4.385  29.405  1.000 24.51804 ? ? ? ? ? ?  327 ALA   A C    1 
ATOM   2599 O  O    . ALA   A 1 343 ? 31.044 -5.456  29.610  1.000 24.58701 ? ? ? ? ? ?  327 ALA   A O    1 
ATOM   2600 C  CB   . ALA   A 1 343 ? 30.164 -2.391  29.802  1.000 20.23490 ? ? ? ? ? ?  327 ALA   A CB   1 
ATOM   2601 N  N    . PHE   A 1 344 ? 32.904 -4.180  29.745  1.000 23.06449 ? ? ? ? ? ?  328 PHE   A N    1 
ATOM   2602 C  CA   . PHE   A 1 344 ? 33.642 -5.250  30.407  1.000 24.76970 ? ? ? ? ? ?  328 PHE   A CA   1 
ATOM   2603 C  C    . PHE   A 1 344 ? 34.738 -4.656  31.280  1.000 24.62625 ? ? ? ? ? ?  328 PHE   A C    1 
ATOM   2604 O  O    . PHE   A 1 344 ? 35.182 -3.525  31.077  1.000 23.73918 ? ? ? ? ? ?  328 PHE   A O    1 
ATOM   2605 C  CB   . PHE   A 1 344 ? 34.216 -6.266  29.399  1.000 19.76161 ? ? ? ? ? ?  328 PHE   A CB   1 
ATOM   2606 C  CG   . PHE   A 1 344 ? 35.159 -5.668  28.382  1.000 21.58869 ? ? ? ? ? ?  328 PHE   A CG   1 
ATOM   2607 C  CD1  . PHE   A 1 344 ? 34.682 -5.180  27.173  1.000 20.29823 ? ? ? ? ? ?  328 PHE   A CD1  1 
ATOM   2608 C  CD2  . PHE   A 1 344 ? 36.520 -5.605  28.632  1.000 19.57887 ? ? ? ? ? ?  328 PHE   A CD2  1 
ATOM   2609 C  CE1  . PHE   A 1 344 ? 35.559 -4.639  26.233  1.000 21.20178 ? ? ? ? ? ?  328 PHE   A CE1  1 
ATOM   2610 C  CE2  . PHE   A 1 344 ? 37.402 -5.069  27.694  1.000 29.62406 ? ? ? ? ? ?  328 PHE   A CE2  1 
ATOM   2611 C  CZ   . PHE   A 1 344 ? 36.913 -4.587  26.494  1.000 25.16548 ? ? ? ? ? ?  328 PHE   A CZ   1 
ATOM   2612 N  N    A ILE   A 1 345 ? 35.165 -5.440  32.268  0.789 22.43058 ? ? ? ? ? ?  329 ILE   A N    1 
ATOM   2613 N  N    B ILE   A 1 345 ? 35.142 -5.430  32.281  0.211 22.60545 ? ? ? ? ? ?  329 ILE   A N    1 
ATOM   2614 C  CA   A ILE   A 1 345 ? 36.165 -5.007  33.245  0.789 29.10756 ? ? ? ? ? ?  329 ILE   A CA   1 
ATOM   2615 C  CA   B ILE   A 1 345 ? 36.167 -5.013  33.235  0.211 29.06408 ? ? ? ? ? ?  329 ILE   A CA   1 
ATOM   2616 C  C    A ILE   A 1 345 ? 37.303 -6.021  33.252  0.789 27.21725 ? ? ? ? ? ?  329 ILE   A C    1 
ATOM   2617 C  C    B ILE   A 1 345 ? 37.284 -6.048  33.200  0.211 27.26519 ? ? ? ? ? ?  329 ILE   A C    1 
ATOM   2618 O  O    A ILE   A 1 345 ? 37.172 -7.081  33.887  0.789 31.99459 ? ? ? ? ? ?  329 ILE   A O    1 
ATOM   2619 O  O    B ILE   A 1 345 ? 37.114 -7.153  33.738  0.211 32.34709 ? ? ? ? ? ?  329 ILE   A O    1 
ATOM   2620 C  CB   A ILE   A 1 345 ? 35.560 -4.868  34.653  0.789 26.79127 ? ? ? ? ? ?  329 ILE   A CB   1 
ATOM   2621 C  CB   B ILE   A 1 345 ? 35.590 -4.870  34.652  0.211 26.80229 ? ? ? ? ? ?  329 ILE   A CB   1 
ATOM   2622 C  CG1  A ILE   A 1 345 ? 34.332 -3.959  34.640  0.789 25.68115 ? ? ? ? ? ?  329 ILE   A CG1  1 
ATOM   2623 C  CG1  B ILE   A 1 345 ? 34.366 -3.952  34.645  0.211 25.80729 ? ? ? ? ? ?  329 ILE   A CG1  1 
ATOM   2624 C  CG2  A ILE   A 1 345 ? 36.604 -4.331  35.627  0.789 31.90149 ? ? ? ? ? ?  329 ILE   A CG2  1 
ATOM   2625 C  CG2  B ILE   A 1 345 ? 36.652 -4.340  35.604  0.211 31.84465 ? ? ? ? ? ?  329 ILE   A CG2  1 
ATOM   2626 C  CD1  A ILE   A 1 345 ? 33.454 -4.102  35.885  0.789 25.40156 ? ? ? ? ? ?  329 ILE   A CD1  1 
ATOM   2627 C  CD1  B ILE   A 1 345 ? 33.538 -4.029  35.913  0.211 25.63666 ? ? ? ? ? ?  329 ILE   A CD1  1 
ATOM   2628 N  N    . PRO   A 1 346 ? 38.428 -5.746  32.579  1.000 25.03866 ? ? ? ? ? ?  330 PRO   A N    1 
ATOM   2629 C  CA   . PRO   A 1 346 ? 39.459 -6.789  32.420  1.000 26.03637 ? ? ? ? ? ?  330 PRO   A CA   1 
ATOM   2630 C  C    . PRO   A 1 346 ? 39.991 -7.354  33.725  1.000 36.91009 ? ? ? ? ? ?  330 PRO   A C    1 
ATOM   2631 O  O    . PRO   A 1 346 ? 40.237 -8.564  33.812  1.000 33.12719 ? ? ? ? ? ?  330 PRO   A O    1 
ATOM   2632 C  CB   . PRO   A 1 346 ? 40.551 -6.068  31.621  1.000 30.04248 ? ? ? ? ? ?  330 PRO   A CB   1 
ATOM   2633 C  CG   . PRO   A 1 346 ? 39.801 -5.009  30.867  1.000 29.03572 ? ? ? ? ? ?  330 PRO   A CG   1 
ATOM   2634 C  CD   . PRO   A 1 346 ? 38.760 -4.523  31.831  1.000 29.67285 ? ? ? ? ? ?  330 PRO   A CD   1 
ATOM   2635 N  N    . GLU   A 1 347 ? 40.153 -6.521  34.749  1.000 31.09431 ? ? ? ? ? ?  331 GLU   A N    1 
ATOM   2636 C  CA   . GLU   A 1 347 ? 40.737 -6.987  35.998  1.000 36.64898 ? ? ? ? ? ?  331 GLU   A CA   1 
ATOM   2637 C  C    . GLU   A 1 347 ? 39.809 -7.936  36.753  1.000 42.87905 ? ? ? ? ? ?  331 GLU   A C    1 
ATOM   2638 O  O    . GLU   A 1 347 ? 40.285 -8.729  37.574  1.000 38.76509 ? ? ? ? ? ?  331 GLU   A O    1 
ATOM   2639 C  CB   . GLU   A 1 347 ? 41.125 -5.769  36.839  1.000 40.21956 ? ? ? ? ? ?  331 GLU   A CB   1 
ATOM   2640 C  CG   . GLU   A 1 347 ? 40.831 -5.831  38.313  1.000 49.70642 ? ? ? ? ? ?  331 GLU   A CG   1 
ATOM   2641 C  CD   . GLU   A 1 347 ? 41.362 -4.610  39.038  1.000 61.14706 ? ? ? ? ? ?  331 GLU   A CD   1 
ATOM   2642 O  OE1  . GLU   A 1 347 ? 42.601 -4.433  39.067  1.000 65.57800 ? ? ? ? ? ?  331 GLU   A OE1  1 
ATOM   2643 O  OE2  . GLU   A 1 347 ? 40.542 -3.817  39.555  1.000 58.33581 ? ? ? ? ? ?  331 GLU   A OE2  1 
ATOM   2644 N  N    . LYS   A 1 348 ? 38.509 -7.904  36.463  1.000 37.05156 ? ? ? ? ? ?  332 LYS   A N    1 
ATOM   2645 C  CA   . LYS   A 1 348 ? 37.536 -8.779  37.104  1.000 31.63775 ? ? ? ? ? ?  332 LYS   A CA   1 
ATOM   2646 C  C    . LYS   A 1 348 ? 37.122 -9.955  36.233  1.000 36.18541 ? ? ? ? ? ?  332 LYS   A C    1 
ATOM   2647 O  O    . LYS   A 1 348 ? 36.339 -10.790 36.693  1.000 35.23021 ? ? ? ? ? ?  332 LYS   A O    1 
ATOM   2648 C  CB   . LYS   A 1 348 ? 36.284 -7.989  37.491  1.000 32.78355 ? ? ? ? ? ?  332 LYS   A CB   1 
ATOM   2649 C  CG   . LYS   A 1 348 ? 36.499 -6.846  38.482  1.000 37.67628 ? ? ? ? ? ?  332 LYS   A CG   1 
ATOM   2650 C  CD   . LYS   A 1 348 ? 37.112 -7.360  39.775  1.000 49.76705 ? ? ? ? ? ?  332 LYS   A CD   1 
ATOM   2651 C  CE   . LYS   A 1 348 ? 36.699 -6.510  40.977  1.000 54.54704 ? ? ? ? ? ?  332 LYS   A CE   1 
ATOM   2652 N  NZ   . LYS   A 1 348 ? 37.378 -5.185  41.013  1.000 65.68846 ? ? ? ? ? ?  332 LYS   A NZ   1 
ATOM   2653 N  N    . GLU   A 1 349 ? 37.624 -10.040 34.992  1.000 26.65695 ? ? ? ? ? ?  333 GLU   A N    1 
ATOM   2654 C  CA   . GLU   A 1 349 ? 37.161 -11.104 34.053  1.000 25.79094 ? ? ? ? ? ?  333 GLU   A CA   1 
ATOM   2655 C  C    . GLU   A 1 349 ? 35.631 -11.037 34.022  1.000 22.81312 ? ? ? ? ? ?  333 GLU   A C    1 
ATOM   2656 O  O    . GLU   A 1 349 ? 34.986 -12.100 34.133  1.000 26.82377 ? ? ? ? ? ?  333 GLU   A O    1 
ATOM   2657 C  CB   . GLU   A 1 349 ? 37.647 -12.497 34.457  1.000 33.47929 ? ? ? ? ? ?  333 GLU   A CB   1 
ATOM   2658 C  CG   . GLU   A 1 349 ? 39.141 -12.720 34.244  1.000 45.26416 ? ? ? ? ? ?  333 GLU   A CG   1 
ATOM   2659 C  CD   . GLU   A 1 349 ? 40.054 -11.958 35.187  1.000 67.93522 ? ? ? ? ? ?  333 GLU   A CD   1 
ATOM   2660 O  OE1  . GLU   A 1 349 ? 39.903 -12.121 36.415  1.000 71.90996 ? ? ? ? ? ?  333 GLU   A OE1  1 
ATOM   2661 O  OE2  . GLU   A 1 349 ? 40.927 -11.215 34.692  1.000 72.86881 ? ? ? ? ? ?  333 GLU   A OE2  1 
ATOM   2662 N  N    . LEU   A 1 350 ? 35.079 -9.842  33.823  1.000 23.73025 ? ? ? ? ? ?  334 LEU   A N    1 
ATOM   2663 C  CA   . LEU   A 1 350 ? 33.642 -9.628  33.925  1.000 24.43179 ? ? ? ? ? ?  334 LEU   A CA   1 
ATOM   2664 C  C    . LEU   A 1 350 ? 33.172 -8.791  32.742  1.000 22.64144 ? ? ? ? ? ?  334 LEU   A C    1 
ATOM   2665 O  O    . LEU   A 1 350 ? 33.847 -7.839  32.359  1.000 26.02853 ? ? ? ? ? ?  334 LEU   A O    1 
ATOM   2666 C  CB   . LEU   A 1 350 ? 33.321 -8.911  35.241  1.000 27.84419 ? ? ? ? ? ?  334 LEU   A CB   1 
ATOM   2667 C  CG   . LEU   A 1 350 ? 31.896 -8.703  35.717  1.000 32.59729 ? ? ? ? ? ?  334 LEU   A CG   1 
ATOM   2668 C  CD1  . LEU   A 1 350 ? 31.255 -10.050 36.017  1.000 28.77552 ? ? ? ? ? ?  334 LEU   A CD1  1 
ATOM   2669 C  CD2  . LEU   A 1 350 ? 31.896 -7.815  36.961  1.000 28.16279 ? ? ? ? ? ?  334 LEU   A CD2  1 
ATOM   2670 N  N    . GLY   A 1 351 ? 32.015 -9.129  32.174  1.000 21.73078 ? ? ? ? ? ?  335 GLY   A N    1 
ATOM   2671 C  CA   . GLY   A 1 351 ? 31.509 -8.324  31.068  1.000 16.66529 ? ? ? ? ? ?  335 GLY   A CA   1 
ATOM   2672 C  C    . GLY   A 1 351 ? 30.055 -8.614  30.774  1.000 21.71668 ? ? ? ? ? ?  335 GLY   A C    1 
ATOM   2673 O  O    . GLY   A 1 351 ? 29.466 -9.573  31.284  1.000 21.20315 ? ? ? ? ? ?  335 GLY   A O    1 
