data_XXXX
# 
_audit_author.name               "Shaffer, P.L." 
_audit_author.pdbx_ordinal       1 
_audit_author.identifier_ORCID   0000-0003-2249-8068 
# 
_struct.entry_id                     XXXX 
_struct.title                        "DHODH in complex with Compound 7" 
_struct.pdbx_model_details           ? 
_struct.pdbx_formula_weight          ? 
_struct.pdbx_formula_weight_method   ? 
_struct.pdbx_model_type_details      ? 
_struct.pdbx_CASP_flag               N 
# 
_struct_keywords.entry_id        XXXX 
_struct_keywords.text            "DIHYDROOROTATE DEHYDROGENASE, DHODH, OXIDOREDUCTASE, INHIBITOR, OXIDOREDUCTASE-INHIBITOR COMPLEX, OXIDOREDUCTASE-OXIDOREDUCTASE INHIBITOR complex" 
_struct_keywords.pdbx_keywords   "OXIDOREDUCTASE/OXIDOREDUCTASE INHIBITOR" 
# 
_exptl.absorpt_coefficient_mu     ? 
_exptl.absorpt_correction_T_max   ? 
_exptl.absorpt_correction_T_min   ? 
_exptl.absorpt_correction_type    ? 
_exptl.absorpt_process_details    ? 
_exptl.entry_id                   XXXX 
_exptl.crystals_number            1 
_exptl.details                    ? 
_exptl.method                     "X-RAY DIFFRACTION" 
_exptl.method_details             ? 
# 
_citation.abstract                  ? 
_citation.abstract_id_CAS           ? 
_citation.book_id_ISBN              ? 
_citation.book_publisher            ? 
_citation.book_publisher_city       ? 
_citation.book_title                ? 
_citation.coordinate_linkage        ? 
_citation.country                   UK 
_citation.database_id_Medline       ? 
_citation.details                   ? 
_citation.id                        primary 
_citation.journal_abbrev            Bioorg.Med.Chem.Lett. 
_citation.journal_id_ASTM           BMCLE8 
_citation.journal_id_CSD            1127 
_citation.journal_id_ISSN           1464-3405 
_citation.journal_full              ? 
_citation.journal_issue             ? 
_citation.journal_volume            113 
_citation.language                  ? 
_citation.page_first                129965 
_citation.page_last                 129965 
_citation.title                     "Identification of isoquinolinone DHODH inhibitor isosteres." 
_citation.year                      2024 
_citation.database_id_CSD           ? 
_citation.pdbx_database_id_DOI      10.1016/j.bmcl.2024.129965 
_citation.pdbx_database_id_PubMed   39284456 
_citation.pdbx_database_id_patent   ? 
_citation.unpublished_flag          ? 
# 
loop_
_citation_author.citation_id 
_citation_author.name 
_citation_author.ordinal 
_citation_author.identifier_ORCID 
primary "DeRatt, L.G."  1  ? 
primary "Zhang, Z."     2  ? 
primary "Pietsch, E.C." 3  ? 
primary "Cisar, J."     4  ? 
primary "Wang, A."      5  ? 
primary "Wang, C.Y."    6  ? 
primary "Tanner, A."    7  ? 
primary "Shaffer, P."   8  ? 
primary "Jacoby, E."    9  ? 
primary "Kazmi, F."     10 ? 
primary "Shukla, N."    11 ? 
primary "Philippar, U." 12 ? 
primary "Attar, R.M."   13 ? 
primary "Edwards, J.P." 14 ? 
primary "Kuduk, S.D."   15 ? 
# 
_entity_poly.entity_id                      1 
_entity_poly.type                           "polypeptide(L)" 
_entity_poly.nstd_linkage                   no 
_entity_poly.nstd_monomer                   no 
_entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code       
;GAMATGDERFYAEHLMPTLQGLLDPESAHRLAVRFTSLGLLPRARFQDSDMLEVRVLGHKFRNPVGIAAGFDKHGEAVDG
LYKMGFGFVEIGSVTPKPQEGNPRPRVFRLPEDQAVINRYGFNSHGLSVVEHRLRARQQKQAKLTEDGLPLGVNLGKNKT
SVDAAEDYAEGVRVLGPLADYLVVNVSSPNTAGLRSLQGKAELRRLLTKVLQERDGLRRVHRPAVLVKIAPDLTSQDKED
IASVVKELGIDGLIVTNTTVSRPAGLQGALRSETGGLSGKPLRDLSTQTIREMYALTQGRVPIIGVGGVSSGQDALEKIR
AGASLVQLYTALTFWGPPVVGKVKRELEALLKEQGFGGVTDAIGADHRR
;
_entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code_can   
;GAMATGDERFYAEHLMPTLQGLLDPESAHRLAVRFTSLGLLPRARFQDSDMLEVRVLGHKFRNPVGIAAGFDKHGEAVDG
LYKMGFGFVEIGSVTPKPQEGNPRPRVFRLPEDQAVINRYGFNSHGLSVVEHRLRARQQKQAKLTEDGLPLGVNLGKNKT
SVDAAEDYAEGVRVLGPLADYLVVNVSSPNTAGLRSLQGKAELRRLLTKVLQERDGLRRVHRPAVLVKIAPDLTSQDKED
IASVVKELGIDGLIVTNTTVSRPAGLQGALRSETGGLSGKPLRDLSTQTIREMYALTQGRVPIIGVGGVSSGQDALEKIR
AGASLVQLYTALTFWGPPVVGKVKRELEALLKEQGFGGVTDAIGADHRR
;
_entity_poly.pdbx_strand_id                 A 
_entity_poly.pdbx_target_identifier         ? 
# 
loop_
_entity_poly_seq.entity_id 
_entity_poly_seq.num 
_entity_poly_seq.mon_id 
_entity_poly_seq.hetero 
1 1   GLY n 
1 2   ALA n 
1 3   MET n 
1 4   ALA n 
1 5   THR n 
1 6   GLY n 
1 7   ASP n 
1 8   GLU n 
1 9   ARG n 
1 10  PHE n 
1 11  TYR n 
1 12  ALA n 
1 13  GLU n 
1 14  HIS n 
1 15  LEU n 
1 16  MET n 
1 17  PRO n 
1 18  THR n 
1 19  LEU n 
1 20  GLN n 
1 21  GLY n 
1 22  LEU n 
1 23  LEU n 
1 24  ASP n 
1 25  PRO n 
1 26  GLU n 
1 27  SER n 
1 28  ALA n 
1 29  HIS n 
1 30  ARG n 
1 31  LEU n 
1 32  ALA n 
1 33  VAL n 
1 34  ARG n 
1 35  PHE n 
1 36  THR n 
1 37  SER n 
1 38  LEU n 
1 39  GLY n 
1 40  LEU n 
1 41  LEU n 
1 42  PRO n 
1 43  ARG n 
1 44  ALA n 
1 45  ARG n 
1 46  PHE n 
1 47  GLN n 
1 48  ASP n 
1 49  SER n 
1 50  ASP n 
1 51  MET n 
1 52  LEU n 
1 53  GLU n 
1 54  VAL n 
1 55  ARG n 
1 56  VAL n 
1 57  LEU n 
1 58  GLY n 
1 59  HIS n 
1 60  LYS n 
1 61  PHE n 
1 62  ARG n 
1 63  ASN n 
1 64  PRO n 
1 65  VAL n 
1 66  GLY n 
1 67  ILE n 
1 68  ALA n 
1 69  ALA n 
1 70  GLY n 
1 71  PHE n 
1 72  ASP n 
1 73  LYS n 
1 74  HIS n 
1 75  GLY n 
1 76  GLU n 
1 77  ALA n 
1 78  VAL n 
1 79  ASP n 
1 80  GLY n 
1 81  LEU n 
1 82  TYR n 
1 83  LYS n 
1 84  MET n 
1 85  GLY n 
1 86  PHE n 
1 87  GLY n 
1 88  PHE n 
1 89  VAL n 
1 90  GLU n 
1 91  ILE n 
1 92  GLY n 
1 93  SER n 
1 94  VAL n 
1 95  THR n 
1 96  PRO n 
1 97  LYS n 
1 98  PRO n 
1 99  GLN n 
1 100 GLU n 
1 101 GLY n 
1 102 ASN n 
1 103 PRO n 
1 104 ARG n 
1 105 PRO n 
1 106 ARG n 
1 107 VAL n 
1 108 PHE n 
1 109 ARG n 
1 110 LEU n 
1 111 PRO n 
1 112 GLU n 
1 113 ASP n 
1 114 GLN n 
1 115 ALA n 
1 116 VAL n 
1 117 ILE n 
1 118 ASN n 
1 119 ARG n 
1 120 TYR n 
1 121 GLY n 
1 122 PHE n 
1 123 ASN n 
1 124 SER n 
1 125 HIS n 
1 126 GLY n 
1 127 LEU n 
1 128 SER n 
1 129 VAL n 
1 130 VAL n 
1 131 GLU n 
1 132 HIS n 
1 133 ARG n 
1 134 LEU n 
1 135 ARG n 
1 136 ALA n 
1 137 ARG n 
1 138 GLN n 
1 139 GLN n 
1 140 LYS n 
1 141 GLN n 
1 142 ALA n 
1 143 LYS n 
1 144 LEU n 
1 145 THR n 
1 146 GLU n 
1 147 ASP n 
1 148 GLY n 
1 149 LEU n 
1 150 PRO n 
1 151 LEU n 
1 152 GLY n 
1 153 VAL n 
1 154 ASN n 
1 155 LEU n 
1 156 GLY n 
1 157 LYS n 
1 158 ASN n 
1 159 LYS n 
1 160 THR n 
1 161 SER n 
1 162 VAL n 
1 163 ASP n 
1 164 ALA n 
1 165 ALA n 
1 166 GLU n 
1 167 ASP n 
1 168 TYR n 
1 169 ALA n 
1 170 GLU n 
1 171 GLY n 
1 172 VAL n 
1 173 ARG n 
1 174 VAL n 
1 175 LEU n 
1 176 GLY n 
1 177 PRO n 
1 178 LEU n 
1 179 ALA n 
1 180 ASP n 
1 181 TYR n 
1 182 LEU n 
1 183 VAL n 
1 184 VAL n 
1 185 ASN n 
1 186 VAL n 
1 187 SER n 
1 188 SER n 
1 189 PRO n 
1 190 ASN n 
1 191 THR n 
1 192 ALA n 
1 193 GLY n 
1 194 LEU n 
1 195 ARG n 
1 196 SER n 
1 197 LEU n 
1 198 GLN n 
1 199 GLY n 
1 200 LYS n 
1 201 ALA n 
1 202 GLU n 
1 203 LEU n 
1 204 ARG n 
1 205 ARG n 
1 206 LEU n 
1 207 LEU n 
1 208 THR n 
1 209 LYS n 
1 210 VAL n 
1 211 LEU n 
1 212 GLN n 
1 213 GLU n 
1 214 ARG n 
1 215 ASP n 
1 216 GLY n 
1 217 LEU n 
1 218 ARG n 
1 219 ARG n 
1 220 VAL n 
1 221 HIS n 
1 222 ARG n 
1 223 PRO n 
1 224 ALA n 
1 225 VAL n 
1 226 LEU n 
1 227 VAL n 
1 228 LYS n 
1 229 ILE n 
1 230 ALA n 
1 231 PRO n 
1 232 ASP n 
1 233 LEU n 
1 234 THR n 
1 235 SER n 
1 236 GLN n 
1 237 ASP n 
1 238 LYS n 
1 239 GLU n 
1 240 ASP n 
1 241 ILE n 
1 242 ALA n 
1 243 SER n 
1 244 VAL n 
1 245 VAL n 
1 246 LYS n 
1 247 GLU n 
1 248 LEU n 
1 249 GLY n 
1 250 ILE n 
1 251 ASP n 
1 252 GLY n 
1 253 LEU n 
1 254 ILE n 
1 255 VAL n 
1 256 THR n 
1 257 ASN n 
1 258 THR n 
1 259 THR n 
1 260 VAL n 
1 261 SER n 
1 262 ARG n 
1 263 PRO n 
1 264 ALA n 
1 265 GLY n 
1 266 LEU n 
1 267 GLN n 
1 268 GLY n 
1 269 ALA n 
1 270 LEU n 
1 271 ARG n 
1 272 SER n 
1 273 GLU n 
1 274 THR n 
1 275 GLY n 
1 276 GLY n 
1 277 LEU n 
1 278 SER n 
1 279 GLY n 
1 280 LYS n 
1 281 PRO n 
1 282 LEU n 
1 283 ARG n 
1 284 ASP n 
1 285 LEU n 
1 286 SER n 
1 287 THR n 
1 288 GLN n 
1 289 THR n 
1 290 ILE n 
1 291 ARG n 
1 292 GLU n 
1 293 MET n 
1 294 TYR n 
1 295 ALA n 
1 296 LEU n 
1 297 THR n 
1 298 GLN n 
1 299 GLY n 
1 300 ARG n 
1 301 VAL n 
1 302 PRO n 
1 303 ILE n 
1 304 ILE n 
1 305 GLY n 
1 306 VAL n 
1 307 GLY n 
1 308 GLY n 
1 309 VAL n 
1 310 SER n 
1 311 SER n 
1 312 GLY n 
1 313 GLN n 
1 314 ASP n 
1 315 ALA n 
1 316 LEU n 
1 317 GLU n 
1 318 LYS n 
1 319 ILE n 
1 320 ARG n 
1 321 ALA n 
1 322 GLY n 
1 323 ALA n 
1 324 SER n 
1 325 LEU n 
1 326 VAL n 
1 327 GLN n 
1 328 LEU n 
1 329 TYR n 
1 330 THR n 
1 331 ALA n 
1 332 LEU n 
1 333 THR n 
1 334 PHE n 
1 335 TRP n 
1 336 GLY n 
1 337 PRO n 
1 338 PRO n 
1 339 VAL n 
1 340 VAL n 
1 341 GLY n 
1 342 LYS n 
1 343 VAL n 
1 344 LYS n 
1 345 ARG n 
1 346 GLU n 
1 347 LEU n 
1 348 GLU n 
1 349 ALA n 
1 350 LEU n 
1 351 LEU n 
1 352 LYS n 
1 353 GLU n 
1 354 GLN n 
1 355 GLY n 
1 356 PHE n 
1 357 GLY n 
1 358 GLY n 
1 359 VAL n 
1 360 THR n 
1 361 ASP n 
1 362 ALA n 
1 363 ILE n 
1 364 GLY n 
1 365 ALA n 
1 366 ASP n 
1 367 HIS n 
1 368 ARG n 
1 369 ARG n 
# 
loop_
_entity.id 
_entity.type 
_entity.src_method 
_entity.pdbx_description 
_entity.formula_weight 
_entity.pdbx_number_of_molecules 
_entity.pdbx_ec 
_entity.pdbx_mutation 
_entity.pdbx_fragment 
_entity.details 
1  polymer     man "Dihydroorotate dehydrogenase (quinone), mitochondrial"                                                                                         39984.664 1   1.3.5.2 ? "residues 29-295" ? 
2  non-polymer syn "FLAVIN MONONUCLEOTIDE"                                                                                                                         456.344   1   ?       ? ?                 ? 
3  non-polymer syn "OROTIC ACID"                                                                                                                                   156.096   1   ?       ? ?                 ? 
4  non-polymer syn "(2M,6P)-6-[4-ethyl-3-(hydroxymethyl)-5-oxo-4,5-dihydro-1H-1,2,4-triazol-1-yl]-7-fluoro-2-(2-methylphenyl)-4-(propan-2-yl)phthalazin-1(2H)-one" 437.467   1   ?       ? ?                 ? 
5  non-polymer syn "SULFATE ION"                                                                                                                                   96.063    3   ?       ? ?                 ? 
6  non-polymer syn "ACETATE ION"                                                                                                                                   59.044    4   ?       ? ?                 ? 
7  non-polymer syn "CHLORIDE ION"                                                                                                                                  35.453    8   ?       ? ?                 ? 
8  non-polymer syn 1,2-ETHANEDIOL                                                                                                                                  62.068    10  ?       ? ?                 ? 
9  non-polymer syn "TRIETHYLENE GLYCOL"                                                                                                                            150.173   1   ?       ? ?                 ? 
10 water       nat water                                                                                                                                           18.015    323 ?       ? ?                 ? 
# 
loop_
_pdbx_poly_seq_scheme.asym_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.entity_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.seq_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.ndb_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.auth_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.auth_mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_strand_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_ins_code 
_pdbx_poly_seq_scheme.hetero 
A 1 1   GLY 1   28  ?   ?   ?   A ? n 
A 1 2   ALA 2   29  ?   ?   ?   A ? n 
A 1 3   MET 3   30  ?   ?   ?   A ? n 
A 1 4   ALA 4   31  31  ALA ALA A ? n 
A 1 5   THR 5   32  32  THR THR A ? n 
A 1 6   GLY 6   33  33  GLY GLY A ? n 
A 1 7   ASP 7   34  34  ASP ASP A ? n 
A 1 8   GLU 8   35  35  GLU GLU A ? n 
A 1 9   ARG 9   36  36  ARG ARG A ? n 
A 1 10  PHE 10  37  37  PHE PHE A ? n 
A 1 11  TYR 11  38  38  TYR TYR A ? n 
A 1 12  ALA 12  39  39  ALA ALA A ? n 
A 1 13  GLU 13  40  40  GLU GLU A ? n 
A 1 14  HIS 14  41  41  HIS HIS A ? n 
A 1 15  LEU 15  42  42  LEU LEU A ? n 
A 1 16  MET 16  43  43  MET MET A ? n 
A 1 17  PRO 17  44  44  PRO PRO A ? n 
A 1 18  THR 18  45  45  THR THR A ? n 
A 1 19  LEU 19  46  46  LEU LEU A ? n 
A 1 20  GLN 20  47  47  GLN GLN A ? n 
A 1 21  GLY 21  48  48  GLY GLY A ? n 
A 1 22  LEU 22  49  49  LEU LEU A ? n 
A 1 23  LEU 23  50  50  LEU LEU A ? n 
A 1 24  ASP 24  51  51  ASP ASP A ? n 
A 1 25  PRO 25  52  52  PRO PRO A ? n 
A 1 26  GLU 26  53  53  GLU GLU A ? n 
A 1 27  SER 27  54  54  SER SER A ? n 
A 1 28  ALA 28  55  55  ALA ALA A ? n 
A 1 29  HIS 29  56  56  HIS HIS A ? n 
A 1 30  ARG 30  57  57  ARG ARG A ? n 
A 1 31  LEU 31  58  58  LEU LEU A ? n 
A 1 32  ALA 32  59  59  ALA ALA A ? n 
A 1 33  VAL 33  60  60  VAL VAL A ? n 
A 1 34  ARG 34  61  61  ARG ARG A ? n 
A 1 35  PHE 35  62  62  PHE PHE A ? n 
A 1 36  THR 36  63  63  THR THR A ? n 
A 1 37  SER 37  64  64  SER SER A ? n 
A 1 38  LEU 38  65  65  LEU LEU A ? n 
A 1 39  GLY 39  66  66  GLY GLY A ? n 
A 1 40  LEU 40  67  67  LEU LEU A ? n 
A 1 41  LEU 41  68  68  LEU LEU A ? n 
A 1 42  PRO 42  69  69  PRO PRO A ? n 
A 1 43  ARG 43  70  70  ARG ARG A ? n 
A 1 44  ALA 44  71  71  ALA ALA A ? n 
A 1 45  ARG 45  72  72  ARG ARG A ? n 
A 1 46  PHE 46  73  73  PHE PHE A ? n 
A 1 47  GLN 47  74  74  GLN GLN A ? n 
A 1 48  ASP 48  75  75  ASP ASP A ? n 
A 1 49  SER 49  76  76  SER SER A ? n 
A 1 50  ASP 50  77  77  ASP ASP A ? n 
A 1 51  MET 51  78  78  MET MET A ? n 
A 1 52  LEU 52  79  79  LEU LEU A ? n 
A 1 53  GLU 53  80  80  GLU GLU A ? n 
A 1 54  VAL 54  81  81  VAL VAL A ? n 
A 1 55  ARG 55  82  82  ARG ARG A ? n 
A 1 56  VAL 56  83  83  VAL VAL A ? n 
A 1 57  LEU 57  84  84  LEU LEU A ? n 
A 1 58  GLY 58  85  85  GLY GLY A ? n 
A 1 59  HIS 59  86  86  HIS HIS A ? n 
A 1 60  LYS 60  87  87  LYS LYS A ? n 
A 1 61  PHE 61  88  88  PHE PHE A ? n 
A 1 62  ARG 62  89  89  ARG ARG A ? n 
A 1 63  ASN 63  90  90  ASN ASN A ? n 
A 1 64  PRO 64  91  91  PRO PRO A ? n 
A 1 65  VAL 65  92  92  VAL VAL A ? n 
A 1 66  GLY 66  93  93  GLY GLY A ? n 
A 1 67  ILE 67  94  94  ILE ILE A ? n 
A 1 68  ALA 68  95  95  ALA ALA A ? n 
A 1 69  ALA 69  96  96  ALA ALA A ? n 
A 1 70  GLY 70  97  97  GLY GLY A ? n 
A 1 71  PHE 71  98  98  PHE PHE A ? n 
A 1 72  ASP 72  99  99  ASP ASP A ? n 
A 1 73  LYS 73  100 100 LYS LYS A ? n 
A 1 74  HIS 74  101 101 HIS HIS A ? n 
A 1 75  GLY 75  102 102 GLY GLY A ? n 
A 1 76  GLU 76  103 103 GLU GLU A ? n 
A 1 77  ALA 77  104 104 ALA ALA A ? n 
A 1 78  VAL 78  105 105 VAL VAL A ? n 
A 1 79  ASP 79  106 106 ASP ASP A ? n 
A 1 80  GLY 80  107 107 GLY GLY A ? n 
A 1 81  LEU 81  108 108 LEU LEU A ? n 
A 1 82  TYR 82  109 109 TYR TYR A ? n 
A 1 83  LYS 83  110 110 LYS LYS A ? n 
A 1 84  MET 84  111 111 MET MET A ? n 
A 1 85  GLY 85  112 112 GLY GLY A ? n 
A 1 86  PHE 86  113 113 PHE PHE A ? n 
A 1 87  GLY 87  114 114 GLY GLY A ? n 
A 1 88  PHE 88  115 115 PHE PHE A ? n 
A 1 89  VAL 89  116 116 VAL VAL A ? n 
A 1 90  GLU 90  117 117 GLU GLU A ? n 
A 1 91  ILE 91  118 118 ILE ILE A ? n 
A 1 92  GLY 92  119 119 GLY GLY A ? n 
A 1 93  SER 93  120 120 SER SER A ? n 
A 1 94  VAL 94  121 121 VAL VAL A ? n 
A 1 95  THR 95  122 122 THR THR A ? n 
A 1 96  PRO 96  123 123 PRO PRO A ? n 
A 1 97  LYS 97  124 124 LYS LYS A ? n 
A 1 98  PRO 98  125 125 PRO PRO A ? n 
A 1 99  GLN 99  126 126 GLN GLN A ? n 
A 1 100 GLU 100 127 127 GLU GLU A ? n 
A 1 101 GLY 101 128 128 GLY GLY A ? n 
A 1 102 ASN 102 129 129 ASN ASN A ? n 
A 1 103 PRO 103 130 130 PRO PRO A ? n 
A 1 104 ARG 104 131 131 ARG ARG A ? n 
A 1 105 PRO 105 132 132 PRO PRO A ? n 
A 1 106 ARG 106 133 133 ARG ARG A ? n 
A 1 107 VAL 107 134 134 VAL VAL A ? n 
A 1 108 PHE 108 135 135 PHE PHE A ? n 
A 1 109 ARG 109 136 136 ARG ARG A ? n 
A 1 110 LEU 110 137 137 LEU LEU A ? n 
A 1 111 PRO 111 138 138 PRO PRO A ? n 
A 1 112 GLU 112 139 139 GLU GLU A ? n 
A 1 113 ASP 113 140 140 ASP ASP A ? n 
A 1 114 GLN 114 141 141 GLN GLN A ? n 
A 1 115 ALA 115 142 142 ALA ALA A ? n 
A 1 116 VAL 116 143 143 VAL VAL A ? n 
A 1 117 ILE 117 144 144 ILE ILE A ? n 
A 1 118 ASN 118 145 145 ASN ASN A ? n 
A 1 119 ARG 119 146 146 ARG ARG A ? n 
A 1 120 TYR 120 147 147 TYR TYR A ? n 
A 1 121 GLY 121 148 148 GLY GLY A ? n 
A 1 122 PHE 122 149 149 PHE PHE A ? n 
A 1 123 ASN 123 150 150 ASN ASN A ? n 
A 1 124 SER 124 151 151 SER SER A ? n 
A 1 125 HIS 125 152 152 HIS HIS A ? n 
A 1 126 GLY 126 153 153 GLY GLY A ? n 
A 1 127 LEU 127 154 154 LEU LEU A ? n 
A 1 128 SER 128 155 155 SER SER A ? n 
A 1 129 VAL 129 156 156 VAL VAL A ? n 
A 1 130 VAL 130 157 157 VAL VAL A ? n 
A 1 131 GLU 131 158 158 GLU GLU A ? n 
A 1 132 HIS 132 159 159 HIS HIS A ? n 
A 1 133 ARG 133 160 160 ARG ARG A ? n 
A 1 134 LEU 134 161 161 LEU LEU A ? n 
A 1 135 ARG 135 162 162 ARG ARG A ? n 
A 1 136 ALA 136 163 163 ALA ALA A ? n 
A 1 137 ARG 137 164 164 ARG ARG A ? n 
A 1 138 GLN 138 165 165 GLN GLN A ? n 
A 1 139 GLN 139 166 166 GLN GLN A ? n 
A 1 140 LYS 140 167 167 LYS LYS A ? n 
A 1 141 GLN 141 168 168 GLN GLN A ? n 
A 1 142 ALA 142 169 169 ALA ALA A ? n 
A 1 143 LYS 143 170 170 LYS LYS A ? n 
A 1 144 LEU 144 171 171 LEU LEU A ? n 
A 1 145 THR 145 172 172 THR THR A ? n 
A 1 146 GLU 146 173 173 GLU GLU A ? n 
A 1 147 ASP 147 174 174 ASP ASP A ? n 
A 1 148 GLY 148 175 175 GLY GLY A ? n 
A 1 149 LEU 149 176 176 LEU LEU A ? n 
A 1 150 PRO 150 177 177 PRO PRO A ? n 
A 1 151 LEU 151 178 178 LEU LEU A ? n 
A 1 152 GLY 152 179 179 GLY GLY A ? n 
A 1 153 VAL 153 180 180 VAL VAL A ? n 
A 1 154 ASN 154 181 181 ASN ASN A ? n 
A 1 155 LEU 155 182 182 LEU LEU A ? n 
A 1 156 GLY 156 183 183 GLY GLY A ? n 
A 1 157 LYS 157 184 184 LYS LYS A ? n 
A 1 158 ASN 158 185 185 ASN ASN A ? n 
A 1 159 LYS 159 186 186 LYS LYS A ? n 
A 1 160 THR 160 187 187 THR THR A ? n 
A 1 161 SER 161 188 188 SER SER A ? n 
A 1 162 VAL 162 189 189 VAL VAL A ? n 
A 1 163 ASP 163 190 190 ASP ASP A ? n 
A 1 164 ALA 164 191 191 ALA ALA A ? n 
A 1 165 ALA 165 192 192 ALA ALA A ? n 
A 1 166 GLU 166 193 193 GLU GLU A ? n 
A 1 167 ASP 167 194 194 ASP ASP A ? n 
A 1 168 TYR 168 195 195 TYR TYR A ? n 
A 1 169 ALA 169 196 196 ALA ALA A ? n 
A 1 170 GLU 170 197 197 GLU GLU A ? n 
A 1 171 GLY 171 198 198 GLY GLY A ? n 
A 1 172 VAL 172 199 199 VAL VAL A ? n 
A 1 173 ARG 173 200 200 ARG ARG A ? n 
A 1 174 VAL 174 201 201 VAL VAL A ? n 
A 1 175 LEU 175 202 202 LEU LEU A ? n 
A 1 176 GLY 176 203 203 GLY GLY A ? n 
A 1 177 PRO 177 204 204 PRO PRO A ? n 
A 1 178 LEU 178 205 205 LEU LEU A ? n 
A 1 179 ALA 179 206 206 ALA ALA A ? n 
A 1 180 ASP 180 207 207 ASP ASP A ? n 
A 1 181 TYR 181 208 208 TYR TYR A ? n 
A 1 182 LEU 182 209 209 LEU LEU A ? n 
A 1 183 VAL 183 210 210 VAL VAL A ? n 
A 1 184 VAL 184 211 211 VAL VAL A ? n 
A 1 185 ASN 185 212 212 ASN ASN A ? n 
A 1 186 VAL 186 213 213 VAL VAL A ? n 
A 1 187 SER 187 214 214 SER SER A ? n 
A 1 188 SER 188 215 215 SER SER A ? n 
A 1 189 PRO 189 216 216 PRO PRO A ? n 
A 1 190 ASN 190 217 217 ASN ASN A ? n 
A 1 191 THR 191 218 218 THR THR A ? n 
A 1 192 ALA 192 219 219 ALA ALA A ? n 
A 1 193 GLY 193 220 220 GLY GLY A ? n 
A 1 194 LEU 194 221 221 LEU LEU A ? n 
A 1 195 ARG 195 222 222 ARG ARG A ? n 
A 1 196 SER 196 223 223 SER SER A ? n 
A 1 197 LEU 197 224 224 LEU LEU A ? n 
A 1 198 GLN 198 225 225 GLN GLN A ? n 
A 1 199 GLY 199 226 226 GLY GLY A ? n 
A 1 200 LYS 200 227 227 LYS LYS A ? n 
A 1 201 ALA 201 228 228 ALA ALA A ? n 
A 1 202 GLU 202 229 229 GLU GLU A ? n 
A 1 203 LEU 203 230 230 LEU LEU A ? n 
A 1 204 ARG 204 231 231 ARG ARG A ? n 
A 1 205 ARG 205 232 232 ARG ARG A ? n 
A 1 206 LEU 206 233 233 LEU LEU A ? n 
A 1 207 LEU 207 234 234 LEU LEU A ? n 
A 1 208 THR 208 235 235 THR THR A ? n 
A 1 209 LYS 209 236 236 LYS LYS A ? n 
A 1 210 VAL 210 237 237 VAL VAL A ? n 
A 1 211 LEU 211 238 238 LEU LEU A ? n 
A 1 212 GLN 212 239 239 GLN GLN A ? n 
A 1 213 GLU 213 240 240 GLU GLU A ? n 
A 1 214 ARG 214 241 241 ARG ARG A ? n 
A 1 215 ASP 215 242 242 ASP ASP A ? n 
A 1 216 GLY 216 243 243 GLY GLY A ? n 
A 1 217 LEU 217 244 244 LEU LEU A ? n 
A 1 218 ARG 218 245 245 ARG ARG A ? n 
A 1 219 ARG 219 246 246 ARG ARG A ? n 
A 1 220 VAL 220 247 247 VAL VAL A ? n 
A 1 221 HIS 221 248 248 HIS HIS A ? n 
A 1 222 ARG 222 249 249 ARG ARG A ? n 
A 1 223 PRO 223 250 250 PRO PRO A ? n 
A 1 224 ALA 224 251 251 ALA ALA A ? n 
A 1 225 VAL 225 252 252 VAL VAL A ? n 
A 1 226 LEU 226 253 253 LEU LEU A ? n 
A 1 227 VAL 227 254 254 VAL VAL A ? n 
A 1 228 LYS 228 255 255 LYS LYS A ? n 
A 1 229 ILE 229 256 256 ILE ILE A ? n 
A 1 230 ALA 230 257 257 ALA ALA A ? n 
A 1 231 PRO 231 258 258 PRO PRO A ? n 
A 1 232 ASP 232 259 259 ASP ASP A ? n 
A 1 233 LEU 233 260 260 LEU LEU A ? n 
A 1 234 THR 234 261 261 THR THR A ? n 
A 1 235 SER 235 262 262 SER SER A ? n 
A 1 236 GLN 236 263 263 GLN GLN A ? n 
A 1 237 ASP 237 264 264 ASP ASP A ? n 
A 1 238 LYS 238 265 265 LYS LYS A ? n 
A 1 239 GLU 239 266 266 GLU GLU A ? n 
A 1 240 ASP 240 267 267 ASP ASP A ? n 
A 1 241 ILE 241 268 268 ILE ILE A ? n 
A 1 242 ALA 242 269 269 ALA ALA A ? n 
A 1 243 SER 243 270 270 SER SER A ? n 
A 1 244 VAL 244 271 271 VAL VAL A ? n 
A 1 245 VAL 245 272 272 VAL VAL A ? n 
A 1 246 LYS 246 273 273 LYS LYS A ? n 
A 1 247 GLU 247 274 274 GLU GLU A ? n 
A 1 248 LEU 248 275 275 LEU LEU A ? n 
A 1 249 GLY 249 276 276 GLY GLY A ? n 
A 1 250 ILE 250 277 277 ILE ILE A ? n 
A 1 251 ASP 251 278 278 ASP ASP A ? n 
A 1 252 GLY 252 279 279 GLY GLY A ? n 
A 1 253 LEU 253 280 280 LEU LEU A ? n 
A 1 254 ILE 254 281 281 ILE ILE A ? n 
A 1 255 VAL 255 282 282 VAL VAL A ? n 
A 1 256 THR 256 283 283 THR THR A ? n 
A 1 257 ASN 257 284 284 ASN ASN A ? n 
A 1 258 THR 258 285 285 THR THR A ? n 
A 1 259 THR 259 286 286 THR THR A ? n 
A 1 260 VAL 260 287 287 VAL VAL A ? n 
A 1 261 SER 261 288 288 SER SER A ? n 
A 1 262 ARG 262 289 289 ARG ARG A ? n 
A 1 263 PRO 263 290 290 PRO PRO A ? n 
A 1 264 ALA 264 291 291 ALA ALA A ? n 
A 1 265 GLY 265 292 292 GLY GLY A ? n 
A 1 266 LEU 266 293 293 LEU LEU A ? n 
A 1 267 GLN 267 294 294 GLN GLN A ? n 
A 1 268 GLY 268 295 295 GLY GLY A ? n 
A 1 269 ALA 269 296 296 ALA ALA A ? n 
A 1 270 LEU 270 297 297 LEU LEU A ? n 
A 1 271 ARG 271 298 298 ARG ARG A ? n 
A 1 272 SER 272 299 299 SER SER A ? n 
A 1 273 GLU 273 300 300 GLU GLU A ? n 
A 1 274 THR 274 301 301 THR THR A ? n 
A 1 275 GLY 275 302 302 GLY GLY A ? n 
A 1 276 GLY 276 303 303 GLY GLY A ? n 
A 1 277 LEU 277 304 304 LEU LEU A ? n 
A 1 278 SER 278 305 305 SER SER A ? n 
A 1 279 GLY 279 306 306 GLY GLY A ? n 
A 1 280 LYS 280 307 307 LYS LYS A ? n 
A 1 281 PRO 281 308 308 PRO PRO A ? n 
A 1 282 LEU 282 309 309 LEU LEU A ? n 
A 1 283 ARG 283 310 310 ARG ARG A ? n 
A 1 284 ASP 284 311 311 ASP ASP A ? n 
A 1 285 LEU 285 312 312 LEU LEU A ? n 
A 1 286 SER 286 313 313 SER SER A ? n 
A 1 287 THR 287 314 314 THR THR A ? n 
A 1 288 GLN 288 315 315 GLN GLN A ? n 
A 1 289 THR 289 316 316 THR THR A ? n 
A 1 290 ILE 290 317 317 ILE ILE A ? n 
A 1 291 ARG 291 318 318 ARG ARG A ? n 
A 1 292 GLU 292 319 319 GLU GLU A ? n 
A 1 293 MET 293 320 320 MET MET A ? n 
A 1 294 TYR 294 321 321 TYR TYR A ? n 
A 1 295 ALA 295 322 322 ALA ALA A ? n 
A 1 296 LEU 296 323 323 LEU LEU A ? n 
A 1 297 THR 297 324 324 THR THR A ? n 
A 1 298 GLN 298 325 325 GLN GLN A ? n 
A 1 299 GLY 299 326 326 GLY GLY A ? n 
A 1 300 ARG 300 327 327 ARG ARG A ? n 
A 1 301 VAL 301 328 328 VAL VAL A ? n 
A 1 302 PRO 302 329 329 PRO PRO A ? n 
A 1 303 ILE 303 330 330 ILE ILE A ? n 
A 1 304 ILE 304 331 331 ILE ILE A ? n 
A 1 305 GLY 305 332 332 GLY GLY A ? n 
A 1 306 VAL 306 333 333 VAL VAL A ? n 
A 1 307 GLY 307 334 334 GLY GLY A ? n 
A 1 308 GLY 308 335 335 GLY GLY A ? n 
A 1 309 VAL 309 336 336 VAL VAL A ? n 
A 1 310 SER 310 337 337 SER SER A ? n 
A 1 311 SER 311 338 338 SER SER A ? n 
A 1 312 GLY 312 339 339 GLY GLY A ? n 
A 1 313 GLN 313 340 340 GLN GLN A ? n 
A 1 314 ASP 314 341 341 ASP ASP A ? n 
A 1 315 ALA 315 342 342 ALA ALA A ? n 
A 1 316 LEU 316 343 343 LEU LEU A ? n 
A 1 317 GLU 317 344 344 GLU GLU A ? n 
A 1 318 LYS 318 345 345 LYS LYS A ? n 
A 1 319 ILE 319 346 346 ILE ILE A ? n 
A 1 320 ARG 320 347 347 ARG ARG A ? n 
A 1 321 ALA 321 348 348 ALA ALA A ? n 
A 1 322 GLY 322 349 349 GLY GLY A ? n 
A 1 323 ALA 323 350 350 ALA ALA A ? n 
A 1 324 SER 324 351 351 SER SER A ? n 
A 1 325 LEU 325 352 352 LEU LEU A ? n 
A 1 326 VAL 326 353 353 VAL VAL A ? n 
A 1 327 GLN 327 354 354 GLN GLN A ? n 
A 1 328 LEU 328 355 355 LEU LEU A ? n 
A 1 329 TYR 329 356 356 TYR TYR A ? n 
A 1 330 THR 330 357 357 THR THR A ? n 
A 1 331 ALA 331 358 358 ALA ALA A ? n 
A 1 332 LEU 332 359 359 LEU LEU A ? n 
A 1 333 THR 333 360 360 THR THR A ? n 
A 1 334 PHE 334 361 361 PHE PHE A ? n 
A 1 335 TRP 335 362 362 TRP TRP A ? n 
A 1 336 GLY 336 363 363 GLY GLY A ? n 
A 1 337 PRO 337 364 364 PRO PRO A ? n 
A 1 338 PRO 338 365 365 PRO PRO A ? n 
A 1 339 VAL 339 366 366 VAL VAL A ? n 
A 1 340 VAL 340 367 367 VAL VAL A ? n 
A 1 341 GLY 341 368 368 GLY GLY A ? n 
A 1 342 LYS 342 369 369 LYS LYS A ? n 
A 1 343 VAL 343 370 370 VAL VAL A ? n 
A 1 344 LYS 344 371 371 LYS LYS A ? n 
A 1 345 ARG 345 372 372 ARG ARG A ? n 
A 1 346 GLU 346 373 373 GLU GLU A ? n 
A 1 347 LEU 347 374 374 LEU LEU A ? n 
A 1 348 GLU 348 375 375 GLU GLU A ? n 
A 1 349 ALA 349 376 376 ALA ALA A ? n 
A 1 350 LEU 350 377 377 LEU LEU A ? n 
A 1 351 LEU 351 378 378 LEU LEU A ? n 
A 1 352 LYS 352 379 379 LYS LYS A ? n 
A 1 353 GLU 353 380 380 GLU GLU A ? n 
A 1 354 GLN 354 381 381 GLN GLN A ? n 
A 1 355 GLY 355 382 382 GLY GLY A ? n 
A 1 356 PHE 356 383 383 PHE PHE A ? n 
A 1 357 GLY 357 384 384 GLY GLY A ? n 
A 1 358 GLY 358 385 385 GLY GLY A ? n 
A 1 359 VAL 359 386 386 VAL VAL A ? n 
A 1 360 THR 360 387 387 THR THR A ? n 
A 1 361 ASP 361 388 388 ASP ASP A ? n 
A 1 362 ALA 362 389 389 ALA ALA A ? n 
A 1 363 ILE 363 390 390 ILE ILE A ? n 
A 1 364 GLY 364 391 391 GLY GLY A ? n 
A 1 365 ALA 365 392 392 ALA ALA A ? n 
A 1 366 ASP 366 393 393 ASP ASP A ? n 
A 1 367 HIS 367 394 394 HIS HIS A ? n 
A 1 368 ARG 368 395 395 ARG ARG A ? n 
A 1 369 ARG 369 396 396 ARG ARG A ? n 
# 
loop_
_pdbx_nonpoly_scheme.asym_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.entity_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.mon_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.ndb_seq_num 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_seq_num 
_pdbx_nonpoly_scheme.auth_seq_num 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_mon_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.auth_mon_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_strand_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_ins_code 
B  2  FMN   1   401 500  FMN   FMN A ? 
C  3  ORO   1   402 501  ORO   ORO A ? 
D  4  A1A4N 1   403 1    A1A4N INX A ? 
E  5  SO4   1   404 1    SO4   SO4 A ? 
F  5  SO4   1   405 2    SO4   SO4 A ? 
G  6  ACT   1   406 3    ACT   ACT A ? 
H  7  CL    1   407 8    CL    CL  A ? 
I  7  CL    1   408 9    CL    CL  A ? 
J  7  CL    1   409 11   CL    CL  A ? 
K  7  CL    1   410 12   CL    CL  A ? 
L  7  CL    1   411 14   CL    CL  A ? 
M  7  CL    1   412 15   CL    CL  A ? 
N  7  CL    1   413 16   CL    CL  A ? 
O  7  CL    1   414 17   CL    CL  A ? 
P  5  SO4   1   415 18   SO4   SO4 A ? 
Q  8  EDO   1   416 21   EDO   EDO A ? 
R  8  EDO   1   417 121  EDO   EDO A ? 
S  8  EDO   1   418 221  EDO   EDO A ? 
T  8  EDO   1   419 421  EDO   EDO A ? 
U  8  EDO   1   420 521  EDO   EDO A ? 
V  6  ACT   1   421 601  ACT   ACT A ? 
W  8  EDO   1   422 621  EDO   EDO A ? 
X  8  EDO   1   423 921  EDO   EDO A ? 
Y  6  ACT   1   424 1021 ACT   ACT A ? 
Z  9  PGE   1   425 1121 PGE   PGE A ? 
AA 8  EDO   1   426 1321 EDO   EDO A ? 
BA 8  EDO   1   427 1421 EDO   EDO A ? 
CA 8  EDO   1   428 2021 EDO   EDO A ? 
DA 6  ACT   1   429 2121 ACT   ACT A ? 
EA 10 HOH   1   501 111  HOH   HOH A ? 
EA 10 HOH   2   502 189  HOH   HOH A ? 
EA 10 HOH   3   503 115  HOH   HOH A ? 
EA 10 HOH   4   504 294  HOH   HOH A ? 
EA 10 HOH   5   505 383  HOH   HOH A ? 
EA 10 HOH   6   506 417  HOH   HOH A ? 
EA 10 HOH   7   507 389  HOH   HOH A ? 
EA 10 HOH   8   508 313  HOH   HOH A ? 
EA 10 HOH   9   509 420  HOH   HOH A ? 
EA 10 HOH   10  510 145  HOH   HOH A ? 
EA 10 HOH   11  511 98   HOH   HOH A ? 
EA 10 HOH   12  512 147  HOH   HOH A ? 
EA 10 HOH   13  513 181  HOH   HOH A ? 
EA 10 HOH   14  514 419  HOH   HOH A ? 
EA 10 HOH   15  515 42   HOH   HOH A ? 
EA 10 HOH   16  516 155  HOH   HOH A ? 
EA 10 HOH   17  517 91   HOH   HOH A ? 
EA 10 HOH   18  518 117  HOH   HOH A ? 
EA 10 HOH   19  519 207  HOH   HOH A ? 
EA 10 HOH   20  520 401  HOH   HOH A ? 
EA 10 HOH   21  521 27   HOH   HOH A ? 
EA 10 HOH   22  522 162  HOH   HOH A ? 
EA 10 HOH   23  523 169  HOH   HOH A ? 
EA 10 HOH   24  524 193  HOH   HOH A ? 
EA 10 HOH   25  525 385  HOH   HOH A ? 
EA 10 HOH   26  526 124  HOH   HOH A ? 
EA 10 HOH   27  527 123  HOH   HOH A ? 
EA 10 HOH   28  528 335  HOH   HOH A ? 
EA 10 HOH   29  529 137  HOH   HOH A ? 
EA 10 HOH   30  530 352  HOH   HOH A ? 
EA 10 HOH   31  531 318  HOH   HOH A ? 
EA 10 HOH   32  532 170  HOH   HOH A ? 
EA 10 HOH   33  533 221  HOH   HOH A ? 
EA 10 HOH   34  534 381  HOH   HOH A ? 
EA 10 HOH   35  535 398  HOH   HOH A ? 
EA 10 HOH   36  536 105  HOH   HOH A ? 
EA 10 HOH   37  537 220  HOH   HOH A ? 
EA 10 HOH   38  538 186  HOH   HOH A ? 
EA 10 HOH   39  539 191  HOH   HOH A ? 
EA 10 HOH   40  540 82   HOH   HOH A ? 
EA 10 HOH   41  541 397  HOH   HOH A ? 
EA 10 HOH   42  542 120  HOH   HOH A ? 
EA 10 HOH   43  543 260  HOH   HOH A ? 
EA 10 HOH   44  544 135  HOH   HOH A ? 
EA 10 HOH   45  545 158  HOH   HOH A ? 
EA 10 HOH   46  546 109  HOH   HOH A ? 
EA 10 HOH   47  547 412  HOH   HOH A ? 
EA 10 HOH   48  548 34   HOH   HOH A ? 
EA 10 HOH   49  549 86   HOH   HOH A ? 
EA 10 HOH   50  550 312  HOH   HOH A ? 
EA 10 HOH   51  551 374  HOH   HOH A ? 
EA 10 HOH   52  552 195  HOH   HOH A ? 
EA 10 HOH   53  553 3    HOH   HOH A ? 
EA 10 HOH   54  554 138  HOH   HOH A ? 
EA 10 HOH   55  555 386  HOH   HOH A ? 
EA 10 HOH   56  556 13   HOH   HOH A ? 
EA 10 HOH   57  557 375  HOH   HOH A ? 
EA 10 HOH   58  558 32   HOH   HOH A ? 
EA 10 HOH   59  559 165  HOH   HOH A ? 
EA 10 HOH   60  560 85   HOH   HOH A ? 
EA 10 HOH   61  561 2    HOH   HOH A ? 
EA 10 HOH   62  562 142  HOH   HOH A ? 
EA 10 HOH   63  563 273  HOH   HOH A ? 
EA 10 HOH   64  564 57   HOH   HOH A ? 
EA 10 HOH   65  565 230  HOH   HOH A ? 
EA 10 HOH   66  566 33   HOH   HOH A ? 
EA 10 HOH   67  567 35   HOH   HOH A ? 
EA 10 HOH   68  568 51   HOH   HOH A ? 
EA 10 HOH   69  569 67   HOH   HOH A ? 
EA 10 HOH   70  570 16   HOH   HOH A ? 
EA 10 HOH   71  571 46   HOH   HOH A ? 
EA 10 HOH   72  572 15   HOH   HOH A ? 
EA 10 HOH   73  573 11   HOH   HOH A ? 
EA 10 HOH   74  574 12   HOH   HOH A ? 
EA 10 HOH   75  575 24   HOH   HOH A ? 
EA 10 HOH   76  576 49   HOH   HOH A ? 
EA 10 HOH   77  577 103  HOH   HOH A ? 
EA 10 HOH   78  578 379  HOH   HOH A ? 
EA 10 HOH   79  579 9    HOH   HOH A ? 
EA 10 HOH   80  580 113  HOH   HOH A ? 
EA 10 HOH   81  581 372  HOH   HOH A ? 
EA 10 HOH   82  582 266  HOH   HOH A ? 
EA 10 HOH   83  583 244  HOH   HOH A ? 
EA 10 HOH   84  584 274  HOH   HOH A ? 
EA 10 HOH   85  585 219  HOH   HOH A ? 
EA 10 HOH   86  586 92   HOH   HOH A ? 
EA 10 HOH   87  587 278  HOH   HOH A ? 
EA 10 HOH   88  588 215  HOH   HOH A ? 
EA 10 HOH   89  589 179  HOH   HOH A ? 
EA 10 HOH   90  590 30   HOH   HOH A ? 
EA 10 HOH   91  591 224  HOH   HOH A ? 
EA 10 HOH   92  592 7    HOH   HOH A ? 
EA 10 HOH   93  593 178  HOH   HOH A ? 
EA 10 HOH   94  594 112  HOH   HOH A ? 
EA 10 HOH   95  595 159  HOH   HOH A ? 
EA 10 HOH   96  596 134  HOH   HOH A ? 
EA 10 HOH   97  597 144  HOH   HOH A ? 
EA 10 HOH   98  598 196  HOH   HOH A ? 
EA 10 HOH   99  599 101  HOH   HOH A ? 
EA 10 HOH   100 600 10   HOH   HOH A ? 
EA 10 HOH   101 601 416  HOH   HOH A ? 
EA 10 HOH   102 602 31   HOH   HOH A ? 
EA 10 HOH   103 603 110  HOH   HOH A ? 
EA 10 HOH   104 604 341  HOH   HOH A ? 
EA 10 HOH   105 605 60   HOH   HOH A ? 
EA 10 HOH   106 606 194  HOH   HOH A ? 
EA 10 HOH   107 607 55   HOH   HOH A ? 
EA 10 HOH   108 608 52   HOH   HOH A ? 
EA 10 HOH   109 609 127  HOH   HOH A ? 
EA 10 HOH   110 610 1    HOH   HOH A ? 
EA 10 HOH   111 611 204  HOH   HOH A ? 
EA 10 HOH   112 612 76   HOH   HOH A ? 
EA 10 HOH   113 613 177  HOH   HOH A ? 
EA 10 HOH   114 614 19   HOH   HOH A ? 
EA 10 HOH   115 615 39   HOH   HOH A ? 
EA 10 HOH   116 616 208  HOH   HOH A ? 
EA 10 HOH   117 617 357  HOH   HOH A ? 
EA 10 HOH   118 618 211  HOH   HOH A ? 
EA 10 HOH   119 619 143  HOH   HOH A ? 
EA 10 HOH   120 620 183  HOH   HOH A ? 
EA 10 HOH   121 621 5    HOH   HOH A ? 
EA 10 HOH   122 622 236  HOH   HOH A ? 
EA 10 HOH   123 623 61   HOH   HOH A ? 
EA 10 HOH   124 624 410  HOH   HOH A ? 
EA 10 HOH   125 625 79   HOH   HOH A ? 
EA 10 HOH   126 626 146  HOH   HOH A ? 
EA 10 HOH   127 627 228  HOH   HOH A ? 
EA 10 HOH   128 628 28   HOH   HOH A ? 
EA 10 HOH   129 629 96   HOH   HOH A ? 
EA 10 HOH   130 630 69   HOH   HOH A ? 
EA 10 HOH   131 631 73   HOH   HOH A ? 
EA 10 HOH   132 632 21   HOH   HOH A ? 
EA 10 HOH   133 633 423  HOH   HOH A ? 
EA 10 HOH   134 634 250  HOH   HOH A ? 
EA 10 HOH   135 635 149  HOH   HOH A ? 
EA 10 HOH   136 636 36   HOH   HOH A ? 
EA 10 HOH   137 637 264  HOH   HOH A ? 
EA 10 HOH   138 638 139  HOH   HOH A ? 
EA 10 HOH   139 639 242  HOH   HOH A ? 
EA 10 HOH   140 640 270  HOH   HOH A ? 
EA 10 HOH   141 641 29   HOH   HOH A ? 
EA 10 HOH   142 642 315  HOH   HOH A ? 
EA 10 HOH   143 643 116  HOH   HOH A ? 
EA 10 HOH   144 644 80   HOH   HOH A ? 
EA 10 HOH   145 645 148  HOH   HOH A ? 
EA 10 HOH   146 646 70   HOH   HOH A ? 
EA 10 HOH   147 647 43   HOH   HOH A ? 
EA 10 HOH   148 648 84   HOH   HOH A ? 
EA 10 HOH   149 649 26   HOH   HOH A ? 
EA 10 HOH   150 650 206  HOH   HOH A ? 
EA 10 HOH   151 651 153  HOH   HOH A ? 
EA 10 HOH   152 652 44   HOH   HOH A ? 
EA 10 HOH   153 653 268  HOH   HOH A ? 
EA 10 HOH   154 654 197  HOH   HOH A ? 
EA 10 HOH   155 655 409  HOH   HOH A ? 
EA 10 HOH   156 656 40   HOH   HOH A ? 
EA 10 HOH   157 657 199  HOH   HOH A ? 
EA 10 HOH   158 658 175  HOH   HOH A ? 
EA 10 HOH   159 659 72   HOH   HOH A ? 
EA 10 HOH   160 660 173  HOH   HOH A ? 
EA 10 HOH   161 661 233  HOH   HOH A ? 
EA 10 HOH   162 662 53   HOH   HOH A ? 
EA 10 HOH   163 663 4    HOH   HOH A ? 
EA 10 HOH   164 664 71   HOH   HOH A ? 
EA 10 HOH   165 665 387  HOH   HOH A ? 
EA 10 HOH   166 666 23   HOH   HOH A ? 
EA 10 HOH   167 667 90   HOH   HOH A ? 
EA 10 HOH   168 668 56   HOH   HOH A ? 
EA 10 HOH   169 669 18   HOH   HOH A ? 
EA 10 HOH   170 670 119  HOH   HOH A ? 
EA 10 HOH   171 671 47   HOH   HOH A ? 
EA 10 HOH   172 672 45   HOH   HOH A ? 
EA 10 HOH   173 673 17   HOH   HOH A ? 
EA 10 HOH   174 674 182  HOH   HOH A ? 
EA 10 HOH   175 675 41   HOH   HOH A ? 
EA 10 HOH   176 676 245  HOH   HOH A ? 
EA 10 HOH   177 677 108  HOH   HOH A ? 
EA 10 HOH   178 678 136  HOH   HOH A ? 
EA 10 HOH   179 679 180  HOH   HOH A ? 
EA 10 HOH   180 680 58   HOH   HOH A ? 
EA 10 HOH   181 681 202  HOH   HOH A ? 
EA 10 HOH   182 682 300  HOH   HOH A ? 
EA 10 HOH   183 683 78   HOH   HOH A ? 
EA 10 HOH   184 684 121  HOH   HOH A ? 
EA 10 HOH   185 685 75   HOH   HOH A ? 
EA 10 HOH   186 686 229  HOH   HOH A ? 
EA 10 HOH   187 687 400  HOH   HOH A ? 
EA 10 HOH   188 688 414  HOH   HOH A ? 
EA 10 HOH   189 689 22   HOH   HOH A ? 
EA 10 HOH   190 690 64   HOH   HOH A ? 
EA 10 HOH   191 691 422  HOH   HOH A ? 
EA 10 HOH   192 692 399  HOH   HOH A ? 
EA 10 HOH   193 693 251  HOH   HOH A ? 
EA 10 HOH   194 694 241  HOH   HOH A ? 
EA 10 HOH   195 695 140  HOH   HOH A ? 
EA 10 HOH   196 696 87   HOH   HOH A ? 
EA 10 HOH   197 697 305  HOH   HOH A ? 
EA 10 HOH   198 698 66   HOH   HOH A ? 
EA 10 HOH   199 699 50   HOH   HOH A ? 
EA 10 HOH   200 700 20   HOH   HOH A ? 
EA 10 HOH   201 701 107  HOH   HOH A ? 
EA 10 HOH   202 702 48   HOH   HOH A ? 
EA 10 HOH   203 703 361  HOH   HOH A ? 
EA 10 HOH   204 704 150  HOH   HOH A ? 
EA 10 HOH   205 705 311  HOH   HOH A ? 
EA 10 HOH   206 706 99   HOH   HOH A ? 
EA 10 HOH   207 707 235  HOH   HOH A ? 
EA 10 HOH   208 708 6    HOH   HOH A ? 
EA 10 HOH   209 709 407  HOH   HOH A ? 
EA 10 HOH   210 710 62   HOH   HOH A ? 
EA 10 HOH   211 711 198  HOH   HOH A ? 
EA 10 HOH   212 712 83   HOH   HOH A ? 
EA 10 HOH   213 713 321  HOH   HOH A ? 
EA 10 HOH   214 714 81   HOH   HOH A ? 
EA 10 HOH   215 715 54   HOH   HOH A ? 
EA 10 HOH   216 716 74   HOH   HOH A ? 
EA 10 HOH   217 717 125  HOH   HOH A ? 
EA 10 HOH   218 718 337  HOH   HOH A ? 
EA 10 HOH   219 719 384  HOH   HOH A ? 
EA 10 HOH   220 720 63   HOH   HOH A ? 
EA 10 HOH   221 721 166  HOH   HOH A ? 
EA 10 HOH   222 722 249  HOH   HOH A ? 
EA 10 HOH   223 723 275  HOH   HOH A ? 
EA 10 HOH   224 724 38   HOH   HOH A ? 
EA 10 HOH   225 725 303  HOH   HOH A ? 
EA 10 HOH   226 726 309  HOH   HOH A ? 
EA 10 HOH   227 727 376  HOH   HOH A ? 
EA 10 HOH   228 728 93   HOH   HOH A ? 
EA 10 HOH   229 729 151  HOH   HOH A ? 
EA 10 HOH   230 730 106  HOH   HOH A ? 
EA 10 HOH   231 731 237  HOH   HOH A ? 
EA 10 HOH   232 732 243  HOH   HOH A ? 
EA 10 HOH   233 733 377  HOH   HOH A ? 
EA 10 HOH   234 734 331  HOH   HOH A ? 
EA 10 HOH   235 735 157  HOH   HOH A ? 
EA 10 HOH   236 736 231  HOH   HOH A ? 
EA 10 HOH   237 737 368  HOH   HOH A ? 
EA 10 HOH   238 738 187  HOH   HOH A ? 
EA 10 HOH   239 739 205  HOH   HOH A ? 
EA 10 HOH   240 740 262  HOH   HOH A ? 
EA 10 HOH   241 741 308  HOH   HOH A ? 
EA 10 HOH   242 742 37   HOH   HOH A ? 
EA 10 HOH   243 743 255  HOH   HOH A ? 
EA 10 HOH   244 744 161  HOH   HOH A ? 
EA 10 HOH   245 745 130  HOH   HOH A ? 
EA 10 HOH   246 746 405  HOH   HOH A ? 
EA 10 HOH   247 747 163  HOH   HOH A ? 
EA 10 HOH   248 748 269  HOH   HOH A ? 
EA 10 HOH   249 749 296  HOH   HOH A ? 
EA 10 HOH   250 750 188  HOH   HOH A ? 
EA 10 HOH   251 751 152  HOH   HOH A ? 
EA 10 HOH   252 752 258  HOH   HOH A ? 
EA 10 HOH   253 753 133  HOH   HOH A ? 
EA 10 HOH   254 754 287  HOH   HOH A ? 
EA 10 HOH   255 755 378  HOH   HOH A ? 
EA 10 HOH   256 756 172  HOH   HOH A ? 
EA 10 HOH   257 757 388  HOH   HOH A ? 
EA 10 HOH   258 758 323  HOH   HOH A ? 
EA 10 HOH   259 759 104  HOH   HOH A ? 
EA 10 HOH   260 760 232  HOH   HOH A ? 
EA 10 HOH   261 761 171  HOH   HOH A ? 
EA 10 HOH   262 762 324  HOH   HOH A ? 
EA 10 HOH   263 763 380  HOH   HOH A ? 
EA 10 HOH   264 764 192  HOH   HOH A ? 
EA 10 HOH   265 765 77   HOH   HOH A ? 
EA 10 HOH   266 766 164  HOH   HOH A ? 
EA 10 HOH   267 767 118  HOH   HOH A ? 
EA 10 HOH   268 768 286  HOH   HOH A ? 
EA 10 HOH   269 769 280  HOH   HOH A ? 
EA 10 HOH   270 770 257  HOH   HOH A ? 
EA 10 HOH   271 771 408  HOH   HOH A ? 
EA 10 HOH   272 772 176  HOH   HOH A ? 
EA 10 HOH   273 773 132  HOH   HOH A ? 
EA 10 HOH   274 774 247  HOH   HOH A ? 
EA 10 HOH   275 775 402  HOH   HOH A ? 
EA 10 HOH   276 776 217  HOH   HOH A ? 
EA 10 HOH   277 777 252  HOH   HOH A ? 
EA 10 HOH   278 778 344  HOH   HOH A ? 
EA 10 HOH   279 779 184  HOH   HOH A ? 
EA 10 HOH   280 780 212  HOH   HOH A ? 
EA 10 HOH   281 781 210  HOH   HOH A ? 
EA 10 HOH   282 782 100  HOH   HOH A ? 
EA 10 HOH   283 783 154  HOH   HOH A ? 
EA 10 HOH   284 784 238  HOH   HOH A ? 
EA 10 HOH   285 785 234  HOH   HOH A ? 
EA 10 HOH   286 786 126  HOH   HOH A ? 
EA 10 HOH   287 787 213  HOH   HOH A ? 
EA 10 HOH   288 788 128  HOH   HOH A ? 
EA 10 HOH   289 789 415  HOH   HOH A ? 
EA 10 HOH   290 790 406  HOH   HOH A ? 
EA 10 HOH   291 791 201  HOH   HOH A ? 
EA 10 HOH   292 792 411  HOH   HOH A ? 
EA 10 HOH   293 793 88   HOH   HOH A ? 
EA 10 HOH   294 794 253  HOH   HOH A ? 
EA 10 HOH   295 795 256  HOH   HOH A ? 
EA 10 HOH   296 796 288  HOH   HOH A ? 
EA 10 HOH   297 797 174  HOH   HOH A ? 
EA 10 HOH   298 798 421  HOH   HOH A ? 
EA 10 HOH   299 799 246  HOH   HOH A ? 
EA 10 HOH   300 800 418  HOH   HOH A ? 
EA 10 HOH   301 801 285  HOH   HOH A ? 
EA 10 HOH   302 802 362  HOH   HOH A ? 
EA 10 HOH   303 803 214  HOH   HOH A ? 
EA 10 HOH   304 804 222  HOH   HOH A ? 
EA 10 HOH   305 805 160  HOH   HOH A ? 
EA 10 HOH   306 806 95   HOH   HOH A ? 
EA 10 HOH   307 807 395  HOH   HOH A ? 
EA 10 HOH   308 808 65   HOH   HOH A ? 
EA 10 HOH   309 809 102  HOH   HOH A ? 
EA 10 HOH   310 810 89   HOH   HOH A ? 
EA 10 HOH   311 811 281  HOH   HOH A ? 
EA 10 HOH   312 812 403  HOH   HOH A ? 
EA 10 HOH   313 813 94   HOH   HOH A ? 
EA 10 HOH   314 814 141  HOH   HOH A ? 
EA 10 HOH   315 815 239  HOH   HOH A ? 
EA 10 HOH   316 816 218  HOH   HOH A ? 
EA 10 HOH   317 817 396  HOH   HOH A ? 
EA 10 HOH   318 818 131  HOH   HOH A ? 
EA 10 HOH   319 819 216  HOH   HOH A ? 
EA 10 HOH   320 820 277  HOH   HOH A ? 
EA 10 HOH   321 821 129  HOH   HOH A ? 
EA 10 HOH   322 822 267  HOH   HOH A ? 
EA 10 HOH   323 823 354  HOH   HOH A ? 
# 
loop_
_chem_comp.id 
_chem_comp.type 
_chem_comp.mon_nstd_flag 
_chem_comp.name 
_chem_comp.pdbx_synonyms 
_chem_comp.formula 
_chem_comp.formula_weight 
A1A4N non-polymer         . "(2M,6P)-6-[4-ethyl-3-(hydroxymethyl)-5-oxo-4,5-dihydro-1H-1,2,4-triazol-1-yl]-7-fluoro-2-(2-methylphenyl)-4-(propan-2-yl)phthalazin-1(2H)-one" ?                          "C23 H24 F N5 O3" 437.467 
ACT   non-polymer         . "ACETATE ION"                                                                                                                                   ?                          "C2 H3 O2 -1"     59.044  
ALA   "L-peptide linking" y ALANINE                                                                                                                                         ?                          "C3 H7 N O2"      89.093  
ARG   "L-peptide linking" y ARGININE                                                                                                                                        ?                          "C6 H15 N4 O2 1"  175.209 
ASN   "L-peptide linking" y ASPARAGINE                                                                                                                                      ?                          "C4 H8 N2 O3"     132.118 
ASP   "L-peptide linking" y "ASPARTIC ACID"                                                                                                                                 ?                          "C4 H7 N O4"      133.103 
CL    non-polymer         . "CHLORIDE ION"                                                                                                                                  ?                          "Cl -1"           35.453  
EDO   non-polymer         . 1,2-ETHANEDIOL                                                                                                                                  "ETHYLENE GLYCOL"          "C2 H6 O2"        62.068  
FMN   non-polymer         . "FLAVIN MONONUCLEOTIDE"                                                                                                                         "RIBOFLAVIN MONOPHOSPHATE" "C17 H21 N4 O9 P" 456.344 
GLN   "L-peptide linking" y GLUTAMINE                                                                                                                                       ?                          "C5 H10 N2 O3"    146.144 
GLU   "L-peptide linking" y "GLUTAMIC ACID"                                                                                                                                 ?                          "C5 H9 N O4"      147.129 
GLY   "peptide linking"   y GLYCINE                                                                                                                                         ?                          "C2 H5 N O2"      75.067  
HIS   "L-peptide linking" y HISTIDINE                                                                                                                                       ?                          "C6 H10 N3 O2 1"  156.162 
HOH   non-polymer         . WATER                                                                                                                                           ?                          "H2 O"            18.015  
ILE   "L-peptide linking" y ISOLEUCINE                                                                                                                                      ?                          "C6 H13 N O2"     131.173 
LEU   "L-peptide linking" y LEUCINE                                                                                                                                         ?                          "C6 H13 N O2"     131.173 
LYS   "L-peptide linking" y LYSINE                                                                                                                                          ?                          "C6 H15 N2 O2 1"  147.195 
MET   "L-peptide linking" y METHIONINE                                                                                                                                      ?                          "C5 H11 N O2 S"   149.211 
ORO   non-polymer         . "OROTIC ACID"                                                                                                                                   ?                          "C5 H4 N2 O4"     156.096 
PGE   non-polymer         . "TRIETHYLENE GLYCOL"                                                                                                                            ?                          "C6 H14 O4"       150.173 
PHE   "L-peptide linking" y PHENYLALANINE                                                                                                                                   ?                          "C9 H11 N O2"     165.189 
PRO   "L-peptide linking" y PROLINE                                                                                                                                         ?                          "C5 H9 N O2"      115.130 
SER   "L-peptide linking" y SERINE                                                                                                                                          ?                          "C3 H7 N O3"      105.093 
SO4   non-polymer         . "SULFATE ION"                                                                                                                                   ?                          "O4 S -2"         96.063  
THR   "L-peptide linking" y THREONINE                                                                                                                                       ?                          "C4 H9 N O3"      119.119 
TRP   "L-peptide linking" y TRYPTOPHAN                                                                                                                                      ?                          "C11 H12 N2 O2"   204.225 
TYR   "L-peptide linking" y TYROSINE                                                                                                                                        ?                          "C9 H11 N O3"     181.189 
VAL   "L-peptide linking" y VALINE                                                                                                                                          ?                          "C5 H11 N O2"     117.146 
# 
loop_
_struct_asym.id 
_struct_asym.pdbx_blank_PDB_chainid_flag 
_struct_asym.pdbx_modified 
_struct_asym.entity_id 
_struct_asym.details 
A  N N 1  ? 
B  N N 2  ? 
C  N N 3  ? 
D  N N 4  ? 
E  N N 5  ? 
F  N N 5  ? 
G  N N 6  ? 
H  N N 7  ? 
I  N N 7  ? 
J  N N 7  ? 
K  N N 7  ? 
L  N N 7  ? 
M  N N 7  ? 
N  N N 7  ? 
O  N N 7  ? 
P  N N 5  ? 
Q  N N 8  ? 
R  N N 8  ? 
S  N N 8  ? 
T  N N 8  ? 
U  N N 8  ? 
V  N N 6  ? 
W  N N 8  ? 
X  N N 8  ? 
Y  N N 6  ? 
Z  N N 9  ? 
AA N N 8  ? 
BA N N 8  ? 
CA N N 8  ? 
DA N N 6  ? 
EA N N 10 ? 
# 
_struct_conf_type.id          HELX_P 
_struct_conf_type.criteria    ? 
_struct_conf_type.reference   ? 
# 
loop_
_struct_conf.conf_type_id 
_struct_conf.id 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_id 
_struct_conf.beg_label_comp_id 
_struct_conf.beg_label_asym_id 
_struct_conf.beg_label_seq_id 
_struct_conf.pdbx_beg_PDB_ins_code 
_struct_conf.end_label_comp_id 
_struct_conf.end_label_asym_id 
_struct_conf.end_label_seq_id 
_struct_conf.pdbx_end_PDB_ins_code 
_struct_conf.beg_auth_comp_id 
_struct_conf.beg_auth_asym_id 
_struct_conf.beg_auth_seq_id 
_struct_conf.end_auth_comp_id 
_struct_conf.end_auth_asym_id 
_struct_conf.end_auth_seq_id 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_class 
_struct_conf.details 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_length 
HELX_P HELX_P1  AA1 THR A 5   ? HIS A 14  ? THR A 32  HIS A 41  1 ? 10 
HELX_P HELX_P2  AA2 HIS A 14  ? LEU A 23  ? HIS A 41  LEU A 50  1 ? 10 
HELX_P HELX_P3  AA3 ASP A 24  ? GLY A 39  ? ASP A 51  GLY A 66  1 ? 16 
HELX_P HELX_P4  AA4 SER A 49  ? GLU A 53  ? SER A 76  GLU A 80  5 ? 5  
HELX_P HELX_P5  AA5 ALA A 77  ? GLY A 85  ? ALA A 104 GLY A 112 1 ? 9  
HELX_P HELX_P6  AA6 PRO A 111 ? ASP A 113 ? PRO A 138 ASP A 140 5 ? 3  
HELX_P HELX_P7  AA7 GLY A 126 ? ALA A 136 ? GLY A 153 ALA A 163 1 ? 11 
HELX_P HELX_P8  AA8 ARG A 137 ? ASP A 147 ? ARG A 164 ASP A 174 1 ? 11 
HELX_P HELX_P9  AA9 ASP A 163 ? GLY A 176 ? ASP A 190 GLY A 203 1 ? 14 
HELX_P HELX_P10 AB1 PRO A 177 ? ALA A 179 ? PRO A 204 ALA A 206 5 ? 3  
HELX_P HELX_P11 AB2 GLY A 193 ? GLN A 198 ? GLY A 220 GLN A 225 5 ? 6  
HELX_P HELX_P12 AB3 GLY A 199 ? GLY A 216 ? GLY A 226 GLY A 243 1 ? 18 
HELX_P HELX_P13 AB4 LEU A 217 ? ARG A 222 ? LEU A 244 ARG A 249 5 ? 6  
HELX_P HELX_P14 AB5 THR A 234 ? GLY A 249 ? THR A 261 GLY A 276 1 ? 16 
HELX_P HELX_P15 AB6 LEU A 282 ? THR A 297 ? LEU A 309 THR A 324 1 ? 16 
HELX_P HELX_P16 AB7 SER A 311 ? GLY A 322 ? SER A 338 GLY A 349 1 ? 12 
HELX_P HELX_P17 AB8 TYR A 329 ? GLY A 336 ? TYR A 356 GLY A 363 1 ? 8  
HELX_P HELX_P18 AB9 PRO A 338 ? GLN A 354 ? PRO A 365 GLN A 381 1 ? 17 
HELX_P HELX_P19 AC1 GLY A 358 ? ILE A 363 ? GLY A 385 ILE A 390 1 ? 6  
HELX_P HELX_P20 AC2 GLY A 364 ? ARG A 369 ? GLY A 391 ARG A 396 5 ? 6  
# 
loop_
_struct_sheet.id 
_struct_sheet.type 
_struct_sheet.number_strands 
_struct_sheet.details 
AA1 ? 2 ? 
AA2 ? 9 ? 
AA3 ? 3 ? 
# 
loop_
_struct_sheet_order.sheet_id 
_struct_sheet_order.range_id_1 
_struct_sheet_order.range_id_2 
_struct_sheet_order.offset 
_struct_sheet_order.sense 
AA1 1 2 ? anti-parallel 
AA2 1 2 ? parallel      
AA2 2 3 ? parallel      
AA2 3 4 ? parallel      
AA2 4 5 ? parallel      
AA2 5 6 ? parallel      
AA2 6 7 ? parallel      
AA2 7 8 ? parallel      
AA2 8 9 ? parallel      
AA3 1 2 ? anti-parallel 
AA3 2 3 ? anti-parallel 
# 
loop_
_struct_sheet_range.sheet_id 
_struct_sheet_range.id 
_struct_sheet_range.beg_label_comp_id 
_struct_sheet_range.beg_label_asym_id 
_struct_sheet_range.beg_label_seq_id 
_struct_sheet_range.pdbx_beg_PDB_ins_code 
_struct_sheet_range.end_label_comp_id 
_struct_sheet_range.end_label_asym_id 
_struct_sheet_range.end_label_seq_id 
_struct_sheet_range.pdbx_end_PDB_ins_code 
_struct_sheet_range.beg_auth_comp_id 
_struct_sheet_range.beg_auth_asym_id 
_struct_sheet_range.beg_auth_seq_id 
_struct_sheet_range.end_auth_comp_id 
_struct_sheet_range.end_auth_asym_id 
_struct_sheet_range.end_auth_seq_id 
AA1 1 VAL A 54  ? VAL A 56  ? VAL A 81  VAL A 83  
AA1 2 HIS A 59  ? PHE A 61  ? HIS A 86  PHE A 88  
AA2 1 VAL A 65  ? ILE A 67  ? VAL A 92  ILE A 94  
AA2 2 PHE A 88  ? VAL A 94  ? PHE A 115 VAL A 121 
AA2 3 LEU A 151 ? LEU A 155 ? LEU A 178 LEU A 182 
AA2 4 TYR A 181 ? ASN A 185 ? TYR A 208 ASN A 212 
AA2 5 ALA A 224 ? ILE A 229 ? ALA A 251 ILE A 256 
AA2 6 GLY A 252 ? VAL A 255 ? GLY A 279 VAL A 282 
AA2 7 ILE A 303 ? VAL A 306 ? ILE A 330 VAL A 333 
AA2 8 LEU A 325 ? LEU A 328 ? LEU A 352 LEU A 355 
AA2 9 VAL A 65  ? ILE A 67  ? VAL A 92  ILE A 94  
AA3 1 VAL A 107 ? LEU A 110 ? VAL A 134 LEU A 137 
AA3 2 ALA A 115 ? ASN A 118 ? ALA A 142 ASN A 145 
AA3 3 GLY A 276 ? GLY A 279 ? GLY A 303 GLY A 306 
# 
_atom_sites.entry_id                    XXXX 
_atom_sites.Cartn_transf_matrix[1][1]   ? 
_atom_sites.Cartn_transf_matrix[1][2]   ? 
_atom_sites.Cartn_transf_matrix[1][3]   ? 
_atom_sites.Cartn_transf_matrix[2][1]   ? 
_atom_sites.Cartn_transf_matrix[2][2]   ? 
_atom_sites.Cartn_transf_matrix[2][3]   ? 
_atom_sites.Cartn_transf_matrix[3][1]   ? 
_atom_sites.Cartn_transf_matrix[3][2]   ? 
_atom_sites.Cartn_transf_matrix[3][3]   ? 
_atom_sites.Cartn_transf_vector[1]      ? 
_atom_sites.Cartn_transf_vector[2]      ? 
_atom_sites.Cartn_transf_vector[3]      ? 
_atom_sites.Cartn_transform_axes        ? 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][1]   0.011018 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][2]   0.006361 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][3]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][1]   -0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][2]   0.012723 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][3]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][1]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][2]   -0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][3]   0.008145 
_atom_sites.fract_transf_vector[1]      0.00000 
_atom_sites.fract_transf_vector[2]      0.00000 
_atom_sites.fract_transf_vector[3]      0.00000 
_atom_sites.solution_primary            ? 
_atom_sites.solution_secondary          ? 
_atom_sites.solution_hydrogens          ? 
_atom_sites.special_details             ? 
# 
loop_
_atom_type.symbol 
C  
CL 
F  
N  
O  
P  
S  
# 
_entry.id   XXXX 
# 
loop_
_pdbx_chain_remapping.entity_id 
_pdbx_chain_remapping.label_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.auth_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.orig_label_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.orig_auth_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.applied_operations 
1  A  A A  A 1 
2  B  A B  A 1 
3  C  A C  A 1 
4  D  A D  A 1 
5  E  A E  A 1 
5  F  A F  A 1 
6  G  A G  A 1 
7  H  A H  A 1 
7  I  A I  A 1 
7  J  A J  A 1 
7  K  A K  A 1 
7  L  A L  A 1 
7  M  A M  A 1 
7  N  A N  A 1 
7  O  A O  A 1 
5  P  A P  A 1 
8  Q  A Q  A 1 
8  R  A R  A 1 
8  S  A S  A 1 
8  T  A T  A 1 
8  U  A U  A 1 
6  V  A V  A 1 
8  W  A W  A 1 
8  X  A X  A 1 
6  Y  A Y  A 1 
9  Z  A Z  A 1 
8  AA A AA A 1 
8  BA A BA A 1 
8  CA A CA A 1 
6  DA A DA A 1 
10 EA A EA A 1 
# 
loop_
_pdbx_entity_nonpoly.entity_id 
_pdbx_entity_nonpoly.name 
_pdbx_entity_nonpoly.comp_id 
2  "FLAVIN MONONUCLEOTIDE"                                                                                                                         FMN   
3  "OROTIC ACID"                                                                                                                                   ORO   
4  "(2M,6P)-6-[4-ethyl-3-(hydroxymethyl)-5-oxo-4,5-dihydro-1H-1,2,4-triazol-1-yl]-7-fluoro-2-(2-methylphenyl)-4-(propan-2-yl)phthalazin-1(2H)-one" A1A4N 
5  "SULFATE ION"                                                                                                                                   SO4   
6  "ACETATE ION"                                                                                                                                   ACT   
7  "CHLORIDE ION"                                                                                                                                  CL    
8  1,2-ETHANEDIOL                                                                                                                                  EDO   
9  "TRIETHYLENE GLYCOL"                                                                                                                            PGE   
10 water                                                                                                                                           HOH   
# 
loop_
_pdbx_entity_remapping.entity_id 
_pdbx_entity_remapping.orig_entity_id 
1  1  
2  2  
3  3  
4  4  
5  5  
6  6  
7  7  
8  8  
9  9  
10 10 
# 
loop_
_pdbx_struct_sheet_hbond.sheet_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_1 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_2 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_PDB_ins_code 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_PDB_ins_code 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_seq_id 
AA1 1 2 N VAL A 54  ? N VAL A 81  O PHE A 61  ? O PHE A 88  
AA2 1 2 N ILE A 67  ? N ILE A 94  O PHE A 88  ? O PHE A 115 
AA2 2 3 N VAL A 89  ? N VAL A 116 O GLY A 152 ? O GLY A 179 
AA2 3 4 N LEU A 155 ? N LEU A 182 O VAL A 183 ? O VAL A 210 
AA2 4 5 N VAL A 184 ? N VAL A 211 O LEU A 226 ? O LEU A 253 
AA2 5 6 N ILE A 229 ? N ILE A 256 O ILE A 254 ? O ILE A 281 
AA2 6 7 N VAL A 255 ? N VAL A 282 O ILE A 304 ? O ILE A 331 
AA2 7 8 N GLY A 305 ? N GLY A 332 O LEU A 325 ? O LEU A 352 
AA2 8 9 O VAL A 326 ? O VAL A 353 N GLY A 66  ? N GLY A 93  
AA3 1 2 N PHE A 108 ? N PHE A 135 O ILE A 117 ? O ILE A 144 
AA3 2 3 N ASN A 118 ? N ASN A 145 O GLY A 276 ? O GLY A 303 
# 
loop_
_atom_site.group_PDB 
_atom_site.id 
_atom_site.type_symbol 
_atom_site.label_atom_id 
_atom_site.label_alt_id 
_atom_site.label_comp_id 
_atom_site.label_asym_id 
_atom_site.label_entity_id 
_atom_site.label_seq_id 
_atom_site.pdbx_PDB_ins_code 
_atom_site.Cartn_x 
_atom_site.Cartn_y 
_atom_site.Cartn_z 
_atom_site.occupancy 
_atom_site.B_iso_or_equiv 
_atom_site.Cartn_x_esd 
_atom_site.Cartn_y_esd 
_atom_site.Cartn_z_esd 
_atom_site.occupancy_esd 
_atom_site.B_iso_or_equiv_esd 
_atom_site.pdbx_formal_charge 
_atom_site.auth_seq_id 
_atom_site.auth_comp_id 
_atom_site.auth_asym_id 
_atom_site.auth_atom_id 
_atom_site.pdbx_PDB_model_num 
ATOM   1    N  N     . ALA   A  1  4   ? 12.137 7.980  3.061   1.00 71.83  ? ? ? ? ? ?  31  ALA   A N     1 
ATOM   2    C  CA    . ALA   A  1  4   ? 13.582 7.904  3.453   1.00 62.57  ? ? ? ? ? ?  31  ALA   A CA    1 
ATOM   3    C  C     . ALA   A  1  4   ? 14.007 6.443  3.628   1.00 49.85  ? ? ? ? ? ?  31  ALA   A C     1 
ATOM   4    O  O     . ALA   A  1  4   ? 13.332 5.700  4.377   1.00 50.74  ? ? ? ? ? ?  31  ALA   A O     1 
ATOM   5    C  CB    . ALA   A  1  4   ? 13.841 8.681  4.718   1.00 69.75  ? ? ? ? ? ?  31  ALA   A CB    1 
ATOM   6    N  N     . THR   A  1  5   ? 15.113 6.066  2.988   1.00 39.72  ? ? ? ? ? ?  32  THR   A N     1 
ATOM   7    C  CA    . THR   A  1  5   ? 15.700 4.714  3.063   1.00 44.37  ? ? ? ? ? ?  32  THR   A CA    1 
ATOM   8    C  C     . THR   A  1  5   ? 16.402 4.615  4.420   1.00 57.57  ? ? ? ? ? ?  32  THR   A C     1 
ATOM   9    O  O     . THR   A  1  5   ? 16.667 5.677  5.062   1.00 48.01  ? ? ? ? ? ?  32  THR   A O     1 
ATOM   10   C  CB    . THR   A  1  5   ? 16.654 4.415  1.897   1.00 43.70  ? ? ? ? ? ?  32  THR   A CB    1 
ATOM   11   O  OG1   . THR   A  1  5   ? 17.822 5.207  2.111   1.00 40.65  ? ? ? ? ? ?  32  THR   A OG1   1 
ATOM   12   C  CG2   . THR   A  1  5   ? 16.058 4.678  0.528   1.00 48.22  ? ? ? ? ? ?  32  THR   A CG2   1 
ATOM   13   N  N     . GLY   A  1  6   ? 16.701 3.387  4.828   1.00 55.40  ? ? ? ? ? ?  33  GLY   A N     1 
ATOM   14   C  CA    . GLY   A  1  6   ? 17.490 3.099  6.038   1.00 55.17  ? ? ? ? ? ?  33  GLY   A CA    1 
ATOM   15   C  C     . GLY   A  1  6   ? 18.861 3.723  5.912   1.00 46.38  ? ? ? ? ? ?  33  GLY   A C     1 
ATOM   16   O  O     . GLY   A  1  6   ? 19.293 4.394  6.875   1.00 48.69  ? ? ? ? ? ?  33  GLY   A O     1 
ATOM   17   N  N     . ASP   A  1  7   ? 19.481 3.559  4.735   1.00 40.61  ? ? ? ? ? ?  34  ASP   A N     1 
ATOM   18   C  CA    . ASP   A  1  7   ? 20.847 4.050  4.430   1.00 37.06  ? ? ? ? ? ?  34  ASP   A CA    1 
ATOM   19   C  C     . ASP   A  1  7   ? 20.869 5.578  4.556   1.00 31.87  ? ? ? ? ? ?  34  ASP   A C     1 
ATOM   20   O  O     . ASP   A  1  7   ? 21.812 6.077  5.183   1.00 31.43  ? ? ? ? ? ?  34  ASP   A O     1 
ATOM   21   C  CB    . ASP   A  1  7   ? 21.343 3.572  3.060   1.00 39.39  ? ? ? ? ? ?  34  ASP   A CB    1 
ATOM   22   C  CG    . ASP   A  1  7   ? 21.920 2.164  3.047   1.00 51.09  ? ? ? ? ? ?  34  ASP   A CG    1 
ATOM   23   O  OD1   . ASP   A  1  7   ? 22.010 1.549  4.126   1.00 58.32  ? ? ? ? ? ?  34  ASP   A OD1   1 
ATOM   24   O  OD2   . ASP   A  1  7   ? 22.289 1.693  1.952   1.00 51.41  ? ? ? ? ? ?  34  ASP   A OD2   1 
ATOM   25   N  N     . GLU   A  1  8   ? 19.877 6.300  4.016   1.00 31.26  ? ? ? ? ? ?  35  GLU   A N     1 
ATOM   26   C  CA    . GLU   A  1  8   ? 19.914 7.791  4.039   1.00 29.99  ? ? ? ? ? ?  35  GLU   A CA    1 
ATOM   27   C  C     . GLU   A  1  8   ? 20.004 8.254  5.497   1.00 28.92  ? ? ? ? ? ?  35  GLU   A C     1 
ATOM   28   O  O     . GLU   A  1  8   ? 20.885 9.077  5.803   1.00 27.71  ? ? ? ? ? ?  35  GLU   A O     1 
ATOM   29   C  CB    . GLU   A  1  8   ? 18.705 8.425  3.355   1.00 31.78  ? ? ? ? ? ?  35  GLU   A CB    1 
ATOM   30   C  CG    . GLU   A  1  8   ? 18.741 8.299  1.854   1.00 30.10  ? ? ? ? ? ?  35  GLU   A CG    1 
ATOM   31   C  CD    . GLU   A  1  8   ? 17.422 8.591  1.157   1.00 32.37  ? ? ? ? ? ?  35  GLU   A CD    1 
ATOM   32   O  OE1   . GLU   A  1  8   ? 16.535 9.204  1.789   1.00 36.33  ? ? ? ? ? ?  35  GLU   A OE1   1 
ATOM   33   O  OE2   . GLU   A  1  8   ? 17.280 8.192  -0.015  1.00 32.42  ? ? ? ? ? ?  35  GLU   A OE2   1 
ATOM   34   N  N     . ARG   A  1  9   ? 19.147 7.701  6.362   1.00 30.74  ? ? ? ? ? ?  36  ARG   A N     1 
ATOM   35   C  CA    . ARG   A  1  9   ? 19.065 8.099  7.787   1.00 33.56  ? ? ? ? ? ?  36  ARG   A CA    1 
ATOM   36   C  C     . ARG   A  1  9   ? 20.359 7.704  8.512   1.00 28.96  ? ? ? ? ? ?  36  ARG   A C     1 
ATOM   37   O  O     . ARG   A  1  9   ? 20.909 8.544  9.248   1.00 31.42  ? ? ? ? ? ?  36  ARG   A O     1 
ATOM   38   C  CB    . ARG   A  1  9   ? 17.818 7.480  8.418   1.00 39.78  ? ? ? ? ? ?  36  ARG   A CB    1 
ATOM   39   C  CG    . ARG   A  1  9   ? 16.516 7.991  7.812   1.00 46.41  ? ? ? ? ? ?  36  ARG   A CG    1 
ATOM   40   C  CD    . ARG   A  1  9   ? 15.299 7.721  8.690   1.00 48.25  ? ? ? ? ? ?  36  ARG   A CD    1 
ATOM   41   N  NE    . ARG   A  1  9   ? 15.542 8.131  10.074  1.00 52.19  ? ? ? ? ? ?  36  ARG   A NE    1 
ATOM   42   C  CZ    . ARG   A  1  9   ? 14.942 7.638  11.153  1.00 50.28  ? ? ? ? ? ?  36  ARG   A CZ    1 
ATOM   43   N  NH1   . ARG   A  1  9   ? 14.012 6.701  11.053  1.00 67.78  ? ? ? ? ? ?  36  ARG   A NH1   1 
ATOM   44   N  NH2   . ARG   A  1  9   ? 15.277 8.096  12.348  1.00 65.40  ? ? ? ? ? ?  36  ARG   A NH2   1 
ATOM   45   N  N     . PHE   A  1  10  ? 20.844 6.483  8.302   1.00 30.60  ? ? ? ? ? ?  37  PHE   A N     1 
ATOM   46   C  CA    . PHE   A  1  10  ? 22.050 5.960  8.992   1.00 31.97  ? ? ? ? ? ?  37  PHE   A CA    1 
ATOM   47   C  C     . PHE   A  1  10  ? 23.264 6.817  8.616   1.00 30.09  ? ? ? ? ? ?  37  PHE   A C     1 
ATOM   48   O  O     . PHE   A  1  10  ? 24.021 7.234  9.507   1.00 29.45  ? ? ? ? ? ?  37  PHE   A O     1 
ATOM   49   C  CB    . PHE   A  1  10  ? 22.294 4.489  8.661   1.00 35.49  ? ? ? ? ? ?  37  PHE   A CB    1 
ATOM   50   C  CG    . PHE   A  1  10  ? 23.510 3.941  9.356   1.00 35.92  ? ? ? ? ? ?  37  PHE   A CG    1 
ATOM   51   C  CD1   . PHE   A  1  10  ? 23.500 3.718  10.727  1.00 45.90  ? ? ? ? ? ?  37  PHE   A CD1   1 
ATOM   52   C  CD2   . PHE   A  1  10  ? 24.682 3.707  8.652   1.00 34.75  ? ? ? ? ? ?  37  PHE   A CD2   1 
ATOM   53   C  CE1   . PHE   A  1  10  ? 24.633 3.244  11.373  1.00 45.08  ? ? ? ? ? ?  37  PHE   A CE1   1 
ATOM   54   C  CE2   . PHE   A  1  10  ? 25.808 3.217  9.299   1.00 39.11  ? ? ? ? ? ?  37  PHE   A CE2   1 
ATOM   55   C  CZ    . PHE   A  1  10  ? 25.781 2.990  10.656  1.00 45.39  ? ? ? ? ? ?  37  PHE   A CZ    1 
ATOM   56   N  N     . TYR   A  1  11  ? 23.420 7.124  7.328   1.00 26.36  ? ? ? ? ? ?  38  TYR   A N     1 
ATOM   57   C  CA    . TYR   A  1  11  ? 24.570 7.924  6.834   1.00 25.97  ? ? ? ? ? ?  38  TYR   A CA    1 
ATOM   58   C  C     . TYR   A  1  11  ? 24.502 9.344  7.408   1.00 24.54  ? ? ? ? ? ?  38  TYR   A C     1 
ATOM   59   O  O     . TYR   A  1  11  ? 25.525 9.842  7.925   1.00 24.96  ? ? ? ? ? ?  38  TYR   A O     1 
ATOM   60   C  CB    . TYR   A  1  11  ? 24.641 7.888  5.305   1.00 25.36  ? ? ? ? ? ?  38  TYR   A CB    1 
ATOM   61   C  CG    . TYR   A  1  11  ? 25.417 6.712  4.762   1.00 25.25  ? ? ? ? ? ?  38  TYR   A CG    1 
ATOM   62   C  CD1   . TYR   A  1  11  ? 24.947 5.410  4.876   1.00 27.44  ? ? ? ? ? ?  38  TYR   A CD1   1 
ATOM   63   C  CD2   . TYR   A  1  11  ? 26.637 6.903  4.135   1.00 25.77  ? ? ? ? ? ?  38  TYR   A CD2   1 
ATOM   64   C  CE1   . TYR   A  1  11  ? 25.660 4.334  4.368   1.00 30.26  ? ? ? ? ? ?  38  TYR   A CE1   1 
ATOM   65   C  CE2   . TYR   A  1  11  ? 27.361 5.840  3.620   1.00 28.68  ? ? ? ? ? ?  38  TYR   A CE2   1 
ATOM   66   C  CZ    . TYR   A  1  11  ? 26.879 4.547  3.746   1.00 29.76  ? ? ? ? ? ?  38  TYR   A CZ    1 
ATOM   67   O  OH    . TYR   A  1  11  ? 27.606 3.499  3.248   1.00 35.97  ? ? ? ? ? ?  38  TYR   A OH    1 
ATOM   68   N  N     . ALA   A  1  12  ? 23.336 9.988  7.324   1.00 26.58  ? ? ? ? ? ?  39  ALA   A N     1 
ATOM   69   C  CA    . ALA   A  1  12  ? 23.179 11.413 7.687   1.00 28.96  ? ? ? ? ? ?  39  ALA   A CA    1 
ATOM   70   C  C     . ALA   A  1  12  ? 23.235 11.588 9.208   1.00 30.73  ? ? ? ? ? ?  39  ALA   A C     1 
ATOM   71   O  O     . ALA   A  1  12  ? 23.863 12.567 9.656   1.00 31.95  ? ? ? ? ? ?  39  ALA   A O     1 
ATOM   72   C  CB    . ALA   A  1  12  ? 21.902 11.961 7.115   1.00 32.59  ? ? ? ? ? ?  39  ALA   A CB    1 
ATOM   73   N  N     . GLU   A  1  13  ? 22.615 10.680 9.970   1.00 35.01  ? ? ? ? ? ?  40  GLU   A N     1 
ATOM   74   C  CA    . GLU   A  1  13  ? 22.405 10.853 11.433  1.00 35.02  ? ? ? ? ? ?  40  GLU   A CA    1 
ATOM   75   C  C     . GLU   A  1  13  ? 23.585 10.263 12.220  1.00 34.49  ? ? ? ? ? ?  40  GLU   A C     1 
ATOM   76   O  O     . GLU   A  1  13  ? 23.830 10.771 13.331  1.00 41.38  ? ? ? ? ? ?  40  GLU   A O     1 
ATOM   77   C  CB    . GLU   A  1  13  ? 21.063 10.249 11.867  1.00 37.90  ? ? ? ? ? ?  40  GLU   A CB    1 
ATOM   78   C  CG    . GLU   A  1  13  ? 19.853 10.862 11.171  1.00 43.00  ? ? ? ? ? ?  40  GLU   A CG    1 
ATOM   79   C  CD    . GLU   A  1  13  ? 18.533 10.126 11.360  1.00 53.86  ? ? ? ? ? ?  40  GLU   A CD    1 
ATOM   80   O  OE1   . GLU   A  1  13  ? 17.702 10.138 10.423  1.00 53.57  ? ? ? ? ? ?  40  GLU   A OE1   1 
ATOM   81   O  OE2   . GLU   A  1  13  ? 18.325 9.556  12.444  1.00 56.16  ? ? ? ? ? ?  40  GLU   A OE2   1 
ATOM   82   N  N     . HIS   A  1  14  ? 24.290 9.250  11.688  1.00 31.67  ? ? ? ? ? ?  41  HIS   A N     1 
ATOM   83   C  CA    . HIS   A  1  14  ? 25.284 8.438  12.454  1.00 37.31  ? ? ? ? ? ?  41  HIS   A CA    1 
ATOM   84   C  C     . HIS   A  1  14  ? 26.642 8.359  11.745  1.00 32.42  ? ? ? ? ? ?  41  HIS   A C     1 
ATOM   85   O  O     . HIS   A  1  14  ? 27.626 8.863  12.322  1.00 31.76  ? ? ? ? ? ?  41  HIS   A O     1 
ATOM   86   C  CB    . HIS   A  1  14  ? 24.709 7.052  12.760  1.00 38.21  ? ? ? ? ? ?  41  HIS   A CB    1 
ATOM   87   C  CG    . HIS   A  1  14  ? 23.462 7.128  13.576  1.00 46.57  ? ? ? ? ? ?  41  HIS   A CG    1 
ATOM   88   N  ND1   . HIS   A  1  14  ? 23.428 7.763  14.806  1.00 49.79  ? ? ? ? ? ?  41  HIS   A ND1   1 
ATOM   89   C  CD2   . HIS   A  1  14  ? 22.209 6.694  13.334  1.00 46.28  ? ? ? ? ? ?  41  HIS   A CD2   1 
ATOM   90   C  CE1   . HIS   A  1  14  ? 22.207 7.700  15.292  1.00 49.45  ? ? ? ? ? ?  41  HIS   A CE1   1 
ATOM   91   N  NE2   . HIS   A  1  14  ? 21.440 7.046  14.409  1.00 49.21  ? ? ? ? ? ?  41  HIS   A NE2   1 
ATOM   92   N  N     . LEU   A  1  15  ? 26.712 7.757  10.557  1.00 29.66  ? ? ? ? ? ?  42  LEU   A N     1 
ATOM   93   C  CA    . LEU   A  1  15  ? 28.021 7.377  9.956   1.00 28.91  ? ? ? ? ? ?  42  LEU   A CA    1 
ATOM   94   C  C     . LEU   A  1  15  ? 28.813 8.634  9.582   1.00 26.60  ? ? ? ? ? ?  42  LEU   A C     1 
ATOM   95   O  O     . LEU   A  1  15  ? 29.992 8.747  9.980   1.00 27.21  ? ? ? ? ? ?  42  LEU   A O     1 
ATOM   96   C  CB    . LEU   A  1  15  ? 27.812 6.472  8.738   1.00 27.75  ? ? ? ? ? ?  42  LEU   A CB    1 
ATOM   97   C  CG    . LEU   A  1  15  ? 29.083 5.896  8.114   1.00 30.00  ? ? ? ? ? ?  42  LEU   A CG    1 
ATOM   98   C  CD1   . LEU   A  1  15  ? 29.927 5.149  9.138   1.00 37.69  ? ? ? ? ? ?  42  LEU   A CD1   1 
ATOM   99   C  CD2   . LEU   A  1  15  ? 28.740 4.985  6.946   1.00 34.91  ? ? ? ? ? ?  42  LEU   A CD2   1 
ATOM   100  N  N     . MET   A  1  16  ? 28.218 9.553  8.822   1.00 25.27  ? ? ? ? ? ?  43  MET   A N     1 
ATOM   101  C  CA    . MET   A  1  16  ? 28.988 10.727 8.337   1.00 25.56  ? ? ? ? ? ?  43  MET   A CA    1 
ATOM   102  C  C     . MET   A  1  16  ? 29.408 11.611 9.512   1.00 24.72  ? ? ? ? ? ?  43  MET   A C     1 
ATOM   103  O  O     . MET   A  1  16  ? 30.570 11.997 9.566   1.00 24.80  ? ? ? ? ? ?  43  MET   A O     1 
ATOM   104  C  CB    . MET   A  1  16  ? 28.230 11.518 7.274   1.00 24.19  ? ? ? ? ? ?  43  MET   A CB    1 
ATOM   105  C  CG    . MET   A  1  16  ? 27.990 10.712 6.009   1.00 24.01  ? ? ? ? ? ?  43  MET   A CG    1 
ATOM   106  S  SD    . MET   A  1  16  ? 29.485 10.149 5.153   1.00 24.48  ? ? ? ? ? ?  43  MET   A SD    1 
ATOM   107  C  CE    . MET   A  1  16  ? 30.169 11.724 4.648   1.00 24.05  ? ? ? ? ? ?  43  MET   A CE    1 
ATOM   108  N  N     . PRO   A  1  17  ? 28.539 11.968 10.489  1.00 28.99  ? ? ? ? ? ?  44  PRO   A N     1 
ATOM   109  C  CA    . PRO   A  1  17  ? 29.002 12.768 11.625  1.00 31.15  ? ? ? ? ? ?  44  PRO   A CA    1 
ATOM   110  C  C     . PRO   A  1  17  ? 30.135 12.088 12.413  1.00 29.47  ? ? ? ? ? ?  44  PRO   A C     1 
ATOM   111  O  O     . PRO   A  1  17  ? 31.046 12.780 12.866  1.00 31.52  ? ? ? ? ? ?  44  PRO   A O     1 
ATOM   112  C  CB    . PRO   A  1  17  ? 27.767 12.979 12.522  1.00 34.42  ? ? ? ? ? ?  44  PRO   A CB    1 
ATOM   113  C  CG    . PRO   A  1  17  ? 26.571 12.557 11.685  1.00 35.12  ? ? ? ? ? ?  44  PRO   A CG    1 
ATOM   114  C  CD    . PRO   A  1  17  ? 27.086 11.746 10.510  1.00 29.26  ? ? ? ? ? ?  44  PRO   A CD    1 
ATOM   115  N  N     . THR   A  1  18  ? 30.080 10.760 12.537  1.00 28.58  ? ? ? ? ? ?  45  THR   A N     1 
ATOM   116  C  CA    . THR   A  1  18  ? 31.100 9.964  13.267  1.00 33.85  ? ? ? ? ? ?  45  THR   A CA    1 
ATOM   117  C  C     . THR   A  1  18  ? 32.424 10.052 12.497  1.00 34.53  ? ? ? ? ? ?  45  THR   A C     1 
ATOM   118  O  O     . THR   A  1  18  ? 33.424 10.449 13.109  1.00 31.94  ? ? ? ? ? ?  45  THR   A O     1 
ATOM   119  C  CB    . THR   A  1  18  ? 30.625 8.531  13.537  1.00 34.05  ? ? ? ? ? ?  45  THR   A CB    1 
ATOM   120  O  OG1   . THR   A  1  18  ? 29.459 8.620  14.358  1.00 39.59  ? ? ? ? ? ?  45  THR   A OG1   1 
ATOM   121  C  CG2   . THR   A  1  18  ? 31.667 7.693  14.249  1.00 38.35  ? ? ? ? ? ?  45  THR   A CG2   1 
ATOM   122  N  N     . LEU   A  1  19  ? 32.420 9.761  11.192  1.00 29.82  ? ? ? ? ? ?  46  LEU   A N     1 
ATOM   123  C  CA    . LEU   A  1  19  ? 33.661 9.783  10.370  1.00 28.05  ? ? ? ? ? ?  46  LEU   A CA    1 
ATOM   124  C  C     . LEU   A  1  19  ? 34.243 11.204 10.321  1.00 26.25  ? ? ? ? ? ?  46  LEU   A C     1 
ATOM   125  O  O     . LEU   A  1  19  ? 35.473 11.343 10.454  1.00 29.46  ? ? ? ? ? ?  46  LEU   A O     1 
ATOM   126  C  CB    . LEU   A  1  19  ? 33.361 9.260  8.965   1.00 28.39  ? ? ? ? ? ?  46  LEU   A CB    1 
ATOM   127  C  CG    . LEU   A  1  19  ? 33.011 7.777  8.871   1.00 32.42  ? ? ? ? ? ?  46  LEU   A CG    1 
ATOM   128  C  CD1   . LEU   A  1  19  ? 32.565 7.426  7.461   1.00 35.30  ? ? ? ? ? ?  46  LEU   A CD1   1 
ATOM   129  C  CD2   . LEU   A  1  19  ? 34.180 6.909  9.301   1.00 42.03  ? ? ? ? ? ?  46  LEU   A CD2   1 
ATOM   130  N  N     . GLN   A  1  20  ? 33.405 12.221 10.120  1.00 25.99  ? ? ? ? ? ?  47  GLN   A N     1 
ATOM   131  C  CA    . GLN   A  1  20  ? 33.876 13.629 10.040  1.00 28.22  ? ? ? ? ? ?  47  GLN   A CA    1 
ATOM   132  C  C     . GLN   A  1  20  ? 34.464 14.048 11.398  1.00 29.91  ? ? ? ? ? ?  47  GLN   A C     1 
ATOM   133  O  O     . GLN   A  1  20  ? 35.420 14.825 11.404  1.00 32.58  ? ? ? ? ? ?  47  GLN   A O     1 
ATOM   134  C  CB    . GLN   A  1  20  ? 32.758 14.555 9.562   1.00 25.88  ? ? ? ? ? ?  47  GLN   A CB    1 
ATOM   135  C  CG    . GLN   A  1  20  ? 32.290 14.277 8.135   1.00 26.22  ? ? ? ? ? ?  47  GLN   A CG    1 
ATOM   136  C  CD    . GLN   A  1  20  ? 33.224 14.751 7.040   1.00 23.28  ? ? ? ? ? ?  47  GLN   A CD    1 
ATOM   137  O  OE1   . GLN   A  1  20  ? 34.370 15.155 7.275   1.00 23.23  ? ? ? ? ? ?  47  GLN   A OE1   1 
ATOM   138  N  NE2   . GLN   A  1  20  ? 32.720 14.715 5.811   1.00 21.68  ? ? ? ? ? ?  47  GLN   A NE2   1 
ATOM   139  N  N     . GLY   A  1  21  ? 33.936 13.519 12.504  1.00 29.20  ? ? ? ? ? ?  48  GLY   A N     1 
ATOM   140  C  CA    . GLY   A  1  21  ? 34.444 13.786 13.863  1.00 33.27  ? ? ? ? ? ?  48  GLY   A CA    1 
ATOM   141  C  C     . GLY   A  1  21  ? 35.795 13.139 14.128  1.00 31.81  ? ? ? ? ? ?  48  GLY   A C     1 
ATOM   142  O  O     . GLY   A  1  21  ? 36.464 13.591 15.067  1.00 38.82  ? ? ? ? ? ?  48  GLY   A O     1 
ATOM   143  N  N     . LEU   A  1  22  ? 36.176 12.105 13.360  1.00 32.52  ? ? ? ? ? ?  49  LEU   A N     1 
ATOM   144  C  CA    . LEU   A  1  22  ? 37.450 11.347 13.543  1.00 33.71  ? ? ? ? ? ?  49  LEU   A CA    1 
ATOM   145  C  C     . LEU   A  1  22  ? 38.552 11.864 12.607  1.00 31.69  ? ? ? ? ? ?  49  LEU   A C     1 
ATOM   146  O  O     . LEU   A  1  22  ? 39.720 11.532 12.857  1.00 37.47  ? ? ? ? ? ?  49  LEU   A O     1 
ATOM   147  C  CB    . LEU   A  1  22  ? 37.202 9.857  13.285  1.00 38.62  ? ? ? ? ? ?  49  LEU   A CB    1 
ATOM   148  C  CG    . LEU   A  1  22  ? 36.311 9.135  14.299  1.00 40.99  ? ? ? ? ? ?  49  LEU   A CG    1 
ATOM   149  C  CD1   . LEU   A  1  22  ? 35.988 7.723  13.824  1.00 51.23  ? ? ? ? ? ?  49  LEU   A CD1   1 
ATOM   150  C  CD2   . LEU   A  1  22  ? 36.961 9.091  15.673  1.00 53.87  ? ? ? ? ? ?  49  LEU   A CD2   1 
ATOM   151  N  N     . LEU   A  1  23  ? 38.202 12.596 11.544  1.00 28.74  ? ? ? ? ? ?  50  LEU   A N     1 
ATOM   152  C  CA    . LEU   A  1  23  ? 39.139 12.930 10.447  1.00 24.16  ? ? ? ? ? ?  50  LEU   A CA    1 
ATOM   153  C  C     . LEU   A  1  23  ? 39.245 14.442 10.283  1.00 24.29  ? ? ? ? ? ?  50  LEU   A C     1 
ATOM   154  O  O     . LEU   A  1  23  ? 38.231 15.161 10.452  1.00 27.74  ? ? ? ? ? ?  50  LEU   A O     1 
ATOM   155  C  CB    . LEU   A  1  23  ? 38.625 12.311 9.142   1.00 25.62  ? ? ? ? ? ?  50  LEU   A CB    1 
ATOM   156  C  CG    . LEU   A  1  23  ? 38.606 10.786 9.091   1.00 27.77  ? ? ? ? ? ?  50  LEU   A CG    1 
ATOM   157  C  CD1   . LEU   A  1  23  ? 37.772 10.306 7.921   1.00 30.36  ? ? ? ? ? ?  50  LEU   A CD1   1 
ATOM   158  C  CD2   . LEU   A  1  23  ? 40.018 10.231 9.010   1.00 34.93  ? ? ? ? ? ?  50  LEU   A CD2   1 
ATOM   159  N  N     A ASP   A  1  24  ? 40.445 14.915 9.942   0.50 23.19  ? ? ? ? ? ?  51  ASP   A N     1 
ATOM   160  N  N     B ASP   A  1  24  ? 40.438 14.908 9.910   0.50 25.23  ? ? ? ? ? ?  51  ASP   A N     1 
ATOM   161  C  CA    A ASP   A  1  24  ? 40.632 16.293 9.430   0.50 23.35  ? ? ? ? ? ?  51  ASP   A CA    1 
ATOM   162  C  CA    B ASP   A  1  24  ? 40.670 16.293 9.431   0.50 26.47  ? ? ? ? ? ?  51  ASP   A CA    1 
ATOM   163  C  C     A ASP   A  1  24  ? 39.836 16.384 8.132   0.50 20.43  ? ? ? ? ? ?  51  ASP   A C     1 
ATOM   164  C  C     B ASP   A  1  24  ? 39.991 16.420 8.066   0.50 22.59  ? ? ? ? ? ?  51  ASP   A C     1 
ATOM   165  O  O     A ASP   A  1  24  ? 39.530 15.363 7.509   0.50 18.55  ? ? ? ? ? ?  51  ASP   A O     1 
ATOM   166  O  O     B ASP   A  1  24  ? 39.980 15.455 7.300   0.50 21.78  ? ? ? ? ? ?  51  ASP   A O     1 
ATOM   167  C  CB    A ASP   A  1  24  ? 42.107 16.663 9.262   0.50 26.58  ? ? ? ? ? ?  51  ASP   A CB    1 
ATOM   168  C  CB    B ASP   A  1  24  ? 42.166 16.612 9.419   0.50 31.78  ? ? ? ? ? ?  51  ASP   A CB    1 
ATOM   169  C  CG    A ASP   A  1  24  ? 42.749 16.161 7.982   0.50 36.00  ? ? ? ? ? ?  51  ASP   A CG    1 
ATOM   170  C  CG    B ASP   A  1  24  ? 42.791 16.631 10.807  0.50 35.69  ? ? ? ? ? ?  51  ASP   A CG    1 
ATOM   171  O  OD1   A ASP   A  1  24  ? 43.108 14.963 7.945   0.50 52.80  ? ? ? ? ? ?  51  ASP   A OD1   1 
ATOM   172  O  OD1   B ASP   A  1  24  ? 42.054 16.907 11.785  0.50 39.26  ? ? ? ? ? ?  51  ASP   A OD1   1 
ATOM   173  O  OD2   A ASP   A  1  24  ? 42.894 16.975 7.035   0.50 27.98  ? ? ? ? ? ?  51  ASP   A OD2   1 
ATOM   174  O  OD2   B ASP   A  1  24  ? 44.008 16.366 10.906  0.50 45.71  ? ? ? ? ? ?  51  ASP   A OD2   1 
ATOM   175  N  N     . PRO   A  1  25  ? 39.401 17.588 7.715   1.00 22.53  ? ? ? ? ? ?  52  PRO   A N     1 
ATOM   176  C  CA    . PRO   A  1  25  ? 38.561 17.691 6.517   1.00 20.86  ? ? ? ? ? ?  52  PRO   A CA    1 
ATOM   177  C  C     . PRO   A  1  25  ? 39.232 17.261 5.202   1.00 19.04  ? ? ? ? ? ?  52  PRO   A C     1 
ATOM   178  O  O     . PRO   A  1  25  ? 38.585 16.619 4.385   1.00 20.74  ? ? ? ? ? ?  52  PRO   A O     1 
ATOM   179  C  CB    . PRO   A  1  25  ? 38.155 19.163 6.452   1.00 23.57  ? ? ? ? ? ?  52  PRO   A CB    1 
ATOM   180  C  CG    . PRO   A  1  25  ? 38.472 19.735 7.803   1.00 32.10  ? ? ? ? ? ?  52  PRO   A CG    1 
ATOM   181  C  CD    . PRO   A  1  25  ? 39.531 18.863 8.439   1.00 24.79  ? ? ? ? ? ?  52  PRO   A CD    1 
ATOM   182  N  N     . GLU   A  1  26  ? 40.500 17.612 5.008   1.00 19.24  ? ? ? ? ? ?  53  GLU   A N     1 
ATOM   183  C  CA    . GLU   A  1  26  ? 41.220 17.192 3.776   1.00 20.01  ? ? ? ? ? ?  53  GLU   A CA    1 
ATOM   184  C  C     . GLU   A  1  26  ? 41.461 15.672 3.811   1.00 19.91  ? ? ? ? ? ?  53  GLU   A C     1 
ATOM   185  O  O     . GLU   A  1  26  ? 41.343 15.033 2.751   1.00 22.21  ? ? ? ? ? ?  53  GLU   A O     1 
ATOM   186  C  CB    . GLU   A  1  26  ? 42.479 18.013 3.557   1.00 23.00  ? ? ? ? ? ?  53  GLU   A CB    1 
ATOM   187  C  CG    . GLU   A  1  26  ? 43.192 17.595 2.299   1.00 22.32  ? ? ? ? ? ?  53  GLU   A CG    1 
ATOM   188  C  CD    . GLU   A  1  26  ? 44.260 18.531 1.787   1.00 24.25  ? ? ? ? ? ?  53  GLU   A CD    1 
ATOM   189  O  OE1   . GLU   A  1  26  ? 44.357 19.677 2.285   1.00 24.51  ? ? ? ? ? ?  53  GLU   A OE1   1 
ATOM   190  O  OE2   . GLU   A  1  26  ? 44.968 18.110 0.852   1.00 26.02  ? ? ? ? ? ?  53  GLU   A OE2   1 
ATOM   191  N  N     A SER   A  1  27  ? 41.763 15.086 4.976   0.50 19.91  ? ? ? ? ? ?  54  SER   A N     1 
ATOM   192  N  N     B SER   A  1  27  ? 41.783 15.113 4.981   0.50 22.48  ? ? ? ? ? ?  54  SER   A N     1 
ATOM   193  C  CA    A SER   A  1  27  ? 41.902 13.614 5.125   0.50 19.43  ? ? ? ? ? ?  54  SER   A CA    1 
ATOM   194  C  CA    B SER   A  1  27  ? 41.897 13.647 5.178   0.50 23.58  ? ? ? ? ? ?  54  SER   A CA    1 
ATOM   195  C  C     A SER   A  1  27  ? 40.570 12.934 4.781   0.50 19.08  ? ? ? ? ? ?  54  SER   A C     1 
ATOM   196  C  C     B SER   A  1  27  ? 40.585 12.978 4.751   0.50 21.29  ? ? ? ? ? ?  54  SER   A C     1 
ATOM   197  O  O     A SER   A  1  27  ? 40.585 11.875 4.123   0.50 18.52  ? ? ? ? ? ?  54  SER   A O     1 
ATOM   198  O  O     B SER   A  1  27  ? 40.643 12.000 3.980   0.50 25.67  ? ? ? ? ? ?  54  SER   A O     1 
ATOM   199  C  CB    A SER   A  1  27  ? 42.375 13.239 6.509   0.50 19.48  ? ? ? ? ? ?  54  SER   A CB    1 
ATOM   200  C  CB    B SER   A  1  27  ? 42.257 13.320 6.601   0.50 29.83  ? ? ? ? ? ?  54  SER   A CB    1 
ATOM   201  O  OG    A SER   A  1  27  ? 43.688 13.723 6.750   0.50 20.29  ? ? ? ? ? ?  54  SER   A OG    1 
ATOM   202  O  OG    B SER   A  1  27  ? 42.548 11.940 6.732   0.50 40.45  ? ? ? ? ? ?  54  SER   A OG    1 
ATOM   203  N  N     . ALA   A  1  28  ? 39.448 13.525 5.190   1.00 19.26  ? ? ? ? ? ?  55  ALA   A N     1 
ATOM   204  C  CA    . ALA   A  1  28  ? 38.107 13.001 4.861   1.00 19.82  ? ? ? ? ? ?  55  ALA   A CA    1 
ATOM   205  C  C     . ALA   A  1  28  ? 37.923 13.015 3.327   1.00 18.66  ? ? ? ? ? ?  55  ALA   A C     1 
ATOM   206  O  O     . ALA   A  1  28  ? 37.415 12.031 2.763   1.00 19.16  ? ? ? ? ? ?  55  ALA   A O     1 
ATOM   207  C  CB    . ALA   A  1  28  ? 37.046 13.788 5.588   1.00 21.14  ? ? ? ? ? ?  55  ALA   A CB    1 
ATOM   208  N  N     . HIS   A  1  29  ? 38.299 14.114 2.673   1.00 18.58  ? ? ? ? ? ?  56  HIS   A N     1 
ATOM   209  C  CA    . HIS   A  1  29  ? 38.208 14.256 1.202   1.00 18.44  ? ? ? ? ? ?  56  HIS   A CA    1 
ATOM   210  C  C     . HIS   A  1  29  ? 39.029 13.146 0.526   1.00 17.87  ? ? ? ? ? ?  56  HIS   A C     1 
ATOM   211  O  O     . HIS   A  1  29  ? 38.503 12.407 -0.333  1.00 18.74  ? ? ? ? ? ?  56  HIS   A O     1 
ATOM   212  C  CB    . HIS   A  1  29  ? 38.657 15.663 0.818   1.00 18.10  ? ? ? ? ? ?  56  HIS   A CB    1 
ATOM   213  C  CG    . HIS   A  1  29  ? 38.486 15.993 -0.616  1.00 18.65  ? ? ? ? ? ?  56  HIS   A CG    1 
ATOM   214  N  ND1   . HIS   A  1  29  ? 38.885 17.216 -1.121  1.00 18.38  ? ? ? ? ? ?  56  HIS   A ND1   1 
ATOM   215  C  CD2   . HIS   A  1  29  ? 37.987 15.274 -1.650  1.00 18.06  ? ? ? ? ? ?  56  HIS   A CD2   1 
ATOM   216  C  CE1   . HIS   A  1  29  ? 38.641 17.230 -2.420  1.00 19.04  ? ? ? ? ? ?  56  HIS   A CE1   1 
ATOM   217  N  NE2   . HIS   A  1  29  ? 38.092 16.055 -2.767  1.00 17.59  ? ? ? ? ? ?  56  HIS   A NE2   1 
ATOM   218  N  N     . ARG   A  1  30  ? 40.282 13.002 0.938   1.00 18.78  ? ? ? ? ? ?  57  ARG   A N     1 
ATOM   219  C  CA    . ARG   A  1  30  ? 41.207 12.015 0.336   1.00 19.70  ? ? ? ? ? ?  57  ARG   A CA    1 
ATOM   220  C  C     . ARG   A  1  30  ? 40.648 10.593 0.515   1.00 20.44  ? ? ? ? ? ?  57  ARG   A C     1 
ATOM   221  O  O     . ARG   A  1  30  ? 40.673 9.805  -0.449  1.00 21.23  ? ? ? ? ? ?  57  ARG   A O     1 
ATOM   222  C  CB    . ARG   A  1  30  ? 42.608 12.190 0.927   1.00 23.50  ? ? ? ? ? ?  57  ARG   A CB    1 
ATOM   223  C  CG    . ARG   A  1  30  ? 43.287 13.493 0.524   1.00 25.28  ? ? ? ? ? ?  57  ARG   A CG    1 
ATOM   224  C  CD    . ARG   A  1  30  ? 44.633 13.685 1.205   1.00 40.09  ? ? ? ? ? ?  57  ARG   A CD    1 
ATOM   225  N  NE    . ARG   A  1  30  ? 45.727 13.120 0.422   1.00 61.17  ? ? ? ? ? ?  57  ARG   A NE    1 
ATOM   226  C  CZ    . ARG   A  1  30  ? 46.446 13.766 -0.502  1.00 58.19  ? ? ? ? ? ?  57  ARG   A CZ    1 
ATOM   227  N  NH1   . ARG   A  1  30  ? 46.225 15.043 -0.783  1.00 72.02  ? ? ? ? ? ?  57  ARG   A NH1   1 
ATOM   228  N  NH2   . ARG   A  1  30  ? 47.415 13.123 -1.124  1.00 103.34 ? ? ? ? ? ?  57  ARG   A NH2   1 
ATOM   229  N  N     A LEU   A  1  31  ? 40.165 10.254 1.711   0.50 21.43  ? ? ? ? ? ?  58  LEU   A N     1 
ATOM   230  N  N     B LEU   A  1  31  ? 40.144 10.268 1.703   0.50 19.75  ? ? ? ? ? ?  58  LEU   A N     1 
ATOM   231  C  CA    A LEU   A  1  31  ? 39.600 8.903  1.985   0.50 21.42  ? ? ? ? ? ?  58  LEU   A CA    1 
ATOM   232  C  CA    B LEU   A  1  31  ? 39.613 8.908  1.985   0.50 19.20  ? ? ? ? ? ?  58  LEU   A CA    1 
ATOM   233  C  C     A LEU   A  1  31  ? 38.363 8.676  1.110   0.50 20.46  ? ? ? ? ? ?  58  LEU   A C     1 
ATOM   234  C  C     B LEU   A  1  31  ? 38.343 8.665  1.156   0.50 19.52  ? ? ? ? ? ?  58  LEU   A C     1 
ATOM   235  O  O     A LEU   A  1  31  ? 38.228 7.577  0.552   0.50 21.44  ? ? ? ? ? ?  58  LEU   A O     1 
ATOM   236  O  O     B LEU   A  1  31  ? 38.156 7.532  0.684   0.50 22.25  ? ? ? ? ? ?  58  LEU   A O     1 
ATOM   237  C  CB    A LEU   A  1  31  ? 39.257 8.763  3.467   0.50 26.64  ? ? ? ? ? ?  58  LEU   A CB    1 
ATOM   238  C  CB    B LEU   A  1  31  ? 39.346 8.758  3.481   0.50 21.03  ? ? ? ? ? ?  58  LEU   A CB    1 
ATOM   239  C  CG    A LEU   A  1  31  ? 40.446 8.447  4.364   0.50 30.19  ? ? ? ? ? ?  58  LEU   A CG    1 
ATOM   240  C  CG    B LEU   A  1  31  ? 38.995 7.345  3.929   0.50 20.45  ? ? ? ? ? ?  58  LEU   A CG    1 
ATOM   241  C  CD1   A LEU   A  1  31  ? 40.025 8.413  5.823   0.50 33.56  ? ? ? ? ? ?  58  LEU   A CD1   1 
ATOM   242  C  CD1   B LEU   A  1  31  ? 40.091 6.368  3.534   0.50 21.95  ? ? ? ? ? ?  58  LEU   A CD1   1 
ATOM   243  C  CD2   A LEU   A  1  31  ? 41.100 7.134  3.956   0.50 34.51  ? ? ? ? ? ?  58  LEU   A CD2   1 
ATOM   244  C  CD2   B LEU   A  1  31  ? 38.755 7.302  5.429   0.50 22.95  ? ? ? ? ? ?  58  LEU   A CD2   1 
ATOM   245  N  N     . ALA   A  1  32  ? 37.517 9.696  0.959   1.00 18.80  ? ? ? ? ? ?  59  ALA   A N     1 
ATOM   246  C  CA    . ALA   A  1  32  ? 36.300 9.614  0.123   1.00 19.34  ? ? ? ? ? ?  59  ALA   A CA    1 
ATOM   247  C  C     . ALA   A  1  32  ? 36.682 9.272  -1.317  1.00 17.73  ? ? ? ? ? ?  59  ALA   A C     1 
ATOM   248  O  O     . ALA   A  1  32  ? 36.022 8.421  -1.903  1.00 19.14  ? ? ? ? ? ?  59  ALA   A O     1 
ATOM   249  C  CB    . ALA   A  1  32  ? 35.542 10.906 0.157   1.00 18.97  ? ? ? ? ? ?  59  ALA   A CB    1 
ATOM   250  N  N     . VAL   A  1  33  ? 37.711 9.913  -1.858  1.00 17.85  ? ? ? ? ? ?  60  VAL   A N     1 
ATOM   251  C  CA    . VAL   A  1  33  ? 38.157 9.624  -3.250  1.00 18.17  ? ? ? ? ? ?  60  VAL   A CA    1 
ATOM   252  C  C     . VAL   A  1  33  ? 38.617 8.160  -3.305  1.00 19.06  ? ? ? ? ? ?  60  VAL   A C     1 
ATOM   253  O  O     . VAL   A  1  33  ? 38.239 7.455  -4.256  1.00 20.97  ? ? ? ? ? ?  60  VAL   A O     1 
ATOM   254  C  CB    . VAL   A  1  33  ? 39.228 10.623 -3.720  1.00 19.21  ? ? ? ? ? ?  60  VAL   A CB    1 
ATOM   255  C  CG1   . VAL   A  1  33  ? 39.823 10.229 -5.056  1.00 20.27  ? ? ? ? ? ?  60  VAL   A CG1   1 
ATOM   256  C  CG2   . VAL   A  1  33  ? 38.654 12.025 -3.797  1.00 20.73  ? ? ? ? ? ?  60  VAL   A CG2   1 
ATOM   257  N  N     A ARG   A  1  34  ? 39.309 7.694  -2.255  0.50 17.65  ? ? ? ? ? ?  61  ARG   A N     1 
ATOM   258  N  N     B ARG   A  1  34  ? 39.497 7.750  -2.390  0.50 21.50  ? ? ? ? ? ?  61  ARG   A N     1 
ATOM   259  C  CA    A ARG   A  1  34  ? 39.796 6.290  -2.140  0.50 20.02  ? ? ? ? ? ?  61  ARG   A CA    1 
ATOM   260  C  CA    B ARG   A  1  34  ? 40.132 6.406  -2.440  0.50 24.11  ? ? ? ? ? ?  61  ARG   A CA    1 
ATOM   261  C  C     A ARG   A  1  34  ? 38.597 5.332  -2.107  0.50 19.78  ? ? ? ? ? ?  61  ARG   A C     1 
ATOM   262  C  C     B ARG   A  1  34  ? 39.031 5.345  -2.464  0.50 21.54  ? ? ? ? ? ?  61  ARG   A C     1 
ATOM   263  O  O     A ARG   A  1  34  ? 38.547 4.408  -2.961  0.50 17.33  ? ? ? ? ? ?  61  ARG   A O     1 
ATOM   264  O  O     B ARG   A  1  34  ? 39.078 4.418  -3.290  0.50 35.65  ? ? ? ? ? ?  61  ARG   A O     1 
ATOM   265  C  CB    A ARG   A  1  34  ? 40.686 6.104  -0.908  0.50 25.68  ? ? ? ? ? ?  61  ARG   A CB    1 
ATOM   266  C  CB    B ARG   A  1  34  ? 41.030 6.192  -1.223  0.50 21.98  ? ? ? ? ? ?  61  ARG   A CB    1 
ATOM   267  C  CG    A ARG   A  1  34  ? 42.111 6.623  -1.063  0.50 29.98  ? ? ? ? ? ?  61  ARG   A CG    1 
ATOM   268  C  CG    B ARG   A  1  34  ? 41.604 4.787  -1.140  0.50 27.06  ? ? ? ? ? ?  61  ARG   A CG    1 
ATOM   269  C  CD    A ARG   A  1  34  ? 43.051 6.014  -0.029  0.50 40.92  ? ? ? ? ? ?  61  ARG   A CD    1 
ATOM   270  C  CD    B ARG   A  1  34  ? 42.881 4.673  -1.949  0.50 37.65  ? ? ? ? ? ?  61  ARG   A CD    1 
ATOM   271  N  NE    A ARG   A  1  34  ? 44.323 6.713  0.049   0.50 49.87  ? ? ? ? ? ?  61  ARG   A NE    1 
ATOM   272  N  NE    B ARG   A  1  34  ? 42.899 3.488  -2.791  0.50 52.31  ? ? ? ? ? ?  61  ARG   A NE    1 
ATOM   273  C  CZ    A ARG   A  1  34  ? 45.406 6.386  -0.646  0.50 59.90  ? ? ? ? ? ?  61  ARG   A CZ    1 
ATOM   274  C  CZ    B ARG   A  1  34  ? 43.914 3.135  -3.570  0.50 52.72  ? ? ? ? ? ?  61  ARG   A CZ    1 
ATOM   275  N  NH1   A ARG   A  1  34  ? 45.376 5.359  -1.477  0.50 56.73  ? ? ? ? ? ?  61  ARG   A NH1   1 
ATOM   276  N  NH1   B ARG   A  1  34  ? 45.007 3.877  -3.606  0.50 76.20  ? ? ? ? ? ?  61  ARG   A NH1   1 
ATOM   277  N  NH2   A ARG   A  1  34  ? 46.517 7.087  -0.506  0.50 65.15  ? ? ? ? ? ?  61  ARG   A NH2   1 
ATOM   278  N  NH2   B ARG   A  1  34  ? 43.836 2.042  -4.306  0.50 51.87  ? ? ? ? ? ?  61  ARG   A NH2   1 
ATOM   279  N  N     A PHE   A  1  35  ? 37.653 5.519  -1.182  0.80 21.79  ? ? ? ? ? ?  62  PHE   A N     1 
ATOM   280  N  N     B PHE   A  1  35  ? 38.042 5.531  -1.582  0.20 15.91  ? ? ? ? ? ?  62  PHE   A N     1 
ATOM   281  C  CA    A PHE   A  1  35  ? 36.479 4.618  -1.078  0.80 22.46  ? ? ? ? ? ?  62  PHE   A CA    1 
ATOM   282  C  CA    B PHE   A  1  35  ? 36.911 4.601  -1.309  0.20 16.38  ? ? ? ? ? ?  62  PHE   A CA    1 
ATOM   283  C  C     A PHE   A  1  35  ? 35.777 4.585  -2.439  0.80 22.51  ? ? ? ? ? ?  62  PHE   A C     1 
ATOM   284  C  C     B PHE   A  1  35  ? 35.925 4.584  -2.483  0.20 17.93  ? ? ? ? ? ?  62  PHE   A C     1 
ATOM   285  O  O     A PHE   A  1  35  ? 35.393 3.506  -2.915  0.80 23.43  ? ? ? ? ? ?  62  PHE   A O     1 
ATOM   286  O  O     B PHE   A  1  35  ? 35.420 3.493  -2.809  0.20 24.42  ? ? ? ? ? ?  62  PHE   A O     1 
ATOM   287  C  CB    A PHE   A  1  35  ? 35.540 5.076  0.037   0.80 22.20  ? ? ? ? ? ?  62  PHE   A CB    1 
ATOM   288  C  CB    B PHE   A  1  35  ? 36.185 4.993  -0.018  0.20 18.91  ? ? ? ? ? ?  62  PHE   A CB    1 
ATOM   289  C  CG    A PHE   A  1  35  ? 36.045 4.948  1.458   0.80 25.65  ? ? ? ? ? ?  62  PHE   A CG    1 
ATOM   290  C  CG    B PHE   A  1  35  ? 36.558 4.172  1.192   0.20 24.68  ? ? ? ? ? ?  62  PHE   A CG    1 
ATOM   291  C  CD1   A PHE   A  1  35  ? 37.163 4.190  1.787   0.80 26.82  ? ? ? ? ? ?  62  PHE   A CD1   1 
ATOM   292  C  CD1   B PHE   A  1  35  ? 35.955 2.947  1.429   0.20 28.24  ? ? ? ? ? ?  62  PHE   A CD1   1 
ATOM   293  C  CD2   A PHE   A  1  35  ? 35.336 5.549  2.493   0.80 29.03  ? ? ? ? ? ?  62  PHE   A CD2   1 
ATOM   294  C  CD2   B PHE   A  1  35  ? 37.506 4.623  2.097   0.20 27.08  ? ? ? ? ? ?  62  PHE   A CD2   1 
ATOM   295  C  CE1   A PHE   A  1  35  ? 37.571 4.061  3.109   0.80 31.80  ? ? ? ? ? ?  62  PHE   A CE1   1 
ATOM   296  C  CE1   B PHE   A  1  35  ? 36.297 2.187  2.537   0.20 30.17  ? ? ? ? ? ?  62  PHE   A CE1   1 
ATOM   297  C  CE2   A PHE   A  1  35  ? 35.744 5.420  3.814   0.80 30.95  ? ? ? ? ? ?  62  PHE   A CE2   1 
ATOM   298  C  CE2   B PHE   A  1  35  ? 37.843 3.864  3.207   0.20 32.23  ? ? ? ? ? ?  62  PHE   A CE2   1 
ATOM   299  C  CZ    A PHE   A  1  35  ? 36.864 4.676  4.122   0.80 35.20  ? ? ? ? ? ?  62  PHE   A CZ    1 
ATOM   300  C  CZ    B PHE   A  1  35  ? 37.240 2.647  3.424   0.20 28.58  ? ? ? ? ? ?  62  PHE   A CZ    1 
ATOM   301  N  N     . THR   A  1  36  ? 35.624 5.752  -3.063  1.00 19.92  ? ? ? ? ? ?  63  THR   A N     1 
ATOM   302  C  CA    . THR   A  1  36  ? 34.807 5.862  -4.293  1.00 20.09  ? ? ? ? ? ?  63  THR   A CA    1 
ATOM   303  C  C     . THR   A  1  36  ? 35.521 5.112  -5.425  1.00 20.97  ? ? ? ? ? ?  63  THR   A C     1 
ATOM   304  O  O     . THR   A  1  36  ? 34.849 4.341  -6.144  1.00 22.80  ? ? ? ? ? ?  63  THR   A O     1 
ATOM   305  C  CB    . THR   A  1  36  ? 34.508 7.324  -4.634  1.00 19.11  ? ? ? ? ? ?  63  THR   A CB    1 
ATOM   306  O  OG1   . THR   A  1  36  ? 33.829 7.896  -3.509  1.00 20.03  ? ? ? ? ? ?  63  THR   A OG1   1 
ATOM   307  C  CG2   . THR   A  1  36  ? 33.659 7.446  -5.881  1.00 20.98  ? ? ? ? ? ?  63  THR   A CG2   1 
ATOM   308  N  N     . SER   A  1  37  ? 36.829 5.302  -5.559  1.00 21.39  ? ? ? ? ? ?  64  SER   A N     1 
ATOM   309  C  CA    . SER   A  1  37  ? 37.658 4.666  -6.614  1.00 23.45  ? ? ? ? ? ?  64  SER   A CA    1 
ATOM   310  C  C     . SER   A  1  37  ? 37.630 3.135  -6.456  1.00 27.75  ? ? ? ? ? ?  64  SER   A C     1 
ATOM   311  O  O     . SER   A  1  37  ? 37.682 2.441  -7.475  1.00 33.15  ? ? ? ? ? ?  64  SER   A O     1 
ATOM   312  C  CB    . SER   A  1  37  ? 39.054 5.208  -6.595  1.00 28.11  ? ? ? ? ? ?  64  SER   A CB    1 
ATOM   313  O  OG    . SER   A  1  37  ? 39.779 4.659  -5.510  1.00 32.54  ? ? ? ? ? ?  64  SER   A OG    1 
ATOM   314  N  N     . LEU   A  1  38  ? 37.499 2.637  -5.222  1.00 27.79  ? ? ? ? ? ?  65  LEU   A N     1 
ATOM   315  C  CA    . LEU   A  1  38  ? 37.464 1.179  -4.911  1.00 31.89  ? ? ? ? ? ?  65  LEU   A CA    1 
ATOM   316  C  C     . LEU   A  1  38  ? 36.036 0.625  -5.025  1.00 29.47  ? ? ? ? ? ?  65  LEU   A C     1 
ATOM   317  O  O     . LEU   A  1  38  ? 35.878 -0.595 -4.922  1.00 34.33  ? ? ? ? ? ?  65  LEU   A O     1 
ATOM   318  C  CB    . LEU   A  1  38  ? 38.024 0.953  -3.504  1.00 32.43  ? ? ? ? ? ?  65  LEU   A CB    1 
ATOM   319  C  CG    . LEU   A  1  38  ? 39.532 1.143  -3.341  1.00 37.48  ? ? ? ? ? ?  65  LEU   A CG    1 
ATOM   320  C  CD1   . LEU   A  1  38  ? 39.904 1.206  -1.867  1.00 44.02  ? ? ? ? ? ?  65  LEU   A CD1   1 
ATOM   321  C  CD2   . LEU   A  1  38  ? 40.309 0.034  -4.033  1.00 47.54  ? ? ? ? ? ?  65  LEU   A CD2   1 
ATOM   322  N  N     . GLY   A  1  39  ? 35.026 1.480  -5.201  1.00 27.81  ? ? ? ? ? ?  66  GLY   A N     1 
ATOM   323  C  CA    . GLY   A  1  39  ? 33.608 1.077  -5.252  1.00 29.87  ? ? ? ? ? ?  66  GLY   A CA    1 
ATOM   324  C  C     . GLY   A  1  39  ? 33.056 0.665  -3.893  1.00 28.71  ? ? ? ? ? ?  66  GLY   A C     1 
ATOM   325  O  O     . GLY   A  1  39  ? 32.039 -0.066 -3.857  1.00 31.62  ? ? ? ? ? ?  66  GLY   A O     1 
ATOM   326  N  N     A LEU   A  1  40  ? 33.687 1.118  -2.808  0.75 26.78  ? ? ? ? ? ?  67  LEU   A N     1 
ATOM   327  N  N     B LEU   A  1  40  ? 33.687 1.106  -2.797  0.25 24.46  ? ? ? ? ? ?  67  LEU   A N     1 
ATOM   328  C  CA    A LEU   A  1  40  ? 33.226 0.843  -1.421  0.75 31.84  ? ? ? ? ? ?  67  LEU   A CA    1 
ATOM   329  C  CA    B LEU   A  1  40  ? 33.233 0.818  -1.407  0.25 25.87  ? ? ? ? ? ?  67  LEU   A CA    1 
ATOM   330  C  C     A LEU   A  1  40  ? 32.086 1.822  -1.139  0.75 27.98  ? ? ? ? ? ?  67  LEU   A C     1 
ATOM   331  C  C     B LEU   A  1  40  ? 32.078 1.767  -1.077  0.25 23.51  ? ? ? ? ? ?  67  LEU   A C     1 
ATOM   332  O  O     A LEU   A  1  40  ? 32.330 2.902  -0.559  0.75 31.01  ? ? ? ? ? ?  67  LEU   A O     1 
ATOM   333  O  O     B LEU   A  1  40  ? 32.299 2.729  -0.317  0.25 25.60  ? ? ? ? ? ?  67  LEU   A O     1 
ATOM   334  C  CB    A LEU   A  1  40  ? 34.396 0.977  -0.442  0.75 35.24  ? ? ? ? ? ?  67  LEU   A CB    1 
ATOM   335  C  CB    B LEU   A  1  40  ? 34.389 0.993  -0.419  0.25 23.21  ? ? ? ? ? ?  67  LEU   A CB    1 
ATOM   336  C  CG    A LEU   A  1  40  ? 35.553 0.001  -0.668  0.75 41.89  ? ? ? ? ? ?  67  LEU   A CG    1 
ATOM   337  C  CG    B LEU   A  1  40  ? 34.042 0.696  1.039   0.25 23.61  ? ? ? ? ? ?  67  LEU   A CG    1 
ATOM   338  C  CD1   A LEU   A  1  40  ? 36.737 0.360  0.219   0.75 53.26  ? ? ? ? ? ?  67  LEU   A CD1   1 
ATOM   339  C  CD1   B LEU   A  1  40  ? 33.701 -0.775 1.236   0.25 24.98  ? ? ? ? ? ?  67  LEU   A CD1   1 
ATOM   340  C  CD2   A LEU   A  1  40  ? 35.120 -1.437 -0.418  0.75 54.54  ? ? ? ? ? ?  67  LEU   A CD2   1 
ATOM   341  C  CD2   B LEU   A  1  40  ? 35.171 1.104  1.968   0.25 24.33  ? ? ? ? ? ?  67  LEU   A CD2   1 
ATOM   342  N  N     . LEU   A  1  41  ? 30.897 1.477  -1.628  1.00 25.97  ? ? ? ? ? ?  68  LEU   A N     1 
ATOM   343  C  CA    . LEU   A  1  41  ? 29.740 2.396  -1.678  1.00 26.94  ? ? ? ? ? ?  68  LEU   A CA    1 
ATOM   344  C  C     . LEU   A  1  41  ? 28.491 1.646  -1.250  1.00 28.79  ? ? ? ? ? ?  68  LEU   A C     1 
ATOM   345  O  O     . LEU   A  1  41  ? 28.353 0.462  -1.541  1.00 32.19  ? ? ? ? ? ?  68  LEU   A O     1 
ATOM   346  C  CB    . LEU   A  1  41  ? 29.588 2.916  -3.112  1.00 29.84  ? ? ? ? ? ?  68  LEU   A CB    1 
ATOM   347  C  CG    . LEU   A  1  41  ? 30.722 3.791  -3.634  1.00 27.69  ? ? ? ? ? ?  68  LEU   A CG    1 
ATOM   348  C  CD1   . LEU   A  1  41  ? 30.576 4.011  -5.124  1.00 34.36  ? ? ? ? ? ?  68  LEU   A CD1   1 
ATOM   349  C  CD2   . LEU   A  1  41  ? 30.765 5.121  -2.897  1.00 26.46  ? ? ? ? ? ?  68  LEU   A CD2   1 
ATOM   350  N  N     . PRO   A  1  42  ? 27.527 2.328  -0.594  1.00 28.47  ? ? ? ? ? ?  69  PRO   A N     1 
ATOM   351  C  CA    . PRO   A  1  42  ? 26.221 1.726  -0.347  1.00 30.17  ? ? ? ? ? ?  69  PRO   A CA    1 
ATOM   352  C  C     . PRO   A  1  42  ? 25.506 1.533  -1.694  1.00 34.74  ? ? ? ? ? ?  69  PRO   A C     1 
ATOM   353  O  O     . PRO   A  1  42  ? 25.841 2.215  -2.659  1.00 33.21  ? ? ? ? ? ?  69  PRO   A O     1 
ATOM   354  C  CB    . PRO   A  1  42  ? 25.524 2.743  0.566   1.00 32.18  ? ? ? ? ? ?  69  PRO   A CB    1 
ATOM   355  C  CG    . PRO   A  1  42  ? 26.142 4.067  0.177   1.00 27.90  ? ? ? ? ? ?  69  PRO   A CG    1 
ATOM   356  C  CD    . PRO   A  1  42  ? 27.580 3.736  -0.167  1.00 27.35  ? ? ? ? ? ?  69  PRO   A CD    1 
ATOM   357  N  N     . ARG   A  1  43  ? 24.563 0.598  -1.744  1.00 34.91  ? ? ? ? ? ?  70  ARG   A N     1 
ATOM   358  C  CA    . ARG   A  1  43  ? 23.744 0.317  -2.953  1.00 39.99  ? ? ? ? ? ?  70  ARG   A CA    1 
ATOM   359  C  C     . ARG   A  1  43  ? 23.001 1.598  -3.351  1.00 37.15  ? ? ? ? ? ?  70  ARG   A C     1 
ATOM   360  O  O     . ARG   A  1  43  ? 22.380 2.211  -2.465  1.00 44.52  ? ? ? ? ? ?  70  ARG   A O     1 
ATOM   361  C  CB    . ARG   A  1  43  ? 22.765 -0.832 -2.696  1.00 54.75  ? ? ? ? ? ?  70  ARG   A CB    1 
ATOM   362  C  CG    . ARG   A  1  43  ? 23.424 -2.198 -2.575  1.00 68.97  ? ? ? ? ? ?  70  ARG   A CG    1 
ATOM   363  C  CD    . ARG   A  1  43  ? 22.446 -3.279 -2.145  1.00 91.44  ? ? ? ? ? ?  70  ARG   A CD    1 
ATOM   364  N  NE    . ARG   A  1  43  ? 23.111 -4.515 -1.766  0.00 89.96  ? ? ? ? ? ?  70  ARG   A NE    1 
ATOM   365  C  CZ    . ARG   A  1  43  ? 22.530 -5.565 -1.186  0.00 84.98  ? ? ? ? ? ?  70  ARG   A CZ    1 
ATOM   366  N  NH1   . ARG   A  1  43  ? 21.241 -5.559 -0.882  0.00 84.23  ? ? ? ? ? ?  70  ARG   A NH1   1 
ATOM   367  N  NH2   . ARG   A  1  43  ? 23.255 -6.633 -0.905  0.00 85.17  ? ? ? ? ? ?  70  ARG   A NH2   1 
ATOM   368  N  N     . ALA   A  1  44  ? 23.110 1.997  -4.619  1.00 37.36  ? ? ? ? ? ?  71  ALA   A N     1 
ATOM   369  C  CA    . ALA   A  1  44  ? 22.274 3.037  -5.258  1.00 35.18  ? ? ? ? ? ?  71  ALA   A CA    1 
ATOM   370  C  C     . ALA   A  1  44  ? 20.963 2.371  -5.693  1.00 53.70  ? ? ? ? ? ?  71  ALA   A C     1 
ATOM   371  O  O     . ALA   A  1  44  ? 20.867 1.932  -6.855  1.00 61.10  ? ? ? ? ? ?  71  ALA   A O     1 
ATOM   372  C  CB    . ALA   A  1  44  ? 23.017 3.675  -6.407  1.00 42.49  ? ? ? ? ? ?  71  ALA   A CB    1 
ATOM   373  N  N     . ARG   A  1  45  ? 20.011 2.272  -4.760  1.00 51.14  ? ? ? ? ? ?  72  ARG   A N     1 
ATOM   374  C  CA    . ARG   A  1  45  ? 18.711 1.554  -4.901  1.00 65.43  ? ? ? ? ? ?  72  ARG   A CA    1 
ATOM   375  C  C     . ARG   A  1  45  ? 17.869 2.171  -6.024  1.00 61.77  ? ? ? ? ? ?  72  ARG   A C     1 
ATOM   376  O  O     . ARG   A  1  45  ? 17.104 1.431  -6.667  1.00 83.71  ? ? ? ? ? ?  72  ARG   A O     1 
ATOM   377  C  CB    . ARG   A  1  45  ? 17.910 1.619  -3.595  1.00 73.88  ? ? ? ? ? ?  72  ARG   A CB    1 
ATOM   378  C  CG    . ARG   A  1  45  ? 18.542 0.870  -2.431  1.00 70.31  ? ? ? ? ? ?  72  ARG   A CG    1 
ATOM   379  C  CD    . ARG   A  1  45  ? 17.697 0.919  -1.168  1.00 81.55  ? ? ? ? ? ?  72  ARG   A CD    1 
ATOM   380  N  NE    . ARG   A  1  45  ? 16.432 0.198  -1.297  0.00 76.18  ? ? ? ? ? ?  72  ARG   A NE    1 
ATOM   381  C  CZ    . ARG   A  1  45  ? 15.230 0.724  -1.555  0.00 72.22  ? ? ? ? ? ?  72  ARG   A CZ    1 
ATOM   382  N  NH1   . ARG   A  1  45  ? 15.052 2.025  -1.730  0.00 71.38  ? ? ? ? ? ?  72  ARG   A NH1   1 
ATOM   383  N  NH2   . ARG   A  1  45  ? 14.185 -0.079 -1.639  0.00 69.35  ? ? ? ? ? ?  72  ARG   A NH2   1 
ATOM   384  N  N     . PHE   A  1  46  ? 17.997 3.480  -6.231  1.00 40.45  ? ? ? ? ? ?  73  PHE   A N     1 
ATOM   385  C  CA    . PHE   A  1  46  ? 17.111 4.294  -7.104  1.00 39.44  ? ? ? ? ? ?  73  PHE   A CA    1 
ATOM   386  C  C     . PHE   A  1  46  ? 17.322 3.944  -8.582  1.00 41.90  ? ? ? ? ? ?  73  PHE   A C     1 
ATOM   387  O  O     . PHE   A  1  46  ? 18.473 4.035  -9.065  1.00 44.20  ? ? ? ? ? ?  73  PHE   A O     1 
ATOM   388  C  CB    . PHE   A  1  46  ? 17.364 5.784  -6.893  1.00 46.06  ? ? ? ? ? ?  73  PHE   A CB    1 
ATOM   389  C  CG    . PHE   A  1  46  ? 16.408 6.652  -7.667  1.00 40.95  ? ? ? ? ? ?  73  PHE   A CG    1 
ATOM   390  C  CD1   . PHE   A  1  46  ? 15.158 6.960  -7.151  1.00 39.50  ? ? ? ? ? ?  73  PHE   A CD1   1 
ATOM   391  C  CD2   . PHE   A  1  46  ? 16.736 7.118  -8.934  1.00 35.71  ? ? ? ? ? ?  73  PHE   A CD2   1 
ATOM   392  C  CE1   . PHE   A  1  46  ? 14.268 7.740  -7.875  1.00 35.12  ? ? ? ? ? ?  73  PHE   A CE1   1 
ATOM   393  C  CE2   . PHE   A  1  46  ? 15.848 7.907  -9.648  1.00 37.09  ? ? ? ? ? ?  73  PHE   A CE2   1 
ATOM   394  C  CZ    . PHE   A  1  46  ? 14.619 8.223  -9.113  1.00 34.86  ? ? ? ? ? ?  73  PHE   A CZ    1 
ATOM   395  N  N     . GLN   A  1  47  ? 16.234 3.590  -9.278  1.00 41.83  ? ? ? ? ? ?  74  GLN   A N     1 
ATOM   396  C  CA    . GLN   A  1  47  ? 16.226 3.282  -10.734 1.00 44.54  ? ? ? ? ? ?  74  GLN   A CA    1 
ATOM   397  C  C     . GLN   A  1  47  ? 15.824 4.555  -11.482 1.00 39.05  ? ? ? ? ? ?  74  GLN   A C     1 
ATOM   398  O  O     . GLN   A  1  47  ? 14.707 5.070  -11.228 1.00 38.60  ? ? ? ? ? ?  74  GLN   A O     1 
ATOM   399  C  CB    . GLN   A  1  47  ? 15.279 2.122  -11.035 1.00 54.08  ? ? ? ? ? ?  74  GLN   A CB    1 
ATOM   400  C  CG    . GLN   A  1  47  ? 15.461 1.532  -12.428 1.00 74.82  ? ? ? ? ? ?  74  GLN   A CG    1 
ATOM   401  C  CD    . GLN   A  1  47  ? 14.549 0.361  -12.702 0.00 70.50  ? ? ? ? ? ?  74  GLN   A CD    1 
ATOM   402  O  OE1   . GLN   A  1  47  ? 13.693 0.006  -11.894 0.00 65.38  ? ? ? ? ? ?  74  GLN   A OE1   1 
ATOM   403  N  NE2   . GLN   A  1  47  ? 14.724 -0.252 -13.861 0.00 67.06  ? ? ? ? ? ?  74  GLN   A NE2   1 
ATOM   404  N  N     . ASP   A  1  48  ? 16.710 5.077  -12.334 1.00 36.66  ? ? ? ? ? ?  75  ASP   A N     1 
ATOM   405  C  CA    . ASP   A  1  48  ? 16.433 6.321  -13.096 1.00 33.75  ? ? ? ? ? ?  75  ASP   A CA    1 
ATOM   406  C  C     . ASP   A  1  48  ? 15.231 6.048  -14.006 1.00 30.16  ? ? ? ? ? ?  75  ASP   A C     1 
ATOM   407  O  O     . ASP   A  1  48  ? 15.209 5.006  -14.668 1.00 38.13  ? ? ? ? ? ?  75  ASP   A O     1 
ATOM   408  C  CB    . ASP   A  1  48  ? 17.671 6.810  -13.852 1.00 32.53  ? ? ? ? ? ?  75  ASP   A CB    1 
ATOM   409  C  CG    . ASP   A  1  48  ? 18.793 7.321  -12.955 1.00 28.67  ? ? ? ? ? ?  75  ASP   A CG    1 
ATOM   410  O  OD1   . ASP   A  1  48  ? 18.506 7.733  -11.814 1.00 32.29  ? ? ? ? ? ?  75  ASP   A OD1   1 
ATOM   411  O  OD2   . ASP   A  1  48  ? 19.940 7.306  -13.398 1.00 28.83  ? ? ? ? ? ?  75  ASP   A OD2   1 
ATOM   412  N  N     . SER   A  1  49  ? 14.246 6.934  -13.976 1.00 39.96  ? ? ? ? ? ?  76  SER   A N     1 
ATOM   413  C  CA    . SER   A  1  49  ? 13.031 6.886  -14.822 1.00 35.60  ? ? ? ? ? ?  76  SER   A CA    1 
ATOM   414  C  C     . SER   A  1  49  ? 13.237 7.773  -16.048 1.00 30.96  ? ? ? ? ? ?  76  SER   A C     1 
ATOM   415  O  O     . SER   A  1  49  ? 14.115 8.681  -16.030 1.00 32.52  ? ? ? ? ? ?  76  SER   A O     1 
ATOM   416  C  CB    . SER   A  1  49  ? 11.825 7.308  -14.040 1.00 42.04  ? ? ? ? ? ?  76  SER   A CB    1 
ATOM   417  O  OG    . SER   A  1  49  ? 11.997 8.623  -13.548 1.00 45.34  ? ? ? ? ? ?  76  SER   A OG    1 
ATOM   418  N  N     . ASP   A  1  50  ? 12.418 7.541  -17.065 1.00 33.53  ? ? ? ? ? ?  77  ASP   A N     1 
ATOM   419  C  CA    . ASP   A  1  50  ? 12.430 8.321  -18.328 1.00 36.97  ? ? ? ? ? ?  77  ASP   A CA    1 
ATOM   420  C  C     . ASP   A  1  50  ? 12.205 9.802  -18.008 1.00 30.77  ? ? ? ? ? ?  77  ASP   A C     1 
ATOM   421  O  O     . ASP   A  1  50  ? 12.748 10.650 -18.745 1.00 32.04  ? ? ? ? ? ?  77  ASP   A O     1 
ATOM   422  C  CB    . ASP   A  1  50  ? 11.397 7.782  -19.323 1.00 41.72  ? ? ? ? ? ?  77  ASP   A CB    1 
ATOM   423  C  CG    . ASP   A  1  50  ? 11.723 6.404  -19.878 1.00 59.59  ? ? ? ? ? ?  77  ASP   A CG    1 
ATOM   424  O  OD1   . ASP   A  1  50  ? 12.866 5.942  -19.685 1.00 58.08  ? ? ? ? ? ?  77  ASP   A OD1   1 
ATOM   425  O  OD2   . ASP   A  1  50  ? 10.826 5.797  -20.498 1.00 70.05  ? ? ? ? ? ?  77  ASP   A OD2   1 
ATOM   426  N  N     . MET   A  1  51  ? 11.452 10.127 -16.949 1.00 29.72  ? ? ? ? ? ?  78  MET   A N     1 
ATOM   427  C  CA    . MET   A  1  51  ? 11.100 11.546 -16.698 1.00 34.08  ? ? ? ? ? ?  78  MET   A CA    1 
ATOM   428  C  C     . MET   A  1  51  ? 12.312 12.307 -16.138 1.00 25.54  ? ? ? ? ? ?  78  MET   A C     1 
ATOM   429  O  O     . MET   A  1  51  ? 12.268 13.541 -16.172 1.00 28.02  ? ? ? ? ? ?  78  MET   A O     1 
ATOM   430  C  CB    . MET   A  1  51  ? 9.846  11.713 -15.839 1.00 43.43  ? ? ? ? ? ?  78  MET   A CB    1 
ATOM   431  C  CG    . MET   A  1  51  ? 9.888  11.168 -14.447 1.00 46.37  ? ? ? ? ? ?  78  MET   A CG    1 
ATOM   432  S  SD    . MET   A  1  51  ? 8.228  11.336 -13.688 1.00 43.36  ? ? ? ? ? ?  78  MET   A SD    1 
ATOM   433  C  CE    . MET   A  1  51  ? 7.995  13.115 -13.732 1.00 41.65  ? ? ? ? ? ?  78  MET   A CE    1 
ATOM   434  N  N     . LEU   A  1  52  ? 13.403 11.632 -15.751 1.00 23.36  ? ? ? ? ? ?  79  LEU   A N     1 
ATOM   435  C  CA    . LEU   A  1  52  ? 14.656 12.335 -15.348 1.00 20.92  ? ? ? ? ? ?  79  LEU   A CA    1 