ATOM   2674 N  N    . ILE   A 1 352 ? 29.476 -7.773  29.918  1.000 20.03363 ? ? ? ? ? ?  336 ILE   A N    1 
ATOM   2675 C  CA   . ILE   A 1 352 ? 28.073 -7.909  29.548  1.000 18.01715 ? ? ? ? ? ?  336 ILE   A CA   1 
ATOM   2676 C  C    . ILE   A 1 352 ? 27.880 -7.418  28.118  1.000 21.02229 ? ? ? ? ? ?  336 ILE   A C    1 
ATOM   2677 O  O    . ILE   A 1 352 ? 28.539 -6.475  27.670  1.000 19.98892 ? ? ? ? ? ?  336 ILE   A O    1 
ATOM   2678 C  CB   . ILE   A 1 352 ? 27.160 -7.137  30.540  1.000 21.61703 ? ? ? ? ? ?  336 ILE   A CB   1 
ATOM   2679 C  CG1  . ILE   A 1 352 ? 25.691 -7.477  30.300  1.000 20.68556 ? ? ? ? ? ?  336 ILE   A CG1  1 
ATOM   2680 C  CG2  . ILE   A 1 352 ? 27.397 -5.612  30.412  1.000 24.19174 ? ? ? ? ? ?  336 ILE   A CG2  1 
ATOM   2681 C  CD1  . ILE   A 1 352 ? 24.782 -6.907  31.362  1.000 21.12230 ? ? ? ? ? ?  336 ILE   A CD1  1 
ATOM   2682 N  N    . VAL   A 1 353 ? 26.946 -8.052  27.409  1.000 17.93002 ? ? ? ? ? ?  337 VAL   A N    1 
ATOM   2683 C  CA   . VAL   A 1 353 ? 26.480 -7.607  26.098  1.000 15.22537 ? ? ? ? ? ?  337 VAL   A CA   1 
ATOM   2684 C  C    . VAL   A 1 353 ? 24.963 -7.515  26.145  1.000 19.58615 ? ? ? ? ? ?  337 VAL   A C    1 
ATOM   2685 O  O    . VAL   A 1 353 ? 24.293 -8.467  26.567  1.000 16.82258 ? ? ? ? ? ?  337 VAL   A O    1 
ATOM   2686 C  CB   . VAL   A 1 353 ? 26.898 -8.568  24.967  1.000 17.61050 ? ? ? ? ? ?  337 VAL   A CB   1 
ATOM   2687 C  CG1  . VAL   A 1 353 ? 26.438 -8.015  23.622  1.000 17.77229 ? ? ? ? ? ?  337 VAL   A CG1  1 
ATOM   2688 C  CG2  . VAL   A 1 353 ? 28.395 -8.817  24.996  1.000 16.94191 ? ? ? ? ? ?  337 VAL   A CG2  1 
ATOM   2689 N  N    . MET   A 1 354 ? 24.416 -6.386  25.691  1.000 15.81120 ? ? ? ? ? ?  338 MET   A N    1 
ATOM   2690 C  CA   . MET   A 1 354 ? 22.969 -6.199  25.618  1.000 17.12870 ? ? ? ? ? ?  338 MET   A CA   1 
ATOM   2691 C  C    . MET   A 1 354 ? 22.579 -5.826  24.192  1.000 21.17161 ? ? ? ? ? ?  338 MET   A C    1 
ATOM   2692 O  O    . MET   A 1 354 ? 22.972 -4.762  23.698  1.000 18.83961 ? ? ? ? ? ?  338 MET   A O    1 
ATOM   2693 C  CB   . MET   A 1 354 ? 22.518 -5.112  26.608  1.000 19.91015 ? ? ? ? ? ?  338 MET   A CB   1 
ATOM   2694 C  CG   . MET   A 1 354 ? 22.900 -5.431  28.060  1.000 22.46018 ? ? ? ? ? ?  338 MET   A CG   1 
ATOM   2695 S  SD   . MET   A 1 354 ? 22.831 -3.953  29.099  1.000 27.13433 ? ? ? ? ? ?  338 MET   A SD   1 
ATOM   2696 C  CE   . MET   A 1 354 ? 21.176 -3.412  28.670  1.000 24.77987 ? ? ? ? ? ?  338 MET   A CE   1 
ATOM   2697 N  N    . LEU   A 1 355 ? 21.791 -6.681  23.541  1.000 16.38392 ? ? ? ? ? ?  339 LEU   A N    1 
ATOM   2698 C  CA   . LEU   A 1 355 ? 21.367 -6.475  22.153  1.000 19.31285 ? ? ? ? ? ?  339 LEU   A CA   1 
ATOM   2699 C  C    . LEU   A 1 355 ? 19.851 -6.370  22.122  1.000 15.39226 ? ? ? ? ? ?  339 LEU   A C    1 
ATOM   2700 O  O    . LEU   A 1 355 ? 19.164 -7.287  22.582  1.000 17.77462 ? ? ? ? ? ?  339 LEU   A O    1 
ATOM   2701 C  CB   . LEU   A 1 355 ? 21.832 -7.626  21.250  1.000 14.15184 ? ? ? ? ? ?  339 LEU   A CB   1 
ATOM   2702 C  CG   . LEU   A 1 355 ? 23.330 -7.912  21.272  1.000 15.31002 ? ? ? ? ? ?  339 LEU   A CG   1 
ATOM   2703 C  CD1  . LEU   A 1 355 ? 23.682 -9.107  20.349  1.000 16.08468 ? ? ? ? ? ?  339 LEU   A CD1  1 
ATOM   2704 C  CD2  . LEU   A 1 355 ? 24.085 -6.686  20.808  1.000 18.01478 ? ? ? ? ? ?  339 LEU   A CD2  1 
ATOM   2705 N  N    . ALA   A 1 356 ? 19.328 -5.269  21.574  1.000 15.19287 ? ? ? ? ? ?  340 ALA   A N    1 
ATOM   2706 C  CA   . ALA   A 1 356 ? 17.882 -5.066  21.517  1.000 17.80086 ? ? ? ? ? ?  340 ALA   A CA   1 
ATOM   2707 C  C    . ALA   A 1 356 ? 17.472 -4.578  20.137  1.000 15.57885 ? ? ? ? ? ?  340 ALA   A C    1 
ATOM   2708 O  O    . ALA   A 1 356 ? 18.238 -3.893  19.457  1.000 17.45794 ? ? ? ? ? ?  340 ALA   A O    1 
ATOM   2709 C  CB   . ALA   A 1 356 ? 17.407 -4.046  22.576  1.000 16.72986 ? ? ? ? ? ?  340 ALA   A CB   1 
ATOM   2710 N  N    . ASN   A 1 357 ? 16.249 -4.917  19.725  1.000 17.55499 ? ? ? ? ? ?  341 ASN   A N    1 
ATOM   2711 C  CA   . ASN   A 1 357 ? 15.749 -4.453  18.431  1.000 17.83728 ? ? ? ? ? ?  341 ASN   A CA   1 
ATOM   2712 C  C    . ASN   A 1 357 ? 14.789 -3.285  18.584  1.000 28.46475 ? ? ? ? ? ?  341 ASN   A C    1 
ATOM   2713 O  O    . ASN   A 1 357 ? 13.739 -3.207  17.936  1.000 21.13874 ? ? ? ? ? ?  341 ASN   A O    1 
ATOM   2714 C  CB   . ASN   A 1 357 ? 15.138 -5.592  17.612  1.000 17.71577 ? ? ? ? ? ?  341 ASN   A CB   1 
ATOM   2715 C  CG   . ASN   A 1 357 ? 13.965 -6.296  18.293  1.000 25.16921 ? ? ? ? ? ?  341 ASN   A CG   1 
ATOM   2716 O  OD1  . ASN   A 1 357 ? 13.655 -6.064  19.458  1.000 21.01173 ? ? ? ? ? ?  341 ASN   A OD1  1 
ATOM   2717 N  ND2  . ASN   A 1 357 ? 13.331 -7.203  17.548  1.000 21.35339 ? ? ? ? ? ?  341 ASN   A ND2  1 
ATOM   2718 N  N    . LYS   A 1 358 ? 15.172 -2.373  19.472  1.000 20.65536 ? ? ? ? ? ?  342 LYS   A N    1 
ATOM   2719 C  CA   . LYS   A 1 358 ? 14.653 -1.007  19.541  1.000 19.87401 ? ? ? ? ? ?  342 LYS   A CA   1 
ATOM   2720 C  C    . LYS   A 1 358 ? 15.794 -0.106  19.991  1.000 20.64275 ? ? ? ? ? ?  342 LYS   A C    1 
ATOM   2721 O  O    . LYS   A 1 358 ? 16.603 -0.499  20.836  1.000 19.27842 ? ? ? ? ? ?  342 LYS   A O    1 
ATOM   2722 C  CB   . LYS   A 1 358 ? 13.470 -0.901  20.513  1.000 21.40996 ? ? ? ? ? ?  342 LYS   A CB   1 
ATOM   2723 C  CG   . LYS   A 1 358 ? 12.792 0.479   20.560  1.000 25.79045 ? ? ? ? ? ?  342 LYS   A CG   1 
ATOM   2724 C  CD   . LYS   A 1 358 ? 11.690 0.460   21.617  1.000 27.94539 ? ? ? ? ? ?  342 LYS   A CD   1 
ATOM   2725 C  CE   . LYS   A 1 358 ? 10.777 1.678   21.516  1.000 39.84166 ? ? ? ? ? ?  342 LYS   A CE   1 
ATOM   2726 N  NZ   . LYS   A 1 358 ? 11.544 2.953   21.579  1.000 43.88823 ? ? ? ? ? ?  342 LYS   A NZ   1 
ATOM   2727 N  N    . ASN   A 1 359 ? 15.860 1.102   19.428  1.000 21.08875 ? ? ? ? ? ?  343 ASN   A N    1 
ATOM   2728 C  CA   . ASN   A 1 359 ? 16.853 2.096   19.840  1.000 18.58980 ? ? ? ? ? ?  343 ASN   A CA   1 
ATOM   2729 C  C    . ASN   A 1 359 ? 16.292 2.896   21.013  1.000 24.23983 ? ? ? ? ? ?  343 ASN   A C    1 
ATOM   2730 O  O    . ASN   A 1 359 ? 15.636 3.928   20.834  1.000 27.96307 ? ? ? ? ? ?  343 ASN   A O    1 
ATOM   2731 C  CB   . ASN   A 1 359 ? 17.218 2.993   18.663  1.000 22.50531 ? ? ? ? ? ?  343 ASN   A CB   1 
ATOM   2732 C  CG   . ASN   A 1 359 ? 18.162 4.124   19.048  1.000 30.39478 ? ? ? ? ? ?  343 ASN   A CG   1 
ATOM   2733 O  OD1  . ASN   A 1 359 ? 18.786 4.103   20.112  1.000 22.73389 ? ? ? ? ? ?  343 ASN   A OD1  1 
ATOM   2734 N  ND2  . ASN   A 1 359 ? 18.281 5.122   18.163  1.000 26.72304 ? ? ? ? ? ?  343 ASN   A ND2  1 
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ATOM   2737 C  C    . TYR   A 1 360 ? 17.204 3.803   24.198  1.000 28.28026 ? ? ? ? ? ?  344 TYR   A C    1 
ATOM   2738 O  O    . TYR   A 1 360 ? 18.385 3.643   23.880  1.000 23.15076 ? ? ? ? ? ?  344 TYR   A O    1 
ATOM   2739 C  CB   . TYR   A 1 360 ? 15.491 1.919   24.361  1.000 19.29096 ? ? ? ? ? ?  344 TYR   A CB   1 
ATOM   2740 C  CG   . TYR   A 1 360 ? 16.485 0.922   24.916  1.000 25.54760 ? ? ? ? ? ?  344 TYR   A CG   1 
ATOM   2741 C  CD1  . TYR   A 1 360 ? 16.970 -0.123  24.132  1.000 26.44305 ? ? ? ? ? ?  344 TYR   A CD1  1 
ATOM   2742 C  CD2  . TYR   A 1 360 ? 16.937 1.013   26.227  1.000 24.40332 ? ? ? ? ? ?  344 TYR   A CD2  1 
ATOM   2743 C  CE1  . TYR   A 1 360 ? 17.891 -1.030  24.633  1.000 21.44649 ? ? ? ? ? ?  344 TYR   A CE1  1 
ATOM   2744 C  CE2  . TYR   A 1 360 ? 17.850 0.102   26.740  1.000 23.52394 ? ? ? ? ? ?  344 TYR   A CE2  1 
ATOM   2745 C  CZ   . TYR   A 1 360 ? 18.328 -0.917  25.934  1.000 27.06215 ? ? ? ? ? ?  344 TYR   A CZ   1 
ATOM   2746 O  OH   . TYR   A 1 360 ? 19.248 -1.812  26.433  1.000 22.82679 ? ? ? ? ? ?  344 TYR   A OH   1 
ATOM   2747 N  N    . PRO   A 1 361 ? 16.867 4.686   25.152  1.000 26.55318 ? ? ? ? ? ?  345 PRO   A N    1 
ATOM   2748 C  CA   . PRO   A 1 361 ? 17.870 5.640   25.654  1.000 27.19155 ? ? ? ? ? ?  345 PRO   A CA   1 
ATOM   2749 C  C    . PRO   A 1 361 ? 19.124 5.001   26.245  1.000 20.70547 ? ? ? ? ? ?  345 PRO   A C    1 
ATOM   2750 O  O    . PRO   A 1 361 ? 19.052 4.066   27.045  1.000 24.66948 ? ? ? ? ? ?  345 PRO   A O    1 
ATOM   2751 C  CB   . PRO   A 1 361 ? 17.098 6.417   26.727  1.000 28.60898 ? ? ? ? ? ?  345 PRO   A CB   1 
ATOM   2752 C  CG   . PRO   A 1 361 ? 15.687 6.397   26.220  1.000 26.07907 ? ? ? ? ? ?  345 PRO   A CG   1 
ATOM   2753 C  CD   . PRO   A 1 361 ? 15.520 5.003   25.661  1.000 27.62314 ? ? ? ? ? ?  345 PRO   A CD   1 
ATOM   2754 N  N    . ASN   A 1 362 ? 20.280 5.564   25.874  1.000 23.01455 ? ? ? ? ? ?  346 ASN   A N    1 
ATOM   2755 C  CA   . ASN   A 1 362 ? 21.562 5.110   26.411  1.000 25.28484 ? ? ? ? ? ?  346 ASN   A CA   1 
ATOM   2756 C  C    . ASN   A 1 362 ? 21.638 5.079   27.929  1.000 25.59924 ? ? ? ? ? ?  346 ASN   A C    1 
ATOM   2757 O  O    . ASN   A 1 362 ? 22.229 4.125   28.463  1.000 22.96591 ? ? ? ? ? ?  346 ASN   A O    1 
ATOM   2758 C  CB   . ASN   A 1 362 ? 22.712 5.982   25.880  1.000 28.85495 ? ? ? ? ? ?  346 ASN   A CB   1 
ATOM   2759 C  CG   . ASN   A 1 362 ? 23.117 5.634   24.466  1.000 40.08286 ? ? ? ? ? ?  346 ASN   A CG   1 
ATOM   2760 O  OD1  . ASN   A 1 362 ? 22.839 4.544   23.976  1.000 32.13468 ? ? ? ? ? ?  346 ASN   A OD1  1 
ATOM   2761 N  ND2  . ASN   A 1 362 ? 23.794 6.566   23.802  1.000 38.62823 ? ? ? ? ? ?  346 ASN   A ND2  1 
ATOM   2762 N  N    . PRO   A 1 363 ? 21.127 6.070   28.679  1.000 26.31703 ? ? ? ? ? ?  347 PRO   A N    1 
ATOM   2763 C  CA   . PRO   A 1 363 ? 21.246 5.982   30.144  1.000 25.86261 ? ? ? ? ? ?  347 PRO   A CA   1 
ATOM   2764 C  C    . PRO   A 1 363 ? 20.632 4.722   30.716  1.000 24.22796 ? ? ? ? ? ?  347 PRO   A C    1 
ATOM   2765 O  O    . PRO   A 1 363 ? 21.152 4.186   31.697  1.000 24.37605 ? ? ? ? ? ?  347 PRO   A O    1 
ATOM   2766 C  CB   . PRO   A 1 363 ? 20.510 7.234   30.634  1.000 28.01772 ? ? ? ? ? ?  347 PRO   A CB   1 
ATOM   2767 C  CG   . PRO   A 1 363 ? 20.651 8.196   29.512  1.000 32.90027 ? ? ? ? ? ?  347 PRO   A CG   1 
ATOM   2768 C  CD   . PRO   A 1 363 ? 20.604 7.383   28.254  1.000 29.08010 ? ? ? ? ? ?  347 PRO   A CD   1 
ATOM   2769 N  N    . ALA   A 1 364 ? 19.525 4.255   30.128  1.000 20.53702 ? ? ? ? ? ?  348 ALA   A N    1 
ATOM   2770 C  CA   . ALA   A 1 364 ? 18.861 3.042   30.587  1.000 20.72292 ? ? ? ? ? ?  348 ALA   A CA   1 
ATOM   2771 C  C    . ALA   A 1 364 ? 19.686 1.794   30.303  1.000 17.98670 ? ? ? ? ? ?  348 ALA   A C    1 
ATOM   2772 O  O    . ALA   A 1 364 ? 19.647 0.841   31.090  1.000 21.47233 ? ? ? ? ? ?  348 ALA   A O    1 
ATOM   2773 C  CB   . ALA   A 1 364 ? 17.487 2.925   29.927  1.000 24.67418 ? ? ? ? ? ?  348 ALA   A CB   1 
ATOM   2774 N  N    . ARG   A 1 365 ? 20.442 1.785   29.197  1.000 23.93187 ? ? ? ? ? ?  349 ARG   A N    1 
ATOM   2775 C  CA   . ARG   A 1 365 ? 21.377 0.691   28.932  1.000 20.03981 ? ? ? ? ? ?  349 ARG   A CA   1 
ATOM   2776 C  C    . ARG   A 1 365 ? 22.471 0.642   29.991  1.000 24.54550 ? ? ? ? ? ?  349 ARG   A C    1 
ATOM   2777 O  O    . ARG   A 1 365 ? 22.718 -0.400  30.605  1.000 24.38727 ? ? ? ? ? ?  349 ARG   A O    1 
ATOM   2778 C  CB   . ARG   A 1 365 ? 22.009 0.862   27.545  1.000 19.27712 ? ? ? ? ? ?  349 ARG   A CB   1 
ATOM   2779 C  CG   . ARG   A 1 365 ? 21.031 1.118   26.436  1.000 21.16214 ? ? ? ? ? ?  349 ARG   A CG   1 
ATOM   2780 C  CD   . ARG   A 1 365 ? 21.720 1.231   25.083  1.000 22.70662 ? ? ? ? ? ?  349 ARG   A CD   1 
ATOM   2781 N  NE   . ARG   A 1 365 ? 20.844 1.854   24.094  1.000 26.16389 ? ? ? ? ? ?  349 ARG   A NE   1 
ATOM   2782 C  CZ   . ARG   A 1 365 ? 21.212 2.142   22.854  1.000 25.93021 ? ? ? ? ? ?  349 ARG   A CZ   1 
ATOM   2783 N  NH1  . ARG   A 1 365 ? 22.428 1.856   22.411  1.000 26.81959 ? ? ? ? ? ?  349 ARG   A NH1  1 
ATOM   2784 N  NH2  . ARG   A 1 365 ? 20.338 2.719   22.034  1.000 24.03891 ? ? ? ? ? ?  349 ARG   A NH2  1 
ATOM   2785 N  N    . VAL   A 1 366 ? 23.136 1.776   30.218  1.000 23.78227 ? ? ? ? ? ?  350 VAL   A N    1 
ATOM   2786 C  CA   . VAL   A 1 366 ? 24.276 1.817   31.131  1.000 23.15363 ? ? ? ? ? ?  350 VAL   A CA   1 
ATOM   2787 C  C    . VAL   A 1 366 ? 23.826 1.493   32.551  1.000 21.54780 ? ? ? ? ? ?  350 VAL   A C    1 
ATOM   2788 O  O    . VAL   A 1 366 ? 24.533 0.809   33.301  1.000 26.93934 ? ? ? ? ? ?  350 VAL   A O    1 
ATOM   2789 C  CB   . VAL   A 1 366 ? 24.958 3.199   31.064  1.000 34.74395 ? ? ? ? ? ?  350 VAL   A CB   1 
ATOM   2790 C  CG1  . VAL   A 1 366 ? 26.104 3.281   32.066  1.000 35.08615 ? ? ? ? ? ?  350 VAL   A CG1  1 
ATOM   2791 C  CG2  . VAL   A 1 366 ? 25.440 3.519   29.644  1.000 26.65161 ? ? ? ? ? ?  350 VAL   A CG2  1 
ATOM   2792 N  N    . ASP   A 1 367 ? 22.661 2.008   32.949  1.000 23.98619 ? ? ? ? ? ?  351 ASP   A N    1 
ATOM   2793 C  CA   . ASP   A 1 367 ? 22.148 1.760   34.292  1.000 22.90363 ? ? ? ? ? ?  351 ASP   A CA   1 
ATOM   2794 C  C    . ASP   A 1 367 ? 21.927 0.270   34.514  1.000 26.49022 ? ? ? ? ? ?  351 ASP   A C    1 
ATOM   2795 O  O    . ASP   A 1 367 ? 22.334 -0.282  35.540  1.000 27.04183 ? ? ? ? ? ?  351 ASP   A O    1 
ATOM   2796 C  CB   . ASP   A 1 367 ? 20.848 2.534   34.510  1.000 24.69955 ? ? ? ? ? ?  351 ASP   A CB   1 
ATOM   2797 C  CG   . ASP   A 1 367 ? 20.468 2.651   35.984  1.000 49.25912 ? ? ? ? ? ?  351 ASP   A CG   1 
ATOM   2798 O  OD1  . ASP   A 1 367 ? 20.577 1.653   36.728  1.000 55.96513 ? ? ? ? ? ?  351 ASP   A OD1  1 
ATOM   2799 O  OD2  . ASP   A 1 367 ? 20.059 3.755   36.402  1.000 61.83683 ? ? ? ? ? ?  351 ASP   A OD2  1 
ATOM   2800 N  N    . ALA   A 1 368 ? 21.300 -0.399  33.542  1.000 26.22111 ? ? ? ? ? ?  352 ALA   A N    1 
ATOM   2801 C  CA   . ALA   A 1 368 ? 21.065 -1.838  33.649  1.000 21.37100 ? ? ? ? ? ?  352 ALA   A CA   1 
ATOM   2802 C  C    . ALA   A 1 368 ? 22.374 -2.615  33.681  1.000 18.03390 ? ? ? ? ? ?  352 ALA   A C    1 
ATOM   2803 O  O    . ALA   A 1 368 ? 22.532 -3.548  34.478  1.000 23.25512 ? ? ? ? ? ?  352 ALA   A O    1 
ATOM   2804 C  CB   . ALA   A 1 368 ? 20.194 -2.303  32.480  1.000 21.92130 ? ? ? ? ? ?  352 ALA   A CB   1 
ATOM   2805 N  N    . ALA   A 1 369 ? 23.317 -2.263  32.799  1.000 21.12413 ? ? ? ? ? ?  353 ALA   A N    1 
ATOM   2806 C  CA   . ALA   A 1 369 ? 24.605 -2.942  32.778  1.000 21.20802 ? ? ? ? ? ?  353 ALA   A CA   1 
ATOM   2807 C  C    . ALA   A 1 369 ? 25.338 -2.768  34.099  1.000 24.62667 ? ? ? ? ? ?  353 ALA   A C    1 
ATOM   2808 O  O    . ALA   A 1 369 ? 25.889 -3.731  34.639  1.000 25.60467 ? ? ? ? ? ?  353 ALA   A O    1 
ATOM   2809 C  CB   . ALA   A 1 369 ? 25.452 -2.428  31.612  1.000 27.81531 ? ? ? ? ? ?  353 ALA   A CB   1 
ATOM   2810 N  N    . TRP   A 1 370 ? 25.315 -1.550  34.660  1.000 20.37053 ? ? ? ? ? ?  354 TRP   A N    1 
ATOM   2811 C  CA   . TRP   A 1 370 ? 26.004 -1.320  35.925  1.000 24.49150 ? ? ? ? ? ?  354 TRP   A CA   1 
ATOM   2812 C  C    . TRP   A 1 370 ? 25.353 -2.093  37.064  1.000 18.22241 ? ? ? ? ? ?  354 TRP   A C    1 
ATOM   2813 O  O    . TRP   A 1 370 ? 26.054 -2.643  37.918  1.000 25.09765 ? ? ? ? ? ?  354 TRP   A O    1 
ATOM   2814 C  CB   . TRP   A 1 370 ? 26.043 0.175   36.263  1.000 27.06881 ? ? ? ? ? ?  354 TRP   A CB   1 
ATOM   2815 C  CG   . TRP   A 1 370 ? 26.951 0.417   37.422  1.000 28.78955 ? ? ? ? ? ?  354 TRP   A CG   1 
ATOM   2816 C  CD1  . TRP   A 1 370 ? 28.314 0.537   37.387  1.000 32.41564 ? ? ? ? ? ?  354 TRP   A CD1  1 
ATOM   2817 C  CD2  . TRP   A 1 370 ? 26.574 0.523   38.792  1.000 32.54330 ? ? ? ? ? ?  354 TRP   A CD2  1 
ATOM   2818 N  NE1  . TRP   A 1 370 ? 28.804 0.725   38.653  1.000 37.92034 ? ? ? ? ? ?  354 TRP   A NE1  1 
ATOM   2819 C  CE2  . TRP   A 1 370 ? 27.756 0.716   39.536  1.000 33.11292 ? ? ? ? ? ?  354 TRP   A CE2  1 
ATOM   2820 C  CE3  . TRP   A 1 370 ? 25.351 0.474   39.465  1.000 29.53423 ? ? ? ? ? ?  354 TRP   A CE3  1 
ATOM   2821 C  CZ2  . TRP   A 1 370 ? 27.748 0.869   40.919  1.000 42.34322 ? ? ? ? ? ?  354 TRP   A CZ2  1 
ATOM   2822 C  CZ3  . TRP   A 1 370 ? 25.344 0.623   40.838  1.000 47.73663 ? ? ? ? ? ?  354 TRP   A CZ3  1 
ATOM   2823 C  CH2  . TRP   A 1 370 ? 26.535 0.821   41.551  1.000 45.15624 ? ? ? ? ? ?  354 TRP   A CH2  1 
ATOM   2824 N  N    . GLN   A 1 371 ? 24.017 -2.126  37.109  1.000 22.82096 ? ? ? ? ? ?  355 GLN   A N    1 
ATOM   2825 C  CA   . GLN   A 1 371 ? 23.344 -2.887  38.161  1.000 25.04899 ? ? ? ? ? ?  355 GLN   A CA   1 
ATOM   2826 C  C    . GLN   A 1 371 ? 23.778 -4.346  38.136  1.000 29.21464 ? ? ? ? ? ?  355 GLN   A C    1 