ATOM   436  C  C     . LEU   A  1  52  ? 15.647 12.525 -16.504 1.00 20.25  ? ? ? ? ? ?  79  LEU   A C     1 
ATOM   437  O  O     . LEU   A  1  52  ? 16.630 13.237 -16.299 1.00 21.64  ? ? ? ? ? ?  79  LEU   A O     1 
ATOM   438  C  CB    . LEU   A  1  52  ? 15.320 11.593 -14.187 1.00 22.98  ? ? ? ? ? ?  79  LEU   A CB    1 
ATOM   439  C  CG    . LEU   A  1  52  ? 14.542 11.576 -12.875 1.00 25.54  ? ? ? ? ? ?  79  LEU   A CG    1 
ATOM   440  C  CD1   . LEU   A  1  52  ? 15.336 10.838 -11.808 1.00 30.14  ? ? ? ? ? ?  79  LEU   A CD1   1 
ATOM   441  C  CD2   . LEU   A  1  52  ? 14.182 12.979 -12.393 1.00 27.38  ? ? ? ? ? ?  79  LEU   A CD2   1 
ATOM   442  N  N     A GLU   A  1  53  ? 15.393 11.948 -17.678 0.50 23.04  ? ? ? ? ? ?  80  GLU   A N     1 
ATOM   443  N  N     B GLU   A  1  53  ? 15.420 11.924 -17.677 0.50 23.15  ? ? ? ? ? ?  80  GLU   A N     1 
ATOM   444  C  CA    A GLU   A  1  53  ? 16.338 12.063 -18.814 0.50 22.93  ? ? ? ? ? ?  80  GLU   A CA    1 
ATOM   445  C  CA    B GLU   A  1  53  ? 16.338 12.049 -18.842 0.50 22.90  ? ? ? ? ? ?  80  GLU   A CA    1 
ATOM   446  C  C     A GLU   A  1  53  ? 16.301 13.491 -19.372 0.50 22.53  ? ? ? ? ? ?  80  GLU   A C     1 
ATOM   447  C  C     B GLU   A  1  53  ? 16.304 13.486 -19.375 0.50 22.60  ? ? ? ? ? ?  80  GLU   A C     1 
ATOM   448  O  O     A GLU   A  1  53  ? 15.192 14.050 -19.514 0.50 26.70  ? ? ? ? ? ?  80  GLU   A O     1 
ATOM   449  O  O     B GLU   A  1  53  ? 15.198 14.048 -19.502 0.50 26.90  ? ? ? ? ? ?  80  GLU   A O     1 
ATOM   450  C  CB    A GLU   A  1  53  ? 16.027 11.066 -19.924 0.50 26.19  ? ? ? ? ? ?  80  GLU   A CB    1 
ATOM   451  C  CB    B GLU   A  1  53  ? 15.969 11.065 -19.953 0.50 31.04  ? ? ? ? ? ?  80  GLU   A CB    1 
ATOM   452  C  CG    A GLU   A  1  53  ? 17.092 11.091 -21.006 0.50 33.28  ? ? ? ? ? ?  80  GLU   A CG    1 
ATOM   453  C  CG    B GLU   A  1  53  ? 16.197 9.635  -19.541 0.50 50.66  ? ? ? ? ? ?  80  GLU   A CG    1 
ATOM   454  C  CD    A GLU   A  1  53  ? 16.843 10.111 -22.127 0.50 72.49  ? ? ? ? ? ?  80  GLU   A CD    1 
ATOM   455  C  CD    B GLU   A  1  53  ? 15.908 8.571  -20.577 0.50 65.43  ? ? ? ? ? ?  80  GLU   A CD    1 
ATOM   456  O  OE1   A GLU   A  1  53  ? 16.910 10.540 -23.309 0.50 64.32  ? ? ? ? ? ?  80  GLU   A OE1   1 
ATOM   457  O  OE1   B GLU   A  1  53  ? 15.339 8.911  -21.637 0.50 72.53  ? ? ? ? ? ?  80  GLU   A OE1   1 
ATOM   458  O  OE2   A GLU   A  1  53  ? 16.609 8.926  -21.802 0.50 73.34  ? ? ? ? ? ?  80  GLU   A OE2   1 
ATOM   459  O  OE2   B GLU   A  1  53  ? 16.259 7.407  -20.304 0.50 69.93  ? ? ? ? ? ?  80  GLU   A OE2   1 
ATOM   460  N  N     . VAL   A  1  54  ? 17.473 14.030 -19.700 1.00 21.80  ? ? ? ? ? ?  81  VAL   A N     1 
ATOM   461  C  CA    . VAL   A  1  54  ? 17.642 15.380 -20.300 1.00 21.94  ? ? ? ? ? ?  81  VAL   A CA    1 
ATOM   462  C  C     . VAL   A  1  54  ? 18.544 15.229 -21.512 1.00 22.63  ? ? ? ? ? ?  81  VAL   A C     1 
ATOM   463  O  O     . VAL   A  1  54  ? 19.570 14.567 -21.383 1.00 23.43  ? ? ? ? ? ?  81  VAL   A O     1 
ATOM   464  C  CB    . VAL   A  1  54  ? 18.259 16.372 -19.294 1.00 25.56  ? ? ? ? ? ?  81  VAL   A CB    1 
ATOM   465  C  CG1   . VAL   A  1  54  ? 18.517 17.736 -19.927 1.00 25.51  ? ? ? ? ? ?  81  VAL   A CG1   1 
ATOM   466  C  CG2   . VAL   A  1  54  ? 17.393 16.517 -18.060 1.00 27.16  ? ? ? ? ? ?  81  VAL   A CG2   1 
ATOM   467  N  N     . ARG   A  1  55  ? 18.162 15.836 -22.632 1.00 21.88  ? ? ? ? ? ?  82  ARG   A N     1 
ATOM   468  C  CA    . ARG   A  1  55  ? 19.014 15.951 -23.834 1.00 21.21  ? ? ? ? ? ?  82  ARG   A CA    1 
ATOM   469  C  C     . ARG   A  1  55  ? 19.497 17.398 -23.934 1.00 20.55  ? ? ? ? ? ?  82  ARG   A C     1 
ATOM   470  O  O     . ARG   A  1  55  ? 18.660 18.301 -24.145 1.00 26.90  ? ? ? ? ? ?  82  ARG   A O     1 
ATOM   471  C  CB    . ARG   A  1  55  ? 18.241 15.488 -25.066 1.00 26.03  ? ? ? ? ? ?  82  ARG   A CB    1 
ATOM   472  C  CG    . ARG   A  1  55  ? 17.919 14.004 -25.039 1.00 32.42  ? ? ? ? ? ?  82  ARG   A CG    1 
ATOM   473  C  CD    . ARG   A  1  55  ? 17.115 13.569 -26.251 1.00 51.36  ? ? ? ? ? ?  82  ARG   A CD    1 
ATOM   474  N  NE    . ARG   A  1  55  ? 16.939 12.121 -26.279 1.00 65.52  ? ? ? ? ? ?  82  ARG   A NE    1 
ATOM   475  C  CZ    . ARG   A  1  55  ? 17.822 11.228 -26.738 1.00 88.39  ? ? ? ? ? ?  82  ARG   A CZ    1 
ATOM   476  N  NH1   . ARG   A  1  55  ? 18.991 11.605 -27.240 1.00 73.60  ? ? ? ? ? ?  82  ARG   A NH1   1 
ATOM   477  N  NH2   . ARG   A  1  55  ? 17.521 9.939  -26.694 1.00 99.05  ? ? ? ? ? ?  82  ARG   A NH2   1 
ATOM   478  N  N     . VAL   A  1  56  ? 20.794 17.609 -23.729 1.00 21.14  ? ? ? ? ? ?  83  VAL   A N     1 
ATOM   479  C  CA    . VAL   A  1  56  ? 21.441 18.950 -23.815 1.00 23.65  ? ? ? ? ? ?  83  VAL   A CA    1 
ATOM   480  C  C     . VAL   A  1  56  ? 22.945 18.784 -24.121 1.00 26.03  ? ? ? ? ? ?  83  VAL   A C     1 
ATOM   481  O  O     . VAL   A  1  56  ? 23.485 17.703 -23.885 1.00 24.12  ? ? ? ? ? ?  83  VAL   A O     1 
ATOM   482  C  CB    . VAL   A  1  56  ? 21.161 19.713 -22.506 1.00 27.97  ? ? ? ? ? ?  83  VAL   A CB    1 
ATOM   483  C  CG1   . VAL   A  1  56  ? 21.906 19.145 -21.321 1.00 26.95  ? ? ? ? ? ?  83  VAL   A CG1   1 
ATOM   484  C  CG2   . VAL   A  1  56  ? 21.384 21.191 -22.637 1.00 33.36  ? ? ? ? ? ?  83  VAL   A CG2   1 
ATOM   485  N  N     . LEU   A  1  57  ? 23.600 19.821 -24.655 1.00 21.95  ? ? ? ? ? ?  84  LEU   A N     1 
ATOM   486  C  CA    . LEU   A  1  57  ? 25.073 19.875 -24.891 1.00 24.28  ? ? ? ? ? ?  84  LEU   A CA    1 
ATOM   487  C  C     . LEU   A  1  57  ? 25.499 18.753 -25.845 1.00 28.41  ? ? ? ? ? ?  84  LEU   A C     1 
ATOM   488  O  O     . LEU   A  1  57  ? 26.670 18.351 -25.795 1.00 28.50  ? ? ? ? ? ?  84  LEU   A O     1 
ATOM   489  C  CB    . LEU   A  1  57  ? 25.830 19.786 -23.555 1.00 27.36  ? ? ? ? ? ?  84  LEU   A CB    1 
ATOM   490  C  CG    . LEU   A  1  57  ? 25.562 20.902 -22.545 1.00 24.90  ? ? ? ? ? ?  84  LEU   A CG    1 
ATOM   491  C  CD1   . LEU   A  1  57  ? 26.227 20.592 -21.207 1.00 27.87  ? ? ? ? ? ?  84  LEU   A CD1   1 
ATOM   492  C  CD2   . LEU   A  1  57  ? 26.036 22.248 -23.060 1.00 27.70  ? ? ? ? ? ?  84  LEU   A CD2   1 
ATOM   493  N  N     . GLY   A  1  58  ? 24.590 18.294 -26.713 1.00 26.78  ? ? ? ? ? ?  85  GLY   A N     1 
ATOM   494  C  CA    . GLY   A  1  58  ? 24.863 17.237 -27.706 1.00 31.96  ? ? ? ? ? ?  85  GLY   A CA    1 
ATOM   495  C  C     . GLY   A  1  58  ? 24.872 15.844 -27.093 1.00 26.53  ? ? ? ? ? ?  85  GLY   A C     1 
ATOM   496  O  O     . GLY   A  1  58  ? 25.363 14.928 -27.766 1.00 30.08  ? ? ? ? ? ?  85  GLY   A O     1 
ATOM   497  N  N     . HIS   A  1  59  ? 24.320 15.662 -25.882 1.00 25.01  ? ? ? ? ? ?  86  HIS   A N     1 
ATOM   498  C  CA    . HIS   A  1  59  ? 24.322 14.362 -25.161 1.00 24.10  ? ? ? ? ? ?  86  HIS   A CA    1 
ATOM   499  C  C     . HIS   A  1  59  ? 22.975 14.050 -24.464 1.00 25.99  ? ? ? ? ? ?  86  HIS   A C     1 
ATOM   500  O  O     . HIS   A  1  59  ? 22.213 14.962 -24.106 1.00 25.94  ? ? ? ? ? ?  86  HIS   A O     1 
ATOM   501  C  CB    . HIS   A  1  59  ? 25.530 14.347 -24.203 1.00 26.62  ? ? ? ? ? ?  86  HIS   A CB    1 
ATOM   502  C  CG    . HIS   A  1  59  ? 26.829 14.311 -24.934 1.00 29.61  ? ? ? ? ? ?  86  HIS   A CG    1 
ATOM   503  N  ND1   . HIS   A  1  59  ? 27.291 13.161 -25.543 1.00 32.41  ? ? ? ? ? ?  86  HIS   A ND1   1 
ATOM   504  C  CD2   . HIS   A  1  59  ? 27.731 15.278 -25.211 1.00 31.89  ? ? ? ? ? ?  86  HIS   A CD2   1 
ATOM   505  C  CE1   . HIS   A  1  59  ? 28.432 13.416 -26.157 1.00 33.98  ? ? ? ? ? ?  86  HIS   A CE1   1 
ATOM   506  N  NE2   . HIS   A  1  59  ? 28.727 14.711 -25.969 1.00 30.69  ? ? ? ? ? ?  86  HIS   A NE2   1 
ATOM   507  N  N     . LYS   A  1  60  ? 22.707 12.762 -24.270 1.00 28.94  ? ? ? ? ? ?  87  LYS   A N     1 
ATOM   508  C  CA    . LYS   A  1  60  ? 21.683 12.227 -23.346 1.00 23.72  ? ? ? ? ? ?  87  LYS   A CA    1 
ATOM   509  C  C     . LYS   A  1  60  ? 22.281 12.183 -21.941 1.00 20.81  ? ? ? ? ? ?  87  LYS   A C     1 
ATOM   510  O  O     . LYS   A  1  60  ? 23.388 11.658 -21.775 1.00 21.57  ? ? ? ? ? ?  87  LYS   A O     1 
ATOM   511  C  CB    . LYS   A  1  60  ? 21.249 10.819 -23.756 1.00 30.66  ? ? ? ? ? ?  87  LYS   A CB    1 
ATOM   512  C  CG    . LYS   A  1  60  ? 20.239 10.140 -22.843 1.00 42.47  ? ? ? ? ? ?  87  LYS   A CG    1 
ATOM   513  C  CD    . LYS   A  1  60  ? 19.784 8.787  -23.377 0.00 38.33  ? ? ? ? ? ?  87  LYS   A CD    1 
ATOM   514  C  CE    . LYS   A  1  60  ? 19.416 7.797  -22.292 0.00 35.83  ? ? ? ? ? ?  87  LYS   A CE    1 
ATOM   515  N  NZ    . LYS   A  1  60  ? 18.909 6.526  -22.862 0.00 34.60  ? ? ? ? ? ?  87  LYS   A NZ    1 
ATOM   516  N  N     . PHE   A  1  61  ? 21.532 12.681 -20.965 1.00 19.33  ? ? ? ? ? ?  88  PHE   A N     1 
ATOM   517  C  CA    . PHE   A  1  61  ? 21.848 12.547 -19.525 1.00 18.45  ? ? ? ? ? ?  88  PHE   A CA    1 
ATOM   518  C  C     . PHE   A  1  61  ? 20.748 11.704 -18.889 1.00 17.89  ? ? ? ? ? ?  88  PHE   A C     1 
ATOM   519  O  O     . PHE   A  1  61  ? 19.593 12.144 -18.905 1.00 21.77  ? ? ? ? ? ?  88  PHE   A O     1 
ATOM   520  C  CB    . PHE   A  1  61  ? 21.942 13.931 -18.878 1.00 19.06  ? ? ? ? ? ?  88  PHE   A CB    1 
ATOM   521  C  CG    . PHE   A  1  61  ? 23.102 14.762 -19.358 1.00 18.07  ? ? ? ? ? ?  88  PHE   A CG    1 
ATOM   522  C  CD1   . PHE   A  1  61  ? 23.077 15.380 -20.598 1.00 18.07  ? ? ? ? ? ?  88  PHE   A CD1   1 
ATOM   523  C  CD2   . PHE   A  1  61  ? 24.211 14.961 -18.550 1.00 17.47  ? ? ? ? ? ?  88  PHE   A CD2   1 
ATOM   524  C  CE1   . PHE   A  1  61  ? 24.146 16.151 -21.025 1.00 18.45  ? ? ? ? ? ?  88  PHE   A CE1   1 
ATOM   525  C  CE2   . PHE   A  1  61  ? 25.270 15.741 -18.977 1.00 18.30  ? ? ? ? ? ?  88  PHE   A CE2   1 
ATOM   526  C  CZ    . PHE   A  1  61  ? 25.249 16.317 -20.224 1.00 18.24  ? ? ? ? ? ?  88  PHE   A CZ    1 
ATOM   527  N  N     A ARG   A  1  62  ? 21.104 10.531 -18.365 0.50 18.46  ? ? ? ? ? ?  89  ARG   A N     1 
ATOM   528  N  N     B ARG   A  1  62  ? 21.090 10.519 -18.362 0.50 18.29  ? ? ? ? ? ?  89  ARG   A N     1 
ATOM   529  C  CA    A ARG   A  1  62  ? 20.147 9.556  -17.777 0.50 20.64  ? ? ? ? ? ?  89  ARG   A CA    1 
ATOM   530  C  CA    B ARG   A  1  62  ? 20.113 9.555  -17.770 0.50 20.12  ? ? ? ? ? ?  89  ARG   A CA    1 
ATOM   531  C  C     A ARG   A  1  62  ? 19.376 10.226 -16.632 0.50 20.02  ? ? ? ? ? ?  89  ARG   A C     1 
ATOM   532  C  C     B ARG   A  1  62  ? 19.364 10.222 -16.612 0.50 19.38  ? ? ? ? ? ?  89  ARG   A C     1 
ATOM   533  O  O     A ARG   A  1  62  ? 18.183 9.943  -16.462 0.50 22.42  ? ? ? ? ? ?  89  ARG   A O     1 
ATOM   534  O  O     B ARG   A  1  62  ? 18.191 9.897  -16.381 0.50 19.38  ? ? ? ? ? ?  89  ARG   A O     1 
ATOM   535  C  CB    A ARG   A  1  62  ? 20.927 8.327  -17.302 0.50 25.53  ? ? ? ? ? ?  89  ARG   A CB    1 
ATOM   536  C  CB    B ARG   A  1  62  ? 20.808 8.300  -17.227 0.50 23.89  ? ? ? ? ? ?  89  ARG   A CB    1 
ATOM   537  C  CG    A ARG   A  1  62  ? 20.059 7.232  -16.710 0.50 28.97  ? ? ? ? ? ?  89  ARG   A CG    1 
ATOM   538  C  CG    B ARG   A  1  62  ? 21.305 7.336  -18.291 0.50 34.04  ? ? ? ? ? ?  89  ARG   A CG    1 
ATOM   539  C  CD    A ARG   A  1  62  ? 20.926 6.100  -16.207 0.50 29.06  ? ? ? ? ? ?  89  ARG   A CD    1 
ATOM   540  C  CD    B ARG   A  1  62  ? 20.955 5.900  -17.946 0.50 49.27  ? ? ? ? ? ?  89  ARG   A CD    1 
ATOM   541  N  NE    A ARG   A  1  62  ? 21.602 5.457  -17.321 0.50 30.96  ? ? ? ? ? ?  89  ARG   A NE    1 
ATOM   542  N  NE    B ARG   A  1  62  ? 21.440 5.477  -16.639 0.50 61.45  ? ? ? ? ? ?  89  ARG   A NE    1 
ATOM   543  C  CZ    A ARG   A  1  62  ? 22.378 4.381  -17.211 0.50 37.51  ? ? ? ? ? ?  89  ARG   A CZ    1 
ATOM   544  C  CZ    B ARG   A  1  62  ? 22.301 4.483  -16.441 0.50 70.91  ? ? ? ? ? ?  89  ARG   A CZ    1 
ATOM   545  N  NH1   A ARG   A  1  62  ? 22.600 3.835  -16.027 0.50 39.66  ? ? ? ? ? ?  89  ARG   A NH1   1 
ATOM   546  N  NH1   B ARG   A  1  62  ? 22.781 3.806  -17.471 0.50 65.50  ? ? ? ? ? ?  89  ARG   A NH1   1 
ATOM   547  N  NH2   A ARG   A  1  62  ? 22.942 3.864  -18.286 0.50 35.27  ? ? ? ? ? ?  89  ARG   A NH2   1 
ATOM   548  N  NH2   B ARG   A  1  62  ? 22.677 4.166  -15.213 0.50 58.30  ? ? ? ? ? ?  89  ARG   A NH2   1 
ATOM   549  N  N     . ASN   A  1  63  ? 20.049 11.085 -15.869 1.00 17.64  ? ? ? ? ? ?  90  ASN   A N     1 
ATOM   550  C  CA    . ASN   A  1  63  ? 19.399 11.895 -14.817 1.00 17.76  ? ? ? ? ? ?  90  ASN   A CA    1 
ATOM   551  C  C     . ASN   A  1  63  ? 20.153 13.213 -14.764 1.00 17.45  ? ? ? ? ? ?  90  ASN   A C     1 
ATOM   552  O  O     . ASN   A  1  63  ? 21.264 13.301 -15.274 1.00 16.79  ? ? ? ? ? ?  90  ASN   A O     1 
ATOM   553  C  CB    . ASN   A  1  63  ? 19.342 11.134 -13.489 1.00 18.21  ? ? ? ? ? ?  90  ASN   A CB    1 
ATOM   554  C  CG    . ASN   A  1  63  ? 20.682 11.046 -12.787 1.00 17.16  ? ? ? ? ? ?  90  ASN   A CG    1 
ATOM   555  O  OD1   . ASN   A  1  63  ? 21.207 12.069 -12.352 1.00 17.12  ? ? ? ? ? ?  90  ASN   A OD1   1 
ATOM   556  N  ND2   . ASN   A  1  63  ? 21.226 9.837  -12.659 1.00 18.20  ? ? ? ? ? ?  90  ASN   A ND2   1 
ATOM   557  N  N     . PRO   A  1  64  ? 19.565 14.273 -14.178 1.00 16.84  ? ? ? ? ? ?  91  PRO   A N     1 
ATOM   558  C  CA    . PRO   A  1  64  ? 20.154 15.607 -14.264 1.00 17.20  ? ? ? ? ? ?  91  PRO   A CA    1 
ATOM   559  C  C     . PRO   A  1  64  ? 21.040 15.975 -13.077 1.00 15.61  ? ? ? ? ? ?  91  PRO   A C     1 
ATOM   560  O  O     . PRO   A  1  64  ? 21.332 17.138 -12.937 1.00 18.19  ? ? ? ? ? ?  91  PRO   A O     1 
ATOM   561  C  CB    . PRO   A  1  64  ? 18.894 16.474 -14.289 1.00 18.32  ? ? ? ? ? ?  91  PRO   A CB    1 
ATOM   562  C  CG    . PRO   A  1  64  ? 18.001 15.772 -13.308 1.00 18.63  ? ? ? ? ? ?  91  PRO   A CG    1 
ATOM   563  C  CD    . PRO   A  1  64  ? 18.212 14.301 -13.598 1.00 18.38  ? ? ? ? ? ?  91  PRO   A CD    1 
ATOM   564  N  N     . VAL   A  1  65  ? 21.436 14.998 -12.266 1.00 15.71  ? ? ? ? ? ?  92  VAL   A N     1 
ATOM   565  C  CA    . VAL   A  1  65  ? 22.191 15.267 -11.014 1.00 15.47  ? ? ? ? ? ?  92  VAL   A CA    1 
ATOM   566  C  C     . VAL   A  1  65  ? 23.643 14.828 -11.213 1.00 15.09  ? ? ? ? ? ?  92  VAL   A C     1 
ATOM   567  O  O     . VAL   A  1  65  ? 23.910 13.612 -11.313 1.00 17.84  ? ? ? ? ? ?  92  VAL   A O     1 
ATOM   568  C  CB    . VAL   A  1  65  ? 21.549 14.582 -9.796  1.00 17.16  ? ? ? ? ? ?  92  VAL   A CB    1 
ATOM   569  C  CG1   . VAL   A  1  65  ? 22.321 14.910 -8.532  1.00 18.25  ? ? ? ? ? ?  92  VAL   A CG1   1 
ATOM   570  C  CG2   . VAL   A  1  65  ? 20.089 14.974 -9.647  1.00 18.22  ? ? ? ? ? ?  92  VAL   A CG2   1 
ATOM   571  N  N     . GLY   A  1  66  ? 24.554 15.802 -11.215 1.00 14.70  ? ? ? ? ? ?  93  GLY   A N     1 
ATOM   572  C  CA    . GLY   A  1  66  ? 25.984 15.542 -11.409 1.00 15.68  ? ? ? ? ? ?  93  GLY   A CA    1 
ATOM   573  C  C     . GLY   A  1  66  ? 26.788 15.831 -10.161 1.00 14.15  ? ? ? ? ? ?  93  GLY   A C     1 
ATOM   574  O  O     . GLY   A  1  66  ? 26.319 16.534 -9.246  1.00 15.03  ? ? ? ? ? ?  93  GLY   A O     1 
ATOM   575  N  N     . ILE   A  1  67  ? 28.003 15.313 -10.142 1.00 14.55  ? ? ? ? ? ?  94  ILE   A N     1 
ATOM   576  C  CA    . ILE   A  1  67  ? 29.011 15.677 -9.118  1.00 14.16  ? ? ? ? ? ?  94  ILE   A CA    1 
ATOM   577  C  C     . ILE   A  1  67  ? 29.756 16.906 -9.625  1.00 14.77  ? ? ? ? ? ?  94  ILE   A C     1 
ATOM   578  O  O     . ILE   A  1  67  ? 30.281 16.889 -10.753 1.00 16.38  ? ? ? ? ? ?  94  ILE   A O     1 
ATOM   579  C  CB    . ILE   A  1  67  ? 29.933 14.501 -8.764  1.00 15.61  ? ? ? ? ? ?  94  ILE   A CB    1 
ATOM   580  C  CG1   . ILE   A  1  67  ? 30.958 14.899 -7.705  1.00 15.45  ? ? ? ? ? ?  94  ILE   A CG1   1 
ATOM   581  C  CG2   . ILE   A  1  67  ? 30.628 13.910 -9.981  1.00 17.66  ? ? ? ? ? ?  94  ILE   A CG2   1 
ATOM   582  C  CD1   . ILE   A  1  67  ? 30.414 15.083 -6.341  1.00 18.14  ? ? ? ? ? ?  94  ILE   A CD1   1 
ATOM   583  N  N     . ALA   A  1  68  ? 29.788 17.957 -8.812  1.00 14.47  ? ? ? ? ? ?  95  ALA   A N     1 
ATOM   584  C  CA    . ALA   A  1  68  ? 30.481 19.212 -9.162  1.00 14.54  ? ? ? ? ? ?  95  ALA   A CA    1 
ATOM   585  C  C     . ALA   A  1  68  ? 32.000 19.009 -9.167  1.00 13.74  ? ? ? ? ? ?  95  ALA   A C     1 
ATOM   586  O  O     . ALA   A  1  68  ? 32.534 18.112 -8.469  1.00 14.64  ? ? ? ? ? ?  95  ALA   A O     1 
ATOM   587  C  CB    . ALA   A  1  68  ? 30.078 20.292 -8.188  1.00 14.51  ? ? ? ? ? ?  95  ALA   A CB    1 
ATOM   588  N  N     . ALA   A  1  69  ? 32.702 19.886 -9.858  1.00 13.97  ? ? ? ? ? ?  96  ALA   A N     1 
ATOM   589  C  CA    . ALA   A  1  69  ? 34.172 19.950 -9.819  1.00 13.71  ? ? ? ? ? ?  96  ALA   A CA    1 
ATOM   590  C  C     . ALA   A  1  69  ? 34.658 20.134 -8.379  1.00 14.25  ? ? ? ? ? ?  96  ALA   A C     1 
ATOM   591  O  O     . ALA   A  1  69  ? 33.961 20.740 -7.548  1.00 14.90  ? ? ? ? ? ?  96  ALA   A O     1 
ATOM   592  C  CB    . ALA   A  1  69  ? 34.678 21.053 -10.704 1.00 15.35  ? ? ? ? ? ?  96  ALA   A CB    1 
ATOM   593  N  N     . GLY   A  1  70  ? 35.842 19.603 -8.109  1.00 14.60  ? ? ? ? ? ?  97  GLY   A N     1 
ATOM   594  C  CA    . GLY   A  1  70  ? 36.503 19.781 -6.816  1.00 15.44  ? ? ? ? ? ?  97  GLY   A CA    1 
ATOM   595  C  C     . GLY   A  1  70  ? 36.542 18.500 -6.016  1.00 14.87  ? ? ? ? ? ?  97  GLY   A C     1 
ATOM   596  O  O     . GLY   A  1  70  ? 37.467 18.332 -5.237  1.00 16.80  ? ? ? ? ? ?  97  GLY   A O     1 
ATOM   597  N  N     . PHE   A  1  71  ? 35.555 17.631 -6.163  1.00 14.52  ? ? ? ? ? ?  98  PHE   A N     1 
ATOM   598  C  CA    . PHE   A  1  71  ? 35.556 16.346 -5.435  1.00 14.84  ? ? ? ? ? ?  98  PHE   A CA    1 
ATOM   599  C  C     . PHE   A  1  71  ? 36.647 15.459 -6.041  1.00 15.41  ? ? ? ? ? ?  98  PHE   A C     1 
ATOM   600  O  O     . PHE   A  1  71  ? 37.519 14.959 -5.306  1.00 16.92  ? ? ? ? ? ?  98  PHE   A O     1 
ATOM   601  C  CB    . PHE   A  1  71  ? 34.190 15.655 -5.437  1.00 15.10  ? ? ? ? ? ?  98  PHE   A CB    1 
ATOM   602  C  CG    . PHE   A  1  71  ? 34.283 14.328 -4.737  1.00 17.23  ? ? ? ? ? ?  98  PHE   A CG    1 
ATOM   603  C  CD1   . PHE   A  1  71  ? 34.482 14.263 -3.365  1.00 18.41  ? ? ? ? ? ?  98  PHE   A CD1   1 
ATOM   604  C  CD2   . PHE   A  1  71  ? 34.311 13.149 -5.465  1.00 18.37  ? ? ? ? ? ?  98  PHE   A CD2   1 
ATOM   605  C  CE1   . PHE   A  1  71  ? 34.601 13.039 -2.720  1.00 20.03  ? ? ? ? ? ?  98  PHE   A CE1   1 
ATOM   606  C  CE2   . PHE   A  1  71  ? 34.446 11.926 -4.824  1.00 21.09  ? ? ? ? ? ?  98  PHE   A CE2   1 
ATOM   607  C  CZ    . PHE   A  1  71  ? 34.595 11.874 -3.453  1.00 20.86  ? ? ? ? ? ?  98  PHE   A CZ    1 
ATOM   608  N  N     . ASP   A  1  72  ? 36.563 15.234 -7.344  1.00 14.97  ? ? ? ? ? ?  99  ASP   A N     1 
ATOM   609  C  CA    . ASP   A  1  72  ? 37.535 14.394 -8.088  1.00 16.20  ? ? ? ? ? ?  99  ASP   A CA    1 
ATOM   610  C  C     . ASP   A  1  72  ? 38.378 15.312 -8.979  1.00 15.70  ? ? ? ? ? ?  99  ASP   A C     1 
ATOM   611  O  O     . ASP   A  1  72  ? 38.147 15.403 -10.202 1.00 16.47  ? ? ? ? ? ?  99  ASP   A O     1 
ATOM   612  C  CB    . ASP   A  1  72  ? 36.811 13.291 -8.854  1.00 16.65  ? ? ? ? ? ?  99  ASP   A CB    1 
ATOM   613  C  CG    . ASP   A  1  72  ? 37.761 12.264 -9.428  1.00 17.30  ? ? ? ? ? ?  99  ASP   A CG    1 
ATOM   614  O  OD1   . ASP   A  1  72  ? 38.974 12.340 -9.107  1.00 19.01  ? ? ? ? ? ?  99  ASP   A OD1   1 
ATOM   615  O  OD2   . ASP   A  1  72  ? 37.275 11.377 -10.177 1.00 18.26  ? ? ? ? ? ?  99  ASP   A OD2   1 
ATOM   616  N  N     . LYS   A  1  73  ? 39.321 16.011 -8.375  1.00 15.42  ? ? ? ? ? ?  100 LYS   A N     1 
ATOM   617  C  CA    . LYS   A  1  73  ? 40.148 16.998 -9.101  1.00 15.50  ? ? ? ? ? ?  100 LYS   A CA    1 
ATOM   618  C  C     . LYS   A  1  73  ? 41.000 16.301 -10.164 1.00 15.16  ? ? ? ? ? ?  100 LYS   A C     1 
ATOM   619  O  O     . LYS   A  1  73  ? 41.279 16.957 -11.174 1.00 16.69  ? ? ? ? ? ?  100 LYS   A O     1 
ATOM   620  C  CB    . LYS   A  1  73  ? 41.014 17.794 -8.122  1.00 16.93  ? ? ? ? ? ?  100 LYS   A CB    1 
ATOM   621  C  CG    . LYS   A  1  73  ? 40.246 18.859 -7.352  1.00 18.25  ? ? ? ? ? ?  100 LYS   A CG    1 
ATOM   622  C  CD    . LYS   A  1  73  ? 41.064 19.546 -6.289  1.00 18.94  ? ? ? ? ? ?  100 LYS   A CD    1 
ATOM   623  C  CE    . LYS   A  1  73  ? 40.410 20.782 -5.693  1.00 20.00  ? ? ? ? ? ?  100 LYS   A CE    1 
ATOM   624  N  NZ    . LYS   A  1  73  ? 40.401 21.951 -6.614  1.00 22.02  ? ? ? ? ? ?  100 LYS   A NZ    1 
ATOM   625  N  N     . HIS   A  1  74  ? 41.424 15.049 -9.934  1.00 15.67  ? ? ? ? ? ?  101 HIS   A N     1 
ATOM   626  C  CA    . HIS   A  1  74  ? 42.477 14.418 -10.768 1.00 15.70  ? ? ? ? ? ?  101 HIS   A CA    1 
ATOM   627  C  C     . HIS   A  1  74  ? 41.938 13.223 -11.562 1.00 16.14  ? ? ? ? ? ?  101 HIS   A C     1 
ATOM   628  O  O     . HIS   A  1  74  ? 42.764 12.512 -12.146 1.00 18.28  ? ? ? ? ? ?  101 HIS   A O     1 
ATOM   629  C  CB    . HIS   A  1  74  ? 43.706 14.052 -9.923  1.00 17.86  ? ? ? ? ? ?  101 HIS   A CB    1 
ATOM   630  C  CG    . HIS   A  1  74  ? 43.983 14.965 -8.780  1.00 17.21  ? ? ? ? ? ?  101 HIS   A CG    1 
ATOM   631  N  ND1   . HIS   A  1  74  ? 44.359 16.291 -8.940  1.00 17.28  ? ? ? ? ? ?  101 HIS   A ND1   1 
ATOM   632  C  CD2   . HIS   A  1  74  ? 43.925 14.735 -7.444  1.00 18.99  ? ? ? ? ? ?  101 HIS   A CD2   1 
ATOM   633  C  CE1   . HIS   A  1  74  ? 44.519 16.837 -7.741  1.00 18.63  ? ? ? ? ? ?  101 HIS   A CE1   1 
ATOM   634  N  NE2   . HIS   A  1  74  ? 44.271 15.895 -6.804  1.00 19.97  ? ? ? ? ? ?  101 HIS   A NE2   1 
ATOM   635  N  N     . GLY   A  1  75  ? 40.624 13.020 -11.610 1.00 16.20  ? ? ? ? ? ?  102 GLY   A N     1 
ATOM   636  C  CA    . GLY   A  1  75  ? 40.007 11.947 -12.414 1.00 17.56  ? ? ? ? ? ?  102 GLY   A CA    1 
ATOM   637  C  C     . GLY   A  1  75  ? 40.331 10.564 -11.888 1.00 18.28  ? ? ? ? ? ?  102 GLY   A C     1 
ATOM   638  O  O     . GLY   A  1  75  ? 40.506 9.642  -12.699 1.00 21.94  ? ? ? ? ? ?  102 GLY   A O     1 
ATOM   639  N  N     . GLU   A  1  76  ? 40.363 10.409 -10.571 1.00 17.47  ? ? ? ? ? ?  103 GLU   A N     1 
ATOM   640  C  CA    . GLU   A  1  76  ? 40.685 9.128  -9.893  1.00 18.25  ? ? ? ? ? ?  103 GLU   A CA    1 
ATOM   641  C  C     . GLU   A  1  76  ? 39.446 8.277  -9.575  1.00 18.53  ? ? ? ? ? ?  103 GLU   A C     1 
ATOM   642  O  O     . GLU   A  1  76  ? 39.642 7.094  -9.219  1.00 21.45  ? ? ? ? ? ?  103 GLU   A O     1 
ATOM   643  C  CB    . GLU   A  1  76  ? 41.438 9.450  -8.606  1.00 18.84  ? ? ? ? ? ?  103 GLU   A CB    1 
ATOM   644  C  CG    . GLU   A  1  76  ? 42.786 10.082 -8.868  1.00 19.46  ? ? ? ? ? ?  103 GLU   A CG    1 
ATOM   645  C  CD    . GLU   A  1  76  ? 43.481 10.520 -7.596  1.00 23.17  ? ? ? ? ? ?  103 GLU   A CD    1 
ATOM   646  O  OE1   . GLU   A  1  76  ? 42.959 11.447 -6.936  1.00 21.80  ? ? ? ? ? ?  103 GLU   A OE1   1 
ATOM   647  O  OE2   . GLU   A  1  76  ? 44.522 9.909  -7.248  1.00 29.04  ? ? ? ? ? ?  103 GLU   A OE2   1 
ATOM   648  N  N     . ALA   A  1  77  ? 38.237 8.835  -9.588  1.00 17.90  ? ? ? ? ? ?  104 ALA   A N     1 
ATOM   649  C  CA    . ALA   A  1  77  ? 37.056 8.176  -8.984  1.00 19.18  ? ? ? ? ? ?  104 ALA   A CA    1 
ATOM   650  C  C     . ALA   A  1  77  ? 35.855 8.225  -9.925  1.00 18.36  ? ? ? ? ? ?  104 ALA   A C     1 
ATOM   651  O  O     . ALA   A  1  77  ? 34.730 8.028  -9.467  1.00 18.30  ? ? ? ? ? ?  104 ALA   A O     1 
ATOM   652  C  CB    . ALA   A  1  77  ? 36.754 8.831  -7.652  1.00 20.60  ? ? ? ? ? ?  104 ALA   A CB    1 
ATOM   653  N  N     . VAL   A  1  78  ? 36.088 8.389  -11.223 1.00 17.78  ? ? ? ? ? ?  105 VAL   A N     1 
ATOM   654  C  CA    . VAL   A  1  78  ? 34.983 8.633  -12.194 1.00 17.86  ? ? ? ? ? ?  105 VAL   A CA    1 
ATOM   655  C  C     . VAL   A  1  78  ? 33.990 7.464  -12.151 1.00 17.77  ? ? ? ? ? ?  105 VAL   A C     1 
ATOM   656  O  O     . VAL   A  1  78  ? 32.772 7.692  -12.048 1.00 17.50  ? ? ? ? ? ?  105 VAL   A O     1 
ATOM   657  C  CB    . VAL   A  1  78  ? 35.523 8.851  -13.614 1.00 18.40  ? ? ? ? ? ?  105 VAL   A CB    1 
ATOM   658  C  CG1   . VAL   A  1  78  ? 34.385 9.019  -14.603 1.00 19.52  ? ? ? ? ? ?  105 VAL   A CG1   1 
ATOM   659  C  CG2   . VAL   A  1  78  ? 36.468 10.049 -13.667 1.00 20.30  ? ? ? ? ? ?  105 VAL   A CG2   1 
ATOM   660  N  N     . ASP   A  1  79  ? 34.476 6.235  -12.274 1.00 18.14  ? ? ? ? ? ?  106 ASP   A N     1 
ATOM   661  C  CA    . ASP   A  1  79  ? 33.566 5.067  -12.360 1.00 18.59  ? ? ? ? ? ?  106 ASP   A CA    1 
ATOM   662  C  C     . ASP   A  1  79  ? 32.782 4.916  -11.047 1.00 17.71  ? ? ? ? ? ?  106 ASP   A C     1 
ATOM   663  O  O     . ASP   A  1  79  ? 31.561 4.632  -11.101 1.00 19.27  ? ? ? ? ? ?  106 ASP   A O     1 
ATOM   664  C  CB    . ASP   A  1  79  ? 34.349 3.826  -12.780 1.00 18.79  ? ? ? ? ? ?  106 ASP   A CB    1 
ATOM   665  C  CG    . ASP   A  1  79  ? 34.821 3.977  -14.216 1.00 20.42  ? ? ? ? ? ?  106 ASP   A CG    1 
ATOM   666  O  OD1   . ASP   A  1  79  ? 33.950 4.145  -15.094 1.00 21.58  ? ? ? ? ? ?  106 ASP   A OD1   1 
ATOM   667  O  OD2   . ASP   A  1  79  ? 36.048 3.971  -14.437 1.00 25.24  ? ? ? ? ? ?  106 ASP   A OD2   1 
ATOM   668  N  N     . GLY   A  1  80  ? 33.433 5.144  -9.909  1.00 18.19  ? ? ? ? ? ?  107 GLY   A N     1 
ATOM   669  C  CA    . GLY   A  1  80  ? 32.755 5.076  -8.606  1.00 18.62  ? ? ? ? ? ?  107 GLY   A CA    1 
ATOM   670  C  C     . GLY   A  1  80  ? 31.695 6.156  -8.472  1.00 17.08  ? ? ? ? ? ?  107 GLY   A C     1 
ATOM   671  O  O     . GLY   A  1  80  ? 30.665 5.902  -7.853  1.00 18.16  ? ? ? ? ? ?  107 GLY   A O     1 
ATOM   672  N  N     . LEU   A  1  81  ? 31.914 7.324  -9.068  1.00 17.01  ? ? ? ? ? ?  108 LEU   A N     1 
ATOM   673  C  CA    . LEU   A  1  81  ? 30.893 8.397  -9.017  1.00 16.63  ? ? ? ? ? ?  108 LEU   A CA    1 
ATOM   674  C  C     . LEU   A  1  81  ? 29.665 8.013  -9.852  1.00 17.16  ? ? ? ? ? ?  108 LEU   A C     1 
ATOM   675  O  O     . LEU   A  1  81  ? 28.540 8.244  -9.384  1.00 17.71  ? ? ? ? ? ?  108 LEU   A O     1 
ATOM   676  C  CB    . LEU   A  1  81  ? 31.525 9.723  -9.427  1.00 16.71  ? ? ? ? ? ?  108 LEU   A CB    1 
ATOM   677  C  CG    . LEU   A  1  81  ? 32.472 10.281 -8.365  1.00 16.26  ? ? ? ? ? ?  108 LEU   A CG    1 
ATOM   678  C  CD1   . LEU   A  1  81  ? 33.450 11.284 -8.951  1.00 17.18  ? ? ? ? ? ?  108 LEU   A CD1   1 
ATOM   679  C  CD2   . LEU   A  1  81  ? 31.684 10.882 -7.215  1.00 17.29  ? ? ? ? ? ?  108 LEU   A CD2   1 
ATOM   680  N  N     . TYR   A  1  82  ? 29.836 7.363  -11.002 1.00 17.86  ? ? ? ? ? ?  109 TYR   A N     1 
ATOM   681  C  CA    . TYR   A  1  82  ? 28.653 6.828  -11.727 1.00 18.58  ? ? ? ? ? ?  109 TYR   A CA    1 
ATOM   682  C  C     . TYR   A  1  82  ? 27.952 5.767  -10.856 1.00 17.71  ? ? ? ? ? ?  109 TYR   A C     1 
ATOM   683  O  O     . TYR   A  1  82  ? 26.714 5.731  -10.830 1.00 19.38  ? ? ? ? ? ?  109 TYR   A O     1 
ATOM   684  C  CB    . TYR   A  1  82  ? 29.018 6.273  -13.102 1.00 19.28  ? ? ? ? ? ?  109 TYR   A CB    1 
ATOM   685  C  CG    . TYR   A  1  82  ? 29.463 7.315  -14.098 1.00 17.89  ? ? ? ? ? ?  109 TYR   A CG    1 
ATOM   686  C  CD1   . TYR   A  1  82  ? 28.664 8.403  -14.430 1.00 18.05  ? ? ? ? ? ?  109 TYR   A CD1   1 
ATOM   687  C  CD2   . TYR   A  1  82  ? 30.707 7.218  -14.705 1.00 18.51  ? ? ? ? ? ?  109 TYR   A CD2   1 
ATOM   688  C  CE1   . TYR   A  1  82  ? 29.093 9.351  -15.348 1.00 17.22  ? ? ? ? ? ?  109 TYR   A CE1   1 
ATOM   689  C  CE2   . TYR   A  1  82  ? 31.148 8.165  -15.616 1.00 18.02  ? ? ? ? ? ?  109 TYR   A CE2   1 
ATOM   690  C  CZ    . TYR   A  1  82  ? 30.343 9.236  -15.938 1.00 17.00  ? ? ? ? ? ?  109 TYR   A CZ    1 
ATOM   691  O  OH    . TYR   A  1  82  ? 30.822 10.160 -16.826 1.00 17.67  ? ? ? ? ? ?  109 TYR   A OH    1 
ATOM   692  N  N     A LYS   A  1  83  ? 28.725 4.967  -10.115 0.50 18.85  ? ? ? ? ? ?  110 LYS   A N     1 
ATOM   693  N  N     B LYS   A  1  83  ? 28.713 4.907  -10.171 0.50 19.36  ? ? ? ? ? ?  110 LYS   A N     1 
ATOM   694  C  CA    A LYS   A  1  83  ? 28.174 3.899  -9.241  0.50 17.85  ? ? ? ? ? ?  110 LYS   A CA    1 
ATOM   695  C  CA    B LYS   A  1  83  ? 28.120 3.833  -9.330  0.50 20.68  ? ? ? ? ? ?  110 LYS   A CA    1 
ATOM   696  C  C     A LYS   A  1  83  ? 27.379 4.508  -8.079  0.50 20.51  ? ? ? ? ? ?  110 LYS   A C     1 
ATOM   697  C  C     B LYS   A  1  83  ? 27.235 4.474  -8.254  0.50 20.31  ? ? ? ? ? ?  110 LYS   A C     1 
ATOM   698  O  O     A LYS   A  1  83  ? 26.486 3.815  -7.560  0.50 22.77  ? ? ? ? ? ?  110 LYS   A O     1 
ATOM   699  O  O     B LYS   A  1  83  ? 26.171 3.911  -7.940  0.50 21.04  ? ? ? ? ? ?  110 LYS   A O     1 
ATOM   700  C  CB    A LYS   A  1  83  ? 29.284 2.968  -8.744  0.50 20.86  ? ? ? ? ? ?  110 LYS   A CB    1 
ATOM   701  C  CB    B LYS   A  1  83  ? 29.202 2.930  -8.730  0.50 25.26  ? ? ? ? ? ?  110 LYS   A CB    1 
ATOM   702  C  CG    A LYS   A  1  83  ? 28.789 1.748  -7.979  0.50 26.78  ? ? ? ? ? ?  110 LYS   A CG    1 
ATOM   703  C  CG    B LYS   A  1  83  ? 28.667 1.727  -7.964  0.50 37.17  ? ? ? ? ? ?  110 LYS   A CG    1 
ATOM   704  C  CD    A LYS   A  1  83  ? 29.888 0.818  -7.512  0.50 33.98  ? ? ? ? ? ?  110 LYS   A CD    1 
ATOM   705  C  CD    B LYS   A  1  83  ? 29.732 0.770  -7.475  0.50 50.62  ? ? ? ? ? ?  110 LYS   A CD    1 
ATOM   706  C  CE    A LYS   A  1  83  ? 29.360 -0.304 -6.643  0.50 36.52  ? ? ? ? ? ?  110 LYS   A CE    1 
ATOM   707  C  CE    B LYS   A  1  83  ? 29.153 -0.432 -6.756  0.50 63.51  ? ? ? ? ? ?  110 LYS   A CE    1 
ATOM   708  N  NZ    A LYS   A  1  83  ? 30.449 -1.041 -5.965  0.50 32.13  ? ? ? ? ? ?  110 LYS   A NZ    1 
ATOM   709  N  NZ    B LYS   A  1  83  ? 28.077 -0.043 -5.812  0.50 52.54  ? ? ? ? ? ?  110 LYS   A NZ    1 
ATOM   710  N  N     A MET   A  1  84  ? 27.648 5.760  -7.700  0.50 17.58  ? ? ? ? ? ?  111 MET   A N     1 
ATOM   711  N  N     B MET   A  1  84  ? 27.623 5.658  -7.777  0.50 20.56  ? ? ? ? ? ?  111 MET   A N     1 
ATOM   712  C  CA    A MET   A  1  84  ? 26.826 6.463  -6.681  0.50 18.09  ? ? ? ? ? ?  111 MET   A CA    1 
ATOM   713  C  CA    B MET   A  1  84  ? 26.889 6.424  -6.737  0.50 19.68  ? ? ? ? ? ?  111 MET   A CA    1 
ATOM   714  C  C     A MET   A  1  84  ? 25.457 6.830  -7.261  0.50 20.07  ? ? ? ? ? ?  111 MET   A C     1 
ATOM   715  C  C     B MET   A  1  84  ? 25.547 6.956  -7.267  0.50 19.80  ? ? ? ? ? ?  111 MET   A C     1 
ATOM   716  O  O     A MET   A  1  84  ? 24.521 7.030  -6.457  0.50 22.80  ? ? ? ? ? ?  111 MET   A O     1 
ATOM   717  O  O     B MET   A  1  84  ? 24.729 7.402  -6.436  0.50 23.66  ? ? ? ? ? ?  111 MET   A O     1 
ATOM   718  C  CB    A MET   A  1  84  ? 27.486 7.748  -6.184  0.50 20.22  ? ? ? ? ? ?  111 MET   A CB    1 
ATOM   719  C  CB    B MET   A  1  84  ? 27.750 7.593  -6.257  0.50 25.13  ? ? ? ? ? ?  111 MET   A CB    1 
ATOM   720  C  CG    A MET   A  1  84  ? 28.723 7.533  -5.362  0.50 18.62  ? ? ? ? ? ?  111 MET   A CG    1 
ATOM   721  C  CG    B MET   A  1  84  ? 27.669 7.816  -4.776  0.50 27.40  ? ? ? ? ? ?  111 MET   A CG    1 
ATOM   722  S  SD    A MET   A  1  84  ? 29.089 9.062  -4.479  0.50 19.74  ? ? ? ? ? ?  111 MET   A SD    1 
ATOM   723  S  SD    B MET   A  1  84  ? 28.647 9.231  -4.246  0.50 24.23  ? ? ? ? ? ?  111 MET   A SD    1 
ATOM   724  C  CE    A MET   A  1  84  ? 30.741 8.760  -3.860  0.50 20.52  ? ? ? ? ? ?  111 MET   A CE    1 
ATOM   725  C  CE    B MET   A  1  84  ? 30.245 8.471  -3.975  0.50 27.00  ? ? ? ? ? ?  111 MET   A CE    1 
ATOM   726  N  N     . GLY   A  1  85  ? 25.339 6.941  -8.588  1.00 20.36  ? ? ? ? ? ?  112 GLY   A N     1 
ATOM   727  C  CA    . GLY   A  1  85  ? 24.060 7.264  -9.247  1.00 20.39  ? ? ? ? ? ?  112 GLY   A CA    1 
ATOM   728  C  C     . GLY   A  1  85  ? 24.054 8.644  -9.875  1.00 18.15  ? ? ? ? ? ?  112 GLY   A C     1 
ATOM   729  O  O     . GLY   A  1  85  ? 22.991 9.064  -10.351 1.00 19.68  ? ? ? ? ? ?  112 GLY   A O     1 
ATOM   730  N  N     . PHE   A  1  86  ? 25.196 9.318  -9.944  1.00 17.16  ? ? ? ? ? ?  113 PHE   A N     1 
ATOM   731  C  CA    . PHE   A  1  86  ? 25.292 10.600 -10.678 1.00 16.67  ? ? ? ? ? ?  113 PHE   A CA    1 
ATOM   732  C  C     . PHE   A  1  86  ? 25.001 10.363 -12.165 1.00 15.93  ? ? ? ? ? ?  113 PHE   A C     1 
ATOM   733  O  O     . PHE   A  1  86  ? 25.543 9.404  -12.734 1.00 17.91  ? ? ? ? ? ?  113 PHE   A O     1 
ATOM   734  C  CB    . PHE   A  1  86  ? 26.651 11.256 -10.442 1.00 16.27  ? ? ? ? ? ?  113 PHE   A CB    1 
ATOM   735  C  CG    . PHE   A  1  86  ? 26.831 11.828 -9.057  1.00 15.69  ? ? ? ? ? ?  113 PHE   A CG    1 
ATOM   736  C  CD1   . PHE   A  1  86  ? 26.108 12.948 -8.673  1.00 15.53  ? ? ? ? ? ?  113 PHE   A CD1   1 
ATOM   737  C  CD2   . PHE   A  1  86  ? 27.734 11.276 -8.162  1.00 17.01  ? ? ? ? ? ?  113 PHE   A CD2   1 
ATOM   738  C  CE1   . PHE   A  1  86  ? 26.291 13.514 -7.426  1.00 16.78  ? ? ? ? ? ?  113 PHE   A CE1   1 
ATOM   739  C  CE2   . PHE   A  1  86  ? 27.905 11.833 -6.903  1.00 16.93  ? ? ? ? ? ?  113 PHE   A CE2   1 
ATOM   740  C  CZ    . PHE   A  1  86  ? 27.195 12.963 -6.548  1.00 16.63  ? ? ? ? ? ?  113 PHE   A CZ    1 
ATOM   741  N  N     . GLY   A  1  87  ? 24.213 11.250 -12.772 1.00 16.32  ? ? ? ? ? ?  114 GLY   A N     1 
ATOM   742  C  CA    . GLY   A  1  87  ? 23.898 11.205 -14.211 1.00 17.22  ? ? ? ? ? ?  114 GLY   A CA    1 
ATOM   743  C  C     . GLY   A  1  87  ? 25.060 11.687 -15.057 1.00 16.87  ? ? ? ? ? ?  114 GLY   A C     1 
ATOM   744  O  O     . GLY   A  1  87  ? 25.083 11.410 -16.271 1.00 17.97  ? ? ? ? ? ?  114 GLY   A O     1 
ATOM   745  N  N     . PHE   A  1  88  ? 25.986 12.429 -14.457 1.00 15.75  ? ? ? ? ? ?  115 PHE   A N     1 
ATOM   746  C  CA    . PHE   A  1  88  ? 27.190 12.910 -15.162 1.00 15.24  ? ? ? ? ? ?  115 PHE   A CA    1 
ATOM   747  C  C     . PHE   A  1  88  ? 28.243 13.239 -14.122 1.00 14.65  ? ? ? ? ? ?  115 PHE   A C     1 
ATOM   748  O  O     . PHE   A  1  88  ? 27.907 13.497 -12.956 1.00 16.56  ? ? ? ? ? ?  115 PHE   A O     1 
ATOM   749  C  CB    . PHE   A  1  88  ? 26.897 14.080 -16.111 1.00 15.13  ? ? ? ? ? ?  115 PHE   A CB    1 
ATOM   750  C  CG    . PHE   A  1  88  ? 26.403 15.364 -15.491 1.00 14.66  ? ? ? ? ? ?  115 PHE   A CG    1 
ATOM   751  C  CD1   . PHE   A  1  88  ? 25.112 15.457 -14.985 1.00 14.52  ? ? ? ? ? ?  115 PHE   A CD1   1 
ATOM   752  C  CD2   . PHE   A  1  88  ? 27.210 16.492 -15.451 1.00 15.51  ? ? ? ? ? ?  115 PHE   A CD2   1 
ATOM   753  C  CE1   . PHE   A  1  88  ? 24.655 16.646 -14.430 1.00 15.78  ? ? ? ? ? ?  115 PHE   A CE1   1 
ATOM   754  C  CE2   . PHE   A  1  88  ? 26.740 17.688 -14.925 1.00 16.43  ? ? ? ? ? ?  115 PHE   A CE2   1 
ATOM   755  C  CZ    . PHE   A  1  88  ? 25.471 17.754 -14.407 1.00 16.42  ? ? ? ? ? ?  115 PHE   A CZ    1 
ATOM   756  N  N     . VAL   A  1  89  ? 29.488 13.194 -14.564 1.00 15.49  ? ? ? ? ? ?  116 VAL   A N     1 
ATOM   757  C  CA    . VAL   A  1  89  ? 30.654 13.417 -13.684 1.00 14.90  ? ? ? ? ? ?  116 VAL   A CA    1 
ATOM   758  C  C     . VAL   A  1  89  ? 31.456 14.558 -14.278 1.00 15.41  ? ? ? ? ? ?  116 VAL   A C     1 
ATOM   759  O  O     . VAL   A  1  89  ? 31.718 14.519 -15.476 1.00 17.00  ? ? ? ? ? ?  116 VAL   A O     1 
ATOM   760  C  CB    . VAL   A  1  89  ? 31.485 12.133 -13.526 1.00 15.95  ? ? ? ? ? ?  116 VAL   A CB    1 
ATOM   761  C  CG1   . VAL   A  1  89  ? 32.823 12.416 -12.847 1.00 16.90  ? ? ? ? ? ?  116 VAL   A CG1   1 
ATOM   762  C  CG2   . VAL   A  1  89  ? 30.696 11.084 -12.757 1.00 17.07  ? ? ? ? ? ?  116 VAL   A CG2   1 
ATOM   763  N  N     . GLU   A  1  90  ? 31.876 15.485 -13.430 1.00 14.60  ? ? ? ? ? ?  117 GLU   A N     1 
ATOM   764  C  CA    . GLU   A  1  90  ? 32.825 16.541 -13.810 1.00 15.15  ? ? ? ? ? ?  117 GLU   A CA    1 
ATOM   765  C  C     . GLU   A  1  90  ? 34.072 16.366 -12.958 1.00 15.13  ? ? ? ? ? ?  117 GLU   A C     1 
ATOM   766  O  O     . GLU   A  1  90  ? 33.963 16.277 -11.736 1.00 18.71  ? ? ? ? ? ?  117 GLU   A O     1 
ATOM   767  C  CB    . GLU   A  1  90  ? 32.216 17.919 -13.640 1.00 14.90  ? ? ? ? ? ?  117 GLU   A CB    1 
ATOM   768  C  CG    . GLU   A  1  90  ? 33.089 19.023 -14.216 1.00 15.14  ? ? ? ? ? ?  117 GLU   A CG    1 
ATOM   769  C  CD    . GLU   A  1  90  ? 32.384 20.361 -14.135 1.00 15.35  ? ? ? ? ? ?  117 GLU   A CD    1 
ATOM   770  O  OE1   . GLU   A  1  90  ? 32.992 21.323 -13.624 1.00 16.28  ? ? ? ? ? ?  117 GLU   A OE1   1 
ATOM   771  O  OE2   . GLU   A  1  90  ? 31.223 20.425 -14.572 1.00 16.33  ? ? ? ? ? ?  117 GLU   A OE2   1 
ATOM   772  N  N     . ILE   A  1  91  ? 35.220 16.247 -13.607 1.00 13.92  ? ? ? ? ? ?  118 ILE   A N     1 
ATOM   773  C  CA    . ILE   A  1  91  ? 36.524 16.192 -12.908 1.00 14.31  ? ? ? ? ? ?  118 ILE   A CA    1 
ATOM   774  C  C     . ILE   A  1  91  ? 37.221 17.542 -13.033 1.00 14.55  ? ? ? ? ? ?  118 ILE   A C     1 
ATOM   775  O  O     . ILE   A  1  91  ? 36.879 18.348 -13.908 1.00 16.63  ? ? ? ? ? ?  118 ILE   A O     1 
ATOM   776  C  CB    . ILE   A  1  91  ? 37.393 15.038 -13.439 1.00 15.22  ? ? ? ? ? ?  118 ILE   A CB    1 
ATOM   777  C  CG1   . ILE   A  1  91  ? 37.855 15.262 -14.877 1.00 18.12  ? ? ? ? ? ?  118 ILE   A CG1   1 
ATOM   778  C  CG2   . ILE   A  1  91  ? 36.663 13.722 -13.268 1.00 17.53  ? ? ? ? ? ?  118 ILE   A CG2   1 
ATOM   779  C  CD1   . ILE   A  1  91  ? 39.078 14.493 -15.234 1.00 25.03  ? ? ? ? ? ?  118 ILE   A CD1   1 
ATOM   780  N  N     . GLY   A  1  92  ? 38.209 17.753 -12.185 1.00 14.95  ? ? ? ? ? ?  119 GLY   A N     1 
ATOM   781  C  CA    . GLY   A  1  92  ? 39.001 18.982 -12.182 1.00 14.36  ? ? ? ? ? ?  119 GLY   A CA    1 
ATOM   782  C  C     . GLY   A  1  92  ? 38.643 19.868 -10.997 1.00 14.46  ? ? ? ? ? ?  119 GLY   A C     1 
ATOM   783  O  O     . GLY   A  1  92  ? 37.921 19.430 -10.095 1.00 14.86  ? ? ? ? ? ?  119 GLY   A O     1 
ATOM   784  N  N     . SER   A  1  93  ? 39.186 21.086 -10.983 1.00 14.39  ? ? ? ? ? ?  120 SER   A N     1 
ATOM   785  C  CA    . SER   A  1  93  ? 39.954 21.679 -12.072 1.00 14.16  ? ? ? ? ? ?  120 SER   A CA    1 
ATOM   786  C  C     . SER   A  1  93  ? 41.326 21.019 -12.261 1.00 14.65  ? ? ? ? ? ?  120 SER   A C     1 
ATOM   787  O  O     . SER   A  1  93  ? 41.992 20.670 -11.276 1.00 16.71  ? ? ? ? ? ?  120 SER   A O     1 
ATOM   788  C  CB    . SER   A  1  93  ? 40.139 23.159 -11.838 1.00 15.21  ? ? ? ? ? ?  120 SER   A CB    1 
ATOM   789  O  OG    . SER   A  1  93  ? 38.901 23.854 -11.873 1.00 15.39  ? ? ? ? ? ?  120 SER   A OG    1 
ATOM   790  N  N     . VAL   A  1  94  ? 41.741 20.913 -13.520 1.00 13.93  ? ? ? ? ? ?  121 VAL   A N     1 
ATOM   791  C  CA    . VAL   A  1  94  ? 43.081 20.418 -13.897 1.00 14.82  ? ? ? ? ? ?  121 VAL   A CA    1 
ATOM   792  C  C     . VAL   A  1  94  ? 43.903 21.593 -14.424 1.00 14.76  ? ? ? ? ? ?  121 VAL   A C     1 
ATOM   793  O  O     . VAL   A  1  94  ? 43.416 22.331 -15.301 1.00 16.87  ? ? ? ? ? ?  121 VAL   A O     1 
ATOM   794  C  CB    . VAL   A  1  94  ? 42.982 19.302 -14.949 1.00 15.03  ? ? ? ? ? ?  121 VAL   A CB    1 
ATOM   795  C  CG1   . VAL   A  1  94  ? 44.348 18.650 -15.108 1.00 15.98  ? ? ? ? ? ?  121 VAL   A CG1   1 
ATOM   796  C  CG2   . VAL   A  1  94  ? 41.913 18.271 -14.604 1.00 16.34  ? ? ? ? ? ?  121 VAL   A CG2   1 
ATOM   797  N  N     . THR   A  1  95  ? 45.129 21.735 -13.935 1.00 15.88  ? ? ? ? ? ?  122 THR   A N     1 
ATOM   798  C  CA    . THR   A  1  95  ? 46.058 22.788 -14.402 1.00 16.15  ? ? ? ? ? ?  122 THR   A CA    1 
ATOM   799  C  C     . THR   A  1  95  ? 47.061 22.178 -15.374 1.00 16.62  ? ? ? ? ? ?  122 THR   A C     1 
ATOM   800  O  O     . THR   A  1  95  ? 47.287 20.965 -15.360 1.00 16.72  ? ? ? ? ? ?  122 THR   A O     1 
ATOM   801  C  CB    . THR   A  1  95  ? 46.767 23.452 -13.216 1.00 17.40  ? ? ? ? ? ?  122 THR   A CB    1 
ATOM   802  O  OG1   . THR   A  1  95  ? 47.500 22.474 -12.491 1.00 17.72  ? ? ? ? ? ?  122 THR   A OG1   1 
ATOM   803  C  CG2   . THR   A  1  95  ? 45.797 24.120 -12.272 1.00 17.85  ? ? ? ? ? ?  122 THR   A CG2   1 
ATOM   804  N  N     . PRO   A  1  96  ? 47.672 22.977 -16.272 1.00 16.51  ? ? ? ? ? ?  123 PRO   A N     1 
ATOM   805  C  CA    . PRO   A  1  96  ? 48.612 22.400 -17.244 1.00 17.19  ? ? ? ? ? ?  123 PRO   A CA    1 
ATOM   806  C  C     . PRO   A  1  96  ? 49.751 21.602 -16.614 1.00 18.08  ? ? ? ? ? ?  123 PRO   A C     1 
ATOM   807  O  O     . PRO   A  1  96  ? 49.913 20.421 -16.935 1.00 19.52  ? ? ? ? ? ?  123 PRO   A O     1 
ATOM   808  C  CB    . PRO   A  1  96  ? 49.060 23.606 -18.066 1.00 18.75  ? ? ? ? ? ?  123 PRO   A CB    1 
ATOM   809  C  CG    . PRO   A  1  96  ? 47.849 24.506 -18.026 1.00 19.33  ? ? ? ? ? ?  123 PRO   A CG    1 
ATOM   810  C  CD    . PRO   A  1  96  ? 47.327 24.372 -16.608 1.00 17.14  ? ? ? ? ? ?  123 PRO   A CD    1 
ATOM   811  N  N     A LYS   A  1  97  ? 50.500 22.248 -15.728 0.50 17.54  ? ? ? ? ? ?  124 LYS   A N     1 
ATOM   812  N  N     B LYS   A  1  97  ? 50.503 22.253 -15.733 0.50 18.15  ? ? ? ? ? ?  124 LYS   A N     1 
ATOM   813  C  CA    A LYS   A  1  97  ? 51.605 21.617 -14.972 0.50 18.13  ? ? ? ? ? ?  124 LYS   A CA    1 
ATOM   814  C  CA    B LYS   A  1  97  ? 51.601 21.629 -14.960 0.50 19.39  ? ? ? ? ? ?  124 LYS   A CA    1 
ATOM   815  C  C     A LYS   A  1  97  ? 51.065 21.182 -13.616 0.50 16.76  ? ? ? ? ? ?  124 LYS   A C     1 
ATOM   816  C  C     B LYS   A  1  97  ? 51.041 21.164 -13.623 0.50 17.27  ? ? ? ? ? ?  124 LYS   A C     1 
ATOM   817  O  O     A LYS   A  1  97  ? 50.167 21.827 -13.063 0.50 17.86  ? ? ? ? ? ?  124 LYS   A O     1 
ATOM   818  O  O     B LYS   A  1  97  ? 50.109 21.774 -13.088 0.50 18.63  ? ? ? ? ? ?  124 LYS   A O     1 
ATOM   819  C  CB    A LYS   A  1  97  ? 52.776 22.589 -14.817 0.50 21.21  ? ? ? ? ? ?  124 LYS   A CB    1 
ATOM   820  C  CB    B LYS   A  1  97  ? 52.743 22.620 -14.726 0.50 23.71  ? ? ? ? ? ?  124 LYS   A CB    1 
ATOM   821  C  CG    A LYS   A  1  97  ? 53.421 23.020 -16.124 0.50 22.62  ? ? ? ? ? ?  124 LYS   A CG    1 
ATOM   822  C  CG    B LYS   A  1  97  ? 53.318 23.241 -15.988 0.50 30.16  ? ? ? ? ? ?  124 LYS   A CG    1 
ATOM   823  C  CD    A LYS   A  1  97  ? 54.475 24.098 -15.963 0.50 33.57  ? ? ? ? ? ?  124 LYS   A CD    1 
ATOM   824  C  CD    B LYS   A  1  97  ? 53.892 22.224 -16.946 0.50 38.95  ? ? ? ? ? ?  124 LYS   A CD    1 
ATOM   825  C  CE    A LYS   A  1  97  ? 55.104 24.508 -17.279 0.50 39.95  ? ? ? ? ? ?  124 LYS   A CE    1 
ATOM   826  C  CE    B LYS   A  1  97  ? 54.623 22.862 -18.109 0.50 44.51  ? ? ? ? ? ?  124 LYS   A CE    1 
ATOM   827  N  NZ    A LYS   A  1  97  ? 56.066 25.621 -17.104 0.50 50.33  ? ? ? ? ? ?  124 LYS   A NZ    1 
ATOM   828  N  NZ    B LYS   A  1  97  ? 54.955 21.866 -19.151 0.50 54.84  ? ? ? ? ? ?  124 LYS   A NZ    1 
ATOM   829  N  N     . PRO   A  1  98  ? 51.622 20.111 -13.007 1.00 18.22  ? ? ? ? ? ?  125 PRO   A N     1 
ATOM   830  C  CA    . PRO   A  1  98  ? 51.272 19.764 -11.634 1.00 19.43  ? ? ? ? ? ?  125 PRO   A CA    1 
ATOM   831  C  C     . PRO   A  1  98  ? 51.570 20.952 -10.712 1.00 20.09  ? ? ? ? ? ?  125 PRO   A C     1 
ATOM   832  O  O     . PRO   A  1  98  ? 52.535 21.698 -10.944 1.00 20.48  ? ? ? ? ? ?  125 PRO   A O     1 
ATOM   833  C  CB    . PRO   A  1  98  ? 52.185 18.584 -11.279 1.00 21.77  ? ? ? ? ? ?  125 PRO   A CB    1 
ATOM   834  C  CG    . PRO   A  1  98  ? 52.723 18.088 -12.595 1.00 22.42  ? ? ? ? ? ?  125 PRO   A CG    1 
ATOM   835  C  CD    . PRO   A  1  98  ? 52.681 19.253 -13.556 1.00 19.39  ? ? ? ? ? ?  125 PRO   A CD    1 
ATOM   836  N  N     . GLN   A  1  99  ? 50.743 21.126 -9.695  1.00 19.02  ? ? ? ? ? ?  126 GLN   A N     1 
ATOM   837  C  CA    . GLN   A  1  99  ? 51.055 22.121 -8.640  1.00 20.16  ? ? ? ? ? ?  126 GLN   A CA    1 
ATOM   838  C  C     . GLN   A  1  99  ? 50.394 21.682 -7.334  1.00 18.70  ? ? ? ? ? ?  126 GLN   A C     1 
ATOM   839  O  O     . GLN   A  1  99  ? 49.391 20.943 -7.347  1.00 20.20  ? ? ? ? ? ?  126 GLN   A O     1 
ATOM   840  C  CB    . GLN   A  1  99  ? 50.699 23.542 -9.081  1.00 22.09  ? ? ? ? ? ?  126 GLN   A CB    1 
ATOM   841  C  CG    . GLN   A  1  99  ? 49.215 23.760 -9.297  1.00 20.51  ? ? ? ? ? ?  126 GLN   A CG    1 
ATOM   842  C  CD    . GLN   A  1  99  ? 48.863 25.215 -9.529  1.00 19.93  ? ? ? ? ? ?  126 GLN   A CD    1 
ATOM   843  O  OE1   . GLN   A  1  99  ? 49.573 25.946 -10.216 1.00 20.75  ? ? ? ? ? ?  126 GLN   A OE1   1 
ATOM   844  N  NE2   . GLN   A  1  99  ? 47.739 25.646 -8.976  1.00 20.87  ? ? ? ? ? ?  126 GLN   A NE2   1 
ATOM   845  N  N     . GLU   A  1  100 ? 50.994 22.107 -6.235  1.00 20.67  ? ? ? ? ? ?  127 GLU   A N     1 
ATOM   846  C  CA    . GLU   A  1  100 ? 50.666 21.616 -4.876  1.00 22.66  ? ? ? ? ? ?  127 GLU   A CA    1 
ATOM   847  C  C     . GLU   A  1  100 ? 49.398 22.280 -4.336  1.00 19.76  ? ? ? ? ? ?  127 GLU   A C     1 
ATOM   848  O  O     . GLU   A  1  100 ? 48.754 21.664 -3.486  1.00 21.75  ? ? ? ? ? ?  127 GLU   A O     1 
ATOM   849  C  CB    . GLU   A  1  100 ? 51.867 21.823 -3.947  1.00 26.05  ? ? ? ? ? ?  127 GLU   A CB    1 
ATOM   850  C  CG    . GLU   A  1  100 ? 53.008 20.880 -4.267  1.00 37.10  ? ? ? ? ? ?  127 GLU   A CG    1 
ATOM   851  C  CD    . GLU   A  1  100 ? 52.747 19.416 -3.952  1.00 66.20  ? ? ? ? ? ?  127 GLU   A CD    1 
ATOM   852  O  OE1   . GLU   A  1  100 ? 52.333 19.124 -2.811  1.00 84.82  ? ? ? ? ? ?  127 GLU   A OE1   1 
ATOM   853  O  OE2   . GLU   A  1  100 ? 52.952 18.569 -4.849  1.00 93.21  ? ? ? ? ? ?  127 GLU   A OE2   1 
ATOM   854  N  N     . GLY   A  1  101 ? 49.074 23.488 -4.792  1.00 19.65  ? ? ? ? ? ?  128 GLY   A N     1 
ATOM   855  C  CA    . GLY   A  1  101 ? 48.035 24.318 -4.166  1.00 20.51  ? ? ? ? ? ?  128 GLY   A CA    1 
ATOM   856  C  C     . GLY   A  1  101 ? 48.534 25.000 -2.900  1.00 20.80  ? ? ? ? ? ?  128 GLY   A C     1 
ATOM   857  O  O     . GLY   A  1  101 ? 49.756 25.077 -2.661  1.00 24.51  ? ? ? ? ? ?  128 GLY   A O     1 
ATOM   858  N  N     . ASN   A  1  102 ? 47.597 25.505 -2.105  1.00 21.72  ? ? ? ? ? ?  129 ASN   A N     1 
ATOM   859  C  CA    . ASN   A  1  102 ? 47.901 26.297 -0.888  1.00 22.67  ? ? ? ? ? ?  129 ASN   A CA    1 
ATOM   860  C  C     . ASN   A  1  102 ? 48.380 25.375 0.227   1.00 22.87  ? ? ? ? ? ?  129 ASN   A C     1 
ATOM   861  O  O     . ASN   A  1  102 ? 48.084 24.180 0.241   1.00 23.85  ? ? ? ? ? ?  129 ASN   A O     1 
ATOM   862  C  CB    . ASN   A  1  102 ? 46.682 27.120 -0.458  1.00 23.87  ? ? ? ? ? ?  129 ASN   A CB    1 
ATOM   863  C  CG    . ASN   A  1  102 ? 46.440 28.308 -1.365  1.00 27.73  ? ? ? ? ? ?  129 ASN   A CG    1 
ATOM   864  O  OD1   . ASN   A  1  102 ? 47.394 28.934 -1.824  1.00 36.42  ? ? ? ? ? ?  129 ASN   A OD1   1 
ATOM   865  N  ND2   . ASN   A  1  102 ? 45.180 28.636 -1.624  1.00 26.33  ? ? ? ? ? ?  129 ASN   A ND2   1 
ATOM   866  N  N     . PRO   A  1  103 ? 49.083 25.927 1.243   1.00 27.47  ? ? ? ? ? ?  130 PRO   A N     1 
ATOM   867  C  CA    . PRO   A  1  103 ? 49.437 25.155 2.433   1.00 29.27  ? ? ? ? ? ?  130 PRO   A CA    1 
ATOM   868  C  C     . PRO   A  1  103 ? 48.210 24.744 3.263   1.00 25.94  ? ? ? ? ? ?  130 PRO   A C     1 
ATOM   869  O  O     . PRO   A  1  103 ? 47.187 25.455 3.216   1.00 32.20  ? ? ? ? ? ?  130 PRO   A O     1 
ATOM   870  C  CB    . PRO   A  1  103 ? 50.350 26.069 3.262   1.00 34.21  ? ? ? ? ? ?  130 PRO   A CB    1 
ATOM   871  C  CG    . PRO   A  1  103 ? 50.288 27.441 2.614   1.00 37.30  ? ? ? ? ? ?  130 PRO   A CG    1 
ATOM   872  C  CD    . PRO   A  1  103 ? 49.545 27.318 1.304   1.00 31.80  ? ? ? ? ? ?  130 PRO   A CD    1 
ATOM   873  N  N     . ARG   A  1  104 ? 48.328 23.591 3.938   1.00 29.44  ? ? ? ? ? ?  131 ARG   A N     1 
ATOM   874  C  CA    A ARG   A  1  104 ? 47.292 22.998 4.840   0.50 30.04  ? ? ? ? ? ?  131 ARG   A CA    1 
ATOM   875  C  CA    B ARG   A  1  104 ? 47.296 23.015 4.835   0.50 33.59  ? ? ? ? ? ?  131 ARG   A CA    1 
ATOM   876  C  C     . ARG   A  1  104 ? 47.412 23.651 6.215   1.00 34.09  ? ? ? ? ? ?  131 ARG   A C     1 
ATOM   877  O  O     . ARG   A  1  104 ? 48.515 23.878 6.690   1.00 39.27  ? ? ? ? ? ?  131 ARG   A O     1 
ATOM   878  C  CB    A ARG   A  1  104 ? 47.440 21.471 4.902   0.50 30.95  ? ? ? ? ? ?  131 ARG   A CB    1 
ATOM   879  C  CB    B ARG   A  1  104 ? 47.475 21.497 4.954   0.50 39.84  ? ? ? ? ? ?  131 ARG   A CB    1 
ATOM   880  C  CG    A ARG   A  1  104 ? 47.077 20.765 3.603   0.50 26.25  ? ? ? ? ? ?  131 ARG   A CG    1 
ATOM   881  C  CG    B ARG   A  1  104 ? 47.454 20.735 3.636   0.50 41.25  ? ? ? ? ? ?  131 ARG   A CG    1 
ATOM   882  C  CD    A ARG   A  1  104 ? 47.260 19.249 3.572   0.50 27.31  ? ? ? ? ? ?  131 ARG   A CD    1 
ATOM   883  C  CD    B ARG   A  1  104 ? 47.165 19.265 3.882   0.50 54.49  ? ? ? ? ? ?  131 ARG   A CD    1 
ATOM   884  N  NE    A ARG   A  1  104 ? 46.344 18.519 4.450   0.50 36.79  ? ? ? ? ? ?  131 ARG   A NE    1 
ATOM   885  N  NE    B ARG   A  1  104 ? 47.462 18.359 2.779   0.50 49.14  ? ? ? ? ? ?  131 ARG   A NE    1 
ATOM   886  C  CZ    A ARG   A  1  104 ? 46.179 17.195 4.450   0.50 32.18  ? ? ? ? ? ?  131 ARG   A CZ    1 
ATOM   887  C  CZ    B ARG   A  1  104 ? 48.315 18.599 1.792   0.50 53.38  ? ? ? ? ? ?  131 ARG   A CZ    1 
ATOM   888  N  NH1   A ARG   A  1  104 ? 46.853 16.433 3.606   0.50 32.22  ? ? ? ? ? ?  131 ARG   A NH1   1 
ATOM   889  N  NH1   B ARG   A  1  104 ? 48.971 19.745 1.740   0.50 82.60  ? ? ? ? ? ?  131 ARG   A NH1   1 
ATOM   890  N  NH2   A ARG   A  1  104 ? 45.330 16.631 5.290   0.50 37.62  ? ? ? ? ? ?  131 ARG   A NH2   1 
ATOM   891  N  NH2   B ARG   A  1  104 ? 48.506 17.686 0.858   0.50 58.30  ? ? ? ? ? ?  131 ARG   A NH2   1 
ATOM   892  N  N     A PRO   A  1  105 ? 46.321 24.084 6.888   0.50 41.83  ? ? ? ? ? ?  132 PRO   A N     1 
ATOM   893  N  N     B PRO   A  1  105 ? 46.287 23.753 6.957   0.50 26.18  ? ? ? ? ? ?  132 PRO   A N     1 
ATOM   894  C  CA    A PRO   A  1  105 ? 44.948 23.741 6.525   0.50 34.15  ? ? ? ? ? ?  132 PRO   A CA    1 
ATOM   895  C  CA    B PRO   A  1  105 ? 44.966 23.403 6.435   0.50 21.01  ? ? ? ? ? ?  132 PRO   A CA    1 
ATOM   896  C  C     A PRO   A  1  105 ? 44.363 24.578 5.382   0.50 24.07  ? ? ? ? ? ?  132 PRO   A C     1 
ATOM   897  C  C     B PRO   A  1  105 ? 44.331 24.451 5.498   0.50 21.07  ? ? ? ? ? ?  132 PRO   A C     1 
ATOM   898  O  O     A PRO   A  1  105 ? 44.641 25.771 5.287   0.50 20.85  ? ? ? ? ? ?  132 PRO   A O     1 
ATOM   899  O  O     B PRO   A  1  105 ? 44.537 25.631 5.677   0.50 30.82  ? ? ? ? ? ?  132 PRO   A O     1 
ATOM   900  C  CB    A PRO   A  1  105 ? 44.179 24.097 7.803   0.50 25.67  ? ? ? ? ? ?  132 PRO   A CB    1 
ATOM   901  C  CB    B PRO   A  1  105 ? 44.113 23.244 7.704   0.50 22.77  ? ? ? ? ? ?  132 PRO   A CB    1 
ATOM   902  C  CG    A PRO   A  1  105 ? 44.914 25.312 8.316   0.50 27.83  ? ? ? ? ? ?  132 PRO   A CG    1 
ATOM   903  C  CG    B PRO   A  1  105 ? 44.780 24.147 8.713   0.50 23.20  ? ? ? ? ? ?  132 PRO   A CG    1 
ATOM   904  C  CD    A PRO   A  1  105 ? 46.369 24.971 8.067   0.50 37.28  ? ? ? ? ? ?  132 PRO   A CD    1 
ATOM   905  C  CD    B PRO   A  1  105 ? 46.257 24.027 8.404   0.50 22.75  ? ? ? ? ? ?  132 PRO   A CD    1 
ATOM   906  N  N     . ARG   A  1  106 ? 43.536 23.953 4.544   1.00 18.89  ? ? ? ? ? ?  133 ARG   A N     1 
ATOM   907  C  CA    . ARG   A  1  106 ? 42.939 24.716 3.420   1.00 18.44  ? ? ? ? ? ?  133 ARG   A CA    1 
ATOM   908  C  C     . ARG   A  1  106 ? 41.493 24.304 3.148   1.00 16.76  ? ? ? ? ? ?  133 ARG   A C     1 
ATOM   909  O  O     . ARG   A  1  106 ? 40.948 24.711 2.114   1.00 17.39  ? ? ? ? ? ?  133 ARG   A O     1 
ATOM   910  C  CB    . ARG   A  1  106 ? 43.832 24.571 2.186   1.00 18.13  ? ? ? ? ? ?  133 ARG   A CB    1 
ATOM   911  C  CG    . ARG   A  1  106 ? 44.043 23.135 1.737   1.00 18.67  ? ? ? ? ? ?  133 ARG   A CG    1 
ATOM   912  C  CD    . ARG   A  1  106 ? 45.249 23.001 0.842   1.00 18.08  ? ? ? ? ? ?  133 ARG   A CD    1 
ATOM   913  N  NE    . ARG   A  1  106 ? 45.460 21.618 0.475   1.00 19.27  ? ? ? ? ? ?  133 ARG   A NE    1 
ATOM   914  C  CZ    . ARG   A  1  106 ? 46.271 21.212 -0.503  1.00 19.34  ? ? ? ? ? ?  133 ARG   A CZ    1 
ATOM   915  N  NH1   . ARG   A  1  106 ? 46.969 22.091 -1.193  1.00 20.12  ? ? ? ? ? ?  133 ARG   A NH1   1 
ATOM   916  N  NH2   . ARG   A  1  106 ? 46.354 19.930 -0.802  1.00 22.74  ? ? ? ? ? ?  133 ARG   A NH2   1 
ATOM   917  N  N     A VAL   A  1  107 ? 40.867 23.564 4.058   0.50 16.49  ? ? ? ? ? ?  134 VAL   A N     1 
ATOM   918  N  N     B VAL   A  1  107 ? 40.907 23.504 4.040   0.50 15.59  ? ? ? ? ? ?  134 VAL   A N     1 
ATOM   919  C  CA    A VAL   A  1  107 ? 39.424 23.240 3.930   0.50 17.26  ? ? ? ? ? ?  134 VAL   A CA    1 
ATOM   920  C  CA    B VAL   A  1  107 ? 39.484 23.073 3.996   0.50 15.84  ? ? ? ? ? ?  134 VAL   A CA    1 
ATOM   921  C  C     A VAL   A  1  107 ? 38.844 23.097 5.335   0.50 16.98  ? ? ? ? ? ?  134 VAL   A C     1 
ATOM   922  C  C     B VAL   A  1  107 ? 38.937 23.259 5.405   0.50 14.83  ? ? ? ? ? ?  134 VAL   A C     1 
ATOM   923  O  O     A VAL   A  1  107 ? 39.459 22.418 6.200   0.50 15.44  ? ? ? ? ? ?  134 VAL   A O     1 
ATOM   924  O  O     B VAL   A  1  107 ? 39.694 22.984 6.364   0.50 15.82  ? ? ? ? ? ?  134 VAL   A O     1 
ATOM   925  C  CB    A VAL   A  1  107 ? 39.190 22.018 3.023   0.50 17.23  ? ? ? ? ? ?  134 VAL   A CB    1 
ATOM   926  C  CB    B VAL   A  1  107 ? 39.342 21.617 3.517   0.50 15.76  ? ? ? ? ? ?  134 VAL   A CB    1 
ATOM   927  C  CG1   A VAL   A  1  107 ? 39.901 20.782 3.531   0.50 21.00  ? ? ? ? ? ?  134 VAL   A CG1   1 
ATOM   928  C  CG1   B VAL   A  1  107 ? 37.883 21.205 3.412   0.50 18.95  ? ? ? ? ? ?  134 VAL   A CG1   1 
ATOM   929  C  CG2   A VAL   A  1  107 ? 37.710 21.754 2.805   0.50 18.20  ? ? ? ? ? ?  134 VAL   A CG2   1 
ATOM   930  C  CG2   B VAL   A  1  107 ? 40.060 21.392 2.194   0.50 15.95  ? ? ? ? ? ?  134 VAL   A CG2   1 
ATOM   931  N  N     . PHE   A  1  108 ? 37.709 23.754 5.537   1.00 15.53  ? ? ? ? ? ?  135 PHE   A N     1 
ATOM   932  C  CA    . PHE   A  1  108 ? 37.112 24.055 6.858   1.00 15.84  ? ? ? ? ? ?  135 PHE   A CA    1 
ATOM   933  C  C     . PHE   A  1  108 ? 35.645 23.678 6.832   1.00 16.14  ? ? ? ? ? ?  135 PHE   A C     1 
ATOM   934  O  O     . PHE   A  1  108 ? 34.935 24.070 5.894   1.00 17.37  ? ? ? ? ? ?  135 PHE   A O     1 
ATOM   935  C  CB    . PHE   A  1  108 ? 37.313 25.533 7.203   1.00 17.21  ? ? ? ? ? ?  135 PHE   A CB    1 
ATOM   936  C  CG    . PHE   A  1  108 ? 38.754 25.936 7.114   1.00 17.69  ? ? ? ? ? ?  135 PHE   A CG    1 
ATOM   937  C  CD1   . PHE   A  1  108 ? 39.630 25.669 8.154   1.00 19.20  ? ? ? ? ? ?  135 PHE   A CD1   1 
ATOM   938  C  CD2   . PHE   A  1  108 ? 39.253 26.495 5.952   1.00 18.91  ? ? ? ? ? ?  135 PHE   A CD2   1 
ATOM   939  C  CE1   . PHE   A  1  108 ? 40.977 25.977 8.034   1.00 21.02  ? ? ? ? ? ?  135 PHE   A CE1   1 
ATOM   940  C  CE2   . PHE   A  1  108 ? 40.599 26.800 5.837   1.00 20.86  ? ? ? ? ? ?  135 PHE   A CE2   1 
ATOM   941  C  CZ    . PHE   A  1  108 ? 41.454 26.556 6.882   1.00 21.59  ? ? ? ? ? ?  135 PHE   A CZ    1 
ATOM   942  N  N     . ARG   A  1  109 ? 35.211 22.942 7.848   1.00 16.83  ? ? ? ? ? ?  136 ARG   A N     1 
ATOM   943  C  CA    . ARG   A  1  109 ? 33.805 22.508 7.969   1.00 16.61  ? ? ? ? ? ?  136 ARG   A CA    1 
ATOM   944  C  C     . ARG   A  1  109 ? 33.037 23.530 8.804   1.00 17.11  ? ? ? ? ? ?  136 ARG   A C     1 
ATOM   945  O  O     . ARG   A  1  109 ? 33.562 23.985 9.837   1.00 18.29  ? ? ? ? ? ?  136 ARG   A O     1 
ATOM   946  C  CB    . ARG   A  1  109 ? 33.764 21.104 8.573   1.00 19.25  ? ? ? ? ? ?  136 ARG   A CB    1 
ATOM   947  C  CG    . ARG   A  1  109 ? 34.447 20.071 7.688   1.00 23.21  ? ? ? ? ? ?  136 ARG   A CG    1 
ATOM   948  C  CD    . ARG   A  1  109 ? 34.394 18.668 8.248   1.00 33.61  ? ? ? ? ? ?  136 ARG   A CD    1 
ATOM   949  N  NE    . ARG   A  1  109 ? 35.380 18.634 9.302   1.00 37.69  ? ? ? ? ? ?  136 ARG   A NE    1 
ATOM   950  C  CZ    . ARG   A  1  109 ? 36.146 17.609 9.637   1.00 25.83  ? ? ? ? ? ?  136 ARG   A CZ    1 
ATOM   951  N  NH1   . ARG   A  1  109 ? 36.106 16.459 8.978   1.00 27.87  ? ? ? ? ? ?  136 ARG   A NH1   1 
ATOM   952  N  NH2   . ARG   A  1  109 ? 36.999 17.776 10.622  1.00 29.83  ? ? ? ? ? ?  136 ARG   A NH2   1 
ATOM   953  N  N     . LEU   A  1  110 ? 31.835 23.884 8.355   1.00 15.49  ? ? ? ? ? ?  137 LEU   A N     1 
ATOM   954  C  CA    . LEU   A  1  110 ? 30.892 24.746 9.106   1.00 15.21  ? ? ? ? ? ?  137 LEU   A CA    1 
ATOM   955  C  C     . LEU   A  1  110 ? 29.614 23.935 9.273   1.00 17.37  ? ? ? ? ? ?  137 LEU   A C     1 
ATOM   956  O  O     . LEU   A  1  110 ? 28.601 24.196 8.616   1.00 16.11  ? ? ? ? ? ?  137 LEU   A O     1 
ATOM   957  C  CB    . LEU   A  1  110 ? 30.639 26.057 8.355   1.00 16.32  ? ? ? ? ? ?  137 LEU   A CB    1 
ATOM   958  C  CG    . LEU   A  1  110 ? 31.748 27.112 8.310   1.00 17.76  ? ? ? ? ? ?  137 LEU   A CG    1 
ATOM   959  C  CD1   . LEU   A  1  110 ? 32.940 26.685 7.490   1.00 21.21  ? ? ? ? ? ?  137 LEU   A CD1   1 
ATOM   960  C  CD2   . LEU   A  1  110 ? 31.195 28.410 7.740   1.00 22.83  ? ? ? ? ? ?  137 LEU   A CD2   1 
ATOM   961  N  N     . PRO   A  1  111 ? 29.623 22.885 10.130  1.00 20.47  ? ? ? ? ? ?  138 PRO   A N     1 
ATOM   962  C  CA    . PRO   A  1  111 ? 28.457 21.999 10.206  1.00 20.22  ? ? ? ? ? ?  138 PRO   A CA    1 
ATOM   963  C  C     . PRO   A  1  111 ? 27.167 22.715 10.642  1.00 18.97  ? ? ? ? ? ?  138 PRO   A C     1 
ATOM   964  O  O     . PRO   A  1  111 ? 26.112 22.363 10.173  1.00 20.12  ? ? ? ? ? ?  138 PRO   A O     1 
ATOM   965  C  CB    . PRO   A  1  111 ? 28.885 20.881 11.161  1.00 26.96  ? ? ? ? ? ?  138 PRO   A CB    1 
ATOM   966  C  CG    . PRO   A  1  111 ? 30.082 21.425 11.907  1.00 29.12  ? ? ? ? ? ?  138 PRO   A CG    1 
ATOM   967  C  CD    . PRO   A  1  111 ? 30.726 22.479 11.028  1.00 22.89  ? ? ? ? ? ?  138 PRO   A CD    1 
ATOM   968  N  N     A GLU   A  1  112 ? 27.301 23.747 11.474  0.70 17.74  ? ? ? ? ? ?  139 GLU   A N     1 
ATOM   969  N  N     B GLU   A  1  112 ? 27.260 23.712 11.518  0.30 17.89  ? ? ? ? ? ?  139 GLU   A N     1 
ATOM   970  C  CA    A GLU   A  1  112 ? 26.153 24.547 11.987  0.70 18.75  ? ? ? ? ? ?  139 GLU   A CA    1 
ATOM   971  C  CA    B GLU   A  1  112 ? 26.058 24.464 11.969  0.30 17.22  ? ? ? ? ? ?  139 GLU   A CA    1 
ATOM   972  C  C     A GLU   A  1  112 ? 25.451 25.283 10.835  0.70 18.46  ? ? ? ? ? ?  139 GLU   A C     1 
ATOM   973  C  C     B GLU   A  1  112 ? 25.395 25.164 10.774  0.30 16.52  ? ? ? ? ? ?  139 GLU   A C     1 
ATOM   974  O  O     A GLU   A  1  112 ? 24.299 25.708 11.008  0.70 20.65  ? ? ? ? ? ?  139 GLU   A O     1 
ATOM   975  O  O     B GLU   A  1  112 ? 24.171 25.355 10.820  0.30 19.15  ? ? ? ? ? ?  139 GLU   A O     1 
ATOM   976  C  CB    A GLU   A  1  112 ? 26.610 25.584 13.015  0.70 20.84  ? ? ? ? ? ?  139 GLU   A CB    1 
ATOM   977  C  CB    B GLU   A  1  112 ? 26.423 25.442 13.082  0.30 18.69  ? ? ? ? ? ?  139 GLU   A CB    1 
ATOM   978  C  CG    A GLU   A  1  112 ? 27.231 24.978 14.260  0.70 25.50  ? ? ? ? ? ?  139 GLU   A CG    1 
ATOM   979  C  CG    B GLU   A  1  112 ? 26.838 24.735 14.351  0.30 17.58  ? ? ? ? ? ?  139 GLU   A CG    1 
ATOM   980  C  CD    A GLU   A  1  112 ? 28.747 24.756 14.308  0.70 41.23  ? ? ? ? ? ?  139 GLU   A CD    1 
ATOM   981  C  CD    B GLU   A  1  112 ? 27.836 25.502 15.193  0.30 21.98  ? ? ? ? ? ?  139 GLU   A CD    1 
ATOM   982  O  OE1   A GLU   A  1  112 ? 29.484 24.840 13.250  0.70 39.85  ? ? ? ? ? ?  139 GLU   A OE1   1 
ATOM   983  O  OE1   B GLU   A  1  112 ? 27.987 26.720 14.970  0.30 33.00  ? ? ? ? ? ?  139 GLU   A OE1   1 
ATOM   984  O  OE2   A GLU   A  1  112 ? 29.196 24.469 15.417  0.70 42.53  ? ? ? ? ? ?  139 GLU   A OE2   1 
ATOM   985  O  OE2   B GLU   A  1  112 ? 28.454 24.876 16.063  0.30 20.08  ? ? ? ? ? ?  139 GLU   A OE2   1 
ATOM   986  N  N     . ASP   A  1  113 ? 26.164 25.473 9.725   1.00 15.76  ? ? ? ? ? ?  140 ASP   A N     1 
ATOM   987  C  CA    . ASP   A  1  113 ? 25.676 26.176 8.517   1.00 15.29  ? ? ? ? ? ?  140 ASP   A CA    1 
ATOM   988  C  C     . ASP   A  1  113 ? 25.450 25.210 7.339   1.00 15.36  ? ? ? ? ? ?  140 ASP   A C     1 
ATOM   989  O  O     . ASP   A  1  113 ? 25.020 25.670 6.276   1.00 15.72  ? ? ? ? ? ?  140 ASP   A O     1 
ATOM   990  C  CB    . ASP   A  1  113 ? 26.679 27.249 8.115   1.00 15.82  ? ? ? ? ? ?  140 ASP   A CB    1 
ATOM   991  C  CG    . ASP   A  1  113 ? 26.985 28.189 9.260   1.00 16.82  ? ? ? ? ? ?  140 ASP   A CG    1 
ATOM   992  O  OD1   . ASP   A  1  113 ? 26.021 28.810 9.784   1.00 16.79  ? ? ? ? ? ?  140 ASP   A OD1   1 
ATOM   993  O  OD2   . ASP   A  1  113 ? 28.174 28.304 9.624   1.00 18.45  ? ? ? ? ? ?  140 ASP   A OD2   1 
ATOM   994  N  N     A GLN   A  1  114 ? 25.714 23.913 7.523   0.50 15.23  ? ? ? ? ? ?  141 GLN   A N     1 
ATOM   995  N  N     B GLN   A  1  114 ? 25.742 23.920 7.504   0.50 14.61  ? ? ? ? ? ?  141 GLN   A N     1 
ATOM   996  C  CA    A GLN   A  1  114 ? 25.777 22.909 6.423   0.50 16.83  ? ? ? ? ? ?  141 GLN   A CA    1 
ATOM   997  C  CA    B GLN   A  1  114 ? 25.715 22.945 6.382   0.50 15.29  ? ? ? ? ? ?  141 GLN   A CA    1 
ATOM   998  C  C     A GLN   A  1  114 ? 26.590 23.509 5.269   0.50 15.81  ? ? ? ? ? ?  141 GLN   A C     1 
ATOM   999  C  C     B GLN   A  1  114 ? 26.586 23.515 5.250   0.50 15.32  ? ? ? ? ? ?  141 GLN   A C     1 
ATOM   1000 O  O     A GLN   A  1  114 ? 26.133 23.498 4.105   0.50 16.44  ? ? ? ? ? ?  141 GLN   A O     1 
ATOM   1001 O  O     B GLN   A  1  114 ? 26.164 23.496 4.073   0.50 15.35  ? ? ? ? ? ?  141 GLN   A O     1 
ATOM   1002 C  CB    A GLN   A  1  114 ? 24.373 22.454 6.026   0.50 18.96  ? ? ? ? ? ?  141 GLN   A CB    1 
ATOM   1003 C  CB    B GLN   A  1  114 ? 24.258 22.638 6.015   0.50 16.53  ? ? ? ? ? ?  141 GLN   A CB    1 
ATOM   1004 C  CG    A GLN   A  1  114 ? 23.716 21.590 7.100   0.50 20.86  ? ? ? ? ? ?  141 GLN   A CG    1 
ATOM   1005 C  CG    B GLN   A  1  114 ? 23.477 22.060 7.197   0.50 22.16  ? ? ? ? ? ?  141 GLN   A CG    1 
ATOM   1006 C  CD    A GLN   A  1  114 ? 24.431 20.285 7.371   0.50 27.82  ? ? ? ? ? ?  141 GLN   A CD    1 
ATOM   1007 C  CD    B GLN   A  1  114 ? 22.095 21.564 6.841   0.50 26.82  ? ? ? ? ? ?  141 GLN   A CD    1 
ATOM   1008 O  OE1   A GLN   A  1  114 ? 25.213 20.152 8.316   0.50 31.34  ? ? ? ? ? ?  141 GLN   A OE1   1 
ATOM   1009 O  OE1   B GLN   A  1  114 ? 21.829 21.206 5.700   0.50 25.19  ? ? ? ? ? ?  141 GLN   A OE1   1 
ATOM   1010 N  NE2   A GLN   A  1  114 ? 24.147 19.288 6.553   0.50 27.51  ? ? ? ? ? ?  141 GLN   A NE2   1 
ATOM   1011 N  NE2   B GLN   A  1  114 ? 21.206 21.509 7.826   0.50 34.75  ? ? ? ? ? ?  141 GLN   A NE2   1 
ATOM   1012 N  N     . ALA   A  1  115 ? 27.776 24.006 5.596   1.00 14.94  ? ? ? ? ? ?  142 ALA   A N     1 
ATOM   1013 C  CA    . ALA   A  1  115 ? 28.655 24.728 4.660   1.00 14.82  ? ? ? ? ? ?  142 ALA   A CA    1 
ATOM   1014 C  C     . ALA   A  1  115 ? 30.089 24.238 4.822   1.00 14.12  ? ? ? ? ? ?  142 ALA   A C     1 
ATOM   1015 O  O     . ALA   A  1  115 ? 30.435 23.638 5.863   1.00 15.43  ? ? ? ? ? ?  142 ALA   A O     1 
ATOM   1016 C  CB    . ALA   A  1  115 ? 28.547 26.216 4.881   1.00 15.42  ? ? ? ? ? ?  142 ALA   A CB    1 
ATOM   1017 N  N     . VAL   A  1  116 ? 30.885 24.546 3.811   1.00 14.19  ? ? ? ? ? ?  143 VAL   A N     1 
ATOM   1018 C  CA    . VAL   A  1  116 ? 32.349 24.354 3.802   1.00 13.49  ? ? ? ? ? ?  143 VAL   A CA    1 
ATOM   1019 C  C     . VAL   A  1  116 ? 32.978 25.644 3.299   1.00 13.86  ? ? ? ? ? ?  143 VAL   A C     1 
ATOM   1020 O  O     . VAL   A  1  116 ? 32.355 26.352 2.487   1.00 14.44  ? ? ? ? ? ?  143 VAL   A O     1 
ATOM   1021 C  CB    . VAL   A  1  116 ? 32.713 23.135 2.933   1.00 15.69  ? ? ? ? ? ?  143 VAL   A CB    1 
ATOM   1022 C  CG1   . VAL   A  1  116 ? 34.196 23.040 2.618   1.00 16.34  ? ? ? ? ? ?  143 VAL   A CG1   1 
ATOM   1023 C  CG2   . VAL   A  1  116 ? 32.235 21.849 3.591   1.00 16.57  ? ? ? ? ? ?  143 VAL   A CG2   1 
ATOM   1024 N  N     . ILE   A  1  117 ? 34.180 25.939 3.790   1.00 14.50  ? ? ? ? ? ?  144 ILE   A N     1 
ATOM   1025 C  CA    . ILE   A  1  117 ? 35.057 26.964 3.166   1.00 14.07  ? ? ? ? ? ?  144 ILE   A CA    1 
ATOM   1026 C  C     . ILE   A  1  117 ? 36.309 26.232 2.695   1.00 13.94  ? ? ? ? ? ?  144 ILE   A C     1 
ATOM   1027 O  O     . ILE   A  1  117 ? 36.881 25.449 3.473   1.00 16.06  ? ? ? ? ? ?  144 ILE   A O     1 
ATOM   1028 C  CB    . ILE   A  1  117 ? 35.388 28.109 4.134   1.00 14.29  ? ? ? ? ? ?  144 ILE   A CB    1 
ATOM   1029 C  CG1   . ILE   A  1  117 ? 34.133 28.928 4.461   1.00 14.44  ? ? ? ? ? ?  144 ILE   A CG1   1 
ATOM   1030 C  CG2   . ILE   A  1  117 ? 36.504 28.980 3.573   1.00 15.75  ? ? ? ? ? ?  144 ILE   A CG2   1 
ATOM   1031 C  CD1   . ILE   A  1  117 ? 34.313 29.893 5.612   1.00 15.50  ? ? ? ? ? ?  144 ILE   A CD1   1 
ATOM   1032 N  N     . ASN   A  1  118 ? 36.706 26.457 1.456   1.00 14.34  ? ? ? ? ? ?  145 ASN   A N     1 
ATOM   1033 C  CA    . ASN   A  1  118 ? 37.964 25.876 0.942   1.00 14.65  ? ? ? ? ? ?  145 ASN   A CA    1 
ATOM   1034 C  C     . ASN   A  1  118 ? 38.828 26.949 0.283   1.00 14.36  ? ? ? ? ? ?  145 ASN   A C     1 
ATOM   1035 O  O     . ASN   A  1  118 ? 38.320 27.896 -0.354  1.00 14.81  ? ? ? ? ? ?  145 ASN   A O     1 
ATOM   1036 C  CB    . ASN   A  1  118 ? 37.703 24.712 -0.016  1.00 15.31  ? ? ? ? ? ?  145 ASN   A CB    1 
ATOM   1037 C  CG    . ASN   A  1  118 ? 37.457 25.172 -1.434  1.00 14.48  ? ? ? ? ? ?  145 ASN   A CG    1 
ATOM   1038 O  OD1   . ASN   A  1  118 ? 38.418 25.335 -2.190  1.00 15.38  ? ? ? ? ? ?  145 ASN   A OD1   1 
ATOM   1039 N  ND2   . ASN   A  1  118 ? 36.191 25.412 -1.780  1.00 15.02  ? ? ? ? ? ?  145 ASN   A ND2   1 
ATOM   1040 N  N     . ARG   A  1  119 ? 40.136 26.735 0.390   1.00 15.58  ? ? ? ? ? ?  146 ARG   A N     1 
ATOM   1041 C  CA    . ARG   A  1  119 ? 41.154 27.511 -0.336  1.00 16.68  ? ? ? ? ? ?  146 ARG   A CA    1 
ATOM   1042 C  C     . ARG   A  1  119 ? 42.205 26.522 -0.836  1.00 16.28  ? ? ? ? ? ?  146 ARG   A C     1 
ATOM   1043 O  O     . ARG   A  1  119 ? 43.393 26.739 -0.620  1.00 18.39  ? ? ? ? ? ?  146 ARG   A O     1 
ATOM   1044 C  CB    . ARG   A  1  119 ? 41.710 28.640 0.527   1.00 16.26  ? ? ? ? ? ?  146 ARG   A CB    1 
ATOM   1045 C  CG    . ARG   A  1  119 ? 42.183 28.208 1.902   1.00 17.57  ? ? ? ? ? ?  146 ARG   A CG    1 
ATOM   1046 C  CD    . ARG   A  1  119 ? 43.000 29.323 2.494   1.00 19.03  ? ? ? ? ? ?  146 ARG   A CD    1 
ATOM   1047 N  NE    . ARG   A  1  119 ? 43.550 29.024 3.798   1.00 19.01  ? ? ? ? ? ?  146 ARG   A NE    1 
ATOM   1048 C  CZ    . ARG   A  1  119 ? 42.992 29.332 4.963   1.00 17.37  ? ? ? ? ? ?  146 ARG   A CZ    1 
ATOM   1049 N  NH1   . ARG   A  1  119 ? 41.800 29.902 5.014   1.00 17.41  ? ? ? ? ? ?  146 ARG   A NH1   1 
ATOM   1050 N  NH2   . ARG   A  1  119 ? 43.655 29.084 6.083   1.00 18.90  ? ? ? ? ? ?  146 ARG   A NH2   1 
ATOM   1051 N  N     . TYR   A  1  120 ? 41.775 25.479 -1.530  1.00 16.14  ? ? ? ? ? ?  147 TYR   A N     1 
ATOM   1052 C  CA    . TYR   A  1  120 ? 42.733 24.480 -2.067  1.00 15.45  ? ? ? ? ? ?  147 TYR   A CA    1 
ATOM   1053 C  C     . TYR   A  1  120 ? 43.785 25.153 -2.953  1.00 16.51  ? ? ? ? ? ?  147 TYR   A C     1 
ATOM   1054 O  O     . TYR   A  1  120 ? 44.976 24.801 -2.846  1.00 19.01  ? ? ? ? ? ?  147 TYR   A O     1 
ATOM   1055 C  CB    . TYR   A  1  120 ? 42.009 23.384 -2.830  1.00 15.53  ? ? ? ? ? ?  147 TYR   A CB    1 
ATOM   1056 C  CG    . TYR   A  1  120 ? 41.672 22.179 -2.011  1.00 16.91  ? ? ? ? ? ?  147 TYR   A CG    1 
ATOM   1057 C  CD1   . TYR   A  1  120 ? 42.685 21.378 -1.503  1.00 19.50  ? ? ? ? ? ?  147 TYR   A CD1   1 
ATOM   1058 C  CD2   . TYR   A  1  120 ? 40.368 21.770 -1.827  1.00 20.57  ? ? ? ? ? ?  147 TYR   A CD2   1 
ATOM   1059 C  CE1   . TYR   A  1  120 ? 42.408 20.223 -0.801  1.00 19.85  ? ? ? ? ? ?  147 TYR   A CE1   1 
ATOM   1060 C  CE2   . TYR   A  1  120 ? 40.074 20.602 -1.138  1.00 22.37  ? ? ? ? ? ?  147 TYR   A CE2   1 
ATOM   1061 C  CZ    . TYR   A  1  120 ? 41.100 19.823 -0.638  1.00 20.29  ? ? ? ? ? ?  147 TYR   A CZ    1 
ATOM   1062 O  OH    . TYR   A  1  120 ? 40.826 18.685 0.051   1.00 22.92  ? ? ? ? ? ?  147 TYR   A OH    1 
ATOM   1063 N  N     . GLY   A  1  121 ? 43.387 26.109 -3.795  1.00 15.84  ? ? ? ? ? ?  148 GLY   A N     1 
ATOM   1064 C  CA    . GLY   A  1  121 ? 44.325 26.792 -4.704  1.00 18.25  ? ? ? ? ? ?  148 GLY   A CA    1 
ATOM   1065 C  C     . GLY   A  1  121 ? 44.741 25.940 -5.891  1.00 16.59  ? ? ? ? ? ?  148 GLY   A C     1 
ATOM   1066 O  O     . GLY   A  1  121 ? 45.894 26.039 -6.337  1.00 18.63  ? ? ? ? ? ?  148 GLY   A O     1 
ATOM   1067 N  N     A PHE   A  1  122 ? 43.810 25.138 -6.408  0.20 15.95  ? ? ? ? ? ?  149 PHE   A N     1 
ATOM   1068 N  N     B PHE   A  1  122 ? 43.824 25.156 -6.452  0.80 16.44  ? ? ? ? ? ?  149 PHE   A N     1 
ATOM   1069 C  CA    A PHE   A  1  122 ? 43.978 24.341 -7.649  0.20 16.01  ? ? ? ? ? ?  149 PHE   A CA    1 
ATOM   1070 C  CA    B PHE   A  1  122 ? 44.080 24.351 -7.675  0.80 17.41  ? ? ? ? ? ?  149 PHE   A CA    1 
ATOM   1071 C  C     A PHE   A  1  122 ? 45.161 23.379 -7.502  0.20 15.94  ? ? ? ? ? ?  149 PHE   A C     1 
ATOM   1072 C  C     B PHE   A  1  122 ? 45.265 23.410 -7.455  0.80 16.73  ? ? ? ? ? ?  149 PHE   A C     1 
ATOM   1073 O  O     A PHE   A  1  122 ? 46.022 23.338 -8.415  0.20 16.82  ? ? ? ? ? ?  149 PHE   A O     1 
ATOM   1074 O  O     B PHE   A  1  122 ? 46.207 23.342 -8.285  0.80 19.84  ? ? ? ? ? ?  149 PHE   A O     1 
ATOM   1075 C  CB    A PHE   A  1  122 ? 44.125 25.266 -8.860  0.20 16.28  ? ? ? ? ? ?  149 PHE   A CB    1 
ATOM   1076 C  CB    B PHE   A  1  122 ? 44.349 25.204 -8.923  0.80 19.82  ? ? ? ? ? ?  149 PHE   A CB    1 
ATOM   1077 C  CG    A PHE   A  1  122 ? 42.902 26.104 -9.133  0.20 14.06  ? ? ? ? ? ?  149 PHE   A CG    1 
ATOM   1078 C  CG    B PHE   A  1  122 ? 43.177 25.880 -9.587  0.80 19.46  ? ? ? ? ? ?  149 PHE   A CG    1 
ATOM   1079 C  CD1   A PHE   A  1  122 ? 42.691 27.309 -8.480  0.20 11.79  ? ? ? ? ? ?  149 PHE   A CD1   1 
ATOM   1080 C  CD1   B PHE   A  1  122 ? 41.872 25.421 -9.459  0.80 18.52  ? ? ? ? ? ?  149 PHE   A CD1   1 
ATOM   1081 C  CD2   A PHE   A  1  122 ? 41.951 25.670 -10.040 0.20 12.78  ? ? ? ? ? ?  149 PHE   A CD2   1 
ATOM   1082 C  CD2   B PHE   A  1  122 ? 43.418 26.948 -10.440 0.80 19.59  ? ? ? ? ? ?  149 PHE   A CD2   1 
ATOM   1083 C  CE1   A PHE   A  1  122 ? 41.555 28.063 -8.735  0.20 13.46  ? ? ? ? ? ?  149 PHE   A CE1   1 
ATOM   1084 C  CE1   B PHE   A  1  122 ? 40.831 26.056 -10.126 0.80 17.48  ? ? ? ? ? ?  149 PHE   A CE1   1 
ATOM   1085 C  CE2   A PHE   A  1  122 ? 40.817 26.424 -10.292 0.20 12.54  ? ? ? ? ? ?  149 PHE   A CE2   1 
ATOM   1086 C  CE2   B PHE   A  1  122 ? 42.381 27.578 -11.113 0.80 23.96  ? ? ? ? ? ?  149 PHE   A CE2   1 
ATOM   1087 C  CZ    A PHE   A  1  122 ? 40.620 27.617 -9.640  0.20 10.81  ? ? ? ? ? ?  149 PHE   A CZ    1 
ATOM   1088 C  CZ    B PHE   A  1  122 ? 41.088 27.133 -10.950 0.80 17.46  ? ? ? ? ? ?  149 PHE   A CZ    1 
ATOM   1089 N  N     . ASN   A  1  123 ? 45.184 22.615 -6.404  1.00 17.13  ? ? ? ? ? ?  150 ASN   A N     1 
ATOM   1090 C  CA    . ASN   A  1  123 ? 46.074 21.441 -6.257  1.00 16.67  ? ? ? ? ? ?  150 ASN   A CA    1 
ATOM   1091 C  C     . ASN   A  1  123 ? 45.733 20.520 -7.426  1.00 17.80  ? ? ? ? ? ?  150 ASN   A C     1 
ATOM   1092 O  O     . ASN   A  1  123 ? 44.547 20.230 -7.652  1.00 19.50  ? ? ? ? ? ?  150 ASN   A O     1 
ATOM   1093 C  CB    . ASN   A  1  123 ? 45.896 20.756 -4.911  1.00 17.92  ? ? ? ? ? ?  150 ASN   A CB    1 
ATOM   1094 C  CG    . ASN   A  1  123 ? 44.472 20.310 -4.674  1.00 18.40  ? ? ? ? ? ?  150 ASN   A CG    1 
ATOM   1095 O  OD1   . ASN   A  1  123 ? 43.548 21.129 -4.726  1.00 19.86  ? ? ? ? ? ?  150 ASN   A OD1   1 
ATOM   1096 N  ND2   . ASN   A  1  123 ? 44.288 19.020 -4.431  1.00 21.58  ? ? ? ? ? ?  150 ASN   A ND2   1 
ATOM   1097 N  N     . SER   A  1  124 ? 46.696 20.189 -8.250  1.00 17.25  ? ? ? ? ? ?  151 SER   A N     1 
ATOM   1098 C  CA    . SER   A  1  124 ? 46.398 19.420 -9.478  1.00 16.97  ? ? ? ? ? ?  151 SER   A CA    1 
ATOM   1099 C  C     . SER   A  1  124 ? 47.558 18.492 -9.812  1.00 17.61  ? ? ? ? ? ?  151 SER   A C     1 
ATOM   1100 O  O     . SER   A  1  124 ? 48.718 18.939 -9.814  1.00 18.95  ? ? ? ? ? ?  151 SER   A O     1 
ATOM   1101 C  CB    . SER   A  1  124 ? 46.108 20.341 -10.629 1.00 17.02  ? ? ? ? ? ?  151 SER   A CB    1 
ATOM   1102 O  OG    . SER   A  1  124 ? 45.855 19.605 -11.830 1.00 16.60  ? ? ? ? ? ?  151 SER   A OG    1 
ATOM   1103 N  N     . HIS   A  1  125 ? 47.224 17.267 -10.203 1.00 16.51  ? ? ? ? ? ?  152 HIS   A N     1 
ATOM   1104 C  CA    . HIS   A  1  125 ? 48.213 16.333 -10.785 1.00 17.15  ? ? ? ? ? ?  152 HIS   A CA    1 
ATOM   1105 C  C     . HIS   A  1  125 ? 48.706 16.810 -12.156 1.00 17.42  ? ? ? ? ? ?  152 HIS   A C     1 
ATOM   1106 O  O     . HIS   A  1  125 ? 49.708 16.261 -12.612 1.00 18.83  ? ? ? ? ? ?  152 HIS   A O     1 
ATOM   1107 C  CB    . HIS   A  1  125 ? 47.634 14.930 -10.882 1.00 18.40  ? ? ? ? ? ?  152 HIS   A CB    1 
ATOM   1108 C  CG    . HIS   A  1  125 ? 47.403 14.296 -9.555  1.00 20.05  ? ? ? ? ? ?  152 HIS   A CG    1 
ATOM   1109 N  ND1   . HIS   A  1  125 ? 46.843 13.056 -9.444  1.00 22.44  ? ? ? ? ? ?  152 HIS   A ND1   1 
ATOM   1110 C  CD2   . HIS   A  1  125 ? 47.613 14.739 -8.293  1.00 20.32  ? ? ? ? ? ?  152 HIS   A CD2   1 
ATOM   1111 C  CE1   . HIS   A  1  125 ? 46.732 12.731 -8.165  1.00 24.86  ? ? ? ? ? ?  152 HIS   A CE1   1 
ATOM   1112 N  NE2   . HIS   A  1  125 ? 47.215 13.746 -7.436  1.00 23.65  ? ? ? ? ? ?  152 HIS   A NE2   1 
ATOM   1113 N  N     . GLY   A  1  126 ? 48.024 17.763 -12.787 1.00 16.58  ? ? ? ? ? ?  153 GLY   A N     1 
ATOM   1114 C  CA    . GLY   A  1  126 ? 48.426 18.307 -14.091 1.00 16.90  ? ? ? ? ? ?  153 GLY   A CA    1 
ATOM   1115 C  C     . GLY   A  1  126 ? 47.849 17.538 -15.263 1.00 15.86  ? ? ? ? ? ?  153 GLY   A C     1 
ATOM   1116 O  O     . GLY   A  1  126 ? 47.385 16.384 -15.119 1.00 16.26  ? ? ? ? ? ?  153 GLY   A O     1 
ATOM   1117 N  N     . LEU   A  1  127 ? 47.868 18.176 -16.423 1.00 16.17  ? ? ? ? ? ?  154 LEU   A N     1 
ATOM   1118 C  CA    . LEU   A  1  127 ? 47.195 17.622 -17.619 1.00 17.01  ? ? ? ? ? ?  154 LEU   A CA    1 
ATOM   1119 C  C     . LEU   A  1  127 ? 47.745 16.246 -18.016 1.00 16.78  ? ? ? ? ? ?  154 LEU   A C     1 
ATOM   1120 O  O     . LEU   A  1  127 ? 46.945 15.397 -18.405 1.00 17.45  ? ? ? ? ? ?  154 LEU   A O     1 
ATOM   1121 C  CB    . LEU   A  1  127 ? 47.345 18.587 -18.790 1.00 17.88  ? ? ? ? ? ?  154 LEU   A CB    1 
ATOM   1122 C  CG    . LEU   A  1  127 ? 46.529 19.875 -18.720 1.00 18.08  ? ? ? ? ? ?  154 LEU   A CG    1 
ATOM   1123 C  CD1   . LEU   A  1  127 ? 46.938 20.797 -19.852 1.00 18.71  ? ? ? ? ? ?  154 LEU   A CD1   1 
ATOM   1124 C  CD2   . LEU   A  1  127 ? 45.032 19.605 -18.773 1.00 20.62  ? ? ? ? ? ?  154 LEU   A CD2   1 
ATOM   1125 N  N     A SER   A  1  128 ? 49.067 16.049 -17.987 0.50 16.95  ? ? ? ? ? ?  155 SER   A N     1 
ATOM   1126 N  N     B SER   A  1  128 ? 49.062 16.032 -17.987 0.50 17.31  ? ? ? ? ? ?  155 SER   A N     1 
ATOM   1127 C  CA    A SER   A  1  128 ? 49.683 14.789 -18.478 0.50 18.40  ? ? ? ? ? ?  155 SER   A CA    1 
ATOM   1128 C  CA    B SER   A  1  128 ? 49.645 14.769 -18.510 0.50 18.75  ? ? ? ? ? ?  155 SER   A CA    1 
ATOM   1129 C  C     A SER   A  1  128 ? 49.161 13.604 -17.657 0.50 16.72  ? ? ? ? ? ?  155 SER   A C     1 
ATOM   1130 C  C     B SER   A  1  128 ? 49.175 13.584 -17.657 0.50 17.02  ? ? ? ? ? ?  155 SER   A C     1 
ATOM   1131 O  O     A SER   A  1  128 ? 48.686 12.611 -18.252 0.50 18.78  ? ? ? ? ? ?  155 SER   A O     1 
ATOM   1132 O  O     B SER   A  1  128 ? 48.727 12.568 -18.232 0.50 18.68  ? ? ? ? ? ?  155 SER   A O     1 
ATOM   1133 C  CB    A SER   A  1  128 ? 51.182 14.850 -18.455 0.50 18.82  ? ? ? ? ? ?  155 SER   A CB    1 
ATOM   1134 C  CB    B SER   A  1  128 ? 51.139 14.847 -18.614 0.50 19.99  ? ? ? ? ? ?  155 SER   A CB    1 
ATOM   1135 O  OG    A SER   A  1  128 ? 51.729 13.636 -18.937 0.50 21.17  ? ? ? ? ? ?  155 SER   A OG    1 
ATOM   1136 O  OG    B SER   A  1  128 ? 51.505 15.803 -19.600 0.50 24.08  ? ? ? ? ? ?  155 SER   A OG    1 
ATOM   1137 N  N     . VAL   A  1  129 ? 49.214 13.712 -16.330 1.00 16.49  ? ? ? ? ? ?  156 VAL   A N     1 
ATOM   1138 C  CA    . VAL   A  1  129 ? 48.761 12.611 -15.443 1.00 17.31  ? ? ? ? ? ?  156 VAL   A CA    1 
ATOM   1139 C  C     . VAL   A  1  129 ? 47.272 12.347 -15.689 1.00 16.28  ? ? ? ? ? ?  156 VAL   A C     1 
ATOM   1140 O  O     . VAL   A  1  129 ? 46.878 11.184 -15.829 1.00 17.57  ? ? ? ? ? ?  156 VAL   A O     1 
ATOM   1141 C  CB    . VAL   A  1  129 ? 49.083 12.919 -13.976 1.00 18.83  ? ? ? ? ? ?  156 VAL   A CB    1 
ATOM   1142 C  CG1   . VAL   A  1  129 ? 48.345 11.977 -13.043 1.00 20.10  ? ? ? ? ? ?  156 VAL   A CG1   1 
ATOM   1143 C  CG2   . VAL   A  1  129 ? 50.586 12.860 -13.757 1.00 20.02  ? ? ? ? ? ?  156 VAL   A CG2   1 
ATOM   1144 N  N     . VAL   A  1  130 ? 46.455 13.395 -15.748 1.00 16.44  ? ? ? ? ? ?  157 VAL   A N     1 
ATOM   1145 C  CA    . VAL   A  1  130 ? 44.995 13.189 -15.910 1.00 16.39  ? ? ? ? ? ?  157 VAL   A CA    1 
ATOM   1146 C  C     . VAL   A  1  130 ? 44.721 12.606 -17.304 1.00 15.98  ? ? ? ? ? ?  157 VAL   A C     1 
ATOM   1147 O  O     . VAL   A  1  130 ? 43.862 11.735 -17.425 1.00 16.66  ? ? ? ? ? ?  157 VAL   A O     1 
ATOM   1148 C  CB    . VAL   A  1  130 ? 44.224 14.479 -15.628 1.00 16.32  ? ? ? ? ? ?  157 VAL   A CB    1 
ATOM   1149 C  CG1   . VAL   A  1  130 ? 42.747 14.298 -15.915 1.00 17.03  ? ? ? ? ? ?  157 VAL   A CG1   1 
ATOM   1150 C  CG2   . VAL   A  1  130 ? 44.454 14.927 -14.186 1.00 16.57  ? ? ? ? ? ?  157 VAL   A CG2   1 
ATOM   1151 N  N     A GLU   A  1  131 ? 45.436 13.081 -18.326 0.50 15.99  ? ? ? ? ? ?  158 GLU   A N     1 
ATOM   1152 N  N     B GLU   A  1  131 ? 45.436 13.076 -18.331 0.50 16.11  ? ? ? ? ? ?  158 GLU   A N     1 
ATOM   1153 C  CA    A GLU   A  1  131 ? 45.308 12.564 -19.713 0.50 15.74  ? ? ? ? ? ?  158 GLU   A CA    1 
ATOM   1154 C  CA    B GLU   A  1  131 ? 45.279 12.543 -19.710 0.50 16.10  ? ? ? ? ? ?  158 GLU   A CA    1 
ATOM   1155 C  C     A GLU   A  1  131 ? 45.509 11.043 -19.714 0.50 15.55  ? ? ? ? ? ?  158 GLU   A C     1 
ATOM   1156 C  C     B GLU   A  1  131 ? 45.494 11.027 -19.700 0.50 15.50  ? ? ? ? ? ?  158 GLU   A C     1 
ATOM   1157 O  O     A GLU   A  1  131 ? 44.669 10.323 -20.284 0.50 16.63  ? ? ? ? ? ?  158 GLU   A O     1 
ATOM   1158 O  O     B GLU   A  1  131 ? 44.655 10.296 -20.260 0.50 16.50  ? ? ? ? ? ?  158 GLU   A O     1 
ATOM   1159 C  CB    A GLU   A  1  131 ? 46.330 13.262 -20.606 0.50 16.41  ? ? ? ? ? ?  158 GLU   A CB    1 
ATOM   1160 C  CB    B GLU   A  1  131 ? 46.277 13.178 -20.674 0.50 18.30  ? ? ? ? ? ?  158 GLU   A CB    1 
ATOM   1161 C  CG    A GLU   A  1  131 ? 46.418 12.708 -22.017 0.50 15.88  ? ? ? ? ? ?  158 GLU   A CG    1 
ATOM   1162 C  CG    B GLU   A  1  131 ? 46.211 12.582 -22.071 0.50 19.80  ? ? ? ? ? ?  158 GLU   A CG    1 
ATOM   1163 C  CD    A GLU   A  1  131 ? 47.808 12.815 -22.621 0.50 15.96  ? ? ? ? ? ?  158 GLU   A CD    1 
ATOM   1164 C  CD    B GLU   A  1  131 ? 47.509 12.631 -22.858 0.50 28.30  ? ? ? ? ? ?  158 GLU   A CD    1 
ATOM   1165 O  OE1   A GLU   A  1  131 ? 48.553 13.717 -22.226 0.50 16.89  ? ? ? ? ? ?  158 GLU   A OE1   1 
ATOM   1166 O  OE1   B GLU   A  1  131 ? 47.761 13.654 -23.491 0.50 31.20  ? ? ? ? ? ?  158 GLU   A OE1   1 
ATOM   1167 O  OE2   A GLU   A  1  131 ? 48.153 11.969 -23.468 0.50 19.90  ? ? ? ? ? ?  158 GLU   A OE2   1 
ATOM   1168 O  OE2   B GLU   A  1  131 ? 48.259 11.633 -22.840 0.50 32.57  ? ? ? ? ? ?  158 GLU   A OE2   1 
ATOM   1169 N  N     . HIS   A  1  132 ? 46.579 10.565 -19.083 1.00 16.49  ? ? ? ? ? ?  159 HIS   A N     1 
ATOM   1170 C  CA    . HIS   A  1  132 ? 46.894 9.120  -19.061 1.00 17.40  ? ? ? ? ? ?  159 HIS   A CA    1 
ATOM   1171 C  C     . HIS   A  1  132 ? 45.818 8.357  -18.271 1.00 16.68  ? ? ? ? ? ?  159 HIS   A C     1 
ATOM   1172 O  O     . HIS   A  1  132 ? 45.408 7.268  -18.703 1.00 19.55  ? ? ? ? ? ?  159 HIS   A O     1 
ATOM   1173 C  CB    . HIS   A  1  132 ? 48.355 8.944  -18.662 1.00 21.54  ? ? ? ? ? ?  159 HIS   A CB    1 
ATOM   1174 C  CG    . HIS   A  1  132 ? 49.285 9.411  -19.741 1.00 23.37  ? ? ? ? ? ?  159 HIS   A CG    1 
ATOM   1175 N  ND1   . HIS   A  1  132 ? 49.424 8.724  -20.939 1.00 28.62  ? ? ? ? ? ?  159 HIS   A ND1   1 
ATOM   1176 C  CD2   . HIS   A  1  132 ? 50.139 10.458 -19.815 1.00 29.03  ? ? ? ? ? ?  159 HIS   A CD2   1 
ATOM   1177 C  CE1   . HIS   A  1  132 ? 50.312 9.344  -21.700 1.00 31.51  ? ? ? ? ? ?  159 HIS   A CE1   1 
ATOM   1178 N  NE2   . HIS   A  1  132 ? 50.774 10.404 -21.027 1.00 31.63  ? ? ? ? ? ?  159 HIS   A NE2   1 
ATOM   1179 N  N     A ARG   A  1  133 ? 45.324 8.951  -17.192 0.50 17.54  ? ? ? ? ? ?  160 ARG   A N     1 
ATOM   1180 N  N     B ARG   A  1  133 ? 45.324 8.907  -17.157 0.50 17.69  ? ? ? ? ? ?  160 ARG   A N     1 
ATOM   1181 C  CA    A ARG   A  1  133 ? 44.294 8.326  -16.338 0.50 17.61  ? ? ? ? ? ?  160 ARG   A CA    1 
ATOM   1182 C  CA    B ARG   A  1  133 ? 44.240 8.256  -16.373 0.50 18.24  ? ? ? ? ? ?  160 ARG   A CA    1 
ATOM   1183 C  C     A ARG   A  1  133 ? 42.976 8.182  -17.123 0.50 18.16  ? ? ? ? ? ?  160 ARG   A C     1 
ATOM   1184 C  C     B ARG   A  1  133 ? 42.983 8.118  -17.228 0.50 17.05  ? ? ? ? ? ?  160 ARG   A C     1 
ATOM   1185 O  O     A ARG   A  1  133 ? 42.345 7.123  -16.999 0.50 23.36  ? ? ? ? ? ?  160 ARG   A O     1 
ATOM   1186 O  O     B ARG   A  1  133 ? 42.381 7.033  -17.230 0.50 17.19  ? ? ? ? ? ?  160 ARG   A O     1 
ATOM   1187 C  CB    A ARG   A  1  133 ? 44.191 9.153  -15.059 0.50 18.99  ? ? ? ? ? ?  160 ARG   A CB    1 
ATOM   1188 C  CB    B ARG   A  1  133 ? 43.857 9.055  -15.129 0.50 23.61  ? ? ? ? ? ?  160 ARG   A CB    1 
ATOM   1189 C  CG    A ARG   A  1  133 ? 43.341 8.507  -13.985 0.50 17.71  ? ? ? ? ? ?  160 ARG   A CG    1 
ATOM   1190 C  CG    B ARG   A  1  133 ? 44.843 8.892  -13.992 0.50 21.37  ? ? ? ? ? ?  160 ARG   A CG    1 
ATOM   1191 C  CD    A ARG   A  1  133 ? 43.521 9.242  -12.674 0.50 17.82  ? ? ? ? ? ?  160 ARG   A CD    1 
ATOM   1192 C  CD    B ARG   A  1  133 ? 44.308 9.381  -12.671 0.50 21.05  ? ? ? ? ? ?  160 ARG   A CD    1 
ATOM   1193 N  NE    A ARG   A  1  133 ? 44.867 9.066  -12.153 0.50 19.67  ? ? ? ? ? ?  160 ARG   A NE    1 
ATOM   1194 N  NE    B ARG   A  1  133 ? 45.391 9.220  -11.724 0.50 20.63  ? ? ? ? ? ?  160 ARG   A NE    1 
ATOM   1195 C  CZ    A ARG   A  1  133 ? 45.556 10.007 -11.527 0.50 17.63  ? ? ? ? ? ?  160 ARG   A CZ    1 
ATOM   1196 C  CZ    B ARG   A  1  133 ? 45.962 10.215 -11.080 0.50 19.76  ? ? ? ? ? ?  160 ARG   A CZ    1 
ATOM   1197 N  NH1   A ARG   A  1  133 ? 45.023 11.204 -11.351 0.50 22.17  ? ? ? ? ? ?  160 ARG   A NH1   1 
ATOM   1198 N  NH1   B ARG   A  1  133 ? 45.498 11.442 -11.255 0.50 18.35  ? ? ? ? ? ?  160 ARG   A NH1   1 
ATOM   1199 N  NH2   A ARG   A  1  133 ? 46.774 9.744  -11.084 0.50 19.62  ? ? ? ? ? ?  160 ARG   A NH2   1 
ATOM   1200 N  NH2   B ARG   A  1  133 ? 46.969 9.962  -10.260 0.50 22.41  ? ? ? ? ? ?  160 ARG   A NH2   1 
ATOM   1201 N  N     . LEU   A  1  134 ? 42.581 9.188  -17.919 1.00 16.89  ? ? ? ? ? ?  161 LEU   A N     1 
ATOM   1202 C  CA    . LEU   A  1  134 ? 41.350 9.114  -18.741 1.00 17.37  ? ? ? ? ? ?  161 LEU   A CA    1 
ATOM   1203 C  C     . LEU   A  1  134 ? 41.585 8.198  -19.945 1.00 15.97  ? ? ? ? ? ?  161 LEU   A C     1 
ATOM   1204 O  O     . LEU   A  1  134 ? 40.659 7.474  -20.314 1.00 17.78  ? ? ? ? ? ?  161 LEU   A O     1 
ATOM   1205 C  CB    . LEU   A  1  134 ? 40.908 10.510 -19.156 1.00 17.27  ? ? ? ? ? ?  161 LEU   A CB    1 
ATOM   1206 C  CG    . LEU   A  1  134 ? 40.475 11.417 -18.007 1.00 18.47  ? ? ? ? ? ?  161 LEU   A CG    1 
ATOM   1207 C  CD1   . LEU   A  1  134 ? 39.974 12.721 -18.587 1.00 19.24  ? ? ? ? ? ?  161 LEU   A CD1   1 
ATOM   1208 C  CD2   . LEU   A  1  134 ? 39.414 10.775 -17.123 1.00 20.99  ? ? ? ? ? ?  161 LEU   A CD2   1 
ATOM   1209 N  N     . ARG   A  1  135 ? 42.776 8.200  -20.533 1.00 15.97  ? ? ? ? ? ?  162 ARG   A N     1 
ATOM   1210 C  CA    . ARG   A  1  135 ? 43.052 7.303  -21.685 1.00 16.65  ? ? ? ? ? ?  162 ARG   A CA    1 
ATOM   1211 C  C     . ARG   A  1  135 ? 42.894 5.830  -21.291 1.00 17.15  ? ? ? ? ? ?  162 ARG   A C     1 
ATOM   1212 O  O     . ARG   A  1  135 ? 42.457 5.039  -22.136 1.00 17.77  ? ? ? ? ? ?  162 ARG   A O     1 
ATOM   1213 C  CB    . ARG   A  1  135 ? 44.444 7.537  -22.261 1.00 17.83  ? ? ? ? ? ?  162 ARG   A CB    1 
ATOM   1214 C  CG    . ARG   A  1  135 ? 44.507 8.742  -23.185 1.00 17.74  ? ? ? ? ? ?  162 ARG   A CG    1 
ATOM   1215 C  CD    . ARG   A  1  135 ? 45.887 8.863  -23.752 1.00 18.49  ? ? ? ? ? ?  162 ARG   A CD    1 
ATOM   1216 N  NE    . ARG   A  1  135 ? 45.987 9.913  -24.745 1.00 17.91  ? ? ? ? ? ?  162 ARG   A NE    1 
ATOM   1217 C  CZ    . ARG   A  1  135 ? 47.083 10.144 -25.453 1.00 18.69  ? ? ? ? ? ?  162 ARG   A CZ    1 
ATOM   1218 N  NH1   . ARG   A  1  135 ? 48.175 9.424  -25.251 1.00 21.20  ? ? ? ? ? ?  162 ARG   A NH1   1 
ATOM   1219 N  NH2   . ARG   A  1  135 ? 47.092 11.125 -26.329 1.00 20.86  ? ? ? ? ? ?  162 ARG   A NH2   1 
ATOM   1220 N  N     . ALA   A  1  136 ? 43.206 5.475  -20.047 1.00 16.99  ? ? ? ? ? ?  163 ALA   A N     1 
ATOM   1221 C  CA    . ALA   A  1  136 ? 43.131 4.077  -19.577 1.00 18.12  ? ? ? ? ? ?  163 ALA   A CA    1 
ATOM   1222 C  C     . ALA   A  1  136 ? 41.689 3.562  -19.615 1.00 17.60  ? ? ? ? ? ?  163 ALA   A C     1 
ATOM   1223 O  O     . ALA   A  1  136 ? 41.504 2.337  -19.596 1.00 18.87  ? ? ? ? ? ?  163 ALA   A O     1 
ATOM   1224 C  CB    . ALA   A  1  136 ? 43.700 3.977  -18.188 1.00 20.83  ? ? ? ? ? ?  163 ALA   A CB    1 
ATOM   1225 N  N     . ARG   A  1  137 ? 40.703 4.463  -19.617 1.00 17.51  ? ? ? ? ? ?  164 ARG   A N     1 
ATOM   1226 C  CA    . ARG   A  1  137 ? 39.265 4.103  -19.582 1.00 17.67  ? ? ? ? ? ?  164 ARG   A CA    1 
ATOM   1227 C  C     . ARG   A  1  137 ? 38.511 4.838  -20.691 1.00 17.81  ? ? ? ? ? ?  164 ARG   A C     1 
ATOM   1228 O  O     . ARG   A  1  137 ? 37.287 4.960  -20.577 1.00 19.33  ? ? ? ? ? ?  164 ARG   A O     1 
ATOM   1229 C  CB    . ARG   A  1  137 ? 38.697 4.410  -18.193 1.00 17.78  ? ? ? ? ? ?  164 ARG   A CB    1 
ATOM   1230 C  CG    . ARG   A  1  137 ? 38.841 5.860  -17.770 1.00 18.95  ? ? ? ? ? ?  164 ARG   A CG    1 
ATOM   1231 C  CD    . ARG   A  1  137 ? 38.184 6.153  -16.447 1.00 18.88  ? ? ? ? ? ?  164 ARG   A CD    1 
ATOM   1232 N  NE    . ARG   A  1  137 ? 36.760 5.874  -16.436 1.00 19.40  ? ? ? ? ? ?  164 ARG   A NE    1 
ATOM   1233 C  CZ    . ARG   A  1  137 ? 35.809 6.646  -16.968 1.00 17.37  ? ? ? ? ? ?  164 ARG   A CZ    1 
ATOM   1234 N  NH1   . ARG   A  1  137 ? 36.114 7.767  -17.604 1.00 17.09  ? ? ? ? ? ?  164 ARG   A NH1   1 
ATOM   1235 N  NH2   . ARG   A  1  137 ? 34.538 6.311  -16.831 1.00 17.86  ? ? ? ? ? ?  164 ARG   A NH2   1 
ATOM   1236 N  N     . GLN   A  1  138 ? 39.199 5.249  -21.761 1.00 17.97  ? ? ? ? ? ?  165 GLN   A N     1 
ATOM   1237 C  CA    . GLN   A  1  138 ? 38.583 6.090  -22.815 1.00 17.31  ? ? ? ? ? ?  165 GLN   A CA    1 
ATOM   1238 C  C     . GLN   A  1  138 ? 37.400 5.351  -23.476 1.00 18.52  ? ? ? ? ? ?  165 GLN   A C     1 
ATOM   1239 O  O     . GLN   A  1  138 ? 36.355 5.978  -23.686 1.00 19.46  ? ? ? ? ? ?  165 GLN   A O     1 
ATOM   1240 C  CB    . GLN   A  1  138 ? 39.641 6.517  -23.832 1.00 19.51  ? ? ? ? ? ?  165 GLN   A CB    1 
ATOM   1241 C  CG    . GLN   A  1  138 ? 39.134 7.493  -24.883 1.00 19.80  ? ? ? ? ? ?  165 GLN   A CG    1 
ATOM   1242 C  CD    . GLN   A  1  138 ? 40.238 8.144  -25.679 1.00 21.24  ? ? ? ? ? ?  165 GLN   A CD    1 
ATOM   1243 O  OE1   . GLN   A  1  138 ? 41.389 7.702  -25.660 1.00 23.49  ? ? ? ? ? ?  165 GLN   A OE1   1 
ATOM   1244 N  NE2   . GLN   A  1  138 ? 39.897 9.249  -26.342 1.00 22.42  ? ? ? ? ? ?  165 GLN   A NE2   1 
ATOM   1245 N  N     . GLN   A  1  139 ? 37.538 4.073  -23.826 1.00 19.96  ? ? ? ? ? ?  166 GLN   A N     1 
ATOM   1246 C  CA    . GLN   A  1  139 ? 36.440 3.349  -24.520 1.00 20.69  ? ? ? ? ? ?  166 GLN   A CA    1 
ATOM   1247 C  C     . GLN   A  1  139 ? 35.346 2.989  -23.520 1.00 19.90  ? ? ? ? ? ?  166 GLN   A C     1 
ATOM   1248 O  O     . GLN   A  1  139 ? 34.167 3.036  -23.920 1.00 22.78  ? ? ? ? ? ?  166 GLN   A O     1 
ATOM   1249 C  CB    . GLN   A  1  139 ? 36.958 2.146  -25.296 1.00 24.61  ? ? ? ? ? ?  166 GLN   A CB    1 
ATOM   1250 C  CG    . GLN   A  1  139 ? 37.896 2.559  -26.416 1.00 30.49  ? ? ? ? ? ?  166 GLN   A CG    1 
ATOM   1251 C  CD    . GLN   A  1  139 ? 37.293 3.615  -27.304 1.00 32.61  ? ? ? ? ? ?  166 GLN   A CD    1 
ATOM   1252 O  OE1   . GLN   A  1  139 ? 36.148 3.504  -27.739 1.00 41.50  ? ? ? ? ? ?  166 GLN   A OE1   1 
ATOM   1253 N  NE2   . GLN   A  1  139 ? 38.051 4.672  -27.549 1.00 44.93  ? ? ? ? ? ?  166 GLN   A NE2   1 
ATOM   1254 N  N     . LYS   A  1  140 ? 35.697 2.719  -22.261 1.00 20.77  ? ? ? ? ? ?  167 LYS   A N     1 
ATOM   1255 C  CA    . LYS   A  1  140 ? 34.667 2.535  -21.207 1.00 22.25  ? ? ? ? ? ?  167 LYS   A CA    1 
ATOM   1256 C  C     . LYS   A  1  140 ? 33.825 3.810  -21.124 1.00 20.18  ? ? ? ? ? ?  167 LYS   A C     1 
ATOM   1257 O  O     . LYS   A  1  140 ? 32.584 3.715  -21.096 1.00 21.02  ? ? ? ? ? ?  167 LYS   A O     1 
ATOM   1258 C  CB    . LYS   A  1  140 ? 35.315 2.221  -19.863 1.00 21.30  ? ? ? ? ? ?  167 LYS   A CB    1 
ATOM   1259 C  CG    . LYS   A  1  140 ? 34.367 2.045  -18.689 1.00 25.30  ? ? ? ? ? ?  167 LYS   A CG    1 
ATOM   1260 C  CD    . LYS   A  1  140 ? 35.123 1.630  -17.430 1.00 30.90  ? ? ? ? ? ?  167 LYS   A CD    1 
ATOM   1261 C  CE    . LYS   A  1  140 ? 34.562 0.404  -16.754 1.00 52.19  ? ? ? ? ? ?  167 LYS   A CE    1 
ATOM   1262 N  NZ    . LYS   A  1  140 ? 35.491 -0.090 -15.712 1.00 68.27  ? ? ? ? ? ?  167 LYS   A NZ    1 
ATOM   1263 N  N     . GLN   A  1  141 ? 34.472 4.974  -21.139 1.00 17.27  ? ? ? ? ? ?  168 GLN   A N     1 
ATOM   1264 C  CA    . GLN   A  1  141 ? 33.730 6.252  -21.091 1.00 17.75  ? ? ? ? ? ?  168 GLN   A CA    1 
ATOM   1265 C  C     . GLN   A  1  141 ? 32.881 6.428  -22.352 1.00 17.72  ? ? ? ? ? ?  168 GLN   A C     1 
ATOM   1266 O  O     . GLN   A  1  141 ? 31.740 6.908  -22.233 1.00 18.50  ? ? ? ? ? ?  168 GLN   A O     1 
ATOM   1267 C  CB    . GLN   A  1  141 ? 34.653 7.450  -20.906 1.00 18.22  ? ? ? ? ? ?  168 GLN   A CB    1 
ATOM   1268 C  CG    . GLN   A  1  141 ? 33.860 8.739  -20.758 1.00 17.57  ? ? ? ? ? ?  168 GLN   A CG    1 
ATOM   1269 C  CD    . GLN   A  1  141 ? 32.990 8.731  -19.523 1.00 16.98  ? ? ? ? ? ?  168 GLN   A CD    1 
ATOM   1270 O  OE1   . GLN   A  1  141 ? 33.488 8.490  -18.423 1.00 18.06  ? ? ? ? ? ?  168 GLN   A OE1   1 
ATOM   1271 N  NE2   . GLN   A  1  141 ? 31.697 9.028  -19.690 1.00 16.66  ? ? ? ? ? ?  168 GLN   A NE2   1 
ATOM   1272 N  N     . ALA   A  1  142 ? 33.400 6.081  -23.531 1.00 18.59  ? ? ? ? ? ?  169 ALA   A N     1 
ATOM   1273 C  CA    . ALA   A  1  142 ? 32.588 6.215  -24.763 1.00 19.41  ? ? ? ? ? ?  169 ALA   A CA    1 
ATOM   1274 C  C     . ALA   A  1  142 ? 31.266 5.451  -24.598 1.00 19.09  ? ? ? ? ? ?  169 ALA   A C     1 
ATOM   1275 O  O     . ALA   A  1  142 ? 30.221 5.986  -25.003 1.00 22.65  ? ? ? ? ? ?  169 ALA   A O     1 
ATOM   1276 C  CB    . ALA   A  1  142 ? 33.354 5.762  -25.977 1.00 22.27  ? ? ? ? ? ?  169 ALA   A CB    1 
ATOM   1277 N  N     A LYS   A  1  143 ? 31.300 4.259  -23.992 0.50 19.38  ? ? ? ? ? ?  170 LYS   A N     1 
ATOM   1278 N  N     B LYS   A  1  143 ? 31.316 4.238  -24.035 0.50 21.10  ? ? ? ? ? ?  170 LYS   A N     1 
ATOM   1279 C  CA    A LYS   A  1  143 ? 30.094 3.410  -23.800 0.50 20.05  ? ? ? ? ? ?  170 LYS   A CA    1 
ATOM   1280 C  CA    B LYS   A  1  143 ? 30.113 3.397  -23.799 0.50 22.84  ? ? ? ? ? ?  170 LYS   A CA    1 
ATOM   1281 C  C     A LYS   A  1  143 ? 29.195 3.998  -22.708 0.50 21.83  ? ? ? ? ? ?  170 LYS   A C     1 
ATOM   1282 C  C     B LYS   A  1  143 ? 29.214 4.091  -22.767 0.50 21.69  ? ? ? ? ? ?  170 LYS   A C     1 
ATOM   1283 O  O     A LYS   A  1  143 ? 27.963 3.890  -22.839 0.50 23.49  ? ? ? ? ? ?  170 LYS   A O     1 
ATOM   1284 O  O     B LYS   A  1  143 ? 28.007 4.227  -23.038 0.50 20.35  ? ? ? ? ? ?  170 LYS   A O     1 
ATOM   1285 C  CB    A LYS   A  1  143 ? 30.495 1.973  -23.462 0.50 22.09  ? ? ? ? ? ?  170 LYS   A CB    1 
ATOM   1286 C  CB    B LYS   A  1  143 ? 30.516 1.978  -23.387 0.50 29.61  ? ? ? ? ? ?  170 LYS   A CB    1 
ATOM   1287 C  CG    A LYS   A  1  143 ? 31.163 1.213  -24.598 0.50 24.99  ? ? ? ? ? ?  170 LYS   A CG    1 
ATOM   1288 C  CG    B LYS   A  1  143 ? 31.181 1.151  -24.483 0.50 44.06  ? ? ? ? ? ?  170 LYS   A CG    1 
ATOM   1289 C  CD    A LYS   A  1  143 ? 31.405 -0.240 -24.260 0.50 34.02  ? ? ? ? ? ?  170 LYS   A CD    1 
ATOM   1290 C  CD    B LYS   A  1  143 ? 30.373 1.066  -25.768 0.50 48.76  ? ? ? ? ? ?  170 LYS   A CD    1 
ATOM   1291 C  CE    A LYS   A  1  143 ? 32.044 -1.014 -25.390 0.50 28.19  ? ? ? ? ? ?  170 LYS   A CE    1 
ATOM   1292 C  CE    B LYS   A  1  143 ? 30.813 -0.049 -26.693 0.50 48.12  ? ? ? ? ? ?  170 LYS   A CE    1 
ATOM   1293 N  NZ    A LYS   A  1  143 ? 33.332 -0.412 -25.807 0.50 30.48  ? ? ? ? ? ?  170 LYS   A NZ    1 
ATOM   1294 N  NZ    B LYS   A  1  143 ? 29.875 -0.206 -27.831 0.50 57.92  ? ? ? ? ? ?  170 LYS   A NZ    1 
ATOM   1295 N  N     . LEU   A  1  144 ? 29.787 4.567  -21.658 1.00 19.23  ? ? ? ? ? ?  171 LEU   A N     1 
ATOM   1296 C  CA    . LEU   A  1  144 ? 29.001 5.257  -20.602 1.00 19.40  ? ? ? ? ? ?  171 LEU   A CA    1 
ATOM   1297 C  C     . LEU   A  1  144 ? 28.279 6.464  -21.208 1.00 17.83  ? ? ? ? ? ?  171 LEU   A C     1 
ATOM   1298 O  O     . LEU   A  1  144 ? 27.068 6.622  -20.971 1.00 19.31  ? ? ? ? ? ?  171 LEU   A O     1 
ATOM   1299 C  CB    . LEU   A  1  144 ? 29.917 5.671  -19.452 1.00 18.45  ? ? ? ? ? ?  171 LEU   A CB    1 
ATOM   1300 C  CG    . LEU   A  1  144 ? 30.374 4.528  -18.552 1.00 21.19  ? ? ? ? ? ?  171 LEU   A CG    1 
ATOM   1301 C  CD1   . LEU   A  1  144 ? 31.577 4.949  -17.729 1.00 21.24  ? ? ? ? ? ?  171 LEU   A CD1   1 
ATOM   1302 C  CD2   . LEU   A  1  144 ? 29.245 4.077  -17.637 1.00 27.40  ? ? ? ? ? ?  171 LEU   A CD2   1 
ATOM   1303 N  N     . THR   A  1  145 ? 28.975 7.269  -21.998 1.00 17.79  ? ? ? ? ? ?  172 THR   A N     1 
ATOM   1304 C  CA    . THR   A  1  145 ? 28.364 8.465  -22.624 1.00 17.89  ? ? ? ? ? ?  172 THR   A CA    1 
ATOM   1305 C  C     . THR   A  1  145 ? 27.205 8.027  -23.532 1.00 19.15  ? ? ? ? ? ?  172 THR   A C     1 
ATOM   1306 O  O     . THR   A  1  145 ? 26.128 8.645  -23.469 1.00 20.86  ? ? ? ? ? ?  172 THR   A O     1 
ATOM   1307 C  CB    . THR   A  1  145 ? 29.417 9.296  -23.359 1.00 18.74  ? ? ? ? ? ?  172 THR   A CB    1 
ATOM   1308 O  OG1   . THR   A  1  145 ? 30.368 9.728  -22.382 1.00 18.78  ? ? ? ? ? ?  172 THR   A OG1   1 
ATOM   1309 C  CG2   . THR   A  1  145 ? 28.803 10.466 -24.095 1.00 21.15  ? ? ? ? ? ?  172 THR   A CG2   1 
ATOM   1310 N  N     . GLU   A  1  146 ? 27.413 6.996  -24.346 1.00 21.50  ? ? ? ? ? ?  173 GLU   A N     1 
ATOM   1311 C  CA    . GLU   A  1  146 ? 26.368 6.480  -25.272 1.00 23.98  ? ? ? ? ? ?  173 GLU   A CA    1 
ATOM   1312 C  C     . GLU   A  1  146 ? 25.154 6.020  -24.448 1.00 22.30  ? ? ? ? ? ?  173 GLU   A C     1 
ATOM   1313 O  O     . GLU   A  1  146 ? 24.026 6.176  -24.927 1.00 26.84  ? ? ? ? ? ?  173 GLU   A O     1 
ATOM   1314 C  CB    . GLU   A  1  146 ? 26.940 5.362  -26.152 1.00 25.06  ? ? ? ? ? ?  173 GLU   A CB    1 
ATOM   1315 C  CG    . GLU   A  1  146 ? 25.938 4.807  -27.140 1.00 33.92  ? ? ? ? ? ?  173 GLU   A CG    1 
ATOM   1316 C  CD    . GLU   A  1  146 ? 26.542 3.889  -28.194 0.00 28.65  ? ? ? ? ? ?  173 GLU   A CD    1 
ATOM   1317 O  OE1   . GLU   A  1  146 ? 27.591 3.272  -27.915 0.00 21.98  ? ? ? ? ? ?  173 GLU   A OE1   1 
ATOM   1318 O  OE2   . GLU   A  1  146 ? 25.958 3.793  -29.292 0.00 20.57  ? ? ? ? ? ?  173 GLU   A OE2   1 
ATOM   1319 N  N     . ASP   A  1  147 ? 25.390 5.512  -23.235 1.00 21.50  ? ? ? ? ? ?  174 ASP   A N     1 
ATOM   1320 C  CA    . ASP   A  1  147 ? 24.359 5.002  -22.293 1.00 22.93  ? ? ? ? ? ?  174 ASP   A CA    1 
ATOM   1321 C  C     . ASP   A  1  147 ? 23.762 6.134  -21.438 1.00 22.39  ? ? ? ? ? ?  174 ASP   A C     1 
ATOM   1322 O  O     . ASP   A  1  147 ? 22.965 5.821  -20.547 1.00 28.01  ? ? ? ? ? ?  174 ASP   A O     1 
ATOM   1323 C  CB    . ASP   A  1  147 ? 24.946 3.894  -21.411 1.00 26.57  ? ? ? ? ? ?  174 ASP   A CB    1 
ATOM   1324 C  CG    . ASP   A  1  147 ? 25.153 2.547  -22.089 1.00 46.52  ? ? ? ? ? ?  174 ASP   A CG    1 
ATOM   1325 O  OD1   . ASP   A  1  147 ? 24.712 2.380  -23.247 1.00 59.61  ? ? ? ? ? ?  174 ASP   A OD1   1 
ATOM   1326 O  OD2   . ASP   A  1  147 ? 25.751 1.663  -21.441 1.00 62.53  ? ? ? ? ? ?  174 ASP   A OD2   1 
ATOM   1327 N  N     . GLY   A  1  148 ? 24.108 7.400  -21.695 1.00 19.59  ? ? ? ? ? ?  175 GLY   A N     1 
ATOM   1328 C  CA    . GLY   A  1  148 ? 23.509 8.565  -21.020 1.00 20.23  ? ? ? ? ? ?  175 GLY   A CA    1 
ATOM   1329 C  C     . GLY   A  1  148 ? 24.279 9.023  -19.792 1.00 19.27  ? ? ? ? ? ?  175 GLY   A C     1 
ATOM   1330 O  O     . GLY   A  1  148 ? 23.662 9.678  -18.946 1.00 20.01  ? ? ? ? ? ?  175 GLY   A O     1 
ATOM   1331 N  N     . LEU   A  1  149 ? 25.582 8.733  -19.700 1.00 18.06  ? ? ? ? ? ?  176 LEU   A N     1 
ATOM   1332 C  CA    . LEU   A  1  149 ? 26.413 9.095  -18.517 1.00 17.27  ? ? ? ? ? ?  176 LEU   A CA    1 
ATOM   1333 C  C     . LEU   A  1  149 ? 27.649 9.862  -18.968 1.00 17.14  ? ? ? ? ? ?  176 LEU   A C     1 
ATOM   1334 O  O     . LEU   A  1  149 ? 28.749 9.320  -19.011 1.00 17.85  ? ? ? ? ? ?  176 LEU   A O     1 
ATOM   1335 C  CB    . LEU   A  1  149 ? 26.745 7.831  -17.727 1.00 18.18  ? ? ? ? ? ?  176 LEU   A CB    1 
ATOM   1336 C  CG    . LEU   A  1  149 ? 25.535 7.120  -17.122 1.00 19.68  ? ? ? ? ? ?  176 LEU   A CG    1 
ATOM   1337 C  CD1   . LEU   A  1  149 ? 25.966 5.789  -16.520 1.00 22.83  ? ? ? ? ? ?  176 LEU   A CD1   1 
ATOM   1338 C  CD2   . LEU   A  1  149 ? 24.834 7.977  -16.068 1.00 20.38  ? ? ? ? ? ?  176 LEU   A CD2   1 
ATOM   1339 N  N     . PRO   A  1  150 ? 27.488 11.147 -19.364 1.00 16.21  ? ? ? ? ? ?  177 PRO   A N     1 
ATOM   1340 C  CA    . PRO   A  1  150 ? 28.605 11.911 -19.905 1.00 16.51  ? ? ? ? ? ?  177 PRO   A CA    1 
ATOM   1341 C  C     . PRO   A  1  150 ? 29.637 12.356 -18.858 1.00 15.95  ? ? ? ? ? ?  177 PRO   A C     1 
ATOM   1342 O  O     . PRO   A  1  150 ? 29.388 12.328 -17.623 1.00 16.93  ? ? ? ? ? ?  177 PRO   A O     1 
ATOM   1343 C  CB    . PRO   A  1  150 ? 27.946 13.146 -20.548 1.00 19.75  ? ? ? ? ? ?  177 PRO   A CB    1 
ATOM   1344 C  CG    . PRO   A  1  150 ? 26.493 12.795 -20.656 1.00 20.10  ? ? ? ? ? ?  177 PRO   A CG    1 
ATOM   1345 C  CD    . PRO   A  1  150 ? 26.220 11.883 -19.492 1.00 17.59  ? ? ? ? ? ?  177 PRO   A CD    1 
ATOM   1346 N  N     . LEU   A  1  151 ? 30.793 12.760 -19.380 1.00 15.59  ? ? ? ? ? ?  178 LEU   A N     1 
ATOM   1347 C  CA    . LEU   A  1  151 ? 31.962 13.207 -18.601 1.00 14.95  ? ? ? ? ? ?  178 LEU   A CA    1 
ATOM   1348 C  C     . LEU   A  1  151 ? 32.332 14.645 -18.960 1.00 15.02  ? ? ? ? ? ?  178 LEU   A C     1 
ATOM   1349 O  O     . LEU   A  1  151 ? 32.533 14.955 -20.142 1.00 16.61  ? ? ? ? ? ?  178 LEU   A O     1 
ATOM   1350 C  CB    . LEU   A  1  151 ? 33.147 12.287 -18.881 1.00 16.33  ? ? ? ? ? ?  178 LEU   A CB    1 
ATOM   1351 C  CG    . LEU   A  1  151 ? 34.448 12.657 -18.185 1.00 16.45  ? ? ? ? ? ?  178 LEU   A CG    1 
ATOM   1352 C  CD1   . LEU   A  1  151 ? 34.323 12.487 -16.682 1.00 18.14  ? ? ? ? ? ?  178 LEU   A CD1   1 
ATOM   1353 C  CD2   . LEU   A  1  151 ? 35.591 11.822 -18.749 1.00 18.06  ? ? ? ? ? ?  178 LEU   A CD2   1 
ATOM   1354 N  N     . GLY   A  1  152 ? 32.445 15.488 -17.946 1.00 14.76  ? ? ? ? ? ?  179 GLY   A N     1 
ATOM   1355 C  CA    . GLY   A  1  152 ? 32.951 16.853 -18.097 1.00 14.98  ? ? ? ? ? ?  179 GLY   A CA    1 
ATOM   1356 C  C     . GLY   A  1  152 ? 34.349 16.970 -17.512 1.00 14.46  ? ? ? ? ? ?  179 GLY   A C     1 
ATOM   1357 O  O     . GLY   A  1  152 ? 34.675 16.269 -16.527 1.00 15.11  ? ? ? ? ? ?  179 GLY   A O     1 
ATOM   1358 N  N     . VAL   A  1  153 ? 35.146 17.842 -18.098 1.00 15.02  ? ? ? ? ? ?  180 VAL   A N     1 
ATOM   1359 C  CA    . VAL   A  1  153 ? 36.514 18.140 -17.617 1.00 15.07  ? ? ? ? ? ?  180 VAL   A CA    1 
ATOM   1360 C  C     . VAL   A  1  153 ? 36.624 19.638 -17.410 1.00 14.96  ? ? ? ? ? ?  180 VAL   A C     1 
ATOM   1361 O  O     . VAL   A  1  153 ? 36.389 20.417 -18.341 1.00 16.23  ? ? ? ? ? ?  180 VAL   A O     1 
ATOM   1362 C  CB    . VAL   A  1  153 ? 37.586 17.619 -18.578 1.00 16.94  ? ? ? ? ? ?  180 VAL   A CB    1 
ATOM   1363 C  CG1   . VAL   A  1  153 ? 38.960 18.062 -18.107 1.00 20.26  ? ? ? ? ? ?  180 VAL   A CG1   1 
ATOM   1364 C  CG2   . VAL   A  1  153 ? 37.517 16.115 -18.710 1.00 18.33  ? ? ? ? ? ?  180 VAL   A CG2   1 
ATOM   1365 N  N     . ASN   A  1  154 ? 36.982 20.008 -16.204 1.00 15.31  ? ? ? ? ? ?  181 ASN   A N     1 
ATOM   1366 C  CA    . ASN   A  1  154 ? 37.077 21.418 -15.791 1.00 14.80  ? ? ? ? ? ?  181 ASN   A CA    1 
ATOM   1367 C  C     . ASN   A  1  154 ? 38.549 21.834 -15.809 1.00 15.00  ? ? ? ? ? ?  181 ASN   A C     1 
ATOM   1368 O  O     . ASN   A  1  154 ? 39.383 21.145 -15.184 1.00 14.64  ? ? ? ? ? ?  181 ASN   A O     1 
ATOM   1369 C  CB    . ASN   A  1  154 ? 36.357 21.521 -14.463 1.00 15.91  ? ? ? ? ? ?  181 ASN   A CB    1 
ATOM   1370 C  CG    . ASN   A  1  154 ? 36.334 22.904 -13.888 1.00 15.71  ? ? ? ? ? ?  181 ASN   A CG    1 
ATOM   1371 O  OD1   . ASN   A  1  154 ? 37.345 23.629 -13.911 1.00 16.92  ? ? ? ? ? ?  181 ASN   A OD1   1 
ATOM   1372 N  ND2   . ASN   A  1  154 ? 35.175 23.223 -13.331 1.00 16.97  ? ? ? ? ? ?  181 ASN   A ND2   1 
ATOM   1373 N  N     . LEU   A  1  155 ? 38.845 22.899 -16.552 1.00 14.91  ? ? ? ? ? ?  182 LEU   A N     1 
ATOM   1374 C  CA    . LEU   A  1  155 ? 40.223 23.379 -16.787 1.00 15.23  ? ? ? ? ? ?  182 LEU   A CA    1 
ATOM   1375 C  C     . LEU   A  1  155 ? 40.509 24.602 -15.921 1.00 17.31  ? ? ? ? ? ?  182 LEU   A C     1 
ATOM   1376 O  O     . LEU   A  1  155 ? 39.699 25.536 -15.897 1.00 18.35  ? ? ? ? ? ?  182 LEU   A O     1 
ATOM   1377 C  CB    . LEU   A  1  155 ? 40.383 23.740 -18.254 1.00 15.68  ? ? ? ? ? ?  182 LEU   A CB    1 
ATOM   1378 C  CG    . LEU   A  1  155 ? 40.125 22.618 -19.249 1.00 17.07  ? ? ? ? ? ?  182 LEU   A CG    1 
ATOM   1379 C  CD1   . LEU   A  1  155 ? 40.239 23.148 -20.676 1.00 19.27  ? ? ? ? ? ?  182 LEU   A CD1   1 
ATOM   1380 C  CD2   . LEU   A  1  155 ? 41.078 21.438 -19.025 1.00 17.51  ? ? ? ? ? ?  182 LEU   A CD2   1 
ATOM   1381 N  N     . GLY   A  1  156 ? 41.669 24.604 -15.292 1.00 16.68  ? ? ? ? ? ?  183 GLY   A N     1 
ATOM   1382 C  CA    . GLY   A  1  156 ? 42.206 25.762 -14.572 1.00 17.67  ? ? ? ? ? ?  183 GLY   A CA    1 
ATOM   1383 C  C     . GLY   A  1  156 ? 43.528 26.223 -15.145 1.00 17.57  ? ? ? ? ? ?  183 GLY   A C     1 
ATOM   1384 O  O     . GLY   A  1  156 ? 43.952 25.767 -16.224 1.00 20.13  ? ? ? ? ? ?  183 GLY   A O     1 
ATOM   1385 N  N     . LYS   A  1  157 ? 44.159 27.139 -14.431 1.00 19.32  ? ? ? ? ? ?  184 LYS   A N     1 
ATOM   1386 C  CA    . LYS   A  1  157 ? 45.440 27.734 -14.857 1.00 19.79  ? ? ? ? ? ?  184 LYS   A CA    1 
ATOM   1387 C  C     . LYS   A  1  157 ? 46.427 27.610 -13.703 1.00 19.12  ? ? ? ? ? ?  184 LYS   A C     1 
ATOM   1388 O  O     . LYS   A  1  157 ? 46.010 27.601 -12.527 1.00 20.31  ? ? ? ? ? ?  184 LYS   A O     1 
ATOM   1389 C  CB    . LYS   A  1  157 ? 45.237 29.165 -15.341 1.00 28.01  ? ? ? ? ? ?  184 LYS   A CB    1 
ATOM   1390 C  CG    . LYS   A  1  157 ? 44.870 30.163 -14.276 1.00 29.96  ? ? ? ? ? ?  184 LYS   A CG    1 
ATOM   1391 C  CD    . LYS   A  1  157 ? 45.083 31.619 -14.704 1.00 48.09  ? ? ? ? ? ?  184 LYS   A CD    1 
ATOM   1392 C  CE    . LYS   A  1  157 ? 46.539 32.047 -14.777 1.00 58.59  ? ? ? ? ? ?  184 LYS   A CE    1 
ATOM   1393 N  NZ    . LYS   A  1  157 ? 47.139 32.274 -13.434 1.00 51.72  ? ? ? ? ? ?  184 LYS   A NZ    1 
ATOM   1394 N  N     . ASN   A  1  158 ? 47.699 27.498 -14.047 1.00 18.17  ? ? ? ? ? ?  185 ASN   A N     1 
ATOM   1395 C  CA    . ASN   A  1  158 ? 48.771 27.433 -13.037 1.00 19.78  ? ? ? ? ? ?  185 ASN   A CA    1 
ATOM   1396 C  C     . ASN   A  1  158 ? 48.926 28.789 -12.353 1.00 20.26  ? ? ? ? ? ?  185 ASN   A C     1 
ATOM   1397 O  O     . ASN   A  1  158 ? 48.726 29.842 -12.995 1.00 22.61  ? ? ? ? ? ?  185 ASN   A O     1 
ATOM   1398 C  CB    . ASN   A  1  158 ? 50.082 26.968 -13.649 1.00 19.81  ? ? ? ? ? ?  185 ASN   A CB    1 
ATOM   1399 C  CG    . ASN   A  1  158 ? 50.118 25.478 -13.902 1.00 18.20  ? ? ? ? ? ?  185 ASN   A CG    1 