ATOM   2827 O  O    . GLN   A 1 371 ? 24.005 -4.952  39.189  1.000 28.28384 ? ? ? ? ? ?  355 GLN   A O    1 
ATOM   2828 C  CB   . GLN   A 1 371 ? 21.822 -2.782  38.014  1.000 28.21120 ? ? ? ? ? ?  355 GLN   A CB   1 
ATOM   2829 C  CG   . GLN   A 1 371 ? 21.251 -1.395  38.301  1.000 40.96270 ? ? ? ? ? ?  355 GLN   A CG   1 
ATOM   2830 C  CD   . GLN   A 1 371 ? 21.214 -1.070  39.785  1.000 42.46300 ? ? ? ? ? ?  355 GLN   A CD   1 
ATOM   2831 O  OE1  . GLN   A 1 371 ? 21.400 -1.948  40.631  1.000 37.14672 ? ? ? ? ? ?  355 GLN   A OE1  1 
ATOM   2832 N  NE2  . GLN   A 1 371 ? 20.972 0.196   40.108  1.000 40.29913 ? ? ? ? ? ?  355 GLN   A NE2  1 
ATOM   2833 N  N    . ILE   A 1 372 ? 23.936 -4.916  36.936  1.000 23.58149 ? ? ? ? ? ?  356 ILE   A N    1 
ATOM   2834 C  CA   . ILE   A 1 372 ? 24.295 -6.332  36.817  1.000 21.03712 ? ? ? ? ? ?  356 ILE   A CA   1 
ATOM   2835 C  C    . ILE   A 1 372 ? 25.763 -6.554  37.171  1.000 23.06248 ? ? ? ? ? ?  356 ILE   A C    1 
ATOM   2836 O  O    . ILE   A 1 372 ? 26.092 -7.420  37.987  1.000 28.87324 ? ? ? ? ? ?  356 ILE   A O    1 
ATOM   2837 C  CB   . ILE   A 1 372 ? 23.971 -6.847  35.402  1.000 20.08798 ? ? ? ? ? ?  356 ILE   A CB   1 
ATOM   2838 C  CG1  . ILE   A 1 372 ? 22.455 -6.912  35.195  1.000 24.53089 ? ? ? ? ? ?  356 ILE   A CG1  1 
ATOM   2839 C  CG2  . ILE   A 1 372 ? 24.607 -8.211  35.154  1.000 24.04915 ? ? ? ? ? ?  356 ILE   A CG2  1 
ATOM   2840 C  CD1  . ILE   A 1 372 ? 22.040 -7.164  33.765  1.000 22.80355 ? ? ? ? ? ?  356 ILE   A CD1  1 
ATOM   2841 N  N    . LEU   A 1 373 ? 26.673 -5.781  36.566  1.000 26.65765 ? ? ? ? ? ?  357 LEU   A N    1 
ATOM   2842 C  CA   . LEU   A 1 373 ? 28.091 -6.027  36.821  1.000 27.97931 ? ? ? ? ? ?  357 LEU   A CA   1 
ATOM   2843 C  C    . LEU   A 1 373 ? 28.468 -5.673  38.255  1.000 29.95854 ? ? ? ? ? ?  357 LEU   A C    1 
ATOM   2844 O  O    . LEU   A 1 373 ? 29.246 -6.394  38.888  1.000 30.39260 ? ? ? ? ? ?  357 LEU   A O    1 
ATOM   2845 C  CB   . LEU   A 1 373 ? 28.967 -5.269  35.823  1.000 27.46857 ? ? ? ? ? ?  357 LEU   A CB   1 
ATOM   2846 C  CG   . LEU   A 1 373 ? 28.914 -5.767  34.377  1.000 22.06278 ? ? ? ? ? ?  357 LEU   A CG   1 
ATOM   2847 C  CD1  . LEU   A 1 373 ? 30.108 -5.216  33.602  1.000 26.78338 ? ? ? ? ? ?  357 LEU   A CD1  1 
ATOM   2848 C  CD2  . LEU   A 1 373 ? 28.890 -7.285  34.303  1.000 28.55237 ? ? ? ? ? ?  357 LEU   A CD2  1 
ATOM   2849 N  N    . ASN   A 1 374 ? 27.912 -4.584  38.794  1.000 26.01036 ? ? ? ? ? ?  358 ASN   A N    1 
ATOM   2850 C  CA   . ASN   A 1 374 ? 28.198 -4.242  40.184  1.000 32.24029 ? ? ? ? ? ?  358 ASN   A CA   1 
ATOM   2851 C  C    . ASN   A 1 374 ? 27.765 -5.357  41.124  1.000 30.80668 ? ? ? ? ? ?  358 ASN   A C    1 
ATOM   2852 O  O    . ASN   A 1 374 ? 28.480 -5.690  42.078  1.000 34.21063 ? ? ? ? ? ?  358 ASN   A O    1 
ATOM   2853 C  CB   . ASN   A 1 374 ? 27.514 -2.932  40.567  1.000 30.89417 ? ? ? ? ? ?  358 ASN   A CB   1 
ATOM   2854 C  CG   . ASN   A 1 374 ? 27.725 -2.575  42.022  1.000 40.76592 ? ? ? ? ? ?  358 ASN   A CG   1 
ATOM   2855 O  OD1  . ASN   A 1 374 ? 28.861 -2.437  42.475  1.000 48.57683 ? ? ? ? ? ?  358 ASN   A OD1  1 
ATOM   2856 N  ND2  . ASN   A 1 374 ? 26.629 -2.415  42.761  1.000 39.21199 ? ? ? ? ? ?  358 ASN   A ND2  1 
ATOM   2857 N  N    . ALA   A 1 375 ? 26.606 -5.964  40.859  1.000 29.42323 ? ? ? ? ? ?  359 ALA   A N    1 
ATOM   2858 C  CA   . ALA   A 1 375 ? 26.132 -7.056  41.709  1.000 28.50905 ? ? ? ? ? ?  359 ALA   A CA   1 
ATOM   2859 C  C    . ALA   A 1 375 ? 27.087 -8.240  41.690  1.000 35.51392 ? ? ? ? ? ?  359 ALA   A C    1 
ATOM   2860 O  O    . ALA   A 1 375 ? 27.199 -8.961  42.689  1.000 34.71575 ? ? ? ? ? ?  359 ALA   A O    1 
ATOM   2861 C  CB   . ALA   A 1 375 ? 24.737 -7.503  41.272  1.000 28.17464 ? ? ? ? ? ?  359 ALA   A CB   1 
ATOM   2862 N  N    . LEU   A 1 376 ? 27.786 -8.459  40.574  1.000 27.24446 ? ? ? ? ? ?  360 LEU   A N    1 
ATOM   2863 C  CA   . LEU   A 1 376 ? 28.592 -9.658  40.405  1.000 30.72944 ? ? ? ? ? ?  360 LEU   A CA   1 
ATOM   2864 C  C    . LEU   A 1 376 ? 30.069 -9.461  40.731  1.000 36.78196 ? ? ? ? ? ?  360 LEU   A C    1 
ATOM   2865 O  O    . LEU   A 1 376 ? 30.789 -10.455 40.846  1.000 37.03224 ? ? ? ? ? ?  360 LEU   A O    1 
ATOM   2866 C  CB   . LEU   A 1 376 ? 28.457 -10.187 38.968  1.000 30.02774 ? ? ? ? ? ?  360 LEU   A CB   1 
ATOM   2867 C  CG   . LEU   A 1 376 ? 27.046 -10.550 38.502  1.000 32.30375 ? ? ? ? ? ?  360 LEU   A CG   1 
ATOM   2868 C  CD1  . LEU   A 1 376 ? 27.043 -10.914 37.024  1.000 29.27104 ? ? ? ? ? ?  360 LEU   A CD1  1 
ATOM   2869 C  CD2  . LEU   A 1 376 ? 26.477 -11.698 39.323  1.000 33.31080 ? ? ? ? ? ?  360 LEU   A CD2  1 
ATOM   2870 N  N    . GLN   A 1 377 ? 30.539 -8.226  40.881  1.000 35.70942 ? ? ? ? ? ?  361 GLN   A N    1 
ATOM   2871 C  CA   . GLN   A 1 377 ? 31.970 -7.990  41.097  1.000 39.90179 ? ? ? ? ? ?  361 GLN   A CA   1 
ATOM   2872 C  C    . GLN   A 1 377 ? 32.370 -8.121  42.561  1.000 45.21895 ? ? ? ? ? ?  361 GLN   A C    1 
ATOM   2873 O  O    . GLN   A 1 377 ? 31.543 -8.441  43.412  1.000 56.50808 ? ? ? ? ? ?  361 GLN   A O    1 
ATOM   2874 C  CB   . GLN   A 1 377 ? 32.371 -6.609  40.572  1.000 43.01352 ? ? ? ? ? ?  361 GLN   A CB   1 
ATOM   2875 C  CG   . GLN   A 1 377 ? 31.530 -5.465  41.111  1.000 50.59504 ? ? ? ? ? ?  361 GLN   A CG   1 
ATOM   2876 C  CD   . GLN   A 1 377 ? 32.269 -4.618  42.125  1.000 54.67098 ? ? ? ? ? ?  361 GLN   A CD   1 
ATOM   2877 O  OE1  . GLN   A 1 377 ? 33.442 -4.857  42.414  1.000 65.57526 ? ? ? ? ? ?  361 GLN   A OE1  1 
ATOM   2878 N  NE2  . GLN   A 1 377 ? 31.586 -3.614  42.667  1.000 58.28103 ? ? ? ? ? ?  361 GLN   A NE2  1 
HETATM 2879 C  C12  . A1AU5 C 2 .   ? 25.447 5.592   16.899  1.000 52.75452 ? ? ? ? ? ?  401 A1AU5 A C12  1 
HETATM 2880 O  O13  . A1AU5 C 2 .   ? 25.509 4.179   16.818  1.000 33.69146 ? ? ? ? ? -1 401 A1AU5 A O13  1 
HETATM 2881 C  C14  . A1AU5 C 2 .   ? 25.432 6.193   18.163  1.000 45.72411 ? ? ? ? ? ?  401 A1AU5 A C14  1 
HETATM 2882 C  C16  . A1AU5 C 2 .   ? 25.364 7.578   18.285  1.000 59.53704 ? ? ? ? ? ?  401 A1AU5 A C16  1 
HETATM 2883 C  C17  . A1AU5 C 2 .   ? 25.317 8.380   17.153  1.000 49.67325 ? ? ? ? ? ?  401 A1AU5 A C17  1 
HETATM 2884 C  C20  . A1AU5 C 2 .   ? 23.078 4.463   11.534  1.000 49.39417 ? ? ? ? ? ?  401 A1AU5 A C20  1 
HETATM 2885 C  C21  . A1AU5 C 2 .   ? 21.927 4.716   10.772  1.000 42.46441 ? ? ? ? ? ?  401 A1AU5 A C21  1 
HETATM 2886 C  C01  . A1AU5 C 2 .   ? 17.462 7.208   14.324  1.000 51.88747 ? ? ? ? ? ?  401 A1AU5 A C01  1 
HETATM 2887 C  C02  . A1AU5 C 2 .   ? 18.402 6.614   13.267  1.000 59.91691 ? ? ? ? ? ?  401 A1AU5 A C02  1 
HETATM 2888 C  C04  . A1AU5 C 2 .   ? 20.315 6.328   14.999  1.000 41.29018 ? ? ? ? ? ?  401 A1AU5 A C04  1 
HETATM 2889 C  C05  . A1AU5 C 2 .   ? 21.722 5.791   14.935  1.000 46.74295 ? ? ? ? ? ?  401 A1AU5 A C05  1 
HETATM 2890 C  C06  . A1AU5 C 2 .   ? 21.951 5.359   13.491  1.000 44.14186 ? ? ? ? ? ?  401 A1AU5 A C06  1 
HETATM 2891 C  C07  . A1AU5 C 2 .   ? 23.088 4.787   12.889  1.000 43.27162 ? ? ? ? ? ?  401 A1AU5 A C07  1 
HETATM 2892 C  C11  . A1AU5 C 2 .   ? 25.397 6.407   15.749  1.000 51.57537 ? ? ? ? ? ?  401 A1AU5 A C11  1 
HETATM 2893 C  C18  . A1AU5 C 2 .   ? 25.336 7.792   15.892  1.000 55.03804 ? ? ? ? ? ?  401 A1AU5 A C18  1 
HETATM 2894 C  C22  . A1AU5 C 2 .   ? 20.803 5.287   11.369  1.000 49.13508 ? ? ? ? ? ?  401 A1AU5 A C22  1 
HETATM 2895 C  C23  . A1AU5 C 2 .   ? 20.807 5.612   12.745  1.000 54.35524 ? ? ? ? ? ?  401 A1AU5 A C23  1 
HETATM 2896 N  N03  . A1AU5 C 2 .   ? 19.761 6.216   13.648  1.000 57.63614 ? ? ? ? ? ?  401 A1AU5 A N03  1 
HETATM 2897 N  N08  . A1AU5 C 2 .   ? 24.266 4.523   13.717  1.000 48.51741 ? ? ? ? ? ?  401 A1AU5 A N08  1 
HETATM 2898 O  O10  . A1AU5 C 2 .   ? 25.270 6.853   13.060  1.000 61.04210 ? ? ? ? ? ?  401 A1AU5 A O10  1 
HETATM 2899 O  O19  . A1AU5 C 2 .   ? 26.756 5.240   13.692  1.000 54.45858 ? ? ? ? ? ?  401 A1AU5 A O19  1 
HETATM 2900 O  O24  . A1AU5 C 2 .   ? 18.016 6.482   12.145  1.000 66.78046 ? ? ? ? ? ?  401 A1AU5 A O24  1 
HETATM 2901 S  S09  . A1AU5 C 2 .   ? 25.423 5.756   14.029  1.000 76.75942 ? ? ? ? ? ?  401 A1AU5 A S09  1 
HETATM 2902 CL CL15 . A1AU5 C 2 .   ? 25.491 5.205   19.650  1.000 59.73856 ? ? ? ? ? ?  401 A1AU5 A CL15 1 
HETATM 2903 O  O    . HOH   E 3 .   ? 28.070 -19.797 18.683  1.000 37.48422 ? ? ? ? ? ?  501 HOH   A O    1 
HETATM 2904 O  O    . HOH   E 3 .   ? 49.693 -15.772 13.377  1.000 57.65891 ? ? ? ? ? ?  502 HOH   A O    1 
HETATM 2905 O  O    . HOH   E 3 .   ? 37.899 4.662   40.045  1.000 44.86049 ? ? ? ? ? ?  503 HOH   A O    1 
HETATM 2906 O  O    . HOH   E 3 .   ? 15.468 -18.003 23.342  1.000 34.05157 ? ? ? ? ? ?  504 HOH   A O    1 
HETATM 2907 O  O    . HOH   E 3 .   ? 24.342 6.996   29.126  1.000 56.09157 ? ? ? ? ? ?  505 HOH   A O    1 
HETATM 2908 O  O    . HOH   E 3 .   ? 25.832 -1.251  2.444   1.000 43.42961 ? ? ? ? ? ?  506 HOH   A O    1 
HETATM 2909 O  O    . HOH   E 3 .   ? 38.810 2.266   -0.568  1.000 42.78285 ? ? ? ? ? ?  507 HOH   A O    1 
HETATM 2910 O  O    . HOH   E 3 .   ? 26.150 15.189  10.528  1.000 28.12541 ? ? ? ? ? ?  508 HOH   A O    1 
HETATM 2911 O  O    . HOH   E 3 .   ? 7.131  -7.211  12.535  1.000 30.53585 ? ? ? ? ? ?  509 HOH   A O    1 
HETATM 2912 O  O    . HOH   E 3 .   ? 26.452 -20.240 8.687   1.000 38.34925 ? ? ? ? ? ?  510 HOH   A O    1 
HETATM 2913 O  O    . HOH   E 3 .   ? 12.591 -12.532 32.653  1.000 42.20538 ? ? ? ? ? ?  511 HOH   A O    1 
HETATM 2914 O  O    . HOH   E 3 .   ? 7.811  -0.776  21.351  1.000 48.21323 ? ? ? ? ? ?  512 HOH   A O    1 
HETATM 2915 O  O    . HOH   E 3 .   ? 32.518 -17.959 23.896  1.000 41.53295 ? ? ? ? ? ?  513 HOH   A O    1 
HETATM 2916 O  O    . HOH   E 3 .   ? 50.821 -6.231  3.812   1.000 44.40012 ? ? ? ? ? ?  514 HOH   A O    1 
HETATM 2917 O  O    . HOH   E 3 .   ? 19.005 15.653  20.512  1.000 29.25941 ? ? ? ? ? ?  515 HOH   A O    1 
HETATM 2918 O  O    . HOH   E 3 .   ? 55.374 8.673   12.021  1.000 35.95624 ? ? ? ? ? ?  516 HOH   A O    1 
HETATM 2919 O  O    . HOH   E 3 .   ? 53.210 -2.167  21.705  1.000 44.38220 ? ? ? ? ? ?  517 HOH   A O    1 
HETATM 2920 O  O    . HOH   E 3 .   ? 20.573 4.050   1.434   1.000 43.76311 ? ? ? ? ? ?  518 HOH   A O    1 
HETATM 2921 O  O    . HOH   E 3 .   ? 34.358 22.549  23.063  1.000 30.54730 ? ? ? ? ? ?  519 HOH   A O    1 
HETATM 2922 O  O    . HOH   E 3 .   ? 49.727 16.035  7.268   1.000 42.26428 ? ? ? ? ? ?  520 HOH   A O    1 
HETATM 2923 O  O    . HOH   E 3 .   ? 43.423 21.369  9.570   1.000 27.78936 ? ? ? ? ? ?  521 HOH   A O    1 
HETATM 2924 O  O    . HOH   E 3 .   ? 47.251 14.572  6.201   1.000 29.12942 ? ? ? ? ? ?  522 HOH   A O    1 
HETATM 2925 O  O    . HOH   E 3 .   ? 36.599 6.392   36.714  1.000 37.95087 ? ? ? ? ? ?  523 HOH   A O    1 
HETATM 2926 O  O    . HOH   E 3 .   ? 52.862 12.777  11.173  1.000 39.36842 ? ? ? ? ? ?  524 HOH   A O    1 
HETATM 2927 O  O    . HOH   E 3 .   ? 25.851 7.662   1.800   1.000 29.25143 ? ? ? ? ? ?  525 HOH   A O    1 
HETATM 2928 O  O    . HOH   E 3 .   ? 19.085 -19.304 34.118  1.000 39.07176 ? ? ? ? ? ?  526 HOH   A O    1 
HETATM 2929 O  O    . HOH   E 3 .   ? 46.335 21.575  10.233  1.000 39.49231 ? ? ? ? ? ?  527 HOH   A O    1 
HETATM 2930 O  O    . HOH   E 3 .   ? 8.588  -10.270 8.516   1.000 43.79380 ? ? ? ? ? ?  528 HOH   A O    1 
HETATM 2931 O  O    . HOH   E 3 .   ? 34.015 6.832   -8.227  1.000 48.67453 ? ? ? ? ? ?  529 HOH   A O    1 
HETATM 2932 O  O    . HOH   E 3 .   ? 49.569 1.032   23.119  1.000 42.02741 ? ? ? ? ? ?  530 HOH   A O    1 
HETATM 2933 O  O    . HOH   E 3 .   ? 52.900 4.616   27.101  1.000 34.96330 ? ? ? ? ? ?  531 HOH   A O    1 
HETATM 2934 O  O    . HOH   E 3 .   ? 47.658 16.222  17.367  1.000 34.61117 ? ? ? ? ? ?  532 HOH   A O    1 
HETATM 2935 O  O    . HOH   E 3 .   ? 28.571 13.694  17.303  1.000 35.04995 ? ? ? ? ? ?  533 HOH   A O    1 
HETATM 2936 O  O    . HOH   E 3 .   ? 33.874 23.978  1.322   1.000 32.04218 ? ? ? ? ? ?  534 HOH   A O    1 
HETATM 2937 O  O    . HOH   E 3 .   ? 30.750 14.024  20.561  1.000 20.83772 ? ? ? ? ? ?  535 HOH   A O    1 
HETATM 2938 O  O    . HOH   E 3 .   ? 34.377 5.545   20.342  1.000 19.62711 ? ? ? ? ? ?  536 HOH   A O    1 
HETATM 2939 O  O    . HOH   E 3 .   ? 24.913 -2.571  12.442  1.000 19.87078 ? ? ? ? ? ?  537 HOH   A O    1 
HETATM 2940 O  O    . HOH   E 3 .   ? 17.016 -20.151 13.844  1.000 44.37295 ? ? ? ? ? ?  538 HOH   A O    1 
HETATM 2941 O  O    . HOH   E 3 .   ? 30.358 -10.106 5.990   1.000 30.01766 ? ? ? ? ? ?  539 HOH   A O    1 
HETATM 2942 O  O    . HOH   E 3 .   ? 17.996 -21.332 46.054  1.000 29.93218 ? ? ? ? ? ?  540 HOH   A O    1 
HETATM 2943 O  O    . HOH   E 3 .   ? 15.674 -2.514  35.539  1.000 34.17313 ? ? ? ? ? ?  541 HOH   A O    1 
HETATM 2944 O  O    . HOH   E 3 .   ? 53.311 5.697   15.063  1.000 22.36135 ? ? ? ? ? ?  542 HOH   A O    1 
HETATM 2945 O  O    . HOH   E 3 .   ? 49.577 -4.786  -0.791  1.000 46.63676 ? ? ? ? ? ?  543 HOH   A O    1 
HETATM 2946 O  O    . HOH   E 3 .   ? 31.491 -14.552 10.172  1.000 30.99546 ? ? ? ? ? ?  544 HOH   A O    1 
HETATM 2947 O  O    . HOH   E 3 .   ? 23.693 -3.913  41.621  1.000 33.61241 ? ? ? ? ? ?  545 HOH   A O    1 
HETATM 2948 O  O    . HOH   E 3 .   ? 30.282 6.489   21.947  1.000 31.48032 ? ? ? ? ? ?  546 HOH   A O    1 
HETATM 2949 O  O    . HOH   E 3 .   ? 4.435  -13.721 23.458  1.000 29.31220 ? ? ? ? ? ?  547 HOH   A O    1 
HETATM 2950 O  O    . HOH   E 3 .   ? 15.640 5.325   16.030  1.000 31.50233 ? ? ? ? ? ?  548 HOH   A O    1 
HETATM 2951 O  O    . HOH   E 3 .   ? 14.056 -17.054 15.835  1.000 32.44200 ? ? ? ? ? ?  549 HOH   A O    1 
HETATM 2952 O  O    . HOH   E 3 .   ? 50.890 13.546  22.078  1.000 36.35686 ? ? ? ? ? ?  550 HOH   A O    1 
HETATM 2953 O  O    . HOH   E 3 .   ? 22.937 4.378   6.296   1.000 29.00038 ? ? ? ? ? ?  551 HOH   A O    1 
HETATM 2954 O  O    . HOH   E 3 .   ? 21.004 -5.246  6.468   1.000 40.30119 ? ? ? ? ? ?  552 HOH   A O    1 
HETATM 2955 O  O    . HOH   E 3 .   ? 36.506 18.182  27.932  1.000 32.86531 ? ? ? ? ? ?  553 HOH   A O    1 
HETATM 2956 O  O    . HOH   E 3 .   ? 21.546 -20.741 27.487  1.000 39.16038 ? ? ? ? ? ?  554 HOH   A O    1 
HETATM 2957 O  O    . HOH   E 3 .   ? 23.080 -20.423 10.649  1.000 41.19804 ? ? ? ? ? ?  555 HOH   A O    1 
HETATM 2958 O  O    . HOH   E 3 .   ? 21.966 -23.289 35.547  1.000 50.66261 ? ? ? ? ? ?  556 HOH   A O    1 
HETATM 2959 O  O    . HOH   E 3 .   ? 26.848 6.612   5.915   1.000 26.73613 ? ? ? ? ? ?  557 HOH   A O    1 
HETATM 2960 O  O    . HOH   E 3 .   ? 30.475 14.744  -2.564  1.000 38.50022 ? ? ? ? ? ?  558 HOH   A O    1 
HETATM 2961 O  O    . HOH   E 3 .   ? 41.828 20.347  11.539  1.000 22.74251 ? ? ? ? ? ?  559 HOH   A O    1 
HETATM 2962 O  O    . HOH   E 3 .   ? 30.320 -17.691 22.332  1.000 32.08241 ? ? ? ? ? ?  560 HOH   A O    1 
HETATM 2963 O  O    . HOH   E 3 .   ? 14.671 6.120   19.601  1.000 35.87428 ? ? ? ? ? ?  561 HOH   A O    1 
HETATM 2964 O  O    . HOH   E 3 .   ? 23.487 -21.164 7.363   1.000 37.27646 ? ? ? ? ? ?  562 HOH   A O    1 
HETATM 2965 O  O    . HOH   E 3 .   ? 55.069 -4.846  7.480   1.000 38.93307 ? ? ? ? ? ?  563 HOH   A O    1 
HETATM 2966 O  O    . HOH   E 3 .   ? 37.345 5.626   18.225  1.000 22.77517 ? ? ? ? ? ?  564 HOH   A O    1 
HETATM 2967 O  O    . HOH   E 3 .   ? 26.566 -17.522 17.032  1.000 32.25470 ? ? ? ? ? ?  565 HOH   A O    1 
HETATM 2968 O  O    . HOH   E 3 .   ? 46.436 -2.587  5.439   1.000 29.85227 ? ? ? ? ? ?  566 HOH   A O    1 
HETATM 2969 O  O    . HOH   E 3 .   ? 40.789 8.275   38.090  1.000 55.30690 ? ? ? ? ? ?  567 HOH   A O    1 
HETATM 2970 O  O    . HOH   E 3 .   ? 46.512 -4.754  29.951  1.000 45.49155 ? ? ? ? ? ?  568 HOH   A O    1 
HETATM 2971 O  O    . HOH   E 3 .   ? 40.544 18.837  16.982  1.000 22.63864 ? ? ? ? ? ?  569 HOH   A O    1 
HETATM 2972 O  O    . HOH   E 3 .   ? 3.546  -15.501 19.313  1.000 41.62766 ? ? ? ? ? ?  570 HOH   A O    1 
HETATM 2973 O  O    . HOH   E 3 .   ? 33.941 14.497  -8.271  1.000 51.44903 ? ? ? ? ? ?  571 HOH   A O    1 
HETATM 2974 O  O    . HOH   E 3 .   ? 54.709 -7.174  12.716  1.000 35.60158 ? ? ? ? ? ?  572 HOH   A O    1 
HETATM 2975 O  O    . HOH   E 3 .   ? 16.640 -16.208 44.726  1.000 50.49442 ? ? ? ? ? ?  573 HOH   A O    1 
HETATM 2976 O  O    . HOH   E 3 .   ? 21.358 -13.517 19.483  1.000 17.39816 ? ? ? ? ? ?  574 HOH   A O    1 
HETATM 2977 O  O    . HOH   E 3 .   ? 38.135 7.512   34.659  1.000 33.21225 ? ? ? ? ? ?  575 HOH   A O    1 
HETATM 2978 O  O    . HOH   E 3 .   ? 48.659 16.717  27.159  1.000 45.73387 ? ? ? ? ? ?  576 HOH   A O    1 