ATOM   1400 O  OD1   . ASN   A  1  158 ? 50.223 25.050 -15.053 1.00 20.31  ? ? ? ? ? ?  185 ASN   A OD1   1 
ATOM   1401 N  ND2   . ASN   A  1  158 ? 50.068 24.689 -12.840 1.00 18.68  ? ? ? ? ? ?  185 ASN   A ND2   1 
ATOM   1402 N  N     . LYS   A  1  159 ? 49.320 28.728 -11.089 1.00 21.26  ? ? ? ? ? ?  186 LYS   A N     1 
ATOM   1403 C  CA    . LYS   A  1  159 ? 49.534 29.914 -10.230 1.00 24.94  ? ? ? ? ? ?  186 LYS   A CA    1 
ATOM   1404 C  C     . LYS   A  1  159 ? 50.516 30.883 -10.902 1.00 27.95  ? ? ? ? ? ?  186 LYS   A C     1 
ATOM   1405 O  O     . LYS   A  1  159 ? 50.249 32.098 -10.877 1.00 35.02  ? ? ? ? ? ?  186 LYS   A O     1 
ATOM   1406 C  CB    . LYS   A  1  159 ? 50.027 29.447 -8.860  1.00 26.39  ? ? ? ? ? ?  186 LYS   A CB    1 
ATOM   1407 C  CG    . LYS   A  1  159 ? 50.296 30.561 -7.863  1.00 34.63  ? ? ? ? ? ?  186 LYS   A CG    1 
ATOM   1408 C  CD    . LYS   A  1  159 ? 50.687 30.061 -6.494  1.00 36.17  ? ? ? ? ? ?  186 LYS   A CD    1 
ATOM   1409 C  CE    . LYS   A  1  159 ? 50.865 31.188 -5.500  1.00 50.78  ? ? ? ? ? ?  186 LYS   A CE    1 
ATOM   1410 N  NZ    . LYS   A  1  159 ? 51.263 30.668 -4.174  1.00 60.10  ? ? ? ? ? ?  186 LYS   A NZ    1 
ATOM   1411 N  N     . THR   A  1  160 ? 51.600 30.375 -11.486 1.00 30.15  ? ? ? ? ? ?  187 THR   A N     1 
ATOM   1412 C  CA    . THR   A  1  160 ? 52.741 31.214 -11.954 1.00 33.55  ? ? ? ? ? ?  187 THR   A CA    1 
ATOM   1413 C  C     . THR   A  1  160 ? 52.655 31.450 -13.463 1.00 38.47  ? ? ? ? ? ?  187 THR   A C     1 
ATOM   1414 O  O     . THR   A  1  160 ? 53.583 32.031 -13.999 1.00 48.31  ? ? ? ? ? ?  187 THR   A O     1 
ATOM   1415 C  CB    . THR   A  1  160 ? 54.094 30.609 -11.557 1.00 42.39  ? ? ? ? ? ?  187 THR   A CB    1 
ATOM   1416 O  OG1   . THR   A  1  160 ? 54.214 29.327 -12.176 1.00 47.66  ? ? ? ? ? ?  187 THR   A OG1   1 
ATOM   1417 C  CG2   . THR   A  1  160 ? 54.258 30.499 -10.056 1.00 48.13  ? ? ? ? ? ?  187 THR   A CG2   1 
ATOM   1418 N  N     . SER   A  1  161 ? 51.579 31.029 -14.128 1.00 32.88  ? ? ? ? ? ?  188 SER   A N     1 
ATOM   1419 C  CA    . SER   A  1  161 ? 51.438 31.203 -15.596 1.00 36.07  ? ? ? ? ? ?  188 SER   A CA    1 
ATOM   1420 C  C     . SER   A  1  161 ? 51.334 32.710 -15.925 1.00 37.45  ? ? ? ? ? ?  188 SER   A C     1 
ATOM   1421 O  O     . SER   A  1  161 ? 50.653 33.438 -15.190 1.00 45.51  ? ? ? ? ? ?  188 SER   A O     1 
ATOM   1422 C  CB    . SER   A  1  161 ? 50.296 30.372 -16.127 1.00 36.78  ? ? ? ? ? ?  188 SER   A CB    1 
ATOM   1423 O  OG    . SER   A  1  161 ? 49.246 31.177 -16.634 1.00 67.69  ? ? ? ? ? ?  188 SER   A OG    1 
ATOM   1424 N  N     . VAL   A  1  162 ? 52.012 33.164 -16.984 1.00 46.15  ? ? ? ? ? ?  189 VAL   A N     1 
ATOM   1425 C  CA    . VAL   A  1  162 ? 51.961 34.576 -17.479 1.00 50.78  ? ? ? ? ? ?  189 VAL   A CA    1 
ATOM   1426 C  C     . VAL   A  1  162 ? 50.800 34.749 -18.472 1.00 56.59  ? ? ? ? ? ?  189 VAL   A C     1 
ATOM   1427 O  O     . VAL   A  1  162 ? 50.307 35.879 -18.611 1.00 73.08  ? ? ? ? ? ?  189 VAL   A O     1 
ATOM   1428 C  CB    . VAL   A  1  162 ? 53.301 35.014 -18.105 1.00 68.13  ? ? ? ? ? ?  189 VAL   A CB    1 
ATOM   1429 C  CG1   . VAL   A  1  162 ? 54.444 34.896 -17.110 1.00 70.58  ? ? ? ? ? ?  189 VAL   A CG1   1 
ATOM   1430 C  CG2   . VAL   A  1  162 ? 53.628 34.267 -19.394 1.00 79.85  ? ? ? ? ? ?  189 VAL   A CG2   1 
ATOM   1431 N  N     . ASP   A  1  163 ? 50.376 33.668 -19.127 1.00 38.15  ? ? ? ? ? ?  190 ASP   A N     1 
ATOM   1432 C  CA    . ASP   A  1  163 ? 49.437 33.684 -20.281 1.00 34.96  ? ? ? ? ? ?  190 ASP   A CA    1 
ATOM   1433 C  C     . ASP   A  1  163 ? 48.270 32.750 -19.940 1.00 29.29  ? ? ? ? ? ?  190 ASP   A C     1 
ATOM   1434 O  O     . ASP   A  1  163 ? 48.348 31.561 -20.272 1.00 29.42  ? ? ? ? ? ?  190 ASP   A O     1 
ATOM   1435 C  CB    . ASP   A  1  163 ? 50.188 33.310 -21.565 1.00 39.34  ? ? ? ? ? ?  190 ASP   A CB    1 
ATOM   1436 C  CG    . ASP   A  1  163 ? 49.406 33.486 -22.855 1.00 40.63  ? ? ? ? ? ?  190 ASP   A CG    1 
ATOM   1437 O  OD1   . ASP   A  1  163 ? 48.172 33.654 -22.789 1.00 41.13  ? ? ? ? ? ?  190 ASP   A OD1   1 
ATOM   1438 O  OD2   . ASP   A  1  163 ? 50.049 33.463 -23.927 1.00 50.25  ? ? ? ? ? ?  190 ASP   A OD2   1 
ATOM   1439 N  N     . ALA   A  1  164 ? 47.239 33.274 -19.270 1.00 28.68  ? ? ? ? ? ?  191 ALA   A N     1 
ATOM   1440 C  CA    . ALA   A  1  164 ? 46.056 32.494 -18.825 1.00 29.14  ? ? ? ? ? ?  191 ALA   A CA    1 
ATOM   1441 C  C     . ALA   A  1  164 ? 45.431 31.776 -20.024 1.00 26.26  ? ? ? ? ? ?  191 ALA   A C     1 
ATOM   1442 O  O     . ALA   A  1  164 ? 45.128 30.572 -19.928 1.00 23.99  ? ? ? ? ? ?  191 ALA   A O     1 
ATOM   1443 C  CB    . ALA   A  1  164 ? 45.042 33.394 -18.165 1.00 34.44  ? ? ? ? ? ?  191 ALA   A CB    1 
ATOM   1444 N  N     . ALA   A  1  165 ? 45.225 32.493 -21.124 1.00 25.70  ? ? ? ? ? ?  192 ALA   A N     1 
ATOM   1445 C  CA    . ALA   A  1  165 ? 44.565 31.922 -22.317 1.00 25.50  ? ? ? ? ? ?  192 ALA   A CA    1 
ATOM   1446 C  C     . ALA   A  1  165 ? 45.370 30.724 -22.822 1.00 21.39  ? ? ? ? ? ?  192 ALA   A C     1 
ATOM   1447 O  O     . ALA   A  1  165 ? 44.726 29.755 -23.274 1.00 23.52  ? ? ? ? ? ?  192 ALA   A O     1 
ATOM   1448 C  CB    . ALA   A  1  165 ? 44.356 32.956 -23.387 1.00 26.18  ? ? ? ? ? ?  192 ALA   A CB    1 
ATOM   1449 N  N     . GLU   A  1  166 ? 46.707 30.769 -22.771 1.00 22.02  ? ? ? ? ? ?  193 GLU   A N     1 
ATOM   1450 C  CA    . GLU   A  1  166 ? 47.520 29.620 -23.257 1.00 23.31  ? ? ? ? ? ?  193 GLU   A CA    1 
ATOM   1451 C  C     . GLU   A  1  166 ? 47.330 28.425 -22.315 1.00 20.73  ? ? ? ? ? ?  193 GLU   A C     1 
ATOM   1452 O  O     . GLU   A  1  166 ? 47.292 27.304 -22.810 1.00 21.11  ? ? ? ? ? ?  193 GLU   A O     1 
ATOM   1453 C  CB    . GLU   A  1  166 ? 49.001 29.940 -23.449 1.00 31.25  ? ? ? ? ? ?  193 GLU   A CB    1 
ATOM   1454 C  CG    . GLU   A  1  166 ? 49.772 28.833 -24.182 1.00 37.15  ? ? ? ? ? ?  193 GLU   A CG    1 
ATOM   1455 C  CD    . GLU   A  1  166 ? 49.244 28.344 -25.535 1.00 48.07  ? ? ? ? ? ?  193 GLU   A CD    1 
ATOM   1456 O  OE1   . GLU   A  1  166 ? 48.556 29.113 -26.240 1.00 40.18  ? ? ? ? ? ?  193 GLU   A OE1   1 
ATOM   1457 O  OE2   . GLU   A  1  166 ? 49.535 27.183 -25.901 1.00 44.14  ? ? ? ? ? ?  193 GLU   A OE2   1 
ATOM   1458 N  N     . ASP   A  1  167 ? 47.180 28.647 -21.014 1.00 19.84  ? ? ? ? ? ?  194 ASP   A N     1 
ATOM   1459 C  CA    . ASP   A  1  167 ? 46.907 27.521 -20.081 1.00 18.98  ? ? ? ? ? ?  194 ASP   A CA    1 
ATOM   1460 C  C     . ASP   A  1  167 ? 45.590 26.844 -20.470 1.00 18.23  ? ? ? ? ? ?  194 ASP   A C     1 
ATOM   1461 O  O     . ASP   A  1  167 ? 45.545 25.610 -20.513 1.00 18.19  ? ? ? ? ? ?  194 ASP   A O     1 
ATOM   1462 C  CB    . ASP   A  1  167 ? 46.877 27.983 -18.628 1.00 20.33  ? ? ? ? ? ?  194 ASP   A CB    1 
ATOM   1463 C  CG    . ASP   A  1  167 ? 48.247 28.101 -17.985 1.00 23.67  ? ? ? ? ? ?  194 ASP   A CG    1 
ATOM   1464 O  OD1   . ASP   A  1  167 ? 49.262 28.126 -18.711 1.00 29.70  ? ? ? ? ? ?  194 ASP   A OD1   1 
ATOM   1465 O  OD2   . ASP   A  1  167 ? 48.286 28.074 -16.766 1.00 23.44  ? ? ? ? ? ?  194 ASP   A OD2   1 
ATOM   1466 N  N     . TYR   A  1  168 ? 44.534 27.617 -20.712 1.00 17.70  ? ? ? ? ? ?  195 TYR   A N     1 
ATOM   1467 C  CA    . TYR   A  1  168 ? 43.221 27.027 -21.071 1.00 17.32  ? ? ? ? ? ?  195 TYR   A CA    1 
ATOM   1468 C  C     . TYR   A  1  168 ? 43.333 26.330 -22.432 1.00 17.44  ? ? ? ? ? ?  195 TYR   A C     1 
ATOM   1469 O  O     . TYR   A  1  168 ? 42.764 25.248 -22.595 1.00 17.47  ? ? ? ? ? ?  195 TYR   A O     1 
ATOM   1470 C  CB    . TYR   A  1  168 ? 42.118 28.081 -21.033 1.00 18.56  ? ? ? ? ? ?  195 TYR   A CB    1 
ATOM   1471 C  CG    . TYR   A  1  168 ? 41.815 28.571 -19.642 1.00 17.85  ? ? ? ? ? ?  195 TYR   A CG    1 
ATOM   1472 C  CD1   . TYR   A  1  168 ? 41.187 27.771 -18.707 1.00 19.84  ? ? ? ? ? ?  195 TYR   A CD1   1 
ATOM   1473 C  CD2   . TYR   A  1  168 ? 42.207 29.836 -19.242 1.00 26.51  ? ? ? ? ? ?  195 TYR   A CD2   1 
ATOM   1474 C  CE1   . TYR   A  1  168 ? 40.925 28.231 -17.426 1.00 21.40  ? ? ? ? ? ?  195 TYR   A CE1   1 
ATOM   1475 C  CE2   . TYR   A  1  168 ? 41.959 30.308 -17.966 1.00 29.26  ? ? ? ? ? ?  195 TYR   A CE2   1 
ATOM   1476 C  CZ    . TYR   A  1  168 ? 41.306 29.504 -17.056 1.00 23.15  ? ? ? ? ? ?  195 TYR   A CZ    1 
ATOM   1477 O  OH    . TYR   A  1  168 ? 41.048 29.966 -15.796 1.00 28.90  ? ? ? ? ? ?  195 TYR   A OH    1 
ATOM   1478 N  N     . ALA   A  1  169 ? 44.016 26.948 -23.400 1.00 18.00  ? ? ? ? ? ?  196 ALA   A N     1 
ATOM   1479 C  CA    . ALA   A  1  169 ? 44.228 26.340 -24.733 1.00 18.85  ? ? ? ? ? ?  196 ALA   A CA    1 
ATOM   1480 C  C     . ALA   A  1  169 ? 44.919 24.977 -24.605 1.00 17.23  ? ? ? ? ? ?  196 ALA   A C     1 
ATOM   1481 O  O     . ALA   A  1  169 ? 44.509 24.027 -25.291 1.00 18.79  ? ? ? ? ? ?  196 ALA   A O     1 
ATOM   1482 C  CB    . ALA   A  1  169 ? 44.998 27.266 -25.635 1.00 20.93  ? ? ? ? ? ?  196 ALA   A CB    1 
ATOM   1483 N  N     A GLU   A  1  170 ? 45.939 24.882 -23.748 0.50 16.82  ? ? ? ? ? ?  197 GLU   A N     1 
ATOM   1484 N  N     B GLU   A  1  170 ? 45.950 24.882 -23.769 0.50 17.08  ? ? ? ? ? ?  197 GLU   A N     1 
ATOM   1485 C  CA    A GLU   A  1  170 ? 46.679 23.618 -23.487 0.50 17.99  ? ? ? ? ? ?  197 GLU   A CA    1 
ATOM   1486 C  CA    B GLU   A  1  170 ? 46.651 23.595 -23.543 0.50 18.94  ? ? ? ? ? ?  197 GLU   A CA    1 
ATOM   1487 C  C     A GLU   A  1  170 ? 45.722 22.562 -22.914 0.50 17.55  ? ? ? ? ? ?  197 GLU   A C     1 
ATOM   1488 C  C     B GLU   A  1  170 ? 45.642 22.573 -22.999 0.50 18.02  ? ? ? ? ? ?  197 GLU   A C     1 
ATOM   1489 O  O     A GLU   A  1  170 ? 45.843 21.388 -23.291 0.50 17.49  ? ? ? ? ? ?  197 GLU   A O     1 
ATOM   1490 O  O     B GLU   A  1  170 ? 45.596 21.449 -23.537 0.50 16.89  ? ? ? ? ? ?  197 GLU   A O     1 
ATOM   1491 C  CB    A GLU   A  1  170 ? 47.858 23.858 -22.542 0.50 19.89  ? ? ? ? ? ?  197 GLU   A CB    1 
ATOM   1492 C  CB    B GLU   A  1  170 ? 47.850 23.777 -22.615 0.50 21.97  ? ? ? ? ? ?  197 GLU   A CB    1 
ATOM   1493 C  CG    A GLU   A  1  170 ? 49.037 24.534 -23.214 0.50 19.35  ? ? ? ? ? ?  197 GLU   A CG    1 
ATOM   1494 C  CG    B GLU   A  1  170 ? 48.695 22.526 -22.496 0.50 25.12  ? ? ? ? ? ?  197 GLU   A CG    1 
ATOM   1495 C  CD    A GLU   A  1  170 ? 50.147 25.003 -22.290 0.50 28.62  ? ? ? ? ? ?  197 GLU   A CD    1 
ATOM   1496 C  CD    B GLU   A  1  170 ? 49.455 22.120 -23.746 0.50 29.61  ? ? ? ? ? ?  197 GLU   A CD    1 
ATOM   1497 O  OE1   A GLU   A  1  170 ? 50.009 24.837 -21.078 0.50 32.58  ? ? ? ? ? ?  197 GLU   A OE1   1 
ATOM   1498 O  OE1   B GLU   A  1  170 ? 49.374 22.852 -24.757 0.50 38.96  ? ? ? ? ? ?  197 GLU   A OE1   1 
ATOM   1499 O  OE2   A GLU   A  1  170 ? 51.151 25.537 -22.794 0.50 34.24  ? ? ? ? ? ?  197 GLU   A OE2   1 
ATOM   1500 O  OE2   B GLU   A  1  170 ? 50.125 21.064 -23.709 0.50 30.56  ? ? ? ? ? ?  197 GLU   A OE2   1 
ATOM   1501 N  N     . GLY   A  1  171 ? 44.810 22.962 -22.026 1.00 16.49  ? ? ? ? ? ?  198 GLY   A N     1 
ATOM   1502 C  CA    . GLY   A  1  171 ? 43.788 22.052 -21.480 1.00 16.37  ? ? ? ? ? ?  198 GLY   A CA    1 
ATOM   1503 C  C     . GLY   A  1  171 ? 42.852 21.550 -22.560 1.00 15.19  ? ? ? ? ? ?  198 GLY   A C     1 
ATOM   1504 O  O     . GLY   A  1  171 ? 42.493 20.369 -22.555 1.00 15.94  ? ? ? ? ? ?  198 GLY   A O     1 
ATOM   1505 N  N     . VAL   A  1  172 ? 42.425 22.439 -23.447 1.00 15.22  ? ? ? ? ? ?  199 VAL   A N     1 
ATOM   1506 C  CA    . VAL   A  1  172 ? 41.528 22.044 -24.561 1.00 15.60  ? ? ? ? ? ?  199 VAL   A CA    1 
ATOM   1507 C  C     . VAL   A  1  172 ? 42.242 20.995 -25.415 1.00 16.60  ? ? ? ? ? ?  199 VAL   A C     1 
ATOM   1508 O  O     . VAL   A  1  172 ? 41.624 19.971 -25.739 1.00 17.01  ? ? ? ? ? ?  199 VAL   A O     1 
ATOM   1509 C  CB    . VAL   A  1  172 ? 41.102 23.246 -25.418 1.00 15.43  ? ? ? ? ? ?  199 VAL   A CB    1 
ATOM   1510 C  CG1   . VAL   A  1  172 ? 40.308 22.778 -26.631 1.00 18.11  ? ? ? ? ? ?  199 VAL   A CG1   1 
ATOM   1511 C  CG2   . VAL   A  1  172 ? 40.290 24.248 -24.613 1.00 17.46  ? ? ? ? ? ?  199 VAL   A CG2   1 
ATOM   1512 N  N     A ARG   A  1  173 ? 43.488 21.287 -25.796 0.50 16.13  ? ? ? ? ? ?  200 ARG   A N     1 
ATOM   1513 N  N     B ARG   A  1  173 ? 43.497 21.226 -25.782 0.50 16.29  ? ? ? ? ? ?  200 ARG   A N     1 
ATOM   1514 C  CA    A ARG   A  1  173 ? 44.328 20.396 -26.643 0.50 18.15  ? ? ? ? ? ?  200 ARG   A CA    1 
ATOM   1515 C  CA    B ARG   A  1  173 ? 44.189 20.307 -26.723 0.50 17.38  ? ? ? ? ? ?  200 ARG   A CA    1 
ATOM   1516 C  C     A ARG   A  1  173 ? 44.405 19.001 -26.011 0.50 17.45  ? ? ? ? ? ?  200 ARG   A C     1 
ATOM   1517 C  C     B ARG   A  1  173 ? 44.498 18.967 -26.038 0.50 17.74  ? ? ? ? ? ?  200 ARG   A C     1 
ATOM   1518 O  O     A ARG   A  1  173 ? 44.117 18.010 -26.697 0.50 20.43  ? ? ? ? ? ?  200 ARG   A O     1 
ATOM   1519 O  O     B ARG   A  1  173 ? 44.500 17.946 -26.736 0.50 18.05  ? ? ? ? ? ?  200 ARG   A O     1 
ATOM   1520 C  CB    A ARG   A  1  173 ? 45.736 20.981 -26.803 0.50 17.68  ? ? ? ? ? ?  200 ARG   A CB    1 
ATOM   1521 C  CB    B ARG   A  1  173 ? 45.434 20.978 -27.302 0.50 19.94  ? ? ? ? ? ?  200 ARG   A CB    1 
ATOM   1522 C  CG    A ARG   A  1  173 ? 45.811 22.188 -27.730 0.50 17.85  ? ? ? ? ? ?  200 ARG   A CG    1 
ATOM   1523 C  CG    B ARG   A  1  173 ? 45.115 22.157 -28.212 0.50 18.90  ? ? ? ? ? ?  200 ARG   A CG    1 
ATOM   1524 C  CD    A ARG   A  1  173 ? 47.214 22.734 -27.878 0.50 23.30  ? ? ? ? ? ?  200 ARG   A CD    1 
ATOM   1525 C  CD    B ARG   A  1  173 ? 46.326 22.573 -29.018 0.50 20.32  ? ? ? ? ? ?  200 ARG   A CD    1 
ATOM   1526 N  NE    A ARG   A  1  173 ? 47.224 24.184 -27.982 0.50 36.78  ? ? ? ? ? ?  200 ARG   A NE    1 
ATOM   1527 N  NE    B ARG   A  1  173 ? 47.327 23.160 -28.153 0.50 22.05  ? ? ? ? ? ?  200 ARG   A NE    1 
ATOM   1528 C  CZ    A ARG   A  1  173 ? 47.987 24.887 -28.812 0.50 42.39  ? ? ? ? ? ?  200 ARG   A CZ    1 
ATOM   1529 C  CZ    B ARG   A  1  173 ? 47.462 24.458 -27.931 0.50 22.69  ? ? ? ? ? ?  200 ARG   A CZ    1 
ATOM   1530 N  NH1   A ARG   A  1  173 ? 48.804 24.275 -29.652 0.50 60.51  ? ? ? ? ? ?  200 ARG   A NH1   1 
ATOM   1531 N  NH1   B ARG   A  1  173 ? 46.645 25.312 -28.522 0.50 24.34  ? ? ? ? ? ?  200 ARG   A NH1   1 
ATOM   1532 N  NH2   A ARG   A  1  173 ? 47.915 26.207 -28.815 0.50 48.51  ? ? ? ? ? ?  200 ARG   A NH2   1 
ATOM   1533 N  NH2   B ARG   A  1  173 ? 48.396 24.895 -27.102 0.50 24.21  ? ? ? ? ? ?  200 ARG   A NH2   1 
ATOM   1534 N  N     . VAL   A  1  174 ? 44.749 18.948 -24.727 1.00 16.05  ? ? ? ? ? ?  201 VAL   A N     1 
ATOM   1535 C  CA    . VAL   A  1  174 ? 45.162 17.695 -24.045 1.00 15.92  ? ? ? ? ? ?  201 VAL   A CA    1 
ATOM   1536 C  C     . VAL   A  1  174 ? 43.929 16.920 -23.571 1.00 16.16  ? ? ? ? ? ?  201 VAL   A C     1 
ATOM   1537 O  O     . VAL   A  1  174 ? 43.889 15.695 -23.784 1.00 18.14  ? ? ? ? ? ?  201 VAL   A O     1 
ATOM   1538 C  CB    . VAL   A  1  174 ? 46.163 17.967 -22.910 1.00 17.40  ? ? ? ? ? ?  201 VAL   A CB    1 
ATOM   1539 C  CG1   . VAL   A  1  174 ? 46.502 16.686 -22.166 1.00 18.23  ? ? ? ? ? ?  201 VAL   A CG1   1 
ATOM   1540 C  CG2   . VAL   A  1  174 ? 47.431 18.616 -23.432 1.00 19.83  ? ? ? ? ? ?  201 VAL   A CG2   1 
ATOM   1541 N  N     . LEU   A  1  175 ? 42.971 17.576 -22.909 1.00 15.72  ? ? ? ? ? ?  202 LEU   A N     1 
ATOM   1542 C  CA    . LEU   A  1  175 ? 41.812 16.851 -22.335 1.00 15.17  ? ? ? ? ? ?  202 LEU   A CA    1 
ATOM   1543 C  C     . LEU   A  1  175 ? 40.533 17.012 -23.154 1.00 14.94  ? ? ? ? ? ?  202 LEU   A C     1 
ATOM   1544 O  O     . LEU   A  1  175 ? 39.632 16.183 -22.971 1.00 16.24  ? ? ? ? ? ?  202 LEU   A O     1 
ATOM   1545 C  CB    . LEU   A  1  175 ? 41.621 17.219 -20.865 1.00 15.90  ? ? ? ? ? ?  202 LEU   A CB    1 
ATOM   1546 C  CG    . LEU   A  1  175 ? 42.775 16.838 -19.940 1.00 16.64  ? ? ? ? ? ?  202 LEU   A CG    1 
ATOM   1547 C  CD1   . LEU   A  1  175 ? 42.445 17.207 -18.504 1.00 17.18  ? ? ? ? ? ?  202 LEU   A CD1   1 
ATOM   1548 C  CD2   . LEU   A  1  175 ? 43.113 15.357 -20.035 1.00 17.10  ? ? ? ? ? ?  202 LEU   A CD2   1 
ATOM   1549 N  N     . GLY   A  1  176 ? 40.444 18.007 -24.033 1.00 15.40  ? ? ? ? ? ?  203 GLY   A N     1 
ATOM   1550 C  CA    . GLY   A  1  176 ? 39.282 18.135 -24.918 1.00 16.34  ? ? ? ? ? ?  203 GLY   A CA    1 
ATOM   1551 C  C     . GLY   A  1  176 ? 38.920 16.824 -25.601 1.00 14.87  ? ? ? ? ? ?  203 GLY   A C     1 
ATOM   1552 O  O     . GLY   A  1  176 ? 37.733 16.463 -25.675 1.00 16.41  ? ? ? ? ? ?  203 GLY   A O     1 
ATOM   1553 N  N     . PRO   A  1  177 ? 39.913 16.078 -26.159 1.00 15.90  ? ? ? ? ? ?  204 PRO   A N     1 
ATOM   1554 C  CA    . PRO   A  1  177 ? 39.596 14.835 -26.870 1.00 16.07  ? ? ? ? ? ?  204 PRO   A CA    1 
ATOM   1555 C  C     . PRO   A  1  177 ? 39.046 13.690 -26.011 1.00 16.53  ? ? ? ? ? ?  204 PRO   A C     1 
ATOM   1556 O  O     . PRO   A  1  177 ? 38.601 12.705 -26.572 1.00 18.52  ? ? ? ? ? ?  204 PRO   A O     1 
ATOM   1557 C  CB    . PRO   A  1  177 ? 40.942 14.428 -27.500 1.00 18.29  ? ? ? ? ? ?  204 PRO   A CB    1 
ATOM   1558 C  CG    . PRO   A  1  177 ? 41.716 15.708 -27.596 1.00 19.73  ? ? ? ? ? ?  204 PRO   A CG    1 
ATOM   1559 C  CD    . PRO   A  1  177 ? 41.313 16.491 -26.367 1.00 16.95  ? ? ? ? ? ?  204 PRO   A CD    1 
ATOM   1560 N  N     . LEU   A  1  178 ? 39.056 13.866 -24.686 1.00 15.47  ? ? ? ? ? ?  205 LEU   A N     1 
ATOM   1561 C  CA    . LEU   A  1  178 ? 38.629 12.841 -23.710 1.00 16.12  ? ? ? ? ? ?  205 LEU   A CA    1 
ATOM   1562 C  C     . LEU   A  1  178 ? 37.331 13.260 -23.016 1.00 15.96  ? ? ? ? ? ?  205 LEU   A C     1 
ATOM   1563 O  O     . LEU   A  1  178 ? 36.854 12.507 -22.151 1.00 18.71  ? ? ? ? ? ?  205 LEU   A O     1 
ATOM   1564 C  CB    . LEU   A  1  178 ? 39.777 12.644 -22.715 1.00 16.59  ? ? ? ? ? ?  205 LEU   A CB    1 
ATOM   1565 C  CG    . LEU   A  1  178 ? 40.995 11.933 -23.301 1.00 17.57  ? ? ? ? ? ?  205 LEU   A CG    1 
ATOM   1566 C  CD1   . LEU   A  1  178 ? 42.284 12.370 -22.635 1.00 19.91  ? ? ? ? ? ?  205 LEU   A CD1   1 
ATOM   1567 C  CD2   . LEU   A  1  178 ? 40.839 10.424 -23.201 1.00 20.35  ? ? ? ? ? ?  205 LEU   A CD2   1 
ATOM   1568 N  N     . ALA   A  1  179 ? 36.775 14.418 -23.371 1.00 15.08  ? ? ? ? ? ?  206 ALA   A N     1 
ATOM   1569 C  CA    . ALA   A  1  179 ? 35.659 15.030 -22.624 1.00 16.26  ? ? ? ? ? ?  206 ALA   A CA    1 
ATOM   1570 C  C     . ALA   A  1  179 ? 34.397 15.131 -23.474 1.00 16.23  ? ? ? ? ? ?  206 ALA   A C     1 
ATOM   1571 O  O     . ALA   A  1  179 ? 34.482 15.399 -24.671 1.00 18.37  ? ? ? ? ? ?  206 ALA   A O     1 
ATOM   1572 C  CB    . ALA   A  1  179 ? 36.075 16.396 -22.152 1.00 18.87  ? ? ? ? ? ?  206 ALA   A CB    1 
ATOM   1573 N  N     . ASP   A  1  180 ? 33.234 15.029 -22.843 1.00 15.60  ? ? ? ? ? ?  207 ASP   A N     1 
ATOM   1574 C  CA    . ASP   A  1  180 ? 31.964 15.398 -23.518 1.00 16.42  ? ? ? ? ? ?  207 ASP   A CA    1 
ATOM   1575 C  C     . ASP   A  1  180 ? 31.763 16.904 -23.433 1.00 15.98  ? ? ? ? ? ?  207 ASP   A C     1 
ATOM   1576 O  O     . ASP   A  1  180 ? 31.212 17.488 -24.379 1.00 18.50  ? ? ? ? ? ?  207 ASP   A O     1 
ATOM   1577 C  CB    . ASP   A  1  180 ? 30.800 14.628 -22.920 1.00 17.15  ? ? ? ? ? ?  207 ASP   A CB    1 
ATOM   1578 C  CG    . ASP   A  1  180 ? 30.969 13.160 -23.225 1.00 18.41  ? ? ? ? ? ?  207 ASP   A CG    1 
ATOM   1579 O  OD1   . ASP   A  1  180 ? 31.216 12.860 -24.418 1.00 20.98  ? ? ? ? ? ?  207 ASP   A OD1   1 
ATOM   1580 O  OD2   . ASP   A  1  180 ? 30.892 12.347 -22.289 1.00 17.97  ? ? ? ? ? ?  207 ASP   A OD2   1 
ATOM   1581 N  N     . TYR   A  1  181 ? 32.196 17.518 -22.339 1.00 15.56  ? ? ? ? ? ?  208 TYR   A N     1 
ATOM   1582 C  CA    . TYR   A  1  181 ? 32.211 18.992 -22.238 1.00 15.55  ? ? ? ? ? ?  208 TYR   A CA    1 
ATOM   1583 C  C     . TYR   A  1  181 ? 33.450 19.415 -21.472 1.00 15.05  ? ? ? ? ? ?  208 TYR   A C     1 
ATOM   1584 O  O     . TYR   A  1  181 ? 33.949 18.647 -20.615 1.00 15.49  ? ? ? ? ? ?  208 TYR   A O     1 
ATOM   1585 C  CB    . TYR   A  1  181 ? 30.908 19.532 -21.648 1.00 15.99  ? ? ? ? ? ?  208 TYR   A CB    1 
ATOM   1586 C  CG    . TYR   A  1  181 ? 30.654 19.285 -20.178 1.00 15.53  ? ? ? ? ? ?  208 TYR   A CG    1 
ATOM   1587 C  CD1   . TYR   A  1  181 ? 31.213 20.107 -19.216 1.00 14.97  ? ? ? ? ? ?  208 TYR   A CD1   1 
ATOM   1588 C  CD2   . TYR   A  1  181 ? 29.832 18.262 -19.744 1.00 15.48  ? ? ? ? ? ?  208 TYR   A CD2   1 
ATOM   1589 C  CE1   . TYR   A  1  181 ? 30.944 19.937 -17.868 1.00 15.63  ? ? ? ? ? ?  208 TYR   A CE1   1 
ATOM   1590 C  CE2   . TYR   A  1  181 ? 29.558 18.068 -18.395 1.00 16.90  ? ? ? ? ? ?  208 TYR   A CE2   1 
ATOM   1591 C  CZ    . TYR   A  1  181 ? 30.134 18.901 -17.452 1.00 15.60  ? ? ? ? ? ?  208 TYR   A CZ    1 
ATOM   1592 O  OH    . TYR   A  1  181 ? 29.879 18.725 -16.117 1.00 17.10  ? ? ? ? ? ?  208 TYR   A OH    1 
ATOM   1593 N  N     . LEU   A  1  182 ? 33.901 20.613 -21.788 1.00 15.44  ? ? ? ? ? ?  209 LEU   A N     1 
ATOM   1594 C  CA    . LEU   A  1  182 ? 34.993 21.291 -21.082 1.00 15.25  ? ? ? ? ? ?  209 LEU   A CA    1 
ATOM   1595 C  C     . LEU   A  1  182 ? 34.412 22.482 -20.348 1.00 15.60  ? ? ? ? ? ?  209 LEU   A C     1 
ATOM   1596 O  O     . LEU   A  1  182 ? 33.473 23.115 -20.846 1.00 17.20  ? ? ? ? ? ?  209 LEU   A O     1 
ATOM   1597 C  CB    . LEU   A  1  182 ? 36.034 21.783 -22.077 1.00 16.55  ? ? ? ? ? ?  209 LEU   A CB    1 
ATOM   1598 C  CG    . LEU   A  1  182 ? 36.881 20.738 -22.765 1.00 17.17  ? ? ? ? ? ?  209 LEU   A CG    1 
ATOM   1599 C  CD1   . LEU   A  1  182 ? 37.770 21.411 -23.794 1.00 19.07  ? ? ? ? ? ?  209 LEU   A CD1   1 
ATOM   1600 C  CD2   . LEU   A  1  182 ? 37.704 19.944 -21.779 1.00 17.90  ? ? ? ? ? ?  209 LEU   A CD2   1 
ATOM   1601 N  N     . VAL   A  1  183 ? 35.019 22.803 -19.223 1.00 14.65  ? ? ? ? ? ?  210 VAL   A N     1 
ATOM   1602 C  CA    . VAL   A  1  183 ? 34.636 23.989 -18.428 1.00 15.53  ? ? ? ? ? ?  210 VAL   A CA    1 
ATOM   1603 C  C     . VAL   A  1  183 ? 35.839 24.912 -18.335 1.00 15.58  ? ? ? ? ? ?  210 VAL   A C     1 
ATOM   1604 O  O     . VAL   A  1  183 ? 36.907 24.502 -17.859 1.00 16.53  ? ? ? ? ? ?  210 VAL   A O     1 
ATOM   1605 C  CB    . VAL   A  1  183 ? 34.163 23.615 -17.017 1.00 15.69  ? ? ? ? ? ?  210 VAL   A CB    1 
ATOM   1606 C  CG1   . VAL   A  1  183 ? 33.618 24.842 -16.316 1.00 16.93  ? ? ? ? ? ?  210 VAL   A CG1   1 
ATOM   1607 C  CG2   . VAL   A  1  183 ? 33.153 22.488 -17.029 1.00 17.52  ? ? ? ? ? ?  210 VAL   A CG2   1 
ATOM   1608 N  N     . VAL   A  1  184 ? 35.638 26.144 -18.763 1.00 16.24  ? ? ? ? ? ?  211 VAL   A N     1 
ATOM   1609 C  CA    . VAL   A  1  184 ? 36.621 27.219 -18.565 1.00 17.53  ? ? ? ? ? ?  211 VAL   A CA    1 
ATOM   1610 C  C     . VAL   A  1  184 ? 36.261 27.807 -17.225 1.00 19.72  ? ? ? ? ? ?  211 VAL   A C     1 
ATOM   1611 O  O     . VAL   A  1  184 ? 35.236 28.549 -17.127 1.00 17.70  ? ? ? ? ? ?  211 VAL   A O     1 
ATOM   1612 C  CB    . VAL   A  1  184 ? 36.589 28.246 -19.698 1.00 17.68  ? ? ? ? ? ?  211 VAL   A CB    1 
ATOM   1613 C  CG1   . VAL   A  1  184 ? 37.599 29.347 -19.442 1.00 22.69  ? ? ? ? ? ?  211 VAL   A CG1   1 
ATOM   1614 C  CG2   . VAL   A  1  184 ? 36.817 27.560 -21.042 1.00 24.18  ? ? ? ? ? ?  211 VAL   A CG2   1 
ATOM   1615 N  N     . ASN   A  1  185 ? 37.040 27.391 -16.231 1.00 20.53  ? ? ? ? ? ?  212 ASN   A N     1 
ATOM   1616 C  CA    . ASN   A  1  185 ? 36.828 27.827 -14.844 1.00 19.79  ? ? ? ? ? ?  212 ASN   A CA    1 
ATOM   1617 C  C     . ASN   A  1  185 ? 37.508 29.173 -14.677 1.00 25.13  ? ? ? ? ? ?  212 ASN   A C     1 
ATOM   1618 O  O     . ASN   A  1  185 ? 38.729 29.169 -14.468 1.00 24.84  ? ? ? ? ? ?  212 ASN   A O     1 
ATOM   1619 C  CB    . ASN   A  1  185 ? 37.337 26.790 -13.841 1.00 21.80  ? ? ? ? ? ?  212 ASN   A CB    1 
ATOM   1620 C  CG    . ASN   A  1  185 ? 37.108 27.243 -12.415 1.00 19.77  ? ? ? ? ? ?  212 ASN   A CG    1 
ATOM   1621 O  OD1   . ASN   A  1  185 ? 36.409 28.213 -12.196 1.00 23.15  ? ? ? ? ? ?  212 ASN   A OD1   1 
ATOM   1622 N  ND2   . ASN   A  1  185 ? 37.728 26.568 -11.470 1.00 21.34  ? ? ? ? ? ?  212 ASN   A ND2   1 
ATOM   1623 N  N     . VAL   A  1  186 ? 36.752 30.270 -14.789 0.80 18.15  ? ? ? ? ? ?  213 VAL   A N     1 
ATOM   1624 C  CA    . VAL   A  1  186 ? 37.302 31.635 -14.553 0.80 19.54  ? ? ? ? ? ?  213 VAL   A CA    1 
ATOM   1625 C  C     . VAL   A  1  186 ? 36.783 32.175 -13.210 0.80 19.10  ? ? ? ? ? ?  213 VAL   A C     1 
ATOM   1626 O  O     . VAL   A  1  186 ? 36.814 33.404 -13.031 0.80 22.21  ? ? ? ? ? ?  213 VAL   A O     1 
ATOM   1627 C  CB    . VAL   A  1  186 ? 36.970 32.585 -15.719 0.80 23.43  ? ? ? ? ? ?  213 VAL   A CB    1 
ATOM   1628 C  CG1   . VAL   A  1  186 ? 37.740 32.200 -16.970 0.80 32.46  ? ? ? ? ? ?  213 VAL   A CG1   1 
ATOM   1629 C  CG2   . VAL   A  1  186 ? 35.477 32.640 -15.990 0.80 32.86  ? ? ? ? ? ?  213 VAL   A CG2   1 
ATOM   1630 N  N     . SER   A  1  187 ? 36.358 31.312 -12.276 0.80 15.81  ? ? ? ? ? ?  214 SER   A N     1 
ATOM   1631 C  CA    . SER   A  1  187 ? 35.622 31.780 -11.075 0.80 15.45  ? ? ? ? ? ?  214 SER   A CA    1 
ATOM   1632 C  C     . SER   A  1  187 ? 36.157 31.185 -9.778  0.80 16.42  ? ? ? ? ? ?  214 SER   A C     1 
ATOM   1633 O  O     . SER   A  1  187 ? 35.495 31.413 -8.777  0.80 18.74  ? ? ? ? ? ?  214 SER   A O     1 
ATOM   1634 C  CB    . SER   A  1  187 ? 34.138 31.553 -11.240 0.80 16.97  ? ? ? ? ? ?  214 SER   A CB    1 
ATOM   1635 O  OG    . SER   A  1  187 ? 33.844 30.215 -11.556 0.80 13.33  ? ? ? ? ? ?  214 SER   A OG    1 
ATOM   1636 N  N     . SER   A  1  188 ? 37.306 30.485 -9.762  0.80 17.73  ? ? ? ? ? ?  215 SER   A N     1 
ATOM   1637 C  CA    . SER   A  1  188 ? 37.915 30.116 -8.464  0.80 17.55  ? ? ? ? ? ?  215 SER   A CA    1 
ATOM   1638 C  C     . SER   A  1  188 ? 38.191 31.388 -7.672  0.80 21.11  ? ? ? ? ? ?  215 SER   A C     1 
ATOM   1639 O  O     . SER   A  1  188 ? 38.828 32.310 -8.183  0.80 22.78  ? ? ? ? ? ?  215 SER   A O     1 
ATOM   1640 C  CB    . SER   A  1  188 ? 39.186 29.347 -8.601  0.80 19.22  ? ? ? ? ? ?  215 SER   A CB    1 
ATOM   1641 O  OG    . SER   A  1  188 ? 39.719 29.145 -7.307  0.80 21.16  ? ? ? ? ? ?  215 SER   A OG    1 
ATOM   1642 N  N     . PRO   A  1  189 ? 37.799 31.447 -6.383  0.80 19.03  ? ? ? ? ? ?  216 PRO   A N     1 
ATOM   1643 C  CA    . PRO   A  1  189 ? 38.202 32.569 -5.538  0.80 23.17  ? ? ? ? ? ?  216 PRO   A CA    1 
ATOM   1644 C  C     . PRO   A  1  189 ? 39.638 32.465 -5.003  0.80 22.11  ? ? ? ? ? ?  216 PRO   A C     1 
ATOM   1645 O  O     . PRO   A  1  189 ? 40.067 33.402 -4.348  0.80 27.52  ? ? ? ? ? ?  216 PRO   A O     1 
ATOM   1646 C  CB    . PRO   A  1  189 ? 37.183 32.495 -4.402  0.80 27.87  ? ? ? ? ? ?  216 PRO   A CB    1 
ATOM   1647 C  CG    . PRO   A  1  189 ? 36.842 31.037 -4.276  0.80 26.13  ? ? ? ? ? ?  216 PRO   A CG    1 
ATOM   1648 C  CD    . PRO   A  1  189 ? 36.946 30.477 -5.681  0.80 23.63  ? ? ? ? ? ?  216 PRO   A CD    1 
ATOM   1649 N  N     . ASN   A  1  190 ? 40.348 31.369 -5.311  0.80 21.89  ? ? ? ? ? ?  217 ASN   A N     1 
ATOM   1650 C  CA    . ASN   A  1  190 ? 41.593 30.965 -4.606  0.80 21.49  ? ? ? ? ? ?  217 ASN   A CA    1 
ATOM   1651 C  C     . ASN   A  1  190 ? 42.824 31.036 -5.511  0.80 24.21  ? ? ? ? ? ?  217 ASN   A C     1 
ATOM   1652 O  O     . ASN   A  1  190 ? 43.886 30.555 -5.072  0.80 27.38  ? ? ? ? ? ?  217 ASN   A O     1 
ATOM   1653 C  CB    . ASN   A  1  190 ? 41.408 29.564 -4.019  0.80 22.27  ? ? ? ? ? ?  217 ASN   A CB    1 
ATOM   1654 C  CG    . ASN   A  1  190 ? 40.226 29.533 -3.080  0.80 21.23  ? ? ? ? ? ?  217 ASN   A CG    1 
ATOM   1655 O  OD1   . ASN   A  1  190 ? 40.052 30.459 -2.274  0.80 22.42  ? ? ? ? ? ?  217 ASN   A OD1   1 
ATOM   1656 N  ND2   . ASN   A  1  190 ? 39.422 28.486 -3.176  0.80 18.77  ? ? ? ? ? ?  217 ASN   A ND2   1 
ATOM   1657 N  N     . THR   A  1  191 ? 42.712 31.655 -6.692  0.80 23.55  ? ? ? ? ? ?  218 THR   A N     1 
ATOM   1658 C  CA    . THR   A  1  191 ? 43.859 31.953 -7.592  0.80 27.12  ? ? ? ? ? ?  218 THR   A CA    1 
ATOM   1659 C  C     . THR   A  1  191 ? 43.828 33.453 -7.878  0.80 27.91  ? ? ? ? ? ?  218 THR   A C     1 
ATOM   1660 O  O     . THR   A  1  191 ? 42.806 33.927 -8.408  0.80 29.41  ? ? ? ? ? ?  218 THR   A O     1 
ATOM   1661 C  CB    . THR   A  1  191 ? 43.837 31.075 -8.851  0.80 28.31  ? ? ? ? ? ?  218 THR   A CB    1 
ATOM   1662 O  OG1   . THR   A  1  191 ? 44.008 29.722 -8.427  0.80 29.84  ? ? ? ? ? ?  218 THR   A OG1   1 
ATOM   1663 C  CG2   . THR   A  1  191 ? 44.930 31.415 -9.843  0.80 35.70  ? ? ? ? ? ?  218 THR   A CG2   1 
ATOM   1664 N  N     . ALA   A  1  192 ? 44.890 34.165 -7.493  0.80 29.27  ? ? ? ? ? ?  219 ALA   A N     1 
ATOM   1665 C  CA    . ALA   A  1  192 ? 44.999 35.638 -7.609  0.80 32.01  ? ? ? ? ? ?  219 ALA   A CA    1 
ATOM   1666 C  C     . ALA   A  1  192 ? 44.792 36.050 -9.070  0.80 33.72  ? ? ? ? ? ?  219 ALA   A C     1 
ATOM   1667 O  O     . ALA   A  1  192 ? 45.455 35.471 -9.963  0.80 35.24  ? ? ? ? ? ?  219 ALA   A O     1 
ATOM   1668 C  CB    . ALA   A  1  192 ? 46.329 36.119 -7.081  0.80 37.01  ? ? ? ? ? ?  219 ALA   A CB    1 
ATOM   1669 N  N     . GLY   A  1  193 ? 43.865 36.982 -9.300  0.80 34.37  ? ? ? ? ? ?  220 GLY   A N     1 
ATOM   1670 C  CA    . GLY   A  1  193 ? 43.588 37.568 -10.623 0.80 38.06  ? ? ? ? ? ?  220 GLY   A CA    1 
ATOM   1671 C  C     . GLY   A  1  193 ? 42.687 36.708 -11.497 0.80 30.51  ? ? ? ? ? ?  220 GLY   A C     1 
ATOM   1672 O  O     . GLY   A  1  193 ? 42.305 37.207 -12.561 0.80 36.60  ? ? ? ? ? ?  220 GLY   A O     1 
ATOM   1673 N  N     . LEU   A  1  194 ? 42.352 35.469 -11.110 0.80 28.90  ? ? ? ? ? ?  221 LEU   A N     1 
ATOM   1674 C  CA    . LEU   A  1  194 ? 41.588 34.552 -12.005 0.80 23.92  ? ? ? ? ? ?  221 LEU   A CA    1 
ATOM   1675 C  C     . LEU   A  1  194 ? 40.211 35.134 -12.326 0.80 25.94  ? ? ? ? ? ?  221 LEU   A C     1 
ATOM   1676 O  O     . LEU   A  1  194 ? 39.799 35.060 -13.499 0.80 28.95  ? ? ? ? ? ?  221 LEU   A O     1 
ATOM   1677 C  CB    . LEU   A  1  194 ? 41.420 33.159 -11.392 0.80 26.55  ? ? ? ? ? ?  221 LEU   A CB    1 
ATOM   1678 C  CG    . LEU   A  1  194 ? 40.960 32.110 -12.407 0.80 26.67  ? ? ? ? ? ?  221 LEU   A CG    1 
ATOM   1679 C  CD1   . LEU   A  1  194 ? 42.141 31.687 -13.246 0.80 34.67  ? ? ? ? ? ?  221 LEU   A CD1   1 
ATOM   1680 C  CD2   . LEU   A  1  194 ? 40.299 30.894 -11.762 0.80 30.02  ? ? ? ? ? ?  221 LEU   A CD2   1 
ATOM   1681 N  N     . ARG   A  1  195 ? 39.512 35.685 -11.336 0.80 25.93  ? ? ? ? ? ?  222 ARG   A N     1 
ATOM   1682 C  CA    . ARG   A  1  195 ? 38.110 36.140 -11.532 0.80 27.41  ? ? ? ? ? ?  222 ARG   A CA    1 
ATOM   1683 C  C     . ARG   A  1  195 ? 38.044 37.357 -12.463 0.80 26.98  ? ? ? ? ? ?  222 ARG   A C     1 
ATOM   1684 O  O     . ARG   A  1  195 ? 36.971 37.588 -13.040 0.80 28.86  ? ? ? ? ? ?  222 ARG   A O     1 
ATOM   1685 C  CB    . ARG   A  1  195 ? 37.436 36.376 -10.181 0.80 29.01  ? ? ? ? ? ?  222 ARG   A CB    1 
ATOM   1686 C  CG    . ARG   A  1  195 ? 37.161 35.075 -9.444  0.80 25.90  ? ? ? ? ? ?  222 ARG   A CG    1 
ATOM   1687 C  CD    . ARG   A  1  195 ? 36.598 35.335 -8.067  0.80 28.21  ? ? ? ? ? ?  222 ARG   A CD    1 
ATOM   1688 N  NE    . ARG   A  1  195 ? 37.597 35.949 -7.195  0.80 35.55  ? ? ? ? ? ?  222 ARG   A NE    1 
ATOM   1689 C  CZ    . ARG   A  1  195 ? 37.348 36.788 -6.188  0.80 36.75  ? ? ? ? ? ?  222 ARG   A CZ    1 
ATOM   1690 N  NH1   . ARG   A  1  195 ? 36.110 37.154 -5.888  0.80 39.37  ? ? ? ? ? ?  222 ARG   A NH1   1 
ATOM   1691 N  NH2   . ARG   A  1  195 ? 38.356 37.271 -5.481  0.80 43.90  ? ? ? ? ? ?  222 ARG   A NH2   1 
ATOM   1692 N  N     A SER   A  1  196 ? 39.146 38.101 -12.625 0.50 27.31  ? ? ? ? ? ?  223 SER   A N     1 
ATOM   1693 N  N     B SER   A  1  196 ? 39.151 38.102 -12.596 0.50 31.84  ? ? ? ? ? ?  223 SER   A N     1 
ATOM   1694 C  CA    A SER   A  1  196 ? 39.256 39.232 -13.586 0.50 27.74  ? ? ? ? ? ?  223 SER   A CA    1 
ATOM   1695 C  CA    B SER   A  1  196 ? 39.325 39.216 -13.567 0.50 32.31  ? ? ? ? ? ?  223 SER   A CA    1 
ATOM   1696 C  C     A SER   A  1  196 ? 39.146 38.739 -15.035 0.50 29.69  ? ? ? ? ? ?  223 SER   A C     1 
ATOM   1697 C  C     B SER   A  1  196 ? 39.092 38.726 -15.004 0.50 29.75  ? ? ? ? ? ?  223 SER   A C     1 
ATOM   1698 O  O     A SER   A  1  196 ? 38.896 39.588 -15.917 0.50 36.33  ? ? ? ? ? ?  223 SER   A O     1 
ATOM   1699 O  O     B SER   A  1  196 ? 38.681 39.560 -15.838 0.50 30.64  ? ? ? ? ? ?  223 SER   A O     1 
ATOM   1700 C  CB    A SER   A  1  196 ? 40.525 40.011 -13.372 0.50 34.22  ? ? ? ? ? ?  223 SER   A CB    1 
ATOM   1701 C  CB    B SER   A  1  196 ? 40.686 39.856 -13.428 0.50 40.34  ? ? ? ? ? ?  223 SER   A CB    1 
ATOM   1702 O  OG    A SER   A  1  196 ? 40.483 40.693 -12.128 0.50 38.73  ? ? ? ? ? ?  223 SER   A OG    1 
ATOM   1703 O  OG    B SER   A  1  196 ? 41.677 39.099 -14.105 0.50 39.87  ? ? ? ? ? ?  223 SER   A OG    1 
ATOM   1704 N  N     . LEU   A  1  197 ? 39.322 37.434 -15.279 0.80 25.56  ? ? ? ? ? ?  224 LEU   A N     1 
ATOM   1705 C  CA    . LEU   A  1  197 ? 39.111 36.825 -16.624 0.80 26.41  ? ? ? ? ? ?  224 LEU   A CA    1 
ATOM   1706 C  C     . LEU   A  1  197 ? 37.616 36.768 -16.967 0.80 26.08  ? ? ? ? ? ?  224 LEU   A C     1 
ATOM   1707 O  O     . LEU   A  1  197 ? 37.317 36.493 -18.139 0.80 26.25  ? ? ? ? ? ?  224 LEU   A O     1 
ATOM   1708 C  CB    . LEU   A  1  197 ? 39.736 35.426 -16.692 0.80 26.80  ? ? ? ? ? ?  224 LEU   A CB    1 
ATOM   1709 C  CG    . LEU   A  1  197 ? 41.246 35.347 -16.465 0.80 31.29  ? ? ? ? ? ?  224 LEU   A CG    1 
ATOM   1710 C  CD1   . LEU   A  1  197 ? 41.687 33.896 -16.323 0.80 29.82  ? ? ? ? ? ?  224 LEU   A CD1   1 
ATOM   1711 C  CD2   . LEU   A  1  197 ? 42.013 36.031 -17.592 0.80 37.20  ? ? ? ? ? ?  224 LEU   A CD2   1 
ATOM   1712 N  N     . GLN   A  1  198 ? 36.714 37.001 -16.003 0.80 24.42  ? ? ? ? ? ?  225 GLN   A N     1 
ATOM   1713 C  CA    . GLN   A  1  198 ? 35.251 37.144 -16.252 0.80 25.16  ? ? ? ? ? ?  225 GLN   A CA    1 
ATOM   1714 C  C     . GLN   A  1  198 ? 34.923 38.509 -16.881 0.80 24.20  ? ? ? ? ? ?  225 GLN   A C     1 
ATOM   1715 O  O     . GLN   A  1  198 ? 33.790 38.661 -17.372 0.80 27.35  ? ? ? ? ? ?  225 GLN   A O     1 
ATOM   1716 C  CB    . GLN   A  1  198 ? 34.450 36.962 -14.957 0.80 25.27  ? ? ? ? ? ?  225 GLN   A CB    1 
ATOM   1717 C  CG    . GLN   A  1  198 ? 34.476 35.533 -14.449 0.80 21.98  ? ? ? ? ? ?  225 GLN   A CG    1 
ATOM   1718 C  CD    . GLN   A  1  198 ? 33.880 35.365 -13.070 0.80 21.71  ? ? ? ? ? ?  225 GLN   A CD    1 
ATOM   1719 O  OE1   . GLN   A  1  198 ? 32.915 34.621 -12.878 0.80 20.49  ? ? ? ? ? ?  225 GLN   A OE1   1 
ATOM   1720 N  NE2   . GLN   A  1  198 ? 34.471 36.036 -12.090 0.80 24.94  ? ? ? ? ? ?  225 GLN   A NE2   1 
ATOM   1721 N  N     . GLY   A  1  199 ? 35.838 39.480 -16.853 0.80 25.21  ? ? ? ? ? ?  226 GLY   A N     1 
ATOM   1722 C  CA    . GLY   A  1  199 ? 35.595 40.813 -17.445 0.80 25.09  ? ? ? ? ? ?  226 GLY   A CA    1 
ATOM   1723 C  C     . GLY   A  1  199 ? 35.423 40.726 -18.950 0.80 26.46  ? ? ? ? ? ?  226 GLY   A C     1 
ATOM   1724 O  O     . GLY   A  1  199 ? 36.003 39.822 -19.537 0.80 28.21  ? ? ? ? ? ?  226 GLY   A O     1 
ATOM   1725 N  N     . LYS   A  1  200 ? 34.682 41.652 -19.567 1.00 30.44  ? ? ? ? ? ?  227 LYS   A N     1 
ATOM   1726 C  CA    . LYS   A  1  200 ? 34.229 41.519 -20.987 1.00 32.38  ? ? ? ? ? ?  227 LYS   A CA    1 
ATOM   1727 C  C     . LYS   A  1  200 ? 35.401 41.340 -21.970 1.00 28.44  ? ? ? ? ? ?  227 LYS   A C     1 
ATOM   1728 O  O     . LYS   A  1  200 ? 35.356 40.368 -22.758 1.00 28.11  ? ? ? ? ? ?  227 LYS   A O     1 
ATOM   1729 C  CB    . LYS   A  1  200 ? 33.377 42.700 -21.457 1.00 31.36  ? ? ? ? ? ?  227 LYS   A CB    1 
ATOM   1730 C  CG    . LYS   A  1  200 ? 32.582 42.386 -22.718 1.00 29.41  ? ? ? ? ? ?  227 LYS   A CG    1 
ATOM   1731 C  CD    . LYS   A  1  200 ? 31.505 43.377 -23.086 1.00 31.04  ? ? ? ? ? ?  227 LYS   A CD    1 
ATOM   1732 C  CE    . LYS   A  1  200 ? 30.560 42.799 -24.124 1.00 34.57  ? ? ? ? ? ?  227 LYS   A CE    1 
ATOM   1733 N  NZ    . LYS   A  1  200 ? 29.545 43.773 -24.574 1.00 45.33  ? ? ? ? ? ?  227 LYS   A NZ    1 
ATOM   1734 N  N     . ALA   A  1  201 ? 36.372 42.255 -21.984 1.00 44.20  ? ? ? ? ? ?  228 ALA   A N     1 
ATOM   1735 C  CA    . ALA   A  1  201 ? 37.497 42.283 -22.961 1.00 44.94  ? ? ? ? ? ?  228 ALA   A CA    1 
ATOM   1736 C  C     . ALA   A  1  201 ? 38.348 41.015 -22.814 1.00 38.12  ? ? ? ? ? ?  228 ALA   A C     1 
ATOM   1737 O  O     . ALA   A  1  201 ? 38.582 40.330 -23.836 1.00 36.75  ? ? ? ? ? ?  228 ALA   A O     1 
ATOM   1738 C  CB    . ALA   A  1  201 ? 38.335 43.525 -22.759 1.00 45.36  ? ? ? ? ? ?  228 ALA   A CB    1 
ATOM   1739 N  N     . GLU   A  1  202 ? 38.719 40.686 -21.566 1.00 33.69  ? ? ? ? ? ?  229 GLU   A N     1 
ATOM   1740 C  CA    . GLU   A  1  202 ? 39.547 39.507 -21.191 1.00 38.89  ? ? ? ? ? ?  229 GLU   A CA    1 
ATOM   1741 C  C     . GLU   A  1  202 ? 38.787 38.227 -21.538 1.00 37.67  ? ? ? ? ? ?  229 GLU   A C     1 
ATOM   1742 O  O     . GLU   A  1  202 ? 39.402 37.331 -22.130 1.00 29.81  ? ? ? ? ? ?  229 GLU   A O     1 
ATOM   1743 C  CB    . GLU   A  1  202 ? 39.924 39.528 -19.706 1.00 37.70  ? ? ? ? ? ?  229 GLU   A CB    1 
ATOM   1744 C  CG    . GLU   A  1  202 ? 40.940 40.605 -19.370 1.00 54.33  ? ? ? ? ? ?  229 GLU   A CG    1 
ATOM   1745 C  CD    . GLU   A  1  202 ? 41.408 40.631 -17.924 1.00 85.95  ? ? ? ? ? ?  229 GLU   A CD    1 
ATOM   1746 O  OE1   . GLU   A  1  202 ? 41.853 39.574 -17.427 1.00 99.93  ? ? ? ? ? ?  229 GLU   A OE1   1 
ATOM   1747 O  OE2   . GLU   A  1  202 ? 41.332 41.708 -17.297 1.00 120.68 ? ? ? ? ? ?  229 GLU   A OE2   1 
ATOM   1748 N  N     . LEU   A  1  203 ? 37.496 38.152 -21.215 1.00 29.11  ? ? ? ? ? ?  230 LEU   A N     1 
ATOM   1749 C  CA    . LEU   A  1  203 ? 36.689 36.942 -21.488 1.00 27.80  ? ? ? ? ? ?  230 LEU   A CA    1 
ATOM   1750 C  C     . LEU   A  1  203 ? 36.566 36.741 -23.004 1.00 24.04  ? ? ? ? ? ?  230 LEU   A C     1 
ATOM   1751 O  O     . LEU   A  1  203 ? 36.744 35.618 -23.427 1.00 23.41  ? ? ? ? ? ?  230 LEU   A O     1 
ATOM   1752 C  CB    . LEU   A  1  203 ? 35.318 37.047 -20.812 1.00 30.06  ? ? ? ? ? ?  230 LEU   A CB    1 
ATOM   1753 C  CG    . LEU   A  1  203 ? 34.486 35.767 -20.817 1.00 30.01  ? ? ? ? ? ?  230 LEU   A CG    1 
ATOM   1754 C  CD1   . LEU   A  1  203 ? 35.122 34.678 -19.964 1.00 31.95  ? ? ? ? ? ?  230 LEU   A CD1   1 
ATOM   1755 C  CD2   . LEU   A  1  203 ? 33.076 36.057 -20.339 1.00 32.61  ? ? ? ? ? ?  230 LEU   A CD2   1 
ATOM   1756 N  N     . ARG   A  1  204 ? 36.289 37.782 -23.790 1.00 23.36  ? ? ? ? ? ?  231 ARG   A N     1 
ATOM   1757 C  CA    . ARG   A  1  204 ? 36.091 37.607 -25.261 1.00 23.48  ? ? ? ? ? ?  231 ARG   A CA    1 
ATOM   1758 C  C     . ARG   A  1  204 ? 37.384 37.072 -25.891 1.00 23.03  ? ? ? ? ? ?  231 ARG   A C     1 
ATOM   1759 O  O     . ARG   A  1  204 ? 37.301 36.089 -26.653 1.00 22.37  ? ? ? ? ? ?  231 ARG   A O     1 
ATOM   1760 C  CB    . ARG   A  1  204 ? 35.654 38.890 -25.966 1.00 27.77  ? ? ? ? ? ?  231 ARG   A CB    1 
ATOM   1761 C  CG    . ARG   A  1  204 ? 35.337 38.686 -27.444 1.00 31.07  ? ? ? ? ? ?  231 ARG   A CG    1 
ATOM   1762 C  CD    . ARG   A  1  204 ? 35.215 39.981 -28.216 1.00 43.59  ? ? ? ? ? ?  231 ARG   A CD    1 
ATOM   1763 N  NE    . ARG   A  1  204 ? 33.998 40.664 -27.811 1.00 46.41  ? ? ? ? ? ?  231 ARG   A NE    1 
ATOM   1764 C  CZ    . ARG   A  1  204 ? 33.913 41.811 -27.140 1.00 49.98  ? ? ? ? ? ?  231 ARG   A CZ    1 
ATOM   1765 N  NH1   . ARG   A  1  204 ? 34.986 42.489 -26.756 1.00 55.84  ? ? ? ? ? ?  231 ARG   A NH1   1 
ATOM   1766 N  NH2   . ARG   A  1  204 ? 32.717 42.284 -26.852 1.00 42.98  ? ? ? ? ? ?  231 ARG   A NH2   1 
ATOM   1767 N  N     . ARG   A  1  205 ? 38.535 37.658 -25.552 1.00 25.28  ? ? ? ? ? ?  232 ARG   A N     1 
ATOM   1768 C  CA    . ARG   A  1  205 ? 39.860 37.213 -26.061 1.00 26.81  ? ? ? ? ? ?  232 ARG   A CA    1 
ATOM   1769 C  C     . ARG   A  1  205 ? 40.092 35.751 -25.647 1.00 24.01  ? ? ? ? ? ?  232 ARG   A C     1 
ATOM   1770 O  O     . ARG   A  1  205 ? 40.477 34.928 -26.512 1.00 24.43  ? ? ? ? ? ?  232 ARG   A O     1 
ATOM   1771 C  CB    . ARG   A  1  205 ? 40.974 38.132 -25.538 1.00 33.41  ? ? ? ? ? ?  232 ARG   A CB    1 
ATOM   1772 C  CG    . ARG   A  1  205 ? 42.391 37.685 -25.868 1.00 45.66  ? ? ? ? ? ?  232 ARG   A CG    1 
ATOM   1773 C  CD    . ARG   A  1  205 ? 43.454 38.606 -25.288 1.00 69.50  ? ? ? ? ? ?  232 ARG   A CD    1 
ATOM   1774 N  NE    . ARG   A  1  205 ? 44.795 38.054 -25.459 1.00 79.20  ? ? ? ? ? ?  232 ARG   A NE    1 
ATOM   1775 C  CZ    . ARG   A  1  205 ? 45.338 37.067 -24.736 1.00 86.88  ? ? ? ? ? ?  232 ARG   A CZ    1 
ATOM   1776 N  NH1   . ARG   A  1  205 ? 44.666 36.479 -23.753 1.00 62.73  ? ? ? ? ? ?  232 ARG   A NH1   1 
ATOM   1777 N  NH2   . ARG   A  1  205 ? 46.570 36.667 -25.009 1.00 82.68  ? ? ? ? ? ?  232 ARG   A NH2   1 
ATOM   1778 N  N     . LEU   A  1  206 ? 39.914 35.445 -24.361 1.00 24.20  ? ? ? ? ? ?  233 LEU   A N     1 
ATOM   1779 C  CA    . LEU   A  1  206 ? 40.179 34.095 -23.793 1.00 24.42  ? ? ? ? ? ?  233 LEU   A CA    1 
ATOM   1780 C  C     . LEU   A  1  206 ? 39.280 33.089 -24.512 1.00 20.65  ? ? ? ? ? ?  233 LEU   A C     1 
ATOM   1781 O  O     . LEU   A  1  206 ? 39.793 32.047 -24.978 1.00 21.18  ? ? ? ? ? ?  233 LEU   A O     1 
ATOM   1782 C  CB    . LEU   A  1  206 ? 39.904 34.077 -22.283 1.00 27.46  ? ? ? ? ? ?  233 LEU   A CB    1 
ATOM   1783 C  CG    . LEU   A  1  206 ? 39.806 32.690 -21.639 1.00 31.83  ? ? ? ? ? ?  233 LEU   A CG    1 
ATOM   1784 C  CD1   . LEU   A  1  206 ? 41.130 31.972 -21.742 1.00 38.57  ? ? ? ? ? ?  233 LEU   A CD1   1 
ATOM   1785 C  CD2   . LEU   A  1  206 ? 39.373 32.786 -20.186 1.00 44.41  ? ? ? ? ? ?  233 LEU   A CD2   1 
ATOM   1786 N  N     . LEU   A  1  207 ? 37.977 33.361 -24.558 1.00 19.77  ? ? ? ? ? ?  234 LEU   A N     1 
ATOM   1787 C  CA    . LEU   A  1  207 ? 37.009 32.362 -25.076 1.00 19.53  ? ? ? ? ? ?  234 LEU   A CA    1 
ATOM   1788 C  C     . LEU   A  1  207 ? 37.164 32.211 -26.588 1.00 19.00  ? ? ? ? ? ?  234 LEU   A C     1 
ATOM   1789 O  O     . LEU   A  1  207 ? 36.916 31.101 -27.078 1.00 20.14  ? ? ? ? ? ?  234 LEU   A O     1 
ATOM   1790 C  CB    . LEU   A  1  207 ? 35.580 32.736 -24.689 1.00 21.53  ? ? ? ? ? ?  234 LEU   A CB    1 
ATOM   1791 C  CG    . LEU   A  1  207 ? 35.297 32.751 -23.187 1.00 26.29  ? ? ? ? ? ?  234 LEU   A CG    1 
ATOM   1792 C  CD1   . LEU   A  1  207 ? 33.837 33.059 -22.927 1.00 28.41  ? ? ? ? ? ?  234 LEU   A CD1   1 
ATOM   1793 C  CD2   . LEU   A  1  207 ? 35.705 31.455 -22.515 1.00 26.08  ? ? ? ? ? ?  234 LEU   A CD2   1 
ATOM   1794 N  N     . THR   A  1  208 ? 37.551 33.263 -27.308 1.00 19.82  ? ? ? ? ? ?  235 THR   A N     1 
ATOM   1795 C  CA    . THR   A  1  208 ? 37.829 33.131 -28.758 1.00 19.81  ? ? ? ? ? ?  235 THR   A CA    1 
ATOM   1796 C  C     . THR   A  1  208 ? 38.942 32.093 -28.956 1.00 19.93  ? ? ? ? ? ?  235 THR   A C     1 
ATOM   1797 O  O     . THR   A  1  208 ? 38.791 31.202 -29.834 1.00 22.21  ? ? ? ? ? ?  235 THR   A O     1 
ATOM   1798 C  CB    . THR   A  1  208 ? 38.174 34.483 -29.394 1.00 21.80  ? ? ? ? ? ?  235 THR   A CB    1 
ATOM   1799 O  OG1   . THR   A  1  208 ? 37.020 35.316 -29.267 1.00 25.32  ? ? ? ? ? ?  235 THR   A OG1   1 
ATOM   1800 C  CG2   . THR   A  1  208 ? 38.555 34.348 -30.849 1.00 26.94  ? ? ? ? ? ?  235 THR   A CG2   1 
ATOM   1801 N  N     . LYS   A  1  209 ? 40.020 32.208 -28.187 1.00 19.47  ? ? ? ? ? ?  236 LYS   A N     1 
ATOM   1802 C  CA    . LYS   A  1  209 ? 41.169 31.272 -28.278 1.00 19.68  ? ? ? ? ? ?  236 LYS   A CA    1 
ATOM   1803 C  C     . LYS   A  1  209 ? 40.721 29.853 -27.910 1.00 20.02  ? ? ? ? ? ?  236 LYS   A C     1 
ATOM   1804 O  O     . LYS   A  1  209 ? 41.061 28.903 -28.627 1.00 20.40  ? ? ? ? ? ?  236 LYS   A O     1 
ATOM   1805 C  CB    . LYS   A  1  209 ? 42.309 31.745 -27.380 1.00 22.98  ? ? ? ? ? ?  236 LYS   A CB    1 
ATOM   1806 C  CG    . LYS   A  1  209 ? 43.565 30.901 -27.423 1.00 29.49  ? ? ? ? ? ?  236 LYS   A CG    1 
ATOM   1807 C  CD    . LYS   A  1  209 ? 44.789 31.664 -26.981 1.00 41.38  ? ? ? ? ? ?  236 LYS   A CD    1 
ATOM   1808 C  CE    . LYS   A  1  209 ? 45.985 30.780 -26.728 1.00 37.71  ? ? ? ? ? ?  236 LYS   A CE    1 
ATOM   1809 N  NZ    . LYS   A  1  209 ? 47.251 31.525 -26.915 1.00 59.10  ? ? ? ? ? ?  236 LYS   A NZ    1 
ATOM   1810 N  N     . VAL   A  1  210 ? 39.974 29.707 -26.821 1.00 18.03  ? ? ? ? ? ?  237 VAL   A N     1 
ATOM   1811 C  CA    . VAL   A  1  210 ? 39.501 28.372 -26.375 1.00 18.34  ? ? ? ? ? ?  237 VAL   A CA    1 
ATOM   1812 C  C     . VAL   A  1  210 ? 38.645 27.743 -27.480 1.00 18.24  ? ? ? ? ? ?  237 VAL   A C     1 
ATOM   1813 O  O     . VAL   A  1  210 ? 38.836 26.541 -27.776 1.00 18.81  ? ? ? ? ? ?  237 VAL   A O     1 
ATOM   1814 C  CB    . VAL   A  1  210 ? 38.732 28.493 -25.051 1.00 17.89  ? ? ? ? ? ?  237 VAL   A CB    1 
ATOM   1815 C  CG1   . VAL   A  1  210 ? 37.882 27.261 -24.768 1.00 19.32  ? ? ? ? ? ?  237 VAL   A CG1   1 
ATOM   1816 C  CG2   . VAL   A  1  210 ? 39.695 28.795 -23.915 1.00 21.35  ? ? ? ? ? ?  237 VAL   A CG2   1 
ATOM   1817 N  N     . LEU   A  1  211 ? 37.710 28.503 -28.045 1.00 17.65  ? ? ? ? ? ?  238 LEU   A N     1 
ATOM   1818 C  CA    . LEU   A  1  211 ? 36.792 27.944 -29.065 1.00 17.64  ? ? ? ? ? ?  238 LEU   A CA    1 
ATOM   1819 C  C     . LEU   A  1  211 ? 37.550 27.595 -30.351 1.00 18.13  ? ? ? ? ? ?  238 LEU   A C     1 
ATOM   1820 O  O     . LEU   A  1  211 ? 37.204 26.570 -30.970 1.00 19.52  ? ? ? ? ? ?  238 LEU   A O     1 
ATOM   1821 C  CB    . LEU   A  1  211 ? 35.632 28.899 -29.332 1.00 19.50  ? ? ? ? ? ?  238 LEU   A CB    1 
ATOM   1822 C  CG    . LEU   A  1  211 ? 34.640 29.025 -28.176 1.00 20.14  ? ? ? ? ? ?  238 LEU   A CG    1 
ATOM   1823 C  CD1   . LEU   A  1  211 ? 33.680 30.181 -28.401 1.00 27.69  ? ? ? ? ? ?  238 LEU   A CD1   1 
ATOM   1824 C  CD2   . LEU   A  1  211 ? 33.871 27.738 -27.957 1.00 26.12  ? ? ? ? ? ?  238 LEU   A CD2   1 
ATOM   1825 N  N     A GLN   A  1  212 ? 38.547 28.380 -30.758 0.50 17.63  ? ? ? ? ? ?  239 GLN   A N     1 
ATOM   1826 N  N     B GLN   A  1  212 ? 38.538 28.420 -30.721 0.50 18.51  ? ? ? ? ? ?  239 GLN   A N     1 
ATOM   1827 C  CA    A GLN   A  1  212 ? 39.330 28.037 -31.975 0.50 18.20  ? ? ? ? ? ?  239 GLN   A CA    1 
ATOM   1828 C  CA    B GLN   A  1  212 ? 39.450 28.173 -31.870 0.50 21.51  ? ? ? ? ? ?  239 GLN   A CA    1 
ATOM   1829 C  C     A GLN   A  1  212 ? 40.038 26.701 -31.714 0.50 17.22  ? ? ? ? ? ?  239 GLN   A C     1 
ATOM   1830 C  C     B GLN   A  1  212 ? 40.113 26.808 -31.669 0.50 21.27  ? ? ? ? ? ?  239 GLN   A C     1 
ATOM   1831 O  O     A GLN   A  1  212 ? 40.024 25.805 -32.600 0.50 17.99  ? ? ? ? ? ?  239 GLN   A O     1 
ATOM   1832 O  O     B GLN   A  1  212 ? 40.144 25.991 -32.622 0.50 22.06  ? ? ? ? ? ?  239 GLN   A O     1 
ATOM   1833 C  CB    A GLN   A  1  212 ? 40.304 29.156 -32.350 0.50 18.72  ? ? ? ? ? ?  239 GLN   A CB    1 
ATOM   1834 C  CB    B GLN   A  1  212 ? 40.489 29.294 -31.992 0.50 27.84  ? ? ? ? ? ?  239 GLN   A CB    1 
ATOM   1835 C  CG    A GLN   A  1  212 ? 41.180 28.802 -33.540 0.50 20.25  ? ? ? ? ? ?  239 GLN   A CG    1 
ATOM   1836 C  CG    B GLN   A  1  212 ? 39.971 30.508 -32.748 0.50 34.14  ? ? ? ? ? ?  239 GLN   A CG    1 
ATOM   1837 C  CD    A GLN   A  1  212 ? 42.223 29.839 -33.870 0.50 30.49  ? ? ? ? ? ?  239 GLN   A CD    1 
ATOM   1838 C  CD    B GLN   A  1  212 ? 40.785 31.771 -32.592 0.50 37.09  ? ? ? ? ? ?  239 GLN   A CD    1 
ATOM   1839 O  OE1   A GLN   A  1  212 ? 41.944 31.034 -33.926 0.50 32.93  ? ? ? ? ? ?  239 GLN   A OE1   1 
ATOM   1840 O  OE1   B GLN   A  1  212 ? 41.793 31.822 -31.885 0.50 35.89  ? ? ? ? ? ?  239 GLN   A OE1   1 
ATOM   1841 N  NE2   A GLN   A  1  212 ? 43.440 29.374 -34.123 0.50 33.76  ? ? ? ? ? ?  239 GLN   A NE2   1 
ATOM   1842 N  NE2   B GLN   A  1  212 ? 40.334 32.820 -33.261 0.50 42.39  ? ? ? ? ? ?  239 GLN   A NE2   1 
ATOM   1843 N  N     A GLU   A  1  213 ? 40.617 26.549 -30.523 0.50 16.71  ? ? ? ? ? ?  240 GLU   A N     1 
ATOM   1844 N  N     B GLU   A  1  213 ? 40.611 26.553 -30.460 0.50 18.46  ? ? ? ? ? ?  240 GLU   A N     1 
ATOM   1845 C  CA    A GLU   A  1  213 ? 41.336 25.300 -30.163 0.50 17.82  ? ? ? ? ? ?  240 GLU   A CA    1 
ATOM   1846 C  CA    B GLU   A  1  213 ? 41.342 25.293 -30.168 0.50 19.59  ? ? ? ? ? ?  240 GLU   A CA    1 
ATOM   1847 C  C     A GLU   A  1  213 ? 40.349 24.131 -30.209 0.50 17.13  ? ? ? ? ? ?  240 GLU   A C     1 
ATOM   1848 C  C     B GLU   A  1  213 ? 40.362 24.116 -30.174 0.50 18.09  ? ? ? ? ? ?  240 GLU   A C     1 
ATOM   1849 O  O     A GLU   A  1  213 ? 40.686 23.096 -30.803 0.50 17.57  ? ? ? ? ? ?  240 GLU   A O     1 
ATOM   1850 O  O     B GLU   A  1  213 ? 40.723 23.056 -30.702 0.50 19.36  ? ? ? ? ? ?  240 GLU   A O     1 
ATOM   1851 C  CB    A GLU   A  1  213 ? 42.005 25.439 -28.796 0.50 19.12  ? ? ? ? ? ?  240 GLU   A CB    1 
ATOM   1852 C  CB    B GLU   A  1  213 ? 42.119 25.435 -28.861 0.50 23.33  ? ? ? ? ? ?  240 GLU   A CB    1 
ATOM   1853 C  CG    A GLU   A  1  213 ? 43.117 26.474 -28.786 0.50 21.06  ? ? ? ? ? ?  240 GLU   A CG    1 
ATOM   1854 C  CG    B GLU   A  1  213 ? 43.377 26.261 -29.049 0.50 25.13  ? ? ? ? ? ?  240 GLU   A CG    1 
ATOM   1855 C  CD    A GLU   A  1  213 ? 44.474 25.997 -29.277 0.50 20.84  ? ? ? ? ? ?  240 GLU   A CD    1 
ATOM   1856 C  CD    B GLU   A  1  213 ? 44.048 26.020 -30.392 0.50 25.21  ? ? ? ? ? ?  240 GLU   A CD    1 
ATOM   1857 O  OE1   A GLU   A  1  213 ? 44.627 24.789 -29.551 0.50 21.62  ? ? ? ? ? ?  240 GLU   A OE1   1 
ATOM   1858 O  OE1   B GLU   A  1  213 ? 44.648 24.942 -30.560 0.50 24.38  ? ? ? ? ? ?  240 GLU   A OE1   1 
ATOM   1859 O  OE2   A GLU   A  1  213 ? 45.374 26.843 -29.385 0.50 21.25  ? ? ? ? ? ?  240 GLU   A OE2   1 
ATOM   1860 O  OE2   B GLU   A  1  213 ? 43.932 26.893 -31.282 0.50 27.66  ? ? ? ? ? ?  240 GLU   A OE2   1 
ATOM   1861 N  N     . ARG   A  1  214 ? 39.166 24.291 -29.613 1.00 16.41  ? ? ? ? ? ?  241 ARG   A N     1 
ATOM   1862 C  CA    . ARG   A  1  214 ? 38.153 23.216 -29.586 1.00 16.72  ? ? ? ? ? ?  241 ARG   A CA    1 
ATOM   1863 C  C     . ARG   A  1  214 ? 37.749 22.871 -31.024 1.00 16.05  ? ? ? ? ? ?  241 ARG   A C     1 
ATOM   1864 O  O     . ARG   A  1  214 ? 37.636 21.678 -31.357 1.00 16.50  ? ? ? ? ? ?  241 ARG   A O     1 
ATOM   1865 C  CB    . ARG   A  1  214 ? 36.970 23.666 -28.729 1.00 16.99  ? ? ? ? ? ?  241 ARG   A CB    1 
ATOM   1866 C  CG    . ARG   A  1  214 ? 35.864 22.636 -28.584 1.00 19.13  ? ? ? ? ? ?  241 ARG   A CG    1 
ATOM   1867 C  CD    . ARG   A  1  214 ? 34.897 22.547 -29.746 1.00 20.30  ? ? ? ? ? ?  241 ARG   A CD    1 
ATOM   1868 N  NE    . ARG   A  1  214 ? 34.212 23.759 -30.128 1.00 20.28  ? ? ? ? ? ?  241 ARG   A NE    1 
ATOM   1869 C  CZ    . ARG   A  1  214 ? 33.092 24.237 -29.592 1.00 20.05  ? ? ? ? ? ?  241 ARG   A CZ    1 
ATOM   1870 N  NH1   . ARG   A  1  214 ? 32.506 23.620 -28.578 1.00 19.58  ? ? ? ? ? ?  241 ARG   A NH1   1 
ATOM   1871 N  NH2   . ARG   A  1  214 ? 32.554 25.340 -30.096 1.00 22.09  ? ? ? ? ? ?  241 ARG   A NH2   1 
ATOM   1872 N  N     . ASP   A  1  215 ? 37.505 23.890 -31.842 1.00 17.27  ? ? ? ? ? ?  242 ASP   A N     1 
ATOM   1873 C  CA    . ASP   A  1  215 ? 37.038 23.689 -33.233 1.00 16.78  ? ? ? ? ? ?  242 ASP   A CA    1 
ATOM   1874 C  C     . ASP   A  1  215 ? 38.091 22.939 -34.059 1.00 17.50  ? ? ? ? ? ?  242 ASP   A C     1 
ATOM   1875 O  O     . ASP   A  1  215 ? 37.690 22.294 -35.042 1.00 19.81  ? ? ? ? ? ?  242 ASP   A O     1 
ATOM   1876 C  CB    . ASP   A  1  215 ? 36.665 25.020 -33.875 1.00 18.34  ? ? ? ? ? ?  242 ASP   A CB    1 
ATOM   1877 C  CG    . ASP   A  1  215 ? 35.387 25.640 -33.337 1.00 21.84  ? ? ? ? ? ?  242 ASP   A CG    1 
ATOM   1878 O  OD1   . ASP   A  1  215 ? 34.622 24.931 -32.644 1.00 22.67  ? ? ? ? ? ?  242 ASP   A OD1   1 
ATOM   1879 O  OD2   . ASP   A  1  215 ? 35.160 26.835 -33.643 1.00 26.31  ? ? ? ? ? ?  242 ASP   A OD2   1 
ATOM   1880 N  N     . GLY   A  1  216 ? 39.366 23.000 -33.666 1.00 16.32  ? ? ? ? ? ?  243 GLY   A N     1 
ATOM   1881 C  CA    . GLY   A  1  216 ? 40.465 22.289 -34.329 1.00 16.97  ? ? ? ? ? ?  243 GLY   A CA    1 
ATOM   1882 C  C     . GLY   A  1  216 ? 40.534 20.815 -33.998 1.00 16.19  ? ? ? ? ? ?  243 GLY   A C     1 
ATOM   1883 O  O     . GLY   A  1  216 ? 41.385 20.145 -34.578 1.00 19.97  ? ? ? ? ? ?  243 GLY   A O     1 
ATOM   1884 N  N     . LEU   A  1  217 ? 39.734 20.320 -33.062 1.00 16.16  ? ? ? ? ? ?  244 LEU   A N     1 
ATOM   1885 C  CA    . LEU   A  1  217 ? 39.759 18.886 -32.720 1.00 15.28  ? ? ? ? ? ?  244 LEU   A CA    1 
ATOM   1886 C  C     . LEU   A  1  217 ? 38.884 18.116 -33.707 1.00 15.66  ? ? ? ? ? ?  244 LEU   A C     1 
ATOM   1887 O  O     . LEU   A  1  217 ? 37.870 18.645 -34.192 1.00 17.47  ? ? ? ? ? ?  244 LEU   A O     1 
ATOM   1888 C  CB    . LEU   A  1  217 ? 39.283 18.684 -31.279 1.00 15.49  ? ? ? ? ? ?  244 LEU   A CB    1 
ATOM   1889 C  CG    . LEU   A  1  217 ? 40.146 19.361 -30.219 1.00 16.95  ? ? ? ? ? ?  244 LEU   A CG    1 
ATOM   1890 C  CD1   . LEU   A  1  217 ? 39.518 19.182 -28.858 1.00 17.86  ? ? ? ? ? ?  244 LEU   A CD1   1 
ATOM   1891 C  CD2   . LEU   A  1  217 ? 41.576 18.836 -30.233 1.00 20.19  ? ? ? ? ? ?  244 LEU   A CD2   1 
ATOM   1892 N  N     . ARG   A  1  218 ? 39.263 16.872 -33.964 1.00 15.63  ? ? ? ? ? ?  245 ARG   A N     1 
ATOM   1893 C  CA    . ARG   A  1  218 ? 38.463 15.977 -34.825 1.00 16.10  ? ? ? ? ? ?  245 ARG   A CA    1 
ATOM   1894 C  C     . ARG   A  1  218 ? 37.058 15.797 -34.236 1.00 16.33  ? ? ? ? ? ?  245 ARG   A C     1 
ATOM   1895 O  O     . ARG   A  1  218 ? 36.915 15.794 -33.009 1.00 17.67  ? ? ? ? ? ?  245 ARG   A O     1 
ATOM   1896 C  CB    . ARG   A  1  218 ? 39.196 14.652 -34.985 1.00 16.15  ? ? ? ? ? ?  245 ARG   A CB    1 
ATOM   1897 C  CG    . ARG   A  1  218 ? 40.437 14.798 -35.848 1.00 17.21  ? ? ? ? ? ?  245 ARG   A CG    1 
ATOM   1898 C  CD    . ARG   A  1  218 ? 41.340 13.604 -35.733 1.00 17.70  ? ? ? ? ? ?  245 ARG   A CD    1 
ATOM   1899 N  NE    . ARG   A  1  218 ? 40.816 12.359 -36.244 1.00 17.51  ? ? ? ? ? ?  245 ARG   A NE    1 
ATOM   1900 C  CZ    . ARG   A  1  218 ? 41.073 11.852 -37.456 1.00 18.15  ? ? ? ? ? ?  245 ARG   A CZ    1 
ATOM   1901 N  NH1   . ARG   A  1  218 ? 41.677 12.581 -38.379 1.00 18.84  ? ? ? ? ? ?  245 ARG   A NH1   1 
ATOM   1902 N  NH2   . ARG   A  1  218 ? 40.673 10.627 -37.750 1.00 19.67  ? ? ? ? ? ?  245 ARG   A NH2   1 
ATOM   1903 N  N     . ARG   A  1  219 ? 36.071 15.613 -35.104 1.00 19.03  ? ? ? ? ? ?  246 ARG   A N     1 
ATOM   1904 C  CA    . ARG   A  1  219 ? 34.628 15.651 -34.766 1.00 21.96  ? ? ? ? ? ?  246 ARG   A CA    1 
ATOM   1905 C  C     . ARG   A  1  219 ? 34.303 14.761 -33.559 1.00 21.63  ? ? ? ? ? ?  246 ARG   A C     1 
ATOM   1906 O  O     . ARG   A  1  219 ? 33.598 15.254 -32.643 1.00 22.68  ? ? ? ? ? ?  246 ARG   A O     1 
ATOM   1907 C  CB    . ARG   A  1  219 ? 33.798 15.251 -35.990 1.00 28.35  ? ? ? ? ? ?  246 ARG   A CB    1 
ATOM   1908 C  CG    . ARG   A  1  219 ? 32.288 15.288 -35.788 1.00 36.15  ? ? ? ? ? ?  246 ARG   A CG    1 
ATOM   1909 C  CD    . ARG   A  1  219 ? 31.527 15.132 -37.100 1.00 55.94  ? ? ? ? ? ?  246 ARG   A CD    1 
ATOM   1910 N  NE    . ARG   A  1  219 ? 30.162 15.645 -37.024 1.00 74.36  ? ? ? ? ? ?  246 ARG   A NE    1 
ATOM   1911 C  CZ    . ARG   A  1  219 ? 29.281 15.692 -38.024 0.00 66.79  ? ? ? ? ? ?  246 ARG   A CZ    1 
ATOM   1912 N  NH1   . ARG   A  1  219 ? 29.603 15.237 -39.225 0.00 67.95  ? ? ? ? ? ?  246 ARG   A NH1   1 
ATOM   1913 N  NH2   . ARG   A  1  219 ? 28.072 16.190 -37.829 0.00 66.12  ? ? ? ? ? ?  246 ARG   A NH2   1 
ATOM   1914 N  N     . VAL   A  1  220 ? 34.758 13.504 -33.533 1.00 19.84  ? ? ? ? ? ?  247 VAL   A N     1 
ATOM   1915 C  CA    . VAL   A  1  220 ? 34.369 12.563 -32.436 1.00 22.53  ? ? ? ? ? ?  247 VAL   A CA    1 
ATOM   1916 C  C     . VAL   A  1  220 ? 35.050 12.967 -31.123 1.00 22.08  ? ? ? ? ? ?  247 VAL   A C     1 
ATOM   1917 O  O     . VAL   A  1  220 ? 34.658 12.429 -30.075 1.00 24.20  ? ? ? ? ? ?  247 VAL   A O     1 
ATOM   1918 C  CB    . VAL   A  1  220 ? 34.598 11.078 -32.788 1.00 32.69  ? ? ? ? ? ?  247 VAL   A CB    1 
ATOM   1919 C  CG1   . VAL   A  1  220 ? 33.911 10.687 -34.083 1.00 34.63  ? ? ? ? ? ?  247 VAL   A CG1   1 
ATOM   1920 C  CG2   . VAL   A  1  220 ? 36.049 10.668 -32.796 1.00 47.52  ? ? ? ? ? ?  247 VAL   A CG2   1 
ATOM   1921 N  N     . HIS   A  1  221 ? 36.010 13.885 -31.173 1.00 18.68  ? ? ? ? ? ?  248 HIS   A N     1 
ATOM   1922 C  CA    . HIS   A  1  221 ? 36.835 14.350 -30.031 1.00 18.38  ? ? ? ? ? ?  248 HIS   A CA    1 
ATOM   1923 C  C     . HIS   A  1  221 ? 36.580 15.829 -29.734 1.00 16.86  ? ? ? ? ? ?  248 HIS   A C     1 
ATOM   1924 O  O     . HIS   A  1  221 ? 37.427 16.444 -29.065 1.00 19.35  ? ? ? ? ? ?  248 HIS   A O     1 
ATOM   1925 C  CB    . HIS   A  1  221 ? 38.305 14.090 -30.346 1.00 19.02  ? ? ? ? ? ?  248 HIS   A CB    1 
ATOM   1926 C  CG    . HIS   A  1  221 ? 38.618 12.644 -30.387 1.00 20.49  ? ? ? ? ? ?  248 HIS   A CG    1 
ATOM   1927 N  ND1   . HIS   A  1  221 ? 38.695 11.874 -29.241 1.00 21.34  ? ? ? ? ? ?  248 HIS   A ND1   1 
ATOM   1928 C  CD2   . HIS   A  1  221 ? 38.834 11.817 -31.431 1.00 21.29  ? ? ? ? ? ?  248 HIS   A CD2   1 
ATOM   1929 C  CE1   . HIS   A  1  221 ? 38.964 10.624 -29.586 1.00 23.20  ? ? ? ? ? ?  248 HIS   A CE1   1 
ATOM   1930 N  NE2   . HIS   A  1  221 ? 39.060 10.569 -30.924 1.00 22.12  ? ? ? ? ? ?  248 HIS   A NE2   1 
ATOM   1931 N  N     . ARG   A  1  222 ? 35.456 16.373 -30.198 1.00 17.62  ? ? ? ? ? ?  249 ARG   A N     1 
ATOM   1932 C  CA    . ARG   A  1  222 ? 35.166 17.827 -30.132 1.00 17.88  ? ? ? ? ? ?  249 ARG   A CA    1 
ATOM   1933 C  C     . ARG   A  1  222 ? 34.109 18.073 -29.055 1.00 18.66  ? ? ? ? ? ?  249 ARG   A C     1 
ATOM   1934 O  O     . ARG   A  1  222 ? 32.927 17.809 -29.263 1.00 22.17  ? ? ? ? ? ?  249 ARG   A O     1 
ATOM   1935 C  CB    . ARG   A  1  222 ? 34.747 18.305 -31.518 1.00 22.44  ? ? ? ? ? ?  249 ARG   A CB    1 
ATOM   1936 C  CG    . ARG   A  1  222 ? 34.725 19.808 -31.671 1.00 27.69  ? ? ? ? ? ?  249 ARG   A CG    1 
ATOM   1937 C  CD    . ARG   A  1  222 ? 34.265 20.224 -33.054 1.00 29.42  ? ? ? ? ? ?  249 ARG   A CD    1 
ATOM   1938 N  NE    . ARG   A  1  222 ? 35.177 19.750 -34.079 1.00 26.13  ? ? ? ? ? ?  249 ARG   A NE    1 
ATOM   1939 C  CZ    . ARG   A  1  222 ? 34.857 19.444 -35.347 1.00 28.45  ? ? ? ? ? ?  249 ARG   A CZ    1 
ATOM   1940 N  NH1   . ARG   A  1  222 ? 33.610 19.511 -35.803 1.00 32.91  ? ? ? ? ? ?  249 ARG   A NH1   1 
ATOM   1941 N  NH2   . ARG   A  1  222 ? 35.815 19.043 -36.161 1.00 29.91  ? ? ? ? ? ?  249 ARG   A NH2   1 
ATOM   1942 N  N     . PRO   A  1  223 ? 34.504 18.525 -27.845 1.00 17.31  ? ? ? ? ? ?  250 PRO   A N     1 
ATOM   1943 C  CA    . PRO   A  1  223 ? 33.556 18.706 -26.748 1.00 17.73  ? ? ? ? ? ?  250 PRO   A CA    1 
ATOM   1944 C  C     . PRO   A  1  223 ? 32.798 20.032 -26.816 1.00 16.41  ? ? ? ? ? ?  250 PRO   A C     1 
ATOM   1945 O  O     . PRO   A  1  223 ? 33.292 20.990 -27.409 1.00 17.67  ? ? ? ? ? ?  250 PRO   A O     1 
ATOM   1946 C  CB    . PRO   A  1  223 ? 34.475 18.723 -25.523 1.00 19.62  ? ? ? ? ? ?  250 PRO   A CB    1 
ATOM   1947 C  CG    . PRO   A  1  223 ? 35.715 19.404 -26.028 1.00 19.43  ? ? ? ? ? ?  250 PRO   A CG    1 
ATOM   1948 C  CD    . PRO   A  1  223 ? 35.875 18.863 -27.434 1.00 17.82  ? ? ? ? ? ?  250 PRO   A CD    1 
ATOM   1949 N  N     . ALA   A  1  224 ? 31.661 20.082 -26.123 1.00 17.53  ? ? ? ? ? ?  251 ALA   A N     1 
ATOM   1950 C  CA    . ALA   A  1  224 ? 31.010 21.354 -25.766 1.00 16.78  ? ? ? ? ? ?  251 ALA   A CA    1 
ATOM   1951 C  C     . ALA   A  1  224 ? 31.952 22.164 -24.866 1.00 17.19  ? ? ? ? ? ?  251 ALA   A C     1 
ATOM   1952 O  O     . ALA   A  1  224 ? 32.757 21.569 -24.130 1.00 17.21  ? ? ? ? ? ?  251 ALA   A O     1 
ATOM   1953 C  CB    . ALA   A  1  224 ? 29.688 21.096 -25.093 1.00 17.80  ? ? ? ? ? ?  251 ALA   A CB    1 
ATOM   1954 N  N     . VAL   A  1  225 ? 31.841 23.487 -24.923 1.00 15.55  ? ? ? ? ? ?  252 VAL   A N     1 
ATOM   1955 C  CA    . VAL   A  1  225 ? 32.616 24.406 -24.052 1.00 14.48  ? ? ? ? ? ?  252 VAL   A CA    1 
ATOM   1956 C  C     . VAL   A  1  225 ? 31.641 25.230 -23.216 1.00 16.04  ? ? ? ? ? ?  252 VAL   A C     1 
ATOM   1957 O  O     . VAL   A  1  225 ? 30.776 25.924 -23.777 1.00 16.57  ? ? ? ? ? ?  252 VAL   A O     1 
ATOM   1958 C  CB    . VAL   A  1  225 ? 33.570 25.309 -24.843 1.00 17.40  ? ? ? ? ? ?  252 VAL   A CB    1 
ATOM   1959 C  CG1   . VAL   A  1  225 ? 34.220 26.353 -23.946 1.00 20.32  ? ? ? ? ? ?  252 VAL   A CG1   1 
ATOM   1960 C  CG2   . VAL   A  1  225 ? 34.632 24.486 -25.548 1.00 19.01  ? ? ? ? ? ?  252 VAL   A CG2   1 
ATOM   1961 N  N     . LEU   A  1  226 ? 31.817 25.147 -21.905 1.00 14.86  ? ? ? ? ? ?  253 LEU   A N     1 
ATOM   1962 C  CA    . LEU   A  1  226 ? 31.022 25.922 -20.931 1.00 14.90  ? ? ? ? ? ?  253 LEU   A CA    1 
ATOM   1963 C  C     . LEU   A  1  226 ? 31.952 26.857 -20.163 1.00 15.16  ? ? ? ? ? ?  253 LEU   A C     1 
ATOM   1964 O  O     . LEU   A  1  226 ? 33.163 26.567 -20.019 1.00 17.24  ? ? ? ? ? ?  253 LEU   A O     1 
ATOM   1965 C  CB    . LEU   A  1  226 ? 30.273 24.997 -19.963 1.00 15.75  ? ? ? ? ? ?  253 LEU   A CB    1 
ATOM   1966 C  CG    . LEU   A  1  226 ? 29.140 24.156 -20.562 1.00 18.77  ? ? ? ? ? ?  253 LEU   A CG    1 
ATOM   1967 C  CD1   . LEU   A  1  226 ? 29.665 22.927 -21.254 1.00 21.63  ? ? ? ? ? ?  253 LEU   A CD1   1 
ATOM   1968 C  CD2   . LEU   A  1  226 ? 28.130 23.750 -19.505 1.00 22.95  ? ? ? ? ? ?  253 LEU   A CD2   1 
ATOM   1969 N  N     . VAL   A  1  227 ? 31.376 27.951 -19.676 1.00 14.41  ? ? ? ? ? ?  254 VAL   A N     1 
ATOM   1970 C  CA    . VAL   A  1  227 ? 32.085 28.897 -18.780 1.00 15.18  ? ? ? ? ? ?  254 VAL   A CA    1 
ATOM   1971 C  C     . VAL   A  1  227 ? 31.449 28.777 -17.396 1.00 15.49  ? ? ? ? ? ?  254 VAL   A C     1 
ATOM   1972 O  O     . VAL   A  1  227 ? 30.215 28.829 -17.292 1.00 16.00  ? ? ? ? ? ?  254 VAL   A O     1 
ATOM   1973 C  CB    . VAL   A  1  227 ? 32.032 30.332 -19.315 1.00 18.00  ? ? ? ? ? ?  254 VAL   A CB    1 
ATOM   1974 C  CG1   . VAL   A  1  227 ? 32.746 31.273 -18.361 1.00 24.02  ? ? ? ? ? ?  254 VAL   A CG1   1 
ATOM   1975 C  CG2   . VAL   A  1  227 ? 32.648 30.412 -20.691 1.00 20.57  ? ? ? ? ? ?  254 VAL   A CG2   1 
ATOM   1976 N  N     . LYS   A  1  228 ? 32.279 28.600 -16.374 1.00 14.72  ? ? ? ? ? ?  255 LYS   A N     1 
ATOM   1977 C  CA    . LYS   A  1  228 ? 31.793 28.536 -14.983 1.00 14.67  ? ? ? ? ? ?  255 LYS   A CA    1 
ATOM   1978 C  C     . LYS   A  1  228 ? 32.033 29.887 -14.323 1.00 14.40  ? ? ? ? ? ?  255 LYS   A C     1 
ATOM   1979 O  O     . LYS   A  1  228 ? 33.180 30.357 -14.288 1.00 15.75  ? ? ? ? ? ?  255 LYS   A O     1 
ATOM   1980 C  CB    . LYS   A  1  228 ? 32.478 27.421 -14.205 1.00 15.10  ? ? ? ? ? ?  255 LYS   A CB    1 
ATOM   1981 C  CG    . LYS   A  1  228 ? 31.934 27.246 -12.803 1.00 14.49  ? ? ? ? ? ?  255 LYS   A CG    1 
ATOM   1982 C  CD    . LYS   A  1  228 ? 32.362 25.947 -12.187 1.00 14.69  ? ? ? ? ? ?  255 LYS   A CD    1 
ATOM   1983 C  CE    . LYS   A  1  228 ? 31.821 25.758 -10.792 1.00 14.08  ? ? ? ? ? ?  255 LYS   A CE    1 
ATOM   1984 N  NZ    . LYS   A  1  228 ? 32.262 24.458 -10.244 1.00 15.01  ? ? ? ? ? ?  255 LYS   A NZ    1 
ATOM   1985 N  N     . ILE   A  1  229 ? 30.972 30.449 -13.768 1.00 14.73  ? ? ? ? ? ?  256 ILE   A N     1 
ATOM   1986 C  CA    . ILE   A  1  229 ? 31.002 31.824 -13.239 1.00 15.87  ? ? ? ? ? ?  256 ILE   A CA    1 
ATOM   1987 C  C     . ILE   A  1  229 ? 30.779 31.831 -11.731 1.00 14.77  ? ? ? ? ? ?  256 ILE   A C     1 
ATOM   1988 O  O     . ILE   A  1  229 ? 30.211 30.888 -11.130 1.00 15.52  ? ? ? ? ? ?  256 ILE   A O     1 
ATOM   1989 C  CB    . ILE   A  1  229 ? 29.994 32.717 -13.974 1.00 17.56  ? ? ? ? ? ?  256 ILE   A CB    1 
ATOM   1990 C  CG1   . ILE   A  1  229 ? 28.542 32.345 -13.645 1.00 18.12  ? ? ? ? ? ?  256 ILE   A CG1   1 
ATOM   1991 C  CG2   . ILE   A  1  229 ? 30.308 32.710 -15.472 1.00 20.77  ? ? ? ? ? ?  256 ILE   A CG2   1 
ATOM   1992 C  CD1   . ILE   A  1  229 ? 27.516 33.302 -14.247 1.00 22.78  ? ? ? ? ? ?  256 ILE   A CD1   1 
ATOM   1993 N  N     . ALA   A  1  230 ? 31.213 32.941 -11.169 1.00 18.18  ? ? ? ? ? ?  257 ALA   A N     1 
ATOM   1994 C  CA    . ALA   A  1  230 ? 31.093 33.232 -9.739  1.00 18.58  ? ? ? ? ? ?  257 ALA   A CA    1 
ATOM   1995 C  C     . ALA   A  1  230 ? 29.669 33.644 -9.392  1.00 16.51  ? ? ? ? ? ?  257 ALA   A C     1 
ATOM   1996 O  O     . ALA   A  1  230 ? 28.919 34.120 -10.225 1.00 18.87  ? ? ? ? ? ?  257 ALA   A O     1 
ATOM   1997 C  CB    . ALA   A  1  230 ? 32.054 34.336 -9.385  1.00 19.87  ? ? ? ? ? ?  257 ALA   A CB    1 
ATOM   1998 N  N     . PRO   A  1  231 ? 29.306 33.513 -8.102  1.00 16.09  ? ? ? ? ? ?  258 PRO   A N     1 
ATOM   1999 C  CA    . PRO   A  1  231 ? 28.052 34.041 -7.572  1.00 17.53  ? ? ? ? ? ?  258 PRO   A CA    1 
ATOM   2000 C  C     . PRO   A  1  231 ? 28.165 35.507 -7.132  1.00 19.71  ? ? ? ? ? ?  258 PRO   A C     1 
ATOM   2001 O  O     . PRO   A  1  231 ? 27.159 36.046 -6.667  1.00 25.03  ? ? ? ? ? ?  258 PRO   A O     1 
ATOM   2002 C  CB    . PRO   A  1  231 ? 27.834 33.124 -6.356  1.00 18.48  ? ? ? ? ? ?  258 PRO   A CB    1 
ATOM   2003 C  CG    . PRO   A  1  231 ? 29.223 32.838 -5.868  1.00 17.61  ? ? ? ? ? ?  258 PRO   A CG    1 
ATOM   2004 C  CD    . PRO   A  1  231 ? 30.037 32.701 -7.117  1.00 17.40  ? ? ? ? ? ?  258 PRO   A CD    1 
ATOM   2005 N  N     . ASP   A  1  232 ? 29.367 36.090 -7.255  1.00 17.39  ? ? ? ? ? ?  259 ASP   A N     1 
ATOM   2006 C  CA    . ASP   A  1  232 ? 29.731 37.415 -6.680  1.00 20.76  ? ? ? ? ? ?  259 ASP   A CA    1 
ATOM   2007 C  C     . ASP   A  1  232 ? 29.867 38.482 -7.767  1.00 22.58  ? ? ? ? ? ?  259 ASP   A C     1 
ATOM   2008 O  O     . ASP   A  1  232 ? 30.401 39.563 -7.488  1.00 25.41  ? ? ? ? ? ?  259 ASP   A O     1 
ATOM   2009 C  CB    . ASP   A  1  232 ? 31.011 37.287 -5.865  1.00 21.61  ? ? ? ? ? ?  259 ASP   A CB    1 
ATOM   2010 C  CG    . ASP   A  1  232 ? 30.898 36.191 -4.818  1.00 19.09  ? ? ? ? ? ?  259 ASP   A CG    1 
ATOM   2011 O  OD1   . ASP   A  1  232 ? 29.827 36.116 -4.158  1.00 19.39  ? ? ? ? ? ?  259 ASP   A OD1   1 
ATOM   2012 O  OD2   . ASP   A  1  232 ? 31.859 35.419 -4.697  1.00 20.32  ? ? ? ? ? ?  259 ASP   A OD2   1 
ATOM   2013 N  N     . LEU   A  1  233 ? 29.282 38.251 -8.927  1.00 22.89  ? ? ? ? ? ?  260 LEU   A N     1 
ATOM   2014 C  CA    . LEU   A  1  233 ? 29.408 39.176 -10.071 1.00 21.90  ? ? ? ? ? ?  260 LEU   A CA    1 
ATOM   2015 C  C     . LEU   A  1  233 ? 28.500 40.380 -9.879  1.00 20.52  ? ? ? ? ? ?  260 LEU   A C     1 
ATOM   2016 O  O     . LEU   A  1  233 ? 27.369 40.229 -9.388  1.00 22.97  ? ? ? ? ? ?  260 LEU   A O     1 
ATOM   2017 C  CB    . LEU   A  1  233 ? 29.003 38.435 -11.340 1.00 22.98  ? ? ? ? ? ?  260 LEU   A CB    1 
ATOM   2018 C  CG    . LEU   A  1  233 ? 29.853 37.222 -11.682 1.00 27.87  ? ? ? ? ? ?  260 LEU   A CG    1 
ATOM   2019 C  CD1   . LEU   A  1  233 ? 29.255 36.487 -12.865 1.00 33.15  ? ? ? ? ? ?  260 LEU   A CD1   1 
ATOM   2020 C  CD2   . LEU   A  1  233 ? 31.286 37.631 -11.955 1.00 32.07  ? ? ? ? ? ?  260 LEU   A CD2   1 
ATOM   2021 N  N     . THR   A  1  234 ? 28.945 41.520 -10.390 1.00 22.19  ? ? ? ? ? ?  261 THR   A N     1 
ATOM   2022 C  CA    . THR   A  1  234 ? 28.072 42.704 -10.512 1.00 23.08  ? ? ? ? ? ?  261 THR   A CA    1 
ATOM   2023 C  C     . THR   A  1  234 ? 27.049 42.446 -11.624 1.00 19.78  ? ? ? ? ? ?  261 THR   A C     1 
ATOM   2024 O  O     . THR   A  1  234 ? 27.261 41.569 -12.498 1.00 20.33  ? ? ? ? ? ?  261 THR   A O     1 
ATOM   2025 C  CB    . THR   A  1  234 ? 28.886 43.972 -10.777 1.00 23.44  ? ? ? ? ? ?  261 THR   A CB    1 
ATOM   2026 O  OG1   . THR   A  1  234 ? 29.435 43.846 -12.091 1.00 24.44  ? ? ? ? ? ?  261 THR   A OG1   1 
ATOM   2027 C  CG2   . THR   A  1  234 ? 29.964 44.221 -9.739  1.00 29.75  ? ? ? ? ? ?  261 THR   A CG2   1 
ATOM   2028 N  N     A SER   A  1  235 ? 25.975 43.227 -11.624 0.50 20.45  ? ? ? ? ? ?  262 SER   A N     1 
ATOM   2029 N  N     B SER   A  1  235 ? 25.968 43.222 -11.638 0.50 22.64  ? ? ? ? ? ?  262 SER   A N     1 
ATOM   2030 C  CA    A SER   A  1  235 ? 24.976 43.240 -12.718 0.50 18.81  ? ? ? ? ? ?  262 SER   A CA    1 
ATOM   2031 C  CA    B SER   A  1  235 ? 24.977 43.204 -12.743 0.50 22.46  ? ? ? ? ? ?  262 SER   A CA    1 
ATOM   2032 C  C     A SER   A  1  235 ? 25.679 43.490 -14.063 0.50 19.06  ? ? ? ? ? ?  262 SER   A C     1 
ATOM   2033 C  C     B SER   A  1  235 ? 25.691 43.476 -14.076 0.50 20.24  ? ? ? ? ? ?  262 SER   A C     1 
ATOM   2034 O  O     A SER   A  1  235 ? 25.351 42.801 -15.038 0.50 19.97  ? ? ? ? ? ?  262 SER   A O     1 
ATOM   2035 O  O     B SER   A  1  235 ? 25.374 42.793 -15.061 0.50 20.86  ? ? ? ? ? ?  262 SER   A O     1 
ATOM   2036 C  CB    A SER   A  1  235 ? 23.910 44.257 -12.425 0.50 20.44  ? ? ? ? ? ?  262 SER   A CB    1 
ATOM   2037 C  CB    B SER   A  1  235 ? 23.867 44.183 -12.491 0.50 32.19  ? ? ? ? ? ?  262 SER   A CB    1 
ATOM   2038 O  OG    A SER   A  1  235 ? 23.165 43.866 -11.284 0.50 22.41  ? ? ? ? ? ?  262 SER   A OG    1 
ATOM   2039 O  OG    B SER   A  1  235 ? 24.346 45.295 -11.758 0.50 44.36  ? ? ? ? ? ?  262 SER   A OG    1 
ATOM   2040 N  N     . GLN   A  1  236 ? 26.646 44.410 -14.098 1.00 20.18  ? ? ? ? ? ?  263 GLN   A N     1 
ATOM   2041 C  CA    . GLN   A  1  236 ? 27.424 44.738 -15.324 1.00 21.20  ? ? ? ? ? ?  263 GLN   A CA    1 
ATOM   2042 C  C     . GLN   A  1  236 ? 28.205 43.504 -15.783 1.00 19.39  ? ? ? ? ? ?  263 GLN   A C     1 
ATOM   2043 O  O     . GLN   A  1  236 ? 28.185 43.197 -16.989 1.00 20.47  ? ? ? ? ? ?  263 GLN   A O     1 
ATOM   2044 C  CB    . GLN   A  1  236 ? 28.394 45.888 -15.080 1.00 24.53  ? ? ? ? ? ?  263 GLN   A CB    1 
ATOM   2045 C  CG    . GLN   A  1  236 ? 29.229 46.224 -16.310 1.00 28.82  ? ? ? ? ? ?  263 GLN   A CG    1 
ATOM   2046 C  CD    . GLN   A  1  236 ? 28.407 46.893 -17.382 1.00 32.94  ? ? ? ? ? ?  263 GLN   A CD    1 
ATOM   2047 O  OE1   . GLN   A  1  236 ? 28.262 48.114 -17.374 1.00 33.79  ? ? ? ? ? ?  263 GLN   A OE1   1 
ATOM   2048 N  NE2   . GLN   A  1  236 ? 27.898 46.112 -18.328 1.00 34.88  ? ? ? ? ? ?  263 GLN   A NE2   1 
ATOM   2049 N  N     . ASP   A  1  237 ? 28.852 42.807 -14.848 1.00 20.58  ? ? ? ? ? ?  264 ASP   A N     1 
ATOM   2050 C  CA    . ASP   A  1  237 ? 29.644 41.600 -15.168 1.00 20.68  ? ? ? ? ? ?  264 ASP   A CA    1 
ATOM   2051 C  C     . ASP   A  1  237 ? 28.725 40.553 -15.817 1.00 19.21  ? ? ? ? ? ?  264 ASP   A C     1 
ATOM   2052 O  O     . ASP   A  1  237 ? 29.126 39.918 -16.829 1.00 19.91  ? ? ? ? ? ?  264 ASP   A O     1 
ATOM   2053 C  CB    . ASP   A  1  237 ? 30.290 41.002 -13.926 1.00 23.83  ? ? ? ? ? ?  264 ASP   A CB    1 
ATOM   2054 C  CG    . ASP   A  1  237 ? 31.384 41.793 -13.233 1.00 37.95  ? ? ? ? ? ?  264 ASP   A CG    1 
ATOM   2055 O  OD1   . ASP   A  1  237 ? 32.059 42.595 -13.902 1.00 33.82  ? ? ? ? ? ?  264 ASP   A OD1   1 
ATOM   2056 O  OD2   . ASP   A  1  237 ? 31.554 41.566 -12.001 1.00 34.90  ? ? ? ? ? ?  264 ASP   A OD2   1 
ATOM   2057 N  N     . LYS   A  1  238 ? 27.545 40.340 -15.243 1.00 18.56  ? ? ? ? ? ?  265 LYS   A N     1 
ATOM   2058 C  CA    . LYS   A  1  238 ? 26.592 39.327 -15.766 1.00 18.17  ? ? ? ? ? ?  265 LYS   A CA    1 
ATOM   2059 C  C     . LYS   A  1  238 ? 26.096 39.713 -17.162 1.00 18.85  ? ? ? ? ? ?  265 LYS   A C     1 
ATOM   2060 O  O     . LYS   A  1  238 ? 26.033 38.814 -18.037 1.00 18.36  ? ? ? ? ? ?  265 LYS   A O     1 
ATOM   2061 C  CB    . LYS   A  1  238 ? 25.443 39.121 -14.789 1.00 18.77  ? ? ? ? ? ?  265 LYS   A CB    1 
ATOM   2062 C  CG    . LYS   A  1  238 ? 25.874 38.315 -13.573 1.00 22.18  ? ? ? ? ? ?  265 LYS   A CG    1 
ATOM   2063 C  CD    . LYS   A  1  238 ? 24.826 38.235 -12.513 1.00 28.77  ? ? ? ? ? ?  265 LYS   A CD    1 
ATOM   2064 C  CE    . LYS   A  1  238 ? 25.078 39.271 -11.456 1.00 31.02  ? ? ? ? ? ?  265 LYS   A CE    1 
ATOM   2065 N  NZ    . LYS   A  1  238 ? 24.259 39.022 -10.267 1.00 25.66  ? ? ? ? ? ?  265 LYS   A NZ    1 
ATOM   2066 N  N     . GLU   A  1  239 ? 25.764 40.985 -17.376 1.00 18.18  ? ? ? ? ? ?  266 GLU   A N     1 
ATOM   2067 C  CA    . GLU   A  1  239 ? 25.328 41.485 -18.704 1.00 18.57  ? ? ? ? ? ?  266 GLU   A CA    1 
ATOM   2068 C  C     . GLU   A  1  239 ? 26.442 41.227 -19.730 1.00 18.27  ? ? ? ? ? ?  266 GLU   A C     1 
ATOM   2069 O  O     . GLU   A  1  239 ? 26.149 40.762 -20.842 1.00 19.43  ? ? ? ? ? ?  266 GLU   A O     1 
ATOM   2070 C  CB    . GLU   A  1  239 ? 25.032 42.989 -18.673 1.00 22.52  ? ? ? ? ? ?  266 GLU   A CB    1 
ATOM   2071 C  CG    . GLU   A  1  239 ? 23.766 43.418 -17.984 1.00 26.84  ? ? ? ? ? ?  266 GLU   A CG    1 
ATOM   2072 C  CD    . GLU   A  1  239 ? 23.651 44.949 -17.913 1.00 34.21  ? ? ? ? ? ?  266 GLU   A CD    1 
ATOM   2073 O  OE1   . GLU   A  1  239 ? 22.872 45.398 -17.094 1.00 33.22  ? ? ? ? ? ?  266 GLU   A OE1   1 
ATOM   2074 O  OE2   . GLU   A  1  239 ? 24.377 45.709 -18.669 1.00 36.05  ? ? ? ? ? ?  266 GLU   A OE2   1 
ATOM   2075 N  N     . ASP   A  1  240 ? 27.683 41.508 -19.345 1.00 17.68  ? ? ? ? ? ?  267 ASP   A N     1 
ATOM   2076 C  CA    . ASP   A  1  240 ? 28.857 41.362 -20.237 1.00 19.65  ? ? ? ? ? ?  267 ASP   A CA    1 
ATOM   2077 C  C     . ASP   A  1  240 ? 29.070 39.880 -20.562 1.00 19.19  ? ? ? ? ? ?  267 ASP   A C     1 
ATOM   2078 O  O     . ASP   A  1  240 ? 29.340 39.561 -21.737 1.00 20.75  ? ? ? ? ? ?  267 ASP   A O     1 
ATOM   2079 C  CB    . ASP   A  1  240 ? 30.102 42.009 -19.635 1.00 22.35  ? ? ? ? ? ?  267 ASP   A CB    1 
ATOM   2080 C  CG    . ASP   A  1  240 ? 30.066 43.536 -19.591 1.00 23.28  ? ? ? ? ? ?  267 ASP   A CG    1 
ATOM   2081 O  OD1   . ASP   A  1  240 ? 29.151 44.139 -20.218 1.00 25.66  ? ? ? ? ? ?  267 ASP   A OD1   1 
ATOM   2082 O  OD2   . ASP   A  1  240 ? 30.951 44.116 -18.923 1.00 28.09  ? ? ? ? ? ?  267 ASP   A OD2   1 
ATOM   2083 N  N     . ILE   A  1  241 ? 28.996 38.995 -19.570 1.00 18.40  ? ? ? ? ? ?  268 ILE   A N     1 
ATOM   2084 C  CA    . ILE   A  1  241 ? 29.176 37.540 -19.816 1.00 18.57  ? ? ? ? ? ?  268 ILE   A CA    1 
ATOM   2085 C  C     . ILE   A  1  241 ? 28.098 37.042 -20.776 1.00 17.86  ? ? ? ? ? ?  268 ILE   A C     1 
ATOM   2086 O  O     . ILE   A  1  241 ? 28.431 36.308 -21.730 1.00 19.37  ? ? ? ? ? ?  268 ILE   A O     1 
ATOM   2087 C  CB    . ILE   A  1  241 ? 29.188 36.762 -18.494 1.00 19.10  ? ? ? ? ? ?  268 ILE   A CB    1 
ATOM   2088 C  CG1   . ILE   A  1  241 ? 30.465 37.105 -17.722 1.00 21.22  ? ? ? ? ? ?  268 ILE   A CG1   1 
ATOM   2089 C  CG2   . ILE   A  1  241 ? 29.033 35.269 -18.744 1.00 20.63  ? ? ? ? ? ?  268 ILE   A CG2   1 
ATOM   2090 C  CD1   . ILE   A  1  241 ? 30.405 36.747 -16.258 1.00 25.94  ? ? ? ? ? ?  268 ILE   A CD1   1 
ATOM   2091 N  N     . ALA   A  1  242 ? 26.845 37.421 -20.552 1.00 17.78  ? ? ? ? ? ?  269 ALA   A N     1 
ATOM   2092 C  CA    . ALA   A  1  242 ? 25.730 37.000 -21.427 1.00 19.17  ? ? ? ? ? ?  269 ALA   A CA    1 
ATOM   2093 C  C     . ALA   A  1  242 ? 26.009 37.461 -22.862 1.00 20.61  ? ? ? ? ? ?  269 ALA   A C     1 
ATOM   2094 O  O     . ALA   A  1  242 ? 25.822 36.656 -23.794 1.00 21.45  ? ? ? ? ? ?  269 ALA   A O     1 
ATOM   2095 C  CB    . ALA   A  1  242 ? 24.423 37.539 -20.920 1.00 21.04  ? ? ? ? ? ?  269 ALA   A CB    1 
ATOM   2096 N  N     . SER   A  1  243 ? 26.468 38.701 -23.034 1.00 19.71  ? ? ? ? ? ?  270 SER   A N     1 
ATOM   2097 C  CA    . SER   A  1  243 ? 26.760 39.278 -24.368 1.00 20.45  ? ? ? ? ? ?  270 SER   A CA    1 
ATOM   2098 C  C     . SER   A  1  243 ? 27.849 38.459 -25.069 1.00 21.32  ? ? ? ? ? ?  270 SER   A C     1 
ATOM   2099 O  O     . SER   A  1  243 ? 27.655 38.059 -26.243 1.00 23.46  ? ? ? ? ? ?  270 SER   A O     1 
ATOM   2100 C  CB    . SER   A  1  243 ? 27.133 40.722 -24.252 1.00 23.82  ? ? ? ? ? ?  270 SER   A CB    1 
ATOM   2101 O  OG    . SER   A  1  243 ? 27.509 41.229 -25.506 1.00 28.41  ? ? ? ? ? ?  270 SER   A OG    1 
ATOM   2102 N  N     . VAL   A  1  244 ? 28.933 38.161 -24.360 1.00 19.01  ? ? ? ? ? ?  271 VAL   A N     1 
ATOM   2103 C  CA    . VAL   A  1  244 ? 30.085 37.430 -24.943 1.00 19.08  ? ? ? ? ? ?  271 VAL   A CA    1 
ATOM   2104 C  C     . VAL   A  1  244 ? 29.644 36.003 -25.281 1.00 18.39  ? ? ? ? ? ?  271 VAL   A C     1 
ATOM   2105 O  O     . VAL   A  1  244 ? 29.993 35.511 -26.364 1.00 19.87  ? ? ? ? ? ?  271 VAL   A O     1 
ATOM   2106 C  CB    . VAL   A  1  244 ? 31.315 37.482 -24.020 1.00 20.39  ? ? ? ? ? ?  271 VAL   A CB    1 
ATOM   2107 C  CG1   . VAL   A  1  244 ? 32.433 36.567 -24.525 1.00 23.13  ? ? ? ? ? ?  271 VAL   A CG1   1 
ATOM   2108 C  CG2   . VAL   A  1  244 ? 31.822 38.916 -23.891 1.00 23.04  ? ? ? ? ? ?  271 VAL   A CG2   1 
ATOM   2109 N  N     . VAL   A  1  245 ? 28.915 35.345 -24.394 1.00 19.56  ? ? ? ? ? ?  272 VAL   A N     1 
ATOM   2110 C  CA    . VAL   A  1  245 ? 28.486 33.937 -24.608 1.00 21.53  ? ? ? ? ? ?  272 VAL   A CA    1 
ATOM   2111 C  C     . VAL   A  1  245 ? 27.649 33.857 -25.885 1.00 23.44  ? ? ? ? ? ?  272 VAL   A C     1 
ATOM   2112 O  O     . VAL   A  1  245 ? 27.857 32.912 -26.688 1.00 24.91  ? ? ? ? ? ?  272 VAL   A O     1 
ATOM   2113 C  CB    . VAL   A  1  245 ? 27.736 33.424 -23.365 1.00 27.31  ? ? ? ? ? ?  272 VAL   A CB    1 
ATOM   2114 C  CG1   . VAL   A  1  245 ? 26.803 32.263 -23.659 1.00 38.92  ? ? ? ? ? ?  272 VAL   A CG1   1 
ATOM   2115 C  CG2   . VAL   A  1  245 ? 28.738 33.094 -22.276 1.00 29.12  ? ? ? ? ? ?  272 VAL   A CG2   1 
ATOM   2116 N  N     . LYS   A  1  246 ? 26.734 34.804 -26.080 1.00 24.61  ? ? ? ? ? ?  273 LYS   A N     1 
ATOM   2117 C  CA    . LYS   A  1  246 ? 25.875 34.801 -27.295 1.00 30.79  ? ? ? ? ? ?  273 LYS   A CA    1 
ATOM   2118 C  C     . LYS   A  1  246 ? 26.708 35.172 -28.529 1.00 26.44  ? ? ? ? ? ?  273 LYS   A C     1 
ATOM   2119 O  O     . LYS   A  1  246 ? 26.523 34.506 -29.566 1.00 33.90  ? ? ? ? ? ?  273 LYS   A O     1 
ATOM   2120 C  CB    . LYS   A  1  246 ? 24.648 35.684 -27.082 1.00 34.52  ? ? ? ? ? ?  273 LYS   A CB    1 
ATOM   2121 C  CG    . LYS   A  1  246 ? 23.642 35.071 -26.112 1.00 35.63  ? ? ? ? ? ?  273 LYS   A CG    1 
ATOM   2122 C  CD    . LYS   A  1  246 ? 22.396 35.890 -25.930 1.00 38.01  ? ? ? ? ? ?  273 LYS   A CD    1 
ATOM   2123 C  CE    . LYS   A  1  246 ? 22.656 37.153 -25.145 1.00 38.57  ? ? ? ? ? ?  273 LYS   A CE    1 
ATOM   2124 N  NZ    . LYS   A  1  246 ? 21.489 38.057 -25.201 1.00 34.57  ? ? ? ? ? ?  273 LYS   A NZ    1 
ATOM   2125 N  N     . GLU   A  1  247 ? 27.594 36.168 -28.436 1.00 25.73  ? ? ? ? ? ?  274 GLU   A N     1 
ATOM   2126 C  CA    . GLU   A  1  247 ? 28.453 36.618 -29.573 1.00 28.59  ? ? ? ? ? ?  274 GLU   A CA    1 
ATOM   2127 C  C     . GLU   A  1  247 ? 29.305 35.444 -30.084 1.00 26.53  ? ? ? ? ? ?  274 GLU   A C     1 
ATOM   2128 O  O     . GLU   A  1  247 ? 29.426 35.269 -31.308 1.00 30.47  ? ? ? ? ? ?  274 GLU   A O     1 
ATOM   2129 C  CB    . GLU   A  1  247 ? 29.348 37.783 -29.132 1.00 29.13  ? ? ? ? ? ?  274 GLU   A CB    1 
ATOM   2130 C  CG    . GLU   A  1  247 ? 30.267 38.326 -30.214 1.00 37.46  ? ? ? ? ? ?  274 GLU   A CG    1 
ATOM   2131 C  CD    . GLU   A  1  247 ? 31.389 39.222 -29.713 1.00 52.23  ? ? ? ? ? ?  274 GLU   A CD    1 
ATOM   2132 O  OE1   . GLU   A  1  247 ? 31.375 39.602 -28.520 1.00 51.13  ? ? ? ? ? ?  274 GLU   A OE1   1 
ATOM   2133 O  OE2   . GLU   A  1  247 ? 32.286 39.538 -30.520 1.00 65.96  ? ? ? ? ? ?  274 GLU   A OE2   1 
ATOM   2134 N  N     . LEU   A  1  248 ? 29.876 34.650 -29.179 1.00 21.98  ? ? ? ? ? ?  275 LEU   A N     1 
ATOM   2135 C  CA    . LEU   A  1  248 ? 30.874 33.622 -29.561 1.00 21.55  ? ? ? ? ? ?  275 LEU   A CA    1 
ATOM   2136 C  C     . LEU   A  1  248 ? 30.242 32.240 -29.751 1.00 21.73  ? ? ? ? ? ?  275 LEU   A C     1 
ATOM   2137 O  O     . LEU   A  1  248 ? 30.935 31.370 -30.287 1.00 26.54  ? ? ? ? ? ?  275 LEU   A O     1 
ATOM   2138 C  CB    . LEU   A  1  248 ? 31.976 33.569 -28.507 1.00 21.42  ? ? ? ? ? ?  275 LEU   A CB    1 
ATOM   2139 C  CG    . LEU   A  1  248 ? 32.801 34.839 -28.314 1.00 23.61  ? ? ? ? ? ?  275 LEU   A CG    1 
ATOM   2140 C  CD1   . LEU   A  1  248 ? 33.899 34.582 -27.297 1.00 24.88  ? ? ? ? ? ?  275 LEU   A CD1   1 
ATOM   2141 C  CD2   . LEU   A  1  248 ? 33.386 35.364 -29.625 1.00 26.67  ? ? ? ? ? ?  275 LEU   A CD2   1 
ATOM   2142 N  N     . GLY   A  1  249 ? 29.001 32.023 -29.335 1.00 23.00  ? ? ? ? ? ?  276 GLY   A N     1 
ATOM   2143 C  CA    . GLY   A  1  249 ? 28.364 30.697 -29.431 1.00 25.06  ? ? ? ? ? ?  276 GLY   A CA    1 
ATOM   2144 C  C     . GLY   A  1  249 ? 28.926 29.725 -28.399 1.00 24.60  ? ? ? ? ? ?  276 GLY   A C     1 
ATOM   2145 O  O     . GLY   A  1  249 ? 29.051 28.520 -28.695 1.00 26.84  ? ? ? ? ? ?  276 GLY   A O     1 
ATOM   2146 N  N     . ILE   A  1  250 ? 29.259 30.220 -27.208 1.00 20.60  ? ? ? ? ? ?  277 ILE   A N     1 
ATOM   2147 C  CA    . ILE   A  1  250 ? 29.604 29.343 -26.053 1.00 20.35  ? ? ? ? ? ?  277 ILE   A CA    1 
ATOM   2148 C  C     . ILE   A  1  250 ? 28.431 28.386 -25.826 1.00 19.90  ? ? ? ? ? ?  277 ILE   A C     1 
ATOM   2149 O  O     . ILE   A  1  250 ? 27.278 28.806 -25.922 1.00 22.46  ? ? ? ? ? ?  277 ILE   A O     1 
ATOM   2150 C  CB    . ILE   A  1  250 ? 29.966 30.206 -24.833 1.00 19.10  ? ? ? ? ? ?  277 ILE   A CB    1 
ATOM   2151 C  CG1   . ILE   A  1  250 ? 31.344 30.839 -25.024 1.00 22.33  ? ? ? ? ? ?  277 ILE   A CG1   1 
ATOM   2152 C  CG2   . ILE   A  1  250 ? 29.875 29.444 -23.530 1.00 19.41  ? ? ? ? ? ?  277 ILE   A CG2   1 
ATOM   2153 C  CD1   . ILE   A  1  250 ? 32.508 29.874 -24.812 1.00 26.61  ? ? ? ? ? ?  277 ILE   A CD1   1 
ATOM   2154 N  N     . ASP   A  1  251 ? 28.720 27.126 -25.528 1.00 18.08  ? ? ? ? ? ?  278 ASP   A N     1 
ATOM   2155 C  CA    . ASP   A  1  251 ? 27.687 26.065 -25.505 1.00 17.38  ? ? ? ? ? ?  278 ASP   A CA    1 
ATOM   2156 C  C     . ASP   A  1  251 ? 26.855 26.112 -24.222 1.00 16.58  ? ? ? ? ? ?  278 ASP   A C     1 
ATOM   2157 O  O     . ASP   A  1  251 ? 25.733 25.589 -24.237 1.00 19.60  ? ? ? ? ? ?  278 ASP   A O     1 
ATOM   2158 C  CB    . ASP   A  1  251 ? 28.327 24.702 -25.698 1.00 18.42  ? ? ? ? ? ?  278 ASP   A CB    1 
ATOM   2159 C  CG    . ASP   A  1  251 ? 29.035 24.609 -27.039 1.00 20.37  ? ? ? ? ? ?  278 ASP   A CG    1 
ATOM   2160 O  OD1   . ASP   A  1  251 ? 28.352 24.789 -28.079 1.00 25.05  ? ? ? ? ? ?  278 ASP   A OD1   1 
ATOM   2161 O  OD2   . ASP   A  1  251 ? 30.256 24.402 -27.038 1.00 19.48  ? ? ? ? ? ?  278 ASP   A OD2   1 
ATOM   2162 N  N     . GLY   A  1  252 ? 27.399 26.633 -23.127 1.00 15.37  ? ? ? ? ? ?  279 GLY   A N     1 
ATOM   2163 C  CA    . GLY   A  1  252 ? 26.644 26.650 -21.874 1.00 15.49  ? ? ? ? ? ?  279 GLY   A CA    1 
ATOM   2164 C  C     . GLY   A  1  252 ? 27.366 27.380 -20.768 1.00 14.78  ? ? ? ? ? ?  279 GLY   A C     1 
ATOM   2165 O  O     . GLY   A  1  252 ? 28.525 27.815 -20.948 1.00 15.14  ? ? ? ? ? ?  279 GLY   A O     1 
ATOM   2166 N  N     . LEU   A  1  253 ? 26.687 27.476 -19.633 1.00 14.97  ? ? ? ? ? ?  280 LEU   A N     1 
ATOM   2167 C  CA    . LEU   A  1  253 ? 27.233 28.112 -18.417 1.00 14.63  ? ? ? ? ? ?  280 LEU   A CA    1 
ATOM   2168 C  C     . LEU   A  1  253 ? 27.091 27.158 -17.244 1.00 14.63  ? ? ? ? ? ?  280 LEU   A C     1 
ATOM   2169 O  O     . LEU   A  1  253 ? 26.106 26.422 -17.183 1.00 16.34  ? ? ? ? ? ?  280 LEU   A O     1 
ATOM   2170 C  CB    . LEU   A  1  253 ? 26.422 29.368 -18.129 1.00 16.33  ? ? ? ? ? ?  280 LEU   A CB    1 
ATOM   2171 C  CG    . LEU   A  1  253 ? 26.585 30.504 -19.127 1.00 17.35  ? ? ? ? ? ?  280 LEU   A CG    1 
ATOM   2172 C  CD1   . LEU   A  1  253 ? 25.499 31.552 -18.922 1.00 23.17  ? ? ? ? ? ?  280 LEU   A CD1   1 
ATOM   2173 C  CD2   . LEU   A  1  253 ? 27.956 31.122 -18.985 1.00 22.27  ? ? ? ? ? ?  280 LEU   A CD2   1 
ATOM   2174 N  N     . ILE   A  1  254 ? 28.061 27.196 -16.341 1.00 13.77  ? ? ? ? ? ?  281 ILE   A N     1 
ATOM   2175 C  CA    . ILE   A  1  254 ? 27.943 26.541 -15.020 1.00 13.75  ? ? ? ? ? ?  281 ILE   A CA    1 
ATOM   2176 C  C     . ILE   A  1  254 ? 27.835 27.661 -13.991 1.00 14.13  ? ? ? ? ? ?  281 ILE   A C     1 
ATOM   2177 O  O     . ILE   A  1  254 ? 28.691 28.569 -13.954 1.00 14.68  ? ? ? ? ? ?  281 ILE   A O     1 
ATOM   2178 C  CB    . ILE   A  1  254 ? 29.090 25.565 -14.728 1.00 14.75  ? ? ? ? ? ?  281 ILE   A CB    1 
ATOM   2179 C  CG1   . ILE   A  1  254 ? 29.230 24.552 -15.870 1.00 15.87  ? ? ? ? ? ?  281 ILE   A CG1   1 
ATOM   2180 C  CG2   . ILE   A  1  254 ? 28.869 24.911 -13.366 1.00 15.43  ? ? ? ? ? ?  281 ILE   A CG2   1 
ATOM   2181 C  CD1   . ILE   A  1  254 ? 30.018 23.306 -15.548 1.00 16.33  ? ? ? ? ? ?  281 ILE   A CD1   1 
ATOM   2182 N  N     . VAL   A  1  255 ? 26.762 27.598 -13.213 1.00 13.73  ? ? ? ? ? ?  282 VAL   A N     1 
ATOM   2183 C  CA    . VAL   A  1  255 ? 26.310 28.724 -12.363 1.00 13.28  ? ? ? ? ? ?  282 VAL   A CA    1 
ATOM   2184 C  C     . VAL   A  1  255 ? 25.909 28.102 -11.031 1.00 13.84  ? ? ? ? ? ?  282 VAL   A C     1 
ATOM   2185 O  O     . VAL   A  1  255 ? 24.845 27.476 -10.963 1.00 13.97  ? ? ? ? ? ?  282 VAL   A O     1 
ATOM   2186 C  CB    . VAL   A  1  255 ? 25.137 29.436 -13.064 1.00 14.57  ? ? ? ? ? ?  282 VAL   A CB    1 
ATOM   2187 C  CG1   . VAL   A  1  255 ? 24.711 30.669 -12.289 1.00 15.84  ? ? ? ? ? ?  282 VAL   A CG1   1 
ATOM   2188 C  CG2   . VAL   A  1  255 ? 25.452 29.796 -14.512 1.00 15.16  ? ? ? ? ? ?  282 VAL   A CG2   1 
ATOM   2189 N  N     . THR   A  1  256 ? 26.736 28.157 -9.969  1.00 13.61  ? ? ? ? ? ?  283 THR   A N     1 
ATOM   2190 C  CA    . THR   A  1  256 ? 27.895 28.996 -9.751  1.00 14.26  ? ? ? ? ? ?  283 THR   A CA    1 
ATOM   2191 C  C     . THR   A  1  256 ? 29.012 28.229 -9.042  1.00 13.55  ? ? ? ? ? ?  283 THR   A C     1 
ATOM   2192 O  O     . THR   A  1  256 ? 28.777 27.160 -8.450  1.00 14.70  ? ? ? ? ? ?  283 THR   A O     1 
ATOM   2193 C  CB    . THR   A  1  256 ? 27.605 30.206 -8.831  1.00 14.62  ? ? ? ? ? ?  283 THR   A CB    1 
ATOM   2194 O  OG1   . THR   A  1  256 ? 27.294 29.766 -7.508  1.00 15.31  ? ? ? ? ? ?  283 THR   A OG1   1 
ATOM   2195 C  CG2   . THR   A  1  256 ? 26.453 31.044 -9.317  1.00 14.79  ? ? ? ? ? ?  283 THR   A CG2   1 
ATOM   2196 N  N     . ASN   A  1  257 ? 30.181 28.857 -9.041  1.00 13.85  ? ? ? ? ? ?  284 ASN   A N     1 
ATOM   2197 C  CA    . ASN   A  1  257 ? 31.298 28.525 -8.138  1.00 13.51  ? ? ? ? ? ?  284 ASN   A CA    1 
ATOM   2198 C  C     . ASN   A  1  257 ? 30.948 28.940 -6.695  1.00 14.29  ? ? ? ? ? ?  284 ASN   A C     1 
ATOM   2199 O  O     . ASN   A  1  257 ? 29.826 29.412 -6.396  1.00 14.52  ? ? ? ? ? ?  284 ASN   A O     1 
ATOM   2200 C  CB    . ASN   A  1  257 ? 32.594 29.163 -8.649  1.00 14.17  ? ? ? ? ? ?  284 ASN   A CB    1 
ATOM   2201 C  CG    . ASN   A  1  257 ? 33.811 28.295 -8.445  1.00 13.79  ? ? ? ? ? ?  284 ASN   A CG    1 
ATOM   2202 O  OD1   . ASN   A  1  257 ? 34.003 27.780 -7.339  1.00 14.67  ? ? ? ? ? ?  284 ASN   A OD1   1 
ATOM   2203 N  ND2   . ASN   A  1  257 ? 34.605 28.112 -9.496  1.00 15.18  ? ? ? ? ? ?  284 ASN   A ND2   1 
ATOM   2204 N  N     . THR   A  1  258 ? 31.904 28.772 -5.794  1.00 13.75  ? ? ? ? ? ?  285 THR   A N     1 
ATOM   2205 C  CA    . THR   A  1  258 ? 31.779 29.197 -4.389  1.00 14.30  ? ? ? ? ? ?  285 THR   A CA    1 
ATOM   2206 C  C     . THR   A  1  258 ? 31.784 30.719 -4.273  1.00 14.04  ? ? ? ? ? ?  285 THR   A C     1 
ATOM   2207 O  O     . THR   A  1  258 ? 32.203 31.425 -5.208  1.00 14.89  ? ? ? ? ? ?  285 THR   A O     1 
ATOM   2208 C  CB    . THR   A  1  258 ? 32.896 28.574 -3.557  1.00 13.86  ? ? ? ? ? ?  285 THR   A CB    1 
ATOM   2209 O  OG1   . THR   A  1  258 ? 34.148 28.952 -4.130  1.00 14.36  ? ? ? ? ? ?  285 THR   A OG1   1 
ATOM   2210 C  CG2   . THR   A  1  258 ? 32.747 27.074 -3.472  1.00 15.64  ? ? ? ? ? ?  285 THR   A CG2   1 
ATOM   2211 N  N     . THR   A  1  259 ? 31.301 31.210 -3.132  1.00 14.16  ? ? ? ? ? ?  286 THR   A N     1 
ATOM   2212 C  CA    . THR   A  1  259 ? 31.204 32.662 -2.867  1.00 14.61  ? ? ? ? ? ?  286 THR   A CA    1 
ATOM   2213 C  C     . THR   A  1  259 ? 32.330 33.131 -1.933  1.00 14.47  ? ? ? ? ? ?  286 THR   A C     1 
ATOM   2214 O  O     . THR   A  1  259 ? 32.652 32.449 -0.934  1.00 15.37  ? ? ? ? ? ?  286 THR   A O     1 
ATOM   2215 C  CB    . THR   A  1  259 ? 29.817 33.040 -2.328  1.00 14.67  ? ? ? ? ? ?  286 THR   A CB    1 
ATOM   2216 O  OG1   . THR   A  1  259 ? 29.809 34.463 -2.205  1.00 15.37  ? ? ? ? ? ?  286 THR   A OG1   1 
ATOM   2217 C  CG2   . THR   A  1  259 ? 29.461 32.416 -0.997  1.00 14.93  ? ? ? ? ? ?  286 THR   A CG2   1 
ATOM   2218 N  N     . VAL   A  1  260 ? 32.860 34.320 -2.218  1.00 14.69  ? ? ? ? ? ?  287 VAL   A N     1 
ATOM   2219 C  CA    . VAL   A  1  260 ? 33.783 35.030 -1.294  1.00 15.97  ? ? ? ? ? ?  287 VAL   A CA    1 
ATOM   2220 C  C     . VAL   A  1  260 ? 32.983 35.902 -0.332  1.00 16.12  ? ? ? ? ? ?  287 VAL   A C     1 
ATOM   2221 O  O     . VAL   A  1  260 ? 33.585 36.505 0.559   1.00 18.76  ? ? ? ? ? ?  287 VAL   A O     1 
ATOM   2222 C  CB    . VAL   A  1  260 ? 34.857 35.839 -2.025  1.00 20.50  ? ? ? ? ? ?  287 VAL   A CB    1 
ATOM   2223 C  CG1   . VAL   A  1  260 ? 35.702 34.915 -2.865  1.00 24.67  ? ? ? ? ? ?  287 VAL   A CG1   1 
ATOM   2224 C  CG2   . VAL   A  1  260 ? 34.305 37.002 -2.840  1.00 22.75  ? ? ? ? ? ?  287 VAL   A CG2   1 
ATOM   2225 N  N     . SER   A  1  261 ? 31.671 35.967 -0.493  1.00 15.22  ? ? ? ? ? ?  288 SER   A N     1 
ATOM   2226 C  CA    . SER   A  1  261 ? 30.807 36.651 0.492   1.00 16.31  ? ? ? ? ? ?  288 SER   A CA    1 
ATOM   2227 C  C     . SER   A  1  261 ? 30.681 35.778 1.742   1.00 15.45  ? ? ? ? ? ?  288 SER   A C     1 
ATOM   2228 O  O     . SER   A  1  261 ? 30.929 34.557 1.690   1.00 15.82  ? ? ? ? ? ?  288 SER   A O     1 
ATOM   2229 C  CB    . SER   A  1  261 ? 29.467 36.999 -0.081  1.00 17.62  ? ? ? ? ? ?  288 SER   A CB    1 
ATOM   2230 O  OG    . SER   A  1  261 ? 28.613 35.866 -0.159  1.00 17.76  ? ? ? ? ? ?  288 SER   A OG    1 
ATOM   2231 N  N     . ARG   A  1  262 ? 30.269 36.413 2.832   1.00 16.69  ? ? ? ? ? ?  289 ARG   A N     1 
ATOM   2232 C  CA    . ARG   A  1  262 ? 29.960 35.720 4.096   1.00 15.91  ? ? ? ? ? ?  289 ARG   A CA    1 
ATOM   2233 C  C     . ARG   A  1  262 ? 28.585 36.210 4.500   1.00 19.13  ? ? ? ? ? ?  289 ARG   A C     1 
ATOM   2234 O  O     . ARG   A  1  262 ? 28.462 37.235 5.168   1.00 21.17  ? ? ? ? ? ?  289 ARG   A O     1 
ATOM   2235 C  CB    . ARG   A  1  262 ? 31.055 35.977 5.123   1.00 16.32  ? ? ? ? ? ?  289 ARG   A CB    1 
ATOM   2236 C  CG    . ARG   A  1  262 ? 32.387 35.354 4.748   1.00 16.05  ? ? ? ? ? ?  289 ARG   A CG    1 
ATOM   2237 C  CD    . ARG   A  1  262 ? 32.372 33.841 4.756   1.00 14.91  ? ? ? ? ? ?  289 ARG   A CD    1 
ATOM   2238 N  NE    . ARG   A  1  262 ? 33.693 33.317 4.468   1.00 15.05  ? ? ? ? ? ?  289 ARG   A NE    1 
ATOM   2239 C  CZ    . ARG   A  1  262 ? 34.186 33.050 3.258   1.00 15.24  ? ? ? ? ? ?  289 ARG   A CZ    1 
ATOM   2240 N  NH1   . ARG   A  1  262 ? 33.447 33.191 2.164   1.00 14.63  ? ? ? ? ? ?  289 ARG   A NH1   1 
ATOM   2241 N  NH2   . ARG   A  1  262 ? 35.424 32.595 3.154   1.00 15.95  ? ? ? ? ? ?  289 ARG   A NH2   1 
ATOM   2242 N  N     . PRO   A  1  263 ? 27.520 35.548 4.000   1.00 18.58  ? ? ? ? ? ?  290 PRO   A N     1 
ATOM   2243 C  CA    . PRO   A  1  263 ? 26.163 35.978 4.298   1.00 20.43  ? ? ? ? ? ?  290 PRO   A CA    1 
ATOM   2244 C  C     . PRO   A  1  263 ? 25.998 36.184 5.802   1.00 19.44  ? ? ? ? ? ?  290 PRO   A C     1 
ATOM   2245 O  O     . PRO   A  1  263 ? 26.528 35.435 6.616   1.00 20.45  ? ? ? ? ? ?  290 PRO   A O     1 
ATOM   2246 C  CB    . PRO   A  1  263 ? 25.298 34.828 3.776   1.00 21.84  ? ? ? ? ? ?  290 PRO   A CB    1 
ATOM   2247 C  CG    . PRO   A  1  263 ? 26.118 34.226 2.664   1.00 23.07  ? ? ? ? ? ?  290 PRO   A CG    1 
ATOM   2248 C  CD    . PRO   A  1  263 ? 27.546 34.350 3.145   1.00 18.90  ? ? ? ? ? ?  290 PRO   A CD    1 
ATOM   2249 N  N     . ALA   A  1  264 ? 25.211 37.180 6.156   1.00 20.84  ? ? ? ? ? ?  291 ALA   A N     1 
ATOM   2250 C  CA    . ALA   A  1  264 ? 24.806 37.392 7.554   1.00 21.14  ? ? ? ? ? ?  291 ALA   A CA    1 
ATOM   2251 C  C     . ALA   A  1  264 ? 24.177 36.086 8.047   1.00 18.29  ? ? ? ? ? ?  291 ALA   A C     1 
ATOM   2252 O  O     . ALA   A  1  264 ? 23.470 35.400 7.267   1.00 19.84  ? ? ? ? ? ?  291 ALA   A O     1 
ATOM   2253 C  CB    . ALA   A  1  264 ? 23.864 38.565 7.662   1.00 24.88  ? ? ? ? ? ?  291 ALA   A CB    1 
ATOM   2254 N  N     . GLY   A  1  265 ? 24.480 35.715 9.281   1.00 18.88  ? ? ? ? ? ?  292 GLY   A N     1 
ATOM   2255 C  CA    . GLY   A  1  265 ? 23.847 34.564 9.942   1.00 18.90  ? ? ? ? ? ?  292 GLY   A CA    1 
ATOM   2256 C  C     . GLY   A  1  265 ? 24.735 33.344 10.029  1.00 16.24  ? ? ? ? ? ?  292 GLY   A C     1 
ATOM   2257 O  O     . GLY   A  1  265 ? 24.346 32.423 10.729  1.00 17.04  ? ? ? ? ? ?  292 GLY   A O     1 
ATOM   2258 N  N     . LEU   A  1  266 ? 25.870 33.301 9.338   1.00 15.44  ? ? ? ? ? ?  293 LEU   A N     1 
ATOM   2259 C  CA    . LEU   A  1  266 ? 26.791 32.149 9.509   1.00 15.65  ? ? ? ? ? ?  293 LEU   A CA    1 
ATOM   2260 C  C     . LEU   A  1  266 ? 27.148 31.988 10.990  1.00 14.79  ? ? ? ? ? ?  293 LEU   A C     1 
ATOM   2261 O  O     . LEU   A  1  266 ? 27.506 32.987 11.638  1.00 16.12  ? ? ? ? ? ?  293 LEU   A O     1 
ATOM   2262 C  CB    . LEU   A  1  266 ? 28.080 32.342 8.717   1.00 15.51  ? ? ? ? ? ?  293 LEU   A CB    1 
ATOM   2263 C  CG    . LEU   A  1  266 ? 27.957 32.319 7.197   1.00 15.74  ? ? ? ? ? ?  293 LEU   A CG    1 
ATOM   2264 C  CD1   . LEU   A  1  266 ? 29.305 32.652 6.591   1.00 17.60  ? ? ? ? ? ?  293 LEU   A CD1   1 
ATOM   2265 C  CD2   . LEU   A  1  266 ? 27.422 30.995 6.660   1.00 17.60  ? ? ? ? ? ?  293 LEU   A CD2   1 
ATOM   2266 N  N     . GLN   A  1  267 ? 27.087 30.753 11.472  1.00 14.64  ? ? ? ? ? ?  294 GLN   A N     1 
ATOM   2267 C  CA    . GLN   A  1  267 ? 27.360 30.415 12.889  1.00 15.47  ? ? ? ? ? ?  294 GLN   A CA    1 
ATOM   2268 C  C     . GLN   A  1  267 ? 28.696 29.706 13.083  1.00 16.07  ? ? ? ? ? ?  294 GLN   A C     1 
ATOM   2269 O  O     . GLN   A  1  267 ? 29.227 29.772 14.205  1.00 16.79  ? ? ? ? ? ?  294 GLN   A O     1 
ATOM   2270 C  CB    . GLN   A  1  267 ? 26.232 29.543 13.431  1.00 17.16  ? ? ? ? ? ?  294 GLN   A CB    1 
ATOM   2271 C  CG    . GLN   A  1  267 ? 24.915 30.280 13.458  1.00 17.61  ? ? ? ? ? ?  294 GLN   A CG    1 
ATOM   2272 C  CD    . GLN   A  1  267 ? 24.997 31.564 14.238  1.00 17.65  ? ? ? ? ? ?  294 GLN   A CD    1 
ATOM   2273 O  OE1   . GLN   A  1  267 ? 25.464 31.561 15.387  1.00 21.00  ? ? ? ? ? ?  294 GLN   A OE1   1 
ATOM   2274 N  NE2   . GLN   A  1  267 ? 24.589 32.660 13.604  1.00 18.71  ? ? ? ? ? ?  294 GLN   A NE2   1 
ATOM   2275 N  N     . GLY   A  1  268 ? 29.203 29.006 12.076  1.00 15.13  ? ? ? ? ? ?  295 GLY   A N     1 
ATOM   2276 C  CA    . GLY   A  1  268 ? 30.412 28.200 12.270  1.00 15.98  ? ? ? ? ? ?  295 GLY   A CA    1 
ATOM   2277 C  C     . GLY   A  1  268 ? 31.547 29.036 12.826  1.00 15.14  ? ? ? ? ? ?  295 GLY   A C     1 
ATOM   2278 O  O     . GLY   A  1  268 ? 31.727 30.208 12.423  1.00 15.34  ? ? ? ? ? ?  295 GLY   A O     1 
ATOM   2279 N  N     . ALA   A  1  269 ? 32.321 28.444 13.729  1.00 15.94  ? ? ? ? ? ?  296 ALA   A N     1 
ATOM   2280 C  CA    . ALA   A  1  269 ? 33.505 29.121 14.306  1.00 15.64  ? ? ? ? ? ?  296 ALA   A CA    1 
ATOM   2281 C  C     . ALA   A  1  269 ? 34.469 29.562 13.193  1.00 16.28  ? ? ? ? ? ?  296 ALA   A C     1 
ATOM   2282 O  O     . ALA   A  1  269 ? 35.172 30.568 13.375  1.00 17.18  ? ? ? ? ? ?  296 ALA   A O     1 
ATOM   2283 C  CB    . ALA   A  1  269 ? 34.184 28.217 15.300  1.00 19.45  ? ? ? ? ? ?  296 ALA   A CB    1 
ATOM   2284 N  N     . LEU   A  1  270 ? 34.489 28.843 12.068  1.00 15.08  ? ? ? ? ? ?  297 LEU   A N     1 
ATOM   2285 C  CA    . LEU   A  1  270 ? 35.494 29.055 10.998  1.00 15.44  ? ? ? ? ? ?  297 LEU   A CA    1 
ATOM   2286 C  C     . LEU   A  1  270 ? 34.962 29.968 9.888   1.00 15.22  ? ? ? ? ? ?  297 LEU   A C     1 
ATOM   2287 O  O     . LEU   A  1  270 ? 35.595 30.025 8.833   1.00 15.30  ? ? ? ? ? ?  297 LEU   A O     1 
ATOM   2288 C  CB    . LEU   A  1  270 ? 35.954 27.692 10.485  1.00 15.57  ? ? ? ? ? ?  297 LEU   A CB    1 
ATOM   2289 C  CG    . LEU   A  1  270 ? 36.483 26.767 11.576  1.00 17.65  ? ? ? ? ? ?  297 LEU   A CG    1 
ATOM   2290 C  CD1   . LEU   A  1  270 ? 36.788 25.382 11.025  1.00 19.75  ? ? ? ? ? ?  297 LEU   A CD1   1 
ATOM   2291 C  CD2   . LEU   A  1  270 ? 37.699 27.379 12.252  1.00 21.32  ? ? ? ? ? ?  297 LEU   A CD2   1 
ATOM   2292 N  N     . ARG   A  1  271 ? 33.867 30.693 10.130  1.00 14.76  ? ? ? ? ? ?  298 ARG   A N     1 
ATOM   2293 C  CA    . ARG   A  1  271 ? 33.212 31.512 9.087   1.00 14.47  ? ? ? ? ? ?  298 ARG   A CA    1 
ATOM   2294 C  C     . ARG   A  1  271 ? 34.144 32.573 8.487   1.00 14.44  ? ? ? ? ? ?  298 ARG   A C     1 
ATOM   2295 O  O     . ARG   A  1  271 ? 33.887 32.986 7.349   1.00 16.17  ? ? ? ? ? ?  298 ARG   A O     1 
ATOM   2296 C  CB    . ARG   A  1  271 ? 31.951 32.165 9.642   1.00 14.86  ? ? ? ? ? ?  298 ARG   A CB    1 
ATOM   2297 C  CG    . ARG   A  1  271 ? 32.208 33.193 10.733  1.00 15.41  ? ? ? ? ? ?  298 ARG   A CG    1 
ATOM   2298 C  CD    . ARG   A  1  271 ? 30.918 33.652 11.376  1.00 16.52  ? ? ? ? ? ?  298 ARG   A CD    1 
ATOM   2299 N  NE    . ARG   A  1  271 ? 31.165 34.764 12.287  1.00 16.35  ? ? ? ? ? ?  298 ARG   A NE    1 
ATOM   2300 C  CZ    . ARG   A  1  271 ? 30.270 35.288 13.116  1.00 17.27  ? ? ? ? ? ?  298 ARG   A CZ    1 
ATOM   2301 N  NH1   . ARG   A  1  271 ? 29.048 34.782 13.183  1.00 19.05  ? ? ? ? ? ?  298 ARG   A NH1   1 
ATOM   2302 N  NH2   . ARG   A  1  271 ? 30.616 36.312 13.888  1.00 18.90  ? ? ? ? ? ?  298 ARG   A NH2   1 
ATOM   2303 N  N     . SER   A  1  272 ? 35.157 33.050 9.219   1.00 14.39  ? ? ? ? ? ?  299 SER   A N     1 
ATOM   2304 C  CA    . SER   A  1  272 ? 36.038 34.139 8.760   1.00 14.57  ? ? ? ? ? ?  299 SER   A CA    1 
ATOM   2305 C  C     . SER   A  1  272 ? 37.349 33.606 8.169   1.00 14.74  ? ? ? ? ? ?  299 SER   A C     1 
ATOM   2306 O  O     . SER   A  1  272 ? 38.214 34.420 7.862   1.00 16.91  ? ? ? ? ? ?  299 SER   A O     1 
ATOM   2307 C  CB    . SER   A  1  272 ? 36.231 35.148 9.858   1.00 17.05  ? ? ? ? ? ?  299 SER   A CB    1 
ATOM   2308 O  OG    . SER   A  1  272 ? 35.009 35.860 10.022  1.00 19.78  ? ? ? ? ? ?  299 SER   A OG    1 
ATOM   2309 N  N     . GLU   A  1  273 ? 37.456 32.300 7.943   1.00 14.36  ? ? ? ? ? ?  300 GLU   A N     1 
ATOM   2310 C  CA    . GLU   A  1  273 ? 38.555 31.743 7.127   1.00 15.63  ? ? ? ? ? ?  300 GLU   A CA    1 
ATOM   2311 C  C     . GLU   A  1  273 ? 38.454 32.281 5.697   1.00 15.19  ? ? ? ? ? ?  300 GLU   A C     1 
ATOM   2312 O  O     . GLU   A  1  273 ? 37.339 32.366 5.158   1.00 16.41  ? ? ? ? ? ?  300 GLU   A O     1 
ATOM   2313 C  CB    . GLU   A  1  273 ? 38.505 30.223 7.098   1.00 15.80  ? ? ? ? ? ?  300 GLU   A CB    1 
ATOM   2314 C  CG    . GLU   A  1  273 ? 38.923 29.589 8.398   1.00 16.57  ? ? ? ? ? ?  300 GLU   A CG    1 
ATOM   2315 C  CD    . GLU   A  1  273 ? 40.381 29.754 8.765   1.00 18.70  ? ? ? ? ? ?  300 GLU   A CD    1 
ATOM   2316 O  OE1   . GLU   A  1  273 ? 41.189 30.074 7.874   1.00 19.55  ? ? ? ? ? ?  300 GLU   A OE1   1 
ATOM   2317 O  OE2   . GLU   A  1  273 ? 40.707 29.549 9.951   1.00 22.70  ? ? ? ? ? ?  300 GLU   A OE2   1 
ATOM   2318 N  N     . THR   A  1  274 ? 39.603 32.574 5.089   1.00 15.63  ? ? ? ? ? ?  301 THR   A N     1 
ATOM   2319 C  CA    . THR   A  1  274 ? 39.719 32.898 3.650   1.00 15.09  ? ? ? ? ? ?  301 THR   A CA    1 
ATOM   2320 C  C     . THR   A  1  274 ? 39.320 31.682 2.811   1.00 15.26  ? ? ? ? ? ?  301 THR   A C     1 
ATOM   2321 O  O     . THR   A  1  274 ? 39.762 30.566 3.104   1.00 16.28  ? ? ? ? ? ?  301 THR   A O     1 
ATOM   2322 C  CB    . THR   A  1  274 ? 41.147 33.345 3.314   1.00 18.67  ? ? ? ? ? ?  301 THR   A CB    1 
ATOM   2323 O  OG1   . THR   A  1  274 ? 41.312 34.630 3.921   1.00 19.32  ? ? ? ? ? ?  301 THR   A OG1   1 
ATOM   2324 C  CG2   . THR   A  1  274 ? 41.397 33.441 1.829   1.00 20.47  ? ? ? ? ? ?  301 THR   A CG2   1 
ATOM   2325 N  N     . GLY   A  1  275 ? 38.536 31.930 1.766   1.00 15.70  ? ? ? ? ? ?  302 GLY   A N     1 
ATOM   2326 C  CA    . GLY   A  1  275 ? 38.260 30.923 0.750   1.00 15.93  ? ? ? ? ? ?  302 GLY   A CA    1 
ATOM   2327 C  C     . GLY   A  1  275 ? 36.860 31.034 0.204   1.00 15.50  ? ? ? ? ? ?  302 GLY   A C     1 
ATOM   2328 O  O     . GLY   A  1  275 ? 36.144 32.010 0.483   1.00 15.78  ? ? ? ? ? ?  302 GLY   A O     1 
ATOM   2329 N  N     . GLY   A  1  276 ? 36.487 30.043 -0.587  1.00 14.67  ? ? ? ? ? ?  303 GLY   A N     1 
ATOM   2330 C  CA    . GLY   A  1  276 ? 35.145 29.987 -1.162  1.00 14.52  ? ? ? ? ? ?  303 GLY   A CA    1 
ATOM   2331 C  C     . GLY   A  1  276 ? 34.198 29.237 -0.256  1.00 13.49  ? ? ? ? ? ?  303 GLY   A C     1 
ATOM   2332 O  O     . GLY   A  1  276 ? 34.546 28.127 0.190   1.00 14.46  ? ? ? ? ? ?  303 GLY   A O     1 
ATOM   2333 N  N     . LEU   A  1  277 ? 33.036 29.834 0.009   1.00 14.64  ? ? ? ? ? ?  304 LEU   A N     1 
ATOM   2334 C  CA    . LEU   A  1  277 ? 31.963 29.210 0.810   1.00 13.72  ? ? ? ? ? ?  304 LEU   A CA    1 
ATOM   2335 C  C     . LEU   A  1  277 ? 31.014 28.455 -0.123  1.00 13.16  ? ? ? ? ? ?  304 LEU   A C     1 
ATOM   2336 O  O     . LEU   A  1  277 ? 30.571 29.019 -1.150  1.00 14.40  ? ? ? ? ? ?  304 LEU   A O     1 
ATOM   2337 C  CB    . LEU   A  1  277 ? 31.241 30.321 1.571   1.00 14.51  ? ? ? ? ? ?  304 LEU   A CB    1 
ATOM   2338 C  CG    . LEU   A  1  277 ? 30.025 29.958 2.401   1.00 17.29  ? ? ? ? ? ?  304 LEU   A CG    1 
ATOM   2339 C  CD1   . LEU   A  1  277 ? 30.438 29.266 3.662   1.00 20.65  ? ? ? ? ? ?  304 LEU   A CD1   1 
ATOM   2340 C  CD2   . LEU   A  1  277 ? 29.270 31.251 2.760   1.00 19.74  ? ? ? ? ? ?  304 LEU   A CD2   1 
ATOM   2341 N  N     . SER   A  1  278 ? 30.696 27.227 0.265   1.00 13.43  ? ? ? ? ? ?  305 SER   A N     1 
ATOM   2342 C  CA    . SER   A  1  278 ? 29.776 26.320 -0.451  1.00 13.20  ? ? ? ? ? ?  305 SER   A CA    1 
ATOM   2343 C  C     . SER   A  1  278 ? 28.677 25.829 0.491   1.00 13.94  ? ? ? ? ? ?  305 SER   A C     1 
ATOM   2344 O  O     . SER   A  1  278 ? 28.739 26.079 1.711   1.00 15.90  ? ? ? ? ? ?  305 SER   A O     1 
ATOM   2345 C  CB    . SER   A  1  278 ? 30.544 25.162 -1.022  1.00 14.49  ? ? ? ? ? ?  305 SER   A CB    1 
ATOM   2346 O  OG    . SER   A  1  278 ? 31.158 24.434 0.029   1.00 15.12  ? ? ? ? ? ?  305 SER   A OG    1 
ATOM   2347 N  N     . GLY   A  1  279 ? 27.720 25.093 -0.057  1.00 14.45  ? ? ? ? ? ?  306 GLY   A N     1 
ATOM   2348 C  CA    . GLY   A  1  279 ? 26.638 24.503 0.737   1.00 14.55  ? ? ? ? ? ?  306 GLY   A CA    1 
ATOM   2349 C  C     . GLY   A  1  279 ? 25.463 25.444 0.927   1.00 13.98  ? ? ? ? ? ?  306 GLY   A C     1 
ATOM   2350 O  O     . GLY   A  1  279 ? 25.226 26.339 0.100   1.00 14.19  ? ? ? ? ? ?  306 GLY   A O     1 
ATOM   2351 N  N     A LYS   A  1  280 ? 24.709 25.222 2.001   0.50 14.35  ? ? ? ? ? ?  307 LYS   A N     1 
ATOM   2352 N  N     B LYS   A  1  280 ? 24.697 25.239 1.991   0.50 13.69  ? ? ? ? ? ?  307 LYS   A N     1 
ATOM   2353 C  CA    A LYS   A  1  280 ? 23.365 25.822 2.213   0.50 15.06  ? ? ? ? ? ?  307 LYS   A CA    1 
ATOM   2354 C  CA    B LYS   A  1  280 ? 23.346 25.846 2.080   0.50 13.71  ? ? ? ? ? ?  307 LYS   A CA    1 
ATOM   2355 C  C     A LYS   A  1  280 ? 23.418 27.343 2.069   0.50 14.43  ? ? ? ? ? ?  307 LYS   A C     1 
ATOM   2356 C  C     B LYS   A  1  280 ? 23.419 27.371 2.033   0.50 13.64  ? ? ? ? ? ?  307 LYS   A C     1 
ATOM   2357 O  O     A LYS   A  1  280 ? 22.544 27.910 1.411   0.50 15.60  ? ? ? ? ? ?  307 LYS   A O     1 
ATOM   2358 O  O     B LYS   A  1  280 ? 22.547 27.977 1.407   0.50 14.18  ? ? ? ? ? ?  307 LYS   A O     1 
ATOM   2359 C  CB    A LYS   A  1  280 ? 22.767 25.336 3.540   0.50 20.74  ? ? ? ? ? ?  307 LYS   A CB    1 
ATOM   2360 C  CB    B LYS   A  1  280 ? 22.535 25.340 3.276   0.50 13.84  ? ? ? ? ? ?  307 LYS   A CB    1 
ATOM   2361 C  CG    A LYS   A  1  280 ? 21.271 25.570 3.700   0.50 34.06  ? ? ? ? ? ?  307 LYS   A CG    1 
ATOM   2362 C  CG    B LYS   A  1  280 ? 21.068 25.742 3.190   0.50 20.52  ? ? ? ? ? ?  307 LYS   A CG    1 
ATOM   2363 C  CD    A LYS   A  1  280 ? 20.658 24.850 4.891   0.50 53.17  ? ? ? ? ? ?  307 LYS   A CD    1 
ATOM   2364 C  CD    B LYS   A  1  280 ? 20.160 25.060 4.177   0.50 29.07  ? ? ? ? ? ?  307 LYS   A CD    1 