HETATM 2979 O  O    . HOH   E 3 .   ? 20.772 -2.949  24.341  1.000 20.07891 ? ? ? ? ? ?  577 HOH   A O    1 
HETATM 2980 O  O    . HOH   E 3 .   ? 44.541 -5.408  9.728   1.000 27.95763 ? ? ? ? ? ?  578 HOH   A O    1 
HETATM 2981 O  O    . HOH   E 3 .   ? 26.810 15.634  7.571   1.000 27.67663 ? ? ? ? ? ?  579 HOH   A O    1 
HETATM 2982 O  O    . HOH   E 3 .   ? 10.308 3.842   18.214  1.000 45.72095 ? ? ? ? ? ?  580 HOH   A O    1 
HETATM 2983 O  O    . HOH   E 3 .   ? 21.236 -3.350  5.081   1.000 40.47820 ? ? ? ? ? ?  581 HOH   A O    1 
HETATM 2984 O  O    . HOH   E 3 .   ? 40.460 24.407  2.214   1.000 40.85804 ? ? ? ? ? ?  582 HOH   A O    1 
HETATM 2985 O  O    . HOH   E 3 .   ? 15.326 -17.610 41.057  1.000 35.78768 ? ? ? ? ? ?  583 HOH   A O    1 
HETATM 2986 O  O    . HOH   E 3 .   ? 41.007 1.443   -2.565  1.000 44.76773 ? ? ? ? ? ?  584 HOH   A O    1 
HETATM 2987 O  O    . HOH   E 3 .   ? 11.726 -13.001 10.168  1.000 36.23753 ? ? ? ? ? ?  585 HOH   A O    1 
HETATM 2988 O  O    . HOH   E 3 .   ? 14.108 2.175   17.408  1.000 22.97572 ? ? ? ? ? ?  586 HOH   A O    1 
HETATM 2989 O  O    . HOH   E 3 .   ? 28.205 -11.828 3.412   1.000 36.78203 ? ? ? ? ? ?  587 HOH   A O    1 
HETATM 2990 O  O    . HOH   E 3 .   ? 14.464 -14.559 13.288  1.000 33.88960 ? ? ? ? ? ?  588 HOH   A O    1 
HETATM 2991 O  O    . HOH   E 3 .   ? 29.919 -18.487 15.453  1.000 31.30483 ? ? ? ? ? ?  589 HOH   A O    1 
HETATM 2992 O  O    . HOH   E 3 .   ? 32.442 -19.739 17.758  1.000 31.05238 ? ? ? ? ? ?  590 HOH   A O    1 
HETATM 2993 O  O    . HOH   E 3 .   ? 5.134  -3.369  15.271  1.000 42.91180 ? ? ? ? ? ?  591 HOH   A O    1 
HETATM 2994 O  O    . HOH   E 3 .   ? 47.254 11.206  21.762  1.000 37.89119 ? ? ? ? ? ?  592 HOH   A O    1 
HETATM 2995 O  O    . HOH   E 3 .   ? 8.091  -5.761  25.296  1.000 44.16536 ? ? ? ? ? ?  593 HOH   A O    1 
HETATM 2996 O  O    . HOH   E 3 .   ? 53.744 3.598   7.564   1.000 40.30556 ? ? ? ? ? ?  594 HOH   A O    1 
HETATM 2997 O  O    . HOH   E 3 .   ? 28.489 14.378  19.503  1.000 31.81586 ? ? ? ? ? ?  595 HOH   A O    1 
HETATM 2998 O  O    . HOH   E 3 .   ? 28.447 -2.269  3.779   1.000 35.08297 ? ? ? ? ? ?  596 HOH   A O    1 
HETATM 2999 O  O    . HOH   E 3 .   ? 26.242 -20.874 29.354  1.000 34.50278 ? ? ? ? ? ?  597 HOH   A O    1 
HETATM 3000 O  O    . HOH   E 3 .   ? 56.343 -1.875  7.139   1.000 42.90662 ? ? ? ? ? ?  598 HOH   A O    1 
HETATM 3001 O  O    . HOH   E 3 .   ? 47.114 21.156  16.285  1.000 41.33219 ? ? ? ? ? ?  599 HOH   A O    1 
HETATM 3002 O  O    . HOH   E 3 .   ? 10.071 4.063   11.121  1.000 41.67342 ? ? ? ? ? ?  600 HOH   A O    1 
HETATM 3003 O  O    . HOH   E 3 .   ? 7.784  -8.386  23.031  1.000 42.47525 ? ? ? ? ? ?  601 HOH   A O    1 
HETATM 3004 O  O    . HOH   E 3 .   ? 44.708 18.887  22.969  1.000 35.06546 ? ? ? ? ? ?  602 HOH   A O    1 
HETATM 3005 O  O    . HOH   E 3 .   ? 6.320  -3.013  10.373  1.000 41.91425 ? ? ? ? ? ?  603 HOH   A O    1 
HETATM 3006 O  O    . HOH   E 3 .   ? 34.006 -12.260 36.892  1.000 39.23447 ? ? ? ? ? ?  604 HOH   A O    1 
HETATM 3007 O  O    . HOH   E 3 .   ? 43.785 20.866  -4.138  1.000 46.78585 ? ? ? ? ? ?  605 HOH   A O    1 
HETATM 3008 O  O    . HOH   E 3 .   ? 28.707 -19.581 9.456   1.000 35.47567 ? ? ? ? ? ?  606 HOH   A O    1 
HETATM 3009 O  O    . HOH   E 3 .   ? 42.002 21.462  23.664  1.000 34.30374 ? ? ? ? ? ?  607 HOH   A O    1 
HETATM 3010 O  O    . HOH   E 3 .   ? 36.668 0.528   2.252   1.000 35.90131 ? ? ? ? ? ?  608 HOH   A O    1 
HETATM 3011 O  O    . HOH   E 3 .   ? 52.729 2.106   5.152   1.000 36.21557 ? ? ? ? ? ?  609 HOH   A O    1 
HETATM 3012 O  O    . HOH   E 3 .   ? 53.455 0.375   12.209  1.000 29.16198 ? ? ? ? ? ?  610 HOH   A O    1 
HETATM 3013 O  O    . HOH   E 3 .   ? 23.024 -17.046 13.371  1.000 20.91613 ? ? ? ? ? ?  611 HOH   A O    1 
HETATM 3014 O  O    . HOH   E 3 .   ? 25.381 8.295   4.473   1.000 29.36527 ? ? ? ? ? ?  612 HOH   A O    1 
HETATM 3015 O  O    . HOH   E 3 .   ? 37.560 13.903  13.662  1.000 18.88334 ? ? ? ? ? ?  613 HOH   A O    1 
HETATM 3016 O  O    . HOH   E 3 .   ? 35.009 14.904  14.363  1.000 22.55620 ? ? ? ? ? ?  614 HOH   A O    1 
HETATM 3017 O  O    . HOH   E 3 .   ? 22.003 13.153  4.336   1.000 46.47148 ? ? ? ? ? ?  615 HOH   A O    1 
HETATM 3018 O  O    . HOH   E 3 .   ? 23.394 10.946  6.460   1.000 40.85939 ? ? ? ? ? ?  616 HOH   A O    1 
HETATM 3019 O  O    . HOH   E 3 .   ? 28.093 16.617  12.964  1.000 33.84855 ? ? ? ? ? ?  617 HOH   A O    1 
HETATM 3020 O  O    . HOH   E 3 .   ? 24.367 -15.992 11.153  1.000 28.11150 ? ? ? ? ? ?  618 HOH   A O    1 
HETATM 3021 O  O    . HOH   E 3 .   ? 44.870 -10.798 12.178  1.000 28.78080 ? ? ? ? ? ?  619 HOH   A O    1 
HETATM 3022 O  O    . HOH   E 3 .   ? 17.844 0.957   33.224  1.000 29.05164 ? ? ? ? ? ?  620 HOH   A O    1 
HETATM 3023 O  O    . HOH   E 3 .   ? 33.647 21.305  10.501  1.000 31.87981 ? ? ? ? ? ?  621 HOH   A O    1 
HETATM 3024 O  O    . HOH   E 3 .   ? 13.637 -12.211 12.166  1.000 28.72355 ? ? ? ? ? ?  622 HOH   A O    1 
HETATM 3025 O  O    . HOH   E 3 .   ? 40.999 -14.630 24.572  1.000 36.26731 ? ? ? ? ? ?  623 HOH   A O    1 
HETATM 3026 O  O    . HOH   E 3 .   ? 9.120  -7.474  30.487  1.000 41.77679 ? ? ? ? ? ?  624 HOH   A O    1 
HETATM 3027 O  O    . HOH   E 3 .   ? 32.448 6.862   27.280  1.000 33.80920 ? ? ? ? ? ?  625 HOH   A O    1 
HETATM 3028 O  O    . HOH   E 3 .   ? 32.116 18.610  2.813   1.000 29.35415 ? ? ? ? ? ?  626 HOH   A O    1 
HETATM 3029 O  O    . HOH   E 3 .   ? 41.819 -16.193 8.605   1.000 30.50759 ? ? ? ? ? ?  627 HOH   A O    1 
HETATM 3030 O  O    . HOH   E 3 .   ? 14.186 -15.367 29.480  1.000 32.45174 ? ? ? ? ? ?  628 HOH   A O    1 
HETATM 3031 O  O    . HOH   E 3 .   ? 45.760 7.363   30.997  1.000 29.77745 ? ? ? ? ? ?  629 HOH   A O    1 
HETATM 3032 O  O    . HOH   E 3 .   ? 37.433 16.845  16.073  1.000 19.55896 ? ? ? ? ? ?  630 HOH   A O    1 
HETATM 3033 O  O    . HOH   E 3 .   ? 51.594 12.654  2.457   1.000 46.39282 ? ? ? ? ? ?  631 HOH   A O    1 
HETATM 3034 O  O    . HOH   E 3 .   ? 52.761 -0.401  4.428   1.000 42.80966 ? ? ? ? ? ?  632 HOH   A O    1 
HETATM 3035 O  O    . HOH   E 3 .   ? 36.215 13.359  -6.770  1.000 34.03401 ? ? ? ? ? ?  633 HOH   A O    1 
HETATM 3036 O  O    . HOH   E 3 .   ? 29.517 -21.054 30.446  1.000 41.47325 ? ? ? ? ? ?  634 HOH   A O    1 
HETATM 3037 O  O    . HOH   E 3 .   ? 23.889 -6.197  2.821   1.000 36.04477 ? ? ? ? ? ?  635 HOH   A O    1 
HETATM 3038 O  O    . HOH   E 3 .   ? 20.404 -15.366 44.084  1.000 43.84911 ? ? ? ? ? ?  636 HOH   A O    1 
HETATM 3039 O  O    . HOH   E 3 .   ? 39.380 0.736   1.575   1.000 30.93029 ? ? ? ? ? ?  637 HOH   A O    1 
HETATM 3040 O  O    . HOH   E 3 .   ? 30.283 -18.062 19.089  1.000 30.47842 ? ? ? ? ? ?  638 HOH   A O    1 
HETATM 3041 O  O    . HOH   E 3 .   ? 16.039 -5.923  4.647   1.000 40.66200 ? ? ? ? ? ?  639 HOH   A O    1 
HETATM 3042 O  O    . HOH   E 3 .   ? 51.280 3.781   15.135  1.000 26.58986 ? ? ? ? ? ?  640 HOH   A O    1 
HETATM 3043 O  O    . HOH   E 3 .   ? 55.363 13.276  27.582  1.000 32.04556 ? ? ? ? ? ?  641 HOH   A O    1 
HETATM 3044 O  O    . HOH   E 3 .   ? 17.601 -20.402 16.554  1.000 32.20759 ? ? ? ? ? ?  642 HOH   A O    1 
HETATM 3045 O  O    . HOH   E 3 .   ? 16.694 -16.676 15.454  1.000 47.39815 ? ? ? ? ? ?  643 HOH   A O    1 
HETATM 3046 O  O    . HOH   E 3 .   ? 24.169 -0.095  5.926   1.000 22.62868 ? ? ? ? ? ?  644 HOH   A O    1 
HETATM 3047 O  O    . HOH   E 3 .   ? 49.964 16.410  13.266  1.000 38.28558 ? ? ? ? ? ?  645 HOH   A O    1 
HETATM 3048 O  O    . HOH   E 3 .   ? 15.129 -20.031 44.896  1.000 31.32702 ? ? ? ? ? ?  646 HOH   A O    1 
HETATM 3049 O  O    . HOH   E 3 .   ? 40.451 -15.926 4.765   1.000 46.35415 ? ? ? ? ? ?  647 HOH   A O    1 
HETATM 3050 O  O    . HOH   E 3 .   ? 23.107 4.414   21.141  1.000 27.69780 ? ? ? ? ? ?  648 HOH   A O    1 
HETATM 3051 O  O    . HOH   E 3 .   ? 15.216 -11.021 8.268   1.000 47.41273 ? ? ? ? ? ?  649 HOH   A O    1 
HETATM 3052 O  O    . HOH   E 3 .   ? 23.310 -6.940  5.548   1.000 31.72789 ? ? ? ? ? ?  650 HOH   A O    1 
HETATM 3053 O  O    . HOH   E 3 .   ? 29.105 -6.931  44.577  1.000 38.15460 ? ? ? ? ? ?  651 HOH   A O    1 
HETATM 3054 O  O    . HOH   E 3 .   ? 46.476 17.733  1.794   1.000 38.55698 ? ? ? ? ? ?  652 HOH   A O    1 