ATOM   2365 C  CE    A LYS   A  1  280 ? 20.564 23.350 4.700   0.50 50.45  ? ? ? ? ? ?  307 LYS   A CE    1 
ATOM   2366 C  CE    B LYS   A  1  280 ? 20.197 23.552 4.055   0.50 37.89  ? ? ? ? ? ?  307 LYS   A CE    1 
ATOM   2367 N  NZ    A LYS   A  1  280 ? 19.663 22.977 3.581   0.50 43.40  ? ? ? ? ? ?  307 LYS   A NZ    1 
ATOM   2368 N  NZ    B LYS   A  1  280 ? 19.106 22.918 4.826   0.50 33.62  ? ? ? ? ? ?  307 LYS   A NZ    1 
ATOM   2369 N  N     . PRO   A  1  281 ? 24.410 28.070 2.639   1.00 13.86  ? ? ? ? ? ?  308 PRO   A N     1 
ATOM   2370 C  CA    . PRO   A  1  281 ? 24.396 29.538 2.580   1.00 14.23  ? ? ? ? ? ?  308 PRO   A CA    1 
ATOM   2371 C  C     . PRO   A  1  281 ? 24.572 30.120 1.171   1.00 14.42  ? ? ? ? ? ?  308 PRO   A C     1 
ATOM   2372 O  O     . PRO   A  1  281 ? 24.289 31.282 0.975   1.00 15.48  ? ? ? ? ? ?  308 PRO   A O     1 
ATOM   2373 C  CB    . PRO   A  1  281 ? 25.549 29.960 3.497   1.00 15.31  ? ? ? ? ? ?  308 PRO   A CB    1 
ATOM   2374 C  CG    . PRO   A  1  281 ? 25.708 28.782 4.427   1.00 16.02  ? ? ? ? ? ?  308 PRO   A CG    1 
ATOM   2375 C  CD    . PRO   A  1  281 ? 25.477 27.577 3.540   1.00 14.60  ? ? ? ? ? ?  308 PRO   A CD    1 
ATOM   2376 N  N     . LEU   A  1  282 ? 25.074 29.299 0.244   1.00 14.06  ? ? ? ? ? ?  309 LEU   A N     1 
ATOM   2377 C  CA    . LEU   A  1  282 ? 25.265 29.675 -1.176  1.00 13.89  ? ? ? ? ? ?  309 LEU   A CA    1 
ATOM   2378 C  C     . LEU   A  1  282 ? 23.995 29.427 -1.996  1.00 13.58  ? ? ? ? ? ?  309 LEU   A C     1 
ATOM   2379 O  O     . LEU   A  1  282 ? 23.880 30.005 -3.088  1.00 15.09  ? ? ? ? ? ?  309 LEU   A O     1 
ATOM   2380 C  CB    . LEU   A  1  282 ? 26.440 28.858 -1.722  1.00 14.59  ? ? ? ? ? ?  309 LEU   A CB    1 
ATOM   2381 C  CG    . LEU   A  1  282 ? 26.755 28.997 -3.208  1.00 14.23  ? ? ? ? ? ?  309 LEU   A CG    1 
ATOM   2382 C  CD1   . LEU   A  1  282 ? 27.119 30.423 -3.599  1.00 14.82  ? ? ? ? ? ?  309 LEU   A CD1   1 
ATOM   2383 C  CD2   . LEU   A  1  282 ? 27.876 28.032 -3.582  1.00 14.91  ? ? ? ? ? ?  309 LEU   A CD2   1 
ATOM   2384 N  N     . ARG   A  1  283 ? 23.092 28.582 -1.525  1.00 12.32  ? ? ? ? ? ?  310 ARG   A N     1 
ATOM   2385 C  CA    . ARG   A  1  283 ? 22.034 28.002 -2.383  1.00 13.43  ? ? ? ? ? ?  310 ARG   A CA    1 
ATOM   2386 C  C     . ARG   A  1  283 ? 21.261 29.093 -3.128  1.00 15.22  ? ? ? ? ? ?  310 ARG   A C     1 
ATOM   2387 O  O     . ARG   A  1  283 ? 21.156 29.013 -4.372  1.00 15.51  ? ? ? ? ? ?  310 ARG   A O     1 
ATOM   2388 C  CB    . ARG   A  1  283 ? 21.078 27.147 -1.553  1.00 13.77  ? ? ? ? ? ?  310 ARG   A CB    1 
ATOM   2389 C  CG    . ARG   A  1  283 ? 20.007 26.473 -2.390  1.00 14.34  ? ? ? ? ? ?  310 ARG   A CG    1 
ATOM   2390 C  CD    . ARG   A  1  283 ? 19.002 25.691 -1.580  1.00 14.58  ? ? ? ? ? ?  310 ARG   A CD    1 
ATOM   2391 N  NE    . ARG   A  1  283 ? 18.304 26.572 -0.649  1.00 15.46  ? ? ? ? ? ?  310 ARG   A NE    1 
ATOM   2392 C  CZ    . ARG   A  1  283 ? 17.774 26.182 0.504   1.00 17.02  ? ? ? ? ? ?  310 ARG   A CZ    1 
ATOM   2393 N  NH1   . ARG   A  1  283 ? 17.700 24.901 0.810   1.00 16.33  ? ? ? ? ? ?  310 ARG   A NH1   1 
ATOM   2394 N  NH2   . ARG   A  1  283 ? 17.277 27.082 1.333   1.00 18.70  ? ? ? ? ? ?  310 ARG   A NH2   1 
ATOM   2395 N  N     . ASP   A  1  284 ? 20.660 30.033 -2.408  1.00 14.08  ? ? ? ? ? ?  311 ASP   A N     1 
ATOM   2396 C  CA    . ASP   A  1  284 ? 19.717 30.963 -3.070  1.00 14.68  ? ? ? ? ? ?  311 ASP   A CA    1 
ATOM   2397 C  C     . ASP   A  1  284 ? 20.476 32.022 -3.879  1.00 13.78  ? ? ? ? ? ?  311 ASP   A C     1 
ATOM   2398 O  O     . ASP   A  1  284 ? 19.958 32.439 -4.924  1.00 15.92  ? ? ? ? ? ?  311 ASP   A O     1 
ATOM   2399 C  CB    . ASP   A  1  284 ? 18.671 31.457 -2.081  1.00 17.68  ? ? ? ? ? ?  311 ASP   A CB    1 
ATOM   2400 C  CG    . ASP   A  1  284 ? 17.611 30.404 -1.742  1.00 19.00  ? ? ? ? ? ?  311 ASP   A CG    1 
ATOM   2401 O  OD1   . ASP   A  1  284 ? 17.781 29.195 -2.087  1.00 17.29  ? ? ? ? ? ?  311 ASP   A OD1   1 
ATOM   2402 O  OD2   . ASP   A  1  284 ? 16.588 30.790 -1.140  1.00 19.08  ? ? ? ? ? ?  311 ASP   A OD2   1 
ATOM   2403 N  N     A LEU   A  1  285 ? 21.696 32.377 -3.476  0.50 13.77  ? ? ? ? ? ?  312 LEU   A N     1 
ATOM   2404 N  N     B LEU   A  1  285 ? 21.682 32.424 -3.463  0.50 15.23  ? ? ? ? ? ?  312 LEU   A N     1 
ATOM   2405 C  CA    A LEU   A  1  285 ? 22.563 33.283 -4.260  0.50 13.69  ? ? ? ? ? ?  312 LEU   A CA    1 
ATOM   2406 C  CA    B LEU   A  1  285 ? 22.558 33.267 -4.314  0.50 15.64  ? ? ? ? ? ?  312 LEU   A CA    1 
ATOM   2407 C  C     A LEU   A  1  285 ? 22.889 32.638 -5.616  0.50 14.19  ? ? ? ? ? ?  312 LEU   A C     1 
ATOM   2408 C  C     B LEU   A  1  285 ? 22.739 32.562 -5.662  0.50 13.66  ? ? ? ? ? ?  312 LEU   A C     1 
ATOM   2409 O  O     A LEU   A  1  285 ? 22.958 33.370 -6.633  0.50 15.39  ? ? ? ? ? ?  312 LEU   A O     1 
ATOM   2410 O  O     B LEU   A  1  285 ? 22.499 33.179 -6.718  0.50 13.44  ? ? ? ? ? ?  312 LEU   A O     1 
ATOM   2411 C  CB    A LEU   A  1  285 ? 23.829 33.575 -3.458  0.50 13.58  ? ? ? ? ? ?  312 LEU   A CB    1 
ATOM   2412 C  CB    B LEU   A  1  285 ? 23.916 33.499 -3.647  0.50 20.14  ? ? ? ? ? ?  312 LEU   A CB    1 
ATOM   2413 C  CG    A LEU   A  1  285 ? 24.827 34.515 -4.122  0.50 14.20  ? ? ? ? ? ?  312 LEU   A CG    1 
ATOM   2414 C  CG    B LEU   A  1  285 ? 23.924 34.478 -2.476  0.50 25.23  ? ? ? ? ? ?  312 LEU   A CG    1 
ATOM   2415 C  CD1   A LEU   A  1  285 ? 24.243 35.902 -4.309  0.50 17.78  ? ? ? ? ? ?  312 LEU   A CD1   1 
ATOM   2416 C  CD1   B LEU   A  1  285 ? 25.253 34.418 -1.738  0.50 28.38  ? ? ? ? ? ?  312 LEU   A CD1   1 
ATOM   2417 C  CD2   A LEU   A  1  285 ? 26.096 34.592 -3.286  0.50 14.39  ? ? ? ? ? ?  312 LEU   A CD2   1 
ATOM   2418 C  CD2   B LEU   A  1  285 ? 23.625 35.895 -2.946  0.50 27.05  ? ? ? ? ? ?  312 LEU   A CD2   1 
ATOM   2419 N  N     A SER   A  1  286 ? 23.082 31.318 -5.644  0.40 14.15  ? ? ? ? ? ?  313 SER   A N     1 
ATOM   2420 N  N     B SER   A  1  286 ? 23.140 31.298 -5.644  0.40 13.89  ? ? ? ? ? ?  313 SER   A N     1 
ATOM   2421 N  N     C SER   A  1  286 ? 23.011 31.263 -5.554  0.20 14.66  ? ? ? ? ? ?  313 SER   A N     1 
ATOM   2422 C  CA    A SER   A  1  286 ? 23.310 30.531 -6.885  0.40 13.79  ? ? ? ? ? ?  313 SER   A CA    1 
ATOM   2423 C  CA    B SER   A  1  286 ? 23.322 30.513 -6.887  0.40 13.46  ? ? ? ? ? ?  313 SER   A CA    1 
ATOM   2424 C  CA    C SER   A  1  286 ? 23.311 30.629 -6.865  0.20 13.24  ? ? ? ? ? ?  313 SER   A CA    1 
ATOM   2425 C  C     A SER   A  1  286 ? 22.022 30.461 -7.713  0.40 13.48  ? ? ? ? ? ?  313 SER   A C     1 
ATOM   2426 C  C     B SER   A  1  286 ? 22.022 30.489 -7.702  0.40 13.48  ? ? ? ? ? ?  313 SER   A C     1 
ATOM   2427 C  C     C SER   A  1  286 ? 22.035 30.470 -7.704  0.20 13.09  ? ? ? ? ? ?  313 SER   A C     1 
ATOM   2428 O  O     A SER   A  1  286 ? 22.071 30.709 -8.931  0.40 13.92  ? ? ? ? ? ?  313 SER   A O     1 
ATOM   2429 O  O     B SER   A  1  286 ? 22.059 30.817 -8.901  0.40 13.95  ? ? ? ? ? ?  313 SER   A O     1 
ATOM   2430 O  O     C SER   A  1  286 ? 22.123 30.657 -8.933  0.20 15.02  ? ? ? ? ? ?  313 SER   A O     1 
ATOM   2431 C  CB    A SER   A  1  286 ? 23.816 29.145 -6.572  0.40 15.17  ? ? ? ? ? ?  313 SER   A CB    1 
ATOM   2432 C  CB    B SER   A  1  286 ? 23.790 29.131 -6.588  0.40 11.89  ? ? ? ? ? ?  313 SER   A CB    1 
ATOM   2433 C  CB    C SER   A  1  286 ? 24.003 29.304 -6.678  0.20 15.50  ? ? ? ? ? ?  313 SER   A CB    1 
ATOM   2434 O  OG    A SER   A  1  286 ? 25.107 29.192 -5.984  0.40 15.96  ? ? ? ? ? ?  313 SER   A OG    1 
ATOM   2435 O  OG    B SER   A  1  286 ? 23.635 28.339 -7.744  0.40 12.79  ? ? ? ? ? ?  313 SER   A OG    1 
ATOM   2436 O  OG    C SER   A  1  286 ? 23.164 28.386 -5.995  0.20 20.45  ? ? ? ? ? ?  313 SER   A OG    1 
ATOM   2437 N  N     . THR   A  1  287 ? 20.902 30.121 -7.082  1.00 12.84  ? ? ? ? ? ?  314 THR   A N     1 
ATOM   2438 C  CA    . THR   A  1  287 ? 19.604 30.022 -7.806  1.00 13.39  ? ? ? ? ? ?  314 THR   A CA    1 
ATOM   2439 C  C     . THR   A  1  287 ? 19.289 31.357 -8.493  1.00 13.26  ? ? ? ? ? ?  314 THR   A C     1 
ATOM   2440 O  O     . THR   A  1  287 ? 18.870 31.364 -9.664  1.00 14.07  ? ? ? ? ? ?  314 THR   A O     1 
ATOM   2441 C  CB    . THR   A  1  287 ? 18.469 29.566 -6.900  1.00 13.57  ? ? ? ? ? ?  314 THR   A CB    1 
ATOM   2442 O  OG1   . THR   A  1  287 ? 18.854 28.294 -6.387  1.00 14.87  ? ? ? ? ? ?  314 THR   A OG1   1 
ATOM   2443 C  CG2   . THR   A  1  287 ? 17.145 29.476 -7.630  1.00 16.14  ? ? ? ? ? ?  314 THR   A CG2   1 
ATOM   2444 N  N     A GLN   A  1  288 ? 19.498 32.478 -7.807  0.50 13.43  ? ? ? ? ? ?  315 GLN   A N     1 
ATOM   2445 N  N     B GLN   A  1  288 ? 19.473 32.460 -7.773  0.50 14.14  ? ? ? ? ? ?  315 GLN   A N     1 
ATOM   2446 C  CA    A GLN   A  1  288 ? 19.161 33.801 -8.383  0.50 13.29  ? ? ? ? ? ?  315 GLN   A CA    1 
ATOM   2447 C  CA    B GLN   A  1  288 ? 19.205 33.807 -8.319  0.50 14.73  ? ? ? ? ? ?  315 GLN   A CA    1 
ATOM   2448 C  C     A GLN   A  1  288 ? 20.165 34.178 -9.484  0.50 13.95  ? ? ? ? ? ?  315 GLN   A C     1 
ATOM   2449 C  C     B GLN   A  1  288 ? 20.124 34.071 -9.517  0.50 13.26  ? ? ? ? ? ?  315 GLN   A C     1 
ATOM   2450 O  O     A GLN   A  1  288 ? 19.812 34.992 -10.355 0.50 14.00  ? ? ? ? ? ?  315 GLN   A O     1 
ATOM   2451 O  O     B GLN   A  1  288 ? 19.651 34.658 -10.501 0.50 15.41  ? ? ? ? ? ?  315 GLN   A O     1 
ATOM   2452 C  CB    A GLN   A  1  288 ? 19.100 34.862 -7.289  0.50 12.58  ? ? ? ? ? ?  315 GLN   A CB    1 
ATOM   2453 C  CB    B GLN   A  1  288 ? 19.372 34.866 -7.236  0.50 16.55  ? ? ? ? ? ?  315 GLN   A CB    1 
ATOM   2454 C  CG    A GLN   A  1  288 ? 17.939 34.681 -6.322  0.50 14.20  ? ? ? ? ? ?  315 GLN   A CG    1 
ATOM   2455 C  CG    B GLN   A  1  288 ? 18.175 34.959 -6.301  0.50 16.27  ? ? ? ? ? ?  315 GLN   A CG    1 
ATOM   2456 C  CD    A GLN   A  1  288 ? 16.649 35.306 -6.802  0.50 14.20  ? ? ? ? ? ?  315 GLN   A CD    1 
ATOM   2457 C  CD    B GLN   A  1  288 ? 16.856 34.998 -7.037  0.50 19.01  ? ? ? ? ? ?  315 GLN   A CD    1 
ATOM   2458 O  OE1   A GLN   A  1  288 ? 16.297 35.235 -7.977  0.50 14.54  ? ? ? ? ? ?  315 GLN   A OE1   1 
ATOM   2459 O  OE1   B GLN   A  1  288 ? 16.270 33.971 -7.381  0.50 19.03  ? ? ? ? ? ?  315 GLN   A OE1   1 
ATOM   2460 N  NE2   A GLN   A  1  288 ? 15.903 35.896 -5.879  0.50 15.09  ? ? ? ? ? ?  315 GLN   A NE2   1 
ATOM   2461 N  NE2   B GLN   A  1  288 ? 16.353 36.201 -7.258  0.50 22.05  ? ? ? ? ? ?  315 GLN   A NE2   1 
ATOM   2462 N  N     . THR   A  1  289 ? 21.391 33.659 -9.434  1.00 13.44  ? ? ? ? ? ?  316 THR   A N     1 
ATOM   2463 C  CA    . THR   A  1  289 ? 22.357 33.864 -10.526 1.00 14.23  ? ? ? ? ? ?  316 THR   A CA    1 
ATOM   2464 C  C     . THR   A  1  289 ? 21.906 33.071 -11.755 1.00 13.43  ? ? ? ? ? ?  316 THR   A C     1 
ATOM   2465 O  O     . THR   A  1  289 ? 21.974 33.601 -12.875 1.00 14.65  ? ? ? ? ? ?  316 THR   A O     1 
ATOM   2466 C  CB    . THR   A  1  289 ? 23.797 33.543 -10.120 1.00 14.64  ? ? ? ? ? ?  316 THR   A CB    1 
ATOM   2467 O  OG1   . THR   A  1  289 ? 24.106 34.227 -8.903  1.00 16.50  ? ? ? ? ? ?  316 THR   A OG1   1 
ATOM   2468 C  CG2   . THR   A  1  289 ? 24.758 33.959 -11.200 1.00 15.50  ? ? ? ? ? ?  316 THR   A CG2   1 
ATOM   2469 N  N     . ILE   A  1  290 ? 21.446 31.846 -11.565 1.00 13.89  ? ? ? ? ? ?  317 ILE   A N     1 
ATOM   2470 C  CA    . ILE   A  1  290 ? 20.869 31.025 -12.664 1.00 13.86  ? ? ? ? ? ?  317 ILE   A CA    1 
ATOM   2471 C  C     . ILE   A  1  290 ? 19.719 31.794 -13.302 1.00 14.41  ? ? ? ? ? ?  317 ILE   A C     1 
ATOM   2472 O  O     . ILE   A  1  290 ? 19.643 31.896 -14.531 1.00 14.82  ? ? ? ? ? ?  317 ILE   A O     1 
ATOM   2473 C  CB    . ILE   A  1  290 ? 20.414 29.658 -12.142 1.00 14.26  ? ? ? ? ? ?  317 ILE   A CB    1 
ATOM   2474 C  CG1   . ILE   A  1  290 ? 21.607 28.817 -11.674 1.00 15.01  ? ? ? ? ? ?  317 ILE   A CG1   1 
ATOM   2475 C  CG2   . ILE   A  1  290 ? 19.576 28.933 -13.183 1.00 14.71  ? ? ? ? ? ?  317 ILE   A CG2   1 
ATOM   2476 C  CD1   . ILE   A  1  290 ? 21.228 27.678 -10.761 1.00 16.14  ? ? ? ? ? ?  317 ILE   A CD1   1 
ATOM   2477 N  N     . ARG   A  1  291 ? 18.827 32.300 -12.464 1.00 14.59  ? ? ? ? ? ?  318 ARG   A N     1 
ATOM   2478 C  CA    . ARG   A  1  291 ? 17.618 33.004 -12.933 1.00 15.32  ? ? ? ? ? ?  318 ARG   A CA    1 
ATOM   2479 C  C     . ARG   A  1  291 ? 18.029 34.170 -13.835 1.00 14.45  ? ? ? ? ? ?  318 ARG   A C     1 
ATOM   2480 O  O     . ARG   A  1  291 ? 17.458 34.330 -14.937 1.00 16.69  ? ? ? ? ? ?  318 ARG   A O     1 
ATOM   2481 C  CB    . ARG   A  1  291 ? 16.810 33.467 -11.716 1.00 16.79  ? ? ? ? ? ?  318 ARG   A CB    1 
ATOM   2482 C  CG    . ARG   A  1  291 ? 15.371 33.804 -12.048 1.00 18.23  ? ? ? ? ? ?  318 ARG   A CG    1 
ATOM   2483 C  CD    . ARG   A  1  291 ? 14.607 34.227 -10.791 1.00 16.82  ? ? ? ? ? ?  318 ARG   A CD    1 
ATOM   2484 N  NE    . ARG   A  1  291 ? 14.641 33.241 -9.698  1.00 15.43  ? ? ? ? ? ?  318 ARG   A NE    1 
ATOM   2485 C  CZ    . ARG   A  1  291 ? 13.964 32.096 -9.667  1.00 15.88  ? ? ? ? ? ?  318 ARG   A CZ    1 
ATOM   2486 N  NH1   . ARG   A  1  291 ? 13.199 31.736 -10.686 1.00 17.10  ? ? ? ? ? ?  318 ARG   A NH1   1 
ATOM   2487 N  NH2   . ARG   A  1  291 ? 14.053 31.292 -8.615  1.00 17.33  ? ? ? ? ? ?  318 ARG   A NH2   1 
ATOM   2488 N  N     A GLU   A  1  292 ? 19.002 34.975 -13.400 0.50 14.55  ? ? ? ? ? ?  319 GLU   A N     1 
ATOM   2489 N  N     B GLU   A  1  292 ? 18.971 34.986 -13.361 0.50 15.05  ? ? ? ? ? ?  319 GLU   A N     1 
ATOM   2490 C  CA    A GLU   A  1  292 ? 19.434 36.186 -14.144 0.50 16.45  ? ? ? ? ? ?  319 GLU   A CA    1 
ATOM   2491 C  CA    B GLU   A  1  292 ? 19.470 36.162 -14.108 0.50 16.23  ? ? ? ? ? ?  319 GLU   A CA    1 
ATOM   2492 C  C     A GLU   A  1  292 ? 20.176 35.779 -15.421 0.50 15.02  ? ? ? ? ? ?  319 GLU   A C     1 
ATOM   2493 C  C     B GLU   A  1  292 ? 20.067 35.682 -15.433 0.50 14.80  ? ? ? ? ? ?  319 GLU   A C     1 
ATOM   2494 O  O     A GLU   A  1  292 ? 20.013 36.478 -16.449 0.50 14.08  ? ? ? ? ? ?  319 GLU   A O     1 
ATOM   2495 O  O     B GLU   A  1  292 ? 19.632 36.176 -16.504 0.50 15.17  ? ? ? ? ? ?  319 GLU   A O     1 
ATOM   2496 C  CB    A GLU   A  1  292 ? 20.318 37.089 -13.285 0.50 17.65  ? ? ? ? ? ?  319 GLU   A CB    1 
ATOM   2497 C  CB    B GLU   A  1  292 ? 20.492 36.937 -13.277 0.50 17.75  ? ? ? ? ? ?  319 GLU   A CB    1 
ATOM   2498 C  CG    A GLU   A  1  292 ? 20.744 38.364 -13.994 0.50 21.90  ? ? ? ? ? ?  319 GLU   A CG    1 
ATOM   2499 C  CG    B GLU   A  1  292 ? 20.799 38.306 -13.848 0.50 19.93  ? ? ? ? ? ?  319 GLU   A CG    1 
ATOM   2500 C  CD    A GLU   A  1  292 ? 19.624 39.330 -14.348 0.50 20.47  ? ? ? ? ? ?  319 GLU   A CD    1 
ATOM   2501 C  CD    B GLU   A  1  292 ? 21.306 39.336 -12.853 0.50 25.13  ? ? ? ? ? ?  319 GLU   A CD    1 
ATOM   2502 O  OE1   A GLU   A  1  292 ? 18.506 39.136 -13.849 0.50 25.66  ? ? ? ? ? ?  319 GLU   A OE1   1 
ATOM   2503 O  OE1   B GLU   A  1  292 ? 21.451 38.991 -11.632 0.50 25.45  ? ? ? ? ? ?  319 GLU   A OE1   1 
ATOM   2504 O  OE2   A GLU   A  1  292 ? 19.875 40.280 -15.129 0.50 25.69  ? ? ? ? ? ?  319 GLU   A OE2   1 
ATOM   2505 O  OE2   B GLU   A  1  292 ? 21.542 40.497 -13.285 0.50 35.08  ? ? ? ? ? ?  319 GLU   A OE2   1 
ATOM   2506 N  N     . MET   A  1  293 ? 20.997 34.727 -15.380 1.00 14.65  ? ? ? ? ? ?  320 MET   A N     1 
ATOM   2507 C  CA    . MET   A  1  293 ? 21.735 34.321 -16.596 1.00 15.29  ? ? ? ? ? ?  320 MET   A CA    1 
ATOM   2508 C  C     . MET   A  1  293 ? 20.773 33.711 -17.621 1.00 14.65  ? ? ? ? ? ?  320 MET   A C     1 
ATOM   2509 O  O     . MET   A  1  293 ? 20.995 33.938 -18.819 1.00 16.32  ? ? ? ? ? ?  320 MET   A O     1 
ATOM   2510 C  CB    . MET   A  1  293 ? 22.893 33.382 -16.290 1.00 15.15  ? ? ? ? ? ?  320 MET   A CB    1 
ATOM   2511 C  CG    . MET   A  1  293 ? 23.968 33.994 -15.421 1.00 16.41  ? ? ? ? ? ?  320 MET   A CG    1 
ATOM   2512 S  SD    . MET   A  1  293 ? 24.563 35.629 -15.928 1.00 17.86  ? ? ? ? ? ?  320 MET   A SD    1 
ATOM   2513 C  CE    . MET   A  1  293 ? 25.260 35.259 -17.535 1.00 19.90  ? ? ? ? ? ?  320 MET   A CE    1 
ATOM   2514 N  N     . TYR   A  1  294 ? 19.759 32.975 -17.192 1.00 14.21  ? ? ? ? ? ?  321 TYR   A N     1 
ATOM   2515 C  CA    . TYR   A  1  294 ? 18.752 32.394 -18.103 1.00 15.09  ? ? ? ? ? ?  321 TYR   A CA    1 
ATOM   2516 C  C     . TYR   A  1  294 ? 18.052 33.546 -18.832 1.00 16.01  ? ? ? ? ? ?  321 TYR   A C     1 
ATOM   2517 O  O     . TYR   A  1  294 ? 17.876 33.492 -20.055 1.00 17.65  ? ? ? ? ? ?  321 TYR   A O     1 
ATOM   2518 C  CB    . TYR   A  1  294 ? 17.784 31.511 -17.322 1.00 15.93  ? ? ? ? ? ?  321 TYR   A CB    1 
ATOM   2519 C  CG    . TYR   A  1  294 ? 16.795 30.749 -18.159 1.00 16.29  ? ? ? ? ? ?  321 TYR   A CG    1 
ATOM   2520 C  CD1   . TYR   A  1  294 ? 17.108 29.514 -18.699 1.00 17.35  ? ? ? ? ? ?  321 TYR   A CD1   1 
ATOM   2521 C  CD2   . TYR   A  1  294 ? 15.527 31.251 -18.375 1.00 18.65  ? ? ? ? ? ?  321 TYR   A CD2   1 
ATOM   2522 C  CE1   . TYR   A  1  294 ? 16.176 28.794 -19.429 1.00 17.98  ? ? ? ? ? ?  321 TYR   A CE1   1 
ATOM   2523 C  CE2   . TYR   A  1  294 ? 14.587 30.543 -19.107 1.00 19.52  ? ? ? ? ? ?  321 TYR   A CE2   1 
ATOM   2524 C  CZ    . TYR   A  1  294 ? 14.910 29.308 -19.626 1.00 18.74  ? ? ? ? ? ?  321 TYR   A CZ    1 
ATOM   2525 O  OH    . TYR   A  1  294 ? 13.983 28.597 -20.331 1.00 23.57  ? ? ? ? ? ?  321 TYR   A OH    1 
ATOM   2526 N  N     . ALA   A  1  295 ? 17.585 34.547 -18.089 1.00 15.61  ? ? ? ? ? ?  322 ALA   A N     1 
ATOM   2527 C  CA    . ALA   A  1  295 ? 16.887 35.707 -18.677 1.00 17.46  ? ? ? ? ? ?  322 ALA   A CA    1 
ATOM   2528 C  C     . ALA   A  1  295 ? 17.812 36.444 -19.650 1.00 17.75  ? ? ? ? ? ?  322 ALA   A C     1 
ATOM   2529 O  O     . ALA   A  1  295 ? 17.377 36.731 -20.776 1.00 19.93  ? ? ? ? ? ?  322 ALA   A O     1 
ATOM   2530 C  CB    . ALA   A  1  295 ? 16.370 36.609 -17.584 1.00 18.01  ? ? ? ? ? ?  322 ALA   A CB    1 
ATOM   2531 N  N     . LEU   A  1  296 ? 19.048 36.716 -19.262 1.00 16.60  ? ? ? ? ? ?  323 LEU   A N     1 
ATOM   2532 C  CA    . LEU   A  1  296 ? 19.981 37.499 -20.104 1.00 18.13  ? ? ? ? ? ?  323 LEU   A CA    1 
ATOM   2533 C  C     . LEU   A  1  296 ? 20.333 36.740 -21.391 1.00 18.64  ? ? ? ? ? ?  323 LEU   A C     1 
ATOM   2534 O  O     . LEU   A  1  296 ? 20.710 37.407 -22.357 1.00 22.96  ? ? ? ? ? ?  323 LEU   A O     1 
ATOM   2535 C  CB    . LEU   A  1  296 ? 21.244 37.831 -19.317 1.00 18.06  ? ? ? ? ? ?  323 LEU   A CB    1 
ATOM   2536 C  CG    . LEU   A  1  296 ? 21.100 38.898 -18.240 1.00 18.55  ? ? ? ? ? ?  323 LEU   A CG    1 
ATOM   2537 C  CD1   . LEU   A  1  296 ? 22.331 38.930 -17.355 1.00 20.20  ? ? ? ? ? ?  323 LEU   A CD1   1 
ATOM   2538 C  CD2   . LEU   A  1  296 ? 20.847 40.273 -18.853 1.00 21.79  ? ? ? ? ? ?  323 LEU   A CD2   1 
ATOM   2539 N  N     . THR   A  1  297 ? 20.219 35.415 -21.397 1.00 17.70  ? ? ? ? ? ?  324 THR   A N     1 
ATOM   2540 C  CA    . THR   A  1  297 ? 20.538 34.580 -22.576 1.00 17.32  ? ? ? ? ? ?  324 THR   A CA    1 
ATOM   2541 C  C     . THR   A  1  297 ? 19.258 34.091 -23.266 1.00 19.35  ? ? ? ? ? ?  324 THR   A C     1 
ATOM   2542 O  O     . THR   A  1  297 ? 19.368 33.240 -24.156 1.00 19.61  ? ? ? ? ? ?  324 THR   A O     1 
ATOM   2543 C  CB    . THR   A  1  297 ? 21.495 33.443 -22.214 1.00 18.02  ? ? ? ? ? ?  324 THR   A CB    1 
ATOM   2544 O  OG1   . THR   A  1  297 ? 20.894 32.622 -21.212 1.00 18.10  ? ? ? ? ? ?  324 THR   A OG1   1 
ATOM   2545 C  CG2   . THR   A  1  297 ? 22.849 33.951 -21.767 1.00 19.75  ? ? ? ? ? ?  324 THR   A CG2   1 
ATOM   2546 N  N     . GLN   A  1  298 ? 18.091 34.613 -22.885 1.00 18.82  ? ? ? ? ? ?  325 GLN   A N     1 
ATOM   2547 C  CA    . GLN   A  1  298 ? 16.786 34.325 -23.528 1.00 21.14  ? ? ? ? ? ?  325 GLN   A CA    1 
ATOM   2548 C  C     . GLN   A  1  298 ? 16.475 32.827 -23.476 1.00 20.00  ? ? ? ? ? ?  325 GLN   A C     1 
ATOM   2549 O  O     . GLN   A  1  298 ? 15.727 32.333 -24.328 1.00 23.04  ? ? ? ? ? ?  325 GLN   A O     1 
ATOM   2550 C  CB    . GLN   A  1  298 ? 16.770 34.887 -24.952 1.00 24.28  ? ? ? ? ? ?  325 GLN   A CB    1 
ATOM   2551 C  CG    . GLN   A  1  298 ? 16.756 36.400 -25.000 1.00 32.35  ? ? ? ? ? ?  325 GLN   A CG    1 
ATOM   2552 C  CD    . GLN   A  1  298 ? 18.073 37.041 -24.646 1.00 39.65  ? ? ? ? ? ?  325 GLN   A CD    1 
ATOM   2553 O  OE1   . GLN   A  1  298 ? 19.127 36.679 -25.177 1.00 40.23  ? ? ? ? ? ?  325 GLN   A OE1   1 
ATOM   2554 N  NE2   . GLN   A  1  298 ? 18.022 38.007 -23.737 1.00 50.89  ? ? ? ? ? ?  325 GLN   A NE2   1 
ATOM   2555 N  N     . GLY   A  1  299 ? 16.995 32.117 -22.481 1.00 20.45  ? ? ? ? ? ?  326 GLY   A N     1 
ATOM   2556 C  CA    . GLY   A  1  299 ? 16.734 30.679 -22.336 1.00 20.60  ? ? ? ? ? ?  326 GLY   A CA    1 
ATOM   2557 C  C     . GLY   A  1  299 ? 17.392 29.850 -23.427 1.00 20.27  ? ? ? ? ? ?  326 GLY   A C     1 
ATOM   2558 O  O     . GLY   A  1  299 ? 17.065 28.667 -23.505 1.00 26.38  ? ? ? ? ? ?  326 GLY   A O     1 
ATOM   2559 N  N     . ARG   A  1  300 ? 18.297 30.433 -24.220 1.00 19.69  ? ? ? ? ? ?  327 ARG   A N     1 
ATOM   2560 C  CA    . ARG   A  1  300 ? 18.899 29.771 -25.408 1.00 22.67  ? ? ? ? ? ?  327 ARG   A CA    1 
ATOM   2561 C  C     . ARG   A  1  300 ? 20.249 29.127 -25.073 1.00 22.16  ? ? ? ? ? ?  327 ARG   A C     1 
ATOM   2562 O  O     . ARG   A  1  300 ? 20.807 28.481 -25.967 1.00 24.27  ? ? ? ? ? ?  327 ARG   A O     1 
ATOM   2563 C  CB    . ARG   A  1  300 ? 19.064 30.775 -26.552 1.00 25.75  ? ? ? ? ? ?  327 ARG   A CB    1 
ATOM   2564 C  CG    . ARG   A  1  300 ? 17.737 31.313 -27.061 1.00 34.83  ? ? ? ? ? ?  327 ARG   A CG    1 
ATOM   2565 C  CD    . ARG   A  1  300 ? 17.879 32.317 -28.188 1.00 46.84  ? ? ? ? ? ?  327 ARG   A CD    1 
ATOM   2566 N  NE    . ARG   A  1  300 ? 16.560 32.847 -28.529 1.00 59.93  ? ? ? ? ? ?  327 ARG   A NE    1 
ATOM   2567 C  CZ    . ARG   A  1  300 ? 16.288 34.068 -28.996 1.00 67.09  ? ? ? ? ? ?  327 ARG   A CZ    1 
ATOM   2568 N  NH1   . ARG   A  1  300 ? 17.247 34.956 -29.213 1.00 81.91  ? ? ? ? ? ?  327 ARG   A NH1   1 
ATOM   2569 N  NH2   . ARG   A  1  300 ? 15.032 34.399 -29.246 1.00 82.71  ? ? ? ? ? ?  327 ARG   A NH2   1 
ATOM   2570 N  N     . VAL   A  1  301 ? 20.760 29.299 -23.850 1.00 19.17  ? ? ? ? ? ?  328 VAL   A N     1 
ATOM   2571 C  CA    . VAL   A  1  301 ? 22.109 28.830 -23.442 1.00 19.51  ? ? ? ? ? ?  328 VAL   A CA    1 
ATOM   2572 C  C     . VAL   A  1  301 ? 21.927 27.874 -22.278 1.00 18.39  ? ? ? ? ? ?  328 VAL   A C     1 
ATOM   2573 O  O     . VAL   A  1  301 ? 21.547 28.286 -21.186 1.00 19.45  ? ? ? ? ? ?  328 VAL   A O     1 
ATOM   2574 C  CB    . VAL   A  1  301 ? 23.040 30.001 -23.089 1.00 20.05  ? ? ? ? ? ?  328 VAL   A CB    1 
ATOM   2575 C  CG1   . VAL   A  1  301 ? 24.398 29.523 -22.602 1.00 20.15  ? ? ? ? ? ?  328 VAL   A CG1   1 
ATOM   2576 C  CG2   . VAL   A  1  301 ? 23.223 30.930 -24.276 1.00 20.86  ? ? ? ? ? ?  328 VAL   A CG2   1 
ATOM   2577 N  N     . PRO   A  1  302 ? 22.194 26.571 -22.462 1.00 16.38  ? ? ? ? ? ?  329 PRO   A N     1 
ATOM   2578 C  CA    . PRO   A  1  302 ? 22.072 25.622 -21.361 1.00 16.58  ? ? ? ? ? ?  329 PRO   A CA    1 
ATOM   2579 C  C     . PRO   A  1  302 ? 22.881 26.043 -20.133 1.00 15.52  ? ? ? ? ? ?  329 PRO   A C     1 
ATOM   2580 O  O     . PRO   A  1  302 ? 24.023 26.464 -20.250 1.00 16.14  ? ? ? ? ? ?  329 PRO   A O     1 
ATOM   2581 C  CB    . PRO   A  1  302 ? 22.648 24.326 -21.939 1.00 20.29  ? ? ? ? ? ?  329 PRO   A CB    1 
ATOM   2582 C  CG    . PRO   A  1  302 ? 22.426 24.446 -23.411 1.00 22.22  ? ? ? ? ? ?  329 PRO   A CG    1 
ATOM   2583 C  CD    . PRO   A  1  302 ? 22.561 25.911 -23.726 1.00 17.75  ? ? ? ? ? ?  329 PRO   A CD    1 
ATOM   2584 N  N     . ILE   A  1  303 ? 22.265 25.876 -18.974 1.00 14.82  ? ? ? ? ? ?  330 ILE   A N     1 
ATOM   2585 C  CA    . ILE   A  1  303 ? 22.892 26.176 -17.667 1.00 14.47  ? ? ? ? ? ?  330 ILE   A CA    1 
ATOM   2586 C  C     . ILE   A  1  303 ? 22.953 24.893 -16.845 1.00 15.11  ? ? ? ? ? ?  330 ILE   A C     1 
ATOM   2587 O  O     . ILE   A  1  303 ? 21.932 24.203 -16.696 1.00 15.37  ? ? ? ? ? ?  330 ILE   A O     1 
ATOM   2588 C  CB    . ILE   A  1  303 ? 22.125 27.292 -16.948 1.00 14.68  ? ? ? ? ? ?  330 ILE   A CB    1 
ATOM   2589 C  CG1   . ILE   A  1  303 ? 22.245 28.601 -17.728 1.00 16.13  ? ? ? ? ? ?  330 ILE   A CG1   1 
ATOM   2590 C  CG2   . ILE   A  1  303 ? 22.613 27.446 -15.515 1.00 15.89  ? ? ? ? ? ?  330 ILE   A CG2   1 
ATOM   2591 C  CD1   . ILE   A  1  303 ? 21.245 29.645 -17.338 1.00 17.38  ? ? ? ? ? ?  330 ILE   A CD1   1 
ATOM   2592 N  N     . ILE   A  1  304 ? 24.120 24.655 -16.265 1.00 14.19  ? ? ? ? ? ?  331 ILE   A N     1 
ATOM   2593 C  CA    . ILE   A  1  304 ? 24.284 23.651 -15.191 1.00 14.60  ? ? ? ? ? ?  331 ILE   A CA    1 
ATOM   2594 C  C     . ILE   A  1  304 ? 24.249 24.423 -13.878 1.00 14.30  ? ? ? ? ? ?  331 ILE   A C     1 
ATOM   2595 O  O     . ILE   A  1  304 ? 25.125 25.291 -13.672 1.00 14.99  ? ? ? ? ? ?  331 ILE   A O     1 
ATOM   2596 C  CB    . ILE   A  1  304 ? 25.575 22.851 -15.358 1.00 14.58  ? ? ? ? ? ?  331 ILE   A CB    1 
ATOM   2597 C  CG1   . ILE   A  1  304 ? 25.637 22.179 -16.733 1.00 15.46  ? ? ? ? ? ?  331 ILE   A CG1   1 
ATOM   2598 C  CG2   . ILE   A  1  304 ? 25.702 21.858 -14.207 1.00 15.49  ? ? ? ? ? ?  331 ILE   A CG2   1 
ATOM   2599 C  CD1   . ILE   A  1  304 ? 26.858 21.292 -16.942 1.00 17.42  ? ? ? ? ? ?  331 ILE   A CD1   1 
ATOM   2600 N  N     . GLY   A  1  305 ? 23.243 24.143 -13.063 1.00 14.00  ? ? ? ? ? ?  332 GLY   A N     1 
ATOM   2601 C  CA    . GLY   A  1  305 ? 23.025 24.881 -11.812 1.00 14.12  ? ? ? ? ? ?  332 GLY   A CA    1 
ATOM   2602 C  C     . GLY   A  1  305 ? 23.678 24.186 -10.638 1.00 14.05  ? ? ? ? ? ?  332 GLY   A C     1 
ATOM   2603 O  O     . GLY   A  1  305 ? 23.505 22.983 -10.472 1.00 15.14  ? ? ? ? ? ?  332 GLY   A O     1 
ATOM   2604 N  N     . VAL   A  1  306 ? 24.423 24.937 -9.833  1.00 13.06  ? ? ? ? ? ?  333 VAL   A N     1 
ATOM   2605 C  CA    . VAL   A  1  306 ? 25.207 24.340 -8.734  1.00 13.61  ? ? ? ? ? ?  333 VAL   A CA    1 
ATOM   2606 C  C     . VAL   A  1  306 ? 25.347 25.366 -7.616  1.00 12.89  ? ? ? ? ? ?  333 VAL   A C     1 
ATOM   2607 O  O     . VAL   A  1  306 ? 25.509 26.560 -7.894  1.00 13.47  ? ? ? ? ? ?  333 VAL   A O     1 
ATOM   2608 C  CB    . VAL   A  1  306 ? 26.539 23.793 -9.269  1.00 15.82  ? ? ? ? ? ?  333 VAL   A CB    1 
ATOM   2609 C  CG1   . VAL   A  1  306 ? 27.316 24.772 -10.108 1.00 20.37  ? ? ? ? ? ?  333 VAL   A CG1   1 
ATOM   2610 C  CG2   . VAL   A  1  306 ? 27.404 23.198 -8.194  1.00 14.89  ? ? ? ? ? ?  333 VAL   A CG2   1 
ATOM   2611 N  N     . GLY   A  1  307 ? 25.237 24.872 -6.388  1.00 13.69  ? ? ? ? ? ?  334 GLY   A N     1 
ATOM   2612 C  CA    . GLY   A  1  307 ? 25.421 25.673 -5.178  1.00 13.70  ? ? ? ? ? ?  334 GLY   A CA    1 
ATOM   2613 C  C     . GLY   A  1  307 ? 24.340 25.350 -4.180  1.00 14.38  ? ? ? ? ? ?  334 GLY   A C     1 
ATOM   2614 O  O     . GLY   A  1  307 ? 23.172 25.692 -4.421  1.00 14.98  ? ? ? ? ? ?  334 GLY   A O     1 
ATOM   2615 N  N     . GLY   A  1  308 ? 24.690 24.615 -3.132  1.00 13.55  ? ? ? ? ? ?  335 GLY   A N     1 
ATOM   2616 C  CA    . GLY   A  1  308 ? 23.743 24.346 -2.049  1.00 14.18  ? ? ? ? ? ?  335 GLY   A CA    1 
ATOM   2617 C  C     . GLY   A  1  308 ? 22.600 23.396 -2.379  1.00 14.80  ? ? ? ? ? ?  335 GLY   A C     1 
ATOM   2618 O  O     . GLY   A  1  308 ? 21.587 23.452 -1.657  1.00 17.66  ? ? ? ? ? ?  335 GLY   A O     1 
ATOM   2619 N  N     . VAL   A  1  309 ? 22.747 22.496 -3.343  1.00 14.07  ? ? ? ? ? ?  336 VAL   A N     1 
ATOM   2620 C  CA    . VAL   A  1  309 ? 21.716 21.459 -3.597  1.00 14.80  ? ? ? ? ? ?  336 VAL   A CA    1 
ATOM   2621 C  C     . VAL   A  1  309 ? 21.901 20.293 -2.622  1.00 15.47  ? ? ? ? ? ?  336 VAL   A C     1 
ATOM   2622 O  O     . VAL   A  1  309 ? 22.946 19.637 -2.652  1.00 15.90  ? ? ? ? ? ?  336 VAL   A O     1 
ATOM   2623 C  CB    . VAL   A  1  309 ? 21.755 20.959 -5.049  1.00 14.86  ? ? ? ? ? ?  336 VAL   A CB    1 
ATOM   2624 C  CG1   . VAL   A  1  309 ? 20.776 19.809 -5.281  1.00 16.03  ? ? ? ? ? ?  336 VAL   A CG1   1 
ATOM   2625 C  CG2   . VAL   A  1  309 ? 21.467 22.099 -6.022  1.00 17.39  ? ? ? ? ? ?  336 VAL   A CG2   1 
ATOM   2626 N  N     A SER   A  1  310 ? 20.891 20.013 -1.803  0.50 14.88  ? ? ? ? ? ?  337 SER   A N     1 
ATOM   2627 N  N     B SER   A  1  310 ? 20.887 20.051 -1.784  0.50 16.46  ? ? ? ? ? ?  337 SER   A N     1 
ATOM   2628 C  CA    A SER   A  1  310 ? 20.876 18.806 -0.934  0.50 15.24  ? ? ? ? ? ?  337 SER   A CA    1 
ATOM   2629 C  CA    B SER   A  1  310 ? 20.828 18.914 -0.824  0.50 18.05  ? ? ? ? ? ?  337 SER   A CA    1 
ATOM   2630 C  C     A SER   A  1  310 ? 19.496 18.146 -0.880  0.50 15.23  ? ? ? ? ? ?  337 SER   A C     1 
ATOM   2631 C  C     B SER   A  1  310 ? 19.570 18.053 -1.008  0.50 18.21  ? ? ? ? ? ?  337 SER   A C     1 
ATOM   2632 O  O     A SER   A  1  310 ? 19.310 17.290 -0.008  0.50 18.30  ? ? ? ? ? ?  337 SER   A O     1 
ATOM   2633 O  O     B SER   A  1  310 ? 19.542 16.953 -0.434  0.50 18.64  ? ? ? ? ? ?  337 SER   A O     1 
ATOM   2634 C  CB    A SER   A  1  310 ? 21.333 19.137 0.464   0.50 17.72  ? ? ? ? ? ?  337 SER   A CB    1 
ATOM   2635 C  CB    B SER   A  1  310 ? 20.895 19.396 0.606   0.50 22.09  ? ? ? ? ? ?  337 SER   A CB    1 
ATOM   2636 O  OG    A SER   A  1  310 ? 20.369 19.937 1.124   0.50 21.52  ? ? ? ? ? ?  337 SER   A OG    1 
ATOM   2637 O  OG    B SER   A  1  310 ? 22.056 20.174 0.836   0.50 23.81  ? ? ? ? ? ?  337 SER   A OG    1 
ATOM   2638 N  N     . SER   A  1  311 ? 18.573 18.524 -1.761  1.00 15.55  ? ? ? ? ? ?  338 SER   A N     1 
ATOM   2639 C  CA    . SER   A  1  311 ? 17.226 17.930 -1.812  1.00 15.01  ? ? ? ? ? ?  338 SER   A CA    1 
ATOM   2640 C  C     . SER   A  1  311 ? 16.647 18.066 -3.217  1.00 15.07  ? ? ? ? ? ?  338 SER   A C     1 
ATOM   2641 O  O     . SER   A  1  311 ? 17.124 18.888 -4.024  1.00 15.86  ? ? ? ? ? ?  338 SER   A O     1 
ATOM   2642 C  CB    . SER   A  1  311 ? 16.308 18.569 -0.805  1.00 15.48  ? ? ? ? ? ?  338 SER   A CB    1 
ATOM   2643 O  OG    . SER   A  1  311 ? 15.961 19.884 -1.230  1.00 16.19  ? ? ? ? ? ?  338 SER   A OG    1 
ATOM   2644 N  N     . GLY   A  1  312 ? 15.577 17.321 -3.457  1.00 15.94  ? ? ? ? ? ?  339 GLY   A N     1 
ATOM   2645 C  CA    . GLY   A  1  312 ? 14.820 17.448 -4.706  1.00 16.76  ? ? ? ? ? ?  339 GLY   A CA    1 
ATOM   2646 C  C     . GLY   A  1  312 ? 14.268 18.848 -4.852  1.00 15.09  ? ? ? ? ? ?  339 GLY   A C     1 
ATOM   2647 O  O     . GLY   A  1  312 ? 14.254 19.371 -5.980  1.00 16.13  ? ? ? ? ? ?  339 GLY   A O     1 
ATOM   2648 N  N     . GLN   A  1  313 ? 13.783 19.447 -3.762  1.00 15.03  ? ? ? ? ? ?  340 GLN   A N     1 
ATOM   2649 C  CA    . GLN   A  1  313 ? 13.290 20.845 -3.847  1.00 15.32  ? ? ? ? ? ?  340 GLN   A CA    1 
ATOM   2650 C  C     . GLN   A  1  313 ? 14.418 21.767 -4.318  1.00 14.16  ? ? ? ? ? ?  340 GLN   A C     1 
ATOM   2651 O  O     . GLN   A  1  313 ? 14.187 22.640 -5.197  1.00 15.23  ? ? ? ? ? ?  340 GLN   A O     1 
ATOM   2652 C  CB    . GLN   A  1  313 ? 12.712 21.327 -2.516  1.00 16.41  ? ? ? ? ? ?  340 GLN   A CB    1 
ATOM   2653 C  CG    . GLN   A  1  313 ? 12.303 22.791 -2.585  1.00 17.80  ? ? ? ? ? ?  340 GLN   A CG    1 
ATOM   2654 C  CD    . GLN   A  1  313 ? 11.715 23.324 -1.308  1.00 17.86  ? ? ? ? ? ?  340 GLN   A CD    1 
ATOM   2655 O  OE1   . GLN   A  1  313 ? 10.709 22.802 -0.821  1.00 19.98  ? ? ? ? ? ?  340 GLN   A OE1   1 
ATOM   2656 N  NE2   . GLN   A  1  313 ? 12.342 24.370 -0.778  1.00 18.50  ? ? ? ? ? ?  340 GLN   A NE2   1 
ATOM   2657 N  N     . ASP   A  1  314 ? 15.610 21.620 -3.753  1.00 14.29  ? ? ? ? ? ?  341 ASP   A N     1 
ATOM   2658 C  CA    . ASP   A  1  314 ? 16.732 22.496 -4.142  1.00 14.61  ? ? ? ? ? ?  341 ASP   A CA    1 
ATOM   2659 C  C     . ASP   A  1  314 ? 17.005 22.314 -5.642  1.00 14.67  ? ? ? ? ? ?  341 ASP   A C     1 
ATOM   2660 O  O     . ASP   A  1  314 ? 17.228 23.308 -6.361  1.00 14.92  ? ? ? ? ? ?  341 ASP   A O     1 
ATOM   2661 C  CB    . ASP   A  1  314 ? 17.988 22.192 -3.325  1.00 14.96  ? ? ? ? ? ?  341 ASP   A CB    1 
ATOM   2662 C  CG    . ASP   A  1  314 ? 17.857 22.321 -1.818  1.00 16.40  ? ? ? ? ? ?  341 ASP   A CG    1 
ATOM   2663 O  OD1   . ASP   A  1  314 ? 16.934 23.043 -1.367  1.00 17.09  ? ? ? ? ? ?  341 ASP   A OD1   1 
ATOM   2664 O  OD2   . ASP   A  1  314 ? 18.705 21.707 -1.108  1.00 17.25  ? ? ? ? ? ?  341 ASP   A OD2   1 
ATOM   2665 N  N     . ALA   A  1  315 ? 17.007 21.074 -6.113  1.00 14.44  ? ? ? ? ? ?  342 ALA   A N     1 
ATOM   2666 C  CA    . ALA   A  1  315 ? 17.278 20.789 -7.534  1.00 15.00  ? ? ? ? ? ?  342 ALA   A CA    1 
ATOM   2667 C  C     . ALA   A  1  315 ? 16.176 21.413 -8.392  1.00 15.17  ? ? ? ? ? ?  342 ALA   A C     1 
ATOM   2668 O  O     . ALA   A  1  315 ? 16.491 22.079 -9.410  1.00 15.39  ? ? ? ? ? ?  342 ALA   A O     1 
ATOM   2669 C  CB    . ALA   A  1  315 ? 17.371 19.300 -7.746  1.00 16.01  ? ? ? ? ? ?  342 ALA   A CB    1 
ATOM   2670 N  N     . LEU   A  1  316 ? 14.917 21.221 -8.012  1.00 15.03  ? ? ? ? ? ?  343 LEU   A N     1 
ATOM   2671 C  CA    . LEU   A  1  316 ? 13.804 21.710 -8.858  1.00 15.33  ? ? ? ? ? ?  343 LEU   A CA    1 
ATOM   2672 C  C     . LEU   A  1  316 ? 13.787 23.239 -8.858  1.00 14.51  ? ? ? ? ? ?  343 LEU   A C     1 
ATOM   2673 O  O     . LEU   A  1  316 ? 13.443 23.822 -9.897  1.00 15.44  ? ? ? ? ? ?  343 LEU   A O     1 
ATOM   2674 C  CB    . LEU   A  1  316 ? 12.468 21.135 -8.370  1.00 16.33  ? ? ? ? ? ?  343 LEU   A CB    1 
ATOM   2675 C  CG    . LEU   A  1  316 ? 11.266 21.486 -9.246  1.00 17.77  ? ? ? ? ? ?  343 LEU   A CG    1 
ATOM   2676 C  CD1   . LEU   A  1  316 ? 11.500 21.116 -10.710 1.00 19.31  ? ? ? ? ? ?  343 LEU   A CD1   1 
ATOM   2677 C  CD2   . LEU   A  1  316 ? 10.016 20.820 -8.713  1.00 22.35  ? ? ? ? ? ?  343 LEU   A CD2   1 
ATOM   2678 N  N     . GLU   A  1  317 ? 14.134 23.894 -7.751  1.00 13.99  ? ? ? ? ? ?  344 GLU   A N     1 
ATOM   2679 C  CA    . GLU   A  1  317 ? 14.195 25.380 -7.768  1.00 14.46  ? ? ? ? ? ?  344 GLU   A CA    1 
ATOM   2680 C  C     . GLU   A  1  317 ? 15.218 25.847 -8.808  1.00 14.72  ? ? ? ? ? ?  344 GLU   A C     1 
ATOM   2681 O  O     . GLU   A  1  317 ? 14.934 26.811 -9.555  1.00 15.88  ? ? ? ? ? ?  344 GLU   A O     1 
ATOM   2682 C  CB    . GLU   A  1  317 ? 14.525 25.925 -6.390  1.00 15.17  ? ? ? ? ? ?  344 GLU   A CB    1 
ATOM   2683 C  CG    . GLU   A  1  317 ? 13.337 25.820 -5.460  1.00 15.62  ? ? ? ? ? ?  344 GLU   A CG    1 
ATOM   2684 C  CD    . GLU   A  1  317 ? 13.519 26.464 -4.103  1.00 18.25  ? ? ? ? ? ?  344 GLU   A CD    1 
ATOM   2685 O  OE1   . GLU   A  1  317 ? 14.669 26.863 -3.774  1.00 20.84  ? ? ? ? ? ?  344 GLU   A OE1   1 
ATOM   2686 O  OE2   . GLU   A  1  317 ? 12.498 26.602 -3.396  1.00 19.39  ? ? ? ? ? ?  344 GLU   A OE2   1 
ATOM   2687 N  N     . LYS   A  1  318 ? 16.367 25.179 -8.905  1.00 14.24  ? ? ? ? ? ?  345 LYS   A N     1 
ATOM   2688 C  CA    . LYS   A  1  318 ? 17.367 25.600 -9.918  1.00 14.29  ? ? ? ? ? ?  345 LYS   A CA    1 
ATOM   2689 C  C     . LYS   A  1  318 ? 16.876 25.293 -11.338 1.00 13.64  ? ? ? ? ? ?  345 LYS   A C     1 
ATOM   2690 O  O     . LYS   A  1  318 ? 17.087 26.125 -12.228 1.00 14.21  ? ? ? ? ? ?  345 LYS   A O     1 
ATOM   2691 C  CB    . LYS   A  1  318 ? 18.705 24.945 -9.618  1.00 14.70  ? ? ? ? ? ?  345 LYS   A CB    1 
ATOM   2692 C  CG    . LYS   A  1  318 ? 19.404 25.596 -8.437  1.00 15.51  ? ? ? ? ? ?  345 LYS   A CG    1 
ATOM   2693 C  CD    . LYS   A  1  318 ? 20.748 25.025 -8.158  1.00 15.74  ? ? ? ? ? ?  345 LYS   A CD    1 
ATOM   2694 C  CE    . LYS   A  1  318 ? 21.658 25.877 -7.305  1.00 21.71  ? ? ? ? ? ?  345 LYS   A CE    1 
ATOM   2695 N  NZ    . LYS   A  1  318 ? 21.038 26.445 -6.106  1.00 17.27  ? ? ? ? ? ?  345 LYS   A NZ    1 
ATOM   2696 N  N     . ILE   A  1  319 ? 16.243 24.140 -11.541 1.00 14.03  ? ? ? ? ? ?  346 ILE   A N     1 
ATOM   2697 C  CA    . ILE   A  1  319 ? 15.683 23.765 -12.867 1.00 14.69  ? ? ? ? ? ?  346 ILE   A CA    1 
ATOM   2698 C  C     . ILE   A  1  319 ? 14.619 24.789 -13.267 1.00 14.60  ? ? ? ? ? ?  346 ILE   A C     1 
ATOM   2699 O  O     . ILE   A  1  319 ? 14.694 25.342 -14.376 1.00 15.83  ? ? ? ? ? ?  346 ILE   A O     1 
ATOM   2700 C  CB    . ILE   A  1  319 ? 15.188 22.314 -12.840 1.00 14.70  ? ? ? ? ? ?  346 ILE   A CB    1 
ATOM   2701 C  CG1   . ILE   A  1  319 ? 16.375 21.354 -12.700 1.00 15.62  ? ? ? ? ? ?  346 ILE   A CG1   1 
ATOM   2702 C  CG2   . ILE   A  1  319 ? 14.357 22.005 -14.078 1.00 16.24  ? ? ? ? ? ?  346 ILE   A CG2   1 
ATOM   2703 C  CD1   . ILE   A  1  319 ? 16.008 19.969 -12.265 1.00 17.28  ? ? ? ? ? ?  346 ILE   A CD1   1 
ATOM   2704 N  N     . ARG   A  1  320 ? 13.687 25.100 -12.381 1.00 15.10  ? ? ? ? ? ?  347 ARG   A N     1 
ATOM   2705 C  CA    . ARG   A  1  320 ? 12.611 26.073 -12.708 1.00 14.98  ? ? ? ? ? ?  347 ARG   A CA    1 
ATOM   2706 C  C     . ARG   A  1  320 ? 13.207 27.465 -12.960 1.00 14.47  ? ? ? ? ? ?  347 ARG   A C     1 
ATOM   2707 O  O     . ARG   A  1  320 ? 12.622 28.239 -13.749 1.00 16.77  ? ? ? ? ? ?  347 ARG   A O     1 
ATOM   2708 C  CB    . ARG   A  1  320 ? 11.568 26.101 -11.599 1.00 16.83  ? ? ? ? ? ?  347 ARG   A CB    1 
ATOM   2709 C  CG    . ARG   A  1  320 ? 10.710 24.847 -11.503 1.00 18.24  ? ? ? ? ? ?  347 ARG   A CG    1 
ATOM   2710 C  CD    . ARG   A  1  320 ? 9.654  24.938 -10.415 1.00 23.90  ? ? ? ? ? ?  347 ARG   A CD    1 
ATOM   2711 N  NE    . ARG   A  1  320 ? 8.786  26.047 -10.711 1.00 33.65  ? ? ? ? ? ?  347 ARG   A NE    1 
ATOM   2712 C  CZ    . ARG   A  1  320 ? 7.475  26.013 -10.963 1.00 39.24  ? ? ? ? ? ?  347 ARG   A CZ    1 
ATOM   2713 N  NH1   . ARG   A  1  320 ? 6.758  24.902 -10.859 1.00 42.84  ? ? ? ? ? ?  347 ARG   A NH1   1 
ATOM   2714 N  NH2   . ARG   A  1  320 ? 6.873  27.148 -11.276 1.00 39.58  ? ? ? ? ? ?  347 ARG   A NH2   1 
ATOM   2715 N  N     . ALA   A  1  321 ? 14.330 27.802 -12.328 1.00 14.63  ? ? ? ? ? ?  348 ALA   A N     1 
ATOM   2716 C  CA    . ALA   A  1  321 ? 15.026 29.088 -12.549 1.00 14.83  ? ? ? ? ? ?  348 ALA   A CA    1 
ATOM   2717 C  C     . ALA   A  1  321 ? 15.759 29.111 -13.900 1.00 14.49  ? ? ? ? ? ?  348 ALA   A C     1 
ATOM   2718 O  O     . ALA   A  1  321 ? 16.147 30.219 -14.330 1.00 15.64  ? ? ? ? ? ?  348 ALA   A O     1 
ATOM   2719 C  CB    . ALA   A  1  321 ? 15.991 29.360 -11.423 1.00 15.47  ? ? ? ? ? ?  348 ALA   A CB    1 
ATOM   2720 N  N     . GLY   A  1  322 ? 15.996 27.959 -14.526 1.00 14.25  ? ? ? ? ? ?  349 GLY   A N     1 
ATOM   2721 C  CA    . GLY   A  1  322 ? 16.657 27.920 -15.839 1.00 14.84  ? ? ? ? ? ?  349 GLY   A CA    1 
ATOM   2722 C  C     . GLY   A  1  322 ? 17.723 26.868 -16.004 1.00 15.64  ? ? ? ? ? ?  349 GLY   A C     1 
ATOM   2723 O  O     . GLY   A  1  322 ? 18.250 26.785 -17.113 1.00 16.64  ? ? ? ? ? ?  349 GLY   A O     1 
ATOM   2724 N  N     . ALA   A  1  323 ? 18.048 26.080 -14.985 1.00 14.54  ? ? ? ? ? ?  350 ALA   A N     1 
ATOM   2725 C  CA    . ALA   A  1  323 ? 19.064 25.013 -15.134 1.00 14.63  ? ? ? ? ? ?  350 ALA   A CA    1 
ATOM   2726 C  C     . ALA   A  1  323 ? 18.496 23.813 -15.892 1.00 14.63  ? ? ? ? ? ?  350 ALA   A C     1 
ATOM   2727 O  O     . ALA   A  1  323 ? 17.395 23.349 -15.577 1.00 16.04  ? ? ? ? ? ?  350 ALA   A O     1 
ATOM   2728 C  CB    . ALA   A  1  323 ? 19.606 24.604 -13.791 1.00 15.15  ? ? ? ? ? ?  350 ALA   A CB    1 
ATOM   2729 N  N     . SER   A  1  324 ? 19.265 23.299 -16.860 1.00 14.82  ? ? ? ? ? ?  351 SER   A N     1 
ATOM   2730 C  CA    . SER   A  1  324 ? 18.957 22.036 -17.563 1.00 15.39  ? ? ? ? ? ?  351 SER   A CA    1 
ATOM   2731 C  C     . SER   A  1  324 ? 19.464 20.838 -16.757 1.00 15.10  ? ? ? ? ? ?  351 SER   A C     1 
ATOM   2732 O  O     . SER   A  1  324 ? 18.920 19.738 -16.913 1.00 16.62  ? ? ? ? ? ?  351 SER   A O     1 
ATOM   2733 C  CB    . SER   A  1  324 ? 19.561 22.029 -18.933 1.00 16.71  ? ? ? ? ? ?  351 SER   A CB    1 
ATOM   2734 O  OG    . SER   A  1  324 ? 18.957 22.988 -19.774 1.00 17.57  ? ? ? ? ? ?  351 SER   A OG    1 
ATOM   2735 N  N     . LEU   A  1  325 ? 20.532 21.054 -15.988 1.00 15.17  ? ? ? ? ? ?  352 LEU   A N     1 
ATOM   2736 C  CA    . LEU   A  1  325 ? 21.192 20.025 -15.170 1.00 14.48  ? ? ? ? ? ?  352 LEU   A CA    1 
ATOM   2737 C  C     . LEU   A  1  325 ? 21.582 20.686 -13.859 1.00 13.81  ? ? ? ? ? ?  352 LEU   A C     1 
ATOM   2738 O  O     . LEU   A  1  325 ? 21.709 21.920 -13.843 1.00 14.28  ? ? ? ? ? ?  352 LEU   A O     1 
ATOM   2739 C  CB    . LEU   A  1  325 ? 22.449 19.516 -15.880 1.00 14.95  ? ? ? ? ? ?  352 LEU   A CB    1 
ATOM   2740 C  CG    . LEU   A  1  325 ? 22.275 18.888 -17.262 1.00 15.78  ? ? ? ? ? ?  352 LEU   A CG    1 
ATOM   2741 C  CD1   . LEU   A  1  325 ? 23.629 18.725 -17.927 1.00 17.05  ? ? ? ? ? ?  352 LEU   A CD1   1 
ATOM   2742 C  CD2   . LEU   A  1  325 ? 21.570 17.543 -17.184 1.00 16.86  ? ? ? ? ? ?  352 LEU   A CD2   1 
ATOM   2743 N  N     . VAL   A  1  326 ? 21.793 19.884 -12.827 1.00 13.95  ? ? ? ? ? ?  353 VAL   A N     1 
ATOM   2744 C  CA    . VAL   A  1  326 ? 22.314 20.421 -11.549 1.00 13.62  ? ? ? ? ? ?  353 VAL   A CA    1 
ATOM   2745 C  C     . VAL   A  1  326 ? 23.523 19.608 -11.114 1.00 14.17  ? ? ? ? ? ?  353 VAL   A C     1 
ATOM   2746 O  O     . VAL   A  1  326 ? 23.681 18.470 -11.555 1.00 16.27  ? ? ? ? ? ?  353 VAL   A O     1 
ATOM   2747 C  CB    . VAL   A  1  326 ? 21.242 20.475 -10.449 1.00 15.30  ? ? ? ? ? ?  353 VAL   A CB    1 
ATOM   2748 C  CG1   . VAL   A  1  326 ? 20.081 21.350 -10.878 1.00 17.22  ? ? ? ? ? ?  353 VAL   A CG1   1 
ATOM   2749 C  CG2   . VAL   A  1  326 ? 20.769 19.098 -10.039 1.00 17.57  ? ? ? ? ? ?  353 VAL   A CG2   1 
ATOM   2750 N  N     . GLN   A  1  327 ? 24.358 20.212 -10.273 1.00 13.90  ? ? ? ? ? ?  354 GLN   A N     1 
ATOM   2751 C  CA    . GLN   A  1  327 ? 25.448 19.480 -9.618  1.00 14.20  ? ? ? ? ? ?  354 GLN   A CA    1 
ATOM   2752 C  C     . GLN   A  1  327 ? 25.374 19.722 -8.117  1.00 13.95  ? ? ? ? ? ?  354 GLN   A C     1 
ATOM   2753 O  O     . GLN   A  1  327 ? 24.772 20.720 -7.664  1.00 14.36  ? ? ? ? ? ?  354 GLN   A O     1 
ATOM   2754 C  CB    . GLN   A  1  327 ? 26.816 19.912 -10.128 1.00 14.41  ? ? ? ? ? ?  354 GLN   A CB    1 
ATOM   2755 C  CG    . GLN   A  1  327 ? 27.042 19.687 -11.607 1.00 14.55  ? ? ? ? ? ?  354 GLN   A CG    1 
ATOM   2756 C  CD    . GLN   A  1  327 ? 28.307 20.349 -12.090 1.00 14.37  ? ? ? ? ? ?  354 GLN   A CD    1 
ATOM   2757 O  OE1   . GLN   A  1  327 ? 28.653 21.461 -11.667 1.00 15.75  ? ? ? ? ? ?  354 GLN   A OE1   1 
ATOM   2758 N  NE2   . GLN   A  1  327 ? 29.024 19.646 -12.961 1.00 15.72  ? ? ? ? ? ?  354 GLN   A NE2   1 
ATOM   2759 N  N     . LEU   A  1  328 ? 26.033 18.844 -7.380  1.00 14.23  ? ? ? ? ? ?  355 LEU   A N     1 
ATOM   2760 C  CA    . LEU   A  1  328 ? 26.247 19.054 -5.938  1.00 14.35  ? ? ? ? ? ?  355 LEU   A CA    1 
ATOM   2761 C  C     . LEU   A  1  328 ? 27.633 18.543 -5.568  1.00 14.05  ? ? ? ? ? ?  355 LEU   A C     1 
ATOM   2762 O  O     . LEU   A  1  328 ? 28.189 17.664 -6.255  1.00 14.55  ? ? ? ? ? ?  355 LEU   A O     1 
ATOM   2763 C  CB    . LEU   A  1  328 ? 25.139 18.379 -5.118  1.00 15.40  ? ? ? ? ? ?  355 LEU   A CB    1 
ATOM   2764 C  CG    . LEU   A  1  328 ? 25.000 16.857 -5.223  1.00 15.65  ? ? ? ? ? ?  355 LEU   A CG    1 
ATOM   2765 C  CD1   . LEU   A  1  328 ? 25.942 16.104 -4.292  1.00 17.73  ? ? ? ? ? ?  355 LEU   A CD1   1 
ATOM   2766 C  CD2   . LEU   A  1  328 ? 23.575 16.438 -4.918  1.00 18.63  ? ? ? ? ? ?  355 LEU   A CD2   1 
ATOM   2767 N  N     . TYR   A  1  329 ? 28.158 19.108 -4.495  1.00 14.13  ? ? ? ? ? ?  356 TYR   A N     1 
ATOM   2768 C  CA    . TYR   A  1  329 ? 29.352 18.565 -3.817  1.00 14.88  ? ? ? ? ? ?  356 TYR   A CA    1 
ATOM   2769 C  C     . TYR   A  1  329 ? 29.124 18.626 -2.310  1.00 13.72  ? ? ? ? ? ?  356 TYR   A C     1 
ATOM   2770 O  O     . TYR   A  1  329 ? 29.078 17.557 -1.673  1.00 15.12  ? ? ? ? ? ?  356 TYR   A O     1 
ATOM   2771 C  CB    . TYR   A  1  329 ? 30.623 19.257 -4.311  1.00 14.94  ? ? ? ? ? ?  356 TYR   A CB    1 
ATOM   2772 C  CG    . TYR   A  1  329 ? 31.926 18.810 -3.683  1.00 14.87  ? ? ? ? ? ?  356 TYR   A CG    1 
ATOM   2773 C  CD1   . TYR   A  1  329 ? 32.015 17.753 -2.786  1.00 15.34  ? ? ? ? ? ?  356 TYR   A CD1   1 
ATOM   2774 C  CD2   . TYR   A  1  329 ? 33.094 19.497 -3.961  1.00 15.47  ? ? ? ? ? ?  356 TYR   A CD2   1 
ATOM   2775 C  CE1   . TYR   A  1  329 ? 33.211 17.390 -2.190  1.00 15.88  ? ? ? ? ? ?  356 TYR   A CE1   1 
ATOM   2776 C  CE2   . TYR   A  1  329 ? 34.300 19.140 -3.393  1.00 14.44  ? ? ? ? ? ?  356 TYR   A CE2   1 
ATOM   2777 C  CZ    . TYR   A  1  329 ? 34.366 18.087 -2.491  1.00 15.04  ? ? ? ? ? ?  356 TYR   A CZ    1 
ATOM   2778 O  OH    . TYR   A  1  329 ? 35.565 17.755 -1.905  1.00 16.27  ? ? ? ? ? ?  356 TYR   A OH    1 
ATOM   2779 N  N     . THR   A  1  330 ? 28.989 19.814 -1.751  1.00 13.83  ? ? ? ? ? ?  357 THR   A N     1 
ATOM   2780 C  CA    . THR   A  1  330 ? 29.037 19.989 -0.279  1.00 14.66  ? ? ? ? ? ?  357 THR   A CA    1 
ATOM   2781 C  C     . THR   A  1  330 ? 28.027 19.068 0.431   1.00 13.96  ? ? ? ? ? ?  357 THR   A C     1 
ATOM   2782 O  O     . THR   A  1  330 ? 28.382 18.511 1.483   1.00 16.07  ? ? ? ? ? ?  357 THR   A O     1 
ATOM   2783 C  CB    . THR   A  1  330 ? 28.869 21.465 0.079   1.00 14.90  ? ? ? ? ? ?  357 THR   A CB    1 
ATOM   2784 O  OG1   . THR   A  1  330 ? 29.948 22.159 -0.540  1.00 15.93  ? ? ? ? ? ?  357 THR   A OG1   1 
ATOM   2785 C  CG2   . THR   A  1  330 ? 28.881 21.700 1.572   1.00 16.65  ? ? ? ? ? ?  357 THR   A CG2   1 
ATOM   2786 N  N     . ALA   A  1  331 ? 26.829 18.854 -0.109  1.00 14.71  ? ? ? ? ? ?  358 ALA   A N     1 
ATOM   2787 C  CA    . ALA   A  1  331 ? 25.835 17.975 0.545   1.00 15.62  ? ? ? ? ? ?  358 ALA   A CA    1 
ATOM   2788 C  C     . ALA   A  1  331 ? 26.413 16.570 0.782   1.00 16.35  ? ? ? ? ? ?  358 ALA   A C     1 
ATOM   2789 O  O     . ALA   A  1  331 ? 26.061 15.941 1.788   1.00 18.20  ? ? ? ? ? ?  358 ALA   A O     1 
ATOM   2790 C  CB    . ALA   A  1  331 ? 24.569 17.901 -0.256  1.00 17.55  ? ? ? ? ? ?  358 ALA   A CB    1 
ATOM   2791 N  N     A LEU   A  1  332 ? 27.269 16.094 -0.121  0.50 15.79  ? ? ? ? ? ?  359 LEU   A N     1 
ATOM   2792 N  N     B LEU   A  1  332 ? 27.254 16.064 -0.126  0.50 16.96  ? ? ? ? ? ?  359 LEU   A N     1 
ATOM   2793 C  CA    A LEU   A  1  332 ? 27.888 14.750 -0.023  0.50 16.45  ? ? ? ? ? ?  359 LEU   A CA    1 
ATOM   2794 C  CA    B LEU   A  1  332 ? 27.896 14.731 0.046   0.50 18.64  ? ? ? ? ? ?  359 LEU   A CA    1 
ATOM   2795 C  C     A LEU   A  1  332 ? 28.783 14.669 1.227   0.50 17.27  ? ? ? ? ? ?  359 LEU   A C     1 
ATOM   2796 C  C     B LEU   A  1  332 ? 28.659 14.691 1.364   0.50 17.75  ? ? ? ? ? ?  359 LEU   A C     1 
ATOM   2797 O  O     A LEU   A  1  332 ? 28.983 13.550 1.730   0.50 19.90  ? ? ? ? ? ?  359 LEU   A O     1 
ATOM   2798 O  O     B LEU   A  1  332 ? 28.677 13.631 2.010   0.50 18.89  ? ? ? ? ? ?  359 LEU   A O     1 
ATOM   2799 C  CB    A LEU   A  1  332 ? 28.667 14.503 -1.319  0.50 15.46  ? ? ? ? ? ?  359 LEU   A CB    1 
ATOM   2800 C  CB    B LEU   A  1  332 ? 28.895 14.468 -1.076  0.50 22.55  ? ? ? ? ? ?  359 LEU   A CB    1 
ATOM   2801 C  CG    A LEU   A  1  332 ? 29.165 13.080 -1.544  0.50 14.93  ? ? ? ? ? ?  359 LEU   A CG    1 
ATOM   2802 C  CG    B LEU   A  1  332 ? 28.320 13.885 -2.351  0.50 27.29  ? ? ? ? ? ?  359 LEU   A CG    1 
ATOM   2803 C  CD1   A LEU   A  1  332 ? 28.016 12.169 -1.917  0.50 18.31  ? ? ? ? ? ?  359 LEU   A CD1   1 
ATOM   2804 C  CD1   B LEU   A  1  332 ? 29.413 13.804 -3.400  0.50 29.87  ? ? ? ? ? ?  359 LEU   A CD1   1 
ATOM   2805 C  CD2   A LEU   A  1  332 ? 30.253 13.052 -2.613  0.50 15.31  ? ? ? ? ? ?  359 LEU   A CD2   1 
ATOM   2806 C  CD2   B LEU   A  1  332 ? 27.707 12.520 -2.097  0.50 27.46  ? ? ? ? ? ?  359 LEU   A CD2   1 
ATOM   2807 N  N     . THR   A  1  333 ? 29.305 15.798 1.727   1.00 18.11  ? ? ? ? ? ?  360 THR   A N     1 
ATOM   2808 C  CA    . THR   A  1  333 ? 30.195 15.834 2.920   1.00 20.30  ? ? ? ? ? ?  360 THR   A CA    1 
ATOM   2809 C  C     . THR   A  1  333 ? 29.372 15.616 4.196   1.00 22.17  ? ? ? ? ? ?  360 THR   A C     1 
ATOM   2810 O  O     . THR   A  1  333 ? 29.948 15.180 5.202   1.00 25.47  ? ? ? ? ? ?  360 THR   A O     1 
ATOM   2811 C  CB    . THR   A  1  333 ? 31.024 17.119 3.017   1.00 20.81  ? ? ? ? ? ?  360 THR   A CB    1 
ATOM   2812 O  OG1   . THR   A  1  333 ? 30.201 18.184 3.499   1.00 20.22  ? ? ? ? ? ?  360 THR   A OG1   1 
ATOM   2813 C  CG2   . THR   A  1  333 ? 31.696 17.499 1.715   1.00 22.02  ? ? ? ? ? ?  360 THR   A CG2   1 
ATOM   2814 N  N     . PHE   A  1  334 ? 28.077 15.922 4.171   1.00 19.64  ? ? ? ? ? ?  361 PHE   A N     1 
ATOM   2815 C  CA    . PHE   A  1  334 ? 27.201 15.809 5.359   1.00 21.85  ? ? ? ? ? ?  361 PHE   A CA    1 
ATOM   2816 C  C     . PHE   A  1  334 ? 26.336 14.550 5.296   1.00 21.56  ? ? ? ? ? ?  361 PHE   A C     1 
ATOM   2817 O  O     . PHE   A  1  334 ? 26.176 13.911 6.334   1.00 26.07  ? ? ? ? ? ?  361 PHE   A O     1 
ATOM   2818 C  CB    . PHE   A  1  334 ? 26.395 17.096 5.525   1.00 21.00  ? ? ? ? ? ?  361 PHE   A CB    1 
ATOM   2819 C  CG    . PHE   A  1  334 ? 27.255 18.310 5.780   1.00 21.43  ? ? ? ? ? ?  361 PHE   A CG    1 
ATOM   2820 C  CD1   . PHE   A  1  334 ? 28.047 18.414 6.917   1.00 21.91  ? ? ? ? ? ?  361 PHE   A CD1   1 
ATOM   2821 C  CD2   . PHE   A  1  334 ? 27.304 19.345 4.861   1.00 19.78  ? ? ? ? ? ?  361 PHE   A CD2   1 
ATOM   2822 C  CE1   . PHE   A  1  334 ? 28.841 19.531 7.134   1.00 24.03  ? ? ? ? ? ?  361 PHE   A CE1   1 
ATOM   2823 C  CE2   . PHE   A  1  334 ? 28.109 20.446 5.073   1.00 20.64  ? ? ? ? ? ?  361 PHE   A CE2   1 
ATOM   2824 C  CZ    . PHE   A  1  334 ? 28.874 20.544 6.206   1.00 22.06  ? ? ? ? ? ?  361 PHE   A CZ    1 
ATOM   2825 N  N     A TRP   A  1  335 ? 25.837 14.193 4.106   0.75 20.04  ? ? ? ? ? ?  362 TRP   A N     1 
ATOM   2826 N  N     B TRP   A  1  335 ? 25.780 14.210 4.127   0.25 21.83  ? ? ? ? ? ?  362 TRP   A N     1 
ATOM   2827 C  CA    A TRP   A  1  335 ? 24.820 13.131 3.877   0.75 20.90  ? ? ? ? ? ?  362 TRP   A CA    1 
ATOM   2828 C  CA    B TRP   A  1  335 ? 24.805 13.097 3.963   0.25 24.84  ? ? ? ? ? ?  362 TRP   A CA    1 
ATOM   2829 C  C     A TRP   A  1  335 ? 25.482 11.835 3.385   0.75 21.76  ? ? ? ? ? ?  362 TRP   A C     1 
ATOM   2830 C  C     B TRP   A  1  335 ? 25.475 11.833 3.394   0.25 20.40  ? ? ? ? ? ?  362 TRP   A C     1 
ATOM   2831 O  O     A TRP   A  1  335 ? 24.882 10.767 3.524   0.75 24.15  ? ? ? ? ? ?  362 TRP   A O     1 
ATOM   2832 O  O     B TRP   A  1  335 ? 24.864 10.760 3.517   0.25 23.72  ? ? ? ? ? ?  362 TRP   A O     1 
ATOM   2833 C  CB    A TRP   A  1  335 ? 23.781 13.603 2.848   0.75 24.26  ? ? ? ? ? ?  362 TRP   A CB    1 
ATOM   2834 C  CB    B TRP   A  1  335 ? 23.624 13.525 3.081   0.25 26.68  ? ? ? ? ? ?  362 TRP   A CB    1 
ATOM   2835 C  CG    A TRP   A  1  335 ? 22.883 14.720 3.287   0.75 26.14  ? ? ? ? ? ?  362 TRP   A CG    1 
ATOM   2836 C  CG    B TRP   A  1  335 ? 22.789 14.673 3.572   0.25 28.52  ? ? ? ? ? ?  362 TRP   A CG    1 
ATOM   2837 C  CD1   A TRP   A  1  335 ? 23.141 16.058 3.228   0.75 20.29  ? ? ? ? ? ?  362 TRP   A CD1   1 
ATOM   2838 C  CD1   B TRP   A  1  335 ? 21.982 15.453 2.796   0.25 42.73  ? ? ? ? ? ?  362 TRP   A CD1   1 
ATOM   2839 C  CD2   A TRP   A  1  335 ? 21.531 14.587 3.761   0.75 24.85  ? ? ? ? ? ?  362 TRP   A CD2   1 
ATOM   2840 C  CD2   B TRP   A  1  335 ? 22.658 15.189 4.912   0.25 31.68  ? ? ? ? ? ?  362 TRP   A CD2   1 
ATOM   2841 N  NE1   A TRP   A  1  335 ? 22.073 16.770 3.702   0.75 27.94  ? ? ? ? ? ?  362 TRP   A NE1   1 
ATOM   2842 N  NE1   B TRP   A  1  335 ? 21.358 16.407 3.549   0.25 53.42  ? ? ? ? ? ?  362 TRP   A NE1   1 
ATOM   2843 C  CE2   A TRP   A  1  335 ? 21.069 15.891 4.046   0.75 28.39  ? ? ? ? ? ?  362 TRP   A CE2   1 
ATOM   2844 C  CE2   B TRP   A  1  335 ? 21.751 16.268 4.850   0.25 41.82  ? ? ? ? ? ?  362 TRP   A CE2   1 
ATOM   2845 C  CE3   A TRP   A  1  335 ? 20.691 13.494 4.020   0.75 27.47  ? ? ? ? ? ?  362 TRP   A CE3   1 
ATOM   2846 C  CE3   B TRP   A  1  335 ? 23.196 14.852 6.157   0.25 25.80  ? ? ? ? ? ?  362 TRP   A CE3   1 
ATOM   2847 C  CZ2   A TRP   A  1  335 ? 19.788 16.124 4.552   0.75 32.32  ? ? ? ? ? ?  362 TRP   A CZ2   1 
ATOM   2848 C  CZ2   B TRP   A  1  335 ? 21.389 17.010 5.970   0.25 43.34  ? ? ? ? ? ?  362 TRP   A CZ2   1 
ATOM   2849 C  CZ3   A TRP   A  1  335 ? 19.434 13.727 4.534   0.75 31.98  ? ? ? ? ? ?  362 TRP   A CZ3   1 
ATOM   2850 C  CZ3   B TRP   A  1  335 ? 22.839 15.585 7.266   0.25 25.53  ? ? ? ? ? ?  362 TRP   A CZ3   1 
ATOM   2851 C  CH2   A TRP   A  1  335 ? 18.990 15.026 4.793   0.75 34.34  ? ? ? ? ? ?  362 TRP   A CH2   1 
ATOM   2852 C  CH2   B TRP   A  1  335 ? 21.944 16.649 7.173   0.25 32.78  ? ? ? ? ? ?  362 TRP   A CH2   1 
ATOM   2853 N  N     . GLY   A  1  336 ? 26.652 11.936 2.758   1.00 19.58  ? ? ? ? ? ?  363 GLY   A N     1 
ATOM   2854 C  CA    . GLY   A  1  336 ? 27.301 10.789 2.116   1.00 18.93  ? ? ? ? ? ?  363 GLY   A CA    1 
ATOM   2855 C  C     . GLY   A  1  336 ? 26.594 10.360 0.838   1.00 19.48  ? ? ? ? ? ?  363 GLY   A C     1 
ATOM   2856 O  O     . GLY   A  1  336 ? 25.651 11.004 0.373   1.00 20.08  ? ? ? ? ? ?  363 GLY   A O     1 
ATOM   2857 N  N     . PRO   A  1  337 ? 27.045 9.242  0.242   1.00 20.36  ? ? ? ? ? ?  364 PRO   A N     1 
ATOM   2858 C  CA    . PRO   A  1  337 ? 26.534 8.775  -1.050  1.00 20.05  ? ? ? ? ? ?  364 PRO   A CA    1 
ATOM   2859 C  C     . PRO   A  1  337 ? 25.022 8.634  -1.187  1.00 19.73  ? ? ? ? ? ?  364 PRO   A C     1 
ATOM   2860 O  O     . PRO   A  1  337 ? 24.485 8.898  -2.268  1.00 20.67  ? ? ? ? ? ?  364 PRO   A O     1 
ATOM   2861 C  CB    . PRO   A  1  337 ? 27.249 7.433  -1.230  1.00 22.08  ? ? ? ? ? ?  364 PRO   A CB    1 
ATOM   2862 C  CG    . PRO   A  1  337 ? 28.547 7.628  -0.485  1.00 23.42  ? ? ? ? ? ?  364 PRO   A CG    1 
ATOM   2863 C  CD    . PRO   A  1  337 ? 28.132 8.394  0.752   1.00 21.34  ? ? ? ? ? ?  364 PRO   A CD    1 
ATOM   2864 N  N     . PRO   A  1  338 ? 24.253 8.255  -0.136  1.00 20.41  ? ? ? ? ? ?  365 PRO   A N     1 
ATOM   2865 C  CA    . PRO   A  1  338 ? 22.802 8.143  -0.305  1.00 20.81  ? ? ? ? ? ?  365 PRO   A CA    1 
ATOM   2866 C  C     . PRO   A  1  338 ? 22.100 9.451  -0.699  1.00 18.57  ? ? ? ? ? ?  365 PRO   A C     1 
ATOM   2867 O  O     . PRO   A  1  338 ? 20.967 9.401  -1.176  1.00 20.43  ? ? ? ? ? ?  365 PRO   A O     1 
ATOM   2868 C  CB    . PRO   A  1  338 ? 22.317 7.663  1.067   1.00 23.78  ? ? ? ? ? ?  365 PRO   A CB    1 
ATOM   2869 C  CG    . PRO   A  1  338 ? 23.517 6.926  1.628   1.00 23.11  ? ? ? ? ? ?  365 PRO   A CG    1 
ATOM   2870 C  CD    . PRO   A  1  338 ? 24.698 7.764  1.188   1.00 21.22  ? ? ? ? ? ?  365 PRO   A CD    1 
ATOM   2871 N  N     . VAL   A  1  339 ? 22.766 10.596 -0.533  1.00 18.88  ? ? ? ? ? ?  366 VAL   A N     1 
ATOM   2872 C  CA    . VAL   A  1  339 ? 22.153 11.898 -0.936  1.00 19.48  ? ? ? ? ? ?  366 VAL   A CA    1 
ATOM   2873 C  C     . VAL   A  1  339 ? 21.778 11.879 -2.424  1.00 17.88  ? ? ? ? ? ?  366 VAL   A C     1 
ATOM   2874 O  O     . VAL   A  1  339 ? 20.836 12.580 -2.806  1.00 19.01  ? ? ? ? ? ?  366 VAL   A O     1 
ATOM   2875 C  CB    . VAL   A  1  339 ? 23.065 13.093 -0.618  1.00 21.89  ? ? ? ? ? ?  366 VAL   A CB    1 
ATOM   2876 C  CG1   . VAL   A  1  339 ? 24.193 13.241 -1.621  1.00 23.14  ? ? ? ? ? ?  366 VAL   A CG1   1 
ATOM   2877 C  CG2   . VAL   A  1  339 ? 22.253 14.368 -0.495  1.00 25.08  ? ? ? ? ? ?  366 VAL   A CG2   1 
ATOM   2878 N  N     . VAL   A  1  340 ? 22.511 11.142 -3.255  1.00 19.27  ? ? ? ? ? ?  367 VAL   A N     1 
ATOM   2879 C  CA    . VAL   A  1  340 ? 22.268 11.188 -4.721  1.00 18.02  ? ? ? ? ? ?  367 VAL   A CA    1 
ATOM   2880 C  C     . VAL   A  1  340 ? 20.875 10.601 -5.020  1.00 18.35  ? ? ? ? ? ?  367 VAL   A C     1 
ATOM   2881 O  O     . VAL   A  1  340 ? 20.073 11.252 -5.702  1.00 18.85  ? ? ? ? ? ?  367 VAL   A O     1 
ATOM   2882 C  CB    . VAL   A  1  340 ? 23.391 10.494 -5.504  1.00 19.82  ? ? ? ? ? ?  367 VAL   A CB    1 
ATOM   2883 C  CG1   . VAL   A  1  340 ? 23.174 10.643 -6.991  1.00 23.25  ? ? ? ? ? ?  367 VAL   A CG1   1 
ATOM   2884 C  CG2   . VAL   A  1  340 ? 24.764 11.014 -5.107  1.00 21.51  ? ? ? ? ? ?  367 VAL   A CG2   1 
ATOM   2885 N  N     . GLY   A  1  341 ? 20.597 9.402  -4.521  1.00 20.49  ? ? ? ? ? ?  368 GLY   A N     1 
ATOM   2886 C  CA    . GLY   A  1  341 ? 19.278 8.775  -4.688  1.00 20.89  ? ? ? ? ? ?  368 GLY   A CA    1 
ATOM   2887 C  C     . GLY   A  1  341 ? 18.183 9.599  -4.033  1.00 18.02  ? ? ? ? ? ?  368 GLY   A C     1 
ATOM   2888 O  O     . GLY   A  1  341 ? 17.074 9.667  -4.585  1.00 20.35  ? ? ? ? ? ?  368 GLY   A O     1 
ATOM   2889 N  N     A LYS   A  1  342 ? 18.489 10.206 -2.884  0.50 19.11  ? ? ? ? ? ?  369 LYS   A N     1 
ATOM   2890 N  N     B LYS   A  1  342 ? 18.471 10.211 -2.880  0.50 18.94  ? ? ? ? ? ?  369 LYS   A N     1 
ATOM   2891 C  CA    A LYS   A  1  342 ? 17.553 11.086 -2.136  0.50 18.90  ? ? ? ? ? ?  369 LYS   A CA    1 
ATOM   2892 C  CA    B LYS   A  1  342 ? 17.486 11.074 -2.173  0.50 17.76  ? ? ? ? ? ?  369 LYS   A CA    1 
ATOM   2893 C  C     A LYS   A  1  342 ? 17.096 12.239 -3.038  0.50 19.34  ? ? ? ? ? ?  369 LYS   A C     1 
ATOM   2894 C  C     B LYS   A  1  342 ? 17.073 12.226 -3.093  0.50 18.05  ? ? ? ? ? ?  369 LYS   A C     1 
ATOM   2895 O  O     A LYS   A  1  342 ? 15.880 12.451 -3.176  0.50 21.76  ? ? ? ? ? ?  369 LYS   A O     1 
ATOM   2896 O  O     B LYS   A  1  342 ? 15.863 12.425 -3.303  0.50 18.61  ? ? ? ? ? ?  369 LYS   A O     1 
ATOM   2897 C  CB    A LYS   A  1  342 ? 18.238 11.617 -0.876  0.50 20.58  ? ? ? ? ? ?  369 LYS   A CB    1 
ATOM   2898 C  CB    B LYS   A  1  342 ? 18.039 11.647 -0.867  0.50 20.24  ? ? ? ? ? ?  369 LYS   A CB    1 
ATOM   2899 C  CG    A LYS   A  1  342 ? 17.334 12.400 0.063   0.50 25.60  ? ? ? ? ? ?  369 LYS   A CG    1 
ATOM   2900 C  CG    B LYS   A  1  342 ? 17.061 12.565 -0.141  0.50 22.56  ? ? ? ? ? ?  369 LYS   A CG    1 
ATOM   2901 C  CD    A LYS   A  1  342 ? 18.086 13.392 0.919   0.50 26.62  ? ? ? ? ? ?  369 LYS   A CD    1 
ATOM   2902 C  CD    B LYS   A  1  342 ? 17.541 13.066 1.204   0.50 30.13  ? ? ? ? ? ?  369 LYS   A CD    1 
ATOM   2903 C  CE    A LYS   A  1  342 ? 17.790 14.826 0.543   0.50 31.84  ? ? ? ? ? ?  369 LYS   A CE    1 
ATOM   2904 C  CE    B LYS   A  1  342 ? 18.270 14.389 1.129   0.50 33.45  ? ? ? ? ? ?  369 LYS   A CE    1 
ATOM   2905 N  NZ    A LYS   A  1  342 ? 18.328 15.778 1.541   0.50 30.46  ? ? ? ? ? ?  369 LYS   A NZ    1 
ATOM   2906 N  NZ    B LYS   A  1  342 ? 17.345 15.519 0.865   0.50 21.62  ? ? ? ? ? ?  369 LYS   A NZ    1 
ATOM   2907 N  N     . VAL   A  1  343 ? 18.043 12.954 -3.638  1.00 17.85  ? ? ? ? ? ?  370 VAL   A N     1 
ATOM   2908 C  CA    . VAL   A  1  343 ? 17.737 14.118 -4.515  1.00 17.27  ? ? ? ? ? ?  370 VAL   A CA    1 
ATOM   2909 C  C     . VAL   A  1  343 ? 16.927 13.632 -5.721  1.00 16.57  ? ? ? ? ? ?  370 VAL   A C     1 
ATOM   2910 O  O     . VAL   A  1  343 ? 15.928 14.275 -6.055  1.00 18.50  ? ? ? ? ? ?  370 VAL   A O     1 
ATOM   2911 C  CB    . VAL   A  1  343 ? 19.024 14.836 -4.923  1.00 17.06  ? ? ? ? ? ?  370 VAL   A CB    1 
ATOM   2912 C  CG1   . VAL   A  1  343 ? 18.764 15.864 -6.007  1.00 17.57  ? ? ? ? ? ?  370 VAL   A CG1   1 
ATOM   2913 C  CG2   . VAL   A  1  343 ? 19.689 15.478 -3.714  1.00 17.23  ? ? ? ? ? ?  370 VAL   A CG2   1 
ATOM   2914 N  N     . LYS   A  1  344 ? 17.326 12.523 -6.346  1.00 16.86  ? ? ? ? ? ?  371 LYS   A N     1 
ATOM   2915 C  CA    . LYS   A  1  344 ? 16.612 12.043 -7.549  1.00 18.67  ? ? ? ? ? ?  371 LYS   A CA    1 
ATOM   2916 C  C     . LYS   A  1  344 ? 15.184 11.631 -7.195  1.00 18.86  ? ? ? ? ? ?  371 LYS   A C     1 
ATOM   2917 O  O     . LYS   A  1  344 ? 14.274 11.982 -7.964  1.00 18.51  ? ? ? ? ? ?  371 LYS   A O     1 
ATOM   2918 C  CB    . LYS   A  1  344 ? 17.393 10.916 -8.216  1.00 18.81  ? ? ? ? ? ?  371 LYS   A CB    1 
ATOM   2919 C  CG    . LYS   A  1  344 ? 18.722 11.373 -8.800  1.00 19.40  ? ? ? ? ? ?  371 LYS   A CG    1 
ATOM   2920 C  CD    . LYS   A  1  344 ? 19.450 10.341 -9.625  1.00 20.32  ? ? ? ? ? ?  371 LYS   A CD    1 
ATOM   2921 C  CE    . LYS   A  1  344 ? 19.768 9.076  -8.876  1.00 21.55  ? ? ? ? ? ?  371 LYS   A CE    1 
ATOM   2922 N  NZ    . LYS   A  1  344 ? 20.397 8.071  -9.768  1.00 23.23  ? ? ? ? ? ?  371 LYS   A NZ    1 
ATOM   2923 N  N     . ARG   A  1  345 ? 14.993 10.906 -6.089  1.00 18.98  ? ? ? ? ? ?  372 ARG   A N     1 
ATOM   2924 C  CA    . ARG   A  1  345 ? 13.647 10.430 -5.688  1.00 19.61  ? ? ? ? ? ?  372 ARG   A CA    1 
ATOM   2925 C  C     . ARG   A  1  345 ? 12.765 11.649 -5.398  1.00 18.90  ? ? ? ? ? ?  372 ARG   A C     1 
ATOM   2926 O  O     . ARG   A  1  345 ? 11.610 11.699 -5.874  1.00 21.04  ? ? ? ? ? ?  372 ARG   A O     1 
ATOM   2927 C  CB    . ARG   A  1  345 ? 13.725 9.498  -4.480  1.00 23.18  ? ? ? ? ? ?  372 ARG   A CB    1 
ATOM   2928 C  CG    . ARG   A  1  345 ? 12.367 8.992  -4.013  1.00 27.79  ? ? ? ? ? ?  372 ARG   A CG    1 
ATOM   2929 C  CD    . ARG   A  1  345 ? 12.422 8.162  -2.745  1.00 31.02  ? ? ? ? ? ?  372 ARG   A CD    1 
ATOM   2930 N  NE    . ARG   A  1  345 ? 12.864 8.967  -1.608  1.00 32.57  ? ? ? ? ? ?  372 ARG   A NE    1 
ATOM   2931 C  CZ    . ARG   A  1  345 ? 14.055 8.910  -1.002  1.00 30.09  ? ? ? ? ? ?  372 ARG   A CZ    1 
ATOM   2932 N  NH1   . ARG   A  1  345 ? 14.993 8.053  -1.388  1.00 33.29  ? ? ? ? ? ?  372 ARG   A NH1   1 
ATOM   2933 N  NH2   . ARG   A  1  345 ? 14.291 9.716  0.023   1.00 30.34  ? ? ? ? ? ?  372 ARG   A NH2   1 
ATOM   2934 N  N     . GLU   A  1  346 ? 13.281 12.598 -4.632  1.00 19.07  ? ? ? ? ? ?  373 GLU   A N     1 
ATOM   2935 C  CA    . GLU   A  1  346 ? 12.503 13.802 -4.246  1.00 18.87  ? ? ? ? ? ?  373 GLU   A CA    1 
ATOM   2936 C  C     . GLU   A  1  346 ? 12.184 14.624 -5.503  1.00 18.64  ? ? ? ? ? ?  373 GLU   A C     1 
ATOM   2937 O  O     . GLU   A  1  346 ? 11.069 15.140 -5.608  1.00 19.81  ? ? ? ? ? ?  373 GLU   A O     1 
ATOM   2938 C  CB    . GLU   A  1  346 ? 13.287 14.621 -3.225  1.00 18.65  ? ? ? ? ? ?  373 GLU   A CB    1 
ATOM   2939 C  CG    . GLU   A  1  346 ? 13.396 13.965 -1.864  1.00 19.98  ? ? ? ? ? ?  373 GLU   A CG    1 
ATOM   2940 C  CD    . GLU   A  1  346 ? 14.306 14.658 -0.869  1.00 22.97  ? ? ? ? ? ?  373 GLU   A CD    1 
ATOM   2941 O  OE1   . GLU   A  1  346 ? 15.164 15.434 -1.293  1.00 22.64  ? ? ? ? ? ?  373 GLU   A OE1   1 
ATOM   2942 O  OE2   . GLU   A  1  346 ? 14.172 14.386 0.335   1.00 24.48  ? ? ? ? ? ?  373 GLU   A OE2   1 
ATOM   2943 N  N     . LEU   A  1  347 ? 13.136 14.767 -6.421  1.00 17.03  ? ? ? ? ? ?  374 LEU   A N     1 
ATOM   2944 C  CA    . LEU   A  1  347 ? 12.920 15.549 -7.662  1.00 17.53  ? ? ? ? ? ?  374 LEU   A CA    1 
ATOM   2945 C  C     . LEU   A  1  347 ? 11.807 14.898 -8.495  1.00 18.75  ? ? ? ? ? ?  374 LEU   A C     1 
ATOM   2946 O  O     . LEU   A  1  347 ? 10.934 15.609 -8.959  1.00 19.44  ? ? ? ? ? ?  374 LEU   A O     1 
ATOM   2947 C  CB    . LEU   A  1  347 ? 14.231 15.622 -8.444  1.00 17.20  ? ? ? ? ? ?  374 LEU   A CB    1 
ATOM   2948 C  CG    . LEU   A  1  347 ? 14.147 16.306 -9.801  1.00 17.79  ? ? ? ? ? ?  374 LEU   A CG    1 
ATOM   2949 C  CD1   . LEU   A  1  347 ? 13.617 17.722 -9.702  1.00 18.99  ? ? ? ? ? ?  374 LEU   A CD1   1 
ATOM   2950 C  CD2   . LEU   A  1  347 ? 15.505 16.294 -10.478 1.00 19.81  ? ? ? ? ? ?  374 LEU   A CD2   1 
ATOM   2951 N  N     . GLU   A  1  348 ? 11.873 13.583 -8.704  1.00 18.74  ? ? ? ? ? ?  375 GLU   A N     1 
ATOM   2952 C  CA    . GLU   A  1  348 ? 10.835 12.860 -9.475  1.00 20.93  ? ? ? ? ? ?  375 GLU   A CA    1 
ATOM   2953 C  C     . GLU   A  1  348 ? 9.471  13.125 -8.818  1.00 20.57  ? ? ? ? ? ?  375 GLU   A C     1 
ATOM   2954 O  O     . GLU   A  1  348 ? 8.505  13.419 -9.546  1.00 22.75  ? ? ? ? ? ?  375 GLU   A O     1 
ATOM   2955 C  CB    . GLU   A  1  348 ? 11.160 11.371 -9.573  1.00 24.03  ? ? ? ? ? ?  375 GLU   A CB    1 
ATOM   2956 C  CG    . GLU   A  1  348 ? 10.169 10.603 -10.426 1.00 31.61  ? ? ? ? ? ?  375 GLU   A CG    1 
ATOM   2957 C  CD    . GLU   A  1  348 ? 10.402 9.106  -10.522 1.00 48.07  ? ? ? ? ? ?  375 GLU   A CD    1 
ATOM   2958 O  OE1   . GLU   A  1  348 ? 11.485 8.657  -10.130 1.00 48.71  ? ? ? ? ? ?  375 GLU   A OE1   1 
ATOM   2959 O  OE2   . GLU   A  1  348 ? 9.484  8.400  -10.994 1.00 66.55  ? ? ? ? ? ?  375 GLU   A OE2   1 
ATOM   2960 N  N     . ALA   A  1  349 ? 9.379  13.002 -7.497  1.00 21.07  ? ? ? ? ? ?  376 ALA   A N     1 
ATOM   2961 C  CA    . ALA   A  1  349 ? 8.093  13.159 -6.780  1.00 22.02  ? ? ? ? ? ?  376 ALA   A CA    1 
ATOM   2962 C  C     . ALA   A  1  349 ? 7.561  14.583 -6.994  1.00 21.61  ? ? ? ? ? ?  376 ALA   A C     1 
ATOM   2963 O  O     . ALA   A  1  349 ? 6.358  14.727 -7.273  1.00 24.29  ? ? ? ? ? ?  376 ALA   A O     1 
ATOM   2964 C  CB    . ALA   A  1  349 ? 8.228  12.818 -5.318  1.00 25.68  ? ? ? ? ? ?  376 ALA   A CB    1 
ATOM   2965 N  N     . LEU   A  1  350 ? 8.424  15.600 -6.890  1.00 20.29  ? ? ? ? ? ?  377 LEU   A N     1 
ATOM   2966 C  CA    . LEU   A  1  350 ? 7.999  17.011 -7.043  1.00 19.64  ? ? ? ? ? ?  377 LEU   A CA    1 
ATOM   2967 C  C     . LEU   A  1  350 ? 7.584  17.291 -8.487  1.00 19.54  ? ? ? ? ? ?  377 LEU   A C     1 
ATOM   2968 O  O     . LEU   A  1  350 ? 6.639  18.071 -8.668  1.00 22.31  ? ? ? ? ? ?  377 LEU   A O     1 
ATOM   2969 C  CB    . LEU   A  1  350 ? 9.115  17.953 -6.598  1.00 20.53  ? ? ? ? ? ?  377 LEU   A CB    1 
ATOM   2970 C  CG    . LEU   A  1  350 ? 9.320  18.027 -5.093  1.00 21.37  ? ? ? ? ? ?  377 LEU   A CG    1 
ATOM   2971 C  CD1   . LEU   A  1  350 ? 10.621 18.734 -4.776  1.00 23.98  ? ? ? ? ? ?  377 LEU   A CD1   1 
ATOM   2972 C  CD2   . LEU   A  1  350 ? 8.152  18.704 -4.393  1.00 24.17  ? ? ? ? ? ?  377 LEU   A CD2   1 
ATOM   2973 N  N     . LEU   A  1  351 ? 8.287  16.736 -9.476  1.00 19.78  ? ? ? ? ? ?  378 LEU   A N     1 
ATOM   2974 C  CA    . LEU   A  1  351 ? 7.889  16.939 -10.891 1.00 20.84  ? ? ? ? ? ?  378 LEU   A CA    1 
ATOM   2975 C  C     . LEU   A  1  351 ? 6.460  16.420 -11.080 1.00 23.41  ? ? ? ? ? ?  378 LEU   A C     1 
ATOM   2976 O  O     . LEU   A  1  351 ? 5.650  17.138 -11.676 1.00 24.76  ? ? ? ? ? ?  378 LEU   A O     1 
ATOM   2977 C  CB    . LEU   A  1  351 ? 8.863  16.225 -11.823 1.00 21.17  ? ? ? ? ? ?  378 LEU   A CB    1 
ATOM   2978 C  CG    . LEU   A  1  351 ? 10.241 16.865 -11.942 1.00 20.72  ? ? ? ? ? ?  378 LEU   A CG    1 
ATOM   2979 C  CD1   . LEU   A  1  351 ? 11.206 15.885 -12.590 1.00 21.63  ? ? ? ? ? ?  378 LEU   A CD1   1 
ATOM   2980 C  CD2   . LEU   A  1  351 ? 10.181 18.170 -12.721 1.00 20.66  ? ? ? ? ? ?  378 LEU   A CD2   1 
ATOM   2981 N  N     . LYS   A  1  352 ? 6.161  15.241 -10.540 1.00 22.87  ? ? ? ? ? ?  379 LYS   A N     1 
ATOM   2982 C  CA    . LYS   A  1  352 ? 4.805  14.637 -10.653 1.00 26.10  ? ? ? ? ? ?  379 LYS   A CA    1 
ATOM   2983 C  C     . LYS   A  1  352 ? 3.788  15.532 -9.937  1.00 27.19  ? ? ? ? ? ?  379 LYS   A C     1 
ATOM   2984 O  O     . LYS   A  1  352 ? 2.722  15.789 -10.515 1.00 30.56  ? ? ? ? ? ?  379 LYS   A O     1 
ATOM   2985 C  CB    . LYS   A  1  352 ? 4.784  13.220 -10.081 1.00 27.91  ? ? ? ? ? ?  379 LYS   A CB    1 
ATOM   2986 C  CG    . LYS   A  1  352 ? 5.536  12.182 -10.894 1.00 31.22  ? ? ? ? ? ?  379 LYS   A CG    1 
ATOM   2987 C  CD    . LYS   A  1  352 ? 5.553  10.834 -10.219 1.00 39.19  ? ? ? ? ? ?  379 LYS   A CD    1 
ATOM   2988 C  CE    . LYS   A  1  352 ? 6.255  9.770  -11.029 1.00 49.80  ? ? ? ? ? ?  379 LYS   A CE    1 
ATOM   2989 N  NZ    . LYS   A  1  352 ? 6.373  8.511  -10.257 1.00 57.40  ? ? ? ? ? ?  379 LYS   A NZ    1 
ATOM   2990 N  N     . GLU   A  1  353 ? 4.117  16.002 -8.732  1.00 25.26  ? ? ? ? ? ?  380 GLU   A N     1 
ATOM   2991 C  CA    . GLU   A  1  353 ? 3.211  16.832 -7.896  1.00 25.35  ? ? ? ? ? ?  380 GLU   A CA    1 
ATOM   2992 C  C     . GLU   A  1  353 ? 2.896  18.164 -8.585  1.00 25.91  ? ? ? ? ? ?  380 GLU   A C     1 
ATOM   2993 O  O     . GLU   A  1  353 ? 1.790  18.668 -8.370  1.00 31.58  ? ? ? ? ? ?  380 GLU   A O     1 
ATOM   2994 C  CB    . GLU   A  1  353 ? 3.812  17.123 -6.523  1.00 30.95  ? ? ? ? ? ?  380 GLU   A CB    1 
ATOM   2995 C  CG    . GLU   A  1  353 ? 3.913  15.904 -5.633  1.00 36.08  ? ? ? ? ? ?  380 GLU   A CG    1 
ATOM   2996 C  CD    . GLU   A  1  353 ? 4.461  16.181 -4.245  1.00 53.70  ? ? ? ? ? ?  380 GLU   A CD    1 
ATOM   2997 O  OE1   . GLU   A  1  353 ? 4.695  15.207 -3.499  1.00 72.94  ? ? ? ? ? ?  380 GLU   A OE1   1 
ATOM   2998 O  OE2   . GLU   A  1  353 ? 4.661  17.372 -3.922  1.00 53.02  ? ? ? ? ? ?  380 GLU   A OE2   1 
ATOM   2999 N  N     . GLN   A  1  354 ? 3.826  18.709 -9.373  1.00 25.25  ? ? ? ? ? ?  381 GLN   A N     1 
ATOM   3000 C  CA    . GLN   A  1  354 ? 3.701  20.055 -9.991  1.00 25.89  ? ? ? ? ? ?  381 GLN   A CA    1 
ATOM   3001 C  C     . GLN   A  1  354 ? 3.251  19.942 -11.451 1.00 26.54  ? ? ? ? ? ?  381 GLN   A C     1 
ATOM   3002 O  O     . GLN   A  1  354 ? 3.186  20.999 -12.111 1.00 32.35  ? ? ? ? ? ?  381 GLN   A O     1 
ATOM   3003 C  CB    . GLN   A  1  354 ? 5.012  20.822 -9.813  1.00 26.18  ? ? ? ? ? ?  381 GLN   A CB    1 
ATOM   3004 C  CG    . GLN   A  1  354 ? 5.238  21.194 -8.356  1.00 27.07  ? ? ? ? ? ?  381 GLN   A CG    1 
ATOM   3005 C  CD    . GLN   A  1  354 ? 6.515  21.947 -8.095  1.00 27.46  ? ? ? ? ? ?  381 GLN   A CD    1 
ATOM   3006 O  OE1   . GLN   A  1  354 ? 7.066  22.595 -8.982  1.00 29.28  ? ? ? ? ? ?  381 GLN   A OE1   1 
ATOM   3007 N  NE2   . GLN   A  1  354 ? 6.993  21.847 -6.862  1.00 28.26  ? ? ? ? ? ?  381 GLN   A NE2   1 
ATOM   3008 N  N     . GLY   A  1  355 ? 2.934  18.731 -11.924 1.00 25.68  ? ? ? ? ? ?  382 GLY   A N     1 
ATOM   3009 C  CA    . GLY   A  1  355 ? 2.296  18.498 -13.235 1.00 29.33  ? ? ? ? ? ?  382 GLY   A CA    1 
ATOM   3010 C  C     . GLY   A  1  355 ? 3.282  18.544 -14.392 1.00 30.44  ? ? ? ? ? ?  382 GLY   A C     1 
ATOM   3011 O  O     . GLY   A  1  355 ? 2.837  18.751 -15.528 1.00 33.04  ? ? ? ? ? ?  382 GLY   A O     1 
ATOM   3012 N  N     . PHE   A  1  356 ? 4.574  18.343 -14.140 1.00 26.91  ? ? ? ? ? ?  383 PHE   A N     1 
ATOM   3013 C  CA    . PHE   A  1  356 ? 5.596  18.300 -15.213 1.00 25.38  ? ? ? ? ? ?  383 PHE   A CA    1 
ATOM   3014 C  C     . PHE   A  1  356 ? 5.700  16.870 -15.738 1.00 27.25  ? ? ? ? ? ?  383 PHE   A C     1 
ATOM   3015 O  O     . PHE   A  1  356 ? 5.768  15.938 -14.926 1.00 31.19  ? ? ? ? ? ?  383 PHE   A O     1 
ATOM   3016 C  CB    . PHE   A  1  356 ? 6.941  18.807 -14.697 1.00 24.56  ? ? ? ? ? ?  383 PHE   A CB    1 
ATOM   3017 C  CG    . PHE   A  1  356 ? 6.951  20.262 -14.317 1.00 24.83  ? ? ? ? ? ?  383 PHE   A CG    1 
ATOM   3018 C  CD1   . PHE   A  1  356 ? 6.829  21.252 -15.285 1.00 25.01  ? ? ? ? ? ?  383 PHE   A CD1   1 
ATOM   3019 C  CD2   . PHE   A  1  356 ? 7.102  20.643 -12.996 1.00 25.63  ? ? ? ? ? ?  383 PHE   A CD2   1 
ATOM   3020 C  CE1   . PHE   A  1  356 ? 6.838  22.591 -14.929 1.00 25.40  ? ? ? ? ? ?  383 PHE   A CE1   1 
ATOM   3021 C  CE2   . PHE   A  1  356 ? 7.127  21.984 -12.644 1.00 25.45  ? ? ? ? ? ?  383 PHE   A CE2   1 
ATOM   3022 C  CZ    . PHE   A  1  356 ? 7.015  22.957 -13.610 1.00 25.17  ? ? ? ? ? ?  383 PHE   A CZ    1 
ATOM   3023 N  N     . GLY   A  1  357 ? 5.710  16.701 -17.062 1.00 28.95  ? ? ? ? ? ?  384 GLY   A N     1 
ATOM   3024 C  CA    . GLY   A  1  357 ? 5.908  15.384 -17.696 1.00 30.57  ? ? ? ? ? ?  384 GLY   A CA    1 
ATOM   3025 C  C     . GLY   A  1  357 ? 7.296  14.832 -17.415 1.00 28.99  ? ? ? ? ? ?  384 GLY   A C     1 
ATOM   3026 O  O     . GLY   A  1  357 ? 7.455  13.612 -17.347 1.00 34.48  ? ? ? ? ? ?  384 GLY   A O     1 
ATOM   3027 N  N     . GLY   A  1  358 ? 8.271  15.716 -17.239 1.00 28.51  ? ? ? ? ? ?  385 GLY   A N     1 
ATOM   3028 C  CA    . GLY   A  1  358 ? 9.669  15.351 -16.965 1.00 28.22  ? ? ? ? ? ?  385 GLY   A CA    1 
ATOM   3029 C  C     . GLY   A  1  358 ? 10.499 16.577 -16.664 1.00 22.35  ? ? ? ? ? ?  385 GLY   A C     1 
ATOM   3030 O  O     . GLY   A  1  358 ? 9.949  17.709 -16.684 1.00 23.10  ? ? ? ? ? ?  385 GLY   A O     1 
ATOM   3031 N  N     . VAL   A  1  359 ? 11.788 16.371 -16.431 1.00 22.64  ? ? ? ? ? ?  386 VAL   A N     1 
ATOM   3032 C  CA    . VAL   A  1  359 ? 12.737 17.474 -16.132 1.00 22.09  ? ? ? ? ? ?  386 VAL   A CA    1 
ATOM   3033 C  C     . VAL   A  1  359 ? 12.632 18.514 -17.245 1.00 19.73  ? ? ? ? ? ?  386 VAL   A C     1 
ATOM   3034 O  O     . VAL   A  1  359 ? 12.597 19.711 -16.944 1.00 20.89  ? ? ? ? ? ?  386 VAL   A O     1 
ATOM   3035 C  CB    . VAL   A  1  359 ? 14.181 16.965 -15.993 1.00 25.00  ? ? ? ? ? ?  386 VAL   A CB    1 
ATOM   3036 C  CG1   . VAL   A  1  359 ? 15.175 18.117 -15.964 1.00 23.88  ? ? ? ? ? ?  386 VAL   A CG1   1 
ATOM   3037 C  CG2   . VAL   A  1  359 ? 14.343 16.108 -14.754 1.00 28.11  ? ? ? ? ? ?  386 VAL   A CG2   1 
ATOM   3038 N  N     . THR   A  1  360 ? 12.633 18.076 -18.501 1.00 21.22  ? ? ? ? ? ?  387 THR   A N     1 
ATOM   3039 C  CA    . THR   A  1  360 ? 12.717 19.000 -19.656 1.00 22.14  ? ? ? ? ? ?  387 THR   A CA    1 
ATOM   3040 C  C     . THR   A  1  360 ? 11.595 20.046 -19.573 1.00 20.29  ? ? ? ? ? ?  387 THR   A C     1 
ATOM   3041 O  O     . THR   A  1  360 ? 11.861 21.220 -19.878 1.00 22.46  ? ? ? ? ? ?  387 THR   A O     1 
ATOM   3042 C  CB    . THR   A  1  360 ? 12.724 18.226 -20.980 1.00 26.04  ? ? ? ? ? ?  387 THR   A CB    1 
ATOM   3043 O  OG1   . THR   A  1  360 ? 13.815 17.300 -20.915 1.00 32.24  ? ? ? ? ? ?  387 THR   A OG1   1 
ATOM   3044 C  CG2   . THR   A  1  360 ? 12.870 19.138 -22.177 1.00 29.85  ? ? ? ? ? ?  387 THR   A CG2   1 
ATOM   3045 N  N     . ASP   A  1  361 ? 10.387 19.633 -19.198 1.00 21.42  ? ? ? ? ? ?  388 ASP   A N     1 
ATOM   3046 C  CA    . ASP   A  1  361 ? 9.188  20.510 -19.145 1.00 23.12  ? ? ? ? ? ?  388 ASP   A CA    1 
ATOM   3047 C  C     . ASP   A  1  361 ? 9.363  21.573 -18.052 1.00 19.82  ? ? ? ? ? ?  388 ASP   A C     1 
ATOM   3048 O  O     . ASP   A  1  361 ? 8.762  22.652 -18.179 1.00 22.73  ? ? ? ? ? ?  388 ASP   A O     1 
ATOM   3049 C  CB    . ASP   A  1  361 ? 7.920  19.687 -18.900 1.00 25.07  ? ? ? ? ? ?  388 ASP   A CB    1 
ATOM   3050 C  CG    . ASP   A  1  361 ? 7.654  18.643 -19.962 1.00 35.05  ? ? ? ? ? ?  388 ASP   A CG    1 
ATOM   3051 O  OD1   . ASP   A  1  361 ? 7.703  19.001 -21.160 1.00 40.51  ? ? ? ? ? ?  388 ASP   A OD1   1 
ATOM   3052 O  OD2   . ASP   A  1  361 ? 7.444  17.471 -19.585 1.00 42.59  ? ? ? ? ? ?  388 ASP   A OD2   1 
ATOM   3053 N  N     . ALA   A  1  362 ? 10.159 21.290 -17.017 1.00 18.85  ? ? ? ? ? ?  389 ALA   A N     1 
ATOM   3054 C  CA    . ALA   A  1  362 ? 10.337 22.198 -15.855 1.00 17.81  ? ? ? ? ? ?  389 ALA   A CA    1 
ATOM   3055 C  C     . ALA   A  1  362 ? 11.437 23.238 -16.112 1.00 17.13  ? ? ? ? ? ?  389 ALA   A C     1 
ATOM   3056 O  O     . ALA   A  1  362 ? 11.477 24.254 -15.387 1.00 17.71  ? ? ? ? ? ?  389 ALA   A O     1 
ATOM   3057 C  CB    . ALA   A  1  362 ? 10.617 21.402 -14.607 1.00 19.64  ? ? ? ? ? ?  389 ALA   A CB    1 
ATOM   3058 N  N     . ILE   A  1  363 ? 12.316 23.025 -17.091 1.00 17.01  ? ? ? ? ? ?  390 ILE   A N     1 
ATOM   3059 C  CA    . ILE   A  1  363 ? 13.481 23.931 -17.289 1.00 16.58  ? ? ? ? ? ?  390 ILE   A CA    1 
ATOM   3060 C  C     . ILE   A  1  363 ? 12.954 25.333 -17.603 1.00 17.87  ? ? ? ? ? ?  390 ILE   A C     1 
ATOM   3061 O  O     . ILE   A  1  363 ? 12.251 25.506 -18.610 1.00 19.82  ? ? ? ? ? ?  390 ILE   A O     1 
ATOM   3062 C  CB    . ILE   A  1  363 ? 14.439 23.433 -18.379 1.00 17.23  ? ? ? ? ? ?  390 ILE   A CB    1 
ATOM   3063 C  CG1   . ILE   A  1  363 ? 15.003 22.048 -18.040 1.00 17.85  ? ? ? ? ? ?  390 ILE   A CG1   1 
ATOM   3064 C  CG2   . ILE   A  1  363 ? 15.542 24.458 -18.599 1.00 19.71  ? ? ? ? ? ?  390 ILE   A CG2   1 
ATOM   3065 C  CD1   . ILE   A  1  363 ? 15.721 21.377 -19.192 1.00 19.20  ? ? ? ? ? ?  390 ILE   A CD1   1 
ATOM   3066 N  N     . GLY   A  1  364 ? 13.297 26.297 -16.762 1.00 16.32  ? ? ? ? ? ?  391 GLY   A N     1 
ATOM   3067 C  CA    . GLY   A  1  364 ? 12.916 27.702 -16.956 1.00 18.04  ? ? ? ? ? ?  391 GLY   A CA    1 
ATOM   3068 C  C     . GLY   A  1  364 ? 11.449 27.973 -16.678 1.00 17.79  ? ? ? ? ? ?  391 GLY   A C     1 
ATOM   3069 O  O     . GLY   A  1  364 ? 11.015 29.094 -16.977 1.00 19.63  ? ? ? ? ? ?  391 GLY   A O     1 
ATOM   3070 N  N     . ALA   A  1  365 ? 10.705 27.039 -16.078 1.00 18.07  ? ? ? ? ? ?  392 ALA   A N     1 
ATOM   3071 C  CA    . ALA   A  1  365 ? 9.239  27.184 -15.882 1.00 18.22  ? ? ? ? ? ?  392 ALA   A CA    1 
ATOM   3072 C  C     . ALA   A  1  365 ? 8.896  28.466 -15.113 1.00 19.72  ? ? ? ? ? ?  392 ALA   A C     1 
ATOM   3073 O  O     . ALA   A  1  365 ? 7.837  29.059 -15.381 1.00 21.43  ? ? ? ? ? ?  392 ALA   A O     1 
ATOM   3074 C  CB    . ALA   A  1  365 ? 8.651  25.978 -15.192 1.00 20.70  ? ? ? ? ? ?  392 ALA   A CB    1 
ATOM   3075 N  N     . ASP   A  1  366 ? 9.741  28.916 -14.193 1.00 18.43  ? ? ? ? ? ?  393 ASP   A N     1 
ATOM   3076 C  CA    . ASP   A  1  366 ? 9.414  30.141 -13.415 1.00 17.25  ? ? ? ? ? ?  393 ASP   A CA    1 
ATOM   3077 C  C     . ASP   A  1  366 ? 9.304  31.369 -14.317 1.00 19.12  ? ? ? ? ? ?  393 ASP   A C     1 
ATOM   3078 O  O     . ASP   A  1  366 ? 8.544  32.286 -13.973 1.00 22.02  ? ? ? ? ? ?  393 ASP   A O     1 
ATOM   3079 C  CB    . ASP   A  1  366 ? 10.439 30.445 -12.338 1.00 17.19  ? ? ? ? ? ?  393 ASP   A CB    1 
ATOM   3080 C  CG    . ASP   A  1  366 ? 10.416 29.492 -11.169 1.00 20.03  ? ? ? ? ? ?  393 ASP   A CG    1 
ATOM   3081 O  OD1   . ASP   A  1  366 ? 9.413  28.747 -10.995 1.00 22.41  ? ? ? ? ? ?  393 ASP   A OD1   1 
ATOM   3082 O  OD2   . ASP   A  1  366 ? 11.408 29.533 -10.429 1.00 23.19  ? ? ? ? ? ?  393 ASP   A OD2   1 
ATOM   3083 N  N     . HIS   A  1  367 ? 10.057 31.403 -15.413 1.00 20.02  ? ? ? ? ? ?  394 HIS   A N     1 
ATOM   3084 C  CA    . HIS   A  1  367 ? 10.099 32.563 -16.338 1.00 20.47  ? ? ? ? ? ?  394 HIS   A CA    1 
ATOM   3085 C  C     . HIS   A  1  367 ? 8.797  32.665 -17.141 1.00 23.98  ? ? ? ? ? ?  394 HIS   A C     1 
ATOM   3086 O  O     . HIS   A  1  367 ? 8.555  33.732 -17.714 1.00 27.83  ? ? ? ? ? ?  394 HIS   A O     1 
ATOM   3087 C  CB    . HIS   A  1  367 ? 11.326 32.467 -17.230 1.00 20.79  ? ? ? ? ? ?  394 HIS   A CB    1 
ATOM   3088 C  CG    . HIS   A  1  367 ? 12.606 32.512 -16.465 1.00 18.95  ? ? ? ? ? ?  394 HIS   A CG    1 
ATOM   3089 N  ND1   . HIS   A  1  367 ? 13.343 33.671 -16.354 1.00 19.67  ? ? ? ? ? ?  394 HIS   A ND1   1 
ATOM   3090 C  CD2   . HIS   A  1  367 ? 13.276 31.552 -15.779 1.00 18.65  ? ? ? ? ? ?  394 HIS   A CD2   1 
ATOM   3091 C  CE1   . HIS   A  1  367 ? 14.432 33.430 -15.644 1.00 18.32  ? ? ? ? ? ?  394 HIS   A CE1   1 
ATOM   3092 N  NE2   . HIS   A  1  367 ? 14.420 32.127 -15.279 1.00 17.13  ? ? ? ? ? ?  394 HIS   A NE2   1 
ATOM   3093 N  N     . ARG   A  1  368 ? 8.008  31.590 -17.190 1.00 23.16  ? ? ? ? ? ?  395 ARG   A N     1 
ATOM   3094 C  CA    . ARG   A  1  368 ? 6.756  31.499 -17.981 1.00 28.00  ? ? ? ? ? ?  395 ARG   A CA    1 
ATOM   3095 C  C     . ARG   A  1  368 ? 5.515  31.736 -17.102 1.00 29.65  ? ? ? ? ? ?  395 ARG   A C     1 
ATOM   3096 O  O     . ARG   A  1  368 ? 4.425  31.646 -17.636 1.00 40.43  ? ? ? ? ? ?  395 ARG   A O     1 
ATOM   3097 C  CB    . ARG   A  1  368 ? 6.728  30.138 -18.686 1.00 32.81  ? ? ? ? ? ?  395 ARG   A CB    1 
ATOM   3098 C  CG    . ARG   A  1  368 ? 7.952  29.884 -19.559 1.00 33.01  ? ? ? ? ? ?  395 ARG   A CG    1 
ATOM   3099 C  CD    . ARG   A  1  368 ? 7.850  28.691 -20.489 1.00 36.14  ? ? ? ? ? ?  395 ARG   A CD    1 
ATOM   3100 N  NE    . ARG   A  1  368 ? 7.946  27.402 -19.813 1.00 38.19  ? ? ? ? ? ?  395 ARG   A NE    1 
ATOM   3101 C  CZ    . ARG   A  1  368 ? 9.080  26.755 -19.495 1.00 33.08  ? ? ? ? ? ?  395 ARG   A CZ    1 
ATOM   3102 N  NH1   . ARG   A  1  368 ? 10.274 27.266 -19.765 1.00 30.15  ? ? ? ? ? ?  395 ARG   A NH1   1 
ATOM   3103 N  NH2   . ARG   A  1  368 ? 9.008  25.580 -18.893 1.00 35.06  ? ? ? ? ? ?  395 ARG   A NH2   1 
ATOM   3104 N  N     A ARG   A  1  369 ? 5.686  32.069 -15.814 0.50 42.70  ? ? ? ? ? ?  396 ARG   A N     1 
ATOM   3105 N  N     B ARG   A  1  369 ? 5.691  32.061 -15.813 0.50 24.66  ? ? ? ? ? ?  396 ARG   A N     1 
ATOM   3106 C  CA    A ARG   A  1  369 ? 4.571  32.348 -14.864 0.50 50.83  ? ? ? ? ? ?  396 ARG   A CA    1 
ATOM   3107 C  CA    B ARG   A  1  369 ? 4.585  32.315 -14.848 0.50 22.36  ? ? ? ? ? ?  396 ARG   A CA    1 
ATOM   3108 C  C     A ARG   A  1  369 ? 4.026  33.761 -15.104 0.50 69.11  ? ? ? ? ? ?  396 ARG   A C     1 
ATOM   3109 C  C     B ARG   A  1  369 ? 4.067  33.749 -15.002 0.50 26.69  ? ? ? ? ? ?  396 ARG   A C     1 
ATOM   3110 O  O     A ARG   A  1  369 ? 4.374  34.448 -16.067 0.50 64.32  ? ? ? ? ? ?  396 ARG   A O     1 
ATOM   3111 O  O     B ARG   A  1  369 ? 4.744  34.642 -15.519 0.50 26.85  ? ? ? ? ? ?  396 ARG   A O     1 
ATOM   3112 C  CB    A ARG   A  1  369 ? 5.036  32.194 -13.412 0.50 55.14  ? ? ? ? ? ?  396 ARG   A CB    1 
ATOM   3113 C  CB    B ARG   A  1  369 ? 5.070  32.097 -13.413 0.50 25.33  ? ? ? ? ? ?  396 ARG   A CB    1 
ATOM   3114 C  CG    A ARG   A  1  369 ? 5.267  30.751 -12.988 0.50 56.73  ? ? ? ? ? ?  396 ARG   A CG    1 
ATOM   3115 C  CG    B ARG   A  1  369 ? 5.531  30.672 -13.149 0.50 30.59  ? ? ? ? ? ?  396 ARG   A CG    1 
ATOM   3116 C  CD    A ARG   A  1  369 ? 5.585  30.594 -11.511 0.50 53.21  ? ? ? ? ? ?  396 ARG   A CD    1 
ATOM   3117 C  CD    B ARG   A  1  369 ? 5.561  30.321 -11.677 0.50 42.40  ? ? ? ? ? ?  396 ARG   A CD    1 
ATOM   3118 N  NE    A ARG   A  1  369 ? 4.536  31.117 -10.645 0.50 58.04  ? ? ? ? ? ?  396 ARG   A NE    1 
ATOM   3119 N  NE    B ARG   A  1  369 ? 6.755  30.783 -10.988 0.50 36.91  ? ? ? ? ? ?  396 ARG   A NE    1 
ATOM   3120 C  CZ    A ARG   A  1  369 ? 3.290  30.657 -10.611 0.50 67.19  ? ? ? ? ? ?  396 ARG   A CZ    1 
ATOM   3121 C  CZ    B ARG   A  1  369 ? 7.139  30.338 -9.798  0.50 64.22  ? ? ? ? ? ?  396 ARG   A CZ    1 
ATOM   3122 N  NH1   A ARG   A  1  369 ? 2.929  29.666 -11.409 0.50 77.18  ? ? ? ? ? ?  396 ARG   A NH1   1 
ATOM   3123 N  NH1   B ARG   A  1  369 ? 6.443  29.392 -9.190  0.50 70.32  ? ? ? ? ? ?  396 ARG   A NH1   1 
ATOM   3124 N  NH2   A ARG   A  1  369 ? 2.406  31.195 -9.789  0.50 69.83  ? ? ? ? ? ?  396 ARG   A NH2   1 
ATOM   3125 N  NH2   B ARG   A  1  369 ? 8.232  30.818 -9.232  0.50 75.66  ? ? ? ? ? ?  396 ARG   A NH2   1 
ATOM   3126 O  OXT   A ARG   A  1  369 ? 3.211  34.243 -14.318 0.50 73.65  ? ? ? ? ? ?  396 ARG   A OXT   1 
ATOM   3127 O  OXT   B ARG   A  1  369 ? 2.941  34.032 -14.586 0.50 32.59  ? ? ? ? ? ?  396 ARG   A OXT   1 
HETATM 3128 N  N1    . FMN   B  2  .   ? 34.888 24.316 -8.683  1.00 13.36  ? ? ? ? ? ?  401 FMN   A N1    1 
HETATM 3129 C  C2    . FMN   B  2  .   ? 35.643 24.271 -9.780  1.00 14.12  ? ? ? ? ? ?  401 FMN   A C2    1 
HETATM 3130 O  O2    . FMN   B  2  .   ? 35.215 24.704 -10.878 1.00 15.35  ? ? ? ? ? ?  401 FMN   A O2    1 
HETATM 3131 N  N3    . FMN   B  2  .   ? 36.910 23.729 -9.739  1.00 14.05  ? ? ? ? ? ?  401 FMN   A N3    1 
HETATM 3132 C  C4    . FMN   B  2  .   ? 37.501 23.249 -8.596  1.00 14.87  ? ? ? ? ? ?  401 FMN   A C4    1 
HETATM 3133 O  O4    . FMN   B  2  .   ? 38.632 22.719 -8.671  1.00 14.98  ? ? ? ? ? ?  401 FMN   A O4    1 
HETATM 3134 C  C4A   . FMN   B  2  .   ? 36.714 23.282 -7.408  1.00 14.25  ? ? ? ? ? ?  401 FMN   A C4A   1 
HETATM 3135 N  N5    . FMN   B  2  .   ? 37.228 22.846 -6.254  1.00 14.59  ? ? ? ? ? ?  401 FMN   A N5    1 
HETATM 3136 C  C5A   . FMN   B  2  .   ? 36.387 22.804 -5.167  1.00 13.49  ? ? ? ? ? ?  401 FMN   A C5A   1 
HETATM 3137 C  C6    . FMN   B  2  .   ? 36.844 22.237 -3.964  1.00 14.44  ? ? ? ? ? ?  401 FMN   A C6    1 
HETATM 3138 C  C7    . FMN   B  2  .   ? 36.038 22.138 -2.850  1.00 14.97  ? ? ? ? ? ?  401 FMN   A C7    1 
HETATM 3139 C  C7M   . FMN   B  2  .   ? 36.558 21.475 -1.601  1.00 16.59  ? ? ? ? ? ?  401 FMN   A C7M   1 
HETATM 3140 C  C8    . FMN   B  2  .   ? 34.705 22.575 -2.926  1.00 14.93  ? ? ? ? ? ?  401 FMN   A C8    1 
HETATM 3141 C  C8M   . FMN   B  2  .   ? 33.766 22.460 -1.754  1.00 15.97  ? ? ? ? ? ?  401 FMN   A C8M   1 
HETATM 3142 C  C9    . FMN   B  2  .   ? 34.262 23.179 -4.077  1.00 14.28  ? ? ? ? ? ?  401 FMN   A C9    1 
HETATM 3143 C  C9A   . FMN   B  2  .   ? 35.061 23.283 -5.225  1.00 13.32  ? ? ? ? ? ?  401 FMN   A C9A   1 
HETATM 3144 N  N10   . FMN   B  2  .   ? 34.605 23.852 -6.425  1.00 13.29  ? ? ? ? ? ?  401 FMN   A N10   1 
HETATM 3145 C  C10   . FMN   B  2  .   ? 35.393 23.840 -7.555  1.00 13.67  ? ? ? ? ? ?  401 FMN   A C10   1 
HETATM 3146 C  "C1'" . FMN   B  2  .   ? 33.249 24.426 -6.498  1.00 14.04  ? ? ? ? ? ?  401 FMN   A "C1'" 1 
HETATM 3147 C  "C2'" . FMN   B  2  .   ? 32.156 23.406 -6.705  1.00 13.79  ? ? ? ? ? ?  401 FMN   A "C2'" 1 
HETATM 3148 O  "O2'" . FMN   B  2  .   ? 32.280 22.773 -7.985  1.00 13.63  ? ? ? ? ? ?  401 FMN   A "O2'" 1 
HETATM 3149 C  "C3'" . FMN   B  2  .   ? 30.776 24.056 -6.634  1.00 12.78  ? ? ? ? ? ?  401 FMN   A "C3'" 1 
HETATM 3150 O  "O3'" . FMN   B  2  .   ? 30.694 25.019 -7.703  1.00 13.53  ? ? ? ? ? ?  401 FMN   A "O3'" 1 
HETATM 3151 C  "C4'" . FMN   B  2  .   ? 30.459 24.735 -5.294  1.00 13.55  ? ? ? ? ? ?  401 FMN   A "C4'" 1 
HETATM 3152 O  "O4'" . FMN   B  2  .   ? 31.075 24.043 -4.203  1.00 13.63  ? ? ? ? ? ?  401 FMN   A "O4'" 1 
HETATM 3153 C  "C5'" . FMN   B  2  .   ? 28.974 24.882 -5.047  1.00 14.15  ? ? ? ? ? ?  401 FMN   A "C5'" 1 
HETATM 3154 O  "O5'" . FMN   B  2  .   ? 28.297 23.601 -4.986  1.00 13.32  ? ? ? ? ? ?  401 FMN   A "O5'" 1 
HETATM 3155 P  P     . FMN   B  2  .   ? 27.986 22.903 -3.549  1.00 13.84  ? ? ? ? ? ?  401 FMN   A P     1 
HETATM 3156 O  O1P   . FMN   B  2  .   ? 29.317 22.380 -3.008  1.00 13.86  ? ? ? ? ? ?  401 FMN   A O1P   1 
HETATM 3157 O  O2P   . FMN   B  2  .   ? 27.339 23.957 -2.669  1.00 13.51  ? ? ? ? ? ?  401 FMN   A O2P   1 
HETATM 3158 O  O3P   . FMN   B  2  .   ? 27.042 21.774 -3.923  1.00 13.75  ? ? ? ? ? ?  401 FMN   A O3P   1 
HETATM 3159 N  N1    . ORO   C  3  .   ? 37.976 26.093 -4.903  1.00 14.79  ? ? ? ? ? ?  402 ORO   A N1    1 
HETATM 3160 C  C2    . ORO   C  3  .   ? 36.709 26.511 -5.221  1.00 15.21  ? ? ? ? ? ?  402 ORO   A C2    1 
HETATM 3161 O  O2    . ORO   C  3  .   ? 35.844 26.733 -4.378  1.00 15.54  ? ? ? ? ? ?  402 ORO   A O2    1 
HETATM 3162 N  N3    . ORO   C  3  .   ? 36.492 26.724 -6.556  1.00 13.90  ? ? ? ? ? ?  402 ORO   A N3    1 
HETATM 3163 C  C4    . ORO   C  3  .   ? 37.391 26.519 -7.575  1.00 14.03  ? ? ? ? ? ?  402 ORO   A C4    1 
HETATM 3164 O  O4    . ORO   C  3  .   ? 37.076 26.777 -8.738  1.00 14.88  ? ? ? ? ? ?  402 ORO   A O4    1 
HETATM 3165 C  C5    . ORO   C  3  .   ? 38.685 26.060 -7.158  1.00 14.97  ? ? ? ? ? ?  402 ORO   A C5    1 
HETATM 3166 C  C6    . ORO   C  3  .   ? 38.929 25.821 -5.839  1.00 15.09  ? ? ? ? ? ?  402 ORO   A C6    1 
HETATM 3167 C  C7    . ORO   C  3  .   ? 40.297 25.532 -5.311  1.00 16.60  ? ? ? ? ? ?  402 ORO   A C7    1 
HETATM 3168 O  O71   . ORO   C  3  .   ? 41.025 24.778 -5.956  1.00 17.95  ? ? ? ? ? ?  402 ORO   A O71   1 
HETATM 3169 O  O72   . ORO   C  3  .   ? 40.655 26.233 -4.339  1.00 17.13  ? ? ? ? ? ?  402 ORO   A O72   1 
HETATM 3170 C  C1    . A1A4N D  4  .   ? 35.076 19.306 1.123   1.00 17.94  ? ? ? ? ? ?  403 A1A4N A C1    1 
HETATM 3171 C  C2    . A1A4N D  4  .   ? 36.064 18.196 1.503   1.00 18.31  ? ? ? ? ? ?  403 A1A4N A C2    1 
HETATM 3172 C  C4    . A1A4N D  4  .   ? 34.914 15.978 1.250   1.00 16.72  ? ? ? ? ? ?  403 A1A4N A C4    1 
HETATM 3173 C  C8    . A1A4N D  4  .   ? 34.969 16.795 3.306   1.00 18.02  ? ? ? ? ? ?  403 A1A4N A C8    1 
HETATM 3174 C  C11   . A1A4N D  4  .   ? 33.681 13.881 1.907   1.00 15.95  ? ? ? ? ? ?  403 A1A4N A C11   1 
HETATM 3175 C  C12   . A1A4N D  4  .   ? 33.987 12.852 2.788   1.00 17.14  ? ? ? ? ? ?  403 A1A4N A C12   1 
HETATM 3176 C  C17   . A1A4N D  4  .   ? 31.818 10.088 1.413   1.00 18.80  ? ? ? ? ? ?  403 A1A4N A C17   1 
HETATM 3177 C  C19   . A1A4N D  4  .   ? 32.429 11.410 1.594   1.00 16.78  ? ? ? ? ? ?  403 A1A4N A C19   1 
HETATM 3178 C  C21   . A1A4N D  4  .   ? 32.760 13.663 0.879   1.00 16.34  ? ? ? ? ? ?  403 A1A4N A C21   1 
HETATM 3179 C  C23   . A1A4N D  4  .   ? 31.849 7.749  2.111   1.00 21.09  ? ? ? ? ? ?  403 A1A4N A C23   1 
HETATM 3180 C  C24   . A1A4N D  4  .   ? 31.254 7.168  3.231   1.00 23.34  ? ? ? ? ? ?  403 A1A4N A C24   1 
HETATM 3181 C  C27   . A1A4N D  4  .   ? 31.665 5.696  0.895   1.00 22.26  ? ? ? ? ? ?  403 A1A4N A C27   1 
HETATM 3182 C  C30   . A1A4N D  4  .   ? 34.732 10.564 4.610   1.00 19.73  ? ? ? ? ? ?  403 A1A4N A C30   1 
HETATM 3183 C  C31   . A1A4N D  4  .   ? 35.368 9.216  4.945   1.00 23.42  ? ? ? ? ? ?  403 A1A4N A C31   1 
HETATM 3184 C  C32   . A1A4N D  4  .   ? 33.993 11.165 5.812   1.00 20.76  ? ? ? ? ? ?  403 A1A4N A C32   1 
HETATM 3185 N  N3    . A1A4N D  4  .   ? 35.333 17.028 1.996   1.00 17.62  ? ? ? ? ? ?  403 A1A4N A N3    1 
HETATM 3186 O  O5    . A1A4N D  4  .   ? 35.087 15.799 0.037   1.00 17.12  ? ? ? ? ? ?  403 A1A4N A O5    1 
HETATM 3187 N  N6    . A1A4N D  4  .   ? 34.273 15.120 2.123   1.00 16.55  ? ? ? ? ? ?  403 A1A4N A N6    1 
HETATM 3188 N  N7    . A1A4N D  4  .   ? 34.341 15.683 3.407   1.00 17.27  ? ? ? ? ? ?  403 A1A4N A N7    1 
HETATM 3189 C  C9    . A1A4N D  4  .   ? 35.273 17.662 4.491   1.00 18.89  ? ? ? ? ? ?  403 A1A4N A C9    1 
HETATM 3190 O  O10   . A1A4N D  4  .   ? 34.594 18.894 4.407   1.00 21.16  ? ? ? ? ? ?  403 A1A4N A O10   1 
HETATM 3191 C  C13   . A1A4N D  4  .   ? 33.372 11.603 2.645   1.00 17.57  ? ? ? ? ? ?  403 A1A4N A C13   1 
HETATM 3192 C  C14   . A1A4N D  4  .   ? 33.720 10.451 3.494   1.00 18.52  ? ? ? ? ? ?  403 A1A4N A C14   1 
HETATM 3193 N  N15   . A1A4N D  4  .   ? 33.223 9.292  3.191   1.00 19.41  ? ? ? ? ? ?  403 A1A4N A N15   1 
HETATM 3194 N  N16   . A1A4N D  4  .   ? 32.282 9.075  2.196   1.00 19.19  ? ? ? ? ? ?  403 A1A4N A N16   1 
HETATM 3195 O  O18   . A1A4N D  4  .   ? 30.957 9.905  0.562   1.00 20.23  ? ? ? ? ? ?  403 A1A4N A O18   1 
HETATM 3196 C  C20   . A1A4N D  4  .   ? 32.167 12.452 0.702   1.00 16.41  ? ? ? ? ? ?  403 A1A4N A C20   1 
HETATM 3197 F  F22   . A1A4N D  4  .   ? 32.454 14.674 0.038   1.00 18.13  ? ? ? ? ? ?  403 A1A4N A F22   1 
HETATM 3198 C  C25   . A1A4N D  4  .   ? 30.888 5.836  3.169   1.00 24.52  ? ? ? ? ? ?  403 A1A4N A C25   1 
HETATM 3199 C  C26   . A1A4N D  4  .   ? 31.083 5.111  2.003   1.00 24.05  ? ? ? ? ? ?  403 A1A4N A C26   1 
HETATM 3200 C  C28   . A1A4N D  4  .   ? 32.062 7.014  0.941   1.00 21.62  ? ? ? ? ? ?  403 A1A4N A C28   1 
HETATM 3201 C  C29   . A1A4N D  4  .   ? 32.711 7.600  -0.289  1.00 21.05  ? ? ? ? ? ?  403 A1A4N A C29   1 
HETATM 3202 S  S     . SO4   E  5  .   ? 38.986 9.497  -34.539 0.90 25.58  ? ? ? ? ? ?  404 SO4   A S     1 
HETATM 3203 O  O1    . SO4   E  5  .   ? 39.125 10.913 -34.508 0.90 27.14  ? ? ? ? ? ?  404 SO4   A O1    1 
HETATM 3204 O  O2    . SO4   E  5  .   ? 39.945 8.915  -35.460 0.90 28.34  ? ? ? ? ? ?  404 SO4   A O2    1 
HETATM 3205 O  O3    . SO4   E  5  .   ? 39.208 8.956  -33.216 0.90 33.16  ? ? ? ? ? ?  404 SO4   A O3    1 
HETATM 3206 O  O4    . SO4   E  5  .   ? 37.664 9.137  -34.973 0.90 41.72  ? ? ? ? ? ?  404 SO4   A O4    1 
HETATM 3207 S  S     . SO4   F  5  .   ? 33.919 18.000 -39.361 1.00 60.64  ? ? ? ? ? ?  405 SO4   A S     1 
HETATM 3208 O  O1    . SO4   F  5  .   ? 32.839 18.161 -38.422 1.00 72.18  ? ? ? ? ? ?  405 SO4   A O1    1 
HETATM 3209 O  O2    . SO4   F  5  .   ? 35.127 18.546 -38.807 1.00 55.73  ? ? ? ? ? ?  405 SO4   A O2    1 
HETATM 3210 O  O3    . SO4   F  5  .   ? 34.114 16.599 -39.639 1.00 71.02  ? ? ? ? ? ?  405 SO4   A O3    1 
HETATM 3211 O  O4    . SO4   F  5  .   ? 33.597 18.686 -40.583 1.00 73.41  ? ? ? ? ? ?  405 SO4   A O4    1 
HETATM 3212 C  C     . ACT   G  6  .   ? 33.108 10.362 -24.706 1.00 29.25  ? ? ? ? ? ?  406 ACT   A C     1 
HETATM 3213 O  O     . ACT   G  6  .   ? 33.583 9.262  -24.919 1.00 32.15  ? ? ? ? ? ?  406 ACT   A O     1 
HETATM 3214 O  OXT   . ACT   G  6  .   ? 32.004 10.708 -25.152 1.00 25.69  ? ? ? ? ? ?  406 ACT   A OXT   1 
HETATM 3215 C  CH3   . ACT   G  6  .   ? 33.956 11.372 -23.910 1.00 23.80  ? ? ? ? ? ?  406 ACT   A CH3   1 
HETATM 3216 CL CL    . CL    H  7  .   ? 30.082 39.369 2.685   0.90 38.21  ? ? ? ? ? -1 407 CL    A CL    1 
HETATM 3217 CL CL    . CL    I  7  .   ? 37.109 21.903 9.971   0.80 30.43  ? ? ? ? ? -1 408 CL    A CL    1 
HETATM 3218 CL CL    . CL    J  7  .   ? 42.178 10.952 -28.185 1.00 21.21  ? ? ? ? ? -1 409 CL    A CL    1 
HETATM 3219 CL CL    . CL    K  7  .   ? 52.829 13.137 -22.008 1.00 74.13  ? ? ? ? ? -1 410 CL    A CL    1 
HETATM 3220 CL CL    . CL    L  7  .   ? 25.642 45.072 -9.075  1.00 57.01  ? ? ? ? ? -1 411 CL    A CL    1 
HETATM 3221 CL CL    . CL    M  7  .   ? 37.933 35.039 1.238   0.80 23.24  ? ? ? ? ? -1 412 CL    A CL    1 
HETATM 3222 CL CL    . CL    N  7  .   ? 21.540 18.589 -27.403 1.00 53.30  ? ? ? ? ? -1 413 CL    A CL    1 
HETATM 3223 CL CL    . CL    O  7  .   ? 33.017 27.702 -32.215 0.90 48.95  ? ? ? ? ? -1 414 CL    A CL    1 
HETATM 3224 S  S     . SO4   P  5  .   ? 42.649 15.816 -3.111  0.50 60.08  ? ? ? ? ? ?  415 SO4   A S     1 
HETATM 3225 O  O1    . SO4   P  5  .   ? 41.710 14.728 -2.976  0.50 54.17  ? ? ? ? ? ?  415 SO4   A O1    1 
HETATM 3226 O  O2    . SO4   P  5  .   ? 42.705 16.568 -1.875  0.50 72.78  ? ? ? ? ? ?  415 SO4   A O2    1 
HETATM 3227 O  O3    . SO4   P  5  .   ? 43.974 15.291 -3.415  0.50 61.49  ? ? ? ? ? ?  415 SO4   A O3    1 
HETATM 3228 O  O4    . SO4   P  5  .   ? 42.208 16.678 -4.167  0.50 20.53  ? ? ? ? ? ?  415 SO4   A O4    1 
HETATM 3229 C  C1    . EDO   Q  8  .   ? 40.211 10.946 17.002  1.00 78.07  ? ? ? ? ? ?  416 EDO   A C1    1 
HETATM 3230 O  O1    . EDO   Q  8  .   ? 41.387 10.643 16.278  1.00 78.00  ? ? ? ? ? ?  416 EDO   A O1    1 
HETATM 3231 C  C2    . EDO   Q  8  .   ? 40.008 12.403 17.216  1.00 86.58  ? ? ? ? ? ?  416 EDO   A C2    1 
HETATM 3232 O  O2    . EDO   Q  8  .   ? 40.076 13.182 16.033  1.00 71.27  ? ? ? ? ? ?  416 EDO   A O2    1 
HETATM 3233 C  C1    . EDO   R  8  .   ? 42.925 7.590  -4.492  1.00 55.82  ? ? ? ? ? ?  417 EDO   A C1    1 
HETATM 3234 O  O1    . EDO   R  8  .   ? 43.520 8.808  -4.889  1.00 77.57  ? ? ? ? ? ?  417 EDO   A O1    1 
HETATM 3235 C  C2    . EDO   R  8  .   ? 42.373 6.783  -5.617  1.00 55.09  ? ? ? ? ? ?  417 EDO   A C2    1 
HETATM 3236 O  O2    . EDO   R  8  .   ? 43.344 6.214  -6.484  1.00 86.94  ? ? ? ? ? ?  417 EDO   A O2    1 
HETATM 3237 C  C1    . EDO   S  8  .   ? 34.929 2.042  -9.020  1.00 55.15  ? ? ? ? ? ?  418 EDO   A C1    1 
HETATM 3238 O  O1    . EDO   S  8  .   ? 36.133 2.264  -9.740  1.00 55.67  ? ? ? ? ? ?  418 EDO   A O1    1 
HETATM 3239 C  C2    . EDO   S  8  .   ? 33.932 1.245  -9.783  1.00 71.03  ? ? ? ? ? ?  418 EDO   A C2    1 
HETATM 3240 O  O2    . EDO   S  8  .   ? 32.632 1.246  -9.220  1.00 59.86  ? ? ? ? ? ?  418 EDO   A O2    1 
HETATM 3241 C  C1    A EDO   T  8  .   ? 30.452 20.707 -30.651 0.50 69.81  ? ? ? ? ? ?  419 EDO   A C1    1 
HETATM 3242 C  C1    B EDO   T  8  .   ? 30.567 20.749 -30.342 0.50 55.27  ? ? ? ? ? ?  419 EDO   A C1    1 
HETATM 3243 O  O1    A EDO   T  8  .   ? 31.104 19.484 -30.354 0.50 55.78  ? ? ? ? ? ?  419 EDO   A O1    1 
HETATM 3244 O  O1    B EDO   T  8  .   ? 31.503 21.540 -31.067 0.50 34.90  ? ? ? ? ? ?  419 EDO   A O1    1 
HETATM 3245 C  C2    A EDO   T  8  .   ? 29.627 21.241 -29.539 0.50 73.88  ? ? ? ? ? ?  419 EDO   A C2    1 
HETATM 3246 C  C2    B EDO   T  8  .   ? 29.706 21.538 -29.419 0.50 40.49  ? ? ? ? ? ?  419 EDO   A C2    1 
HETATM 3247 O  O2    A EDO   T  8  .   ? 29.008 22.473 -29.858 0.50 52.71  ? ? ? ? ? ?  419 EDO   A O2    1 
HETATM 3248 O  O2    B EDO   T  8  .   ? 28.895 20.751 -28.562 0.50 38.09  ? ? ? ? ? ?  419 EDO   A O2    1 
HETATM 3249 C  C1    . EDO   U  8  .   ? 48.591 6.681  -11.341 1.00 95.37  ? ? ? ? ? ?  420 EDO   A C1    1 
HETATM 3250 O  O1    . EDO   U  8  .   ? 48.398 7.787  -12.227 1.00 87.75  ? ? ? ? ? ?  420 EDO   A O1    1 
HETATM 3251 C  C2    . EDO   U  8  .   ? 47.311 6.229  -10.738 1.00 83.62  ? ? ? ? ? ?  420 EDO   A C2    1 
HETATM 3252 O  O2    . EDO   U  8  .   ? 46.177 6.414  -11.574 1.00 56.54  ? ? ? ? ? ?  420 EDO   A O2    1 
HETATM 3253 C  C     . ACT   V  6  .   ? 15.084 32.652 -5.113  1.00 44.61  ? ? ? ? ? ?  421 ACT   A C     1 
HETATM 3254 O  O     . ACT   V  6  .   ? 15.387 32.268 -6.281  1.00 30.46  ? ? ? ? ? ?  421 ACT   A O     1 
HETATM 3255 O  OXT   . ACT   V  6  .   ? 14.034 33.205 -4.793  1.00 29.16  ? ? ? ? ? ?  421 ACT   A OXT   1 
HETATM 3256 C  CH3   . ACT   V  6  .   ? 16.099 32.501 -4.058  1.00 46.30  ? ? ? ? ? ?  421 ACT   A CH3   1 
HETATM 3257 C  C1    . EDO   W  8  .   ? 48.904 14.179 -4.141  1.00 55.51  ? ? ? ? ? ?  422 EDO   A C1    1 
HETATM 3258 O  O1    . EDO   W  8  .   ? 49.145 13.369 -3.017  1.00 69.32  ? ? ? ? ? ?  422 EDO   A O1    1 
HETATM 3259 C  C2    . EDO   W  8  .   ? 47.452 14.367 -4.392  1.00 54.56  ? ? ? ? ? ?  422 EDO   A C2    1 
HETATM 3260 O  O2    . EDO   W  8  .   ? 46.711 13.164 -4.538  1.00 66.08  ? ? ? ? ? ?  422 EDO   A O2    1 
HETATM 3261 C  C1    . EDO   X  8  .   ? 51.505 21.164 -20.627 1.00 65.17  ? ? ? ? ? ?  423 EDO   A C1    1 
HETATM 3262 O  O1    . EDO   X  8  .   ? 52.601 21.017 -19.754 1.00 81.14  ? ? ? ? ? ?  423 EDO   A O1    1 
HETATM 3263 C  C2    . EDO   X  8  .   ? 50.603 19.987 -20.606 1.00 59.72  ? ? ? ? ? ?  423 EDO   A C2    1 
HETATM 3264 O  O2    . EDO   X  8  .   ? 51.237 18.734 -20.809 1.00 77.21  ? ? ? ? ? ?  423 EDO   A O2    1 
HETATM 3265 C  C     . ACT   Y  6  .   ? 31.816 14.361 -28.575 1.00 55.25  ? ? ? ? ? ?  424 ACT   A C     1 
HETATM 3266 O  O     . ACT   Y  6  .   ? 30.880 13.613 -28.235 1.00 60.67  ? ? ? ? ? ?  424 ACT   A O     1 
HETATM 3267 O  OXT   . ACT   Y  6  .   ? 32.652 14.846 -27.779 1.00 32.54  ? ? ? ? ? ?  424 ACT   A OXT   1 
HETATM 3268 C  CH3   . ACT   Y  6  .   ? 31.930 14.717 -30.047 1.00 46.41  ? ? ? ? ? ?  424 ACT   A CH3   1 
HETATM 3269 C  C1    . PGE   Z  9  .   ? 32.369 3.042  5.727   1.00 63.70  ? ? ? ? ? ?  425 PGE   A C1    1 
HETATM 3270 O  O1    . PGE   Z  9  .   ? 33.604 3.680  5.976   1.00 81.99  ? ? ? ? ? ?  425 PGE   A O1    1 
HETATM 3271 C  C2    . PGE   Z  9  .   ? 32.307 2.460  4.356   1.00 58.23  ? ? ? ? ? ?  425 PGE   A C2    1 
HETATM 3272 O  O2    . PGE   Z  9  .   ? 31.063 1.794  4.162   1.00 65.07  ? ? ? ? ? ?  425 PGE   A O2    1 
HETATM 3273 C  C3    . PGE   Z  9  .   ? 30.997 1.113  2.913   1.00 64.55  ? ? ? ? ? ?  425 PGE   A C3    1 
HETATM 3274 C  C4    . PGE   Z  9  .   ? 29.661 0.461  2.749   1.00 69.84  ? ? ? ? ? ?  425 PGE   A C4    1 
HETATM 3275 O  O4    . PGE   Z  9  .   ? 29.206 -3.081 -0.054  1.00 75.88  ? ? ? ? ? ?  425 PGE   A O4    1 
HETATM 3276 C  C6    . PGE   Z  9  .   ? 30.299 -2.257 0.331   1.00 70.52  ? ? ? ? ? ?  425 PGE   A C6    1 
HETATM 3277 C  C5    . PGE   Z  9  .   ? 30.126 -1.628 1.686   1.00 77.19  ? ? ? ? ? ?  425 PGE   A C5    1 
HETATM 3278 O  O3    . PGE   Z  9  .   ? 29.632 -0.298 1.544   1.00 77.18  ? ? ? ? ? ?  425 PGE   A O3    1 
HETATM 3279 C  C1    . EDO   AA 8  .   ? 44.767 18.976 6.501   0.50 31.72  ? ? ? ? ? ?  426 EDO   A C1    1 
HETATM 3280 O  O1    . EDO   AA 8  .   ? 45.182 20.187 7.094   0.50 47.98  ? ? ? ? ? ?  426 EDO   A O1    1 
HETATM 3281 C  C2    . EDO   AA 8  .   ? 43.443 18.498 6.978   0.50 23.49  ? ? ? ? ? ?  426 EDO   A C2    1 
HETATM 3282 O  O2    . EDO   AA 8  .   ? 42.366 19.361 6.720   0.50 21.01  ? ? ? ? ? ?  426 EDO   A O2    1 
HETATM 3283 C  C1    A EDO   BA 8  .   ? 34.750 21.178 12.435  0.60 43.75  ? ? ? ? ? ?  427 EDO   A C1    1 
HETATM 3284 C  C1    B EDO   BA 8  .   ? 34.488 21.796 12.493  0.40 55.14  ? ? ? ? ? ?  427 EDO   A C1    1 
HETATM 3285 O  O1    A EDO   BA 8  .   ? 34.496 22.546 12.162  0.60 32.40  ? ? ? ? ? ?  427 EDO   A O1    1 
HETATM 3286 O  O1    B EDO   BA 8  .   ? 33.478 22.081 13.444  0.40 62.56  ? ? ? ? ? ?  427 EDO   A O1    1 
HETATM 3287 C  C2    A EDO   BA 8  .   ? 33.527 20.390 12.758  0.60 51.29  ? ? ? ? ? ?  427 EDO   A C2    1 
HETATM 3288 C  C2    B EDO   BA 8  .   ? 34.756 20.342 12.345  0.40 45.43  ? ? ? ? ? ?  427 EDO   A C2    1 
HETATM 3289 O  O2    A EDO   BA 8  .   ? 33.134 19.430 11.780  0.60 42.11  ? ? ? ? ? ?  427 EDO   A O2    1 
HETATM 3290 O  O2    B EDO   BA 8  .   ? 36.015 20.061 11.759  0.40 34.10  ? ? ? ? ? ?  427 EDO   A O2    1 
HETATM 3291 C  C1    . EDO   CA 8  .   ? 33.352 46.207 -25.971 1.00 77.43  ? ? ? ? ? ?  428 EDO   A C1    1 
HETATM 3292 O  O1    . EDO   CA 8  .   ? 34.169 45.280 -25.272 1.00 66.24  ? ? ? ? ? ?  428 EDO   A O1    1 
HETATM 3293 C  C2    . EDO   CA 8  .   ? 32.085 45.606 -26.458 1.00 57.12  ? ? ? ? ? ?  428 EDO   A C2    1 
HETATM 3294 O  O2    . EDO   CA 8  .   ? 30.995 46.498 -26.576 1.00 85.59  ? ? ? ? ? ?  428 EDO   A O2    1 
HETATM 3295 C  C     . ACT   DA 6  .   ? 30.872 47.206 -12.509 0.90 32.53  ? ? ? ? ? ?  429 ACT   A C     1 
HETATM 3296 O  O     . ACT   DA 6  .   ? 29.967 47.773 -11.873 0.90 53.12  ? ? ? ? ? ?  429 ACT   A O     1 
HETATM 3297 O  OXT   . ACT   DA 6  .   ? 31.020 45.962 -12.563 0.90 34.76  ? ? ? ? ? ?  429 ACT   A OXT   1 
HETATM 3298 C  CH3   . ACT   DA 6  .   ? 31.862 48.069 -13.283 0.90 54.57  ? ? ? ? ? ?  429 ACT   A CH3   1 
HETATM 3299 O  O     . HOH   EA 10 .   ? 47.637 28.102 -28.509 0.50 28.96  ? ? ? ? ? ?  501 HOH   A O     1 
HETATM 3300 O  O     . HOH   EA 10 .   ? 22.380 41.778 -14.999 0.50 28.04  ? ? ? ? ? ?  502 HOH   A O     1 
HETATM 3301 O  O     . HOH   EA 10 .   ? 50.141 21.831 -26.781 1.00 41.08  ? ? ? ? ? ?  503 HOH   A O     1 
HETATM 3302 O  O     . HOH   EA 10 .   ? 21.327 43.969 -15.946 1.00 53.47  ? ? ? ? ? ?  504 HOH   A O     1 
HETATM 3303 O  O     . HOH   EA 10 .   ? 51.585 25.788 -25.177 1.00 60.61  ? ? ? ? ? ?  505 HOH   A O     1 
HETATM 3304 O  O     . HOH   EA 10 .   ? 21.668 41.340 -10.954 1.00 53.50  ? ? ? ? ? ?  506 HOH   A O     1 
HETATM 3305 O  O     . HOH   EA 10 .   ? 9.626  16.490 -20.225 1.00 49.02  ? ? ? ? ? ?  507 HOH   A O     1 
HETATM 3306 O  O     . HOH   EA 10 .   ? 20.622 19.746 4.064   1.00 63.59  ? ? ? ? ? ?  508 HOH   A O     1 
HETATM 3307 O  O     . HOH   EA 10 .   ? 43.760 6.204  -10.896 1.00 46.27  ? ? ? ? ? ?  509 HOH   A O     1 
HETATM 3308 O  O     . HOH   EA 10 .   ? 32.771 42.950 -17.616 1.00 32.83  ? ? ? ? ? ?  510 HOH   A O     1 
HETATM 3309 O  O     . HOH   EA 10 .   ? 21.829 22.702 0.819   1.00 34.98  ? ? ? ? ? ?  511 HOH   A O     1 
HETATM 3310 O  O     . HOH   EA 10 .   ? 15.344 16.134 2.325   1.00 40.21  ? ? ? ? ? ?  512 HOH   A O     1 
HETATM 3311 O  O     . HOH   EA 10 .   ? 24.417 6.692  -3.920  1.00 31.77  ? ? ? ? ? ?  513 HOH   A O     1 
HETATM 3312 O  O     . HOH   EA 10 .   ? 41.737 5.644  -9.498  1.00 43.77  ? ? ? ? ? ?  514 HOH   A O     1 
HETATM 3313 O  O     . HOH   EA 10 .   ? 12.911 28.498 -8.616  1.00 22.81  ? ? ? ? ? ?  515 HOH   A O     1 
HETATM 3314 O  O     . HOH   EA 10 .   ? 49.409 10.563 -9.694  1.00 43.85  ? ? ? ? ? ?  516 HOH   A O     1 
HETATM 3315 O  O     . HOH   EA 10 .   ? 50.557 11.997 -24.397 1.00 23.87  ? ? ? ? ? ?  517 HOH   A O     1 
HETATM 3316 O  O     . HOH   EA 10 .   ? 12.896 15.206 -19.297 1.00 27.47  ? ? ? ? ? ?  518 HOH   A O     1 
HETATM 3317 O  O     . HOH   EA 10 .   ? 38.802 42.124 -16.418 1.00 51.24  ? ? ? ? ? ?  519 HOH   A O     1 
HETATM 3318 O  O     . HOH   EA 10 .   ? 1.687  36.267 -14.952 1.00 69.12  ? ? ? ? ? ?  520 HOH   A O     1 
HETATM 3319 O  O     . HOH   EA 10 .   ? 35.983 8.632  -24.157 1.00 21.53  ? ? ? ? ? ?  521 HOH   A O     1 
HETATM 3320 O  O     . HOH   EA 10 .   ? 25.861 25.034 -28.770 1.00 42.89  ? ? ? ? ? ?  522 HOH   A O     1 
HETATM 3321 O  O     . HOH   EA 10 .   ? 50.653 15.240 -22.107 1.00 43.73  ? ? ? ? ? ?  523 HOH   A O     1 
HETATM 3322 O  O     . HOH   EA 10 .   ? 22.614 39.965 -23.843 1.00 56.39  ? ? ? ? ? ?  524 HOH   A O     1 
HETATM 3323 O  O     . HOH   EA 10 .   ? 31.963 40.409 -16.764 1.00 42.72  ? ? ? ? ? ?  525 HOH   A O     1 
HETATM 3324 O  O     . HOH   EA 10 .   ? 29.970 41.040 -26.861 1.00 44.19  ? ? ? ? ? ?  526 HOH   A O     1 
HETATM 3325 O  O     . HOH   EA 10 .   ? 16.530 8.118  -17.320 1.00 34.82  ? ? ? ? ? ?  527 HOH   A O     1 
HETATM 3326 O  O     . HOH   EA 10 .   ? 19.209 35.715 -27.599 1.00 55.29  ? ? ? ? ? ?  528 HOH   A O     1 
HETATM 3327 O  O     . HOH   EA 10 .   ? 36.596 29.002 -33.885 1.00 38.73  ? ? ? ? ? ?  529 HOH   A O     1 
HETATM 3328 O  O     . HOH   EA 10 .   ? 36.606 0.828  -11.871 1.00 69.01  ? ? ? ? ? ?  530 HOH   A O     1 
HETATM 3329 O  O     . HOH   EA 10 .   ? 46.216 10.485 -5.341  1.00 50.86  ? ? ? ? ? ?  531 HOH   A O     1 
HETATM 3330 O  O     . HOH   EA 10 .   ? 26.909 2.002  -24.620 0.50 26.90  ? ? ? ? ? ?  532 HOH   A O     1 
HETATM 3331 O  O     . HOH   EA 10 .   ? 29.167 39.058 6.913   1.00 48.58  ? ? ? ? ? ?  533 HOH   A O     1 
HETATM 3332 O  O     . HOH   EA 10 .   ? 28.833 16.753 -12.934 0.50 19.86  ? ? ? ? ? ?  534 HOH   A O     1 
HETATM 3333 O  O     . HOH   EA 10 .   ? 44.708 31.332 -2.705  1.00 46.72  ? ? ? ? ? ?  535 HOH   A O     1 
HETATM 3334 O  O     . HOH   EA 10 .   ? 19.325 7.118  -1.263  1.00 29.47  ? ? ? ? ? ?  536 HOH   A O     1 
HETATM 3335 O  O     . HOH   EA 10 .   ? 24.580 2.387  -9.374  1.00 61.66  ? ? ? ? ? ?  537 HOH   A O     1 
HETATM 3336 O  O     . HOH   EA 10 .   ? 41.715 32.214 -1.237  1.00 40.40  ? ? ? ? ? ?  538 HOH   A O     1 
HETATM 3337 O  O     . HOH   EA 10 .   ? 30.574 16.320 -26.929 1.00 45.13  ? ? ? ? ? ?  539 HOH   A O     1 
HETATM 3338 O  O     . HOH   EA 10 .   ? 41.583 5.584  -15.002 1.00 26.96  ? ? ? ? ? ?  540 HOH   A O     1 
HETATM 3339 O  O     . HOH   EA 10 .   ? 42.129 28.082 -7.303  0.50 15.30  ? ? ? ? ? ?  541 HOH   A O     1 
HETATM 3340 O  O     . HOH   EA 10 .   ? 25.258 11.069 -24.040 1.00 41.46  ? ? ? ? ? ?  542 HOH   A O     1 
HETATM 3341 O  O     . HOH   EA 10 .   ? 38.180 2.439  -14.161 1.00 58.33  ? ? ? ? ? ?  543 HOH   A O     1 
HETATM 3342 O  O     . HOH   EA 10 .   ? 15.621 17.102 -22.836 1.00 41.74  ? ? ? ? ? ?  544 HOH   A O     1 
HETATM 3343 O  O     . HOH   EA 10 .   ? 31.815 46.555 -19.472 1.00 47.76  ? ? ? ? ? ?  545 HOH   A O     1 
HETATM 3344 O  O     . HOH   EA 10 .   ? 1.751  14.906 -12.817 1.00 48.71  ? ? ? ? ? ?  546 HOH   A O     1 
HETATM 3345 O  O     . HOH   EA 10 .   ? 41.221 22.093 8.342   1.00 64.37  ? ? ? ? ? ?  547 HOH   A O     1 
HETATM 3346 O  O     . HOH   EA 10 .   ? 40.960 13.214 -7.580  1.00 18.98  ? ? ? ? ? ?  548 HOH   A O     1 
HETATM 3347 O  O     . HOH   EA 10 .   ? 47.993 27.633 -6.022  1.00 26.82  ? ? ? ? ? ?  549 HOH   A O     1 
HETATM 3348 O  O     . HOH   EA 10 .   ? 26.068 14.857 8.812   1.00 46.72  ? ? ? ? ? ?  550 HOH   A O     1 
HETATM 3349 O  O     . HOH   EA 10 .   ? 26.299 2.178  -5.478  1.00 50.09  ? ? ? ? ? ?  551 HOH   A O     1 
HETATM 3350 O  O     . HOH   EA 10 .   ? 25.609 30.417 -27.223 1.00 39.84  ? ? ? ? ? ?  552 HOH   A O     1 
HETATM 3351 O  O     . HOH   EA 10 .   ? 24.879 22.262 -5.392  1.00 13.82  ? ? ? ? ? ?  553 HOH   A O     1 
HETATM 3352 O  O     . HOH   EA 10 .   ? 40.073 26.205 -35.276 1.00 44.51  ? ? ? ? ? ?  554 HOH   A O     1 
HETATM 3353 O  O     . HOH   EA 10 .   ? 34.219 24.430 14.465  1.00 58.41  ? ? ? ? ? ?  555 HOH   A O     1 
HETATM 3354 O  O     . HOH   EA 10 .   ? 19.304 25.602 -19.261 1.00 16.72  ? ? ? ? ? ?  556 HOH   A O     1 
HETATM 3355 O  O     . HOH   EA 10 .   ? 26.722 1.025  3.720   1.00 48.24  ? ? ? ? ? ?  557 HOH   A O     1 
HETATM 3356 O  O     . HOH   EA 10 .   ? 17.183 27.592 -4.297  1.00 18.30  ? ? ? ? ? ?  558 HOH   A O     1 
HETATM 3357 O  O     . HOH   EA 10 .   ? 15.061 37.820 -21.542 1.00 45.08  ? ? ? ? ? ?  559 HOH   A O     1 
HETATM 3358 O  O     . HOH   EA 10 .   ? 29.806 26.126 -29.881 1.00 29.72  ? ? ? ? ? ?  560 HOH   A O     1 
HETATM 3359 O  O     . HOH   EA 10 .   ? 43.961 17.782 -11.323 1.00 18.83  ? ? ? ? ? ?  561 HOH   A O     1 
HETATM 3360 O  O     . HOH   EA 10 .   ? 28.653 18.175 -27.586 1.00 54.09  ? ? ? ? ? ?  562 HOH   A O     1 
HETATM 3361 O  O     . HOH   EA 10 .   ? 36.366 37.129 -31.132 1.00 45.54  ? ? ? ? ? ?  563 HOH   A O     1 
HETATM 3362 O  O     . HOH   EA 10 .   ? 31.849 25.629 14.240  1.00 30.42  ? ? ? ? ? ?  564 HOH   A O     1 
HETATM 3363 O  O     . HOH   EA 10 .   ? 40.457 35.215 -8.248  1.00 55.20  ? ? ? ? ? ?  565 HOH   A O     1 
HETATM 3364 O  O     . HOH   EA 10 .   ? 36.410 4.929  -9.902  1.00 21.99  ? ? ? ? ? ?  566 HOH   A O     1 
HETATM 3365 O  O     . HOH   EA 10 .   ? 51.113 18.019 -16.902 1.00 20.76  ? ? ? ? ? ?  567 HOH   A O     1 
HETATM 3366 O  O     . HOH   EA 10 .   ? 43.990 34.839 3.881   1.00 25.09  ? ? ? ? ? ?  568 HOH   A O     1 
HETATM 3367 O  O     . HOH   EA 10 .   ? 46.178 27.945 3.195   1.00 32.48  ? ? ? ? ? ?  569 HOH   A O     1 
HETATM 3368 O  O     . HOH   EA 10 .   ? 25.529 20.530 -2.084  1.00 14.98  ? ? ? ? ? ?  570 HOH   A O     1 
HETATM 3369 O  O     . HOH   EA 10 .   ? 33.877 35.269 -6.471  1.00 26.92  ? ? ? ? ? ?  571 HOH   A O     1 
HETATM 3370 O  O     . HOH   EA 10 .   ? 35.872 14.736 -26.879 1.00 20.26  ? ? ? ? ? ?  572 HOH   A O     1 
HETATM 3371 O  O     . HOH   EA 10 .   ? 22.228 10.215 3.588   1.00 27.73  ? ? ? ? ? ?  573 HOH   A O     1 
HETATM 3372 O  O     . HOH   EA 10 .   ? 24.210 29.652 7.975   1.00 16.66  ? ? ? ? ? ?  574 HOH   A O     1 
HETATM 3373 O  O     . HOH   EA 10 .   ? 15.040 24.918 -1.778  1.00 20.81  ? ? ? ? ? ?  575 HOH   A O     1 
HETATM 3374 O  O     . HOH   EA 10 .   ? 37.180 9.838  -21.942 1.00 19.64  ? ? ? ? ? ?  576 HOH   A O     1 
HETATM 3375 O  O     . HOH   EA 10 .   ? 52.288 11.662 -17.181 1.00 44.35  ? ? ? ? ? ?  577 HOH   A O     1 
HETATM 3376 O  O     . HOH   EA 10 .   ? 5.675  11.615 -16.967 1.00 56.24  ? ? ? ? ? ?  578 HOH   A O     1 
HETATM 3377 O  O     . HOH   EA 10 .   ? 19.659 30.219 -21.271 1.00 18.54  ? ? ? ? ? ?  579 HOH   A O     1 
HETATM 3378 O  O     . HOH   EA 10 .   ? 21.578 37.138 -9.666  1.00 23.73  ? ? ? ? ? ?  580 HOH   A O     1 
HETATM 3379 O  O     . HOH   EA 10 .   ? 43.796 8.399  2.103   1.00 58.08  ? ? ? ? ? ?  581 HOH   A O     1 
HETATM 3380 O  O     . HOH   EA 10 .   ? 24.782 41.148 -8.665  1.00 47.26  ? ? ? ? ? ?  582 HOH   A O     1 
HETATM 3381 O  O     . HOH   EA 10 .   ? 12.605 12.312 1.113   1.00 57.63  ? ? ? ? ? ?  583 HOH   A O     1 
HETATM 3382 O  O     . HOH   EA 10 .   ? 27.753 43.994 -22.539 1.00 36.93  ? ? ? ? ? ?  584 HOH   A O     1 
HETATM 3383 O  O     . HOH   EA 10 .   ? 33.609 0.132  -13.767 1.00 50.38  ? ? ? ? ? ?  585 HOH   A O     1 
HETATM 3384 O  O     . HOH   EA 10 .   ? 26.211 37.054 0.283   1.00 30.72  ? ? ? ? ? ?  586 HOH   A O     1 
HETATM 3385 O  O     . HOH   EA 10 .   ? 22.059 6.251  -12.066 1.00 43.19  ? ? ? ? ? ?  587 HOH   A O     1 
HETATM 3386 O  O     . HOH   EA 10 .   ? 16.847 21.616 4.051   1.00 35.74  ? ? ? ? ? ?  588 HOH   A O     1 
HETATM 3387 O  O     . HOH   EA 10 .   ? 51.882 25.396 -0.994  1.00 58.68  ? ? ? ? ? ?  589 HOH   A O     1 
HETATM 3388 O  O     . HOH   EA 10 .   ? 18.624 25.194 -4.984  1.00 17.52  ? ? ? ? ? ?  590 HOH   A O     1 
HETATM 3389 O  O     . HOH   EA 10 .   ? 16.053 11.091 3.689   1.00 62.07  ? ? ? ? ? ?  591 HOH   A O     1 
HETATM 3390 O  O     . HOH   EA 10 .   ? 42.503 21.661 -8.742  1.00 21.48  ? ? ? ? ? ?  592 HOH   A O     1 
HETATM 3391 O  O     . HOH   EA 10 .   ? 26.241 1.933  -18.775 1.00 61.11  ? ? ? ? ? ?  593 HOH   A O     1 
HETATM 3392 O  O     . HOH   EA 10 .   ? 33.839 32.724 -7.056  1.00 28.40  ? ? ? ? ? ?  594 HOH   A O     1 
HETATM 3393 O  O     . HOH   EA 10 .   ? 41.796 35.607 -28.798 1.00 36.92  ? ? ? ? ? ?  595 HOH   A O     1 
HETATM 3394 O  O     . HOH   EA 10 .   ? 52.120 25.256 -19.405 1.00 40.55  ? ? ? ? ? ?  596 HOH   A O     1 
HETATM 3395 O  O     . HOH   EA 10 .   ? 20.686 5.558  -8.596  1.00 37.29  ? ? ? ? ? ?  597 HOH   A O     1 
HETATM 3396 O  O     . HOH   EA 10 .   ? 33.550 2.060  -26.945 1.00 53.43  ? ? ? ? ? ?  598 HOH   A O     1 
HETATM 3397 O  O     . HOH   EA 10 .   ? 43.424 12.024 -4.307  1.00 40.24  ? ? ? ? ? ?  599 HOH   A O     1 
HETATM 3398 O  O     . HOH   EA 10 .   ? 50.808 15.956 -15.096 1.00 18.96  ? ? ? ? ? ?  600 HOH   A O     1 
HETATM 3399 O  O     . HOH   EA 10 .   ? 17.622 41.815 -15.355 1.00 30.98  ? ? ? ? ? ?  601 HOH   A O     1 
HETATM 3400 O  O     . HOH   EA 10 .   ? 32.079 18.831 5.485   1.00 24.62  ? ? ? ? ? ?  602 HOH   A O     1 
HETATM 3401 O  O     . HOH   EA 10 .   ? 3.895  14.039 -14.312 1.00 45.61  ? ? ? ? ? ?  603 HOH   A O     1 
HETATM 3402 O  O     . HOH   EA 10 .   ? 36.384 44.264 -20.122 1.00 50.79  ? ? ? ? ? ?  604 HOH   A O     1 
HETATM 3403 O  O     . HOH   EA 10 .   ? 17.894 21.116 1.441   1.00 26.58  ? ? ? ? ? ?  605 HOH   A O     1 
HETATM 3404 O  O     . HOH   EA 10 .   ? 24.497 24.206 -26.253 1.00 37.35  ? ? ? ? ? ?  606 HOH   A O     1 
HETATM 3405 O  O     . HOH   EA 10 .   ? 48.419 19.064 -2.683  1.00 26.75  ? ? ? ? ? ?  607 HOH   A O     1 
HETATM 3406 O  O     . HOH   EA 10 .   ? 17.715 22.644 -22.196 1.00 30.53  ? ? ? ? ? ?  608 HOH   A O     1 
HETATM 3407 O  O     . HOH   EA 10 .   ? 28.190 38.225 -3.526  1.00 34.96  ? ? ? ? ? ?  609 HOH   A O     1 
HETATM 3408 O  O     . HOH   EA 10 .   ? 34.491 16.269 -9.042  1.00 16.51  ? ? ? ? ? ?  610 HOH   A O     1 
HETATM 3409 O  O     . HOH   EA 10 .   ? 50.257 21.796 0.444   1.00 57.62  ? ? ? ? ? ?  611 HOH   A O     1 
HETATM 3410 O  O     . HOH   EA 10 .   ? 27.225 36.260 -9.913  1.00 28.66  ? ? ? ? ? ?  612 HOH   A O     1 
HETATM 3411 O  O     . HOH   EA 10 .   ? 11.136 23.764 -20.627 1.00 42.12  ? ? ? ? ? ?  613 HOH   A O     1 
HETATM 3412 O  O     . HOH   EA 10 .   ? 24.884 6.736  -12.626 1.00 22.58  ? ? ? ? ? ?  614 HOH   A O     1 
HETATM 3413 O  O     . HOH   EA 10 .   ? 22.985 27.458 6.767   1.00 20.04  ? ? ? ? ? ?  615 HOH   A O     1 
HETATM 3414 O  O     . HOH   EA 10 .   ? 47.276 33.856 -25.449 1.00 49.15  ? ? ? ? ? ?  616 HOH   A O     1 
HETATM 3415 O  O     . HOH   EA 10 .   ? 24.424 0.236  -6.280  1.00 59.32  ? ? ? ? ? ?  617 HOH   A O     1 
HETATM 3416 O  O     . HOH   EA 10 .   ? 28.249 1.158  -20.391 1.00 61.19  ? ? ? ? ? ?  618 HOH   A O     1 
HETATM 3417 O  O     . HOH   EA 10 .   ? 30.089 7.747  -27.120 1.00 40.29  ? ? ? ? ? ?  619 HOH   A O     1 
HETATM 3418 O  O     . HOH   EA 10 .   ? 26.284 4.797  -3.520  1.00 32.56  ? ? ? ? ? ?  620 HOH   A O     1 
HETATM 3419 O  O     . HOH   EA 10 .   ? 31.331 22.128 -11.564 1.00 15.24  ? ? ? ? ? ?  621 HOH   A O     1 
HETATM 3420 O  O     . HOH   EA 10 .   ? 6.280  35.431 -17.808 1.00 45.63  ? ? ? ? ? ?  622 HOH   A O     1 
HETATM 3421 O  O     . HOH   EA 10 .   ? 33.476 36.733 7.896   1.00 27.29  ? ? ? ? ? ?  623 HOH   A O     1 
HETATM 3422 O  O     . HOH   EA 10 .   ? 31.891 2.305  -14.993 1.00 30.56  ? ? ? ? ? ?  624 HOH   A O     1 
HETATM 3423 O  O     . HOH   EA 10 .   ? 39.706 7.025  -13.090 1.00 33.19  ? ? ? ? ? ?  625 HOH   A O     1 
HETATM 3424 O  O     . HOH   EA 10 .   ? 12.233 5.855  -10.275 1.00 46.73  ? ? ? ? ? ?  626 HOH   A O     1 
HETATM 3425 O  O     . HOH   EA 10 .   ? 46.222 27.667 6.535   1.00 44.11  ? ? ? ? ? ?  627 HOH   A O     1 
HETATM 3426 O  O     . HOH   EA 10 .   ? 36.416 32.296 11.607  1.00 21.42  ? ? ? ? ? ?  628 HOH   A O     1 
HETATM 3427 O  O     . HOH   EA 10 .   ? 48.096 6.418  -21.705 1.00 35.26  ? ? ? ? ? ?  629 HOH   A O     1 
HETATM 3428 O  O     . HOH   EA 10 .   ? 28.440 35.938 8.563   1.00 30.50  ? ? ? ? ? ?  630 HOH   A O     1 
HETATM 3429 O  O     . HOH   EA 10 .   ? 40.367 36.604 2.215   1.00 27.88  ? ? ? ? ? ?  631 HOH   A O     1 
HETATM 3430 O  O     . HOH   EA 10 .   ? 34.941 32.300 15.532  1.00 20.99  ? ? ? ? ? ?  632 HOH   A O     1 
HETATM 3431 O  O     . HOH   EA 10 .   ? 18.531 3.418  9.366   1.00 41.92  ? ? ? ? ? ?  633 HOH   A O     1 
HETATM 3432 O  O     . HOH   EA 10 .   ? 5.281  28.009 -15.714 1.00 44.38  ? ? ? ? ? ?  634 HOH   A O     1 
HETATM 3433 O  O     . HOH   EA 10 .   ? 25.086 36.828 -8.758  1.00 33.41  ? ? ? ? ? ?  635 HOH   A O     1 
HETATM 3434 O  O     . HOH   EA 10 .   ? 51.449 15.005 -10.838 1.00 26.42  ? ? ? ? ? ?  636 HOH   A O     1 
HETATM 3435 O  O     . HOH   EA 10 .   ? 45.594 29.588 -29.810 1.00 48.10  ? ? ? ? ? ?  637 HOH   A O     1 
HETATM 3436 O  O     . HOH   EA 10 .   ? 35.275 22.656 -36.384 1.00 40.29  ? ? ? ? ? ?  638 HOH   A O     1 
HETATM 3437 O  O     . HOH   EA 10 .   ? 8.500  7.060  -13.231 1.00 72.17  ? ? ? ? ? ?  639 HOH   A O     1 
HETATM 3438 O  O     . HOH   EA 10 .   ? 45.168 7.339  -8.266  1.00 55.22  ? ? ? ? ? ?  640 HOH   A O     1 
HETATM 3439 O  O     . HOH   EA 10 .   ? 22.142 32.284 -0.498  1.00 19.84  ? ? ? ? ? ?  641 HOH   A O     1 
HETATM 3440 O  O     . HOH   EA 10 .   ? 31.108 15.537 13.289  1.00 49.62  ? ? ? ? ? ?  642 HOH   A O     1 
HETATM 3441 O  O     . HOH   EA 10 .   ? 45.922 35.364 -21.525 1.00 48.99  ? ? ? ? ? ?  643 HOH   A O     1 
HETATM 3442 O  O     . HOH   EA 10 .   ? 51.178 26.603 -17.170 1.00 27.09  ? ? ? ? ? ?  644 HOH   A O     1 
HETATM 3443 O  O     . HOH   EA 10 .   ? 25.844 39.297 -27.984 1.00 46.13  ? ? ? ? ? ?  645 HOH   A O     1 
HETATM 3444 O  O     . HOH   EA 10 .   ? 9.884  9.542  -6.337  1.00 30.49  ? ? ? ? ? ?  646 HOH   A O     1 
HETATM 3445 O  O     . HOH   EA 10 .   ? 44.161 11.725 -25.857 1.00 23.70  ? ? ? ? ? ?  647 HOH   A O     1 
HETATM 3446 O  O     . HOH   EA 10 .   ? 11.385 29.645 -20.745 1.00 37.19  ? ? ? ? ? ?  648 HOH   A O     1 
HETATM 3447 O  O     . HOH   EA 10 .   ? 43.608 21.080 4.598   1.00 24.33  ? ? ? ? ? ?  649 HOH   A O     1 
HETATM 3448 O  O     . HOH   EA 10 .   ? 53.839 24.162 -11.296 1.00 49.71  ? ? ? ? ? ?  650 HOH   A O     1 
HETATM 3449 O  O     . HOH   EA 10 .   ? 42.719 9.907  -2.378  1.00 45.10  ? ? ? ? ? ?  651 HOH   A O     1 
HETATM 3450 O  O     . HOH   EA 10 .   ? 43.478 29.650 9.459   1.00 29.53  ? ? ? ? ? ?  652 HOH   A O     1 
HETATM 3451 O  O     . HOH   EA 10 .   ? 32.291 23.494 -33.350 1.00 51.08  ? ? ? ? ? ?  653 HOH   A O     1 
HETATM 3452 O  O     . HOH   EA 10 .   ? 26.028 35.347 12.143  1.00 36.36  ? ? ? ? ? ?  654 HOH   A O     1 
HETATM 3453 O  O     . HOH   EA 10 .   ? 30.429 2.746  -12.886 1.00 37.58  ? ? ? ? ? ?  655 HOH   A O     1 
HETATM 3454 O  O     . HOH   EA 10 .   ? 23.558 41.314 -21.858 1.00 23.60  ? ? ? ? ? ?  656 HOH   A O     1 
HETATM 3455 O  O     . HOH   EA 10 .   ? 42.829 12.902 9.881   1.00 32.11  ? ? ? ? ? ?  657 HOH   A O     1 
HETATM 3456 O  O     . HOH   EA 10 .   ? 33.846 25.387 -0.089  1.00 15.37  ? ? ? ? ? ?  658 HOH   A O     1 
HETATM 3457 O  O     . HOH   EA 10 .   ? 40.334 15.113 -5.666  1.00 21.41  ? ? ? ? ? ?  659 HOH   A O     1 
HETATM 3458 O  O     . HOH   EA 10 .   ? 46.678 29.809 -7.451  1.00 59.46  ? ? ? ? ? ?  660 HOH   A O     1 
HETATM 3459 O  O     . HOH   EA 10 .   ? 55.178 21.624 -11.994 1.00 48.08  ? ? ? ? ? ?  661 HOH   A O     1 
HETATM 3460 O  O     . HOH   EA 10 .   ? 46.835 5.181  -20.019 1.00 29.54  ? ? ? ? ? ?  662 HOH   A O     1 
HETATM 3461 O  O     . HOH   EA 10 .   ? 43.977 24.115 -18.554 1.00 29.31  ? ? ? ? ? ?  663 HOH   A O     1 
HETATM 3462 O  O     . HOH   EA 10 .   ? 48.426 8.912  -15.043 1.00 27.86  ? ? ? ? ? ?  664 HOH   A O     1 
HETATM 3463 O  O     . HOH   EA 10 .   ? 14.044 32.718 -26.612 1.00 54.85  ? ? ? ? ? ?  665 HOH   A O     1 
HETATM 3464 O  O     . HOH   EA 10 .   ? 26.900 46.562 -12.041 1.00 26.67  ? ? ? ? ? ?  666 HOH   A O     1 
HETATM 3465 O  O     . HOH   EA 10 .   ? 15.201 26.674 -22.075 1.00 35.62  ? ? ? ? ? ?  667 HOH   A O     1 
HETATM 3466 O  O     . HOH   EA 10 .   ? 46.567 28.205 -9.777  1.00 26.35  ? ? ? ? ? ?  668 HOH   A O     1 
HETATM 3467 O  O     . HOH   EA 10 .   ? 38.043 8.485  -19.697 1.00 17.93  ? ? ? ? ? ?  669 HOH   A O     1 
HETATM 3468 O  O     . HOH   EA 10 .   ? 45.719 13.225 4.778   1.00 49.36  ? ? ? ? ? ?  670 HOH   A O     1 
HETATM 3469 O  O     . HOH   EA 10 .   ? 25.445 21.165 2.549   1.00 20.22  ? ? ? ? ? ?  671 HOH   A O     1 
HETATM 3470 O  O     . HOH   EA 10 .   ? 37.438 5.603  -12.513 1.00 22.74  ? ? ? ? ? ?  672 HOH   A O     1 
HETATM 3471 O  O     . HOH   EA 10 .   ? 20.838 30.136 0.560   1.00 16.64  ? ? ? ? ? ?  673 HOH   A O     1 
HETATM 3472 O  O     . HOH   EA 10 .   ? 19.904 4.866  0.147   1.00 40.00  ? ? ? ? ? ?  674 HOH   A O     1 
HETATM 3473 O  O     . HOH   EA 10 .   ? 37.062 9.758  -26.482 1.00 26.06  ? ? ? ? ? ?  675 HOH   A O     1 
HETATM 3474 O  O     . HOH   EA 10 .   ? 11.048 11.024 -0.714  1.00 54.09  ? ? ? ? ? ?  676 HOH   A O     1 
HETATM 3475 O  O     . HOH   EA 10 .   ? 4.537  12.776 -6.164  1.00 44.92  ? ? ? ? ? ?  677 HOH   A O     1 
HETATM 3476 O  O     . HOH   EA 10 .   ? 37.049 31.274 -32.140 1.00 34.42  ? ? ? ? ? ?  678 HOH   A O     1 
HETATM 3477 O  O     . HOH   EA 10 .   ? 21.830 6.920  -3.676  1.00 39.19  ? ? ? ? ? ?  679 HOH   A O     1 
HETATM 3478 O  O     . HOH   EA 10 .   ? 22.760 32.458 3.137   1.00 21.88  ? ? ? ? ? ?  680 HOH   A O     1 
HETATM 3479 O  O     . HOH   EA 10 .   ? 4.582  18.836 -18.665 1.00 46.16  ? ? ? ? ? ?  681 HOH   A O     1 
HETATM 3480 O  O     . HOH   EA 10 .   ? 3.494  23.783 -11.358 1.00 55.91  ? ? ? ? ? ?  682 HOH   A O     1 
HETATM 3481 O  O     . HOH   EA 10 .   ? 36.678 15.634 -37.941 1.00 30.92  ? ? ? ? ? ?  683 HOH   A O     1 
HETATM 3482 O  O     . HOH   EA 10 .   ? 3.195  22.267 -14.722 1.00 48.62  ? ? ? ? ? ?  684 HOH   A O     1 
HETATM 3483 O  O     . HOH   EA 10 .   ? 12.777 36.424 -17.081 1.00 32.66  ? ? ? ? ? ?  685 HOH   A O     1 
HETATM 3484 O  O     . HOH   EA 10 .   ? 42.538 34.823 -4.900  1.00 51.40  ? ? ? ? ? ?  686 HOH   A O     1 
HETATM 3485 O  O     . HOH   EA 10 .   ? 1.254  32.446 -12.832 1.00 56.39  ? ? ? ? ? ?  687 HOH   A O     1 
HETATM 3486 O  O     . HOH   EA 10 .   ? 25.806 17.774 9.878   0.50 45.94  ? ? ? ? ? ?  688 HOH   A O     1 
HETATM 3487 O  O     . HOH   EA 10 .   ? 33.065 26.174 11.684  1.00 17.79  ? ? ? ? ? ?  689 HOH   A O     1 
HETATM 3488 O  O     . HOH   EA 10 .   ? 22.470 36.209 -7.041  1.00 25.02  ? ? ? ? ? ?  690 HOH   A O     1 
HETATM 3489 O  O     . HOH   EA 10 .   ? 32.483 -1.601 -7.979  1.00 50.74  ? ? ? ? ? ?  691 HOH   A O     1 
HETATM 3490 O  O     . HOH   EA 10 .   ? 39.551 18.211 12.526  1.00 61.63  ? ? ? ? ? ?  692 HOH   A O     1 
HETATM 3491 O  O     . HOH   EA 10 .   ? 4.732  26.722 -13.227 1.00 65.61  ? ? ? ? ? ?  693 HOH   A O     1 
HETATM 3492 O  O     . HOH   EA 10 .   ? 8.788  11.843 -19.267 1.00 58.47  ? ? ? ? ? ?  694 HOH   A O     1 
HETATM 3493 O  O     . HOH   EA 10 .   ? 31.215 1.353  -20.024 1.00 39.79  ? ? ? ? ? ?  695 HOH   A O     1 
HETATM 3494 O  O     . HOH   EA 10 .   ? 48.370 6.656  -24.292 1.00 36.40  ? ? ? ? ? ?  696 HOH   A O     1 
HETATM 3495 O  O     . HOH   EA 10 .   ? 31.085 20.395 -34.588 1.00 59.48  ? ? ? ? ? ?  697 HOH   A O     1 
HETATM 3496 O  O     . HOH   EA 10 .   ? 51.022 22.429 3.754   1.00 52.39  ? ? ? ? ? ?  698 HOH   A O     1 
HETATM 3497 O  O     . HOH   EA 10 .   ? 22.605 22.201 -26.072 1.00 30.15  ? ? ? ? ? ?  699 HOH   A O     1 
HETATM 3498 O  O     . HOH   EA 10 .   ? 12.816 17.770 -1.536  1.00 21.69  ? ? ? ? ? ?  700 HOH   A O     1 
HETATM 3499 O  O     . HOH   EA 10 .   ? 7.582  9.536  -7.764  1.00 40.19  ? ? ? ? ? ?  701 HOH   A O     1 
HETATM 3500 O  O     . HOH   EA 10 .   ? 22.319 25.032 8.536   1.00 35.45  ? ? ? ? ? ?  702 HOH   A O     1 
HETATM 3501 O  O     . HOH   EA 10 .   ? 50.863 19.214 -25.917 1.00 52.39  ? ? ? ? ? ?  703 HOH   A O     1 
HETATM 3502 O  O     . HOH   EA 10 .   ? 9.872  15.355 -2.887  1.00 40.80  ? ? ? ? ? ?  704 HOH   A O     1 
HETATM 3503 O  O     . HOH   EA 10 .   ? 22.987 16.767 7.664   0.75 38.56  ? ? ? ? ? ?  705 HOH   A O     1 
HETATM 3504 O  O     . HOH   EA 10 .   ? 18.134 18.610 2.603   1.00 40.60  ? ? ? ? ? ?  706 HOH   A O     1 
HETATM 3505 O  O     . HOH   EA 10 .   ? 52.019 26.442 -4.062  1.00 53.00  ? ? ? ? ? ?  707 HOH   A O     1 
HETATM 3506 O  O     . HOH   EA 10 .   ? 12.077 33.408 -12.898 1.00 20.87  ? ? ? ? ? ?  708 HOH   A O     1 
HETATM 3507 O  O     . HOH   EA 10 .   ? 23.970 -0.616 1.058   1.00 59.01  ? ? ? ? ? ?  709 HOH   A O     1 
HETATM 3508 O  O     . HOH   EA 10 .   ? 35.700 11.979 -27.298 1.00 26.77  ? ? ? ? ? ?  710 HOH   A O     1 
HETATM 3509 O  O     . HOH   EA 10 .   ? 23.416 19.722 3.473   1.00 36.03  ? ? ? ? ? ?  711 HOH   A O     1 
HETATM 3510 O  O     . HOH   EA 10 .   ? 53.568 23.594 -6.678  1.00 33.72  ? ? ? ? ? ?  712 HOH   A O     1 
HETATM 3511 O  O     . HOH   EA 10 .   ? 31.152 16.998 -32.839 1.00 56.34  ? ? ? ? ? ?  713 HOH   A O     1 
HETATM 3512 O  O     . HOH   EA 10 .   ? 38.544 30.851 11.603  1.00 22.06  ? ? ? ? ? ?  714 HOH   A O     1 
HETATM 3513 O  O     . HOH   EA 10 .   ? 18.442 26.833 -21.543 1.00 29.43  ? ? ? ? ? ?  715 HOH   A O     1 
HETATM 3514 O  O     . HOH   EA 10 .   ? 36.462 12.305 -35.721 1.00 28.02  ? ? ? ? ? ?  716 HOH   A O     1 
HETATM 3515 O  O     . HOH   EA 10 .   ? 16.591 20.120 -22.877 1.00 45.45  ? ? ? ? ? ?  717 HOH   A O     1 
HETATM 3516 O  O     . HOH   EA 10 .   ? 37.497 15.963 13.302  1.00 53.51  ? ? ? ? ? ?  718 HOH   A O     1 
HETATM 3517 O  O     . HOH   EA 10 .   ? 47.072 36.248 -18.686 1.00 51.30  ? ? ? ? ? ?  719 HOH   A O     1 
HETATM 3518 O  O     . HOH   EA 10 .   ? 52.341 27.074 -10.772 1.00 40.44  ? ? ? ? ? ?  720 HOH   A O     1 
HETATM 3519 O  O     . HOH   EA 10 .   ? 26.042 8.582  16.134  1.00 70.07  ? ? ? ? ? ?  721 HOH   A O     1 
HETATM 3520 O  O     . HOH   EA 10 .   ? 6.089  25.257 -18.077 1.00 61.10  ? ? ? ? ? ?  722 HOH   A O     1 
HETATM 3521 O  O     . HOH   EA 10 .   ? 26.262 21.875 -27.513 1.00 47.04  ? ? ? ? ? ?  723 HOH   A O     1 
HETATM 3522 O  O     . HOH   EA 10 .   ? 50.311 25.831 -6.323  1.00 27.70  ? ? ? ? ? ?  724 HOH   A O     1 
HETATM 3523 O  O     . HOH   EA 10 .   ? 32.601 8.936  -27.801 1.00 54.29  ? ? ? ? ? ?  725 HOH   A O     1 
HETATM 3524 O  O     . HOH   EA 10 .   ? 31.210 18.547 9.567   1.00 46.40  ? ? ? ? ? ?  726 HOH   A O     1 
HETATM 3525 O  O     . HOH   EA 10 .   ? 13.440 3.570  -8.017  1.00 51.42  ? ? ? ? ? ?  727 HOH   A O     1 
HETATM 3526 O  O     . HOH   EA 10 .   ? 24.514 21.908 0.133   1.00 17.58  ? ? ? ? ? ?  728 HOH   A O     1 
HETATM 3527 O  O     . HOH   EA 10 .   ? 5.101  20.525 -4.780  1.00 37.01  ? ? ? ? ? ?  729 HOH   A O     1 
HETATM 3528 O  O     . HOH   EA 10 .   ? 14.954 5.672  -3.410  1.00 36.68  ? ? ? ? ? ?  730 HOH   A O     1 
HETATM 3529 O  O     . HOH   EA 10 .   ? 3.989  37.683 -15.516 1.00 53.62  ? ? ? ? ? ?  731 HOH   A O     1 
HETATM 3530 O  O     . HOH   EA 10 .   ? 10.434 5.140  -16.610 1.00 68.38  ? ? ? ? ? ?  732 HOH   A O     1 
HETATM 3531 O  O     . HOH   EA 10 .   ? 21.385 6.869  -6.760  1.00 42.11  ? ? ? ? ? ?  733 HOH   A O     1 
HETATM 3532 O  O     . HOH   EA 10 .   ? 46.957 17.347 -4.713  1.00 32.42  ? ? ? ? ? ?  734 HOH   A O     1 
HETATM 3533 O  O     . HOH   EA 10 .   ? 47.506 32.618 -6.597  1.00 43.82  ? ? ? ? ? ?  735 HOH   A O     1 
HETATM 3534 O  O     . HOH   EA 10 .   ? 40.639 38.777 -9.583  1.00 59.75  ? ? ? ? ? ?  736 HOH   A O     1 
HETATM 3535 O  O     . HOH   EA 10 .   ? 34.555 39.864 -5.200  1.00 60.81  ? ? ? ? ? ?  737 HOH   A O     1 
HETATM 3536 O  O     . HOH   EA 10 .   ? 33.742 36.979 -9.102  1.00 33.82  ? ? ? ? ? ?  738 HOH   A O     1 
HETATM 3537 O  O     . HOH   EA 10 .   ? 35.160 40.269 -13.078 1.00 73.55  ? ? ? ? ? ?  739 HOH   A O     1 
HETATM 3538 O  O     . HOH   EA 10 .   ? 43.359 10.118 4.182   1.00 52.13  ? ? ? ? ? ?  740 HOH   A O     1 
HETATM 3539 O  O     . HOH   EA 10 .   ? 31.440 17.217 7.446   1.00 33.78  ? ? ? ? ? ?  741 HOH   A O     1 
HETATM 3540 O  O     . HOH   EA 10 .   ? 9.734  22.741 -5.343  1.00 27.49  ? ? ? ? ? ?  742 HOH   A O     1 
HETATM 3541 O  O     . HOH   EA 10 .   ? 23.352 10.717 -26.729 1.00 63.64  ? ? ? ? ? ?  743 HOH   A O     1 
HETATM 3542 O  O     . HOH   EA 10 .   ? 1.090  21.822 -7.869  1.00 43.63  ? ? ? ? ? ?  744 HOH   A O     1 
HETATM 3543 O  O     . HOH   EA 10 .   ? 23.266 38.114 3.698   1.00 34.66  ? ? ? ? ? ?  745 HOH   A O     1 
HETATM 3544 O  O     . HOH   EA 10 .   ? 49.388 17.750 -6.621  1.00 42.35  ? ? ? ? ? ?  746 HOH   A O     1 
HETATM 3545 O  O     . HOH   EA 10 .   ? 26.034 27.687 -29.818 1.00 58.75  ? ? ? ? ? ?  747 HOH   A O     1 
HETATM 3546 O  O     . HOH   EA 10 .   ? 53.809 19.733 -7.862  1.00 63.20  ? ? ? ? ? ?  748 HOH   A O     1 
HETATM 3547 O  O     . HOH   EA 10 .   ? 27.004 37.374 10.741  1.00 52.42  ? ? ? ? ? ?  749 HOH   A O     1 
HETATM 3548 O  O     . HOH   EA 10 .   ? 38.286 42.787 -18.984 1.00 48.18  ? ? ? ? ? ?  750 HOH   A O     1 
HETATM 3549 O  O     . HOH   EA 10 .   ? 39.028 34.264 -1.269  1.00 45.50  ? ? ? ? ? ?  751 HOH   A O     1 
HETATM 3550 O  O     . HOH   EA 10 .   ? 36.794 7.709  -28.500 1.00 44.20  ? ? ? ? ? ?  752 HOH   A O     1 
HETATM 3551 O  O     . HOH   EA 10 .   ? 32.978 39.843 1.119   1.00 42.71  ? ? ? ? ? ?  753 HOH   A O     1 
HETATM 3552 O  O     . HOH   EA 10 .   ? 46.767 30.383 1.240   1.00 51.87  ? ? ? ? ? ?  754 HOH   A O     1 
HETATM 3553 O  O     . HOH   EA 10 .   ? 8.946  7.868  -16.049 1.00 57.43  ? ? ? ? ? ?  755 HOH   A O     1 
HETATM 3554 O  O     . HOH   EA 10 .   ? 53.792 30.449 -18.324 1.00 69.53  ? ? ? ? ? ?  756 HOH   A O     1 
HETATM 3555 O  O     . HOH   EA 10 .   ? 4.020  21.271 -17.690 1.00 66.17  ? ? ? ? ? ?  757 HOH   A O     1 
HETATM 3556 O  O     . HOH   EA 10 .   ? 9.473  24.438 -6.957  1.00 69.14  ? ? ? ? ? ?  758 HOH   A O     1 
HETATM 3557 O  O     . HOH   EA 10 .   ? 47.642 6.468  -15.876 1.00 55.01  ? ? ? ? ? ?  759 HOH   A O     1 
HETATM 3558 O  O     . HOH   EA 10 .   ? 41.963 38.390 -6.557  1.00 51.06  ? ? ? ? ? ?  760 HOH   A O     1 
HETATM 3559 O  O     . HOH   EA 10 .   ? 53.460 28.061 -16.472 1.00 49.58  ? ? ? ? ? ?  761 HOH   A O     1 
HETATM 3560 O  O     . HOH   EA 10 .   ? 10.210 26.878 -7.445  1.00 42.52  ? ? ? ? ? ?  762 HOH   A O     1 
HETATM 3561 O  O     . HOH   EA 10 .   ? 14.683 13.870 -23.141 1.00 65.14  ? ? ? ? ? ?  763 HOH   A O     1 
HETATM 3562 O  O     . HOH   EA 10 .   ? 19.740 5.237  11.577  1.00 51.14  ? ? ? ? ? ?  764 HOH   A O     1 
HETATM 3563 O  O     . HOH   EA 10 .   ? 53.705 18.111 -17.716 1.00 39.35  ? ? ? ? ? ?  765 HOH   A O     1 
HETATM 3564 O  O     . HOH   EA 10 .   ? 18.900 25.447 -23.813 1.00 53.52  ? ? ? ? ? ?  766 HOH   A O     1 
HETATM 3565 O  O     . HOH   EA 10 .   ? 44.126 31.922 -0.224  1.00 54.95  ? ? ? ? ? ?  767 HOH   A O     1 
HETATM 3566 O  O     . HOH   EA 10 .   ? 44.775 32.382 2.708   1.00 41.98  ? ? ? ? ? ?  768 HOH   A O     1 
HETATM 3567 O  O     . HOH   EA 10 .   ? 20.776 45.828 -13.991 1.00 46.68  ? ? ? ? ? ?  769 HOH   A O     1 
HETATM 3568 O  O     . HOH   EA 10 .   ? 31.351 3.422  -28.313 1.00 91.35  ? ? ? ? ? ?  770 HOH   A O     1 
HETATM 3569 O  O     . HOH   EA 10 .   ? 26.048 -1.357 2.272   1.00 70.94  ? ? ? ? ? ?  771 HOH   A O     1 
HETATM 3570 O  O     . HOH   EA 10 .   ? 31.496 38.748 11.094  1.00 58.84  ? ? ? ? ? ?  772 HOH   A O     1 
HETATM 3571 O  O     . HOH   EA 10 .   ? 27.099 39.268 2.244   1.00 39.71  ? ? ? ? ? ?  773 HOH   A O     1 
HETATM 3572 O  O     . HOH   EA 10 .   ? 17.892 5.830  -3.221  1.00 44.50  ? ? ? ? ? ?  774 HOH   A O     1 
HETATM 3573 O  O     . HOH   EA 10 .   ? 27.583 2.537  -12.947 1.00 49.51  ? ? ? ? ? ?  775 HOH   A O     1 
HETATM 3574 O  O     . HOH   EA 10 .   ? 25.486 45.173 -22.296 1.00 57.68  ? ? ? ? ? ?  776 HOH   A O     1 
HETATM 3575 O  O     . HOH   EA 10 .   ? 6.852  26.184 -7.102  1.00 61.48  ? ? ? ? ? ?  777 HOH   A O     1 
HETATM 3576 O  O     . HOH   EA 10 .   ? 18.677 43.859 -15.909 1.00 56.96  ? ? ? ? ? ?  778 HOH   A O     1 
HETATM 3577 O  O     . HOH   EA 10 .   ? 39.611 24.822 -37.245 1.00 50.56  ? ? ? ? ? ?  779 HOH   A O     1 
HETATM 3578 O  O     . HOH   EA 10 .   ? 30.703 40.399 5.073   1.00 45.43  ? ? ? ? ? ?  780 HOH   A O     1 
HETATM 3579 O  O     . HOH   EA 10 .   ? 45.805 4.658  -15.022 1.00 65.13  ? ? ? ? ? ?  781 HOH   A O     1 
HETATM 3580 O  O     . HOH   EA 10 .   ? 12.864 17.965 1.108   1.00 46.29  ? ? ? ? ? ?  782 HOH   A O     1 
HETATM 3581 O  O     . HOH   EA 10 .   ? 50.731 12.587 -9.615  1.00 43.05  ? ? ? ? ? ?  783 HOH   A O     1 
HETATM 3582 O  O     . HOH   EA 10 .   ? 13.707 33.954 -21.200 1.00 62.02  ? ? ? ? ? ?  784 HOH   A O     1 
HETATM 3583 O  O     . HOH   EA 10 .   ? 52.671 26.606 -7.737  1.00 47.52  ? ? ? ? ? ?  785 HOH   A O     1 
HETATM 3584 O  O     . HOH   EA 10 .   ? 22.366 4.147  -10.077 1.00 49.97  ? ? ? ? ? ?  786 HOH   A O     1 
HETATM 3585 O  O     . HOH   EA 10 .   ? 31.959 39.930 -1.338  1.00 72.03  ? ? ? ? ? ?  787 HOH   A O     1 
HETATM 3586 O  O     . HOH   EA 10 .   ? 26.268 38.750 -1.887  1.00 44.54  ? ? ? ? ? ?  788 HOH   A O     1 
HETATM 3587 O  O     . HOH   EA 10 .   ? 10.291 37.467 -17.231 1.00 58.97  ? ? ? ? ? ?  789 HOH   A O     1 
HETATM 3588 O  O     . HOH   EA 10 .   ? 51.595 16.401 -8.191  1.00 60.99  ? ? ? ? ? ?  790 HOH   A O     1 
HETATM 3589 O  O     . HOH   EA 10 .   ? 13.320 36.437 -19.868 1.00 51.37  ? ? ? ? ? ?  791 HOH   A O     1 
HETATM 3590 O  O     . HOH   EA 10 .   ? 39.923 21.974 10.473  1.00 64.80  ? ? ? ? ? ?  792 HOH   A O     1 
HETATM 3591 O  O     . HOH   EA 10 .   ? 30.985 37.022 8.705   1.00 38.92  ? ? ? ? ? ?  793 HOH   A O     1 
HETATM 3592 O  O     . HOH   EA 10 .   ? 14.648 17.583 -25.325 1.00 51.41  ? ? ? ? ? ?  794 HOH   A O     1 
HETATM 3593 O  O     . HOH   EA 10 .   ? 28.106 9.501  -27.724 1.00 67.72  ? ? ? ? ? ?  795 HOH   A O     1 
HETATM 3594 O  O     . HOH   EA 10 .   ? 44.540 36.289 1.685   1.00 53.46  ? ? ? ? ? ?  796 HOH   A O     1 
HETATM 3595 O  O     A HOH   EA 10 .   ? 34.820 32.635 -31.754 0.50 33.77  ? ? ? ? ? ?  797 HOH   A O     1 
HETATM 3596 O  O     B HOH   EA 10 .   ? 32.949 32.040 -32.092 0.50 32.49  ? ? ? ? ? ?  797 HOH   A O     1 
HETATM 3597 O  O     . HOH   EA 10 .   ? 40.002 2.810  -11.523 1.00 52.58  ? ? ? ? ? ?  798 HOH   A O     1 
HETATM 3598 O  O     . HOH   EA 10 .   ? 8.843  9.449  -3.458  1.00 58.27  ? ? ? ? ? ?  799 HOH   A O     1 
HETATM 3599 O  O     . HOH   EA 10 .   ? 22.142 35.033 0.774   0.50 41.56  ? ? ? ? ? ?  800 HOH   A O     1 
HETATM 3600 O  O     . HOH   EA 10 .   ? 42.301 36.670 0.219   1.00 50.29  ? ? ? ? ? ?  801 HOH   A O     1 
HETATM 3601 O  O     . HOH   EA 10 .   ? 27.329 39.879 8.854   1.00 50.69  ? ? ? ? ? ?  802 HOH   A O     1 
HETATM 3602 O  O     . HOH   EA 10 .   ? 14.565 18.588 2.723   1.00 44.51  ? ? ? ? ? ?  803 HOH   A O     1 
HETATM 3603 O  O     . HOH   EA 10 .   ? 5.425  10.283 -6.350  1.00 48.53  ? ? ? ? ? ?  804 HOH   A O     1 
HETATM 3604 O  O     . HOH   EA 10 .   ? 2.430  23.830 -8.823  1.00 54.36  ? ? ? ? ? ?  805 HOH   A O     1 
HETATM 3605 O  O     . HOH   EA 10 .   ? 40.688 3.087  -15.313 1.00 35.54  ? ? ? ? ? ?  806 HOH   A O     1 
HETATM 3606 O  O     . HOH   EA 10 .   ? 11.607 32.285 -20.928 1.00 54.84  ? ? ? ? ? ?  807 HOH   A O     1 
HETATM 3607 O  O     . HOH   EA 10 .   ? 53.426 15.151 -14.851 1.00 29.39  ? ? ? ? ? ?  808 HOH   A O     1 
HETATM 3608 O  O     . HOH   EA 10 .   ? 53.784 14.429 -12.197 1.00 41.11  ? ? ? ? ? ?  809 HOH   A O     1 
HETATM 3609 O  O     . HOH   EA 10 .   ? 51.128 9.399  -16.033 1.00 39.41  ? ? ? ? ? ?  810 HOH   A O     1 
HETATM 3610 O  O     . HOH   EA 10 .   ? 51.456 6.857  -17.203 1.00 56.53  ? ? ? ? ? ?  811 HOH   A O     1 
HETATM 3611 O  O     . HOH   EA 10 .   ? 9.402  13.120 -1.759  1.00 59.95  ? ? ? ? ? ?  812 HOH   A O     1 
HETATM 3612 O  O     . HOH   EA 10 .   ? 20.587 37.157 -5.211  1.00 20.77  ? ? ? ? ? ?  813 HOH   A O     1 
HETATM 3613 O  O     . HOH   EA 10 .   ? 31.163 0.863  -17.221 1.00 38.56  ? ? ? ? ? ?  814 HOH   A O     1 
HETATM 3614 O  O     . HOH   EA 10 .   ? 15.193 24.090 -22.338 1.00 46.16  ? ? ? ? ? ?  815 HOH   A O     1 
HETATM 3615 O  O     . HOH   EA 10 .   ? 24.742 45.094 -25.119 1.00 67.26  ? ? ? ? ? ?  816 HOH   A O     1 
HETATM 3616 O  O     . HOH   EA 10 .   ? 29.536 16.731 10.043  1.00 53.84  ? ? ? ? ? ?  817 HOH   A O     1 
HETATM 3617 O  O     . HOH   EA 10 .   ? 21.122 34.706 3.074   1.00 32.04  ? ? ? ? ? ?  818 HOH   A O     1 
HETATM 3618 O  O     . HOH   EA 10 .   ? 4.157  11.258 -14.671 1.00 64.07  ? ? ? ? ? ?  819 HOH   A O     1 
HETATM 3619 O  O     . HOH   EA 10 .   ? 31.909 -1.137 -20.913 1.00 61.30  ? ? ? ? ? ?  820 HOH   A O     1 
HETATM 3620 O  O     . HOH   EA 10 .   ? 23.706 36.981 1.045   1.00 38.70  ? ? ? ? ? ?  821 HOH   A O     1 
HETATM 3621 O  O     . HOH   EA 10 .   ? 19.649 35.728 1.063   0.50 35.18  ? ? ? ? ? ?  822 HOH   A O     1 
HETATM 3622 O  O     . HOH   EA 10 .   ? 22.806 39.292 -0.198  0.50 53.27  ? ? ? ? ? ?  823 HOH   A O     1 
# 
loop_
_atom_site_anisotrop.id 
_atom_site_anisotrop.type_symbol 
_atom_site_anisotrop.pdbx_label_atom_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_label_alt_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_label_comp_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_label_asym_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_label_seq_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_PDB_ins_code 
_atom_site_anisotrop.U[1][1] 
_atom_site_anisotrop.U[2][2] 
_atom_site_anisotrop.U[3][3] 
_atom_site_anisotrop.U[1][2] 
_atom_site_anisotrop.U[1][3] 
_atom_site_anisotrop.U[2][3] 
_atom_site_anisotrop.U[1][1]_esd 
_atom_site_anisotrop.U[2][2]_esd 
_atom_site_anisotrop.U[3][3]_esd 
_atom_site_anisotrop.U[1][2]_esd 
_atom_site_anisotrop.U[1][3]_esd 
_atom_site_anisotrop.U[2][3]_esd 
_atom_site_anisotrop.pdbx_auth_seq_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_auth_comp_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_auth_asym_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_auth_atom_id 
1    N  N     . ALA   A  4   ? 0.7346 0.7442 1.2503 -0.1712 -0.0034 0.3503  ? ? ? ? ? ? 31  ALA   A N     
2    C  CA    . ALA   A  4   ? 0.6049 0.6072 1.1651 -0.1651 0.1924  0.1531  ? ? ? ? ? ? 31  ALA   A CA    
3    C  C     . ALA   A  4   ? 0.3749 0.6603 0.8588 -0.1319 0.2017  0.1195  ? ? ? ? ? ? 31  ALA   A C     
4    O  O     . ALA   A  4   ? 0.4989 0.8153 0.6134 -0.2235 0.0137  0.2022  ? ? ? ? ? ? 31  ALA   A O     
5    C  CB    . ALA   A  4   ? 0.7913 0.8377 1.0208 -0.0761 -0.0622 0.2669  ? ? ? ? ? ? 31  ALA   A CB    
6    N  N     . THR   A  5   ? 0.4235 0.4723 0.6131 -0.0640 0.1369  0.2358  ? ? ? ? ? ? 32  THR   A N     
7    C  CA    . THR   A  5   ? 0.3352 0.6344 0.7163 0.0566  -0.0029 0.2596  ? ? ? ? ? ? 32  THR   A CA    
8    C  C     . THR   A  5   ? 0.6378 0.7191 0.8304 -0.0054 -0.1884 0.2904  ? ? ? ? ? ? 32  THR   A C     
9    O  O     . THR   A  5   ? 0.4895 0.8538 0.4807 -0.1310 0.0875  0.2682  ? ? ? ? ? ? 32  THR   A O     
10   C  CB    . THR   A  5   ? 0.4967 0.4496 0.7138 -0.0553 0.0627  0.2779  ? ? ? ? ? ? 32  THR   A CB    
11   O  OG1   . THR   A  5   ? 0.4644 0.5784 0.5015 -0.0585 -0.0080 0.2351  ? ? ? ? ? ? 32  THR   A OG1   
12   C  CG2   . THR   A  5   ? 0.6136 0.4641 0.7543 -0.1870 0.0120  0.1787  ? ? ? ? ? ? 32  THR   A CG2   
13   N  N     . GLY   A  6   ? 0.5583 0.6584 0.8883 0.0357  -0.1019 0.2250  ? ? ? ? ? ? 33  GLY   A N     
14   C  CA    . GLY   A  6   ? 0.4585 0.9896 0.6478 -0.1145 -0.0825 -0.0974 ? ? ? ? ? ? 33  GLY   A CA    
15   C  C     . GLY   A  6   ? 0.5483 0.5898 0.6239 -0.0836 0.0362  0.0357  ? ? ? ? ? ? 33  GLY   A C     
16   O  O     . GLY   A  6   ? 0.5557 0.6890 0.6050 -0.1127 -0.1139 0.1361  ? ? ? ? ? ? 33  GLY   A O     
17   N  N     . ASP   A  7   ? 0.5681 0.5050 0.4696 -0.1165 -0.0931 0.1330  ? ? ? ? ? ? 34  ASP   A N     
18   C  CA    . ASP   A  7   ? 0.5459 0.3547 0.5074 -0.0256 -0.0150 0.1426  ? ? ? ? ? ? 34  ASP   A CA    
19   C  C     . ASP   A  7   ? 0.4752 0.3538 0.3818 0.0023  -0.0835 0.1600  ? ? ? ? ? ? 34  ASP   A C     
20   O  O     . ASP   A  7   ? 0.4353 0.3875 0.3712 -0.0252 -0.0302 0.1232  ? ? ? ? ? ? 34  ASP   A O     
21   C  CB    . ASP   A  7   ? 0.6160 0.3829 0.4975 -0.0125 -0.0873 0.0793  ? ? ? ? ? ? 34  ASP   A CB    
22   C  CG    . ASP   A  7   ? 0.9257 0.4734 0.5419 0.1616  -0.0094 0.0978  ? ? ? ? ? ? 34  ASP   A CG    
23   O  OD1   . ASP   A  7   ? 0.9864 0.5540 0.6752 0.1657  0.0472  0.2460  ? ? ? ? ? ? 34  ASP   A OD1   
24   O  OD2   . ASP   A  7   ? 0.8075 0.5052 0.6407 0.0554  0.1554  0.0889  ? ? ? ? ? ? 34  ASP   A OD2   
25   N  N     . GLU   A  8   ? 0.3592 0.4178 0.4106 -0.0045 -0.0008 0.1587  ? ? ? ? ? ? 35  GLU   A N     
26   C  CA    . GLU   A  8   ? 0.3406 0.3957 0.4028 0.0739  0.0562  0.1200  ? ? ? ? ? ? 35  GLU   A CA    
27   C  C     . GLU   A  8   ? 0.2622 0.4426 0.3938 -0.0142 0.0696  0.1460  ? ? ? ? ? ? 35  GLU   A C     
28   O  O     . GLU   A  8   ? 0.2943 0.4097 0.3488 -0.0084 0.0673  0.1169  ? ? ? ? ? ? 35  GLU   A O     
29   C  CB    . GLU   A  8   ? 0.3079 0.5199 0.3795 0.0233  0.0330  0.1314  ? ? ? ? ? ? 35  GLU   A CB    
30   C  CG    . GLU   A  8   ? 0.2907 0.4610 0.3918 0.0217  0.0327  0.1223  ? ? ? ? ? ? 35  GLU   A CG    
31   C  CD    . GLU   A  8   ? 0.3262 0.4574 0.4463 0.0398  -0.0345 0.0141  ? ? ? ? ? ? 35  GLU   A CD    
32   O  OE1   . GLU   A  8   ? 0.3807 0.5840 0.4156 0.1201  0.0437  0.1333  ? ? ? ? ? ? 35  GLU   A OE1   
33   O  OE2   . GLU   A  8   ? 0.4354 0.3908 0.4056 -0.0632 0.0060  0.0750  ? ? ? ? ? ? 35  GLU   A OE2   
34   N  N     . ARG   A  9   ? 0.3264 0.4465 0.3949 -0.0723 0.0554  0.1614  ? ? ? ? ? ? 36  ARG   A N     
35   C  CA    . ARG   A  9   ? 0.2890 0.5470 0.4389 0.0187  0.0916  0.0692  ? ? ? ? ? ? 36  ARG   A CA    
36   C  C     . ARG   A  9   ? 0.3177 0.4109 0.3715 0.0119  0.1126  0.0966  ? ? ? ? ? ? 36  ARG   A C     
37   O  O     . ARG   A  9   ? 0.3653 0.5034 0.3249 0.0024  0.0765  0.1093  ? ? ? ? ? ? 36  ARG   A O     
38   C  CB    . ARG   A  9   ? 0.3504 0.6464 0.5146 -0.0090 0.1321  0.1510  ? ? ? ? ? ? 36  ARG   A CB    
39   C  CG    . ARG   A  9   ? 0.4236 0.5782 0.7616 0.0361  0.0974  0.2344  ? ? ? ? ? ? 36  ARG   A CG    
40   C  CD    . ARG   A  9   ? 0.5094 0.5953 0.7286 0.0267  0.1743  0.1370  ? ? ? ? ? ? 36  ARG   A CD    
41   N  NE    . ARG   A  9   ? 0.6646 0.6626 0.6556 0.1168  0.3411  0.1016  ? ? ? ? ? ? 36  ARG   A NE    
42   C  CZ    . ARG   A  9   ? 0.7340 0.6065 0.5699 -0.1000 0.2375  0.0256  ? ? ? ? ? ? 36  ARG   A CZ    
43   N  NH1   . ARG   A  9   ? 0.8091 0.8104 0.9557 -0.2740 0.1650  0.2104  ? ? ? ? ? ? 36  ARG   A NH1   
44   N  NH2   . ARG   A  9   ? 0.8353 0.5323 1.1172 0.1384  -0.3867 -0.3006 ? ? ? ? ? ? 36  ARG   A NH2   
45   N  N     . PHE   A  10  ? 0.3175 0.4385 0.4065 0.0422  0.0790  0.1820  ? ? ? ? ? ? 37  PHE   A N     
46   C  CA    . PHE   A  10  ? 0.3068 0.4756 0.4320 0.0291  0.0464  0.1593  ? ? ? ? ? ? 37  PHE   A CA    
47   C  C     . PHE   A  10  ? 0.4060 0.4253 0.3117 -0.0236 0.0352  0.1292  ? ? ? ? ? ? 37  PHE   A C     
48   O  O     . PHE   A  10  ? 0.3901 0.4109 0.3180 -0.0006 0.0324  0.1375  ? ? ? ? ? ? 37  PHE   A O     
49   C  CB    . PHE   A  10  ? 0.3587 0.4626 0.5269 -0.0156 0.0809  0.1445  ? ? ? ? ? ? 37  PHE   A CB    
50   C  CG    . PHE   A  10  ? 0.4331 0.4638 0.4678 -0.0213 0.0131  0.1584  ? ? ? ? ? ? 37  PHE   A CG    
51   C  CD1   . PHE   A  10  ? 0.6737 0.5784 0.4915 0.0026  -0.0507 0.2363  ? ? ? ? ? ? 37  PHE   A CD1   
52   C  CD2   . PHE   A  10  ? 0.3973 0.4354 0.4873 -0.0040 -0.0042 0.2239  ? ? ? ? ? ? 37  PHE   A CD2   
53   C  CE1   . PHE   A  10  ? 0.6299 0.4986 0.5840 0.0644  0.0159  0.2662  ? ? ? ? ? ? 37  PHE   A CE1   
54   C  CE2   . PHE   A  10  ? 0.4298 0.4545 0.6017 0.0517  -0.0435 0.2104  ? ? ? ? ? ? 37  PHE   A CE2   
55   C  CZ    . PHE   A  10  ? 0.4399 0.6781 0.6064 0.0145  -0.1252 0.2501  ? ? ? ? ? ? 37  PHE   A CZ    
56   N  N     . TYR   A  11  ? 0.3133 0.3944 0.2936 0.0030  0.0190  0.1025  ? ? ? ? ? ? 38  TYR   A N     
57   C  CA    . TYR   A  11  ? 0.3071 0.3762 0.3033 0.0290  0.0549  0.0775  ? ? ? ? ? ? 38  TYR   A CA    
58   C  C     . TYR   A  11  ? 0.3050 0.3782 0.2492 0.0059  0.0451  0.0910  ? ? ? ? ? ? 38  TYR   A C     
59   O  O     . TYR   A  11  ? 0.3215 0.3467 0.2799 0.0332  0.0098  0.0893  ? ? ? ? ? ? 38  TYR   A O     
60   C  CB    . TYR   A  11  ? 0.3327 0.3365 0.2943 0.0117  0.0526  0.1138  ? ? ? ? ? ? 38  TYR   A CB    
61   C  CG    . TYR   A  11  ? 0.3223 0.2941 0.3427 -0.0013 0.0058  0.1004  ? ? ? ? ? ? 38  TYR   A CG    
62   C  CD1   . TYR   A  11  ? 0.3370 0.3167 0.3887 -0.0300 0.0331  0.0974  ? ? ? ? ? ? 38  TYR   A CD1   
63   C  CD2   . TYR   A  11  ? 0.3302 0.3269 0.3219 0.0397  0.0267  0.0764  ? ? ? ? ? ? 38  TYR   A CD2   
64   C  CE1   . TYR   A  11  ? 0.4015 0.3138 0.4343 0.0105  -0.0110 0.1078  ? ? ? ? ? ? 38  TYR   A CE1   
65   C  CE2   . TYR   A  11  ? 0.4142 0.3347 0.3407 0.0871  0.0627  0.0990  ? ? ? ? ? ? 38  TYR   A CE2   
66   C  CZ    . TYR   A  11  ? 0.4139 0.3366 0.3799 0.0726  0.0202  0.1001  ? ? ? ? ? ? 38  TYR   A CZ    
67   O  OH    . TYR   A  11  ? 0.5916 0.4079 0.3670 0.1496  0.0507  0.0855  ? ? ? ? ? ? 38  TYR   A OH    
68   N  N     . ALA   A  12  ? 0.3096 0.3895 0.3108 0.0142  0.0469  0.0674  ? ? ? ? ? ? 39  ALA   A N     
69   C  CA    . ALA   A  12  ? 0.3810 0.4175 0.3016 0.1028  0.0622  0.0746  ? ? ? ? ? ? 39  ALA   A CA    
70   C  C     . ALA   A  12  ? 0.3736 0.4744 0.3195 0.0669  0.0292  0.0254  ? ? ? ? ? ? 39  ALA   A C     
71   O  O     . ALA   A  12  ? 0.4370 0.4699 0.3068 0.0331  0.0519  0.0317  ? ? ? ? ? ? 39  ALA   A O     
72   C  CB    . ALA   A  12  ? 0.3691 0.4720 0.3971 0.1364  0.0243  0.0100  ? ? ? ? ? ? 39  ALA   A CB    
73   N  N     . GLU   A  13  ? 0.4609 0.5544 0.3148 0.1152  0.1000  0.0881  ? ? ? ? ? ? 40  GLU   A N     
74   C  CA    . GLU   A  13  ? 0.4377 0.5887 0.3039 0.0246  0.0506  0.0726  ? ? ? ? ? ? 40  GLU   A CA    
75   C  C     . GLU   A  13  ? 0.4329 0.6066 0.2709 0.0901  0.0710  -0.0138 ? ? ? ? ? ? 40  GLU   A C     
76   O  O     . GLU   A  13  ? 0.6214 0.6590 0.2918 0.0516  0.0615  -0.0514 ? ? ? ? ? ? 40  GLU   A O     
77   C  CB    . GLU   A  13  ? 0.4401 0.6646 0.3353 -0.0009 0.1038  0.0039  ? ? ? ? ? ? 40  GLU   A CB    
78   C  CG    . GLU   A  13  ? 0.4639 0.6652 0.5047 -0.0423 0.0194  0.0371  ? ? ? ? ? ? 40  GLU   A CG    
79   C  CD    . GLU   A  13  ? 0.4881 0.8651 0.6933 -0.0494 0.1622  0.1757  ? ? ? ? ? ? 40  GLU   A CD    
80   O  OE1   . GLU   A  13  ? 0.4261 0.7903 0.8189 0.0004  0.1183  -0.0577 ? ? ? ? ? ? 40  GLU   A OE1   
81   O  OE2   . GLU   A  13  ? 0.5831 0.8063 0.7443 0.0388  0.2092  0.2231  ? ? ? ? ? ? 40  GLU   A OE2   
82   N  N     . HIS   A  14  ? 0.3899 0.4809 0.3325 0.0605  0.0970  0.0782  ? ? ? ? ? ? 41  HIS   A N     
83   C  CA    . HIS   A  14  ? 0.4628 0.6192 0.3354 0.0648  0.0481  0.1445  ? ? ? ? ? ? 41  HIS   A CA    
84   C  C     . HIS   A  14  ? 0.4521 0.4411 0.3384 -0.0712 0.0379  0.0788  ? ? ? ? ? ? 41  HIS   A C     
85   O  O     . HIS   A  14  ? 0.4335 0.4778 0.2954 -0.0469 0.0157  0.1153  ? ? ? ? ? ? 41  HIS   A O     
86   C  CB    . HIS   A  14  ? 0.5002 0.6088 0.3426 0.0492  0.0224  0.1186  ? ? ? ? ? ? 41  HIS   A CB    
87   C  CG    . HIS   A  14  ? 0.5407 0.7272 0.5015 -0.0605 0.1219  0.1502  ? ? ? ? ? ? 41  HIS   A CG    
88   N  ND1   . HIS   A  14  ? 0.6332 0.7061 0.5523 -0.0743 0.1698  0.0989  ? ? ? ? ? ? 41  HIS   A ND1   
89   C  CD2   . HIS   A  14  ? 0.5921 0.6640 0.5021 -0.1411 0.1956  0.0154  ? ? ? ? ? ? 41  HIS   A CD2   
90   C  CE1   . HIS   A  14  ? 0.6046 0.8579 0.4160 0.0207  0.1191  0.1188  ? ? ? ? ? ? 41  HIS   A CE1   
91   N  NE2   . HIS   A  14  ? 0.5502 0.7960 0.5236 -0.0139 0.1910  0.0624  ? ? ? ? ? ? 41  HIS   A NE2   
92   N  N     . LEU   A  15  ? 0.4135 0.3855 0.3280 0.0872  0.0102  0.1123  ? ? ? ? ? ? 42  LEU   A N     
93   C  CA    . LEU   A  15  ? 0.4054 0.4097 0.2832 0.0517  0.0293  0.1190  ? ? ? ? ? ? 42  LEU   A CA    
94   C  C     . LEU   A  15  ? 0.3619 0.3757 0.2729 0.0709  -0.0120 0.0931  ? ? ? ? ? ? 42  LEU   A C     
95   O  O     . LEU   A  15  ? 0.3779 0.3747 0.2813 0.0334  -0.0122 0.0924  ? ? ? ? ? ? 42  LEU   A O     
96   C  CB    . LEU   A  15  ? 0.3835 0.3250 0.3456 0.0338  0.0009  0.1248  ? ? ? ? ? ? 42  LEU   A CB    
97   C  CG    . LEU   A  15  ? 0.4098 0.3200 0.4098 0.0657  0.0153  0.1132  ? ? ? ? ? ? 42  LEU   A CG    
98   C  CD1   . LEU   A  15  ? 0.4390 0.4488 0.5440 0.1274  -0.0131 0.1786  ? ? ? ? ? ? 42  LEU   A CD1   
99   C  CD2   . LEU   A  15  ? 0.4933 0.4306 0.4024 0.0252  -0.0171 0.0904  ? ? ? ? ? ? 42  LEU   A CD2   
100  N  N     . MET   A  16  ? 0.3302 0.3588 0.2708 0.0810  0.0028  0.0671  ? ? ? ? ? ? 43  MET   A N     
101  C  CA    . MET   A  16  ? 0.3656 0.3564 0.2491 0.0754  0.0109  0.0629  ? ? ? ? ? ? 43  MET   A CA    
102  C  C     . MET   A  16  ? 0.3432 0.3498 0.2462 0.0312  0.0161  0.0858  ? ? ? ? ? ? 43  MET   A C     
103  O  O     . MET   A  16  ? 0.3370 0.3619 0.2434 0.0171  0.0153  0.0694  ? ? ? ? ? ? 43  MET   A O     
104  C  CB    . MET   A  16  ? 0.3282 0.3111 0.2797 0.0695  0.0078  0.0609  ? ? ? ? ? ? 43  MET   A CB    
105  C  CG    . MET   A  16  ? 0.3241 0.3140 0.2739 0.0720  -0.0055 0.0545  ? ? ? ? ? ? 43  MET   A CG    
106  S  SD    . MET   A  16  ? 0.3538 0.3113 0.2651 0.0756  0.0159  0.0546  ? ? ? ? ? ? 43  MET   A SD    
107  C  CE    . MET   A  16  ? 0.2985 0.3527 0.2624 0.0416  0.0278  0.0435  ? ? ? ? ? ? 43  MET   A CE    
108  N  N     . PRO   A  17  ? 0.4107 0.4328 0.2578 0.0617  0.0393  0.0581  ? ? ? ? ? ? 44  PRO   A N     
109  C  CA    . PRO   A  17  ? 0.4280 0.4544 0.3010 0.0390  0.0169  0.0259  ? ? ? ? ? ? 44  PRO   A CA    
110  C  C     . PRO   A  17  ? 0.4461 0.4148 0.2588 0.0207  -0.0103 -0.0257 ? ? ? ? ? ? 44  PRO   A C     
111  O  O     . PRO   A  17  ? 0.4134 0.5204 0.2635 -0.0303 -0.0007 0.0286  ? ? ? ? ? ? 44  PRO   A O     
112  C  CB    . PRO   A  17  ? 0.4242 0.5220 0.3613 0.0917  0.0219  -0.0732 ? ? ? ? ? ? 44  PRO   A CB    
113  C  CG    . PRO   A  17  ? 0.4451 0.5975 0.2917 0.0851  0.0107  -0.0076 ? ? ? ? ? ? 44  PRO   A CG    
114  C  CD    . PRO   A  17  ? 0.4128 0.3921 0.3069 0.0457  0.0324  0.0375  ? ? ? ? ? ? 44  PRO   A CD    
115  N  N     . THR   A  18  ? 0.3740 0.4400 0.2720 0.0439  0.0175  0.0553  ? ? ? ? ? ? 45  THR   A N     
116  C  CA    . THR   A  18  ? 0.4720 0.5464 0.2677 0.0164  -0.0748 0.1190  ? ? ? ? ? ? 45  THR   A CA    
117  C  C     . THR   A  18  ? 0.5351 0.5270 0.2498 -0.0850 -0.0243 0.0658  ? ? ? ? ? ? 45  THR   A C     
118  O  O     . THR   A  18  ? 0.4847 0.4368 0.2918 -0.0063 -0.0668 0.1301  ? ? ? ? ? ? 45  THR   A O     
119  C  CB    . THR   A  18  ? 0.4177 0.5554 0.3206 -0.0205 -0.0314 0.1070  ? ? ? ? ? ? 45  THR   A CB    
120  O  OG1   . THR   A  18  ? 0.5175 0.6870 0.2994 0.0003  0.0335  0.1558  ? ? ? ? ? ? 45  THR   A OG1   
121  C  CG2   . THR   A  18  ? 0.4841 0.6062 0.3666 -0.0176 -0.0568 0.1677  ? ? ? ? ? ? 45  THR   A CG2   
122  N  N     . LEU   A  19  ? 0.4500 0.4258 0.2572 0.0915  -0.0354 0.0897  ? ? ? ? ? ? 46  LEU   A N     
123  C  CA    . LEU   A  19  ? 0.3892 0.3711 0.3054 0.0529  -0.0548 0.0765  ? ? ? ? ? ? 46  LEU   A CA    
124  C  C     . LEU   A  19  ? 0.3649 0.3767 0.2557 0.0540  -0.0164 0.0842  ? ? ? ? ? ? 46  LEU   A C     
125  O  O     . LEU   A  19  ? 0.3711 0.4514 0.2968 0.0407  -0.0312 0.1049  ? ? ? ? ? ? 46  LEU   A O     
126  C  CB    . LEU   A  19  ? 0.4376 0.3485 0.2924 0.0731  0.0077  0.0458  ? ? ? ? ? ? 46  LEU   A CB    
127  C  CG    . LEU   A  19  ? 0.5014 0.3472 0.3830 0.0526  -0.0111 0.0887  ? ? ? ? ? ? 46  LEU   A CG    
128  C  CD1   . LEU   A  19  ? 0.5078 0.4644 0.3690 -0.0198 0.0171  0.0846  ? ? ? ? ? ? 46  LEU   A CD1   
129  C  CD2   . LEU   A  19  ? 0.5850 0.4199 0.5918 0.1693  -0.0421 0.0280  ? ? ? ? ? ? 46  LEU   A CD2   
130  N  N     . GLN   A  20  ? 0.3482 0.3763 0.2629 0.0624  -0.0013 0.0473  ? ? ? ? ? ? 47  GLN   A N     
131  C  CA    . GLN   A  20  ? 0.3934 0.3877 0.2909 0.0576  -0.0171 0.0594  ? ? ? ? ? ? 47  GLN   A CA    
132  C  C     . GLN   A  20  ? 0.4473 0.4237 0.2654 0.0100  -0.0301 0.1001  ? ? ? ? ? ? 47  GLN   A C     
133  O  O     . GLN   A  20  ? 0.5165 0.4426 0.2786 -0.0216 -0.0880 0.0632  ? ? ? ? ? ? 47  GLN   A O     
134  C  CB    . GLN   A  20  ? 0.3523 0.3957 0.2352 0.0642  0.0179  0.0577  ? ? ? ? ? ? 47  GLN   A CB    
135  C  CG    . GLN   A  20  ? 0.3664 0.4231 0.2067 0.0806  0.0344  0.0731  ? ? ? ? ? ? 47  GLN   A CG    
136  C  CD    . GLN   A  20  ? 0.3391 0.3343 0.2109 0.0055  0.0036  0.0364  ? ? ? ? ? ? 47  GLN   A CD    
137  O  OE1   . GLN   A  20  ? 0.3295 0.3133 0.2398 0.0474  -0.0030 0.0244  ? ? ? ? ? ? 47  GLN   A OE1   
138  N  NE2   . GLN   A  20  ? 0.3225 0.2887 0.2125 0.0739  -0.0029 0.0080  ? ? ? ? ? ? 47  GLN   A NE2   
139  N  N     . GLY   A  21  ? 0.4269 0.4195 0.2629 0.0294  -0.0239 0.0772  ? ? ? ? ? ? 48  GLY   A N     
140  C  CA    . GLY   A  21  ? 0.4552 0.5474 0.2615 -0.0165 -0.0195 0.0711  ? ? ? ? ? ? 48  GLY   A CA    
141  C  C     . GLY   A  21  ? 0.4190 0.4721 0.3173 -0.0546 -0.0241 0.0137  ? ? ? ? ? ? 48  GLY   A C     
142  O  O     . GLY   A  21  ? 0.5201 0.6215 0.3331 -0.0497 -0.1022 0.0014  ? ? ? ? ? ? 48  GLY   A O     
143  N  N     . LEU   A  22  ? 0.5338 0.4526 0.2491 0.0755  -0.0640 0.1127  ? ? ? ? ? ? 49  LEU   A N     
144  C  CA    . LEU   A  22  ? 0.4510 0.5406 0.2889 0.0389  -0.0574 0.1400  ? ? ? ? ? ? 49  LEU   A CA    
145  C  C     . LEU   A  22  ? 0.4352 0.4934 0.2751 0.0120  -0.0963 0.1284  ? ? ? ? ? ? 49  LEU   A C     
146  O  O     . LEU   A  22  ? 0.4710 0.5494 0.4031 0.0473  -0.1275 0.1853  ? ? ? ? ? ? 49  LEU   A O     
147  C  CB    . LEU   A  22  ? 0.5255 0.5385 0.4033 0.0090  -0.0765 0.1483  ? ? ? ? ? ? 49  LEU   A CB    
148  C  CG    . LEU   A  22  ? 0.4234 0.6315 0.5022 0.0079  -0.1051 0.2159  ? ? ? ? ? ? 49  LEU   A CG    
149  C  CD1   . LEU   A  22  ? 0.6841 0.5362 0.7261 0.0629  -0.0384 0.2384  ? ? ? ? ? ? 49  LEU   A CD1   
150  C  CD2   . LEU   A  22  ? 0.6746 0.8805 0.4915 0.0479  -0.1544 0.2803  ? ? ? ? ? ? 49  LEU   A CD2   
151  N  N     . LEU   A  23  ? 0.4142 0.4194 0.2585 0.0926  -0.0545 0.0773  ? ? ? ? ? ? 50  LEU   A N     
152  C  CA    . LEU   A  23  ? 0.3205 0.3070 0.2903 0.0540  -0.0558 0.0056  ? ? ? ? ? ? 50  LEU   A CA    
153  C  C     . LEU   A  23  ? 0.3604 0.3321 0.2303 0.0518  -0.0359 -0.0318 ? ? ? ? ? ? 50  LEU   A C     
154  O  O     . LEU   A  23  ? 0.3996 0.3806 0.2738 0.1141  -0.0036 0.0200  ? ? ? ? ? ? 50  LEU   A O     
155  C  CB    . LEU   A  23  ? 0.3624 0.3497 0.2613 0.0509  -0.0648 0.0420  ? ? ? ? ? ? 50  LEU   A CB    
156  C  CG    . LEU   A  23  ? 0.4351 0.3421 0.2776 0.0379  -0.0184 0.0021  ? ? ? ? ? ? 50  LEU   A CG    
157  C  CD1   . LEU   A  23  ? 0.4919 0.3659 0.2955 0.0402  -0.0371 -0.0155 ? ? ? ? ? ? 50  LEU   A CD1   
158  C  CD2   . LEU   A  23  ? 0.4850 0.4493 0.3927 0.1376  -0.0381 -0.0507 ? ? ? ? ? ? 50  LEU   A CD2   
159  N  N     A ASP   A  24  ? 0.3470 0.3202 0.2138 0.0745  -0.0510 0.0347  ? ? ? ? ? ? 51  ASP   A N     
160  N  N     B ASP   A  24  ? 0.3397 0.3658 0.2531 0.0621  -0.0718 0.0419  ? ? ? ? ? ? 51  ASP   A N     
161  C  CA    A ASP   A  24  ? 0.3579 0.3127 0.2166 0.0603  -0.0459 0.0220  ? ? ? ? ? ? 51  ASP   A CA    
162  C  CA    B ASP   A  24  ? 0.4349 0.3448 0.2259 0.0797  -0.0826 0.0222  ? ? ? ? ? ? 51  ASP   A CA    
163  C  C     A ASP   A  24  ? 0.2702 0.3010 0.2047 0.0492  -0.0134 -0.0099 ? ? ? ? ? ? 51  ASP   A C     
164  C  C     B ASP   A  24  ? 0.3344 0.3011 0.2225 0.0576  -0.0672 -0.0403 ? ? ? ? ? ? 51  ASP   A C     
165  O  O     A ASP   A  24  ? 0.2480 0.2737 0.1828 0.0505  -0.0476 0.0290  ? ? ? ? ? ? 51  ASP   A O     
166  O  O     B ASP   A  24  ? 0.3459 0.2715 0.2098 0.0679  0.0065  -0.0217 ? ? ? ? ? ? 51  ASP   A O     
167  C  CB    A ASP   A  24  ? 0.3552 0.3831 0.2714 -0.0068 -0.1347 -0.0108 ? ? ? ? ? ? 51  ASP   A CB    
168  C  CB    B ASP   A  24  ? 0.4055 0.4770 0.3248 0.1191  -0.0643 0.0410  ? ? ? ? ? ? 51  ASP   A CB    
169  C  CG    A ASP   A  24  ? 0.4801 0.5024 0.3852 0.0234  0.1031  0.1054  ? ? ? ? ? ? 51  ASP   A CG    
170  C  CG    B ASP   A  24  ? 0.4793 0.5855 0.2910 0.0350  -0.0388 -0.0461 ? ? ? ? ? ? 51  ASP   A CG    
171  O  OD1   A ASP   A  24  ? 0.4597 0.4959 1.0503 -0.0070 -0.1047 0.1035  ? ? ? ? ? ? 51  ASP   A OD1   
172  O  OD1   B ASP   A  24  ? 0.5595 0.5698 0.3623 0.0213  0.0490  -0.0134 ? ? ? ? ? ? 51  ASP   A OD1   
173  O  OD2   A ASP   A  24  ? 0.4988 0.2703 0.2937 -0.0195 -0.1301 0.0019  ? ? ? ? ? ? 51  ASP   A OD2   
174  O  OD2   B ASP   A  24  ? 0.4957 0.6422 0.5988 0.0588  -0.0483 -0.0713 ? ? ? ? ? ? 51  ASP   A OD2   
175  N  N     . PRO   A  25  ? 0.3365 0.2911 0.2283 0.0445  -0.0466 -0.0051 ? ? ? ? ? ? 52  PRO   A N     
176  C  CA    . PRO   A  25  ? 0.2928 0.2924 0.2072 0.0521  -0.0234 0.0050  ? ? ? ? ? ? 52  PRO   A CA    
177  C  C     . PRO   A  25  ? 0.2528 0.2350 0.2356 0.0303  -0.0129 0.0056  ? ? ? ? ? ? 52  PRO   A C     
178  O  O     . PRO   A  25  ? 0.3017 0.2548 0.2315 0.0461  -0.0417 -0.0086 ? ? ? ? ? ? 52  PRO   A O     
179  C  CB    . PRO   A  25  ? 0.3440 0.2902 0.2614 0.0653  0.0229  0.0313  ? ? ? ? ? ? 52  PRO   A CB    
180  C  CG    . PRO   A  25  ? 0.5184 0.3212 0.3800 0.0183  -0.1759 0.0140  ? ? ? ? ? ? 52  PRO   A CG    
181  C  CD    . PRO   A  25  ? 0.4115 0.2821 0.2482 0.0177  -0.0531 0.0077  ? ? ? ? ? ? 52  PRO   A CD    
182  N  N     . GLU   A  26  ? 0.2574 0.2778 0.1958 0.0230  -0.0292 0.0042  ? ? ? ? ? ? 53  GLU   A N     
183  C  CA    . GLU   A  26  ? 0.2617 0.2804 0.2179 0.0635  -0.0319 -0.0047 ? ? ? ? ? ? 53  GLU   A CA    
184  C  C     . GLU   A  26  ? 0.2592 0.2794 0.2179 0.0480  -0.0514 0.0210  ? ? ? ? ? ? 53  GLU   A C     
185  O  O     . GLU   A  26  ? 0.2865 0.3182 0.2391 0.0409  -0.0249 -0.0216 ? ? ? ? ? ? 53  GLU   A O     
186  C  CB    . GLU   A  26  ? 0.2689 0.3265 0.2785 0.0378  -0.0102 -0.0212 ? ? ? ? ? ? 53  GLU   A CB    
187  C  CG    . GLU   A  26  ? 0.2644 0.3231 0.2606 0.0762  -0.0362 -0.0033 ? ? ? ? ? ? 53  GLU   A CG    
188  C  CD    . GLU   A  26  ? 0.3366 0.3159 0.2688 0.0871  0.0179  0.0413  ? ? ? ? ? ? 53  GLU   A CD    
189  O  OE1   . GLU   A  26  ? 0.3059 0.3212 0.3041 0.0734  0.0370  0.0212  ? ? ? ? ? ? 53  GLU   A OE1   
190  O  OE2   . GLU   A  26  ? 0.3210 0.3721 0.2954 0.0866  0.0356  0.0067  ? ? ? ? ? ? 53  GLU   A OE2   
191  N  N     A SER   A  27  ? 0.2663 0.2778 0.2125 0.0533  -0.0450 0.0134  ? ? ? ? ? ? 54  SER   A N     
192  N  N     B SER   A  27  ? 0.2896 0.3505 0.2139 0.0744  -0.0537 0.0236  ? ? ? ? ? ? 54  SER   A N     
193  C  CA    A SER   A  27  ? 0.2283 0.2881 0.2217 0.1017  -0.0461 0.0140  ? ? ? ? ? ? 54  SER   A CA    
194  C  CA    B SER   A  27  ? 0.2902 0.3603 0.2454 0.1127  -0.0376 0.0319  ? ? ? ? ? ? 54  SER   A CA    
195  C  C     A SER   A  27  ? 0.2643 0.2788 0.1816 0.0693  -0.0116 -0.0017 ? ? ? ? ? ? 54  SER   A C     
196  C  C     B SER   A  27  ? 0.2893 0.3444 0.1752 0.1178  -0.0089 0.0337  ? ? ? ? ? ? 54  SER   A C     
197  O  O     A SER   A  27  ? 0.2440 0.2783 0.1812 0.0620  -0.0053 -0.0079 ? ? ? ? ? ? 54  SER   A O     
198  O  O     B SER   A  27  ? 0.3994 0.3408 0.2351 0.1464  -0.0816 0.0054  ? ? ? ? ? ? 54  SER   A O     
199  C  CB    A SER   A  27  ? 0.2759 0.2310 0.2332 0.0682  -0.0478 0.0534  ? ? ? ? ? ? 54  SER   A CB    
200  C  CB    B SER   A  27  ? 0.3750 0.4604 0.2977 0.1943  -0.0942 0.0991  ? ? ? ? ? ? 54  SER   A CB    
201  O  OG    A SER   A  27  ? 0.2591 0.2617 0.2498 0.0951  -0.0491 -0.0115 ? ? ? ? ? ? 54  SER   A OG    
202  O  OG    B SER   A  27  ? 0.6588 0.4461 0.4318 0.1777  -0.1052 0.0555  ? ? ? ? ? ? 54  SER   A OG    
203  N  N     . ALA   A  28  ? 0.2765 0.2342 0.2207 0.0669  -0.0025 -0.0021 ? ? ? ? ? ? 55  ALA   A N     
204  C  CA    . ALA   A  28  ? 0.2698 0.2627 0.2205 0.0570  -0.0114 0.0225  ? ? ? ? ? ? 55  ALA   A CA    
205  C  C     . ALA   A  28  ? 0.2541 0.2352 0.2197 0.0497  0.0020  0.0166  ? ? ? ? ? ? 55  ALA   A C     
206  O  O     . ALA   A  28  ? 0.2770 0.2367 0.2142 0.0552  -0.0013 0.0104  ? ? ? ? ? ? 55  ALA   A O     
207  C  CB    . ALA   A  28  ? 0.3112 0.2768 0.2148 0.0867  -0.0085 0.0225  ? ? ? ? ? ? 55  ALA   A CB    
208  N  N     . HIS   A  29  ? 0.2719 0.2352 0.1988 0.0529  -0.0109 0.0055  ? ? ? ? ? ? 56  HIS   A N     
209  C  CA    . HIS   A  29  ? 0.2477 0.2540 0.1986 0.0487  -0.0165 0.0021  ? ? ? ? ? ? 56  HIS   A CA    
210  C  C     . HIS   A  29  ? 0.2229 0.2301 0.2259 0.0414  -0.0218 0.0117  ? ? ? ? ? ? 56  HIS   A C     
211  O  O     . HIS   A  29  ? 0.2528 0.2347 0.2244 0.0491  -0.0172 0.0008  ? ? ? ? ? ? 56  HIS   A O     
212  C  CB    . HIS   A  29  ? 0.2401 0.2443 0.2032 0.0665  -0.0020 0.0059  ? ? ? ? ? ? 56  HIS   A CB    
213  C  CG    . HIS   A  29  ? 0.2444 0.2605 0.2035 0.0362  -0.0184 0.0196  ? ? ? ? ? ? 56  HIS   A CG    
214  N  ND1   . HIS   A  29  ? 0.2266 0.2691 0.2026 0.0267  -0.0134 0.0118  ? ? ? ? ? ? 56  HIS   A ND1   
215  C  CD2   . HIS   A  29  ? 0.2248 0.2335 0.2277 0.0316  0.0058  0.0092  ? ? ? ? ? ? 56  HIS   A CD2   
216  C  CE1   . HIS   A  29  ? 0.2400 0.2858 0.1974 0.0088  -0.0051 0.0292  ? ? ? ? ? ? 56  HIS   A CE1   
217  N  NE2   . HIS   A  29  ? 0.2103 0.2433 0.2147 0.0488  0.0125  0.0201  ? ? ? ? ? ? 56  HIS   A NE2   
218  N  N     . ARG   A  30  ? 0.2290 0.2655 0.2190 0.0711  -0.0220 -0.0012 ? ? ? ? ? ? 57  ARG   A N     
219  C  CA    . ARG   A  30  ? 0.2461 0.2536 0.2487 0.0572  0.0035  -0.0133 ? ? ? ? ? ? 57  ARG   A CA    
220  C  C     . ARG   A  30  ? 0.2732 0.2604 0.2427 0.0364  0.0091  0.0091  ? ? ? ? ? ? 57  ARG   A C     
221  O  O     . ARG   A  30  ? 0.3007 0.2568 0.2489 0.0677  -0.0254 0.0077  ? ? ? ? ? ? 57  ARG   A O     
222  C  CB    . ARG   A  30  ? 0.2575 0.3234 0.3120 0.0436  -0.0410 0.0016  ? ? ? ? ? ? 57  ARG   A CB    
223  C  CG    . ARG   A  30  ? 0.3257 0.3193 0.3156 0.0504  0.0007  -0.0227 ? ? ? ? ? ? 57  ARG   A CG    
224  C  CD    . ARG   A  30  ? 0.4156 0.7380 0.3696 -0.0223 -0.0958 -0.0800 ? ? ? ? ? ? 57  ARG   A CD    
225  N  NE    . ARG   A  30  ? 0.5505 0.7913 0.9822 0.2167  -0.0167 -0.1700 ? ? ? ? ? ? 57  ARG   A NE    
226  C  CZ    . ARG   A  30  ? 0.7103 0.8669 0.6335 0.2672  0.0143  -0.2535 ? ? ? ? ? ? 57  ARG   A CZ    
227  N  NH1   . ARG   A  30  ? 0.7937 0.7829 1.1597 0.0831  0.0165  0.0058  ? ? ? ? ? ? 57  ARG   A NH1   
228  N  NH2   . ARG   A  30  ? 0.8985 1.6014 1.4262 0.4724  0.1982  -0.5822 ? ? ? ? ? ? 57  ARG   A NH2   
229  N  N     A LEU   A  31  ? 0.3114 0.2755 0.2272 0.0769  0.0047  0.0081  ? ? ? ? ? ? 58  LEU   A N     
230  N  N     B LEU   A  31  ? 0.2762 0.2362 0.2381 0.0834  0.0077  0.0085  ? ? ? ? ? ? 58  LEU   A N     
231  C  CA    A LEU   A  31  ? 0.3176 0.2567 0.2395 0.1058  -0.0013 0.0344  ? ? ? ? ? ? 58  LEU   A CA    
232  C  CA    B LEU   A  31  ? 0.2821 0.2330 0.2142 0.0971  0.0060  0.0367  ? ? ? ? ? ? 58  LEU   A CA    
233  C  C     A LEU   A  31  ? 0.2977 0.2471 0.2325 0.0974  0.0188  0.0253  ? ? ? ? ? ? 58  LEU   A C     
234  C  C     B LEU   A  31  ? 0.2858 0.2433 0.2125 0.0836  0.0076  0.0405  ? ? ? ? ? ? 58  LEU   A C     
235  O  O     A LEU   A  31  ? 0.3422 0.2367 0.2357 0.0624  0.0044  0.0326  ? ? ? ? ? ? 58  LEU   A O     
236  O  O     B LEU   A  31  ? 0.3256 0.2607 0.2590 0.0692  0.0185  0.0007  ? ? ? ? ? ? 58  LEU   A O     
237  C  CB    A LEU   A  31  ? 0.4362 0.3311 0.2447 0.0830  0.0110  0.0704  ? ? ? ? ? ? 58  LEU   A CB    
238  C  CB    B LEU   A  31  ? 0.3265 0.2637 0.2086 0.0893  0.0065  0.0186  ? ? ? ? ? ? 58  LEU   A CB    
239  C  CG    A LEU   A  31  ? 0.4629 0.4084 0.2756 0.1417  -0.0219 -0.0003 ? ? ? ? ? ? 58  LEU   A CG    
240  C  CG    B LEU   A  31  ? 0.3015 0.2531 0.2223 0.1048  -0.0173 0.0199  ? ? ? ? ? ? 58  LEU   A CG    
241  C  CD1   A LEU   A  31  ? 0.4420 0.5617 0.2712 0.1262  -0.0214 0.0178  ? ? ? ? ? ? 58  LEU   A CD1   
242  C  CD1   B LEU   A  31  ? 0.3486 0.2330 0.2524 0.1268  -0.0184 0.0264  ? ? ? ? ? ? 58  LEU   A CD1   
243  C  CD2   A LEU   A  31  ? 0.5239 0.3480 0.4391 0.1644  -0.0706 0.0537  ? ? ? ? ? ? 58  LEU   A CD2   
244  C  CD2   B LEU   A  31  ? 0.3894 0.2798 0.2028 0.0648  -0.0752 0.0560  ? ? ? ? ? ? 58  LEU   A CD2   
245  N  N     . ALA   A  32  ? 0.2679 0.2162 0.2300 0.0695  0.0002  -0.0051 ? ? ? ? ? ? 59  ALA   A N     
246  C  CA    . ALA   A  32  ? 0.2690 0.2534 0.2123 0.0279  0.0031  0.0115  ? ? ? ? ? ? 59  ALA   A CA    
247  C  C     . ALA   A  32  ? 0.2313 0.2132 0.2289 0.0346  0.0166  0.0050  ? ? ? ? ? ? 59  ALA   A C     
248  O  O     . ALA   A  32  ? 0.2773 0.2235 0.2262 0.0117  0.0142  0.0055  ? ? ? ? ? ? 59  ALA   A O     
249  C  CB    . ALA   A  32  ? 0.2411 0.2455 0.2339 0.0341  -0.0029 -0.0142 ? ? ? ? ? ? 59  ALA   A CB    
250  N  N     . VAL   A  33  ? 0.2321 0.2210 0.2251 0.0423  0.0200  -0.0042 ? ? ? ? ? ? 60  VAL   A N     
251  C  CA    . VAL   A  33  ? 0.2498 0.2193 0.2213 0.0366  0.0239  -0.0016 ? ? ? ? ? ? 60  VAL   A CA    
252  C  C     . VAL   A  33  ? 0.2585 0.2264 0.2391 0.0445  0.0046  0.0230  ? ? ? ? ? ? 60  VAL   A C     
253  O  O     . VAL   A  33  ? 0.3202 0.2215 0.2548 0.0451  -0.0010 0.0001  ? ? ? ? ? ? 60  VAL   A O     
254  C  CB    . VAL   A  33  ? 0.2620 0.2365 0.2313 0.0300  0.0064  -0.0009 ? ? ? ? ? ? 60  VAL   A CB    
255  C  CG1   . VAL   A  33  ? 0.2796 0.2565 0.2339 0.0216  0.0143  -0.0060 ? ? ? ? ? ? 60  VAL   A CG1   
256  C  CG2   . VAL   A  33  ? 0.3004 0.2464 0.2406 0.0486  0.0084  0.0203  ? ? ? ? ? ? 60  VAL   A CG2   
257  N  N     A ARG   A  34  ? 0.2579 0.2134 0.1993 0.0512  0.0331  0.0103  ? ? ? ? ? ? 61  ARG   A N     
258  N  N     B ARG   A  34  ? 0.3027 0.2625 0.2516 0.0627  -0.0320 -0.0060 ? ? ? ? ? ? 61  ARG   A N     
259  C  CA    A ARG   A  34  ? 0.2934 0.2060 0.2611 0.0604  0.0496  -0.0276 ? ? ? ? ? ? 61  ARG   A CA    
260  C  CA    B ARG   A  34  ? 0.3185 0.2726 0.3246 0.0831  -0.0171 0.0435  ? ? ? ? ? ? 61  ARG   A CA    
261  C  C     A ARG   A  34  ? 0.2858 0.2228 0.2430 0.0564  -0.0173 0.0093  ? ? ? ? ? ? 61  ARG   A C     
262  C  C     B ARG   A  34  ? 0.2806 0.3022 0.2354 0.0881  0.0418  0.0251  ? ? ? ? ? ? 61  ARG   A C     
263  O  O     A ARG   A  34  ? 0.2475 0.1598 0.2509 0.0396  0.0134  0.0366  ? ? ? ? ? ? 61  ARG   A O     
264  O  O     B ARG   A  34  ? 0.6184 0.3497 0.3862 0.1419  0.0058  -0.0696 ? ? ? ? ? ? 61  ARG   A O     
265  C  CB    A ARG   A  34  ? 0.2849 0.3665 0.3242 0.0614  0.0124  0.0228  ? ? ? ? ? ? 61  ARG   A CB    
266  C  CB    B ARG   A  34  ? 0.3051 0.2290 0.3010 0.1245  -0.0081 -0.0072 ? ? ? ? ? ? 61  ARG   A CB    
267  C  CG    A ARG   A  34  ? 0.3193 0.3665 0.4530 0.0416  0.0617  0.0784  ? ? ? ? ? ? 61  ARG   A CG    
268  C  CG    B ARG   A  34  ? 0.4044 0.1912 0.4325 0.1048  0.0488  -0.0033 ? ? ? ? ? ? 61  ARG   A CG    
269  C  CD    A ARG   A  34  ? 0.2888 0.7299 0.5360 0.2132  -0.0220 -0.0519 ? ? ? ? ? ? 61  ARG   A CD    
270  C  CD    B ARG   A  34  ? 0.5628 0.4702 0.3975 0.2004  0.1501  0.0186  ? ? ? ? ? ? 61  ARG   A CD    
271  N  NE    A ARG   A  34  ? 0.4280 0.7364 0.7301 0.1149  -0.1429 -0.0721 ? ? ? ? ? ? 61  ARG   A NE    
272  N  NE    B ARG   A  34  ? 0.6796 0.6933 0.6147 -0.0054 0.2452  -0.2113 ? ? ? ? ? ? 61  ARG   A NE    
273  C  CZ    A ARG   A  34  ? 0.5274 0.8989 0.8496 0.1938  -0.0569 -0.0894 ? ? ? ? ? ? 61  ARG   A CZ    
274  C  CZ    B ARG   A  34  ? 0.6024 0.6218 0.7788 0.2247  0.1548  -0.1871 ? ? ? ? ? ? 61  ARG   A CZ    
275  N  NH1   A ARG   A  34  ? 0.5323 0.8493 0.7738 0.2688  -0.0520 -0.0345 ? ? ? ? ? ? 61  ARG   A NH1   
276  N  NH1   B ARG   A  34  ? 0.9362 0.9213 1.0378 -0.1145 0.0006  0.0125  ? ? ? ? ? ? 61  ARG   A NH1   
277  N  NH2   A ARG   A  34  ? 0.5428 1.0312 0.9014 0.1564  -0.1611 -0.0094 ? ? ? ? ? ? 61  ARG   A NH2   
278  N  NH2   B ARG   A  34  ? 0.9069 0.4828 0.5809 0.0847  0.0884  -0.0031 ? ? ? ? ? ? 61  ARG   A NH2   
279  N  N     A PHE   A  35  ? 0.3384 0.2475 0.2419 0.0561  0.0026  0.0146  ? ? ? ? ? ? 62  PHE   A N     
280  N  N     B PHE   A  35  ? 0.2516 0.1534 0.1993 0.0554  0.0279  0.0785  ? ? ? ? ? ? 62  PHE   A N     
281  C  CA    A PHE   A  35  ? 0.3088 0.2440 0.3003 0.0643  -0.0045 0.0288  ? ? ? ? ? ? 62  PHE   A CA    
282  C  CA    B PHE   A  35  ? 0.2318 0.1504 0.2401 0.0552  0.0487  0.0134  ? ? ? ? ? ? 62  PHE   A CA    
283  C  C     A PHE   A  35  ? 0.3612 0.2079 0.2859 0.0348  0.0026  0.0489  ? ? ? ? ? ? 62  PHE   A C     
284  C  C     B PHE   A  35  ? 0.2564 0.1747 0.2499 0.0663  0.0350  -0.0069 ? ? ? ? ? ? 62  PHE   A C     
285  O  O     A PHE   A  35  ? 0.3761 0.2215 0.2923 0.0097  0.0042  0.0509  ? ? ? ? ? ? 62  PHE   A O     
286  O  O     B PHE   A  35  ? 0.3599 0.1672 0.4006 0.0509  0.0076  -0.0152 ? ? ? ? ? ? 62  PHE   A O     
287  C  CB    A PHE   A  35  ? 0.3021 0.2664 0.2748 0.0585  0.0159  0.0480  ? ? ? ? ? ? 62  PHE   A CB    
288  C  CB    B PHE   A  35  ? 0.2585 0.1897 0.2701 0.0783  0.0805  0.0123  ? ? ? ? ? ? 62  PHE   A CB    
289  C  CG    A PHE   A  35  ? 0.3840 0.2948 0.2957 0.0609  -0.0258 0.0996  ? ? ? ? ? ? 62  PHE   A CG    
290  C  CG    B PHE   A  35  ? 0.3476 0.2993 0.2908 0.0357  0.0215  0.0578  ? ? ? ? ? ? 62  PHE   A CG    
291  C  CD1   A PHE   A  35  ? 0.4157 0.3346 0.2686 0.0978  -0.0835 -0.0142 ? ? ? ? ? ? 62  PHE   A CD1   
292  C  CD1   B PHE   A  35  ? 0.4610 0.3326 0.2790 -0.0493 -0.0547 0.0387  ? ? ? ? ? ? 62  PHE   A CD1   
293  C  CD2   A PHE   A  35  ? 0.4261 0.3236 0.3530 0.0825  -0.0533 0.0173  ? ? ? ? ? ? 62  PHE   A CD2   
294  C  CD2   B PHE   A  35  ? 0.3819 0.3351 0.3119 -0.0921 0.0261  0.1120  ? ? ? ? ? ? 62  PHE   A CD2   
295  C  CE1   A PHE   A  35  ? 0.4463 0.4780 0.2836 0.1340  -0.0794 0.0674  ? ? ? ? ? ? 62  PHE   A CE1   
296  C  CE1   B PHE   A  35  ? 0.4979 0.3320 0.3161 -0.0106 0.0025  0.0799  ? ? ? ? ? ? 62  PHE   A CE1   
297  C  CE2   A PHE   A  35  ? 0.4919 0.3748 0.3090 0.0458  -0.0262 -0.0105 ? ? ? ? ? ? 62  PHE   A CE2   
298  C  CE2   B PHE   A  35  ? 0.4806 0.3287 0.4152 -0.0164 -0.0361 0.1420  ? ? ? ? ? ? 62  PHE   A CE2   
299  C  CZ    A PHE   A  35  ? 0.5844 0.4094 0.3435 0.1253  -0.0411 -0.0004 ? ? ? ? ? ? 62  PHE   A CZ    
300  C  CZ    B PHE   A  35  ? 0.4333 0.2878 0.3647 0.0282  -0.0081 0.1045  ? ? ? ? ? ? 62  PHE   A CZ    
301  N  N     . THR   A  36  ? 0.3175 0.1946 0.2446 0.0365  0.0015  0.0208  ? ? ? ? ? ? 63  THR   A N     
302  C  CA    . THR   A  36  ? 0.2837 0.2287 0.2505 0.0431  0.0037  0.0293  ? ? ? ? ? ? 63  THR   A CA    
303  C  C     . THR   A  36  ? 0.3197 0.2293 0.2478 0.0254  0.0063  0.0144  ? ? ? ? ? ? 63  THR   A C     
304  O  O     . THR   A  36  ? 0.3496 0.2295 0.2873 0.0061  -0.0071 0.0045  ? ? ? ? ? ? 63  THR   A O     
305  C  CB    . THR   A  36  ? 0.2723 0.2031 0.2505 0.0170  0.0028  -0.0028 ? ? ? ? ? ? 63  THR   A CB    
306  O  OG1   . THR   A  36  ? 0.3033 0.2142 0.2434 0.0379  0.0204  0.0210  ? ? ? ? ? ? 63  THR   A OG1   
307  C  CG2   . THR   A  36  ? 0.3335 0.2210 0.2423 -0.0024 -0.0160 0.0259  ? ? ? ? ? ? 63  THR   A CG2   
308  N  N     . SER   A  37  ? 0.3245 0.2435 0.2445 0.0358  0.0009  0.0078  ? ? ? ? ? ? 64  SER   A N     
309  C  CA    . SER   A  37  ? 0.3527 0.3008 0.2375 0.0539  0.0070  0.0011  ? ? ? ? ? ? 64  SER   A CA    
310  C  C     . SER   A  37  ? 0.4601 0.2869 0.3072 0.0144  0.0164  -0.0605 ? ? ? ? ? ? 64  SER   A C     
311  O  O     . SER   A  37  ? 0.5500 0.3503 0.3591 0.0212  0.0723  -0.1212 ? ? ? ? ? ? 64  SER   A O     
312  C  CB    . SER   A  37  ? 0.3336 0.3998 0.3345 0.0356  0.0576  -0.0090 ? ? ? ? ? ? 64  SER   A CB    
313  O  OG    . SER   A  37  ? 0.4578 0.4009 0.3775 0.0628  0.0231  -0.0074 ? ? ? ? ? ? 64  SER   A OG    
314  N  N     . LEU   A  38  ? 0.4365 0.2375 0.3817 0.0870  0.0472  0.0061  ? ? ? ? ? ? 65  LEU   A N     
315  C  CA    . LEU   A  38  ? 0.4859 0.2290 0.4964 0.0277  0.0256  -0.0146 ? ? ? ? ? ? 65  LEU   A CA    
316  C  C     . LEU   A  38  ? 0.4602 0.1995 0.4597 0.0531  0.0781  0.0063  ? ? ? ? ? ? 65  LEU   A C     
317  O  O     . LEU   A  38  ? 0.5834 0.2042 0.5166 0.0102  0.0460  -0.0113 ? ? ? ? ? ? 65  LEU   A O     
318  C  CB    . LEU   A  38  ? 0.4676 0.2703 0.4941 0.0728  0.0703  0.0686  ? ? ? ? ? ? 65  LEU   A CB    
319  C  CG    . LEU   A  38  ? 0.4593 0.3018 0.6628 0.0997  0.0292  -0.0090 ? ? ? ? ? ? 65  LEU   A CG    
320  C  CD1   . LEU   A  38  ? 0.5505 0.4258 0.6961 0.0695  -0.0625 0.0766  ? ? ? ? ? ? 65  LEU   A CD1   
321  C  CD2   . LEU   A  38  ? 0.4885 0.4782 0.8393 0.2255  -0.0416 -0.1297 ? ? ? ? ? ? 65  LEU   A CD2   
322  N  N     . GLY   A  39  ? 0.4065 0.2357 0.4142 0.0380  0.0379  -0.0255 ? ? ? ? ? ? 66  GLY   A N     
323  C  CA    . GLY   A  39  ? 0.4465 0.2929 0.3954 -0.0296 0.0515  -0.0781 ? ? ? ? ? ? 66  GLY   A CA    
324  C  C     . GLY   A  39  ? 0.4096 0.2726 0.4085 -0.0044 0.0072  0.0133  ? ? ? ? ? ? 66  GLY   A C     
325  O  O     . GLY   A  39  ? 0.4377 0.2938 0.4699 -0.0390 0.0433  -0.0390 ? ? ? ? ? ? 66  GLY   A O     
326  N  N     A LEU   A  40  ? 0.3842 0.2440 0.3893 0.0136  0.0423  0.0113  ? ? ? ? ? ? 67  LEU   A N     
327  N  N     B LEU   A  40  ? 0.3740 0.2227 0.3324 0.0141  0.0786  0.0244  ? ? ? ? ? ? 67  LEU   A N     
328  C  CA    A LEU   A  40  ? 0.4842 0.3087 0.4168 0.0557  0.0758  0.0863  ? ? ? ? ? ? 67  LEU   A CA    
329  C  CA    B LEU   A  40  ? 0.4116 0.2485 0.3227 0.0346  0.0389  0.0900  ? ? ? ? ? ? 67  LEU   A CA    
330  C  C     A LEU   A  40  ? 0.4157 0.3375 0.3096 0.0331  -0.0282 0.0011  ? ? ? ? ? ? 67  LEU   A C     
331  C  C     B LEU   A  40  ? 0.4161 0.2284 0.2488 0.0223  0.0043  0.0379  ? ? ? ? ? ? 67  LEU   A C     
332  O  O     A LEU   A  40  ? 0.4677 0.2933 0.4172 0.0860  -0.0165 -0.0223 ? ? ? ? ? ? 67  LEU   A O     
333  O  O     B LEU   A  40  ? 0.5689 0.2553 0.1485 0.0336  -0.0045 0.0516  ? ? ? ? ? ? 67  LEU   A O     
334  C  CB    A LEU   A  40  ? 0.5242 0.2416 0.5731 0.0961  -0.0337 0.0944  ? ? ? ? ? ? 67  LEU   A CB    
335  C  CB    B LEU   A  40  ? 0.3623 0.2218 0.2977 0.0362  0.0737  0.0827  ? ? ? ? ? ? 67  LEU   A CB    
336  C  CG    A LEU   A  40  ? 0.5292 0.3185 0.7439 0.1093  0.1059  0.1467  ? ? ? ? ? ? 67  LEU   A CG    
337  C  CG    B LEU   A  40  ? 0.3079 0.2858 0.3032 0.0163  0.0788  0.0868  ? ? ? ? ? ? 67  LEU   A CG    
338  C  CD1   A LEU   A  40  ? 0.5753 0.5909 0.8572 0.1313  -0.0530 0.2853  ? ? ? ? ? ? 67  LEU   A CD1   
339  C  CD1   B LEU   A  40  ? 0.3701 0.3015 0.2775 -0.0145 0.0089  0.1047  ? ? ? ? ? ? 67  LEU   A CD1   
340  C  CD2   A LEU   A  40  ? 0.8164 0.3046 0.9512 0.0750  0.0606  0.1260  ? ? ? ? ? ? 67  LEU   A CD2   
341  C  CD2   B LEU   A  40  ? 0.3347 0.2307 0.3587 -0.0221 0.0465  0.1185  ? ? ? ? ? ? 67  LEU   A CD2   
342  N  N     . LEU   A  41  ? 0.3867 0.2692 0.3305 0.0212  0.0094  0.0637  ? ? ? ? ? ? 68  LEU   A N     
343  C  CA    . LEU   A  41  ? 0.3744 0.3171 0.3319 0.0443  0.0243  0.0273  ? ? ? ? ? ? 68  LEU   A CA    
344  C  C     . LEU   A  41  ? 0.4028 0.2888 0.4023 -0.0088 -0.0128 0.0120  ? ? ? ? ? ? 68  LEU   A C     
345  O  O     . LEU   A  41  ? 0.4468 0.2906 0.4856 -0.0471 0.0090  -0.0056 ? ? ? ? ? ? 68  LEU   A O     
346  C  CB    . LEU   A  41  ? 0.4217 0.3707 0.3412 0.0247  -0.0085 0.0464  ? ? ? ? ? ? 68  LEU   A CB    
347  C  CG    . LEU   A  41  ? 0.4121 0.3064 0.3335 0.0576  0.0019  0.0191  ? ? ? ? ? ? 68  LEU   A CG    
348  C  CD1   . LEU   A  41  ? 0.6209 0.3596 0.3249 -0.0513 0.0071  0.0499  ? ? ? ? ? ? 68  LEU   A CD1   
349  C  CD2   . LEU   A  41  ? 0.3917 0.2958 0.3176 0.0195  0.0439  0.0352  ? ? ? ? ? ? 68  LEU   A CD2   
350  N  N     . PRO   A  42  ? 0.3899 0.2553 0.4362 0.0029  0.0111  0.0616  ? ? ? ? ? ? 69  PRO   A N     
351  C  CA    . PRO   A  42  ? 0.3964 0.2684 0.4812 0.0021  0.0160  0.1037  ? ? ? ? ? ? 69  PRO   A CA    
352  C  C     . PRO   A  42  ? 0.5426 0.2587 0.5184 -0.0739 -0.0547 0.0624  ? ? ? ? ? ? 69  PRO   A C     
353  O  O     . PRO   A  42  ? 0.4690 0.3322 0.4605 -0.0132 -0.0198 0.0398  ? ? ? ? ? ? 69  PRO   A O     
354  C  CB    . PRO   A  42  ? 0.3686 0.3607 0.4932 0.0183  0.0446  0.0769  ? ? ? ? ? ? 69  PRO   A CB    
355  C  CG    . PRO   A  42  ? 0.3439 0.3502 0.3659 0.0150  0.0045  0.0635  ? ? ? ? ? ? 69  PRO   A CG    
356  C  CD    . PRO   A  42  ? 0.3688 0.2835 0.3865 0.0206  0.0182  0.0249  ? ? ? ? ? ? 69  PRO   A CD    
357  N  N     . ARG   A  43  ? 0.4579 0.2961 0.5724 -0.0500 -0.0276 0.0800  ? ? ? ? ? ? 70  ARG   A N     
358  C  CA    . ARG   A  43  ? 0.5870 0.3655 0.5670 -0.0706 -0.0499 0.0433  ? ? ? ? ? ? 70  ARG   A CA    
359  C  C     . ARG   A  43  ? 0.4779 0.4282 0.5053 -0.0270 0.1161  0.0922  ? ? ? ? ? ? 70  ARG   A C     
360  O  O     . ARG   A  43  ? 0.5338 0.6171 0.5405 0.0680  0.0155  -0.0389 ? ? ? ? ? ? 70  ARG   A O     
361  C  CB    . ARG   A  43  ? 0.6916 0.4553 0.9332 -0.2081 -0.0992 -0.0045 ? ? ? ? ? ? 70  ARG   A CB    
362  C  CG    . ARG   A  43  ? 0.8699 0.6823 1.0683 0.0544  0.1163  0.2397  ? ? ? ? ? ? 70  ARG   A CG    
363  C  CD    . ARG   A  43  ? 1.0643 0.9353 1.4745 -0.3297 0.1432  -0.0402 ? ? ? ? ? ? 70  ARG   A CD    
364  N  NE    . ARG   A  43  ? 1.0384 1.0856 1.2941 -0.2797 0.1208  -0.0412 ? ? ? ? ? ? 70  ARG   A NE    
365  C  CZ    . ARG   A  43  ? 0.9789 0.9944 1.2557 -0.1720 0.0872  -0.0243 ? ? ? ? ? ? 70  ARG   A CZ    
366  N  NH1   . ARG   A  43  ? 0.9743 0.9820 1.2441 -0.1567 0.0763  -0.0190 ? ? ? ? ? ? 70  ARG   A NH1   
367  N  NH2   . ARG   A  43  ? 1.0021 0.9905 1.2434 -0.1659 0.0789  -0.0339 ? ? ? ? ? ? 70  ARG   A NH2   
368  N  N     . ALA   A  44  ? 0.5433 0.4105 0.4657 0.0606  0.0411  0.0298  ? ? ? ? ? ? 71  ALA   A N     
369  C  CA    . ALA   A  44  ? 0.4409 0.4272 0.4684 0.0307  -0.0332 -0.0212 ? ? ? ? ? ? 71  ALA   A CA    
370  C  C     . ALA   A  44  ? 0.4801 0.7558 0.8044 -0.1160 -0.0941 0.0373  ? ? ? ? ? ? 71  ALA   A C     
371  O  O     . ALA   A  44  ? 0.8754 0.5847 0.8614 0.1848  -0.1529 0.0073  ? ? ? ? ? ? 71  ALA   A O     
372  C  CB    . ALA   A  44  ? 0.6169 0.4538 0.5437 0.0041  0.0205  0.0598  ? ? ? ? ? ? 71  ALA   A CB    
373  N  N     . ARG   A  45  ? 0.4976 0.7414 0.7040 -0.0387 -0.1474 0.1665  ? ? ? ? ? ? 72  ARG   A N     
374  C  CA    . ARG   A  45  ? 0.3980 1.0270 1.0607 -0.0640 -0.0304 0.2196  ? ? ? ? ? ? 72  ARG   A CA    
375  C  C     . ARG   A  45  ? 0.8799 0.5313 0.9355 -0.2583 -0.0848 0.2803  ? ? ? ? ? ? 72  ARG   A C     
376  O  O     . ARG   A  45  ? 1.3799 0.6511 1.1496 -0.2734 -0.2718 0.0358  ? ? ? ? ? ? 72  ARG   A O     
377  C  CB    . ARG   A  45  ? 0.8531 0.9641 0.9898 0.2150  0.0551  0.4599  ? ? ? ? ? ? 72  ARG   A CB    
378  C  CG    . ARG   A  45  ? 0.7957 1.2057 0.6697 0.1195  -0.1543 0.1442  ? ? ? ? ? ? 72  ARG   A CG    
379  C  CD    . ARG   A  45  ? 1.2643 0.9197 0.9145 -0.0597 0.2030  0.2668  ? ? ? ? ? ? 72  ARG   A CD    
380  N  NE    . ARG   A  45  ? 1.1545 1.0017 0.7382 0.0881  0.1212  0.2310  ? ? ? ? ? ? 72  ARG   A NE    
381  C  CZ    . ARG   A  45  ? 1.0908 0.9820 0.6711 0.0205  0.1338  0.2059  ? ? ? ? ? ? 72  ARG   A CZ    
382  N  NH1   . ARG   A  45  ? 1.0387 0.9822 0.6912 0.0429  0.1142  0.1744  ? ? ? ? ? ? 72  ARG   A NH1   
383  N  NH2   . ARG   A  45  ? 1.0457 0.9705 0.6187 0.0513  0.1487  0.2172  ? ? ? ? ? ? 72  ARG   A NH2   
384  N  N     . PHE   A  46  ? 0.4565 0.4438 0.6362 -0.1054 -0.0959 0.0556  ? ? ? ? ? ? 73  PHE   A N     
385  C  CA    . PHE   A  46  ? 0.5280 0.4153 0.5551 -0.0630 -0.0492 0.0453  ? ? ? ? ? ? 73  PHE   A CA    
386  C  C     . PHE   A  46  ? 0.6129 0.3890 0.5901 -0.2290 -0.0782 -0.0433 ? ? ? ? ? ? 73  PHE   A C     
387  O  O     . PHE   A  46  ? 0.6354 0.4529 0.5910 -0.0697 -0.0238 0.0998  ? ? ? ? ? ? 73  PHE   A O     
388  C  CB    . PHE   A  46  ? 0.7732 0.4065 0.5702 -0.0440 0.0125  -0.0124 ? ? ? ? ? ? 73  PHE   A CB    
389  C  CG    . PHE   A  46  ? 0.5183 0.4988 0.5388 -0.1623 -0.0070 0.0346  ? ? ? ? ? ? 73  PHE   A CG    
390  C  CD1   . PHE   A  46  ? 0.6874 0.2824 0.5307 0.0117  0.0523  -0.0533 ? ? ? ? ? ? 73  PHE   A CD1   
391  C  CD2   . PHE   A  46  ? 0.4109 0.4693 0.4764 -0.1750 -0.0476 -0.0276 ? ? ? ? ? ? 73  PHE   A CD2   
392  C  CE1   . PHE   A  46  ? 0.5069 0.3485 0.4789 0.0004  0.0660  -0.1122 ? ? ? ? ? ? 73  PHE   A CE1   
393  C  CE2   . PHE   A  46  ? 0.4508 0.4599 0.4986 -0.0747 -0.0069 -0.0478 ? ? ? ? ? ? 73  PHE   A CE2   
394  C  CZ    . PHE   A  46  ? 0.5044 0.3582 0.4620 -0.0391 0.0182  -0.0841 ? ? ? ? ? ? 73  PHE   A CZ    
395  N  N     . GLN   A  47  ? 0.5851 0.3492 0.6549 -0.1332 -0.1273 -0.0302 ? ? ? ? ? ? 74  GLN   A N     
396  C  CA    . GLN   A  47  ? 0.5759 0.4610 0.6552 -0.0950 -0.0960 -0.0169 ? ? ? ? ? ? 74  GLN   A CA    
397  C  C     . GLN   A  47  ? 0.4114 0.6518 0.4205 -0.0101 -0.0247 0.0199  ? ? ? ? ? ? 74  GLN   A C     
398  O  O     . GLN   A  47  ? 0.4105 0.4320 0.6239 -0.0665 0.0068  -0.0436 ? ? ? ? ? ? 74  GLN   A O     
399  C  CB    . GLN   A  47  ? 0.6371 0.7291 0.6882 -0.3189 -0.0802 0.0419  ? ? ? ? ? ? 74  GLN   A CB    
400  C  CG    . GLN   A  47  ? 1.0901 1.1572 0.5952 -0.0544 -0.0954 0.0886  ? ? ? ? ? ? 74  GLN   A CG    
401  C  CD    . GLN   A  47  ? 0.9565 1.0904 0.6318 0.0182  -0.0236 0.0844  ? ? ? ? ? ? 74  GLN   A CD    
402  O  OE1   . GLN   A  47  ? 0.8752 0.9573 0.6516 -0.0599 -0.0886 0.0498  ? ? ? ? ? ? 74  GLN   A OE1   
403  N  NE2   . GLN   A  47  ? 0.8939 0.9920 0.6621 -0.0574 -0.0666 0.0589  ? ? ? ? ? ? 74  GLN   A NE2   
404  N  N     . ASP   A  48  ? 0.3453 0.4711 0.5763 0.0326  -0.0092 0.0296  ? ? ? ? ? ? 75  ASP   A N     
405  C  CA    . ASP   A  48  ? 0.3316 0.4772 0.4734 -0.0927 -0.0757 0.0294  ? ? ? ? ? ? 75  ASP   A CA    
406  C  C     . ASP   A  48  ? 0.3574 0.3278 0.4605 -0.0600 -0.0696 -0.0598 ? ? ? ? ? ? 75  ASP   A C     
407  O  O     . ASP   A  48  ? 0.4439 0.4091 0.5955 -0.0176 -0.0784 -0.1724 ? ? ? ? ? ? 75  ASP   A O     
408  C  CB    . ASP   A  48  ? 0.3719 0.4054 0.4586 -0.1475 -0.0402 -0.0811 ? ? ? ? ? ? 75  ASP   A CB    
409  C  CG    . ASP   A  48  ? 0.3606 0.3534 0.3750 -0.0830 -0.0430 -0.0602 ? ? ? ? ? ? 75  ASP   A CG    
410  O  OD1   . ASP   A  48  ? 0.4161 0.4198 0.3908 -0.0593 -0.0054 -0.0590 ? ? ? ? ? ? 75  ASP   A OD1   
411  O  OD2   . ASP   A  48  ? 0.3704 0.2980 0.4267 -0.0606 -0.0294 -0.0548 ? ? ? ? ? ? 75  ASP   A OD2   
412  N  N     . SER   A  49  ? 0.3933 0.3810 0.7437 -0.0426 -0.0234 -0.0825 ? ? ? ? ? ? 76  SER   A N     
413  C  CA    . SER   A  49  ? 0.3826 0.3549 0.6148 -0.0909 0.0351  -0.0517 ? ? ? ? ? ? 76  SER   A CA    
414  C  C     . SER   A  49  ? 0.2833 0.3808 0.5119 -0.0594 -0.0822 -0.0843 ? ? ? ? ? ? 76  SER   A C     
415  O  O     . SER   A  49  ? 0.2697 0.3670 0.5987 -0.0513 -0.0297 -0.1284 ? ? ? ? ? ? 76  SER   A O     
416  C  CB    . SER   A  49  ? 0.5664 0.4736 0.5573 -0.1060 0.1751  -0.0773 ? ? ? ? ? ? 76  SER   A CB    
417  O  OG    . SER   A  49  ? 0.7291 0.3796 0.6138 -0.0226 0.2684  -0.0357 ? ? ? ? ? ? 76  SER   A OG    
418  N  N     . ASP   A  50  ? 0.3396 0.4201 0.5140 -0.0946 -0.0876 -0.1541 ? ? ? ? ? ? 77  ASP   A N     
419  C  CA    . ASP   A  50  ? 0.4012 0.4854 0.5179 -0.0250 -0.0764 -0.1308 ? ? ? ? ? ? 77  ASP   A CA    
420  C  C     . ASP   A  50  ? 0.2845 0.4491 0.4356 -0.0753 -0.0179 -0.0821 ? ? ? ? ? ? 77  ASP   A C     
421  O  O     . ASP   A  50  ? 0.3665 0.4739 0.3767 -0.1045 -0.0522 -0.0731 ? ? ? ? ? ? 77  ASP   A O     
422  C  CB    . ASP   A  50  ? 0.4919 0.5275 0.5654 -0.1489 -0.0995 -0.1432 ? ? ? ? ? ? 77  ASP   A CB    
423  C  CG    . ASP   A  50  ? 0.6212 0.7006 0.9420 0.0367  -0.0697 -0.3061 ? ? ? ? ? ? 77  ASP   A CG    
424  O  OD1   . ASP   A  50  ? 0.6360 0.6345 0.9363 0.0182  -0.0990 -0.3887 ? ? ? ? ? ? 77  ASP   A OD1   
425  O  OD2   . ASP   A  50  ? 0.9703 0.8049 0.8862 -0.2950 -0.1030 -0.1683 ? ? ? ? ? ? 77  ASP   A OD2   
426  N  N     . MET   A  51  ? 0.2567 0.3695 0.5027 -0.0718 -0.0204 -0.0857 ? ? ? ? ? ? 78  MET   A N     
427  C  CA    . MET   A  51  ? 0.3364 0.3645 0.5939 -0.0836 -0.0442 -0.1074 ? ? ? ? ? ? 78  MET   A CA    
428  C  C     . MET   A  51  ? 0.2346 0.3529 0.3826 -0.0080 -0.0216 -0.0561 ? ? ? ? ? ? 78  MET   A C     
429  O  O     . MET   A  51  ? 0.2619 0.3472 0.4555 0.0012  -0.0293 -0.0437 ? ? ? ? ? ? 78  MET   A O     
430  C  CB    . MET   A  51  ? 0.5574 0.4338 0.6588 -0.0246 0.1219  -0.0564 ? ? ? ? ? ? 78  MET   A CB    
431  C  CG    . MET   A  51  ? 0.6678 0.5389 0.5550 0.0765  0.1976  -0.1378 ? ? ? ? ? ? 78  MET   A CG    
432  S  SD    . MET   A  51  ? 0.5477 0.5384 0.5612 -0.0956 0.1281  -0.0776 ? ? ? ? ? ? 78  MET   A SD    
433  C  CE    . MET   A  51  ? 0.5874 0.5102 0.4848 -0.1416 0.1180  -0.2186 ? ? ? ? ? ? 78  MET   A CE    
434  N  N     . LEU   A  52  ? 0.2401 0.2644 0.3829 -0.0324 0.0120  -0.0464 ? ? ? ? ? ? 79  LEU   A N     
435  C  CA    . LEU   A  52  ? 0.2348 0.2537 0.3062 -0.0204 0.0228  -0.0715 ? ? ? ? ? ? 79  LEU   A CA    
436  C  C     . LEU   A  52  ? 0.2379 0.2570 0.2745 -0.0010 0.0057  -0.0765 ? ? ? ? ? ? 79  LEU   A C     
437  O  O     . LEU   A  52  ? 0.2511 0.2986 0.2725 -0.0339 -0.0118 -0.0443 ? ? ? ? ? ? 79  LEU   A O     
438  C  CB    . LEU   A  52  ? 0.2734 0.2649 0.3347 -0.0425 0.0137  -0.0235 ? ? ? ? ? ? 79  LEU   A CB    
439  C  CG    . LEU   A  52  ? 0.3168 0.2849 0.3687 -0.0340 0.0590  0.0041  ? ? ? ? ? ? 79  LEU   A CG    
440  C  CD1   . LEU   A  52  ? 0.2919 0.4559 0.3972 -0.0400 0.0496  0.0730  ? ? ? ? ? ? 79  LEU   A CD1   
441  C  CD2   . LEU   A  52  ? 0.4284 0.2973 0.3147 -0.0289 0.0497  -0.0190 ? ? ? ? ? ? 79  LEU   A CD2   
442  N  N     A GLU   A  53  ? 0.2337 0.3261 0.3156 -0.0243 -0.0257 -0.1103 ? ? ? ? ? ? 80  GLU   A N     
443  N  N     B GLU   A  53  ? 0.2419 0.3231 0.3144 -0.0224 -0.0272 -0.1116 ? ? ? ? ? ? 80  GLU   A N     
444  C  CA    A GLU   A  53  ? 0.2534 0.3421 0.2754 0.0057  -0.0397 -0.0919 ? ? ? ? ? ? 80  GLU   A CA    
445  C  CA    B GLU   A  53  ? 0.2542 0.3396 0.2762 -0.0010 -0.0455 -0.0974 ? ? ? ? ? ? 80  GLU   A CA    
446  C  C     A GLU   A  53  ? 0.2376 0.3522 0.2661 0.0331  -0.0221 -0.0881 ? ? ? ? ? ? 80  GLU   A C     
447  C  C     B GLU   A  53  ? 0.2387 0.3550 0.2650 0.0265  -0.0282 -0.0866 ? ? ? ? ? ? 80  GLU   A C     
448  O  O     A GLU   A  53  ? 0.2556 0.3997 0.3588 0.0585  -0.0462 -0.0764 ? ? ? ? ? ? 80  GLU   A O     
449  O  O     B GLU   A  53  ? 0.2659 0.3964 0.3597 0.0620  -0.0421 -0.0754 ? ? ? ? ? ? 80  GLU   A O     
450  C  CB    A GLU   A  53  ? 0.2890 0.3653 0.3405 0.0107  -0.0071 -0.1581 ? ? ? ? ? ? 80  GLU   A CB    
451  C  CB    B GLU   A  53  ? 0.3611 0.3926 0.4254 -0.0531 -0.1566 -0.1607 ? ? ? ? ? ? 80  GLU   A CB    
452  C  CG    A GLU   A  53  ? 0.4090 0.4163 0.4391 0.2149  0.1228  -0.0784 ? ? ? ? ? ? 80  GLU   A CG    
453  C  CG    B GLU   A  53  ? 0.6856 0.5071 0.7320 -0.0088 -0.0369 0.0767  ? ? ? ? ? ? 80  GLU   A CG    
454  C  CD    A GLU   A  53  ? 0.6770 1.0179 1.0593 -0.0292 -0.0545 -0.3200 ? ? ? ? ? ? 80  GLU   A CD    
455  C  CD    B GLU   A  53  ? 0.7904 0.7958 0.8997 -0.1341 -0.0904 -0.1256 ? ? ? ? ? ? 80  GLU   A CD    
456  O  OE1   A GLU   A  53  ? 0.7019 0.9799 0.7619 -0.0753 0.0217  -0.2488 ? ? ? ? ? ? 80  GLU   A OE1   
457  O  OE1   B GLU   A  53  ? 0.6464 1.2569 0.8524 0.3801  -0.0034 -0.2489 ? ? ? ? ? ? 80  GLU   A OE1   
458  O  OE2   A GLU   A  53  ? 0.7518 0.9216 1.1131 -0.3059 -0.0612 -0.2910 ? ? ? ? ? ? 80  GLU   A OE2   
459  O  OE2   B GLU   A  53  ? 0.6658 0.8779 1.1131 0.1582  0.0848  -0.2910 ? ? ? ? ? ? 80  GLU   A OE2   
460  N  N     . VAL   A  54  ? 0.2698 0.3105 0.2478 0.0228  -0.0138 -0.0646 ? ? ? ? ? ? 81  VAL   A N     
461  C  CA    . VAL   A  54  ? 0.2685 0.3066 0.2583 0.0478  -0.0434 -0.0500 ? ? ? ? ? ? 81  VAL   A CA    
462  C  C     . VAL   A  54  ? 0.3205 0.2945 0.2448 0.0631  -0.0378 -0.0553 ? ? ? ? ? ? 81  VAL   A C     
463  O  O     . VAL   A  54  ? 0.3226 0.3327 0.2348 0.0784  -0.0176 -0.0272 ? ? ? ? ? ? 81  VAL   A O     
464  C  CB    . VAL   A  54  ? 0.3705 0.2845 0.3159 0.0021  0.0183  -0.1096 ? ? ? ? ? ? 81  VAL   A CB    
465  C  CG1   . VAL   A  54  ? 0.3683 0.3216 0.2790 -0.0010 -0.0060 -0.0887 ? ? ? ? ? ? 81  VAL   A CG1   
466  C  CG2   . VAL   A  54  ? 0.3441 0.3486 0.3392 0.0098  0.0314  -0.0808 ? ? ? ? ? ? 81  VAL   A CG2   
467  N  N     . ARG   A  55  ? 0.2817 0.2972 0.2522 0.0659  -0.0243 -0.0421 ? ? ? ? ? ? 82  ARG   A N     
468  C  CA    . ARG   A  55  ? 0.2783 0.2914 0.2362 0.0288  -0.0431 -0.0512 ? ? ? ? ? ? 82  ARG   A CA    
469  C  C     . ARG   A  55  ? 0.2702 0.2762 0.2344 0.0374  -0.0298 -0.0893 ? ? ? ? ? ? 82  ARG   A C     
470  O  O     . ARG   A  55  ? 0.3197 0.3263 0.3760 0.0770  -0.1086 -0.0728 ? ? ? ? ? ? 82  ARG   A O     
471  C  CB    . ARG   A  55  ? 0.3415 0.3597 0.2877 -0.0232 -0.0825 -0.0908 ? ? ? ? ? ? 82  ARG   A CB    
472  C  CG    . ARG   A  55  ? 0.5200 0.3783 0.3335 -0.0323 -0.0639 -0.0482 ? ? ? ? ? ? 82  ARG   A CG    
473  C  CD    . ARG   A  55  ? 0.6769 0.6896 0.5847 -0.1216 -0.2202 -0.2452 ? ? ? ? ? ? 82  ARG   A CD    
474  N  NE    . ARG   A  55  ? 0.9944 0.6885 0.8065 -0.0506 0.0867  -0.2160 ? ? ? ? ? ? 82  ARG   A NE    
475  C  CZ    . ARG   A  55  ? 1.2403 1.0458 1.0720 0.2181  -0.1017 -0.5480 ? ? ? ? ? ? 82  ARG   A CZ    
476  N  NH1   . ARG   A  55  ? 1.1569 1.0282 0.6111 0.1953  -0.3403 -0.4433 ? ? ? ? ? ? 82  ARG   A NH1   
477  N  NH2   . ARG   A  55  ? 1.3919 1.0629 1.3087 0.4119  -0.3216 -0.2882 ? ? ? ? ? ? 82  ARG   A NH2   
478  N  N     . VAL   A  56  ? 0.2551 0.3325 0.2154 0.0488  -0.0094 -0.0282 ? ? ? ? ? ? 83  VAL   A N     
479  C  CA    . VAL   A  56  ? 0.3482 0.3138 0.2364 0.0422  -0.0361 -0.0153 ? ? ? ? ? ? 83  VAL   A CA    
480  C  C     . VAL   A  56  ? 0.3794 0.2905 0.3191 0.0224  0.0727  0.0388  ? ? ? ? ? ? 83  VAL   A C     
481  O  O     . VAL   A  56  ? 0.3422 0.2804 0.2939 0.0262  0.0022  -0.0480 ? ? ? ? ? ? 83  VAL   A O     
482  C  CB    . VAL   A  56  ? 0.4180 0.4190 0.2255 -0.0397 -0.0041 -0.0455 ? ? ? ? ? ? 83  VAL   A CB    
483  C  CG1   . VAL   A  56  ? 0.3798 0.3517 0.2924 0.1178  -0.0076 -0.0830 ? ? ? ? ? ? 83  VAL   A CG1   
484  C  CG2   . VAL   A  56  ? 0.5492 0.4157 0.3026 -0.1028 0.0063  -0.0462 ? ? ? ? ? ? 83  VAL   A CG2   
485  N  N     . LEU   A  57  ? 0.3137 0.2797 0.2406 -0.0063 -0.0324 -0.0033 ? ? ? ? ? ? 84  LEU   A N     
486  C  CA    . LEU   A  57  ? 0.3124 0.3160 0.2942 -0.0062 0.0113  -0.0113 ? ? ? ? ? ? 84  LEU   A CA    
487  C  C     . LEU   A  57  ? 0.3582 0.4095 0.3114 0.0722  -0.0219 -0.0505 ? ? ? ? ? ? 84  LEU   A C     
488  O  O     . LEU   A  57  ? 0.3284 0.3830 0.3713 0.0402  0.0297  0.0087  ? ? ? ? ? ? 84  LEU   A O     
489  C  CB    . LEU   A  57  ? 0.3236 0.4163 0.2995 0.0585  0.0076  -0.0438 ? ? ? ? ? ? 84  LEU   A CB    
490  C  CG    . LEU   A  57  ? 0.2895 0.3814 0.2752 -0.0122 0.0009  -0.0247 ? ? ? ? ? ? 84  LEU   A CG    
491  C  CD1   . LEU   A  57  ? 0.3359 0.4244 0.2987 -0.1540 -0.0713 0.0046  ? ? ? ? ? ? 84  LEU   A CD1   
492  C  CD2   . LEU   A  57  ? 0.3265 0.3209 0.4048 0.0634  -0.0115 -0.0052 ? ? ? ? ? ? 84  LEU   A CD2   
493  N  N     . GLY   A  58  ? 0.3714 0.3626 0.2833 0.0493  -0.0075 -0.0427 ? ? ? ? ? ? 85  GLY   A N     
494  C  CA    . GLY   A  58  ? 0.5192 0.4072 0.2878 0.0095  0.0647  -0.0778 ? ? ? ? ? ? 85  GLY   A CA    
495  C  C     . GLY   A  58  ? 0.3540 0.4068 0.2470 0.0094  0.0352  -0.0628 ? ? ? ? ? ? 85  GLY   A C     
496  O  O     . GLY   A  58  ? 0.4360 0.4231 0.2838 0.0574  0.0037  -0.0890 ? ? ? ? ? ? 85  GLY   A O     
497  N  N     . HIS   A  59  ? 0.3295 0.3774 0.2432 0.0398  0.0072  -0.0550 ? ? ? ? ? ? 86  HIS   A N     
498  C  CA    . HIS   A  59  ? 0.3573 0.3541 0.2040 0.0266  -0.0248 -0.0686 ? ? ? ? ? ? 86  HIS   A CA    
499  C  C     . HIS   A  59  ? 0.4090 0.2629 0.3153 0.0214  0.0332  -0.0614 ? ? ? ? ? ? 86  HIS   A C     
500  O  O     . HIS   A  59  ? 0.3773 0.3070 0.3011 0.0636  -0.0377 -0.0378 ? ? ? ? ? ? 86  HIS   A O     
501  C  CB    . HIS   A  59  ? 0.3267 0.4196 0.2649 0.0319  -0.0219 0.0105  ? ? ? ? ? ? 86  HIS   A CB    
502  C  CG    . HIS   A  59  ? 0.3383 0.4573 0.3292 0.1059  -0.0035 0.0118  ? ? ? ? ? ? 86  HIS   A CG    
503  N  ND1   . HIS   A  59  ? 0.3442 0.4271 0.4602 0.1094  0.0310  0.0035  ? ? ? ? ? ? 86  HIS   A ND1   
504  C  CD2   . HIS   A  59  ? 0.3333 0.5298 0.3485 0.0605  -0.0180 -0.0527 ? ? ? ? ? ? 86  HIS   A CD2   
505  C  CE1   . HIS   A  59  ? 0.3544 0.4764 0.4603 0.0303  -0.0093 0.0019  ? ? ? ? ? ? 86  HIS   A CE1   
506  N  NE2   . HIS   A  59  ? 0.3839 0.4625 0.3193 0.0509  0.0302  -0.0189 ? ? ? ? ? ? 86  HIS   A NE2   
507  N  N     . LYS   A  60  ? 0.5710 0.2766 0.2519 0.0250  0.1203  -0.0327 ? ? ? ? ? ? 87  LYS   A N     
508  C  CA    . LYS   A  60  ? 0.3714 0.3053 0.2242 0.0224  0.0002  -0.0430 ? ? ? ? ? ? 87  LYS   A CA    
509  C  C     . LYS   A  60  ? 0.2838 0.2808 0.2259 0.0317  0.0196  -0.0641 ? ? ? ? ? ? 87  LYS   A C     
510  O  O     . LYS   A  60  ? 0.2811 0.2576 0.2809 0.0135  0.0361  -0.0436 ? ? ? ? ? ? 87  LYS   A O     
511  C  CB    . LYS   A  60  ? 0.4839 0.3760 0.3049 -0.0252 -0.0758 -0.1350 ? ? ? ? ? ? 87  LYS   A CB    
512  C  CG    . LYS   A  60  ? 0.5123 0.5929 0.5084 0.0799  0.0735  -0.0247 ? ? ? ? ? ? 87  LYS   A CG    
513  C  CD    . LYS   A  60  ? 0.4625 0.5717 0.4223 0.0650  0.0262  0.0364  ? ? ? ? ? ? 87  LYS   A CD    
514  C  CE    . LYS   A  60  ? 0.4366 0.5001 0.4245 0.0520  0.0017  0.0084  ? ? ? ? ? ? 87  LYS   A CE    
515  N  NZ    . LYS   A  60  ? 0.4230 0.4785 0.4133 0.0577  0.0037  0.0311  ? ? ? ? ? ? 87  LYS   A NZ    
516  N  N     . PHE   A  61  ? 0.2562 0.2614 0.2168 0.0257  0.0213  -0.0521 ? ? ? ? ? ? 88  PHE   A N     
517  C  CA    . PHE   A  61  ? 0.2441 0.2300 0.2268 0.0104  0.0084  -0.0122 ? ? ? ? ? ? 88  PHE   A CA    
518  C  C     . PHE   A  61  ? 0.2421 0.2266 0.2109 -0.0021 -0.0125 -0.0230 ? ? ? ? ? ? 88  PHE   A C     
519  O  O     . PHE   A  61  ? 0.2203 0.3357 0.2712 0.0206  -0.0089 -0.0223 ? ? ? ? ? ? 88  PHE   A O     
520  C  CB    . PHE   A  61  ? 0.2518 0.2501 0.2223 0.0331  -0.0036 -0.0394 ? ? ? ? ? ? 88  PHE   A CB    
521  C  CG    . PHE   A  61  ? 0.2427 0.2430 0.2008 0.0404  -0.0113 -0.0393 ? ? ? ? ? ? 88  PHE   A CG    
522  C  CD1   . PHE   A  61  ? 0.2491 0.2277 0.2096 0.0237  -0.0369 -0.0295 ? ? ? ? ? ? 88  PHE   A CD1   
523  C  CD2   . PHE   A  61  ? 0.2356 0.2228 0.2054 0.0393  -0.0123 -0.0553 ? ? ? ? ? ? 88  PHE   A CD2   
524  C  CE1   . PHE   A  61  ? 0.2663 0.2390 0.1956 0.0206  -0.0091 -0.0544 ? ? ? ? ? ? 88  PHE   A CE1   
525  C  CE2   . PHE   A  61  ? 0.2556 0.2467 0.1929 0.0253  0.0000  -0.0377 ? ? ? ? ? ? 88  PHE   A CE2   
526  C  CZ    . PHE   A  61  ? 0.2526 0.2483 0.1919 -0.0001 0.0030  -0.0424 ? ? ? ? ? ? 88  PHE   A CZ    
527  N  N     A ARG   A  62  ? 0.2441 0.2217 0.2353 0.0304  0.0131  -0.0377 ? ? ? ? ? ? 89  ARG   A N     
528  N  N     B ARG   A  62  ? 0.2426 0.2184 0.2336 0.0216  0.0185  -0.0339 ? ? ? ? ? ? 89  ARG   A N     
529  C  CA    A ARG   A  62  ? 0.2627 0.2581 0.2631 -0.0206 0.0136  -0.0576 ? ? ? ? ? ? 89  ARG   A CA    
530  C  CA    B ARG   A  62  ? 0.2517 0.2562 0.2565 -0.0331 0.0159  -0.0651 ? ? ? ? ? ? 89  ARG   A CA    
531  C  C     A ARG   A  62  ? 0.2312 0.2562 0.2730 -0.0375 0.0015  -0.0740 ? ? ? ? ? ? 89  ARG   A C     
532  C  C     B ARG   A  62  ? 0.2171 0.2505 0.2686 -0.0384 0.0086  -0.0690 ? ? ? ? ? ? 89  ARG   A C     
533  O  O     A ARG   A  62  ? 0.2347 0.2837 0.3335 -0.0388 0.0188  -0.0788 ? ? ? ? ? ? 89  ARG   A O     
534  O  O     B ARG   A  62  ? 0.2174 0.2510 0.2676 -0.0332 0.0111  -0.0555 ? ? ? ? ? ? 89  ARG   A O     
535  C  CB    A ARG   A  62  ? 0.3343 0.2531 0.3825 0.0593  0.0793  -0.0866 ? ? ? ? ? ? 89  ARG   A CB    
536  C  CB    B ARG   A  62  ? 0.3448 0.1976 0.3652 -0.0444 0.0870  -0.0187 ? ? ? ? ? ? 89  ARG   A CB    
537  C  CG    A ARG   A  62  ? 0.4359 0.2660 0.3989 0.0488  0.0728  -0.0349 ? ? ? ? ? ? 89  ARG   A CG    
538  C  CG    B ARG   A  62  ? 0.4625 0.4020 0.4287 -0.0256 0.1149  -0.1350 ? ? ? ? ? ? 89  ARG   A CG    
539  C  CD    A ARG   A  62  ? 0.3723 0.2717 0.4601 0.0545  -0.0238 -0.1171 ? ? ? ? ? ? 89  ARG   A CD    
540  C  CD    B ARG   A  62  ? 0.6403 0.4038 0.8277 0.0598  0.1297  0.0206  ? ? ? ? ? ? 89  ARG   A CD    
541  N  NE    A ARG   A  62  ? 0.5640 0.3295 0.2827 0.1524  -0.0131 0.0342  ? ? ? ? ? ? 89  ARG   A NE    
542  N  NE    B ARG   A  62  ? 0.7738 0.7800 0.7809 0.1347  0.0225  -0.1029 ? ? ? ? ? ? 89  ARG   A NE    
543  C  CZ    A ARG   A  62  ? 0.6072 0.2579 0.5601 0.1402  0.0720  -0.0616 ? ? ? ? ? ? 89  ARG   A CZ    
544  C  CZ    B ARG   A  62  ? 0.8223 0.9389 0.9330 0.2358  0.0744  -0.0225 ? ? ? ? ? ? 89  ARG   A CZ    
545  N  NH1   A ARG   A  62  ? 0.5401 0.4073 0.5594 -0.0411 -0.0568 -0.0541 ? ? ? ? ? ? 89  ARG   A NH1   
546  N  NH1   B ARG   A  62  ? 0.8399 0.8166 0.8321 0.2639  -0.1597 -0.0697 ? ? ? ? ? ? 89  ARG   A NH1   
547  N  NH2   A ARG   A  62  ? 0.6592 0.2523 0.4285 -0.0264 0.0728  -0.0361 ? ? ? ? ? ? 89  ARG   A NH2   
548  N  NH2   B ARG   A  62  ? 0.3029 0.9302 0.9820 0.0980  0.3881  0.3845  ? ? ? ? ? ? 89  ARG   A NH2   
549  N  N     . ASN   A  63  ? 0.1973 0.2276 0.2452 -0.0223 0.0101  -0.0578 ? ? ? ? ? ? 90  ASN   A N     
550  C  CA    . ASN   A  63  ? 0.2096 0.2265 0.2384 -0.0076 0.0223  -0.0345 ? ? ? ? ? ? 90  ASN   A CA    
551  C  C     . ASN   A  63  ? 0.2109 0.2343 0.2178 -0.0236 0.0012  -0.0250 ? ? ? ? ? ? 90  ASN   A C     
552  O  O     . ASN   A  63  ? 0.2100 0.2104 0.2172 -0.0089 0.0098  -0.0234 ? ? ? ? ? ? 90  ASN   A O     
553  C  CB    . ASN   A  63  ? 0.2366 0.2106 0.2445 -0.0440 0.0179  -0.0320 ? ? ? ? ? ? 90  ASN   A CB    
554  C  CG    . ASN   A  63  ? 0.2221 0.1931 0.2367 -0.0253 0.0196  -0.0059 ? ? ? ? ? ? 90  ASN   A CG    
555  O  OD1   . ASN   A  63  ? 0.2240 0.1929 0.2336 -0.0166 0.0164  -0.0205 ? ? ? ? ? ? 90  ASN   A OD1   
556  N  ND2   . ASN   A  63  ? 0.2388 0.2110 0.2417 0.0023  0.0343  -0.0081 ? ? ? ? ? ? 90  ASN   A ND2   
557  N  N     . PRO   A  64  ? 0.2092 0.2319 0.1986 -0.0150 0.0030  -0.0170 ? ? ? ? ? ? 91  PRO   A N     
558  C  CA    . PRO   A  64  ? 0.2254 0.2172 0.2109 -0.0063 -0.0092 -0.0122 ? ? ? ? ? ? 91  PRO   A CA    
559  C  C     . PRO   A  64  ? 0.2030 0.1959 0.1940 0.0087  0.0114  -0.0122 ? ? ? ? ? ? 91  PRO   A C     
560  O  O     . PRO   A  64  ? 0.2383 0.1926 0.2601 0.0008  -0.0339 -0.0046 ? ? ? ? ? ? 91  PRO   A O     
561  C  CB    . PRO   A  64  ? 0.2338 0.2617 0.2003 0.0235  -0.0196 -0.0189 ? ? ? ? ? ? 91  PRO   A CB    
562  C  CG    . PRO   A  64  ? 0.2205 0.2577 0.2297 0.0238  0.0096  -0.0588 ? ? ? ? ? ? 91  PRO   A CG    
563  C  CD    . PRO   A  64  ? 0.2129 0.2460 0.2392 -0.0248 0.0136  -0.0446 ? ? ? ? ? ? 91  PRO   A CD    
564  N  N     . VAL   A  65  ? 0.2025 0.1861 0.2081 -0.0049 -0.0152 -0.0223 ? ? ? ? ? ? 92  VAL   A N     
565  C  CA    . VAL   A  65  ? 0.1801 0.2072 0.2004 0.0043  -0.0114 -0.0216 ? ? ? ? ? ? 92  VAL   A CA    
566  C  C     . VAL   A  65  ? 0.1789 0.1944 0.2000 -0.0083 -0.0036 -0.0181 ? ? ? ? ? ? 92  VAL   A C     
567  O  O     . VAL   A  65  ? 0.2235 0.2049 0.2493 0.0060  0.0075  -0.0114 ? ? ? ? ? ? 92  VAL   A O     
568  C  CB    . VAL   A  65  ? 0.2084 0.2268 0.2168 0.0045  0.0147  -0.0112 ? ? ? ? ? ? 92  VAL   A CB    
569  C  CG1   . VAL   A  65  ? 0.2549 0.2457 0.1926 0.0194  0.0081  -0.0008 ? ? ? ? ? ? 92  VAL   A CG1   
570  C  CG2   . VAL   A  65  ? 0.2071 0.2451 0.2399 0.0005  0.0131  -0.0112 ? ? ? ? ? ? 92  VAL   A CG2   
571  N  N     . GLY   A  66  ? 0.1938 0.1569 0.2079 0.0028  -0.0037 -0.0311 ? ? ? ? ? ? 93  GLY   A N     
572  C  CA    . GLY   A  66  ? 0.1958 0.1941 0.2058 0.0211  -0.0177 -0.0158 ? ? ? ? ? ? 93  GLY   A CA    
573  C  C     . GLY   A  66  ? 0.1739 0.1892 0.1743 0.0047  0.0104  0.0089  ? ? ? ? ? ? 93  GLY   A C     
574  O  O     . GLY   A  66  ? 0.1872 0.1906 0.1931 0.0132  -0.0014 -0.0087 ? ? ? ? ? ? 93  GLY   A O     
575  N  N     . ILE   A  67  ? 0.1755 0.1844 0.1927 0.0092  -0.0010 -0.0154 ? ? ? ? ? ? 94  ILE   A N     
576  C  CA    . ILE   A  67  ? 0.1896 0.1694 0.1789 0.0189  -0.0075 -0.0197 ? ? ? ? ? ? 94  ILE   A CA    
577  C  C     . ILE   A  67  ? 0.2037 0.1790 0.1784 0.0140  -0.0048 -0.0118 ? ? ? ? ? ? 94  ILE   A C     
578  O  O     . ILE   A  67  ? 0.2230 0.2085 0.1906 -0.0159 0.0223  -0.0095 ? ? ? ? ? ? 94  ILE   A O     
579  C  CB    . ILE   A  67  ? 0.2007 0.1894 0.2030 0.0331  -0.0023 0.0047  ? ? ? ? ? ? 94  ILE   A CB    
580  C  CG1   . ILE   A  67  ? 0.2064 0.1818 0.1988 -0.0025 -0.0004 0.0072  ? ? ? ? ? ? 94  ILE   A CG1   
581  C  CG2   . ILE   A  67  ? 0.2188 0.2381 0.2138 0.0582  -0.0005 -0.0120 ? ? ? ? ? ? 94  ILE   A CG2   
582  C  CD1   . ILE   A  67  ? 0.2349 0.2432 0.2111 0.0244  0.0121  0.0069  ? ? ? ? ? ? 94  ILE   A CD1   
583  N  N     . ALA   A  68  ? 0.1889 0.1813 0.1795 0.0171  0.0039  -0.0157 ? ? ? ? ? ? 95  ALA   A N     
584  C  CA    . ALA   A  68  ? 0.1892 0.1735 0.1896 0.0234  0.0017  -0.0076 ? ? ? ? ? ? 95  ALA   A CA    
585  C  C     . ALA   A  68  ? 0.1869 0.1708 0.1640 0.0057  0.0102  -0.0020 ? ? ? ? ? ? 95  ALA   A C     
586  O  O     . ALA   A  68  ? 0.1924 0.1810 0.1826 0.0137  0.0037  0.0050  ? ? ? ? ? ? 95  ALA   A O     
587  C  CB    . ALA   A  68  ? 0.1911 0.1694 0.1906 0.0197  -0.0013 -0.0142 ? ? ? ? ? ? 95  ALA   A CB    
588  N  N     . ALA   A  69  ? 0.1800 0.1674 0.1833 0.0105  -0.0027 0.0067  ? ? ? ? ? ? 96  ALA   A N     
589  C  CA    . ALA   A  69  ? 0.1707 0.1814 0.1686 0.0264  0.0000  0.0004  ? ? ? ? ? ? 96  ALA   A CA    
590  C  C     . ALA   A  69  ? 0.1906 0.1814 0.1693 0.0243  0.0064  -0.0097 ? ? ? ? ? ? 96  ALA   A C     
591  O  O     . ALA   A  69  ? 0.1917 0.1987 0.1757 0.0419  0.0076  -0.0012 ? ? ? ? ? ? 96  ALA   A O     
592  C  CB    . ALA   A  69  ? 0.2007 0.1971 0.1852 0.0133  0.0071  0.0116  ? ? ? ? ? ? 96  ALA   A CB    
593  N  N     . GLY   A  70  ? 0.1868 0.1777 0.1901 0.0327  0.0062  -0.0105 ? ? ? ? ? ? 97  GLY   A N     
594  C  CA    . GLY   A  70  ? 0.1975 0.1890 0.2001 0.0184  -0.0138 -0.0168 ? ? ? ? ? ? 97  GLY   A CA    
595  C  C     . GLY   A  70  ? 0.1768 0.2007 0.1874 0.0165  0.0072  -0.0153 ? ? ? ? ? ? 97  GLY   A C     
596  O  O     . GLY   A  70  ? 0.2027 0.2373 0.1983 0.0083  -0.0215 0.0124  ? ? ? ? ? ? 97  GLY   A O     
597  N  N     . PHE   A  71  ? 0.1814 0.1848 0.1853 0.0157  -0.0168 0.0152  ? ? ? ? ? ? 98  PHE   A N     
598  C  CA    . PHE   A  71  ? 0.2101 0.1758 0.1779 0.0278  0.0002  0.0050  ? ? ? ? ? ? 98  PHE   A CA    
599  C  C     . PHE   A  71  ? 0.2132 0.1897 0.1826 0.0304  0.0021  0.0032  ? ? ? ? ? ? 98  PHE   A C     
600  O  O     . PHE   A  71  ? 0.2266 0.2299 0.1861 0.0531  -0.0060 0.0055  ? ? ? ? ? ? 98  PHE   A O     
601  C  CB    . PHE   A  71  ? 0.2060 0.1910 0.1765 0.0330  0.0141  -0.0088 ? ? ? ? ? ? 98  PHE   A CB    
602  C  CG    . PHE   A  71  ? 0.2610 0.1996 0.1940 0.0262  -0.0028 0.0115  ? ? ? ? ? ? 98  PHE   A CG    
603  C  CD1   . PHE   A  71  ? 0.2904 0.2129 0.1962 0.0416  0.0074  0.0038  ? ? ? ? ? ? 98  PHE   A CD1   
604  C  CD2   . PHE   A  71  ? 0.2795 0.2144 0.2040 0.0049  -0.0134 -0.0059 ? ? ? ? ? ? 98  PHE   A CD2   
605  C  CE1   . PHE   A  71  ? 0.3044 0.2262 0.2303 0.0306  -0.0150 0.0300  ? ? ? ? ? ? 98  PHE   A CE1   
606  C  CE2   . PHE   A  71  ? 0.3264 0.2392 0.2357 0.0275  -0.0012 0.0264  ? ? ? ? ? ? 98  PHE   A CE2   
607  C  CZ    . PHE   A  71  ? 0.3285 0.2257 0.2383 0.0412  -0.0088 0.0257  ? ? ? ? ? ? 98  PHE   A CZ    
608  N  N     . ASP   A  72  ? 0.1958 0.1938 0.1791 0.0459  -0.0027 0.0104  ? ? ? ? ? ? 99  ASP   A N     
609  C  CA    . ASP   A  72  ? 0.2055 0.1971 0.2126 0.0337  0.0185  -0.0028 ? ? ? ? ? ? 99  ASP   A CA    
610  C  C     . ASP   A  72  ? 0.1927 0.2043 0.1994 0.0176  0.0033  -0.0123 ? ? ? ? ? ? 99  ASP   A C     
611  O  O     . ASP   A  72  ? 0.2268 0.2045 0.1944 0.0182  -0.0094 -0.0019 ? ? ? ? ? ? 99  ASP   A O     
612  C  CB    . ASP   A  72  ? 0.2234 0.2024 0.2067 0.0230  0.0086  0.0019  ? ? ? ? ? ? 99  ASP   A CB    
613  C  CG    . ASP   A  72  ? 0.2133 0.2038 0.2401 0.0318  0.0076  0.0095  ? ? ? ? ? ? 99  ASP   A CG    
614  O  OD1   . ASP   A  72  ? 0.2238 0.2560 0.2423 0.0408  0.0135  -0.0098 ? ? ? ? ? ? 99  ASP   A OD1   
615  O  OD2   . ASP   A  72  ? 0.2523 0.2160 0.2253 0.0157  0.0194  0.0054  ? ? ? ? ? ? 99  ASP   A OD2   
616  N  N     . LYS   A  73  ? 0.1972 0.2037 0.1848 0.0276  -0.0064 -0.0118 ? ? ? ? ? ? 100 LYS   A N     
617  C  CA    . LYS   A  73  ? 0.1936 0.1932 0.2018 0.0356  -0.0004 -0.0112 ? ? ? ? ? ? 100 LYS   A CA    
618  C  C     . LYS   A  73  ? 0.1997 0.1807 0.1955 0.0325  -0.0010 -0.0086 ? ? ? ? ? ? 100 LYS   A C     
619  O  O     . LYS   A  73  ? 0.2283 0.1970 0.2086 0.0351  0.0037  0.0077  ? ? ? ? ? ? 100 LYS   A O     
620  C  CB    . LYS   A  73  ? 0.1969 0.2510 0.1952 0.0366  -0.0150 -0.0286 ? ? ? ? ? ? 100 LYS   A CB    
621  C  CG    . LYS   A  73  ? 0.2153 0.2526 0.2253 0.0400  -0.0015 -0.0370 ? ? ? ? ? ? 100 LYS   A CG    
622  C  CD    . LYS   A  73  ? 0.2229 0.2705 0.2263 0.0319  -0.0201 -0.0278 ? ? ? ? ? ? 100 LYS   A CD    
623  C  CE    . LYS   A  73  ? 0.2549 0.2896 0.2154 0.0432  -0.0204 -0.0441 ? ? ? ? ? ? 100 LYS   A CE    
624  N  NZ    . LYS   A  73  ? 0.2393 0.3116 0.2857 0.0314  -0.0700 -0.0053 ? ? ? ? ? ? 100 LYS   A NZ    
625  N  N     . HIS   A  74  ? 0.2193 0.1906 0.1851 0.0478  0.0221  0.0133  ? ? ? ? ? ? 101 HIS   A N     
626  C  CA    . HIS   A  74  ? 0.2009 0.2114 0.1841 0.0314  0.0160  -0.0087 ? ? ? ? ? ? 101 HIS   A CA    
627  C  C     . HIS   A  74  ? 0.2089 0.2177 0.1865 0.0023  0.0087  0.0133  ? ? ? ? ? ? 101 HIS   A C     
628  O  O     . HIS   A  74  ? 0.2477 0.2263 0.2206 0.0421  0.0212  0.0064  ? ? ? ? ? ? 101 HIS   A O     
629  C  CB    . HIS   A  74  ? 0.2149 0.2317 0.2318 0.0463  -0.0150 -0.0050 ? ? ? ? ? ? 101 HIS   A CB    
630  C  CG    . HIS   A  74  ? 0.1974 0.2215 0.2348 0.0145  -0.0033 -0.0006 ? ? ? ? ? ? 101 HIS   A CG    
631  N  ND1   . HIS   A  74  ? 0.2145 0.2269 0.2149 0.0165  0.0050  0.0001  ? ? ? ? ? ? 101 HIS   A ND1   
632  C  CD2   . HIS   A  74  ? 0.2578 0.2299 0.2338 0.0157  -0.0105 0.0122  ? ? ? ? ? ? 101 HIS   A CD2   
633  C  CE1   . HIS   A  74  ? 0.2502 0.2221 0.2355 0.0333  0.0010  -0.0174 ? ? ? ? ? ? 101 HIS   A CE1   
634  N  NE2   . HIS   A  74  ? 0.2591 0.2435 0.2561 0.0005  0.0048  -0.0050 ? ? ? ? ? ? 101 HIS   A NE2   
635  N  N     . GLY   A  75  ? 0.2010 0.2071 0.2072 0.0277  0.0083  0.0008  ? ? ? ? ? ? 102 GLY   A N     
636  C  CA    . GLY   A  75  ? 0.2680 0.2077 0.1912 0.0182  -0.0099 0.0049  ? ? ? ? ? ? 102 GLY   A CA    
637  C  C     . GLY   A  75  ? 0.2431 0.2233 0.2281 0.0410  0.0101  0.0145  ? ? ? ? ? ? 102 GLY   A C     
638  O  O     . GLY   A  75  ? 0.3447 0.2513 0.2372 0.0733  0.0111  -0.0039 ? ? ? ? ? ? 102 GLY   A O     
639  N  N     . GLU   A  76  ? 0.2426 0.1918 0.2292 0.0322  0.0267  0.0147  ? ? ? ? ? ? 103 GLU   A N     
640  C  CA    . GLU   A  76  ? 0.2553 0.1879 0.2502 0.0494  0.0176  0.0108  ? ? ? ? ? ? 103 GLU   A CA    
641  C  C     . GLU   A  76  ? 0.2516 0.2139 0.2384 0.0492  0.0248  0.0169  ? ? ? ? ? ? 103 GLU   A C     
642  O  O     . GLU   A  76  ? 0.3015 0.2074 0.3060 0.0582  0.0409  0.0306  ? ? ? ? ? ? 103 GLU   A O     
643  C  CB    . GLU   A  76  ? 0.2356 0.2334 0.2466 0.0415  0.0074  0.0249  ? ? ? ? ? ? 103 GLU   A CB    
644  C  CG    . GLU   A  76  ? 0.2372 0.2185 0.2837 0.0483  0.0326  0.0282  ? ? ? ? ? ? 103 GLU   A CG    
645  C  CD    . GLU   A  76  ? 0.2976 0.2854 0.2973 0.0616  -0.0160 0.0288  ? ? ? ? ? ? 103 GLU   A CD    
646  O  OE1   . GLU   A  76  ? 0.2815 0.2538 0.2928 0.0433  -0.0078 0.0403  ? ? ? ? ? ? 103 GLU   A OE1   
647  O  OE2   . GLU   A  76  ? 0.3464 0.3297 0.4270 0.1057  -0.0529 0.0264  ? ? ? ? ? ? 103 GLU   A OE2   
648  N  N     . ALA   A  77  ? 0.2565 0.1810 0.2425 0.0339  0.0151  0.0023  ? ? ? ? ? ? 104 ALA   A N     
649  C  CA    . ALA   A  77  ? 0.2921 0.1974 0.2390 -0.0037 0.0129  0.0146  ? ? ? ? ? ? 104 ALA   A CA    
650  C  C     . ALA   A  77  ? 0.2832 0.1939 0.2205 -0.0051 0.0197  0.0015  ? ? ? ? ? ? 104 ALA   A C     
651  O  O     . ALA   A  77  ? 0.2640 0.2191 0.2120 0.0189  0.0172  0.0076  ? ? ? ? ? ? 104 ALA   A O     
652  C  CB    . ALA   A  77  ? 0.3037 0.2654 0.2134 0.0041  0.0187  0.0155  ? ? ? ? ? ? 104 ALA   A CB    
653  N  N     . VAL   A  78  ? 0.2438 0.2025 0.2291 0.0120  0.0388  0.0038  ? ? ? ? ? ? 105 VAL   A N     
654  C  CA    . VAL   A  78  ? 0.2685 0.1997 0.2102 0.0178  0.0224  -0.0152 ? ? ? ? ? ? 105 VAL   A CA    
655  C  C     . VAL   A  78  ? 0.2563 0.1823 0.2364 0.0344  0.0072  0.0040  ? ? ? ? ? ? 105 VAL   A C     
656  O  O     . VAL   A  78  ? 0.2639 0.1802 0.2206 0.0361  0.0202  -0.0055 ? ? ? ? ? ? 105 VAL   A O     
657  C  CB    . VAL   A  78  ? 0.2801 0.1990 0.2199 0.0232  0.0367  -0.0010 ? ? ? ? ? ? 105 VAL   A CB    
658  C  CG1   . VAL   A  78  ? 0.2944 0.2247 0.2224 0.0298  0.0229  0.0053  ? ? ? ? ? ? 105 VAL   A CG1   
659  C  CG2   . VAL   A  78  ? 0.3208 0.2111 0.2392 -0.0041 0.0309  0.0004  ? ? ? ? ? ? 105 VAL   A CG2   
660  N  N     . ASP   A  79  ? 0.2507 0.1834 0.2550 0.0331  0.0253  0.0160  ? ? ? ? ? ? 106 ASP   A N     
661  C  CA    . ASP   A  79  ? 0.2642 0.1892 0.2529 0.0195  0.0415  -0.0200 ? ? ? ? ? ? 106 ASP   A CA    
662  C  C     . ASP   A  79  ? 0.2458 0.1887 0.2380 0.0409  0.0213  -0.0175 ? ? ? ? ? ? 106 ASP   A C     
663  O  O     . ASP   A  79  ? 0.2573 0.2204 0.2545 -0.0036 0.0204  0.0052  ? ? ? ? ? ? 106 ASP   A O     
664  C  CB    . ASP   A  79  ? 0.2617 0.1923 0.2599 0.0308  0.0510  -0.0061 ? ? ? ? ? ? 106 ASP   A CB    
665  C  CG    . ASP   A  79  ? 0.3133 0.2120 0.2506 0.0118  0.0368  0.0080  ? ? ? ? ? ? 106 ASP   A CG    
666  O  OD1   . ASP   A  79  ? 0.3204 0.2453 0.2542 0.0030  0.0279  -0.0093 ? ? ? ? ? ? 106 ASP   A OD1   
667  O  OD2   . ASP   A  79  ? 0.3278 0.2912 0.3401 0.0361  0.0719  0.0470  ? ? ? ? ? ? 106 ASP   A OD2   
668  N  N     . GLY   A  80  ? 0.2734 0.1840 0.2336 0.0213  0.0127  0.0063  ? ? ? ? ? ? 107 GLY   A N     
669  C  CA    . GLY   A  80  ? 0.2751 0.1955 0.2366 0.0232  0.0256  -0.0018 ? ? ? ? ? ? 107 GLY   A CA    
670  C  C     . GLY   A  80  ? 0.2488 0.1851 0.2148 0.0033  0.0086  0.0130  ? ? ? ? ? ? 107 GLY   A C     
671  O  O     . GLY   A  80  ? 0.2618 0.1921 0.2360 0.0030  0.0245  0.0233  ? ? ? ? ? ? 107 GLY   A O     
672  N  N     . LEU   A  81  ? 0.2524 0.1795 0.2141 0.0059  0.0285  0.0101  ? ? ? ? ? ? 108 LEU   A N     
673  C  CA    . LEU   A  81  ? 0.2664 0.1733 0.1918 0.0137  0.0246  -0.0030 ? ? ? ? ? ? 108 LEU   A CA    
674  C  C     . LEU   A  81  ? 0.2608 0.1546 0.2363 0.0039  0.0282  -0.0148 ? ? ? ? ? ? 108 LEU   A C     