HETATM 3055 O  O    . HOH   E 3 .   ? 22.506 -1.104  17.644  1.000 28.77298 ? ? ? ? ? ?  653 HOH   A O    1 
HETATM 3056 O  O    . HOH   E 3 .   ? 12.434 -6.943  38.967  1.000 37.77790 ? ? ? ? ? ?  654 HOH   A O    1 
HETATM 3057 O  O    . HOH   E 3 .   ? 42.029 -6.002  28.101  1.000 37.65509 ? ? ? ? ? ?  655 HOH   A O    1 
HETATM 3058 O  O    . HOH   E 3 .   ? 23.290 -8.915  2.120   1.000 41.59797 ? ? ? ? ? ?  656 HOH   A O    1 
HETATM 3059 O  O    . HOH   E 3 .   ? 47.251 17.796  20.314  1.000 38.76173 ? ? ? ? ? ?  657 HOH   A O    1 
HETATM 3060 O  O    . HOH   E 3 .   ? 53.880 1.353   7.751   1.000 40.40664 ? ? ? ? ? ?  658 HOH   A O    1 
HETATM 3061 O  O    . HOH   E 3 .   ? 40.107 9.380   35.584  1.000 42.46734 ? ? ? ? ? ?  659 HOH   A O    1 
HETATM 3062 O  O    . HOH   E 3 .   ? 49.803 13.571  28.638  1.000 27.49087 ? ? ? ? ? ?  660 HOH   A O    1 
HETATM 3063 O  O    . HOH   E 3 .   ? 44.756 -0.923  -2.059  1.000 42.02823 ? ? ? ? ? ?  661 HOH   A O    1 
HETATM 3064 O  O    . HOH   E 3 .   ? 21.026 -23.066 20.792  1.000 36.91127 ? ? ? ? ? ?  662 HOH   A O    1 
HETATM 3065 O  O    . HOH   E 3 .   ? 39.673 -18.289 18.496  1.000 39.80735 ? ? ? ? ? ?  663 HOH   A O    1 
HETATM 3066 O  O    . HOH   E 3 .   ? 31.417 0.768   3.207   1.000 36.67507 ? ? ? ? ? ?  664 HOH   A O    1 
HETATM 3067 O  O    . HOH   E 3 .   ? 40.439 -1.515  0.341   1.000 39.63282 ? ? ? ? ? ?  665 HOH   A O    1 
HETATM 3068 O  O    . HOH   E 3 .   ? 41.363 -1.395  29.189  1.000 33.68568 ? ? ? ? ? ?  666 HOH   A O    1 
HETATM 3069 O  O    . HOH   E 3 .   ? 19.012 3.075   10.469  1.000 40.45675 ? ? ? ? ? ?  667 HOH   A O    1 
HETATM 3070 O  O    . HOH   E 3 .   ? 19.664 -21.371 5.557   1.000 31.91866 ? ? ? ? ? ?  668 HOH   A O    1 
HETATM 3071 O  O    . HOH   E 3 .   ? 44.465 -13.980 9.574   1.000 37.69782 ? ? ? ? ? ?  669 HOH   A O    1 
HETATM 3072 O  O    . HOH   E 3 .   ? 42.454 1.165   29.113  1.000 35.21105 ? ? ? ? ? ?  670 HOH   A O    1 
HETATM 3073 O  O    . HOH   E 3 .   ? 46.637 18.194  24.664  1.000 29.62877 ? ? ? ? ? ?  671 HOH   A O    1 
HETATM 3074 O  O    . HOH   E 3 .   ? 19.454 3.468   7.984   1.000 31.14917 ? ? ? ? ? ?  672 HOH   A O    1 
HETATM 3075 O  O    . HOH   E 3 .   ? 49.200 3.225   19.929  1.000 37.97216 ? ? ? ? ? ?  673 HOH   A O    1 
HETATM 3076 O  O    . HOH   E 3 .   ? 29.401 1.403   1.700   1.000 23.27963 ? ? ? ? ? ?  674 HOH   A O    1 
HETATM 3077 O  O    . HOH   E 3 .   ? 33.165 20.354  -5.231  1.000 27.34548 ? ? ? ? ? ?  675 HOH   A O    1 
HETATM 3078 O  O    . HOH   E 3 .   ? 23.756 7.121   0.807   1.000 42.44400 ? ? ? ? ? ?  676 HOH   A O    1 
HETATM 3079 O  O    . HOH   E 3 .   ? 12.255 3.095   24.465  1.000 34.47708 ? ? ? ? ? ?  677 HOH   A O    1 
HETATM 3080 O  O    . HOH   E 3 .   ? 41.254 -3.614  -3.167  1.000 45.14205 ? ? ? ? ? ?  678 HOH   A O    1 
HETATM 3081 O  O    . HOH   E 3 .   ? 33.652 24.898  9.857   1.000 35.01483 ? ? ? ? ? ?  679 HOH   A O    1 
HETATM 3082 O  O    . HOH   E 3 .   ? 45.749 -11.037 5.863   1.000 30.09790 ? ? ? ? ? ?  680 HOH   A O    1 
HETATM 3083 O  O    . HOH   E 3 .   ? 33.148 -2.491  11.486  1.000 26.79837 ? ? ? ? ? ?  681 HOH   A O    1 
HETATM 3084 O  O    . HOH   E 3 .   ? 36.693 -19.381 11.959  1.000 36.91108 ? ? ? ? ? ?  682 HOH   A O    1 
HETATM 3085 O  O    . HOH   E 3 .   ? 36.578 -1.721  0.978   1.000 31.64875 ? ? ? ? ? ?  683 HOH   A O    1 
HETATM 3086 O  O    . HOH   E 3 .   ? 17.569 -17.822 5.788   1.000 30.20541 ? ? ? ? ? ?  684 HOH   A O    1 
HETATM 3087 O  O    . HOH   E 3 .   ? 14.846 -17.738 26.668  1.000 38.38878 ? ? ? ? ? ?  685 HOH   A O    1 
HETATM 3088 O  O    . HOH   E 3 .   ? 31.617 3.293   1.241   1.000 33.76959 ? ? ? ? ? ?  686 HOH   A O    1 
HETATM 3089 O  O    . HOH   E 3 .   ? 30.203 12.021  22.221  1.000 33.80205 ? ? ? ? ? ?  687 HOH   A O    1 
HETATM 3090 O  O    . HOH   E 3 .   ? 12.789 3.989   19.144  1.000 32.80596 ? ? ? ? ? ?  688 HOH   A O    1 
HETATM 3091 O  O    . HOH   E 3 .   ? 19.173 -20.410 21.265  1.000 18.84229 ? ? ? ? ? ?  689 HOH   A O    1 
HETATM 3092 O  O    . HOH   E 3 .   ? 17.254 -0.716  11.799  1.000 24.67446 ? ? ? ? ? ?  690 HOH   A O    1 
HETATM 3093 O  O    . HOH   E 3 .   ? 34.247 -3.820  2.030   1.000 34.30209 ? ? ? ? ? ?  691 HOH   A O    1 
HETATM 3094 O  O    . HOH   E 3 .   ? 18.902 -18.204 26.009  1.000 38.77198 ? ? ? ? ? ?  692 HOH   A O    1 
HETATM 3095 O  O    . HOH   E 3 .   ? 41.618 25.294  17.117  1.000 26.69755 ? ? ? ? ? ?  693 HOH   A O    1 
HETATM 3096 O  O    . HOH   E 3 .   ? 17.066 -17.852 31.698  1.000 32.30398 ? ? ? ? ? ?  694 HOH   A O    1 
HETATM 3097 O  O    . HOH   E 3 .   ? 17.660 -1.474  4.401   1.000 43.73038 ? ? ? ? ? ?  695 HOH   A O    1 
HETATM 3098 O  O    . HOH   E 3 .   ? 30.716 9.608   22.485  1.000 45.20700 ? ? ? ? ? ?  696 HOH   A O    1 
HETATM 3099 O  O    . HOH   E 3 .   ? 27.376 8.259   8.244   1.000 28.48997 ? ? ? ? ? ?  697 HOH   A O    1 
HETATM 3100 O  O    . HOH   E 3 .   ? 46.748 -2.458  34.215  1.000 44.98992 ? ? ? ? ? ?  698 HOH   A O    1 
HETATM 3101 O  O    . HOH   E 3 .   ? 43.714 -8.655  30.590  1.000 47.60279 ? ? ? ? ? ?  699 HOH   A O    1 
HETATM 3102 O  O    . HOH   E 3 .   ? 14.090 -1.420  6.153   1.000 31.65979 ? ? ? ? ? ?  700 HOH   A O    1 
HETATM 3103 O  O    . HOH   E 3 .   ? 16.797 -17.007 28.456  1.000 37.48053 ? ? ? ? ? ?  701 HOH   A O    1 
HETATM 3104 O  O    . HOH   E 3 .   ? 33.307 14.599  22.642  1.000 25.22750 ? ? ? ? ? ?  702 HOH   A O    1 
HETATM 3105 O  O    . HOH   E 3 .   ? 27.461 -3.053  6.393   1.000 30.56640 ? ? ? ? ? ?  703 HOH   A O    1 
HETATM 3106 O  O    . HOH   E 3 .   ? 25.246 -1.867  7.541   1.000 36.57716 ? ? ? ? ? ?  704 HOH   A O    1 
HETATM 3107 O  O    . HOH   E 3 .   ? 14.227 -17.123 36.806  1.000 29.32709 ? ? ? ? ? ?  705 HOH   A O    1 
HETATM 3108 O  O    . HOH   E 3 .   ? 43.631 23.875  -0.537  1.000 42.27837 ? ? ? ? ? ?  706 HOH   A O    1 
HETATM 3109 O  O    . HOH   E 3 .   ? 38.356 17.524  30.526  1.000 42.94237 ? ? ? ? ? ?  707 HOH   A O    1 
HETATM 3110 O  O    . HOH   E 3 .   ? 16.924 -15.964 2.186   1.000 40.18951 ? ? ? ? ? ?  708 HOH   A O    1 
HETATM 3111 O  O    . HOH   E 3 .   ? 26.827 15.864  15.507  1.000 40.94880 ? ? ? ? ? ?  709 HOH   A O    1 
HETATM 3112 O  O    . HOH   E 3 .   ? 42.100 -12.730 2.540   1.000 44.51136 ? ? ? ? ? ?  710 HOH   A O    1 
HETATM 3113 O  O    . HOH   E 3 .   ? 23.824 -19.904 29.090  1.000 22.56328 ? ? ? ? ? ?  711 HOH   A O    1 
HETATM 3114 O  O    . HOH   E 3 .   ? 53.027 -8.105  8.266   1.000 44.37044 ? ? ? ? ? ?  712 HOH   A O    1 
HETATM 3115 O  O    . HOH   E 3 .   ? 50.669 -8.429  6.921   1.000 41.50171 ? ? ? ? ? ?  713 HOH   A O    1 
HETATM 3116 O  O    . HOH   E 3 .   ? 20.877 6.069   20.935  1.000 49.60135 ? ? ? ? ? ?  714 HOH   A O    1 
HETATM 3117 O  O    . HOH   E 3 .   ? 21.328 -12.009 42.394  1.000 40.81809 ? ? ? ? ? ?  715 HOH   A O    1 
HETATM 3118 O  O    . HOH   E 3 .   ? 22.926 13.162  16.192  1.000 33.72713 ? ? ? ? ? ?  716 HOH   A O    1 
HETATM 3119 O  O    . HOH   E 3 .   ? 32.429 22.016  6.049   1.000 37.39266 ? ? ? ? ? ?  717 HOH   A O    1 
HETATM 3120 O  O    . HOH   E 3 .   ? 12.225 -10.604 36.740  1.000 35.09932 ? ? ? ? ? ?  718 HOH   A O    1 
HETATM 3121 O  O    . HOH   E 3 .   ? 45.251 -11.085 28.279  1.000 49.01608 ? ? ? ? ? ?  719 HOH   A O    1 
HETATM 3122 O  O    . HOH   E 3 .   ? 33.342 -11.376 39.537  1.000 44.29312 ? ? ? ? ? ?  720 HOH   A O    1 
HETATM 3123 O  O    . HOH   E 3 .   ? 44.600 11.060  33.594  1.000 43.15287 ? ? ? ? ? ?  721 HOH   A O    1 
HETATM 3124 O  O    . HOH   E 3 .   ? 20.306 7.370   23.442  1.000 39.16563 ? ? ? ? ? ?  722 HOH   A O    1 
HETATM 3125 O  O    . HOH   E 3 .   ? 29.905 4.635   24.019  1.000 27.33036 ? ? ? ? ? ?  723 HOH   A O    1 
HETATM 3126 O  O    . HOH   E 3 .   ? 39.265 -8.254  -1.191  1.000 32.15544 ? ? ? ? ? ?  724 HOH   A O    1 
HETATM 3127 O  O    . HOH   E 3 .   ? 23.922 -10.461 43.728  1.000 45.66614 ? ? ? ? ? ?  725 HOH   A O    1 
HETATM 3128 O  O    . HOH   E 3 .   ? 40.021 24.032  19.486  1.000 33.56319 ? ? ? ? ? ?  726 HOH   A O    1 
HETATM 3129 O  O    . HOH   E 3 .   ? 32.182 9.573   30.728  1.000 55.54171 ? ? ? ? ? ?  727 HOH   A O    1 
HETATM 3130 O  O    . HOH   E 3 .   ? 12.412 -11.561 7.645   1.000 43.92007 ? ? ? ? ? ?  728 HOH   A O    1 