675  O  O     . LEU   A  81  ? 0.2496 0.2007 0.2223 -0.0007 0.0199  -0.0074 ? ? ? ? ? ? 108 LEU   A O     
676  C  CB    . LEU   A  81  ? 0.2237 0.1768 0.2343 0.0147  0.0230  0.0019  ? ? ? ? ? ? 108 LEU   A CB    
677  C  CG    . LEU   A  81  ? 0.2330 0.1737 0.2110 0.0343  0.0115  0.0039  ? ? ? ? ? ? 108 LEU   A CG    
678  C  CD1   . LEU   A  81  ? 0.2717 0.1885 0.1925 0.0191  0.0257  -0.0009 ? ? ? ? ? ? 108 LEU   A CD1   
679  C  CD2   . LEU   A  81  ? 0.2501 0.1980 0.2086 0.0033  0.0246  -0.0131 ? ? ? ? ? ? 108 LEU   A CD2   
680  N  N     . TYR   A  82  ? 0.2648 0.1865 0.2270 0.0019  0.0232  -0.0237 ? ? ? ? ? ? 109 TYR   A N     
681  C  CA    . TYR   A  82  ? 0.2748 0.1995 0.2315 -0.0159 0.0155  -0.0030 ? ? ? ? ? ? 109 TYR   A CA    
682  C  C     . TYR   A  82  ? 0.2490 0.1956 0.2283 0.0101  0.0241  0.0041  ? ? ? ? ? ? 109 TYR   A C     
683  O  O     . TYR   A  82  ? 0.2487 0.2217 0.2657 -0.0022 0.0077  -0.0084 ? ? ? ? ? ? 109 TYR   A O     
684  C  CB    . TYR   A  82  ? 0.3044 0.1959 0.2322 0.0136  0.0051  -0.0198 ? ? ? ? ? ? 109 TYR   A CB    
685  C  CG    . TYR   A  82  ? 0.2568 0.2041 0.2186 0.0144  -0.0090 -0.0142 ? ? ? ? ? ? 109 TYR   A CG    
686  C  CD1   . TYR   A  82  ? 0.2565 0.2052 0.2240 0.0206  0.0191  -0.0125 ? ? ? ? ? ? 109 TYR   A CD1   
687  C  CD2   . TYR   A  82  ? 0.2699 0.1874 0.2458 0.0336  0.0209  -0.0058 ? ? ? ? ? ? 109 TYR   A CD2   
688  C  CE1   . TYR   A  82  ? 0.2359 0.1955 0.2228 0.0146  0.0236  -0.0173 ? ? ? ? ? ? 109 TYR   A CE1   
689  C  CE2   . TYR   A  82  ? 0.2221 0.2307 0.2317 0.0325  0.0190  -0.0035 ? ? ? ? ? ? 109 TYR   A CE2   
690  C  CZ    . TYR   A  82  ? 0.2439 0.2046 0.1972 0.0226  0.0149  -0.0154 ? ? ? ? ? ? 109 TYR   A CZ    
691  O  OH    . TYR   A  82  ? 0.2425 0.2230 0.2058 0.0005  0.0320  -0.0175 ? ? ? ? ? ? 109 TYR   A OH    
692  N  N     A LYS   A  83  ? 0.2704 0.1911 0.2547 -0.0020 0.0035  0.0143  ? ? ? ? ? ? 110 LYS   A N     
693  N  N     B LYS   A  83  ? 0.2732 0.1935 0.2689 0.0108  0.0019  0.0086  ? ? ? ? ? ? 110 LYS   A N     
694  C  CA    A LYS   A  83  ? 0.2441 0.1686 0.2654 -0.0072 0.0041  -0.0032 ? ? ? ? ? ? 110 LYS   A CA    
695  C  CA    B LYS   A  83  ? 0.3005 0.2102 0.2751 -0.0020 0.0104  0.0117  ? ? ? ? ? ? 110 LYS   A CA    
696  C  C     A LYS   A  83  ? 0.2991 0.1851 0.2950 0.0012  0.0390  -0.0029 ? ? ? ? ? ? 110 LYS   A C     
697  C  C     B LYS   A  83  ? 0.3128 0.1955 0.2634 0.0216  -0.0031 0.0248  ? ? ? ? ? ? 110 LYS   A C     
698  O  O     A LYS   A  83  ? 0.3029 0.2521 0.3102 -0.0205 0.0420  0.0233  ? ? ? ? ? ? 110 LYS   A O     
699  O  O     B LYS   A  83  ? 0.3072 0.2009 0.2910 0.0061  -0.0103 0.0183  ? ? ? ? ? ? 110 LYS   A O     
700  C  CB    A LYS   A  83  ? 0.2654 0.2206 0.3064 0.0234  0.0149  0.0448  ? ? ? ? ? ? 110 LYS   A CB    
701  C  CB    B LYS   A  83  ? 0.3378 0.2475 0.3742 0.0151  -0.0144 0.0689  ? ? ? ? ? ? 110 LYS   A CB    
702  C  CG    A LYS   A  83  ? 0.3520 0.2747 0.3907 -0.0188 0.0394  0.0832  ? ? ? ? ? ? 110 LYS   A CG    
703  C  CG    B LYS   A  83  ? 0.5665 0.3275 0.5182 -0.0722 0.0412  0.1203  ? ? ? ? ? ? 110 LYS   A CG    
704  C  CD    A LYS   A  83  ? 0.4005 0.3672 0.5235 0.0619  0.0169  0.0627  ? ? ? ? ? ? 110 LYS   A CD    
705  C  CD    B LYS   A  83  ? 0.7332 0.4621 0.7277 0.0475  -0.0602 0.1244  ? ? ? ? ? ? 110 LYS   A CD    
706  C  CE    A LYS   A  83  ? 0.4027 0.4337 0.5510 0.0949  0.0836  0.1106  ? ? ? ? ? ? 110 LYS   A CE    
707  C  CE    B LYS   A  83  ? 0.9416 0.4388 1.0324 -0.0573 0.0702  0.0954  ? ? ? ? ? ? 110 LYS   A CE    
708  N  NZ    A LYS   A  83  ? 0.4184 0.2981 0.5041 -0.0192 -0.0109 0.0986  ? ? ? ? ? ? 110 LYS   A NZ    
709  N  NZ    B LYS   A  83  ? 0.5741 0.3551 1.0669 0.0375  -0.1440 0.1636  ? ? ? ? ? ? 110 LYS   A NZ    
710  N  N     A MET   A  84  ? 0.2509 0.1825 0.2343 -0.0090 0.0406  0.0265  ? ? ? ? ? ? 111 MET   A N     
711  N  N     B MET   A  84  ? 0.2724 0.2292 0.2796 -0.0207 0.0505  0.0065  ? ? ? ? ? ? 111 MET   A N     
712  C  CA    A MET   A  84  ? 0.2624 0.1934 0.2315 -0.0072 0.0463  0.0189  ? ? ? ? ? ? 111 MET   A CA    
713  C  CA    B MET   A  84  ? 0.2823 0.2248 0.2405 0.0070  0.0441  0.0350  ? ? ? ? ? ? 111 MET   A CA    
714  C  C     A MET   A  84  ? 0.2832 0.2132 0.2659 0.0040  0.0187  -0.0108 ? ? ? ? ? ? 111 MET   A C     
715  C  C     B MET   A  84  ? 0.3014 0.1801 0.2706 0.0003  0.0242  0.0417  ? ? ? ? ? ? 111 MET   A C     
716  O  O     A MET   A  84  ? 0.2706 0.2848 0.3106 0.0027  0.0348  -0.0172 ? ? ? ? ? ? 111 MET   A O     
717  O  O     B MET   A  84  ? 0.3762 0.2408 0.2818 0.0039  0.0817  0.0519  ? ? ? ? ? ? 111 MET   A O     
718  C  CB    A MET   A  84  ? 0.3101 0.2327 0.2254 -0.0547 0.0299  0.0198  ? ? ? ? ? ? 111 MET   A CB    
719  C  CB    B MET   A  84  ? 0.3601 0.2632 0.3312 -0.0464 0.0978  -0.0271 ? ? ? ? ? ? 111 MET   A CB    
720  C  CG    A MET   A  84  ? 0.2729 0.2136 0.2210 -0.0122 0.0674  0.0404  ? ? ? ? ? ? 111 MET   A CG    
721  C  CG    B MET   A  84  ? 0.3666 0.3503 0.3238 -0.0762 0.0888  0.0017  ? ? ? ? ? ? 111 MET   A CG    
722  S  SD    A MET   A  84  ? 0.2747 0.2193 0.2557 0.0136  0.0230  0.0176  ? ? ? ? ? ? 111 MET   A SD    
723  S  SD    B MET   A  84  ? 0.3499 0.2780 0.2925 -0.0006 -0.0034 0.0368  ? ? ? ? ? ? 111 MET   A SD    
724  C  CE    A MET   A  84  ? 0.2697 0.3185 0.1915 0.0268  0.0432  0.0192  ? ? ? ? ? ? 111 MET   A CE    
725  C  CE    B MET   A  84  ? 0.3334 0.3332 0.3590 -0.0085 -0.0623 -0.0121 ? ? ? ? ? ? 111 MET   A CE    
726  N  N     . GLY   A  85  ? 0.2661 0.2362 0.2713 -0.0190 0.0364  0.0213  ? ? ? ? ? ? 112 GLY   A N     
727  C  CA    . GLY   A  85  ? 0.2605 0.2028 0.3111 -0.0048 0.0295  0.0216  ? ? ? ? ? ? 112 GLY   A CA    
728  C  C     . GLY   A  85  ? 0.2419 0.1918 0.2558 -0.0009 0.0388  -0.0054 ? ? ? ? ? ? 112 GLY   A C     
729  O  O     . GLY   A  85  ? 0.2430 0.2256 0.2791 -0.0133 0.0178  0.0070  ? ? ? ? ? ? 112 GLY   A O     
730  N  N     . PHE   A  86  ? 0.2250 0.2081 0.2189 0.0120  0.0173  0.0028  ? ? ? ? ? ? 113 PHE   A N     
731  C  CA    . PHE   A  86  ? 0.2292 0.1920 0.2120 0.0102  0.0016  -0.0024 ? ? ? ? ? ? 113 PHE   A CA    
732  C  C     . PHE   A  86  ? 0.1913 0.1904 0.2235 -0.0011 0.0164  -0.0088 ? ? ? ? ? ? 113 PHE   A C     
733  O  O     . PHE   A  86  ? 0.2482 0.2002 0.2318 0.0210  0.0296  -0.0183 ? ? ? ? ? ? 113 PHE   A O     
734  C  CB    . PHE   A  86  ? 0.2291 0.1612 0.2277 0.0106  0.0175  -0.0090 ? ? ? ? ? ? 113 PHE   A CB    
735  C  CG    . PHE   A  86  ? 0.2062 0.1742 0.2157 0.0208  0.0219  -0.0022 ? ? ? ? ? ? 113 PHE   A CG    
736  C  CD1   . PHE   A  86  ? 0.1953 0.1766 0.2180 0.0242  0.0156  0.0052  ? ? ? ? ? ? 113 PHE   A CD1   
737  C  CD2   . PHE   A  86  ? 0.2258 0.1868 0.2333 0.0170  0.0043  0.0060  ? ? ? ? ? ? 113 PHE   A CD2   
738  C  CE1   . PHE   A  86  ? 0.2165 0.2003 0.2206 -0.0016 0.0177  -0.0035 ? ? ? ? ? ? 113 PHE   A CE1   
739  C  CE2   . PHE   A  86  ? 0.2258 0.1909 0.2265 0.0124  0.0087  0.0060  ? ? ? ? ? ? 113 PHE   A CE2   
740  C  CZ    . PHE   A  86  ? 0.2233 0.1948 0.2135 0.0106  0.0146  -0.0060 ? ? ? ? ? ? 113 PHE   A CZ    
741  N  N     . GLY   A  87  ? 0.2028 0.1893 0.2279 0.0229  0.0185  -0.0299 ? ? ? ? ? ? 114 GLY   A N     
742  C  CA    . GLY   A  87  ? 0.2390 0.1912 0.2240 -0.0102 0.0090  -0.0178 ? ? ? ? ? ? 114 GLY   A CA    
743  C  C     . GLY   A  87  ? 0.2283 0.1962 0.2162 -0.0032 -0.0014 -0.0159 ? ? ? ? ? ? 114 GLY   A C     
744  O  O     . GLY   A  87  ? 0.2375 0.2291 0.2161 -0.0189 0.0103  -0.0327 ? ? ? ? ? ? 114 GLY   A O     
745  N  N     . PHE   A  88  ? 0.2121 0.1865 0.1996 -0.0004 0.0162  -0.0133 ? ? ? ? ? ? 115 PHE   A N     
746  C  CA    . PHE   A  88  ? 0.1960 0.1799 0.2029 0.0081  0.0071  -0.0163 ? ? ? ? ? ? 115 PHE   A CA    
747  C  C     . PHE   A  88  ? 0.1898 0.1690 0.1977 0.0092  0.0180  -0.0124 ? ? ? ? ? ? 115 PHE   A C     
748  O  O     . PHE   A  88  ? 0.2300 0.2112 0.1879 0.0222  0.0260  -0.0106 ? ? ? ? ? ? 115 PHE   A O     
749  C  CB    . PHE   A  88  ? 0.1950 0.1861 0.1936 0.0151  0.0116  -0.0168 ? ? ? ? ? ? 115 PHE   A CB    
750  C  CG    . PHE   A  88  ? 0.2031 0.1882 0.1655 0.0163  0.0150  -0.0043 ? ? ? ? ? ? 115 PHE   A CG    
751  C  CD1   . PHE   A  88  ? 0.1889 0.1813 0.1813 0.0006  0.0086  -0.0113 ? ? ? ? ? ? 115 PHE   A CD1   
752  C  CD2   . PHE   A  88  ? 0.1965 0.1993 0.1932 0.0098  0.0163  -0.0072 ? ? ? ? ? ? 115 PHE   A CD2   
753  C  CE1   . PHE   A  88  ? 0.2226 0.2017 0.1750 0.0261  0.0065  -0.0111 ? ? ? ? ? ? 115 PHE   A CE1   
754  C  CE2   . PHE   A  88  ? 0.2086 0.2011 0.2143 0.0207  -0.0145 -0.0175 ? ? ? ? ? ? 115 PHE   A CE2   
755  C  CZ    . PHE   A  88  ? 0.2257 0.1908 0.2073 0.0388  -0.0009 -0.0321 ? ? ? ? ? ? 115 PHE   A CZ    
756  N  N     . VAL   A  89  ? 0.1912 0.2017 0.1955 0.0175  0.0211  -0.0072 ? ? ? ? ? ? 116 VAL   A N     
757  C  CA    . VAL   A  89  ? 0.2160 0.1805 0.1697 0.0199  0.0050  -0.0050 ? ? ? ? ? ? 116 VAL   A CA    
758  C  C     . VAL   A  89  ? 0.2129 0.1797 0.1926 0.0161  -0.0039 -0.0098 ? ? ? ? ? ? 116 VAL   A C     
759  O  O     . VAL   A  89  ? 0.2352 0.2157 0.1949 0.0025  0.0135  -0.0051 ? ? ? ? ? ? 116 VAL   A O     
760  C  CB    . VAL   A  89  ? 0.2299 0.1749 0.2010 0.0262  0.0063  -0.0005 ? ? ? ? ? ? 116 VAL   A CB    
761  C  CG1   . VAL   A  89  ? 0.2206 0.2122 0.2093 0.0344  0.0148  0.0016  ? ? ? ? ? ? 116 VAL   A CG1   
762  C  CG2   . VAL   A  89  ? 0.2328 0.1991 0.2164 0.0225  0.0155  0.0050  ? ? ? ? ? ? 116 VAL   A CG2   
763  N  N     . GLU   A  90  ? 0.2040 0.1865 0.1640 0.0070  0.0115  -0.0064 ? ? ? ? ? ? 117 GLU   A N     
764  C  CA    . GLU   A  90  ? 0.1993 0.2043 0.1720 0.0002  0.0101  -0.0141 ? ? ? ? ? ? 117 GLU   A CA    
765  C  C     . GLU   A  90  ? 0.1896 0.1956 0.1896 0.0263  0.0121  -0.0125 ? ? ? ? ? ? 117 GLU   A C     
766  O  O     . GLU   A  90  ? 0.2050 0.3167 0.1892 0.0427  0.0059  0.0007  ? ? ? ? ? ? 117 GLU   A O     
767  C  CB    . GLU   A  90  ? 0.1966 0.2052 0.1641 0.0043  0.0023  -0.0065 ? ? ? ? ? ? 117 GLU   A CB    
768  C  CG    . GLU   A  90  ? 0.2000 0.1950 0.1802 0.0007  -0.0017 -0.0135 ? ? ? ? ? ? 117 GLU   A CG    
769  C  CD    . GLU   A  90  ? 0.2034 0.2066 0.1729 0.0122  0.0081  -0.0180 ? ? ? ? ? ? 117 GLU   A CD    
770  O  OE1   . GLU   A  90  ? 0.2112 0.2224 0.1848 0.0052  -0.0098 -0.0271 ? ? ? ? ? ? 117 GLU   A OE1   
771  O  OE2   . GLU   A  90  ? 0.1931 0.2311 0.1961 0.0244  0.0088  0.0089  ? ? ? ? ? ? 117 GLU   A OE2   
772  N  N     . ILE   A  91  ? 0.1894 0.1769 0.1624 0.0237  0.0080  -0.0007 ? ? ? ? ? ? 118 ILE   A N     
773  C  CA    . ILE   A  91  ? 0.1897 0.1926 0.1612 0.0094  0.0022  -0.0093 ? ? ? ? ? ? 118 ILE   A CA    
774  C  C     . ILE   A  91  ? 0.1871 0.1846 0.1808 0.0194  0.0011  -0.0035 ? ? ? ? ? ? 118 ILE   A C     
775  O  O     . ILE   A  91  ? 0.2142 0.2025 0.2152 0.0103  -0.0209 0.0194  ? ? ? ? ? ? 118 ILE   A O     
776  C  CB    . ILE   A  91  ? 0.1963 0.1918 0.1903 0.0161  0.0001  -0.0177 ? ? ? ? ? ? 118 ILE   A CB    
777  C  CG1   . ILE   A  91  ? 0.2618 0.2252 0.2014 0.0261  0.0311  -0.0098 ? ? ? ? ? ? 118 ILE   A CG1   
778  C  CG2   . ILE   A  91  ? 0.2184 0.1982 0.2493 0.0117  0.0003  -0.0180 ? ? ? ? ? ? 118 ILE   A CG2   
779  C  CD1   . ILE   A  91  ? 0.3116 0.3833 0.2560 0.1154  0.0427  -0.0063 ? ? ? ? ? ? 118 ILE   A CD1   
780  N  N     . GLY   A  92  ? 0.1999 0.1883 0.1796 0.0294  -0.0125 -0.0017 ? ? ? ? ? ? 119 GLY   A N     
781  C  CA    . GLY   A  92  ? 0.1886 0.1760 0.1808 0.0272  0.0041  -0.0010 ? ? ? ? ? ? 119 GLY   A CA    
782  C  C     . GLY   A  92  ? 0.1837 0.1890 0.1764 0.0157  0.0212  0.0069  ? ? ? ? ? ? 119 GLY   A C     
783  O  O     . GLY   A  92  ? 0.1892 0.1966 0.1787 0.0221  0.0231  0.0073  ? ? ? ? ? ? 119 GLY   A O     
784  N  N     . SER   A  93  ? 0.1862 0.1879 0.1723 0.0104  0.0107  -0.0126 ? ? ? ? ? ? 120 SER   A N     
785  C  CA    . SER   A  93  ? 0.1810 0.1915 0.1654 0.0258  0.0151  -0.0135 ? ? ? ? ? ? 120 SER   A CA    
786  C  C     . SER   A  93  ? 0.1929 0.2044 0.1590 0.0288  0.0138  -0.0093 ? ? ? ? ? ? 120 SER   A C     
787  O  O     . SER   A  93  ? 0.2067 0.2580 0.1699 0.0423  0.0000  -0.0123 ? ? ? ? ? ? 120 SER   A O     
788  C  CB    . SER   A  93  ? 0.1832 0.1893 0.2051 0.0266  -0.0043 -0.0110 ? ? ? ? ? ? 120 SER   A CB    
789  O  OG    . SER   A  93  ? 0.1855 0.1950 0.2042 0.0321  0.0107  -0.0036 ? ? ? ? ? ? 120 SER   A OG    
790  N  N     . VAL   A  94  ? 0.1768 0.1967 0.1558 0.0230  0.0070  0.0015  ? ? ? ? ? ? 121 VAL   A N     
791  C  CA    . VAL   A  94  ? 0.1747 0.1847 0.2037 0.0207  0.0028  -0.0051 ? ? ? ? ? ? 121 VAL   A CA    
792  C  C     . VAL   A  94  ? 0.1865 0.1754 0.1989 0.0159  0.0159  -0.0200 ? ? ? ? ? ? 121 VAL   A C     
793  O  O     . VAL   A  94  ? 0.1960 0.2161 0.2286 0.0246  -0.0011 0.0076  ? ? ? ? ? ? 121 VAL   A O     
794  C  CB    . VAL   A  94  ? 0.1857 0.1911 0.1942 0.0247  0.0034  -0.0140 ? ? ? ? ? ? 121 VAL   A CB    
795  C  CG1   . VAL   A  94  ? 0.1887 0.2078 0.2106 0.0366  0.0119  -0.0127 ? ? ? ? ? ? 121 VAL   A CG1   
796  C  CG2   . VAL   A  94  ? 0.2112 0.1972 0.2123 0.0175  0.0076  -0.0087 ? ? ? ? ? ? 121 VAL   A CG2   
797  N  N     . THR   A  95  ? 0.1926 0.2128 0.1977 0.0265  -0.0011 0.0031  ? ? ? ? ? ? 122 THR   A N     
798  C  CA    . THR   A  95  ? 0.2040 0.2010 0.2085 0.0229  0.0083  0.0005  ? ? ? ? ? ? 122 THR   A CA    
799  C  C     . THR   A  95  ? 0.2189 0.2196 0.1928 0.0265  0.0085  -0.0059 ? ? ? ? ? ? 122 THR   A C     
800  O  O     . THR   A  95  ? 0.2080 0.2158 0.2113 0.0164  0.0322  -0.0108 ? ? ? ? ? ? 122 THR   A O     
801  C  CB    . THR   A  95  ? 0.2321 0.2068 0.2222 0.0043  0.0153  -0.0284 ? ? ? ? ? ? 122 THR   A CB    
802  O  OG1   . THR   A  95  ? 0.2043 0.2430 0.2258 0.0212  0.0126  -0.0193 ? ? ? ? ? ? 122 THR   A OG1   
803  C  CG2   . THR   A  95  ? 0.2224 0.2455 0.2104 0.0081  0.0229  -0.0265 ? ? ? ? ? ? 122 THR   A CG2   
804  N  N     . PRO   A  96  ? 0.1896 0.2331 0.2046 0.0327  0.0279  -0.0061 ? ? ? ? ? ? 123 PRO   A N     
805  C  CA    . PRO   A  96  ? 0.2067 0.2417 0.2044 0.0094  0.0429  -0.0307 ? ? ? ? ? ? 123 PRO   A CA    
806  C  C     . PRO   A  96  ? 0.1951 0.2351 0.2566 -0.0189 0.0423  -0.0173 ? ? ? ? ? ? 123 PRO   A C     
807  O  O     . PRO   A  96  ? 0.2302 0.2428 0.2684 0.0049  0.0310  -0.0325 ? ? ? ? ? ? 123 PRO   A O     
808  C  CB    . PRO   A  96  ? 0.2192 0.2561 0.2369 0.0023  0.0403  -0.0084 ? ? ? ? ? ? 123 PRO   A CB    
809  C  CG    . PRO   A  96  ? 0.2230 0.2662 0.2453 0.0041  0.0342  -0.0045 ? ? ? ? ? ? 123 PRO   A CG    
810  C  CD    . PRO   A  96  ? 0.1965 0.2195 0.2351 0.0111  0.0207  -0.0292 ? ? ? ? ? ? 123 PRO   A CD    
811  N  N     A LYS   A  97  ? 0.2035 0.2298 0.2331 0.0200  0.0185  -0.0101 ? ? ? ? ? ? 124 LYS   A N     
812  N  N     B LYS   A  97  ? 0.2077 0.2409 0.2409 0.0162  0.0158  -0.0152 ? ? ? ? ? ? 124 LYS   A N     
813  C  CA    A LYS   A  97  ? 0.2068 0.2701 0.2118 0.0327  0.0255  -0.0152 ? ? ? ? ? ? 124 LYS   A CA    
814  C  CA    B LYS   A  97  ? 0.2233 0.2904 0.2230 0.0437  0.0281  -0.0121 ? ? ? ? ? ? 124 LYS   A CA    
815  C  C     A LYS   A  97  ? 0.1766 0.2509 0.2090 0.0241  0.0127  -0.0101 ? ? ? ? ? ? 124 LYS   A C     
816  C  C     B LYS   A  97  ? 0.1817 0.2566 0.2175 0.0245  0.0038  -0.0076 ? ? ? ? ? ? 124 LYS   A C     
817  O  O     A LYS   A  97  ? 0.1781 0.2583 0.2420 0.0243  0.0216  -0.0251 ? ? ? ? ? ? 124 LYS   A O     
818  O  O     B LYS   A  97  ? 0.1955 0.2683 0.2437 0.0283  0.0265  -0.0109 ? ? ? ? ? ? 124 LYS   A O     
819  C  CB    A LYS   A  97  ? 0.2065 0.3150 0.2843 0.0029  0.0243  -0.0041 ? ? ? ? ? ? 124 LYS   A CB    
820  C  CB    B LYS   A  97  ? 0.2163 0.3572 0.3273 -0.0114 0.0661  0.0351  ? ? ? ? ? ? 124 LYS   A CB    
821  C  CG    A LYS   A  97  ? 0.2525 0.3303 0.2764 -0.0193 0.0509  -0.0434 ? ? ? ? ? ? 124 LYS   A CG    
822  C  CG    B LYS   A  97  ? 0.2734 0.5367 0.3356 0.0037  0.0932  0.0845  ? ? ? ? ? ? 124 LYS   A CG    
823  C  CD    A LYS   A  97  ? 0.2878 0.5088 0.4788 -0.1492 0.0201  0.0889  ? ? ? ? ? ? 124 LYS   A CD    
824  C  CD    B LYS   A  97  ? 0.4545 0.6303 0.3951 -0.0292 0.1460  -0.0025 ? ? ? ? ? ? 124 LYS   A CD    
825  C  CE    A LYS   A  97  ? 0.3982 0.6451 0.4745 -0.1404 0.0054  0.1619  ? ? ? ? ? ? 124 LYS   A CE    
826  C  CE    B LYS   A  97  ? 0.5580 0.5274 0.6058 -0.0103 0.3084  0.0286  ? ? ? ? ? ? 124 LYS   A CE    
827  N  NZ    A LYS   A  97  ? 0.5628 0.5610 0.7883 -0.1594 0.0420  0.1023  ? ? ? ? ? ? 124 LYS   A NZ    
828  N  NZ    B LYS   A  97  ? 0.6797 0.7877 0.6161 0.0561  0.3448  -0.0718 ? ? ? ? ? ? 124 LYS   A NZ    
829  N  N     . PRO   A  98  ? 0.2024 0.2533 0.2364 0.0509  0.0237  -0.0087 ? ? ? ? ? ? 125 PRO   A N     
830  C  CA    . PRO   A  98  ? 0.2132 0.2919 0.2330 0.0117  0.0256  -0.0125 ? ? ? ? ? ? 125 PRO   A CA    
831  C  C     . PRO   A  98  ? 0.2213 0.2653 0.2767 0.0234  0.0204  -0.0110 ? ? ? ? ? ? 125 PRO   A C     
832  O  O     . PRO   A  98  ? 0.2205 0.2943 0.2634 -0.0004 0.0067  -0.0230 ? ? ? ? ? ? 125 PRO   A O     
833  C  CB    . PRO   A  98  ? 0.2448 0.3056 0.2765 0.0403  0.0034  -0.0196 ? ? ? ? ? ? 125 PRO   A CB    
834  C  CG    . PRO   A  98  ? 0.2821 0.2868 0.2828 0.0776  0.0075  -0.0066 ? ? ? ? ? ? 125 PRO   A CG    
835  C  CD    . PRO   A  98  ? 0.2146 0.2821 0.2398 0.0488  0.0452  -0.0236 ? ? ? ? ? ? 125 PRO   A CD    
836  N  N     . GLN   A  99  ? 0.1776 0.2930 0.2520 0.0048  -0.0172 -0.0261 ? ? ? ? ? ? 126 GLN   A N     
837  C  CA    . GLN   A  99  ? 0.2136 0.3102 0.2419 0.0067  -0.0292 -0.0340 ? ? ? ? ? ? 126 GLN   A CA    
838  C  C     . GLN   A  99  ? 0.2259 0.2446 0.2400 0.0332  0.0062  -0.0499 ? ? ? ? ? ? 126 GLN   A C     
839  O  O     . GLN   A  99  ? 0.2269 0.2895 0.2509 0.0231  -0.0235 -0.0255 ? ? ? ? ? ? 126 GLN   A O     
840  C  CB    . GLN   A  99  ? 0.2375 0.3173 0.2843 0.0271  0.0055  -0.0299 ? ? ? ? ? ? 126 GLN   A CB    
841  C  CG    . GLN   A  99  ? 0.2128 0.2820 0.2844 -0.0009 0.0041  -0.0216 ? ? ? ? ? ? 126 GLN   A CG    
842  C  CD    . GLN   A  99  ? 0.1963 0.2713 0.2897 -0.0120 -0.0102 -0.0213 ? ? ? ? ? ? 126 GLN   A CD    
843  O  OE1   . GLN   A  99  ? 0.2507 0.2714 0.2660 0.0030  0.0297  -0.0359 ? ? ? ? ? ? 126 GLN   A OE1   
844  N  NE2   . GLN   A  99  ? 0.1997 0.2996 0.2934 0.0075  -0.0003 -0.0004 ? ? ? ? ? ? 126 GLN   A NE2   
845  N  N     . GLU   A  100 ? 0.2028 0.3030 0.2795 0.0141  -0.0250 -0.0492 ? ? ? ? ? ? 127 GLU   A N     
846  C  CA    . GLU   A  100 ? 0.2257 0.3830 0.2519 0.0576  0.0118  -0.0441 ? ? ? ? ? ? 127 GLU   A CA    
847  C  C     . GLU   A  100 ? 0.1769 0.2952 0.2785 0.0304  -0.0286 -0.0200 ? ? ? ? ? ? 127 GLU   A C     
848  O  O     . GLU   A  100 ? 0.2096 0.3521 0.2645 0.0312  0.0171  -0.0288 ? ? ? ? ? ? 127 GLU   A O     
849  C  CB    . GLU   A  100 ? 0.2208 0.5297 0.2393 0.0734  -0.0063 0.0147  ? ? ? ? ? ? 127 GLU   A CB    
850  C  CG    . GLU   A  100 ? 0.3153 0.6888 0.4052 0.1670  -0.0103 -0.0924 ? ? ? ? ? ? 127 GLU   A CG    
851  C  CD    . GLU   A  100 ? 0.8349 0.8371 0.8431 0.0886  0.1175  0.2539  ? ? ? ? ? ? 127 GLU   A CD    
852  O  OE1   . GLU   A  100 ? 1.1918 1.3121 0.7188 0.4308  0.2159  0.1313  ? ? ? ? ? ? 127 GLU   A OE1   
853  O  OE2   . GLU   A  100 ? 1.4195 0.9259 1.1962 0.1429  0.4166  -0.1950 ? ? ? ? ? ? 127 GLU   A OE2   
854  N  N     . GLY   A  101 ? 0.2143 0.2747 0.2576 0.0352  -0.0128 -0.0548 ? ? ? ? ? ? 128 GLY   A N     
855  C  CA    . GLY   A  101 ? 0.2216 0.2845 0.2730 0.0301  0.0047  -0.0672 ? ? ? ? ? ? 128 GLY   A CA    
856  C  C     . GLY   A  101 ? 0.1944 0.3051 0.2907 -0.0086 0.0309  -0.0895 ? ? ? ? ? ? 128 GLY   A C     
857  O  O     . GLY   A  101 ? 0.1939 0.3904 0.3467 0.0274  0.0184  -0.1205 ? ? ? ? ? ? 128 GLY   A O     
858  N  N     . ASN   A  102 ? 0.1831 0.3618 0.2803 0.0163  0.0095  -0.1060 ? ? ? ? ? ? 129 ASN   A N     
859  C  CA    . ASN   A  102 ? 0.1810 0.3479 0.3324 0.0126  0.0114  -0.1350 ? ? ? ? ? ? 129 ASN   A CA    
860  C  C     . ASN   A  102 ? 0.1732 0.3729 0.3228 0.0085  -0.0038 -0.1236 ? ? ? ? ? ? 129 ASN   A C     
861  O  O     . ASN   A  102 ? 0.2176 0.3863 0.3020 -0.0001 -0.0123 -0.0834 ? ? ? ? ? ? 129 ASN   A O     
862  C  CB    . ASN   A  102 ? 0.1667 0.3756 0.3644 0.0132  0.0009  -0.1540 ? ? ? ? ? ? 129 ASN   A CB    
863  C  CG    . ASN   A  102 ? 0.2531 0.4031 0.3972 0.0358  0.0884  -0.0760 ? ? ? ? ? ? 129 ASN   A CG    
864  O  OD1   . ASN   A  102 ? 0.2650 0.4194 0.6992 0.0082  0.1405  -0.0890 ? ? ? ? ? ? 129 ASN   A OD1   
865  N  ND2   . ASN   A  102 ? 0.2307 0.3139 0.4556 -0.0178 0.0515  -0.1070 ? ? ? ? ? ? 129 ASN   A ND2   
866  N  N     . PRO   A  103 ? 0.2063 0.4744 0.3628 -0.0015 -0.0496 -0.1355 ? ? ? ? ? ? 130 PRO   A N     
867  C  CA    . PRO   A  103 ? 0.2466 0.4823 0.3830 -0.0096 -0.0653 -0.1277 ? ? ? ? ? ? 130 PRO   A CA    
868  C  C     . PRO   A  103 ? 0.2549 0.4105 0.3202 0.0516  -0.0251 -0.1044 ? ? ? ? ? ? 130 PRO   A C     
869  O  O     . PRO   A  103 ? 0.2305 0.5946 0.3982 0.0950  -0.0593 -0.2192 ? ? ? ? ? ? 130 PRO   A O     
870  C  CB    . PRO   A  103 ? 0.2902 0.6110 0.3985 -0.0674 -0.0760 -0.1593 ? ? ? ? ? ? 130 PRO   A CB    
871  C  CG    . PRO   A  103 ? 0.3256 0.5301 0.5615 0.0081  -0.1572 -0.2065 ? ? ? ? ? ? 130 PRO   A CG    
872  C  CD    . PRO   A  103 ? 0.2495 0.5129 0.4456 -0.0419 -0.0104 -0.1982 ? ? ? ? ? ? 130 PRO   A CD    
873  N  N     . ARG   A  104 ? 0.1982 0.5180 0.4024 0.0923  -0.0873 -0.0532 ? ? ? ? ? ? 131 ARG   A N     
874  C  CA    A ARG   A  104 ? 0.2552 0.5660 0.3202 0.0816  -0.0600 -0.0694 ? ? ? ? ? ? 131 ARG   A CA    
875  C  CA    B ARG   A  104 ? 0.2959 0.6875 0.2926 0.0712  -0.0296 -0.0751 ? ? ? ? ? ? 131 ARG   A CA    
876  C  C     . ARG   A  104 ? 0.2120 0.7540 0.3290 0.0320  -0.0407 -0.1206 ? ? ? ? ? ? 131 ARG   A C     
877  O  O     . ARG   A  104 ? 0.2439 0.8407 0.4074 0.0801  -0.1098 -0.1826 ? ? ? ? ? ? 131 ARG   A O     
878  C  CB    A ARG   A  104 ? 0.2092 0.5871 0.3796 0.1199  -0.0604 -0.0362 ? ? ? ? ? ? 131 ARG   A CB    
879  C  CB    B ARG   A  104 ? 0.3534 0.7294 0.4308 0.1084  0.0247  0.0333  ? ? ? ? ? ? 131 ARG   A CB    
880  C  CG    A ARG   A  104 ? 0.3019 0.3436 0.3517 0.1316  0.0587  -0.0192 ? ? ? ? ? ? 131 ARG   A CG    
881  C  CG    B ARG   A  104 ? 0.4233 0.7948 0.3490 0.0399  0.0454  0.0869  ? ? ? ? ? ? 131 ARG   A CG    
882  C  CD    A ARG   A  104 ? 0.2698 0.3403 0.4274 0.1286  -0.0053 -0.0448 ? ? ? ? ? ? 131 ARG   A CD    
883  C  CD    B ARG   A  104 ? 0.6039 0.7838 0.6826 0.1679  0.1669  0.2101  ? ? ? ? ? ? 131 ARG   A CD    
884  N  NE    A ARG   A  104 ? 0.4115 0.4552 0.5309 0.0108  -0.0292 0.0543  ? ? ? ? ? ? 131 ARG   A NE    
885  N  NE    B ARG   A  104 ? 0.4952 0.7715 0.6003 0.0803  -0.0297 0.1921  ? ? ? ? ? ? 131 ARG   A NE    
886  C  CZ    A ARG   A  104 ? 0.2661 0.4681 0.4882 -0.0043 -0.0141 0.0521  ? ? ? ? ? ? 131 ARG   A CZ    
887  C  CZ    B ARG   A  104 ? 0.7533 0.7848 0.4902 0.2748  0.0976  0.0758  ? ? ? ? ? ? 131 ARG   A CZ    
888  N  NH1   A ARG   A  104 ? 0.3700 0.3995 0.4547 -0.0064 -0.1004 -0.0132 ? ? ? ? ? ? 131 ARG   A NH1   
889  N  NH1   B ARG   A  104 ? 1.0529 0.9632 1.1220 0.0317  0.0349  -0.1277 ? ? ? ? ? ? 131 ARG   A NH1   
890  N  NH2   A ARG   A  104 ? 0.2959 0.5035 0.6299 -0.0238 -0.0636 0.2428  ? ? ? ? ? ? 131 ARG   A NH2   
891  N  NH2   B ARG   A  104 ? 0.8436 0.7866 0.5846 0.3835  -0.0376 0.0052  ? ? ? ? ? ? 131 ARG   A NH2   
892  N  N     A PRO   A  105 ? 0.3308 0.9280 0.3303 0.0591  0.0322  -0.2022 ? ? ? ? ? ? 132 PRO   A N     
893  N  N     B PRO   A  105 ? 0.1912 0.5703 0.2331 0.0453  -0.0906 -0.0701 ? ? ? ? ? ? 132 PRO   A N     
894  C  CA    A PRO   A  105 ? 0.2973 0.7582 0.2419 0.1333  0.0254  -0.0878 ? ? ? ? ? ? 132 PRO   A CA    
895  C  CA    B PRO   A  105 ? 0.1816 0.3805 0.2360 0.0513  -0.0679 -0.0565 ? ? ? ? ? ? 132 PRO   A CA    
896  C  C     A PRO   A  105 ? 0.2005 0.4259 0.2882 -0.0138 0.0134  -0.1281 ? ? ? ? ? ? 132 PRO   A C     
897  C  C     B PRO   A  105 ? 0.2494 0.3591 0.1917 0.0274  -0.0275 -0.0362 ? ? ? ? ? ? 132 PRO   A C     
898  O  O     A PRO   A  105 ? 0.1349 0.4310 0.2261 0.0180  0.0094  -0.1099 ? ? ? ? ? ? 132 PRO   A O     
899  O  O     B PRO   A  105 ? 0.2965 0.4378 0.4363 -0.0622 -0.0265 -0.2134 ? ? ? ? ? ? 132 PRO   A O     
900  C  CB    A PRO   A  105 ? 0.2315 0.5360 0.2075 0.0873  -0.0610 -0.1618 ? ? ? ? ? ? 132 PRO   A CB    
901  C  CB    B PRO   A  105 ? 0.2889 0.3086 0.2677 0.0211  -0.0184 -0.0655 ? ? ? ? ? ? 132 PRO   A CB    
902  C  CG    A PRO   A  105 ? 0.3164 0.5312 0.2098 0.0059  0.0045  -0.0982 ? ? ? ? ? ? 132 PRO   A CG    
903  C  CG    B PRO   A  105 ? 0.3093 0.2942 0.2778 -0.0432 -0.0614 0.0033  ? ? ? ? ? ? 132 PRO   A CG    
904  C  CD    A PRO   A  105 ? 0.2837 0.7707 0.3620 0.0143  -0.0585 -0.1547 ? ? ? ? ? ? 132 PRO   A CD    
905  C  CD    B PRO   A  105 ? 0.3369 0.3159 0.2113 0.0364  -0.0480 0.0110  ? ? ? ? ? ? 132 PRO   A CD    
906  N  N     . ARG   A  106 ? 0.1891 0.3177 0.2108 0.0183  -0.0062 -0.0393 ? ? ? ? ? ? 133 ARG   A N     
907  C  CA    . ARG   A  106 ? 0.1780 0.2980 0.2245 0.0230  0.0086  -0.0190 ? ? ? ? ? ? 133 ARG   A CA    
908  C  C     . ARG   A  106 ? 0.1812 0.2729 0.1827 0.0349  0.0183  -0.0147 ? ? ? ? ? ? 133 ARG   A C     
909  O  O     . ARG   A  106 ? 0.2131 0.2467 0.2009 0.0279  -0.0205 -0.0120 ? ? ? ? ? ? 133 ARG   A O     
910  C  CB    . ARG   A  106 ? 0.1841 0.3004 0.2041 0.0108  -0.0070 -0.0278 ? ? ? ? ? ? 133 ARG   A CB    
911  C  CG    . ARG   A  106 ? 0.2148 0.2862 0.2081 0.0415  -0.0013 -0.0044 ? ? ? ? ? ? 133 ARG   A CG    
912  C  CD    . ARG   A  106 ? 0.1870 0.2856 0.2140 0.0226  -0.0252 -0.0231 ? ? ? ? ? ? 133 ARG   A CD    
913  N  NE    . ARG   A  106 ? 0.2163 0.2921 0.2234 0.0566  0.0098  -0.0154 ? ? ? ? ? ? 133 ARG   A NE    
914  C  CZ    . ARG   A  106 ? 0.1995 0.2982 0.2370 0.0621  0.0151  -0.0119 ? ? ? ? ? ? 133 ARG   A CZ    
915  N  NH1   . ARG   A  106 ? 0.1901 0.3331 0.2412 0.0440  0.0132  -0.0173 ? ? ? ? ? ? 133 ARG   A NH1   
916  N  NH2   . ARG   A  106 ? 0.2640 0.3124 0.2874 0.0872  0.0263  -0.0325 ? ? ? ? ? ? 133 ARG   A NH2   
917  N  N     A VAL   A  107 ? 0.1975 0.2574 0.1715 0.0278  -0.0034 -0.0113 ? ? ? ? ? ? 134 VAL   A N     
918  N  N     B VAL   A  107 ? 0.1923 0.2348 0.1651 0.0252  -0.0172 -0.0195 ? ? ? ? ? ? 134 VAL   A N     
919  C  CA    A VAL   A  107 ? 0.1950 0.2326 0.2280 0.0299  -0.0061 -0.0342 ? ? ? ? ? ? 134 VAL   A CA    
920  C  CA    B VAL   A  107 ? 0.1820 0.2335 0.1863 0.0362  -0.0133 -0.0039 ? ? ? ? ? ? 134 VAL   A CA    
921  C  C     A VAL   A  107 ? 0.2133 0.2374 0.1943 0.0839  -0.0394 -0.0230 ? ? ? ? ? ? 134 VAL   A C     
922  C  C     B VAL   A  107 ? 0.1702 0.2107 0.1825 0.0411  -0.0187 0.0016  ? ? ? ? ? ? 134 VAL   A C     
923  O  O     A VAL   A  107 ? 0.1903 0.2076 0.1886 0.0413  -0.0376 -0.0083 ? ? ? ? ? ? 134 VAL   A O     
924  O  O     B VAL   A  107 ? 0.1940 0.2257 0.1813 0.0436  -0.0391 -0.0097 ? ? ? ? ? ? 134 VAL   A O     
925  C  CB    A VAL   A  107 ? 0.1955 0.2194 0.2397 0.0278  0.0044  -0.0325 ? ? ? ? ? ? 134 VAL   A CB    
926  C  CB    B VAL   A  107 ? 0.2101 0.2320 0.1567 0.0484  -0.0258 -0.0027 ? ? ? ? ? ? 134 VAL   A CB    
927  C  CG1   A VAL   A  107 ? 0.3009 0.2375 0.2595 0.0743  -0.0303 -0.0447 ? ? ? ? ? ? 134 VAL   A CG1   
928  C  CG1   B VAL   A  107 ? 0.2178 0.2802 0.2219 0.0418  -0.0306 -0.0259 ? ? ? ? ? ? 134 VAL   A CG1   
929  C  CG2   A VAL   A  107 ? 0.2168 0.2385 0.2362 -0.0126 -0.0227 -0.0450 ? ? ? ? ? ? 134 VAL   A CG2   
930  C  CG2   B VAL   A  107 ? 0.2154 0.2045 0.1859 0.0505  -0.0017 -0.0214 ? ? ? ? ? ? 134 VAL   A CG2   
931  N  N     . PHE   A  108 ? 0.1666 0.2434 0.1800 0.0440  -0.0275 -0.0049 ? ? ? ? ? ? 135 PHE   A N     
932  C  CA    . PHE   A  108 ? 0.1865 0.2511 0.1639 0.0138  -0.0200 0.0225  ? ? ? ? ? ? 135 PHE   A CA    
933  C  C     . PHE   A  108 ? 0.1758 0.2336 0.2036 0.0286  -0.0033 0.0138  ? ? ? ? ? ? 135 PHE   A C     
934  O  O     . PHE   A  108 ? 0.2009 0.2671 0.1919 0.0383  -0.0132 0.0187  ? ? ? ? ? ? 135 PHE   A O     
935  C  CB    . PHE   A  108 ? 0.2040 0.2498 0.1998 0.0106  -0.0186 -0.0071 ? ? ? ? ? ? 135 PHE   A CB    
936  C  CG    . PHE   A  108 ? 0.2086 0.2458 0.2177 0.0116  -0.0127 -0.0419 ? ? ? ? ? ? 135 PHE   A CG    
937  C  CD1   . PHE   A  108 ? 0.1845 0.3055 0.2393 0.0278  -0.0127 -0.0322 ? ? ? ? ? ? 135 PHE   A CD1   
938  C  CD2   . PHE   A  108 ? 0.2215 0.2536 0.2432 0.0133  0.0055  -0.0121 ? ? ? ? ? ? 135 PHE   A CD2   
939  C  CE1   . PHE   A  108 ? 0.1924 0.3361 0.2702 0.0048  -0.0314 -0.0383 ? ? ? ? ? ? 135 PHE   A CE1   
940  C  CE2   . PHE   A  108 ? 0.2392 0.2715 0.2818 -0.0137 0.0277  -0.0673 ? ? ? ? ? ? 135 PHE   A CE2   
941  C  CZ    . PHE   A  108 ? 0.2135 0.2929 0.3138 -0.0125 0.0163  -0.0582 ? ? ? ? ? ? 135 PHE   A CZ    
942  N  N     . ARG   A  109 ? 0.2128 0.2432 0.1833 0.0292  0.0013  0.0093  ? ? ? ? ? ? 136 ARG   A N     
943  C  CA    . ARG   A  109 ? 0.2033 0.2430 0.1848 0.0267  -0.0181 0.0189  ? ? ? ? ? ? 136 ARG   A CA    
944  C  C     . ARG   A  109 ? 0.2025 0.2411 0.2064 0.0288  -0.0322 0.0064  ? ? ? ? ? ? 136 ARG   A C     
945  O  O     . ARG   A  109 ? 0.1875 0.3011 0.2060 0.0394  -0.0271 -0.0156 ? ? ? ? ? ? 136 ARG   A O     
946  C  CB    . ARG   A  109 ? 0.2416 0.2661 0.2236 0.0014  0.0009  0.0571  ? ? ? ? ? ? 136 ARG   A CB    
947  C  CG    . ARG   A  109 ? 0.2821 0.3000 0.2998 0.0173  -0.0064 -0.0150 ? ? ? ? ? ? 136 ARG   A CG    
948  C  CD    . ARG   A  109 ? 0.4785 0.3441 0.4543 0.0418  -0.1234 0.0486  ? ? ? ? ? ? 136 ARG   A CD    
949  N  NE    . ARG   A  109 ? 0.6266 0.4576 0.3479 0.2651  -0.0938 0.0397  ? ? ? ? ? ? 136 ARG   A NE    
950  C  CZ    . ARG   A  109 ? 0.3261 0.3627 0.2924 0.0958  -0.0338 0.1026  ? ? ? ? ? ? 136 ARG   A CZ    
951  N  NH1   . ARG   A  109 ? 0.3842 0.3468 0.3279 0.0385  -0.0277 0.1213  ? ? ? ? ? ? 136 ARG   A NH1   
952  N  NH2   . ARG   A  109 ? 0.4755 0.3856 0.2721 0.1021  -0.0681 0.0459  ? ? ? ? ? ? 136 ARG   A NH2   
953  N  N     . LEU   A  110 ? 0.1948 0.2453 0.1485 0.0366  -0.0154 -0.0101 ? ? ? ? ? ? 137 LEU   A N     
954  C  CA    . LEU   A  110 ? 0.2092 0.2340 0.1344 0.0212  -0.0038 -0.0160 ? ? ? ? ? ? 137 LEU   A CA    
955  C  C     . LEU   A  110 ? 0.2114 0.2506 0.1978 0.0201  -0.0056 0.0216  ? ? ? ? ? ? 137 LEU   A C     
956  O  O     . LEU   A  110 ? 0.1916 0.2330 0.1874 0.0233  0.0007  -0.0017 ? ? ? ? ? ? 137 LEU   A O     
957  C  CB    . LEU   A  110 ? 0.2005 0.2356 0.1840 0.0291  0.0086  0.0023  ? ? ? ? ? ? 137 LEU   A CB    
958  C  CG    . LEU   A  110 ? 0.2362 0.2732 0.1653 0.0063  0.0169  0.0046  ? ? ? ? ? ? 137 LEU   A CG    
959  C  CD1   . LEU   A  110 ? 0.2505 0.2874 0.2679 0.0338  0.0411  0.0077  ? ? ? ? ? ? 137 LEU   A CD1   
960  C  CD2   . LEU   A  110 ? 0.2655 0.2133 0.3886 -0.0093 0.0157  -0.0029 ? ? ? ? ? ? 137 LEU   A CD2   
961  N  N     . PRO   A  111 ? 0.1981 0.3023 0.2773 0.0612  0.0017  0.0911  ? ? ? ? ? ? 138 PRO   A N     
962  C  CA    . PRO   A  111 ? 0.2477 0.2743 0.2459 0.0423  0.0456  0.0571  ? ? ? ? ? ? 138 PRO   A CA    
963  C  C     . PRO   A  111 ? 0.2523 0.2513 0.2171 0.0269  0.0354  0.0387  ? ? ? ? ? ? 138 PRO   A C     
964  O  O     . PRO   A  111 ? 0.2517 0.2695 0.2430 0.0221  0.0123  0.0515  ? ? ? ? ? ? 138 PRO   A O     
965  C  CB    . PRO   A  111 ? 0.2677 0.3465 0.4101 0.0717  0.0720  0.1639  ? ? ? ? ? ? 138 PRO   A CB    
966  C  CG    . PRO   A  111 ? 0.4408 0.3520 0.3134 0.0183  -0.0196 0.1585  ? ? ? ? ? ? 138 PRO   A CG    
967  C  CD    . PRO   A  111 ? 0.1902 0.4154 0.2641 0.0736  0.0345  0.1194  ? ? ? ? ? ? 138 PRO   A CD    
968  N  N     A GLU   A  112 ? 0.1933 0.2741 0.2064 0.0241  -0.0106 0.0355  ? ? ? ? ? ? 139 GLU   A N     
969  N  N     B GLU   A  112 ? 0.2026 0.3057 0.1712 0.0506  -0.0182 0.0295  ? ? ? ? ? ? 139 GLU   A N     
970  C  CA    A GLU   A  112 ? 0.2149 0.2868 0.2106 0.0459  0.0056  0.0389  ? ? ? ? ? ? 139 GLU   A CA    
971  C  CA    B GLU   A  112 ? 0.1996 0.3119 0.1424 0.0512  -0.0066 0.0474  ? ? ? ? ? ? 139 GLU   A CA    
972  C  C     A GLU   A  112 ? 0.2031 0.3057 0.1926 0.0047  0.0083  0.0537  ? ? ? ? ? ? 139 GLU   A C     
973  C  C     B GLU   A  112 ? 0.1392 0.3255 0.1628 0.0266  -0.0281 0.0460  ? ? ? ? ? ? 139 GLU   A C     
974  O  O     A GLU   A  112 ? 0.2229 0.3316 0.2301 0.0421  -0.0158 0.0119  ? ? ? ? ? ? 139 GLU   A O     
975  O  O     B GLU   A  112 ? 0.1539 0.4347 0.1390 0.0702  0.0310  0.0630  ? ? ? ? ? ? 139 GLU   A O     
976  C  CB    A GLU   A  112 ? 0.2392 0.3276 0.2249 0.0585  0.0125  -0.0050 ? ? ? ? ? ? 139 GLU   A CB    
977  C  CB    B GLU   A  112 ? 0.2500 0.3424 0.1176 0.0517  -0.0088 0.0424  ? ? ? ? ? ? 139 GLU   A CB    
978  C  CG    A GLU   A  112 ? 0.3291 0.3814 0.2581 0.0086  -0.0086 0.0633  ? ? ? ? ? ? 139 GLU   A CG    
979  C  CG    B GLU   A  112 ? 0.2282 0.2979 0.1417 0.0058  0.0052  0.0730  ? ? ? ? ? ? 139 GLU   A CG    
980  C  CD    A GLU   A  112 ? 0.3629 0.5657 0.6378 0.1066  -0.0878 0.0128  ? ? ? ? ? ? 139 GLU   A CD    
981  C  CD    B GLU   A  112 ? 0.3780 0.3335 0.1236 -0.0221 -0.0681 0.0809  ? ? ? ? ? ? 139 GLU   A CD    
982  O  OE1   A GLU   A  112 ? 0.6632 0.2329 0.6180 -0.2235 -0.1476 -0.0141 ? ? ? ? ? ? 139 GLU   A OE1   
983  O  OE1   B GLU   A  112 ? 0.5476 0.3318 0.3743 -0.1711 -0.2106 0.0235  ? ? ? ? ? ? 139 GLU   A OE1   
984  O  OE2   A GLU   A  112 ? 0.3995 0.6744 0.5417 0.0611  -0.0729 -0.1098 ? ? ? ? ? ? 139 GLU   A OE2   
985  O  OE2   B GLU   A  112 ? 0.2516 0.3757 0.1354 -0.0346 -0.1000 0.0357  ? ? ? ? ? ? 139 GLU   A OE2   
986  N  N     . ASP   A  113 ? 0.1718 0.2457 0.1813 0.0229  0.0000  0.0223  ? ? ? ? ? ? 140 ASP   A N     
987  C  CA    . ASP   A  113 ? 0.1955 0.2215 0.1640 0.0233  -0.0114 0.0081  ? ? ? ? ? ? 140 ASP   A CA    
988  C  C     . ASP   A  113 ? 0.1917 0.1934 0.1983 0.0133  -0.0051 0.0004  ? ? ? ? ? ? 140 ASP   A C     
989  O  O     . ASP   A  113 ? 0.1951 0.2117 0.1903 0.0209  -0.0048 0.0069  ? ? ? ? ? ? 140 ASP   A O     
990  C  CB    . ASP   A  113 ? 0.1957 0.2219 0.1834 0.0245  0.0079  -0.0089 ? ? ? ? ? ? 140 ASP   A CB    
991  C  CG    . ASP   A  113 ? 0.1895 0.2500 0.1993 0.0357  -0.0204 -0.0210 ? ? ? ? ? ? 140 ASP   A CG    
992  O  OD1   . ASP   A  113 ? 0.2125 0.2345 0.1908 0.0293  -0.0052 -0.0372 ? ? ? ? ? ? 140 ASP   A OD1   
993  O  OD2   . ASP   A  113 ? 0.1922 0.2990 0.2095 0.0337  -0.0254 -0.0601 ? ? ? ? ? ? 140 ASP   A OD2   
994  N  N     A GLN   A  114 ? 0.1922 0.2012 0.1850 0.0127  0.0025  0.0228  ? ? ? ? ? ? 141 GLN   A N     
995  N  N     B GLN   A  114 ? 0.1801 0.1990 0.1759 0.0100  0.0033  0.0206  ? ? ? ? ? ? 141 GLN   A N     
996  C  CA    A GLN   A  114 ? 0.2089 0.2064 0.2240 0.0061  0.0043  -0.0032 ? ? ? ? ? ? 141 GLN   A CA    
997  C  CA    B GLN   A  114 ? 0.1922 0.1774 0.2110 0.0127  -0.0012 0.0077  ? ? ? ? ? ? 141 GLN   A CA    
998  C  C     A GLN   A  114 ? 0.2066 0.1818 0.2124 -0.0070 -0.0235 0.0024  ? ? ? ? ? ? 141 GLN   A C     
999  C  C     B GLN   A  114 ? 0.2025 0.1762 0.2032 -0.0074 -0.0157 0.0066  ? ? ? ? ? ? 141 GLN   A C     
1000 O  O     A GLN   A  114 ? 0.1900 0.2295 0.2049 0.0278  -0.0210 -0.0037 ? ? ? ? ? ? 141 GLN   A O     
1001 O  O     B GLN   A  114 ? 0.1761 0.2118 0.1952 0.0286  -0.0112 -0.0069 ? ? ? ? ? ? 141 GLN   A O     
1002 C  CB    A GLN   A  114 ? 0.2119 0.2959 0.2126 -0.0168 0.0187  -0.0120 ? ? ? ? ? ? 141 GLN   A CB    
1003 C  CB    B GLN   A  114 ? 0.1968 0.2133 0.2176 0.0086  -0.0039 -0.0070 ? ? ? ? ? ? 141 GLN   A CB    
1004 C  CG    A GLN   A  114 ? 0.2793 0.3182 0.1949 -0.0571 -0.0034 -0.0032 ? ? ? ? ? ? 141 GLN   A CG    
1005 C  CG    B GLN   A  114 ? 0.3019 0.2763 0.2636 -0.0757 0.0155  0.0209  ? ? ? ? ? ? 141 GLN   A CG    
1006 C  CD    A GLN   A  114 ? 0.3710 0.3340 0.3518 -0.0064 0.0566  -0.0076 ? ? ? ? ? ? 141 GLN   A CD    
1007 C  CD    B GLN   A  114 ? 0.3095 0.3889 0.3204 -0.0973 -0.0134 0.0336  ? ? ? ? ? ? 141 GLN   A CD    
1008 O  OE1   A GLN   A  114 ? 0.3519 0.4553 0.3836 -0.0009 0.0558  -0.0314 ? ? ? ? ? ? 141 GLN   A OE1   
1009 O  OE1   B GLN   A  114 ? 0.2732 0.3046 0.3790 -0.0117 -0.0496 -0.0268 ? ? ? ? ? ? 141 GLN   A OE1   
1010 N  NE2   A GLN   A  114 ? 0.4189 0.3800 0.2462 0.0256  0.0083  0.0088  ? ? ? ? ? ? 141 GLN   A NE2   
1011 N  NE2   B GLN   A  114 ? 0.3999 0.6363 0.2840 -0.1352 -0.0143 0.0717  ? ? ? ? ? ? 141 GLN   A NE2   
1012 N  N     . ALA   A  115 ? 0.1877 0.1904 0.1893 0.0179  -0.0165 -0.0055 ? ? ? ? ? ? 142 ALA   A N     
1013 C  CA    . ALA   A  115 ? 0.1750 0.2071 0.1807 0.0064  -0.0312 -0.0021 ? ? ? ? ? ? 142 ALA   A CA    
1014 C  C     . ALA   A  115 ? 0.1812 0.1889 0.1663 0.0254  0.0000  0.0031  ? ? ? ? ? ? 142 ALA   A C     
1015 O  O     . ALA   A  115 ? 0.2038 0.2131 0.1691 0.0332  -0.0071 0.0103  ? ? ? ? ? ? 142 ALA   A O     
1016 C  CB    . ALA   A  115 ? 0.1997 0.2031 0.1830 0.0309  -0.0173 0.0092  ? ? ? ? ? ? 142 ALA   A CB    
1017 N  N     . VAL   A  116 ? 0.1672 0.2096 0.1620 0.0196  -0.0099 0.0004  ? ? ? ? ? ? 143 VAL   A N     
1018 C  CA    . VAL   A  116 ? 0.1683 0.1963 0.1479 0.0105  -0.0188 0.0030  ? ? ? ? ? ? 143 VAL   A CA    
1019 C  C     . VAL   A  116 ? 0.1692 0.1858 0.1715 0.0193  -0.0088 -0.0046 ? ? ? ? ? ? 143 VAL   A C     
1020 O  O     . VAL   A  116 ? 0.1720 0.2023 0.1741 0.0231  -0.0257 -0.0057 ? ? ? ? ? ? 143 VAL   A O     
1021 C  CB    . VAL   A  116 ? 0.2011 0.1957 0.1989 0.0110  -0.0071 -0.0204 ? ? ? ? ? ? 143 VAL   A CB    
1022 C  CG1   . VAL   A  116 ? 0.2007 0.2084 0.2115 0.0299  -0.0128 -0.0019 ? ? ? ? ? ? 143 VAL   A CG1   
1023 C  CG2   . VAL   A  116 ? 0.2181 0.1952 0.2160 0.0075  -0.0056 -0.0132 ? ? ? ? ? ? 143 VAL   A CG2   
1024 N  N     . ILE   A  117 ? 0.1724 0.2053 0.1733 0.0232  -0.0260 -0.0177 ? ? ? ? ? ? 144 ILE   A N     
1025 C  CA    . ILE   A  117 ? 0.1711 0.1961 0.1675 0.0255  -0.0128 -0.0160 ? ? ? ? ? ? 144 ILE   A CA    
1026 C  C     . ILE   A  117 ? 0.1803 0.1823 0.1668 0.0066  0.0124  -0.0275 ? ? ? ? ? ? 144 ILE   A C     
1027 O  O     . ILE   A  117 ? 0.1797 0.2351 0.1950 0.0248  0.0020  -0.0007 ? ? ? ? ? ? 144 ILE   A O     
1028 C  CB    . ILE   A  117 ? 0.1939 0.2005 0.1482 0.0231  -0.0184 -0.0145 ? ? ? ? ? ? 144 ILE   A CB    
1029 C  CG1   . ILE   A  117 ? 0.2007 0.1915 0.1565 0.0256  -0.0068 -0.0081 ? ? ? ? ? ? 144 ILE   A CG1   
1030 C  CG2   . ILE   A  117 ? 0.2143 0.2005 0.1833 0.0255  -0.0020 -0.0111 ? ? ? ? ? ? 144 ILE   A CG2   
1031 C  CD1   . ILE   A  117 ? 0.1895 0.2149 0.1843 0.0049  0.0110  -0.0302 ? ? ? ? ? ? 144 ILE   A CD1   
1032 N  N     . ASN   A  118 ? 0.1680 0.2256 0.1510 0.0252  -0.0176 0.0018  ? ? ? ? ? ? 145 ASN   A N     
1033 C  CA    . ASN   A  118 ? 0.1766 0.2090 0.1710 0.0266  -0.0095 -0.0157 ? ? ? ? ? ? 145 ASN   A CA    
1034 C  C     . ASN   A  118 ? 0.1746 0.2059 0.1648 0.0310  -0.0036 -0.0260 ? ? ? ? ? ? 145 ASN   A C     
1035 O  O     . ASN   A  118 ? 0.1760 0.2032 0.1835 0.0224  0.0004  -0.0181 ? ? ? ? ? ? 145 ASN   A O     
1036 C  CB    . ASN   A  118 ? 0.2069 0.1937 0.1810 0.0346  -0.0300 -0.0140 ? ? ? ? ? ? 145 ASN   A CB    
1037 C  CG    . ASN   A  118 ? 0.1697 0.2187 0.1616 0.0082  -0.0171 -0.0271 ? ? ? ? ? ? 145 ASN   A CG    
1038 O  OD1   . ASN   A  118 ? 0.1804 0.2169 0.1867 0.0188  -0.0040 -0.0242 ? ? ? ? ? ? 145 ASN   A OD1   
1039 N  ND2   . ASN   A  118 ? 0.1662 0.2114 0.1930 0.0212  -0.0200 -0.0436 ? ? ? ? ? ? 145 ASN   A ND2   
1040 N  N     . ARG   A  119 ? 0.1770 0.2283 0.1866 0.0379  -0.0236 -0.0347 ? ? ? ? ? ? 146 ARG   A N     
1041 C  CA    . ARG   A  119 ? 0.2014 0.2238 0.2085 0.0279  -0.0034 -0.0262 ? ? ? ? ? ? 146 ARG   A CA    
1042 C  C     . ARG   A  119 ? 0.1907 0.2060 0.2217 0.0194  -0.0184 -0.0324 ? ? ? ? ? ? 146 ARG   A C     
1043 O  O     . ARG   A  119 ? 0.1748 0.2967 0.2270 0.0256  -0.0168 -0.0606 ? ? ? ? ? ? 146 ARG   A O     
1044 C  CB    . ARG   A  119 ? 0.1797 0.2213 0.2165 0.0299  0.0014  -0.0237 ? ? ? ? ? ? 146 ARG   A CB    
1045 C  CG    . ARG   A  119 ? 0.2198 0.2439 0.2037 0.0496  -0.0095 -0.0450 ? ? ? ? ? ? 146 ARG   A CG    
1046 C  CD    . ARG   A  119 ? 0.2044 0.3091 0.2093 0.0050  0.0050  -0.0354 ? ? ? ? ? ? 146 ARG   A CD    
1047 N  NE    . ARG   A  119 ? 0.1833 0.3248 0.2143 0.0121  -0.0021 -0.0383 ? ? ? ? ? ? 146 ARG   A NE    
1048 C  CZ    . ARG   A  119 ? 0.1902 0.2816 0.1881 -0.0095 -0.0053 -0.0154 ? ? ? ? ? ? 146 ARG   A CZ    
1049 N  NH1   . ARG   A  119 ? 0.2160 0.2658 0.1797 0.0133  -0.0054 -0.0332 ? ? ? ? ? ? 146 ARG   A NH1   
1050 N  NH2   . ARG   A  119 ? 0.2305 0.2818 0.2058 0.0167  -0.0394 -0.0488 ? ? ? ? ? ? 146 ARG   A NH2   
1051 N  N     . TYR   A  120 ? 0.1804 0.2162 0.2164 0.0204  -0.0131 -0.0389 ? ? ? ? ? ? 147 TYR   A N     
1052 C  CA    . TYR   A  120 ? 0.1881 0.2061 0.1926 0.0254  -0.0139 -0.0199 ? ? ? ? ? ? 147 TYR   A CA    
1053 C  C     . TYR   A  120 ? 0.1924 0.2106 0.2240 0.0099  -0.0135 -0.0071 ? ? ? ? ? ? 147 TYR   A C     
1054 O  O     . TYR   A  120 ? 0.1864 0.2951 0.2408 0.0396  -0.0159 -0.0585 ? ? ? ? ? ? 147 TYR   A O     
1055 C  CB    . TYR   A  120 ? 0.1821 0.2178 0.1902 0.0273  -0.0143 -0.0315 ? ? ? ? ? ? 147 TYR   A CB    
1056 C  CG    . TYR   A  120 ? 0.2179 0.2459 0.1784 0.0396  -0.0118 -0.0087 ? ? ? ? ? ? 147 TYR   A CG    
1057 C  CD1   . TYR   A  120 ? 0.2266 0.2743 0.2399 0.0536  -0.0118 0.0131  ? ? ? ? ? ? 147 TYR   A CD1   
1058 C  CD2   . TYR   A  120 ? 0.2268 0.2842 0.2706 0.0208  -0.0122 0.0136  ? ? ? ? ? ? 147 TYR   A CD2   
1059 C  CE1   . TYR   A  120 ? 0.2467 0.2585 0.2487 0.0455  -0.0075 -0.0080 ? ? ? ? ? ? 147 TYR   A CE1   
1060 C  CE2   . TYR   A  120 ? 0.2118 0.2805 0.3576 -0.0100 -0.0350 0.0439  ? ? ? ? ? ? 147 TYR   A CE2   
1061 C  CZ    . TYR   A  120 ? 0.2548 0.2762 0.2398 0.0001  -0.0332 0.0241  ? ? ? ? ? ? 147 TYR   A CZ    
1062 O  OH    . TYR   A  120 ? 0.3313 0.2711 0.2684 -0.0112 -0.0668 0.0408  ? ? ? ? ? ? 147 TYR   A OH    
1063 N  N     . GLY   A  121 ? 0.1641 0.2179 0.2197 0.0361  -0.0182 -0.0329 ? ? ? ? ? ? 148 GLY   A N     
1064 C  CA    . GLY   A  121 ? 0.1760 0.2668 0.2503 -0.0004 0.0004  -0.0453 ? ? ? ? ? ? 148 GLY   A CA    
1065 C  C     . GLY   A  121 ? 0.1645 0.2460 0.2199 0.0081  -0.0178 -0.0204 ? ? ? ? ? ? 148 GLY   A C     
1066 O  O     . GLY   A  121 ? 0.1756 0.2803 0.2518 0.0184  0.0135  -0.0180 ? ? ? ? ? ? 148 GLY   A O     
1067 N  N     A PHE   A  122 ? 0.1560 0.2610 0.1888 0.0142  -0.0030 -0.0372 ? ? ? ? ? ? 149 PHE   A N     
1068 N  N     B PHE   A  122 ? 0.1760 0.2347 0.2136 0.0062  -0.0048 -0.0180 ? ? ? ? ? ? 149 PHE   A N     
1069 C  CA    A PHE   A  122 ? 0.1862 0.2392 0.1827 0.0225  0.0007  -0.0253 ? ? ? ? ? ? 149 PHE   A CA    
1070 C  CA    B PHE   A  122 ? 0.1976 0.2356 0.2282 0.0127  -0.0041 -0.0365 ? ? ? ? ? ? 149 PHE   A CA    
1071 C  C     A PHE   A  122 ? 0.1551 0.2780 0.1723 0.0207  0.0264  -0.0082 ? ? ? ? ? ? 149 PHE   A C     
1072 C  C     B PHE   A  122 ? 0.1976 0.2264 0.2114 -0.0038 -0.0183 0.0031  ? ? ? ? ? ? 149 PHE   A C     
1073 O  O     A PHE   A  122 ? 0.1658 0.2864 0.1867 0.0290  0.0355  -0.0904 ? ? ? ? ? ? 149 PHE   A O     
1074 O  O     B PHE   A  122 ? 0.2180 0.2637 0.2720 0.0281  0.0160  0.0067  ? ? ? ? ? ? 149 PHE   A O     
1075 C  CB    A PHE   A  122 ? 0.1751 0.2399 0.2034 -0.0027 -0.0142 -0.0108 ? ? ? ? ? ? 149 PHE   A CB    
1076 C  CB    B PHE   A  122 ? 0.2053 0.3196 0.2281 0.0149  0.0136  -0.0064 ? ? ? ? ? ? 149 PHE   A CB    
1077 C  CG    A PHE   A  122 ? 0.1830 0.1742 0.1767 -0.0209 -0.0262 -0.0226 ? ? ? ? ? ? 149 PHE   A CG    
1078 C  CG    B PHE   A  122 ? 0.2361 0.2338 0.2695 0.0235  0.0128  0.0057  ? ? ? ? ? ? 149 PHE   A CG    
1079 C  CD1   A PHE   A  122 ? 0.1512 0.1876 0.1090 -0.0012 -0.0464 -0.0131 ? ? ? ? ? ? 149 PHE   A CD1   
1080 C  CD1   B PHE   A  122 ? 0.2273 0.2695 0.2065 0.0194  0.0004  -0.0087 ? ? ? ? ? ? 149 PHE   A CD1   
1081 C  CD2   A PHE   A  122 ? 0.1516 0.1374 0.1962 0.0029  -0.0304 -0.0131 ? ? ? ? ? ? 149 PHE   A CD2   
1082 C  CD2   B PHE   A  122 ? 0.2036 0.2541 0.2865 0.0034  0.0514  0.0139  ? ? ? ? ? ? 149 PHE   A CD2   
1083 C  CE1   A PHE   A  122 ? 0.1762 0.1700 0.1650 0.0199  -0.0338 -0.0303 ? ? ? ? ? ? 149 PHE   A CE1   
1084 C  CE1   B PHE   A  122 ? 0.2124 0.2212 0.2304 0.0032  0.0050  0.0076  ? ? ? ? ? ? 149 PHE   A CE1   
1085 C  CE2   A PHE   A  122 ? 0.1272 0.1772 0.1720 -0.0043 -0.0309 -0.0038 ? ? ? ? ? ? 149 PHE   A CE2   
1086 C  CE2   B PHE   A  122 ? 0.2105 0.2412 0.4586 0.0176  -0.0415 -0.0349 ? ? ? ? ? ? 149 PHE   A CE2   
1087 C  CZ    A PHE   A  122 ? 0.1205 0.1973 0.0926 0.0308  -0.0006 0.0135  ? ? ? ? ? ? 149 PHE   A CZ    
1088 C  CZ    B PHE   A  122 ? 0.2334 0.2109 0.2191 0.0145  -0.0075 0.0010  ? ? ? ? ? ? 149 PHE   A CZ    
1089 N  N     . ASN   A  123 ? 0.2097 0.2643 0.1768 0.0410  -0.0008 -0.0126 ? ? ? ? ? ? 150 ASN   A N     
1090 C  CA    . ASN   A  123 ? 0.1945 0.2114 0.2274 0.0102  0.0106  -0.0267 ? ? ? ? ? ? 150 ASN   A CA    
1091 C  C     . ASN   A  123 ? 0.2130 0.2516 0.2117 -0.0055 0.0192  -0.0298 ? ? ? ? ? ? 150 ASN   A C     
1092 O  O     . ASN   A  123 ? 0.2137 0.2802 0.2470 0.0247  -0.0079 -0.0168 ? ? ? ? ? ? 150 ASN   A O     
1093 C  CB    . ASN   A  123 ? 0.2430 0.2278 0.2100 0.0216  -0.0205 -0.0173 ? ? ? ? ? ? 150 ASN   A CB    
1094 C  CG    . ASN   A  123 ? 0.2371 0.2587 0.2034 0.0321  -0.0032 0.0041  ? ? ? ? ? ? 150 ASN   A CG    
1095 O  OD1   . ASN   A  123 ? 0.2340 0.2945 0.2259 0.0428  -0.0002 -0.0228 ? ? ? ? ? ? 150 ASN   A OD1   
1096 N  ND2   . ASN   A  123 ? 0.3103 0.2600 0.2494 0.0012  -0.0194 0.0214  ? ? ? ? ? ? 150 ASN   A ND2   
1097 N  N     . SER   A  124 ? 0.1878 0.2411 0.2266 0.0124  0.0070  -0.0146 ? ? ? ? ? ? 151 SER   A N     
1098 C  CA    . SER   A  124 ? 0.2451 0.2072 0.1921 0.0363  0.0029  -0.0035 ? ? ? ? ? ? 151 SER   A CA    
1099 C  C     . SER   A  124 ? 0.2193 0.2369 0.2127 0.0288  -0.0004 -0.0216 ? ? ? ? ? ? 151 SER   A C     
1100 O  O     . SER   A  124 ? 0.2211 0.2576 0.2412 0.0145  0.0150  -0.0484 ? ? ? ? ? ? 151 SER   A O     
1101 C  CB    . SER   A  124 ? 0.2393 0.1893 0.2180 0.0236  0.0022  0.0061  ? ? ? ? ? ? 151 SER   A CB    
1102 O  OG    . SER   A  124 ? 0.2015 0.2252 0.2041 0.0375  -0.0009 -0.0120 ? ? ? ? ? ? 151 SER   A OG    
1103 N  N     . HIS   A  125 ? 0.1873 0.2299 0.2100 0.0335  0.0006  -0.0186 ? ? ? ? ? ? 152 HIS   A N     
1104 C  CA    . HIS   A  125 ? 0.2120 0.2278 0.2117 0.0604  -0.0031 -0.0091 ? ? ? ? ? ? 152 HIS   A CA    
1105 C  C     . HIS   A  125 ? 0.2431 0.2190 0.1996 0.0455  -0.0128 -0.0188 ? ? ? ? ? ? 152 HIS   A C     
1106 O  O     . HIS   A  125 ? 0.2278 0.2531 0.2343 0.0456  0.0058  -0.0199 ? ? ? ? ? ? 152 HIS   A O     
1107 C  CB    . HIS   A  125 ? 0.2340 0.2126 0.2523 0.0468  -0.0009 -0.0093 ? ? ? ? ? ? 152 HIS   A CB    
1108 C  CG    . HIS   A  125 ? 0.2436 0.2490 0.2691 0.0707  0.0098  0.0248  ? ? ? ? ? ? 152 HIS   A CG    
1109 N  ND1   . HIS   A  125 ? 0.2358 0.2702 0.3464 0.0633  0.0244  0.0389  ? ? ? ? ? ? 152 HIS   A ND1   
1110 C  CD2   . HIS   A  125 ? 0.2293 0.2912 0.2515 0.0301  0.0029  0.0472  ? ? ? ? ? ? 152 HIS   A CD2   
1111 C  CE1   . HIS   A  125 ? 0.2761 0.3065 0.3616 0.0415  0.0246  0.1030  ? ? ? ? ? ? 152 HIS   A CE1   
1112 N  NE2   . HIS   A  125 ? 0.2670 0.3054 0.3262 0.0459  0.0021  0.1001  ? ? ? ? ? ? 152 HIS   A NE2   
1113 N  N     . GLY   A  126 ? 0.1820 0.2335 0.2144 0.0396  0.0138  -0.0041 ? ? ? ? ? ? 153 GLY   A N     
1114 C  CA    . GLY   A  126 ? 0.1981 0.2246 0.2193 0.0219  0.0071  -0.0072 ? ? ? ? ? ? 153 GLY   A CA    
1115 C  C     . GLY   A  126 ? 0.1771 0.2111 0.2142 0.0215  0.0168  0.0061  ? ? ? ? ? ? 153 GLY   A C     
1116 O  O     . GLY   A  126 ? 0.2144 0.2083 0.1949 0.0205  0.0197  -0.0063 ? ? ? ? ? ? 153 GLY   A O     
1117 N  N     . LEU   A  127 ? 0.2167 0.1893 0.2084 0.0167  0.0086  0.0084  ? ? ? ? ? ? 154 LEU   A N     
1118 C  CA    . LEU   A  127 ? 0.2129 0.2114 0.2217 0.0211  -0.0030 -0.0044 ? ? ? ? ? ? 154 LEU   A CA    
1119 C  C     . LEU   A  127 ? 0.2081 0.2311 0.1984 0.0298  0.0319  0.0027  ? ? ? ? ? ? 154 LEU   A C     
1120 O  O     . LEU   A  127 ? 0.2509 0.2075 0.2043 0.0130  0.0197  0.0022  ? ? ? ? ? ? 154 LEU   A O     
1121 C  CB    . LEU   A  127 ? 0.2365 0.2286 0.2140 0.0108  0.0081  0.0044  ? ? ? ? ? ? 154 LEU   A CB    
1122 C  CG    . LEU   A  127 ? 0.2286 0.2258 0.2322 0.0100  0.0018  0.0073  ? ? ? ? ? ? 154 LEU   A CG    
1123 C  CD1   . LEU   A  127 ? 0.2612 0.2109 0.2388 0.0020  -0.0030 0.0074  ? ? ? ? ? ? 154 LEU   A CD1   
1124 C  CD2   . LEU   A  127 ? 0.2401 0.2697 0.2736 -0.0119 -0.0112 0.0742  ? ? ? ? ? ? 154 LEU   A CD2   
1125 N  N     A SER   A  128 ? 0.2125 0.2336 0.1977 0.0280  0.0182  -0.0145 ? ? ? ? ? ? 155 SER   A N     
1126 N  N     B SER   A  128 ? 0.2135 0.2413 0.2027 0.0319  0.0198  -0.0131 ? ? ? ? ? ? 155 SER   A N     
1127 C  CA    A SER   A  128 ? 0.2512 0.2395 0.2083 0.0481  0.0305  -0.0090 ? ? ? ? ? ? 155 SER   A CA    
1128 C  CA    B SER   A  128 ? 0.2370 0.2530 0.2223 0.0518  0.0437  -0.0083 ? ? ? ? ? ? 155 SER   A CA    
1129 C  C     A SER   A  128 ? 0.1798 0.2796 0.1755 0.0276  0.0105  -0.0057 ? ? ? ? ? ? 155 SER   A C     
1130 C  C     B SER   A  128 ? 0.1841 0.2870 0.1754 0.0243  0.0085  -0.0082 ? ? ? ? ? ? 155 SER   A C     
1131 O  O     A SER   A  128 ? 0.2327 0.2632 0.2177 0.0462  0.0015  -0.0173 ? ? ? ? ? ? 155 SER   A O     
1132 O  O     B SER   A  128 ? 0.2400 0.2648 0.2046 0.0421  0.0029  -0.0107 ? ? ? ? ? ? 155 SER   A O     
1133 C  CB    A SER   A  128 ? 0.2462 0.2308 0.2378 0.0589  0.0488  0.0094  ? ? ? ? ? ? 155 SER   A CB    
1134 C  CB    B SER   A  128 ? 0.2309 0.2860 0.2423 0.0411  0.0184  -0.0345 ? ? ? ? ? ? 155 SER   A CB    
1135 O  OG    A SER   A  128 ? 0.2599 0.2649 0.2792 0.0662  0.0497  -0.0384 ? ? ? ? ? ? 155 SER   A OG    
1136 O  OG    B SER   A  128 ? 0.2912 0.3024 0.3213 0.0397  0.0588  -0.0007 ? ? ? ? ? ? 155 SER   A OG    
1137 N  N     . VAL   A  129 ? 0.2268 0.2142 0.1853 0.0441  0.0078  -0.0249 ? ? ? ? ? ? 156 VAL   A N     
1138 C  CA    . VAL   A  129 ? 0.2237 0.2277 0.2062 0.0482  0.0205  -0.0089 ? ? ? ? ? ? 156 VAL   A CA    
1139 C  C     . VAL   A  129 ? 0.2270 0.1961 0.1954 0.0452  0.0068  -0.0033 ? ? ? ? ? ? 156 VAL   A C     
1140 O  O     . VAL   A  129 ? 0.2562 0.1948 0.2163 0.0434  0.0156  -0.0063 ? ? ? ? ? ? 156 VAL   A O     
1141 C  CB    . VAL   A  129 ? 0.2488 0.2487 0.2177 0.0449  -0.0144 -0.0148 ? ? ? ? ? ? 156 VAL   A CB    
1142 C  CG1   . VAL   A  129 ? 0.3026 0.2332 0.2278 0.0297  0.0062  -0.0084 ? ? ? ? ? ? 156 VAL   A CG1   
1143 C  CG2   . VAL   A  129 ? 0.2482 0.2691 0.2433 0.0535  -0.0080 0.0258  ? ? ? ? ? ? 156 VAL   A CG2   
1144 N  N     . VAL   A  130 ? 0.2279 0.1899 0.2068 0.0387  0.0170  0.0045  ? ? ? ? ? ? 157 VAL   A N     
1145 C  CA    . VAL   A  130 ? 0.2255 0.1989 0.1981 0.0388  0.0191  0.0056  ? ? ? ? ? ? 157 VAL   A CA    
1146 C  C     . VAL   A  130 ? 0.2093 0.1946 0.2028 0.0352  0.0380  0.0012  ? ? ? ? ? ? 157 VAL   A C     
1147 O  O     . VAL   A  130 ? 0.2195 0.2032 0.2104 0.0290  0.0141  -0.0048 ? ? ? ? ? ? 157 VAL   A O     
1148 C  CB    . VAL   A  130 ? 0.2524 0.1711 0.1963 0.0220  0.0294  0.0044  ? ? ? ? ? ? 157 VAL   A CB    
1149 C  CG1   . VAL   A  130 ? 0.2435 0.1964 0.2068 0.0340  0.0375  0.0081  ? ? ? ? ? ? 157 VAL   A CG1   
1150 C  CG2   . VAL   A  130 ? 0.2239 0.2030 0.2027 0.0322  0.0225  -0.0034 ? ? ? ? ? ? 157 VAL   A CG2   
1151 N  N     A GLU   A  131 ? 0.2063 0.2100 0.1913 0.0112  0.0233  -0.0027 ? ? ? ? ? ? 158 GLU   A N     
1152 N  N     B GLU   A  131 ? 0.2064 0.2101 0.1953 0.0111  0.0248  -0.0008 ? ? ? ? ? ? 158 GLU   A N     
1153 C  CA    A GLU   A  131 ? 0.2069 0.1905 0.2005 0.0269  -0.0076 -0.0103 ? ? ? ? ? ? 158 GLU   A CA    
1154 C  CA    B GLU   A  131 ? 0.2136 0.1921 0.2059 0.0295  -0.0049 -0.0094 ? ? ? ? ? ? 158 GLU   A CA    
1155 C  C     A GLU   A  131 ? 0.2017 0.1950 0.1938 0.0339  0.0281  0.0069  ? ? ? ? ? ? 158 GLU   A C     
1156 C  C     B GLU   A  131 ? 0.1998 0.1964 0.1928 0.0340  0.0308  0.0086  ? ? ? ? ? ? 158 GLU   A C     
1157 O  O     A GLU   A  131 ? 0.2166 0.2061 0.2091 0.0144  0.0279  0.0014  ? ? ? ? ? ? 158 GLU   A O     
1158 O  O     B GLU   A  131 ? 0.2190 0.2049 0.2031 0.0152  0.0282  0.0052  ? ? ? ? ? ? 158 GLU   A O     
1159 C  CB    A GLU   A  131 ? 0.2512 0.2093 0.1630 0.0322  0.0275  -0.0220 ? ? ? ? ? ? 158 GLU   A CB    
1160 C  CB    B GLU   A  131 ? 0.2559 0.1917 0.2478 0.0084  0.0329  -0.0119 ? ? ? ? ? ? 158 GLU   A CB    
1161 C  CG    A GLU   A  131 ? 0.2367 0.2148 0.1516 0.0111  0.0021  -0.0146 ? ? ? ? ? ? 158 GLU   A CG    
1162 C  CG    B GLU   A  131 ? 0.2735 0.2488 0.2298 -0.0118 0.0248  0.0002  ? ? ? ? ? ? 158 GLU   A CG    
1163 C  CD    A GLU   A  131 ? 0.2366 0.1905 0.1793 0.0093  0.0075  0.0112  ? ? ? ? ? ? 158 GLU   A CD    
1164 C  CD    B GLU   A  131 ? 0.3296 0.3234 0.4223 0.0066  0.1283  0.0727  ? ? ? ? ? ? 158 GLU   A CD    
1165 O  OE1   A GLU   A  131 ? 0.2140 0.2489 0.1785 0.0167  0.0212  -0.0606 ? ? ? ? ? ? 158 GLU   A OE1   
1166 O  OE1   B GLU   A  131 ? 0.3917 0.2820 0.5116 0.1086  0.1801  0.0995  ? ? ? ? ? ? 158 GLU   A OE1   
1167 O  OE2   A GLU   A  131 ? 0.2848 0.2756 0.1954 0.0172  -0.0021 -0.0452 ? ? ? ? ? ? 158 GLU   A OE2   
1168 O  OE2   B GLU   A  131 ? 0.4188 0.3872 0.4314 0.0820  -0.0037 -0.0131 ? ? ? ? ? ? 158 GLU   A OE2   
1169 N  N     . HIS   A  132 ? 0.2272 0.1946 0.2046 0.0366  0.0004  -0.0142 ? ? ? ? ? ? 159 HIS   A N     
1170 C  CA    . HIS   A  132 ? 0.2252 0.1958 0.2401 0.0512  0.0456  -0.0174 ? ? ? ? ? ? 159 HIS   A CA    
1171 C  C     . HIS   A  132 ? 0.2229 0.2092 0.2017 0.0565  0.0246  -0.0070 ? ? ? ? ? ? 159 HIS   A C     
1172 O  O     . HIS   A  132 ? 0.2851 0.2101 0.2475 0.0382  0.0151  -0.0105 ? ? ? ? ? ? 159 HIS   A O     
1173 C  CB    . HIS   A  132 ? 0.2375 0.2593 0.3216 0.0762  0.0044  -0.0241 ? ? ? ? ? ? 159 HIS   A CB    
1174 C  CG    . HIS   A  132 ? 0.2710 0.2758 0.3411 0.0800  0.0669  -0.0623 ? ? ? ? ? ? 159 HIS   A CG    
1175 N  ND1   . HIS   A  132 ? 0.3947 0.3800 0.3124 0.0352  0.0978  -0.0569 ? ? ? ? ? ? 159 HIS   A ND1   
1176 C  CD2   . HIS   A  132 ? 0.4494 0.2699 0.3837 0.0105  0.1068  -0.0752 ? ? ? ? ? ? 159 HIS   A CD2   
1177 C  CE1   . HIS   A  132 ? 0.4297 0.4569 0.3106 0.0268  0.0801  -0.0123 ? ? ? ? ? ? 159 HIS   A CE1   
1178 N  NE2   . HIS   A  132 ? 0.3594 0.4632 0.3789 -0.0263 0.0821  -0.0088 ? ? ? ? ? ? 159 HIS   A NE2   
1179 N  N     A ARG   A  133 ? 0.2771 0.1890 0.2001 0.0627  0.0229  -0.0070 ? ? ? ? ? ? 160 ARG   A N     
1180 N  N     B ARG   A  133 ? 0.2839 0.1855 0.2027 0.0691  0.0220  -0.0099 ? ? ? ? ? ? 160 ARG   A N     
1181 C  CA    A ARG   A  133 ? 0.2948 0.1707 0.2037 0.0671  0.0184  0.0190  ? ? ? ? ? ? 160 ARG   A CA    
1182 C  CA    B ARG   A  133 ? 0.3091 0.1876 0.1960 0.0752  0.0257  0.0156  ? ? ? ? ? ? 160 ARG   A CA    
1183 C  C     A ARG   A  133 ? 0.2603 0.2269 0.2028 0.0505  0.0505  0.0384  ? ? ? ? ? ? 160 ARG   A C     
1184 C  C     B ARG   A  133 ? 0.2663 0.1794 0.2020 0.0413  0.0629  0.0148  ? ? ? ? ? ? 160 ARG   A C     
1185 O  O     A ARG   A  133 ? 0.3881 0.2049 0.2945 0.0254  0.0613  0.0146  ? ? ? ? ? ? 160 ARG   A O     
1186 O  O     B ARG   A  133 ? 0.2784 0.1963 0.1782 0.0207  0.0384  0.0138  ? ? ? ? ? ? 160 ARG   A O     
1187 C  CB    A ARG   A  133 ? 0.2872 0.2252 0.2092 0.0538  0.0352  -0.0050 ? ? ? ? ? ? 160 ARG   A CB    
1188 C  CB    B ARG   A  133 ? 0.3959 0.2510 0.2501 0.1253  0.0060  -0.0496 ? ? ? ? ? ? 160 ARG   A CB    
1189 C  CG    A ARG   A  133 ? 0.2651 0.1840 0.2236 0.0569  0.0170  0.0189  ? ? ? ? ? ? 160 ARG   A CG    
1190 C  CG    B ARG   A  133 ? 0.2859 0.2382 0.2879 0.0880  0.0280  -0.0095 ? ? ? ? ? ? 160 ARG   A CG    
1191 C  CD    A ARG   A  133 ? 0.2378 0.2408 0.1985 0.0238  -0.0057 0.0348  ? ? ? ? ? ? 160 ARG   A CD    
1192 C  CD    B ARG   A  133 ? 0.2952 0.2204 0.2841 0.0818  0.0103  -0.0234 ? ? ? ? ? ? 160 ARG   A CD    
1193 N  NE    A ARG   A  133 ? 0.2491 0.2736 0.2247 0.0390  -0.0280 0.0029  ? ? ? ? ? ? 160 ARG   A NE    
1194 N  NE    B ARG   A  133 ? 0.3064 0.2141 0.2633 0.0381  0.0103  0.0018  ? ? ? ? ? ? 160 ARG   A NE    
1195 C  CZ    A ARG   A  133 ? 0.2466 0.2004 0.2229 0.0405  0.0300  0.0093  ? ? ? ? ? ? 160 ARG   A CZ    
1196 C  CZ    B ARG   A  133 ? 0.2434 0.2258 0.2816 0.0335  0.0002  0.0193  ? ? ? ? ? ? 160 ARG   A CZ    
1197 N  NH1   A ARG   A  133 ? 0.2373 0.2278 0.3771 0.0770  -0.0113 -0.0003 ? ? ? ? ? ? 160 ARG   A NH1   
1198 N  NH1   B ARG   A  133 ? 0.1986 0.1994 0.2989 0.0036  0.0259  0.0127  ? ? ? ? ? ? 160 ARG   A NH1   
1199 N  NH2   A ARG   A  133 ? 0.2513 0.2643 0.2297 0.0678  0.0400  0.0217  ? ? ? ? ? ? 160 ARG   A NH2   
1200 N  NH2   B ARG   A  133 ? 0.2762 0.3019 0.2731 0.1227  0.0082  0.0297  ? ? ? ? ? ? 160 ARG   A NH2   
1201 N  N     . LEU   A  134 ? 0.2504 0.1901 0.2010 0.0312  0.0429  0.0180  ? ? ? ? ? ? 161 LEU   A N     
1202 C  CA    . LEU   A  134 ? 0.2660 0.1836 0.2104 0.0134  0.0335  0.0161  ? ? ? ? ? ? 161 LEU   A CA    
1203 C  C     . LEU   A  134 ? 0.2123 0.1835 0.2107 0.0220  0.0421  0.0178  ? ? ? ? ? ? 161 LEU   A C     
1204 O  O     . LEU   A  134 ? 0.2395 0.2064 0.2296 0.0146  0.0353  -0.0126 ? ? ? ? ? ? 161 LEU   A O     
1205 C  CB    . LEU   A  134 ? 0.2545 0.1815 0.2201 0.0244  0.0330  0.0021  ? ? ? ? ? ? 161 LEU   A CB    
1206 C  CG    . LEU   A  134 ? 0.2521 0.2088 0.2408 0.0250  0.0429  -0.0221 ? ? ? ? ? ? 161 LEU   A CG    
1207 C  CD1   . LEU   A  134 ? 0.2536 0.2134 0.2640 0.0189  0.0288  -0.0118 ? ? ? ? ? ? 161 LEU   A CD1   
1208 C  CD2   . LEU   A  134 ? 0.3076 0.2347 0.2551 0.0323  0.0684  -0.0108 ? ? ? ? ? ? 161 LEU   A CD2   
1209 N  N     . ARG   A  135 ? 0.2180 0.1808 0.2078 0.0055  0.0417  -0.0080 ? ? ? ? ? ? 162 ARG   A N     
1210 C  CA    . ARG   A  135 ? 0.2450 0.1941 0.1934 0.0225  0.0193  -0.0100 ? ? ? ? ? ? 162 ARG   A CA    
1211 C  C     . ARG   A  135 ? 0.2366 0.1967 0.2181 0.0231  0.0215  -0.0028 ? ? ? ? ? ? 162 ARG   A C     
1212 O  O     . ARG   A  135 ? 0.2490 0.2001 0.2260 0.0166  0.0262  -0.0184 ? ? ? ? ? ? 162 ARG   A O     
1213 C  CB    . ARG   A  135 ? 0.2538 0.1987 0.2248 0.0275  0.0597  0.0013  ? ? ? ? ? ? 162 ARG   A CB    
1214 C  CG    . ARG   A  135 ? 0.2515 0.2013 0.2213 0.0125  0.0552  -0.0026 ? ? ? ? ? ? 162 ARG   A CG    
1215 C  CD    . ARG   A  135 ? 0.2555 0.2279 0.2190 0.0178  0.0534  -0.0064 ? ? ? ? ? ? 162 ARG   A CD    
1216 N  NE    . ARG   A  135 ? 0.2375 0.2363 0.2065 0.0035  0.0386  -0.0142 ? ? ? ? ? ? 162 ARG   A NE    
1217 C  CZ    . ARG   A  135 ? 0.2507 0.2623 0.1968 -0.0232 0.0417  -0.0353 ? ? ? ? ? ? 162 ARG   A CZ    
1218 N  NH1   . ARG   A  135 ? 0.2552 0.3121 0.2382 -0.0094 0.0841  -0.0063 ? ? ? ? ? ? 162 ARG   A NH1   
1219 N  NH2   . ARG   A  135 ? 0.2883 0.2989 0.2054 -0.0429 0.0362  -0.0037 ? ? ? ? ? ? 162 ARG   A NH2   
1220 N  N     . ALA   A  136 ? 0.2333 0.1890 0.2231 0.0201  0.0148  -0.0114 ? ? ? ? ? ? 163 ALA   A N     
1221 C  CA    . ALA   A  136 ? 0.2421 0.1854 0.2609 0.0207  0.0506  -0.0057 ? ? ? ? ? ? 163 ALA   A CA    
1222 C  C     . ALA   A  136 ? 0.2337 0.2001 0.2349 0.0359  0.0218  0.0135  ? ? ? ? ? ? 163 ALA   A C     
1223 O  O     . ALA   A  136 ? 0.2618 0.1957 0.2593 0.0372  0.0400  -0.0046 ? ? ? ? ? ? 163 ALA   A O     
1224 C  CB    . ALA   A  136 ? 0.2802 0.2053 0.3060 0.0025  -0.0154 0.0186  ? ? ? ? ? ? 163 ALA   A CB    
1225 N  N     . ARG   A  137 ? 0.2345 0.1736 0.2571 0.0251  0.0274  0.0062  ? ? ? ? ? ? 164 ARG   A N     
1226 C  CA    . ARG   A  137 ? 0.2405 0.1922 0.2385 0.0194  0.0567  0.0095  ? ? ? ? ? ? 164 ARG   A CA    
1227 C  C     . ARG   A  137 ? 0.2440 0.1714 0.2613 0.0000  0.0363  0.0123  ? ? ? ? ? ? 164 ARG   A C     
1228 O  O     . ARG   A  137 ? 0.2442 0.2515 0.2386 0.0293  0.0397  -0.0272 ? ? ? ? ? ? 164 ARG   A O     
1229 C  CB    . ARG   A  137 ? 0.2260 0.2326 0.2169 0.0140  0.0323  0.0106  ? ? ? ? ? ? 164 ARG   A CB    
1230 C  CG    . ARG   A  137 ? 0.2694 0.2313 0.2191 0.0300  0.0295  -0.0061 ? ? ? ? ? ? 164 ARG   A CG    
1231 C  CD    . ARG   A  137 ? 0.2561 0.2256 0.2356 0.0313  0.0352  0.0024  ? ? ? ? ? ? 164 ARG   A CD    
1232 N  NE    . ARG   A  137 ? 0.2586 0.2287 0.2495 0.0227  0.0481  0.0009  ? ? ? ? ? ? 164 ARG   A NE    
1233 C  CZ    . ARG   A  137 ? 0.2286 0.2038 0.2273 0.0035  0.0339  -0.0230 ? ? ? ? ? ? 164 ARG   A CZ    
1234 N  NH1   . ARG   A  137 ? 0.2078 0.2039 0.2374 0.0188  0.0206  -0.0067 ? ? ? ? ? ? 164 ARG   A NH1   
1235 N  NH2   . ARG   A  137 ? 0.2338 0.1958 0.2488 0.0076  0.0348  -0.0129 ? ? ? ? ? ? 164 ARG   A NH2   
1236 N  N     . GLN   A  138 ? 0.2343 0.2113 0.2371 0.0296  0.0496  -0.0075 ? ? ? ? ? ? 165 GLN   A N     
1237 C  CA    . GLN   A  138 ? 0.2446 0.2088 0.2043 0.0318  0.0282  -0.0323 ? ? ? ? ? ? 165 GLN   A CA    
1238 C  C     . GLN   A  138 ? 0.2443 0.1990 0.2603 0.0148  0.0402  -0.0331 ? ? ? ? ? ? 165 GLN   A C     
1239 O  O     . GLN   A  138 ? 0.2639 0.2348 0.2404 0.0325  0.0158  -0.0368 ? ? ? ? ? ? 165 GLN   A O     
1240 C  CB    . GLN   A  138 ? 0.2300 0.2761 0.2350 0.0000  0.0232  -0.0130 ? ? ? ? ? ? 165 GLN   A CB    
1241 C  CG    . GLN   A  138 ? 0.2531 0.2608 0.2384 0.0169  0.0242  -0.0270 ? ? ? ? ? ? 165 GLN   A CG    
1242 C  CD    . GLN   A  138 ? 0.2704 0.2985 0.2378 0.0203  0.0359  0.0016  ? ? ? ? ? ? 165 GLN   A CD    
1243 O  OE1   . GLN   A  138 ? 0.2840 0.3121 0.2962 0.0339  0.0609  -0.0162 ? ? ? ? ? ? 165 GLN   A OE1   
1244 N  NE2   . GLN   A  138 ? 0.2959 0.3249 0.2309 0.0322  0.0187  0.0082  ? ? ? ? ? ? 165 GLN   A NE2   
1245 N  N     . GLN   A  139 ? 0.2660 0.2127 0.2796 0.0483  0.0155  -0.0453 ? ? ? ? ? ? 166 GLN   A N     
1246 C  CA    . GLN   A  139 ? 0.2849 0.2339 0.2672 0.0463  0.0137  -0.0667 ? ? ? ? ? ? 166 GLN   A CA    
1247 C  C     . GLN   A  139 ? 0.2773 0.1896 0.2891 0.0315  0.0112  -0.0802 ? ? ? ? ? ? 166 GLN   A C     
1248 O  O     . GLN   A  139 ? 0.2722 0.2753 0.3178 0.0516  -0.0054 -0.0742 ? ? ? ? ? ? 166 GLN   A O     
1249 C  CB    . GLN   A  139 ? 0.3030 0.2904 0.3416 0.0482  0.0376  -0.1305 ? ? ? ? ? ? 166 GLN   A CB    
1250 C  CG    . GLN   A  139 ? 0.4199 0.4210 0.3174 0.0566  0.0774  -0.1238 ? ? ? ? ? ? 166 GLN   A CG    
1251 C  CD    . GLN   A  139 ? 0.5376 0.4487 0.2527 0.0213  0.0709  -0.0836 ? ? ? ? ? ? 166 GLN   A CD    
1252 O  OE1   . GLN   A  139 ? 0.5959 0.6262 0.3545 0.0448  -0.0217 -0.0558 ? ? ? ? ? ? 166 GLN   A OE1   
1253 N  NE2   . GLN   A  139 ? 0.6378 0.6627 0.4066 -0.1118 0.1415  -0.0669 ? ? ? ? ? ? 166 GLN   A NE2   
1254 N  N     . LYS   A  140 ? 0.2884 0.1984 0.3024 0.0238  0.0054  -0.0563 ? ? ? ? ? ? 167 LYS   A N     
1255 C  CA    . LYS   A  140 ? 0.2755 0.2170 0.3526 0.0285  0.0214  -0.0319 ? ? ? ? ? ? 167 LYS   A CA    
1256 C  C     . LYS   A  140 ? 0.2501 0.1878 0.3289 0.0019  0.0043  -0.0380 ? ? ? ? ? ? 167 LYS   A C     
1257 O  O     . LYS   A  140 ? 0.2553 0.2281 0.3151 0.0056  0.0104  -0.0427 ? ? ? ? ? ? 167 LYS   A O     
1258 C  CB    . LYS   A  140 ? 0.2848 0.1905 0.3336 0.0246  0.0156  -0.0415 ? ? ? ? ? ? 167 LYS   A CB    
1259 C  CG    . LYS   A  140 ? 0.3224 0.2547 0.3839 0.0607  0.0674  -0.0135 ? ? ? ? ? ? 167 LYS   A CG    
1260 C  CD    . LYS   A  140 ? 0.4906 0.3077 0.3757 0.1053  0.0196  -0.0244 ? ? ? ? ? ? 167 LYS   A CD    
1261 C  CE    . LYS   A  140 ? 0.7867 0.4842 0.7121 -0.1029 -0.1275 0.1543  ? ? ? ? ? ? 167 LYS   A CE    
1262 N  NZ    . LYS   A  140 ? 0.8276 0.9536 0.8126 0.4064  -0.1559 -0.0984 ? ? ? ? ? ? 167 LYS   A NZ    
1263 N  N     . GLN   A  141 ? 0.2146 0.1873 0.2542 0.0128  0.0287  -0.0353 ? ? ? ? ? ? 168 GLN   A N     
1264 C  CA    . GLN   A  141 ? 0.2716 0.1774 0.2251 0.0228  0.0427  -0.0397 ? ? ? ? ? ? 168 GLN   A CA    
1265 C  C     . GLN   A  141 ? 0.2301 0.1996 0.2436 -0.0124 0.0400  -0.0485 ? ? ? ? ? ? 168 GLN   A C     
1266 O  O     . GLN   A  141 ? 0.2328 0.2253 0.2447 0.0154  0.0298  -0.0649 ? ? ? ? ? ? 168 GLN   A O     
1267 C  CB    . GLN   A  141 ? 0.2605 0.1825 0.2492 0.0140  0.0350  -0.0407 ? ? ? ? ? ? 168 GLN   A CB    
1268 C  CG    . GLN   A  141 ? 0.2342 0.1984 0.2346 0.0241  0.0288  -0.0439 ? ? ? ? ? ? 168 GLN   A CG    
1269 C  CD    . GLN   A  141 ? 0.2231 0.1842 0.2377 0.0248  0.0240  -0.0176 ? ? ? ? ? ? 168 GLN   A CD    
1270 O  OE1   . GLN   A  141 ? 0.2164 0.2269 0.2426 0.0239  0.0270  -0.0230 ? ? ? ? ? ? 168 GLN   A OE1   
1271 N  NE2   . GLN   A  141 ? 0.2180 0.1733 0.2416 0.0139  0.0318  -0.0407 ? ? ? ? ? ? 168 GLN   A NE2   
1272 N  N     . ALA   A  142 ? 0.2479 0.2247 0.2337 0.0192  0.0311  -0.0420 ? ? ? ? ? ? 169 ALA   A N     
1273 C  CA    . ALA   A  142 ? 0.2545 0.2349 0.2481 0.0227  0.0154  -0.0334 ? ? ? ? ? ? 169 ALA   A CA    
1274 C  C     . ALA   A  142 ? 0.2649 0.2231 0.2371 0.0203  0.0385  -0.0657 ? ? ? ? ? ? 169 ALA   A C     
1275 O  O     . ALA   A  142 ? 0.2815 0.2865 0.2922 0.0426  0.0037  -0.0779 ? ? ? ? ? ? 169 ALA   A O     
1276 C  CB    . ALA   A  142 ? 0.2805 0.3092 0.2565 0.0498  0.0191  -0.0573 ? ? ? ? ? ? 169 ALA   A CB    
1277 N  N     A LYS   A  143 ? 0.2371 0.2324 0.2666 0.0194  0.0196  -0.0547 ? ? ? ? ? ? 170 LYS   A N     
1278 N  N     B LYS   A  143 ? 0.2556 0.2302 0.3159 0.0293  0.0151  -0.0465 ? ? ? ? ? ? 170 LYS   A N     
1279 C  CA    A LYS   A  143 ? 0.2742 0.2092 0.2784 -0.0072 0.0136  -0.0832 ? ? ? ? ? ? 170 LYS   A CA    
1280 C  CA    B LYS   A  143 ? 0.2838 0.2926 0.2911 -0.0154 0.0382  -0.0868 ? ? ? ? ? ? 170 LYS   A CA    
1281 C  C     A LYS   A  143 ? 0.2794 0.2566 0.2934 0.0006  0.0120  -0.1017 ? ? ? ? ? ? 170 LYS   A C     
1282 C  C     B LYS   A  143 ? 0.2923 0.2577 0.2739 -0.0076 0.0133  -0.0864 ? ? ? ? ? ? 170 LYS   A C     
1283 O  O     A LYS   A  143 ? 0.2815 0.2584 0.3526 0.0092  -0.0066 -0.0538 ? ? ? ? ? ? 170 LYS   A O     
1284 O  O     B LYS   A  143 ? 0.2879 0.1922 0.2929 0.0112  0.0371  -0.0800 ? ? ? ? ? ? 170 LYS   A O     
1285 C  CB    A LYS   A  143 ? 0.2533 0.2181 0.3676 0.0009  -0.0065 -0.0627 ? ? ? ? ? ? 170 LYS   A CB    
1286 C  CB    B LYS   A  143 ? 0.3685 0.3106 0.4458 0.0697  0.0103  -0.1071 ? ? ? ? ? ? 170 LYS   A CB    
1287 C  CG    A LYS   A  143 ? 0.2680 0.3279 0.3534 0.0270  -0.0237 -0.0814 ? ? ? ? ? ? 170 LYS   A CG    
1288 C  CG    B LYS   A  143 ? 0.5545 0.6227 0.4969 0.1778  0.0436  -0.2034 ? ? ? ? ? ? 170 LYS   A CG    
1289 C  CD    A LYS   A  143 ? 0.4385 0.3007 0.5534 0.1226  0.0157  -0.1480 ? ? ? ? ? ? 170 LYS   A CD    
1290 C  CD    B LYS   A  143 ? 0.7465 0.6743 0.4315 0.2879  0.0251  -0.1747 ? ? ? ? ? ? 170 LYS   A CD    
1291 C  CE    A LYS   A  143 ? 0.3253 0.3480 0.3978 0.0114  0.0182  -0.0845 ? ? ? ? ? ? 170 LYS   A CE    
1292 C  CE    B LYS   A  143 ? 0.7481 0.6148 0.4651 0.2442  -0.0139 -0.1851 ? ? ? ? ? ? 170 LYS   A CE    
1293 N  NZ    A LYS   A  143 ? 0.3954 0.3978 0.3646 -0.0449 0.1055  -0.1640 ? ? ? ? ? ? 170 LYS   A NZ    
1294 N  NZ    B LYS   A  143 ? 1.0244 0.8101 0.3661 0.2675  -0.0889 -0.0635 ? ? ? ? ? ? 170 LYS   A NZ    
1295 N  N     . LEU   A  144 ? 0.2578 0.2131 0.2595 0.0044  0.0074  -0.0535 ? ? ? ? ? ? 171 LEU   A N     
1296 C  CA    . LEU   A  144 ? 0.2636 0.2102 0.2633 -0.0074 0.0408  -0.0280 ? ? ? ? ? ? 171 LEU   A CA    
1297 C  C     . LEU   A  144 ? 0.2445 0.2128 0.2199 -0.0116 0.0176  -0.0495 ? ? ? ? ? ? 171 LEU   A C     
1298 O  O     . LEU   A  144 ? 0.2336 0.2231 0.2769 0.0022  0.0122  -0.0586 ? ? ? ? ? ? 171 LEU   A O     
1299 C  CB    . LEU   A  144 ? 0.2268 0.2145 0.2597 0.0175  0.0370  -0.0251 ? ? ? ? ? ? 171 LEU   A CB    
1300 C  CG    . LEU   A  144 ? 0.2810 0.2473 0.2765 0.0097  0.0064  -0.0063 ? ? ? ? ? ? 171 LEU   A CG    
1301 C  CD1   . LEU   A  144 ? 0.2593 0.2428 0.3046 -0.0059 0.0145  -0.0095 ? ? ? ? ? ? 171 LEU   A CD1   
1302 C  CD2   . LEU   A  144 ? 0.3081 0.3847 0.3480 -0.0489 0.0000  0.0749  ? ? ? ? ? ? 171 LEU   A CD2   
1303 N  N     . THR   A  145 ? 0.2177 0.2141 0.2439 0.0143  0.0184  -0.0294 ? ? ? ? ? ? 172 THR   A N     
1304 C  CA    . THR   A  145 ? 0.2376 0.2068 0.2353 0.0133  0.0015  -0.0420 ? ? ? ? ? ? 172 THR   A CA    
1305 C  C     . THR   A  145 ? 0.2505 0.2351 0.2418 -0.0034 0.0014  -0.0459 ? ? ? ? ? ? 172 THR   A C     
1306 O  O     . THR   A  145 ? 0.2497 0.2608 0.2820 0.0176  0.0005  -0.0359 ? ? ? ? ? ? 172 THR   A O     
1307 C  CB    . THR   A  145 ? 0.2466 0.2149 0.2504 -0.0024 -0.0025 -0.0390 ? ? ? ? ? ? 172 THR   A CB    
1308 O  OG1   . THR   A  145 ? 0.2557 0.2216 0.2361 0.0164  -0.0099 -0.0363 ? ? ? ? ? ? 172 THR   A OG1   
1309 C  CG2   . THR   A  145 ? 0.2671 0.2595 0.2768 -0.0006 -0.0360 0.0050  ? ? ? ? ? ? 172 THR   A CG2   
1310 N  N     . GLU   A  146 ? 0.2658 0.2702 0.2806 0.0312  0.0087  -0.0808 ? ? ? ? ? ? 173 GLU   A N     
1311 C  CA    . GLU   A  146 ? 0.2745 0.3323 0.3042 0.0319  -0.0134 -0.0903 ? ? ? ? ? ? 173 GLU   A CA    
1312 C  C     . GLU   A  146 ? 0.2851 0.2799 0.2822 0.0220  -0.0192 -0.0966 ? ? ? ? ? ? 173 GLU   A C     
1313 O  O     . GLU   A  146 ? 0.2816 0.4002 0.3377 0.0049  -0.0382 -0.0830 ? ? ? ? ? ? 173 GLU   A O     
1314 C  CB    . GLU   A  146 ? 0.3076 0.3434 0.3011 -0.0059 0.0090  -0.1215 ? ? ? ? ? ? 173 GLU   A CB    
1315 C  CG    . GLU   A  146 ? 0.3786 0.4849 0.4251 -0.0406 -0.0507 -0.1772 ? ? ? ? ? ? 173 GLU   A CG    
1316 C  CD    . GLU   A  146 ? 0.2870 0.4134 0.3881 -0.0828 -0.0729 -0.1430 ? ? ? ? ? ? 173 GLU   A CD    
1317 O  OE1   . GLU   A  146 ? 0.2662 0.3109 0.2581 -0.0723 -0.0020 -0.2669 ? ? ? ? ? ? 173 GLU   A OE1   
1318 O  OE2   . GLU   A  146 ? 0.1498 0.2854 0.3465 -0.0842 0.0143  -0.2154 ? ? ? ? ? ? 173 GLU   A OE2   
1319 N  N     . ASP   A  147 ? 0.2811 0.2458 0.2898 0.0115  0.0000  -0.0880 ? ? ? ? ? ? 174 ASP   A N     
1320 C  CA    . ASP   A  147 ? 0.3070 0.2545 0.3096 -0.0514 0.0063  -0.1004 ? ? ? ? ? ? 174 ASP   A CA    
1321 C  C     . ASP   A  147 ? 0.3085 0.2391 0.3031 -0.0183 0.0167  -0.0546 ? ? ? ? ? ? 174 ASP   A C     
1322 O  O     . ASP   A  147 ? 0.3583 0.3036 0.4022 -0.0442 0.0938  -0.0688 ? ? ? ? ? ? 174 ASP   A O     
1323 C  CB    . ASP   A  147 ? 0.3467 0.2977 0.3650 -0.0347 0.0478  -0.0274 ? ? ? ? ? ? 174 ASP   A CB    
1324 C  CG    . ASP   A  147 ? 0.5576 0.3925 0.8172 0.0029  0.0342  -0.2165 ? ? ? ? ? ? 174 ASP   A CG    
1325 O  OD1   . ASP   A  147 ? 1.0661 0.3610 0.8378 -0.1495 -0.0927 -0.0246 ? ? ? ? ? ? 174 ASP   A OD1   
1326 O  OD2   . ASP   A  147 ? 0.7983 0.6339 0.9433 0.1510  0.2132  0.0434  ? ? ? ? ? ? 174 ASP   A OD2   
1327 N  N     . GLY   A  148 ? 0.2249 0.2370 0.2824 0.0139  0.0143  -0.0403 ? ? ? ? ? ? 175 GLY   A N     
1328 C  CA    . GLY   A  148 ? 0.2304 0.2598 0.2782 0.0108  0.0007  -0.0667 ? ? ? ? ? ? 175 GLY   A CA    
1329 C  C     . GLY   A  148 ? 0.2210 0.2376 0.2733 -0.0083 0.0122  -0.0428 ? ? ? ? ? ? 175 GLY   A C     
1330 O  O     . GLY   A  148 ? 0.2350 0.2500 0.2753 -0.0013 0.0297  -0.0488 ? ? ? ? ? ? 175 GLY   A O     
1331 N  N     . LEU   A  149 ? 0.2184 0.2287 0.2389 -0.0060 0.0222  -0.0530 ? ? ? ? ? ? 176 LEU   A N     
1332 C  CA    . LEU   A  149 ? 0.2247 0.2197 0.2116 -0.0011 0.0234  -0.0318 ? ? ? ? ? ? 176 LEU   A CA    
1333 C  C     . LEU   A  149 ? 0.2227 0.2198 0.2086 0.0037  0.0062  -0.0091 ? ? ? ? ? ? 176 LEU   A C     
1334 O  O     . LEU   A  149 ? 0.2171 0.2166 0.2445 0.0077  0.0070  -0.0307 ? ? ? ? ? ? 176 LEU   A O     
1335 C  CB    . LEU   A  149 ? 0.2413 0.2170 0.2321 0.0178  0.0298  -0.0320 ? ? ? ? ? ? 176 LEU   A CB    
1336 C  CG    . LEU   A  149 ? 0.2663 0.2321 0.2492 -0.0061 0.0356  -0.0200 ? ? ? ? ? ? 176 LEU   A CG    
1337 C  CD1   . LEU   A  149 ? 0.3189 0.2069 0.3414 -0.0188 0.0339  -0.0129 ? ? ? ? ? ? 176 LEU   A CD1   
1338 C  CD2   . LEU   A  149 ? 0.2755 0.2419 0.2566 -0.0040 0.0523  -0.0130 ? ? ? ? ? ? 176 LEU   A CD2   
1339 N  N     . PRO   A  150 ? 0.2106 0.2088 0.1965 0.0072  0.0167  -0.0142 ? ? ? ? ? ? 177 PRO   A N     
1340 C  CA    . PRO   A  150 ? 0.1958 0.2080 0.2234 0.0092  0.0236  -0.0311 ? ? ? ? ? ? 177 PRO   A CA    
1341 C  C     . PRO   A  150 ? 0.2250 0.1705 0.2104 0.0012  0.0162  -0.0204 ? ? ? ? ? ? 177 PRO   A C     
1342 O  O     . PRO   A  150 ? 0.2241 0.2146 0.2043 0.0088  0.0208  -0.0228 ? ? ? ? ? ? 177 PRO   A O     
1343 C  CB    . PRO   A  150 ? 0.2565 0.2298 0.2640 0.0074  -0.0526 -0.0226 ? ? ? ? ? ? 177 PRO   A CB    
1344 C  CG    . PRO   A  150 ? 0.2461 0.2380 0.2796 0.0147  0.0099  -0.0133 ? ? ? ? ? ? 177 PRO   A CG    
1345 C  CD    . PRO   A  150 ? 0.2097 0.2203 0.2382 0.0110  0.0104  -0.0483 ? ? ? ? ? ? 177 PRO   A CD    
1346 N  N     . LEU   A  151 ? 0.2178 0.2016 0.1727 0.0071  0.0117  -0.0223 ? ? ? ? ? ? 178 LEU   A N     
1347 C  CA    . LEU   A  151 ? 0.2052 0.1912 0.1715 0.0199  -0.0033 -0.0275 ? ? ? ? ? ? 178 LEU   A CA    
1348 C  C     . LEU   A  151 ? 0.2111 0.1959 0.1637 0.0273  0.0214  -0.0158 ? ? ? ? ? ? 178 LEU   A C     
1349 O  O     . LEU   A  151 ? 0.2416 0.2326 0.1566 0.0087  0.0186  -0.0150 ? ? ? ? ? ? 178 LEU   A O     
1350 C  CB    . LEU   A  151 ? 0.2197 0.1911 0.2094 0.0243  0.0116  -0.0273 ? ? ? ? ? ? 178 LEU   A CB    
1351 C  CG    . LEU   A  151 ? 0.2003 0.2175 0.2070 0.0161  0.0206  -0.0067 ? ? ? ? ? ? 178 LEU   A CG    
1352 C  CD1   . LEU   A  151 ? 0.2428 0.2372 0.2089 0.0516  -0.0067 -0.0102 ? ? ? ? ? ? 178 LEU   A CD1   
1353 C  CD2   . LEU   A  151 ? 0.2110 0.2484 0.2268 0.0287  0.0225  -0.0053 ? ? ? ? ? ? 178 LEU   A CD2   
1354 N  N     . GLY   A  152 ? 0.2128 0.1815 0.1665 0.0087  0.0113  -0.0126 ? ? ? ? ? ? 179 GLY   A N     
1355 C  CA    . GLY   A  152 ? 0.2152 0.1778 0.1761 0.0056  -0.0008 -0.0040 ? ? ? ? ? ? 179 GLY   A CA    
1356 C  C     . GLY   A  152 ? 0.2062 0.1639 0.1793 0.0134  0.0114  -0.0087 ? ? ? ? ? ? 179 GLY   A C     
1357 O  O     . GLY   A  152 ? 0.1982 0.1949 0.1807 0.0108  0.0003  0.0077  ? ? ? ? ? ? 179 GLY   A O     
1358 N  N     . VAL   A  153 ? 0.2049 0.1925 0.1730 0.0060  -0.0006 0.0146  ? ? ? ? ? ? 180 VAL   A N     
1359 C  CA    . VAL   A  153 ? 0.1910 0.2041 0.1772 0.0169  0.0080  -0.0001 ? ? ? ? ? ? 180 VAL   A CA    
1360 C  C     . VAL   A  153 ? 0.1722 0.2065 0.1896 0.0159  -0.0042 0.0119  ? ? ? ? ? ? 180 VAL   A C     
1361 O  O     . VAL   A  153 ? 0.2381 0.1962 0.1823 0.0396  0.0190  0.0156  ? ? ? ? ? ? 180 VAL   A O     
1362 C  CB    . VAL   A  153 ? 0.2210 0.2277 0.1948 0.0412  0.0364  0.0129  ? ? ? ? ? ? 180 VAL   A CB    
1363 C  CG1   . VAL   A  153 ? 0.2141 0.2703 0.2854 0.0499  0.0355  -0.0176 ? ? ? ? ? ? 180 VAL   A CG1   
1364 C  CG2   . VAL   A  153 ? 0.2578 0.2276 0.2110 0.0574  0.0330  0.0236  ? ? ? ? ? ? 180 VAL   A CG2   
1365 N  N     . ASN   A  154 ? 0.1930 0.2005 0.1882 0.0160  -0.0056 0.0088  ? ? ? ? ? ? 181 ASN   A N     
1366 C  CA    . ASN   A  154 ? 0.1880 0.2017 0.1725 0.0217  0.0019  0.0175  ? ? ? ? ? ? 181 ASN   A CA    
1367 C  C     . ASN   A  154 ? 0.1958 0.1932 0.1806 0.0153  -0.0037 -0.0088 ? ? ? ? ? ? 181 ASN   A C     
1368 O  O     . ASN   A  154 ? 0.1773 0.1973 0.1814 0.0189  0.0085  0.0022  ? ? ? ? ? ? 181 ASN   A O     
1369 C  CB    . ASN   A  154 ? 0.1996 0.2176 0.1873 0.0480  0.0284  0.0257  ? ? ? ? ? ? 181 ASN   A CB    
1370 C  CG    . ASN   A  154 ? 0.1881 0.2396 0.1689 0.0280  -0.0030 0.0022  ? ? ? ? ? ? 181 ASN   A CG    
1371 O  OD1   . ASN   A  154 ? 0.1943 0.2484 0.2001 0.0256  0.0206  -0.0190 ? ? ? ? ? ? 181 ASN   A OD1   
1372 N  ND2   . ASN   A  154 ? 0.1960 0.2620 0.1868 0.0413  0.0147  -0.0254 ? ? ? ? ? ? 181 ASN   A ND2   
1373 N  N     . LEU   A  155 ? 0.1867 0.1939 0.1856 0.0254  0.0075  -0.0063 ? ? ? ? ? ? 182 LEU   A N     
1374 C  CA    . LEU   A  155 ? 0.1890 0.1922 0.1972 0.0186  0.0070  0.0076  ? ? ? ? ? ? 182 LEU   A CA    
1375 C  C     . LEU   A  155 ? 0.2093 0.2128 0.2353 0.0207  0.0028  -0.0199 ? ? ? ? ? ? 182 LEU   A C     
1376 O  O     . LEU   A  155 ? 0.2401 0.1980 0.2590 0.0258  -0.0233 -0.0306 ? ? ? ? ? ? 182 LEU   A O     
1377 C  CB    . LEU   A  155 ? 0.2004 0.1990 0.1962 0.0207  0.0113  0.0187  ? ? ? ? ? ? 182 LEU   A CB    
1378 C  CG    . LEU   A  155 ? 0.2360 0.1955 0.2169 0.0140  0.0269  0.0068  ? ? ? ? ? ? 182 LEU   A CG    
1379 C  CD1   . LEU   A  155 ? 0.2472 0.2616 0.2231 0.0254  0.0395  0.0326  ? ? ? ? ? ? 182 LEU   A CD1   
1380 C  CD2   . LEU   A  155 ? 0.2500 0.2004 0.2147 0.0217  0.0268  0.0129  ? ? ? ? ? ? 182 LEU   A CD2   
1381 N  N     . GLY   A  156 ? 0.2025 0.1968 0.2344 0.0196  0.0019  -0.0060 ? ? ? ? ? ? 183 GLY   A N     
1382 C  CA    . GLY   A  156 ? 0.2014 0.2333 0.2366 -0.0172 -0.0123 -0.0083 ? ? ? ? ? ? 183 GLY   A CA    
1383 C  C     . GLY   A  156 ? 0.2284 0.2121 0.2270 -0.0206 0.0058  -0.0070 ? ? ? ? ? ? 183 GLY   A C     
1384 O  O     . GLY   A  156 ? 0.2576 0.2496 0.2576 -0.0171 0.0166  -0.0347 ? ? ? ? ? ? 183 GLY   A O     
1385 N  N     . LYS   A  157 ? 0.1998 0.2477 0.2864 -0.0177 0.0102  -0.0592 ? ? ? ? ? ? 184 LYS   A N     
1386 C  CA    . LYS   A  157 ? 0.2004 0.2898 0.2614 -0.0051 0.0166  -0.0116 ? ? ? ? ? ? 184 LYS   A CA    
1387 C  C     . LYS   A  157 ? 0.2126 0.2426 0.2712 -0.0128 0.0090  -0.0206 ? ? ? ? ? ? 184 LYS   A C     
1388 O  O     . LYS   A  157 ? 0.2313 0.2679 0.2723 -0.0081 0.0180  0.0074  ? ? ? ? ? ? 184 LYS   A O     
1389 C  CB    . LYS   A  157 ? 0.2958 0.3294 0.4390 -0.0087 -0.0779 0.0493  ? ? ? ? ? ? 184 LYS   A CB    
1390 C  CG    . LYS   A  157 ? 0.3719 0.3655 0.4006 0.0172  0.0110  0.0604  ? ? ? ? ? ? 184 LYS   A CG    
1391 C  CD    . LYS   A  157 ? 0.7536 0.4656 0.6079 -0.1478 -0.0574 0.2293  ? ? ? ? ? ? 184 LYS   A CD    
1392 C  CE    . LYS   A  157 ? 0.6564 1.0372 0.5322 0.0124  0.1580  0.0381  ? ? ? ? ? ? 184 LYS   A CE    
1393 N  NZ    . LYS   A  157 ? 0.8409 0.3448 0.7795 0.1577  -0.1077 -0.0913 ? ? ? ? ? ? 184 LYS   A NZ    
1394 N  N     . ASN   A  158 ? 0.2257 0.2098 0.2547 0.0050  0.0259  -0.0243 ? ? ? ? ? ? 185 ASN   A N     
1395 C  CA    . ASN   A  158 ? 0.2374 0.2409 0.2730 0.0109  0.0069  -0.0385 ? ? ? ? ? ? 185 ASN   A CA    
1396 C  C     . ASN   A  158 ? 0.2329 0.2439 0.2928 0.0113  0.0131  -0.0379 ? ? ? ? ? ? 185 ASN   A C     
1397 O  O     . ASN   A  158 ? 0.2974 0.2484 0.3130 0.0039  -0.0315 -0.0276 ? ? ? ? ? ? 185 ASN   A O     
1398 C  CB    . ASN   A  158 ? 0.2124 0.2605 0.2798 -0.0080 0.0142  -0.0409 ? ? ? ? ? ? 185 ASN   A CB    
1399 C  CG    . ASN   A  158 ? 0.2039 0.2450 0.2423 -0.0238 0.0150  -0.0084 ? ? ? ? ? ? 185 ASN   A CG    
1400 O  OD1   . ASN   A  158 ? 0.2273 0.2915 0.2527 0.0174  0.0103  -0.0315 ? ? ? ? ? ? 185 ASN   A OD1   
1401 N  ND2   . ASN   A  158 ? 0.2022 0.2494 0.2579 0.0052  0.0236  0.0030  ? ? ? ? ? ? 185 ASN   A ND2   
1402 N  N     . LYS   A  159 ? 0.2519 0.2673 0.2885 -0.0195 0.0015  -0.0423 ? ? ? ? ? ? 186 LYS   A N     
1403 C  CA    . LYS   A  159 ? 0.3331 0.2924 0.3219 -0.0261 0.0313  -0.0858 ? ? ? ? ? ? 186 LYS   A CA    
1404 C  C     . LYS   A  159 ? 0.3936 0.3132 0.3551 -0.0490 -0.0240 0.0020  ? ? ? ? ? ? 186 LYS   A C     
1405 O  O     . LYS   A  159 ? 0.6619 0.2908 0.3776 -0.0781 -0.0327 -0.0340 ? ? ? ? ? ? 186 LYS   A O     
1406 C  CB    . LYS   A  159 ? 0.3303 0.3915 0.2808 -0.0839 0.0455  -0.0541 ? ? ? ? ? ? 186 LYS   A CB    
1407 C  CG    . LYS   A  159 ? 0.4942 0.4504 0.3710 -0.1077 -0.0021 -0.1206 ? ? ? ? ? ? 186 LYS   A CG    
1408 C  CD    . LYS   A  159 ? 0.4548 0.5179 0.4015 -0.1453 -0.0223 -0.0644 ? ? ? ? ? ? 186 LYS   A CD    
1409 C  CE    . LYS   A  159 ? 0.7759 0.6483 0.5050 -0.2289 -0.0629 -0.1734 ? ? ? ? ? ? 186 LYS   A CE    
1410 N  NZ    . LYS   A  159 ? 0.9596 0.8191 0.5048 -0.2277 -0.0724 -0.1494 ? ? ? ? ? ? 186 LYS   A NZ    
1411 N  N     . THR   A  160 ? 0.3487 0.4511 0.3455 -0.1790 0.0061  -0.0591 ? ? ? ? ? ? 187 THR   A N     
1412 C  CA    . THR   A  160 ? 0.3509 0.5452 0.3783 -0.1701 0.0367  0.0247  ? ? ? ? ? ? 187 THR   A CA    
1413 C  C     . THR   A  160 ? 0.4309 0.6590 0.3715 -0.2991 0.0024  -0.0343 ? ? ? ? ? ? 187 THR   A C     
1414 O  O     . THR   A  160 ? 0.5061 0.8034 0.5257 -0.3872 0.0025  0.0991  ? ? ? ? ? ? 187 THR   A O     
1415 C  CB    . THR   A  160 ? 0.2824 0.7556 0.5724 -0.1842 0.0092  0.0175  ? ? ? ? ? ? 187 THR   A CB    
1416 O  OG1   . THR   A  160 ? 0.4911 0.7275 0.5921 -0.0246 0.1770  0.0739  ? ? ? ? ? ? 187 THR   A OG1   
1417 C  CG2   . THR   A  160 ? 0.4793 0.7816 0.5675 -0.2113 -0.0283 0.0107  ? ? ? ? ? ? 187 THR   A CG2   
1418 N  N     . SER   A  161 ? 0.4105 0.5156 0.3230 -0.1861 -0.0088 -0.0762 ? ? ? ? ? ? 188 SER   A N     
1419 C  CA    . SER   A  161 ? 0.5145 0.4922 0.3637 -0.1508 -0.0809 0.0346  ? ? ? ? ? ? 188 SER   A CA    
1420 C  C     . SER   A  161 ? 0.5176 0.4855 0.4198 -0.1561 -0.0759 -0.0149 ? ? ? ? ? ? 188 SER   A C     
1421 O  O     . SER   A  161 ? 0.8868 0.3589 0.4835 -0.0992 -0.0062 -0.0019 ? ? ? ? ? ? 188 SER   A O     
1422 C  CB    . SER   A  161 ? 0.4566 0.6596 0.2810 -0.1580 -0.1085 0.0254  ? ? ? ? ? ? 188 SER   A CB    
1423 O  OG    . SER   A  161 ? 0.8322 0.7427 0.9970 0.0213  -0.0953 0.1446  ? ? ? ? ? ? 188 SER   A OG    
1424 N  N     . VAL   A  162 ? 0.6352 0.6143 0.5038 -0.3205 -0.0854 0.0563  ? ? ? ? ? ? 189 VAL   A N     
1425 C  CA    . VAL   A  162 ? 0.7963 0.6260 0.5070 -0.2808 -0.1518 0.0583  ? ? ? ? ? ? 189 VAL   A CA    
1426 C  C     . VAL   A  162 ? 0.8943 0.5691 0.6865 -0.3023 -0.3114 -0.0972 ? ? ? ? ? ? 189 VAL   A C     
1427 O  O     . VAL   A  162 ? 1.3956 0.5687 0.8124 -0.2758 -0.4441 0.1035  ? ? ? ? ? ? 189 VAL   A O     
1428 C  CB    . VAL   A  162 ? 0.8448 1.0483 0.6953 -0.4340 -0.1117 0.0735  ? ? ? ? ? ? 189 VAL   A CB    
1429 C  CG1   . VAL   A  162 ? 0.8133 0.9048 0.9633 -0.3654 -0.1563 0.3268  ? ? ? ? ? ? 189 VAL   A CG1   
1430 C  CG2   . VAL   A  162 ? 1.2134 1.0982 0.7222 -0.3864 0.1024  0.1109  ? ? ? ? ? ? 189 VAL   A CG2   
1431 N  N     . ASP   A  163 ? 0.5546 0.4947 0.3999 -0.2699 -0.0392 -0.0259 ? ? ? ? ? ? 190 ASP   A N     
1432 C  CA    . ASP   A  163 ? 0.4531 0.4698 0.4052 -0.1785 0.0040  -0.0218 ? ? ? ? ? ? 190 ASP   A CA    
1433 C  C     . ASP   A  163 ? 0.3653 0.3337 0.4137 -0.0416 0.0647  0.0046  ? ? ? ? ? ? 190 ASP   A C     
1434 O  O     . ASP   A  163 ? 0.3989 0.3414 0.3775 -0.0115 0.0036  -0.0089 ? ? ? ? ? ? 190 ASP   A O     
1435 C  CB    . ASP   A  163 ? 0.5821 0.4816 0.4310 -0.1346 0.0799  0.0489  ? ? ? ? ? ? 190 ASP   A CB    
1436 C  CG    . ASP   A  163 ? 0.5656 0.4775 0.5005 -0.0821 0.0515  0.1312  ? ? ? ? ? ? 190 ASP   A CG    
1437 O  OD1   . ASP   A  163 ? 0.5510 0.5041 0.5075 -0.0759 0.0629  0.0660  ? ? ? ? ? ? 190 ASP   A OD1   
1438 O  OD2   . ASP   A  163 ? 0.6993 0.6829 0.5270 -0.2153 0.1095  0.0966  ? ? ? ? ? ? 190 ASP   A OD2   
1439 N  N     . ALA   A  164 ? 0.4318 0.2760 0.3817 -0.0128 0.0544  -0.0336 ? ? ? ? ? ? 191 ALA   A N     
1440 C  CA    . ALA   A  164 ? 0.4353 0.3614 0.3102 -0.0327 0.0465  -0.0228 ? ? ? ? ? ? 191 ALA   A CA    
1441 C  C     . ALA   A  164 ? 0.4541 0.2447 0.2989 0.0177  0.0290  0.0071  ? ? ? ? ? ? 191 ALA   A C     
1442 O  O     . ALA   A  164 ? 0.3531 0.2587 0.2995 0.0123  0.0553  0.0100  ? ? ? ? ? ? 191 ALA   A O     
1443 C  CB    . ALA   A  164 ? 0.6012 0.3595 0.3478 0.0764  0.0211  -0.0607 ? ? ? ? ? ? 191 ALA   A CB    
1444 N  N     . ALA   A  165 ? 0.4147 0.2196 0.3418 0.0122  0.0270  0.0279  ? ? ? ? ? ? 192 ALA   A N     
1445 C  CA    . ALA   A  165 ? 0.4051 0.2202 0.3434 0.0352  0.0191  0.0287  ? ? ? ? ? ? 192 ALA   A CA    
1446 C  C     . ALA   A  165 ? 0.2954 0.2385 0.2787 0.0187  -0.0216 0.0250  ? ? ? ? ? ? 192 ALA   A C     
1447 O  O     . ALA   A  165 ? 0.3548 0.2297 0.3091 -0.0101 -0.0078 0.0137  ? ? ? ? ? ? 192 ALA   A O     
1448 C  CB    . ALA   A  165 ? 0.3968 0.2153 0.3824 0.0378  0.0371  0.0589  ? ? ? ? ? ? 192 ALA   A CB    
1449 N  N     . GLU   A  166 ? 0.3005 0.2248 0.3112 -0.0220 -0.0037 0.0017  ? ? ? ? ? ? 193 GLU   A N     
1450 C  CA    . GLU   A  166 ? 0.3428 0.2612 0.2816 0.0203  0.0396  0.0323  ? ? ? ? ? ? 193 GLU   A CA    
1451 C  C     . GLU   A  166 ? 0.3082 0.2296 0.2497 0.0024  0.0252  0.0035  ? ? ? ? ? ? 193 GLU   A C     
1452 O  O     . GLU   A  166 ? 0.3043 0.2409 0.2568 -0.0079 0.0378  -0.0154 ? ? ? ? ? ? 193 GLU   A O     
1453 C  CB    . GLU   A  166 ? 0.3679 0.3082 0.5110 -0.0354 0.0931  0.0555  ? ? ? ? ? ? 193 GLU   A CB    
1454 C  CG    . GLU   A  166 ? 0.4014 0.3967 0.6133 0.0323  0.0691  -0.0150 ? ? ? ? ? ? 193 GLU   A CG    
1455 C  CD    . GLU   A  166 ? 0.7542 0.4248 0.6472 0.0687  -0.0395 -0.0206 ? ? ? ? ? ? 193 GLU   A CD    
1456 O  OE1   . GLU   A  166 ? 0.5478 0.5510 0.4278 0.0580  0.1091  0.0069  ? ? ? ? ? ? 193 GLU   A OE1   
1457 O  OE2   . GLU   A  166 ? 0.6208 0.4962 0.5601 0.0846  0.0301  -0.0749 ? ? ? ? ? ? 193 GLU   A OE2   
1458 N  N     . ASP   A  167 ? 0.2867 0.2060 0.2610 -0.0077 0.0179  -0.0174 ? ? ? ? ? ? 194 ASP   A N     
1459 C  CA    . ASP   A  167 ? 0.2302 0.2390 0.2517 0.0182  0.0157  0.0010  ? ? ? ? ? ? 194 ASP   A CA    
1460 C  C     . ASP   A  167 ? 0.2379 0.2096 0.2452 0.0283  0.0064  -0.0018 ? ? ? ? ? ? 194 ASP   A C     
1461 O  O     . ASP   A  167 ? 0.2468 0.2050 0.2391 0.0385  0.0180  0.0022  ? ? ? ? ? ? 194 ASP   A O     
1462 C  CB    . ASP   A  167 ? 0.3111 0.2122 0.2493 -0.0173 -0.0076 0.0010  ? ? ? ? ? ? 194 ASP   A CB    
1463 C  CG    . ASP   A  167 ? 0.2813 0.3596 0.2583 -0.0392 0.0128  -0.0131 ? ? ? ? ? ? 194 ASP   A CG    
1464 O  OD1   . ASP   A  167 ? 0.3077 0.4889 0.3319 -0.0559 0.0508  -0.0047 ? ? ? ? ? ? 194 ASP   A OD1   
1465 O  OD2   . ASP   A  167 ? 0.3222 0.3082 0.2601 -0.0125 0.0098  -0.0217 ? ? ? ? ? ? 194 ASP   A OD2   
1466 N  N     . TYR   A  168 ? 0.2461 0.1988 0.2273 0.0332  0.0159  -0.0039 ? ? ? ? ? ? 195 TYR   A N     
1467 C  CA    . TYR   A  168 ? 0.2477 0.1889 0.2215 0.0169  0.0238  0.0202  ? ? ? ? ? ? 195 TYR   A CA    
1468 C  C     . TYR   A  168 ? 0.2243 0.2126 0.2257 0.0193  0.0165  0.0116  ? ? ? ? ? ? 195 TYR   A C     
1469 O  O     . TYR   A  168 ? 0.2194 0.2171 0.2270 0.0140  0.0204  0.0080  ? ? ? ? ? ? 195 TYR   A O     
1470 C  CB    . TYR   A  168 ? 0.2556 0.2090 0.2404 0.0353  0.0231  0.0092  ? ? ? ? ? ? 195 TYR   A CB    
1471 C  CG    . TYR   A  168 ? 0.2395 0.2037 0.2348 0.0210  0.0253  0.0124  ? ? ? ? ? ? 195 TYR   A CG    
1472 C  CD1   . TYR   A  168 ? 0.3272 0.1809 0.2458 0.0344  0.0479  0.0103  ? ? ? ? ? ? 195 TYR   A CD1   
1473 C  CD2   . TYR   A  168 ? 0.4374 0.2548 0.3148 -0.0572 0.1187  -0.0657 ? ? ? ? ? ? 195 TYR   A CD2   
1474 C  CE1   . TYR   A  168 ? 0.3112 0.2674 0.2345 0.0473  0.0613  0.0252  ? ? ? ? ? ? 195 TYR   A CE1   
1475 C  CE2   . TYR   A  168 ? 0.4359 0.3392 0.3364 -0.0842 0.1734  -0.0888 ? ? ? ? ? ? 195 TYR   A CE2   
1476 C  CZ    . TYR   A  168 ? 0.3135 0.3442 0.2215 -0.0232 0.0390  -0.0300 ? ? ? ? ? ? 195 TYR   A CZ    
1477 O  OH    . TYR   A  168 ? 0.3775 0.4683 0.2522 -0.0400 0.0425  -0.0954 ? ? ? ? ? ? 195 TYR   A OH    
1478 N  N     . ALA   A  169 ? 0.2845 0.1833 0.2160 0.0083  0.0296  -0.0010 ? ? ? ? ? ? 196 ALA   A N     
1479 C  CA    . ALA   A  169 ? 0.3065 0.2055 0.2042 0.0105  0.0244  0.0072  ? ? ? ? ? ? 196 ALA   A CA    
1480 C  C     . ALA   A  169 ? 0.2251 0.2123 0.2172 -0.0112 0.0240  0.0213  ? ? ? ? ? ? 196 ALA   A C     
1481 O  O     . ALA   A  169 ? 0.2764 0.2212 0.2161 0.0004  0.0390  -0.0071 ? ? ? ? ? ? 196 ALA   A O     
1482 C  CB    . ALA   A  169 ? 0.3047 0.2367 0.2535 -0.0230 0.0205  0.0289  ? ? ? ? ? ? 196 ALA   A CB    
1483 N  N     A GLU   A  170 ? 0.2441 0.1885 0.2063 -0.0035 0.0211  0.0057  ? ? ? ? ? ? 197 GLU   A N     
1484 N  N     B GLU   A  170 ? 0.2451 0.1951 0.2086 -0.0027 0.0190  0.0036  ? ? ? ? ? ? 197 GLU   A N     
1485 C  CA    A GLU   A  170 ? 0.2496 0.2048 0.2291 0.0248  0.0548  -0.0007 ? ? ? ? ? ? 197 GLU   A CA    
1486 C  CA    B GLU   A  170 ? 0.2578 0.2170 0.2447 0.0288  0.0473  0.0067  ? ? ? ? ? ? 197 GLU   A CA    
1487 C  C     A GLU   A  170 ? 0.2531 0.2031 0.2104 0.0345  0.0503  0.0160  ? ? ? ? ? ? 197 GLU   A C     
1488 C  C     B GLU   A  170 ? 0.2451 0.2317 0.2079 0.0229  0.0433  -0.0072 ? ? ? ? ? ? 197 GLU   A C     
1489 O  O     A GLU   A  170 ? 0.2529 0.2288 0.1827 0.0487  0.0275  -0.0264 ? ? ? ? ? ? 197 GLU   A O     
1490 O  O     B GLU   A  170 ? 0.1770 0.2073 0.2572 0.0093  0.0173  0.0022  ? ? ? ? ? ? 197 GLU   A O     
1491 C  CB    A GLU   A  170 ? 0.2388 0.2328 0.2840 -0.0027 0.0390  -0.0075 ? ? ? ? ? ? 197 GLU   A CB    
1492 C  CB    B GLU   A  170 ? 0.2999 0.2612 0.2735 -0.0224 0.0156  -0.0253 ? ? ? ? ? ? 197 GLU   A CB    
1493 C  CG    A GLU   A  170 ? 0.2212 0.2459 0.2682 0.0226  0.0442  0.0016  ? ? ? ? ? ? 197 GLU   A CG    
1494 C  CG    B GLU   A  170 ? 0.3397 0.3208 0.2939 0.0368  -0.0054 -0.0544 ? ? ? ? ? ? 197 GLU   A CG    
1495 C  CD    A GLU   A  170 ? 0.3425 0.5005 0.2441 -0.0248 -0.0392 0.0533  ? ? ? ? ? ? 197 GLU   A CD    
1496 C  CD    B GLU   A  170 ? 0.4748 0.2987 0.3515 0.0650  0.0588  -0.0698 ? ? ? ? ? ? 197 GLU   A CD    
1497 O  OE1   A GLU   A  170 ? 0.2694 0.7106 0.2576 -0.0867 0.0294  0.0684  ? ? ? ? ? ? 197 GLU   A OE1   
1498 O  OE1   B GLU   A  170 ? 0.2910 0.6205 0.5687 -0.0067 0.0711  0.2034  ? ? ? ? ? ? 197 GLU   A OE1   
1499 O  OE2   A GLU   A  170 ? 0.3408 0.4993 0.4605 -0.0149 0.0949  -0.0815 ? ? ? ? ? ? 197 GLU   A OE2   
1500 O  OE2   B GLU   A  170 ? 0.3777 0.3487 0.4346 0.0779  0.0746  0.0474  ? ? ? ? ? ? 197 GLU   A OE2   
1501 N  N     . GLY   A  171 ? 0.2322 0.1967 0.1974 0.0152  0.0252  -0.0216 ? ? ? ? ? ? 198 GLY   A N     
1502 C  CA    . GLY   A  171 ? 0.2242 0.2071 0.1907 0.0320  0.0205  0.0141  ? ? ? ? ? ? 198 GLY   A CA    
1503 C  C     . GLY   A  171 ? 0.2096 0.1961 0.1712 0.0363  0.0544  0.0079  ? ? ? ? ? ? 198 GLY   A C     
1504 O  O     . GLY   A  171 ? 0.2253 0.1866 0.1936 0.0316  0.0244  0.0045  ? ? ? ? ? ? 198 GLY   A O     
1505 N  N     . VAL   A  172 ? 0.2142 0.1863 0.1777 0.0254  0.0355  0.0063  ? ? ? ? ? ? 199 VAL   A N     
1506 C  CA    . VAL   A  172 ? 0.2188 0.2048 0.1692 0.0283  0.0280  0.0097  ? ? ? ? ? ? 199 VAL   A CA    
1507 C  C     . VAL   A  172 ? 0.2351 0.2051 0.1906 0.0212  0.0376  0.0029  ? ? ? ? ? ? 199 VAL   A C     
1508 O  O     . VAL   A  172 ? 0.2622 0.1905 0.1933 0.0165  0.0226  -0.0076 ? ? ? ? ? ? 199 VAL   A O     
1509 C  CB    . VAL   A  172 ? 0.1995 0.1741 0.2124 0.0110  0.0256  0.0168  ? ? ? ? ? ? 199 VAL   A CB    
1510 C  CG1   . VAL   A  172 ? 0.2808 0.2003 0.2070 0.0145  -0.0016 0.0043  ? ? ? ? ? ? 199 VAL   A CG1   
1511 C  CG2   . VAL   A  172 ? 0.2348 0.1954 0.2333 0.0374  0.0227  0.0101  ? ? ? ? ? ? 199 VAL   A CG2   
1512 N  N     A ARG   A  173 ? 0.2399 0.1717 0.2010 0.0156  0.0376  -0.0052 ? ? ? ? ? ? 200 ARG   A N     
1513 N  N     B ARG   A  173 ? 0.2449 0.1757 0.1981 0.0116  0.0422  0.0049  ? ? ? ? ? ? 200 ARG   A N     
1514 C  CA    A ARG   A  173 ? 0.2975 0.1747 0.2171 0.0403  0.0442  -0.0149 ? ? ? ? ? ? 200 ARG   A CA    
1515 C  CA    B ARG   A  173 ? 0.2702 0.1953 0.1947 0.0342  0.0645  0.0186  ? ? ? ? ? ? 200 ARG   A CA    
1516 C  C     A ARG   A  173 ? 0.2379 0.2310 0.1940 0.0229  0.0418  0.0385  ? ? ? ? ? ? 200 ARG   A C     
1517 C  C     B ARG   A  173 ? 0.2898 0.1952 0.1889 0.0188  0.0353  0.0147  ? ? ? ? ? ? 200 ARG   A C     
1518 O  O     A ARG   A  173 ? 0.2958 0.2304 0.2499 0.0237  0.0727  0.0009  ? ? ? ? ? ? 200 ARG   A O     
1519 O  O     B ARG   A  173 ? 0.2785 0.1888 0.2186 0.0496  0.0475  0.0030  ? ? ? ? ? ? 200 ARG   A O     
1520 C  CB    A ARG   A  173 ? 0.3045 0.1453 0.2216 0.0499  0.0728  0.0017  ? ? ? ? ? ? 200 ARG   A CB    
1521 C  CB    B ARG   A  173 ? 0.2529 0.3135 0.1911 0.0369  0.0727  0.0421  ? ? ? ? ? ? 200 ARG   A CB    
1522 C  CG    A ARG   A  173 ? 0.2822 0.1823 0.2136 0.0638  0.0478  0.0255  ? ? ? ? ? ? 200 ARG   A CG    
1523 C  CG    B ARG   A  173 ? 0.2833 0.2542 0.1807 0.0250  0.0561  -0.0008 ? ? ? ? ? ? 200 ARG   A CG    
1524 C  CD    A ARG   A  173 ? 0.3117 0.2753 0.2981 0.0014  0.0022  0.1083  ? ? ? ? ? ? 200 ARG   A CD    
1525 C  CD    B ARG   A  173 ? 0.2390 0.2707 0.2624 0.0537  0.0532  0.0406  ? ? ? ? ? ? 200 ARG   A CD    
1526 N  NE    A ARG   A  173 ? 0.4803 0.2817 0.6352 0.0595  0.1702  0.0985  ? ? ? ? ? ? 200 ARG   A NE    
1527 N  NE    B ARG   A  173 ? 0.2455 0.2928 0.2994 -0.0026 0.1268  -0.0941 ? ? ? ? ? ? 200 ARG   A NE    
1528 C  CZ    A ARG   A  173 ? 0.7324 0.5380 0.3399 -0.1635 0.0060  0.1195  ? ? ? ? ? ? 200 ARG   A CZ    
1529 C  CZ    B ARG   A  173 ? 0.2077 0.2587 0.3955 0.0000  0.0939  0.0397  ? ? ? ? ? ? 200 ARG   A CZ    
1530 N  NH1   A ARG   A  173 ? 0.7383 0.8417 0.7190 -0.0645 0.2348  -0.0766 ? ? ? ? ? ? 200 ARG   A NH1   
1531 N  NH1   B ARG   A  173 ? 0.2858 0.3564 0.2825 0.0671  0.1092  0.0497  ? ? ? ? ? ? 200 ARG   A NH1   
1532 N  NH2   A ARG   A  173 ? 0.3425 0.5460 0.9545 0.0017  0.0174  0.3873  ? ? ? ? ? ? 200 ARG   A NH2   
1533 N  NH2   B ARG   A  173 ? 0.2850 0.2599 0.3748 -0.0562 0.0831  -0.0125 ? ? ? ? ? ? 200 ARG   A NH2   
1534 N  N     . VAL   A  174 ? 0.2424 0.1829 0.1845 0.0301  0.0480  -0.0084 ? ? ? ? ? ? 201 VAL   A N     
1535 C  CA    . VAL   A  174 ? 0.2131 0.1801 0.2114 0.0327  0.0417  -0.0006 ? ? ? ? ? ? 201 VAL   A CA    
1536 C  C     . VAL   A  174 ? 0.2241 0.1999 0.1898 0.0247  0.0538  -0.0042 ? ? ? ? ? ? 201 VAL   A C     
1537 O  O     . VAL   A  174 ? 0.2681 0.2026 0.2185 0.0278  0.0454  -0.0079 ? ? ? ? ? ? 201 VAL   A O     
1538 C  CB    . VAL   A  174 ? 0.2450 0.1947 0.2214 0.0314  0.0194  -0.0248 ? ? ? ? ? ? 201 VAL   A CB    
1539 C  CG1   . VAL   A  174 ? 0.2495 0.2122 0.2308 0.0360  0.0361  -0.0079 ? ? ? ? ? ? 201 VAL   A CG1   
1540 C  CG2   . VAL   A  174 ? 0.2437 0.2189 0.2906 0.0320  0.0251  -0.0094 ? ? ? ? ? ? 201 VAL   A CG2   
1541 N  N     . LEU   A  175 ? 0.2281 0.1761 0.1927 0.0343  0.0331  -0.0161 ? ? ? ? ? ? 202 LEU   A N     
1542 C  CA    . LEU   A  175 ? 0.2212 0.1684 0.1865 0.0281  0.0138  0.0049  ? ? ? ? ? ? 202 LEU   A CA    
1543 C  C     . LEU   A  175 ? 0.2246 0.1696 0.1732 0.0352  0.0235  -0.0009 ? ? ? ? ? ? 202 LEU   A C     
1544 O  O     . LEU   A  175 ? 0.2305 0.2017 0.1848 0.0166  0.0263  0.0011  ? ? ? ? ? ? 202 LEU   A O     
1545 C  CB    . LEU   A  175 ? 0.2116 0.2022 0.1902 0.0211  0.0208  -0.0142 ? ? ? ? ? ? 202 LEU   A CB    
1546 C  CG    . LEU   A  175 ? 0.2204 0.2167 0.1950 0.0114  0.0148  -0.0018 ? ? ? ? ? ? 202 LEU   A CG    
1547 C  CD1   . LEU   A  175 ? 0.2199 0.2363 0.1965 0.0125  0.0170  -0.0123 ? ? ? ? ? ? 202 LEU   A CD1   
1548 C  CD2   . LEU   A  175 ? 0.2241 0.2230 0.2025 0.0273  0.0213  0.0105  ? ? ? ? ? ? 202 LEU   A CD2   
1549 N  N     . GLY   A  176 ? 0.2369 0.1647 0.1835 0.0040  0.0201  0.0049  ? ? ? ? ? ? 203 GLY   A N     
1550 C  CA    . GLY   A  176 ? 0.2369 0.1966 0.1873 0.0324  0.0151  -0.0014 ? ? ? ? ? ? 203 GLY   A CA    
1551 C  C     . GLY   A  176 ? 0.2272 0.1745 0.1630 0.0298  0.0200  0.0196  ? ? ? ? ? ? 203 GLY   A C     
1552 O  O     . GLY   A  176 ? 0.2281 0.2137 0.1818 0.0206  0.0204  -0.0009 ? ? ? ? ? ? 203 GLY   A O     
1553 N  N     . PRO   A  177 ? 0.2372 0.1979 0.1689 0.0231  0.0197  -0.0112 ? ? ? ? ? ? 204 PRO   A N     
1554 C  CA    . PRO   A  177 ? 0.2300 0.2086 0.1718 0.0054  0.0248  -0.0277 ? ? ? ? ? ? 204 PRO   A CA    
1555 C  C     . PRO   A  177 ? 0.2308 0.2119 0.1851 0.0141  0.0284  -0.0206 ? ? ? ? ? ? 204 PRO   A C     
1556 O  O     . PRO   A  177 ? 0.2717 0.2326 0.1992 0.0002  0.0127  -0.0277 ? ? ? ? ? ? 204 PRO   A O     
1557 C  CB    . PRO   A  177 ? 0.2481 0.2347 0.2118 0.0098  0.0592  -0.0201 ? ? ? ? ? ? 204 PRO   A CB    
1558 C  CG    . PRO   A  177 ? 0.2812 0.2131 0.2553 0.0270  0.0867  -0.0288 ? ? ? ? ? ? 204 PRO   A CG    
1559 C  CD    . PRO   A  177 ? 0.2442 0.1979 0.2017 0.0265  0.0148  -0.0180 ? ? ? ? ? ? 204 PRO   A CD    
1560 N  N     . LEU   A  178 ? 0.2328 0.1683 0.1866 0.0131  0.0251  -0.0201 ? ? ? ? ? ? 205 LEU   A N     
1561 C  CA    . LEU   A  178 ? 0.2098 0.1813 0.2211 0.0233  0.0287  0.0097  ? ? ? ? ? ? 205 LEU   A CA    
1562 C  C     . LEU   A  178 ? 0.2414 0.1703 0.1947 0.0434  0.0348  -0.0076 ? ? ? ? ? ? 205 LEU   A C     
1563 O  O     . LEU   A  178 ? 0.2809 0.2078 0.2222 0.0312  0.0643  0.0133  ? ? ? ? ? ? 205 LEU   A O     
1564 C  CB    . LEU   A  178 ? 0.2223 0.2055 0.2025 0.0344  0.0249  0.0098  ? ? ? ? ? ? 205 LEU   A CB    
1565 C  CG    . LEU   A  178 ? 0.2488 0.2044 0.2144 0.0502  0.0236  -0.0190 ? ? ? ? ? ? 205 LEU   A CG    
1566 C  CD1   . LEU   A  178 ? 0.2757 0.2419 0.2389 0.0153  0.0128  -0.0116 ? ? ? ? ? ? 205 LEU   A CD1   
1567 C  CD2   . LEU   A  178 ? 0.2827 0.2020 0.2884 0.0503  0.0129  -0.0102 ? ? ? ? ? ? 205 LEU   A CD2   
1568 N  N     . ALA   A  179 ? 0.2269 0.1694 0.1763 0.0205  0.0359  0.0080  ? ? ? ? ? ? 206 ALA   A N     
1569 C  CA    . ALA   A  179 ? 0.2105 0.2282 0.1791 0.0201  0.0306  -0.0113 ? ? ? ? ? ? 206 ALA   A CA    
1570 C  C     . ALA   A  179 ? 0.2019 0.2080 0.2068 0.0177  0.0266  -0.0172 ? ? ? ? ? ? 206 ALA   A C     
1571 O  O     . ALA   A  179 ? 0.2466 0.2526 0.1985 0.0447  0.0284  -0.0050 ? ? ? ? ? ? 206 ALA   A O     
1572 C  CB    . ALA   A  179 ? 0.2312 0.2657 0.2201 0.0069  0.0082  -0.0710 ? ? ? ? ? ? 206 ALA   A CB    
1573 N  N     . ASP   A  180 ? 0.2234 0.2108 0.1584 0.0098  0.0318  -0.0102 ? ? ? ? ? ? 207 ASP   A N     
1574 C  CA    . ASP   A  180 ? 0.2350 0.2140 0.1749 0.0183  0.0036  -0.0250 ? ? ? ? ? ? 207 ASP   A CA    
1575 C  C     . ASP   A  180 ? 0.2175 0.2126 0.1769 0.0109  -0.0041 -0.0211 ? ? ? ? ? ? 207 ASP   A C     
1576 O  O     . ASP   A  180 ? 0.2709 0.2272 0.2046 0.0486  -0.0114 -0.0106 ? ? ? ? ? ? 207 ASP   A O     
1577 C  CB    . ASP   A  180 ? 0.2321 0.2355 0.1837 0.0018  0.0002  -0.0263 ? ? ? ? ? ? 207 ASP   A CB    
1578 C  CG    . ASP   A  180 ? 0.2636 0.2261 0.2097 -0.0169 0.0339  -0.0301 ? ? ? ? ? ? 207 ASP   A CG    
1579 O  OD1   . ASP   A  180 ? 0.3088 0.2760 0.2120 -0.0182 0.0334  -0.0434 ? ? ? ? ? ? 207 ASP   A OD1   
1580 O  OD2   . ASP   A  180 ? 0.2548 0.2192 0.2086 0.0185  0.0115  -0.0332 ? ? ? ? ? ? 207 ASP   A OD2   
1581 N  N     . TYR   A  181 ? 0.2346 0.2009 0.1556 0.0300  -0.0139 -0.0010 ? ? ? ? ? ? 208 TYR   A N     
1582 C  CA    . TYR   A  181 ? 0.2022 0.2069 0.1818 0.0284  0.0180  0.0040  ? ? ? ? ? ? 208 TYR   A CA    
1583 C  C     . TYR   A  181 ? 0.2078 0.2059 0.1580 0.0327  0.0226  -0.0037 ? ? ? ? ? ? 208 TYR   A C     
1584 O  O     . TYR   A  181 ? 0.2311 0.1965 0.1608 0.0391  0.0130  0.0001  ? ? ? ? ? ? 208 TYR   A O     
1585 C  CB    . TYR   A  181 ? 0.2098 0.2107 0.1868 0.0275  0.0256  -0.0038 ? ? ? ? ? ? 208 TYR   A CB    
1586 C  CG    . TYR   A  181 ? 0.2069 0.2011 0.1819 0.0234  0.0292  -0.0177 ? ? ? ? ? ? 208 TYR   A CG    
1587 C  CD1   . TYR   A  181 ? 0.2151 0.1760 0.1775 0.0241  0.0258  -0.0050 ? ? ? ? ? ? 208 TYR   A CD1   
1588 C  CD2   . TYR   A  181 ? 0.1891 0.2303 0.1686 0.0012  -0.0015 -0.0246 ? ? ? ? ? ? 208 TYR   A CD2   
1589 C  CE1   . TYR   A  181 ? 0.2272 0.1928 0.1737 0.0156  0.0158  -0.0049 ? ? ? ? ? ? 208 TYR   A CE1   
1590 C  CE2   . TYR   A  181 ? 0.2327 0.2398 0.1694 -0.0243 0.0047  -0.0112 ? ? ? ? ? ? 208 TYR   A CE2   
1591 C  CZ    . TYR   A  181 ? 0.1961 0.2195 0.1770 0.0007  -0.0052 -0.0013 ? ? ? ? ? ? 208 TYR   A CZ    
1592 O  OH    . TYR   A  181 ? 0.2144 0.2582 0.1772 0.0066  0.0051  0.0097  ? ? ? ? ? ? 208 TYR   A OH    
1593 N  N     . LEU   A  182 ? 0.2255 0.1997 0.1612 0.0417  0.0177  -0.0026 ? ? ? ? ? ? 209 LEU   A N     
1594 C  CA    . LEU   A  182 ? 0.2132 0.1912 0.1751 0.0331  0.0024  0.0086  ? ? ? ? ? ? 209 LEU   A CA    
1595 C  C     . LEU   A  182 ? 0.2069 0.1934 0.1921 0.0206  -0.0007 -0.0030 ? ? ? ? ? ? 209 LEU   A C     
1596 O  O     . LEU   A  182 ? 0.2449 0.2173 0.1911 0.0542  -0.0094 -0.0128 ? ? ? ? ? ? 209 LEU   A O     
1597 C  CB    . LEU   A  182 ? 0.2333 0.2010 0.1944 0.0277  0.0223  0.0173  ? ? ? ? ? ? 209 LEU   A CB    
1598 C  CG    . LEU   A  182 ? 0.2714 0.1907 0.1903 0.0449  0.0173  0.0130  ? ? ? ? ? ? 209 LEU   A CG    
1599 C  CD1   . LEU   A  182 ? 0.2745 0.2341 0.2159 0.0417  0.0617  0.0008  ? ? ? ? ? ? 209 LEU   A CD1   
1600 C  CD2   . LEU   A  182 ? 0.2649 0.2113 0.2035 0.0616  0.0148  0.0091  ? ? ? ? ? ? 209 LEU   A CD2   
1601 N  N     . VAL   A  183 ? 0.1905 0.1962 0.1699 0.0361  0.0062  0.0042  ? ? ? ? ? ? 210 VAL   A N     
1602 C  CA    . VAL   A  183 ? 0.2223 0.1886 0.1790 0.0367  0.0171  0.0029  ? ? ? ? ? ? 210 VAL   A CA    
1603 C  C     . VAL   A  183 ? 0.2138 0.2224 0.1555 0.0292  0.0168  0.0317  ? ? ? ? ? ? 210 VAL   A C     
1604 O  O     . VAL   A  183 ? 0.2057 0.2129 0.2094 0.0374  -0.0013 0.0028  ? ? ? ? ? ? 210 VAL   A O     
1605 C  CB    . VAL   A  183 ? 0.1963 0.2256 0.1741 0.0439  0.0254  0.0019  ? ? ? ? ? ? 210 VAL   A CB    
1606 C  CG1   . VAL   A  183 ? 0.2061 0.2368 0.2003 0.0350  0.0361  -0.0174 ? ? ? ? ? ? 210 VAL   A CG1   
1607 C  CG2   . VAL   A  183 ? 0.2468 0.2111 0.2077 0.0284  0.0326  -0.0162 ? ? ? ? ? ? 210 VAL   A CG2   
1608 N  N     . VAL   A  184 ? 0.2028 0.2153 0.1989 0.0348  -0.0002 0.0246  ? ? ? ? ? ? 211 VAL   A N     
1609 C  CA    . VAL   A  184 ? 0.1978 0.2043 0.2638 0.0399  -0.0010 0.0313  ? ? ? ? ? ? 211 VAL   A CA    
1610 C  C     . VAL   A  184 ? 0.2303 0.3089 0.2101 -0.0199 -0.0024 0.0811  ? ? ? ? ? ? 211 VAL   A C     
1611 O  O     . VAL   A  184 ? 0.2561 0.2348 0.1815 -0.0342 0.0337  -0.0177 ? ? ? ? ? ? 211 VAL   A O     
1612 C  CB    . VAL   A  184 ? 0.2566 0.2016 0.2133 0.0427  0.0641  0.0224  ? ? ? ? ? ? 211 VAL   A CB    
1613 C  CG1   . VAL   A  184 ? 0.2976 0.2474 0.3171 0.0025  0.0847  -0.0054 ? ? ? ? ? ? 211 VAL   A CG1   
1614 C  CG2   . VAL   A  184 ? 0.3580 0.2984 0.2623 -0.0400 0.1035  -0.0440 ? ? ? ? ? ? 211 VAL   A CG2   
1615 N  N     . ASN   A  185 ? 0.2576 0.3291 0.1933 0.0028  -0.0109 0.0533  ? ? ? ? ? ? 212 ASN   A N     
1616 C  CA    . ASN   A  185 ? 0.2464 0.2577 0.2476 0.0354  0.0535  -0.0055 ? ? ? ? ? ? 212 ASN   A CA    
1617 C  C     . ASN   A  185 ? 0.3639 0.2099 0.3810 0.0471  0.0436  0.0449  ? ? ? ? ? ? 212 ASN   A C     
1618 O  O     . ASN   A  185 ? 0.3541 0.2960 0.2936 0.0333  0.0161  -0.0374 ? ? ? ? ? ? 212 ASN   A O     
1619 C  CB    . ASN   A  185 ? 0.3656 0.2445 0.2181 0.0001  -0.0674 -0.0174 ? ? ? ? ? ? 212 ASN   A CB    
1620 C  CG    . ASN   A  185 ? 0.3168 0.1892 0.2449 0.0128  -0.0192 -0.0364 ? ? ? ? ? ? 212 ASN   A CG    
1621 O  OD1   . ASN   A  185 ? 0.2870 0.2916 0.3009 0.0543  0.0255  -0.0360 ? ? ? ? ? ? 212 ASN   A OD1   
1622 N  ND2   . ASN   A  185 ? 0.2928 0.2790 0.2390 -0.0047 0.0167  0.0414  ? ? ? ? ? ? 212 ASN   A ND2   
1623 N  N     . VAL   A  186 ? 0.2642 0.2511 0.1743 0.0627  -0.0004 -0.0671 ? ? ? ? ? ? 213 VAL   A N     
1624 C  CA    . VAL   A  186 ? 0.2495 0.2318 0.2608 0.0330  0.0212  0.0195  ? ? ? ? ? ? 213 VAL   A CA    
1625 C  C     . VAL   A  186 ? 0.2465 0.2503 0.2286 -0.0283 0.0196  0.0176  ? ? ? ? ? ? 213 VAL   A C     
1626 O  O     . VAL   A  186 ? 0.3486 0.2574 0.2379 -0.0238 -0.0020 -0.0061 ? ? ? ? ? ? 213 VAL   A O     
1627 C  CB    . VAL   A  186 ? 0.3904 0.2618 0.2379 -0.0515 0.0512  0.0588  ? ? ? ? ? ? 213 VAL   A CB    
1628 C  CG1   . VAL   A  186 ? 0.6661 0.2942 0.2730 -0.0324 0.1367  0.0121  ? ? ? ? ? ? 213 VAL   A CG1   
1629 C  CG2   . VAL   A  186 ? 0.4115 0.3836 0.4534 0.0110  -0.0640 -0.0779 ? ? ? ? ? ? 213 VAL   A CG2   
1630 N  N     . SER   A  187 ? 0.1873 0.2026 0.2106 0.0113  0.0177  -0.0113 ? ? ? ? ? ? 214 SER   A N     
1631 C  CA    . SER   A  187 ? 0.2066 0.1619 0.2184 0.0115  0.0151  -0.0168 ? ? ? ? ? ? 214 SER   A CA    
1632 C  C     . SER   A  187 ? 0.1793 0.2134 0.2308 0.0039  -0.0105 -0.0291 ? ? ? ? ? ? 214 SER   A C     
1633 O  O     . SER   A  187 ? 0.2277 0.2503 0.2338 0.0467  0.0158  -0.0202 ? ? ? ? ? ? 214 SER   A O     
1634 C  CB    . SER   A  187 ? 0.2026 0.2220 0.2202 0.0092  0.0342  -0.0315 ? ? ? ? ? ? 214 SER   A CB    
1635 O  OG    . SER   A  187 ? 0.1533 0.1911 0.1620 0.0257  0.0127  -0.0076 ? ? ? ? ? ? 214 SER   A OG    
1636 N  N     . SER   A  188 ? 0.1665 0.2937 0.2133 0.0229  -0.0143 0.0037  ? ? ? ? ? ? 215 SER   A N     
1637 C  CA    . SER   A  188 ? 0.2049 0.2274 0.2343 0.0390  -0.0127 0.0114  ? ? ? ? ? ? 215 SER   A CA    
1638 C  C     . SER   A  188 ? 0.2966 0.2558 0.2495 -0.0236 -0.0182 0.0027  ? ? ? ? ? ? 215 SER   A C     
1639 O  O     . SER   A  188 ? 0.3361 0.2405 0.2888 -0.0317 -0.0322 0.0191  ? ? ? ? ? ? 215 SER   A O     
1640 C  CB    . SER   A  188 ? 0.2090 0.2630 0.2580 0.0548  -0.0189 0.0122  ? ? ? ? ? ? 215 SER   A CB    
1641 O  OG    . SER   A  188 ? 0.2705 0.2940 0.2392 0.0301  -0.0213 -0.0107 ? ? ? ? ? ? 215 SER   A OG    
1642 N  N     . PRO   A  189 ? 0.2309 0.2385 0.2535 0.0162  -0.0355 -0.0306 ? ? ? ? ? ? 216 PRO   A N     
1643 C  CA    . PRO   A  189 ? 0.3166 0.2714 0.2921 0.0546  -0.0645 -0.0789 ? ? ? ? ? ? 216 PRO   A CA    
1644 C  C     . PRO   A  189 ? 0.2877 0.2651 0.2870 0.0270  -0.0335 -0.0113 ? ? ? ? ? ? 216 PRO   A C     
1645 O  O     . PRO   A  189 ? 0.4099 0.2832 0.3524 0.0150  -0.0674 -0.0485 ? ? ? ? ? ? 216 PRO   A O     
1646 C  CB    . PRO   A  189 ? 0.3042 0.3843 0.3703 -0.0090 -0.0098 -0.0613 ? ? ? ? ? ? 216 PRO   A CB    
1647 C  CG    . PRO   A  189 ? 0.3546 0.3966 0.2415 -0.0779 0.0545  -0.0618 ? ? ? ? ? ? 216 PRO   A CG    
1648 C  CD    . PRO   A  189 ? 0.3091 0.3610 0.2275 -0.0368 0.0178  -0.0325 ? ? ? ? ? ? 216 PRO   A CD    
1649 N  N     . ASN   A  190 ? 0.3051 0.2837 0.2429 0.0328  -0.0238 -0.0118 ? ? ? ? ? ? 217 ASN   A N     
1650 C  CA    . ASN   A  190 ? 0.2824 0.3306 0.2034 0.0265  -0.0103 -0.0108 ? ? ? ? ? ? 217 ASN   A CA    
1651 C  C     . ASN   A  190 ? 0.3030 0.4077 0.2089 0.0261  0.0134  -0.0108 ? ? ? ? ? ? 217 ASN   A C     
1652 O  O     . ASN   A  190 ? 0.2722 0.3441 0.4239 0.0169  0.0310  0.0463  ? ? ? ? ? ? 217 ASN   A O     
1653 C  CB    . ASN   A  190 ? 0.2203 0.3345 0.2912 0.0390  -0.0374 0.0377  ? ? ? ? ? ? 217 ASN   A CB    
1654 C  CG    . ASN   A  190 ? 0.2699 0.2740 0.2628 0.0040  -0.0153 -0.0137 ? ? ? ? ? ? 217 ASN   A CG    
1655 O  OD1   . ASN   A  190 ? 0.3355 0.2678 0.2484 0.0565  0.0159  -0.0007 ? ? ? ? ? ? 217 ASN   A OD1   
1656 N  ND2   . ASN   A  190 ? 0.2524 0.2341 0.2264 0.0337  -0.0245 -0.0368 ? ? ? ? ? ? 217 ASN   A ND2   
1657 N  N     . THR   A  191 ? 0.2634 0.3632 0.2679 -0.0064 0.0020  0.0228  ? ? ? ? ? ? 218 THR   A N     
1658 C  CA    . THR   A  191 ? 0.3819 0.3679 0.2806 -0.0351 0.0694  0.0061  ? ? ? ? ? ? 218 THR   A CA    
1659 C  C     . THR   A  191 ? 0.2848 0.3391 0.4365 -0.0227 -0.0083 -0.0274 ? ? ? ? ? ? 218 THR   A C     
1660 O  O     . THR   A  191 ? 0.3783 0.3524 0.3865 0.0112  -0.0370 0.0349  ? ? ? ? ? ? 218 THR   A O     
1661 C  CB    . THR   A  191 ? 0.4228 0.3434 0.3092 0.0059  0.0547  -0.0175 ? ? ? ? ? ? 218 THR   A CB    
1662 O  OG1   . THR   A  191 ? 0.4210 0.3592 0.3534 0.0164  0.0309  -0.0245 ? ? ? ? ? ? 218 THR   A OG1   
1663 C  CG2   . THR   A  191 ? 0.4631 0.5136 0.3796 -0.0316 0.0872  0.0364  ? ? ? ? ? ? 218 THR   A CG2   
1664 N  N     . ALA   A  192 ? 0.3317 0.3332 0.4472 -0.0519 -0.0345 0.0036  ? ? ? ? ? ? 219 ALA   A N     
1665 C  CA    . ALA   A  192 ? 0.3649 0.3339 0.5174 -0.0672 -0.0751 0.0013  ? ? ? ? ? ? 219 ALA   A CA    
1666 C  C     . ALA   A  192 ? 0.3467 0.4403 0.4940 0.0138  -0.0591 -0.0290 ? ? ? ? ? ? 219 ALA   A C     
1667 O  O     . ALA   A  192 ? 0.4415 0.4179 0.4794 -0.0064 -0.0107 0.0055  ? ? ? ? ? ? 219 ALA   A O     
1668 C  CB    . ALA   A  192 ? 0.4176 0.5034 0.4850 -0.1561 -0.1247 0.0587  ? ? ? ? ? ? 219 ALA   A CB    
1669 N  N     . GLY   A  193 ? 0.3631 0.4081 0.5347 -0.0098 -0.0619 0.0334  ? ? ? ? ? ? 220 GLY   A N     
1670 C  CA    . GLY   A  193 ? 0.4931 0.3812 0.5717 -0.0951 -0.1251 0.0770  ? ? ? ? ? ? 220 GLY   A CA    
1671 C  C     . GLY   A  193 ? 0.4549 0.2535 0.4507 -0.0386 0.0149  0.0107  ? ? ? ? ? ? 220 GLY   A C     
1672 O  O     . GLY   A  193 ? 0.4282 0.4624 0.5000 -0.0220 0.0095  0.0939  ? ? ? ? ? ? 220 GLY   A O     
1673 N  N     . LEU   A  194 ? 0.4231 0.3116 0.3633 -0.0645 -0.0155 0.0567  ? ? ? ? ? ? 221 LEU   A N     
1674 C  CA    . LEU   A  194 ? 0.2901 0.2919 0.3266 0.0370  0.0600  -0.0108 ? ? ? ? ? ? 221 LEU   A CA    
1675 C  C     . LEU   A  194 ? 0.2761 0.3647 0.3448 0.0389  0.0455  -0.0319 ? ? ? ? ? ? 221 LEU   A C     
1676 O  O     . LEU   A  194 ? 0.4428 0.3264 0.3308 0.0103  0.0298  0.0078  ? ? ? ? ? ? 221 LEU   A O     
1677 C  CB    . LEU   A  194 ? 0.3352 0.3172 0.3564 -0.0045 0.0516  0.0079  ? ? ? ? ? ? 221 LEU   A CB    
1678 C  CG    . LEU   A  194 ? 0.4062 0.3474 0.2597 0.0361  -0.0209 0.0272  ? ? ? ? ? ? 221 LEU   A CG    
1679 C  CD1   . LEU   A  194 ? 0.4082 0.3494 0.5595 0.0041  0.0413  -0.1400 ? ? ? ? ? ? 221 LEU   A CD1   
1680 C  CD2   . LEU   A  194 ? 0.6448 0.3057 0.1899 0.0687  0.0228  0.0465  ? ? ? ? ? ? 221 LEU   A CD2   
1681 N  N     . ARG   A  195 ? 0.3497 0.3158 0.3197 0.0308  0.0525  -0.0022 ? ? ? ? ? ? 222 ARG   A N     
1682 C  CA    . ARG   A  195 ? 0.3122 0.3364 0.3928 -0.0085 0.0294  0.0229  ? ? ? ? ? ? 222 ARG   A CA    
1683 C  C     . ARG   A  195 ? 0.3890 0.3081 0.3280 -0.0304 0.0209  -0.0162 ? ? ? ? ? ? 222 ARG   A C     
1684 O  O     . ARG   A  195 ? 0.4073 0.3210 0.3682 0.0335  0.0269  0.0261  ? ? ? ? ? ? 222 ARG   A O     
1685 C  CB    . ARG   A  195 ? 0.4121 0.3416 0.3483 -0.0361 0.0223  0.0336  ? ? ? ? ? ? 222 ARG   A CB    
1686 C  CG    . ARG   A  195 ? 0.3856 0.3292 0.2691 0.0072  -0.0100 0.0244  ? ? ? ? ? ? 222 ARG   A CG    
1687 C  CD    . ARG   A  195 ? 0.4291 0.3873 0.2552 0.0793  -0.0265 -0.0053 ? ? ? ? ? ? 222 ARG   A CD    
1688 N  NE    . ARG   A  195 ? 0.4763 0.3997 0.4747 0.0242  -0.0498 -0.1225 ? ? ? ? ? ? 222 ARG   A NE    
1689 C  CZ    . ARG   A  195 ? 0.5278 0.4546 0.4139 -0.0929 -0.0055 -0.1265 ? ? ? ? ? ? 222 ARG   A CZ    
1690 N  NH1   . ARG   A  195 ? 0.5414 0.5777 0.3767 -0.1868 0.1570  -0.0852 ? ? ? ? ? ? 222 ARG   A NH1   
1691 N  NH2   . ARG   A  195 ? 0.5099 0.6191 0.5390 -0.2271 0.0012  -0.0913 ? ? ? ? ? ? 222 ARG   A NH2   
1692 N  N     A SER   A  196 ? 0.3561 0.3088 0.3726 0.0069  0.0192  0.0157  ? ? ? ? ? ? 223 SER   A N     
1693 N  N     B SER   A  196 ? 0.3689 0.4028 0.4380 -0.0324 0.0128  0.0586  ? ? ? ? ? ? 223 SER   A N     
1694 C  CA    A SER   A  196 ? 0.4214 0.2811 0.3514 -0.0024 -0.0347 0.0036  ? ? ? ? ? ? 223 SER   A CA    
1695 C  CA    B SER   A  196 ? 0.4599 0.3263 0.4413 0.0081  -0.0272 0.0408  ? ? ? ? ? ? 223 SER   A CA    
1696 C  C     A SER   A  196 ? 0.4483 0.2976 0.3821 0.0146  0.0280  -0.0591 ? ? ? ? ? ? 223 SER   A C     
1697 C  C     B SER   A  196 ? 0.4586 0.2447 0.4267 0.0354  -0.0261 0.0691  ? ? ? ? ? ? 223 SER   A C     
1698 O  O     A SER   A  196 ? 0.4525 0.4678 0.4600 0.2050  0.0582  0.0105  ? ? ? ? ? ? 223 SER   A O     
1699 O  O     B SER   A  196 ? 0.4611 0.3565 0.3466 -0.0538 0.0010  0.1423  ? ? ? ? ? ? 223 SER   A O     
1700 C  CB    A SER   A  196 ? 0.5517 0.2740 0.4743 -0.1242 0.0432  -0.0625 ? ? ? ? ? ? 223 SER   A CB    
1701 C  CB    B SER   A  196 ? 0.4385 0.4495 0.6445 -0.0321 0.1467  -0.0642 ? ? ? ? ? ? 223 SER   A CB    
1702 O  OG    A SER   A  196 ? 0.5785 0.4171 0.4758 0.0503  0.0372  -0.1095 ? ? ? ? ? ? 223 SER   A OG    
1703 O  OG    B SER   A  196 ? 0.4571 0.5587 0.4992 0.1185  0.1232  0.1102  ? ? ? ? ? ? 223 SER   A OG    
1704 N  N     . LEU   A  197 ? 0.3569 0.2694 0.3446 0.0049  0.0389  0.0256  ? ? ? ? ? ? 224 LEU   A N     
1705 C  CA    . LEU   A  197 ? 0.3601 0.2996 0.3434 -0.0145 0.0229  0.0141  ? ? ? ? ? ? 224 LEU   A CA    
1706 C  C     . LEU   A  197 ? 0.3354 0.3583 0.2970 0.0371  0.0642  0.0060  ? ? ? ? ? ? 224 LEU   A C     
1707 O  O     . LEU   A  197 ? 0.3197 0.3591 0.3185 0.0407  0.0190  -0.0013 ? ? ? ? ? ? 224 LEU   A O     
1708 C  CB    . LEU   A  197 ? 0.3704 0.3300 0.3179 0.0237  0.0172  0.0077  ? ? ? ? ? ? 224 LEU   A CB    
1709 C  CG    . LEU   A  197 ? 0.3631 0.3799 0.4457 0.0251  0.0255  0.0263  ? ? ? ? ? ? 224 LEU   A CG    
1710 C  CD1   . LEU   A  197 ? 0.3461 0.3774 0.4094 0.0661  -0.0339 -0.0970 ? ? ? ? ? ? 224 LEU   A CD1   
1711 C  CD2   . LEU   A  197 ? 0.3835 0.5040 0.5256 0.0479  0.0770  0.0885  ? ? ? ? ? ? 224 LEU   A CD2   
1712 N  N     . GLN   A  198 ? 0.3207 0.2952 0.3115 0.0646  0.0525  0.0025  ? ? ? ? ? ? 225 GLN   A N     
1713 C  CA    . GLN   A  198 ? 0.3115 0.2897 0.3545 -0.0058 0.0254  0.0650  ? ? ? ? ? ? 225 GLN   A CA    
1714 C  C     . GLN   A  198 ? 0.3487 0.2747 0.2957 -0.0257 0.0358  0.0620  ? ? ? ? ? ? 225 GLN   A C     
1715 O  O     . GLN   A  198 ? 0.3654 0.3420 0.3315 0.0054  -0.0035 0.0200  ? ? ? ? ? ? 225 GLN   A O     
1716 C  CB    . GLN   A  198 ? 0.4000 0.2420 0.3182 0.0822  0.0486  0.0103  ? ? ? ? ? ? 225 GLN   A CB    
1717 C  CG    . GLN   A  198 ? 0.3044 0.2382 0.2925 0.0283  0.0355  0.0066  ? ? ? ? ? ? 225 GLN   A CG    
1718 C  CD    . GLN   A  198 ? 0.2375 0.3043 0.2828 -0.0075 0.0064  0.0203  ? ? ? ? ? ? 225 GLN   A CD    
1719 O  OE1   . GLN   A  198 ? 0.2403 0.2605 0.2778 0.0044  0.0417  -0.0024 ? ? ? ? ? ? 225 GLN   A OE1   
1720 N  NE2   . GLN   A  198 ? 0.2775 0.2663 0.4038 -0.0189 -0.0145 -0.0475 ? ? ? ? ? ? 225 GLN   A NE2   
1721 N  N     . GLY   A  199 ? 0.3368 0.2576 0.3632 0.0001  0.0616  0.0188  ? ? ? ? ? ? 226 GLY   A N     
1722 C  CA    . GLY   A  199 ? 0.3551 0.2589 0.3389 0.0132  -0.0365 0.0208  ? ? ? ? ? ? 226 GLY   A CA    
1723 C  C     . GLY   A  199 ? 0.3976 0.2474 0.3603 0.0802  -0.0539 -0.0240 ? ? ? ? ? ? 226 GLY   A C     
1724 O  O     . GLY   A  199 ? 0.4387 0.2773 0.3557 0.0737  0.0870  0.0090  ? ? ? ? ? ? 226 GLY   A O     
1725 N  N     . LYS   A  200 ? 0.4700 0.2970 0.3894 0.1078  -0.0440 0.0296  ? ? ? ? ? ? 227 LYS   A N     
1726 C  CA    . LYS   A  200 ? 0.3608 0.5018 0.3677 0.1770  -0.0109 -0.0540 ? ? ? ? ? ? 227 LYS   A CA    
1727 C  C     . LYS   A  200 ? 0.3674 0.2611 0.4520 0.0477  0.0450  -0.1107 ? ? ? ? ? ? 227 LYS   A C     
1728 O  O     . LYS   A  200 ? 0.3883 0.2530 0.4265 0.0633  0.0362  -0.0991 ? ? ? ? ? ? 227 LYS   A O     
1729 C  CB    . LYS   A  200 ? 0.4671 0.2984 0.4258 0.0966  0.0316  -0.0328 ? ? ? ? ? ? 227 LYS   A CB    
1730 C  CG    . LYS   A  200 ? 0.4141 0.3248 0.3784 0.0618  0.0508  0.0442  ? ? ? ? ? ? 227 LYS   A CG    
1731 C  CD    . LYS   A  200 ? 0.4737 0.3479 0.3574 0.1026  0.1014  0.0928  ? ? ? ? ? ? 227 LYS   A CD    
1732 C  CE    . LYS   A  200 ? 0.4748 0.4264 0.4121 0.1549  0.0775  0.0338  ? ? ? ? ? ? 227 LYS   A CE    
1733 N  NZ    . LYS   A  200 ? 0.6234 0.5917 0.5069 0.2705  0.0458  0.1016  ? ? ? ? ? ? 227 LYS   A NZ    
1734 N  N     . ALA   A  201 ? 0.4456 0.3261 0.9078 -0.0402 0.1145  -0.1154 ? ? ? ? ? ? 228 ALA   A N     
1735 C  CA    . ALA   A  201 ? 0.6882 0.4700 0.5493 -0.1098 0.0936  0.0183  ? ? ? ? ? ? 228 ALA   A CA    
1736 C  C     . ALA   A  201 ? 0.7107 0.3730 0.3647 -0.1523 0.0621  0.0001  ? ? ? ? ? ? 228 ALA   A C     
1737 O  O     . ALA   A  201 ? 0.3779 0.3601 0.6583 0.0001  0.1428  -0.0927 ? ? ? ? ? ? 228 ALA   A O     
1738 C  CB    . ALA   A  201 ? 0.5225 0.3643 0.8367 -0.0247 0.1934  0.1473  ? ? ? ? ? ? 228 ALA   A CB    
1739 N  N     . GLU   A  202 ? 0.4866 0.3674 0.4260 0.1392  0.1015  -0.0521 ? ? ? ? ? ? 229 GLU   A N     
1740 C  CA    . GLU   A  202 ? 0.5381 0.4007 0.5389 0.1791  -0.0238 -0.1275 ? ? ? ? ? ? 229 GLU   A CA    
1741 C  C     . GLU   A  202 ? 0.3600 0.5291 0.5420 0.1285  0.0467  -0.2251 ? ? ? ? ? ? 229 GLU   A C     
1742 O  O     . GLU   A  202 ? 0.3032 0.3760 0.4534 0.0493  0.0450  -0.1545 ? ? ? ? ? ? 229 GLU   A O     
1743 C  CB    . GLU   A  202 ? 0.4766 0.3941 0.5617 -0.0034 -0.0416 -0.0191 ? ? ? ? ? ? 229 GLU   A CB    
1744 C  CG    . GLU   A  202 ? 0.5480 0.3466 1.1698 -0.0975 0.0913  -0.0537 ? ? ? ? ? ? 229 GLU   A CG    
1745 C  CD    . GLU   A  202 ? 1.2450 0.7949 1.2255 0.2258  -0.1132 -0.1479 ? ? ? ? ? ? 229 GLU   A CD    
1746 O  OE1   . GLU   A  202 ? 1.1642 1.0965 1.5361 0.3227  0.0503  0.2579  ? ? ? ? ? ? 229 GLU   A OE1   
1747 O  OE2   . GLU   A  202 ? 1.8764 1.3563 1.3526 0.0704  0.2391  -0.6834 ? ? ? ? ? ? 229 GLU   A OE2   
1748 N  N     . LEU   A  203 ? 0.3529 0.3357 0.4174 0.0833  0.0177  -0.1213 ? ? ? ? ? ? 230 LEU   A N     
1749 C  CA    . LEU   A  203 ? 0.3180 0.4238 0.3145 0.0655  0.0357  -0.1250 ? ? ? ? ? ? 230 LEU   A CA    
1750 C  C     . LEU   A  203 ? 0.2923 0.3246 0.2964 0.0736  0.0147  -0.0414 ? ? ? ? ? ? 230 LEU   A C     
1751 O  O     . LEU   A  203 ? 0.3106 0.2850 0.2935 0.0619  0.0492  -0.0141 ? ? ? ? ? ? 230 LEU   A O     
1752 C  CB    . LEU   A  203 ? 0.3288 0.4999 0.3132 0.0409  0.0630  -0.1186 ? ? ? ? ? ? 230 LEU   A CB    
1753 C  CG    . LEU   A  203 ? 0.3500 0.4675 0.3224 0.0763  0.0734  -0.0453 ? ? ? ? ? ? 230 LEU   A CG    
1754 C  CD1   . LEU   A  203 ? 0.4091 0.5241 0.2806 0.0818  0.0265  -0.0481 ? ? ? ? ? ? 230 LEU   A CD1   
1755 C  CD2   . LEU   A  203 ? 0.3891 0.5139 0.3359 0.1199  0.1298  -0.0170 ? ? ? ? ? ? 230 LEU   A CD2   
1756 N  N     . ARG   A  204 ? 0.3208 0.2282 0.3383 0.0386  0.0586  -0.0484 ? ? ? ? ? ? 231 ARG   A N     
1757 C  CA    . ARG   A  204 ? 0.3090 0.2802 0.3030 0.0476  0.0730  0.0234  ? ? ? ? ? ? 231 ARG   A CA    
1758 C  C     . ARG   A  204 ? 0.3091 0.2332 0.3327 0.0060  0.0856  -0.0149 ? ? ? ? ? ? 231 ARG   A C     
1759 O  O     . ARG   A  204 ? 0.3481 0.2075 0.2942 0.0333  0.0601  0.0057  ? ? ? ? ? ? 231 ARG   A O     
1760 C  CB    . ARG   A  204 ? 0.4108 0.2164 0.4280 0.0353  0.0702  0.0224  ? ? ? ? ? ? 231 ARG   A CB    
1761 C  CG    . ARG   A  204 ? 0.4368 0.3203 0.4234 0.0631  0.0382  0.0455  ? ? ? ? ? ? 231 ARG   A CG    
1762 C  CD    . ARG   A  204 ? 0.6484 0.4053 0.6024 0.1333  0.1027  0.1620  ? ? ? ? ? ? 231 ARG   A CD    
1763 N  NE    . ARG   A  204 ? 0.7634 0.4494 0.5506 0.1516  0.1971  0.1648  ? ? ? ? ? ? 231 ARG   A NE    
1764 C  CZ    . ARG   A  204 ? 0.6115 0.6283 0.6591 0.2110  0.2291  -0.0056 ? ? ? ? ? ? 231 ARG   A CZ    
1765 N  NH1   . ARG   A  204 ? 0.7737 0.4588 0.8890 0.0699  0.2876  0.0968  ? ? ? ? ? ? 231 ARG   A NH1   
1766 N  NH2   . ARG   A  204 ? 0.5782 0.4787 0.5761 0.2045  0.2111  0.1346  ? ? ? ? ? ? 231 ARG   A NH2   
1767 N  N     . ARG   A  205 ? 0.3004 0.2093 0.4507 0.0285  0.0734  -0.0302 ? ? ? ? ? ? 232 ARG   A N     
1768 C  CA    . ARG   A  205 ? 0.3044 0.2417 0.4723 0.0166  0.1131  -0.0282 ? ? ? ? ? ? 232 ARG   A CA    
1769 C  C     . ARG   A  205 ? 0.3392 0.2368 0.3364 -0.0151 0.0805  -0.0440 ? ? ? ? ? ? 232 ARG   A C     
1770 O  O     . ARG   A  205 ? 0.3206 0.2517 0.3558 0.0361  0.0873  -0.0356 ? ? ? ? ? ? 232 ARG   A O     
1771 C  CB    . ARG   A  205 ? 0.3366 0.3197 0.6129 -0.0575 0.1261  -0.0586 ? ? ? ? ? ? 232 ARG   A CB    
1772 C  CG    . ARG   A  205 ? 0.4410 0.5080 0.7856 0.0481  0.2603  -0.0298 ? ? ? ? ? ? 232 ARG   A CG    
1773 C  CD    . ARG   A  205 ? 0.5920 0.9083 1.1401 -0.3615 0.3055  -0.0025 ? ? ? ? ? ? 232 ARG   A CD    
1774 N  NE    . ARG   A  205 ? 0.7635 1.1739 1.0716 -0.0826 0.2744  0.3272  ? ? ? ? ? ? 232 ARG   A NE    
1775 C  CZ    . ARG   A  205 ? 0.5256 1.4377 1.3377 0.1103  0.3337  0.4375  ? ? ? ? ? ? 232 ARG   A CZ    
1776 N  NH1   . ARG   A  205 ? 1.0729 0.5153 0.7949 0.0491  0.2723  0.0164  ? ? ? ? ? ? 232 ARG   A NH1   
1777 N  NH2   . ARG   A  205 ? 0.8271 1.1398 1.1744 0.3991  0.4381  0.2196  ? ? ? ? ? ? 232 ARG   A NH2   
1778 N  N     . LEU   A  206 ? 0.2872 0.3065 0.3255 0.0340  0.0516  -0.0454 ? ? ? ? ? ? 233 LEU   A N     
1779 C  CA    . LEU   A  206 ? 0.2979 0.3140 0.3158 0.0333  0.0061  -0.0439 ? ? ? ? ? ? 233 LEU   A CA    
1780 C  C     . LEU   A  206 ? 0.2772 0.2690 0.2383 0.0456  0.0433  -0.0222 ? ? ? ? ? ? 233 LEU   A C     
1781 O  O     . LEU   A  206 ? 0.2760 0.2545 0.2738 0.0593  0.0419  -0.0167 ? ? ? ? ? ? 233 LEU   A O     
1782 C  CB    . LEU   A  206 ? 0.3775 0.3636 0.3023 -0.0192 -0.0173 -0.0728 ? ? ? ? ? ? 233 LEU   A CB    
1783 C  CG    . LEU   A  206 ? 0.5540 0.3912 0.2642 0.1287  -0.0256 -0.0313 ? ? ? ? ? ? 233 LEU   A CG    
1784 C  CD1   . LEU   A  206 ? 0.5413 0.4915 0.4326 0.1022  -0.0318 -0.0693 ? ? ? ? ? ? 233 LEU   A CD1   
1785 C  CD2   . LEU   A  206 ? 0.6107 0.7296 0.3468 0.0574  0.1194  0.0381  ? ? ? ? ? ? 233 LEU   A CD2   
1786 N  N     . LEU   A  207 ? 0.2784 0.2401 0.2326 0.0414  0.0360  0.0081  ? ? ? ? ? ? 234 LEU   A N     
1787 C  CA    . LEU   A  207 ? 0.2791 0.2318 0.2310 0.0320  0.0068  0.0300  ? ? ? ? ? ? 234 LEU   A CA    
1788 C  C     . LEU   A  207 ? 0.2755 0.2162 0.2303 -0.0164 0.0185  0.0379  ? ? ? ? ? ? 234 LEU   A C     
1789 O  O     . LEU   A  207 ? 0.2993 0.2011 0.2647 0.0120  0.0503  0.0057  ? ? ? ? ? ? 234 LEU   A O     
1790 C  CB    . LEU   A  207 ? 0.2928 0.2654 0.2597 0.0470  0.0281  0.0683  ? ? ? ? ? ? 234 LEU   A CB    
1791 C  CG    . LEU   A  207 ? 0.3766 0.3570 0.2651 0.0592  0.0423  0.0624  ? ? ? ? ? ? 234 LEU   A CG    
1792 C  CD1   . LEU   A  207 ? 0.3679 0.4197 0.2919 0.0784  0.0181  0.0157  ? ? ? ? ? ? 234 LEU   A CD1   
1793 C  CD2   . LEU   A  207 ? 0.3420 0.3296 0.3191 0.0846  0.1211  0.0671  ? ? ? ? ? ? 234 LEU   A CD2   
1794 N  N     . THR   A  208 ? 0.3202 0.1749 0.2578 0.0306  0.0744  0.0262  ? ? ? ? ? ? 235 THR   A N     
1795 C  CA    . THR   A  208 ? 0.2882 0.2141 0.2503 0.0397  0.0532  0.0256  ? ? ? ? ? ? 235 THR   A CA    
1796 C  C     . THR   A  208 ? 0.2862 0.2061 0.2646 0.0312  0.0395  0.0359  ? ? ? ? ? ? 235 THR   A C     
1797 O  O     . THR   A  208 ? 0.3564 0.2237 0.2636 0.0316  0.0502  0.0135  ? ? ? ? ? ? 235 THR   A O     
1798 C  CB    . THR   A  208 ? 0.3534 0.2142 0.2604 0.0660  0.0616  0.0537  ? ? ? ? ? ? 235 THR   A CB    
1799 O  OG1   . THR   A  208 ? 0.3875 0.2591 0.3153 0.0946  0.0814  0.0347  ? ? ? ? ? ? 235 THR   A OG1   
1800 C  CG2   . THR   A  208 ? 0.4680 0.2683 0.2870 0.0570  0.1144  0.0400  ? ? ? ? ? ? 235 THR   A CG2   
1801 N  N     . LYS   A  209 ? 0.2804 0.2083 0.2510 0.0318  0.0524  0.0075  ? ? ? ? ? ? 236 LYS   A N     
1802 C  CA    . LYS   A  209 ? 0.2752 0.2331 0.2394 0.0383  0.0638  0.0149  ? ? ? ? ? ? 236 LYS   A CA    
1803 C  C     . LYS   A  209 ? 0.3163 0.2369 0.2075 0.0182  0.0563  0.0060  ? ? ? ? ? ? 236 LYS   A C     
1804 O  O     . LYS   A  209 ? 0.3100 0.2266 0.2385 0.0353  0.0606  0.0021  ? ? ? ? ? ? 236 LYS   A O     
1805 C  CB    . LYS   A  209 ? 0.3427 0.2488 0.2814 -0.0133 0.0243  0.0109  ? ? ? ? ? ? 236 LYS   A CB    
1806 C  CG    . LYS   A  209 ? 0.4196 0.2784 0.4224 0.0429  0.0400  0.0698  ? ? ? ? ? ? 236 LYS   A CG    
1807 C  CD    . LYS   A  209 ? 0.4981 0.4775 0.5967 0.0028  -0.0550 -0.0678 ? ? ? ? ? ? 236 LYS   A CD    
1808 C  CE    . LYS   A  209 ? 0.5774 0.4022 0.4532 0.0271  -0.0306 0.0660  ? ? ? ? ? ? 236 LYS   A CE    
1809 N  NZ    . LYS   A  209 ? 0.7659 0.5622 0.9173 -0.0688 0.4163  0.0067  ? ? ? ? ? ? 236 LYS   A NZ    
1810 N  N     . VAL   A  210 ? 0.2700 0.1930 0.2220 0.0331  0.0466  0.0036  ? ? ? ? ? ? 237 VAL   A N     
1811 C  CA    . VAL   A  210 ? 0.2632 0.2074 0.2262 0.0307  0.0499  0.0187  ? ? ? ? ? ? 237 VAL   A CA    
1812 C  C     . VAL   A  210 ? 0.2728 0.2163 0.2038 0.0451  0.0410  0.0404  ? ? ? ? ? ? 237 VAL   A C     
1813 O  O     . VAL   A  210 ? 0.2808 0.2173 0.2166 0.0425  0.0299  0.0062  ? ? ? ? ? ? 237 VAL   A O     
1814 C  CB    . VAL   A  210 ? 0.2398 0.2200 0.2197 0.0420  0.0431  0.0017  ? ? ? ? ? ? 237 VAL   A CB    
1815 C  CG1   . VAL   A  210 ? 0.3182 0.2211 0.1946 0.0279  0.0453  0.0247  ? ? ? ? ? ? 237 VAL   A CG1   
1816 C  CG2   . VAL   A  210 ? 0.3034 0.2756 0.2320 0.0212  0.0095  0.0065  ? ? ? ? ? ? 237 VAL   A CG2   
1817 N  N     . LEU   A  211 ? 0.2858 0.1853 0.1993 0.0557  0.0240  0.0035  ? ? ? ? ? ? 238 LEU   A N     
1818 C  CA    . LEU   A  211 ? 0.2467 0.2046 0.2188 0.0325  0.0242  0.0193  ? ? ? ? ? ? 238 LEU   A CA    
1819 C  C     . LEU   A  211 ? 0.2478 0.2240 0.2171 0.0282  0.0294  0.0239  ? ? ? ? ? ? 238 LEU   A C     
1820 O  O     . LEU   A  211 ? 0.2841 0.2284 0.2290 0.0524  0.0161  -0.0050 ? ? ? ? ? ? 238 LEU   A O     
1821 C  CB    . LEU   A  211 ? 0.2689 0.2313 0.2407 0.0684  0.0311  0.0030  ? ? ? ? ? ? 238 LEU   A CB    
1822 C  CG    . LEU   A  211 ? 0.2709 0.2466 0.2475 0.0693  0.0455  0.0081  ? ? ? ? ? ? 238 LEU   A CG    
1823 C  CD1   . LEU   A  211 ? 0.3603 0.3531 0.3385 0.1626  0.0832  0.0772  ? ? ? ? ? ? 238 LEU   A CD1   
1824 C  CD2   . LEU   A  211 ? 0.3608 0.2861 0.3452 0.0344  0.1012  0.0007  ? ? ? ? ? ? 238 LEU   A CD2   
1825 N  N     A GLN   A  212 ? 0.2716 0.1948 0.2033 0.0319  0.0383  0.0135  ? ? ? ? ? ? 239 GLN   A N     
1826 N  N     B GLN   A  212 ? 0.2910 0.1981 0.2141 0.0199  0.0409  0.0111  ? ? ? ? ? ? 239 GLN   A N     
1827 C  CA    A GLN   A  212 ? 0.2884 0.2273 0.1759 0.0480  0.0315  0.0351  ? ? ? ? ? ? 239 GLN   A CA    
1828 C  CA    B GLN   A  212 ? 0.3584 0.2709 0.1880 0.0969  0.0285  -0.0233 ? ? ? ? ? ? 239 GLN   A CA    
1829 C  C     A GLN   A  212 ? 0.2653 0.1976 0.1911 0.0126  0.0141  0.0327  ? ? ? ? ? ? 239 GLN   A C     
1830 C  C     B GLN   A  212 ? 0.3346 0.2492 0.2242 0.0577  0.0258  0.0197  ? ? ? ? ? ? 239 GLN   A C     
1831 O  O     A GLN   A  212 ? 0.2744 0.2052 0.2038 0.0328  0.0549  0.0201  ? ? ? ? ? ? 239 GLN   A O     
1832 O  O     B GLN   A  212 ? 0.3276 0.2646 0.2459 0.0424  0.0394  -0.0008 ? ? ? ? ? ? 239 GLN   A O     
1833 C  CB    A GLN   A  212 ? 0.3013 0.1858 0.2242 0.0578  0.0311  0.0416  ? ? ? ? ? ? 239 GLN   A CB    
1834 C  CB    B GLN   A  212 ? 0.4146 0.3769 0.2661 0.0206  0.0901  0.0193  ? ? ? ? ? ? 239 GLN   A CB    
1835 C  CG    A GLN   A  212 ? 0.3257 0.2096 0.2340 0.0453  0.0395  0.0096  ? ? ? ? ? ? 239 GLN   A CG    
1836 C  CG    B GLN   A  212 ? 0.6240 0.3355 0.3374 0.0766  0.0350  -0.0272 ? ? ? ? ? ? 239 GLN   A CG    
1837 C  CD    A GLN   A  212 ? 0.5292 0.2781 0.3509 -0.0862 0.0045  0.0610  ? ? ? ? ? ? 239 GLN   A CD    
1838 C  CD    B GLN   A  212 ? 0.5101 0.3318 0.5671 0.1040  0.0943  -0.0328 ? ? ? ? ? ? 239 GLN   A CD    
1839 O  OE1   A GLN   A  212 ? 0.5149 0.2977 0.4384 -0.0486 0.1113  0.1040  ? ? ? ? ? ? 239 GLN   A OE1   
1840 O  OE1   B GLN   A  212 ? 0.5947 0.4268 0.3417 -0.0023 0.1073  0.0513  ? ? ? ? ? ? 239 GLN   A OE1   
1841 N  NE2   A GLN   A  212 ? 0.5398 0.2161 0.5267 -0.0058 -0.1639 0.1094  ? ? ? ? ? ? 239 GLN   A NE2   
1842 N  NE2   B GLN   A  212 ? 0.8563 0.3554 0.3989 0.0563  0.2595  0.0780  ? ? ? ? ? ? 239 GLN   A NE2   
1843 N  N     A GLU   A  213 ? 0.2644 0.2081 0.1624 0.0428  0.0417  0.0041  ? ? ? ? ? ? 240 GLU   A N     
1844 N  N     B GLU   A  213 ? 0.3115 0.1983 0.1916 0.0498  0.0555  -0.0142 ? ? ? ? ? ? 240 GLU   A N     
1845 C  CA    A GLU   A  213 ? 0.2605 0.2101 0.2062 0.0463  0.0392  0.0008  ? ? ? ? ? ? 240 GLU   A CA    
1846 C  CA    B GLU   A  213 ? 0.2862 0.2177 0.2404 0.0526  0.0426  -0.0049 ? ? ? ? ? ? 240 GLU   A CA    
1847 C  C     A GLU   A  213 ? 0.2313 0.2323 0.1870 0.0459  0.0371  0.0040  ? ? ? ? ? ? 240 GLU   A C     
1848 C  C     B GLU   A  213 ? 0.2391 0.2447 0.2034 0.0557  0.0449  -0.0023 ? ? ? ? ? ? 240 GLU   A C     
1849 O  O     A GLU   A  213 ? 0.2448 0.2269 0.1959 0.0363  0.0148  -0.0098 ? ? ? ? ? ? 240 GLU   A O     
1850 O  O     B GLU   A  213 ? 0.2569 0.2519 0.2267 0.0493  0.0556  -0.0214 ? ? ? ? ? ? 240 GLU   A O     
1851 C  CB    A GLU   A  213 ? 0.2645 0.2366 0.2252 0.0225  0.0145  0.0033  ? ? ? ? ? ? 240 GLU   A CB    
1852 C  CB    B GLU   A  213 ? 0.3604 0.3056 0.2205 0.0028  0.0420  -0.0384 ? ? ? ? ? ? 240 GLU   A CB    
1853 C  CG    A GLU   A  213 ? 0.2579 0.2279 0.3140 0.0309  -0.0058 -0.0258 ? ? ? ? ? ? 240 GLU   A CG    
1854 C  CG    B GLU   A  213 ? 0.3020 0.3493 0.3033 0.0328  0.0585  -0.0621 ? ? ? ? ? ? 240 GLU   A CG    
1855 C  CD    A GLU   A  213 ? 0.2609 0.2789 0.2519 0.0095  0.0260  0.0025  ? ? ? ? ? ? 240 GLU   A CD    
1856 C  CD    B GLU   A  213 ? 0.3417 0.3054 0.3107 0.0209  0.0918  -0.0103 ? ? ? ? ? ? 240 GLU   A CD    
1857 O  OE1   A GLU   A  213 ? 0.2894 0.2786 0.2532 0.0241  0.0308  0.0051  ? ? ? ? ? ? 240 GLU   A OE1   
1858 O  OE1   B GLU   A  213 ? 0.3371 0.2972 0.2921 0.0454  0.0452  0.0609  ? ? ? ? ? ? 240 GLU   A OE1   
1859 O  OE2   A GLU   A  213 ? 0.2982 0.2793 0.2297 -0.0172 0.0379  -0.0446 ? ? ? ? ? ? 240 GLU   A OE2   
1860 O  OE2   B GLU   A  213 ? 0.4283 0.3200 0.3023 0.0393  0.1438  -0.0013 ? ? ? ? ? ? 240 GLU   A OE2   
1861 N  N     . ARG   A  214 ? 0.2363 0.2147 0.1725 0.0536  0.0328  0.0083  ? ? ? ? ? ? 241 ARG   A N     
1862 C  CA    . ARG   A  214 ? 0.2320 0.2199 0.1833 0.0401  0.0347  0.0021  ? ? ? ? ? ? 241 ARG   A CA    
1863 C  C     . ARG   A  214 ? 0.2164 0.1975 0.1957 0.0428  0.0244  0.0118  ? ? ? ? ? ? 241 ARG   A C     
1864 O  O     . ARG   A  214 ? 0.2428 0.1977 0.1861 0.0353  0.0415  0.0101  ? ? ? ? ? ? 241 ARG   A O     
1865 C  CB    . ARG   A  214 ? 0.2464 0.2208 0.1780 0.0529  0.0417  0.0095  ? ? ? ? ? ? 241 ARG   A CB    
1866 C  CG    . ARG   A  214 ? 0.2572 0.2567 0.2129 0.0301  0.0422  -0.0246 ? ? ? ? ? ? 241 ARG   A CG    
1867 C  CD    . ARG   A  214 ? 0.2518 0.2994 0.2200 0.0339  0.0442  -0.0261 ? ? ? ? ? ? 241 ARG   A CD    
1868 N  NE    . ARG   A  214 ? 0.2844 0.3044 0.1816 0.0346  0.0508  0.0203  ? ? ? ? ? ? 241 ARG   A NE    
1869 C  CZ    . ARG   A  214 ? 0.3084 0.2339 0.2193 0.0567  0.0437  -0.0086 ? ? ? ? ? ? 241 ARG   A CZ    
1870 N  NH1   . ARG   A  214 ? 0.2621 0.2770 0.2047 0.0742  0.0177  0.0138  ? ? ? ? ? ? 241 ARG   A NH1   
1871 N  NH2   . ARG   A  214 ? 0.3079 0.2747 0.2564 0.0582  0.0259  0.0454  ? ? ? ? ? ? 241 ARG   A NH2   
1872 N  N     . ASP   A  215 ? 0.2687 0.2022 0.1850 0.0473  0.0174  0.0091  ? ? ? ? ? ? 242 ASP   A N     
1873 C  CA    . ASP   A  215 ? 0.2391 0.2124 0.1861 0.0173  0.0204  0.0085  ? ? ? ? ? ? 242 ASP   A CA    
1874 C  C     . ASP   A  215 ? 0.2334 0.2090 0.2223 0.0198  0.0231  0.0114  ? ? ? ? ? ? 242 ASP   A C     
1875 O  O     . ASP   A  215 ? 0.2882 0.2378 0.2265 0.0343  -0.0062 -0.0152 ? ? ? ? ? ? 242 ASP   A O     
1876 C  CB    . ASP   A  215 ? 0.2901 0.2211 0.1853 0.0349  0.0115  0.0119  ? ? ? ? ? ? 242 ASP   A CB    
1877 C  CG    . ASP   A  215 ? 0.3028 0.2708 0.2559 0.0356  0.0455  0.0056  ? ? ? ? ? ? 242 ASP   A CG    
1878 O  OD1   . ASP   A  215 ? 0.2797 0.3395 0.2421 0.0584  0.0291  0.0642  ? ? ? ? ? ? 242 ASP   A OD1   
1879 O  OD2   . ASP   A  215 ? 0.4223 0.3086 0.2684 0.1224  0.0575  0.0466  ? ? ? ? ? ? 242 ASP   A OD2   
1880 N  N     . GLY   A  216 ? 0.2399 0.1969 0.1830 0.0350  0.0312  -0.0036 ? ? ? ? ? ? 243 GLY   A N     
1881 C  CA    . GLY   A  216 ? 0.2517 0.2007 0.1921 0.0390  0.0444  -0.0045 ? ? ? ? ? ? 243 GLY   A CA    
1882 C  C     . GLY   A  216 ? 0.2092 0.2008 0.2052 0.0073  0.0356  -0.0103 ? ? ? ? ? ? 243 GLY   A C     
1883 O  O     . GLY   A  216 ? 0.2831 0.2254 0.2502 0.0526  0.0848  -0.0016 ? ? ? ? ? ? 243 GLY   A O     
1884 N  N     . LEU   A  217 ? 0.2345 0.1773 0.2020 0.0185  0.0383  -0.0027 ? ? ? ? ? ? 244 LEU   A N     
1885 C  CA    . LEU   A  217 ? 0.2075 0.1800 0.1928 0.0227  0.0203  -0.0059 ? ? ? ? ? ? 244 LEU   A CA    
1886 C  C     . LEU   A  217 ? 0.2064 0.1839 0.2044 0.0109  0.0190  -0.0069 ? ? ? ? ? ? 244 LEU   A C     
1887 O  O     . LEU   A  217 ? 0.2239 0.2276 0.2121 0.0386  0.0084  -0.0197 ? ? ? ? ? ? 244 LEU   A O     
1888 C  CB    . LEU   A  217 ? 0.2055 0.1965 0.1865 0.0184  0.0132  -0.0027 ? ? ? ? ? ? 244 LEU   A CB    
1889 C  CG    . LEU   A  217 ? 0.2390 0.2272 0.1776 0.0105  0.0035  -0.0079 ? ? ? ? ? ? 244 LEU   A CG    
1890 C  CD1   . LEU   A  217 ? 0.2687 0.2336 0.1761 0.0109  0.0146  -0.0087 ? ? ? ? ? ? 244 LEU   A CD1   
1891 C  CD2   . LEU   A  217 ? 0.2496 0.3074 0.2099 0.0237  -0.0149 -0.0256 ? ? ? ? ? ? 244 LEU   A CD2   
1892 N  N     . ARG   A  218 ? 0.2070 0.1913 0.1953 0.0280  0.0100  -0.0090 ? ? ? ? ? ? 245 ARG   A N     
1893 C  CA    . ARG   A  218 ? 0.2215 0.1916 0.1985 0.0098  0.0055  -0.0008 ? ? ? ? ? ? 245 ARG   A CA    
1894 C  C     . ARG   A  218 ? 0.2158 0.2100 0.1945 0.0029  -0.0022 -0.0060 ? ? ? ? ? ? 245 ARG   A C     
1895 O  O     . ARG   A  218 ? 0.2289 0.2459 0.1963 0.0177  0.0271  -0.0213 ? ? ? ? ? ? 245 ARG   A O     
1896 C  CB    . ARG   A  218 ? 0.2421 0.1758 0.1957 0.0021  0.0141  -0.0232 ? ? ? ? ? ? 245 ARG   A CB    
1897 C  CG    . ARG   A  218 ? 0.2465 0.2165 0.1908 0.0212  0.0262  -0.0435 ? ? ? ? ? ? 245 ARG   A CG    
1898 C  CD    . ARG   A  218 ? 0.2489 0.2175 0.2059 0.0146  0.0357  -0.0269 ? ? ? ? ? ? 245 ARG   A CD    
1899 N  NE    . ARG   A  218 ? 0.2615 0.2060 0.1977 0.0346  0.0196  -0.0208 ? ? ? ? ? ? 245 ARG   A NE    
1900 C  CZ    . ARG   A  218 ? 0.2333 0.2698 0.1862 -0.0017 0.0056  -0.0271 ? ? ? ? ? ? 245 ARG   A CZ    
1901 N  NH1   . ARG   A  218 ? 0.2814 0.2386 0.1956 0.0261  0.0271  -0.0219 ? ? ? ? ? ? 245 ARG   A NH1   
1902 N  NH2   . ARG   A  218 ? 0.2530 0.2457 0.2485 0.0075  0.0265  -0.0288 ? ? ? ? ? ? 245 ARG   A NH2   
1903 N  N     . ARG   A  219 ? 0.2220 0.2803 0.2207 0.0080  -0.0178 -0.0396 ? ? ? ? ? ? 246 ARG   A N     
1904 C  CA    . ARG   A  219 ? 0.2091 0.3357 0.2897 0.0197  -0.0140 -0.0167 ? ? ? ? ? ? 246 ARG   A CA    
1905 C  C     . ARG   A  219 ? 0.2702 0.2713 0.2803 0.0196  -0.0176 -0.0638 ? ? ? ? ? ? 246 ARG   A C     
1906 O  O     . ARG   A  219 ? 0.2550 0.3161 0.2905 0.0092  0.0209  -0.0668 ? ? ? ? ? ? 246 ARG   A O     
1907 C  CB    . ARG   A  219 ? 0.2374 0.5095 0.3301 -0.0264 -0.0791 0.0155  ? ? ? ? ? ? 246 ARG   A CB    
1908 C  CG    . ARG   A  219 ? 0.2487 0.6772 0.4473 -0.0172 -0.0303 0.0561  ? ? ? ? ? ? 246 ARG   A CG    
1909 C  CD    . ARG   A  219 ? 0.5291 1.1391 0.4571 -0.0217 -0.1468 0.0680  ? ? ? ? ? ? 246 ARG   A CD    
1910 N  NE    . ARG   A  219 ? 0.6162 1.3576 0.8514 0.0102  -0.1751 -0.0879 ? ? ? ? ? ? 246 ARG   A NE    
1911 C  CZ    . ARG   A  219 ? 0.6135 1.1306 0.7935 0.0248  0.0008  -0.0331 ? ? ? ? ? ? 246 ARG   A CZ    
1912 N  NH1   . ARG   A  219 ? 0.6634 1.1446 0.7738 0.0111  -0.0267 -0.0378 ? ? ? ? ? ? 246 ARG   A NH1   
1913 N  NH2   . ARG   A  219 ? 0.6001 1.1409 0.7711 0.0113  -0.0041 -0.0359 ? ? ? ? ? ? 246 ARG   A NH2   
1914 N  N     . VAL   A  220 ? 0.2424 0.2640 0.2474 0.0084  0.0058  -0.0501 ? ? ? ? ? ? 247 VAL   A N     
1915 C  CA    . VAL   A  220 ? 0.2742 0.2576 0.3241 -0.0352 -0.0014 -0.0157 ? ? ? ? ? ? 247 VAL   A CA    
1916 C  C     . VAL   A  220 ? 0.2625 0.2930 0.2833 -0.0353 0.0395  -0.0086 ? ? ? ? ? ? 247 VAL   A C     
1917 O  O     . VAL   A  220 ? 0.3263 0.3081 0.2848 -0.0613 0.0679  -0.0199 ? ? ? ? ? ? 247 VAL   A O     
1918 C  CB    . VAL   A  220 ? 0.5938 0.2606 0.3876 -0.0909 -0.0277 -0.0710 ? ? ? ? ? ? 247 VAL   A CB    
1919 C  CG1   . VAL   A  220 ? 0.5836 0.3507 0.3814 -0.1494 -0.0093 -0.0950 ? ? ? ? ? ? 247 VAL   A CG1   
1920 C  CG2   . VAL   A  220 ? 0.6803 0.4380 0.6871 0.1159  -0.1668 -0.2170 ? ? ? ? ? ? 247 VAL   A CG2   
1921 N  N     . HIS   A  221 ? 0.2408 0.2534 0.2153 0.0022  0.0319  -0.0224 ? ? ? ? ? ? 248 HIS   A N     
1922 C  CA    . HIS   A  221 ? 0.2514 0.2417 0.2049 0.0057  0.0163  -0.0102 ? ? ? ? ? ? 248 HIS   A CA    
1923 C  C     . HIS   A  221 ? 0.2139 0.2342 0.1922 -0.0031 0.0288  -0.0021 ? ? ? ? ? ? 248 HIS   A C     
1924 O  O     . HIS   A  221 ? 0.2651 0.2787 0.1912 -0.0018 0.0067  -0.0400 ? ? ? ? ? ? 248 HIS   A O     
1925 C  CB    . HIS   A  221 ? 0.2659 0.2676 0.1890 0.0349  0.0204  -0.0234 ? ? ? ? ? ? 248 HIS   A CB    
1926 C  CG    . HIS   A  221 ? 0.2913 0.2583 0.2288 0.0419  0.0394  -0.0415 ? ? ? ? ? ? 248 HIS   A CG    
1927 N  ND1   . HIS   A  221 ? 0.2843 0.2609 0.2656 0.0408  0.0250  -0.0119 ? ? ? ? ? ? 248 HIS   A ND1   
1928 C  CD2   . HIS   A  221 ? 0.3049 0.2918 0.2120 0.0175  0.0523  -0.0462 ? ? ? ? ? ? 248 HIS   A CD2   
1929 C  CE1   . HIS   A  221 ? 0.3624 0.2676 0.2513 0.0480  0.0449  -0.0205 ? ? ? ? ? ? 248 HIS   A CE1   
1930 N  NE2   . HIS   A  221 ? 0.3042 0.2784 0.2576 0.0148  0.0308  -0.0328 ? ? ? ? ? ? 248 HIS   A NE2   
1931 N  N     . ARG   A  222 ? 0.2472 0.2271 0.1950 0.0121  0.0189  -0.0081 ? ? ? ? ? ? 249 ARG   A N     
1932 C  CA    . ARG   A  222 ? 0.2435 0.2304 0.2055 0.0240  0.0170  -0.0064 ? ? ? ? ? ? 249 ARG   A CA    
1933 C  C     . ARG   A  222 ? 0.2471 0.2586 0.2031 0.0443  0.0080  -0.0232 ? ? ? ? ? ? 249 ARG   A C     
1934 O  O     . ARG   A  222 ? 0.2483 0.3432 0.2507 0.0009  0.0268  -0.0442 ? ? ? ? ? ? 249 ARG   A O     
1935 C  CB    . ARG   A  222 ? 0.3218 0.3044 0.2262 0.0090  -0.0574 -0.0075 ? ? ? ? ? ? 249 ARG   A CB    
1936 C  CG    . ARG   A  222 ? 0.3642 0.3198 0.3680 0.0243  -0.0467 0.0050  ? ? ? ? ? ? 249 ARG   A CG    
1937 C  CD    . ARG   A  222 ? 0.3585 0.4047 0.3546 0.0635  0.0278  0.1191  ? ? ? ? ? ? 249 ARG   A CD    
1938 N  NE    . ARG   A  222 ? 0.3405 0.3313 0.3207 0.0709  -0.0302 0.0701  ? ? ? ? ? ? 249 ARG   A NE    
1939 C  CZ    . ARG   A  222 ? 0.3318 0.4119 0.3369 0.0559  -0.0702 0.0351  ? ? ? ? ? ? 249 ARG   A CZ    
1940 N  NH1   . ARG   A  222 ? 0.2702 0.5466 0.4333 0.0985  0.0183  0.1402  ? ? ? ? ? ? 249 ARG   A NH1   
1941 N  NH2   . ARG   A  222 ? 0.3351 0.3928 0.4084 0.0721  -0.0570 -0.0041 ? ? ? ? ? ? 249 ARG   A NH2   
1942 N  N     . PRO   A  223 ? 0.2546 0.2159 0.1871 0.0179  0.0367  -0.0180 ? ? ? ? ? ? 250 PRO   A N     
1943 C  CA    . PRO   A  223 ? 0.2428 0.2175 0.2131 0.0348  0.0361  -0.0302 ? ? ? ? ? ? 250 PRO   A CA    
1944 C  C     . PRO   A  223 ? 0.2290 0.2171 0.1772 0.0212  0.0127  -0.0162 ? ? ? ? ? ? 250 PRO   A C     
1945 O  O     . PRO   A  223 ? 0.2441 0.2314 0.1957 0.0269  0.0215  0.0069  ? ? ? ? ? ? 250 PRO   A O     
1946 C  CB    . PRO   A  223 ? 0.2966 0.2238 0.2249 0.0563  0.0060  -0.0097 ? ? ? ? ? ? 250 PRO   A CB    
1947 C  CG    . PRO   A  223 ? 0.2707 0.2709 0.1965 0.0745  0.0095  -0.0348 ? ? ? ? ? ? 250 PRO   A CG    
1948 C  CD    . PRO   A  223 ? 0.2753 0.2076 0.1940 0.0254  0.0146  -0.0192 ? ? ? ? ? ? 250 PRO   A CD    
1949 N  N     . ALA   A  224 ? 0.2450 0.2308 0.1902 0.0264  0.0310  -0.0127 ? ? ? ? ? ? 251 ALA   A N     
1950 C  CA    . ALA   A  224 ? 0.2409 0.2055 0.1911 0.0178  0.0125  0.0091  ? ? ? ? ? ? 251 ALA   A CA    
1951 C  C     . ALA   A  224 ? 0.2340 0.2160 0.2030 0.0319  0.0041  -0.0011 ? ? ? ? ? ? 251 ALA   A C     
1952 O  O     . ALA   A  224 ? 0.2689 0.1961 0.1888 0.0391  -0.0024 -0.0106 ? ? ? ? ? ? 251 ALA   A O     
1953 C  CB    . ALA   A  224 ? 0.2184 0.2479 0.2099 0.0124  0.0175  -0.0165 ? ? ? ? ? ? 251 ALA   A CB    
1954 N  N     . VAL   A  225 ? 0.2144 0.2122 0.1640 0.0253  -0.0078 -0.0069 ? ? ? ? ? ? 252 VAL   A N     
1955 C  CA    . VAL   A  225 ? 0.1939 0.1907 0.1654 0.0450  -0.0025 -0.0087 ? ? ? ? ? ? 252 VAL   A CA    
1956 C  C     . VAL   A  225 ? 0.2110 0.2334 0.1649 0.0555  0.0197  -0.0060 ? ? ? ? ? ? 252 VAL   A C     
1957 O  O     . VAL   A  225 ? 0.2181 0.2258 0.1856 0.0487  0.0045  -0.0162 ? ? ? ? ? ? 252 VAL   A O     
1958 C  CB    . VAL   A  225 ? 0.2374 0.2315 0.1922 0.0420  0.0531  0.0030  ? ? ? ? ? ? 252 VAL   A CB    
1959 C  CG1   . VAL   A  225 ? 0.2773 0.2567 0.2377 0.0264  0.0562  -0.0325 ? ? ? ? ? ? 252 VAL   A CG1   
1960 C  CG2   . VAL   A  225 ? 0.2653 0.2255 0.2315 0.0484  0.0667  -0.0092 ? ? ? ? ? ? 252 VAL   A CG2   
1961 N  N     . LEU   A  226 ? 0.2062 0.1903 0.1681 0.0467  -0.0027 0.0016  ? ? ? ? ? ? 253 LEU   A N     
1962 C  CA    . LEU   A  226 ? 0.1760 0.2125 0.1775 0.0357  0.0038  -0.0082 ? ? ? ? ? ? 253 LEU   A CA    
1963 C  C     . LEU   A  226 ? 0.2022 0.1979 0.1757 0.0192  0.0225  -0.0062 ? ? ? ? ? ? 253 LEU   A C     
1964 O  O     . LEU   A  226 ? 0.2025 0.2305 0.2219 0.0325  0.0011  -0.0186 ? ? ? ? ? ? 253 LEU   A O     
1965 C  CB    . LEU   A  226 ? 0.2114 0.1988 0.1880 0.0230  0.0129  -0.0005 ? ? ? ? ? ? 253 LEU   A CB    
1966 C  CG    . LEU   A  226 ? 0.2489 0.2148 0.2493 -0.0317 0.0277  0.0099  ? ? ? ? ? ? 253 LEU   A CG    
1967 C  CD1   . LEU   A  226 ? 0.3001 0.2308 0.2906 -0.0041 0.0498  0.0060  ? ? ? ? ? ? 253 LEU   A CD1   
1968 C  CD2   . LEU   A  226 ? 0.3047 0.3629 0.2041 -0.0907 0.0267  -0.0200 ? ? ? ? ? ? 253 LEU   A CD2   
1969 N  N     . VAL   A  227 ? 0.1881 0.1885 0.1706 0.0355  -0.0049 0.0000  ? ? ? ? ? ? 254 VAL   A N     
1970 C  CA    . VAL   A  227 ? 0.2117 0.1894 0.1753 0.0000  0.0148  0.0010  ? ? ? ? ? ? 254 VAL   A CA    
1971 C  C     . VAL   A  227 ? 0.2157 0.2036 0.1690 0.0173  0.0057  0.0124  ? ? ? ? ? ? 254 VAL   A C     
1972 O  O     . VAL   A  227 ? 0.2157 0.2116 0.1802 0.0205  0.0048  -0.0028 ? ? ? ? ? ? 254 VAL   A O     
1973 C  CB    . VAL   A  227 ? 0.3032 0.1819 0.1988 -0.0316 0.0268  0.0013  ? ? ? ? ? ? 254 VAL   A CB    
1974 C  CG1   . VAL   A  227 ? 0.4401 0.2415 0.2309 -0.1054 -0.0259 0.0093  ? ? ? ? ? ? 254 VAL   A CG1   
1975 C  CG2   . VAL   A  227 ? 0.2677 0.2943 0.2193 0.0226  0.0339  0.0803  ? ? ? ? ? ? 254 VAL   A CG2   
1976 N  N     . LYS   A  228 ? 0.1918 0.2075 0.1600 0.0175  0.0134  -0.0026 ? ? ? ? ? ? 255 LYS   A N     
1977 C  CA    . LYS   A  228 ? 0.2103 0.1860 0.1608 -0.0112 0.0141  -0.0033 ? ? ? ? ? ? 255 LYS   A CA    
1978 C  C     . LYS   A  228 ? 0.2006 0.1736 0.1726 0.0085  0.0005  0.0075  ? ? ? ? ? ? 255 LYS   A C     
1979 O  O     . LYS   A  228 ? 0.1986 0.1987 0.2010 0.0053  0.0182  -0.0145 ? ? ? ? ? ? 255 LYS   A O     
1980 C  CB    . LYS   A  228 ? 0.2211 0.1806 0.1719 0.0125  0.0231  -0.0094 ? ? ? ? ? ? 255 LYS   A CB    
1981 C  CG    . LYS   A  228 ? 0.1971 0.1992 0.1542 0.0285  0.0046  -0.0179 ? ? ? ? ? ? 255 LYS   A CG    
1982 C  CD    . LYS   A  228 ? 0.1917 0.1945 0.1720 0.0081  0.0055  0.0007  ? ? ? ? ? ? 255 LYS   A CD    
1983 C  CE    . LYS   A  228 ? 0.1776 0.1855 0.1717 -0.0023 0.0090  -0.0071 ? ? ? ? ? ? 255 LYS   A CE    
1984 N  NZ    . LYS   A  228 ? 0.2027 0.1837 0.1836 -0.0067 0.0029  0.0001  ? ? ? ? ? ? 255 LYS   A NZ    
1985 N  N     . ILE   A  229 ? 0.2001 0.1839 0.1756 0.0066  0.0029  -0.0035 ? ? ? ? ? ? 256 ILE   A N     
1986 C  CA    . ILE   A  229 ? 0.2098 0.1862 0.2070 0.0093  -0.0100 -0.0083 ? ? ? ? ? ? 256 ILE   A CA    
1987 C  C     . ILE   A  229 ? 0.1677 0.1841 0.2093 0.0112  -0.0137 -0.0167 ? ? ? ? ? ? 256 ILE   A C     
1988 O  O     . ILE   A  229 ? 0.2221 0.1987 0.1687 0.0258  -0.0093 -0.0019 ? ? ? ? ? ? 256 ILE   A O     
1989 C  CB    . ILE   A  229 ? 0.2184 0.2018 0.2468 0.0323  -0.0134 0.0133  ? ? ? ? ? ? 256 ILE   A CB    
1990 C  CG1   . ILE   A  229 ? 0.2107 0.2322 0.2454 0.0320  -0.0284 0.0331  ? ? ? ? ? ? 256 ILE   A CG1   
1991 C  CG2   . ILE   A  229 ? 0.2660 0.2707 0.2522 0.0180  -0.0015 0.0618  ? ? ? ? ? ? 256 ILE   A CG2   
1992 C  CD1   . ILE   A  229 ? 0.2372 0.2732 0.3551 0.0549  -0.0342 0.0743  ? ? ? ? ? ? 256 ILE   A CD1   
1993 N  N     . ALA   A  230 ? 0.2361 0.2023 0.2521 -0.0151 0.0132  -0.0532 ? ? ? ? ? ? 257 ALA   A N     
1994 C  CA    . ALA   A  230 ? 0.2177 0.2676 0.2206 0.0208  -0.0199 -0.0176 ? ? ? ? ? ? 257 ALA   A CA    
1995 C  C     . ALA   A  230 ? 0.2152 0.2340 0.1779 -0.0060 -0.0089 -0.0281 ? ? ? ? ? ? 257 ALA   A C     
1996 O  O     . ALA   A  230 ? 0.2698 0.2471 0.1999 0.0594  0.0068  -0.0013 ? ? ? ? ? ? 257 ALA   A O     
1997 C  CB    . ALA   A  230 ? 0.2718 0.2291 0.2538 -0.0094 0.0124  -0.0348 ? ? ? ? ? ? 257 ALA   A CB    
1998 N  N     . PRO   A  231 ? 0.2586 0.1850 0.1677 0.0282  -0.0120 0.0065  ? ? ? ? ? ? 258 PRO   A N     
1999 C  CA    . PRO   A  231 ? 0.2459 0.2293 0.1906 -0.0007 0.0002  -0.0063 ? ? ? ? ? ? 258 PRO   A CA    
2000 C  C     . PRO   A  231 ? 0.2771 0.2243 0.2473 0.0302  -0.0346 -0.0006 ? ? ? ? ? ? 258 PRO   A C     
2001 O  O     . PRO   A  231 ? 0.3275 0.3185 0.3048 0.0973  -0.0389 -0.0650 ? ? ? ? ? ? 258 PRO   A O     
2002 C  CB    . PRO   A  231 ? 0.2502 0.2419 0.2099 -0.0239 -0.0274 0.0104  ? ? ? ? ? ? 258 PRO   A CB    
2003 C  CG    . PRO   A  231 ? 0.2470 0.2349 0.1870 -0.0195 -0.0175 0.0050  ? ? ? ? ? ? 258 PRO   A CG    
2004 C  CD    . PRO   A  231 ? 0.2640 0.2105 0.1864 0.0222  -0.0250 0.0165  ? ? ? ? ? ? 258 PRO   A CD    
2005 N  N     . ASP   A  232 ? 0.2895 0.2010 0.1700 0.0203  0.0026  -0.0130 ? ? ? ? ? ? 259 ASP   A N     
2006 C  CA    . ASP   A  232 ? 0.3962 0.2031 0.1895 0.0019  -0.0250 -0.0120 ? ? ? ? ? ? 259 ASP   A CA    
2007 C  C     . ASP   A  232 ? 0.4020 0.2397 0.2163 -0.0217 -0.0546 0.0249  ? ? ? ? ? ? 259 ASP   A C     
2008 O  O     . ASP   A  232 ? 0.4257 0.2395 0.3003 -0.0205 0.0004  0.0087  ? ? ? ? ? ? 259 ASP   A O     
2009 C  CB    . ASP   A  232 ? 0.3573 0.2210 0.2428 -0.0259 -0.0280 0.0033  ? ? ? ? ? ? 259 ASP   A CB    
2010 C  CG    . ASP   A  232 ? 0.2875 0.2232 0.2144 -0.0330 -0.0225 -0.0110 ? ? ? ? ? ? 259 ASP   A CG    
2011 O  OD1   . ASP   A  232 ? 0.2791 0.2343 0.2234 0.0244  -0.0261 -0.0041 ? ? ? ? ? ? 259 ASP   A OD1   
2012 O  OD2   . ASP   A  232 ? 0.3175 0.2459 0.2085 -0.0085 -0.0252 0.0218  ? ? ? ? ? ? 259 ASP   A OD2   
2013 N  N     . LEU   A  233 ? 0.4115 0.2459 0.2122 0.0272  -0.0456 0.0360  ? ? ? ? ? ? 260 LEU   A N     
2014 C  CA    . LEU   A  233 ? 0.3901 0.2316 0.2102 0.0275  -0.0303 0.0376  ? ? ? ? ? ? 260 LEU   A CA    
2015 C  C     . LEU   A  233 ? 0.3201 0.2467 0.2128 -0.0010 -0.0176 0.0181  ? ? ? ? ? ? 260 LEU   A C     
2016 O  O     . LEU   A  233 ? 0.3821 0.2314 0.2591 0.0378  0.0261  0.0468  ? ? ? ? ? ? 260 LEU   A O     
2017 C  CB    . LEU   A  233 ? 0.4255 0.2267 0.2207 0.0538  -0.0252 0.0129  ? ? ? ? ? ? 260 LEU   A CB    
2018 C  CG    . LEU   A  233 ? 0.5022 0.2445 0.3121 0.1080  -0.0291 0.0251  ? ? ? ? ? ? 260 LEU   A CG    
2019 C  CD1   . LEU   A  233 ? 0.6779 0.2916 0.2899 0.1363  -0.0408 -0.0317 ? ? ? ? ? ? 260 LEU   A CD1   
2020 C  CD2   . LEU   A  233 ? 0.5614 0.3291 0.3280 0.0902  0.0726  0.0362  ? ? ? ? ? ? 260 LEU   A CD2   
2021 N  N     . THR   A  234 ? 0.3695 0.2322 0.2414 0.0119  -0.0114 0.0145  ? ? ? ? ? ? 261 THR   A N     
2022 C  CA    . THR   A  234 ? 0.3946 0.2238 0.2585 0.0186  -0.0562 0.0267  ? ? ? ? ? ? 261 THR   A CA    
2023 C  C     . THR   A  234 ? 0.3088 0.2204 0.2223 0.0442  0.0018  0.0250  ? ? ? ? ? ? 261 THR   A C     
2024 O  O     . THR   A  234 ? 0.3596 0.1949 0.2177 0.0186  -0.0088 0.0235  ? ? ? ? ? ? 261 THR   A O     
2025 C  CB    . THR   A  234 ? 0.3652 0.2253 0.2998 0.0238  -0.0300 0.0250  ? ? ? ? ? ? 261 THR   A CB    
2026 O  OG1   . THR   A  234 ? 0.4114 0.2503 0.2668 -0.0068 -0.0319 0.0233  ? ? ? ? ? ? 261 THR   A OG1   
2027 C  CG2   . THR   A  234 ? 0.4926 0.2685 0.3692 -0.0052 -0.1204 0.0238  ? ? ? ? ? ? 261 THR   A CG2   
2028 N  N     A SER   A  235 ? 0.3066 0.2265 0.2436 0.0455  -0.0140 0.0074  ? ? ? ? ? ? 262 SER   A N     
2029 N  N     B SER   A  235 ? 0.3388 0.2327 0.2886 0.0715  -0.0009 0.0034  ? ? ? ? ? ? 262 SER   A N     
2030 C  CA    A SER   A  235 ? 0.2849 0.2127 0.2167 0.0023  0.0020  -0.0024 ? ? ? ? ? ? 262 SER   A CA    
2031 C  CA    B SER   A  235 ? 0.3589 0.2485 0.2459 0.0390  0.0060  0.0074  ? ? ? ? ? ? 262 SER   A CA    
2032 C  C     A SER   A  235 ? 0.2911 0.1926 0.2404 0.0376  0.0231  0.0141  ? ? ? ? ? ? 262 SER   A C     
2033 C  C     B SER   A  235 ? 0.3020 0.1847 0.2822 0.0363  0.0173  0.0128  ? ? ? ? ? ? 262 SER   A C     
2034 O  O     A SER   A  235 ? 0.3238 0.1951 0.2396 0.0506  0.0018  0.0068  ? ? ? ? ? ? 262 SER   A O     
2035 O  O     B SER   A  235 ? 0.3384 0.2039 0.2501 0.0555  0.0047  0.0151  ? ? ? ? ? ? 262 SER   A O     
2036 C  CB    A SER   A  235 ? 0.3726 0.2152 0.1886 0.0596  -0.0017 0.0216  ? ? ? ? ? ? 262 SER   A CB    
2037 C  CB    B SER   A  235 ? 0.5223 0.3073 0.3932 0.1390  0.0905  -0.0153 ? ? ? ? ? ? 262 SER   A CB    
2038 O  OG    A SER   A  235 ? 0.3253 0.2945 0.2314 0.0403  0.0055  0.0449  ? ? ? ? ? ? 262 SER   A OG    
2039 O  OG    B SER   A  235 ? 0.6720 0.5246 0.4889 0.1665  -0.0456 -0.1847 ? ? ? ? ? ? 262 SER   A OG    
2040 N  N     . GLN   A  236 ? 0.3118 0.2137 0.2411 0.0218  -0.0134 0.0038  ? ? ? ? ? ? 263 GLN   A N     
2041 C  CA    . GLN   A  236 ? 0.3289 0.2179 0.2583 0.0324  0.0140  0.0131  ? ? ? ? ? ? 263 GLN   A CA    
2042 C  C     . GLN   A  236 ? 0.3025 0.2169 0.2173 0.0371  -0.0058 0.0291  ? ? ? ? ? ? 263 GLN   A C     
2043 O  O     . GLN   A  236 ? 0.3331 0.2243 0.2203 0.0166  -0.0054 0.0261  ? ? ? ? ? ? 263 GLN   A O     
2044 C  CB    . GLN   A  236 ? 0.3943 0.2490 0.2886 -0.0176 -0.0293 0.0223  ? ? ? ? ? ? 263 GLN   A CB    
2045 C  CG    . GLN   A  236 ? 0.4358 0.2551 0.4041 -0.0203 0.0434  0.0428  ? ? ? ? ? ? 263 GLN   A CG    
2046 C  CD    . GLN   A  236 ? 0.4508 0.2859 0.5147 0.0382  -0.0358 0.0357  ? ? ? ? ? ? 263 GLN   A CD    
2047 O  OE1   . GLN   A  236 ? 0.4360 0.2903 0.5573 0.0591  -0.0739 -0.0075 ? ? ? ? ? ? 263 GLN   A OE1   
2048 N  NE2   . GLN   A  236 ? 0.4395 0.3353 0.5504 -0.0065 0.0918  -0.0321 ? ? ? ? ? ? 263 GLN   A NE2   
2049 N  N     . ASP   A  237 ? 0.3282 0.2294 0.2244 0.0326  -0.0146 0.0439  ? ? ? ? ? ? 264 ASP   A N     
2050 C  CA    . ASP   A  237 ? 0.2876 0.2348 0.2632 0.0176  -0.0066 0.0388  ? ? ? ? ? ? 264 ASP   A CA    
2051 C  C     . ASP   A  237 ? 0.2659 0.2313 0.2326 0.0415  0.0025  0.0322  ? ? ? ? ? ? 264 ASP   A C     
2052 O  O     . ASP   A  237 ? 0.2963 0.2149 0.2452 0.0478  0.0196  0.0129  ? ? ? ? ? ? 264 ASP   A O     
2053 C  CB    . ASP   A  237 ? 0.3854 0.2512 0.2686 0.0724  -0.0299 0.0412  ? ? ? ? ? ? 264 ASP   A CB    
2054 C  CG    . ASP   A  237 ? 0.4707 0.4363 0.5346 -0.1348 -0.0321 0.0756  ? ? ? ? ? ? 264 ASP   A CG    
2055 O  OD1   . ASP   A  237 ? 0.4231 0.4157 0.4461 -0.1221 -0.0225 0.0256  ? ? ? ? ? ? 264 ASP   A OD1   
2056 O  OD2   . ASP   A  237 ? 0.5027 0.3087 0.5145 0.0309  -0.0853 -0.0213 ? ? ? ? ? ? 264 ASP   A OD2   
2057 N  N     . LYS   A  238 ? 0.2729 0.2139 0.2182 0.0308  0.0115  -0.0101 ? ? ? ? ? ? 265 LYS   A N     
2058 C  CA    . LYS   A  238 ? 0.2444 0.1994 0.2465 0.0320  0.0099  0.0001  ? ? ? ? ? ? 265 LYS   A CA    
2059 C  C     . LYS   A  238 ? 0.2788 0.2018 0.2354 0.0494  0.0220  0.0056  ? ? ? ? ? ? 265 LYS   A C     
2060 O  O     . LYS   A  238 ? 0.2842 0.1990 0.2142 0.0429  0.0311  0.0082  ? ? ? ? ? ? 265 LYS   A O     
2061 C  CB    . LYS   A  238 ? 0.2506 0.2330 0.2295 0.0234  0.0091  -0.0152 ? ? ? ? ? ? 265 LYS   A CB    
2062 C  CG    . LYS   A  238 ? 0.3503 0.2797 0.2127 -0.0523 -0.0245 0.0033  ? ? ? ? ? ? 265 LYS   A CG    
2063 C  CD    . LYS   A  238 ? 0.4941 0.3141 0.2846 -0.0110 0.0886  -0.0192 ? ? ? ? ? ? 265 LYS   A CD    
2064 C  CE    . LYS   A  238 ? 0.4224 0.3814 0.3747 -0.0196 0.1051  -0.0727 ? ? ? ? ? ? 265 LYS   A CE    
2065 N  NZ    . LYS   A  238 ? 0.3587 0.3336 0.2826 -0.0397 0.0216  -0.0155 ? ? ? ? ? ? 265 LYS   A NZ    
2066 N  N     . GLU   A  239 ? 0.2872 0.1989 0.2046 0.0441  0.0277  0.0107  ? ? ? ? ? ? 266 GLU   A N     
2067 C  CA    . GLU   A  239 ? 0.2649 0.2287 0.2117 0.0482  0.0100  0.0240  ? ? ? ? ? ? 266 GLU   A CA    
2068 C  C     . GLU   A  239 ? 0.2496 0.1943 0.2503 0.0363  0.0078  0.0076  ? ? ? ? ? ? 266 GLU   A C     
2069 O  O     . GLU   A  239 ? 0.2786 0.2383 0.2213 0.0351  0.0237  0.0155  ? ? ? ? ? ? 266 GLU   A O     
2070 C  CB    . GLU   A  239 ? 0.3258 0.2306 0.2990 0.0777  -0.0167 -0.0228 ? ? ? ? ? ? 266 GLU   A CB    
2071 C  CG    . GLU   A  239 ? 0.3353 0.3477 0.3366 0.0935  -0.0550 -0.0311 ? ? ? ? ? ? 266 GLU   A CG    
2072 C  CD    . GLU   A  239 ? 0.4424 0.3452 0.5122 0.1896  -0.0734 -0.1125 ? ? ? ? ? ? 266 GLU   A CD    
2073 O  OE1   . GLU   A  239 ? 0.3841 0.4101 0.4678 0.0502  -0.0265 -0.0487 ? ? ? ? ? ? 266 GLU   A OE1   
2074 O  OE2   . GLU   A  239 ? 0.4452 0.2967 0.6277 0.1812  -0.2574 -0.1177 ? ? ? ? ? ? 266 GLU   A OE2   
2075 N  N     . ASP   A  240 ? 0.2579 0.2125 0.2011 0.0246  0.0133  0.0207  ? ? ? ? ? ? 267 ASP   A N     
2076 C  CA    . ASP   A  240 ? 0.2923 0.2286 0.2255 0.0341  0.0521  0.0532  ? ? ? ? ? ? 267 ASP   A CA    
2077 C  C     . ASP   A  240 ? 0.2951 0.2272 0.2068 0.0263  0.0055  0.0392  ? ? ? ? ? ? 267 ASP   A C     
2078 O  O     . ASP   A  240 ? 0.2988 0.2673 0.2224 0.0486  0.0297  0.0204  ? ? ? ? ? ? 267 ASP   A O     
2079 C  CB    . ASP   A  240 ? 0.3406 0.2602 0.2484 0.0212  0.0145  0.0150  ? ? ? ? ? ? 267 ASP   A CB    
2080 C  CG    . ASP   A  240 ? 0.3058 0.2523 0.3263 0.0325  0.0537  0.0070  ? ? ? ? ? ? 267 ASP   A CG    
2081 O  OD1   . ASP   A  240 ? 0.3516 0.2684 0.3547 0.0407  0.0520  0.0487  ? ? ? ? ? ? 267 ASP   A OD1   
2082 O  OD2   . ASP   A  240 ? 0.3839 0.3181 0.3653 -0.0018 0.0059  0.0225  ? ? ? ? ? ? 267 ASP   A OD2   
2083 N  N     . ILE   A  241 ? 0.2747 0.2231 0.2014 0.0366  0.0184  0.0262  ? ? ? ? ? ? 268 ILE   A N     
2084 C  CA    . ILE   A  241 ? 0.2677 0.2271 0.2105 0.0523  0.0234  0.0218  ? ? ? ? ? ? 268 ILE   A CA    
2085 C  C     . ILE   A  241 ? 0.2435 0.2233 0.2116 0.0626  0.0341  0.0292  ? ? ? ? ? ? 268 ILE   A C     
2086 O  O     . ILE   A  241 ? 0.3071 0.2281 0.2006 0.0630  0.0449  0.0156  ? ? ? ? ? ? 268 ILE   A O     
2087 C  CB    . ILE   A  241 ? 0.3029 0.2267 0.1959 0.0638  0.0128  0.0081  ? ? ? ? ? ? 268 ILE   A CB    
2088 C  CG1   . ILE   A  241 ? 0.3117 0.2470 0.2474 0.0596  -0.0170 -0.0020 ? ? ? ? ? ? 268 ILE   A CG1   
2089 C  CG2   . ILE   A  241 ? 0.3439 0.2299 0.2100 0.0511  0.0090  0.0105  ? ? ? ? ? ? 268 ILE   A CG2   
2090 C  CD1   . ILE   A  241 ? 0.4648 0.2700 0.2506 0.0650  -0.0223 0.0194  ? ? ? ? ? ? 268 ILE   A CD1   
2091 N  N     . ALA   A  242 ? 0.2422 0.2231 0.2102 0.0507  0.0465  0.0009  ? ? ? ? ? ? 269 ALA   A N     
2092 C  CA    . ALA   A  242 ? 0.2652 0.2300 0.2332 0.0412  0.0129  0.0157  ? ? ? ? ? ? 269 ALA   A CA    
2093 C  C     . ALA   A  242 ? 0.2855 0.2626 0.2349 0.0159  0.0166  0.0097  ? ? ? ? ? ? 269 ALA   A C     
2094 O  O     . ALA   A  242 ? 0.3030 0.2774 0.2345 0.0489  0.0059  -0.0183 ? ? ? ? ? ? 269 ALA   A O     
2095 C  CB    . ALA   A  242 ? 0.2628 0.2769 0.2595 0.0286  0.0327  -0.0353 ? ? ? ? ? ? 269 ALA   A CB    
2096 N  N     . SER   A  243 ? 0.2779 0.2528 0.2179 0.0555  0.0501  0.0190  ? ? ? ? ? ? 270 SER   A N     
2097 C  CA    . SER   A  243 ? 0.2854 0.2886 0.2026 0.0816  0.0173  0.0417  ? ? ? ? ? ? 270 SER   A CA    
2098 C  C     . SER   A  243 ? 0.2922 0.2637 0.2540 0.0750  0.0056  0.0092  ? ? ? ? ? ? 270 SER   A C     
2099 O  O     . SER   A  243 ? 0.3410 0.3093 0.2408 0.1144  0.0200  0.0021  ? ? ? ? ? ? 270 SER   A O     
2100 C  CB    . SER   A  243 ? 0.3814 0.2526 0.2709 0.1078  0.0701  0.0477  ? ? ? ? ? ? 270 SER   A CB    
2101 O  OG    . SER   A  243 ? 0.4755 0.3450 0.2590 0.1194  0.0559  0.0706  ? ? ? ? ? ? 270 SER   A OG    
2102 N  N     . VAL   A  244 ? 0.2801 0.2478 0.1942 0.0691  0.0499  0.0336  ? ? ? ? ? ? 271 VAL   A N     
2103 C  CA    . VAL   A  244 ? 0.2810 0.2248 0.2189 0.0501  0.0761  0.0289  ? ? ? ? ? ? 271 VAL   A CA    
2104 C  C     . VAL   A  244 ? 0.2456 0.2567 0.1963 0.0285  0.0274  0.0194  ? ? ? ? ? ? 271 VAL   A C     
2105 O  O     . VAL   A  244 ? 0.3052 0.2537 0.1958 0.0680  0.0388  0.0200  ? ? ? ? ? ? 271 VAL   A O     
2106 C  CB    . VAL   A  244 ? 0.2648 0.2400 0.2697 0.0346  0.0593  0.0151  ? ? ? ? ? ? 271 VAL   A CB    
2107 C  CG1   . VAL   A  244 ? 0.3116 0.2715 0.2954 0.0672  0.0658  0.0017  ? ? ? ? ? ? 271 VAL   A CG1   
2108 C  CG2   . VAL   A  244 ? 0.3359 0.2496 0.2896 0.0258  0.0297  -0.0104 ? ? ? ? ? ? 271 VAL   A CG2   
2109 N  N     . VAL   A  245 ? 0.2610 0.2595 0.2225 0.0473  0.0568  0.0185  ? ? ? ? ? ? 272 VAL   A N     
2110 C  CA    . VAL   A  245 ? 0.2857 0.2813 0.2508 0.0004  0.0409  0.0116  ? ? ? ? ? ? 272 VAL   A CA    
2111 C  C     . VAL   A  245 ? 0.3376 0.2824 0.2703 0.0400  0.0240  -0.0221 ? ? ? ? ? ? 272 VAL   A C     
2112 O  O     . VAL   A  245 ? 0.3259 0.3366 0.2837 0.0430  0.0211  -0.0745 ? ? ? ? ? ? 272 VAL   A O     
2113 C  CB    . VAL   A  245 ? 0.4672 0.2919 0.2783 -0.0127 0.1212  0.0045  ? ? ? ? ? ? 272 VAL   A CB    
2114 C  CG1   . VAL   A  245 ? 0.6251 0.3494 0.5042 -0.0981 0.1600  -0.0227 ? ? ? ? ? ? 272 VAL   A CG1   
2115 C  CG2   . VAL   A  245 ? 0.6066 0.2427 0.2570 -0.0063 0.0977  0.0398  ? ? ? ? ? ? 272 VAL   A CG2   
2116 N  N     . LYS   A  246 ? 0.3336 0.3659 0.2353 0.0813  -0.0121 -0.0413 ? ? ? ? ? ? 273 LYS   A N     
2117 C  CA    . LYS   A  246 ? 0.3576 0.5418 0.2704 0.1082  -0.0472 -0.0671 ? ? ? ? ? ? 273 LYS   A CA    
2118 C  C     . LYS   A  246 ? 0.3663 0.3844 0.2536 0.1153  -0.0601 -0.0465 ? ? ? ? ? ? 273 LYS   A C     
2119 O  O     . LYS   A  246 ? 0.3786 0.5950 0.3144 0.1271  -0.0689 -0.1671 ? ? ? ? ? ? 273 LYS   A O     
2120 C  CB    . LYS   A  246 ? 0.3262 0.6704 0.3149 0.1272  -0.0108 -0.0927 ? ? ? ? ? ? 273 LYS   A CB    
2121 C  CG    . LYS   A  246 ? 0.4456 0.5704 0.3378 0.1209  0.0178  -0.0444 ? ? ? ? ? ? 273 LYS   A CG    
2122 C  CD    . LYS   A  246 ? 0.4748 0.6246 0.3445 0.1606  0.0305  0.0077  ? ? ? ? ? ? 273 LYS   A CD    
2123 C  CE    . LYS   A  246 ? 0.5086 0.4771 0.4795 0.1450  0.0817  0.0487  ? ? ? ? ? ? 273 LYS   A CE    
2124 N  NZ    . LYS   A  246 ? 0.4359 0.4450 0.4323 0.0924  0.0234  0.0209  ? ? ? ? ? ? 273 LYS   A NZ    
2125 N  N     . GLU   A  247 ? 0.3448 0.3781 0.2544 0.1369  0.0106  -0.0296 ? ? ? ? ? ? 274 GLU   A N     
2126 C  CA    . GLU   A  247 ? 0.4827 0.3578 0.2455 0.1914  0.0401  0.0288  ? ? ? ? ? ? 274 GLU   A CA    
2127 C  C     . GLU   A  247 ? 0.4781 0.3386 0.1909 0.1852  0.0246  0.0480  ? ? ? ? ? ? 274 GLU   A C     
2128 O  O     . GLU   A  247 ? 0.5337 0.4283 0.1955 0.2074  0.0170  0.0207  ? ? ? ? ? ? 274 GLU   A O     
2129 C  CB    . GLU   A  247 ? 0.5212 0.2726 0.3129 0.1519  0.1169  0.0674  ? ? ? ? ? ? 274 GLU   A CB    
2130 C  CG    . GLU   A  247 ? 0.6584 0.3798 0.3849 0.0911  0.1576  0.1246  ? ? ? ? ? ? 274 GLU   A CG    
2131 C  CD    . GLU   A  247 ? 0.6866 0.6860 0.6118 -0.0825 0.1762  0.1238  ? ? ? ? ? ? 274 GLU   A CD    
2132 O  OE1   . GLU   A  247 ? 0.8403 0.4756 0.6267 -0.0237 0.0076  0.0967  ? ? ? ? ? ? 274 GLU   A OE1   
2133 O  OE2   . GLU   A  247 ? 1.2747 0.5064 0.7250 -0.0088 0.6410  -0.0420 ? ? ? ? ? ? 274 GLU   A OE2   
2134 N  N     . LEU   A  248 ? 0.3400 0.3037 0.1915 0.1029  0.0229  0.0536  ? ? ? ? ? ? 275 LEU   A N     
2135 C  CA    . LEU   A  248 ? 0.3180 0.2732 0.2275 0.0717  0.0450  0.0403  ? ? ? ? ? ? 275 LEU   A CA    
2136 C  C     . LEU   A  248 ? 0.3008 0.3109 0.2139 0.0494  -0.0030 0.0105  ? ? ? ? ? ? 275 LEU   A C     
2137 O  O     . LEU   A  248 ? 0.4305 0.3263 0.2516 0.0894  0.0324  -0.0272 ? ? ? ? ? ? 275 LEU   A O     
2138 C  CB    . LEU   A  248 ? 0.3352 0.2627 0.2157 0.0868  0.0309  0.0143  ? ? ? ? ? ? 275 LEU   A CB    
2139 C  CG    . LEU   A  248 ? 0.3200 0.3092 0.2676 0.0519  0.0673  -0.0147 ? ? ? ? ? ? 275 LEU   A CG    
2140 C  CD1   . LEU   A  248 ? 0.3465 0.2745 0.3243 0.0993  0.0489  -0.0198 ? ? ? ? ? ? 275 LEU   A CD1   
2141 C  CD2   . LEU   A  248 ? 0.3495 0.3354 0.3285 0.0701  0.0775  0.0536  ? ? ? ? ? ? 275 LEU   A CD2   
2142 N  N     . GLY   A  249 ? 0.3194 0.3609 0.1934 0.0476  0.0155  0.0009  ? ? ? ? ? ? 276 GLY   A N     
2143 C  CA    . GLY   A  249 ? 0.3957 0.3539 0.2022 0.0241  0.0183  0.0256  ? ? ? ? ? ? 276 GLY   A CA    
2144 C  C     . GLY   A  249 ? 0.4330 0.3395 0.1621 0.0744  0.0300  -0.0151 ? ? ? ? ? ? 276 GLY   A C     
2145 O  O     . GLY   A  249 ? 0.4489 0.3494 0.2214 0.0781  0.0547  -0.0085 ? ? ? ? ? ? 276 GLY   A O     
2146 N  N     . ILE   A  250 ? 0.3146 0.2780 0.1898 0.0386  0.0059  0.0181  ? ? ? ? ? ? 277 ILE   A N     
2147 C  CA    . ILE   A  250 ? 0.3017 0.2597 0.2118 0.0601  -0.0056 0.0060  ? ? ? ? ? ? 277 ILE   A CA    
2148 C  C     . ILE   A  250 ? 0.3100 0.2618 0.1842 0.0500  0.0000  0.0189  ? ? ? ? ? ? 277 ILE   A C     
2149 O  O     . ILE   A  250 ? 0.3124 0.3135 0.2272 0.0666  -0.0053 0.0521  ? ? ? ? ? ? 277 ILE   A O     
2150 C  CB    . ILE   A  250 ? 0.2829 0.2458 0.1969 0.0434  0.0076  0.0152  ? ? ? ? ? ? 277 ILE   A CB    
2151 C  CG1   . ILE   A  250 ? 0.2606 0.3396 0.2482 0.0337  0.0171  0.0289  ? ? ? ? ? ? 277 ILE   A CG1   
2152 C  CG2   . ILE   A  250 ? 0.2960 0.2410 0.2005 0.0389  0.0117  0.0189  ? ? ? ? ? ? 277 ILE   A CG2   
2153 C  CD1   . ILE   A  250 ? 0.3146 0.3762 0.3202 0.0866  0.0336  -0.0208 ? ? ? ? ? ? 277 ILE   A CD1   
2154 N  N     . ASP   A  251 ? 0.2316 0.2705 0.1846 0.0566  0.0185  0.0089  ? ? ? ? ? ? 278 ASP   A N     
2155 C  CA    . ASP   A  251 ? 0.2263 0.2680 0.1660 0.0457  -0.0026 -0.0177 ? ? ? ? ? ? 278 ASP   A CA    
2156 C  C     . ASP   A  251 ? 0.2343 0.2420 0.1536 0.0053  -0.0112 -0.0235 ? ? ? ? ? ? 278 ASP   A C     
2157 O  O     . ASP   A  251 ? 0.2324 0.3155 0.1967 0.0035  0.0083  -0.0510 ? ? ? ? ? ? 278 ASP   A O     
2158 C  CB    . ASP   A  251 ? 0.2524 0.2587 0.1887 0.0562  0.0028  -0.0214 ? ? ? ? ? ? 278 ASP   A CB    
2159 C  CG    . ASP   A  251 ? 0.2540 0.3309 0.1888 0.0529  0.0083  -0.0227 ? ? ? ? ? ? 278 ASP   A CG    
2160 O  OD1   . ASP   A  251 ? 0.2953 0.4622 0.1942 0.0882  -0.0063 -0.0375 ? ? ? ? ? ? 278 ASP   A OD1   
2161 O  OD2   . ASP   A  251 ? 0.2566 0.2964 0.1870 0.0579  0.0068  0.0078  ? ? ? ? ? ? 278 ASP   A OD2   
2162 N  N     . GLY   A  252 ? 0.1947 0.2365 0.1525 0.0302  -0.0019 -0.0243 ? ? ? ? ? ? 279 GLY   A N     
2163 C  CA    . GLY   A  252 ? 0.1952 0.2369 0.1563 0.0467  -0.0047 -0.0125 ? ? ? ? ? ? 279 GLY   A CA    
2164 C  C     . GLY   A  252 ? 0.1823 0.2141 0.1652 0.0295  -0.0037 0.0048  ? ? ? ? ? ? 279 GLY   A C     
2165 O  O     . GLY   A  252 ? 0.1927 0.2143 0.1682 0.0262  0.0108  -0.0029 ? ? ? ? ? ? 279 GLY   A O     
2166 N  N     . LEU   A  253 ? 0.1784 0.2284 0.1620 0.0232  -0.0007 -0.0080 ? ? ? ? ? ? 280 LEU   A N     
2167 C  CA    . LEU   A  253 ? 0.1963 0.1830 0.1764 0.0174  -0.0213 -0.0008 ? ? ? ? ? ? 280 LEU   A CA    
2168 C  C     . LEU   A  253 ? 0.1970 0.2002 0.1585 0.0260  -0.0159 -0.0085 ? ? ? ? ? ? 280 LEU   A C     
2169 O  O     . LEU   A  253 ? 0.2093 0.2364 0.1748 0.0047  0.0024  0.0056  ? ? ? ? ? ? 280 LEU   A O     
2170 C  CB    . LEU   A  253 ? 0.2234 0.2143 0.1826 0.0479  0.0107  0.0002  ? ? ? ? ? ? 280 LEU   A CB    
2171 C  CG    . LEU   A  253 ? 0.2640 0.2183 0.1767 0.0499  -0.0006 0.0109  ? ? ? ? ? ? 280 LEU   A CG    
2172 C  CD1   . LEU   A  253 ? 0.3159 0.2646 0.2997 0.0958  0.0351  0.0270  ? ? ? ? ? ? 280 LEU   A CD1   
2173 C  CD2   . LEU   A  253 ? 0.3065 0.2265 0.3132 0.0083  -0.0243 0.0666  ? ? ? ? ? ? 280 LEU   A CD2   
2174 N  N     . ILE   A  254 ? 0.1699 0.1905 0.1625 0.0117  -0.0057 -0.0030 ? ? ? ? ? ? 281 ILE   A N     
2175 C  CA    . ILE   A  254 ? 0.1917 0.1765 0.1539 0.0096  0.0048  -0.0072 ? ? ? ? ? ? 281 ILE   A CA    
2176 C  C     . ILE   A  254 ? 0.1992 0.1837 0.1537 0.0167  0.0155  -0.0043 ? ? ? ? ? ? 281 ILE   A C     
2177 O  O     . ILE   A  254 ? 0.1929 0.1901 0.1745 0.0151  0.0032  -0.0103 ? ? ? ? ? ? 281 ILE   A O     
2178 C  CB    . ILE   A  254 ? 0.1909 0.1844 0.1849 0.0195  0.0087  -0.0044 ? ? ? ? ? ? 281 ILE   A CB    
2179 C  CG1   . ILE   A  254 ? 0.2215 0.1933 0.1878 0.0181  0.0149  -0.0049 ? ? ? ? ? ? 281 ILE   A CG1   
2180 C  CG2   . ILE   A  254 ? 0.1882 0.2065 0.1914 0.0176  0.0115  0.0056  ? ? ? ? ? ? 281 ILE   A CG2   
2181 C  CD1   . ILE   A  254 ? 0.1826 0.2062 0.2316 0.0259  0.0096  -0.0154 ? ? ? ? ? ? 281 ILE   A CD1   
2182 N  N     . VAL   A  255 ? 0.1829 0.1810 0.1575 0.0190  0.0119  0.0027  ? ? ? ? ? ? 282 VAL   A N     
2183 C  CA    . VAL   A  255 ? 0.1551 0.1839 0.1653 0.0213  0.0071  -0.0037 ? ? ? ? ? ? 282 VAL   A CA    
2184 C  C     . VAL   A  255 ? 0.2041 0.1771 0.1445 0.0099  0.0014  -0.0121 ? ? ? ? ? ? 282 VAL   A C     
2185 O  O     . VAL   A  255 ? 0.1916 0.1911 0.1479 0.0117  -0.0062 -0.0091 ? ? ? ? ? ? 282 VAL   A O     
2186 C  CB    . VAL   A  255 ? 0.1721 0.2130 0.1685 0.0318  0.0000  0.0133  ? ? ? ? ? ? 282 VAL   A CB    
2187 C  CG1   . VAL   A  255 ? 0.1927 0.2141 0.1951 0.0488  -0.0052 0.0042  ? ? ? ? ? ? 282 VAL   A CG1   
2188 C  CG2   . VAL   A  255 ? 0.1968 0.2138 0.1653 0.0105  -0.0189 0.0100  ? ? ? ? ? ? 282 VAL   A CG2   
2189 N  N     . THR   A  256 ? 0.1897 0.1731 0.1540 0.0114  -0.0022 0.0023  ? ? ? ? ? ? 283 THR   A N     
2190 C  CA    . THR   A  256 ? 0.1776 0.2020 0.1621 0.0128  -0.0016 -0.0057 ? ? ? ? ? ? 283 THR   A CA    
2191 C  C     . THR   A  256 ? 0.1768 0.1801 0.1578 0.0133  0.0068  -0.0168 ? ? ? ? ? ? 283 THR   A C     
2192 O  O     . THR   A  256 ? 0.1890 0.1983 0.1711 0.0162  -0.0124 -0.0038 ? ? ? ? ? ? 283 THR   A O     
2193 C  CB    . THR   A  256 ? 0.1933 0.1934 0.1686 0.0185  -0.0074 0.0021  ? ? ? ? ? ? 283 THR   A CB    
2194 O  OG1   . THR   A  256 ? 0.2182 0.1967 0.1667 0.0274  0.0040  -0.0088 ? ? ? ? ? ? 283 THR   A OG1   
2195 C  CG2   . THR   A  256 ? 0.2031 0.1841 0.1745 0.0198  -0.0285 -0.0063 ? ? ? ? ? ? 283 THR   A CG2   
2196 N  N     . ASN   A  257 ? 0.1687 0.1995 0.1577 0.0109  -0.0057 -0.0002 ? ? ? ? ? ? 284 ASN   A N     
2197 C  CA    . ASN   A  257 ? 0.1724 0.1958 0.1450 0.0211  -0.0101 -0.0180 ? ? ? ? ? ? 284 ASN   A CA    
2198 C  C     . ASN   A  257 ? 0.1765 0.2160 0.1504 0.0214  -0.0085 -0.0079 ? ? ? ? ? ? 284 ASN   A C     
2199 O  O     . ASN   A  257 ? 0.1739 0.2192 0.1585 0.0206  -0.0080 -0.0063 ? ? ? ? ? ? 284 ASN   A O     
2200 C  CB    . ASN   A  257 ? 0.1684 0.2126 0.1571 0.0257  -0.0067 -0.0162 ? ? ? ? ? ? 284 ASN   A CB    
2201 C  CG    . ASN   A  257 ? 0.1653 0.1967 0.1616 0.0221  0.0159  0.0013  ? ? ? ? ? ? 284 ASN   A CG    
2202 O  OD1   . ASN   A  257 ? 0.1846 0.2080 0.1647 0.0272  0.0000  0.0005  ? ? ? ? ? ? 284 ASN   A OD1   
2203 N  ND2   . ASN   A  257 ? 0.1714 0.2244 0.1809 0.0171  0.0249  -0.0304 ? ? ? ? ? ? 284 ASN   A ND2   
2204 N  N     . THR   A  258 ? 0.1643 0.2092 0.1486 0.0306  -0.0107 -0.0219 ? ? ? ? ? ? 285 THR   A N     
2205 C  CA    . THR   A  258 ? 0.1801 0.2178 0.1454 0.0140  -0.0173 -0.0190 ? ? ? ? ? ? 285 THR   A CA    
2206 C  C     . THR   A  258 ? 0.1667 0.2154 0.1513 0.0208  -0.0062 -0.0090 ? ? ? ? ? ? 285 THR   A C     
2207 O  O     . THR   A  258 ? 0.2092 0.1969 0.1596 0.0259  0.0039  -0.0051 ? ? ? ? ? ? 285 THR   A O     
2208 C  CB    . THR   A  258 ? 0.1650 0.2009 0.1606 0.0012  -0.0224 -0.0103 ? ? ? ? ? ? 285 THR   A CB    
2209 O  OG1   . THR   A  258 ? 0.1683 0.2039 0.1733 -0.0004 -0.0095 -0.0102 ? ? ? ? ? ? 285 THR   A OG1   
2210 C  CG2   . THR   A  258 ? 0.2026 0.2025 0.1891 0.0031  -0.0126 0.0033  ? ? ? ? ? ? 285 THR   A CG2   
2211 N  N     . THR   A  259 ? 0.1969 0.1950 0.1457 0.0149  0.0104  -0.0033 ? ? ? ? ? ? 286 THR   A N     
2212 C  CA    . THR   A  259 ? 0.1975 0.1869 0.1705 0.0066  0.0035  -0.0001 ? ? ? ? ? ? 286 THR   A CA    
2213 C  C     . THR   A  259 ? 0.1762 0.1781 0.1955 0.0126  0.0074  -0.0021 ? ? ? ? ? ? 286 THR   A C     
2214 O  O     . THR   A  259 ? 0.1955 0.2008 0.1876 0.0208  -0.0011 -0.0083 ? ? ? ? ? ? 286 THR   A O     
2215 C  CB    . THR   A  259 ? 0.1758 0.1941 0.1875 -0.0021 -0.0053 0.0021  ? ? ? ? ? ? 286 THR   A CB    
2216 O  OG1   . THR   A  259 ? 0.1994 0.1898 0.1947 0.0110  -0.0228 -0.0114 ? ? ? ? ? ? 286 THR   A OG1   
2217 C  CG2   . THR   A  259 ? 0.1977 0.1848 0.1844 0.0246  0.0163  -0.0032 ? ? ? ? ? ? 286 THR   A CG2   
2218 N  N     . VAL   A  260 ? 0.1983 0.1931 0.1666 -0.0041 -0.0086 0.0003  ? ? ? ? ? ? 287 VAL   A N     
2219 C  CA    . VAL   A  260 ? 0.1921 0.2183 0.1961 -0.0020 -0.0295 -0.0079 ? ? ? ? ? ? 287 VAL   A CA    
2220 C  C     . VAL   A  260 ? 0.1873 0.2166 0.2083 -0.0022 -0.0123 0.0051  ? ? ? ? ? ? 287 VAL   A C     
2221 O  O     . VAL   A  260 ? 0.2513 0.2393 0.2221 -0.0093 -0.0416 -0.0134 ? ? ? ? ? ? 287 VAL   A O     
2222 C  CB    . VAL   A  260 ? 0.2390 0.2812 0.2587 -0.0525 -0.0015 0.0037  ? ? ? ? ? ? 287 VAL   A CB    
2223 C  CG1   . VAL   A  260 ? 0.2828 0.3272 0.3271 -0.0528 0.0397  -0.0305 ? ? ? ? ? ? 287 VAL   A CG1   
2224 C  CG2   . VAL   A  260 ? 0.3397 0.2872 0.2374 -0.0700 -0.0219 0.0217  ? ? ? ? ? ? 287 VAL   A CG2   
2225 N  N     . SER   A  261 ? 0.1902 0.2175 0.1706 0.0052  -0.0248 -0.0137 ? ? ? ? ? ? 288 SER   A N     
2226 C  CA    . SER   A  261 ? 0.2007 0.2167 0.2023 0.0173  -0.0084 -0.0147 ? ? ? ? ? ? 288 SER   A CA    
2227 C  C     . SER   A  261 ? 0.1839 0.2162 0.1866 0.0193  -0.0280 -0.0224 ? ? ? ? ? ? 288 SER   A C     
2228 O  O     . SER   A  261 ? 0.1783 0.2145 0.2081 0.0118  -0.0230 -0.0300 ? ? ? ? ? ? 288 SER   A O     
2229 C  CB    . SER   A  261 ? 0.2157 0.2055 0.2482 0.0556  -0.0241 -0.0282 ? ? ? ? ? ? 288 SER   A CB    
2230 O  OG    . SER   A  261 ? 0.1959 0.2413 0.2374 0.0283  -0.0251 -0.0300 ? ? ? ? ? ? 288 SER   A OG    
2231 N  N     . ARG   A  262 ? 0.2178 0.2179 0.1984 0.0153  -0.0096 -0.0336 ? ? ? ? ? ? 289 ARG   A N     
2232 C  CA    . ARG   A  262 ? 0.1781 0.2013 0.2249 -0.0135 0.0131  -0.0352 ? ? ? ? ? ? 289 ARG   A CA    
2233 C  C     . ARG   A  262 ? 0.1773 0.2572 0.2923 0.0090  0.0146  -0.0334 ? ? ? ? ? ? 289 ARG   A C     
2234 O  O     . ARG   A  262 ? 0.2111 0.2471 0.3459 0.0129  0.0392  -0.0405 ? ? ? ? ? ? 289 ARG   A O     
2235 C  CB    . ARG   A  262 ? 0.1848 0.2385 0.1966 0.0019  0.0140  -0.0418 ? ? ? ? ? ? 289 ARG   A CB    
2236 C  CG    . ARG   A  262 ? 0.1884 0.2340 0.1873 0.0159  0.0044  -0.0299 ? ? ? ? ? ? 289 ARG   A CG    
2237 C  CD    . ARG   A  262 ? 0.1718 0.2329 0.1617 -0.0033 -0.0006 0.0027  ? ? ? ? ? ? 289 ARG   A CD    
2238 N  NE    . ARG   A  262 ? 0.1654 0.2414 0.1650 -0.0023 -0.0160 -0.0143 ? ? ? ? ? ? 289 ARG   A NE    
2239 C  CZ    . ARG   A  262 ? 0.1734 0.2359 0.1697 0.0017  -0.0185 -0.0269 ? ? ? ? ? ? 289 ARG   A CZ    
2240 N  NH1   . ARG   A  262 ? 0.1635 0.2276 0.1646 0.0113  -0.0104 -0.0215 ? ? ? ? ? ? 289 ARG   A NH1   
2241 N  NH2   . ARG   A  262 ? 0.1913 0.2464 0.1683 0.0238  -0.0237 -0.0173 ? ? ? ? ? ? 289 ARG   A NH2   
2242 N  N     . PRO   A  263 ? 0.1715 0.2414 0.2931 0.0154  0.0061  -0.0195 ? ? ? ? ? ? 290 PRO   A N     
2243 C  CA    . PRO   A  263 ? 0.1878 0.2558 0.3326 0.0144  0.0600  0.0168  ? ? ? ? ? ? 290 PRO   A CA    
2244 C  C     . PRO   A  263 ? 0.1907 0.2144 0.3336 0.0303  0.0536  0.0173  ? ? ? ? ? ? 290 PRO   A C     
2245 O  O     . PRO   A  263 ? 0.1968 0.2568 0.3234 0.0341  0.0293  0.0156  ? ? ? ? ? ? 290 PRO   A O     
2246 C  CB    . PRO   A  263 ? 0.1895 0.2971 0.3432 -0.0189 0.0098  0.0441  ? ? ? ? ? ? 290 PRO   A CB    
2247 C  CG    . PRO   A  263 ? 0.1785 0.3048 0.3933 0.0132  -0.0058 0.0027  ? ? ? ? ? ? 290 PRO   A CG    
2248 C  CD    . PRO   A  263 ? 0.1973 0.2488 0.2717 -0.0053 -0.0085 -0.0144 ? ? ? ? ? ? 290 PRO   A CD    
2249 N  N     . ALA   A  264 ? 0.2274 0.2184 0.3458 0.0471  0.0684  0.0241  ? ? ? ? ? ? 291 ALA   A N     
2250 C  CA    . ALA   A  264 ? 0.2672 0.2293 0.3064 0.0089  0.0489  -0.0034 ? ? ? ? ? ? 291 ALA   A CA    
2251 C  C     . ALA   A  264 ? 0.2281 0.2232 0.2436 0.0226  0.0197  -0.0124 ? ? ? ? ? ? 291 ALA   A C     
2252 O  O     . ALA   A  264 ? 0.2119 0.2946 0.2472 -0.0036 0.0023  0.0125  ? ? ? ? ? ? 291 ALA   A O     
2253 C  CB    . ALA   A  264 ? 0.3042 0.2407 0.4004 0.0378  0.0990  0.0197  ? ? ? ? ? ? 291 ALA   A CB    
2254 N  N     . GLY   A  265 ? 0.2127 0.2792 0.2254 0.0388  -0.0007 -0.0328 ? ? ? ? ? ? 292 GLY   A N     
2255 C  CA    . GLY   A  265 ? 0.1916 0.2746 0.2520 0.0370  -0.0046 -0.0220 ? ? ? ? ? ? 292 GLY   A CA    
2256 C  C     . GLY   A  265 ? 0.1614 0.2541 0.2014 0.0078  -0.0028 0.0002  ? ? ? ? ? ? 292 GLY   A C     
2257 O  O     . GLY   A  265 ? 0.1809 0.2518 0.2144 0.0066  0.0024  -0.0001 ? ? ? ? ? ? 292 GLY   A O     
2258 N  N     . LEU   A  266 ? 0.1752 0.2211 0.1904 0.0049  0.0117  -0.0016 ? ? ? ? ? ? 293 LEU   A N     
2259 C  CA    . LEU   A  266 ? 0.1799 0.2328 0.1819 0.0217  0.0093  -0.0196 ? ? ? ? ? ? 293 LEU   A CA    
2260 C  C     . LEU   A  266 ? 0.1474 0.2206 0.1936 0.0084  0.0004  -0.0152 ? ? ? ? ? ? 293 LEU   A C     
2261 O  O     . LEU   A  266 ? 0.1831 0.2281 0.2013 -0.0053 -0.0058 -0.0234 ? ? ? ? ? ? 293 LEU   A O     
2262 C  CB    . LEU   A  266 ? 0.1618 0.2475 0.1798 0.0085  -0.0042 -0.0103 ? ? ? ? ? ? 293 LEU   A CB    
2263 C  CG    . LEU   A  266 ? 0.1948 0.2261 0.1768 0.0000  -0.0278 0.0033  ? ? ? ? ? ? 293 LEU   A CG    
2264 C  CD1   . LEU   A  266 ? 0.1990 0.2705 0.1989 -0.0084 -0.0102 -0.0234 ? ? ? ? ? ? 293 LEU   A CD1   
2265 C  CD2   . LEU   A  266 ? 0.2329 0.2460 0.1899 -0.0043 -0.0167 -0.0192 ? ? ? ? ? ? 293 LEU   A CD2   
2266 N  N     . GLN   A  267 ? 0.1739 0.2119 0.1702 0.0057  -0.0116 -0.0253 ? ? ? ? ? ? 294 GLN   A N     
2267 C  CA    . GLN   A  267 ? 0.1763 0.2556 0.1557 0.0155  -0.0092 -0.0310 ? ? ? ? ? ? 294 GLN   A CA    
2268 C  C     . GLN   A  267 ? 0.1781 0.2296 0.2029 0.0125  -0.0008 -0.0273 ? ? ? ? ? ? 294 GLN   A C     
2269 O  O     . GLN   A  267 ? 0.1919 0.2574 0.1885 0.0156  -0.0011 -0.0290 ? ? ? ? ? ? 294 GLN   A O     
2270 C  CB    . GLN   A  267 ? 0.1931 0.2572 0.2015 -0.0017 -0.0165 0.0008  ? ? ? ? ? ? 294 GLN   A CB    
2271 C  CG    . GLN   A  267 ? 0.1783 0.2952 0.1956 0.0027  -0.0146 -0.0085 ? ? ? ? ? ? 294 GLN   A CG    
2272 C  CD    . GLN   A  267 ? 0.1792 0.2938 0.1975 0.0437  -0.0046 -0.0169 ? ? ? ? ? ? 294 GLN   A CD    
2273 O  OE1   . GLN   A  267 ? 0.2070 0.3920 0.1987 0.0428  -0.0115 -0.0464 ? ? ? ? ? ? 294 GLN   A OE1   
2274 N  NE2   . GLN   A  267 ? 0.1996 0.2575 0.2536 0.0311  0.0308  -0.0194 ? ? ? ? ? ? 294 GLN   A NE2   
2275 N  N     . GLY   A  268 ? 0.1641 0.2318 0.1788 0.0111  -0.0233 -0.0215 ? ? ? ? ? ? 295 GLY   A N     
2276 C  CA    . GLY   A  268 ? 0.1755 0.2389 0.1924 0.0326  -0.0261 -0.0410 ? ? ? ? ? ? 295 GLY   A CA    
2277 C  C     . GLY   A  268 ? 0.1831 0.2231 0.1690 0.0175  -0.0100 -0.0064 ? ? ? ? ? ? 295 GLY   A C     
2278 O  O     . GLY   A  268 ? 0.1780 0.2186 0.1860 0.0138  -0.0190 -0.0163 ? ? ? ? ? ? 295 GLY   A O     
2279 N  N     . ALA   A  269 ? 0.1846 0.2423 0.1784 0.0108  -0.0276 -0.0002 ? ? ? ? ? ? 296 ALA   A N     
2280 C  CA    . ALA   A  269 ? 0.2016 0.2211 0.1712 -0.0010 -0.0183 -0.0292 ? ? ? ? ? ? 296 ALA   A CA    
2281 C  C     . ALA   A  269 ? 0.1998 0.2451 0.1735 -0.0010 -0.0220 -0.0166 ? ? ? ? ? ? 296 ALA   A C     
2282 O  O     . ALA   A  269 ? 0.2069 0.2480 0.1979 0.0009  -0.0138 -0.0326 ? ? ? ? ? ? 296 ALA   A O     
2283 C  CB    . ALA   A  269 ? 0.2319 0.3338 0.1732 -0.0106 -0.0479 0.0261  ? ? ? ? ? ? 296 ALA   A CB    
2284 N  N     . LEU   A  270 ? 0.1685 0.2289 0.1754 0.0004  -0.0340 -0.0148 ? ? ? ? ? ? 297 LEU   A N     
2285 C  CA    . LEU   A  270 ? 0.1730 0.2210 0.1924 0.0047  -0.0152 -0.0061 ? ? ? ? ? ? 297 LEU   A CA    
2286 C  C     . LEU   A  270 ? 0.1746 0.2089 0.1946 0.0123  -0.0042 -0.0096 ? ? ? ? ? ? 297 LEU   A C     
2287 O  O     . LEU   A  270 ? 0.1784 0.2197 0.1829 -0.0010 -0.0078 -0.0181 ? ? ? ? ? ? 297 LEU   A O     
2288 C  CB    . LEU   A  270 ? 0.1712 0.2136 0.2066 -0.0031 -0.0179 -0.0072 ? ? ? ? ? ? 297 LEU   A CB    
2289 C  CG    . LEU   A  270 ? 0.1972 0.2666 0.2066 0.0318  -0.0287 -0.0024 ? ? ? ? ? ? 297 LEU   A CG    
2290 C  CD1   . LEU   A  270 ? 0.2552 0.2889 0.2062 0.0475  0.0025  0.0104  ? ? ? ? ? ? 297 LEU   A CD1   
2291 C  CD2   . LEU   A  270 ? 0.2173 0.2848 0.3076 0.0062  -0.0705 0.0436  ? ? ? ? ? ? 297 LEU   A CD2   
2292 N  N     . ARG   A  271 ? 0.1644 0.2286 0.1678 0.0169  -0.0270 -0.0195 ? ? ? ? ? ? 298 ARG   A N     
2293 C  CA    . ARG   A  271 ? 0.1589 0.2248 0.1659 0.0031  -0.0263 -0.0122 ? ? ? ? ? ? 298 ARG   A CA    
2294 C  C     . ARG   A  271 ? 0.1616 0.2126 0.1744 0.0185  -0.0190 -0.0150 ? ? ? ? ? ? 298 ARG   A C     
2295 O  O     . ARG   A  271 ? 0.1932 0.2502 0.1706 0.0015  -0.0229 -0.0012 ? ? ? ? ? ? 298 ARG   A O     
2296 C  CB    . ARG   A  271 ? 0.1625 0.2171 0.1848 0.0131  -0.0257 -0.0167 ? ? ? ? ? ? 298 ARG   A CB    
2297 C  CG    . ARG   A  271 ? 0.1681 0.2372 0.1799 0.0018  -0.0145 -0.0229 ? ? ? ? ? ? 298 ARG   A CG    
2298 C  CD    . ARG   A  271 ? 0.1853 0.2596 0.1825 0.0026  -0.0025 -0.0446 ? ? ? ? ? ? 298 ARG   A CD    
2299 N  NE    . ARG   A  271 ? 0.1797 0.2420 0.1994 0.0136  -0.0252 -0.0412 ? ? ? ? ? ? 298 ARG   A NE    
2300 C  CZ    . ARG   A  271 ? 0.1973 0.2359 0.2229 0.0214  -0.0062 -0.0401 ? ? ? ? ? ? 298 ARG   A CZ    
2301 N  NH1   . ARG   A  271 ? 0.2131 0.2749 0.2356 -0.0061 -0.0105 -0.0933 ? ? ? ? ? ? 298 ARG   A NH1   
2302 N  NH2   . ARG   A  271 ? 0.2003 0.2801 0.2374 0.0066  -0.0255 -0.0597 ? ? ? ? ? ? 298 ARG   A NH2   
2303 N  N     . SER   A  272 ? 0.1694 0.2133 0.1640 0.0039  -0.0153 -0.0134 ? ? ? ? ? ? 299 SER   A N     
2304 C  CA    . SER   A  272 ? 0.1782 0.2007 0.1745 0.0125  -0.0159 -0.0089 ? ? ? ? ? ? 299 SER   A CA    
2305 C  C     . SER   A  272 ? 0.1993 0.2021 0.1587 0.0230  -0.0106 -0.0077 ? ? ? ? ? ? 299 SER   A C     
2306 O  O     . SER   A  272 ? 0.2136 0.2284 0.2006 -0.0049 -0.0007 -0.0295 ? ? ? ? ? ? 299 SER   A O     
2307 C  CB    . SER   A  272 ? 0.2280 0.2087 0.2111 -0.0159 0.0042  -0.0365 ? ? ? ? ? ? 299 SER   A CB    
2308 O  OG    . SER   A  272 ? 0.2488 0.2500 0.2527 0.0117  0.0176  -0.0483 ? ? ? ? ? ? 299 SER   A OG    
2309 N  N     . GLU   A  273 ? 0.1660 0.2110 0.1685 0.0014  -0.0043 -0.0213 ? ? ? ? ? ? 300 GLU   A N     
2310 C  CA    . GLU   A  273 ? 0.1749 0.2385 0.1803 0.0035  0.0159  -0.0143 ? ? ? ? ? ? 300 GLU   A CA    
2311 C  C     . GLU   A  273 ? 0.1604 0.2332 0.1832 -0.0022 -0.0135 -0.0117 ? ? ? ? ? ? 300 GLU   A C     
2312 O  O     . GLU   A  273 ? 0.1698 0.2629 0.1904 0.0194  -0.0205 -0.0245 ? ? ? ? ? ? 300 GLU   A O     
2313 C  CB    . GLU   A  273 ? 0.1973 0.2268 0.1762 -0.0007 -0.0052 0.0031  ? ? ? ? ? ? 300 GLU   A CB    
2314 C  CG    . GLU   A  273 ? 0.2218 0.2327 0.1751 0.0176  -0.0113 -0.0099 ? ? ? ? ? ? 300 GLU   A CG    
2315 C  CD    . GLU   A  273 ? 0.2303 0.2659 0.2140 -0.0054 -0.0260 0.0030  ? ? ? ? ? ? 300 GLU   A CD    
2316 O  OE1   . GLU   A  273 ? 0.2143 0.3163 0.2120 0.0053  -0.0138 -0.0200 ? ? ? ? ? ? 300 GLU   A OE1   
2317 O  OE2   . GLU   A  273 ? 0.3240 0.3083 0.2301 -0.0329 -0.0902 0.0153  ? ? ? ? ? ? 300 GLU   A OE2   
2318 N  N     . THR   A  274 ? 0.1630 0.2576 0.1731 -0.0185 -0.0190 -0.0142 ? ? ? ? ? ? 301 THR   A N     
2319 C  CA    . THR   A  274 ? 0.1919 0.1965 0.1848 -0.0013 -0.0090 -0.0117 ? ? ? ? ? ? 301 THR   A CA    
2320 C  C     . THR   A  274 ? 0.1851 0.2157 0.1787 0.0093  -0.0049 -0.0185 ? ? ? ? ? ? 301 THR   A C     
2321 O  O     . THR   A  274 ? 0.2017 0.2279 0.1888 0.0120  -0.0210 -0.0035 ? ? ? ? ? ? 301 THR   A O     
2322 C  CB    . THR   A  274 ? 0.2459 0.2608 0.2023 -0.0920 0.0126  -0.0212 ? ? ? ? ? ? 301 THR   A CB    
2323 O  OG1   . THR   A  274 ? 0.2377 0.2655 0.2307 -0.0204 -0.0036 -0.0321 ? ? ? ? ? ? 301 THR   A OG1   
2324 C  CG2   . THR   A  274 ? 0.2512 0.3207 0.2057 -0.0485 -0.0057 -0.0040 ? ? ? ? ? ? 301 THR   A CG2   
2325 N  N     . GLY   A  275 ? 0.1882 0.2198 0.1886 0.0024  -0.0180 -0.0227 ? ? ? ? ? ? 302 GLY   A N     
2326 C  CA    . GLY   A  275 ? 0.1724 0.2298 0.2029 -0.0019 -0.0139 -0.0345 ? ? ? ? ? ? 302 GLY   A CA    
2327 C  C     . GLY   A  275 ? 0.1782 0.2128 0.1978 0.0180  -0.0183 -0.0251 ? ? ? ? ? ? 302 GLY   A C     
2328 O  O     . GLY   A  275 ? 0.1941 0.2232 0.1822 0.0285  -0.0192 -0.0290 ? ? ? ? ? ? 302 GLY   A O     
2329 N  N     . GLY   A  276 ? 0.1647 0.2091 0.1835 0.0262  -0.0121 -0.0272 ? ? ? ? ? ? 303 GLY   A N     
2330 C  CA    . GLY   A  276 ? 0.1634 0.2277 0.1604 0.0213  -0.0125 -0.0168 ? ? ? ? ? ? 303 GLY   A CA    
2331 C  C     . GLY   A  276 ? 0.1737 0.1855 0.1533 0.0235  -0.0165 -0.0263 ? ? ? ? ? ? 303 GLY   A C     
2332 O  O     . GLY   A  276 ? 0.1703 0.1990 0.1800 0.0374  -0.0093 -0.0129 ? ? ? ? ? ? 303 GLY   A O     
2333 N  N     . LEU   A  277 ? 0.1772 0.2077 0.1712 0.0294  0.0022  -0.0143 ? ? ? ? ? ? 304 LEU   A N     
2334 C  CA    . LEU   A  277 ? 0.1790 0.1912 0.1509 0.0143  -0.0171 -0.0068 ? ? ? ? ? ? 304 LEU   A CA    
2335 C  C     . LEU   A  277 ? 0.1723 0.1647 0.1631 0.0201  -0.0022 -0.0160 ? ? ? ? ? ? 304 LEU   A C     
2336 O  O     . LEU   A  277 ? 0.1861 0.1979 0.1629 0.0250  -0.0102 -0.0062 ? ? ? ? ? ? 304 LEU   A O     
2337 C  CB    . LEU   A  277 ? 0.1748 0.2215 0.1547 0.0142  -0.0173 -0.0342 ? ? ? ? ? ? 304 LEU   A CB    
2338 C  CG    . LEU   A  277 ? 0.2362 0.2193 0.2015 -0.0032 0.0355  -0.0179 ? ? ? ? ? ? 304 LEU   A CG    
2339 C  CD1   . LEU   A  277 ? 0.1962 0.3190 0.2693 -0.0198 -0.0040 0.0413  ? ? ? ? ? ? 304 LEU   A CD1   
2340 C  CD2   . LEU   A  277 ? 0.2621 0.2336 0.2542 0.0324  -0.0103 -0.0115 ? ? ? ? ? ? 304 LEU   A CD2   
2341 N  N     . SER   A  278 ? 0.1832 0.1817 0.1455 -0.0033 -0.0141 -0.0018 ? ? ? ? ? ? 305 SER   A N     
2342 C  CA    . SER   A  278 ? 0.1575 0.1821 0.1617 0.0151  -0.0309 -0.0043 ? ? ? ? ? ? 305 SER   A CA    
2343 C  C     . SER   A  278 ? 0.1794 0.1892 0.1609 0.0145  -0.0085 -0.0122 ? ? ? ? ? ? 305 SER   A C     
2344 O  O     . SER   A  278 ? 0.2088 0.2334 0.1615 -0.0036 0.0022  -0.0221 ? ? ? ? ? ? 305 SER   A O     
2345 C  CB    . SER   A  278 ? 0.1763 0.1968 0.1774 0.0289  0.0050  0.0025  ? ? ? ? ? ? 305 SER   A CB    
2346 O  OG    . SER   A  278 ? 0.1928 0.2124 0.1692 0.0278  -0.0161 -0.0068 ? ? ? ? ? ? 305 SER   A OG    
2347 N  N     . GLY   A  279 ? 0.1885 0.1964 0.1639 0.0129  -0.0158 -0.0129 ? ? ? ? ? ? 306 GLY   A N     
2348 C  CA    . GLY   A  279 ? 0.1761 0.1897 0.1869 0.0023  -0.0165 -0.0232 ? ? ? ? ? ? 306 GLY   A CA    
2349 C  C     . GLY   A  279 ? 0.1969 0.1865 0.1475 0.0109  -0.0051 -0.0154 ? ? ? ? ? ? 306 GLY   A C     
2350 O  O     . GLY   A  279 ? 0.1866 0.1893 0.1630 0.0053  -0.0044 0.0002  ? ? ? ? ? ? 306 GLY   A O     
2351 N  N     A LYS   A  280 ? 0.1996 0.2020 0.1434 0.0103  -0.0085 0.0038  ? ? ? ? ? ? 307 LYS   A N     
2352 N  N     B LYS   A  280 ? 0.1873 0.1908 0.1419 0.0117  -0.0132 0.0050  ? ? ? ? ? ? 307 LYS   A N     
2353 C  CA    A LYS   A  280 ? 0.1828 0.2110 0.1783 0.0129  -0.0519 -0.0040 ? ? ? ? ? ? 307 LYS   A CA    
2354 C  CA    B LYS   A  280 ? 0.1636 0.2015 0.1557 -0.0095 0.0102  0.0209  ? ? ? ? ? ? 307 LYS   A CA    
2355 C  C     A LYS   A  280 ? 0.1926 0.2162 0.1393 0.0166  -0.0097 -0.0041 ? ? ? ? ? ? 307 LYS   A C     
2356 C  C     B LYS   A  280 ? 0.1817 0.2024 0.1338 0.0177  0.0013  0.0020  ? ? ? ? ? ? 307 LYS   A C     
2357 O  O     A LYS   A  280 ? 0.1880 0.2333 0.1714 0.0256  -0.0208 -0.0061 ? ? ? ? ? ? 307 LYS   A O     
2358 O  O     B LYS   A  280 ? 0.1778 0.2082 0.1527 0.0192  -0.0108 -0.0022 ? ? ? ? ? ? 307 LYS   A O     
2359 C  CB    A LYS   A  280 ? 0.2998 0.2990 0.1893 0.0418  -0.0150 0.0259  ? ? ? ? ? ? 307 LYS   A CB    
2360 C  CB    B LYS   A  280 ? 0.1605 0.2646 0.1007 0.0257  -0.0123 0.0275  ? ? ? ? ? ? 307 LYS   A CB    
2361 C  CG    A LYS   A  280 ? 0.2946 0.4333 0.5659 0.0813  -0.0812 0.1494  ? ? ? ? ? ? 307 LYS   A CG    
2362 C  CG    B LYS   A  280 ? 0.1819 0.3473 0.2502 0.0815  0.0572  0.0671  ? ? ? ? ? ? 307 LYS   A CG    
2363 C  CD    A LYS   A  280 ? 0.7149 0.7479 0.5572 -0.0382 -0.0317 0.2027  ? ? ? ? ? ? 307 LYS   A CD    
2364 C  CD    B LYS   A  280 ? 0.1986 0.4446 0.4612 0.0390  0.1021  0.1659  ? ? ? ? ? ? 307 LYS   A CD    
2365 C  CE    A LYS   A  280 ? 0.7180 0.7198 0.4788 -0.1484 -0.2511 0.3927  ? ? ? ? ? ? 307 LYS   A CE    
2366 C  CE    B LYS   A  280 ? 0.3636 0.4421 0.6338 0.0924  0.0736  0.1401  ? ? ? ? ? ? 307 LYS   A CE    
2367 N  NZ    A LYS   A  280 ? 0.3963 0.5837 0.6689 -0.1508 -0.2069 0.2628  ? ? ? ? ? ? 307 LYS   A NZ    
2368 N  NZ    B LYS   A  280 ? 0.3948 0.4515 0.4310 0.1201  0.0758  0.0959  ? ? ? ? ? ? 307 LYS   A NZ    
2369 N  N     . PRO   A  281 ? 0.1840 0.1929 0.1498 0.0281  -0.0095 -0.0095 ? ? ? ? ? ? 308 PRO   A N     
2370 C  CA    . PRO   A  281 ? 0.1749 0.1940 0.1717 0.0233  -0.0016 -0.0095 ? ? ? ? ? ? 308 PRO   A CA    
2371 C  C     . PRO   A  281 ? 0.1841 0.1896 0.1740 0.0187  -0.0075 -0.0069 ? ? ? ? ? ? 308 PRO   A C     
2372 O  O     . PRO   A  281 ? 0.2150 0.2030 0.1701 0.0307  -0.0042 -0.0040 ? ? ? ? ? ? 308 PRO   A O     
2373 C  CB    . PRO   A  281 ? 0.1901 0.2185 0.1731 0.0243  -0.0245 -0.0002 ? ? ? ? ? ? 308 PRO   A CB    
2374 C  CG    . PRO   A  281 ? 0.1966 0.2102 0.2017 0.0322  -0.0332 -0.0032 ? ? ? ? ? ? 308 PRO   A CG    
2375 C  CD    . PRO   A  281 ? 0.1866 0.1972 0.1709 0.0230  -0.0077 0.0043  ? ? ? ? ? ? 308 PRO   A CD    
2376 N  N     . LEU   A  282 ? 0.1761 0.1912 0.1668 0.0239  -0.0158 -0.0082 ? ? ? ? ? ? 309 LEU   A N     
2377 C  CA    . LEU   A  282 ? 0.1696 0.1889 0.1692 0.0188  0.0013  -0.0105 ? ? ? ? ? ? 309 LEU   A CA    
2378 C  C     . LEU   A  282 ? 0.1671 0.1733 0.1752 0.0122  0.0069  0.0021  ? ? ? ? ? ? 309 LEU   A C     
2379 O  O     . LEU   A  282 ? 0.1889 0.2175 0.1667 0.0289  -0.0045 0.0219  ? ? ? ? ? ? 309 LEU   A O     
2380 C  CB    . LEU   A  282 ? 0.1778 0.2051 0.1712 0.0391  0.0031  -0.0071 ? ? ? ? ? ? 309 LEU   A CB    
2381 C  CG    . LEU   A  282 ? 0.1966 0.1848 0.1590 0.0238  -0.0120 -0.0110 ? ? ? ? ? ? 309 LEU   A CG    
2382 C  CD1   . LEU   A  282 ? 0.1907 0.2108 0.1614 0.0153  0.0018  0.0016  ? ? ? ? ? ? 309 LEU   A CD1   
2383 C  CD2   . LEU   A  282 ? 0.1691 0.2188 0.1786 0.0203  0.0011  -0.0053 ? ? ? ? ? ? 309 LEU   A CD2   
2384 N  N     . ARG   A  283 ? 0.1579 0.1680 0.1420 0.0111  0.0073  -0.0103 ? ? ? ? ? ? 310 ARG   A N     
2385 C  CA    . ARG   A  283 ? 0.1682 0.1637 0.1783 0.0089  0.0030  -0.0304 ? ? ? ? ? ? 310 ARG   A CA    
2386 C  C     . ARG   A  283 ? 0.2067 0.2021 0.1695 0.0172  0.0132  0.0015  ? ? ? ? ? ? 310 ARG   A C     
2387 O  O     . ARG   A  283 ? 0.1819 0.2396 0.1678 0.0217  -0.0051 0.0065  ? ? ? ? ? ? 310 ARG   A O     
2388 C  CB    . ARG   A  283 ? 0.1785 0.1779 0.1665 0.0191  -0.0006 0.0003  ? ? ? ? ? ? 310 ARG   A CB    
2389 C  CG    . ARG   A  283 ? 0.1881 0.1936 0.1630 0.0132  -0.0024 -0.0082 ? ? ? ? ? ? 310 ARG   A CG    
2390 C  CD    . ARG   A  283 ? 0.1866 0.2040 0.1633 0.0170  0.0022  -0.0031 ? ? ? ? ? ? 310 ARG   A CD    
2391 N  NE    . ARG   A  283 ? 0.1941 0.1963 0.1969 0.0170  0.0160  -0.0115 ? ? ? ? ? ? 310 ARG   A NE    
2392 C  CZ    . ARG   A  283 ? 0.2164 0.2235 0.2069 -0.0032 0.0296  -0.0188 ? ? ? ? ? ? 310 ARG   A CZ    
2393 N  NH1   . ARG   A  283 ? 0.2277 0.2270 0.1656 0.0089  0.0428  -0.0061 ? ? ? ? ? ? 310 ARG   A NH1   
2394 N  NH2   . ARG   A  283 ? 0.2628 0.2238 0.2237 0.0265  0.0533  -0.0085 ? ? ? ? ? ? 310 ARG   A NH2   
2395 N  N     . ASP   A  284 ? 0.1771 0.2043 0.1534 0.0164  -0.0176 -0.0057 ? ? ? ? ? ? 311 ASP   A N     
2396 C  CA    . ASP   A  284 ? 0.1748 0.2135 0.1695 0.0307  -0.0051 0.0031  ? ? ? ? ? ? 311 ASP   A CA    
2397 C  C     . ASP   A  284 ? 0.1669 0.2027 0.1537 0.0400  -0.0043 -0.0155 ? ? ? ? ? ? 311 ASP   A C     
2398 O  O     . ASP   A  284 ? 0.2028 0.2313 0.1705 0.0432  -0.0220 0.0051  ? ? ? ? ? ? 311 ASP   A O     
2399 C  CB    . ASP   A  284 ? 0.2088 0.2606 0.2023 0.0721  0.0215  0.0118  ? ? ? ? ? ? 311 ASP   A CB    
2400 C  CG    . ASP   A  284 ? 0.2831 0.2126 0.2262 0.0335  -0.0114 -0.0031 ? ? ? ? ? ? 311 ASP   A CG    
2401 O  OD1   . ASP   A  284 ? 0.2139 0.2108 0.2321 0.0121  0.0132  -0.0024 ? ? ? ? ? ? 311 ASP   A OD1   
2402 O  OD2   . ASP   A  284 ? 0.2288 0.2490 0.2470 0.0280  0.0201  0.0010  ? ? ? ? ? ? 311 ASP   A OD2   
2403 N  N     A LEU   A  285 ? 0.1941 0.1930 0.1360 0.0176  -0.0152 -0.0079 ? ? ? ? ? ? 312 LEU   A N     
2404 N  N     B LEU   A  285 ? 0.2052 0.2127 0.1606 0.0195  -0.0349 -0.0115 ? ? ? ? ? ? 312 LEU   A N     
2405 C  CA    A LEU   A  285 ? 0.1876 0.1625 0.1699 0.0285  -0.0008 -0.0049 ? ? ? ? ? ? 312 LEU   A CA    
2406 C  CA    B LEU   A  285 ? 0.2226 0.1694 0.2020 0.0161  -0.0144 -0.0178 ? ? ? ? ? ? 312 LEU   A CA    
2407 C  C     A LEU   A  285 ? 0.1870 0.1711 0.1810 0.0330  0.0007  -0.0189 ? ? ? ? ? ? 312 LEU   A C     
2408 C  C     B LEU   A  285 ? 0.1935 0.1515 0.1738 0.0032  -0.0164 0.0085  ? ? ? ? ? ? 312 LEU   A C     
2409 O  O     A LEU   A  285 ? 0.1542 0.2446 0.1857 0.0349  -0.0251 0.0183  ? ? ? ? ? ? 312 LEU   A O     
2410 O  O     B LEU   A  285 ? 0.1817 0.1674 0.1614 0.0053  -0.0141 0.0086  ? ? ? ? ? ? 312 LEU   A O     
2411 C  CB    A LEU   A  285 ? 0.1889 0.1533 0.1738 0.0218  -0.0014 -0.0109 ? ? ? ? ? ? 312 LEU   A CB    
2412 C  CB    B LEU   A  285 ? 0.2443 0.2550 0.2660 0.0394  -0.0661 -0.0235 ? ? ? ? ? ? 312 LEU   A CB    
2413 C  CG    A LEU   A  285 ? 0.1634 0.2111 0.1649 0.0188  0.0034  0.0009  ? ? ? ? ? ? 312 LEU   A CG    
2414 C  CG    B LEU   A  285 ? 0.3677 0.2710 0.3198 0.0016  -0.0648 -0.0572 ? ? ? ? ? ? 312 LEU   A CG    
2415 C  CD1   A LEU   A  285 ? 0.2428 0.1934 0.2392 -0.0064 -0.0018 0.0433  ? ? ? ? ? ? 312 LEU   A CD1   
2416 C  CD1   B LEU   A  285 ? 0.3845 0.4196 0.2741 -0.0179 -0.0687 -0.0202 ? ? ? ? ? ? 312 LEU   A CD1   
2417 C  CD2   A LEU   A  285 ? 0.1621 0.2080 0.1765 0.0095  -0.0003 -0.0194 ? ? ? ? ? ? 312 LEU   A CD2   
2418 C  CD2   B LEU   A  285 ? 0.4209 0.2477 0.3589 0.0650  -0.0655 -0.1142 ? ? ? ? ? ? 312 LEU   A CD2   
2419 N  N     A SER   A  286 ? 0.1955 0.1726 0.1693 0.0366  -0.0147 -0.0036 ? ? ? ? ? ? 313 SER   A N     
2420 N  N     B SER   A  286 ? 0.1826 0.1775 0.1675 0.0431  -0.0123 -0.0176 ? ? ? ? ? ? 313 SER   A N     
2421 N  N     C SER   A  286 ? 0.1577 0.2413 0.1579 0.0181  -0.0111 -0.0366 ? ? ? ? ? ? 313 SER   A N     
2422 C  CA    A SER   A  286 ? 0.1766 0.1563 0.1908 0.0084  -0.0011 -0.0172 ? ? ? ? ? ? 313 SER   A CA    
2423 C  CA    B SER   A  286 ? 0.1832 0.1504 0.1778 0.0032  -0.0003 -0.0216 ? ? ? ? ? ? 313 SER   A CA    
2424 C  CA    C SER   A  286 ? 0.1505 0.1683 0.1841 0.0331  0.0036  -0.0359 ? ? ? ? ? ? 313 SER   A CA    
2425 C  C     A SER   A  286 ? 0.1734 0.1755 0.1631 0.0105  0.0105  -0.0066 ? ? ? ? ? ? 313 SER   A C     
2426 C  C     B SER   A  286 ? 0.1726 0.1703 0.1693 0.0127  0.0115  -0.0058 ? ? ? ? ? ? 313 SER   A C     
2427 C  C     C SER   A  286 ? 0.1628 0.1818 0.1527 0.0197  0.0047  -0.0104 ? ? ? ? ? ? 313 SER   A C     
2428 O  O     A SER   A  286 ? 0.1801 0.1905 0.1580 0.0261  -0.0014 -0.0056 ? ? ? ? ? ? 313 SER   A O     
2429 O  O     B SER   A  286 ? 0.1692 0.2062 0.1545 0.0400  0.0175  -0.0203 ? ? ? ? ? ? 313 SER   A O     
2430 O  O     C SER   A  286 ? 0.2329 0.1812 0.1563 0.0337  -0.0241 0.0213  ? ? ? ? ? ? 313 SER   A O     
2431 C  CB    A SER   A  286 ? 0.1763 0.1801 0.2198 0.0237  0.0129  0.0261  ? ? ? ? ? ? 313 SER   A CB    
2432 C  CB    B SER   A  286 ? 0.1534 0.1628 0.1356 0.0190  -0.0060 -0.0237 ? ? ? ? ? ? 313 SER   A CB    
2433 C  CB    C SER   A  286 ? 0.1499 0.2052 0.2338 0.0521  -0.0126 0.0235  ? ? ? ? ? ? 313 SER   A CB    
2434 O  OG    A SER   A  286 ? 0.2309 0.2059 0.1697 0.0436  -0.0329 -0.0123 ? ? ? ? ? ? 313 SER   A OG    
2435 O  OG    B SER   A  286 ? 0.1952 0.1670 0.1238 0.0440  0.0023  -0.0250 ? ? ? ? ? ? 313 SER   A OG    
2436 O  OG    C SER   A  286 ? 0.1777 0.2697 0.3294 -0.0016 -0.0073 0.0479  ? ? ? ? ? ? 313 SER   A OG    
2437 N  N     . THR   A  287 ? 0.1672 0.1856 0.1348 0.0200  -0.0002 0.0079  ? ? ? ? ? ? 314 THR   A N     
2438 C  CA    . THR   A  287 ? 0.1749 0.1769 0.1568 0.0069  -0.0096 -0.0084 ? ? ? ? ? ? 314 THR   A CA    
2439 C  C     . THR   A  287 ? 0.1672 0.1853 0.1510 0.0223  0.0057  -0.0060 ? ? ? ? ? ? 314 THR   A C     
2440 O  O     . THR   A  287 ? 0.1914 0.1957 0.1474 0.0215  -0.0059 -0.0065 ? ? ? ? ? ? 314 THR   A O     
2441 C  CB    . THR   A  287 ? 0.1656 0.1678 0.1819 0.0030  -0.0043 -0.0013 ? ? ? ? ? ? 314 THR   A CB    
2442 O  OG1   . THR   A  287 ? 0.1829 0.1872 0.1949 0.0218  -0.0108 0.0148  ? ? ? ? ? ? 314 THR   A OG1   
2443 C  CG2   . THR   A  287 ? 0.1724 0.2338 0.2068 0.0170  -0.0202 0.0249  ? ? ? ? ? ? 314 THR   A CG2   
2444 N  N     A GLN   A  288 ? 0.1826 0.1860 0.1416 0.0256  -0.0157 0.0023  ? ? ? ? ? ? 315 GLN   A N     
2445 N  N     B GLN   A  288 ? 0.2015 0.1867 0.1489 0.0304  -0.0234 -0.0009 ? ? ? ? ? ? 315 GLN   A N     
2446 C  CA    A GLN   A  288 ? 0.1792 0.1683 0.1573 0.0255  -0.0024 -0.0062 ? ? ? ? ? ? 315 GLN   A CA    
2447 C  CA    B GLN   A  288 ? 0.1862 0.1981 0.1751 0.0304  -0.0021 0.0282  ? ? ? ? ? ? 315 GLN   A CA    
2448 C  C     A GLN   A  288 ? 0.1771 0.1747 0.1782 0.0534  0.0136  -0.0021 ? ? ? ? ? ? 315 GLN   A C     
2449 C  C     B GLN   A  288 ? 0.1551 0.1742 0.1744 0.0265  -0.0066 -0.0176 ? ? ? ? ? ? 315 GLN   A C     
2450 O  O     A GLN   A  288 ? 0.1882 0.1906 0.1529 0.0505  -0.0099 -0.0122 ? ? ? ? ? ? 315 GLN   A O     
2451 O  O     B GLN   A  288 ? 0.2279 0.1654 0.1919 0.0378  -0.0119 0.0036  ? ? ? ? ? ? 315 GLN   A O     
2452 C  CB    A GLN   A  288 ? 0.1713 0.1735 0.1330 0.0189  -0.0223 0.0012  ? ? ? ? ? ? 315 GLN   A CB    
2453 C  CB    B GLN   A  288 ? 0.2351 0.2213 0.1723 0.0708  0.0243  0.0076  ? ? ? ? ? ? 315 GLN   A CB    
2454 C  CG    A GLN   A  288 ? 0.1861 0.1877 0.1655 -0.0061 0.0000  0.0033  ? ? ? ? ? ? 315 GLN   A CG    
2455 C  CG    B GLN   A  288 ? 0.2084 0.2336 0.1761 0.0290  0.0178  0.0056  ? ? ? ? ? ? 315 GLN   A CG    
2456 C  CD    A GLN   A  288 ? 0.1805 0.2097 0.1492 0.0072  0.0216  -0.0092 ? ? ? ? ? ? 315 GLN   A CD    
2457 C  CD    B GLN   A  288 ? 0.2452 0.2461 0.2307 0.0174  -0.0273 0.0049  ? ? ? ? ? ? 315 GLN   A CD    
2458 O  OE1   A GLN   A  288 ? 0.2057 0.1852 0.1613 0.0205  -0.0090 0.0218  ? ? ? ? ? ? 315 GLN   A OE1   
2459 O  OE1   B GLN   A  288 ? 0.2249 0.2576 0.2403 0.0122  -0.0050 -0.0041 ? ? ? ? ? ? 315 GLN   A OE1   
2460 N  NE2   A GLN   A  288 ? 0.1963 0.2237 0.1533 0.0389  0.0215  -0.0036 ? ? ? ? ? ? 315 GLN   A NE2   
2461 N  NE2   B GLN   A  288 ? 0.2300 0.2423 0.3653 0.0200  -0.0686 -0.0091 ? ? ? ? ? ? 315 GLN   A NE2   
2462 N  N     . THR   A  289 ? 0.1576 0.1940 0.1589 0.0350  -0.0111 0.0128  ? ? ? ? ? ? 316 THR   A N     
2463 C  CA    . THR   A  289 ? 0.1726 0.1898 0.1782 0.0028  0.0072  -0.0047 ? ? ? ? ? ? 316 THR   A CA    
2464 C  C     . THR   A  289 ? 0.1630 0.1810 0.1661 0.0162  -0.0062 0.0093  ? ? ? ? ? ? 316 THR   A C     
2465 O  O     . THR   A  289 ? 0.2011 0.1912 0.1641 0.0235  0.0034  0.0143  ? ? ? ? ? ? 316 THR   A O     
2466 C  CB    . THR   A  289 ? 0.1829 0.1986 0.1748 0.0032  -0.0171 0.0061  ? ? ? ? ? ? 316 THR   A CB    
2467 O  OG1   . THR   A  289 ? 0.2081 0.2280 0.1906 0.0129  -0.0353 -0.0114 ? ? ? ? ? ? 316 THR   A OG1   
2468 C  CG2   . THR   A  289 ? 0.2220 0.1938 0.1729 -0.0030 0.0061  -0.0076 ? ? ? ? ? ? 316 THR   A CG2   
2469 N  N     . ILE   A  290 ? 0.1972 0.1886 0.1418 0.0096  -0.0064 0.0125  ? ? ? ? ? ? 317 ILE   A N     
2470 C  CA    . ILE   A  290 ? 0.1573 0.1992 0.1700 0.0192  0.0079  -0.0190 ? ? ? ? ? ? 317 ILE   A CA    
2471 C  C     . ILE   A  290 ? 0.1867 0.2019 0.1588 0.0332  0.0183  0.0119  ? ? ? ? ? ? 317 ILE   A C     
2472 O  O     . ILE   A  290 ? 0.1951 0.2098 0.1578 0.0258  -0.0013 0.0066  ? ? ? ? ? ? 317 ILE   A O     
2473 C  CB    . ILE   A  290 ? 0.1916 0.1954 0.1548 0.0087  -0.0011 -0.0112 ? ? ? ? ? ? 317 ILE   A CB    
2474 C  CG1   . ILE   A  290 ? 0.1876 0.2142 0.1682 0.0107  0.0013  -0.0008 ? ? ? ? ? ? 317 ILE   A CG1   
2475 C  CG2   . ILE   A  290 ? 0.1835 0.2106 0.1647 0.0110  -0.0068 -0.0141 ? ? ? ? ? ? 317 ILE   A CG2   
2476 C  CD1   . ILE   A  290 ? 0.2350 0.1864 0.1919 0.0446  0.0280  0.0016  ? ? ? ? ? ? 317 ILE   A CD1   
2477 N  N     . ARG   A  291 ? 0.1798 0.2249 0.1495 0.0252  0.0026  -0.0040 ? ? ? ? ? ? 318 ARG   A N     
2478 C  CA    . ARG   A  291 ? 0.1829 0.1966 0.2026 0.0368  0.0064  -0.0213 ? ? ? ? ? ? 318 ARG   A CA    
2479 C  C     . ARG   A  291 ? 0.1695 0.2030 0.1763 0.0333  -0.0039 -0.0320 ? ? ? ? ? ? 318 ARG   A C     
2480 O  O     . ARG   A  291 ? 0.2074 0.2556 0.1712 0.0468  -0.0173 -0.0181 ? ? ? ? ? ? 318 ARG   A O     
2481 C  CB    . ARG   A  291 ? 0.2234 0.2295 0.1850 0.0483  -0.0040 -0.0508 ? ? ? ? ? ? 318 ARG   A CB    
2482 C  CG    . ARG   A  291 ? 0.2150 0.2633 0.2142 0.0327  0.0150  -0.0148 ? ? ? ? ? ? 318 ARG   A CG    
2483 C  CD    . ARG   A  291 ? 0.2069 0.2349 0.1972 0.0125  0.0273  -0.0016 ? ? ? ? ? ? 318 ARG   A CD    
2484 N  NE    . ARG   A  291 ? 0.2081 0.1956 0.1826 0.0276  -0.0101 -0.0315 ? ? ? ? ? ? 318 ARG   A NE    
2485 C  CZ    . ARG   A  291 ? 0.1995 0.1986 0.2052 0.0327  -0.0056 -0.0060 ? ? ? ? ? ? 318 ARG   A CZ    
2486 N  NH1   . ARG   A  291 ? 0.1905 0.2442 0.2148 0.0192  -0.0105 -0.0082 ? ? ? ? ? ? 318 ARG   A NH1   
2487 N  NH2   . ARG   A  291 ? 0.2375 0.2248 0.1962 0.0320  -0.0114 -0.0064 ? ? ? ? ? ? 318 ARG   A NH2   
2488 N  N     A GLU   A  292 ? 0.1803 0.2022 0.1704 0.0249  -0.0078 -0.0187 ? ? ? ? ? ? 319 GLU   A N     
2489 N  N     B GLU   A  292 ? 0.1838 0.2010 0.1869 0.0237  -0.0217 -0.0087 ? ? ? ? ? ? 319 GLU   A N     
2490 C  CA    A GLU   A  292 ? 0.1905 0.2235 0.2108 0.0431  0.0065  0.0220  ? ? ? ? ? ? 319 GLU   A CA    
2491 C  CA    B GLU   A  292 ? 0.1950 0.2120 0.2096 0.0578  0.0173  0.0200  ? ? ? ? ? ? 319 GLU   A CA    
2492 C  C     A GLU   A  292 ? 0.2036 0.1724 0.1943 0.0210  -0.0026 0.0224  ? ? ? ? ? ? 319 GLU   A C     
2493 C  C     B GLU   A  292 ? 0.1962 0.1683 0.1977 0.0219  0.0081  0.0184  ? ? ? ? ? ? 319 GLU   A C     
2494 O  O     A GLU   A  292 ? 0.2005 0.1481 0.1864 0.0110  0.0041  0.0150  ? ? ? ? ? ? 319 GLU   A O     
2495 O  O     B GLU   A  292 ? 0.2098 0.1853 0.1811 0.0274  0.0041  0.0041  ? ? ? ? ? ? 319 GLU   A O     
2496 C  CB    A GLU   A  292 ? 0.2220 0.2298 0.2187 0.0309  -0.0213 0.0395  ? ? ? ? ? ? 319 GLU   A CB    
2497 C  CB    B GLU   A  292 ? 0.2587 0.2224 0.1930 0.0189  0.0291  0.0053  ? ? ? ? ? ? 319 GLU   A CB    
2498 C  CG    A GLU   A  292 ? 0.3228 0.2639 0.2452 0.0167  0.0106  0.0694  ? ? ? ? ? ? 319 GLU   A CG    
2499 C  CG    B GLU   A  292 ? 0.3718 0.2194 0.1660 0.0192  0.0290  0.0061  ? ? ? ? ? ? 319 GLU   A CG    
2500 C  CD    A GLU   A  292 ? 0.1830 0.3066 0.2881 -0.0433 -0.0326 0.0093  ? ? ? ? ? ? 319 GLU   A CD    
2501 C  CD    B GLU   A  292 ? 0.5023 0.2261 0.2261 -0.0117 0.0375  -0.0387 ? ? ? ? ? ? 319 GLU   A CD    
2502 O  OE1   A GLU   A  292 ? 0.2513 0.2721 0.4516 -0.0254 0.0892  0.0033  ? ? ? ? ? ? 319 GLU   A OE1   
2503 O  OE1   B GLU   A  292 ? 0.3822 0.2986 0.2860 -0.0666 -0.0132 0.0483  ? ? ? ? ? ? 319 GLU   A OE1   
2504 O  OE2   A GLU   A  292 ? 0.2946 0.3238 0.3575 0.0214  0.1003  0.0416  ? ? ? ? ? ? 319 GLU   A OE2   
2505 O  OE2   B GLU   A  292 ? 0.5002 0.4059 0.4266 -0.0065 -0.0297 0.2565  ? ? ? ? ? ? 319 GLU   A OE2   
2506 N  N     . MET   A  293 ? 0.1929 0.2074 0.1563 0.0362  -0.0111 0.0160  ? ? ? ? ? ? 320 MET   A N     
2507 C  CA    . MET   A  293 ? 0.1867 0.2071 0.1869 0.0331  0.0110  -0.0026 ? ? ? ? ? ? 320 MET   A CA    
2508 C  C     . MET   A  293 ? 0.1727 0.2114 0.1723 0.0412  0.0158  0.0186  ? ? ? ? ? ? 320 MET   A C     
2509 O  O     . MET   A  293 ? 0.2404 0.2254 0.1542 0.0221  0.0145  0.0109  ? ? ? ? ? ? 320 MET   A O     
2510 C  CB    . MET   A  293 ? 0.1914 0.1984 0.1858 0.0349  0.0181  0.0083  ? ? ? ? ? ? 320 MET   A CB    
2511 C  CG    . MET   A  293 ? 0.2142 0.2251 0.1839 0.0297  -0.0054 0.0117  ? ? ? ? ? ? 320 MET   A CG    
2512 S  SD    . MET   A  293 ? 0.2314 0.2223 0.2248 0.0264  0.0039  0.0028  ? ? ? ? ? ? 320 MET   A SD    
2513 C  CE    . MET   A  293 ? 0.2647 0.2517 0.2396 0.0139  0.0426  0.0229  ? ? ? ? ? ? 320 MET   A CE    
2514 N  N     . TYR   A  294 ? 0.1879 0.2016 0.1501 0.0205  -0.0035 0.0008  ? ? ? ? ? ? 321 TYR   A N     
2515 C  CA    . TYR   A  294 ? 0.1941 0.1939 0.1852 0.0277  -0.0147 -0.0014 ? ? ? ? ? ? 321 TYR   A CA    
2516 C  C     . TYR   A  294 ? 0.2176 0.2067 0.1838 0.0660  -0.0042 -0.0114 ? ? ? ? ? ? 321 TYR   A C     
2517 O  O     . TYR   A  294 ? 0.2409 0.2545 0.1751 0.0531  -0.0214 0.0114  ? ? ? ? ? ? 321 TYR   A O     
2518 C  CB    . TYR   A  294 ? 0.2200 0.2156 0.1693 0.0218  -0.0020 -0.0072 ? ? ? ? ? ? 321 TYR   A CB    
2519 C  CG    . TYR   A  294 ? 0.2190 0.2368 0.1631 0.0100  -0.0059 0.0053  ? ? ? ? ? ? 321 TYR   A CG    
2520 C  CD1   . TYR   A  294 ? 0.2311 0.2615 0.1665 0.0244  -0.0293 -0.0219 ? ? ? ? ? ? 321 TYR   A CD1   
2521 C  CD2   . TYR   A  294 ? 0.2160 0.2781 0.2143 0.0300  -0.0063 -0.0392 ? ? ? ? ? ? 321 TYR   A CD2   
2522 C  CE1   . TYR   A  294 ? 0.2461 0.2613 0.1757 0.0103  -0.0272 -0.0214 ? ? ? ? ? ? 321 TYR   A CE1   
2523 C  CE2   . TYR   A  294 ? 0.2091 0.3161 0.2165 0.0274  -0.0184 -0.0364 ? ? ? ? ? ? 321 TYR   A CE2   
2524 C  CZ    . TYR   A  294 ? 0.2246 0.3220 0.1653 0.0039  0.0057  -0.0386 ? ? ? ? ? ? 321 TYR   A CZ    
2525 O  OH    . TYR   A  294 ? 0.2816 0.3921 0.2218 -0.0461 -0.0496 -0.0324 ? ? ? ? ? ? 321 TYR   A OH    
2526 N  N     . ALA   A  295 ? 0.2099 0.2284 0.1546 0.0612  0.0101  -0.0027 ? ? ? ? ? ? 322 ALA   A N     
2527 C  CA    . ALA   A  295 ? 0.2219 0.2568 0.1845 0.0750  -0.0059 0.0132  ? ? ? ? ? ? 322 ALA   A CA    
2528 C  C     . ALA   A  295 ? 0.2325 0.2723 0.1695 0.0568  -0.0093 -0.0143 ? ? ? ? ? ? 322 ALA   A C     
2529 O  O     . ALA   A  295 ? 0.3004 0.2871 0.1696 0.0663  -0.0155 0.0039  ? ? ? ? ? ? 322 ALA   A O     
2530 C  CB    . ALA   A  295 ? 0.2434 0.2372 0.2035 0.0768  0.0014  0.0063  ? ? ? ? ? ? 322 ALA   A CB    
2531 N  N     . LEU   A  296 ? 0.2449 0.2147 0.1709 0.0495  -0.0091 0.0261  ? ? ? ? ? ? 323 LEU   A N     
2532 C  CA    . LEU   A  296 ? 0.2943 0.1948 0.1995 0.0484  0.0212  0.0210  ? ? ? ? ? ? 323 LEU   A CA    
2533 C  C     . LEU   A  296 ? 0.2738 0.2224 0.2117 0.0229  0.0097  -0.0061 ? ? ? ? ? ? 323 LEU   A C     
2534 O  O     . LEU   A  296 ? 0.4135 0.2335 0.2251 0.0250  0.0449  0.0234  ? ? ? ? ? ? 323 LEU   A O     
2535 C  CB    . LEU   A  296 ? 0.2715 0.2269 0.1877 0.0289  0.0326  0.0150  ? ? ? ? ? ? 323 LEU   A CB    
2536 C  CG    . LEU   A  296 ? 0.3004 0.2096 0.1949 0.0329  0.0231  0.0163  ? ? ? ? ? ? 323 LEU   A CG    
2537 C  CD1   . LEU   A  296 ? 0.2832 0.2450 0.2390 0.0102  0.0223  0.0208  ? ? ? ? ? ? 323 LEU   A CD1   
2538 C  CD2   . LEU   A  296 ? 0.3910 0.2185 0.2182 0.0500  -0.0093 0.0214  ? ? ? ? ? ? 323 LEU   A CD2   
2539 N  N     . THR   A  297 ? 0.2791 0.2211 0.1724 0.0423  0.0378  0.0059  ? ? ? ? ? ? 324 THR   A N     
2540 C  CA    . THR   A  297 ? 0.2816 0.2135 0.1629 0.0389  0.0367  0.0082  ? ? ? ? ? ? 324 THR   A CA    
2541 C  C     . THR   A  297 ? 0.2732 0.2572 0.2046 0.0686  -0.0089 0.0127  ? ? ? ? ? ? 324 THR   A C     
2542 O  O     . THR   A  297 ? 0.2799 0.2863 0.1786 0.0682  -0.0016 0.0017  ? ? ? ? ? ? 324 THR   A O     
2543 C  CB    . THR   A  297 ? 0.2745 0.2064 0.2036 0.0423  0.0282  -0.0015 ? ? ? ? ? ? 324 THR   A CB    
2544 O  OG1   . THR   A  297 ? 0.2589 0.2434 0.1852 0.0423  0.0110  0.0147  ? ? ? ? ? ? 324 THR   A OG1   
2545 C  CG2   . THR   A  297 ? 0.2721 0.2552 0.2230 0.0472  0.0196  -0.0213 ? ? ? ? ? ? 324 THR   A CG2   
2546 N  N     . GLN   A  298 ? 0.2805 0.2632 0.1712 0.0629  0.0002  0.0126  ? ? ? ? ? ? 325 GLN   A N     
2547 C  CA    . GLN   A  298 ? 0.2845 0.3204 0.1983 0.0608  -0.0120 0.0169  ? ? ? ? ? ? 325 GLN   A CA    
2548 C  C     . GLN   A  298 ? 0.2500 0.3170 0.1926 0.0664  -0.0214 0.0037  ? ? ? ? ? ? 325 GLN   A C     
2549 O  O     . GLN   A  298 ? 0.2927 0.3655 0.2172 0.0584  -0.0629 -0.0134 ? ? ? ? ? ? 325 GLN   A O     
2550 C  CB    . GLN   A  298 ? 0.3051 0.4054 0.2120 0.0950  -0.0235 0.0559  ? ? ? ? ? ? 325 GLN   A CB    
2551 C  CG    . GLN   A  298 ? 0.5041 0.4155 0.3095 0.1711  -0.0492 0.0758  ? ? ? ? ? ? 325 GLN   A CG    
2552 C  CD    . GLN   A  298 ? 0.5118 0.5987 0.3960 0.1140  -0.0405 0.1439  ? ? ? ? ? ? 325 GLN   A CD    
2553 O  OE1   . GLN   A  298 ? 0.5701 0.5367 0.4217 0.1375  -0.0080 0.0649  ? ? ? ? ? ? 325 GLN   A OE1   
2554 N  NE2   . GLN   A  298 ? 0.7791 0.7651 0.3892 0.2498  0.0902  0.0712  ? ? ? ? ? ? 325 GLN   A NE2   
2555 N  N     . GLY   A  299 ? 0.2509 0.3265 0.1994 0.0371  -0.0334 0.0214  ? ? ? ? ? ? 326 GLY   A N     
2556 C  CA    . GLY   A  299 ? 0.2920 0.3128 0.1778 0.0383  -0.0135 0.0020  ? ? ? ? ? ? 326 GLY   A CA    
2557 C  C     . GLY   A  299 ? 0.2674 0.2948 0.2077 0.0407  -0.0247 -0.0110 ? ? ? ? ? ? 326 GLY   A C     
2558 O  O     . GLY   A  299 ? 0.3799 0.3007 0.3214 0.0000  -0.0167 -0.0568 ? ? ? ? ? ? 326 GLY   A O     
2559 N  N     . ARG   A  300 ? 0.2787 0.2857 0.1838 0.0494  -0.0333 -0.0070 ? ? ? ? ? ? 327 ARG   A N     
2560 C  CA    . ARG   A  300 ? 0.3362 0.3226 0.2024 0.0629  -0.0207 -0.0370 ? ? ? ? ? ? 327 ARG   A CA    
2561 C  C     . ARG   A  300 ? 0.3166 0.3637 0.1617 0.0561  -0.0104 -0.0446 ? ? ? ? ? ? 327 ARG   A C     
2562 O  O     . ARG   A  300 ? 0.3841 0.3639 0.1738 0.1166  -0.0172 -0.0386 ? ? ? ? ? ? 327 ARG   A O     
2563 C  CB    . ARG   A  300 ? 0.4023 0.4014 0.1745 0.1507  0.0261  -0.0154 ? ? ? ? ? ? 327 ARG   A CB    
2564 C  CG    . ARG   A  300 ? 0.5506 0.5540 0.2187 0.2900  -0.0610 -0.0165 ? ? ? ? ? ? 327 ARG   A CG    
2565 C  CD    . ARG   A  300 ? 0.7017 0.7748 0.3031 0.2883  0.0378  0.1346  ? ? ? ? ? ? 327 ARG   A CD    
2566 N  NE    . ARG   A  300 ? 0.7047 1.1362 0.4359 0.3041  -0.0374 0.1099  ? ? ? ? ? ? 327 ARG   A NE    
2567 C  CZ    . ARG   A  300 ? 0.8058 1.0938 0.6495 -0.0270 -0.1680 0.3173  ? ? ? ? ? ? 327 ARG   A CZ    
2568 N  NH1   . ARG   A  300 ? 1.2262 0.8473 1.0386 -0.0822 -0.1292 0.6966  ? ? ? ? ? ? 327 ARG   A NH1   
2569 N  NH2   . ARG   A  300 ? 1.0388 1.0758 1.0279 0.2870  -0.4402 0.2507  ? ? ? ? ? ? 327 ARG   A NH2   
2570 N  N     . VAL   A  301 ? 0.2763 0.2912 0.1606 0.0602  -0.0033 -0.0079 ? ? ? ? ? ? 328 VAL   A N     
2571 C  CA    . VAL   A  301 ? 0.2720 0.2673 0.2017 0.0551  0.0113  0.0330  ? ? ? ? ? ? 328 VAL   A CA    
2572 C  C     . VAL   A  301 ? 0.2764 0.2458 0.1764 0.0537  0.0105  0.0005  ? ? ? ? ? ? 328 VAL   A C     
2573 O  O     . VAL   A  301 ? 0.3061 0.2517 0.1810 0.0723  0.0301  0.0007  ? ? ? ? ? ? 328 VAL   A O     
2574 C  CB    . VAL   A  301 ? 0.2502 0.2968 0.2145 0.0294  0.0310  0.0227  ? ? ? ? ? ? 328 VAL   A CB    
2575 C  CG1   . VAL   A  301 ? 0.2628 0.2897 0.2131 0.0382  0.0119  0.0040  ? ? ? ? ? ? 328 VAL   A CG1   
2576 C  CG2   . VAL   A  301 ? 0.2918 0.3028 0.1978 0.0439  0.0180  0.0207  ? ? ? ? ? ? 328 VAL   A CG2   
2577 N  N     . PRO   A  302 ? 0.2258 0.2370 0.1592 0.0401  0.0044  -0.0032 ? ? ? ? ? ? 329 PRO   A N     
2578 C  CA    . PRO   A  302 ? 0.2146 0.2475 0.1678 0.0249  -0.0075 0.0058  ? ? ? ? ? ? 329 PRO   A CA    
2579 C  C     . PRO   A  302 ? 0.1958 0.2240 0.1696 0.0299  0.0068  0.0024  ? ? ? ? ? ? 329 PRO   A C     
2580 O  O     . PRO   A  302 ? 0.2062 0.2490 0.1579 0.0130  -0.0012 -0.0209 ? ? ? ? ? ? 329 PRO   A O     
2581 C  CB    . PRO   A  302 ? 0.3358 0.2193 0.2158 0.0199  -0.0406 -0.0299 ? ? ? ? ? ? 329 PRO   A CB    
2582 C  CG    . PRO   A  302 ? 0.3519 0.2879 0.2044 -0.0112 0.0187  -0.0252 ? ? ? ? ? ? 329 PRO   A CG    
2583 C  CD    . PRO   A  302 ? 0.2428 0.2655 0.1660 0.0356  -0.0085 -0.0324 ? ? ? ? ? ? 329 PRO   A CD    
2584 N  N     . ILE   A  303 ? 0.1864 0.2156 0.1611 0.0066  -0.0009 -0.0067 ? ? ? ? ? ? 330 ILE   A N     
2585 C  CA    . ILE   A  303 ? 0.1739 0.2129 0.1630 0.0236  -0.0034 -0.0081 ? ? ? ? ? ? 330 ILE   A CA    
2586 C  C     . ILE   A  303 ? 0.1967 0.2008 0.1762 0.0185  0.0000  -0.0173 ? ? ? ? ? ? 330 ILE   A C     
2587 O  O     . ILE   A  303 ? 0.1932 0.2204 0.1701 0.0154  -0.0187 -0.0074 ? ? ? ? ? ? 330 ILE   A O     
2588 C  CB    . ILE   A  303 ? 0.1705 0.2137 0.1735 0.0178  0.0004  -0.0163 ? ? ? ? ? ? 330 ILE   A CB    
2589 C  CG1   . ILE   A  303 ? 0.2107 0.2170 0.1849 0.0073  0.0089  -0.0042 ? ? ? ? ? ? 330 ILE   A CG1   
2590 C  CG2   . ILE   A  303 ? 0.2305 0.1984 0.1747 0.0323  -0.0199 -0.0260 ? ? ? ? ? ? 330 ILE   A CG2   
2591 C  CD1   . ILE   A  303 ? 0.2249 0.2313 0.2039 0.0242  0.0012  -0.0132 ? ? ? ? ? ? 330 ILE   A CD1   
2592 N  N     . ILE   A  304 ? 0.1751 0.1994 0.1643 0.0083  0.0107  -0.0054 ? ? ? ? ? ? 331 ILE   A N     
2593 C  CA    . ILE   A  304 ? 0.1983 0.1848 0.1715 0.0114  0.0067  -0.0152 ? ? ? ? ? ? 331 ILE   A CA    
2594 C  C     . ILE   A  304 ? 0.1949 0.1950 0.1533 0.0164  -0.0004 -0.0034 ? ? ? ? ? ? 331 ILE   A C     
2595 O  O     . ILE   A  304 ? 0.1976 0.1934 0.1782 0.0098  -0.0022 -0.0053 ? ? ? ? ? ? 331 ILE   A O     
2596 C  CB    . ILE   A  304 ? 0.2028 0.1624 0.1886 0.0267  -0.0110 -0.0179 ? ? ? ? ? ? 331 ILE   A CB    
2597 C  CG1   . ILE   A  304 ? 0.2117 0.1973 0.1783 0.0183  -0.0125 -0.0157 ? ? ? ? ? ? 331 ILE   A CG1   
2598 C  CG2   . ILE   A  304 ? 0.1955 0.2057 0.1873 0.0159  0.0122  0.0061  ? ? ? ? ? ? 331 ILE   A CG2   
2599 C  CD1   . ILE   A  304 ? 0.2464 0.2096 0.2057 0.0383  0.0279  -0.0107 ? ? ? ? ? ? 331 ILE   A CD1   
2600 N  N     . GLY   A  305 ? 0.1804 0.1907 0.1607 0.0026  -0.0009 -0.0036 ? ? ? ? ? ? 332 GLY   A N     
2601 C  CA    . GLY   A  305 ? 0.1907 0.1786 0.1671 0.0130  -0.0071 -0.0102 ? ? ? ? ? ? 332 GLY   A CA    
2602 C  C     . GLY   A  305 ? 0.1905 0.1850 0.1581 0.0010  -0.0083 -0.0129 ? ? ? ? ? ? 332 GLY   A C     
2603 O  O     . GLY   A  305 ? 0.2034 0.1866 0.1851 -0.0041 -0.0273 -0.0124 ? ? ? ? ? ? 332 GLY   A O     
2604 N  N     . VAL   A  306 ? 0.1652 0.1740 0.1567 0.0262  -0.0126 -0.0115 ? ? ? ? ? ? 333 VAL   A N     
2605 C  CA    . VAL   A  306 ? 0.1742 0.1838 0.1591 0.0312  -0.0203 -0.0091 ? ? ? ? ? ? 333 VAL   A CA    
2606 C  C     . VAL   A  306 ? 0.1562 0.1693 0.1640 0.0208  -0.0032 -0.0026 ? ? ? ? ? ? 333 VAL   A C     
2607 O  O     . VAL   A  306 ? 0.1803 0.1701 0.1611 0.0101  -0.0076 -0.0053 ? ? ? ? ? ? 333 VAL   A O     
2608 C  CB    . VAL   A  306 ? 0.1840 0.2122 0.2049 0.0521  -0.0210 -0.0145 ? ? ? ? ? ? 333 VAL   A CB    
2609 C  CG1   . VAL   A  306 ? 0.2392 0.2655 0.2690 0.0373  0.0040  0.0389  ? ? ? ? ? ? 333 VAL   A CG1   
2610 C  CG2   . VAL   A  306 ? 0.1834 0.2078 0.1744 0.0540  -0.0029 -0.0104 ? ? ? ? ? ? 333 VAL   A CG2   
2611 N  N     . GLY   A  307 ? 0.1988 0.1606 0.1605 0.0062  0.0012  -0.0066 ? ? ? ? ? ? 334 GLY   A N     
2612 C  CA    . GLY   A  307 ? 0.1863 0.1772 0.1567 0.0172  -0.0186 -0.0135 ? ? ? ? ? ? 334 GLY   A CA    
2613 C  C     . GLY   A  307 ? 0.1872 0.2048 0.1541 0.0279  -0.0159 -0.0074 ? ? ? ? ? ? 334 GLY   A C     
2614 O  O     . GLY   A  307 ? 0.1843 0.2192 0.1655 0.0384  -0.0123 -0.0122 ? ? ? ? ? ? 334 GLY   A O     
2615 N  N     . GLY   A  308 ? 0.1679 0.1913 0.1554 0.0366  -0.0028 -0.0049 ? ? ? ? ? ? 335 GLY   A N     
2616 C  CA    . GLY   A  308 ? 0.1533 0.2184 0.1671 0.0228  0.0035  -0.0053 ? ? ? ? ? ? 335 GLY   A CA    
2617 C  C     . GLY   A  308 ? 0.1879 0.2029 0.1713 0.0178  -0.0097 -0.0183 ? ? ? ? ? ? 335 GLY   A C     
2618 O  O     . GLY   A  308 ? 0.2039 0.2386 0.2285 0.0020  0.0285  -0.0254 ? ? ? ? ? ? 335 GLY   A O     
2619 N  N     . VAL   A  309 ? 0.1514 0.2014 0.1818 0.0132  0.0140  -0.0181 ? ? ? ? ? ? 336 VAL   A N     
2620 C  CA    . VAL   A  309 ? 0.1551 0.2130 0.1940 0.0115  -0.0007 -0.0073 ? ? ? ? ? ? 336 VAL   A CA    
2621 C  C     . VAL   A  309 ? 0.1919 0.2101 0.1854 0.0077  -0.0045 -0.0196 ? ? ? ? ? ? 336 VAL   A C     
2622 O  O     . VAL   A  309 ? 0.1879 0.2131 0.2030 0.0193  0.0157  0.0029  ? ? ? ? ? ? 336 VAL   A O     
2623 C  CB    . VAL   A  309 ? 0.1706 0.2089 0.1847 0.0242  -0.0107 -0.0079 ? ? ? ? ? ? 336 VAL   A CB    
2624 C  CG1   . VAL   A  309 ? 0.1957 0.2152 0.1979 0.0086  -0.0222 -0.0060 ? ? ? ? ? ? 336 VAL   A CG1   
2625 C  CG2   . VAL   A  309 ? 0.2150 0.2338 0.2117 0.0135  -0.0157 0.0220  ? ? ? ? ? ? 336 VAL   A CG2   
2626 N  N     A SER   A  310 ? 0.1857 0.1954 0.1842 0.0295  0.0044  -0.0083 ? ? ? ? ? ? 337 SER   A N     
2627 N  N     B SER   A  310 ? 0.1912 0.2253 0.2090 0.0247  0.0135  0.0028  ? ? ? ? ? ? 337 SER   A N     
2628 C  CA    A SER   A  310 ? 0.1694 0.2198 0.1897 0.0233  0.0043  0.0154  ? ? ? ? ? ? 337 SER   A CA    
2629 C  CA    B SER   A  310 ? 0.2362 0.2009 0.2486 0.0469  0.0060  0.0112  ? ? ? ? ? ? 337 SER   A CA    
2630 C  C     A SER   A  310 ? 0.1702 0.2395 0.1688 0.0169  0.0226  -0.0055 ? ? ? ? ? ? 337 SER   A C     
2631 C  C     B SER   A  310 ? 0.2540 0.2496 0.1880 0.0227  -0.0256 0.0164  ? ? ? ? ? ? 337 SER   A C     
2632 O  O     A SER   A  310 ? 0.2389 0.2391 0.2170 0.0271  0.0088  0.0336  ? ? ? ? ? ? 337 SER   A O     
2633 O  O     B SER   A  310 ? 0.2521 0.2360 0.2199 0.0403  0.0164  0.0198  ? ? ? ? ? ? 337 SER   A O     
2634 C  CB    A SER   A  310 ? 0.1123 0.2967 0.2641 -0.0143 -0.0167 -0.1101 ? ? ? ? ? ? 337 SER   A CB    
2635 C  CB    B SER   A  310 ? 0.2443 0.3557 0.2391 0.0268  0.0192  -0.0183 ? ? ? ? ? ? 337 SER   A CB    
2636 O  OG    A SER   A  310 ? 0.2192 0.3620 0.2363 0.0787  0.0464  -0.0170 ? ? ? ? ? ? 337 SER   A OG    
2637 O  OG    B SER   A  310 ? 0.3182 0.3430 0.2433 -0.0177 -0.0041 0.0243  ? ? ? ? ? ? 337 SER   A OG    
2638 N  N     . SER   A  311 ? 0.2037 0.2007 0.1862 0.0022  0.0025  0.0123  ? ? ? ? ? ? 338 SER   A N     
2639 C  CA    . SER   A  311 ? 0.1967 0.1809 0.1927 0.0124  0.0105  -0.0103 ? ? ? ? ? ? 338 SER   A CA    