HETATM 3131 O  O    . HOH   E 3 .   ? 35.210 -8.106  -1.442  1.000 51.42866 ? ? ? ? ? ?  729 HOH   A O    1 
HETATM 3132 O  O    . HOH   E 3 .   ? 19.263 -21.287 12.826  1.000 47.56010 ? ? ? ? ? ?  730 HOH   A O    1 
HETATM 3133 O  O    . HOH   E 3 .   ? 35.581 27.645  13.216  1.000 33.22294 ? ? ? ? ? ?  731 HOH   A O    1 
HETATM 3134 O  O    . HOH   E 3 .   ? 12.234 -20.456 14.124  1.000 43.76170 ? ? ? ? ? ?  732 HOH   A O    1 
HETATM 3135 O  O    . HOH   E 3 .   ? 14.881 -18.520 34.896  1.000 29.26425 ? ? ? ? ? ?  733 HOH   A O    1 
HETATM 3136 O  O    . HOH   E 3 .   ? 21.413 -18.970 45.669  1.000 51.12455 ? ? ? ? ? ?  734 HOH   A O    1 
HETATM 3137 O  O    . HOH   E 3 .   ? 30.952 18.480  -1.242  1.000 36.34705 ? ? ? ? ? ?  735 HOH   A O    1 
HETATM 3138 O  O    . HOH   E 3 .   ? 9.166  -20.257 11.280  1.000 51.98942 ? ? ? ? ? ?  736 HOH   A O    1 
HETATM 3139 O  O    . HOH   E 3 .   ? 21.356 -4.587  19.001  1.000 23.96497 ? ? ? ? ? ?  737 HOH   A O    1 
HETATM 3140 O  O    . HOH   E 3 .   ? 33.729 24.321  20.383  1.000 37.30421 ? ? ? ? ? ?  738 HOH   A O    1 
HETATM 3141 O  O    . HOH   E 3 .   ? 48.217 -1.870  -1.604  1.000 44.38926 ? ? ? ? ? ?  739 HOH   A O    1 
HETATM 3142 O  O    . HOH   E 3 .   ? 27.874 13.838  -3.500  1.000 43.77750 ? ? ? ? ? ?  740 HOH   A O    1 
HETATM 3143 O  O    . HOH   E 3 .   ? 9.248  0.962   17.968  1.000 28.66168 ? ? ? ? ? ?  741 HOH   A O    1 
HETATM 3144 O  O    . HOH   E 3 .   ? 28.385 3.708   -0.643  1.000 42.80405 ? ? ? ? ? ?  742 HOH   A O    1 
HETATM 3145 O  O    . HOH   E 3 .   ? 48.808 18.749  13.809  1.000 49.80936 ? ? ? ? ? ?  743 HOH   A O    1 
HETATM 3146 O  O    . HOH   E 3 .   ? 20.625 7.304   18.248  1.000 33.91750 ? ? ? ? ? ?  744 HOH   A O    1 
HETATM 3147 O  O    . HOH   E 3 .   ? 31.387 -16.668 8.667   1.000 25.26621 ? ? ? ? ? ?  745 HOH   A O    1 
HETATM 3148 O  O    . HOH   E 3 .   ? 46.369 -13.233 7.740   1.000 44.32878 ? ? ? ? ? ?  746 HOH   A O    1 
HETATM 3149 O  O    . HOH   E 3 .   ? 30.186 -3.885  2.314   1.000 41.66399 ? ? ? ? ? ?  747 HOH   A O    1 
HETATM 3150 O  O    . HOH   E 3 .   ? 55.178 -2.632  5.334   1.000 55.39942 ? ? ? ? ? ?  748 HOH   A O    1 
HETATM 3151 O  O    . HOH   E 3 .   ? 17.733 10.264  28.210  1.000 57.34830 ? ? ? ? ? ?  749 HOH   A O    1 
HETATM 3152 O  O    . HOH   E 3 .   ? 46.329 23.125  7.901   1.000 53.35043 ? ? ? ? ? ?  750 HOH   A O    1 
HETATM 3153 O  O    . HOH   E 3 .   ? 56.762 -1.262  9.484   1.000 36.27467 ? ? ? ? ? ?  751 HOH   A O    1 
HETATM 3154 O  O    . HOH   E 3 .   ? 48.467 13.176  31.126  1.000 39.43788 ? ? ? ? ? ?  752 HOH   A O    1 
HETATM 3155 O  O    . HOH   E 3 .   ? 16.950 6.476   30.085  1.000 48.15061 ? ? ? ? ? ?  753 HOH   A O    1 
HETATM 3156 O  O    . HOH   E 3 .   ? 41.637 -17.657 10.659  1.000 40.37321 ? ? ? ? ? ?  754 HOH   A O    1 
HETATM 3157 O  O    . HOH   E 3 .   ? 50.867 -12.347 7.165   1.000 54.06112 ? ? ? ? ? ?  755 HOH   A O    1 
HETATM 3158 O  O    . HOH   E 3 .   ? 17.107 1.521   10.395  1.000 28.71583 ? ? ? ? ? ?  756 HOH   A O    1 
HETATM 3159 O  O    . HOH   E 3 .   ? 22.755 -19.841 13.372  1.000 36.34416 ? ? ? ? ? ?  757 HOH   A O    1 
HETATM 3160 O  O    . HOH   E 3 .   ? 48.625 -13.503 8.041   1.000 49.06800 ? ? ? ? ? ?  758 HOH   A O    1 
HETATM 3161 O  O    . HOH   E 3 .   ? 39.098 -15.533 32.354  1.000 49.44973 ? ? ? ? ? ?  759 HOH   A O    1 
HETATM 3162 O  O    . HOH   E 3 .   ? 55.938 -2.930  11.916  1.000 45.36933 ? ? ? ? ? ?  760 HOH   A O    1 
HETATM 3163 O  O    . HOH   E 3 .   ? 52.696 13.135  13.525  1.000 39.33937 ? ? ? ? ? ?  761 HOH   A O    1 
HETATM 3164 O  O    . HOH   E 3 .   ? 23.102 -17.483 44.666  1.000 51.41080 ? ? ? ? ? ?  762 HOH   A O    1 
HETATM 3165 O  O    . HOH   E 3 .   ? 24.267 -18.853 15.208  1.000 29.69162 ? ? ? ? ? ?  763 HOH   A O    1 
HETATM 3166 O  O    . HOH   E 3 .   ? 51.976 -10.205 9.923   1.000 44.62814 ? ? ? ? ? ?  764 HOH   A O    1 
HETATM 3167 O  O    . HOH   E 3 .   ? 36.239 25.211  23.512  1.000 49.78905 ? ? ? ? ? ?  765 HOH   A O    1 
HETATM 3168 O  O    . HOH   E 3 .   ? 35.125 27.202  10.178  1.000 32.11937 ? ? ? ? ? ?  766 HOH   A O    1 
HETATM 3169 O  O    . HOH   E 3 .   ? 29.003 -22.972 32.344  1.000 51.74675 ? ? ? ? ? ?  767 HOH   A O    1 
HETATM 3170 O  O    . HOH   E 3 .   ? 19.168 -10.034 42.661  1.000 40.43751 ? ? ? ? ? ?  768 HOH   A O    1 
HETATM 3171 O  O    . HOH   E 3 .   ? 8.760  4.548   19.685  1.000 50.20025 ? ? ? ? ? ?  769 HOH   A O    1 
HETATM 3172 O  O    . HOH   E 3 .   ? 37.217 15.898  -5.624  1.000 35.20109 ? ? ? ? ? ?  770 HOH   A O    1 
HETATM 3173 O  O    . HOH   E 3 .   ? 31.367 14.188  24.542  1.000 38.66874 ? ? ? ? ? ?  771 HOH   A O    1 
HETATM 3174 O  O    . HOH   E 3 .   ? 11.706 -15.738 9.766   1.000 42.95367 ? ? ? ? ? ?  772 HOH   A O    1 
HETATM 3175 O  O    . HOH   E 3 .   ? 45.353 20.180  26.521  1.000 51.80533 ? ? ? ? ? ?  773 HOH   A O    1 
HETATM 3176 O  O    . HOH   E 3 .   ? 30.304 20.450  -4.653  1.000 42.24765 ? ? ? ? ? ?  774 HOH   A O    1 
HETATM 3177 O  O    . HOH   E 3 .   ? 29.588 16.610  -10.824 1.000 47.26186 ? ? ? ? ? ?  775 HOH   A O    1 
HETATM 3178 O  O    . HOH   E 3 .   ? 40.174 -17.844 30.461  1.000 59.20262 ? ? ? ? ? ?  776 HOH   A O    1 
HETATM 3179 O  O    . HOH   E 3 .   ? 38.477 -3.703  -2.948  1.000 43.52831 ? ? ? ? ? ?  777 HOH   A O    1 
HETATM 3180 O  O    . HOH   E 3 .   ? 16.128 -10.159 6.056   1.000 44.20386 ? ? ? ? ? ?  778 HOH   A O    1 
HETATM 3181 O  O    . HOH   E 3 .   ? 55.740 11.090  12.155  1.000 46.61170 ? ? ? ? ? ?  779 HOH   A O    1 
HETATM 3182 O  O    . HOH   E 3 .   ? 50.778 -10.288 4.948   1.000 42.45403 ? ? ? ? ? ?  780 HOH   A O    1 
HETATM 3183 O  O    . HOH   E 3 .   ? 51.268 15.168  10.227  1.000 36.24206 ? ? ? ? ? ?  781 HOH   A O    1 
HETATM 3184 O  O    . HOH   E 3 .   ? 30.290 -19.029 7.282   1.000 34.71001 ? ? ? ? ? ?  782 HOH   A O    1 
HETATM 3185 O  O    . HOH   E 3 .   ? 5.212  -5.524  12.932  1.000 42.70380 ? ? ? ? ? ?  783 HOH   A O    1 
HETATM 3186 O  O    . HOH   E 3 .   ? 54.346 15.597  27.771  1.000 34.63003 ? ? ? ? ? ?  784 HOH   A O    1 
HETATM 3187 O  O    . HOH   E 3 .   ? 43.109 23.879  9.217   1.000 38.51057 ? ? ? ? ? ?  785 HOH   A O    1 
HETATM 3188 O  O    . HOH   E 3 .   ? 48.597 -7.204  35.602  1.000 53.22114 ? ? ? ? ? ?  786 HOH   A O    1 
HETATM 3189 O  O    . HOH   E 3 .   ? 8.555  6.038   21.749  1.000 57.34151 ? ? ? ? ? ?  787 HOH   A O    1 
HETATM 3190 O  O    . HOH   E 3 .   ? 53.368 10.763  3.642   1.000 47.21741 ? ? ? ? ? ?  788 HOH   A O    1 
HETATM 3191 O  O    . HOH   E 3 .   ? 14.501 -3.915  4.211   1.000 53.05526 ? ? ? ? ? ?  789 HOH   A O    1 
HETATM 3192 O  O    . HOH   E 3 .   ? 10.472 -22.120 12.804  1.000 44.03207 ? ? ? ? ? ?  790 HOH   A O    1 
HETATM 3193 O  O    . HOH   E 3 .   ? 41.574 -12.532 -0.089  1.000 44.76102 ? ? ? ? ? ?  791 HOH   A O    1 
HETATM 3194 O  O    . HOH   E 3 .   ? 53.990 -9.442  11.072  1.000 49.49897 ? ? ? ? ? ?  792 HOH   A O    1 
HETATM 3195 O  O    . HOH   E 3 .   ? 41.728 -1.216  -2.043  1.000 40.04485 ? ? ? ? ? ?  793 HOH   A O    1 
HETATM 3196 O  O    . HOH   E 3 .   ? 45.243 -6.040  28.298  1.000 48.17596 ? ? ? ? ? ?  794 HOH   A O    1 
HETATM 3197 O  O    . HOH   E 3 .   ? 48.733 13.621  20.758  1.000 42.54291 ? ? ? ? ? ?  795 HOH   A O    1 
HETATM 3198 O  O    . HOH   E 3 .   ? 41.022 -16.945 20.508  1.000 40.72759 ? ? ? ? ? ?  796 HOH   A O    1 
HETATM 3199 O  O    . HOH   E 3 .   ? 44.601 -12.162 3.192   1.000 42.55858 ? ? ? ? ? ?  797 HOH   A O    1 
HETATM 3200 O  O    . HOH   E 3 .   ? 37.546 -1.569  -1.433  1.000 45.55376 ? ? ? ? ? ?  798 HOH   A O    1 
HETATM 3201 O  O    . HOH   E 3 .   ? 49.173 18.204  23.448  1.000 46.95008 ? ? ? ? ? ?  799 HOH   A O    1 
HETATM 3202 O  O    . HOH   E 3 .   ? 16.612 8.652   29.401  1.000 55.36592 ? ? ? ? ? ?  800 HOH   A O    1 
HETATM 3203 O  O    . HOH   E 3 .   ? 38.897 27.516  23.144  1.000 43.72904 ? ? ? ? ? ?  801 HOH   A O    1 
HETATM 3204 O  O    . HOH   E 3 .   ? 48.596 -9.349  39.000  1.000 49.61822 ? ? ? ? ? ?  802 HOH   A O    1 
HETATM 3205 O  O    . HOH   E 3 .   ? 56.947 -3.768  3.755   1.000 59.62409 ? ? ? ? ? ?  803 HOH   A O    1 
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