2640 C  C     . SER   A  311 ? 0.1883 0.1905 0.1936 0.0070  0.0058  -0.0110 ? ? ? ? ? ? 338 SER   A C     
2641 O  O     . SER   A  311 ? 0.1961 0.2051 0.2011 0.0110  0.0152  -0.0017 ? ? ? ? ? ? 338 SER   A O     
2642 C  CB    . SER   A  311 ? 0.2102 0.1811 0.1967 0.0061  0.0261  -0.0142 ? ? ? ? ? ? 338 SER   A CB    
2643 O  OG    . SER   A  311 ? 0.2202 0.1899 0.2049 0.0075  0.0019  0.0038  ? ? ? ? ? ? 338 SER   A OG    
2644 N  N     . GLY   A  312 ? 0.2040 0.1846 0.2171 -0.0149 0.0268  -0.0200 ? ? ? ? ? ? 339 GLY   A N     
2645 C  CA    . GLY   A  312 ? 0.1986 0.2101 0.2279 0.0012  0.0079  -0.0295 ? ? ? ? ? ? 339 GLY   A CA    
2646 C  C     . GLY   A  312 ? 0.1769 0.2056 0.1909 -0.0092 0.0175  -0.0203 ? ? ? ? ? ? 339 GLY   A C     
2647 O  O     . GLY   A  312 ? 0.1974 0.2194 0.1961 -0.0055 0.0028  -0.0050 ? ? ? ? ? ? 339 GLY   A O     
2648 N  N     . GLN   A  313 ? 0.1902 0.2059 0.1749 0.0033  0.0137  -0.0034 ? ? ? ? ? ? 340 GLN   A N     
2649 C  CA    . GLN   A  313 ? 0.1863 0.2049 0.1910 0.0040  -0.0002 -0.0145 ? ? ? ? ? ? 340 GLN   A CA    
2650 C  C     . GLN   A  313 ? 0.1774 0.2069 0.1536 0.0103  -0.0068 -0.0203 ? ? ? ? ? ? 340 GLN   A C     
2651 O  O     . GLN   A  313 ? 0.1848 0.2173 0.1766 0.0234  -0.0015 -0.0096 ? ? ? ? ? ? 340 GLN   A O     
2652 C  CB    . GLN   A  313 ? 0.1810 0.2374 0.2048 -0.0002 0.0246  -0.0210 ? ? ? ? ? ? 340 GLN   A CB    
2653 C  CG    . GLN   A  313 ? 0.2208 0.2429 0.2124 0.0221  0.0143  -0.0291 ? ? ? ? ? ? 340 GLN   A CG    
2654 C  CD    . GLN   A  313 ? 0.2136 0.2540 0.2110 0.0145  0.0218  -0.0296 ? ? ? ? ? ? 340 GLN   A CD    
2655 O  OE1   . GLN   A  313 ? 0.2249 0.2865 0.2478 -0.0134 0.0361  -0.0473 ? ? ? ? ? ? 340 GLN   A OE1   
2656 N  NE2   . GLN   A  313 ? 0.2378 0.2510 0.2141 0.0162  0.0064  -0.0167 ? ? ? ? ? ? 340 GLN   A NE2   
2657 N  N     . ASP   A  314 ? 0.1848 0.1853 0.1730 0.0071  -0.0086 -0.0027 ? ? ? ? ? ? 341 ASP   A N     
2658 C  CA    . ASP   A  314 ? 0.1853 0.1841 0.1854 -0.0018 0.0140  -0.0268 ? ? ? ? ? ? 341 ASP   A CA    
2659 C  C     . ASP   A  314 ? 0.1790 0.1941 0.1844 0.0147  -0.0005 -0.0157 ? ? ? ? ? ? 341 ASP   A C     
2660 O  O     . ASP   A  314 ? 0.1874 0.1975 0.1817 0.0144  0.0066  -0.0060 ? ? ? ? ? ? 341 ASP   A O     
2661 C  CB    . ASP   A  314 ? 0.1908 0.1931 0.1843 0.0100  0.0026  -0.0015 ? ? ? ? ? ? 341 ASP   A CB    
2662 C  CG    . ASP   A  314 ? 0.2102 0.2179 0.1949 0.0077  0.0126  -0.0081 ? ? ? ? ? ? 341 ASP   A CG    
2663 O  OD1   . ASP   A  314 ? 0.2240 0.2188 0.2063 0.0153  0.0084  -0.0105 ? ? ? ? ? ? 341 ASP   A OD1   
2664 O  OD2   . ASP   A  314 ? 0.2111 0.2288 0.2152 0.0184  0.0022  0.0058  ? ? ? ? ? ? 341 ASP   A OD2   
2665 N  N     . ALA   A  315 ? 0.1897 0.1813 0.1775 0.0027  0.0134  -0.0030 ? ? ? ? ? ? 342 ALA   A N     
2666 C  CA    . ALA   A  315 ? 0.1794 0.2117 0.1787 0.0136  0.0142  -0.0166 ? ? ? ? ? ? 342 ALA   A CA    
2667 C  C     . ALA   A  315 ? 0.1850 0.2039 0.1875 0.0192  0.0168  -0.0205 ? ? ? ? ? ? 342 ALA   A C     
2668 O  O     . ALA   A  315 ? 0.1872 0.2108 0.1865 0.0058  0.0033  -0.0077 ? ? ? ? ? ? 342 ALA   A O     
2669 C  CB    . ALA   A  315 ? 0.2055 0.2057 0.1971 0.0162  0.0073  -0.0173 ? ? ? ? ? ? 342 ALA   A CB    
2670 N  N     . LEU   A  316 ? 0.1858 0.2231 0.1622 0.0016  0.0094  -0.0116 ? ? ? ? ? ? 343 LEU   A N     
2671 C  CA    . LEU   A  316 ? 0.1830 0.2166 0.1828 -0.0093 -0.0024 -0.0194 ? ? ? ? ? ? 343 LEU   A CA    
2672 C  C     . LEU   A  316 ? 0.1804 0.2129 0.1577 0.0112  -0.0027 -0.0231 ? ? ? ? ? ? 343 LEU   A C     
2673 O  O     . LEU   A  316 ? 0.1819 0.2359 0.1685 0.0113  -0.0065 -0.0138 ? ? ? ? ? ? 343 LEU   A O     
2674 C  CB    . LEU   A  316 ? 0.1800 0.2168 0.2233 0.0000  0.0129  0.0067  ? ? ? ? ? ? 343 LEU   A CB    
2675 C  CG    . LEU   A  316 ? 0.1944 0.2383 0.2424 0.0060  -0.0009 0.0091  ? ? ? ? ? ? 343 LEU   A CG    
2676 C  CD1   . LEU   A  316 ? 0.2177 0.2657 0.2500 0.0145  -0.0405 -0.0199 ? ? ? ? ? ? 343 LEU   A CD1   
2677 C  CD2   . LEU   A  316 ? 0.2171 0.2952 0.3366 -0.0275 -0.0177 0.0750  ? ? ? ? ? ? 343 LEU   A CD2   
2678 N  N     . GLU   A  317 ? 0.1764 0.2020 0.1531 0.0133  0.0002  -0.0174 ? ? ? ? ? ? 344 GLU   A N     
2679 C  CA    . GLU   A  317 ? 0.1710 0.1968 0.1815 0.0180  -0.0090 -0.0169 ? ? ? ? ? ? 344 GLU   A CA    
2680 C  C     . GLU   A  317 ? 0.1893 0.2018 0.1680 0.0150  -0.0098 -0.0245 ? ? ? ? ? ? 344 GLU   A C     
2681 O  O     . GLU   A  317 ? 0.2057 0.2192 0.1782 0.0124  0.0000  0.0089  ? ? ? ? ? ? 344 GLU   A O     
2682 C  CB    . GLU   A  317 ? 0.1822 0.2179 0.1763 -0.0005 -0.0038 -0.0173 ? ? ? ? ? ? 344 GLU   A CB    
2683 C  CG    . GLU   A  317 ? 0.1838 0.2102 0.1991 0.0092  0.0101  -0.0129 ? ? ? ? ? ? 344 GLU   A CG    
2684 C  CD    . GLU   A  317 ? 0.2386 0.2566 0.1981 0.0139  -0.0002 -0.0164 ? ? ? ? ? ? 344 GLU   A CD    
2685 O  OE1   . GLU   A  317 ? 0.2484 0.3354 0.2081 -0.0339 0.0185  -0.0261 ? ? ? ? ? ? 344 GLU   A OE1   
2686 O  OE2   . GLU   A  317 ? 0.2308 0.3133 0.1924 0.0003  0.0090  -0.0401 ? ? ? ? ? ? 344 GLU   A OE2   
2687 N  N     . LYS   A  318 ? 0.1883 0.1779 0.1747 0.0119  -0.0032 0.0039  ? ? ? ? ? ? 345 LYS   A N     
2688 C  CA    . LYS   A  318 ? 0.1762 0.1916 0.1751 -0.0016 0.0005  -0.0148 ? ? ? ? ? ? 345 LYS   A CA    
2689 C  C     . LYS   A  318 ? 0.1632 0.1793 0.1758 0.0204  0.0035  -0.0113 ? ? ? ? ? ? 345 LYS   A C     
2690 O  O     . LYS   A  318 ? 0.1898 0.1980 0.1519 0.0119  -0.0074 -0.0059 ? ? ? ? ? ? 345 LYS   A O     
2691 C  CB    . LYS   A  318 ? 0.1730 0.2140 0.1714 0.0109  0.0121  -0.0032 ? ? ? ? ? ? 345 LYS   A CB    
2692 C  CG    . LYS   A  318 ? 0.2003 0.2234 0.1653 0.0158  -0.0014 -0.0061 ? ? ? ? ? ? 345 LYS   A CG    
2693 C  CD    . LYS   A  318 ? 0.1939 0.2469 0.1569 0.0280  0.0027  0.0123  ? ? ? ? ? ? 345 LYS   A CD    
2694 C  CE    . LYS   A  318 ? 0.2081 0.3865 0.2303 0.0263  -0.0270 -0.0608 ? ? ? ? ? ? 345 LYS   A CE    
2695 N  NZ    . LYS   A  318 ? 0.1799 0.2531 0.2231 0.0211  -0.0476 -0.0311 ? ? ? ? ? ? 345 LYS   A NZ    
2696 N  N     . ILE   A  319 ? 0.1707 0.1959 0.1662 0.0110  -0.0001 0.0001  ? ? ? ? ? ? 346 ILE   A N     
2697 C  CA    . ILE   A  319 ? 0.1842 0.1995 0.1743 0.0108  0.0029  -0.0373 ? ? ? ? ? ? 346 ILE   A CA    
2698 C  C     . ILE   A  319 ? 0.1960 0.1927 0.1657 0.0022  0.0005  -0.0256 ? ? ? ? ? ? 346 ILE   A C     
2699 O  O     . ILE   A  319 ? 0.1946 0.2383 0.1684 0.0074  0.0047  -0.0077 ? ? ? ? ? ? 346 ILE   A O     
2700 C  CB    . ILE   A  319 ? 0.1828 0.2101 0.1656 -0.0073 -0.0051 -0.0196 ? ? ? ? ? ? 346 ILE   A CB    
2701 C  CG1   . ILE   A  319 ? 0.2058 0.2049 0.1827 0.0081  -0.0134 -0.0183 ? ? ? ? ? ? 346 ILE   A CG1   
2702 C  CG2   . ILE   A  319 ? 0.2068 0.2207 0.1893 -0.0088 -0.0360 -0.0206 ? ? ? ? ? ? 346 ILE   A CG2   
2703 C  CD1   . ILE   A  319 ? 0.2446 0.2102 0.2017 0.0057  -0.0119 -0.0121 ? ? ? ? ? ? 346 ILE   A CD1   
2704 N  N     . ARG   A  320 ? 0.2031 0.2159 0.1547 0.0247  -0.0018 -0.0125 ? ? ? ? ? ? 347 ARG   A N     
2705 C  CA    . ARG   A  320 ? 0.1784 0.2175 0.1732 0.0060  -0.0227 -0.0112 ? ? ? ? ? ? 347 ARG   A CA    
2706 C  C     . ARG   A  320 ? 0.1697 0.2197 0.1600 0.0091  -0.0001 -0.0036 ? ? ? ? ? ? 347 ARG   A C     
2707 O  O     . ARG   A  320 ? 0.2061 0.2460 0.1847 0.0360  -0.0325 -0.0013 ? ? ? ? ? ? 347 ARG   A O     
2708 C  CB    . ARG   A  320 ? 0.1800 0.2456 0.2136 0.0276  0.0066  0.0009  ? ? ? ? ? ? 347 ARG   A CB    
2709 C  CG    . ARG   A  320 ? 0.2261 0.2610 0.2057 0.0013  -0.0122 0.0027  ? ? ? ? ? ? 347 ARG   A CG    
2710 C  CD    . ARG   A  320 ? 0.2360 0.3496 0.3225 -0.0261 0.0547  0.0166  ? ? ? ? ? ? 347 ARG   A CD    
2711 N  NE    . ARG   A  320 ? 0.3323 0.3617 0.5843 0.0294  0.1417  0.0714  ? ? ? ? ? ? 347 ARG   A NE    
2712 C  CZ    . ARG   A  320 ? 0.2991 0.4253 0.7665 0.0457  0.1292  -0.0595 ? ? ? ? ? ? 347 ARG   A CZ    
2713 N  NH1   . ARG   A  320 ? 0.4998 0.3491 0.7786 0.0284  -0.1974 0.0194  ? ? ? ? ? ? 347 ARG   A NH1   
2714 N  NH2   . ARG   A  320 ? 0.4522 0.4906 0.5609 0.0465  -0.0996 0.0387  ? ? ? ? ? ? 347 ARG   A NH2   
2715 N  N     . ALA   A  321 ? 0.1827 0.2072 0.1660 0.0213  -0.0191 -0.0145 ? ? ? ? ? ? 348 ALA   A N     
2716 C  CA    . ALA   A  321 ? 0.1910 0.1934 0.1789 0.0356  0.0046  -0.0164 ? ? ? ? ? ? 348 ALA   A CA    
2717 C  C     . ALA   A  321 ? 0.1755 0.2079 0.1670 0.0128  -0.0146 -0.0160 ? ? ? ? ? ? 348 ALA   A C     
2718 O  O     . ALA   A  321 ? 0.1905 0.2187 0.1848 0.0078  -0.0034 -0.0064 ? ? ? ? ? ? 348 ALA   A O     
2719 C  CB    . ALA   A  321 ? 0.1850 0.2257 0.1768 0.0039  0.0039  -0.0173 ? ? ? ? ? ? 348 ALA   A CB    
2720 N  N     . GLY   A  322 ? 0.1857 0.1935 0.1620 0.0223  -0.0097 0.0075  ? ? ? ? ? ? 349 GLY   A N     
2721 C  CA    . GLY   A  322 ? 0.1818 0.2208 0.1610 0.0147  -0.0116 0.0047  ? ? ? ? ? ? 349 GLY   A CA    
2722 C  C     . GLY   A  322 ? 0.1950 0.2117 0.1874 0.0154  -0.0036 0.0011  ? ? ? ? ? ? 349 GLY   A C     
2723 O  O     . GLY   A  322 ? 0.2094 0.2412 0.1815 0.0284  0.0044  0.0003  ? ? ? ? ? ? 349 GLY   A O     
2724 N  N     . ALA   A  323 ? 0.1868 0.2019 0.1638 0.0205  -0.0075 -0.0218 ? ? ? ? ? ? 350 ALA   A N     
2725 C  CA    . ALA   A  323 ? 0.1832 0.1924 0.1801 0.0195  -0.0133 -0.0091 ? ? ? ? ? ? 350 ALA   A CA    
2726 C  C     . ALA   A  323 ? 0.1757 0.2131 0.1670 0.0263  -0.0085 -0.0157 ? ? ? ? ? ? 350 ALA   A C     
2727 O  O     . ALA   A  323 ? 0.1855 0.2251 0.1987 0.0218  0.0021  -0.0296 ? ? ? ? ? ? 350 ALA   A O     
2728 C  CB    . ALA   A  323 ? 0.1747 0.2327 0.1680 0.0378  0.0018  -0.0073 ? ? ? ? ? ? 350 ALA   A CB    
2729 N  N     . SER   A  324 ? 0.1786 0.2351 0.1491 0.0063  0.0025  -0.0111 ? ? ? ? ? ? 351 SER   A N     
2730 C  CA    . SER   A  324 ? 0.1841 0.2322 0.1685 0.0064  -0.0172 -0.0236 ? ? ? ? ? ? 351 SER   A CA    
2731 C  C     . SER   A  324 ? 0.1698 0.2245 0.1794 -0.0053 0.0038  -0.0187 ? ? ? ? ? ? 351 SER   A C     
2732 O  O     . SER   A  324 ? 0.2063 0.2280 0.1972 -0.0029 -0.0214 -0.0305 ? ? ? ? ? ? 351 SER   A O     
2733 C  CB    . SER   A  324 ? 0.2214 0.2375 0.1758 0.0318  0.0032  -0.0279 ? ? ? ? ? ? 351 SER   A CB    
2734 O  OG    . SER   A  324 ? 0.2462 0.2510 0.1702 0.0308  -0.0169 -0.0243 ? ? ? ? ? ? 351 SER   A OG    
2735 N  N     . LEU   A  325 ? 0.1988 0.1936 0.1839 0.0015  -0.0191 -0.0167 ? ? ? ? ? ? 352 LEU   A N     
2736 C  CA    . LEU   A  325 ? 0.1864 0.1868 0.1769 0.0052  -0.0012 -0.0289 ? ? ? ? ? ? 352 LEU   A CA    
2737 C  C     . LEU   A  325 ? 0.1775 0.1845 0.1627 0.0074  -0.0048 -0.0155 ? ? ? ? ? ? 352 LEU   A C     
2738 O  O     . LEU   A  325 ? 0.1900 0.1801 0.1723 0.0125  -0.0108 -0.0118 ? ? ? ? ? ? 352 LEU   A O     
2739 C  CB    . LEU   A  325 ? 0.1831 0.2065 0.1783 0.0355  -0.0153 -0.0312 ? ? ? ? ? ? 352 LEU   A CB    
2740 C  CG    . LEU   A  325 ? 0.1979 0.2228 0.1786 0.0089  -0.0059 -0.0422 ? ? ? ? ? ? 352 LEU   A CG    
2741 C  CD1   . LEU   A  325 ? 0.2129 0.2586 0.1763 0.0083  0.0060  -0.0161 ? ? ? ? ? ? 352 LEU   A CD1   
2742 C  CD2   . LEU   A  325 ? 0.2299 0.2242 0.1862 0.0015  -0.0095 -0.0323 ? ? ? ? ? ? 352 LEU   A CD2   
2743 N  N     . VAL   A  326 ? 0.1736 0.1869 0.1693 0.0044  -0.0086 -0.0110 ? ? ? ? ? ? 353 VAL   A N     
2744 C  CA    . VAL   A  326 ? 0.1576 0.1939 0.1660 0.0014  -0.0144 -0.0068 ? ? ? ? ? ? 353 VAL   A CA    
2745 C  C     . VAL   A  326 ? 0.1705 0.1896 0.1782 0.0086  -0.0196 -0.0123 ? ? ? ? ? ? 353 VAL   A C     
2746 O  O     . VAL   A  326 ? 0.2140 0.2024 0.2014 0.0125  -0.0297 -0.0320 ? ? ? ? ? ? 353 VAL   A O     
2747 C  CB    . VAL   A  326 ? 0.1838 0.2059 0.1914 0.0198  0.0138  -0.0046 ? ? ? ? ? ? 353 VAL   A CB    
2748 C  CG1   . VAL   A  326 ? 0.2119 0.2462 0.1961 0.0540  0.0076  -0.0199 ? ? ? ? ? ? 353 VAL   A CG1   
2749 C  CG2   . VAL   A  326 ? 0.2184 0.2221 0.2268 -0.0057 0.0211  -0.0087 ? ? ? ? ? ? 353 VAL   A CG2   
2750 N  N     . GLN   A  327 ? 0.1879 0.1747 0.1654 0.0024  -0.0137 -0.0159 ? ? ? ? ? ? 354 GLN   A N     
2751 C  CA    . GLN   A  327 ? 0.1888 0.1897 0.1608 0.0156  -0.0025 -0.0001 ? ? ? ? ? ? 354 GLN   A CA    
2752 C  C     . GLN   A  327 ? 0.1933 0.1679 0.1685 0.0208  0.0028  0.0000  ? ? ? ? ? ? 354 GLN   A C     
2753 O  O     . GLN   A  327 ? 0.1980 0.1897 0.1576 0.0298  -0.0070 -0.0179 ? ? ? ? ? ? 354 GLN   A O     
2754 C  CB    . GLN   A  327 ? 0.1811 0.1918 0.1744 0.0234  0.0036  -0.0052 ? ? ? ? ? ? 354 GLN   A CB    
2755 C  CG    . GLN   A  327 ? 0.1744 0.1993 0.1790 0.0181  0.0119  -0.0037 ? ? ? ? ? ? 354 GLN   A CG    
2756 C  CD    . GLN   A  327 ? 0.1791 0.1866 0.1803 0.0127  0.0104  -0.0092 ? ? ? ? ? ? 354 GLN   A CD    
2757 O  OE1   . GLN   A  327 ? 0.2072 0.1834 0.2079 0.0106  0.0112  -0.0137 ? ? ? ? ? ? 354 GLN   A OE1   
2758 N  NE2   . GLN   A  327 ? 0.1895 0.2242 0.1833 0.0202  0.0123  -0.0327 ? ? ? ? ? ? 354 GLN   A NE2   
2759 N  N     . LEU   A  328 ? 0.2049 0.1667 0.1688 0.0240  -0.0146 -0.0077 ? ? ? ? ? ? 355 LEU   A N     
2760 C  CA    . LEU   A  328 ? 0.2086 0.1771 0.1594 0.0234  -0.0141 -0.0014 ? ? ? ? ? ? 355 LEU   A CA    
2761 C  C     . LEU   A  328 ? 0.1989 0.1887 0.1462 0.0173  0.0012  -0.0023 ? ? ? ? ? ? 355 LEU   A C     
2762 O  O     . LEU   A  328 ? 0.1953 0.1839 0.1736 0.0243  0.0032  -0.0127 ? ? ? ? ? ? 355 LEU   A O     
2763 C  CB    . LEU   A  328 ? 0.2013 0.2021 0.1815 0.0130  -0.0024 -0.0007 ? ? ? ? ? ? 355 LEU   A CB    
2764 C  CG    . LEU   A  328 ? 0.2088 0.2005 0.1852 0.0154  0.0225  -0.0052 ? ? ? ? ? ? 355 LEU   A CG    
2765 C  CD1   . LEU   A  328 ? 0.2457 0.2064 0.2215 0.0340  0.0239  0.0233  ? ? ? ? ? ? 355 LEU   A CD1   
2766 C  CD2   . LEU   A  328 ? 0.2161 0.2503 0.2414 -0.0119 0.0040  0.0145  ? ? ? ? ? ? 355 LEU   A CD2   
2767 N  N     . TYR   A  329 ? 0.2081 0.1654 0.1634 0.0257  -0.0059 -0.0247 ? ? ? ? ? ? 356 TYR   A N     
2768 C  CA    . TYR   A  329 ? 0.1954 0.1968 0.1728 0.0236  -0.0064 -0.0043 ? ? ? ? ? ? 356 TYR   A CA    
2769 C  C     . TYR   A  329 ? 0.1859 0.1611 0.1742 0.0034  -0.0030 -0.0047 ? ? ? ? ? ? 356 TYR   A C     
2770 O  O     . TYR   A  329 ? 0.2134 0.1728 0.1881 0.0249  0.0161  0.0158  ? ? ? ? ? ? 356 TYR   A O     
2771 C  CB    . TYR   A  329 ? 0.1989 0.2044 0.1643 0.0187  0.0037  -0.0011 ? ? ? ? ? ? 356 TYR   A CB    
2772 C  CG    . TYR   A  329 ? 0.2026 0.1740 0.1882 0.0269  -0.0054 -0.0183 ? ? ? ? ? ? 356 TYR   A CG    
2773 C  CD1   . TYR   A  329 ? 0.1728 0.2053 0.2048 0.0152  0.0136  0.0077  ? ? ? ? ? ? 356 TYR   A CD1   
2774 C  CD2   . TYR   A  329 ? 0.2106 0.1949 0.1820 0.0161  -0.0165 -0.0172 ? ? ? ? ? ? 356 TYR   A CD2   
2775 C  CE1   . TYR   A  329 ? 0.2045 0.1988 0.2000 0.0326  -0.0134 -0.0041 ? ? ? ? ? ? 356 TYR   A CE1   
2776 C  CE2   . TYR   A  329 ? 0.1801 0.1962 0.1723 0.0166  0.0100  -0.0265 ? ? ? ? ? ? 356 TYR   A CE2   
2777 C  CZ    . TYR   A  329 ? 0.1950 0.1878 0.1885 0.0268  -0.0169 -0.0164 ? ? ? ? ? ? 356 TYR   A CZ    
2778 O  OH    . TYR   A  329 ? 0.1854 0.2339 0.1986 0.0329  -0.0144 -0.0236 ? ? ? ? ? ? 356 TYR   A OH    
2779 N  N     . THR   A  330 ? 0.1968 0.1640 0.1644 0.0170  -0.0008 -0.0026 ? ? ? ? ? ? 357 THR   A N     
2780 C  CA    . THR   A  330 ? 0.1917 0.2002 0.1650 0.0291  -0.0089 0.0023  ? ? ? ? ? ? 357 THR   A CA    
2781 C  C     . THR   A  330 ? 0.1898 0.1783 0.1623 0.0175  -0.0163 -0.0169 ? ? ? ? ? ? 357 THR   A C     
2782 O  O     . THR   A  330 ? 0.2258 0.2075 0.1773 0.0371  -0.0034 0.0112  ? ? ? ? ? ? 357 THR   A O     
2783 C  CB    . THR   A  330 ? 0.2027 0.1948 0.1685 0.0250  -0.0189 -0.0035 ? ? ? ? ? ? 357 THR   A CB    
2784 O  OG1   . THR   A  330 ? 0.2190 0.1990 0.1873 0.0096  -0.0189 0.0012  ? ? ? ? ? ? 357 THR   A OG1   
2785 C  CG2   . THR   A  330 ? 0.2399 0.2310 0.1616 0.0489  -0.0165 0.0117  ? ? ? ? ? ? 357 THR   A CG2   
2786 N  N     . ALA   A  331 ? 0.1808 0.2136 0.1642 0.0171  -0.0072 0.0109  ? ? ? ? ? ? 358 ALA   A N     
2787 C  CA    . ALA   A  331 ? 0.2026 0.1940 0.1968 0.0117  0.0202  -0.0031 ? ? ? ? ? ? 358 ALA   A CA    
2788 C  C     . ALA   A  331 ? 0.2184 0.2044 0.1981 0.0191  0.0160  0.0062  ? ? ? ? ? ? 358 ALA   A C     
2789 O  O     . ALA   A  331 ? 0.2479 0.2312 0.2122 0.0365  0.0143  0.0495  ? ? ? ? ? ? 358 ALA   A O     
2790 C  CB    . ALA   A  331 ? 0.2019 0.2211 0.2436 -0.0014 0.0005  0.0219  ? ? ? ? ? ? 358 ALA   A CB    
2791 N  N     A LEU   A  332 ? 0.2133 0.1891 0.1974 0.0229  0.0226  0.0337  ? ? ? ? ? ? 359 LEU   A N     
2792 N  N     B LEU   A  332 ? 0.2264 0.2040 0.2138 0.0269  0.0352  0.0274  ? ? ? ? ? ? 359 LEU   A N     
2793 C  CA    A LEU   A  332 ? 0.2208 0.1811 0.2231 0.0178  0.0139  0.0095  ? ? ? ? ? ? 359 LEU   A CA    
2794 C  CA    B LEU   A  332 ? 0.2439 0.1897 0.2746 0.0152  0.0291  0.0281  ? ? ? ? ? ? 359 LEU   A CA    
2795 C  C     A LEU   A  332 ? 0.2534 0.1773 0.2252 0.0093  0.0000  0.0362  ? ? ? ? ? ? 359 LEU   A C     
2796 C  C     B LEU   A  332 ? 0.2170 0.1984 0.2590 0.0092  0.0444  -0.0010 ? ? ? ? ? ? 359 LEU   A C     
2797 O  O     A LEU   A  332 ? 0.2744 0.1957 0.2857 0.0586  0.0337  0.0609  ? ? ? ? ? ? 359 LEU   A O     
2798 O  O     B LEU   A  332 ? 0.2396 0.2105 0.2676 0.0190  0.0622  0.0130  ? ? ? ? ? ? 359 LEU   A O     
2799 C  CB    A LEU   A  332 ? 0.1525 0.1628 0.2721 0.0159  0.0425  0.0129  ? ? ? ? ? ? 359 LEU   A CB    
2800 C  CB    B LEU   A  332 ? 0.2772 0.2721 0.3073 0.0089  0.0720  0.0315  ? ? ? ? ? ? 359 LEU   A CB    
2801 C  CG    A LEU   A  332 ? 0.2183 0.1543 0.1944 0.0122  -0.0001 -0.0047 ? ? ? ? ? ? 359 LEU   A CG    
2802 C  CG    B LEU   A  332 ? 0.4037 0.3729 0.2601 -0.0270 0.0346  0.0774  ? ? ? ? ? ? 359 LEU   A CG    
2803 C  CD1   A LEU   A  332 ? 0.2715 0.1753 0.2486 -0.0175 -0.0038 -0.0440 ? ? ? ? ? ? 359 LEU   A CD1   
2804 C  CD1   B LEU   A  332 ? 0.4348 0.4397 0.2604 -0.0790 0.0625  0.0664  ? ? ? ? ? ? 359 LEU   A CD1   
2805 C  CD2   A LEU   A  332 ? 0.2472 0.1896 0.1446 -0.0188 -0.0135 0.0159  ? ? ? ? ? ? 359 LEU   A CD2   
2806 C  CD2   B LEU   A  332 ? 0.4904 0.3058 0.2471 0.0331  0.0807  0.0770  ? ? ? ? ? ? 359 LEU   A CD2   
2807 N  N     . THR   A  333 ? 0.2232 0.1901 0.2749 0.0303  0.0002  0.0050  ? ? ? ? ? ? 360 THR   A N     
2808 C  CA    . THR   A  333 ? 0.2478 0.2389 0.2845 0.0559  -0.0244 -0.0136 ? ? ? ? ? ? 360 THR   A CA    
2809 C  C     . THR   A  333 ? 0.2652 0.2938 0.2832 0.0644  -0.0320 0.0108  ? ? ? ? ? ? 360 THR   A C     
2810 O  O     . THR   A  333 ? 0.3308 0.3259 0.3107 0.0916  -0.0561 0.0474  ? ? ? ? ? ? 360 THR   A O     
2811 C  CB    . THR   A  333 ? 0.2400 0.2372 0.3132 0.0593  -0.0580 -0.0062 ? ? ? ? ? ? 360 THR   A CB    
2812 O  OG1   . THR   A  333 ? 0.2631 0.2390 0.2661 0.0604  -0.0455 -0.0197 ? ? ? ? ? ? 360 THR   A OG1   
2813 C  CG2   . THR   A  333 ? 0.2362 0.2479 0.3525 0.0299  -0.0252 0.0084  ? ? ? ? ? ? 360 THR   A CG2   
2814 N  N     . PHE   A  334 ? 0.2534 0.2559 0.2370 0.0363  -0.0323 0.0122  ? ? ? ? ? ? 361 PHE   A N     
2815 C  CA    . PHE   A  334 ? 0.2923 0.2820 0.2559 0.0593  -0.0035 0.0068  ? ? ? ? ? ? 361 PHE   A CA    
2816 C  C     . PHE   A  334 ? 0.3716 0.2310 0.2163 0.0604  -0.0064 0.0283  ? ? ? ? ? ? 361 PHE   A C     
2817 O  O     . PHE   A  334 ? 0.3975 0.3492 0.2437 0.0577  0.0297  0.0901  ? ? ? ? ? ? 361 PHE   A O     
2818 C  CB    . PHE   A  334 ? 0.2891 0.2794 0.2292 0.0616  0.0423  0.0207  ? ? ? ? ? ? 361 PHE   A CB    
2819 C  CG    . PHE   A  334 ? 0.3351 0.2603 0.2186 0.0588  0.0237  0.0230  ? ? ? ? ? ? 361 PHE   A CG    
2820 C  CD1   . PHE   A  334 ? 0.3381 0.2705 0.2239 0.0176  0.0195  0.0383  ? ? ? ? ? ? 361 PHE   A CD1   
2821 C  CD2   . PHE   A  334 ? 0.3019 0.2511 0.1984 0.0378  0.0204  0.0144  ? ? ? ? ? ? 361 PHE   A CD2   
2822 C  CE1   . PHE   A  334 ? 0.3774 0.2775 0.2579 0.0157  -0.0122 0.0313  ? ? ? ? ? ? 361 PHE   A CE1   
2823 C  CE2   . PHE   A  334 ? 0.3086 0.2507 0.2249 0.0453  0.0202  0.0081  ? ? ? ? ? ? 361 PHE   A CE2   
2824 C  CZ    . PHE   A  334 ? 0.3246 0.2590 0.2547 0.0203  -0.0035 0.0109  ? ? ? ? ? ? 361 PHE   A CZ    
2825 N  N     A TRP   A  335 ? 0.2691 0.2825 0.2097 0.0144  0.0285  0.0367  ? ? ? ? ? ? 362 TRP   A N     
2826 N  N     B TRP   A  335 ? 0.3285 0.3212 0.1797 0.0523  0.0262  0.0496  ? ? ? ? ? ? 362 TRP   A N     
2827 C  CA    A TRP   A  335 ? 0.3168 0.2400 0.2371 -0.0010 0.0349  0.0327  ? ? ? ? ? ? 362 TRP   A CA    
2828 C  CA    B TRP   A  335 ? 0.3933 0.2673 0.2832 0.0357  0.0462  0.1079  ? ? ? ? ? ? 362 TRP   A CA    
2829 C  C     A TRP   A  335 ? 0.2629 0.2826 0.2812 0.0124  0.0343  0.0237  ? ? ? ? ? ? 362 TRP   A C     
2830 C  C     B TRP   A  335 ? 0.2978 0.2564 0.2209 0.0108  0.0395  0.1366  ? ? ? ? ? ? 362 TRP   A C     
2831 O  O     A TRP   A  335 ? 0.3512 0.2778 0.2883 0.0004  0.0335  0.0643  ? ? ? ? ? ? 362 TRP   A O     
2832 O  O     B TRP   A  335 ? 0.3690 0.2461 0.2861 -0.0015 0.0708  0.1139  ? ? ? ? ? ? 362 TRP   A O     
2833 C  CB    A TRP   A  335 ? 0.3156 0.3075 0.2984 0.0164  0.0169  0.0506  ? ? ? ? ? ? 362 TRP   A CB    
2834 C  CB    B TRP   A  335 ? 0.3767 0.2654 0.3712 0.1031  0.0694  0.1392  ? ? ? ? ? ? 362 TRP   A CB    
2835 C  CG    A TRP   A  335 ? 0.3934 0.3199 0.2800 0.0089  0.1207  0.0449  ? ? ? ? ? ? 362 TRP   A CG    
2836 C  CG    B TRP   A  335 ? 0.3573 0.3936 0.3328 0.1370  0.2602  0.2089  ? ? ? ? ? ? 362 TRP   A CG    
2837 C  CD1   A TRP   A  335 ? 0.2388 0.3405 0.1916 -0.0441 0.0364  0.0366  ? ? ? ? ? ? 362 TRP   A CD1   
2838 C  CD1   B TRP   A  335 ? 0.7602 0.3746 0.4884 0.3391  0.0516  0.0724  ? ? ? ? ? ? 362 TRP   A CD1   
2839 C  CD2   A TRP   A  335 ? 0.3411 0.3960 0.2071 -0.0292 0.0023  0.0979  ? ? ? ? ? ? 362 TRP   A CD2   
2840 C  CD2   B TRP   A  335 ? 0.5800 0.2909 0.3325 0.1610  0.0022  0.1742  ? ? ? ? ? ? 362 TRP   A CD2   
2841 N  NE1   A TRP   A  335 ? 0.3992 0.3766 0.2858 0.0852  0.0626  0.0696  ? ? ? ? ? ? 362 TRP   A NE1   
2842 N  NE1   B TRP   A  335 ? 0.9983 0.8018 0.2295 0.4320  0.1554  -0.0057 ? ? ? ? ? ? 362 TRP   A NE1   
2843 C  CE2   A TRP   A  335 ? 0.3628 0.4555 0.2601 0.0543  -0.0139 0.1107  ? ? ? ? ? ? 362 TRP   A CE2   
2844 C  CE2   B TRP   A  335 ? 0.7760 0.5089 0.3037 0.3762  0.1406  0.2118  ? ? ? ? ? ? 362 TRP   A CE2   
2845 C  CE3   A TRP   A  335 ? 0.3991 0.3539 0.2905 -0.0514 0.0069  0.0104  ? ? ? ? ? ? 362 TRP   A CE3   
2846 C  CE3   B TRP   A  335 ? 0.2211 0.4210 0.3381 -0.0106 -0.0691 0.0168  ? ? ? ? ? ? 362 TRP   A CE3   
2847 C  CZ2   A TRP   A  335 ? 0.3735 0.4556 0.3987 0.0558  0.0020  -0.0292 ? ? ? ? ? ? 362 TRP   A CZ2   
2848 C  CZ2   B TRP   A  335 ? 0.8457 0.6120 0.1887 0.2516  -0.0153 0.1494  ? ? ? ? ? ? 362 TRP   A CZ2   
2849 C  CZ3   A TRP   A  335 ? 0.3665 0.4239 0.4244 -0.0050 -0.0213 0.0902  ? ? ? ? ? ? 362 TRP   A CZ3   
2850 C  CZ3   B TRP   A  335 ? 0.3405 0.4030 0.2266 0.0694  0.0034  0.1726  ? ? ? ? ? ? 362 TRP   A CZ3   
2851 C  CH2   A TRP   A  335 ? 0.4118 0.4540 0.4387 0.0536  -0.0800 0.0358  ? ? ? ? ? ? 362 TRP   A CH2   
2852 C  CH2   B TRP   A  335 ? 0.3730 0.5773 0.2950 0.1934  -0.2235 -0.1524 ? ? ? ? ? ? 362 TRP   A CH2   
2853 N  N     . GLY   A  336 ? 0.2584 0.2245 0.2608 0.0084  0.0225  0.0453  ? ? ? ? ? ? 363 GLY   A N     
2854 C  CA    . GLY   A  336 ? 0.2638 0.2234 0.2320 0.0035  0.0037  0.0583  ? ? ? ? ? ? 363 GLY   A CA    
2855 C  C     . GLY   A  336 ? 0.2501 0.2422 0.2476 -0.0015 0.0055  0.0493  ? ? ? ? ? ? 363 GLY   A C     
2856 O  O     . GLY   A  336 ? 0.2595 0.2455 0.2579 0.0151  0.0102  0.0503  ? ? ? ? ? ? 363 GLY   A O     
2857 N  N     . PRO   A  337 ? 0.2618 0.2389 0.2726 0.0121  0.0054  0.0445  ? ? ? ? ? ? 364 PRO   A N     
2858 C  CA    . PRO   A  337 ? 0.2672 0.2337 0.2609 0.0080  0.0041  0.0402  ? ? ? ? ? ? 364 PRO   A CA    
2859 C  C     . PRO   A  337 ? 0.2674 0.2048 0.2774 0.0151  -0.0018 0.0400  ? ? ? ? ? ? 364 PRO   A C     
2860 O  O     . PRO   A  337 ? 0.2724 0.2422 0.2707 -0.0025 -0.0083 0.0349  ? ? ? ? ? ? 364 PRO   A O     
2861 C  CB    . PRO   A  337 ? 0.3019 0.2290 0.3080 0.0022  0.0148  0.0228  ? ? ? ? ? ? 364 PRO   A CB    
2862 C  CG    . PRO   A  337 ? 0.2858 0.2680 0.3360 0.0284  0.0228  0.0187  ? ? ? ? ? ? 364 PRO   A CG    
2863 C  CD    . PRO   A  337 ? 0.2477 0.2549 0.3082 0.0134  0.0046  0.0440  ? ? ? ? ? ? 364 PRO   A CD    
2864 N  N     . PRO   A  338 ? 0.2725 0.2327 0.2702 0.0133  -0.0019 0.0523  ? ? ? ? ? ? 365 PRO   A N     
2865 C  CA    . PRO   A  338 ? 0.2648 0.2267 0.2990 0.0142  0.0109  0.0589  ? ? ? ? ? ? 365 PRO   A CA    
2866 C  C     . PRO   A  338 ? 0.2609 0.2105 0.2341 0.0102  0.0041  0.0167  ? ? ? ? ? ? 365 PRO   A C     
2867 O  O     . PRO   A  338 ? 0.2384 0.2542 0.2833 -0.0149 0.0217  0.0315  ? ? ? ? ? ? 365 PRO   A O     
2868 C  CB    . PRO   A  338 ? 0.3095 0.2678 0.3261 -0.0143 0.0241  0.0855  ? ? ? ? ? ? 365 PRO   A CB    
2869 C  CG    . PRO   A  338 ? 0.3046 0.2653 0.3082 -0.0059 0.0319  0.0895  ? ? ? ? ? ? 365 PRO   A CG    
2870 C  CD    . PRO   A  338 ? 0.2466 0.2665 0.2931 0.0107  0.0060  0.0614  ? ? ? ? ? ? 365 PRO   A CD    
2871 N  N     . VAL   A  339 ? 0.2521 0.2265 0.2387 0.0037  -0.0078 0.0135  ? ? ? ? ? ? 366 VAL   A N     
2872 C  CA    . VAL   A  339 ? 0.2517 0.2282 0.2601 0.0117  -0.0117 0.0170  ? ? ? ? ? ? 366 VAL   A CA    
2873 C  C     . VAL   A  339 ? 0.2055 0.2166 0.2572 -0.0104 0.0078  0.0193  ? ? ? ? ? ? 366 VAL   A C     
2874 O  O     . VAL   A  339 ? 0.2333 0.2266 0.2623 0.0209  0.0107  0.0247  ? ? ? ? ? ? 366 VAL   A O     
2875 C  CB    . VAL   A  339 ? 0.2721 0.2608 0.2986 -0.0126 -0.0593 0.0117  ? ? ? ? ? ? 366 VAL   A CB    
2876 C  CG1   . VAL   A  339 ? 0.2648 0.2429 0.3715 -0.0209 -0.0404 0.0576  ? ? ? ? ? ? 366 VAL   A CG1   
2877 C  CG2   . VAL   A  339 ? 0.3367 0.2669 0.3491 0.0084  -0.0637 -0.0139 ? ? ? ? ? ? 366 VAL   A CG2   
2878 N  N     . VAL   A  340 ? 0.2412 0.2406 0.2501 0.0142  0.0208  0.0471  ? ? ? ? ? ? 367 VAL   A N     
2879 C  CA    . VAL   A  340 ? 0.2330 0.2124 0.2390 -0.0140 0.0343  0.0013  ? ? ? ? ? ? 367 VAL   A CA    
2880 C  C     . VAL   A  340 ? 0.2325 0.2049 0.2596 -0.0062 0.0179  0.0117  ? ? ? ? ? ? 367 VAL   A C     
2881 O  O     . VAL   A  340 ? 0.2463 0.2224 0.2473 0.0029  0.0174  0.0081  ? ? ? ? ? ? 367 VAL   A O     
2882 C  CB    . VAL   A  340 ? 0.2493 0.2114 0.2922 0.0139  0.0482  0.0073  ? ? ? ? ? ? 367 VAL   A CB    
2883 C  CG1   . VAL   A  340 ? 0.2608 0.3457 0.2768 -0.0008 0.0327  -0.0023 ? ? ? ? ? ? 367 VAL   A CG1   
2884 C  CG2   . VAL   A  340 ? 0.2528 0.2658 0.2984 -0.0069 0.0279  0.0717  ? ? ? ? ? ? 367 VAL   A CG2   
2885 N  N     . GLY   A  341 ? 0.2798 0.2139 0.2845 -0.0083 0.0237  0.0308  ? ? ? ? ? ? 368 GLY   A N     
2886 C  CA    . GLY   A  341 ? 0.2896 0.2172 0.2868 -0.0205 0.0592  -0.0043 ? ? ? ? ? ? 368 GLY   A CA    
2887 C  C     . GLY   A  341 ? 0.2570 0.2019 0.2256 -0.0118 0.0185  0.0186  ? ? ? ? ? ? 368 GLY   A C     
2888 O  O     . GLY   A  341 ? 0.2411 0.2476 0.2845 -0.0123 0.0063  -0.0061 ? ? ? ? ? ? 368 GLY   A O     
2889 N  N     A LYS   A  342 ? 0.2629 0.2373 0.2259 0.0057  0.0023  0.0159  ? ? ? ? ? ? 369 LYS   A N     
2890 N  N     B LYS   A  342 ? 0.2607 0.2333 0.2257 0.0035  0.0020  0.0174  ? ? ? ? ? ? 369 LYS   A N     
2891 C  CA    A LYS   A  342 ? 0.2549 0.1982 0.2649 -0.0236 0.0271  0.0118  ? ? ? ? ? ? 369 LYS   A CA    
2892 C  CA    B LYS   A  342 ? 0.2511 0.1881 0.2355 -0.0318 0.0121  0.0045  ? ? ? ? ? ? 369 LYS   A CA    
2893 C  C     A LYS   A  342 ? 0.2543 0.2089 0.2715 -0.0286 0.0312  0.0269  ? ? ? ? ? ? 369 LYS   A C     
2894 C  C     B LYS   A  342 ? 0.2398 0.2033 0.2426 -0.0233 0.0222  0.0168  ? ? ? ? ? ? 369 LYS   A C     
2895 O  O     A LYS   A  342 ? 0.2575 0.2836 0.2856 -0.0180 0.0217  0.0124  ? ? ? ? ? ? 369 LYS   A O     
2896 O  O     B LYS   A  342 ? 0.2407 0.2584 0.2079 -0.0160 0.0225  -0.0012 ? ? ? ? ? ? 369 LYS   A O     
2897 C  CB    A LYS   A  342 ? 0.2628 0.2459 0.2732 0.0233  -0.0048 -0.0022 ? ? ? ? ? ? 369 LYS   A CB    
2898 C  CB    B LYS   A  342 ? 0.3008 0.2280 0.2401 -0.0256 -0.0135 -0.0035 ? ? ? ? ? ? 369 LYS   A CB    
2899 C  CG    A LYS   A  342 ? 0.3721 0.2938 0.3065 0.0687  0.0265  -0.0213 ? ? ? ? ? ? 369 LYS   A CG    
2900 C  CG    B LYS   A  342 ? 0.3011 0.2912 0.2647 0.0765  -0.0429 0.0541  ? ? ? ? ? ? 369 LYS   A CG    
2901 C  CD    A LYS   A  342 ? 0.4596 0.2353 0.3162 0.0136  0.0527  -0.0041 ? ? ? ? ? ? 369 LYS   A CD    
2902 C  CD    B LYS   A  342 ? 0.4768 0.4319 0.2359 -0.0788 -0.0375 0.0838  ? ? ? ? ? ? 369 LYS   A CD    
2903 C  CE    A LYS   A  342 ? 0.4616 0.2853 0.4626 0.0631  -0.0998 0.0288  ? ? ? ? ? ? 369 LYS   A CE    
2904 C  CE    B LYS   A  342 ? 0.4957 0.3067 0.4683 0.0346  -0.1354 0.1801  ? ? ? ? ? ? 369 LYS   A CE    
2905 N  NZ    A LYS   A  342 ? 0.4479 0.3819 0.3273 0.0748  -0.0065 -0.0108 ? ? ? ? ? ? 369 LYS   A NZ    
2906 N  NZ    B LYS   A  342 ? 0.2960 0.2654 0.2597 -0.0168 0.0030  0.0719  ? ? ? ? ? ? 369 LYS   A NZ    
2907 N  N     . VAL   A  343 ? 0.2178 0.2123 0.2479 -0.0034 0.0363  0.0026  ? ? ? ? ? ? 370 VAL   A N     
2908 C  CA    . VAL   A  343 ? 0.2237 0.2019 0.2305 -0.0222 0.0024  -0.0157 ? ? ? ? ? ? 370 VAL   A CA    
2909 C  C     . VAL   A  343 ? 0.2009 0.2006 0.2278 -0.0183 0.0192  -0.0228 ? ? ? ? ? ? 370 VAL   A C     
2910 O  O     . VAL   A  343 ? 0.2230 0.2334 0.2465 -0.0020 -0.0006 -0.0100 ? ? ? ? ? ? 370 VAL   A O     
2911 C  CB    . VAL   A  343 ? 0.1972 0.2032 0.2475 0.0056  0.0082  -0.0064 ? ? ? ? ? ? 370 VAL   A CB    
2912 C  CG1   . VAL   A  343 ? 0.2110 0.2173 0.2393 0.0209  0.0181  -0.0024 ? ? ? ? ? ? 370 VAL   A CG1   
2913 C  CG2   . VAL   A  343 ? 0.2171 0.2036 0.2339 0.0169  -0.0093 0.0059  ? ? ? ? ? ? 370 VAL   A CG2   
2914 N  N     . LYS   A  344 ? 0.2206 0.1904 0.2296 0.0049  0.0127  -0.0076 ? ? ? ? ? ? 371 LYS   A N     
2915 C  CA    . LYS   A  344 ? 0.2496 0.2271 0.2325 -0.0241 0.0087  -0.0081 ? ? ? ? ? ? 371 LYS   A CA    
2916 C  C     . LYS   A  344 ? 0.2456 0.2295 0.2413 -0.0099 0.0144  -0.0036 ? ? ? ? ? ? 371 LYS   A C     
2917 O  O     . LYS   A  344 ? 0.2206 0.2200 0.2628 -0.0152 0.0077  -0.0142 ? ? ? ? ? ? 371 LYS   A O     
2918 C  CB    . LYS   A  344 ? 0.2157 0.2398 0.2592 -0.0004 -0.0007 -0.0223 ? ? ? ? ? ? 371 LYS   A CB    
2919 C  CG    . LYS   A  344 ? 0.2486 0.2364 0.2520 -0.0248 0.0143  -0.0241 ? ? ? ? ? ? 371 LYS   A CG    
2920 C  CD    . LYS   A  344 ? 0.2578 0.2531 0.2611 0.0044  0.0119  -0.0119 ? ? ? ? ? ? 371 LYS   A CD    
2921 C  CE    . LYS   A  344 ? 0.2640 0.2395 0.3150 0.0086  0.0398  0.0055  ? ? ? ? ? ? 371 LYS   A CE    
2922 N  NZ    . LYS   A  344 ? 0.2827 0.2361 0.3636 -0.0025 0.0693  -0.0164 ? ? ? ? ? ? 371 LYS   A NZ    
2923 N  N     . ARG   A  345 ? 0.2296 0.2429 0.2486 -0.0202 -0.0066 0.0034  ? ? ? ? ? ? 372 ARG   A N     
2924 C  CA    . ARG   A  345 ? 0.2304 0.2369 0.2776 -0.0177 0.0109  -0.0183 ? ? ? ? ? ? 372 ARG   A CA    
2925 C  C     . ARG   A  345 ? 0.2458 0.2248 0.2474 -0.0195 0.0123  -0.0128 ? ? ? ? ? ? 372 ARG   A C     
2926 O  O     . ARG   A  345 ? 0.2337 0.2652 0.3004 -0.0272 0.0108  -0.0109 ? ? ? ? ? ? 372 ARG   A O     
2927 C  CB    . ARG   A  345 ? 0.3227 0.2330 0.3250 -0.0474 0.0186  0.0242  ? ? ? ? ? ? 372 ARG   A CB    
2928 C  CG    . ARG   A  345 ? 0.3033 0.3558 0.3967 -0.0726 -0.0106 0.0729  ? ? ? ? ? ? 372 ARG   A CG    
2929 C  CD    . ARG   A  345 ? 0.3892 0.3800 0.4093 -0.0471 0.0409  0.1027  ? ? ? ? ? ? 372 ARG   A CD    
2930 N  NE    . ARG   A  345 ? 0.3921 0.4600 0.3851 -0.0604 0.0207  0.1240  ? ? ? ? ? ? 372 ARG   A NE    
2931 C  CZ    . ARG   A  345 ? 0.3852 0.3381 0.4199 -0.0263 0.0192  0.0721  ? ? ? ? ? ? 372 ARG   A CZ    
2932 N  NH1   . ARG   A  345 ? 0.3724 0.4108 0.4814 0.0203  0.0271  0.1304  ? ? ? ? ? ? 372 ARG   A NH1   
2933 N  NH2   . ARG   A  345 ? 0.3743 0.3929 0.3855 -0.0137 0.0447  0.0702  ? ? ? ? ? ? 372 ARG   A NH2   
2934 N  N     . GLU   A  346 ? 0.2418 0.2282 0.2545 -0.0389 0.0033  0.0001  ? ? ? ? ? ? 373 GLU   A N     
2935 C  CA    . GLU   A  346 ? 0.1994 0.2507 0.2665 -0.0275 0.0279  0.0174  ? ? ? ? ? ? 373 GLU   A CA    
2936 C  C     . GLU   A  346 ? 0.2109 0.2537 0.2436 -0.0405 0.0221  -0.0025 ? ? ? ? ? ? 373 GLU   A C     
2937 O  O     . GLU   A  346 ? 0.2190 0.2722 0.2612 -0.0294 0.0044  -0.0031 ? ? ? ? ? ? 373 GLU   A O     
2938 C  CB    . GLU   A  346 ? 0.2332 0.2183 0.2568 -0.0375 0.0288  0.0190  ? ? ? ? ? ? 373 GLU   A CB    
2939 C  CG    . GLU   A  346 ? 0.2404 0.2630 0.2558 -0.0122 0.0263  0.0278  ? ? ? ? ? ? 373 GLU   A CG    
2940 C  CD    . GLU   A  346 ? 0.3040 0.3394 0.2292 -0.0479 0.0385  0.0107  ? ? ? ? ? ? 373 GLU   A CD    
2941 O  OE1   . GLU   A  346 ? 0.3563 0.2522 0.2514 -0.0469 0.0135  0.0214  ? ? ? ? ? ? 373 GLU   A OE1   
2942 O  OE2   . GLU   A  346 ? 0.3256 0.3812 0.2233 -0.0382 0.0314  0.0244  ? ? ? ? ? ? 373 GLU   A OE2   
2943 N  N     . LEU   A  347 ? 0.2000 0.2221 0.2250 -0.0179 0.0144  -0.0145 ? ? ? ? ? ? 374 LEU   A N     
2944 C  CA    . LEU   A  347 ? 0.2097 0.2275 0.2287 -0.0206 0.0199  -0.0130 ? ? ? ? ? ? 374 LEU   A CA    
2945 C  C     . LEU   A  347 ? 0.2217 0.2384 0.2523 -0.0093 0.0005  -0.0142 ? ? ? ? ? ? 374 LEU   A C     
2946 O  O     . LEU   A  347 ? 0.2240 0.2521 0.2624 0.0001  -0.0015 -0.0155 ? ? ? ? ? ? 374 LEU   A O     
2947 C  CB    . LEU   A  347 ? 0.1959 0.2307 0.2269 0.0054  0.0126  -0.0105 ? ? ? ? ? ? 374 LEU   A CB    
2948 C  CG    . LEU   A  347 ? 0.2247 0.2365 0.2146 -0.0196 -0.0041 -0.0180 ? ? ? ? ? ? 374 LEU   A CG    
2949 C  CD1   . LEU   A  347 ? 0.2452 0.2480 0.2281 -0.0002 0.0182  0.0026  ? ? ? ? ? ? 374 LEU   A CD1   
2950 C  CD2   . LEU   A  347 ? 0.2418 0.2646 0.2462 -0.0075 0.0275  -0.0287 ? ? ? ? ? ? 374 LEU   A CD2   
2951 N  N     . GLU   A  348 ? 0.2134 0.2375 0.2609 -0.0259 -0.0057 -0.0195 ? ? ? ? ? ? 375 GLU   A N     
2952 C  CA    . GLU   A  348 ? 0.2386 0.2602 0.2962 -0.0452 -0.0116 -0.0367 ? ? ? ? ? ? 375 GLU   A CA    
2953 C  C     . GLU   A  348 ? 0.2367 0.2730 0.2716 -0.0360 -0.0152 -0.0298 ? ? ? ? ? ? 375 GLU   A C     
2954 O  O     . GLU   A  348 ? 0.2505 0.2900 0.3237 -0.0325 -0.0399 -0.0173 ? ? ? ? ? ? 375 GLU   A O     
2955 C  CB    . GLU   A  348 ? 0.3429 0.2382 0.3317 -0.0562 -0.0439 -0.0090 ? ? ? ? ? ? 375 GLU   A CB    
2956 C  CG    . GLU   A  348 ? 0.3877 0.3561 0.4573 -0.1016 -0.0781 -0.0706 ? ? ? ? ? ? 375 GLU   A CG    
2957 C  CD    . GLU   A  348 ? 0.6379 0.3866 0.8017 0.0753  -0.1003 0.0276  ? ? ? ? ? ? 375 GLU   A CD    
2958 O  OE1   . GLU   A  348 ? 0.5355 0.3940 0.9211 -0.0048 -0.1577 -0.1201 ? ? ? ? ? ? 375 GLU   A OE1   
2959 O  OE2   . GLU   A  348 ? 0.8801 0.7091 0.9393 -0.2015 -0.0742 -0.0648 ? ? ? ? ? ? 375 GLU   A OE2   
2960 N  N     . ALA   A  349 ? 0.2538 0.2584 0.2882 -0.0459 0.0112  -0.0028 ? ? ? ? ? ? 376 ALA   A N     
2961 C  CA    . ALA   A  349 ? 0.2337 0.2783 0.3245 -0.0619 0.0163  -0.0162 ? ? ? ? ? ? 376 ALA   A CA    
2962 C  C     . ALA   A  349 ? 0.2306 0.2769 0.3134 -0.0692 0.0116  -0.0185 ? ? ? ? ? ? 376 ALA   A C     
2963 O  O     . ALA   A  349 ? 0.2301 0.3317 0.3610 -0.0533 0.0008  -0.0132 ? ? ? ? ? ? 376 ALA   A O     
2964 C  CB    . ALA   A  349 ? 0.3137 0.3503 0.3116 -0.0448 0.0575  0.0130  ? ? ? ? ? ? 376 ALA   A CB    
2965 N  N     . LEU   A  350 ? 0.2146 0.2633 0.2928 -0.0538 0.0082  -0.0211 ? ? ? ? ? ? 377 LEU   A N     
2966 C  CA    . LEU   A  350 ? 0.2001 0.2906 0.2555 -0.0196 0.0036  -0.0195 ? ? ? ? ? ? 377 LEU   A CA    
2967 C  C     . LEU   A  350 ? 0.2276 0.2615 0.2531 -0.0248 0.0049  -0.0392 ? ? ? ? ? ? 377 LEU   A C     
2968 O  O     . LEU   A  350 ? 0.2420 0.3217 0.2838 0.0066  0.0029  -0.0179 ? ? ? ? ? ? 377 LEU   A O     
2969 C  CB    . LEU   A  350 ? 0.1948 0.2957 0.2894 -0.0305 0.0054  -0.0012 ? ? ? ? ? ? 377 LEU   A CB    
2970 C  CG    . LEU   A  350 ? 0.2388 0.2942 0.2789 -0.0322 0.0052  0.0025  ? ? ? ? ? ? 377 LEU   A CG    
2971 C  CD1   . LEU   A  350 ? 0.2706 0.3255 0.3148 -0.0662 -0.0044 -0.0355 ? ? ? ? ? ? 377 LEU   A CD1   
2972 C  CD2   . LEU   A  350 ? 0.2463 0.3997 0.2722 -0.0039 -0.0108 -0.0451 ? ? ? ? ? ? 377 LEU   A CD2   
2973 N  N     . LEU   A  351 ? 0.2136 0.2875 0.2506 -0.0074 -0.0047 -0.0346 ? ? ? ? ? ? 378 LEU   A N     
2974 C  CA    . LEU   A  351 ? 0.2369 0.3238 0.2309 -0.0358 0.0046  -0.0406 ? ? ? ? ? ? 378 LEU   A CA    
2975 C  C     . LEU   A  351 ? 0.2361 0.3477 0.3054 -0.0368 -0.0107 -0.0114 ? ? ? ? ? ? 378 LEU   A C     
2976 O  O     . LEU   A  351 ? 0.2479 0.3743 0.3183 -0.0096 -0.0206 -0.0041 ? ? ? ? ? ? 378 LEU   A O     
2977 C  CB    . LEU   A  351 ? 0.2419 0.3131 0.2494 -0.0137 0.0015  -0.0478 ? ? ? ? ? ? 378 LEU   A CB    
2978 C  CG    . LEU   A  351 ? 0.2377 0.3299 0.2197 -0.0153 -0.0235 -0.0319 ? ? ? ? ? ? 378 LEU   A CG    
2979 C  CD1   . LEU   A  351 ? 0.2581 0.2889 0.2747 -0.0045 -0.0027 -0.0058 ? ? ? ? ? ? 378 LEU   A CD1   
2980 C  CD2   . LEU   A  351 ? 0.2330 0.3124 0.2395 -0.0364 -0.0203 -0.0418 ? ? ? ? ? ? 378 LEU   A CD2   
2981 N  N     . LYS   A  352 ? 0.2245 0.3378 0.3066 -0.0474 -0.0192 -0.0136 ? ? ? ? ? ? 379 LYS   A N     
2982 C  CA    . LYS   A  352 ? 0.2201 0.4173 0.3540 -0.0568 -0.0385 -0.0192 ? ? ? ? ? ? 379 LYS   A CA    
2983 C  C     . LYS   A  352 ? 0.2757 0.4194 0.3378 -0.0615 -0.0323 -0.0369 ? ? ? ? ? ? 379 LYS   A C     
2984 O  O     . LYS   A  352 ? 0.2758 0.4933 0.3918 -0.0480 -0.0544 -0.0191 ? ? ? ? ? ? 379 LYS   A O     
2985 C  CB    . LYS   A  352 ? 0.2652 0.3915 0.4035 -0.0790 -0.0133 -0.0478 ? ? ? ? ? ? 379 LYS   A CB    
2986 C  CG    . LYS   A  352 ? 0.2783 0.4332 0.4746 -0.0223 -0.0521 -0.0761 ? ? ? ? ? ? 379 LYS   A CG    
2987 C  CD    . LYS   A  352 ? 0.4335 0.3990 0.6567 -0.0599 -0.0542 -0.0459 ? ? ? ? ? ? 379 LYS   A CD    
2988 C  CE    . LYS   A  352 ? 0.4417 0.5080 0.9422 0.0654  0.1249  -0.0198 ? ? ? ? ? ? 379 LYS   A CE    
2989 N  NZ    . LYS   A  352 ? 0.6575 0.4577 1.0656 -0.0022 -0.0678 -0.0430 ? ? ? ? ? ? 379 LYS   A NZ    
2990 N  N     . GLU   A  353 ? 0.2261 0.4180 0.3154 -0.0466 -0.0314 -0.0220 ? ? ? ? ? ? 380 GLU   A N     
2991 C  CA    . GLU   A  353 ? 0.1878 0.4050 0.3705 -0.0394 -0.0007 0.0022  ? ? ? ? ? ? 380 GLU   A CA    
2992 C  C     . GLU   A  353 ? 0.2299 0.4444 0.3100 -0.0245 -0.0021 0.0194  ? ? ? ? ? ? 380 GLU   A C     
2993 O  O     . GLU   A  353 ? 0.2331 0.6007 0.3660 0.0150  0.0142  0.0027  ? ? ? ? ? ? 380 GLU   A O     
2994 C  CB    . GLU   A  353 ? 0.2539 0.5454 0.3765 -0.0190 -0.0327 -0.0143 ? ? ? ? ? ? 380 GLU   A CB    
2995 C  CG    . GLU   A  353 ? 0.4539 0.5282 0.3886 -0.0485 -0.0421 -0.0435 ? ? ? ? ? ? 380 GLU   A CG    
2996 C  CD    . GLU   A  353 ? 0.7476 0.8533 0.4394 -0.1448 -0.2191 0.0180  ? ? ? ? ? ? 380 GLU   A CD    
2997 O  OE1   . GLU   A  353 ? 0.9300 1.0292 0.8121 0.0759  -0.1977 0.2085  ? ? ? ? ? ? 380 GLU   A OE1   
2998 O  OE2   . GLU   A  353 ? 0.7365 0.8701 0.4080 -0.1831 -0.0622 -0.0241 ? ? ? ? ? ? 380 GLU   A OE2   
2999 N  N     . GLN   A  354 ? 0.2289 0.4332 0.2973 -0.0017 0.0188  -0.0122 ? ? ? ? ? ? 381 GLN   A N     
3000 C  CA    . GLN   A  354 ? 0.2584 0.4063 0.3190 0.0216  0.0285  -0.0420 ? ? ? ? ? ? 381 GLN   A CA    
3001 C  C     . GLN   A  354 ? 0.2542 0.4406 0.3135 0.0095  0.0191  -0.0245 ? ? ? ? ? ? 381 GLN   A C     
3002 O  O     . GLN   A  354 ? 0.3788 0.5006 0.3496 0.0932  -0.0492 -0.0012 ? ? ? ? ? ? 381 GLN   A O     
3003 C  CB    . GLN   A  354 ? 0.2986 0.3270 0.3692 -0.0011 0.0442  -0.0135 ? ? ? ? ? ? 381 GLN   A CB    
3004 C  CG    . GLN   A  354 ? 0.2875 0.3525 0.3883 0.0326  -0.0169 -0.0529 ? ? ? ? ? ? 381 GLN   A CG    
3005 C  CD    . GLN   A  354 ? 0.3143 0.3753 0.3534 -0.0058 -0.0034 -0.0338 ? ? ? ? ? ? 381 GLN   A CD    
3006 O  OE1   . GLN   A  354 ? 0.2804 0.3459 0.4860 0.0422  -0.0205 0.0659  ? ? ? ? ? ? 381 GLN   A OE1   
3007 N  NE2   . GLN   A  354 ? 0.3073 0.4235 0.3430 0.0100  0.0057  -0.0939 ? ? ? ? ? ? 381 GLN   A NE2   
3008 N  N     . GLY   A  355 ? 0.2032 0.4591 0.3132 0.0170  -0.0268 -0.0117 ? ? ? ? ? ? 382 GLY   A N     
3009 C  CA    . GLY   A  355 ? 0.2074 0.5689 0.3378 -0.0061 -0.0444 -0.0466 ? ? ? ? ? ? 382 GLY   A CA    
3010 C  C     . GLY   A  355 ? 0.2334 0.6179 0.3049 0.0596  -0.0562 -0.0170 ? ? ? ? ? ? 382 GLY   A C     
3011 O  O     . GLY   A  355 ? 0.2617 0.6986 0.2949 0.0864  -0.0636 -0.0308 ? ? ? ? ? ? 382 GLY   A O     
3012 N  N     . PHE   A  356 ? 0.2124 0.4855 0.3246 0.0090  -0.0232 0.0014  ? ? ? ? ? ? 383 PHE   A N     
3013 C  CA    . PHE   A  356 ? 0.2272 0.4360 0.3010 -0.0196 -0.0237 0.0000  ? ? ? ? ? ? 383 PHE   A CA    
3014 C  C     . PHE   A  356 ? 0.2694 0.4367 0.3291 -0.0624 -0.0446 -0.0186 ? ? ? ? ? ? 383 PHE   A C     
3015 O  O     . PHE   A  356 ? 0.3840 0.4219 0.3789 -0.0299 0.0259  -0.0132 ? ? ? ? ? ? 383 PHE   A O     
3016 C  CB    . PHE   A  356 ? 0.2025 0.4285 0.3020 -0.0211 0.0099  -0.0089 ? ? ? ? ? ? 383 PHE   A CB    
3017 C  CG    . PHE   A  356 ? 0.2129 0.4069 0.3236 0.0335  0.0311  0.0203  ? ? ? ? ? ? 383 PHE   A CG    
3018 C  CD1   . PHE   A  356 ? 0.2171 0.3771 0.3559 -0.0329 0.0227  0.0354  ? ? ? ? ? ? 383 PHE   A CD1   
3019 C  CD2   . PHE   A  356 ? 0.2690 0.3807 0.3238 0.0292  -0.0499 0.0359  ? ? ? ? ? ? 383 PHE   A CD2   
3020 C  CE1   . PHE   A  356 ? 0.2796 0.3714 0.3138 0.0067  -0.0165 0.0440  ? ? ? ? ? ? 383 PHE   A CE1   
3021 C  CE2   . PHE   A  356 ? 0.2983 0.3948 0.2735 -0.0053 0.0480  0.0127  ? ? ? ? ? ? 383 PHE   A CE2   
3022 C  CZ    . PHE   A  356 ? 0.2322 0.4016 0.3224 0.0000  0.0294  0.0310  ? ? ? ? ? ? 383 PHE   A CZ    
3023 N  N     . GLY   A  357 ? 0.2624 0.4901 0.3473 0.0068  -0.0977 -0.0557 ? ? ? ? ? ? 384 GLY   A N     
3024 C  CA    . GLY   A  357 ? 0.2921 0.4842 0.3852 -0.0185 -0.0388 -0.0919 ? ? ? ? ? ? 384 GLY   A CA    
3025 C  C     . GLY   A  357 ? 0.3029 0.4230 0.3756 -0.0423 -0.0346 -0.0121 ? ? ? ? ? ? 384 GLY   A C     
3026 O  O     . GLY   A  357 ? 0.3049 0.4276 0.5773 -0.0387 -0.0490 -0.1418 ? ? ? ? ? ? 384 GLY   A O     
3027 N  N     . GLY   A  358 ? 0.2581 0.4071 0.4180 -0.0170 0.0215  -0.0016 ? ? ? ? ? ? 385 GLY   A N     
3028 C  CA    . GLY   A  358 ? 0.2474 0.3915 0.4333 -0.0482 0.0256  0.0006  ? ? ? ? ? ? 385 GLY   A CA    
3029 C  C     . GLY   A  358 ? 0.2130 0.3335 0.3026 0.0121  -0.0066 0.0199  ? ? ? ? ? ? 385 GLY   A C     
3030 O  O     . GLY   A  358 ? 0.2236 0.3398 0.3144 0.0240  -0.0191 -0.0119 ? ? ? ? ? ? 385 GLY   A O     
3031 N  N     . VAL   A  359 ? 0.2220 0.3351 0.3031 0.0291  -0.0312 -0.0427 ? ? ? ? ? ? 386 VAL   A N     
3032 C  CA    . VAL   A  359 ? 0.2655 0.3351 0.2388 0.0129  -0.0402 -0.0799 ? ? ? ? ? ? 386 VAL   A CA    
3033 C  C     . VAL   A  359 ? 0.1959 0.3141 0.2393 0.0052  -0.0081 -0.0774 ? ? ? ? ? ? 386 VAL   A C     
3034 O  O     . VAL   A  359 ? 0.2130 0.3120 0.2685 0.0202  -0.0254 -0.0841 ? ? ? ? ? ? 386 VAL   A O     
3035 C  CB    . VAL   A  359 ? 0.2453 0.3911 0.3135 -0.0141 -0.1017 -0.0327 ? ? ? ? ? ? 386 VAL   A CB    
3036 C  CG1   . VAL   A  359 ? 0.2794 0.3072 0.3207 0.0233  -0.0425 -0.0514 ? ? ? ? ? ? 386 VAL   A CG1   
3037 C  CG2   . VAL   A  359 ? 0.2993 0.4032 0.3652 -0.0187 -0.0186 0.0138  ? ? ? ? ? ? 386 VAL   A CG2   
3038 N  N     . THR   A  360 ? 0.2466 0.3013 0.2583 0.0067  -0.0265 -0.0927 ? ? ? ? ? ? 387 THR   A N     
3039 C  CA    . THR   A  360 ? 0.2575 0.3138 0.2696 0.0141  -0.0007 -0.0646 ? ? ? ? ? ? 387 THR   A CA    
3040 C  C     . THR   A  360 ? 0.2396 0.3076 0.2234 0.0003  -0.0102 -0.0645 ? ? ? ? ? ? 387 THR   A C     
3041 O  O     . THR   A  360 ? 0.2565 0.3240 0.2728 0.0009  -0.0096 -0.0239 ? ? ? ? ? ? 387 THR   A O     
3042 C  CB    . THR   A  360 ? 0.3561 0.3694 0.2638 0.0835  0.0184  -0.0849 ? ? ? ? ? ? 387 THR   A CB    
3043 O  OG1   . THR   A  360 ? 0.4050 0.4943 0.3255 0.1562  0.0257  -0.0966 ? ? ? ? ? ? 387 THR   A OG1   
3044 C  CG2   . THR   A  360 ? 0.4363 0.4113 0.2863 0.0430  0.0076  -0.0599 ? ? ? ? ? ? 387 THR   A CG2   
3045 N  N     . ASP   A  361 ? 0.2413 0.3362 0.2362 -0.0124 -0.0291 -0.0603 ? ? ? ? ? ? 388 ASP   A N     
3046 C  CA    . ASP   A  361 ? 0.2566 0.3508 0.2710 0.0108  -0.0336 -0.0427 ? ? ? ? ? ? 388 ASP   A CA    
3047 C  C     . ASP   A  361 ? 0.2119 0.2994 0.2415 0.0024  -0.0304 -0.0029 ? ? ? ? ? ? 388 ASP   A C     
3048 O  O     . ASP   A  361 ? 0.2753 0.3381 0.2500 0.0454  -0.0532 -0.0132 ? ? ? ? ? ? 388 ASP   A O     
3049 C  CB    . ASP   A  361 ? 0.2617 0.3919 0.2988 -0.0130 -0.0237 -0.0518 ? ? ? ? ? ? 388 ASP   A CB    
3050 C  CG    . ASP   A  361 ? 0.4446 0.4972 0.3900 -0.0048 0.0007  -0.1468 ? ? ? ? ? ? 388 ASP   A CG    
3051 O  OD1   . ASP   A  361 ? 0.5124 0.6239 0.4028 -0.0316 -0.0913 -0.0887 ? ? ? ? ? ? 388 ASP   A OD1   
3052 O  OD2   . ASP   A  361 ? 0.6066 0.5611 0.4505 -0.0250 -0.0420 -0.0287 ? ? ? ? ? ? 388 ASP   A OD2   
3053 N  N     . ALA   A  362 ? 0.1856 0.2932 0.2373 0.0303  -0.0210 -0.0397 ? ? ? ? ? ? 389 ALA   A N     
3054 C  CA    . ALA   A  362 ? 0.1871 0.2619 0.2275 0.0198  -0.0035 -0.0310 ? ? ? ? ? ? 389 ALA   A CA    
3055 C  C     . ALA   A  362 ? 0.2057 0.2594 0.1856 0.0158  -0.0016 -0.0183 ? ? ? ? ? ? 389 ALA   A C     
3056 O  O     . ALA   A  362 ? 0.2033 0.2634 0.2059 0.0228  -0.0048 -0.0291 ? ? ? ? ? ? 389 ALA   A O     
3057 C  CB    . ALA   A  362 ? 0.2121 0.2779 0.2561 0.0002  0.0050  -0.0017 ? ? ? ? ? ? 389 ALA   A CB    
3058 N  N     . ILE   A  363 ? 0.1979 0.2696 0.1788 0.0065  -0.0190 -0.0408 ? ? ? ? ? ? 390 ILE   A N     
3059 C  CA    . ILE   A  363 ? 0.1766 0.2733 0.1798 0.0220  -0.0240 -0.0303 ? ? ? ? ? ? 390 ILE   A CA    
3060 C  C     . ILE   A  363 ? 0.2263 0.2656 0.1871 0.0310  -0.0127 -0.0375 ? ? ? ? ? ? 390 ILE   A C     
3061 O  O     . ILE   A  363 ? 0.2460 0.3091 0.1978 0.0248  -0.0330 -0.0186 ? ? ? ? ? ? 390 ILE   A O     
3062 C  CB    . ILE   A  363 ? 0.2069 0.2864 0.1611 0.0130  -0.0247 -0.0514 ? ? ? ? ? ? 390 ILE   A CB    
3063 C  CG1   . ILE   A  363 ? 0.1989 0.2713 0.2076 0.0038  -0.0209 -0.0450 ? ? ? ? ? ? 390 ILE   A CG1   
3064 C  CG2   . ILE   A  363 ? 0.2491 0.2915 0.2080 -0.0085 -0.0014 -0.0233 ? ? ? ? ? ? 390 ILE   A CG2   
3065 C  CD1   . ILE   A  363 ? 0.2093 0.3042 0.2159 0.0042  -0.0319 -0.0758 ? ? ? ? ? ? 390 ILE   A CD1   
3066 N  N     . GLY   A  364 ? 0.1895 0.2604 0.1702 0.0105  -0.0190 -0.0172 ? ? ? ? ? ? 391 GLY   A N     
3067 C  CA    . GLY   A  364 ? 0.2006 0.2604 0.2242 0.0267  -0.0370 0.0003  ? ? ? ? ? ? 391 GLY   A CA    
3068 C  C     . GLY   A  364 ? 0.2067 0.2618 0.2072 0.0175  -0.0191 -0.0150 ? ? ? ? ? ? 391 GLY   A C     
3069 O  O     . GLY   A  364 ? 0.2363 0.2763 0.2331 0.0417  -0.0259 0.0043  ? ? ? ? ? ? 391 GLY   A O     
3070 N  N     . ALA   A  365 ? 0.1956 0.2779 0.2130 0.0124  -0.0277 -0.0128 ? ? ? ? ? ? 392 ALA   A N     
3071 C  CA    . ALA   A  365 ? 0.1897 0.2722 0.2304 0.0069  -0.0288 -0.0100 ? ? ? ? ? ? 392 ALA   A CA    
3072 C  C     . ALA   A  365 ? 0.2386 0.2792 0.2313 0.0232  -0.0416 -0.0091 ? ? ? ? ? ? 392 ALA   A C     
3073 O  O     . ALA   A  365 ? 0.2348 0.3304 0.2491 0.0555  -0.0361 -0.0312 ? ? ? ? ? ? 392 ALA   A O     
3074 C  CB    . ALA   A  365 ? 0.2084 0.2863 0.2919 0.0061  -0.0219 0.0229  ? ? ? ? ? ? 392 ALA   A CB    
3075 N  N     . ASP   A  366 ? 0.1998 0.2701 0.2303 0.0419  -0.0314 -0.0096 ? ? ? ? ? ? 393 ASP   A N     
3076 C  CA    . ASP   A  366 ? 0.1900 0.2524 0.2128 -0.0047 0.0093  -0.0006 ? ? ? ? ? ? 393 ASP   A CA    
3077 C  C     . ASP   A  366 ? 0.2419 0.2535 0.2309 0.0253  0.0054  0.0023  ? ? ? ? ? ? 393 ASP   A C     
3078 O  O     . ASP   A  366 ? 0.2477 0.3167 0.2721 0.0692  -0.0100 -0.0249 ? ? ? ? ? ? 393 ASP   A O     
3079 C  CB    . ASP   A  366 ? 0.1891 0.2396 0.2243 0.0367  -0.0102 -0.0196 ? ? ? ? ? ? 393 ASP   A CB    
3080 C  CG    . ASP   A  366 ? 0.2398 0.2575 0.2636 0.0194  -0.0196 0.0133  ? ? ? ? ? ? 393 ASP   A CG    
3081 O  OD1   . ASP   A  366 ? 0.2553 0.3033 0.2929 0.0124  -0.0121 0.0458  ? ? ? ? ? ? 393 ASP   A OD1   
3082 O  OD2   . ASP   A  366 ? 0.2926 0.3039 0.2845 -0.0187 -0.0749 0.0347  ? ? ? ? ? ? 393 ASP   A OD2   
3083 N  N     . HIS   A  367 ? 0.2308 0.3146 0.2151 0.0342  -0.0064 0.0314  ? ? ? ? ? ? 394 HIS   A N     
3084 C  CA    . HIS   A  367 ? 0.2467 0.2797 0.2512 0.0369  -0.0193 0.0187  ? ? ? ? ? ? 394 HIS   A CA    
3085 C  C     . HIS   A  367 ? 0.2508 0.3258 0.3345 0.0377  -0.0449 0.0426  ? ? ? ? ? ? 394 HIS   A C     
3086 O  O     . HIS   A  367 ? 0.3183 0.3543 0.3846 0.0465  -0.0892 0.0817  ? ? ? ? ? ? 394 HIS   A O     
3087 C  CB    . HIS   A  367 ? 0.2455 0.3197 0.2247 0.0402  -0.0247 0.0161  ? ? ? ? ? ? 394 HIS   A CB    
3088 C  CG    . HIS   A  367 ? 0.2307 0.2816 0.2077 0.0269  -0.0174 0.0231  ? ? ? ? ? ? 394 HIS   A CG    
3089 N  ND1   . HIS   A  367 ? 0.2304 0.2989 0.2181 0.0251  -0.0187 0.0176  ? ? ? ? ? ? 394 HIS   A ND1   
3090 C  CD2   . HIS   A  367 ? 0.2462 0.2550 0.2071 0.0362  -0.0243 -0.0125 ? ? ? ? ? ? 394 HIS   A CD2   
3091 C  CE1   . HIS   A  367 ? 0.2341 0.2650 0.1969 0.0219  -0.0197 0.0038  ? ? ? ? ? ? 394 HIS   A CE1   
3092 N  NE2   . HIS   A  367 ? 0.2256 0.2445 0.1804 0.0271  0.0045  -0.0203 ? ? ? ? ? ? 394 HIS   A NE2   
3093 N  N     . ARG   A  368 ? 0.2628 0.3121 0.3051 0.0520  -0.0680 0.0054  ? ? ? ? ? ? 395 ARG   A N     
3094 C  CA    . ARG   A  368 ? 0.2665 0.4677 0.3295 0.0380  -0.0750 0.0357  ? ? ? ? ? ? 395 ARG   A CA    
3095 C  C     . ARG   A  368 ? 0.3026 0.4547 0.3690 -0.0242 -0.0173 -0.0585 ? ? ? ? ? ? 395 ARG   A C     
3096 O  O     . ARG   A  368 ? 0.3775 0.6677 0.4909 -0.0222 -0.1067 -0.1028 ? ? ? ? ? ? 395 ARG   A O     
3097 C  CB    . ARG   A  368 ? 0.3396 0.5608 0.3459 0.0259  -0.1330 -0.0658 ? ? ? ? ? ? 395 ARG   A CB    
3098 C  CG    . ARG   A  368 ? 0.4091 0.5392 0.3057 0.0593  -0.1219 -0.0742 ? ? ? ? ? ? 395 ARG   A CG    
3099 C  CD    . ARG   A  368 ? 0.4685 0.5140 0.3907 0.0364  -0.1825 -0.0887 ? ? ? ? ? ? 395 ARG   A CD    
3100 N  NE    . ARG   A  368 ? 0.4720 0.5767 0.4022 0.0655  -0.1880 -0.0341 ? ? ? ? ? ? 395 ARG   A NE    
3101 C  CZ    . ARG   A  368 ? 0.4370 0.4629 0.3570 0.0207  -0.1184 -0.0006 ? ? ? ? ? ? 395 ARG   A CZ    
3102 N  NH1   . ARG   A  368 ? 0.3741 0.4512 0.3201 0.1085  -0.1083 -0.0676 ? ? ? ? ? ? 395 ARG   A NH1   
3103 N  NH2   . ARG   A  368 ? 0.6017 0.4126 0.3176 0.0335  -0.0874 -0.0498 ? ? ? ? ? ? 395 ARG   A NH2   
3104 N  N     A ARG   A  369 ? 0.5461 0.7166 0.3597 0.0894  -0.0121 -0.0836 ? ? ? ? ? ? 396 ARG   A N     
3105 N  N     B ARG   A  369 ? 0.2174 0.3540 0.3654 0.0705  -0.0268 -0.0152 ? ? ? ? ? ? 396 ARG   A N     
3106 C  CA    A ARG   A  369 ? 0.6208 0.8328 0.4777 0.1203  0.1055  0.0518  ? ? ? ? ? ? 396 ARG   A CA    
3107 C  CA    B ARG   A  369 ? 0.2150 0.3525 0.2821 0.0376  -0.0624 -0.0113 ? ? ? ? ? ? 396 ARG   A CA    
3108 C  C     A ARG   A  369 ? 0.9570 0.8131 0.8558 0.1282  0.0968  0.1544  ? ? ? ? ? ? 396 ARG   A C     
3109 C  C     B ARG   A  369 ? 0.2682 0.3632 0.3826 0.0412  -0.0337 0.0986  ? ? ? ? ? ? 396 ARG   A C     
3110 O  O     A ARG   A  369 ? 0.7108 0.8506 0.8824 -0.0871 0.1035  0.0900  ? ? ? ? ? ? 396 ARG   A O     
3111 O  O     B ARG   A  369 ? 0.2885 0.3319 0.3996 -0.0084 -0.0001 -0.0053 ? ? ? ? ? ? 396 ARG   A O     
3112 C  CB    A ARG   A  369 ? 0.7892 0.8627 0.4430 0.0340  0.0192  -0.2129 ? ? ? ? ? ? 396 ARG   A CB    
3113 C  CB    B ARG   A  369 ? 0.3122 0.4060 0.2440 -0.0054 -0.0549 -0.0495 ? ? ? ? ? ? 396 ARG   A CB    
3114 C  CG    A ARG   A  369 ? 0.7021 0.9378 0.5153 0.0665  0.2202  -0.0666 ? ? ? ? ? ? 396 ARG   A CG    
3115 C  CG    B ARG   A  369 ? 0.3039 0.3835 0.4746 -0.0020 0.0523  -0.0488 ? ? ? ? ? ? 396 ARG   A CG    
3116 C  CD    A ARG   A  369 ? 0.6440 0.8676 0.5101 0.0452  0.0758  -0.3809 ? ? ? ? ? ? 396 ARG   A CD    
3117 C  CD    B ARG   A  369 ? 0.6163 0.5256 0.4688 0.0313  0.1510  -0.0383 ? ? ? ? ? ? 396 ARG   A CD    
3118 N  NE    A ARG   A  369 ? 0.6665 1.1616 0.3771 -0.0255 0.2543  -0.1329 ? ? ? ? ? ? 396 ARG   A NE    
3119 N  NE    B ARG   A  369 ? 0.4479 0.5662 0.3883 0.1497  0.2448  0.0015  ? ? ? ? ? ? 396 ARG   A NE    
3120 C  CZ    A ARG   A  369 ? 0.9002 1.3510 0.3016 -0.3476 0.3134  -0.0933 ? ? ? ? ? ? 396 ARG   A CZ    
3121 C  CZ    B ARG   A  369 ? 0.7877 0.9765 0.6757 0.0722  -0.1181 0.2088  ? ? ? ? ? ? 396 ARG   A CZ    
3122 N  NH1   A ARG   A  369 ? 1.1938 1.0043 0.7341 -0.2691 0.5708  -0.2287 ? ? ? ? ? ? 396 ARG   A NH1   
3123 N  NH1   B ARG   A  369 ? 1.1312 0.3725 1.1679 0.1253  -0.0057 0.0269  ? ? ? ? ? ? 396 ARG   A NH1   
3124 N  NH2   A ARG   A  369 ? 0.8695 1.2683 0.5154 -0.1878 0.1529  -0.2904 ? ? ? ? ? ? 396 ARG   A NH2   
3125 N  NH2   B ARG   A  369 ? 0.8046 1.1615 0.9087 -0.1080 0.0373  -0.0235 ? ? ? ? ? ? 396 ARG   A NH2   
3126 O  OXT   A ARG   A  369 ? 1.1046 1.1439 0.5498 -0.0388 -0.0940 -0.3540 ? ? ? ? ? ? 396 ARG   A OXT   
3127 O  OXT   B ARG   A  369 ? 0.3203 0.5731 0.3447 0.0693  -0.0092 -0.0862 ? ? ? ? ? ? 396 ARG   A OXT   
3128 N  N1    . FMN   B  .   ? 0.1629 0.1860 0.1584 0.0207  -0.0030 -0.0156 ? ? ? ? ? ? 401 FMN   A N1    
3129 C  C2    . FMN   B  .   ? 0.1725 0.1923 0.1715 0.0180  0.0107  -0.0031 ? ? ? ? ? ? 401 FMN   A C2    
3130 O  O2    . FMN   B  .   ? 0.1883 0.2140 0.1808 0.0291  0.0089  -0.0004 ? ? ? ? ? ? 401 FMN   A O2    
3131 N  N3    . FMN   B  .   ? 0.1645 0.1989 0.1704 0.0198  0.0144  -0.0152 ? ? ? ? ? ? 401 FMN   A N3    
3132 C  C4    . FMN   B  .   ? 0.1689 0.2061 0.1899 0.0250  0.0006  -0.0074 ? ? ? ? ? ? 401 FMN   A C4    
3133 O  O4    . FMN   B  .   ? 0.1686 0.2114 0.1891 0.0266  0.0177  -0.0199 ? ? ? ? ? ? 401 FMN   A O4    
3134 C  C4A   . FMN   B  .   ? 0.1900 0.1888 0.1626 0.0212  -0.0035 0.0020  ? ? ? ? ? ? 401 FMN   A C4A   
3135 N  N5    . FMN   B  .   ? 0.1731 0.2169 0.1642 0.0427  0.0050  0.0000  ? ? ? ? ? ? 401 FMN   A N5    
3136 C  C5A   . FMN   B  .   ? 0.1664 0.1780 0.1681 0.0311  -0.0020 -0.0100 ? ? ? ? ? ? 401 FMN   A C5A   
3137 C  C6    . FMN   B  .   ? 0.1826 0.1890 0.1769 0.0325  -0.0089 -0.0108 ? ? ? ? ? ? 401 FMN   A C6    
3138 C  C7    . FMN   B  .   ? 0.2045 0.1996 0.1645 0.0112  -0.0126 -0.0227 ? ? ? ? ? ? 401 FMN   A C7    
3139 C  C7M   . FMN   B  .   ? 0.2079 0.2411 0.1814 0.0426  -0.0145 -0.0073 ? ? ? ? ? ? 401 FMN   A C7M   
3140 C  C8    . FMN   B  .   ? 0.2101 0.1925 0.1643 0.0221  -0.0101 -0.0155 ? ? ? ? ? ? 401 FMN   A C8    
3141 C  C8M   . FMN   B  .   ? 0.2005 0.2280 0.1783 0.0241  -0.0022 0.0029  ? ? ? ? ? ? 401 FMN   A C8M   
3142 C  C9    . FMN   B  .   ? 0.1656 0.2059 0.1709 0.0345  -0.0107 -0.0129 ? ? ? ? ? ? 401 FMN   A C9    
3143 C  C9A   . FMN   B  .   ? 0.1597 0.1856 0.1607 0.0256  -0.0176 -0.0227 ? ? ? ? ? ? 401 FMN   A C9A   
3144 N  N10   . FMN   B  .   ? 0.1626 0.1893 0.1530 0.0192  -0.0050 -0.0125 ? ? ? ? ? ? 401 FMN   A N10   
3145 C  C10   . FMN   B  .   ? 0.1810 0.1891 0.1491 0.0045  -0.0056 -0.0138 ? ? ? ? ? ? 401 FMN   A C10   
3146 C  "C1'" . FMN   B  .   ? 0.1726 0.1975 0.1632 0.0328  -0.0142 -0.0099 ? ? ? ? ? ? 401 FMN   A "C1'" 
3147 C  "C2'" . FMN   B  .   ? 0.1837 0.1719 0.1681 0.0279  -0.0039 -0.0119 ? ? ? ? ? ? 401 FMN   A "C2'" 
3148 O  "O2'" . FMN   B  .   ? 0.1721 0.1899 0.1558 0.0174  -0.0002 -0.0137 ? ? ? ? ? ? 401 FMN   A "O2'" 
3149 C  "C3'" . FMN   B  .   ? 0.1637 0.1591 0.1626 0.0061  -0.0048 -0.0028 ? ? ? ? ? ? 401 FMN   A "C3'" 
3150 O  "O3'" . FMN   B  .   ? 0.1815 0.1822 0.1502 0.0184  -0.0037 0.0031  ? ? ? ? ? ? 401 FMN   A "O3'" 
3151 C  "C4'" . FMN   B  .   ? 0.1828 0.1779 0.1539 0.0196  0.0219  0.0118  ? ? ? ? ? ? 401 FMN   A "C4'" 
3152 O  "O4'" . FMN   B  .   ? 0.1576 0.2044 0.1557 0.0226  -0.0016 -0.0058 ? ? ? ? ? ? 401 FMN   A "O4'" 
3153 C  "C5'" . FMN   B  .   ? 0.1796 0.1850 0.1730 0.0128  0.0157  -0.0043 ? ? ? ? ? ? 401 FMN   A "C5'" 
3154 O  "O5'" . FMN   B  .   ? 0.1661 0.1824 0.1575 0.0107  -0.0012 -0.0074 ? ? ? ? ? ? 401 FMN   A "O5'" 
3155 P  P     . FMN   B  .   ? 0.1735 0.1929 0.1593 0.0183  -0.0012 -0.0039 ? ? ? ? ? ? 401 FMN   A P     
3156 O  O1P   . FMN   B  .   ? 0.1687 0.1896 0.1682 0.0173  -0.0047 0.0015  ? ? ? ? ? ? 401 FMN   A O1P   
3157 O  O2P   . FMN   B  .   ? 0.1650 0.1912 0.1569 0.0204  0.0087  -0.0082 ? ? ? ? ? ? 401 FMN   A O2P   
3158 O  O3P   . FMN   B  .   ? 0.1715 0.1828 0.1681 0.0148  0.0057  0.0024  ? ? ? ? ? ? 401 FMN   A O3P   
3159 N  N1    . ORO   C  .   ? 0.1776 0.2213 0.1629 0.0225  -0.0017 -0.0046 ? ? ? ? ? ? 402 ORO   A N1    
3160 C  C2    . ORO   C  .   ? 0.1764 0.2256 0.1759 0.0267  0.0029  0.0000  ? ? ? ? ? ? 402 ORO   A C2    
3161 O  O2    . ORO   C  .   ? 0.1914 0.2238 0.1749 0.0366  0.0051  -0.0118 ? ? ? ? ? ? 402 ORO   A O2    
3162 N  N3    . ORO   C  .   ? 0.1526 0.2052 0.1704 0.0266  0.0003  -0.0106 ? ? ? ? ? ? 402 ORO   A N3    
3163 C  C4    . ORO   C  .   ? 0.1505 0.2006 0.1817 0.0116  0.0031  -0.0306 ? ? ? ? ? ? 402 ORO   A C4    
3164 O  O4    . ORO   C  .   ? 0.1737 0.2084 0.1833 0.0143  -0.0022 -0.0005 ? ? ? ? ? ? 402 ORO   A O4    
3165 C  C5    . ORO   C  .   ? 0.1682 0.2200 0.1802 0.0254  -0.0048 -0.0023 ? ? ? ? ? ? 402 ORO   A C5    
3166 C  C6    . ORO   C  .   ? 0.1702 0.2219 0.1812 0.0248  0.0029  0.0015  ? ? ? ? ? ? 402 ORO   A C6    
3167 C  C7    . ORO   C  .   ? 0.1804 0.2390 0.2111 0.0459  -0.0198 -0.0337 ? ? ? ? ? ? 402 ORO   A C7    
3168 O  O71   . ORO   C  .   ? 0.1853 0.2794 0.2170 0.0531  -0.0037 -0.0284 ? ? ? ? ? ? 402 ORO   A O71   
3169 O  O72   . ORO   C  .   ? 0.1797 0.2432 0.2279 0.0299  -0.0154 -0.0377 ? ? ? ? ? ? 402 ORO   A O72   
3170 C  C1    . A1A4N D  .   ? 0.2564 0.2249 0.2002 0.0244  0.0022  -0.0035 ? ? ? ? ? ? 403 A1A4N A C1    
3171 C  C2    . A1A4N D  .   ? 0.2441 0.2420 0.2094 0.0202  -0.0283 -0.0093 ? ? ? ? ? ? 403 A1A4N A C2    
3172 C  C4    . A1A4N D  .   ? 0.2424 0.1844 0.2083 0.0281  -0.0160 0.0265  ? ? ? ? ? ? 403 A1A4N A C4    
3173 C  C8    . A1A4N D  .   ? 0.2643 0.2145 0.2059 0.0261  -0.0336 -0.0104 ? ? ? ? ? ? 403 A1A4N A C8    
3174 C  C11   . A1A4N D  .   ? 0.2045 0.2075 0.1939 0.0203  -0.0089 0.0245  ? ? ? ? ? ? 403 A1A4N A C11   
3175 C  C12   . A1A4N D  .   ? 0.2481 0.2193 0.1839 0.0350  -0.0077 0.0174  ? ? ? ? ? ? 403 A1A4N A C12   
3176 C  C17   . A1A4N D  .   ? 0.2977 0.2067 0.2096 0.0113  0.0097  0.0154  ? ? ? ? ? ? 403 A1A4N A C17   
3177 C  C19   . A1A4N D  .   ? 0.2214 0.1785 0.2376 0.0531  0.0051  0.0317  ? ? ? ? ? ? 403 A1A4N A C19   
3178 C  C21   . A1A4N D  .   ? 0.2262 0.1920 0.2026 0.0227  -0.0187 0.0146  ? ? ? ? ? ? 403 A1A4N A C21   
3179 C  C23   . A1A4N D  .   ? 0.2898 0.2196 0.2916 0.0373  0.0148  0.0295  ? ? ? ? ? ? 403 A1A4N A C23   
3180 C  C24   . A1A4N D  .   ? 0.3471 0.2320 0.3076 -0.0179 0.0044  0.0516  ? ? ? ? ? ? 403 A1A4N A C24   
3181 C  C27   . A1A4N D  .   ? 0.2861 0.2481 0.3116 0.0159  0.0020  0.0075  ? ? ? ? ? ? 403 A1A4N A C27   
3182 C  C30   . A1A4N D  .   ? 0.3004 0.2300 0.2190 0.0313  0.0010  0.0282  ? ? ? ? ? ? 403 A1A4N A C30   
3183 C  C31   . A1A4N D  .   ? 0.3317 0.2616 0.2964 0.0569  -0.0470 0.0456  ? ? ? ? ? ? 403 A1A4N A C31   
3184 C  C32   . A1A4N D  .   ? 0.2900 0.2530 0.2455 0.0740  0.0041  0.0315  ? ? ? ? ? ? 403 A1A4N A C32   
3185 N  N3    . A1A4N D  .   ? 0.2297 0.2246 0.2151 0.0342  -0.0159 -0.0065 ? ? ? ? ? ? 403 A1A4N A N3    
3186 O  O5    . A1A4N D  .   ? 0.2389 0.2074 0.2041 0.0301  -0.0212 0.0031  ? ? ? ? ? ? 403 A1A4N A O5    
3187 N  N6    . A1A4N D  .   ? 0.2318 0.2071 0.1899 0.0193  -0.0021 0.0130  ? ? ? ? ? ? 403 A1A4N A N6    
3188 N  N7    . A1A4N D  .   ? 0.2584 0.2054 0.1921 0.0473  -0.0172 0.0146  ? ? ? ? ? ? 403 A1A4N A N7    
3189 C  C9    . A1A4N D  .   ? 0.2824 0.2403 0.1948 0.0151  -0.0520 -0.0020 ? ? ? ? ? ? 403 A1A4N A C9    
3190 O  O10   . A1A4N D  .   ? 0.3339 0.2534 0.2166 0.0432  -0.0316 0.0013  ? ? ? ? ? ? 403 A1A4N A O10   
3191 C  C13   . A1A4N D  .   ? 0.2262 0.2177 0.2234 0.0408  0.0138  0.0229  ? ? ? ? ? ? 403 A1A4N A C13   
3192 C  C14   . A1A4N D  .   ? 0.2496 0.2160 0.2379 0.0332  0.0177  0.0311  ? ? ? ? ? ? 403 A1A4N A C14   
3193 N  N15   . A1A4N D  .   ? 0.2731 0.2226 0.2417 0.0357  0.0113  0.0185  ? ? ? ? ? ? 403 A1A4N A N15   
3194 N  N16   . A1A4N D  .   ? 0.2583 0.2188 0.2517 0.0268  0.0164  0.0286  ? ? ? ? ? ? 403 A1A4N A N16   
3195 O  O18   . A1A4N D  .   ? 0.2842 0.2158 0.2686 0.0181  -0.0109 0.0225  ? ? ? ? ? ? 403 A1A4N A O18   
3196 C  C20   . A1A4N D  .   ? 0.2268 0.1842 0.2125 0.0353  -0.0160 0.0249  ? ? ? ? ? ? 403 A1A4N A C20   
3197 F  F22   . A1A4N D  .   ? 0.2570 0.2070 0.2247 0.0258  -0.0201 0.0330  ? ? ? ? ? ? 403 A1A4N A F22   
3198 C  C25   . A1A4N D  .   ? 0.3748 0.2311 0.3256 -0.0130 0.0245  0.0468  ? ? ? ? ? ? 403 A1A4N A C25   
3199 C  C26   . A1A4N D  .   ? 0.3657 0.2212 0.3267 -0.0107 -0.0173 0.0292  ? ? ? ? ? ? 403 A1A4N A C26   
3200 C  C28   . A1A4N D  .   ? 0.3076 0.2304 0.2833 0.0292  0.0005  0.0314  ? ? ? ? ? ? 403 A1A4N A C28   
3201 C  C29   . A1A4N D  .   ? 0.3129 0.2370 0.2500 0.0296  -0.0033 0.0095  ? ? ? ? ? ? 403 A1A4N A C29   
3202 S  S     . SO4   E  .   ? 0.3767 0.3090 0.2859 -0.0166 0.0541  -0.0360 ? ? ? ? ? ? 404 SO4   A S     
3203 O  O1    . SO4   E  .   ? 0.5031 0.2888 0.2392 -0.0413 0.1217  -0.0316 ? ? ? ? ? ? 404 SO4   A O1    
3204 O  O2    . SO4   E  .   ? 0.4299 0.3028 0.3440 0.0380  0.1004  -0.0375 ? ? ? ? ? ? 404 SO4   A O2    
3205 O  O3    . SO4   E  .   ? 0.6198 0.3285 0.3117 0.1178  0.0397  -0.0387 ? ? ? ? ? ? 404 SO4   A O3    
3206 O  O4    . SO4   E  .   ? 0.4368 0.5381 0.6102 -0.1678 0.0003  -0.1390 ? ? ? ? ? ? 404 SO4   A O4    
3207 S  S     . SO4   F  .   ? 0.7761 0.9697 0.5582 -0.1015 -0.0628 0.0120  ? ? ? ? ? ? 405 SO4   A S     
3208 O  O1    . SO4   F  .   ? 0.9071 1.5375 0.2980 0.1564  -0.2095 -0.3290 ? ? ? ? ? ? 405 SO4   A O1    
3209 O  O2    . SO4   F  .   ? 0.7753 0.8533 0.4889 -0.0354 -0.0275 -0.1949 ? ? ? ? ? ? 405 SO4   A O2    
3210 O  O3    . SO4   F  .   ? 0.9629 0.9968 0.7385 -0.1213 0.0177  0.0163  ? ? ? ? ? ? 405 SO4   A O3    
3211 O  O4    . SO4   F  .   ? 1.0236 1.2795 0.4862 0.0477  -0.0782 0.0473  ? ? ? ? ? ? 405 SO4   A O4    
3212 C  C     . ACT   G  .   ? 0.3097 0.3824 0.4189 0.0320  -0.0374 -0.1081 ? ? ? ? ? ? 406 ACT   A C     
3213 O  O     . ACT   G  .   ? 0.3679 0.3359 0.5175 -0.0006 -0.0229 -0.0363 ? ? ? ? ? ? 406 ACT   A O     
3214 O  OXT   . ACT   G  .   ? 0.2990 0.3513 0.3256 0.0125  0.0218  -0.0890 ? ? ? ? ? ? 406 ACT   A OXT   
3215 C  CH3   . ACT   G  .   ? 0.2930 0.3355 0.2755 0.0606  0.0014  -0.0456 ? ? ? ? ? ? 406 ACT   A CH3   
3216 CL CL    . CL    H  .   ? 0.5899 0.4101 0.4517 0.0763  -0.0413 -0.0925 ? ? ? ? ? ? 407 CL    A CL    
3217 CL CL    . CL    I  .   ? 0.3981 0.4163 0.3417 0.0451  -0.0215 -0.0096 ? ? ? ? ? ? 408 CL    A CL    
3218 CL CL    . CL    J  .   ? 0.3006 0.2590 0.2462 0.0477  0.0485  0.0048  ? ? ? ? ? ? 409 CL    A CL    
3219 CL CL    . CL    K  .   ? 0.7214 1.1336 0.9615 0.0436  -0.1232 -0.0123 ? ? ? ? ? ? 410 CL    A CL    
3220 CL CL    . CL    L  .   ? 0.6964 0.8519 0.6177 0.2018  0.0167  0.0150  ? ? ? ? ? ? 411 CL    A CL    
3221 CL CL    . CL    M  .   ? 0.2631 0.3142 0.3056 0.0257  -0.0085 -0.0433 ? ? ? ? ? ? 412 CL    A CL    
3222 CL CL    . CL    N  .   ? 0.6463 0.8684 0.5103 0.1215  -0.0615 -0.1757 ? ? ? ? ? ? 413 CL    A CL    
3223 CL CL    . CL    O  .   ? 0.6159 0.7268 0.5169 0.0706  0.1394  -0.0733 ? ? ? ? ? ? 414 CL    A CL    
3224 S  S     . SO4   P  .   ? 0.5769 0.7464 0.9594 0.3107  0.0942  0.3712  ? ? ? ? ? ? 415 SO4   A S     
3225 O  O1    . SO4   P  .   ? 0.2030 1.1615 0.6937 0.1605  -0.2533 0.4012  ? ? ? ? ? ? 415 SO4   A O1    
3226 O  O2    . SO4   P  .   ? 0.7995 0.5124 1.4534 -0.2005 0.6975  -0.0264 ? ? ? ? ? ? 415 SO4   A O2    
3227 O  O3    . SO4   P  .   ? 1.3447 0.3076 0.6838 0.3881  -0.4218 -0.0048 ? ? ? ? ? ? 415 SO4   A O3    
3228 O  O4    . SO4   P  .   ? 0.2292 0.2742 0.2763 -0.0494 0.0451  -0.0537 ? ? ? ? ? ? 415 SO4   A O4    
3229 C  C1    . EDO   Q  .   ? 0.7849 1.1979 0.9833 -0.1917 0.0359  0.0185  ? ? ? ? ? ? 416 EDO   A C1    
3230 O  O1    . EDO   Q  .   ? 0.6984 1.3306 0.9347 -0.0713 -0.0485 0.1489  ? ? ? ? ? ? 416 EDO   A O1    
3231 C  C2    . EDO   Q  .   ? 1.2219 1.1893 0.8783 -0.1454 -0.0378 0.0682  ? ? ? ? ? ? 416 EDO   A C2    
3232 O  O2    . EDO   Q  .   ? 0.8466 1.2089 0.6522 -0.0170 -0.1693 -0.0691 ? ? ? ? ? ? 416 EDO   A O2    
3233 C  C1    . EDO   R  .   ? 0.5449 0.6539 0.9218 0.2069  0.1302  0.0121  ? ? ? ? ? ? 417 EDO   A C1    
3234 O  O1    . EDO   R  .   ? 0.9085 0.8669 1.1717 0.0732  0.0794  0.3303  ? ? ? ? ? ? 417 EDO   A O1    
3235 C  C2    . EDO   R  .   ? 0.6424 0.5436 0.9069 0.1383  0.0454  0.1269  ? ? ? ? ? ? 417 EDO   A C2    
3236 O  O2    . EDO   R  .   ? 0.8248 0.7674 1.7110 0.3240  0.1392  -0.4167 ? ? ? ? ? ? 417 EDO   A O2    
3237 C  C1    . EDO   S  .   ? 0.6799 0.4080 1.0074 0.0461  -0.0700 0.2866  ? ? ? ? ? ? 418 EDO   A C1    
3238 O  O1    . EDO   S  .   ? 0.7147 0.6431 0.7573 0.0696  -0.0629 0.1732  ? ? ? ? ? ? 418 EDO   A O1    
3239 C  C2    . EDO   S  .   ? 0.8594 0.7318 1.1074 -0.3788 0.0463  0.3388  ? ? ? ? ? ? 418 EDO   A C2    
3240 O  O2    . EDO   S  .   ? 0.9630 0.4921 0.8192 0.1507  0.1110  0.0389  ? ? ? ? ? ? 418 EDO   A O2    
3241 C  C1    A EDO   T  .   ? 1.0056 0.7087 0.9379 0.2844  -0.0952 -0.1294 ? ? ? ? ? ? 419 EDO   A C1    
3242 C  C1    B EDO   T  .   ? 0.6653 0.7683 0.6664 -0.1404 0.1049  -0.1051 ? ? ? ? ? ? 419 EDO   A C1    
3243 O  O1    A EDO   T  .   ? 0.4766 0.7927 0.8499 0.0346  -0.0638 0.3257  ? ? ? ? ? ? 419 EDO   A O1    
3244 O  O1    B EDO   T  .   ? 0.2593 0.4343 0.6322 0.0657  -0.0559 -0.1408 ? ? ? ? ? ? 419 EDO   A O1    
3245 C  C2    A EDO   T  .   ? 0.9529 0.8511 1.0031 0.2882  -0.0403 -0.1243 ? ? ? ? ? ? 419 EDO   A C2    
3246 C  C2    B EDO   T  .   ? 0.3804 0.7550 0.4030 -0.1446 -0.0971 -0.0277 ? ? ? ? ? ? 419 EDO   A C2    
3247 O  O2    A EDO   T  .   ? 0.6111 0.9953 0.3961 0.3664  -0.0123 -0.2218 ? ? ? ? ? ? 419 EDO   A O2    
3248 O  O2    B EDO   T  .   ? 0.6337 0.5592 0.2542 -0.0025 -0.0583 0.0226  ? ? ? ? ? ? 419 EDO   A O2    
3249 C  C1    . EDO   U  .   ? 1.2290 1.3036 1.0909 -0.2382 -0.3064 0.1463  ? ? ? ? ? ? 420 EDO   A C1    
3250 O  O1    . EDO   U  .   ? 1.3534 0.8631 1.1174 0.4681  -0.0985 -0.0585 ? ? ? ? ? ? 420 EDO   A O1    
3251 C  C2    . EDO   U  .   ? 1.2394 1.2734 0.6642 0.0614  -0.2625 0.6136  ? ? ? ? ? ? 420 EDO   A C2    
3252 O  O2    . EDO   U  .   ? 0.8977 0.6105 0.6399 0.0584  0.2702  0.0696  ? ? ? ? ? ? 420 EDO   A O2    
3253 C  C     . ACT   V  .   ? 0.4393 0.9519 0.3037 0.1001  0.1356  0.0562  ? ? ? ? ? ? 421 ACT   A C     
3254 O  O     . ACT   V  .   ? 0.4121 0.4214 0.3237 0.0001  -0.0095 -0.0484 ? ? ? ? ? ? 421 ACT   A O     
3255 O  OXT   . ACT   V  .   ? 0.4595 0.3993 0.2491 0.0061  0.1157  -0.0125 ? ? ? ? ? ? 421 ACT   A OXT   
3256 C  CH3   . ACT   V  .   ? 0.1859 0.9127 0.6605 0.1709  -0.0098 0.2046  ? ? ? ? ? ? 421 ACT   A CH3   
3257 C  C1    . EDO   W  .   ? 0.8327 0.5140 0.7622 0.2103  -0.3180 0.0626  ? ? ? ? ? ? 422 EDO   A C1    
3258 O  O1    . EDO   W  .   ? 0.8891 1.0466 0.6981 0.3129  -0.1114 0.2401  ? ? ? ? ? ? 422 EDO   A O1    
3259 C  C2    . EDO   W  .   ? 0.6261 1.0028 0.4440 0.0943  0.2329  0.0881  ? ? ? ? ? ? 422 EDO   A C2    
3260 O  O2    . EDO   W  .   ? 1.1131 0.8498 0.5477 0.0976  0.0142  0.0502  ? ? ? ? ? ? 422 EDO   A O2    
3261 C  C1    . EDO   X  .   ? 0.4529 0.9354 1.0878 0.2122  0.2586  0.1449  ? ? ? ? ? ? 423 EDO   A C1    
3262 O  O1    . EDO   X  .   ? 0.9629 1.3688 0.7512 0.0485  0.0244  0.0955  ? ? ? ? ? ? 423 EDO   A O1    
3263 C  C2    . EDO   X  .   ? 0.4619 1.0279 0.7793 0.1061  0.1853  0.0605  ? ? ? ? ? ? 423 EDO   A C2    
3264 O  O2    . EDO   X  .   ? 0.8431 1.3059 0.7845 0.5234  0.0343  0.0531  ? ? ? ? ? ? 423 EDO   A O2    
3265 C  C     . ACT   Y  .   ? 0.7236 0.7636 0.6119 -0.3398 -0.2222 -0.0509 ? ? ? ? ? ? 424 ACT   A C     
3266 O  O     . ACT   Y  .   ? 0.7676 0.6564 0.8810 -0.1685 0.3572  -0.2550 ? ? ? ? ? ? 424 ACT   A O     
3267 O  OXT   . ACT   Y  .   ? 0.3461 0.5906 0.2995 -0.0534 -0.0088 -0.1013 ? ? ? ? ? ? 424 ACT   A OXT   
3268 C  CH3   . ACT   Y  .   ? 0.4795 0.7053 0.5784 0.0074  -0.0609 -0.1606 ? ? ? ? ? ? 424 ACT   A CH3   
3269 C  C1    . PGE   Z  .   ? 0.7621 0.7418 0.9162 0.0489  0.0081  -0.1494 ? ? ? ? ? ? 425 PGE   A C1    
3270 O  O1    . PGE   Z  .   ? 0.7708 1.3478 0.9966 -0.0447 -0.1211 -0.2180 ? ? ? ? ? ? 425 PGE   A O1    
3271 C  C2    . PGE   Z  .   ? 0.8277 0.6547 0.7299 0.1423  -0.2138 0.1212  ? ? ? ? ? ? 425 PGE   A C2    
3272 O  O2    . PGE   Z  .   ? 0.8640 0.8158 0.7926 -0.0320 0.1373  0.1050  ? ? ? ? ? ? 425 PGE   A O2    
3273 C  C3    . PGE   Z  .   ? 1.0655 0.7483 0.6386 0.1001  0.0935  0.2481  ? ? ? ? ? ? 425 PGE   A C3    
3274 C  C4    . PGE   Z  .   ? 1.2468 0.7503 0.6565 -0.0594 -0.0153 0.1449  ? ? ? ? ? ? 425 PGE   A C4    
3275 O  O4    . PGE   Z  .   ? 1.0886 0.9070 0.8873 -0.2993 -0.1710 -0.0345 ? ? ? ? ? ? 425 PGE   A O4    
3276 C  C6    . PGE   Z  .   ? 1.0918 0.5465 1.0409 -0.1893 -0.1259 -0.1039 ? ? ? ? ? ? 425 PGE   A C6    
3277 C  C5    . PGE   Z  .   ? 1.3547 0.7606 0.8175 -0.0674 -0.1045 0.1151  ? ? ? ? ? ? 425 PGE   A C5    
3278 O  O3    . PGE   Z  .   ? 1.5665 0.7121 0.6538 -0.1026 -0.1739 0.1872  ? ? ? ? ? ? 425 PGE   A O3    
3279 C  C1    . EDO   AA .   ? 0.4481 0.4382 0.3188 0.0128  0.0360  0.1439  ? ? ? ? ? ? 426 EDO   A C1    
3280 O  O1    . EDO   AA .   ? 0.5538 0.5715 0.6976 0.0244  0.0783  -0.0921 ? ? ? ? ? ? 426 EDO   A O1    
3281 C  C2    . EDO   AA .   ? 0.3812 0.4157 0.0955 0.0293  -0.0227 0.0194  ? ? ? ? ? ? 426 EDO   A C2    
3282 O  O2    . EDO   AA .   ? 0.3117 0.2921 0.1943 -0.0498 0.0108  -0.0114 ? ? ? ? ? ? 426 EDO   A O2    
3283 C  C1    A EDO   BA .   ? 0.6223 0.3664 0.6733 -0.1323 -0.1365 -0.0395 ? ? ? ? ? ? 427 EDO   A C1    
3284 C  C1    B EDO   BA .   ? 0.7835 0.6573 0.6541 0.1995  -0.1317 0.0830  ? ? ? ? ? ? 427 EDO   A C1    
3285 O  O1    A EDO   BA .   ? 0.4422 0.4942 0.2947 0.1007  -0.0833 0.0499  ? ? ? ? ? ? 427 EDO   A O1    
3286 O  O1    B EDO   BA .   ? 0.7726 0.8880 0.7162 0.3956  -0.1812 0.0026  ? ? ? ? ? ? 427 EDO   A O1    
3287 C  C2    A EDO   BA .   ? 0.4869 0.5782 0.8837 -0.1212 -0.2319 0.0986  ? ? ? ? ? ? 427 EDO   A C2    
3288 C  C2    B EDO   BA .   ? 0.5651 0.6366 0.5242 0.0791  -0.0629 -0.0086 ? ? ? ? ? ? 427 EDO   A C2    
3289 O  O2    A EDO   BA .   ? 0.6623 0.4499 0.4876 0.1989  0.1216  0.1016  ? ? ? ? ? ? 427 EDO   A O2    
3290 O  O2    B EDO   BA .   ? 0.6561 0.2990 0.3403 0.1384  -0.0594 -0.0490 ? ? ? ? ? ? 427 EDO   A O2    
3291 C  C1    . EDO   CA .   ? 0.9752 0.5429 1.4236 0.0934  0.1196  0.1330  ? ? ? ? ? ? 428 EDO   A C1    
3292 O  O1    . EDO   CA .   ? 0.9139 0.7203 0.8824 0.0661  0.3111  0.2130  ? ? ? ? ? ? 428 EDO   A O1    
3293 C  C2    . EDO   CA .   ? 0.9650 0.6107 0.5944 0.2036  0.1126  0.1731  ? ? ? ? ? ? 428 EDO   A C2    
3294 O  O2    . EDO   CA .   ? 1.1171 0.5258 1.6089 0.2670  0.1860  0.1325  ? ? ? ? ? ? 428 EDO   A O2    
3295 C  C     . ACT   DA .   ? 0.4717 0.3708 0.3932 -0.0734 -0.1421 -0.0703 ? ? ? ? ? ? 429 ACT   A C     
3296 O  O     . ACT   DA .   ? 0.9481 0.3666 0.7036 0.0507  0.1408  -0.0575 ? ? ? ? ? ? 429 ACT   A O     
3297 O  OXT   . ACT   DA .   ? 0.5266 0.3571 0.4367 -0.0961 -0.0854 0.0436  ? ? ? ? ? ? 429 ACT   A OXT   
3298 C  CH3   . ACT   DA .   ? 0.7313 0.4450 0.8967 0.0099  0.1471  0.1183  ? ? ? ? ? ? 429 ACT   A CH3   
3299 O  O     . HOH   EA .   ? 0.4730 0.2827 0.3443 0.0812  0.0951  0.0192  ? ? ? ? ? ? 501 HOH   A O     
3300 O  O     . HOH   EA .   ? 0.4596 0.2827 0.3230 0.0412  -0.0215 -0.0702 ? ? ? ? ? ? 502 HOH   A O     
3301 O  O     . HOH   EA .   ? 0.7104 0.2947 0.5556 0.0257  -0.3350 -0.0525 ? ? ? ? ? ? 503 HOH   A O     
3302 O  O     . HOH   EA .   ? 0.8001 0.5427 0.6886 -0.0602 0.0816  -0.0029 ? ? ? ? ? ? 504 HOH   A O     
3303 O  O     . HOH   EA .   ? 0.8553 0.8072 0.6401 -0.2050 -0.1435 0.2207  ? ? ? ? ? ? 505 HOH   A O     
3304 O  O     . HOH   EA .   ? 0.6090 0.5585 0.8651 0.1046  -0.2637 -0.0724 ? ? ? ? ? ? 506 HOH   A O     
3305 O  O     . HOH   EA .   ? 0.6145 0.6176 0.6305 0.1121  0.1326  0.0148  ? ? ? ? ? ? 507 HOH   A O     
3306 O  O     . HOH   EA .   ? 1.3046 0.4644 0.6471 -0.1350 -0.3450 0.0624  ? ? ? ? ? ? 508 HOH   A O     
3307 O  O     . HOH   EA .   ? 0.6737 0.4964 0.5878 0.0089  -0.0206 0.0597  ? ? ? ? ? ? 509 HOH   A O     
3308 O  O     . HOH   EA .   ? 0.4459 0.3881 0.4131 0.0311  0.0295  -0.0013 ? ? ? ? ? ? 510 HOH   A O     
3309 O  O     . HOH   EA .   ? 0.5405 0.5139 0.2744 0.0445  0.0032  -0.0153 ? ? ? ? ? ? 511 HOH   A O     
3310 O  O     . HOH   EA .   ? 0.4505 0.6251 0.4522 0.0508  0.1221  0.1812  ? ? ? ? ? ? 512 HOH   A O     
3311 O  O     . HOH   EA .   ? 0.4727 0.3852 0.3489 -0.0215 0.0639  0.0288  ? ? ? ? ? ? 513 HOH   A O     
3312 O  O     . HOH   EA .   ? 0.5228 0.3939 0.7462 0.1198  0.0376  0.0006  ? ? ? ? ? ? 514 HOH   A O     
3313 O  O     . HOH   EA .   ? 0.3344 0.2480 0.2841 0.0733  0.0373  0.0044  ? ? ? ? ? ? 515 HOH   A O     
3314 O  O     . HOH   EA .   ? 0.5780 0.5607 0.5272 0.1888  0.0747  0.1422  ? ? ? ? ? ? 516 HOH   A O     
3315 O  O     . HOH   EA .   ? 0.3317 0.3174 0.2579 -0.0104 0.0132  -0.0220 ? ? ? ? ? ? 517 HOH   A O     
3316 O  O     . HOH   EA .   ? 0.3197 0.3740 0.3499 0.0040  0.0077  -0.1247 ? ? ? ? ? ? 518 HOH   A O     
3317 O  O     . HOH   EA .   ? 0.6999 0.4125 0.8342 0.0338  -0.1066 -0.0397 ? ? ? ? ? ? 519 HOH   A O     
3318 O  O     . HOH   EA .   ? 0.7357 0.9195 0.9710 0.1263  -0.4245 -0.2669 ? ? ? ? ? ? 520 HOH   A O     
3319 O  O     . HOH   EA .   ? 0.3187 0.2494 0.2498 0.0243  0.0322  -0.0200 ? ? ? ? ? ? 521 HOH   A O     
3320 O  O     . HOH   EA .   ? 0.3351 0.9884 0.3062 0.0316  -0.0098 -0.1846 ? ? ? ? ? ? 522 HOH   A O     
3321 O  O     . HOH   EA .   ? 0.6137 0.7461 0.3016 -0.2612 0.0190  0.0212  ? ? ? ? ? ? 523 HOH   A O     
3322 O  O     . HOH   EA .   ? 0.8344 0.5556 0.7523 0.2492  -0.3426 -0.1497 ? ? ? ? ? ? 524 HOH   A O     
3323 O  O     . HOH   EA .   ? 0.5325 0.4668 0.6238 0.1156  0.0975  0.0381  ? ? ? ? ? ? 525 HOH   A O     
3324 O  O     . HOH   EA .   ? 0.7148 0.4784 0.4857 -0.0062 0.0885  0.0430  ? ? ? ? ? ? 526 HOH   A O     
3325 O  O     . HOH   EA .   ? 0.3556 0.3916 0.5756 -0.0857 -0.0045 -0.1437 ? ? ? ? ? ? 527 HOH   A O     
3326 O  O     . HOH   EA .   ? 0.7518 0.8901 0.4587 -0.0778 -0.0368 0.1392  ? ? ? ? ? ? 528 HOH   A O     
3327 O  O     . HOH   EA .   ? 0.4848 0.4590 0.5276 0.0659  -0.0595 0.1593  ? ? ? ? ? ? 529 HOH   A O     
3328 O  O     . HOH   EA .   ? 1.5731 0.6718 0.3770 0.2817  0.1663  -0.1758 ? ? ? ? ? ? 530 HOH   A O     
3329 O  O     . HOH   EA .   ? 0.4366 0.8094 0.6863 0.0329  -0.1267 0.1082  ? ? ? ? ? ? 531 HOH   A O     
3330 O  O     . HOH   EA .   ? 0.3129 0.3367 0.3721 -0.0484 -0.0312 -0.0290 ? ? ? ? ? ? 532 HOH   A O     
3331 O  O     . HOH   EA .   ? 0.9129 0.4710 0.4617 0.0063  -0.0591 -0.1059 ? ? ? ? ? ? 533 HOH   A O     
3332 O  O     . HOH   EA .   ? 0.2663 0.2446 0.2437 -0.0057 -0.0112 0.0177  ? ? ? ? ? ? 534 HOH   A O     
3333 O  O     . HOH   EA .   ? 0.5781 0.5089 0.6881 0.0003  -0.2092 -0.0136 ? ? ? ? ? ? 535 HOH   A O     
3334 O  O     . HOH   EA .   ? 0.3907 0.3351 0.3938 -0.0535 -0.0112 0.0982  ? ? ? ? ? ? 536 HOH   A O     
3335 O  O     . HOH   EA .   ? 0.7022 0.7462 0.8942 -0.1421 0.2336  -0.3075 ? ? ? ? ? ? 537 HOH   A O     
3336 O  O     . HOH   EA .   ? 0.7115 0.5141 0.3093 -0.1459 -0.0149 -0.0264 ? ? ? ? ? ? 538 HOH   A O     
3337 O  O     . HOH   EA .   ? 0.7196 0.6224 0.3725 -0.2139 -0.0895 0.0508  ? ? ? ? ? ? 539 HOH   A O     
3338 O  O     . HOH   EA .   ? 0.4192 0.3183 0.2868 -0.0429 0.0267  0.0455  ? ? ? ? ? ? 540 HOH   A O     
3339 O  O     . HOH   EA .   ? 0.1864 0.2074 0.1872 0.0387  -0.0235 -0.0295 ? ? ? ? ? ? 541 HOH   A O     
3340 O  O     . HOH   EA .   ? 0.3382 0.3398 0.8971 0.0709  0.0825  0.0493  ? ? ? ? ? ? 542 HOH   A O     
3341 O  O     . HOH   EA .   ? 0.7473 0.6432 0.8257 0.2990  0.1468  0.1280  ? ? ? ? ? ? 543 HOH   A O     
3342 O  O     . HOH   EA .   ? 0.4226 0.7881 0.3751 0.2471  0.0168  0.0882  ? ? ? ? ? ? 544 HOH   A O     
3343 O  O     . HOH   EA .   ? 0.5692 0.4549 0.7904 -0.0188 -0.0576 0.0540  ? ? ? ? ? ? 545 HOH   A O     
3344 O  O     . HOH   EA .   ? 0.4617 0.8400 0.5490 -0.0656 -0.1394 -0.0783 ? ? ? ? ? ? 546 HOH   A O     
3345 O  O     . HOH   EA .   ? 1.0940 0.3866 0.9650 -0.3577 -0.4441 0.0908  ? ? ? ? ? ? 547 HOH   A O     
3346 O  O     . HOH   EA .   ? 0.2623 0.2362 0.2226 0.0340  0.0183  0.0325  ? ? ? ? ? ? 548 HOH   A O     
3347 O  O     . HOH   EA .   ? 0.2794 0.3531 0.3862 -0.0285 -0.0086 -0.0511 ? ? ? ? ? ? 549 HOH   A O     
3348 O  O     . HOH   EA .   ? 0.8890 0.4425 0.4436 0.1012  0.0356  -0.1409 ? ? ? ? ? ? 550 HOH   A O     
3349 O  O     . HOH   EA .   ? 0.7783 0.6173 0.5073 0.0290  0.1278  0.1507  ? ? ? ? ? ? 551 HOH   A O     
3350 O  O     . HOH   EA .   ? 0.4188 0.7445 0.3503 0.2271  0.0254  0.1741  ? ? ? ? ? ? 552 HOH   A O     
3351 O  O     . HOH   EA .   ? 0.1786 0.1802 0.1664 0.0167  0.0115  -0.0086 ? ? ? ? ? ? 553 HOH   A O     
3352 O  O     . HOH   EA .   ? 0.7491 0.5277 0.4140 0.0287  0.0997  0.1154  ? ? ? ? ? ? 554 HOH   A O     
3353 O  O     . HOH   EA .   ? 0.7633 0.7751 0.6806 0.0204  -0.2893 -0.0658 ? ? ? ? ? ? 555 HOH   A O     
3354 O  O     . HOH   EA .   ? 0.2076 0.2470 0.1806 0.0209  -0.0040 -0.0014 ? ? ? ? ? ? 556 HOH   A O     
3355 O  O     . HOH   EA .   ? 0.7183 0.4051 0.7093 0.0492  0.0488  0.0771  ? ? ? ? ? ? 557 HOH   A O     
3356 O  O     . HOH   EA .   ? 0.2199 0.2658 0.2096 0.0114  0.0056  -0.0064 ? ? ? ? ? ? 558 HOH   A O     
3357 O  O     . HOH   EA .   ? 0.4600 0.6451 0.6077 0.2576  -0.1276 -0.1173 ? ? ? ? ? ? 559 HOH   A O     
3358 O  O     . HOH   EA .   ? 0.4031 0.4296 0.2963 0.1289  0.0415  0.0365  ? ? ? ? ? ? 560 HOH   A O     
3359 O  O     . HOH   EA .   ? 0.2293 0.2807 0.2053 0.0002  0.0129  0.0105  ? ? ? ? ? ? 561 HOH   A O     
3360 O  O     . HOH   EA .   ? 0.5883 0.7507 0.7161 -0.0128 0.2147  -0.2216 ? ? ? ? ? ? 562 HOH   A O     
3361 O  O     . HOH   EA .   ? 0.5672 0.6463 0.5166 0.2136  0.1967  0.2528  ? ? ? ? ? ? 563 HOH   A O     
3362 O  O     . HOH   EA .   ? 0.2823 0.3749 0.4987 -0.0112 -0.0650 0.0894  ? ? ? ? ? ? 564 HOH   A O     
3363 O  O     . HOH   EA .   ? 0.4666 0.9963 0.6342 0.0252  0.0158  -0.2586 ? ? ? ? ? ? 565 HOH   A O     
3364 O  O     . HOH   EA .   ? 0.2861 0.2549 0.2943 0.0212  0.0054  0.0138  ? ? ? ? ? ? 566 HOH   A O     
3365 O  O     . HOH   EA .   ? 0.2243 0.2686 0.2957 0.0338  0.0165  -0.0276 ? ? ? ? ? ? 567 HOH   A O     
3366 O  O     . HOH   EA .   ? 0.3003 0.3859 0.2669 -0.0471 -0.0318 0.0201  ? ? ? ? ? ? 568 HOH   A O     
3367 O  O     . HOH   EA .   ? 0.2529 0.5295 0.4514 0.0520  0.0295  -0.1451 ? ? ? ? ? ? 569 HOH   A O     
3368 O  O     . HOH   EA .   ? 0.2015 0.1976 0.1700 0.0183  0.0030  0.0015  ? ? ? ? ? ? 570 HOH   A O     
3369 O  O     . HOH   EA .   ? 0.3800 0.3670 0.2758 -0.0453 0.0121  -0.0297 ? ? ? ? ? ? 571 HOH   A O     
3370 O  O     . HOH   EA .   ? 0.2827 0.2998 0.1871 -0.0068 0.0249  -0.0154 ? ? ? ? ? ? 572 HOH   A O     
3371 O  O     . HOH   EA .   ? 0.3916 0.3139 0.3480 0.0305  0.0662  0.0982  ? ? ? ? ? ? 573 HOH   A O     
3372 O  O     . HOH   EA .   ? 0.1899 0.2479 0.1950 0.0338  0.0190  -0.0024 ? ? ? ? ? ? 574 HOH   A O     
3373 O  O     . HOH   EA .   ? 0.2155 0.3063 0.2687 0.0096  0.0115  0.0329  ? ? ? ? ? ? 575 HOH   A O     
3374 O  O     . HOH   EA .   ? 0.2704 0.2135 0.2623 0.0190  0.0165  0.0163  ? ? ? ? ? ? 576 HOH   A O     
3375 O  O     . HOH   EA .   ? 0.5654 0.5959 0.5236 0.2504  0.0881  0.0283  ? ? ? ? ? ? 577 HOH   A O     
3376 O  O     . HOH   EA .   ? 0.4750 0.6247 1.0371 -0.0864 0.0039  -0.0791 ? ? ? ? ? ? 578 HOH   A O     
3377 O  O     . HOH   EA .   ? 0.2397 0.2769 0.1876 0.0390  -0.0056 -0.0294 ? ? ? ? ? ? 579 HOH   A O     
3378 O  O     . HOH   EA .   ? 0.3084 0.2650 0.3281 0.0172  0.0260  -0.0489 ? ? ? ? ? ? 580 HOH   A O     
3379 O  O     . HOH   EA .   ? 0.8024 0.5531 0.8513 0.1359  0.0156  0.1783  ? ? ? ? ? ? 581 HOH   A O     
3380 O  O     . HOH   EA .   ? 0.6124 0.5398 0.6433 -0.0872 0.2177  -0.1231 ? ? ? ? ? ? 582 HOH   A O     
3381 O  O     . HOH   EA .   ? 0.7118 0.8423 0.6355 -0.1708 -0.1047 -0.0104 ? ? ? ? ? ? 583 HOH   A O     
3382 O  O     . HOH   EA .   ? 0.5774 0.3980 0.4274 0.0798  0.0027  0.0614  ? ? ? ? ? ? 584 HOH   A O     
3383 O  O     . HOH   EA .   ? 0.8709 0.4035 0.6396 0.1839  0.1504  -0.0249 ? ? ? ? ? ? 585 HOH   A O     
3384 O  O     . HOH   EA .   ? 0.3289 0.4101 0.4282 0.0886  0.0650  0.0140  ? ? ? ? ? ? 586 HOH   A O     
3385 O  O     . HOH   EA .   ? 0.4711 0.4549 0.7148 -0.1169 -0.0611 0.0523  ? ? ? ? ? ? 587 HOH   A O     
3386 O  O     . HOH   EA .   ? 0.3880 0.3720 0.5980 0.0513  0.0800  -0.0109 ? ? ? ? ? ? 588 HOH   A O     
3387 O  O     . HOH   EA .   ? 0.4965 1.0906 0.6423 -0.0011 -0.0104 -0.3223 ? ? ? ? ? ? 589 HOH   A O     
3388 O  O     . HOH   EA .   ? 0.2390 0.2500 0.1765 -0.0222 0.0068  0.0034  ? ? ? ? ? ? 590 HOH   A O     
3389 O  O     . HOH   EA .   ? 0.5508 0.7149 1.0925 0.1725  0.0710  0.2921  ? ? ? ? ? ? 591 HOH   A O     
3390 O  O     . HOH   EA .   ? 0.2845 0.2827 0.2486 0.0090  -0.0360 -0.0398 ? ? ? ? ? ? 592 HOH   A O     
3391 O  O     . HOH   EA .   ? 0.8456 0.5242 0.9518 -0.0846 -0.3311 0.0946  ? ? ? ? ? ? 593 HOH   A O     
3392 O  O     . HOH   EA .   ? 0.3254 0.3652 0.3884 0.0208  0.1158  0.0424  ? ? ? ? ? ? 594 HOH   A O     
3393 O  O     . HOH   EA .   ? 0.5111 0.3860 0.5058 -0.0362 0.2005  -0.0072 ? ? ? ? ? ? 595 HOH   A O     
3394 O  O     . HOH   EA .   ? 0.4713 0.5742 0.4949 -0.1114 0.1220  0.0418  ? ? ? ? ? ? 596 HOH   A O     
3395 O  O     . HOH   EA .   ? 0.4837 0.3246 0.6083 0.0442  0.0465  0.1039  ? ? ? ? ? ? 597 HOH   A O     
3396 O  O     . HOH   EA .   ? 0.6721 0.5230 0.8347 0.0845  -0.1056 -0.2024 ? ? ? ? ? ? 598 HOH   A O     
3397 O  O     . HOH   EA .   ? 0.6451 0.5135 0.3702 0.0776  -0.1585 -0.0447 ? ? ? ? ? ? 599 HOH   A O     
3398 O  O     . HOH   EA .   ? 0.2275 0.2419 0.2511 0.0393  0.0146  -0.0200 ? ? ? ? ? ? 600 HOH   A O     
3399 O  O     . HOH   EA .   ? 0.4121 0.5228 0.2421 0.1722  0.0245  0.0224  ? ? ? ? ? ? 601 HOH   A O     
3400 O  O     . HOH   EA .   ? 0.3219 0.3304 0.2831 0.0735  -0.0523 -0.0262 ? ? ? ? ? ? 602 HOH   A O     
3401 O  O     . HOH   EA .   ? 0.4558 0.6694 0.6077 -0.1878 0.0600  -0.1077 ? ? ? ? ? ? 603 HOH   A O     
3402 O  O     . HOH   EA .   ? 0.6104 0.6372 0.6819 0.1824  0.2613  0.0749  ? ? ? ? ? ? 604 HOH   A O     
3403 O  O     . HOH   EA .   ? 0.2843 0.4903 0.2350 0.0301  0.0071  0.0337  ? ? ? ? ? ? 605 HOH   A O     
3404 O  O     . HOH   EA .   ? 0.3663 0.7729 0.2798 -0.0901 0.0202  -0.1692 ? ? ? ? ? ? 606 HOH   A O     
3405 O  O     . HOH   EA .   ? 0.3116 0.4261 0.2785 0.1305  0.0350  -0.0151 ? ? ? ? ? ? 607 HOH   A O     
3406 O  O     . HOH   EA .   ? 0.4439 0.4969 0.2190 -0.0258 -0.0615 -0.0530 ? ? ? ? ? ? 608 HOH   A O     
3407 O  O     . HOH   EA .   ? 0.6712 0.3418 0.3152 0.1733  0.0336  0.0061  ? ? ? ? ? ? 609 HOH   A O     
3408 O  O     . HOH   EA .   ? 0.2161 0.2165 0.1944 0.0433  -0.0058 0.0003  ? ? ? ? ? ? 610 HOH   A O     
3409 O  O     . HOH   EA .   ? 0.6720 0.8872 0.6301 0.1502  -0.2415 -0.1290 ? ? ? ? ? ? 611 HOH   A O     
3410 O  O     . HOH   EA .   ? 0.5060 0.3245 0.2584 0.1413  -0.0960 -0.0327 ? ? ? ? ? ? 612 HOH   A O     
3411 O  O     . HOH   EA .   ? 0.4819 0.5357 0.5825 0.0737  -0.1777 -0.0079 ? ? ? ? ? ? 613 HOH   A O     
3412 O  O     . HOH   EA .   ? 0.3531 0.2289 0.2757 -0.0127 -0.0208 -0.0031 ? ? ? ? ? ? 614 HOH   A O     
3413 O  O     . HOH   EA .   ? 0.2309 0.2921 0.2384 0.0547  -0.0247 -0.0404 ? ? ? ? ? ? 615 HOH   A O     
3414 O  O     . HOH   EA .   ? 0.5023 0.6888 0.6761 0.0153  0.0863  0.1254  ? ? ? ? ? ? 616 HOH   A O     
3415 O  O     . HOH   EA .   ? 0.9943 0.5464 0.7131 0.0760  0.2246  0.0721  ? ? ? ? ? ? 617 HOH   A O     
3416 O  O     . HOH   EA .   ? 0.8977 0.8836 0.5434 -0.3266 -0.0041 0.0473  ? ? ? ? ? ? 618 HOH   A O     
3417 O  O     . HOH   EA .   ? 0.4698 0.6572 0.4038 0.1176  0.0407  0.0599  ? ? ? ? ? ? 619 HOH   A O     
3418 O  O     . HOH   EA .   ? 0.5049 0.3092 0.4231 0.0117  -0.0087 0.0482  ? ? ? ? ? ? 620 HOH   A O     
3419 O  O     . HOH   EA .   ? 0.2087 0.1858 0.1845 0.0084  -0.0019 -0.0037 ? ? ? ? ? ? 621 HOH   A O     
3420 O  O     . HOH   EA .   ? 0.6323 0.5656 0.5355 0.1570  -0.0541 -0.0257 ? ? ? ? ? ? 622 HOH   A O     
3421 O  O     . HOH   EA .   ? 0.4006 0.3757 0.2606 0.0762  -0.0095 -0.0364 ? ? ? ? ? ? 623 HOH   A O     
3422 O  O     . HOH   EA .   ? 0.4352 0.3528 0.3731 -0.0771 0.0310  0.0178  ? ? ? ? ? ? 624 HOH   A O     
3423 O  O     . HOH   EA .   ? 0.5683 0.3463 0.3464 -0.1144 -0.0021 -0.0204 ? ? ? ? ? ? 625 HOH   A O     
3424 O  O     . HOH   EA .   ? 0.5878 0.5652 0.6223 -0.1372 0.0283  -0.0496 ? ? ? ? ? ? 626 HOH   A O     
3425 O  O     . HOH   EA .   ? 0.2900 0.7108 0.6752 0.0141  -0.0031 -0.3625 ? ? ? ? ? ? 627 HOH   A O     
3426 O  O     . HOH   EA .   ? 0.3167 0.2832 0.2139 -0.0471 -0.0799 -0.0185 ? ? ? ? ? ? 628 HOH   A O     
3427 O  O     . HOH   EA .   ? 0.4383 0.4616 0.4395 0.0734  0.1110  -0.0868 ? ? ? ? ? ? 629 HOH   A O     
3428 O  O     . HOH   EA .   ? 0.4397 0.3932 0.3256 0.0365  0.0089  -0.0369 ? ? ? ? ? ? 630 HOH   A O     
3429 O  O     . HOH   EA .   ? 0.3580 0.4197 0.2817 0.0282  -0.0278 -0.0212 ? ? ? ? ? ? 631 HOH   A O     
3430 O  O     . HOH   EA .   ? 0.2144 0.3206 0.2624 0.0257  -0.0358 -0.0764 ? ? ? ? ? ? 632 HOH   A O     
3431 O  O     . HOH   EA .   ? 0.5041 0.5336 0.5549 -0.0498 0.0427  0.0996  ? ? ? ? ? ? 633 HOH   A O     
3432 O  O     . HOH   EA .   ? 0.3633 0.5782 0.7447 -0.0322 -0.1388 0.0240  ? ? ? ? ? ? 634 HOH   A O     
3433 O  O     . HOH   EA .   ? 0.4111 0.3638 0.4945 -0.0556 -0.0584 0.1070  ? ? ? ? ? ? 635 HOH   A O     
3434 O  O     . HOH   EA .   ? 0.2948 0.3647 0.3441 0.0569  -0.0319 -0.0129 ? ? ? ? ? ? 636 HOH   A O     
3435 O  O     . HOH   EA .   ? 0.7747 0.3664 0.6864 0.0922  0.0094  0.0558  ? ? ? ? ? ? 637 HOH   A O     
3436 O  O     . HOH   EA .   ? 0.5576 0.4283 0.5449 0.1084  -0.1890 -0.0664 ? ? ? ? ? ? 638 HOH   A O     
3437 O  O     . HOH   EA .   ? 0.8724 0.8272 1.0425 0.0251  -0.0667 -0.1745 ? ? ? ? ? ? 639 HOH   A O     
3438 O  O     . HOH   EA .   ? 0.9095 0.5801 0.6082 0.3620  0.2689  0.1687  ? ? ? ? ? ? 640 HOH   A O     
3439 O  O     . HOH   EA .   ? 0.2743 0.2774 0.2020 0.0250  -0.0211 -0.0068 ? ? ? ? ? ? 641 HOH   A O     
3440 O  O     . HOH   EA .   ? 0.6836 0.5529 0.6487 -0.0206 -0.0050 -0.0868 ? ? ? ? ? ? 642 HOH   A O     
3441 O  O     . HOH   EA .   ? 0.8643 0.4623 0.5348 -0.0833 -0.1657 0.0267  ? ? ? ? ? ? 643 HOH   A O     
3442 O  O     . HOH   EA .   ? 0.3030 0.3595 0.3667 -0.0526 0.0082  -0.0020 ? ? ? ? ? ? 644 HOH   A O     
3443 O  O     . HOH   EA .   ? 0.7615 0.6360 0.3549 0.2729  -0.0296 -0.0172 ? ? ? ? ? ? 645 HOH   A O     
3444 O  O     . HOH   EA .   ? 0.3605 0.3212 0.4767 -0.0788 -0.0595 0.0145  ? ? ? ? ? ? 646 HOH   A O     
3445 O  O     . HOH   EA .   ? 0.4150 0.2243 0.2609 0.0374  -0.0219 0.0130  ? ? ? ? ? ? 647 HOH   A O     
3446 O  O     . HOH   EA .   ? 0.3447 0.5707 0.4975 0.0225  -0.1211 -0.0863 ? ? ? ? ? ? 648 HOH   A O     
3447 O  O     . HOH   EA .   ? 0.2873 0.3799 0.2569 0.0727  0.0028  0.0091  ? ? ? ? ? ? 649 HOH   A O     
3448 O  O     . HOH   EA .   ? 0.4684 0.7880 0.6320 -0.1807 0.0426  -0.1512 ? ? ? ? ? ? 650 HOH   A O     
3449 O  O     . HOH   EA .   ? 0.5550 0.7107 0.4479 0.2567  0.0433  0.0637  ? ? ? ? ? ? 651 HOH   A O     
3450 O  O     . HOH   EA .   ? 0.2386 0.3530 0.5302 0.0116  -0.0883 -0.0973 ? ? ? ? ? ? 652 HOH   A O     
3451 O  O     . HOH   EA .   ? 0.6435 0.8189 0.4784 -0.0871 -0.0565 -0.0453 ? ? ? ? ? ? 653 HOH   A O     
3452 O  O     . HOH   EA .   ? 0.3432 0.4324 0.6057 0.0667  -0.1096 -0.1784 ? ? ? ? ? ? 654 HOH   A O     
3453 O  O     . HOH   EA .   ? 0.4544 0.3278 0.6454 0.0000  0.0062  -0.0740 ? ? ? ? ? ? 655 HOH   A O     
3454 O  O     . HOH   EA .   ? 0.3186 0.2859 0.2920 0.0770  -0.0355 -0.0317 ? ? ? ? ? ? 656 HOH   A O     
3455 O  O     . HOH   EA .   ? 0.4441 0.4200 0.3557 0.0975  -0.0663 0.0737  ? ? ? ? ? ? 657 HOH   A O     
3456 O  O     . HOH   EA .   ? 0.1889 0.2069 0.1879 0.0203  -0.0040 -0.0210 ? ? ? ? ? ? 658 HOH   A O     
3457 O  O     . HOH   EA .   ? 0.2677 0.3321 0.2137 0.0181  0.0021  0.0158  ? ? ? ? ? ? 659 HOH   A O     
3458 O  O     . HOH   EA .   ? 0.4778 0.7611 1.0201 0.0360  0.0503  0.3244  ? ? ? ? ? ? 660 HOH   A O     
3459 O  O     . HOH   EA .   ? 0.4700 0.7987 0.5579 0.0208  -0.0845 -0.1296 ? ? ? ? ? ? 661 HOH   A O     
3460 O  O     . HOH   EA .   ? 0.4402 0.2814 0.4008 0.0847  0.0380  -0.0225 ? ? ? ? ? ? 662 HOH   A O     
3461 O  O     . HOH   EA .   ? 0.2854 0.5103 0.3179 -0.1301 0.0557  -0.1474 ? ? ? ? ? ? 663 HOH   A O     
3462 O  O     . HOH   EA .   ? 0.3824 0.3333 0.3426 0.0804  -0.0280 -0.0115 ? ? ? ? ? ? 664 HOH   A O     
3463 O  O     . HOH   EA .   ? 0.7383 0.6789 0.6668 0.1153  -0.2765 -0.0397 ? ? ? ? ? ? 665 HOH   A O     
3464 O  O     . HOH   EA .   ? 0.5036 0.2233 0.2865 0.0489  -0.0428 0.0146  ? ? ? ? ? ? 666 HOH   A O     
3465 O  O     . HOH   EA .   ? 0.4396 0.5439 0.3698 -0.0053 0.0102  -0.1270 ? ? ? ? ? ? 667 HOH   A O     
3466 O  O     . HOH   EA .   ? 0.2849 0.3096 0.4065 -0.0351 0.0326  0.0013  ? ? ? ? ? ? 668 HOH   A O     
3467 O  O     . HOH   EA .   ? 0.2470 0.2164 0.2177 0.0215  0.0379  0.0055  ? ? ? ? ? ? 669 HOH   A O     
3468 O  O     . HOH   EA .   ? 0.5774 0.7211 0.5769 -0.0843 -0.0921 0.1510  ? ? ? ? ? ? 670 HOH   A O     
3469 O  O     . HOH   EA .   ? 0.2900 0.2555 0.2227 0.0148  -0.0364 0.0101  ? ? ? ? ? ? 671 HOH   A O     
3470 O  O     . HOH   EA .   ? 0.3101 0.2609 0.2928 0.0481  0.0335  0.0023  ? ? ? ? ? ? 672 HOH   A O     
3471 O  O     . HOH   EA .   ? 0.2132 0.2490 0.1700 0.0438  -0.0055 -0.0164 ? ? ? ? ? ? 673 HOH   A O     
3472 O  O     . HOH   EA .   ? 0.5608 0.3968 0.5623 -0.0172 0.0131  0.0478  ? ? ? ? ? ? 674 HOH   A O     
3473 O  O     . HOH   EA .   ? 0.3042 0.3434 0.3423 0.0237  0.0622  0.0565  ? ? ? ? ? ? 675 HOH   A O     
3474 O  O     . HOH   EA .   ? 0.6332 0.4787 0.9431 -0.1018 0.3028  -0.0614 ? ? ? ? ? ? 676 HOH   A O     
3475 O  O     . HOH   EA .   ? 0.3581 0.7268 0.6217 -0.1655 0.0075  -0.0090 ? ? ? ? ? ? 677 HOH   A O     
3476 O  O     . HOH   EA .   ? 0.6130 0.3444 0.3503 0.0758  0.0042  0.0753  ? ? ? ? ? ? 678 HOH   A O     
3477 O  O     . HOH   EA .   ? 0.5781 0.4932 0.4175 0.2310  -0.0266 -0.0024 ? ? ? ? ? ? 679 HOH   A O     
3478 O  O     . HOH   EA .   ? 0.3112 0.2822 0.2379 0.0485  0.0285  -0.0133 ? ? ? ? ? ? 680 HOH   A O     
3479 O  O     . HOH   EA .   ? 0.6019 0.7120 0.4399 0.0285  -0.0083 0.0476  ? ? ? ? ? ? 681 HOH   A O     
3480 O  O     . HOH   EA .   ? 0.5438 0.7117 0.8688 0.1683  -0.1723 -0.0950 ? ? ? ? ? ? 682 HOH   A O     
3481 O  O     . HOH   EA .   ? 0.3677 0.5862 0.2206 -0.0506 -0.0182 -0.0452 ? ? ? ? ? ? 683 HOH   A O     
3482 O  O     . HOH   EA .   ? 0.4073 0.9091 0.5307 0.0670  0.0031  0.0218  ? ? ? ? ? ? 684 HOH   A O     
3483 O  O     . HOH   EA .   ? 0.3753 0.5337 0.3318 0.0449  0.0210  0.0660  ? ? ? ? ? ? 685 HOH   A O     
3484 O  O     . HOH   EA .   ? 0.5165 0.6258 0.8106 -0.0748 -0.0131 -0.1238 ? ? ? ? ? ? 686 HOH   A O     
3485 O  O     . HOH   EA .   ? 0.7187 0.7188 0.7050 0.0388  0.0389  0.0331  ? ? ? ? ? ? 687 HOH   A O     
3486 O  O     . HOH   EA .   ? 0.6053 0.6029 0.5372 -0.0526 0.0777  -0.1248 ? ? ? ? ? ? 688 HOH   A O     
3487 O  O     . HOH   EA .   ? 0.2059 0.2485 0.2213 0.0050  -0.0137 -0.0146 ? ? ? ? ? ? 689 HOH   A O     
3488 O  O     . HOH   EA .   ? 0.3002 0.2968 0.3534 0.0188  0.0371  -0.0684 ? ? ? ? ? ? 690 HOH   A O     
3489 O  O     . HOH   EA .   ? 0.7262 0.6401 0.5614 0.0256  0.0070  0.0039  ? ? ? ? ? ? 691 HOH   A O     
3490 O  O     . HOH   EA .   ? 0.9362 0.8377 0.5678 0.0464  0.0479  0.0608  ? ? ? ? ? ? 692 HOH   A O     
3491 O  O     . HOH   EA .   ? 0.5205 1.1637 0.8085 -0.0006 -0.0973 0.1626  ? ? ? ? ? ? 693 HOH   A O     
3492 O  O     . HOH   EA .   ? 0.5859 0.8836 0.7521 0.1411  -0.0537 -0.1621 ? ? ? ? ? ? 694 HOH   A O     
3493 O  O     . HOH   EA .   ? 0.5935 0.3803 0.5379 0.0314  0.0589  -0.0767 ? ? ? ? ? ? 695 HOH   A O     
3494 O  O     . HOH   EA .   ? 0.4593 0.4564 0.4671 0.1802  0.1733  0.1135  ? ? ? ? ? ? 696 HOH   A O     
3495 O  O     . HOH   EA .   ? 0.4800 1.0790 0.7009 0.2596  0.0474  0.1238  ? ? ? ? ? ? 697 HOH   A O     
3496 O  O     . HOH   EA .   ? 0.5229 0.9321 0.5356 0.0534  -0.0432 0.0891  ? ? ? ? ? ? 698 HOH   A O     
3497 O  O     . HOH   EA .   ? 0.5135 0.3369 0.2951 0.0953  -0.0499 -0.0774 ? ? ? ? ? ? 699 HOH   A O     
3498 O  O     . HOH   EA .   ? 0.2915 0.2687 0.2638 0.0144  0.0044  0.0472  ? ? ? ? ? ? 700 HOH   A O     
3499 O  O     . HOH   EA .   ? 0.4834 0.4844 0.5591 -0.1131 -0.0965 -0.0032 ? ? ? ? ? ? 701 HOH   A O     
3500 O  O     . HOH   EA .   ? 0.3489 0.3571 0.6409 0.0683  0.1458  -0.0023 ? ? ? ? ? ? 702 HOH   A O     
3501 O  O     . HOH   EA .   ? 0.7312 0.6851 0.5740 -0.1393 -0.1237 -0.0592 ? ? ? ? ? ? 703 HOH   A O     
3502 O  O     . HOH   EA .   ? 0.4865 0.5312 0.5324 0.1609  0.1070  0.1006  ? ? ? ? ? ? 704 HOH   A O     
3503 O  O     . HOH   EA .   ? 0.5215 0.5306 0.4130 0.0034  0.0427  -0.0842 ? ? ? ? ? ? 705 HOH   A O     
3504 O  O     . HOH   EA .   ? 0.5221 0.5968 0.4235 -0.0882 -0.0421 0.0517  ? ? ? ? ? ? 706 HOH   A O     
3505 O  O     . HOH   EA .   ? 0.5105 0.7717 0.7314 -0.1105 0.0082  0.0001  ? ? ? ? ? ? 707 HOH   A O     
3506 O  O     . HOH   EA .   ? 0.2717 0.2964 0.2248 0.0114  -0.0151 0.0139  ? ? ? ? ? ? 708 HOH   A O     
3507 O  O     . HOH   EA .   ? 0.7410 0.5566 0.9442 -0.3903 0.0096  0.3063  ? ? ? ? ? ? 709 HOH   A O     
3508 O  O     . HOH   EA .   ? 0.3404 0.2816 0.3949 0.0009  -0.0074 0.0225  ? ? ? ? ? ? 710 HOH   A O     
3509 O  O     . HOH   EA .   ? 0.5247 0.4357 0.4083 -0.2205 0.0109  -0.0321 ? ? ? ? ? ? 711 HOH   A O     
3510 O  O     . HOH   EA .   ? 0.3454 0.5615 0.3742 -0.1073 -0.0570 -0.0379 ? ? ? ? ? ? 712 HOH   A O     
3511 O  O     . HOH   EA .   ? 0.4700 0.7620 0.9087 0.0123  0.1540  -0.1524 ? ? ? ? ? ? 713 HOH   A O     
3512 O  O     . HOH   EA .   ? 0.2715 0.3395 0.2271 -0.0589 -0.0269 -0.0193 ? ? ? ? ? ? 714 HOH   A O     
3513 O  O     . HOH   EA .   ? 0.3651 0.4887 0.2641 0.1228  0.0030  0.0693  ? ? ? ? ? ? 715 HOH   A O     
3514 O  O     . HOH   EA .   ? 0.3603 0.3339 0.3704 0.0010  0.0940  -0.0665 ? ? ? ? ? ? 716 HOH   A O     
3515 O  O     . HOH   EA .   ? 0.6912 0.4882 0.5472 0.0641  -0.0800 -0.1099 ? ? ? ? ? ? 717 HOH   A O     
3516 O  O     . HOH   EA .   ? 0.9804 0.5364 0.5163 0.0431  0.1535  0.1101  ? ? ? ? ? ? 718 HOH   A O     
3517 O  O     . HOH   EA .   ? 0.6544 0.5205 0.7741 0.0851  0.2050  -0.0160 ? ? ? ? ? ? 719 HOH   A O     
3518 O  O     . HOH   EA .   ? 0.3385 0.6529 0.5449 0.0185  -0.1266 -0.2455 ? ? ? ? ? ? 720 HOH   A O     
3519 O  O     . HOH   EA .   ? 0.9383 0.9258 0.7979 0.1383  0.1246  0.1345  ? ? ? ? ? ? 721 HOH   A O     
3520 O  O     . HOH   EA .   ? 0.8428 0.8515 0.6272 -0.0824 -0.1985 -0.0237 ? ? ? ? ? ? 722 HOH   A O     
3521 O  O     . HOH   EA .   ? 0.6487 0.6046 0.5339 0.0004  -0.0348 0.1308  ? ? ? ? ? ? 723 HOH   A O     
3522 O  O     . HOH   EA .   ? 0.3276 0.4032 0.3216 0.0689  0.0420  -0.0369 ? ? ? ? ? ? 724 HOH   A O     
3523 O  O     . HOH   EA .   ? 0.7867 0.5158 0.7603 -0.0895 -0.2375 0.1255  ? ? ? ? ? ? 725 HOH   A O     
3524 O  O     . HOH   EA .   ? 0.6141 0.5952 0.5537 0.0422  -0.0585 0.0898  ? ? ? ? ? ? 726 HOH   A O     
3525 O  O     . HOH   EA .   ? 0.6218 0.7412 0.5907 -0.2759 -0.0027 0.0192  ? ? ? ? ? ? 727 HOH   A O     
3526 O  O     . HOH   EA .   ? 0.2474 0.2243 0.1961 0.0209  0.0083  0.0046  ? ? ? ? ? ? 728 HOH   A O     
3527 O  O     . HOH   EA .   ? 0.3428 0.6885 0.3747 0.1481  0.0135  -0.0852 ? ? ? ? ? ? 729 HOH   A O     
3528 O  O     . HOH   EA .   ? 0.5037 0.4591 0.4307 0.0259  0.0263  -0.0163 ? ? ? ? ? ? 730 HOH   A O     
3529 O  O     . HOH   EA .   ? 0.6110 0.7236 0.7027 0.1880  -0.0417 -0.2166 ? ? ? ? ? ? 731 HOH   A O     
3530 O  O     . HOH   EA .   ? 0.8213 0.8787 0.8979 -0.0740 0.1060  0.0571  ? ? ? ? ? ? 732 HOH   A O     
3531 O  O     . HOH   EA .   ? 0.5487 0.3917 0.6594 0.1112  0.1826  0.1024  ? ? ? ? ? ? 733 HOH   A O     
3532 O  O     . HOH   EA .   ? 0.3773 0.4279 0.4264 0.0958  -0.0591 -0.0535 ? ? ? ? ? ? 734 HOH   A O     
3533 O  O     . HOH   EA .   ? 0.3989 0.5020 0.7638 -0.0374 0.0224  0.0624  ? ? ? ? ? ? 735 HOH   A O     
3534 O  O     . HOH   EA .   ? 0.5632 0.6261 1.0807 -0.1363 -0.2073 0.0102  ? ? ? ? ? ? 736 HOH   A O     
3535 O  O     . HOH   EA .   ? 0.8853 0.6414 0.7836 -0.0406 -0.1173 0.2437  ? ? ? ? ? ? 737 HOH   A O     
3536 O  O     . HOH   EA .   ? 0.3658 0.4141 0.5049 -0.0395 0.0134  -0.0320 ? ? ? ? ? ? 738 HOH   A O     
3537 O  O     . HOH   EA .   ? 0.5890 1.0607 1.1447 -0.0398 0.0044  -0.0534 ? ? ? ? ? ? 739 HOH   A O     
3538 O  O     . HOH   EA .   ? 0.8121 0.5780 0.5904 0.1156  -0.0688 0.1223  ? ? ? ? ? ? 740 HOH   A O     
3539 O  O     . HOH   EA .   ? 0.4285 0.3878 0.4670 0.0528  -0.0040 0.0978  ? ? ? ? ? ? 741 HOH   A O     
3540 O  O     . HOH   EA .   ? 0.4399 0.3084 0.2962 0.0076  -0.1036 -0.0241 ? ? ? ? ? ? 742 HOH   A O     
3541 O  O     . HOH   EA .   ? 1.2231 0.5339 0.6608 -0.1197 -0.0992 0.0710  ? ? ? ? ? ? 743 HOH   A O     
3542 O  O     . HOH   EA .   ? 0.4316 0.6188 0.6073 0.1484  0.0104  -0.1825 ? ? ? ? ? ? 744 HOH   A O     
3543 O  O     . HOH   EA .   ? 0.3714 0.4861 0.4592 0.0574  0.0879  0.1240  ? ? ? ? ? ? 745 HOH   A O     
3544 O  O     . HOH   EA .   ? 0.6591 0.4443 0.5057 0.0908  -0.0024 -0.0469 ? ? ? ? ? ? 746 HOH   A O     
3545 O  O     . HOH   EA .   ? 0.7276 0.7148 0.7896 -0.1311 -0.0553 -0.0241 ? ? ? ? ? ? 747 HOH   A O     
3546 O  O     . HOH   EA .   ? 0.9749 0.8137 0.6126 0.3874  -0.1151 -0.1094 ? ? ? ? ? ? 748 HOH   A O     
3547 O  O     . HOH   EA .   ? 0.3227 1.2969 0.3719 -0.1600 -0.1917 0.0060  ? ? ? ? ? ? 749 HOH   A O     
3548 O  O     . HOH   EA .   ? 0.5859 0.7633 0.4812 -0.2183 0.0360  -0.0060 ? ? ? ? ? ? 750 HOH   A O     
3549 O  O     . HOH   EA .   ? 0.5287 0.7999 0.4002 0.0647  -0.1428 -0.0786 ? ? ? ? ? ? 751 HOH   A O     
3550 O  O     . HOH   EA .   ? 0.7197 0.5712 0.3884 0.0173  0.0915  -0.0391 ? ? ? ? ? ? 752 HOH   A O     
3551 O  O     . HOH   EA .   ? 0.6644 0.3549 0.6031 -0.0262 -0.2947 0.0607  ? ? ? ? ? ? 753 HOH   A O     
3552 O  O     . HOH   EA .   ? 0.5461 0.7580 0.6666 -0.0346 0.0957  -0.1227 ? ? ? ? ? ? 754 HOH   A O     
3553 O  O     . HOH   EA .   ? 0.5107 0.5786 1.0924 0.0353  -0.0347 -0.2159 ? ? ? ? ? ? 755 HOH   A O     
3554 O  O     . HOH   EA .   ? 0.9955 0.7519 0.8944 -0.1699 0.1942  -0.1517 ? ? ? ? ? ? 756 HOH   A O     
3555 O  O     . HOH   EA .   ? 0.7258 0.9637 0.8245 0.1503  -0.1860 -0.0393 ? ? ? ? ? ? 757 HOH   A O     
3556 O  O     . HOH   EA .   ? 0.7114 0.7821 1.1332 -0.0477 0.1484  -0.1616 ? ? ? ? ? ? 758 HOH   A O     
3557 O  O     . HOH   EA .   ? 0.7763 0.4701 0.8436 0.1998  -0.1045 0.2341  ? ? ? ? ? ? 759 HOH   A O     
3558 O  O     . HOH   EA .   ? 0.5307 0.6799 0.7295 0.0291  -0.0272 -0.0164 ? ? ? ? ? ? 760 HOH   A O     
3559 O  O     . HOH   EA .   ? 0.4256 0.6893 0.7686 -0.1020 -0.1234 0.0568  ? ? ? ? ? ? 761 HOH   A O     
3560 O  O     . HOH   EA .   ? 0.4010 0.7559 0.4586 0.1503  -0.0528 -0.1432 ? ? ? ? ? ? 762 HOH   A O     
3561 O  O     . HOH   EA .   ? 0.8476 0.9819 0.6452 -0.0576 -0.0875 -0.0975 ? ? ? ? ? ? 763 HOH   A O     
3562 O  O     . HOH   EA .   ? 0.5359 0.8385 0.5687 -0.1162 0.0774  0.2746  ? ? ? ? ? ? 764 HOH   A O     
3563 O  O     . HOH   EA .   ? 0.2960 0.5542 0.6448 0.0313  0.1735  0.0099  ? ? ? ? ? ? 765 HOH   A O     
3564 O  O     . HOH   EA .   ? 0.3992 1.2308 0.4032 0.1962  0.0067  -0.0865 ? ? ? ? ? ? 766 HOH   A O     
3565 O  O     . HOH   EA .   ? 0.7955 0.4857 0.8065 -0.0306 0.3673  -0.0328 ? ? ? ? ? ? 767 HOH   A O     
3566 O  O     . HOH   EA .   ? 0.4941 0.5393 0.5616 -0.0631 0.0611  -0.0743 ? ? ? ? ? ? 768 HOH   A O     
3567 O  O     . HOH   EA .   ? 0.6854 0.5265 0.5615 0.2328  -0.0712 0.1424  ? ? ? ? ? ? 769 HOH   A O     
3568 O  O     . HOH   EA .   ? 1.1447 1.1767 1.1492 -0.0783 -0.0399 -0.2364 ? ? ? ? ? ? 770 HOH   A O     
3569 O  O     . HOH   EA .   ? 1.2700 0.6871 0.7383 0.3001  0.0931  0.0131  ? ? ? ? ? ? 771 HOH   A O     
3570 O  O     . HOH   EA .   ? 0.4375 1.1319 0.6663 -0.0549 -0.0037 0.3900  ? ? ? ? ? ? 772 HOH   A O     
3571 O  O     . HOH   EA .   ? 0.5384 0.4793 0.4909 0.0894  0.0326  -0.0155 ? ? ? ? ? ? 773 HOH   A O     
3572 O  O     . HOH   EA .   ? 0.7167 0.4035 0.5704 -0.1727 0.0957  0.0355  ? ? ? ? ? ? 774 HOH   A O     
3573 O  O     . HOH   EA .   ? 0.5737 0.4977 0.8095 -0.0758 0.0477  -0.2176 ? ? ? ? ? ? 775 HOH   A O     
3574 O  O     . HOH   EA .   ? 0.6148 0.5762 1.0003 0.0971  0.3196  0.2395  ? ? ? ? ? ? 776 HOH   A O     
3575 O  O     . HOH   EA .   ? 0.7278 0.7724 0.8356 -0.0500 -0.0320 -0.1548 ? ? ? ? ? ? 777 HOH   A O     
3576 O  O     . HOH   EA .   ? 0.7689 0.7848 0.6105 0.1902  -0.0029 -0.3005 ? ? ? ? ? ? 778 HOH   A O     
3577 O  O     . HOH   EA .   ? 0.9407 0.4914 0.4888 -0.0555 -0.0994 0.0248  ? ? ? ? ? ? 779 HOH   A O     
3578 O  O     . HOH   EA .   ? 0.5040 0.5970 0.6248 0.1817  -0.0732 -0.2528 ? ? ? ? ? ? 780 HOH   A O     
3579 O  O     . HOH   EA .   ? 1.0539 0.7291 0.6914 -0.2119 -0.2015 0.0395  ? ? ? ? ? ? 781 HOH   A O     
3580 O  O     . HOH   EA .   ? 0.6488 0.7104 0.3996 0.1176  0.1673  0.0652  ? ? ? ? ? ? 782 HOH   A O     
3581 O  O     . HOH   EA .   ? 0.5249 0.5494 0.5612 0.1732  -0.0251 0.0909  ? ? ? ? ? ? 783 HOH   A O     
3582 O  O     . HOH   EA .   ? 0.5835 0.9753 0.7974 0.2262  0.0915  0.2620  ? ? ? ? ? ? 784 HOH   A O     
3583 O  O     . HOH   EA .   ? 0.4324 0.6486 0.7244 -0.0683 0.0734  -0.1319 ? ? ? ? ? ? 785 HOH   A O     
3584 O  O     . HOH   EA .   ? 0.7211 0.4670 0.7105 -0.1720 0.0774  0.0091  ? ? ? ? ? ? 786 HOH   A O     
3585 O  O     . HOH   EA .   ? 1.1862 0.5578 0.9928 -0.0112 0.3781  -0.0074 ? ? ? ? ? ? 787 HOH   A O     
3586 O  O     . HOH   EA .   ? 0.5289 0.6384 0.5251 0.1083  0.0218  -0.0943 ? ? ? ? ? ? 788 HOH   A O     
3587 O  O     . HOH   EA .   ? 0.4912 1.1554 0.5938 0.1996  0.0665  0.2356  ? ? ? ? ? ? 789 HOH   A O     
3588 O  O     . HOH   EA .   ? 0.9058 0.7262 0.6852 -0.1534 -0.1812 0.1407  ? ? ? ? ? ? 790 HOH   A O     
3589 O  O     . HOH   EA .   ? 0.5799 0.9259 0.4459 -0.0457 -0.0214 -0.0194 ? ? ? ? ? ? 791 HOH   A O     
3590 O  O     . HOH   EA .   ? 1.2497 0.6862 0.5261 -0.1513 -0.1739 -0.0628 ? ? ? ? ? ? 792 HOH   A O     
3591 O  O     . HOH   EA .   ? 0.3152 0.7862 0.3774 0.0059  -0.0547 -0.0948 ? ? ? ? ? ? 793 HOH   A O     
3592 O  O     . HOH   EA .   ? 0.7846 0.7800 0.3886 0.0241  -0.0623 -0.1354 ? ? ? ? ? ? 794 HOH   A O     
3593 O  O     . HOH   EA .   ? 0.7451 1.2397 0.5880 0.2597  0.0555  -0.0668 ? ? ? ? ? ? 795 HOH   A O     
3594 O  O     . HOH   EA .   ? 0.8493 0.7641 0.4177 -0.1220 0.0241  0.1292  ? ? ? ? ? ? 796 HOH   A O     
3595 O  O     A HOH   EA .   ? 0.4246 0.4650 0.3936 0.0506  -0.0192 -0.0419 ? ? ? ? ? ? 797 HOH   A O     
3596 O  O     B HOH   EA .   ? 0.4376 0.4524 0.3442 0.0629  0.1107  -0.0517 ? ? ? ? ? ? 797 HOH   A O     
3597 O  O     . HOH   EA .   ? 0.6464 0.6640 0.6872 0.0241  -0.0013 -0.0032 ? ? ? ? ? ? 798 HOH   A O     
3598 O  O     . HOH   EA .   ? 0.4245 0.8185 0.9711 -0.0192 0.0985  0.3910  ? ? ? ? ? ? 799 HOH   A O     
3599 O  O     . HOH   EA .   ? 0.9102 0.3328 0.3361 0.1037  0.0141  -0.0122 ? ? ? ? ? ? 800 HOH   A O     
3600 O  O     . HOH   EA .   ? 0.9338 0.5425 0.4343 -0.0270 0.1408  0.1298  ? ? ? ? ? ? 801 HOH   A O     
3601 O  O     . HOH   EA .   ? 0.5269 0.4469 0.9518 -0.0001 0.1037  -0.0817 ? ? ? ? ? ? 802 HOH   A O     
3602 O  O     . HOH   EA .   ? 0.8354 0.3806 0.4749 -0.0749 0.2073  0.0392  ? ? ? ? ? ? 803 HOH   A O     
3603 O  O     . HOH   EA .   ? 0.5901 0.6293 0.6245 -0.0845 0.0689  0.0265  ? ? ? ? ? ? 804 HOH   A O     
3604 O  O     . HOH   EA .   ? 0.4871 0.6138 0.9643 0.0849  0.2220  -0.0092 ? ? ? ? ? ? 805 HOH   A O     
3605 O  O     . HOH   EA .   ? 0.5359 0.3435 0.4709 -0.0345 0.0078  0.0235  ? ? ? ? ? ? 806 HOH   A O     
3606 O  O     . HOH   EA .   ? 0.5846 0.8859 0.6130 0.1731  -0.0663 0.1844  ? ? ? ? ? ? 807 HOH   A O     
3607 O  O     . HOH   EA .   ? 0.2677 0.3890 0.4597 0.0694  0.0154  -0.0220 ? ? ? ? ? ? 808 HOH   A O     
3608 O  O     . HOH   EA .   ? 0.3705 0.5969 0.5943 0.0875  -0.0218 0.0487  ? ? ? ? ? ? 809 HOH   A O     
3609 O  O     . HOH   EA .   ? 0.4514 0.4800 0.5656 0.1422  -0.0261 -0.0489 ? ? ? ? ? ? 810 HOH   A O     
3610 O  O     . HOH   EA .   ? 0.8056 0.7030 0.6391 0.1007  0.0181  -0.0056 ? ? ? ? ? ? 811 HOH   A O     
3611 O  O     . HOH   EA .   ? 0.5585 0.9778 0.7411 -0.0280 0.0066  0.2456  ? ? ? ? ? ? 812 HOH   A O     
3612 O  O     . HOH   EA .   ? 0.2629 0.2855 0.2408 0.0567  -0.0173 -0.0331 ? ? ? ? ? ? 813 HOH   A O     
3613 O  O     . HOH   EA .   ? 0.5508 0.3950 0.5193 -0.0823 0.0031  0.0005  ? ? ? ? ? ? 814 HOH   A O     
3614 O  O     . HOH   EA .   ? 0.6181 0.7454 0.3904 -0.0533 -0.1309 0.0574  ? ? ? ? ? ? 815 HOH   A O     
3615 O  O     . HOH   EA .   ? 1.2352 0.6525 0.6677 -0.0728 0.2251  -0.1186 ? ? ? ? ? ? 816 HOH   A O     
3616 O  O     . HOH   EA .   ? 0.4921 0.8047 0.7487 0.1967  0.0131  0.2436  ? ? ? ? ? ? 817 HOH   A O     
3617 O  O     . HOH   EA .   ? 0.4405 0.4276 0.3490 0.1237  -0.0363 -0.0292 ? ? ? ? ? ? 818 HOH   A O     
3618 O  O     . HOH   EA .   ? 0.6839 0.7820 0.9685 -0.1167 0.0602  -0.2117 ? ? ? ? ? ? 819 HOH   A O     
3619 O  O     . HOH   EA .   ? 1.1173 0.3516 0.8601 0.1278  0.1342  -0.2026 ? ? ? ? ? ? 820 HOH   A O     
3620 O  O     . HOH   EA .   ? 0.4088 0.4605 0.6008 0.1230  0.0209  0.0782  ? ? ? ? ? ? 821 HOH   A O     
3621 O  O     . HOH   EA .   ? 0.3754 0.5795 0.3816 0.0212  0.1394  -0.0554 ? ? ? ? ? ? 822 HOH   A O     
3622 O  O     . HOH   EA .   ? 0.6537 0.4990 0.8713 0.3817  0.0341  0.2800  ? ? ? ? ? ? 823 HOH   A O     
# 
